data_1EMA
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_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
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# 
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_database_PDB_rev.replaces 
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1 1996-11-08 1996-08-01 ? 1EMA 0 
2 2009-02-24 ?          ? 1EMA 1 
3 2009-05-12 ?          ? 1EMA 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 VERSN  ? 
3 SEQADV ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         1EMA 
_pdbx_database_status.deposit_site     ? 
_pdbx_database_status.process_site     ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         . 
_pdbx_database_status.status_code_sf   ? 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Ormo, M.'        1 
'Remington, S.J.' 2 
# 
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_citation.id 
_citation.title 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_volume 
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_citation.page_last 
_citation.year 
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_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
primary 'Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein.' Science 273 1392 1395 1996 SCIEAS US 0036-8075 
0038 ? 8703075 ? 
1       'Improved Green Fluorescence'                                           Nature  373 663  ?    1995 NATUAS UK 0028-0836 
0006 ? ?       ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Ormo, M.'        1 
primary 'Cubitt, A.B.'    2 
primary 'Kallio, K.'      3 
primary 'Gross, L.A.'     4 
primary 'Tsien, R.Y.'     5 
primary 'Remington, S.J.' 6 
1       'Heim, R.'        7 
1       'Cubitt, A.B.'    8 
1       'Tsien, R.Y.'     9 
# 
_cell.entry_id           1EMA 
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_cell.length_b           62.850 
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_cell.Z_PDB              4 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1EMA 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer man 'GREEN FLUORESCENT PROTEIN' 27226.992 1  
'THE PROTEIN CONTAINS SIX SE-METHIONINES. OF THESE, THE N-TERMINAL MET AND MET 233 ARE NOT PRESENT IN THE ENTRY' 
'65 - 67 REPLACED BY CRO, Q80R' ? ? 
2 water   nat water                       18.015    95 ? ?                               ? ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;(MSE)SKGEELFTGVVPILVELDGDVNGHKFSVSGEGEGDATYGKLTLKFICTTGKLPVPWPTLVTTF(CRO)VQCFSRY
PDH(MSE)KRHDFFKSA(MSE)PEGYVQERTIFFKDDGNYKTRAEVKFEGDTLVNRIELKGIDFKEDGNILGHKLEYNYN
SHNVYI(MSE)ADKQKNGIKVNFKIRHNIEDGSVQLADHYQQNTPIGDGPVLLPDNHYLSTQSALSKDPNEKRDH(MSE)
VLLEFVTAAGITHG(MSE)DELYK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSKGEELFTGVVPILVELDGDVNGHKFSVSGEGEGDATYGKLTLKFICTTGKLPVPWPTLVTTFGYGVQCFSRYPDHMKR
HDFFKSAMPEGYVQERTIFFKDDGNYKTRAEVKFEGDTLVNRIELKGIDFKEDGNILGHKLEYNYNSHNVYIMADKQKNG
IKVNFKIRHNIEDGSVQLADHYQQNTPIGDGPVLLPDNHYLSTQSALSKDPNEKRDHMVLLEFVTAAGITHGMDELYK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MSE n 
1 2   SER n 
1 3   LYS n 
1 4   GLY n 
1 5   GLU n 
1 6   GLU n 
1 7   LEU n 
1 8   PHE n 
1 9   THR n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  VAL n 
1 13  PRO n 
1 14  ILE n 
1 15  LEU n 
1 16  VAL n 
1 17  GLU n 
1 18  LEU n 
1 19  ASP n 
1 20  GLY n 
1 21  ASP n 
1 22  VAL n 
1 23  ASN n 
1 24  GLY n 
1 25  HIS n 
1 26  LYS n 
1 27  PHE n 
1 28  SER n 
1 29  VAL n 
1 30  SER n 
1 31  GLY n 
1 32  GLU n 
1 33  GLY n 
1 34  GLU n 
1 35  GLY n 
1 36  ASP n 
1 37  ALA n 
1 38  THR n 
1 39  TYR n 
1 40  GLY n 
1 41  LYS n 
1 42  LEU n 
1 43  THR n 
1 44  LEU n 
1 45  LYS n 
1 46  PHE n 
1 47  ILE n 
1 48  CYS n 
1 49  THR n 
1 50  THR n 
1 51  GLY n 
1 52  LYS n 
1 53  LEU n 
1 54  PRO n 
1 55  VAL n 
1 56  PRO n 
1 57  TRP n 
1 58  PRO n 
1 59  THR n 
1 60  LEU n 
1 61  VAL n 
1 62  THR n 
1 63  THR n 
1 64  PHE n 
1 65  CRO n 
1 66  VAL n 
1 67  GLN n 
1 68  CYS n 
1 69  PHE n 
1 70  SER n 
1 71  ARG n 
1 72  TYR n 
1 73  PRO n 
1 74  ASP n 
1 75  HIS n 
1 76  MSE n 
1 77  LYS n 
1 78  ARG n 
1 79  HIS n 
1 80  ASP n 
1 81  PHE n 
1 82  PHE n 
1 83  LYS n 
1 84  SER n 
1 85  ALA n 
1 86  MSE n 
1 87  PRO n 
1 88  GLU n 
1 89  GLY n 
1 90  TYR n 
1 91  VAL n 
1 92  GLN n 
1 93  GLU n 
1 94  ARG n 
1 95  THR n 
1 96  ILE n 
1 97  PHE n 
1 98  PHE n 
1 99  LYS n 
1 100 ASP n 
1 101 ASP n 
1 102 GLY n 
1 103 ASN n 
1 104 TYR n 
1 105 LYS n 
1 106 THR n 
1 107 ARG n 
1 108 ALA n 
1 109 GLU n 
1 110 VAL n 
1 111 LYS n 
1 112 PHE n 
1 113 GLU n 
1 114 GLY n 
1 115 ASP n 
1 116 THR n 
1 117 LEU n 
1 118 VAL n 
1 119 ASN n 
1 120 ARG n 
1 121 ILE n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 LYS n 
1 125 GLY n 
1 126 ILE n 
1 127 ASP n 
1 128 PHE n 
1 129 LYS n 
1 130 GLU n 
1 131 ASP n 
1 132 GLY n 
1 133 ASN n 
1 134 ILE n 
1 135 LEU n 
1 136 GLY n 
1 137 HIS n 
1 138 LYS n 
1 139 LEU n 
1 140 GLU n 
1 141 TYR n 
1 142 ASN n 
1 143 TYR n 
1 144 ASN n 
1 145 SER n 
1 146 HIS n 
1 147 ASN n 
1 148 VAL n 
1 149 TYR n 
1 150 ILE n 
1 151 MSE n 
1 152 ALA n 
1 153 ASP n 
1 154 LYS n 
1 155 GLN n 
1 156 LYS n 
1 157 ASN n 
1 158 GLY n 
1 159 ILE n 
1 160 LYS n 
1 161 VAL n 
1 162 ASN n 
1 163 PHE n 
1 164 LYS n 
1 165 ILE n 
1 166 ARG n 
1 167 HIS n 
1 168 ASN n 
1 169 ILE n 
1 170 GLU n 
1 171 ASP n 
1 172 GLY n 
1 173 SER n 
1 174 VAL n 
1 175 GLN n 
1 176 LEU n 
1 177 ALA n 
1 178 ASP n 
1 179 HIS n 
1 180 TYR n 
1 181 GLN n 
1 182 GLN n 
1 183 ASN n 
1 184 THR n 
1 185 PRO n 
1 186 ILE n 
1 187 GLY n 
1 188 ASP n 
1 189 GLY n 
1 190 PRO n 
1 191 VAL n 
1 192 LEU n 
1 193 LEU n 
1 194 PRO n 
1 195 ASP n 
1 196 ASN n 
1 197 HIS n 
1 198 TYR n 
1 199 LEU n 
1 200 SER n 
1 201 THR n 
1 202 GLN n 
1 203 SER n 
1 204 ALA n 
1 205 LEU n 
1 206 SER n 
1 207 LYS n 
1 208 ASP n 
1 209 PRO n 
1 210 ASN n 
1 211 GLU n 
1 212 LYS n 
1 213 ARG n 
1 214 ASP n 
1 215 HIS n 
1 216 MSE n 
1 217 VAL n 
1 218 LEU n 
1 219 LEU n 
1 220 GLU n 
1 221 PHE n 
1 222 VAL n 
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1 224 ALA n 
1 225 ALA n 
1 226 GLY n 
1 227 ILE n 
1 228 THR n 
1 229 HIS n 
1 230 GLY n 
1 231 MSE n 
1 232 ASP n 
1 233 GLU n 
1 234 LEU n 
1 235 TYR n 
1 236 LYS n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     Aequorea 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Aequorea victoria' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     6100 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                LEAVES 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'JM109 (DE3)' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       'PRSETB (INVITROGEN)' 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   'THE N-TERMINAL HIS-TAG HAS BEEN REMOVED' 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    GFP_AEQVI 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P42212 
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MASKGEELFTGVVPILVELDGDVNGHKFSVSGEGEGDATYGKLTLKFICTTGKLPVPWPTLVTTFSYGVQCFSRYPDHMK
RHDFFKSAMPEGYVQERTIFFKDDGNYKTRAEVKFEGDTLVNRIELKGIDFKEDGNILGHKLEYNYNSHNVYIMADKQKN
GIKVNFKIRHNIEDGSVQLADHYQQNTPIGDGPVLLPDNHYLSTQSALSKDPNEKRDHMVLLEFVTAAGITHGMDELYK
;
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              1EMA 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 2 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 236 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P42212 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  3 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.db_align_end                  239 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       2 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       238 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 1EMA CRO A 65 ? UNP P42212 SER 66 CHROMOPHORE 66 1 
1 1EMA CRO A 65 ? UNP P42212 TYR 67 CHROMOPHORE 66 2 
1 1EMA CRO A 65 ? UNP P42212 GLY 68 CHROMOPHORE 66 3 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
SER 'L-peptide linking' y SERINE ?                             'C3 H7 N O3'     105.093 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ?                             'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE ?                             'C2 H5 N O2'     75.067  
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ?                             'C5 H9 N O4'     147.130 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ?                             'C6 H13 N O2'    131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ?                             'C9 H11 N O2'    165.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE ?                             'C4 H9 N O3'     119.120 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE ?                             'C5 H11 N O2'    117.147 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ?                             'C5 H9 N O2'     115.132 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ?                             'C6 H13 N O2'    131.174 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ?                             'C4 H7 N O4'     133.104 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ?                             'C4 H8 N2 O3'    132.119 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ?                             'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ?                             'C3 H7 N O2'     89.094  
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ?                             'C9 H11 N O3'    181.191 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ?                             'C3 H7 N O2 S'   121.154 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ?                             'C11 H12 N2 O2'  204.228 
CRO 'L-peptide linking' n 
'{2-[(1R,2R)-1-AMINO-2-HYDROXYPROPYL]-4-(4-HYDROXYBENZYLIDENE)-5-OXO-4,5-DIHYDRO-1H-IMIDAZOL-1-YL}ACETIC ACID' 
'PEPTIDE DERIVED CHROMOPHORE' 'C15 H17 N3 O5'  319.316 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ?                             'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ?                             'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
MSE 'L-peptide linking' n SELENOMETHIONINE ?                             'C5 H11 N O2 SE' 196.107 
HOH NON-POLYMER         . WATER ?                             'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          1EMA 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.1 
_exptl_crystal.density_percent_sol   40.5 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              8.2 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   8.0-8.4 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'22-26% PEG 4000, 50 MM HEPES PH 8.0-8.4, 50 MM MGCL2, 10 MM 2-MERCAPTOETHANOL, 5-7 MG PROTEIN, pH 8.2' 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           295 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   FUJI 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1996-04-28 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             ? 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.979 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'NSLS BEAMLINE X4A' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       NSLS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   X4A 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             0.979 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.entry_id                     1EMA 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0. 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             ? 
_reflns.d_resolution_high            1.9 
_reflns.number_obs                   17676 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         84. 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.0900000 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        16.5 
_reflns.pdbx_redundancy              6.45 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_computing.entry_id                           1EMA 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'CCP4, PROTEIN' 
_computing.structure_refinement               'TNT V. 5-F' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1EMA 
_refine.ls_number_reflns_obs                   17676 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0. 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           20.0 
_refine.ls_d_res_high                          1.9 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  84. 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     ? 
_refine.ls_R_factor_R_free                     ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                ? 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  'BABINET SCALING' 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.80 
_refine.solvent_model_param_bsol               300 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             ? 
_refine.details                                
;THE FINAL (FO-FC) DENSITY SHOWS LARGE DIFFERENCE FEATURES
LOCATED AROUND THE MAIN CHAIN PART OF THE FLUOROPHORE
THAT ORIGINATES FROM RESIDUES THR 65 AND GLY 67.  THE
DIFFERENCE DENSITIES ALSO AFFECT THE ATOMIC-POSITION
REFINEMENT OF VAL 68.  THE DIFFERENCE FEATURES MIGHT BE
EXPLAINED AS A SUBSET (<30%) OF MOLECULES THAT HAS FAILED
TO UNDERGO THE COMPLETE FORMATION OF THE FLUOROPHORE.  THE
LOOP RESIDUES 157 AND 158 ARE DISORDERED.  A NUMBER OF
SURFACE RESIDUES HAVE TRUNCATED SIDE CHAINS DUE TO WEAK
OR NO DENSITY.
;
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        MIR/SAD 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           TNT 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     TNT 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1771 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         0 
_refine_hist.number_atoms_solvent             95 
_refine_hist.number_atoms_total               1866 
_refine_hist.d_res_high                       1.9 
_refine_hist.d_res_low                        20.0 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
t_bond_d           0.014 ? 1.30 1815 'X-RAY DIFFRACTION' 
t_angle_deg        1.95  ? 4.40 2453 'X-RAY DIFFRACTION' 
t_dihedral_angle_d 19.65 ? 0.00 1050 'X-RAY DIFFRACTION' 
t_incorr_chiral_ct 0     ? ?    ?    'X-RAY DIFFRACTION' 
t_pseud_angle      ?     ? ?    ?    'X-RAY DIFFRACTION' 
t_trig_c_planes    0.014 ? 2.00 47   'X-RAY DIFFRACTION' 
t_gen_planes       0.018 ? 8.50 264  'X-RAY DIFFRACTION' 
t_it               4.290 ? 2.40 1771 'X-RAY DIFFRACTION' 
t_nbd              0.041 ? 10.0 13   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_pdbx_refine.entry_id                                    1EMA 
_pdbx_refine.R_factor_all_no_cutoff                      ? 
_pdbx_refine.R_factor_obs_no_cutoff                      0.1750000 
_pdbx_refine.free_R_factor_no_cutoff                     ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_size_perc_no_cutoff     ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_ct_no_cutoff            ? 
_pdbx_refine.R_factor_all_4sig_cutoff                    ? 
_pdbx_refine.R_factor_obs_4sig_cutoff                    ? 
_pdbx_refine.free_R_factor_4sig_cutoff                   ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_size_perc_4sig_cutoff   ? 
_pdbx_refine.free_R_val_test_set_ct_4sig_cutoff          ? 
_pdbx_refine.number_reflns_obs_4sig_cutoff               ? 
_pdbx_refine.pdbx_refine_id                              'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1EMA 
_struct.title                     'GREEN FLUORESCENT PROTEIN FROM AEQUOREA VICTORIA' 
_struct.pdbx_descriptor           'GREEN FLUORESCENT PROTEIN' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1EMA 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'FLUORESCENT PROTEIN' 
_struct_keywords.text            
'BETA-BARREL, AUTOCATALYTIC, FLUOROPHORE, BIOLUMINESCENSE FLUORESCENT PROTEIN, FLUORESCENT PROTEIN' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 GLY A 4  ? PHE A 8  ? GLY A 4  PHE A 8  5 ? 5 
HELX_P HELX_P2 2 TRP A 57 ? LEU A 60 ? TRP A 57 LEU A 60 1 ? 4 
HELX_P HELX_P3 3 GLN A 67 ? PHE A 69 ? GLN A 69 PHE A 71 5 ? 3 
HELX_P HELX_P4 4 PHE A 81 ? SER A 84 ? PHE A 83 SER A 86 1 ? 4 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
covale1  covale ? A CRO 65  N1 ? ? ? 1_555 A PHE 64  C ? ? A CRO 66  A PHE 64  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.332 ? 
covale2  covale ? A CRO 65  C3 ? ? ? 1_555 A VAL 66  N ? ? A CRO 66  A VAL 68  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.332 ? 
covale3  covale ? A MSE 76  N  ? ? ? 1_555 A HIS 75  C ? ? A MSE 78  A HIS 77  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.309 ? 
covale4  covale ? A MSE 76  C  ? ? ? 1_555 A LYS 77  N ? ? A MSE 78  A LYS 79  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.320 ? 
covale5  covale ? A MSE 86  N  ? ? ? 1_555 A ALA 85  C ? ? A MSE 88  A ALA 87  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.339 ? 
covale6  covale ? A MSE 86  C  ? ? ? 1_555 A PRO 87  N ? ? A MSE 88  A PRO 89  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.341 ? 
covale7  covale ? A MSE 151 N  ? ? ? 1_555 A ILE 150 C ? ? A MSE 153 A ILE 152 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.322 ? 
covale8  covale ? A MSE 151 C  ? ? ? 1_555 A ALA 152 N ? ? A MSE 153 A ALA 154 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.332 ? 
covale9  covale ? A MSE 216 N  ? ? ? 1_555 A HIS 215 C ? ? A MSE 218 A HIS 217 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.323 ? 
covale10 covale ? A MSE 216 C  ? ? ? 1_555 A VAL 217 N ? ? A MSE 218 A VAL 219 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.338 ? 
# 
_struct_conn_type.id          covale 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id                1 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id          MSE 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id           86 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id          A 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id           . 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code      ? 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id           MSE 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id            88 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id           A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2   PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2    87 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2   A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2    ? 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2    PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2     89 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2    A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num     1 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle       3.15 
# 
_struct_sheet.id               A 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   11 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1  2  ? anti-parallel 
A 2  3  ? anti-parallel 
A 3  4  ? anti-parallel 
A 4  5  ? anti-parallel 
A 5  6  ? parallel      
A 6  7  ? anti-parallel 
A 7  8  ? anti-parallel 
A 8  9  ? anti-parallel 
A 9  10 ? anti-parallel 
A 10 11 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1  GLY A 158 ? ASN A 168 ? ? GLY A 160 ASN A 170 
A 2  VAL A 174 ? PRO A 185 ? ? VAL A 176 PRO A 187 
A 3  TYR A 90  ? PHE A 98  ? ? TYR A 92  PHE A 100 
A 4  ASN A 103 ? GLU A 113 ? ? ASN A 105 GLU A 115 
A 5  THR A 116 ? ILE A 126 ? ? THR A 118 ILE A 128 
A 6  VAL A 12  ? VAL A 22  ? ? VAL A 12  VAL A 22  
A 7  HIS A 25  ? ASP A 36  ? ? HIS A 25  ASP A 36  
A 8  LYS A 41  ? CYS A 48  ? ? LYS A 41  CYS A 48  
A 9  LEU A 218 ? ALA A 225 ? ? LEU A 220 ALA A 227 
A 10 HIS A 197 ? LEU A 205 ? ? HIS A 199 LEU A 207 
A 11 HIS A 146 ? ILE A 150 ? ? HIS A 148 ILE A 152 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1  2  O ILE A 159 ? O ILE A 161 N ASN A 183 ? N ASN A 185 
A 2  3  O ASP A 178 ? O ASP A 180 N PHE A 97  ? N PHE A 99  
A 3  4  O TYR A 90  ? O TYR A 92  N VAL A 110 ? N VAL A 112 
A 4  5  O ASN A 103 ? O ASN A 105 N ILE A 126 ? N ILE A 128 
A 5  6  O LEU A 117 ? O LEU A 119 N LEU A 15  ? N LEU A 15  
A 6  7  O VAL A 12  ? O VAL A 12  N GLY A 35  ? N GLY A 35  
A 7  8  O SER A 30  ? O SER A 30  N ILE A 47  ? N ILE A 47  
A 8  9  O LEU A 42  ? O LEU A 42  N GLU A 220 ? N GLU A 222 
A 9  10 O LEU A 219 ? O LEU A 221 N ALA A 204 ? N ALA A 206 
A 10 11 O HIS A 197 ? O HIS A 199 N ILE A 150 ? N ILE A 152 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1EMA 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1EMA 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.019316 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015911 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014150 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
SE 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . SER A 1 2   ? 28.888 9.409  52.301 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 2   SER A N   1 
ATOM   2    C  CA  . SER A 1 2   ? 27.638 10.125 52.516 1.00 80.05  ? ? ? ? ? ? 2   SER A CA  1 
ATOM   3    C  C   . SER A 1 2   ? 26.499 9.639  51.644 1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 2   SER A C   1 
ATOM   4    O  O   . SER A 1 2   ? 26.606 8.656  50.915 1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 2   SER A O   1 
ATOM   5    C  CB  . SER A 1 2   ? 27.783 11.635 52.378 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 2   SER A CB  1 
ATOM   6    O  OG  . SER A 1 2   ? 27.690 12.033 51.012 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 2   SER A OG  1 
ATOM   7    N  N   . LYS A 1 3   ? 25.418 10.403 51.731 1.00 87.71  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N   1 
ATOM   8    C  CA  . LYS A 1 3   ? 24.141 10.191 51.036 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA  1 
ATOM   9    C  C   . LYS A 1 3   ? 24.214 10.266 49.497 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C   1 
ATOM   10   O  O   . LYS A 1 3   ? 24.107 9.258  48.774 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O   1 
ATOM   11   C  CB  . LYS A 1 3   ? 23.127 11.240 51.521 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB  1 
ATOM   12   C  CG  . LYS A 1 3   ? 21.768 10.697 51.949 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG  1 
ATOM   13   C  CD  . LYS A 1 3   ? 20.681 11.781 51.987 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD  1 
ATOM   14   C  CE  . LYS A 1 3   ? 20.711 12.655 53.243 1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE  1 
ATOM   15   N  NZ  . LYS A 1 3   ? 20.816 14.103 52.953 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ  1 
ATOM   16   N  N   . GLY A 1 4   ? 24.318 11.495 49.015 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   17   C  CA  . GLY A 1 4   ? 24.297 11.798 47.605 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   18   C  C   . GLY A 1 4   ? 25.425 11.206 46.796 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   19   O  O   . GLY A 1 4   ? 25.234 10.923 45.619 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   20   N  N   . GLU A 1 5   ? 26.606 11.082 47.420 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A N   1 
ATOM   21   C  CA  . GLU A 1 5   ? 27.821 10.598 46.726 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CA  1 
ATOM   22   C  C   . GLU A 1 5   ? 27.523 9.590  45.616 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A C   1 
ATOM   23   O  O   . GLU A 1 5   ? 27.850 9.803  44.444 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A O   1 
ATOM   24   C  CB  . GLU A 1 5   ? 28.873 10.053 47.718 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . GLU A 1 5   ? 30.337 10.461 47.425 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CG  1 
ATOM   26   C  CD  . GLU A 1 5   ? 31.311 9.584  48.170 1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CD  1 
ATOM   27   O  OE1 . GLU A 1 5   ? 31.508 9.677  49.381 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE1 1 
ATOM   28   O  OE2 . GLU A 1 5   ? 31.839 8.653  47.403 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE2 1 
ATOM   29   N  N   . GLU A 1 6   ? 26.883 8.499  46.017 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A N   1 
ATOM   30   C  CA  . GLU A 1 6   ? 26.479 7.410  45.150 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CA  1 
ATOM   31   C  C   . GLU A 1 6   ? 25.561 7.837  43.979 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A C   1 
ATOM   32   O  O   . GLU A 1 6   ? 25.479 7.142  42.955 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A O   1 
ATOM   33   C  CB  . GLU A 1 6   ? 25.780 6.330  45.992 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . GLU A 1 6   ? 25.260 6.893  47.338 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CG  1 
ATOM   35   N  N   . LEU A 1 7   ? 24.864 8.966  44.138 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   1 
ATOM   36   C  CA  . LEU A 1 7   ? 23.954 9.456  43.089 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  1 
ATOM   37   C  C   . LEU A 1 7   ? 24.693 10.061 41.917 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   1 
ATOM   38   O  O   . LEU A 1 7   ? 24.152 10.250 40.836 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   1 
ATOM   39   C  CB  . LEU A 1 7   ? 23.050 10.548 43.665 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   40   C  CG  . LEU A 1 7   ? 21.672 10.058 44.098 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   41   C  CD1 . LEU A 1 7   ? 21.597 8.536  44.074 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   42   C  CD2 . LEU A 1 7   ? 21.332 10.591 45.485 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
ATOM   43   N  N   . PHE A 1 8   ? 25.944 10.407 42.157 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A N   1 
ATOM   44   C  CA  . PHE A 1 8   ? 26.740 11.132 41.159 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CA  1 
ATOM   45   C  C   . PHE A 1 8   ? 27.818 10.333 40.427 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A C   1 
ATOM   46   O  O   . PHE A 1 8   ? 28.590 10.856 39.600 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A O   1 
ATOM   47   C  CB  . PHE A 1 8   ? 27.309 12.376 41.820 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CB  1 
ATOM   48   C  CG  . PHE A 1 8   ? 26.222 13.355 42.163 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CG  1 
ATOM   49   C  CD1 . PHE A 1 8   ? 25.726 14.227 41.189 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CD1 1 
ATOM   50   C  CD2 . PHE A 1 8   ? 25.672 13.378 43.447 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CD2 1 
ATOM   51   C  CE1 . PHE A 1 8   ? 24.712 15.137 41.499 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CE1 1 
ATOM   52   C  CE2 . PHE A 1 8   ? 24.661 14.290 43.772 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CE2 1 
ATOM   53   C  CZ  . PHE A 1 8   ? 24.192 15.170 42.794 1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 8   PHE A CZ  1 
ATOM   54   N  N   . THR A 1 9   ? 27.798 9.074  40.699 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   55   C  CA  . THR A 1 9   ? 28.704 8.122  40.175 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   56   C  C   . THR A 1 9   ? 28.709 7.998  38.636 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   57   O  O   . THR A 1 9   ? 29.642 7.452  38.062 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   58   C  CB  . THR A 1 9   ? 28.447 6.795  40.892 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   59   O  OG1 . THR A 1 9   ? 29.629 6.330  41.527 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   60   C  CG2 . THR A 1 9   ? 27.801 5.779  39.959 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   61   N  N   . GLY A 1 10  ? 27.690 8.510  37.956 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A N   1 
ATOM   62   C  CA  . GLY A 1 10  ? 27.689 8.458  36.507 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A CA  1 
ATOM   63   C  C   . GLY A 1 10  ? 27.144 9.746  35.914 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A C   1 
ATOM   64   O  O   . GLY A 1 10  ? 27.011 10.729 36.617 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A O   1 
ATOM   65   N  N   . VAL A 1 11  ? 26.835 9.719  34.629 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   1 
ATOM   66   C  CA  . VAL A 1 11  ? 26.209 10.863 33.971 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  1 
ATOM   67   C  C   . VAL A 1 11  ? 24.758 11.020 34.479 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   1 
ATOM   68   O  O   . VAL A 1 11  ? 23.972 10.062 34.456 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   1 
ATOM   69   C  CB  . VAL A 1 11  ? 26.173 10.664 32.467 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  1 
ATOM   70   C  CG1 . VAL A 1 11  ? 25.912 11.980 31.734 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1 1 
ATOM   71   C  CG2 . VAL A 1 11  ? 27.480 10.048 32.015 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 1 
ATOM   72   N  N   . VAL A 1 12  ? 24.417 12.227 34.931 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   73   C  CA  . VAL A 1 12  ? 23.080 12.561 35.433 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   74   C  C   . VAL A 1 12  ? 22.407 13.624 34.516 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   75   O  O   . VAL A 1 12  ? 23.007 14.639 34.179 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   76   C  CB  . VAL A 1 12  ? 23.270 13.077 36.839 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   77   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 22.000 13.662 37.422 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   78   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 23.781 11.936 37.728 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   79   N  N   . PRO A 1 13  ? 21.180 13.382 34.066 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A N   1 
ATOM   80   C  CA  . PRO A 1 13  ? 20.493 14.382 33.265 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CA  1 
ATOM   81   C  C   . PRO A 1 13  ? 20.116 15.589 34.141 1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 13  PRO A C   1 
ATOM   82   O  O   . PRO A 1 13  ? 19.797 15.468 35.337 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A O   1 
ATOM   83   C  CB  . PRO A 1 13  ? 19.225 13.707 32.745 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CB  1 
ATOM   84   C  CG  . PRO A 1 13  ? 19.043 12.422 33.550 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CG  1 
ATOM   85   C  CD  . PRO A 1 13  ? 20.315 12.195 34.340 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CD  1 
ATOM   86   N  N   . ILE A 1 14  ? 20.196 16.766 33.557 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A N   1 
ATOM   87   C  CA  . ILE A 1 14  ? 19.893 17.991 34.266 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CA  1 
ATOM   88   C  C   . ILE A 1 14  ? 18.768 18.760 33.596 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A C   1 
ATOM   89   O  O   . ILE A 1 14  ? 18.724 18.878 32.399 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A O   1 
ATOM   90   C  CB  . ILE A 1 14  ? 21.109 18.905 34.325 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CB  1 
ATOM   91   C  CG1 . ILE A 1 14  ? 22.271 18.169 35.015 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG1 1 
ATOM   92   C  CG2 . ILE A 1 14  ? 20.783 20.207 35.084 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG2 1 
ATOM   93   C  CD1 . ILE A 1 14  ? 23.642 18.836 34.738 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CD1 1 
ATOM   94   N  N   . LEU A 1 15  ? 17.899 19.307 34.421 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   95   C  CA  . LEU A 1 15  ? 16.811 20.136 33.955 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   96   C  C   . LEU A 1 15  ? 16.915 21.474 34.685 1.00 3.62   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   97   O  O   . LEU A 1 15  ? 17.080 21.509 35.901 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   98   C  CB  . LEU A 1 15  ? 15.462 19.450 34.285 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . LEU A 1 15  ? 14.412 19.541 33.199 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   100  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 13.279 20.440 33.679 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   101  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 15.008 20.098 31.913 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   102  N  N   . VAL A 1 16  ? 16.885 22.556 33.919 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N   1 
ATOM   103  C  CA  . VAL A 1 16  ? 16.964 23.905 34.479 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA  1 
ATOM   104  C  C   . VAL A 1 16  ? 15.716 24.727 34.063 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C   1 
ATOM   105  O  O   . VAL A 1 16  ? 15.347 24.748 32.904 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O   1 
ATOM   106  C  CB  . VAL A 1 16  ? 18.273 24.668 34.098 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB  1 
ATOM   107  C  CG1 . VAL A 1 16  ? 18.226 26.075 34.691 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1 1 
ATOM   108  C  CG2 . VAL A 1 16  ? 19.520 23.945 34.628 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2 1 
ATOM   109  N  N   . GLU A 1 17  ? 15.059 25.317 35.060 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   110  C  CA  . GLU A 1 17  ? 13.904 26.144 34.870 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   111  C  C   . GLU A 1 17  ? 14.086 27.474 35.571 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   112  O  O   . GLU A 1 17  ? 14.331 27.524 36.765 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   113  C  CB  . GLU A 1 17  ? 12.650 25.402 35.344 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   114  C  CG  . GLU A 1 17  ? 12.436 24.178 34.447 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   115  C  CD  . GLU A 1 17  ? 11.865 24.573 33.105 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   116  O  OE1 . GLU A 1 17  ? 11.160 25.557 32.950 1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   117  O  OE2 . GLU A 1 17  ? 12.220 23.766 32.127 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   118  N  N   . LEU A 1 18  ? 13.990 28.571 34.805 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A N   1 
ATOM   119  C  CA  . LEU A 1 18  ? 14.116 29.914 35.401 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A CA  1 
ATOM   120  C  C   . LEU A 1 18  ? 12.962 30.855 35.057 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A C   1 
ATOM   121  O  O   . LEU A 1 18  ? 12.585 30.978 33.917 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A O   1 
ATOM   122  C  CB  . LEU A 1 18  ? 15.426 30.630 35.005 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A CB  1 
ATOM   123  C  CG  . LEU A 1 18  ? 15.533 32.049 35.579 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A CG  1 
ATOM   124  C  CD1 . LEU A 1 18  ? 16.740 32.182 36.489 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A CD1 1 
ATOM   125  C  CD2 . LEU A 1 18  ? 15.682 33.033 34.438 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 18  LEU A CD2 1 
ATOM   126  N  N   . ASP A 1 19  ? 12.480 31.551 36.082 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A N   1 
ATOM   127  C  CA  . ASP A 1 19  ? 11.476 32.577 35.940 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CA  1 
ATOM   128  C  C   . ASP A 1 19  ? 12.098 33.896 36.360 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A C   1 
ATOM   129  O  O   . ASP A 1 19  ? 12.486 34.044 37.493 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A O   1 
ATOM   130  C  CB  . ASP A 1 19  ? 10.234 32.305 36.847 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CB  1 
ATOM   131  C  CG  . ASP A 1 19  ? 9.305  31.262 36.282 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CG  1 
ATOM   132  O  OD1 . ASP A 1 19  ? 9.337  31.189 34.949 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD1 1 
ATOM   133  O  OD2 . ASP A 1 19  ? 8.572  30.587 36.989 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD2 1 
ATOM   134  N  N   . GLY A 1 20  ? 12.178 34.863 35.471 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A N   1 
ATOM   135  C  CA  . GLY A 1 20  ? 12.784 36.101 35.908 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A CA  1 
ATOM   136  C  C   . GLY A 1 20  ? 12.048 37.385 35.538 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A C   1 
ATOM   137  O  O   . GLY A 1 20  ? 11.240 37.443 34.628 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A O   1 
ATOM   138  N  N   . ASP A 1 21  ? 12.401 38.407 36.286 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   139  C  CA  . ASP A 1 21  ? 11.908 39.737 36.112 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   140  C  C   . ASP A 1 21  ? 13.039 40.683 36.424 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   141  O  O   . ASP A 1 21  ? 13.517 40.742 37.569 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   142  C  CB  . ASP A 1 21  ? 10.701 40.036 37.040 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   143  C  CG  . ASP A 1 21  ? 10.230 41.491 37.022 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   144  O  OD1 . ASP A 1 21  ? 10.878 42.407 36.557 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   145  O  OD2 . ASP A 1 21  ? 9.062  41.658 37.604 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   146  N  N   . VAL A 1 22  ? 13.464 41.393 35.397 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A N   1 
ATOM   147  C  CA  . VAL A 1 22  ? 14.524 42.388 35.542 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CA  1 
ATOM   148  C  C   . VAL A 1 22  ? 14.010 43.780 35.154 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A C   1 
ATOM   149  O  O   . VAL A 1 22  ? 13.769 44.062 33.955 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A O   1 
ATOM   150  C  CB  . VAL A 1 22  ? 15.803 42.012 34.750 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CB  1 
ATOM   151  C  CG1 . VAL A 1 22  ? 16.861 43.127 34.896 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG1 1 
ATOM   152  C  CG2 . VAL A 1 22  ? 16.365 40.710 35.297 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG2 1 
ATOM   153  N  N   . ASN A 1 23  ? 13.823 44.641 36.166 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A N   1 
ATOM   154  C  CA  . ASN A 1 23  ? 13.319 45.993 35.908 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CA  1 
ATOM   155  C  C   . ASN A 1 23  ? 11.987 45.958 35.142 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A C   1 
ATOM   156  O  O   . ASN A 1 23  ? 11.774 46.730 34.187 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A O   1 
ATOM   157  C  CB  . ASN A 1 23  ? 14.344 46.831 35.096 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CB  1 
ATOM   158  C  CG  . ASN A 1 23  ? 15.374 47.607 35.938 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CG  1 
ATOM   159  O  OD1 . ASN A 1 23  ? 15.795 47.183 37.024 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A OD1 1 
ATOM   160  N  ND2 . ASN A 1 23  ? 15.829 48.723 35.389 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A ND2 1 
ATOM   161  N  N   . GLY A 1 24  ? 11.118 45.024 35.519 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 24  GLY A N   1 
ATOM   162  C  CA  . GLY A 1 24  ? 9.831  44.919 34.848 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 24  GLY A CA  1 
ATOM   163  C  C   . GLY A 1 24  ? 9.832  44.111 33.573 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 24  GLY A C   1 
ATOM   164  O  O   . GLY A 1 24  ? 8.780  43.868 33.024 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 24  GLY A O   1 
ATOM   165  N  N   . HIS A 1 25  ? 11.000 43.691 33.071 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A N   1 
ATOM   166  C  CA  . HIS A 1 25  ? 11.042 42.840 31.877 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CA  1 
ATOM   167  C  C   . HIS A 1 25  ? 10.981 41.373 32.316 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A C   1 
ATOM   168  O  O   . HIS A 1 25  ? 11.898 40.850 32.951 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A O   1 
ATOM   169  C  CB  . HIS A 1 25  ? 12.268 43.060 30.958 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CB  1 
ATOM   170  C  CG  . HIS A 1 25  ? 12.313 44.382 30.218 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CG  1 
ATOM   171  N  ND1 . HIS A 1 25  ? 12.917 45.514 30.758 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A ND1 1 
ATOM   172  C  CD2 . HIS A 1 25  ? 11.876 44.716 28.971 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CD2 1 
ATOM   173  C  CE1 . HIS A 1 25  ? 12.801 46.497 29.867 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CE1 1 
ATOM   174  N  NE2 . HIS A 1 25  ? 12.185 46.050 28.778 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A NE2 1 
ATOM   175  N  N   . LYS A 1 26  ? 9.872  40.728 32.028 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A N   1 
ATOM   176  C  CA  . LYS A 1 26  ? 9.675  39.355 32.446 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CA  1 
ATOM   177  C  C   . LYS A 1 26  ? 10.154 38.361 31.429 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A C   1 
ATOM   178  O  O   . LYS A 1 26  ? 10.027 38.576 30.232 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A O   1 
ATOM   179  C  CB  . LYS A 1 26  ? 8.230  39.069 32.863 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . LYS A 1 26  ? 7.873  39.770 34.166 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CG  1 
ATOM   181  C  CD  . LYS A 1 26  ? 6.369  39.914 34.400 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CD  1 
ATOM   182  C  CE  . LYS A 1 26  ? 6.008  41.000 35.421 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 26  LYS A CE  1 
ATOM   183  N  N   . PHE A 1 27  ? 10.703 37.250 31.910 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A N   1 
ATOM   184  C  CA  . PHE A 1 27  ? 11.164 36.236 30.978 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CA  1 
ATOM   185  C  C   . PHE A 1 27  ? 11.273 34.863 31.619 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A C   1 
ATOM   186  O  O   . PHE A 1 27  ? 11.293 34.722 32.842 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A O   1 
ATOM   187  C  CB  . PHE A 1 27  ? 12.495 36.638 30.287 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . PHE A 1 27  ? 13.599 36.826 31.311 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . PHE A 1 27  ? 13.722 38.029 32.005 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . PHE A 1 27  ? 14.490 35.791 31.612 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CD2 1 
ATOM   191  C  CE1 . PHE A 1 27  ? 14.747 38.234 32.931 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE1 1 
ATOM   192  C  CE2 . PHE A 1 27  ? 15.487 35.963 32.579 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CE2 1 
ATOM   193  C  CZ  . PHE A 1 27  ? 15.621 37.187 33.234 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A CZ  1 
ATOM   194  N  N   . SER A 1 28  ? 11.370 33.857 30.752 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 28  SER A N   1 
ATOM   195  C  CA  . SER A 1 28  ? 11.492 32.479 31.186 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 28  SER A CA  1 
ATOM   196  C  C   . SER A 1 28  ? 12.579 31.749 30.379 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 28  SER A C   1 
ATOM   197  O  O   . SER A 1 28  ? 12.699 31.933 29.167 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 28  SER A O   1 
ATOM   198  C  CB  . SER A 1 28  ? 10.143 31.702 31.086 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 28  SER A CB  1 
ATOM   199  O  OG  . SER A 1 28  ? 9.510  31.678 32.353 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 28  SER A OG  1 
ATOM   200  N  N   . VAL A 1 29  ? 13.335 30.902 31.073 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   1 
ATOM   201  C  CA  . VAL A 1 29  ? 14.361 30.093 30.435 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  1 
ATOM   202  C  C   . VAL A 1 29  ? 14.258 28.614 30.817 1.00 6.80   ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   1 
ATOM   203  O  O   . VAL A 1 29  ? 14.058 28.266 31.987 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   1 
ATOM   204  C  CB  . VAL A 1 29  ? 15.768 30.570 30.839 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  1 
ATOM   205  C  CG1 . VAL A 1 29  ? 16.826 29.599 30.234 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 1 
ATOM   206  C  CG2 . VAL A 1 29  ? 15.989 32.001 30.357 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 1 
ATOM   207  N  N   . SER A 1 30  ? 14.462 27.781 29.824 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 30  SER A N   1 
ATOM   208  C  CA  . SER A 1 30  ? 14.535 26.351 30.011 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 30  SER A CA  1 
ATOM   209  C  C   . SER A 1 30  ? 15.917 25.818 29.571 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 30  SER A C   1 
ATOM   210  O  O   . SER A 1 30  ? 16.398 26.157 28.513 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 30  SER A O   1 
ATOM   211  C  CB  . SER A 1 30  ? 13.471 25.603 29.202 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 30  SER A CB  1 
ATOM   212  O  OG  . SER A 1 30  ? 12.249 25.667 29.882 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 30  SER A OG  1 
ATOM   213  N  N   . GLY A 1 31  ? 16.480 24.926 30.364 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 31  GLY A N   1 
ATOM   214  C  CA  . GLY A 1 31  ? 17.718 24.321 29.977 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A CA  1 
ATOM   215  C  C   . GLY A 1 31  ? 17.737 22.816 30.249 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A C   1 
ATOM   216  O  O   . GLY A 1 31  ? 17.149 22.324 31.176 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A O   1 
ATOM   217  N  N   . GLU A 1 32  ? 18.459 22.112 29.433 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A N   1 
ATOM   218  C  CA  . GLU A 1 32  ? 18.622 20.670 29.570 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CA  1 
ATOM   219  C  C   . GLU A 1 32  ? 20.079 20.297 29.262 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A C   1 
ATOM   220  O  O   . GLU A 1 32  ? 20.734 20.946 28.456 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A O   1 
ATOM   221  C  CB  . GLU A 1 32  ? 17.761 19.893 28.543 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CB  1 
ATOM   222  C  CG  . GLU A 1 32  ? 16.264 20.187 28.618 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CG  1 
ATOM   223  C  CD  . GLU A 1 32  ? 15.501 19.547 27.468 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CD  1 
ATOM   224  O  OE1 . GLU A 1 32  ? 15.996 18.767 26.698 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE1 1 
ATOM   225  O  OE2 . GLU A 1 32  ? 14.292 20.022 27.337 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE2 1 
ATOM   226  N  N   . GLY A 1 33  ? 20.534 19.207 29.822 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A N   1 
ATOM   227  C  CA  . GLY A 1 33  ? 21.860 18.687 29.518 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A CA  1 
ATOM   228  C  C   . GLY A 1 33  ? 22.236 17.602 30.467 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A C   1 
ATOM   229  O  O   . GLY A 1 33  ? 21.390 16.919 31.011 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A O   1 
ATOM   230  N  N   . GLU A 1 34  ? 23.525 17.453 30.702 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N   1 
ATOM   231  C  CA  . GLU A 1 34  ? 23.971 16.450 31.621 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA  1 
ATOM   232  C  C   . GLU A 1 34  ? 25.220 16.874 32.367 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C   1 
ATOM   233  O  O   . GLU A 1 34  ? 25.926 17.760 31.944 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O   1 
ATOM   234  C  CB  . GLU A 1 34  ? 24.180 15.114 30.927 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . GLU A 1 34  ? 24.948 15.261 29.624 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG  1 
ATOM   236  C  CD  . GLU A 1 34  ? 24.879 14.020 28.796 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD  1 
ATOM   237  O  OE1 . GLU A 1 34  ? 23.653 13.719 28.430 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1 1 
ATOM   238  O  OE2 . GLU A 1 34  ? 25.861 13.352 28.534 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2 1 
ATOM   239  N  N   . GLY A 1 35  ? 25.461 16.222 33.485 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   240  C  CA  . GLY A 1 35  ? 26.611 16.502 34.315 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   241  C  C   . GLY A 1 35  ? 27.293 15.192 34.662 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   242  O  O   . GLY A 1 35  ? 26.650 14.161 34.750 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   243  N  N   . ASP A 1 36  ? 28.594 15.238 34.860 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N   1 
ATOM   244  C  CA  . ASP A 1 36  ? 29.367 14.061 35.221 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA  1 
ATOM   245  C  C   . ASP A 1 36  ? 30.396 14.505 36.233 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C   1 
ATOM   246  O  O   . ASP A 1 36  ? 31.469 15.004 35.879 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O   1 
ATOM   247  C  CB  . ASP A 1 36  ? 30.032 13.457 33.948 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB  1 
ATOM   248  C  CG  . ASP A 1 36  ? 30.681 12.066 34.075 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG  1 
ATOM   249  O  OD1 . ASP A 1 36  ? 30.587 11.515 35.248 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1 1 
ATOM   250  O  OD2 . ASP A 1 36  ? 31.236 11.519 33.141 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2 1 
ATOM   251  N  N   . ALA A 1 37  ? 30.015 14.402 37.490 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 37  ALA A N   1 
ATOM   252  C  CA  . ALA A 1 37  ? 30.818 14.846 38.582 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 37  ALA A CA  1 
ATOM   253  C  C   . ALA A 1 37  ? 32.181 14.145 38.637 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 37  ALA A C   1 
ATOM   254  O  O   . ALA A 1 37  ? 33.084 14.604 39.331 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 37  ALA A O   1 
ATOM   255  C  CB  . ALA A 1 37  ? 30.070 14.741 39.916 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 37  ALA A CB  1 
ATOM   256  N  N   . THR A 1 38  ? 32.307 13.016 37.945 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 38  THR A N   1 
ATOM   257  C  CA  . THR A 1 38  ? 33.581 12.280 37.943 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 38  THR A CA  1 
ATOM   258  C  C   . THR A 1 38  ? 34.705 13.114 37.335 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 38  THR A C   1 
ATOM   259  O  O   . THR A 1 38  ? 35.850 13.069 37.775 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 38  THR A O   1 
ATOM   260  C  CB  . THR A 1 38  ? 33.462 10.898 37.299 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 38  THR A CB  1 
ATOM   261  O  OG1 . THR A 1 38  ? 32.543 10.146 38.067 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 38  THR A OG1 1 
ATOM   262  C  CG2 . THR A 1 38  ? 34.821 10.213 37.355 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 38  THR A CG2 1 
ATOM   263  N  N   . TYR A 1 39  ? 34.323 13.920 36.347 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   264  C  CA  . TYR A 1 39  ? 35.210 14.837 35.675 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   265  C  C   . TYR A 1 39  ? 34.874 16.291 35.991 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   266  O  O   . TYR A 1 39  ? 35.454 17.177 35.410 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   267  C  CB  . TYR A 1 39  ? 35.156 14.582 34.180 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   268  C  CG  . TYR A 1 39  ? 35.426 13.137 33.929 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   269  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 36.715 12.633 34.065 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   270  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 34.392 12.249 33.642 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   271  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 36.982 11.276 33.828 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   272  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 34.635 10.885 33.435 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   273  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 35.943 10.410 33.570 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   274  O  OH  . TYR A 1 39  ? 36.199 9.070  33.364 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   275  N  N   . GLY A 1 40  ? 33.935 16.525 36.929 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   276  C  CA  . GLY A 1 40  ? 33.474 17.879 37.266 1.00 7.02   ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   277  C  C   . GLY A 1 40  ? 32.952 18.600 36.004 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   278  O  O   . GLY A 1 40  ? 33.068 19.830 35.829 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   279  N  N   . LYS A 1 41  ? 32.380 17.823 35.092 1.00 5.44   ? ? ? ? ? ? 41  LYS A N   1 
ATOM   280  C  CA  . LYS A 1 41  ? 31.954 18.335 33.842 1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 41  LYS A CA  1 
ATOM   281  C  C   . LYS A 1 41  ? 30.414 18.554 33.703 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 41  LYS A C   1 
ATOM   282  O  O   . LYS A 1 41  ? 29.617 17.693 34.085 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 41  LYS A O   1 
ATOM   283  C  CB  . LYS A 1 41  ? 32.360 17.357 32.827 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 41  LYS A CB  1 
ATOM   284  C  CG  . LYS A 1 41  ? 32.099 17.771 31.419 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 41  LYS A CG  1 
ATOM   285  C  CD  . LYS A 1 41  ? 32.521 16.644 30.481 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 41  LYS A CD  1 
ATOM   286  C  CE  . LYS A 1 41  ? 32.690 17.068 29.032 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 41  LYS A CE  1 
ATOM   287  N  NZ  . LYS A 1 41  ? 33.113 15.954 28.147 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 41  LYS A NZ  1 
ATOM   288  N  N   . LEU A 1 42  ? 30.049 19.684 33.069 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   289  C  CA  . LEU A 1 42  ? 28.643 20.064 32.794 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   290  C  C   . LEU A 1 42  ? 28.456 20.422 31.330 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   291  O  O   . LEU A 1 42  ? 29.240 21.168 30.787 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   292  C  CB  . LEU A 1 42  ? 28.223 21.300 33.621 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . LEU A 1 42  ? 28.007 21.061 35.082 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   294  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 27.894 22.406 35.782 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   295  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 26.732 20.243 35.295 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   296  N  N   . THR A 1 43  ? 27.395 19.914 30.672 1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 43  THR A N   1 
ATOM   297  C  CA  . THR A 1 43  ? 27.103 20.275 29.282 1.00 4.87   ? ? ? ? ? ? 43  THR A CA  1 
ATOM   298  C  C   . THR A 1 43  ? 25.636 20.666 29.186 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 43  THR A C   1 
ATOM   299  O  O   . THR A 1 43  ? 24.811 19.818 29.442 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 43  THR A O   1 
ATOM   300  C  CB  . THR A 1 43  ? 27.351 19.140 28.317 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CB  1 
ATOM   301  O  OG1 . THR A 1 43  ? 28.692 18.743 28.415 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 43  THR A OG1 1 
ATOM   302  C  CG2 . THR A 1 43  ? 27.073 19.675 26.917 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CG2 1 
ATOM   303  N  N   . LEU A 1 44  ? 25.327 21.934 28.830 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   304  C  CA  . LEU A 1 44  ? 23.944 22.409 28.847 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   305  C  C   . LEU A 1 44  ? 23.589 23.307 27.668 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   306  O  O   . LEU A 1 44  ? 24.416 23.989 27.107 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   307  C  CB  . LEU A 1 44  ? 23.725 23.275 30.125 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . LEU A 1 44  ? 23.369 22.584 31.456 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   309  C  CD1 . LEU A 1 44  ? 21.869 22.381 31.601 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   310  C  CD2 . LEU A 1 44  ? 24.083 21.286 31.650 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   311  N  N   . LYS A 1 45  ? 22.294 23.331 27.339 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A N   1 
ATOM   312  C  CA  . LYS A 1 45  ? 21.752 24.224 26.358 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CA  1 
ATOM   313  C  C   . LYS A 1 45  ? 20.534 24.913 26.957 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A C   1 
ATOM   314  O  O   . LYS A 1 45  ? 19.665 24.248 27.530 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A O   1 
ATOM   315  C  CB  . LYS A 1 45  ? 21.409 23.560 25.060 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CB  1 
ATOM   316  C  CG  . LYS A 1 45  ? 20.878 24.556 24.045 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CG  1 
ATOM   317  C  CD  . LYS A 1 45  ? 20.486 23.863 22.746 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CD  1 
ATOM   318  C  CE  . LYS A 1 45  ? 19.574 24.688 21.842 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A CE  1 
ATOM   319  N  NZ  . LYS A 1 45  ? 19.318 24.024 20.555 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A NZ  1 
ATOM   320  N  N   . PHE A 1 46  ? 20.535 26.236 26.910 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A N   1 
ATOM   321  C  CA  . PHE A 1 46  ? 19.463 27.048 27.451 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CA  1 
ATOM   322  C  C   . PHE A 1 46  ? 18.759 27.718 26.343 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A C   1 
ATOM   323  O  O   . PHE A 1 46  ? 19.386 28.093 25.360 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A O   1 
ATOM   324  C  CB  . PHE A 1 46  ? 19.934 28.101 28.473 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CB  1 
ATOM   325  C  CG  . PHE A 1 46  ? 20.773 27.495 29.552 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CG  1 
ATOM   326  C  CD1 . PHE A 1 46  ? 22.132 27.268 29.337 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD1 1 
ATOM   327  C  CD2 . PHE A 1 46  ? 20.209 27.121 30.774 1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CD2 1 
ATOM   328  C  CE1 . PHE A 1 46  ? 22.924 26.693 30.331 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE1 1 
ATOM   329  C  CE2 . PHE A 1 46  ? 20.979 26.524 31.767 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CE2 1 
ATOM   330  C  CZ  . PHE A 1 46  ? 22.340 26.309 31.540 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 46  PHE A CZ  1 
ATOM   331  N  N   . ILE A 1 47  ? 17.440 27.845 26.498 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   1 
ATOM   332  C  CA  . ILE A 1 47  ? 16.588 28.453 25.479 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  1 
ATOM   333  C  C   . ILE A 1 47  ? 15.645 29.460 26.118 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   1 
ATOM   334  O  O   . ILE A 1 47  ? 15.039 29.162 27.148 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   1 
ATOM   335  C  CB  . ILE A 1 47  ? 15.737 27.386 24.801 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  1 
ATOM   336  C  CG1 . ILE A 1 47  ? 16.585 26.271 24.291 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 1 
ATOM   337  C  CG2 . ILE A 1 47  ? 15.024 28.002 23.641 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 1 
ATOM   338  C  CD1 . ILE A 1 47  ? 16.639 26.293 22.805 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 1 
ATOM   339  N  N   . CYS A 1 48  ? 15.564 30.653 25.561 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   340  C  CA  . CYS A 1 48  ? 14.681 31.635 26.170 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   341  C  C   . CYS A 1 48  ? 13.323 31.352 25.628 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   342  O  O   . CYS A 1 48  ? 13.122 31.513 24.453 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   343  C  CB  . CYS A 1 48  ? 15.063 33.116 25.885 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   344  S  SG  . CYS A 1 48  ? 13.913 34.268 26.712 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   345  N  N   . THR A 1 49  ? 12.424 30.871 26.484 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   1 
ATOM   346  C  CA  . THR A 1 49  ? 11.101 30.458 26.042 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  1 
ATOM   347  C  C   . THR A 1 49  ? 10.106 31.572 25.803 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   1 
ATOM   348  O  O   . THR A 1 49  ? 9.150  31.407 25.061 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   1 
ATOM   349  C  CB  . THR A 1 49  ? 10.537 29.417 26.972 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  1 
ATOM   350  O  OG1 . THR A 1 49  ? 10.387 29.989 28.258 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 1 
ATOM   351  C  CG2 . THR A 1 49  ? 11.512 28.226 27.022 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 1 
ATOM   352  N  N   . THR A 1 50  ? 10.314 32.693 26.447 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 50  THR A N   1 
ATOM   353  C  CA  . THR A 1 50  ? 9.416  33.810 26.283 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA  1 
ATOM   354  C  C   . THR A 1 50  ? 9.836  34.711 25.126 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 50  THR A C   1 
ATOM   355  O  O   . THR A 1 50  ? 9.228  35.763 24.904 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 50  THR A O   1 
ATOM   356  C  CB  . THR A 1 50  ? 9.251  34.611 27.589 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB  1 
ATOM   357  O  OG1 . THR A 1 50  ? 10.512 34.980 28.118 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1 1 
ATOM   358  C  CG2 . THR A 1 50  ? 8.507  33.773 28.602 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2 1 
ATOM   359  N  N   . GLY A 1 51  ? 10.881 34.282 24.372 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   360  C  CA  . GLY A 1 51  ? 11.394 35.059 23.239 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   361  C  C   . GLY A 1 51  ? 12.865 35.542 23.427 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   362  O  O   . GLY A 1 51  ? 13.779 34.737 23.701 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   363  N  N   . LYS A 1 52  ? 13.087 36.862 23.282 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A N   1 
ATOM   364  C  CA  . LYS A 1 52  ? 14.416 37.460 23.416 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CA  1 
ATOM   365  C  C   . LYS A 1 52  ? 14.827 37.726 24.861 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A C   1 
ATOM   366  O  O   . LYS A 1 52  ? 14.140 38.420 25.620 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A O   1 
ATOM   367  C  CB  . LYS A 1 52  ? 14.577 38.714 22.582 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CB  1 
ATOM   368  C  CG  . LYS A 1 52  ? 15.772 38.649 21.644 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CG  1 
ATOM   369  N  N   . LEU A 1 53  ? 15.983 37.190 25.250 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   370  C  CA  . LEU A 1 53  ? 16.439 37.430 26.596 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   371  C  C   . LEU A 1 53  ? 16.717 38.932 26.775 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   372  O  O   . LEU A 1 53  ? 17.392 39.539 25.973 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   373  C  CB  . LEU A 1 53  ? 17.705 36.567 26.845 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   374  C  CG  . LEU A 1 53  ? 18.100 36.435 28.302 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   375  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 17.048 35.621 29.053 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   376  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 19.440 35.718 28.368 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   377  N  N   . PRO A 1 54  ? 16.197 39.525 27.817 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   1 
ATOM   378  C  CA  . PRO A 1 54  ? 16.324 40.962 28.092 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  1 
ATOM   379  C  C   . PRO A 1 54  ? 17.638 41.414 28.707 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   1 
ATOM   380  O  O   . PRO A 1 54  ? 17.865 42.609 28.861 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   1 
ATOM   381  C  CB  . PRO A 1 54  ? 15.268 41.265 29.139 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  1 
ATOM   382  C  CG  . PRO A 1 54  ? 14.832 39.933 29.720 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  1 
ATOM   383  C  CD  . PRO A 1 54  ? 15.318 38.855 28.779 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  1 
ATOM   384  N  N   . VAL A 1 55  ? 18.435 40.455 29.161 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N   1 
ATOM   385  C  CA  . VAL A 1 55  ? 19.746 40.716 29.711 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA  1 
ATOM   386  C  C   . VAL A 1 55  ? 20.688 39.868 28.973 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C   1 
ATOM   387  O  O   . VAL A 1 55  ? 20.268 39.035 28.219 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O   1 
ATOM   388  C  CB  . VAL A 1 55  ? 19.814 40.409 31.147 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB  1 
ATOM   389  C  CG1 . VAL A 1 55  ? 18.864 41.340 31.851 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1 1 
ATOM   390  C  CG2 . VAL A 1 55  ? 19.402 38.959 31.397 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2 1 
ATOM   391  N  N   . PRO A 1 56  ? 21.963 40.070 29.167 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A N   1 
ATOM   392  C  CA  . PRO A 1 56  ? 22.911 39.258 28.447 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CA  1 
ATOM   393  C  C   . PRO A 1 56  ? 23.059 37.834 29.038 1.00 5.83   ? ? ? ? ? ? 56  PRO A C   1 
ATOM   394  O  O   . PRO A 1 56  ? 23.067 37.631 30.254 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A O   1 
ATOM   395  C  CB  . PRO A 1 56  ? 24.231 40.062 28.420 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CB  1 
ATOM   396  C  CG  . PRO A 1 56  ? 23.851 41.478 28.849 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CG  1 
ATOM   397  C  CD  . PRO A 1 56  ? 22.525 41.379 29.578 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CD  1 
ATOM   398  N  N   . TRP A 1 57  ? 23.202 36.848 28.158 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A N   1 
ATOM   399  C  CA  . TRP A 1 57  ? 23.354 35.458 28.595 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CA  1 
ATOM   400  C  C   . TRP A 1 57  ? 24.411 35.239 29.700 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A C   1 
ATOM   401  O  O   . TRP A 1 57  ? 24.178 34.586 30.709 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A O   1 
ATOM   402  C  CB  . TRP A 1 57  ? 23.604 34.535 27.406 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CB  1 
ATOM   403  C  CG  . TRP A 1 57  ? 22.335 34.237 26.641 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CG  1 
ATOM   404  C  CD1 . TRP A 1 57  ? 21.999 34.714 25.426 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD1 1 
ATOM   405  C  CD2 . TRP A 1 57  ? 21.281 33.327 27.013 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD2 1 
ATOM   406  N  NE1 . TRP A 1 57  ? 20.784 34.200 25.018 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A NE1 1 
ATOM   407  C  CE2 . TRP A 1 57  ? 20.315 33.354 25.963 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE2 1 
ATOM   408  C  CE3 . TRP A 1 57  ? 21.052 32.521 28.129 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE3 1 
ATOM   409  C  CZ2 . TRP A 1 57  ? 19.148 32.583 26.007 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ2 1 
ATOM   410  C  CZ3 . TRP A 1 57  ? 19.887 31.767 28.170 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ3 1 
ATOM   411  C  CH2 . TRP A 1 57  ? 18.945 31.818 27.128 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CH2 1 
ATOM   412  N  N   . PRO A 1 58  ? 25.594 35.800 29.518 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A N   1 
ATOM   413  C  CA  . PRO A 1 58  ? 26.629 35.616 30.503 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CA  1 
ATOM   414  C  C   . PRO A 1 58  ? 26.241 36.010 31.878 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 58  PRO A C   1 
ATOM   415  O  O   . PRO A 1 58  ? 26.760 35.467 32.825 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A O   1 
ATOM   416  C  CB  . PRO A 1 58  ? 27.833 36.441 30.040 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CB  1 
ATOM   417  C  CG  . PRO A 1 58  ? 27.597 36.748 28.582 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CG  1 
ATOM   418  C  CD  . PRO A 1 58  ? 26.137 36.432 28.278 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CD  1 
ATOM   419  N  N   . THR A 1 59  ? 25.336 36.977 32.021 1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 59  THR A N   1 
ATOM   420  C  CA  . THR A 1 59  ? 24.976 37.366 33.357 1.00 4.53   ? ? ? ? ? ? 59  THR A CA  1 
ATOM   421  C  C   . THR A 1 59  ? 24.228 36.258 34.137 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 59  THR A C   1 
ATOM   422  O  O   . THR A 1 59  ? 24.174 36.261 35.367 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 59  THR A O   1 
ATOM   423  C  CB  . THR A 1 59  ? 24.187 38.691 33.384 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 59  THR A CB  1 
ATOM   424  O  OG1 . THR A 1 59  ? 22.895 38.480 32.844 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 59  THR A OG1 1 
ATOM   425  C  CG2 . THR A 1 59  ? 24.917 39.731 32.542 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 59  THR A CG2 1 
ATOM   426  N  N   . LEU A 1 60  ? 23.686 35.304 33.427 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   1 
ATOM   427  C  CA  . LEU A 1 60  ? 22.899 34.248 34.073 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  1 
ATOM   428  C  C   . LEU A 1 60  ? 23.657 32.944 34.385 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   1 
ATOM   429  O  O   . LEU A 1 60  ? 23.118 32.027 35.042 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   1 
ATOM   430  C  CB  . LEU A 1 60  ? 21.645 33.914 33.203 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  1 
ATOM   431  C  CG  . LEU A 1 60  ? 20.728 35.111 33.042 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  1 
ATOM   432  C  CD1 . LEU A 1 60  ? 19.620 34.775 32.062 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 1 
ATOM   433  C  CD2 . LEU A 1 60  ? 20.142 35.456 34.394 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 1 
ATOM   434  N  N   . VAL A 1 61  ? 24.893 32.837 33.917 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N   1 
ATOM   435  C  CA  . VAL A 1 61  ? 25.656 31.587 34.094 1.00 4.37   ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA  1 
ATOM   436  C  C   . VAL A 1 61  ? 25.678 31.013 35.496 1.00 6.02   ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C   1 
ATOM   437  O  O   . VAL A 1 61  ? 25.385 29.805 35.743 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O   1 
ATOM   438  C  CB  . VAL A 1 61  ? 27.050 31.643 33.406 1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB  1 
ATOM   439  C  CG1 . VAL A 1 61  ? 27.888 30.396 33.805 1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1 1 
ATOM   440  C  CG2 . VAL A 1 61  ? 26.890 31.745 31.876 1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2 1 
ATOM   441  N  N   . THR A 1 62  ? 26.053 31.843 36.442 1.00 7.02   ? ? ? ? ? ? 62  THR A N   1 
ATOM   442  C  CA  . THR A 1 62  ? 26.178 31.421 37.808 1.00 6.51   ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA  1 
ATOM   443  C  C   . THR A 1 62  ? 24.862 30.954 38.410 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 62  THR A C   1 
ATOM   444  O  O   . THR A 1 62  ? 24.801 30.163 39.352 1.00 6.99   ? ? ? ? ? ? 62  THR A O   1 
ATOM   445  C  CB  . THR A 1 62  ? 26.816 32.520 38.660 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB  1 
ATOM   446  O  OG1 . THR A 1 62  ? 26.103 33.744 38.453 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1 1 
ATOM   447  C  CG2 . THR A 1 62  ? 28.297 32.708 38.225 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2 1 
ATOM   448  N  N   . THR A 1 63  ? 23.814 31.547 37.910 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 63  THR A N   1 
ATOM   449  C  CA  . THR A 1 63  ? 22.457 31.212 38.388 1.00 6.69   ? ? ? ? ? ? 63  THR A CA  1 
ATOM   450  C  C   . THR A 1 63  ? 22.033 29.830 37.865 1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 63  THR A C   1 
ATOM   451  O  O   . THR A 1 63  ? 21.499 28.984 38.604 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 63  THR A O   1 
ATOM   452  C  CB  . THR A 1 63  ? 21.458 32.312 37.925 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 63  THR A CB  1 
ATOM   453  O  OG1 . THR A 1 63  ? 21.785 33.498 38.602 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 63  THR A OG1 1 
ATOM   454  C  CG2 . THR A 1 63  ? 20.024 31.897 38.296 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 63  THR A CG2 1 
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ATOM   456  C  CA  . PHE A 1 64  ? 21.895 28.371 35.995 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 64  PHE A CA  1 
ATOM   457  C  C   . PHE A 1 64  ? 22.774 27.253 36.518 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 64  PHE A C   1 
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ATOM   459  C  CB  . PHE A 1 64  ? 22.114 28.438 34.513 1.00 6.88   ? ? ? ? ? ? 64  PHE A CB  1 
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ATOM   465  C  CZ  . PHE A 1 64  ? 19.597 30.983 32.171 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 64  PHE A CZ  1 
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ATOM   480  C  CB2 . CRO A 1 65  ? 28.329 28.822 39.960 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CB2 1 
ATOM   481  C  CG2 . CRO A 1 65  ? 29.437 29.370 39.124 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CG2 1 
ATOM   482  C  CD1 . CRO A 1 65  ? 29.541 29.103 37.742 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CD1 1 
ATOM   483  C  CD2 . CRO A 1 65  ? 30.487 30.110 39.805 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CD2 1 
ATOM   484  C  CE1 . CRO A 1 65  ? 30.707 29.546 37.033 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CE1 1 
ATOM   485  C  CE2 . CRO A 1 65  ? 31.614 30.563 39.085 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CE2 1 
ATOM   486  C  CZ  . CRO A 1 65  ? 31.718 30.300 37.721 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 66  CRO A CZ  1 
ATOM   487  O  OH  . CRO A 1 65  ? 32.894 30.804 36.971 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 66  CRO A OH  1 
ATOM   488  N  N   . VAL A 1 66  ? 24.535 24.383 39.849 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A N   1 
ATOM   489  C  CA  . VAL A 1 66  ? 24.396 23.004 40.299 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CA  1 
ATOM   490  C  C   . VAL A 1 66  ? 25.784 22.448 40.725 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A C   1 
ATOM   491  O  O   . VAL A 1 66  ? 26.351 21.531 40.123 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A O   1 
ATOM   492  C  CB  . VAL A 1 66  ? 23.757 22.184 39.195 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CB  1 
ATOM   493  C  CG1 . VAL A 1 66  ? 22.295 22.590 39.007 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG1 1 
ATOM   494  C  CG2 . VAL A 1 66  ? 24.520 22.418 37.918 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG2 1 
ATOM   495  N  N   . GLN A 1 67  ? 26.264 23.042 41.793 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A N   1 
ATOM   496  C  CA  . GLN A 1 67  ? 27.465 22.764 42.394 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CA  1 
ATOM   497  C  C   . GLN A 1 67  ? 27.749 21.366 42.893 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A C   1 
ATOM   498  O  O   . GLN A 1 67  ? 28.876 21.026 43.154 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A O   1 
ATOM   499  C  CB  . GLN A 1 67  ? 27.929 23.852 43.414 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CB  1 
ATOM   500  C  CG  . GLN A 1 67  ? 28.202 25.174 42.615 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CG  1 
ATOM   501  C  CD  . GLN A 1 67  ? 28.216 26.385 43.520 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CD  1 
ATOM   502  O  OE1 . GLN A 1 67  ? 27.433 26.476 44.448 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 69  GLN A OE1 1 
ATOM   503  N  NE2 . GLN A 1 67  ? 29.151 27.300 43.241 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 69  GLN A NE2 1 
ATOM   504  N  N   . CYS A 1 68  ? 26.703 20.540 42.906 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A N   1 
ATOM   505  C  CA  . CYS A 1 68  ? 26.862 19.171 43.287 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A CA  1 
ATOM   506  C  C   . CYS A 1 68  ? 27.611 18.391 42.175 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A C   1 
ATOM   507  O  O   . CYS A 1 68  ? 28.036 17.242 42.367 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A O   1 
ATOM   508  C  CB  . CYS A 1 68  ? 25.476 18.584 43.596 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A CB  1 
ATOM   509  S  SG  . CYS A 1 68  ? 24.325 19.012 42.251 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A SG  1 
ATOM   510  N  N   . PHE A 1 69  ? 27.801 19.029 41.005 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 71  PHE A N   1 
ATOM   511  C  CA  . PHE A 1 69  ? 28.525 18.419 39.883 1.00 6.59   ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CA  1 
ATOM   512  C  C   . PHE A 1 69  ? 30.041 18.754 39.876 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A C   1 
ATOM   513  O  O   . PHE A 1 69  ? 30.753 18.481 38.916 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A O   1 
ATOM   514  C  CB  . PHE A 1 69  ? 27.951 18.771 38.523 1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . PHE A 1 69  ? 26.669 18.016 38.303 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CG  1 
ATOM   516  C  CD1 . PHE A 1 69  ? 26.693 16.642 38.050 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD1 1 
ATOM   517  C  CD2 . PHE A 1 69  ? 25.434 18.660 38.453 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD2 1 
ATOM   518  C  CE1 . PHE A 1 69  ? 25.506 15.931 37.866 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE1 1 
ATOM   519  C  CE2 . PHE A 1 69  ? 24.238 17.961 38.300 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE2 1 
ATOM   520  C  CZ  . PHE A 1 69  ? 24.282 16.598 37.990 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CZ  1 
ATOM   521  N  N   . SER A 1 70  ? 30.500 19.370 40.938 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 72  SER A N   1 
ATOM   522  C  CA  . SER A 1 70  ? 31.889 19.715 41.075 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA  1 
ATOM   523  C  C   . SER A 1 70  ? 32.689 18.446 41.357 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 72  SER A C   1 
ATOM   524  O  O   . SER A 1 70  ? 32.256 17.566 42.122 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 72  SER A O   1 
ATOM   525  C  CB  . SER A 1 70  ? 32.075 20.672 42.257 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB  1 
ATOM   526  O  OG  . SER A 1 70  ? 31.361 21.874 42.038 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG  1 
ATOM   527  N  N   . ARG A 1 71  ? 33.905 18.358 40.794 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   528  C  CA  . ARG A 1 71  ? 34.695 17.212 41.117 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   529  C  C   . ARG A 1 71  ? 35.414 17.426 42.443 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   530  O  O   . ARG A 1 71  ? 36.182 18.376 42.599 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   531  C  CB  . ARG A 1 71  ? 35.694 16.817 40.013 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   532  C  CG  . ARG A 1 71  ? 36.549 15.616 40.460 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   533  C  CD  . ARG A 1 71  ? 37.489 15.093 39.381 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   534  N  NE  . ARG A 1 71  ? 38.743 15.859 39.260 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   535  C  CZ  . ARG A 1 71  ? 39.756 15.777 40.127 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   536  N  NH1 . ARG A 1 71  ? 39.688 15.004 41.195 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   537  N  NH2 . ARG A 1 71  ? 40.865 16.504 39.918 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   538  N  N   . TYR A 1 72  ? 35.151 16.561 43.424 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A N   1 
ATOM   539  C  CA  . TYR A 1 72  ? 35.861 16.659 44.690 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CA  1 
ATOM   540  C  C   . TYR A 1 72  ? 36.946 15.566 44.721 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A C   1 
ATOM   541  O  O   . TYR A 1 72  ? 36.658 14.387 44.558 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A O   1 
ATOM   542  C  CB  . TYR A 1 72  ? 34.978 16.528 45.934 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CB  1 
ATOM   543  C  CG  . TYR A 1 72  ? 34.395 17.850 46.402 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CG  1 
ATOM   544  C  CD1 . TYR A 1 72  ? 33.455 18.546 45.631 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CD1 1 
ATOM   545  C  CD2 . TYR A 1 72  ? 34.799 18.399 47.618 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CD2 1 
ATOM   546  C  CE1 . TYR A 1 72  ? 32.901 19.756 46.059 1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CE1 1 
ATOM   547  C  CE2 . TYR A 1 72  ? 34.261 19.612 48.058 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CE2 1 
ATOM   548  C  CZ  . TYR A 1 72  ? 33.294 20.276 47.298 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A CZ  1 
ATOM   549  O  OH  . TYR A 1 72  ? 32.829 21.507 47.738 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A OH  1 
ATOM   550  N  N   . PRO A 1 73  ? 38.181 15.947 44.902 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   1 
ATOM   551  C  CA  . PRO A 1 73  ? 39.213 14.940 44.995 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  1 
ATOM   552  C  C   . PRO A 1 73  ? 38.958 13.993 46.175 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   1 
ATOM   553  O  O   . PRO A 1 73  ? 38.373 14.361 47.174 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   1 
ATOM   554  C  CB  . PRO A 1 73  ? 40.514 15.681 45.196 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  1 
ATOM   555  C  CG  . PRO A 1 73  ? 40.242 17.158 44.868 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  1 
ATOM   556  C  CD  . PRO A 1 73  ? 38.742 17.306 44.694 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  1 
ATOM   557  N  N   . ASP A 1 74  ? 39.433 12.756 46.038 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   558  C  CA  . ASP A 1 74  ? 39.269 11.770 47.062 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   559  C  C   . ASP A 1 74  ? 39.581 12.280 48.431 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   560  O  O   . ASP A 1 74  ? 38.862 12.042 49.389 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   561  C  CB  . ASP A 1 74  ? 40.083 10.507 46.790 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   562  C  CG  . ASP A 1 74  ? 39.826 9.432  47.825 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   563  O  OD1 . ASP A 1 74  ? 38.732 8.743  47.584 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   564  O  OD2 . ASP A 1 74  ? 40.523 9.268  48.817 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   565  N  N   . HIS A 1 75  ? 40.647 12.984 48.561 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A N   1 
ATOM   566  C  CA  . HIS A 1 75  ? 40.978 13.418 49.877 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CA  1 
ATOM   567  C  C   . HIS A 1 75  ? 40.117 14.507 50.397 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A C   1 
ATOM   568  O  O   . HIS A 1 75  ? 40.205 14.826 51.551 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A O   1 
ATOM   569  C  CB  . HIS A 1 75  ? 42.435 13.806 50.042 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CB  1 
ATOM   570  C  CG  . HIS A 1 75  ? 42.743 15.035 49.322 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CG  1 
ATOM   571  N  ND1 . HIS A 1 75  ? 42.925 15.028 47.953 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A ND1 1 
ATOM   572  C  CD2 . HIS A 1 75  ? 42.925 16.295 49.774 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CD2 1 
ATOM   573  C  CE1 . HIS A 1 75  ? 43.203 16.289 47.593 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CE1 1 
ATOM   574  N  NE2 . HIS A 1 75  ? 43.213 17.069 48.668 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 77  HIS A NE2 1 
ATOM   575  N  N   . MSE A 1 76  ? 39.277 15.069 49.565 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A N   1 
ATOM   576  C  CA  . MSE A 1 76  ? 38.412 16.140 50.026 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A CA  1 
ATOM   577  C  C   . MSE A 1 76  ? 36.920 15.774 50.066 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A C   1 
ATOM   578  O  O   . MSE A 1 76  ? 36.070 16.636 50.260 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A O   1 
ATOM   579  C  CB  . MSE A 1 76  ? 38.596 17.331 49.121 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A CB  1 
ATOM   580  C  CG  . MSE A 1 76  ? 39.803 18.177 49.406 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A CG  1 
ATOM   581  SE SE  . MSE A 1 76  ? 39.987 19.608 48.117 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A SE  1 
ATOM   582  C  CE  . MSE A 1 76  ? 38.874 20.873 49.044 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 78  MSE A CE  1 
ATOM   583  N  N   . LYS A 1 77  ? 36.606 14.509 49.856 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   584  C  CA  . LYS A 1 77  ? 35.216 14.061 49.853 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   585  C  C   . LYS A 1 77  ? 34.406 14.449 51.082 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   586  O  O   . LYS A 1 77  ? 33.186 14.652 51.025 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   587  C  CB  . LYS A 1 77  ? 35.152 12.581 49.612 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . LYS A 1 77  ? 35.859 12.225 48.317 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   589  C  CD  . LYS A 1 77  ? 35.159 11.134 47.535 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  1 
ATOM   590  C  CE  . LYS A 1 77  ? 35.796 10.881 46.181 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  1 
ATOM   591  N  NZ  . LYS A 1 77  ? 35.084 11.549 45.080 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  1 
ATOM   592  N  N   . ARG A 1 78  ? 35.069 14.542 52.213 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   1 
ATOM   593  C  CA  . ARG A 1 78  ? 34.365 14.874 53.434 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  1 
ATOM   594  C  C   . ARG A 1 78  ? 33.898 16.311 53.481 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   1 
ATOM   595  O  O   . ARG A 1 78  ? 33.251 16.717 54.467 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   1 
ATOM   596  C  CB  . ARG A 1 78  ? 35.155 14.549 54.700 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  1 
ATOM   597  C  CG  . ARG A 1 78  ? 36.204 15.620 55.034 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  1 
ATOM   598  C  CD  . ARG A 1 78  ? 36.964 15.344 56.335 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  1 
ATOM   599  N  NE  . ARG A 1 78  ? 36.551 16.230 57.415 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  1 
ATOM   600  C  CZ  . ARG A 1 78  ? 37.398 16.882 58.192 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  1 
ATOM   601  N  NH1 . ARG A 1 78  ? 38.714 16.758 58.040 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 1 
ATOM   602  N  NH2 . ARG A 1 78  ? 36.917 17.679 59.155 1.00 99.06  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 1 
ATOM   603  N  N   . HIS A 1 79  ? 34.275 17.121 52.473 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A N   1 
ATOM   604  C  CA  . HIS A 1 79  ? 33.903 18.547 52.499 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CA  1 
ATOM   605  C  C   . HIS A 1 79  ? 32.841 18.883 51.486 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A C   1 
ATOM   606  O  O   . HIS A 1 79  ? 32.557 20.043 51.295 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A O   1 
ATOM   607  C  CB  . HIS A 1 79  ? 35.129 19.472 52.283 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CB  1 
ATOM   608  C  CG  . HIS A 1 79  ? 36.221 19.224 53.305 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CG  1 
ATOM   609  N  ND1 . HIS A 1 79  ? 36.127 19.701 54.618 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A ND1 1 
ATOM   610  C  CD2 . HIS A 1 79  ? 37.392 18.535 53.202 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CD2 1 
ATOM   611  C  CE1 . HIS A 1 79  ? 37.218 19.308 55.265 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CE1 1 
ATOM   612  N  NE2 . HIS A 1 79  ? 37.991 18.603 54.452 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 81  HIS A NE2 1 
ATOM   613  N  N   . ASP A 1 80  ? 32.298 17.843 50.841 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N   1 
ATOM   614  C  CA  . ASP A 1 80  ? 31.358 18.011 49.769 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  1 
ATOM   615  C  C   . ASP A 1 80  ? 29.922 18.148 50.259 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C   1 
ATOM   616  O  O   . ASP A 1 80  ? 29.175 17.195 50.243 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O   1 
ATOM   617  C  CB  . ASP A 1 80  ? 31.480 16.917 48.730 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  1 
ATOM   618  C  CG  . ASP A 1 80  ? 30.642 17.209 47.518 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG  1 
ATOM   619  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 29.870 18.134 47.459 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1 1 
ATOM   620  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 30.938 16.466 46.507 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2 1 
ATOM   621  N  N   . PHE A 1 81  ? 29.566 19.353 50.705 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A N   1 
ATOM   622  C  CA  . PHE A 1 81  ? 28.220 19.634 51.201 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CA  1 
ATOM   623  C  C   . PHE A 1 81  ? 27.154 19.333 50.168 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A C   1 
ATOM   624  O  O   . PHE A 1 81  ? 26.116 18.733 50.503 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A O   1 
ATOM   625  C  CB  . PHE A 1 81  ? 28.077 21.106 51.666 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CB  1 
ATOM   626  C  CG  . PHE A 1 81  ? 26.624 21.613 51.805 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CG  1 
ATOM   627  C  CD1 . PHE A 1 81  ? 25.946 21.498 53.021 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CD1 1 
ATOM   628  C  CD2 . PHE A 1 81  ? 25.968 22.236 50.734 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CD2 1 
ATOM   629  C  CE1 . PHE A 1 81  ? 24.635 21.960 53.156 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CE1 1 
ATOM   630  C  CE2 . PHE A 1 81  ? 24.650 22.690 50.840 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CE2 1 
ATOM   631  C  CZ  . PHE A 1 81  ? 24.001 22.575 52.068 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A CZ  1 
ATOM   632  N  N   . PHE A 1 82  ? 27.432 19.784 48.921 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A N   1 
ATOM   633  C  CA  . PHE A 1 82  ? 26.515 19.693 47.809 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CA  1 
ATOM   634  C  C   . PHE A 1 82  ? 25.893 18.332 47.602 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A C   1 
ATOM   635  O  O   . PHE A 1 82  ? 24.674 18.200 47.534 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A O   1 
ATOM   636  C  CB  . PHE A 1 82  ? 27.085 20.265 46.513 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CB  1 
ATOM   637  C  CG  . PHE A 1 82  ? 27.630 21.645 46.721 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CG  1 
ATOM   638  C  CD1 . PHE A 1 82  ? 26.781 22.753 46.752 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CD1 1 
ATOM   639  C  CD2 . PHE A 1 82  ? 29.001 21.845 46.890 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CD2 1 
ATOM   640  C  CE1 . PHE A 1 82  ? 27.276 24.041 46.969 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CE1 1 
ATOM   641  C  CE2 . PHE A 1 82  ? 29.520 23.129 47.073 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CE2 1 
ATOM   642  C  CZ  . PHE A 1 82  ? 28.650 24.221 47.137 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A CZ  1 
ATOM   643  N  N   . LYS A 1 83  ? 26.738 17.330 47.482 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   644  C  CA  . LYS A 1 83  ? 26.294 15.985 47.283 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   645  C  C   . LYS A 1 83  ? 25.657 15.371 48.547 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   646  O  O   . LYS A 1 83  ? 24.773 14.509 48.429 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   647  C  CB  . LYS A 1 83  ? 27.434 15.089 46.757 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   648  C  CG  . LYS A 1 83  ? 27.873 15.372 45.323 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   649  C  CD  . LYS A 1 83  ? 28.969 14.381 44.888 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   650  C  CE  . LYS A 1 83  ? 29.766 14.819 43.662 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   651  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 30.319 16.185 43.773 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   652  N  N   . SER A 1 84  ? 26.119 15.795 49.752 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 86  SER A N   1 
ATOM   653  C  CA  . SER A 1 84  ? 25.610 15.267 50.998 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA  1 
ATOM   654  C  C   . SER A 1 84  ? 24.156 15.639 51.240 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 86  SER A C   1 
ATOM   655  O  O   . SER A 1 84  ? 23.452 14.979 52.013 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 86  SER A O   1 
ATOM   656  C  CB  . SER A 1 84  ? 26.448 15.661 52.208 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB  1 
ATOM   657  O  OG  . SER A 1 84  ? 26.308 17.042 52.495 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG  1 
ATOM   658  N  N   . ALA A 1 85  ? 23.705 16.698 50.582 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   659  C  CA  . ALA A 1 85  ? 22.333 17.138 50.762 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   660  C  C   . ALA A 1 85  ? 21.337 16.399 49.870 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   661  O  O   . ALA A 1 85  ? 20.162 16.557 50.040 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   662  C  CB  . ALA A 1 85  ? 22.204 18.647 50.632 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   663  N  N   . MSE A 1 86  ? 21.835 15.536 48.976 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A N   1 
ATOM   664  C  CA  . MSE A 1 86  ? 21.007 14.796 48.035 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A CA  1 
ATOM   665  C  C   . MSE A 1 86  ? 20.496 13.448 48.579 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A C   1 
ATOM   666  O  O   . MSE A 1 86  ? 21.109 12.876 49.457 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A O   1 
ATOM   667  C  CB  . MSE A 1 86  ? 21.848 14.593 46.791 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A CB  1 
ATOM   668  C  CG  . MSE A 1 86  ? 22.263 15.891 46.131 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A CG  1 
ATOM   669  SE SE  . MSE A 1 86  ? 20.737 16.894 45.394 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A SE  1 
ATOM   670  C  CE  . MSE A 1 86  ? 21.318 18.684 45.748 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 88  MSE A CE  1 
ATOM   671  N  N   . PRO A 1 87  ? 19.363 12.930 48.084 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A N   1 
ATOM   672  C  CA  . PRO A 1 87  ? 18.552 13.475 47.008 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CA  1 
ATOM   673  C  C   . PRO A 1 87  ? 17.572 14.611 47.385 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A C   1 
ATOM   674  O  O   . PRO A 1 87  ? 17.085 15.301 46.493 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A O   1 
ATOM   675  C  CB  . PRO A 1 87  ? 17.733 12.294 46.494 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CB  1 
ATOM   676  C  CG  . PRO A 1 87  ? 17.726 11.261 47.607 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG  1 
ATOM   677  C  CD  . PRO A 1 87  ? 18.844 11.642 48.560 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD  1 
ATOM   678  N  N   . GLU A 1 88  ? 17.278 14.795 48.695 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A N   1 
ATOM   679  C  CA  . GLU A 1 88  ? 16.348 15.838 49.157 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CA  1 
ATOM   680  C  C   . GLU A 1 88  ? 16.701 17.229 48.645 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A C   1 
ATOM   681  O  O   . GLU A 1 88  ? 15.833 18.042 48.368 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A O   1 
ATOM   682  C  CB  . GLU A 1 88  ? 16.031 15.816 50.682 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CB  1 
ATOM   683  C  CG  . GLU A 1 88  ? 15.782 14.403 51.228 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CG  1 
ATOM   684  C  CD  . GLU A 1 88  ? 17.071 13.641 51.447 1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CD  1 
ATOM   685  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 18.179 14.151 51.342 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE1 1 
ATOM   686  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 16.875 12.373 51.749 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE2 1 
ATOM   687  N  N   . GLY A 1 89  ? 17.977 17.509 48.510 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   1 
ATOM   688  C  CA  . GLY A 1 89  ? 18.394 18.769 47.906 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  1 
ATOM   689  C  C   . GLY A 1 89  ? 18.673 19.911 48.839 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   1 
ATOM   690  O  O   . GLY A 1 89  ? 18.769 19.764 50.055 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   1 
ATOM   691  N  N   . TYR A 1 90  ? 18.861 21.086 48.225 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A N   1 
ATOM   692  C  CA  . TYR A 1 90  ? 19.143 22.266 48.994 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CA  1 
ATOM   693  C  C   . TYR A 1 90  ? 18.575 23.478 48.347 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 92  TYR A C   1 
ATOM   694  O  O   . TYR A 1 90  ? 18.270 23.483 47.144 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A O   1 
ATOM   695  C  CB  . TYR A 1 90  ? 20.678 22.488 49.278 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CB  1 
ATOM   696  C  CG  . TYR A 1 90  ? 21.546 22.468 48.012 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CG  1 
ATOM   697  C  CD1 . TYR A 1 90  ? 21.620 23.576 47.166 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD1 1 
ATOM   698  C  CD2 . TYR A 1 90  ? 22.317 21.350 47.683 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD2 1 
ATOM   699  C  CE1 . TYR A 1 90  ? 22.404 23.561 46.006 1.00 6.50   ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE1 1 
ATOM   700  C  CE2 . TYR A 1 90  ? 23.067 21.300 46.504 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE2 1 
ATOM   701  C  CZ  . TYR A 1 90  ? 23.156 22.424 45.683 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CZ  1 
ATOM   702  O  OH  . TYR A 1 90  ? 23.944 22.393 44.517 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 92  TYR A OH  1 
ATOM   703  N  N   . VAL A 1 91  ? 18.447 24.504 49.189 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N   1 
ATOM   704  C  CA  . VAL A 1 91  ? 18.025 25.822 48.778 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA  1 
ATOM   705  C  C   . VAL A 1 91  ? 19.281 26.666 48.625 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C   1 
ATOM   706  O  O   . VAL A 1 91  ? 20.172 26.625 49.451 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O   1 
ATOM   707  C  CB  . VAL A 1 91  ? 17.073 26.480 49.791 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . VAL A 1 91  ? 16.855 27.937 49.413 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . VAL A 1 91  ? 15.716 25.764 49.771 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2 1 
ATOM   710  N  N   . GLN A 1 92  ? 19.361 27.345 47.521 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A N   1 
ATOM   711  C  CA  . GLN A 1 92  ? 20.480 28.195 47.227 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CA  1 
ATOM   712  C  C   . GLN A 1 92  ? 19.948 29.583 46.998 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A C   1 
ATOM   713  O  O   . GLN A 1 92  ? 19.153 29.788 46.061 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A O   1 
ATOM   714  C  CB  . GLN A 1 92  ? 21.232 27.727 45.934 1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . GLN A 1 92  ? 22.361 28.708 45.469 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CG  1 
ATOM   716  C  CD  . GLN A 1 92  ? 23.431 27.999 44.632 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CD  1 
ATOM   717  O  OE1 . GLN A 1 92  ? 23.805 26.879 44.946 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 94  GLN A OE1 1 
ATOM   718  N  NE2 . GLN A 1 92  ? 23.719 28.527 43.449 1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 94  GLN A NE2 1 
ATOM   719  N  N   . GLU A 1 93  ? 20.396 30.531 47.820 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   720  C  CA  . GLU A 1 93  ? 19.974 31.899 47.643 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   721  C  C   . GLU A 1 93  ? 21.149 32.804 47.398 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   722  O  O   . GLU A 1 93  ? 22.206 32.623 47.985 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   723  C  CB  . GLU A 1 93  ? 19.277 32.427 48.878 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   724  C  CG  . GLU A 1 93  ? 18.009 31.684 49.215 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   725  C  CD  . GLU A 1 93  ? 17.657 32.016 50.622 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   726  O  OE1 . GLU A 1 93  ? 17.574 33.166 51.011 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   727  O  OE2 . GLU A 1 93  ? 17.764 30.987 51.423 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   728  N  N   . ARG A 1 94  ? 20.929 33.838 46.601 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   1 
ATOM   729  C  CA  . ARG A 1 94  ? 21.978 34.783 46.342 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  1 
ATOM   730  C  C   . ARG A 1 94  ? 21.510 36.195 46.206 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   1 
ATOM   731  O  O   . ARG A 1 94  ? 20.389 36.488 45.806 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   1 
ATOM   732  C  CB  . ARG A 1 94  ? 22.582 34.463 44.967 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  1 
ATOM   733  C  CG  . ARG A 1 94  ? 23.495 33.247 44.929 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  1 
ATOM   734  C  CD  . ARG A 1 94  ? 24.615 33.453 43.908 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  1 
ATOM   735  N  NE  . ARG A 1 94  ? 25.411 32.277 43.766 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  1 
ATOM   736  C  CZ  . ARG A 1 94  ? 25.434 31.493 42.693 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  1 
ATOM   737  N  NH1 . ARG A 1 94  ? 24.684 31.709 41.615 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 1 
ATOM   738  N  NH2 . ARG A 1 94  ? 26.236 30.430 42.714 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 1 
ATOM   739  N  N   . THR A 1 95  ? 22.470 37.068 46.344 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   740  C  CA  . THR A 1 95  ? 22.368 38.424 45.935 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   741  C  C   . THR A 1 95  ? 23.593 38.688 45.084 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   742  O  O   . THR A 1 95  ? 24.686 38.347 45.485 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   743  C  CB  . THR A 1 95  ? 22.282 39.442 47.066 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   744  O  OG1 . THR A 1 95  ? 21.225 39.101 47.945 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   745  C  CG2 . THR A 1 95  ? 22.038 40.804 46.445 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   746  N  N   . ILE A 1 96  ? 23.396 39.219 43.899 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   1 
ATOM   747  C  CA  . ILE A 1 96  ? 24.486 39.526 42.977 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  1 
ATOM   748  C  C   . ILE A 1 96  ? 24.533 41.017 42.686 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   1 
ATOM   749  O  O   . ILE A 1 96  ? 23.628 41.566 42.075 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   1 
ATOM   750  C  CB  . ILE A 1 96  ? 24.385 38.752 41.660 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  1 
ATOM   751  C  CG1 . ILE A 1 96  ? 24.480 37.236 41.890 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 1 
ATOM   752  C  CG2 . ILE A 1 96  ? 25.457 39.231 40.679 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 1 
ATOM   753  C  CD1 . ILE A 1 96  ? 23.875 36.431 40.738 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 1 
ATOM   754  N  N   . PHE A 1 97  ? 25.613 41.678 43.110 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N   1 
ATOM   755  C  CA  . PHE A 1 97  ? 25.719 43.098 42.896 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA  1 
ATOM   756  C  C   . PHE A 1 97  ? 26.514 43.441 41.699 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C   1 
ATOM   757  O  O   . PHE A 1 97  ? 27.696 43.164 41.700 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O   1 
ATOM   758  C  CB  . PHE A 1 97  ? 26.401 43.770 44.084 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB  1 
ATOM   759  C  CG  . PHE A 1 97  ? 25.638 43.624 45.356 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG  1 
ATOM   760  C  CD1 . PHE A 1 97  ? 25.863 42.524 46.189 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1 1 
ATOM   761  C  CD2 . PHE A 1 97  ? 24.698 44.585 45.743 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2 1 
ATOM   762  C  CE1 . PHE A 1 97  ? 25.176 42.400 47.400 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1 1 
ATOM   763  C  CE2 . PHE A 1 97  ? 23.992 44.469 46.946 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2 1 
ATOM   764  C  CZ  . PHE A 1 97  ? 24.235 43.369 47.771 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ  1 
ATOM   765  N  N   . PHE A 1 98  ? 25.906 44.085 40.704 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N   1 
ATOM   766  C  CA  . PHE A 1 98  ? 26.679 44.522 39.554 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA  1 
ATOM   767  C  C   . PHE A 1 98  ? 27.294 45.855 39.872 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C   1 
ATOM   768  O  O   . PHE A 1 98  ? 26.599 46.775 40.308 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O   1 
ATOM   769  C  CB  . PHE A 1 98  ? 25.927 44.572 38.226 1.00 5.94   ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB  1 
ATOM   770  C  CG  . PHE A 1 98  ? 25.537 43.183 37.764 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG  1 
ATOM   771  C  CD1 . PHE A 1 98  ? 24.426 42.538 38.325 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 
ATOM   772  C  CD2 . PHE A 1 98  ? 26.317 42.484 36.843 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 
ATOM   773  C  CE1 . PHE A 1 98  ? 24.087 41.230 37.975 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 
ATOM   774  C  CE2 . PHE A 1 98  ? 25.965 41.192 36.435 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 
ATOM   775  C  CZ  . PHE A 1 98  ? 24.852 40.567 37.014 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ  1 
ATOM   776  N  N   . LYS A 1 99  ? 28.603 45.946 39.737 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N   1 
ATOM   777  C  CA  . LYS A 1 99  ? 29.270 47.179 40.085 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA  1 
ATOM   778  C  C   . LYS A 1 99  ? 28.732 48.349 39.287 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C   1 
ATOM   779  O  O   . LYS A 1 99  ? 28.658 48.304 38.072 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O   1 
ATOM   780  C  CB  . LYS A 1 99  ? 30.784 47.069 39.950 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . LYS A 1 99  ? 31.518 48.252 40.551 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG  1 
ATOM   782  C  CD  . LYS A 1 99  ? 33.036 48.060 40.534 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD  1 
ATOM   783  C  CE  . LYS A 1 99  ? 33.797 49.116 41.332 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE  1 
ATOM   784  N  N   . ASP A 1 100 ? 28.353 49.403 39.997 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N   1 
ATOM   785  C  CA  . ASP A 1 100 ? 27.805 50.618 39.368 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA  1 
ATOM   786  C  C   . ASP A 1 100 ? 26.559 50.356 38.549 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C   1 
ATOM   787  O  O   . ASP A 1 100 ? 26.292 51.061 37.586 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O   1 
ATOM   788  C  CB  . ASP A 1 100 ? 28.840 51.369 38.516 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB  1 
ATOM   789  C  CG  . ASP A 1 100 ? 30.109 51.629 39.296 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG  1 
ATOM   790  O  OD1 . ASP A 1 100 ? 29.886 52.200 40.464 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1 1 
ATOM   791  O  OD2 . ASP A 1 100 ? 31.206 51.233 38.931 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2 1 
ATOM   792  N  N   . ASP A 1 101 ? 25.813 49.328 38.933 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N   1 
ATOM   793  C  CA  . ASP A 1 101 ? 24.602 48.949 38.233 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA  1 
ATOM   794  C  C   . ASP A 1 101 ? 23.608 48.284 39.189 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C   1 
ATOM   795  O  O   . ASP A 1 101 ? 23.749 48.431 40.409 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O   1 
ATOM   796  C  CB  . ASP A 1 101 ? 24.899 48.085 36.995 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB  1 
ATOM   797  C  CG  . ASP A 1 101 ? 23.946 48.387 35.860 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG  1 
ATOM   798  O  OD1 . ASP A 1 101 ? 22.774 48.809 36.283 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 1 
ATOM   799  O  OD2 . ASP A 1 101 ? 24.238 48.274 34.688 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 1 
ATOM   800  N  N   . GLY A 1 102 ? 22.612 47.542 38.646 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N   1 
ATOM   801  C  CA  . GLY A 1 102 ? 21.598 46.900 39.498 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA  1 
ATOM   802  C  C   . GLY A 1 102 ? 22.055 45.619 40.180 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C   1 
ATOM   803  O  O   . GLY A 1 102 ? 23.202 45.211 40.085 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O   1 
ATOM   804  N  N   . ASN A 1 103 ? 21.125 44.967 40.872 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N   1 
ATOM   805  C  CA  . ASN A 1 103 ? 21.425 43.703 41.510 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA  1 
ATOM   806  C  C   . ASN A 1 103 ? 20.399 42.620 41.181 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C   1 
ATOM   807  O  O   . ASN A 1 103 ? 19.255 42.911 40.824 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O   1 
ATOM   808  C  CB  . ASN A 1 103 ? 21.605 43.840 43.001 1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB  1 
ATOM   809  C  CG  . ASN A 1 103 ? 20.359 44.366 43.697 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG  1 
ATOM   810  O  OD1 . ASN A 1 103 ? 19.565 43.601 44.259 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1 1 
ATOM   811  N  ND2 . ASN A 1 103 ? 20.178 45.674 43.659 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2 1 
ATOM   812  N  N   . TYR A 1 104 ? 20.826 41.365 41.328 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A N   1 
ATOM   813  C  CA  . TYR A 1 104 ? 19.966 40.219 41.156 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CA  1 
ATOM   814  C  C   . TYR A 1 104 ? 19.763 39.543 42.475 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A C   1 
ATOM   815  O  O   . TYR A 1 104 ? 20.678 39.404 43.281 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A O   1 
ATOM   816  C  CB  . TYR A 1 104 ? 20.547 39.128 40.246 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CB  1 
ATOM   817  C  CG  . TYR A 1 104 ? 20.619 39.398 38.793 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CG  1 
ATOM   818  C  CD1 . TYR A 1 104 ? 19.952 40.458 38.178 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CD1 1 
ATOM   819  C  CD2 . TYR A 1 104 ? 21.373 38.524 38.006 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CD2 1 
ATOM   820  C  CE1 . TYR A 1 104 ? 20.038 40.632 36.793 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CE1 1 
ATOM   821  C  CE2 . TYR A 1 104 ? 21.481 38.692 36.628 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CE2 1 
ATOM   822  C  CZ  . TYR A 1 104 ? 20.814 39.751 36.025 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CZ  1 
ATOM   823  O  OH  . TYR A 1 104 ? 20.970 39.931 34.670 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A OH  1 
ATOM   824  N  N   . LYS A 1 105 ? 18.538 39.115 42.709 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A N   1 
ATOM   825  C  CA  . LYS A 1 105 ? 18.194 38.349 43.897 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CA  1 
ATOM   826  C  C   . LYS A 1 105 ? 17.619 37.037 43.397 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A C   1 
ATOM   827  O  O   . LYS A 1 105 ? 16.704 37.010 42.562 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A O   1 
ATOM   828  C  CB  . LYS A 1 105 ? 17.217 39.063 44.823 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CB  1 
ATOM   829  C  CG  . LYS A 1 105 ? 17.860 39.631 46.060 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CG  1 
ATOM   830  C  CD  . LYS A 1 105 ? 18.528 40.974 45.793 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CD  1 
ATOM   831  N  N   . THR A 1 106 ? 18.205 35.951 43.835 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   1 
ATOM   832  C  CA  . THR A 1 106 ? 17.774 34.658 43.352 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  1 
ATOM   833  C  C   . THR A 1 106 ? 17.463 33.696 44.468 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   1 
ATOM   834  O  O   . THR A 1 106 ? 18.043 33.734 45.582 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   1 
ATOM   835  C  CB  . THR A 1 106 ? 18.847 34.034 42.410 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  1 
ATOM   836  O  OG1 . THR A 1 106 ? 20.064 33.791 43.137 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 1 
ATOM   837  C  CG2 . THR A 1 106 ? 19.123 34.968 41.264 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 1 
ATOM   838  N  N   . ARG A 1 107 ? 16.560 32.804 44.154 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N   1 
ATOM   839  C  CA  . ARG A 1 107 ? 16.212 31.751 45.048 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA  1 
ATOM   840  C  C   . ARG A 1 107 ? 15.939 30.498 44.254 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C   1 
ATOM   841  O  O   . ARG A 1 107 ? 15.239 30.509 43.249 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O   1 
ATOM   842  C  CB  . ARG A 1 107 ? 15.069 32.100 45.959 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB  1 
ATOM   843  C  CG  . ARG A 1 107 ? 14.767 30.995 46.932 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG  1 
ATOM   844  C  CD  . ARG A 1 107 ? 13.400 31.160 47.610 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD  1 
ATOM   845  N  NE  . ARG A 1 107 ? 12.821 29.854 47.883 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE  1 
ATOM   846  C  CZ  . ARG A 1 107 ? 12.968 29.244 49.035 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ  1 
ATOM   847  N  NH1 . ARG A 1 107 ? 13.630 29.815 50.046 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 1 
ATOM   848  N  NH2 . ARG A 1 107 ? 12.432 28.041 49.195 1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 1 
ATOM   849  N  N   . ALA A 1 108 ? 16.577 29.414 44.635 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A N   1 
ATOM   850  C  CA  . ALA A 1 108 ? 16.377 28.207 43.870 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CA  1 
ATOM   851  C  C   . ALA A 1 108 ? 16.346 26.979 44.734 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A C   1 
ATOM   852  O  O   . ALA A 1 108 ? 16.829 26.965 45.869 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A O   1 
ATOM   853  C  CB  . ALA A 1 108 ? 17.465 28.059 42.822 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CB  1 
ATOM   854  N  N   . GLU A 1 109 ? 15.770 25.939 44.176 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A N   1 
ATOM   855  C  CA  . GLU A 1 109 ? 15.741 24.655 44.823 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CA  1 
ATOM   856  C  C   . GLU A 1 109 ? 16.438 23.678 43.926 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A C   1 
ATOM   857  O  O   . GLU A 1 109 ? 16.086 23.545 42.771 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A O   1 
ATOM   858  C  CB  . GLU A 1 109 ? 14.303 24.123 44.993 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . GLU A 1 109 ? 13.744 24.242 46.399 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CG  1 
ATOM   860  C  CD  . GLU A 1 109 ? 12.247 24.280 46.372 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CD  1 
ATOM   861  O  OE1 . GLU A 1 109 ? 11.589 23.843 45.432 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE1 1 
ATOM   862  O  OE2 . GLU A 1 109 ? 11.742 24.956 47.380 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE2 1 
ATOM   863  N  N   . VAL A 1 110 ? 17.438 22.965 44.457 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A N   1 
ATOM   864  C  CA  . VAL A 1 110 ? 18.063 21.978 43.631 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CA  1 
ATOM   865  C  C   . VAL A 1 110 ? 17.968 20.630 44.261 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 112 VAL A C   1 
ATOM   866  O  O   . VAL A 1 110 ? 18.271 20.438 45.432 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A O   1 
ATOM   867  C  CB  . VAL A 1 110 ? 19.428 22.358 43.012 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CB  1 
ATOM   868  C  CG1 . VAL A 1 110 ? 19.966 23.704 43.487 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG1 1 
ATOM   869  C  CG2 . VAL A 1 110 ? 20.452 21.232 43.078 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG2 1 
ATOM   870  N  N   . LYS A 1 111 ? 17.415 19.732 43.516 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   871  C  CA  . LYS A 1 111 ? 17.175 18.421 44.045 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   872  C  C   . LYS A 1 111 ? 16.822 17.485 42.931 1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   873  O  O   . LYS A 1 111 ? 16.695 17.893 41.808 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   874  C  CB  . LYS A 1 111 ? 16.032 18.497 45.036 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   875  C  CG  . LYS A 1 111 ? 14.792 19.084 44.376 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   876  C  CD  . LYS A 1 111 ? 13.509 18.321 44.703 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   877  C  CE  . LYS A 1 111 ? 12.526 19.134 45.528 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   878  N  NZ  . LYS A 1 111 ? 12.379 20.518 45.036 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   879  N  N   . PHE A 1 112 ? 16.683 16.208 43.267 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A N   1 
ATOM   880  C  CA  . PHE A 1 112 ? 16.325 15.175 42.317 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CA  1 
ATOM   881  C  C   . PHE A 1 112 ? 14.806 14.975 42.181 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A C   1 
ATOM   882  O  O   . PHE A 1 112 ? 14.110 14.878 43.160 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A O   1 
ATOM   883  C  CB  . PHE A 1 112 ? 16.866 13.838 42.838 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CB  1 
ATOM   884  C  CG  . PHE A 1 112 ? 18.231 13.536 42.338 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CG  1 
ATOM   885  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 18.403 13.009 41.056 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD1 1 
ATOM   886  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 19.344 13.795 43.139 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD2 1 
ATOM   887  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 19.673 12.708 40.572 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE1 1 
ATOM   888  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 20.627 13.500 42.665 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE2 1 
ATOM   889  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 20.780 12.953 41.387 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CZ  1 
ATOM   890  N  N   . GLU A 1 113 ? 14.354 14.819 40.966 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N   1 
ATOM   891  C  CA  . GLU A 1 113 ? 12.978 14.473 40.642 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA  1 
ATOM   892  C  C   . GLU A 1 113 ? 13.121 13.193 39.906 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C   1 
ATOM   893  O  O   . GLU A 1 113 ? 13.434 13.207 38.730 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O   1 
ATOM   894  C  CB  . GLU A 1 113 ? 12.348 15.481 39.667 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB  1 
ATOM   895  C  CG  . GLU A 1 113 ? 11.856 16.747 40.376 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG  1 
ATOM   896  C  CD  . GLU A 1 113 ? 10.742 16.460 41.342 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD  1 
ATOM   897  O  OE1 . GLU A 1 113 ? 10.181 15.395 41.431 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1 1 
ATOM   898  O  OE2 . GLU A 1 113 ? 10.460 17.461 42.079 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2 1 
ATOM   899  N  N   . GLY A 1 114 ? 13.005 12.087 40.585 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N   1 
ATOM   900  C  CA  . GLY A 1 114 ? 13.225 10.861 39.869 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA  1 
ATOM   901  C  C   . GLY A 1 114 ? 14.727 10.767 39.641 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C   1 
ATOM   902  O  O   . GLY A 1 114 ? 15.516 10.922 40.570 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O   1 
ATOM   903  N  N   . ASP A 1 115 ? 15.137 10.564 38.439 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   904  C  CA  . ASP A 1 115 ? 16.572 10.462 38.233 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   905  C  C   . ASP A 1 115 ? 17.237 11.677 37.598 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   906  O  O   . ASP A 1 115 ? 18.423 11.672 37.265 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   907  C  CB  . ASP A 1 115 ? 17.055 9.074  37.733 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   908  C  CG  . ASP A 1 115 ? 16.624 8.677  36.348 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   909  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 16.230 9.468  35.495 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   910  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 16.805 7.391  36.130 1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   911  N  N   . THR A 1 116 ? 16.463 12.729 37.493 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   912  C  CA  . THR A 1 116 ? 16.889 13.981 36.910 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   913  C  C   . THR A 1 116 ? 17.186 14.988 37.976 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   914  O  O   . THR A 1 116 ? 16.498 15.064 38.996 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   915  C  CB  . THR A 1 116 ? 15.806 14.497 35.952 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   916  O  OG1 . THR A 1 116 ? 15.552 13.508 34.990 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   917  C  CG2 . THR A 1 116 ? 16.217 15.793 35.275 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   918  N  N   . LEU A 1 117 ? 18.284 15.681 37.805 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   1 
ATOM   919  C  CA  . LEU A 1 117 ? 18.679 16.706 38.759 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  1 
ATOM   920  C  C   . LEU A 1 117 ? 18.036 17.992 38.269 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   1 
ATOM   921  O  O   . LEU A 1 117 ? 18.194 18.368 37.091 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   1 
ATOM   922  C  CB  . LEU A 1 117 ? 20.243 16.815 38.839 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  1 
ATOM   923  C  CG  . LEU A 1 117 ? 20.845 17.678 39.951 1.00 3.90   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  1 
ATOM   924  C  CD1 . LEU A 1 117 ? 20.701 19.167 39.669 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 
ATOM   925  C  CD2 . LEU A 1 117 ? 20.366 17.311 41.333 1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 
ATOM   926  N  N   . VAL A 1 118 ? 17.230 18.595 39.170 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N   1 
ATOM   927  C  CA  . VAL A 1 118 ? 16.466 19.797 38.859 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA  1 
ATOM   928  C  C   . VAL A 1 118 ? 16.929 21.039 39.587 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C   1 
ATOM   929  O  O   . VAL A 1 118 ? 17.135 21.039 40.762 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O   1 
ATOM   930  C  CB  . VAL A 1 118 ? 14.939 19.566 39.082 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB  1 
ATOM   931  C  CG1 . VAL A 1 118 ? 14.133 20.790 38.642 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1 1 
ATOM   932  C  CG2 . VAL A 1 118 ? 14.501 18.351 38.246 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2 1 
ATOM   933  N  N   . ASN A 1 119 ? 17.067 22.111 38.839 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A N   1 
ATOM   934  C  CA  . ASN A 1 119 ? 17.424 23.405 39.400 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A CA  1 
ATOM   935  C  C   . ASN A 1 119 ? 16.301 24.382 39.060 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A C   1 
ATOM   936  O  O   . ASN A 1 119 ? 16.195 24.802 37.934 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A O   1 
ATOM   937  C  CB  . ASN A 1 119 ? 18.753 23.928 38.791 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A CB  1 
ATOM   938  C  CG  . ASN A 1 119 ? 19.201 25.261 39.367 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A CG  1 
ATOM   939  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 18.773 25.654 40.461 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A OD1 1 
ATOM   940  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 20.124 25.938 38.670 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A ND2 1 
ATOM   941  N  N   . ARG A 1 120 ? 15.470 24.706 40.029 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
ATOM   942  C  CA  . ARG A 1 120 ? 14.348 25.610 39.825 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
ATOM   943  C  C   . ARG A 1 120 ? 14.622 26.946 40.498 1.00 5.89   ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
ATOM   944  O  O   . ARG A 1 120 ? 14.749 27.011 41.723 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
ATOM   945  C  CB  . ARG A 1 120 ? 13.068 25.025 40.417 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
ATOM   946  C  CG  . ARG A 1 120 ? 12.478 23.921 39.589 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
ATOM   947  C  CD  . ARG A 1 120 ? 11.282 23.244 40.281 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
ATOM   948  N  N   . ILE A 1 121 ? 14.663 27.992 39.680 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A N   1 
ATOM   949  C  CA  . ILE A 1 121 ? 15.030 29.340 40.095 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CA  1 
ATOM   950  C  C   . ILE A 1 121 ? 13.991 30.450 39.835 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A C   1 
ATOM   951  O  O   . ILE A 1 121 ? 13.370 30.535 38.765 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A O   1 
ATOM   952  C  CB  . ILE A 1 121 ? 16.296 29.757 39.292 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CB  1 
ATOM   953  C  CG1 . ILE A 1 121 ? 17.316 28.585 39.180 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG1 1 
ATOM   954  C  CG2 . ILE A 1 121 ? 16.944 30.993 39.918 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG2 1 
ATOM   955  C  CD1 . ILE A 1 121 ? 17.652 28.242 37.743 1.00 7.74   ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CD1 1 
ATOM   956  N  N   . GLU A 1 122 ? 13.953 31.358 40.793 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A N   1 
ATOM   957  C  CA  . GLU A 1 122 ? 13.189 32.572 40.700 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CA  1 
ATOM   958  C  C   . GLU A 1 122 ? 14.168 33.713 40.811 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A C   1 
ATOM   959  O  O   . GLU A 1 122 ? 14.919 33.797 41.780 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A O   1 
ATOM   960  C  CB  . GLU A 1 122 ? 12.028 32.677 41.751 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CB  1 
ATOM   961  C  CG  . GLU A 1 122 ? 12.387 33.337 43.089 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CG  1 
ATOM   962  N  N   . LEU A 1 123 ? 14.183 34.550 39.808 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   963  C  CA  . LEU A 1 123 ? 15.092 35.654 39.767 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   964  C  C   . LEU A 1 123 ? 14.420 37.011 39.722 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   965  O  O   . LEU A 1 123 ? 13.563 37.267 38.893 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   966  C  CB  . LEU A 1 123 ? 15.976 35.533 38.510 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   967  C  CG  . LEU A 1 123 ? 17.003 36.683 38.375 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  1 
ATOM   968  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 18.302 36.083 37.849 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 
ATOM   969  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 16.511 37.732 37.367 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 
ATOM   970  N  N   . LYS A 1 124 ? 14.890 37.897 40.554 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A N   1 
ATOM   971  C  CA  . LYS A 1 124 ? 14.391 39.260 40.579 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CA  1 
ATOM   972  C  C   . LYS A 1 124 ? 15.563 40.276 40.445 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A C   1 
ATOM   973  O  O   . LYS A 1 124 ? 16.489 40.246 41.246 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A O   1 
ATOM   974  C  CB  . LYS A 1 124 ? 13.611 39.487 41.877 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CB  1 
ATOM   975  C  CG  . LYS A 1 124 ? 12.853 40.786 41.923 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CG  1 
ATOM   976  C  CD  . LYS A 1 124 ? 11.366 40.601 41.675 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CD  1 
ATOM   977  C  CE  . LYS A 1 124 ? 10.652 41.929 41.521 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CE  1 
ATOM   978  N  NZ  . LYS A 1 124 ? 11.229 42.988 42.367 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A NZ  1 
ATOM   979  N  N   . GLY A 1 125 ? 15.514 41.127 39.411 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   980  C  CA  . GLY A 1 125 ? 16.551 42.151 39.121 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   981  C  C   . GLY A 1 125 ? 16.012 43.572 39.272 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   982  O  O   . GLY A 1 125 ? 14.981 43.908 38.693 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   983  N  N   . ILE A 1 126 ? 16.706 44.404 40.070 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   984  C  CA  . ILE A 1 126 ? 16.282 45.787 40.243 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   985  C  C   . ILE A 1 126 ? 17.405 46.789 40.196 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   986  O  O   . ILE A 1 126 ? 18.562 46.496 40.429 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   987  C  CB  . ILE A 1 126 ? 15.482 46.052 41.504 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   988  C  CG1 . ILE A 1 126 ? 16.408 45.888 42.701 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   989  C  CG2 . ILE A 1 126 ? 14.272 45.120 41.577 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   990  C  CD1 . ILE A 1 126 ? 15.824 46.391 44.013 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   991  N  N   . ASP A 1 127 ? 16.999 48.002 39.918 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N   1 
ATOM   992  C  CA  . ASP A 1 127 ? 17.861 49.124 39.882 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA  1 
ATOM   993  C  C   . ASP A 1 127 ? 18.864 49.086 38.801 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C   1 
ATOM   994  O  O   . ASP A 1 127 ? 19.949 49.632 38.953 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O   1 
ATOM   995  C  CB  . ASP A 1 127 ? 18.498 49.407 41.253 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB  1 
ATOM   996  C  CG  . ASP A 1 127 ? 17.545 50.077 42.226 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG  1 
ATOM   997  O  OD1 . ASP A 1 127 ? 16.653 50.842 41.883 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 
ATOM   998  O  OD2 . ASP A 1 127 ? 17.770 49.740 43.475 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 
ATOM   999  N  N   . PHE A 1 128 ? 18.510 48.493 37.693 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . PHE A 1 128 ? 19.433 48.459 36.563 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . PHE A 1 128 ? 19.330 49.732 35.756 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A C   1 
ATOM   1002 O  O   . PHE A 1 128 ? 18.242 50.318 35.623 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . PHE A 1 128 ? 19.248 47.223 35.657 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . PHE A 1 128 ? 19.809 45.980 36.312 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CG  1 
ATOM   1005 C  CD1 . PHE A 1 128 ? 19.021 45.210 37.171 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD1 1 
ATOM   1006 C  CD2 . PHE A 1 128 ? 21.126 45.572 36.073 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD2 1 
ATOM   1007 C  CE1 . PHE A 1 128 ? 19.536 44.074 37.801 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE1 1 
ATOM   1008 C  CE2 . PHE A 1 128 ? 21.665 44.445 36.703 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE2 1 
ATOM   1009 C  CZ  . PHE A 1 128 ? 20.867 43.703 37.575 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CZ  1 
ATOM   1010 N  N   . LYS A 1 129 ? 20.464 50.169 35.218 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . LYS A 1 129 ? 20.477 51.371 34.400 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . LYS A 1 129 ? 20.105 51.045 32.992 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C   1 
ATOM   1013 O  O   . LYS A 1 129 ? 20.695 50.169 32.343 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O   1 
ATOM   1014 C  CB  . LYS A 1 129 ? 21.796 52.109 34.438 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . LYS A 1 129 ? 22.153 52.633 35.813 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . LYS A 1 129 ? 23.646 52.886 35.975 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD  1 
ATOM   1017 N  N   . GLU A 1 130 ? 19.116 51.751 32.509 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A N   1 
ATOM   1018 C  CA  . GLU A 1 130 ? 18.623 51.484 31.189 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CA  1 
ATOM   1019 C  C   . GLU A 1 130 ? 19.710 51.514 30.140 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A C   1 
ATOM   1020 O  O   . GLU A 1 130 ? 19.617 50.862 29.101 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A O   1 
ATOM   1021 C  CB  . GLU A 1 130 ? 17.374 52.331 30.830 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CB  1 
ATOM   1022 N  N   . ASP A 1 131 ? 20.752 52.254 30.438 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ASP A 1 131 ? 21.883 52.442 29.525 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ASP A 1 131 ? 23.224 51.861 30.049 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A C   1 
ATOM   1025 O  O   . ASP A 1 131 ? 24.299 52.243 29.572 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ASP A 1 131 ? 22.063 53.946 29.332 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . ASP A 1 131 ? 22.109 54.642 30.670 1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CG  1 
ATOM   1028 O  OD1 . ASP A 1 131 ? 21.408 54.314 31.624 1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD1 1 
ATOM   1029 O  OD2 . ASP A 1 131 ? 23.047 55.552 30.739 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD2 1 
ATOM   1030 N  N   . GLY A 1 132 ? 23.159 50.970 31.053 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . GLY A 1 132 ? 24.349 50.376 31.639 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . GLY A 1 132 ? 24.845 49.228 30.803 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A C   1 
ATOM   1033 O  O   . GLY A 1 132 ? 24.360 48.990 29.685 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A O   1 
ATOM   1034 N  N   . ASN A 1 133 ? 25.807 48.486 31.341 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A N   1 
ATOM   1035 C  CA  . ASN A 1 133 ? 26.339 47.370 30.563 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CA  1 
ATOM   1036 C  C   . ASN A 1 133 ? 25.372 46.199 30.406 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A C   1 
ATOM   1037 O  O   . ASN A 1 133 ? 25.485 45.430 29.461 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A O   1 
ATOM   1038 C  CB  . ASN A 1 133 ? 27.665 46.883 31.139 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . ASN A 1 133 ? 28.743 47.943 31.108 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CG  1 
ATOM   1040 O  OD1 . ASN A 1 133 ? 28.969 48.595 30.078 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A OD1 1 
ATOM   1041 N  ND2 . ASN A 1 133 ? 29.423 48.095 32.239 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A ND2 1 
ATOM   1042 N  N   . ILE A 1 134 ? 24.444 46.052 31.362 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N   1 
ATOM   1043 C  CA  . ILE A 1 134 ? 23.494 44.924 31.368 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA  1 
ATOM   1044 C  C   . ILE A 1 134 ? 22.331 45.086 30.384 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C   1 
ATOM   1045 O  O   . ILE A 1 134 ? 22.178 44.313 29.395 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O   1 
ATOM   1046 C  CB  . ILE A 1 134 ? 23.078 44.500 32.804 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB  1 
ATOM   1047 C  CG1 . ILE A 1 134 ? 24.230 43.728 33.423 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 1 
ATOM   1048 C  CG2 . ILE A 1 134 ? 21.899 43.543 32.770 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 1 
ATOM   1049 C  CD1 . ILE A 1 134 ? 25.346 44.596 33.935 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 1 
ATOM   1050 N  N   . LEU A 1 135 ? 21.543 46.117 30.640 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N   1 
ATOM   1051 C  CA  . LEU A 1 135 ? 20.394 46.415 29.815 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA  1 
ATOM   1052 C  C   . LEU A 1 135 ? 20.828 46.875 28.470 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C   1 
ATOM   1053 O  O   . LEU A 1 135 ? 20.181 46.619 27.488 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O   1 
ATOM   1054 C  CB  . LEU A 1 135 ? 19.442 47.430 30.490 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB  1 
ATOM   1055 C  CG  . LEU A 1 135 ? 18.828 46.852 31.762 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG  1 
ATOM   1056 C  CD1 . LEU A 1 135 ? 17.856 47.837 32.415 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 1 
ATOM   1057 C  CD2 . LEU A 1 135 ? 18.118 45.554 31.424 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 1 
ATOM   1058 N  N   . GLY A 1 136 ? 21.979 47.527 28.432 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A N   1 
ATOM   1059 C  CA  . GLY A 1 136 ? 22.510 48.033 27.187 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A CA  1 
ATOM   1060 C  C   . GLY A 1 136 ? 23.157 46.959 26.368 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A C   1 
ATOM   1061 O  O   . GLY A 1 136 ? 23.600 47.202 25.264 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A O   1 
ATOM   1062 N  N   . HIS A 1 137 ? 23.246 45.756 26.903 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A N   1 
ATOM   1063 C  CA  . HIS A 1 137 ? 23.859 44.655 26.148 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A CA  1 
ATOM   1064 C  C   . HIS A 1 137 ? 25.301 44.929 25.616 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A C   1 
ATOM   1065 O  O   . HIS A 1 137 ? 25.605 44.745 24.439 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A O   1 
ATOM   1066 C  CB  . HIS A 1 137 ? 22.931 44.207 25.018 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . HIS A 1 137 ? 21.708 43.551 25.550 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A CG  1 
ATOM   1068 N  ND1 . HIS A 1 137 ? 21.666 42.182 25.785 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A ND1 1 
ATOM   1069 C  CD2 . HIS A 1 137 ? 20.525 44.092 25.927 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A CD2 1 
ATOM   1070 C  CE1 . HIS A 1 137 ? 20.474 41.918 26.275 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A CE1 1 
ATOM   1071 N  NE2 . HIS A 1 137 ? 19.766 43.044 26.382 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 139 HIS A NE2 1 
ATOM   1072 N  N   . LYS A 1 138 ? 26.187 45.311 26.525 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . LYS A 1 138 ? 27.569 45.638 26.197 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . LYS A 1 138 ? 28.600 44.537 26.560 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1075 O  O   . LYS A 1 138 ? 29.824 44.730 26.391 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . LYS A 1 138 ? 27.977 46.937 26.911 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . LYS A 1 138 ? 27.269 48.217 26.445 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1078 C  CD  . LYS A 1 138 ? 27.234 49.254 27.582 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1079 C  CE  . LYS A 1 138 ? 26.924 50.696 27.169 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1080 N  NZ  . LYS A 1 138 ? 27.112 51.663 28.284 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1081 N  N   . LEU A 1 139 ? 28.116 43.403 27.115 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N   1 
ATOM   1082 C  CA  . LEU A 1 139 ? 28.987 42.296 27.559 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA  1 
ATOM   1083 C  C   . LEU A 1 139 ? 29.366 41.401 26.427 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C   1 
ATOM   1084 O  O   . LEU A 1 139 ? 28.526 41.087 25.620 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O   1 
ATOM   1085 C  CB  . LEU A 1 139 ? 28.313 41.488 28.676 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB  1 
ATOM   1086 C  CG  . LEU A 1 139 ? 27.979 42.352 29.875 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG  1 
ATOM   1087 C  CD1 . LEU A 1 139 ? 27.700 41.469 31.070 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 
ATOM   1088 C  CD2 . LEU A 1 139 ? 29.116 43.310 30.182 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 
ATOM   1089 N  N   . GLU A 1 140 ? 30.644 40.987 26.346 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A N   1 
ATOM   1090 C  CA  . GLU A 1 140 ? 31.040 40.059 25.311 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CA  1 
ATOM   1091 C  C   . GLU A 1 140 ? 30.462 38.691 25.641 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A C   1 
ATOM   1092 O  O   . GLU A 1 140 ? 30.175 38.393 26.787 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A O   1 
ATOM   1093 C  CB  . GLU A 1 140 ? 32.558 39.866 25.204 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CB  1 
ATOM   1094 C  CG  . GLU A 1 140 ? 33.290 41.077 24.624 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CG  1 
ATOM   1095 C  CD  . GLU A 1 140 ? 34.787 41.003 24.825 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A CD  1 
ATOM   1096 O  OE1 . GLU A 1 140 ? 35.340 40.098 25.420 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A OE1 1 
ATOM   1097 O  OE2 . GLU A 1 140 ? 35.430 42.015 24.321 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A OE2 1 
ATOM   1098 N  N   . TYR A 1 141 ? 30.365 37.873 24.632 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N   1 
ATOM   1099 C  CA  . TYR A 1 141 ? 29.837 36.542 24.764 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA  1 
ATOM   1100 C  C   . TYR A 1 141 ? 30.925 35.559 25.049 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C   1 
ATOM   1101 O  O   . TYR A 1 141 ? 31.327 34.792 24.193 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O   1 
ATOM   1102 C  CB  . TYR A 1 141 ? 29.035 36.118 23.498 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB  1 
ATOM   1103 C  CG  . TYR A 1 141 ? 28.187 34.857 23.674 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG  1 
ATOM   1104 C  CD1 . TYR A 1 141 ? 27.040 34.859 24.472 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1 
ATOM   1105 C  CD2 . TYR A 1 141 ? 28.512 33.684 22.986 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1 
ATOM   1106 C  CE1 . TYR A 1 141 ? 26.257 33.708 24.615 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1 
ATOM   1107 C  CE2 . TYR A 1 141 ? 27.735 32.530 23.104 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1 
ATOM   1108 C  CZ  . TYR A 1 141 ? 26.603 32.551 23.914 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ  1 
ATOM   1109 O  OH  . TYR A 1 141 ? 25.861 31.432 24.035 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH  1 
ATOM   1110 N  N   . ASN A 1 142 ? 31.392 35.597 26.251 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A N   1 
ATOM   1111 C  CA  . ASN A 1 142 ? 32.428 34.703 26.689 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A CA  1 
ATOM   1112 C  C   . ASN A 1 142 ? 32.433 34.675 28.193 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A C   1 
ATOM   1113 O  O   . ASN A 1 142 ? 31.637 35.369 28.837 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A O   1 
ATOM   1114 C  CB  . ASN A 1 142 ? 33.823 35.038 26.068 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A CB  1 
ATOM   1115 C  CG  . ASN A 1 142 ? 34.310 36.445 26.374 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A CG  1 
ATOM   1116 O  OD1 . ASN A 1 142 ? 34.150 36.951 27.488 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A OD1 1 
ATOM   1117 N  ND2 . ASN A 1 142 ? 34.891 37.085 25.382 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 144 ASN A ND2 1 
ATOM   1118 N  N   . TYR A 1 143 ? 33.311 33.876 28.773 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A N   1 
ATOM   1119 C  CA  . TYR A 1 143 ? 33.343 33.765 30.195 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CA  1 
ATOM   1120 C  C   . TYR A 1 143 ? 34.765 33.458 30.730 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A C   1 
ATOM   1121 O  O   . TYR A 1 143 ? 35.510 32.751 30.090 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A O   1 
ATOM   1122 C  CB  . TYR A 1 143 ? 32.404 32.627 30.571 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CB  1 
ATOM   1123 C  CG  . TYR A 1 143 ? 31.698 32.916 31.826 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CG  1 
ATOM   1124 C  CD1 . TYR A 1 143 ? 30.515 33.658 31.808 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CD1 1 
ATOM   1125 C  CD2 . TYR A 1 143 ? 32.188 32.419 33.030 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CD2 1 
ATOM   1126 C  CE1 . TYR A 1 143 ? 29.860 33.948 32.999 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CE1 1 
ATOM   1127 C  CE2 . TYR A 1 143 ? 31.544 32.707 34.235 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CE2 1 
ATOM   1128 C  CZ  . TYR A 1 143 ? 30.375 33.469 34.206 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A CZ  1 
ATOM   1129 O  OH  . TYR A 1 143 ? 29.730 33.735 35.376 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 145 TYR A OH  1 
ATOM   1130 N  N   . ASN A 1 144 ? 35.086 33.931 31.933 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A N   1 
ATOM   1131 C  CA  . ASN A 1 144 ? 36.415 33.737 32.560 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A CA  1 
ATOM   1132 C  C   . ASN A 1 144 ? 36.426 32.618 33.589 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A C   1 
ATOM   1133 O  O   . ASN A 1 144 ? 35.395 32.043 33.848 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A O   1 
ATOM   1134 C  CB  . ASN A 1 144 ? 36.844 35.062 33.235 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . ASN A 1 144 ? 37.013 36.147 32.215 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A CG  1 
ATOM   1136 O  OD1 . ASN A 1 144 ? 37.533 35.890 31.105 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A OD1 1 
ATOM   1137 N  ND2 . ASN A 1 144 ? 36.547 37.349 32.553 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 146 ASN A ND2 1 
ATOM   1138 N  N   . SER A 1 145 ? 37.630 32.338 34.201 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 147 SER A N   1 
ATOM   1139 C  CA  . SER A 1 145 ? 37.804 31.320 35.266 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA  1 
ATOM   1140 C  C   . SER A 1 145 ? 37.769 31.999 36.575 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 147 SER A C   1 
ATOM   1141 O  O   . SER A 1 145 ? 38.219 33.125 36.671 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 147 SER A O   1 
ATOM   1142 C  CB  . SER A 1 145 ? 39.148 30.540 35.129 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB  1 
ATOM   1143 O  OG  . SER A 1 145 ? 39.212 29.980 33.828 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG  1 
ATOM   1144 N  N   . HIS A 1 146 ? 37.195 31.365 37.583 1.00 5.53   ? ? ? ? ? ? 148 HIS A N   1 
ATOM   1145 C  CA  . HIS A 1 146 ? 37.090 31.998 38.850 1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CA  1 
ATOM   1146 C  C   . HIS A 1 146 ? 37.346 31.038 39.949 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A C   1 
ATOM   1147 O  O   . HIS A 1 146 ? 37.328 29.844 39.754 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A O   1 
ATOM   1148 C  CB  . HIS A 1 146 ? 35.648 32.608 39.067 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . HIS A 1 146 ? 35.215 33.554 37.972 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CG  1 
ATOM   1150 N  ND1 . HIS A 1 146 ? 34.548 33.121 36.836 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A ND1 1 
ATOM   1151 C  CD2 . HIS A 1 146 ? 35.403 34.887 37.851 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CD2 1 
ATOM   1152 C  CE1 . HIS A 1 146 ? 34.389 34.178 36.060 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CE1 1 
ATOM   1153 N  NE2 . HIS A 1 146 ? 34.882 35.242 36.647 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 148 HIS A NE2 1 
ATOM   1154 N  N   . ASN A 1 147 ? 37.534 31.579 41.125 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A N   1 
ATOM   1155 C  CA  . ASN A 1 147 ? 37.626 30.805 42.345 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CA  1 
ATOM   1156 C  C   . ASN A 1 147 ? 36.409 31.157 43.205 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A C   1 
ATOM   1157 O  O   . ASN A 1 147 ? 36.099 32.320 43.387 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A O   1 
ATOM   1158 C  CB  . ASN A 1 147 ? 38.890 31.093 43.184 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CB  1 
ATOM   1159 C  CG  . ASN A 1 147 ? 40.148 30.822 42.424 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CG  1 
ATOM   1160 O  OD1 . ASN A 1 147 ? 40.993 31.713 42.281 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A OD1 1 
ATOM   1161 N  ND2 . ASN A 1 147 ? 40.210 29.641 41.818 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 149 ASN A ND2 1 
ATOM   1162 N  N   . VAL A 1 148 ? 35.773 30.144 43.741 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N   1 
ATOM   1163 C  CA  . VAL A 1 148 ? 34.588 30.262 44.552 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA  1 
ATOM   1164 C  C   . VAL A 1 148 ? 34.910 29.806 45.943 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C   1 
ATOM   1165 O  O   . VAL A 1 148 ? 35.257 28.665 46.147 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O   1 
ATOM   1166 C  CB  . VAL A 1 148 ? 33.482 29.382 43.914 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB  1 
ATOM   1167 C  CG1 . VAL A 1 148 ? 32.252 29.297 44.765 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 1 
ATOM   1168 C  CG2 . VAL A 1 148 ? 33.172 29.791 42.464 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 1 
ATOM   1169 N  N   . TYR A 1 149 ? 34.796 30.716 46.900 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A N   1 
ATOM   1170 C  CA  . TYR A 1 149 ? 35.139 30.440 48.275 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CA  1 
ATOM   1171 C  C   . TYR A 1 149 ? 34.003 29.917 49.117 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A C   1 
ATOM   1172 O  O   . TYR A 1 149 ? 32.963 30.536 49.239 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A O   1 
ATOM   1173 C  CB  . TYR A 1 149 ? 35.793 31.681 48.920 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . TYR A 1 149 ? 37.025 32.033 48.141 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CG  1 
ATOM   1175 C  CD1 . TYR A 1 149 ? 38.200 31.315 48.355 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD1 1 
ATOM   1176 C  CD2 . TYR A 1 149 ? 37.003 32.989 47.127 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD2 1 
ATOM   1177 C  CE1 . TYR A 1 149 ? 39.360 31.550 47.619 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE1 1 
ATOM   1178 C  CE2 . TYR A 1 149 ? 38.151 33.234 46.369 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE2 1 
ATOM   1179 C  CZ  . TYR A 1 149 ? 39.325 32.512 46.618 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CZ  1 
ATOM   1180 O  OH  . TYR A 1 149 ? 40.449 32.737 45.877 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 151 TYR A OH  1 
ATOM   1181 N  N   . ILE A 1 150 ? 34.250 28.791 49.753 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A N   1 
ATOM   1182 C  CA  . ILE A 1 150 ? 33.255 28.159 50.572 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CA  1 
ATOM   1183 C  C   . ILE A 1 150 ? 33.619 28.056 52.000 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A C   1 
ATOM   1184 O  O   . ILE A 1 150 ? 34.728 27.703 52.336 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A O   1 
ATOM   1185 C  CB  . ILE A 1 150 ? 32.979 26.776 50.060 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CB  1 
ATOM   1186 C  CG1 . ILE A 1 150 ? 32.431 26.875 48.638 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG1 1 
ATOM   1187 C  CG2 . ILE A 1 150 ? 32.017 26.078 51.021 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG2 1 
ATOM   1188 C  CD1 . ILE A 1 150 ? 32.377 25.559 47.949 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CD1 1 
ATOM   1189 N  N   . MSE A 1 151 ? 32.623 28.278 52.841 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 153 MSE A N   1 
ATOM   1190 C  CA  . MSE A 1 151 ? 32.789 28.162 54.269 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 153 MSE A CA  1 
ATOM   1191 C  C   . MSE A 1 151 ? 31.534 27.648 54.916 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 153 MSE A C   1 
ATOM   1192 O  O   . MSE A 1 151 ? 30.433 27.831 54.396 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 153 MSE A O   1 
ATOM   1193 C  CB  . MSE A 1 151 ? 33.145 29.490 54.855 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 153 MSE A CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . MSE A 1 151 ? 34.010 30.302 53.957 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 153 MSE A CG  1 
ATOM   1195 SE SE  . MSE A 1 151 ? 34.060 32.117 54.524 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 153 MSE A SE  1 
ATOM   1196 C  CE  . MSE A 1 151 ? 33.463 31.798 56.330 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 153 MSE A CE  1 
ATOM   1197 N  N   . ALA A 1 152 ? 31.733 26.983 56.053 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A N   1 
ATOM   1198 C  CA  . ALA A 1 152 ? 30.669 26.389 56.796 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CA  1 
ATOM   1199 C  C   . ALA A 1 152 ? 29.820 27.401 57.552 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A C   1 
ATOM   1200 O  O   . ALA A 1 152 ? 30.274 28.457 57.960 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A O   1 
ATOM   1201 C  CB  . ALA A 1 152 ? 31.224 25.336 57.744 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CB  1 
ATOM   1202 N  N   . ASP A 1 153 ? 28.566 27.063 57.726 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N   1 
ATOM   1203 C  CA  . ASP A 1 153 ? 27.669 27.887 58.484 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA  1 
ATOM   1204 C  C   . ASP A 1 153 ? 26.976 27.019 59.511 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C   1 
ATOM   1205 O  O   . ASP A 1 153 ? 25.898 26.492 59.274 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O   1 
ATOM   1206 C  CB  . ASP A 1 153 ? 26.659 28.617 57.597 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB  1 
ATOM   1207 C  CG  . ASP A 1 153 ? 26.140 29.851 58.247 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG  1 
ATOM   1208 O  OD1 . ASP A 1 153 ? 26.595 30.297 59.277 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 
ATOM   1209 O  OD2 . ASP A 1 153 ? 25.187 30.422 57.565 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 
ATOM   1210 N  N   . LYS A 1 154 ? 27.646 26.816 60.629 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
ATOM   1211 C  CA  . LYS A 1 154 ? 27.116 25.954 61.654 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
ATOM   1212 C  C   . LYS A 1 154 ? 25.750 26.369 62.224 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
ATOM   1213 O  O   . LYS A 1 154 ? 25.012 25.520 62.703 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
ATOM   1214 C  CB  . LYS A 1 154 ? 28.147 25.612 62.725 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
ATOM   1215 N  N   . GLN A 1 155 ? 25.398 27.655 62.138 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 157 GLN A N   1 
ATOM   1216 C  CA  . GLN A 1 155 ? 24.119 28.135 62.670 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 157 GLN A CA  1 
ATOM   1217 C  C   . GLN A 1 155 ? 22.891 27.767 61.817 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 157 GLN A C   1 
ATOM   1218 O  O   . GLN A 1 155 ? 21.778 27.547 62.325 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 157 GLN A O   1 
ATOM   1219 N  N   . LYS A 1 156 ? 23.095 27.725 60.506 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N   1 
ATOM   1220 C  CA  . LYS A 1 156 ? 22.040 27.386 59.593 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA  1 
ATOM   1221 C  C   . LYS A 1 156 ? 22.235 25.985 59.040 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C   1 
ATOM   1222 O  O   . LYS A 1 156 ? 21.447 25.524 58.226 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O   1 
ATOM   1223 N  N   . ASN A 1 157 ? 23.303 25.294 59.502 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N   1 
ATOM   1224 C  CA  . ASN A 1 157 ? 23.582 23.944 59.012 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA  1 
ATOM   1225 C  C   . ASN A 1 157 ? 23.755 24.002 57.500 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C   1 
ATOM   1226 O  O   . ASN A 1 157 ? 23.223 23.167 56.754 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O   1 
ATOM   1227 C  CB  . ASN A 1 157 ? 22.431 22.952 59.367 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB  1 
ATOM   1228 C  CG  . ASN A 1 157 ? 22.842 21.485 59.428 1.00 80.46  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG  1 
ATOM   1229 O  OD1 . ASN A 1 157 ? 23.850 21.121 60.054 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1 
ATOM   1230 N  ND2 . ASN A 1 157 ? 22.003 20.620 58.854 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1 
ATOM   1231 N  N   . GLY A 1 158 ? 24.474 25.044 57.062 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N   1 
ATOM   1232 C  CA  . GLY A 1 158 ? 24.686 25.247 55.663 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA  1 
ATOM   1233 C  C   . GLY A 1 158 ? 26.055 25.791 55.433 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C   1 
ATOM   1234 O  O   . GLY A 1 158 ? 26.960 25.664 56.271 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O   1 
ATOM   1235 N  N   . ILE A 1 159 ? 26.200 26.395 54.277 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A N   1 
ATOM   1236 C  CA  . ILE A 1 159 ? 27.442 26.975 53.909 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CA  1 
ATOM   1237 C  C   . ILE A 1 159 ? 27.200 28.354 53.395 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A C   1 
ATOM   1238 O  O   . ILE A 1 159 ? 26.118 28.680 52.962 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A O   1 
ATOM   1239 C  CB  . ILE A 1 159 ? 28.129 26.117 52.864 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CB  1 
ATOM   1240 C  CG1 . ILE A 1 159 ? 27.237 26.016 51.619 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG1 1 
ATOM   1241 C  CG2 . ILE A 1 159 ? 28.351 24.735 53.445 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG2 1 
ATOM   1242 C  CD1 . ILE A 1 159 ? 28.009 25.614 50.350 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CD1 1 
ATOM   1243 N  N   . LYS A 1 160 ? 28.226 29.169 53.471 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A N   1 
ATOM   1244 C  CA  . LYS A 1 160 ? 28.187 30.508 52.948 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CA  1 
ATOM   1245 C  C   . LYS A 1 160 ? 29.216 30.524 51.857 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A C   1 
ATOM   1246 O  O   . LYS A 1 160 ? 30.249 29.875 51.991 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A O   1 
ATOM   1247 C  CB  . LYS A 1 160 ? 28.480 31.540 54.055 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . LYS A 1 160 ? 27.221 31.963 54.796 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CG  1 
ATOM   1249 C  CD  . LYS A 1 160 ? 27.493 32.787 56.039 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CD  1 
ATOM   1250 N  N   . VAL A 1 161 ? 28.911 31.176 50.759 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A N   1 
ATOM   1251 C  CA  . VAL A 1 161 ? 29.798 31.201 49.629 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CA  1 
ATOM   1252 C  C   . VAL A 1 161 ? 29.928 32.610 49.103 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A C   1 
ATOM   1253 O  O   . VAL A 1 161 ? 28.944 33.318 48.983 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A O   1 
ATOM   1254 C  CB  . VAL A 1 161 ? 29.249 30.268 48.532 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CB  1 
ATOM   1255 C  CG1 . VAL A 1 161 ? 30.105 30.277 47.261 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG1 1 
ATOM   1256 C  CG2 . VAL A 1 161 ? 29.029 28.852 49.077 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG2 1 
ATOM   1257 N  N   . ASN A 1 162 ? 31.146 32.999 48.733 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A N   1 
ATOM   1258 C  CA  . ASN A 1 162 ? 31.382 34.310 48.195 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A CA  1 
ATOM   1259 C  C   . ASN A 1 162 ? 32.396 34.271 47.050 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A C   1 
ATOM   1260 O  O   . ASN A 1 162 ? 33.268 33.386 46.988 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A O   1 
ATOM   1261 C  CB  . ASN A 1 162 ? 31.732 35.325 49.308 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A CB  1 
ATOM   1262 C  CG  . ASN A 1 162 ? 33.196 35.697 49.330 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A CG  1 
ATOM   1263 O  OD1 . ASN A 1 162 ? 34.020 34.987 49.929 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A OD1 1 
ATOM   1264 N  ND2 . ASN A 1 162 ? 33.515 36.831 48.700 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 164 ASN A ND2 1 
ATOM   1265 N  N   . PHE A 1 163 ? 32.244 35.207 46.109 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A N   1 
ATOM   1266 C  CA  . PHE A 1 163 ? 33.133 35.301 44.953 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CA  1 
ATOM   1267 C  C   . PHE A 1 163 ? 32.751 36.445 44.071 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A C   1 
ATOM   1268 O  O   . PHE A 1 163 ? 31.686 37.020 44.251 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A O   1 
ATOM   1269 C  CB  . PHE A 1 163 ? 33.207 33.960 44.187 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . PHE A 1 163 ? 31.862 33.486 43.622 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CG  1 
ATOM   1271 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 30.978 32.757 44.413 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CD1 1 
ATOM   1272 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 31.510 33.749 42.293 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CD2 1 
ATOM   1273 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 29.774 32.282 43.893 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CE1 1 
ATOM   1274 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 30.300 33.297 41.759 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CE2 1 
ATOM   1275 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 29.426 32.572 42.573 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A CZ  1 
ATOM   1276 N  N   . LYS A 1 164 ? 33.641 36.799 43.132 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A N   1 
ATOM   1277 C  CA  . LYS A 1 164 ? 33.417 37.864 42.162 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CA  1 
ATOM   1278 C  C   . LYS A 1 164 ? 33.603 37.344 40.774 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A C   1 
ATOM   1279 O  O   . LYS A 1 164 ? 34.602 36.727 40.470 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A O   1 
ATOM   1280 C  CB  . LYS A 1 164 ? 34.387 39.055 42.249 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CB  1 
ATOM   1281 C  CG  . LYS A 1 164 ? 34.573 39.688 43.573 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CG  1 
ATOM   1282 C  CD  . LYS A 1 164 ? 35.540 40.875 43.454 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CD  1 
ATOM   1283 C  CE  . LYS A 1 164 ? 35.272 41.966 44.476 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CE  1 
ATOM   1284 N  NZ  . LYS A 1 164 ? 34.823 41.435 45.782 1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A NZ  1 
ATOM   1285 N  N   . ILE A 1 165 ? 32.703 37.704 39.911 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 167 ILE A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . ILE A 1 165 ? 32.768 37.340 38.558 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . ILE A 1 165 ? 33.203 38.542 37.823 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 167 ILE A C   1 
ATOM   1288 O  O   . ILE A 1 165 ? 32.811 39.640 38.170 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 167 ILE A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . ILE A 1 165 ? 31.379 36.929 38.005 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CB  1 
ATOM   1290 C  CG1 . ILE A 1 165 ? 30.909 35.624 38.669 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CG1 1 
ATOM   1291 C  CG2 . ILE A 1 165 ? 31.423 36.786 36.472 1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CG2 1 
ATOM   1292 C  CD1 . ILE A 1 165 ? 31.773 34.415 38.344 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CD1 1 
ATOM   1293 N  N   . ARG A 1 166 ? 34.005 38.299 36.815 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A N   1 
ATOM   1294 C  CA  . ARG A 1 166 ? 34.500 39.308 35.945 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CA  1 
ATOM   1295 C  C   . ARG A 1 166 ? 33.948 39.122 34.528 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A C   1 
ATOM   1296 O  O   . ARG A 1 166 ? 34.278 38.156 33.836 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A O   1 
ATOM   1297 C  CB  . ARG A 1 166 ? 36.024 39.287 35.944 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CB  1 
ATOM   1298 C  CG  . ARG A 1 166 ? 36.580 39.632 37.321 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CG  1 
ATOM   1299 C  CD  . ARG A 1 166 ? 37.894 38.910 37.601 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CD  1 
ATOM   1300 N  NE  . ARG A 1 166 ? 38.380 38.191 36.416 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A NE  1 
ATOM   1301 C  CZ  . ARG A 1 166 ? 38.764 36.926 36.416 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CZ  1 
ATOM   1302 N  NH1 . ARG A 1 166 ? 38.795 36.192 37.527 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A NH1 1 
ATOM   1303 N  NH2 . ARG A 1 166 ? 39.192 36.375 35.271 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A NH2 1 
ATOM   1304 N  N   . HIS A 1 167 ? 33.090 40.064 34.098 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A N   1 
ATOM   1305 C  CA  . HIS A 1 167 ? 32.505 40.025 32.758 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CA  1 
ATOM   1306 C  C   . HIS A 1 167 ? 33.214 41.001 31.839 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A C   1 
ATOM   1307 O  O   . HIS A 1 167 ? 33.306 42.203 32.121 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A O   1 
ATOM   1308 C  CB  . HIS A 1 167 ? 30.970 40.374 32.760 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CB  1 
ATOM   1309 C  CG  . HIS A 1 167 ? 30.097 39.474 33.573 1.00 6.54   ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CG  1 
ATOM   1310 N  ND1 . HIS A 1 167 ? 29.724 38.246 33.111 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A ND1 1 
ATOM   1311 C  CD2 . HIS A 1 167 ? 29.474 39.695 34.764 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CD2 1 
ATOM   1312 C  CE1 . HIS A 1 167 ? 28.892 37.718 34.031 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CE1 1 
ATOM   1313 N  NE2 . HIS A 1 167 ? 28.734 38.566 35.063 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A NE2 1 
ATOM   1314 N  N   . ASN A 1 168 ? 33.691 40.513 30.737 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N   1 
ATOM   1315 C  CA  . ASN A 1 168 ? 34.349 41.368 29.812 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA  1 
ATOM   1316 C  C   . ASN A 1 168 ? 33.356 42.224 29.067 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C   1 
ATOM   1317 O  O   . ASN A 1 168 ? 32.386 41.701 28.537 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O   1 
ATOM   1318 C  CB  . ASN A 1 168 ? 35.110 40.550 28.755 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB  1 
ATOM   1319 C  CG  . ASN A 1 168 ? 36.245 39.717 29.312 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG  1 
ATOM   1320 O  OD1 . ASN A 1 168 ? 36.702 38.752 28.684 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1 1 
ATOM   1321 N  ND2 . ASN A 1 168 ? 36.695 40.073 30.480 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2 1 
ATOM   1322 N  N   . ILE A 1 169 ? 33.662 43.527 28.947 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N   1 
ATOM   1323 C  CA  . ILE A 1 169 ? 32.848 44.460 28.168 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA  1 
ATOM   1324 C  C   . ILE A 1 169 ? 33.459 44.638 26.791 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C   1 
ATOM   1325 O  O   . ILE A 1 169 ? 34.643 44.596 26.642 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O   1 
ATOM   1326 C  CB  . ILE A 1 169 ? 32.713 45.804 28.842 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB  1 
ATOM   1327 C  CG1 . ILE A 1 169 ? 32.089 45.617 30.193 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 
ATOM   1328 C  CG2 . ILE A 1 169 ? 31.852 46.727 27.997 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 
ATOM   1329 C  CD1 . ILE A 1 169 ? 32.630 46.599 31.229 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 
ATOM   1330 N  N   . GLU A 1 170 ? 32.632 44.818 25.804 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N   1 
ATOM   1331 C  CA  . GLU A 1 170 ? 33.034 44.933 24.420 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA  1 
ATOM   1332 C  C   . GLU A 1 170 ? 34.110 45.967 24.147 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C   1 
ATOM   1333 O  O   . GLU A 1 170 ? 34.776 45.898 23.125 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O   1 
ATOM   1334 C  CB  . GLU A 1 170 ? 31.813 45.165 23.509 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB  1 
ATOM   1335 C  CG  . GLU A 1 170 ? 31.122 46.531 23.786 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG  1 
ATOM   1336 C  CD  . GLU A 1 170 ? 29.871 46.783 22.933 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD  1 
ATOM   1337 O  OE1 . GLU A 1 170 ? 29.415 45.970 22.156 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1 
ATOM   1338 O  OE2 . GLU A 1 170 ? 29.370 47.982 23.149 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1 
ATOM   1339 N  N   . ASP A 1 171 ? 34.277 46.934 25.034 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ASP A 1 171 ? 35.292 47.978 24.852 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ASP A 1 171 ? 36.651 47.624 25.455 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A C   1 
ATOM   1342 O  O   . ASP A 1 171 ? 37.561 48.451 25.518 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ASP A 1 171 ? 34.822 49.319 25.401 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CB  1 
ATOM   1344 C  CG  . ASP A 1 171 ? 34.743 49.358 26.912 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CG  1 
ATOM   1345 O  OD1 . ASP A 1 171 ? 34.949 48.196 27.504 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD1 1 
ATOM   1346 O  OD2 . ASP A 1 171 ? 34.406 50.355 27.513 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD2 1 
ATOM   1347 N  N   . GLY A 1 172 ? 36.766 46.410 25.956 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . GLY A 1 172 ? 38.019 45.994 26.537 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . GLY A 1 172 ? 38.012 46.090 28.044 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A C   1 
ATOM   1350 O  O   . GLY A 1 172 ? 38.927 45.585 28.709 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A O   1 
ATOM   1351 N  N   . SER A 1 173 ? 36.972 46.767 28.598 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 175 SER A N   1 
ATOM   1352 C  CA  . SER A 1 173 ? 36.898 46.931 30.034 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA  1 
ATOM   1353 C  C   . SER A 1 173 ? 36.296 45.728 30.765 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 175 SER A C   1 
ATOM   1354 O  O   . SER A 1 173 ? 36.136 44.655 30.175 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 175 SER A O   1 
ATOM   1355 C  CB  . SER A 1 173 ? 36.288 48.235 30.450 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB  1 
ATOM   1356 O  OG  . SER A 1 173 ? 36.360 48.316 31.865 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG  1 
ATOM   1357 N  N   . VAL A 1 174 ? 35.963 45.912 32.051 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N   1 
ATOM   1358 C  CA  . VAL A 1 174 ? 35.415 44.826 32.864 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA  1 
ATOM   1359 C  C   . VAL A 1 174 ? 34.191 45.204 33.703 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C   1 
ATOM   1360 O  O   . VAL A 1 174 ? 34.159 46.254 34.334 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O   1 
ATOM   1361 C  CB  . VAL A 1 174 ? 36.477 44.285 33.818 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB  1 
ATOM   1362 C  CG1 . VAL A 1 174 ? 35.847 43.344 34.827 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1 
ATOM   1363 C  CG2 . VAL A 1 174 ? 37.532 43.536 33.035 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1 
ATOM   1364 N  N   . GLN A 1 175 ? 33.234 44.269 33.787 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . GLN A 1 175 ? 32.048 44.430 34.647 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . GLN A 1 175 ? 32.102 43.457 35.813 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A C   1 
ATOM   1367 O  O   . GLN A 1 175 ? 32.027 42.243 35.634 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A O   1 
ATOM   1368 C  CB  . GLN A 1 175 ? 30.709 44.283 33.872 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . GLN A 1 175 ? 29.468 44.294 34.828 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A CG  1 
ATOM   1370 C  CD  . GLN A 1 175 ? 29.108 45.678 35.361 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A CD  1 
ATOM   1371 O  OE1 . GLN A 1 175 ? 28.759 46.588 34.574 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A OE1 1 
ATOM   1372 N  NE2 . GLN A 1 175 ? 29.128 45.821 36.690 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A NE2 1 
ATOM   1373 N  N   . LEU A 1 176 ? 32.227 43.993 37.018 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N   1 
ATOM   1374 C  CA  . LEU A 1 176 ? 32.313 43.180 38.181 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA  1 
ATOM   1375 C  C   . LEU A 1 176 ? 30.954 42.786 38.712 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C   1 
ATOM   1376 O  O   . LEU A 1 176 ? 30.033 43.608 38.753 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O   1 
ATOM   1377 C  CB  . LEU A 1 176 ? 33.089 43.896 39.293 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB  1 
ATOM   1378 C  CG  . LEU A 1 176 ? 34.286 43.110 39.815 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG  1 
ATOM   1379 C  CD1 . LEU A 1 176 ? 33.831 42.087 40.852 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1 
ATOM   1380 C  CD2 . LEU A 1 176 ? 35.018 42.426 38.648 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1 
ATOM   1381 N  N   . ALA A 1 177 ? 30.869 41.550 39.171 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A N   1 
ATOM   1382 C  CA  . ALA A 1 177 ? 29.652 41.033 39.754 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CA  1 
ATOM   1383 C  C   . ALA A 1 177 ? 29.932 40.277 41.040 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A C   1 
ATOM   1384 O  O   . ALA A 1 177 ? 30.337 39.119 41.028 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A O   1 
ATOM   1385 C  CB  . ALA A 1 177 ? 28.853 40.197 38.731 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CB  1 
ATOM   1386 N  N   . ASP A 1 178 ? 29.694 40.946 42.155 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 180 ASP A N   1 
ATOM   1387 C  CA  . ASP A 1 178 ? 29.897 40.407 43.480 1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CA  1 
ATOM   1388 C  C   . ASP A 1 178 ? 28.802 39.460 43.891 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A C   1 
ATOM   1389 O  O   . ASP A 1 178 ? 27.651 39.844 43.987 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A O   1 
ATOM   1390 C  CB  . ASP A 1 178 ? 29.934 41.509 44.509 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CB  1 
ATOM   1391 C  CG  . ASP A 1 178 ? 31.285 41.902 44.935 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A CG  1 
ATOM   1392 O  OD1 . ASP A 1 178 ? 31.981 41.206 45.655 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A OD1 1 
ATOM   1393 O  OD2 . ASP A 1 178 ? 31.574 43.121 44.560 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A OD2 1 
ATOM   1394 N  N   . HIS A 1 179 ? 29.173 38.242 44.197 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A N   1 
ATOM   1395 C  CA  . HIS A 1 179 ? 28.213 37.223 44.575 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CA  1 
ATOM   1396 C  C   . HIS A 1 179 ? 28.218 36.897 46.049 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A C   1 
ATOM   1397 O  O   . HIS A 1 179 ? 29.255 36.580 46.607 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A O   1 
ATOM   1398 C  CB  . HIS A 1 179 ? 28.450 35.915 43.769 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CB  1 
ATOM   1399 C  CG  . HIS A 1 179 ? 28.077 35.972 42.328 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CG  1 
ATOM   1400 N  ND1 . HIS A 1 179 ? 28.606 36.926 41.455 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A ND1 1 
ATOM   1401 C  CD2 . HIS A 1 179 ? 27.279 35.146 41.606 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CD2 1 
ATOM   1402 C  CE1 . HIS A 1 179 ? 28.093 36.678 40.269 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CE1 1 
ATOM   1403 N  NE2 . HIS A 1 179 ? 27.314 35.594 40.316 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 181 HIS A NE2 1 
ATOM   1404 N  N   . TYR A 1 180 ? 27.029 36.897 46.668 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A N   1 
ATOM   1405 C  CA  . TYR A 1 180 ? 26.848 36.518 48.062 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CA  1 
ATOM   1406 C  C   . TYR A 1 180 ? 25.871 35.393 48.089 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A C   1 
ATOM   1407 O  O   . TYR A 1 180 ? 24.819 35.520 47.532 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A O   1 
ATOM   1408 C  CB  . TYR A 1 180 ? 26.359 37.664 48.934 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CB  1 
ATOM   1409 C  CG  . TYR A 1 180 ? 27.421 38.693 49.062 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CG  1 
ATOM   1410 C  CD1 . TYR A 1 180 ? 28.389 38.616 50.064 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CD1 1 
ATOM   1411 C  CD2 . TYR A 1 180 ? 27.521 39.715 48.120 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CD2 1 
ATOM   1412 C  CE1 . TYR A 1 180 ? 29.418 39.559 50.147 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CE1 1 
ATOM   1413 C  CE2 . TYR A 1 180 ? 28.532 40.674 48.197 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CE2 1 
ATOM   1414 C  CZ  . TYR A 1 180 ? 29.480 40.594 49.216 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CZ  1 
ATOM   1415 O  OH  . TYR A 1 180 ? 30.461 41.534 49.308 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A OH  1 
ATOM   1416 N  N   . GLN A 1 181 ? 26.246 34.277 48.686 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A N   1 
ATOM   1417 C  CA  . GLN A 1 181 ? 25.410 33.104 48.583 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A CA  1 
ATOM   1418 C  C   . GLN A 1 181 ? 25.289 32.311 49.863 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A C   1 
ATOM   1419 O  O   . GLN A 1 181 ? 26.260 32.174 50.623 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A O   1 
ATOM   1420 C  CB  . GLN A 1 181 ? 25.984 32.219 47.422 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . GLN A 1 181 ? 25.651 30.688 47.457 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A CG  1 
ATOM   1422 C  CD  . GLN A 1 181 ? 26.411 29.884 46.389 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A CD  1 
ATOM   1423 O  OE1 . GLN A 1 181 ? 26.975 30.454 45.456 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A OE1 1 
ATOM   1424 N  NE2 . GLN A 1 181 ? 26.361 28.553 46.473 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 183 GLN A NE2 1 
ATOM   1425 N  N   . GLN A 1 182 ? 24.080 31.739 50.055 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A N   1 
ATOM   1426 C  CA  . GLN A 1 182 ? 23.760 30.829 51.168 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CA  1 
ATOM   1427 C  C   . GLN A 1 182 ? 23.033 29.582 50.658 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A C   1 
ATOM   1428 O  O   . GLN A 1 182 ? 22.219 29.640 49.747 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A O   1 
ATOM   1429 C  CB  . GLN A 1 182 ? 22.949 31.444 52.330 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CB  1 
ATOM   1430 C  CG  . GLN A 1 182 ? 23.364 32.855 52.768 1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CG  1 
ATOM   1431 C  CD  . GLN A 1 182 ? 22.312 33.517 53.657 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CD  1 
ATOM   1432 O  OE1 . GLN A 1 182 ? 21.159 33.054 53.752 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 184 GLN A OE1 1 
ATOM   1433 N  NE2 . GLN A 1 182 ? 22.689 34.625 54.286 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A NE2 1 
ATOM   1434 N  N   . ASN A 1 183 ? 23.418 28.446 51.207 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A N   1 
ATOM   1435 C  CA  . ASN A 1 183 ? 22.831 27.155 50.887 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A CA  1 
ATOM   1436 C  C   . ASN A 1 183 ? 22.421 26.463 52.166 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A C   1 
ATOM   1437 O  O   . ASN A 1 183 ? 23.176 26.402 53.172 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A O   1 
ATOM   1438 C  CB  . ASN A 1 183 ? 23.761 26.212 50.119 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . ASN A 1 183 ? 24.110 26.696 48.748 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A CG  1 
ATOM   1440 O  OD1 . ASN A 1 183 ? 24.704 27.758 48.592 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A OD1 1 
ATOM   1441 N  ND2 . ASN A 1 183 ? 23.830 25.868 47.763 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 185 ASN A ND2 1 
ATOM   1442 N  N   . THR A 1 184 ? 21.227 25.941 52.139 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 186 THR A N   1 
ATOM   1443 C  CA  . THR A 1 184 ? 20.707 25.227 53.288 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 186 THR A CA  1 
ATOM   1444 C  C   . THR A 1 184 ? 19.976 24.010 52.824 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 186 THR A C   1 
ATOM   1445 O  O   . THR A 1 184 ? 19.389 23.991 51.730 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 186 THR A O   1 
ATOM   1446 C  CB  . THR A 1 184 ? 19.856 26.100 54.206 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 186 THR A CB  1 
ATOM   1447 O  OG1 . THR A 1 184 ? 18.874 26.752 53.446 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 186 THR A OG1 1 
ATOM   1448 C  CG2 . THR A 1 184 ? 20.753 27.121 54.903 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 186 THR A CG2 1 
ATOM   1449 N  N   . PRO A 1 185 ? 20.101 22.951 53.620 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A N   1 
ATOM   1450 C  CA  . PRO A 1 185 ? 19.504 21.683 53.269 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CA  1 
ATOM   1451 C  C   . PRO A 1 185 ? 17.988 21.757 53.288 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A C   1 
ATOM   1452 O  O   . PRO A 1 185 ? 17.390 22.518 54.071 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A O   1 
ATOM   1453 C  CB  . PRO A 1 185 ? 19.977 20.682 54.337 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . PRO A 1 185 ? 20.840 21.449 55.338 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CG  1 
ATOM   1455 C  CD  . PRO A 1 185 ? 20.786 22.918 54.949 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CD  1 
ATOM   1456 N  N   . ILE A 1 186 ? 17.382 20.957 52.453 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A N   1 
ATOM   1457 C  CA  . ILE A 1 186 ? 15.907 20.855 52.407 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CA  1 
ATOM   1458 C  C   . ILE A 1 186 ? 15.470 19.766 53.389 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A C   1 
ATOM   1459 O  O   . ILE A 1 186 ? 14.596 19.966 54.202 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A O   1 
ATOM   1460 C  CB  . ILE A 1 186 ? 15.385 20.574 50.991 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CB  1 
ATOM   1461 C  CG1 . ILE A 1 186 ? 15.555 21.775 50.102 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CG1 1 
ATOM   1462 C  CG2 . ILE A 1 186 ? 13.916 20.141 50.981 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CG2 1 
ATOM   1463 C  CD1 . ILE A 1 186 ? 15.139 21.471 48.660 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CD1 1 
ATOM   1464 N  N   . GLY A 1 187 ? 16.142 18.618 53.352 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 189 GLY A N   1 
ATOM   1465 C  CA  . GLY A 1 187 ? 15.833 17.531 54.283 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 189 GLY A CA  1 
ATOM   1466 C  C   . GLY A 1 187 ? 16.339 17.817 55.702 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 189 GLY A C   1 
ATOM   1467 O  O   . GLY A 1 187 ? 17.016 18.810 55.967 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 189 GLY A O   1 
ATOM   1468 N  N   . ASP A 1 188 ? 16.003 16.928 56.617 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   1 
ATOM   1469 C  CA  . ASP A 1 188 ? 16.392 17.047 58.021 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  1 
ATOM   1470 C  C   . ASP A 1 188 ? 17.556 16.115 58.338 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   1 
ATOM   1471 O  O   . ASP A 1 188 ? 18.083 16.100 59.463 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   1 
ATOM   1472 C  CB  . ASP A 1 188 ? 15.195 16.734 58.955 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  1 
ATOM   1473 C  CG  . ASP A 1 188 ? 14.592 15.365 58.686 1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  1 
ATOM   1474 O  OD1 . ASP A 1 188 ? 14.088 15.240 57.470 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 
ATOM   1475 O  OD2 . ASP A 1 188 ? 14.599 14.466 59.514 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 
ATOM   1476 N  N   . GLY A 1 189 ? 17.921 15.312 57.323 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N   1 
ATOM   1477 C  CA  . GLY A 1 189 ? 19.015 14.347 57.419 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA  1 
ATOM   1478 C  C   . GLY A 1 189 ? 20.359 15.044 57.587 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C   1 
ATOM   1479 O  O   . GLY A 1 189 ? 20.452 16.266 57.438 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O   1 
ATOM   1480 N  N   . PRO A 1 190 ? 21.402 14.264 57.905 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A N   1 
ATOM   1481 C  CA  . PRO A 1 190 ? 22.737 14.834 58.100 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CA  1 
ATOM   1482 C  C   . PRO A 1 190 ? 23.444 15.274 56.787 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A C   1 
ATOM   1483 O  O   . PRO A 1 190 ? 23.323 14.648 55.740 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A O   1 
ATOM   1484 C  CB  . PRO A 1 190 ? 23.583 13.764 58.825 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CB  1 
ATOM   1485 C  CG  . PRO A 1 190 ? 22.739 12.501 58.915 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CG  1 
ATOM   1486 C  CD  . PRO A 1 190 ? 21.330 12.863 58.448 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CD  1 
ATOM   1487 N  N   . VAL A 1 191 ? 24.193 16.363 56.892 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N   1 
ATOM   1488 C  CA  . VAL A 1 191 ? 24.964 16.902 55.792 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA  1 
ATOM   1489 C  C   . VAL A 1 191 ? 26.380 17.108 56.249 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C   1 
ATOM   1490 O  O   . VAL A 1 191 ? 26.663 17.189 57.443 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O   1 
ATOM   1491 C  CB  . VAL A 1 191 ? 24.449 18.245 55.256 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB  1 
ATOM   1492 C  CG1 . VAL A 1 191 ? 23.059 18.118 54.632 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1 
ATOM   1493 C  CG2 . VAL A 1 191 ? 24.497 19.322 56.346 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1 
ATOM   1494 N  N   . LEU A 1 192 ? 27.253 17.241 55.277 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A N   1 
ATOM   1495 C  CA  . LEU A 1 192 ? 28.654 17.438 55.516 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CA  1 
ATOM   1496 C  C   . LEU A 1 192 ? 29.006 18.930 55.571 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A C   1 
ATOM   1497 O  O   . LEU A 1 192 ? 28.907 19.615 54.591 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A O   1 
ATOM   1498 C  CB  . LEU A 1 192 ? 29.412 16.806 54.327 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CB  1 
ATOM   1499 C  CG  . LEU A 1 192 ? 29.994 15.423 54.542 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CG  1 
ATOM   1500 C  CD1 . LEU A 1 192 ? 29.227 14.642 55.595 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD1 1 
ATOM   1501 C  CD2 . LEU A 1 192 ? 30.048 14.672 53.211 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD2 1 
ATOM   1502 N  N   . LEU A 1 193 ? 29.453 19.430 56.713 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N   1 
ATOM   1503 C  CA  . LEU A 1 193 ? 29.881 20.808 56.785 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA  1 
ATOM   1504 C  C   . LEU A 1 193 ? 31.389 20.837 56.579 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C   1 
ATOM   1505 O  O   . LEU A 1 193 ? 32.161 20.152 57.281 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O   1 
ATOM   1506 C  CB  . LEU A 1 193 ? 29.489 21.525 58.072 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB  1 
ATOM   1507 C  CG  . LEU A 1 193 ? 28.055 21.349 58.444 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG  1 
ATOM   1508 C  CD1 . LEU A 1 193 ? 27.937 21.508 59.941 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1 
ATOM   1509 C  CD2 . LEU A 1 193 ? 27.225 22.395 57.726 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1 
ATOM   1510 N  N   . PRO A 1 194 ? 31.789 21.610 55.597 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N   1 
ATOM   1511 C  CA  . PRO A 1 194 ? 33.177 21.666 55.154 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA  1 
ATOM   1512 C  C   . PRO A 1 194 ? 34.080 22.623 55.892 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C   1 
ATOM   1513 O  O   . PRO A 1 194 ? 33.635 23.588 56.490 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O   1 
ATOM   1514 C  CB  . PRO A 1 194 ? 33.054 22.265 53.752 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB  1 
ATOM   1515 C  CG  . PRO A 1 194 ? 31.761 23.104 53.735 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG  1 
ATOM   1516 C  CD  . PRO A 1 194 ? 30.910 22.567 54.861 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD  1 
ATOM   1517 N  N   . ASP A 1 195 ? 35.379 22.410 55.716 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N   1 
ATOM   1518 C  CA  . ASP A 1 195 ? 36.364 23.370 56.134 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA  1 
ATOM   1519 C  C   . ASP A 1 195 ? 36.556 24.295 54.931 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C   1 
ATOM   1520 O  O   . ASP A 1 195 ? 36.251 23.913 53.800 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O   1 
ATOM   1521 C  CB  . ASP A 1 195 ? 37.711 22.730 56.446 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . ASP A 1 195 ? 37.690 21.913 57.687 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG  1 
ATOM   1523 O  OD1 . ASP A 1 195 ? 36.912 22.117 58.608 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1 
ATOM   1524 O  OD2 . ASP A 1 195 ? 38.634 21.006 57.694 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1 
ATOM   1525 N  N   . ASN A 1 196 ? 37.062 25.501 55.168 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A N   1 
ATOM   1526 C  CA  . ASN A 1 196 ? 37.254 26.470 54.118 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A CA  1 
ATOM   1527 C  C   . ASN A 1 196 ? 37.974 25.889 52.971 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A C   1 
ATOM   1528 O  O   . ASN A 1 196 ? 38.958 25.236 53.134 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A O   1 
ATOM   1529 C  CB  . ASN A 1 196 ? 38.013 27.704 54.614 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . ASN A 1 196 ? 37.236 28.504 55.632 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A CG  1 
ATOM   1531 O  OD1 . ASN A 1 196 ? 36.107 28.174 55.961 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A OD1 1 
ATOM   1532 N  ND2 . ASN A 1 196 ? 37.854 29.556 56.150 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A ND2 1 
ATOM   1533 N  N   . HIS A 1 197 ? 37.462 26.125 51.801 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A N   1 
ATOM   1534 C  CA  . HIS A 1 197 ? 38.071 25.627 50.616 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A CA  1 
ATOM   1535 C  C   . HIS A 1 197 ? 37.496 26.357 49.450 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A C   1 
ATOM   1536 O  O   . HIS A 1 197 ? 36.757 27.295 49.643 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A O   1 
ATOM   1537 C  CB  . HIS A 1 197 ? 37.988 24.103 50.471 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A CB  1 
ATOM   1538 C  CG  . HIS A 1 197 ? 36.597 23.628 50.218 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A CG  1 
ATOM   1539 N  ND1 . HIS A 1 197 ? 35.695 23.491 51.244 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A ND1 1 
ATOM   1540 C  CD2 . HIS A 1 197 ? 35.987 23.282 49.048 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A CD2 1 
ATOM   1541 C  CE1 . HIS A 1 197 ? 34.561 23.052 50.688 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A CE1 1 
ATOM   1542 N  NE2 . HIS A 1 197 ? 34.716 22.905 49.364 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A NE2 1 
ATOM   1543 N  N   . TYR A 1 198 ? 37.879 25.998 48.247 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A N   1 
ATOM   1544 C  CA  . TYR A 1 198 ? 37.334 26.689 47.100 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CA  1 
ATOM   1545 C  C   . TYR A 1 198 ? 37.207 25.824 45.870 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A C   1 
ATOM   1546 O  O   . TYR A 1 198 ? 37.793 24.751 45.768 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A O   1 
ATOM   1547 C  CB  . TYR A 1 198 ? 38.030 28.011 46.779 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . TYR A 1 198 ? 39.382 27.745 46.202 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CG  1 
ATOM   1549 C  CD1 . TYR A 1 198 ? 39.543 27.526 44.835 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CD1 1 
ATOM   1550 C  CD2 . TYR A 1 198 ? 40.473 27.605 47.057 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CD2 1 
ATOM   1551 C  CE1 . TYR A 1 198 ? 40.800 27.222 44.317 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CE1 1 
ATOM   1552 C  CE2 . TYR A 1 198 ? 41.739 27.314 46.559 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CE2 1 
ATOM   1553 C  CZ  . TYR A 1 198 ? 41.896 27.132 45.186 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A CZ  1 
ATOM   1554 O  OH  . TYR A 1 198 ? 43.153 26.820 44.703 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 200 TYR A OH  1 
ATOM   1555 N  N   . LEU A 1 199 ? 36.393 26.309 44.946 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A N   1 
ATOM   1556 C  CA  . LEU A 1 199 ? 36.147 25.680 43.678 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CA  1 
ATOM   1557 C  C   . LEU A 1 199 ? 36.753 26.532 42.593 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A C   1 
ATOM   1558 O  O   . LEU A 1 199 ? 36.619 27.753 42.610 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A O   1 
ATOM   1559 C  CB  . LEU A 1 199 ? 34.628 25.518 43.354 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CB  1 
ATOM   1560 C  CG  . LEU A 1 199 ? 33.749 25.027 44.480 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CG  1 
ATOM   1561 C  CD1 . LEU A 1 199 ? 32.293 24.938 43.954 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD1 1 
ATOM   1562 C  CD2 . LEU A 1 199 ? 34.196 23.635 44.927 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD2 1 
ATOM   1563 N  N   . SER A 1 200 ? 37.407 25.868 41.651 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 202 SER A N   1 
ATOM   1564 C  CA  . SER A 1 200 ? 38.047 26.490 40.528 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA  1 
ATOM   1565 C  C   . SER A 1 200 ? 37.222 26.189 39.294 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 202 SER A C   1 
ATOM   1566 O  O   . SER A 1 200 ? 36.919 25.038 38.996 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 202 SER A O   1 
ATOM   1567 C  CB  . SER A 1 200 ? 39.485 25.987 40.442 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB  1 
ATOM   1568 O  OG  . SER A 1 200 ? 40.067 26.353 39.228 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG  1 
ATOM   1569 N  N   . THR A 1 201 ? 36.798 27.241 38.601 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 203 THR A N   1 
ATOM   1570 C  CA  . THR A 1 201 ? 35.879 27.067 37.499 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 203 THR A CA  1 
ATOM   1571 C  C   . THR A 1 201 ? 36.417 27.521 36.195 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 203 THR A C   1 
ATOM   1572 O  O   . THR A 1 201 ? 37.192 28.472 36.114 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 203 THR A O   1 
ATOM   1573 C  CB  . THR A 1 201 ? 34.565 27.892 37.757 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 203 THR A CB  1 
ATOM   1574 O  OG1 . THR A 1 201 ? 34.911 29.260 37.780 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 203 THR A OG1 1 
ATOM   1575 C  CG2 . THR A 1 201 ? 33.935 27.557 39.093 1.00 6.80   ? ? ? ? ? ? 203 THR A CG2 1 
ATOM   1576 N  N   . GLN A 1 202 ? 35.913 26.883 35.164 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A N   1 
ATOM   1577 C  CA  . GLN A 1 202 ? 36.173 27.271 33.807 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A CA  1 
ATOM   1578 C  C   . GLN A 1 202 ? 34.956 26.980 32.921 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A C   1 
ATOM   1579 O  O   . GLN A 1 202 ? 34.334 25.932 33.056 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A O   1 
ATOM   1580 C  CB  . GLN A 1 202 ? 37.475 26.696 33.237 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A CB  1 
ATOM   1581 C  CG  . GLN A 1 202 ? 37.271 25.371 32.518 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A CG  1 
ATOM   1582 C  CD  . GLN A 1 202 ? 38.588 24.722 32.193 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A CD  1 
ATOM   1583 O  OE1 . GLN A 1 202 ? 39.011 24.716 31.035 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A OE1 1 
ATOM   1584 N  NE2 . GLN A 1 202 ? 39.276 24.241 33.235 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 204 GLN A NE2 1 
ATOM   1585 N  N   . SER A 1 203 ? 34.619 27.913 32.021 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 205 SER A N   1 
ATOM   1586 C  CA  . SER A 1 203 ? 33.447 27.762 31.172 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 205 SER A CA  1 
ATOM   1587 C  C   . SER A 1 203 ? 33.654 28.307 29.783 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 205 SER A C   1 
ATOM   1588 O  O   . SER A 1 203 ? 34.282 29.337 29.581 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 205 SER A O   1 
ATOM   1589 C  CB  . SER A 1 203 ? 32.197 28.445 31.758 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 205 SER A CB  1 
ATOM   1590 O  OG  . SER A 1 203 ? 32.121 28.406 33.177 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 205 SER A OG  1 
ATOM   1591 N  N   . ALA A 1 204 ? 33.065 27.630 28.827 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A N   1 
ATOM   1592 C  CA  . ALA A 1 204 ? 33.079 28.029 27.426 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CA  1 
ATOM   1593 C  C   . ALA A 1 204 ? 31.623 28.192 26.924 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A C   1 
ATOM   1594 O  O   . ALA A 1 204 ? 30.809 27.306 27.139 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A O   1 
ATOM   1595 C  CB  . ALA A 1 204 ? 33.751 26.936 26.596 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CB  1 
ATOM   1596 N  N   . LEU A 1 205 ? 31.335 29.320 26.263 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N   1 
ATOM   1597 C  CA  . LEU A 1 205 ? 30.036 29.617 25.706 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA  1 
ATOM   1598 C  C   . LEU A 1 205 ? 30.070 29.445 24.235 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C   1 
ATOM   1599 O  O   . LEU A 1 205 ? 31.014 29.840 23.576 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O   1 
ATOM   1600 C  CB  . LEU A 1 205 ? 29.580 31.057 26.004 1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . LEU A 1 205 ? 29.744 31.493 27.457 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG  1 
ATOM   1602 C  CD1 . LEU A 1 205 ? 28.955 32.790 27.707 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1 1 
ATOM   1603 C  CD2 . LEU A 1 205 ? 29.268 30.406 28.400 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2 1 
ATOM   1604 N  N   . SER A 1 206 ? 29.011 28.863 23.698 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 208 SER A N   1 
ATOM   1605 C  CA  . SER A 1 206 ? 28.914 28.692 22.270 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CA  1 
ATOM   1606 C  C   . SER A 1 206 ? 27.449 28.852 21.794 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 208 SER A C   1 
ATOM   1607 O  O   . SER A 1 206 ? 26.548 29.085 22.594 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 208 SER A O   1 
ATOM   1608 C  CB  . SER A 1 206 ? 29.495 27.367 21.822 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 208 SER A CB  1 
ATOM   1609 O  OG  . SER A 1 206 ? 28.769 26.311 22.431 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 208 SER A OG  1 
ATOM   1610 N  N   . LYS A 1 207 ? 27.242 28.738 20.485 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A N   1 
ATOM   1611 C  CA  . LYS A 1 207 ? 25.907 28.828 19.906 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CA  1 
ATOM   1612 C  C   . LYS A 1 207 ? 25.637 27.610 19.031 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A C   1 
ATOM   1613 O  O   . LYS A 1 207 ? 26.578 27.004 18.502 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A O   1 
ATOM   1614 C  CB  . LYS A 1 207 ? 25.783 30.100 19.082 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CB  1 
ATOM   1615 C  CG  . LYS A 1 207 ? 24.746 31.055 19.606 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CG  1 
ATOM   1616 C  CD  . LYS A 1 207 ? 25.262 31.964 20.666 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CD  1 
ATOM   1617 C  CE  . LYS A 1 207 ? 24.370 33.159 20.896 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CE  1 
ATOM   1618 N  NZ  . LYS A 1 207 ? 23.565 33.067 22.116 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A NZ  1 
ATOM   1619 N  N   . ASP A 1 208 ? 24.347 27.241 18.912 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A N   1 
ATOM   1620 C  CA  . ASP A 1 208 ? 23.890 26.159 18.038 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CA  1 
ATOM   1621 C  C   . ASP A 1 208 ? 23.465 26.793 16.705 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A C   1 
ATOM   1622 O  O   . ASP A 1 208 ? 22.468 27.514 16.605 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A O   1 
ATOM   1623 C  CB  . ASP A 1 208 ? 22.744 25.361 18.691 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . ASP A 1 208 ? 22.197 24.249 17.839 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CG  1 
ATOM   1625 O  OD1 . ASP A 1 208 ? 22.333 24.185 16.631 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD1 1 
ATOM   1626 O  OD2 . ASP A 1 208 ? 21.499 23.400 18.535 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD2 1 
ATOM   1627 N  N   . PRO A 1 209 ? 24.306 26.618 15.708 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A N   1 
ATOM   1628 C  CA  . PRO A 1 209 ? 24.120 27.224 14.397 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CA  1 
ATOM   1629 C  C   . PRO A 1 209 ? 22.733 26.982 13.770 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A C   1 
ATOM   1630 O  O   . PRO A 1 209 ? 22.253 27.782 12.959 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A O   1 
ATOM   1631 C  CB  . PRO A 1 209 ? 25.197 26.620 13.500 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . PRO A 1 209 ? 25.782 25.418 14.255 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CG  1 
ATOM   1633 C  CD  . PRO A 1 209 ? 25.158 25.405 15.647 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CD  1 
ATOM   1634 N  N   . ASN A 1 210 ? 22.102 25.868 14.140 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A N   1 
ATOM   1635 C  CA  . ASN A 1 210 ? 20.808 25.515 13.592 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A CA  1 
ATOM   1636 C  C   . ASN A 1 210 ? 19.642 25.894 14.497 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A C   1 
ATOM   1637 O  O   . ASN A 1 210 ? 18.485 25.518 14.263 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A O   1 
ATOM   1638 C  CB  . ASN A 1 210 ? 20.788 24.028 13.236 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . ASN A 1 210 ? 21.883 23.678 12.230 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A CG  1 
ATOM   1640 N  N   . GLU A 1 211 ? 19.947 26.675 15.520 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A N   1 
ATOM   1641 C  CA  . GLU A 1 211 ? 18.953 27.080 16.478 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CA  1 
ATOM   1642 C  C   . GLU A 1 211 ? 18.485 28.527 16.241 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A C   1 
ATOM   1643 O  O   . GLU A 1 211 ? 19.247 29.475 16.324 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A O   1 
ATOM   1644 C  CB  . GLU A 1 211 ? 19.535 26.878 17.894 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . GLU A 1 211 ? 18.594 27.326 18.995 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CG  1 
ATOM   1646 C  CD  . GLU A 1 211 ? 17.229 26.703 18.853 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CD  1 
ATOM   1647 O  OE1 . GLU A 1 211 ? 17.223 25.423 19.122 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A OE1 1 
ATOM   1648 O  OE2 . GLU A 1 211 ? 16.238 27.334 18.508 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 213 GLU A OE2 1 
ATOM   1649 N  N   . LYS A 1 212 ? 17.223 28.713 15.963 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A N   1 
ATOM   1650 C  CA  . LYS A 1 212 ? 16.721 30.081 15.726 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CA  1 
ATOM   1651 C  C   . LYS A 1 212 ? 16.252 30.778 16.982 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A C   1 
ATOM   1652 O  O   . LYS A 1 212 ? 16.130 32.016 17.032 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A O   1 
ATOM   1653 C  CB  . LYS A 1 212 ? 15.653 30.197 14.606 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CB  1 
ATOM   1654 C  CG  . LYS A 1 212 ? 16.153 29.816 13.209 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CG  1 
ATOM   1655 C  CD  . LYS A 1 212 ? 16.752 30.979 12.431 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CD  1 
ATOM   1656 N  N   . ARG A 1 213 ? 15.947 30.028 18.014 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A N   1 
ATOM   1657 C  CA  . ARG A 1 213 ? 15.518 30.726 19.209 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CA  1 
ATOM   1658 C  C   . ARG A 1 213 ? 16.719 31.382 19.892 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A C   1 
ATOM   1659 O  O   . ARG A 1 213 ? 17.848 31.075 19.572 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A O   1 
ATOM   1660 C  CB  . ARG A 1 213 ? 14.808 29.804 20.159 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CB  1 
ATOM   1661 C  CG  . ARG A 1 213 ? 13.660 29.067 19.475 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CG  1 
ATOM   1662 C  CD  . ARG A 1 213 ? 13.220 27.806 20.205 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CD  1 
ATOM   1663 N  NE  . ARG A 1 213 ? 14.107 26.668 19.929 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NE  1 
ATOM   1664 C  CZ  . ARG A 1 213 ? 14.022 25.473 20.543 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CZ  1 
ATOM   1665 N  NH1 . ARG A 1 213 ? 13.074 25.215 21.455 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NH1 1 
ATOM   1666 N  NH2 . ARG A 1 213 ? 14.893 24.514 20.225 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NH2 1 
ATOM   1667 N  N   . ASP A 1 214 ? 16.466 32.275 20.830 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A N   1 
ATOM   1668 C  CA  . ASP A 1 214 ? 17.556 32.895 21.617 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CA  1 
ATOM   1669 C  C   . ASP A 1 214 ? 18.047 31.817 22.607 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A C   1 
ATOM   1670 O  O   . ASP A 1 214 ? 17.261 31.214 23.350 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A O   1 
ATOM   1671 C  CB  . ASP A 1 214 ? 17.066 34.169 22.383 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CB  1 
ATOM   1672 C  CG  . ASP A 1 214 ? 18.138 35.140 22.893 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CG  1 
ATOM   1673 O  OD1 . ASP A 1 214 ? 19.342 34.900 22.441 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD1 1 
ATOM   1674 O  OD2 . ASP A 1 214 ? 17.869 36.079 23.620 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD2 1 
ATOM   1675 N  N   . HIS A 1 215 ? 19.332 31.537 22.589 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A N   1 
ATOM   1676 C  CA  . HIS A 1 215 ? 19.813 30.482 23.433 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A CA  1 
ATOM   1677 C  C   . HIS A 1 215 ? 21.313 30.614 23.723 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A C   1 
ATOM   1678 O  O   . HIS A 1 215 ? 22.014 31.471 23.163 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A O   1 
ATOM   1679 C  CB  . HIS A 1 215 ? 19.587 29.168 22.690 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A CB  1 
ATOM   1680 C  CG  . HIS A 1 215 ? 20.525 29.025 21.542 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A CG  1 
ATOM   1681 N  ND1 . HIS A 1 215 ? 20.463 29.871 20.449 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A ND1 1 
ATOM   1682 C  CD2 . HIS A 1 215 ? 21.589 28.172 21.361 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A CD2 1 
ATOM   1683 C  CE1 . HIS A 1 215 ? 21.457 29.524 19.635 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A CE1 1 
ATOM   1684 N  NE2 . HIS A 1 215 ? 22.152 28.501 20.151 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 217 HIS A NE2 1 
ATOM   1685 N  N   . MSE A 1 216 ? 21.794 29.725 24.576 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A N   1 
ATOM   1686 C  CA  . MSE A 1 216 ? 23.186 29.642 24.887 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A CA  1 
ATOM   1687 C  C   . MSE A 1 216 ? 23.560 28.198 25.094 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A C   1 
ATOM   1688 O  O   . MSE A 1 216 ? 22.822 27.446 25.751 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A O   1 
ATOM   1689 C  CB  . MSE A 1 216 ? 23.539 30.421 26.172 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A CB  1 
ATOM   1690 C  CG  . MSE A 1 216 ? 24.809 30.004 26.907 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A CG  1 
ATOM   1691 SE SE  . MSE A 1 216 ? 25.267 31.128 28.434 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A SE  1 
ATOM   1692 C  CE  . MSE A 1 216 ? 24.039 30.502 29.781 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 218 MSE A CE  1 
ATOM   1693 N  N   . VAL A 1 217 ? 24.727 27.824 24.558 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A N   1 
ATOM   1694 C  CA  . VAL A 1 217 ? 25.309 26.518 24.782 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A CA  1 
ATOM   1695 C  C   . VAL A 1 217 ? 26.473 26.689 25.753 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A C   1 
ATOM   1696 O  O   . VAL A 1 217 ? 27.280 27.604 25.585 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A O   1 
ATOM   1697 C  CB  . VAL A 1 217 ? 25.774 25.883 23.498 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A CB  1 
ATOM   1698 C  CG1 . VAL A 1 217 ? 26.330 24.495 23.824 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A CG1 1 
ATOM   1699 C  CG2 . VAL A 1 217 ? 24.599 25.766 22.512 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 219 VAL A CG2 1 
ATOM   1700 N  N   . LEU A 1 218 ? 26.523 25.836 26.783 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A N   1 
ATOM   1701 C  CA  . LEU A 1 218 ? 27.490 25.939 27.850 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CA  1 
ATOM   1702 C  C   . LEU A 1 218 ? 28.206 24.643 28.184 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A C   1 
ATOM   1703 O  O   . LEU A 1 218 ? 27.592 23.577 28.324 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A O   1 
ATOM   1704 C  CB  . LEU A 1 218 ? 26.807 26.545 29.100 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CB  1 
ATOM   1705 C  CG  . LEU A 1 218 ? 27.624 26.578 30.402 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CG  1 
ATOM   1706 C  CD1 . LEU A 1 218 ? 28.433 27.875 30.483 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CD1 1 
ATOM   1707 C  CD2 . LEU A 1 218 ? 26.663 26.556 31.586 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CD2 1 
ATOM   1708 N  N   . LEU A 1 219 ? 29.570 24.758 28.273 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A N   1 
ATOM   1709 C  CA  . LEU A 1 219 ? 30.498 23.666 28.697 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CA  1 
ATOM   1710 C  C   . LEU A 1 219 ? 31.309 24.178 29.887 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A C   1 
ATOM   1711 O  O   . LEU A 1 219 ? 31.846 25.267 29.857 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A O   1 
ATOM   1712 C  CB  . LEU A 1 219 ? 31.382 23.102 27.549 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CB  1 
ATOM   1713 C  CG  . LEU A 1 219 ? 32.580 22.257 28.045 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CG  1 
ATOM   1714 C  CD1 . LEU A 1 219 ? 32.149 20.868 28.496 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD1 1 
ATOM   1715 C  CD2 . LEU A 1 219 ? 33.571 22.109 26.911 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD2 1 
ATOM   1716 N  N   . GLU A 1 220 ? 31.316 23.446 30.963 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 222 GLU A N   1 
ATOM   1717 C  CA  . GLU A 1 220 ? 31.936 23.929 32.144 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CA  1 
ATOM   1718 C  C   . GLU A 1 220 ? 32.548 22.803 32.951 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A C   1 
ATOM   1719 O  O   . GLU A 1 220 ? 32.072 21.662 32.966 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A O   1 
ATOM   1720 C  CB  . GLU A 1 220 ? 30.836 24.762 32.896 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CB  1 
ATOM   1721 C  CG  . GLU A 1 220 ? 31.092 25.119 34.364 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CG  1 
ATOM   1722 C  CD  . GLU A 1 220 ? 29.895 25.891 34.934 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CD  1 
ATOM   1723 O  OE1 . GLU A 1 220 ? 29.128 26.477 34.240 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE1 1 
ATOM   1724 O  OE2 . GLU A 1 220 ? 29.752 25.789 36.207 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE2 1 
ATOM   1725 N  N   . PHE A 1 221 ? 33.687 23.123 33.542 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A N   1 
ATOM   1726 C  CA  . PHE A 1 221 ? 34.476 22.227 34.373 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CA  1 
ATOM   1727 C  C   . PHE A 1 221 ? 34.711 22.864 35.722 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A C   1 
ATOM   1728 O  O   . PHE A 1 221 ? 35.028 24.055 35.828 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A O   1 
ATOM   1729 C  CB  . PHE A 1 221 ? 35.847 21.919 33.684 1.00 8.30   ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . PHE A 1 221 ? 35.703 21.134 32.431 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CG  1 
ATOM   1731 C  CD1 . PHE A 1 221 ? 35.570 19.747 32.469 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CD1 1 
ATOM   1732 C  CD2 . PHE A 1 221 ? 35.750 21.750 31.184 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CD2 1 
ATOM   1733 C  CE1 . PHE A 1 221 ? 35.481 19.010 31.287 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CE1 1 
ATOM   1734 C  CE2 . PHE A 1 221 ? 35.667 21.032 29.995 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CE2 1 
ATOM   1735 C  CZ  . PHE A 1 221 ? 35.521 19.648 30.050 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A CZ  1 
ATOM   1736 N  N   . VAL A 1 222 ? 34.542 22.081 36.765 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 224 VAL A N   1 
ATOM   1737 C  CA  . VAL A 1 222 ? 34.708 22.587 38.080 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CA  1 
ATOM   1738 C  C   . VAL A 1 222 ? 35.324 21.553 39.010 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A C   1 
ATOM   1739 O  O   . VAL A 1 222 ? 34.848 20.418 39.137 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A O   1 
ATOM   1740 C  CB  . VAL A 1 222 ? 33.370 23.078 38.662 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CB  1 
ATOM   1741 C  CG1 . VAL A 1 222 ? 33.622 23.736 40.022 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CG1 1 
ATOM   1742 C  CG2 . VAL A 1 222 ? 32.674 24.048 37.697 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CG2 1 
ATOM   1743 N  N   . THR A 1 223 ? 36.380 21.965 39.676 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 225 THR A N   1 
ATOM   1744 C  CA  . THR A 1 223 ? 37.026 21.099 40.617 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 225 THR A CA  1 
ATOM   1745 C  C   . THR A 1 223 ? 37.366 21.798 41.927 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 225 THR A C   1 
ATOM   1746 O  O   . THR A 1 223 ? 37.702 23.002 41.962 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 225 THR A O   1 
ATOM   1747 C  CB  . THR A 1 223 ? 38.162 20.279 40.014 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 225 THR A CB  1 
ATOM   1748 O  OG1 . THR A 1 223 ? 39.288 20.337 40.822 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 225 THR A OG1 1 
ATOM   1749 C  CG2 . THR A 1 223 ? 38.468 20.722 38.631 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 225 THR A CG2 1 
ATOM   1750 N  N   . ALA A 1 224 ? 37.222 21.065 43.011 1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 226 ALA A N   1 
ATOM   1751 C  CA  . ALA A 1 224 ? 37.478 21.595 44.352 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CA  1 
ATOM   1752 C  C   . ALA A 1 224 ? 38.969 21.558 44.677 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A C   1 
ATOM   1753 O  O   . ALA A 1 224 ? 39.687 20.699 44.199 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A O   1 
ATOM   1754 C  CB  . ALA A 1 224 ? 36.695 20.847 45.444 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CB  1 
ATOM   1755 N  N   . ALA A 1 225 ? 39.395 22.490 45.479 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 227 ALA A N   1 
ATOM   1756 C  CA  . ALA A 1 225 ? 40.789 22.550 45.871 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CA  1 
ATOM   1757 C  C   . ALA A 1 225 ? 40.987 23.299 47.170 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 227 ALA A C   1 
ATOM   1758 O  O   . ALA A 1 225 ? 40.042 23.715 47.840 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 227 ALA A O   1 
ATOM   1759 C  CB  . ALA A 1 225 ? 41.557 23.246 44.760 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CB  1 
ATOM   1760 N  N   . GLY A 1 226 ? 42.245 23.476 47.523 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A N   1 
ATOM   1761 C  CA  . GLY A 1 226 ? 42.616 24.292 48.658 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A CA  1 
ATOM   1762 C  C   . GLY A 1 226 ? 42.805 23.562 49.939 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A C   1 
ATOM   1763 O  O   . GLY A 1 226 ? 42.948 24.201 51.009 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A O   1 
ATOM   1764 N  N   . ILE A 1 227 ? 42.803 22.231 49.842 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A N   1 
ATOM   1765 C  CA  . ILE A 1 227 ? 43.006 21.375 50.998 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A CA  1 
ATOM   1766 C  C   . ILE A 1 227 ? 44.016 20.291 50.633 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A C   1 
ATOM   1767 O  O   . ILE A 1 227 ? 45.090 20.176 51.246 1.00 96.02  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A O   1 
ATOM   1768 C  CB  . ILE A 1 227 ? 41.691 20.772 51.519 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A CB  1 
ATOM   1769 C  CG1 . ILE A 1 227 ? 40.890 21.807 52.325 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A CG1 1 
ATOM   1770 C  CG2 . ILE A 1 227 ? 41.990 19.549 52.392 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A CG2 1 
ATOM   1771 C  CD1 . ILE A 1 227 ? 39.386 21.715 52.092 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 229 ILE A CD1 1 
HETATM 1772 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.530 12.735 38.010 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1773 O  O   . HOH B 2 .   ? 23.919 34.589 37.331 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1774 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.229 34.816 35.487 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1775 O  O   . HOH B 2 .   ? 29.914 18.943 44.692 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1776 O  O   . HOH B 2 .   ? 30.956 21.886 49.900 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1777 O  O   . HOH B 2 .   ? 20.072 31.196 43.592 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1778 O  O   . HOH B 2 .   ? 26.660 48.630 33.797 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1779 O  O   . HOH B 2 .   ? 22.329 33.239 41.399 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1780 O  O   . HOH B 2 .   ? 22.465 48.025 32.810 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1781 O  O   . HOH B 2 .   ? 31.012 39.126 29.118 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1782 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.067 35.809 33.010 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1783 O  O   . HOH B 2 .   ? 31.130 37.076 30.841 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1784 O  O   . HOH B 2 .   ? 40.304 30.058 38.616 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1785 O  O   . HOH B 2 .   ? 34.166 26.379 57.222 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1786 O  O   . HOH B 2 .   ? 36.215 35.320 43.598 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1787 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.866 29.786 34.671 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1788 O  O   . HOH B 2 .   ? 42.341 20.166 43.534 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1789 O  O   . HOH B 2 .   ? 10.270 28.684 30.403 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1790 O  O   . HOH B 2 .   ? 28.448 16.822 30.655 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1791 O  O   . HOH B 2 .   ? 30.612 20.922 37.231 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1792 O  O   . HOH B 2 .   ? 11.639 37.421 26.801 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1793 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.030 37.308 36.869 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1794 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.119 14.524 43.070 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1795 O  O   . HOH B 2 .   ? 37.973 14.036 53.352 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1796 O  O   . HOH B 2 .   ? 32.015 49.100 37.028 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1797 O  O   . HOH B 2 .   ? 11.959 12.020 43.429 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1798 O  O   . HOH B 2 .   ? 36.760 29.941 31.666 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1799 O  O   . HOH B 2 .   ? 15.305 26.513 15.694 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1800 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.005 46.924 36.994 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1801 O  O   . HOH B 2 .   ? 23.801 36.134 22.715 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1802 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.609 31.296 26.261 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1803 O  O   . HOH B 2 .   ? 34.942 24.780 29.532 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1804 O  O   . HOH B 2 .   ? 25.235 12.919 54.611 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1805 O  O   . HOH B 2 .   ? 38.048 23.467 36.645 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1806 O  O   . HOH B 2 .   ? 12.284 43.511 38.338 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1807 O  O   . HOH B 2 .   ? 9.826  47.020 32.568 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1808 O  O   . HOH B 2 .   ? 7.671  41.532 29.806 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1809 O  O   . HOH B 2 .   ? 15.430 23.713 26.808 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1810 O  O   . HOH B 2 .   ? 24.344 20.385 25.121 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1811 O  O   . HOH B 2 .   ? 31.550 10.656 40.819 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1812 O  O   . HOH B 2 .   ? 17.569 23.030 25.796 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1813 O  O   . HOH B 2 .   ? 19.174 38.552 23.965 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1814 O  O   . HOH B 2 .   ? 24.268 37.527 25.415 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1815 O  O   . HOH B 2 .   ? 21.266 29.482 41.551 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 1816 O  O   . HOH B 2 .   ? 20.668 26.999 41.933 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 1817 O  O   . HOH B 2 .   ? 24.780 24.795 43.460 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 1818 O  O   . HOH B 2 .   ? 42.962 13.170 46.312 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 1819 O  O   . HOH B 2 .   ? 32.322 14.088 47.013 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 1820 O  O   . HOH B 2 .   ? 31.708 13.186 49.679 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 1821 O  O   . HOH B 2 .   ? 22.408 35.801 50.514 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 1822 O  O   . HOH B 2 .   ? 25.366 47.090 42.583 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 1823 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.243 47.647 43.977 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 1824 O  O   . HOH B 2 .   ? 29.868 45.076 42.906 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 1825 O  O   . HOH B 2 .   ? 14.175 22.269 42.680 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 1826 O  O   . HOH B 2 .   ? 13.414 10.739 35.791 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 1827 O  O   . HOH B 2 .   ? 20.338 9.974  37.765 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 1828 O  O   . HOH B 2 .   ? 23.520 40.420 24.953 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 1829 O  O   . HOH B 2 .   ? 25.718 41.692 26.023 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 1830 O  O   . HOH B 2 .   ? 26.826 38.466 25.345 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 1831 O  O   . HOH B 2 .   ? 37.768 42.373 25.123 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 1832 O  O   . HOH B 2 .   ? 40.078 42.268 25.852 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 1833 O  O   . HOH B 2 .   ? 31.483 38.677 22.083 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 1834 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.891 37.723 30.126 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 1835 O  O   . HOH B 2 .   ? 39.936 26.543 36.329 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 1836 O  O   . HOH B 2 .   ? 36.631 34.210 41.636 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 1837 O  O   . HOH B 2 .   ? 37.038 29.783 52.197 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 1838 O  O   . HOH B 2 .   ? 37.289 37.407 40.231 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 1839 O  O   . HOH B 2 .   ? 18.930 17.517 52.472 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 1840 O  O   . HOH B 2 .   ? 19.506 18.914 57.913 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 1841 O  O   . HOH B 2 .   ? 30.903 26.708 41.139 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 1842 O  O   . HOH B 2 .   ? 30.369 25.678 24.583 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 1843 O  O   . HOH B 2 .   ? 21.000 33.705 20.826 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 1844 O  O   . HOH B 2 .   ? 13.648 32.794 21.329 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 1845 O  O   . HOH B 2 .   ? 29.735 25.683 38.707 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 1846 O  O   . HOH B 2 .   ? 33.670 24.419 60.503 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 1847 O  O   . HOH B 2 .   ? 30.034 11.047 37.420 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 1848 O  O   . HOH B 2 .   ? 8.662  35.846 35.068 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 1849 O  O   . HOH B 2 .   ? 10.847 36.466 39.503 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 1850 O  O   . HOH B 2 .   ? 14.395 48.943 39.085 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 1851 O  O   . HOH B 2 .   ? 36.676 11.660 40.172 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 1852 O  O   . HOH B 2 .   ? 35.968 7.212  34.763 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 1853 O  O   . HOH B 2 .   ? 17.426 21.988 21.077 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 1854 O  O   . HOH B 2 .   ? 29.837 22.623 39.378 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 1855 O  O   . HOH B 2 .   ? 23.855 29.386 55.164 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 1856 O  O   . HOH B 2 .   ? 17.408 35.360 47.495 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 1857 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.900 49.720 42.448 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 1858 O  O   . HOH B 2 .   ? 13.932 36.230 44.385 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 1859 O  O   . HOH B 2 .   ? 12.650 28.021 43.288 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 1860 O  O   . HOH B 2 .   ? 16.974 42.367 43.435 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 1861 O  O   . HOH B 2 .   ? 37.335 42.653 28.295 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 1862 O  O   . HOH B 2 .   ? 29.701 49.856 35.323 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 1863 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.267 50.835 33.976 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 1864 O  O   . HOH B 2 .   ? 19.661 29.181 51.537 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 1865 O  O   . HOH B 2 .   ? 29.412 17.505 59.089 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 1866 O  O   . HOH B 2 .   ? 27.240 24.437 38.948 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
# 
loop_
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A 1 1   MSE 1   1   ?   ?   ?   A . n 
A 1 2   SER 2   2   2   SER SER A . n 
A 1 3   LYS 3   3   3   LYS LYS A . n 
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A 1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A . n 
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# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
CCP4    'model building' .   ? 1 
PROTEIN 'model building' .   ? 2 
TNT     refinement       5-F ? 3 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1EMA 2008-03-24 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1EMA 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A MSE 1   ? 
2  Y 1 1 A THR 230 ? 
3  Y 1 1 A HIS 231 ? 
4  Y 1 1 A GLY 232 ? 
5  Y 1 1 A MSE 233 ? 
6  Y 1 1 A ASP 234 ? 
7  Y 1 1 A GLU 235 ? 
8  Y 1 1 A LEU 236 ? 
9  Y 1 1 A TYR 237 ? 
10 Y 1 1 A LYS 238 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 A GLU 6   ? CD  ? 
2  Y 1 1 A GLU 6   ? OE1 ? 
3  Y 1 1 A GLU 6   ? OE2 ? 
4  Y 1 1 A LYS 26  ? NZ  ? 
5  Y 1 1 A LYS 52  ? CD  ? 
6  Y 1 1 A LYS 52  ? CE  ? 
7  Y 1 1 A LYS 52  ? NZ  ? 
8  Y 1 1 A LYS 101 ? NZ  ? 
9  Y 1 1 A LYS 107 ? CE  ? 
10 Y 1 1 A LYS 107 ? NZ  ? 
11 Y 1 1 A ARG 122 ? NE  ? 
12 Y 1 1 A ARG 122 ? CZ  ? 
13 Y 1 1 A ARG 122 ? NH1 ? 
14 Y 1 1 A ARG 122 ? NH2 ? 
15 Y 1 1 A GLU 124 ? CD  ? 
16 Y 1 1 A GLU 124 ? OE1 ? 
17 Y 1 1 A GLU 124 ? OE2 ? 
18 Y 1 1 A LYS 131 ? CE  ? 
19 Y 1 1 A LYS 131 ? NZ  ? 
20 Y 1 1 A GLU 132 ? CG  ? 
21 Y 1 1 A GLU 132 ? CD  ? 
22 Y 1 1 A GLU 132 ? OE1 ? 
23 Y 1 1 A GLU 132 ? OE2 ? 
24 Y 1 1 A LYS 156 ? CG  ? 
25 Y 1 1 A LYS 156 ? CD  ? 
26 Y 1 1 A LYS 156 ? CE  ? 
27 Y 1 1 A LYS 156 ? NZ  ? 
28 Y 1 1 A GLN 157 ? CB  ? 
29 Y 1 1 A GLN 157 ? CG  ? 
30 Y 1 1 A GLN 157 ? CD  ? 
31 Y 1 1 A GLN 157 ? OE1 ? 
32 Y 1 1 A GLN 157 ? NE2 ? 
33 Y 1 1 A LYS 158 ? CB  ? 
34 Y 1 1 A LYS 158 ? CG  ? 
35 Y 1 1 A LYS 158 ? CD  ? 
36 Y 1 1 A LYS 158 ? CE  ? 
37 Y 1 1 A LYS 158 ? NZ  ? 
38 Y 1 1 A LYS 162 ? CE  ? 
39 Y 1 1 A LYS 162 ? NZ  ? 
40 Y 1 1 A ASN 212 ? OD1 ? 
41 Y 1 1 A LYS 214 ? CE  ? 
42 Y 1 1 A LYS 214 ? NZ  ? 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_pdbx_entry_details.entry_id             1EMA 
_pdbx_entry_details.compound_details     ? 
_pdbx_entry_details.source_details       ? 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details   ? 
_pdbx_entry_details.sequence_details     
;THE FLUOROPHORE (CRO) IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC
CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE BETWEEN THE
NITROGEN OF GLY 67 AND THE CARBONYL CARBON OF THR 65.  THE
CARBONYL OXYGEN OF THR 65 LEAVES AS WATER, AND IS NOT
PRESENT IN THE MODEL.  A SUBSEQUENT OXIDATION OF THE CA -
CB BOND OF TYR 66 LINKS THE CONJUGATED SYSTEM OF THE
TYROSINE RING TO THAT OF THE FORMED BACKBONE
IMIDAZOLIDINONE.  RESIDUES 65, 66, AND 67 ARE NOT PRESENT
IN THE ENTRY AND ARE INSTEAD REPLACED WITH CRO 66.
;
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 HOH 1  301 301 HOH HOH A . 
B 2 HOH 2  302 302 HOH HOH A . 
B 2 HOH 3  303 303 HOH HOH A . 
B 2 HOH 4  304 304 HOH HOH A . 
B 2 HOH 5  305 305 HOH HOH A . 
B 2 HOH 6  306 306 HOH HOH A . 
B 2 HOH 7  307 307 HOH HOH A . 
B 2 HOH 8  308 308 HOH HOH A . 
B 2 HOH 9  309 309 HOH HOH A . 
B 2 HOH 10 310 310 HOH HOH A . 
B 2 HOH 11 311 311 HOH HOH A . 
B 2 HOH 12 312 312 HOH HOH A . 
B 2 HOH 13 313 313 HOH HOH A . 
B 2 HOH 14 314 314 HOH HOH A . 
B 2 HOH 15 315 315 HOH HOH A . 
B 2 HOH 16 316 316 HOH HOH A . 
B 2 HOH 17 317 317 HOH HOH A . 
B 2 HOH 18 318 318 HOH HOH A . 
B 2 HOH 19 319 319 HOH HOH A . 
B 2 HOH 20 320 320 HOH HOH A . 
B 2 HOH 21 321 321 HOH HOH A . 
B 2 HOH 22 322 322 HOH HOH A . 
B 2 HOH 23 323 323 HOH HOH A . 
B 2 HOH 24 324 324 HOH HOH A . 
B 2 HOH 25 325 325 HOH HOH A . 
B 2 HOH 26 326 326 HOH HOH A . 
B 2 HOH 27 327 327 HOH HOH A . 
B 2 HOH 28 328 328 HOH HOH A . 
B 2 HOH 29 329 329 HOH HOH A . 
B 2 HOH 30 330 330 HOH HOH A . 
B 2 HOH 31 331 331 HOH HOH A . 
B 2 HOH 32 332 332 HOH HOH A . 
B 2 HOH 33 333 333 HOH HOH A . 
B 2 HOH 34 334 334 HOH HOH A . 
B 2 HOH 35 335 335 HOH HOH A . 
B 2 HOH 36 336 336 HOH HOH A . 
B 2 HOH 37 337 337 HOH HOH A . 
B 2 HOH 38 338 338 HOH HOH A . 
B 2 HOH 39 339 339 HOH HOH A . 
B 2 HOH 40 340 340 HOH HOH A . 
B 2 HOH 41 341 341 HOH HOH A . 
B 2 HOH 42 342 342 HOH HOH A . 
B 2 HOH 43 343 343 HOH HOH A . 
B 2 HOH 44 344 344 HOH HOH A . 
B 2 HOH 45 345 345 HOH HOH A . 
B 2 HOH 46 346 346 HOH HOH A . 
B 2 HOH 47 347 347 HOH HOH A . 
B 2 HOH 48 348 348 HOH HOH A . 
B 2 HOH 49 349 349 HOH HOH A . 
B 2 HOH 50 350 350 HOH HOH A . 
B 2 HOH 51 351 351 HOH HOH A . 
B 2 HOH 52 352 352 HOH HOH A . 
B 2 HOH 53 353 353 HOH HOH A . 
B 2 HOH 54 354 354 HOH HOH A . 
B 2 HOH 55 355 355 HOH HOH A . 
B 2 HOH 56 356 356 HOH HOH A . 
B 2 HOH 57 357 357 HOH HOH A . 
B 2 HOH 58 358 358 HOH HOH A . 
B 2 HOH 59 359 359 HOH HOH A . 
B 2 HOH 60 360 360 HOH HOH A . 
B 2 HOH 61 361 361 HOH HOH A . 
B 2 HOH 62 362 362 HOH HOH A . 
B 2 HOH 63 363 363 HOH HOH A . 
B 2 HOH 64 364 364 HOH HOH A . 
B 2 HOH 65 365 365 HOH HOH A . 
B 2 HOH 66 366 366 HOH HOH A . 
B 2 HOH 67 367 367 HOH HOH A . 
B 2 HOH 68 368 368 HOH HOH A . 
B 2 HOH 69 369 369 HOH HOH A . 
B 2 HOH 70 370 370 HOH HOH A . 
B 2 HOH 71 371 371 HOH HOH A . 
B 2 HOH 72 372 372 HOH HOH A . 
B 2 HOH 73 373 373 HOH HOH A . 
B 2 HOH 74 374 374 HOH HOH A . 
B 2 HOH 75 375 375 HOH HOH A . 
B 2 HOH 76 376 376 HOH HOH A . 
B 2 HOH 77 377 377 HOH HOH A . 
B 2 HOH 78 378 378 HOH HOH A . 
B 2 HOH 79 379 379 HOH HOH A . 
B 2 HOH 80 380 380 HOH HOH A . 
B 2 HOH 81 381 381 HOH HOH A . 
B 2 HOH 82 382 382 HOH HOH A . 
B 2 HOH 83 383 383 HOH HOH A . 
B 2 HOH 84 384 384 HOH HOH A . 
B 2 HOH 85 385 385 HOH HOH A . 
B 2 HOH 86 386 386 HOH HOH A . 
B 2 HOH 87 387 387 HOH HOH A . 
B 2 HOH 88 388 388 HOH HOH A . 
B 2 HOH 89 389 389 HOH HOH A . 
B 2 HOH 90 390 390 HOH HOH A . 
B 2 HOH 91 391 391 HOH HOH A . 
B 2 HOH 92 392 392 HOH HOH A . 
B 2 HOH 93 393 393 HOH HOH A . 
B 2 HOH 94 394 394 HOH HOH A . 
B 2 HOH 95 395 395 HOH HOH A . 
# 
loop_
_pdbx_struct_mod_residue.id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.details 
1 A 65  CRO A 66  CRO ? GLY ?                
2 A 65  CRO A 66  CRO ? TYR ?                
3 A 65  CRO A 66  CRO ? GLY ?                
4 A 76  MSE A 78  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
5 A 86  MSE A 88  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
6 A 151 MSE A 153 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
7 A 216 MSE A 218 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
# 
_pdbx_validate_rmsd_bond.id               1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1   CD 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1   GLU 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1    90 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2   OE2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2   GLU 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2    90 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation   0.066 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1  1 CB A ASP 21  ? ? CG A ASP 21  ? ? OD1 A ASP 21  ? ? 5.6  
2  1 CB A ASP 21  ? ? CG A ASP 21  ? ? OD2 A ASP 21  ? ? -5.4 
3  1 CB A ASP 76  ? ? CG A ASP 76  ? ? OD1 A ASP 76  ? ? -5.5 
4  1 CB A ASP 103 ? ? CG A ASP 103 ? ? OD1 A ASP 103 ? ? -5.7 
5  1 CB A ASP 117 ? ? CG A ASP 117 ? ? OD1 A ASP 117 ? ? 5.9  
6  1 CB A ASP 117 ? ? CG A ASP 117 ? ? OD2 A ASP 117 ? ? -6.5 
7  1 CB A ASP 129 ? ? CG A ASP 129 ? ? OD2 A ASP 129 ? ? -5.4 
8  1 CB A ASP 180 ? ? CG A ASP 180 ? ? OD2 A ASP 180 ? ? -6.6 
9  1 CB A ASP 197 ? ? CG A ASP 197 ? ? OD2 A ASP 197 ? ? -6.3 
10 1 CB A ASP 210 ? ? CG A ASP 210 ? ? OD1 A ASP 210 ? ? 5.8  
11 1 CB A ASP 210 ? ? CG A ASP 210 ? ? OD2 A ASP 210 ? ? -6.3 
# 
_pdbx_validate_torsion.id              1 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id    LYS 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id    A 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id     3 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_torsion.phi             -63.26 
_pdbx_validate_torsion.psi             -75.65 
# 
loop_
_pdbx_validate_chiral.id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_model_num 
_pdbx_validate_chiral.auth_comp_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_asym_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_seq_id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_chiral.details 
_pdbx_validate_chiral.omega 
1 1 GLN A 69  ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 22.385 
2 1 ASP A 117 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.511 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
