data_1U19
# 
_entry.id   1U19 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.052 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  1U19       
RCSB RCSB023119 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2004-10-12 2004-07-15 ? 1U19 0 
2 2009-02-24 ?          ? 1U19 1 
3 2011-07-13 ?          ? 1U19 1 
4 2015-03-25 ?          ? 1U19 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 VERSN  ? 
3 VERSN  ? 
4 REMARK ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 1F88 . unspecified 
PDB 1HZX . unspecified 
PDB 1L9H . unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code                    REL 
_pdbx_database_status.entry_id                       1U19 
_pdbx_database_status.deposit_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                   PDBJ 
_pdbx_database_status.SG_entry                       . 
_pdbx_database_status.status_code_cs                 ? 
_pdbx_database_status.methods_development_category   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Okada, T.'    1 
'Sugihara, M.' 2 
'Bondar, A.N.' 3 
'Elstner, M.'  4 
'Entel, P.'    5 
'Buss, V.'     6 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'The retinal conformation and its environment in rhodopsin in light of a new 2.2 A crystal structure' 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            342 
_citation.page_first                571 
_citation.page_last                 583 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15327956 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2004.07.044 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Okada, T.'    1 
primary 'Sugihara, M.' 2 
primary 'Bondar, A.N.' 3 
primary 'Elstner, M.'  4 
primary 'Entel, P.'    5 
primary 'Buss, V.'     6 
# 
_cell.entry_id           1U19 
_cell.length_a           96.68 
_cell.length_b           96.68 
_cell.length_c           150.2 
_cell.angle_alpha        90 
_cell.angle_beta         90 
_cell.angle_gamma        90 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1U19 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 41' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
1  polymer     nat Rhodopsin                     39057.840 2  ? 
2  polymer     man 'SUGAR (3-MER)'               586.546   1  ? 
3  polymer     man 'SUGAR (4-MER)'               748.688   1  ? 
4  polymer     man 'SUGAR (2-MER)'               424.404   2  ? 
5  non-polymer syn 'MERCURY (II) ION'            200.590   6  ? 
6  non-polymer syn 'ZINC ION'                    65.380    7  ? 
7  non-polymer syn RETINAL                       284.441   2  ? 
8  non-polymer syn 'PALMITIC ACID'               256.428   6  ? 
9  non-polymer syn HEPTANE-1,2,3-TRIOL           148.202   1  ? 
10 non-polymer syn 'HEPTYL 1-THIOHEXOPYRANOSIDE' 294.405   4  ? 
11 water       nat water                         18.015    66 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;(ACE)MNGTEGPNFYVPFSNKTGVVRSPFEAPQYYLAEPWQFSMLAAYMFLLIMLGFPINFLTLYVTVQHKKLRTPLNYI
LLNLAVADLFMVFGGFTTTLYTSLHGYFVFGPTGCNLEGFFATLGGEIALWSLVVLAIERYVVVCKPMSNFRFGENHAIM
GVAFTWVMALACAAPPLVGWSRYIPEGMQCSCGIDYYTPHEETNNESFVIYMFVVHFIIPLIVIFFCYGQLVFTVKEAAA
QQQESATTQKAEKEVTRMVIIMVIAFLICWLPYAGVAFYIFTHQGSDFGPIFMTIPAFFAKTSAVYNPVIYIMMNKQFRN
CMVTTLCCGKNPLGDDEASTTVSKTETSQVAPA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;XMNGTEGPNFYVPFSNKTGVVRSPFEAPQYYLAEPWQFSMLAAYMFLLIMLGFPINFLTLYVTVQHKKLRTPLNYILLNL
AVADLFMVFGGFTTTLYTSLHGYFVFGPTGCNLEGFFATLGGEIALWSLVVLAIERYVVVCKPMSNFRFGENHAIMGVAF
TWVMALACAAPPLVGWSRYIPEGMQCSCGIDYYTPHEETNNESFVIYMFVVHFIIPLIVIFFCYGQLVFTVKEAAAQQQE
SATTQKAEKEVTRMVIIMVIAFLICWLPYAGVAFYIFTHQGSDFGPIFMTIPAFFAKTSAVYNPVIYIMMNKQFRNCMVT
TLCCGKNPLGDDEASTTVSKTETSQVAPA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ACE n 
1 2   MET n 
1 3   ASN n 
1 4   GLY n 
1 5   THR n 
1 6   GLU n 
1 7   GLY n 
1 8   PRO n 
1 9   ASN n 
1 10  PHE n 
1 11  TYR n 
1 12  VAL n 
1 13  PRO n 
1 14  PHE n 
1 15  SER n 
1 16  ASN n 
1 17  LYS n 
1 18  THR n 
1 19  GLY n 
1 20  VAL n 
1 21  VAL n 
1 22  ARG n 
1 23  SER n 
1 24  PRO n 
1 25  PHE n 
1 26  GLU n 
1 27  ALA n 
1 28  PRO n 
1 29  GLN n 
1 30  TYR n 
1 31  TYR n 
1 32  LEU n 
1 33  ALA n 
1 34  GLU n 
1 35  PRO n 
1 36  TRP n 
1 37  GLN n 
1 38  PHE n 
1 39  SER n 
1 40  MET n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  ALA n 
1 44  TYR n 
1 45  MET n 
1 46  PHE n 
1 47  LEU n 
1 48  LEU n 
1 49  ILE n 
1 50  MET n 
1 51  LEU n 
1 52  GLY n 
1 53  PHE n 
1 54  PRO n 
1 55  ILE n 
1 56  ASN n 
1 57  PHE n 
1 58  LEU n 
1 59  THR n 
1 60  LEU n 
1 61  TYR n 
1 62  VAL n 
1 63  THR n 
1 64  VAL n 
1 65  GLN n 
1 66  HIS n 
1 67  LYS n 
1 68  LYS n 
1 69  LEU n 
1 70  ARG n 
1 71  THR n 
1 72  PRO n 
1 73  LEU n 
1 74  ASN n 
1 75  TYR n 
1 76  ILE n 
1 77  LEU n 
1 78  LEU n 
1 79  ASN n 
1 80  LEU n 
1 81  ALA n 
1 82  VAL n 
1 83  ALA n 
1 84  ASP n 
1 85  LEU n 
1 86  PHE n 
1 87  MET n 
1 88  VAL n 
1 89  PHE n 
1 90  GLY n 
1 91  GLY n 
1 92  PHE n 
1 93  THR n 
1 94  THR n 
1 95  THR n 
1 96  LEU n 
1 97  TYR n 
1 98  THR n 
1 99  SER n 
1 100 LEU n 
1 101 HIS n 
1 102 GLY n 
1 103 TYR n 
1 104 PHE n 
1 105 VAL n 
1 106 PHE n 
1 107 GLY n 
1 108 PRO n 
1 109 THR n 
1 110 GLY n 
1 111 CYS n 
1 112 ASN n 
1 113 LEU n 
1 114 GLU n 
1 115 GLY n 
1 116 PHE n 
1 117 PHE n 
1 118 ALA n 
1 119 THR n 
1 120 LEU n 
1 121 GLY n 
1 122 GLY n 
1 123 GLU n 
1 124 ILE n 
1 125 ALA n 
1 126 LEU n 
1 127 TRP n 
1 128 SER n 
1 129 LEU n 
1 130 VAL n 
1 131 VAL n 
1 132 LEU n 
1 133 ALA n 
1 134 ILE n 
1 135 GLU n 
1 136 ARG n 
1 137 TYR n 
1 138 VAL n 
1 139 VAL n 
1 140 VAL n 
1 141 CYS n 
1 142 LYS n 
1 143 PRO n 
1 144 MET n 
1 145 SER n 
1 146 ASN n 
1 147 PHE n 
1 148 ARG n 
1 149 PHE n 
1 150 GLY n 
1 151 GLU n 
1 152 ASN n 
1 153 HIS n 
1 154 ALA n 
1 155 ILE n 
1 156 MET n 
1 157 GLY n 
1 158 VAL n 
1 159 ALA n 
1 160 PHE n 
1 161 THR n 
1 162 TRP n 
1 163 VAL n 
1 164 MET n 
1 165 ALA n 
1 166 LEU n 
1 167 ALA n 
1 168 CYS n 
1 169 ALA n 
1 170 ALA n 
1 171 PRO n 
1 172 PRO n 
1 173 LEU n 
1 174 VAL n 
1 175 GLY n 
1 176 TRP n 
1 177 SER n 
1 178 ARG n 
1 179 TYR n 
1 180 ILE n 
1 181 PRO n 
1 182 GLU n 
1 183 GLY n 
1 184 MET n 
1 185 GLN n 
1 186 CYS n 
1 187 SER n 
1 188 CYS n 
1 189 GLY n 
1 190 ILE n 
1 191 ASP n 
1 192 TYR n 
1 193 TYR n 
1 194 THR n 
1 195 PRO n 
1 196 HIS n 
1 197 GLU n 
1 198 GLU n 
1 199 THR n 
1 200 ASN n 
1 201 ASN n 
1 202 GLU n 
1 203 SER n 
1 204 PHE n 
1 205 VAL n 
1 206 ILE n 
1 207 TYR n 
1 208 MET n 
1 209 PHE n 
1 210 VAL n 
1 211 VAL n 
1 212 HIS n 
1 213 PHE n 
1 214 ILE n 
1 215 ILE n 
1 216 PRO n 
1 217 LEU n 
1 218 ILE n 
1 219 VAL n 
1 220 ILE n 
1 221 PHE n 
1 222 PHE n 
1 223 CYS n 
1 224 TYR n 
1 225 GLY n 
1 226 GLN n 
1 227 LEU n 
1 228 VAL n 
1 229 PHE n 
1 230 THR n 
1 231 VAL n 
1 232 LYS n 
1 233 GLU n 
1 234 ALA n 
1 235 ALA n 
1 236 ALA n 
1 237 GLN n 
1 238 GLN n 
1 239 GLN n 
1 240 GLU n 
1 241 SER n 
1 242 ALA n 
1 243 THR n 
1 244 THR n 
1 245 GLN n 
1 246 LYS n 
1 247 ALA n 
1 248 GLU n 
1 249 LYS n 
1 250 GLU n 
1 251 VAL n 
1 252 THR n 
1 253 ARG n 
1 254 MET n 
1 255 VAL n 
1 256 ILE n 
1 257 ILE n 
1 258 MET n 
1 259 VAL n 
1 260 ILE n 
1 261 ALA n 
1 262 PHE n 
1 263 LEU n 
1 264 ILE n 
1 265 CYS n 
1 266 TRP n 
1 267 LEU n 
1 268 PRO n 
1 269 TYR n 
1 270 ALA n 
1 271 GLY n 
1 272 VAL n 
1 273 ALA n 
1 274 PHE n 
1 275 TYR n 
1 276 ILE n 
1 277 PHE n 
1 278 THR n 
1 279 HIS n 
1 280 GLN n 
1 281 GLY n 
1 282 SER n 
1 283 ASP n 
1 284 PHE n 
1 285 GLY n 
1 286 PRO n 
1 287 ILE n 
1 288 PHE n 
1 289 MET n 
1 290 THR n 
1 291 ILE n 
1 292 PRO n 
1 293 ALA n 
1 294 PHE n 
1 295 PHE n 
1 296 ALA n 
1 297 LYS n 
1 298 THR n 
1 299 SER n 
1 300 ALA n 
1 301 VAL n 
1 302 TYR n 
1 303 ASN n 
1 304 PRO n 
1 305 VAL n 
1 306 ILE n 
1 307 TYR n 
1 308 ILE n 
1 309 MET n 
1 310 MET n 
1 311 ASN n 
1 312 LYS n 
1 313 GLN n 
1 314 PHE n 
1 315 ARG n 
1 316 ASN n 
1 317 CYS n 
1 318 MET n 
1 319 VAL n 
1 320 THR n 
1 321 THR n 
1 322 LEU n 
1 323 CYS n 
1 324 CYS n 
1 325 GLY n 
1 326 LYS n 
1 327 ASN n 
1 328 PRO n 
1 329 LEU n 
1 330 GLY n 
1 331 ASP n 
1 332 ASP n 
1 333 GLU n 
1 334 ALA n 
1 335 SER n 
1 336 THR n 
1 337 THR n 
1 338 VAL n 
1 339 SER n 
1 340 LYS n 
1 341 THR n 
1 342 GLU n 
1 343 THR n 
1 344 SER n 
1 345 GLN n 
1 346 VAL n 
1 347 ALA n 
1 348 PRO n 
1 349 ALA n 
# 
_entity_src_nat.entity_id                  1 
_entity_src_nat.common_name                cattle 
_entity_src_nat.pdbx_organism_scientific   'Bos taurus' 
_entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id      9913 
_entity_src_nat.genus                      Bos 
_entity_src_nat.species                    ? 
_entity_src_nat.strain                     ? 
_entity_src_nat.tissue                     ? 
_entity_src_nat.tissue_fraction            ? 
_entity_src_nat.pdbx_secretion             ? 
_entity_src_nat.pdbx_fragment              ? 
_entity_src_nat.pdbx_variant               ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell_line             ? 
_entity_src_nat.pdbx_atcc                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_cellular_location     ? 
_entity_src_nat.pdbx_organ                 ? 
_entity_src_nat.pdbx_organelle             ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_name          ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_details       ? 
_entity_src_nat.details                    ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    OPSD_BOVIN 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P02699 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MNGTEGPNFYVPFSNKTGVVRSPFEAPQYYLAEPWQFSMLAAYMFLLIMLGFPINFLTLYVTVQHKKLRTPLNYILLNLAVADLFMVFGGFTTTLYTSLHGYFVFGPTGCNLEGFFATLGGEIALWSLVVLAIERYVVVCKPMSNFRFGENHAIMGVAFTWVMALACAAPPLVGWSRYIPEGMQCSCGIDYYTPHEETNNESFVIYMFVVHFIIPLIVIFFCYGQLVFTVKEAAAQQQESATTQKAEKEVTRMVIIMVIAFLICWLPYAGVAFYIFTHQGSDFGPIFMTIPAFFAKTSAVYNPVIYIMMNKQFRNCMVTTLCCGKNPLGDDEASTTVSKTETSQVAPA
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1U19 A 2 ? 349 ? P02699 1 ? 348 ? 1 348 
2 1 1U19 B 2 ? 349 ? P02699 1 ? 348 ? 1 348 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ACE NON-POLYMER         . 'ACETYL GROUP'                ? 'C2 H4 O'        44.053  
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                    ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                    ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                       ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                     ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'               ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                       ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                 ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                      ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                        ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                        ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                        ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                      ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                       ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                     ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                       ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                    ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                    ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                     ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'               ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                      ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
MAN D-saccharide        . ALPHA-D-MANNOSE               ? 'C6 H12 O6'      180.157 
NAG D-saccharide        . N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE        ? 'C8 H15 N O6'    221.210 
BMA D-saccharide        . BETA-D-MANNOSE                ? 'C6 H12 O6'      180.157 
HG  NON-POLYMER         . 'MERCURY (II) ION'            ? 'HG 2'           200.590 
ZN  NON-POLYMER         . 'ZINC ION'                    ? 'ZN 2'           65.380  
RET NON-POLYMER         . RETINAL                       ? 'C20 H28 O'      284.441 
PLM NON-POLYMER         . 'PALMITIC ACID'               ? 'C16 H32 O2'     256.428 
HTO NON-POLYMER         . HEPTANE-1,2,3-TRIOL           ? 'C7 H16 O3'      148.202 
HTG NON-POLYMER         . 'HEPTYL 1-THIOHEXOPYRANOSIDE' ? 'C13 H26 O5 S'   294.405 
HOH NON-POLYMER         . WATER                         ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          1U19 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      4.2 
_exptl_crystal.density_percent_sol   71 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            283 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.0 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'ammonium sulfate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2003-03-10 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.0000 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SPRING-8 BEAMLINE BL41XU' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SPRING-8 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL41XU 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.0000 
# 
_reflns.entry_id                     1U19 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0 
_reflns.d_resolution_high            2.2 
_reflns.d_resolution_low             50 
_reflns.number_all                   198898 
_reflns.number_obs                   61728 
_reflns.percent_possible_obs         88.4 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.093 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        11.9 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        42.1 
_reflns.pdbx_redundancy              3.2 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.2 
_reflns_shell.d_res_low              2.28 
_reflns_shell.percent_possible_all   46.2 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.667 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    1.2 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           1U19 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 AMORE 
_computing.structure_refinement               CNS 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1U19 
_refine.ls_d_res_high                          2.2 
_refine.ls_d_res_low                           50 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ls_number_reflns_all                   61676 
_refine.ls_number_reflns_obs                   59552 
_refine.ls_number_reflns_R_free                2839 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  85.4 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.2 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.222 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRY 1L9H' 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             throughout 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber' 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.B_iso_mean                             ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.details                                ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
# 
_refine_analyze.entry_id                        1U19 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.32 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.53 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.0 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.34 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.49 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        5498 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         384 
_refine_hist.number_atoms_solvent             66 
_refine_hist.number_atoms_total               5948 
_refine_hist.d_res_high                       2.2 
_refine_hist.d_res_low                        50 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
c_angle_deg        1.40  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_bond_d           0.012 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_dihedral_angle_d 20.6  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_improper_angle_d 0.97  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
_struct.entry_id                  1U19 
_struct.title                     'Crystal Structure of Bovine Rhodopsin at 2.2 Angstroms Resolution' 
_struct.pdbx_descriptor           Rhodopsin 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1U19 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'SIGNALING PROTEIN' 
_struct_keywords.text            'G PROTEIN-COUPLED RECEPTOR, MEMBRANE PROTEIN, RETINAL PROTEIN, PHOTORECEPTOR, SIGNALING PROTEIN' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1  ? 
B  N N 1  ? 
C  N N 2  ? 
D  N N 3  ? 
E  N N 4  ? 
F  N N 4  ? 
G  N N 5  ? 
H  N N 5  ? 
I  N N 5  ? 
J  N N 5  ? 
K  N N 5  ? 
L  N N 5  ? 
M  N N 6  ? 
N  N N 6  ? 
O  N N 6  ? 
P  N N 6  ? 
Q  N N 6  ? 
R  N N 6  ? 
S  N N 6  ? 
T  N N 7  ? 
U  N N 8  ? 
V  N N 8  ? 
W  N N 7  ? 
X  N N 8  ? 
Y  N N 8  ? 
Z  N N 9  ? 
AA N N 8  ? 
BA N N 8  ? 
CA N N 10 ? 
DA N N 10 ? 
EA N N 10 ? 
FA N N 10 ? 
GA N N 11 ? 
HA N N 11 ? 
# 
_struct_biol.id                    1 
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id   ? 
_struct_biol.details               ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  GLU A 34  ? HIS A 66  ? GLU A 33  HIS A 65  1 ? 33 
HELX_P HELX_P2  2  THR A 71  ? GLY A 91  ? THR A 70  GLY A 90  1 ? 21 
HELX_P HELX_P3  3  GLY A 91  ? GLY A 102 ? GLY A 90  GLY A 101 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  4  PHE A 106 ? CYS A 141 ? PHE A 105 CYS A 140 1 ? 36 
HELX_P HELX_P5  5  GLY A 150 ? ALA A 170 ? GLY A 149 ALA A 169 1 ? 21 
HELX_P HELX_P6  6  PRO A 171 ? VAL A 174 ? PRO A 170 VAL A 173 5 ? 4  
HELX_P HELX_P7  7  HIS A 196 ? THR A 199 ? HIS A 195 THR A 198 5 ? 4  
HELX_P HELX_P8  8  ASN A 200 ? HIS A 212 ? ASN A 199 HIS A 211 1 ? 13 
HELX_P HELX_P9  9  PHE A 213 ? GLY A 225 ? PHE A 212 GLY A 224 1 ? 13 
HELX_P HELX_P10 10 ALA A 242 ? HIS A 279 ? ALA A 241 HIS A 278 1 ? 38 
HELX_P HELX_P11 11 GLY A 285 ? ALA A 296 ? GLY A 284 ALA A 295 1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 12 LYS A 297 ? ALA A 300 ? LYS A 296 ALA A 299 5 ? 4  
HELX_P HELX_P13 13 VAL A 301 ? MET A 310 ? VAL A 300 MET A 309 1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 14 ASN A 311 ? CYS A 323 ? ASN A 310 CYS A 322 1 ? 13 
HELX_P HELX_P15 15 GLU B 34  ? HIS B 66  ? GLU B 33  HIS B 65  1 ? 33 
HELX_P HELX_P16 16 THR B 71  ? GLY B 91  ? THR B 70  GLY B 90  1 ? 21 
HELX_P HELX_P17 17 GLY B 91  ? GLY B 102 ? GLY B 90  GLY B 101 1 ? 12 
HELX_P HELX_P18 18 PHE B 106 ? CYS B 141 ? PHE B 105 CYS B 140 1 ? 36 
HELX_P HELX_P19 19 GLY B 150 ? ALA B 170 ? GLY B 149 ALA B 169 1 ? 21 
HELX_P HELX_P20 20 PRO B 171 ? VAL B 174 ? PRO B 170 VAL B 173 5 ? 4  
HELX_P HELX_P21 21 HIS B 196 ? THR B 199 ? HIS B 195 THR B 198 5 ? 4  
HELX_P HELX_P22 22 ASN B 200 ? VAL B 211 ? ASN B 199 VAL B 210 1 ? 12 
HELX_P HELX_P23 23 PHE B 213 ? LEU B 227 ? PHE B 212 LEU B 226 1 ? 15 
HELX_P HELX_P24 24 ALA B 242 ? ALA B 247 ? ALA B 241 ALA B 246 1 ? 6  
HELX_P HELX_P25 25 GLU B 248 ? THR B 278 ? GLU B 247 THR B 277 1 ? 31 
HELX_P HELX_P26 26 GLY B 285 ? LYS B 297 ? GLY B 284 LYS B 296 1 ? 13 
HELX_P HELX_P27 27 THR B 298 ? ALA B 300 ? THR B 297 ALA B 299 5 ? 3  
HELX_P HELX_P28 28 VAL B 301 ? ASN B 311 ? VAL B 300 ASN B 310 1 ? 11 
HELX_P HELX_P29 29 ASN B 311 ? CYS B 323 ? ASN B 310 CYS B 322 1 ? 13 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
disulf1  disulf ? A CYS 111 SG  ? ? ? 1_555 A  CYS 188 SG ? ? A CYS 110  A CYS 187  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.024 ? 
disulf2  disulf ? B CYS 111 SG  ? ? ? 1_555 B  CYS 188 SG ? ? B CYS 110  B CYS 187  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.033 ? 
covale1  covale ? T RET .   C15 ? ? ? 1_555 A  LYS 297 NZ ? ? A RET 1296 A LYS 296  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.326 ? 
covale2  covale ? U PLM .   C1  ? ? ? 1_555 A  CYS 323 SG ? ? A PLM 1322 A CYS 322  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.862 ? 
covale3  covale ? V PLM .   C1  ? ? ? 1_555 A  CYS 324 SG ? ? A PLM 1323 A CYS 323  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.890 ? 
covale4  covale ? W RET .   C15 ? ? ? 1_555 B  LYS 297 NZ ? ? B RET 1296 B LYS 296  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.344 ? 
covale5  covale ? X PLM .   C1  ? ? ? 1_555 B  CYS 323 SG ? ? B PLM 1322 B CYS 322  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.888 ? 
covale6  covale ? Y PLM .   C1  ? ? ? 1_555 B  CYS 324 SG ? ? B PLM 1323 B CYS 323  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.899 ? 
covale7  covale ? A ASN 3   ND2 ? ? ? 1_555 E  NAG .   C1 ? ? A ASN 2    A NAG 705  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.440 ? 
covale8  covale ? A ASN 16  ND2 ? ? ? 1_555 C  NAG .   C1 ? ? A ASN 15   A NAG 505  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.449 ? 
covale9  covale ? B ASN 3   ND2 ? ? ? 1_555 F  NAG .   C1 ? ? B ASN 2    B NAG 805  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.449 ? 
covale10 covale ? B ASN 16  ND2 ? ? ? 1_555 D  NAG .   C1 ? ? B ASN 15   B NAG 605  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.441 ? 
covale11 covale ? C MAN .   C1  ? ? ? 1_555 C  NAG .   O4 ? ? A MAN 503  A NAG 504  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.400 ? 
covale12 covale ? C NAG .   C1  ? ? ? 1_555 C  NAG .   O4 ? ? A NAG 504  A NAG 505  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.395 ? 
covale13 covale ? D BMA .   C1  ? ? ? 1_555 D  BMA .   O3 ? ? B BMA 602  B BMA 603  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.402 ? 
covale14 covale ? D BMA .   C1  ? ? ? 1_555 D  NAG .   O4 ? ? B BMA 603  B NAG 604  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.384 ? 
covale15 covale ? D NAG .   C1  ? ? ? 1_555 D  NAG .   O4 ? ? B NAG 604  B NAG 605  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.384 ? 
covale16 covale ? E NAG .   C1  ? ? ? 1_555 E  NAG .   O4 ? ? A NAG 704  A NAG 705  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.380 ? 
covale17 covale ? F NAG .   C1  ? ? ? 1_555 F  NAG .   O4 ? ? B NAG 804  B NAG 805  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.388 ? 
covale18 covale ? A ACE 1   C   ? ? ? 1_555 A  MET 2   N  ? ? A ACE 0    A MET 1    1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.348 ? 
covale19 covale ? B ACE 1   C   ? ? ? 1_555 B  MET 2   N  ? ? B ACE 0    B MET 1    1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.354 ? 
metalc1  metalc ? A HIS 196 NE2 ? ? ? 1_555 S  ZN  .   ZN ? ? A HIS 195  A ZN  2011 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.201 ? 
metalc2  metalc ? A GLU 202 OE1 ? ? ? 1_555 N  ZN  .   ZN ? ? A GLU 201  A ZN  957  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.312 ? 
metalc3  metalc ? A GLU 202 OE2 ? ? ? 1_555 N  ZN  .   ZN ? ? A GLU 201  A ZN  957  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.996 ? 
metalc4  metalc ? A LYS 312 NZ  ? ? ? 1_555 P  ZN  .   ZN ? ? A LYS 311  A ZN  959  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.828 ? 
metalc5  metalc ? B HIS 196 NE2 ? ? ? 1_555 M  ZN  .   ZN ? ? B HIS 195  B ZN  956  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.056 ? 
metalc6  metalc ? B GLU 198 OE1 ? ? ? 1_555 M  ZN  .   ZN ? ? B GLU 197  B ZN  956  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.093 ? 
metalc7  metalc ? B GLU 202 OE2 ? ? ? 1_555 O  ZN  .   ZN ? ? B GLU 201  B ZN  958  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.151 ? 
metalc8  metalc ? B GLN 280 NE2 ? ? ? 1_555 O  ZN  .   ZN ? ? B GLN 279  B ZN  958  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.846 ? 
metalc9  metalc ? B THR 337 O   ? ? ? 1_555 L  HG  .   HG ? ? B THR 336  B HG  906  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.046 ? 
metalc10 metalc ? B VAL 338 O   ? ? ? 1_555 L  HG  .   HG ? ? B VAL 337  B HG  906  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.993 ? 
metalc11 metalc ? A GLN 280 NE2 ? ? ? 1_555 N  ZN  .   ZN ? ? A GLN 279  A ZN  957  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.718 ? 
metalc12 metalc ? A CYS 223 SG  ? ? ? 1_555 I  HG  .   HG ? ? A CYS 222  A HG  903  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.350 ? 
metalc13 metalc ? B CYS 317 SG  ? ? ? 1_555 L  HG  .   HG ? ? B CYS 316  B HG  906  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.370 ? 
metalc14 metalc ? A GLU 198 OE1 ? ? ? 1_555 S  ZN  .   ZN ? ? A GLU 197  A ZN  2011 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.409 ? 
metalc15 metalc ? A ASP 331 N   ? ? ? 1_555 P  ZN  .   ZN ? ? A ASP 330  A ZN  959  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.427 ? 
metalc16 metalc ? A HIS 212 ND1 ? ? ? 1_555 Q  ZN  .   ZN ? ? A HIS 211  A ZN  962  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.427 ? 
metalc17 metalc ? B GLU 202 OE1 ? ? ? 1_555 O  ZN  .   ZN ? ? B GLU 201  B ZN  958  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.429 ? 
metalc18 metalc ? B HIS 212 ND1 ? ? ? 1_555 R  ZN  .   ZN ? ? B HIS 211  B ZN  963  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.436 ? 
metalc19 metalc ? A CYS 317 SG  ? ? ? 1_555 K  HG  .   HG ? ? A CYS 316  A HG  905  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.468 ? 
metalc20 metalc ? B TRP 127 NE1 ? ? ? 1_555 R  ZN  .   ZN ? ? B TRP 126  B ZN  963  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.470 ? 
metalc21 metalc ? K HG  .   HG  ? ? ? 1_555 GA HOH .   O  ? ? A HG  905  A HOH 2061 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.602 ? 
metalc22 metalc ? A GLU 123 OE1 ? ? ? 1_555 Q  ZN  .   ZN ? ? A GLU 122  A ZN  962  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.613 ? 
metalc23 metalc ? A TRP 127 NE1 ? ? ? 1_555 Q  ZN  .   ZN ? ? A TRP 126  A ZN  962  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.665 ? 
metalc24 metalc ? A MET 164 O   ? ? ? 1_555 Q  ZN  .   ZN ? ? A MET 163  A ZN  962  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.673 ? 
metalc25 metalc ? B CYS 265 SG  ? ? ? 1_555 H  HG  .   HG ? ? B CYS 264  B HG  902  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.681 ? 
metalc26 metalc ? B HIS 66  ND1 ? ? ? 1_555 L  HG  .   HG ? ? B HIS 65   B HG  906  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.719 ? 
metalc27 metalc ? A CYS 265 SG  ? ? ? 1_555 G  HG  .   HG ? ? A CYS 264  A HG  901  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.820 ? 
metalc28 metalc ? A THR 298 OG1 ? ? ? 1_555 G  HG  .   HG ? ? A THR 297  A HG  901  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.076 ? 
metalc29 metalc ? A GLN 313 O   ? ? ? 1_555 K  HG  .   HG ? ? A GLN 312  A HG  905  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.172 ? 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
disulf ? ? 
covale ? ? 
metalc ? ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 2 ? 
B ? 2 ? 
C ? 2 ? 
D ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 THR A 5   ? GLU A 6   ? ? THR A 4   GLU A 5   
A 2 TYR A 11  ? VAL A 12  ? ? TYR A 10  VAL A 11  
B 1 ILE A 180 ? GLU A 182 ? ? ILE A 179 GLU A 181 
B 2 SER A 187 ? GLY A 189 ? ? SER A 186 GLY A 188 
C 1 THR B 5   ? GLU B 6   ? ? THR B 4   GLU B 5   
C 2 TYR B 11  ? VAL B 12  ? ? TYR B 10  VAL B 11  
D 1 TYR B 179 ? GLU B 182 ? ? TYR B 178 GLU B 181 
D 2 SER B 187 ? ILE B 190 ? ? SER B 186 ILE B 189 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N THR A 5   ? N THR A 4   O VAL A 12  ? O VAL A 11  
B 1 2 N ILE A 180 ? N ILE A 179 O GLY A 189 ? O GLY A 188 
C 1 2 N THR B 5   ? N THR B 4   O VAL B 12  ? O VAL B 11  
D 1 2 N ILE B 180 ? N ILE B 179 O GLY B 189 ? O GLY B 188 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE MAN A 503'  SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG A 504'  SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG A 505'  SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE BMA B 602'  SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE BMA B 603'  SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG B 604'  SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG B 605'  SOFTWARE 
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_struct_site_gen.details 
1   AC1 2  NAG C  .   ? NAG A 504  . . 1_555 ? 
2   AC1 2  LYS B  17  ? LYS B 16   . . 2_655 ? 
3   AC2 3  MAN C  .   ? MAN A 503  . . 1_555 ? 
4   AC2 3  NAG C  .   ? NAG A 505  . . 1_555 ? 
5   AC2 3  LYS B  17  ? LYS B 16   . . 2_655 ? 
6   AC3 7  THR A  5   ? THR A 4    . . 1_555 ? 
7   AC3 7  ASN A  16  ? ASN A 15   . . 1_555 ? 
8   AC3 7  GLY A  19  ? GLY A 18   . . 1_555 ? 
9   AC3 7  VAL A  21  ? VAL A 20   . . 1_555 ? 
10  AC3 7  NAG C  .   ? NAG A 504  . . 1_555 ? 
11  AC3 7  ASN B  16  ? ASN B 15   . . 2_655 ? 
12  AC3 7  NAG D  .   ? NAG B 605  . . 2_655 ? 
13  AC4 3  ARG B  148 ? ARG B 147  . . 4_564 ? 
14  AC4 3  PRO B  348 ? PRO B 347  . . 4_564 ? 
15  AC4 3  BMA D  .   ? BMA B 603  . . 1_555 ? 
16  AC5 4  LYS A  17  ? LYS A 16   . . 2_654 ? 
17  AC5 4  ARG B  148 ? ARG B 147  . . 4_564 ? 
18  AC5 4  BMA D  .   ? BMA B 602  . . 1_555 ? 
19  AC5 4  NAG D  .   ? NAG B 604  . . 1_555 ? 
20  AC6 4  LYS A  17  ? LYS A 16   . . 2_654 ? 
21  AC6 4  ALA B  349 ? ALA B 348  . . 4_564 ? 
22  AC6 4  BMA D  .   ? BMA B 603  . . 1_555 ? 
23  AC6 4  NAG D  .   ? NAG B 605  . . 1_555 ? 
24  AC7 6  NAG C  .   ? NAG A 505  . . 2_654 ? 
25  AC7 6  THR B  5   ? THR B 4    . . 1_555 ? 
26  AC7 6  ASN B  16  ? ASN B 15   . . 1_555 ? 
27  AC7 6  GLY B  19  ? GLY B 18   . . 1_555 ? 
28  AC7 6  VAL B  21  ? VAL B 20   . . 1_555 ? 
29  AC7 6  NAG D  .   ? NAG B 604  . . 1_555 ? 
30  AC8 2  NAG E  .   ? NAG A 705  . . 1_555 ? 
31  AC8 2  GLU B  198 ? GLU B 197  . . 2_655 ? 
32  AC9 7  ASN A  3   ? ASN A 2    . . 1_555 ? 
33  AC9 7  GLY A  281 ? GLY A 280  . . 1_555 ? 
34  AC9 7  SER A  282 ? SER A 281  . . 1_555 ? 
35  AC9 7  ASP A  283 ? ASP A 282  . . 1_555 ? 
36  AC9 7  NAG E  .   ? NAG A 704  . . 1_555 ? 
37  AC9 7  GLU B  198 ? GLU B 197  . . 2_655 ? 
38  AC9 7  ZN  M  .   ? ZN  B 956  . . 2_655 ? 
39  BC1 2  GLU A  198 ? GLU A 197  . . 2_654 ? 
40  BC1 2  NAG F  .   ? NAG B 805  . . 1_555 ? 
41  BC2 6  ZN  S  .   ? ZN  A 2011 . . 2_654 ? 
42  BC2 6  ASN B  3   ? ASN B 2    . . 1_555 ? 
43  BC2 6  GLY B  281 ? GLY B 280  . . 1_555 ? 
44  BC2 6  SER B  282 ? SER B 281  . . 1_555 ? 
45  BC2 6  ASP B  283 ? ASP B 282  . . 1_555 ? 
46  BC2 6  NAG F  .   ? NAG B 804  . . 1_555 ? 
47  BC3 3  CYS A  265 ? CYS A 264  . . 1_555 ? 
48  BC3 3  THR A  298 ? THR A 297  . . 1_555 ? 
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50  BC4 4  ALA B  261 ? ALA B 260  . . 1_555 ? 
51  BC4 4  CYS B  265 ? CYS B 264  . . 1_555 ? 
52  BC4 4  THR B  298 ? THR B 297  . . 1_555 ? 
53  BC4 4  TYR B  302 ? TYR B 301  . . 1_555 ? 
54  BC5 2  ALA A  133 ? ALA A 132  . . 1_555 ? 
55  BC5 2  CYS A  223 ? CYS A 222  . . 1_555 ? 
56  BC6 3  ALA B  133 ? ALA B 132  . . 1_555 ? 
57  BC6 3  CYS B  223 ? CYS B 222  . . 1_555 ? 
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59  BC7 5  GLN A  313 ? GLN A 312  . . 1_555 ? 
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64  BC8 5  HIS B  66  ? HIS B 65   . . 1_555 ? 
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69  BC9 3  NAG E  .   ? NAG A 705  . . 2_654 ? 
70  BC9 3  HIS B  196 ? HIS B 195  . . 1_555 ? 
71  BC9 3  GLU B  198 ? GLU B 197  . . 1_555 ? 
72  CC1 3  GLU A  202 ? GLU A 201  . . 1_555 ? 
73  CC1 3  GLN A  280 ? GLN A 279  . . 1_555 ? 
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76  CC2 3  GLU B  202 ? GLU B 201  . . 1_555 ? 
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80  CC3 4  ASP A  331 ? ASP A 330  . . 1_555 ? 
81  CC3 4  HIS B  101 ? HIS B 100  . . 1_555 ? 
82  CC4 6  GLU A  123 ? GLU A 122  . . 1_555 ? 
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94  CC6 3  HIS A  196 ? HIS A 195  . . 1_555 ? 
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96  CC6 3  NAG F  .   ? NAG B 805  . . 2_655 ? 
97  CC7 12 ALA A  118 ? ALA A 117  . . 1_555 ? 
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100 CC7 12 ILE A  190 ? ILE A 189  . . 1_555 ? 
101 CC7 12 TYR A  192 ? TYR A 191  . . 1_555 ? 
102 CC7 12 PHE A  213 ? PHE A 212  . . 1_555 ? 
103 CC7 12 PHE A  262 ? PHE A 261  . . 1_555 ? 
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105 CC7 12 TYR A  269 ? TYR A 268  . . 1_555 ? 
106 CC7 12 ALA A  270 ? ALA A 269  . . 1_555 ? 
107 CC7 12 ALA A  293 ? ALA A 292  . . 1_555 ? 
108 CC7 12 LYS A  297 ? LYS A 296  . . 1_555 ? 
109 CC8 6  PRO A  54  ? PRO A 53   . . 1_555 ? 
110 CC8 6  LEU A  322 ? LEU A 321  . . 1_555 ? 
111 CC8 6  CYS A  323 ? CYS A 322  . . 1_555 ? 
112 CC8 6  PLM V  .   ? PLM A 1323 . . 1_555 ? 
113 CC8 6  MET B  50  ? MET B 49   . . 1_555 ? 
114 CC8 6  PHE B  53  ? PHE B 52   . . 1_555 ? 
115 CC9 5  LEU A  322 ? LEU A 321  . . 1_555 ? 
116 CC9 5  CYS A  323 ? CYS A 322  . . 1_555 ? 
117 CC9 5  CYS A  324 ? CYS A 323  . . 1_555 ? 
118 CC9 5  PLM U  .   ? PLM A 1322 . . 1_555 ? 
119 CC9 5  PHE B  89  ? PHE B 88   . . 1_555 ? 
120 DC1 12 ALA B  118 ? ALA B 117  . . 1_555 ? 
121 DC1 12 THR B  119 ? THR B 118  . . 1_555 ? 
122 DC1 12 CYS B  188 ? CYS B 187  . . 1_555 ? 
123 DC1 12 ILE B  190 ? ILE B 189  . . 1_555 ? 
124 DC1 12 TYR B  192 ? TYR B 191  . . 1_555 ? 
125 DC1 12 MET B  208 ? MET B 207  . . 1_555 ? 
126 DC1 12 PHE B  213 ? PHE B 212  . . 1_555 ? 
127 DC1 12 TRP B  266 ? TRP B 265  . . 1_555 ? 
128 DC1 12 TYR B  269 ? TYR B 268  . . 1_555 ? 
129 DC1 12 ALA B  270 ? ALA B 269  . . 1_555 ? 
130 DC1 12 ALA B  293 ? ALA B 292  . . 1_555 ? 
131 DC1 12 LYS B  297 ? LYS B 296  . . 1_555 ? 
132 DC2 5  ILE A  49  ? ILE A 48   . . 1_555 ? 
133 DC2 5  MET A  50  ? MET A 49   . . 1_555 ? 
134 DC2 5  LEU B  322 ? LEU B 321  . . 1_555 ? 
135 DC2 5  CYS B  323 ? CYS B 322  . . 1_555 ? 
136 DC2 5  PLM Y  .   ? PLM B 1323 . . 1_555 ? 
137 DC3 6  PHE A  86  ? PHE A 85   . . 1_555 ? 
138 DC3 6  PHE A  89  ? PHE A 88   . . 1_555 ? 
139 DC3 6  LEU B  322 ? LEU B 321  . . 1_555 ? 
140 DC3 6  CYS B  323 ? CYS B 322  . . 1_555 ? 
141 DC3 6  CYS B  324 ? CYS B 323  . . 1_555 ? 
142 DC3 6  PLM X  .   ? PLM B 1322 . . 1_555 ? 
143 DC4 5  ALA A  42  ? ALA A 41   . . 1_555 ? 
144 DC4 5  LEU A  100 ? LEU A 99   . . 1_555 ? 
145 DC4 5  MET B  309 ? MET B 308  . . 1_555 ? 
146 DC4 5  ARG B  315 ? ARG B 314  . . 1_555 ? 
147 DC4 5  HTG FA .   ? HTG B 1509 . . 1_555 ? 
148 DC5 3  MET B  40  ? MET B 39   . . 1_555 ? 
149 DC5 3  LEU B  47  ? LEU B 46   . . 1_555 ? 
150 DC5 3  TYR B  302 ? TYR B 301  . . 1_555 ? 
151 DC6 3  VAL A  301 ? VAL A 300  . . 1_555 ? 
152 DC6 3  ILE A  306 ? ILE A 305  . . 1_555 ? 
153 DC6 3  LEU B  47  ? LEU B 46   . . 1_555 ? 
154 DC7 3  TYR B  275 ? TYR B 274  . . 1_555 ? 
155 DC7 3  ASP B  283 ? ASP B 282  . . 1_555 ? 
156 DC7 3  PHE B  284 ? PHE B 283  . . 1_555 ? 
157 DC8 7  LEU A  267 ? LEU A 266  . . 1_555 ? 
158 DC8 7  PRO A  268 ? PRO A 267  . . 1_555 ? 
159 DC8 7  GLY A  271 ? GLY A 270  . . 1_555 ? 
160 DC8 7  VAL A  272 ? VAL A 271  . . 1_555 ? 
161 DC8 7  TYR A  275 ? TYR A 274  . . 1_555 ? 
162 DC8 7  PHE A  284 ? PHE A 283  . . 1_555 ? 
163 DC8 7  PHE A  288 ? PHE A 287  . . 1_555 ? 
164 DC9 8  ARG A  253 ? ARG A 252  . . 1_555 ? 
165 DC9 8  ILE A  257 ? ILE A 256  . . 1_555 ? 
166 DC9 8  VAL A  305 ? VAL A 304  . . 1_555 ? 
167 DC9 8  ILE A  306 ? ILE A 305  . . 1_555 ? 
168 DC9 8  MET A  310 ? MET A 309  . . 1_555 ? 
169 DC9 8  TRP B  36  ? TRP B 35   . . 1_555 ? 
170 DC9 8  SER B  39  ? SER B 38   . . 1_555 ? 
171 DC9 8  ALA B  43  ? ALA B 42   . . 1_555 ? 
172 EC1 8  LEU A  100 ? LEU A 99   . . 1_555 ? 
173 EC1 8  HIS A  101 ? HIS A 100  . . 1_555 ? 
174 EC1 8  GLN A  345 ? GLN A 344  . . 3_655 ? 
175 EC1 8  LYS B  312 ? LYS B 311  . . 1_555 ? 
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178 EC1 8  ASP B  331 ? ASP B 330  . . 1_555 ? 
179 EC1 8  HTO Z  .   ? HTO B 1401 . . 1_555 ? 
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# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
HG 
N  
O  
S  
ZN 
# 
loop_
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_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
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_atom_site.Cartn_y_esd 
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_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    C  C     . ACE A  1  1   ? 53.553 -7.050  35.606  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 0    ACE A C     1 
ATOM   2    O  O     . ACE A  1  1   ? 52.916 -7.860  34.934  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 0    ACE A O     1 
ATOM   3    C  CH3   . ACE A  1  1   ? 54.727 -7.523  36.434  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 0    ACE A CH3   1 
ATOM   4    N  N     . MET A  1  2   ? 53.284 -5.731  35.670  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N     1 
ATOM   5    C  CA    . MET A  1  2   ? 52.214 -5.077  34.913  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA    1 
ATOM   6    C  C     . MET A  1  2   ? 52.674 -4.891  33.485  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C     1 
ATOM   7    O  O     . MET A  1  2   ? 53.849 -4.563  33.283  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O     1 
ATOM   8    C  CB    . MET A  1  2   ? 51.887 -3.719  35.536  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB    1 
ATOM   9    C  CG    . MET A  1  2   ? 51.426 -3.792  36.982  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG    1 
ATOM   10   S  SD    . MET A  1  2   ? 49.945 -4.797  37.183  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD    1 
ATOM   11   C  CE    . MET A  1  2   ? 48.647 -3.745  36.534  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE    1 
ATOM   12   N  N     . ASN A  1  3   ? 51.781 -5.083  32.508  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A N     1 
ATOM   13   C  CA    . ASN A  1  3   ? 52.150 -4.950  31.087  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CA    1 
ATOM   14   C  C     . ASN A  1  3   ? 52.395 -3.519  30.683  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A C     1 
ATOM   15   O  O     . ASN A  1  3   ? 53.065 -3.284  29.678  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A O     1 
ATOM   16   C  CB    . ASN A  1  3   ? 51.073 -5.523  30.174  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CB    1 
ATOM   17   C  CG    . ASN A  1  3   ? 50.985 -7.005  30.265  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CG    1 
ATOM   18   O  OD1   . ASN A  1  3   ? 51.963 -7.709  30.034  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A OD1   1 
ATOM   19   N  ND2   . ASN A  1  3   ? 49.803 -7.490  30.614  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A ND2   1 
ATOM   20   N  N     . GLY A  1  4   ? 51.852 -2.565  31.430  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A N     1 
ATOM   21   C  CA    . GLY A  1  4   ? 52.066 -1.173  31.079  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A CA    1 
ATOM   22   C  C     . GLY A  1  4   ? 52.411 -0.330  32.284  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A C     1 
ATOM   23   O  O     . GLY A  1  4   ? 52.493 -0.830  33.401  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A O     1 
ATOM   24   N  N     . THR A  1  5   ? 52.612 0.959   32.058  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 4    THR A N     1 
ATOM   25   C  CA    . THR A  1  5   ? 52.934 1.847   33.150  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 4    THR A CA    1 
ATOM   26   C  C     . THR A  1  5   ? 51.822 2.840   33.331  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 4    THR A C     1 
ATOM   27   O  O     . THR A  1  5   ? 51.792 3.855   32.649  1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 4    THR A O     1 
ATOM   28   C  CB    . THR A  1  5   ? 54.234 2.605   32.893  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 4    THR A CB    1 
ATOM   29   O  OG1   . THR A  1  5   ? 55.307 1.673   32.708  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 4    THR A OG1   1 
ATOM   30   C  CG2   . THR A  1  5   ? 54.550 3.501   34.066  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 4    THR A CG2   1 
ATOM   31   N  N     . GLU A  1  6   ? 50.892 2.538   34.230  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A N     1 
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ATOM   33   C  C     . GLU A  1  6   ? 50.366 4.630   35.284  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A C     1 
ATOM   34   O  O     . GLU A  1  6   ? 51.260 4.459   36.117  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A O     1 
ATOM   35   C  CB    . GLU A  1  6   ? 48.692 2.777   35.311  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CB    1 
ATOM   36   C  CG    . GLU A  1  6   ? 47.593 3.735   35.718  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CG    1 
ATOM   37   C  CD    . GLU A  1  6   ? 46.549 3.105   36.608  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CD    1 
ATOM   38   O  OE1   . GLU A  1  6   ? 46.928 2.306   37.491  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A OE1   1 
ATOM   39   O  OE2   . GLU A  1  6   ? 45.349 3.422   36.446  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A OE2   1 
ATOM   40   N  N     . GLY A  1  7   ? 49.862 5.825   34.990  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A N     1 
ATOM   41   C  CA    . GLY A  1  7   ? 50.272 7.030   35.685  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A CA    1 
ATOM   42   C  C     . GLY A  1  7   ? 48.999 7.650   36.225  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A C     1 
ATOM   43   O  O     . GLY A  1  7   ? 47.890 7.161   35.969  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A O     1 
ATOM   44   N  N     . PRO A  1  8   ? 49.108 8.730   36.986  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A N     1 
ATOM   45   C  CA    . PRO A  1  8   ? 47.863 9.320   37.505  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CA    1 
ATOM   46   C  C     . PRO A  1  8   ? 47.119 10.088  36.431  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A C     1 
ATOM   47   O  O     . PRO A  1  8   ? 45.931 10.411  36.548  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A O     1 
ATOM   48   C  CB    . PRO A  1  8   ? 48.370 10.237  38.618  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CB    1 
ATOM   49   C  CG    . PRO A  1  8   ? 49.761 10.634  38.120  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CG    1 
ATOM   50   C  CD    . PRO A  1  8   ? 50.312 9.369   37.548  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CD    1 
ATOM   51   N  N     . ASN A  1  9   ? 47.841 10.286  35.344  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A N     1 
ATOM   52   C  CA    . ASN A  1  9   ? 47.426 11.107  34.234  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A CA    1 
ATOM   53   C  C     . ASN A  1  9   ? 47.567 10.424  32.892  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A C     1 
ATOM   54   O  O     . ASN A  1  9   ? 47.100 10.977  31.880  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A O     1 
ATOM   55   C  CB    . ASN A  1  9   ? 48.379 12.268  34.238  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A CB    1 
ATOM   56   C  CG    . ASN A  1  9   ? 47.731 13.509  33.908  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A CG    1 
ATOM   57   O  OD1   . ASN A  1  9   ? 48.398 14.520  33.753  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A OD1   1 
ATOM   58   N  ND2   . ASN A  1  9   ? 46.399 13.482  33.800  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A ND2   1 
ATOM   59   N  N     . PHE A  1  10  ? 48.231 9.266   32.874  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A N     1 
ATOM   60   C  CA    . PHE A  1  10  ? 48.540 8.536   31.639  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CA    1 
ATOM   61   C  C     . PHE A  1  10  ? 48.580 7.025   31.835  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A C     1 
ATOM   62   O  O     . PHE A  1  10  ? 48.221 6.505   32.882  1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A O     1 
ATOM   63   C  CB    . PHE A  1  10  ? 49.918 8.966   31.158  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CB    1 
ATOM   64   C  CG    . PHE A  1  10  ? 51.008 8.757   32.190  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CG    1 
ATOM   65   C  CD1   . PHE A  1  10  ? 51.316 9.755   33.112  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CD1   1 
ATOM   66   C  CD2   . PHE A  1  10  ? 51.703 7.551   32.256  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CD2   1 
ATOM   67   C  CE1   . PHE A  1  10  ? 52.306 9.555   34.090  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CE1   1 
ATOM   68   C  CE2   . PHE A  1  10  ? 52.692 7.343   33.228  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CE2   1 
ATOM   69   C  CZ    . PHE A  1  10  ? 52.993 8.348   34.146  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CZ    1 
ATOM   70   N  N     . TYR A  1  11  ? 49.050 6.338   30.797  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A N     1 
ATOM   71   C  CA    . TYR A  1  11  ? 49.199 4.888   30.789  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CA    1 
ATOM   72   C  C     . TYR A  1  11  ? 50.099 4.537   29.625  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A C     1 
ATOM   73   O  O     . TYR A  1  11  ? 49.626 4.418   28.500  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A O     1 
ATOM   74   C  CB    . TYR A  1  11  ? 47.841 4.184   30.619  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CB    1 
ATOM   75   C  CG    . TYR A  1  11  ? 47.953 2.680   30.679  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CG    1 
ATOM   76   C  CD1   . TYR A  1  11  ? 48.026 2.018   31.909  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CD1   1 
ATOM   77   C  CD2   . TYR A  1  11  ? 48.070 1.917   29.510  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CD2   1 
ATOM   78   C  CE1   . TYR A  1  11  ? 48.216 0.634   31.976  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CE1   1 
ATOM   79   C  CE2   . TYR A  1  11  ? 48.259 0.537   29.568  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CE2   1 
ATOM   80   C  CZ    . TYR A  1  11  ? 48.330 -0.093  30.806  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CZ    1 
ATOM   81   O  OH    . TYR A  1  11  ? 48.496 -1.451  30.889  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A OH    1 
ATOM   82   N  N     . VAL A  1  12  ? 51.395 4.393   29.871  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A N     1 
ATOM   83   C  CA    . VAL A  1  12  ? 52.287 4.053   28.779  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CA    1 
ATOM   84   C  C     . VAL A  1  12  ? 52.197 2.565   28.521  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A C     1 
ATOM   85   O  O     . VAL A  1  12  ? 52.307 1.777   29.448  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A O     1 
ATOM   86   C  CB    . VAL A  1  12  ? 53.758 4.442   29.079  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CB    1 
ATOM   87   C  CG1   . VAL A  1  12  ? 54.618 4.187   27.848  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CG1   1 
ATOM   88   C  CG2   . VAL A  1  12  ? 53.847 5.904   29.466  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CG2   1 
ATOM   89   N  N     . PRO A  1  13  ? 51.963 2.171   27.257  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A N     1 
ATOM   90   C  CA    . PRO A  1  13  ? 51.848 0.771   26.838  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CA    1 
ATOM   91   C  C     . PRO A  1  13  ? 53.239 0.155   26.770  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A C     1 
ATOM   92   O  O     . PRO A  1  13  ? 53.647 -0.401  25.736  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A O     1 
ATOM   93   C  CB    . PRO A  1  13  ? 51.162 0.889   25.474  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CB    1 
ATOM   94   C  CG    . PRO A  1  13  ? 51.713 2.158   24.938  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CG    1 
ATOM   95   C  CD    . PRO A  1  13  ? 51.725 3.083   26.118  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CD    1 
ATOM   96   N  N     . PHE A  1  14  ? 53.950 0.261   27.891  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A N     1 
ATOM   97   C  CA    . PHE A  1  14  ? 55.333 -0.212  28.016  1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CA    1 
ATOM   98   C  C     . PHE A  1  14  ? 55.626 -0.516  29.474  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A C     1 
ATOM   99   O  O     . PHE A  1  14  ? 55.219 0.232   30.362  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A O     1 
ATOM   100  C  CB    . PHE A  1  14  ? 56.288 0.887   27.537  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CB    1 
ATOM   101  C  CG    . PHE A  1  14  ? 57.681 0.418   27.230  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CG    1 
ATOM   102  C  CD1   . PHE A  1  14  ? 57.982 -0.149  25.984  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CD1   1 
ATOM   103  C  CD2   . PHE A  1  14  ? 58.708 0.603   28.151  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CD2   1 
ATOM   104  C  CE1   . PHE A  1  14  ? 59.290 -0.516  25.652  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CE1   1 
ATOM   105  C  CE2   . PHE A  1  14  ? 60.016 0.241   27.835  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CE2   1 
ATOM   106  C  CZ    . PHE A  1  14  ? 60.311 -0.319  26.581  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CZ    1 
ATOM   107  N  N     . SER A  1  15  ? 56.354 -1.599  29.707  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 14   SER A N     1 
ATOM   108  C  CA    . SER A  1  15  ? 56.692 -2.019  31.054  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 14   SER A CA    1 
ATOM   109  C  C     . SER A  1  15  ? 57.785 -1.128  31.617  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 14   SER A C     1 
ATOM   110  O  O     . SER A  1  15  ? 58.592 -0.602  30.850  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 14   SER A O     1 
ATOM   111  C  CB    . SER A  1  15  ? 57.167 -3.471  31.024  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 14   SER A CB    1 
ATOM   112  O  OG    . SER A  1  15  ? 57.246 -4.016  32.331  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 14   SER A OG    1 
ATOM   113  N  N     . ASN A  1  16  ? 57.810 -0.956  32.939  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A N     1 
ATOM   114  C  CA    . ASN A  1  16  ? 58.832 -0.135  33.587  1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A CA    1 
ATOM   115  C  C     . ASN A  1  16  ? 59.731 -1.029  34.442  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A C     1 
ATOM   116  O  O     . ASN A  1  16  ? 60.247 -0.577  35.471  1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A O     1 
ATOM   117  C  CB    . ASN A  1  16  ? 58.179 0.945   34.454  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A CB    1 
ATOM   118  C  CG    . ASN A  1  16  ? 59.129 2.060   34.782  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A CG    1 
ATOM   119  O  OD1   . ASN A  1  16  ? 59.832 2.525   33.907  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A OD1   1 
ATOM   120  N  ND2   . ASN A  1  16  ? 59.162 2.507   36.028  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A ND2   1 
ATOM   121  N  N     . LYS A  1  17  ? 59.905 -2.287  34.011  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A N     1 
ATOM   122  C  CA    . LYS A  1  17  ? 60.736 -3.271  34.718  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CA    1 
ATOM   123  C  C     . LYS A  1  17  ? 62.155 -2.805  34.704  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A C     1 
ATOM   124  O  O     . LYS A  1  17  ? 62.926 -3.142  35.605  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A O     1 
ATOM   125  C  CB    . LYS A  1  17  ? 60.673 -4.654  34.057  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CB    1 
ATOM   126  C  CG    . LYS A  1  17  ? 61.525 -5.686  34.800  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CG    1 
ATOM   127  C  CD    . LYS A  1  17  ? 61.731 -7.015  34.055  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CD    1 
ATOM   128  C  CE    . LYS A  1  17  ? 62.625 -7.964  34.882  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CE    1 
ATOM   129  N  NZ    . LYS A  1  17  ? 62.719 -9.361  34.344  1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A NZ    1 
ATOM   130  N  N     . THR A  1  18  ? 62.505 -2.039  33.681  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 17   THR A N     1 
ATOM   131  C  CA    . THR A  1  18  ? 63.848 -1.499  33.561  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 17   THR A CA    1 
ATOM   132  C  C     . THR A  1  18  ? 63.832 -0.043  33.975  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 17   THR A C     1 
ATOM   133  O  O     . THR A  1  18  ? 64.803 0.688   33.740  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 17   THR A O     1 
ATOM   134  C  CB    . THR A  1  18  ? 64.328 -1.586  32.141  1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 17   THR A CB    1 
ATOM   135  O  OG1   . THR A  1  18  ? 63.554 -0.691  31.322  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 17   THR A OG1   1 
ATOM   136  C  CG2   . THR A  1  18  ? 64.176 -3.017  31.650  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 17   THR A CG2   1 
ATOM   137  N  N     . GLY A  1  19  ? 62.723 0.374   34.580  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A N     1 
ATOM   138  C  CA    . GLY A  1  19  ? 62.572 1.744   35.044  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A CA    1 
ATOM   139  C  C     . GLY A  1  19  ? 62.947 2.804   34.031  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A C     1 
ATOM   140  O  O     . GLY A  1  19  ? 63.367 3.885   34.408  1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A O     1 
ATOM   141  N  N     . VAL A  1  20  ? 62.776 2.495   32.750  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A N     1 
ATOM   142  C  CA    . VAL A  1  20  ? 63.112 3.416   31.681  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CA    1 
ATOM   143  C  C     . VAL A  1  20  ? 61.884 4.252   31.278  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A C     1 
ATOM   144  O  O     . VAL A  1  20  ? 62.037 5.215   30.556  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A O     1 
ATOM   145  C  CB    . VAL A  1  20  ? 63.685 2.624   30.456  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CB    1 
ATOM   146  C  CG1   . VAL A  1  20  ? 62.599 1.837   29.786  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CG1   1 
ATOM   147  C  CG2   . VAL A  1  20  ? 64.329 3.553   29.470  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CG2   1 
ATOM   148  N  N     . VAL A  1  21  ? 60.694 3.915   31.768  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A N     1 
ATOM   149  C  CA    . VAL A  1  21  ? 59.478 4.646   31.398  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CA    1 
ATOM   150  C  C     . VAL A  1  21  ? 59.423 6.007   32.066  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A C     1 
ATOM   151  O  O     . VAL A  1  21  ? 59.819 6.127   33.209  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A O     1 
ATOM   152  C  CB    . VAL A  1  21  ? 58.205 3.833   31.756  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CB    1 
ATOM   153  C  CG1   . VAL A  1  21  ? 56.961 4.658   31.467  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CG1   1 
ATOM   154  C  CG2   . VAL A  1  21  ? 58.164 2.530   30.955  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CG2   1 
ATOM   155  N  N     . ARG A  1  22  ? 58.911 7.015   31.352  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A N     1 
ATOM   156  C  CA    . ARG A  1  22  ? 58.828 8.402   31.848  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CA    1 
ATOM   157  C  C     . ARG A  1  22  ? 57.547 9.106   31.407  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A C     1 
ATOM   158  O  O     . ARG A  1  22  ? 57.187 8.988   30.241  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A O     1 
ATOM   159  C  CB    . ARG A  1  22  ? 60.010 9.191   31.307  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CB    1 
ATOM   160  C  CG    . ARG A  1  22  ? 61.353 8.607   31.683  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CG    1 
ATOM   161  C  CD    . ARG A  1  22  ? 62.197 9.698   32.291  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CD    1 
ATOM   162  N  NE    . ARG A  1  22  ? 61.432 10.420  33.309  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A NE    1 
ATOM   163  C  CZ    . ARG A  1  22  ? 61.717 11.653  33.734  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CZ    1 
ATOM   164  N  NH1   . ARG A  1  22  ? 62.763 12.312  33.223  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A NH1   1 
ATOM   165  N  NH2   . ARG A  1  22  ? 60.949 12.233  34.666  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A NH2   1 
ATOM   166  N  N     . SER A  1  23  ? 56.903 9.862   32.305  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 22   SER A N     1 
ATOM   167  C  CA    . SER A  1  23  ? 55.651 10.597  32.008  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 22   SER A CA    1 
ATOM   168  C  C     . SER A  1  23  ? 55.704 11.282  30.658  1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 22   SER A C     1 
ATOM   169  O  O     . SER A  1  23  ? 56.594 12.087  30.430  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 22   SER A O     1 
ATOM   170  C  CB    . SER A  1  23  ? 55.389 11.662  33.072  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 22   SER A CB    1 
ATOM   171  O  OG    . SER A  1  23  ? 54.229 12.418  32.757  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 22   SER A OG    1 
ATOM   172  N  N     . PRO A  1  24  ? 54.732 11.009  29.760  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A N     1 
ATOM   173  C  CA    . PRO A  1  24  ? 54.726 11.630  28.430  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CA    1 
ATOM   174  C  C     . PRO A  1  24  ? 54.341 13.082  28.483  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A C     1 
ATOM   175  O  O     . PRO A  1  24  ? 54.016 13.667  27.469  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A O     1 
ATOM   176  C  CB    . PRO A  1  24  ? 53.735 10.777  27.663  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CB    1 
ATOM   177  C  CG    . PRO A  1  24  ? 52.723 10.464  28.702  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CG    1 
ATOM   178  C  CD    . PRO A  1  24  ? 53.532 10.174  29.948  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CD    1 
ATOM   179  N  N     . PHE A  1  25  ? 54.360 13.647  29.686  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A N     1 
ATOM   180  C  CA    . PHE A  1  25  ? 54.078 15.063  29.913  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CA    1 
ATOM   181  C  C     . PHE A  1  25  ? 55.315 15.645  30.541  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A C     1 
ATOM   182  O  O     . PHE A  1  25  ? 55.250 16.738  31.071  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A O     1 
ATOM   183  C  CB    . PHE A  1  25  ? 52.938 15.260  30.909  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CB    1 
ATOM   184  C  CG    . PHE A  1  25  ? 51.590 14.858  30.397  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CG    1 
ATOM   185  C  CD1   . PHE A  1  25  ? 51.072 15.428  29.239  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD1   1 
ATOM   186  C  CD2   . PHE A  1  25  ? 50.818 13.943  31.102  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD2   1 
ATOM   187  C  CE1   . PHE A  1  25  ? 49.808 15.099  28.794  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE1   1 
ATOM   188  C  CE2   . PHE A  1  25  ? 49.552 13.605  30.665  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE2   1 
ATOM   189  C  CZ    . PHE A  1  25  ? 49.046 14.186  29.508  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CZ    1 
ATOM   190  N  N     . GLU A  1  26  ? 56.429 14.918  30.486  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A N     1 
ATOM   191  C  CA    . GLU A  1  26  ? 57.647 15.378  31.113  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CA    1 
ATOM   192  C  C     . GLU A  1  26  ? 58.918 14.995  30.361  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A C     1 
ATOM   193  O  O     . GLU A  1  26  ? 59.924 15.683  30.529  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A O     1 
ATOM   194  C  CB    . GLU A  1  26  ? 57.708 14.825  32.526  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CB    1 
ATOM   195  C  CG    . GLU A  1  26  ? 56.917 15.584  33.548  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CG    1 
ATOM   196  C  CD    . GLU A  1  26  ? 56.531 14.693  34.719  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CD    1 
ATOM   197  O  OE1   . GLU A  1  26  ? 57.301 13.750  35.062  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A OE1   1 
ATOM   198  O  OE2   . GLU A  1  26  ? 55.446 14.935  35.303  1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A OE2   1 
ATOM   199  N  N     . ALA A  1  27  ? 58.924 13.930  29.564  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A N     1 
ATOM   200  C  CA    . ALA A  1  27  ? 60.165 13.571  28.858  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A CA    1 
ATOM   201  C  C     . ALA A  1  27  ? 59.896 12.837  27.550  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A C     1 
ATOM   202  O  O     . ALA A  1  27  ? 58.817 12.291  27.380  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A O     1 
ATOM   203  C  CB    . ALA A  1  27  ? 61.046 12.712  29.765  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A CB    1 
ATOM   204  N  N     . PRO A  1  28  ? 60.866 12.836  26.606  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A N     1 
ATOM   205  C  CA    . PRO A  1  28  ? 60.715 12.152  25.320  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CA    1 
ATOM   206  C  C     . PRO A  1  28  ? 60.406 10.708  25.576  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A C     1 
ATOM   207  O  O     . PRO A  1  28  ? 60.808 10.194  26.609  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A O     1 
ATOM   208  C  CB    . PRO A  1  28  ? 62.080 12.331  24.674  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CB    1 
ATOM   209  C  CG    . PRO A  1  28  ? 62.468 13.651  25.137  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CG    1 
ATOM   210  C  CD    . PRO A  1  28  ? 62.109 13.619  26.604  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CD    1 
ATOM   211  N  N     . GLN A  1  29  ? 59.715 10.059  24.641  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A N     1 
ATOM   212  C  CA    . GLN A  1  29  ? 59.331 8.658   24.776  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CA    1 
ATOM   213  C  C     . GLN A  1  29  ? 60.120 7.781   23.799  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A C     1 
ATOM   214  O  O     . GLN A  1  29  ? 59.625 6.738   23.392  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A O     1 
ATOM   215  C  CB    . GLN A  1  29  ? 57.828 8.535   24.505  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CB    1 
ATOM   216  C  CG    . GLN A  1  29  ? 56.966 9.492   25.319  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CG    1 
ATOM   217  C  CD    . GLN A  1  29  ? 56.926 9.146   26.804  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CD    1 
ATOM   218  O  OE1   . GLN A  1  29  ? 56.602 8.027   27.172  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A OE1   1 
ATOM   219  N  NE2   . GLN A  1  29  ? 57.247 10.108  27.660  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A NE2   1 
ATOM   220  N  N     . TYR A  1  30  ? 61.344 8.173   23.459  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A N     1 
ATOM   221  C  CA    . TYR A  1  30  ? 62.138 7.425   22.485  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CA    1 
ATOM   222  C  C     . TYR A  1  30  ? 62.484 6.064   22.939  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A C     1 
ATOM   223  O  O     . TYR A  1  30  ? 63.082 5.310   22.189  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A O     1 
ATOM   224  C  CB    . TYR A  1  30  ? 63.405 8.189   22.124  1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CB    1 
ATOM   225  C  CG    . TYR A  1  30  ? 63.067 9.537   21.556  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CG    1 
ATOM   226  C  CD1   . TYR A  1  30  ? 61.981 9.687   20.703  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CD1   1 
ATOM   227  C  CD2   . TYR A  1  30  ? 63.785 10.669  21.913  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CD2   1 
ATOM   228  C  CE1   . TYR A  1  30  ? 61.609 10.919  20.227  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CE1   1 
ATOM   229  C  CE2   . TYR A  1  30  ? 63.422 11.917  21.435  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CE2   1 
ATOM   230  C  CZ    . TYR A  1  30  ? 62.330 12.036  20.592  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CZ    1 
ATOM   231  O  OH    . TYR A  1  30  ? 61.960 13.271  20.101  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A OH    1 
ATOM   232  N  N     . TYR A  1  31  ? 62.125 5.725   24.159  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A N     1 
ATOM   233  C  CA    . TYR A  1  31  ? 62.433 4.402   24.617  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CA    1 
ATOM   234  C  C     . TYR A  1  31  ? 61.305 3.496   24.187  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A C     1 
ATOM   235  O  O     . TYR A  1  31  ? 61.389 2.304   24.393  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A O     1 
ATOM   236  C  CB    . TYR A  1  31  ? 62.600 4.419   26.136  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CB    1 
ATOM   237  C  CG    . TYR A  1  31  ? 61.363 4.854   26.851  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CG    1 
ATOM   238  C  CD1   . TYR A  1  31  ? 60.302 3.979   27.005  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CD1   1 
ATOM   239  C  CD2   . TYR A  1  31  ? 61.223 6.153   27.324  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CD2   1 
ATOM   240  C  CE1   . TYR A  1  31  ? 59.129 4.378   27.603  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CE1   1 
ATOM   241  C  CE2   . TYR A  1  31  ? 60.041 6.569   27.936  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CE2   1 
ATOM   242  C  CZ    . TYR A  1  31  ? 58.999 5.666   28.066  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CZ    1 
ATOM   243  O  OH    . TYR A  1  31  ? 57.805 6.014   28.647  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A OH    1 
ATOM   244  N  N     . LEU A  1  32  ? 60.262 4.072   23.589  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A N     1 
ATOM   245  C  CA    . LEU A  1  32  ? 59.087 3.329   23.116  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CA    1 
ATOM   246  C  C     . LEU A  1  32  ? 59.256 2.971   21.676  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A C     1 
ATOM   247  O  O     . LEU A  1  32  ? 58.658 2.005   21.199  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A O     1 
ATOM   248  C  CB    . LEU A  1  32  ? 57.832 4.188   23.165  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CB    1 
ATOM   249  C  CG    . LEU A  1  32  ? 57.191 4.654   24.449  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CG    1 
ATOM   250  C  CD1   . LEU A  1  32  ? 55.960 5.418   24.083  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD1   1 
ATOM   251  C  CD2   . LEU A  1  32  ? 56.826 3.480   25.315  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD2   1 
ATOM   252  N  N     . ALA A  1  33  ? 60.037 3.786   20.978  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N     1 
ATOM   253  C  CA    . ALA A  1  33  ? 60.261 3.617   19.558  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA    1 
ATOM   254  C  C     . ALA A  1  33  ? 61.471 4.419   19.137  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C     1 
ATOM   255  O  O     . ALA A  1  33  ? 61.936 5.278   19.885  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O     1 
ATOM   256  C  CB    . ALA A  1  33  ? 59.030 4.098   18.803  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB    1 
ATOM   257  N  N     . GLU A  1  34  ? 61.964 4.152   17.932  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A N     1 
ATOM   258  C  CA    . GLU A  1  34  ? 63.119 4.851   17.385  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CA    1 
ATOM   259  C  C     . GLU A  1  34  ? 62.800 6.314   17.187  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A C     1 
ATOM   260  O  O     . GLU A  1  34  ? 61.661 6.665   16.872  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A O     1 
ATOM   261  C  CB    . GLU A  1  34  ? 63.494 4.241   16.045  1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CB    1 
ATOM   262  C  CG    . GLU A  1  34  ? 63.499 2.755   16.104  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CG    1 
ATOM   263  C  CD    . GLU A  1  34  ? 64.373 2.274   17.232  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CD    1 
ATOM   264  O  OE1   . GLU A  1  34  ? 65.610 2.358   17.067  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE1   1 
ATOM   265  O  OE2   . GLU A  1  34  ? 63.833 1.838   18.285  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE2   1 
ATOM   266  N  N     . PRO A  1  35  ? 63.793 7.197   17.374  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A N     1 
ATOM   267  C  CA    . PRO A  1  35  ? 63.543 8.626   17.189  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CA    1 
ATOM   268  C  C     . PRO A  1  35  ? 63.112 9.007   15.777  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A C     1 
ATOM   269  O  O     . PRO A  1  35  ? 62.327 9.949   15.614  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A O     1 
ATOM   270  C  CB    . PRO A  1  35  ? 64.869 9.251   17.599  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CB    1 
ATOM   271  C  CG    . PRO A  1  35  ? 65.290 8.358   18.716  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CG    1 
ATOM   272  C  CD    . PRO A  1  35  ? 65.045 6.987   18.127  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CD    1 
ATOM   273  N  N     . TRP A  1  36  ? 63.589 8.287   14.765  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A N     1 
ATOM   274  C  CA    . TRP A  1  36  ? 63.213 8.603   13.389  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CA    1 
ATOM   275  C  C     . TRP A  1  36  ? 61.724 8.407   13.166  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A C     1 
ATOM   276  O  O     . TRP A  1  36  ? 61.135 9.090   12.330  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A O     1 
ATOM   277  C  CB    . TRP A  1  36  ? 63.991 7.742   12.390  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CB    1 
ATOM   278  C  CG    . TRP A  1  36  ? 63.684 6.279   12.420  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CG    1 
ATOM   279  C  CD1   . TRP A  1  36  ? 64.343 5.317   13.124  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CD1   1 
ATOM   280  C  CD2   . TRP A  1  36  ? 62.660 5.605   11.681  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CD2   1 
ATOM   281  N  NE1   . TRP A  1  36  ? 63.798 4.078   12.866  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A NE1   1 
ATOM   282  C  CE2   . TRP A  1  36  ? 62.763 4.229   11.983  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CE2   1 
ATOM   283  C  CE3   . TRP A  1  36  ? 61.668 6.030   10.792  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CE3   1 
ATOM   284  C  CZ2   . TRP A  1  36  ? 61.914 3.277   11.428  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CZ2   1 
ATOM   285  C  CZ3   . TRP A  1  36  ? 60.822 5.082   10.240  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CZ3   1 
ATOM   286  C  CH2   . TRP A  1  36  ? 60.951 3.721   10.560  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CH2   1 
ATOM   287  N  N     . GLN A  1  37  ? 61.123 7.482   13.904  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N     1 
ATOM   288  C  CA    . GLN A  1  37  ? 59.707 7.207   13.778  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA    1 
ATOM   289  C  C     . GLN A  1  37  ? 58.915 8.385   14.301  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C     1 
ATOM   290  O  O     . GLN A  1  37  ? 57.848 8.663   13.803  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O     1 
ATOM   291  C  CB    . GLN A  1  37  ? 59.390 5.919   14.526  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB    1 
ATOM   292  C  CG    . GLN A  1  37  ? 60.213 4.738   13.997  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG    1 
ATOM   293  C  CD    . GLN A  1  37  ? 59.927 3.422   14.708  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD    1 
ATOM   294  O  OE1   . GLN A  1  37  ? 60.240 3.254   15.883  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1   1 
ATOM   295  N  NE2   . GLN A  1  37  ? 59.327 2.480   13.985  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2   1 
ATOM   296  N  N     . PHE A  1  38  ? 59.426 9.088   15.296  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A N     1 
ATOM   297  C  CA    . PHE A  1  38  ? 58.703 10.249  15.755  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CA    1 
ATOM   298  C  C     . PHE A  1  38  ? 58.813 11.294  14.690  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A C     1 
ATOM   299  O  O     . PHE A  1  38  ? 57.878 12.051  14.491  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A O     1 
ATOM   300  C  CB    . PHE A  1  38  ? 59.285 10.795  17.038  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CB    1 
ATOM   301  C  CG    . PHE A  1  38  ? 58.918 10.006  18.239  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CG    1 
ATOM   302  C  CD1   . PHE A  1  38  ? 59.589 8.841   18.553  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CD1   1 
ATOM   303  C  CD2   . PHE A  1  38  ? 57.881 10.413  19.053  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CD2   1 
ATOM   304  C  CE1   . PHE A  1  38  ? 59.228 8.093   19.664  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CE1   1 
ATOM   305  C  CE2   . PHE A  1  38  ? 57.515 9.676   20.159  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CE2   1 
ATOM   306  C  CZ    . PHE A  1  38  ? 58.186 8.519   20.466  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CZ    1 
ATOM   307  N  N     . SER A  1  39  ? 59.958 11.336  14.007  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 38   SER A N     1 
ATOM   308  C  CA    . SER A  1  39  ? 60.202 12.297  12.924  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 38   SER A CA    1 
ATOM   309  C  C     . SER A  1  39  ? 59.207 12.064  11.819  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 38   SER A C     1 
ATOM   310  O  O     . SER A  1  39  ? 58.798 12.997  11.127  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 38   SER A O     1 
ATOM   311  C  CB    . SER A  1  39  ? 61.613 12.116  12.372  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 38   SER A CB    1 
ATOM   312  O  OG    . SER A  1  39  ? 62.578 12.342  13.381  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 38   SER A OG    1 
ATOM   313  N  N     . MET A  1  40  ? 58.852 10.797  11.652  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 39   MET A N     1 
ATOM   314  C  CA    . MET A  1  40  ? 57.880 10.365  10.672  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CA    1 
ATOM   315  C  C     . MET A  1  40  ? 56.569 11.008  11.016  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 39   MET A C     1 
ATOM   316  O  O     . MET A  1  40  ? 55.965 11.657  10.169  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 39   MET A O     1 
ATOM   317  C  CB    . MET A  1  40  ? 57.726 8.857   10.749  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CB    1 
ATOM   318  C  CG    . MET A  1  40  ? 58.821 8.082   10.078  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CG    1 
ATOM   319  S  SD    . MET A  1  40  ? 58.428 7.998   8.334   1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 39   MET A SD    1 
ATOM   320  C  CE    . MET A  1  40  ? 59.203 9.645   7.679   1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CE    1 
ATOM   321  N  N     . LEU A  1  41  ? 56.126 10.812  12.256  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N     1 
ATOM   322  C  CA    . LEU A  1  41  ? 54.883 11.397  12.726  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA    1 
ATOM   323  C  C     . LEU A  1  41  ? 54.941 12.869  12.486  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C     1 
ATOM   324  O  O     . LEU A  1  41  ? 53.994 13.427  11.947  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O     1 
ATOM   325  C  CB    . LEU A  1  41  ? 54.710 11.156  14.218  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB    1 
ATOM   326  C  CG    . LEU A  1  41  ? 54.629 9.703   14.663  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG    1 
ATOM   327  C  CD1   . LEU A  1  41  ? 54.509 9.621   16.174  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1   1 
ATOM   328  C  CD2   . LEU A  1  41  ? 53.443 9.071   13.996  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2   1 
ATOM   329  N  N     . ALA A  1  42  ? 56.058 13.490  12.869  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A N     1 
ATOM   330  C  CA    . ALA A  1  42  ? 56.248 14.930  12.709  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CA    1 
ATOM   331  C  C     . ALA A  1  42  ? 56.185 15.316  11.245  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A C     1 
ATOM   332  O  O     . ALA A  1  42  ? 55.431 16.217  10.886  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A O     1 
ATOM   333  C  CB    . ALA A  1  42  ? 57.568 15.358  13.316  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CB    1 
ATOM   334  N  N     . ALA A  1  43  ? 56.970 14.655  10.401  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A N     1 
ATOM   335  C  CA    . ALA A  1  43  ? 56.963 14.953  8.971   1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CA    1 
ATOM   336  C  C     . ALA A  1  43  ? 55.532 14.826  8.451   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A C     1 
ATOM   337  O  O     . ALA A  1  43  ? 55.035 15.692  7.747   1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A O     1 
ATOM   338  C  CB    . ALA A  1  43  ? 57.867 13.978  8.243   1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CB    1 
ATOM   339  N  N     . TYR A  1  44  ? 54.882 13.732  8.821   1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A N     1 
ATOM   340  C  CA    . TYR A  1  44  ? 53.511 13.441  8.435   1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CA    1 
ATOM   341  C  C     . TYR A  1  44  ? 52.536 14.547  8.875   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A C     1 
ATOM   342  O  O     . TYR A  1  44  ? 51.799 15.103  8.040   1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A O     1 
ATOM   343  C  CB    . TYR A  1  44  ? 53.117 12.121  9.067   1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CB    1 
ATOM   344  C  CG    . TYR A  1  44  ? 51.668 11.756  8.935   1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CG    1 
ATOM   345  C  CD1   . TYR A  1  44  ? 51.130 11.391  7.712   1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CD1   1 
ATOM   346  C  CD2   . TYR A  1  44  ? 50.857 11.683  10.058  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CD2   1 
ATOM   347  C  CE1   . TYR A  1  44  ? 49.820 10.941  7.616   1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CE1   1 
ATOM   348  C  CE2   . TYR A  1  44  ? 49.551 11.243  9.982   1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CE2   1 
ATOM   349  C  CZ    . TYR A  1  44  ? 49.039 10.862  8.762   1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CZ    1 
ATOM   350  O  OH    . TYR A  1  44  ? 47.766 10.328  8.707   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A OH    1 
ATOM   351  N  N     . MET A  1  45  ? 52.507 14.863  10.169  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 44   MET A N     1 
ATOM   352  C  CA    . MET A  1  45  ? 51.590 15.896  10.653  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CA    1 
ATOM   353  C  C     . MET A  1  45  ? 51.838 17.168  9.921   1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 44   MET A C     1 
ATOM   354  O  O     . MET A  1  45  ? 50.926 17.948  9.709   1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 44   MET A O     1 
ATOM   355  C  CB    . MET A  1  45  ? 51.761 16.131  12.150  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CB    1 
ATOM   356  C  CG    . MET A  1  45  ? 51.219 15.010  13.012  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CG    1 
ATOM   357  S  SD    . MET A  1  45  ? 49.615 14.319  12.414  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 44   MET A SD    1 
ATOM   358  C  CE    . MET A  1  45  ? 48.565 15.793  12.245  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CE    1 
ATOM   359  N  N     . PHE A  1  46  ? 53.083 17.379  9.532   1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A N     1 
ATOM   360  C  CA    . PHE A  1  46  ? 53.430 18.575  8.820   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CA    1 
ATOM   361  C  C     . PHE A  1  46  ? 52.747 18.605  7.457   1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A C     1 
ATOM   362  O  O     . PHE A  1  46  ? 52.119 19.616  7.119   1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A O     1 
ATOM   363  C  CB    . PHE A  1  46  ? 54.938 18.646  8.638   1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CB    1 
ATOM   364  C  CG    . PHE A  1  46  ? 55.374 19.750  7.720   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CG    1 
ATOM   365  C  CD1   . PHE A  1  46  ? 55.552 21.035  8.197   1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CD1   1 
ATOM   366  C  CD2   . PHE A  1  46  ? 55.553 19.511  6.357   1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CD2   1 
ATOM   367  C  CE1   . PHE A  1  46  ? 55.899 22.066  7.334   1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CE1   1 
ATOM   368  C  CE2   . PHE A  1  46  ? 55.900 20.538  5.485   1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CE2   1 
ATOM   369  C  CZ    . PHE A  1  46  ? 56.073 21.815  5.970   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CZ    1 
ATOM   370  N  N     . LEU A  1  47  ? 52.872 17.524  6.679   1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A N     1 
ATOM   371  C  CA    . LEU A  1  47  ? 52.277 17.452  5.333   1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CA    1 
ATOM   372  C  C     . LEU A  1  47  ? 50.786 17.547  5.395   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A C     1 
ATOM   373  O  O     . LEU A  1  47  ? 50.198 18.142  4.495   1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A O     1 
ATOM   374  C  CB    . LEU A  1  47  ? 52.652 16.157  4.628   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CB    1 
ATOM   375  C  CG    . LEU A  1  47  ? 54.142 15.948  4.372   1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CG    1 
ATOM   376  C  CD1   . LEU A  1  47  ? 54.372 14.584  3.706   1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD1   1 
ATOM   377  C  CD2   . LEU A  1  47  ? 54.659 17.091  3.513   1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD2   1 
ATOM   378  N  N     . LEU A  1  48  ? 50.172 16.953  6.425   1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N     1 
ATOM   379  C  CA    . LEU A  1  48  ? 48.713 17.013  6.612   1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA    1 
ATOM   380  C  C     . LEU A  1  48  ? 48.253 18.466  6.861   1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C     1 
ATOM   381  O  O     . LEU A  1  48  ? 47.184 18.866  6.406   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O     1 
ATOM   382  C  CB    . LEU A  1  48  ? 48.273 16.162  7.815   1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB    1 
ATOM   383  C  CG    . LEU A  1  48  ? 47.751 14.736  7.677   1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG    1 
ATOM   384  C  CD1   . LEU A  1  48  ? 47.138 14.306  9.018   1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1   1 
ATOM   385  C  CD2   . LEU A  1  48  ? 46.702 14.664  6.591   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2   1 
ATOM   386  N  N     . ILE A  1  49  ? 49.035 19.242  7.603   1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A N     1 
ATOM   387  C  CA    . ILE A  1  49  ? 48.662 20.616  7.875   1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CA    1 
ATOM   388  C  C     . ILE A  1  49  ? 48.820 21.416  6.613   1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A C     1 
ATOM   389  O  O     . ILE A  1  49  ? 48.043 22.320  6.372   1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A O     1 
ATOM   390  C  CB    . ILE A  1  49  ? 49.530 21.215  8.998   1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CB    1 
ATOM   391  C  CG1   . ILE A  1  49  ? 49.202 20.514  10.317  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG1   1 
ATOM   392  C  CG2   . ILE A  1  49  ? 49.287 22.706  9.109   1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG2   1 
ATOM   393  C  CD1   . ILE A  1  49  ? 50.081 20.897  11.472  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CD1   1 
ATOM   394  N  N     . MET A  1  50  ? 49.799 21.064  5.791   1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 49   MET A N     1 
ATOM   395  C  CA    . MET A  1  50  ? 50.048 21.782  4.544   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CA    1 
ATOM   396  C  C     . MET A  1  50  ? 48.975 21.500  3.491   1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 49   MET A C     1 
ATOM   397  O  O     . MET A  1  50  ? 48.766 22.319  2.593   1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 49   MET A O     1 
ATOM   398  C  CB    . MET A  1  50  ? 51.426 21.407  4.012   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CB    1 
ATOM   399  C  CG    . MET A  1  50  ? 51.777 22.105  2.744   1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CG    1 
ATOM   400  S  SD    . MET A  1  50  ? 53.529 22.137  2.566   1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 49   MET A SD    1 
ATOM   401  C  CE    . MET A  1  50  ? 53.893 23.393  3.818   1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CE    1 
ATOM   402  N  N     . LEU A  1  51  ? 48.315 20.351  3.595   1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A N     1 
ATOM   403  C  CA    . LEU A  1  51  ? 47.246 19.952  2.673   1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CA    1 
ATOM   404  C  C     . LEU A  1  51  ? 45.904 20.379  3.223   1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A C     1 
ATOM   405  O  O     . LEU A  1  51  ? 45.088 20.933  2.507   1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A O     1 
ATOM   406  C  CB    . LEU A  1  51  ? 47.220 18.436  2.515   1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CB    1 
ATOM   407  C  CG    . LEU A  1  51  ? 47.988 17.804  1.370   1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CG    1 
ATOM   408  C  CD1   . LEU A  1  51  ? 48.027 16.299  1.554   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD1   1 
ATOM   409  C  CD2   . LEU A  1  51  ? 47.311 18.196  0.064   1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD2   1 
ATOM   410  N  N     . GLY A  1  52  ? 45.691 20.102  4.505   1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A N     1 
ATOM   411  C  CA    . GLY A  1  52  ? 44.435 20.420  5.156   1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A CA    1 
ATOM   412  C  C     . GLY A  1  52  ? 44.049 21.871  5.256   1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A C     1 
ATOM   413  O  O     . GLY A  1  52  ? 42.870 22.199  5.207   1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A O     1 
ATOM   414  N  N     . PHE A  1  53  ? 45.032 22.746  5.412   1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A N     1 
ATOM   415  C  CA    . PHE A  1  53  ? 44.713 24.152  5.517   1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CA    1 
ATOM   416  C  C     . PHE A  1  53  ? 44.201 24.678  4.186   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A C     1 
ATOM   417  O  O     . PHE A  1  53  ? 43.029 25.083  4.107   1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A O     1 
ATOM   418  C  CB    . PHE A  1  53  ? 45.916 24.974  5.976   1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CB    1 
ATOM   419  C  CG    . PHE A  1  53  ? 45.694 26.449  5.846   1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CG    1 
ATOM   420  C  CD1   . PHE A  1  53  ? 44.473 27.017  6.255   1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CD1   1 
ATOM   421  C  CD2   . PHE A  1  53  ? 46.650 27.264  5.240   1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CD2   1 
ATOM   422  C  CE1   . PHE A  1  53  ? 44.200 28.375  6.053   1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CE1   1 
ATOM   423  C  CE2   . PHE A  1  53  ? 46.388 28.628  5.031   1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CE2   1 
ATOM   424  C  CZ    . PHE A  1  53  ? 45.155 29.182  5.438   1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CZ    1 
ATOM   425  N  N     . PRO A  1  54  ? 45.045 24.669  3.123   1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N     1 
ATOM   426  C  CA    . PRO A  1  54  ? 44.569 25.176  1.829   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA    1 
ATOM   427  C  C     . PRO A  1  54  ? 43.280 24.546  1.317   1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C     1 
ATOM   428  O  O     . PRO A  1  54  ? 42.361 25.270  0.954   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O     1 
ATOM   429  C  CB    . PRO A  1  54  ? 45.765 24.937  0.894   1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB    1 
ATOM   430  C  CG    . PRO A  1  54  ? 46.507 23.808  1.528   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG    1 
ATOM   431  C  CD    . PRO A  1  54  ? 46.424 24.155  3.000   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD    1 
ATOM   432  N  N     . ILE A  1  55  ? 43.195 23.220  1.313   1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A N     1 
ATOM   433  C  CA    . ILE A  1  55  ? 42.011 22.517  0.810   1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CA    1 
ATOM   434  C  C     . ILE A  1  55  ? 40.750 22.872  1.563   1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A C     1 
ATOM   435  O  O     . ILE A  1  55  ? 39.717 23.037  0.949   1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A O     1 
ATOM   436  C  CB    . ILE A  1  55  ? 42.215 20.968  0.850   1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CB    1 
ATOM   437  C  CG1   . ILE A  1  55  ? 43.234 20.555  -0.226  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG1   1 
ATOM   438  C  CG2   . ILE A  1  55  ? 40.887 20.264  0.639   1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG2   1 
ATOM   439  C  CD1   . ILE A  1  55  ? 43.793 19.149  -0.115  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CD1   1 
ATOM   440  N  N     . ASN A  1  56  ? 40.829 22.991  2.881   1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A N     1 
ATOM   441  C  CA    . ASN A  1  56  ? 39.651 23.294  3.669   1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A CA    1 
ATOM   442  C  C     . ASN A  1  56  ? 39.294 24.752  3.612   1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A C     1 
ATOM   443  O  O     . ASN A  1  56  ? 38.102 25.083  3.615   1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A O     1 
ATOM   444  C  CB    . ASN A  1  56  ? 39.861 22.838  5.108   1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A CB    1 
ATOM   445  C  CG    . ASN A  1  56  ? 39.597 21.357  5.282   1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A CG    1 
ATOM   446  O  OD1   . ASN A  1  56  ? 38.467 20.899  5.108   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A OD1   1 
ATOM   447  N  ND2   . ASN A  1  56  ? 40.635 20.597  5.613   1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A ND2   1 
ATOM   448  N  N     . PHE A  1  57  ? 40.295 25.627  3.561   1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A N     1 
ATOM   449  C  CA    . PHE A  1  57  ? 40.019 27.058  3.489   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CA    1 
ATOM   450  C  C     . PHE A  1  57  ? 39.431 27.412  2.119   1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A C     1 
ATOM   451  O  O     . PHE A  1  57  ? 38.491 28.211  2.036   1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A O     1 
ATOM   452  C  CB    . PHE A  1  57  ? 41.286 27.886  3.718   1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CB    1 
ATOM   453  C  CG    . PHE A  1  57  ? 41.034 29.359  3.661   1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CG    1 
ATOM   454  C  CD1   . PHE A  1  57  ? 40.389 30.008  4.713   1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CD1   1 
ATOM   455  C  CD2   . PHE A  1  57  ? 41.328 30.088  2.507   1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CD2   1 
ATOM   456  C  CE1   . PHE A  1  57  ? 40.034 31.362  4.610   1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CE1   1 
ATOM   457  C  CE2   . PHE A  1  57  ? 40.972 31.447  2.395   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CE2   1 
ATOM   458  C  CZ    . PHE A  1  57  ? 40.327 32.079  3.441   1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CZ    1 
ATOM   459  N  N     . LEU A  1  58  ? 39.993 26.829  1.062   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N     1 
ATOM   460  C  CA    . LEU A  1  58  ? 39.537 27.053  -0.310  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA    1 
ATOM   461  C  C     . LEU A  1  58  ? 38.080 26.645  -0.409  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C     1 
ATOM   462  O  O     . LEU A  1  58  ? 37.267 27.389  -0.923  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O     1 
ATOM   463  C  CB    . LEU A  1  58  ? 40.369 26.204  -1.265  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB    1 
ATOM   464  C  CG    . LEU A  1  58  ? 40.606 26.676  -2.686  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG    1 
ATOM   465  C  CD1   . LEU A  1  58  ? 40.678 25.449  -3.565  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1   1 
ATOM   466  C  CD2   . LEU A  1  58  ? 39.489 27.589  -3.143  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2   1 
ATOM   467  N  N     . THR A  1  59  ? 37.766 25.453  0.087   1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 58   THR A N     1 
ATOM   468  C  CA    . THR A  1  59  ? 36.406 24.912  0.098   1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CA    1 
ATOM   469  C  C     . THR A  1  59  ? 35.471 25.905  0.742   1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 58   THR A C     1 
ATOM   470  O  O     . THR A  1  59  ? 34.384 26.186  0.245   1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 58   THR A O     1 
ATOM   471  C  CB    . THR A  1  59  ? 36.339 23.643  0.937   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CB    1 
ATOM   472  O  OG1   . THR A  1  59  ? 37.081 22.602  0.300   1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 58   THR A OG1   1 
ATOM   473  C  CG2   . THR A  1  59  ? 34.902 23.217  1.130   1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CG2   1 
ATOM   474  N  N     . LEU A  1  60  ? 35.908 26.411  1.881   1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A N     1 
ATOM   475  C  CA    . LEU A  1  60  ? 35.161 27.379  2.658   1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CA    1 
ATOM   476  C  C     . LEU A  1  60  ? 34.949 28.671  1.868   1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A C     1 
ATOM   477  O  O     . LEU A  1  60  ? 33.832 29.172  1.789   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A O     1 
ATOM   478  C  CB    . LEU A  1  60  ? 35.945 27.650  3.935   1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CB    1 
ATOM   479  C  CG    . LEU A  1  60  ? 35.625 28.919  4.703   1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CG    1 
ATOM   480  C  CD1   . LEU A  1  60  ? 34.196 28.872  5.209   1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD1   1 
ATOM   481  C  CD2   . LEU A  1  60  ? 36.621 29.034  5.848   1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD2   1 
ATOM   482  N  N     . TYR A  1  61  ? 36.022 29.192  1.282   1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A N     1 
ATOM   483  C  CA    . TYR A  1  61  ? 35.964 30.433  0.521   1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CA    1 
ATOM   484  C  C     . TYR A  1  61  ? 35.049 30.292  -0.682  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A C     1 
ATOM   485  O  O     . TYR A  1  61  ? 34.232 31.165  -0.936  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A O     1 
ATOM   486  C  CB    . TYR A  1  61  ? 37.379 30.824  0.086   1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CB    1 
ATOM   487  C  CG    . TYR A  1  61  ? 37.521 32.209  -0.511  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CG    1 
ATOM   488  C  CD1   . TYR A  1  61  ? 37.026 32.502  -1.783  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD1   1 
ATOM   489  C  CD2   . TYR A  1  61  ? 38.157 33.233  0.198   1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD2   1 
ATOM   490  C  CE1   . TYR A  1  61  ? 37.162 33.793  -2.339  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE1   1 
ATOM   491  C  CE2   . TYR A  1  61  ? 38.302 34.527  -0.345  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE2   1 
ATOM   492  C  CZ    . TYR A  1  61  ? 37.799 34.802  -1.611  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CZ    1 
ATOM   493  O  OH    . TYR A  1  61  ? 37.912 36.077  -2.139  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A OH    1 
ATOM   494  N  N     . VAL A  1  62  ? 35.159 29.204  -1.421  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A N     1 
ATOM   495  C  CA    . VAL A  1  62  ? 34.306 29.048  -2.582  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CA    1 
ATOM   496  C  C     . VAL A  1  62  ? 32.830 29.017  -2.179  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A C     1 
ATOM   497  O  O     . VAL A  1  62  ? 32.022 29.742  -2.754  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A O     1 
ATOM   498  C  CB    . VAL A  1  62  ? 34.676 27.773  -3.369  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CB    1 
ATOM   499  C  CG1   . VAL A  1  62  ? 33.586 27.446  -4.395  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG1   1 
ATOM   500  C  CG2   . VAL A  1  62  ? 36.018 27.984  -4.073  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG2   1 
ATOM   501  N  N     . THR A  1  63  ? 32.484 28.212  -1.182  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 62   THR A N     1 
ATOM   502  C  CA    . THR A  1  63  ? 31.093 28.080  -0.754  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CA    1 
ATOM   503  C  C     . THR A  1  63  ? 30.473 29.420  -0.465  1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 62   THR A C     1 
ATOM   504  O  O     . THR A  1  63  ? 29.366 29.709  -0.905  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 62   THR A O     1 
ATOM   505  C  CB    . THR A  1  63  ? 30.982 27.219  0.516   1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CB    1 
ATOM   506  O  OG1   . THR A  1  63  ? 31.647 25.972  0.299   1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 62   THR A OG1   1 
ATOM   507  C  CG2   . THR A  1  63  ? 29.523 26.945  0.855   1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CG2   1 
ATOM   508  N  N     . VAL A  1  64  ? 31.186 30.248  0.272   1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A N     1 
ATOM   509  C  CA    . VAL A  1  64  ? 30.656 31.536  0.650   1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CA    1 
ATOM   510  C  C     . VAL A  1  64  ? 30.508 32.461  -0.526  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A C     1 
ATOM   511  O  O     . VAL A  1  64  ? 29.432 33.020  -0.741  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A O     1 
ATOM   512  C  CB    . VAL A  1  64  ? 31.554 32.180  1.694   1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CB    1 
ATOM   513  C  CG1   . VAL A  1  64  ? 31.172 33.621  1.888   1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG1   1 
ATOM   514  C  CG2   . VAL A  1  64  ? 31.428 31.425  2.995   1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG2   1 
ATOM   515  N  N     . GLN A  1  65  ? 31.581 32.622  -1.284  1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A N     1 
ATOM   516  C  CA    . GLN A  1  65  ? 31.587 33.520  -2.429  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CA    1 
ATOM   517  C  C     . GLN A  1  65  ? 30.488 33.246  -3.438  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A C     1 
ATOM   518  O  O     . GLN A  1  65  ? 29.975 34.196  -4.018  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A O     1 
ATOM   519  C  CB    . GLN A  1  65  ? 32.938 33.447  -3.108  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CB    1 
ATOM   520  C  CG    . GLN A  1  65  ? 32.952 33.957  -4.514  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CG    1 
ATOM   521  C  CD    . GLN A  1  65  ? 34.357 33.970  -5.066  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CD    1 
ATOM   522  O  OE1   . GLN A  1  65  ? 35.168 34.839  -4.711  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A OE1   1 
ATOM   523  N  NE2   . GLN A  1  65  ? 34.671 32.992  -5.922  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A NE2   1 
ATOM   524  N  N     . HIS A  1  66  ? 30.127 31.987  -3.663  1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A N     1 
ATOM   525  C  CA    . HIS A  1  66  ? 29.089 31.684  -4.637  1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CA    1 
ATOM   526  C  C     . HIS A  1  66  ? 27.749 31.633  -3.981  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A C     1 
ATOM   527  O  O     . HIS A  1  66  ? 27.326 30.612  -3.466  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A O     1 
ATOM   528  C  CB    . HIS A  1  66  ? 29.435 30.395  -5.351  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CB    1 
ATOM   529  C  CG    . HIS A  1  66  ? 30.654 30.519  -6.198  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CG    1 
ATOM   530  N  ND1   . HIS A  1  66  ? 30.625 30.396  -7.570  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A ND1   1 
ATOM   531  C  CD2   . HIS A  1  66  ? 31.930 30.826  -5.874  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CD2   1 
ATOM   532  C  CE1   . HIS A  1  66  ? 31.833 30.618  -8.054  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CE1   1 
ATOM   533  N  NE2   . HIS A  1  66  ? 32.643 30.882  -7.045  1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A NE2   1 
ATOM   534  N  N     . LYS A  1  67  ? 27.079 32.773  -4.042  1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A N     1 
ATOM   535  C  CA    . LYS A  1  67  ? 25.783 32.997  -3.422  1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CA    1 
ATOM   536  C  C     . LYS A  1  67  ? 24.726 31.956  -3.707  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A C     1 
ATOM   537  O  O     . LYS A  1  67  ? 23.707 31.954  -3.023  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A O     1 
ATOM   538  C  CB    . LYS A  1  67  ? 25.277 34.394  -3.798  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CB    1 
ATOM   539  C  CG    . LYS A  1  67  ? 25.815 35.500  -2.884  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CG    1 
ATOM   540  C  CD    . LYS A  1  67  ? 27.345 35.509  -2.815  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CD    1 
ATOM   541  C  CE    . LYS A  1  67  ? 27.867 36.339  -1.624  1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CE    1 
ATOM   542  N  NZ    . LYS A  1  67  ? 29.376 36.392  -1.524  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A NZ    1 
ATOM   543  N  N     . LYS A  1  68  ? 24.933 31.065  -4.663  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A N     1 
ATOM   544  C  CA    . LYS A  1  68  ? 23.881 30.092  -4.935  1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CA    1 
ATOM   545  C  C     . LYS A  1  68  ? 24.197 28.736  -4.347  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A C     1 
ATOM   546  O  O     . LYS A  1  68  ? 23.323 27.886  -4.311  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A O     1 
ATOM   547  C  CB    . LYS A  1  68  ? 23.617 29.973  -6.444  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CB    1 
ATOM   548  C  CG    . LYS A  1  68  ? 23.480 31.325  -7.194  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CG    1 
ATOM   549  C  CD    . LYS A  1  68  ? 22.312 32.210  -6.702  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CD    1 
ATOM   550  C  CE    . LYS A  1  68  ? 20.954 31.525  -6.895  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CE    1 
ATOM   551  N  NZ    . LYS A  1  68  ? 20.772 30.980  -8.287  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A NZ    1 
ATOM   552  N  N     . LEU A  1  69  ? 25.424 28.517  -3.894  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A N     1 
ATOM   553  C  CA    . LEU A  1  69  ? 25.761 27.234  -3.288  1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CA    1 
ATOM   554  C  C     . LEU A  1  69  ? 25.120 27.216  -1.894  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A C     1 
ATOM   555  O  O     . LEU A  1  69  ? 25.815 27.355  -0.886  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A O     1 
ATOM   556  C  CB    . LEU A  1  69  ? 27.285 27.099  -3.198  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CB    1 
ATOM   557  C  CG    . LEU A  1  69  ? 28.065 27.034  -4.514  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CG    1 
ATOM   558  C  CD1   . LEU A  1  69  ? 29.549 27.218  -4.235  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD1   1 
ATOM   559  C  CD2   . LEU A  1  69  ? 27.804 25.715  -5.202  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD2   1 
ATOM   560  N  N     . ARG A  1  70  ? 23.800 27.037  -1.840  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A N     1 
ATOM   561  C  CA    . ARG A  1  70  ? 23.087 27.072  -0.561  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CA    1 
ATOM   562  C  C     . ARG A  1  70  ? 22.188 25.868  -0.298  1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A C     1 
ATOM   563  O  O     . ARG A  1  70  ? 21.192 26.011  0.419   1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A O     1 
ATOM   564  C  CB    . ARG A  1  70  ? 22.255 28.345  -0.497  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CB    1 
ATOM   565  C  CG    . ARG A  1  70  ? 23.087 29.577  -0.650  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CG    1 
ATOM   566  C  CD    . ARG A  1  70  ? 23.937 29.726  0.560   1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CD    1 
ATOM   567  N  NE    . ARG A  1  70  ? 24.826 30.874  0.479   1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NE    1 
ATOM   568  C  CZ    . ARG A  1  70  ? 26.014 30.867  -0.118  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CZ    1 
ATOM   569  N  NH1   . ARG A  1  70  ? 26.463 29.761  -0.699  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH1   1 
ATOM   570  N  NH2   . ARG A  1  70  ? 26.768 31.961  -0.110  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH2   1 
ATOM   571  N  N     . THR A  1  71  ? 22.528 24.699  -0.832  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 70   THR A N     1 
ATOM   572  C  CA    . THR A  1  71  ? 21.717 23.500  -0.609  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CA    1 
ATOM   573  C  C     . THR A  1  71  ? 22.059 22.902  0.737   1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 70   THR A C     1 
ATOM   574  O  O     . THR A  1  71  ? 23.028 23.330  1.369   1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 70   THR A O     1 
ATOM   575  C  CB    . THR A  1  71  ? 21.994 22.429  -1.684  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CB    1 
ATOM   576  O  OG1   . THR A  1  71  ? 23.349 21.989  -1.600  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 70   THR A OG1   1 
ATOM   577  C  CG2   . THR A  1  71  ? 21.793 23.003  -3.048  1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CG2   1 
ATOM   578  N  N     . PRO A  1  72  ? 21.272 21.919  1.209   1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A N     1 
ATOM   579  C  CA    . PRO A  1  72  ? 21.602 21.327  2.502   1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CA    1 
ATOM   580  C  C     . PRO A  1  72  ? 23.014 20.754  2.436   1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A C     1 
ATOM   581  O  O     . PRO A  1  72  ? 23.737 20.788  3.426   1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A O     1 
ATOM   582  C  CB    . PRO A  1  72  ? 20.535 20.251  2.657   1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CB    1 
ATOM   583  C  CG    . PRO A  1  72  ? 19.354 20.888  2.020   1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CG    1 
ATOM   584  C  CD    . PRO A  1  72  ? 19.966 21.425  0.739   1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CD    1 
ATOM   585  N  N     . LEU A  1  73  ? 23.402 20.254  1.262   1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A N     1 
ATOM   586  C  CA    . LEU A  1  73  ? 24.734 19.683  1.060   1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CA    1 
ATOM   587  C  C     . LEU A  1  73  ? 25.827 20.753  1.072   1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A C     1 
ATOM   588  O  O     . LEU A  1  73  ? 26.909 20.518  1.613   1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A O     1 
ATOM   589  C  CB    . LEU A  1  73  ? 24.799 18.931  -0.263  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB    1 
ATOM   590  C  CG    . LEU A  1  73  ? 26.192 18.367  -0.560  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG    1 
ATOM   591  C  CD1   . LEU A  1  73  ? 26.503 17.258  0.421   1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1   1 
ATOM   592  C  CD2   . LEU A  1  73  ? 26.268 17.832  -1.964  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2   1 
ATOM   593  N  N     . ASN A  1  74  ? 25.566 21.904  0.462   1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A N     1 
ATOM   594  C  CA    . ASN A  1  74  ? 26.550 22.977  0.444   1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CA    1 
ATOM   595  C  C     . ASN A  1  74  ? 26.784 23.438  1.867   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A C     1 
ATOM   596  O  O     . ASN A  1  74  ? 27.880 23.910  2.173   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A O     1 
ATOM   597  C  CB    . ASN A  1  74  ? 26.076 24.165  -0.412  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CB    1 
ATOM   598  C  CG    . ASN A  1  74  ? 26.010 23.836  -1.898  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CG    1 
ATOM   599  O  OD1   . ASN A  1  74  ? 26.941 23.264  -2.463  1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A OD1   1 
ATOM   600  N  ND2   . ASN A  1  74  ? 24.910 24.214  -2.539  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A ND2   1 
ATOM   601  N  N     . TYR A  1  75  ? 25.773 23.317  2.727   1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A N     1 
ATOM   602  C  CA    . TYR A  1  75  ? 25.919 23.718  4.123   1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CA    1 
ATOM   603  C  C     . TYR A  1  75  ? 26.755 22.703  4.866   1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A C     1 
ATOM   604  O  O     . TYR A  1  75  ? 27.777 23.065  5.436   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A O     1 
ATOM   605  C  CB    . TYR A  1  75  ? 24.562 23.830  4.804   1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CB    1 
ATOM   606  C  CG    . TYR A  1  75  ? 23.913 25.152  4.575   1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CG    1 
ATOM   607  C  CD1   . TYR A  1  75  ? 24.028 26.176  5.508   1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CD1   1 
ATOM   608  C  CD2   . TYR A  1  75  ? 23.232 25.411  3.386   1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CD2   1 
ATOM   609  C  CE1   . TYR A  1  75  ? 23.481 27.435  5.253   1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CE1   1 
ATOM   610  C  CE2   . TYR A  1  75  ? 22.682 26.661  3.122   1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CE2   1 
ATOM   611  C  CZ    . TYR A  1  75  ? 22.814 27.662  4.055   1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CZ    1 
ATOM   612  O  OH    . TYR A  1  75  ? 22.297 28.892  3.764   1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A OH    1 
ATOM   613  N  N     . ILE A  1  76  ? 26.326 21.443  4.854   1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A N     1 
ATOM   614  C  CA    . ILE A  1  76  ? 27.014 20.369  5.557   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CA    1 
ATOM   615  C  C     . ILE A  1  76  ? 28.470 20.308  5.201   1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A C     1 
ATOM   616  O  O     . ILE A  1  76  ? 29.293 20.035  6.070   1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A O     1 
ATOM   617  C  CB    . ILE A  1  76  ? 26.334 19.005  5.277   1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CB    1 
ATOM   618  C  CG1   . ILE A  1  76  ? 25.084 18.887  6.152   1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG1   1 
ATOM   619  C  CG2   . ILE A  1  76  ? 27.307 17.856  5.515   1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG2   1 
ATOM   620  C  CD1   . ILE A  1  76  ? 25.318 19.308  7.620   1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CD1   1 
ATOM   621  N  N     . LEU A  1  77  ? 28.813 20.560  3.946   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A N     1 
ATOM   622  C  CA    . LEU A  1  77  ? 30.214 20.505  3.589   1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CA    1 
ATOM   623  C  C     . LEU A  1  77  ? 30.938 21.758  3.994   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A C     1 
ATOM   624  O  O     . LEU A  1  77  ? 32.143 21.717  4.153   1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A O     1 
ATOM   625  C  CB    . LEU A  1  77  ? 30.399 20.177  2.112   1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CB    1 
ATOM   626  C  CG    . LEU A  1  77  ? 30.610 18.652  2.095   1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CG    1 
ATOM   627  C  CD1   . LEU A  1  77  ? 29.364 17.952  1.609   1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CD1   1 
ATOM   628  C  CD2   . LEU A  1  77  ? 31.798 18.297  1.253   1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CD2   1 
ATOM   629  N  N     . LEU A  1  78  ? 30.237 22.868  4.172   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N     1 
ATOM   630  C  CA    . LEU A  1  78  ? 30.916 24.075  4.641   1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA    1 
ATOM   631  C  C     . LEU A  1  78  ? 31.237 23.819  6.100   1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C     1 
ATOM   632  O  O     . LEU A  1  78  ? 32.309 24.161  6.588   1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O     1 
ATOM   633  C  CB    . LEU A  1  78  ? 30.006 25.307  4.521   1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB    1 
ATOM   634  C  CG    . LEU A  1  78  ? 30.605 26.607  5.071   1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG    1 
ATOM   635  C  CD1   . LEU A  1  78  ? 32.001 26.853  4.527   1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1   1 
ATOM   636  C  CD2   . LEU A  1  78  ? 29.692 27.736  4.703   1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2   1 
ATOM   637  N  N     . ASN A  1  79  ? 30.280 23.202  6.781   1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A N     1 
ATOM   638  C  CA    . ASN A  1  79  ? 30.388 22.834  8.182   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CA    1 
ATOM   639  C  C     . ASN A  1  79  ? 31.632 21.957  8.328   1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A C     1 
ATOM   640  O  O     . ASN A  1  79  ? 32.489 22.238  9.157   1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A O     1 
ATOM   641  C  CB    . ASN A  1  79  ? 29.095 22.086  8.571   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CB    1 
ATOM   642  C  CG    . ASN A  1  79  ? 29.113 21.514  9.981   1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CG    1 
ATOM   643  O  OD1   . ASN A  1  79  ? 29.474 22.196  10.948  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A OD1   1 
ATOM   644  N  ND2   . ASN A  1  79  ? 28.688 20.250  10.103  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A ND2   1 
ATOM   645  N  N     . LEU A  1  80  ? 31.746 20.925  7.498   1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A N     1 
ATOM   646  C  CA    . LEU A  1  80  ? 32.885 20.029  7.558   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CA    1 
ATOM   647  C  C     . LEU A  1  80  ? 34.202 20.756  7.342   1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A C     1 
ATOM   648  O  O     . LEU A  1  80  ? 35.183 20.421  8.006   1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A O     1 
ATOM   649  C  CB    . LEU A  1  80  ? 32.722 18.928  6.527   1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CB    1 
ATOM   650  C  CG    . LEU A  1  80  ? 32.017 17.658  6.999   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CG    1 
ATOM   651  C  CD1   . LEU A  1  80  ? 31.441 17.820  8.410   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CD1   1 
ATOM   652  C  CD2   . LEU A  1  80  ? 30.956 17.315  5.969   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CD2   1 
ATOM   653  N  N     . ALA A  1  81  ? 34.241 21.733  6.437   1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A N     1 
ATOM   654  C  CA    . ALA A  1  81  ? 35.476 22.472  6.163   1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A CA    1 
ATOM   655  C  C     . ALA A  1  81  ? 35.868 23.269  7.392   1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A C     1 
ATOM   656  O  O     . ALA A  1  81  ? 37.042 23.387  7.712   1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A O     1 
ATOM   657  C  CB    . ALA A  1  81  ? 35.290 23.409  4.946   1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A CB    1 
ATOM   658  N  N     . VAL A  1  82  ? 34.890 23.811  8.094   1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A N     1 
ATOM   659  C  CA    . VAL A  1  82  ? 35.185 24.585  9.287   1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CA    1 
ATOM   660  C  C     . VAL A  1  82  ? 35.723 23.669  10.382  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A C     1 
ATOM   661  O  O     . VAL A  1  82  ? 36.739 23.963  11.003  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A O     1 
ATOM   662  C  CB    . VAL A  1  82  ? 33.919 25.300  9.751   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CB    1 
ATOM   663  C  CG1   . VAL A  1  82  ? 34.185 26.097  11.001  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG1   1 
ATOM   664  C  CG2   . VAL A  1  82  ? 33.436 26.197  8.641   1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG2   1 
ATOM   665  N  N     . ALA A  1  83  ? 35.037 22.556  10.600  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N     1 
ATOM   666  C  CA    . ALA A  1  83  ? 35.434 21.596  11.604  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA    1 
ATOM   667  C  C     . ALA A  1  83  ? 36.826 21.046  11.284  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C     1 
ATOM   668  O  O     . ALA A  1  83  ? 37.581 20.750  12.204  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O     1 
ATOM   669  C  CB    . ALA A  1  83  ? 34.407 20.471  11.666  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB    1 
ATOM   670  N  N     . ASP A  1  84  ? 37.169 20.930  9.998   1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A N     1 
ATOM   671  C  CA    . ASP A  1  84  ? 38.472 20.407  9.549   1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CA    1 
ATOM   672  C  C     . ASP A  1  84  ? 39.557 21.458  9.781   1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A C     1 
ATOM   673  O  O     . ASP A  1  84  ? 40.721 21.094  9.991   1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A O     1 
ATOM   674  C  CB    . ASP A  1  84  ? 38.462 20.026  8.056   1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CB    1 
ATOM   675  C  CG    . ASP A  1  84  ? 37.573 18.838  7.742   1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CG    1 
ATOM   676  O  OD1   . ASP A  1  84  ? 37.126 18.132  8.660   1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A OD1   1 
ATOM   677  O  OD2   . ASP A  1  84  ? 37.323 18.602  6.550   1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A OD2   1 
ATOM   678  N  N     . LEU A  1  85  ? 39.197 22.740  9.724   1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A N     1 
ATOM   679  C  CA    . LEU A  1  85  ? 40.169 23.806  9.967   1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CA    1 
ATOM   680  C  C     . LEU A  1  85  ? 40.443 23.885  11.462  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A C     1 
ATOM   681  O  O     . LEU A  1  85  ? 41.531 24.298  11.855  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A O     1 
ATOM   682  C  CB    . LEU A  1  85  ? 39.659 25.154  9.430   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CB    1 
ATOM   683  C  CG    . LEU A  1  85  ? 39.790 25.391  7.912   1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CG    1 
ATOM   684  C  CD1   . LEU A  1  85  ? 38.895 26.542  7.491   1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CD1   1 
ATOM   685  C  CD2   . LEU A  1  85  ? 41.233 25.674  7.539   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CD2   1 
ATOM   686  N  N     . PHE A  1  86  ? 39.467 23.499  12.288  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A N     1 
ATOM   687  C  CA    . PHE A  1  86  ? 39.668 23.473  13.736  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CA    1 
ATOM   688  C  C     . PHE A  1  86  ? 40.601 22.326  14.051  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A C     1 
ATOM   689  O  O     . PHE A  1  86  ? 41.421 22.412  14.947  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A O     1 
ATOM   690  C  CB    . PHE A  1  86  ? 38.345 23.280  14.469  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CB    1 
ATOM   691  C  CG    . PHE A  1  86  ? 37.628 24.559  14.749  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CG    1 
ATOM   692  C  CD1   . PHE A  1  86  ? 38.246 25.565  15.488  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CD1   1 
ATOM   693  C  CD2   . PHE A  1  86  ? 36.339 24.769  14.271  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CD2   1 
ATOM   694  C  CE1   . PHE A  1  86  ? 37.582 26.780  15.753  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CE1   1 
ATOM   695  C  CE2   . PHE A  1  86  ? 35.667 25.967  14.522  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CE2   1 
ATOM   696  C  CZ    . PHE A  1  86  ? 36.288 26.979  15.266  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CZ    1 
ATOM   697  N  N     . MET A  1  87  ? 40.461 21.245  13.306  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 86   MET A N     1 
ATOM   698  C  CA    . MET A  1  87  ? 41.331 20.103  13.474  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CA    1 
ATOM   699  C  C     . MET A  1  87  ? 42.761 20.534  13.195  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 86   MET A C     1 
ATOM   700  O  O     . MET A  1  87  ? 43.621 20.361  14.041  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 86   MET A O     1 
ATOM   701  C  CB    . MET A  1  87  ? 40.935 18.984  12.504  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CB    1 
ATOM   702  C  CG    . MET A  1  87  ? 39.535 18.452  12.733  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CG    1 
ATOM   703  S  SD    . MET A  1  87  ? 39.137 16.991  11.762  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 86   MET A SD    1 
ATOM   704  C  CE    . MET A  1  87  ? 39.972 15.752  12.693  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CE    1 
ATOM   705  N  N     . VAL A  1  88  ? 42.996 21.107  12.017  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A N     1 
ATOM   706  C  CA    . VAL A  1  88  ? 44.326 21.540  11.591  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CA    1 
ATOM   707  C  C     . VAL A  1  88  ? 44.966 22.489  12.573  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A C     1 
ATOM   708  O  O     . VAL A  1  88  ? 46.048 22.226  13.080  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A O     1 
ATOM   709  C  CB    . VAL A  1  88  ? 44.267 22.237  10.220  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CB    1 
ATOM   710  C  CG1   . VAL A  1  88  ? 45.640 22.673  9.806   1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG1   1 
ATOM   711  C  CG2   . VAL A  1  88  ? 43.674 21.315  9.190   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG2   1 
ATOM   712  N  N     . PHE A  1  89  ? 44.304 23.600  12.845  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A N     1 
ATOM   713  C  CA    . PHE A  1  89  ? 44.868 24.598  13.749  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CA    1 
ATOM   714  C  C     . PHE A  1  89  ? 44.629 24.247  15.203  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A C     1 
ATOM   715  O  O     . PHE A  1  89  ? 45.496 24.502  16.040  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A O     1 
ATOM   716  C  CB    . PHE A  1  89  ? 44.292 25.979  13.425  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CB    1 
ATOM   717  C  CG    . PHE A  1  89  ? 44.708 26.508  12.079  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CG    1 
ATOM   718  C  CD1   . PHE A  1  89  ? 46.048 26.756  11.801  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CD1   1 
ATOM   719  C  CD2   . PHE A  1  89  ? 43.766 26.706  11.065  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CD2   1 
ATOM   720  C  CE1   . PHE A  1  89  ? 46.450 27.192  10.523  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CE1   1 
ATOM   721  C  CE2   . PHE A  1  89  ? 44.158 27.141  9.787   1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CE2   1 
ATOM   722  C  CZ    . PHE A  1  89  ? 45.498 27.381  9.515   1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CZ    1 
ATOM   723  N  N     . GLY A  1  90  ? 43.480 23.654  15.502  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A N     1 
ATOM   724  C  CA    . GLY A  1  90  ? 43.179 23.294  16.874  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A CA    1 
ATOM   725  C  C     . GLY A  1  90  ? 44.055 22.222  17.508  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A C     1 
ATOM   726  O  O     . GLY A  1  90  ? 44.655 22.447  18.546  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A O     1 
ATOM   727  N  N     . GLY A  1  91  ? 44.141 21.051  16.896  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A N     1 
ATOM   728  C  CA    . GLY A  1  91  ? 44.943 20.013  17.504  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A CA    1 
ATOM   729  C  C     . GLY A  1  91  ? 46.161 19.576  16.740  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A C     1 
ATOM   730  O  O     . GLY A  1  91  ? 47.115 19.165  17.353  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A O     1 
ATOM   731  N  N     . PHE A  1  92  ? 46.133 19.669  15.415  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A N     1 
ATOM   732  C  CA    . PHE A  1  92  ? 47.253 19.227  14.577  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CA    1 
ATOM   733  C  C     . PHE A  1  92  ? 48.484 20.004  14.841  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A C     1 
ATOM   734  O  O     . PHE A  1  92  ? 49.584 19.512  14.631  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A O     1 
ATOM   735  C  CB    . PHE A  1  92  ? 46.893 19.315  13.105  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CB    1 
ATOM   736  C  CG    . PHE A  1  92  ? 45.960 18.236  12.664  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CG    1 
ATOM   737  C  CD1   . PHE A  1  92  ? 45.235 17.507  13.600  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CD1   1 
ATOM   738  C  CD2   . PHE A  1  92  ? 45.808 17.938  11.314  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CD2   1 
ATOM   739  C  CE1   . PHE A  1  92  ? 44.380 16.501  13.200  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CE1   1 
ATOM   740  C  CE2   . PHE A  1  92  ? 44.952 16.927  10.903  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CE2   1 
ATOM   741  C  CZ    . PHE A  1  92  ? 44.236 16.204  11.844  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CZ    1 
ATOM   742  N  N     . THR A  1  93  ? 48.312 21.225  15.303  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 92   THR A N     1 
ATOM   743  C  CA    . THR A  1  93  ? 49.444 22.058  15.624  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 92   THR A CA    1 
ATOM   744  C  C     . THR A  1  93  ? 50.146 21.465  16.853  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 92   THR A C     1 
ATOM   745  O  O     . THR A  1  93  ? 51.373 21.421  16.935  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 92   THR A O     1 
ATOM   746  C  CB    . THR A  1  93  ? 48.933 23.469  15.883  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 92   THR A CB    1 
ATOM   747  O  OG1   . THR A  1  93  ? 47.778 23.401  16.729  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 92   THR A OG1   1 
ATOM   748  C  CG2   . THR A  1  93  ? 48.518 24.120  14.569  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 92   THR A CG2   1 
ATOM   749  N  N     . THR A  1  94  ? 49.360 20.981  17.802  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 93   THR A N     1 
ATOM   750  C  CA    . THR A  1  94  ? 49.926 20.388  18.993  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CA    1 
ATOM   751  C  C     . THR A  1  94  ? 50.468 19.009  18.679  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 93   THR A C     1 
ATOM   752  O  O     . THR A  1  94  ? 51.507 18.646  19.215  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 93   THR A O     1 
ATOM   753  C  CB    . THR A  1  94  ? 48.881 20.254  20.117  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CB    1 
ATOM   754  O  OG1   . THR A  1  94  ? 48.595 21.546  20.658  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 93   THR A OG1   1 
ATOM   755  C  CG2   . THR A  1  94  ? 49.401 19.349  21.233  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CG2   1 
ATOM   756  N  N     . THR A  1  95  ? 49.794 18.235  17.832  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 94   THR A N     1 
ATOM   757  C  CA    . THR A  1  95  ? 50.294 16.897  17.540  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 94   THR A CA    1 
ATOM   758  C  C     . THR A  1  95  ? 51.595 16.932  16.752  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 94   THR A C     1 
ATOM   759  O  O     . THR A  1  95  ? 52.394 16.019  16.857  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 94   THR A O     1 
ATOM   760  C  CB    . THR A  1  95  ? 49.245 16.034  16.813  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 94   THR A CB    1 
ATOM   761  O  OG1   . THR A  1  95  ? 49.913 15.010  16.063  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 94   THR A OG1   1 
ATOM   762  C  CG2   . THR A  1  95  ? 48.389 16.862  15.923  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 94   THR A CG2   1 
ATOM   763  N  N     . LEU A  1  96  ? 51.816 17.984  15.982  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A N     1 
ATOM   764  C  CA    . LEU A  1  96  ? 53.072 18.091  15.261  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CA    1 
ATOM   765  C  C     . LEU A  1  96  ? 54.101 18.583  16.238  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A C     1 
ATOM   766  O  O     . LEU A  1  96  ? 55.233 18.137  16.215  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A O     1 
ATOM   767  C  CB    . LEU A  1  96  ? 52.975 19.085  14.110  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CB    1 
ATOM   768  C  CG    . LEU A  1  96  ? 54.327 19.491  13.512  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CG    1 
ATOM   769  C  CD1   . LEU A  1  96  ? 55.087 18.277  13.016  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD1   1 
ATOM   770  C  CD2   . LEU A  1  96  ? 54.083 20.446  12.376  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD2   1 
ATOM   771  N  N     . TYR A  1  97  ? 53.704 19.506  17.102  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A N     1 
ATOM   772  C  CA    . TYR A  1  97  ? 54.617 20.049  18.086  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CA    1 
ATOM   773  C  C     . TYR A  1  97  ? 55.055 18.965  19.038  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A C     1 
ATOM   774  O  O     . TYR A  1  97  ? 56.213 18.940  19.449  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A O     1 
ATOM   775  C  CB    . TYR A  1  97  ? 53.940 21.140  18.889  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CB    1 
ATOM   776  C  CG    . TYR A  1  97  ? 54.903 21.858  19.787  1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CG    1 
ATOM   777  C  CD1   . TYR A  1  97  ? 55.786 22.799  19.267  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CD1   1 
ATOM   778  C  CD2   . TYR A  1  97  ? 54.961 21.584  21.151  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CD2   1 
ATOM   779  C  CE1   . TYR A  1  97  ? 56.711 23.461  20.073  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CE1   1 
ATOM   780  C  CE2   . TYR A  1  97  ? 55.885 22.241  21.977  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CE2   1 
ATOM   781  C  CZ    . TYR A  1  97  ? 56.763 23.184  21.427  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CZ    1 
ATOM   782  O  OH    . TYR A  1  97  ? 57.698 23.847  22.210  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A OH    1 
ATOM   783  N  N     . THR A  1  98  ? 54.122 18.092  19.406  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N     1 
ATOM   784  C  CA    . THR A  1  98  ? 54.373 16.991  20.321  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA    1 
ATOM   785  C  C     . THR A  1  98  ? 55.240 15.922  19.668  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 97   THR A C     1 
ATOM   786  O  O     . THR A  1  98  ? 56.152 15.406  20.303  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 97   THR A O     1 
ATOM   787  C  CB    . THR A  1  98  ? 53.053 16.383  20.741  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB    1 
ATOM   788  O  OG1   . THR A  1  98  ? 52.332 17.344  21.522  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1   1 
ATOM   789  C  CG2   . THR A  1  98  ? 53.273 15.111  21.521  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2   1 
ATOM   790  N  N     . SER A  1  99  ? 54.949 15.574  18.417  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 98   SER A N     1 
ATOM   791  C  CA    . SER A  1  99  ? 55.732 14.573  17.711  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA    1 
ATOM   792  C  C     . SER A  1  99  ? 57.153 15.036  17.638  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C     1 
ATOM   793  O  O     . SER A  1  99  ? 58.057 14.224  17.802  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 98   SER A O     1 
ATOM   794  C  CB    . SER A  1  99  ? 55.207 14.373  16.297  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB    1 
ATOM   795  O  OG    . SER A  1  99  ? 53.973 13.717  16.329  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG    1 
ATOM   796  N  N     . LEU A  1  100 ? 57.352 16.338  17.403  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A N     1 
ATOM   797  C  CA    . LEU A  1  100 ? 58.700 16.944  17.275  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CA    1 
ATOM   798  C  C     . LEU A  1  100 ? 59.522 16.848  18.536  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A C     1 
ATOM   799  O  O     . LEU A  1  100 ? 60.732 16.907  18.448  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A O     1 
ATOM   800  C  CB    . LEU A  1  100 ? 58.612 18.422  16.865  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CB    1 
ATOM   801  C  CG    . LEU A  1  100 ? 58.346 18.689  15.382  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CG    1 
ATOM   802  C  CD1   . LEU A  1  100 ? 58.062 20.146  15.174  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD1   1 
ATOM   803  C  CD2   . LEU A  1  100 ? 59.532 18.223  14.548  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD2   1 
ATOM   804  N  N     . HIS A  1  101 ? 58.891 16.708  19.693  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A N     1 
ATOM   805  C  CA    . HIS A  1  101 ? 59.630 16.621  20.941  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CA    1 
ATOM   806  C  C     . HIS A  1  101 ? 59.559 15.233  21.537  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A C     1 
ATOM   807  O  O     . HIS A  1  101 ? 60.275 14.955  22.493  1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A O     1 
ATOM   808  C  CB    . HIS A  1  101 ? 59.091 17.667  21.910  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CB    1 
ATOM   809  C  CG    . HIS A  1  101 ? 59.284 19.071  21.424  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CG    1 
ATOM   810  N  ND1   . HIS A  1  101 ? 60.531 19.655  21.300  1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A ND1   1 
ATOM   811  C  CD2   . HIS A  1  101 ? 58.395 20.005  21.014  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CD2   1 
ATOM   812  C  CE1   . HIS A  1  101 ? 60.401 20.886  20.840  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CE1   1 
ATOM   813  N  NE2   . HIS A  1  101 ? 59.114 21.125  20.659  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A NE2   1 
ATOM   814  N  N     . GLY A  1  102 ? 58.719 14.365  20.972  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N     1 
ATOM   815  C  CA    . GLY A  1  102 ? 58.589 13.016  21.489  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA    1 
ATOM   816  C  C     . GLY A  1  102 ? 57.705 12.924  22.722  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C     1 
ATOM   817  O  O     . GLY A  1  102 ? 57.713 11.913  23.402  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O     1 
ATOM   818  N  N     . TYR A  1  103 ? 56.949 13.980  23.019  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A N     1 
ATOM   819  C  CA    . TYR A  1  103 ? 56.048 13.997  24.179  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CA    1 
ATOM   820  C  C     . TYR A  1  103 ? 55.266 15.307  24.238  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A C     1 
ATOM   821  O  O     . TYR A  1  103 ? 55.601 16.273  23.545  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A O     1 
ATOM   822  C  CB    . TYR A  1  103 ? 56.830 13.797  25.500  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CB    1 
ATOM   823  C  CG    . TYR A  1  103 ? 57.514 15.044  26.063  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CG    1 
ATOM   824  C  CD1   . TYR A  1  103 ? 58.713 15.527  25.524  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CD1   1 
ATOM   825  C  CD2   . TYR A  1  103 ? 56.947 15.742  27.128  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CD2   1 
ATOM   826  C  CE1   . TYR A  1  103 ? 59.329 16.674  26.032  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CE1   1 
ATOM   827  C  CE2   . TYR A  1  103 ? 57.546 16.886  27.645  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CE2   1 
ATOM   828  C  CZ    . TYR A  1  103 ? 58.737 17.353  27.095  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CZ    1 
ATOM   829  O  OH    . TYR A  1  103 ? 59.308 18.501  27.616  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A OH    1 
ATOM   830  N  N     . PHE A  1  104 ? 54.242 15.326  25.087  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A N     1 
ATOM   831  C  CA    . PHE A  1  104 ? 53.371 16.477  25.263  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CA    1 
ATOM   832  C  C     . PHE A  1  104 ? 53.998 17.531  26.149  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A C     1 
ATOM   833  O  O     . PHE A  1  104 ? 53.657 17.627  27.330  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A O     1 
ATOM   834  C  CB    . PHE A  1  104 ? 52.026 16.024  25.842  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CB    1 
ATOM   835  C  CG    . PHE A  1  104 ? 51.060 15.533  24.802  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CG    1 
ATOM   836  C  CD1   . PHE A  1  104 ? 50.374 16.442  23.993  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CD1   1 
ATOM   837  C  CD2   . PHE A  1  104 ? 50.857 14.173  24.605  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CD2   1 
ATOM   838  C  CE1   . PHE A  1  104 ? 49.503 16.006  23.004  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CE1   1 
ATOM   839  C  CE2   . PHE A  1  104 ? 49.986 13.727  23.615  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CE2   1 
ATOM   840  C  CZ    . PHE A  1  104 ? 49.306 14.647  22.811  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CZ    1 
ATOM   841  N  N     . VAL A  1  105 ? 54.902 18.327  25.574  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A N     1 
ATOM   842  C  CA    . VAL A  1  105 ? 55.553 19.389  26.327  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CA    1 
ATOM   843  C  C     . VAL A  1  105 ? 54.480 20.264  26.988  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A C     1 
ATOM   844  O  O     . VAL A  1  105 ? 54.658 20.670  28.133  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A O     1 
ATOM   845  C  CB    . VAL A  1  105 ? 56.470 20.304  25.432  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CB    1 
ATOM   846  C  CG1   . VAL A  1  105 ? 57.146 19.494  24.361  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CG1   1 
ATOM   847  C  CG2   . VAL A  1  105 ? 55.665 21.437  24.836  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CG2   1 
ATOM   848  N  N     . PHE A  1  106 ? 53.376 20.545  26.305  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A N     1 
ATOM   849  C  CA    . PHE A  1  106 ? 52.344 21.374  26.921  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CA    1 
ATOM   850  C  C     . PHE A  1  106 ? 51.540 20.607  27.942  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A C     1 
ATOM   851  O  O     . PHE A  1  106 ? 50.456 21.071  28.353  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A O     1 
ATOM   852  C  CB    . PHE A  1  106 ? 51.406 21.926  25.864  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CB    1 
ATOM   853  C  CG    . PHE A  1  106 ? 52.092 22.773  24.862  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CG    1 
ATOM   854  C  CD1   . PHE A  1  106 ? 52.948 23.801  25.278  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CD1   1 
ATOM   855  C  CD2   . PHE A  1  106 ? 51.902 22.548  23.499  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CD2   1 
ATOM   856  C  CE1   . PHE A  1  106 ? 53.617 24.598  24.357  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CE1   1 
ATOM   857  C  CE2   . PHE A  1  106 ? 52.563 23.338  22.560  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CE2   1 
ATOM   858  C  CZ    . PHE A  1  106 ? 53.428 24.371  22.992  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CZ    1 
ATOM   859  N  N     . GLY A  1  107 ? 52.032 19.446  28.352  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N     1 
ATOM   860  C  CA    . GLY A  1  107 ? 51.300 18.677  29.336  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA    1 
ATOM   861  C  C     . GLY A  1  107 ? 49.846 18.389  28.984  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C     1 
ATOM   862  O  O     . GLY A  1  107 ? 49.443 18.460  27.829  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O     1 
ATOM   863  N  N     . PRO A  1  108 ? 49.031 18.045  29.982  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A N     1 
ATOM   864  C  CA    . PRO A  1  108 ? 47.624 17.746  29.726  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CA    1 
ATOM   865  C  C     . PRO A  1  108 ? 46.874 18.753  28.901  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A C     1 
ATOM   866  O  O     . PRO A  1  108 ? 45.934 18.369  28.208  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A O     1 
ATOM   867  C  CB    . PRO A  1  108 ? 47.040 17.563  31.135  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CB    1 
ATOM   868  C  CG    . PRO A  1  108 ? 48.051 18.183  32.042  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CG    1 
ATOM   869  C  CD    . PRO A  1  108 ? 49.349 17.841  31.401  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CD    1 
ATOM   870  N  N     . THR A  1  109 ? 47.268 20.020  28.942  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 108  THR A N     1 
ATOM   871  C  CA    . THR A  1  109 ? 46.554 21.010  28.143  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CA    1 
ATOM   872  C  C     . THR A  1  109 ? 46.731 20.679  26.672  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 108  THR A C     1 
ATOM   873  O  O     . THR A  1  109 ? 45.743 20.634  25.929  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 108  THR A O     1 
ATOM   874  C  CB    . THR A  1  109 ? 47.053 22.434  28.418  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CB    1 
ATOM   875  O  OG1   . THR A  1  109 ? 46.988 22.695  29.824  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 108  THR A OG1   1 
ATOM   876  C  CG2   . THR A  1  109 ? 46.168 23.443  27.709  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CG2   1 
ATOM   877  N  N     . GLY A  1  110 ? 47.972 20.435  26.255  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A N     1 
ATOM   878  C  CA    . GLY A  1  110 ? 48.221 20.085  24.871  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A CA    1 
ATOM   879  C  C     . GLY A  1  110 ? 47.509 18.805  24.476  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A C     1 
ATOM   880  O  O     . GLY A  1  110 ? 47.106 18.649  23.342  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A O     1 
ATOM   881  N  N     . CYS A  1  111 ? 47.342 17.902  25.436  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A N     1 
ATOM   882  C  CA    . CYS A  1  111 ? 46.710 16.607  25.237  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A CA    1 
ATOM   883  C  C     . CYS A  1  111 ? 45.250 16.801  25.048  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A C     1 
ATOM   884  O  O     . CYS A  1  111 ? 44.613 16.051  24.304  1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A O     1 
ATOM   885  C  CB    . CYS A  1  111 ? 46.947 15.741  26.454  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A CB    1 
ATOM   886  S  SG    . CYS A  1  111 ? 46.245 14.064  26.418  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A SG    1 
ATOM   887  N  N     . ASN A  1  112 ? 44.706 17.802  25.730  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A N     1 
ATOM   888  C  CA    . ASN A  1  112 ? 43.285 18.090  25.621  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CA    1 
ATOM   889  C  C     . ASN A  1  112 ? 42.993 18.725  24.281  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A C     1 
ATOM   890  O  O     . ASN A  1  112 ? 41.990 18.393  23.666  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A O     1 
ATOM   891  C  CB    . ASN A  1  112 ? 42.832 19.007  26.756  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CB    1 
ATOM   892  C  CG    . ASN A  1  112 ? 42.793 18.299  28.096  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CG    1 
ATOM   893  O  OD1   . ASN A  1  112 ? 42.142 17.268  28.263  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A OD1   1 
ATOM   894  N  ND2   . ASN A  1  112 ? 43.488 18.859  29.058  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A ND2   1 
ATOM   895  N  N     . LEU A  1  113 ? 43.860 19.625  23.823  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A N     1 
ATOM   896  C  CA    . LEU A  1  113 ? 43.666 20.273  22.525  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CA    1 
ATOM   897  C  C     . LEU A  1  113 ? 43.704 19.217  21.470  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A C     1 
ATOM   898  O  O     . LEU A  1  113 ? 42.803 19.126  20.645  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A O     1 
ATOM   899  C  CB    . LEU A  1  113 ? 44.782 21.287  22.260  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CB    1 
ATOM   900  C  CG    . LEU A  1  113 ? 44.800 22.515  23.176  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CG    1 
ATOM   901  C  CD1   . LEU A  1  113 ? 46.073 23.298  22.920  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CD1   1 
ATOM   902  C  CD2   . LEU A  1  113 ? 43.538 23.372  22.953  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CD2   1 
ATOM   903  N  N     . GLU A  1  114 ? 44.770 18.424  21.521  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A N     1 
ATOM   904  C  CA    . GLU A  1  114 ? 45.010 17.316  20.608  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CA    1 
ATOM   905  C  C     . GLU A  1  114 ? 43.772 16.389  20.579  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A C     1 
ATOM   906  O  O     . GLU A  1  114 ? 43.213 16.160  19.505  1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A O     1 
ATOM   907  C  CB    . GLU A  1  114 ? 46.260 16.552  21.076  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CB    1 
ATOM   908  C  CG    . GLU A  1  114 ? 47.174 16.079  19.972  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CG    1 
ATOM   909  C  CD    . GLU A  1  114 ? 46.474 15.165  19.002  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CD    1 
ATOM   910  O  OE1   . GLU A  1  114 ? 45.823 14.211  19.480  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A OE1   1 
ATOM   911  O  OE2   . GLU A  1  114 ? 46.574 15.394  17.771  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A OE2   1 
ATOM   912  N  N     . GLY A  1  115 ? 43.335 15.890  21.739  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N     1 
ATOM   913  C  CA    . GLY A  1  115 ? 42.184 15.004  21.789  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA    1 
ATOM   914  C  C     . GLY A  1  115 ? 40.857 15.626  21.392  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C     1 
ATOM   915  O  O     . GLY A  1  115 ? 40.156 15.093  20.544  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O     1 
ATOM   916  N  N     . PHE A  1  116 ? 40.525 16.764  21.996  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A N     1 
ATOM   917  C  CA    . PHE A  1  116 ? 39.258 17.466  21.746  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CA    1 
ATOM   918  C  C     . PHE A  1  116 ? 39.011 17.775  20.281  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A C     1 
ATOM   919  O  O     . PHE A  1  116 ? 37.971 17.416  19.743  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A O     1 
ATOM   920  C  CB    . PHE A  1  116 ? 39.188 18.784  22.546  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CB    1 
ATOM   921  C  CG    . PHE A  1  116 ? 37.928 19.574  22.305  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CG    1 
ATOM   922  C  CD1   . PHE A  1  116 ? 36.707 19.137  22.816  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CD1   1 
ATOM   923  C  CD2   . PHE A  1  116 ? 37.950 20.726  21.523  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CD2   1 
ATOM   924  C  CE1   . PHE A  1  116 ? 35.521 19.832  22.551  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CE1   1 
ATOM   925  C  CE2   . PHE A  1  116 ? 36.768 21.431  21.248  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CE2   1 
ATOM   926  C  CZ    . PHE A  1  116 ? 35.553 20.978  21.765  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CZ    1 
ATOM   927  N  N     . PHE A  1  117 ? 39.945 18.432  19.625  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A N     1 
ATOM   928  C  CA    . PHE A  1  117 ? 39.698 18.795  18.247  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CA    1 
ATOM   929  C  C     . PHE A  1  117 ? 39.623 17.645  17.300  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A C     1 
ATOM   930  O  O     . PHE A  1  117 ? 38.901 17.749  16.318  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A O     1 
ATOM   931  C  CB    . PHE A  1  117 ? 40.714 19.825  17.796  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CB    1 
ATOM   932  C  CG    . PHE A  1  117 ? 40.407 21.179  18.311  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CG    1 
ATOM   933  C  CD1   . PHE A  1  117 ? 39.189 21.785  17.992  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD1   1 
ATOM   934  C  CD2   . PHE A  1  117 ? 41.287 21.828  19.171  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD2   1 
ATOM   935  C  CE1   . PHE A  1  117 ? 38.850 23.025  18.529  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE1   1 
ATOM   936  C  CE2   . PHE A  1  117 ? 40.955 23.067  19.711  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE2   1 
ATOM   937  C  CZ    . PHE A  1  117 ? 39.734 23.668  19.392  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CZ    1 
ATOM   938  N  N     . ALA A  1  118 ? 40.340 16.560  17.555  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A N     1 
ATOM   939  C  CA    . ALA A  1  118 ? 40.268 15.418  16.653  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CA    1 
ATOM   940  C  C     . ALA A  1  118 ? 38.926 14.719  16.852  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A C     1 
ATOM   941  O  O     . ALA A  1  118 ? 38.318 14.207  15.906  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A O     1 
ATOM   942  C  CB    . ALA A  1  118 ? 41.385 14.475  16.941  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CB    1 
ATOM   943  N  N     . THR A  1  119 ? 38.467 14.714  18.098  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 118  THR A N     1 
ATOM   944  C  CA    . THR A  1  119 ? 37.192 14.105  18.457  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CA    1 
ATOM   945  C  C     . THR A  1  119 ? 36.070 14.962  17.890  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 118  THR A C     1 
ATOM   946  O  O     . THR A  1  119 ? 35.169 14.443  17.193  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 118  THR A O     1 
ATOM   947  C  CB    . THR A  1  119 ? 37.059 14.017  19.990  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CB    1 
ATOM   948  O  OG1   . THR A  1  119 ? 38.126 13.214  20.508  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 118  THR A OG1   1 
ATOM   949  C  CG2   . THR A  1  119 ? 35.741 13.391  20.385  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CG2   1 
ATOM   950  N  N     . LEU A  1  120 ? 36.125 16.260  18.183  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N     1 
ATOM   951  C  CA    . LEU A  1  120 ? 35.141 17.216  17.691  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA    1 
ATOM   952  C  C     . LEU A  1  120 ? 35.006 17.043  16.174  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C     1 
ATOM   953  O  O     . LEU A  1  120 ? 33.899 16.961  15.643  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O     1 
ATOM   954  C  CB    . LEU A  1  120 ? 35.613 18.639  18.016  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB    1 
ATOM   955  C  CG    . LEU A  1  120 ? 34.595 19.613  18.594  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG    1 
ATOM   956  C  CD1   . LEU A  1  120 ? 35.031 21.034  18.280  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1   1 
ATOM   957  C  CD2   . LEU A  1  120 ? 33.234 19.327  17.985  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2   1 
ATOM   958  N  N     . GLY A  1  121 ? 36.149 16.965  15.499  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A N     1 
ATOM   959  C  CA    . GLY A  1  121 ? 36.167 16.817  14.053  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A CA    1 
ATOM   960  C  C     . GLY A  1  121 ? 35.584 15.526  13.515  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A C     1 
ATOM   961  O  O     . GLY A  1  121 ? 34.774 15.540  12.590  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A O     1 
ATOM   962  N  N     . GLY A  1  122 ? 36.000 14.401  14.074  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A N     1 
ATOM   963  C  CA    . GLY A  1  122 ? 35.471 13.138  13.606  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A CA    1 
ATOM   964  C  C     . GLY A  1  122 ? 33.979 13.019  13.880  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A C     1 
ATOM   965  O  O     . GLY A  1  122 ? 33.221 12.536  13.017  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A O     1 
ATOM   966  N  N     . GLU A  1  123 ? 33.560 13.469  15.072  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N     1 
ATOM   967  C  CA    . GLU A  1  123 ? 32.159 13.396  15.494  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA    1 
ATOM   968  C  C     . GLU A  1  123 ? 31.259 14.366  14.732  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C     1 
ATOM   969  O  O     . GLU A  1  123 ? 30.062 14.091  14.566  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O     1 
ATOM   970  C  CB    . GLU A  1  123 ? 32.039 13.619  17.007  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB    1 
ATOM   971  C  CG    . GLU A  1  123 ? 32.225 12.355  17.839  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG    1 
ATOM   972  C  CD    . GLU A  1  123 ? 31.240 11.244  17.481  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD    1 
ATOM   973  O  OE1   . GLU A  1  123 ? 30.049 11.544  17.254  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1   1 
ATOM   974  O  OE2   . GLU A  1  123 ? 31.649 10.062  17.443  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2   1 
ATOM   975  N  N     . ILE A  1  124 ? 31.784 15.502  14.272  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A N     1 
ATOM   976  C  CA    . ILE A  1  124 ? 30.955 16.425  13.494  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CA    1 
ATOM   977  C  C     . ILE A  1  124 ? 30.746 15.817  12.111  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A C     1 
ATOM   978  O  O     . ILE A  1  124 ? 29.715 16.048  11.460  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A O     1 
ATOM   979  C  CB    . ILE A  1  124 ? 31.607 17.816  13.370  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CB    1 
ATOM   980  C  CG1   . ILE A  1  124 ? 31.367 18.607  14.655  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CG1   1 
ATOM   981  C  CG2   . ILE A  1  124 ? 31.021 18.569  12.173  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CG2   1 
ATOM   982  C  CD1   . ILE A  1  124 ? 32.145 19.891  14.721  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CD1   1 
ATOM   983  N  N     . ALA A  1  125 ? 31.730 15.039  11.666  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A N     1 
ATOM   984  C  CA    . ALA A  1  125 ? 31.636 14.352  10.391  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A CA    1 
ATOM   985  C  C     . ALA A  1  125 ? 30.582 13.267  10.528  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A C     1 
ATOM   986  O  O     . ALA A  1  125 ? 29.701 13.171  9.693   1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A O     1 
ATOM   987  C  CB    . ALA A  1  125 ? 32.968 13.739  10.031  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A CB    1 
ATOM   988  N  N     . LEU A  1  126 ? 30.665 12.463  11.589  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A N     1 
ATOM   989  C  CA    . LEU A  1  126 ? 29.704 11.375  11.834  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CA    1 
ATOM   990  C  C     . LEU A  1  126 ? 28.282 11.895  11.884  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A C     1 
ATOM   991  O  O     . LEU A  1  126 ? 27.410 11.354  11.224  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A O     1 
ATOM   992  C  CB    . LEU A  1  126 ? 30.019 10.654  13.155  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CB    1 
ATOM   993  C  CG    . LEU A  1  126 ? 29.030 9.604   13.678  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CG    1 
ATOM   994  C  CD1   . LEU A  1  126 ? 28.914 8.466   12.670  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CD1   1 
ATOM   995  C  CD2   . LEU A  1  126 ? 29.477 9.092   15.057  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CD2   1 
ATOM   996  N  N     . TRP A  1  127 ? 28.041 12.940  12.660  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A N     1 
ATOM   997  C  CA    . TRP A  1  127 ? 26.703 13.453  12.753  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CA    1 
ATOM   998  C  C     . TRP A  1  127 ? 26.290 14.130  11.481  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A C     1 
ATOM   999  O  O     . TRP A  1  127 ? 25.110 14.088  11.143  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A O     1 
ATOM   1000 C  CB    . TRP A  1  127 ? 26.592 14.387  13.941  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CB    1 
ATOM   1001 C  CG    . TRP A  1  127 ? 26.599 13.630  15.210  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CG    1 
ATOM   1002 C  CD1   . TRP A  1  127 ? 27.573 13.622  16.159  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CD1   1 
ATOM   1003 C  CD2   . TRP A  1  127 ? 25.596 12.721  15.658  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CD2   1 
ATOM   1004 N  NE1   . TRP A  1  127 ? 27.244 12.762  17.176  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A NE1   1 
ATOM   1005 C  CE2   . TRP A  1  127 ? 26.032 12.194  16.892  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CE2   1 
ATOM   1006 C  CE3   . TRP A  1  127 ? 24.370 12.297  15.135  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CE3   1 
ATOM   1007 C  CZ2   . TRP A  1  127 ? 25.285 11.263  17.613  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CZ2   1 
ATOM   1008 C  CZ3   . TRP A  1  127 ? 23.628 11.375  15.850  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CZ3   1 
ATOM   1009 C  CH2   . TRP A  1  127 ? 24.089 10.867  17.078  1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CH2   1 
ATOM   1010 N  N     . SER A  1  128 ? 27.223 14.749  10.767  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 127  SER A N     1 
ATOM   1011 C  CA    . SER A  1  128 ? 26.855 15.402  9.517   1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 127  SER A CA    1 
ATOM   1012 C  C     . SER A  1  128 ? 26.419 14.344  8.515   1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 127  SER A C     1 
ATOM   1013 O  O     . SER A  1  128 ? 25.696 14.666  7.577   1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 127  SER A O     1 
ATOM   1014 C  CB    . SER A  1  128 ? 28.020 16.218  8.954   1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 127  SER A CB    1 
ATOM   1015 O  OG    . SER A  1  128 ? 28.178 17.438  9.655   1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 127  SER A OG    1 
ATOM   1016 N  N     . LEU A  1  129 ? 26.842 13.095  8.717   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A N     1 
ATOM   1017 C  CA    . LEU A  1  129 ? 26.466 11.988  7.825   1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CA    1 
ATOM   1018 C  C     . LEU A  1  129 ? 25.049 11.524  8.102   1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A C     1 
ATOM   1019 O  O     . LEU A  1  129 ? 24.365 11.079  7.187   1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A O     1 
ATOM   1020 C  CB    . LEU A  1  129 ? 27.412 10.803  7.991   1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CB    1 
ATOM   1021 C  CG    . LEU A  1  129 ? 28.738 10.996  7.270   1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CG    1 
ATOM   1022 C  CD1   . LEU A  1  129 ? 29.651 9.812   7.537   1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD1   1 
ATOM   1023 C  CD2   . LEU A  1  129 ? 28.465 11.159  5.775   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD2   1 
ATOM   1024 N  N     . VAL A  1  130 ? 24.618 11.600  9.359   1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A N     1 
ATOM   1025 C  CA    . VAL A  1  130 ? 23.264 11.197  9.709   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CA    1 
ATOM   1026 C  C     . VAL A  1  130 ? 22.305 12.220  9.100   1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A C     1 
ATOM   1027 O  O     . VAL A  1  130 ? 21.247 11.831  8.564   1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A O     1 
ATOM   1028 C  CB    . VAL A  1  130 ? 23.074 11.126  11.249  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CB    1 
ATOM   1029 C  CG1   . VAL A  1  130 ? 21.662 10.683  11.568  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CG1   1 
ATOM   1030 C  CG2   . VAL A  1  130 ? 24.064 10.153  11.860  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CG2   1 
ATOM   1031 N  N     . VAL A  1  131 ? 22.679 13.504  9.166   1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A N     1 
ATOM   1032 C  CA    . VAL A  1  131 ? 21.869 14.585  8.602   1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CA    1 
ATOM   1033 C  C     . VAL A  1  131 ? 21.708 14.342  7.099   1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A C     1 
ATOM   1034 O  O     . VAL A  1  131 ? 20.589 14.379  6.573   1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A O     1 
ATOM   1035 C  CB    . VAL A  1  131 ? 22.531 15.967  8.850   1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CB    1 
ATOM   1036 C  CG1   . VAL A  1  131 ? 21.680 17.080  8.282   1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CG1   1 
ATOM   1037 C  CG2   . VAL A  1  131 ? 22.725 16.172  10.335  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CG2   1 
ATOM   1038 N  N     . LEU A  1  132 ? 22.815 14.076  6.413   1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A N     1 
ATOM   1039 C  CA    . LEU A  1  132 ? 22.770 13.806  4.983   1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CA    1 
ATOM   1040 C  C     . LEU A  1  132 ? 21.883 12.582  4.723   1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A C     1 
ATOM   1041 O  O     . LEU A  1  132 ? 21.042 12.617  3.826   1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A O     1 
ATOM   1042 C  CB    . LEU A  1  132 ? 24.200 13.588  4.455   1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CB    1 
ATOM   1043 C  CG    . LEU A  1  132 ? 25.024 14.818  4.033   1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CG    1 
ATOM   1044 C  CD1   . LEU A  1  132 ? 24.694 16.021  4.877   1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD1   1 
ATOM   1045 C  CD2   . LEU A  1  132 ? 26.496 14.493  4.142   1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD2   1 
ATOM   1046 N  N     . ALA A  1  133 ? 22.059 11.518  5.505   1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A N     1 
ATOM   1047 C  CA    . ALA A  1  133 ? 21.253 10.309  5.345   1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A CA    1 
ATOM   1048 C  C     . ALA A  1  133 ? 19.795 10.701  5.339   1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A C     1 
ATOM   1049 O  O     . ALA A  1  133 ? 19.041 10.240  4.499   1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A O     1 
ATOM   1050 C  CB    . ALA A  1  133 ? 21.530 9.334   6.487   1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A CB    1 
ATOM   1051 N  N     . ILE A  1  134 ? 19.405 11.555  6.274   1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A N     1 
ATOM   1052 C  CA    . ILE A  1  134 ? 18.033 12.012  6.355   1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CA    1 
ATOM   1053 C  C     . ILE A  1  134 ? 17.693 12.818  5.133   1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A C     1 
ATOM   1054 O  O     . ILE A  1  134 ? 16.884 12.388  4.324   1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A O     1 
ATOM   1055 C  CB    . ILE A  1  134 ? 17.824 12.883  7.585   1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CB    1 
ATOM   1056 C  CG1   . ILE A  1  134 ? 18.160 12.072  8.835   1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CG1   1 
ATOM   1057 C  CG2   . ILE A  1  134 ? 16.412 13.426  7.609   1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CG2   1 
ATOM   1058 C  CD1   . ILE A  1  134 ? 17.660 10.630  8.792   1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CD1   1 
ATOM   1059 N  N     . GLU A  1  135 ? 18.304 13.987  4.999   1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A N     1 
ATOM   1060 C  CA    . GLU A  1  135 ? 18.049 14.837  3.853   1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CA    1 
ATOM   1061 C  C     . GLU A  1  135 ? 18.027 13.981  2.618   1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A C     1 
ATOM   1062 O  O     . GLU A  1  135 ? 17.140 14.106  1.787   1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A O     1 
ATOM   1063 C  CB    . GLU A  1  135 ? 19.144 15.895  3.730   1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CB    1 
ATOM   1064 C  CG    . GLU A  1  135 ? 18.834 16.994  2.714   1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CG    1 
ATOM   1065 C  CD    . GLU A  1  135 ? 19.454 16.766  1.331   1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CD    1 
ATOM   1066 O  OE1   . GLU A  1  135 ? 19.438 15.613  0.837   1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A OE1   1 
ATOM   1067 O  OE2   . GLU A  1  135 ? 19.943 17.762  0.736   1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A OE2   1 
ATOM   1068 N  N     . ARG A  1  136 ? 18.999 13.092  2.504   1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A N     1 
ATOM   1069 C  CA    . ARG A  1  136 ? 19.080 12.224  1.347   1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CA    1 
ATOM   1070 C  C     . ARG A  1  136 ? 17.793 11.452  1.208   1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A C     1 
ATOM   1071 O  O     . ARG A  1  136 ? 17.230 11.334  0.125   1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A O     1 
ATOM   1072 C  CB    . ARG A  1  136 ? 20.240 11.255  1.501   1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CB    1 
ATOM   1073 C  CG    . ARG A  1  136 ? 20.580 10.566  0.220   1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CG    1 
ATOM   1074 C  CD    . ARG A  1  136 ? 21.352 11.498  -0.715  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CD    1 
ATOM   1075 N  NE    . ARG A  1  136 ? 20.828 12.865  -0.770  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A NE    1 
ATOM   1076 C  CZ    . ARG A  1  136 ? 20.351 13.447  -1.869  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CZ    1 
ATOM   1077 N  NH1   . ARG A  1  136 ? 20.314 12.786  -3.023  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A NH1   1 
ATOM   1078 N  NH2   . ARG A  1  136 ? 19.929 14.701  -1.819  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A NH2   1 
ATOM   1079 N  N     . TYR A  1  137 ? 17.327 10.926  2.326   1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A N     1 
ATOM   1080 C  CA    . TYR A  1  137 ? 16.115 10.147  2.359   1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CA    1 
ATOM   1081 C  C     . TYR A  1  137 ? 14.938 11.005  1.993   1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A C     1 
ATOM   1082 O  O     . TYR A  1  137 ? 14.220 10.699  1.059   1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A O     1 
ATOM   1083 C  CB    . TYR A  1  137 ? 15.909 9.599   3.752   1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CB    1 
ATOM   1084 C  CG    . TYR A  1  137 ? 14.685 8.763   3.837   1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CG    1 
ATOM   1085 C  CD1   . TYR A  1  137 ? 14.676 7.473   3.309   1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD1   1 
ATOM   1086 C  CD2   . TYR A  1  137 ? 13.512 9.268   4.393   1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD2   1 
ATOM   1087 C  CE1   . TYR A  1  137 ? 13.532 6.702   3.327   1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE1   1 
ATOM   1088 C  CE2   . TYR A  1  137 ? 12.357 8.512   4.415   1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE2   1 
ATOM   1089 C  CZ    . TYR A  1  137 ? 12.377 7.225   3.878   1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CZ    1 
ATOM   1090 O  OH    . TYR A  1  137 ? 11.250 6.447   3.875   1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A OH    1 
ATOM   1091 N  N     . VAL A  1  138 ? 14.740 12.083  2.737   1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A N     1 
ATOM   1092 C  CA    . VAL A  1  138 ? 13.622 12.979  2.503   1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CA    1 
ATOM   1093 C  C     . VAL A  1  138 ? 13.493 13.369  1.049   1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A C     1 
ATOM   1094 O  O     . VAL A  1  138 ? 12.384 13.562  0.586   1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A O     1 
ATOM   1095 C  CB    . VAL A  1  138 ? 13.742 14.250  3.363   1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CB    1 
ATOM   1096 C  CG1   . VAL A  1  138 ? 12.711 15.271  2.956   1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG1   1 
ATOM   1097 C  CG2   . VAL A  1  138 ? 13.538 13.896  4.799   1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG2   1 
ATOM   1098 N  N     . VAL A  1  139 ? 14.588 13.490  0.312   1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A N     1 
ATOM   1099 C  CA    . VAL A  1  139 ? 14.447 13.889  -1.083  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CA    1 
ATOM   1100 C  C     . VAL A  1  139 ? 14.168 12.695  -1.956  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A C     1 
ATOM   1101 O  O     . VAL A  1  139 ? 13.284 12.769  -2.800  1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A O     1 
ATOM   1102 C  CB    . VAL A  1  139 ? 15.698 14.610  -1.604  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CB    1 
ATOM   1103 C  CG1   . VAL A  1  139 ? 15.964 15.854  -0.772  1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG1   1 
ATOM   1104 C  CG2   . VAL A  1  139 ? 16.888 13.673  -1.561  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG2   1 
ATOM   1105 N  N     . VAL A  1  140 ? 14.898 11.600  -1.757  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A N     1 
ATOM   1106 C  CA    . VAL A  1  140 ? 14.707 10.400  -2.568  1.00 84.18  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CA    1 
ATOM   1107 C  C     . VAL A  1  140 ? 13.369 9.757   -2.271  1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A C     1 
ATOM   1108 O  O     . VAL A  1  140 ? 12.459 9.863   -3.085  1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A O     1 
ATOM   1109 C  CB    . VAL A  1  140 ? 15.839 9.378   -2.339  1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CB    1 
ATOM   1110 C  CG1   . VAL A  1  140 ? 15.461 8.036   -2.925  1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CG1   1 
ATOM   1111 C  CG2   . VAL A  1  140 ? 17.112 9.882   -2.990  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CG2   1 
ATOM   1112 N  N     . CYS A  1  141 ? 13.233 9.102   -1.123  1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A N     1 
ATOM   1113 C  CA    . CYS A  1  141 ? 11.970 8.459   -0.776  1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A CA    1 
ATOM   1114 C  C     . CYS A  1  141 ? 10.884 9.504   -0.448  1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A C     1 
ATOM   1115 O  O     . CYS A  1  141 ? 9.773  9.141   -0.060  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A O     1 
ATOM   1116 C  CB    . CYS A  1  141 ? 12.198 7.492   0.391   1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A CB    1 
ATOM   1117 S  SG    . CYS A  1  141 ? 13.338 6.132   -0.026  1.00 91.94  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A SG    1 
ATOM   1118 N  N     . LYS A  1  142 ? 11.217 10.783  -0.639  1.00 95.25  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A N     1 
ATOM   1119 C  CA    . LYS A  1  142 ? 10.338 11.948  -0.408  1.00 96.99  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CA    1 
ATOM   1120 C  C     . LYS A  1  142 ? 9.090  11.656  0.453   1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A C     1 
ATOM   1121 O  O     . LYS A  1  142 ? 8.046  11.291  -0.096  1.00 98.17  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A O     1 
ATOM   1122 C  CB    . LYS A  1  142 ? 9.917  12.551  -1.760  1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CB    1 
ATOM   1123 C  CG    . LYS A  1  142 ? 9.454  13.998  -1.680  1.00 97.21  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CG    1 
ATOM   1124 C  CD    . LYS A  1  142 ? 9.399  14.627  -3.055  1.00 97.48  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CD    1 
ATOM   1125 C  CE    . LYS A  1  142 ? 9.160  16.122  -2.961  1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CE    1 
ATOM   1126 N  NZ    . LYS A  1  142 ? 9.227  16.777  -4.300  1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A NZ    1 
ATOM   1127 N  N     . PRO A  1  143 ? 9.183  11.838  1.798   1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A N     1 
ATOM   1128 C  CA    . PRO A  1  143 ? 8.106  11.619  2.785   1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CA    1 
ATOM   1129 C  C     . PRO A  1  143 ? 6.910  12.563  2.672   1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A C     1 
ATOM   1130 O  O     . PRO A  1  143 ? 5.779  12.140  2.923   1.00 99.96  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A O     1 
ATOM   1131 C  CB    . PRO A  1  143 ? 8.826  11.778  4.127   1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CB    1 
ATOM   1132 C  CG    . PRO A  1  143 ? 10.216 11.326  3.823   1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CG    1 
ATOM   1133 C  CD    . PRO A  1  143 ? 10.473 12.010  2.495   1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CD    1 
ATOM   1134 N  N     . MET A  1  144 ? 7.156  13.827  2.331   1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 143  MET A N     1 
ATOM   1135 C  CA    . MET A  1  144 ? 6.079  14.805  2.170   1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 143  MET A CA    1 
ATOM   1136 C  C     . MET A  1  144 ? 5.697  14.887  0.718   1.00 100.84 ? ? ? ? ? ? 143  MET A C     1 
ATOM   1137 O  O     . MET A  1  144 ? 6.450  14.442  -0.150  1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 143  MET A O     1 
ATOM   1138 C  CB    . MET A  1  144 ? 6.510  16.196  2.636   1.00 100.50 ? ? ? ? ? ? 143  MET A CB    1 
ATOM   1139 C  CG    . MET A  1  144 ? 6.479  16.399  4.132   1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 143  MET A CG    1 
ATOM   1140 S  SD    . MET A  1  144 ? 7.517  15.222  4.983   1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 143  MET A SD    1 
ATOM   1141 C  CE    . MET A  1  144 ? 6.259  14.100  5.656   1.00 101.89 ? ? ? ? ? ? 143  MET A CE    1 
ATOM   1142 N  N     . SER A  1  145 ? 4.534  15.462  0.447   1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 144  SER A N     1 
ATOM   1143 C  CA    . SER A  1  145 ? 4.069  15.587  -0.922  1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 144  SER A CA    1 
ATOM   1144 C  C     . SER A  1  145 ? 4.270  17.008  -1.397  1.00 101.04 ? ? ? ? ? ? 144  SER A C     1 
ATOM   1145 O  O     . SER A  1  145 ? 3.679  17.408  -2.405  1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 144  SER A O     1 
ATOM   1146 C  CB    . SER A  1  145 ? 2.591  15.190  -1.013  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 144  SER A CB    1 
ATOM   1147 O  OG    . SER A  1  145 ? 2.413  13.816  -0.689  1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 144  SER A OG    1 
ATOM   1148 N  N     . ASN A  1  146 ? 5.112  17.761  -0.693  1.00 100.70 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A N     1 
ATOM   1149 C  CA    . ASN A  1  146 ? 5.369  19.151  -1.060  1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A CA    1 
ATOM   1150 C  C     . ASN A  1  146 ? 6.400  19.775  -0.136  1.00 99.21  ? ? ? ? ? ? 145  ASN A C     1 
ATOM   1151 O  O     . ASN A  1  146 ? 6.288  20.967  0.175   1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 145  ASN A O     1 
ATOM   1152 C  CB    . ASN A  1  146 ? 4.062  19.954  -0.981  1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A CB    1 
ATOM   1153 C  CG    . ASN A  1  146 ? 3.403  19.856  0.390   1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A CG    1 
ATOM   1154 O  OD1   . ASN A  1  146 ? 3.073  18.758  0.861   1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A OD1   1 
ATOM   1155 N  ND2   . ASN A  1  146 ? 3.213  21.003  1.040   1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A ND2   1 
ATOM   1156 N  N     . PHE A  1  147 ? 7.404  19.004  0.288   1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A N     1 
ATOM   1157 C  CA    . PHE A  1  147 ? 8.420  19.536  1.197   1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CA    1 
ATOM   1158 C  C     . PHE A  1  147 ? 9.783  19.747  0.532   1.00 94.78  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A C     1 
ATOM   1159 O  O     . PHE A  1  147 ? 10.156 19.021  -0.401  1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A O     1 
ATOM   1160 C  CB    . PHE A  1  147 ? 8.599  18.618  2.404   1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CB    1 
ATOM   1161 C  CG    . PHE A  1  147 ? 9.640  19.102  3.374   1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CG    1 
ATOM   1162 C  CD1   . PHE A  1  147 ? 9.388  20.199  4.197   1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD1   1 
ATOM   1163 C  CD2   . PHE A  1  147 ? 10.892 18.488  3.437   1.00 94.73  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD2   1 
ATOM   1164 C  CE1   . PHE A  1  147 ? 10.369 20.676  5.069   1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE1   1 
ATOM   1165 C  CE2   . PHE A  1  147 ? 11.879 18.958  4.302   1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE2   1 
ATOM   1166 C  CZ    . PHE A  1  147 ? 11.616 20.053  5.120   1.00 94.59  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CZ    1 
ATOM   1167 N  N     . ARG A  1  148 ? 10.523 20.733  1.054   1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A N     1 
ATOM   1168 C  CA    . ARG A  1  148 ? 11.858 21.103  0.570   1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CA    1 
ATOM   1169 C  C     . ARG A  1  148 ? 12.668 21.744  1.705   1.00 89.75  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A C     1 
ATOM   1170 O  O     . ARG A  1  148 ? 12.159 22.633  2.415   1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A O     1 
ATOM   1171 C  CB    . ARG A  1  148 ? 11.741 22.102  -0.585  1.00 92.44  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CB    1 
ATOM   1172 C  CG    . ARG A  1  148 ? 13.067 22.497  -1.224  1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CG    1 
ATOM   1173 C  CD    . ARG A  1  148 ? 12.894 23.730  -2.112  1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CD    1 
ATOM   1174 N  NE    . ARG A  1  148 ? 12.633 24.944  -1.335  1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A NE    1 
ATOM   1175 C  CZ    . ARG A  1  148 ? 12.365 26.144  -1.858  1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CZ    1 
ATOM   1176 N  NH1   . ARG A  1  148 ? 12.314 26.312  -3.177  1.00 95.15  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A NH1   1 
ATOM   1177 N  NH2   . ARG A  1  148 ? 12.157 27.188  -1.059  1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A NH2   1 
ATOM   1178 N  N     . PHE A  1  149 ? 13.918 21.305  1.859   1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A N     1 
ATOM   1179 C  CA    . PHE A  1  149 ? 14.805 21.820  2.896   1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CA    1 
ATOM   1180 C  C     . PHE A  1  149 ? 15.227 23.241  2.602   1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A C     1 
ATOM   1181 O  O     . PHE A  1  149 ? 15.880 23.485  1.595   1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A O     1 
ATOM   1182 C  CB    . PHE A  1  149 ? 16.050 20.945  3.000   1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CB    1 
ATOM   1183 C  CG    . PHE A  1  149 ? 15.789 19.603  3.589   1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CG    1 
ATOM   1184 C  CD1   . PHE A  1  149 ? 15.522 19.472  4.941   1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CD1   1 
ATOM   1185 C  CD2   . PHE A  1  149 ? 15.786 18.468  2.793   1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CD2   1 
ATOM   1186 C  CE1   . PHE A  1  149 ? 15.252 18.229  5.491   1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CE1   1 
ATOM   1187 C  CE2   . PHE A  1  149 ? 15.517 17.218  3.338   1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CE2   1 
ATOM   1188 C  CZ    . PHE A  1  149 ? 15.249 17.100  4.686   1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CZ    1 
ATOM   1189 N  N     . GLY A  1  150 ? 14.850 24.177  3.466   1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A N     1 
ATOM   1190 C  CA    . GLY A  1  150 ? 15.264 25.550  3.266   1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A CA    1 
ATOM   1191 C  C     . GLY A  1  150 ? 16.660 25.675  3.851   1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A C     1 
ATOM   1192 O  O     . GLY A  1  150 ? 17.214 24.699  4.361   1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A O     1 
ATOM   1193 N  N     . GLU A  1  151 ? 17.245 26.863  3.777   1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A N     1 
ATOM   1194 C  CA    . GLU A  1  151 ? 18.574 27.074  4.328   1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CA    1 
ATOM   1195 C  C     . GLU A  1  151 ? 18.506 26.996  5.828   1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A C     1 
ATOM   1196 O  O     . GLU A  1  151 ? 19.483 26.681  6.503   1.00 75.79  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A O     1 
ATOM   1197 C  CB    . GLU A  1  151 ? 19.101 28.426  3.878   1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CB    1 
ATOM   1198 C  CG    . GLU A  1  151 ? 19.810 28.329  2.553   1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CG    1 
ATOM   1199 C  CD    . GLU A  1  151 ? 19.896 29.647  1.844   1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CD    1 
ATOM   1200 O  OE1   . GLU A  1  151 ? 20.184 30.670  2.500   1.00 78.02  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A OE1   1 
ATOM   1201 O  OE2   . GLU A  1  151 ? 19.680 29.652  0.616   1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A OE2   1 
ATOM   1202 N  N     . ASN A  1  152 ? 17.328 27.283  6.347   1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A N     1 
ATOM   1203 C  CA    . ASN A  1  152 ? 17.094 27.227  7.770   1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A CA    1 
ATOM   1204 C  C     . ASN A  1  152 ? 17.369 25.808  8.240   1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A C     1 
ATOM   1205 O  O     . ASN A  1  152 ? 18.169 25.611  9.156   1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A O     1 
ATOM   1206 C  CB    . ASN A  1  152 ? 15.647 27.658  8.050   1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A CB    1 
ATOM   1207 C  CG    . ASN A  1  152 ? 14.642 27.002  7.103   1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A CG    1 
ATOM   1208 O  OD1   . ASN A  1  152 ? 14.849 26.943  5.886   1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A OD1   1 
ATOM   1209 N  ND2   . ASN A  1  152 ? 13.535 26.521  7.663   1.00 77.13  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A ND2   1 
ATOM   1210 N  N     . HIS A  1  153 ? 16.736 24.831  7.595   1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A N     1 
ATOM   1211 C  CA    . HIS A  1  153 ? 16.915 23.420  7.940   1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CA    1 
ATOM   1212 C  C     . HIS A  1  153 ? 18.384 23.089  7.922   1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A C     1 
ATOM   1213 O  O     . HIS A  1  153 ? 18.886 22.516  8.875   1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A O     1 
ATOM   1214 C  CB    . HIS A  1  153 ? 16.183 22.521  6.936   1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CB    1 
ATOM   1215 C  CG    . HIS A  1  153 ? 14.735 22.867  6.753   1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CG    1 
ATOM   1216 N  ND1   . HIS A  1  153 ? 13.981 22.392  5.699   1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A ND1   1 
ATOM   1217 C  CD2   . HIS A  1  153 ? 13.908 23.661  7.477   1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CD2   1 
ATOM   1218 C  CE1   . HIS A  1  153 ? 12.755 22.883  5.779   1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CE1   1 
ATOM   1219 N  NE2   . HIS A  1  153 ? 12.685 23.656  6.849   1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A NE2   1 
ATOM   1220 N  N     . ALA A  1  154 ? 19.069 23.452  6.843   1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A N     1 
ATOM   1221 C  CA    . ALA A  1  154 ? 20.493 23.187  6.718   1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CA    1 
ATOM   1222 C  C     . ALA A  1  154 ? 21.223 23.716  7.934   1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A C     1 
ATOM   1223 O  O     . ALA A  1  154 ? 22.113 23.061  8.474   1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A O     1 
ATOM   1224 C  CB    . ALA A  1  154 ? 21.022 23.839  5.462   1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CB    1 
ATOM   1225 N  N     . ILE A  1  155 ? 20.842 24.902  8.368   1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A N     1 
ATOM   1226 C  CA    . ILE A  1  155 ? 21.464 25.505  9.521   1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CA    1 
ATOM   1227 C  C     . ILE A  1  155 ? 21.033 24.755  10.761  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A C     1 
ATOM   1228 O  O     . ILE A  1  155 ? 21.677 24.812  11.791  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A O     1 
ATOM   1229 C  CB    . ILE A  1  155 ? 21.075 26.969  9.586   1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CB    1 
ATOM   1230 C  CG1   . ILE A  1  155 ? 21.396 27.614  8.242   1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CG1   1 
ATOM   1231 C  CG2   . ILE A  1  155 ? 21.847 27.661  10.670  1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CG2   1 
ATOM   1232 C  CD1   . ILE A  1  155 ? 20.961 29.022  8.114   1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CD1   1 
ATOM   1233 N  N     . MET A  1  156 ? 19.935 24.032  10.652  1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 155  MET A N     1 
ATOM   1234 C  CA    . MET A  1  156 ? 19.456 23.248  11.771  1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CA    1 
ATOM   1235 C  C     . MET A  1  156 ? 20.309 22.042  11.889  1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 155  MET A C     1 
ATOM   1236 O  O     . MET A  1  156 ? 20.801 21.744  12.961  1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 155  MET A O     1 
ATOM   1237 C  CB    . MET A  1  156 ? 18.011 22.818  11.546  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CB    1 
ATOM   1238 C  CG    . MET A  1  156 ? 17.064 23.980  11.540  1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CG    1 
ATOM   1239 S  SD    . MET A  1  156 ? 17.322 24.921  13.062  1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 155  MET A SD    1 
ATOM   1240 C  CE    . MET A  1  156 ? 18.672 26.152  12.569  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CE    1 
ATOM   1241 N  N     . GLY A  1  157 ? 20.474 21.343  10.776  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A N     1 
ATOM   1242 C  CA    . GLY A  1  157 ? 21.287 20.154  10.771  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A CA    1 
ATOM   1243 C  C     . GLY A  1  157 ? 22.675 20.530  11.221  1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A C     1 
ATOM   1244 O  O     . GLY A  1  157 ? 23.258 19.860  12.065  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A O     1 
ATOM   1245 N  N     . VAL A  1  158 ? 23.202 21.621  10.682  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A N     1 
ATOM   1246 C  CA    . VAL A  1  158 ? 24.540 22.029  11.061  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CA    1 
ATOM   1247 C  C     . VAL A  1  158 ? 24.626 22.297  12.537  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A C     1 
ATOM   1248 O  O     . VAL A  1  158 ? 25.591 21.899  13.165  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A O     1 
ATOM   1249 C  CB    . VAL A  1  158 ? 24.988 23.262  10.291  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CB    1 
ATOM   1250 C  CG1   . VAL A  1  158 ? 26.203 23.881  10.962  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CG1   1 
ATOM   1251 C  CG2   . VAL A  1  158 ? 25.320 22.861  8.867   1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CG2   1 
ATOM   1252 N  N     . ALA A  1  159 ? 23.628 22.962  13.096  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A N     1 
ATOM   1253 C  CA    . ALA A  1  159 ? 23.628 23.267  14.526  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CA    1 
ATOM   1254 C  C     . ALA A  1  159 ? 23.559 21.974  15.325  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A C     1 
ATOM   1255 O  O     . ALA A  1  159 ? 24.129 21.864  16.406  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A O     1 
ATOM   1256 C  CB    . ALA A  1  159 ? 22.431 24.150  14.858  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CB    1 
ATOM   1257 N  N     . PHE A  1  160 ? 22.855 21.000  14.772  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A N     1 
ATOM   1258 C  CA    . PHE A  1  160 ? 22.656 19.711  15.406  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CA    1 
ATOM   1259 C  C     . PHE A  1  160 ? 23.954 18.937  15.488  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A C     1 
ATOM   1260 O  O     . PHE A  1  160 ? 24.227 18.290  16.505  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A O     1 
ATOM   1261 C  CB    . PHE A  1  160 ? 21.611 18.930  14.602  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CB    1 
ATOM   1262 C  CG    . PHE A  1  160 ? 21.635 17.445  14.832  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CG    1 
ATOM   1263 C  CD1   . PHE A  1  160 ? 21.179 16.898  16.018  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CD1   1 
ATOM   1264 C  CD2   . PHE A  1  160 ? 22.106 16.588  13.846  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CD2   1 
ATOM   1265 C  CE1   . PHE A  1  160 ? 21.189 15.515  16.218  1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CE1   1 
ATOM   1266 C  CE2   . PHE A  1  160 ? 22.119 15.206  14.038  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CE2   1 
ATOM   1267 C  CZ    . PHE A  1  160 ? 21.659 14.672  15.226  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CZ    1 
ATOM   1268 N  N     . THR A  1  161 ? 24.752 18.990  14.430  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 160  THR A N     1 
ATOM   1269 C  CA    . THR A  1  161 ? 26.001 18.252  14.420  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CA    1 
ATOM   1270 C  C     . THR A  1  161 ? 26.926 18.764  15.504  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 160  THR A C     1 
ATOM   1271 O  O     . THR A  1  161 ? 27.655 17.963  16.086  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 160  THR A O     1 
ATOM   1272 C  CB    . THR A  1  161 ? 26.708 18.343  13.052  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CB    1 
ATOM   1273 O  OG1   . THR A  1  161 ? 27.057 19.704  12.777  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 160  THR A OG1   1 
ATOM   1274 C  CG2   . THR A  1  161 ? 25.810 17.821  11.955  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CG2   1 
ATOM   1275 N  N     . TRP A  1  162 ? 26.898 20.068  15.790  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A N     1 
ATOM   1276 C  CA    . TRP A  1  162 ? 27.763 20.645  16.824  1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CA    1 
ATOM   1277 C  C     . TRP A  1  162 ? 27.278 20.353  18.221  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A C     1 
ATOM   1278 O  O     . TRP A  1  162 ? 28.080 20.335  19.149  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A O     1 
ATOM   1279 C  CB    . TRP A  1  162 ? 27.866 22.144  16.679  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CB    1 
ATOM   1280 C  CG    . TRP A  1  162 ? 28.771 22.538  15.627  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CG    1 
ATOM   1281 C  CD1   . TRP A  1  162 ? 28.479 22.671  14.301  1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CD1   1 
ATOM   1282 C  CD2   . TRP A  1  162 ? 30.154 22.860  15.778  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CD2   1 
ATOM   1283 N  NE1   . TRP A  1  162 ? 29.602 23.066  13.613  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A NE1   1 
ATOM   1284 C  CE2   . TRP A  1  162 ? 30.647 23.189  14.495  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CE2   1 
ATOM   1285 C  CE3   . TRP A  1  162 ? 31.029 22.902  16.872  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CE3   1 
ATOM   1286 C  CZ2   . TRP A  1  162 ? 31.988 23.563  14.274  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CZ2   1 
ATOM   1287 C  CZ3   . TRP A  1  162 ? 32.364 23.275  16.654  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CZ3   1 
ATOM   1288 C  CH2   . TRP A  1  162 ? 32.827 23.601  15.360  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CH2   1 
ATOM   1289 N  N     . VAL A  1  163 ? 25.979 20.166  18.402  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A N     1 
ATOM   1290 C  CA    . VAL A  1  163 ? 25.492 19.853  19.726  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CA    1 
ATOM   1291 C  C     . VAL A  1  163 ? 25.884 18.429  20.015  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A C     1 
ATOM   1292 O  O     . VAL A  1  163 ? 26.432 18.137  21.073  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A O     1 
ATOM   1293 C  CB    . VAL A  1  163 ? 23.982 19.988  19.786  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CB    1 
ATOM   1294 C  CG1   . VAL A  1  163 ? 23.489 19.628  21.155  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CG1   1 
ATOM   1295 C  CG2   . VAL A  1  163 ? 23.592 21.404  19.422  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CG2   1 
ATOM   1296 N  N     . MET A  1  164 ? 25.637 17.551  19.049  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 163  MET A N     1 
ATOM   1297 C  CA    . MET A  1  164 ? 25.950 16.138  19.205  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CA    1 
ATOM   1298 C  C     . MET A  1  164 ? 27.428 15.904  19.382  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 163  MET A C     1 
ATOM   1299 O  O     . MET A  1  164 ? 27.811 15.115  20.232  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 163  MET A O     1 
ATOM   1300 C  CB    . MET A  1  164 ? 25.460 15.351  17.995  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CB    1 
ATOM   1301 C  CG    . MET A  1  164 ? 23.969 15.433  17.789  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CG    1 
ATOM   1302 S  SD    . MET A  1  164 ? 23.114 15.106  19.346  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 163  MET A SD    1 
ATOM   1303 C  CE    . MET A  1  164 ? 23.521 13.367  19.596  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CE    1 
ATOM   1304 N  N     . ALA A  1  165 ? 28.248 16.583  18.587  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A N     1 
ATOM   1305 C  CA    . ALA A  1  165 ? 29.692 16.415  18.646  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CA    1 
ATOM   1306 C  C     . ALA A  1  165 ? 30.241 16.946  19.940  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A C     1 
ATOM   1307 O  O     . ALA A  1  165 ? 31.168 16.350  20.496  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A O     1 
ATOM   1308 C  CB    . ALA A  1  165 ? 30.339 17.122  17.478  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CB    1 
ATOM   1309 N  N     . LEU A  1  166 ? 29.694 18.064  20.412  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A N     1 
ATOM   1310 C  CA    . LEU A  1  166 ? 30.136 18.676  21.668  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CA    1 
ATOM   1311 C  C     . LEU A  1  166 ? 29.749 17.765  22.823  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A C     1 
ATOM   1312 O  O     . LEU A  1  166 ? 30.493 17.645  23.806  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A O     1 
ATOM   1313 C  CB    . LEU A  1  166 ? 29.475 20.054  21.867  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CB    1 
ATOM   1314 C  CG    . LEU A  1  166 ? 30.150 21.363  21.437  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CG    1 
ATOM   1315 C  CD1   . LEU A  1  166 ? 31.448 21.542  22.180  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CD1   1 
ATOM   1316 C  CD2   . LEU A  1  166 ? 30.410 21.358  19.975  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CD2   1 
ATOM   1317 N  N     . ALA A  1  167 ? 28.587 17.131  22.696  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A N     1 
ATOM   1318 C  CA    . ALA A  1  167 ? 28.072 16.231  23.716  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CA    1 
ATOM   1319 C  C     . ALA A  1  167 ? 29.048 15.103  23.951  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A C     1 
ATOM   1320 O  O     . ALA A  1  167 ? 29.078 14.491  25.009  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A O     1 
ATOM   1321 C  CB    . ALA A  1  167 ? 26.734 15.670  23.267  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CB    1 
ATOM   1322 N  N     . CYS A  1  168 ? 29.869 14.832  22.961  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A N     1 
ATOM   1323 C  CA    . CYS A  1  168 ? 30.798 13.745  23.079  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A CA    1 
ATOM   1324 C  C     . CYS A  1  168 ? 32.197 14.249  23.365  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A C     1 
ATOM   1325 O  O     . CYS A  1  168 ? 32.901 13.674  24.187  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A O     1 
ATOM   1326 C  CB    . CYS A  1  168 ? 30.758 12.958  21.773  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A CB    1 
ATOM   1327 S  SG    . CYS A  1  168 ? 31.891 11.577  21.692  1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A SG    1 
ATOM   1328 N  N     . ALA A  1  169 ? 32.589 15.341  22.728  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A N     1 
ATOM   1329 C  CA    . ALA A  1  169 ? 33.949 15.838  22.878  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A CA    1 
ATOM   1330 C  C     . ALA A  1  169 ? 34.193 16.692  24.106  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A C     1 
ATOM   1331 O  O     . ALA A  1  169 ? 35.280 16.618  24.685  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A O     1 
ATOM   1332 C  CB    . ALA A  1  169 ? 34.348 16.603  21.612  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A CB    1 
ATOM   1333 N  N     . ALA A  1  170 ? 33.218 17.488  24.515  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A N     1 
ATOM   1334 C  CA    . ALA A  1  170 ? 33.419 18.382  25.646  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CA    1 
ATOM   1335 C  C     . ALA A  1  170 ? 33.424 17.693  27.039  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A C     1 
ATOM   1336 O  O     . ALA A  1  170 ? 34.183 18.121  27.931  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A O     1 
ATOM   1337 C  CB    . ALA A  1  170 ? 32.379 19.490  25.591  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CB    1 
ATOM   1338 N  N     . PRO A  1  171 ? 32.608 16.640  27.251  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A N     1 
ATOM   1339 C  CA    . PRO A  1  171 ? 32.605 15.991  28.569  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CA    1 
ATOM   1340 C  C     . PRO A  1  171 ? 33.964 15.691  29.159  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A C     1 
ATOM   1341 O  O     . PRO A  1  171 ? 34.200 15.999  30.303  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A O     1 
ATOM   1342 C  CB    . PRO A  1  171 ? 31.797 14.721  28.336  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CB    1 
ATOM   1343 C  CG    . PRO A  1  171 ? 30.870 15.102  27.234  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CG    1 
ATOM   1344 C  CD    . PRO A  1  171 ? 31.735 15.921  26.307  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CD    1 
ATOM   1345 N  N     . PRO A  1  172 ? 34.875 15.077  28.393  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A N     1 
ATOM   1346 C  CA    . PRO A  1  172 ? 36.227 14.744  28.884  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CA    1 
ATOM   1347 C  C     . PRO A  1  172 ? 37.085 15.909  29.411  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A C     1 
ATOM   1348 O  O     . PRO A  1  172 ? 38.118 15.684  30.074  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A O     1 
ATOM   1349 C  CB    . PRO A  1  172 ? 36.868 14.056  27.676  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CB    1 
ATOM   1350 C  CG    . PRO A  1  172 ? 35.684 13.389  26.997  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CG    1 
ATOM   1351 C  CD    . PRO A  1  172 ? 34.636 14.475  27.065  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CD    1 
ATOM   1352 N  N     . LEU A  1  173 ? 36.662 17.136  29.119  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A N     1 
ATOM   1353 C  CA    . LEU A  1  173 ? 37.382 18.342  29.549  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CA    1 
ATOM   1354 C  C     . LEU A  1  173 ? 36.850 18.819  30.889  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A C     1 
ATOM   1355 O  O     . LEU A  1  173 ? 37.453 19.715  31.512  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A O     1 
ATOM   1356 C  CB    . LEU A  1  173 ? 37.164 19.470  28.543  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CB    1 
ATOM   1357 C  CG    . LEU A  1  173 ? 37.552 19.222  27.102  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CG    1 
ATOM   1358 C  CD1   . LEU A  1  173 ? 37.045 20.367  26.264  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CD1   1 
ATOM   1359 C  CD2   . LEU A  1  173 ? 39.041 19.077  26.993  1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CD2   1 
ATOM   1360 N  N     . VAL A  1  174 ? 35.746 18.219  31.337  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A N     1 
ATOM   1361 C  CA    . VAL A  1  174 ? 35.089 18.649  32.573  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CA    1 
ATOM   1362 C  C     . VAL A  1  174 ? 34.743 17.517  33.555  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A C     1 
ATOM   1363 O  O     . VAL A  1  174 ? 33.668 17.567  34.176  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A O     1 
ATOM   1364 C  CB    . VAL A  1  174 ? 33.807 19.434  32.211  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CB    1 
ATOM   1365 C  CG1   . VAL A  1  174 ? 34.182 20.614  31.359  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CG1   1 
ATOM   1366 C  CG2   . VAL A  1  174 ? 32.823 18.536  31.452  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CG2   1 
ATOM   1367 N  N     . GLY A  1  175 ? 35.602 16.508  33.693  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A N     1 
ATOM   1368 C  CA    . GLY A  1  175 ? 35.317 15.464  34.661  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A CA    1 
ATOM   1369 C  C     . GLY A  1  175 ? 34.663 14.163  34.257  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A C     1 
ATOM   1370 O  O     . GLY A  1  175 ? 34.508 13.280  35.113  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A O     1 
ATOM   1371 N  N     . TRP A  1  176 ? 34.237 14.023  33.008  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A N     1 
ATOM   1372 C  CA    . TRP A  1  176 ? 33.659 12.754  32.604  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CA    1 
ATOM   1373 C  C     . TRP A  1  176 ? 34.600 12.145  31.618  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A C     1 
ATOM   1374 O  O     . TRP A  1  176 ? 34.651 12.595  30.477  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A O     1 
ATOM   1375 C  CB    . TRP A  1  176 ? 32.287 12.910  31.975  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CB    1 
ATOM   1376 C  CG    . TRP A  1  176 ? 31.582 11.586  31.932  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CG    1 
ATOM   1377 C  CD1   . TRP A  1  176 ? 31.874 10.486  32.688  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CD1   1 
ATOM   1378 C  CD2   . TRP A  1  176 ? 30.448 11.232  31.132  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CD2   1 
ATOM   1379 N  NE1   . TRP A  1  176 ? 30.993 9.471   32.410  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A NE1   1 
ATOM   1380 C  CE2   . TRP A  1  176 ? 30.107 9.902   31.460  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CE2   1 
ATOM   1381 C  CE3   . TRP A  1  176 ? 29.689 11.909  30.171  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CE3   1 
ATOM   1382 C  CZ2   . TRP A  1  176 ? 29.037 9.235   30.862  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CZ2   1 
ATOM   1383 C  CZ3   . TRP A  1  176 ? 28.632 11.248  29.577  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CZ3   1 
ATOM   1384 C  CH2   . TRP A  1  176 ? 28.313 9.922   29.925  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CH2   1 
ATOM   1385 N  N     . SER A  1  177 ? 35.311 11.100  32.053  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 176  SER A N     1 
ATOM   1386 C  CA    . SER A  1  177 ? 36.347 10.465  31.255  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 176  SER A CA    1 
ATOM   1387 C  C     . SER A  1  177 ? 37.414 11.519  31.147  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 176  SER A C     1 
ATOM   1388 O  O     . SER A  1  177 ? 37.366 12.483  31.914  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 176  SER A O     1 
ATOM   1389 C  CB    . SER A  1  177 ? 35.859 10.079  29.863  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 176  SER A CB    1 
ATOM   1390 O  OG    . SER A  1  177 ? 36.951 9.609   29.076  1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 176  SER A OG    1 
ATOM   1391 N  N     . ARG A  1  178 ? 38.350 11.384  30.216  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A N     1 
ATOM   1392 C  CA    . ARG A  1  178 ? 39.414 12.381  30.079  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CA    1 
ATOM   1393 C  C     . ARG A  1  178 ? 40.251 12.049  28.864  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A C     1 
ATOM   1394 O  O     . ARG A  1  178 ? 40.140 10.938  28.349  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A O     1 
ATOM   1395 C  CB    . ARG A  1  178 ? 40.310 12.381  31.329  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CB    1 
ATOM   1396 C  CG    . ARG A  1  178 ? 40.951 11.026  31.600  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CG    1 
ATOM   1397 C  CD    . ARG A  1  178 ? 41.836 10.996  32.834  1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CD    1 
ATOM   1398 N  NE    . ARG A  1  178 ? 42.356 9.645   33.055  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A NE    1 
ATOM   1399 C  CZ    . ARG A  1  178 ? 43.162 9.286   34.057  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CZ    1 
ATOM   1400 N  NH1   . ARG A  1  178 ? 43.560 10.179  34.963  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A NH1   1 
ATOM   1401 N  NH2   . ARG A  1  178 ? 43.580 8.022   34.154  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A NH2   1 
ATOM   1402 N  N     . TYR A  1  179 ? 41.059 13.002  28.393  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A N     1 
ATOM   1403 C  CA    . TYR A  1  179 ? 41.936 12.759  27.251  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CA    1 
ATOM   1404 C  C     . TYR A  1  179 ? 43.287 12.313  27.807  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A C     1 
ATOM   1405 O  O     . TYR A  1  179 ? 43.781 12.855  28.804  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A O     1 
ATOM   1406 C  CB    . TYR A  1  179 ? 42.065 14.015  26.366  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CB    1 
ATOM   1407 C  CG    . TYR A  1  179 ? 40.809 14.338  25.570  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CG    1 
ATOM   1408 C  CD1   . TYR A  1  179 ? 40.375 13.501  24.541  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CD1   1 
ATOM   1409 C  CD2   . TYR A  1  179 ? 40.020 15.446  25.894  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CD2   1 
ATOM   1410 C  CE1   . TYR A  1  179 ? 39.187 13.751  23.859  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CE1   1 
ATOM   1411 C  CE2   . TYR A  1  179 ? 38.819 15.710  25.215  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CE2   1 
ATOM   1412 C  CZ    . TYR A  1  179 ? 38.410 14.855  24.202  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CZ    1 
ATOM   1413 O  OH    . TYR A  1  179 ? 37.214 15.094  23.557  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A OH    1 
ATOM   1414 N  N     . ILE A  1  180 ? 43.876 11.322  27.155  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A N     1 
ATOM   1415 C  CA    . ILE A  1  180 ? 45.117 10.728  27.610  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CA    1 
ATOM   1416 C  C     . ILE A  1  180 ? 45.941 10.359  26.375  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A C     1 
ATOM   1417 O  O     . ILE A  1  180 ? 45.396 9.942   25.361  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A O     1 
ATOM   1418 C  CB    . ILE A  1  180 ? 44.756 9.481   28.483  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CB    1 
ATOM   1419 C  CG1   . ILE A  1  180 ? 45.918 9.041   29.356  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CG1   1 
ATOM   1420 C  CG2   . ILE A  1  180 ? 44.303 8.329   27.600  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CG2   1 
ATOM   1421 C  CD1   . ILE A  1  180 ? 45.514 7.891   30.327  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CD1   1 
ATOM   1422 N  N     . PRO A  1  181 ? 47.263 10.535  26.433  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A N     1 
ATOM   1423 C  CA    . PRO A  1  181 ? 48.078 10.194  25.260  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CA    1 
ATOM   1424 C  C     . PRO A  1  181 ? 48.011 8.711   24.827  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A C     1 
ATOM   1425 O  O     . PRO A  1  181 ? 47.844 7.862   25.669  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A O     1 
ATOM   1426 C  CB    . PRO A  1  181 ? 49.465 10.674  25.680  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CB    1 
ATOM   1427 C  CG    . PRO A  1  181 ? 49.392 10.686  27.212  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CG    1 
ATOM   1428 C  CD    . PRO A  1  181 ? 48.056 11.187  27.490  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CD    1 
ATOM   1429 N  N     . GLU A  1  182 ? 48.138 8.417   23.528  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A N     1 
ATOM   1430 C  CA    . GLU A  1  182 ? 48.053 7.029   23.009  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CA    1 
ATOM   1431 C  C     . GLU A  1  182 ? 49.204 6.657   22.044  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A C     1 
ATOM   1432 O  O     . GLU A  1  182 ? 49.820 7.538   21.435  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A O     1 
ATOM   1433 C  CB    . GLU A  1  182 ? 46.744 6.806   22.239  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CB    1 
ATOM   1434 C  CG    . GLU A  1  182 ? 45.458 7.265   22.882  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CG    1 
ATOM   1435 C  CD    . GLU A  1  182 ? 44.271 6.967   21.995  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CD    1 
ATOM   1436 O  OE1   . GLU A  1  182 ? 43.873 5.794   21.903  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A OE1   1 
ATOM   1437 O  OE2   . GLU A  1  182 ? 43.746 7.899   21.363  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A OE2   1 
ATOM   1438 N  N     . GLY A  1  183 ? 49.441 5.350   21.874  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A N     1 
ATOM   1439 C  CA    . GLY A  1  183 ? 50.482 4.889   20.977  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A CA    1 
ATOM   1440 C  C     . GLY A  1  183 ? 51.850 5.364   21.407  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A C     1 
ATOM   1441 O  O     . GLY A  1  183 ? 52.271 5.087   22.520  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A O     1 
ATOM   1442 N  N     . MET A  1  184 ? 52.549 6.084   20.533  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 183  MET A N     1 
ATOM   1443 C  CA    . MET A  1  184 ? 53.877 6.600   20.884  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CA    1 
ATOM   1444 C  C     . MET A  1  184 ? 53.762 7.802   21.808  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 183  MET A C     1 
ATOM   1445 O  O     . MET A  1  184 ? 54.766 8.469   22.090  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 183  MET A O     1 
ATOM   1446 C  CB    . MET A  1  184 ? 54.665 6.961   19.625  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CB    1 
ATOM   1447 C  CG    . MET A  1  184 ? 55.354 5.747   19.014  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CG    1 
ATOM   1448 S  SD    . MET A  1  184 ? 55.964 6.014   17.365  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 183  MET A SD    1 
ATOM   1449 C  CE    . MET A  1  184 ? 54.817 5.069   16.464  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CE    1 
ATOM   1450 N  N     . GLN A  1  185 ? 52.531 8.064   22.252  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A N     1 
ATOM   1451 C  CA    . GLN A  1  185 ? 52.197 9.141   23.179  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CA    1 
ATOM   1452 C  C     . GLN A  1  185 ? 52.287 10.527  22.557  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A C     1 
ATOM   1453 O  O     . GLN A  1  185 ? 52.568 11.477  23.273  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A O     1 
ATOM   1454 C  CB    . GLN A  1  185 ? 53.107 9.042   24.407  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CB    1 
ATOM   1455 C  CG    . GLN A  1  185 ? 53.196 7.626   25.021  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CG    1 
ATOM   1456 C  CD    . GLN A  1  185 ? 51.930 7.198   25.732  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CD    1 
ATOM   1457 O  OE1   . GLN A  1  185 ? 51.589 7.724   26.789  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A OE1   1 
ATOM   1458 N  NE2   . GLN A  1  185 ? 51.226 6.239   25.151  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A NE2   1 
ATOM   1459 N  N     . CYS A  1  186 ? 52.028 10.654  21.256  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A N     1 
ATOM   1460 C  CA    . CYS A  1  186 ? 52.097 11.948  20.595  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A CA    1 
ATOM   1461 C  C     . CYS A  1  186 ? 50.740 12.400  20.162  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A C     1 
ATOM   1462 O  O     . CYS A  1  186 ? 50.600 13.481  19.574  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A O     1 
ATOM   1463 C  CB    . CYS A  1  186 ? 53.061 11.874  19.429  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A CB    1 
ATOM   1464 S  SG    . CYS A  1  186 ? 54.756 11.764  20.042  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A SG    1 
ATOM   1465 N  N     . SER A  1  187 ? 49.739 11.569  20.459  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 186  SER A N     1 
ATOM   1466 C  CA    . SER A  1  187 ? 48.334 11.856  20.169  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 186  SER A CA    1 
ATOM   1467 C  C     . SER A  1  187 ? 47.545 11.636  21.453  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 186  SER A C     1 
ATOM   1468 O  O     . SER A  1  187 ? 48.055 11.015  22.393  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 186  SER A O     1 
ATOM   1469 C  CB    . SER A  1  187 ? 47.786 10.961  19.033  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 186  SER A CB    1 
ATOM   1470 O  OG    . SER A  1  187 ? 47.746 9.581   19.361  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 186  SER A OG    1 
ATOM   1471 N  N     . CYS A  1  188 ? 46.323 12.153  21.511  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A N     1 
ATOM   1472 C  CA    . CYS A  1  188 ? 45.500 11.992  22.704  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A CA    1 
ATOM   1473 C  C     . CYS A  1  188 ? 44.072 11.598  22.366  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A C     1 
ATOM   1474 O  O     . CYS A  1  188 ? 43.460 12.189  21.477  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A O     1 
ATOM   1475 C  CB    . CYS A  1  188 ? 45.531 13.284  23.537  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A CB    1 
ATOM   1476 S  SG    . CYS A  1  188 ? 46.922 13.230  24.703  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A SG    1 
ATOM   1477 N  N     . GLY A  1  189 ? 43.555 10.598  23.075  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A N     1 
ATOM   1478 C  CA    . GLY A  1  189 ? 42.189 10.145  22.862  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A CA    1 
ATOM   1479 C  C     . GLY A  1  189 ? 41.430 9.980   24.172  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A C     1 
ATOM   1480 O  O     . GLY A  1  189 ? 41.866 10.475  25.207  1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A O     1 
ATOM   1481 N  N     . ILE A  1  190 ? 40.278 9.305   24.135  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A N     1 
ATOM   1482 C  CA    . ILE A  1  190 ? 39.457 9.085   25.338  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CA    1 
ATOM   1483 C  C     . ILE A  1  190 ? 40.150 8.038   26.214  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A C     1 
ATOM   1484 O  O     . ILE A  1  190 ? 41.098 7.422   25.742  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A O     1 
ATOM   1485 C  CB    . ILE A  1  190 ? 38.010 8.626   24.941  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CB    1 
ATOM   1486 C  CG1   . ILE A  1  190 ? 37.301 9.745   24.155  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CG1   1 
ATOM   1487 C  CG2   . ILE A  1  190 ? 37.210 8.244   26.174  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CG2   1 
ATOM   1488 C  CD1   . ILE A  1  190 ? 37.221 11.092  24.870  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CD1   1 
ATOM   1489 N  N     . ASP A  1  191 ? 39.713 7.813   27.454  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A N     1 
ATOM   1490 C  CA    . ASP A  1  191 ? 40.406 6.828   28.296  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CA    1 
ATOM   1491 C  C     . ASP A  1  191 ? 39.777 5.414   28.272  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A C     1 
ATOM   1492 O  O     . ASP A  1  191 ? 38.776 5.170   28.976  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A O     1 
ATOM   1493 C  CB    . ASP A  1  191 ? 40.478 7.325   29.736  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CB    1 
ATOM   1494 C  CG    . ASP A  1  191 ? 41.617 6.687   30.506  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CG    1 
ATOM   1495 O  OD1   . ASP A  1  191 ? 42.024 5.567   30.122  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A OD1   1 
ATOM   1496 O  OD2   . ASP A  1  191 ? 42.098 7.293   31.492  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A OD2   1 
ATOM   1497 N  N     . TYR A  1  192 ? 40.381 4.502   27.494  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A N     1 
ATOM   1498 C  CA    . TYR A  1  192 ? 39.927 3.104   27.357  1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CA    1 
ATOM   1499 C  C     . TYR A  1  192 ? 40.880 2.226   28.105  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A C     1 
ATOM   1500 O  O     . TYR A  1  192 ? 40.668 1.017   28.187  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A O     1 
ATOM   1501 C  CB    . TYR A  1  192 ? 39.995 2.617   25.901  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CB    1 
ATOM   1502 C  CG    . TYR A  1  192 ? 39.814 3.675   24.829  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CG    1 
ATOM   1503 C  CD1   . TYR A  1  192 ? 38.550 4.220   24.560  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CD1   1 
ATOM   1504 C  CD2   . TYR A  1  192 ? 40.907 4.144   24.094  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CD2   1 
ATOM   1505 C  CE1   . TYR A  1  192 ? 38.378 5.206   23.590  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CE1   1 
ATOM   1506 C  CE2   . TYR A  1  192 ? 40.746 5.132   23.123  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CE2   1 
ATOM   1507 C  CZ    . TYR A  1  192 ? 39.478 5.664   22.875  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CZ    1 
ATOM   1508 O  OH    . TYR A  1  192 ? 39.306 6.668   21.938  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A OH    1 
ATOM   1509 N  N     . TYR A  1  193 ? 41.926 2.845   28.642  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A N     1 
ATOM   1510 C  CA    . TYR A  1  193 ? 43.004 2.137   29.321  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CA    1 
ATOM   1511 C  C     . TYR A  1  193 ? 42.786 1.853   30.794  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A C     1 
ATOM   1512 O  O     . TYR A  1  193 ? 43.030 0.723   31.202  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A O     1 
ATOM   1513 C  CB    . TYR A  1  193 ? 44.321 2.911   29.139  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CB    1 
ATOM   1514 C  CG    . TYR A  1  193 ? 44.643 3.205   27.686  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CG    1 
ATOM   1515 C  CD1   . TYR A  1  193 ? 44.065 4.297   27.030  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CD1   1 
ATOM   1516 C  CD2   . TYR A  1  193 ? 45.464 2.348   26.940  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CD2   1 
ATOM   1517 C  CE1   . TYR A  1  193 ? 44.290 4.527   25.670  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CE1   1 
ATOM   1518 C  CE2   . TYR A  1  193 ? 45.695 2.569   25.579  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CE2   1 
ATOM   1519 C  CZ    . TYR A  1  193 ? 45.102 3.658   24.954  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CZ    1 
ATOM   1520 O  OH    . TYR A  1  193 ? 45.287 3.873   23.606  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A OH    1 
ATOM   1521 N  N     . THR A  1  194 ? 42.357 2.840   31.585  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 193  THR A N     1 
ATOM   1522 C  CA    . THR A  1  194 ? 42.177 2.654   33.028  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CA    1 
ATOM   1523 C  C     . THR A  1  194 ? 40.724 2.801   33.439  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 193  THR A C     1 
ATOM   1524 O  O     . THR A  1  194 ? 39.944 3.474   32.757  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 193  THR A O     1 
ATOM   1525 C  CB    . THR A  1  194 ? 43.035 3.683   33.807  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CB    1 
ATOM   1526 O  OG1   . THR A  1  194 ? 42.482 5.000   33.656  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 193  THR A OG1   1 
ATOM   1527 C  CG2   . THR A  1  194 ? 44.460 3.696   33.256  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CG2   1 
ATOM   1528 N  N     . PRO A  1  195 ? 40.324 2.158   34.546  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A N     1 
ATOM   1529 C  CA    . PRO A  1  195 ? 38.913 2.344   34.891  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CA    1 
ATOM   1530 C  C     . PRO A  1  195 ? 38.674 3.672   35.645  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A C     1 
ATOM   1531 O  O     . PRO A  1  195 ? 37.515 4.037   35.851  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A O     1 
ATOM   1532 C  CB    . PRO A  1  195 ? 38.588 1.098   35.732  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CB    1 
ATOM   1533 C  CG    . PRO A  1  195 ? 39.611 0.088   35.293  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CG    1 
ATOM   1534 C  CD    . PRO A  1  195 ? 40.857 0.947   35.188  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CD    1 
ATOM   1535 N  N     . HIS A  1  196 ? 39.757 4.372   36.021  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A N     1 
ATOM   1536 C  CA    . HIS A  1  196 ? 39.734 5.670   36.756  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CA    1 
ATOM   1537 C  C     . HIS A  1  196 ? 38.309 6.085   37.150  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A C     1 
ATOM   1538 O  O     . HIS A  1  196 ? 37.689 6.919   36.467  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A O     1 
ATOM   1539 C  CB    . HIS A  1  196 ? 40.390 6.798   35.912  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CB    1 
ATOM   1540 C  CG    . HIS A  1  196 ? 40.839 8.004   36.702  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CG    1 
ATOM   1541 N  ND1   . HIS A  1  196 ? 40.555 9.297   36.311  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A ND1   1 
ATOM   1542 C  CD2   . HIS A  1  196 ? 41.623 8.115   37.801  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CD2   1 
ATOM   1543 C  CE1   . HIS A  1  196 ? 41.146 10.149  37.131  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CE1   1 
ATOM   1544 N  NE2   . HIS A  1  196 ? 41.802 9.457   38.044  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A NE2   1 
ATOM   1545 N  N     . GLU A  1  197 ? 37.812 5.511   38.246  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A N     1 
ATOM   1546 C  CA    . GLU A  1  197 ? 36.479 5.793   38.761  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CA    1 
ATOM   1547 C  C     . GLU A  1  197 ? 36.321 7.271   39.080  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A C     1 
ATOM   1548 O  O     . GLU A  1  197 ? 35.254 7.826   38.854  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A O     1 
ATOM   1549 C  CB    . GLU A  1  197 ? 36.238 4.967   40.026  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CB    1 
ATOM   1550 C  CG    . GLU A  1  197 ? 36.216 3.464   39.810  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CG    1 
ATOM   1551 C  CD    . GLU A  1  197 ? 36.165 2.672   41.118  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CD    1 
ATOM   1552 O  OE1   . GLU A  1  197 ? 35.492 3.119   42.088  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A OE1   1 
ATOM   1553 O  OE2   . GLU A  1  197 ? 36.794 1.587   41.169  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A OE2   1 
ATOM   1554 N  N     . GLU A  1  198 ? 37.381 7.892   39.597  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A N     1 
ATOM   1555 C  CA    . GLU A  1  198 ? 37.417 9.309   39.999  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CA    1 
ATOM   1556 C  C     . GLU A  1  198 ? 36.842 10.245  38.938  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A C     1 
ATOM   1557 O  O     . GLU A  1  198 ? 36.362 11.314  39.261  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A O     1 
ATOM   1558 C  CB    . GLU A  1  198 ? 38.874 9.698   40.289  1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CB    1 
ATOM   1559 C  CG    . GLU A  1  198 ? 39.094 11.064  40.943  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CG    1 
ATOM   1560 C  CD    . GLU A  1  198 ? 40.575 11.525  40.882  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CD    1 
ATOM   1561 O  OE1   . GLU A  1  198 ? 41.498 10.688  41.086  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A OE1   1 
ATOM   1562 O  OE2   . GLU A  1  198 ? 40.815 12.735  40.636  1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A OE2   1 
ATOM   1563 N  N     . THR A  1  199 ? 36.884 9.833   37.682  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 198  THR A N     1 
ATOM   1564 C  CA    . THR A  1  199 ? 36.420 10.661  36.590  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 198  THR A CA    1 
ATOM   1565 C  C     . THR A  1  199 ? 35.379 9.904   35.749  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 198  THR A C     1 
ATOM   1566 O  O     . THR A  1  199 ? 34.978 10.381  34.698  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 198  THR A O     1 
ATOM   1567 C  CB    . THR A  1  199 ? 37.661 11.113  35.759  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 198  THR A CB    1 
ATOM   1568 O  OG1   . THR A  1  199 ? 37.384 12.351  35.102  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 198  THR A OG1   1 
ATOM   1569 C  CG2   . THR A  1  199 ? 38.051 10.060  34.745  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 198  THR A CG2   1 
ATOM   1570 N  N     . ASN A  1  200 ? 34.960 8.730   36.228  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A N     1 
ATOM   1571 C  CA    . ASN A  1  200 ? 33.922 7.881   35.607  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A CA    1 
ATOM   1572 C  C     . ASN A  1  200 ? 34.178 7.517   34.175  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A C     1 
ATOM   1573 O  O     . ASN A  1  200 ? 33.310 7.763   33.342  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A O     1 
ATOM   1574 C  CB    . ASN A  1  200 ? 32.576 8.576   35.684  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A CB    1 
ATOM   1575 C  CG    . ASN A  1  200 ? 32.150 8.825   37.098  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A CG    1 
ATOM   1576 O  OD1   . ASN A  1  200 ? 32.522 9.827   37.728  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A OD1   1 
ATOM   1577 N  ND2   . ASN A  1  200 ? 31.382 7.898   37.628  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A ND2   1 
ATOM   1578 N  N     . ASN A  1  201 ? 35.312 6.872   33.904  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A N     1 
ATOM   1579 C  CA    . ASN A  1  201 ? 35.735 6.499   32.548  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A CA    1 
ATOM   1580 C  C     . ASN A  1  201 ? 34.948 5.383   31.908  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A C     1 
ATOM   1581 O  O     . ASN A  1  201 ? 34.502 5.540   30.786  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A O     1 
ATOM   1582 C  CB    . ASN A  1  201 ? 37.214 6.098   32.545  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A CB    1 
ATOM   1583 C  CG    . ASN A  1  201 ? 38.139 7.276   32.710  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A CG    1 
ATOM   1584 O  OD1   . ASN A  1  201 ? 37.707 8.406   32.911  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A OD1   1 
ATOM   1585 N  ND2   . ASN A  1  201 ? 39.432 7.011   32.628  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A ND2   1 
ATOM   1586 N  N     . GLU A  1  202 ? 34.793 4.254   32.579  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A N     1 
ATOM   1587 C  CA    . GLU A  1  202 ? 34.104 3.142   31.940  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CA    1 
ATOM   1588 C  C     . GLU A  1  202 ? 32.696 3.514   31.392  1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A C     1 
ATOM   1589 O  O     . GLU A  1  202 ? 32.325 3.064   30.296  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A O     1 
ATOM   1590 C  CB    . GLU A  1  202 ? 34.053 1.953   32.902  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CB    1 
ATOM   1591 C  CG    . GLU A  1  202 ? 35.426 1.505   33.407  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CG    1 
ATOM   1592 C  CD    . GLU A  1  202 ? 35.955 0.240   32.737  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CD    1 
ATOM   1593 O  OE1   . GLU A  1  202 ? 35.150 -0.665  32.426  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A OE1   1 
ATOM   1594 O  OE2   . GLU A  1  202 ? 37.189 0.141   32.553  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A OE2   1 
ATOM   1595 N  N     . SER A  1  203 ? 31.932 4.336   32.107  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 202  SER A N     1 
ATOM   1596 C  CA    . SER A  1  203 ? 30.587 4.706   31.651  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 202  SER A CA    1 
ATOM   1597 C  C     . SER A  1  203 ? 30.618 5.603   30.425  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 202  SER A C     1 
ATOM   1598 O  O     . SER A  1  203 ? 29.815 5.408   29.523  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 202  SER A O     1 
ATOM   1599 C  CB    . SER A  1  203 ? 29.827 5.401   32.772  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 202  SER A CB    1 
ATOM   1600 O  OG    . SER A  1  203 ? 30.610 6.442   33.320  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 202  SER A OG    1 
ATOM   1601 N  N     . PHE A  1  204 ? 31.516 6.581   30.390  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A N     1 
ATOM   1602 C  CA    . PHE A  1  204 ? 31.605 7.472   29.244  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CA    1 
ATOM   1603 C  C     . PHE A  1  204 ? 31.922 6.688   27.984  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A C     1 
ATOM   1604 O  O     . PHE A  1  204 ? 31.333 6.952   26.947  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A O     1 
ATOM   1605 C  CB    . PHE A  1  204 ? 32.691 8.525   29.459  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CB    1 
ATOM   1606 C  CG    . PHE A  1  204 ? 32.809 9.496   28.322  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CG    1 
ATOM   1607 C  CD1   . PHE A  1  204 ? 32.065 10.670  28.314  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CD1   1 
ATOM   1608 C  CD2   . PHE A  1  204 ? 33.616 9.207   27.230  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CD2   1 
ATOM   1609 C  CE1   . PHE A  1  204 ? 32.117 11.545  27.234  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CE1   1 
ATOM   1610 C  CE2   . PHE A  1  204 ? 33.676 10.073  26.148  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CE2   1 
ATOM   1611 C  CZ    . PHE A  1  204 ? 32.924 11.246  26.149  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CZ    1 
ATOM   1612 N  N     . VAL A  1  205 ? 32.848 5.732   28.071  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A N     1 
ATOM   1613 C  CA    . VAL A  1  205 ? 33.254 4.917   26.914  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CA    1 
ATOM   1614 C  C     . VAL A  1  205 ? 32.061 4.168   26.311  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A C     1 
ATOM   1615 O  O     . VAL A  1  205 ? 31.962 4.031   25.093  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A O     1 
ATOM   1616 C  CB    . VAL A  1  205 ? 34.389 3.900   27.301  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CB    1 
ATOM   1617 C  CG1   . VAL A  1  205 ? 34.646 2.931   26.162  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CG1   1 
ATOM   1618 C  CG2   . VAL A  1  205 ? 35.685 4.648   27.632  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CG2   1 
ATOM   1619 N  N     . ILE A  1  206 ? 31.156 3.683   27.146  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A N     1 
ATOM   1620 C  CA    . ILE A  1  206 ? 29.992 2.978   26.634  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CA    1 
ATOM   1621 C  C     . ILE A  1  206 ? 29.020 4.003   26.098  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A C     1 
ATOM   1622 O  O     . ILE A  1  206 ? 28.325 3.739   25.116  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A O     1 
ATOM   1623 C  CB    . ILE A  1  206 ? 29.350 2.132   27.751  1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CB    1 
ATOM   1624 C  CG1   . ILE A  1  206 ? 30.329 1.029   28.156  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CG1   1 
ATOM   1625 C  CG2   . ILE A  1  206 ? 28.041 1.533   27.279  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CG2   1 
ATOM   1626 C  CD1   . ILE A  1  206 ? 30.070 0.434   29.498  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CD1   1 
ATOM   1627 N  N     . TYR A  1  207 ? 29.002 5.178   26.728  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A N     1 
ATOM   1628 C  CA    . TYR A  1  207 ? 28.121 6.259   26.308  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CA    1 
ATOM   1629 C  C     . TYR A  1  207 ? 28.539 6.743   24.926  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A C     1 
ATOM   1630 O  O     . TYR A  1  207 ? 27.691 7.131   24.123  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A O     1 
ATOM   1631 C  CB    . TYR A  1  207 ? 28.197 7.423   27.305  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CB    1 
ATOM   1632 C  CG    . TYR A  1  207 ? 27.952 8.798   26.694  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CG    1 
ATOM   1633 C  CD1   . TYR A  1  207 ? 26.670 9.201   26.287  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CD1   1 
ATOM   1634 C  CD2   . TYR A  1  207 ? 29.009 9.702   26.529  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CD2   1 
ATOM   1635 C  CE1   . TYR A  1  207 ? 26.455 10.465  25.742  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CE1   1 
ATOM   1636 C  CE2   . TYR A  1  207 ? 28.806 10.963  25.985  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CE2   1 
ATOM   1637 C  CZ    . TYR A  1  207 ? 27.531 11.333  25.598  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CZ    1 
ATOM   1638 O  OH    . TYR A  1  207 ? 27.342 12.582  25.071  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A OH    1 
ATOM   1639 N  N     . MET A  1  208 ? 29.834 6.706   24.642  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 207  MET A N     1 
ATOM   1640 C  CA    . MET A  1  208 ? 30.335 7.171   23.358  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CA    1 
ATOM   1641 C  C     . MET A  1  208 ? 30.164 6.136   22.239  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 207  MET A C     1 
ATOM   1642 O  O     . MET A  1  208 ? 29.827 6.500   21.107  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 207  MET A O     1 
ATOM   1643 C  CB    . MET A  1  208 ? 31.802 7.544   23.502  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CB    1 
ATOM   1644 C  CG    . MET A  1  208 ? 32.461 7.907   22.190  1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CG    1 
ATOM   1645 S  SD    . MET A  1  208 ? 34.246 8.086   22.339  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 207  MET A SD    1 
ATOM   1646 C  CE    . MET A  1  208 ? 34.757 6.330   22.437  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CE    1 
ATOM   1647 N  N     . PHE A  1  209 ? 30.401 4.866   22.540  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A N     1 
ATOM   1648 C  CA    . PHE A  1  209 ? 30.286 3.817   21.540  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CA    1 
ATOM   1649 C  C     . PHE A  1  209 ? 28.861 3.534   21.193  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A C     1 
ATOM   1650 O  O     . PHE A  1  209 ? 28.625 2.954   20.158  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A O     1 
ATOM   1651 C  CB    . PHE A  1  209 ? 30.932 2.539   22.038  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CB    1 
ATOM   1652 C  CG    . PHE A  1  209 ? 32.398 2.446   21.752  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CG    1 
ATOM   1653 C  CD1   . PHE A  1  209 ? 32.857 2.349   20.446  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD1   1 
ATOM   1654 C  CD2   . PHE A  1  209 ? 33.329 2.430   22.789  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD2   1 
ATOM   1655 C  CE1   . PHE A  1  209 ? 34.221 2.237   20.174  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE1   1 
ATOM   1656 C  CE2   . PHE A  1  209 ? 34.696 2.317   22.526  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE2   1 
ATOM   1657 C  CZ    . PHE A  1  209 ? 35.141 2.221   21.218  1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CZ    1 
ATOM   1658 N  N     . VAL A  1  210 ? 27.908 3.920   22.039  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A N     1 
ATOM   1659 C  CA    . VAL A  1  210 ? 26.496 3.653   21.733  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CA    1 
ATOM   1660 C  C     . VAL A  1  210 ? 25.829 4.883   21.156  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A C     1 
ATOM   1661 O  O     . VAL A  1  210 ? 25.279 4.812   20.052  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A O     1 
ATOM   1662 C  CB    . VAL A  1  210 ? 25.684 3.184   22.990  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CB    1 
ATOM   1663 C  CG1   . VAL A  1  210 ? 24.236 2.891   22.584  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CG1   1 
ATOM   1664 C  CG2   . VAL A  1  210 ? 26.323 1.917   23.615  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CG2   1 
ATOM   1665 N  N     . VAL A  1  211 ? 25.881 5.997   21.880  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A N     1 
ATOM   1666 C  CA    . VAL A  1  211 ? 25.269 7.244   21.430  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CA    1 
ATOM   1667 C  C     . VAL A  1  211 ? 26.011 7.849   20.265  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A C     1 
ATOM   1668 O  O     . VAL A  1  211 ? 25.382 8.391   19.354  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A O     1 
ATOM   1669 C  CB    . VAL A  1  211 ? 25.247 8.311   22.546  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CB    1 
ATOM   1670 C  CG1   . VAL A  1  211 ? 24.818 9.674   21.980  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CG1   1 
ATOM   1671 C  CG2   . VAL A  1  211 ? 24.322 7.864   23.662  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CG2   1 
ATOM   1672 N  N     . HIS A  1  212 ? 27.333 7.767   20.277  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A N     1 
ATOM   1673 C  CA    . HIS A  1  212 ? 28.098 8.383   19.214  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CA    1 
ATOM   1674 C  C     . HIS A  1  212 ? 28.841 7.391   18.373  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A C     1 
ATOM   1675 O  O     . HIS A  1  212 ? 30.042 7.532   18.186  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A O     1 
ATOM   1676 C  CB    . HIS A  1  212 ? 29.045 9.388   19.831  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CB    1 
ATOM   1677 C  CG    . HIS A  1  212 ? 28.353 10.363  20.719  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CG    1 
ATOM   1678 N  ND1   . HIS A  1  212 ? 27.520 11.341  20.231  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A ND1   1 
ATOM   1679 C  CD2   . HIS A  1  212 ? 28.311 10.467  22.067  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CD2   1 
ATOM   1680 C  CE1   . HIS A  1  212 ? 26.990 12.009  21.239  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CE1   1 
ATOM   1681 N  NE2   . HIS A  1  212 ? 27.454 11.497  22.366  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A NE2   1 
ATOM   1682 N  N     . PHE A  1  213 ? 28.134 6.391   17.856  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A N     1 
ATOM   1683 C  CA    . PHE A  1  213 ? 28.755 5.393   16.992  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CA    1 
ATOM   1684 C  C     . PHE A  1  213 ? 27.747 4.343   16.527  1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A C     1 
ATOM   1685 O  O     . PHE A  1  213 ? 27.249 4.425   15.416  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A O     1 
ATOM   1686 C  CB    . PHE A  1  213 ? 29.939 4.721   17.700  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CB    1 
ATOM   1687 C  CG    . PHE A  1  213 ? 30.666 3.724   16.843  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CG    1 
ATOM   1688 C  CD1   . PHE A  1  213 ? 31.090 4.064   15.572  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD1   1 
ATOM   1689 C  CD2   . PHE A  1  213 ? 30.948 2.454   17.316  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD2   1 
ATOM   1690 C  CE1   . PHE A  1  213 ? 31.791 3.149   14.786  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE1   1 
ATOM   1691 C  CE2   . PHE A  1  213 ? 31.646 1.533   16.537  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE2   1 
ATOM   1692 C  CZ    . PHE A  1  213 ? 32.069 1.881   15.273  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CZ    1 
ATOM   1693 N  N     . ILE A  1  214 ? 27.498 3.337   17.355  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A N     1 
ATOM   1694 C  CA    . ILE A  1  214 ? 26.576 2.285   16.971  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CA    1 
ATOM   1695 C  C     . ILE A  1  214 ? 25.302 2.886   16.458  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A C     1 
ATOM   1696 O  O     . ILE A  1  214 ? 24.852 2.532   15.378  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A O     1 
ATOM   1697 C  CB    . ILE A  1  214 ? 26.225 1.369   18.149  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CB    1 
ATOM   1698 C  CG1   . ILE A  1  214 ? 27.460 0.619   18.620  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CG1   1 
ATOM   1699 C  CG2   . ILE A  1  214 ? 25.183 0.368   17.716  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CG2   1 
ATOM   1700 C  CD1   . ILE A  1  214 ? 27.193 -0.213  19.838  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CD1   1 
ATOM   1701 N  N     . ILE A  1  215 ? 24.742 3.811   17.219  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A N     1 
ATOM   1702 C  CA    . ILE A  1  215 ? 23.486 4.432   16.852  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CA    1 
ATOM   1703 C  C     . ILE A  1  215 ? 23.522 5.226   15.559  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A C     1 
ATOM   1704 O  O     . ILE A  1  215 ? 22.766 4.904   14.644  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A O     1 
ATOM   1705 C  CB    . ILE A  1  215 ? 22.982 5.295   18.004  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CB    1 
ATOM   1706 C  CG1   . ILE A  1  215 ? 22.393 4.372   19.069  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CG1   1 
ATOM   1707 C  CG2   . ILE A  1  215 ? 21.979 6.324   17.506  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CG2   1 
ATOM   1708 C  CD1   . ILE A  1  215 ? 21.787 5.096   20.218  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CD1   1 
ATOM   1709 N  N     . PRO A  1  216 ? 24.361 6.269   15.454  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A N     1 
ATOM   1710 C  CA    . PRO A  1  216 ? 24.366 7.013   14.188  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CA    1 
ATOM   1711 C  C     . PRO A  1  216 ? 24.608 6.115   12.980  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A C     1 
ATOM   1712 O  O     . PRO A  1  216 ? 24.114 6.410   11.897  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A O     1 
ATOM   1713 C  CB    . PRO A  1  216 ? 25.479 8.031   14.391  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CB    1 
ATOM   1714 C  CG    . PRO A  1  216 ? 25.452 8.260   15.857  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CG    1 
ATOM   1715 C  CD    . PRO A  1  216 ? 25.292 6.873   16.418  1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CD    1 
ATOM   1716 N  N     . LEU A  1  217 ? 25.365 5.034   13.171  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A N     1 
ATOM   1717 C  CA    . LEU A  1  217 ? 25.657 4.072   12.102  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CA    1 
ATOM   1718 C  C     . LEU A  1  217 ? 24.375 3.383   11.650  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A C     1 
ATOM   1719 O  O     . LEU A  1  217 ? 24.111 3.259   10.452  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A O     1 
ATOM   1720 C  CB    . LEU A  1  217 ? 26.641 2.992   12.584  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CB    1 
ATOM   1721 C  CG    . LEU A  1  217 ? 28.120 3.210   12.310  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CG    1 
ATOM   1722 C  CD1   . LEU A  1  217 ? 28.291 3.808   10.949  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CD1   1 
ATOM   1723 C  CD2   . LEU A  1  217 ? 28.680 4.136   13.305  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CD2   1 
ATOM   1724 N  N     . ILE A  1  218 ? 23.588 2.919   12.612  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A N     1 
ATOM   1725 C  CA    . ILE A  1  218 ? 22.334 2.239   12.332  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CA    1 
ATOM   1726 C  C     . ILE A  1  218 ? 21.417 3.107   11.472  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A C     1 
ATOM   1727 O  O     . ILE A  1  218 ? 20.907 2.632   10.453  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A O     1 
ATOM   1728 C  CB    . ILE A  1  218 ? 21.643 1.910   13.636  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CB    1 
ATOM   1729 C  CG1   . ILE A  1  218 ? 22.513 0.945   14.431  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CG1   1 
ATOM   1730 C  CG2   . ILE A  1  218 ? 20.279 1.337   13.357  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CG2   1 
ATOM   1731 C  CD1   . ILE A  1  218 ? 22.163 0.908   15.880  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CD1   1 
ATOM   1732 N  N     . VAL A  1  219 ? 21.202 4.352   11.902  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A N     1 
ATOM   1733 C  CA    . VAL A  1  219 ? 20.373 5.329   11.190  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CA    1 
ATOM   1734 C  C     . VAL A  1  219 ? 20.819 5.400   9.760   1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A C     1 
ATOM   1735 O  O     . VAL A  1  219 ? 20.052 5.147   8.832   1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A O     1 
ATOM   1736 C  CB    . VAL A  1  219 ? 20.552 6.742   11.776  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CB    1 
ATOM   1737 C  CG1   . VAL A  1  219 ? 19.976 7.781   10.828  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CG1   1 
ATOM   1738 C  CG2   . VAL A  1  219 ? 19.912 6.820   13.136  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CG2   1 
ATOM   1739 N  N     . ILE A  1  220 ? 22.081 5.761   9.601   1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A N     1 
ATOM   1740 C  CA    . ILE A  1  220 ? 22.713 5.911   8.306   1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CA    1 
ATOM   1741 C  C     . ILE A  1  220 ? 22.573 4.662   7.457   1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A C     1 
ATOM   1742 O  O     . ILE A  1  220 ? 22.239 4.764   6.281   1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A O     1 
ATOM   1743 C  CB    . ILE A  1  220 ? 24.188 6.249   8.495   1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CB    1 
ATOM   1744 C  CG1   . ILE A  1  220 ? 24.304 7.614   9.173   1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CG1   1 
ATOM   1745 C  CG2   . ILE A  1  220 ? 24.888 6.237   7.174   1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CG2   1 
ATOM   1746 C  CD1   . ILE A  1  220 ? 25.712 8.055   9.465   1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CD1   1 
ATOM   1747 N  N     . PHE A  1  221 ? 22.827 3.494   8.033   1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A N     1 
ATOM   1748 C  CA    . PHE A  1  221 ? 22.726 2.251   7.288   1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CA    1 
ATOM   1749 C  C     . PHE A  1  221 ? 21.321 1.915   6.957   1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A C     1 
ATOM   1750 O  O     . PHE A  1  221 ? 21.013 1.600   5.807   1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A O     1 
ATOM   1751 C  CB    . PHE A  1  221 ? 23.336 1.126   8.082   1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CB    1 
ATOM   1752 C  CG    . PHE A  1  221 ? 24.786 1.071   7.942   1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CG    1 
ATOM   1753 C  CD1   . PHE A  1  221 ? 25.340 0.905   6.686   1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CD1   1 
ATOM   1754 C  CD2   . PHE A  1  221 ? 25.609 1.262   9.029   1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CD2   1 
ATOM   1755 C  CE1   . PHE A  1  221 ? 26.692 0.938   6.509   1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CE1   1 
ATOM   1756 C  CE2   . PHE A  1  221 ? 26.970 1.299   8.867   1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CE2   1 
ATOM   1757 C  CZ    . PHE A  1  221 ? 27.516 1.136   7.603   1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CZ    1 
ATOM   1758 N  N     . PHE A  1  222 ? 20.459 1.945   7.958   1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A N     1 
ATOM   1759 C  CA    . PHE A  1  222 ? 19.082 1.649   7.692   1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CA    1 
ATOM   1760 C  C     . PHE A  1  222 ? 18.609 2.559   6.591   1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A C     1 
ATOM   1761 O  O     . PHE A  1  222 ? 18.157 2.082   5.559   1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A O     1 
ATOM   1762 C  CB    . PHE A  1  222 ? 18.241 1.866   8.926   1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CB    1 
ATOM   1763 C  CG    . PHE A  1  222 ? 16.798 1.634   8.679   1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CG    1 
ATOM   1764 C  CD1   . PHE A  1  222 ? 15.909 2.706   8.614   1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CD1   1 
ATOM   1765 C  CD2   . PHE A  1  222 ? 16.328 0.341   8.431   1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CD2   1 
ATOM   1766 C  CE1   . PHE A  1  222 ? 14.565 2.499   8.301   1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CE1   1 
ATOM   1767 C  CE2   . PHE A  1  222 ? 14.990 0.118   8.118   1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CE2   1 
ATOM   1768 C  CZ    . PHE A  1  222 ? 14.104 1.203   8.052   1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CZ    1 
ATOM   1769 N  N     . CYS A  1  223 ? 18.733 3.864   6.797   1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A N     1 
ATOM   1770 C  CA    . CYS A  1  223 ? 18.316 4.839   5.802   1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A CA    1 
ATOM   1771 C  C     . CYS A  1  223 ? 18.779 4.437   4.409   1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A C     1 
ATOM   1772 O  O     . CYS A  1  223 ? 18.085 4.699   3.442   1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A O     1 
ATOM   1773 C  CB    . CYS A  1  223 ? 18.876 6.211   6.145   1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A CB    1 
ATOM   1774 S  SG    . CYS A  1  223 ? 18.607 7.402   4.833   1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A SG    1 
ATOM   1775 N  N     . TYR A  1  224 ? 19.944 3.811   4.304   1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A N     1 
ATOM   1776 C  CA    . TYR A  1  224 ? 20.467 3.393   3.010   1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CA    1 
ATOM   1777 C  C     . TYR A  1  224 ? 19.632 2.278   2.478   1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A C     1 
ATOM   1778 O  O     . TYR A  1  224 ? 19.282 2.269   1.304   1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A O     1 
ATOM   1779 C  CB    . TYR A  1  224 ? 21.897 2.913   3.162   1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CB    1 
ATOM   1780 C  CG    . TYR A  1  224 ? 22.459 2.230   1.938   1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CG    1 
ATOM   1781 C  CD1   . TYR A  1  224 ? 22.733 2.943   0.778   1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CD1   1 
ATOM   1782 C  CD2   . TYR A  1  224 ? 22.779 0.875   1.962   1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CD2   1 
ATOM   1783 C  CE1   . TYR A  1  224 ? 23.330 2.319   -0.332  1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CE1   1 
ATOM   1784 C  CE2   . TYR A  1  224 ? 23.375 0.244   0.860   1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CE2   1 
ATOM   1785 C  CZ    . TYR A  1  224 ? 23.652 0.970   -0.281  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CZ    1 
ATOM   1786 O  OH    . TYR A  1  224 ? 24.284 0.358   -1.345  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A OH    1 
ATOM   1787 N  N     . GLY A  1  225 ? 19.328 1.322   3.344   1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A N     1 
ATOM   1788 C  CA    . GLY A  1  225 ? 18.512 0.200   2.939   1.00 79.43  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A CA    1 
ATOM   1789 C  C     . GLY A  1  225 ? 17.194 0.687   2.378   1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A C     1 
ATOM   1790 O  O     . GLY A  1  225 ? 16.397 -0.112  1.913   1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A O     1 
ATOM   1791 N  N     . GLN A  1  226 ? 16.965 2.000   2.441   1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A N     1 
ATOM   1792 C  CA    . GLN A  1  226 ? 15.742 2.622   1.918   1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CA    1 
ATOM   1793 C  C     . GLN A  1  226 ? 16.018 3.072   0.515   1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A C     1 
ATOM   1794 O  O     . GLN A  1  226 ? 15.278 2.743   -0.412  1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A O     1 
ATOM   1795 C  CB    . GLN A  1  226 ? 15.341 3.838   2.764   1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CB    1 
ATOM   1796 C  CG    . GLN A  1  226 ? 15.199 3.504   4.219   1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CG    1 
ATOM   1797 C  CD    . GLN A  1  226 ? 14.365 2.257   4.417   1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CD    1 
ATOM   1798 O  OE1   . GLN A  1  226 ? 13.145 2.325   4.513   1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A OE1   1 
ATOM   1799 N  NE2   . GLN A  1  226 ? 15.026 1.099   4.453   1.00 85.24  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A NE2   1 
ATOM   1800 N  N     . LEU A  1  227 ? 17.090 3.838   0.370   1.00 90.01  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A N     1 
ATOM   1801 C  CA    . LEU A  1  227 ? 17.502 4.320   -0.927  1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CA    1 
ATOM   1802 C  C     . LEU A  1  227 ? 18.210 3.184   -1.638  1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A C     1 
ATOM   1803 O  O     . LEU A  1  227 ? 19.252 3.358   -2.269  1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A O     1 
ATOM   1804 C  CB    . LEU A  1  227 ? 18.406 5.547   -0.770  1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CB    1 
ATOM   1805 C  CG    . LEU A  1  227 ? 17.656 6.856   -0.476  1.00 92.21  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CG    1 
ATOM   1806 C  CD1   . LEU A  1  227 ? 16.820 6.726   0.789   1.00 91.94  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CD1   1 
ATOM   1807 C  CD2   . LEU A  1  227 ? 18.656 7.990   -0.354  1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CD2   1 
ATOM   1808 N  N     . VAL A  1  228 ? 17.633 1.999   -1.491  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A N     1 
ATOM   1809 C  CA    . VAL A  1  228 ? 18.137 0.800   -2.138  1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CA    1 
ATOM   1810 C  C     . VAL A  1  228 ? 17.169 0.493   -3.276  1.00 99.65  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A C     1 
ATOM   1811 O  O     . VAL A  1  228 ? 17.599 0.392   -4.434  1.00 99.96  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A O     1 
ATOM   1812 C  CB    . VAL A  1  228 ? 18.217 -0.412  -1.138  1.00 98.41  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CB    1 
ATOM   1813 C  CG1   . VAL A  1  228 ? 16.816 -0.865  -0.708  1.00 98.24  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CG1   1 
ATOM   1814 C  CG2   . VAL A  1  228 ? 18.975 -1.568  -1.781  1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CG2   1 
ATOM   1815 N  N     . PHE A  1  229 ? 15.874 0.384   -2.947  1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A N     1 
ATOM   1816 C  CA    . PHE A  1  229 ? 14.825 0.113   -3.937  1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CA    1 
ATOM   1817 C  C     . PHE A  1  229 ? 14.583 1.378   -4.744  1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A C     1 
ATOM   1818 O  O     . PHE A  1  229 ? 14.289 1.309   -5.943  1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A O     1 
ATOM   1819 C  CB    . PHE A  1  229 ? 13.515 -0.332  -3.257  1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CB    1 
ATOM   1820 C  CG    . PHE A  1  229 ? 12.424 -0.726  -4.236  1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CG    1 
ATOM   1821 C  CD1   . PHE A  1  229 ? 12.637 -1.745  -5.169  1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CD1   1 
ATOM   1822 C  CD2   . PHE A  1  229 ? 11.188 -0.078  -4.227  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CD2   1 
ATOM   1823 C  CE1   . PHE A  1  229 ? 11.636 -2.114  -6.080  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CE1   1 
ATOM   1824 C  CE2   . PHE A  1  229 ? 10.181 -0.438  -5.133  1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CE2   1 
ATOM   1825 C  CZ    . PHE A  1  229 ? 10.407 -1.459  -6.060  1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CZ    1 
ATOM   1826 N  N     . THR A  1  230 ? 14.704 2.528   -4.088  1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 229  THR A N     1 
ATOM   1827 C  CA    . THR A  1  230 ? 14.520 3.802   -4.769  1.00 103.32 ? ? ? ? ? ? 229  THR A CA    1 
ATOM   1828 C  C     . THR A  1  230 ? 15.838 4.142   -5.498  1.00 103.84 ? ? ? ? ? ? 229  THR A C     1 
ATOM   1829 O  O     . THR A  1  230 ? 16.423 3.238   -6.118  1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 229  THR A O     1 
ATOM   1830 C  CB    . THR A  1  230 ? 14.116 4.927   -3.757  1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 229  THR A CB    1 
ATOM   1831 O  OG1   . THR A  1  230 ? 13.153 4.416   -2.819  1.00 102.53 ? ? ? ? ? ? 229  THR A OG1   1 
ATOM   1832 C  CG2   . THR A  1  230 ? 13.482 6.103   -4.500  1.00 102.53 ? ? ? ? ? ? 229  THR A CG2   1 
ATOM   1833 N  N     . VAL A  1  231 ? 16.305 5.395   -5.422  1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A N     1 
ATOM   1834 C  CA    . VAL A  1  231 ? 17.543 5.824   -6.102  1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CA    1 
ATOM   1835 C  C     . VAL A  1  231 ? 18.678 4.810   -5.868  1.00 104.57 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A C     1 
ATOM   1836 O  O     . VAL A  1  231 ? 18.959 4.437   -4.723  1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A O     1 
ATOM   1837 C  CB    . VAL A  1  231 ? 17.976 7.273   -5.636  1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CB    1 
ATOM   1838 C  CG1   . VAL A  1  231 ? 18.647 7.223   -4.275  1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CG1   1 
ATOM   1839 C  CG2   . VAL A  1  231 ? 18.891 7.919   -6.667  1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CG2   1 
ATOM   1840 N  N     . LYS A  1  232 ? 19.304 4.354   -6.954  1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A N     1 
ATOM   1841 C  CA    . LYS A  1  232 ? 20.392 3.378   -6.865  1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CA    1 
ATOM   1842 C  C     . LYS A  1  232 ? 21.684 3.954   -7.409  1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A C     1 
ATOM   1843 O  O     . LYS A  1  232 ? 21.674 4.990   -8.075  1.00 105.55 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A O     1 
ATOM   1844 C  CB    . LYS A  1  232 ? 20.054 2.103   -7.644  1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CB    1 
ATOM   1845 C  CG    . LYS A  1  232 ? 18.844 1.346   -7.136  1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CG    1 
ATOM   1846 C  CD    . LYS A  1  232 ? 18.660 0.029   -7.886  1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CD    1 
ATOM   1847 C  CE    . LYS A  1  232 ? 18.519 0.227   -9.399  1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CE    1 
ATOM   1848 N  NZ    . LYS A  1  232 ? 19.793 0.623   -10.064 1.00 102.19 ? ? ? ? ? ? 231  LYS A NZ    1 
ATOM   1849 N  N     . GLU A  1  233 ? 22.788 3.264   -7.122  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A N     1 
ATOM   1850 C  CA    . GLU A  1  233 ? 24.122 3.667   -7.567  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CA    1 
ATOM   1851 C  C     . GLU A  1  233 ? 24.144 3.698   -9.076  1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A C     1 
ATOM   1852 O  O     . GLU A  1  233 ? 24.943 4.438   -9.672  1.00 107.18 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A O     1 
ATOM   1853 C  CB    . GLU A  1  233 ? 25.165 2.675   -7.051  1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CB    1 
ATOM   1854 C  CG    . GLU A  1  233 ? 25.017 2.370   -5.578  1.00 104.85 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CG    1 
ATOM   1855 C  CD    . GLU A  1  233 ? 26.004 1.335   -5.103  1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CD    1 
ATOM   1856 O  OE1   . GLU A  1  233 ? 26.041 0.228   -5.688  1.00 103.46 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A OE1   1 
ATOM   1857 O  OE2   . GLU A  1  233 ? 26.738 1.632   -4.141  1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A OE2   1 
ATOM   1858 N  N     . ALA A  1  234 ? 23.281 2.886   -9.688  1.00 107.79 ? ? ? ? ? ? 233  ALA A N     1 
ATOM   1859 C  CA    . ALA A  1  234 ? 23.167 2.836   -11.140 1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 233  ALA A CA    1 
ATOM   1860 C  C     . ALA A  1  234 ? 22.716 4.213   -11.601 1.00 108.13 ? ? ? ? ? ? 233  ALA A C     1 
ATOM   1861 O  O     . ALA A  1  234 ? 21.512 4.505   -11.600 1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 233  ALA A O     1 
ATOM   1862 C  CB    . ALA A  1  234 ? 22.146 1.762   -11.559 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 233  ALA A CB    1 
ATOM   1863 N  N     . ALA A  1  235 ? 23.683 5.057   -11.964 1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 234  ALA A N     1 
ATOM   1864 C  CA    . ALA A  1  235 ? 23.414 6.424   -12.417 1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 234  ALA A CA    1 
ATOM   1865 C  C     . ALA A  1  235 ? 23.704 6.536   -13.907 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 234  ALA A C     1 
ATOM   1866 O  O     . ALA A  1  235 ? 24.844 6.275   -14.324 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 234  ALA A O     1 
ATOM   1867 C  CB    . ALA A  1  235 ? 24.283 7.416   -11.629 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 234  ALA A CB    1 
ATOM   1868 N  N     . ALA A  1  236 ? 22.690 6.925   -14.691 1.00 107.89 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A N     1 
ATOM   1869 C  CA    . ALA A  1  236 ? 22.820 7.067   -16.150 1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A CA    1 
ATOM   1870 C  C     . ALA A  1  236 ? 23.172 8.503   -16.548 1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A C     1 
ATOM   1871 O  O     . ALA A  1  236 ? 23.796 9.232   -15.763 1.00 107.41 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A O     1 
ATOM   1872 C  CB    . ALA A  1  236 ? 21.518 6.613   -16.865 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A CB    1 
ATOM   1873 N  N     . GLN A  1  237 ? 22.746 8.899   -17.748 1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A N     1 
ATOM   1874 C  CA    . GLN A  1  237 ? 23.044 10.219  -18.330 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CA    1 
ATOM   1875 C  C     . GLN A  1  237 ? 21.950 11.300  -18.100 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A C     1 
ATOM   1876 O  O     . GLN A  1  237 ? 21.074 11.139  -17.240 1.00 107.39 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A O     1 
ATOM   1877 C  CB    . GLN A  1  237 ? 23.315 10.018  -19.833 1.00 106.95 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CB    1 
ATOM   1878 C  CG    . GLN A  1  237 ? 22.308 9.070   -20.511 1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CG    1 
ATOM   1879 C  CD    . GLN A  1  237 ? 22.922 8.229   -21.625 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CD    1 
ATOM   1880 O  OE1   . GLN A  1  237 ? 23.418 8.760   -22.619 1.00 105.81 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A OE1   1 
ATOM   1881 N  NE2   . GLN A  1  237 ? 22.885 6.908   -21.458 1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 236  GLN A NE2   1 
ATOM   1882 N  N     . GLN A  1  238 ? 22.033 12.392  -18.872 1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A N     1 
ATOM   1883 C  CA    . GLN A  1  238 ? 21.107 13.538  -18.799 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CA    1 
ATOM   1884 C  C     . GLN A  1  238 ? 19.673 13.062  -18.704 1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A C     1 
ATOM   1885 O  O     . GLN A  1  238 ? 19.188 12.335  -19.586 1.00 105.88 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A O     1 
ATOM   1886 C  CB    . GLN A  1  238 ? 21.268 14.453  -20.030 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CB    1 
ATOM   1887 C  CG    . GLN A  1  238 ? 22.711 14.624  -20.507 1.00 103.67 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CG    1 
ATOM   1888 C  CD    . GLN A  1  238 ? 23.219 13.405  -21.278 1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CD    1 
ATOM   1889 O  OE1   . GLN A  1  238 ? 24.423 13.152  -21.341 1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A OE1   1 
ATOM   1890 N  NE2   . GLN A  1  238 ? 22.294 12.652  -21.878 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 237  GLN A NE2   1 
ATOM   1891 N  N     . GLN A  1  239 ? 18.996 13.499  -17.647 1.00 105.45 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A N     1 
ATOM   1892 C  CA    . GLN A  1  239 ? 17.625 13.095  -17.384 1.00 105.04 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CA    1 
ATOM   1893 C  C     . GLN A  1  239 ? 17.631 11.635  -17.008 1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A C     1 
ATOM   1894 O  O     . GLN A  1  239 ? 18.169 10.798  -17.749 1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A O     1 
ATOM   1895 C  CB    . GLN A  1  239 ? 16.723 13.272  -18.610 1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CB    1 
ATOM   1896 C  CG    . GLN A  1  239 ? 15.318 12.696  -18.393 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CG    1 
ATOM   1897 C  CD    . GLN A  1  239 ? 14.597 12.340  -19.683 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CD    1 
ATOM   1898 O  OE1   . GLN A  1  239 ? 14.406 13.185  -20.553 1.00 102.94 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A OE1   1 
ATOM   1899 N  NE2   . GLN A  1  239 ? 14.186 11.077  -19.804 1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 238  GLN A NE2   1 
ATOM   1900 N  N     . GLU A  1  240 ? 17.045 11.328  -15.859 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A N     1 
ATOM   1901 C  CA    . GLU A  1  240 ? 16.951 9.956   -15.383 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CA    1 
ATOM   1902 C  C     . GLU A  1  240 ? 15.468 9.658   -15.287 1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A C     1 
ATOM   1903 O  O     . GLU A  1  240 ? 15.045 8.506   -15.148 1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A O     1 
ATOM   1904 C  CB    . GLU A  1  240 ? 17.608 9.856   -14.014 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CB    1 
ATOM   1905 C  CG    . GLU A  1  240 ? 18.041 8.467   -13.621 1.00 102.01 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CG    1 
ATOM   1906 C  CD    . GLU A  1  240 ? 19.420 8.142   -14.141 1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CD    1 
ATOM   1907 O  OE1   . GLU A  1  240 ? 19.642 8.305   -15.362 1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A OE1   1 
ATOM   1908 O  OE2   . GLU A  1  240 ? 20.278 7.729   -13.329 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 239  GLU A OE2   1 
ATOM   1909 N  N     . SER A  1  241 ? 14.710 10.750  -15.388 1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 240  SER A N     1 
ATOM   1910 C  CA    . SER A  1  241 ? 13.243 10.859  -15.343 1.00 101.48 ? ? ? ? ? ? 240  SER A CA    1 
ATOM   1911 C  C     . SER A  1  241 ? 13.026 12.351  -15.193 1.00 100.55 ? ? ? ? ? ? 240  SER A C     1 
ATOM   1912 O  O     . SER A  1  241 ? 11.962 12.834  -14.810 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 240  SER A O     1 
ATOM   1913 C  CB    . SER A  1  241 ? 12.644 10.112  -14.133 1.00 101.44 ? ? ? ? ? ? 240  SER A CB    1 
ATOM   1914 O  OG    . SER A  1  241 ? 12.506 8.710   -14.367 1.00 101.18 ? ? ? ? ? ? 240  SER A OG    1 
ATOM   1915 N  N     . ALA A  1  242 ? 14.107 13.051  -15.512 1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A N     1 
ATOM   1916 C  CA    . ALA A  1  242 ? 14.248 14.490  -15.447 1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A CA    1 
ATOM   1917 C  C     . ALA A  1  242 ? 15.715 14.702  -15.127 1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A C     1 
ATOM   1918 O  O     . ALA A  1  242 ? 16.228 14.011  -14.246 1.00 97.66  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A O     1 
ATOM   1919 C  CB    . ALA A  1  242 ? 13.368 15.069  -14.327 1.00 97.66  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A CB    1 
ATOM   1920 N  N     . THR A  1  243 ? 16.409 15.587  -15.839 1.00 97.16  ? ? ? ? ? ? 242  THR A N     1 
ATOM   1921 C  CA    . THR A  1  243 ? 17.814 15.827  -15.518 1.00 96.28  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA    1 
ATOM   1922 C  C     . THR A  1  243 ? 17.878 16.199  -14.050 1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 242  THR A C     1 
ATOM   1923 O  O     . THR A  1  243 ? 18.935 16.136  -13.434 1.00 95.50  ? ? ? ? ? ? 242  THR A O     1 
ATOM   1924 C  CB    . THR A  1  243 ? 18.420 16.959  -16.383 1.00 96.42  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB    1 
ATOM   1925 O  OG1   . THR A  1  243 ? 18.558 16.498  -17.733 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1   1 
ATOM   1926 C  CG2   . THR A  1  243 ? 19.796 17.375  -15.857 1.00 96.13  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2   1 
ATOM   1927 N  N     . THR A  1  244 ? 16.727 16.590  -13.510 1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 243  THR A N     1 
ATOM   1928 C  CA    . THR A  1  244 ? 16.588 16.931  -12.100 1.00 93.76  ? ? ? ? ? ? 243  THR A CA    1 
ATOM   1929 C  C     . THR A  1  244 ? 16.856 15.666  -11.342 1.00 93.00  ? ? ? ? ? ? 243  THR A C     1 
ATOM   1930 O  O     . THR A  1  244 ? 17.847 15.567  -10.627 1.00 93.59  ? ? ? ? ? ? 243  THR A O     1 
ATOM   1931 C  CB    . THR A  1  244 ? 15.146 17.396  -11.774 1.00 93.72  ? ? ? ? ? ? 243  THR A CB    1 
ATOM   1932 O  OG1   . THR A  1  244 ? 14.954 18.728  -12.260 1.00 93.96  ? ? ? ? ? ? 243  THR A OG1   1 
ATOM   1933 C  CG2   . THR A  1  244 ? 14.882 17.354  -10.272 1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 243  THR A CG2   1 
ATOM   1934 N  N     . GLN A  1  245 ? 15.963 14.698  -11.521 1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A N     1 
ATOM   1935 C  CA    . GLN A  1  245 ? 16.076 13.396  -10.883 1.00 89.72  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CA    1 
ATOM   1936 C  C     . GLN A  1  245 ? 17.473 12.833  -11.134 1.00 88.17  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A C     1 
ATOM   1937 O  O     . GLN A  1  245 ? 18.087 12.270  -10.228 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A O     1 
ATOM   1938 C  CB    . GLN A  1  245 ? 14.993 12.474  -11.450 1.00 89.98  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CB    1 
ATOM   1939 C  CG    . GLN A  1  245 ? 15.002 11.063  -10.906 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CG    1 
ATOM   1940 C  CD    . GLN A  1  245 ? 16.045 10.177  -11.571 1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CD    1 
ATOM   1941 O  OE1   . GLN A  1  245 ? 17.241 10.445  -11.507 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A OE1   1 
ATOM   1942 N  NE2   . GLN A  1  245 ? 15.586 9.110   -12.215 1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A NE2   1 
ATOM   1943 N  N     . LYS A  1  246 ? 17.968 12.981  -12.357 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A N     1 
ATOM   1944 C  CA    . LYS A  1  246 ? 19.294 12.496  -12.714 1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CA    1 
ATOM   1945 C  C     . LYS A  1  246 ? 20.333 12.971  -11.715 1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A C     1 
ATOM   1946 O  O     . LYS A  1  246 ? 20.908 12.167  -11.005 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A O     1 
ATOM   1947 C  CB    . LYS A  1  246 ? 19.665 12.985  -14.113 1.00 84.86  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CB    1 
ATOM   1948 C  CG    . LYS A  1  246 ? 21.148 12.952  -14.430 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CG    1 
ATOM   1949 C  CD    . LYS A  1  246 ? 21.696 11.536  -14.591 1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CD    1 
ATOM   1950 C  CE    . LYS A  1  246 ? 22.051 10.854  -13.273 1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CE    1 
ATOM   1951 N  NZ    . LYS A  1  246 ? 20.868 10.310  -12.547 1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A NZ    1 
ATOM   1952 N  N     . ALA A  1  247 ? 20.566 14.274  -11.663 1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A N     1 
ATOM   1953 C  CA    . ALA A  1  247 ? 21.553 14.857  -10.764 1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CA    1 
ATOM   1954 C  C     . ALA A  1  247 ? 21.252 14.574  -9.299  1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A C     1 
ATOM   1955 O  O     . ALA A  1  247 ? 22.036 14.957  -8.433  1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A O     1 
ATOM   1956 C  CB    . ALA A  1  247 ? 21.619 16.340  -10.993 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CB    1 
ATOM   1957 N  N     . GLU A  1  248 ? 20.133 13.921  -9.013  1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A N     1 
ATOM   1958 C  CA    . GLU A  1  248 ? 19.770 13.603  -7.634  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CA    1 
ATOM   1959 C  C     . GLU A  1  248 ? 20.489 12.357  -7.241  1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A C     1 
ATOM   1960 O  O     . GLU A  1  248 ? 20.845 12.136  -6.082  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A O     1 
ATOM   1961 C  CB    . GLU A  1  248 ? 18.269 13.361  -7.526  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CB    1 
ATOM   1962 C  CG    . GLU A  1  248 ? 17.768 13.590  -6.144  1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CG    1 
ATOM   1963 C  CD    . GLU A  1  248 ? 18.501 14.749  -5.515  1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CD    1 
ATOM   1964 O  OE1   . GLU A  1  248 ? 19.624 14.529  -5.002  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A OE1   1 
ATOM   1965 O  OE2   . GLU A  1  248 ? 17.975 15.884  -5.560  1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A OE2   1 
ATOM   1966 N  N     . LYS A  1  249 ? 20.673 11.531  -8.254  1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A N     1 
ATOM   1967 C  CA    . LYS A  1  249 ? 21.349 10.265  -8.142  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CA    1 
ATOM   1968 C  C     . LYS A  1  249 ? 22.811 10.537  -7.836  1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A C     1 
ATOM   1969 O  O     . LYS A  1  249 ? 23.459 9.717   -7.189  1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A O     1 
ATOM   1970 C  CB    . LYS A  1  249 ? 21.197 9.528   -9.477  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CB    1 
ATOM   1971 C  CG    . LYS A  1  249 ? 21.346 8.018   -9.426  1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CG    1 
ATOM   1972 C  CD    . LYS A  1  249 ? 20.378 7.363   -10.420 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CD    1 
ATOM   1973 C  CE    . LYS A  1  249 ? 18.921 7.787   -10.134 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CE    1 
ATOM   1974 N  NZ    . LYS A  1  249 ? 17.912 7.168   -11.051 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A NZ    1 
ATOM   1975 N  N     . GLU A  1  250 ? 23.322 11.689  -8.277  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A N     1 
ATOM   1976 C  CA    . GLU A  1  250 ? 24.726 12.027  -8.064  1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CA    1 
ATOM   1977 C  C     . GLU A  1  250 ? 25.015 12.366  -6.624  1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A C     1 
ATOM   1978 O  O     . GLU A  1  250 ? 25.952 11.825  -6.045  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A O     1 
ATOM   1979 C  CB    . GLU A  1  250 ? 25.152 13.200  -8.945  1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CB    1 
ATOM   1980 C  CG    . GLU A  1  250 ? 26.585 13.654  -8.644  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CG    1 
ATOM   1981 C  CD    . GLU A  1  250 ? 26.919 15.029  -9.221  1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CD    1 
ATOM   1982 O  OE1   . GLU A  1  250 ? 26.012 15.899  -9.232  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE1   1 
ATOM   1983 O  OE2   . GLU A  1  250 ? 28.085 15.246  -9.646  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE2   1 
ATOM   1984 N  N     . VAL A  1  251 ? 24.241 13.266  -6.042  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A N     1 
ATOM   1985 C  CA    . VAL A  1  251 ? 24.485 13.631  -4.664  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CA    1 
ATOM   1986 C  C     . VAL A  1  251 ? 24.453 12.405  -3.781  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A C     1 
ATOM   1987 O  O     . VAL A  1  251 ? 25.286 12.280  -2.891  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A O     1 
ATOM   1988 C  CB    . VAL A  1  251 ? 23.448 14.631  -4.162  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CB    1 
ATOM   1989 C  CG1   . VAL A  1  251 ? 23.550 14.763  -2.658  1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CG1   1 
ATOM   1990 C  CG2   . VAL A  1  251 ? 23.673 15.977  -4.810  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CG2   1 
ATOM   1991 N  N     . THR A  1  252 ? 23.500 11.506  -4.021  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 251  THR A N     1 
ATOM   1992 C  CA    . THR A  1  252 ? 23.377 10.288  -3.221  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 251  THR A CA    1 
ATOM   1993 C  C     . THR A  1  252 ? 24.639 9.411   -3.402  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 251  THR A C     1 
ATOM   1994 O  O     . THR A  1  252 ? 25.140 8.882   -2.409  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 251  THR A O     1 
ATOM   1995 C  CB    . THR A  1  252 ? 22.069 9.485   -3.599  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 251  THR A CB    1 
ATOM   1996 O  OG1   . THR A  1  252 ? 20.951 10.382  -3.683  1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 251  THR A OG1   1 
ATOM   1997 C  CG2   . THR A  1  252 ? 21.747 8.434   -2.537  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 251  THR A CG2   1 
ATOM   1998 N  N     . ARG A  1  253 ? 25.155 9.282   -4.632  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A N     1 
ATOM   1999 C  CA    . ARG A  1  253 ? 26.351 8.470   -4.901  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CA    1 
ATOM   2000 C  C     . ARG A  1  253 ? 27.477 8.991   -4.057  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A C     1 
ATOM   2001 O  O     . ARG A  1  253 ? 28.271 8.228   -3.538  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A O     1 
ATOM   2002 C  CB    . ARG A  1  253 ? 26.774 8.573   -6.372  1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CB    1 
ATOM   2003 C  CG    . ARG A  1  253 ? 27.077 7.244   -7.130  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CG    1 
ATOM   2004 C  CD    . ARG A  1  253 ? 27.960 6.228   -6.350  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CD    1 
ATOM   2005 N  NE    . ARG A  1  253 ? 28.824 5.410   -7.225  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NE    1 
ATOM   2006 C  CZ    . ARG A  1  253 ? 29.215 4.159   -6.959  1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CZ    1 
ATOM   2007 N  NH1   . ARG A  1  253 ? 28.804 3.566   -5.841  1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NH1   1 
ATOM   2008 N  NH2   . ARG A  1  253 ? 30.040 3.513   -7.790  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NH2   1 
ATOM   2009 N  N     . MET A  1  254 ? 27.546 10.303  -3.918  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 253  MET A N     1 
ATOM   2010 C  CA    . MET A  1  254 ? 28.601 10.916  -3.136  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CA    1 
ATOM   2011 C  C     . MET A  1  254 ? 28.377 10.739  -1.645  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 253  MET A C     1 
ATOM   2012 O  O     . MET A  1  254 ? 29.317 10.385  -0.927  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 253  MET A O     1 
ATOM   2013 C  CB    . MET A  1  254 ? 28.690 12.395  -3.457  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CB    1 
ATOM   2014 C  CG    . MET A  1  254 ? 29.587 13.135  -2.518  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CG    1 
ATOM   2015 S  SD    . MET A  1  254 ? 29.852 14.776  -3.131  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 253  MET A SD    1 
ATOM   2016 C  CE    . MET A  1  254 ? 29.009 15.766  -1.952  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CE    1 
ATOM   2017 N  N     . VAL A  1  255 ? 27.160 11.004  -1.175  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A N     1 
ATOM   2018 C  CA    . VAL A  1  255 ? 26.858 10.859  0.240   1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CA    1 
ATOM   2019 C  C     . VAL A  1  255 ? 27.175 9.449   0.655   1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A C     1 
ATOM   2020 O  O     . VAL A  1  255 ? 27.499 9.203   1.815   1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A O     1 
ATOM   2021 C  CB    . VAL A  1  255 ? 25.382 11.180  0.535   1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CB    1 
ATOM   2022 C  CG1   . VAL A  1  255 ? 25.018 10.767  1.930   1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CG1   1 
ATOM   2023 C  CG2   . VAL A  1  255 ? 25.162 12.662  0.410   1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CG2   1 
ATOM   2024 N  N     . ILE A  1  256 ? 27.109 8.524   -0.294  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A N     1 
ATOM   2025 C  CA    . ILE A  1  256 ? 27.405 7.130   -0.006  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CA    1 
ATOM   2026 C  C     . ILE A  1  256 ? 28.926 6.932   0.025   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A C     1 
ATOM   2027 O  O     . ILE A  1  256 ? 29.426 6.217   0.888   1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A O     1 
ATOM   2028 C  CB    . ILE A  1  256 ? 26.727 6.193   -1.058  1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CB    1 
ATOM   2029 C  CG1   . ILE A  1  256 ? 25.199 6.362   -1.004  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CG1   1 
ATOM   2030 C  CG2   . ILE A  1  256 ? 27.072 4.731   -0.785  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CG2   1 
ATOM   2031 C  CD1   . ILE A  1  256 ? 24.448 5.578   -2.093  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CD1   1 
ATOM   2032 N  N     . ILE A  1  257 ? 29.661 7.565   -0.888  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A N     1 
ATOM   2033 C  CA    . ILE A  1  257 ? 31.115 7.444   -0.880  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CA    1 
ATOM   2034 C  C     . ILE A  1  257 ? 31.652 8.047   0.398   1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A C     1 
ATOM   2035 O  O     . ILE A  1  257 ? 32.559 7.495   0.996   1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A O     1 
ATOM   2036 C  CB    . ILE A  1  257 ? 31.740 8.179   -2.066  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CB    1 
ATOM   2037 C  CG1   . ILE A  1  257 ? 31.471 7.388   -3.335  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CG1   1 
ATOM   2038 C  CG2   . ILE A  1  257 ? 33.246 8.358   -1.844  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CG2   1 
ATOM   2039 C  CD1   . ILE A  1  257 ? 32.159 6.070   -3.337  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CD1   1 
ATOM   2040 N  N     . MET A  1  258 ? 31.075 9.174   0.804   1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 257  MET A N     1 
ATOM   2041 C  CA    . MET A  1  258 ? 31.468 9.884   2.018   1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CA    1 
ATOM   2042 C  C     . MET A  1  258 ? 31.347 8.999   3.227   1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 257  MET A C     1 
ATOM   2043 O  O     . MET A  1  258 ? 32.082 9.187   4.207   1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 257  MET A O     1 
ATOM   2044 C  CB    . MET A  1  258 ? 30.577 11.102  2.235   1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CB    1 
ATOM   2045 C  CG    . MET A  1  258 ? 30.908 12.306  1.401   1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CG    1 
ATOM   2046 S  SD    . MET A  1  258 ? 29.728 13.579  1.841   1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 257  MET A SD    1 
ATOM   2047 C  CE    . MET A  1  258 ? 30.372 14.233  3.378   1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CE    1 
ATOM   2048 N  N     . VAL A  1  259 ? 30.409 8.061   3.179   1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A N     1 
ATOM   2049 C  CA    . VAL A  1  259 ? 30.193 7.135   4.286   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CA    1 
ATOM   2050 C  C     . VAL A  1  259 ? 31.281 6.062   4.293   1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A C     1 
ATOM   2051 O  O     . VAL A  1  259 ? 31.797 5.710   5.354   1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A O     1 
ATOM   2052 C  CB    . VAL A  1  259 ? 28.814 6.467   4.174   1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CB    1 
ATOM   2053 C  CG1   . VAL A  1  259 ? 28.648 5.449   5.281   1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CG1   1 
ATOM   2054 C  CG2   . VAL A  1  259 ? 27.718 7.529   4.235   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CG2   1 
ATOM   2055 N  N     . ILE A  1  260 ? 31.630 5.546   3.119   1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A N     1 
ATOM   2056 C  CA    . ILE A  1  260 ? 32.672 4.529   3.016   1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CA    1 
ATOM   2057 C  C     . ILE A  1  260 ? 33.989 5.115   3.486   1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A C     1 
ATOM   2058 O  O     . ILE A  1  260 ? 34.750 4.442   4.181   1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A O     1 
ATOM   2059 C  CB    . ILE A  1  260 ? 32.835 4.056   1.541   1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CB    1 
ATOM   2060 C  CG1   . ILE A  1  260 ? 31.572 3.331   1.086   1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CG1   1 
ATOM   2061 C  CG2   . ILE A  1  260 ? 34.010 3.123   1.399   1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CG2   1 
ATOM   2062 C  CD1   . ILE A  1  260 ? 31.193 2.204   2.003   1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CD1   1 
ATOM   2063 N  N     . ALA A  1  261 ? 34.255 6.365   3.108   1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A N     1 
ATOM   2064 C  CA    . ALA A  1  261 ? 35.497 7.036   3.476   1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CA    1 
ATOM   2065 C  C     . ALA A  1  261 ? 35.573 7.196   4.972   1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A C     1 
ATOM   2066 O  O     . ALA A  1  261 ? 36.650 7.069   5.539   1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A O     1 
ATOM   2067 C  CB    . ALA A  1  261 ? 35.600 8.407   2.781   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CB    1 
ATOM   2068 N  N     . PHE A  1  262 ? 34.443 7.463   5.615   1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A N     1 
ATOM   2069 C  CA    . PHE A  1  262 ? 34.422 7.635   7.063   1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CA    1 
ATOM   2070 C  C     . PHE A  1  262 ? 34.803 6.338   7.774   1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A C     1 
ATOM   2071 O  O     . PHE A  1  262 ? 35.666 6.346   8.654   1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A O     1 
ATOM   2072 C  CB    . PHE A  1  262 ? 33.028 8.069   7.530   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CB    1 
ATOM   2073 C  CG    . PHE A  1  262 ? 32.941 8.332   9.012   1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CG    1 
ATOM   2074 C  CD1   . PHE A  1  262 ? 33.192 9.604   9.520   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CD1   1 
ATOM   2075 C  CD2   . PHE A  1  262 ? 32.651 7.297   9.905   1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CD2   1 
ATOM   2076 C  CE1   . PHE A  1  262 ? 33.157 9.840   10.898  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CE1   1 
ATOM   2077 C  CE2   . PHE A  1  262 ? 32.615 7.518   11.284  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CE2   1 
ATOM   2078 C  CZ    . PHE A  1  262 ? 32.867 8.786   11.784  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CZ    1 
ATOM   2079 N  N     . LEU A  1  263 ? 34.158 5.240   7.401   1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A N     1 
ATOM   2080 C  CA    . LEU A  1  263 ? 34.404 3.942   8.027   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CA    1 
ATOM   2081 C  C     . LEU A  1  263 ? 35.836 3.495   7.867   1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A C     1 
ATOM   2082 O  O     . LEU A  1  263 ? 36.436 3.010   8.836   1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A O     1 
ATOM   2083 C  CB    . LEU A  1  263 ? 33.462 2.923   7.424   1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CB    1 
ATOM   2084 C  CG    . LEU A  1  263 ? 32.027 3.393   7.628   1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CG    1 
ATOM   2085 C  CD1   . LEU A  1  263 ? 31.158 2.787   6.571   1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CD1   1 
ATOM   2086 C  CD2   . LEU A  1  263 ? 31.553 3.040   9.022   1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CD2   1 
ATOM   2087 N  N     . ILE A  1  264 ? 36.375 3.633   6.656   1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A N     1 
ATOM   2088 C  CA    . ILE A  1  264 ? 37.760 3.269   6.375   1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CA    1 
ATOM   2089 C  C     . ILE A  1  264 ? 38.659 4.009   7.361   1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A C     1 
ATOM   2090 O  O     . ILE A  1  264 ? 39.573 3.448   7.963   1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A O     1 
ATOM   2091 C  CB    . ILE A  1  264 ? 38.136 3.701   4.956   1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CB    1 
ATOM   2092 C  CG1   . ILE A  1  264 ? 37.361 2.877   3.952   1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CG1   1 
ATOM   2093 C  CG2   . ILE A  1  264 ? 39.611 3.555   4.734   1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CG2   1 
ATOM   2094 C  CD1   . ILE A  1  264 ? 37.689 3.236   2.544   1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CD1   1 
ATOM   2095 N  N     . CYS A  1  265 ? 38.345 5.279   7.535   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A N     1 
ATOM   2096 C  CA    . CYS A  1  265 ? 39.088 6.173   8.382   1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A CA    1 
ATOM   2097 C  C     . CYS A  1  265 ? 38.882 5.909   9.844   1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A C     1 
ATOM   2098 O  O     . CYS A  1  265 ? 39.824 6.081   10.595  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A O     1 
ATOM   2099 C  CB    . CYS A  1  265 ? 38.651 7.590   8.067   1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A CB    1 
ATOM   2100 S  SG    . CYS A  1  265 ? 39.838 8.849   8.435   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A SG    1 
ATOM   2101 N  N     . TRP A  1  266 ? 37.697 5.480   10.272  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A N     1 
ATOM   2102 C  CA    . TRP A  1  266 ? 37.491 5.322   11.714  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CA    1 
ATOM   2103 C  C     . TRP A  1  266 ? 37.334 3.916   12.252  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A C     1 
ATOM   2104 O  O     . TRP A  1  266 ? 37.499 3.734   13.472  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A O     1 
ATOM   2105 C  CB    . TRP A  1  266 ? 36.302 6.178   12.158  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CB    1 
ATOM   2106 C  CG    . TRP A  1  266 ? 36.600 7.618   12.005  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CG    1 
ATOM   2107 C  CD1   . TRP A  1  266 ? 36.220 8.441   10.980  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CD1   1 
ATOM   2108 C  CD2   . TRP A  1  266 ? 37.411 8.406   12.875  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CD2   1 
ATOM   2109 N  NE1   . TRP A  1  266 ? 36.745 9.701   11.159  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A NE1   1 
ATOM   2110 C  CE2   . TRP A  1  266 ? 37.480 9.709   12.314  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CE2   1 
ATOM   2111 C  CE3   . TRP A  1  266 ? 38.093 8.142   14.074  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CE3   1 
ATOM   2112 C  CZ2   . TRP A  1  266 ? 38.201 10.743  12.920  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CZ2   1 
ATOM   2113 C  CZ3   . TRP A  1  266 ? 38.805 9.159   14.664  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CZ3   1 
ATOM   2114 C  CH2   . TRP A  1  266 ? 38.855 10.449  14.089  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CH2   1 
ATOM   2115 N  N     . LEU A  1  267 ? 37.030 2.935   11.413  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A N     1 
ATOM   2116 C  CA    . LEU A  1  267 ? 36.858 1.588   11.929  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CA    1 
ATOM   2117 C  C     . LEU A  1  267 ? 38.126 1.071   12.571  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A C     1 
ATOM   2118 O  O     . LEU A  1  267 ? 38.090 0.541   13.670  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A O     1 
ATOM   2119 C  CB    . LEU A  1  267 ? 36.379 0.655   10.820  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CB    1 
ATOM   2120 C  CG    . LEU A  1  267 ? 34.875 0.324   10.837  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CG    1 
ATOM   2121 C  CD1   . LEU A  1  267 ? 34.118 1.234   11.783  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD1   1 
ATOM   2122 C  CD2   . LEU A  1  267 ? 34.332 0.443   9.443   1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD2   1 
ATOM   2123 N  N     . PRO A  1  268 ? 39.272 1.228   11.912  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A N     1 
ATOM   2124 C  CA    . PRO A  1  268 ? 40.477 0.716   12.563  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CA    1 
ATOM   2125 C  C     . PRO A  1  268 ? 40.749 1.331   13.940  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A C     1 
ATOM   2126 O  O     . PRO A  1  268 ? 41.090 0.617   14.901  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A O     1 
ATOM   2127 C  CB    . PRO A  1  268 ? 41.570 0.993   11.530  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CB    1 
ATOM   2128 C  CG    . PRO A  1  268 ? 40.977 2.066   10.639  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CG    1 
ATOM   2129 C  CD    . PRO A  1  268 ? 39.549 1.698   10.546  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CD    1 
ATOM   2130 N  N     . TYR A  1  269 ? 40.593 2.642   14.050  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A N     1 
ATOM   2131 C  CA    . TYR A  1  269 ? 40.812 3.318   15.320  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CA    1 
ATOM   2132 C  C     . TYR A  1  269 ? 39.838 2.784   16.331  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A C     1 
ATOM   2133 O  O     . TYR A  1  269 ? 40.241 2.234   17.354  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A O     1 
ATOM   2134 C  CB    . TYR A  1  269 ? 40.571 4.818   15.178  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CB    1 
ATOM   2135 C  CG    . TYR A  1  269 ? 40.671 5.531   16.501  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CG    1 
ATOM   2136 C  CD1   . TYR A  1  269 ? 41.894 5.629   17.154  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CD1   1 
ATOM   2137 C  CD2   . TYR A  1  269 ? 39.533 6.045   17.137  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CD2   1 
ATOM   2138 C  CE1   . TYR A  1  269 ? 41.990 6.206   18.388  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CE1   1 
ATOM   2139 C  CE2   . TYR A  1  269 ? 39.622 6.621   18.376  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CE2   1 
ATOM   2140 C  CZ    . TYR A  1  269 ? 40.858 6.698   18.994  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CZ    1 
ATOM   2141 O  OH    . TYR A  1  269 ? 40.988 7.267   20.233  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A OH    1 
ATOM   2142 N  N     . ALA A  1  270 ? 38.554 2.972   16.040  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A N     1 
ATOM   2143 C  CA    . ALA A  1  270 ? 37.483 2.528   16.911  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CA    1 
ATOM   2144 C  C     . ALA A  1  270 ? 37.695 1.078   17.281  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A C     1 
ATOM   2145 O  O     . ALA A  1  270 ? 37.456 0.697   18.424  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A O     1 
ATOM   2146 C  CB    . ALA A  1  270 ? 36.140 2.712   16.214  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CB    1 
ATOM   2147 N  N     . GLY A  1  271 ? 38.147 0.274   16.327  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A N     1 
ATOM   2148 C  CA    . GLY A  1  271 ? 38.382 -1.136  16.605  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A CA    1 
ATOM   2149 C  C     . GLY A  1  271 ? 39.465 -1.386  17.648  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A C     1 
ATOM   2150 O  O     . GLY A  1  271 ? 39.268 -2.126  18.610  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A O     1 
ATOM   2151 N  N     . VAL A  1  272 ? 40.623 -0.760  17.453  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A N     1 
ATOM   2152 C  CA    . VAL A  1  272 ? 41.699 -0.911  18.404  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CA    1 
ATOM   2153 C  C     . VAL A  1  272 ? 41.219 -0.377  19.725  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A C     1 
ATOM   2154 O  O     . VAL A  1  272 ? 41.452 -1.011  20.730  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A O     1 
ATOM   2155 C  CB    . VAL A  1  272 ? 42.942 -0.139  17.974  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CB    1 
ATOM   2156 C  CG1   . VAL A  1  272 ? 43.997 -0.177  19.079  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CG1   1 
ATOM   2157 C  CG2   . VAL A  1  272 ? 43.483 -0.744  16.705  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CG2   1 
ATOM   2158 N  N     . ALA A  1  273 ? 40.524 0.760   19.710  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A N     1 
ATOM   2159 C  CA    . ALA A  1  273 ? 40.018 1.405   20.924  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A CA    1 
ATOM   2160 C  C     . ALA A  1  273 ? 39.068 0.497   21.697  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A C     1 
ATOM   2161 O  O     . ALA A  1  273 ? 39.143 0.418   22.933  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A O     1 
ATOM   2162 C  CB    . ALA A  1  273 ? 39.322 2.699   20.564  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A CB    1 
ATOM   2163 N  N     . PHE A  1  274 ? 38.176 -0.189  21.000  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A N     1 
ATOM   2164 C  CA    . PHE A  1  274 ? 37.256 -1.052  21.710  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CA    1 
ATOM   2165 C  C     . PHE A  1  274 ? 38.005 -2.212  22.323  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A C     1 
ATOM   2166 O  O     . PHE A  1  274 ? 37.740 -2.602  23.468  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A O     1 
ATOM   2167 C  CB    . PHE A  1  274 ? 36.190 -1.596  20.778  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CB    1 
ATOM   2168 C  CG    . PHE A  1  274 ? 35.111 -2.324  21.500  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CG    1 
ATOM   2169 C  CD1   . PHE A  1  274 ? 34.190 -1.621  22.280  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD1   1 
ATOM   2170 C  CD2   . PHE A  1  274 ? 35.062 -3.712  21.478  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD2   1 
ATOM   2171 C  CE1   . PHE A  1  274 ? 33.236 -2.288  23.034  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE1   1 
ATOM   2172 C  CE2   . PHE A  1  274 ? 34.116 -4.394  22.224  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE2   1 
ATOM   2173 C  CZ    . PHE A  1  274 ? 33.199 -3.680  23.009  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CZ    1 
ATOM   2174 N  N     . TYR A  1  275 ? 38.932 -2.769  21.553  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A N     1 
ATOM   2175 C  CA    . TYR A  1  275 ? 39.743 -3.895  22.002  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CA    1 
ATOM   2176 C  C     . TYR A  1  275 ? 40.352 -3.572  23.340  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A C     1 
ATOM   2177 O  O     . TYR A  1  275 ? 40.076 -4.232  24.333  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A O     1 
ATOM   2178 C  CB    . TYR A  1  275 ? 40.861 -4.156  21.005  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CB    1 
ATOM   2179 C  CG    . TYR A  1  275 ? 41.764 -5.270  21.434  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CG    1 
ATOM   2180 C  CD1   . TYR A  1  275 ? 41.470 -6.583  21.111  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CD1   1 
ATOM   2181 C  CD2   . TYR A  1  275 ? 42.898 -5.018  22.195  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CD2   1 
ATOM   2182 C  CE1   . TYR A  1  275 ? 42.285 -7.634  21.534  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CE1   1 
ATOM   2183 C  CE2   . TYR A  1  275 ? 43.725 -6.057  22.626  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CE2   1 
ATOM   2184 C  CZ    . TYR A  1  275 ? 43.412 -7.368  22.290  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CZ    1 
ATOM   2185 O  OH    . TYR A  1  275 ? 44.231 -8.412  22.690  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A OH    1 
ATOM   2186 N  N     . ILE A  1  276 ? 41.194 -2.548  23.342  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A N     1 
ATOM   2187 C  CA    . ILE A  1  276 ? 41.889 -2.074  24.528  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CA    1 
ATOM   2188 C  C     . ILE A  1  276 ? 40.926 -1.914  25.670  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A C     1 
ATOM   2189 O  O     . ILE A  1  276 ? 41.246 -2.288  26.793  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A O     1 
ATOM   2190 C  CB    . ILE A  1  276 ? 42.585 -0.709  24.245  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CB    1 
ATOM   2191 C  CG1   . ILE A  1  276 ? 43.772 -0.925  23.301  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CG1   1 
ATOM   2192 C  CG2   . ILE A  1  276 ? 43.014 -0.048  25.556  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CG2   1 
ATOM   2193 C  CD1   . ILE A  1  276 ? 44.196 0.310   22.557  1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CD1   1 
ATOM   2194 N  N     . PHE A  1  277 ? 39.752 -1.356  25.396  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A N     1 
ATOM   2195 C  CA    . PHE A  1  277 ? 38.779 -1.147  26.457  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CA    1 
ATOM   2196 C  C     . PHE A  1  277 ? 38.413 -2.486  27.029  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A C     1 
ATOM   2197 O  O     . PHE A  1  277 ? 38.315 -2.659  28.247  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A O     1 
ATOM   2198 C  CB    . PHE A  1  277 ? 37.529 -0.446  25.914  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CB    1 
ATOM   2199 C  CG    . PHE A  1  277 ? 36.482 -0.186  26.962  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CG    1 
ATOM   2200 C  CD1   . PHE A  1  277 ? 36.734 0.687   28.015  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CD1   1 
ATOM   2201 C  CD2   . PHE A  1  277 ? 35.245 -0.818  26.902  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CD2   1 
ATOM   2202 C  CE1   . PHE A  1  277 ? 35.765 0.927   28.989  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CE1   1 
ATOM   2203 C  CE2   . PHE A  1  277 ? 34.282 -0.577  27.873  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CE2   1 
ATOM   2204 C  CZ    . PHE A  1  277 ? 34.544 0.296   28.915  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CZ    1 
ATOM   2205 N  N     . THR A  1  278 ? 38.251 -3.448  26.142  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 277  THR A N     1 
ATOM   2206 C  CA    . THR A  1  278 ? 37.876 -4.775  26.556  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 277  THR A CA    1 
ATOM   2207 C  C     . THR A  1  278 ? 39.092 -5.609  26.926  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 277  THR A C     1 
ATOM   2208 O  O     . THR A  1  278 ? 38.947 -6.764  27.273  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 277  THR A O     1 
ATOM   2209 C  CB    . THR A  1  278 ? 37.071 -5.447  25.451  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 277  THR A CB    1 
ATOM   2210 O  OG1   . THR A  1  278 ? 37.854 -5.508  24.255  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 277  THR A OG1   1 
ATOM   2211 C  CG2   . THR A  1  278 ? 35.812 -4.641  25.181  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 277  THR A CG2   1 
ATOM   2212 N  N     . HIS A  1  279 ? 40.289 -5.044  26.861  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A N     1 
ATOM   2213 C  CA    . HIS A  1  279 ? 41.483 -5.804  27.235  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CA    1 
ATOM   2214 C  C     . HIS A  1  279 ? 42.454 -4.871  27.939  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A C     1 
ATOM   2215 O  O     . HIS A  1  279 ? 43.643 -4.848  27.626  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A O     1 
ATOM   2216 C  CB    . HIS A  1  279 ? 42.148 -6.413  25.998  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CB    1 
ATOM   2217 C  CG    . HIS A  1  279 ? 41.332 -7.472  25.326  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CG    1 
ATOM   2218 N  ND1   . HIS A  1  279 ? 40.135 -7.206  24.696  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A ND1   1 
ATOM   2219 C  CD2   . HIS A  1  279 ? 41.537 -8.806  25.193  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CD2   1 
ATOM   2220 C  CE1   . HIS A  1  279 ? 39.639 -8.330  24.205  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CE1   1 
ATOM   2221 N  NE2   . HIS A  1  279 ? 40.470 -9.316  24.493  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A NE2   1 
ATOM   2222 N  N     . GLN A  1  280 ? 41.941 -4.105  28.890  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A N     1 
ATOM   2223 C  CA    . GLN A  1  280 ? 42.743 -3.146  29.618  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CA    1 
ATOM   2224 C  C     . GLN A  1  280 ? 43.864 -3.871  30.345  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A C     1 
ATOM   2225 O  O     . GLN A  1  280 ? 43.640 -4.936  30.873  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A O     1 
ATOM   2226 C  CB    . GLN A  1  280 ? 41.822 -2.400  30.587  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CB    1 
ATOM   2227 C  CG    . GLN A  1  280 ? 40.492 -2.055  29.930  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CG    1 
ATOM   2228 C  CD    . GLN A  1  280 ? 39.481 -1.432  30.868  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CD    1 
ATOM   2229 O  OE1   . GLN A  1  280 ? 39.399 -0.207  30.997  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A OE1   1 
ATOM   2230 N  NE2   . GLN A  1  280 ? 38.701 -2.275  31.531  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 279  GLN A NE2   1 
ATOM   2231 N  N     . GLY A  1  281 ? 45.075 -3.323  30.338  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 280  GLY A N     1 
ATOM   2232 C  CA    . GLY A  1  281 ? 46.174 -3.959  31.053  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 280  GLY A CA    1 
ATOM   2233 C  C     . GLY A  1  281 ? 46.905 -5.103  30.371  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 280  GLY A C     1 
ATOM   2234 O  O     . GLY A  1  281 ? 47.923 -5.588  30.880  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 280  GLY A O     1 
ATOM   2235 N  N     . SER A  1  282 ? 46.386 -5.540  29.229  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 281  SER A N     1 
ATOM   2236 C  CA    . SER A  1  282 ? 47.003 -6.617  28.476  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 281  SER A CA    1 
ATOM   2237 C  C     . SER A  1  282 ? 48.261 -6.115  27.827  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 281  SER A C     1 
ATOM   2238 O  O     . SER A  1  282 ? 48.593 -4.935  27.948  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 281  SER A O     1 
ATOM   2239 C  CB    . SER A  1  282 ? 46.048 -7.154  27.418  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 281  SER A CB    1 
ATOM   2240 O  OG    . SER A  1  282 ? 45.542 -6.112  26.606  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 281  SER A OG    1 
ATOM   2241 N  N     . ASP A  1  283 ? 48.934 -6.994  27.097  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A N     1 
ATOM   2242 C  CA    . ASP A  1  283 ? 50.206 -6.643  26.508  1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CA    1 
ATOM   2243 C  C     . ASP A  1  283 ? 50.185 -6.109  25.075  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A C     1 
ATOM   2244 O  O     . ASP A  1  283 ? 50.551 -6.832  24.154  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A O     1 
ATOM   2245 C  CB    . ASP A  1  283 ? 51.134 -7.851  26.592  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CB    1 
ATOM   2246 C  CG    . ASP A  1  283 ? 52.594 -7.489  26.337  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CG    1 
ATOM   2247 O  OD1   . ASP A  1  283 ? 52.899 -6.273  26.283  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD1   1 
ATOM   2248 O  OD2   . ASP A  1  283 ? 53.436 -8.419  26.208  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD2   1 
ATOM   2249 N  N     . PHE A  1  284 ? 49.777 -4.861  24.871  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A N     1 
ATOM   2250 C  CA    . PHE A  1  284 ? 49.839 -4.277  23.535  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CA    1 
ATOM   2251 C  C     . PHE A  1  284 ? 50.973 -3.270  23.555  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A C     1 
ATOM   2252 O  O     . PHE A  1  284 ? 51.353 -2.827  24.633  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A O     1 
ATOM   2253 C  CB    . PHE A  1  284 ? 48.512 -3.604  23.130  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CB    1 
ATOM   2254 C  CG    . PHE A  1  284 ? 47.867 -2.805  24.211  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CG    1 
ATOM   2255 C  CD1   . PHE A  1  284 ? 46.885 -3.368  25.008  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CD1   1 
ATOM   2256 C  CD2   . PHE A  1  284 ? 48.247 -1.489  24.442  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CD2   1 
ATOM   2257 C  CE1   . PHE A  1  284 ? 46.285 -2.635  26.028  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CE1   1 
ATOM   2258 C  CE2   . PHE A  1  284 ? 47.656 -0.743  25.459  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CE2   1 
ATOM   2259 C  CZ    . PHE A  1  284 ? 46.671 -1.319  26.257  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CZ    1 
ATOM   2260 N  N     . GLY A  1  285 ? 51.525 -2.911  22.398  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A N     1 
ATOM   2261 C  CA    . GLY A  1  285 ? 52.632 -1.960  22.386  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A CA    1 
ATOM   2262 C  C     . GLY A  1  285 ? 52.278 -0.583  21.869  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A C     1 
ATOM   2263 O  O     . GLY A  1  285 ? 51.132 -0.349  21.492  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A O     1 
ATOM   2264 N  N     . PRO A  1  286 ? 53.249 0.348   21.821  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A N     1 
ATOM   2265 C  CA    . PRO A  1  286 ? 53.005 1.717   21.338  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CA    1 
ATOM   2266 C  C     . PRO A  1  286 ? 52.540 1.859   19.889  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A C     1 
ATOM   2267 O  O     . PRO A  1  286 ? 51.765 2.756   19.576  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A O     1 
ATOM   2268 C  CB    . PRO A  1  286 ? 54.348 2.423   21.593  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CB    1 
ATOM   2269 C  CG    . PRO A  1  286 ? 55.334 1.332   21.465  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CG    1 
ATOM   2270 C  CD    . PRO A  1  286 ? 54.661 0.177   22.201  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CD    1 
ATOM   2271 N  N     . ILE A  1  287 ? 52.996 0.976   19.010  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A N     1 
ATOM   2272 C  CA    . ILE A  1  287 ? 52.630 1.068   17.598  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CA    1 
ATOM   2273 C  C     . ILE A  1  287 ? 51.182 0.675   17.402  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A C     1 
ATOM   2274 O  O     . ILE A  1  287 ? 50.502 1.235   16.543  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A O     1 
ATOM   2275 C  CB    . ILE A  1  287 ? 53.541 0.156   16.725  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CB    1 
ATOM   2276 C  CG1   . ILE A  1  287 ? 55.026 0.364   17.092  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CG1   1 
ATOM   2277 C  CG2   . ILE A  1  287 ? 53.308 0.454   15.256  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CG2   1 
ATOM   2278 C  CD1   . ILE A  1  287 ? 55.574 1.772   16.896  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CD1   1 
ATOM   2279 N  N     . PHE A  1  288 ? 50.723 -0.275  18.208  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A N     1 
ATOM   2280 C  CA    . PHE A  1  288 ? 49.361 -0.774  18.140  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CA    1 
ATOM   2281 C  C     . PHE A  1  288 ? 48.375 0.329   17.787  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A C     1 
ATOM   2282 O  O     . PHE A  1  288 ? 47.716 0.250   16.741  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A O     1 
ATOM   2283 C  CB    . PHE A  1  288 ? 48.985 -1.418  19.481  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CB    1 
ATOM   2284 C  CG    . PHE A  1  288 ? 47.660 -2.146  19.470  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CG    1 
ATOM   2285 C  CD1   . PHE A  1  288 ? 47.263 -2.900  18.367  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CD1   1 
ATOM   2286 C  CD2   . PHE A  1  288 ? 46.846 -2.148  20.600  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CD2   1 
ATOM   2287 C  CE1   . PHE A  1  288 ? 46.081 -3.647  18.397  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CE1   1 
ATOM   2288 C  CE2   . PHE A  1  288 ? 45.665 -2.891  20.644  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CE2   1 
ATOM   2289 C  CZ    . PHE A  1  288 ? 45.286 -3.638  19.544  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CZ    1 
ATOM   2290 N  N     . MET A  1  289 ? 48.287 1.369   18.611  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 288  MET A N     1 
ATOM   2291 C  CA    . MET A  1  289 ? 47.308 2.441   18.378  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CA    1 
ATOM   2292 C  C     . MET A  1  289 ? 47.852 3.639   17.604  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 288  MET A C     1 
ATOM   2293 O  O     . MET A  1  289 ? 47.081 4.466   17.122  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 288  MET A O     1 
ATOM   2294 C  CB    . MET A  1  289 ? 46.718 2.892   19.721  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CB    1 
ATOM   2295 C  CG    . MET A  1  289 ? 45.702 4.014   19.623  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CG    1 
ATOM   2296 S  SD    . MET A  1  289 ? 44.301 3.691   18.533  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 288  MET A SD    1 
ATOM   2297 C  CE    . MET A  1  289 ? 42.959 3.521   19.732  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CE    1 
ATOM   2298 N  N     . THR A  1  290 ? 49.156 3.747   17.456  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 289  THR A N     1 
ATOM   2299 C  CA    . THR A  1  290 ? 49.665 4.885   16.726  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 289  THR A CA    1 
ATOM   2300 C  C     . THR A  1  290 ? 49.176 4.855   15.280  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 289  THR A C     1 
ATOM   2301 O  O     . THR A  1  290 ? 48.738 5.880   14.749  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 289  THR A O     1 
ATOM   2302 C  CB    . THR A  1  290 ? 51.198 4.906   16.759  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 289  THR A CB    1 
ATOM   2303 O  OG1   . THR A  1  290 ? 51.637 5.052   18.113  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 289  THR A OG1   1 
ATOM   2304 C  CG2   . THR A  1  290 ? 51.732 6.051   15.941  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 289  THR A CG2   1 
ATOM   2305 N  N     . ILE A  1  291 ? 49.220 3.689   14.650  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A N     1 
ATOM   2306 C  CA    . ILE A  1  291 ? 48.832 3.593   13.252  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CA    1 
ATOM   2307 C  C     . ILE A  1  291 ? 47.394 4.019   12.952  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A C     1 
ATOM   2308 O  O     . ILE A  1  291 ? 47.197 4.883   12.112  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A O     1 
ATOM   2309 C  CB    . ILE A  1  291 ? 49.043 2.176   12.703  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CB    1 
ATOM   2310 C  CG1   . ILE A  1  291 ? 50.435 1.656   13.076  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CG1   1 
ATOM   2311 C  CG2   . ILE A  1  291 ? 48.853 2.206   11.187  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CG2   1 
ATOM   2312 C  CD1   . ILE A  1  291 ? 51.532 2.352   12.374  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CD1   1 
ATOM   2313 N  N     . PRO A  1  292 ? 46.379 3.430   13.607  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A N     1 
ATOM   2314 C  CA    . PRO A  1  292 ? 45.019 3.869   13.270  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CA    1 
ATOM   2315 C  C     . PRO A  1  292 ? 44.718 5.255   13.787  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A C     1 
ATOM   2316 O  O     . PRO A  1  292 ? 43.953 5.975   13.170  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A O     1 
ATOM   2317 C  CB    . PRO A  1  292 ? 44.139 2.802   13.915  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CB    1 
ATOM   2318 C  CG    . PRO A  1  292 ? 44.890 2.438   15.107  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CG    1 
ATOM   2319 C  CD    . PRO A  1  292 ? 46.334 2.348   14.606  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CD    1 
ATOM   2320 N  N     . ALA A  1  293 ? 45.324 5.625   14.912  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A N     1 
ATOM   2321 C  CA    . ALA A  1  293 ? 45.124 6.937   15.514  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A CA    1 
ATOM   2322 C  C     . ALA A  1  293 ? 45.592 8.020   14.564  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A C     1 
ATOM   2323 O  O     . ALA A  1  293 ? 44.862 8.992   14.332  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A O     1 
ATOM   2324 C  CB    . ALA A  1  293 ? 45.887 7.029   16.820  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A CB    1 
ATOM   2325 N  N     . PHE A  1  294 ? 46.797 7.870   14.013  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A N     1 
ATOM   2326 C  CA    . PHE A  1  294 ? 47.332 8.878   13.092  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CA    1 
ATOM   2327 C  C     . PHE A  1  294 ? 46.714 8.764   11.696  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A C     1 
ATOM   2328 O  O     . PHE A  1  294 ? 46.587 9.786   11.031  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A O     1 
ATOM   2329 C  CB    . PHE A  1  294 ? 48.881 8.812   13.022  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CB    1 
ATOM   2330 C  CG    . PHE A  1  294 ? 49.585 9.672   14.071  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CG    1 
ATOM   2331 C  CD1   . PHE A  1  294 ? 49.547 9.322   15.428  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CD1   1 
ATOM   2332 C  CD2   . PHE A  1  294 ? 50.225 10.870  13.706  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CD2   1 
ATOM   2333 C  CE1   . PHE A  1  294 ? 50.126 10.153  16.400  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CE1   1 
ATOM   2334 C  CE2   . PHE A  1  294 ? 50.804 11.707  14.669  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CE2   1 
ATOM   2335 C  CZ    . PHE A  1  294 ? 50.754 11.352  16.014  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CZ    1 
ATOM   2336 N  N     . PHE A  1  295 ? 46.326 7.561   11.263  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A N     1 
ATOM   2337 C  CA    . PHE A  1  295 ? 45.732 7.396   9.940   1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CA    1 
ATOM   2338 C  C     . PHE A  1  295 ? 44.389 8.078   9.893   1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A C     1 
ATOM   2339 O  O     . PHE A  1  295 ? 44.026 8.649   8.875   1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A O     1 
ATOM   2340 C  CB    . PHE A  1  295 ? 45.538 5.922   9.598   1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CB    1 
ATOM   2341 C  CG    . PHE A  1  295 ? 44.619 5.700   8.433   1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CG    1 
ATOM   2342 C  CD1   . PHE A  1  295 ? 44.939 6.185   7.178   1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CD1   1 
ATOM   2343 C  CD2   . PHE A  1  295 ? 43.411 5.053   8.598   1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CD2   1 
ATOM   2344 C  CE1   . PHE A  1  295 ? 44.069 6.030   6.101   1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CE1   1 
ATOM   2345 C  CE2   . PHE A  1  295 ? 42.530 4.893   7.519   1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CE2   1 
ATOM   2346 C  CZ    . PHE A  1  295 ? 42.865 5.383   6.275   1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CZ    1 
ATOM   2347 N  N     . ALA A  1  296 ? 43.659 8.005   11.001  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A N     1 
ATOM   2348 C  CA    . ALA A  1  296 ? 42.330 8.596   11.118  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CA    1 
ATOM   2349 C  C     . ALA A  1  296 ? 42.377 10.104  10.979  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A C     1 
ATOM   2350 O  O     . ALA A  1  296 ? 41.348 10.698  10.651  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A O     1 
ATOM   2351 C  CB    . ALA A  1  296 ? 41.707 8.218   12.446  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CB    1 
ATOM   2352 N  N     . LYS A  1  297 ? 43.538 10.727  11.209  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A N     1 
ATOM   2353 C  CA    . LYS A  1  297 ? 43.652 12.188  11.096  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CA    1 
ATOM   2354 C  C     . LYS A  1  297 ? 43.513 12.639  9.657   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A C     1 
ATOM   2355 O  O     . LYS A  1  297 ? 43.510 13.830  9.428   1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A O     1 
ATOM   2356 C  CB    . LYS A  1  297 ? 44.959 12.672  11.641  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CB    1 
ATOM   2357 C  CG    . LYS A  1  297 ? 45.045 12.291  13.101  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CG    1 
ATOM   2358 C  CD    . LYS A  1  297 ? 46.393 12.695  13.669  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CD    1 
ATOM   2359 C  CE    . LYS A  1  297 ? 46.627 12.709  15.174  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CE    1 
ATOM   2360 N  NZ    . LYS A  1  297 ? 45.589 12.484  16.204  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A NZ    1 
ATOM   2361 N  N     . THR A  1  298 ? 43.430 11.724  8.693   1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 297  THR A N     1 
ATOM   2362 C  CA    . THR A  1  298 ? 43.258 12.147  7.309   1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 297  THR A CA    1 
ATOM   2363 C  C     . THR A  1  298 ? 41.806 12.562  7.125   1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 297  THR A C     1 
ATOM   2364 O  O     . THR A  1  298 ? 41.417 13.080  6.070   1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 297  THR A O     1 
ATOM   2365 C  CB    . THR A  1  298 ? 43.636 11.025  6.313   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 297  THR A CB    1 
ATOM   2366 O  OG1   . THR A  1  298 ? 42.953 9.810   6.657   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 297  THR A OG1   1 
ATOM   2367 C  CG2   . THR A  1  298 ? 45.127 10.805  6.321   1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 297  THR A CG2   1 
ATOM   2368 N  N     . SER A  1  299 ? 41.021 12.359  8.183   1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 298  SER A N     1 
ATOM   2369 C  CA    . SER A  1  299 ? 39.600 12.706  8.205   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 298  SER A CA    1 
ATOM   2370 C  C     . SER A  1  299 ? 39.404 14.208  8.059   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 298  SER A C     1 
ATOM   2371 O  O     . SER A  1  299 ? 38.282 14.663  7.779   1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 298  SER A O     1 
ATOM   2372 C  CB    . SER A  1  299 ? 38.982 12.264  9.525   1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 298  SER A CB    1 
ATOM   2373 O  OG    . SER A  1  299 ? 39.522 13.012  10.599  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 298  SER A OG    1 
ATOM   2374 N  N     . ALA A  1  300 ? 40.474 14.971  8.263   1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A N     1 
ATOM   2375 C  CA    . ALA A  1  300 ? 40.401 16.420  8.162   1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A CA    1 
ATOM   2376 C  C     . ALA A  1  300 ? 40.595 16.845  6.742   1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A C     1 
ATOM   2377 O  O     . ALA A  1  300 ? 40.545 18.049  6.462   1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A O     1 
ATOM   2378 C  CB    . ALA A  1  300 ? 41.460 17.078  9.050   1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A CB    1 
ATOM   2379 N  N     . VAL A  1  301 ? 40.796 15.896  5.823   1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A N     1 
ATOM   2380 C  CA    . VAL A  1  301 ? 41.029 16.278  4.428   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CA    1 
ATOM   2381 C  C     . VAL A  1  301 ? 40.230 15.502  3.380   1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A C     1 
ATOM   2382 O  O     . VAL A  1  301 ? 39.856 16.088  2.371   1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A O     1 
ATOM   2383 C  CB    . VAL A  1  301 ? 42.515 16.138  4.073   1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CB    1 
ATOM   2384 C  CG1   . VAL A  1  301 ? 43.356 16.903  5.048   1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CG1   1 
ATOM   2385 C  CG2   . VAL A  1  301 ? 42.916 14.687  4.112   1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CG2   1 
ATOM   2386 N  N     . TYR A  1  302 ? 39.946 14.224  3.587   1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A N     1 
ATOM   2387 C  CA    . TYR A  1  302 ? 39.275 13.498  2.521   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CA    1 
ATOM   2388 C  C     . TYR A  1  302 ? 37.918 14.034  2.166   1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A C     1 
ATOM   2389 O  O     . TYR A  1  302 ? 37.562 13.923  1.014   1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A O     1 
ATOM   2390 C  CB    . TYR A  1  302 ? 39.196 11.999  2.823   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CB    1 
ATOM   2391 C  CG    . TYR A  1  302 ? 38.142 11.606  3.813   1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CG    1 
ATOM   2392 C  CD1   . TYR A  1  302 ? 36.794 11.573  3.459   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CD1   1 
ATOM   2393 C  CD2   . TYR A  1  302 ? 38.488 11.311  5.121   1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CD2   1 
ATOM   2394 C  CE1   . TYR A  1  302 ? 35.813 11.265  4.402   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CE1   1 
ATOM   2395 C  CE2   . TYR A  1  302 ? 37.529 10.998  6.066   1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CE2   1 
ATOM   2396 C  CZ    . TYR A  1  302 ? 36.192 10.982  5.713   1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CZ    1 
ATOM   2397 O  OH    . TYR A  1  302 ? 35.260 10.744  6.702   1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A OH    1 
ATOM   2398 N  N     . ASN A  1  303 ? 37.167 14.622  3.093   1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A N     1 
ATOM   2399 C  CA    . ASN A  1  303 ? 35.820 15.105  2.745   1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A CA    1 
ATOM   2400 C  C     . ASN A  1  303 ? 35.813 16.060  1.561   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A C     1 
ATOM   2401 O  O     . ASN A  1  303 ? 35.075 15.817  0.600   1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A O     1 
ATOM   2402 C  CB    . ASN A  1  303 ? 35.138 15.748  3.944   1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A CB    1 
ATOM   2403 C  CG    . ASN A  1  303 ? 34.535 14.720  4.876   1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A CG    1 
ATOM   2404 O  OD1   . ASN A  1  303 ? 34.880 14.645  6.080   1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A OD1   1 
ATOM   2405 N  ND2   . ASN A  1  303 ? 33.630 13.905  4.332   1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A ND2   1 
ATOM   2406 N  N     . PRO A  1  304 ? 36.606 17.153  1.604   1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A N     1 
ATOM   2407 C  CA    . PRO A  1  304 ? 36.655 18.118  0.491   1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CA    1 
ATOM   2408 C  C     . PRO A  1  304 ? 37.106 17.498  -0.826  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A C     1 
ATOM   2409 O  O     . PRO A  1  304 ? 36.653 17.916  -1.893  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A O     1 
ATOM   2410 C  CB    . PRO A  1  304 ? 37.646 19.170  0.987   1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CB    1 
ATOM   2411 C  CG    . PRO A  1  304 ? 37.463 19.133  2.449   1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CG    1 
ATOM   2412 C  CD    . PRO A  1  304 ? 37.382 17.657  2.751   1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CD    1 
ATOM   2413 N  N     . VAL A  1  305 ? 37.990 16.509  -0.757  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A N     1 
ATOM   2414 C  CA    . VAL A  1  305 ? 38.475 15.873  -1.970  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CA    1 
ATOM   2415 C  C     . VAL A  1  305 ? 37.340 15.141  -2.654  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A C     1 
ATOM   2416 O  O     . VAL A  1  305 ? 37.148 15.275  -3.856  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A O     1 
ATOM   2417 C  CB    . VAL A  1  305 ? 39.641 14.893  -1.659  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CB    1 
ATOM   2418 C  CG1   . VAL A  1  305 ? 40.173 14.273  -2.937  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG1   1 
ATOM   2419 C  CG2   . VAL A  1  305 ? 40.755 15.640  -0.966  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG2   1 
ATOM   2420 N  N     . ILE A  1  306 ? 36.580 14.379  -1.884  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A N     1 
ATOM   2421 C  CA    . ILE A  1  306 ? 35.472 13.616  -2.432  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CA    1 
ATOM   2422 C  C     . ILE A  1  306 ? 34.473 14.568  -3.045  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A C     1 
ATOM   2423 O  O     . ILE A  1  306 ? 33.898 14.300  -4.097  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A O     1 
ATOM   2424 C  CB    . ILE A  1  306 ? 34.794 12.781  -1.323  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CB    1 
ATOM   2425 C  CG1   . ILE A  1  306 ? 35.799 11.781  -0.742  1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CG1   1 
ATOM   2426 C  CG2   . ILE A  1  306 ? 33.610 12.040  -1.884  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CG2   1 
ATOM   2427 C  CD1   . ILE A  1  306 ? 35.222 10.899  0.311   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CD1   1 
ATOM   2428 N  N     . TYR A  1  307 ? 34.301 15.701  -2.387  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A N     1 
ATOM   2429 C  CA    . TYR A  1  307 ? 33.358 16.733  -2.786  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CA    1 
ATOM   2430 C  C     . TYR A  1  307 ? 33.724 17.343  -4.130  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A C     1 
ATOM   2431 O  O     . TYR A  1  307 ? 32.904 17.387  -5.036  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A O     1 
ATOM   2432 C  CB    . TYR A  1  307 ? 33.357 17.786  -1.682  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CB    1 
ATOM   2433 C  CG    . TYR A  1  307 ? 32.378 18.934  -1.810  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CG    1 
ATOM   2434 C  CD1   . TYR A  1  307 ? 31.069 18.738  -2.257  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CD1   1 
ATOM   2435 C  CD2   . TYR A  1  307 ? 32.743 20.210  -1.380  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CD2   1 
ATOM   2436 C  CE1   . TYR A  1  307 ? 30.150 19.800  -2.264  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CE1   1 
ATOM   2437 C  CE2   . TYR A  1  307 ? 31.848 21.265  -1.373  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CE2   1 
ATOM   2438 C  CZ    . TYR A  1  307 ? 30.557 21.065  -1.812  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CZ    1 
ATOM   2439 O  OH    . TYR A  1  307 ? 29.689 22.139  -1.767  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A OH    1 
ATOM   2440 N  N     . ILE A  1  308 ? 34.954 17.811  -4.257  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A N     1 
ATOM   2441 C  CA    . ILE A  1  308 ? 35.397 18.432  -5.484  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CA    1 
ATOM   2442 C  C     . ILE A  1  308 ? 35.446 17.432  -6.633  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A C     1 
ATOM   2443 O  O     . ILE A  1  308 ? 35.173 17.803  -7.781  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A O     1 
ATOM   2444 C  CB    . ILE A  1  308 ? 36.752 19.050  -5.253  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CB    1 
ATOM   2445 C  CG1   . ILE A  1  308 ? 36.637 19.996  -4.068  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CG1   1 
ATOM   2446 C  CG2   . ILE A  1  308 ? 37.219 19.781  -6.488  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CG2   1 
ATOM   2447 C  CD1   . ILE A  1  308 ? 37.939 20.413  -3.501  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CD1   1 
ATOM   2448 N  N     . MET A  1  309 ? 35.767 16.175  -6.348  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 308  MET A N     1 
ATOM   2449 C  CA    . MET A  1  309 ? 35.831 15.174  -7.407  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CA    1 
ATOM   2450 C  C     . MET A  1  309 ? 34.445 14.653  -7.776  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 308  MET A C     1 
ATOM   2451 O  O     . MET A  1  309 ? 34.238 14.200  -8.919  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 308  MET A O     1 
ATOM   2452 C  CB    . MET A  1  309 ? 36.707 13.990  -6.980  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CB    1 
ATOM   2453 C  CG    . MET A  1  309 ? 38.065 14.374  -6.431  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CG    1 
ATOM   2454 S  SD    . MET A  1  309 ? 38.902 15.651  -7.396  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 308  MET A SD    1 
ATOM   2455 C  CE    . MET A  1  309 ? 38.880 14.902  -8.936  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CE    1 
ATOM   2456 N  N     . MET A  1  310 ? 33.499 14.708  -6.838  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 309  MET A N     1 
ATOM   2457 C  CA    . MET A  1  310 ? 32.157 14.172  -7.101  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CA    1 
ATOM   2458 C  C     . MET A  1  310 ? 31.077 15.249  -7.203  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 309  MET A C     1 
ATOM   2459 O  O     . MET A  1  310 ? 29.900 14.959  -6.986  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 309  MET A O     1 
ATOM   2460 C  CB    . MET A  1  310 ? 31.773 13.147  -6.024  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CB    1 
ATOM   2461 C  CG    . MET A  1  310 ? 32.688 11.931  -5.963  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CG    1 
ATOM   2462 S  SD    . MET A  1  310 ? 32.050 10.663  -4.856  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 309  MET A SD    1 
ATOM   2463 C  CE    . MET A  1  310 ? 30.866 9.882   -5.921  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CE    1 
ATOM   2464 N  N     . ASN A  1  311 ? 31.455 16.474  -7.539  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A N     1 
ATOM   2465 C  CA    . ASN A  1  311 ? 30.458 17.511  -7.660  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A CA    1 
ATOM   2466 C  C     . ASN A  1  311 ? 30.859 18.472  -8.729  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A C     1 
ATOM   2467 O  O     . ASN A  1  311 ? 31.595 19.425  -8.455  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A O     1 
ATOM   2468 C  CB    . ASN A  1  311 ? 30.307 18.224  -6.348  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A CB    1 
ATOM   2469 C  CG    . ASN A  1  311 ? 28.915 18.685  -6.128  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A CG    1 
ATOM   2470 O  OD1   . ASN A  1  311 ? 28.577 19.849  -6.372  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A OD1   1 
ATOM   2471 N  ND2   . ASN A  1  311 ? 28.067 17.764  -5.680  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A ND2   1 
ATOM   2472 N  N     . LYS A  1  312 ? 30.371 18.224  -9.944  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A N     1 
ATOM   2473 C  CA    . LYS A  1  312 ? 30.693 19.042  -11.105 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CA    1 
ATOM   2474 C  C     . LYS A  1  312 ? 30.421 20.504  -10.825 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A C     1 
ATOM   2475 O  O     . LYS A  1  312 ? 31.208 21.347  -11.255 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A O     1 
ATOM   2476 C  CB    . LYS A  1  312 ? 29.879 18.577  -12.320 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CB    1 
ATOM   2477 C  CG    . LYS A  1  312 ? 30.543 18.809  -13.696 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CG    1 
ATOM   2478 C  CD    . LYS A  1  312 ? 31.240 17.531  -14.257 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CD    1 
ATOM   2479 C  CE    . LYS A  1  312 ? 31.672 17.659  -15.744 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CE    1 
ATOM   2480 N  NZ    . LYS A  1  312 ? 32.651 18.760  -15.986 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A NZ    1 
ATOM   2481 N  N     . GLN A  1  313 ? 29.345 20.815  -10.099 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A N     1 
ATOM   2482 C  CA    . GLN A  1  313 ? 29.012 22.211  -9.821  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CA    1 
ATOM   2483 C  C     . GLN A  1  313 ? 29.961 22.877  -8.862  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A C     1 
ATOM   2484 O  O     . GLN A  1  313 ? 30.321 24.020  -9.094  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A O     1 
ATOM   2485 C  CB    . GLN A  1  313 ? 27.604 22.366  -9.265  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CB    1 
ATOM   2486 C  CG    . GLN A  1  313 ? 27.317 23.836  -8.887  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CG    1 
ATOM   2487 C  CD    . GLN A  1  313 ? 25.913 24.089  -8.310  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CD    1 
ATOM   2488 O  OE1   . GLN A  1  313 ? 25.533 23.541  -7.262  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A OE1   1 
ATOM   2489 N  NE2   . GLN A  1  313 ? 25.143 24.935  -8.991  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A NE2   1 
ATOM   2490 N  N     . PHE A  1  314 ? 30.348 22.213  -7.777  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A N     1 
ATOM   2491 C  CA    . PHE A  1  314 ? 31.258 22.840  -6.832  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CA    1 
ATOM   2492 C  C     . PHE A  1  314 ? 32.636 22.944  -7.431  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A C     1 
ATOM   2493 O  O     . PHE A  1  314 ? 33.309 23.938  -7.231  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A O     1 
ATOM   2494 C  CB    . PHE A  1  314 ? 31.322 22.043  -5.549  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CB    1 
ATOM   2495 C  CG    . PHE A  1  314 ? 32.146 22.694  -4.503  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CG    1 
ATOM   2496 C  CD1   . PHE A  1  314 ? 31.658 23.793  -3.810  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CD1   1 
ATOM   2497 C  CD2   . PHE A  1  314 ? 33.438 22.242  -4.239  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CD2   1 
ATOM   2498 C  CE1   . PHE A  1  314 ? 32.444 24.440  -2.866  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CE1   1 
ATOM   2499 C  CE2   . PHE A  1  314 ? 34.238 22.878  -3.296  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CE2   1 
ATOM   2500 C  CZ    . PHE A  1  314 ? 33.742 23.980  -2.607  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CZ    1 
ATOM   2501 N  N     . ARG A  1  315 ? 33.049 21.912  -8.159  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A N     1 
ATOM   2502 C  CA    . ARG A  1  315 ? 34.356 21.887  -8.811  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CA    1 
ATOM   2503 C  C     . ARG A  1  315 ? 34.483 23.074  -9.754  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A C     1 
ATOM   2504 O  O     . ARG A  1  315 ? 35.515 23.731  -9.806  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A O     1 
ATOM   2505 C  CB    . ARG A  1  315 ? 34.513 20.582  -9.589  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CB    1 
ATOM   2506 C  CG    . ARG A  1  315 ? 35.866 20.396  -10.220 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CG    1 
ATOM   2507 C  CD    . ARG A  1  315 ? 36.034 18.952  -10.647 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CD    1 
ATOM   2508 N  NE    . ARG A  1  315 ? 35.141 18.526  -11.725 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A NE    1 
ATOM   2509 C  CZ    . ARG A  1  315 ? 34.273 17.521  -11.623 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CZ    1 
ATOM   2510 N  NH1   . ARG A  1  315 ? 34.155 16.845  -10.487 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A NH1   1 
ATOM   2511 N  NH2   . ARG A  1  315 ? 33.564 17.142  -12.676 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A NH2   1 
ATOM   2512 N  N     . ASN A  1  316 ? 33.414 23.330  -10.493 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A N     1 
ATOM   2513 C  CA    . ASN A  1  316 ? 33.347 24.426  -11.444 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A CA    1 
ATOM   2514 C  C     . ASN A  1  316 ? 33.394 25.754  -10.746 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A C     1 
ATOM   2515 O  O     . ASN A  1  316 ? 34.075 26.657  -11.213 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A O     1 
ATOM   2516 C  CB    . ASN A  1  316 ? 32.060 24.327  -12.233 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A CB    1 
ATOM   2517 C  CG    . ASN A  1  316 ? 32.256 23.663  -13.544 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A CG    1 
ATOM   2518 O  OD1   . ASN A  1  316 ? 32.756 24.282  -14.477 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A OD1   1 
ATOM   2519 N  ND2   . ASN A  1  316 ? 31.890 22.386  -13.633 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A ND2   1 
ATOM   2520 N  N     . CYS A  1  317 ? 32.653 25.887  -9.650  1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A N     1 
ATOM   2521 C  CA    . CYS A  1  317 ? 32.641 27.139  -8.890  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A CA    1 
ATOM   2522 C  C     . CYS A  1  317 ? 34.029 27.388  -8.336  1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A C     1 
ATOM   2523 O  O     . CYS A  1  317 ? 34.420 28.542  -8.148  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A O     1 
ATOM   2524 C  CB    . CYS A  1  317 ? 31.617 27.089  -7.737  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A CB    1 
ATOM   2525 S  SG    . CYS A  1  317 ? 29.919 27.553  -8.199  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A SG    1 
ATOM   2526 N  N     . MET A  1  318 ? 34.768 26.311  -8.084  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 317  MET A N     1 
ATOM   2527 C  CA    . MET A  1  318 ? 36.122 26.409  -7.562  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CA    1 
ATOM   2528 C  C     . MET A  1  318 ? 37.060 26.823  -8.689  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 317  MET A C     1 
ATOM   2529 O  O     . MET A  1  318 ? 37.882 27.718  -8.503  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 317  MET A O     1 
ATOM   2530 C  CB    . MET A  1  318 ? 36.547 25.062  -6.994  1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CB    1 
ATOM   2531 C  CG    . MET A  1  318 ? 37.944 25.065  -6.417  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CG    1 
ATOM   2532 S  SD    . MET A  1  318 ? 38.527 23.397  -6.188  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 317  MET A SD    1 
ATOM   2533 C  CE    . MET A  1  318 ? 38.980 22.924  -8.005  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CE    1 
ATOM   2534 N  N     . VAL A  1  319 ? 36.941 26.167  -9.844  1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A N     1 
ATOM   2535 C  CA    . VAL A  1  319 ? 37.772 26.504  -10.988 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CA    1 
ATOM   2536 C  C     . VAL A  1  319 ? 37.479 27.929  -11.342 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A C     1 
ATOM   2537 O  O     . VAL A  1  319 ? 38.385 28.688  -11.614 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A O     1 
ATOM   2538 C  CB    . VAL A  1  319 ? 37.460 25.640  -12.195 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CB    1 
ATOM   2539 C  CG1   . VAL A  1  319 ? 38.290 26.080  -13.355 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CG1   1 
ATOM   2540 C  CG2   . VAL A  1  319 ? 37.745 24.206  -11.875 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CG2   1 
ATOM   2541 N  N     . THR A  1  320 ? 36.205 28.299  -11.330 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 319  THR A N     1 
ATOM   2542 C  CA    . THR A  1  320 ? 35.818 29.670  -11.632 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CA    1 
ATOM   2543 C  C     . THR A  1  320 ? 36.507 30.611  -10.667 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 319  THR A C     1 
ATOM   2544 O  O     . THR A  1  320 ? 37.049 31.616  -11.091 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 319  THR A O     1 
ATOM   2545 C  CB    . THR A  1  320 ? 34.302 29.857  -11.513 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CB    1 
ATOM   2546 O  OG1   . THR A  1  320 ? 33.664 29.357  -12.693 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 319  THR A OG1   1 
ATOM   2547 C  CG2   . THR A  1  320 ? 33.965 31.311  -11.330 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CG2   1 
ATOM   2548 N  N     . THR A  1  321 ? 36.486 30.280  -9.377  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 320  THR A N     1 
ATOM   2549 C  CA    . THR A  1  321 ? 37.111 31.102  -8.340  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CA    1 
ATOM   2550 C  C     . THR A  1  321 ? 38.619 31.138  -8.531  1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 320  THR A C     1 
ATOM   2551 O  O     . THR A  1  321 ? 39.179 32.218  -8.667  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 320  THR A O     1 
ATOM   2552 C  CB    . THR A  1  321 ? 36.794 30.550  -6.928  1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CB    1 
ATOM   2553 O  OG1   . THR A  1  321 ? 35.377 30.532  -6.729  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 320  THR A OG1   1 
ATOM   2554 C  CG2   . THR A  1  321 ? 37.410 31.422  -5.855  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CG2   1 
ATOM   2555 N  N     . LEU A  1  322 ? 39.267 29.971  -8.535  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A N     1 
ATOM   2556 C  CA    . LEU A  1  322 ? 40.718 29.891  -8.713  1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CA    1 
ATOM   2557 C  C     . LEU A  1  322 ? 41.160 30.667  -9.938  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A C     1 
ATOM   2558 O  O     . LEU A  1  322 ? 42.120 31.424  -9.832  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A O     1 
ATOM   2559 C  CB    . LEU A  1  322 ? 41.178 28.435  -8.847  1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CB    1 
ATOM   2560 C  CG    . LEU A  1  322 ? 41.314 27.582  -7.588  1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CG    1 
ATOM   2561 C  CD1   . LEU A  1  322 ? 41.736 26.185  -7.974  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CD1   1 
ATOM   2562 C  CD2   . LEU A  1  322 ? 42.334 28.181  -6.669  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CD2   1 
ATOM   2563 N  N     . CYS A  1  323 ? 40.482 30.487  -11.078 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A N     1 
ATOM   2564 C  CA    . CYS A  1  323 ? 40.835 31.190  -12.319 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A CA    1 
ATOM   2565 C  C     . CYS A  1  323 ? 40.571 32.661  -12.178 1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A C     1 
ATOM   2566 O  O     . CYS A  1  323 ? 40.216 33.310  -13.153 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A O     1 
ATOM   2567 C  CB    . CYS A  1  323 ? 40.095 30.680  -13.558 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A CB    1 
ATOM   2568 S  SG    . CYS A  1  323 ? 40.200 28.891  -13.832 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A SG    1 
ATOM   2569 N  N     . CYS A  1  324 ? 40.733 33.157  -10.951 1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A N     1 
ATOM   2570 C  CA    . CYS A  1  324 ? 40.564 34.565  -10.579 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A CA    1 
ATOM   2571 C  C     . CYS A  1  324 ? 39.303 35.137  -11.195 1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A C     1 
ATOM   2572 O  O     . CYS A  1  324 ? 38.373 35.452  -10.462 1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A O     1 
ATOM   2573 C  CB    . CYS A  1  324 ? 41.787 35.378  -11.000 1.00 93.13  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A CB    1 
ATOM   2574 S  SG    . CYS A  1  324 ? 43.328 34.809  -10.190 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A SG    1 
ATOM   2575 N  N     . GLY A  1  325 ? 39.267 35.286  -12.512 1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 324  GLY A N     1 
ATOM   2576 C  CA    . GLY A  1  325 ? 38.075 35.806  -13.153 1.00 97.48  ? ? ? ? ? ? 324  GLY A CA    1 
ATOM   2577 C  C     . GLY A  1  325 ? 36.999 34.739  -13.174 1.00 99.06  ? ? ? ? ? ? 324  GLY A C     1 
ATOM   2578 O  O     . GLY A  1  325 ? 36.445 34.393  -12.142 1.00 98.88  ? ? ? ? ? ? 324  GLY A O     1 
ATOM   2579 N  N     . LYS A  1  326 ? 36.701 34.215  -14.354 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A N     1 
ATOM   2580 C  CA    . LYS A  1  326 ? 35.694 33.172  -14.481 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CA    1 
ATOM   2581 C  C     . LYS A  1  326 ? 36.211 32.128  -15.437 1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A C     1 
ATOM   2582 O  O     . LYS A  1  326 ? 37.259 31.515  -15.173 1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A O     1 
ATOM   2583 C  CB    . LYS A  1  326 ? 34.364 33.744  -15.013 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CB    1 
ATOM   2584 C  CG    . LYS A  1  326 ? 33.211 32.729  -15.015 1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CG    1 
ATOM   2585 C  CD    . LYS A  1  326 ? 32.142 33.025  -16.055 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CD    1 
ATOM   2586 C  CE    . LYS A  1  326 ? 31.171 31.867  -16.090 1.00 103.27 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CE    1 
ATOM   2587 N  NZ    . LYS A  1  326 ? 30.294 31.896  -17.263 1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A NZ    1 
ATOM   2588 N  N     . ASN A  1  327 ? 35.494 31.948  -16.548 1.00 105.98 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A N     1 
ATOM   2589 C  CA    . ASN A  1  327 ? 35.859 30.966  -17.554 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A CA    1 
ATOM   2590 C  C     . ASN A  1  327 ? 35.984 29.629  -16.849 1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A C     1 
ATOM   2591 O  O     . ASN A  1  327 ? 37.095 29.134  -16.639 1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A O     1 
ATOM   2592 C  CB    . ASN A  1  327 ? 37.176 31.381  -18.223 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A CB    1 
ATOM   2593 C  CG    . ASN A  1  327 ? 37.681 30.359  -19.216 1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A CG    1 
ATOM   2594 O  OD1   . ASN A  1  327 ? 36.927 29.836  -20.045 1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A OD1   1 
ATOM   2595 N  ND2   . ASN A  1  327 ? 38.974 30.079  -19.150 1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A ND2   1 
ATOM   2596 N  N     . PRO A  1  328 ? 34.836 29.040  -16.446 1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A N     1 
ATOM   2597 C  CA    . PRO A  1  328 ? 34.801 27.751  -15.748 1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A CA    1 
ATOM   2598 C  C     . PRO A  1  328 ? 35.182 26.585  -16.647 1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A C     1 
ATOM   2599 O  O     . PRO A  1  328 ? 34.724 25.464  -16.401 1.00 111.02 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A O     1 
ATOM   2600 C  CB    . PRO A  1  328 ? 33.354 27.667  -15.257 1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A CB    1 
ATOM   2601 C  CG    . PRO A  1  328 ? 32.602 28.328  -16.363 1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A CG    1 
ATOM   2602 C  CD    . PRO A  1  328 ? 33.467 29.546  -16.671 1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 327  PRO A CD    1 
ATOM   2603 N  N     . LEU A  1  329 ? 36.009 26.854  -17.664 1.00 111.40 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A N     1 
ATOM   2604 C  CA    . LEU A  1  329 ? 36.481 25.848  -18.630 1.00 111.99 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A CA    1 
ATOM   2605 C  C     . LEU A  1  329 ? 35.712 24.543  -18.524 1.00 112.88 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A C     1 
ATOM   2606 O  O     . LEU A  1  329 ? 34.593 24.452  -19.045 1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A O     1 
ATOM   2607 C  CB    . LEU A  1  329 ? 37.974 25.556  -18.431 1.00 111.04 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A CB    1 
ATOM   2608 C  CG    . LEU A  1  329 ? 38.959 26.683  -18.722 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A CG    1 
ATOM   2609 C  CD1   . LEU A  1  329 ? 38.513 27.398  -19.998 1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A CD1   1 
ATOM   2610 C  CD2   . LEU A  1  329 ? 39.028 27.639  -17.543 1.00 109.80 ? ? ? ? ? ? 328  LEU A CD2   1 
ATOM   2611 N  N     . GLY A  1  330 ? 36.325 23.554  -17.860 1.00 113.30 ? ? ? ? ? ? 329  GLY A N     1 
ATOM   2612 C  CA    . GLY A  1  330 ? 35.736 22.234  -17.668 1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 329  GLY A CA    1 
ATOM   2613 C  C     . GLY A  1  330 ? 34.661 21.866  -18.668 1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 329  GLY A C     1 
ATOM   2614 O  O     . GLY A  1  330 ? 34.807 22.040  -19.884 1.00 114.36 ? ? ? ? ? ? 329  GLY A O     1 
ATOM   2615 N  N     . ASP A  1  331 ? 33.580 21.314  -18.140 1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A N     1 
ATOM   2616 C  CA    . ASP A  1  331 ? 32.422 20.972  -18.943 1.00 114.52 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A CA    1 
ATOM   2617 C  C     . ASP A  1  331 ? 31.262 21.713  -18.301 1.00 115.39 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A C     1 
ATOM   2618 O  O     . ASP A  1  331 ? 30.115 21.537  -18.711 1.00 116.04 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A O     1 
ATOM   2619 C  CB    . ASP A  1  331 ? 32.160 19.458  -18.910 1.00 112.70 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A CB    1 
ATOM   2620 C  CG    . ASP A  1  331 ? 33.254 18.660  -19.582 1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A CG    1 
ATOM   2621 O  OD1   . ASP A  1  331 ? 33.060 17.443  -19.786 1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A OD1   1 
ATOM   2622 O  OD2   . ASP A  1  331 ? 34.308 19.246  -19.902 1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 330  ASP A OD2   1 
ATOM   2623 N  N     . ASP A  1  332 ? 31.589 22.571  -17.325 1.00 115.95 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A N     1 
ATOM   2624 C  CA    . ASP A  1  332 ? 30.606 23.326  -16.527 1.00 116.44 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CA    1 
ATOM   2625 C  C     . ASP A  1  332 ? 29.782 22.244  -15.803 1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A C     1 
ATOM   2626 O  O     . ASP A  1  332 ? 30.336 21.164  -15.521 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A O     1 
ATOM   2627 C  CB    . ASP A  1  332 ? 29.707 24.230  -17.425 1.00 116.73 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CB    1 
ATOM   2628 C  CG    . ASP A  1  332 ? 29.906 25.761  -17.167 1.00 117.42 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CG    1 
ATOM   2629 O  OD1   . ASP A  1  332 ? 29.532 26.273  -16.079 1.00 117.21 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A OD1   1 
ATOM   2630 O  OD2   . ASP A  1  332 ? 30.429 26.459  -18.072 1.00 118.04 ? ? ? ? ? ? 331  ASP A OD2   1 
ATOM   2631 N  N     . GLU A  1  333 ? 28.512 22.508  -15.489 1.00 115.69 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A N     1 
ATOM   2632 C  CA    . GLU A  1  333 ? 27.659 21.497  -14.849 1.00 114.34 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A CA    1 
ATOM   2633 C  C     . GLU A  1  333 ? 26.561 21.132  -15.857 1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A C     1 
ATOM   2634 O  O     . GLU A  1  333 ? 25.743 20.238  -15.597 1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A O     1 
ATOM   2635 C  CB    . GLU A  1  333 ? 27.029 22.051  -13.555 1.00 113.82 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A CB    1 
ATOM   2636 C  CG    . GLU A  1  333 ? 26.759 21.014  -12.430 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A CG    1 
ATOM   2637 C  CD    . GLU A  1  333 ? 25.518 20.120  -12.639 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A CD    1 
ATOM   2638 O  OE1   . GLU A  1  333 ? 25.547 19.212  -13.496 1.00 112.70 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A OE1   1 
ATOM   2639 O  OE2   . GLU A  1  333 ? 24.507 20.320  -11.931 1.00 112.71 ? ? ? ? ? ? 332  GLU A OE2   1 
ATOM   2640 N  N     . ALA A  1  334 ? 26.571 21.813  -17.011 1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 333  ALA A N     1 
ATOM   2641 C  CA    . ALA A  1  334 ? 25.571 21.617  -18.070 1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 333  ALA A CA    1 
ATOM   2642 C  C     . ALA A  1  334 ? 24.268 22.148  -17.532 1.00 109.43 ? ? ? ? ? ? 333  ALA A C     1 
ATOM   2643 O  O     . ALA A  1  334 ? 23.406 22.622  -18.286 1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 333  ALA A O     1 
ATOM   2644 C  CB    . ALA A  1  334 ? 25.433 20.131  -18.426 1.00 111.42 ? ? ? ? ? ? 333  ALA A CB    1 
ATOM   2645 N  N     . SER A  1  335 ? 24.155 22.058  -16.208 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 334  SER A N     1 
ATOM   2646 C  CA    . SER A  1  335 ? 23.014 22.531  -15.448 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 334  SER A CA    1 
ATOM   2647 C  C     . SER A  1  335 ? 23.439 23.807  -14.700 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 334  SER A C     1 
ATOM   2648 O  O     . SER A  1  335 ? 24.455 24.425  -15.055 1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 334  SER A O     1 
ATOM   2649 C  CB    . SER A  1  335 ? 22.542 21.437  -14.469 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 334  SER A CB    1 
ATOM   2650 O  OG    . SER A  1  335 ? 22.085 20.277  -15.158 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 334  SER A OG    1 
ATOM   2651 N  N     . THR A  1  336 ? 22.676 24.184  -13.678 1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 335  THR A N     1 
ATOM   2652 C  CA    . THR A  1  336 ? 22.926 25.397  -12.897 1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CA    1 
ATOM   2653 C  C     . THR A  1  336 ? 24.411 25.674  -12.639 1.00 95.39  ? ? ? ? ? ? 335  THR A C     1 
ATOM   2654 O  O     . THR A  1  336 ? 25.266 24.788  -12.743 1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 335  THR A O     1 
ATOM   2655 C  CB    . THR A  1  336 ? 22.144 25.360  -11.526 1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CB    1 
ATOM   2656 O  OG1   . THR A  1  336 ? 22.424 24.137  -10.830 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 335  THR A OG1   1 
ATOM   2657 C  CG2   . THR A  1  336 ? 20.631 25.458  -11.757 1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CG2   1 
ATOM   2658 N  N     . THR A  1  337 ? 24.694 26.932  -12.321 1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 336  THR A N     1 
ATOM   2659 C  CA    . THR A  1  337 ? 26.035 27.407  -12.008 1.00 89.69  ? ? ? ? ? ? 336  THR A CA    1 
ATOM   2660 C  C     . THR A  1  337 ? 25.882 28.333  -10.798 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 336  THR A C     1 
ATOM   2661 O  O     . THR A  1  337 ? 24.785 28.379  -10.245 1.00 86.86  ? ? ? ? ? ? 336  THR A O     1 
ATOM   2662 C  CB    . THR A  1  337 ? 26.639 28.160  -13.227 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 336  THR A CB    1 
ATOM   2663 O  OG1   . THR A  1  337 ? 25.574 28.650  -14.057 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 336  THR A OG1   1 
ATOM   2664 C  CG2   . THR A  1  337 ? 27.548 27.224  -14.052 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 336  THR A CG2   1 
ATOM   2665 N  N     . VAL A  1  338 ? 26.935 29.031  -10.364 1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A N     1 
ATOM   2666 C  CA    . VAL A  1  338 ? 26.817 29.941  -9.218  1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CA    1 
ATOM   2667 C  C     . VAL A  1  338 ? 28.100 30.654  -8.913  1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A C     1 
ATOM   2668 O  O     . VAL A  1  338 ? 29.163 30.150  -9.169  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A O     1 
ATOM   2669 C  CB    . VAL A  1  338 ? 26.356 29.219  -7.942  1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CB    1 
ATOM   2670 C  CG1   . VAL A  1  338 ? 26.965 27.842  -7.856  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CG1   1 
ATOM   2671 C  CG2   . VAL A  1  338 ? 26.749 30.034  -6.732  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CG2   1 
ATOM   2672 N  N     . SER A  1  339 ? 27.975 31.842  -8.358  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 338  SER A N     1 
ATOM   2673 C  CA    . SER A  1  339 ? 29.121 32.627  -8.015  1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 338  SER A CA    1 
ATOM   2674 C  C     . SER A  1  339 ? 28.666 33.879  -7.334  1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 338  SER A C     1 
ATOM   2675 O  O     . SER A  1  339 ? 27.669 33.861  -6.603  1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 338  SER A O     1 
ATOM   2676 C  CB    . SER A  1  339 ? 29.886 32.983  -9.260  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 338  SER A CB    1 
ATOM   2677 O  OG    . SER A  1  339 ? 29.890 31.886  -10.125 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 338  SER A OG    1 
ATOM   2678 N  N     . LYS A  1  340 ? 29.378 34.974  -7.594  1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A N     1 
ATOM   2679 C  CA    . LYS A  1  340 ? 29.087 36.275  -6.979  1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A CA    1 
ATOM   2680 C  C     . LYS A  1  340 ? 28.468 37.316  -7.975  1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A C     1 
ATOM   2681 O  O     . LYS A  1  340 ? 27.272 37.616  -7.842  1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A O     1 
ATOM   2682 C  CB    . LYS A  1  340 ? 30.382 36.821  -6.353  1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A CB    1 
ATOM   2683 C  CG    . LYS A  1  340 ? 30.197 37.906  -5.284  1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A CG    1 
ATOM   2684 C  CD    . LYS A  1  340 ? 31.536 38.579  -4.950  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A CD    1 
ATOM   2685 C  CE    . LYS A  1  340 ? 32.136 39.250  -6.189  1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A CE    1 
ATOM   2686 N  NZ    . LYS A  1  340 ? 33.504 39.758  -5.943  1.00 86.67  ? ? ? ? ? ? 339  LYS A NZ    1 
ATOM   2687 N  N     . THR A  1  341 ? 29.242 37.855  -8.933  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 340  THR A N     1 
ATOM   2688 C  CA    . THR A  1  341 ? 28.720 38.859  -9.890  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 340  THR A CA    1 
ATOM   2689 C  C     . THR A  1  341 ? 28.493 38.294  -11.308 1.00 92.93  ? ? ? ? ? ? 340  THR A C     1 
ATOM   2690 O  O     . THR A  1  341 ? 27.836 38.967  -12.141 1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 340  THR A O     1 
ATOM   2691 C  CB    . THR A  1  341 ? 29.668 40.091  -10.015 1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 340  THR A CB    1 
ATOM   2692 O  OG1   . THR A  1  341 ? 29.128 41.025  -10.969 1.00 92.61  ? ? ? ? ? ? 340  THR A OG1   1 
ATOM   2693 C  CG2   . THR A  1  341 ? 31.065 39.649  -10.468 1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 340  THR A CG2   1 
ATOM   2694 N  N     . GLU A  1  342 ? 29.021 37.095  -11.584 1.00 92.74  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A N     1 
ATOM   2695 C  CA    . GLU A  1  342 ? 28.869 36.459  -12.904 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A CA    1 
ATOM   2696 C  C     . GLU A  1  342 ? 27.427 36.009  -13.134 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A C     1 
ATOM   2697 O  O     . GLU A  1  342 ? 26.484 36.834  -13.076 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A O     1 
ATOM   2698 C  CB    . GLU A  1  342 ? 29.816 35.239  -13.065 1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A CB    1 
ATOM   2699 C  CG    . GLU A  1  342 ? 29.454 33.984  -12.239 1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A CG    1 
ATOM   2700 C  CD    . GLU A  1  342 ? 29.787 32.683  -12.959 1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A CD    1 
ATOM   2701 O  OE1   . GLU A  1  342 ? 29.342 32.502  -14.109 1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A OE1   1 
ATOM   2702 O  OE2   . GLU A  1  342 ? 30.488 31.836  -12.380 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 341  GLU A OE2   1 
ATOM   2703 N  N     . THR A  1  343 ? 27.261 34.708  -13.381 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 342  THR A N     1 
ATOM   2704 C  CA    . THR A  1  343 ? 25.959 34.127  -13.647 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 342  THR A CA    1 
ATOM   2705 C  C     . THR A  1  343 ? 25.361 33.508  -12.405 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 342  THR A C     1 
ATOM   2706 O  O     . THR A  1  343 ? 24.849 32.398  -12.462 1.00 82.90  ? ? ? ? ? ? 342  THR A O     1 
ATOM   2707 C  CB    . THR A  1  343 ? 26.054 33.075  -14.756 1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 342  THR A CB    1 
ATOM   2708 O  OG1   . THR A  1  343 ? 24.733 32.751  -15.205 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 342  THR A OG1   1 
ATOM   2709 C  CG2   . THR A  1  343 ? 26.773 31.818  -14.253 1.00 84.86  ? ? ? ? ? ? 342  THR A CG2   1 
ATOM   2710 N  N     . SER A  1  344 ? 25.429 34.223  -11.285 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 343  SER A N     1 
ATOM   2711 C  CA    . SER A  1  344 ? 24.839 33.761  -10.030 1.00 79.24  ? ? ? ? ? ? 343  SER A CA    1 
ATOM   2712 C  C     . SER A  1  344 ? 23.386 34.238  -10.067 1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 343  SER A C     1 
ATOM   2713 O  O     . SER A  1  344 ? 22.671 34.251  -9.054  1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 343  SER A O     1 
ATOM   2714 C  CB    . SER A  1  344 ? 25.590 34.366  -8.837  1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 343  SER A CB    1 
ATOM   2715 O  OG    . SER A  1  344 ? 25.673 33.450  -7.759  1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 343  SER A OG    1 
ATOM   2716 N  N     . GLN A  1  345 ? 22.995 34.628  -11.283 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A N     1 
ATOM   2717 C  CA    . GLN A  1  345 ? 21.674 35.126  -11.680 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A CA    1 
ATOM   2718 C  C     . GLN A  1  345 ? 20.561 34.171  -11.212 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A C     1 
ATOM   2719 O  O     . GLN A  1  345 ? 20.414 33.099  -11.771 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A O     1 
ATOM   2720 C  CB    . GLN A  1  345 ? 21.679 35.317  -13.235 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A CB    1 
ATOM   2721 C  CG    . GLN A  1  345 ? 22.243 34.098  -14.123 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A CG    1 
ATOM   2722 C  CD    . GLN A  1  345 ? 22.818 34.489  -15.523 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A CD    1 
ATOM   2723 O  OE1   . GLN A  1  345 ? 23.904 35.031  -15.620 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A OE1   1 
ATOM   2724 N  NE2   . GLN A  1  345 ? 22.083 34.199  -16.577 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 344  GLN A NE2   1 
ATOM   2725 N  N     . VAL A  1  346 ? 19.792 34.554  -10.192 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A N     1 
ATOM   2726 C  CA    . VAL A  1  346 ? 18.710 33.707  -9.658  1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A CA    1 
ATOM   2727 C  C     . VAL A  1  346 ? 17.825 33.182  -10.774 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A C     1 
ATOM   2728 O  O     . VAL A  1  346 ? 17.412 33.949  -11.632 1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A O     1 
ATOM   2729 C  CB    . VAL A  1  346 ? 17.825 34.479  -8.643  1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A CB    1 
ATOM   2730 C  CG1   . VAL A  1  346 ? 16.766 33.556  -8.052  1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A CG1   1 
ATOM   2731 C  CG2   . VAL A  1  346 ? 18.698 35.069  -7.534  1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 345  VAL A CG2   1 
ATOM   2732 N  N     . ALA A  1  347 ? 17.514 31.888  -10.754 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 346  ALA A N     1 
ATOM   2733 C  CA    . ALA A  1  347 ? 16.702 31.296  -11.813 1.00 81.76  ? ? ? ? ? ? 346  ALA A CA    1 
ATOM   2734 C  C     . ALA A  1  347 ? 15.798 30.182  -11.306 1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 346  ALA A C     1 
ATOM   2735 O  O     . ALA A  1  347 ? 15.931 29.045  -11.776 1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 346  ALA A O     1 
ATOM   2736 C  CB    . ALA A  1  347 ? 17.613 30.754  -12.905 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 346  ALA A CB    1 
ATOM   2737 N  N     . PRO A  1  348 ? 14.880 30.470  -10.353 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A N     1 
ATOM   2738 C  CA    . PRO A  1  348 ? 13.990 29.406  -9.855  1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A CA    1 
ATOM   2739 C  C     . PRO A  1  348 ? 12.822 29.263  -10.812 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A C     1 
ATOM   2740 O  O     . PRO A  1  348 ? 12.970 28.774  -11.939 1.00 90.07  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A O     1 
ATOM   2741 C  CB    . PRO A  1  348 ? 13.525 29.932  -8.482  1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A CB    1 
ATOM   2742 C  CG    . PRO A  1  348 ? 14.470 31.080  -8.159  1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A CG    1 
ATOM   2743 C  CD    . PRO A  1  348 ? 14.749 31.675  -9.518  1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 347  PRO A CD    1 
ATOM   2744 N  N     . ALA A  1  349 ? 11.664 29.716  -10.347 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 348  ALA A N     1 
ATOM   2745 C  CA    . ALA A  1  349 ? 10.436 29.683  -11.129 1.00 95.17  ? ? ? ? ? ? 348  ALA A CA    1 
ATOM   2746 C  C     . ALA A  1  349 ? 9.879  31.115  -11.234 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 348  ALA A C     1 
ATOM   2747 O  O     . ALA A  1  349 ? 10.409 32.002  -10.511 1.00 97.35  ? ? ? ? ? ? 348  ALA A O     1 
ATOM   2748 C  CB    . ALA A  1  349 ? 9.412  28.746  -10.453 1.00 94.88  ? ? ? ? ? ? 348  ALA A CB    1 
ATOM   2749 O  OXT   . ALA A  1  349 ? 8.926  31.344  -12.029 1.00 97.15  ? ? ? ? ? ? 348  ALA A OXT   1 
ATOM   2750 C  C     . ACE B  1  1   ? 44.730 -8.996  -33.269 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 0    ACE B C     1 
ATOM   2751 O  O     . ACE B  1  1   ? 45.505 -9.527  -32.467 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 0    ACE B O     1 
ATOM   2752 C  CH3   . ACE B  1  1   ? 43.647 -9.830  -33.937 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 0    ACE B CH3   1 
ATOM   2753 N  N     . MET B  1  2   ? 44.765 -7.685  -33.605 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N     1 
ATOM   2754 C  CA    . MET B  1  2   ? 45.712 -6.713  -33.052 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA    1 
ATOM   2755 C  C     . MET B  1  2   ? 45.459 -6.536  -31.566 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C     1 
ATOM   2756 O  O     . MET B  1  2   ? 44.313 -6.384  -31.155 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O     1 
ATOM   2757 C  CB    . MET B  1  2   ? 45.546 -5.379  -33.774 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB    1 
ATOM   2758 C  CG    . MET B  1  2   ? 45.831 -5.455  -35.273 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG    1 
ATOM   2759 S  SD    . MET B  1  2   ? 47.511 -6.037  -35.632 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD    1 
ATOM   2760 C  CE    . MET B  1  2   ? 48.501 -4.605  -35.222 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE    1 
ATOM   2761 N  N     . ASN B  1  3   ? 46.518 -6.540  -30.763 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B N     1 
ATOM   2762 C  CA    . ASN B  1  3   ? 46.351 -6.416  -29.319 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B CA    1 
ATOM   2763 C  C     . ASN B  1  3   ? 45.939 -5.027  -28.889 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B C     1 
ATOM   2764 O  O     . ASN B  1  3   ? 45.072 -4.911  -28.036 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B O     1 
ATOM   2765 C  CB    . ASN B  1  3   ? 47.615 -6.856  -28.604 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B CB    1 
ATOM   2766 C  CG    . ASN B  1  3   ? 47.876 -8.311  -28.797 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B CG    1 
ATOM   2767 O  OD1   . ASN B  1  3   ? 47.003 -9.136  -28.565 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B OD1   1 
ATOM   2768 N  ND2   . ASN B  1  3   ? 49.080 -8.633  -29.242 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 2    ASN B ND2   1 
ATOM   2769 N  N     . GLY B  1  4   ? 46.545 -3.985  -29.442 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 3    GLY B N     1 
ATOM   2770 C  CA    . GLY B  1  4   ? 46.143 -2.649  -29.052 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 3    GLY B CA    1 
ATOM   2771 C  C     . GLY B  1  4   ? 45.369 -2.044  -30.200 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 3    GLY B C     1 
ATOM   2772 O  O     . GLY B  1  4   ? 45.068 -2.736  -31.161 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 3    GLY B O     1 
ATOM   2773 N  N     . THR B  1  5   ? 45.034 -0.763  -30.101 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 4    THR B N     1 
ATOM   2774 C  CA    . THR B  1  5   ? 44.330 -0.069  -31.174 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 4    THR B CA    1 
ATOM   2775 C  C     . THR B  1  5   ? 45.116 1.187   -31.482 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 4    THR B C     1 
ATOM   2776 O  O     . THR B  1  5   ? 45.115 2.112   -30.704 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 4    THR B O     1 
ATOM   2777 C  CB    . THR B  1  5   ? 42.887 0.322   -30.775 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 4    THR B CB    1 
ATOM   2778 O  OG1   . THR B  1  5   ? 42.145 -0.845  -30.412 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 4    THR B OG1   1 
ATOM   2779 C  CG2   . THR B  1  5   ? 42.179 0.982   -31.932 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 4    THR B CG2   1 
ATOM   2780 N  N     . GLU B  1  6   ? 45.800 1.218   -32.609 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B N     1 
ATOM   2781 C  CA    . GLU B  1  6   ? 46.589 2.384   -32.970 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CA    1 
ATOM   2782 C  C     . GLU B  1  6   ? 45.788 3.381   -33.791 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B C     1 
ATOM   2783 O  O     . GLU B  1  6   ? 44.992 3.009   -34.623 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B O     1 
ATOM   2784 C  CB    . GLU B  1  6   ? 47.825 1.935   -33.749 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CB    1 
ATOM   2785 C  CG    . GLU B  1  6   ? 48.441 2.996   -34.633 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CG    1 
ATOM   2786 C  CD    . GLU B  1  6   ? 49.674 2.487   -35.357 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CD    1 
ATOM   2787 O  OE1   . GLU B  1  6   ? 49.723 1.264   -35.658 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B OE1   1 
ATOM   2788 O  OE2   . GLU B  1  6   ? 50.578 3.314   -35.635 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5    GLU B OE2   1 
ATOM   2789 N  N     . GLY B  1  7   ? 46.001 4.657   -33.526 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 6    GLY B N     1 
ATOM   2790 C  CA    . GLY B  1  7   ? 45.329 5.699   -34.272 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 6    GLY B CA    1 
ATOM   2791 C  C     . GLY B  1  7   ? 46.483 6.460   -34.871 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 6    GLY B C     1 
ATOM   2792 O  O     . GLY B  1  7   ? 47.630 6.129   -34.609 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 6    GLY B O     1 
ATOM   2793 N  N     . PRO B  1  8   ? 46.234 7.477   -35.686 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B N     1 
ATOM   2794 C  CA    . PRO B  1  8   ? 47.377 8.208   -36.259 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CA    1 
ATOM   2795 C  C     . PRO B  1  8   ? 47.968 9.120   -35.213 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B C     1 
ATOM   2796 O  O     . PRO B  1  8   ? 49.061 9.684   -35.371 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B O     1 
ATOM   2797 C  CB    . PRO B  1  8   ? 46.732 9.003   -37.387 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CB    1 
ATOM   2798 C  CG    . PRO B  1  8   ? 45.359 9.316   -36.811 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CG    1 
ATOM   2799 C  CD    . PRO B  1  8   ? 44.950 7.991   -36.193 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CD    1 
ATOM   2800 N  N     . ASN B  1  9   ? 47.234 9.202   -34.116 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B N     1 
ATOM   2801 C  CA    . ASN B  1  9   ? 47.531 10.092  -33.024 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B CA    1 
ATOM   2802 C  C     . ASN B  1  9   ? 47.774 9.399   -31.690 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B C     1 
ATOM   2803 O  O     . ASN B  1  9   ? 48.218 10.070  -30.749 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B O     1 
ATOM   2804 C  CB    . ASN B  1  9   ? 46.319 10.981  -32.870 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B CB    1 
ATOM   2805 C  CG    . ASN B  1  9   ? 46.692 12.350  -32.579 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B CG    1 
ATOM   2806 O  OD1   . ASN B  1  9   ? 45.848 13.197  -32.284 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B OD1   1 
ATOM   2807 N  ND2   . ASN B  1  9   ? 47.995 12.613  -32.664 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 8    ASN B ND2   1 
ATOM   2808 N  N     . PHE B  1  10  ? 47.496 8.097   -31.587 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B N     1 
ATOM   2809 C  CA    . PHE B  1  10  ? 47.592 7.407   -30.298 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CA    1 
ATOM   2810 C  C     . PHE B  1  10  ? 47.815 5.921   -30.442 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B C     1 
ATOM   2811 O  O     . PHE B  1  10  ? 48.139 5.424   -31.516 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B O     1 
ATOM   2812 C  CB    . PHE B  1  10  ? 46.269 7.595   -29.544 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CB    1 
ATOM   2813 C  CG    . PHE B  1  10  ? 45.049 7.307   -30.395 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CG    1 
ATOM   2814 C  CD1   . PHE B  1  10  ? 44.483 8.304   -31.191 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CD1   1 
ATOM   2815 C  CD2   . PHE B  1  10  ? 44.523 6.019   -30.473 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CD2   1 
ATOM   2816 C  CE1   . PHE B  1  10  ? 43.427 8.023   -32.049 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CE1   1 
ATOM   2817 C  CE2   . PHE B  1  10  ? 43.461 5.726   -31.334 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CE2   1 
ATOM   2818 C  CZ    . PHE B  1  10  ? 42.916 6.734   -32.124 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 9    PHE B CZ    1 
ATOM   2819 N  N     . TYR B  1  11  ? 47.628 5.225   -29.323 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B N     1 
ATOM   2820 C  CA    . TYR B  1  11  ? 47.722 3.780   -29.251 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CA    1 
ATOM   2821 C  C     . TYR B  1  11  ? 47.003 3.349   -27.979 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B C     1 
ATOM   2822 O  O     . TYR B  1  11  ? 47.563 3.431   -26.900 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B O     1 
ATOM   2823 C  CB    . TYR B  1  11  ? 49.185 3.308   -29.237 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CB    1 
ATOM   2824 C  CG    . TYR B  1  11  ? 49.331 1.791   -29.282 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CG    1 
ATOM   2825 C  CD1   . TYR B  1  11  ? 49.329 1.101   -30.487 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CD1   1 
ATOM   2826 C  CD2   . TYR B  1  11  ? 49.408 1.045   -28.109 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CD2   1 
ATOM   2827 C  CE1   . TYR B  1  11  ? 49.395 -0.307  -30.517 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CE1   1 
ATOM   2828 C  CE2   . TYR B  1  11  ? 49.471 -0.350  -28.133 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CE2   1 
ATOM   2829 C  CZ    . TYR B  1  11  ? 49.463 -1.027  -29.337 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B CZ    1 
ATOM   2830 O  OH    . TYR B  1  11  ? 49.512 -2.413  -29.345 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 10   TYR B OH    1 
ATOM   2831 N  N     . VAL B  1  12  ? 45.748 2.931   -28.106 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B N     1 
ATOM   2832 C  CA    . VAL B  1  12  ? 44.980 2.475   -26.954 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CA    1 
ATOM   2833 C  C     . VAL B  1  12  ? 45.362 1.013   -26.663 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B C     1 
ATOM   2834 O  O     . VAL B  1  12  ? 45.189 0.159   -27.525 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B O     1 
ATOM   2835 C  CB    . VAL B  1  12  ? 43.434 2.590   -27.216 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CB    1 
ATOM   2836 C  CG1   . VAL B  1  12  ? 42.649 2.247   -25.955 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CG1   1 
ATOM   2837 C  CG2   . VAL B  1  12  ? 43.082 3.998   -27.653 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 11   VAL B CG2   1 
ATOM   2838 N  N     . PRO B  1  13  ? 45.909 0.722   -25.458 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B N     1 
ATOM   2839 C  CA    . PRO B  1  13  ? 46.301 -0.640  -25.090 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B CA    1 
ATOM   2840 C  C     . PRO B  1  13  ? 45.042 -1.424  -24.825 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B C     1 
ATOM   2841 O  O     . PRO B  1  13  ? 44.899 -2.021  -23.767 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B O     1 
ATOM   2842 C  CB    . PRO B  1  13  ? 47.120 -0.426  -23.831 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B CB    1 
ATOM   2843 C  CG    . PRO B  1  13  ? 46.359 0.663   -23.162 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B CG    1 
ATOM   2844 C  CD    . PRO B  1  13  ? 46.094 1.629   -24.309 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 12   PRO B CD    1 
ATOM   2845 N  N     . PHE B  1  14  ? 44.130 -1.385  -25.797 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B N     1 
ATOM   2846 C  CA    . PHE B  1  14  ? 42.852 -2.084  -25.739 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CA    1 
ATOM   2847 C  C     . PHE B  1  14  ? 42.453 -2.512  -27.159 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B C     1 
ATOM   2848 O  O     . PHE B  1  14  ? 42.614 -1.733  -28.095 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B O     1 
ATOM   2849 C  CB    . PHE B  1  14  ? 41.787 -1.165  -25.153 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CB    1 
ATOM   2850 C  CG    . PHE B  1  14  ? 40.599 -1.896  -24.639 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CG    1 
ATOM   2851 C  CD1   . PHE B  1  14  ? 40.638 -2.513  -23.395 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CD1   1 
ATOM   2852 C  CD2   . PHE B  1  14  ? 39.448 -2.001  -25.408 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CD2   1 
ATOM   2853 C  CE1   . PHE B  1  14  ? 39.546 -3.226  -22.921 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CE1   1 
ATOM   2854 C  CE2   . PHE B  1  14  ? 38.349 -2.711  -24.945 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CE2   1 
ATOM   2855 C  CZ    . PHE B  1  14  ? 38.399 -3.325  -23.695 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 13   PHE B CZ    1 
ATOM   2856 N  N     . SER B  1  15  ? 41.937 -3.732  -27.318 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 14   SER B N     1 
ATOM   2857 C  CA    . SER B  1  15  ? 41.551 -4.239  -28.637 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 14   SER B CA    1 
ATOM   2858 C  C     . SER B  1  15  ? 40.238 -3.677  -29.083 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 14   SER B C     1 
ATOM   2859 O  O     . SER B  1  15  ? 39.319 -3.513  -28.271 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 14   SER B O     1 
ATOM   2860 C  CB    . SER B  1  15  ? 41.440 -5.755  -28.623 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 14   SER B CB    1 
ATOM   2861 O  OG    . SER B  1  15  ? 40.789 -6.211  -29.791 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 14   SER B OG    1 
ATOM   2862 N  N     . ASN B  1  16  ? 40.134 -3.397  -30.378 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B N     1 
ATOM   2863 C  CA    . ASN B  1  16  ? 38.901 -2.862  -30.902 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B CA    1 
ATOM   2864 C  C     . ASN B  1  16  ? 38.100 -3.949  -31.551 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B C     1 
ATOM   2865 O  O     . ASN B  1  16  ? 37.330 -3.679  -32.483 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B O     1 
ATOM   2866 C  CB    . ASN B  1  16  ? 39.156 -1.744  -31.899 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B CB    1 
ATOM   2867 C  CG    . ASN B  1  16  ? 37.972 -0.808  -32.004 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B CG    1 
ATOM   2868 O  OD1   . ASN B  1  16  ? 37.195 -0.682  -31.063 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B OD1   1 
ATOM   2869 N  ND2   . ASN B  1  16  ? 37.818 -0.129  -33.126 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 15   ASN B ND2   1 
ATOM   2870 N  N     . LYS B  1  17  ? 38.273 -5.176  -31.057 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B N     1 
ATOM   2871 C  CA    . LYS B  1  17  ? 37.541 -6.331  -31.572 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B CA    1 
ATOM   2872 C  C     . LYS B  1  17  ? 36.061 -6.057  -31.447 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B C     1 
ATOM   2873 O  O     . LYS B  1  17  ? 35.282 -6.370  -32.359 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B O     1 
ATOM   2874 C  CB    . LYS B  1  17  ? 37.886 -7.602  -30.773 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B CB    1 
ATOM   2875 C  CG    . LYS B  1  17  ? 37.163 -8.852  -31.303 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B CG    1 
ATOM   2876 C  CD    . LYS B  1  17  ? 37.707 -10.170 -30.744 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B CD    1 
ATOM   2877 C  CE    . LYS B  1  17  ? 37.041 -11.376 -31.447 1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B CE    1 
ATOM   2878 N  NZ    . LYS B  1  17  ? 37.572 -12.709 -30.998 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 16   LYS B NZ    1 
ATOM   2879 N  N     . THR B  1  18  ? 35.684 -5.461  -30.318 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 17   THR B N     1 
ATOM   2880 C  CA    . THR B  1  18  ? 34.295 -5.135  -30.025 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 17   THR B CA    1 
ATOM   2881 C  C     . THR B  1  18  ? 33.904 -3.772  -30.580 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 17   THR B C     1 
ATOM   2882 O  O     . THR B  1  18  ? 32.765 -3.383  -30.414 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 17   THR B O     1 
ATOM   2883 C  CB    . THR B  1  18  ? 34.058 -5.160  -28.500 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 17   THR B CB    1 
ATOM   2884 O  OG1   . THR B  1  18  ? 34.778 -4.091  -27.881 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 17   THR B OG1   1 
ATOM   2885 C  CG2   . THR B  1  18  ? 34.589 -6.455  -27.913 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 17   THR B CG2   1 
ATOM   2886 N  N     . GLY B  1  19  ? 34.832 -3.061  -31.227 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 18   GLY B N     1 
ATOM   2887 C  CA    . GLY B  1  19  ? 34.538 -1.742  -31.787 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 18   GLY B CA    1 
ATOM   2888 C  C     . GLY B  1  19  ? 34.239 -0.624  -30.783 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 18   GLY B C     1 
ATOM   2889 O  O     . GLY B  1  19  ? 33.796 0.467   -31.146 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 18   GLY B O     1 
ATOM   2890 N  N     . VAL B  1  20  ? 34.534 -0.886  -29.518 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B N     1 
ATOM   2891 C  CA    . VAL B  1  20  ? 34.265 0.047   -28.435 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CA    1 
ATOM   2892 C  C     . VAL B  1  20  ? 35.420 1.062   -28.185 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B C     1 
ATOM   2893 O  O     . VAL B  1  20  ? 35.251 1.986   -27.390 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B O     1 
ATOM   2894 C  CB    . VAL B  1  20  ? 33.946 -0.774  -27.143 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CB    1 
ATOM   2895 C  CG1   . VAL B  1  20  ? 35.242 -1.232  -26.453 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CG1   1 
ATOM   2896 C  CG2   . VAL B  1  20  ? 33.070 0.022   -26.227 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CG2   1 
ATOM   2897 N  N     . VAL B  1  21  ? 36.558 0.915   -28.848 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B N     1 
ATOM   2898 C  CA    . VAL B  1  21  ? 37.665 1.835   -28.618 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CA    1 
ATOM   2899 C  C     . VAL B  1  21  ? 37.430 3.148   -29.351 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B C     1 
ATOM   2900 O  O     . VAL B  1  21  ? 36.876 3.135   -30.450 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B O     1 
ATOM   2901 C  CB    . VAL B  1  21  ? 39.007 1.205   -29.084 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CB    1 
ATOM   2902 C  CG1   . VAL B  1  21  ? 40.168 2.149   -28.822 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CG1   1 
ATOM   2903 C  CG2   . VAL B  1  21  ? 39.235 -0.095  -28.353 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CG2   1 
ATOM   2904 N  N     . ARG B  1  22  ? 37.832 4.272   -28.747 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B N     1 
ATOM   2905 C  CA    . ARG B  1  22  ? 37.682 5.593   -29.369 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B CA    1 
ATOM   2906 C  C     . ARG B  1  22  ? 38.786 6.529   -28.928 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B C     1 
ATOM   2907 O  O     . ARG B  1  22  ? 39.209 6.456   -27.796 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B O     1 
ATOM   2908 C  CB    . ARG B  1  22  ? 36.301 6.148   -29.062 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B CB    1 
ATOM   2909 C  CG    . ARG B  1  22  ? 35.247 5.331   -29.803 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B CG    1 
ATOM   2910 C  CD    . ARG B  1  22  ? 33.868 5.829   -29.576 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B CD    1 
ATOM   2911 N  NE    . ARG B  1  22  ? 33.655 7.124   -30.219 1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B NE    1 
ATOM   2912 C  CZ    . ARG B  1  22  ? 32.672 7.965   -29.885 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B CZ    1 
ATOM   2913 N  NH1   . ARG B  1  22  ? 31.819 7.642   -28.910 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B NH1   1 
ATOM   2914 N  NH2   . ARG B  1  22  ? 32.525 9.126   -30.524 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 21   ARG B NH2   1 
ATOM   2915 N  N     . SER B  1  23  ? 39.247 7.401   -29.822 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 22   SER B N     1 
ATOM   2916 C  CA    . SER B  1  23  ? 40.367 8.330   -29.565 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 22   SER B CA    1 
ATOM   2917 C  C     . SER B  1  23  ? 40.396 8.912   -28.156 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 22   SER B C     1 
ATOM   2918 O  O     . SER B  1  23  ? 39.376 9.418   -27.683 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 22   SER B O     1 
ATOM   2919 C  CB    . SER B  1  23  ? 40.347 9.482   -30.576 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 22   SER B CB    1 
ATOM   2920 O  OG    . SER B  1  23  ? 41.476 10.327  -30.428 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 22   SER B OG    1 
ATOM   2921 N  N     . PRO B  1  24  ? 41.561 8.859   -27.466 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B N     1 
ATOM   2922 C  CA    . PRO B  1  24  ? 41.617 9.424   -26.107 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B CA    1 
ATOM   2923 C  C     . PRO B  1  24  ? 41.545 10.940  -26.210 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B C     1 
ATOM   2924 O  O     . PRO B  1  24  ? 41.570 11.652  -25.196 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B O     1 
ATOM   2925 C  CB    . PRO B  1  24  ? 42.954 8.921   -25.572 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B CB    1 
ATOM   2926 C  CG    . PRO B  1  24  ? 43.785 8.827   -26.811 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B CG    1 
ATOM   2927 C  CD    . PRO B  1  24  ? 42.846 8.233   -27.831 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 23   PRO B CD    1 
ATOM   2928 N  N     . PHE B  1  25  ? 41.442 11.418  -27.449 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B N     1 
ATOM   2929 C  CA    . PHE B  1  25  ? 41.347 12.836  -27.752 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CA    1 
ATOM   2930 C  C     . PHE B  1  25  ? 39.917 13.220  -28.079 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B C     1 
ATOM   2931 O  O     . PHE B  1  25  ? 39.629 14.392  -28.202 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B O     1 
ATOM   2932 C  CB    . PHE B  1  25  ? 42.232 13.181  -28.952 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CB    1 
ATOM   2933 C  CG    . PHE B  1  25  ? 43.700 13.109  -28.666 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CG    1 
ATOM   2934 C  CD1   . PHE B  1  25  ? 44.243 13.790  -27.571 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CD1   1 
ATOM   2935 C  CD2   . PHE B  1  25  ? 44.545 12.342  -29.467 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CD2   1 
ATOM   2936 C  CE1   . PHE B  1  25  ? 45.611 13.705  -27.272 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CE1   1 
ATOM   2937 C  CE2   . PHE B  1  25  ? 45.921 12.249  -29.177 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CE2   1 
ATOM   2938 C  CZ    . PHE B  1  25  ? 46.450 12.934  -28.074 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CZ    1 
ATOM   2939 N  N     . GLU B  1  26  ? 39.016 12.257  -28.195 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B N     1 
ATOM   2940 C  CA    . GLU B  1  26  ? 37.653 12.593  -28.576 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B CA    1 
ATOM   2941 C  C     . GLU B  1  26  ? 36.594 12.042  -27.667 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B C     1 
ATOM   2942 O  O     . GLU B  1  26  ? 35.450 12.418  -27.821 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B O     1 
ATOM   2943 C  CB    . GLU B  1  26  ? 37.387 12.086  -29.998 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B CB    1 
ATOM   2944 C  CG    . GLU B  1  26  ? 38.188 12.797  -31.089 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B CG    1 
ATOM   2945 C  CD    . GLU B  1  26  ? 38.182 12.072  -32.449 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B CD    1 
ATOM   2946 O  OE1   . GLU B  1  26  ? 37.091 11.829  -33.031 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B OE1   1 
ATOM   2947 O  OE2   . GLU B  1  26  ? 39.296 11.756  -32.944 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 25   GLU B OE2   1 
ATOM   2948 N  N     . ALA B  1  27  ? 36.919 11.162  -26.739 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B N     1 
ATOM   2949 C  CA    . ALA B  1  27  ? 35.850 10.640  -25.911 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B CA    1 
ATOM   2950 C  C     . ALA B  1  27  ? 36.392 9.820   -24.767 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B C     1 
ATOM   2951 O  O     . ALA B  1  27  ? 37.473 9.250   -24.874 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B O     1 
ATOM   2952 C  CB    . ALA B  1  27  ? 34.919 9.804   -26.770 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B CB    1 
ATOM   2953 N  N     . PRO B  1  28  ? 35.642 9.744   -23.653 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B N     1 
ATOM   2954 C  CA    . PRO B  1  28  ? 36.005 8.996   -22.443 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CA    1 
ATOM   2955 C  C     . PRO B  1  28  ? 36.517 7.582   -22.697 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B C     1 
ATOM   2956 O  O     . PRO B  1  28  ? 36.071 6.925   -23.639 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B O     1 
ATOM   2957 C  CB    . PRO B  1  28  ? 34.711 9.014   -21.636 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CB    1 
ATOM   2958 C  CG    . PRO B  1  28  ? 34.145 10.309  -21.987 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CG    1 
ATOM   2959 C  CD    . PRO B  1  28  ? 34.337 10.396  -23.478 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CD    1 
ATOM   2960 N  N     . GLN B  1  29  ? 37.429 7.123   -21.841 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B N     1 
ATOM   2961 C  CA    . GLN B  1  29  ? 38.027 5.797   -21.960 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CA    1 
ATOM   2962 C  C     . GLN B  1  29  ? 37.519 4.909   -20.863 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B C     1 
ATOM   2963 O  O     . GLN B  1  29  ? 38.254 4.034   -20.393 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B O     1 
ATOM   2964 C  CB    . GLN B  1  29  ? 39.535 5.922   -21.845 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CB    1 
ATOM   2965 C  CG    . GLN B  1  29  ? 40.088 6.914   -22.815 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CG    1 
ATOM   2966 C  CD    . GLN B  1  29  ? 39.907 6.453   -24.238 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CD    1 
ATOM   2967 O  OE1   . GLN B  1  29  ? 40.504 5.464   -24.653 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B OE1   1 
ATOM   2968 N  NE2   . GLN B  1  29  ? 39.074 7.158   -24.994 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B NE2   1 
ATOM   2969 N  N     . TYR B  1  30  ? 36.268 5.127   -20.471 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B N     1 
ATOM   2970 C  CA    . TYR B  1  30  ? 35.651 4.376   -19.384 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CA    1 
ATOM   2971 C  C     . TYR B  1  30  ? 35.536 2.921   -19.710 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B C     1 
ATOM   2972 O  O     . TYR B  1  30  ? 35.347 2.115   -18.811 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B O     1 
ATOM   2973 C  CB    . TYR B  1  30  ? 34.284 4.983   -19.030 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CB    1 
ATOM   2974 C  CG    . TYR B  1  30  ? 34.412 6.394   -18.471 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CG    1 
ATOM   2975 C  CD1   . TYR B  1  30  ? 35.405 6.700   -17.534 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CD1   1 
ATOM   2976 C  CD2   . TYR B  1  30  ? 33.578 7.430   -18.891 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CD2   1 
ATOM   2977 C  CE1   . TYR B  1  30  ? 35.572 8.012   -17.028 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CE1   1 
ATOM   2978 C  CE2   . TYR B  1  30  ? 33.738 8.750   -18.388 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CE2   1 
ATOM   2979 C  CZ    . TYR B  1  30  ? 34.740 9.028   -17.459 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B CZ    1 
ATOM   2980 O  OH    . TYR B  1  30  ? 34.944 10.309  -16.970 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 29   TYR B OH    1 
ATOM   2981 N  N     . TYR B  1  31  ? 35.669 2.577   -20.982 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B N     1 
ATOM   2982 C  CA    . TYR B  1  31  ? 35.598 1.184   -21.394 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CA    1 
ATOM   2983 C  C     . TYR B  1  31  ? 36.966 0.520   -21.186 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B C     1 
ATOM   2984 O  O     . TYR B  1  31  ? 37.133 -0.635  -21.532 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B O     1 
ATOM   2985 C  CB    . TYR B  1  31  ? 35.181 1.119   -22.860 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CB    1 
ATOM   2986 C  CG    . TYR B  1  31  ? 36.173 1.788   -23.767 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CG    1 
ATOM   2987 C  CD1   . TYR B  1  31  ? 37.324 1.125   -24.160 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CD1   1 
ATOM   2988 C  CD2   . TYR B  1  31  ? 36.011 3.115   -24.150 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CD2   1 
ATOM   2989 C  CE1   . TYR B  1  31  ? 38.282 1.755   -24.893 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CE1   1 
ATOM   2990 C  CE2   . TYR B  1  31  ? 36.971 3.758   -24.889 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CE2   1 
ATOM   2991 C  CZ    . TYR B  1  31  ? 38.103 3.070   -25.249 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B CZ    1 
ATOM   2992 O  OH    . TYR B  1  31  ? 39.102 3.687   -25.943 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 30   TYR B OH    1 
ATOM   2993 N  N     . LEU B  1  32  ? 37.927 1.262   -20.635 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B N     1 
ATOM   2994 C  CA    . LEU B  1  32  ? 39.275 0.763   -20.348 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CA    1 
ATOM   2995 C  C     . LEU B  1  32  ? 39.352 0.402   -18.897 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B C     1 
ATOM   2996 O  O     . LEU B  1  32  ? 40.087 -0.496  -18.503 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B O     1 
ATOM   2997 C  CB    . LEU B  1  32  ? 40.314 1.851   -20.564 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CB    1 
ATOM   2998 C  CG    . LEU B  1  32  ? 40.696 2.241   -21.965 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CG    1 
ATOM   2999 C  CD1   . LEU B  1  32  ? 41.856 3.182   -21.872 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CD1   1 
ATOM   3000 C  CD2   . LEU B  1  32  ? 41.081 1.009   -22.745 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CD2   1 
ATOM   3001 N  N     . ALA B  1  33  ? 38.612 1.154   -18.097 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N     1 
ATOM   3002 C  CA    . ALA B  1  33  ? 38.586 0.965   -16.665 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA    1 
ATOM   3003 C  C     . ALA B  1  33  ? 37.346 1.629   -16.116 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C     1 
ATOM   3004 O  O     . ALA B  1  33  ? 36.728 2.477   -16.780 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O     1 
ATOM   3005 C  CB    . ALA B  1  33  ? 39.837 1.586   -16.034 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB    1 
ATOM   3006 N  N     . GLU B  1  34  ? 36.994 1.254   -14.895 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B N     1 
ATOM   3007 C  CA    . GLU B  1  34  ? 35.819 1.780   -14.216 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CA    1 
ATOM   3008 C  C     . GLU B  1  34  ? 35.900 3.285   -14.049 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B C     1 
ATOM   3009 O  O     . GLU B  1  34  ? 36.960 3.819   -13.787 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B O     1 
ATOM   3010 C  CB    . GLU B  1  34  ? 35.704 1.149   -12.829 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CB    1 
ATOM   3011 C  CG    . GLU B  1  34  ? 35.954 -0.352  -12.786 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CG    1 
ATOM   3012 C  CD    . GLU B  1  34  ? 35.006 -1.129  -13.684 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CD    1 
ATOM   3013 O  OE1   . GLU B  1  34  ? 33.775 -1.002  -13.494 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE1   1 
ATOM   3014 O  OE2   . GLU B  1  34  ? 35.495 -1.865  -14.577 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE2   1 
ATOM   3015 N  N     . PRO B  1  35  ? 34.768 3.984   -14.195 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B N     1 
ATOM   3016 C  CA    . PRO B  1  35  ? 34.717 5.434   -14.043 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B CA    1 
ATOM   3017 C  C     . PRO B  1  35  ? 35.178 5.904   -12.664 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B C     1 
ATOM   3018 O  O     . PRO B  1  35  ? 35.717 7.009   -12.526 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B O     1 
ATOM   3019 C  CB    . PRO B  1  35  ? 33.246 5.735   -14.297 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B CB    1 
ATOM   3020 C  CG    . PRO B  1  35  ? 32.915 4.767   -15.370 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B CG    1 
ATOM   3021 C  CD    . PRO B  1  35  ? 33.540 3.496   -14.846 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 34   PRO B CD    1 
ATOM   3022 N  N     . TRP B  1  36  ? 34.970 5.083   -11.643 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B N     1 
ATOM   3023 C  CA    . TRP B  1  36  ? 35.372 5.486   -10.307 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CA    1 
ATOM   3024 C  C     . TRP B  1  36  ? 36.863 5.496   -10.227 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B C     1 
ATOM   3025 O  O     . TRP B  1  36  ? 37.435 6.212   -9.416  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B O     1 
ATOM   3026 C  CB    . TRP B  1  36  ? 34.806 4.536   -9.262  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CB    1 
ATOM   3027 C  CG    . TRP B  1  36  ? 35.382 3.189   -9.311  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CG    1 
ATOM   3028 C  CD1   . TRP B  1  36  ? 34.865 2.098   -9.941  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CD1   1 
ATOM   3029 C  CD2   . TRP B  1  36  ? 36.604 2.764   -8.702  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CD2   1 
ATOM   3030 N  NE1   . TRP B  1  36  ? 35.690 1.010   -9.763  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B NE1   1 
ATOM   3031 C  CE2   . TRP B  1  36  ? 36.766 1.392   -9.005  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CE2   1 
ATOM   3032 C  CE3   . TRP B  1  36  ? 37.581 3.408   -7.930  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CE3   1 
ATOM   3033 C  CZ2   . TRP B  1  36  ? 37.867 0.654   -8.562  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CZ2   1 
ATOM   3034 C  CZ3   . TRP B  1  36  ? 38.681 2.671   -7.488  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CZ3   1 
ATOM   3035 C  CH2   . TRP B  1  36  ? 38.812 1.310   -7.808  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 35   TRP B CH2   1 
ATOM   3036 N  N     . GLN B  1  37  ? 37.488 4.698   -11.079 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N     1 
ATOM   3037 C  CA    . GLN B  1  37  ? 38.938 4.606   -11.111 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA    1 
ATOM   3038 C  C     . GLN B  1  37  ? 39.529 5.865   -11.693 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C     1 
ATOM   3039 O  O     . GLN B  1  37  ? 40.677 6.173   -11.425 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O     1 
ATOM   3040 C  CB    . GLN B  1  37  ? 39.371 3.396   -11.932 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB    1 
ATOM   3041 C  CG    . GLN B  1  37  ? 38.973 2.086   -11.314 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG    1 
ATOM   3042 C  CD    . GLN B  1  37  ? 39.405 0.922   -12.148 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD    1 
ATOM   3043 O  OE1   . GLN B  1  37  ? 38.914 0.725   -13.258 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1   1 
ATOM   3044 N  NE2   . GLN B  1  37  ? 40.345 0.138   -11.626 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2   1 
ATOM   3045 N  N     . PHE B  1  38  ? 38.764 6.587   -12.505 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B N     1 
ATOM   3046 C  CA    . PHE B  1  38  ? 39.277 7.832   -13.057 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CA    1 
ATOM   3047 C  C     . PHE B  1  38  ? 39.115 8.899   -12.009 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B C     1 
ATOM   3048 O  O     . PHE B  1  38  ? 39.932 9.821   -11.943 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B O     1 
ATOM   3049 C  CB    . PHE B  1  38  ? 38.531 8.228   -14.329 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CB    1 
ATOM   3050 C  CG    . PHE B  1  38  ? 38.842 7.354   -15.497 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CG    1 
ATOM   3051 C  CD1   . PHE B  1  38  ? 38.246 6.113   -15.629 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CD1   1 
ATOM   3052 C  CD2   . PHE B  1  38  ? 39.747 7.766   -16.455 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CD2   1 
ATOM   3053 C  CE1   . PHE B  1  38  ? 38.548 5.296   -16.704 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CE1   1 
ATOM   3054 C  CE2   . PHE B  1  38  ? 40.058 6.967   -17.530 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CE2   1 
ATOM   3055 C  CZ    . PHE B  1  38  ? 39.462 5.732   -17.662 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 37   PHE B CZ    1 
ATOM   3056 N  N     . SER B  1  39  ? 38.065 8.774   -11.195 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 38   SER B N     1 
ATOM   3057 C  CA    . SER B  1  39  ? 37.825 9.731   -10.124 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 38   SER B CA    1 
ATOM   3058 C  C     . SER B  1  39  ? 38.928 9.529   -9.108  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 38   SER B C     1 
ATOM   3059 O  O     . SER B  1  39  ? 39.354 10.457  -8.428  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 38   SER B O     1 
ATOM   3060 C  CB    . SER B  1  39  ? 36.439 9.500   -9.507  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 38   SER B CB    1 
ATOM   3061 O  OG    . SER B  1  39  ? 35.529 10.487  -9.969  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 38   SER B OG    1 
ATOM   3062 N  N     . MET B  1  40  ? 39.409 8.299   -9.043  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 39   MET B N     1 
ATOM   3063 C  CA    . MET B  1  40  ? 40.486 7.946   -8.149  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 39   MET B CA    1 
ATOM   3064 C  C     . MET B  1  40  ? 41.765 8.683   -8.587  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 39   MET B C     1 
ATOM   3065 O  O     . MET B  1  40  ? 42.388 9.371   -7.766  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 39   MET B O     1 
ATOM   3066 C  CB    . MET B  1  40  ? 40.690 6.444   -8.226  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 39   MET B CB    1 
ATOM   3067 C  CG    . MET B  1  40  ? 41.014 5.814   -6.925  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 39   MET B CG    1 
ATOM   3068 S  SD    . MET B  1  40  ? 39.751 6.262   -5.751  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 39   MET B SD    1 
ATOM   3069 C  CE    . MET B  1  40  ? 40.574 7.645   -4.838  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 39   MET B CE    1 
ATOM   3070 N  N     . LEU B  1  41  ? 42.146 8.541   -9.867  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N     1 
ATOM   3071 C  CA    . LEU B  1  41  ? 43.350 9.177   -10.445 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA    1 
ATOM   3072 C  C     . LEU B  1  41  ? 43.265 10.667  -10.282 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C     1 
ATOM   3073 O  O     . LEU B  1  41  ? 44.268 11.314  -9.974  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O     1 
ATOM   3074 C  CB    . LEU B  1  41  ? 43.488 8.850   -11.937 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB    1 
ATOM   3075 C  CG    . LEU B  1  41  ? 43.889 7.431   -12.345 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG    1 
ATOM   3076 C  CD1   . LEU B  1  41  ? 43.981 7.341   -13.848 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1   1 
ATOM   3077 C  CD2   . LEU B  1  41  ? 45.212 7.061   -11.733 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2   1 
ATOM   3078 N  N     . ALA B  1  42  ? 42.064 11.195  -10.498 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 41   ALA B N     1 
ATOM   3079 C  CA    . ALA B  1  42  ? 41.783 12.617  -10.367 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 41   ALA B CA    1 
ATOM   3080 C  C     . ALA B  1  42  ? 42.011 13.088  -8.902  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 41   ALA B C     1 
ATOM   3081 O  O     . ALA B  1  42  ? 42.570 14.180  -8.696  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 41   ALA B O     1 
ATOM   3082 C  CB    . ALA B  1  42  ? 40.336 12.888  -10.814 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 41   ALA B CB    1 
ATOM   3083 N  N     . ALA B  1  43  ? 41.587 12.294  -7.908  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B N     1 
ATOM   3084 C  CA    . ALA B  1  43  ? 41.764 12.651  -6.496  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CA    1 
ATOM   3085 C  C     . ALA B  1  43  ? 43.238 12.744  -6.187  1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B C     1 
ATOM   3086 O  O     . ALA B  1  43  ? 43.673 13.675  -5.526  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B O     1 
ATOM   3087 C  CB    . ALA B  1  43  ? 41.125 11.605  -5.601  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CB    1 
ATOM   3088 N  N     . TYR B  1  44  ? 43.994 11.766  -6.672  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B N     1 
ATOM   3089 C  CA    . TYR B  1  44  ? 45.432 11.677  -6.473  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CA    1 
ATOM   3090 C  C     . TYR B  1  44  ? 46.157 12.917  -6.989  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B C     1 
ATOM   3091 O  O     . TYR B  1  44  ? 47.014 13.462  -6.291  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B O     1 
ATOM   3092 C  CB    . TYR B  1  44  ? 45.921 10.445  -7.205  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CB    1 
ATOM   3093 C  CG    . TYR B  1  44  ? 47.406 10.294  -7.288  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CG    1 
ATOM   3094 C  CD1   . TYR B  1  44  ? 48.155 9.981   -6.164  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CD1   1 
ATOM   3095 C  CD2   . TYR B  1  44  ? 48.056 10.379  -8.513  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CD2   1 
ATOM   3096 C  CE1   . TYR B  1  44  ? 49.516 9.740   -6.261  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CE1   1 
ATOM   3097 C  CE2   . TYR B  1  44  ? 49.415 10.142  -8.626  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CE2   1 
ATOM   3098 C  CZ    . TYR B  1  44  ? 50.137 9.816   -7.500  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B CZ    1 
ATOM   3099 O  OH    . TYR B  1  44  ? 51.469 9.516   -7.614  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 43   TYR B OH    1 
ATOM   3100 N  N     . MET B  1  45  ? 45.824 13.346  -8.203  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 44   MET B N     1 
ATOM   3101 C  CA    . MET B  1  45  ? 46.449 14.517  -8.820  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 44   MET B CA    1 
ATOM   3102 C  C     . MET B  1  45  ? 46.070 15.790  -8.094  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 44   MET B C     1 
ATOM   3103 O  O     . MET B  1  45  ? 46.892 16.715  -7.994  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 44   MET B O     1 
ATOM   3104 C  CB    . MET B  1  45  ? 46.048 14.634  -10.289 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 44   MET B CB    1 
ATOM   3105 C  CG    . MET B  1  45  ? 46.535 13.491  -11.151 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 44   MET B CG    1 
ATOM   3106 S  SD    . MET B  1  45  ? 48.292 13.245  -10.978 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 44   MET B SD    1 
ATOM   3107 C  CE    . MET B  1  45  ? 48.931 14.860  -11.464 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 44   MET B CE    1 
ATOM   3108 N  N     . PHE B  1  46  ? 44.833 15.858  -7.618  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B N     1 
ATOM   3109 C  CA    . PHE B  1  46  ? 44.388 17.018  -6.880  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CA    1 
ATOM   3110 C  C     . PHE B  1  46  ? 45.276 17.170  -5.655  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B C     1 
ATOM   3111 O  O     . PHE B  1  46  ? 45.757 18.265  -5.365  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B O     1 
ATOM   3112 C  CB    . PHE B  1  46  ? 42.949 16.828  -6.448  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CB    1 
ATOM   3113 C  CG    . PHE B  1  46  ? 42.478 17.870  -5.500  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CG    1 
ATOM   3114 C  CD1   . PHE B  1  46  ? 42.369 19.195  -5.909  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CD1   1 
ATOM   3115 C  CD2   . PHE B  1  46  ? 42.130 17.531  -4.194  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CD2   1 
ATOM   3116 C  CE1   . PHE B  1  46  ? 41.914 20.178  -5.029  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CE1   1 
ATOM   3117 C  CE2   . PHE B  1  46  ? 41.671 18.504  -3.304  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CE2   1 
ATOM   3118 C  CZ    . PHE B  1  46  ? 41.561 19.835  -3.723  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CZ    1 
ATOM   3119 N  N     . LEU B  1  47  ? 45.483 16.065  -4.942  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B N     1 
ATOM   3120 C  CA    . LEU B  1  47  ? 46.333 16.057  -3.756  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B CA    1 
ATOM   3121 C  C     . LEU B  1  47  ? 47.732 16.488  -4.151  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B C     1 
ATOM   3122 O  O     . LEU B  1  47  ? 48.341 17.321  -3.460  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B O     1 
ATOM   3123 C  CB    . LEU B  1  47  ? 46.390 14.659  -3.133  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B CB    1 
ATOM   3124 C  CG    . LEU B  1  47  ? 45.116 14.202  -2.433  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B CG    1 
ATOM   3125 C  CD1   . LEU B  1  47  ? 45.346 12.847  -1.813  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B CD1   1 
ATOM   3126 C  CD2   . LEU B  1  47  ? 44.720 15.201  -1.375  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 46   LEU B CD2   1 
ATOM   3127 N  N     . LEU B  1  48  ? 48.239 15.937  -5.255  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N     1 
ATOM   3128 C  CA    . LEU B  1  48  ? 49.576 16.277  -5.724  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA    1 
ATOM   3129 C  C     . LEU B  1  48  ? 49.696 17.774  -5.983  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C     1 
ATOM   3130 O  O     . LEU B  1  48  ? 50.726 18.367  -5.657  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O     1 
ATOM   3131 C  CB    . LEU B  1  48  ? 49.918 15.481  -6.985  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB    1 
ATOM   3132 C  CG    . LEU B  1  48  ? 50.426 14.060  -6.732  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG    1 
ATOM   3133 C  CD1   . LEU B  1  48  ? 50.854 13.418  -8.031  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1   1 
ATOM   3134 C  CD2   . LEU B  1  48  ? 51.610 14.101  -5.801  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2   1 
ATOM   3135 N  N     . ILE B  1  49  ? 48.652 18.380  -6.541  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B N     1 
ATOM   3136 C  CA    . ILE B  1  49  ? 48.662 19.802  -6.817  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B CA    1 
ATOM   3137 C  C     . ILE B  1  49  ? 48.563 20.610  -5.538  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B C     1 
ATOM   3138 O  O     . ILE B  1  49  ? 49.254 21.611  -5.426  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B O     1 
ATOM   3139 C  CB    . ILE B  1  49  ? 47.507 20.184  -7.746  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B CB    1 
ATOM   3140 C  CG1   . ILE B  1  49  ? 47.731 19.550  -9.113  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B CG1   1 
ATOM   3141 C  CG2   . ILE B  1  49  ? 47.407 21.688  -7.879  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B CG2   1 
ATOM   3142 C  CD1   . ILE B  1  49  ? 46.575 19.755  -10.039 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 48   ILE B CD1   1 
ATOM   3143 N  N     . MET B  1  50  ? 47.739 20.186  -4.578  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 49   MET B N     1 
ATOM   3144 C  CA    . MET B  1  50  ? 47.563 20.941  -3.326  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 49   MET B CA    1 
ATOM   3145 C  C     . MET B  1  50  ? 48.722 20.775  -2.339  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 49   MET B C     1 
ATOM   3146 O  O     . MET B  1  50  ? 48.780 21.489  -1.326  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 49   MET B O     1 
ATOM   3147 C  CB    . MET B  1  50  ? 46.235 20.567  -2.652  1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 49   MET B CB    1 
ATOM   3148 C  CG    . MET B  1  50  ? 45.005 21.068  -3.396  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 49   MET B CG    1 
ATOM   3149 S  SD    . MET B  1  50  ? 44.994 22.855  -3.716  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 49   MET B SD    1 
ATOM   3150 C  CE    . MET B  1  50  ? 44.149 23.469  -2.284  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 49   MET B CE    1 
ATOM   3151 N  N     . LEU B  1  51  ? 49.632 19.850  -2.609  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B N     1 
ATOM   3152 C  CA    . LEU B  1  51  ? 50.774 19.678  -1.729  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CA    1 
ATOM   3153 C  C     . LEU B  1  51  ? 51.995 20.199  -2.437  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B C     1 
ATOM   3154 O  O     . LEU B  1  51  ? 52.706 21.047  -1.908  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B O     1 
ATOM   3155 C  CB    . LEU B  1  51  ? 50.982 18.210  -1.384  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CB    1 
ATOM   3156 C  CG    . LEU B  1  51  ? 51.615 17.931  -0.008  1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CG    1 
ATOM   3157 C  CD1   . LEU B  1  51  ? 51.983 16.468  0.039   1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CD1   1 
ATOM   3158 C  CD2   . LEU B  1  51  ? 52.859 18.796  0.253   1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 50   LEU B CD2   1 
ATOM   3159 N  N     . GLY B  1  52  ? 52.234 19.693  -3.640  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B N     1 
ATOM   3160 C  CA    . GLY B  1  52  ? 53.382 20.124  -4.409  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B CA    1 
ATOM   3161 C  C     . GLY B  1  52  ? 53.490 21.622  -4.616  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B C     1 
ATOM   3162 O  O     . GLY B  1  52  ? 54.579 22.148  -4.838  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B O     1 
ATOM   3163 N  N     . PHE B  1  53  ? 52.369 22.324  -4.549  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B N     1 
ATOM   3164 C  CA    . PHE B  1  53  ? 52.417 23.761  -4.741  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CA    1 
ATOM   3165 C  C     . PHE B  1  53  ? 52.917 24.471  -3.481  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B C     1 
ATOM   3166 O  O     . PHE B  1  53  ? 53.964 25.112  -3.525  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B O     1 
ATOM   3167 C  CB    . PHE B  1  53  ? 51.044 24.288  -5.172  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CB    1 
ATOM   3168 C  CG    . PHE B  1  53  ? 50.901 25.767  -5.029  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CG    1 
ATOM   3169 C  CD1   . PHE B  1  53  ? 51.949 26.618  -5.393  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CD1   1 
ATOM   3170 C  CD2   . PHE B  1  53  ? 49.732 26.318  -4.502  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CD2   1 
ATOM   3171 C  CE1   . PHE B  1  53  ? 51.841 28.003  -5.227  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CE1   1 
ATOM   3172 C  CE2   . PHE B  1  53  ? 49.603 27.696  -4.330  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CE2   1 
ATOM   3173 C  CZ    . PHE B  1  53  ? 50.663 28.544  -4.691  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 52   PHE B CZ    1 
ATOM   3174 N  N     . PRO B  1  54  ? 52.199 24.368  -2.350  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N     1 
ATOM   3175 C  CA    . PRO B  1  54  ? 52.738 25.072  -1.190  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA    1 
ATOM   3176 C  C     . PRO B  1  54  ? 54.140 24.670  -0.838  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C     1 
ATOM   3177 O  O     . PRO B  1  54  ? 54.945 25.519  -0.485  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O     1 
ATOM   3178 C  CB    . PRO B  1  54  ? 51.743 24.726  -0.084  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB    1 
ATOM   3179 C  CG    . PRO B  1  54  ? 51.215 23.414  -0.499  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG    1 
ATOM   3180 C  CD    . PRO B  1  54  ? 51.007 23.594  -1.974  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD    1 
ATOM   3181 N  N     . ILE B  1  55  ? 54.448 23.391  -0.987  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B N     1 
ATOM   3182 C  CA    . ILE B  1  55  ? 55.757 22.868  -0.613  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CA    1 
ATOM   3183 C  C     . ILE B  1  55  ? 56.928 23.299  -1.510  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B C     1 
ATOM   3184 O  O     . ILE B  1  55  ? 58.026 23.421  -1.006  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B O     1 
ATOM   3185 C  CB    . ILE B  1  55  ? 55.715 21.325  -0.519  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CB    1 
ATOM   3186 C  CG1   . ILE B  1  55  ? 56.746 20.835  0.493   1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CG1   1 
ATOM   3187 C  CG2   . ILE B  1  55  ? 56.020 20.711  -1.864  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CG2   1 
ATOM   3188 C  CD1   . ILE B  1  55  ? 56.795 19.328  0.629   1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 54   ILE B CD1   1 
ATOM   3189 N  N     . ASN B  1  56  ? 56.734 23.505  -2.808  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B N     1 
ATOM   3190 C  CA    . ASN B  1  56  ? 57.854 23.917  -3.659  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B CA    1 
ATOM   3191 C  C     . ASN B  1  56  ? 57.903 25.410  -3.699  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B C     1 
ATOM   3192 O  O     . ASN B  1  56  ? 58.945 26.001  -3.959  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B O     1 
ATOM   3193 C  CB    . ASN B  1  56  ? 57.695 23.367  -5.073  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B CB    1 
ATOM   3194 C  CG    . ASN B  1  56  ? 58.004 21.889  -5.150  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B CG    1 
ATOM   3195 O  OD1   . ASN B  1  56  ? 59.137 21.468  -4.919  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B OD1   1 
ATOM   3196 N  ND2   . ASN B  1  56  ? 56.992 21.086  -5.462  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 55   ASN B ND2   1 
ATOM   3197 N  N     . PHE B  1  57  ? 56.762 26.029  -3.444  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B N     1 
ATOM   3198 C  CA    . PHE B  1  57  ? 56.714 27.465  -3.435  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CA    1 
ATOM   3199 C  C     . PHE B  1  57  ? 57.389 27.943  -2.195  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B C     1 
ATOM   3200 O  O     . PHE B  1  57  ? 58.214 28.842  -2.251  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B O     1 
ATOM   3201 C  CB    . PHE B  1  57  ? 55.291 27.974  -3.407  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CB    1 
ATOM   3202 C  CG    . PHE B  1  57  ? 55.225 29.445  -3.285  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CG    1 
ATOM   3203 C  CD1   . PHE B  1  57  ? 55.487 30.249  -4.391  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CD1   1 
ATOM   3204 C  CD2   . PHE B  1  57  ? 55.018 30.041  -2.051  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CD2   1 
ATOM   3205 C  CE1   . PHE B  1  57  ? 55.550 31.631  -4.276  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CE1   1 
ATOM   3206 C  CE2   . PHE B  1  57  ? 55.080 31.427  -1.923  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CE2   1 
ATOM   3207 C  CZ    . PHE B  1  57  ? 55.349 32.223  -3.043  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 56   PHE B CZ    1 
ATOM   3208 N  N     . LEU B  1  58  ? 57.005 27.353  -1.068  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B N     1 
ATOM   3209 C  CA    . LEU B  1  58  ? 57.573 27.714  0.213   1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CA    1 
ATOM   3210 C  C     . LEU B  1  58  ? 59.060 27.494  0.178   1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B C     1 
ATOM   3211 O  O     . LEU B  1  58  ? 59.787 28.269  0.765   1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B O     1 
ATOM   3212 C  CB    . LEU B  1  58  ? 56.931 26.892  1.331   1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CB    1 
ATOM   3213 C  CG    . LEU B  1  58  ? 57.273 27.218  2.798   1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CG    1 
ATOM   3214 C  CD1   . LEU B  1  58  ? 58.627 26.647  3.139   1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD1   1 
ATOM   3215 C  CD2   . LEU B  1  58  ? 57.229 28.733  3.052   1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD2   1 
ATOM   3216 N  N     . THR B  1  59  ? 59.516 26.446  -0.497  1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 58   THR B N     1 
ATOM   3217 C  CA    . THR B  1  59  ? 60.958 26.171  -0.617  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CA    1 
ATOM   3218 C  C     . THR B  1  59  ? 61.610 27.353  -1.329  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 58   THR B C     1 
ATOM   3219 O  O     . THR B  1  59  ? 62.557 27.968  -0.835  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 58   THR B O     1 
ATOM   3220 C  CB    . THR B  1  59  ? 61.228 24.913  -1.485  1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CB    1 
ATOM   3221 O  OG1   . THR B  1  59  ? 60.665 23.758  -0.856  1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 58   THR B OG1   1 
ATOM   3222 C  CG2   . THR B  1  59  ? 62.722 24.709  -1.691  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CG2   1 
ATOM   3223 N  N     . LEU B  1  60  ? 61.084 27.638  -2.512  1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B N     1 
ATOM   3224 C  CA    . LEU B  1  60  ? 61.533 28.727  -3.351  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CA    1 
ATOM   3225 C  C     . LEU B  1  60  ? 61.613 30.034  -2.550  1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B C     1 
ATOM   3226 O  O     . LEU B  1  60  ? 62.641 30.707  -2.573  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B O     1 
ATOM   3227 C  CB    . LEU B  1  60  ? 60.545 28.839  -4.512  1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CB    1 
ATOM   3228 C  CG    . LEU B  1  60  ? 60.359 30.158  -5.238  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CG    1 
ATOM   3229 C  CD1   . LEU B  1  60  ? 61.696 30.667  -5.709  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD1   1 
ATOM   3230 C  CD2   . LEU B  1  60  ? 59.420 29.939  -6.408  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD2   1 
ATOM   3231 N  N     . TYR B  1  61  ? 60.546 30.353  -1.826  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B N     1 
ATOM   3232 C  CA    . TYR B  1  61  ? 60.436 31.573  -1.037  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CA    1 
ATOM   3233 C  C     . TYR B  1  61  ? 61.444 31.677  0.109   1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B C     1 
ATOM   3234 O  O     . TYR B  1  61  ? 61.977 32.759  0.352   1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B O     1 
ATOM   3235 C  CB    . TYR B  1  61  ? 59.020 31.670  -0.497  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CB    1 
ATOM   3236 C  CG    . TYR B  1  61  ? 58.740 32.916  0.277   1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CG    1 
ATOM   3237 C  CD1   . TYR B  1  61  ? 59.324 33.129  1.521   1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CD1   1 
ATOM   3238 C  CD2   . TYR B  1  61  ? 57.869 33.874  -0.220  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CD2   1 
ATOM   3239 C  CE1   . TYR B  1  61  ? 59.045 34.261  2.257   1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CE1   1 
ATOM   3240 C  CE2   . TYR B  1  61  ? 57.574 35.012  0.501   1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CE2   1 
ATOM   3241 C  CZ    . TYR B  1  61  ? 58.164 35.206  1.747   1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CZ    1 
ATOM   3242 O  OH    . TYR B  1  61  ? 57.856 36.335  2.493   1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B OH    1 
ATOM   3243 N  N     . VAL B  1  62  ? 61.699 30.594  0.829   1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B N     1 
ATOM   3244 C  CA    . VAL B  1  62  ? 62.654 30.643  1.945   1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CA    1 
ATOM   3245 C  C     . VAL B  1  62  ? 64.049 30.949  1.441   1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B C     1 
ATOM   3246 O  O     . VAL B  1  62  ? 64.681 31.875  1.943   1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B O     1 
ATOM   3247 C  CB    . VAL B  1  62  ? 62.680 29.298  2.727   1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CB    1 
ATOM   3248 C  CG1   . VAL B  1  62  ? 63.892 29.227  3.660   1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CG1   1 
ATOM   3249 C  CG2   . VAL B  1  62  ? 61.394 29.157  3.527   1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 61   VAL B CG2   1 
ATOM   3250 N  N     . THR B  1  63  ? 64.508 30.170  0.458   1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 62   THR B N     1 
ATOM   3251 C  CA    . THR B  1  63  ? 65.838 30.302  -0.146  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 62   THR B CA    1 
ATOM   3252 C  C     . THR B  1  63  ? 66.100 31.718  -0.529  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 62   THR B C     1 
ATOM   3253 O  O     . THR B  1  63  ? 67.067 32.316  -0.103  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 62   THR B O     1 
ATOM   3254 C  CB    . THR B  1  63  ? 65.957 29.482  -1.433  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 62   THR B CB    1 
ATOM   3255 O  OG1   . THR B  1  63  ? 65.457 28.162  -1.211  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 62   THR B OG1   1 
ATOM   3256 C  CG2   . THR B  1  63  ? 67.406 29.397  -1.866  1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 62   THR B CG2   1 
ATOM   3257 N  N     . VAL B  1  64  ? 65.231 32.239  -1.372  1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B N     1 
ATOM   3258 C  CA    . VAL B  1  64  ? 65.348 33.600  -1.835  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CA    1 
ATOM   3259 C  C     . VAL B  1  64  ? 65.381 34.534  -0.649  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B C     1 
ATOM   3260 O  O     . VAL B  1  64  ? 66.231 35.426  -0.585  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B O     1 
ATOM   3261 C  CB    . VAL B  1  64  ? 64.153 33.950  -2.733  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CB    1 
ATOM   3262 C  CG1   . VAL B  1  64  ? 64.179 35.415  -3.095  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG1   1 
ATOM   3263 C  CG2   . VAL B  1  64  ? 64.178 33.090  -3.981  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG2   1 
ATOM   3264 N  N     . GLN B  1  65  ? 64.469 34.323  0.293   1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B N     1 
ATOM   3265 C  CA    . GLN B  1  65  ? 64.380 35.176  1.468   1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B CA    1 
ATOM   3266 C  C     . GLN B  1  65  ? 65.614 35.102  2.359   1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B C     1 
ATOM   3267 O  O     . GLN B  1  65  ? 66.056 36.127  2.835   1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B O     1 
ATOM   3268 C  CB    . GLN B  1  65  ? 63.144 34.823  2.281   1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B CB    1 
ATOM   3269 C  CG    . GLN B  1  65  ? 63.193 35.418  3.650   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B CG    1 
ATOM   3270 C  CD    . GLN B  1  65  ? 61.920 35.212  4.407   1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B CD    1 
ATOM   3271 O  OE1   . GLN B  1  65  ? 60.897 35.797  4.080   1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B OE1   1 
ATOM   3272 N  NE2   . GLN B  1  65  ? 61.970 34.370  5.430   1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 64   GLN B NE2   1 
ATOM   3273 N  N     . HIS B  1  66  ? 66.175 33.918  2.575   1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B N     1 
ATOM   3274 C  CA    . HIS B  1  66  ? 67.339 33.792  3.451   1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CA    1 
ATOM   3275 C  C     . HIS B  1  66  ? 68.667 33.847  2.721   1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B C     1 
ATOM   3276 O  O     . HIS B  1  66  ? 69.145 32.851  2.183   1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B O     1 
ATOM   3277 C  CB    . HIS B  1  66  ? 67.200 32.528  4.295   1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CB    1 
ATOM   3278 C  CG    . HIS B  1  66  ? 66.081 32.619  5.279   1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CG    1 
ATOM   3279 N  ND1   . HIS B  1  66  ? 66.216 32.257  6.602   1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B ND1   1 
ATOM   3280 C  CD2   . HIS B  1  66  ? 64.838 33.142  5.156   1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CD2   1 
ATOM   3281 C  CE1   . HIS B  1  66  ? 65.105 32.558  7.251   1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CE1   1 
ATOM   3282 N  NE2   . HIS B  1  66  ? 64.255 33.098  6.398   1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 65   HIS B NE2   1 
ATOM   3283 N  N     . LYS B  1  67  ? 69.267 35.035  2.772   1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B N     1 
ATOM   3284 C  CA    . LYS B  1  67  ? 70.527 35.397  2.120   1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CA    1 
ATOM   3285 C  C     . LYS B  1  67  ? 71.682 34.395  2.254   1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B C     1 
ATOM   3286 O  O     . LYS B  1  67  ? 72.562 34.429  1.410   1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B O     1 
ATOM   3287 C  CB    . LYS B  1  67  ? 70.957 36.779  2.624   1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CB    1 
ATOM   3288 C  CG    . LYS B  1  67  ? 72.234 37.337  2.002   1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CG    1 
ATOM   3289 C  CD    . LYS B  1  67  ? 72.667 38.637  2.715   1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CD    1 
ATOM   3290 C  CE    . LYS B  1  67  ? 74.106 39.030  2.384   1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B CE    1 
ATOM   3291 N  NZ    . LYS B  1  67  ? 74.509 40.284  3.080   1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 66   LYS B NZ    1 
ATOM   3292 N  N     . LYS B  1  68  ? 71.712 33.524  3.256   1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B N     1 
ATOM   3293 C  CA    . LYS B  1  68  ? 72.842 32.585  3.349   1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CA    1 
ATOM   3294 C  C     . LYS B  1  68  ? 72.596 31.339  2.543   1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B C     1 
ATOM   3295 O  O     . LYS B  1  68  ? 73.550 30.684  2.133   1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B O     1 
ATOM   3296 C  CB    . LYS B  1  68  ? 73.115 32.131  4.782   1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CB    1 
ATOM   3297 C  CG    . LYS B  1  68  ? 72.228 30.979  5.234   1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CG    1 
ATOM   3298 C  CD    . LYS B  1  68  ? 72.682 30.326  6.543   1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CD    1 
ATOM   3299 C  CE    . LYS B  1  68  ? 71.730 29.166  6.895   1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CE    1 
ATOM   3300 N  NZ    . LYS B  1  68  ? 72.010 28.458  8.182   1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B NZ    1 
ATOM   3301 N  N     . LEU B  1  69  ? 71.334 30.976  2.354   1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B N     1 
ATOM   3302 C  CA    . LEU B  1  69  ? 71.014 29.775  1.593   1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CA    1 
ATOM   3303 C  C     . LEU B  1  69  ? 71.421 30.013  0.142   1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B C     1 
ATOM   3304 O  O     . LEU B  1  69  ? 70.606 30.376  -0.705  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B O     1 
ATOM   3305 C  CB    . LEU B  1  69  ? 69.518 29.467  1.756   1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CB    1 
ATOM   3306 C  CG    . LEU B  1  69  ? 69.159 29.284  3.235   1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CG    1 
ATOM   3307 C  CD1   . LEU B  1  69  ? 67.678 29.421  3.447   1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD1   1 
ATOM   3308 C  CD2   . LEU B  1  69  ? 69.667 27.940  3.711   1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD2   1 
ATOM   3309 N  N     . ARG B  1  70  ? 72.703 29.822  -0.132  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B N     1 
ATOM   3310 C  CA    . ARG B  1  70  ? 73.207 30.055  -1.464  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B CA    1 
ATOM   3311 C  C     . ARG B  1  70  ? 74.337 29.118  -1.776  1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B C     1 
ATOM   3312 O  O     . ARG B  1  70  ? 75.179 29.470  -2.577  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B O     1 
ATOM   3313 C  CB    . ARG B  1  70  ? 73.694 31.493  -1.583  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B CB    1 
ATOM   3314 C  CG    . ARG B  1  70  ? 72.647 32.550  -1.268  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B CG    1 
ATOM   3315 C  CD    . ARG B  1  70  ? 71.851 32.893  -2.501  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B CD    1 
ATOM   3316 N  NE    . ARG B  1  70  ? 70.828 33.912  -2.270  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B NE    1 
ATOM   3317 C  CZ    . ARG B  1  70  ? 69.810 33.778  -1.427  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B CZ    1 
ATOM   3318 N  NH1   . ARG B  1  70  ? 69.679 32.665  -0.719  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B NH1   1 
ATOM   3319 N  NH2   . ARG B  1  70  ? 68.909 34.747  -1.315  1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 69   ARG B NH2   1 
ATOM   3320 N  N     . THR B  1  71  ? 74.386 27.949  -1.142  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 70   THR B N     1 
ATOM   3321 C  CA    . THR B  1  71  ? 75.441 26.980  -1.449  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CA    1 
ATOM   3322 C  C     . THR B  1  71  ? 75.014 26.232  -2.716  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 70   THR B C     1 
ATOM   3323 O  O     . THR B  1  71  ? 73.895 26.444  -3.184  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 70   THR B O     1 
ATOM   3324 C  CB    . THR B  1  71  ? 75.651 25.978  -0.285  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CB    1 
ATOM   3325 O  OG1   . THR B  1  71  ? 74.535 25.078  -0.192  1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 70   THR B OG1   1 
ATOM   3326 C  CG2   . THR B  1  71  ? 75.786 26.730  1.022   1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CG2   1 
ATOM   3327 N  N     . PRO B  1  72  ? 75.880 25.368  -3.295  1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B N     1 
ATOM   3328 C  CA    . PRO B  1  72  ? 75.413 24.686  -4.508  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B CA    1 
ATOM   3329 C  C     . PRO B  1  72  ? 74.108 23.980  -4.248  1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B C     1 
ATOM   3330 O  O     . PRO B  1  72  ? 73.126 24.226  -4.948  1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B O     1 
ATOM   3331 C  CB    . PRO B  1  72  ? 76.556 23.720  -4.828  1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B CB    1 
ATOM   3332 C  CG    . PRO B  1  72  ? 77.758 24.452  -4.327  1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B CG    1 
ATOM   3333 C  CD    . PRO B  1  72  ? 77.262 24.959  -2.978  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 71   PRO B CD    1 
ATOM   3334 N  N     . LEU B  1  73  ? 74.096 23.127  -3.230  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B N     1 
ATOM   3335 C  CA    . LEU B  1  73  ? 72.897 22.389  -2.876  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CA    1 
ATOM   3336 C  C     . LEU B  1  73  ? 71.726 23.338  -2.834  1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B C     1 
ATOM   3337 O  O     . LEU B  1  73  ? 70.698 23.030  -3.417  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B O     1 
ATOM   3338 C  CB    . LEU B  1  73  ? 73.072 21.709  -1.518  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CB    1 
ATOM   3339 C  CG    . LEU B  1  73  ? 71.959 20.767  -1.068  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CG    1 
ATOM   3340 C  CD1   . LEU B  1  73  ? 71.819 19.631  -2.075  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD1   1 
ATOM   3341 C  CD2   . LEU B  1  73  ? 72.287 20.231  0.321   1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD2   1 
ATOM   3342 N  N     . ASN B  1  74  ? 71.877 24.488  -2.174  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B N     1 
ATOM   3343 C  CA    . ASN B  1  74  ? 70.774 25.454  -2.082  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CA    1 
ATOM   3344 C  C     . ASN B  1  74  ? 70.333 25.856  -3.473  1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B C     1 
ATOM   3345 O  O     . ASN B  1  74  ? 69.160 26.152  -3.684  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B O     1 
ATOM   3346 C  CB    . ASN B  1  74  ? 71.180 26.722  -1.297  1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CB    1 
ATOM   3347 C  CG    . ASN B  1  74  ? 71.649 26.423  0.137   1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B CG    1 
ATOM   3348 O  OD1   . ASN B  1  74  ? 71.261 25.426  0.751   1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B OD1   1 
ATOM   3349 N  ND2   . ASN B  1  74  ? 72.478 27.316  0.678   1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 73   ASN B ND2   1 
ATOM   3350 N  N     . TYR B  1  75  ? 71.273 25.854  -4.414  1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B N     1 
ATOM   3351 C  CA    . TYR B  1  75  ? 71.008 26.242  -5.793  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CA    1 
ATOM   3352 C  C     . TYR B  1  75  ? 70.244 25.182  -6.527  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B C     1 
ATOM   3353 O  O     . TYR B  1  75  ? 69.306 25.483  -7.252  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B O     1 
ATOM   3354 C  CB    . TYR B  1  75  ? 72.324 26.527  -6.508  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CB    1 
ATOM   3355 C  CG    . TYR B  1  75  ? 72.743 27.964  -6.366  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CG    1 
ATOM   3356 C  CD1   . TYR B  1  75  ? 72.231 28.936  -7.219  1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CD1   1 
ATOM   3357 C  CD2   . TYR B  1  75  ? 73.591 28.371  -5.337  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CD2   1 
ATOM   3358 C  CE1   . TYR B  1  75  ? 72.545 30.274  -7.059  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CE1   1 
ATOM   3359 C  CE2   . TYR B  1  75  ? 73.912 29.713  -5.165  1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CE2   1 
ATOM   3360 C  CZ    . TYR B  1  75  ? 73.382 30.661  -6.032  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B CZ    1 
ATOM   3361 O  OH    . TYR B  1  75  ? 73.675 31.999  -5.877  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 74   TYR B OH    1 
ATOM   3362 N  N     . ILE B  1  76  ? 70.637 23.936  -6.345  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B N     1 
ATOM   3363 C  CA    . ILE B  1  76  ? 69.967 22.851  -7.025  1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CA    1 
ATOM   3364 C  C     . ILE B  1  76  ? 68.519 22.719  -6.539  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B C     1 
ATOM   3365 O  O     . ILE B  1  76  ? 67.599 22.659  -7.364  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B O     1 
ATOM   3366 C  CB    . ILE B  1  76  ? 70.772 21.522  -6.826  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CB    1 
ATOM   3367 C  CG1   . ILE B  1  76  ? 72.087 21.593  -7.627  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG1   1 
ATOM   3368 C  CG2   . ILE B  1  76  ? 69.936 20.311  -7.224  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG2   1 
ATOM   3369 C  CD1   . ILE B  1  76  ? 71.947 21.724  -9.155  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CD1   1 
ATOM   3370 N  N     . LEU B  1  77  ? 68.300 22.715  -5.226  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B N     1 
ATOM   3371 C  CA    . LEU B  1  77  ? 66.946 22.544  -4.719  1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CA    1 
ATOM   3372 C  C     . LEU B  1  77  ? 66.019 23.713  -5.036  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B C     1 
ATOM   3373 O  O     . LEU B  1  77  ? 64.802 23.527  -4.999  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B O     1 
ATOM   3374 C  CB    . LEU B  1  77  ? 66.956 22.166  -3.229  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CB    1 
ATOM   3375 C  CG    . LEU B  1  77  ? 67.191 20.642  -3.190  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CG    1 
ATOM   3376 C  CD1   . LEU B  1  77  ? 68.670 20.317  -3.174  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CD1   1 
ATOM   3377 C  CD2   . LEU B  1  77  ? 66.525 20.040  -1.997  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CD2   1 
ATOM   3378 N  N     . LEU B  1  78  ? 66.525 24.898  -5.360  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B N     1 
ATOM   3379 C  CA    . LEU B  1  78  ? 65.568 25.936  -5.731  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CA    1 
ATOM   3380 C  C     . LEU B  1  78  ? 65.118 25.555  -7.133  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B C     1 
ATOM   3381 O  O     . LEU B  1  78  ? 63.928 25.654  -7.484  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B O     1 
ATOM   3382 C  CB    . LEU B  1  78  ? 66.204 27.330  -5.740  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CB    1 
ATOM   3383 C  CG    . LEU B  1  78  ? 65.211 28.400  -6.227  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CG    1 
ATOM   3384 C  CD1   . LEU B  1  78  ? 64.056 28.532  -5.250  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD1   1 
ATOM   3385 C  CD2   . LEU B  1  78  ? 65.898 29.730  -6.385  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD2   1 
ATOM   3386 N  N     . ASN B  1  79  ? 66.096 25.095  -7.917  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B N     1 
ATOM   3387 C  CA    . ASN B  1  79  ? 65.888 24.648  -9.290  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B CA    1 
ATOM   3388 C  C     . ASN B  1  79  ? 64.725 23.702  -9.208  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B C     1 
ATOM   3389 O  O     . ASN B  1  79  ? 63.634 24.022  -9.673  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B O     1 
ATOM   3390 C  CB    . ASN B  1  79  ? 67.158 23.927  -9.788  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B CB    1 
ATOM   3391 C  CG    . ASN B  1  79  ? 67.359 24.032  -11.296 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B CG    1 
ATOM   3392 O  OD1   . ASN B  1  79  ? 66.862 24.950  -11.938 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B OD1   1 
ATOM   3393 N  ND2   . ASN B  1  79  ? 68.118 23.094  -11.857 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 78   ASN B ND2   1 
ATOM   3394 N  N     . LEU B  1  80  ? 64.953 22.568  -8.559  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B N     1 
ATOM   3395 C  CA    . LEU B  1  80  ? 63.929 21.564  -8.365  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CA    1 
ATOM   3396 C  C     . LEU B  1  80  ? 62.645 22.202  -7.911  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B C     1 
ATOM   3397 O  O     . LEU B  1  80  ? 61.597 21.867  -8.443  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B O     1 
ATOM   3398 C  CB    . LEU B  1  80  ? 64.399 20.555  -7.333  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CB    1 
ATOM   3399 C  CG    . LEU B  1  80  ? 65.421 19.535  -7.844  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CG    1 
ATOM   3400 C  CD1   . LEU B  1  80  ? 66.486 20.220  -8.664  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CD1   1 
ATOM   3401 C  CD2   . LEU B  1  80  ? 66.037 18.812  -6.671  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CD2   1 
ATOM   3402 N  N     . ALA B  1  81  ? 62.706 23.113  -6.946  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 80   ALA B N     1 
ATOM   3403 C  CA    . ALA B  1  81  ? 61.495 23.769  -6.466  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 80   ALA B CA    1 
ATOM   3404 C  C     . ALA B  1  81  ? 60.809 24.436  -7.629  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 80   ALA B C     1 
ATOM   3405 O  O     . ALA B  1  81  ? 59.586 24.398  -7.700  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 80   ALA B O     1 
ATOM   3406 C  CB    . ALA B  1  81  ? 61.828 24.801  -5.392  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 80   ALA B CB    1 
ATOM   3407 N  N     . VAL B  1  82  ? 61.584 25.030  -8.536  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B N     1 
ATOM   3408 C  CA    . VAL B  1  82  ? 61.029 25.714  -9.714  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CA    1 
ATOM   3409 C  C     . VAL B  1  82  ? 60.579 24.737  -10.799 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B C     1 
ATOM   3410 O  O     . VAL B  1  82  ? 59.611 24.989  -11.497 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B O     1 
ATOM   3411 C  CB    . VAL B  1  82  ? 62.053 26.676  -10.344 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CB    1 
ATOM   3412 C  CG1   . VAL B  1  82  ? 61.572 27.134  -11.704 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG1   1 
ATOM   3413 C  CG2   . VAL B  1  82  ? 62.231 27.867  -9.466  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG2   1 
ATOM   3414 N  N     . ALA B  1  83  ? 61.301 23.646  -10.970 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B N     1 
ATOM   3415 C  CA    . ALA B  1  83  ? 60.922 22.675  -11.968 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CA    1 
ATOM   3416 C  C     . ALA B  1  83  ? 59.637 22.000  -11.486 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B C     1 
ATOM   3417 O  O     . ALA B  1  83  ? 58.757 21.652  -12.293 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B O     1 
ATOM   3418 C  CB    . ALA B  1  83  ? 62.048 21.654  -12.134 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CB    1 
ATOM   3419 N  N     . ASP B  1  84  ? 59.521 21.851  -10.169 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B N     1 
ATOM   3420 C  CA    . ASP B  1  84  ? 58.362 21.202  -9.581  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CA    1 
ATOM   3421 C  C     . ASP B  1  84  ? 57.132 22.061  -9.726  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B C     1 
ATOM   3422 O  O     . ASP B  1  84  ? 56.035 21.537  -9.941  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B O     1 
ATOM   3423 C  CB    . ASP B  1  84  ? 58.611 20.907  -8.109  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CB    1 
ATOM   3424 C  CG    . ASP B  1  84  ? 59.601 19.787  -7.904  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CG    1 
ATOM   3425 O  OD1   . ASP B  1  84  ? 60.020 19.152  -8.901  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD1   1 
ATOM   3426 O  OD2   . ASP B  1  84  ? 59.955 19.542  -6.734  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD2   1 
ATOM   3427 N  N     . LEU B  1  85  ? 57.291 23.370  -9.608  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B N     1 
ATOM   3428 C  CA    . LEU B  1  85  ? 56.151 24.258  -9.744  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B CA    1 
ATOM   3429 C  C     . LEU B  1  85  ? 55.631 24.226  -11.180 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B C     1 
ATOM   3430 O  O     . LEU B  1  85  ? 54.460 24.508  -11.416 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B O     1 
ATOM   3431 C  CB    . LEU B  1  85  ? 56.544 25.674  -9.327  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B CB    1 
ATOM   3432 C  CG    . LEU B  1  85  ? 56.776 25.860  -7.823  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B CG    1 
ATOM   3433 C  CD1   . LEU B  1  85  ? 57.380 27.236  -7.592  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B CD1   1 
ATOM   3434 C  CD2   . LEU B  1  85  ? 55.459 25.685  -7.052  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 84   LEU B CD2   1 
ATOM   3435 N  N     . PHE B  1  86  ? 56.492 23.889  -12.137 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B N     1 
ATOM   3436 C  CA    . PHE B  1  86  ? 56.064 23.789  -13.533 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CA    1 
ATOM   3437 C  C     . PHE B  1  86  ? 55.271 22.522  -13.732 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B C     1 
ATOM   3438 O  O     . PHE B  1  86  ? 54.204 22.558  -14.351 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B O     1 
ATOM   3439 C  CB    . PHE B  1  86  ? 57.256 23.788  -14.480 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CB    1 
ATOM   3440 C  CG    . PHE B  1  86  ? 57.716 25.148  -14.826 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CG    1 
ATOM   3441 C  CD1   . PHE B  1  86  ? 56.831 26.048  -15.411 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CD1   1 
ATOM   3442 C  CD2   . PHE B  1  86  ? 59.019 25.548  -14.552 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CD2   1 
ATOM   3443 C  CE1   . PHE B  1  86  ? 57.240 27.341  -15.717 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CE1   1 
ATOM   3444 C  CE2   . PHE B  1  86  ? 59.444 26.835  -14.852 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CE2   1 
ATOM   3445 C  CZ    . PHE B  1  86  ? 58.554 27.740  -15.438 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 85   PHE B CZ    1 
ATOM   3446 N  N     . MET B  1  87  ? 55.786 21.405  -13.231 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 86   MET B N     1 
ATOM   3447 C  CA    . MET B  1  87  ? 55.062 20.154  -13.348 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 86   MET B CA    1 
ATOM   3448 C  C     . MET B  1  87  ? 53.657 20.393  -12.859 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 86   MET B C     1 
ATOM   3449 O  O     . MET B  1  87  ? 52.716 20.196  -13.606 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 86   MET B O     1 
ATOM   3450 C  CB    . MET B  1  87  ? 55.708 19.075  -12.481 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 86   MET B CB    1 
ATOM   3451 C  CG    . MET B  1  87  ? 57.158 18.783  -12.808 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 86   MET B CG    1 
ATOM   3452 S  SD    . MET B  1  87  ? 57.787 17.414  -11.823 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 86   MET B SD    1 
ATOM   3453 C  CE    . MET B  1  87  ? 57.243 16.022  -12.752 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 86   MET B CE    1 
ATOM   3454 N  N     . VAL B  1  88  ? 53.539 20.852  -11.615 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B N     1 
ATOM   3455 C  CA    . VAL B  1  88  ? 52.253 21.099  -10.974 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CA    1 
ATOM   3456 C  C     . VAL B  1  88  ? 51.309 21.976  -11.802 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B C     1 
ATOM   3457 O  O     . VAL B  1  88  ? 50.184 21.550  -12.117 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B O     1 
ATOM   3458 C  CB    . VAL B  1  88  ? 52.461 21.733  -9.586  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CB    1 
ATOM   3459 C  CG1   . VAL B  1  88  ? 51.145 22.208  -9.020  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CG1   1 
ATOM   3460 C  CG2   . VAL B  1  88  ? 53.079 20.719  -8.653  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CG2   1 
ATOM   3461 N  N     . PHE B  1  89  ? 51.749 23.181  -12.155 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B N     1 
ATOM   3462 C  CA    . PHE B  1  89  ? 50.905 24.116  -12.907 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CA    1 
ATOM   3463 C  C     . PHE B  1  89  ? 50.934 23.851  -14.380 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B C     1 
ATOM   3464 O  O     . PHE B  1  89  ? 49.897 23.896  -15.008 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B O     1 
ATOM   3465 C  CB    . PHE B  1  89  ? 51.339 25.563  -12.626 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CB    1 
ATOM   3466 C  CG    . PHE B  1  89  ? 51.028 26.028  -11.224 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CG    1 
ATOM   3467 C  CD1   . PHE B  1  89  ? 49.712 26.259  -10.831 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CD1   1 
ATOM   3468 C  CD2   . PHE B  1  89  ? 52.044 26.193  -10.284 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CD2   1 
ATOM   3469 C  CE1   . PHE B  1  89  ? 49.416 26.640  -9.532  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CE1   1 
ATOM   3470 C  CE2   . PHE B  1  89  ? 51.756 26.573  -8.988  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CE2   1 
ATOM   3471 C  CZ    . PHE B  1  89  ? 50.443 26.797  -8.609  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CZ    1 
ATOM   3472 N  N     . GLY B  1  90  ? 52.111 23.580  -14.930 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 89   GLY B N     1 
ATOM   3473 C  CA    . GLY B  1  90  ? 52.219 23.316  -16.351 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 89   GLY B CA    1 
ATOM   3474 C  C     . GLY B  1  90  ? 51.633 21.995  -16.827 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 89   GLY B C     1 
ATOM   3475 O  O     . GLY B  1  90  ? 51.060 21.932  -17.903 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 89   GLY B O     1 
ATOM   3476 N  N     . GLY B  1  91  ? 51.763 20.939  -16.032 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B N     1 
ATOM   3477 C  CA    . GLY B  1  91  ? 51.249 19.654  -16.469 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B CA    1 
ATOM   3478 C  C     . GLY B  1  91  ? 50.197 18.987  -15.617 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B C     1 
ATOM   3479 O  O     . GLY B  1  91  ? 49.222 18.497  -16.143 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 90   GLY B O     1 
ATOM   3480 N  N     . PHE B  1  92  ? 50.393 18.976  -14.305 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B N     1 
ATOM   3481 C  CA    . PHE B  1  92  ? 49.458 18.331  -13.390 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CA    1 
ATOM   3482 C  C     . PHE B  1  92  ? 48.070 18.877  -13.542 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B C     1 
ATOM   3483 O  O     . PHE B  1  92  ? 47.083 18.166  -13.329 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B O     1 
ATOM   3484 C  CB    . PHE B  1  92  ? 49.943 18.457  -11.946 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CB    1 
ATOM   3485 C  CG    . PHE B  1  92  ? 51.128 17.588  -11.643 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CG    1 
ATOM   3486 C  CD1   . PHE B  1  92  ? 51.667 16.762  -12.627 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CD1   1 
ATOM   3487 C  CD2   . PHE B  1  92  ? 51.702 17.579  -10.379 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CD2   1 
ATOM   3488 C  CE1   . PHE B  1  92  ? 52.752 15.948  -12.359 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CE1   1 
ATOM   3489 C  CE2   . PHE B  1  92  ? 52.798 16.759  -10.103 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CE2   1 
ATOM   3490 C  CZ    . PHE B  1  92  ? 53.321 15.944  -11.098 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CZ    1 
ATOM   3491 N  N     . THR B  1  93  ? 47.966 20.128  -13.937 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 92   THR B N     1 
ATOM   3492 C  CA    . THR B  1  93  ? 46.650 20.709  -14.110 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 92   THR B CA    1 
ATOM   3493 C  C     . THR B  1  93  ? 45.896 20.014  -15.248 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 92   THR B C     1 
ATOM   3494 O  O     . THR B  1  93  ? 44.708 19.767  -15.124 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 92   THR B O     1 
ATOM   3495 C  CB    . THR B  1  93  ? 46.784 22.205  -14.370 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 92   THR B CB    1 
ATOM   3496 O  OG1   . THR B  1  93  ? 47.801 22.428  -15.365 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 92   THR B OG1   1 
ATOM   3497 C  CG2   . THR B  1  93  ? 47.163 22.920  -13.069 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 92   THR B CG2   1 
ATOM   3498 N  N     . THR B  1  94  ? 46.578 19.694  -16.341 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 93   THR B N     1 
ATOM   3499 C  CA    . THR B  1  94  ? 45.922 19.029  -17.448 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 93   THR B CA    1 
ATOM   3500 C  C     . THR B  1  94  ? 45.638 17.602  -17.084 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 93   THR B C     1 
ATOM   3501 O  O     . THR B  1  94  ? 44.605 17.081  -17.467 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 93   THR B O     1 
ATOM   3502 C  CB    . THR B  1  94  ? 46.798 19.018  -18.711 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 93   THR B CB    1 
ATOM   3503 O  OG1   . THR B  1  94  ? 46.911 20.339  -19.244 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 93   THR B OG1   1 
ATOM   3504 C  CG2   . THR B  1  94  ? 46.184 18.124  -19.771 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 93   THR B CG2   1 
ATOM   3505 N  N     . THR B  1  95  ? 46.536 16.963  -16.343 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 94   THR B N     1 
ATOM   3506 C  CA    . THR B  1  95  ? 46.335 15.562  -16.003 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 94   THR B CA    1 
ATOM   3507 C  C     . THR B  1  95  ? 45.161 15.368  -15.083 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 94   THR B C     1 
ATOM   3508 O  O     . THR B  1  95  ? 44.559 14.284  -15.107 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 94   THR B O     1 
ATOM   3509 C  CB    . THR B  1  95  ? 47.636 14.892  -15.429 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 94   THR B CB    1 
ATOM   3510 O  OG1   . THR B  1  95  ? 47.295 13.694  -14.713 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 94   THR B OG1   1 
ATOM   3511 C  CG2   . THR B  1  95  ? 48.399 15.831  -14.562 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 94   THR B CG2   1 
ATOM   3512 N  N     . LEU B  1  96  ? 44.817 16.417  -14.324 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B N     1 
ATOM   3513 C  CA    . LEU B  1  96  ? 43.667 16.413  -13.401 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CA    1 
ATOM   3514 C  C     . LEU B  1  96  ? 42.374 16.586  -14.195 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B C     1 
ATOM   3515 O  O     . LEU B  1  96  ? 41.427 15.833  -14.041 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B O     1 
ATOM   3516 C  CB    . LEU B  1  96  ? 43.793 17.560  -12.397 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CB    1 
ATOM   3517 C  CG    . LEU B  1  96  ? 42.590 17.701  -11.462 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CG    1 
ATOM   3518 C  CD1   . LEU B  1  96  ? 42.288 16.376  -10.802 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD1   1 
ATOM   3519 C  CD2   . LEU B  1  96  ? 42.875 18.733  -10.415 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD2   1 
ATOM   3520 N  N     . TYR B  1  97  ? 42.360 17.599  -15.044 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B N     1 
ATOM   3521 C  CA    . TYR B  1  97  ? 41.229 17.905  -15.887 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CA    1 
ATOM   3522 C  C     . TYR B  1  97  ? 40.889 16.706  -16.755 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B C     1 
ATOM   3523 O  O     . TYR B  1  97  ? 39.722 16.329  -16.870 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B O     1 
ATOM   3524 C  CB    . TYR B  1  97  ? 41.599 19.078  -16.766 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CB    1 
ATOM   3525 C  CG    . TYR B  1  97  ? 40.440 19.614  -17.554 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CG    1 
ATOM   3526 C  CD1   . TYR B  1  97  ? 39.474 20.423  -16.951 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CD1   1 
ATOM   3527 C  CD2   . TYR B  1  97  ? 40.299 19.311  -18.907 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CD2   1 
ATOM   3528 C  CE1   . TYR B  1  97  ? 38.389 20.918  -17.681 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CE1   1 
ATOM   3529 C  CE2   . TYR B  1  97  ? 39.225 19.804  -19.649 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CE2   1 
ATOM   3530 C  CZ    . TYR B  1  97  ? 38.271 20.605  -19.035 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B CZ    1 
ATOM   3531 O  OH    . TYR B  1  97  ? 37.203 21.061  -19.782 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 96   TYR B OH    1 
ATOM   3532 N  N     . THR B  1  98  ? 41.914 16.130  -17.375 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 97   THR B N     1 
ATOM   3533 C  CA    . THR B  1  98  ? 41.780 14.956  -18.247 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CA    1 
ATOM   3534 C  C     . THR B  1  98  ? 41.136 13.788  -17.492 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 97   THR B C     1 
ATOM   3535 O  O     . THR B  1  98  ? 40.156 13.210  -17.956 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 97   THR B O     1 
ATOM   3536 C  CB    . THR B  1  98  ? 43.181 14.528  -18.794 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CB    1 
ATOM   3537 O  OG1   . THR B  1  98  ? 43.722 15.586  -19.594 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 97   THR B OG1   1 
ATOM   3538 C  CG2   . THR B  1  98  ? 43.089 13.291  -19.646 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CG2   1 
ATOM   3539 N  N     . SER B  1  99  ? 41.689 13.441  -16.339 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 98   SER B N     1 
ATOM   3540 C  CA    . SER B  1  99  ? 41.149 12.353  -15.535 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA    1 
ATOM   3541 C  C     . SER B  1  99  ? 39.710 12.668  -15.174 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 98   SER B C     1 
ATOM   3542 O  O     . SER B  1  99  ? 38.865 11.765  -15.132 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 98   SER B O     1 
ATOM   3543 C  CB    . SER B  1  99  ? 41.959 12.192  -14.240 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB    1 
ATOM   3544 O  OG    . SER B  1  99  ? 43.346 12.027  -14.487 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG    1 
ATOM   3545 N  N     . LEU B  1  100 ? 39.435 13.942  -14.895 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B N     1 
ATOM   3546 C  CA    . LEU B  1  100 ? 38.094 14.367  -14.526 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B CA    1 
ATOM   3547 C  C     . LEU B  1  100 ? 37.143 14.118  -15.645 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B C     1 
ATOM   3548 O  O     . LEU B  1  100 ? 35.946 14.033  -15.399 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B O     1 
ATOM   3549 C  CB    . LEU B  1  100 ? 38.075 15.845  -14.160 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B CB    1 
ATOM   3550 C  CG    . LEU B  1  100 ? 38.606 16.091  -12.752 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B CG    1 
ATOM   3551 C  CD1   . LEU B  1  100 ? 38.696 17.582  -12.476 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B CD1   1 
ATOM   3552 C  CD2   . LEU B  1  100 ? 37.702 15.410  -11.758 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 99   LEU B CD2   1 
ATOM   3553 N  N     . HIS B  1  101 ? 37.658 13.967  -16.862 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B N     1 
ATOM   3554 C  CA    . HIS B  1  101 ? 36.804 13.749  -18.020 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B CA    1 
ATOM   3555 C  C     . HIS B  1  101 ? 36.953 12.394  -18.633 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B C     1 
ATOM   3556 O  O     . HIS B  1  101 ? 36.100 11.995  -19.386 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B O     1 
ATOM   3557 C  CB    . HIS B  1  101 ? 37.075 14.837  -19.037 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B CB    1 
ATOM   3558 C  CG    . HIS B  1  101 ? 36.742 16.193  -18.521 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B CG    1 
ATOM   3559 N  ND1   . HIS B  1  101 ? 35.469 16.528  -18.114 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B ND1   1 
ATOM   3560 C  CD2   . HIS B  1  101 ? 37.521 17.263  -18.249 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B CD2   1 
ATOM   3561 C  CE1   . HIS B  1  101 ? 35.479 17.748  -17.610 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B CE1   1 
ATOM   3562 N  NE2   . HIS B  1  101 ? 36.712 18.216  -17.679 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 100  HIS B NE2   1 
ATOM   3563 N  N     . GLY B  1  102 ? 38.018 11.673  -18.334 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N     1 
ATOM   3564 C  CA    . GLY B  1  102 ? 38.140 10.362  -18.927 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA    1 
ATOM   3565 C  C     . GLY B  1  102 ? 38.967 10.323  -20.191 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C     1 
ATOM   3566 O  O     . GLY B  1  102 ? 39.250 9.251   -20.698 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O     1 
ATOM   3567 N  N     . TYR B  1  103 ? 39.343 11.483  -20.716 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B N     1 
ATOM   3568 C  CA    . TYR B  1  103 ? 40.178 11.542  -21.916 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CA    1 
ATOM   3569 C  C     . TYR B  1  103 ? 40.729 12.915  -22.057 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B C     1 
ATOM   3570 O  O     . TYR B  1  103 ? 40.343 13.810  -21.305 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B O     1 
ATOM   3571 C  CB    . TYR B  1  103 ? 39.403 11.214  -23.187 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CB    1 
ATOM   3572 C  CG    . TYR B  1  103 ? 38.401 12.264  -23.565 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CG    1 
ATOM   3573 C  CD1   . TYR B  1  103 ? 37.160 12.322  -22.925 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CD1   1 
ATOM   3574 C  CD2   . TYR B  1  103 ? 38.698 13.224  -24.537 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CD2   1 
ATOM   3575 C  CE1   . TYR B  1  103 ? 36.231 13.310  -23.235 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CE1   1 
ATOM   3576 C  CE2   . TYR B  1  103 ? 37.777 14.223  -24.859 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CE2   1 
ATOM   3577 C  CZ    . TYR B  1  103 ? 36.546 14.258  -24.198 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B CZ    1 
ATOM   3578 O  OH    . TYR B  1  103 ? 35.628 15.246  -24.471 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 102  TYR B OH    1 
ATOM   3579 N  N     . PHE B  1  104 ? 41.629 13.088  -23.022 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B N     1 
ATOM   3580 C  CA    . PHE B  1  104 ? 42.255 14.383  -23.260 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CA    1 
ATOM   3581 C  C     . PHE B  1  104 ? 41.297 15.280  -23.966 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B C     1 
ATOM   3582 O  O     . PHE B  1  104 ? 41.318 15.360  -25.185 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B O     1 
ATOM   3583 C  CB    . PHE B  1  104 ? 43.541 14.206  -24.064 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CB    1 
ATOM   3584 C  CG    . PHE B  1  104 ? 44.739 13.982  -23.205 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CG    1 
ATOM   3585 C  CD1   . PHE B  1  104 ? 45.437 15.061  -22.672 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CD1   1 
ATOM   3586 C  CD2   . PHE B  1  104 ? 45.121 12.694  -22.850 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CD2   1 
ATOM   3587 C  CE1   . PHE B  1  104 ? 46.489 14.863  -21.798 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CE1   1 
ATOM   3588 C  CE2   . PHE B  1  104 ? 46.174 12.487  -21.973 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CE2   1 
ATOM   3589 C  CZ    . PHE B  1  104 ? 46.860 13.574  -21.446 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 103  PHE B CZ    1 
ATOM   3590 N  N     . VAL B  1  105 ? 40.443 15.950  -23.201 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B N     1 
ATOM   3591 C  CA    . VAL B  1  105 ? 39.464 16.836  -23.807 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CA    1 
ATOM   3592 C  C     . VAL B  1  105 ? 40.197 17.962  -24.556 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B C     1 
ATOM   3593 O  O     . VAL B  1  105 ? 39.683 18.439  -25.581 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B O     1 
ATOM   3594 C  CB    . VAL B  1  105 ? 38.459 17.411  -22.749 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CB    1 
ATOM   3595 C  CG1   . VAL B  1  105 ? 38.603 16.680  -21.421 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CG1   1 
ATOM   3596 C  CG2   . VAL B  1  105 ? 38.665 18.893  -22.583 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CG2   1 
ATOM   3597 N  N     . PHE B  1  106 ? 41.385 18.360  -24.080 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B N     1 
ATOM   3598 C  CA    . PHE B  1  106 ? 42.171 19.422  -24.739 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CA    1 
ATOM   3599 C  C     . PHE B  1  106 ? 43.006 18.855  -25.874 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B C     1 
ATOM   3600 O  O     . PHE B  1  106 ? 44.030 19.438  -26.197 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B O     1 
ATOM   3601 C  CB    . PHE B  1  106 ? 43.142 20.112  -23.763 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CB    1 
ATOM   3602 C  CG    . PHE B  1  106 ? 42.476 20.773  -22.584 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CG    1 
ATOM   3603 C  CD1   . PHE B  1  106 ? 41.423 21.689  -22.771 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CD1   1 
ATOM   3604 C  CD2   . PHE B  1  106 ? 42.918 20.499  -21.280 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CD2   1 
ATOM   3605 C  CE1   . PHE B  1  106 ? 40.811 22.329  -21.674 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CE1   1 
ATOM   3606 C  CE2   . PHE B  1  106 ? 42.317 21.130  -20.177 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CE2   1 
ATOM   3607 C  CZ    . PHE B  1  106 ? 41.257 22.050  -20.376 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CZ    1 
ATOM   3608 N  N     . GLY B  1  107 ? 42.601 17.732  -26.460 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N     1 
ATOM   3609 C  CA    . GLY B  1  107 ? 43.376 17.161  -27.544 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA    1 
ATOM   3610 C  C     . GLY B  1  107 ? 44.880 17.065  -27.309 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C     1 
ATOM   3611 O  O     . GLY B  1  107 ? 45.358 17.100  -26.172 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O     1 
ATOM   3612 N  N     . PRO B  1  108 ? 45.661 16.940  -28.392 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B N     1 
ATOM   3613 C  CA    . PRO B  1  108 ? 47.122 16.831  -28.327 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CA    1 
ATOM   3614 C  C     . PRO B  1  108 ? 47.890 17.962  -27.677 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B C     1 
ATOM   3615 O  O     . PRO B  1  108 ? 49.022 17.744  -27.265 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B O     1 
ATOM   3616 C  CB    . PRO B  1  108 ? 47.527 16.584  -29.785 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CB    1 
ATOM   3617 C  CG    . PRO B  1  108 ? 46.362 17.071  -30.580 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CG    1 
ATOM   3618 C  CD    . PRO B  1  108 ? 45.180 16.684  -29.761 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CD    1 
ATOM   3619 N  N     . THR B  1  109 ? 47.313 19.155  -27.585 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 108  THR B N     1 
ATOM   3620 C  CA    . THR B  1  109 ? 48.017 20.241  -26.917 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CA    1 
ATOM   3621 C  C     . THR B  1  109 ? 48.094 19.897  -25.444 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 108  THR B C     1 
ATOM   3622 O  O     . THR B  1  109 ? 49.162 20.027  -24.853 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 108  THR B O     1 
ATOM   3623 C  CB    . THR B  1  109 ? 47.286 21.577  -27.090 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CB    1 
ATOM   3624 O  OG1   . THR B  1  109 ? 47.546 22.078  -28.400 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 108  THR B OG1   1 
ATOM   3625 C  CG2   . THR B  1  109 ? 47.760 22.594  -26.066 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CG2   1 
ATOM   3626 N  N     . GLY B  1  110 ? 46.970 19.451  -24.869 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B N     1 
ATOM   3627 C  CA    . GLY B  1  110 ? 46.921 19.076  -23.461 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B CA    1 
ATOM   3628 C  C     . GLY B  1  110 ? 47.884 17.937  -23.198 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B C     1 
ATOM   3629 O  O     . GLY B  1  110 ? 48.552 17.907  -22.161 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B O     1 
ATOM   3630 N  N     . CYS B  1  111 ? 47.946 17.011  -24.159 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 110  CYS B N     1 
ATOM   3631 C  CA    . CYS B  1  111 ? 48.819 15.851  -24.107 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 110  CYS B CA    1 
ATOM   3632 C  C     . CYS B  1  111 ? 50.260 16.303  -24.101 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 110  CYS B C     1 
ATOM   3633 O  O     . CYS B  1  111 ? 51.107 15.676  -23.430 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 110  CYS B O     1 
ATOM   3634 C  CB    . CYS B  1  111 ? 48.573 14.995  -25.335 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 110  CYS B CB    1 
ATOM   3635 S  SG    . CYS B  1  111 ? 49.521 13.449  -25.467 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 110  CYS B SG    1 
ATOM   3636 N  N     . ASN B  1  112 ? 50.546 17.360  -24.872 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B N     1 
ATOM   3637 C  CA    . ASN B  1  112 ? 51.894 17.929  -24.942 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B CA    1 
ATOM   3638 C  C     . ASN B  1  112 ? 52.190 18.615  -23.621 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B C     1 
ATOM   3639 O  O     . ASN B  1  112 ? 53.293 18.483  -23.093 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B O     1 
ATOM   3640 C  CB    . ASN B  1  112 ? 52.008 18.945  -26.083 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B CB    1 
ATOM   3641 C  CG    . ASN B  1  112 ? 51.867 18.306  -27.454 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B CG    1 
ATOM   3642 O  OD1   . ASN B  1  112 ? 52.535 17.319  -27.775 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B OD1   1 
ATOM   3643 N  ND2   . ASN B  1  112 ? 51.003 18.882  -28.277 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 111  ASN B ND2   1 
ATOM   3644 N  N     . LEU B  1  113 ? 51.211 19.336  -23.088 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B N     1 
ATOM   3645 C  CA    . LEU B  1  113 ? 51.393 20.000  -21.816 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B CA    1 
ATOM   3646 C  C     . LEU B  1  113 ? 51.698 18.950  -20.781 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B C     1 
ATOM   3647 O  O     . LEU B  1  113 ? 52.733 19.010  -20.111 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B O     1 
ATOM   3648 C  CB    . LEU B  1  113 ? 50.125 20.766  -21.429 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B CB    1 
ATOM   3649 C  CG    . LEU B  1  113 ? 49.887 22.087  -22.159 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B CG    1 
ATOM   3650 C  CD1   . LEU B  1  113 ? 48.601 22.714  -21.671 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B CD1   1 
ATOM   3651 C  CD2   . LEU B  1  113 ? 51.063 23.009  -21.914 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 112  LEU B CD2   1 
ATOM   3652 N  N     . GLU B  1  114 ? 50.807 17.975  -20.668 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B N     1 
ATOM   3653 C  CA    . GLU B  1  114 ? 50.958 16.904  -19.696 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B CA    1 
ATOM   3654 C  C     . GLU B  1  114 ? 52.341 16.252  -19.816 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B C     1 
ATOM   3655 O  O     . GLU B  1  114 ? 53.090 16.208  -18.824 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B O     1 
ATOM   3656 C  CB    . GLU B  1  114 ? 49.842 15.871  -19.903 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B CB    1 
ATOM   3657 C  CG    . GLU B  1  114 ? 49.261 15.297  -18.638 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B CG    1 
ATOM   3658 C  CD    . GLU B  1  114 ? 50.249 14.445  -17.865 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B CD    1 
ATOM   3659 O  OE1   . GLU B  1  114 ? 50.825 13.517  -18.464 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B OE1   1 
ATOM   3660 O  OE2   . GLU B  1  114 ? 50.441 14.698  -16.651 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 113  GLU B OE2   1 
ATOM   3661 N  N     . GLY B  1  115 ? 52.692 15.773  -21.009 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N     1 
ATOM   3662 C  CA    . GLY B  1  115 ? 53.976 15.117  -21.197 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA    1 
ATOM   3663 C  C     . GLY B  1  115 ? 55.256 15.941  -21.102 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C     1 
ATOM   3664 O  O     . GLY B  1  115 ? 56.221 15.509  -20.474 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O     1 
ATOM   3665 N  N     . PHE B  1  116 ? 55.271 17.124  -21.716 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B N     1 
ATOM   3666 C  CA    . PHE B  1  116 ? 56.469 17.976  -21.725 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CA    1 
ATOM   3667 C  C     . PHE B  1  116 ? 56.942 18.317  -20.337 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B C     1 
ATOM   3668 O  O     . PHE B  1  116 ? 58.116 18.084  -20.006 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B O     1 
ATOM   3669 C  CB    . PHE B  1  116 ? 56.219 19.289  -22.471 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CB    1 
ATOM   3670 C  CG    . PHE B  1  116 ? 57.355 20.267  -22.357 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CG    1 
ATOM   3671 C  CD1   . PHE B  1  116 ? 58.497 20.114  -23.127 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CD1   1 
ATOM   3672 C  CD2   . PHE B  1  116 ? 57.294 21.317  -21.450 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CD2   1 
ATOM   3673 C  CE1   . PHE B  1  116 ? 59.554 20.983  -22.999 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CE1   1 
ATOM   3674 C  CE2   . PHE B  1  116 ? 58.349 22.188  -21.318 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CE2   1 
ATOM   3675 C  CZ    . PHE B  1  116 ? 59.483 22.022  -22.094 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 115  PHE B CZ    1 
ATOM   3676 N  N     . PHE B  1  117 ? 56.047 18.893  -19.542 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B N     1 
ATOM   3677 C  CA    . PHE B  1  117 ? 56.384 19.301  -18.189 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CA    1 
ATOM   3678 C  C     . PHE B  1  117 ? 56.739 18.153  -17.310 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B C     1 
ATOM   3679 O  O     . PHE B  1  117 ? 57.668 18.283  -16.526 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B O     1 
ATOM   3680 C  CB    . PHE B  1  117 ? 55.245 20.113  -17.591 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CB    1 
ATOM   3681 C  CG    . PHE B  1  117 ? 55.170 21.478  -18.152 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CG    1 
ATOM   3682 C  CD1   . PHE B  1  117 ? 56.263 22.335  -18.033 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CD1   1 
ATOM   3683 C  CD2   . PHE B  1  117 ? 54.055 21.894  -18.864 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CD2   1 
ATOM   3684 C  CE1   . PHE B  1  117 ? 56.248 23.575  -18.612 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CE1   1 
ATOM   3685 C  CE2   . PHE B  1  117 ? 54.025 23.149  -19.459 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CE2   1 
ATOM   3686 C  CZ    . PHE B  1  117 ? 55.129 23.992  -19.333 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 116  PHE B CZ    1 
ATOM   3687 N  N     . ALA B  1  118 ? 56.023 17.042  -17.423 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B N     1 
ATOM   3688 C  CA    . ALA B  1  118 ? 56.337 15.897  -16.602 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B CA    1 
ATOM   3689 C  C     . ALA B  1  118 ? 57.717 15.421  -16.992 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B C     1 
ATOM   3690 O  O     . ALA B  1  118 ? 58.470 14.906  -16.157 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B O     1 
ATOM   3691 C  CB    . ALA B  1  118 ? 55.305 14.809  -16.818 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B CB    1 
ATOM   3692 N  N     . THR B  1  119 ? 58.062 15.615  -18.260 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 118  THR B N     1 
ATOM   3693 C  CA    . THR B  1  119 ? 59.361 15.204  -18.751 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 118  THR B CA    1 
ATOM   3694 C  C     . THR B  1  119 ? 60.393 16.268  -18.431 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 118  THR B C     1 
ATOM   3695 O  O     . THR B  1  119 ? 61.502 15.934  -18.009 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 118  THR B O     1 
ATOM   3696 C  CB    . THR B  1  119 ? 59.321 14.980  -20.248 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 118  THR B CB    1 
ATOM   3697 O  OG1   . THR B  1  119 ? 58.354 13.965  -20.545 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 118  THR B OG1   1 
ATOM   3698 C  CG2   . THR B  1  119 ? 60.678 14.531  -20.742 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 118  THR B CG2   1 
ATOM   3699 N  N     . LEU B  1  120 ? 60.051 17.535  -18.637 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B N     1 
ATOM   3700 C  CA    . LEU B  1  120 ? 60.975 18.612  -18.321 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CA    1 
ATOM   3701 C  C     . LEU B  1  120 ? 61.363 18.478  -16.845 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B C     1 
ATOM   3702 O  O     . LEU B  1  120 ? 62.543 18.542  -16.492 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B O     1 
ATOM   3703 C  CB    . LEU B  1  120 ? 60.299 19.967  -18.552 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CB    1 
ATOM   3704 C  CG    . LEU B  1  120 ? 61.079 21.149  -19.157 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CG    1 
ATOM   3705 C  CD1   . LEU B  1  120 ? 60.573 22.429  -18.505 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD1   1 
ATOM   3706 C  CD2   . LEU B  1  120 ? 62.584 20.997  -18.953 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD2   1 
ATOM   3707 N  N     . GLY B  1  121 ? 60.357 18.269  -15.998 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 120  GLY B N     1 
ATOM   3708 C  CA    . GLY B  1  121 ? 60.571 18.130  -14.567 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 120  GLY B CA    1 
ATOM   3709 C  C     . GLY B  1  121 ? 61.428 16.959  -14.112 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 120  GLY B C     1 
ATOM   3710 O  O     . GLY B  1  121 ? 62.316 17.139  -13.272 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 120  GLY B O     1 
ATOM   3711 N  N     . GLY B  1  122 ? 61.161 15.764  -14.636 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 121  GLY B N     1 
ATOM   3712 C  CA    . GLY B  1  122 ? 61.944 14.591  -14.261 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 121  GLY B CA    1 
ATOM   3713 C  C     . GLY B  1  122 ? 63.396 14.614  -14.739 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 121  GLY B C     1 
ATOM   3714 O  O     . GLY B  1  122 ? 64.305 14.182  -14.011 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 121  GLY B O     1 
ATOM   3715 N  N     . GLU B  1  123 ? 63.623 15.106  -15.959 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N     1 
ATOM   3716 C  CA    . GLU B  1  123 ? 64.967 15.182  -16.507 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA    1 
ATOM   3717 C  C     . GLU B  1  123 ? 65.778 16.275  -15.808 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C     1 
ATOM   3718 O  O     . GLU B  1  123 ? 66.979 16.098  -15.606 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O     1 
ATOM   3719 C  CB    . GLU B  1  123 ? 64.909 15.401  -18.013 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB    1 
ATOM   3720 C  CG    . GLU B  1  123 ? 64.750 14.103  -18.809 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG    1 
ATOM   3721 C  CD    . GLU B  1  123 ? 65.939 13.130  -18.650 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD    1 
ATOM   3722 O  OE1   . GLU B  1  123 ? 67.103 13.589  -18.643 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1   1 
ATOM   3723 O  OE2   . GLU B  1  123 ? 65.728 11.898  -18.552 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2   1 
ATOM   3724 N  N     . ILE B  1  124 ? 65.161 17.401  -15.454 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B N     1 
ATOM   3725 C  CA    . ILE B  1  124 ? 65.904 18.423  -14.731 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CA    1 
ATOM   3726 C  C     . ILE B  1  124 ? 66.383 17.788  -13.452 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B C     1 
ATOM   3727 O  O     . ILE B  1  124 ? 67.468 18.075  -12.975 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B O     1 
ATOM   3728 C  CB    . ILE B  1  124 ? 65.020 19.623  -14.372 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CB    1 
ATOM   3729 C  CG1   . ILE B  1  124 ? 64.944 20.575  -15.557 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CG1   1 
ATOM   3730 C  CG2   . ILE B  1  124 ? 65.568 20.345  -13.149 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CG2   1 
ATOM   3731 C  CD1   . ILE B  1  124 ? 64.030 21.756  -15.306 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CD1   1 
ATOM   3732 N  N     . ALA B  1  125 ? 65.565 16.897  -12.916 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 124  ALA B N     1 
ATOM   3733 C  CA    . ALA B  1  125 ? 65.879 16.211  -11.679 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 124  ALA B CA    1 
ATOM   3734 C  C     . ALA B  1  125 ? 67.022 15.264  -11.877 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 124  ALA B C     1 
ATOM   3735 O  O     . ALA B  1  125 ? 67.832 15.113  -10.984 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 124  ALA B O     1 
ATOM   3736 C  CB    . ALA B  1  125 ? 64.654 15.459  -11.174 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 124  ALA B CB    1 
ATOM   3737 N  N     . LEU B  1  126 ? 67.104 14.615  -13.028 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B N     1 
ATOM   3738 C  CA    . LEU B  1  126 ? 68.193 13.670  -13.254 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B CA    1 
ATOM   3739 C  C     . LEU B  1  126 ? 69.481 14.421  -13.525 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B C     1 
ATOM   3740 O  O     . LEU B  1  126 ? 70.539 14.015  -13.035 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B O     1 
ATOM   3741 C  CB    . LEU B  1  126 ? 67.870 12.735  -14.426 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B CB    1 
ATOM   3742 C  CG    . LEU B  1  126 ? 68.936 11.719  -14.850 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B CG    1 
ATOM   3743 C  CD1   . LEU B  1  126 ? 69.277 10.801  -13.697 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B CD1   1 
ATOM   3744 C  CD2   . LEU B  1  126 ? 68.434 10.919  -16.049 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 125  LEU B CD2   1 
ATOM   3745 N  N     . TRP B  1  127 ? 69.411 15.510  -14.287 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B N     1 
ATOM   3746 C  CA    . TRP B  1  127 ? 70.620 16.270  -14.583 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CA    1 
ATOM   3747 C  C     . TRP B  1  127 ? 71.157 16.895  -13.316 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B C     1 
ATOM   3748 O  O     . TRP B  1  127 ? 72.351 16.764  -13.040 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B O     1 
ATOM   3749 C  CB    . TRP B  1  127 ? 70.353 17.314  -15.687 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CB    1 
ATOM   3750 C  CG    . TRP B  1  127 ? 70.219 16.619  -16.996 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CG    1 
ATOM   3751 C  CD1   . TRP B  1  127 ? 69.069 16.415  -17.714 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CD1   1 
ATOM   3752 C  CD2   . TRP B  1  127 ? 71.226 15.826  -17.629 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CD2   1 
ATOM   3753 N  NE1   . TRP B  1  127 ? 69.301 15.527  -18.740 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B NE1   1 
ATOM   3754 C  CE2   . TRP B  1  127 ? 70.617 15.150  -18.707 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CE2   1 
ATOM   3755 C  CE3   . TRP B  1  127 ? 72.586 15.615  -17.379 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CE3   1 
ATOM   3756 C  CZ2   . TRP B  1  127 ? 71.322 14.278  -19.531 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CZ2   1 
ATOM   3757 C  CZ3   . TRP B  1  127 ? 73.284 14.751  -18.199 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CZ3   1 
ATOM   3758 C  CH2   . TRP B  1  127 ? 72.650 14.092  -19.262 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 126  TRP B CH2   1 
ATOM   3759 N  N     . SER B  1  128 ? 70.288 17.533  -12.534 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 127  SER B N     1 
ATOM   3760 C  CA    . SER B  1  128 ? 70.702 18.147  -11.276 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 127  SER B CA    1 
ATOM   3761 C  C     . SER B  1  128 ? 71.329 17.104  -10.351 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 127  SER B C     1 
ATOM   3762 O  O     . SER B  1  128 ? 72.073 17.467  -9.447  1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 127  SER B O     1 
ATOM   3763 C  CB    . SER B  1  128 ? 69.505 18.803  -10.581 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 127  SER B CB    1 
ATOM   3764 O  OG    . SER B  1  128 ? 68.999 19.881  -11.349 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 127  SER B OG    1 
ATOM   3765 N  N     . LEU B  1  129 ? 71.040 15.822  -10.572 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B N     1 
ATOM   3766 C  CA    . LEU B  1  129 ? 71.595 14.761  -9.730  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CA    1 
ATOM   3767 C  C     . LEU B  1  129 ? 73.024 14.487  -10.132 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B C     1 
ATOM   3768 O  O     . LEU B  1  129 ? 73.793 13.945  -9.344  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B O     1 
ATOM   3769 C  CB    . LEU B  1  129 ? 70.743 13.476  -9.826  1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CB    1 
ATOM   3770 C  CG    . LEU B  1  129 ? 69.506 13.334  -8.903  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CG    1 
ATOM   3771 C  CD1   . LEU B  1  129 ? 68.726 12.057  -9.215  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD1   1 
ATOM   3772 C  CD2   . LEU B  1  129 ? 69.955 13.297  -7.439  1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 128  LEU B CD2   1 
ATOM   3773 N  N     . VAL B  1  130 ? 73.390 14.851  -11.354 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B N     1 
ATOM   3774 C  CA    . VAL B  1  130 ? 74.763 14.654  -11.800 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B CA    1 
ATOM   3775 C  C     . VAL B  1  130 ? 75.576 15.850  -11.308 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B C     1 
ATOM   3776 O  O     . VAL B  1  130 ? 76.688 15.674  -10.781 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B O     1 
ATOM   3777 C  CB    . VAL B  1  130 ? 74.840 14.554  -13.335 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B CB    1 
ATOM   3778 C  CG1   . VAL B  1  130 ? 76.256 14.216  -13.761 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B CG1   1 
ATOM   3779 C  CG2   . VAL B  1  130 ? 73.877 13.485  -13.826 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 129  VAL B CG2   1 
ATOM   3780 N  N     . VAL B  1  131 ? 75.007 17.048  -11.470 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B N     1 
ATOM   3781 C  CA    . VAL B  1  131 ? 75.638 18.284  -11.025 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CA    1 
ATOM   3782 C  C     . VAL B  1  131 ? 76.024 18.113  -9.578  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B C     1 
ATOM   3783 O  O     . VAL B  1  131 ? 77.044 18.630  -9.161  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B O     1 
ATOM   3784 C  CB    . VAL B  1  131 ? 74.668 19.490  -11.156 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CB    1 
ATOM   3785 C  CG1   . VAL B  1  131 ? 75.221 20.700  -10.438 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CG1   1 
ATOM   3786 C  CG2   . VAL B  1  131 ? 74.453 19.822  -12.617 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CG2   1 
ATOM   3787 N  N     . LEU B  1  132 ? 75.214 17.373  -8.825  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B N     1 
ATOM   3788 C  CA    . LEU B  1  132 ? 75.469 17.114  -7.412  1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CA    1 
ATOM   3789 C  C     . LEU B  1  132 ? 76.498 16.034  -7.258  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B C     1 
ATOM   3790 O  O     . LEU B  1  132 ? 77.316 16.126  -6.352  1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B O     1 
ATOM   3791 C  CB    . LEU B  1  132 ? 74.194 16.663  -6.697  1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CB    1 
ATOM   3792 C  CG    . LEU B  1  132 ? 73.292 17.680  -5.999  1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CG    1 
ATOM   3793 C  CD1   . LEU B  1  132 ? 72.904 18.762  -6.954  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CD1   1 
ATOM   3794 C  CD2   . LEU B  1  132 ? 72.058 16.977  -5.476  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CD2   1 
ATOM   3795 N  N     . ALA B  1  133 ? 76.440 15.003  -8.103  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 132  ALA B N     1 
ATOM   3796 C  CA    . ALA B  1  133 ? 77.400 13.898  -8.044  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 132  ALA B CA    1 
ATOM   3797 C  C     . ALA B  1  133 ? 78.768 14.505  -8.164  1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 132  ALA B C     1 
ATOM   3798 O  O     . ALA B  1  133 ? 79.672 14.180  -7.404  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 132  ALA B O     1 
ATOM   3799 C  CB    . ALA B  1  133 ? 77.162 12.914  -9.194  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 132  ALA B CB    1 
ATOM   3800 N  N     . ILE B  1  134 ? 78.886 15.425  -9.113  1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B N     1 
ATOM   3801 C  CA    . ILE B  1  134 ? 80.127 16.122  -9.379  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CA    1 
ATOM   3802 C  C     . ILE B  1  134 ? 80.533 16.989  -8.212  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B C     1 
ATOM   3803 O  O     . ILE B  1  134 ? 81.528 16.690  -7.562  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B O     1 
ATOM   3804 C  CB    . ILE B  1  134 ? 79.984 16.958  -10.665 1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CB    1 
ATOM   3805 C  CG1   . ILE B  1  134 ? 79.882 15.996  -11.843 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CG1   1 
ATOM   3806 C  CG2   . ILE B  1  134 ? 81.141 17.927  -10.824 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CG2   1 
ATOM   3807 C  CD1   . ILE B  1  134 ? 80.731 14.716  -11.657 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 133  ILE B CD1   1 
ATOM   3808 N  N     . GLU B  1  135 ? 79.778 18.046  -7.939  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B N     1 
ATOM   3809 C  CA    . GLU B  1  135 ? 80.105 18.931  -6.840  1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B CA    1 
ATOM   3810 C  C     . GLU B  1  135 ? 80.445 18.126  -5.617  1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B C     1 
ATOM   3811 O  O     . GLU B  1  135 ? 81.281 18.542  -4.842  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B O     1 
ATOM   3812 C  CB    . GLU B  1  135 ? 78.936 19.862  -6.543  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B CB    1 
ATOM   3813 C  CG    . GLU B  1  135 ? 79.248 20.933  -5.505  1.00 74.79  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B CG    1 
ATOM   3814 C  CD    . GLU B  1  135 ? 78.844 20.542  -4.083  1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B CD    1 
ATOM   3815 O  OE1   . GLU B  1  135 ? 79.077 19.374  -3.688  1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B OE1   1 
ATOM   3816 O  OE2   . GLU B  1  135 ? 78.301 21.413  -3.354  1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 134  GLU B OE2   1 
ATOM   3817 N  N     . ARG B  1  136 ? 79.815 16.970  -5.449  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B N     1 
ATOM   3818 C  CA    . ARG B  1  136 ? 80.064 16.116  -4.285  1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B CA    1 
ATOM   3819 C  C     . ARG B  1  136 ? 81.461 15.521  -4.352  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B C     1 
ATOM   3820 O  O     . ARG B  1  136 ? 82.149 15.448  -3.343  1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B O     1 
ATOM   3821 C  CB    . ARG B  1  136 ? 79.041 14.980  -4.238  1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B CB    1 
ATOM   3822 C  CG    . ARG B  1  136 ? 78.754 14.461  -2.850  1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B CG    1 
ATOM   3823 C  CD    . ARG B  1  136 ? 77.658 15.281  -2.221  1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B CD    1 
ATOM   3824 N  NE    . ARG B  1  136 ? 77.945 16.719  -2.207  1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B NE    1 
ATOM   3825 C  CZ    . ARG B  1  136 ? 78.592 17.357  -1.230  1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B CZ    1 
ATOM   3826 N  NH1   . ARG B  1  136 ? 79.040 16.686  -0.172  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B NH1   1 
ATOM   3827 N  NH2   . ARG B  1  136 ? 78.761 18.674  -1.291  1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 135  ARG B NH2   1 
ATOM   3828 N  N     . TYR B  1  137 ? 81.857 15.077  -5.541  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B N     1 
ATOM   3829 C  CA    . TYR B  1  137 ? 83.168 14.469  -5.781  1.00 79.94  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CA    1 
ATOM   3830 C  C     . TYR B  1  137 ? 84.235 15.536  -5.737  1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B C     1 
ATOM   3831 O  O     . TYR B  1  137 ? 85.385 15.258  -5.431  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B O     1 
ATOM   3832 C  CB    . TYR B  1  137 ? 83.179 13.807  -7.158  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CB    1 
ATOM   3833 C  CG    . TYR B  1  137 ? 84.545 13.383  -7.631  1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CG    1 
ATOM   3834 C  CD1   . TYR B  1  137 ? 85.087 12.161  -7.242  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CD1   1 
ATOM   3835 C  CD2   . TYR B  1  137 ? 85.303 14.215  -8.456  1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CD2   1 
ATOM   3836 C  CE1   . TYR B  1  137 ? 86.358 11.768  -7.666  1.00 80.76  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CE1   1 
ATOM   3837 C  CE2   . TYR B  1  137 ? 86.575 13.839  -8.887  1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CE2   1 
ATOM   3838 C  CZ    . TYR B  1  137 ? 87.103 12.610  -8.489  1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B CZ    1 
ATOM   3839 O  OH    . TYR B  1  137 ? 88.369 12.233  -8.907  1.00 81.70  ? ? ? ? ? ? 136  TYR B OH    1 
ATOM   3840 N  N     . VAL B  1  138 ? 83.839 16.757  -6.061  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B N     1 
ATOM   3841 C  CA    . VAL B  1  138 ? 84.741 17.894  -6.080  1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B CA    1 
ATOM   3842 C  C     . VAL B  1  138 ? 84.997 18.413  -4.666  1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B C     1 
ATOM   3843 O  O     . VAL B  1  138 ? 85.914 19.213  -4.477  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B O     1 
ATOM   3844 C  CB    . VAL B  1  138 ? 84.151 19.032  -6.955  1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B CB    1 
ATOM   3845 C  CG1   . VAL B  1  138 ? 85.065 20.253  -6.938  1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B CG1   1 
ATOM   3846 C  CG2   . VAL B  1  138 ? 83.954 18.527  -8.375  1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 137  VAL B CG2   1 
ATOM   3847 N  N     . VAL B  1  139 ? 84.206 17.983  -3.683  1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B N     1 
ATOM   3848 C  CA    . VAL B  1  139 ? 84.423 18.446  -2.313  1.00 86.33  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CA    1 
ATOM   3849 C  C     . VAL B  1  139 ? 84.890 17.305  -1.457  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B C     1 
ATOM   3850 O  O     . VAL B  1  139 ? 85.557 17.518  -0.469  1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B O     1 
ATOM   3851 C  CB    . VAL B  1  139 ? 83.145 19.046  -1.676  1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CB    1 
ATOM   3852 C  CG1   . VAL B  1  139 ? 82.598 20.160  -2.551  1.00 85.24  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CG1   1 
ATOM   3853 C  CG2   . VAL B  1  139 ? 82.118 17.958  -1.444  1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CG2   1 
ATOM   3854 N  N     . VAL B  1  140 ? 84.550 16.087  -1.834  1.00 89.01  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B N     1 
ATOM   3855 C  CA    . VAL B  1  140 ? 84.967 14.949  -1.043  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CA    1 
ATOM   3856 C  C     . VAL B  1  140 ? 86.272 14.398  -1.552  1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B C     1 
ATOM   3857 O  O     . VAL B  1  140 ? 87.103 13.999  -0.751  1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B O     1 
ATOM   3858 C  CB    . VAL B  1  140 ? 83.911 13.851  -1.067  1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CB    1 
ATOM   3859 C  CG1   . VAL B  1  140 ? 84.461 12.593  -0.420  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CG1   1 
ATOM   3860 C  CG2   . VAL B  1  140 ? 82.663 14.335  -0.350  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 139  VAL B CG2   1 
ATOM   3861 N  N     . CYS B  1  141 ? 86.454 14.365  -2.870  1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 140  CYS B N     1 
ATOM   3862 C  CA    . CYS B  1  141 ? 87.697 13.853  -3.464  1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 140  CYS B CA    1 
ATOM   3863 C  C     . CYS B  1  141 ? 88.534 15.014  -3.998  1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 140  CYS B C     1 
ATOM   3864 O  O     . CYS B  1  141 ? 89.507 14.782  -4.725  1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 140  CYS B O     1 
ATOM   3865 C  CB    . CYS B  1  141 ? 87.392 12.874  -4.613  1.00 99.59  ? ? ? ? ? ? 140  CYS B CB    1 
ATOM   3866 S  SG    . CYS B  1  141 ? 86.499 11.357  -4.144  1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 140  CYS B SG    1 
ATOM   3867 N  N     . LYS B  1  142 ? 88.144 16.237  -3.632  1.00 102.72 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B N     1 
ATOM   3868 C  CA    . LYS B  1  142 ? 88.794 17.490  -4.043  1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B CA    1 
ATOM   3869 C  C     . LYS B  1  142 ? 90.020 17.278  -4.931  1.00 105.81 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B C     1 
ATOM   3870 O  O     . LYS B  1  142 ? 91.137 17.160  -4.409  1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B O     1 
ATOM   3871 C  CB    . LYS B  1  142 ? 89.206 18.314  -2.810  1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B CB    1 
ATOM   3872 C  CG    . LYS B  1  142 ? 89.751 19.694  -3.170  1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B CG    1 
ATOM   3873 C  CD    . LYS B  1  142 ? 90.298 20.448  -1.978  1.00 103.18 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B CD    1 
ATOM   3874 C  CE    . LYS B  1  142 ? 90.938 21.749  -2.442  1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B CE    1 
ATOM   3875 N  NZ    . LYS B  1  142 ? 91.606 22.489  -1.336  1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 141  LYS B NZ    1 
ATOM   3876 N  N     . PRO B  1  143 ? 89.836 17.218  -6.271  1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B N     1 
ATOM   3877 C  CA    . PRO B  1  143 ? 90.982 17.023  -7.177  1.00 108.24 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B CA    1 
ATOM   3878 C  C     . PRO B  1  143 ? 91.756 18.332  -7.414  1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B C     1 
ATOM   3879 O  O     . PRO B  1  143 ? 92.736 18.348  -8.177  1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B O     1 
ATOM   3880 C  CB    . PRO B  1  143 ? 90.330 16.497  -8.465  1.00 108.13 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B CB    1 
ATOM   3881 C  CG    . PRO B  1  143 ? 89.037 15.885  -7.990  1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B CG    1 
ATOM   3882 C  CD    . PRO B  1  143 ? 88.576 16.906  -6.971  1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 142  PRO B CD    1 
ATOM   3883 N  N     . MET B  1  144 ? 91.321 19.407  -6.755  1.00 109.88 ? ? ? ? ? ? 143  MET B N     1 
ATOM   3884 C  CA    . MET B  1  144 ? 91.951 20.715  -6.906  1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 143  MET B CA    1 
ATOM   3885 C  C     . MET B  1  144 ? 92.843 21.078  -5.741  1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 143  MET B C     1 
ATOM   3886 O  O     . MET B  1  144 ? 93.114 20.246  -4.866  1.00 110.90 ? ? ? ? ? ? 143  MET B O     1 
ATOM   3887 C  CB    . MET B  1  144 ? 90.888 21.800  -7.106  1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 143  MET B CB    1 
ATOM   3888 C  CG    . MET B  1  144 ? 90.997 22.459  -8.463  1.00 111.70 ? ? ? ? ? ? 143  MET B CG    1 
ATOM   3889 S  SD    . MET B  1  144 ? 91.060 21.202  -9.763  1.00 114.92 ? ? ? ? ? ? 143  MET B SD    1 
ATOM   3890 C  CE    . MET B  1  144 ? 92.889 20.868  -9.920  1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 143  MET B CE    1 
ATOM   3891 N  N     . SER B  1  145 ? 93.296 22.333  -5.743  1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 144  SER B N     1 
ATOM   3892 C  CA    . SER B  1  145 ? 94.187 22.858  -4.712  1.00 110.88 ? ? ? ? ? ? 144  SER B CA    1 
ATOM   3893 C  C     . SER B  1  145 ? 93.452 23.856  -3.823  1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 144  SER B C     1 
ATOM   3894 O  O     . SER B  1  145 ? 93.318 23.621  -2.621  1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 144  SER B O     1 
ATOM   3895 C  CB    . SER B  1  145 ? 95.405 23.515  -5.377  1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 144  SER B CB    1 
ATOM   3896 O  OG    . SER B  1  145 ? 96.072 22.595  -6.234  1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 144  SER B OG    1 
ATOM   3897 N  N     . ASN B  1  146 ? 92.992 24.963  -4.396  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B N     1 
ATOM   3898 C  CA    . ASN B  1  146 ? 92.256 25.967  -3.624  1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B CA    1 
ATOM   3899 C  C     . ASN B  1  146 ? 91.039 26.402  -4.417  1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B C     1 
ATOM   3900 O  O     . ASN B  1  146 ? 90.620 27.568  -4.333  1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B O     1 
ATOM   3901 C  CB    . ASN B  1  146 ? 93.154 27.172  -3.302  1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B CB    1 
ATOM   3902 C  CG    . ASN B  1  146 ? 93.635 27.897  -4.549  1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B CG    1 
ATOM   3903 O  OD1   . ASN B  1  146 ? 93.981 27.267  -5.553  1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B OD1   1 
ATOM   3904 N  ND2   . ASN B  1  146 ? 93.673 29.227  -4.485  1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 145  ASN B ND2   1 
ATOM   3905 N  N     . PHE B  1  147 ? 90.478 25.454  -5.174  1.00 109.42 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B N     1 
ATOM   3906 C  CA    . PHE B  1  147 ? 89.294 25.672  -6.013  1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CA    1 
ATOM   3907 C  C     . PHE B  1  147 ? 88.010 25.617  -5.180  1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B C     1 
ATOM   3908 O  O     . PHE B  1  147 ? 87.764 24.632  -4.468  1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B O     1 
ATOM   3909 C  CB    . PHE B  1  147 ? 89.231 24.614  -7.125  1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CB    1 
ATOM   3910 C  CG    . PHE B  1  147 ? 87.982 24.684  -7.956  1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CG    1 
ATOM   3911 C  CD1   . PHE B  1  147 ? 87.708 25.809  -8.734  1.00 108.92 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CD1   1 
ATOM   3912 C  CD2   . PHE B  1  147 ? 87.056 23.645  -7.925  1.00 108.65 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CD2   1 
ATOM   3913 C  CE1   . PHE B  1  147 ? 86.524 25.899  -9.469  1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CE1   1 
ATOM   3914 C  CE2   . PHE B  1  147 ? 85.868 23.728  -8.657  1.00 108.57 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CE2   1 
ATOM   3915 C  CZ    . PHE B  1  147 ? 85.601 24.854  -9.429  1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 146  PHE B CZ    1 
ATOM   3916 N  N     . ARG B  1  148 ? 87.196 26.668  -5.280  1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B N     1 
ATOM   3917 C  CA    . ARG B  1  148 ? 85.945 26.737  -4.542  1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B CA    1 
ATOM   3918 C  C     . ARG B  1  148 ? 84.796 26.794  -5.538  1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B C     1 
ATOM   3919 O  O     . ARG B  1  148 ? 84.828 27.598  -6.476  1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B O     1 
ATOM   3920 C  CB    . ARG B  1  148 ? 85.938 27.977  -3.640  1.00 105.05 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B CB    1 
ATOM   3921 C  CG    . ARG B  1  148 ? 85.148 27.821  -2.348  1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B CG    1 
ATOM   3922 C  CD    . ARG B  1  148 ? 84.666 29.175  -1.880  1.00 105.19 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B CD    1 
ATOM   3923 N  NE    . ARG B  1  148 ? 83.647 29.712  -2.779  1.00 105.49 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B NE    1 
ATOM   3924 C  CZ    . ARG B  1  148 ? 83.276 30.987  -2.823  1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B CZ    1 
ATOM   3925 N  NH1   . ARG B  1  148 ? 83.844 31.874  -2.022  1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B NH1   1 
ATOM   3926 N  NH2   . ARG B  1  148 ? 82.331 31.377  -3.667  1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 147  ARG B NH2   1 
ATOM   3927 N  N     . PHE B  1  149 ? 83.799 25.935  -5.330  1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B N     1 
ATOM   3928 C  CA    . PHE B  1  149 ? 82.617 25.837  -6.184  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CA    1 
ATOM   3929 C  C     . PHE B  1  149 ? 81.685 27.002  -5.902  1.00 97.12  ? ? ? ? ? ? 148  PHE B C     1 
ATOM   3930 O  O     . PHE B  1  149 ? 80.598 26.804  -5.371  1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 148  PHE B O     1 
ATOM   3931 C  CB    . PHE B  1  149 ? 81.906 24.523  -5.882  1.00 99.99  ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CB    1 
ATOM   3932 C  CG    . PHE B  1  149 ? 81.304 23.860  -7.083  1.00 101.11 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CG    1 
ATOM   3933 C  CD1   . PHE B  1  149 ? 80.194 24.410  -7.731  1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CD1   1 
ATOM   3934 C  CD2   . PHE B  1  149 ? 81.836 22.660  -7.556  1.00 101.67 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CD2   1 
ATOM   3935 C  CE1   . PHE B  1  149 ? 79.616 23.767  -8.837  1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CE1   1 
ATOM   3936 C  CE2   . PHE B  1  149 ? 81.270 22.006  -8.660  1.00 102.18 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CE2   1 
ATOM   3937 C  CZ    . PHE B  1  149 ? 80.155 22.563  -9.303  1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 148  PHE B CZ    1 
ATOM   3938 N  N     . GLY B  1  150 ? 82.100 28.210  -6.263  1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 149  GLY B N     1 
ATOM   3939 C  CA    . GLY B  1  150 ? 81.280 29.378  -6.001  1.00 92.49  ? ? ? ? ? ? 149  GLY B CA    1 
ATOM   3940 C  C     . GLY B  1  150 ? 79.882 29.345  -6.582  1.00 90.78  ? ? ? ? ? ? 149  GLY B C     1 
ATOM   3941 O  O     . GLY B  1  150 ? 79.498 28.407  -7.277  1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 149  GLY B O     1 
ATOM   3942 N  N     . GLU B  1  151 ? 79.118 30.390  -6.278  1.00 89.80  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B N     1 
ATOM   3943 C  CA    . GLU B  1  151 ? 77.757 30.527  -6.775  1.00 89.02  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B CA    1 
ATOM   3944 C  C     . GLU B  1  151 ? 77.791 30.524  -8.289  1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B C     1 
ATOM   3945 O  O     . GLU B  1  151 ? 76.829 30.093  -8.923  1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B O     1 
ATOM   3946 C  CB    . GLU B  1  151 ? 77.125 31.835  -6.265  1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B CB    1 
ATOM   3947 C  CG    . GLU B  1  151 ? 76.764 31.817  -4.775  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B CG    1 
ATOM   3948 C  CD    . GLU B  1  151 ? 76.220 33.149  -4.250  1.00 88.72  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B CD    1 
ATOM   3949 O  OE1   . GLU B  1  151 ? 75.201 33.653  -4.780  1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B OE1   1 
ATOM   3950 O  OE2   . GLU B  1  151 ? 76.812 33.690  -3.288  1.00 88.60  ? ? ? ? ? ? 150  GLU B OE2   1 
ATOM   3951 N  N     . ASN B  1  152 ? 78.898 30.988  -8.868  1.00 87.87  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B N     1 
ATOM   3952 C  CA    . ASN B  1  152 ? 79.032 31.034  -10.321 1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B CA    1 
ATOM   3953 C  C     . ASN B  1  152 ? 79.012 29.625  -10.910 1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B C     1 
ATOM   3954 O  O     . ASN B  1  152 ? 78.344 29.406  -11.910 1.00 85.15  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B O     1 
ATOM   3955 C  CB    . ASN B  1  152 ? 80.312 31.793  -10.734 1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B CB    1 
ATOM   3956 C  CG    . ASN B  1  152 ? 81.602 31.090  -10.301 1.00 88.88  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B CG    1 
ATOM   3957 O  OD1   . ASN B  1  152 ? 81.931 31.023  -9.110  1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B OD1   1 
ATOM   3958 N  ND2   . ASN B  1  152 ? 82.342 30.571  -11.280 1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 151  ASN B ND2   1 
ATOM   3959 N  N     . HIS B  1  153 ? 79.716 28.674  -10.308 1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B N     1 
ATOM   3960 C  CA    . HIS B  1  153 ? 79.690 27.320  -10.839 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B CA    1 
ATOM   3961 C  C     . HIS B  1  153 ? 78.291 26.742  -10.636 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B C     1 
ATOM   3962 O  O     . HIS B  1  153 ? 77.910 25.791  -11.320 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B O     1 
ATOM   3963 C  CB    . HIS B  1  153 ? 80.705 26.434  -10.124 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B CB    1 
ATOM   3964 C  CG    . HIS B  1  153 ? 82.118 26.916  -10.219 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B CG    1 
ATOM   3965 N  ND1   . HIS B  1  153 ? 82.583 28.012  -9.519  1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B ND1   1 
ATOM   3966 C  CD2   . HIS B  1  153 ? 83.176 26.440  -10.918 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B CD2   1 
ATOM   3967 C  CE1   . HIS B  1  153 ? 83.866 28.187  -9.783  1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B CE1   1 
ATOM   3968 N  NE2   . HIS B  1  153 ? 84.251 27.247  -10.629 1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 152  HIS B NE2   1 
ATOM   3969 N  N     . ALA B  1  154 ? 77.533 27.318  -9.702  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 153  ALA B N     1 
ATOM   3970 C  CA    . ALA B  1  154 ? 76.183 26.859  -9.398  1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 153  ALA B CA    1 
ATOM   3971 C  C     . ALA B  1  154 ? 75.207 27.300  -10.459 1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 153  ALA B C     1 
ATOM   3972 O  O     . ALA B  1  154 ? 74.397 26.492  -10.868 1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 153  ALA B O     1 
ATOM   3973 C  CB    . ALA B  1  154 ? 75.745 27.374  -8.043  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 153  ALA B CB    1 
ATOM   3974 N  N     . ILE B  1  155 ? 75.252 28.555  -10.899 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B N     1 
ATOM   3975 C  CA    . ILE B  1  155 ? 74.319 28.997  -11.936 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B CA    1 
ATOM   3976 C  C     . ILE B  1  155 ? 74.639 28.280  -13.232 1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B C     1 
ATOM   3977 O  O     . ILE B  1  155 ? 73.786 28.199  -14.116 1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B O     1 
ATOM   3978 C  CB    . ILE B  1  155 ? 74.388 30.526  -12.180 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B CB    1 
ATOM   3979 C  CG1   . ILE B  1  155 ? 73.772 31.277  -11.005 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B CG1   1 
ATOM   3980 C  CG2   . ILE B  1  155 ? 73.616 30.899  -13.437 1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B CG2   1 
ATOM   3981 C  CD1   . ILE B  1  155 ? 74.514 31.122  -9.714  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 154  ILE B CD1   1 
ATOM   3982 N  N     . MET B  1  156 ? 75.860 27.764  -13.345 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 155  MET B N     1 
ATOM   3983 C  CA    . MET B  1  156 ? 76.281 27.034  -14.536 1.00 73.35  ? ? ? ? ? ? 155  MET B CA    1 
ATOM   3984 C  C     . MET B  1  156 ? 75.629 25.679  -14.515 1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 155  MET B C     1 
ATOM   3985 O  O     . MET B  1  156 ? 74.899 25.347  -15.450 1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 155  MET B O     1 
ATOM   3986 C  CB    . MET B  1  156 ? 77.804 26.871  -14.567 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 155  MET B CB    1 
ATOM   3987 C  CG    . MET B  1  156 ? 78.578 28.184  -14.708 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 155  MET B CG    1 
ATOM   3988 S  SD    . MET B  1  156 ? 78.201 29.097  -16.239 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 155  MET B SD    1 
ATOM   3989 C  CE    . MET B  1  156 ? 76.671 30.038  -15.807 1.00 80.36  ? ? ? ? ? ? 155  MET B CE    1 
ATOM   3990 N  N     . GLY B  1  157 ? 75.892 24.908  -13.457 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 156  GLY B N     1 
ATOM   3991 C  CA    . GLY B  1  157 ? 75.303 23.583  -13.299 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 156  GLY B CA    1 
ATOM   3992 C  C     . GLY B  1  157 ? 73.778 23.596  -13.273 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 156  GLY B C     1 
ATOM   3993 O  O     . GLY B  1  157 ? 73.148 22.550  -13.369 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 156  GLY B O     1 
ATOM   3994 N  N     . VAL B  1  158 ? 73.192 24.782  -13.115 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B N     1 
ATOM   3995 C  CA    . VAL B  1  158 ? 71.747 24.951  -13.116 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B CA    1 
ATOM   3996 C  C     . VAL B  1  158 ? 71.305 25.036  -14.557 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B C     1 
ATOM   3997 O  O     . VAL B  1  158 ? 70.538 24.199  -15.029 1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B O     1 
ATOM   3998 C  CB    . VAL B  1  158 ? 71.323 26.246  -12.368 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B CB    1 
ATOM   3999 C  CG1   . VAL B  1  158 ? 69.987 26.744  -12.876 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B CG1   1 
ATOM   4000 C  CG2   . VAL B  1  158 ? 71.205 25.966  -10.886 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 157  VAL B CG2   1 
ATOM   4001 N  N     . ALA B  1  159 ? 71.795 26.043  -15.265 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B N     1 
ATOM   4002 C  CA    . ALA B  1  159 ? 71.442 26.219  -16.668 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B CA    1 
ATOM   4003 C  C     . ALA B  1  159 ? 71.760 24.950  -17.438 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B C     1 
ATOM   4004 O  O     . ALA B  1  159 ? 71.041 24.601  -18.369 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B O     1 
ATOM   4005 C  CB    . ALA B  1  159 ? 72.209 27.388  -17.245 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B CB    1 
ATOM   4006 N  N     . PHE B  1  160 ? 72.828 24.266  -17.042 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B N     1 
ATOM   4007 C  CA    . PHE B  1  160 ? 73.253 23.029  -17.689 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CA    1 
ATOM   4008 C  C     . PHE B  1  160 ? 72.156 21.999  -17.655 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B C     1 
ATOM   4009 O  O     . PHE B  1  160 ? 71.970 21.276  -18.644 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B O     1 
ATOM   4010 C  CB    . PHE B  1  160 ? 74.464 22.464  -16.971 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CB    1 
ATOM   4011 C  CG    . PHE B  1  160 ? 74.670 21.009  -17.205 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CG    1 
ATOM   4012 C  CD1   . PHE B  1  160 ? 75.151 20.549  -18.421 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CD1   1 
ATOM   4013 C  CD2   . PHE B  1  160 ? 74.398 20.095  -16.202 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CD2   1 
ATOM   4014 C  CE1   . PHE B  1  160 ? 75.364 19.191  -18.633 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CE1   1 
ATOM   4015 C  CE2   . PHE B  1  160 ? 74.606 18.740  -16.401 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CE2   1 
ATOM   4016 C  CZ    . PHE B  1  160 ? 75.093 18.283  -17.621 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 159  PHE B CZ    1 
ATOM   4017 N  N     . THR B  1  161 ? 71.461 21.915  -16.518 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 160  THR B N     1 
ATOM   4018 C  CA    . THR B  1  161 ? 70.371 20.959  -16.326 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 160  THR B CA    1 
ATOM   4019 C  C     . THR B  1  161 ? 69.185 21.340  -17.207 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 160  THR B C     1 
ATOM   4020 O  O     . THR B  1  161 ? 68.516 20.445  -17.741 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 160  THR B O     1 
ATOM   4021 C  CB    . THR B  1  161 ? 69.921 20.860  -14.814 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 160  THR B CB    1 
ATOM   4022 O  OG1   . THR B  1  161 ? 69.398 22.116  -14.362 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 160  THR B OG1   1 
ATOM   4023 C  CG2   . THR B  1  161 ? 71.080 20.449  -13.932 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 160  THR B CG2   1 
ATOM   4024 N  N     . TRP B  1  162 ? 68.929 22.637  -17.375 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B N     1 
ATOM   4025 C  CA    . TRP B  1  162 ? 67.822 23.065  -18.218 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CA    1 
ATOM   4026 C  C     . TRP B  1  162 ? 68.132 22.836  -19.670 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B C     1 
ATOM   4027 O  O     . TRP B  1  162 ? 67.233 22.755  -20.481 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B O     1 
ATOM   4028 C  CB    . TRP B  1  162 ? 67.523 24.538  -18.022 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CB    1 
ATOM   4029 C  CG    . TRP B  1  162 ? 66.728 24.833  -16.807 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CG    1 
ATOM   4030 C  CD1   . TRP B  1  162 ? 67.203 25.033  -15.541 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CD1   1 
ATOM   4031 C  CD2   . TRP B  1  162 ? 65.298 24.973  -16.731 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CD2   1 
ATOM   4032 N  NE1   . TRP B  1  162 ? 66.157 25.294  -14.682 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B NE1   1 
ATOM   4033 C  CE2   . TRP B  1  162 ? 64.977 25.261  -15.385 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CE2   1 
ATOM   4034 C  CE3   . TRP B  1  162 ? 64.256 24.882  -17.670 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CE3   1 
ATOM   4035 C  CZ2   . TRP B  1  162 ? 63.656 25.460  -14.954 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CZ2   1 
ATOM   4036 C  CZ3   . TRP B  1  162 ? 62.944 25.081  -17.239 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CZ3   1 
ATOM   4037 C  CH2   . TRP B  1  162 ? 62.658 25.367  -15.891 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 161  TRP B CH2   1 
ATOM   4038 N  N     . VAL B  1  163 ? 69.405 22.746  -20.007 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B N     1 
ATOM   4039 C  CA    . VAL B  1  163 ? 69.777 22.540  -21.391 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CA    1 
ATOM   4040 C  C     . VAL B  1  163 ? 69.592 21.116  -21.745 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B C     1 
ATOM   4041 O  O     . VAL B  1  163 ? 69.190 20.808  -22.848 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B O     1 
ATOM   4042 C  CB    . VAL B  1  163 ? 71.228 22.891  -21.632 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CB    1 
ATOM   4043 C  CG1   . VAL B  1  163 ? 71.592 22.581  -23.073 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CG1   1 
ATOM   4044 C  CG2   . VAL B  1  163 ? 71.455 24.352  -21.315 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CG2   1 
ATOM   4045 N  N     . MET B  1  164 ? 69.915 20.242  -20.809 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 163  MET B N     1 
ATOM   4046 C  CA    . MET B  1  164 ? 69.770 18.820  -21.030 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 163  MET B CA    1 
ATOM   4047 C  C     . MET B  1  164 ? 68.302 18.475  -21.000 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 163  MET B C     1 
ATOM   4048 O  O     . MET B  1  164 ? 67.789 17.866  -21.946 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 163  MET B O     1 
ATOM   4049 C  CB    . MET B  1  164 ? 70.514 18.068  -19.940 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 163  MET B CB    1 
ATOM   4050 C  CG    . MET B  1  164 ? 71.942 18.512  -19.812 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 163  MET B CG    1 
ATOM   4051 S  SD    . MET B  1  164 ? 72.697 18.501  -21.439 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 163  MET B SD    1 
ATOM   4052 C  CE    . MET B  1  164 ? 73.150 16.725  -21.561 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 163  MET B CE    1 
ATOM   4053 N  N     . ALA B  1  165 ? 67.628 18.872  -19.923 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 164  ALA B N     1 
ATOM   4054 C  CA    . ALA B  1  165 ? 66.207 18.614  -19.767 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 164  ALA B CA    1 
ATOM   4055 C  C     . ALA B  1  165 ? 65.489 19.000  -21.032 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 164  ALA B C     1 
ATOM   4056 O  O     . ALA B  1  165 ? 64.724 18.207  -21.555 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 164  ALA B O     1 
ATOM   4057 C  CB    . ALA B  1  165 ? 65.668 19.395  -18.599 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 164  ALA B CB    1 
ATOM   4058 N  N     . LEU B  1  166 ? 65.736 20.202  -21.538 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B N     1 
ATOM   4059 C  CA    . LEU B  1  166 ? 65.079 20.641  -22.764 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CA    1 
ATOM   4060 C  C     . LEU B  1  166 ? 65.476 19.768  -23.938 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B C     1 
ATOM   4061 O  O     . LEU B  1  166 ? 64.627 19.422  -24.772 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B O     1 
ATOM   4062 C  CB    . LEU B  1  166 ? 65.424 22.095  -23.083 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CB    1 
ATOM   4063 C  CG    . LEU B  1  166 ? 64.533 23.194  -22.498 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CG    1 
ATOM   4064 C  CD1   . LEU B  1  166 ? 63.089 22.996  -22.930 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CD1   1 
ATOM   4065 C  CD2   . LEU B  1  166 ? 64.629 23.164  -21.005 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 165  LEU B CD2   1 
ATOM   4066 N  N     . ALA B  1  167 ? 66.756 19.419  -24.009 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B N     1 
ATOM   4067 C  CA    . ALA B  1  167 ? 67.267 18.590  -25.091 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B CA    1 
ATOM   4068 C  C     . ALA B  1  167 ? 66.391 17.376  -25.243 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B C     1 
ATOM   4069 O  O     . ALA B  1  167 ? 66.284 16.832  -26.339 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B O     1 
ATOM   4070 C  CB    . ALA B  1  167 ? 68.692 18.170  -24.796 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B CB    1 
ATOM   4071 N  N     . CYS B  1  168 ? 65.766 16.947  -24.152 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 167  CYS B N     1 
ATOM   4072 C  CA    . CYS B  1  168 ? 64.891 15.784  -24.193 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 167  CYS B CA    1 
ATOM   4073 C  C     . CYS B  1  168 ? 63.429 16.213  -24.247 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 167  CYS B C     1 
ATOM   4074 O  O     . CYS B  1  168 ? 62.704 15.869  -25.162 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 167  CYS B O     1 
ATOM   4075 C  CB    . CYS B  1  168 ? 65.123 14.914  -22.961 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 167  CYS B CB    1 
ATOM   4076 S  SG    . CYS B  1  168 ? 65.001 13.151  -23.339 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 167  CYS B SG    1 
ATOM   4077 N  N     . ALA B  1  169 ? 63.003 16.997  -23.280 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 168  ALA B N     1 
ATOM   4078 C  CA    . ALA B  1  169 ? 61.620 17.400  -23.229 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 168  ALA B CA    1 
ATOM   4079 C  C     . ALA B  1  169 ? 61.176 18.125  -24.453 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 168  ALA B C     1 
ATOM   4080 O  O     . ALA B  1  169 ? 60.011 18.038  -24.793 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 168  ALA B O     1 
ATOM   4081 C  CB    . ALA B  1  169 ? 61.383 18.271  -22.001 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 168  ALA B CB    1 
ATOM   4082 N  N     . ALA B  1  170 ? 62.081 18.795  -25.149 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 169  ALA B N     1 
ATOM   4083 C  CA    . ALA B  1  170 ? 61.660 19.637  -26.267 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 169  ALA B CA    1 
ATOM   4084 C  C     . ALA B  1  170 ? 61.474 18.980  -27.645 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 169  ALA B C     1 
ATOM   4085 O  O     . ALA B  1  170 ? 60.486 19.285  -28.338 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 169  ALA B O     1 
ATOM   4086 C  CB    . ALA B  1  170 ? 62.599 20.821  -26.366 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 169  ALA B CB    1 
ATOM   4087 N  N     . PRO B  1  171 ? 62.391 18.102  -28.074 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B N     1 
ATOM   4088 C  CA    . PRO B  1  171 ? 62.268 17.451  -29.388 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CA    1 
ATOM   4089 C  C     . PRO B  1  171 ? 60.878 16.957  -29.790 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B C     1 
ATOM   4090 O  O     . PRO B  1  171 ? 60.393 17.297  -30.864 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B O     1 
ATOM   4091 C  CB    . PRO B  1  171 ? 63.283 16.316  -29.302 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CB    1 
ATOM   4092 C  CG    . PRO B  1  171 ? 64.355 16.903  -28.444 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CG    1 
ATOM   4093 C  CD    . PRO B  1  171 ? 63.572 17.604  -27.347 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CD    1 
ATOM   4094 N  N     . PRO B  1  172 ? 60.229 16.142  -28.942 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B N     1 
ATOM   4095 C  CA    . PRO B  1  172 ? 58.895 15.605  -29.225 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B CA    1 
ATOM   4096 C  C     . PRO B  1  172 ? 57.894 16.647  -29.613 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B C     1 
ATOM   4097 O  O     . PRO B  1  172 ? 56.836 16.323  -30.140 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B O     1 
ATOM   4098 C  CB    . PRO B  1  172 ? 58.520 14.915  -27.918 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B CB    1 
ATOM   4099 C  CG    . PRO B  1  172 ? 59.832 14.405  -27.431 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B CG    1 
ATOM   4100 C  CD    . PRO B  1  172 ? 60.735 15.605  -27.662 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 171  PRO B CD    1 
ATOM   4101 N  N     . LEU B  1  173 ? 58.218 17.903  -29.361 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B N     1 
ATOM   4102 C  CA    . LEU B  1  173 ? 57.288 18.975  -29.685 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CA    1 
ATOM   4103 C  C     . LEU B  1  173 ? 57.602 19.574  -31.040 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B C     1 
ATOM   4104 O  O     . LEU B  1  173 ? 56.775 20.313  -31.593 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B O     1 
ATOM   4105 C  CB    . LEU B  1  173 ? 57.368 20.080  -28.622 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CB    1 
ATOM   4106 C  CG    . LEU B  1  173 ? 56.989 19.764  -27.172 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CG    1 
ATOM   4107 C  CD1   . LEU B  1  173 ? 57.693 20.731  -26.258 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CD1   1 
ATOM   4108 C  CD2   . LEU B  1  173 ? 55.482 19.827  -26.989 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 172  LEU B CD2   1 
ATOM   4109 N  N     . VAL B  1  174 ? 58.774 19.256  -31.587 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B N     1 
ATOM   4110 C  CA    . VAL B  1  174 ? 59.189 19.846  -32.858 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CA    1 
ATOM   4111 C  C     . VAL B  1  174 ? 59.458 18.805  -33.925 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B C     1 
ATOM   4112 O  O     . VAL B  1  174 ? 60.314 18.999  -34.788 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B O     1 
ATOM   4113 C  CB    . VAL B  1  174 ? 60.444 20.688  -32.653 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CB    1 
ATOM   4114 C  CG1   . VAL B  1  174 ? 60.207 21.696  -31.552 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CG1   1 
ATOM   4115 C  CG2   . VAL B  1  174 ? 61.599 19.793  -32.295 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CG2   1 
ATOM   4116 N  N     . GLY B  1  175 ? 58.757 17.687  -33.875 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B N     1 
ATOM   4117 C  CA    . GLY B  1  175 ? 58.973 16.722  -34.918 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B CA    1 
ATOM   4118 C  C     . GLY B  1  175 ? 59.863 15.551  -34.622 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B C     1 
ATOM   4119 O  O     . GLY B  1  175 ? 59.955 14.662  -35.444 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B O     1 
ATOM   4120 N  N     . TRP B  1  176 ? 60.562 15.531  -33.502 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B N     1 
ATOM   4121 C  CA    . TRP B  1  176 ? 61.346 14.332  -33.246 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CA    1 
ATOM   4122 C  C     . TRP B  1  176 ? 60.661 13.589  -32.129 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B C     1 
ATOM   4123 O  O     . TRP B  1  176 ? 60.674 14.042  -30.975 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B O     1 
ATOM   4124 C  CB    . TRP B  1  176 ? 62.782 14.644  -32.882 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CB    1 
ATOM   4125 C  CG    . TRP B  1  176 ? 63.608 13.396  -32.860 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CG    1 
ATOM   4126 C  CD1   . TRP B  1  176 ? 63.265 12.169  -33.377 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CD1   1 
ATOM   4127 C  CD2   . TRP B  1  176 ? 64.919 13.246  -32.305 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CD2   1 
ATOM   4128 N  NE1   . TRP B  1  176 ? 64.288 11.265  -33.172 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B NE1   1 
ATOM   4129 C  CE2   . TRP B  1  176 ? 65.314 11.899  -32.518 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CE2   1 
ATOM   4130 C  CE3   . TRP B  1  176 ? 65.802 14.116  -31.647 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CE3   1 
ATOM   4131 C  CZ2   . TRP B  1  176 ? 66.554 11.405  -32.094 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CZ2   1 
ATOM   4132 C  CZ3   . TRP B  1  176 ? 67.032 13.624  -31.228 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CZ3   1 
ATOM   4133 C  CH2   . TRP B  1  176 ? 67.398 12.277  -31.454 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 175  TRP B CH2   1 
ATOM   4134 N  N     . SER B  1  177 ? 60.069 12.449  -32.485 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 176  SER B N     1 
ATOM   4135 C  CA    . SER B  1  177 ? 59.282 11.645  -31.567 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 176  SER B CA    1 
ATOM   4136 C  C     . SER B  1  177 ? 58.023 12.447  -31.282 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 176  SER B C     1 
ATOM   4137 O  O     . SER B  1  177 ? 57.782 13.472  -31.947 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 176  SER B O     1 
ATOM   4138 C  CB    . SER B  1  177 ? 60.041 11.371  -30.276 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 176  SER B CB    1 
ATOM   4139 O  OG    . SER B  1  177 ? 59.263 10.551  -29.427 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 176  SER B OG    1 
ATOM   4140 N  N     . ARG B  1  178 ? 57.226 12.016  -30.313 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B N     1 
ATOM   4141 C  CA    . ARG B  1  178 ? 55.994 12.736  -29.999 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B CA    1 
ATOM   4142 C  C     . ARG B  1  178 ? 55.429 12.262  -28.666 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B C     1 
ATOM   4143 O  O     . ARG B  1  178 ? 55.776 11.160  -28.217 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B O     1 
ATOM   4144 C  CB    . ARG B  1  178 ? 54.965 12.505  -31.119 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B CB    1 
ATOM   4145 C  CG    . ARG B  1  178 ? 54.625 11.036  -31.357 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B CG    1 
ATOM   4146 C  CD    . ARG B  1  178 ? 53.617 10.852  -32.479 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B CD    1 
ATOM   4147 N  NE    . ARG B  1  178 ? 53.148 9.471   -32.582 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B NE    1 
ATOM   4148 C  CZ    . ARG B  1  178 ? 52.185 9.074   -33.409 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B CZ    1 
ATOM   4149 N  NH1   . ARG B  1  178 ? 51.589 9.953   -34.211 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B NH1   1 
ATOM   4150 N  NH2   . ARG B  1  178 ? 51.803 7.804   -33.424 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 177  ARG B NH2   1 
ATOM   4151 N  N     . TYR B  1  179 ? 54.592 13.085  -28.029 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B N     1 
ATOM   4152 C  CA    . TYR B  1  179 ? 53.963 12.709  -26.756 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CA    1 
ATOM   4153 C  C     . TYR B  1  179 ? 52.640 12.005  -27.093 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B C     1 
ATOM   4154 O  O     . TYR B  1  179 ? 51.908 12.458  -27.988 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B O     1 
ATOM   4155 C  CB    . TYR B  1  179 ? 53.731 13.950  -25.868 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CB    1 
ATOM   4156 C  CG    . TYR B  1  179 ? 55.008 14.542  -25.279 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CG    1 
ATOM   4157 C  CD1   . TYR B  1  179 ? 55.777 13.822  -24.364 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CD1   1 
ATOM   4158 C  CD2   . TYR B  1  179 ? 55.481 15.800  -25.681 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CD2   1 
ATOM   4159 C  CE1   . TYR B  1  179 ? 56.987 14.336  -23.867 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CE1   1 
ATOM   4160 C  CE2   . TYR B  1  179 ? 56.699 16.316  -25.185 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CE2   1 
ATOM   4161 C  CZ    . TYR B  1  179 ? 57.438 15.576  -24.282 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B CZ    1 
ATOM   4162 O  OH    . TYR B  1  179 ? 58.628 16.058  -23.790 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 178  TYR B OH    1 
ATOM   4163 N  N     . ILE B  1  180 ? 52.338 10.903  -26.408 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B N     1 
ATOM   4164 C  CA    . ILE B  1  180 ? 51.114 10.140  -26.704 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B CA    1 
ATOM   4165 C  C     . ILE B  1  180 ? 50.484 9.664   -25.399 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B C     1 
ATOM   4166 O  O     . ILE B  1  180 ? 51.201 9.400   -24.445 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B O     1 
ATOM   4167 C  CB    . ILE B  1  180 ? 51.464 8.925   -27.607 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B CB    1 
ATOM   4168 C  CG1   . ILE B  1  180 ? 50.223 8.402   -28.328 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B CG1   1 
ATOM   4169 C  CG2   . ILE B  1  180 ? 52.108 7.823   -26.769 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B CG2   1 
ATOM   4170 C  CD1   . ILE B  1  180 ? 50.565 7.362   -29.405 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 179  ILE B CD1   1 
ATOM   4171 N  N     . PRO B  1  181 ? 49.148 9.574   -25.332 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B N     1 
ATOM   4172 C  CA    . PRO B  1  181 ? 48.602 9.115   -24.048 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CA    1 
ATOM   4173 C  C     . PRO B  1  181 ? 48.990 7.710   -23.661 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B C     1 
ATOM   4174 O  O     . PRO B  1  181 ? 49.196 6.891   -24.560 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B O     1 
ATOM   4175 C  CB    . PRO B  1  181 ? 47.085 9.309   -24.210 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CB    1 
ATOM   4176 C  CG    . PRO B  1  181 ? 46.882 9.666   -25.678 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CG    1 
ATOM   4177 C  CD    . PRO B  1  181 ? 48.140 10.303  -26.118 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CD    1 
ATOM   4178 N  N     . GLU B  1  182 ? 49.111 7.440   -22.348 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B N     1 
ATOM   4179 C  CA    . GLU B  1  182 ? 49.481 6.111   -21.850 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CA    1 
ATOM   4180 C  C     . GLU B  1  182 ? 48.480 5.573   -20.839 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B C     1 
ATOM   4181 O  O     . GLU B  1  182 ? 47.718 6.337   -20.239 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B O     1 
ATOM   4182 C  CB    . GLU B  1  182 ? 50.849 6.151   -21.170 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CB    1 
ATOM   4183 C  CG    . GLU B  1  182 ? 51.968 6.837   -21.941 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CG    1 
ATOM   4184 C  CD    . GLU B  1  182 ? 53.348 6.533   -21.352 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CD    1 
ATOM   4185 O  OE1   . GLU B  1  182 ? 53.803 5.376   -21.490 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B OE1   1 
ATOM   4186 O  OE2   . GLU B  1  182 ? 53.973 7.441   -20.749 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 181  GLU B OE2   1 
ATOM   4187 N  N     . GLY B  1  183 ? 48.511 4.255   -20.651 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B N     1 
ATOM   4188 C  CA    . GLY B  1  183 ? 47.647 3.598   -19.689 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B CA    1 
ATOM   4189 C  C     . GLY B  1  183 ? 46.174 3.829   -19.871 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B C     1 
ATOM   4190 O  O     . GLY B  1  183 ? 45.605 3.384   -20.852 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B O     1 
ATOM   4191 N  N     . MET B  1  184 ? 45.545 4.499   -18.913 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 183  MET B N     1 
ATOM   4192 C  CA    . MET B  1  184 ? 44.121 4.790   -19.014 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 183  MET B CA    1 
ATOM   4193 C  C     . MET B  1  184 ? 43.926 6.007   -19.887 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 183  MET B C     1 
ATOM   4194 O  O     . MET B  1  184 ? 42.836 6.561   -19.954 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 183  MET B O     1 
ATOM   4195 C  CB    . MET B  1  184 ? 43.522 5.014   -17.632 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 183  MET B CB    1 
ATOM   4196 C  CG    . MET B  1  184 ? 43.300 3.725   -16.867 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 183  MET B CG    1 
ATOM   4197 S  SD    . MET B  1  184 ? 42.885 3.984   -15.132 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 183  MET B SD    1 
ATOM   4198 C  CE    . MET B  1  184 ? 44.223 3.182   -14.389 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 183  MET B CE    1 
ATOM   4199 N  N     . GLN B  1  185 ? 45.014 6.405   -20.543 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B N     1 
ATOM   4200 C  CA    . GLN B  1  185 ? 45.054 7.522   -21.484 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B CA    1 
ATOM   4201 C  C     . GLN B  1  185 ? 44.820 8.846   -20.795 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B C     1 
ATOM   4202 O  O     . GLN B  1  185 ? 44.293 9.778   -21.414 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B O     1 
ATOM   4203 C  CB    . GLN B  1  185 ? 44.018 7.292   -22.588 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B CB    1 
ATOM   4204 C  CG    . GLN B  1  185 ? 44.034 5.881   -23.157 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B CG    1 
ATOM   4205 C  CD    . GLN B  1  185 ? 45.242 5.604   -24.014 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B CD    1 
ATOM   4206 O  OE1   . GLN B  1  185 ? 45.420 6.221   -25.036 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B OE1   1 
ATOM   4207 N  NE2   . GLN B  1  185 ? 46.075 4.666   -23.593 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 184  GLN B NE2   1 
ATOM   4208 N  N     . CYS B  1  186 ? 45.219 8.946   -19.531 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 185  CYS B N     1 
ATOM   4209 C  CA    . CYS B  1  186 ? 45.032 10.188  -18.788 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 185  CYS B CA    1 
ATOM   4210 C  C     . CYS B  1  186 ? 46.327 10.908  -18.578 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 185  CYS B C     1 
ATOM   4211 O  O     . CYS B  1  186 ? 46.322 12.005  -18.055 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 185  CYS B O     1 
ATOM   4212 C  CB    . CYS B  1  186 ? 44.349 9.923   -17.449 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 185  CYS B CB    1 
ATOM   4213 S  SG    . CYS B  1  186 ? 42.553 9.633   -17.651 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 185  CYS B SG    1 
ATOM   4214 N  N     . SER B  1  187 ? 47.429 10.285  -18.968 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 186  SER B N     1 
ATOM   4215 C  CA    . SER B  1  187 ? 48.746 10.892  -18.878 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 186  SER B CA    1 
ATOM   4216 C  C     . SER B  1  187 ? 49.349 10.758  -20.253 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 186  SER B C     1 
ATOM   4217 O  O     . SER B  1  187 ? 48.860 9.942   -21.025 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 186  SER B O     1 
ATOM   4218 C  CB    . SER B  1  187 ? 49.619 10.175  -17.832 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 186  SER B CB    1 
ATOM   4219 O  OG    . SER B  1  187 ? 49.756 8.782   -18.093 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 186  SER B OG    1 
ATOM   4220 N  N     . CYS B  1  188 ? 50.375 11.545  -20.572 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 187  CYS B N     1 
ATOM   4221 C  CA    . CYS B  1  188 ? 51.040 11.474  -21.880 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 187  CYS B CA    1 
ATOM   4222 C  C     . CYS B  1  188 ? 52.535 11.255  -21.716 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 187  CYS B C     1 
ATOM   4223 O  O     . CYS B  1  188 ? 53.141 11.811  -20.802 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 187  CYS B O     1 
ATOM   4224 C  CB    . CYS B  1  188 ? 50.760 12.756  -22.690 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 187  CYS B CB    1 
ATOM   4225 S  SG    . CYS B  1  188 ? 49.233 12.555  -23.664 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 187  CYS B SG    1 
ATOM   4226 N  N     . GLY B  1  189 ? 53.125 10.441  -22.587 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 188  GLY B N     1 
ATOM   4227 C  CA    . GLY B  1  189 ? 54.560 10.177  -22.512 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 188  GLY B CA    1 
ATOM   4228 C  C     . GLY B  1  189 ? 55.218 10.060  -23.882 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 188  GLY B C     1 
ATOM   4229 O  O     . GLY B  1  189 ? 54.560 10.278  -24.904 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 188  GLY B O     1 
ATOM   4230 N  N     . ILE B  1  190 ? 56.526 9.795   -23.906 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B N     1 
ATOM   4231 C  CA    . ILE B  1  190 ? 57.250 9.637   -25.166 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B CA    1 
ATOM   4232 C  C     . ILE B  1  190 ? 56.667 8.437   -25.890 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B C     1 
ATOM   4233 O  O     . ILE B  1  190 ? 56.233 7.494   -25.215 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B O     1 
ATOM   4234 C  CB    . ILE B  1  190 ? 58.740 9.432   -24.893 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B CB    1 
ATOM   4235 C  CG1   . ILE B  1  190 ? 59.359 10.765  -24.493 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B CG1   1 
ATOM   4236 C  CG2   . ILE B  1  190 ? 59.424 8.841   -26.092 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B CG2   1 
ATOM   4237 C  CD1   . ILE B  1  190 ? 59.071 11.894  -25.481 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 189  ILE B CD1   1 
ATOM   4238 N  N     . ASP B  1  191 ? 56.641 8.455   -27.228 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B N     1 
ATOM   4239 C  CA    . ASP B  1  191 ? 56.043 7.355   -28.019 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B CA    1 
ATOM   4240 C  C     . ASP B  1  191 ? 56.890 6.060   -28.028 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B C     1 
ATOM   4241 O  O     . ASP B  1  191 ? 57.765 5.932   -28.888 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B O     1 
ATOM   4242 C  CB    . ASP B  1  191 ? 55.814 7.816   -29.467 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B CB    1 
ATOM   4243 C  CG    . ASP B  1  191 ? 54.762 6.988   -30.181 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B CG    1 
ATOM   4244 O  OD1   . ASP B  1  191 ? 54.467 5.876   -29.703 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B OD1   1 
ATOM   4245 O  OD2   . ASP B  1  191 ? 54.234 7.443   -31.222 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B OD2   1 
ATOM   4246 N  N     . TYR B  1  192 ? 56.625 5.119   -27.111 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B N     1 
ATOM   4247 C  CA    . TYR B  1  192 ? 57.359 3.847   -27.049 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CA    1 
ATOM   4248 C  C     . TYR B  1  192 ? 56.576 2.822   -27.828 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B C     1 
ATOM   4249 O  O     . TYR B  1  192 ? 57.096 1.788   -28.248 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B O     1 
ATOM   4250 C  CB    . TYR B  1  192 ? 57.448 3.323   -25.612 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CB    1 
ATOM   4251 C  CG    . TYR B  1  192 ? 57.689 4.372   -24.562 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CG    1 
ATOM   4252 C  CD1   . TYR B  1  192 ? 58.863 5.132   -24.557 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CD1   1 
ATOM   4253 C  CD2   . TYR B  1  192 ? 56.732 4.637   -23.584 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CD2   1 
ATOM   4254 C  CE1   . TYR B  1  192 ? 59.072 6.140   -23.597 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CE1   1 
ATOM   4255 C  CE2   . TYR B  1  192 ? 56.935 5.645   -22.624 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CE2   1 
ATOM   4256 C  CZ    . TYR B  1  192 ? 58.103 6.391   -22.642 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B CZ    1 
ATOM   4257 O  OH    . TYR B  1  192 ? 58.284 7.407   -21.743 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 191  TYR B OH    1 
ATOM   4258 N  N     . TYR B  1  193 ? 55.312 3.142   -28.026 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B N     1 
ATOM   4259 C  CA    . TYR B  1  193 ? 54.363 2.250   -28.662 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CA    1 
ATOM   4260 C  C     . TYR B  1  193 ? 54.575 1.977   -30.144 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B C     1 
ATOM   4261 O  O     . TYR B  1  193 ? 54.751 0.812   -30.506 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B O     1 
ATOM   4262 C  CB    . TYR B  1  193 ? 52.953 2.785   -28.374 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CB    1 
ATOM   4263 C  CG    . TYR B  1  193 ? 52.781 3.013   -26.888 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CG    1 
ATOM   4264 C  CD1   . TYR B  1  193 ? 53.216 4.199   -26.290 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CD1   1 
ATOM   4265 C  CD2   . TYR B  1  193 ? 52.278 1.998   -26.056 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CD2   1 
ATOM   4266 C  CE1   . TYR B  1  193 ? 53.158 4.368   -24.900 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CE1   1 
ATOM   4267 C  CE2   . TYR B  1  193 ? 52.220 2.160   -24.670 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CE2   1 
ATOM   4268 C  CZ    . TYR B  1  193 ? 52.661 3.346   -24.106 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B CZ    1 
ATOM   4269 O  OH    . TYR B  1  193 ? 52.614 3.510   -22.749 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 192  TYR B OH    1 
ATOM   4270 N  N     . THR B  1  194 ? 54.573 3.008   -30.982 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 193  THR B N     1 
ATOM   4271 C  CA    . THR B  1  194 ? 54.682 2.821   -32.424 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 193  THR B CA    1 
ATOM   4272 C  C     . THR B  1  194 ? 56.014 3.264   -33.014 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 193  THR B C     1 
ATOM   4273 O  O     . THR B  1  194 ? 56.761 4.037   -32.404 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 193  THR B O     1 
ATOM   4274 C  CB    . THR B  1  194 ? 53.592 3.620   -33.138 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 193  THR B CB    1 
ATOM   4275 O  OG1   . THR B  1  194 ? 53.880 5.016   -33.009 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 193  THR B OG1   1 
ATOM   4276 C  CG2   . THR B  1  194 ? 52.245 3.364   -32.509 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 193  THR B CG2   1 
ATOM   4277 N  N     . PRO B  1  195 ? 56.336 2.754   -34.217 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B N     1 
ATOM   4278 C  CA    . PRO B  1  195 ? 57.583 3.127   -34.889 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CA    1 
ATOM   4279 C  C     . PRO B  1  195 ? 57.375 4.473   -35.617 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B C     1 
ATOM   4280 O  O     . PRO B  1  195 ? 58.339 5.190   -35.820 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B O     1 
ATOM   4281 C  CB    . PRO B  1  195 ? 57.806 1.973   -35.872 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CB    1 
ATOM   4282 C  CG    . PRO B  1  195 ? 57.042 0.822   -35.263 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CG    1 
ATOM   4283 C  CD    . PRO B  1  195 ? 55.795 1.508   -34.794 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CD    1 
ATOM   4284 N  N     . HIS B  1  196 ? 56.127 4.801   -35.974 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B N     1 
ATOM   4285 C  CA    . HIS B  1  196 ? 55.796 6.039   -36.693 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B CA    1 
ATOM   4286 C  C     . HIS B  1  196 ? 57.064 6.620   -37.266 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B C     1 
ATOM   4287 O  O     . HIS B  1  196 ? 57.593 7.575   -36.717 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B O     1 
ATOM   4288 C  CB    . HIS B  1  196 ? 55.119 7.078   -35.768 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B CB    1 
ATOM   4289 C  CG    . HIS B  1  196 ? 54.347 8.156   -36.496 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B CG    1 
ATOM   4290 N  ND1   . HIS B  1  196 ? 54.585 9.504   -36.309 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B ND1   1 
ATOM   4291 C  CD2   . HIS B  1  196 ? 53.304 8.081   -37.362 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B CD2   1 
ATOM   4292 C  CE1   . HIS B  1  196 ? 53.723 10.208  -37.023 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B CE1   1 
ATOM   4293 N  NE2   . HIS B  1  196 ? 52.934 9.370   -37.671 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 195  HIS B NE2   1 
ATOM   4294 N  N     . GLU B  1  197 ? 57.572 6.011   -38.339 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B N     1 
ATOM   4295 C  CA    . GLU B  1  197 ? 58.789 6.491   -39.008 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B CA    1 
ATOM   4296 C  C     . GLU B  1  197 ? 58.537 7.934   -39.408 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B C     1 
ATOM   4297 O  O     . GLU B  1  197 ? 59.456 8.746   -39.443 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B O     1 
ATOM   4298 C  CB    . GLU B  1  197 ? 59.095 5.642   -40.262 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B CB    1 
ATOM   4299 C  CG    . GLU B  1  197 ? 59.437 4.172   -39.983 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B CG    1 
ATOM   4300 C  CD    . GLU B  1  197 ? 59.219 3.267   -41.193 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B CD    1 
ATOM   4301 O  OE1   . GLU B  1  197 ? 59.577 3.679   -42.313 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B OE1   1 
ATOM   4302 O  OE2   . GLU B  1  197 ? 58.699 2.139   -41.028 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 196  GLU B OE2   1 
ATOM   4303 N  N     . GLU B  1  198 ? 57.269 8.232   -39.682 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B N     1 
ATOM   4304 C  CA    . GLU B  1  198 ? 56.813 9.551   -40.086 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B CA    1 
ATOM   4305 C  C     . GLU B  1  198 ? 57.378 10.582  -39.133 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B C     1 
ATOM   4306 O  O     . GLU B  1  198 ? 57.353 11.752  -39.450 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B O     1 
ATOM   4307 C  CB    . GLU B  1  198 ? 55.262 9.586   -40.064 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B CB    1 
ATOM   4308 C  CG    . GLU B  1  198 ? 54.571 10.885  -40.574 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B CG    1 
ATOM   4309 C  CD    . GLU B  1  198 ? 53.068 10.998  -40.157 1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B CD    1 
ATOM   4310 O  OE1   . GLU B  1  198 ? 52.292 10.021  -40.347 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B OE1   1 
ATOM   4311 O  OE2   . GLU B  1  198 ? 52.660 12.074  -39.642 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 197  GLU B OE2   1 
ATOM   4312 N  N     . THR B  1  199 ? 57.906 10.155  -37.986 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 198  THR B N     1 
ATOM   4313 C  CA    . THR B  1  199 ? 58.413 11.103  -36.998 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 198  THR B CA    1 
ATOM   4314 C  C     . THR B  1  199 ? 59.633 10.564  -36.257 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 198  THR B C     1 
ATOM   4315 O  O     . THR B  1  199 ? 60.024 11.125  -35.237 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 198  THR B O     1 
ATOM   4316 C  CB    . THR B  1  199 ? 57.294 11.444  -36.001 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 198  THR B CB    1 
ATOM   4317 O  OG1   . THR B  1  199 ? 57.607 12.668  -35.357 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 198  THR B OG1   1 
ATOM   4318 C  CG2   . THR B  1  199 ? 57.146 10.372  -34.951 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 198  THR B CG2   1 
ATOM   4319 N  N     . ASN B  1  200 ? 60.216 9.486   -36.779 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B N     1 
ATOM   4320 C  CA    . ASN B  1  200 ? 61.407 8.848   -36.213 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B CA    1 
ATOM   4321 C  C     . ASN B  1  200 ? 61.273 8.587   -34.774 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B C     1 
ATOM   4322 O  O     . ASN B  1  200 ? 62.021 9.174   -34.001 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B O     1 
ATOM   4323 C  CB    . ASN B  1  200 ? 62.635 9.719   -36.384 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B CB    1 
ATOM   4324 C  CG    . ASN B  1  200 ? 63.182 9.654   -37.763 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B CG    1 
ATOM   4325 O  OD1   . ASN B  1  200 ? 63.118 10.631  -38.514 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B OD1   1 
ATOM   4326 N  ND2   . ASN B  1  200 ? 63.724 8.485   -38.129 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 199  ASN B ND2   1 
ATOM   4327 N  N     . ASN B  1  201 ? 60.363 7.705   -34.392 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B N     1 
ATOM   4328 C  CA    . ASN B  1  201 ? 60.177 7.403   -32.982 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B CA    1 
ATOM   4329 C  C     . ASN B  1  201 ? 61.340 6.577   -32.462 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B C     1 
ATOM   4330 O  O     . ASN B  1  201 ? 62.039 7.001   -31.533 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B O     1 
ATOM   4331 C  CB    . ASN B  1  201 ? 58.855 6.637   -32.749 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B CB    1 
ATOM   4332 C  CG    . ASN B  1  201 ? 57.615 7.522   -32.890 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B CG    1 
ATOM   4333 O  OD1   . ASN B  1  201 ? 57.706 8.751   -32.945 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B OD1   1 
ATOM   4334 N  ND2   . ASN B  1  201 ? 56.447 6.891   -32.934 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 200  ASN B ND2   1 
ATOM   4335 N  N     . GLU B  1  202 ? 61.555 5.416   -33.074 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B N     1 
ATOM   4336 C  CA    . GLU B  1  202 ? 62.589 4.473   -32.650 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B CA    1 
ATOM   4337 C  C     . GLU B  1  202 ? 63.953 5.129   -32.365 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B C     1 
ATOM   4338 O  O     . GLU B  1  202 ? 64.659 4.708   -31.446 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B O     1 
ATOM   4339 C  CB    . GLU B  1  202 ? 62.691 3.361   -33.696 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B CB    1 
ATOM   4340 C  CG    . GLU B  1  202 ? 61.335 2.690   -34.007 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B CG    1 
ATOM   4341 C  CD    . GLU B  1  202 ? 61.083 1.386   -33.229 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B CD    1 
ATOM   4342 O  OE1   . GLU B  1  202 ? 62.067 0.681   -32.912 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B OE1   1 
ATOM   4343 O  OE2   . GLU B  1  202 ? 59.900 1.051   -32.962 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 201  GLU B OE2   1 
ATOM   4344 N  N     . SER B  1  203 ? 64.320 6.154   -33.121 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 202  SER B N     1 
ATOM   4345 C  CA    . SER B  1  203 ? 65.601 6.805   -32.893 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 202  SER B CA    1 
ATOM   4346 C  C     . SER B  1  203 ? 65.572 7.627   -31.622 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 202  SER B C     1 
ATOM   4347 O  O     . SER B  1  203 ? 66.455 7.462   -30.801 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 202  SER B O     1 
ATOM   4348 C  CB    . SER B  1  203 ? 65.990 7.697   -34.084 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 202  SER B CB    1 
ATOM   4349 O  OG    . SER B  1  203 ? 65.067 8.755   -34.308 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 202  SER B OG    1 
ATOM   4350 N  N     . PHE B  1  204 ? 64.573 8.487   -31.437 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B N     1 
ATOM   4351 C  CA    . PHE B  1  204 ? 64.529 9.317   -30.240 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CA    1 
ATOM   4352 C  C     . PHE B  1  204 ? 64.525 8.493   -28.976 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B C     1 
ATOM   4353 O  O     . PHE B  1  204 ? 65.101 8.903   -27.976 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B O     1 
ATOM   4354 C  CB    . PHE B  1  204 ? 63.296 10.205  -30.222 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CB    1 
ATOM   4355 C  CG    . PHE B  1  204 ? 63.273 11.150  -29.056 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CG    1 
ATOM   4356 C  CD1   . PHE B  1  204 ? 63.845 12.418  -29.157 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CD1   1 
ATOM   4357 C  CD2   . PHE B  1  204 ? 62.756 10.751  -27.833 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CD2   1 
ATOM   4358 C  CE1   . PHE B  1  204 ? 63.906 13.269  -28.056 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CE1   1 
ATOM   4359 C  CE2   . PHE B  1  204 ? 62.818 11.593  -26.731 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CE2   1 
ATOM   4360 C  CZ    . PHE B  1  204 ? 63.394 12.853  -26.842 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 203  PHE B CZ    1 
ATOM   4361 N  N     . VAL B  1  205 ? 63.871 7.343   -29.013 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B N     1 
ATOM   4362 C  CA    . VAL B  1  205 ? 63.770 6.486   -27.839 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B CA    1 
ATOM   4363 C  C     . VAL B  1  205 ? 65.125 5.942   -27.408 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B C     1 
ATOM   4364 O  O     . VAL B  1  205 ? 65.394 5.864   -26.222 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B O     1 
ATOM   4365 C  CB    . VAL B  1  205 ? 62.773 5.323   -28.103 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B CB    1 
ATOM   4366 C  CG1   . VAL B  1  205 ? 62.866 4.289   -26.994 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B CG1   1 
ATOM   4367 C  CG2   . VAL B  1  205 ? 61.351 5.876   -28.219 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 204  VAL B CG2   1 
ATOM   4368 N  N     . ILE B  1  206 ? 65.974 5.564   -28.354 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B N     1 
ATOM   4369 C  CA    . ILE B  1  206 ? 67.295 5.036   -28.017 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B CA    1 
ATOM   4370 C  C     . ILE B  1  206 ? 68.164 6.180   -27.504 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B C     1 
ATOM   4371 O  O     . ILE B  1  206 ? 69.027 6.000   -26.636 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B O     1 
ATOM   4372 C  CB    . ILE B  1  206 ? 67.931 4.399   -29.263 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B CB    1 
ATOM   4373 C  CG1   . ILE B  1  206 ? 66.988 3.323   -29.804 1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B CG1   1 
ATOM   4374 C  CG2   . ILE B  1  206 ? 69.285 3.803   -28.921 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B CG2   1 
ATOM   4375 C  CD1   . ILE B  1  206 ? 67.406 2.733   -31.115 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 205  ILE B CD1   1 
ATOM   4376 N  N     . TYR B  1  207 ? 67.894 7.361   -28.044 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B N     1 
ATOM   4377 C  CA    . TYR B  1  207 ? 68.591 8.606   -27.711 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CA    1 
ATOM   4378 C  C     . TYR B  1  207 ? 68.330 8.956   -26.283 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B C     1 
ATOM   4379 O  O     . TYR B  1  207 ? 69.239 9.371   -25.570 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B O     1 
ATOM   4380 C  CB    . TYR B  1  207 ? 68.068 9.740   -28.600 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CB    1 
ATOM   4381 C  CG    . TYR B  1  207 ? 68.112 11.131  -27.984 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CG    1 
ATOM   4382 C  CD1   . TYR B  1  207 ? 69.312 11.836  -27.887 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CD1   1 
ATOM   4383 C  CD2   . TYR B  1  207 ? 66.935 11.769  -27.555 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CD2   1 
ATOM   4384 C  CE1   . TYR B  1  207 ? 69.344 13.145  -27.392 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CE1   1 
ATOM   4385 C  CE2   . TYR B  1  207 ? 66.952 13.073  -27.058 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CE2   1 
ATOM   4386 C  CZ    . TYR B  1  207 ? 68.163 13.759  -26.984 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B CZ    1 
ATOM   4387 O  OH    . TYR B  1  207 ? 68.205 15.060  -26.530 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 206  TYR B OH    1 
ATOM   4388 N  N     . MET B  1  208 ? 67.073 8.793   -25.879 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 207  MET B N     1 
ATOM   4389 C  CA    . MET B  1  208 ? 66.634 9.117   -24.534 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 207  MET B CA    1 
ATOM   4390 C  C     . MET B  1  208 ? 67.063 8.068   -23.519 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 207  MET B C     1 
ATOM   4391 O  O     . MET B  1  208 ? 67.325 8.434   -22.385 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 207  MET B O     1 
ATOM   4392 C  CB    . MET B  1  208 ? 65.113 9.286   -24.513 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 207  MET B CB    1 
ATOM   4393 C  CG    . MET B  1  208 ? 64.540 9.597   -23.145 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 207  MET B CG    1 
ATOM   4394 S  SD    . MET B  1  208 ? 62.752 9.390   -23.092 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 207  MET B SD    1 
ATOM   4395 C  CE    . MET B  1  208 ? 62.594 7.582   -22.928 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 207  MET B CE    1 
ATOM   4396 N  N     . PHE B  1  209 ? 67.145 6.792   -23.889 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B N     1 
ATOM   4397 C  CA    . PHE B  1  209 ? 67.554 5.789   -22.912 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CA    1 
ATOM   4398 C  C     . PHE B  1  209 ? 69.054 5.717   -22.773 1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B C     1 
ATOM   4399 O  O     . PHE B  1  209 ? 69.533 5.113   -21.825 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B O     1 
ATOM   4400 C  CB    . PHE B  1  209 ? 67.002 4.421   -23.272 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CB    1 
ATOM   4401 C  CG    . PHE B  1  209 ? 65.670 4.137   -22.649 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CG    1 
ATOM   4402 C  CD1   . PHE B  1  209 ? 65.551 3.973   -21.272 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CD1   1 
ATOM   4403 C  CD2   . PHE B  1  209 ? 64.529 4.029   -23.430 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CD2   1 
ATOM   4404 C  CE1   . PHE B  1  209 ? 64.315 3.704   -20.682 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CE1   1 
ATOM   4405 C  CE2   . PHE B  1  209 ? 63.295 3.762   -22.853 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CE2   1 
ATOM   4406 C  CZ    . PHE B  1  209 ? 63.189 3.598   -21.474 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CZ    1 
ATOM   4407 N  N     . VAL B  1  210 ? 69.795 6.330   -23.694 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B N     1 
ATOM   4408 C  CA    . VAL B  1  210 ? 71.257 6.321   -23.612 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CA    1 
ATOM   4409 C  C     . VAL B  1  210 ? 71.780 7.658   -23.063 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B C     1 
ATOM   4410 O  O     . VAL B  1  210 ? 72.434 7.673   -22.020 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B O     1 
ATOM   4411 C  CB    . VAL B  1  210 ? 71.893 6.034   -24.989 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CB    1 
ATOM   4412 C  CG1   . VAL B  1  210 ? 73.389 6.049   -24.858 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CG1   1 
ATOM   4413 C  CG2   . VAL B  1  210 ? 71.433 4.682   -25.516 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CG2   1 
ATOM   4414 N  N     . VAL B  1  211 ? 71.478 8.761   -23.744 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B N     1 
ATOM   4415 C  CA    . VAL B  1  211 ? 71.917 10.090  -23.314 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CA    1 
ATOM   4416 C  C     . VAL B  1  211 ? 71.272 10.525  -22.007 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B C     1 
ATOM   4417 O  O     . VAL B  1  211 ? 71.983 10.862  -21.064 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B O     1 
ATOM   4418 C  CB    . VAL B  1  211 ? 71.568 11.179  -24.358 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CB    1 
ATOM   4419 C  CG1   . VAL B  1  211 ? 71.879 12.556  -23.803 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CG1   1 
ATOM   4420 C  CG2   . VAL B  1  211 ? 72.341 10.947  -25.631 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 210  VAL B CG2   1 
ATOM   4421 N  N     . HIS B  1  212 ? 69.940 10.509  -21.953 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B N     1 
ATOM   4422 C  CA    . HIS B  1  212 ? 69.188 10.977  -20.788 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CA    1 
ATOM   4423 C  C     . HIS B  1  212 ? 68.738 9.906   -19.806 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B C     1 
ATOM   4424 O  O     . HIS B  1  212 ? 67.683 10.056  -19.197 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B O     1 
ATOM   4425 C  CB    . HIS B  1  212 ? 67.982 11.770  -21.269 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CB    1 
ATOM   4426 C  CG    . HIS B  1  212 ? 68.338 12.915  -22.168 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CG    1 
ATOM   4427 N  ND1   . HIS B  1  212 ? 69.043 14.015  -21.732 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B ND1   1 
ATOM   4428 C  CD2   . HIS B  1  212 ? 68.068 13.138  -23.476 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CD2   1 
ATOM   4429 C  CE1   . HIS B  1  212 ? 69.187 14.870  -22.729 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B CE1   1 
ATOM   4430 N  NE2   . HIS B  1  212 ? 68.603 14.363  -23.799 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 211  HIS B NE2   1 
ATOM   4431 N  N     . PHE B  1  213 ? 69.517 8.850   -19.629 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B N     1 
ATOM   4432 C  CA    . PHE B  1  213 ? 69.162 7.829   -18.658 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CA    1 
ATOM   4433 C  C     . PHE B  1  213 ? 70.365 7.000   -18.328 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B C     1 
ATOM   4434 O  O     . PHE B  1  213 ? 70.907 7.123   -17.236 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B O     1 
ATOM   4435 C  CB    . PHE B  1  213 ? 68.028 6.926   -19.159 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CB    1 
ATOM   4436 C  CG    . PHE B  1  213 ? 67.665 5.806   -18.199 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CG    1 
ATOM   4437 C  CD1   . PHE B  1  213 ? 67.315 6.079   -16.880 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CD1   1 
ATOM   4438 C  CD2   . PHE B  1  213 ? 67.680 4.476   -18.617 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CD2   1 
ATOM   4439 C  CE1   . PHE B  1  213 ? 66.982 5.051   -15.983 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CE1   1 
ATOM   4440 C  CE2   . PHE B  1  213 ? 67.352 3.431   -17.734 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CE2   1 
ATOM   4441 C  CZ    . PHE B  1  213 ? 67.002 3.722   -16.413 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 212  PHE B CZ    1 
ATOM   4442 N  N     . ILE B  1  214 ? 70.795 6.146   -19.239 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B N     1 
ATOM   4443 C  CA    . ILE B  1  214 ? 71.925 5.297   -18.924 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B CA    1 
ATOM   4444 C  C     . ILE B  1  214 ? 73.180 6.089   -18.587 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B C     1 
ATOM   4445 O  O     . ILE B  1  214 ? 73.845 5.749   -17.623 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B O     1 
ATOM   4446 C  CB    . ILE B  1  214 ? 72.209 4.318   -20.065 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B CB    1 
ATOM   4447 C  CG1   . ILE B  1  214 ? 70.969 3.458   -20.342 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B CG1   1 
ATOM   4448 C  CG2   . ILE B  1  214 ? 73.322 3.391   -19.649 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B CG2   1 
ATOM   4449 C  CD1   . ILE B  1  214 ? 71.043 2.631   -21.620 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 213  ILE B CD1   1 
ATOM   4450 N  N     . ILE B  1  215 ? 73.499 7.141   -19.331 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B N     1 
ATOM   4451 C  CA    . ILE B  1  215 ? 74.720 7.894   -19.046 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B CA    1 
ATOM   4452 C  C     . ILE B  1  215 ? 74.693 8.541   -17.667 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B C     1 
ATOM   4453 O  O     . ILE B  1  215 ? 75.492 8.168   -16.801 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B O     1 
ATOM   4454 C  CB    . ILE B  1  215 ? 74.996 9.014   -20.104 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B CB    1 
ATOM   4455 C  CG1   . ILE B  1  215 ? 75.195 8.412   -21.497 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B CG1   1 
ATOM   4456 C  CG2   . ILE B  1  215 ? 76.249 9.796   -19.717 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B CG2   1 
ATOM   4457 C  CD1   . ILE B  1  215 ? 75.533 9.432   -22.584 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 214  ILE B CD1   1 
ATOM   4458 N  N     . PRO B  1  216 ? 73.784 9.511   -17.440 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B N     1 
ATOM   4459 C  CA    . PRO B  1  216 ? 73.733 10.171  -16.135 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B CA    1 
ATOM   4460 C  C     . PRO B  1  216 ? 73.789 9.226   -14.972 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B C     1 
ATOM   4461 O  O     . PRO B  1  216 ? 74.440 9.525   -13.979 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B O     1 
ATOM   4462 C  CB    . PRO B  1  216 ? 72.429 10.964  -16.199 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B CB    1 
ATOM   4463 C  CG    . PRO B  1  216 ? 72.331 11.328  -17.656 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B CG    1 
ATOM   4464 C  CD    . PRO B  1  216 ? 72.699 10.002  -18.313 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 215  PRO B CD    1 
ATOM   4465 N  N     . LEU B  1  217 ? 73.123 8.089   -15.082 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B N     1 
ATOM   4466 C  CA    . LEU B  1  217 ? 73.145 7.139   -13.989 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CA    1 
ATOM   4467 C  C     . LEU B  1  217 ? 74.542 6.614   -13.796 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B C     1 
ATOM   4468 O  O     . LEU B  1  217 ? 74.953 6.383   -12.659 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B O     1 
ATOM   4469 C  CB    . LEU B  1  217 ? 72.173 5.987   -14.248 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CB    1 
ATOM   4470 C  CG    . LEU B  1  217 ? 70.810 6.272   -13.629 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CG    1 
ATOM   4471 C  CD1   . LEU B  1  217 ? 70.977 6.424   -12.132 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CD1   1 
ATOM   4472 C  CD2   . LEU B  1  217 ? 70.232 7.543   -14.209 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 216  LEU B CD2   1 
ATOM   4473 N  N     . ILE B  1  218 ? 75.273 6.431   -14.892 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B N     1 
ATOM   4474 C  CA    . ILE B  1  218 ? 76.648 5.928   -14.825 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B CA    1 
ATOM   4475 C  C     . ILE B  1  218 ? 77.505 6.915   -14.032 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B C     1 
ATOM   4476 O  O     . ILE B  1  218 ? 78.138 6.527   -13.039 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B O     1 
ATOM   4477 C  CB    . ILE B  1  218 ? 77.250 5.737   -16.258 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B CB    1 
ATOM   4478 C  CG1   . ILE B  1  218 ? 76.554 4.584   -16.983 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B CG1   1 
ATOM   4479 C  CG2   . ILE B  1  218 ? 78.727 5.421   -16.169 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B CG2   1 
ATOM   4480 C  CD1   . ILE B  1  218 ? 77.043 4.392   -18.390 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 217  ILE B CD1   1 
ATOM   4481 N  N     . VAL B  1  219 ? 77.512 8.174   -14.468 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B N     1 
ATOM   4482 C  CA    . VAL B  1  219 ? 78.264 9.230   -13.804 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B CA    1 
ATOM   4483 C  C     . VAL B  1  219 ? 78.000 9.198   -12.331 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B C     1 
ATOM   4484 O  O     . VAL B  1  219 ? 78.889 8.955   -11.534 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B O     1 
ATOM   4485 C  CB    . VAL B  1  219 ? 77.820 10.604  -14.280 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B CB    1 
ATOM   4486 C  CG1   . VAL B  1  219 ? 78.381 11.673  -13.346 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B CG1   1 
ATOM   4487 C  CG2   . VAL B  1  219 ? 78.254 10.820  -15.721 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 218  VAL B CG2   1 
ATOM   4488 N  N     . ILE B  1  220 ? 76.755 9.475   -11.984 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B N     1 
ATOM   4489 C  CA    . ILE B  1  220 ? 76.310 9.505   -10.608 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B CA    1 
ATOM   4490 C  C     . ILE B  1  220 ? 76.764 8.263   -9.872  1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B C     1 
ATOM   4491 O  O     . ILE B  1  220 ? 77.335 8.366   -8.793  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B O     1 
ATOM   4492 C  CB    . ILE B  1  220 ? 74.781 9.646   -10.583 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B CB    1 
ATOM   4493 C  CG1   . ILE B  1  220 ? 74.403 10.992  -11.220 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B CG1   1 
ATOM   4494 C  CG2   . ILE B  1  220 ? 74.266 9.520   -9.169  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B CG2   1 
ATOM   4495 C  CD1   . ILE B  1  220 ? 72.954 11.155  -11.551 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 219  ILE B CD1   1 
ATOM   4496 N  N     . PHE B  1  221 ? 76.525 7.098   -10.454 1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B N     1 
ATOM   4497 C  CA    . PHE B  1  221 ? 76.926 5.850   -9.822  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CA    1 
ATOM   4498 C  C     . PHE B  1  221 ? 78.413 5.762   -9.699  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B C     1 
ATOM   4499 O  O     . PHE B  1  221 ? 78.936 5.226   -8.712  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B O     1 
ATOM   4500 C  CB    . PHE B  1  221 ? 76.441 4.681   -10.640 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CB    1 
ATOM   4501 C  CG    . PHE B  1  221 ? 75.114 4.197   -10.227 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CG    1 
ATOM   4502 C  CD1   . PHE B  1  221 ? 74.964 3.530   -9.020  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CD1   1 
ATOM   4503 C  CD2   . PHE B  1  221 ? 74.005 4.414   -11.034 1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CD2   1 
ATOM   4504 C  CE1   . PHE B  1  221 ? 73.728 3.083   -8.620  1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CE1   1 
ATOM   4505 C  CE2   . PHE B  1  221 ? 72.761 3.973   -10.649 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CE2   1 
ATOM   4506 C  CZ    . PHE B  1  221 ? 72.615 3.303   -9.437  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 220  PHE B CZ    1 
ATOM   4507 N  N     . PHE B  1  222 ? 79.102 6.261   -10.714 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B N     1 
ATOM   4508 C  CA    . PHE B  1  222 ? 80.549 6.248   -10.718 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CA    1 
ATOM   4509 C  C     . PHE B  1  222 ? 81.059 7.136   -9.602  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B C     1 
ATOM   4510 O  O     . PHE B  1  222 ? 81.713 6.656   -8.686  1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B O     1 
ATOM   4511 C  CB    . PHE B  1  222 ? 81.062 6.747   -12.067 1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CB    1 
ATOM   4512 C  CG    . PHE B  1  222 ? 82.537 6.977   -12.096 1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CG    1 
ATOM   4513 C  CD1   . PHE B  1  222 ? 83.095 8.090   -11.456 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CD1   1 
ATOM   4514 C  CD2   . PHE B  1  222 ? 83.379 6.056   -12.714 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CD2   1 
ATOM   4515 C  CE1   . PHE B  1  222 ? 84.467 8.282   -11.422 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CE1   1 
ATOM   4516 C  CE2   . PHE B  1  222 ? 84.752 6.232   -12.690 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CE2   1 
ATOM   4517 C  CZ    . PHE B  1  222 ? 85.302 7.351   -12.038 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 221  PHE B CZ    1 
ATOM   4518 N  N     . CYS B  1  223 ? 80.768 8.427   -9.699  1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 222  CYS B N     1 
ATOM   4519 C  CA    . CYS B  1  223 ? 81.195 9.391   -8.703  1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 222  CYS B CA    1 
ATOM   4520 C  C     . CYS B  1  223 ? 80.815 8.895   -7.336  1.00 76.87  ? ? ? ? ? ? 222  CYS B C     1 
ATOM   4521 O  O     . CYS B  1  223 ? 81.458 9.243   -6.353  1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 222  CYS B O     1 
ATOM   4522 C  CB    . CYS B  1  223 ? 80.539 10.744  -8.977  1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 222  CYS B CB    1 
ATOM   4523 S  SG    . CYS B  1  223 ? 80.401 11.795  -7.515  1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 222  CYS B SG    1 
ATOM   4524 N  N     . TYR B  1  224 ? 79.766 8.090   -7.263  1.00 77.30  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B N     1 
ATOM   4525 C  CA    . TYR B  1  224 ? 79.365 7.560   -5.979  1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CA    1 
ATOM   4526 C  C     . TYR B  1  224 ? 80.386 6.557   -5.556  1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B C     1 
ATOM   4527 O  O     . TYR B  1  224 ? 80.466 6.219   -4.386  1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B O     1 
ATOM   4528 C  CB    . TYR B  1  224 ? 78.019 6.869   -6.058  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CB    1 
ATOM   4529 C  CG    . TYR B  1  224 ? 77.760 6.058   -4.823  1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CG    1 
ATOM   4530 C  CD1   . TYR B  1  224 ? 77.448 6.675   -3.616  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CD1   1 
ATOM   4531 C  CD2   . TYR B  1  224 ? 77.875 4.673   -4.846  1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CD2   1 
ATOM   4532 C  CE1   . TYR B  1  224 ? 77.255 5.929   -2.456  1.00 76.41  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CE1   1 
ATOM   4533 C  CE2   . TYR B  1  224 ? 77.686 3.914   -3.697  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CE2   1 
ATOM   4534 C  CZ    . TYR B  1  224 ? 77.373 4.543   -2.503  1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B CZ    1 
ATOM   4535 O  OH    . TYR B  1  224 ? 77.168 3.782   -1.366  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 223  TYR B OH    1 
ATOM   4536 N  N     . GLY B  1  225 ? 81.148 6.056   -6.520  1.00 81.56  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B N     1 
ATOM   4537 C  CA    . GLY B  1  225 ? 82.189 5.090   -6.219  1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B CA    1 
ATOM   4538 C  C     . GLY B  1  225 ? 83.431 5.797   -5.701  1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B C     1 
ATOM   4539 O  O     . GLY B  1  225 ? 84.151 5.276   -4.851  1.00 86.22  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B O     1 
ATOM   4540 N  N     . GLN B  1  226 ? 83.679 6.998   -6.217  1.00 88.04  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B N     1 
ATOM   4541 C  CA    . GLN B  1  226 ? 84.827 7.803   -5.810  1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B CA    1 
ATOM   4542 C  C     . GLN B  1  226 ? 84.726 8.139   -4.339  1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B C     1 
ATOM   4543 O  O     . GLN B  1  226 ? 85.691 7.941   -3.597  1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B O     1 
ATOM   4544 C  CB    . GLN B  1  226 ? 84.886 9.088   -6.635  1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B CB    1 
ATOM   4545 C  CG    . GLN B  1  226 ? 85.069 8.823   -8.112  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B CG    1 
ATOM   4546 C  CD    . GLN B  1  226 ? 86.249 7.900   -8.380  1.00 90.28  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B CD    1 
ATOM   4547 O  OE1   . GLN B  1  226 ? 87.410 8.302   -8.267  1.00 90.07  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B OE1   1 
ATOM   4548 N  NE2   . GLN B  1  226 ? 85.953 6.648   -8.720  1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 225  GLN B NE2   1 
ATOM   4549 N  N     . LEU B  1  227 ? 83.569 8.639   -3.914  1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B N     1 
ATOM   4550 C  CA    . LEU B  1  227 ? 83.362 8.989   -2.512  1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B CA    1 
ATOM   4551 C  C     . LEU B  1  227 ? 82.942 7.752   -1.706  1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B C     1 
ATOM   4552 O  O     . LEU B  1  227 ? 82.111 7.856   -0.793  1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B O     1 
ATOM   4553 C  CB    . LEU B  1  227 ? 82.310 10.099  -2.399  1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B CB    1 
ATOM   4554 C  CG    . LEU B  1  227 ? 82.709 11.451  -3.006  1.00 93.89  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B CG    1 
ATOM   4555 C  CD1   . LEU B  1  227 ? 83.008 11.316  -4.496  1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B CD1   1 
ATOM   4556 C  CD2   . LEU B  1  227 ? 81.589 12.442  -2.772  1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 226  LEU B CD2   1 
ATOM   4557 N  N     . VAL B  1  228 ? 83.513 6.594   -2.051  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B N     1 
ATOM   4558 C  CA    . VAL B  1  228 ? 83.221 5.347   -1.341  1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CA    1 
ATOM   4559 C  C     . VAL B  1  228 ? 84.296 5.147   -0.295  1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B C     1 
ATOM   4560 O  O     . VAL B  1  228 ? 83.980 4.749   0.840   1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B O     1 
ATOM   4561 C  CB    . VAL B  1  228 ? 83.200 4.108   -2.282  1.00 96.77  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CB    1 
ATOM   4562 C  CG1   . VAL B  1  228 ? 84.621 3.706   -2.678  1.00 95.80  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CG1   1 
ATOM   4563 C  CG2   . VAL B  1  228 ? 82.480 2.952   -1.590  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CG2   1 
ATOM   4564 N  N     . PHE B  1  229 ? 85.553 5.415   -0.670  1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B N     1 
ATOM   4565 C  CA    . PHE B  1  229 ? 86.676 5.299   0.265   1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CA    1 
ATOM   4566 C  C     . PHE B  1  229 ? 86.672 6.520   1.169   1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B C     1 
ATOM   4567 O  O     . PHE B  1  229 ? 86.838 6.383   2.391   1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B O     1 
ATOM   4568 C  CB    . PHE B  1  229 ? 88.030 5.217   -0.461  1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CB    1 
ATOM   4569 C  CG    . PHE B  1  229 ? 89.231 5.214   0.484   1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CG    1 
ATOM   4570 C  CD1   . PHE B  1  229 ? 89.276 4.341   1.587   1.00 103.57 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CD1   1 
ATOM   4571 C  CD2   . PHE B  1  229 ? 90.311 6.082   0.276   1.00 103.76 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CD2   1 
ATOM   4572 C  CE1   . PHE B  1  229 ? 90.383 4.334   2.472   1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CE1   1 
ATOM   4573 C  CE2   . PHE B  1  229 ? 91.426 6.083   1.153   1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CE2   1 
ATOM   4574 C  CZ    . PHE B  1  229 ? 91.457 5.207   2.251   1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 228  PHE B CZ    1 
ATOM   4575 N  N     . THR B  1  230 ? 86.494 7.702   0.578   1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 229  THR B N     1 
ATOM   4576 C  CA    . THR B  1  230 ? 86.442 8.941   1.348   1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 229  THR B CA    1 
ATOM   4577 C  C     . THR B  1  230 ? 85.125 8.978   2.176   1.00 104.03 ? ? ? ? ? ? 229  THR B C     1 
ATOM   4578 O  O     . THR B  1  230 ? 84.688 7.917   2.649   1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 229  THR B O     1 
ATOM   4579 C  CB    . THR B  1  230 ? 86.585 10.186  0.411   1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 229  THR B CB    1 
ATOM   4580 O  OG1   . THR B  1  230 ? 86.314 9.816   -0.949  1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 229  THR B OG1   1 
ATOM   4581 C  CG2   . THR B  1  230 ? 88.001 10.740  0.490   1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 229  THR B CG2   1 
ATOM   4582 N  N     . VAL B  1  231 ? 84.500 10.145  2.355   1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B N     1 
ATOM   4583 C  CA    . VAL B  1  231 ? 83.270 10.228  3.156   1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B CA    1 
ATOM   4584 C  C     . VAL B  1  231 ? 82.270 9.141   2.772   1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B C     1 
ATOM   4585 O  O     . VAL B  1  231 ? 81.857 9.059   1.604   1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B O     1 
ATOM   4586 C  CB    . VAL B  1  231 ? 82.576 11.610  3.018   1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B CB    1 
ATOM   4587 C  CG1   . VAL B  1  231 ? 82.222 11.879  1.576   1.00 103.20 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B CG1   1 
ATOM   4588 C  CG2   . VAL B  1  231 ? 81.316 11.635  3.852   1.00 102.99 ? ? ? ? ? ? 230  VAL B CG2   1 
ATOM   4589 N  N     . LYS B  1  232 ? 81.903 8.300   3.741   1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B N     1 
ATOM   4590 C  CA    . LYS B  1  232 ? 80.916 7.239   3.517   1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CA    1 
ATOM   4591 C  C     . LYS B  1  232 ? 79.690 7.620   4.319   1.00 107.82 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B C     1 
ATOM   4592 O  O     . LYS B  1  232 ? 79.493 8.810   4.610   1.00 107.89 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B O     1 
ATOM   4593 C  CB    . LYS B  1  232 ? 81.408 5.872   4.019   1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CB    1 
ATOM   4594 C  CG    . LYS B  1  232 ? 82.907 5.672   4.031   1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CG    1 
ATOM   4595 C  CD    . LYS B  1  232 ? 83.316 4.956   5.314   1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CD    1 
ATOM   4596 C  CE    . LYS B  1  232 ? 82.879 5.747   6.556   1.00 105.13 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B CE    1 
ATOM   4597 N  NZ    . LYS B  1  232 ? 83.131 5.012   7.832   1.00 105.04 ? ? ? ? ? ? 231  LYS B NZ    1 
ATOM   4598 N  N     . GLU B  1  233 ? 78.880 6.629   4.691   1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B N     1 
ATOM   4599 C  CA    . GLU B  1  233 ? 77.682 6.901   5.482   1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B CA    1 
ATOM   4600 C  C     . GLU B  1  233 ? 78.096 7.276   6.900   1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B C     1 
ATOM   4601 O  O     . GLU B  1  233 ? 77.593 8.275   7.429   1.00 110.78 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B O     1 
ATOM   4602 C  CB    . GLU B  1  233 ? 76.735 5.679   5.502   1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B CB    1 
ATOM   4603 C  CG    . GLU B  1  233 ? 76.012 5.378   4.158   1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B CG    1 
ATOM   4604 C  CD    . GLU B  1  233 ? 74.508 5.725   4.146   1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B CD    1 
ATOM   4605 O  OE1   . GLU B  1  233 ? 73.743 5.130   4.944   1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B OE1   1 
ATOM   4606 O  OE2   . GLU B  1  233 ? 74.088 6.583   3.329   1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 232  GLU B OE2   1 
ATOM   4607 N  N     . ALA B  1  234 ? 79.019 6.510   7.491   1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 233  ALA B N     1 
ATOM   4608 C  CA    . ALA B  1  234 ? 79.501 6.757   8.861   1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 233  ALA B CA    1 
ATOM   4609 C  C     . ALA B  1  234 ? 79.936 8.229   9.074   1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 233  ALA B C     1 
ATOM   4610 O  O     . ALA B  1  234 ? 80.919 8.691   8.472   1.00 112.45 ? ? ? ? ? ? 233  ALA B O     1 
ATOM   4611 C  CB    . ALA B  1  234 ? 80.662 5.794   9.193   1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 233  ALA B CB    1 
ATOM   4612 N  N     . ALA B  1  235 ? 79.195 8.939   9.933   1.00 112.38 ? ? ? ? ? ? 234  ALA B N     1 
ATOM   4613 C  CA    . ALA B  1  235 ? 79.443 10.351  10.274  1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 234  ALA B CA    1 
ATOM   4614 C  C     . ALA B  1  235 ? 79.107 10.583  11.764  1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 234  ALA B C     1 
ATOM   4615 O  O     . ALA B  1  235 ? 77.930 10.760  12.097  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ? 234  ALA B O     1 
ATOM   4616 C  CB    . ALA B  1  235 ? 78.584 11.273  9.373   1.00 111.98 ? ? ? ? ? ? 234  ALA B CB    1 
ATOM   4617 N  N     . ALA B  1  236 ? 80.130 10.595  12.631  1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B N     1 
ATOM   4618 C  CA    . ALA B  1  236 ? 79.977 10.764  14.094  1.00 111.82 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B CA    1 
ATOM   4619 C  C     . ALA B  1  236 ? 79.341 12.097  14.494  1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B C     1 
ATOM   4620 O  O     . ALA B  1  236 ? 78.857 12.837  13.628  1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B O     1 
ATOM   4621 C  CB    . ALA B  1  236 ? 81.342 10.607  14.795  1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B CB    1 
ATOM   4622 N  N     . GLN B  1  237 ? 79.341 12.392  15.801  1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B N     1 
ATOM   4623 C  CA    . GLN B  1  237 ? 78.753 13.631  16.329  1.00 112.05 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CA    1 
ATOM   4624 C  C     . GLN B  1  237 ? 79.569 14.844  15.919  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B C     1 
ATOM   4625 O  O     . GLN B  1  237 ? 80.614 14.680  15.278  1.00 113.13 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B O     1 
ATOM   4626 C  CB    . GLN B  1  237 ? 78.604 13.572  17.865  1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CB    1 
ATOM   4627 C  CG    . GLN B  1  237 ? 79.673 12.796  18.623  1.00 108.53 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CG    1 
ATOM   4628 C  CD    . GLN B  1  237 ? 81.022 13.459  18.589  1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CD    1 
ATOM   4629 O  OE1   . GLN B  1  237 ? 81.953 12.955  17.969  1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B OE1   1 
ATOM   4630 N  NE2   . GLN B  1  237 ? 81.135 14.600  19.255  1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 236  GLN B NE2   1 
ATOM   4631 N  N     . GLN B  1  238 ? 79.087 16.040  16.275  1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B N     1 
ATOM   4632 C  CA    . GLN B  1  238 ? 79.746 17.308  15.932  1.00 113.17 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B CA    1 
ATOM   4633 C  C     . GLN B  1  238 ? 81.214 17.094  15.588  1.00 113.35 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B C     1 
ATOM   4634 O  O     . GLN B  1  238 ? 82.054 17.148  16.492  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B O     1 
ATOM   4635 C  CB    . GLN B  1  238 ? 79.652 18.323  17.088  1.00 112.48 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B CB    1 
ATOM   4636 C  CG    . GLN B  1  238 ? 78.247 18.802  17.463  1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B CG    1 
ATOM   4637 C  CD    . GLN B  1  238 ? 77.590 17.961  18.557  1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B CD    1 
ATOM   4638 O  OE1   . GLN B  1  238 ? 76.513 18.305  19.048  1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B OE1   1 
ATOM   4639 N  NE2   . GLN B  1  238 ? 78.235 16.857  18.940  1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 237  GLN B NE2   1 
ATOM   4640 N  N     . GLN B  1  239 ? 81.503 16.834  14.306  1.00 113.32 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B N     1 
ATOM   4641 C  CA    . GLN B  1  239 ? 82.872 16.637  13.795  1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B CA    1 
ATOM   4642 C  C     . GLN B  1  239 ? 83.248 15.173  13.589  1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B C     1 
ATOM   4643 O  O     . GLN B  1  239 ? 82.668 14.269  14.199  1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B O     1 
ATOM   4644 C  CB    . GLN B  1  239 ? 83.894 17.318  14.718  1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B CB    1 
ATOM   4645 C  CG    . GLN B  1  239 ? 85.346 17.090  14.383  1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B CG    1 
ATOM   4646 C  CD    . GLN B  1  239 ? 86.249 17.758  15.388  1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B CD    1 
ATOM   4647 O  OE1   . GLN B  1  239 ? 86.327 18.982  15.450  1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B OE1   1 
ATOM   4648 N  NE2   . GLN B  1  239 ? 86.923 16.954  16.199  1.00 110.87 ? ? ? ? ? ? 238  GLN B NE2   1 
ATOM   4649 N  N     . GLU B  1  240 ? 84.220 14.961  12.702  1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B N     1 
ATOM   4650 C  CA    . GLU B  1  240 ? 84.750 13.635  12.379  1.00 112.47 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B CA    1 
ATOM   4651 C  C     . GLU B  1  240 ? 86.217 13.801  11.984  1.00 112.88 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B C     1 
ATOM   4652 O  O     . GLU B  1  240 ? 86.951 12.813  11.812  1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B O     1 
ATOM   4653 C  CB    . GLU B  1  240 ? 83.979 13.008  11.211  1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B CB    1 
ATOM   4654 C  CG    . GLU B  1  240 ? 84.185 11.508  11.070  1.00 110.53 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B CG    1 
ATOM   4655 C  CD    . GLU B  1  240 ? 83.497 10.732  12.179  1.00 110.20 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B CD    1 
ATOM   4656 O  OE1   . GLU B  1  240 ? 83.598 11.154  13.354  1.00 109.52 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B OE1   1 
ATOM   4657 O  OE2   . GLU B  1  240 ? 82.863 9.700   11.875  1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 239  GLU B OE2   1 
ATOM   4658 N  N     . SER B  1  241 ? 86.617 15.067  11.849  1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 240  SER B N     1 
ATOM   4659 C  CA    . SER B  1  241 ? 87.970 15.495  11.471  1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 240  SER B CA    1 
ATOM   4660 C  C     . SER B  1  241 ? 87.880 17.005  11.253  1.00 111.68 ? ? ? ? ? ? 240  SER B C     1 
ATOM   4661 O  O     . SER B  1  241 ? 88.668 17.604  10.509  1.00 111.92 ? ? ? ? ? ? 240  SER B O     1 
ATOM   4662 C  CB    . SER B  1  241 ? 88.409 14.789  10.175  1.00 112.65 ? ? ? ? ? ? 240  SER B CB    1 
ATOM   4663 O  OG    . SER B  1  241 ? 89.770 15.052  9.869   1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 240  SER B OG    1 
ATOM   4664 N  N     . ALA B  1  242 ? 86.897 17.580  11.945  1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 241  ALA B N     1 
ATOM   4665 C  CA    . ALA B  1  242 ? 86.512 18.985  11.920  1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 241  ALA B CA    1 
ATOM   4666 C  C     . ALA B  1  242 ? 85.036 18.915  11.664  1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 241  ALA B C     1 
ATOM   4667 O  O     . ALA B  1  242 ? 84.630 18.177  10.770  1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 241  ALA B O     1 
ATOM   4668 C  CB    . ALA B  1  242 ? 87.206 19.739  10.778  1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 241  ALA B CB    1 
ATOM   4669 N  N     . THR B  1  243 ? 84.220 19.623  12.437  1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 242  THR B N     1 
ATOM   4670 C  CA    . THR B  1  243 ? 82.778 19.556  12.204  1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 242  THR B CA    1 
ATOM   4671 C  C     . THR B  1  243 ? 82.480 19.976  10.770  1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 242  THR B C     1 
ATOM   4672 O  O     . THR B  1  243 ? 81.400 19.669  10.257  1.00 105.83 ? ? ? ? ? ? 242  THR B O     1 
ATOM   4673 C  CB    . THR B  1  243 ? 81.975 20.454  13.195  1.00 107.64 ? ? ? ? ? ? 242  THR B CB    1 
ATOM   4674 O  OG1   . THR B  1  243 ? 82.354 20.144  14.543  1.00 107.69 ? ? ? ? ? ? 242  THR B OG1   1 
ATOM   4675 C  CG2   . THR B  1  243 ? 80.464 20.208  13.044  1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 242  THR B CG2   1 
ATOM   4676 N  N     . THR B  1  244 ? 83.432 20.660  10.132  1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 243  THR B N     1 
ATOM   4677 C  CA    . THR B  1  244 ? 83.277 21.110  8.744   1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 243  THR B CA    1 
ATOM   4678 C  C     . THR B  1  244 ? 83.286 19.887  7.856   1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 243  THR B C     1 
ATOM   4679 O  O     . THR B  1  244 ? 82.513 19.797  6.907   1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 243  THR B O     1 
ATOM   4680 C  CB    . THR B  1  244 ? 84.440 22.061  8.305   1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 243  THR B CB    1 
ATOM   4681 O  OG1   . THR B  1  244 ? 84.098 22.709  7.067   1.00 103.39 ? ? ? ? ? ? 243  THR B OG1   1 
ATOM   4682 C  CG2   . THR B  1  244 ? 85.755 21.269  8.128   1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 243  THR B CG2   1 
ATOM   4683 N  N     . GLN B  1  245 ? 84.164 18.947  8.182   1.00 100.59 ? ? ? ? ? ? 244  GLN B N     1 
ATOM   4684 C  CA    . GLN B  1  245 ? 84.287 17.710  7.436   1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 244  GLN B CA    1 
ATOM   4685 C  C     . GLN B  1  245 ? 83.144 16.784  7.826   1.00 98.35  ? ? ? ? ? ? 244  GLN B C     1 
ATOM   4686 O  O     . GLN B  1  245 ? 82.801 15.884  7.063   1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 244  GLN B O     1 
ATOM   4687 C  CB    . GLN B  1  245 ? 85.663 17.093  7.738   1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 244  GLN B CB    1 
ATOM   4688 C  CG    . GLN B  1  245 ? 85.833 15.607  7.427   1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 244  GLN B CG    1 
ATOM   4689 C  CD    . GLN B  1  245 ? 85.464 14.711  8.607   1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 244  GLN B CD    1 
ATOM   4690 O  OE1   . GLN B  1  245 ? 85.728 13.497  8.595   1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 244  GLN B OE1   1 
ATOM   4691 N  NE2   . GLN B  1  245 ? 84.850 15.305  9.635   1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 244  GLN B NE2   1 
ATOM   4692 N  N     . LYS B  1  246 ? 82.538 17.035  8.986   1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B N     1 
ATOM   4693 C  CA    . LYS B  1  246 ? 81.439 16.217  9.496   1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B CA    1 
ATOM   4694 C  C     . LYS B  1  246 ? 80.067 16.803  9.161   1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B C     1 
ATOM   4695 O  O     . LYS B  1  246 ? 79.044 16.156  9.388   1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B O     1 
ATOM   4696 C  CB    . LYS B  1  246 ? 81.567 16.058  11.008  1.00 95.95  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B CB    1 
ATOM   4697 C  CG    . LYS B  1  246 ? 80.563 15.099  11.633  1.00 95.79  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B CG    1 
ATOM   4698 C  CD    . LYS B  1  246 ? 80.916 13.650  11.344  1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B CD    1 
ATOM   4699 C  CE    . LYS B  1  246 ? 80.929 13.343  9.853   1.00 95.13  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B CE    1 
ATOM   4700 N  NZ    . LYS B  1  246 ? 81.646 12.075  9.557   1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 245  LYS B NZ    1 
ATOM   4701 N  N     . ALA B  1  247 ? 80.037 18.021  8.640   1.00 93.90  ? ? ? ? ? ? 246  ALA B N     1 
ATOM   4702 C  CA    . ALA B  1  247 ? 78.774 18.643  8.275   1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 246  ALA B CA    1 
ATOM   4703 C  C     . ALA B  1  247 ? 78.569 18.463  6.799   1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 246  ALA B C     1 
ATOM   4704 O  O     . ALA B  1  247 ? 77.496 18.738  6.285   1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 246  ALA B O     1 
ATOM   4705 C  CB    . ALA B  1  247 ? 78.800 20.114  8.615   1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 246  ALA B CB    1 
ATOM   4706 N  N     . GLU B  1  248 ? 79.612 18.017  6.112   1.00 90.06  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B N     1 
ATOM   4707 C  CA    . GLU B  1  248 ? 79.515 17.794  4.684   1.00 89.07  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B CA    1 
ATOM   4708 C  C     . GLU B  1  248 ? 79.017 16.414  4.459   1.00 87.62  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B C     1 
ATOM   4709 O  O     . GLU B  1  248 ? 78.310 16.161  3.491   1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B O     1 
ATOM   4710 C  CB    . GLU B  1  248 ? 80.872 17.980  4.010   1.00 89.51  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B CB    1 
ATOM   4711 C  CG    . GLU B  1  248 ? 81.107 19.406  3.535   1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B CG    1 
ATOM   4712 C  CD    . GLU B  1  248 ? 79.912 19.962  2.766   1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B CD    1 
ATOM   4713 O  OE1   . GLU B  1  248 ? 79.479 19.312  1.787   1.00 91.94  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B OE1   1 
ATOM   4714 O  OE2   . GLU B  1  248 ? 79.401 21.046  3.139   1.00 91.95  ? ? ? ? ? ? 247  GLU B OE2   1 
ATOM   4715 N  N     . LYS B  1  249 ? 79.379 15.513  5.358   1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B N     1 
ATOM   4716 C  CA    . LYS B  1  249 ? 78.927 14.147  5.232   1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B CA    1 
ATOM   4717 C  C     . LYS B  1  249 ? 77.417 14.126  5.371   1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B C     1 
ATOM   4718 O  O     . LYS B  1  249 ? 76.815 13.110  5.073   1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B O     1 
ATOM   4719 C  CB    . LYS B  1  249 ? 79.591 13.258  6.292   1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B CB    1 
ATOM   4720 C  CG    . LYS B  1  249 ? 81.098 13.481  6.368   1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B CG    1 
ATOM   4721 C  CD    . LYS B  1  249 ? 81.871 12.253  6.841   1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B CD    1 
ATOM   4722 C  CE    . LYS B  1  249 ? 83.386 12.511  6.813   1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B CE    1 
ATOM   4723 N  NZ    . LYS B  1  249 ? 83.894 12.920  5.456   1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 248  LYS B NZ    1 
ATOM   4724 N  N     . GLU B  1  250 ? 76.802 15.231  5.802   1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B N     1 
ATOM   4725 C  CA    . GLU B  1  250 ? 75.344 15.264  5.937   1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B CA    1 
ATOM   4726 C  C     . GLU B  1  250 ? 74.743 15.702  4.625   1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B C     1 
ATOM   4727 O  O     . GLU B  1  250 ? 73.620 15.322  4.308   1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B O     1 
ATOM   4728 C  CB    . GLU B  1  250 ? 74.881 16.208  7.063   1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B CB    1 
ATOM   4729 C  CG    . GLU B  1  250 ? 74.880 17.699  6.716   1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B CG    1 
ATOM   4730 C  CD    . GLU B  1  250 ? 73.641 18.455  7.235   1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B CD    1 
ATOM   4731 O  OE1   . GLU B  1  250 ? 73.192 18.173  8.370   1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B OE1   1 
ATOM   4732 O  OE2   . GLU B  1  250 ? 73.121 19.346  6.514   1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 249  GLU B OE2   1 
ATOM   4733 N  N     . VAL B  1  251 ? 75.479 16.503  3.865   1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B N     1 
ATOM   4734 C  CA    . VAL B  1  251 ? 74.989 16.951  2.571   1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CA    1 
ATOM   4735 C  C     . VAL B  1  251 ? 75.124 15.807  1.592   1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B C     1 
ATOM   4736 O  O     . VAL B  1  251 ? 74.273 15.643  0.727   1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B O     1 
ATOM   4737 C  CB    . VAL B  1  251 ? 75.782 18.170  2.054   1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CB    1 
ATOM   4738 C  CG1   . VAL B  1  251 ? 75.373 18.504  0.639   1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CG1   1 
ATOM   4739 C  CG2   . VAL B  1  251 ? 75.513 19.366  2.942   1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 250  VAL B CG2   1 
ATOM   4740 N  N     . THR B  1  252 ? 76.174 15.002  1.744   1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 251  THR B N     1 
ATOM   4741 C  CA    . THR B  1  252 ? 76.409 13.864  0.857   1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 251  THR B CA    1 
ATOM   4742 C  C     . THR B  1  252 ? 75.287 12.835  0.990   1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 251  THR B C     1 
ATOM   4743 O  O     . THR B  1  252 ? 74.800 12.324  -0.027  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 251  THR B O     1 
ATOM   4744 C  CB    . THR B  1  252 ? 77.762 13.179  1.179   1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 251  THR B CB    1 
ATOM   4745 O  OG1   . THR B  1  252 ? 78.829 14.113  0.991   1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 251  THR B OG1   1 
ATOM   4746 C  CG2   . THR B  1  252 ? 77.994 11.995  0.269   1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 251  THR B CG2   1 
ATOM   4747 N  N     . ARG B  1  253 ? 74.880 12.548  2.229   1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B N     1 
ATOM   4748 C  CA    . ARG B  1  253 ? 73.833 11.568  2.526   1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B CA    1 
ATOM   4749 C  C     . ARG B  1  253 ? 72.516 12.013  1.970   1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B C     1 
ATOM   4750 O  O     . ARG B  1  253 ? 71.722 11.185  1.534   1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B O     1 
ATOM   4751 C  CB    . ARG B  1  253 ? 73.757 11.364  4.026   1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B CB    1 
ATOM   4752 C  CG    . ARG B  1  253 ? 75.110 10.978  4.549   1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B CG    1 
ATOM   4753 C  CD    . ARG B  1  253 ? 75.223 11.122  6.034   1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B CD    1 
ATOM   4754 N  NE    . ARG B  1  253 ? 74.390 10.151  6.719   1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B NE    1 
ATOM   4755 C  CZ    . ARG B  1  253 ? 74.400 9.951   8.034   1.00 85.55  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B CZ    1 
ATOM   4756 N  NH1   . ARG B  1  253 ? 75.213 10.664  8.814   1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B NH1   1 
ATOM   4757 N  NH2   . ARG B  1  253 ? 73.595 9.035   8.566   1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 252  ARG B NH2   1 
ATOM   4758 N  N     . MET B  1  254 ? 72.263 13.312  1.990   1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 253  MET B N     1 
ATOM   4759 C  CA    . MET B  1  254 ? 71.036 13.798  1.408   1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 253  MET B CA    1 
ATOM   4760 C  C     . MET B  1  254 ? 71.128 13.485  -0.067  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 253  MET B C     1 
ATOM   4761 O  O     . MET B  1  254 ? 70.246 12.840  -0.621  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 253  MET B O     1 
ATOM   4762 C  CB    . MET B  1  254 ? 70.904 15.294  1.611   1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 253  MET B CB    1 
ATOM   4763 C  CG    . MET B  1  254 ? 69.731 15.838  0.903   1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 253  MET B CG    1 
ATOM   4764 S  SD    . MET B  1  254 ? 69.388 17.394  1.560   1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 253  MET B SD    1 
ATOM   4765 C  CE    . MET B  1  254 ? 68.504 18.102  0.231   1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 253  MET B CE    1 
ATOM   4766 N  N     . VAL B  1  255 ? 72.222 13.920  -0.685  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B N     1 
ATOM   4767 C  CA    . VAL B  1  255 ? 72.474 13.693  -2.103  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B CA    1 
ATOM   4768 C  C     . VAL B  1  255 ? 72.255 12.225  -2.466  1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B C     1 
ATOM   4769 O  O     . VAL B  1  255 ? 71.741 11.933  -3.545  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B O     1 
ATOM   4770 C  CB    . VAL B  1  255 ? 73.918 14.139  -2.470  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B CB    1 
ATOM   4771 C  CG1   . VAL B  1  255 ? 74.363 13.530  -3.794  1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B CG1   1 
ATOM   4772 C  CG2   . VAL B  1  255 ? 73.954 15.646  -2.571  1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 254  VAL B CG2   1 
ATOM   4773 N  N     . ILE B  1  256 ? 72.625 11.309  -1.578  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B N     1 
ATOM   4774 C  CA    . ILE B  1  256 ? 72.446 9.880   -1.847  1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B CA    1 
ATOM   4775 C  C     . ILE B  1  256 ? 70.983 9.521   -1.779  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B C     1 
ATOM   4776 O  O     . ILE B  1  256 ? 70.475 8.834   -2.660  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B O     1 
ATOM   4777 C  CB    . ILE B  1  256 ? 73.237 9.006   -0.834  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B CB    1 
ATOM   4778 C  CG1   . ILE B  1  256 ? 74.714 8.996   -1.218  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B CG1   1 
ATOM   4779 C  CG2   . ILE B  1  256 ? 72.687 7.593   -0.793  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B CG2   1 
ATOM   4780 C  CD1   . ILE B  1  256 ? 75.548 8.111   -0.337  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 255  ILE B CD1   1 
ATOM   4781 N  N     . ILE B  1  257 ? 70.317 9.980   -0.731  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B N     1 
ATOM   4782 C  CA    . ILE B  1  257 ? 68.903 9.718   -0.551  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B CA    1 
ATOM   4783 C  C     . ILE B  1  257 ? 68.112 10.287  -1.708  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B C     1 
ATOM   4784 O  O     . ILE B  1  257 ? 67.132 9.682   -2.125  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B O     1 
ATOM   4785 C  CB    . ILE B  1  257 ? 68.427 10.330  0.757   1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B CB    1 
ATOM   4786 C  CG1   . ILE B  1  257 ? 68.846 9.414   1.890   1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B CG1   1 
ATOM   4787 C  CG2   . ILE B  1  257 ? 66.942 10.585  0.729   1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B CG2   1 
ATOM   4788 C  CD1   . ILE B  1  257 ? 68.506 7.988   1.626   1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 256  ILE B CD1   1 
ATOM   4789 N  N     . MET B  1  258 ? 68.533 11.440  -2.221  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 257  MET B N     1 
ATOM   4790 C  CA    . MET B  1  258 ? 67.857 12.072  -3.349  1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 257  MET B CA    1 
ATOM   4791 C  C     . MET B  1  258 ? 67.938 11.158  -4.581  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 257  MET B C     1 
ATOM   4792 O  O     . MET B  1  258 ? 66.985 11.061  -5.363  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 257  MET B O     1 
ATOM   4793 C  CB    . MET B  1  258 ? 68.503 13.432  -3.639  1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 257  MET B CB    1 
ATOM   4794 C  CG    . MET B  1  258 ? 68.188 14.515  -2.598  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 257  MET B CG    1 
ATOM   4795 S  SD    . MET B  1  258 ? 69.052 16.102  -2.894  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 257  MET B SD    1 
ATOM   4796 C  CE    . MET B  1  258 ? 68.312 16.668  -4.422  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 257  MET B CE    1 
ATOM   4797 N  N     . VAL B  1  259 ? 69.072 10.487  -4.742  1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B N     1 
ATOM   4798 C  CA    . VAL B  1  259 ? 69.286 9.572   -5.854  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B CA    1 
ATOM   4799 C  C     . VAL B  1  259 ? 68.393 8.355   -5.697  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B C     1 
ATOM   4800 O  O     . VAL B  1  259 ? 67.795 7.904   -6.667  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B O     1 
ATOM   4801 C  CB    . VAL B  1  259 ? 70.755 9.142   -5.898  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B CB    1 
ATOM   4802 C  CG1   . VAL B  1  259 ? 70.954 8.043   -6.903  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B CG1   1 
ATOM   4803 C  CG2   . VAL B  1  259 ? 71.606 10.332  -6.252  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 258  VAL B CG2   1 
ATOM   4804 N  N     . ILE B  1  260 ? 68.317 7.827   -4.479  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B N     1 
ATOM   4805 C  CA    . ILE B  1  260 ? 67.482 6.662   -4.184  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B CA    1 
ATOM   4806 C  C     . ILE B  1  260 ? 66.048 6.986   -4.556  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B C     1 
ATOM   4807 O  O     . ILE B  1  260 ? 65.439 6.280   -5.358  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B O     1 
ATOM   4808 C  CB    . ILE B  1  260 ? 67.467 6.315   -2.672  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B CB    1 
ATOM   4809 C  CG1   . ILE B  1  260 ? 68.847 6.525   -2.045  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B CG1   1 
ATOM   4810 C  CG2   . ILE B  1  260 ? 67.015 4.874   -2.484  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B CG2   1 
ATOM   4811 C  CD1   . ILE B  1  260 ? 69.847 5.497   -2.431  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 259  ILE B CD1   1 
ATOM   4812 N  N     . ALA B  1  261 ? 65.522 8.057   -3.959  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B N     1 
ATOM   4813 C  CA    . ALA B  1  261 ? 64.159 8.505   -4.193  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B CA    1 
ATOM   4814 C  C     . ALA B  1  261 ? 63.906 8.599   -5.672  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B C     1 
ATOM   4815 O  O     . ALA B  1  261 ? 62.872 8.166   -6.151  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B O     1 
ATOM   4816 C  CB    . ALA B  1  261 ? 63.937 9.856   -3.531  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B CB    1 
ATOM   4817 N  N     . PHE B  1  262 ? 64.857 9.148   -6.406  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B N     1 
ATOM   4818 C  CA    . PHE B  1  262 ? 64.687 9.288   -7.837  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CA    1 
ATOM   4819 C  C     . PHE B  1  262 ? 64.542 7.939   -8.503  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B C     1 
ATOM   4820 O  O     . PHE B  1  262 ? 63.659 7.766   -9.331  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B O     1 
ATOM   4821 C  CB    . PHE B  1  262 ? 65.881 10.020  -8.448  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CB    1 
ATOM   4822 C  CG    . PHE B  1  262 ? 65.787 10.175  -9.937  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CG    1 
ATOM   4823 C  CD1   . PHE B  1  262 ? 65.138 11.271  -10.496 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CD1   1 
ATOM   4824 C  CD2   . PHE B  1  262 ? 66.291 9.192   -10.786 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CD2   1 
ATOM   4825 C  CE1   . PHE B  1  262 ? 64.988 11.389  -11.885 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CE1   1 
ATOM   4826 C  CE2   . PHE B  1  262 ? 66.146 9.295   -12.179 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CE2   1 
ATOM   4827 C  CZ    . PHE B  1  262 ? 65.492 10.398  -12.730 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 261  PHE B CZ    1 
ATOM   4828 N  N     . LEU B  1  263 ? 65.410 6.995   -8.164  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B N     1 
ATOM   4829 C  CA    . LEU B  1  263 ? 65.382 5.676   -8.788  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B CA    1 
ATOM   4830 C  C     . LEU B  1  263 ? 64.088 4.960   -8.486  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B C     1 
ATOM   4831 O  O     . LEU B  1  263 ? 63.518 4.307   -9.358  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B O     1 
ATOM   4832 C  CB    . LEU B  1  263 ? 66.590 4.855   -8.318  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B CB    1 
ATOM   4833 C  CG    . LEU B  1  263 ? 67.944 5.449   -8.761  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B CG    1 
ATOM   4834 C  CD1   . LEU B  1  263 ? 69.113 4.622   -8.237  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B CD1   1 
ATOM   4835 C  CD2   . LEU B  1  263 ? 67.988 5.509   -10.283 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 262  LEU B CD2   1 
ATOM   4836 N  N     . ILE B  1  264 ? 63.622 5.089   -7.256  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B N     1 
ATOM   4837 C  CA    . ILE B  1  264 ? 62.376 4.467   -6.836  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B CA    1 
ATOM   4838 C  C     . ILE B  1  264 ? 61.233 5.099   -7.601  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B C     1 
ATOM   4839 O  O     . ILE B  1  264 ? 60.181 4.497   -7.785  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B O     1 
ATOM   4840 C  CB    . ILE B  1  264 ? 62.142 4.697   -5.333  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B CB    1 
ATOM   4841 C  CG1   . ILE B  1  264 ? 63.241 4.004   -4.535  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B CG1   1 
ATOM   4842 C  CG2   . ILE B  1  264 ? 60.775 4.206   -4.930  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B CG2   1 
ATOM   4843 C  CD1   . ILE B  1  264 ? 63.182 4.274   -3.068  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 263  ILE B CD1   1 
ATOM   4844 N  N     . CYS B  1  265 ? 61.443 6.320   -8.059  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 264  CYS B N     1 
ATOM   4845 C  CA    . CYS B  1  265 ? 60.410 7.027   -8.783  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 264  CYS B CA    1 
ATOM   4846 C  C     . CYS B  1  265 ? 60.435 6.699   -10.265 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 264  CYS B C     1 
ATOM   4847 O  O     . CYS B  1  265 ? 59.367 6.610   -10.867 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 264  CYS B O     1 
ATOM   4848 C  CB    . CYS B  1  265 ? 60.616 8.536   -8.607  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 264  CYS B CB    1 
ATOM   4849 S  SG    . CYS B  1  265 ? 59.143 9.492   -8.170  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 264  CYS B SG    1 
ATOM   4850 N  N     . TRP B  1  266 ? 61.617 6.460   -10.839 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B N     1 
ATOM   4851 C  CA    . TRP B  1  266 ? 61.697 6.297   -12.295 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CA    1 
ATOM   4852 C  C     . TRP B  1  266 ? 62.118 4.956   -12.816 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B C     1 
ATOM   4853 O  O     . TRP B  1  266 ? 61.909 4.705   -14.006 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B O     1 
ATOM   4854 C  CB    . TRP B  1  266 ? 62.610 7.383   -12.889 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CB    1 
ATOM   4855 C  CG    . TRP B  1  266 ? 62.059 8.745   -12.640 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CG    1 
ATOM   4856 C  CD1   . TRP B  1  266 ? 62.352 9.573   -11.594 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CD1   1 
ATOM   4857 C  CD2   . TRP B  1  266 ? 61.019 9.395   -13.391 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CD2   1 
ATOM   4858 N  NE1   . TRP B  1  266 ? 61.555 10.699  -11.645 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B NE1   1 
ATOM   4859 C  CE2   . TRP B  1  266 ? 60.731 10.614  -12.737 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CE2   1 
ATOM   4860 C  CE3   . TRP B  1  266 ? 60.300 9.062   -14.555 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CE3   1 
ATOM   4861 C  CZ2   . TRP B  1  266 ? 59.756 11.501  -13.209 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CZ2   1 
ATOM   4862 C  CZ3   . TRP B  1  266 ? 59.333 9.943   -15.020 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CZ3   1 
ATOM   4863 C  CH2   . TRP B  1  266 ? 59.071 11.147  -14.347 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 265  TRP B CH2   1 
ATOM   4864 N  N     . LEU B  1  267 ? 62.726 4.103   -12.015 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B N     1 
ATOM   4865 C  CA    . LEU B  1  267 ? 63.083 2.822   -12.587 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CA    1 
ATOM   4866 C  C     . LEU B  1  267 ? 61.818 2.098   -12.954 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B C     1 
ATOM   4867 O  O     . LEU B  1  267 ? 61.716 1.581   -14.057 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B O     1 
ATOM   4868 C  CB    . LEU B  1  267 ? 63.917 1.991   -11.618 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CB    1 
ATOM   4869 C  CG    . LEU B  1  267 ? 65.423 2.098   -11.831 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CG    1 
ATOM   4870 C  CD1   . LEU B  1  267 ? 65.790 3.519   -12.218 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CD1   1 
ATOM   4871 C  CD2   . LEU B  1  267 ? 66.137 1.686   -10.574 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CD2   1 
ATOM   4872 N  N     . PRO B  1  268 ? 60.824 2.058   -12.054 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B N     1 
ATOM   4873 C  CA    . PRO B  1  268 ? 59.627 1.344   -12.477 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CA    1 
ATOM   4874 C  C     . PRO B  1  268 ? 59.069 1.883   -13.781 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B C     1 
ATOM   4875 O  O     . PRO B  1  268 ? 58.723 1.100   -14.646 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B O     1 
ATOM   4876 C  CB    . PRO B  1  268 ? 58.677 1.514   -11.288 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CB    1 
ATOM   4877 C  CG    . PRO B  1  268 ? 59.175 2.743   -10.597 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CG    1 
ATOM   4878 C  CD    . PRO B  1  268 ? 60.661 2.609   -10.700 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 267  PRO B CD    1 
ATOM   4879 N  N     . TYR B  1  269 ? 59.011 3.203   -13.939 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B N     1 
ATOM   4880 C  CA    . TYR B  1  269 ? 58.483 3.789   -15.164 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CA    1 
ATOM   4881 C  C     . TYR B  1  269 ? 59.371 3.465   -16.331 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B C     1 
ATOM   4882 O  O     . TYR B  1  269 ? 58.920 2.919   -17.333 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B O     1 
ATOM   4883 C  CB    . TYR B  1  269 ? 58.409 5.294   -15.051 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CB    1 
ATOM   4884 C  CG    . TYR B  1  269 ? 57.960 5.930   -16.332 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CG    1 
ATOM   4885 C  CD1   . TYR B  1  269 ? 56.610 6.031   -16.635 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CD1   1 
ATOM   4886 C  CD2   . TYR B  1  269 ? 58.878 6.415   -17.250 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CD2   1 
ATOM   4887 C  CE1   . TYR B  1  269 ? 56.178 6.605   -17.815 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CE1   1 
ATOM   4888 C  CE2   . TYR B  1  269 ? 58.465 6.992   -18.439 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CE2   1 
ATOM   4889 C  CZ    . TYR B  1  269 ? 57.106 7.088   -18.717 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B CZ    1 
ATOM   4890 O  OH    . TYR B  1  269 ? 56.662 7.678   -19.883 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 268  TYR B OH    1 
ATOM   4891 N  N     . ALA B  1  270 ? 60.638 3.847   -16.208 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B N     1 
ATOM   4892 C  CA    . ALA B  1  270 ? 61.623 3.617   -17.252 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B CA    1 
ATOM   4893 C  C     . ALA B  1  270 ? 61.583 2.174   -17.656 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B C     1 
ATOM   4894 O  O     . ALA B  1  270 ? 61.731 1.866   -18.824 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B O     1 
ATOM   4895 C  CB    . ALA B  1  270 ? 63.004 3.978   -16.749 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B CB    1 
ATOM   4896 N  N     . GLY B  1  271 ? 61.369 1.296   -16.686 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 270  GLY B N     1 
ATOM   4897 C  CA    . GLY B  1  271 ? 61.311 -0.125  -16.969 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 270  GLY B CA    1 
ATOM   4898 C  C     . GLY B  1  271 ? 60.124 -0.516  -17.834 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 270  GLY B C     1 
ATOM   4899 O  O     . GLY B  1  271 ? 60.290 -1.215  -18.824 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 270  GLY B O     1 
ATOM   4900 N  N     . VAL B  1  272 ? 58.920 -0.081  -17.450 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B N     1 
ATOM   4901 C  CA    . VAL B  1  272 ? 57.704 -0.398  -18.197 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CA    1 
ATOM   4902 C  C     . VAL B  1  272 ? 57.832 0.175   -19.579 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B C     1 
ATOM   4903 O  O     . VAL B  1  272 ? 57.469 -0.470  -20.565 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B O     1 
ATOM   4904 C  CB    . VAL B  1  272 ? 56.478 0.226   -17.541 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CB    1 
ATOM   4905 C  CG1   . VAL B  1  272 ? 55.276 -0.060  -18.363 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CG1   1 
ATOM   4906 C  CG2   . VAL B  1  272 ? 56.293 -0.320  -16.150 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 271  VAL B CG2   1 
ATOM   4907 N  N     . ALA B  1  273 ? 58.360 1.397   -19.632 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 272  ALA B N     1 
ATOM   4908 C  CA    . ALA B  1  273 ? 58.583 2.140   -20.878 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 272  ALA B CA    1 
ATOM   4909 C  C     . ALA B  1  273 ? 59.491 1.364   -21.791 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 272  ALA B C     1 
ATOM   4910 O  O     . ALA B  1  273 ? 59.229 1.266   -22.977 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 272  ALA B O     1 
ATOM   4911 C  CB    . ALA B  1  273 ? 59.207 3.502   -20.575 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 272  ALA B CB    1 
ATOM   4912 N  N     . PHE B  1  274 ? 60.567 0.817   -21.242 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B N     1 
ATOM   4913 C  CA    . PHE B  1  274 ? 61.505 0.063   -22.049 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CA    1 
ATOM   4914 C  C     . PHE B  1  274 ? 60.937 -1.277  -22.398 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B C     1 
ATOM   4915 O  O     . PHE B  1  274 ? 61.244 -1.810  -23.444 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B O     1 
ATOM   4916 C  CB    . PHE B  1  274 ? 62.827 -0.134  -21.325 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CB    1 
ATOM   4917 C  CG    . PHE B  1  274 ? 63.901 -0.665  -22.212 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CG    1 
ATOM   4918 C  CD1   . PHE B  1  274 ? 64.455 0.142   -23.207 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CD1   1 
ATOM   4919 C  CD2   . PHE B  1  274 ? 64.298 -1.995  -22.124 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CD2   1 
ATOM   4920 C  CE1   . PHE B  1  274 ? 65.388 -0.373  -24.112 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CE1   1 
ATOM   4921 C  CE2   . PHE B  1  274 ? 65.233 -2.526  -23.025 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CE2   1 
ATOM   4922 C  CZ    . PHE B  1  274 ? 65.777 -1.712  -24.023 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 273  PHE B CZ    1 
ATOM   4923 N  N     . TYR B  1  275 ? 60.116 -1.838  -21.532 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B N     1 
ATOM   4924 C  CA    . TYR B  1  275 ? 59.540 -3.126  -21.845 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CA    1 
ATOM   4925 C  C     . TYR B  1  275 ? 58.622 -3.010  -23.061 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B C     1 
ATOM   4926 O  O     . TYR B  1  275 ? 58.704 -3.839  -23.966 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B O     1 
ATOM   4927 C  CB    . TYR B  1  275 ? 58.743 -3.648  -20.674 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CB    1 
ATOM   4928 C  CG    . TYR B  1  275 ? 58.025 -4.901  -21.036 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CG    1 
ATOM   4929 C  CD1   . TYR B  1  275 ? 58.627 -6.140  -20.866 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CD1   1 
ATOM   4930 C  CD2   . TYR B  1  275 ? 56.747 -4.851  -21.599 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CD2   1 
ATOM   4931 C  CE1   . TYR B  1  275 ? 57.979 -7.315  -21.247 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CE1   1 
ATOM   4932 C  CE2   . TYR B  1  275 ? 56.086 -6.018  -21.987 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CE2   1 
ATOM   4933 C  CZ    . TYR B  1  275 ? 56.712 -7.249  -21.804 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CZ    1 
ATOM   4934 O  OH    . TYR B  1  275 ? 56.054 -8.405  -22.176 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 274  TYR B OH    1 
ATOM   4935 N  N     . ILE B  1  276 ? 57.749 -2.004  -23.066 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B N     1 
ATOM   4936 C  CA    . ILE B  1  276 ? 56.806 -1.753  -24.153 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B CA    1 
ATOM   4937 C  C     . ILE B  1  276 ? 57.512 -1.439  -25.469 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B C     1 
ATOM   4938 O  O     . ILE B  1  276 ? 57.000 -1.806  -26.519 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B O     1 
ATOM   4939 C  CB    . ILE B  1  276 ? 55.925 -0.555  -23.820 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B CB    1 
ATOM   4940 C  CG1   . ILE B  1  276 ? 54.959 -0.925  -22.696 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B CG1   1 
ATOM   4941 C  CG2   . ILE B  1  276 ? 55.243 -0.039  -25.081 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B CG2   1 
ATOM   4942 C  CD1   . ILE B  1  276 ? 54.221 0.282   -22.105 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 275  ILE B CD1   1 
ATOM   4943 N  N     . PHE B  1  277 ? 58.652 -0.747  -25.421 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B N     1 
ATOM   4944 C  CA    . PHE B  1  277 ? 59.397 -0.374  -26.633 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CA    1 
ATOM   4945 C  C     . PHE B  1  277 ? 59.997 -1.604  -27.311 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B C     1 
ATOM   4946 O  O     . PHE B  1  277 ? 60.102 -1.649  -28.542 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B O     1 
ATOM   4947 C  CB    . PHE B  1  277 ? 60.517 0.609   -26.283 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CB    1 
ATOM   4948 C  CG    . PHE B  1  277 ? 61.334 1.046   -27.470 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CG    1 
ATOM   4949 C  CD1   . PHE B  1  277 ? 60.795 1.895   -28.432 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CD1   1 
ATOM   4950 C  CD2   . PHE B  1  277 ? 62.656 0.634   -27.615 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CD2   1 
ATOM   4951 C  CE1   . PHE B  1  277 ? 61.562 2.331   -29.512 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CE1   1 
ATOM   4952 C  CE2   . PHE B  1  277 ? 63.428 1.068   -28.697 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CE2   1 
ATOM   4953 C  CZ    . PHE B  1  277 ? 62.880 1.918   -29.642 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 276  PHE B CZ    1 
ATOM   4954 N  N     . THR B  1  278 ? 60.376 -2.599  -26.520 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 277  THR B N     1 
ATOM   4955 C  CA    . THR B  1  278 ? 60.968 -3.816  -27.055 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 277  THR B CA    1 
ATOM   4956 C  C     . THR B  1  278 ? 59.916 -4.933  -27.191 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 277  THR B C     1 
ATOM   4957 O  O     . THR B  1  278 ? 60.262 -6.088  -27.439 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 277  THR B O     1 
ATOM   4958 C  CB    . THR B  1  278 ? 62.142 -4.279  -26.146 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 277  THR B CB    1 
ATOM   4959 O  OG1   . THR B  1  278 ? 61.643 -4.667  -24.851 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 277  THR B OG1   1 
ATOM   4960 C  CG2   . THR B  1  278 ? 63.159 -3.136  -25.988 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 277  THR B CG2   1 
ATOM   4961 N  N     . HIS B  1  279 ? 58.645 -4.586  -27.031 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B N     1 
ATOM   4962 C  CA    . HIS B  1  279 ? 57.546 -5.548  -27.140 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B CA    1 
ATOM   4963 C  C     . HIS B  1  279 ? 56.292 -4.796  -27.573 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B C     1 
ATOM   4964 O  O     . HIS B  1  279 ? 55.220 -4.979  -27.003 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B O     1 
ATOM   4965 C  CB    . HIS B  1  279 ? 57.275 -6.228  -25.790 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B CB    1 
ATOM   4966 C  CG    . HIS B  1  279 ? 58.368 -7.139  -25.311 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B CG    1 
ATOM   4967 N  ND1   . HIS B  1  279 ? 59.203 -6.812  -24.265 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B ND1   1 
ATOM   4968 C  CD2   . HIS B  1  279 ? 58.694 -8.407  -25.667 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B CD2   1 
ATOM   4969 C  CE1   . HIS B  1  279 ? 59.988 -7.841  -23.993 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B CE1   1 
ATOM   4970 N  NE2   . HIS B  1  279 ? 59.699 -8.824  -24.829 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 278  HIS B NE2   1 
ATOM   4971 N  N     . GLN B  1  280 ? 56.441 -3.956  -28.588 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B N     1 
ATOM   4972 C  CA    . GLN B  1  280 ? 55.347 -3.128  -29.110 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B CA    1 
ATOM   4973 C  C     . GLN B  1  280 ? 54.242 -3.986  -29.761 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B C     1 
ATOM   4974 O  O     . GLN B  1  280 ? 54.558 -4.912  -30.476 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B O     1 
ATOM   4975 C  CB    . GLN B  1  280 ? 55.932 -2.119  -30.125 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B CB    1 
ATOM   4976 C  CG    . GLN B  1  280 ? 57.412 -1.794  -29.874 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B CG    1 
ATOM   4977 C  CD    . GLN B  1  280 ? 57.937 -0.653  -30.723 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B CD    1 
ATOM   4978 O  OE1   . GLN B  1  280 ? 57.762 0.520   -30.395 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B OE1   1 
ATOM   4979 N  NE2   . GLN B  1  280 ? 58.585 -0.996  -31.828 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 279  GLN B NE2   1 
ATOM   4980 N  N     . GLY B  1  281 ? 52.967 -3.690  -29.509 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 280  GLY B N     1 
ATOM   4981 C  CA    . GLY B  1  281 ? 51.900 -4.466  -30.126 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 280  GLY B CA    1 
ATOM   4982 C  C     . GLY B  1  281 ? 51.502 -5.716  -29.359 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 280  GLY B C     1 
ATOM   4983 O  O     . GLY B  1  281 ? 50.473 -6.342  -29.651 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 280  GLY B O     1 
ATOM   4984 N  N     . SER B  1  282 ? 52.326 -6.078  -28.382 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 281  SER B N     1 
ATOM   4985 C  CA    . SER B  1  282 ? 52.061 -7.240  -27.550 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 281  SER B CA    1 
ATOM   4986 C  C     . SER B  1  282 ? 50.846 -6.945  -26.735 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 281  SER B C     1 
ATOM   4987 O  O     . SER B  1  282 ? 50.286 -5.835  -26.834 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 281  SER B O     1 
ATOM   4988 C  CB    . SER B  1  282 ? 53.234 -7.543  -26.622 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 281  SER B CB    1 
ATOM   4989 O  OG    . SER B  1  282 ? 53.418 -6.505  -25.674 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 281  SER B OG    1 
ATOM   4990 N  N     . ASP B  1  283 ? 50.473 -7.889  -25.876 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B N     1 
ATOM   4991 C  CA    . ASP B  1  283 ? 49.246 -7.748  -25.103 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CA    1 
ATOM   4992 C  C     . ASP B  1  283 ? 49.362 -7.239  -23.679 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B C     1 
ATOM   4993 O  O     . ASP B  1  283 ? 49.389 -8.029  -22.744 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B O     1 
ATOM   4994 C  CB    . ASP B  1  283 ? 48.499 -9.072  -25.099 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CB    1 
ATOM   4995 C  CG    . ASP B  1  283 ? 47.029 -8.879  -24.880 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CG    1 
ATOM   4996 O  OD1   . ASP B  1  283 ? 46.599 -7.698  -24.898 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B OD1   1 
ATOM   4997 O  OD2   . ASP B  1  283 ? 46.313 -9.895  -24.701 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B OD2   1 
ATOM   4998 N  N     . PHE B  1  284 ? 49.378 -5.922  -23.519 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B N     1 
ATOM   4999 C  CA    . PHE B  1  284 ? 49.412 -5.308  -22.201 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CA    1 
ATOM   5000 C  C     . PHE B  1  284 ? 48.206 -4.400  -22.135 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B C     1 
ATOM   5001 O  O     . PHE B  1  284 ? 47.757 -3.923  -23.183 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B O     1 
ATOM   5002 C  CB    . PHE B  1  284 ? 50.696 -4.505  -22.006 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CB    1 
ATOM   5003 C  CG    . PHE B  1  284 ? 50.992 -3.555  -23.123 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CG    1 
ATOM   5004 C  CD1   . PHE B  1  284 ? 51.752 -3.958  -24.211 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CD1   1 
ATOM   5005 C  CD2   . PHE B  1  284 ? 50.492 -2.261  -23.105 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CD2   1 
ATOM   5006 C  CE1   . PHE B  1  284 ? 52.009 -3.090  -25.261 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CE1   1 
ATOM   5007 C  CE2   . PHE B  1  284 ? 50.746 -1.382  -24.158 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CE2   1 
ATOM   5008 C  CZ    . PHE B  1  284 ? 51.503 -1.800  -25.234 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 283  PHE B CZ    1 
ATOM   5009 N  N     . GLY B  1  285 ? 47.666 -4.170  -20.941 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 284  GLY B N     1 
ATOM   5010 C  CA    . GLY B  1  285 ? 46.492 -3.321  -20.814 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 284  GLY B CA    1 
ATOM   5011 C  C     . GLY B  1  285 ? 46.803 -1.932  -20.316 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 284  GLY B C     1 
ATOM   5012 O  O     . GLY B  1  285 ? 47.954 -1.587  -20.156 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 284  GLY B O     1 
ATOM   5013 N  N     . PRO B  1  286 ? 45.781 -1.110  -20.058 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B N     1 
ATOM   5014 C  CA    . PRO B  1  286 ? 45.956 0.260   -19.572 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B CA    1 
ATOM   5015 C  C     . PRO B  1  286 ? 46.569 0.406   -18.187 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B C     1 
ATOM   5016 O  O     . PRO B  1  286 ? 47.346 1.326   -17.965 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B O     1 
ATOM   5017 C  CB    . PRO B  1  286 ? 44.541 0.835   -19.651 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B CB    1 
ATOM   5018 C  CG    . PRO B  1  286 ? 43.679 -0.360  -19.450 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B CG    1 
ATOM   5019 C  CD    . PRO B  1  286 ? 44.358 -1.402  -20.294 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 285  PRO B CD    1 
ATOM   5020 N  N     . ILE B  1  287 ? 46.239 -0.492  -17.263 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B N     1 
ATOM   5021 C  CA    . ILE B  1  287 ? 46.767 -0.420  -15.893 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B CA    1 
ATOM   5022 C  C     . ILE B  1  287 ? 48.270 -0.585  -15.881 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B C     1 
ATOM   5023 O  O     . ILE B  1  287 ? 48.972 0.006   -15.039 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B O     1 
ATOM   5024 C  CB    . ILE B  1  287 ? 46.161 -1.510  -15.012 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B CB    1 
ATOM   5025 C  CG1   . ILE B  1  287 ? 44.637 -1.404  -15.048 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B CG1   1 
ATOM   5026 C  CG2   . ILE B  1  287 ? 46.682 -1.376  -13.601 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B CG2   1 
ATOM   5027 C  CD1   . ILE B  1  287 ? 44.098 -0.024  -14.690 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 286  ILE B CD1   1 
ATOM   5028 N  N     . PHE B  1  288 ? 48.749 -1.408  -16.808 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B N     1 
ATOM   5029 C  CA    . PHE B  1  288 ? 50.163 -1.697  -16.971 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CA    1 
ATOM   5030 C  C     . PHE B  1  288 ? 51.004 -0.422  -16.794 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B C     1 
ATOM   5031 O  O     . PHE B  1  288 ? 51.837 -0.369  -15.885 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B O     1 
ATOM   5032 C  CB    . PHE B  1  288 ? 50.390 -2.322  -18.360 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CB    1 
ATOM   5033 C  CG    . PHE B  1  288 ? 51.790 -2.792  -18.600 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CG    1 
ATOM   5034 C  CD1   . PHE B  1  288 ? 52.479 -3.505  -17.628 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CD1   1 
ATOM   5035 C  CD2   . PHE B  1  288 ? 52.412 -2.558  -19.813 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CD2   1 
ATOM   5036 C  CE1   . PHE B  1  288 ? 53.770 -3.983  -17.857 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CE1   1 
ATOM   5037 C  CE2   . PHE B  1  288 ? 53.706 -3.031  -20.058 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CE2   1 
ATOM   5038 C  CZ    . PHE B  1  288 ? 54.382 -3.746  -19.074 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 287  PHE B CZ    1 
ATOM   5039 N  N     . MET B  1  289 ? 50.782 0.606   -17.609 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 288  MET B N     1 
ATOM   5040 C  CA    . MET B  1  289 ? 51.602 1.803   -17.487 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 288  MET B CA    1 
ATOM   5041 C  C     . MET B  1  289 ? 50.972 2.872   -16.608 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 288  MET B C     1 
ATOM   5042 O  O     . MET B  1  289 ? 51.688 3.805   -16.228 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 288  MET B O     1 
ATOM   5043 C  CB    . MET B  1  289 ? 51.924 2.379   -18.878 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 288  MET B CB    1 
ATOM   5044 C  CG    . MET B  1  289 ? 52.800 3.642   -18.879 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 288  MET B CG    1 
ATOM   5045 S  SD    . MET B  1  289 ? 54.416 3.432   -18.078 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 288  MET B SD    1 
ATOM   5046 C  CE    . MET B  1  289 ? 55.527 3.771   -19.447 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 288  MET B CE    1 
ATOM   5047 N  N     . THR B  1  290 ? 49.692 2.767   -16.253 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 289  THR B N     1 
ATOM   5048 C  CA    . THR B  1  290 ? 49.102 3.824   -15.419 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 289  THR B CA    1 
ATOM   5049 C  C     . THR B  1  290 ? 49.757 3.930   -14.039 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 289  THR B C     1 
ATOM   5050 O  O     . THR B  1  290 ? 50.011 5.031   -13.567 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 289  THR B O     1 
ATOM   5051 C  CB    . THR B  1  290 ? 47.604 3.627   -15.214 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 289  THR B CB    1 
ATOM   5052 O  OG1   . THR B  1  290 ? 46.943 3.745   -16.472 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 289  THR B OG1   1 
ATOM   5053 C  CG2   . THR B  1  290 ? 47.059 4.670   -14.263 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 289  THR B CG2   1 
ATOM   5054 N  N     . ILE B  1  291 ? 50.051 2.810   -13.398 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B N     1 
ATOM   5055 C  CA    . ILE B  1  291 ? 50.632 2.870   -12.065 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CA    1 
ATOM   5056 C  C     . ILE B  1  291 ? 52.011 3.511   -12.033 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B C     1 
ATOM   5057 O  O     . ILE B  1  291 ? 52.171 4.554   -11.395 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B O     1 
ATOM   5058 C  CB    . ILE B  1  291 ? 50.711 1.497   -11.445 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CB    1 
ATOM   5059 C  CG1   . ILE B  1  291 ? 49.384 0.750   -11.653 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CG1   1 
ATOM   5060 C  CG2   . ILE B  1  291 ? 51.101 1.653   -9.987  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CG2   1 
ATOM   5061 C  CD1   . ILE B  1  291 ? 48.168 1.468   -11.149 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 290  ILE B CD1   1 
ATOM   5062 N  N     . PRO B  1  292 ? 53.031 2.891   -12.659 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B N     1 
ATOM   5063 C  CA    . PRO B  1  292 ? 54.341 3.545   -12.611 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CA    1 
ATOM   5064 C  C     . PRO B  1  292 ? 54.347 4.975   -13.166 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B C     1 
ATOM   5065 O  O     . PRO B  1  292 ? 55.236 5.752   -12.799 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B O     1 
ATOM   5066 C  CB    . PRO B  1  292 ? 55.239 2.590   -13.405 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CB    1 
ATOM   5067 C  CG    . PRO B  1  292 ? 54.307 1.999   -14.398 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CG    1 
ATOM   5068 C  CD    . PRO B  1  292 ? 53.081 1.716   -13.547 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CD    1 
ATOM   5069 N  N     . ALA B  1  293 ? 53.372 5.329   -14.016 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 292  ALA B N     1 
ATOM   5070 C  CA    . ALA B  1  293 ? 53.314 6.675   -14.602 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 292  ALA B CA    1 
ATOM   5071 C  C     . ALA B  1  293 ? 52.758 7.692   -13.604 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 292  ALA B C     1 
ATOM   5072 O  O     . ALA B  1  293 ? 53.348 8.783   -13.428 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 292  ALA B O     1 
ATOM   5073 C  CB    . ALA B  1  293 ? 52.477 6.669   -15.888 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 292  ALA B CB    1 
ATOM   5074 N  N     . PHE B  1  294 ? 51.651 7.360   -12.940 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B N     1 
ATOM   5075 C  CA    . PHE B  1  294 ? 51.077 8.288   -11.983 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CA    1 
ATOM   5076 C  C     . PHE B  1  294 ? 51.862 8.258   -10.706 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B C     1 
ATOM   5077 O  O     . PHE B  1  294 ? 51.844 9.235   -9.974  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B O     1 
ATOM   5078 C  CB    . PHE B  1  294 ? 49.604 7.978   -11.720 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CB    1 
ATOM   5079 C  CG    . PHE B  1  294 ? 48.654 8.642   -12.701 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CG    1 
ATOM   5080 C  CD1   . PHE B  1  294 ? 48.544 8.200   -14.026 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CD1   1 
ATOM   5081 C  CD2   . PHE B  1  294 ? 47.869 9.726   -12.304 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CD2   1 
ATOM   5082 C  CE1   . PHE B  1  294 ? 47.656 8.836   -14.946 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CE1   1 
ATOM   5083 C  CE2   . PHE B  1  294 ? 46.982 10.369  -13.215 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CE2   1 
ATOM   5084 C  CZ    . PHE B  1  294 ? 46.879 9.919   -14.534 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 293  PHE B CZ    1 
ATOM   5085 N  N     . PHE B  1  295 ? 52.561 7.159   -10.436 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B N     1 
ATOM   5086 C  CA    . PHE B  1  295 ? 53.366 7.079   -9.217  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CA    1 
ATOM   5087 C  C     . PHE B  1  295 ? 54.568 8.002   -9.314  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B C     1 
ATOM   5088 O  O     . PHE B  1  295 ? 54.963 8.594   -8.312  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B O     1 
ATOM   5089 C  CB    . PHE B  1  295 ? 53.866 5.662   -8.970  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CB    1 
ATOM   5090 C  CG    . PHE B  1  295 ? 54.930 5.583   -7.917  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CG    1 
ATOM   5091 C  CD1   . PHE B  1  295 ? 54.641 5.901   -6.592  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CD1   1 
ATOM   5092 C  CD2   . PHE B  1  295 ? 56.234 5.228   -8.249  1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CD2   1 
ATOM   5093 C  CE1   . PHE B  1  295 ? 55.639 5.866   -5.606  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CE1   1 
ATOM   5094 C  CE2   . PHE B  1  295 ? 57.237 5.191   -7.275  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CE2   1 
ATOM   5095 C  CZ    . PHE B  1  295 ? 56.935 5.512   -5.948  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 294  PHE B CZ    1 
ATOM   5096 N  N     . ALA B  1  296 ? 55.145 8.114   -10.511 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 295  ALA B N     1 
ATOM   5097 C  CA    . ALA B  1  296 ? 56.318 8.958   -10.742 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 295  ALA B CA    1 
ATOM   5098 C  C     . ALA B  1  296 ? 55.978 10.423  -10.581 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 295  ALA B C     1 
ATOM   5099 O  O     . ALA B  1  296 ? 56.878 11.205  -10.289 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 295  ALA B O     1 
ATOM   5100 C  CB    . ALA B  1  296 ? 56.878 8.707   -12.126 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 295  ALA B CB    1 
ATOM   5101 N  N     . LYS B  1  297 ? 54.719 10.813  -10.754 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B N     1 
ATOM   5102 C  CA    . LYS B  1  297 ? 54.375 12.221  -10.602 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B CA    1 
ATOM   5103 C  C     . LYS B  1  297 ? 54.634 12.691  -9.198  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B C     1 
ATOM   5104 O  O     . LYS B  1  297 ? 54.470 13.863  -8.947  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B O     1 
ATOM   5105 C  CB    . LYS B  1  297 ? 52.960 12.449  -10.936 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B CB    1 
ATOM   5106 C  CG    . LYS B  1  297 ? 52.760 12.039  -12.360 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B CG    1 
ATOM   5107 C  CD    . LYS B  1  297 ? 51.286 12.132  -12.720 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B CD    1 
ATOM   5108 C  CE    . LYS B  1  297 ? 50.845 12.059  -14.181 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B CE    1 
ATOM   5109 N  NZ    . LYS B  1  297 ? 51.767 12.006  -15.339 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 296  LYS B NZ    1 
ATOM   5110 N  N     . THR B  1  298 ? 54.989 11.801  -8.273  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 297  THR B N     1 
ATOM   5111 C  CA    . THR B  1  298 ? 55.296 12.245  -6.913  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 297  THR B CA    1 
ATOM   5112 C  C     . THR B  1  298 ? 56.685 12.906  -6.920  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 297  THR B C     1 
ATOM   5113 O  O     . THR B  1  298 ? 57.151 13.427  -5.895  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 297  THR B O     1 
ATOM   5114 C  CB    . THR B  1  298 ? 55.287 11.078  -5.865  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 297  THR B CB    1 
ATOM   5115 O  OG1   . THR B  1  298 ? 56.192 10.039  -6.267  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 297  THR B OG1   1 
ATOM   5116 C  CG2   . THR B  1  298 ? 53.902 10.521  -5.710  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 297  THR B CG2   1 
ATOM   5117 N  N     . SER B  1  299 ? 57.341 12.886  -8.076  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 298  SER B N     1 
ATOM   5118 C  CA    . SER B  1  299 ? 58.655 13.491  -8.218  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 298  SER B CA    1 
ATOM   5119 C  C     . SER B  1  299 ? 58.540 15.000  -8.044  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 298  SER B C     1 
ATOM   5120 O  O     . SER B  1  299 ? 59.533 15.666  -7.786  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 298  SER B O     1 
ATOM   5121 C  CB    . SER B  1  299 ? 59.219 13.167  -9.604  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 298  SER B CB    1 
ATOM   5122 O  OG    . SER B  1  299 ? 58.340 13.609  -10.622 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 298  SER B OG    1 
ATOM   5123 N  N     . ALA B  1  300 ? 57.331 15.529  -8.178  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B N     1 
ATOM   5124 C  CA    . ALA B  1  300 ? 57.115 16.957  -8.051  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B CA    1 
ATOM   5125 C  C     . ALA B  1  300 ? 57.040 17.378  -6.597  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B C     1 
ATOM   5126 O  O     . ALA B  1  300 ? 56.852 18.568  -6.322  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B O     1 
ATOM   5127 C  CB    . ALA B  1  300 ? 55.844 17.351  -8.775  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B CB    1 
ATOM   5128 N  N     . VAL B  1  301 ? 57.244 16.452  -5.652  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B N     1 
ATOM   5129 C  CA    . VAL B  1  301 ? 57.155 16.857  -4.245  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B CA    1 
ATOM   5130 C  C     . VAL B  1  301 ? 58.119 16.164  -3.282  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B C     1 
ATOM   5131 O  O     . VAL B  1  301 ? 58.427 16.745  -2.268  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B O     1 
ATOM   5132 C  CB    . VAL B  1  301 ? 55.700 16.672  -3.670  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B CB    1 
ATOM   5133 C  CG1   . VAL B  1  301 ? 54.656 17.301  -4.593  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B CG1   1 
ATOM   5134 C  CG2   . VAL B  1  301 ? 55.390 15.204  -3.482  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 300  VAL B CG2   1 
ATOM   5135 N  N     . TYR B  1  302 ? 58.620 14.975  -3.564  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B N     1 
ATOM   5136 C  CA    . TYR B  1  302 ? 59.458 14.312  -2.561  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CA    1 
ATOM   5137 C  C     . TYR B  1  302 ? 60.766 15.009  -2.288  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B C     1 
ATOM   5138 O  O     . TYR B  1  302 ? 61.314 14.836  -1.207  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B O     1 
ATOM   5139 C  CB    . TYR B  1  302 ? 59.737 12.861  -2.958  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CB    1 
ATOM   5140 C  CG    . TYR B  1  302 ? 60.718 12.707  -4.098  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CG    1 
ATOM   5141 C  CD1   . TYR B  1  302 ? 62.091 12.841  -3.886  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CD1   1 
ATOM   5142 C  CD2   . TYR B  1  302 ? 60.277 12.440  -5.399  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CD2   1 
ATOM   5143 C  CE1   . TYR B  1  302 ? 63.000 12.715  -4.945  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CE1   1 
ATOM   5144 C  CE2   . TYR B  1  302 ? 61.178 12.312  -6.454  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CE2   1 
ATOM   5145 C  CZ    . TYR B  1  302 ? 62.532 12.453  -6.215  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B CZ    1 
ATOM   5146 O  OH    . TYR B  1  302 ? 63.416 12.341  -7.250  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 301  TYR B OH    1 
ATOM   5147 N  N     . ASN B  1  303 ? 61.282 15.778  -3.242  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B N     1 
ATOM   5148 C  CA    . ASN B  1  303 ? 62.566 16.447  -3.043  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B CA    1 
ATOM   5149 C  C     . ASN B  1  303 ? 62.522 17.399  -1.884  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B C     1 
ATOM   5150 O  O     . ASN B  1  303 ? 63.348 17.276  -0.977  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B O     1 
ATOM   5151 C  CB    . ASN B  1  303 ? 62.995 17.181  -4.308  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B CB    1 
ATOM   5152 C  CG    . ASN B  1  303 ? 63.734 16.293  -5.245  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B CG    1 
ATOM   5153 O  OD1   . ASN B  1  303 ? 63.461 16.257  -6.439  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B OD1   1 
ATOM   5154 N  ND2   . ASN B  1  303 ? 64.687 15.557  -4.707  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 302  ASN B ND2   1 
ATOM   5155 N  N     . PRO B  1  304 ? 61.578 18.366  -1.890  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B N     1 
ATOM   5156 C  CA    . PRO B  1  304 ? 61.505 19.309  -0.783  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B CA    1 
ATOM   5157 C  C     . PRO B  1  304 ? 61.397 18.607  0.558   1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B C     1 
ATOM   5158 O  O     . PRO B  1  304 ? 61.846 19.136  1.563   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B O     1 
ATOM   5159 C  CB    . PRO B  1  304 ? 60.263 20.132  -1.123  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B CB    1 
ATOM   5160 C  CG    . PRO B  1  304 ? 60.271 20.162  -2.593  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B CG    1 
ATOM   5161 C  CD    . PRO B  1  304 ? 60.583 18.718  -2.923  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 303  PRO B CD    1 
ATOM   5162 N  N     . VAL B  1  305 ? 60.826 17.412  0.585   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B N     1 
ATOM   5163 C  CA    . VAL B  1  305 ? 60.687 16.712  1.853   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CA    1 
ATOM   5164 C  C     . VAL B  1  305 ? 62.027 16.170  2.353   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B C     1 
ATOM   5165 O  O     . VAL B  1  305 ? 62.319 16.256  3.552   1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B O     1 
ATOM   5166 C  CB    . VAL B  1  305 ? 59.691 15.562  1.734   1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CB    1 
ATOM   5167 C  CG1   . VAL B  1  305 ? 59.421 14.994  3.119   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CG1   1 
ATOM   5168 C  CG2   . VAL B  1  305 ? 58.404 16.055  1.067   1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CG2   1 
ATOM   5169 N  N     . ILE B  1  306 ? 62.828 15.603  1.454   1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B N     1 
ATOM   5170 C  CA    . ILE B  1  306 ? 64.127 15.072  1.850   1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B CA    1 
ATOM   5171 C  C     . ILE B  1  306 ? 64.869 16.204  2.508   1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B C     1 
ATOM   5172 O  O     . ILE B  1  306 ? 65.346 16.082  3.623   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B O     1 
ATOM   5173 C  CB    . ILE B  1  306 ? 64.968 14.587  0.624   1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B CB    1 
ATOM   5174 C  CG1   . ILE B  1  306 ? 64.174 13.594  -0.218  1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B CG1   1 
ATOM   5175 C  CG2   . ILE B  1  306 ? 66.246 13.901  1.109   1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B CG2   1 
ATOM   5176 C  CD1   . ILE B  1  306 ? 64.976 12.990  -1.332  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 305  ILE B CD1   1 
ATOM   5177 N  N     . TYR B  1  307 ? 64.919 17.313  1.788   1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B N     1 
ATOM   5178 C  CA    . TYR B  1  307 ? 65.589 18.539  2.176   1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CA    1 
ATOM   5179 C  C     . TYR B  1  307 ? 65.266 18.971  3.595   1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B C     1 
ATOM   5180 O  O     . TYR B  1  307 ? 66.181 19.157  4.381   1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B O     1 
ATOM   5181 C  CB    . TYR B  1  307 ? 65.165 19.613  1.186   1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CB    1 
ATOM   5182 C  CG    . TYR B  1  307 ? 66.047 20.831  1.085   1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CG    1 
ATOM   5183 C  CD1   . TYR B  1  307 ? 67.391 20.800  1.468   1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CD1   1 
ATOM   5184 C  CD2   . TYR B  1  307 ? 65.559 21.986  0.474   1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CD2   1 
ATOM   5185 C  CE1   . TYR B  1  307 ? 68.220 21.891  1.223   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CE1   1 
ATOM   5186 C  CE2   . TYR B  1  307 ? 66.370 23.070  0.226   1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CE2   1 
ATOM   5187 C  CZ    . TYR B  1  307 ? 67.696 23.024  0.593   1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B CZ    1 
ATOM   5188 O  OH    . TYR B  1  307 ? 68.482 24.108  0.278   1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 306  TYR B OH    1 
ATOM   5189 N  N     . ILE B  1  308 ? 63.987 19.150  3.914   1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B N     1 
ATOM   5190 C  CA    . ILE B  1  308 ? 63.565 19.583  5.251   1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B CA    1 
ATOM   5191 C  C     . ILE B  1  308 ? 63.977 18.582  6.302   1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B C     1 
ATOM   5192 O  O     . ILE B  1  308 ? 64.398 18.955  7.397   1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B O     1 
ATOM   5193 C  CB    . ILE B  1  308 ? 62.049 19.713  5.339   1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B CB    1 
ATOM   5194 C  CG1   . ILE B  1  308 ? 61.582 20.922  4.538   1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B CG1   1 
ATOM   5195 C  CG2   . ILE B  1  308 ? 61.626 19.807  6.787   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B CG2   1 
ATOM   5196 C  CD1   . ILE B  1  308 ? 60.095 20.954  4.338   1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 307  ILE B CD1   1 
ATOM   5197 N  N     . MET B  1  309 ? 63.831 17.308  5.978   1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 308  MET B N     1 
ATOM   5198 C  CA    . MET B  1  309 ? 64.171 16.253  6.901   1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 308  MET B CA    1 
ATOM   5199 C  C     . MET B  1  309 ? 65.672 16.053  6.993   1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 308  MET B C     1 
ATOM   5200 O  O     . MET B  1  309 ? 66.165 15.728  8.072   1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 308  MET B O     1 
ATOM   5201 C  CB    . MET B  1  309 ? 63.507 14.966  6.438   1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 308  MET B CB    1 
ATOM   5202 C  CG    . MET B  1  309 ? 62.002 15.035  6.395   1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 308  MET B CG    1 
ATOM   5203 S  SD    . MET B  1  309 ? 61.289 13.937  7.630   1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 308  MET B SD    1 
ATOM   5204 C  CE    . MET B  1  309 ? 60.806 12.465  6.629   1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 308  MET B CE    1 
ATOM   5205 N  N     . MET B  1  310 ? 66.394 16.278  5.892   1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 309  MET B N     1 
ATOM   5206 C  CA    . MET B  1  310 ? 67.840 16.034  5.839   1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 309  MET B CA    1 
ATOM   5207 C  C     . MET B  1  310 ? 68.722 17.247  5.813   1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 309  MET B C     1 
ATOM   5208 O  O     . MET B  1  310 ? 69.871 17.095  5.430   1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 309  MET B O     1 
ATOM   5209 C  CB    . MET B  1  310 ? 68.205 15.197  4.615   1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 309  MET B CB    1 
ATOM   5210 C  CG    . MET B  1  310 ? 67.666 13.807  4.634   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 309  MET B CG    1 
ATOM   5211 S  SD    . MET B  1  310 ? 68.635 12.723  3.598   1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 309  MET B SD    1 
ATOM   5212 C  CE    . MET B  1  310 ? 69.626 11.882  4.804   1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 309  MET B CE    1 
ATOM   5213 N  N     . ASN B  1  311 ? 68.263 18.428  6.185   1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B N     1 
ATOM   5214 C  CA    . ASN B  1  311 ? 69.196 19.549  6.140   1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B CA    1 
ATOM   5215 C  C     . ASN B  1  311 ? 68.854 20.583  7.196   1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B C     1 
ATOM   5216 O  O     . ASN B  1  311 ? 68.140 21.553  6.933   1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B O     1 
ATOM   5217 C  CB    . ASN B  1  311 ? 69.222 20.152  4.736   1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B CB    1 
ATOM   5218 C  CG    . ASN B  1  311 ? 70.485 20.940  4.470   1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B CG    1 
ATOM   5219 O  OD1   . ASN B  1  311 ? 70.506 22.151  4.636   1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B OD1   1 
ATOM   5220 N  ND2   . ASN B  1  311 ? 71.553 20.249  4.069   1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 310  ASN B ND2   1 
ATOM   5221 N  N     . LYS B  1  312 ? 69.390 20.355  8.394   1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B N     1 
ATOM   5222 C  CA    . LYS B  1  312 ? 69.172 21.204  9.564   1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B CA    1 
ATOM   5223 C  C     . LYS B  1  312 ? 69.198 22.667  9.206   1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B C     1 
ATOM   5224 O  O     . LYS B  1  312 ? 68.293 23.408  9.547   1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B O     1 
ATOM   5225 C  CB    . LYS B  1  312 ? 70.249 20.902  10.616  1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B CB    1 
ATOM   5226 C  CG    . LYS B  1  312 ? 70.218 21.773  11.880  1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B CG    1 
ATOM   5227 C  CD    . LYS B  1  312 ? 69.805 20.976  13.125  1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B CD    1 
ATOM   5228 C  CE    . LYS B  1  312 ? 70.414 21.556  14.420  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B CE    1 
ATOM   5229 N  NZ    . LYS B  1  312 ? 71.895 21.296  14.581  1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 311  LYS B NZ    1 
ATOM   5230 N  N     . GLN B  1  313 ? 70.242 23.081  8.514   1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B N     1 
ATOM   5231 C  CA    . GLN B  1  313 ? 70.381 24.472  8.147   1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B CA    1 
ATOM   5232 C  C     . GLN B  1  313 ? 69.137 24.986  7.494   1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B C     1 
ATOM   5233 O  O     . GLN B  1  313 ? 68.585 25.981  7.943   1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B O     1 
ATOM   5234 C  CB    . GLN B  1  313 ? 71.581 24.652  7.221   1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B CB    1 
ATOM   5235 C  CG    . GLN B  1  313 ? 71.709 26.057  6.666   1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B CG    1 
ATOM   5236 C  CD    . GLN B  1  313 ? 72.992 26.251  5.885   1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B CD    1 
ATOM   5237 O  OE1   . GLN B  1  313 ? 73.177 27.267  5.197   1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B OE1   1 
ATOM   5238 N  NE2   . GLN B  1  313 ? 73.896 25.275  5.988   1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 312  GLN B NE2   1 
ATOM   5239 N  N     . PHE B  1  314 ? 68.698 24.310  6.439   1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B N     1 
ATOM   5240 C  CA    . PHE B  1  314 ? 67.509 24.713  5.707   1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CA    1 
ATOM   5241 C  C     . PHE B  1  314 ? 66.279 24.628  6.586   1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B C     1 
ATOM   5242 O  O     . PHE B  1  314 ? 65.448 25.541  6.586   1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B O     1 
ATOM   5243 C  CB    . PHE B  1  314 ? 67.295 23.822  4.489   1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CB    1 
ATOM   5244 C  CG    . PHE B  1  314 ? 66.069 24.183  3.703   1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CG    1 
ATOM   5245 C  CD1   . PHE B  1  314 ? 65.991 25.403  3.032   1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CD1   1 
ATOM   5246 C  CD2   . PHE B  1  314 ? 64.973 23.333  3.668   1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CD2   1 
ATOM   5247 C  CE1   . PHE B  1  314 ? 64.845 25.773  2.339   1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CE1   1 
ATOM   5248 C  CE2   . PHE B  1  314 ? 63.819 23.699  2.975   1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CE2   1 
ATOM   5249 C  CZ    . PHE B  1  314 ? 63.760 24.922  2.311   1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 313  PHE B CZ    1 
ATOM   5250 N  N     . ARG B  1  315 ? 66.158 23.525  7.315   1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B N     1 
ATOM   5251 C  CA    . ARG B  1  315 ? 65.025 23.296  8.202   1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CA    1 
ATOM   5252 C  C     . ARG B  1  315 ? 64.836 24.489  9.147   1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B C     1 
ATOM   5253 O  O     . ARG B  1  315 ? 63.777 25.115  9.129   1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B O     1 
ATOM   5254 C  CB    . ARG B  1  315 ? 65.265 22.008  9.006   1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CB    1 
ATOM   5255 C  CG    . ARG B  1  315 ? 64.032 21.395  9.683   1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CG    1 
ATOM   5256 C  CD    . ARG B  1  315 ? 64.452 20.311  10.675  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CD    1 
ATOM   5257 N  NE    . ARG B  1  315 ? 65.364 19.336  10.086  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NE    1 
ATOM   5258 C  CZ    . ARG B  1  315 ? 66.449 18.869  10.694  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CZ    1 
ATOM   5259 N  NH1   . ARG B  1  315 ? 66.766 19.290  11.909  1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NH1   1 
ATOM   5260 N  NH2   . ARG B  1  315 ? 67.211 17.966  10.091  1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NH2   1 
ATOM   5261 N  N     . ASN B  1  316 ? 65.861 24.803  9.947   1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B N     1 
ATOM   5262 C  CA    . ASN B  1  316 ? 65.821 25.894  10.938  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B CA    1 
ATOM   5263 C  C     . ASN B  1  316 ? 65.600 27.244  10.296  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B C     1 
ATOM   5264 O  O     . ASN B  1  316 ? 64.863 28.077  10.830  1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B O     1 
ATOM   5265 C  CB    . ASN B  1  316 ? 67.129 25.909  11.757  1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B CB    1 
ATOM   5266 C  CG    . ASN B  1  316 ? 67.194 24.772  12.786  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B CG    1 
ATOM   5267 O  OD1   . ASN B  1  316 ? 68.264 24.398  13.252  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B OD1   1 
ATOM   5268 N  ND2   . ASN B  1  316 ? 66.034 24.234  13.150  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 315  ASN B ND2   1 
ATOM   5269 N  N     . CYS B  1  317 ? 66.226 27.467  9.153   1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 316  CYS B N     1 
ATOM   5270 C  CA    . CYS B  1  317 ? 66.100 28.736  8.476   1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 316  CYS B CA    1 
ATOM   5271 C  C     . CYS B  1  317 ? 64.691 28.888  7.887   1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 316  CYS B C     1 
ATOM   5272 O  O     . CYS B  1  317 ? 64.210 29.994  7.724   1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 316  CYS B O     1 
ATOM   5273 C  CB    . CYS B  1  317 ? 67.257 28.844  7.465   1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 316  CYS B CB    1 
ATOM   5274 S  SG    . CYS B  1  317 ? 68.883 28.708  8.393   1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 316  CYS B SG    1 
ATOM   5275 N  N     . MET B  1  318 ? 64.008 27.773  7.643   1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 317  MET B N     1 
ATOM   5276 C  CA    . MET B  1  318 ? 62.636 27.788  7.110   1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 317  MET B CA    1 
ATOM   5277 C  C     . MET B  1  318 ? 61.601 28.123  8.201   1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 317  MET B C     1 
ATOM   5278 O  O     . MET B  1  318 ? 60.690 28.921  7.969   1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 317  MET B O     1 
ATOM   5279 C  CB    . MET B  1  318 ? 62.294 26.426  6.508   1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 317  MET B CB    1 
ATOM   5280 C  CG    . MET B  1  318 ? 60.799 26.114  6.517   1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 317  MET B CG    1 
ATOM   5281 S  SD    . MET B  1  318 ? 60.402 24.473  5.861   1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 317  MET B SD    1 
ATOM   5282 C  CE    . MET B  1  318 ? 60.324 23.427  7.377   1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 317  MET B CE    1 
ATOM   5283 N  N     . VAL B  1  319 ? 61.721 27.488  9.365   1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B N     1 
ATOM   5284 C  CA    . VAL B  1  319 ? 60.814 27.735  10.479  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CA    1 
ATOM   5285 C  C     . VAL B  1  319 ? 60.974 29.174  10.930  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B C     1 
ATOM   5286 O  O     . VAL B  1  319 ? 60.058 29.749  11.517  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B O     1 
ATOM   5287 C  CB    . VAL B  1  319 ? 61.110 26.786  11.653  1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CB    1 
ATOM   5288 C  CG1   . VAL B  1  319 ? 62.577 26.814  11.980  1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CG1   1 
ATOM   5289 C  CG2   . VAL B  1  319 ? 60.292 27.190  12.866  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CG2   1 
ATOM   5290 N  N     . THR B  1  320 ? 62.141 29.749  10.663  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 319  THR B N     1 
ATOM   5291 C  CA    . THR B  1  320 ? 62.377 31.134  11.010  1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 319  THR B CA    1 
ATOM   5292 C  C     . THR B  1  320 ? 61.478 31.958  10.110  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 319  THR B C     1 
ATOM   5293 O  O     . THR B  1  320 ? 60.972 32.993  10.532  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 319  THR B O     1 
ATOM   5294 C  CB    . THR B  1  320 ? 63.841 31.526  10.763  1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 319  THR B CB    1 
ATOM   5295 O  OG1   . THR B  1  320 ? 64.710 30.614  11.444  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 319  THR B OG1   1 
ATOM   5296 C  CG2   . THR B  1  320 ? 64.100 32.901  11.288  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 319  THR B CG2   1 
ATOM   5297 N  N     . THR B  1  321 ? 61.275 31.487  8.880   1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 320  THR B N     1 
ATOM   5298 C  CA    . THR B  1  321 ? 60.416 32.168  7.909   1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 320  THR B CA    1 
ATOM   5299 C  C     . THR B  1  321 ? 58.959 31.951  8.271   1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 320  THR B C     1 
ATOM   5300 O  O     . THR B  1  321 ? 58.130 32.823  8.049   1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 320  THR B O     1 
ATOM   5301 C  CB    . THR B  1  321 ? 60.649 31.639  6.477   1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 320  THR B CB    1 
ATOM   5302 O  OG1   . THR B  1  321 ? 61.975 31.963  6.060   1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 320  THR B OG1   1 
ATOM   5303 C  CG2   . THR B  1  321 ? 59.670 32.259  5.500   1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 320  THR B CG2   1 
ATOM   5304 N  N     . LEU B  1  322 ? 58.650 30.793  8.837   1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B N     1 
ATOM   5305 C  CA    . LEU B  1  322 ? 57.280 30.480  9.209   1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B CA    1 
ATOM   5306 C  C     . LEU B  1  322 ? 56.871 31.172  10.493  1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B C     1 
ATOM   5307 O  O     . LEU B  1  322 ? 55.675 31.413  10.690  1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B O     1 
ATOM   5308 C  CB    . LEU B  1  322 ? 57.097 28.973  9.368   1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B CB    1 
ATOM   5309 C  CG    . LEU B  1  322 ? 57.230 28.102  8.121   1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B CG    1 
ATOM   5310 C  CD1   . LEU B  1  322 ? 57.180 26.666  8.576   1.00 73.50  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B CD1   1 
ATOM   5311 C  CD2   . LEU B  1  322 ? 56.121 28.385  7.107   1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 321  LEU B CD2   1 
ATOM   5312 N  N     . CYS B  1  323 ? 57.819 31.478  11.374  1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 322  CYS B N     1 
ATOM   5313 C  CA    . CYS B  1  323 ? 57.446 32.148  12.611  1.00 82.76  ? ? ? ? ? ? 322  CYS B CA    1 
ATOM   5314 C  C     . CYS B  1  323 ? 57.412 33.597  12.349  1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 322  CYS B C     1 
ATOM   5315 O  O     . CYS B  1  323 ? 57.657 34.404  13.244  1.00 85.31  ? ? ? ? ? ? 322  CYS B O     1 
ATOM   5316 C  CB    . CYS B  1  323 ? 58.339 31.785  13.775  1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 322  CYS B CB    1 
ATOM   5317 S  SG    . CYS B  1  323 ? 58.097 30.038  14.099  1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 322  CYS B SG    1 
ATOM   5318 N  N     . CYS B  1  324 ? 57.050 33.904  11.103  1.00 87.68  ? ? ? ? ? ? 323  CYS B N     1 
ATOM   5319 C  CA    . CYS B  1  324 ? 56.937 35.263  10.612  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 323  CYS B CA    1 
ATOM   5320 C  C     . CYS B  1  324 ? 58.202 35.981  10.970  1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 323  CYS B C     1 
ATOM   5321 O  O     . CYS B  1  324 ? 59.131 36.063  10.150  1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 323  CYS B O     1 
ATOM   5322 C  CB    . CYS B  1  324 ? 55.720 35.937  11.230  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 323  CYS B CB    1 
ATOM   5323 S  SG    . CYS B  1  324 ? 54.165 35.110  10.801  1.00 94.03  ? ? ? ? ? ? 323  CYS B SG    1 
ATOM   5324 N  N     . GLY B  1  325 ? 58.254 36.487  12.196  1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B N     1 
ATOM   5325 C  CA    . GLY B  1  325 ? 59.443 37.175  12.650  1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B CA    1 
ATOM   5326 C  C     . GLY B  1  325 ? 60.564 36.174  12.846  1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B C     1 
ATOM   5327 O  O     . GLY B  1  325 ? 60.903 35.409  11.935  1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B O     1 
ATOM   5328 N  N     . LYS B  1  326 ? 61.133 36.174  14.047  1.00 101.44 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B N     1 
ATOM   5329 C  CA    . LYS B  1  326 ? 62.228 35.276  14.373  1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B CA    1 
ATOM   5330 C  C     . LYS B  1  326 ? 61.691 34.058  15.109  1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B C     1 
ATOM   5331 O  O     . LYS B  1  326 ? 60.999 33.235  14.500  1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B O     1 
ATOM   5332 C  CB    . LYS B  1  326 ? 63.294 36.014  15.217  1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B CB    1 
ATOM   5333 C  CG    . LYS B  1  326 ? 63.855 37.302  14.565  1.00 103.40 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B CG    1 
ATOM   5334 C  CD    . LYS B  1  326 ? 64.864 38.022  15.466  1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B CD    1 
ATOM   5335 C  CE    . LYS B  1  326 ? 65.220 39.421  14.944  1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B CE    1 
ATOM   5336 N  NZ    . LYS B  1  326 ? 64.131 40.434  15.114  1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 325  LYS B NZ    1 
ATOM   5337 N  N     . ASN B  1  327 ? 61.975 33.960  16.408  1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B N     1 
ATOM   5338 C  CA    . ASN B  1  327 ? 61.556 32.810  17.208  1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B CA    1 
ATOM   5339 C  C     . ASN B  1  327 ? 62.295 31.602  16.659  1.00 108.35 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B C     1 
ATOM   5340 O  O     . ASN B  1  327 ? 61.662 30.633  16.215  1.00 108.30 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B O     1 
ATOM   5341 C  CB    . ASN B  1  327 ? 60.036 32.585  17.108  1.00 106.96 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B CB    1 
ATOM   5342 C  CG    . ASN B  1  327 ? 59.267 33.185  18.280  1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B CG    1 
ATOM   5343 O  OD1   . ASN B  1  327 ? 59.471 32.812  19.444  1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B OD1   1 
ATOM   5344 N  ND2   . ASN B  1  327 ? 58.370 34.115  17.972  1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 326  ASN B ND2   1 
ATOM   5345 N  N     . PRO B  1  328 ? 63.645 31.640  16.673  1.00 109.61 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B N     1 
ATOM   5346 C  CA    . PRO B  1  328 ? 64.402 30.500  16.146  1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B CA    1 
ATOM   5347 C  C     . PRO B  1  328 ? 64.134 29.241  16.943  1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B C     1 
ATOM   5348 O  O     . PRO B  1  328 ? 64.235 28.138  16.393  1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B O     1 
ATOM   5349 C  CB    . PRO B  1  328 ? 65.854 30.970  16.259  1.00 110.51 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B CB    1 
ATOM   5350 C  CG    . PRO B  1  328 ? 65.829 31.795  17.528  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B CG    1 
ATOM   5351 C  CD    . PRO B  1  328 ? 64.541 32.598  17.361  1.00 109.79 ? ? ? ? ? ? 327  PRO B CD    1 
ATOM   5352 N  N     . LEU B  1  329 ? 63.763 29.423  18.215  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B N     1 
ATOM   5353 C  CA    . LEU B  1  329 ? 63.507 28.330  19.152  1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B CA    1 
ATOM   5354 C  C     . LEU B  1  329 ? 64.433 27.185  18.826  1.00 114.59 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B C     1 
ATOM   5355 O  O     . LEU B  1  329 ? 65.599 27.451  18.531  1.00 114.81 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B O     1 
ATOM   5356 C  CB    . LEU B  1  329 ? 62.034 27.889  19.121  1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B CB    1 
ATOM   5357 C  CG    . LEU B  1  329 ? 60.989 28.806  19.783  1.00 112.72 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B CG    1 
ATOM   5358 C  CD1   . LEU B  1  329 ? 61.462 29.272  21.151  1.00 112.16 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B CD1   1 
ATOM   5359 C  CD2   . LEU B  1  329 ? 60.737 30.000  18.898  1.00 112.02 ? ? ? ? ? ? 328  LEU B CD2   1 
ATOM   5360 N  N     . GLY B  1  330 ? 63.948 25.945  18.866  1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 329  GLY B N     1 
ATOM   5361 C  CA    . GLY B  1  330 ? 64.814 24.811  18.568  1.00 117.25 ? ? ? ? ? ? 329  GLY B CA    1 
ATOM   5362 C  C     . GLY B  1  330 ? 66.243 25.039  19.062  1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 329  GLY B C     1 
ATOM   5363 O  O     . GLY B  1  330 ? 66.451 25.466  20.209  1.00 118.44 ? ? ? ? ? ? 329  GLY B O     1 
ATOM   5364 N  N     . ASP B  1  331 ? 67.229 24.763  18.205  1.00 118.50 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B N     1 
ATOM   5365 C  CA    . ASP B  1  331 ? 68.635 24.966  18.566  1.00 118.49 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B CA    1 
ATOM   5366 C  C     . ASP B  1  331 ? 69.370 25.610  17.407  1.00 118.91 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B C     1 
ATOM   5367 O  O     . ASP B  1  331 ? 70.510 25.219  17.096  1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B O     1 
ATOM   5368 C  CB    . ASP B  1  331 ? 69.300 23.639  18.942  1.00 117.76 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B CB    1 
ATOM   5369 C  CG    . ASP B  1  331 ? 69.872 23.668  20.337  1.00 117.38 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B CG    1 
ATOM   5370 O  OD1   . ASP B  1  331 ? 70.649 24.599  20.629  1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B OD1   1 
ATOM   5371 O  OD2   . ASP B  1  331 ? 69.542 22.773  21.139  1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 330  ASP B OD2   1 
ATOM   5372 N  N     . ASP B  1  332 ? 68.718 26.608  16.801  1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B N     1 
ATOM   5373 C  CA    . ASP B  1  332 ? 69.228 27.342  15.643  1.00 119.77 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B CA    1 
ATOM   5374 C  C     . ASP B  1  332 ? 69.917 26.396  14.706  1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B C     1 
ATOM   5375 O  O     . ASP B  1  332 ? 69.887 25.175  14.920  1.00 120.90 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B O     1 
ATOM   5376 C  CB    . ASP B  1  332 ? 70.195 28.462  16.050  1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B CB    1 
ATOM   5377 C  CG    . ASP B  1  332 ? 69.475 29.725  16.486  1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B CG    1 
ATOM   5378 O  OD1   . ASP B  1  332 ? 70.055 30.821  16.323  1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B OD1   1 
ATOM   5379 O  OD2   . ASP B  1  332 ? 68.339 29.624  16.998  1.00 116.97 ? ? ? ? ? ? 331  ASP B OD2   1 
ATOM   5380 N  N     . GLU B  1  333 ? 70.527 26.935  13.659  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B N     1 
ATOM   5381 C  CA    . GLU B  1  333 ? 71.225 26.086  12.713  1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B CA    1 
ATOM   5382 C  C     . GLU B  1  333 ? 72.508 25.564  13.389  1.00 121.62 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B C     1 
ATOM   5383 O  O     . GLU B  1  333 ? 73.102 24.582  12.921  1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B O     1 
ATOM   5384 C  CB    . GLU B  1  333 ? 71.538 26.897  11.456  1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B CB    1 
ATOM   5385 C  CG    . GLU B  1  333 ? 71.788 26.089  10.191  1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B CG    1 
ATOM   5386 C  CD    . GLU B  1  333 ? 73.021 25.168  10.246  1.00 122.84 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B CD    1 
ATOM   5387 O  OE1   . GLU B  1  333 ? 72.907 24.016  10.728  1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B OE1   1 
ATOM   5388 O  OE2   . GLU B  1  333 ? 74.110 25.595  9.798   1.00 122.86 ? ? ? ? ? ? 332  GLU B OE2   1 
ATOM   5389 N  N     . ALA B  1  334 ? 72.890 26.191  14.508  1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 333  ALA B N     1 
ATOM   5390 C  CA    . ALA B  1  334 ? 74.108 25.842  15.265  1.00 120.32 ? ? ? ? ? ? 333  ALA B CA    1 
ATOM   5391 C  C     . ALA B  1  334 ? 75.293 26.536  14.582  1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 333  ALA B C     1 
ATOM   5392 O  O     . ALA B  1  334 ? 76.024 27.316  15.226  1.00 118.75 ? ? ? ? ? ? 333  ALA B O     1 
ATOM   5393 C  CB    . ALA B  1  334 ? 74.317 24.302  15.307  1.00 120.25 ? ? ? ? ? ? 333  ALA B CB    1 
ATOM   5394 N  N     . SER B  1  335 ? 75.467 26.243  13.289  1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 334  SER B N     1 
ATOM   5395 C  CA    . SER B  1  335 ? 76.503 26.857  12.449  1.00 116.37 ? ? ? ? ? ? 334  SER B CA    1 
ATOM   5396 C  C     . SER B  1  335 ? 75.882 28.160  11.934  1.00 115.24 ? ? ? ? ? ? 334  SER B C     1 
ATOM   5397 O  O     . SER B  1  335 ? 75.355 28.941  12.743  1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 334  SER B O     1 
ATOM   5398 C  CB    . SER B  1  335 ? 76.856 25.945  11.248  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 334  SER B CB    1 
ATOM   5399 O  OG    . SER B  1  335 ? 77.244 24.636  11.644  1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 334  SER B OG    1 
ATOM   5400 N  N     . THR B  1  336 ? 75.917 28.384  10.620  1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 335  THR B N     1 
ATOM   5401 C  CA    . THR B  1  336 ? 75.321 29.582  10.017  1.00 111.87 ? ? ? ? ? ? 335  THR B CA    1 
ATOM   5402 C  C     . THR B  1  336 ? 73.778 29.496  10.162  1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 335  THR B C     1 
ATOM   5403 O  O     . THR B  1  336 ? 73.266 28.406  10.348  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 335  THR B O     1 
ATOM   5404 C  CB    . THR B  1  336 ? 75.755 29.695  8.519   1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 335  THR B CB    1 
ATOM   5405 O  OG1   . THR B  1  336 ? 75.520 28.445  7.849   1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 335  THR B OG1   1 
ATOM   5406 C  CG2   . THR B  1  336 ? 77.252 30.037  8.418   1.00 111.13 ? ? ? ? ? ? 335  THR B CG2   1 
ATOM   5407 N  N     . THR B  1  337 ? 73.051 30.615  10.106  1.00 109.93 ? ? ? ? ? ? 336  THR B N     1 
ATOM   5408 C  CA    . THR B  1  337 ? 71.582 30.577  10.254  1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 336  THR B CA    1 
ATOM   5409 C  C     . THR B  1  337 ? 70.893 31.513  9.260   1.00 108.43 ? ? ? ? ? ? 336  THR B C     1 
ATOM   5410 O  O     . THR B  1  337 ? 70.058 31.073  8.469   1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 336  THR B O     1 
ATOM   5411 C  CB    . THR B  1  337 ? 71.136 30.982  11.692  1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 336  THR B CB    1 
ATOM   5412 O  OG1   . THR B  1  337 ? 71.872 32.142  12.122  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 336  THR B OG1   1 
ATOM   5413 C  CG2   . THR B  1  337 ? 71.350 29.829  12.672  1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 336  THR B CG2   1 
ATOM   5414 N  N     . VAL B  1  338 ? 71.252 32.794  9.333   1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B N     1 
ATOM   5415 C  CA    . VAL B  1  338 ? 70.749 33.903  8.498   1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CA    1 
ATOM   5416 C  C     . VAL B  1  338 ? 69.338 33.796  7.944   1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B C     1 
ATOM   5417 O  O     . VAL B  1  338 ? 68.621 32.818  8.130   1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B O     1 
ATOM   5418 C  CB    . VAL B  1  338 ? 71.726 34.249  7.318   1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CB    1 
ATOM   5419 C  CG1   . VAL B  1  338 ? 73.066 33.536  7.519   1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CG1   1 
ATOM   5420 C  CG2   . VAL B  1  338 ? 71.068 33.959  5.967   1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CG2   1 
ATOM   5421 N  N     . SER B  1  339 ? 68.961 34.874  7.268   1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 338  SER B N     1 
ATOM   5422 C  CA    . SER B  1  339 ? 67.666 35.014  6.646   1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 338  SER B CA    1 
ATOM   5423 C  C     . SER B  1  339 ? 67.726 36.215  5.722   1.00 106.61 ? ? ? ? ? ? 338  SER B C     1 
ATOM   5424 O  O     . SER B  1  339 ? 68.804 36.491  5.176   1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 338  SER B O     1 
ATOM   5425 C  CB    . SER B  1  339 ? 66.604 35.205  7.718   1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 338  SER B CB    1 
ATOM   5426 O  OG    . SER B  1  339 ? 66.739 34.205  8.719   1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 338  SER B OG    1 
ATOM   5427 N  N     . LYS B  1  340 ? 66.608 36.924  5.541   1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B N     1 
ATOM   5428 C  CA    . LYS B  1  340 ? 66.584 38.096  4.654   1.00 107.87 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B CA    1 
ATOM   5429 C  C     . LYS B  1  340 ? 67.296 39.266  5.344   1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B C     1 
ATOM   5430 O  O     . LYS B  1  340 ? 68.060 39.996  4.682   1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B O     1 
ATOM   5431 C  CB    . LYS B  1  340 ? 65.125 38.472  4.287   1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B CB    1 
ATOM   5432 C  CG    . LYS B  1  340 ? 64.962 39.388  3.043   1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B CG    1 
ATOM   5433 C  CD    . LYS B  1  340 ? 64.392 38.663  1.799   1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B CD    1 
ATOM   5434 C  CE    . LYS B  1  340 ? 62.873 38.420  1.890   1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B CE    1 
ATOM   5435 N  NZ    . LYS B  1  340 ? 62.293 37.667  0.725   1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 339  LYS B NZ    1 
ATOM   5436 N  N     . THR B  1  341 ? 67.065 39.428  6.653   1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 340  THR B N     1 
ATOM   5437 C  CA    . THR B  1  341 ? 67.685 40.507  7.442   1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 340  THR B CA    1 
ATOM   5438 C  C     . THR B  1  341 ? 67.996 40.053  8.884   1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 340  THR B C     1 
ATOM   5439 O  O     . THR B  1  341 ? 69.133 40.231  9.335   1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 340  THR B O     1 
ATOM   5440 C  CB    . THR B  1  341 ? 66.775 41.799  7.490   1.00 111.08 ? ? ? ? ? ? 340  THR B CB    1 
ATOM   5441 O  OG1   . THR B  1  341 ? 67.490 42.879  8.116   1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 340  THR B OG1   1 
ATOM   5442 C  CG2   . THR B  1  341 ? 65.476 41.535  8.266   1.00 110.78 ? ? ? ? ? ? 340  THR B CG2   1 
ATOM   5443 N  N     . GLU B  1  342 ? 67.008 39.479  9.578   1.00 111.73 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B N     1 
ATOM   5444 C  CA    . GLU B  1  342 ? 67.127 39.009  10.975  1.00 111.60 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B CA    1 
ATOM   5445 C  C     . GLU B  1  342 ? 68.529 38.489  11.344  1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B C     1 
ATOM   5446 O  O     . GLU B  1  342 ? 69.280 39.211  12.023  1.00 111.27 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B O     1 
ATOM   5447 C  CB    . GLU B  1  342 ? 66.090 37.915  11.238  1.00 112.26 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B CB    1 
ATOM   5448 C  CG    . GLU B  1  342 ? 65.981 36.962  10.076  1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B CG    1 
ATOM   5449 C  CD    . GLU B  1  342 ? 65.442 35.611  10.454  1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B CD    1 
ATOM   5450 O  OE1   . GLU B  1  342 ? 66.087 34.908  11.274  1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B OE1   1 
ATOM   5451 O  OE2   . GLU B  1  342 ? 64.376 35.254  9.906   1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 341  GLU B OE2   1 
ATOM   5452 N  N     . THR B  1  343 ? 68.866 37.258  10.940  1.00 110.70 ? ? ? ? ? ? 342  THR B N     1 
ATOM   5453 C  CA    . THR B  1  343 ? 70.179 36.663  11.242  1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 342  THR B CA    1 
ATOM   5454 C  C     . THR B  1  343 ? 71.041 36.525  9.954   1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 342  THR B C     1 
ATOM   5455 O  O     . THR B  1  343 ? 71.994 35.727  9.940   1.00 110.83 ? ? ? ? ? ? 342  THR B O     1 
ATOM   5456 C  CB    . THR B  1  343 ? 70.004 35.264  11.995  1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 342  THR B CB    1 
ATOM   5457 O  OG1   . THR B  1  343 ? 71.284 34.635  12.188  1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 342  THR B OG1   1 
ATOM   5458 C  CG2   . THR B  1  343 ? 69.054 34.328  11.229  1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 342  THR B CG2   1 
ATOM   5459 N  N     . SER B  1  344 ? 70.728 37.335  8.925   1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 343  SER B N     1 
ATOM   5460 C  CA    . SER B  1  344 ? 71.399 37.366  7.597   1.00 109.93 ? ? ? ? ? ? 343  SER B CA    1 
ATOM   5461 C  C     . SER B  1  344 ? 72.875 37.834  7.636   1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 343  SER B C     1 
ATOM   5462 O  O     . SER B  1  344 ? 73.587 37.723  6.613   1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 343  SER B O     1 
ATOM   5463 C  CB    . SER B  1  344 ? 70.608 38.273  6.637   1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 343  SER B CB    1 
ATOM   5464 O  OG    . SER B  1  344 ? 71.261 38.418  5.383   1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 343  SER B OG    1 
ATOM   5465 N  N     . GLN B  1  345 ? 73.312 38.357  8.782   1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B N     1 
ATOM   5466 C  CA    . GLN B  1  345 ? 74.681 38.834  8.999   1.00 108.57 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B CA    1 
ATOM   5467 C  C     . GLN B  1  345 ? 75.703 37.781  8.547   1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B C     1 
ATOM   5468 O  O     . GLN B  1  345 ? 75.746 36.673  9.103   1.00 108.34 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B O     1 
ATOM   5469 C  CB    . GLN B  1  345 ? 74.858 39.144  10.492  1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B CB    1 
ATOM   5470 C  CG    . GLN B  1  345 ? 74.414 37.984  11.396  1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B CG    1 
ATOM   5471 C  CD    . GLN B  1  345 ? 73.902 38.426  12.769  1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B CD    1 
ATOM   5472 O  OE1   . GLN B  1  345 ? 73.117 39.378  12.878  1.00 106.91 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B OE1   1 
ATOM   5473 N  NE2   . GLN B  1  345 ? 74.324 37.715  13.822  1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 344  GLN B NE2   1 
ATOM   5474 N  N     . VAL B  1  346 ? 76.519 38.125  7.549   1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B N     1 
ATOM   5475 C  CA    . VAL B  1  346 ? 77.530 37.200  7.038   1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B CA    1 
ATOM   5476 C  C     . VAL B  1  346 ? 78.789 37.208  7.933   1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B C     1 
ATOM   5477 O  O     . VAL B  1  346 ? 79.221 38.257  8.430   1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B O     1 
ATOM   5478 C  CB    . VAL B  1  346 ? 77.918 37.526  5.532   1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B CB    1 
ATOM   5479 C  CG1   . VAL B  1  346 ? 76.649 37.665  4.683   1.00 109.16 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B CG1   1 
ATOM   5480 C  CG2   . VAL B  1  346 ? 78.771 38.794  5.439   1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 345  VAL B CG2   1 
ATOM   5481 N  N     . ALA B  1  347 ? 79.343 36.023  8.164   1.00 110.17 ? ? ? ? ? ? 346  ALA B N     1 
ATOM   5482 C  CA    . ALA B  1  347 ? 80.555 35.865  8.961   1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 346  ALA B CA    1 
ATOM   5483 C  C     . ALA B  1  347 ? 81.415 34.785  8.288   1.00 110.47 ? ? ? ? ? ? 346  ALA B C     1 
ATOM   5484 O  O     . ALA B  1  347 ? 81.740 33.772  8.921   1.00 110.47 ? ? ? ? ? ? 346  ALA B O     1 
ATOM   5485 C  CB    . ALA B  1  347 ? 80.190 35.460  10.390  1.00 110.01 ? ? ? ? ? ? 346  ALA B CB    1 
ATOM   5486 N  N     . PRO B  1  348 ? 81.772 34.983  6.993   1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B N     1 
ATOM   5487 C  CA    . PRO B  1  348 ? 82.581 34.109  6.122   1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B CA    1 
ATOM   5488 C  C     . PRO B  1  348 ? 84.106 33.958  6.347   1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B C     1 
ATOM   5489 O  O     . PRO B  1  348 ? 84.549 32.981  6.969   1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B O     1 
ATOM   5490 C  CB    . PRO B  1  348 ? 82.291 34.670  4.728   1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B CB    1 
ATOM   5491 C  CG    . PRO B  1  348 ? 80.942 35.292  4.855   1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B CG    1 
ATOM   5492 C  CD    . PRO B  1  348 ? 81.111 36.012  6.162   1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 347  PRO B CD    1 
ATOM   5493 N  N     . ALA B  1  349 ? 84.888 34.907  5.818   1.00 110.90 ? ? ? ? ? ? 348  ALA B N     1 
ATOM   5494 C  CA    . ALA B  1  349 ? 86.354 34.868  5.906   1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 348  ALA B CA    1 
ATOM   5495 C  C     . ALA B  1  349 ? 87.006 36.271  6.000   1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 348  ALA B C     1 
ATOM   5496 O  O     . ALA B  1  349 ? 87.560 36.762  4.981   1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 348  ALA B O     1 
ATOM   5497 C  CB    . ALA B  1  349 ? 86.912 34.103  4.692   1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 348  ALA B CB    1 
ATOM   5498 O  OXT   . ALA B  1  349 ? 86.976 36.871  7.100   1.00 111.04 ? ? ? ? ? ? 348  ALA B OXT   1 
HETATM 5499 C  C1    . MAN C  2  .   ? 62.066 12.640  41.472  1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A C1    1 
HETATM 5500 C  C2    . MAN C  2  .   ? 63.047 12.780  42.671  1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A C2    1 
HETATM 5501 C  C3    . MAN C  2  .   ? 63.477 14.243  42.879  1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A C3    1 
HETATM 5502 C  C4    . MAN C  2  .   ? 62.270 15.209  42.892  1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A C4    1 
HETATM 5503 C  C5    . MAN C  2  .   ? 61.275 14.940  41.748  1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A C5    1 
HETATM 5504 C  C6    . MAN C  2  .   ? 61.746 15.411  40.385  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A C6    1 
HETATM 5505 O  O2    . MAN C  2  .   ? 64.208 11.980  42.474  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A O2    1 
HETATM 5506 O  O3    . MAN C  2  .   ? 64.413 14.638  41.879  1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A O3    1 
HETATM 5507 O  O4    . MAN C  2  .   ? 61.589 15.131  44.140  1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A O4    1 
HETATM 5508 O  O5    . MAN C  2  .   ? 60.931 13.525  41.656  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A O5    1 
HETATM 5509 O  O6    . MAN C  2  .   ? 61.115 16.633  40.029  1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 503  MAN A O6    1 
HETATM 5510 C  C1    . NAG C  2  .   ? 61.664 7.711   39.289  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C1    1 
HETATM 5511 C  C2    . NAG C  2  .   ? 62.925 8.088   40.054  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C2    1 
HETATM 5512 C  C3    . NAG C  2  .   ? 62.651 9.208   41.043  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C3    1 
HETATM 5513 C  C4    . NAG C  2  .   ? 61.993 10.418  40.372  1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C4    1 
HETATM 5514 C  C5    . NAG C  2  .   ? 60.768 9.930   39.556  1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C5    1 
HETATM 5515 C  C6    . NAG C  2  .   ? 60.094 11.021  38.744  1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C6    1 
HETATM 5516 C  C7    . NAG C  2  .   ? 64.424 6.213   40.301  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C7    1 
HETATM 5517 C  C8    . NAG C  2  .   ? 65.166 6.678   39.045  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A C8    1 
HETATM 5518 N  N2    . NAG C  2  .   ? 63.415 6.937   40.775  1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A N2    1 
HETATM 5519 O  O3    . NAG C  2  .   ? 63.872 9.607   41.641  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A O3    1 
HETATM 5520 O  O4    . NAG C  2  .   ? 61.560 11.336  41.415  1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A O4    1 
HETATM 5521 O  O5    . NAG C  2  .   ? 61.146 8.882   38.625  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A O5    1 
HETATM 5522 O  O6    . NAG C  2  .   ? 58.932 11.516  39.410  1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A O6    1 
HETATM 5523 O  O7    . NAG C  2  .   ? 64.776 5.178   40.850  1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 504  NAG A O7    1 
HETATM 5524 C  C1    . NAG C  2  .   ? 60.022 3.630   36.341  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C1    1 
HETATM 5525 C  C2    . NAG C  2  .   ? 59.172 4.836   36.710  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C2    1 
HETATM 5526 C  C3    . NAG C  2  .   ? 60.075 6.036   37.005  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C3    1 
HETATM 5527 C  C4    . NAG C  2  .   ? 61.062 5.669   38.115  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C4    1 
HETATM 5528 C  C5    . NAG C  2  .   ? 61.831 4.387   37.736  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C5    1 
HETATM 5529 C  C6    . NAG C  2  .   ? 62.629 3.885   38.903  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C6    1 
HETATM 5530 C  C7    . NAG C  2  .   ? 57.083 5.681   35.853  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C7    1 
HETATM 5531 C  C8    . NAG C  2  .   ? 56.137 4.966   36.811  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A C8    1 
HETATM 5532 N  N2    . NAG C  2  .   ? 58.269 5.130   35.619  1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A N2    1 
HETATM 5533 O  O3    . NAG C  2  .   ? 59.286 7.146   37.406  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A O3    1 
HETATM 5534 O  O4    . NAG C  2  .   ? 61.986 6.756   38.324  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A O4    1 
HETATM 5535 O  O5    . NAG C  2  .   ? 60.918 3.312   37.408  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A O5    1 
HETATM 5536 O  O6    . NAG C  2  .   ? 61.760 3.429   39.935  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A O6    1 
HETATM 5537 O  O7    . NAG C  2  .   ? 56.725 6.716   35.309  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 505  NAG A O7    1 
HETATM 5538 C  C1    . BMA D  3  .   ? 32.139 13.652  -36.798 1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B C1    1 
HETATM 5539 C  C2    . BMA D  3  .   ? 32.482 13.847  -35.322 1.00 95.35  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B C2    1 
HETATM 5540 C  C3    . BMA D  3  .   ? 32.026 15.273  -34.920 1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B C3    1 
HETATM 5541 C  C4    . BMA D  3  .   ? 32.747 16.322  -35.781 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B C4    1 
HETATM 5542 C  C5    . BMA D  3  .   ? 32.595 16.001  -37.299 1.00 95.58  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B C5    1 
HETATM 5543 C  C6    . BMA D  3  .   ? 33.572 16.805  -38.137 1.00 95.09  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B C6    1 
HETATM 5544 O  O2    . BMA D  3  .   ? 33.890 13.696  -35.176 1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B O2    1 
HETATM 5545 O  O3    . BMA D  3  .   ? 32.239 15.537  -33.533 1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B O3    1 
HETATM 5546 O  O4    . BMA D  3  .   ? 32.202 17.608  -35.501 1.00 95.99  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B O4    1 
HETATM 5547 O  O5    . BMA D  3  .   ? 32.879 14.600  -37.581 1.00 95.42  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B O5    1 
HETATM 5548 O  O6    . BMA D  3  .   ? 34.917 16.472  -37.810 1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 602  BMA B O6    1 
HETATM 5549 C  C1    . BMA D  3  .   ? 31.651 8.727   -36.549 1.00 83.36  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B C1    1 
HETATM 5550 C  C2    . BMA D  3  .   ? 32.352 9.952   -37.109 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B C2    1 
HETATM 5551 C  C3    . BMA D  3  .   ? 31.758 11.230  -36.534 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B C3    1 
HETATM 5552 C  C4    . BMA D  3  .   ? 30.232 11.242  -36.806 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B C4    1 
HETATM 5553 C  C5    . BMA D  3  .   ? 29.571 9.922   -36.323 1.00 87.26  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B C5    1 
HETATM 5554 C  C6    . BMA D  3  .   ? 28.097 9.803   -36.697 1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B C6    1 
HETATM 5555 O  O2    . BMA D  3  .   ? 32.208 9.964   -38.525 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B O2    1 
HETATM 5556 O  O3    . BMA D  3  .   ? 32.420 12.336  -37.192 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B O3    1 
HETATM 5557 O  O4    . BMA D  3  .   ? 29.623 12.349  -36.149 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B O4    1 
HETATM 5558 O  O5    . BMA D  3  .   ? 30.252 8.772   -36.895 1.00 85.61  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B O5    1 
HETATM 5559 O  O6    . BMA D  3  .   ? 27.326 9.284   -35.618 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 603  BMA B O6    1 
HETATM 5560 C  C1    . NAG D  3  .   ? 33.454 3.776   -35.966 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C1    1 
HETATM 5561 C  C2    . NAG D  3  .   ? 32.060 3.927   -36.570 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C2    1 
HETATM 5562 C  C3    . NAG D  3  .   ? 31.894 5.246   -37.298 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C3    1 
HETATM 5563 C  C4    . NAG D  3  .   ? 32.270 6.398   -36.386 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C4    1 
HETATM 5564 C  C5    . NAG D  3  .   ? 33.691 6.163   -35.858 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C5    1 
HETATM 5565 C  C6    . NAG D  3  .   ? 34.163 7.214   -34.881 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C6    1 
HETATM 5566 C  C7    . NAG D  3  .   ? 31.142 1.774   -36.985 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C7    1 
HETATM 5567 C  C8    . NAG D  3  .   ? 31.372 0.430   -37.654 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B C8    1 
HETATM 5568 N  N2    . NAG D  3  .   ? 31.780 2.830   -37.467 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B N2    1 
HETATM 5569 O  O3    . NAG D  3  .   ? 30.543 5.396   -37.695 1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B O3    1 
HETATM 5570 O  O4    . NAG D  3  .   ? 32.214 7.614   -37.149 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B O4    1 
HETATM 5571 O  O5    . NAG D  3  .   ? 33.761 4.910   -35.151 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B O5    1 
HETATM 5572 O  O6    . NAG D  3  .   ? 35.133 6.672   -33.993 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B O6    1 
HETATM 5573 O  O7    . NAG D  3  .   ? 30.398 1.850   -36.009 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 604  NAG B O7    1 
HETATM 5574 C  C1    . NAG D  3  .   ? 36.614 0.649   -33.271 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C1    1 
HETATM 5575 C  C2    . NAG D  3  .   ? 36.944 2.015   -33.861 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C2    1 
HETATM 5576 C  C3    . NAG D  3  .   ? 35.671 2.811   -34.124 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C3    1 
HETATM 5577 C  C4    . NAG D  3  .   ? 34.682 1.968   -34.937 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C4    1 
HETATM 5578 C  C5    . NAG D  3  .   ? 34.421 0.658   -34.195 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C5    1 
HETATM 5579 C  C6    . NAG D  3  .   ? 33.437 -0.264  -34.890 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C6    1 
HETATM 5580 C  C7    . NAG D  3  .   ? 39.065 2.927   -33.123 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C7    1 
HETATM 5581 C  C8    . NAG D  3  .   ? 39.736 2.148   -34.250 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B C8    1 
HETATM 5582 N  N2    . NAG D  3  .   ? 37.763 2.748   -32.917 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B N2    1 
HETATM 5583 O  O3    . NAG D  3  .   ? 36.004 3.993   -34.832 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B O3    1 
HETATM 5584 O  O4    . NAG D  3  .   ? 33.448 2.679   -35.122 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B O4    1 
HETATM 5585 O  O5    . NAG D  3  .   ? 35.659 -0.059  -34.068 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B O5    1 
HETATM 5586 O  O6    . NAG D  3  .   ? 34.049 -0.949  -35.971 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B O6    1 
HETATM 5587 O  O7    . NAG D  3  .   ? 39.742 3.690   -32.430 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 605  NAG B O7    1 
HETATM 5588 C  C1    . NAG E  4  .   ? 46.626 -13.060 29.352  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C1    1 
HETATM 5589 C  C2    . NAG E  4  .   ? 46.723 -14.421 28.686  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C2    1 
HETATM 5590 C  C3    . NAG E  4  .   ? 45.318 -14.864 28.251  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C3    1 
HETATM 5591 C  C4    . NAG E  4  .   ? 44.344 -14.818 29.451  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C4    1 
HETATM 5592 C  C5    . NAG E  4  .   ? 44.441 -13.452 30.184  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C5    1 
HETATM 5593 C  C6    . NAG E  4  .   ? 43.653 -13.395 31.483  1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C6    1 
HETATM 5594 C  C7    . NAG E  4  .   ? 48.903 -14.644 27.728  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C7    1 
HETATM 5595 C  C8    . NAG E  4  .   ? 49.896 -14.063 26.735  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A C8    1 
HETATM 5596 N  N2    . NAG E  4  .   ? 47.617 -14.363 27.551  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A N2    1 
HETATM 5597 O  O3    . NAG E  4  .   ? 45.365 -16.187 27.717  1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A O3    1 
HETATM 5598 O  O4    . NAG E  4  .   ? 43.008 -15.042 28.997  1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A O4    1 
HETATM 5599 O  O5    . NAG E  4  .   ? 45.813 -13.164 30.518  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A O5    1 
HETATM 5600 O  O6    . NAG E  4  .   ? 43.647 -12.078 32.027  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A O6    1 
HETATM 5601 O  O7    . NAG E  4  .   ? 49.305 -15.337 28.658  1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 704  NAG A O7    1 
HETATM 5602 C  C1    . NAG E  4  .   ? 49.589 -8.913  30.574  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C1    1 
HETATM 5603 C  C2    . NAG E  4  .   ? 48.429 -9.294  31.508  1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C2    1 
HETATM 5604 C  C3    . NAG E  4  .   ? 48.089 -10.793 31.338  1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C3    1 
HETATM 5605 C  C4    . NAG E  4  .   ? 47.983 -11.195 29.860  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C4    1 
HETATM 5606 C  C5    . NAG E  4  .   ? 49.187 -10.704 29.065  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C5    1 
HETATM 5607 C  C6    . NAG E  4  .   ? 49.029 -10.949 27.577  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C6    1 
HETATM 5608 C  C7    . NAG E  4  .   ? 48.120 -8.104  33.613  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C7    1 
HETATM 5609 C  C8    . NAG E  4  .   ? 46.809 -8.524  34.267  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A C8    1 
HETATM 5610 N  N2    . NAG E  4  .   ? 48.784 -9.015  32.898  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A N2    1 
HETATM 5611 O  O3    . NAG E  4  .   ? 46.848 -11.065 31.975  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A O3    1 
HETATM 5612 O  O4    . NAG E  4  .   ? 47.876 -12.623 29.739  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A O4    1 
HETATM 5613 O  O5    . NAG E  4  .   ? 49.313 -9.290  29.230  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A O5    1 
HETATM 5614 O  O6    . NAG E  4  .   ? 48.238 -9.935  26.970  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A O6    1 
HETATM 5615 O  O7    . NAG E  4  .   ? 48.532 -6.954  33.778  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 705  NAG A O7    1 
HETATM 5616 C  C1    . NAG F  4  .   ? 53.438 -13.485 -28.281 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C1    1 
HETATM 5617 C  C2    . NAG F  4  .   ? 53.611 -14.795 -27.504 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C2    1 
HETATM 5618 C  C3    . NAG F  4  .   ? 55.100 -15.193 -27.374 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C3    1 
HETATM 5619 C  C4    . NAG F  4  .   ? 55.861 -15.083 -28.711 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C4    1 
HETATM 5620 C  C5    . NAG F  4  .   ? 55.583 -13.711 -29.350 1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C5    1 
HETATM 5621 C  C6    . NAG F  4  .   ? 56.228 -13.545 -30.720 1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C6    1 
HETATM 5622 C  C7    . NAG F  4  .   ? 52.139 -15.466 -25.719 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C7    1 
HETATM 5623 C  C8    . NAG F  4  .   ? 52.608 -16.562 -24.774 1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B C8    1 
HETATM 5624 N  N2    . NAG F  4  .   ? 53.054 -14.619 -26.176 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B N2    1 
HETATM 5625 O  O3    . NAG F  4  .   ? 55.185 -16.525 -26.896 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B O3    1 
HETATM 5626 O  O4    . NAG F  4  .   ? 57.264 -15.258 -28.497 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B O4    1 
HETATM 5627 O  O5    . NAG F  4  .   ? 54.153 -13.534 -29.526 1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B O5    1 
HETATM 5628 O  O6    . NAG F  4  .   ? 55.305 -13.828 -31.773 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B O6    1 
HETATM 5629 O  O7    . NAG F  4  .   ? 50.957 -15.399 -26.036 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 804  NAG B O7    1 
HETATM 5630 C  C1    . NAG F  4  .   ? 49.547 -10.003 -29.179 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C1    1 
HETATM 5631 C  C2    . NAG F  4  .   ? 50.633 -10.197 -30.243 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C2    1 
HETATM 5632 C  C3    . NAG F  4  .   ? 51.262 -11.592 -30.143 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C3    1 
HETATM 5633 C  C4    . NAG F  4  .   ? 51.690 -11.898 -28.692 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C4    1 
HETATM 5634 C  C5    . NAG F  4  .   ? 50.550 -11.612 -27.715 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C5    1 
HETATM 5635 C  C6    . NAG F  4  .   ? 51.009 -11.726 -26.281 1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C6    1 
HETATM 5636 C  C7    . NAG F  4  .   ? 50.470 -8.917  -32.289 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C7    1 
HETATM 5637 C  C8    . NAG F  4  .   ? 49.462 -7.793  -32.511 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B C8    1 
HETATM 5638 N  N2    . NAG F  4  .   ? 50.089 -9.978  -31.576 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B N2    1 
HETATM 5639 O  O3    . NAG F  4  .   ? 52.397 -11.642 -31.001 1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B O3    1 
HETATM 5640 O  O4    . NAG F  4  .   ? 52.095 -13.277 -28.565 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B O4    1 
HETATM 5641 O  O5    . NAG F  4  .   ? 50.085 -10.262 -27.879 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B O5    1 
HETATM 5642 O  O6    . NAG F  4  .   ? 52.069 -10.817 -26.019 1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B O6    1 
HETATM 5643 O  O7    . NAG F  4  .   ? 51.603 -8.812  -32.757 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 805  NAG B O7    1 
HETATM 5644 HG HG    . HG  G  5  .   ? 40.411 8.354   5.719   0.89 77.55  ? ? ? ? ? ? 901  HG  A HG    1 
HETATM 5645 HG HG    . HG  H  5  .   ? 59.441 8.881   -5.577  0.83 79.32  ? ? ? ? ? ? 902  HG  B HG    1 
HETATM 5646 HG HG    . HG  I  5  .   ? 20.184 7.350   3.092   0.75 82.64  ? ? ? ? ? ? 903  HG  A HG    1 
HETATM 5647 HG HG    . HG  J  5  .   ? 79.002 11.326  -5.792  0.66 96.23  ? ? ? ? ? ? 904  HG  B HG    1 
HETATM 5648 HG HG    . HG  K  5  .   ? 29.301 26.708  -10.434 0.58 74.90  ? ? ? ? ? ? 905  HG  A HG    1 
HETATM 5649 HG HG    . HG  L  5  .   ? 68.056 30.907  8.081   0.36 101.31 ? ? ? ? ? ? 906  HG  B HG    1 
HETATM 5650 ZN ZN    . ZN  M  6  .   ? 51.169 9.896   -38.585 0.68 49.41  ? ? ? ? ? ? 956  ZN  B ZN    1 
HETATM 5651 ZN ZN    . ZN  N  6  .   ? 37.135 -1.787  32.041  0.66 35.13  ? ? ? ? ? ? 957  ZN  A ZN    1 
HETATM 5652 ZN ZN    . ZN  O  6  .   ? 60.366 -0.945  -32.311 0.51 29.80  ? ? ? ? ? ? 958  ZN  B ZN    1 
HETATM 5653 ZN ZN    . ZN  P  6  .   ? 34.185 19.475  -16.677 0.85 66.76  ? ? ? ? ? ? 959  ZN  A ZN    1 
HETATM 5654 ZN ZN    . ZN  Q  6  .   ? 28.991 12.960  19.179  0.62 56.73  ? ? ? ? ? ? 962  ZN  A ZN    1 
HETATM 5655 ZN ZN    . ZN  R  6  .   ? 67.581 15.535  -20.513 0.68 65.73  ? ? ? ? ? ? 963  ZN  B ZN    1 
HETATM 5656 ZN ZN    . ZN  S  6  .   ? 43.253 10.256  39.493  0.68 44.04  ? ? ? ? ? ? 2011 ZN  A ZN    1 
HETATM 5657 C  C1    . RET T  7  .   ? 34.693 6.618   17.693  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C1    1 
HETATM 5658 C  C2    . RET T  7  .   ? 33.949 6.007   16.481  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C2    1 
HETATM 5659 C  C3    . RET T  7  .   ? 33.295 6.984   15.554  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C3    1 
HETATM 5660 C  C4    . RET T  7  .   ? 34.250 8.061   15.075  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C4    1 
HETATM 5661 C  C5    . RET T  7  .   ? 35.073 8.713   16.182  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C5    1 
HETATM 5662 C  C6    . RET T  7  .   ? 35.369 8.034   17.402  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C6    1 
HETATM 5663 C  C7    . RET T  7  .   ? 36.337 8.608   18.406  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C7    1 
HETATM 5664 C  C8    . RET T  7  .   ? 37.438 9.401   18.258  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C8    1 
HETATM 5665 C  C9    . RET T  7  .   ? 38.431 9.872   19.234  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C9    1 
HETATM 5666 C  C10   . RET T  7  .   ? 39.519 10.514  18.702  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C10   1 
HETATM 5667 C  C11   . RET T  7  .   ? 40.671 10.996  19.451  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C11   1 
HETATM 5668 C  C12   . RET T  7  .   ? 41.798 11.514  18.826  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C12   1 
HETATM 5669 C  C13   . RET T  7  .   ? 42.539 11.088  17.607  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C13   1 
HETATM 5670 C  C14   . RET T  7  .   ? 43.680 11.789  17.413  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C14   1 
HETATM 5671 C  C15   . RET T  7  .   ? 44.708 11.526  16.458  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C15   1 
HETATM 5672 C  C16   . RET T  7  .   ? 33.641 6.699   18.830  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C16   1 
HETATM 5673 C  C17   . RET T  7  .   ? 35.742 5.525   18.087  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C17   1 
HETATM 5674 C  C18   . RET T  7  .   ? 35.454 10.113  15.758  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C18   1 
HETATM 5675 C  C19   . RET T  7  .   ? 38.163 9.605   20.709  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C19   1 
HETATM 5676 C  C20   . RET T  7  .   ? 42.077 9.968   16.702  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 1296 RET A C20   1 
HETATM 5677 C  C1    . PLM U  8  .   ? 42.021 28.592  -13.584 1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C1    1 
HETATM 5678 O  O2    . PLM U  8  .   ? 42.869 29.454  -13.411 1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A O2    1 
HETATM 5679 C  C2    . PLM U  8  .   ? 42.446 27.124  -13.590 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C2    1 
HETATM 5680 C  C3    . PLM U  8  .   ? 42.725 26.569  -12.192 1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C3    1 
HETATM 5681 C  C4    . PLM U  8  .   ? 44.184 26.765  -11.815 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C4    1 
HETATM 5682 C  C5    . PLM U  8  .   ? 44.326 27.121  -10.368 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C5    1 
HETATM 5683 C  C6    . PLM U  8  .   ? 45.551 26.455  -9.806  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C6    1 
HETATM 5684 C  C7    . PLM U  8  .   ? 45.206 25.676  -8.557  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C7    1 
HETATM 5685 C  C8    . PLM U  8  .   ? 46.302 25.797  -7.493  1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C8    1 
HETATM 5686 C  C9    . PLM U  8  .   ? 45.777 25.469  -6.102  1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A C9    1 
HETATM 5687 C  CA    . PLM U  8  .   ? 46.247 26.471  -5.081  1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CA    1 
HETATM 5688 C  CB    . PLM U  8  .   ? 45.072 27.062  -4.346  1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CB    1 
HETATM 5689 C  CC    . PLM U  8  .   ? 45.337 27.124  -2.860  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CC    1 
HETATM 5690 C  CD    . PLM U  8  .   ? 44.180 27.782  -2.145  1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CD    1 
HETATM 5691 C  CE    . PLM U  8  .   ? 44.688 28.832  -1.188  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CE    1 
HETATM 5692 C  CF    . PLM U  8  .   ? 44.468 28.432  0.262   1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CF    1 
HETATM 5693 C  CG    . PLM U  8  .   ? 44.989 29.495  1.230   1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM A CG    1 
HETATM 5694 C  C1    . PLM V  8  .   ? 44.074 33.720  -11.543 1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C1    1 
HETATM 5695 O  O2    . PLM V  8  .   ? 43.561 33.494  -12.631 1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A O2    1 
HETATM 5696 C  C2    . PLM V  8  .   ? 45.440 33.085  -11.232 1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C2    1 
HETATM 5697 C  C3    . PLM V  8  .   ? 45.411 31.562  -11.089 1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C3    1 
HETATM 5698 C  C4    . PLM V  8  .   ? 45.692 31.116  -9.653  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C4    1 
HETATM 5699 C  C5    . PLM V  8  .   ? 46.548 29.864  -9.606  1.00 91.93  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C5    1 
HETATM 5700 C  C6    . PLM V  8  .   ? 48.039 30.184  -9.576  1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C6    1 
HETATM 5701 C  C7    . PLM V  8  .   ? 48.689 29.830  -10.909 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C7    1 
HETATM 5702 C  C8    . PLM V  8  .   ? 50.198 30.112  -10.937 1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C8    1 
HETATM 5703 C  C9    . PLM V  8  .   ? 50.683 30.461  -12.356 1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A C9    1 
HETATM 5704 C  CA    . PLM V  8  .   ? 51.759 29.506  -12.869 1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CA    1 
HETATM 5705 C  CB    . PLM V  8  .   ? 53.150 29.859  -12.332 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CB    1 
HETATM 5706 C  CC    . PLM V  8  .   ? 54.243 28.973  -12.933 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CC    1 
HETATM 5707 C  CD    . PLM V  8  .   ? 55.278 28.570  -11.888 1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CD    1 
HETATM 5708 C  CE    . PLM V  8  .   ? 56.596 29.286  -12.117 1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CE    1 
HETATM 5709 C  CF    . PLM V  8  .   ? 57.494 29.254  -10.889 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CF    1 
HETATM 5710 C  CG    . PLM V  8  .   ? 58.792 30.027  -11.120 1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM A CG    1 
HETATM 5711 C  C1    . RET W  7  .   ? 63.173 7.960   -18.485 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C1    1 
HETATM 5712 C  C2    . RET W  7  .   ? 64.191 7.475   -17.420 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C2    1 
HETATM 5713 C  C3    . RET W  7  .   ? 64.851 8.550   -16.590 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C3    1 
HETATM 5714 C  C4    . RET W  7  .   ? 63.856 9.503   -15.934 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C4    1 
HETATM 5715 C  C5    . RET W  7  .   ? 62.791 10.041  -16.907 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C5    1 
HETATM 5716 C  C6    . RET W  7  .   ? 62.383 9.303   -18.071 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C6    1 
HETATM 5717 C  C7    . RET W  7  .   ? 61.191 9.750   -18.894 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C7    1 
HETATM 5718 C  C8    . RET W  7  .   ? 60.032 10.383  -18.561 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C8    1 
HETATM 5719 C  C9    . RET W  7  .   ? 58.877 10.742  -19.380 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C9    1 
HETATM 5720 C  C10   . RET W  7  .   ? 57.766 11.123  -18.680 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C10   1 
HETATM 5721 C  C11   . RET W  7  .   ? 56.461 11.458  -19.254 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C11   1 
HETATM 5722 C  C12   . RET W  7  .   ? 55.339 11.719  -18.478 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C12   1 
HETATM 5723 C  C13   . RET W  7  .   ? 54.868 11.131  -17.193 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C13   1 
HETATM 5724 C  C14   . RET W  7  .   ? 53.702 11.705  -16.742 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C14   1 
HETATM 5725 C  C15   . RET W  7  .   ? 52.861 11.286  -15.639 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C15   1 
HETATM 5726 C  C16   . RET W  7  .   ? 64.022 8.126   -19.780 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C16   1 
HETATM 5727 C  C17   . RET W  7  .   ? 62.187 6.753   -18.710 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C17   1 
HETATM 5728 C  C18   . RET W  7  .   ? 62.311 11.407  -16.440 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C18   1 
HETATM 5729 C  C19   . RET W  7  .   ? 59.005 10.648  -20.891 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C19   1 
HETATM 5730 C  C20   . RET W  7  .   ? 55.591 9.993   -16.492 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 1296 RET B C20   1 
HETATM 5731 C  C1    . PLM X  8  .   ? 56.215 30.097  14.240  1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C1    1 
HETATM 5732 O  O2    . PLM X  8  .   ? 55.561 31.134  14.263  1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B O2    1 
HETATM 5733 C  C2    . PLM X  8  .   ? 55.462 28.753  14.314  1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C2    1 
HETATM 5734 C  C3    . PLM X  8  .   ? 54.124 28.726  13.538  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C3    1 
HETATM 5735 C  C4    . PLM X  8  .   ? 54.289 28.254  12.086  1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C4    1 
HETATM 5736 C  C5    . PLM X  8  .   ? 52.966 27.796  11.465  1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C5    1 
HETATM 5737 C  C6    . PLM X  8  .   ? 52.637 26.332  11.795  1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C6    1 
HETATM 5738 C  C7    . PLM X  8  .   ? 53.311 25.349  10.835  1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C7    1 
HETATM 5739 C  C8    . PLM X  8  .   ? 52.306 24.633  9.912   1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C8    1 
HETATM 5740 C  C9    . PLM X  8  .   ? 52.965 24.004  8.663   1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B C9    1 
HETATM 5741 C  CA    . PLM X  8  .   ? 53.158 24.996  7.504   1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CA    1 
HETATM 5742 C  CB    . PLM X  8  .   ? 52.016 24.950  6.484   1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CB    1 
HETATM 5743 C  CC    . PLM X  8  .   ? 51.485 26.350  6.138   1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CC    1 
HETATM 5744 C  CD    . PLM X  8  .   ? 50.944 26.415  4.710   1.00 80.35  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CD    1 
HETATM 5745 C  CE    . PLM X  8  .   ? 51.597 27.537  3.913   1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CE    1 
HETATM 5746 C  CF    . PLM X  8  .   ? 52.751 27.043  3.032   1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CF    1 
HETATM 5747 C  CG    . PLM X  8  .   ? 53.350 28.164  2.171   1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 1322 PLM B CG    1 
HETATM 5748 C  C1    . PLM Y  8  .   ? 53.785 34.215  12.432  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C1    1 
HETATM 5749 O  O2    . PLM Y  8  .   ? 54.498 34.217  13.444  1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B O2    1 
HETATM 5750 C  C2    . PLM Y  8  .   ? 52.447 33.443  12.467  1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C2    1 
HETATM 5751 C  C3    . PLM Y  8  .   ? 52.540 31.943  12.134  1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C3    1 
HETATM 5752 C  C4    . PLM Y  8  .   ? 51.168 31.293  11.863  1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C4    1 
HETATM 5753 C  C5    . PLM Y  8  .   ? 50.400 30.974  13.148  1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C5    1 
HETATM 5754 C  C6    . PLM Y  8  .   ? 50.186 29.474  13.327  1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C6    1 
HETATM 5755 C  C7    . PLM Y  8  .   ? 50.436 29.053  14.775  1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C7    1 
HETATM 5756 C  C8    . PLM Y  8  .   ? 49.456 27.970  15.262  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C8    1 
HETATM 5757 C  C9    . PLM Y  8  .   ? 48.350 28.555  16.144  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B C9    1 
HETATM 5758 C  CA    . PLM Y  8  .   ? 47.141 27.636  16.279  1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CA    1 
HETATM 5759 C  CB    . PLM Y  8  .   ? 45.950 28.132  15.455  1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CB    1 
HETATM 5760 C  CC    . PLM Y  8  .   ? 44.787 28.644  16.326  1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CC    1 
HETATM 5761 C  CD    . PLM Y  8  .   ? 43.530 27.752  16.250  1.00 88.35  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CD    1 
HETATM 5762 C  CE    . PLM Y  8  .   ? 42.532 28.272  15.223  1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CE    1 
HETATM 5763 C  CF    . PLM Y  8  .   ? 41.456 27.247  14.856  1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CF    1 
HETATM 5764 C  CG    . PLM Y  8  .   ? 40.553 27.755  13.717  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 1323 PLM B CG    1 
HETATM 5765 C  C1    . HTO Z  9  .   ? 64.478 16.043  13.628  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C1    1 
HETATM 5766 O  O1    . HTO Z  9  .   ? 65.858 16.283  14.086  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B O1    1 
HETATM 5767 C  C2    . HTO Z  9  .   ? 64.393 16.317  12.130  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C2    1 
HETATM 5768 O  O2    . HTO Z  9  .   ? 65.335 15.402  11.530  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B O2    1 
HETATM 5769 C  C3    . HTO Z  9  .   ? 62.919 16.074  11.475  1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C3    1 
HETATM 5770 O  O3    . HTO Z  9  .   ? 63.003 16.371  10.091  1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B O3    1 
HETATM 5771 C  C4    . HTO Z  9  .   ? 61.768 16.975  11.994  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C4    1 
HETATM 5772 C  C5    . HTO Z  9  .   ? 60.345 16.705  11.322  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C5    1 
HETATM 5773 C  C6    . HTO Z  9  .   ? 60.164 17.181  9.856   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C6    1 
HETATM 5774 C  C7    . HTO Z  9  .   ? 59.086 18.238  9.714   1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 1401 HTO B C7    1 
HETATM 5775 C  C1    . PLM AA 8  .   ? 60.865 10.582  0.427   1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C1    1 
HETATM 5776 C  C2    . PLM AA 8  .   ? 59.467 10.709  1.063   1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C2    1 
HETATM 5777 C  C3    . PLM AA 8  .   ? 58.636 11.396  -0.051  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C3    1 
HETATM 5778 C  C4    . PLM AA 8  .   ? 57.152 11.631  0.299   1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C4    1 
HETATM 5779 C  C5    . PLM AA 8  .   ? 55.979 11.636  -0.679  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C5    1 
HETATM 5780 C  C6    . PLM AA 8  .   ? 54.806 12.560  -0.316  1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C6    1 
HETATM 5781 C  C7    . PLM AA 8  .   ? 53.667 12.486  -1.368  1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C7    1 
HETATM 5782 C  C8    . PLM AA 8  .   ? 52.303 12.226  -0.714  1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C8    1 
HETATM 5783 C  C9    . PLM AA 8  .   ? 50.914 12.085  -1.507  1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B C9    1 
HETATM 5784 C  CA    . PLM AA 8  .   ? 49.853 11.238  -2.314  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CA    1 
HETATM 5785 C  CB    . PLM AA 8  .   ? 49.148 10.391  -1.569  1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CB    1 
HETATM 5786 C  CC    . PLM AA 8  .   ? 47.994 9.924   -1.717  1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CC    1 
HETATM 5787 C  CD    . PLM AA 8  .   ? 46.785 9.755   -2.321  1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CD    1 
HETATM 5788 C  CE    . PLM AA 8  .   ? 45.666 8.884   -1.881  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CE    1 
HETATM 5789 C  CF    . PLM AA 8  .   ? 44.691 9.274   -2.997  1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CF    1 
HETATM 5790 C  CG    . PLM AA 8  .   ? 43.293 9.115   -3.030  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 1407 PLM B CG    1 
HETATM 5791 C  C1    . PLM BA 8  .   ? 51.106 12.159  3.159   1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C1    1 
HETATM 5792 C  C2    . PLM BA 8  .   ? 49.803 12.935  3.419   1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C2    1 
HETATM 5793 C  C3    . PLM BA 8  .   ? 48.822 12.350  2.365   1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C3    1 
HETATM 5794 C  C4    . PLM BA 8  .   ? 47.319 12.515  2.728   1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C4    1 
HETATM 5795 C  C5    . PLM BA 8  .   ? 46.133 11.700  2.180   1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C5    1 
HETATM 5796 C  C6    . PLM BA 8  .   ? 44.739 12.186  2.581   1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C6    1 
HETATM 5797 C  C7    . PLM BA 8  .   ? 43.676 11.281  1.974   1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C7    1 
HETATM 5798 C  C8    . PLM BA 8  .   ? 42.944 11.984  0.861   1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C8    1 
HETATM 5799 C  C9    . PLM BA 8  .   ? 41.787 11.303  0.015   1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A C9    1 
HETATM 5800 C  CA    . PLM BA 8  .   ? 40.399 11.317  -0.699  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CA    1 
HETATM 5801 C  CB    . PLM BA 8  .   ? 40.085 10.164  -1.239  1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CB    1 
HETATM 5802 C  CC    . PLM BA 8  .   ? 39.096 9.444   -1.082  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CC    1 
HETATM 5803 C  CD    . PLM BA 8  .   ? 38.435 8.341   -0.709  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CD    1 
HETATM 5804 C  CE    . PLM BA 8  .   ? 36.993 8.099   -0.828  1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CE    1 
HETATM 5805 C  CF    . PLM BA 8  .   ? 37.109 6.587   -0.903  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CF    1 
HETATM 5806 C  CG    . PLM BA 8  .   ? 36.091 5.654   -1.156  1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 1410 PLM A CG    1 
HETATM 5807 C  C1    . HTG CA 10 .   ? 55.265 -8.580  -18.671 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B C1    1 
HETATM 5808 S  S1    . HTG CA 10 .   ? 56.451 -8.074  -17.310 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B S1    1 
HETATM 5809 C  C2    . HTG CA 10 .   ? 54.819 -10.095 -18.440 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B C2    1 
HETATM 5810 O  O2    . HTG CA 10 .   ? 55.978 -10.948 -18.407 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B O2    1 
HETATM 5811 C  C3    . HTG CA 10 .   ? 53.805 -10.547 -19.601 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B C3    1 
HETATM 5812 O  O3    . HTG CA 10 .   ? 53.407 -11.920 -19.412 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B O3    1 
HETATM 5813 C  C4    . HTG CA 10 .   ? 52.523 -9.572  -19.598 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B C4    1 
HETATM 5814 O  O4    . HTG CA 10 .   ? 51.584 -9.958  -20.635 1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B O4    1 
HETATM 5815 C  C5    . HTG CA 10 .   ? 52.985 -8.041  -19.812 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B C5    1 
HETATM 5816 O  O5    . HTG CA 10 .   ? 53.974 -7.692  -18.711 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B O5    1 
HETATM 5817 C  C6    . HTG CA 10 .   ? 51.735 -7.088  -19.789 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B C6    1 
HETATM 5818 O  O6    . HTG CA 10 .   ? 51.047 -7.051  -18.537 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B O6    1 
HETATM 5819 C  "C1'" . HTG CA 10 .   ? 57.100 -6.338  -17.406 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C1'" 1 
HETATM 5820 C  "C2'" . HTG CA 10 .   ? 58.218 -6.158  -16.381 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C2'" 1 
HETATM 5821 C  "C3'" . HTG CA 10 .   ? 58.787 -4.741  -16.420 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C3'" 1 
HETATM 5822 C  "C4'" . HTG CA 10 .   ? 58.491 -3.964  -15.145 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C4'" 1 
HETATM 5823 C  "C5'" . HTG CA 10 .   ? 59.725 -3.290  -14.597 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C5'" 1 
HETATM 5824 C  "C6'" . HTG CA 10 .   ? 59.454 -2.680  -13.235 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C6'" 1 
HETATM 5825 C  "C7'" . HTG CA 10 .   ? 60.738 -2.317  -12.539 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 1506 HTG B "C7'" 1 
HETATM 5826 C  C1    . HTG DA 10 .   ? 44.758 -7.784  18.868  1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A C1    1 
HETATM 5827 S  S1    . HTG DA 10 .   ? 43.410 -7.320  17.636  1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A S1    1 
HETATM 5828 C  C2    . HTG DA 10 .   ? 45.164 -9.331  18.667  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A C2    1 
HETATM 5829 O  O2    . HTG DA 10 .   ? 44.010 -10.186 18.834  1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A O2    1 
HETATM 5830 C  C3    . HTG DA 10 .   ? 46.317 -9.718  19.713  1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A C3    1 
HETATM 5831 O  O3    . HTG DA 10 .   ? 46.682 -11.106 19.548  1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A O3    1 
HETATM 5832 C  C4    . HTG DA 10 .   ? 47.580 -8.755  19.478  1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A C4    1 
HETATM 5833 O  O4    . HTG DA 10 .   ? 48.639 -9.065  20.406  1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A O4    1 
HETATM 5834 C  C5    . HTG DA 10 .   ? 47.172 -7.225  19.651  1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A C5    1 
HETATM 5835 O  O5    . HTG DA 10 .   ? 46.052 -6.932  18.681  1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A O5    1 
HETATM 5836 C  C6    . HTG DA 10 .   ? 48.407 -6.312  19.370  1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A C6    1 
HETATM 5837 O  O6    . HTG DA 10 .   ? 49.201 -6.064  20.520  1.00 82.10  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A O6    1 
HETATM 5838 C  "C1'" . HTG DA 10 .   ? 42.737 -5.591  17.651  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C1'" 1 
HETATM 5839 C  "C2'" . HTG DA 10 .   ? 42.052 -5.372  16.304  1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C2'" 1 
HETATM 5840 C  "C3'" . HTG DA 10 .   ? 41.459 -3.990  16.172  1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C3'" 1 
HETATM 5841 C  "C4'" . HTG DA 10 .   ? 40.404 -3.950  15.084  1.00 84.57  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C4'" 1 
HETATM 5842 C  "C5'" . HTG DA 10 .   ? 40.837 -3.112  13.903  1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C5'" 1 
HETATM 5843 C  "C6'" . HTG DA 10 .   ? 39.643 -2.716  13.054  1.00 86.91  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C6'" 1 
HETATM 5844 C  "C7'" . HTG DA 10 .   ? 40.015 -2.629  11.598  1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 1507 HTG A "C7'" 1 
HETATM 5845 C  C1    . HTG EA 10 .   ? 32.522 7.786   -9.349  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B C1    1 
HETATM 5846 S  S1    . HTG EA 10 .   ? 32.534 6.999   -7.690  1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B S1    1 
HETATM 5847 C  C2    . HTG EA 10 .   ? 31.413 7.036   -10.199 1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B C2    1 
HETATM 5848 O  O2    . HTG EA 10 .   ? 31.718 5.626   -10.290 1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B O2    1 
HETATM 5849 C  C3    . HTG EA 10 .   ? 31.314 7.690   -11.651 1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B C3    1 
HETATM 5850 O  O3    . HTG EA 10 .   ? 30.300 7.019   -12.418 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B O3    1 
HETATM 5851 C  C4    . HTG EA 10 .   ? 30.976 9.238   -11.517 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B C4    1 
HETATM 5852 O  O4    . HTG EA 10 .   ? 30.884 9.853   -12.821 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B O4    1 
HETATM 5853 C  C5    . HTG EA 10 .   ? 32.104 9.966   -10.642 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B C5    1 
HETATM 5854 O  O5    . HTG EA 10 .   ? 32.147 9.265   -9.292  1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B O5    1 
HETATM 5855 C  C6    . HTG EA 10 .   ? 31.736 11.486  -10.493 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B C6    1 
HETATM 5856 O  O6    . HTG EA 10 .   ? 30.391 11.704  -10.047 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B O6    1 
HETATM 5857 C  "C1'" . HTG EA 10 .   ? 33.640 7.605   -6.356  1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C1'" 1 
HETATM 5858 C  "C2'" . HTG EA 10 .   ? 35.081 7.469   -6.769  1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C2'" 1 
HETATM 5859 C  "C3'" . HTG EA 10 .   ? 35.973 7.953   -5.637  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C3'" 1 
HETATM 5860 C  "C4'" . HTG EA 10 .   ? 36.842 9.123   -6.031  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C4'" 1 
HETATM 5861 C  "C5'" . HTG EA 10 .   ? 36.331 10.394  -5.427  1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C5'" 1 
HETATM 5862 C  "C6'" . HTG EA 10 .   ? 36.816 10.545  -4.021  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C6'" 1 
HETATM 5863 C  "C7'" . HTG EA 10 .   ? 37.927 11.527  -3.969  1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 1508 HTG B "C7'" 1 
HETATM 5864 C  C1    . HTG FA 10 .   ? 64.583 20.708  15.180  1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B C1    1 
HETATM 5865 S  S1    . HTG FA 10 .   ? 63.512 21.350  13.802  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B S1    1 
HETATM 5866 C  C2    . HTG FA 10 .   ? 65.980 21.522  15.189  1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B C2    1 
HETATM 5867 O  O2    . HTG FA 10 .   ? 66.665 21.365  13.932  1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B O2    1 
HETATM 5868 C  C3    . HTG FA 10 .   ? 66.908 21.016  16.386  1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B C3    1 
HETATM 5869 O  O3    . HTG FA 10 .   ? 68.153 21.739  16.388  1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B O3    1 
HETATM 5870 C  C4    . HTG FA 10 .   ? 66.124 21.217  17.771  1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B C4    1 
HETATM 5871 O  O4    . HTG FA 10 .   ? 66.944 20.779  18.881  1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B O4    1 
HETATM 5872 C  C5    . HTG FA 10 .   ? 64.705 20.404  17.754  1.00 83.10  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B C5    1 
HETATM 5873 O  O5    . HTG FA 10 .   ? 63.897 20.900  16.554  1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B O5    1 
HETATM 5874 C  C6    . HTG FA 10 .   ? 63.909 20.630  19.130  1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B C6    1 
HETATM 5875 O  O6    . HTG FA 10 .   ? 62.720 21.461  19.044  1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B O6    1 
HETATM 5876 C  "C1'" . HTG FA 10 .   ? 61.870 20.626  13.532  1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C1'" 1 
HETATM 5877 C  "C2'" . HTG FA 10 .   ? 61.281 21.428  12.381  1.00 80.36  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C2'" 1 
HETATM 5878 C  "C3'" . HTG FA 10 .   ? 59.895 20.949  12.011  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C3'" 1 
HETATM 5879 C  "C4'" . HTG FA 10 .   ? 59.311 21.758  10.876  1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C4'" 1 
HETATM 5880 C  "C5'" . HTG FA 10 .   ? 58.022 22.388  11.305  1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C5'" 1 
HETATM 5881 C  "C6'" . HTG FA 10 .   ? 57.964 23.847  10.923  1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C6'" 1 
HETATM 5882 C  "C7'" . HTG FA 10 .   ? 57.068 24.621  11.859  1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 1509 HTG B "C7'" 1 
HETATM 5883 O  O     . HOH GA 11 .   ? 41.824 4.738   11.658  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 964  HOH A O     1 
HETATM 5884 O  O     . HOH GA 11 .   ? 49.110 7.658   28.237  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 2000 HOH A O     1 
HETATM 5885 O  O     . HOH GA 11 .   ? 49.342 -2.814  33.463  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O     1 
HETATM 5886 O  O     . HOH GA 11 .   ? 40.768 15.488  29.883  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O     1 
HETATM 5887 O  O     . HOH GA 11 .   ? 28.580 29.852  -16.188 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O     1 
HETATM 5888 O  O     . HOH GA 11 .   ? 44.912 9.872   19.727  0.94 34.81  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O     1 
HETATM 5889 O  O     . HOH GA 11 .   ? 35.893 12.241  8.920   1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O     1 
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HETATM 5893 O  O     . HOH GA 11 .   ? 29.916 23.848  0.458   1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O     1 
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# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
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A 1 95  THR 95  94  94  THR THR A . n 
A 1 96  LEU 96  95  95  LEU LEU A . n 
A 1 97  TYR 97  96  96  TYR TYR A . n 
A 1 98  THR 98  97  97  THR THR A . n 
A 1 99  SER 99  98  98  SER SER A . n 
A 1 100 LEU 100 99  99  LEU LEU A . n 
A 1 101 HIS 101 100 100 HIS HIS A . n 
A 1 102 GLY 102 101 101 GLY GLY A . n 
A 1 103 TYR 103 102 102 TYR TYR A . n 
A 1 104 PHE 104 103 103 PHE PHE A . n 
A 1 105 VAL 105 104 104 VAL VAL A . n 
A 1 106 PHE 106 105 105 PHE PHE A . n 
A 1 107 GLY 107 106 106 GLY GLY A . n 
A 1 108 PRO 108 107 107 PRO PRO A . n 
A 1 109 THR 109 108 108 THR THR A . n 
A 1 110 GLY 110 109 109 GLY GLY A . n 
A 1 111 CYS 111 110 110 CYS CYS A . n 
A 1 112 ASN 112 111 111 ASN ASN A . n 
A 1 113 LEU 113 112 112 LEU LEU A . n 
A 1 114 GLU 114 113 113 GLU GLU A . n 
A 1 115 GLY 115 114 114 GLY GLY A . n 
A 1 116 PHE 116 115 115 PHE PHE A . n 
A 1 117 PHE 117 116 116 PHE PHE A . n 
A 1 118 ALA 118 117 117 ALA ALA A . n 
A 1 119 THR 119 118 118 THR THR A . n 
A 1 120 LEU 120 119 119 LEU LEU A . n 
A 1 121 GLY 121 120 120 GLY GLY A . n 
A 1 122 GLY 122 121 121 GLY GLY A . n 
A 1 123 GLU 123 122 122 GLU GLU A . n 
A 1 124 ILE 124 123 123 ILE ILE A . n 
A 1 125 ALA 125 124 124 ALA ALA A . n 
A 1 126 LEU 126 125 125 LEU LEU A . n 
A 1 127 TRP 127 126 126 TRP TRP A . n 
A 1 128 SER 128 127 127 SER SER A . n 
A 1 129 LEU 129 128 128 LEU LEU A . n 
A 1 130 VAL 130 129 129 VAL VAL A . n 
A 1 131 VAL 131 130 130 VAL VAL A . n 
A 1 132 LEU 132 131 131 LEU LEU A . n 
A 1 133 ALA 133 132 132 ALA ALA A . n 
A 1 134 ILE 134 133 133 ILE ILE A . n 
A 1 135 GLU 135 134 134 GLU GLU A . n 
A 1 136 ARG 136 135 135 ARG ARG A . n 
A 1 137 TYR 137 136 136 TYR TYR A . n 
A 1 138 VAL 138 137 137 VAL VAL A . n 
A 1 139 VAL 139 138 138 VAL VAL A . n 
A 1 140 VAL 140 139 139 VAL VAL A . n 
A 1 141 CYS 141 140 140 CYS CYS A . n 
A 1 142 LYS 142 141 141 LYS LYS A . n 
A 1 143 PRO 143 142 142 PRO PRO A . n 
A 1 144 MET 144 143 143 MET MET A . n 
A 1 145 SER 145 144 144 SER SER A . n 
A 1 146 ASN 146 145 145 ASN ASN A . n 
A 1 147 PHE 147 146 146 PHE PHE A . n 
A 1 148 ARG 148 147 147 ARG ARG A . n 
A 1 149 PHE 149 148 148 PHE PHE A . n 
A 1 150 GLY 150 149 149 GLY GLY A . n 
A 1 151 GLU 151 150 150 GLU GLU A . n 
A 1 152 ASN 152 151 151 ASN ASN A . n 
A 1 153 HIS 153 152 152 HIS HIS A . n 
A 1 154 ALA 154 153 153 ALA ALA A . n 
A 1 155 ILE 155 154 154 ILE ILE A . n 
A 1 156 MET 156 155 155 MET MET A . n 
A 1 157 GLY 157 156 156 GLY GLY A . n 
A 1 158 VAL 158 157 157 VAL VAL A . n 
A 1 159 ALA 159 158 158 ALA ALA A . n 
A 1 160 PHE 160 159 159 PHE PHE A . n 
A 1 161 THR 161 160 160 THR THR A . n 
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A 1 163 VAL 163 162 162 VAL VAL A . n 
A 1 164 MET 164 163 163 MET MET A . n 
A 1 165 ALA 165 164 164 ALA ALA A . n 
A 1 166 LEU 166 165 165 LEU LEU A . n 
A 1 167 ALA 167 166 166 ALA ALA A . n 
A 1 168 CYS 168 167 167 CYS CYS A . n 
A 1 169 ALA 169 168 168 ALA ALA A . n 
A 1 170 ALA 170 169 169 ALA ALA A . n 
A 1 171 PRO 171 170 170 PRO PRO A . n 
A 1 172 PRO 172 171 171 PRO PRO A . n 
A 1 173 LEU 173 172 172 LEU LEU A . n 
A 1 174 VAL 174 173 173 VAL VAL A . n 
A 1 175 GLY 175 174 174 GLY GLY A . n 
A 1 176 TRP 176 175 175 TRP TRP A . n 
A 1 177 SER 177 176 176 SER SER A . n 
A 1 178 ARG 178 177 177 ARG ARG A . n 
A 1 179 TYR 179 178 178 TYR TYR A . n 
A 1 180 ILE 180 179 179 ILE ILE A . n 
A 1 181 PRO 181 180 180 PRO PRO A . n 
A 1 182 GLU 182 181 181 GLU GLU A . n 
A 1 183 GLY 183 182 182 GLY GLY A . n 
A 1 184 MET 184 183 183 MET MET A . n 
A 1 185 GLN 185 184 184 GLN GLN A . n 
A 1 186 CYS 186 185 185 CYS CYS A . n 
A 1 187 SER 187 186 186 SER SER A . n 
A 1 188 CYS 188 187 187 CYS CYS A . n 
A 1 189 GLY 189 188 188 GLY GLY A . n 
A 1 190 ILE 190 189 189 ILE ILE A . n 
A 1 191 ASP 191 190 190 ASP ASP A . n 
A 1 192 TYR 192 191 191 TYR TYR A . n 
A 1 193 TYR 193 192 192 TYR TYR A . n 
A 1 194 THR 194 193 193 THR THR A . n 
A 1 195 PRO 195 194 194 PRO PRO A . n 
A 1 196 HIS 196 195 195 HIS HIS A . n 
A 1 197 GLU 197 196 196 GLU GLU A . n 
A 1 198 GLU 198 197 197 GLU GLU A . n 
A 1 199 THR 199 198 198 THR THR A . n 
A 1 200 ASN 200 199 199 ASN ASN A . n 
A 1 201 ASN 201 200 200 ASN ASN A . n 
A 1 202 GLU 202 201 201 GLU GLU A . n 
A 1 203 SER 203 202 202 SER SER A . n 
A 1 204 PHE 204 203 203 PHE PHE A . n 
A 1 205 VAL 205 204 204 VAL VAL A . n 
A 1 206 ILE 206 205 205 ILE ILE A . n 
A 1 207 TYR 207 206 206 TYR TYR A . n 
A 1 208 MET 208 207 207 MET MET A . n 
A 1 209 PHE 209 208 208 PHE PHE A . n 
A 1 210 VAL 210 209 209 VAL VAL A . n 
A 1 211 VAL 211 210 210 VAL VAL A . n 
A 1 212 HIS 212 211 211 HIS HIS A . n 
A 1 213 PHE 213 212 212 PHE PHE A . n 
A 1 214 ILE 214 213 213 ILE ILE A . n 
A 1 215 ILE 215 214 214 ILE ILE A . n 
A 1 216 PRO 216 215 215 PRO PRO A . n 
A 1 217 LEU 217 216 216 LEU LEU A . n 
A 1 218 ILE 218 217 217 ILE ILE A . n 
A 1 219 VAL 219 218 218 VAL VAL A . n 
A 1 220 ILE 220 219 219 ILE ILE A . n 
A 1 221 PHE 221 220 220 PHE PHE A . n 
A 1 222 PHE 222 221 221 PHE PHE A . n 
A 1 223 CYS 223 222 222 CYS CYS A . n 
A 1 224 TYR 224 223 223 TYR TYR A . n 
A 1 225 GLY 225 224 224 GLY GLY A . n 
A 1 226 GLN 226 225 225 GLN GLN A . n 
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A 1 228 VAL 228 227 227 VAL VAL A . n 
A 1 229 PHE 229 228 228 PHE PHE A . n 
A 1 230 THR 230 229 229 THR THR A . n 
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A 1 233 GLU 233 232 232 GLU GLU A . n 
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A 1 235 ALA 235 234 234 ALA ALA A . n 
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A 1 237 GLN 237 236 236 GLN GLN A . n 
A 1 238 GLN 238 237 237 GLN GLN A . n 
A 1 239 GLN 239 238 238 GLN GLN A . n 
A 1 240 GLU 240 239 239 GLU GLU A . n 
A 1 241 SER 241 240 240 SER SER A . n 
A 1 242 ALA 242 241 241 ALA ALA A . n 
A 1 243 THR 243 242 242 THR THR A . n 
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A 1 245 GLN 245 244 244 GLN GLN A . n 
A 1 246 LYS 246 245 245 LYS LYS A . n 
A 1 247 ALA 247 246 246 ALA ALA A . n 
A 1 248 GLU 248 247 247 GLU GLU A . n 
A 1 249 LYS 249 248 248 LYS LYS A . n 
A 1 250 GLU 250 249 249 GLU GLU A . n 
A 1 251 VAL 251 250 250 VAL VAL A . n 
A 1 252 THR 252 251 251 THR THR A . n 
A 1 253 ARG 253 252 252 ARG ARG A . n 
A 1 254 MET 254 253 253 MET MET A . n 
A 1 255 VAL 255 254 254 VAL VAL A . n 
A 1 256 ILE 256 255 255 ILE ILE A . n 
A 1 257 ILE 257 256 256 ILE ILE A . n 
A 1 258 MET 258 257 257 MET MET A . n 
A 1 259 VAL 259 258 258 VAL VAL A . n 
A 1 260 ILE 260 259 259 ILE ILE A . n 
A 1 261 ALA 261 260 260 ALA ALA A . n 
A 1 262 PHE 262 261 261 PHE PHE A . n 
A 1 263 LEU 263 262 262 LEU LEU A . n 
A 1 264 ILE 264 263 263 ILE ILE A . n 
A 1 265 CYS 265 264 264 CYS CYS A . n 
A 1 266 TRP 266 265 265 TRP TRP A . n 
A 1 267 LEU 267 266 266 LEU LEU A . n 
A 1 268 PRO 268 267 267 PRO PRO A . n 
A 1 269 TYR 269 268 268 TYR TYR A . n 
A 1 270 ALA 270 269 269 ALA ALA A . n 
A 1 271 GLY 271 270 270 GLY GLY A . n 
A 1 272 VAL 272 271 271 VAL VAL A . n 
A 1 273 ALA 273 272 272 ALA ALA A . n 
A 1 274 PHE 274 273 273 PHE PHE A . n 
A 1 275 TYR 275 274 274 TYR TYR A . n 
A 1 276 ILE 276 275 275 ILE ILE A . n 
A 1 277 PHE 277 276 276 PHE PHE A . n 
A 1 278 THR 278 277 277 THR THR A . n 
A 1 279 HIS 279 278 278 HIS HIS A . n 
A 1 280 GLN 280 279 279 GLN GLN A . n 
A 1 281 GLY 281 280 280 GLY GLY A . n 
A 1 282 SER 282 281 281 SER SER A . n 
A 1 283 ASP 283 282 282 ASP ASP A . n 
A 1 284 PHE 284 283 283 PHE PHE A . n 
A 1 285 GLY 285 284 284 GLY GLY A . n 
A 1 286 PRO 286 285 285 PRO PRO A . n 
A 1 287 ILE 287 286 286 ILE ILE A . n 
A 1 288 PHE 288 287 287 PHE PHE A . n 
A 1 289 MET 289 288 288 MET MET A . n 
A 1 290 THR 290 289 289 THR THR A . n 
A 1 291 ILE 291 290 290 ILE ILE A . n 
A 1 292 PRO 292 291 291 PRO PRO A . n 
A 1 293 ALA 293 292 292 ALA ALA A . n 
A 1 294 PHE 294 293 293 PHE PHE A . n 
A 1 295 PHE 295 294 294 PHE PHE A . n 
A 1 296 ALA 296 295 295 ALA ALA A . n 
A 1 297 LYS 297 296 296 LYS RET A . n 
A 1 298 THR 298 297 297 THR THR A . n 
A 1 299 SER 299 298 298 SER SER A . n 
A 1 300 ALA 300 299 299 ALA ALA A . n 
A 1 301 VAL 301 300 300 VAL VAL A . n 
A 1 302 TYR 302 301 301 TYR TYR A . n 
A 1 303 ASN 303 302 302 ASN ASN A . n 
A 1 304 PRO 304 303 303 PRO PRO A . n 
A 1 305 VAL 305 304 304 VAL VAL A . n 
A 1 306 ILE 306 305 305 ILE ILE A . n 
A 1 307 TYR 307 306 306 TYR TYR A . n 
A 1 308 ILE 308 307 307 ILE ILE A . n 
A 1 309 MET 309 308 308 MET MET A . n 
A 1 310 MET 310 309 309 MET MET A . n 
A 1 311 ASN 311 310 310 ASN ASN A . n 
A 1 312 LYS 312 311 311 LYS LYS A . n 
A 1 313 GLN 313 312 312 GLN GLN A . n 
A 1 314 PHE 314 313 313 PHE PHE A . n 
A 1 315 ARG 315 314 314 ARG ARG A . n 
A 1 316 ASN 316 315 315 ASN ASN A . n 
A 1 317 CYS 317 316 316 CYS CYS A . n 
A 1 318 MET 318 317 317 MET MET A . n 
A 1 319 VAL 319 318 318 VAL VAL A . n 
A 1 320 THR 320 319 319 THR THR A . n 
A 1 321 THR 321 320 320 THR THR A . n 
A 1 322 LEU 322 321 321 LEU LEU A . n 
A 1 323 CYS 323 322 322 CYS PLY A . n 
A 1 324 CYS 324 323 323 CYS PLY A . n 
A 1 325 GLY 325 324 324 GLY GLY A . n 
A 1 326 LYS 326 325 325 LYS LYS A . n 
A 1 327 ASN 327 326 326 ASN ASN A . n 
A 1 328 PRO 328 327 327 PRO PRO A . n 
A 1 329 LEU 329 328 328 LEU LEU A . n 
A 1 330 GLY 330 329 329 GLY GLY A . n 
A 1 331 ASP 331 330 330 ASP ASP A . n 
A 1 332 ASP 332 331 331 ASP ASP A . n 
A 1 333 GLU 333 332 332 GLU GLU A . n 
A 1 334 ALA 334 333 333 ALA ALA A . n 
A 1 335 SER 335 334 334 SER SER A . n 
A 1 336 THR 336 335 335 THR THR A . n 
A 1 337 THR 337 336 336 THR THR A . n 
A 1 338 VAL 338 337 337 VAL VAL A . n 
A 1 339 SER 339 338 338 SER SER A . n 
A 1 340 LYS 340 339 339 LYS LYS A . n 
A 1 341 THR 341 340 340 THR THR A . n 
A 1 342 GLU 342 341 341 GLU GLU A . n 
A 1 343 THR 343 342 342 THR THR A . n 
A 1 344 SER 344 343 343 SER SER A . n 
A 1 345 GLN 345 344 344 GLN GLN A . n 
A 1 346 VAL 346 345 345 VAL VAL A . n 
A 1 347 ALA 347 346 346 ALA ALA A . n 
A 1 348 PRO 348 347 347 PRO PRO A . n 
A 1 349 ALA 349 348 348 ALA ALA A . n 
B 1 1   ACE 1   0   1   ACE ACE B . n 
B 1 2   MET 2   1   1   MET ACE B . n 
B 1 3   ASN 3   2   2   ASN ASN B . n 
B 1 4   GLY 4   3   3   GLY GLY B . n 
B 1 5   THR 5   4   4   THR THR B . n 
B 1 6   GLU 6   5   5   GLU GLU B . n 
B 1 7   GLY 7   6   6   GLY GLY B . n 
B 1 8   PRO 8   7   7   PRO PRO B . n 
B 1 9   ASN 9   8   8   ASN ASN B . n 
B 1 10  PHE 10  9   9   PHE PHE B . n 
B 1 11  TYR 11  10  10  TYR TYR B . n 
B 1 12  VAL 12  11  11  VAL VAL B . n 
B 1 13  PRO 13  12  12  PRO PRO B . n 
B 1 14  PHE 14  13  13  PHE PHE B . n 
B 1 15  SER 15  14  14  SER SER B . n 
B 1 16  ASN 16  15  15  ASN ASN B . n 
B 1 17  LYS 17  16  16  LYS LYS B . n 
B 1 18  THR 18  17  17  THR THR B . n 
B 1 19  GLY 19  18  18  GLY GLY B . n 
B 1 20  VAL 20  19  19  VAL VAL B . n 
B 1 21  VAL 21  20  20  VAL VAL B . n 
B 1 22  ARG 22  21  21  ARG ARG B . n 
B 1 23  SER 23  22  22  SER SER B . n 
B 1 24  PRO 24  23  23  PRO PRO B . n 
B 1 25  PHE 25  24  24  PHE PHE B . n 
B 1 26  GLU 26  25  25  GLU GLU B . n 
B 1 27  ALA 27  26  26  ALA ALA B . n 
B 1 28  PRO 28  27  27  PRO PRO B . n 
B 1 29  GLN 29  28  28  GLN GLN B . n 
B 1 30  TYR 30  29  29  TYR TYR B . n 
B 1 31  TYR 31  30  30  TYR TYR B . n 
B 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU B . n 
B 1 33  ALA 33  32  32  ALA ALA B . n 
B 1 34  GLU 34  33  33  GLU GLU B . n 
B 1 35  PRO 35  34  34  PRO PRO B . n 
B 1 36  TRP 36  35  35  TRP TRP B . n 
B 1 37  GLN 37  36  36  GLN GLN B . n 
B 1 38  PHE 38  37  37  PHE PHE B . n 
B 1 39  SER 39  38  38  SER SER B . n 
B 1 40  MET 40  39  39  MET MET B . n 
B 1 41  LEU 41  40  40  LEU LEU B . n 
B 1 42  ALA 42  41  41  ALA ALA B . n 
B 1 43  ALA 43  42  42  ALA ALA B . n 
B 1 44  TYR 44  43  43  TYR TYR B . n 
B 1 45  MET 45  44  44  MET MET B . n 
B 1 46  PHE 46  45  45  PHE PHE B . n 
B 1 47  LEU 47  46  46  LEU LEU B . n 
B 1 48  LEU 48  47  47  LEU LEU B . n 
B 1 49  ILE 49  48  48  ILE ILE B . n 
B 1 50  MET 50  49  49  MET MET B . n 
B 1 51  LEU 51  50  50  LEU LEU B . n 
B 1 52  GLY 52  51  51  GLY GLY B . n 
B 1 53  PHE 53  52  52  PHE PHE B . n 
B 1 54  PRO 54  53  53  PRO PRO B . n 
B 1 55  ILE 55  54  54  ILE ILE B . n 
B 1 56  ASN 56  55  55  ASN ASN B . n 
B 1 57  PHE 57  56  56  PHE PHE B . n 
B 1 58  LEU 58  57  57  LEU LEU B . n 
B 1 59  THR 59  58  58  THR THR B . n 
B 1 60  LEU 60  59  59  LEU LEU B . n 
B 1 61  TYR 61  60  60  TYR TYR B . n 
B 1 62  VAL 62  61  61  VAL VAL B . n 
B 1 63  THR 63  62  62  THR THR B . n 
B 1 64  VAL 64  63  63  VAL VAL B . n 
B 1 65  GLN 65  64  64  GLN GLN B . n 
B 1 66  HIS 66  65  65  HIS HIS B . n 
B 1 67  LYS 67  66  66  LYS LYS B . n 
B 1 68  LYS 68  67  67  LYS LYS B . n 
B 1 69  LEU 69  68  68  LEU LEU B . n 
B 1 70  ARG 70  69  69  ARG ARG B . n 
B 1 71  THR 71  70  70  THR THR B . n 
B 1 72  PRO 72  71  71  PRO PRO B . n 
B 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU B . n 
B 1 74  ASN 74  73  73  ASN ASN B . n 
B 1 75  TYR 75  74  74  TYR TYR B . n 
B 1 76  ILE 76  75  75  ILE ILE B . n 
B 1 77  LEU 77  76  76  LEU LEU B . n 
B 1 78  LEU 78  77  77  LEU LEU B . n 
B 1 79  ASN 79  78  78  ASN ASN B . n 
B 1 80  LEU 80  79  79  LEU LEU B . n 
B 1 81  ALA 81  80  80  ALA ALA B . n 
B 1 82  VAL 82  81  81  VAL VAL B . n 
B 1 83  ALA 83  82  82  ALA ALA B . n 
B 1 84  ASP 84  83  83  ASP ASP B . n 
B 1 85  LEU 85  84  84  LEU LEU B . n 
B 1 86  PHE 86  85  85  PHE PHE B . n 
B 1 87  MET 87  86  86  MET MET B . n 
B 1 88  VAL 88  87  87  VAL VAL B . n 
B 1 89  PHE 89  88  88  PHE PHE B . n 
B 1 90  GLY 90  89  89  GLY GLY B . n 
B 1 91  GLY 91  90  90  GLY GLY B . n 
B 1 92  PHE 92  91  91  PHE PHE B . n 
B 1 93  THR 93  92  92  THR THR B . n 
B 1 94  THR 94  93  93  THR THR B . n 
B 1 95  THR 95  94  94  THR THR B . n 
B 1 96  LEU 96  95  95  LEU LEU B . n 
B 1 97  TYR 97  96  96  TYR TYR B . n 
B 1 98  THR 98  97  97  THR THR B . n 
B 1 99  SER 99  98  98  SER SER B . n 
B 1 100 LEU 100 99  99  LEU LEU B . n 
B 1 101 HIS 101 100 100 HIS HIS B . n 
B 1 102 GLY 102 101 101 GLY GLY B . n 
B 1 103 TYR 103 102 102 TYR TYR B . n 
B 1 104 PHE 104 103 103 PHE PHE B . n 
B 1 105 VAL 105 104 104 VAL VAL B . n 
B 1 106 PHE 106 105 105 PHE PHE B . n 
B 1 107 GLY 107 106 106 GLY GLY B . n 
B 1 108 PRO 108 107 107 PRO PRO B . n 
B 1 109 THR 109 108 108 THR THR B . n 
B 1 110 GLY 110 109 109 GLY GLY B . n 
B 1 111 CYS 111 110 110 CYS CYS B . n 
B 1 112 ASN 112 111 111 ASN ASN B . n 
B 1 113 LEU 113 112 112 LEU LEU B . n 
B 1 114 GLU 114 113 113 GLU GLU B . n 
B 1 115 GLY 115 114 114 GLY GLY B . n 
B 1 116 PHE 116 115 115 PHE PHE B . n 
B 1 117 PHE 117 116 116 PHE PHE B . n 
B 1 118 ALA 118 117 117 ALA ALA B . n 
B 1 119 THR 119 118 118 THR THR B . n 
B 1 120 LEU 120 119 119 LEU LEU B . n 
B 1 121 GLY 121 120 120 GLY GLY B . n 
B 1 122 GLY 122 121 121 GLY GLY B . n 
B 1 123 GLU 123 122 122 GLU GLU B . n 
B 1 124 ILE 124 123 123 ILE ILE B . n 
B 1 125 ALA 125 124 124 ALA ALA B . n 
B 1 126 LEU 126 125 125 LEU LEU B . n 
B 1 127 TRP 127 126 126 TRP TRP B . n 
B 1 128 SER 128 127 127 SER SER B . n 
B 1 129 LEU 129 128 128 LEU LEU B . n 
B 1 130 VAL 130 129 129 VAL VAL B . n 
B 1 131 VAL 131 130 130 VAL VAL B . n 
B 1 132 LEU 132 131 131 LEU LEU B . n 
B 1 133 ALA 133 132 132 ALA ALA B . n 
B 1 134 ILE 134 133 133 ILE ILE B . n 
B 1 135 GLU 135 134 134 GLU GLU B . n 
B 1 136 ARG 136 135 135 ARG ARG B . n 
B 1 137 TYR 137 136 136 TYR TYR B . n 
B 1 138 VAL 138 137 137 VAL VAL B . n 
B 1 139 VAL 139 138 138 VAL VAL B . n 
B 1 140 VAL 140 139 139 VAL VAL B . n 
B 1 141 CYS 141 140 140 CYS CYS B . n 
B 1 142 LYS 142 141 141 LYS LYS B . n 
B 1 143 PRO 143 142 142 PRO PRO B . n 
B 1 144 MET 144 143 143 MET MET B . n 
B 1 145 SER 145 144 144 SER SER B . n 
B 1 146 ASN 146 145 145 ASN ASN B . n 
B 1 147 PHE 147 146 146 PHE PHE B . n 
B 1 148 ARG 148 147 147 ARG ARG B . n 
B 1 149 PHE 149 148 148 PHE PHE B . n 
B 1 150 GLY 150 149 149 GLY GLY B . n 
B 1 151 GLU 151 150 150 GLU GLU B . n 
B 1 152 ASN 152 151 151 ASN ASN B . n 
B 1 153 HIS 153 152 152 HIS HIS B . n 
B 1 154 ALA 154 153 153 ALA ALA B . n 
B 1 155 ILE 155 154 154 ILE ILE B . n 
B 1 156 MET 156 155 155 MET MET B . n 
B 1 157 GLY 157 156 156 GLY GLY B . n 
B 1 158 VAL 158 157 157 VAL VAL B . n 
B 1 159 ALA 159 158 158 ALA ALA B . n 
B 1 160 PHE 160 159 159 PHE PHE B . n 
B 1 161 THR 161 160 160 THR THR B . n 
B 1 162 TRP 162 161 161 TRP TRP B . n 
B 1 163 VAL 163 162 162 VAL VAL B . n 
B 1 164 MET 164 163 163 MET MET B . n 
B 1 165 ALA 165 164 164 ALA ALA B . n 
B 1 166 LEU 166 165 165 LEU LEU B . n 
B 1 167 ALA 167 166 166 ALA ALA B . n 
B 1 168 CYS 168 167 167 CYS CYS B . n 
B 1 169 ALA 169 168 168 ALA ALA B . n 
B 1 170 ALA 170 169 169 ALA ALA B . n 
B 1 171 PRO 171 170 170 PRO PRO B . n 
B 1 172 PRO 172 171 171 PRO PRO B . n 
B 1 173 LEU 173 172 172 LEU LEU B . n 
B 1 174 VAL 174 173 173 VAL VAL B . n 
B 1 175 GLY 175 174 174 GLY GLY B . n 
B 1 176 TRP 176 175 175 TRP TRP B . n 
B 1 177 SER 177 176 176 SER SER B . n 
B 1 178 ARG 178 177 177 ARG ARG B . n 
B 1 179 TYR 179 178 178 TYR TYR B . n 
B 1 180 ILE 180 179 179 ILE ILE B . n 
B 1 181 PRO 181 180 180 PRO PRO B . n 
B 1 182 GLU 182 181 181 GLU GLU B . n 
B 1 183 GLY 183 182 182 GLY GLY B . n 
B 1 184 MET 184 183 183 MET MET B . n 
B 1 185 GLN 185 184 184 GLN GLN B . n 
B 1 186 CYS 186 185 185 CYS CYS B . n 
B 1 187 SER 187 186 186 SER SER B . n 
B 1 188 CYS 188 187 187 CYS CYS B . n 
B 1 189 GLY 189 188 188 GLY GLY B . n 
B 1 190 ILE 190 189 189 ILE ILE B . n 
B 1 191 ASP 191 190 190 ASP ASP B . n 
B 1 192 TYR 192 191 191 TYR TYR B . n 
B 1 193 TYR 193 192 192 TYR TYR B . n 
B 1 194 THR 194 193 193 THR THR B . n 
B 1 195 PRO 195 194 194 PRO PRO B . n 
B 1 196 HIS 196 195 195 HIS HIS B . n 
B 1 197 GLU 197 196 196 GLU GLU B . n 
B 1 198 GLU 198 197 197 GLU GLU B . n 
B 1 199 THR 199 198 198 THR THR B . n 
B 1 200 ASN 200 199 199 ASN ASN B . n 
B 1 201 ASN 201 200 200 ASN ASN B . n 
B 1 202 GLU 202 201 201 GLU GLU B . n 
B 1 203 SER 203 202 202 SER SER B . n 
B 1 204 PHE 204 203 203 PHE PHE B . n 
B 1 205 VAL 205 204 204 VAL VAL B . n 
B 1 206 ILE 206 205 205 ILE ILE B . n 
B 1 207 TYR 207 206 206 TYR TYR B . n 
B 1 208 MET 208 207 207 MET MET B . n 
B 1 209 PHE 209 208 208 PHE PHE B . n 
B 1 210 VAL 210 209 209 VAL VAL B . n 
B 1 211 VAL 211 210 210 VAL VAL B . n 
B 1 212 HIS 212 211 211 HIS HIS B . n 
B 1 213 PHE 213 212 212 PHE PHE B . n 
B 1 214 ILE 214 213 213 ILE ILE B . n 
B 1 215 ILE 215 214 214 ILE ILE B . n 
B 1 216 PRO 216 215 215 PRO PRO B . n 
B 1 217 LEU 217 216 216 LEU LEU B . n 
B 1 218 ILE 218 217 217 ILE ILE B . n 
B 1 219 VAL 219 218 218 VAL VAL B . n 
B 1 220 ILE 220 219 219 ILE ILE B . n 
B 1 221 PHE 221 220 220 PHE PHE B . n 
B 1 222 PHE 222 221 221 PHE PHE B . n 
B 1 223 CYS 223 222 222 CYS CYS B . n 
B 1 224 TYR 224 223 223 TYR TYR B . n 
B 1 225 GLY 225 224 224 GLY GLY B . n 
B 1 226 GLN 226 225 225 GLN GLN B . n 
B 1 227 LEU 227 226 226 LEU LEU B . n 
B 1 228 VAL 228 227 227 VAL VAL B . n 
B 1 229 PHE 229 228 228 PHE PHE B . n 
B 1 230 THR 230 229 229 THR THR B . n 
B 1 231 VAL 231 230 230 VAL VAL B . n 
B 1 232 LYS 232 231 231 LYS LYS B . n 
B 1 233 GLU 233 232 232 GLU GLU B . n 
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B 1 235 ALA 235 234 234 ALA ALA B . n 
B 1 236 ALA 236 235 235 ALA ALA B . n 
B 1 237 GLN 237 236 236 GLN GLN B . n 
B 1 238 GLN 238 237 237 GLN GLN B . n 
B 1 239 GLN 239 238 238 GLN GLN B . n 
B 1 240 GLU 240 239 239 GLU GLU B . n 
B 1 241 SER 241 240 240 SER SER B . n 
B 1 242 ALA 242 241 241 ALA ALA B . n 
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B 1 245 GLN 245 244 244 GLN GLN B . n 
B 1 246 LYS 246 245 245 LYS LYS B . n 
B 1 247 ALA 247 246 246 ALA ALA B . n 
B 1 248 GLU 248 247 247 GLU GLU B . n 
B 1 249 LYS 249 248 248 LYS LYS B . n 
B 1 250 GLU 250 249 249 GLU GLU B . n 
B 1 251 VAL 251 250 250 VAL VAL B . n 
B 1 252 THR 252 251 251 THR THR B . n 
B 1 253 ARG 253 252 252 ARG ARG B . n 
B 1 254 MET 254 253 253 MET MET B . n 
B 1 255 VAL 255 254 254 VAL VAL B . n 
B 1 256 ILE 256 255 255 ILE ILE B . n 
B 1 257 ILE 257 256 256 ILE ILE B . n 
B 1 258 MET 258 257 257 MET MET B . n 
B 1 259 VAL 259 258 258 VAL VAL B . n 
B 1 260 ILE 260 259 259 ILE ILE B . n 
B 1 261 ALA 261 260 260 ALA ALA B . n 
B 1 262 PHE 262 261 261 PHE PHE B . n 
B 1 263 LEU 263 262 262 LEU LEU B . n 
B 1 264 ILE 264 263 263 ILE ILE B . n 
B 1 265 CYS 265 264 264 CYS CYS B . n 
B 1 266 TRP 266 265 265 TRP TRP B . n 
B 1 267 LEU 267 266 266 LEU LEU B . n 
B 1 268 PRO 268 267 267 PRO PRO B . n 
B 1 269 TYR 269 268 268 TYR TYR B . n 
B 1 270 ALA 270 269 269 ALA ALA B . n 
B 1 271 GLY 271 270 270 GLY GLY B . n 
B 1 272 VAL 272 271 271 VAL VAL B . n 
B 1 273 ALA 273 272 272 ALA ALA B . n 
B 1 274 PHE 274 273 273 PHE PHE B . n 
B 1 275 TYR 275 274 274 TYR TYR B . n 
B 1 276 ILE 276 275 275 ILE ILE B . n 
B 1 277 PHE 277 276 276 PHE PHE B . n 
B 1 278 THR 278 277 277 THR THR B . n 
B 1 279 HIS 279 278 278 HIS HIS B . n 
B 1 280 GLN 280 279 279 GLN GLN B . n 
B 1 281 GLY 281 280 280 GLY GLY B . n 
B 1 282 SER 282 281 281 SER SER B . n 
B 1 283 ASP 283 282 282 ASP ASP B . n 
B 1 284 PHE 284 283 283 PHE PHE B . n 
B 1 285 GLY 285 284 284 GLY GLY B . n 
B 1 286 PRO 286 285 285 PRO PRO B . n 
B 1 287 ILE 287 286 286 ILE ILE B . n 
B 1 288 PHE 288 287 287 PHE PHE B . n 
B 1 289 MET 289 288 288 MET MET B . n 
B 1 290 THR 290 289 289 THR THR B . n 
B 1 291 ILE 291 290 290 ILE ILE B . n 
B 1 292 PRO 292 291 291 PRO PRO B . n 
B 1 293 ALA 293 292 292 ALA ALA B . n 
B 1 294 PHE 294 293 293 PHE PHE B . n 
B 1 295 PHE 295 294 294 PHE PHE B . n 
B 1 296 ALA 296 295 295 ALA ALA B . n 
B 1 297 LYS 297 296 296 LYS RET B . n 
B 1 298 THR 298 297 297 THR THR B . n 
B 1 299 SER 299 298 298 SER SER B . n 
B 1 300 ALA 300 299 299 ALA ALA B . n 
B 1 301 VAL 301 300 300 VAL VAL B . n 
B 1 302 TYR 302 301 301 TYR TYR B . n 
B 1 303 ASN 303 302 302 ASN ASN B . n 
B 1 304 PRO 304 303 303 PRO PRO B . n 
B 1 305 VAL 305 304 304 VAL VAL B . n 
B 1 306 ILE 306 305 305 ILE ILE B . n 
B 1 307 TYR 307 306 306 TYR TYR B . n 
B 1 308 ILE 308 307 307 ILE ILE B . n 
B 1 309 MET 309 308 308 MET MET B . n 
B 1 310 MET 310 309 309 MET MET B . n 
B 1 311 ASN 311 310 310 ASN ASN B . n 
B 1 312 LYS 312 311 311 LYS LYS B . n 
B 1 313 GLN 313 312 312 GLN GLN B . n 
B 1 314 PHE 314 313 313 PHE PHE B . n 
B 1 315 ARG 315 314 314 ARG ARG B . n 
B 1 316 ASN 316 315 315 ASN ASN B . n 
B 1 317 CYS 317 316 316 CYS CYS B . n 
B 1 318 MET 318 317 317 MET MET B . n 
B 1 319 VAL 319 318 318 VAL VAL B . n 
B 1 320 THR 320 319 319 THR THR B . n 
B 1 321 THR 321 320 320 THR THR B . n 
B 1 322 LEU 322 321 321 LEU LEU B . n 
B 1 323 CYS 323 322 322 CYS PLY B . n 
B 1 324 CYS 324 323 323 CYS PLY B . n 
B 1 325 GLY 325 324 324 GLY GLY B . n 
B 1 326 LYS 326 325 325 LYS LYS B . n 
B 1 327 ASN 327 326 326 ASN ASN B . n 
B 1 328 PRO 328 327 327 PRO PRO B . n 
B 1 329 LEU 329 328 328 LEU LEU B . n 
B 1 330 GLY 330 329 329 GLY GLY B . n 
B 1 331 ASP 331 330 330 ASP ASP B . n 
B 1 332 ASP 332 331 331 ASP ASP B . n 
B 1 333 GLU 333 332 332 GLU GLU B . n 
B 1 334 ALA 334 333 333 ALA ALA B . n 
B 1 335 SER 335 334 334 SER SER B . n 
B 1 336 THR 336 335 335 THR THR B . n 
B 1 337 THR 337 336 336 THR THR B . n 
B 1 338 VAL 338 337 337 VAL VAL B . n 
B 1 339 SER 339 338 338 SER SER B . n 
B 1 340 LYS 340 339 339 LYS LYS B . n 
B 1 341 THR 341 340 340 THR THR B . n 
B 1 342 GLU 342 341 341 GLU GLU B . n 
B 1 343 THR 343 342 342 THR THR B . n 
B 1 344 SER 344 343 343 SER SER B . n 
B 1 345 GLN 345 344 344 GLN GLN B . n 
B 1 346 VAL 346 345 345 VAL VAL B . n 
B 1 347 ALA 347 346 346 ALA ALA B . n 
B 1 348 PRO 348 347 347 PRO PRO B . n 
B 1 349 ALA 349 348 348 ALA ALA B . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
HKL-2000  'data collection' . ? 1 
SCALEPACK 'data reduction'  . ? 2 
AMoRE     'model building'  . ? 3 
CNS       refinement        . ? 4 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1U19 2008-04-30 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1U19 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
1U19 2011-07-13 4 0000 'Non-polymer description'   'chemical name/synonym update'               
1U19 2015-03-25 4 0001 'Biological assembly'       'update with two monomers'                   
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1 N 1 1 B PLM 1407 ? O1 ? 
2 N 1 1 B PLM 1407 ? O2 ? 
3 N 1 1 A PLM 1410 ? O1 ? 
4 N 1 1 A PLM 1410 ? O2 ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1 author_defined_assembly ? monomeric 1 
2 author_defined_assembly ? monomeric 1 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1 1 A,C,E,G,I,K,N,P,Q,S,T,U,V,BA,DA,GA       
2 1 B,D,F,H,J,L,M,O,R,W,X,Y,Z,AA,CA,EA,FA,HA 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C  2  MAN 1  503  503  MAN MAN A . 
C  2  NAG 2  504  504  NAG NAG A . 
C  2  NAG 3  505  505  NAG NAG A . 
D  3  BMA 1  602  602  BMA MAN B . 
D  3  BMA 2  603  603  BMA MAN B . 
D  3  NAG 3  604  604  NAG NAG B . 
D  3  NAG 4  605  605  NAG NAG B . 
E  4  NAG 1  704  704  NAG NAG A . 
E  4  NAG 2  705  705  NAG NAG A . 
F  4  NAG 1  804  804  NAG NAG B . 
F  4  NAG 2  805  805  NAG NAG B . 
G  5  HG  1  901  901  HG  HG2 A . 
H  5  HG  1  902  902  HG  HG2 B . 
I  5  HG  1  903  903  HG  HG2 A . 
J  5  HG  1  904  904  HG  HG2 B . 
K  5  HG  1  905  905  HG  HG2 A . 
L  5  HG  1  906  906  HG  HG2 B . 
M  6  ZN  1  956  956  ZN  ZN2 B . 
N  6  ZN  1  957  957  ZN  ZN2 A . 
O  6  ZN  1  958  958  ZN  ZN2 B . 
P  6  ZN  1  959  959  ZN  ZN2 A . 
Q  6  ZN  1  962  962  ZN  ZN2 A . 
R  6  ZN  1  963  963  ZN  ZN2 B . 
S  6  ZN  1  2011 2011 ZN  ZN2 A . 
T  7  RET 1  1296 296  RET RET A . 
U  8  PLM 1  1322 322  PLM PLY A . 
V  8  PLM 1  1323 323  PLM PLY A . 
W  7  RET 1  1296 296  RET RET B . 
X  8  PLM 1  1322 322  PLM PLY B . 
Y  8  PLM 1  1323 323  PLM PLY B . 
Z  9  HTO 1  1401 1401 HTO HTO B . 
AA 8  PLM 1  1407 1407 PLM PAL B . 
BA 8  PLM 1  1410 1410 PLM PAL A . 
CA 10 HTG 1  1506 1506 HTG HTG B . 
DA 10 HTG 1  1507 1507 HTG HTG A . 
EA 10 HTG 1  1508 1508 HTG HTG B . 
FA 10 HTG 1  1509 1509 HTG HTG B . 
GA 11 HOH 1  964  964  HOH HOH A . 
GA 11 HOH 2  2000 2000 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 3  2002 2002 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 4  2004 2004 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 5  2007 2007 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 6  2014 2014 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 7  2015 2015 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 8  2017 2017 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 9  2020 2020 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 10 2021 2021 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 11 2024 2024 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 12 2027 2027 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 13 2028 2028 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 14 2030 2030 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 15 2032 2032 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 16 2033 2033 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 17 2035 2035 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 18 2039 2039 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 19 2041 2041 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 20 2042 2042 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 21 2045 2045 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 22 2047 2047 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 23 2048 2048 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 24 2049 2049 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 25 2051 2051 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 26 2052 2052 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 27 2053 2053 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 28 2055 2055 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 29 2057 2057 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 30 2058 2058 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 31 2059 2059 HOH HOH A . 
GA 11 HOH 32 2061 2061 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 33 2062 2062 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 34 2063 2063 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 35 2064 2064 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 36 2068 2068 HOH TIP A . 
GA 11 HOH 37 2070 2070 HOH TIP A . 
HA 11 HOH 1  2005 2005 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 2  2008 2008 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 3  2009 2009 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 4  2012 2012 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 5  2016 2016 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 6  2018 2018 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 7  2019 2019 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 8  2022 2022 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 9  2023 2023 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 10 2025 2025 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 11 2026 2026 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 12 2029 2029 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 13 2031 2031 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 14 2034 2034 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 15 2036 2036 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 16 2037 2037 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 17 2038 2038 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 18 2040 2040 HOH HOH B . 
HA 11 HOH 19 2043 2043 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 20 2044 2044 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 21 2046 2046 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 22 2050 2050 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 23 2054 2054 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 24 2056 2056 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 25 2060 2060 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 26 2065 2065 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 27 2066 2066 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 28 2067 2067 HOH TIP B . 
HA 11 HOH 29 2069 2069 HOH TIP B . 
# 
loop_
_pdbx_struct_mod_residue.id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.details 
1 A 3  ASN A 2  ASN ? ASN 'GLYCOSYLATION SITE' 
2 A 16 ASN A 15 ASN ? ASN 'GLYCOSYLATION SITE' 
3 B 3  ASN B 2  ASN ? ASN 'GLYCOSYLATION SITE' 
4 B 16 ASN B 15 ASN ? ASN 'GLYCOSYLATION SITE' 
# 
_pdbx_validate_close_contact.id               1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1   ND1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1   HIS 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1    65 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2   O 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2   VAL 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2    337 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.dist             2.18 
# 
_pdbx_validate_symm_contact.id                1 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_model_num     1 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1    NE2 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1    A 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1    GLN 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1     344 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_1    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_1    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_1   1_555 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_2    O6 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2    B 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_2    HTG 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2     1509 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_2    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_2    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2   4_564 
_pdbx_validate_symm_contact.dist              2.04 
# 
_pdbx_validate_rmsd_angle.id                1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num     1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1    C 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1    B 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1    ALA 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1     346 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2    N 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2    B 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2    PRO 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2     347 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3    CA 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3    B 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3    PRO 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3     347 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation   9.1 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 TYR A 10  ? -164.52 94.72   
2  1 GLU A 25  ? -145.41 -25.20  
3  1 VAL A 139 ? -68.59  -73.95  
4  1 LYS A 141 ? 16.27   91.59   
5  1 ASN A 145 ? -177.92 36.50   
6  1 SER A 176 ? 66.65   -163.64 
7  1 GLN A 184 ? 71.64   30.66   
8  1 HIS A 195 ? 4.65    81.05   
9  1 HIS A 211 ? -114.92 53.00   
10 1 PHE A 212 ? 179.74  -83.13  
11 1 LEU A 226 ? -78.43  41.59   
12 1 THR A 229 ? -81.41  -136.01 
13 1 ALA A 233 ? -62.40  94.22   
14 1 ALA A 235 ? -93.74  -151.04 
15 1 GLN A 238 ? 69.04   125.99  
16 1 SER A 240 ? 167.58  17.04   
17 1 ALA A 241 ? 148.69  132.21  
18 1 HIS A 278 ? -143.13 47.56   
19 1 VAL A 300 ? -133.39 -33.74  
20 1 CYS A 322 ? -67.16  31.86   
21 1 CYS A 323 ? 45.04   -68.14  
22 1 LYS A 325 ? -137.50 -118.21 
23 1 ASN A 326 ? 54.51   72.32   
24 1 PRO A 327 ? -69.90  27.99   
25 1 LEU A 328 ? 11.79   -101.09 
26 1 ASP A 331 ? 61.85   -151.01 
27 1 ALA A 333 ? 68.77   -29.31  
28 1 SER A 334 ? -107.01 -161.99 
29 1 THR A 335 ? -38.78  159.81  
30 1 SER A 338 ? -176.70 -144.27 
31 1 LYS A 339 ? -108.32 -71.43  
32 1 GLU A 341 ? -70.18  -121.86 
33 1 THR A 342 ? -97.23  45.44   
34 1 GLN A 344 ? -51.12  107.02  
35 1 ALA A 346 ? -146.16 59.91   
36 1 PRO A 347 ? -83.03  -107.93 
37 1 TYR B 10  ? -161.29 97.71   
38 1 SER B 22  ? -37.97  130.39  
39 1 LEU B 68  ? -67.11  81.99   
40 1 ARG B 69  ? -147.78 26.17   
41 1 LYS B 141 ? -1.40   89.33   
42 1 SER B 144 ? -109.26 -62.88  
43 1 SER B 176 ? 69.39   -170.27 
44 1 HIS B 195 ? 15.58   74.83   
45 1 GLU B 197 ? -48.88  -14.18  
46 1 THR B 198 ? -145.39 13.44   
47 1 HIS B 211 ? -96.96  33.43   
48 1 PHE B 212 ? -161.98 -72.86  
49 1 LEU B 226 ? -84.32  36.71   
50 1 THR B 229 ? -70.00  -144.12 
51 1 LYS B 231 ? -111.58 -155.23 
52 1 ALA B 235 ? -61.23  -171.16 
53 1 GLN B 237 ? -20.01  89.20   
54 1 GLN B 238 ? 100.88  156.15  
55 1 GLU B 239 ? -149.85 -8.42   
56 1 SER B 240 ? 172.02  26.02   
57 1 ALA B 241 ? 128.59  131.00  
58 1 HIS B 278 ? -153.01 47.12   
59 1 SER B 281 ? -67.02  -178.03 
60 1 VAL B 300 ? -144.73 -24.27  
61 1 ASN B 310 ? -150.16 86.49   
62 1 CYS B 322 ? -86.03  31.81   
63 1 CYS B 323 ? 50.04   -83.93  
64 1 LYS B 325 ? -97.81  -108.86 
65 1 LEU B 328 ? 33.26   -138.72 
66 1 ASP B 331 ? 39.23   -174.71 
67 1 ALA B 333 ? 82.25   -57.07  
68 1 SER B 334 ? -85.79  -128.40 
69 1 THR B 336 ? -138.39 -57.92  
70 1 VAL B 337 ? 28.80   176.66  
71 1 SER B 338 ? -167.32 -148.58 
72 1 THR B 340 ? -145.34 -51.01  
73 1 GLU B 341 ? -32.51  -78.38  
74 1 ALA B 346 ? -140.74 57.19   
75 1 PRO B 347 ? -71.68  -82.82  
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
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_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
5  'MERCURY (II) ION'            HG  
6  'ZINC ION'                    ZN  
7  RETINAL                       RET 
8  'PALMITIC ACID'               PLM 
9  HEPTANE-1,2,3-TRIOL           HTO 
10 'HEPTYL 1-THIOHEXOPYRANOSIDE' HTG 
11 water                         HOH 
# 
