data_1SFI
# 
_entry.id   1SFI 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
_database_2.database_id     PDB 
_database_2.database_code   1SFI 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 1999-07-09 1998-12-16 ? 1SFI 0 
2 2003-04-01 ?          ? 1SFI 1 
3 2009-02-24 ?          ? 1SFI 1 
4 2011-07-13 ?          ? 1SFI 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL  ? 
3 VERSN ? 
4 VERSN ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         1SFI 
_pdbx_database_status.deposit_site     ? 
_pdbx_database_status.process_site     ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         . 
_pdbx_database_status.status_code_sf   ? 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Luckett, S.'   1 
'Garcia, R.S.'  2 
'Barker, J.J.'  3 
'Konarev, A.V.' 4 
'Shewry, P.'    5 
'Clarke, A.R.'  6 
'Brady, R.L.'   7 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'High-resolution structure of a potent, cyclic proteinase inhibitor from sunflower seeds.' 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            290 
_citation.page_first                525 
_citation.page_last                 533 
_citation.year                      1999 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   10390350 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1006/jmbi.1999.2891 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Luckett, S.'   1 
primary 'Garcia, R.S.'  2 
primary 'Barker, J.J.'  3 
primary 'Konarev, A.V.' 4 
primary 'Shewry, P.R.'  5 
primary 'Clarke, A.R.'  6 
primary 'Brady, R.L.'   7 
# 
_cell.entry_id           1SFI 
_cell.length_a           60.610 
_cell.length_b           64.430 
_cell.length_c           70.620 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              4 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1SFI 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     nat TRYPSIN               23324.406 1   ?                ? ? 3.4.21.4 
2 polymer     nat 'Trypsin inhibitor 1' 1535.835  1   'CYCLIC PEPTIDE' ? ? ?        
3 non-polymer syn 'SULFATE ION'         96.058    3   ?                ? ? ?        
4 non-polymer syn 'CALCIUM ION'         40.080    1   ?                ? ? ?        
5 water       nat water                 18.015    376 ?                ? ? ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 ?      
2 SFTI-1 
3 ?      
4 ?      
5 ?      
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 'polypeptide(L)' no no 
;IVGGYTCGANTVPYQVSLNSGYHFCGGSLINSQWVVSAAHCYKSGIQVRLGEDNINVVEGNEQFISASKSIVHPSYNSNT
LNNDIMLIKLKSAASLNSRVASISLPTSCASAGTQCLISGWGNTKSSGTSYPDVLKCLKAPILSDSSCKSAYPGQITSNM
FCAGYLEGGKDSCQGDSGGPVVCSGKLQGIVSWGSGCAQKNKPGVYTKVCNYVSWIKQTIASN
;
;IVGGYTCGANTVPYQVSLNSGYHFCGGSLINSQWVVSAAHCYKSGIQVRLGEDNINVVEGNEQFISASKSIVHPSYNSNT
LNNDIMLIKLKSAASLNSRVASISLPTSCASAGTQCLISGWGNTKSSGTSYPDVLKCLKAPILSDSSCKSAYPGQITSNM
FCAGYLEGGKDSCQGDSGGPVVCSGKLQGIVSWGSGCAQKNKPGVYTKVCNYVSWIKQTIASN
;
A 
2 'polypeptide(L)' no no GRCTKSIPPICFPD GRCTKSIPPICFPD I 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ILE n 
1 2   VAL n 
1 3   GLY n 
1 4   GLY n 
1 5   TYR n 
1 6   THR n 
1 7   CYS n 
1 8   GLY n 
1 9   ALA n 
1 10  ASN n 
1 11  THR n 
1 12  VAL n 
1 13  PRO n 
1 14  TYR n 
1 15  GLN n 
1 16  VAL n 
1 17  SER n 
1 18  LEU n 
1 19  ASN n 
1 20  SER n 
1 21  GLY n 
1 22  TYR n 
1 23  HIS n 
1 24  PHE n 
1 25  CYS n 
1 26  GLY n 
1 27  GLY n 
1 28  SER n 
1 29  LEU n 
1 30  ILE n 
1 31  ASN n 
1 32  SER n 
1 33  GLN n 
1 34  TRP n 
1 35  VAL n 
1 36  VAL n 
1 37  SER n 
1 38  ALA n 
1 39  ALA n 
1 40  HIS n 
1 41  CYS n 
1 42  TYR n 
1 43  LYS n 
1 44  SER n 
1 45  GLY n 
1 46  ILE n 
1 47  GLN n 
1 48  VAL n 
1 49  ARG n 
1 50  LEU n 
1 51  GLY n 
1 52  GLU n 
1 53  ASP n 
1 54  ASN n 
1 55  ILE n 
1 56  ASN n 
1 57  VAL n 
1 58  VAL n 
1 59  GLU n 
1 60  GLY n 
1 61  ASN n 
1 62  GLU n 
1 63  GLN n 
1 64  PHE n 
1 65  ILE n 
1 66  SER n 
1 67  ALA n 
1 68  SER n 
1 69  LYS n 
1 70  SER n 
1 71  ILE n 
1 72  VAL n 
1 73  HIS n 
1 74  PRO n 
1 75  SER n 
1 76  TYR n 
1 77  ASN n 
1 78  SER n 
1 79  ASN n 
1 80  THR n 
1 81  LEU n 
1 82  ASN n 
1 83  ASN n 
1 84  ASP n 
1 85  ILE n 
1 86  MET n 
1 87  LEU n 
1 88  ILE n 
1 89  LYS n 
1 90  LEU n 
1 91  LYS n 
1 92  SER n 
1 93  ALA n 
1 94  ALA n 
1 95  SER n 
1 96  LEU n 
1 97  ASN n 
1 98  SER n 
1 99  ARG n 
1 100 VAL n 
1 101 ALA n 
1 102 SER n 
1 103 ILE n 
1 104 SER n 
1 105 LEU n 
1 106 PRO n 
1 107 THR n 
1 108 SER n 
1 109 CYS n 
1 110 ALA n 
1 111 SER n 
1 112 ALA n 
1 113 GLY n 
1 114 THR n 
1 115 GLN n 
1 116 CYS n 
1 117 LEU n 
1 118 ILE n 
1 119 SER n 
1 120 GLY n 
1 121 TRP n 
1 122 GLY n 
1 123 ASN n 
1 124 THR n 
1 125 LYS n 
1 126 SER n 
1 127 SER n 
1 128 GLY n 
1 129 THR n 
1 130 SER n 
1 131 TYR n 
1 132 PRO n 
1 133 ASP n 
1 134 VAL n 
1 135 LEU n 
1 136 LYS n 
1 137 CYS n 
1 138 LEU n 
1 139 LYS n 
1 140 ALA n 
1 141 PRO n 
1 142 ILE n 
1 143 LEU n 
1 144 SER n 
1 145 ASP n 
1 146 SER n 
1 147 SER n 
1 148 CYS n 
1 149 LYS n 
1 150 SER n 
1 151 ALA n 
1 152 TYR n 
1 153 PRO n 
1 154 GLY n 
1 155 GLN n 
1 156 ILE n 
1 157 THR n 
1 158 SER n 
1 159 ASN n 
1 160 MET n 
1 161 PHE n 
1 162 CYS n 
1 163 ALA n 
1 164 GLY n 
1 165 TYR n 
1 166 LEU n 
1 167 GLU n 
1 168 GLY n 
1 169 GLY n 
1 170 LYS n 
1 171 ASP n 
1 172 SER n 
1 173 CYS n 
1 174 GLN n 
1 175 GLY n 
1 176 ASP n 
1 177 SER n 
1 178 GLY n 
1 179 GLY n 
1 180 PRO n 
1 181 VAL n 
1 182 VAL n 
1 183 CYS n 
1 184 SER n 
1 185 GLY n 
1 186 LYS n 
1 187 LEU n 
1 188 GLN n 
1 189 GLY n 
1 190 ILE n 
1 191 VAL n 
1 192 SER n 
1 193 TRP n 
1 194 GLY n 
1 195 SER n 
1 196 GLY n 
1 197 CYS n 
1 198 ALA n 
1 199 GLN n 
1 200 LYS n 
1 201 ASN n 
1 202 LYS n 
1 203 PRO n 
1 204 GLY n 
1 205 VAL n 
1 206 TYR n 
1 207 THR n 
1 208 LYS n 
1 209 VAL n 
1 210 CYS n 
1 211 ASN n 
1 212 TYR n 
1 213 VAL n 
1 214 SER n 
1 215 TRP n 
1 216 ILE n 
1 217 LYS n 
1 218 GLN n 
1 219 THR n 
1 220 ILE n 
1 221 ALA n 
1 222 SER n 
1 223 ASN n 
2 1   GLY n 
2 2   ARG n 
2 3   CYS n 
2 4   THR n 
2 5   LYS n 
2 6   SER n 
2 7   ILE n 
2 8   PRO n 
2 9   PRO n 
2 10  ILE n 
2 11  CYS n 
2 12  PHE n 
2 13  PRO n 
2 14  ASP n 
# 
loop_
_entity_src_nat.entity_id 
_entity_src_nat.common_name 
_entity_src_nat.pdbx_organism_scientific 
_entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_nat.genus 
_entity_src_nat.species 
_entity_src_nat.strain 
_entity_src_nat.tissue 
_entity_src_nat.tissue_fraction 
_entity_src_nat.pdbx_secretion 
_entity_src_nat.pdbx_fragment 
_entity_src_nat.pdbx_variant 
_entity_src_nat.pdbx_cell_line 
_entity_src_nat.pdbx_atcc 
_entity_src_nat.pdbx_cellular_location 
_entity_src_nat.pdbx_organ 
_entity_src_nat.pdbx_organelle 
_entity_src_nat.pdbx_cell 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_name 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_details 
_entity_src_nat.details 
1 cattle             'Bos taurus'        9913 Bos        ? ?             ?         ? ? ? ? ? ? ? PANCREAS ? ? ? ? ? 
2 'Common sunflower' 'Helianthus annuus' 4232 Helianthus ? 'SUNBRED 246' ENDOSPERM ? ? ? ? ? ? ? SEED     ? ? ? ? ? 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.biol_id 
1 UNP TRY1_BOVIN  1 P00760 1  
;FIFLALLGAAVAFPVDDDDKIVGGYTCGANTVPYQVSLNSGYHFCGGSLINSQWVVSAAHCYKSGIQVRLGEDNINVVEG
NEQFISASKSIVHPSYNSNTLNNDIMLIKLKSAASLNSRVASISLPTSCASAGTQCLISGWGNTKSSGTSYPDVLKCLKA
PILSDSSCKSAYPGQITSNMFCAGYLEGGKDSCQGDSGGPVVCSGKLQGIVSWGSGCAQKNKPGVYTKVCNYVSWIKQTI
ASN
;
. 
2 UNP SFTI1_HELAN 2 Q4GWU5 40 GRCTKSIPPICFPD . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              1SFI 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 223 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P00760 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  21 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.db_align_end                  243 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       16 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       245 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
SO4 NON-POLYMER         . 'SULFATE ION'   ? 'O4 S -2'        96.058  
CA  NON-POLYMER         . 'CALCIUM ION'   ? 'CA 2'           40.080  
HOH NON-POLYMER         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          1SFI 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.75 
_exptl_crystal.density_percent_sol   54.8 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              8.0 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'pH 8.0' 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   ? 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1998-05 
_diffrn_detector.details                MIRRORS 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'SI(111)' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             ? 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.448 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SRS BEAMLINE PX7.2' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SRS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   PX7.2 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             1.448 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.entry_id                     1SFI 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             20.0 
_reflns.d_resolution_high            1.65 
_reflns.number_obs                   32839 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         96.7 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.067 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        14.0 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        18.43 
_reflns.pdbx_redundancy              2.500 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.65 
_reflns_shell.d_res_low              1.78 
_reflns_shell.percent_possible_all   91.0 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.223 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    3.8 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        2.2 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           1SFI 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 AMORE 
_computing.structure_refinement               REFMAC 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1SFI 
_refine.ls_number_reflns_obs                   30710 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           20.0 
_refine.ls_d_res_high                          1.65 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  96.7 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.175 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.204 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1672 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             21.11 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    1TLD 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          SHELLS 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.09 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.09 
_refine.overall_SU_ML                          0.06 
_refine.overall_SU_B                           1.67 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1734 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         16 
_refine_hist.number_atoms_solvent             376 
_refine_hist.number_atoms_total               2126 
_refine_hist.d_res_high                       1.65 
_refine_hist.d_res_low                        20.0 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
p_bond_d            0.014  0.02 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_angle_d           0.030  0.04 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_angle_deg         ?      ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_planar_d          0.036  0.05 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_hb_or_metal_coord ?      ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_mcbond_it         1.3    2.0  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_mcangle_it        1.787  3.0  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_scbond_it         1.822  2.0  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_scangle_it        2.560  3.0  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_plane_restr       0.0262 0.03 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_chiral_restr      0.138  0.15 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_singtor_nbd       0.167  0.3  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_multtor_nbd       0.239  0.3  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_xhyhbond_nbd      ?      ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_xyhbond_nbd       0.100  0.3  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_planar_tor        4.7    7.0  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_staggered_tor     12.2   15.0 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_orthonormal_tor   ?      ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_transverse_tor    20.1   20.0 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
p_special_tor       15.0   ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1SFI 
_struct.title                     'High resolution structure of a potent, cyclic protease inhibitor from sunflower seeds' 
_struct.pdbx_descriptor           'TRYPSIN, SFTI-1' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1SFI 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR' 
_struct_keywords.text            
'TRYPSIN INHIBITOR, CYCLIC PEPTIDE, PROTEASE, BOVINE-TRYPSIN, SERINE PROTEASE-INHIBITOR, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 5 ? 
H N N 5 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 ALA A 39  ? CYS A 41  ? ALA A 56  CYS A 58  5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 2 ASP A 145 ? ALA A 151 ? ASP A 165 ALA A 171 1 ? 7  
HELX_P HELX_P3 3 VAL A 209 ? ALA A 221 ? VAL A 231 ALA A 243 5 ? 13 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
disulf1 disulf ? A CYS 7   SG ? ? ? 1_555 A CYS 137 SG  ? ? A CYS 22  A CYS 157 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.061 ? 
disulf2 disulf ? A CYS 25  SG ? ? ? 1_555 A CYS 41  SG  ? ? A CYS 42  A CYS 58  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.053 ? 
disulf3 disulf ? A CYS 109 SG ? ? ? 1_555 A CYS 210 SG  ? ? A CYS 128 A CYS 232 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.041 ? 
disulf4 disulf ? A CYS 116 SG ? ? ? 1_555 A CYS 183 SG  ? ? A CYS 136 A CYS 201 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.007 ? 
disulf5 disulf ? A CYS 148 SG ? ? ? 1_555 A CYS 162 SG  ? ? A CYS 168 A CYS 182 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.998 ? 
disulf6 disulf ? A CYS 173 SG ? ? ? 1_555 A CYS 197 SG  ? ? A CYS 191 A CYS 220 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.069 ? 
disulf7 disulf ? B CYS 3   SG ? ? ? 1_555 B CYS 11  SG  ? ? I CYS 3   I CYS 11  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.050 ? 
metalc1 metalc ? F CA  .   CA ? ? ? 1_555 A GLU 52  OE1 ? ? A CA  246 A GLU 70  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.318 ? 
metalc2 metalc ? F CA  .   CA ? ? ? 1_555 A VAL 57  O   ? ? A CA  246 A VAL 75  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.357 ? 
metalc3 metalc ? F CA  .   CA ? ? ? 1_555 A GLU 62  OE2 ? ? A CA  246 A GLU 80  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.377 ? 
metalc4 metalc ? F CA  .   CA ? ? ? 1_555 A ASN 54  O   ? ? A CA  246 A ASN 72  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.444 ? 
metalc5 metalc ? F CA  .   CA ? ? ? 1_555 G HOH .   O   ? ? A CA  246 A HOH 251 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.405 ? 
metalc6 metalc ? F CA  .   CA ? ? ? 1_555 G HOH .   O   ? ? A CA  246 A HOH 275 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.408 ? 
metalc7 metalc ? B GLY 1   N  ? ? ? 1_555 B ASP 14  C   ? ? I GLY 1   I ASP 14  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.334 ? 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
disulf ? ? 
metalc ? ? 
# 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id                1 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id          ILE 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id           7 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id          B 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id           . 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code      ? 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id           ILE 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id            7 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id           I 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2   PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2    8 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2   B 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2    ? 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2    PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2     8 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2    I 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num     1 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle       -8.96 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 7 ? 
B ? 6 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
A 4 5 ? anti-parallel 
A 5 6 ? anti-parallel 
A 6 7 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
B 4 5 ? anti-parallel 
B 5 6 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 GLN A 63  ? SER A 66  ? ? GLN A 81  SER A 84  
A 2 GLN A 47  ? LEU A 50  ? ? GLN A 64  LEU A 67  
A 3 GLN A 15  ? ASN A 19  ? ? GLN A 30  ASN A 34  
A 4 HIS A 23  ? ASN A 31  ? ? HIS A 40  ASN A 48  
A 5 TRP A 34  ? SER A 37  ? ? TRP A 51  SER A 54  
A 6 MET A 86  ? LEU A 90  ? ? MET A 104 LEU A 108 
A 7 ALA A 67  ? VAL A 72  ? ? ALA A 85  VAL A 90  
B 1 LYS A 136 ? PRO A 141 ? ? LYS A 156 PRO A 161 
B 2 GLN A 115 ? GLY A 120 ? ? GLN A 135 GLY A 140 
B 3 PRO A 180 ? CYS A 183 ? ? PRO A 198 CYS A 201 
B 4 LYS A 186 ? TRP A 193 ? ? LYS A 204 TRP A 215 
B 5 GLY A 204 ? LYS A 208 ? ? GLY A 226 LYS A 230 
B 6 MET A 160 ? ALA A 163 ? ? MET A 180 ALA A 183 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O GLN A 63  ? O GLN A 81  N LEU A 50  ? N LEU A 67  
A 2 3 O GLN A 47  ? O GLN A 64  N ASN A 19  ? N ASN A 34  
A 3 4 O VAL A 16  ? O VAL A 31  N GLY A 27  ? N GLY A 44  
A 4 5 O SER A 28  ? O SER A 45  N VAL A 36  ? N VAL A 53  
A 5 6 O VAL A 35  ? O VAL A 52  N ILE A 88  ? N ILE A 106 
A 6 7 O LEU A 87  ? O LEU A 105 N ILE A 71  ? N ILE A 89  
B 1 2 O LYS A 136 ? O LYS A 156 N GLY A 120 ? N GLY A 140 
B 2 3 O LEU A 117 ? O LEU A 137 N VAL A 182 ? N VAL A 200 
B 3 4 O VAL A 181 ? O VAL A 199 N GLY A 189 ? N GLY A 211 
B 4 5 O ILE A 190 ? O ILE A 212 N THR A 207 ? N THR A 229 
B 5 6 O GLY A 204 ? O GLY A 226 N ALA A 163 ? N ALA A 183 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 1'  SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 2'  SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 3'  SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 246' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 10 ARG A 49  ? ARG A 66  . . 1_555 ? 
2  AC1 10 SER A 146 ? SER A 166 . . 2_565 ? 
3  AC1 10 SER A 147 ? SER A 167 . . 2_565 ? 
4  AC1 10 SER A 150 ? SER A 170 . . 2_565 ? 
5  AC1 10 HOH G .   ? HOH A 347 . . 2_565 ? 
6  AC1 10 HOH G .   ? HOH A 382 . . 1_555 ? 
7  AC1 10 HOH G .   ? HOH A 427 . . 1_555 ? 
8  AC1 10 HOH G .   ? HOH A 484 . . 2_565 ? 
9  AC1 10 HOH G .   ? HOH A 516 . . 1_555 ? 
10 AC1 10 HOH G .   ? HOH A 596 . . 2_565 ? 
11 AC2 8  ALA A 110 ? ALA A 129 . . 1_555 ? 
12 AC2 8  SER A 111 ? SER A 130 . . 1_555 ? 
13 AC2 8  THR A 114 ? THR A 134 . . 1_555 ? 
14 AC2 8  SER A 184 ? SER A 202 . . 1_555 ? 
15 AC2 8  HOH G .   ? HOH A 277 . . 1_555 ? 
16 AC2 8  HOH G .   ? HOH A 409 . . 1_555 ? 
17 AC2 8  HOH G .   ? HOH A 446 . . 1_555 ? 
18 AC2 8  HOH G .   ? HOH A 510 . . 1_555 ? 
19 AC3 7  LYS A 149 ? LYS A 169 . . 1_555 ? 
20 AC3 7  PRO A 153 ? PRO A 173 . . 1_555 ? 
21 AC3 7  GLY A 154 ? GLY A 174 . . 1_555 ? 
22 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 316 . . 1_555 ? 
23 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 421 . . 4_465 ? 
24 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 457 . . 4_465 ? 
25 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 599 . . 4_465 ? 
26 AC4 6  GLU A 52  ? GLU A 70  . . 1_555 ? 
27 AC4 6  ASN A 54  ? ASN A 72  . . 1_555 ? 
28 AC4 6  VAL A 57  ? VAL A 75  . . 1_555 ? 
29 AC4 6  GLU A 62  ? GLU A 80  . . 1_555 ? 
30 AC4 6  HOH G .   ? HOH A 251 . . 1_555 ? 
31 AC4 6  HOH G .   ? HOH A 275 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1SFI 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1SFI 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016499 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015521 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014160 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CA 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ILE A 1 1   ? 11.873 26.796 8.775   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ILE A 1 1   ? 11.597 26.783 7.283   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ILE A 1 1   ? 10.139 26.356 7.059   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   1 
ATOM   4    O  O   . ILE A 1 1   ? 9.739  25.272 7.524   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ILE A 1 1   ? 12.505 25.782 6.551   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  1 
ATOM   6    C  CG1 . ILE A 1 1   ? 14.011 26.082 6.694   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 1 
ATOM   7    C  CG2 . ILE A 1 1   ? 12.094 25.699 5.074   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 1 
ATOM   8    C  CD1 . ILE A 1 1   ? 14.474 27.375 6.022   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 1 
ATOM   9    N  N   . VAL A 1 2   ? 9.377  27.155 6.352   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A N   1 
ATOM   10   C  CA  . VAL A 1 2   ? 7.991  26.849 6.025   1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CA  1 
ATOM   11   C  C   . VAL A 1 2   ? 7.874  26.385 4.575   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A C   1 
ATOM   12   O  O   . VAL A 1 2   ? 8.468  27.022 3.714   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A O   1 
ATOM   13   C  CB  . VAL A 1 2   ? 7.093  28.097 6.212   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CB  1 
ATOM   14   C  CG1 . VAL A 1 2   ? 5.649  27.763 5.858   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG1 1 
ATOM   15   C  CG2 . VAL A 1 2   ? 7.192  28.647 7.632   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG2 1 
ATOM   16   N  N   . GLY A 1 3   ? 7.207  25.261 4.305   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A N   1 
ATOM   17   C  CA  . GLY A 1 3   ? 7.047  24.847 2.903   1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A CA  1 
ATOM   18   C  C   . GLY A 1 3   ? 8.271  24.187 2.291   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A C   1 
ATOM   19   O  O   . GLY A 1 3   ? 8.326  24.075 1.051   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A O   1 
ATOM   20   N  N   . GLY A 1 4   ? 9.222  23.758 3.134   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A N   1 
ATOM   21   C  CA  . GLY A 1 4   ? 10.426 23.109 2.599   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A CA  1 
ATOM   22   C  C   . GLY A 1 4   ? 10.339 21.589 2.716   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A C   1 
ATOM   23   O  O   . GLY A 1 4   ? 9.232  21.025 2.716   1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A O   1 
ATOM   24   N  N   . TYR A 1 5   ? 11.465 20.913 2.736   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A N   1 
ATOM   25   C  CA  . TYR A 1 5   ? 11.550 19.463 2.822   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CA  1 
ATOM   26   C  C   . TYR A 1 5   ? 12.677 19.032 3.760   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A C   1 
ATOM   27   O  O   . TYR A 1 5   ? 13.580 19.805 4.085   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A O   1 
ATOM   28   C  CB  . TYR A 1 5   ? 11.829 18.857 1.445   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CB  1 
ATOM   29   C  CG  . TYR A 1 5   ? 13.073 19.382 0.737   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CG  1 
ATOM   30   C  CD1 . TYR A 1 5   ? 13.076 20.619 0.127   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD1 1 
ATOM   31   C  CD2 . TYR A 1 5   ? 14.254 18.604 0.702   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD2 1 
ATOM   32   C  CE1 . TYR A 1 5   ? 14.195 21.099 -0.531  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE1 1 
ATOM   33   C  CE2 . TYR A 1 5   ? 15.375 19.095 0.052   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE2 1 
ATOM   34   C  CZ  . TYR A 1 5   ? 15.336 20.333 -0.557  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CZ  1 
ATOM   35   O  OH  . TYR A 1 5   ? 16.456 20.819 -1.190  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A OH  1 
ATOM   36   N  N   . THR A 1 6   ? 12.603 17.807 4.239   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 21  THR A N   1 
ATOM   37   C  CA  . THR A 1 6   ? 13.703 17.257 5.056   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 21  THR A CA  1 
ATOM   38   C  C   . THR A 1 6   ? 14.966 17.150 4.224   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 21  THR A C   1 
ATOM   39   O  O   . THR A 1 6   ? 15.048 16.469 3.175   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 21  THR A O   1 
ATOM   40   C  CB  . THR A 1 6   ? 13.262 15.891 5.622   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 21  THR A CB  1 
ATOM   41   O  OG1 . THR A 1 6   ? 12.153 16.113 6.503   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 21  THR A OG1 1 
ATOM   42   C  CG2 . THR A 1 6   ? 14.382 15.216 6.414   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 21  THR A CG2 1 
ATOM   43   N  N   . CYS A 1 7   ? 16.073 17.794 4.653   1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 22  CYS A N   1 
ATOM   44   C  CA  . CYS A 1 7   ? 17.293 17.829 3.871   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 22  CYS A CA  1 
ATOM   45   C  C   . CYS A 1 7   ? 17.887 16.440 3.667   1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 22  CYS A C   1 
ATOM   46   O  O   . CYS A 1 7   ? 18.298 16.040 2.565   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 22  CYS A O   1 
ATOM   47   C  CB  . CYS A 1 7   ? 18.408 18.694 4.519   1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 22  CYS A CB  1 
ATOM   48   S  SG  . CYS A 1 7   ? 17.912 20.381 4.873   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 22  CYS A SG  1 
ATOM   49   N  N   . GLY A 1 8   ? 17.941 15.670 4.734   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   1 
ATOM   50   C  CA  . GLY A 1 8   ? 18.627 14.371 4.814   1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  1 
ATOM   51   C  C   . GLY A 1 8   ? 19.850 14.615 5.713   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   1 
ATOM   52   O  O   . GLY A 1 8   ? 20.491 15.681 5.658   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   1 
ATOM   53   N  N   . ALA A 1 9   ? 20.183 13.636 6.559   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N   1 
ATOM   54   C  CA  . ALA A 1 9   ? 21.295 13.884 7.486   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA  1 
ATOM   55   C  C   . ALA A 1 9   ? 22.613 14.214 6.857   1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C   1 
ATOM   56   O  O   . ALA A 1 9   ? 23.158 13.594 5.929   1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O   1 
ATOM   57   C  CB  . ALA A 1 9   ? 21.499 12.658 8.375   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB  1 
ATOM   58   N  N   . ASN A 1 10  ? 23.213 15.322 7.359   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A N   1 
ATOM   59   C  CA  . ASN A 1 10  ? 24.501 15.832 6.985   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CA  1 
ATOM   60   C  C   . ASN A 1 10  ? 24.652 16.142 5.510   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A C   1 
ATOM   61   O  O   . ASN A 1 10  ? 25.759 16.300 5.020   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A O   1 
ATOM   62   C  CB  . ASN A 1 10  ? 25.604 14.893 7.528   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CB  1 
ATOM   63   C  CG  . ASN A 1 10  ? 25.379 14.490 8.977   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CG  1 
ATOM   64   O  OD1 . ASN A 1 10  ? 25.070 13.312 9.269   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A OD1 1 
ATOM   65   N  ND2 . ASN A 1 10  ? 25.476 15.429 9.927   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A ND2 1 
ATOM   66   N  N   . THR A 1 11  ? 23.534 16.419 4.806   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   67   C  CA  . THR A 1 11  ? 23.538 16.846 3.423   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   68   C  C   . THR A 1 11  ? 23.846 18.313 3.234   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   69   O  O   . THR A 1 11  ? 24.053 18.858 2.132   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   70   C  CB  . THR A 1 11  ? 22.191 16.602 2.704   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   71   O  OG1 . THR A 1 11  ? 21.125 17.227 3.433   1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   72   C  CG2 . THR A 1 11  ? 21.863 15.119 2.577   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   73   N  N   . VAL A 1 12  ? 23.878 19.077 4.349   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N   1 
ATOM   74   C  CA  . VAL A 1 12  ? 24.214 20.510 4.343   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA  1 
ATOM   75   C  C   . VAL A 1 12  ? 25.303 20.634 5.424   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C   1 
ATOM   76   O  O   . VAL A 1 12  ? 25.089 21.086 6.566   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O   1 
ATOM   77   C  CB  . VAL A 1 12  ? 22.960 21.351 4.695   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB  1 
ATOM   78   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 23.301 22.846 4.506   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1 1 
ATOM   79   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 21.726 21.018 3.864   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2 1 
ATOM   80   N  N   . PRO A 1 13  ? 26.516 20.245 5.108   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A N   1 
ATOM   81   C  CA  . PRO A 1 13  ? 27.570 19.989 6.100   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CA  1 
ATOM   82   C  C   . PRO A 1 13  ? 28.136 21.211 6.775   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A C   1 
ATOM   83   O  O   . PRO A 1 13  ? 28.856 21.078 7.779   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A O   1 
ATOM   84   C  CB  . PRO A 1 13  ? 28.580 19.109 5.337   1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CB  1 
ATOM   85   C  CG  . PRO A 1 13  ? 28.454 19.620 3.942   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CG  1 
ATOM   86   C  CD  . PRO A 1 13  ? 26.935 19.629 3.791   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CD  1 
ATOM   87   N  N   . TYR A 1 14  ? 27.856 22.360 6.193   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A N   1 
ATOM   88   C  CA  . TYR A 1 14  ? 28.307 23.658 6.730   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CA  1 
ATOM   89   C  C   . TYR A 1 14  ? 27.258 24.233 7.664   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A C   1 
ATOM   90   O  O   . TYR A 1 14  ? 27.578 25.274 8.313   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A O   1 
ATOM   91   C  CB  . TYR A 1 14  ? 28.618 24.623 5.566   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CB  1 
ATOM   92   C  CG  . TYR A 1 14  ? 27.481 24.706 4.568   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CG  1 
ATOM   93   C  CD1 . TYR A 1 14  ? 26.408 25.566 4.733   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CD1 1 
ATOM   94   C  CD2 . TYR A 1 14  ? 27.466 23.884 3.436   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CD2 1 
ATOM   95   C  CE1 . TYR A 1 14  ? 25.335 25.647 3.852   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CE1 1 
ATOM   96   C  CE2 . TYR A 1 14  ? 26.417 23.952 2.529   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CE2 1 
ATOM   97   C  CZ  . TYR A 1 14  ? 25.367 24.811 2.736   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A CZ  1 
ATOM   98   O  OH  . TYR A 1 14  ? 24.321 24.855 1.816   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 29  TYR A OH  1 
ATOM   99   N  N   . GLN A 1 15  ? 26.069 23.674 7.772   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N   1 
ATOM   100  C  CA  . GLN A 1 15  ? 25.036 24.225 8.666   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA  1 
ATOM   101  C  C   . GLN A 1 15  ? 25.345 23.967 10.134  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C   1 
ATOM   102  O  O   . GLN A 1 15  ? 25.584 22.794 10.474  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O   1 
ATOM   103  C  CB  . GLN A 1 15  ? 23.673 23.581 8.339   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . GLN A 1 15  ? 22.572 23.943 9.334   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG  1 
ATOM   105  C  CD  . GLN A 1 15  ? 21.876 25.222 9.000   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD  1 
ATOM   106  O  OE1 . GLN A 1 15  ? 21.305 25.489 7.917   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1 1 
ATOM   107  N  NE2 . GLN A 1 15  ? 21.780 26.125 10.019  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2 1 
ATOM   108  N  N   . VAL A 1 16  ? 25.274 25.019 10.959  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A N   1 
ATOM   109  C  CA  . VAL A 1 16  ? 25.473 24.782 12.403  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CA  1 
ATOM   110  C  C   . VAL A 1 16  ? 24.253 25.256 13.166  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A C   1 
ATOM   111  O  O   . VAL A 1 16  ? 23.445 26.082 12.694  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A O   1 
ATOM   112  C  CB  . VAL A 1 16  ? 26.726 25.434 12.986  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CB  1 
ATOM   113  C  CG1 . VAL A 1 16  ? 27.982 25.040 12.211  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CG1 1 
ATOM   114  C  CG2 . VAL A 1 16  ? 26.616 26.957 13.080  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CG2 1 
ATOM   115  N  N   . SER A 1 17  ? 24.099 24.756 14.401  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   1 
ATOM   116  C  CA  . SER A 1 17  ? 23.108 25.223 15.367  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  1 
ATOM   117  C  C   . SER A 1 17  ? 23.819 26.016 16.472  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   1 
ATOM   118  O  O   . SER A 1 17  ? 24.849 25.562 17.027  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   1 
ATOM   119  C  CB  . SER A 1 17  ? 22.398 24.024 16.025  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  1 
ATOM   120  O  OG  . SER A 1 17  ? 21.608 24.405 17.128  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  1 
ATOM   121  N  N   . LEU A 1 18  ? 23.242 27.161 16.850  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N   1 
ATOM   122  C  CA  . LEU A 1 18  ? 23.766 27.957 17.967  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA  1 
ATOM   123  C  C   . LEU A 1 18  ? 22.856 27.645 19.175  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C   1 
ATOM   124  O  O   . LEU A 1 18  ? 21.643 27.773 19.073  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O   1 
ATOM   125  C  CB  . LEU A 1 18  ? 23.813 29.442 17.637  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB  1 
ATOM   126  C  CG  . LEU A 1 18  ? 24.639 29.823 16.411  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG  1 
ATOM   127  C  CD1 . LEU A 1 18  ? 24.725 31.361 16.332  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1 1 
ATOM   128  C  CD2 . LEU A 1 18  ? 26.039 29.247 16.402  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2 1 
ATOM   129  N  N   . ASN A 1 19  ? 23.528 27.212 20.261  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A N   1 
ATOM   130  C  CA  . ASN A 1 19  ? 22.802 26.705 21.425  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A CA  1 
ATOM   131  C  C   . ASN A 1 19  ? 23.167 27.372 22.753  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A C   1 
ATOM   132  O  O   . ASN A 1 19  ? 24.341 27.551 23.059  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A O   1 
ATOM   133  C  CB  . ASN A 1 19  ? 23.089 25.186 21.544  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A CB  1 
ATOM   134  C  CG  . ASN A 1 19  ? 22.320 24.461 22.635  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A CG  1 
ATOM   135  O  OD1 . ASN A 1 19  ? 22.680 24.679 23.818  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A OD1 1 
ATOM   136  N  ND2 . ASN A 1 19  ? 21.342 23.600 22.329  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 34  ASN A ND2 1 
ATOM   137  N  N   . SER A 1 20  ? 22.149 27.751 23.533  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 37  SER A N   1 
ATOM   138  C  CA  . SER A 1 20  ? 22.405 28.377 24.862  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 37  SER A CA  1 
ATOM   139  C  C   . SER A 1 20  ? 21.521 27.720 25.914  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 37  SER A C   1 
ATOM   140  O  O   . SER A 1 20  ? 20.767 28.333 26.682  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 37  SER A O   1 
ATOM   141  C  CB  . SER A 1 20  ? 22.068 29.870 24.792  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 37  SER A CB  1 
ATOM   142  O  OG  . SER A 1 20  ? 20.734 30.054 24.443  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 37  SER A OG  1 
ATOM   143  N  N   . GLY A 1 21  ? 21.519 26.379 25.887  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   1 
ATOM   144  C  CA  . GLY A 1 21  ? 20.610 25.542 26.649  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  1 
ATOM   145  C  C   . GLY A 1 21  ? 19.353 25.252 25.837  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   1 
ATOM   146  O  O   . GLY A 1 21  ? 18.385 24.672 26.353  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   1 
ATOM   147  N  N   . TYR A 1 22  ? 19.376 25.687 24.560  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   148  C  CA  . TYR A 1 22  ? 18.283 25.513 23.600  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   149  C  C   . TYR A 1 22  ? 18.785 26.073 22.239  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   150  O  O   . TYR A 1 22  ? 19.657 26.910 22.231  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   151  C  CB  . TYR A 1 22  ? 16.976 26.253 23.929  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   152  C  CG  . TYR A 1 22  ? 17.124 27.720 24.240  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   153  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 17.534 28.160 25.495  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   154  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 16.901 28.667 23.242  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   155  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 17.718 29.508 25.755  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   156  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 17.067 30.030 23.510  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   157  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 17.465 30.428 24.768  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   158  O  OH  . TYR A 1 22  ? 17.647 31.769 25.025  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   159  N  N   . HIS A 1 23  ? 18.208 25.564 21.131  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A N   1 
ATOM   160  C  CA  . HIS A 1 23  ? 18.580 26.108 19.814  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A CA  1 
ATOM   161  C  C   . HIS A 1 23  ? 17.924 27.470 19.612  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A C   1 
ATOM   162  O  O   . HIS A 1 23  ? 16.710 27.624 19.861  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A O   1 
ATOM   163  C  CB  . HIS A 1 23  ? 18.047 25.115 18.733  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A CB  1 
ATOM   164  C  CG  . HIS A 1 23  ? 18.172 25.744 17.358  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A CG  1 
ATOM   165  N  ND1 . HIS A 1 23  ? 19.261 25.684 16.548  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A ND1 1 
ATOM   166  C  CD2 . HIS A 1 23  ? 17.198 26.449 16.705  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A CD2 1 
ATOM   167  C  CE1 . HIS A 1 23  ? 18.998 26.338 15.416  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A CE1 1 
ATOM   168  N  NE2 . HIS A 1 23  ? 17.798 26.865 15.499  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 40  HIS A NE2 1 
ATOM   169  N  N   . PHE A 1 24  ? 18.686 28.478 19.174  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N   1 
ATOM   170  C  CA  . PHE A 1 24  ? 18.056 29.791 19.031  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA  1 
ATOM   171  C  C   . PHE A 1 24  ? 18.365 30.431 17.683  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C   1 
ATOM   172  O  O   . PHE A 1 24  ? 17.672 31.403 17.333  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O   1 
ATOM   173  C  CB  . PHE A 1 24  ? 18.477 30.735 20.186  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB  1 
ATOM   174  C  CG  . PHE A 1 24  ? 19.897 31.126 20.251  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG  1 
ATOM   175  C  CD1 . PHE A 1 24  ? 20.372 32.238 19.561  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1 1 
ATOM   176  C  CD2 . PHE A 1 24  ? 20.858 30.347 20.926  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2 1 
ATOM   177  C  CE1 . PHE A 1 24  ? 21.687 32.604 19.558  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1 1 
ATOM   178  C  CE2 . PHE A 1 24  ? 22.192 30.725 20.921  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2 1 
ATOM   179  C  CZ  . PHE A 1 24  ? 22.653 31.840 20.226  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ  1 
ATOM   180  N  N   . CYS A 1 25  ? 19.402 29.950 17.002  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N   1 
ATOM   181  C  CA  . CYS A 1 25  ? 19.755 30.561 15.718  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA  1 
ATOM   182  C  C   . CYS A 1 25  ? 20.616 29.546 14.962  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C   1 
ATOM   183  O  O   . CYS A 1 25  ? 21.191 28.633 15.529  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O   1 
ATOM   184  C  CB  . CYS A 1 25  ? 20.604 31.848 15.825  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB  1 
ATOM   185  S  SG  . CYS A 1 25  ? 19.734 33.410 16.079  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG  1 
ATOM   186  N  N   . GLY A 1 26  ? 20.769 29.729 13.634  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   187  C  CA  . GLY A 1 26  ? 21.695 28.924 12.837  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   188  C  C   . GLY A 1 26  ? 22.976 29.663 12.492  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   189  O  O   . GLY A 1 26  ? 23.197 30.826 12.927  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   190  N  N   . GLY A 1 27  ? 23.868 29.050 11.689  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N   1 
ATOM   191  C  CA  . GLY A 1 27  ? 25.096 29.711 11.255  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA  1 
ATOM   192  C  C   . GLY A 1 27  ? 25.723 28.877 10.139  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C   1 
ATOM   193  O  O   . GLY A 1 27  ? 25.213 27.760 9.904   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O   1 
ATOM   194  N  N   . SER A 1 28  ? 26.816 29.359 9.596   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N   1 
ATOM   195  C  CA  . SER A 1 28  ? 27.469 28.644 8.476   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA  1 
ATOM   196  C  C   . SER A 1 28  ? 28.958 28.551 8.742   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 45  SER A C   1 
ATOM   197  O  O   . SER A 1 28  ? 29.669 29.551 8.962   1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 45  SER A O   1 
ATOM   198  C  CB  . SER A 1 28  ? 27.212 29.466 7.191   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB  1 
ATOM   199  O  OG  . SER A 1 28  ? 25.845 29.503 6.845   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG  1 
ATOM   200  N  N   . LEU A 1 29  ? 29.536 27.351 8.627   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   201  C  CA  . LEU A 1 29  ? 30.954 27.135 8.878   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   202  C  C   . LEU A 1 29  ? 31.769 27.590 7.650   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   203  O  O   . LEU A 1 29  ? 31.462 27.056 6.593   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   204  C  CB  . LEU A 1 29  ? 31.222 25.638 9.097   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   205  C  CG  . LEU A 1 29  ? 32.616 25.287 9.584   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   206  C  CD1 . LEU A 1 29  ? 32.859 25.745 11.027  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   207  C  CD2 . LEU A 1 29  ? 32.797 23.757 9.541   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   208  N  N   . ILE A 1 30  ? 32.680 28.531 7.850   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   1 
ATOM   209  C  CA  . ILE A 1 30  ? 33.452 28.994 6.669   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  1 
ATOM   210  C  C   . ILE A 1 30  ? 34.898 28.566 6.700   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   1 
ATOM   211  O  O   . ILE A 1 30  ? 35.644 28.713 5.707   1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   1 
ATOM   212  C  CB  . ILE A 1 30  ? 33.326 30.508 6.478   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  1 
ATOM   213  C  CG1 . ILE A 1 30  ? 33.707 31.299 7.726   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 1 
ATOM   214  C  CG2 . ILE A 1 30  ? 31.918 30.888 6.011   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 1 
ATOM   215  C  CD1 . ILE A 1 30  ? 34.013 32.769 7.401   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 1 
ATOM   216  N  N   . ASN A 1 31  ? 35.378 28.022 7.820   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A N   1 
ATOM   217  C  CA  . ASN A 1 31  ? 36.686 27.385 7.915   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A CA  1 
ATOM   218  C  C   . ASN A 1 31  ? 36.676 26.558 9.197   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A C   1 
ATOM   219  O  O   . ASN A 1 31  ? 35.679 26.630 9.936   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A O   1 
ATOM   220  C  CB  . ASN A 1 31  ? 37.921 28.233 7.765   1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A CB  1 
ATOM   221  C  CG  . ASN A 1 31  ? 38.111 29.253 8.870   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A CG  1 
ATOM   222  O  OD1 . ASN A 1 31  ? 37.917 29.008 10.039  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A OD1 1 
ATOM   223  N  ND2 . ASN A 1 31  ? 38.529 30.466 8.497   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A ND2 1 
ATOM   224  N  N   . SER A 1 32  ? 37.761 25.849 9.542   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 49  SER A N   1 
ATOM   225  C  CA  . SER A 1 32  ? 37.684 24.989 10.717  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 49  SER A CA  1 
ATOM   226  C  C   . SER A 1 32  ? 37.535 25.732 12.033  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 49  SER A C   1 
ATOM   227  O  O   . SER A 1 32  ? 37.143 25.098 13.027  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 49  SER A O   1 
ATOM   228  C  CB  . SER A 1 32  ? 38.905 24.048 10.798  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 49  SER A CB  1 
ATOM   229  O  OG  . SER A 1 32  ? 40.007 24.859 11.212  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 49  SER A OG  1 
ATOM   230  N  N   . GLN A 1 33  ? 37.797 27.049 12.072  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   231  C  CA  . GLN A 1 33  ? 37.645 27.741 13.362  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   232  C  C   . GLN A 1 33  ? 36.612 28.861 13.331  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   233  O  O   . GLN A 1 33  ? 36.522 29.598 14.337  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   234  C  CB  . GLN A 1 33  ? 38.992 28.375 13.748  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . GLN A 1 33  ? 40.086 27.350 14.029  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   236  C  CD  . GLN A 1 33  ? 41.448 28.001 14.177  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   237  O  OE1 . GLN A 1 33  ? 42.220 28.145 13.211  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   238  N  NE2 . GLN A 1 33  ? 41.760 28.403 15.388  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   239  N  N   . TRP A 1 34  ? 35.955 29.149 12.203  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A N   1 
ATOM   240  C  CA  . TRP A 1 34  ? 35.088 30.335 12.146  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CA  1 
ATOM   241  C  C   . TRP A 1 34  ? 33.706 30.079 11.522  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A C   1 
ATOM   242  O  O   . TRP A 1 34  ? 33.595 29.338 10.545  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A O   1 
ATOM   243  C  CB  . TRP A 1 34  ? 35.770 31.449 11.313  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CB  1 
ATOM   244  C  CG  . TRP A 1 34  ? 36.942 32.115 12.006  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CG  1 
ATOM   245  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 38.251 31.735 11.970  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CD1 1 
ATOM   246  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 36.889 33.247 12.899  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CD2 1 
ATOM   247  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 39.033 32.581 12.748  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A NE1 1 
ATOM   248  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 38.199 33.516 13.301  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CE2 1 
ATOM   249  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 35.842 34.076 13.316  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CE3 1 
ATOM   250  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 38.514 34.569 14.165  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CZ2 1 
ATOM   251  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 36.143 35.137 14.161  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CZ3 1 
ATOM   252  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 37.475 35.366 14.569  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 51  TRP A CH2 1 
ATOM   253  N  N   . VAL A 1 35  ? 32.693 30.732 12.110  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   1 
ATOM   254  C  CA  . VAL A 1 35  ? 31.297 30.592 11.682  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  1 
ATOM   255  C  C   . VAL A 1 35  ? 30.712 31.960 11.380  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   1 
ATOM   256  O  O   . VAL A 1 35  ? 30.978 32.938 12.088  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   1 
ATOM   257  C  CB  . VAL A 1 35  ? 30.465 29.971 12.840  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  1 
ATOM   258  C  CG1 . VAL A 1 35  ? 28.958 30.099 12.700  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 1 
ATOM   259  C  CG2 . VAL A 1 35  ? 30.832 28.482 12.995  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 1 
ATOM   260  N  N   . VAL A 1 36  ? 29.894 32.036 10.331  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A N   1 
ATOM   261  C  CA  . VAL A 1 36  ? 29.192 33.289 9.981   1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CA  1 
ATOM   262  C  C   . VAL A 1 36  ? 27.746 33.150 10.452  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A C   1 
ATOM   263  O  O   . VAL A 1 36  ? 27.090 32.111 10.188  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A O   1 
ATOM   264  C  CB  . VAL A 1 36  ? 29.185 33.527 8.456   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CB  1 
ATOM   265  C  CG1 . VAL A 1 36  ? 28.190 34.627 8.065   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CG1 1 
ATOM   266  C  CG2 . VAL A 1 36  ? 30.600 33.805 7.964   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CG2 1 
ATOM   267  N  N   . SER A 1 37  ? 27.203 34.146 11.158  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 54  SER A N   1 
ATOM   268  C  CA  . SER A 1 37  ? 25.806 34.167 11.597  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 54  SER A CA  1 
ATOM   269  C  C   . SER A 1 37  ? 25.267 35.602 11.495  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 54  SER A C   1 
ATOM   270  O  O   . SER A 1 37  ? 25.928 36.454 10.881  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 54  SER A O   1 
ATOM   271  C  CB  . SER A 1 37  ? 25.656 33.555 12.990  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 54  SER A CB  1 
ATOM   272  O  OG  . SER A 1 37  ? 24.331 33.411 13.425  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 54  SER A OG  1 
ATOM   273  N  N   . ALA A 1 38  ? 24.135 35.879 12.098  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N   1 
ATOM   274  C  CA  . ALA A 1 38  ? 23.539 37.212 12.053  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  1 
ATOM   275  C  C   . ALA A 1 38  ? 23.897 37.951 13.364  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C   1 
ATOM   276  O  O   . ALA A 1 38  ? 23.944 37.361 14.441  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O   1 
ATOM   277  C  CB  . ALA A 1 38  ? 22.029 37.191 12.018  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  1 
ATOM   278  N  N   . ALA A 1 39  ? 24.142 39.239 13.214  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N   1 
ATOM   279  C  CA  . ALA A 1 39  ? 24.428 40.077 14.403  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA  1 
ATOM   280  C  C   . ALA A 1 39  ? 23.285 40.068 15.376  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C   1 
ATOM   281  O  O   . ALA A 1 39  ? 23.621 40.133 16.594  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O   1 
ATOM   282  C  CB  . ALA A 1 39  ? 24.700 41.513 13.933  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB  1 
ATOM   283  N  N   . HIS A 1 40  ? 21.998 39.976 14.995  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A N   1 
ATOM   284  C  CA  . HIS A 1 40  ? 20.908 39.943 15.978  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A CA  1 
ATOM   285  C  C   . HIS A 1 40  ? 20.848 38.653 16.775  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A C   1 
ATOM   286  O  O   . HIS A 1 40  ? 20.123 38.572 17.797  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A O   1 
ATOM   287  C  CB  . HIS A 1 40  ? 19.580 40.255 15.296  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A CB  1 
ATOM   288  C  CG  . HIS A 1 40  ? 18.969 39.128 14.517  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A CG  1 
ATOM   289  N  ND1 . HIS A 1 40  ? 19.102 38.997 13.157  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A ND1 1 
ATOM   290  C  CD2 . HIS A 1 40  ? 18.189 38.104 14.948  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A CD2 1 
ATOM   291  C  CE1 . HIS A 1 40  ? 18.434 37.896 12.782  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A CE1 1 
ATOM   292  N  NE2 . HIS A 1 40  ? 17.859 37.328 13.856  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 57  HIS A NE2 1 
ATOM   293  N  N   . CYS A 1 41  ? 21.662 37.674 16.408  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A N   1 
ATOM   294  C  CA  . CYS A 1 41  ? 21.807 36.441 17.181  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A CA  1 
ATOM   295  C  C   . CYS A 1 41  ? 22.856 36.536 18.277  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A C   1 
ATOM   296  O  O   . CYS A 1 41  ? 23.024 35.543 19.032  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A O   1 
ATOM   297  C  CB  . CYS A 1 41  ? 22.204 35.294 16.236  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A CB  1 
ATOM   298  S  SG  . CYS A 1 41  ? 20.909 34.767 15.083  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 58  CYS A SG  1 
ATOM   299  N  N   . TYR A 1 42  ? 23.585 37.662 18.405  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A N   1 
ATOM   300  C  CA  . TYR A 1 42  ? 24.600 37.779 19.442  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CA  1 
ATOM   301  C  C   . TYR A 1 42  ? 24.042 37.566 20.867  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A C   1 
ATOM   302  O  O   . TYR A 1 42  ? 23.024 38.115 21.246  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A O   1 
ATOM   303  C  CB  . TYR A 1 42  ? 25.328 39.161 19.343  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CB  1 
ATOM   304  C  CG  . TYR A 1 42  ? 26.250 39.327 20.547  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CG  1 
ATOM   305  C  CD1 . TYR A 1 42  ? 27.511 38.766 20.564  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CD1 1 
ATOM   306  C  CD2 . TYR A 1 42  ? 25.773 39.978 21.688  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CD2 1 
ATOM   307  C  CE1 . TYR A 1 42  ? 28.337 38.866 21.678  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CE1 1 
ATOM   308  C  CE2 . TYR A 1 42  ? 26.588 40.070 22.823  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CE2 1 
ATOM   309  C  CZ  . TYR A 1 42  ? 27.841 39.523 22.796  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A CZ  1 
ATOM   310  O  OH  . TYR A 1 42  ? 28.673 39.592 23.909  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 59  TYR A OH  1 
ATOM   311  N  N   . LYS A 1 43  ? 24.847 36.869 21.656  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A N   1 
ATOM   312  C  CA  . LYS A 1 43  ? 24.655 36.729 23.107  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CA  1 
ATOM   313  C  C   . LYS A 1 43  ? 25.929 36.111 23.678  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A C   1 
ATOM   314  O  O   . LYS A 1 43  ? 26.719 35.478 22.983  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A O   1 
ATOM   315  C  CB  . LYS A 1 43  ? 23.474 35.848 23.538  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CB  1 
ATOM   316  C  CG  . LYS A 1 43  ? 23.571 34.399 23.034  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CG  1 
ATOM   317  C  CD  . LYS A 1 43  ? 22.488 33.482 23.600  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CD  1 
ATOM   318  C  CE  . LYS A 1 43  ? 21.079 33.735 23.091  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CE  1 
ATOM   319  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 20.052 32.848 23.723  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A NZ  1 
ATOM   320  N  N   . SER A 1 44  ? 26.112 36.219 25.020  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 61  SER A N   1 
ATOM   321  C  CA  . SER A 1 44  ? 27.199 35.499 25.658  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA  1 
ATOM   322  C  C   . SER A 1 44  ? 26.799 34.020 25.799  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 61  SER A C   1 
ATOM   323  O  O   . SER A 1 44  ? 25.638 33.649 25.666  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 61  SER A O   1 
ATOM   324  C  CB  . SER A 1 44  ? 27.355 35.980 27.124  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB  1 
ATOM   325  O  OG  . SER A 1 44  ? 27.713 37.347 27.148  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG  1 
ATOM   326  N  N   . GLY A 1 45  ? 27.832 33.197 25.994  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A N   1 
ATOM   327  C  CA  . GLY A 1 45  ? 27.626 31.783 26.253  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A CA  1 
ATOM   328  C  C   . GLY A 1 45  ? 27.170 30.920 25.085  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A C   1 
ATOM   329  O  O   . GLY A 1 45  ? 26.350 30.020 25.289  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A O   1 
ATOM   330  N  N   . ILE A 1 46  ? 27.556 31.277 23.861  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N   1 
ATOM   331  C  CA  . ILE A 1 46  ? 27.070 30.447 22.731  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA  1 
ATOM   332  C  C   . ILE A 1 46  ? 27.905 29.171 22.648  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C   1 
ATOM   333  O  O   . ILE A 1 46  ? 29.146 29.169 22.748  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O   1 
ATOM   334  C  CB  . ILE A 1 46  ? 27.245 31.252 21.413  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB  1 
ATOM   335  C  CG1 . ILE A 1 46  ? 26.248 32.413 21.430  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1 1 
ATOM   336  C  CG2 . ILE A 1 46  ? 27.087 30.339 20.188  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2 1 
ATOM   337  C  CD1 . ILE A 1 46  ? 26.565 33.345 20.242  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1 1 
ATOM   338  N  N   . GLN A 1 47  ? 27.259 28.007 22.455  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A N   1 
ATOM   339  C  CA  . GLN A 1 47  ? 27.874 26.737 22.126  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A CA  1 
ATOM   340  C  C   . GLN A 1 47  ? 27.562 26.434 20.647  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A C   1 
ATOM   341  O  O   . GLN A 1 47  ? 26.380 26.502 20.309  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A O   1 
ATOM   342  C  CB  . GLN A 1 47  ? 27.393 25.630 23.066  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A CB  1 
ATOM   343  C  CG  . GLN A 1 47  ? 28.111 24.310 22.784  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A CG  1 
ATOM   344  C  CD  . GLN A 1 47  ? 27.482 23.186 23.605  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A CD  1 
ATOM   345  O  OE1 . GLN A 1 47  ? 26.290 22.935 23.442  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A OE1 1 
ATOM   346  N  NE2 . GLN A 1 47  ? 28.259 22.530 24.477  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A NE2 1 
ATOM   347  N  N   . VAL A 1 48  ? 28.560 26.199 19.803  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A N   1 
ATOM   348  C  CA  . VAL A 1 48  ? 28.239 25.883 18.372  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CA  1 
ATOM   349  C  C   . VAL A 1 48  ? 28.123 24.375 18.217  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A C   1 
ATOM   350  O  O   . VAL A 1 48  ? 28.983 23.628 18.719  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A O   1 
ATOM   351  C  CB  . VAL A 1 48  ? 29.382 26.422 17.495  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CB  1 
ATOM   352  C  CG1 . VAL A 1 48  ? 29.109 26.071 16.013  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CG1 1 
ATOM   353  C  CG2 . VAL A 1 48  ? 29.479 27.937 17.617  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CG2 1 
ATOM   354  N  N   . ARG A 1 49  ? 27.081 23.893 17.553  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A N   1 
ATOM   355  C  CA  . ARG A 1 49  ? 26.839 22.442 17.409  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CA  1 
ATOM   356  C  C   . ARG A 1 49  ? 26.943 22.151 15.908  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A C   1 
ATOM   357  O  O   . ARG A 1 49  ? 26.086 22.592 15.124  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A O   1 
ATOM   358  C  CB  . ARG A 1 49  ? 25.523 22.018 18.049  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . ARG A 1 49  ? 25.511 22.331 19.559  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CG  1 
ATOM   360  C  CD  . ARG A 1 49  ? 24.228 21.818 20.234  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CD  1 
ATOM   361  N  NE  . ARG A 1 49  ? 24.473 21.856 21.707  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NE  1 
ATOM   362  C  CZ  . ARG A 1 49  ? 23.699 21.129 22.538  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CZ  1 
ATOM   363  N  NH1 . ARG A 1 49  ? 22.658 20.377 22.189  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH1 1 
ATOM   364  N  NH2 . ARG A 1 49  ? 24.071 21.145 23.834  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH2 1 
ATOM   365  N  N   . LEU A 1 50  ? 28.032 21.462 15.553  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   1 
ATOM   366  C  CA  . LEU A 1 50  ? 28.308 21.083 14.173  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  1 
ATOM   367  C  C   . LEU A 1 50  ? 27.909 19.630 13.954  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   1 
ATOM   368  O  O   . LEU A 1 50  ? 27.775 18.825 14.904  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   1 
ATOM   369  C  CB  . LEU A 1 50  ? 29.826 21.237 13.896  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  1 
ATOM   370  C  CG  . LEU A 1 50  ? 30.399 22.643 14.223  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  1 
ATOM   371  C  CD1 . LEU A 1 50  ? 31.150 22.627 15.564  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 1 
ATOM   372  C  CD2 . LEU A 1 50  ? 31.313 23.059 13.082  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 1 
ATOM   373  N  N   . GLY A 1 51  ? 27.711 19.252 12.673  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   374  C  CA  . GLY A 1 51  ? 27.400 17.863 12.332  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   375  C  C   . GLY A 1 51  ? 26.029 17.378 12.767  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   376  O  O   . GLY A 1 51  ? 25.803 16.146 12.859  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   377  N  N   . GLU A 1 52  ? 25.101 18.298 13.083  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A N   1 
ATOM   378  C  CA  . GLU A 1 52  ? 23.783 17.946 13.545  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CA  1 
ATOM   379  C  C   . GLU A 1 52  ? 22.789 17.601 12.418  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A C   1 
ATOM   380  O  O   . GLU A 1 52  ? 22.797 18.228 11.338  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A O   1 
ATOM   381  C  CB  . GLU A 1 52  ? 23.113 19.086 14.337  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CB  1 
ATOM   382  C  CG  . GLU A 1 52  ? 23.751 19.483 15.686  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CG  1 
ATOM   383  C  CD  . GLU A 1 52  ? 23.252 18.500 16.761  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CD  1 
ATOM   384  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 22.731 17.421 16.352  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE1 1 
ATOM   385  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 23.358 18.812 17.963  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE2 1 
ATOM   386  N  N   . ASP A 1 53  ? 21.913 16.647 12.742  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N   1 
ATOM   387  C  CA  . ASP A 1 53  ? 20.709 16.407 11.908  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA  1 
ATOM   388  C  C   . ASP A 1 53  ? 19.535 16.562 12.872  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C   1 
ATOM   389  O  O   . ASP A 1 53  ? 18.953 17.634 12.978  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O   1 
ATOM   390  C  CB  . ASP A 1 53  ? 20.657 15.123 11.086  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB  1 
ATOM   391  C  CG  . ASP A 1 53  ? 19.439 15.127 10.162  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG  1 
ATOM   392  O  OD1 . ASP A 1 53  ? 19.164 16.173 9.539   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1 1 
ATOM   393  O  OD2 . ASP A 1 53  ? 18.766 14.068 10.082  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2 1 
ATOM   394  N  N   . ASN A 1 54  ? 19.244 15.558 13.721  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A N   1 
ATOM   395  C  CA  . ASN A 1 54  ? 18.194 15.686 14.716  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CA  1 
ATOM   396  C  C   . ASN A 1 54  ? 18.777 16.474 15.868  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A C   1 
ATOM   397  O  O   . ASN A 1 54  ? 19.671 15.871 16.546  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A O   1 
ATOM   398  C  CB  . ASN A 1 54  ? 17.809 14.274 15.214  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . ASN A 1 54  ? 16.632 14.330 16.169  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CG  1 
ATOM   400  O  OD1 . ASN A 1 54  ? 16.450 15.196 17.000  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A OD1 1 
ATOM   401  N  ND2 . ASN A 1 54  ? 15.730 13.312 16.073  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A ND2 1 
ATOM   402  N  N   . ILE A 1 55  ? 18.433 17.694 16.164  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A N   1 
ATOM   403  C  CA  . ILE A 1 55  ? 19.054 18.438 17.261  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CA  1 
ATOM   404  C  C   . ILE A 1 55  ? 18.627 17.967 18.658  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A C   1 
ATOM   405  O  O   . ILE A 1 55  ? 19.230 18.431 19.632  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A O   1 
ATOM   406  C  CB  . ILE A 1 55  ? 18.795 19.964 17.151  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CB  1 
ATOM   407  C  CG1 . ILE A 1 55  ? 17.311 20.303 17.007  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG1 1 
ATOM   408  C  CG2 . ILE A 1 55  ? 19.641 20.557 16.025  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CG2 1 
ATOM   409  C  CD1 . ILE A 1 55  ? 17.027 21.805 17.004  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 73  ILE A CD1 1 
ATOM   410  N  N   . ASN A 1 56  ? 17.707 17.012 18.764  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A N   1 
ATOM   411  C  CA  . ASN A 1 56  ? 17.244 16.523 20.065  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A CA  1 
ATOM   412  C  C   . ASN A 1 56  ? 17.744 15.120 20.367  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A C   1 
ATOM   413  O  O   . ASN A 1 56  ? 17.302 14.515 21.368  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A O   1 
ATOM   414  C  CB  . ASN A 1 56  ? 15.709 16.603 20.090  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . ASN A 1 56  ? 15.243 18.053 20.095  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A CG  1 
ATOM   416  O  OD1 . ASN A 1 56  ? 15.775 18.811 20.911  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A OD1 1 
ATOM   417  N  ND2 . ASN A 1 56  ? 14.336 18.491 19.242  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 74  ASN A ND2 1 
ATOM   418  N  N   . VAL A 1 57  ? 18.535 14.512 19.502  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A N   1 
ATOM   419  C  CA  . VAL A 1 57  ? 19.012 13.132 19.742  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CA  1 
ATOM   420  C  C   . VAL A 1 57  ? 20.492 13.099 19.469  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A C   1 
ATOM   421  O  O   . VAL A 1 57  ? 20.896 13.732 18.446  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A O   1 
ATOM   422  C  CB  . VAL A 1 57  ? 18.328 12.144 18.758  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CB  1 
ATOM   423  C  CG1 . VAL A 1 57  ? 18.967 10.760 18.862  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG1 1 
ATOM   424  C  CG2 . VAL A 1 57  ? 16.844 12.020 19.083  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG2 1 
ATOM   425  N  N   . VAL A 1 58  ? 21.374 12.483 20.228  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A N   1 
ATOM   426  C  CA  . VAL A 1 58  ? 22.784 12.361 19.933  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CA  1 
ATOM   427  C  C   . VAL A 1 58  ? 22.929 11.188 18.954  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A C   1 
ATOM   428  O  O   . VAL A 1 58  ? 22.714 10.028 19.349  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A O   1 
ATOM   429  C  CB  . VAL A 1 58  ? 23.602 12.076 21.223  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CB  1 
ATOM   430  C  CG1 . VAL A 1 58  ? 25.058 11.748 20.956  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CG1 1 
ATOM   431  C  CG2 . VAL A 1 58  ? 23.537 13.308 22.127  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 76  VAL A CG2 1 
ATOM   432  N  N   . GLU A 1 59  ? 23.235 11.493 17.707  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   1 
ATOM   433  C  CA  . GLU A 1 59  ? 23.253 10.480 16.646  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  1 
ATOM   434  C  C   . GLU A 1 59  ? 24.621 9.981  16.212  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   1 
ATOM   435  O  O   . GLU A 1 59  ? 24.672 8.892  15.597  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   1 
ATOM   436  C  CB  . GLU A 1 59  ? 22.503 11.011 15.399  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  1 
ATOM   437  C  CG  . GLU A 1 59  ? 21.009 11.267 15.653  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  1 
ATOM   438  C  CD  . GLU A 1 59  ? 20.293 11.748 14.409  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  1 
ATOM   439  O  OE1 . GLU A 1 59  ? 20.601 12.850 13.895  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 1 
ATOM   440  O  OE2 . GLU A 1 59  ? 19.391 11.041 13.886  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 1 
ATOM   441  N  N   . GLY A 1 60  ? 25.713 10.701 16.467  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A N   1 
ATOM   442  C  CA  . GLY A 1 60  ? 27.021 10.278 16.046  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A CA  1 
ATOM   443  C  C   . GLY A 1 60  ? 27.812 11.137 15.092  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A C   1 
ATOM   444  O  O   . GLY A 1 60  ? 28.926 10.733 14.705  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A O   1 
ATOM   445  N  N   . ASN A 1 61  ? 27.340 12.311 14.675  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   1 
ATOM   446  C  CA  . ASN A 1 61  ? 28.228 13.153 13.852  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  1 
ATOM   447  C  C   . ASN A 1 61  ? 28.407 14.512 14.524  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   1 
ATOM   448  O  O   . ASN A 1 61  ? 29.042 15.394 13.940  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   1 
ATOM   449  C  CB  . ASN A 1 61  ? 27.725 13.308 12.412  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . ASN A 1 61  ? 28.078 12.042 11.622  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  1 
ATOM   451  O  OD1 . ASN A 1 61  ? 29.227 11.917 11.170  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 1 
ATOM   452  N  ND2 . ASN A 1 61  ? 27.089 11.168 11.507  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 1 
ATOM   453  N  N   . GLU A 1 62  ? 27.920 14.668 15.742  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   454  C  CA  . GLU A 1 62  ? 28.043 15.937 16.450  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   455  C  C   . GLU A 1 62  ? 29.424 16.294 16.961  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   456  O  O   . GLU A 1 62  ? 30.215 15.459 17.429  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   457  C  CB  . GLU A 1 62  ? 27.116 15.953 17.698  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   458  C  CG  . GLU A 1 62  ? 25.626 15.768 17.426  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   459  C  CD  . GLU A 1 62  ? 25.198 14.311 17.442  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   460  O  OE1 . GLU A 1 62  ? 25.992 13.358 17.442  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   461  O  OE2 . GLU A 1 62  ? 23.970 14.093 17.383  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   462  N  N   . GLN A 1 63  ? 29.766 17.578 16.856  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A N   1 
ATOM   463  C  CA  . GLN A 1 63  ? 30.905 18.200 17.495  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CA  1 
ATOM   464  C  C   . GLN A 1 63  ? 30.323 19.438 18.221  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A C   1 
ATOM   465  O  O   . GLN A 1 63  ? 29.733 20.312 17.545  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A O   1 
ATOM   466  C  CB  . GLN A 1 63  ? 31.996 18.626 16.511  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CB  1 
ATOM   467  C  CG  . GLN A 1 63  ? 32.708 17.441 15.869  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CG  1 
ATOM   468  C  CD  . GLN A 1 63  ? 33.708 17.888 14.832  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CD  1 
ATOM   469  O  OE1 . GLN A 1 63  ? 34.576 18.736 15.074  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A OE1 1 
ATOM   470  N  NE2 . GLN A 1 63  ? 33.573 17.308 13.619  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A NE2 1 
ATOM   471  N  N   . PHE A 1 64  ? 30.413 19.506 19.547  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   1 
ATOM   472  C  CA  . PHE A 1 64  ? 29.945 20.651 20.313  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  1 
ATOM   473  C  C   . PHE A 1 64  ? 31.173 21.466 20.707  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   1 
ATOM   474  O  O   . PHE A 1 64  ? 32.090 20.914 21.384  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   1 
ATOM   475  C  CB  . PHE A 1 64  ? 29.162 20.287 21.574  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  1 
ATOM   476  C  CG  . PHE A 1 64  ? 27.865 19.547 21.412  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  1 
ATOM   477  C  CD1 . PHE A 1 64  ? 27.226 19.388 20.190  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 1 
ATOM   478  C  CD2 . PHE A 1 64  ? 27.245 19.025 22.556  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 1 
ATOM   479  C  CE1 . PHE A 1 64  ? 26.030 18.677 20.088  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 1 
ATOM   480  C  CE2 . PHE A 1 64  ? 26.034 18.352 22.465  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 1 
ATOM   481  C  CZ  . PHE A 1 64  ? 25.418 18.164 21.231  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  1 
ATOM   482  N  N   . ILE A 1 65  ? 31.323 22.689 20.251  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A N   1 
ATOM   483  C  CA  . ILE A 1 65  ? 32.472 23.532 20.594  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CA  1 
ATOM   484  C  C   . ILE A 1 65  ? 32.046 24.913 21.053  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A C   1 
ATOM   485  O  O   . ILE A 1 65  ? 31.253 25.587 20.390  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A O   1 
ATOM   486  C  CB  . ILE A 1 65  ? 33.386 23.688 19.342  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CB  1 
ATOM   487  C  CG1 . ILE A 1 65  ? 33.813 22.328 18.803  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CG1 1 
ATOM   488  C  CG2 . ILE A 1 65  ? 34.616 24.522 19.705  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CG2 1 
ATOM   489  C  CD1 . ILE A 1 65  ? 34.531 22.386 17.468  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CD1 1 
ATOM   490  N  N   . SER A 1 66  ? 32.534 25.367 22.197  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 84  SER A N   1 
ATOM   491  C  CA  . SER A 1 66  ? 32.162 26.674 22.723  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 84  SER A CA  1 
ATOM   492  C  C   . SER A 1 66  ? 32.669 27.795 21.839  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 84  SER A C   1 
ATOM   493  O  O   . SER A 1 66  ? 33.731 27.693 21.235  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 84  SER A O   1 
ATOM   494  C  CB  . SER A 1 66  ? 32.789 26.848 24.126  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 84  SER A CB  1 
ATOM   495  O  OG  . SER A 1 66  ? 32.197 25.895 25.013  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 84  SER A OG  1 
ATOM   496  N  N   . ALA A 1 67  ? 31.916 28.893 21.743  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A N   1 
ATOM   497  C  CA  . ALA A 1 67  ? 32.441 30.054 21.016  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CA  1 
ATOM   498  C  C   . ALA A 1 67  ? 33.520 30.686 21.904  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A C   1 
ATOM   499  O  O   . ALA A 1 67  ? 33.310 30.792 23.131  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A O   1 
ATOM   500  C  CB  . ALA A 1 67  ? 31.309 31.073 20.802  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CB  1 
ATOM   501  N  N   . SER A 1 68  ? 34.649 31.069 21.334  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 86  SER A N   1 
ATOM   502  C  CA  . SER A 1 68  ? 35.646 31.806 22.146  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA  1 
ATOM   503  C  C   . SER A 1 68  ? 35.522 33.290 21.868  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 86  SER A C   1 
ATOM   504  O  O   . SER A 1 68  ? 36.020 34.120 22.665  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 86  SER A O   1 
ATOM   505  C  CB  . SER A 1 68  ? 37.043 31.274 21.882  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB  1 
ATOM   506  O  OG  . SER A 1 68  ? 37.458 31.325 20.534  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG  1 
ATOM   507  N  N   . LYS A 1 69  ? 35.054 33.702 20.707  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A N   1 
ATOM   508  C  CA  . LYS A 1 69  ? 34.912 35.076 20.284  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CA  1 
ATOM   509  C  C   . LYS A 1 69  ? 33.605 35.198 19.509  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A C   1 
ATOM   510  O  O   . LYS A 1 69  ? 33.333 34.285 18.712  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A O   1 
ATOM   511  C  CB  . LYS A 1 69  ? 36.119 35.512 19.434  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CB  1 
ATOM   512  C  CG  . LYS A 1 69  ? 37.521 35.426 20.026  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CG  1 
ATOM   513  C  CD  . LYS A 1 69  ? 38.590 36.008 19.088  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CD  1 
ATOM   514  C  CE  . LYS A 1 69  ? 39.911 36.047 19.883  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CE  1 
ATOM   515  N  NZ  . LYS A 1 69  ? 41.036 36.636 19.101  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A NZ  1 
ATOM   516  N  N   . SER A 1 70  ? 32.781 36.208 19.815  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   1 
ATOM   517  C  CA  . SER A 1 70  ? 31.526 36.381 19.063  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  1 
ATOM   518  C  C   . SER A 1 70  ? 31.551 37.868 18.663  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   1 
ATOM   519  O  O   . SER A 1 70  ? 31.366 38.758 19.521  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   1 
ATOM   520  C  CB  . SER A 1 70  ? 30.334 36.024 19.942  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  1 
ATOM   521  O  OG  . SER A 1 70  ? 30.297 34.623 20.183  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  1 
ATOM   522  N  N   . ILE A 1 71  ? 31.795 38.114 17.380  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A N   1 
ATOM   523  C  CA  . ILE A 1 71  ? 32.100 39.451 16.888  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A CA  1 
ATOM   524  C  C   . ILE A 1 71  ? 31.022 40.034 15.972  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A C   1 
ATOM   525  O  O   . ILE A 1 71  ? 30.962 39.693 14.804  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A O   1 
ATOM   526  C  CB  . ILE A 1 71  ? 33.481 39.470 16.190  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A CB  1 
ATOM   527  C  CG1 . ILE A 1 71  ? 34.603 38.951 17.141  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A CG1 1 
ATOM   528  C  CG2 . ILE A 1 71  ? 33.918 40.842 15.710  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A CG2 1 
ATOM   529  C  CD1 . ILE A 1 71  ? 35.982 38.798 16.524  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A CD1 1 
ATOM   530  N  N   . VAL A 1 72  ? 30.288 41.012 16.510  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A N   1 
ATOM   531  C  CA  . VAL A 1 72  ? 29.247 41.694 15.714  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CA  1 
ATOM   532  C  C   . VAL A 1 72  ? 29.845 42.777 14.828  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A C   1 
ATOM   533  O  O   . VAL A 1 72  ? 30.802 43.433 15.273  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A O   1 
ATOM   534  C  CB  . VAL A 1 72  ? 28.206 42.264 16.698  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CB  1 
ATOM   535  C  CG1 . VAL A 1 72  ? 27.216 43.256 16.130  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG1 1 
ATOM   536  C  CG2 . VAL A 1 72  ? 27.397 41.096 17.311  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG2 1 
ATOM   537  N  N   . HIS A 1 73  ? 29.294 42.977 13.621  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A N   1 
ATOM   538  C  CA  . HIS A 1 73  ? 29.854 44.059 12.775  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A CA  1 
ATOM   539  C  C   . HIS A 1 73  ? 29.755 45.393 13.518  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A C   1 
ATOM   540  O  O   . HIS A 1 73  ? 28.700 45.686 14.088  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A O   1 
ATOM   541  C  CB  . HIS A 1 73  ? 28.986 44.131 11.494  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A CB  1 
ATOM   542  C  CG  . HIS A 1 73  ? 29.664 44.910 10.430  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A CG  1 
ATOM   543  N  ND1 . HIS A 1 73  ? 29.628 46.295 10.378  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A ND1 1 
ATOM   544  C  CD2 . HIS A 1 73  ? 30.395 44.516 9.346   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A CD2 1 
ATOM   545  C  CE1 . HIS A 1 73  ? 30.325 46.727 9.337   1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A CE1 1 
ATOM   546  N  NE2 . HIS A 1 73  ? 30.813 45.646 8.687   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 91  HIS A NE2 1 
ATOM   547  N  N   . PRO A 1 74  ? 30.807 46.194 13.460  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A N   1 
ATOM   548  C  CA  . PRO A 1 74  ? 30.821 47.477 14.171  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CA  1 
ATOM   549  C  C   . PRO A 1 74  ? 29.707 48.420 13.762  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A C   1 
ATOM   550  O  O   . PRO A 1 74  ? 29.304 49.285 14.566  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A O   1 
ATOM   551  C  CB  . PRO A 1 74  ? 32.185 48.064 13.847  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CB  1 
ATOM   552  C  CG  . PRO A 1 74  ? 33.061 46.874 13.567  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CG  1 
ATOM   553  C  CD  . PRO A 1 74  ? 32.107 45.936 12.813  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CD  1 
ATOM   554  N  N   . SER A 1 75  ? 29.164 48.319 12.547  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 93  SER A N   1 
ATOM   555  C  CA  . SER A 1 75  ? 28.080 49.153 12.058  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CA  1 
ATOM   556  C  C   . SER A 1 75  ? 26.702 48.522 12.021  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 93  SER A C   1 
ATOM   557  O  O   . SER A 1 75  ? 25.686 49.009 11.471  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 93  SER A O   1 
ATOM   558  C  CB  . SER A 1 75  ? 28.441 49.710 10.664  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CB  1 
ATOM   559  O  OG  . SER A 1 75  ? 29.497 50.649 10.820  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 93  SER A OG  1 
ATOM   560  N  N   . TYR A 1 76  ? 26.565 47.386 12.745  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A N   1 
ATOM   561  C  CA  . TYR A 1 76  ? 25.250 46.788 12.886  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CA  1 
ATOM   562  C  C   . TYR A 1 76  ? 24.263 47.761 13.537  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A C   1 
ATOM   563  O  O   . TYR A 1 76  ? 24.529 48.393 14.565  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A O   1 
ATOM   564  C  CB  . TYR A 1 76  ? 25.317 45.523 13.762  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . TYR A 1 76  ? 23.978 44.976 14.192  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CG  1 
ATOM   566  C  CD1 . TYR A 1 76  ? 23.017 44.536 13.266  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD1 1 
ATOM   567  C  CD2 . TYR A 1 76  ? 23.659 44.799 15.544  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD2 1 
ATOM   568  C  CE1 . TYR A 1 76  ? 21.789 44.024 13.671  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE1 1 
ATOM   569  C  CE2 . TYR A 1 76  ? 22.459 44.277 15.957  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE2 1 
ATOM   570  C  CZ  . TYR A 1 76  ? 21.501 43.882 15.020  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CZ  1 
ATOM   571  O  OH  . TYR A 1 76  ? 20.286 43.379 15.417  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A OH  1 
ATOM   572  N  N   . ASN A 1 77  ? 23.137 47.961 12.896  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A N   1 
ATOM   573  C  CA  . ASN A 1 77  ? 22.065 48.810 13.444  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA  1 
ATOM   574  C  C   . ASN A 1 77  ? 20.891 47.949 13.867  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A C   1 
ATOM   575  O  O   . ASN A 1 77  ? 20.238 47.272 13.037  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A O   1 
ATOM   576  C  CB  . ASN A 1 77  ? 21.718 49.868 12.409  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB  1 
ATOM   577  C  CG  . ASN A 1 77  ? 20.631 50.807 12.896  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG  1 
ATOM   578  O  OD1 . ASN A 1 77  ? 19.607 50.424 13.445  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1 1 
ATOM   579  N  ND2 . ASN A 1 77  ? 20.816 52.110 12.642  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2 1 
ATOM   580  N  N   . SER A 1 78  ? 20.570 47.898 15.164  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 96  SER A N   1 
ATOM   581  C  CA  . SER A 1 78  ? 19.516 47.001 15.627  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 96  SER A CA  1 
ATOM   582  C  C   . SER A 1 78  ? 18.096 47.419 15.290  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 96  SER A C   1 
ATOM   583  O  O   . SER A 1 78  ? 17.164 46.616 15.489  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 96  SER A O   1 
ATOM   584  C  CB  . SER A 1 78  ? 19.688 46.694 17.134  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 96  SER A CB  1 
ATOM   585  O  OG  . SER A 1 78  ? 19.588 47.913 17.882  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 96  SER A OG  1 
ATOM   586  N  N   . ASN A 1 79  ? 17.841 48.621 14.785  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   587  C  CA  . ASN A 1 79  ? 16.481 49.009 14.406  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   588  C  C   . ASN A 1 79  ? 16.255 48.785 12.918  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   589  O  O   . ASN A 1 79  ? 15.246 48.176 12.531  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   590  C  CB  . ASN A 1 79  ? 16.199 50.445 14.857  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   591  C  CG  . ASN A 1 79  ? 15.902 50.571 16.339  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   592  O  OD1 . ASN A 1 79  ? 15.365 49.674 17.011  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   593  N  ND2 . ASN A 1 79  ? 16.235 51.703 16.957  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   594  N  N   . THR A 1 80  ? 17.198 49.147 12.062  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   595  C  CA  . THR A 1 80  ? 17.057 48.889 10.624  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   596  C  C   . THR A 1 80  ? 17.530 47.517 10.184  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   597  O  O   . THR A 1 80  ? 17.171 47.062 9.088   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   598  C  CB  . THR A 1 80  ? 17.896 49.864 9.764   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   599  O  OG1 . THR A 1 80  ? 19.297 49.692 9.986   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   600  C  CG2 . THR A 1 80  ? 17.468 51.293 10.138  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   601  N  N   . LEU A 1 81  ? 18.324 46.848 11.012  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   602  C  CA  . LEU A 1 81  ? 18.912 45.545 10.714  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   603  C  C   . LEU A 1 81  ? 19.966 45.624 9.625   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   604  O  O   . LEU A 1 81  ? 20.429 44.625 9.044   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   605  C  CB  . LEU A 1 81  ? 17.852 44.449 10.463  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   606  C  CG  . LEU A 1 81  ? 16.837 44.319 11.629  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   607  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 15.705 43.391 11.242  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   608  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 17.517 43.890 12.925  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   609  N  N   . ASN A 1 82  ? 20.505 46.808 9.301   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A N   1 
ATOM   610  C  CA  . ASN A 1 82  ? 21.570 46.961 8.343   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A CA  1 
ATOM   611  C  C   . ASN A 1 82  ? 22.873 46.408 8.901   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A C   1 
ATOM   612  O  O   . ASN A 1 82  ? 23.148 46.535 10.128  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A O   1 
ATOM   613  C  CB  . ASN A 1 82  ? 21.776 48.428 7.953   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A CB  1 
ATOM   614  C  CG  . ASN A 1 82  ? 22.644 48.640 6.762   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A CG  1 
ATOM   615  O  OD1 . ASN A 1 82  ? 22.693 47.872 5.787   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A OD1 1 
ATOM   616  N  ND2 . ASN A 1 82  ? 23.363 49.779 6.731   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A ND2 1 
ATOM   617  N  N   . ASN A 1 83  ? 23.679 45.723 8.095   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A N   1 
ATOM   618  C  CA  . ASN A 1 83  ? 24.927 45.114 8.522   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CA  1 
ATOM   619  C  C   . ASN A 1 83  ? 24.648 43.971 9.537   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A C   1 
ATOM   620  O  O   . ASN A 1 83  ? 25.402 43.825 10.525  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A O   1 
ATOM   621  C  CB  . ASN A 1 83  ? 25.965 46.073 9.102   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CB  1 
ATOM   622  C  CG  . ASN A 1 83  ? 26.291 47.231 8.166   1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CG  1 
ATOM   623  O  OD1 . ASN A 1 83  ? 26.786 46.982 7.056   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A OD1 1 
ATOM   624  N  ND2 . ASN A 1 83  ? 26.014 48.482 8.538   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A ND2 1 
ATOM   625  N  N   . ASP A 1 84  ? 23.626 43.177 9.260   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N   1 
ATOM   626  C  CA  . ASP A 1 84  ? 23.278 42.079 10.190  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA  1 
ATOM   627  C  C   . ASP A 1 84  ? 24.203 40.867 9.999   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C   1 
ATOM   628  O  O   . ASP A 1 84  ? 23.800 39.856 9.384   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O   1 
ATOM   629  C  CB  . ASP A 1 84  ? 21.789 41.765 10.022  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB  1 
ATOM   630  C  CG  . ASP A 1 84  ? 21.237 40.843 11.093  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG  1 
ATOM   631  O  OD1 . ASP A 1 84  ? 21.929 40.653 12.141  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1 1 
ATOM   632  O  OD2 . ASP A 1 84  ? 20.149 40.290 10.863  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2 1 
ATOM   633  N  N   . ILE A 1 85  ? 25.432 40.923 10.486  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   634  C  CA  . ILE A 1 85  ? 26.426 39.841 10.331  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   635  C  C   . ILE A 1 85  ? 27.328 39.784 11.560  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   636  O  O   . ILE A 1 85  ? 27.606 40.834 12.168  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   637  C  CB  . ILE A 1 85  ? 27.263 40.023 9.046   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   638  C  CG1 . ILE A 1 85  ? 28.282 38.895 8.837   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   639  C  CG2 . ILE A 1 85  ? 27.946 41.399 8.974   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   640  C  CD1 . ILE A 1 85  ? 28.889 38.963 7.411   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   641  N  N   . MET A 1 86  ? 27.643 38.574 11.977  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 104 MET A N   1 
ATOM   642  C  CA  . MET A 1 86  ? 28.497 38.282 13.137  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 104 MET A CA  1 
ATOM   643  C  C   . MET A 1 86  ? 29.474 37.169 12.785  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 104 MET A C   1 
ATOM   644  O  O   . MET A 1 86  ? 29.059 36.276 12.033  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 104 MET A O   1 
ATOM   645  C  CB  . MET A 1 86  ? 27.606 37.774 14.306  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 104 MET A CB  1 
ATOM   646  C  CG  . MET A 1 86  ? 28.395 37.330 15.553  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 104 MET A CG  1 
ATOM   647  S  SD  . MET A 1 86  ? 27.283 37.000 16.948  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 104 MET A SD  1 
ATOM   648  C  CE  . MET A 1 86  ? 26.212 35.683 16.362  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 104 MET A CE  1 
ATOM   649  N  N   . LEU A 1 87  ? 30.696 37.222 13.287  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   1 
ATOM   650  C  CA  . LEU A 1 87  ? 31.657 36.140 13.087  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  1 
ATOM   651  C  C   . LEU A 1 87  ? 31.890 35.476 14.453  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   1 
ATOM   652  O  O   . LEU A 1 87  ? 32.034 36.205 15.470  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   1 
ATOM   653  C  CB  . LEU A 1 87  ? 32.975 36.649 12.549  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  1 
ATOM   654  C  CG  . LEU A 1 87  ? 33.234 36.804 11.062  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  1 
ATOM   655  C  CD1 . LEU A 1 87  ? 31.983 36.962 10.229  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 
ATOM   656  C  CD2 . LEU A 1 87  ? 34.250 37.872 10.701  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 
ATOM   657  N  N   . ILE A 1 88  ? 31.853 34.147 14.495  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N   1 
ATOM   658  C  CA  . ILE A 1 88  ? 32.093 33.425 15.745  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA  1 
ATOM   659  C  C   . ILE A 1 88  ? 33.353 32.585 15.591  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C   1 
ATOM   660  O  O   . ILE A 1 88  ? 33.455 31.826 14.617  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O   1 
ATOM   661  C  CB  . ILE A 1 88  ? 30.920 32.478 16.127  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB  1 
ATOM   662  C  CG1 . ILE A 1 88  ? 29.665 33.279 16.468  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 
ATOM   663  C  CG2 . ILE A 1 88  ? 31.280 31.556 17.287  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 
ATOM   664  C  CD1 . ILE A 1 88  ? 28.396 32.416 16.495  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 
ATOM   665  N  N   . LYS A 1 89  ? 34.304 32.772 16.511  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A N   1 
ATOM   666  C  CA  . LYS A 1 89  ? 35.508 31.941 16.506  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CA  1 
ATOM   667  C  C   . LYS A 1 89  ? 35.269 30.774 17.469  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A C   1 
ATOM   668  O  O   . LYS A 1 89  ? 34.752 30.960 18.576  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A O   1 
ATOM   669  C  CB  . LYS A 1 89  ? 36.750 32.723 17.041  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . LYS A 1 89  ? 37.994 31.846 16.774  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . LYS A 1 89  ? 39.265 32.668 17.114  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CD  1 
ATOM   672  C  CE  . LYS A 1 89  ? 40.495 31.942 16.541  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CE  1 
ATOM   673  N  NZ  . LYS A 1 89  ? 41.763 32.593 16.988  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A NZ  1 
ATOM   674  N  N   . LEU A 1 90  ? 35.573 29.575 17.030  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N   1 
ATOM   675  C  CA  . LEU A 1 90  ? 35.477 28.374 17.886  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA  1 
ATOM   676  C  C   . LEU A 1 90  ? 36.681 28.248 18.824  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C   1 
ATOM   677  O  O   . LEU A 1 90  ? 37.825 28.505 18.474  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O   1 
ATOM   678  C  CB  . LEU A 1 90  ? 35.430 27.155 16.936  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB  1 
ATOM   679  C  CG  . LEU A 1 90  ? 34.227 27.160 15.976  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG  1 
ATOM   680  C  CD1 . LEU A 1 90  ? 34.251 25.876 15.104  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1 1 
ATOM   681  C  CD2 . LEU A 1 90  ? 32.884 27.249 16.686  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2 1 
ATOM   682  N  N   . LYS A 1 91  ? 36.434 27.785 20.059  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A N   1 
ATOM   683  C  CA  . LYS A 1 91  ? 37.498 27.605 21.046  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CA  1 
ATOM   684  C  C   . LYS A 1 91  ? 38.586 26.621 20.607  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A C   1 
ATOM   685  O  O   . LYS A 1 91  ? 39.765 26.750 21.001  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A O   1 
ATOM   686  C  CB  . LYS A 1 91  ? 36.850 27.134 22.366  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . LYS A 1 91  ? 37.900 27.076 23.494  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CG  1 
ATOM   688  C  CD  . LYS A 1 91  ? 37.204 26.677 24.794  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CD  1 
ATOM   689  C  CE  . LYS A 1 91  ? 38.224 26.637 25.931  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CE  1 
ATOM   690  N  NZ  . LYS A 1 91  ? 37.610 25.989 27.124  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A NZ  1 
ATOM   691  N  N   . SER A 1 92  ? 38.204 25.599 19.861  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N   1 
ATOM   692  C  CA  . SER A 1 92  ? 39.148 24.675 19.242  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA  1 
ATOM   693  C  C   . SER A 1 92  ? 38.676 24.430 17.805  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C   1 
ATOM   694  O  O   . SER A 1 92  ? 37.503 24.707 17.536  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O   1 
ATOM   695  C  CB  . SER A 1 92  ? 39.228 23.387 20.043  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB  1 
ATOM   696  O  OG  . SER A 1 92  ? 37.933 22.791 20.116  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG  1 
ATOM   697  N  N   . ALA A 1 93  ? 39.580 23.991 16.922  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   1 
ATOM   698  C  CA  . ALA A 1 93  ? 39.130 23.795 15.540  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  1 
ATOM   699  C  C   . ALA A 1 93  ? 38.245 22.562 15.412  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   1 
ATOM   700  O  O   . ALA A 1 93  ? 38.476 21.527 16.042  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   1 
ATOM   701  C  CB  . ALA A 1 93  ? 40.323 23.639 14.600  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  1 
ATOM   702  N  N   . ALA A 1 94  ? 37.241 22.690 14.538  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N   1 
ATOM   703  C  CA  . ALA A 1 94  ? 36.381 21.561 14.228  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA  1 
ATOM   704  C  C   . ALA A 1 94  ? 37.199 20.580 13.358  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C   1 
ATOM   705  O  O   . ALA A 1 94  ? 38.116 21.000 12.651  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O   1 
ATOM   706  C  CB  . ALA A 1 94  ? 35.189 22.005 13.374  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB  1 
ATOM   707  N  N   . SER A 1 95  ? 36.776 19.322 13.438  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N   1 
ATOM   708  C  CA  . SER A 1 95  ? 37.402 18.295 12.571  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA  1 
ATOM   709  C  C   . SER A 1 95  ? 36.566 18.175 11.288  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C   1 
ATOM   710  O  O   . SER A 1 95  ? 35.406 17.812 11.358  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O   1 
ATOM   711  C  CB  . SER A 1 95  ? 37.404 16.940 13.261  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB  1 
ATOM   712  O  OG  . SER A 1 95  ? 38.335 16.973 14.353  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG  1 
ATOM   713  N  N   . LEU A 1 96  ? 37.188 18.513 10.158  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   714  C  CA  . LEU A 1 96  ? 36.442 18.469 8.883   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   715  C  C   . LEU A 1 96  ? 36.595 17.181 8.079   1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   716  O  O   . LEU A 1 96  ? 37.723 16.682 8.085   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   717  C  CB  . LEU A 1 96  ? 36.976 19.628 8.058   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   718  C  CG  . LEU A 1 96  ? 36.423 21.033 8.203   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   719  C  CD1 . LEU A 1 96  ? 35.782 21.343 9.535   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   720  C  CD2 . LEU A 1 96  ? 37.520 22.029 7.849   1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   721  N  N   . ASN A 1 97  ? 35.565 16.709 7.419   1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N   1 
ATOM   722  C  CA  . ASN A 1 97  ? 35.335 15.541 6.600   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA  1 
ATOM   723  C  C   . ASN A 1 97  ? 34.081 15.677 5.709   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C   1 
ATOM   724  O  O   . ASN A 1 97  ? 33.682 16.816 5.440   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O   1 
ATOM   725  C  CB  . ASN A 1 97  ? 35.151 14.235 7.356   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB  1 
ATOM   726  C  CG  . ASN A 1 97  ? 34.023 14.081 8.327   1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG  1 
ATOM   727  O  OD1 . ASN A 1 97  ? 32.979 14.732 8.403   1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 
ATOM   728  N  ND2 . ASN A 1 97  ? 34.250 13.103 9.226   1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 
ATOM   729  N  N   . SER A 1 98  ? 33.387 14.627 5.237   1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 116 SER A N   1 
ATOM   730  C  CA  . SER A 1 98  ? 32.233 14.859 4.359   1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA  1 
ATOM   731  C  C   . SER A 1 98  ? 30.996 15.422 5.062   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 116 SER A C   1 
ATOM   732  O  O   . SER A 1 98  ? 30.174 16.112 4.429   1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O   1 
ATOM   733  C  CB  . SER A 1 98  ? 31.820 13.622 3.545   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB  1 
ATOM   734  O  OG  . SER A 1 98  ? 31.105 12.690 4.344   1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG  1 
ATOM   735  N  N   . ARG A 1 99  ? 30.823 15.087 6.328   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   1 
ATOM   736  C  CA  . ARG A 1 99  ? 29.649 15.487 7.084   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  1 
ATOM   737  C  C   . ARG A 1 99  ? 29.826 16.807 7.833   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   1 
ATOM   738  O  O   . ARG A 1 99  ? 28.801 17.290 8.324   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   1 
ATOM   739  C  CB  . ARG A 1 99  ? 29.236 14.371 8.046   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  1 
ATOM   740  C  CG  . ARG A 1 99  ? 28.882 13.086 7.265   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  1 
ATOM   741  C  CD  . ARG A 1 99  ? 28.519 12.013 8.262   1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  1 
ATOM   742  N  NE  . ARG A 1 99  ? 28.505 10.623 7.884   1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  1 
ATOM   743  C  CZ  . ARG A 1 99  ? 29.429 9.676  8.016   1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  1 
ATOM   744  N  NH1 . ARG A 1 99  ? 30.642 9.879  8.531   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 
ATOM   745  N  NH2 . ARG A 1 99  ? 29.154 8.428  7.622   1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 
ATOM   746  N  N   . VAL A 1 100 ? 31.044 17.246 8.047   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A N   1 
ATOM   747  C  CA  . VAL A 1 100 ? 31.300 18.578 8.640   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CA  1 
ATOM   748  C  C   . VAL A 1 100 ? 32.294 19.239 7.697   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A C   1 
ATOM   749  O  O   . VAL A 1 100 ? 33.419 18.728 7.513   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A O   1 
ATOM   750  C  CB  . VAL A 1 100 ? 31.849 18.510 10.075  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CB  1 
ATOM   751  C  CG1 . VAL A 1 100 ? 32.112 19.948 10.546  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CG1 1 
ATOM   752  C  CG2 . VAL A 1 100 ? 30.820 17.861 11.018  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CG2 1 
ATOM   753  N  N   . ALA A 1 101 ? 31.875 20.313 6.993   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   1 
ATOM   754  C  CA  . ALA A 1 101 ? 32.707 20.908 5.967   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  1 
ATOM   755  C  C   . ALA A 1 101 ? 32.395 22.405 5.865   1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   1 
ATOM   756  O  O   . ALA A 1 101 ? 31.286 22.781 6.247   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   1 
ATOM   757  C  CB  . ALA A 1 101 ? 32.376 20.242 4.607   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  1 
ATOM   758  N  N   . SER A 1 102 ? 33.374 23.151 5.351   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   759  C  CA  . SER A 1 102 ? 33.165 24.593 5.191   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   760  C  C   . SER A 1 102 ? 32.483 24.937 3.868   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   761  O  O   . SER A 1 102 ? 32.465 24.131 2.920   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   762  C  CB  . SER A 1 102 ? 34.505 25.313 5.329   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   763  O  OG  . SER A 1 102 ? 35.405 24.785 4.342   1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   764  N  N   . ILE A 1 103 ? 31.847 26.115 3.808   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A N   1 
ATOM   765  C  CA  . ILE A 1 103 ? 31.195 26.579 2.576   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CA  1 
ATOM   766  C  C   . ILE A 1 103 ? 31.985 27.763 2.010   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A C   1 
ATOM   767  O  O   . ILE A 1 103 ? 32.435 28.593 2.831   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A O   1 
ATOM   768  C  CB  . ILE A 1 103 ? 29.735 26.974 2.807   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CB  1 
ATOM   769  C  CG1 . ILE A 1 103 ? 29.100 27.483 1.485   1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG1 1 
ATOM   770  C  CG2 . ILE A 1 103 ? 29.584 28.058 3.861   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG2 1 
ATOM   771  C  CD1 . ILE A 1 103 ? 28.893 26.334 0.511   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CD1 1 
ATOM   772  N  N   . SER A 1 104 ? 32.193 27.825 0.671   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N   1 
ATOM   773  C  CA  . SER A 1 104 ? 32.984 28.954 0.166   1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA  1 
ATOM   774  C  C   . SER A 1 104 ? 32.295 30.318 0.216   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C   1 
ATOM   775  O  O   . SER A 1 104 ? 31.081 30.385 0.062   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O   1 
ATOM   776  C  CB  . SER A 1 104 ? 33.260 28.702 -1.335  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB  1 
ATOM   777  O  OG  . SER A 1 104 ? 34.112 27.593 -1.536  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG  1 
ATOM   778  N  N   . LEU A 1 105 ? 33.100 31.366 0.352   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   779  C  CA  . LEU A 1 105 ? 32.602 32.742 0.308   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   780  C  C   . LEU A 1 105 ? 32.501 33.163 -1.158  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   781  O  O   . LEU A 1 105 ? 33.226 32.550 -1.978  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   782  C  CB  . LEU A 1 105 ? 33.537 33.662 1.105   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   783  C  CG  . LEU A 1 105 ? 33.511 33.443 2.617   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   784  C  CD1 . LEU A 1 105 ? 34.532 34.339 3.337   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   785  C  CD2 . LEU A 1 105 ? 32.137 33.770 3.200   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   786  N  N   . PRO A 1 106 ? 31.608 34.061 -1.493  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A N   1 
ATOM   787  C  CA  . PRO A 1 106 ? 31.464 34.537 -2.856  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CA  1 
ATOM   788  C  C   . PRO A 1 106 ? 32.696 35.254 -3.374  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A C   1 
ATOM   789  O  O   . PRO A 1 106 ? 33.458 35.866 -2.640  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A O   1 
ATOM   790  C  CB  . PRO A 1 106 ? 30.319 35.532 -2.831  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CB  1 
ATOM   791  C  CG  . PRO A 1 106 ? 29.783 35.587 -1.449  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CG  1 
ATOM   792  C  CD  . PRO A 1 106 ? 30.699 34.783 -0.567  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CD  1 
ATOM   793  N  N   . THR A 1 107 ? 32.821 35.235 -4.710  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 125 THR A N   1 
ATOM   794  C  CA  . THR A 1 107 ? 33.859 36.010 -5.384  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CA  1 
ATOM   795  C  C   . THR A 1 107 ? 33.192 37.175 -6.127  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 125 THR A C   1 
ATOM   796  O  O   . THR A 1 107 ? 33.883 38.086 -6.584  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 125 THR A O   1 
ATOM   797  C  CB  . THR A 1 107 ? 34.680 35.175 -6.391  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CB  1 
ATOM   798  O  OG1 . THR A 1 107 ? 33.772 34.484 -7.268  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 125 THR A OG1 1 
ATOM   799  C  CG2 . THR A 1 107 ? 35.494 34.105 -5.679  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CG2 1 
ATOM   800  N  N   . SER A 1 108 ? 31.891 37.181 -6.266  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 127 SER A N   1 
ATOM   801  C  CA  . SER A 1 108 ? 31.068 38.220 -6.839  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 127 SER A CA  1 
ATOM   802  C  C   . SER A 1 108 ? 29.633 38.031 -6.342  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 127 SER A C   1 
ATOM   803  O  O   . SER A 1 108 ? 29.351 36.937 -5.821  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 127 SER A O   1 
ATOM   804  C  CB  . SER A 1 108 ? 31.143 38.272 -8.364  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 127 SER A CB  1 
ATOM   805  O  OG  . SER A 1 108 ? 30.386 37.240 -8.963  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 127 SER A OG  1 
ATOM   806  N  N   . CYS A 1 109 ? 28.804 39.049 -6.458  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 128 CYS A N   1 
ATOM   807  C  CA  . CYS A 1 109 ? 27.429 38.966 -5.987  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 128 CYS A CA  1 
ATOM   808  C  C   . CYS A 1 109 ? 26.613 38.094 -6.930  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 128 CYS A C   1 
ATOM   809  O  O   . CYS A 1 109 ? 27.023 37.877 -8.094  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 128 CYS A O   1 
ATOM   810  C  CB  . CYS A 1 109 ? 26.845 40.378 -5.838  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 128 CYS A CB  1 
ATOM   811  S  SG  . CYS A 1 109 ? 27.726 41.410 -4.639  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 128 CYS A SG  1 
ATOM   812  N  N   . ALA A 1 110 ? 25.515 37.533 -6.446  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N   1 
ATOM   813  C  CA  . ALA A 1 110 ? 24.671 36.708 -7.293  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA  1 
ATOM   814  C  C   . ALA A 1 110 ? 23.611 37.558 -8.000  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C   1 
ATOM   815  O  O   . ALA A 1 110 ? 23.359 38.726 -7.671  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O   1 
ATOM   816  C  CB  . ALA A 1 110 ? 24.036 35.612 -6.472  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB  1 
ATOM   817  N  N   . SER A 1 111 ? 22.958 36.946 -8.982  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 130 SER A N   1 
ATOM   818  C  CA  . SER A 1 111 ? 21.973 37.673 -9.783  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CA  1 
ATOM   819  C  C   . SER A 1 111 ? 20.548 37.251 -9.565  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 130 SER A C   1 
ATOM   820  O  O   . SER A 1 111 ? 20.272 36.104 -9.231  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 130 SER A O   1 
ATOM   821  C  CB  . SER A 1 111 ? 22.266 37.299 -11.269 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CB  1 
ATOM   822  O  OG  . SER A 1 111 ? 23.491 37.872 -11.631 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 130 SER A OG  1 
ATOM   823  N  N   . ALA A 1 112 ? 19.595 38.149 -9.845  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A N   1 
ATOM   824  C  CA  . ALA A 1 112 ? 18.191 37.813 -9.750  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A CA  1 
ATOM   825  C  C   . ALA A 1 112 ? 17.841 36.611 -10.643 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A C   1 
ATOM   826  O  O   . ALA A 1 112 ? 18.368 36.432 -11.753 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A O   1 
ATOM   827  C  CB  . ALA A 1 112 ? 17.293 39.000 -10.084 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A CB  1 
ATOM   828  N  N   . GLY A 1 113 ? 17.066 35.736 -10.028 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A N   1 
ATOM   829  C  CA  . GLY A 1 113 ? 16.568 34.506 -10.665 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A CA  1 
ATOM   830  C  C   . GLY A 1 113 ? 17.442 33.281 -10.369 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A C   1 
ATOM   831  O  O   . GLY A 1 113 ? 17.023 32.164 -10.664 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A O   1 
ATOM   832  N  N   . THR A 1 114 ? 18.621 33.460 -9.780  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 134 THR A N   1 
ATOM   833  C  CA  . THR A 1 114 ? 19.462 32.294 -9.450  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 134 THR A CA  1 
ATOM   834  C  C   . THR A 1 114 ? 18.818 31.532 -8.299  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 134 THR A C   1 
ATOM   835  O  O   . THR A 1 114 ? 18.283 32.163 -7.360  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 134 THR A O   1 
ATOM   836  C  CB  . THR A 1 114 ? 20.875 32.755 -9.110  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 134 THR A CB  1 
ATOM   837  O  OG1 . THR A 1 114 ? 21.514 33.294 -10.314 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 134 THR A OG1 1 
ATOM   838  C  CG2 . THR A 1 114 ? 21.716 31.593 -8.589  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 134 THR A CG2 1 
ATOM   839  N  N   . GLN A 1 115 ? 18.798 30.214 -8.369  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N   1 
ATOM   840  C  CA  . GLN A 1 115 ? 18.221 29.361 -7.349  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA  1 
ATOM   841  C  C   . GLN A 1 115 ? 19.237 29.143 -6.222  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C   1 
ATOM   842  O  O   . GLN A 1 115 ? 20.426 28.959 -6.471  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O   1 
ATOM   843  C  CB  . GLN A 1 115 ? 17.808 27.990 -7.910  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB  1 
ATOM   844  C  CG  . GLN A 1 115 ? 16.916 27.139 -7.010  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG  1 
ATOM   845  C  CD  . GLN A 1 115 ? 15.443 27.486 -7.092  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD  1 
ATOM   846  O  OE1 . GLN A 1 115 ? 14.991 28.619 -6.958  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1 1 
ATOM   847  N  NE2 . GLN A 1 115 ? 14.608 26.464 -7.338  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2 1 
ATOM   848  N  N   . CYS A 1 116 ? 18.717 29.230 -4.983  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A N   1 
ATOM   849  C  CA  . CYS A 1 116 ? 19.599 29.029 -3.828  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A CA  1 
ATOM   850  C  C   . CYS A 1 116 ? 18.989 28.002 -2.877  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A C   1 
ATOM   851  O  O   . CYS A 1 116 ? 17.796 27.669 -2.969  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A O   1 
ATOM   852  C  CB  . CYS A 1 116 ? 19.688 30.383 -3.076  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A CB  1 
ATOM   853  S  SG  . CYS A 1 116 ? 20.284 31.767 -4.094  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A SG  1 
ATOM   854  N  N   . LEU A 1 117 ? 19.806 27.490 -1.952  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N   1 
ATOM   855  C  CA  . LEU A 1 117 ? 19.345 26.564 -0.903  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA  1 
ATOM   856  C  C   . LEU A 1 117 ? 19.437 27.257 0.470   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C   1 
ATOM   857  O  O   . LEU A 1 117 ? 20.475 27.755 0.889   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O   1 
ATOM   858  C  CB  . LEU A 1 117 ? 20.307 25.347 -0.881  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . LEU A 1 117 ? 19.917 24.269 0.155   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG  1 
ATOM   860  C  CD1 . LEU A 1 117 ? 18.604 23.600 -0.209  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 1 
ATOM   861  C  CD2 . LEU A 1 117 ? 21.054 23.259 0.273   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 1 
ATOM   862  N  N   . ILE A 1 118 ? 18.297 27.332 1.146   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A N   1 
ATOM   863  C  CA  . ILE A 1 118 ? 18.163 27.974 2.474   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CA  1 
ATOM   864  C  C   . ILE A 1 118 ? 17.848 26.846 3.463   1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A C   1 
ATOM   865  O  O   . ILE A 1 118 ? 17.051 25.944 3.107   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A O   1 
ATOM   866  C  CB  . ILE A 1 118 ? 17.040 29.015 2.482   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CB  1 
ATOM   867  C  CG1 . ILE A 1 118 ? 17.242 29.993 1.314   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG1 1 
ATOM   868  C  CG2 . ILE A 1 118 ? 17.032 29.767 3.833   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG2 1 
ATOM   869  C  CD1 . ILE A 1 118 ? 16.213 31.115 1.210   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CD1 1 
ATOM   870  N  N   . SER A 1 119 ? 18.430 26.871 4.684   1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 139 SER A N   1 
ATOM   871  C  CA  . SER A 1 119 ? 18.178 25.726 5.567   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 139 SER A CA  1 
ATOM   872  C  C   . SER A 1 119 ? 18.164 26.145 7.039   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 139 SER A C   1 
ATOM   873  O  O   . SER A 1 119 ? 18.609 27.240 7.346   1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 139 SER A O   1 
ATOM   874  C  CB  . SER A 1 119 ? 19.278 24.667 5.360   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 139 SER A CB  1 
ATOM   875  O  OG  . SER A 1 119 ? 20.597 25.181 5.277   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 139 SER A OG  1 
ATOM   876  N  N   . GLY A 1 120 ? 17.593 25.298 7.889   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A N   1 
ATOM   877  C  CA  . GLY A 1 120 ? 17.587 25.634 9.345   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A CA  1 
ATOM   878  C  C   . GLY A 1 120 ? 16.582 24.759 10.104  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A C   1 
ATOM   879  O  O   . GLY A 1 120 ? 15.821 23.958 9.541   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A O   1 
ATOM   880  N  N   . TRP A 1 121 ? 16.589 24.945 11.456  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A N   1 
ATOM   881  C  CA  . TRP A 1 121 ? 15.667 24.251 12.360  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CA  1 
ATOM   882  C  C   . TRP A 1 121 ? 14.578 25.174 12.911  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A C   1 
ATOM   883  O  O   . TRP A 1 121 ? 13.972 24.972 13.997  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A O   1 
ATOM   884  C  CB  . TRP A 1 121 ? 16.491 23.674 13.530  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CB  1 
ATOM   885  C  CG  . TRP A 1 121 ? 17.422 22.539 13.213  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CG  1 
ATOM   886  C  CD1 . TRP A 1 121 ? 17.069 21.201 13.174  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CD1 1 
ATOM   887  C  CD2 . TRP A 1 121 ? 18.804 22.578 12.894  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CD2 1 
ATOM   888  N  NE1 . TRP A 1 121 ? 18.158 20.436 12.862  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A NE1 1 
ATOM   889  C  CE2 . TRP A 1 121 ? 19.246 21.242 12.681  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CE2 1 
ATOM   890  C  CE3 . TRP A 1 121 ? 19.739 23.624 12.788  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CE3 1 
ATOM   891  C  CZ2 . TRP A 1 121 ? 20.558 20.926 12.365  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CZ2 1 
ATOM   892  C  CZ3 . TRP A 1 121 ? 21.057 23.294 12.475  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CZ3 1 
ATOM   893  C  CH2 . TRP A 1 121 ? 21.487 21.956 12.286  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 141 TRP A CH2 1 
ATOM   894  N  N   . GLY A 1 122 ? 14.262 26.216 12.140  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N   1 
ATOM   895  C  CA  . GLY A 1 122 ? 13.225 27.187 12.554  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA  1 
ATOM   896  C  C   . GLY A 1 122 ? 11.798 26.670 12.387  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C   1 
ATOM   897  O  O   . GLY A 1 122 ? 11.512 25.594 11.887  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O   1 
ATOM   898  N  N   . ASN A 1 123 ? 10.842 27.499 12.859  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A N   1 
ATOM   899  C  CA  . ASN A 1 123 ? 9.412  27.188 12.768  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A CA  1 
ATOM   900  C  C   . ASN A 1 123 ? 9.008  26.701 11.391  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A C   1 
ATOM   901  O  O   . ASN A 1 123 ? 9.502  27.256 10.383  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A O   1 
ATOM   902  C  CB  . ASN A 1 123 ? 8.660  28.487 13.148  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . ASN A 1 123 ? 7.180  28.301 13.413  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A CG  1 
ATOM   904  O  OD1 . ASN A 1 123 ? 6.662  27.191 13.368  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A OD1 1 
ATOM   905  N  ND2 . ASN A 1 123 ? 6.505  29.429 13.702  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A ND2 1 
ATOM   906  N  N   . THR A 1 124 ? 8.175  25.681 11.274  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 144 THR A N   1 
ATOM   907  C  CA  . THR A 1 124 ? 7.693  25.148 10.005  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CA  1 
ATOM   908  C  C   . THR A 1 124 ? 6.247  25.552 9.695   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 144 THR A C   1 
ATOM   909  O  O   . THR A 1 124 ? 5.690  25.186 8.650   1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 144 THR A O   1 
ATOM   910  C  CB  . THR A 1 124 ? 7.810  23.611 9.956   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CB  1 
ATOM   911  O  OG1 . THR A 1 124 ? 6.961  23.114 11.016  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 144 THR A OG1 1 
ATOM   912  C  CG2 . THR A 1 124 ? 9.250  23.179 10.114  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CG2 1 
ATOM   913  N  N   . LYS A 1 125 ? 5.657  26.416 10.512  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A N   1 
ATOM   914  C  CA  . LYS A 1 125 ? 4.302  26.920 10.267  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CA  1 
ATOM   915  C  C   . LYS A 1 125 ? 4.256  28.407 9.992   1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A C   1 
ATOM   916  O  O   . LYS A 1 125 ? 4.929  29.242 10.616  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A O   1 
ATOM   917  C  CB  . LYS A 1 125 ? 3.397  26.550 11.460  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CB  1 
ATOM   918  C  CG  . LYS A 1 125 ? 3.112  25.065 11.574  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CG  1 
ATOM   919  C  CD  . LYS A 1 125 ? 2.152  24.735 12.714  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CD  1 
ATOM   920  C  CE  . LYS A 1 125 ? 1.634  23.306 12.545  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CE  1 
ATOM   921  N  NZ  . LYS A 1 125 ? 0.974  22.818 13.800  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A NZ  1 
ATOM   922  N  N   . SER A 1 126 ? 3.379  28.847 9.076   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 146 SER A N   1 
ATOM   923  C  CA  . SER A 1 126 ? 3.234  30.285 8.802   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 146 SER A CA  1 
ATOM   924  C  C   . SER A 1 126 ? 2.241  30.908 9.779   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 146 SER A C   1 
ATOM   925  O  O   . SER A 1 126 ? 2.084  32.110 9.875   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 146 SER A O   1 
ATOM   926  C  CB  . SER A 1 126 ? 2.786  30.559 7.372   1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 146 SER A CB  1 
ATOM   927  O  OG  . SER A 1 126 ? 1.486  30.074 7.128   1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 146 SER A OG  1 
ATOM   928  N  N   . SER A 1 127 ? 1.519  30.067 10.509  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 147 SER A N   1 
ATOM   929  C  CA  . SER A 1 127 ? 0.555  30.468 11.523  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA  1 
ATOM   930  C  C   . SER A 1 127 ? 0.709  29.479 12.679  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 147 SER A C   1 
ATOM   931  O  O   . SER A 1 127 ? 0.540  28.268 12.472  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 147 SER A O   1 
ATOM   932  C  CB  . SER A 1 127 ? -0.872 30.443 10.971  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB  1 
ATOM   933  O  OG  . SER A 1 127 ? -1.792 30.930 11.933  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG  1 
ATOM   934  N  N   . GLY A 1 128 ? 1.018  29.976 13.860  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A N   1 
ATOM   935  C  CA  . GLY A 1 128 ? 1.244  29.085 15.005  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A CA  1 
ATOM   936  C  C   . GLY A 1 128 ? 2.728  28.711 15.008  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A C   1 
ATOM   937  O  O   . GLY A 1 128 ? 3.522  29.315 14.283  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A O   1 
ATOM   938  N  N   . THR A 1 129 ? 3.129  27.745 15.823  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 149 THR A N   1 
ATOM   939  C  CA  . THR A 1 129 ? 4.522  27.345 15.942  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 149 THR A CA  1 
ATOM   940  C  C   . THR A 1 129 ? 4.685  25.830 16.008  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 149 THR A C   1 
ATOM   941  O  O   . THR A 1 129 ? 3.947  25.077 16.653  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 149 THR A O   1 
ATOM   942  C  CB  . THR A 1 129 ? 5.231  27.992 17.149  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 149 THR A CB  1 
ATOM   943  O  OG1 . THR A 1 129 ? 4.590  27.682 18.393  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 149 THR A OG1 1 
ATOM   944  C  CG2 . THR A 1 129 ? 5.304  29.517 17.102  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 149 THR A CG2 1 
ATOM   945  N  N   . SER A 1 130 ? 5.676  25.301 15.305  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 150 SER A N   1 
ATOM   946  C  CA  . SER A 1 130 ? 6.055  23.895 15.343  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 150 SER A CA  1 
ATOM   947  C  C   . SER A 1 130 ? 7.548  23.824 14.977  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 150 SER A C   1 
ATOM   948  O  O   . SER A 1 130 ? 7.905  24.262 13.884  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 150 SER A O   1 
ATOM   949  C  CB  . SER A 1 130 ? 5.244  23.046 14.366  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 150 SER A CB  1 
ATOM   950  O  OG  . SER A 1 130 ? 5.686  21.694 14.393  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 150 SER A OG  1 
ATOM   951  N  N   . TYR A 1 131 ? 8.366  23.366 15.909  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A N   1 
ATOM   952  C  CA  . TYR A 1 131 ? 9.806  23.294 15.682  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CA  1 
ATOM   953  C  C   . TYR A 1 131 ? 10.217 21.874 15.373  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A C   1 
ATOM   954  O  O   . TYR A 1 131 ? 9.799  20.911 16.058  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A O   1 
ATOM   955  C  CB  . TYR A 1 131 ? 10.585 23.801 16.903  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . TYR A 1 131 ? 10.272 25.235 17.261  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CG  1 
ATOM   957  C  CD1 . TYR A 1 131 ? 10.763 26.277 16.489  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD1 1 
ATOM   958  C  CD2 . TYR A 1 131 ? 9.488  25.509 18.380  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CD2 1 
ATOM   959  C  CE1 . TYR A 1 131 ? 10.460 27.594 16.825  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE1 1 
ATOM   960  C  CE2 . TYR A 1 131 ? 9.210  26.825 18.731  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CE2 1 
ATOM   961  C  CZ  . TYR A 1 131 ? 9.696  27.843 17.945  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A CZ  1 
ATOM   962  O  OH  . TYR A 1 131 ? 9.385  29.150 18.300  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 151 TYR A OH  1 
ATOM   963  N  N   . PRO A 1 132 ? 10.946 21.660 14.292  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A N   1 
ATOM   964  C  CA  . PRO A 1 132 ? 11.364 20.385 13.821  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CA  1 
ATOM   965  C  C   . PRO A 1 132 ? 12.527 19.768 14.579  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A C   1 
ATOM   966  O  O   . PRO A 1 132 ? 13.304 20.440 15.237  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A O   1 
ATOM   967  C  CB  . PRO A 1 132 ? 11.773 20.675 12.356  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CB  1 
ATOM   968  C  CG  . PRO A 1 132 ? 12.410 22.034 12.501  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CG  1 
ATOM   969  C  CD  . PRO A 1 132 ? 11.458 22.786 13.410  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CD  1 
ATOM   970  N  N   . ASP A 1 133 ? 12.632 18.426 14.534  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A N   1 
ATOM   971  C  CA  . ASP A 1 133 ? 13.814 17.813 15.147  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CA  1 
ATOM   972  C  C   . ASP A 1 133 ? 14.955 17.800 14.104  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A C   1 
ATOM   973  O  O   . ASP A 1 133 ? 16.083 18.040 14.507  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A O   1 
ATOM   974  C  CB  . ASP A 1 133 ? 13.503 16.370 15.524  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CB  1 
ATOM   975  C  CG  . ASP A 1 133 ? 12.438 16.219 16.612  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A CG  1 
ATOM   976  O  OD1 . ASP A 1 133 ? 12.515 16.976 17.587  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD1 1 
ATOM   977  O  OD2 . ASP A 1 133 ? 11.557 15.338 16.438  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A OD2 1 
ATOM   978  N  N   . VAL A 1 134 ? 14.656 17.494 12.845  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N   1 
ATOM   979  C  CA  . VAL A 1 134 ? 15.685 17.382 11.808  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA  1 
ATOM   980  C  C   . VAL A 1 134 ? 15.753 18.623 10.903  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C   1 
ATOM   981  O  O   . VAL A 1 134 ? 14.822 19.433 10.878  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O   1 
ATOM   982  C  CB  . VAL A 1 134 ? 15.488 16.144 10.890  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB  1 
ATOM   983  C  CG1 . VAL A 1 134 ? 15.491 14.864 11.735  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 1 
ATOM   984  C  CG2 . VAL A 1 134 ? 14.159 16.306 10.155  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 1 
ATOM   985  N  N   . LEU A 1 135 ? 16.875 18.757 10.224  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N   1 
ATOM   986  C  CA  . LEU A 1 135 ? 17.162 19.967 9.412   1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA  1 
ATOM   987  C  C   . LEU A 1 135 ? 16.219 20.027 8.207   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C   1 
ATOM   988  O  O   . LEU A 1 135 ? 16.038 19.026 7.497   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O   1 
ATOM   989  C  CB  . LEU A 1 135 ? 18.629 19.930 8.986   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB  1 
ATOM   990  C  CG  . LEU A 1 135 ? 19.131 21.174 8.207   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG  1 
ATOM   991  C  CD1 . LEU A 1 135 ? 19.102 22.381 9.131   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 1 
ATOM   992  C  CD2 . LEU A 1 135 ? 20.502 20.893 7.616   1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 1 
ATOM   993  N  N   . LYS A 1 136 ? 15.707 21.210 7.961   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
ATOM   994  C  CA  . LYS A 1 136 ? 14.805 21.454 6.825   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
ATOM   995  C  C   . LYS A 1 136 ? 15.452 22.347 5.769   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
ATOM   996  O  O   . LYS A 1 136 ? 16.347 23.128 6.081   1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
ATOM   997  C  CB  . LYS A 1 136 ? 13.524 22.117 7.366   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . LYS A 1 136 ? 12.743 21.250 8.353   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  1 
ATOM   999  C  CD  . LYS A 1 136 ? 12.217 19.950 7.744   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  1 
ATOM   1000 C  CE  . LYS A 1 136 ? 11.561 19.080 8.836   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  1 
ATOM   1001 N  NZ  . LYS A 1 136 ? 10.837 17.920 8.224   1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  1 
ATOM   1002 N  N   . CYS A 1 137 ? 15.099 22.113 4.500   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A N   1 
ATOM   1003 C  CA  . CYS A 1 137 ? 15.660 22.817 3.363   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A CA  1 
ATOM   1004 C  C   . CYS A 1 137 ? 14.593 23.484 2.487   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A C   1 
ATOM   1005 O  O   . CYS A 1 137 ? 13.476 22.973 2.404   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A O   1 
ATOM   1006 C  CB  . CYS A 1 137 ? 16.418 21.775 2.477   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A CB  1 
ATOM   1007 S  SG  . CYS A 1 137 ? 18.070 21.353 3.062   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A SG  1 
ATOM   1008 N  N   . LEU A 1 138 ? 15.012 24.487 1.726   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N   1 
ATOM   1009 C  CA  . LEU A 1 138 ? 14.075 25.148 0.798   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA  1 
ATOM   1010 C  C   . LEU A 1 138 ? 14.846 25.701 -0.387  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C   1 
ATOM   1011 O  O   . LEU A 1 138 ? 15.888 26.335 -0.187  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O   1 
ATOM   1012 C  CB  . LEU A 1 138 ? 13.348 26.269 1.567   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB  1 
ATOM   1013 C  CG  . LEU A 1 138 ? 12.509 27.182 0.645   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG  1 
ATOM   1014 C  CD1 . LEU A 1 138 ? 11.277 26.378 0.221   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1 1 
ATOM   1015 C  CD2 . LEU A 1 138 ? 12.144 28.510 1.292   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2 1 
ATOM   1016 N  N   . LYS A 1 139 ? 14.324 25.382 -1.608  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N   1 
ATOM   1017 C  CA  . LYS A 1 139 ? 14.980 25.995 -2.784  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA  1 
ATOM   1018 C  C   . LYS A 1 139 ? 14.235 27.298 -3.089  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C   1 
ATOM   1019 O  O   . LYS A 1 139 ? 13.018 27.279 -3.162  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O   1 
ATOM   1020 C  CB  . LYS A 1 139 ? 14.941 25.098 -4.027  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB  1 
ATOM   1021 C  CG  . LYS A 1 139 ? 16.170 24.176 -4.021  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG  1 
ATOM   1022 C  CD  . LYS A 1 139 ? 15.855 22.725 -3.860  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD  1 
ATOM   1023 C  CE  . LYS A 1 139 ? 17.188 21.966 -3.767  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE  1 
ATOM   1024 N  NZ  . LYS A 1 139 ? 17.673 21.473 -5.080  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ  1 
ATOM   1025 N  N   . ALA A 1 140 ? 14.989 28.392 -3.241  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N   1 
ATOM   1026 C  CA  . ALA A 1 140 ? 14.306 29.695 -3.452  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA  1 
ATOM   1027 C  C   . ALA A 1 140 ? 15.163 30.576 -4.322  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C   1 
ATOM   1028 O  O   . ALA A 1 140 ? 16.396 30.687 -4.167  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O   1 
ATOM   1029 C  CB  . ALA A 1 140 ? 14.145 30.279 -2.040  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB  1 
ATOM   1030 N  N   . PRO A 1 141 ? 14.549 31.335 -5.269  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . PRO A 1 141 ? 15.337 32.237 -6.073  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . PRO A 1 141 ? 15.548 33.633 -5.488  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A C   1 
ATOM   1033 O  O   . PRO A 1 141 ? 14.709 34.129 -4.701  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . PRO A 1 141 ? 14.394 32.434 -7.287  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . PRO A 1 141 ? 13.041 32.425 -6.641  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CG  1 
ATOM   1036 C  CD  . PRO A 1 141 ? 13.118 31.356 -5.563  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 161 PRO A CD  1 
ATOM   1037 N  N   . ILE A 1 142 ? 16.601 34.244 -5.966  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A N   1 
ATOM   1038 C  CA  . ILE A 1 142 ? 16.944 35.623 -5.635  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A CA  1 
ATOM   1039 C  C   . ILE A 1 142 ? 15.981 36.520 -6.410  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A C   1 
ATOM   1040 O  O   . ILE A 1 142 ? 15.785 36.327 -7.617  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A O   1 
ATOM   1041 C  CB  . ILE A 1 142 ? 18.390 35.973 -5.976  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A CB  1 
ATOM   1042 C  CG1 . ILE A 1 142 ? 19.385 35.131 -5.145  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A CG1 1 
ATOM   1043 C  CG2 . ILE A 1 142 ? 18.682 37.461 -5.787  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A CG2 1 
ATOM   1044 C  CD1 . ILE A 1 142 ? 20.799 35.256 -5.631  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A CD1 1 
ATOM   1045 N  N   . LEU A 1 143 ? 15.329 37.479 -5.714  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N   1 
ATOM   1046 C  CA  . LEU A 1 143 ? 14.393 38.360 -6.426  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA  1 
ATOM   1047 C  C   . LEU A 1 143 ? 15.115 39.618 -6.892  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C   1 
ATOM   1048 O  O   . LEU A 1 143 ? 16.141 40.009 -6.313  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O   1 
ATOM   1049 C  CB  . LEU A 1 143 ? 13.224 38.757 -5.527  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB  1 
ATOM   1050 C  CG  . LEU A 1 143 ? 12.464 37.618 -4.841  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG  1 
ATOM   1051 C  CD1 . LEU A 1 143 ? 11.217 38.107 -4.095  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1 
ATOM   1052 C  CD2 . LEU A 1 143 ? 11.992 36.549 -5.831  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1 
ATOM   1053 N  N   . SER A 1 144 ? 14.556 40.333 -7.864  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 164 SER A N   1 
ATOM   1054 C  CA  . SER A 1 144 ? 15.163 41.594 -8.304  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA  1 
ATOM   1055 C  C   . SER A 1 144 ? 15.031 42.597 -7.144  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 164 SER A C   1 
ATOM   1056 O  O   . SER A 1 144 ? 14.148 42.516 -6.290  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 164 SER A O   1 
ATOM   1057 C  CB  . SER A 1 144 ? 14.417 42.092 -9.549  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB  1 
ATOM   1058 O  OG  . SER A 1 144 ? 13.113 42.494 -9.144  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG  1 
ATOM   1059 N  N   . ASP A 1 145 ? 15.953 43.539 -7.107  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . ASP A 1 145 ? 15.924 44.574 -6.057  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . ASP A 1 145 ? 14.682 45.450 -6.121  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A C   1 
ATOM   1062 O  O   . ASP A 1 145 ? 14.108 45.849 -5.085  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A O   1 
ATOM   1063 C  CB  . ASP A 1 145 ? 17.220 45.363 -6.122  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CB  1 
ATOM   1064 C  CG  . ASP A 1 145 ? 18.313 44.819 -5.220  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CG  1 
ATOM   1065 O  OD1 . ASP A 1 145 ? 18.181 43.788 -4.508  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD1 1 
ATOM   1066 O  OD2 . ASP A 1 145 ? 19.386 45.481 -5.230  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD2 1 
ATOM   1067 N  N   . SER A 1 146 ? 14.152 45.667 -7.327  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N   1 
ATOM   1068 C  CA  . SER A 1 146 ? 12.911 46.453 -7.433  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA  1 
ATOM   1069 C  C   . SER A 1 146 ? 11.745 45.705 -6.832  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C   1 
ATOM   1070 O  O   . SER A 1 146 ? 10.967 46.313 -6.095  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O   1 
ATOM   1071 C  CB  . SER A 1 146 ? 12.782 46.891 -8.890  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB  1 
ATOM   1072 O  OG  . SER A 1 146 ? 12.495 45.738 -9.669  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG  1 
ATOM   1073 N  N   . SER A 1 147 ? 11.637 44.365 -7.004  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 167 SER A N   1 
ATOM   1074 C  CA  . SER A 1 147 ? 10.570 43.618 -6.346  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 167 SER A CA  1 
ATOM   1075 C  C   . SER A 1 147 ? 10.729 43.658 -4.825  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 167 SER A C   1 
ATOM   1076 O  O   . SER A 1 147 ? 9.759  43.769 -4.076  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 167 SER A O   1 
ATOM   1077 C  CB  . SER A 1 147 ? 10.579 42.154 -6.838  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 167 SER A CB  1 
ATOM   1078 O  OG  . SER A 1 147 ? 9.608  41.371 -6.168  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 167 SER A OG  1 
ATOM   1079 N  N   . CYS A 1 148 ? 11.964 43.551 -4.344  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 168 CYS A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . CYS A 1 148 ? 12.249 43.567 -2.890  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 168 CYS A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . CYS A 1 148 ? 11.852 44.900 -2.266  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 168 CYS A C   1 
ATOM   1082 O  O   . CYS A 1 148 ? 11.175 44.923 -1.237  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 168 CYS A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . CYS A 1 148 ? 13.754 43.291 -2.688  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 168 CYS A CB  1 
ATOM   1084 S  SG  . CYS A 1 148 ? 14.262 42.835 -0.998  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 168 CYS A SG  1 
ATOM   1085 N  N   . LYS A 1 149 ? 12.186 45.988 -2.936  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A N   1 
ATOM   1086 C  CA  . LYS A 1 149 ? 11.812 47.330 -2.444  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CA  1 
ATOM   1087 C  C   . LYS A 1 149 ? 10.335 47.611 -2.554  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A C   1 
ATOM   1088 O  O   . LYS A 1 149 ? 9.758  48.231 -1.633  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A O   1 
ATOM   1089 C  CB  . LYS A 1 149 ? 12.622 48.380 -3.182  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CB  1 
ATOM   1090 C  CG  . LYS A 1 149 ? 14.098 48.272 -2.827  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CG  1 
ATOM   1091 C  CD  . LYS A 1 149 ? 14.872 49.344 -3.580  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CD  1 
ATOM   1092 C  CE  . LYS A 1 149 ? 16.189 49.574 -2.857  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CE  1 
ATOM   1093 N  NZ  . LYS A 1 149 ? 17.296 49.848 -3.813  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A NZ  1 
ATOM   1094 N  N   . SER A 1 150 ? 9.657  47.065 -3.582  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 170 SER A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . SER A 1 150 ? 8.216  47.219 -3.627  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 170 SER A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . SER A 1 150 ? 7.563  46.462 -2.476  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 170 SER A C   1 
ATOM   1097 O  O   . SER A 1 150 ? 6.552  46.912 -1.931  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 170 SER A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . SER A 1 150 ? 7.693  46.743 -4.991  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 170 SER A CB  1 
ATOM   1099 O  OG  . SER A 1 150 ? 8.121  47.640 -6.006  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 170 SER A OG  1 
ATOM   1100 N  N   . ALA A 1 151 ? 8.160  45.345 -2.038  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N   1 
ATOM   1101 C  CA  . ALA A 1 151 ? 7.619  44.553 -0.958  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA  1 
ATOM   1102 C  C   . ALA A 1 151 ? 7.822  45.233 0.396   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C   1 
ATOM   1103 O  O   . ALA A 1 151 ? 6.945  45.166 1.270   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O   1 
ATOM   1104 C  CB  . ALA A 1 151 ? 8.202  43.132 -0.926  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB  1 
ATOM   1105 N  N   . TYR A 1 152 ? 8.950  45.876 0.587   1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N   1 
ATOM   1106 C  CA  . TYR A 1 152 ? 9.306  46.518 1.850   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA  1 
ATOM   1107 C  C   . TYR A 1 152 ? 9.795  47.929 1.647   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C   1 
ATOM   1108 O  O   . TYR A 1 152 ? 10.966 48.312 1.696   1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O   1 
ATOM   1109 C  CB  . TYR A 1 152 ? 10.407 45.684 2.552   1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB  1 
ATOM   1110 C  CG  . TYR A 1 152 ? 10.024 44.278 2.960   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG  1 
ATOM   1111 C  CD1 . TYR A 1 152 ? 9.229  44.010 4.054   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1 
ATOM   1112 C  CD2 . TYR A 1 152 ? 10.472 43.169 2.227   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1 
ATOM   1113 C  CE1 . TYR A 1 152 ? 8.858  42.744 4.428   1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1 
ATOM   1114 C  CE2 . TYR A 1 152 ? 10.126 41.891 2.616   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1 
ATOM   1115 C  CZ  . TYR A 1 152 ? 9.341  41.655 3.699   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ  1 
ATOM   1116 O  OH  . TYR A 1 152 ? 8.964  40.387 4.086   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH  1 
ATOM   1117 N  N   . PRO A 1 153 ? 8.847  48.832 1.325   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A N   1 
ATOM   1118 C  CA  . PRO A 1 153 ? 9.186  50.227 1.114   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A CA  1 
ATOM   1119 C  C   . PRO A 1 153 ? 9.869  50.848 2.332   1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A C   1 
ATOM   1120 O  O   . PRO A 1 153 ? 9.445  50.755 3.483   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A O   1 
ATOM   1121 C  CB  . PRO A 1 153 ? 7.876  50.926 0.782   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . PRO A 1 153 ? 6.926  49.834 0.466   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A CG  1 
ATOM   1123 C  CD  . PRO A 1 153 ? 7.404  48.590 1.188   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 173 PRO A CD  1 
ATOM   1124 N  N   . GLY A 1 154 ? 10.985 51.453 2.030   1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A N   1 
ATOM   1125 C  CA  . GLY A 1 154 ? 11.851 52.203 2.893   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A CA  1 
ATOM   1126 C  C   . GLY A 1 154 ? 12.759 51.375 3.785   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A C   1 
ATOM   1127 O  O   . GLY A 1 154 ? 13.473 51.957 4.617   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A O   1 
ATOM   1128 N  N   . GLN A 1 155 ? 12.718 50.047 3.626   1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . GLN A 1 155 ? 13.470 49.189 4.553   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . GLN A 1 155 ? 14.591 48.361 3.940   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C   1 
ATOM   1131 O  O   . GLN A 1 155 ? 15.375 47.775 4.701   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O   1 
ATOM   1132 C  CB  . GLN A 1 155 ? 12.419 48.252 5.182   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . GLN A 1 155 ? 11.400 49.053 5.989   1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG  1 
ATOM   1134 C  CD  . GLN A 1 155 ? 10.209 48.288 6.480   1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD  1 
ATOM   1135 O  OE1 . GLN A 1 155 ? 9.783  47.276 5.941   1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1 
ATOM   1136 N  NE2 . GLN A 1 155 ? 9.619  48.804 7.578   1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1 
ATOM   1137 N  N   . ILE A 1 156 ? 14.720 48.329 2.616   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A N   1 
ATOM   1138 C  CA  . ILE A 1 156 ? 15.779 47.521 1.985   1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CA  1 
ATOM   1139 C  C   . ILE A 1 156 ? 17.035 48.315 1.689   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A C   1 
ATOM   1140 O  O   . ILE A 1 156 ? 17.085 49.296 0.912   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A O   1 
ATOM   1141 C  CB  . ILE A 1 156 ? 15.236 46.839 0.700   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CB  1 
ATOM   1142 C  CG1 . ILE A 1 156 ? 14.009 45.974 0.965   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG1 1 
ATOM   1143 C  CG2 . ILE A 1 156 ? 16.373 46.079 0.010   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG2 1 
ATOM   1144 C  CD1 . ILE A 1 156 ? 14.102 44.882 2.017   1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CD1 1 
ATOM   1145 N  N   . THR A 1 157 ? 18.164 47.998 2.351   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 177 THR A N   1 
ATOM   1146 C  CA  . THR A 1 157 ? 19.429 48.674 2.155   1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 177 THR A CA  1 
ATOM   1147 C  C   . THR A 1 157 ? 20.264 47.960 1.113   1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 177 THR A C   1 
ATOM   1148 O  O   . THR A 1 157 ? 19.887 46.844 0.673   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 177 THR A O   1 
ATOM   1149 C  CB  . THR A 1 157 ? 20.301 48.827 3.426   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 177 THR A CB  1 
ATOM   1150 O  OG1 . THR A 1 157 ? 20.850 47.543 3.772   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 177 THR A OG1 1 
ATOM   1151 C  CG2 . THR A 1 157 ? 19.470 49.368 4.573   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 177 THR A CG2 1 
ATOM   1152 N  N   . SER A 1 158 ? 21.431 48.479 0.747   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 178 SER A N   1 
ATOM   1153 C  CA  . SER A 1 158 ? 22.288 47.863 -0.234  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CA  1 
ATOM   1154 C  C   . SER A 1 158 ? 22.945 46.591 0.310   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 178 SER A C   1 
ATOM   1155 O  O   . SER A 1 158 ? 23.523 45.856 -0.482  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 178 SER A O   1 
ATOM   1156 C  CB  . SER A 1 158 ? 23.389 48.806 -0.748  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CB  1 
ATOM   1157 O  OG  . SER A 1 158 ? 24.324 49.072 0.295   1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 178 SER A OG  1 
ATOM   1158 N  N   . ASN A 1 159 ? 22.818 46.363 1.612   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A N   1 
ATOM   1159 C  CA  . ASN A 1 159 ? 23.375 45.163 2.231   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CA  1 
ATOM   1160 C  C   . ASN A 1 159 ? 22.308 44.089 2.458   1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A C   1 
ATOM   1161 O  O   . ASN A 1 159 ? 22.535 43.224 3.329   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A O   1 
ATOM   1162 C  CB  . ASN A 1 159 ? 23.967 45.580 3.587   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CB  1 
ATOM   1163 C  CG  . ASN A 1 159 ? 25.123 46.539 3.354   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CG  1 
ATOM   1164 O  OD1 . ASN A 1 159 ? 26.032 46.278 2.568   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A OD1 1 
ATOM   1165 N  ND2 . ASN A 1 159 ? 25.114 47.681 4.075   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A ND2 1 
ATOM   1166 N  N   . MET A 1 160 ? 21.199 44.172 1.760   1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 180 MET A N   1 
ATOM   1167 C  CA  . MET A 1 160 ? 20.111 43.231 1.906   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 180 MET A CA  1 
ATOM   1168 C  C   . MET A 1 160 ? 19.623 42.799 0.515   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 180 MET A C   1 
ATOM   1169 O  O   . MET A 1 160 ? 19.709 43.556 -0.468  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 180 MET A O   1 
ATOM   1170 C  CB  . MET A 1 160 ? 18.879 43.853 2.598   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 180 MET A CB  1 
ATOM   1171 C  CG  . MET A 1 160 ? 19.176 44.416 4.001   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 180 MET A CG  1 
ATOM   1172 S  SD  . MET A 1 160 ? 17.824 45.294 4.726   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 180 MET A SD  1 
ATOM   1173 C  CE  . MET A 1 160 ? 18.578 45.996 6.224   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 180 MET A CE  1 
ATOM   1174 N  N   . PHE A 1 161 ? 19.108 41.586 0.480   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A N   1 
ATOM   1175 C  CA  . PHE A 1 161 ? 18.386 41.133 -0.732  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CA  1 
ATOM   1176 C  C   . PHE A 1 161 ? 17.200 40.310 -0.302  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A C   1 
ATOM   1177 O  O   . PHE A 1 161 ? 17.145 39.710 0.768   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A O   1 
ATOM   1178 C  CB  . PHE A 1 161 ? 19.258 40.389 -1.731  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CB  1 
ATOM   1179 C  CG  . PHE A 1 161 ? 19.814 39.051 -1.284  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CG  1 
ATOM   1180 C  CD1 . PHE A 1 161 ? 20.969 38.934 -0.558  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CD1 1 
ATOM   1181 C  CD2 . PHE A 1 161 ? 19.153 37.896 -1.683  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CD2 1 
ATOM   1182 C  CE1 . PHE A 1 161 ? 21.443 37.665 -0.188  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CE1 1 
ATOM   1183 C  CE2 . PHE A 1 161 ? 19.630 36.640 -1.341  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CE2 1 
ATOM   1184 C  CZ  . PHE A 1 161 ? 20.791 36.501 -0.602  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 181 PHE A CZ  1 
ATOM   1185 N  N   . CYS A 1 162 ? 16.202 40.167 -1.181  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A N   1 
ATOM   1186 C  CA  . CYS A 1 162 ? 15.068 39.298 -0.976  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CA  1 
ATOM   1187 C  C   . CYS A 1 162 ? 15.280 37.981 -1.768  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A C   1 
ATOM   1188 O  O   . CYS A 1 162 ? 15.832 37.997 -2.856  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A O   1 
ATOM   1189 C  CB  . CYS A 1 162 ? 13.756 39.901 -1.484  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CB  1 
ATOM   1190 S  SG  . CYS A 1 162 ? 13.131 41.278 -0.461  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A SG  1 
ATOM   1191 N  N   . ALA A 1 163 ? 14.799 36.908 -1.176  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A N   1 
ATOM   1192 C  CA  . ALA A 1 163 ? 14.780 35.626 -1.917  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A CA  1 
ATOM   1193 C  C   . ALA A 1 163 ? 13.518 34.926 -1.466  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A C   1 
ATOM   1194 O  O   . ALA A 1 163 ? 12.992 35.062 -0.343  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A O   1 
ATOM   1195 C  CB  . ALA A 1 163 ? 15.986 34.753 -1.626  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 183 ALA A CB  1 
ATOM   1196 N  N   . GLY A 1 164 A 12.971 34.090 -2.358  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A N   1 
ATOM   1197 C  CA  . GLY A 1 164 A 11.758 33.399 -2.040  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A CA  1 
ATOM   1198 C  C   . GLY A 1 164 A 10.643 33.710 -3.035  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A C   1 
ATOM   1199 O  O   . GLY A 1 164 A 10.849 33.602 -4.237  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A O   1 
ATOM   1200 N  N   . TYR A 1 165 ? 9.426  33.743 -2.519  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N   1 
ATOM   1201 C  CA  . TYR A 1 165 ? 8.197  33.709 -3.310  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA  1 
ATOM   1202 C  C   . TYR A 1 165 ? 7.308  34.869 -2.916  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C   1 
ATOM   1203 O  O   . TYR A 1 165 ? 7.465  35.460 -1.819  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O   1 
ATOM   1204 C  CB  . TYR A 1 165 ? 7.571  32.302 -3.125  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB  1 
ATOM   1205 C  CG  . TYR A 1 165 ? 8.517  31.187 -3.534  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG  1 
ATOM   1206 C  CD1 . TYR A 1 165 ? 9.421  30.583 -2.649  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1 
ATOM   1207 C  CD2 . TYR A 1 165 ? 8.542  30.772 -4.860  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1 
ATOM   1208 C  CE1 . TYR A 1 165 ? 10.299 29.628 -3.092  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1 
ATOM   1209 C  CE2 . TYR A 1 165 ? 9.423  29.804 -5.301  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1 
ATOM   1210 C  CZ  . TYR A 1 165 ? 10.308 29.219 -4.410  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ  1 
ATOM   1211 O  OH  . TYR A 1 165 ? 11.169 28.254 -4.876  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH  1 
ATOM   1212 N  N   . LEU A 1 166 ? 6.431  35.284 -3.837  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N   1 
ATOM   1213 C  CA  . LEU A 1 166 ? 5.490  36.344 -3.491  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA  1 
ATOM   1214 C  C   . LEU A 1 166 ? 4.090  35.773 -3.322  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C   1 
ATOM   1215 O  O   . LEU A 1 166 ? 3.145  36.393 -2.790  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O   1 
ATOM   1216 C  CB  . LEU A 1 166 ? 5.481  37.389 -4.617  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB  1 
ATOM   1217 C  CG  . LEU A 1 166 ? 6.796  38.109 -4.863  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG  1 
ATOM   1218 C  CD1 . LEU A 1 166 ? 6.725  39.034 -6.078  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 1 
ATOM   1219 C  CD2 . LEU A 1 166 ? 7.213  38.950 -3.651  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 1 
ATOM   1220 N  N   . GLU A 1 167 ? 3.883  34.509 -3.735  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A N   1 
ATOM   1221 C  CA  . GLU A 1 167 ? 2.587  33.856 -3.662  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CA  1 
ATOM   1222 C  C   . GLU A 1 167 ? 2.276  33.274 -2.280  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A C   1 
ATOM   1223 O  O   . GLU A 1 167 ? 1.148  32.819 -2.053  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A O   1 
ATOM   1224 C  CB  . GLU A 1 167 ? 2.337  32.758 -4.706  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CB  1 
ATOM   1225 C  CG  . GLU A 1 167 ? 3.233  31.524 -4.615  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CG  1 
ATOM   1226 C  CD  . GLU A 1 167 ? 4.538  31.589 -5.391  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A CD  1 
ATOM   1227 O  OE1 . GLU A 1 167 ? 5.077  32.700 -5.619  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A OE1 1 
ATOM   1228 O  OE2 . GLU A 1 167 ? 5.049  30.534 -5.819  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 186 GLU A OE2 1 
ATOM   1229 N  N   . GLY A 1 168 ? 3.269  33.252 -1.399  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 187 GLY A N   1 
ATOM   1230 C  CA  . GLY A 1 168 ? 3.079  32.730 -0.038  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 187 GLY A CA  1 
ATOM   1231 C  C   . GLY A 1 168 ? 3.351  31.236 0.029   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 187 GLY A C   1 
ATOM   1232 O  O   . GLY A 1 168 ? 3.452  30.515 -0.976  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 187 GLY A O   1 
ATOM   1233 N  N   . GLY A 1 169 A 3.563  30.726 1.251   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A N   1 
ATOM   1234 C  CA  . GLY A 1 169 A 3.762  29.328 1.513   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A CA  1 
ATOM   1235 C  C   . GLY A 1 169 A 5.161  28.769 1.683   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A C   1 
ATOM   1236 O  O   . GLY A 1 169 A 5.272  27.617 2.106   1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A O   1 
ATOM   1237 N  N   . LYS A 1 170 ? 6.196  29.464 1.254   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . LYS A 1 170 ? 7.581  29.006 1.276   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . LYS A 1 170 ? 8.519  30.115 1.747   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A C   1 
ATOM   1240 O  O   . LYS A 1 170 ? 8.704  31.115 1.046   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . LYS A 1 170 ? 8.069  28.561 -0.124  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . LYS A 1 170 ? 7.364  27.335 -0.666  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CG  1 
ATOM   1243 C  CD  . LYS A 1 170 ? 7.807  26.783 -1.993  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CD  1 
ATOM   1244 C  CE  . LYS A 1 170 ? 7.428  27.586 -3.216  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CE  1 
ATOM   1245 N  NZ  . LYS A 1 170 ? 7.849  26.811 -4.464  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 188 LYS A NZ  1 
ATOM   1246 N  N   . ASP A 1 171 ? 9.229  29.882 2.850   1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A N   1 
ATOM   1247 C  CA  . ASP A 1 171 ? 10.120 30.932 3.384   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A CA  1 
ATOM   1248 C  C   . ASP A 1 171 ? 10.958 30.386 4.541   1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A C   1 
ATOM   1249 O  O   . ASP A 1 171 ? 10.612 29.303 5.045   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A O   1 
ATOM   1250 C  CB  . ASP A 1 171 ? 9.203  32.012 4.036   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . ASP A 1 171 ? 9.800  33.390 4.118   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A CG  1 
ATOM   1252 O  OD1 . ASP A 1 171 ? 11.012 33.647 3.888   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A OD1 1 
ATOM   1253 O  OD2 . ASP A 1 171 ? 9.000  34.310 4.498   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A OD2 1 
ATOM   1254 N  N   . SER A 1 172 ? 11.864 31.217 5.008   1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 190 SER A N   1 
ATOM   1255 C  CA  . SER A 1 172 ? 12.545 30.905 6.311   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA  1 
ATOM   1256 C  C   . SER A 1 172 ? 11.706 31.530 7.430   1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 190 SER A C   1 
ATOM   1257 O  O   . SER A 1 172 ? 10.794 32.313 7.137   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 190 SER A O   1 
ATOM   1258 C  CB  . SER A 1 172 ? 13.949 31.494 6.299   1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB  1 
ATOM   1259 O  OG  . SER A 1 172 ? 13.914 32.902 5.980   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG  1 
ATOM   1260 N  N   . CYS A 1 173 ? 11.932 31.156 8.686   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A N   1 
ATOM   1261 C  CA  . CYS A 1 173 ? 11.077 31.615 9.808   1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A CA  1 
ATOM   1262 C  C   . CYS A 1 173 ? 11.850 31.610 11.137  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A C   1 
ATOM   1263 O  O   . CYS A 1 173 ? 13.057 31.340 11.160  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A O   1 
ATOM   1264 C  CB  . CYS A 1 173 ? 9.824  30.745 9.795   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A CB  1 
ATOM   1265 S  SG  . CYS A 1 173 ? 8.422  31.397 10.782  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A SG  1 
ATOM   1266 N  N   . GLN A 1 174 ? 11.160 31.897 12.258  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A N   1 
ATOM   1267 C  CA  . GLN A 1 174 ? 11.887 32.036 13.534  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CA  1 
ATOM   1268 C  C   . GLN A 1 174 ? 12.649 30.777 13.893  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A C   1 
ATOM   1269 O  O   . GLN A 1 174 ? 12.054 29.688 14.002  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A O   1 
ATOM   1270 C  CB  . GLN A 1 174 ? 10.918 32.454 14.651  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CB  1 
ATOM   1271 C  CG  . GLN A 1 174 ? 10.577 33.935 14.653  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CG  1 
ATOM   1272 C  CD  . GLN A 1 174 ? 9.792  34.412 13.433  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CD  1 
ATOM   1273 O  OE1 . GLN A 1 174 ? 8.874  33.722 13.003  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A OE1 1 
ATOM   1274 N  NE2 . GLN A 1 174 ? 10.212 35.542 12.902  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A NE2 1 
ATOM   1275 N  N   . GLY A 1 175 ? 13.935 31.002 14.218  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 193 GLY A N   1 
ATOM   1276 C  CA  . GLY A 1 175 ? 14.816 29.868 14.569  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 193 GLY A CA  1 
ATOM   1277 C  C   . GLY A 1 175 ? 15.766 29.591 13.384  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 193 GLY A C   1 
ATOM   1278 O  O   . GLY A 1 175 ? 16.781 28.904 13.520  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 193 GLY A O   1 
ATOM   1279 N  N   . ASP A 1 176 ? 15.481 30.157 12.207  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A N   1 
ATOM   1280 C  CA  . ASP A 1 176 ? 16.367 30.007 11.055  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CA  1 
ATOM   1281 C  C   . ASP A 1 176 ? 17.423 31.114 10.929  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A C   1 
ATOM   1282 O  O   . ASP A 1 176 ? 18.428 30.959 10.222  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A O   1 
ATOM   1283 C  CB  . ASP A 1 176 ? 15.561 30.013 9.716   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CB  1 
ATOM   1284 C  CG  . ASP A 1 176 ? 14.694 28.783 9.561   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A CG  1 
ATOM   1285 O  OD1 . ASP A 1 176 ? 15.125 27.666 9.973   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A OD1 1 
ATOM   1286 O  OD2 . ASP A 1 176 ? 13.592 28.842 8.986   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 194 ASP A OD2 1 
ATOM   1287 N  N   . SER A 1 177 ? 17.229 32.230 11.632  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 195 SER A N   1 
ATOM   1288 C  CA  . SER A 1 177 ? 18.103 33.385 11.643  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 195 SER A CA  1 
ATOM   1289 C  C   . SER A 1 177 ? 19.557 33.051 11.787  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 195 SER A C   1 
ATOM   1290 O  O   . SER A 1 177 ? 19.906 32.168 12.615  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 195 SER A O   1 
ATOM   1291 C  CB  . SER A 1 177 ? 17.868 34.308 12.885  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 195 SER A CB  1 
ATOM   1292 O  OG  . SER A 1 177 ? 16.896 35.267 12.421  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 195 SER A OG  1 
ATOM   1293 N  N   . GLY A 1 178 ? 20.441 33.681 11.000  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A N   1 
ATOM   1294 C  CA  . GLY A 1 178 ? 21.840 33.409 11.028  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A CA  1 
ATOM   1295 C  C   . GLY A 1 178 ? 22.339 32.317 10.052  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A C   1 
ATOM   1296 O  O   . GLY A 1 178 ? 23.542 32.279 9.850   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A O   1 
ATOM   1297 N  N   . GLY A 1 179 ? 21.391 31.459 9.677   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A N   1 
ATOM   1298 C  CA  . GLY A 1 179 ? 21.690 30.360 8.787   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A CA  1 
ATOM   1299 C  C   . GLY A 1 179 ? 21.976 30.789 7.346   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A C   1 
ATOM   1300 O  O   . GLY A 1 179 ? 21.872 31.939 6.954   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A O   1 
ATOM   1301 N  N   . PRO A 1 180 ? 22.342 29.773 6.534   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A N   1 
ATOM   1302 C  CA  . PRO A 1 180 ? 22.806 29.981 5.185   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A CA  1 
ATOM   1303 C  C   . PRO A 1 180 ? 21.757 30.133 4.088   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A C   1 
ATOM   1304 O  O   . PRO A 1 180 ? 20.687 29.549 4.079   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A O   1 
ATOM   1305 C  CB  . PRO A 1 180 ? 23.560 28.682 4.874   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A CB  1 
ATOM   1306 C  CG  . PRO A 1 180 ? 22.867 27.630 5.704   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A CG  1 
ATOM   1307 C  CD  . PRO A 1 180 ? 22.551 28.378 6.986   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 198 PRO A CD  1 
ATOM   1308 N  N   . VAL A 1 181 ? 22.180 30.907 3.093   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A N   1 
ATOM   1309 C  CA  . VAL A 1 181 ? 21.546 31.011 1.768   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CA  1 
ATOM   1310 C  C   . VAL A 1 181 ? 22.693 30.713 0.804   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A C   1 
ATOM   1311 O  O   . VAL A 1 181 ? 23.613 31.528 0.614   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A O   1 
ATOM   1312 C  CB  . VAL A 1 181 ? 20.935 32.367 1.409   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CB  1 
ATOM   1313 C  CG1 . VAL A 1 181 ? 20.308 32.327 0.001   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG1 1 
ATOM   1314 C  CG2 . VAL A 1 181 ? 19.868 32.724 2.446   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG2 1 
ATOM   1315 N  N   . VAL A 1 182 ? 22.759 29.536 0.205   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N   1 
ATOM   1316 C  CA  . VAL A 1 182 ? 23.863 29.146 -0.687  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA  1 
ATOM   1317 C  C   . VAL A 1 182 ? 23.409 29.069 -2.146  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C   1 
ATOM   1318 O  O   . VAL A 1 182 ? 22.405 28.431 -2.442  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O   1 
ATOM   1319 C  CB  . VAL A 1 182 ? 24.495 27.837 -0.174  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB  1 
ATOM   1320 C  CG1 . VAL A 1 182 ? 25.434 27.206 -1.203  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1 1 
ATOM   1321 C  CG2 . VAL A 1 182 ? 25.309 28.100 1.085   1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2 1 
ATOM   1322 N  N   . CYS A 1 183 ? 24.118 29.797 -3.023  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A N   1 
ATOM   1323 C  CA  . CYS A 1 183 ? 23.745 29.859 -4.460  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A CA  1 
ATOM   1324 C  C   . CYS A 1 183 ? 24.948 29.517 -5.306  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A C   1 
ATOM   1325 O  O   . CYS A 1 183 ? 26.058 30.024 -5.129  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A O   1 
ATOM   1326 C  CB  . CYS A 1 183 ? 23.210 31.252 -4.824  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A CB  1 
ATOM   1327 S  SG  . CYS A 1 183 ? 22.195 32.067 -3.560  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A SG  1 
ATOM   1328 N  N   . SER A 1 184 ? 24.795 28.558 -6.249  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N   1 
ATOM   1329 C  CA  . SER A 1 184 ? 25.948 28.155 -7.084  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA  1 
ATOM   1330 C  C   . SER A 1 184 ? 27.191 27.802 -6.266  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C   1 
ATOM   1331 O  O   . SER A 1 184 ? 28.359 28.085 -6.575  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O   1 
ATOM   1332 C  CB  . SER A 1 184 ? 26.190 29.210 -8.159  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB  1 
ATOM   1333 O  OG  . SER A 1 184 ? 24.990 29.599 -8.862  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG  1 
ATOM   1334 N  N   . GLY A 1 185 ? 27.038 27.175 -5.089  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 203 GLY A N   1 
ATOM   1335 C  CA  . GLY A 1 185 ? 28.062 26.752 -4.180  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 203 GLY A CA  1 
ATOM   1336 C  C   . GLY A 1 185 ? 28.762 27.819 -3.349  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 203 GLY A C   1 
ATOM   1337 O  O   . GLY A 1 185 ? 29.824 27.536 -2.767  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 203 GLY A O   1 
ATOM   1338 N  N   . LYS A 1 186 ? 28.195 29.013 -3.294  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A N   1 
ATOM   1339 C  CA  . LYS A 1 186 ? 28.759 30.125 -2.522  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CA  1 
ATOM   1340 C  C   . LYS A 1 186 ? 27.779 30.607 -1.444  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A C   1 
ATOM   1341 O  O   . LYS A 1 186 ? 26.579 30.677 -1.758  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A O   1 
ATOM   1342 C  CB  . LYS A 1 186 ? 29.080 31.313 -3.440  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CB  1 
ATOM   1343 C  CG  . LYS A 1 186 ? 29.880 30.951 -4.693  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CG  1 
ATOM   1344 C  CD  . LYS A 1 186 ? 31.292 30.488 -4.342  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CD  1 
ATOM   1345 C  CE  . LYS A 1 186 ? 32.105 30.517 -5.669  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A CE  1 
ATOM   1346 N  NZ  . LYS A 1 186 ? 33.309 29.656 -5.542  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A NZ  1 
ATOM   1347 N  N   . LEU A 1 187 ? 28.288 31.023 -0.281  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . LEU A 1 187 ? 27.420 31.582 0.762   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . LEU A 1 187 ? 27.045 33.019 0.402   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A C   1 
ATOM   1350 O  O   . LEU A 1 187 ? 27.843 33.922 0.680   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A O   1 
ATOM   1351 C  CB  . LEU A 1 187 ? 28.189 31.527 2.124   1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . LEU A 1 187 ? 27.312 32.051 3.286   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CG  1 
ATOM   1353 C  CD1 . LEU A 1 187 ? 26.098 31.218 3.578   1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD1 1 
ATOM   1354 C  CD2 . LEU A 1 187 ? 28.263 32.195 4.509   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD2 1 
ATOM   1355 N  N   . GLN A 1 188 ? 25.868 33.257 -0.159  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A N   1 
ATOM   1356 C  CA  . GLN A 1 188 ? 25.463 34.590 -0.581  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CA  1 
ATOM   1357 C  C   . GLN A 1 188 ? 24.592 35.295 0.437   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A C   1 
ATOM   1358 O  O   . GLN A 1 188 ? 24.506 36.507 0.341   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A O   1 
ATOM   1359 C  CB  . GLN A 1 188 ? 24.750 34.613 -1.938  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . GLN A 1 188 ? 25.590 34.166 -3.148  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CG  1 
ATOM   1361 C  CD  . GLN A 1 188 ? 26.615 35.131 -3.692  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CD  1 
ATOM   1362 O  OE1 . GLN A 1 188 ? 26.858 36.185 -3.097  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A OE1 1 
ATOM   1363 N  NE2 . GLN A 1 188 ? 27.348 34.833 -4.790  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A NE2 1 
ATOM   1364 N  N   . GLY A 1 189 ? 23.865 34.580 1.301   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . GLY A 1 189 ? 22.967 35.259 2.216   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . GLY A 1 189 ? 23.002 34.678 3.627   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A C   1 
ATOM   1367 O  O   . GLY A 1 189 ? 23.521 33.591 3.831   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A O   1 
ATOM   1368 N  N   . ILE A 1 190 ? 22.508 35.485 4.573   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A N   1 
ATOM   1369 C  CA  . ILE A 1 190 ? 22.374 35.071 5.974   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CA  1 
ATOM   1370 C  C   . ILE A 1 190 ? 20.916 35.339 6.310   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A C   1 
ATOM   1371 O  O   . ILE A 1 190 ? 20.410 36.454 6.013   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A O   1 
ATOM   1372 C  CB  . ILE A 1 190 ? 23.208 35.972 6.939   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CB  1 
ATOM   1373 C  CG1 . ILE A 1 190 ? 24.690 35.925 6.613   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG1 1 
ATOM   1374 C  CG2 . ILE A 1 190 ? 22.933 35.567 8.380   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG2 1 
ATOM   1375 C  CD1 . ILE A 1 190 ? 25.568 36.912 7.378   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CD1 1 
ATOM   1376 N  N   . VAL A 1 191 ? 20.160 34.382 6.865   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A N   1 
ATOM   1377 C  CA  . VAL A 1 191 ? 18.754 34.600 7.198   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CA  1 
ATOM   1378 C  C   . VAL A 1 191 ? 18.629 35.742 8.212   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A C   1 
ATOM   1379 O  O   . VAL A 1 191 ? 19.307 35.682 9.237   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A O   1 
ATOM   1380 C  CB  . VAL A 1 191 ? 18.194 33.311 7.855   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CB  1 
ATOM   1381 C  CG1 . VAL A 1 191 ? 16.724 33.500 8.229   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CG1 1 
ATOM   1382 C  CG2 . VAL A 1 191 ? 18.295 32.094 6.919   1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 213 VAL A CG2 1 
ATOM   1383 N  N   . SER A 1 192 ? 17.857 36.768 7.854   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 214 SER A N   1 
ATOM   1384 C  CA  . SER A 1 192 ? 17.823 37.952 8.758   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 214 SER A CA  1 
ATOM   1385 C  C   . SER A 1 192 ? 16.445 38.344 9.223   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 214 SER A C   1 
ATOM   1386 O  O   . SER A 1 192 ? 16.173 38.220 10.424  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 214 SER A O   1 
ATOM   1387 C  CB  . SER A 1 192 ? 18.563 39.065 8.010   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 214 SER A CB  1 
ATOM   1388 O  OG  . SER A 1 192 ? 18.593 40.305 8.795   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 214 SER A OG  1 
ATOM   1389 N  N   . TRP A 1 193 ? 15.534 38.800 8.336   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A N   1 
ATOM   1390 C  CA  . TRP A 1 193 ? 14.215 39.219 8.802   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CA  1 
ATOM   1391 C  C   . TRP A 1 193 ? 13.128 39.098 7.737   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A C   1 
ATOM   1392 O  O   . TRP A 1 193 ? 13.388 38.682 6.619   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A O   1 
ATOM   1393 C  CB  . TRP A 1 193 ? 14.298 40.679 9.286   1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CB  1 
ATOM   1394 C  CG  . TRP A 1 193 ? 14.705 41.706 8.279   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CG  1 
ATOM   1395 C  CD1 . TRP A 1 193 ? 15.972 42.048 7.887   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CD1 1 
ATOM   1396 C  CD2 . TRP A 1 193 ? 13.821 42.546 7.479   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CD2 1 
ATOM   1397 N  NE1 . TRP A 1 193 ? 15.946 43.070 6.947   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A NE1 1 
ATOM   1398 C  CE2 . TRP A 1 193 ? 14.643 43.362 6.696   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CE2 1 
ATOM   1399 C  CE3 . TRP A 1 193 ? 12.432 42.645 7.404   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CE3 1 
ATOM   1400 C  CZ2 . TRP A 1 193 ? 14.113 44.332 5.808   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CZ2 1 
ATOM   1401 C  CZ3 . TRP A 1 193 ? 11.878 43.601 6.523   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CZ3 1 
ATOM   1402 C  CH2 . TRP A 1 193 ? 12.750 44.387 5.751   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 215 TRP A CH2 1 
ATOM   1403 N  N   . GLY A 1 194 ? 11.926 39.457 8.125   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 216 GLY A N   1 
ATOM   1404 C  CA  . GLY A 1 194 ? 10.791 39.504 7.200   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 216 GLY A CA  1 
ATOM   1405 C  C   . GLY A 1 194 ? 9.522  39.904 7.923   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 216 GLY A C   1 
ATOM   1406 O  O   . GLY A 1 194 ? 9.523  39.951 9.150   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 216 GLY A O   1 
ATOM   1407 N  N   . SER A 1 195 ? 8.448  40.142 7.162   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 217 SER A N   1 
ATOM   1408 C  CA  . SER A 1 195 ? 7.181  40.461 7.848   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 217 SER A CA  1 
ATOM   1409 C  C   . SER A 1 195 ? 6.473  39.130 8.001   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 217 SER A C   1 
ATOM   1410 O  O   . SER A 1 195 ? 6.024  38.547 7.008   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 217 SER A O   1 
ATOM   1411 C  CB  . SER A 1 195 ? 6.376  41.470 7.018   1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 217 SER A CB  1 
ATOM   1412 O  OG  . SER A 1 195 ? 5.050  41.556 7.573   1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 217 SER A OG  1 
ATOM   1413 N  N   . GLY A 1 196 ? 6.430  38.577 9.224   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 219 GLY A N   1 
ATOM   1414 C  CA  . GLY A 1 196 ? 5.883  37.220 9.365   1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 219 GLY A CA  1 
ATOM   1415 C  C   . GLY A 1 196 ? 6.743  36.195 8.600   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 219 GLY A C   1 
ATOM   1416 O  O   . GLY A 1 196 ? 7.906  36.478 8.338   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 219 GLY A O   1 
ATOM   1417 N  N   . CYS A 1 197 ? 6.173  35.043 8.333   1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 220 CYS A N   1 
ATOM   1418 C  CA  . CYS A 1 197 ? 6.817  34.014 7.542   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 220 CYS A CA  1 
ATOM   1419 C  C   . CYS A 1 197 ? 5.861  33.492 6.479   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 220 CYS A C   1 
ATOM   1420 O  O   . CYS A 1 197 ? 4.749  33.080 6.774   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 220 CYS A O   1 
ATOM   1421 C  CB  . CYS A 1 197 ? 7.218  32.792 8.398   1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 220 CYS A CB  1 
ATOM   1422 S  SG  . CYS A 1 197 ? 8.130  33.239 9.887   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 220 CYS A SG  1 
ATOM   1423 N  N   . ALA A 1 198 A 6.346  33.366 5.233   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 221 ALA A N   1 
ATOM   1424 C  CA  . ALA A 1 198 A 5.604  32.767 4.129   1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 221 ALA A CA  1 
ATOM   1425 C  C   . ALA A 1 198 A 4.294  33.458 3.777   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 221 ALA A C   1 
ATOM   1426 O  O   . ALA A 1 198 A 3.367  32.807 3.283   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 221 ALA A O   1 
ATOM   1427 C  CB  . ALA A 1 198 A 5.339  31.292 4.462   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 221 ALA A CB  1 
ATOM   1428 N  N   . GLN A 1 199 ? 4.251  34.762 4.043   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A N   1 
ATOM   1429 C  CA  . GLN A 1 199 ? 3.040  35.527 3.774   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CA  1 
ATOM   1430 C  C   . GLN A 1 199 ? 3.108  36.048 2.342   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A C   1 
ATOM   1431 O  O   . GLN A 1 199 ? 4.181  36.395 1.840   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A O   1 
ATOM   1432 C  CB  . GLN A 1 199 ? 2.934  36.707 4.744   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CB  1 
ATOM   1433 C  CG  . GLN A 1 199 ? 2.796  36.323 6.207   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CG  1 
ATOM   1434 C  CD  . GLN A 1 199 ? 1.621  35.401 6.454   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CD  1 
ATOM   1435 O  OE1 . GLN A 1 199 ? 0.455  35.811 6.332   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A OE1 1 
ATOM   1436 N  NE2 . GLN A 1 199 ? 1.903  34.144 6.792   1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A NE2 1 
ATOM   1437 N  N   . LYS A 1 200 ? 1.922  36.087 1.718   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A N   1 
ATOM   1438 C  CA  . LYS A 1 200 ? 1.847  36.636 0.362   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A CA  1 
ATOM   1439 C  C   . LYS A 1 200 ? 2.431  38.023 0.314   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A C   1 
ATOM   1440 O  O   . LYS A 1 200 ? 2.272  38.906 1.186   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A O   1 
ATOM   1441 C  CB  . LYS A 1 200 ? 0.395  36.679 -0.138  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A CB  1 
ATOM   1442 C  CG  . LYS A 1 200 ? -0.248 35.319 -0.281  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A CG  1 
ATOM   1443 C  CD  . LYS A 1 200 ? -1.610 35.366 -0.995  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A CD  1 
ATOM   1444 C  CE  . LYS A 1 200 ? -2.382 34.084 -0.727  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A CE  1 
ATOM   1445 N  NZ  . LYS A 1 200 ? -3.547 33.887 -1.652  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 222 LYS A NZ  1 
ATOM   1446 N  N   . ASN A 1 201 ? 3.199  38.297 -0.742  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A N   1 
ATOM   1447 C  CA  . ASN A 1 201 ? 3.859  39.522 -1.073  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CA  1 
ATOM   1448 C  C   . ASN A 1 201 ? 4.951  39.983 -0.109  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A C   1 
ATOM   1449 O  O   . ASN A 1 201 ? 5.423  41.103 -0.241  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A O   1 
ATOM   1450 C  CB  . ASN A 1 201 ? 2.876  40.723 -1.262  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CB  1 
ATOM   1451 C  CG  . ASN A 1 201 ? 1.850  40.365 -2.339  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CG  1 
ATOM   1452 O  OD1 . ASN A 1 201 ? 0.658  40.529 -2.102  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A OD1 1 
ATOM   1453 N  ND2 . ASN A 1 201 ? 2.313  39.836 -3.449  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A ND2 1 
ATOM   1454 N  N   . LYS A 1 202 ? 5.351  39.119 0.820   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A N   1 
ATOM   1455 C  CA  . LYS A 1 202 ? 6.351  39.485 1.823   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A CA  1 
ATOM   1456 C  C   . LYS A 1 202 ? 7.438  38.418 1.822   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A C   1 
ATOM   1457 O  O   . LYS A 1 202 ? 7.360  37.476 2.605   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A O   1 
ATOM   1458 C  CB  . LYS A 1 202 ? 5.618  39.529 3.175   1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A CB  1 
ATOM   1459 C  CG  . LYS A 1 202 ? 4.625  40.694 3.335   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A CG  1 
ATOM   1460 C  CD  . LYS A 1 202 ? 5.250  42.056 3.085   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A CD  1 
ATOM   1461 C  CE  . LYS A 1 202 ? 4.260  43.161 3.486   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A CE  1 
ATOM   1462 N  NZ  . LYS A 1 202 ? 4.965  44.490 3.523   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 224 LYS A NZ  1 
ATOM   1463 N  N   . PRO A 1 203 ? 8.401  38.526 0.911   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A N   1 
ATOM   1464 C  CA  . PRO A 1 203 ? 9.459  37.518 0.822   1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A CA  1 
ATOM   1465 C  C   . PRO A 1 203 ? 10.486 37.648 1.955   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A C   1 
ATOM   1466 O  O   . PRO A 1 203 ? 10.491 38.656 2.665   1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A O   1 
ATOM   1467 C  CB  . PRO A 1 203 ? 10.098 37.820 -0.525  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . PRO A 1 203 ? 9.926  39.305 -0.737  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A CG  1 
ATOM   1469 C  CD  . PRO A 1 203 ? 8.594  39.596 -0.068  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 225 PRO A CD  1 
ATOM   1470 N  N   . GLY A 1 204 ? 11.303 36.606 2.123   1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A N   1 
ATOM   1471 C  CA  . GLY A 1 204 ? 12.335 36.716 3.175   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A CA  1 
ATOM   1472 C  C   . GLY A 1 204 ? 13.394 37.731 2.754   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A C   1 
ATOM   1473 O  O   . GLY A 1 204 ? 13.771 37.947 1.589   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A O   1 
ATOM   1474 N  N   . VAL A 1 205 ? 13.992 38.392 3.774   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N   1 
ATOM   1475 C  CA  . VAL A 1 205 ? 15.090 39.317 3.589   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA  1 
ATOM   1476 C  C   . VAL A 1 205 ? 16.379 38.791 4.215   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C   1 
ATOM   1477 O  O   . VAL A 1 205 ? 16.350 38.217 5.315   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O   1 
ATOM   1478 C  CB  . VAL A 1 205 ? 14.778 40.716 4.172   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB  1 
ATOM   1479 C  CG1 . VAL A 1 205 ? 15.908 41.672 3.811   1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1 
ATOM   1480 C  CG2 . VAL A 1 205 ? 13.453 41.232 3.581   1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1 
ATOM   1481 N  N   . TYR A 1 206 ? 17.497 38.885 3.482   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A N   1 
ATOM   1482 C  CA  . TYR A 1 206 ? 18.763 38.264 3.827   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CA  1 
ATOM   1483 C  C   . TYR A 1 206 ? 19.938 39.210 3.780   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A C   1 
ATOM   1484 O  O   . TYR A 1 206 ? 20.024 40.126 2.935   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A O   1 
ATOM   1485 C  CB  . TYR A 1 206 ? 19.002 37.102 2.782   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CB  1 
ATOM   1486 C  CG  . TYR A 1 206 ? 17.888 36.088 2.868   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CG  1 
ATOM   1487 C  CD1 . TYR A 1 206 ? 17.932 35.065 3.815   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CD1 1 
ATOM   1488 C  CD2 . TYR A 1 206 ? 16.765 36.162 2.027   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CD2 1 
ATOM   1489 C  CE1 . TYR A 1 206 ? 16.873 34.174 3.946   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CE1 1 
ATOM   1490 C  CE2 . TYR A 1 206 ? 15.707 35.275 2.136   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CE2 1 
ATOM   1491 C  CZ  . TYR A 1 206 ? 15.771 34.272 3.104   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A CZ  1 
ATOM   1492 O  OH  . TYR A 1 206 ? 14.738 33.393 3.251   1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 228 TYR A OH  1 
ATOM   1493 N  N   . THR A 1 207 ? 20.961 39.044 4.626   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 229 THR A N   1 
ATOM   1494 C  CA  . THR A 1 207 ? 22.161 39.873 4.611   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 229 THR A CA  1 
ATOM   1495 C  C   . THR A 1 207 ? 22.985 39.562 3.352   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 229 THR A C   1 
ATOM   1496 O  O   . THR A 1 207 ? 23.086 38.357 3.017   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 229 THR A O   1 
ATOM   1497 C  CB  . THR A 1 207 ? 23.036 39.593 5.860   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 229 THR A CB  1 
ATOM   1498 O  OG1 . THR A 1 207 ? 22.188 39.773 7.022   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 229 THR A OG1 1 
ATOM   1499 C  CG2 . THR A 1 207 ? 24.257 40.499 5.903   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 229 THR A CG2 1 
ATOM   1500 N  N   . LYS A 1 208 ? 23.420 40.555 2.611   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A N   1 
ATOM   1501 C  CA  . LYS A 1 208 ? 24.117 40.327 1.333   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A CA  1 
ATOM   1502 C  C   . LYS A 1 208 ? 25.578 40.088 1.584   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A C   1 
ATOM   1503 O  O   . LYS A 1 208 ? 26.422 41.000 1.617   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A O   1 
ATOM   1504 C  CB  . LYS A 1 208 ? 23.776 41.512 0.391   1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A CB  1 
ATOM   1505 C  CG  . LYS A 1 208 ? 24.350 41.336 -1.031  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A CG  1 
ATOM   1506 C  CD  . LYS A 1 208 ? 23.693 42.477 -1.859  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A CD  1 
ATOM   1507 C  CE  . LYS A 1 208 ? 24.265 42.375 -3.280  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A CE  1 
ATOM   1508 N  NZ  . LYS A 1 208 ? 23.542 43.304 -4.208  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 230 LYS A NZ  1 
ATOM   1509 N  N   . VAL A 1 209 ? 25.967 38.791 1.711   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A N   1 
ATOM   1510 C  CA  . VAL A 1 209 ? 27.313 38.390 2.086   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A CA  1 
ATOM   1511 C  C   . VAL A 1 209 ? 28.417 38.865 1.130   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A C   1 
ATOM   1512 O  O   . VAL A 1 209 ? 29.483 39.224 1.606   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A O   1 
ATOM   1513 C  CB  . VAL A 1 209 ? 27.470 36.863 2.250   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A CB  1 
ATOM   1514 C  CG1 . VAL A 1 209 ? 28.870 36.386 2.578   1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A CG1 1 
ATOM   1515 C  CG2 . VAL A 1 209 ? 26.512 36.414 3.381   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 231 VAL A CG2 1 
ATOM   1516 N  N   . CYS A 1 210 ? 28.151 38.987 -0.167  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 232 CYS A N   1 
ATOM   1517 C  CA  . CYS A 1 210 ? 29.187 39.420 -1.097  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 232 CYS A CA  1 
ATOM   1518 C  C   . CYS A 1 210 ? 29.742 40.810 -0.756  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 232 CYS A C   1 
ATOM   1519 O  O   . CYS A 1 210 ? 30.882 41.097 -1.137  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 232 CYS A O   1 
ATOM   1520 C  CB  . CYS A 1 210 ? 28.682 39.380 -2.557  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 232 CYS A CB  1 
ATOM   1521 S  SG  . CYS A 1 210 ? 27.311 40.480 -2.870  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 232 CYS A SG  1 
ATOM   1522 N  N   . ASN A 1 211 ? 29.042 41.643 0.005   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A N   1 
ATOM   1523 C  CA  . ASN A 1 211 ? 29.536 42.959 0.380   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CA  1 
ATOM   1524 C  C   . ASN A 1 211 ? 30.523 42.896 1.543   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A C   1 
ATOM   1525 O  O   . ASN A 1 211 ? 31.120 43.949 1.834   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A O   1 
ATOM   1526 C  CB  . ASN A 1 211 ? 28.404 43.893 0.767   1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CB  1 
ATOM   1527 C  CG  . ASN A 1 211 ? 27.434 44.323 -0.309  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A CG  1 
ATOM   1528 O  OD1 . ASN A 1 211 ? 27.726 44.028 -1.486  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A OD1 1 
ATOM   1529 N  ND2 . ASN A 1 211 ? 26.323 44.962 0.057   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 233 ASN A ND2 1 
ATOM   1530 N  N   . TYR A 1 212 ? 30.609 41.766 2.226   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A N   1 
ATOM   1531 C  CA  . TYR A 1 212 ? 31.439 41.683 3.444   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CA  1 
ATOM   1532 C  C   . TYR A 1 212 ? 32.617 40.762 3.347   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A C   1 
ATOM   1533 O  O   . TYR A 1 212 ? 33.324 40.471 4.323   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A O   1 
ATOM   1534 C  CB  . TYR A 1 212 ? 30.516 41.109 4.602   1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CB  1 
ATOM   1535 C  CG  . TYR A 1 212 ? 29.389 42.042 4.912   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CG  1 
ATOM   1536 C  CD1 . TYR A 1 212 ? 29.605 43.130 5.780   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD1 1 
ATOM   1537 C  CD2 . TYR A 1 212 ? 28.156 41.927 4.293   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD2 1 
ATOM   1538 C  CE1 . TYR A 1 212 ? 28.582 44.022 6.044   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE1 1 
ATOM   1539 C  CE2 . TYR A 1 212 ? 27.136 42.823 4.546   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE2 1 
ATOM   1540 C  CZ  . TYR A 1 212 ? 27.365 43.887 5.408   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CZ  1 
ATOM   1541 O  OH  . TYR A 1 212 ? 26.337 44.757 5.640   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A OH  1 
ATOM   1542 N  N   . VAL A 1 213 ? 32.918 40.234 2.137   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A N   1 
ATOM   1543 C  CA  . VAL A 1 213 ? 34.028 39.288 2.037   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CA  1 
ATOM   1544 C  C   . VAL A 1 213 ? 35.338 39.884 2.512   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A C   1 
ATOM   1545 O  O   . VAL A 1 213 ? 36.076 39.206 3.233   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A O   1 
ATOM   1546 C  CB  . VAL A 1 213 ? 34.053 38.685 0.625   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CB  1 
ATOM   1547 C  CG1 . VAL A 1 213 ? 35.288 37.861 0.378   1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG1 1 
ATOM   1548 C  CG2 . VAL A 1 213 ? 32.774 37.836 0.421   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG2 1 
ATOM   1549 N  N   . SER A 1 214 ? 35.686 41.115 2.126   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 236 SER A N   1 
ATOM   1550 C  CA  . SER A 1 214 ? 36.940 41.711 2.587   1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 236 SER A CA  1 
ATOM   1551 C  C   . SER A 1 214 ? 36.931 41.944 4.111   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 236 SER A C   1 
ATOM   1552 O  O   . SER A 1 214 ? 37.960 41.627 4.728   1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 236 SER A O   1 
ATOM   1553 C  CB  . SER A 1 214 ? 37.159 43.066 1.875   1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 236 SER A CB  1 
ATOM   1554 O  OG  . SER A 1 214 ? 37.261 42.837 0.469   1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 236 SER A OG  1 
ATOM   1555 N  N   . TRP A 1 215 ? 35.784 42.325 4.651   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A N   1 
ATOM   1556 C  CA  . TRP A 1 215 ? 35.698 42.546 6.115   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CA  1 
ATOM   1557 C  C   . TRP A 1 215 ? 35.852 41.231 6.862   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A C   1 
ATOM   1558 O  O   . TRP A 1 215 ? 36.513 41.131 7.912   1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A O   1 
ATOM   1559 C  CB  . TRP A 1 215 ? 34.396 43.268 6.458   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CB  1 
ATOM   1560 C  CG  . TRP A 1 215 ? 34.174 43.407 7.935   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CG  1 
ATOM   1561 C  CD1 . TRP A 1 215 ? 34.674 44.423 8.709   1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CD1 1 
ATOM   1562 C  CD2 . TRP A 1 215 ? 33.463 42.540 8.805   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CD2 1 
ATOM   1563 N  NE1 . TRP A 1 215 ? 34.285 44.222 10.040  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A NE1 1 
ATOM   1564 C  CE2 . TRP A 1 215 ? 33.517 43.093 10.102  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CE2 1 
ATOM   1565 C  CE3 . TRP A 1 215 ? 32.731 41.357 8.625   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CE3 1 
ATOM   1566 C  CZ2 . TRP A 1 215 ? 32.960 42.460 11.212  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CZ2 1 
ATOM   1567 C  CZ3 . TRP A 1 215 ? 32.135 40.744 9.702   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CZ3 1 
ATOM   1568 C  CH2 . TRP A 1 215 ? 32.232 41.311 10.996  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CH2 1 
ATOM   1569 N  N   . ILE A 1 216 ? 35.279 40.145 6.306   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A N   1 
ATOM   1570 C  CA  . ILE A 1 216 ? 35.392 38.831 6.928   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A CA  1 
ATOM   1571 C  C   . ILE A 1 216 ? 36.849 38.398 7.006   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A C   1 
ATOM   1572 O  O   . ILE A 1 216 ? 37.394 38.010 8.031   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A O   1 
ATOM   1573 C  CB  . ILE A 1 216 ? 34.535 37.770 6.203   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A CB  1 
ATOM   1574 C  CG1 . ILE A 1 216 ? 33.050 38.029 6.483   1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A CG1 1 
ATOM   1575 C  CG2 . ILE A 1 216 ? 34.930 36.385 6.730   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A CG2 1 
ATOM   1576 C  CD1 . ILE A 1 216 ? 32.092 37.418 5.480   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 238 ILE A CD1 1 
ATOM   1577 N  N   . LYS A 1 217 ? 37.538 38.475 5.850   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N   1 
ATOM   1578 C  CA  . LYS A 1 217 ? 38.940 38.108 5.768   1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA  1 
ATOM   1579 C  C   . LYS A 1 217 ? 39.832 38.909 6.687   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C   1 
ATOM   1580 O  O   . LYS A 1 217 ? 40.677 38.324 7.380   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O   1 
ATOM   1581 C  CB  . LYS A 1 217 ? 39.396 38.183 4.298   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . LYS A 1 217 ? 38.593 37.171 3.457   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG  1 
ATOM   1583 C  CD  . LYS A 1 217 ? 39.192 37.084 2.059   1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD  1 
ATOM   1584 C  CE  . LYS A 1 217 ? 38.385 36.128 1.186   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE  1 
ATOM   1585 N  NZ  . LYS A 1 217 ? 38.811 34.719 1.410   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ  1 
ATOM   1586 N  N   . GLN A 1 218 ? 39.597 40.224 6.797   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A N   1 
ATOM   1587 C  CA  . GLN A 1 218 ? 40.423 41.005 7.729   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A CA  1 
ATOM   1588 C  C   . GLN A 1 218 ? 40.152 40.719 9.193   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A C   1 
ATOM   1589 O  O   . GLN A 1 218 ? 41.091 40.613 10.010  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A O   1 
ATOM   1590 C  CB  . GLN A 1 218 ? 40.204 42.515 7.485   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . GLN A 1 218 ? 41.305 43.340 8.150   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A CG  1 
ATOM   1592 C  CD  . GLN A 1 218 ? 42.706 42.786 7.979   1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A CD  1 
ATOM   1593 O  OE1 . GLN A 1 218 ? 43.200 42.502 6.873   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A OE1 1 
ATOM   1594 N  NE2 . GLN A 1 218 ? 43.387 42.573 9.109   1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 240 GLN A NE2 1 
ATOM   1595 N  N   . THR A 1 219 ? 38.895 40.486 9.539   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 241 THR A N   1 
ATOM   1596 C  CA  . THR A 1 219 ? 38.522 40.200 10.913  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 241 THR A CA  1 
ATOM   1597 C  C   . THR A 1 219 ? 39.090 38.870 11.386  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 241 THR A C   1 
ATOM   1598 O  O   . THR A 1 219 ? 39.626 38.704 12.488  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 241 THR A O   1 
ATOM   1599 C  CB  . THR A 1 219 ? 37.000 40.283 11.074  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 241 THR A CB  1 
ATOM   1600 O  OG1 . THR A 1 219 ? 36.484 41.557 10.649  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 241 THR A OG1 1 
ATOM   1601 C  CG2 . THR A 1 219 ? 36.658 40.020 12.541  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 241 THR A CG2 1 
ATOM   1602 N  N   . ILE A 1 220 ? 39.080 37.847 10.517  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A N   1 
ATOM   1603 C  CA  . ILE A 1 220 ? 39.679 36.556 10.829  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CA  1 
ATOM   1604 C  C   . ILE A 1 220 ? 41.179 36.688 10.972  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A C   1 
ATOM   1605 O  O   . ILE A 1 220 ? 41.823 36.180 11.888  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A O   1 
ATOM   1606 C  CB  . ILE A 1 220 ? 39.347 35.525 9.703   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CB  1 
ATOM   1607 C  CG1 . ILE A 1 220 ? 37.875 35.157 9.849   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CG1 1 
ATOM   1608 C  CG2 . ILE A 1 220 ? 40.219 34.275 9.819   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CG2 1 
ATOM   1609 C  CD1 . ILE A 1 220 ? 37.319 34.290 8.714   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CD1 1 
ATOM   1610 N  N   . ALA A 1 221 ? 41.830 37.405 10.032  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A N   1 
ATOM   1611 C  CA  . ALA A 1 221 ? 43.267 37.572 10.068  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A CA  1 
ATOM   1612 C  C   . ALA A 1 221 ? 43.782 38.272 11.315  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A C   1 
ATOM   1613 O  O   . ALA A 1 221 ? 44.868 37.934 11.786  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A O   1 
ATOM   1614 C  CB  . ALA A 1 221 ? 43.739 38.328 8.830   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A CB  1 
ATOM   1615 N  N   . SER A 1 222 ? 42.981 39.158 11.903  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 244 SER A N   1 
ATOM   1616 C  CA  . SER A 1 222 ? 43.470 39.890 13.077  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 244 SER A CA  1 
ATOM   1617 C  C   . SER A 1 222 ? 43.044 39.295 14.399  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 244 SER A C   1 
ATOM   1618 O  O   . SER A 1 222 ? 43.409 39.814 15.462  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 244 SER A O   1 
ATOM   1619 C  CB  . SER A 1 222 ? 42.995 41.344 12.898  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 244 SER A CB  1 
ATOM   1620 O  OG  . SER A 1 222 ? 41.568 41.328 12.910  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 244 SER A OG  1 
ATOM   1621 N  N   . ASN A 1 223 ? 42.332 38.162 14.363  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A N   1 
ATOM   1622 C  CA  . ASN A 1 223 ? 41.827 37.485 15.532  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CA  1 
ATOM   1623 C  C   . ASN A 1 223 ? 42.163 35.990 15.561  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A C   1 
ATOM   1624 O  O   . ASN A 1 223 ? 41.620 35.308 16.462  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A O   1 
ATOM   1625 C  CB  . ASN A 1 223 ? 40.299 37.651 15.584  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CB  1 
ATOM   1626 C  CG  . ASN A 1 223 ? 39.856 39.003 16.113  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CG  1 
ATOM   1627 O  OD1 . ASN A 1 223 ? 39.816 39.250 17.328  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A OD1 1 
ATOM   1628 N  ND2 . ASN A 1 223 ? 39.439 39.881 15.205  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A ND2 1 
ATOM   1629 O  OXT . ASN A 1 223 ? 43.223 35.611 14.990  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A OXT 1 
ATOM   1630 N  N   . GLY B 2 1   ? 5.359  45.388 12.182  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 1   GLY I N   1 
ATOM   1631 C  CA  . GLY B 2 1   ? 5.171  43.958 11.973  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 1   GLY I CA  1 
ATOM   1632 C  C   . GLY B 2 1   ? 6.420  43.237 11.475  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 1   GLY I C   1 
ATOM   1633 O  O   . GLY B 2 1   ? 6.350  42.036 11.199  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 1   GLY I O   1 
ATOM   1634 N  N   . ARG B 2 2   ? 7.537  43.942 11.323  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I N   1 
ATOM   1635 C  CA  . ARG B 2 2   ? 8.772  43.263 10.927  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I CA  1 
ATOM   1636 C  C   . ARG B 2 2   ? 9.297  42.493 12.154  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I C   1 
ATOM   1637 O  O   . ARG B 2 2   ? 9.186  43.012 13.252  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I O   1 
ATOM   1638 C  CB  . ARG B 2 2   ? 9.881  44.227 10.536  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . ARG B 2 2   ? 9.717  44.867 9.161   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I CG  1 
ATOM   1640 C  CD  . ARG B 2 2   ? 10.845 45.850 8.905   1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I CD  1 
ATOM   1641 N  NE  . ARG B 2 2   ? 11.244 46.537 10.131  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I NE  1 
ATOM   1642 C  CZ  . ARG B 2 2   ? 12.130 47.508 10.237  1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I CZ  1 
ATOM   1643 N  NH1 . ARG B 2 2   ? 12.730 47.966 9.131   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I NH1 1 
ATOM   1644 N  NH2 . ARG B 2 2   ? 12.408 48.022 11.420  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 2   ARG I NH2 1 
ATOM   1645 N  N   . CYS B 2 3   ? 9.851  41.309 11.891  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 3   CYS I N   1 
ATOM   1646 C  CA  . CYS B 2 3   ? 10.466 40.549 12.980  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 3   CYS I CA  1 
ATOM   1647 C  C   . CYS B 2 3   ? 11.719 39.853 12.418  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 3   CYS I C   1 
ATOM   1648 O  O   . CYS B 2 3   ? 11.725 39.398 11.268  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 3   CYS I O   1 
ATOM   1649 C  CB  . CYS B 2 3   ? 9.592  39.473 13.609  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 3   CYS I CB  1 
ATOM   1650 S  SG  . CYS B 2 3   ? 8.098  39.899 14.517  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 3   CYS I SG  1 
ATOM   1651 N  N   . THR B 2 4   ? 12.748 39.776 13.284  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 4   THR I N   1 
ATOM   1652 C  CA  . THR B 2 4   ? 13.952 38.996 12.962  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 4   THR I CA  1 
ATOM   1653 C  C   . THR B 2 4   ? 13.532 37.533 13.109  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 4   THR I C   1 
ATOM   1654 O  O   . THR B 2 4   ? 12.525 37.226 13.763  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 4   THR I O   1 
ATOM   1655 C  CB  . THR B 2 4   ? 15.107 39.234 13.965  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 4   THR I CB  1 
ATOM   1656 O  OG1 . THR B 2 4   ? 14.682 38.640 15.220  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 4   THR I OG1 1 
ATOM   1657 C  CG2 . THR B 2 4   ? 15.489 40.688 14.154  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 4   THR I CG2 1 
ATOM   1658 N  N   . LYS B 2 5   ? 14.317 36.560 12.606  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I N   1 
ATOM   1659 C  CA  . LYS B 2 5   ? 13.851 35.172 12.665  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I CA  1 
ATOM   1660 C  C   . LYS B 2 5   ? 14.562 34.364 13.750  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I C   1 
ATOM   1661 O  O   . LYS B 2 5   ? 15.016 33.253 13.481  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I O   1 
ATOM   1662 C  CB  . LYS B 2 5   ? 13.938 34.533 11.235  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I CB  1 
ATOM   1663 C  CG  . LYS B 2 5   ? 12.845 35.156 10.336  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I CG  1 
ATOM   1664 C  CD  . LYS B 2 5   ? 12.995 34.827 8.854   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I CD  1 
ATOM   1665 C  CE  . LYS B 2 5   ? 11.900 35.506 8.002   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I CE  1 
ATOM   1666 N  NZ  . LYS B 2 5   ? 11.984 35.121 6.545   1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 5   LYS I NZ  1 
ATOM   1667 N  N   . SER B 2 6   ? 14.938 34.996 14.860  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 6   SER I N   1 
ATOM   1668 C  CA  . SER B 2 6   ? 15.654 34.295 15.925  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 6   SER I CA  1 
ATOM   1669 C  C   . SER B 2 6   ? 14.665 33.676 16.895  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 6   SER I C   1 
ATOM   1670 O  O   . SER B 2 6   ? 13.474 34.007 16.783  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 6   SER I O   1 
ATOM   1671 C  CB  . SER B 2 6   ? 16.496 35.372 16.668  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 6   SER I CB  1 
ATOM   1672 O  OG  . SER B 2 6   ? 15.680 36.533 16.947  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 6   SER I OG  1 
ATOM   1673 N  N   . ILE B 2 7   ? 15.117 32.891 17.870  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I N   1 
ATOM   1674 C  CA  . ILE B 2 7   ? 14.183 32.496 18.964  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I CA  1 
ATOM   1675 C  C   . ILE B 2 7   ? 14.692 33.203 20.213  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I C   1 
ATOM   1676 O  O   . ILE B 2 7   ? 15.827 32.896 20.619  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I O   1 
ATOM   1677 C  CB  . ILE B 2 7   ? 14.216 30.968 19.171  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I CB  1 
ATOM   1678 C  CG1 . ILE B 2 7   ? 13.535 30.241 18.011  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I CG1 1 
ATOM   1679 C  CG2 . ILE B 2 7   ? 13.554 30.610 20.514  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I CG2 1 
ATOM   1680 C  CD1 . ILE B 2 7   ? 13.803 28.742 17.972  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 7   ILE I CD1 1 
ATOM   1681 N  N   . PRO B 2 8   ? 13.950 34.088 20.882  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I N   1 
ATOM   1682 C  CA  . PRO B 2 8   ? 12.681 34.597 20.386  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I CA  1 
ATOM   1683 C  C   . PRO B 2 8   ? 12.882 35.726 19.390  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I C   1 
ATOM   1684 O  O   . PRO B 2 8   ? 14.002 36.227 19.211  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I O   1 
ATOM   1685 C  CB  . PRO B 2 8   ? 12.058 35.185 21.649  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I CB  1 
ATOM   1686 C  CG  . PRO B 2 8   ? 13.223 35.656 22.473  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I CG  1 
ATOM   1687 C  CD  . PRO B 2 8   ? 14.417 34.811 22.098  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 8   PRO I CD  1 
ATOM   1688 N  N   . PRO B 2 9   ? 11.877 36.019 18.554  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I N   1 
ATOM   1689 C  CA  . PRO B 2 9   ? 12.010 37.061 17.548  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I CA  1 
ATOM   1690 C  C   . PRO B 2 9   ? 12.176 38.451 18.131  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I C   1 
ATOM   1691 O  O   . PRO B 2 9   ? 11.624 38.764 19.202  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I O   1 
ATOM   1692 C  CB  . PRO B 2 9   ? 10.676 37.039 16.802  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I CB  1 
ATOM   1693 C  CG  . PRO B 2 9   ? 9.696  36.371 17.702  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I CG  1 
ATOM   1694 C  CD  . PRO B 2 9   ? 10.528 35.428 18.568  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 9   PRO I CD  1 
ATOM   1695 N  N   . ILE B 2 10  ? 12.869 39.310 17.407  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I N   1 
ATOM   1696 C  CA  . ILE B 2 10  ? 12.981 40.714 17.752  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I CA  1 
ATOM   1697 C  C   . ILE B 2 10  ? 12.022 41.408 16.765  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I C   1 
ATOM   1698 O  O   . ILE B 2 10  ? 12.254 41.297 15.558  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I O   1 
ATOM   1699 C  CB  . ILE B 2 10  ? 14.411 41.240 17.648  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I CB  1 
ATOM   1700 C  CG1 . ILE B 2 10  ? 15.312 40.437 18.593  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I CG1 1 
ATOM   1701 C  CG2 . ILE B 2 10  ? 14.403 42.717 18.060  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I CG2 1 
ATOM   1702 C  CD1 . ILE B 2 10  ? 16.780 40.343 18.276  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 10  ILE I CD1 1 
ATOM   1703 N  N   . CYS B 2 11  ? 10.976 42.055 17.292  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 11  CYS I N   1 
ATOM   1704 C  CA  . CYS B 2 11  ? 9.976  42.635 16.392  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 11  CYS I CA  1 
ATOM   1705 C  C   . CYS B 2 11  ? 9.677  44.086 16.644  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 11  CYS I C   1 
ATOM   1706 O  O   . CYS B 2 11  ? 10.321 44.765 17.459  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 11  CYS I O   1 
ATOM   1707 C  CB  . CYS B 2 11  ? 8.665  41.957 16.578  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 11  CYS I CB  1 
ATOM   1708 S  SG  . CYS B 2 11  ? 8.611  40.187 16.481  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 11  CYS I SG  1 
ATOM   1709 N  N   . PHE B 2 12  ? 9.223  44.797 15.574  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I N   1 
ATOM   1710 C  CA  . PHE B 2 12  ? 8.959  46.237 15.466  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CA  1 
ATOM   1711 C  C   . PHE B 2 12  ? 7.531  46.634 15.237  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I C   1 
ATOM   1712 O  O   . PHE B 2 12  ? 6.816  45.700 14.933  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I O   1 
ATOM   1713 C  CB  . PHE B 2 12  ? 9.884  46.681 14.321  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CB  1 
ATOM   1714 C  CG  . PHE B 2 12  ? 11.324 46.313 14.479  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CG  1 
ATOM   1715 C  CD1 . PHE B 2 12  ? 12.196 47.085 15.145  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CD1 1 
ATOM   1716 C  CD2 . PHE B 2 12  ? 11.900 45.136 14.020  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CD2 1 
ATOM   1717 C  CE1 . PHE B 2 12  ? 13.493 46.885 15.402  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CE1 1 
ATOM   1718 C  CE2 . PHE B 2 12  ? 13.235 44.825 14.210  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CE2 1 
ATOM   1719 C  CZ  . PHE B 2 12  ? 13.998 45.689 14.881  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 12  PHE I CZ  1 
ATOM   1720 N  N   . PRO B 2 13  ? 7.149  47.873 15.422  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I N   1 
ATOM   1721 C  CA  . PRO B 2 13  ? 5.768  48.296 15.288  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I CA  1 
ATOM   1722 C  C   . PRO B 2 13  ? 5.106  48.115 13.945  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I C   1 
ATOM   1723 O  O   . PRO B 2 13  ? 3.871  48.046 13.908  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I O   1 
ATOM   1724 C  CB  . PRO B 2 13  ? 5.797  49.759 15.723  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . PRO B 2 13  ? 7.069  49.936 16.467  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I CG  1 
ATOM   1726 C  CD  . PRO B 2 13  ? 8.048  48.972 15.835  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 13  PRO I CD  1 
ATOM   1727 N  N   . ASP B 2 14  ? 5.862  47.938 12.867  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I N   1 
ATOM   1728 C  CA  . ASP B 2 14  ? 5.261  47.739 11.547  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I CA  1 
ATOM   1729 C  C   . ASP B 2 14  ? 5.008  46.266 11.241  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I C   1 
ATOM   1730 O  O   . ASP B 2 14  ? 4.557  45.924 10.139  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I O   1 
ATOM   1731 C  CB  . ASP B 2 14  ? 6.159  48.332 10.460  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I CB  1 
ATOM   1732 C  CG  . ASP B 2 14  ? 7.572  47.771 10.466  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I CG  1 
ATOM   1733 O  OD1 . ASP B 2 14  ? 7.887  46.805 11.190  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I OD1 1 
ATOM   1734 O  OD2 . ASP B 2 14  ? 8.375  48.380 9.712   1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 14  ASP I OD2 1 
HETATM 1735 S  S   . SO4 C 3 .   ? 21.867 18.911 26.029  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A S   1 
HETATM 1736 O  O1  . SO4 C 3 .   ? 22.994 18.594 25.096  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O1  1 
HETATM 1737 O  O2  . SO4 C 3 .   ? 20.584 18.292 25.626  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O2  1 
HETATM 1738 O  O3  . SO4 C 3 .   ? 21.709 20.394 26.148  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O3  1 
HETATM 1739 O  O4  . SO4 C 3 .   ? 22.210 18.341 27.377  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 1   SO4 A O4  1 
HETATM 1740 S  S   . SO4 D 3 .   ? 24.967 33.575 -9.442  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A S   1 
HETATM 1741 O  O1  . SO4 D 3 .   ? 26.206 34.377 -9.633  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O1  1 
HETATM 1742 O  O2  . SO4 D 3 .   ? 23.750 34.414 -9.681  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O2  1 
HETATM 1743 O  O3  . SO4 D 3 .   ? 24.977 32.988 -8.054  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O3  1 
HETATM 1744 O  O4  . SO4 D 3 .   ? 24.975 32.404 -10.394 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 2   SO4 A O4  1 
HETATM 1745 S  S   . SO4 E 3 .   ? 12.461 52.557 -1.522  1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 3   SO4 A S   1 
HETATM 1746 O  O1  . SO4 E 3 .   ? 13.924 52.465 -1.847  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 3   SO4 A O1  1 
HETATM 1747 O  O2  . SO4 E 3 .   ? 11.708 52.744 -2.822  1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 3   SO4 A O2  1 
HETATM 1748 O  O3  . SO4 E 3 .   ? 12.237 53.734 -0.618  1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 3   SO4 A O3  1 
HETATM 1749 O  O4  . SO4 E 3 .   ? 11.984 51.329 -0.852  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 3   SO4 A O4  1 
HETATM 1750 CA CA  . CA  F 4 .   ? 21.985 15.381 17.162  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 246 CA  A CA  1 
HETATM 1751 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.661 33.281 1.718   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 1752 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.224 43.720 6.411   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 1753 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.165 32.043 7.613   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 1754 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.018 26.058 2.757   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 1755 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.258 14.638 14.891  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 1756 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.951 22.998 19.394  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 1757 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.388 28.292 9.850   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 1758 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.413 42.063 18.693  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 1759 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.278 34.461 -12.613 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 1760 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.363 43.776 12.464  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 1761 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.473 20.137 19.511  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 1762 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.518  33.727 0.469   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 1763 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.145 21.249 12.865  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 1764 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.935 24.379 9.790   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 1765 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.320 20.068 9.709   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 1766 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.427  34.731 2.159   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 1767 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.508 27.068 12.217  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 1768 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.300 18.794 7.178   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 1769 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.848 12.717 17.313  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 1770 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.341  36.489 5.034   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O   1 
HETATM 1771 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.732 50.158 -1.095  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 1772 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.790 38.092 -1.403  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O   1 
HETATM 1773 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.168 28.591 27.195  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 1774 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.444 23.772 23.650  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O   1 
HETATM 1775 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.277 41.207 19.413  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 1776 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.436 38.471 -3.910  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O   1 
HETATM 1777 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.906 47.204 10.675  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O   1 
HETATM 1778 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.173 23.568 -2.130  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 1779 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.382 16.521 19.245  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O   1 
HETATM 1780 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.251 28.805 -10.741 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 1781 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.846 32.370 -6.359  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 1782 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.525 34.000 27.401  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 1783 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.706 15.015 13.166  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O   1 
HETATM 1784 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.911 29.780 3.190   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O   1 
HETATM 1785 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.474 14.671 18.672  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 1786 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.779 23.229 16.075  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O   1 
HETATM 1787 O  O   . HOH G 5 .   ? 16.449 41.436 -3.874  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 1788 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.780 19.300 -1.210  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O   1 
HETATM 1789 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.573 23.292 -0.537  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   1 
HETATM 1790 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.447 16.508 7.487   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O   1 
HETATM 1791 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.926 33.966 -6.516  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   1 
HETATM 1792 O  O   . HOH G 5 .   ? 38.500 43.635 10.530  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   1 
HETATM 1793 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.857 43.176 18.129  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   1 
HETATM 1794 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.488 20.970 24.174  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   1 
HETATM 1795 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.543 14.060 12.490  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O   1 
HETATM 1796 O  O   . HOH G 5 .   ? 28.002 21.178 10.512  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   1 
HETATM 1797 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.315 18.042 9.032   1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O   1 
HETATM 1798 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.580 50.044 9.147   1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   1 
HETATM 1799 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.701  33.903 -6.780  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   1 
HETATM 1800 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.133 34.564 26.135  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O   1 
HETATM 1801 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.504 43.297 -9.123  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O   1 
HETATM 1802 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.990  21.322 12.937  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O   1 
HETATM 1803 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.260 19.236 20.933  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O   1 
HETATM 1804 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.537 42.735 7.259   1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   1 
HETATM 1805 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.910 49.120 -6.712  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1806 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.876 25.231 -4.009  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1807 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.012  23.735 6.326   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1808 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.819 35.867 6.521   1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1809 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.011 42.577 0.082   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1810 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.274 12.300 11.784  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1811 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.433 7.103  15.622  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1812 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.223  32.386 0.343   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1813 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.675 18.627 17.526  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1814 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.032 33.985 22.687  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1815 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.263 23.761 26.003  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1816 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.676 21.472 4.339   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1817 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.523 49.286 16.144  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1818 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.420 40.847 -10.771 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1819 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.542 22.343 2.024   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1820 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.022 49.387 0.453   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1821 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.350 26.783 -6.393  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1822 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.373 54.134 13.441  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1823 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.182 29.507 24.938  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1824 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.487 12.968 18.147  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1825 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.975 41.726 -7.758  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1826 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.524 25.566 -4.689  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1827 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.222 40.614 20.846  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1828 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.048 8.377  14.000  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1829 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.289 17.349 0.423   1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1830 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.042 39.839 -3.421  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1831 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.024  22.264 18.492  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1832 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.286 11.935 11.635  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1833 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.261  42.788 -4.886  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1834 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.582 38.284 -13.830 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1835 O  O   . HOH G 5 .   ? 42.707 39.514 18.719  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1836 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.391  28.210 -4.702  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1837 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.880  26.792 17.563  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1838 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.918 50.774 7.094   1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1839 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.517 20.667 0.287   1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1840 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.652 20.491 18.527  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1841 O  O   . HOH G 5 .   ? 11.178 19.583 18.030  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1842 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.068 18.899 10.104  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1843 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.640 17.371 8.870   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1844 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.563  22.931 5.859   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1845 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.290  28.276 -2.009  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1846 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.097 25.361 -0.876  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1847 O  O   . HOH G 5 .   ? 33.065 27.076 -4.807  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1848 O  O   . HOH G 5 .   ? 5.929  23.773 -0.321  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 1849 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.487 20.365 26.224  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 1850 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.054 16.253 3.544   1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 1851 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.416 42.312 -10.917 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 1852 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.126 22.917 22.672  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 1853 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.125 23.366 24.844  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 1854 O  O   . HOH G 5 .   ? 39.883 25.236 7.483   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 1855 O  O   . HOH G 5 .   ? -0.400 35.523 3.318   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 1856 O  O   . HOH G 5 .   ? 33.923 43.978 2.967   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 1857 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.813  22.774 -0.792  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 1858 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.309 30.555 10.557  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 1859 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.588 11.267 6.725   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 1860 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.986 31.223 -3.493  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 1861 O  O   . HOH G 5 .   ? 16.202 23.572 21.650  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 1862 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.875  21.786 10.012  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 1863 O  O   . HOH G 5 .   ? 5.272  42.383 -3.001  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 1864 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.094 48.259 0.620   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 1865 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.249 46.099 6.183   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 1866 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.748 13.919 14.004  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 1867 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.625 43.374 19.749  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 1868 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.850  34.443 -6.526  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 1869 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.411 16.309 21.828  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 1870 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.510  27.863 -7.568  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 1871 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.581  21.214 6.827   1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 1872 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.071 25.810 -5.235  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 1873 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.056 31.936 18.363  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 1874 O  O   . HOH G 5 .   ? 11.114 16.502 12.181  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 1875 O  O   . HOH G 5 .   ? 14.221 23.659 18.836  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 1876 O  O   . HOH G 5 .   ? 28.143 42.618 20.853  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 1877 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.689  37.157 10.519  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 1878 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.283 46.084 18.368  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 1879 O  O   . HOH G 5 .   ? 16.747 13.908 8.261   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 1880 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.340 32.319 21.159  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 1881 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.985 32.765 26.826  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 1882 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.309 10.926 7.853   1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 1883 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.838 30.277 24.884  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 1884 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.245  32.084 14.243  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 1885 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.531 38.255 26.346  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 1886 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.372 16.284 23.883  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 1887 O  O   . HOH G 5 .   ? 5.189  34.973 -0.222  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 1888 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.627  36.515 5.851   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 1889 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.934 48.642 7.137   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 1890 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.704  35.422 12.532  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 1891 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.411 44.908 19.752  1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 1892 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.380 42.078 -11.649 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 1893 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.740 45.996 9.369   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 1894 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.546 28.148 17.706  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 1895 O  O   . HOH G 5 .   ? 38.060 25.049 5.351   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 1896 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.393 26.613 25.711  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 1897 O  O   . HOH G 5 .   ? 8.815  34.138 22.611  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 1898 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.157 11.579 4.377   1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 1899 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.229 51.892 0.925   1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 1900 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.085 23.861 -2.009  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 1901 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.791 39.732 22.776  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 1902 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.116 26.253 25.748  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 1903 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.874 40.018 -5.363  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 1904 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.913 30.956 0.774   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 1905 O  O   . HOH G 5 .   ? 33.521 37.686 22.210  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 1906 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.295  26.086 3.101   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 1907 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.316 18.787 4.835   1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 1908 O  O   . HOH G 5 .   ? 8.510  18.970 11.411  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 1909 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.395 36.973 26.612  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 1910 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.038 36.484 20.980  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 1911 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.371 51.890 8.921   1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 1912 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.909 35.554 19.519  1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 1913 O  O   . HOH G 5 .   ? 28.460 35.109 -8.258  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 1914 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.350 22.230 2.024   1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 1915 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.656 41.645 -4.824  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 1916 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.260 21.286 22.697  1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 1917 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.113 10.663 11.385  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 1918 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.186 48.550 17.256  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 1919 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.796 12.716 15.284  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 1920 O  O   . HOH G 5 .   ? 42.504 23.915 17.770  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 1921 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.688 41.979 -4.928  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 1922 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.181 26.149 1.961   1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 1923 O  O   . HOH G 5 .   ? 8.196  29.546 20.812  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 1924 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.180 28.853 -1.419  1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 1925 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.607 41.498 3.437   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 1926 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.851 32.934 13.305  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 1927 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.402  21.554 3.316   1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 1928 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.100 27.282 10.327  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 1929 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.403 44.638 19.865  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 1930 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.781 41.006 -7.311  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 1931 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.663 15.362 25.946  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 1932 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.186  34.182 12.148  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 1933 O  O   . HOH G 5 .   ? 36.029 35.249 -1.646  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 1934 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.924  36.256 21.142  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 1935 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.815 43.893 -3.292  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 1936 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.756  25.653 -1.049  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 1937 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.688 40.259 -13.464 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 1938 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.704  31.531 12.110  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 1939 O  O   . HOH G 5 .   ? 1.453  32.995 14.388  1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 1940 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.953 21.539 20.141  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 1941 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.034 17.908 2.378   1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 1942 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.373 28.068 -12.833 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 1943 O  O   . HOH G 5 .   ? 36.051 46.046 3.338   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 1944 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.319 51.014 4.480   1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 1945 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.798 17.202 -0.011  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 1946 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.091  46.822 -0.144  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 1947 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.941 14.536 23.382  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 1948 O  O   . HOH G 5 .   ? 11.474 16.031 19.941  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 1949 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.145 51.615 11.013  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 1950 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.024 31.298 -12.434 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 1951 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.126  44.848 6.268   1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 1952 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.789 45.550 -9.662  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 1953 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.968 43.588 22.348  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 1954 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.670  50.283 -0.806  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 1955 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.024 21.220 19.450  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 1956 O  O   . HOH G 5 .   ? 2.138  36.135 -6.774  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 1957 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.469 30.724 25.361  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 1958 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.792 9.820  12.010  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 1959 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.667 48.052 -2.782  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 1960 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.429 8.159  13.284  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 1961 O  O   . HOH G 5 .   ? 43.906 44.224 4.964   1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 1962 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.587 23.666 26.525  1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 1963 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.444 34.319 22.547  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 1964 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.730 46.075 18.036  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 1965 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.818  29.377 -2.266  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 1966 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.957  33.212 17.129  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 1967 O  O   . HOH G 5 .   ? -1.249 33.467 -3.629  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 1968 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.828 11.940 2.583   1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 1969 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.791 19.676 -0.025  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 1970 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.950 19.797 1.048   1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 1971 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.302 23.319 -0.820  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 1972 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.090 17.433 2.241   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 1973 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.760 27.132 6.731   1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 1974 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.268 10.756 11.313  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 1975 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.939 11.341 13.732  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 1976 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.565 10.023 17.479  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 1977 O  O   . HOH G 5 .   ? 14.816 9.023  19.730  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 1978 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.704 13.481 11.041  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 1979 O  O   . HOH G 5 .   ? 33.365 11.328 11.024  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O   1 
HETATM 1980 O  O   . HOH G 5 .   ? 35.067 10.083 9.437   1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O   1 
HETATM 1981 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.403 28.141 27.650  1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O   1 
HETATM 1982 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.962 51.876 9.254   1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O   1 
HETATM 1983 O  O   . HOH G 5 .   ? 38.271 22.412 4.151   1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 1984 O  O   . HOH G 5 .   ? 39.275 30.876 5.766   1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O   1 
HETATM 1985 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.336 31.955 4.324   1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 1986 O  O   . HOH G 5 .   ? 32.476 35.411 -9.506  1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O   1 
HETATM 1987 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.674 31.985 -8.458  1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O   1 
HETATM 1988 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.422  42.218 -7.725  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O   1 
HETATM 1989 O  O   . HOH G 5 .   ? 33.881 11.222 5.512   1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O   1 
HETATM 1990 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.555 25.095 -9.209  1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O   1 
HETATM 1991 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.169 41.301 21.665  1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O   1 
HETATM 1992 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.923 22.778 -8.486  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O   1 
HETATM 1993 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.606 51.997 6.958   1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O   1 
HETATM 1994 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.281 25.817 24.460  1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O   1 
HETATM 1995 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.085 52.134 3.700   1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O   1 
HETATM 1996 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.286 22.899 26.790  1.00 70.17 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O   1 
HETATM 1997 O  O   . HOH G 5 .   ? -1.472 39.990 -5.906  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O   1 
HETATM 1998 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.582  32.215 3.269   1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O   1 
HETATM 1999 O  O   . HOH G 5 .   ? 1.862  28.581 4.829   1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O   1 
HETATM 2000 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.360  27.571 9.188   1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O   1 
HETATM 2001 O  O   . HOH G 5 .   ? 2.150  26.642 7.390   1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O   1 
HETATM 2002 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.254  28.009 0.064   1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O   1 
HETATM 2003 O  O   . HOH G 5 .   ? -0.705 29.064 -6.404  1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O   1 
HETATM 2004 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.579 4.663  8.955   1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O   1 
HETATM 2005 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.302 7.340  8.742   1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O   1 
HETATM 2006 O  O   . HOH G 5 .   ? 36.163 36.609 23.577  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O   1 
HETATM 2007 O  O   . HOH G 5 .   ? 14.413 10.394 22.016  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O   1 
HETATM 2008 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.296 13.471 20.854  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O   1 
HETATM 2009 O  O   . HOH G 5 .   ? 43.750 34.129 11.931  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O   1 
HETATM 2010 O  O   . HOH G 5 .   ? 44.518 33.214 15.818  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O   1 
HETATM 2011 O  O   . HOH G 5 .   ? 45.734 36.902 14.422  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O   1 
HETATM 2012 O  O   . HOH G 5 .   ? 42.327 33.010 19.925  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O   1 
HETATM 2013 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.414 36.399 -14.360 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O   1 
HETATM 2014 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.055 36.866 -10.691 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O   1 
HETATM 2015 O  O   . HOH G 5 .   ? 25.885 45.312 -3.392  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O   1 
HETATM 2016 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.655 45.803 -3.078  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O   1 
HETATM 2017 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.980 45.459 -2.374  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O   1 
HETATM 2018 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.849 43.264 -6.935  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O   1 
HETATM 2019 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.765 49.339 -4.428  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O   1 
HETATM 2020 O  O   . HOH G 5 .   ? 24.981 18.798 26.749  1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O   1 
HETATM 2021 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.190 19.806 -3.970  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O   1 
HETATM 2022 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.519 33.306 27.455  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O   1 
HETATM 2023 O  O   . HOH G 5 .   ? 38.442 27.852 3.696   1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O   1 
HETATM 2024 O  O   . HOH G 5 .   ? 41.520 23.136 7.567   1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O   1 
HETATM 2025 O  O   . HOH G 5 .   ? 45.001 31.932 6.731   1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O   1 
HETATM 2026 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.966  19.309 1.126   1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O   1 
HETATM 2027 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.236  15.608 11.944  1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O   1 
HETATM 2028 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.838  23.894 4.538   1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O   1 
HETATM 2029 O  O   . HOH G 5 .   ? 1.669  25.877 0.873   1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O   1 
HETATM 2030 O  O   . HOH G 5 .   ? 18.814 46.612 21.200  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O   1 
HETATM 2031 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.071 48.974 8.927   1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O   1 
HETATM 2032 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.221 46.065 3.805   1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O   1 
HETATM 2033 O  O   . HOH G 5 .   ? 28.300 48.384 5.373   1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O   1 
HETATM 2034 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.336 27.930 -9.012  1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O   1 
HETATM 2035 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.885 29.091 -8.658  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O   1 
HETATM 2036 O  O   . HOH G 5 .   ? 29.256 32.308 -7.865  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O   1 
HETATM 2037 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.250 22.519 -3.624  1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O   1 
HETATM 2038 O  O   . HOH G 5 .   ? 23.545 23.838 -2.945  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O   1 
HETATM 2039 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.224  21.937 20.211  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O   1 
HETATM 2040 O  O   . HOH G 5 .   ? 8.013  20.411 22.286  1.00 55.93 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O   1 
HETATM 2041 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.770 15.251 1.770   1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O   1 
HETATM 2042 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.998 15.557 -0.908  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O   1 
HETATM 2043 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.212 16.808 -2.105  1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O   1 
HETATM 2044 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.132 20.027 -2.769  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O   1 
HETATM 2045 O  O   . HOH G 5 .   ? 16.005 43.443 21.934  1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O   1 
HETATM 2046 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.993  20.142 12.186  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O   1 
HETATM 2047 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.238 50.196 -6.831  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O   1 
HETATM 2048 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.273 33.896 5.465   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O   1 
HETATM 2049 O  O   . HOH G 5 .   ? 43.339 37.104 4.689   1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O   1 
HETATM 2050 O  O   . HOH G 5 .   ? 46.172 41.531 10.589  1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O   1 
HETATM 2051 O  O   . HOH G 5 .   ? 42.633 40.310 4.692   1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O   1 
HETATM 2052 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.763 40.703 19.465  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O   1 
HETATM 2053 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.964 41.983 23.143  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O   1 
HETATM 2054 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.661 38.536 24.006  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O   1 
HETATM 2055 O  O   . HOH G 5 .   ? 22.913 39.831 24.768  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O   1 
HETATM 2056 O  O   . HOH G 5 .   ? 26.922 40.063 26.491  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O   1 
HETATM 2057 O  O   . HOH G 5 .   ? 8.587  23.683 -7.576  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O   1 
HETATM 2058 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.398  19.993 -1.402  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O   1 
HETATM 2059 O  O   . HOH G 5 .   ? 5.763  18.274 4.236   1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O   1 
HETATM 2060 O  O   . HOH G 5 .   ? 7.075  19.756 8.950   1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O   1 
HETATM 2061 O  O   . HOH G 5 .   ? 14.655 12.354 8.951   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O   1 
HETATM 2062 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.950 13.747 7.464   1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O   1 
HETATM 2063 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.532 15.792 3.245   1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O   1 
HETATM 2064 O  O   . HOH G 5 .   ? 42.209 22.959 11.204  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O   1 
HETATM 2065 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.946 20.396 12.438  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O   1 
HETATM 2066 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.407 50.508 16.581  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O   1 
HETATM 2067 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.787 28.738 22.648  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O   1 
HETATM 2068 O  O   . HOH G 5 .   ? 39.949 30.421 24.467  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O   1 
HETATM 2069 O  O   . HOH G 5 .   ? 37.219 16.872 4.796   1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O   1 
HETATM 2070 O  O   . HOH G 5 .   ? 11.970 26.706 -7.074  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O   1 
HETATM 2071 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.538  34.593 9.646   1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O   1 
HETATM 2072 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.352  39.164 3.114   1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O   1 
HETATM 2073 O  O   . HOH G 5 .   ? 0.857  37.227 -4.394  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O   1 
HETATM 2074 O  O   . HOH G 5 .   ? 28.926 47.060 3.152   1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O   1 
HETATM 2075 O  O   . HOH G 5 .   ? 43.685 34.545 8.195   1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O   1 
HETATM 2076 O  O   . HOH G 5 .   ? 16.801 51.192 6.517   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O   1 
HETATM 2077 O  O   . HOH G 5 .   ? 15.779 33.354 24.550  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O   1 
HETATM 2078 O  O   . HOH G 5 .   ? 13.677 29.231 -9.001  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O   1 
HETATM 2079 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.401 24.707 -9.786  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O   1 
HETATM 2080 O  O   . HOH G 5 .   ? -0.555 32.020 7.047   1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O   1 
HETATM 2081 O  O   . HOH G 5 .   ? 9.733  51.029 -5.288  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O   1 
HETATM 2082 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.507 25.420 27.021  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O   1 
HETATM 2083 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.268 47.586 6.760   1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH G 5 .   ? 6.431  49.860 -6.256  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH G 5 .   ? 12.673 21.438 -3.855  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH G 5 .   ? 39.012 46.022 2.589   1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.453 52.900 5.063   1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.273 49.837 6.717   1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.439 49.877 3.399   1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH G 5 .   ? 27.495 16.835 0.631   1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.147 15.719 -0.918  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.463 15.345 -4.279  1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH G 5 .   ? 3.773  48.231 2.155   1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH G 5 .   ? 4.522  43.797 0.613   1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O   1 
HETATM 2095 O  O   . HOH G 5 .   ? 17.514 52.084 -8.313  1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O   1 
HETATM 2096 O  O   . HOH G 5 .   ? 20.055 47.967 -6.593  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O   1 
HETATM 2097 O  O   . HOH G 5 .   ? 34.523 20.988 25.947  1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O   1 
HETATM 2098 O  O   . HOH G 5 .   ? 11.910 12.994 14.474  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O   1 
HETATM 2099 O  O   . HOH G 5 .   ? 45.152 41.645 19.706  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O   1 
HETATM 2100 O  O   . HOH G 5 .   ? 10.151 45.891 -12.359 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O   1 
HETATM 2101 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.450 21.903 -6.738  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O   1 
HETATM 2102 O  O   . HOH G 5 .   ? 19.039 24.432 -7.376  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O   1 
HETATM 2103 O  O   . HOH G 5 .   ? 40.048 42.112 -0.310  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH G 5 .   ? 30.527 37.399 24.174  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.070 37.033 26.661  1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH G 5 .   ? 31.015 34.665 25.104  1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH G 5 .   ? 16.458 25.700 -10.752 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH G 5 .   ? 21.611 55.871 11.120  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH G 5 .   ? 33.773 43.953 -5.188  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH H 5 .   ? 17.681 33.767 22.346  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 40  HOH I O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH H 5 .   ? 10.480 42.558 20.076  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 124 HOH I O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH H 5 .   ? 9.906  38.274 21.278  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 125 HOH I O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH H 5 .   ? 14.641 35.960 5.914   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 127 HOH I O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.032 37.316 20.633  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 149 HOH I O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH H 5 .   ? 11.155 37.962 24.033  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 248 HOH I O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH H 5 .   ? 16.497 37.307 24.470  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 249 HOH I O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.453 50.335 13.325  1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 309 HOH I O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH H 5 .   ? 13.980 50.488 8.920   1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 310 HOH I O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH H 5 .   ? 8.459  50.025 12.740  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 311 HOH I O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH H 5 .   ? 6.976  39.574 11.804  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 336 HOH I O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH H 5 .   ? 15.549 39.682 22.246  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 340 HOH I O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH H 5 .   ? 12.626 40.246 21.648  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 341 HOH I O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH H 5 .   ? 4.888  41.718 15.447  1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 343 HOH I O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH H 5 .   ? -0.769 49.332 8.888   1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 374 HOH I O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH H 5 .   ? 3.613  40.760 10.968  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 375 HOH I O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH H 5 .   ? 14.468 45.961 8.870   1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 376 HOH I O   1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   ILE 1   16  16  ILE ILE A . n 
A 1 2   VAL 2   17  17  VAL VAL A . n 
A 1 3   GLY 3   18  18  GLY GLY A . n 
A 1 4   GLY 4   19  19  GLY GLY A . n 
A 1 5   TYR 5   20  20  TYR TYR A . n 
A 1 6   THR 6   21  21  THR THR A . n 
A 1 7   CYS 7   22  22  CYS CYS A . n 
A 1 8   GLY 8   23  23  GLY GLY A . n 
A 1 9   ALA 9   24  24  ALA ALA A . n 
A 1 10  ASN 10  25  25  ASN ASN A . n 
A 1 11  THR 11  26  26  THR THR A . n 
A 1 12  VAL 12  27  27  VAL VAL A . n 
A 1 13  PRO 13  28  28  PRO PRO A . n 
A 1 14  TYR 14  29  29  TYR TYR A . n 
A 1 15  GLN 15  30  30  GLN GLN A . n 
A 1 16  VAL 16  31  31  VAL VAL A . n 
A 1 17  SER 17  32  32  SER SER A . n 
A 1 18  LEU 18  33  33  LEU LEU A . n 
A 1 19  ASN 19  34  34  ASN ASN A . n 
A 1 20  SER 20  37  37  SER SER A . n 
A 1 21  GLY 21  38  38  GLY GLY A . n 
A 1 22  TYR 22  39  39  TYR TYR A . n 
A 1 23  HIS 23  40  40  HIS HIS A . n 
A 1 24  PHE 24  41  41  PHE PHE A . n 
A 1 25  CYS 25  42  42  CYS CYS A . n 
A 1 26  GLY 26  43  43  GLY GLY A . n 
A 1 27  GLY 27  44  44  GLY GLY A . n 
A 1 28  SER 28  45  45  SER SER A . n 
A 1 29  LEU 29  46  46  LEU LEU A . n 
A 1 30  ILE 30  47  47  ILE ILE A . n 
A 1 31  ASN 31  48  48  ASN ASN A . n 
A 1 32  SER 32  49  49  SER SER A . n 
A 1 33  GLN 33  50  50  GLN GLN A . n 
A 1 34  TRP 34  51  51  TRP TRP A . n 
A 1 35  VAL 35  52  52  VAL VAL A . n 
A 1 36  VAL 36  53  53  VAL VAL A . n 
A 1 37  SER 37  54  54  SER SER A . n 
A 1 38  ALA 38  55  55  ALA ALA A . n 
A 1 39  ALA 39  56  56  ALA ALA A . n 
A 1 40  HIS 40  57  57  HIS HIS A . n 
A 1 41  CYS 41  58  58  CYS CYS A . n 
A 1 42  TYR 42  59  59  TYR TYR A . n 
A 1 43  LYS 43  60  60  LYS LYS A . n 
A 1 44  SER 44  61  61  SER SER A . n 
A 1 45  GLY 45  62  62  GLY GLY A . n 
A 1 46  ILE 46  63  63  ILE ILE A . n 
A 1 47  GLN 47  64  64  GLN GLN A . n 
A 1 48  VAL 48  65  65  VAL VAL A . n 
A 1 49  ARG 49  66  66  ARG ARG A . n 
A 1 50  LEU 50  67  67  LEU LEU A . n 
A 1 51  GLY 51  69  69  GLY GLY A . n 
A 1 52  GLU 52  70  70  GLU GLU A . n 
A 1 53  ASP 53  71  71  ASP ASP A . n 
A 1 54  ASN 54  72  72  ASN ASN A . n 
A 1 55  ILE 55  73  73  ILE ILE A . n 
A 1 56  ASN 56  74  74  ASN ASN A . n 
A 1 57  VAL 57  75  75  VAL VAL A . n 
A 1 58  VAL 58  76  76  VAL VAL A . n 
A 1 59  GLU 59  77  77  GLU GLU A . n 
A 1 60  GLY 60  78  78  GLY GLY A . n 
A 1 61  ASN 61  79  79  ASN ASN A . n 
A 1 62  GLU 62  80  80  GLU GLU A . n 
A 1 63  GLN 63  81  81  GLN GLN A . n 
A 1 64  PHE 64  82  82  PHE PHE A . n 
A 1 65  ILE 65  83  83  ILE ILE A . n 
A 1 66  SER 66  84  84  SER SER A . n 
A 1 67  ALA 67  85  85  ALA ALA A . n 
A 1 68  SER 68  86  86  SER SER A . n 
A 1 69  LYS 69  87  87  LYS LYS A . n 
A 1 70  SER 70  88  88  SER SER A . n 
A 1 71  ILE 71  89  89  ILE ILE A . n 
A 1 72  VAL 72  90  90  VAL VAL A . n 
A 1 73  HIS 73  91  91  HIS HIS A . n 
A 1 74  PRO 74  92  92  PRO PRO A . n 
A 1 75  SER 75  93  93  SER SER A . n 
A 1 76  TYR 76  94  94  TYR TYR A . n 
A 1 77  ASN 77  95  95  ASN ASN A . n 
A 1 78  SER 78  96  96  SER SER A . n 
A 1 79  ASN 79  97  97  ASN ASN A . n 
A 1 80  THR 80  98  98  THR THR A . n 
A 1 81  LEU 81  99  99  LEU LEU A . n 
A 1 82  ASN 82  100 100 ASN ASN A . n 
A 1 83  ASN 83  101 101 ASN ASN A . n 
A 1 84  ASP 84  102 102 ASP ASP A . n 
A 1 85  ILE 85  103 103 ILE ILE A . n 
A 1 86  MET 86  104 104 MET MET A . n 
A 1 87  LEU 87  105 105 LEU LEU A . n 
A 1 88  ILE 88  106 106 ILE ILE A . n 
A 1 89  LYS 89  107 107 LYS LYS A . n 
A 1 90  LEU 90  108 108 LEU LEU A . n 
A 1 91  LYS 91  109 109 LYS LYS A . n 
A 1 92  SER 92  110 110 SER SER A . n 
A 1 93  ALA 93  111 111 ALA ALA A . n 
A 1 94  ALA 94  112 112 ALA ALA A . n 
A 1 95  SER 95  113 113 SER SER A . n 
A 1 96  LEU 96  114 114 LEU LEU A . n 
A 1 97  ASN 97  115 115 ASN ASN A . n 
A 1 98  SER 98  116 116 SER SER A . n 
A 1 99  ARG 99  117 117 ARG ARG A . n 
A 1 100 VAL 100 118 118 VAL VAL A . n 
A 1 101 ALA 101 119 119 ALA ALA A . n 
A 1 102 SER 102 120 120 SER SER A . n 
A 1 103 ILE 103 121 121 ILE ILE A . n 
A 1 104 SER 104 122 122 SER SER A . n 
A 1 105 LEU 105 123 123 LEU LEU A . n 
A 1 106 PRO 106 124 124 PRO PRO A . n 
A 1 107 THR 107 125 125 THR THR A . n 
A 1 108 SER 108 127 127 SER SER A . n 
A 1 109 CYS 109 128 128 CYS CYS A . n 
A 1 110 ALA 110 129 129 ALA ALA A . n 
A 1 111 SER 111 130 130 SER SER A . n 
A 1 112 ALA 112 132 132 ALA ALA A . n 
A 1 113 GLY 113 133 133 GLY GLY A . n 
A 1 114 THR 114 134 134 THR THR A . n 
A 1 115 GLN 115 135 135 GLN GLN A . n 
A 1 116 CYS 116 136 136 CYS CYS A . n 
A 1 117 LEU 117 137 137 LEU LEU A . n 
A 1 118 ILE 118 138 138 ILE ILE A . n 
A 1 119 SER 119 139 139 SER SER A . n 
A 1 120 GLY 120 140 140 GLY GLY A . n 
A 1 121 TRP 121 141 141 TRP TRP A . n 
A 1 122 GLY 122 142 142 GLY GLY A . n 
A 1 123 ASN 123 143 143 ASN ASN A . n 
A 1 124 THR 124 144 144 THR THR A . n 
A 1 125 LYS 125 145 145 LYS LYS A . n 
A 1 126 SER 126 146 146 SER SER A . n 
A 1 127 SER 127 147 147 SER SER A . n 
A 1 128 GLY 128 148 148 GLY GLY A . n 
A 1 129 THR 129 149 149 THR THR A . n 
A 1 130 SER 130 150 150 SER SER A . n 
A 1 131 TYR 131 151 151 TYR TYR A . n 
A 1 132 PRO 132 152 152 PRO PRO A . n 
A 1 133 ASP 133 153 153 ASP ASP A . n 
A 1 134 VAL 134 154 154 VAL VAL A . n 
A 1 135 LEU 135 155 155 LEU LEU A . n 
A 1 136 LYS 136 156 156 LYS LYS A . n 
A 1 137 CYS 137 157 157 CYS CYS A . n 
A 1 138 LEU 138 158 158 LEU LEU A . n 
A 1 139 LYS 139 159 159 LYS LYS A . n 
A 1 140 ALA 140 160 160 ALA ALA A . n 
A 1 141 PRO 141 161 161 PRO PRO A . n 
A 1 142 ILE 142 162 162 ILE ILE A . n 
A 1 143 LEU 143 163 163 LEU LEU A . n 
A 1 144 SER 144 164 164 SER SER A . n 
A 1 145 ASP 145 165 165 ASP ASP A . n 
A 1 146 SER 146 166 166 SER SER A . n 
A 1 147 SER 147 167 167 SER SER A . n 
A 1 148 CYS 148 168 168 CYS CYS A . n 
A 1 149 LYS 149 169 169 LYS LYS A . n 
A 1 150 SER 150 170 170 SER SER A . n 
A 1 151 ALA 151 171 171 ALA ALA A . n 
A 1 152 TYR 152 172 172 TYR TYR A . n 
A 1 153 PRO 153 173 173 PRO PRO A . n 
A 1 154 GLY 154 174 174 GLY GLY A . n 
A 1 155 GLN 155 175 175 GLN GLN A . n 
A 1 156 ILE 156 176 176 ILE ILE A . n 
A 1 157 THR 157 177 177 THR THR A . n 
A 1 158 SER 158 178 178 SER SER A . n 
A 1 159 ASN 159 179 179 ASN ASN A . n 
A 1 160 MET 160 180 180 MET MET A . n 
A 1 161 PHE 161 181 181 PHE PHE A . n 
A 1 162 CYS 162 182 182 CYS CYS A . n 
A 1 163 ALA 163 183 183 ALA ALA A . n 
A 1 164 GLY 164 184 184 GLY GLY A A n 
A 1 165 TYR 165 184 184 TYR TYR A . n 
A 1 166 LEU 166 185 185 LEU LEU A . n 
A 1 167 GLU 167 186 186 GLU GLU A . n 
A 1 168 GLY 168 187 187 GLY GLY A . n 
A 1 169 GLY 169 188 188 GLY GLY A A n 
A 1 170 LYS 170 188 188 LYS LYS A . n 
A 1 171 ASP 171 189 189 ASP ASP A . n 
A 1 172 SER 172 190 190 SER SER A . n 
A 1 173 CYS 173 191 191 CYS CYS A . n 
A 1 174 GLN 174 192 192 GLN GLN A . n 
A 1 175 GLY 175 193 193 GLY GLY A . n 
A 1 176 ASP 176 194 194 ASP ASP A . n 
A 1 177 SER 177 195 195 SER SER A . n 
A 1 178 GLY 178 196 196 GLY GLY A . n 
A 1 179 GLY 179 197 197 GLY GLY A . n 
A 1 180 PRO 180 198 198 PRO PRO A . n 
A 1 181 VAL 181 199 199 VAL VAL A . n 
A 1 182 VAL 182 200 200 VAL VAL A . n 
A 1 183 CYS 183 201 201 CYS CYS A . n 
A 1 184 SER 184 202 202 SER SER A . n 
A 1 185 GLY 185 203 203 GLY GLY A . n 
A 1 186 LYS 186 204 204 LYS LYS A . n 
A 1 187 LEU 187 209 209 LEU LEU A . n 
A 1 188 GLN 188 210 210 GLN GLN A . n 
A 1 189 GLY 189 211 211 GLY GLY A . n 
A 1 190 ILE 190 212 212 ILE ILE A . n 
A 1 191 VAL 191 213 213 VAL VAL A . n 
A 1 192 SER 192 214 214 SER SER A . n 
A 1 193 TRP 193 215 215 TRP TRP A . n 
A 1 194 GLY 194 216 216 GLY GLY A . n 
A 1 195 SER 195 217 217 SER SER A . n 
A 1 196 GLY 196 219 219 GLY GLY A . n 
A 1 197 CYS 197 220 220 CYS CYS A . n 
A 1 198 ALA 198 221 221 ALA ALA A A n 
A 1 199 GLN 199 221 221 GLN GLN A . n 
A 1 200 LYS 200 222 222 LYS LYS A . n 
A 1 201 ASN 201 223 223 ASN ASN A . n 
A 1 202 LYS 202 224 224 LYS LYS A . n 
A 1 203 PRO 203 225 225 PRO PRO A . n 
A 1 204 GLY 204 226 226 GLY GLY A . n 
A 1 205 VAL 205 227 227 VAL VAL A . n 
A 1 206 TYR 206 228 228 TYR TYR A . n 
A 1 207 THR 207 229 229 THR THR A . n 
A 1 208 LYS 208 230 230 LYS LYS A . n 
A 1 209 VAL 209 231 231 VAL VAL A . n 
A 1 210 CYS 210 232 232 CYS CYS A . n 
A 1 211 ASN 211 233 233 ASN ASN A . n 
A 1 212 TYR 212 234 234 TYR TYR A . n 
A 1 213 VAL 213 235 235 VAL VAL A . n 
A 1 214 SER 214 236 236 SER SER A . n 
A 1 215 TRP 215 237 237 TRP TRP A . n 
A 1 216 ILE 216 238 238 ILE ILE A . n 
A 1 217 LYS 217 239 239 LYS LYS A . n 
A 1 218 GLN 218 240 240 GLN GLN A . n 
A 1 219 THR 219 241 241 THR THR A . n 
A 1 220 ILE 220 242 242 ILE ILE A . n 
A 1 221 ALA 221 243 243 ALA ALA A . n 
A 1 222 SER 222 244 244 SER SER A . n 
A 1 223 ASN 223 245 245 ASN ASN A . n 
B 2 1   GLY 1   1   1   GLY GLY I . n 
B 2 2   ARG 2   2   2   ARG ARG I . n 
B 2 3   CYS 3   3   3   CYS CYS I . n 
B 2 4   THR 4   4   4   THR THR I . n 
B 2 5   LYS 5   5   5   LYS LYS I . n 
B 2 6   SER 6   6   6   SER SER I . n 
B 2 7   ILE 7   7   7   ILE ILE I . n 
B 2 8   PRO 8   8   8   PRO PRO I . n 
B 2 9   PRO 9   9   9   PRO PRO I . n 
B 2 10  ILE 10  10  10  ILE ILE I . n 
B 2 11  CYS 11  11  11  CYS CYS I . n 
B 2 12  PHE 12  12  12  PHE PHE I . n 
B 2 13  PRO 13  13  13  PRO PRO I . n 
B 2 14  ASP 14  14  14  ASP ASP I . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
DENZO     'data collection' . ? 1 
SCALEPACK 'data reduction'  . ? 2 
AMORE     'model building'  . ? 3 
REFMAC    refinement        . ? 4 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1SFI 2008-03-03 3 2    'Version format compliance'        'compliance with PDB format V.3.15'           
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance'        'compliance with PDB Exchange Dictionary V4'  
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Function and keywords'            'Function and keywords'                       
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Polymer description'              'Changed inhibitor presentation or chemistry' 
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Non-polymer description'          'Non-polymer description'                     
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Sequence database correspondence' 'Sequence database correspondence'            
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Binding sites and description'    'Binding sites and description'               
1SFI 2011-07-13 4 0000 Linkage                            Linkage                                       
1SFI 2011-07-13 4 0000 'Atom nomenclature'                'Atom nomenclature'                           
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,C,D,E,F,G,B,H 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 1960 ? 
1 'SSA (A^2)'  9430 ? 
1 MORE         -56  ? 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_pdbx_entry_details.entry_id             1SFI 
_pdbx_entry_details.compound_details     
;CYCLIC PEPTIDE BOUND TO ACTIVE SITE OF TRYPSIN

NO 3'-TERMINAL RESIDUE, CYCLIC PEPTIDE
;
_pdbx_entry_details.source_details       ? 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details   ? 
_pdbx_entry_details.sequence_details     ? 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 3 SO4 1   1   1   SO4 SO4 A . 
D 3 SO4 1   2   2   SO4 SO4 A . 
E 3 SO4 1   3   3   SO4 SO4 A . 
F 4 CA  1   246 1   CA  CA  A . 
G 5 HOH 1   247 1   HOH HOH A . 
G 5 HOH 2   248 2   HOH HOH A . 
G 5 HOH 3   249 3   HOH HOH A . 
G 5 HOH 4   250 4   HOH HOH A . 
G 5 HOH 5   251 5   HOH HOH A . 
G 5 HOH 6   252 6   HOH HOH A . 
G 5 HOH 7   253 7   HOH HOH A . 
G 5 HOH 8   254 8   HOH HOH A . 
G 5 HOH 9   255 9   HOH HOH A . 
G 5 HOH 10  256 10  HOH HOH A . 
G 5 HOH 11  257 11  HOH HOH A . 
G 5 HOH 12  258 12  HOH HOH A . 
G 5 HOH 13  259 13  HOH HOH A . 
G 5 HOH 14  260 14  HOH HOH A . 
G 5 HOH 15  261 15  HOH HOH A . 
G 5 HOH 16  262 16  HOH HOH A . 
G 5 HOH 17  263 17  HOH HOH A . 
G 5 HOH 18  264 18  HOH HOH A . 
G 5 HOH 19  265 19  HOH HOH A . 
G 5 HOH 20  266 20  HOH HOH A . 
G 5 HOH 21  267 21  HOH HOH A . 
G 5 HOH 22  268 22  HOH HOH A . 
G 5 HOH 23  269 23  HOH HOH A . 
G 5 HOH 24  270 24  HOH HOH A . 
G 5 HOH 25  271 25  HOH HOH A . 
G 5 HOH 26  272 26  HOH HOH A . 
G 5 HOH 27  273 27  HOH HOH A . 
G 5 HOH 28  274 28  HOH HOH A . 
G 5 HOH 29  275 29  HOH HOH A . 
G 5 HOH 30  276 30  HOH HOH A . 
G 5 HOH 31  277 31  HOH HOH A . 
G 5 HOH 32  278 32  HOH HOH A . 
G 5 HOH 33  279 33  HOH HOH A . 
G 5 HOH 34  280 34  HOH HOH A . 
G 5 HOH 35  281 35  HOH HOH A . 
G 5 HOH 36  282 36  HOH HOH A . 
G 5 HOH 37  283 37  HOH HOH A . 
G 5 HOH 38  284 38  HOH HOH A . 
G 5 HOH 39  285 39  HOH HOH A . 
G 5 HOH 40  286 41  HOH HOH A . 
G 5 HOH 41  287 42  HOH HOH A . 
G 5 HOH 42  288 43  HOH HOH A . 
G 5 HOH 43  289 44  HOH HOH A . 
G 5 HOH 44  290 45  HOH HOH A . 
G 5 HOH 45  291 46  HOH HOH A . 
G 5 HOH 46  292 47  HOH HOH A . 
G 5 HOH 47  293 48  HOH HOH A . 
G 5 HOH 48  294 49  HOH HOH A . 
G 5 HOH 49  295 50  HOH HOH A . 
G 5 HOH 50  296 51  HOH HOH A . 
G 5 HOH 51  297 52  HOH HOH A . 
G 5 HOH 52  298 53  HOH HOH A . 
G 5 HOH 53  299 54  HOH HOH A . 
G 5 HOH 54  300 55  HOH HOH A . 
G 5 HOH 55  301 56  HOH HOH A . 
G 5 HOH 56  302 57  HOH HOH A . 
G 5 HOH 57  303 58  HOH HOH A . 
G 5 HOH 58  304 59  HOH HOH A . 
G 5 HOH 59  305 60  HOH HOH A . 
G 5 HOH 60  306 61  HOH HOH A . 
G 5 HOH 61  307 62  HOH HOH A . 
G 5 HOH 62  308 63  HOH HOH A . 
G 5 HOH 63  309 64  HOH HOH A . 
G 5 HOH 64  310 65  HOH HOH A . 
G 5 HOH 65  311 66  HOH HOH A . 
G 5 HOH 66  312 67  HOH HOH A . 
G 5 HOH 67  313 68  HOH HOH A . 
G 5 HOH 68  314 69  HOH HOH A . 
G 5 HOH 69  315 70  HOH HOH A . 
G 5 HOH 70  316 71  HOH HOH A . 
G 5 HOH 71  317 72  HOH HOH A . 
G 5 HOH 72  318 73  HOH HOH A . 
G 5 HOH 73  319 74  HOH HOH A . 
G 5 HOH 74  320 75  HOH HOH A . 
G 5 HOH 75  321 76  HOH HOH A . 
G 5 HOH 76  322 77  HOH HOH A . 
G 5 HOH 77  323 78  HOH HOH A . 
G 5 HOH 78  324 79  HOH HOH A . 
G 5 HOH 79  325 80  HOH HOH A . 
G 5 HOH 80  326 81  HOH HOH A . 
G 5 HOH 81  327 82  HOH HOH A . 
G 5 HOH 82  328 83  HOH HOH A . 
G 5 HOH 83  329 84  HOH HOH A . 
G 5 HOH 84  330 85  HOH HOH A . 
G 5 HOH 85  331 86  HOH HOH A . 
G 5 HOH 86  332 87  HOH HOH A . 
G 5 HOH 87  333 88  HOH HOH A . 
G 5 HOH 88  334 89  HOH HOH A . 
G 5 HOH 89  335 90  HOH HOH A . 
G 5 HOH 90  336 91  HOH HOH A . 
G 5 HOH 91  337 92  HOH HOH A . 
G 5 HOH 92  338 93  HOH HOH A . 
G 5 HOH 93  339 94  HOH HOH A . 
G 5 HOH 94  340 95  HOH HOH A . 
G 5 HOH 95  341 96  HOH HOH A . 
G 5 HOH 96  342 97  HOH HOH A . 
G 5 HOH 97  343 98  HOH HOH A . 
G 5 HOH 98  344 99  HOH HOH A . 
G 5 HOH 99  345 100 HOH HOH A . 
G 5 HOH 100 346 101 HOH HOH A . 
G 5 HOH 101 347 102 HOH HOH A . 
G 5 HOH 102 348 103 HOH HOH A . 
G 5 HOH 103 349 104 HOH HOH A . 
G 5 HOH 104 350 105 HOH HOH A . 
G 5 HOH 105 351 106 HOH HOH A . 
G 5 HOH 106 352 107 HOH HOH A . 
G 5 HOH 107 353 108 HOH HOH A . 
G 5 HOH 108 354 109 HOH HOH A . 
G 5 HOH 109 355 110 HOH HOH A . 
G 5 HOH 110 356 111 HOH HOH A . 
G 5 HOH 111 357 112 HOH HOH A . 
G 5 HOH 112 358 113 HOH HOH A . 
G 5 HOH 113 359 114 HOH HOH A . 
G 5 HOH 114 360 115 HOH HOH A . 
G 5 HOH 115 361 116 HOH HOH A . 
G 5 HOH 116 362 117 HOH HOH A . 
G 5 HOH 117 363 118 HOH HOH A . 
G 5 HOH 118 364 119 HOH HOH A . 
G 5 HOH 119 365 120 HOH HOH A . 
G 5 HOH 120 366 121 HOH HOH A . 
G 5 HOH 121 367 122 HOH HOH A . 
G 5 HOH 122 368 123 HOH HOH A . 
G 5 HOH 123 369 126 HOH HOH A . 
G 5 HOH 124 370 128 HOH HOH A . 
G 5 HOH 125 371 129 HOH HOH A . 
G 5 HOH 126 372 130 HOH HOH A . 
G 5 HOH 127 373 131 HOH HOH A . 
G 5 HOH 128 374 132 HOH HOH A . 
G 5 HOH 129 375 133 HOH HOH A . 
G 5 HOH 130 376 134 HOH HOH A . 
G 5 HOH 131 377 135 HOH HOH A . 
G 5 HOH 132 378 136 HOH HOH A . 
G 5 HOH 133 379 137 HOH HOH A . 
G 5 HOH 134 380 138 HOH HOH A . 
G 5 HOH 135 381 139 HOH HOH A . 
G 5 HOH 136 382 140 HOH HOH A . 
G 5 HOH 137 383 141 HOH HOH A . 
G 5 HOH 138 384 142 HOH HOH A . 
G 5 HOH 139 385 143 HOH HOH A . 
G 5 HOH 140 386 144 HOH HOH A . 
G 5 HOH 141 387 145 HOH HOH A . 
G 5 HOH 142 388 146 HOH HOH A . 
G 5 HOH 143 389 147 HOH HOH A . 
G 5 HOH 144 390 148 HOH HOH A . 
G 5 HOH 145 391 150 HOH HOH A . 
G 5 HOH 146 392 151 HOH HOH A . 
G 5 HOH 147 393 152 HOH HOH A . 
G 5 HOH 148 394 153 HOH HOH A . 
G 5 HOH 149 395 154 HOH HOH A . 
G 5 HOH 150 396 155 HOH HOH A . 
G 5 HOH 151 397 156 HOH HOH A . 
G 5 HOH 152 398 157 HOH HOH A . 
G 5 HOH 153 399 158 HOH HOH A . 
G 5 HOH 154 400 159 HOH HOH A . 
G 5 HOH 155 401 160 HOH HOH A . 
G 5 HOH 156 402 161 HOH HOH A . 
G 5 HOH 157 403 162 HOH HOH A . 
G 5 HOH 158 404 163 HOH HOH A . 
G 5 HOH 159 405 164 HOH HOH A . 
G 5 HOH 160 406 165 HOH HOH A . 
G 5 HOH 161 407 166 HOH HOH A . 
G 5 HOH 162 408 167 HOH HOH A . 
G 5 HOH 163 409 168 HOH HOH A . 
G 5 HOH 164 410 169 HOH HOH A . 
G 5 HOH 165 411 170 HOH HOH A . 
G 5 HOH 166 412 171 HOH HOH A . 
G 5 HOH 167 413 172 HOH HOH A . 
G 5 HOH 168 414 173 HOH HOH A . 
G 5 HOH 169 415 174 HOH HOH A . 
G 5 HOH 170 416 175 HOH HOH A . 
G 5 HOH 171 417 176 HOH HOH A . 
G 5 HOH 172 418 177 HOH HOH A . 
G 5 HOH 173 419 178 HOH HOH A . 
G 5 HOH 174 420 179 HOH HOH A . 
G 5 HOH 175 421 180 HOH HOH A . 
G 5 HOH 176 422 181 HOH HOH A . 
G 5 HOH 177 423 182 HOH HOH A . 
G 5 HOH 178 424 183 HOH HOH A . 
G 5 HOH 179 425 184 HOH HOH A . 
G 5 HOH 180 426 185 HOH HOH A . 
G 5 HOH 181 427 186 HOH HOH A . 
G 5 HOH 182 428 187 HOH HOH A . 
G 5 HOH 183 429 188 HOH HOH A . 
G 5 HOH 184 430 189 HOH HOH A . 
G 5 HOH 185 431 190 HOH HOH A . 
G 5 HOH 186 432 191 HOH HOH A . 
G 5 HOH 187 433 192 HOH HOH A . 
G 5 HOH 188 434 193 HOH HOH A . 
G 5 HOH 189 435 194 HOH HOH A . 
G 5 HOH 190 436 195 HOH HOH A . 
G 5 HOH 191 437 196 HOH HOH A . 
G 5 HOH 192 438 197 HOH HOH A . 
G 5 HOH 193 439 198 HOH HOH A . 
G 5 HOH 194 440 199 HOH HOH A . 
G 5 HOH 195 441 200 HOH HOH A . 
G 5 HOH 196 442 201 HOH HOH A . 
G 5 HOH 197 443 202 HOH HOH A . 
G 5 HOH 198 444 203 HOH HOH A . 
G 5 HOH 199 445 204 HOH HOH A . 
G 5 HOH 200 446 205 HOH HOH A . 
G 5 HOH 201 447 206 HOH HOH A . 
G 5 HOH 202 448 207 HOH HOH A . 
G 5 HOH 203 449 208 HOH HOH A . 
G 5 HOH 204 450 209 HOH HOH A . 
G 5 HOH 205 451 210 HOH HOH A . 
G 5 HOH 206 452 211 HOH HOH A . 
G 5 HOH 207 453 212 HOH HOH A . 
G 5 HOH 208 454 213 HOH HOH A . 
G 5 HOH 209 455 214 HOH HOH A . 
G 5 HOH 210 456 215 HOH HOH A . 
G 5 HOH 211 457 216 HOH HOH A . 
G 5 HOH 212 458 217 HOH HOH A . 
G 5 HOH 213 459 218 HOH HOH A . 
G 5 HOH 214 460 219 HOH HOH A . 
G 5 HOH 215 461 220 HOH HOH A . 
G 5 HOH 216 462 221 HOH HOH A . 
G 5 HOH 217 463 222 HOH HOH A . 
G 5 HOH 218 464 223 HOH HOH A . 
G 5 HOH 219 465 224 HOH HOH A . 
G 5 HOH 220 466 225 HOH HOH A . 
G 5 HOH 221 467 226 HOH HOH A . 
G 5 HOH 222 468 227 HOH HOH A . 
G 5 HOH 223 469 228 HOH HOH A . 
G 5 HOH 224 470 229 HOH HOH A . 
G 5 HOH 225 471 230 HOH HOH A . 
G 5 HOH 226 472 231 HOH HOH A . 
G 5 HOH 227 473 232 HOH HOH A . 
G 5 HOH 228 474 233 HOH HOH A . 
G 5 HOH 229 475 234 HOH HOH A . 
G 5 HOH 230 476 235 HOH HOH A . 
G 5 HOH 231 477 236 HOH HOH A . 
G 5 HOH 232 478 237 HOH HOH A . 
G 5 HOH 233 479 238 HOH HOH A . 
G 5 HOH 234 480 239 HOH HOH A . 
G 5 HOH 235 481 240 HOH HOH A . 
G 5 HOH 236 482 241 HOH HOH A . 
G 5 HOH 237 483 242 HOH HOH A . 
G 5 HOH 238 484 243 HOH HOH A . 
G 5 HOH 239 485 244 HOH HOH A . 
G 5 HOH 240 486 245 HOH HOH A . 
G 5 HOH 241 487 246 HOH HOH A . 
G 5 HOH 242 488 247 HOH HOH A . 
G 5 HOH 243 489 250 HOH HOH A . 
G 5 HOH 244 490 251 HOH HOH A . 
G 5 HOH 245 491 252 HOH HOH A . 
G 5 HOH 246 492 253 HOH HOH A . 
G 5 HOH 247 493 254 HOH HOH A . 
G 5 HOH 248 494 255 HOH HOH A . 
G 5 HOH 249 495 256 HOH HOH A . 
G 5 HOH 250 496 257 HOH HOH A . 
G 5 HOH 251 497 258 HOH HOH A . 
G 5 HOH 252 498 259 HOH HOH A . 
G 5 HOH 253 499 260 HOH HOH A . 
G 5 HOH 254 500 261 HOH HOH A . 
G 5 HOH 255 501 262 HOH HOH A . 
G 5 HOH 256 502 263 HOH HOH A . 
G 5 HOH 257 503 264 HOH HOH A . 
G 5 HOH 258 504 265 HOH HOH A . 
G 5 HOH 259 505 266 HOH HOH A . 
G 5 HOH 260 506 267 HOH HOH A . 
G 5 HOH 261 507 268 HOH HOH A . 
G 5 HOH 262 508 269 HOH HOH A . 
G 5 HOH 263 509 270 HOH HOH A . 
G 5 HOH 264 510 271 HOH HOH A . 
G 5 HOH 265 511 272 HOH HOH A . 
G 5 HOH 266 512 273 HOH HOH A . 
G 5 HOH 267 513 274 HOH HOH A . 
G 5 HOH 268 514 275 HOH HOH A . 
G 5 HOH 269 515 276 HOH HOH A . 
G 5 HOH 270 516 277 HOH HOH A . 
G 5 HOH 271 517 278 HOH HOH A . 
G 5 HOH 272 518 279 HOH HOH A . 
G 5 HOH 273 519 280 HOH HOH A . 
G 5 HOH 274 520 281 HOH HOH A . 
G 5 HOH 275 521 282 HOH HOH A . 
G 5 HOH 276 522 283 HOH HOH A . 
G 5 HOH 277 523 284 HOH HOH A . 
G 5 HOH 278 524 285 HOH HOH A . 
G 5 HOH 279 525 286 HOH HOH A . 
G 5 HOH 280 526 287 HOH HOH A . 
G 5 HOH 281 527 288 HOH HOH A . 
G 5 HOH 282 528 289 HOH HOH A . 
G 5 HOH 283 529 290 HOH HOH A . 
G 5 HOH 284 530 291 HOH HOH A . 
G 5 HOH 285 531 292 HOH HOH A . 
G 5 HOH 286 532 293 HOH HOH A . 
G 5 HOH 287 533 294 HOH HOH A . 
G 5 HOH 288 534 295 HOH HOH A . 
G 5 HOH 289 535 296 HOH HOH A . 
G 5 HOH 290 536 297 HOH HOH A . 
G 5 HOH 291 537 298 HOH HOH A . 
G 5 HOH 292 538 299 HOH HOH A . 
G 5 HOH 293 539 300 HOH HOH A . 
G 5 HOH 294 540 301 HOH HOH A . 
G 5 HOH 295 541 302 HOH HOH A . 
G 5 HOH 296 542 303 HOH HOH A . 
G 5 HOH 297 543 304 HOH HOH A . 
G 5 HOH 298 544 305 HOH HOH A . 
G 5 HOH 299 545 306 HOH HOH A . 
G 5 HOH 300 546 307 HOH HOH A . 
G 5 HOH 301 547 308 HOH HOH A . 
G 5 HOH 302 548 312 HOH HOH A . 
G 5 HOH 303 549 313 HOH HOH A . 
G 5 HOH 304 550 314 HOH HOH A . 
G 5 HOH 305 551 315 HOH HOH A . 
G 5 HOH 306 552 316 HOH HOH A . 
G 5 HOH 307 553 317 HOH HOH A . 
G 5 HOH 308 554 318 HOH HOH A . 
G 5 HOH 309 555 319 HOH HOH A . 
G 5 HOH 310 556 320 HOH HOH A . 
G 5 HOH 311 557 321 HOH HOH A . 
G 5 HOH 312 558 322 HOH HOH A . 
G 5 HOH 313 559 323 HOH HOH A . 
G 5 HOH 314 560 324 HOH HOH A . 
G 5 HOH 315 561 325 HOH HOH A . 
G 5 HOH 316 562 326 HOH HOH A . 
G 5 HOH 317 563 327 HOH HOH A . 
G 5 HOH 318 564 328 HOH HOH A . 
G 5 HOH 319 565 329 HOH HOH A . 
G 5 HOH 320 566 330 HOH HOH A . 
G 5 HOH 321 567 331 HOH HOH A . 
G 5 HOH 322 568 332 HOH HOH A . 
G 5 HOH 323 569 333 HOH HOH A . 
G 5 HOH 324 570 334 HOH HOH A . 
G 5 HOH 325 571 335 HOH HOH A . 
G 5 HOH 326 572 337 HOH HOH A . 
G 5 HOH 327 573 338 HOH HOH A . 
G 5 HOH 328 574 339 HOH HOH A . 
G 5 HOH 329 575 342 HOH HOH A . 
G 5 HOH 330 576 344 HOH HOH A . 
G 5 HOH 331 577 345 HOH HOH A . 
G 5 HOH 332 578 346 HOH HOH A . 
G 5 HOH 333 579 347 HOH HOH A . 
G 5 HOH 334 580 348 HOH HOH A . 
G 5 HOH 335 581 349 HOH HOH A . 
G 5 HOH 336 582 350 HOH HOH A . 
G 5 HOH 337 583 351 HOH HOH A . 
G 5 HOH 338 584 352 HOH HOH A . 
G 5 HOH 339 585 353 HOH HOH A . 
G 5 HOH 340 586 354 HOH HOH A . 
G 5 HOH 341 587 355 HOH HOH A . 
G 5 HOH 342 588 356 HOH HOH A . 
G 5 HOH 343 589 357 HOH HOH A . 
G 5 HOH 344 590 358 HOH HOH A . 
G 5 HOH 345 591 359 HOH HOH A . 
G 5 HOH 346 592 360 HOH HOH A . 
G 5 HOH 347 593 361 HOH HOH A . 
G 5 HOH 348 594 362 HOH HOH A . 
G 5 HOH 349 595 363 HOH HOH A . 
G 5 HOH 350 596 364 HOH HOH A . 
G 5 HOH 351 597 365 HOH HOH A . 
G 5 HOH 352 598 366 HOH HOH A . 
G 5 HOH 353 599 367 HOH HOH A . 
G 5 HOH 354 600 368 HOH HOH A . 
G 5 HOH 355 601 369 HOH HOH A . 
G 5 HOH 356 602 370 HOH HOH A . 
G 5 HOH 357 603 371 HOH HOH A . 
G 5 HOH 358 604 372 HOH HOH A . 
G 5 HOH 359 605 373 HOH HOH A . 
H 5 HOH 1   40  40  HOH HOH I . 
H 5 HOH 2   124 124 HOH HOH I . 
H 5 HOH 3   125 125 HOH HOH I . 
H 5 HOH 4   127 127 HOH HOH I . 
H 5 HOH 5   149 149 HOH HOH I . 
H 5 HOH 6   248 248 HOH HOH I . 
H 5 HOH 7   249 249 HOH HOH I . 
H 5 HOH 8   309 309 HOH HOH I . 
H 5 HOH 9   310 310 HOH HOH I . 
H 5 HOH 10  311 311 HOH HOH I . 
H 5 HOH 11  336 336 HOH HOH I . 
H 5 HOH 12  340 340 HOH HOH I . 
H 5 HOH 13  341 341 HOH HOH I . 
H 5 HOH 14  343 343 HOH HOH I . 
H 5 HOH 15  374 374 HOH HOH I . 
H 5 HOH 16  375 375 HOH HOH I . 
H 5 HOH 17  376 376 HOH HOH I . 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1 1 NE A ARG 66  ? ? CZ  A ARG 66  ? ? NH1 A ARG 66  ? ? 6.0  
2 1 NE A ARG 66  ? ? CZ  A ARG 66  ? ? NH2 A ARG 66  ? ? -5.0 
3 1 NE A ARG 117 ? ? CZ  A ARG 117 ? ? NH1 A ARG 117 ? ? 3.9  
4 1 CB A ASP 189 ? ? CG  A ASP 189 ? ? OD1 A ASP 189 ? ? 5.7  
5 1 CA I CYS 3   ? ? CB  I CYS 3   ? ? SG  I CYS 3   ? ? 7.0  
6 1 CG I PHE 12  ? ? CD1 I PHE 12  ? ? CE1 I PHE 12  ? ? 9.0  
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1 1 ASP A 71  ? -123.26 -77.57  
2 1 ASN A 115 ? -162.23 -155.49 
3 1 SER A 214 ? -124.37 -65.75  
# 
_pdbx_validate_main_chain_plane.id                       1 
_pdbx_validate_main_chain_plane.PDB_model_num            1 
_pdbx_validate_main_chain_plane.auth_comp_id             CYS 
_pdbx_validate_main_chain_plane.auth_asym_id             I 
_pdbx_validate_main_chain_plane.auth_seq_id              11 
_pdbx_validate_main_chain_plane.PDB_ins_code             ? 
_pdbx_validate_main_chain_plane.improper_torsion_angle   17.068 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
3 'SULFATE ION' SO4 
4 'CALCIUM ION' CA  
5 water         HOH 
# 
