data_3BEP
# 
_entry.id   3BEP 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3BEP       
NDB  PD1054     
RCSB RCSB045426 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.mod_type 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.status 
1 2008-01-29 2007-11-19 0 3BEP ? 
2 2008-02-05 ?          1 3BEP ? 
3 2009-02-24 ?          1 3BEP ? 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 COMPND ? 
3 VERSN  ? 
# 
_pdbx_database_related.db_name        PDB 
_pdbx_database_related.db_id          2POL 
_pdbx_database_related.details        
'Three-dimensional structure of the beta subunit of Escherichia coli DNA polymerase III holoenzyme' 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.entry_id         3BEP 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.SG_entry         N 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Georgescu, R.E.' 1 
'Kim, S.S.'       2 
'Yurieva, O.'     3 
'Kuriyan, J.'     4 
'Kong, X.-P.'     5 
;O'Donnell, M.
;
6 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Structure of a sliding clamp on DNA' 
_citation.journal_abbrev            'Cell(Cambridge,Mass.)' 
_citation.journal_volume            132 
_citation.page_first                43 
_citation.page_last                 54 
_citation.year                      2008 
_citation.journal_id_ASTM           CELLB5 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0092-8674 
_citation.journal_id_CSD            0998 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   18191219 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.cell.2007.11.045 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Georgescu, R.E.' 1 
primary 'Kim, S.S.'       2 
primary 'Yurieva, O.'     3 
primary 'Kuriyan, J.'     4 
primary 'Kong, X.-P.'     5 
primary 
;O'Donnell, M.
;
6 
# 
_cell.length_a           40.203 
_cell.length_b           70.080 
_cell.length_c           73.872 
_cell.angle_alpha        113.284 
_cell.angle_beta         92.073 
_cell.angle_gamma        99.361 
_cell.entry_id           3BEP 
_cell.Z_PDB              2 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 1' 
_symmetry.entry_id                         3BEP 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     syn 
;DNA (5'-D(P*DCP*DCP*DCP*DAP*DTP*DCP*DGP*DTP*DAP*DT)-3')
;
2979.992  1   
;DNA labeled at 5' end by dye CY5 (labeled as residue name 5CY). Only half of dye is visible in density
;
? ? ?       
2 polymer     syn 
;DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DAP*DTP*DAP*DCP*DGP*DAP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')
;
4325.861  1   ?                                                                                                        ? ? ?       
3 polymer     man 'DNA polymerase III subunit beta'                                        40630.840 2   ? ? ? 2.7.7.7 
4 non-polymer syn "N,N'-(DIPROPYL)-TETRAMETHYLINDODICARBOCYANINE"                          471.661   1   ? ? ? ?       
5 water       nat water                                                                    18.015    604 ? ? ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
# 
loop_
_entity_name_sys.entity_id 
_entity_name_sys.name 
1 ?           
2 ?           
3 E.C.2.7.7.7 
4 ?           
5 ?           
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 polydeoxyribonucleotide no no '(DC)(DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DT)' CCCATCGTAT C   
2 polydeoxyribonucleotide no no '(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DG)(DG)' TTTTATACGATGGG D   
3 'polypeptide(L)'        no no 
;MKFTVEREHLLKPLQQVSGPLGGRPTLPILGNLLLQVADGTLSLTGTDLEMEMVARVALVQPHEPGATTVPARKFFDICR
GLPEGAEIAVQLEGERMLVRSGRSRFSLSTLPAADFPNLDDWQSEVEFTLPQATMKRLIEATQFSMAHQDVRYYLNGMLF
ETEGEELRTVATDGHRLAVCSMPIGQSLPSHSVIVPRKGVIELMRMLDGGDNPLRVQIGSNNIRAHVGDFIFTSKLVDGR
FPDYRRVLPKNPDKHLEAGCDLLKQAFARAAILSNEKFRGVRLYVSENQLKITANNPEQEEAEEILDVTYSGAEMEIGFN
VSYVLDVLNALKCENVRMMLTDSVSSVQIEDAASQSAAYVVMPMRL
;
;MKFTVEREHLLKPLQQVSGPLGGRPTLPILGNLLLQVADGTLSLTGTDLEMEMVARVALVQPHEPGATTVPARKFFDICR
GLPEGAEIAVQLEGERMLVRSGRSRFSLSTLPAADFPNLDDWQSEVEFTLPQATMKRLIEATQFSMAHQDVRYYLNGMLF
ETEGEELRTVATDGHRLAVCSMPIGQSLPSHSVIVPRKGVIELMRMLDGGDNPLRVQIGSNNIRAHVGDFIFTSKLVDGR
FPDYRRVLPKNPDKHLEAGCDLLKQAFARAAILSNEKFRGVRLYVSENQLKITANNPEQEEAEEILDVTYSGAEMEIGFN
VSYVLDVLNALKCENVRMMLTDSVSSVQIEDAASQSAAYVVMPMRL
;
A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   DC  n 
1 2   DC  n 
1 3   DC  n 
1 4   DA  n 
1 5   DT  n 
1 6   DC  n 
1 7   DG  n 
1 8   DT  n 
1 9   DA  n 
1 10  DT  n 
2 1   DT  n 
2 2   DT  n 
2 3   DT  n 
2 4   DT  n 
2 5   DA  n 
2 6   DT  n 
2 7   DA  n 
2 8   DC  n 
2 9   DG  n 
2 10  DA  n 
2 11  DT  n 
2 12  DG  n 
2 13  DG  n 
2 14  DG  n 
3 1   MET n 
3 2   LYS n 
3 3   PHE n 
3 4   THR n 
3 5   VAL n 
3 6   GLU n 
3 7   ARG n 
3 8   GLU n 
3 9   HIS n 
3 10  LEU n 
3 11  LEU n 
3 12  LYS n 
3 13  PRO n 
3 14  LEU n 
3 15  GLN n 
3 16  GLN n 
3 17  VAL n 
3 18  SER n 
3 19  GLY n 
3 20  PRO n 
3 21  LEU n 
3 22  GLY n 
3 23  GLY n 
3 24  ARG n 
3 25  PRO n 
3 26  THR n 
3 27  LEU n 
3 28  PRO n 
3 29  ILE n 
3 30  LEU n 
3 31  GLY n 
3 32  ASN n 
3 33  LEU n 
3 34  LEU n 
3 35  LEU n 
3 36  GLN n 
3 37  VAL n 
3 38  ALA n 
3 39  ASP n 
3 40  GLY n 
3 41  THR n 
3 42  LEU n 
3 43  SER n 
3 44  LEU n 
3 45  THR n 
3 46  GLY n 
3 47  THR n 
3 48  ASP n 
3 49  LEU n 
3 50  GLU n 
3 51  MET n 
3 52  GLU n 
3 53  MET n 
3 54  VAL n 
3 55  ALA n 
3 56  ARG n 
3 57  VAL n 
3 58  ALA n 
3 59  LEU n 
3 60  VAL n 
3 61  GLN n 
3 62  PRO n 
3 63  HIS n 
3 64  GLU n 
3 65  PRO n 
3 66  GLY n 
3 67  ALA n 
3 68  THR n 
3 69  THR n 
3 70  VAL n 
3 71  PRO n 
3 72  ALA n 
3 73  ARG n 
3 74  LYS n 
3 75  PHE n 
3 76  PHE n 
3 77  ASP n 
3 78  ILE n 
3 79  CYS n 
3 80  ARG n 
3 81  GLY n 
3 82  LEU n 
3 83  PRO n 
3 84  GLU n 
3 85  GLY n 
3 86  ALA n 
3 87  GLU n 
3 88  ILE n 
3 89  ALA n 
3 90  VAL n 
3 91  GLN n 
3 92  LEU n 
3 93  GLU n 
3 94  GLY n 
3 95  GLU n 
3 96  ARG n 
3 97  MET n 
3 98  LEU n 
3 99  VAL n 
3 100 ARG n 
3 101 SER n 
3 102 GLY n 
3 103 ARG n 
3 104 SER n 
3 105 ARG n 
3 106 PHE n 
3 107 SER n 
3 108 LEU n 
3 109 SER n 
3 110 THR n 
3 111 LEU n 
3 112 PRO n 
3 113 ALA n 
3 114 ALA n 
3 115 ASP n 
3 116 PHE n 
3 117 PRO n 
3 118 ASN n 
3 119 LEU n 
3 120 ASP n 
3 121 ASP n 
3 122 TRP n 
3 123 GLN n 
3 124 SER n 
3 125 GLU n 
3 126 VAL n 
3 127 GLU n 
3 128 PHE n 
3 129 THR n 
3 130 LEU n 
3 131 PRO n 
3 132 GLN n 
3 133 ALA n 
3 134 THR n 
3 135 MET n 
3 136 LYS n 
3 137 ARG n 
3 138 LEU n 
3 139 ILE n 
3 140 GLU n 
3 141 ALA n 
3 142 THR n 
3 143 GLN n 
3 144 PHE n 
3 145 SER n 
3 146 MET n 
3 147 ALA n 
3 148 HIS n 
3 149 GLN n 
3 150 ASP n 
3 151 VAL n 
3 152 ARG n 
3 153 TYR n 
3 154 TYR n 
3 155 LEU n 
3 156 ASN n 
3 157 GLY n 
3 158 MET n 
3 159 LEU n 
3 160 PHE n 
3 161 GLU n 
3 162 THR n 
3 163 GLU n 
3 164 GLY n 
3 165 GLU n 
3 166 GLU n 
3 167 LEU n 
3 168 ARG n 
3 169 THR n 
3 170 VAL n 
3 171 ALA n 
3 172 THR n 
3 173 ASP n 
3 174 GLY n 
3 175 HIS n 
3 176 ARG n 
3 177 LEU n 
3 178 ALA n 
3 179 VAL n 
3 180 CYS n 
3 181 SER n 
3 182 MET n 
3 183 PRO n 
3 184 ILE n 
3 185 GLY n 
3 186 GLN n 
3 187 SER n 
3 188 LEU n 
3 189 PRO n 
3 190 SER n 
3 191 HIS n 
3 192 SER n 
3 193 VAL n 
3 194 ILE n 
3 195 VAL n 
3 196 PRO n 
3 197 ARG n 
3 198 LYS n 
3 199 GLY n 
3 200 VAL n 
3 201 ILE n 
3 202 GLU n 
3 203 LEU n 
3 204 MET n 
3 205 ARG n 
3 206 MET n 
3 207 LEU n 
3 208 ASP n 
3 209 GLY n 
3 210 GLY n 
3 211 ASP n 
3 212 ASN n 
3 213 PRO n 
3 214 LEU n 
3 215 ARG n 
3 216 VAL n 
3 217 GLN n 
3 218 ILE n 
3 219 GLY n 
3 220 SER n 
3 221 ASN n 
3 222 ASN n 
3 223 ILE n 
3 224 ARG n 
3 225 ALA n 
3 226 HIS n 
3 227 VAL n 
3 228 GLY n 
3 229 ASP n 
3 230 PHE n 
3 231 ILE n 
3 232 PHE n 
3 233 THR n 
3 234 SER n 
3 235 LYS n 
3 236 LEU n 
3 237 VAL n 
3 238 ASP n 
3 239 GLY n 
3 240 ARG n 
3 241 PHE n 
3 242 PRO n 
3 243 ASP n 
3 244 TYR n 
3 245 ARG n 
3 246 ARG n 
3 247 VAL n 
3 248 LEU n 
3 249 PRO n 
3 250 LYS n 
3 251 ASN n 
3 252 PRO n 
3 253 ASP n 
3 254 LYS n 
3 255 HIS n 
3 256 LEU n 
3 257 GLU n 
3 258 ALA n 
3 259 GLY n 
3 260 CYS n 
3 261 ASP n 
3 262 LEU n 
3 263 LEU n 
3 264 LYS n 
3 265 GLN n 
3 266 ALA n 
3 267 PHE n 
3 268 ALA n 
3 269 ARG n 
3 270 ALA n 
3 271 ALA n 
3 272 ILE n 
3 273 LEU n 
3 274 SER n 
3 275 ASN n 
3 276 GLU n 
3 277 LYS n 
3 278 PHE n 
3 279 ARG n 
3 280 GLY n 
3 281 VAL n 
3 282 ARG n 
3 283 LEU n 
3 284 TYR n 
3 285 VAL n 
3 286 SER n 
3 287 GLU n 
3 288 ASN n 
3 289 GLN n 
3 290 LEU n 
3 291 LYS n 
3 292 ILE n 
3 293 THR n 
3 294 ALA n 
3 295 ASN n 
3 296 ASN n 
3 297 PRO n 
3 298 GLU n 
3 299 GLN n 
3 300 GLU n 
3 301 GLU n 
3 302 ALA n 
3 303 GLU n 
3 304 GLU n 
3 305 ILE n 
3 306 LEU n 
3 307 ASP n 
3 308 VAL n 
3 309 THR n 
3 310 TYR n 
3 311 SER n 
3 312 GLY n 
3 313 ALA n 
3 314 GLU n 
3 315 MET n 
3 316 GLU n 
3 317 ILE n 
3 318 GLY n 
3 319 PHE n 
3 320 ASN n 
3 321 VAL n 
3 322 SER n 
3 323 TYR n 
3 324 VAL n 
3 325 LEU n 
3 326 ASP n 
3 327 VAL n 
3 328 LEU n 
3 329 ASN n 
3 330 ALA n 
3 331 LEU n 
3 332 LYS n 
3 333 CYS n 
3 334 GLU n 
3 335 ASN n 
3 336 VAL n 
3 337 ARG n 
3 338 MET n 
3 339 MET n 
3 340 LEU n 
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3 343 SER n 
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3 345 SER n 
3 346 SER n 
3 347 VAL n 
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3 349 ILE n 
3 350 GLU n 
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3 353 ALA n 
3 354 SER n 
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3 358 ALA n 
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3 361 VAL n 
3 362 MET n 
3 363 PRO n 
3 364 MET n 
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3 366 LEU n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          3 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 dnaN 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli BL21' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     511693 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               BL21 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          plasmid 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pET 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.biol_id 
1 3 UNP DPO3B_ECOLI P0A988 1 
;
MKFTVEREHLLKPLQQVSGPLGGRPTLPILGNLLLQVADGTLSLTGTDLEMEMVARVALVQPHEPGATTVPARKFFDICRGLPEGAEIAVQLEGERMLVRSGRSRFSLSTLPAADFPNLDDWQSEVEFTLPQATMKRLIEATQFSMAHQDVRYYLNGMLFETEGEELRTVATDGHRLAVCSMPIGQSLPSHSVIVPRKGVIELMRMLDGGDNPLRVQIGSNNIRAHVGDFIFTSKLVDGRFPDYRRVLPKNPDKHLEAGCDLLKQAFARAAILSNEKFRGVRLYVSENQLKITANNPEQEEAEEILDVTYSGAEMEIGFNVSYVLDVLNALKCENVRMMLTDSVSSVQIEDAASQSAAYVVMPMRL
;
. 
2 1 PDB 3BEP        3BEP   1 CCCATCGTAT . 
3 2 PDB 3BEP        3BEP   1 TTTTATACGATGGG . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 3BEP A 1 ? 366 ? P0A988 1 366 1  366 
2 1 3BEP B 1 ? 366 ? P0A988 1 366 1  366 
3 2 3BEP C 1 ? 10  ? 3BEP   1 10  2  11  
4 3 3BEP D 1 ? 14  ? 3BEP   1 14  11 24  
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
DC  'DNA linking'       y "2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE"             ? 'C9 H14 N3 O7 P'  307.199 
DA  'DNA linking'       y "2'-DEOXYADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE"            ? 'C10 H14 N5 O6 P' 331.224 
DT  'DNA linking'       y "THYMIDINE-5'-MONOPHOSPHATE"                    ? 'C10 H15 N2 O8 P' 322.211 
DG  'DNA linking'       y "2'-DEOXYGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE"            ? 'C10 H14 N5 O7 P' 347.224 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                      ? 'C5 H11 N O2 S'   149.207 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                          ? 'C6 H15 N2 O2 1'  147.197 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                   ? 'C9 H11 N O2'     165.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                       ? 'C4 H9 N O3'      119.120 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                          ? 'C5 H11 N O2'     117.147 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                 ? 'C5 H9 N O4'      147.130 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                        ? 'C6 H15 N4 O2 1'  175.210 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                       ? 'C6 H10 N3 O2 1'  156.164 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                         ? 'C6 H13 N O2'     131.174 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                         ? 'C5 H9 N O2'      115.132 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                       ? 'C5 H10 N2 O3'    146.146 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                          ? 'C3 H7 N O3'      105.093 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                         ? 'C2 H5 N O2'      75.067  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                      ? 'C6 H13 N O2'     131.174 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                      ? 'C4 H8 N2 O3'     132.119 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                         ? 'C3 H7 N O2'      89.094  
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                 ? 'C4 H7 N O4'      133.104 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                                        ? 'C3 H7 N O2 S'    121.154 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                                      ? 'C11 H12 N2 O2'   204.228 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                        ? 'C9 H11 N O3'     181.191 
5CY NON-POLYMER         . "N,N'-(DIPROPYL)-TETRAMETHYLINDODICARBOCYANINE" ? 'C31 H39 N2 O2 1' 471.661 
HOH NON-POLYMER         . WATER                                           ? 'H2 O'            18.015  
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          3BEP 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.12 
_exptl_crystal.density_percent_sol   41.89 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION' 
_exptl_crystal_grow.pH              5.9 
_exptl_crystal_grow.temp            298 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'26% PEG 400, 75mM MES (pH 5.9), 75mM CaCl2, 5% glycerol, 0.5% DMSO, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K' 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
loop_
_exptl_crystal_grow_comp.crystal_id 
_exptl_crystal_grow_comp.id 
_exptl_crystal_grow_comp.sol_id 
_exptl_crystal_grow_comp.name 
_exptl_crystal_grow_comp.conc 
_exptl_crystal_grow_comp.volume 
_exptl_crystal_grow_comp.details 
1 1  1 'PEG 400' ? ? ? 
1 2  1 MES       ? ? ? 
1 3  1 CaCl2,    ? ? ? 
1 4  1 glycerol  ? ? ? 
1 5  1 DMSO      ? ? ? 
1 6  2 'PEG 400' ? ? ? 
1 7  2 MES       ? ? ? 
1 8  2 CaCl2,    ? ? ? 
1 9  2 glycerol  ? ? ? 
1 10 2 DMSO      ? ? ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'ADSC QUANTUM 4' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   ? 
_diffrn_detector.details                mirror 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.monochromator                    'KOHZU double crystal monochromator' 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.959 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'NSLS BEAMLINE X4A' 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.959 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       NSLS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   X4A 
# 
_reflns.entry_id                     3BEP 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.d_resolution_high            1.92 
_reflns.d_resolution_low             50 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.number_obs                   53902 
_reflns.percent_possible_obs         95.7 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.069 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        10.900 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        14.8 
_reflns.pdbx_redundancy              2.9 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.92 
_reflns_shell.d_res_low              1.99 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.percent_possible_all   79.20 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.395 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        2.40 
_reflns_shell.number_unique_all      4438 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           3BEP 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL 
_computing.data_collection                    'ADSC Quantum' 
_computing.structure_solution                 CNS 
_computing.structure_refinement               'CNS 1.2' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3BEP 
_refine.ls_d_res_high                          1.920 
_refine.ls_d_res_low                           36.56 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.00 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  91.000 
_refine.ls_number_reflns_obs                   50476 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.210 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.268 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               10.2 
_refine.ls_number_reflns_R_free                5132 
_refine.B_iso_mean                             32.7 
_refine.aniso_B[1][1]                          7.33 
_refine.aniso_B[2][2]                          -2.58 
_refine.aniso_B[3][3]                          -4.75 
_refine.aniso_B[1][2]                          7.07 
_refine.aniso_B[1][3]                          -2.83 
_refine.aniso_B[2][3]                          -2.53 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             69018.93 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.00 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.004 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.pdbx_starting_model                    2POL 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             throughout 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          random 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.solvent_model_details                  'BULK SOLVENT MODEL USED' 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.solvent_model_param_bsol               53.6359 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.40 
_refine.details                                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        3BEP 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.24 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.24 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.31 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.28 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        5688 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   487 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         18 
_refine_hist.number_atoms_solvent             604 
_refine_hist.number_atoms_total               6797 
_refine_hist.d_res_high                       1.920 
_refine_hist.d_res_low                        36.56 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d           ? 0.006 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg        ? 1.303 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d ? 24.2  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d ? 0.98  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.337 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.012 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.286 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.92 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.04 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             730 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             6272 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            10.4 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               76.0 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
1 CNS_TOPPAR:protein_rep.param ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
2 CNS_TOPPAR:water_rep.param   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
3 CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
4 un_par.txt                   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  3BEP 
_struct.title                     'Structure of a sliding clamp on DNA' 
_struct.pdbx_descriptor           'DNA polymerase III subunit beta (E.C.2.7.7.7)/DNA' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            N 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3BEP 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'TRANSFERASE, TRANSCRIPTION/DNA' 
_struct_keywords.text            
'beta subunit, sliding clamp, E. coli polymerase III, DNA complex, TRANSFERASE, TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 5 ? 
G N N 5 ? 
H N N 5 ? 
I N N 5 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ARG C 7   ? SER C 18  ? ARG A 7   SER A 18  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  2  LEU C 27  ? LEU C 30  ? LEU A 27  LEU A 30  5 ? 4  
HELX_P HELX_P3  3  ALA C 72  ? LEU C 82  ? ALA A 72  LEU A 82  1 ? 11 
HELX_P HELX_P4  4  PRO C 112 ? PHE C 116 ? PRO A 112 PHE A 116 5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  5  PRO C 131 ? ALA C 141 ? PRO A 131 ALA A 141 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6  6  THR C 142 ? MET C 146 ? THR A 142 MET A 146 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  7  ARG C 152 ? LEU C 155 ? ARG A 152 LEU A 155 5 ? 4  
HELX_P HELX_P8  8  ARG C 197 ? MET C 206 ? ARG A 197 MET A 206 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  9  ASP C 243 ? LEU C 248 ? ASP A 243 LEU A 248 1 ? 6  
HELX_P HELX_P10 10 CYS C 260 ? ILE C 272 ? CYS A 260 ILE A 272 1 ? 13 
HELX_P HELX_P11 11 VAL C 321 ? LYS C 332 ? VAL A 321 LYS A 332 1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 12 ARG D 7   ? SER D 18  ? ARG B 7   SER B 18  1 ? 12 
HELX_P HELX_P13 13 LEU D 27  ? LEU D 30  ? LEU B 27  LEU B 30  5 ? 4  
HELX_P HELX_P14 14 ALA D 72  ? LEU D 82  ? ALA B 72  LEU B 82  1 ? 11 
HELX_P HELX_P15 15 PRO D 112 ? PHE D 116 ? PRO B 112 PHE B 116 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 16 PRO D 131 ? GLN D 143 ? PRO B 131 GLN B 143 1 ? 13 
HELX_P HELX_P17 17 PHE D 144 ? MET D 146 ? PHE B 144 MET B 146 5 ? 3  
HELX_P HELX_P18 18 ARG D 152 ? LEU D 155 ? ARG B 152 LEU B 155 5 ? 4  
HELX_P HELX_P19 19 ARG D 197 ? MET D 206 ? ARG B 197 MET B 206 1 ? 10 
HELX_P HELX_P20 20 ASP D 243 ? LEU D 248 ? ASP B 243 LEU B 248 1 ? 6  
HELX_P HELX_P21 21 CYS D 260 ? LEU D 273 ? CYS B 260 LEU B 273 1 ? 14 
HELX_P HELX_P22 22 VAL D 321 ? LEU D 331 ? VAL B 321 LEU B 331 1 ? 11 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
covale1  covale ? A DC 1 P  ? ? ? 1_555 E 5CY .  O2 ? ? C DC 2  C 5CY 111 1_555 ? ? ? ? ? ? ?            1.609 ? 
hydrog1  hydrog ? A DC 1 N3 ? ? ? 1_555 B DG  14 N1 ? ? C DC 2  D DG  24  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog2  hydrog ? A DC 1 N4 ? ? ? 1_555 B DG  14 O6 ? ? C DC 2  D DG  24  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog3  hydrog ? A DC 1 O2 ? ? ? 1_555 B DG  14 N2 ? ? C DC 2  D DG  24  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog4  hydrog ? A DC 2 N3 ? ? ? 1_555 B DG  13 N1 ? ? C DC 3  D DG  23  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog5  hydrog ? A DC 2 N4 ? ? ? 1_555 B DG  13 O6 ? ? C DC 3  D DG  23  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog6  hydrog ? A DC 2 O2 ? ? ? 1_555 B DG  13 N2 ? ? C DC 3  D DG  23  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog7  hydrog ? A DC 3 N3 ? ? ? 1_555 B DG  12 N1 ? ? C DC 4  D DG  22  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog8  hydrog ? A DC 3 N4 ? ? ? 1_555 B DG  12 O6 ? ? C DC 4  D DG  22  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog9  hydrog ? A DC 3 O2 ? ? ? 1_555 B DG  12 N2 ? ? C DC 4  D DG  22  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog10 hydrog ? A DA 4 N1 ? ? ? 1_555 B DT  11 N3 ? ? C DA 5  D DT  21  1_555 ? ? ? ? ? ? 'DA-DT PAIR' ?     ? 
hydrog11 hydrog ? A DC 6 N3 ? ? ? 1_555 B DG  9  N1 ? ? C DC 7  D DG  19  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog12 hydrog ? A DC 6 N4 ? ? ? 1_555 B DG  9  O6 ? ? C DC 7  D DG  19  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog13 hydrog ? A DC 6 O2 ? ? ? 1_555 B DG  9  N2 ? ? C DC 7  D DG  19  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog14 hydrog ? A DA 9 N1 ? ? ? 1_555 B DT  6  N3 ? ? C DA 10 D DT  16  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
hydrog15 hydrog ? A DA 9 N6 ? ? ? 1_555 B DT  6  O4 ? ? C DA 10 D DT  16  1_555 ? ? ? ? ? ? WATSON-CRICK ?     ? 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
covale ?                                                                                                             ? 
hydrog 'For hydrogen bonding between nucleic acid bases, donor to acceptor distance of 2.2 -3.5 Angstroms was used.' ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 8 ? 
B ? 8 ? 
C ? 6 ? 
D ? 8 ? 
E ? 8 ? 
F ? 6 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
A 4 5 ? anti-parallel 
A 5 6 ? anti-parallel 
A 6 7 ? anti-parallel 
A 7 8 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
B 4 5 ? anti-parallel 
B 5 6 ? anti-parallel 
B 6 7 ? anti-parallel 
B 7 8 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
C 4 5 ? anti-parallel 
C 5 6 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
D 3 4 ? anti-parallel 
D 4 5 ? anti-parallel 
D 5 6 ? anti-parallel 
D 6 7 ? anti-parallel 
D 7 8 ? anti-parallel 
E 1 2 ? anti-parallel 
E 2 3 ? anti-parallel 
E 3 4 ? anti-parallel 
E 4 5 ? anti-parallel 
E 5 6 ? anti-parallel 
E 6 7 ? anti-parallel 
E 7 8 ? anti-parallel 
F 1 2 ? anti-parallel 
F 2 3 ? anti-parallel 
F 3 4 ? anti-parallel 
F 4 5 ? anti-parallel 
F 5 6 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 LYS C 2   ? GLU C 6   ? ? LYS A 2   GLU A 6   
A 2 GLU C 87  ? GLU C 93  ? ? GLU A 87  GLU A 93  
A 3 ARG C 96  ? SER C 101 ? ? ARG A 96  SER A 101 
A 4 SER C 104 ? SER C 109 ? ? SER A 104 SER A 109 
A 5 GLU D 301 ? ASP D 307 ? ? GLU B 301 ASP B 307 
A 6 GLN D 289 ? ASN D 295 ? ? GLN B 289 ASN B 295 
A 7 GLY D 280 ? SER D 286 ? ? GLY B 280 SER B 286 
A 8 MET D 315 ? ASN D 320 ? ? MET B 315 ASN B 320 
B 1 GLY C 66  ? PRO C 71  ? ? GLY A 66  PRO A 71  
B 2 ASN C 32  ? ALA C 38  ? ? ASN A 32  ALA A 38  
B 3 THR C 41  ? THR C 47  ? ? THR A 41  THR A 47  
B 4 MET C 51  ? ALA C 58  ? ? MET A 51  ALA A 58  
B 5 PHE C 230 ? LYS C 235 ? ? PHE A 230 LYS A 235 
B 6 ASN C 222 ? VAL C 227 ? ? ASN A 222 VAL A 227 
B 7 LEU C 214 ? GLY C 219 ? ? LEU A 214 GLY A 219 
B 8 SER C 124 ? LEU C 130 ? ? SER A 124 LEU A 130 
C 1 LYS C 254 ? GLY C 259 ? ? LYS A 254 GLY A 259 
C 2 ASN C 335 ? LEU C 340 ? ? ASN A 335 LEU A 340 
C 3 VAL C 347 ? ASP C 351 ? ? VAL A 347 ASP A 351 
C 4 SER C 354 ? VAL C 361 ? ? SER A 354 VAL A 361 
C 5 ARG C 176 ? PRO C 196 ? ? ARG A 176 PRO A 196 
C 6 GLY C 157 ? THR C 172 ? ? GLY A 157 THR A 172 
D 1 MET C 315 ? ASN C 320 ? ? MET A 315 ASN A 320 
D 2 GLY C 280 ? SER C 286 ? ? GLY A 280 SER A 286 
D 3 GLN C 289 ? ASN C 295 ? ? GLN A 289 ASN A 295 
D 4 GLU C 301 ? ASP C 307 ? ? GLU A 301 ASP A 307 
D 5 SER D 104 ? SER D 109 ? ? SER B 104 SER B 109 
D 6 ARG D 96  ? SER D 101 ? ? ARG B 96  SER B 101 
D 7 GLU D 87  ? GLU D 93  ? ? GLU B 87  GLU B 93  
D 8 LYS D 2   ? GLU D 6   ? ? LYS B 2   GLU B 6   
E 1 GLY D 66  ? PRO D 71  ? ? GLY B 66  PRO B 71  
E 2 ASN D 32  ? ALA D 38  ? ? ASN B 32  ALA B 38  
E 3 THR D 41  ? THR D 47  ? ? THR B 41  THR B 47  
E 4 MET D 51  ? ALA D 58  ? ? MET B 51  ALA B 58  
E 5 PHE D 230 ? LYS D 235 ? ? PHE B 230 LYS B 235 
E 6 ASN D 222 ? VAL D 227 ? ? ASN B 222 VAL B 227 
E 7 LEU D 214 ? GLY D 219 ? ? LEU B 214 GLY B 219 
E 8 SER D 124 ? LEU D 130 ? ? SER B 124 LEU B 130 
F 1 LYS D 254 ? GLY D 259 ? ? LYS B 254 GLY B 259 
F 2 ASN D 335 ? LEU D 340 ? ? ASN B 335 LEU B 340 
F 3 VAL D 347 ? ASP D 351 ? ? VAL B 347 ASP B 351 
F 4 ALA D 357 ? VAL D 361 ? ? ALA B 357 VAL B 361 
F 5 ARG D 176 ? PRO D 196 ? ? ARG B 176 PRO B 196 
F 6 GLY D 157 ? THR D 172 ? ? GLY B 157 THR B 172 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N PHE C 3   ? N PHE A 3   O VAL C 90  ? O VAL A 90  
A 2 3 N GLU C 93  ? N GLU A 93  O ARG C 96  ? O ARG A 96  
A 3 4 N VAL C 99  ? N VAL A 99  O PHE C 106 ? O PHE A 106 
A 4 5 N SER C 107 ? N SER A 107 O GLU D 301 ? O GLU B 301 
A 5 6 O GLU D 304 ? O GLU B 304 N ILE D 292 ? N ILE B 292 
A 6 7 O THR D 293 ? O THR B 293 N ARG D 282 ? N ARG B 282 
A 7 8 N LEU D 283 ? N LEU B 283 O ILE D 317 ? O ILE B 317 
B 1 2 O GLY C 66  ? O GLY A 66  N VAL C 37  ? N VAL A 37  
B 2 3 N GLN C 36  ? N GLN A 36  O SER C 43  ? O SER A 43  
B 3 4 N LEU C 42  ? N LEU A 42  O VAL C 57  ? O VAL A 57  
B 4 5 N GLU C 52  ? N GLU A 52  O THR C 233 ? O THR A 233 
B 5 6 O PHE C 232 ? O PHE A 232 N ALA C 225 ? N ALA A 225 
B 6 7 O ASN C 222 ? O ASN A 222 N GLY C 219 ? N GLY A 219 
B 7 8 O ILE C 218 ? O ILE A 218 N GLU C 125 ? N GLU A 125 
C 1 2 N LEU C 256 ? N LEU A 256 O MET C 338 ? O MET A 338 
C 2 3 N MET C 339 ? N MET A 339 O GLN C 348 ? O GLN A 348 
C 3 4 N ILE C 349 ? N ILE A 349 O TYR C 359 ? O TYR A 359 
C 4 5 O VAL C 360 ? O VAL A 360 N LEU C 177 ? N LEU A 177 
C 5 6 N ILE C 184 ? N ILE A 184 O GLU C 165 ? O GLU A 165 
D 1 2 O ILE C 317 ? O ILE A 317 N LEU C 283 ? N LEU A 283 
D 2 3 N ARG C 282 ? N ARG A 282 O THR C 293 ? O THR A 293 
D 3 4 N ILE C 292 ? N ILE A 292 O GLU C 304 ? O GLU A 304 
D 4 5 N GLU C 303 ? N GLU A 303 O ARG D 105 ? O ARG B 105 
D 5 6 O PHE D 106 ? O PHE B 106 N VAL D 99  ? N VAL B 99  
D 6 7 O ARG D 96  ? O ARG B 96  N GLU D 93  ? N GLU B 93  
D 7 8 O VAL D 90  ? O VAL B 90  N PHE D 3   ? N PHE B 3   
E 1 2 O GLY D 66  ? O GLY B 66  N VAL D 37  ? N VAL B 37  
E 2 3 N GLN D 36  ? N GLN B 36  O SER D 43  ? O SER B 43  
E 3 4 N LEU D 42  ? N LEU B 42  O VAL D 57  ? O VAL B 57  
E 4 5 N GLU D 52  ? N GLU B 52  O THR D 233 ? O THR B 233 
E 5 6 O PHE D 232 ? O PHE B 232 N ALA D 225 ? N ALA B 225 
E 6 7 O ASN D 222 ? O ASN B 222 N GLY D 219 ? N GLY B 219 
E 7 8 O ILE D 218 ? O ILE B 218 N GLU D 125 ? N GLU B 125 
F 1 2 N LYS D 254 ? N LYS B 254 O LEU D 340 ? O LEU B 340 
F 2 3 N MET D 339 ? N MET B 339 O GLN D 348 ? O GLN B 348 
F 3 4 N ILE D 349 ? N ILE B 349 O TYR D 359 ? O TYR B 359 
F 4 5 O ALA D 358 ? O ALA B 358 N VAL D 179 ? N VAL B 179 
F 5 6 N VAL D 195 ? N VAL B 195 O MET D 158 ? O MET B 158 
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE 5CY C 111' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 10 ARG D 24  ? ARG B 24  . . 1_555 ? 
2  AC1 10 PRO D 25  ? PRO B 25  . . 1_555 ? 
3  AC1 10 THR D 26  ? THR B 26  . . 1_555 ? 
4  AC1 10 ARG D 137 ? ARG B 137 . . 1_655 ? 
5  AC1 10 MET D 182 ? MET B 182 . . 1_655 ? 
6  AC1 10 PRO D 183 ? PRO B 183 . . 1_655 ? 
7  AC1 10 LYS D 198 ? LYS B 198 . . 1_555 ? 
8  AC1 10 HOH G .   ? HOH B 640 . . 1_655 ? 
9  AC1 10 DC  A 1   ? DC  C 2   . . 1_555 ? 
10 AC1 10 DG  B 14  ? DG  D 24  . . 1_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    3BEP 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024874 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.004100 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.002812 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014462 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.006441 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014829 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
P 
O 
C 
N 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    P P     . DC  A 1 1   ? 0.997   17.702  5.368   1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C P     1 
ATOM   2    O OP1   . DC  A 1 1   ? -0.278  17.623  4.612   1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C OP1   1 
ATOM   3    O OP2   . DC  A 1 1   ? 1.374   16.596  6.287   1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C OP2   1 
ATOM   4    O "O5'" . DC  A 1 1   ? 2.181   17.899  4.319   1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "O5'" 1 
ATOM   5    C "C5'" . DC  A 1 1   ? 2.302   19.107  3.565   1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "C5'" 1 
ATOM   6    C "C4'" . DC  A 1 1   ? 2.984   18.826  2.246   1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "C4'" 1 
ATOM   7    O "O4'" . DC  A 1 1   ? 4.361   18.445  2.497   1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "O4'" 1 
ATOM   8    C "C3'" . DC  A 1 1   ? 2.353   17.665  1.476   1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "C3'" 1 
ATOM   9    O "O3'" . DC  A 1 1   ? 2.322   17.915  0.072   1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "O3'" 1 
ATOM   10   C "C2'" . DC  A 1 1   ? 3.282   16.503  1.754   1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "C2'" 1 
ATOM   11   C "C1'" . DC  A 1 1   ? 4.629   17.185  1.899   1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C "C1'" 1 
ATOM   12   N N1    . DC  A 1 1   ? 5.524   16.432  2.787   1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C N1    1 
ATOM   13   C C2    . DC  A 1 1   ? 6.729   15.934  2.273   1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C C2    1 
ATOM   14   O O2    . DC  A 1 1   ? 7.050   16.216  1.107   1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C O2    1 
ATOM   15   N N3    . DC  A 1 1   ? 7.511   15.163  3.063   1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C N3    1 
ATOM   16   C C4    . DC  A 1 1   ? 7.137   14.898  4.317   1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C C4    1 
ATOM   17   N N4    . DC  A 1 1   ? 7.922   14.108  5.051   1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C N4    1 
ATOM   18   C C5    . DC  A 1 1   ? 5.938   15.427  4.875   1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C C5    1 
ATOM   19   C C6    . DC  A 1 1   ? 5.172   16.185  4.084   1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 2   DC  C C6    1 
ATOM   20   P P     . DC  A 1 2   ? 1.698   16.807  -0.911  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C P     1 
ATOM   21   O OP1   . DC  A 1 2   ? 0.932   17.528  -1.961  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C OP1   1 
ATOM   22   O OP2   . DC  A 1 2   ? 1.021   15.775  -0.082  1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C OP2   1 
ATOM   23   O "O5'" . DC  A 1 2   ? 2.974   16.129  -1.583  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "O5'" 1 
ATOM   24   C "C5'" . DC  A 1 2   ? 3.892   16.899  -2.357  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "C5'" 1 
ATOM   25   C "C4'" . DC  A 1 2   ? 4.862   15.986  -3.070  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "C4'" 1 
ATOM   26   O "O4'" . DC  A 1 2   ? 5.754   15.378  -2.105  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "O4'" 1 
ATOM   27   C "C3'" . DC  A 1 2   ? 4.190   14.834  -3.814  1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "C3'" 1 
ATOM   28   O "O3'" . DC  A 1 2   ? 4.839   14.587  -5.061  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "O3'" 1 
ATOM   29   C "C2'" . DC  A 1 2   ? 4.361   13.654  -2.876  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "C2'" 1 
ATOM   30   C "C1'" . DC  A 1 2   ? 5.674   13.963  -2.180  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C "C1'" 1 
ATOM   31   N N1    . DC  A 1 2   ? 5.746   13.432  -0.810  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C N1    1 
ATOM   32   C C2    . DC  A 1 2   ? 6.837   12.637  -0.446  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C C2    1 
ATOM   33   O O2    . DC  A 1 2   ? 7.733   12.425  -1.279  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C O2    1 
ATOM   34   N N3    . DC  A 1 2   ? 6.890   12.121  0.804   1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C N3    1 
ATOM   35   C C4    . DC  A 1 2   ? 5.910   12.377  1.674   1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C C4    1 
ATOM   36   N N4    . DC  A 1 2   ? 5.997   11.837  2.892   1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C N4    1 
ATOM   37   C C5    . DC  A 1 2   ? 4.797   13.196  1.334   1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C C5    1 
ATOM   38   C C6    . DC  A 1 2   ? 4.756   13.699  0.094   1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 3   DC  C C6    1 
ATOM   39   P P     . DC  A 1 3   ? 4.456   13.276  -5.907  1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C P     1 
ATOM   40   O OP1   . DC  A 1 3   ? 4.807   13.537  -7.327  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C OP1   1 
ATOM   41   O OP2   . DC  A 1 3   ? 3.072   12.869  -5.556  1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C OP2   1 
ATOM   42   O "O5'" . DC  A 1 3   ? 5.460   12.179  -5.342  1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "O5'" 1 
ATOM   43   C "C5'" . DC  A 1 3   ? 6.857   12.283  -5.602  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "C5'" 1 
ATOM   44   C "C4'" . DC  A 1 3   ? 7.470   10.907  -5.682  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "C4'" 1 
ATOM   45   O "O4'" . DC  A 1 3   ? 7.741   10.403  -4.351  1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "O4'" 1 
ATOM   46   C "C3'" . DC  A 1 3   ? 6.554   9.886   -6.353  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "C3'" 1 
ATOM   47   O "O3'" . DC  A 1 3   ? 7.295   9.054   -7.241  1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "O3'" 1 
ATOM   48   C "C2'" . DC  A 1 3   ? 5.997   9.084   -5.190  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "C2'" 1 
ATOM   49   C "C1'" . DC  A 1 3   ? 7.129   9.136   -4.177  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C "C1'" 1 
ATOM   50   N N1    . DC  A 1 3   ? 6.691   9.032   -2.775  1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C N1    1 
ATOM   51   C C2    . DC  A 1 3   ? 7.418   8.217   -1.897  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C C2    1 
ATOM   52   O O2    . DC  A 1 3   ? 8.421   7.619   -2.320  1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C O2    1 
ATOM   53   N N3    . DC  A 1 3   ? 7.011   8.104   -0.612  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C N3    1 
ATOM   54   C C4    . DC  A 1 3   ? 5.931   8.767   -0.193  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C C4    1 
ATOM   55   N N4    . DC  A 1 3   ? 5.563   8.620   1.082   1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C N4    1 
ATOM   56   C C5    . DC  A 1 3   ? 5.178   9.608   -1.063  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C C5    1 
ATOM   57   C C6    . DC  A 1 3   ? 5.590   9.711   -2.333  1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 4   DC  C C6    1 
ATOM   58   P P     . DA  A 1 4   ? 6.540   7.897   -8.054  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C P     1 
ATOM   59   O OP1   . DA  A 1 4   ? 6.970   7.980   -9.475  1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C OP1   1 
ATOM   60   O OP2   . DA  A 1 4   ? 5.094   7.951   -7.718  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C OP2   1 
ATOM   61   O "O5'" . DA  A 1 4   ? 7.154   6.572   -7.431  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "O5'" 1 
ATOM   62   C "C5'" . DA  A 1 4   ? 8.564   6.403   -7.349  1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "C5'" 1 
ATOM   63   C "C4'" . DA  A 1 4   ? 8.886   5.102   -6.657  1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "C4'" 1 
ATOM   64   O "O4'" . DA  A 1 4   ? 8.581   5.216   -5.245  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "O4'" 1 
ATOM   65   C "C3'" . DA  A 1 4   ? 8.062   3.929   -7.181  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "C3'" 1 
ATOM   66   O "O3'" . DA  A 1 4   ? 8.866   2.756   -7.266  1.00 78.00  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "O3'" 1 
ATOM   67   C "C2'" . DA  A 1 4   ? 6.970   3.767   -6.139  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "C2'" 1 
ATOM   68   C "C1'" . DA  A 1 4   ? 7.661   4.207   -4.861  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C "C1'" 1 
ATOM   69   N N9    . DA  A 1 4   ? 6.753   4.779   -3.865  1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C N9    1 
ATOM   70   C C8    . DA  A 1 4   ? 5.785   5.734   -4.059  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C C8    1 
ATOM   71   N N7    . DA  A 1 4   ? 5.111   6.031   -2.975  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C N7    1 
ATOM   72   C C5    . DA  A 1 4   ? 5.674   5.220   -2.000  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C C5    1 
ATOM   73   C C6    . DA  A 1 4   ? 5.399   5.057   -0.631  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C C6    1 
ATOM   74   N N6    . DA  A 1 4   ? 4.443   5.725   0.016   1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C N6    1 
ATOM   75   N N1    . DA  A 1 4   ? 6.147   4.169   0.059   1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C N1    1 
ATOM   76   C C2    . DA  A 1 4   ? 7.103   3.494   -0.593  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C C2    1 
ATOM   77   N N3    . DA  A 1 4   ? 7.454   3.557   -1.876  1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C N3    1 
ATOM   78   C C4    . DA  A 1 4   ? 6.692   4.449   -2.532  1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 5   DA  C C4    1 
ATOM   79   P P     . DT  A 1 5   ? 8.222   1.391   -7.808  1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C P     1 
ATOM   80   O OP1   . DT  A 1 5   ? 9.158   0.830   -8.815  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C OP1   1 
ATOM   81   O OP2   . DT  A 1 5   ? 6.807   1.650   -8.183  1.00 80.85  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C OP2   1 
ATOM   82   O "O5'" . DT  A 1 5   ? 8.242   0.456   -6.520  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "O5'" 1 
ATOM   83   C "C5'" . DT  A 1 5   ? 9.365   0.463   -5.642  1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "C5'" 1 
ATOM   84   C "C4'" . DT  A 1 5   ? 9.006   -0.177  -4.321  1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "C4'" 1 
ATOM   85   O "O4'" . DT  A 1 5   ? 8.089   0.669   -3.581  1.00 87.16  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "O4'" 1 
ATOM   86   C "C3'" . DT  A 1 5   ? 8.322   -1.539  -4.439  1.00 89.51  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "C3'" 1 
ATOM   87   O "O3'" . DT  A 1 5   ? 8.822   -2.418  -3.424  1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "O3'" 1 
ATOM   88   C "C2'" . DT  A 1 5   ? 6.858   -1.217  -4.193  1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "C2'" 1 
ATOM   89   C "C1'" . DT  A 1 5   ? 6.963   -0.098  -3.179  1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C "C1'" 1 
ATOM   90   N N1    . DT  A 1 5   ? 5.791   0.798   -3.109  1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C N1    1 
ATOM   91   C C2    . DT  A 1 5   ? 5.212   1.000   -1.876  1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C C2    1 
ATOM   92   O O2    . DT  A 1 5   ? 5.620   0.471   -0.854  1.00 85.01  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C O2    1 
ATOM   93   N N3    . DT  A 1 5   ? 4.131   1.849   -1.881  1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C N3    1 
ATOM   94   C C4    . DT  A 1 5   ? 3.584   2.498   -2.972  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C C4    1 
ATOM   95   O O4    . DT  A 1 5   ? 2.615   3.238   -2.820  1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C O4    1 
ATOM   96   C C5    . DT  A 1 5   ? 4.235   2.233   -4.236  1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C C5    1 
ATOM   97   C C7    . DT  A 1 5   ? 3.704   2.883   -5.475  1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C C7    1 
ATOM   98   C C6    . DT  A 1 5   ? 5.294   1.409   -4.241  1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 6   DT  C C6    1 
ATOM   99   P P     . DC  A 1 6   ? 7.989   -3.732  -3.028  1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C P     1 
ATOM   100  O OP1   . DC  A 1 6   ? 8.883   -4.615  -2.235  1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C OP1   1 
ATOM   101  O OP2   . DC  A 1 6   ? 7.334   -4.259  -4.254  1.00 95.32  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C OP2   1 
ATOM   102  O "O5'" . DC  A 1 6   ? 6.860   -3.170  -2.056  1.00 96.43  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "O5'" 1 
ATOM   103  C "C5'" . DC  A 1 6   ? 7.085   -3.086  -0.652  1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "C5'" 1 
ATOM   104  C "C4'" . DC  A 1 6   ? 5.902   -3.660  0.088   1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "C4'" 1 
ATOM   105  O "O4'" . DC  A 1 6   ? 4.811   -2.708  0.083   1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "O4'" 1 
ATOM   106  C "C3'" . DC  A 1 6   ? 5.362   -4.934  -0.561  1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "C3'" 1 
ATOM   107  O "O3'" . DC  A 1 6   ? 4.969   -5.879  0.436   1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "O3'" 1 
ATOM   108  C "C2'" . DC  A 1 6   ? 4.165   -4.445  -1.356  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "C2'" 1 
ATOM   109  C "C1'" . DC  A 1 6   ? 3.659   -3.288  -0.509  1.00 99.10  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C "C1'" 1 
ATOM   110  N N1    . DC  A 1 6   ? 2.950   -2.229  -1.249  1.00 98.13  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C N1    1 
ATOM   111  C C2    . DC  A 1 6   ? 2.251   -1.257  -0.524  1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C C2    1 
ATOM   112  O O2    . DC  A 1 6   ? 2.257   -1.315  0.715   1.00 97.25  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C O2    1 
ATOM   113  N N3    . DC  A 1 6   ? 1.590   -0.282  -1.188  1.00 97.12  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C N3    1 
ATOM   114  C C4    . DC  A 1 6   ? 1.610   -0.253  -2.522  1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C C4    1 
ATOM   115  N N4    . DC  A 1 6   ? 0.942   0.727   -3.135  1.00 96.86  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C N4    1 
ATOM   116  C C5    . DC  A 1 6   ? 2.316   -1.227  -3.287  1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C C5    1 
ATOM   117  C C6    . DC  A 1 6   ? 2.967   -2.188  -2.617  1.00 97.80  ? ? ? ? ? ? 7   DC  C C6    1 
ATOM   118  P P     . DG  A 1 7   ? 5.512   -7.389  0.354   1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C P     1 
ATOM   119  O OP1   . DG  A 1 7   ? 6.964   -7.363  0.671   1.00 103.46 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C OP1   1 
ATOM   120  O OP2   . DG  A 1 7   ? 5.050   -7.989  -0.925  1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C OP2   1 
ATOM   121  O "O5'" . DG  A 1 7   ? 4.763   -8.122  1.549   1.00 103.36 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "O5'" 1 
ATOM   122  C "C5'" . DG  A 1 7   ? 4.938   -7.690  2.895   1.00 102.90 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "C5'" 1 
ATOM   123  C "C4'" . DG  A 1 7   ? 3.609   -7.688  3.610   1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "C4'" 1 
ATOM   124  O "O4'" . DG  A 1 7   ? 2.800   -6.588  3.122   1.00 101.30 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "O4'" 1 
ATOM   125  C "C3'" . DG  A 1 7   ? 2.789   -8.957  3.375   1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "C3'" 1 
ATOM   126  O "O3'" . DG  A 1 7   ? 2.123   -9.361  4.574   1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "O3'" 1 
ATOM   127  C "C2'" . DG  A 1 7   ? 1.789   -8.539  2.312   1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "C2'" 1 
ATOM   128  C "C1'" . DG  A 1 7   ? 1.556   -7.075  2.640   1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 8   DG  C "C1'" 1 
ATOM   129  N N9    . DG  A 1 7   ? 1.162   -6.259  1.494   1.00 98.16  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C N9    1 
ATOM   130  C C8    . DG  A 1 7   ? 1.663   -6.331  0.216   1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C C8    1 
ATOM   131  N N7    . DG  A 1 7   ? 1.107   -5.478  -0.601  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C N7    1 
ATOM   132  C C5    . DG  A 1 7   ? 0.185   -4.799  0.184   1.00 96.28  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C C5    1 
ATOM   133  C C6    . DG  A 1 7   ? -0.718  -3.754  -0.152  1.00 95.76  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C C6    1 
ATOM   134  O O6    . DG  A 1 7   ? -0.888  -3.204  -1.247  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C O6    1 
ATOM   135  N N1    . DG  A 1 7   ? -1.472  -3.356  0.947   1.00 95.55  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C N1    1 
ATOM   136  C C2    . DG  A 1 7   ? -1.373  -3.891  2.208   1.00 95.99  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C C2    1 
ATOM   137  N N2    . DG  A 1 7   ? -2.188  -3.368  3.136   1.00 95.83  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C N2    1 
ATOM   138  N N3    . DG  A 1 7   ? -0.536  -4.865  2.535   1.00 96.52  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C N3    1 
ATOM   139  C C4    . DG  A 1 7   ? 0.207   -5.268  1.481   1.00 96.99  ? ? ? ? ? ? 8   DG  C C4    1 
ATOM   140  P P     . DT  A 1 8   ? 1.062   -10.567 4.525   1.00 105.08 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C P     1 
ATOM   141  O OP1   . DT  A 1 8   ? 0.907   -11.084 5.908   1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C OP1   1 
ATOM   142  O OP2   . DT  A 1 8   ? 1.453   -11.496 3.435   1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C OP2   1 
ATOM   143  O "O5'" . DT  A 1 8   ? -0.292  -9.843  4.101   1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "O5'" 1 
ATOM   144  C "C5'" . DT  A 1 8   ? -0.719  -8.656  4.772   1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "C5'" 1 
ATOM   145  C "C4'" . DT  A 1 8   ? -1.980  -8.116  4.138   1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "C4'" 1 
ATOM   146  O "O4'" . DT  A 1 8   ? -1.690  -7.559  2.833   1.00 107.68 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "O4'" 1 
ATOM   147  C "C3'" . DT  A 1 8   ? -3.078  -9.157  3.923   1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "C3'" 1 
ATOM   148  O "O3'" . DT  A 1 8   ? -4.354  -8.573  4.194   1.00 109.70 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "O3'" 1 
ATOM   149  C "C2'" . DT  A 1 8   ? -2.962  -9.479  2.444   1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "C2'" 1 
ATOM   150  C "C1'" . DT  A 1 8   ? -2.564  -8.131  1.873   1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C "C1'" 1 
ATOM   151  N N1    . DT  A 1 8   ? -1.857  -8.182  0.580   1.00 106.81 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C N1    1 
ATOM   152  C C2    . DT  A 1 8   ? -2.250  -7.300  -0.402  1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C C2    1 
ATOM   153  O O2    . DT  A 1 8   ? -3.139  -6.479  -0.244  1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C O2    1 
ATOM   154  N N3    . DT  A 1 8   ? -1.560  -7.413  -1.583  1.00 106.39 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C N3    1 
ATOM   155  C C4    . DT  A 1 8   ? -0.537  -8.297  -1.872  1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C C4    1 
ATOM   156  O O4    . DT  A 1 8   ? -0.015  -8.285  -2.983  1.00 106.12 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C O4    1 
ATOM   157  C C5    . DT  A 1 8   ? -0.169  -9.187  -0.792  1.00 106.52 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C C5    1 
ATOM   158  C C7    . DT  A 1 8   ? 0.936   -10.172 -1.007  1.00 106.19 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C C7    1 
ATOM   159  C C6    . DT  A 1 8   ? -0.840  -9.086  0.363   1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 9   DT  C C6    1 
ATOM   160  P P     . DA  A 1 9   ? -5.368  -9.305  5.202   1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C P     1 
ATOM   161  O OP1   . DA  A 1 9   ? -4.805  -9.175  6.571   1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C OP1   1 
ATOM   162  O OP2   . DA  A 1 9   ? -5.672  -10.655 4.657   1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C OP2   1 
ATOM   163  O "O5'" . DA  A 1 9   ? -6.688  -8.417  5.119   1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "O5'" 1 
ATOM   164  C "C5'" . DA  A 1 9   ? -6.658  -7.026  5.441   1.00 110.26 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "C5'" 1 
ATOM   165  C "C4'" . DA  A 1 9   ? -7.425  -6.237  4.406   1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "C4'" 1 
ATOM   166  O "O4'" . DA  A 1 9   ? -6.728  -6.307  3.137   1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "O4'" 1 
ATOM   167  C "C3'" . DA  A 1 9   ? -8.837  -6.757  4.137   1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "C3'" 1 
ATOM   168  O "O3'" . DA  A 1 9   ? -9.726  -5.670  3.866   1.00 111.83 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "O3'" 1 
ATOM   169  C "C2'" . DA  A 1 9   ? -8.663  -7.609  2.895   1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "C2'" 1 
ATOM   170  C "C1'" . DA  A 1 9   ? -7.584  -6.854  2.143   1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C "C1'" 1 
ATOM   171  N N9    . DA  A 1 9   ? -6.774  -7.696  1.264   1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C N9    1 
ATOM   172  C C8    . DA  A 1 9   ? -6.143  -8.876  1.573   1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C C8    1 
ATOM   173  N N7    . DA  A 1 9   ? -5.490  -9.405  0.568   1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C N7    1 
ATOM   174  C C5    . DA  A 1 9   ? -5.705  -8.514  -0.474  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C C5    1 
ATOM   175  C C6    . DA  A 1 9   ? -5.277  -8.504  -1.814  1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C C6    1 
ATOM   176  N N6    . DA  A 1 9   ? -4.511  -9.454  -2.355  1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C N6    1 
ATOM   177  N N1    . DA  A 1 9   ? -5.669  -7.470  -2.589  1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C N1    1 
ATOM   178  C C2    . DA  A 1 9   ? -6.437  -6.516  -2.046  1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C C2    1 
ATOM   179  N N3    . DA  A 1 9   ? -6.902  -6.415  -0.803  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C N3    1 
ATOM   180  C C4    . DA  A 1 9   ? -6.495  -7.457  -0.059  1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 10  DA  C C4    1 
ATOM   181  P P     . DT  A 1 10  ? -11.239 -5.974  3.415   1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C P     1 
ATOM   182  O OP1   . DT  A 1 10  ? -12.049 -4.766  3.723   1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C OP1   1 
ATOM   183  O OP2   . DT  A 1 10  ? -11.635 -7.289  3.985   1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C OP2   1 
ATOM   184  O "O5'" . DT  A 1 10  ? -11.149 -6.121  1.830   1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "O5'" 1 
ATOM   185  C "C5'" . DT  A 1 10  ? -10.880 -4.987  1.004   1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "C5'" 1 
ATOM   186  C "C4'" . DT  A 1 10  ? -11.170 -5.308  -0.445  1.00 111.20 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "C4'" 1 
ATOM   187  O "O4'" . DT  A 1 10  ? -10.229 -6.303  -0.916  1.00 110.99 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "O4'" 1 
ATOM   188  C "C3'" . DT  A 1 10  ? -12.556 -5.893  -0.713  1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "C3'" 1 
ATOM   189  O "O3'" . DT  A 1 10  ? -12.939 -5.622  -2.063  1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "O3'" 1 
ATOM   190  C "C2'" . DT  A 1 10  ? -12.301 -7.387  -0.653  1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "C2'" 1 
ATOM   191  C "C1'" . DT  A 1 10  ? -10.920 -7.490  -1.285  1.00 110.50 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C "C1'" 1 
ATOM   192  N N1    . DT  A 1 10  ? -10.111 -8.639  -0.835  1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C N1    1 
ATOM   193  C C2    . DT  A 1 10  ? -9.114  -9.087  -1.670  1.00 109.85 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C C2    1 
ATOM   194  O O2    . DT  A 1 10  ? -8.880  -8.582  -2.755  1.00 109.15 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C O2    1 
ATOM   195  N N3    . DT  A 1 10  ? -8.397  -10.153 -1.185  1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C N3    1 
ATOM   196  C C4    . DT  A 1 10  ? -8.575  -10.800 0.024   1.00 109.98 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C C4    1 
ATOM   197  O O4    . DT  A 1 10  ? -7.848  -11.744 0.326   1.00 109.88 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C O4    1 
ATOM   198  C C5    . DT  A 1 10  ? -9.643  -10.280 0.850   1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C C5    1 
ATOM   199  C C7    . DT  A 1 10  ? -9.913  -10.918 2.176   1.00 109.72 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C C7    1 
ATOM   200  C C6    . DT  A 1 10  ? -10.348 -9.240  0.385   1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 11  DT  C C6    1 
ATOM   201  O "O5'" . DT  B 2 1   ? -10.392 -20.352 4.929   1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "O5'" 1 
ATOM   202  C "C5'" . DT  B 2 1   ? -9.896  -21.479 4.202   1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "C5'" 1 
ATOM   203  C "C4'" . DT  B 2 1   ? -9.795  -21.223 2.715   1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "C4'" 1 
ATOM   204  O "O4'" . DT  B 2 1   ? -11.117 -21.026 2.158   1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "O4'" 1 
ATOM   205  C "C3'" . DT  B 2 1   ? -8.985  -19.984 2.334   1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "C3'" 1 
ATOM   206  O "O3'" . DT  B 2 1   ? -8.251  -20.235 1.131   1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "O3'" 1 
ATOM   207  C "C2'" . DT  B 2 1   ? -10.054 -18.932 2.093   1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "C2'" 1 
ATOM   208  C "C1'" . DT  B 2 1   ? -11.202 -19.754 1.529   1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D "C1'" 1 
ATOM   209  N N1    . DT  B 2 1   ? -12.542 -19.207 1.812   1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D N1    1 
ATOM   210  C C2    . DT  B 2 1   ? -13.242 -18.601 0.790   1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D C2    1 
ATOM   211  O O2    . DT  B 2 1   ? -12.805 -18.477 -0.342  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D O2    1 
ATOM   212  N N3    . DT  B 2 1   ? -14.484 -18.141 1.147   1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D N3    1 
ATOM   213  C C4    . DT  B 2 1   ? -15.081 -18.223 2.392   1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D C4    1 
ATOM   214  O O4    . DT  B 2 1   ? -16.207 -17.769 2.560   1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D O4    1 
ATOM   215  C C5    . DT  B 2 1   ? -14.289 -18.862 3.415   1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D C5    1 
ATOM   216  C C7    . DT  B 2 1   ? -14.852 -18.993 4.794   1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D C7    1 
ATOM   217  C C6    . DT  B 2 1   ? -13.075 -19.314 3.078   1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 11  DT  D C6    1 
ATOM   218  P P     . DT  B 2 2   ? -6.643  -20.240 1.163   1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D P     1 
ATOM   219  O OP1   . DT  B 2 2   ? -6.216  -21.273 2.144   1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D OP1   1 
ATOM   220  O OP2   . DT  B 2 2   ? -6.171  -18.839 1.317   1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D OP2   1 
ATOM   221  O "O5'" . DT  B 2 2   ? -6.236  -20.743 -0.293  1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "O5'" 1 
ATOM   222  C "C5'" . DT  B 2 2   ? -4.892  -21.112 -0.595  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "C5'" 1 
ATOM   223  C "C4'" . DT  B 2 2   ? -4.604  -20.865 -2.057  1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "C4'" 1 
ATOM   224  O "O4'" . DT  B 2 2   ? -5.449  -21.724 -2.859  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "O4'" 1 
ATOM   225  C "C3'" . DT  B 2 2   ? -4.905  -19.439 -2.511  1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "C3'" 1 
ATOM   226  O "O3'" . DT  B 2 2   ? -3.965  -19.023 -3.503  1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "O3'" 1 
ATOM   227  C "C2'" . DT  B 2 2   ? -6.304  -19.537 -3.089  1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "C2'" 1 
ATOM   228  C "C1'" . DT  B 2 2   ? -6.352  -20.953 -3.643  1.00 80.15  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D "C1'" 1 
ATOM   229  N N1    . DT  B 2 2   ? -7.682  -21.577 -3.524  1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D N1    1 
ATOM   230  C C2    . DT  B 2 2   ? -8.352  -21.936 -4.672  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D C2    1 
ATOM   231  O O2    . DT  B 2 2   ? -7.901  -21.760 -5.792  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D O2    1 
ATOM   232  N N3    . DT  B 2 2   ? -9.580  -22.511 -4.457  1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D N3    1 
ATOM   233  C C4    . DT  B 2 2   ? -10.187 -22.754 -3.239  1.00 76.02  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D C4    1 
ATOM   234  O O4    . DT  B 2 2   ? -11.292 -23.280 -3.201  1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D O4    1 
ATOM   235  C C5    . DT  B 2 2   ? -9.428  -22.350 -2.081  1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D C5    1 
ATOM   236  C C7    . DT  B 2 2   ? -10.008 -22.569 -0.719  1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D C7    1 
ATOM   237  C C6    . DT  B 2 2   ? -8.230  -21.791 -2.279  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 12  DT  D C6    1 
ATOM   238  P P     . DT  B 2 3   ? -3.741  -17.457 -3.773  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D P     1 
ATOM   239  O OP1   . DT  B 2 3   ? -2.309  -17.262 -4.118  1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D OP1   1 
ATOM   240  O OP2   . DT  B 2 3   ? -4.335  -16.699 -2.641  1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D OP2   1 
ATOM   241  O "O5'" . DT  B 2 3   ? -4.612  -17.169 -5.074  1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "O5'" 1 
ATOM   242  C "C5'" . DT  B 2 3   ? -4.002  -17.099 -6.359  1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "C5'" 1 
ATOM   243  C "C4'" . DT  B 2 3   ? -4.874  -16.305 -7.302  1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "C4'" 1 
ATOM   244  O "O4'" . DT  B 2 3   ? -6.053  -17.070 -7.648  1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "O4'" 1 
ATOM   245  C "C3'" . DT  B 2 3   ? -5.384  -14.985 -6.718  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "C3'" 1 
ATOM   246  O "O3'" . DT  B 2 3   ? -5.482  -14.014 -7.756  1.00 88.98  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "O3'" 1 
ATOM   247  C "C2'" . DT  B 2 3   ? -6.791  -15.335 -6.274  1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "C2'" 1 
ATOM   248  C "C1'" . DT  B 2 3   ? -7.204  -16.290 -7.378  1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D "C1'" 1 
ATOM   249  N N1    . DT  B 2 3   ? -8.306  -17.201 -7.040  1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D N1    1 
ATOM   250  C C2    . DT  B 2 3   ? -9.148  -17.587 -8.055  1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D C2    1 
ATOM   251  O O2    . DT  B 2 3   ? -9.008  -17.225 -9.212  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D O2    1 
ATOM   252  N N3    . DT  B 2 3   ? -10.167 -18.418 -7.665  1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D N3    1 
ATOM   253  C C4    . DT  B 2 3   ? -10.418 -18.890 -6.390  1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D C4    1 
ATOM   254  O O4    . DT  B 2 3   ? -11.376 -19.625 -6.192  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D O4    1 
ATOM   255  C C5    . DT  B 2 3   ? -9.487  -18.450 -5.375  1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D C5    1 
ATOM   256  C C7    . DT  B 2 3   ? -9.677  -18.910 -3.964  1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D C7    1 
ATOM   257  C C6    . DT  B 2 3   ? -8.490  -17.641 -5.747  1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 13  DT  D C6    1 
ATOM   258  P P     . DT  B 2 4   ? -4.223  -13.090 -8.109  1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D P     1 
ATOM   259  O OP1   . DT  B 2 4   ? -3.004  -13.933 -8.003  1.00 90.96  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D OP1   1 
ATOM   260  O OP2   . DT  B 2 4   ? -4.320  -11.833 -7.322  1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D OP2   1 
ATOM   261  O "O5'" . DT  B 2 4   ? -4.472  -12.753 -9.643  1.00 90.96  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "O5'" 1 
ATOM   262  C "C5'" . DT  B 2 4   ? -5.177  -13.676 -10.472 1.00 91.47  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "C5'" 1 
ATOM   263  C "C4'" . DT  B 2 4   ? -6.395  -13.015 -11.074 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "C4'" 1 
ATOM   264  O "O4'" . DT  B 2 4   ? -7.303  -12.613 -10.018 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "O4'" 1 
ATOM   265  C "C3'" . DT  B 2 4   ? -6.083  -11.746 -11.866 1.00 91.86  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "C3'" 1 
ATOM   266  O "O3'" . DT  B 2 4   ? -6.936  -11.662 -13.011 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "O3'" 1 
ATOM   267  C "C2'" . DT  B 2 4   ? -6.402  -10.635 -10.883 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "C2'" 1 
ATOM   268  C "C1'" . DT  B 2 4   ? -7.568  -11.220 -10.114 1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D "C1'" 1 
ATOM   269  N N1    . DT  B 2 4   ? -7.708  -10.680 -8.750  1.00 90.43  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D N1    1 
ATOM   270  C C2    . DT  B 2 4   ? -8.306  -9.449  -8.609  1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D C2    1 
ATOM   271  O O2    . DT  B 2 4   ? -8.734  -8.804  -9.552  1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D O2    1 
ATOM   272  N N3    . DT  B 2 4   ? -8.385  -8.998  -7.315  1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D N3    1 
ATOM   273  C C4    . DT  B 2 4   ? -7.939  -9.641  -6.177  1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D C4    1 
ATOM   274  O O4    . DT  B 2 4   ? -8.071  -9.105  -5.081  1.00 90.07  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D O4    1 
ATOM   275  C C5    . DT  B 2 4   ? -7.333  -10.935 -6.398  1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D C5    1 
ATOM   276  C C7    . DT  B 2 4   ? -6.830  -11.712 -5.223  1.00 89.25  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D C7    1 
ATOM   277  C C6    . DT  B 2 4   ? -7.249  -11.383 -7.657  1.00 90.06  ? ? ? ? ? ? 14  DT  D C6    1 
ATOM   278  P P     . DA  B 2 5   ? -6.296  -11.402 -14.461 1.00 91.71  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D P     1 
ATOM   279  O OP1   . DA  B 2 5   ? -7.380  -11.595 -15.457 1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D OP1   1 
ATOM   280  O OP2   . DA  B 2 5   ? -5.045  -12.199 -14.569 1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D OP2   1 
ATOM   281  O "O5'" . DA  B 2 5   ? -5.904  -9.859  -14.446 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "O5'" 1 
ATOM   282  C "C5'" . DA  B 2 5   ? -6.491  -8.976  -13.501 1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "C5'" 1 
ATOM   283  C "C4'" . DA  B 2 5   ? -7.097  -7.783  -14.197 1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "C4'" 1 
ATOM   284  O "O4'" . DA  B 2 5   ? -7.953  -8.225  -15.277 1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "O4'" 1 
ATOM   285  C "C3'" . DA  B 2 5   ? -7.978  -6.949  -13.274 1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "C3'" 1 
ATOM   286  O "O3'" . DA  B 2 5   ? -7.820  -5.562  -13.560 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "O3'" 1 
ATOM   287  C "C2'" . DA  B 2 5   ? -9.383  -7.423  -13.594 1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "C2'" 1 
ATOM   288  C "C1'" . DA  B 2 5   ? -9.287  -7.784  -15.065 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D "C1'" 1 
ATOM   289  N N9    . DA  B 2 5   ? -10.182 -8.867  -15.473 1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D N9    1 
ATOM   290  C C8    . DA  B 2 5   ? -9.833  -10.090 -15.991 1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D C8    1 
ATOM   291  N N7    . DA  B 2 5   ? -10.858 -10.859 -16.270 1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D N7    1 
ATOM   292  C C5    . DA  B 2 5   ? -11.956 -10.091 -15.911 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D C5    1 
ATOM   293  C C6    . DA  B 2 5   ? -13.338 -10.339 -15.962 1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D C6    1 
ATOM   294  N N6    . DA  B 2 5   ? -13.869 -11.478 -16.414 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D N6    1 
ATOM   295  N N1    . DA  B 2 5   ? -14.167 -9.365  -15.527 1.00 86.17  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D N1    1 
ATOM   296  C C2    . DA  B 2 5   ? -13.632 -8.224  -15.073 1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D C2    1 
ATOM   297  N N3    . DA  B 2 5   ? -12.351 -7.873  -14.975 1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D N3    1 
ATOM   298  C C4    . DA  B 2 5   ? -11.555 -8.862  -15.417 1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 15  DA  D C4    1 
ATOM   299  P P     . DT  B 2 6   ? -6.994  -4.640  -12.540 1.00 88.29  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D P     1 
ATOM   300  O OP1   . DT  B 2 6   ? -7.488  -3.248  -12.697 1.00 87.78  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D OP1   1 
ATOM   301  O OP2   . DT  B 2 6   ? -5.551  -4.935  -12.730 1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D OP2   1 
ATOM   302  O "O5'" . DT  B 2 6   ? -7.431  -5.176  -11.103 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "O5'" 1 
ATOM   303  C "C5'" . DT  B 2 6   ? -8.810  -5.309  -10.760 1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "C5'" 1 
ATOM   304  C "C4'" . DT  B 2 6   ? -9.073  -4.701  -9.403  1.00 88.29  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "C4'" 1 
ATOM   305  O "O4'" . DT  B 2 6   ? -8.575  -5.566  -8.354  1.00 87.95  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "O4'" 1 
ATOM   306  C "C3'" . DT  B 2 6   ? -8.404  -3.344  -9.190  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "C3'" 1 
ATOM   307  O "O3'" . DT  B 2 6   ? -9.285  -2.468  -8.489  1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "O3'" 1 
ATOM   308  C "C2'" . DT  B 2 6   ? -7.204  -3.675  -8.322  1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "C2'" 1 
ATOM   309  C "C1'" . DT  B 2 6   ? -7.741  -4.817  -7.483  1.00 87.27  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D "C1'" 1 
ATOM   310  N N1    . DT  B 2 6   ? -6.716  -5.723  -6.939  1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D N1    1 
ATOM   311  C C2    . DT  B 2 6   ? -6.538  -5.746  -5.575  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D C2    1 
ATOM   312  O O2    . DT  B 2 6   ? -7.186  -5.053  -4.808  1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D O2    1 
ATOM   313  N N3    . DT  B 2 6   ? -5.569  -6.614  -5.138  1.00 85.24  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D N3    1 
ATOM   314  C C4    . DT  B 2 6   ? -4.781  -7.444  -5.913  1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D C4    1 
ATOM   315  O O4    . DT  B 2 6   ? -3.950  -8.174  -5.377  1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D O4    1 
ATOM   316  C C5    . DT  B 2 6   ? -5.022  -7.369  -7.337  1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D C5    1 
ATOM   317  C C7    . DT  B 2 6   ? -4.217  -8.233  -8.256  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D C7    1 
ATOM   318  C C6    . DT  B 2 6   ? -5.964  -6.522  -7.773  1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 16  DT  D C6    1 
ATOM   319  P P     . DA  B 2 7   ? -8.955  -0.899  -8.425  1.00 90.43  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D P     1 
ATOM   320  O OP1   . DA  B 2 7   ? -10.170 -0.175  -8.877  1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D OP1   1 
ATOM   321  O OP2   . DA  B 2 7   ? -7.659  -0.656  -9.107  1.00 89.81  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D OP2   1 
ATOM   322  O "O5'" . DA  B 2 7   ? -8.755  -0.626  -6.871  1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "O5'" 1 
ATOM   323  C "C5'" . DA  B 2 7   ? -9.837  -0.781  -5.956  1.00 91.26  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "C5'" 1 
ATOM   324  C "C4'" . DA  B 2 7   ? -9.403  -0.361  -4.572  1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "C4'" 1 
ATOM   325  O "O4'" . DA  B 2 7   ? -8.472  -1.335  -4.041  1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "O4'" 1 
ATOM   326  C "C3'" . DA  B 2 7   ? -8.671  0.980   -4.543  1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "C3'" 1 
ATOM   327  O "O3'" . DA  B 2 7   ? -8.983  1.685   -3.340  1.00 94.52  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "O3'" 1 
ATOM   328  C "C2'" . DA  B 2 7   ? -7.209  0.575   -4.548  1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "C2'" 1 
ATOM   329  C "C1'" . DA  B 2 7   ? -7.235  -0.708  -3.737  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D "C1'" 1 
ATOM   330  N N9    . DA  B 2 7   ? -6.164  -1.651  -4.059  1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D N9    1 
ATOM   331  C C8    . DA  B 2 7   ? -5.629  -1.939  -5.291  1.00 88.65  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D C8    1 
ATOM   332  N N7    . DA  B 2 7   ? -4.675  -2.838  -5.256  1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D N7    1 
ATOM   333  C C5    . DA  B 2 7   ? -4.574  -3.164  -3.911  1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D C5    1 
ATOM   334  C C6    . DA  B 2 7   ? -3.747  -4.062  -3.215  1.00 87.54  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D C6    1 
ATOM   335  N N6    . DA  B 2 7   ? -2.828  -4.830  -3.804  1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D N6    1 
ATOM   336  N N1    . DA  B 2 7   ? -3.900  -4.147  -1.875  1.00 87.65  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D N1    1 
ATOM   337  C C2    . DA  B 2 7   ? -4.826  -3.381  -1.286  1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D C2    1 
ATOM   338  N N3    . DA  B 2 7   ? -5.664  -2.502  -1.831  1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D N3    1 
ATOM   339  C C4    . DA  B 2 7   ? -5.485  -2.440  -3.162  1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 17  DA  D C4    1 
ATOM   340  P P     . DC  B 2 8   ? -8.904  3.290   -3.312  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D P     1 
ATOM   341  O OP1   . DC  B 2 8   ? -10.250 3.816   -3.657  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D OP1   1 
ATOM   342  O OP2   . DC  B 2 8   ? -7.723  3.716   -4.106  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D OP2   1 
ATOM   343  O "O5'" . DC  B 2 8   ? -8.625  3.610   -1.778  1.00 95.50  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "O5'" 1 
ATOM   344  C "C5'" . DC  B 2 8   ? -9.298  2.881   -0.755  1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "C5'" 1 
ATOM   345  C "C4'" . DC  B 2 8   ? -8.313  2.423   0.295   1.00 95.42  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "C4'" 1 
ATOM   346  O "O4'" . DC  B 2 8   ? -7.378  1.478   -0.284  1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "O4'" 1 
ATOM   347  C "C3'" . DC  B 2 8   ? -7.462  3.540   0.901   1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "C3'" 1 
ATOM   348  O "O3'" . DC  B 2 8   ? -7.269  3.298   2.295   1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "O3'" 1 
ATOM   349  C "C2'" . DC  B 2 8   ? -6.136  3.399   0.178   1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "C2'" 1 
ATOM   350  C "C1'" . DC  B 2 8   ? -6.053  1.897   -0.001  1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D "C1'" 1 
ATOM   351  N N1    . DC  B 2 8   ? -5.180  1.447   -1.097  1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D N1    1 
ATOM   352  C C2    . DC  B 2 8   ? -4.342  0.350   -0.877  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D C2    1 
ATOM   353  O O2    . DC  B 2 8   ? -4.369  -0.213  0.227   1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D O2    1 
ATOM   354  N N3    . DC  B 2 8   ? -3.525  -0.068  -1.869  1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D N3    1 
ATOM   355  C C4    . DC  B 2 8   ? -3.524  0.564   -3.043  1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D C4    1 
ATOM   356  N N4    . DC  B 2 8   ? -2.699  0.118   -3.990  1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D N4    1 
ATOM   357  C C5    . DC  B 2 8   ? -4.371  1.683   -3.297  1.00 91.89  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D C5    1 
ATOM   358  C C6    . DC  B 2 8   ? -5.177  2.087   -2.305  1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 18  DC  D C6    1 
ATOM   359  P P     . DG  B 2 9   ? -6.939  4.523   3.278   1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D P     1 
ATOM   360  O OP1   . DG  B 2 9   ? -8.218  4.973   3.884   1.00 98.00  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D OP1   1 
ATOM   361  O OP2   . DG  B 2 9   ? -6.092  5.498   2.542   1.00 98.17  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D OP2   1 
ATOM   362  O "O5'" . DG  B 2 9   ? -6.056  3.855   4.421   1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "O5'" 1 
ATOM   363  C "C5'" . DG  B 2 9   ? -6.504  2.685   5.102   1.00 97.58  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "C5'" 1 
ATOM   364  C "C4'" . DG  B 2 9   ? -5.321  1.913   5.636   1.00 97.53  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "C4'" 1 
ATOM   365  O "O4'" . DG  B 2 9   ? -4.583  1.332   4.533   1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "O4'" 1 
ATOM   366  C "C3'" . DG  B 2 9   ? -4.320  2.773   6.407   1.00 97.97  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "C3'" 1 
ATOM   367  O "O3'" . DG  B 2 9   ? -3.783  2.045   7.513   1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "O3'" 1 
ATOM   368  C "C2'" . DG  B 2 9   ? -3.233  3.049   5.386   1.00 97.34  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "C2'" 1 
ATOM   369  C "C1'" . DG  B 2 9   ? -3.234  1.774   4.566   1.00 96.54  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D "C1'" 1 
ATOM   370  N N9    . DG  B 2 9   ? -2.786  1.956   3.189   1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D N9    1 
ATOM   371  C C8    . DG  B 2 9   ? -3.212  2.910   2.294   1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D C8    1 
ATOM   372  N N7    . DG  B 2 9   ? -2.617  2.826   1.135   1.00 95.27  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D N7    1 
ATOM   373  C C5    . DG  B 2 9   ? -1.748  1.752   1.272   1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D C5    1 
ATOM   374  C C6    . DG  B 2 9   ? -0.836  1.182   0.344   1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D C6    1 
ATOM   375  O O6    . DG  B 2 9   ? -0.604  1.526   -0.821  1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D O6    1 
ATOM   376  N N1    . DG  B 2 9   ? -0.153  0.103   0.898   1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D N1    1 
ATOM   377  C C2    . DG  B 2 9   ? -0.323  -0.367  2.177   1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D C2    1 
ATOM   378  N N2    . DG  B 2 9   ? 0.431   -1.420  2.526   1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D N2    1 
ATOM   379  N N3    . DG  B 2 9   ? -1.168  0.154   3.049   1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D N3    1 
ATOM   380  C C4    . DG  B 2 9   ? -1.843  1.203   2.533   1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 19  DG  D C4    1 
ATOM   381  P P     . DA  B 2 10  ? -2.840  2.797   8.574   1.00 99.48  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D P     1 
ATOM   382  O OP1   . DA  B 2 10  ? -3.380  2.514   9.928   1.00 99.59  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D OP1   1 
ATOM   383  O OP2   . DA  B 2 10  ? -2.664  4.205   8.132   1.00 99.40  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D OP2   1 
ATOM   384  O "O5'" . DA  B 2 10  ? -1.442  2.051   8.425   1.00 98.59  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "O5'" 1 
ATOM   385  C "C5'" . DA  B 2 10  ? -1.342  0.644   8.631   1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "C5'" 1 
ATOM   386  C "C4'" . DA  B 2 10  ? 0.045   0.164   8.277   1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "C4'" 1 
ATOM   387  O "O4'" . DA  B 2 10  ? 0.248   0.270   6.845   1.00 96.10  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "O4'" 1 
ATOM   388  C "C3'" . DA  B 2 10  ? 1.171   0.972   8.923   1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "C3'" 1 
ATOM   389  O "O3'" . DA  B 2 10  ? 2.238   0.101   9.310   1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "O3'" 1 
ATOM   390  C "C2'" . DA  B 2 10  ? 1.613   1.903   7.810   1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "C2'" 1 
ATOM   391  C "C1'" . DA  B 2 10  ? 1.417   1.033   6.585   1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D "C1'" 1 
ATOM   392  N N9    . DA  B 2 10  ? 1.216   1.774   5.339   1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D N9    1 
ATOM   393  C C8    . DA  B 2 10  ? 0.310   2.774   5.079   1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D C8    1 
ATOM   394  N N7    . DA  B 2 10  ? 0.389   3.255   3.861   1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D N7    1 
ATOM   395  C C5    . DA  B 2 10  ? 1.413   2.520   3.278   1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D C5    1 
ATOM   396  C C6    . DA  B 2 10  ? 1.989   2.547   1.991   1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D C6    1 
ATOM   397  N N6    . DA  B 2 10  ? 1.601   3.378   1.021   1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D N6    1 
ATOM   398  N N1    . DA  B 2 10  ? 2.991   1.678   1.734   1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D N1    1 
ATOM   399  C C2    . DA  B 2 10  ? 3.383   0.846   2.706   1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D C2    1 
ATOM   400  N N3    . DA  B 2 10  ? 2.924   0.727   3.951   1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D N3    1 
ATOM   401  C C4    . DA  B 2 10  ? 1.929   1.602   4.176   1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 20  DA  D C4    1 
ATOM   402  P P     . DT  B 2 11  ? 3.710   0.701   9.552   1.00 97.60  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D P     1 
ATOM   403  O OP1   . DT  B 2 11  ? 4.507   -0.337  10.254  1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D OP1   1 
ATOM   404  O OP2   . DT  B 2 11  ? 3.582   2.057   10.147  1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D OP2   1 
ATOM   405  O "O5'" . DT  B 2 11  ? 4.292   0.854   8.078   1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "O5'" 1 
ATOM   406  C "C5'" . DT  B 2 11  ? 4.650   -0.296  7.314   1.00 95.17  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "C5'" 1 
ATOM   407  C "C4'" . DT  B 2 11  ? 5.842   0.016   6.442   1.00 94.15  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "C4'" 1 
ATOM   408  O "O4'" . DT  B 2 11  ? 5.430   0.811   5.303   1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "O4'" 1 
ATOM   409  C "C3'" . DT  B 2 11  ? 6.915   0.828   7.165   1.00 93.74  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "C3'" 1 
ATOM   410  O "O3'" . DT  B 2 11  ? 8.220   0.390   6.788   1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "O3'" 1 
ATOM   411  C "C2'" . DT  B 2 11  ? 6.669   2.246   6.684   1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "C2'" 1 
ATOM   412  C "C1'" . DT  B 2 11  ? 6.166   2.025   5.267   1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D "C1'" 1 
ATOM   413  N N1    . DT  B 2 11  ? 5.272   3.083   4.754   1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D N1    1 
ATOM   414  C C2    . DT  B 2 11  ? 5.404   3.458   3.436   1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D C2    1 
ATOM   415  O O2    . DT  B 2 11  ? 6.222   2.959   2.680   1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D O2    1 
ATOM   416  N N3    . DT  B 2 11  ? 4.537   4.444   3.032   1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D N3    1 
ATOM   417  C C4    . DT  B 2 11  ? 3.575   5.076   3.797   1.00 89.12  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D C4    1 
ATOM   418  O O4    . DT  B 2 11  ? 2.864   5.942   3.293   1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D O4    1 
ATOM   419  C C5    . DT  B 2 11  ? 3.495   4.637   5.170   1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D C5    1 
ATOM   420  C C7    . DT  B 2 11  ? 2.485   5.268   6.075   1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D C7    1 
ATOM   421  C C6    . DT  B 2 11  ? 4.335   3.675   5.575   1.00 90.06  ? ? ? ? ? ? 21  DT  D C6    1 
ATOM   422  P P     . DG  B 2 12  ? 9.392   0.366   7.885   1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D P     1 
ATOM   423  O OP1   . DG  B 2 12  ? 9.638   -1.055  8.246   1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D OP1   1 
ATOM   424  O OP2   . DG  B 2 12  ? 9.053   1.348   8.948   1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D OP2   1 
ATOM   425  O "O5'" . DG  B 2 12  ? 10.661  0.907   7.093   1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "O5'" 1 
ATOM   426  C "C5'" . DG  B 2 12  ? 11.196  0.189   5.985   1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "C5'" 1 
ATOM   427  C "C4'" . DG  B 2 12  ? 11.955  1.131   5.081   1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "C4'" 1 
ATOM   428  O "O4'" . DG  B 2 12  ? 11.020  1.965   4.349   1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "O4'" 1 
ATOM   429  C "C3'" . DG  B 2 12  ? 12.881  2.087   5.832   1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "C3'" 1 
ATOM   430  O "O3'" . DG  B 2 12  ? 14.107  2.256   5.119   1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "O3'" 1 
ATOM   431  C "C2'" . DG  B 2 12  ? 12.094  3.384   5.872   1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "C2'" 1 
ATOM   432  C "C1'" . DG  B 2 12  ? 11.316  3.336   4.570   1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D "C1'" 1 
ATOM   433  N N9    . DG  B 2 12  ? 10.054  4.070   4.618   1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D N9    1 
ATOM   434  C C8    . DG  B 2 12  ? 9.223   4.206   5.704   1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D C8    1 
ATOM   435  N N7    . DG  B 2 12  ? 8.172   4.940   5.458   1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D N7    1 
ATOM   436  C C5    . DG  B 2 12  ? 8.313   5.309   4.127   1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D C5    1 
ATOM   437  C C6    . DG  B 2 12  ? 7.479   6.112   3.303   1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D C6    1 
ATOM   438  O O6    . DG  B 2 12  ? 6.417   6.677   3.596   1.00 79.24  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D O6    1 
ATOM   439  N N1    . DG  B 2 12  ? 7.996   6.231   2.017   1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D N1    1 
ATOM   440  C C2    . DG  B 2 12  ? 9.163   5.656   1.577   1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D C2    1 
ATOM   441  N N2    . DG  B 2 12  ? 9.489   5.891   0.298   1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D N2    1 
ATOM   442  N N3    . DG  B 2 12  ? 9.951   4.907   2.336   1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D N3    1 
ATOM   443  C C4    . DG  B 2 12  ? 9.468   4.777   3.591   1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 22  DG  D C4    1 
ATOM   444  P P     . DG  B 2 13  ? 15.023  3.545   5.404   1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D P     1 
ATOM   445  O OP1   . DG  B 2 13  ? 16.425  3.168   5.089   1.00 80.76  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D OP1   1 
ATOM   446  O OP2   . DG  B 2 13  ? 14.693  4.092   6.746   1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D OP2   1 
ATOM   447  O "O5'" . DG  B 2 13  ? 14.535  4.582   4.300   1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "O5'" 1 
ATOM   448  C "C5'" . DG  B 2 13  ? 14.617  4.251   2.916   1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "C5'" 1 
ATOM   449  C "C4'" . DG  B 2 13  ? 14.582  5.505   2.078   1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "C4'" 1 
ATOM   450  O "O4'" . DG  B 2 13  ? 13.235  6.038   2.030   1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "O4'" 1 
ATOM   451  C "C3'" . DG  B 2 13  ? 15.467  6.631   2.615   1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "C3'" 1 
ATOM   452  O "O3'" . DG  B 2 13  ? 16.088  7.318   1.530   1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "O3'" 1 
ATOM   453  C "C2'" . DG  B 2 13  ? 14.476  7.548   3.307   1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "C2'" 1 
ATOM   454  C "C1'" . DG  B 2 13  ? 13.259  7.401   2.417   1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D "C1'" 1 
ATOM   455  N N9    . DG  B 2 13  ? 11.992  7.720   3.066   1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D N9    1 
ATOM   456  C C8    . DG  B 2 13  ? 11.589  7.368   4.333   1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D C8    1 
ATOM   457  N N7    . DG  B 2 13  ? 10.415  7.843   4.647   1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D N7    1 
ATOM   458  C C5    . DG  B 2 13  ? 10.013  8.543   3.516   1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D C5    1 
ATOM   459  C C6    . DG  B 2 13  ? 8.827   9.283   3.262   1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D C6    1 
ATOM   460  O O6    . DG  B 2 13  ? 7.864   9.480   4.014   1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D O6    1 
ATOM   461  N N1    . DG  B 2 13  ? 8.828   9.828   1.981   1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D N1    1 
ATOM   462  C C2    . DG  B 2 13  ? 9.839   9.686   1.062   1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D C2    1 
ATOM   463  N N2    . DG  B 2 13  ? 9.655   10.292  -0.121  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D N2    1 
ATOM   464  N N3    . DG  B 2 13  ? 10.950  9.001   1.287   1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D N3    1 
ATOM   465  C C4    . DG  B 2 13  ? 10.970  8.463   2.526   1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 23  DG  D C4    1 
ATOM   466  P P     . DG  B 2 14  ? 17.085  8.541   1.828   1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D P     1 
ATOM   467  O OP1   . DG  B 2 14  ? 18.403  8.167   1.256   1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D OP1   1 
ATOM   468  O OP2   . DG  B 2 14  ? 16.985  8.910   3.265   1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D OP2   1 
ATOM   469  O "O5'" . DG  B 2 14  ? 16.476  9.728   0.956   1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "O5'" 1 
ATOM   470  C "C5'" . DG  B 2 14  ? 16.262  9.557   -0.445  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "C5'" 1 
ATOM   471  C "C4'" . DG  B 2 14  ? 15.661  10.807  -1.046  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "C4'" 1 
ATOM   472  O "O4'" . DG  B 2 14  ? 14.286  10.956  -0.616  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "O4'" 1 
ATOM   473  C "C3'" . DG  B 2 14  ? 16.368  12.106  -0.663  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "C3'" 1 
ATOM   474  O "O3'" . DG  B 2 14  ? 16.262  13.036  -1.741  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "O3'" 1 
ATOM   475  C "C2'" . DG  B 2 14  ? 15.516  12.628  0.479   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "C2'" 1 
ATOM   476  C "C1'" . DG  B 2 14  ? 14.121  12.196  0.052   1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D "C1'" 1 
ATOM   477  N N9    . DG  B 2 14  ? 13.187  11.991  1.156   1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D N9    1 
ATOM   478  C C8    . DG  B 2 14  ? 13.352  11.157  2.238   1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D C8    1 
ATOM   479  N N7    . DG  B 2 14  ? 12.356  11.209  3.081   1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D N7    1 
ATOM   480  C C5    . DG  B 2 14  ? 11.476  12.128  2.521   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D C5    1 
ATOM   481  C C6    . DG  B 2 14  ? 10.221  12.610  2.989   1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D C6    1 
ATOM   482  O O6    . DG  B 2 14  ? 9.621   12.320  4.032   1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D O6    1 
ATOM   483  N N1    . DG  B 2 14  ? 9.666   13.530  2.105   1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D N1    1 
ATOM   484  C C2    . DG  B 2 14  ? 10.239  13.941  0.928   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D C2    1 
ATOM   485  N N2    . DG  B 2 14  ? 9.539   14.833  0.214   1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D N2    1 
ATOM   486  N N3    . DG  B 2 14  ? 11.409  13.510  0.485   1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D N3    1 
ATOM   487  C C4    . DG  B 2 14  ? 11.969  12.611  1.326   1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 24  DG  D C4    1 
ATOM   488  N N     . MET C 3 1   ? -4.851  -4.106  -39.749 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
ATOM   489  C CA    . MET C 3 1   ? -5.160  -4.940  -38.557 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA    1 
ATOM   490  C C     . MET C 3 1   ? -6.517  -4.522  -38.003 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C     1 
ATOM   491  O O     . MET C 3 1   ? -6.795  -3.329  -37.869 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O     1 
ATOM   492  C CB    . MET C 3 1   ? -4.080  -4.744  -37.488 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB    1 
ATOM   493  C CG    . MET C 3 1   ? -4.272  -5.603  -36.246 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG    1 
ATOM   494  S SD    . MET C 3 1   ? -3.186  -5.114  -34.897 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   495  C CE    . MET C 3 1   ? -4.230  -3.881  -34.063 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
ATOM   496  N N     . LYS C 3 2   ? -7.358  -5.500  -37.681 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N     1 
ATOM   497  C CA    . LYS C 3 2   ? -8.677  -5.203  -37.144 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA    1 
ATOM   498  C C     . LYS C 3 2   ? -9.250  -6.339  -36.302 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C     1 
ATOM   499  O O     . LYS C 3 2   ? -9.123  -7.509  -36.657 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O     1 
ATOM   500  C CB    . LYS C 3 2   ? -9.634  -4.884  -38.299 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB    1 
ATOM   501  C CG    . LYS C 3 2   ? -11.035 -4.498  -37.875 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG    1 
ATOM   502  C CD    . LYS C 3 2   ? -11.853 -4.034  -39.073 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD    1 
ATOM   503  C CE    . LYS C 3 2   ? -11.215 -2.822  -39.750 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE    1 
ATOM   504  N NZ    . LYS C 3 2   ? -11.964 -2.377  -40.966 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ    1 
ATOM   505  N N     . PHE C 3 3   ? -9.874  -5.994  -35.178 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A N     1 
ATOM   506  C CA    . PHE C 3 3   ? -10.486 -7.007  -34.332 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CA    1 
ATOM   507  C C     . PHE C 3 3   ? -11.478 -6.432  -33.327 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A C     1 
ATOM   508  O O     . PHE C 3 3   ? -11.355 -5.286  -32.900 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A O     1 
ATOM   509  C CB    . PHE C 3 3   ? -9.419  -7.833  -33.591 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CB    1 
ATOM   510  C CG    . PHE C 3 3   ? -8.616  -7.054  -32.574 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CG    1 
ATOM   511  C CD1   . PHE C 3 3   ? -7.385  -6.502  -32.911 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD1   1 
ATOM   512  C CD2   . PHE C 3 3   ? -9.082  -6.899  -31.273 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD2   1 
ATOM   513  C CE1   . PHE C 3 3   ? -6.625  -5.810  -31.966 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE1   1 
ATOM   514  C CE2   . PHE C 3 3   ? -8.337  -6.209  -30.319 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE2   1 
ATOM   515  C CZ    . PHE C 3 3   ? -7.102  -5.663  -30.666 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CZ    1 
ATOM   516  N N     . THR C 3 4   ? -12.474 -7.238  -32.975 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 4   THR A N     1 
ATOM   517  C CA    . THR C 3 4   ? -13.481 -6.850  -32.001 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 4   THR A CA    1 
ATOM   518  C C     . THR C 3 4   ? -13.545 -7.947  -30.946 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 4   THR A C     1 
ATOM   519  O O     . THR C 3 4   ? -13.758 -9.117  -31.259 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 4   THR A O     1 
ATOM   520  C CB    . THR C 3 4   ? -14.860 -6.674  -32.651 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 4   THR A CB    1 
ATOM   521  O OG1   . THR C 3 4   ? -14.797 -5.611  -33.612 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 4   THR A OG1   1 
ATOM   522  C CG2   . THR C 3 4   ? -15.904 -6.322  -31.601 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 4   THR A CG2   1 
ATOM   523  N N     . VAL C 3 5   ? -13.339 -7.564  -29.694 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A N     1 
ATOM   524  C CA    . VAL C 3 5   ? -13.352 -8.523  -28.600 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CA    1 
ATOM   525  C C     . VAL C 3 5   ? -14.070 -7.968  -27.379 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A C     1 
ATOM   526  O O     . VAL C 3 5   ? -14.239 -6.759  -27.238 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A O     1 
ATOM   527  C CB    . VAL C 3 5   ? -11.914 -8.908  -28.187 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CB    1 
ATOM   528  C CG1   . VAL C 3 5   ? -11.281 -9.801  -29.248 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CG1   1 
ATOM   529  C CG2   . VAL C 3 5   ? -11.084 -7.658  -28.014 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CG2   1 
ATOM   530  N N     . GLU C 3 6   ? -14.488 -8.871  -26.501 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A N     1 
ATOM   531  C CA    . GLU C 3 6   ? -15.171 -8.501  -25.276 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CA    1 
ATOM   532  C C     . GLU C 3 6   ? -14.115 -7.951  -24.303 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A C     1 
ATOM   533  O O     . GLU C 3 6   ? -12.999 -8.470  -24.229 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A O     1 
ATOM   534  C CB    . GLU C 3 6   ? -15.850 -9.742  -24.687 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CB    1 
ATOM   535  C CG    . GLU C 3 6   ? -16.992 -9.460  -23.721 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CG    1 
ATOM   536  C CD    . GLU C 3 6   ? -17.379 -10.686 -22.900 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CD    1 
ATOM   537  O OE1   . GLU C 3 6   ? -17.674 -11.746 -23.496 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE1   1 
ATOM   538  O OE2   . GLU C 3 6   ? -17.387 -10.587 -21.652 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE2   1 
ATOM   539  N N     . ARG C 3 7   ? -14.465 -6.893  -23.580 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A N     1 
ATOM   540  C CA    . ARG C 3 7   ? -13.571 -6.266  -22.611 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CA    1 
ATOM   541  C C     . ARG C 3 7   ? -12.874 -7.260  -21.686 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A C     1 
ATOM   542  O O     . ARG C 3 7   ? -11.663 -7.205  -21.518 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A O     1 
ATOM   543  C CB    . ARG C 3 7   ? -14.361 -5.259  -21.761 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CB    1 
ATOM   544  C CG    . ARG C 3 7   ? -13.657 -4.741  -20.497 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CG    1 
ATOM   545  C CD    . ARG C 3 7   ? -14.535 -3.694  -19.801 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CD    1 
ATOM   546  N NE    . ARG C 3 7   ? -13.954 -3.148  -18.575 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NE    1 
ATOM   547  C CZ    . ARG C 3 7   ? -14.021 -3.735  -17.381 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CZ    1 
ATOM   548  N NH1   . ARG C 3 7   ? -14.653 -4.894  -17.240 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NH1   1 
ATOM   549  N NH2   . ARG C 3 7   ? -13.448 -3.165  -16.325 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NH2   1 
ATOM   550  N N     . GLU C 3 8   ? -13.647 -8.164  -21.091 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A N     1 
ATOM   551  C CA    . GLU C 3 8   ? -13.110 -9.141  -20.150 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CA    1 
ATOM   552  C C     . GLU C 3 8   ? -12.112 -10.144 -20.736 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A C     1 
ATOM   553  O O     . GLU C 3 8   ? -11.197 -10.582 -20.036 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A O     1 
ATOM   554  C CB    . GLU C 3 8   ? -14.258 -9.883  -19.456 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CB    1 
ATOM   555  C CG    . GLU C 3 8   ? -15.131 -9.008  -18.538 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CG    1 
ATOM   556  C CD    . GLU C 3 8   ? -15.928 -7.950  -19.293 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CD    1 
ATOM   557  O OE1   . GLU C 3 8   ? -16.548 -8.296  -20.316 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE1   1 
ATOM   558  O OE2   . GLU C 3 8   ? -15.949 -6.776  -18.859 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE2   1 
ATOM   559  N N     . HIS C 3 9   ? -12.279 -10.509 -22.006 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A N     1 
ATOM   560  C CA    . HIS C 3 9   ? -11.354 -11.447 -22.644 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CA    1 
ATOM   561  C C     . HIS C 3 9   ? -10.049 -10.724 -22.984 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A C     1 
ATOM   562  O O     . HIS C 3 9   ? -9.065  -11.350 -23.386 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A O     1 
ATOM   563  C CB    . HIS C 3 9   ? -11.956 -12.017 -23.935 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CB    1 
ATOM   564  C CG    . HIS C 3 9   ? -13.201 -12.823 -23.728 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CG    1 
ATOM   565  N ND1   . HIS C 3 9   ? -13.991 -13.247 -24.776 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A ND1   1 
ATOM   566  C CD2   . HIS C 3 9   ? -13.801 -13.270 -22.600 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CD2   1 
ATOM   567  C CE1   . HIS C 3 9   ? -15.026 -13.918 -24.302 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CE1   1 
ATOM   568  N NE2   . HIS C 3 9   ? -14.934 -13.947 -22.985 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A NE2   1 
ATOM   569  N N     . LEU C 3 10  ? -10.049 -9.406  -22.811 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N     1 
ATOM   570  C CA    . LEU C 3 10  ? -8.885  -8.579  -23.116 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA    1 
ATOM   571  C C     . LEU C 3 10  ? -8.108  -8.098  -21.875 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C     1 
ATOM   572  O O     . LEU C 3 10  ? -6.877  -7.999  -21.908 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O     1 
ATOM   573  C CB    . LEU C 3 10  ? -9.344  -7.375  -23.946 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB    1 
ATOM   574  C CG    . LEU C 3 10  ? -8.360  -6.667  -24.876 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG    1 
ATOM   575  C CD1   . LEU C 3 10  ? -7.722  -7.679  -25.822 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1   1 
ATOM   576  C CD2   . LEU C 3 10  ? -9.094  -5.599  -25.672 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2   1 
ATOM   577  N N     . LEU C 3 11  ? -8.820  -7.804  -20.786 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N     1 
ATOM   578  C CA    . LEU C 3 11  ? -8.182  -7.320  -19.558 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA    1 
ATOM   579  C C     . LEU C 3 11  ? -7.164  -8.284  -18.959 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C     1 
ATOM   580  O O     . LEU C 3 11  ? -6.118  -7.861  -18.461 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O     1 
ATOM   581  C CB    . LEU C 3 11  ? -9.235  -6.994  -18.497 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB    1 
ATOM   582  C CG    . LEU C 3 11  ? -10.181 -5.833  -18.800 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG    1 
ATOM   583  C CD1   . LEU C 3 11  ? -11.110 -5.619  -17.614 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1   1 
ATOM   584  C CD2   . LEU C 3 11  ? -9.378  -4.569  -19.072 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2   1 
ATOM   585  N N     . LYS C 3 12  ? -7.482  -9.573  -19.003 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A N     1 
ATOM   586  C CA    . LYS C 3 12  ? -6.609  -10.609 -18.471 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CA    1 
ATOM   587  C C     . LYS C 3 12  ? -5.257  -10.597 -19.178 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A C     1 
ATOM   588  O O     . LYS C 3 12  ? -4.219  -10.423 -18.538 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A O     1 
ATOM   589  C CB    . LYS C 3 12  ? -7.287  -11.979 -18.623 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CB    1 
ATOM   590  C CG    . LYS C 3 12  ? -6.378  -13.193 -18.458 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CG    1 
ATOM   591  C CD    . LYS C 3 12  ? -5.866  -13.347 -17.037 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CD    1 
ATOM   592  C CE    . LYS C 3 12  ? -5.156  -14.686 -16.841 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CE    1 
ATOM   593  N NZ    . LYS C 3 12  ? -4.543  -14.812 -15.487 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 12  LYS A NZ    1 
ATOM   594  N N     . PRO C 3 13  ? -5.250  -10.767 -20.510 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A N     1 
ATOM   595  C CA    . PRO C 3 13  ? -3.994  -10.769 -21.268 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CA    1 
ATOM   596  C C     . PRO C 3 13  ? -3.197  -9.479  -21.097 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A C     1 
ATOM   597  O O     . PRO C 3 13  ? -2.002  -9.509  -20.802 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A O     1 
ATOM   598  C CB    . PRO C 3 13  ? -4.459  -10.957 -22.717 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CB    1 
ATOM   599  C CG    . PRO C 3 13  ? -5.741  -11.704 -22.570 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CG    1 
ATOM   600  C CD    . PRO C 3 13  ? -6.395  -11.007 -21.406 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CD    1 
ATOM   601  N N     . LEU C 3 14  ? -3.868  -8.348  -21.298 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N     1 
ATOM   602  C CA    . LEU C 3 14  ? -3.234  -7.042  -21.182 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA    1 
ATOM   603  C C     . LEU C 3 14  ? -2.495  -6.885  -19.867 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C     1 
ATOM   604  O O     . LEU C 3 14  ? -1.346  -6.437  -19.838 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O     1 
ATOM   605  C CB    . LEU C 3 14  ? -4.275  -5.924  -21.310 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB    1 
ATOM   606  C CG    . LEU C 3 14  ? -4.756  -5.581  -22.718 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG    1 
ATOM   607  C CD1   . LEU C 3 14  ? -5.922  -4.592  -22.649 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1   1 
ATOM   608  C CD2   . LEU C 3 14  ? -3.584  -5.009  -23.513 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2   1 
ATOM   609  N N     . GLN C 3 15  ? -3.158  -7.257  -18.780 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N     1 
ATOM   610  C CA    . GLN C 3 15  ? -2.568  -7.141  -17.459 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA    1 
ATOM   611  C C     . GLN C 3 15  ? -1.314  -8.008  -17.355 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C     1 
ATOM   612  O O     . GLN C 3 15  ? -0.301  -7.579  -16.810 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O     1 
ATOM   613  C CB    . GLN C 3 15  ? -3.607  -7.537  -16.406 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB    1 
ATOM   614  C CG    . GLN C 3 15  ? -3.264  -7.163  -14.975 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG    1 
ATOM   615  C CD    . GLN C 3 15  ? -2.140  -7.988  -14.414 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD    1 
ATOM   616  O OE1   . GLN C 3 15  ? -2.100  -9.206  -14.593 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1   1 
ATOM   617  N NE2   . GLN C 3 15  ? -1.220  -7.336  -13.714 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2   1 
ATOM   618  N N     . GLN C 3 16  ? -1.376  -9.220  -17.900 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A N     1 
ATOM   619  C CA    . GLN C 3 16  ? -0.240  -10.146 -17.862 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CA    1 
ATOM   620  C C     . GLN C 3 16  ? 0.968   -9.712  -18.691 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A C     1 
ATOM   621  O O     . GLN C 3 16  ? 2.104   -9.773  -18.219 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A O     1 
ATOM   622  C CB    . GLN C 3 16  ? -0.677  -11.542 -18.322 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CB    1 
ATOM   623  C CG    . GLN C 3 16  ? -1.326  -12.386 -17.241 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CG    1 
ATOM   624  C CD    . GLN C 3 16  ? -0.327  -12.937 -16.238 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CD    1 
ATOM   625  O OE1   . GLN C 3 16  ? -0.709  -13.543 -15.240 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A OE1   1 
ATOM   626  N NE2   . GLN C 3 16  ? 0.957   -12.738 -16.503 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 16  GLN A NE2   1 
ATOM   627  N N     . VAL C 3 17  ? 0.732   -9.279  -19.924 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A N     1 
ATOM   628  C CA    . VAL C 3 17  ? 1.838   -8.870  -20.787 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CA    1 
ATOM   629  C C     . VAL C 3 17  ? 2.427   -7.514  -20.397 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A C     1 
ATOM   630  O O     . VAL C 3 17  ? 3.438   -7.092  -20.949 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A O     1 
ATOM   631  C CB    . VAL C 3 17  ? 1.413   -8.837  -22.279 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CB    1 
ATOM   632  C CG1   . VAL C 3 17  ? 0.742   -10.151 -22.651 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG1   1 
ATOM   633  C CG2   . VAL C 3 17  ? 0.494   -7.659  -22.547 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG2   1 
ATOM   634  N N     . SER C 3 18  ? 1.801   -6.833  -19.446 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 18  SER A N     1 
ATOM   635  C CA    . SER C 3 18  ? 2.314   -5.536  -19.005 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA    1 
ATOM   636  C C     . SER C 3 18  ? 3.371   -5.737  -17.917 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C     1 
ATOM   637  O O     . SER C 3 18  ? 4.136   -4.822  -17.599 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O     1 
ATOM   638  C CB    . SER C 3 18  ? 1.174   -4.665  -18.471 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB    1 
ATOM   639  O OG    . SER C 3 18  ? 0.237   -4.386  -19.496 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG    1 
ATOM   640  N N     . GLY C 3 19  ? 3.411   -6.951  -17.368 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 19  GLY A N     1 
ATOM   641  C CA    . GLY C 3 19  ? 4.362   -7.281  -16.322 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 19  GLY A CA    1 
ATOM   642  C C     . GLY C 3 19  ? 5.788   -6.827  -16.582 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 19  GLY A C     1 
ATOM   643  O O     . GLY C 3 19  ? 6.328   -6.035  -15.807 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 19  GLY A O     1 
ATOM   644  N N     . PRO C 3 20  ? 6.428   -7.308  -17.664 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A N     1 
ATOM   645  C CA    . PRO C 3 20  ? 7.806   -6.937  -18.007 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CA    1 
ATOM   646  C C     . PRO C 3 20  ? 8.106   -5.438  -17.926 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A C     1 
ATOM   647  O O     . PRO C 3 20  ? 9.211   -5.047  -17.557 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A O     1 
ATOM   648  C CB    . PRO C 3 20  ? 7.965   -7.491  -19.421 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CB    1 
ATOM   649  C CG    . PRO C 3 20  ? 7.125   -8.730  -19.375 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CG    1 
ATOM   650  C CD    . PRO C 3 20  ? 5.879   -8.241  -18.665 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 20  PRO A CD    1 
ATOM   651  N N     . LEU C 3 21  ? 7.130   -4.604  -18.274 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A N     1 
ATOM   652  C CA    . LEU C 3 21  ? 7.317   -3.154  -18.226 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CA    1 
ATOM   653  C C     . LEU C 3 21  ? 7.512   -2.700  -16.781 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A C     1 
ATOM   654  O O     . LEU C 3 21  ? 6.811   -3.161  -15.882 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A O     1 
ATOM   655  C CB    . LEU C 3 21  ? 6.104   -2.436  -18.831 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CB    1 
ATOM   656  C CG    . LEU C 3 21  ? 5.876   -2.544  -20.341 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CG    1 
ATOM   657  C CD1   . LEU C 3 21  ? 5.711   -3.997  -20.755 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD1   1 
ATOM   658  C CD2   . LEU C 3 21  ? 4.641   -1.744  -20.711 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD2   1 
ATOM   659  N N     . GLY C 3 22  ? 8.460   -1.795  -16.561 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A N     1 
ATOM   660  C CA    . GLY C 3 22  ? 8.715   -1.321  -15.211 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A CA    1 
ATOM   661  C C     . GLY C 3 22  ? 8.862   0.182   -15.073 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A C     1 
ATOM   662  O O     . GLY C 3 22  ? 9.637   0.662   -14.239 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A O     1 
ATOM   663  N N     . GLY C 3 23  ? 8.121   0.931   -15.883 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N     1 
ATOM   664  C CA    . GLY C 3 23  ? 8.193   2.380   -15.816 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA    1 
ATOM   665  C C     . GLY C 3 23  ? 9.532   2.923   -16.279 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C     1 
ATOM   666  O O     . GLY C 3 23  ? 10.514  2.183   -16.363 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O     1 
ATOM   667  N N     . ARG C 3 24  ? 9.566   4.222   -16.568 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N     1 
ATOM   668  C CA    . ARG C 3 24  ? 10.773  4.898   -17.037 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA    1 
ATOM   669  C C     . ARG C 3 24  ? 11.625  4.024   -17.954 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C     1 
ATOM   670  O O     . ARG C 3 24  ? 12.733  3.615   -17.596 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O     1 
ATOM   671  C CB    . ARG C 3 24  ? 11.607  5.393   -15.849 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB    1 
ATOM   672  C CG    . ARG C 3 24  ? 11.783  4.404   -14.703 1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CG    1 
ATOM   673  C CD    . ARG C 3 24  ? 12.643  5.016   -13.602 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CD    1 
ATOM   674  N NE    . ARG C 3 24  ? 12.660  4.212   -12.382 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NE    1 
ATOM   675  C CZ    . ARG C 3 24  ? 11.600  4.002   -11.607 1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ    1 
ATOM   676  N NH1   . ARG C 3 24  ? 10.428  4.538   -11.921 1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1   1 
ATOM   677  N NH2   . ARG C 3 24  ? 11.711  3.258   -10.516 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2   1 
ATOM   678  N N     . PRO C 3 25  ? 11.115  3.738   -19.162 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A N     1 
ATOM   679  C CA    . PRO C 3 25  ? 11.817  2.910   -20.143 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CA    1 
ATOM   680  C C     . PRO C 3 25  ? 13.025  3.621   -20.734 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A C     1 
ATOM   681  O O     . PRO C 3 25  ? 13.060  4.849   -20.805 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A O     1 
ATOM   682  C CB    . PRO C 3 25  ? 10.741  2.644   -21.189 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CB    1 
ATOM   683  C CG    . PRO C 3 25  ? 9.997   3.942   -21.200 1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CG    1 
ATOM   684  C CD    . PRO C 3 25  ? 9.845   4.240   -19.719 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CD    1 
ATOM   685  N N     . THR C 3 26  ? 14.019  2.845   -21.148 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 26  THR A N     1 
ATOM   686  C CA    . THR C 3 26  ? 15.216  3.409   -21.752 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA    1 
ATOM   687  C C     . THR C 3 26  ? 14.886  3.700   -23.212 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 26  THR A C     1 
ATOM   688  O O     . THR C 3 26  ? 15.544  4.508   -23.867 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 26  THR A O     1 
ATOM   689  C CB    . THR C 3 26  ? 16.397  2.418   -21.683 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB    1 
ATOM   690  O OG1   . THR C 3 26  ? 16.744  2.180   -20.312 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1   1 
ATOM   691  C CG2   . THR C 3 26  ? 17.604  2.979   -22.409 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2   1 
ATOM   692  N N     . LEU C 3 27  ? 13.851  3.022   -23.701 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N     1 
ATOM   693  C CA    . LEU C 3 27  ? 13.373  3.166   -25.070 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA    1 
ATOM   694  C C     . LEU C 3 27  ? 11.857  3.306   -25.037 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C     1 
ATOM   695  O O     . LEU C 3 27  ? 11.168  2.532   -24.375 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O     1 
ATOM   696  C CB    . LEU C 3 27  ? 13.757  1.938   -25.902 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB    1 
ATOM   697  C CG    . LEU C 3 27  ? 15.193  1.849   -26.421 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG    1 
ATOM   698  C CD1   . LEU C 3 27  ? 15.488  0.426   -26.883 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1   1 
ATOM   699  C CD2   . LEU C 3 27  ? 15.384  2.845   -27.564 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2   1 
ATOM   700  N N     . PRO C 3 28  ? 11.317  4.289   -25.767 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A N     1 
ATOM   701  C CA    . PRO C 3 28  ? 9.871   4.516   -25.801 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CA    1 
ATOM   702  C C     . PRO C 3 28  ? 9.065   3.302   -26.251 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A C     1 
ATOM   703  O O     . PRO C 3 28  ? 7.945   3.089   -25.784 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A O     1 
ATOM   704  C CB    . PRO C 3 28  ? 9.734   5.695   -26.758 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CB    1 
ATOM   705  C CG    . PRO C 3 28  ? 10.872  5.483   -27.702 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CG    1 
ATOM   706  C CD    . PRO C 3 28  ? 12.001  5.129   -26.765 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CD    1 
ATOM   707  N N     . ILE C 3 29  ? 9.633   2.505   -27.152 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A N     1 
ATOM   708  C CA    . ILE C 3 29  ? 8.937   1.325   -27.651 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CA    1 
ATOM   709  C C     . ILE C 3 29  ? 8.771   0.262   -26.563 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A C     1 
ATOM   710  O O     . ILE C 3 29  ? 7.855   -0.559  -26.617 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A O     1 
ATOM   711  C CB    . ILE C 3 29  ? 9.669   0.713   -28.868 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CB    1 
ATOM   712  C CG1   . ILE C 3 29  ? 8.755   -0.298  -29.558 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CG1   1 
ATOM   713  C CG2   . ILE C 3 29  ? 10.974  0.051   -28.428 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CG2   1 
ATOM   714  C CD1   . ILE C 3 29  ? 9.258   -0.743  -30.906 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CD1   1 
ATOM   715  N N     . LEU C 3 30  ? 9.651   0.288   -25.569 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N     1 
ATOM   716  C CA    . LEU C 3 30  ? 9.578   -0.667  -24.469 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA    1 
ATOM   717  C C     . LEU C 3 30  ? 8.403   -0.313  -23.564 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C     1 
ATOM   718  O O     . LEU C 3 30  ? 8.131   -1.003  -22.583 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O     1 
ATOM   719  C CB    . LEU C 3 30  ? 10.880  -0.665  -23.670 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB    1 
ATOM   720  C CG    . LEU C 3 30  ? 12.128  -0.968  -24.503 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG    1 
ATOM   721  C CD1   . LEU C 3 30  ? 13.367  -0.871  -23.621 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1   1 
ATOM   722  C CD2   . LEU C 3 30  ? 12.008  -2.352  -25.126 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2   1 
ATOM   723  N N     . GLY C 3 31  ? 7.709   0.768   -23.900 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A N     1 
ATOM   724  C CA    . GLY C 3 31  ? 6.552   1.167   -23.121 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A CA    1 
ATOM   725  C C     . GLY C 3 31  ? 5.281   0.710   -23.819 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A C     1 
ATOM   726  O O     . GLY C 3 31  ? 4.176   0.883   -23.304 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 31  GLY A O     1 
ATOM   727  N N     . ASN C 3 32  ? 5.445   0.108   -24.993 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A N     1 
ATOM   728  C CA    . ASN C 3 32  ? 4.314   -0.363  -25.795 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A CA    1 
ATOM   729  C C     . ASN C 3 32  ? 4.158   -1.877  -25.813 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A C     1 
ATOM   730  O O     . ASN C 3 32  ? 5.097   -2.616  -25.520 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A O     1 
ATOM   731  C CB    . ASN C 3 32  ? 4.466   0.102   -27.244 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A CB    1 
ATOM   732  C CG    . ASN C 3 32  ? 4.194   1.575   -27.418 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A CG    1 
ATOM   733  O OD1   . ASN C 3 32  ? 4.319   2.353   -26.476 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A OD1   1 
ATOM   734  N ND2   . ASN C 3 32  ? 3.831   1.968   -28.632 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 32  ASN A ND2   1 
ATOM   735  N N     . LEU C 3 33  ? 2.957   -2.320  -26.167 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N     1 
ATOM   736  C CA    . LEU C 3 33  ? 2.658   -3.736  -26.293 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA    1 
ATOM   737  C C     . LEU C 3 33  ? 2.514   -4.021  -27.780 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C     1 
ATOM   738  O O     . LEU C 3 33  ? 1.921   -3.227  -28.516 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O     1 
ATOM   739  C CB    . LEU C 3 33  ? 1.339   -4.098  -25.603 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB    1 
ATOM   740  C CG    . LEU C 3 33  ? 1.206   -3.884  -24.099 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG    1 
ATOM   741  C CD1   . LEU C 3 33  ? -0.147  -4.419  -23.648 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1   1 
ATOM   742  C CD2   . LEU C 3 33  ? 2.330   -4.588  -23.364 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2   1 
ATOM   743  N N     . LEU C 3 34  ? 3.063   -5.146  -28.222 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N     1 
ATOM   744  C CA    . LEU C 3 34  ? 2.953   -5.536  -29.624 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA    1 
ATOM   745  C C     . LEU C 3 34  ? 1.622   -6.261  -29.827 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C     1 
ATOM   746  O O     . LEU C 3 34  ? 1.320   -7.220  -29.117 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O     1 
ATOM   747  C CB    . LEU C 3 34  ? 4.103   -6.472  -30.006 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB    1 
ATOM   748  C CG    . LEU C 3 34  ? 4.020   -7.138  -31.383 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG    1 
ATOM   749  C CD1   . LEU C 3 34  ? 4.027   -6.077  -32.486 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1   1 
ATOM   750  C CD2   . LEU C 3 34  ? 5.196   -8.084  -31.548 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2   1 
ATOM   751  N N     . LEU C 3 35  ? 0.826   -5.789  -30.782 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N     1 
ATOM   752  C CA    . LEU C 3 35  ? -0.450  -6.414  -31.089 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA    1 
ATOM   753  C C     . LEU C 3 35  ? -0.294  -7.026  -32.468 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C     1 
ATOM   754  O O     . LEU C 3 35  ? 0.168   -6.359  -33.398 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O     1 
ATOM   755  C CB    . LEU C 3 35  ? -1.584  -5.388  -31.127 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB    1 
ATOM   756  C CG    . LEU C 3 35  ? -1.790  -4.470  -29.924 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG    1 
ATOM   757  C CD1   . LEU C 3 35  ? -3.150  -3.798  -30.048 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1   1 
ATOM   758  C CD2   . LEU C 3 35  ? -1.713  -5.273  -28.636 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2   1 
ATOM   759  N N     . GLN C 3 36  ? -0.669  -8.295  -32.591 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A N     1 
ATOM   760  C CA    . GLN C 3 36  ? -0.567  -9.020  -33.853 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CA    1 
ATOM   761  C C     . GLN C 3 36  ? -1.797  -9.866  -34.104 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A C     1 
ATOM   762  O O     . GLN C 3 36  ? -2.196  -10.672 -33.259 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A O     1 
ATOM   763  C CB    . GLN C 3 36  ? 0.651   -9.941  -33.849 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CB    1 
ATOM   764  C CG    . GLN C 3 36  ? 1.991   -9.233  -33.821 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CG    1 
ATOM   765  C CD    . GLN C 3 36  ? 3.124   -10.180 -33.491 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CD    1 
ATOM   766  O OE1   . GLN C 3 36  ? 4.185   -10.146 -34.124 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A OE1   1 
ATOM   767  N NE2   . GLN C 3 36  ? 2.910   -11.030 -32.487 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 36  GLN A NE2   1 
ATOM   768  N N     . VAL C 3 37  ? -2.397  -9.673  -35.272 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A N     1 
ATOM   769  C CA    . VAL C 3 37  ? -3.566  -10.435 -35.664 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CA    1 
ATOM   770  C C     . VAL C 3 37  ? -3.151  -11.342 -36.809 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A C     1 
ATOM   771  O O     . VAL C 3 37  ? -2.597  -10.884 -37.809 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A O     1 
ATOM   772  C CB    . VAL C 3 37  ? -4.710  -9.526  -36.150 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CB    1 
ATOM   773  C CG1   . VAL C 3 37  ? -5.862  -10.381 -36.673 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG1   1 
ATOM   774  C CG2   . VAL C 3 37  ? -5.193  -8.651  -35.007 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A CG2   1 
ATOM   775  N N     . ALA C 3 38  ? -3.412  -12.632 -36.652 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N     1 
ATOM   776  C CA    . ALA C 3 38  ? -3.065  -13.607 -37.670 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA    1 
ATOM   777  C C     . ALA C 3 38  ? -3.808  -14.902 -37.403 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C     1 
ATOM   778  O O     . ALA C 3 38  ? -3.989  -15.303 -36.252 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O     1 
ATOM   779  C CB    . ALA C 3 38  ? -1.561  -13.857 -37.672 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB    1 
ATOM   780  N N     . ASP C 3 39  ? -4.244  -15.538 -38.484 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A N     1 
ATOM   781  C CA    . ASP C 3 39  ? -4.963  -16.801 -38.426 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CA    1 
ATOM   782  C C     . ASP C 3 39  ? -5.957  -16.897 -37.269 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A C     1 
ATOM   783  O O     . ASP C 3 39  ? -5.894  -17.830 -36.468 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A O     1 
ATOM   784  C CB    . ASP C 3 39  ? -3.965  -17.958 -38.341 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CB    1 
ATOM   785  C CG    . ASP C 3 39  ? -4.476  -19.218 -39.016 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CG    1 
ATOM   786  O OD1   . ASP C 3 39  ? -4.513  -19.247 -40.270 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A OD1   1 
ATOM   787  O OD2   . ASP C 3 39  ? -4.846  -20.171 -38.295 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 39  ASP A OD2   1 
ATOM   788  N N     . GLY C 3 40  ? -6.863  -15.927 -37.176 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N     1 
ATOM   789  C CA    . GLY C 3 40  ? -7.872  -15.949 -36.126 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA    1 
ATOM   790  C C     . GLY C 3 40  ? -7.438  -15.752 -34.679 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C     1 
ATOM   791  O O     . GLY C 3 40  ? -8.218  -16.008 -33.760 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O     1 
ATOM   792  N N     . THR C 3 41  ? -6.210  -15.300 -34.456 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 41  THR A N     1 
ATOM   793  C CA    . THR C 3 41  ? -5.751  -15.085 -33.088 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 41  THR A CA    1 
ATOM   794  C C     . THR C 3 41  ? -5.101  -13.723 -32.895 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 41  THR A C     1 
ATOM   795  O O     . THR C 3 41  ? -4.405  -13.224 -33.774 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 41  THR A O     1 
ATOM   796  C CB    . THR C 3 41  ? -4.728  -16.160 -32.666 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 41  THR A CB    1 
ATOM   797  O OG1   . THR C 3 41  ? -5.298  -17.459 -32.849 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 41  THR A OG1   1 
ATOM   798  C CG2   . THR C 3 41  ? -4.352  -15.995 -31.208 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 41  THR A CG2   1 
ATOM   799  N N     . LEU C 3 42  ? -5.352  -13.116 -31.743 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N     1 
ATOM   800  C CA    . LEU C 3 42  ? -4.738  -11.841 -31.411 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA    1 
ATOM   801  C C     . LEU C 3 42  ? -3.634  -12.173 -30.417 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C     1 
ATOM   802  O O     . LEU C 3 42  ? -3.892  -12.799 -29.391 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O     1 
ATOM   803  C CB    . LEU C 3 42  ? -5.738  -10.897 -30.741 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB    1 
ATOM   804  C CG    . LEU C 3 42  ? -5.119  -9.709  -29.990 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG    1 
ATOM   805  C CD1   . LEU C 3 42  ? -4.288  -8.858  -30.941 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1   1 
ATOM   806  C CD2   . LEU C 3 42  ? -6.226  -8.867  -29.355 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2   1 
ATOM   807  N N     . SER C 3 43  ? -2.408  -11.773 -30.729 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 43  SER A N     1 
ATOM   808  C CA    . SER C 3 43  ? -1.290  -12.015 -29.833 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 43  SER A CA    1 
ATOM   809  C C     . SER C 3 43  ? -0.854  -10.662 -29.288 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 43  SER A C     1 
ATOM   810  O O     . SER C 3 43  ? -0.789  -9.686  -30.034 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 43  SER A O     1 
ATOM   811  C CB    . SER C 3 43  ? -0.126  -12.675 -30.584 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 43  SER A CB    1 
ATOM   812  O OG    . SER C 3 43  ? -0.489  -13.951 -31.092 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 43  SER A OG    1 
ATOM   813  N N     . LEU C 3 44  ? -0.582  -10.608 -27.988 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N     1 
ATOM   814  C CA    . LEU C 3 44  ? -0.141  -9.380  -27.340 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA    1 
ATOM   815  C C     . LEU C 3 44  ? 1.184   -9.705  -26.666 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C     1 
ATOM   816  O O     . LEU C 3 44  ? 1.308   -10.722 -25.987 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O     1 
ATOM   817  C CB    . LEU C 3 44  ? -1.143  -8.924  -26.272 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB    1 
ATOM   818  C CG    . LEU C 3 44  ? -2.656  -8.884  -26.535 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG    1 
ATOM   819  C CD1   . LEU C 3 44  ? -2.947  -8.186  -27.843 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1   1 
ATOM   820  C CD2   . LEU C 3 44  ? -3.212  -10.289 -26.563 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2   1 
ATOM   821  N N     . THR C 3 45  ? 2.176   -8.845  -26.843 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 45  THR A N     1 
ATOM   822  C CA    . THR C 3 45  ? 3.471   -9.098  -26.235 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 45  THR A CA    1 
ATOM   823  C C     . THR C 3 45  ? 3.988   -7.873  -25.490 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 45  THR A C     1 
ATOM   824  O O     . THR C 3 45  ? 3.829   -6.744  -25.953 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 45  THR A O     1 
ATOM   825  C CB    . THR C 3 45  ? 4.528   -9.495  -27.297 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 45  THR A CB    1 
ATOM   826  O OG1   . THR C 3 45  ? 4.043   -10.593 -28.084 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 45  THR A OG1   1 
ATOM   827  C CG2   . THR C 3 45  ? 5.845   -9.886  -26.612 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 45  THR A CG2   1 
ATOM   828  N N     . GLY C 3 46  ? 4.591   -8.124  -24.331 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 46  GLY A N     1 
ATOM   829  C CA    . GLY C 3 46  ? 5.183   -7.080  -23.513 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 46  GLY A CA    1 
ATOM   830  C C     . GLY C 3 46  ? 6.613   -7.535  -23.278 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 46  GLY A C     1 
ATOM   831  O O     . GLY C 3 46  ? 6.851   -8.737  -23.144 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 46  GLY A O     1 
ATOM   832  N N     . THR C 3 47  ? 7.568   -6.607  -23.237 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 47  THR A N     1 
ATOM   833  C CA    . THR C 3 47  ? 8.969   -6.982  -23.031 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 47  THR A CA    1 
ATOM   834  C C     . THR C 3 47  ? 9.817   -5.844  -22.470 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 47  THR A C     1 
ATOM   835  O O     . THR C 3 47  ? 9.423   -4.678  -22.528 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 47  THR A O     1 
ATOM   836  C CB    . THR C 3 47  ? 9.626   -7.422  -24.366 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 47  THR A CB    1 
ATOM   837  O OG1   . THR C 3 47  ? 10.952  -7.913  -24.122 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 47  THR A OG1   1 
ATOM   838  C CG2   . THR C 3 47  ? 9.717   -6.241  -25.326 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 47  THR A CG2   1 
ATOM   839  N N     . ASP C 3 48  ? 10.979  -6.201  -21.922 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A N     1 
ATOM   840  C CA    . ASP C 3 48  ? 11.932  -5.227  -21.403 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CA    1 
ATOM   841  C C     . ASP C 3 48  ? 13.322  -5.576  -21.948 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A C     1 
ATOM   842  O O     . ASP C 3 48  ? 14.343  -5.157  -21.399 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A O     1 
ATOM   843  C CB    . ASP C 3 48  ? 11.952  -5.221  -19.866 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CB    1 
ATOM   844  C CG    . ASP C 3 48  ? 12.526  -6.498  -19.268 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CG    1 
ATOM   845  O OD1   . ASP C 3 48  ? 13.030  -7.359  -20.018 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD1   1 
ATOM   846  O OD2   . ASP C 3 48  ? 12.473  -6.634  -18.028 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD2   1 
ATOM   847  N N     . LEU C 3 49  ? 13.341  -6.355  -23.030 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N     1 
ATOM   848  C CA    . LEU C 3 49  ? 14.584  -6.782  -23.677 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA    1 
ATOM   849  C C     . LEU C 3 49  ? 15.232  -7.986  -22.986 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C     1 
ATOM   850  O O     . LEU C 3 49  ? 15.935  -8.768  -23.624 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O     1 
ATOM   851  C CB    . LEU C 3 49  ? 15.590  -5.620  -23.730 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB    1 
ATOM   852  C CG    . LEU C 3 49  ? 15.162  -4.355  -24.482 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG    1 
ATOM   853  C CD1   . LEU C 3 49  ? 16.132  -3.222  -24.179 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1   1 
ATOM   854  C CD2   . LEU C 3 49  ? 15.112  -4.635  -25.976 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2   1 
ATOM   855  N N     . GLU C 3 50  ? 14.999  -8.129  -21.684 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N     1 
ATOM   856  C CA    . GLU C 3 50  ? 15.561  -9.239  -20.917 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA    1 
ATOM   857  C C     . GLU C 3 50  ? 14.600  -10.426 -20.936 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C     1 
ATOM   858  O O     . GLU C 3 50  ? 15.017  -11.585 -20.893 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O     1 
ATOM   859  C CB    . GLU C 3 50  ? 15.797  -8.807  -19.470 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB    1 
ATOM   860  C CG    . GLU C 3 50  ? 16.681  -9.752  -18.669 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG    1 
ATOM   861  C CD    . GLU C 3 50  ? 18.138  -9.686  -19.098 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD    1 
ATOM   862  O OE1   . GLU C 3 50  ? 18.955  -10.477 -18.578 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1   1 
ATOM   863  O OE2   . GLU C 3 50  ? 18.469  -8.839  -19.954 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2   1 
ATOM   864  N N     . MET C 3 51  ? 13.306  -10.124 -20.996 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 51  MET A N     1 
ATOM   865  C CA    . MET C 3 51  ? 12.284  -11.161 -21.008 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 51  MET A CA    1 
ATOM   866  C C     . MET C 3 51  ? 11.065  -10.642 -21.753 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 51  MET A C     1 
ATOM   867  O O     . MET C 3 51  ? 10.985  -9.457  -22.088 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 51  MET A O     1 
ATOM   868  C CB    . MET C 3 51  ? 11.898  -11.533 -19.571 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 51  MET A CB    1 
ATOM   869  C CG    . MET C 3 51  ? 11.309  -10.375 -18.772 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 51  MET A CG    1 
ATOM   870  S SD    . MET C 3 51  ? 11.335  -10.644 -16.983 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 51  MET A SD    1 
ATOM   871  C CE    . MET C 3 51  ? 13.118  -10.775 -16.702 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 51  MET A CE    1 
ATOM   872  N N     . GLU C 3 52  ? 10.120  -11.536 -22.017 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N     1 
ATOM   873  C CA    . GLU C 3 52  ? 8.910   -11.156 -22.719 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA    1 
ATOM   874  C C     . GLU C 3 52  ? 7.762   -12.048 -22.265 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C     1 
ATOM   875  O O     . GLU C 3 52  ? 7.965   -13.209 -21.896 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O     1 
ATOM   876  C CB    . GLU C 3 52  ? 9.107   -11.299 -24.229 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB    1 
ATOM   877  C CG    . GLU C 3 52  ? 9.124   -12.738 -24.697 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG    1 
ATOM   878  C CD    . GLU C 3 52  ? 9.175   -12.864 -26.205 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD    1 
ATOM   879  O OE1   . GLU C 3 52  ? 8.886   -13.966 -26.714 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1   1 
ATOM   880  O OE2   . GLU C 3 52  ? 9.511   -11.865 -26.875 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2   1 
ATOM   881  N N     . MET C 3 53  ? 6.562   -11.484 -22.277 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 53  MET A N     1 
ATOM   882  C CA    . MET C 3 53  ? 5.356   -12.204 -21.893 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 53  MET A CA    1 
ATOM   883  C C     . MET C 3 53  ? 4.422   -12.132 -23.092 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 53  MET A C     1 
ATOM   884  O O     . MET C 3 53  ? 4.110   -11.048 -23.580 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 53  MET A O     1 
ATOM   885  C CB    . MET C 3 53  ? 4.698   -11.540 -20.680 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 53  MET A CB    1 
ATOM   886  C CG    . MET C 3 53  ? 3.438   -12.245 -20.191 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 53  MET A CG    1 
ATOM   887  S SD    . MET C 3 53  ? 3.764   -13.891 -19.499 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 53  MET A SD    1 
ATOM   888  C CE    . MET C 3 53  ? 4.325   -13.458 -17.857 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 53  MET A CE    1 
ATOM   889  N N     . VAL C 3 54  ? 3.972   -13.287 -23.560 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N     1 
ATOM   890  C CA    . VAL C 3 54  ? 3.096   -13.339 -24.718 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA    1 
ATOM   891  C C     . VAL C 3 54  ? 1.746   -13.967 -24.381 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C     1 
ATOM   892  O O     . VAL C 3 54  ? 1.685   -15.034 -23.766 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O     1 
ATOM   893  C CB    . VAL C 3 54  ? 3.747   -14.163 -25.848 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB    1 
ATOM   894  C CG1   . VAL C 3 54  ? 2.804   -14.249 -27.045 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1   1 
ATOM   895  C CG2   . VAL C 3 54  ? 5.095   -13.542 -26.247 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2   1 
ATOM   896  N N     . ALA C 3 55  ? 0.668   -13.303 -24.790 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N     1 
ATOM   897  C CA    . ALA C 3 55  ? -0.679  -13.811 -24.554 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA    1 
ATOM   898  C C     . ALA C 3 55  ? -1.388  -13.959 -25.889 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C     1 
ATOM   899  O O     . ALA C 3 55  ? -1.223  -13.132 -26.791 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O     1 
ATOM   900  C CB    . ALA C 3 55  ? -1.461  -12.862 -23.658 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB    1 
ATOM   901  N N     . ARG C 3 56  ? -2.174  -15.018 -26.018 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N     1 
ATOM   902  C CA    . ARG C 3 56  ? -2.904  -15.247 -27.245 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA    1 
ATOM   903  C C     . ARG C 3 56  ? -4.386  -15.271 -26.928 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C     1 
ATOM   904  O O     . ARG C 3 56  ? -4.825  -15.899 -25.959 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O     1 
ATOM   905  C CB    . ARG C 3 56  ? -2.447  -16.556 -27.892 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB    1 
ATOM   906  C CG    . ARG C 3 56  ? -0.954  -16.544 -28.205 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG    1 
ATOM   907  C CD    . ARG C 3 56  ? -0.483  -17.777 -28.943 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD    1 
ATOM   908  N NE    . ARG C 3 56  ? 0.975   -17.881 -28.890 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE    1 
ATOM   909  C CZ    . ARG C 3 56  ? 1.820   -16.988 -29.404 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ    1 
ATOM   910  N NH1   . ARG C 3 56  ? 1.367   -15.907 -30.027 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1   1 
ATOM   911  N NH2   . ARG C 3 56  ? 3.129   -17.174 -29.281 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2   1 
ATOM   912  N N     . VAL C 3 57  ? -5.152  -14.551 -27.732 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N     1 
ATOM   913  C CA    . VAL C 3 57  ? -6.591  -14.482 -27.540 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA    1 
ATOM   914  C C     . VAL C 3 57  ? -7.313  -14.911 -28.813 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C     1 
ATOM   915  O O     . VAL C 3 57  ? -7.016  -14.420 -29.905 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O     1 
ATOM   916  C CB    . VAL C 3 57  ? -7.031  -13.047 -27.177 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB    1 
ATOM   917  C CG1   . VAL C 3 57  ? -8.535  -13.011 -26.942 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1   1 
ATOM   918  C CG2   . VAL C 3 57  ? -6.280  -12.571 -25.940 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2   1 
ATOM   919  N N     . ALA C 3 58  ? -8.259  -15.832 -28.662 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A N     1 
ATOM   920  C CA    . ALA C 3 58  ? -9.046  -16.325 -29.789 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CA    1 
ATOM   921  C C     . ALA C 3 58  ? -10.015 -15.247 -30.261 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A C     1 
ATOM   922  O O     . ALA C 3 58  ? -10.725 -14.643 -29.459 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A O     1 
ATOM   923  C CB    . ALA C 3 58  ? -9.827  -17.582 -29.376 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CB    1 
ATOM   924  N N     . LEU C 3 59  ? -10.035 -15.008 -31.567 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N     1 
ATOM   925  C CA    . LEU C 3 59  ? -10.921 -14.015 -32.158 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA    1 
ATOM   926  C C     . LEU C 3 59  ? -12.148 -14.717 -32.746 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C     1 
ATOM   927  O O     . LEU C 3 59  ? -12.078 -15.293 -33.828 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O     1 
ATOM   928  C CB    . LEU C 3 59  ? -10.179 -13.247 -33.255 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB    1 
ATOM   929  C CG    . LEU C 3 59  ? -8.977  -12.439 -32.753 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG    1 
ATOM   930  C CD1   . LEU C 3 59  ? -8.301  -11.722 -33.907 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1   1 
ATOM   931  C CD2   . LEU C 3 59  ? -9.458  -11.444 -31.701 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2   1 
ATOM   932  N N     . VAL C 3 60  ? -13.266 -14.672 -32.026 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A N     1 
ATOM   933  C CA    . VAL C 3 60  ? -14.494 -15.317 -32.483 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CA    1 
ATOM   934  C C     . VAL C 3 60  ? -15.325 -14.406 -33.386 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A C     1 
ATOM   935  O O     . VAL C 3 60  ? -16.309 -14.848 -33.981 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A O     1 
ATOM   936  C CB    . VAL C 3 60  ? -15.371 -15.761 -31.288 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CB    1 
ATOM   937  C CG1   . VAL C 3 60  ? -14.570 -16.669 -30.363 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG1   1 
ATOM   938  C CG2   . VAL C 3 60  ? -15.875 -14.545 -30.529 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG2   1 
ATOM   939  N N     . GLN C 3 61  ? -14.929 -13.139 -33.491 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A N     1 
ATOM   940  C CA    . GLN C 3 61  ? -15.645 -12.183 -34.336 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CA    1 
ATOM   941  C C     . GLN C 3 61  ? -14.803 -11.797 -35.549 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A C     1 
ATOM   942  O O     . GLN C 3 61  ? -13.595 -12.022 -35.568 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A O     1 
ATOM   943  C CB    . GLN C 3 61  ? -16.006 -10.926 -33.537 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CB    1 
ATOM   944  C CG    . GLN C 3 61  ? -16.940 -11.179 -32.369 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CG    1 
ATOM   945  C CD    . GLN C 3 61  ? -17.340 -9.902  -31.668 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CD    1 
ATOM   946  O OE1   . GLN C 3 61  ? -17.971 -9.026  -32.261 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A OE1   1 
ATOM   947  N NE2   . GLN C 3 61  ? -16.971 -9.785  -30.397 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A NE2   1 
ATOM   948  N N     . PRO C 3 62  ? -15.435 -11.222 -36.586 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A N     1 
ATOM   949  C CA    . PRO C 3 62  ? -14.703 -10.820 -37.791 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CA    1 
ATOM   950  C C     . PRO C 3 62  ? -13.455 -10.012 -37.448 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A C     1 
ATOM   951  O O     . PRO C 3 62  ? -13.482 -9.149  -36.565 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A O     1 
ATOM   952  C CB    . PRO C 3 62  ? -15.735 -10.002 -38.561 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CB    1 
ATOM   953  C CG    . PRO C 3 62  ? -17.017 -10.708 -38.222 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CG    1 
ATOM   954  C CD    . PRO C 3 62  ? -16.875 -10.940 -36.729 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 62  PRO A CD    1 
ATOM   955  N N     . HIS C 3 63  ? -12.367 -10.296 -38.156 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A N     1 
ATOM   956  C CA    . HIS C 3 63  ? -11.102 -9.618  -37.920 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CA    1 
ATOM   957  C C     . HIS C 3 63  ? -10.264 -9.559  -39.187 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A C     1 
ATOM   958  O O     . HIS C 3 63  ? -10.577 -10.205 -40.186 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A O     1 
ATOM   959  C CB    . HIS C 3 63  ? -10.315 -10.358 -36.837 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CB    1 
ATOM   960  C CG    . HIS C 3 63  ? -10.129 -11.815 -37.126 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CG    1 
ATOM   961  N ND1   . HIS C 3 63  ? -11.133 -12.742 -36.950 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A ND1   1 
ATOM   962  C CD2   . HIS C 3 63  ? -9.072  -12.497 -37.628 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CD2   1 
ATOM   963  C CE1   . HIS C 3 63  ? -10.705 -13.932 -37.330 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CE1   1 
ATOM   964  N NE2   . HIS C 3 63  ? -9.457  -13.811 -37.747 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A NE2   1 
ATOM   965  N N     . GLU C 3 64  ? -9.191  -8.781  -39.135 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A N     1 
ATOM   966  C CA    . GLU C 3 64  ? -8.286  -8.641  -40.266 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CA    1 
ATOM   967  C C     . GLU C 3 64  ? -6.870  -8.694  -39.723 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A C     1 
ATOM   968  O O     . GLU C 3 64  ? -6.558  -8.051  -38.719 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A O     1 
ATOM   969  C CB    . GLU C 3 64  ? -8.524  -7.313  -40.988 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CB    1 
ATOM   970  C CG    . GLU C 3 64  ? -9.931  -7.147  -41.541 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CG    1 
ATOM   971  C CD    . GLU C 3 64  ? -10.095 -5.849  -42.308 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CD    1 
ATOM   972  O OE1   . GLU C 3 64  ? -11.194 -5.613  -42.858 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE1   1 
ATOM   973  O OE2   . GLU C 3 64  ? -9.120  -5.065  -42.364 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE2   1 
ATOM   974  N N     . PRO C 3 65  ? -5.985  -9.453  -40.387 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N     1 
ATOM   975  C CA    . PRO C 3 65  ? -4.596  -9.580  -39.939 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA    1 
ATOM   976  C C     . PRO C 3 65  ? -3.787  -8.289  -40.012 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C     1 
ATOM   977  O O     . PRO C 3 65  ? -4.147  -7.349  -40.721 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O     1 
ATOM   978  C CB    . PRO C 3 65  ? -4.046  -10.677 -40.850 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB    1 
ATOM   979  C CG    . PRO C 3 65  ? -4.753  -10.398 -42.134 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG    1 
ATOM   980  C CD    . PRO C 3 65  ? -6.185  -10.132 -41.680 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD    1 
ATOM   981  N N     . GLY C 3 66  ? -2.688  -8.261  -39.267 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N     1 
ATOM   982  C CA    . GLY C 3 66  ? -1.822  -7.099  -39.244 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA    1 
ATOM   983  C C     . GLY C 3 66  ? -1.216  -6.937  -37.867 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C     1 
ATOM   984  O O     . GLY C 3 66  ? -1.513  -7.712  -36.957 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O     1 
ATOM   985  N N     . ALA C 3 67  ? -0.368  -5.929  -37.707 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N     1 
ATOM   986  C CA    . ALA C 3 67  ? 0.270   -5.691  -36.424 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA    1 
ATOM   987  C C     . ALA C 3 67  ? 0.712   -4.247  -36.239 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C     1 
ATOM   988  O O     . ALA C 3 67  ? 0.943   -3.512  -37.209 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O     1 
ATOM   989  C CB    . ALA C 3 67  ? 1.470   -6.616  -36.264 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB    1 
ATOM   990  N N     . THR C 3 68  ? 0.820   -3.858  -34.975 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 68  THR A N     1 
ATOM   991  C CA    . THR C 3 68  ? 1.271   -2.528  -34.587 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 68  THR A CA    1 
ATOM   992  C C     . THR C 3 68  ? 1.622   -2.595  -33.097 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 68  THR A C     1 
ATOM   993  O O     . THR C 3 68  ? 1.523   -3.663  -32.483 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 68  THR A O     1 
ATOM   994  C CB    . THR C 3 68  ? 0.169   -1.457  -34.811 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 68  THR A CB    1 
ATOM   995  O OG1   . THR C 3 68  ? 0.726   -0.154  -34.593 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 68  THR A OG1   1 
ATOM   996  C CG2   . THR C 3 68  ? -0.997  -1.660  -33.843 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 68  THR A CG2   1 
ATOM   997  N N     . THR C 3 69  ? 2.065   -1.473  -32.533 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 69  THR A N     1 
ATOM   998  C CA    . THR C 3 69  ? 2.384   -1.399  -31.112 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 69  THR A CA    1 
ATOM   999  C C     . THR C 3 69  ? 1.736   -0.128  -30.560 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 69  THR A C     1 
ATOM   1000 O O     . THR C 3 69  ? 1.633   0.886   -31.257 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 69  THR A O     1 
ATOM   1001 C CB    . THR C 3 69  ? 3.914   -1.361  -30.834 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 69  THR A CB    1 
ATOM   1002 O OG1   . THR C 3 69  ? 4.446   -0.074  -31.178 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 69  THR A OG1   1 
ATOM   1003 C CG2   . THR C 3 69  ? 4.633   -2.443  -31.633 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 69  THR A CG2   1 
ATOM   1004 N N     . VAL C 3 70  ? 1.284   -0.190  -29.314 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N     1 
ATOM   1005 C CA    . VAL C 3 70  ? 0.641   0.957   -28.690 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA    1 
ATOM   1006 C C     . VAL C 3 70  ? 0.986   1.064   -27.211 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C     1 
ATOM   1007 O O     . VAL C 3 70  ? 1.389   0.084   -26.586 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O     1 
ATOM   1008 C CB    . VAL C 3 70  ? -0.885  0.870   -28.825 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB    1 
ATOM   1009 C CG1   . VAL C 3 70  ? -1.297  1.177   -30.253 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1   1 
ATOM   1010 C CG2   . VAL C 3 70  ? -1.362  -0.528  -28.417 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2   1 
ATOM   1011 N N     . PRO C 3 71  ? 0.838   2.266   -26.633 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A N     1 
ATOM   1012 C CA    . PRO C 3 71  ? 1.141   2.455   -25.213 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CA    1 
ATOM   1013 C C     . PRO C 3 71  ? 0.373   1.426   -24.391 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A C     1 
ATOM   1014 O O     . PRO C 3 71  ? -0.859  1.368   -24.438 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A O     1 
ATOM   1015 C CB    . PRO C 3 71  ? 0.679   3.887   -24.955 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CB    1 
ATOM   1016 C CG    . PRO C 3 71  ? 0.949   4.560   -26.267 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CG    1 
ATOM   1017 C CD    . PRO C 3 71  ? 0.443   3.538   -27.261 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CD    1 
ATOM   1018 N N     . ALA C 3 72  ? 1.111   0.604   -23.655 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A N     1 
ATOM   1019 C CA    . ALA C 3 72  ? 0.516   -0.445  -22.838 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A CA    1 
ATOM   1020 C C     . ALA C 3 72  ? -0.425  0.109   -21.774 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A C     1 
ATOM   1021 O O     . ALA C 3 72  ? -1.607  -0.241  -21.731 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A O     1 
ATOM   1022 C CB    . ALA C 3 72  ? 1.609   -1.267  -22.180 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A CB    1 
ATOM   1023 N N     . ARG C 3 73  ? 0.115   0.969   -20.917 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N     1 
ATOM   1024 C CA    . ARG C 3 73  ? -0.645  1.576   -19.826 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA    1 
ATOM   1025 C C     . ARG C 3 73  ? -1.938  2.233   -20.314 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C     1 
ATOM   1026 O O     . ARG C 3 73  ? -3.028  1.921   -19.832 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O     1 
ATOM   1027 C CB    . ARG C 3 73  ? 0.226   2.621   -19.125 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB    1 
ATOM   1028 C CG    . ARG C 3 73  ? 0.157   2.624   -17.602 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG    1 
ATOM   1029 C CD    . ARG C 3 73  ? -1.249  2.856   -17.079 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD    1 
ATOM   1030 N NE    . ARG C 3 73  ? -1.868  1.617   -16.609 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE    1 
ATOM   1031 C CZ    . ARG C 3 73  ? -1.395  0.881   -15.606 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ    1 
ATOM   1032 N NH1   . ARG C 3 73  ? -0.295  1.259   -14.962 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1   1 
ATOM   1033 N NH2   . ARG C 3 73  ? -2.023  -0.232  -15.242 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2   1 
ATOM   1034 N N     . LYS C 3 74  ? -1.812  3.149   -21.267 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N     1 
ATOM   1035 C CA    . LYS C 3 74  ? -2.976  3.852   -21.801 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA    1 
ATOM   1036 C C     . LYS C 3 74  ? -4.053  2.925   -22.351 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C     1 
ATOM   1037 O O     . LYS C 3 74  ? -5.231  3.113   -22.071 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O     1 
ATOM   1038 C CB    . LYS C 3 74  ? -2.549  4.824   -22.895 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB    1 
ATOM   1039 C CG    . LYS C 3 74  ? -1.689  5.969   -22.395 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG    1 
ATOM   1040 C CD    . LYS C 3 74  ? -1.256  6.856   -23.545 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD    1 
ATOM   1041 C CE    . LYS C 3 74  ? -0.345  7.959   -23.057 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE    1 
ATOM   1042 N NZ    . LYS C 3 74  ? 0.160   8.796   -24.175 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ    1 
ATOM   1043 N N     . PHE C 3 75  ? -3.643  1.929   -23.133 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A N     1 
ATOM   1044 C CA    . PHE C 3 75  ? -4.579  0.986   -23.739 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CA    1 
ATOM   1045 C C     . PHE C 3 75  ? -5.278  0.126   -22.690 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A C     1 
ATOM   1046 O O     . PHE C 3 75  ? -6.473  -0.142  -22.791 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A O     1 
ATOM   1047 C CB    . PHE C 3 75  ? -3.840  0.096   -24.756 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CB    1 
ATOM   1048 C CG    . PHE C 3 75  ? -4.731  -0.880  -25.481 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CG    1 
ATOM   1049 C CD1   . PHE C 3 75  ? -5.934  -0.462  -26.051 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD1   1 
ATOM   1050 C CD2   . PHE C 3 75  ? -4.356  -2.212  -25.619 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD2   1 
ATOM   1051 C CE1   . PHE C 3 75  ? -6.753  -1.361  -26.749 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE1   1 
ATOM   1052 C CE2   . PHE C 3 75  ? -5.166  -3.120  -26.317 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE2   1 
ATOM   1053 C CZ    . PHE C 3 75  ? -6.367  -2.691  -26.882 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CZ    1 
ATOM   1054 N N     . PHE C 3 76  ? -4.526  -0.303  -21.681 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N     1 
ATOM   1055 C CA    . PHE C 3 76  ? -5.086  -1.125  -20.617 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA    1 
ATOM   1056 C C     . PHE C 3 76  ? -6.107  -0.338  -19.808 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C     1 
ATOM   1057 O O     . PHE C 3 76  ? -7.194  -0.841  -19.502 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O     1 
ATOM   1058 C CB    . PHE C 3 76  ? -3.981  -1.623  -19.681 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB    1 
ATOM   1059 C CG    . PHE C 3 76  ? -4.496  -2.417  -18.522 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG    1 
ATOM   1060 C CD1   . PHE C 3 76  ? -5.204  -3.599  -18.736 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1   1 
ATOM   1061 C CD2   . PHE C 3 76  ? -4.315  -1.968  -17.219 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2   1 
ATOM   1062 C CE1   . PHE C 3 76  ? -5.728  -4.323  -17.667 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1   1 
ATOM   1063 C CE2   . PHE C 3 76  ? -4.835  -2.682  -16.140 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2   1 
ATOM   1064 C CZ    . PHE C 3 76  ? -5.545  -3.864  -16.367 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ    1 
ATOM   1065 N N     . ASP C 3 77  ? -5.753  0.894   -19.452 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N     1 
ATOM   1066 C CA    . ASP C 3 77  ? -6.653  1.739   -18.669 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA    1 
ATOM   1067 C C     . ASP C 3 77  ? -7.932  2.039   -19.434 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C     1 
ATOM   1068 O O     . ASP C 3 77  ? -9.019  2.045   -18.861 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O     1 
ATOM   1069 C CB    . ASP C 3 77  ? -5.963  3.052   -18.276 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB    1 
ATOM   1070 C CG    . ASP C 3 77  ? -4.900  2.854   -17.218 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG    1 
ATOM   1071 O OD1   . ASP C 3 77  ? -4.889  1.774   -16.594 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1   1 
ATOM   1072 O OD2   . ASP C 3 77  ? -4.085  3.778   -17.000 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2   1 
ATOM   1073 N N     . ILE C 3 78  ? -7.800  2.301   -20.728 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A N     1 
ATOM   1074 C CA    . ILE C 3 78  ? -8.967  2.576   -21.559 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CA    1 
ATOM   1075 C C     . ILE C 3 78  ? -9.923  1.383   -21.508 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A C     1 
ATOM   1076 O O     . ILE C 3 78  ? -11.108 1.539   -21.213 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A O     1 
ATOM   1077 C CB    . ILE C 3 78  ? -8.556  2.838   -23.032 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CB    1 
ATOM   1078 C CG1   . ILE C 3 78  ? -7.870  4.209   -23.140 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG1   1 
ATOM   1079 C CG2   . ILE C 3 78  ? -9.780  2.747   -23.948 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG2   1 
ATOM   1080 C CD1   . ILE C 3 78  ? -7.421  4.573   -24.550 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CD1   1 
ATOM   1081 N N     . CYS C 3 79  ? -9.403  0.192   -21.791 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 79  CYS A N     1 
ATOM   1082 C CA    . CYS C 3 79  ? -10.217 -1.024  -21.765 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 79  CYS A CA    1 
ATOM   1083 C C     . CYS C 3 79  ? -10.793 -1.258  -20.371 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 79  CYS A C     1 
ATOM   1084 O O     . CYS C 3 79  ? -11.951 -1.646  -20.222 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 79  CYS A O     1 
ATOM   1085 C CB    . CYS C 3 79  ? -9.373  -2.235  -22.170 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 79  CYS A CB    1 
ATOM   1086 S SG    . CYS C 3 79  ? -8.800  -2.210  -23.894 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 79  CYS A SG    1 
ATOM   1087 N N     . ARG C 3 80  ? -9.970  -1.009  -19.355 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N     1 
ATOM   1088 C CA    . ARG C 3 80  ? -10.368 -1.182  -17.969 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA    1 
ATOM   1089 C C     . ARG C 3 80  ? -11.478 -0.210  -17.584 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C     1 
ATOM   1090 O O     . ARG C 3 80  ? -12.373 -0.552  -16.807 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O     1 
ATOM   1091 C CB    . ARG C 3 80  ? -9.156  -0.967  -17.058 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB    1 
ATOM   1092 C CG    . ARG C 3 80  ? -9.433  -1.150  -15.577 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG    1 
ATOM   1093 C CD    . ARG C 3 80  ? -8.134  -1.207  -14.790 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD    1 
ATOM   1094 N NE    . ARG C 3 80  ? -7.372  0.039   -14.864 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE    1 
ATOM   1095 C CZ    . ARG C 3 80  ? -7.704  1.162   -14.236 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ    1 
ATOM   1096 N NH1   . ARG C 3 80  ? -8.792  1.205   -13.476 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1   1 
ATOM   1097 N NH2   . ARG C 3 80  ? -6.951  2.245   -14.372 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2   1 
ATOM   1098 N N     . GLY C 3 81  ? -11.422 0.995   -18.143 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A N     1 
ATOM   1099 C CA    . GLY C 3 81  ? -12.408 2.013   -17.827 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A CA    1 
ATOM   1100 C C     . GLY C 3 81  ? -13.748 1.912   -18.529 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A C     1 
ATOM   1101 O O     . GLY C 3 81  ? -14.700 2.595   -18.146 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A O     1 
ATOM   1102 N N     . LEU C 3 82  ? -13.835 1.088   -19.566 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A N     1 
ATOM   1103 C CA    . LEU C 3 82  ? -15.099 0.931   -20.273 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A CA    1 
ATOM   1104 C C     . LEU C 3 82  ? -15.993 0.067   -19.390 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A C     1 
ATOM   1105 O O     . LEU C 3 82  ? -15.506 -0.612  -18.492 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A O     1 
ATOM   1106 C CB    . LEU C 3 82  ? -14.870 0.266   -21.632 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A CB    1 
ATOM   1107 C CG    . LEU C 3 82  ? -14.137 1.144   -22.654 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A CG    1 
ATOM   1108 C CD1   . LEU C 3 82  ? -13.650 0.288   -23.818 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A CD1   1 
ATOM   1109 C CD2   . LEU C 3 82  ? -15.054 2.267   -23.126 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 82  LEU A CD2   1 
ATOM   1110 N N     . PRO C 3 83  ? -17.312 0.095   -19.621 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A N     1 
ATOM   1111 C CA    . PRO C 3 83  ? -18.246 -0.704  -18.816 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CA    1 
ATOM   1112 C C     . PRO C 3 83  ? -18.160 -2.219  -19.047 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A C     1 
ATOM   1113 O O     . PRO C 3 83  ? -17.848 -2.674  -20.150 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A O     1 
ATOM   1114 C CB    . PRO C 3 83  ? -19.606 -0.118  -19.194 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CB    1 
ATOM   1115 C CG    . PRO C 3 83  ? -19.400 0.342   -20.606 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CG    1 
ATOM   1116 C CD    . PRO C 3 83  ? -18.036 0.986   -20.545 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CD    1 
ATOM   1117 N N     . GLU C 3 84  ? -18.435 -2.995  -17.999 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N     1 
ATOM   1118 C CA    . GLU C 3 84  ? -18.384 -4.454  -18.087 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA    1 
ATOM   1119 C C     . GLU C 3 84  ? -19.203 -4.999  -19.249 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C     1 
ATOM   1120 O O     . GLU C 3 84  ? -20.327 -4.561  -19.489 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O     1 
ATOM   1121 C CB    . GLU C 3 84  ? -18.874 -5.099  -16.782 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB    1 
ATOM   1122 C CG    . GLU C 3 84  ? -17.796 -5.275  -15.719 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG    1 
ATOM   1123 C CD    . GLU C 3 84  ? -18.243 -6.172  -14.572 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD    1 
ATOM   1124 O OE1   . GLU C 3 84  ? -18.668 -7.317  -14.837 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1   1 
ATOM   1125 O OE2   . GLU C 3 84  ? -18.166 -5.735  -13.404 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2   1 
ATOM   1126 N N     . GLY C 3 85  ? -18.628 -5.962  -19.966 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N     1 
ATOM   1127 C CA    . GLY C 3 85  ? -19.316 -6.563  -21.096 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA    1 
ATOM   1128 C C     . GLY C 3 85  ? -19.244 -5.722  -22.357 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C     1 
ATOM   1129 O O     . GLY C 3 85  ? -19.834 -6.069  -23.382 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O     1 
ATOM   1130 N N     . ALA C 3 86  ? -18.522 -4.610  -22.283 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N     1 
ATOM   1131 C CA    . ALA C 3 86  ? -18.375 -3.720  -23.424 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA    1 
ATOM   1132 C C     . ALA C 3 86  ? -17.665 -4.409  -24.591 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C     1 
ATOM   1133 O O     . ALA C 3 86  ? -16.783 -5.249  -24.392 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O     1 
ATOM   1134 C CB    . ALA C 3 86  ? -17.597 -2.479  -23.013 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB    1 
ATOM   1135 N N     . GLU C 3 87  ? -18.067 -4.049  -25.806 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N     1 
ATOM   1136 C CA    . GLU C 3 87  ? -17.468 -4.591  -27.019 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA    1 
ATOM   1137 C C     . GLU C 3 87  ? -16.410 -3.595  -27.456 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C     1 
ATOM   1138 O O     . GLU C 3 87  ? -16.703 -2.411  -27.630 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O     1 
ATOM   1139 C CB    . GLU C 3 87  ? -18.517 -4.727  -28.121 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB    1 
ATOM   1140 C CG    . GLU C 3 87  ? -19.207 -6.075  -28.184 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG    1 
ATOM   1141 C CD    . GLU C 3 87  ? -18.953 -6.784  -29.505 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD    1 
ATOM   1142 O OE1   . GLU C 3 87  ? -19.195 -6.176  -30.575 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1   1 
ATOM   1143 O OE2   . GLU C 3 87  ? -18.514 -7.951  -29.471 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2   1 
ATOM   1144 N N     . ILE C 3 88  ? -15.182 -4.067  -27.632 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N     1 
ATOM   1145 C CA    . ILE C 3 88  ? -14.100 -3.186  -28.032 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA    1 
ATOM   1146 C C     . ILE C 3 88  ? -13.619 -3.507  -29.439 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C     1 
ATOM   1147 O O     . ILE C 3 88  ? -13.054 -4.576  -29.695 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O     1 
ATOM   1148 C CB    . ILE C 3 88  ? -12.922 -3.275  -27.032 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB    1 
ATOM   1149 C CG1   . ILE C 3 88  ? -13.448 -3.080  -25.603 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1   1 
ATOM   1150 C CG2   . ILE C 3 88  ? -11.889 -2.203  -27.336 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2   1 
ATOM   1151 C CD1   . ILE C 3 88  ? -12.372 -3.101  -24.529 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1   1 
ATOM   1152 N N     . ALA C 3 89  ? -13.878 -2.577  -30.354 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N     1 
ATOM   1153 C CA    . ALA C 3 89  ? -13.473 -2.706  -31.743 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA    1 
ATOM   1154 C C     . ALA C 3 89  ? -12.194 -1.899  -31.923 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C     1 
ATOM   1155 O O     . ALA C 3 89  ? -12.138 -0.726  -31.564 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O     1 
ATOM   1156 C CB    . ALA C 3 89  ? -14.567 -2.176  -32.663 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB    1 
ATOM   1157 N N     . VAL C 3 90  ? -11.169 -2.533  -32.481 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A N     1 
ATOM   1158 C CA    . VAL C 3 90  ? -9.880  -1.887  -32.698 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CA    1 
ATOM   1159 C C     . VAL C 3 90  ? -9.441  -1.969  -34.163 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A C     1 
ATOM   1160 O O     . VAL C 3 90  ? -9.560  -3.017  -34.794 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A O     1 
ATOM   1161 C CB    . VAL C 3 90  ? -8.781  -2.551  -31.823 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CB    1 
ATOM   1162 C CG1   . VAL C 3 90  ? -7.419  -1.953  -32.147 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG1   1 
ATOM   1163 C CG2   . VAL C 3 90  ? -9.108  -2.375  -30.346 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG2   1 
ATOM   1164 N N     . GLN C 3 91  ? -8.929  -0.865  -34.703 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A N     1 
ATOM   1165 C CA    . GLN C 3 91  ? -8.457  -0.858  -36.085 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CA    1 
ATOM   1166 C C     . GLN C 3 91  ? -7.295  0.112   -36.250 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A C     1 
ATOM   1167 O O     . GLN C 3 91  ? -7.289  1.199   -35.671 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A O     1 
ATOM   1168 C CB    . GLN C 3 91  ? -9.596  -0.486  -37.045 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CB    1 
ATOM   1169 C CG    . GLN C 3 91  ? -10.182 0.896   -36.822 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CG    1 
ATOM   1170 C CD    . GLN C 3 91  ? -11.331 1.206   -37.763 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CD    1 
ATOM   1171 O OE1   . GLN C 3 91  ? -12.369 0.554   -37.724 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A OE1   1 
ATOM   1172 N NE2   . GLN C 3 91  ? -11.145 2.204   -38.618 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A NE2   1 
ATOM   1173 N N     . LEU C 3 92  ? -6.304  -0.289  -37.036 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N     1 
ATOM   1174 C CA    . LEU C 3 92  ? -5.141  0.549   -37.269 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA    1 
ATOM   1175 C C     . LEU C 3 92  ? -5.493  1.581   -38.331 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C     1 
ATOM   1176 O O     . LEU C 3 92  ? -6.015  1.238   -39.392 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O     1 
ATOM   1177 C CB    . LEU C 3 92  ? -3.964  -0.314  -37.728 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB    1 
ATOM   1178 C CG    . LEU C 3 92  ? -2.593  0.349   -37.839 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG    1 
ATOM   1179 C CD1   . LEU C 3 92  ? -2.122  0.790   -36.458 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1   1 
ATOM   1180 C CD2   . LEU C 3 92  ? -1.604  -0.643  -38.442 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2   1 
ATOM   1181 N N     . GLU C 3 93  ? -5.217  2.846   -38.034 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N     1 
ATOM   1182 C CA    . GLU C 3 93  ? -5.510  3.942   -38.949 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA    1 
ATOM   1183 C C     . GLU C 3 93  ? -4.270  4.795   -39.165 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C     1 
ATOM   1184 O O     . GLU C 3 93  ? -4.155  5.886   -38.614 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O     1 
ATOM   1185 C CB    . GLU C 3 93  ? -6.635  4.809   -38.380 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB    1 
ATOM   1186 C CG    . GLU C 3 93  ? -7.964  4.083   -38.246 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG    1 
ATOM   1187 C CD    . GLU C 3 93  ? -8.922  4.399   -39.380 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD    1 
ATOM   1188 O OE1   . GLU C 3 93  ? -8.457  4.687   -40.505 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1   1 
ATOM   1189 O OE2   . GLU C 3 93  ? -10.145 4.349   -39.145 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2   1 
ATOM   1190 N N     . GLY C 3 94  ? -3.335  4.289   -39.961 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N     1 
ATOM   1191 C CA    . GLY C 3 94  ? -2.119  5.037   -40.226 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA    1 
ATOM   1192 C C     . GLY C 3 94  ? -1.139  5.045   -39.070 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C     1 
ATOM   1193 O O     . GLY C 3 94  ? -0.666  3.994   -38.632 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O     1 
ATOM   1194 N N     . GLU C 3 95  ? -0.834  6.237   -38.567 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N     1 
ATOM   1195 C CA    . GLU C 3 95  ? 0.114   6.385   -37.467 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA    1 
ATOM   1196 C C     . GLU C 3 95  ? -0.543  6.238   -36.099 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C     1 
ATOM   1197 O O     . GLU C 3 95  ? 0.094   6.467   -35.069 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O     1 
ATOM   1198 C CB    . GLU C 3 95  ? 0.803   7.749   -37.553 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB    1 
ATOM   1199 C CG    . GLU C 3 95  ? 1.409   8.053   -38.916 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG    1 
ATOM   1200 C CD    . GLU C 3 95  ? 2.446   7.032   -39.335 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD    1 
ATOM   1201 O OE1   . GLU C 3 95  ? 2.922   7.110   -40.489 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1   1 
ATOM   1202 O OE2   . GLU C 3 95  ? 2.787   6.154   -38.513 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2   1 
ATOM   1203 N N     . ARG C 3 96  ? -1.816  5.863   -36.091 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N     1 
ATOM   1204 C CA    . ARG C 3 96  ? -2.533  5.698   -34.839 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA    1 
ATOM   1205 C C     . ARG C 3 96  ? -3.527  4.550   -34.880 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C     1 
ATOM   1206 O O     . ARG C 3 96  ? -3.998  4.151   -35.945 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O     1 
ATOM   1207 C CB    . ARG C 3 96  ? -3.243  7.005   -34.462 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB    1 
ATOM   1208 C CG    . ARG C 3 96  ? -4.201  7.564   -35.514 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG    1 
ATOM   1209 C CD    . ARG C 3 96  ? -5.595  6.960   -35.397 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD    1 
ATOM   1210 N NE    . ARG C 3 96  ? -6.622  7.882   -35.883 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE    1 
ATOM   1211 C CZ    . ARG C 3 96  ? -7.923  7.756   -35.635 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ    1 
ATOM   1212 N NH1   . ARG C 3 96  ? -8.366  6.743   -34.907 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1   1 
ATOM   1213 N NH2   . ARG C 3 96  ? -8.781  8.655   -36.100 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2   1 
ATOM   1214 N N     . MET C 3 97  ? -3.827  4.011   -33.705 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 97  MET A N     1 
ATOM   1215 C CA    . MET C 3 97  ? -4.762  2.904   -33.589 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 97  MET A CA    1 
ATOM   1216 C C     . MET C 3 97  ? -6.061  3.412   -32.984 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 97  MET A C     1 
ATOM   1217 O O     . MET C 3 97  ? -6.065  4.038   -31.918 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 97  MET A O     1 
ATOM   1218 C CB    . MET C 3 97  ? -4.162  1.801   -32.707 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 97  MET A CB    1 
ATOM   1219 C CG    . MET C 3 97  ? -5.026  0.551   -32.574 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 97  MET A CG    1 
ATOM   1220 S SD    . MET C 3 97  ? -4.234  -0.748  -31.583 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 97  MET A SD    1 
ATOM   1221 C CE    . MET C 3 97  ? -4.714  -0.263  -29.920 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 97  MET A CE    1 
ATOM   1222 N N     . LEU C 3 98  ? -7.166  3.152   -33.671 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N     1 
ATOM   1223 C CA    . LEU C 3 98  ? -8.460  3.587   -33.182 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA    1 
ATOM   1224 C C     . LEU C 3 98  ? -9.146  2.502   -32.367 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C     1 
ATOM   1225 O O     . LEU C 3 98  ? -9.213  1.341   -32.782 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O     1 
ATOM   1226 C CB    . LEU C 3 98  ? -9.376  3.989   -34.343 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB    1 
ATOM   1227 C CG    . LEU C 3 98  ? -10.778 4.405   -33.888 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG    1 
ATOM   1228 C CD1   . LEU C 3 98  ? -10.695 5.691   -33.051 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1   1 
ATOM   1229 C CD2   . LEU C 3 98  ? -11.669 4.616   -35.103 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2   1 
ATOM   1230 N N     . VAL C 3 99  ? -9.660  2.899   -31.207 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A N     1 
ATOM   1231 C CA    . VAL C 3 99  ? -10.378 1.996   -30.320 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CA    1 
ATOM   1232 C C     . VAL C 3 99  ? -11.796 2.563   -30.166 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A C     1 
ATOM   1233 O O     . VAL C 3 99  ? -11.977 3.742   -29.837 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A O     1 
ATOM   1234 C CB    . VAL C 3 99  ? -9.675  1.910   -28.940 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CB    1 
ATOM   1235 C CG1   . VAL C 3 99  ? -10.373 0.887   -28.055 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CG1   1 
ATOM   1236 C CG2   . VAL C 3 99  ? -8.211  1.539   -29.121 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CG2   1 
ATOM   1237 N N     . ARG C 3 100 ? -12.800 1.736   -30.433 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N     1 
ATOM   1238 C CA    . ARG C 3 100 ? -14.192 2.174   -30.340 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA    1 
ATOM   1239 C C     . ARG C 3 100 ? -15.025 1.239   -29.483 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C     1 
ATOM   1240 O O     . ARG C 3 100 ? -14.886 0.021   -29.571 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O     1 
ATOM   1241 C CB    . ARG C 3 100 ? -14.844 2.231   -31.732 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB    1 
ATOM   1242 C CG    . ARG C 3 100 ? -14.233 3.216   -32.714 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG    1 
ATOM   1243 C CD    . ARG C 3 100 ? -14.908 3.133   -34.088 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD    1 
ATOM   1244 N NE    . ARG C 3 100 ? -14.743 1.827   -34.728 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE    1 
ATOM   1245 C CZ    . ARG C 3 100 ? -15.729 0.951   -34.919 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ    1 
ATOM   1246 N NH1   . ARG C 3 100 ? -16.965 1.229   -34.524 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1   1 
ATOM   1247 N NH2   . ARG C 3 100 ? -15.480 -0.211  -35.506 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2   1 
ATOM   1248 N N     . SER C 3 101 ? -15.908 1.820   -28.677 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 101 SER A N     1 
ATOM   1249 C CA    . SER C 3 101 ? -16.813 1.053   -27.829 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA    1 
ATOM   1250 C C     . SER C 3 101 ? -17.975 1.956   -27.424 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 101 SER A C     1 
ATOM   1251 O O     . SER C 3 101 ? -17.760 3.031   -26.858 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 101 SER A O     1 
ATOM   1252 C CB    . SER C 3 101 ? -16.094 0.541   -26.579 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB    1 
ATOM   1253 O OG    . SER C 3 101 ? -16.968 -0.283  -25.825 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG    1 
ATOM   1254 N N     . GLY C 3 102 ? -19.199 1.522   -27.719 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N     1 
ATOM   1255 C CA    . GLY C 3 102 ? -20.371 2.320   -27.390 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA    1 
ATOM   1256 C C     . GLY C 3 102 ? -20.283 3.679   -28.062 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C     1 
ATOM   1257 O O     . GLY C 3 102 ? -20.364 3.772   -29.285 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O     1 
ATOM   1258 N N     . ARG C 3 103 ? -20.115 4.731   -27.263 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N     1 
ATOM   1259 C CA    . ARG C 3 103 ? -19.983 6.096   -27.779 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA    1 
ATOM   1260 C C     . ARG C 3 103 ? -18.637 6.665   -27.352 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C     1 
ATOM   1261 O O     . ARG C 3 103 ? -18.478 7.879   -27.208 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O     1 
ATOM   1262 C CB    . ARG C 3 103 ? -21.087 6.995   -27.230 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB    1 
ATOM   1263 C CG    . ARG C 3 103 ? -22.457 6.777   -27.827 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG    1 
ATOM   1264 C CD    . ARG C 3 103 ? -23.460 7.578   -27.028 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD    1 
ATOM   1265 N NE    . ARG C 3 103 ? -24.683 7.842   -27.765 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE    1 
ATOM   1266 C CZ    . ARG C 3 103 ? -25.697 8.551   -27.282 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ    1 
ATOM   1267 N NH1   . ARG C 3 103 ? -25.625 9.058   -26.061 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1   1 
ATOM   1268 N NH2   . ARG C 3 103 ? -26.776 8.760   -28.026 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2   1 
ATOM   1269 N N     . SER C 3 104 ? -17.673 5.781   -27.129 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 104 SER A N     1 
ATOM   1270 C CA    . SER C 3 104 ? -16.345 6.205   -26.720 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA    1 
ATOM   1271 C C     . SER C 3 104 ? -15.363 5.939   -27.853 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 104 SER A C     1 
ATOM   1272 O O     . SER C 3 104 ? -15.389 4.866   -28.467 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 104 SER A O     1 
ATOM   1273 C CB    . SER C 3 104 ? -15.913 5.443   -25.461 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB    1 
ATOM   1274 O OG    . SER C 3 104 ? -16.921 5.503   -24.462 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG    1 
ATOM   1275 N N     . ARG C 3 105 ? -14.513 6.921   -28.139 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N     1 
ATOM   1276 C CA    . ARG C 3 105 ? -13.516 6.790   -29.194 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA    1 
ATOM   1277 C C     . ARG C 3 105 ? -12.155 7.153   -28.643 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C     1 
ATOM   1278 O O     . ARG C 3 105 ? -12.014 8.135   -27.897 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O     1 
ATOM   1279 C CB    . ARG C 3 105 ? -13.837 7.715   -30.369 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB    1 
ATOM   1280 C CG    . ARG C 3 105 ? -15.109 7.392   -31.112 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG    1 
ATOM   1281 C CD    . ARG C 3 105 ? -15.423 8.509   -32.094 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD    1 
ATOM   1282 N NE    . ARG C 3 105 ? -14.323 8.746   -33.027 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE    1 
ATOM   1283 C CZ    . ARG C 3 105 ? -14.093 8.016   -34.114 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ    1 
ATOM   1284 N NH1   . ARG C 3 105 ? -14.887 6.994   -34.419 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1   1 
ATOM   1285 N NH2   . ARG C 3 105 ? -13.067 8.311   -34.898 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2   1 
ATOM   1286 N N     . PHE C 3 106 ? -11.151 6.361   -29.012 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N     1 
ATOM   1287 C CA    . PHE C 3 106 ? -9.796  6.602   -28.560 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA    1 
ATOM   1288 C C     . PHE C 3 106 ? -8.791  6.383   -29.682 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C     1 
ATOM   1289 O O     . PHE C 3 106 ? -8.772  5.331   -30.320 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O     1 
ATOM   1290 C CB    . PHE C 3 106 ? -9.448  5.692   -27.378 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB    1 
ATOM   1291 C CG    . PHE C 3 106 ? -10.449 5.745   -26.263 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG    1 
ATOM   1292 C CD1   . PHE C 3 106 ? -11.591 4.951   -26.300 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1   1 
ATOM   1293 C CD2   . PHE C 3 106 ? -10.291 6.640   -25.214 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2   1 
ATOM   1294 C CE1   . PHE C 3 106 ? -12.566 5.054   -25.308 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1   1 
ATOM   1295 C CE2   . PHE C 3 106 ? -11.262 6.751   -24.220 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2   1 
ATOM   1296 C CZ    . PHE C 3 106 ? -12.401 5.958   -24.269 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ    1 
ATOM   1297 N N     . SER C 3 107 ? -7.964  7.393   -29.930 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 107 SER A N     1 
ATOM   1298 C CA    . SER C 3 107 ? -6.944  7.285   -30.959 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA    1 
ATOM   1299 C C     . SER C 3 107 ? -5.600  7.297   -30.235 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 107 SER A C     1 
ATOM   1300 O O     . SER C 3 107 ? -5.246  8.282   -29.586 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 107 SER A O     1 
ATOM   1301 C CB    . SER C 3 107 ? -7.059  8.456   -31.941 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB    1 
ATOM   1302 O OG    . SER C 3 107 ? -6.020  8.432   -32.903 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG    1 
ATOM   1303 N N     . LEU C 3 108 ? -4.868  6.188   -30.331 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N     1 
ATOM   1304 C CA    . LEU C 3 108 ? -3.566  6.046   -29.675 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA    1 
ATOM   1305 C C     . LEU C 3 108 ? -2.414  6.094   -30.670 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C     1 
ATOM   1306 O O     . LEU C 3 108 ? -2.544  5.602   -31.787 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O     1 
ATOM   1307 C CB    . LEU C 3 108 ? -3.507  4.716   -28.920 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB    1 
ATOM   1308 C CG    . LEU C 3 108 ? -4.590  4.487   -27.862 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG    1 
ATOM   1309 C CD1   . LEU C 3 108 ? -4.468  3.074   -27.303 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1   1 
ATOM   1310 C CD2   . LEU C 3 108 ? -4.444  5.530   -26.759 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2   1 
ATOM   1311 N N     . SER C 3 109 ? -1.292  6.679   -30.251 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 109 SER A N     1 
ATOM   1312 C CA    . SER C 3 109 ? -0.115  6.779   -31.103 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 109 SER A CA    1 
ATOM   1313 C C     . SER C 3 109 ? 0.532   5.409   -31.207 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 109 SER A C     1 
ATOM   1314 O O     . SER C 3 109 ? 0.448   4.593   -30.278 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 109 SER A O     1 
ATOM   1315 C CB    . SER C 3 109 ? 0.899   7.777   -30.529 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 109 SER A CB    1 
ATOM   1316 O OG    . SER C 3 109 ? 1.433   7.318   -29.293 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 109 SER A OG    1 
ATOM   1317 N N     . THR C 3 110 ? 1.189   5.152   -32.332 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 110 THR A N     1 
ATOM   1318 C CA    . THR C 3 110 ? 1.816   3.860   -32.519 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 110 THR A CA    1 
ATOM   1319 C C     . THR C 3 110 ? 3.291   3.943   -32.872 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 110 THR A C     1 
ATOM   1320 O O     . THR C 3 110 ? 3.835   5.014   -33.126 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 110 THR A O     1 
ATOM   1321 C CB    . THR C 3 110 ? 1.118   3.069   -33.639 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 110 THR A CB    1 
ATOM   1322 O OG1   . THR C 3 110 ? 1.237   3.792   -34.872 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 110 THR A OG1   1 
ATOM   1323 C CG2   . THR C 3 110 ? -0.354  2.862   -33.315 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 110 THR A CG2   1 
ATOM   1324 N N     . LEU C 3 111 ? 3.921   2.780   -32.867 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N     1 
ATOM   1325 C CA    . LEU C 3 111 ? 5.317   2.620   -33.231 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA    1 
ATOM   1326 C C     . LEU C 3 111 ? 5.310   1.322   -34.028 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C     1 
ATOM   1327 O O     . LEU C 3 111 ? 4.647   0.358   -33.644 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O     1 
ATOM   1328 C CB    . LEU C 3 111 ? 6.202   2.513   -31.986 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB    1 
ATOM   1329 C CG    . LEU C 3 111 ? 6.400   3.853   -31.269 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG    1 
ATOM   1330 C CD1   . LEU C 3 111 ? 7.218   3.666   -29.994 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1   1 
ATOM   1331 C CD2   . LEU C 3 111 ? 7.097   4.824   -32.220 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2   1 
ATOM   1332 N N     . PRO C 3 112 ? 6.015   1.295   -35.168 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A N     1 
ATOM   1333 C CA    . PRO C 3 112 ? 6.087   0.117   -36.034 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CA    1 
ATOM   1334 C C     . PRO C 3 112 ? 6.330   -1.191  -35.292 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A C     1 
ATOM   1335 O O     . PRO C 3 112 ? 7.254   -1.297  -34.482 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A O     1 
ATOM   1336 C CB    . PRO C 3 112 ? 7.230   0.459   -36.981 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CB    1 
ATOM   1337 C CG    . PRO C 3 112 ? 7.107   1.939   -37.110 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CG    1 
ATOM   1338 C CD    . PRO C 3 112 ? 6.885   2.367   -35.681 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CD    1 
ATOM   1339 N N     . ALA C 3 113 ? 5.487   -2.180  -35.572 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N     1 
ATOM   1340 C CA    . ALA C 3 113 ? 5.631   -3.492  -34.958 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA    1 
ATOM   1341 C C     . ALA C 3 113 ? 7.010   -4.017  -35.343 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C     1 
ATOM   1342 O O     . ALA C 3 113 ? 7.654   -4.718  -34.572 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O     1 
ATOM   1343 C CB    . ALA C 3 113 ? 4.550   -4.439  -35.479 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB    1 
ATOM   1344 N N     . ALA C 3 114 ? 7.451   -3.654  -36.546 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A N     1 
ATOM   1345 C CA    . ALA C 3 114 ? 8.744   -4.084  -37.068 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CA    1 
ATOM   1346 C C     . ALA C 3 114 ? 9.898   -3.633  -36.191 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A C     1 
ATOM   1347 O O     . ALA C 3 114 ? 10.955  -4.261  -36.181 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A O     1 
ATOM   1348 C CB    . ALA C 3 114 ? 8.938   -3.559  -38.489 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CB    1 
ATOM   1349 N N     . ASP C 3 115 ? 9.699   -2.545  -35.455 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N     1 
ATOM   1350 C CA    . ASP C 3 115 ? 10.746  -2.030  -34.585 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA    1 
ATOM   1351 C C     . ASP C 3 115 ? 10.687  -2.631  -33.186 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C     1 
ATOM   1352 O O     . ASP C 3 115 ? 11.568  -2.387  -32.363 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O     1 
ATOM   1353 C CB    . ASP C 3 115 ? 10.657  -0.501  -34.488 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB    1 
ATOM   1354 C CG    . ASP C 3 115 ? 10.836  0.180   -35.832 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG    1 
ATOM   1355 O OD1   . ASP C 3 115 ? 11.694  -0.274  -36.618 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1   1 
ATOM   1356 O OD2   . ASP C 3 115 ? 10.128  1.175   -36.099 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2   1 
ATOM   1357 N N     . PHE C 3 116 ? 9.654   -3.421  -32.918 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A N     1 
ATOM   1358 C CA    . PHE C 3 116 ? 9.503   -4.029  -31.600 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CA    1 
ATOM   1359 C C     . PHE C 3 116 ? 10.585  -5.066  -31.339 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A C     1 
ATOM   1360 O O     . PHE C 3 116 ? 10.804  -5.966  -32.151 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A O     1 
ATOM   1361 C CB    . PHE C 3 116 ? 8.132   -4.693  -31.466 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CB    1 
ATOM   1362 C CG    . PHE C 3 116 ? 7.734   -4.969  -30.045 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CG    1 
ATOM   1363 C CD1   . PHE C 3 116 ? 7.259   -3.943  -29.236 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CD1   1 
ATOM   1364 C CD2   . PHE C 3 116 ? 7.846   -6.245  -29.512 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CD2   1 
ATOM   1365 C CE1   . PHE C 3 116 ? 6.900   -4.182  -27.917 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CE1   1 
ATOM   1366 C CE2   . PHE C 3 116 ? 7.490   -6.496  -28.194 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CE2   1 
ATOM   1367 C CZ    . PHE C 3 116 ? 7.014   -5.459  -27.394 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CZ    1 
ATOM   1368 N N     . PRO C 3 117 ? 11.281  -4.952  -30.197 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N     1 
ATOM   1369 C CA    . PRO C 3 117 ? 12.338  -5.910  -29.866 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA    1 
ATOM   1370 C C     . PRO C 3 117 ? 11.842  -7.336  -30.083 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C     1 
ATOM   1371 O O     . PRO C 3 117 ? 10.690  -7.658  -29.791 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O     1 
ATOM   1372 C CB    . PRO C 3 117 ? 12.632  -5.596  -28.406 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB    1 
ATOM   1373 C CG    . PRO C 3 117 ? 12.438  -4.110  -28.367 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG    1 
ATOM   1374 C CD    . PRO C 3 117 ? 11.142  -3.943  -29.133 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD    1 
ATOM   1375 N N     . ASN C 3 118 ? 12.712  -8.189  -30.603 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N     1 
ATOM   1376 C CA    . ASN C 3 118 ? 12.324  -9.561  -30.884 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA    1 
ATOM   1377 C C     . ASN C 3 118 ? 13.395  -10.533 -30.411 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C     1 
ATOM   1378 O O     . ASN C 3 118 ? 14.393  -10.737 -31.103 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O     1 
ATOM   1379 C CB    . ASN C 3 118 ? 12.096  -9.713  -32.394 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB    1 
ATOM   1380 C CG    . ASN C 3 118 ? 11.422  -11.022 -32.763 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG    1 
ATOM   1381 O OD1   . ASN C 3 118 ? 11.097  -11.257 -33.929 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1   1 
ATOM   1382 N ND2   . ASN C 3 118 ? 11.208  -11.881 -31.773 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2   1 
ATOM   1383 N N     . LEU C 3 119 ? 13.200  -11.124 -29.233 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N     1 
ATOM   1384 C CA    . LEU C 3 119 ? 14.173  -12.080 -28.719 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA    1 
ATOM   1385 C C     . LEU C 3 119 ? 14.464  -13.106 -29.812 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C     1 
ATOM   1386 O O     . LEU C 3 119 ? 13.546  -13.696 -30.383 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O     1 
ATOM   1387 C CB    . LEU C 3 119 ? 13.644  -12.790 -27.467 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB    1 
ATOM   1388 C CG    . LEU C 3 119 ? 13.612  -12.024 -26.139 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG    1 
ATOM   1389 C CD1   . LEU C 3 119 ? 13.181  -12.963 -25.021 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1   1 
ATOM   1390 C CD2   . LEU C 3 119 ? 14.985  -11.453 -25.835 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2   1 
ATOM   1391 N N     . ASP C 3 120 ? 15.745  -13.298 -30.111 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N     1 
ATOM   1392 C CA    . ASP C 3 120 ? 16.165  -14.242 -31.141 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA    1 
ATOM   1393 C C     . ASP C 3 120 ? 15.750  -15.660 -30.788 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C     1 
ATOM   1394 O O     . ASP C 3 120 ? 15.849  -16.076 -29.634 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O     1 
ATOM   1395 C CB    . ASP C 3 120 ? 17.683  -14.181 -31.320 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB    1 
ATOM   1396 C CG    . ASP C 3 120 ? 18.139  -12.885 -31.954 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG    1 
ATOM   1397 O OD1   . ASP C 3 120 ? 17.599  -11.822 -31.577 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1   1 
ATOM   1398 O OD2   . ASP C 3 120 ? 19.039  -12.928 -32.821 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2   1 
ATOM   1399 N N     . ASP C 3 121 ? 15.284  -16.401 -31.786 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A N     1 
ATOM   1400 C CA    . ASP C 3 121 ? 14.860  -17.770 -31.558 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CA    1 
ATOM   1401 C C     . ASP C 3 121 ? 15.998  -18.563 -30.922 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A C     1 
ATOM   1402 O O     . ASP C 3 121 ? 17.166  -18.180 -31.004 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A O     1 
ATOM   1403 C CB    . ASP C 3 121 ? 14.426  -18.418 -32.876 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CB    1 
ATOM   1404 C CG    . ASP C 3 121 ? 13.275  -17.672 -33.542 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CG    1 
ATOM   1405 O OD1   . ASP C 3 121 ? 12.276  -17.372 -32.851 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD1   1 
ATOM   1406 O OD2   . ASP C 3 121 ? 13.362  -17.391 -34.757 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD2   1 
ATOM   1407 N N     . TRP C 3 122 ? 15.644  -19.661 -30.273 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A N     1 
ATOM   1408 C CA    . TRP C 3 122 ? 16.623  -20.508 -29.615 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CA    1 
ATOM   1409 C C     . TRP C 3 122 ? 16.066  -21.923 -29.539 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A C     1 
ATOM   1410 O O     . TRP C 3 122 ? 14.948  -22.176 -29.985 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A O     1 
ATOM   1411 C CB    . TRP C 3 122 ? 16.931  -19.968 -28.213 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CB    1 
ATOM   1412 C CG    . TRP C 3 122 ? 15.711  -19.666 -27.404 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CG    1 
ATOM   1413 C CD1   . TRP C 3 122 ? 14.869  -18.601 -27.551 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CD1   1 
ATOM   1414 C CD2   . TRP C 3 122 ? 15.176  -20.457 -26.337 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CD2   1 
ATOM   1415 N NE1   . TRP C 3 122 ? 13.841  -18.679 -26.639 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A NE1   1 
ATOM   1416 C CE2   . TRP C 3 122 ? 14.006  -19.810 -25.883 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CE2   1 
ATOM   1417 C CE3   . TRP C 3 122 ? 15.571  -21.651 -25.721 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CE3   1 
ATOM   1418 C CZ2   . TRP C 3 122 ? 13.228  -20.319 -24.841 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CZ2   1 
ATOM   1419 C CZ3   . TRP C 3 122 ? 14.797  -22.156 -24.685 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CZ3   1 
ATOM   1420 C CH2   . TRP C 3 122 ? 13.638  -21.487 -24.257 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 122 TRP A CH2   1 
ATOM   1421 N N     . GLN C 3 123 ? 16.843  -22.842 -28.981 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A N     1 
ATOM   1422 C CA    . GLN C 3 123 ? 16.421  -24.235 -28.882 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CA    1 
ATOM   1423 C C     . GLN C 3 123 ? 16.413  -24.761 -27.451 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A C     1 
ATOM   1424 O O     . GLN C 3 123 ? 17.378  -24.563 -26.716 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A O     1 
ATOM   1425 C CB    . GLN C 3 123 ? 17.353  -25.106 -29.721 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CB    1 
ATOM   1426 C CG    . GLN C 3 123 ? 17.069  -26.590 -29.627 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CG    1 
ATOM   1427 C CD    . GLN C 3 123 ? 15.706  -26.956 -30.164 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CD    1 
ATOM   1428 O OE1   . GLN C 3 123 ? 15.303  -26.493 -31.233 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A OE1   1 
ATOM   1429 N NE2   . GLN C 3 123 ? 14.988  -27.802 -29.432 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A NE2   1 
ATOM   1430 N N     . SER C 3 124 ? 15.338  -25.448 -27.063 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 124 SER A N     1 
ATOM   1431 C CA    . SER C 3 124 ? 15.271  -26.004 -25.716 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA    1 
ATOM   1432 C C     . SER C 3 124 ? 16.158  -27.249 -25.654 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 124 SER A C     1 
ATOM   1433 O O     . SER C 3 124 ? 16.265  -28.001 -26.628 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 124 SER A O     1 
ATOM   1434 C CB    . SER C 3 124 ? 13.831  -26.367 -25.334 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB    1 
ATOM   1435 O OG    . SER C 3 124 ? 13.362  -27.471 -26.083 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG    1 
ATOM   1436 N N     . GLU C 3 125 ? 16.800  -27.440 -24.505 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N     1 
ATOM   1437 C CA    . GLU C 3 125 ? 17.696  -28.564 -24.267 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA    1 
ATOM   1438 C C     . GLU C 3 125 ? 17.063  -29.502 -23.239 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C     1 
ATOM   1439 O O     . GLU C 3 125 ? 17.350  -30.694 -23.204 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O     1 
ATOM   1440 C CB    . GLU C 3 125 ? 19.032  -28.048 -23.733 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB    1 
ATOM   1441 C CG    . GLU C 3 125 ? 19.591  -26.863 -24.507 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG    1 
ATOM   1442 C CD    . GLU C 3 125 ? 20.577  -27.273 -25.575 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD    1 
ATOM   1443 O OE1   . GLU C 3 125 ? 21.631  -27.835 -25.207 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1   1 
ATOM   1444 O OE2   . GLU C 3 125 ? 20.305  -27.038 -26.775 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2   1 
ATOM   1445 N N     . VAL C 3 126 ? 16.209  -28.943 -22.393 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A N     1 
ATOM   1446 C CA    . VAL C 3 126 ? 15.514  -29.711 -21.374 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CA    1 
ATOM   1447 C C     . VAL C 3 126 ? 14.082  -29.219 -21.310 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A C     1 
ATOM   1448 O O     . VAL C 3 126 ? 13.839  -28.017 -21.327 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A O     1 
ATOM   1449 C CB    . VAL C 3 126 ? 16.133  -29.520 -19.980 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CB    1 
ATOM   1450 C CG1   . VAL C 3 126 ? 15.288  -30.246 -18.948 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG1   1 
ATOM   1451 C CG2   . VAL C 3 126 ? 17.560  -30.036 -19.967 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG2   1 
ATOM   1452 N N     . GLU C 3 127 ? 13.140  -30.150 -21.240 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A N     1 
ATOM   1453 C CA    . GLU C 3 127 ? 11.733  -29.801 -21.167 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CA    1 
ATOM   1454 C C     . GLU C 3 127 ? 11.037  -30.706 -20.167 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A C     1 
ATOM   1455 O O     . GLU C 3 127 ? 11.420  -31.865 -19.995 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A O     1 
ATOM   1456 C CB    . GLU C 3 127 ? 11.064  -29.970 -22.531 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CB    1 
ATOM   1457 C CG    . GLU C 3 127 ? 11.793  -29.319 -23.688 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CG    1 
ATOM   1458 C CD    . GLU C 3 127 ? 10.967  -29.347 -24.961 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CD    1 
ATOM   1459 O OE1   . GLU C 3 127 ? 10.127  -30.256 -25.103 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A OE1   1 
ATOM   1460 O OE2   . GLU C 3 127 ? 11.161  -28.469 -25.820 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A OE2   1 
ATOM   1461 N N     . PHE C 3 128 ? 10.005  -30.180 -19.521 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N     1 
ATOM   1462 C CA    . PHE C 3 128 ? 9.251   -30.949 -18.544 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA    1 
ATOM   1463 C C     . PHE C 3 128 ? 7.998   -30.192 -18.129 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C     1 
ATOM   1464 O O     . PHE C 3 128 ? 7.913   -28.969 -18.281 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O     1 
ATOM   1465 C CB    . PHE C 3 128 ? 10.126  -31.247 -17.312 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB    1 
ATOM   1466 C CG    . PHE C 3 128 ? 10.640  -30.013 -16.611 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG    1 
ATOM   1467 C CD1   . PHE C 3 128 ? 9.845   -29.329 -15.693 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1   1 
ATOM   1468 C CD2   . PHE C 3 128 ? 11.919  -29.531 -16.875 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2   1 
ATOM   1469 C CE1   . PHE C 3 128 ? 10.318  -28.179 -15.047 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1   1 
ATOM   1470 C CE2   . PHE C 3 128 ? 12.403  -28.381 -16.234 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2   1 
ATOM   1471 C CZ    . PHE C 3 128 ? 11.593  -27.706 -15.316 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ    1 
ATOM   1472 N N     . THR C 3 129 ? 7.025   -30.929 -17.610 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 129 THR A N     1 
ATOM   1473 C CA    . THR C 3 129 ? 5.775   -30.343 -17.163 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 129 THR A CA    1 
ATOM   1474 C C     . THR C 3 129 ? 5.654   -30.554 -15.663 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 129 THR A C     1 
ATOM   1475 O O     . THR C 3 129 ? 6.219   -31.504 -15.114 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 129 THR A O     1 
ATOM   1476 C CB    . THR C 3 129 ? 4.567   -31.018 -17.851 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 129 THR A CB    1 
ATOM   1477 O OG1   . THR C 3 129 ? 4.669   -30.845 -19.269 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 129 THR A OG1   1 
ATOM   1478 C CG2   . THR C 3 129 ? 3.258   -30.415 -17.359 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 129 THR A CG2   1 
ATOM   1479 N N     . LEU C 3 130 ? 4.931   -29.661 -14.999 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N     1 
ATOM   1480 C CA    . LEU C 3 130 ? 4.721   -29.779 -13.563 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA    1 
ATOM   1481 C C     . LEU C 3 130 ? 3.533   -28.920 -13.170 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C     1 
ATOM   1482 O O     . LEU C 3 130 ? 3.217   -27.936 -13.841 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O     1 
ATOM   1483 C CB    . LEU C 3 130 ? 5.965   -29.341 -12.780 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CB    1 
ATOM   1484 C CG    . LEU C 3 130 ? 6.273   -27.846 -12.634 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CG    1 
ATOM   1485 C CD1   . LEU C 3 130 ? 7.389   -27.659 -11.609 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD1   1 
ATOM   1486 C CD2   . LEU C 3 130 ? 6.660   -27.258 -13.985 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD2   1 
ATOM   1487 N N     . PRO C 3 131 ? 2.853   -29.282 -12.074 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A N     1 
ATOM   1488 C CA    . PRO C 3 131 ? 1.694   -28.500 -11.636 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CA    1 
ATOM   1489 C C     . PRO C 3 131 ? 2.128   -27.101 -11.214 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A C     1 
ATOM   1490 O O     . PRO C 3 131 ? 3.237   -26.917 -10.712 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A O     1 
ATOM   1491 C CB    . PRO C 3 131 ? 1.147   -29.311 -10.456 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CB    1 
ATOM   1492 C CG    . PRO C 3 131 ? 1.691   -30.697 -10.682 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CG    1 
ATOM   1493 C CD    . PRO C 3 131 ? 3.079   -30.432 -11.185 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 131 PRO A CD    1 
ATOM   1494 N N     . GLN C 3 132 ? 1.262   -26.115 -11.428 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A N     1 
ATOM   1495 C CA    . GLN C 3 132 ? 1.575   -24.745 -11.044 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CA    1 
ATOM   1496 C C     . GLN C 3 132 ? 1.908   -24.652 -9.554  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A C     1 
ATOM   1497 O O     . GLN C 3 132 ? 2.782   -23.894 -9.154  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A O     1 
ATOM   1498 C CB    . GLN C 3 132 ? 0.397   -23.821 -11.346 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CB    1 
ATOM   1499 C CG    . GLN C 3 132 ? 0.123   -23.597 -12.818 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CG    1 
ATOM   1500 C CD    . GLN C 3 132 ? -1.002  -22.606 -13.032 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CD    1 
ATOM   1501 O OE1   . GLN C 3 132 ? -0.976  -21.498 -12.493 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A OE1   1 
ATOM   1502 N NE2   . GLN C 3 132 ? -1.997  -22.997 -13.819 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A NE2   1 
ATOM   1503 N N     . ALA C 3 133 ? 1.201   -25.424 -8.736  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A N     1 
ATOM   1504 C CA    . ALA C 3 133 ? 1.423   -25.415 -7.293  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CA    1 
ATOM   1505 C C     . ALA C 3 133 ? 2.856   -25.801 -6.926  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A C     1 
ATOM   1506 O O     . ALA C 3 133 ? 3.432   -25.254 -5.982  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A O     1 
ATOM   1507 C CB    . ALA C 3 133 ? 0.438   -26.354 -6.608  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A CB    1 
ATOM   1508 N N     . THR C 3 134 ? 3.431   -26.744 -7.665  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 134 THR A N     1 
ATOM   1509 C CA    . THR C 3 134 ? 4.793   -27.168 -7.391  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 134 THR A CA    1 
ATOM   1510 C C     . THR C 3 134 ? 5.742   -26.012 -7.701  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 134 THR A C     1 
ATOM   1511 O O     . THR C 3 134 ? 6.613   -25.688 -6.899  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 134 THR A O     1 
ATOM   1512 C CB    . THR C 3 134 ? 5.186   -28.402 -8.226  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 134 THR A CB    1 
ATOM   1513 O OG1   . THR C 3 134 ? 4.320   -29.498 -7.900  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 134 THR A OG1   1 
ATOM   1514 C CG2   . THR C 3 134 ? 6.614   -28.807 -7.926  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 134 THR A CG2   1 
ATOM   1515 N N     . MET C 3 135 ? 5.558   -25.387 -8.860  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 135 MET A N     1 
ATOM   1516 C CA    . MET C 3 135 ? 6.388   -24.251 -9.258  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 135 MET A CA    1 
ATOM   1517 C C     . MET C 3 135 ? 6.194   -23.102 -8.264  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 135 MET A C     1 
ATOM   1518 O O     . MET C 3 135 ? 7.149   -22.406 -7.905  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 135 MET A O     1 
ATOM   1519 C CB    . MET C 3 135 ? 6.007   -23.787 -10.668 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 135 MET A CB    1 
ATOM   1520 C CG    . MET C 3 135 ? 6.794   -22.582 -11.176 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 135 MET A CG    1 
ATOM   1521 S SD    . MET C 3 135 ? 8.574   -22.848 -11.187 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 135 MET A SD    1 
ATOM   1522 C CE    . MET C 3 135 ? 8.757   -23.965 -12.545 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 135 MET A CE    1 
ATOM   1523 N N     . LYS C 3 136 ? 4.952   -22.911 -7.824  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A N     1 
ATOM   1524 C CA    . LYS C 3 136 ? 4.626   -21.861 -6.861  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CA    1 
ATOM   1525 C C     . LYS C 3 136 ? 5.333   -22.127 -5.529  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A C     1 
ATOM   1526 O O     . LYS C 3 136 ? 5.929   -21.228 -4.936  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A O     1 
ATOM   1527 C CB    . LYS C 3 136 ? 3.106   -21.796 -6.648  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CB    1 
ATOM   1528 C CG    . LYS C 3 136 ? 2.655   -20.687 -5.698  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CG    1 
ATOM   1529 C CD    . LYS C 3 136 ? 1.128   -20.538 -5.643  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CD    1 
ATOM   1530 C CE    . LYS C 3 136 ? 0.526   -20.035 -6.961  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CE    1 
ATOM   1531 N NZ    . LYS C 3 136 ? 0.492   -21.074 -8.041  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A NZ    1 
ATOM   1532 N N     . ARG C 3 137 ? 5.255   -23.371 -5.065  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N     1 
ATOM   1533 C CA    . ARG C 3 137 ? 5.892   -23.790 -3.818  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA    1 
ATOM   1534 C C     . ARG C 3 137 ? 7.397   -23.527 -3.864  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C     1 
ATOM   1535 O O     . ARG C 3 137 ? 7.968   -22.951 -2.942  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O     1 
ATOM   1536 C CB    . ARG C 3 137 ? 5.650   -25.287 -3.604  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB    1 
ATOM   1537 C CG    . ARG C 3 137 ? 6.576   -25.956 -2.601  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG    1 
ATOM   1538 C CD    . ARG C 3 137 ? 6.071   -25.827 -1.175  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD    1 
ATOM   1539 N NE    . ARG C 3 137 ? 6.897   -26.600 -0.248  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE    1 
ATOM   1540 C CZ    . ARG C 3 137 ? 8.157   -26.307 0.049   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ    1 
ATOM   1541 N NH1   . ARG C 3 137 ? 8.737   -25.252 -0.508  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1   1 
ATOM   1542 N NH2   . ARG C 3 137 ? 8.839   -27.061 0.904   1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2   1 
ATOM   1543 N N     . LEU C 3 138 ? 8.025   -23.963 -4.951  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N     1 
ATOM   1544 C CA    . LEU C 3 138 ? 9.464   -23.811 -5.161  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA    1 
ATOM   1545 C C     . LEU C 3 138 ? 9.981   -22.378 -5.102  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C     1 
ATOM   1546 O O     . LEU C 3 138 ? 11.038  -22.111 -4.528  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O     1 
ATOM   1547 C CB    . LEU C 3 138 ? 9.845   -24.434 -6.504  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB    1 
ATOM   1548 C CG    . LEU C 3 138 ? 9.718   -25.958 -6.571  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG    1 
ATOM   1549 C CD1   . LEU C 3 138 ? 9.894   -26.442 -7.999  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1   1 
ATOM   1550 C CD2   . LEU C 3 138 ? 10.778  -26.586 -5.660  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2   1 
ATOM   1551 N N     . ILE C 3 139 ? 9.243   -21.450 -5.697  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N     1 
ATOM   1552 C CA    . ILE C 3 139 ? 9.669   -20.061 -5.703  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA    1 
ATOM   1553 C C     . ILE C 3 139 ? 9.406   -19.417 -4.350  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C     1 
ATOM   1554 O O     . ILE C 3 139 ? 10.282  -18.758 -3.792  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O     1 
ATOM   1555 C CB    . ILE C 3 139 ? 8.953   -19.272 -6.828  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB    1 
ATOM   1556 C CG1   . ILE C 3 139 ? 9.385   -19.823 -8.189  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1   1 
ATOM   1557 C CG2   . ILE C 3 139 ? 9.265   -17.783 -6.717  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2   1 
ATOM   1558 C CD1   . ILE C 3 139 ? 8.580   -19.279 -9.355  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1   1 
ATOM   1559 N N     . GLU C 3 140 ? 8.206   -19.613 -3.814  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A N     1 
ATOM   1560 C CA    . GLU C 3 140 ? 7.866   -19.039 -2.516  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CA    1 
ATOM   1561 C C     . GLU C 3 140 ? 8.857   -19.455 -1.423  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A C     1 
ATOM   1562 O O     . GLU C 3 140 ? 9.260   -18.642 -0.593  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A O     1 
ATOM   1563 C CB    . GLU C 3 140 ? 6.446   -19.454 -2.105  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CB    1 
ATOM   1564 C CG    . GLU C 3 140 ? 5.346   -18.543 -2.636  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CG    1 
ATOM   1565 C CD    . GLU C 3 140 ? 3.952   -19.009 -2.240  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CD    1 
ATOM   1566 O OE1   . GLU C 3 140 ? 3.755   -19.376 -1.064  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A OE1   1 
ATOM   1567 O OE2   . GLU C 3 140 ? 3.048   -18.996 -3.102  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A OE2   1 
ATOM   1568 N N     . ALA C 3 141 ? 9.259   -20.719 -1.438  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A N     1 
ATOM   1569 C CA    . ALA C 3 141 ? 10.177  -21.240 -0.434  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CA    1 
ATOM   1570 C C     . ALA C 3 141 ? 11.581  -20.638 -0.467  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A C     1 
ATOM   1571 O O     . ALA C 3 141 ? 12.336  -20.771 0.499   1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A O     1 
ATOM   1572 C CB    . ALA C 3 141 ? 10.271  -22.763 -0.565  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CB    1 
ATOM   1573 N N     . THR C 3 142 ? 11.937  -19.962 -1.550  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 142 THR A N     1 
ATOM   1574 C CA    . THR C 3 142 ? 13.290  -19.427 -1.645  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 142 THR A CA    1 
ATOM   1575 C C     . THR C 3 142 ? 13.455  -17.986 -2.110  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 142 THR A C     1 
ATOM   1576 O O     . THR C 3 142 ? 14.500  -17.371 -1.875  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 142 THR A O     1 
ATOM   1577 C CB    . THR C 3 142 ? 14.134  -20.300 -2.585  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 142 THR A CB    1 
ATOM   1578 O OG1   . THR C 3 142 ? 13.590  -20.222 -3.912  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 142 THR A OG1   1 
ATOM   1579 C CG2   . THR C 3 142 ? 14.116  -21.759 -2.124  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 142 THR A CG2   1 
ATOM   1580 N N     . GLN C 3 143 ? 12.431  -17.451 -2.762  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A N     1 
ATOM   1581 C CA    . GLN C 3 143 ? 12.488  -16.097 -3.301  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CA    1 
ATOM   1582 C C     . GLN C 3 143 ? 13.044  -15.029 -2.358  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A C     1 
ATOM   1583 O O     . GLN C 3 143 ? 13.897  -14.230 -2.745  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A O     1 
ATOM   1584 C CB    . GLN C 3 143 ? 11.099  -15.680 -3.786  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CB    1 
ATOM   1585 C CG    . GLN C 3 143 ? 11.138  -14.467 -4.679  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CG    1 
ATOM   1586 C CD    . GLN C 3 143 ? 9.781   -14.088 -5.232  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A CD    1 
ATOM   1587 O OE1   . GLN C 3 143 ? 9.681   -13.214 -6.091  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A OE1   1 
ATOM   1588 N NE2   . GLN C 3 143 ? 8.727   -14.739 -4.740  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 143 GLN A NE2   1 
ATOM   1589 N N     . PHE C 3 144 ? 12.577  -15.023 -1.117  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A N     1 
ATOM   1590 C CA    . PHE C 3 144 ? 13.028  -14.026 -0.150  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CA    1 
ATOM   1591 C C     . PHE C 3 144 ? 14.541  -14.000 0.086   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A C     1 
ATOM   1592 O O     . PHE C 3 144 ? 15.074  -12.991 0.550   1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A O     1 
ATOM   1593 C CB    . PHE C 3 144 ? 12.313  -14.220 1.194   1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CB    1 
ATOM   1594 C CG    . PHE C 3 144 ? 12.740  -15.452 1.941   1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CG    1 
ATOM   1595 C CD1   . PHE C 3 144 ? 12.096  -16.670 1.735   1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CD1   1 
ATOM   1596 C CD2   . PHE C 3 144 ? 13.801  -15.399 2.847   1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CD2   1 
ATOM   1597 C CE1   . PHE C 3 144 ? 12.502  -17.814 2.420   1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CE1   1 
ATOM   1598 C CE2   . PHE C 3 144 ? 14.213  -16.539 3.534   1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CE2   1 
ATOM   1599 C CZ    . PHE C 3 144 ? 13.561  -17.747 3.319   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 144 PHE A CZ    1 
ATOM   1600 N N     . SER C 3 145 ? 15.231  -15.097 -0.228  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 145 SER A N     1 
ATOM   1601 C CA    . SER C 3 145 ? 16.676  -15.171 -0.027  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 145 SER A CA    1 
ATOM   1602 C C     . SER C 3 145 ? 17.522  -14.672 -1.192  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 145 SER A C     1 
ATOM   1603 O O     . SER C 3 145 ? 18.750  -14.610 -1.087  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 145 SER A O     1 
ATOM   1604 C CB    . SER C 3 145 ? 17.093  -16.604 0.325   1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 145 SER A CB    1 
ATOM   1605 O OG    . SER C 3 145 ? 16.652  -16.958 1.628   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 145 SER A OG    1 
ATOM   1606 N N     . MET C 3 146 ? 16.885  -14.316 -2.302  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 146 MET A N     1 
ATOM   1607 C CA    . MET C 3 146 ? 17.637  -13.808 -3.448  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 146 MET A CA    1 
ATOM   1608 C C     . MET C 3 146 ? 18.292  -12.471 -3.108  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 146 MET A C     1 
ATOM   1609 O O     . MET C 3 146 ? 17.726  -11.663 -2.370  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 146 MET A O     1 
ATOM   1610 C CB    . MET C 3 146 ? 16.719  -13.603 -4.648  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 146 MET A CB    1 
ATOM   1611 C CG    . MET C 3 146 ? 16.242  -14.875 -5.320  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 146 MET A CG    1 
ATOM   1612 S SD    . MET C 3 146 ? 15.246  -14.455 -6.763  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 146 MET A SD    1 
ATOM   1613 C CE    . MET C 3 146 ? 16.244  -13.222 -7.440  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 146 MET A CE    1 
ATOM   1614 N N     . ALA C 3 147 ? 19.487  -12.242 -3.645  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A N     1 
ATOM   1615 C CA    . ALA C 3 147 ? 20.188  -10.989 -3.410  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CA    1 
ATOM   1616 C C     . ALA C 3 147 ? 19.460  -9.891  -4.180  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A C     1 
ATOM   1617 O O     . ALA C 3 147 ? 18.731  -10.175 -5.136  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A O     1 
ATOM   1618 C CB    . ALA C 3 147 ? 21.643  -11.098 -3.882  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CB    1 
ATOM   1619 N N     . HIS C 3 148 ? 19.658  -8.648  -3.751  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A N     1 
ATOM   1620 C CA    . HIS C 3 148 ? 19.036  -7.477  -4.371  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CA    1 
ATOM   1621 C C     . HIS C 3 148 ? 20.108  -6.572  -4.976  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A C     1 
ATOM   1622 O O     . HIS C 3 148 ? 20.876  -5.944  -4.248  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A O     1 
ATOM   1623 C CB    . HIS C 3 148 ? 18.254  -6.677  -3.325  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CB    1 
ATOM   1624 C CG    . HIS C 3 148 ? 16.950  -7.297  -2.928  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CG    1 
ATOM   1625 N ND1   . HIS C 3 148 ? 15.829  -7.253  -3.730  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A ND1   1 
ATOM   1626 C CD2   . HIS C 3 148 ? 16.585  -7.967  -1.808  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CD2   1 
ATOM   1627 C CE1   . HIS C 3 148 ? 14.830  -7.868  -3.121  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CE1   1 
ATOM   1628 N NE2   . HIS C 3 148 ? 15.262  -8.311  -1.954  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 148 HIS A NE2   1 
ATOM   1629 N N     . GLN C 3 149 ? 20.147  -6.495  -6.302  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A N     1 
ATOM   1630 C CA    . GLN C 3 149 ? 21.125  -5.664  -7.003  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CA    1 
ATOM   1631 C C     . GLN C 3 149 ? 22.508  -5.683  -6.344  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A C     1 
ATOM   1632 O O     . GLN C 3 149 ? 23.127  -4.640  -6.130  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A O     1 
ATOM   1633 C CB    . GLN C 3 149 ? 20.616  -4.217  -7.120  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CB    1 
ATOM   1634 C CG    . GLN C 3 149 ? 20.398  -3.489  -5.799  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CG    1 
ATOM   1635 C CD    . GLN C 3 149 ? 19.903  -2.059  -5.987  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CD    1 
ATOM   1636 O OE1   . GLN C 3 149 ? 18.841  -1.829  -6.570  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A OE1   1 
ATOM   1637 N NE2   . GLN C 3 149 ? 20.673  -1.091  -5.490  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 149 GLN A NE2   1 
ATOM   1638 N N     . ASP C 3 150 ? 22.984  -6.885  -6.036  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A N     1 
ATOM   1639 C CA    . ASP C 3 150 ? 24.289  -7.081  -5.416  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A CA    1 
ATOM   1640 C C     . ASP C 3 150 ? 25.372  -7.067  -6.499  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A C     1 
ATOM   1641 O O     . ASP C 3 150 ? 25.121  -7.457  -7.640  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A O     1 
ATOM   1642 C CB    . ASP C 3 150 ? 24.296  -8.420  -4.673  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A CB    1 
ATOM   1643 C CG    . ASP C 3 150 ? 25.574  -8.657  -3.892  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A CG    1 
ATOM   1644 O OD1   . ASP C 3 150 ? 25.634  -9.658  -3.151  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A OD1   1 
ATOM   1645 O OD2   . ASP C 3 150 ? 26.518  -7.852  -4.014  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 150 ASP A OD2   1 
ATOM   1646 N N     . VAL C 3 151 ? 26.569  -6.612  -6.142  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A N     1 
ATOM   1647 C CA    . VAL C 3 151 ? 27.681  -6.550  -7.087  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CA    1 
ATOM   1648 C C     . VAL C 3 151 ? 27.989  -7.918  -7.691  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A C     1 
ATOM   1649 O O     . VAL C 3 151 ? 28.430  -8.010  -8.837  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A O     1 
ATOM   1650 C CB    . VAL C 3 151 ? 28.950  -5.995  -6.415  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CB    1 
ATOM   1651 C CG1   . VAL C 3 151 ? 28.751  -4.529  -6.071  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CG1   1 
ATOM   1652 C CG2   . VAL C 3 151 ? 29.264  -6.795  -5.160  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CG2   1 
ATOM   1653 N N     . ARG C 3 152 ? 27.774  -8.978  -6.918  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A N     1 
ATOM   1654 C CA    . ARG C 3 152 ? 27.994  -10.329 -7.426  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CA    1 
ATOM   1655 C C     . ARG C 3 152 ? 26.754  -10.630 -8.271  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A C     1 
ATOM   1656 O O     . ARG C 3 152 ? 25.787  -11.216 -7.784  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A O     1 
ATOM   1657 C CB    . ARG C 3 152 ? 28.099  -11.331 -6.272  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CB    1 
ATOM   1658 C CG    . ARG C 3 152 ? 29.131  -10.965 -5.212  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CG    1 
ATOM   1659 C CD    . ARG C 3 152 ? 28.460  -10.645 -3.883  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CD    1 
ATOM   1660 N NE    . ARG C 3 152 ? 28.728  -11.669 -2.880  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NE    1 
ATOM   1661 C CZ    . ARG C 3 152 ? 28.129  -11.736 -1.694  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CZ    1 
ATOM   1662 N NH1   . ARG C 3 152 ? 27.212  -10.839 -1.353  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NH1   1 
ATOM   1663 N NH2   . ARG C 3 152 ? 28.460  -12.698 -0.842  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NH2   1 
ATOM   1664 N N     . TYR C 3 153 ? 26.788  -10.206 -9.532  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A N     1 
ATOM   1665 C CA    . TYR C 3 153 ? 25.664  -10.385 -10.450 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CA    1 
ATOM   1666 C C     . TYR C 3 153 ? 25.021  -11.768 -10.430 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A C     1 
ATOM   1667 O O     . TYR C 3 153 ? 23.807  -11.896 -10.593 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A O     1 
ATOM   1668 C CB    . TYR C 3 153 ? 26.094  -10.056 -11.884 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CB    1 
ATOM   1669 C CG    . TYR C 3 153 ? 27.189  -10.949 -12.427 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CG    1 
ATOM   1670 C CD1   . TYR C 3 153 ? 28.532  -10.667 -12.178 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CD1   1 
ATOM   1671 C CD2   . TYR C 3 153 ? 26.881  -12.081 -13.185 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CD2   1 
ATOM   1672 C CE1   . TYR C 3 153 ? 29.541  -11.486 -12.671 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CE1   1 
ATOM   1673 C CE2   . TYR C 3 153 ? 27.882  -12.909 -13.684 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CE2   1 
ATOM   1674 C CZ    . TYR C 3 153 ? 29.212  -12.605 -13.425 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CZ    1 
ATOM   1675 O OH    . TYR C 3 153 ? 30.209  -13.408 -13.927 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A OH    1 
ATOM   1676 N N     . TYR C 3 154 ? 25.837  -12.798 -10.234 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A N     1 
ATOM   1677 C CA    . TYR C 3 154 ? 25.347  -14.168 -10.209 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CA    1 
ATOM   1678 C C     . TYR C 3 154 ? 24.460  -14.489 -9.005  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A C     1 
ATOM   1679 O O     . TYR C 3 154 ? 23.942  -15.599 -8.897  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A O     1 
ATOM   1680 C CB    . TYR C 3 154 ? 26.532  -15.139 -10.267 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CB    1 
ATOM   1681 C CG    . TYR C 3 154 ? 27.561  -14.949 -9.171  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CG    1 
ATOM   1682 C CD1   . TYR C 3 154 ? 27.404  -15.553 -7.928  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CD1   1 
ATOM   1683 C CD2   . TYR C 3 154 ? 28.695  -14.161 -9.382  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CD2   1 
ATOM   1684 C CE1   . TYR C 3 154 ? 28.351  -15.381 -6.918  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CE1   1 
ATOM   1685 C CE2   . TYR C 3 154 ? 29.644  -13.979 -8.382  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CE2   1 
ATOM   1686 C CZ    . TYR C 3 154 ? 29.467  -14.592 -7.151  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A CZ    1 
ATOM   1687 O OH    . TYR C 3 154 ? 30.397  -14.405 -6.150  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A OH    1 
ATOM   1688 N N     . LEU C 3 155 ? 24.283  -13.523 -8.105  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N     1 
ATOM   1689 C CA    . LEU C 3 155 ? 23.445  -13.741 -6.931  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA    1 
ATOM   1690 C C     . LEU C 3 155 ? 22.069  -13.100 -7.071  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C     1 
ATOM   1691 O O     . LEU C 3 155 ? 21.154  -13.432 -6.332  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O     1 
ATOM   1692 C CB    . LEU C 3 155 ? 24.130  -13.204 -5.670  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB    1 
ATOM   1693 C CG    . LEU C 3 155 ? 25.416  -13.912 -5.240  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG    1 
ATOM   1694 C CD1   . LEU C 3 155 ? 25.912  -13.290 -3.951  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1   1 
ATOM   1695 C CD2   . LEU C 3 155 ? 25.163  -15.393 -5.043  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2   1 
ATOM   1696 N N     . ASN C 3 156 ? 21.928  -12.181 -8.020  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A N     1 
ATOM   1697 C CA    . ASN C 3 156 ? 20.660  -11.495 -8.250  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A CA    1 
ATOM   1698 C C     . ASN C 3 156 ? 19.737  -12.367 -9.095  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A C     1 
ATOM   1699 O O     . ASN C 3 156 ? 19.307  -11.980 -10.183 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A O     1 
ATOM   1700 C CB    . ASN C 3 156 ? 20.919  -10.167 -8.962  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A CB    1 
ATOM   1701 C CG    . ASN C 3 156 ? 21.829  -9.251  -8.166  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A CG    1 
ATOM   1702 O OD1   . ASN C 3 156 ? 22.590  -8.465  -8.737  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A OD1   1 
ATOM   1703 N ND2   . ASN C 3 156 ? 21.747  -9.335  -6.841  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 156 ASN A ND2   1 
ATOM   1704 N N     . GLY C 3 157 ? 19.433  -13.551 -8.588  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N     1 
ATOM   1705 C CA    . GLY C 3 157 ? 18.580  -14.456 -9.329  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA    1 
ATOM   1706 C C     . GLY C 3 157 ? 18.300  -15.709 -8.540  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C     1 
ATOM   1707 O O     . GLY C 3 157 ? 18.653  -15.809 -7.363  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O     1 
ATOM   1708 N N     . MET C 3 158 ? 17.661  -16.672 -9.189  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 158 MET A N     1 
ATOM   1709 C CA    . MET C 3 158 ? 17.325  -17.914 -8.534  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA    1 
ATOM   1710 C C     . MET C 3 158 ? 17.782  -19.067 -9.400  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 158 MET A C     1 
ATOM   1711 O O     . MET C 3 158 ? 17.519  -19.095 -10.607 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 158 MET A O     1 
ATOM   1712 C CB    . MET C 3 158 ? 15.817  -18.001 -8.316  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB    1 
ATOM   1713 C CG    . MET C 3 158 ? 15.372  -19.213 -7.527  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG    1 
ATOM   1714 S SD    . MET C 3 158 ? 13.580  -19.252 -7.358  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD    1 
ATOM   1715 C CE    . MET C 3 158 ? 13.303  -18.036 -6.063  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE    1 
ATOM   1716 N N     . LEU C 3 159 ? 18.475  -20.012 -8.777  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N     1 
ATOM   1717 C CA    . LEU C 3 159 ? 18.963  -21.182 -9.483  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA    1 
ATOM   1718 C C     . LEU C 3 159 ? 17.819  -22.168 -9.615  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C     1 
ATOM   1719 O O     . LEU C 3 159 ? 17.092  -22.411 -8.648  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O     1 
ATOM   1720 C CB    . LEU C 3 159 ? 20.098  -21.839 -8.696  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB    1 
ATOM   1721 C CG    . LEU C 3 159 ? 20.717  -23.118 -9.265  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG    1 
ATOM   1722 C CD1   . LEU C 3 159 ? 21.523  -22.792 -10.507 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1   1 
ATOM   1723 C CD2   . LEU C 3 159 ? 21.611  -23.762 -8.209  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2   1 
ATOM   1724 N N     . PHE C 3 160 ? 17.636  -22.695 -10.822 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A N     1 
ATOM   1725 C CA    . PHE C 3 160 ? 16.620  -23.712 -11.085 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CA    1 
ATOM   1726 C C     . PHE C 3 160 ? 17.449  -24.907 -11.543 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A C     1 
ATOM   1727 O O     . PHE C 3 160 ? 18.103  -24.858 -12.581 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A O     1 
ATOM   1728 C CB    . PHE C 3 160 ? 15.649  -23.279 -12.191 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CB    1 
ATOM   1729 C CG    . PHE C 3 160 ? 14.533  -22.389 -11.704 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CG    1 
ATOM   1730 C CD1   . PHE C 3 160 ? 14.773  -21.053 -11.389 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CD1   1 
ATOM   1731 C CD2   . PHE C 3 160 ? 13.249  -22.893 -11.534 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CD2   1 
ATOM   1732 C CE1   . PHE C 3 160 ? 13.749  -20.233 -10.913 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CE1   1 
ATOM   1733 C CE2   . PHE C 3 160 ? 12.213  -22.076 -11.056 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CE2   1 
ATOM   1734 C CZ    . PHE C 3 160 ? 12.469  -20.744 -10.746 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CZ    1 
ATOM   1735 N N     . GLU C 3 161 ? 17.440  -25.973 -10.753 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A N     1 
ATOM   1736 C CA    . GLU C 3 161 ? 18.239  -27.140 -11.079 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CA    1 
ATOM   1737 C C     . GLU C 3 161 ? 17.416  -28.413 -11.226 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A C     1 
ATOM   1738 O O     . GLU C 3 161 ? 16.519  -28.673 -10.430 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A O     1 
ATOM   1739 C CB    . GLU C 3 161 ? 19.312  -27.322 -9.987  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CB    1 
ATOM   1740 C CG    . GLU C 3 161 ? 20.048  -28.664 -10.003 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CG    1 
ATOM   1741 C CD    . GLU C 3 161 ? 21.074  -28.792 -8.877  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CD    1 
ATOM   1742 O OE1   . GLU C 3 161 ? 20.810  -28.300 -7.761  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A OE1   1 
ATOM   1743 O OE2   . GLU C 3 161 ? 22.143  -29.396 -9.101  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A OE2   1 
ATOM   1744 N N     . THR C 3 162 ? 17.703  -29.191 -12.268 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 162 THR A N     1 
ATOM   1745 C CA    . THR C 3 162 ? 17.015  -30.467 -12.459 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA    1 
ATOM   1746 C C     . THR C 3 162 ? 18.034  -31.511 -12.036 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 162 THR A C     1 
ATOM   1747 O O     . THR C 3 162 ? 19.208  -31.416 -12.380 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 162 THR A O     1 
ATOM   1748 C CB    . THR C 3 162 ? 16.620  -30.740 -13.937 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB    1 
ATOM   1749 O OG1   . THR C 3 162 ? 17.731  -30.459 -14.794 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1   1 
ATOM   1750 C CG2   . THR C 3 162 ? 15.426  -29.886 -14.347 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2   1 
ATOM   1751 N N     . GLU C 3 163 ? 17.592  -32.494 -11.270 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N     1 
ATOM   1752 C CA    . GLU C 3 163 ? 18.490  -33.545 -10.819 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA    1 
ATOM   1753 C C     . GLU C 3 163 ? 17.632  -34.730 -10.419 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C     1 
ATOM   1754 O O     . GLU C 3 163 ? 16.821  -34.629 -9.499  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O     1 
ATOM   1755 C CB    . GLU C 3 163 ? 19.324  -33.056 -9.633  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB    1 
ATOM   1756 C CG    . GLU C 3 163 ? 20.283  -34.111 -9.093  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG    1 
ATOM   1757 C CD    . GLU C 3 163 ? 21.150  -33.597 -7.962  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD    1 
ATOM   1758 O OE1   . GLU C 3 163 ? 20.605  -33.064 -6.978  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1   1 
ATOM   1759 O OE2   . GLU C 3 163 ? 22.382  -33.732 -8.054  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2   1 
ATOM   1760 N N     . GLY C 3 164 ? 17.807  -35.848 -11.118 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A N     1 
ATOM   1761 C CA    . GLY C 3 164 ? 17.009  -37.027 -10.832 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A CA    1 
ATOM   1762 C C     . GLY C 3 164 ? 15.593  -36.772 -11.306 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A C     1 
ATOM   1763 O O     . GLY C 3 164 ? 15.373  -36.460 -12.477 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A O     1 
ATOM   1764 N N     . GLU C 3 165 ? 14.628  -36.899 -10.402 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A N     1 
ATOM   1765 C CA    . GLU C 3 165 ? 13.228  -36.646 -10.732 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CA    1 
ATOM   1766 C C     . GLU C 3 165 ? 12.790  -35.374 -10.017 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A C     1 
ATOM   1767 O O     . GLU C 3 165 ? 11.599  -35.111 -9.862  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A O     1 
ATOM   1768 C CB    . GLU C 3 165 ? 12.347  -37.806 -10.270 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CB    1 
ATOM   1769 C CG    . GLU C 3 165 ? 12.563  -39.101 -11.029 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CG    1 
ATOM   1770 C CD    . GLU C 3 165 ? 11.750  -40.247 -10.455 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CD    1 
ATOM   1771 O OE1   . GLU C 3 165 ? 10.500  -40.170 -10.474 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE1   1 
ATOM   1772 O OE2   . GLU C 3 165 ? 12.366  -41.223 -9.979  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE2   1 
ATOM   1773 N N     . GLU C 3 166 ? 13.763  -34.580 -9.593  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N     1 
ATOM   1774 C CA    . GLU C 3 166 ? 13.465  -33.358 -8.868  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA    1 
ATOM   1775 C C     . GLU C 3 166 ? 13.840  -32.055 -9.546  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C     1 
ATOM   1776 O O     . GLU C 3 166 ? 14.809  -31.975 -10.303 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O     1 
ATOM   1777 C CB    . GLU C 3 166 ? 14.157  -33.366 -7.507  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB    1 
ATOM   1778 C CG    . GLU C 3 166 ? 13.575  -34.310 -6.479  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG    1 
ATOM   1779 C CD    . GLU C 3 166 ? 13.952  -33.883 -5.080  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD    1 
ATOM   1780 O OE1   . GLU C 3 166 ? 15.149  -33.987 -4.730  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1   1 
ATOM   1781 O OE2   . GLU C 3 166 ? 13.052  -33.419 -4.342  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2   1 
ATOM   1782 N N     . LEU C 3 167 ? 13.045  -31.036 -9.248  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N     1 
ATOM   1783 C CA    . LEU C 3 167 ? 13.293  -29.688 -9.723  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA    1 
ATOM   1784 C C     . LEU C 3 167 ? 13.623  -28.968 -8.423  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C     1 
ATOM   1785 O O     . LEU C 3 167 ? 12.900  -29.093 -7.437  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O     1 
ATOM   1786 C CB    . LEU C 3 167 ? 12.048  -29.069 -10.353 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB    1 
ATOM   1787 C CG    . LEU C 3 167 ? 12.264  -27.616 -10.797 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG    1 
ATOM   1788 C CD1   . LEU C 3 167 ? 13.497  -27.511 -11.692 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1   1 
ATOM   1789 C CD2   . LEU C 3 167 ? 11.024  -27.123 -11.528 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2   1 
ATOM   1790 N N     . ARG C 3 168 ? 14.721  -28.234 -8.405  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A N     1 
ATOM   1791 C CA    . ARG C 3 168 ? 15.098  -27.541 -7.188  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CA    1 
ATOM   1792 C C     . ARG C 3 168 ? 15.431  -26.098 -7.468  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A C     1 
ATOM   1793 O O     . ARG C 3 168 ? 15.918  -25.770 -8.549  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A O     1 
ATOM   1794 C CB    . ARG C 3 168 ? 16.305  -28.242 -6.554  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CB    1 
ATOM   1795 C CG    . ARG C 3 168 ? 16.834  -27.578 -5.298  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CG    1 
ATOM   1796 C CD    . ARG C 3 168 ? 17.815  -28.500 -4.578  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CD    1 
ATOM   1797 N NE    . ARG C 3 168 ? 18.828  -29.002 -5.488  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A NE    1 
ATOM   1798 C CZ    . ARG C 3 168 ? 18.971  -30.279 -5.824  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A CZ    1 
ATOM   1799 N NH1   . ARG C 3 168 ? 18.167  -31.208 -5.314  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A NH1   1 
ATOM   1800 N NH2   . ARG C 3 168 ? 19.907  -30.619 -6.697  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A NH2   1 
ATOM   1801 N N     . THR C 3 169 ? 15.145  -25.240 -6.491  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 169 THR A N     1 
ATOM   1802 C CA    . THR C 3 169 ? 15.451  -23.821 -6.594  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 169 THR A CA    1 
ATOM   1803 C C     . THR C 3 169 ? 16.394  -23.450 -5.454  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 169 THR A C     1 
ATOM   1804 O O     . THR C 3 169 ? 16.244  -23.919 -4.323  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 169 THR A O     1 
ATOM   1805 C CB    . THR C 3 169 ? 14.190  -22.937 -6.480  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 169 THR A CB    1 
ATOM   1806 O OG1   . THR C 3 169 ? 13.455  -23.300 -5.303  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 169 THR A OG1   1 
ATOM   1807 C CG2   . THR C 3 169 ? 13.306  -23.086 -7.721  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 169 THR A CG2   1 
ATOM   1808 N N     . VAL C 3 170 ? 17.381  -22.620 -5.754  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N     1 
ATOM   1809 C CA    . VAL C 3 170 ? 18.311  -22.189 -4.725  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA    1 
ATOM   1810 C C     . VAL C 3 170 ? 18.426  -20.671 -4.801  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C     1 
ATOM   1811 O O     . VAL C 3 170 ? 18.478  -20.099 -5.892  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O     1 
ATOM   1812 C CB    . VAL C 3 170 ? 19.707  -22.827 -4.920  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB    1 
ATOM   1813 C CG1   . VAL C 3 170 ? 20.599  -22.481 -3.739  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1   1 
ATOM   1814 C CG2   . VAL C 3 170 ? 19.577  -24.349 -5.065  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2   1 
ATOM   1815 N N     . ALA C 3 171 ? 18.451  -20.018 -3.643  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N     1 
ATOM   1816 C CA    . ALA C 3 171 ? 18.566  -18.561 -3.600  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA    1 
ATOM   1817 C C     . ALA C 3 171 ? 19.466  -18.144 -2.445  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C     1 
ATOM   1818 O O     . ALA C 3 171 ? 19.381  -18.705 -1.360  1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O     1 
ATOM   1819 C CB    . ALA C 3 171 ? 17.187  -17.930 -3.441  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB    1 
ATOM   1820 N N     . THR C 3 172 ? 20.333  -17.165 -2.682  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 172 THR A N     1 
ATOM   1821 C CA    . THR C 3 172 ? 21.232  -16.690 -1.636  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 172 THR A CA    1 
ATOM   1822 C C     . THR C 3 172 ? 21.813  -15.310 -1.940  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 172 THR A C     1 
ATOM   1823 O O     . THR C 3 172 ? 22.019  -14.949 -3.100  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 172 THR A O     1 
ATOM   1824 C CB    . THR C 3 172 ? 22.380  -17.707 -1.401  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 172 THR A CB    1 
ATOM   1825 O OG1   . THR C 3 172 ? 23.258  -17.229 -0.374  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 172 THR A OG1   1 
ATOM   1826 C CG2   . THR C 3 172 ? 23.168  -17.933 -2.686  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 172 THR A CG2   1 
ATOM   1827 N N     . ASP C 3 173 ? 22.062  -14.534 -0.888  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A N     1 
ATOM   1828 C CA    . ASP C 3 173 ? 22.632  -13.200 -1.044  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CA    1 
ATOM   1829 C C     . ASP C 3 173 ? 23.998  -13.168 -0.378  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A C     1 
ATOM   1830 O O     . ASP C 3 173 ? 24.581  -12.101 -0.184  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A O     1 
ATOM   1831 C CB    . ASP C 3 173 ? 21.721  -12.150 -0.401  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CB    1 
ATOM   1832 C CG    . ASP C 3 173 ? 21.522  -12.386 1.084   1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CG    1 
ATOM   1833 O OD1   . ASP C 3 173 ? 20.680  -11.694 1.689   1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD1   1 
ATOM   1834 O OD2   . ASP C 3 173 ? 22.212  -13.262 1.647   1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD2   1 
ATOM   1835 N N     . GLY C 3 174 ? 24.494  -14.350 -0.025  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A N     1 
ATOM   1836 C CA    . GLY C 3 174 ? 25.792  -14.459 0.617   1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A CA    1 
ATOM   1837 C C     . GLY C 3 174 ? 25.710  -14.610 2.126   1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A C     1 
ATOM   1838 O O     . GLY C 3 174 ? 26.531  -15.296 2.738   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 174 GLY A O     1 
ATOM   1839 N N     . HIS C 3 175 ? 24.707  -13.980 2.728   1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A N     1 
ATOM   1840 C CA    . HIS C 3 175 ? 24.521  -14.027 4.176   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CA    1 
ATOM   1841 C C     . HIS C 3 175 ? 23.587  -15.152 4.598   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A C     1 
ATOM   1842 O O     . HIS C 3 175 ? 23.805  -15.786 5.629   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A O     1 
ATOM   1843 C CB    . HIS C 3 175 ? 23.988  -12.679 4.659   1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CB    1 
ATOM   1844 C CG    . HIS C 3 175 ? 24.825  -11.519 4.219   1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CG    1 
ATOM   1845 N ND1   . HIS C 3 175 ? 26.085  -11.277 4.723   1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A ND1   1 
ATOM   1846 C CD2   . HIS C 3 175 ? 24.604  -10.564 3.285   1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CD2   1 
ATOM   1847 C CE1   . HIS C 3 175 ? 26.604  -10.224 4.117   1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A CE1   1 
ATOM   1848 N NE2   . HIS C 3 175 ? 25.726  -9.773  3.239   1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 175 HIS A NE2   1 
ATOM   1849 N N     . ARG C 3 176 ? 22.546  -15.393 3.805   1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A N     1 
ATOM   1850 C CA    . ARG C 3 176 ? 21.602  -16.467 4.090   1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CA    1 
ATOM   1851 C C     . ARG C 3 176 ? 21.274  -17.176 2.781   1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A C     1 
ATOM   1852 O O     . ARG C 3 176 ? 21.423  -16.597 1.700   1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A O     1 
ATOM   1853 C CB    . ARG C 3 176 ? 20.307  -15.934 4.735   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CB    1 
ATOM   1854 C CG    . ARG C 3 176 ? 19.371  -15.114 3.815   1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CG    1 
ATOM   1855 C CD    . ARG C 3 176 ? 19.785  -13.658 3.796   1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CD    1 
ATOM   1856 N NE    . ARG C 3 176 ? 18.891  -12.763 3.053   1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A NE    1 
ATOM   1857 C CZ    . ARG C 3 176 ? 17.580  -12.636 3.249   1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CZ    1 
ATOM   1858 N NH1   . ARG C 3 176 ? 16.950  -13.363 4.165   1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A NH1   1 
ATOM   1859 N NH2   . ARG C 3 176 ? 16.905  -11.728 2.559   1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 176 ARG A NH2   1 
ATOM   1860 N N     . LEU C 3 177 ? 20.834  -18.424 2.877   1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N     1 
ATOM   1861 C CA    . LEU C 3 177 ? 20.493  -19.194 1.688   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA    1 
ATOM   1862 C C     . LEU C 3 177 ? 19.244  -20.030 1.899   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C     1 
ATOM   1863 O O     . LEU C 3 177 ? 18.935  -20.442 3.021   1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O     1 
ATOM   1864 C CB    . LEU C 3 177 ? 21.673  -20.101 1.290   1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB    1 
ATOM   1865 C CG    . LEU C 3 177 ? 21.479  -21.137 0.169   1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG    1 
ATOM   1866 C CD1   . LEU C 3 177 ? 22.827  -21.478 -0.450  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1   1 
ATOM   1867 C CD2   . LEU C 3 177 ? 20.813  -22.396 0.712   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2   1 
ATOM   1868 N N     . ALA C 3 178 ? 18.521  -20.269 0.809   1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N     1 
ATOM   1869 C CA    . ALA C 3 178 ? 17.319  -21.079 0.854   1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA    1 
ATOM   1870 C C     . ALA C 3 178 ? 17.387  -22.067 -0.305  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C     1 
ATOM   1871 O O     . ALA C 3 178 ? 17.881  -21.736 -1.386  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O     1 
ATOM   1872 C CB    . ALA C 3 178 ? 16.070  -20.196 0.731   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB    1 
ATOM   1873 N N     . VAL C 3 179 ? 16.904  -23.281 -0.069  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A N     1 
ATOM   1874 C CA    . VAL C 3 179 ? 16.899  -24.316 -1.096  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CA    1 
ATOM   1875 C C     . VAL C 3 179 ? 15.668  -25.171 -0.885  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A C     1 
ATOM   1876 O O     . VAL C 3 179 ? 15.311  -25.484 0.255   1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A O     1 
ATOM   1877 C CB    . VAL C 3 179 ? 18.153  -25.207 -1.007  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CB    1 
ATOM   1878 C CG1   . VAL C 3 179 ? 18.348  -25.677 0.422   1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CG1   1 
ATOM   1879 C CG2   . VAL C 3 179 ? 18.014  -26.396 -1.958  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CG2   1 
ATOM   1880 N N     . CYS C 3 180 ? 15.024  -25.543 -1.984  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 180 CYS A N     1 
ATOM   1881 C CA    . CYS C 3 180 ? 13.810  -26.352 -1.937  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 180 CYS A CA    1 
ATOM   1882 C C     . CYS C 3 180 ? 13.792  -27.317 -3.123  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 180 CYS A C     1 
ATOM   1883 O O     . CYS C 3 180 ? 14.140  -26.933 -4.237  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 180 CYS A O     1 
ATOM   1884 C CB    . CYS C 3 180 ? 12.592  -25.430 -1.993  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 180 CYS A CB    1 
ATOM   1885 S SG    . CYS C 3 180 ? 11.011  -26.238 -1.788  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 180 CYS A SG    1 
ATOM   1886 N N     . SER C 3 181 ? 13.400  -28.565 -2.872  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 181 SER A N     1 
ATOM   1887 C CA    . SER C 3 181 ? 13.332  -29.590 -3.916  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA    1 
ATOM   1888 C C     . SER C 3 181 ? 11.956  -30.228 -3.950  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 181 SER A C     1 
ATOM   1889 O O     . SER C 3 181 ? 11.354  -30.474 -2.905  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 181 SER A O     1 
ATOM   1890 C CB    . SER C 3 181 ? 14.368  -30.699 -3.679  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB    1 
ATOM   1891 O OG    . SER C 3 181 ? 15.693  -30.232 -3.848  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG    1 
ATOM   1892 N N     . MET C 3 182 ? 11.478  -30.505 -5.160  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 182 MET A N     1 
ATOM   1893 C CA    . MET C 3 182 ? 10.177  -31.127 -5.376  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 182 MET A CA    1 
ATOM   1894 C C     . MET C 3 182 ? 10.309  -32.129 -6.519  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 182 MET A C     1 
ATOM   1895 O O     . MET C 3 182 ? 10.862  -31.815 -7.574  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 182 MET A O     1 
ATOM   1896 C CB    . MET C 3 182 ? 9.131   -30.075 -5.753  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 182 MET A CB    1 
ATOM   1897 C CG    . MET C 3 182 ? 8.857   -29.030 -4.683  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 182 MET A CG    1 
ATOM   1898 S SD    . MET C 3 182 ? 7.942   -29.680 -3.283  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 182 MET A SD    1 
ATOM   1899 C CE    . MET C 3 182 ? 6.268   -29.437 -3.865  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 182 MET A CE    1 
ATOM   1900 N N     . PRO C 3 183 ? 9.812   -33.356 -6.319  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A N     1 
ATOM   1901 C CA    . PRO C 3 183 ? 9.895   -34.374 -7.369  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A CA    1 
ATOM   1902 C C     . PRO C 3 183 ? 8.796   -34.115 -8.389  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A C     1 
ATOM   1903 O O     . PRO C 3 183 ? 7.654   -33.835 -8.020  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A O     1 
ATOM   1904 C CB    . PRO C 3 183 ? 9.677   -35.667 -6.598  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A CB    1 
ATOM   1905 C CG    . PRO C 3 183 ? 8.651   -35.248 -5.587  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A CG    1 
ATOM   1906 C CD    . PRO C 3 183 ? 9.177   -33.900 -5.106  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 183 PRO A CD    1 
ATOM   1907 N N     . ILE C 3 184 ? 9.134   -34.191 -9.668  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A N     1 
ATOM   1908 C CA    . ILE C 3 184 ? 8.135   -33.953 -10.699 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CA    1 
ATOM   1909 C C     . ILE C 3 184 ? 7.852   -35.215 -11.506 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A C     1 
ATOM   1910 O O     . ILE C 3 184 ? 7.383   -35.148 -12.639 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A O     1 
ATOM   1911 C CB    . ILE C 3 184 ? 8.560   -32.794 -11.638 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CB    1 
ATOM   1912 C CG1   . ILE C 3 184 ? 9.933   -33.068 -12.245 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG1   1 
ATOM   1913 C CG2   . ILE C 3 184 ? 8.613   -31.486 -10.855 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG2   1 
ATOM   1914 C CD1   . ILE C 3 184 ? 10.395  -31.972 -13.189 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CD1   1 
ATOM   1915 N N     . GLY C 3 185 ? 8.140   -36.363 -10.897 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A N     1 
ATOM   1916 C CA    . GLY C 3 185 ? 7.900   -37.651 -11.525 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A CA    1 
ATOM   1917 C C     . GLY C 3 185 ? 8.419   -37.836 -12.937 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A C     1 
ATOM   1918 O O     . GLY C 3 185 ? 7.735   -38.428 -13.772 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A O     1 
ATOM   1919 N N     . GLN C 3 186 ? 9.620   -37.340 -13.211 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A N     1 
ATOM   1920 C CA    . GLN C 3 186 ? 10.213  -37.472 -14.538 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CA    1 
ATOM   1921 C C     . GLN C 3 186 ? 11.727  -37.501 -14.464 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A C     1 
ATOM   1922 O O     . GLN C 3 186 ? 12.340  -36.617 -13.868 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A O     1 
ATOM   1923 C CB    . GLN C 3 186 ? 9.816   -36.304 -15.442 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CB    1 
ATOM   1924 C CG    . GLN C 3 186 ? 8.335   -36.057 -15.582 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CG    1 
ATOM   1925 C CD    . GLN C 3 186 ? 8.016   -35.288 -16.841 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CD    1 
ATOM   1926 O OE1   . GLN C 3 186 ? 8.059   -35.839 -17.939 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A OE1   1 
ATOM   1927 N NE2   . GLN C 3 186 ? 7.711   -34.004 -16.695 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A NE2   1 
ATOM   1928 N N     . SER C 3 187 ? 12.328  -38.512 -15.079 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 187 SER A N     1 
ATOM   1929 C CA    . SER C 3 187 ? 13.775  -38.622 -15.094 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA    1 
ATOM   1930 C C     . SER C 3 187 ? 14.265  -37.459 -15.943 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 187 SER A C     1 
ATOM   1931 O O     . SER C 3 187 ? 13.957  -37.373 -17.133 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 187 SER A O     1 
ATOM   1932 C CB    . SER C 3 187 ? 14.202  -39.957 -15.715 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB    1 
ATOM   1933 O OG    . SER C 3 187 ? 15.614  -40.095 -15.716 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG    1 
ATOM   1934 N N     . LEU C 3 188 ? 15.023  -36.558 -15.328 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N     1 
ATOM   1935 C CA    . LEU C 3 188 ? 15.523  -35.383 -16.029 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA    1 
ATOM   1936 C C     . LEU C 3 188 ? 17.039  -35.385 -16.129 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C     1 
ATOM   1937 O O     . LEU C 3 188 ? 17.718  -35.984 -15.305 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O     1 
ATOM   1938 C CB    . LEU C 3 188 ? 15.103  -34.118 -15.278 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB    1 
ATOM   1939 C CG    . LEU C 3 188 ? 13.648  -33.977 -14.832 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG    1 
ATOM   1940 C CD1   . LEU C 3 188 ? 13.562  -32.923 -13.739 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1   1 
ATOM   1941 C CD2   . LEU C 3 188 ? 12.773  -33.624 -16.015 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2   1 
ATOM   1942 N N     . PRO C 3 189 ? 17.588  -34.716 -17.154 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A N     1 
ATOM   1943 C CA    . PRO C 3 189 ? 19.044  -34.672 -17.284 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CA    1 
ATOM   1944 C C     . PRO C 3 189 ? 19.489  -33.662 -16.232 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A C     1 
ATOM   1945 O O     . PRO C 3 189 ? 18.707  -32.796 -15.847 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A O     1 
ATOM   1946 C CB    . PRO C 3 189 ? 19.244  -34.156 -18.704 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CB    1 
ATOM   1947 C CG    . PRO C 3 189 ? 18.084  -33.214 -18.873 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CG    1 
ATOM   1948 C CD    . PRO C 3 189 ? 16.935  -34.006 -18.270 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CD    1 
ATOM   1949 N N     . SER C 3 190 ? 20.721  -33.769 -15.754 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 190 SER A N     1 
ATOM   1950 C CA    . SER C 3 190 ? 21.203  -32.832 -14.742 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA    1 
ATOM   1951 C C     . SER C 3 190 ? 21.491  -31.498 -15.415 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 190 SER A C     1 
ATOM   1952 O O     . SER C 3 190 ? 22.315  -31.420 -16.321 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 190 SER A O     1 
ATOM   1953 C CB    . SER C 3 190 ? 22.461  -33.380 -14.076 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB    1 
ATOM   1954 O OG    . SER C 3 190 ? 22.202  -34.663 -13.537 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG    1 
ATOM   1955 N N     . HIS C 3 191 ? 20.804  -30.450 -14.971 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A N     1 
ATOM   1956 C CA    . HIS C 3 191 ? 20.975  -29.136 -15.572 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A CA    1 
ATOM   1957 C C     . HIS C 3 191 ? 20.766  -28.039 -14.523 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A C     1 
ATOM   1958 O O     . HIS C 3 191 ? 19.960  -28.204 -13.607 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A O     1 
ATOM   1959 C CB    . HIS C 3 191 ? 19.959  -28.973 -16.706 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A CB    1 
ATOM   1960 C CG    . HIS C 3 191 ? 20.330  -27.933 -17.715 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A CG    1 
ATOM   1961 N ND1   . HIS C 3 191 ? 21.087  -28.217 -18.832 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A ND1   1 
ATOM   1962 C CD2   . HIS C 3 191 ? 20.051  -26.608 -17.776 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A CD2   1 
ATOM   1963 C CE1   . HIS C 3 191 ? 21.256  -27.113 -19.538 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A CE1   1 
ATOM   1964 N NE2   . HIS C 3 191 ? 20.639  -26.122 -18.920 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 191 HIS A NE2   1 
ATOM   1965 N N     . SER C 3 192 ? 21.493  -26.932 -14.664 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 192 SER A N     1 
ATOM   1966 C CA    . SER C 3 192 ? 21.385  -25.804 -13.735 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 192 SER A CA    1 
ATOM   1967 C C     . SER C 3 192 ? 21.449  -24.476 -14.472 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 192 SER A C     1 
ATOM   1968 O O     . SER C 3 192 ? 22.305  -24.290 -15.326 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 192 SER A O     1 
ATOM   1969 C CB    . SER C 3 192 ? 22.522  -25.818 -12.697 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 192 SER A CB    1 
ATOM   1970 O OG    . SER C 3 192 ? 22.347  -26.835 -11.736 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 192 SER A OG    1 
ATOM   1971 N N     . VAL C 3 193 ? 20.535  -23.564 -14.150 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N     1 
ATOM   1972 C CA    . VAL C 3 193 ? 20.540  -22.236 -14.767 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA    1 
ATOM   1973 C C     . VAL C 3 193 ? 20.098  -21.193 -13.753 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C     1 
ATOM   1974 O O     . VAL C 3 193 ? 19.388  -21.510 -12.799 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O     1 
ATOM   1975 C CB    . VAL C 3 193 ? 19.585  -22.140 -15.987 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB    1 
ATOM   1976 C CG1   . VAL C 3 193 ? 19.990  -23.148 -17.050 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1   1 
ATOM   1977 C CG2   . VAL C 3 193 ? 18.138  -22.364 -15.539 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2   1 
ATOM   1978 N N     . ILE C 3 194 ? 20.518  -19.951 -13.957 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A N     1 
ATOM   1979 C CA    . ILE C 3 194 ? 20.124  -18.864 -13.069 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CA    1 
ATOM   1980 C C     . ILE C 3 194 ? 19.065  -18.006 -13.777 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A C     1 
ATOM   1981 O O     . ILE C 3 194 ? 19.288  -17.508 -14.880 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A O     1 
ATOM   1982 C CB    . ILE C 3 194 ? 21.317  -17.942 -12.712 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CB    1 
ATOM   1983 C CG1   . ILE C 3 194 ? 22.490  -18.765 -12.178 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG1   1 
ATOM   1984 C CG2   . ILE C 3 194 ? 20.880  -16.918 -11.659 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG2   1 
ATOM   1985 C CD1   . ILE C 3 194 ? 23.807  -17.992 -12.173 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CD1   1 
ATOM   1986 N N     . VAL C 3 195 ? 17.905  -17.849 -13.154 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A N     1 
ATOM   1987 C CA    . VAL C 3 195 ? 16.851  -17.023 -13.734 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CA    1 
ATOM   1988 C C     . VAL C 3 195 ? 16.918  -15.661 -13.030 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A C     1 
ATOM   1989 O O     . VAL C 3 195 ? 16.879  -15.595 -11.801 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A O     1 
ATOM   1990 C CB    . VAL C 3 195 ? 15.446  -17.653 -13.514 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CB    1 
ATOM   1991 C CG1   . VAL C 3 195 ? 14.350  -16.697 -14.013 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CG1   1 
ATOM   1992 C CG2   . VAL C 3 195 ? 15.355  -18.983 -14.257 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CG2   1 
ATOM   1993 N N     . PRO C 3 196 ? 17.040  -14.562 -13.799 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N     1 
ATOM   1994 C CA    . PRO C 3 196 ? 17.113  -13.226 -13.194 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA    1 
ATOM   1995 C C     . PRO C 3 196 ? 15.932  -12.951 -12.266 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C     1 
ATOM   1996 O O     . PRO C 3 196 ? 14.821  -13.425 -12.503 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O     1 
ATOM   1997 C CB    . PRO C 3 196 ? 17.148  -12.289 -14.408 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB    1 
ATOM   1998 C CG    . PRO C 3 196 ? 16.475  -13.088 -15.496 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG    1 
ATOM   1999 C CD    . PRO C 3 196 ? 17.026  -14.473 -15.269 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD    1 
ATOM   2000 N N     . ARG C 3 197 ? 16.188  -12.191 -11.205 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A N     1 
ATOM   2001 C CA    . ARG C 3 197 ? 15.155  -11.872 -10.222 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A CA    1 
ATOM   2002 C C     . ARG C 3 197 ? 13.851  -11.361 -10.816 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A C     1 
ATOM   2003 O O     . ARG C 3 197 ? 12.778  -11.744 -10.358 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A O     1 
ATOM   2004 C CB    . ARG C 3 197 ? 15.682  -10.868 -9.185  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A CB    1 
ATOM   2005 C CG    . ARG C 3 197 ? 16.216  -9.563  -9.734  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A CG    1 
ATOM   2006 C CD    . ARG C 3 197 ? 16.656  -8.619  -8.599  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A CD    1 
ATOM   2007 N NE    . ARG C 3 197 ? 15.555  -8.226  -7.713  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A NE    1 
ATOM   2008 C CZ    . ARG C 3 197 ? 15.098  -8.950  -6.689  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A CZ    1 
ATOM   2009 N NH1   . ARG C 3 197 ? 15.640  -10.122 -6.397  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A NH1   1 
ATOM   2010 N NH2   . ARG C 3 197 ? 14.090  -8.499  -5.953  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 197 ARG A NH2   1 
ATOM   2011 N N     . LYS C 3 198 ? 13.932  -10.501 -11.826 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N     1 
ATOM   2012 C CA    . LYS C 3 198 ? 12.719  -9.975  -12.453 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA    1 
ATOM   2013 C C     . LYS C 3 198 ? 11.969  -11.107 -13.165 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C     1 
ATOM   2014 O O     . LYS C 3 198 ? 10.738  -11.100 -13.250 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O     1 
ATOM   2015 C CB    . LYS C 3 198 ? 13.072  -8.865  -13.444 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB    1 
ATOM   2016 C CG    . LYS C 3 198 ? 11.870  -8.154  -14.040 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG    1 
ATOM   2017 C CD    . LYS C 3 198 ? 12.295  -6.866  -14.743 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD    1 
ATOM   2018 C CE    . LYS C 3 198 ? 11.101  -6.156  -15.384 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE    1 
ATOM   2019 N NZ    . LYS C 3 198 ? 11.506  -4.929  -16.136 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ    1 
ATOM   2020 N N     . GLY C 3 199 ? 12.724  -12.077 -13.668 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 199 GLY A N     1 
ATOM   2021 C CA    . GLY C 3 199 ? 12.137  -13.218 -14.344 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 199 GLY A CA    1 
ATOM   2022 C C     . GLY C 3 199 ? 11.423  -14.127 -13.359 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 199 GLY A C     1 
ATOM   2023 O O     . GLY C 3 199 ? 10.339  -14.644 -13.649 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 199 GLY A O     1 
ATOM   2024 N N     . VAL C 3 200 ? 12.028  -14.340 -12.194 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N     1 
ATOM   2025 C CA    . VAL C 3 200 ? 11.399  -15.178 -11.182 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA    1 
ATOM   2026 C C     . VAL C 3 200 ? 10.089  -14.519 -10.758 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C     1 
ATOM   2027 O O     . VAL C 3 200 ? 9.085   -15.198 -10.519 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O     1 
ATOM   2028 C CB    . VAL C 3 200 ? 12.294  -15.343 -9.936  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB    1 
ATOM   2029 C CG1   . VAL C 3 200 ? 11.546  -16.125 -8.856  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1   1 
ATOM   2030 C CG2   . VAL C 3 200 ? 13.575  -16.070 -10.314 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2   1 
ATOM   2031 N N     . ILE C 3 201 ? 10.107  -13.189 -10.673 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A N     1 
ATOM   2032 C CA    . ILE C 3 201 ? 8.922   -12.426 -10.286 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CA    1 
ATOM   2033 C C     . ILE C 3 201 ? 7.809   -12.608 -11.308 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A C     1 
ATOM   2034 O O     . ILE C 3 201 ? 6.662   -12.862 -10.943 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A O     1 
ATOM   2035 C CB    . ILE C 3 201 ? 9.252   -10.918 -10.134 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CB    1 
ATOM   2036 C CG1   . ILE C 3 201 ? 10.081  -10.705 -8.862  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CG1   1 
ATOM   2037 C CG2   . ILE C 3 201 ? 7.971   -10.091 -10.103 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CG2   1 
ATOM   2038 C CD1   . ILE C 3 201 ? 10.509  -9.267  -8.623  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CD1   1 
ATOM   2039 N N     . GLU C 3 202 ? 8.146   -12.479 -12.587 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A N     1 
ATOM   2040 C CA    . GLU C 3 202 ? 7.167   -12.648 -13.656 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A CA    1 
ATOM   2041 C C     . GLU C 3 202 ? 6.614   -14.070 -13.662 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A C     1 
ATOM   2042 O O     . GLU C 3 202 ? 5.405   -14.283 -13.792 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A O     1 
ATOM   2043 C CB    . GLU C 3 202 ? 7.804   -12.332 -15.012 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A CB    1 
ATOM   2044 C CG    . GLU C 3 202 ? 7.921   -10.847 -15.270 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A CG    1 
ATOM   2045 C CD    . GLU C 3 202 ? 6.554   -10.176 -15.248 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A CD    1 
ATOM   2046 O OE1   . GLU C 3 202 ? 6.359   -9.226  -14.456 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A OE1   1 
ATOM   2047 O OE2   . GLU C 3 202 ? 5.674   -10.616 -16.022 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 202 GLU A OE2   1 
ATOM   2048 N N     . LEU C 3 203 ? 7.507   -15.039 -13.506 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N     1 
ATOM   2049 C CA    . LEU C 3 203 ? 7.122   -16.442 -13.487 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA    1 
ATOM   2050 C C     . LEU C 3 203 ? 6.057   -16.695 -12.417 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C     1 
ATOM   2051 O O     . LEU C 3 203 ? 5.041   -17.343 -12.671 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O     1 
ATOM   2052 C CB    . LEU C 3 203 ? 8.358   -17.312 -13.228 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB    1 
ATOM   2053 C CG    . LEU C 3 203 ? 8.204   -18.832 -13.349 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG    1 
ATOM   2054 C CD1   . LEU C 3 203 ? 7.522   -19.202 -14.662 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1   1 
ATOM   2055 C CD2   . LEU C 3 203 ? 9.580   -19.475 -13.265 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2   1 
ATOM   2056 N N     . MET C 3 204 ? 6.300   -16.169 -11.224 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 204 MET A N     1 
ATOM   2057 C CA    . MET C 3 204 ? 5.385   -16.326 -10.107 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 204 MET A CA    1 
ATOM   2058 C C     . MET C 3 204 ? 4.040   -15.655 -10.410 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 204 MET A C     1 
ATOM   2059 O O     . MET C 3 204 ? 2.978   -16.200 -10.101 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 204 MET A O     1 
ATOM   2060 C CB    . MET C 3 204 ? 6.022   -15.721 -8.850  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 204 MET A CB    1 
ATOM   2061 C CG    . MET C 3 204 ? 5.355   -16.098 -7.543  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 204 MET A CG    1 
ATOM   2062 S SD    . MET C 3 204 ? 5.229   -17.884 -7.301  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 204 MET A SD    1 
ATOM   2063 C CE    . MET C 3 204 ? 3.486   -18.104 -7.675  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 204 MET A CE    1 
ATOM   2064 N N     . ARG C 3 205 ? 4.089   -14.482 -11.038 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A N     1 
ATOM   2065 C CA    . ARG C 3 205 ? 2.878   -13.741 -11.368 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CA    1 
ATOM   2066 C C     . ARG C 3 205 ? 2.018   -14.364 -12.465 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A C     1 
ATOM   2067 O O     . ARG C 3 205 ? 0.846   -14.014 -12.607 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A O     1 
ATOM   2068 C CB    . ARG C 3 205 ? 3.229   -12.304 -11.763 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CB    1 
ATOM   2069 C CG    . ARG C 3 205 ? 3.670   -11.437 -10.597 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CG    1 
ATOM   2070 C CD    . ARG C 3 205 ? 4.100   -10.061 -11.071 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CD    1 
ATOM   2071 N NE    . ARG C 3 205 ? 4.456   -9.178  -9.961  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NE    1 
ATOM   2072 C CZ    . ARG C 3 205 ? 5.054   -8.000  -10.114 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CZ    1 
ATOM   2073 N NH1   . ARG C 3 205 ? 5.364   -7.570  -11.330 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH1   1 
ATOM   2074 N NH2   . ARG C 3 205 ? 5.339   -7.251  -9.056  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH2   1 
ATOM   2075 N N     . MET C 3 206 ? 2.585   -15.280 -13.243 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 206 MET A N     1 
ATOM   2076 C CA    . MET C 3 206 ? 1.813   -15.897 -14.314 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 206 MET A CA    1 
ATOM   2077 C C     . MET C 3 206 ? 1.072   -17.147 -13.847 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 206 MET A C     1 
ATOM   2078 O O     . MET C 3 206 ? 0.318   -17.749 -14.608 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 206 MET A O     1 
ATOM   2079 C CB    . MET C 3 206 ? 2.716   -16.229 -15.506 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 206 MET A CB    1 
ATOM   2080 C CG    . MET C 3 206 ? 3.450   -17.546 -15.404 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 206 MET A CG    1 
ATOM   2081 S SD    . MET C 3 206 ? 4.569   -17.760 -16.792 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 206 MET A SD    1 
ATOM   2082 C CE    . MET C 3 206 ? 3.472   -17.443 -18.175 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 206 MET A CE    1 
ATOM   2083 N N     . LEU C 3 207 ? 1.287   -17.536 -12.595 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N     1 
ATOM   2084 C CA    . LEU C 3 207 ? 0.611   -18.700 -12.039 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA    1 
ATOM   2085 C C     . LEU C 3 207 ? -0.736  -18.260 -11.462 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C     1 
ATOM   2086 O O     . LEU C 3 207 ? -0.783  -17.506 -10.493 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O     1 
ATOM   2087 C CB    . LEU C 3 207 ? 1.477   -19.339 -10.949 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB    1 
ATOM   2088 C CG    . LEU C 3 207 ? 2.596   -20.300 -11.378 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG    1 
ATOM   2089 C CD1   . LEU C 3 207 ? 3.406   -19.712 -12.515 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1   1 
ATOM   2090 C CD2   . LEU C 3 207 ? 3.484   -20.607 -10.175 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2   1 
ATOM   2091 N N     . ASP C 3 208 ? -1.829  -18.723 -12.063 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A N     1 
ATOM   2092 C CA    . ASP C 3 208 ? -3.163  -18.346 -11.598 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CA    1 
ATOM   2093 C C     . ASP C 3 208 ? -3.719  -19.308 -10.560 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A C     1 
ATOM   2094 O O     . ASP C 3 208 ? -4.914  -19.281 -10.264 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A O     1 
ATOM   2095 C CB    . ASP C 3 208 ? -4.148  -18.261 -12.772 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CB    1 
ATOM   2096 C CG    . ASP C 3 208 ? -4.397  -19.605 -13.426 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CG    1 
ATOM   2097 O OD1   . ASP C 3 208 ? -4.559  -20.606 -12.697 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD1   1 
ATOM   2098 O OD2   . ASP C 3 208 ? -4.443  -19.661 -14.673 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD2   1 
ATOM   2099 N N     . GLY C 3 209 ? -2.853  -20.163 -10.022 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 209 GLY A N     1 
ATOM   2100 C CA    . GLY C 3 209 ? -3.273  -21.118 -9.011  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 209 GLY A CA    1 
ATOM   2101 C C     . GLY C 3 209 ? -4.313  -22.117 -9.481  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 209 GLY A C     1 
ATOM   2102 O O     . GLY C 3 209 ? -5.098  -22.620 -8.680  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 209 GLY A O     1 
ATOM   2103 N N     . GLY C 3 210 ? -4.318  -22.408 -10.778 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N     1 
ATOM   2104 C CA    . GLY C 3 210 ? -5.277  -23.354 -11.319 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA    1 
ATOM   2105 C C     . GLY C 3 210 ? -4.704  -24.750 -11.463 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C     1 
ATOM   2106 O O     . GLY C 3 210 ? -3.624  -25.040 -10.948 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O     1 
ATOM   2107 N N     . ASP C 3 211 ? -5.429  -25.619 -12.162 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A N     1 
ATOM   2108 C CA    . ASP C 3 211 ? -4.981  -26.993 -12.371 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A CA    1 
ATOM   2109 C C     . ASP C 3 211 ? -4.195  -27.131 -13.664 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A C     1 
ATOM   2110 O O     . ASP C 3 211 ? -3.532  -28.143 -13.885 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A O     1 
ATOM   2111 C CB    . ASP C 3 211 ? -6.171  -27.952 -12.394 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A CB    1 
ATOM   2112 C CG    . ASP C 3 211 ? -6.805  -28.124 -11.029 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A CG    1 
ATOM   2113 O OD1   . ASP C 3 211 ? -7.833  -28.830 -10.940 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A OD1   1 
ATOM   2114 O OD2   . ASP C 3 211 ? -6.276  -27.557 -10.046 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 211 ASP A OD2   1 
ATOM   2115 N N     . ASN C 3 212 ? -4.278  -26.116 -14.518 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A N     1 
ATOM   2116 C CA    . ASN C 3 212 ? -3.549  -26.131 -15.779 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A CA    1 
ATOM   2117 C C     . ASN C 3 212 ? -2.072  -26.324 -15.483 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A C     1 
ATOM   2118 O O     . ASN C 3 212 ? -1.481  -25.574 -14.707 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A O     1 
ATOM   2119 C CB    . ASN C 3 212 ? -3.756  -24.819 -16.537 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A CB    1 
ATOM   2120 C CG    . ASN C 3 212 ? -5.113  -24.741 -17.195 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A CG    1 
ATOM   2121 O OD1   . ASN C 3 212 ? -5.434  -25.535 -18.083 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A OD1   1 
ATOM   2122 N ND2   . ASN C 3 212 ? -5.923  -23.786 -16.762 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 212 ASN A ND2   1 
ATOM   2123 N N     . PRO C 3 213 ? -1.459  -27.345 -16.093 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A N     1 
ATOM   2124 C CA    . PRO C 3 213 ? -0.041  -27.609 -15.866 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CA    1 
ATOM   2125 C C     . PRO C 3 213 ? 0.843   -26.510 -16.423 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A C     1 
ATOM   2126 O O     . PRO C 3 213 ? 0.404   -25.663 -17.196 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A O     1 
ATOM   2127 C CB    . PRO C 3 213 ? 0.187   -28.939 -16.586 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CB    1 
ATOM   2128 C CG    . PRO C 3 213 ? -1.158  -29.587 -16.552 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CG    1 
ATOM   2129 C CD    . PRO C 3 213 ? -2.072  -28.433 -16.872 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CD    1 
ATOM   2130 N N     . LEU C 3 214 ? 2.098   -26.532 -16.005 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A N     1 
ATOM   2131 C CA    . LEU C 3 214 ? 3.078   -25.575 -16.469 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CA    1 
ATOM   2132 C C     . LEU C 3 214 ? 4.052   -26.362 -17.331 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A C     1 
ATOM   2133 O O     . LEU C 3 214 ? 4.540   -27.413 -16.920 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A O     1 
ATOM   2134 C CB    . LEU C 3 214 ? 3.814   -24.957 -15.281 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CB    1 
ATOM   2135 C CG    . LEU C 3 214 ? 5.110   -24.195 -15.569 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CG    1 
ATOM   2136 C CD1   . LEU C 3 214 ? 4.830   -22.959 -16.394 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CD1   1 
ATOM   2137 C CD2   . LEU C 3 214 ? 5.764   -23.812 -14.254 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CD2   1 
ATOM   2138 N N     . ARG C 3 215 ? 4.303   -25.869 -18.537 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A N     1 
ATOM   2139 C CA    . ARG C 3 215 ? 5.242   -26.508 -19.449 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CA    1 
ATOM   2140 C C     . ARG C 3 215 ? 6.495   -25.639 -19.453 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A C     1 
ATOM   2141 O O     . ARG C 3 215 ? 6.434   -24.463 -19.788 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A O     1 
ATOM   2142 C CB    . ARG C 3 215 ? 4.647   -26.572 -20.854 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CB    1 
ATOM   2143 C CG    . ARG C 3 215 ? 5.640   -26.935 -21.936 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CG    1 
ATOM   2144 C CD    . ARG C 3 215 ? 5.605   -28.408 -22.302 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CD    1 
ATOM   2145 N NE    . ARG C 3 215 ? 6.549   -28.706 -23.379 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NE    1 
ATOM   2146 C CZ    . ARG C 3 215 ? 6.551   -28.103 -24.567 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CZ    1 
ATOM   2147 N NH1   . ARG C 3 215 ? 5.655   -27.161 -24.852 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NH1   1 
ATOM   2148 N NH2   . ARG C 3 215 ? 7.461   -28.435 -25.473 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NH2   1 
ATOM   2149 N N     . VAL C 3 216 ? 7.625   -26.224 -19.074 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A N     1 
ATOM   2150 C CA    . VAL C 3 216 ? 8.887   -25.502 -19.012 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CA    1 
ATOM   2151 C C     . VAL C 3 216 ? 9.916   -26.034 -20.003 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A C     1 
ATOM   2152 O O     . VAL C 3 216 ? 10.071  -27.249 -20.165 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A O     1 
ATOM   2153 C CB    . VAL C 3 216 ? 9.510   -25.593 -17.596 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CB    1 
ATOM   2154 C CG1   . VAL C 3 216 ? 10.839  -24.851 -17.555 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CG1   1 
ATOM   2155 C CG2   . VAL C 3 216 ? 8.552   -25.036 -16.572 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CG2   1 
ATOM   2156 N N     . GLN C 3 217 ? 10.611  -25.104 -20.654 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A N     1 
ATOM   2157 C CA    . GLN C 3 217 ? 11.661  -25.423 -21.614 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CA    1 
ATOM   2158 C C     . GLN C 3 217 ? 12.875  -24.588 -21.224 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A C     1 
ATOM   2159 O O     . GLN C 3 217 ? 12.753  -23.383 -20.989 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A O     1 
ATOM   2160 C CB    . GLN C 3 217 ? 11.229  -25.068 -23.044 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CB    1 
ATOM   2161 C CG    . GLN C 3 217 ? 10.142  -25.965 -23.632 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CG    1 
ATOM   2162 C CD    . GLN C 3 217 ? 9.629   -25.441 -24.962 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A CD    1 
ATOM   2163 O OE1   . GLN C 3 217 ? 9.123   -24.319 -25.042 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A OE1   1 
ATOM   2164 N NE2   . GLN C 3 217 ? 9.761   -26.243 -26.013 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A NE2   1 
ATOM   2165 N N     . ILE C 3 218 ? 14.036  -25.233 -21.149 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A N     1 
ATOM   2166 C CA    . ILE C 3 218 ? 15.274  -24.558 -20.780 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CA    1 
ATOM   2167 C C     . ILE C 3 218 ? 16.324  -24.691 -21.881 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A C     1 
ATOM   2168 O O     . ILE C 3 218 ? 16.646  -25.798 -22.311 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A O     1 
ATOM   2169 C CB    . ILE C 3 218 ? 15.864  -25.151 -19.472 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CB    1 
ATOM   2170 C CG1   . ILE C 3 218 ? 14.880  -24.941 -18.316 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG1   1 
ATOM   2171 C CG2   . ILE C 3 218 ? 17.225  -24.510 -19.164 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG2   1 
ATOM   2172 C CD1   . ILE C 3 218 ? 15.389  -25.451 -16.972 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CD1   1 
ATOM   2173 N N     . GLY C 3 219 ? 16.843  -23.555 -22.335 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 219 GLY A N     1 
ATOM   2174 C CA    . GLY C 3 219 ? 17.871  -23.556 -23.358 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 219 GLY A CA    1 
ATOM   2175 C C     . GLY C 3 219 ? 19.205  -23.176 -22.742 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 219 GLY A C     1 
ATOM   2176 O O     . GLY C 3 219 ? 19.297  -22.942 -21.534 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 219 GLY A O     1 
ATOM   2177 N N     . SER C 3 220 ? 20.246  -23.104 -23.564 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 220 SER A N     1 
ATOM   2178 C CA    . SER C 3 220 ? 21.571  -22.748 -23.070 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 220 SER A CA    1 
ATOM   2179 C C     . SER C 3 220 ? 21.573  -21.337 -22.472 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 220 SER A C     1 
ATOM   2180 O O     . SER C 3 220 ? 22.270  -21.067 -21.487 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 220 SER A O     1 
ATOM   2181 C CB    . SER C 3 220 ? 22.595  -22.829 -24.206 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 220 SER A CB    1 
ATOM   2182 O OG    . SER C 3 220 ? 22.312  -21.876 -25.218 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 220 SER A OG    1 
ATOM   2183 N N     . ASN C 3 221 ? 20.781  -20.446 -23.060 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A N     1 
ATOM   2184 C CA    . ASN C 3 221 ? 20.712  -19.070 -22.592 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CA    1 
ATOM   2185 C C     . ASN C 3 221 ? 19.304  -18.545 -22.324 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A C     1 
ATOM   2186 O O     . ASN C 3 221 ? 19.117  -17.336 -22.171 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A O     1 
ATOM   2187 C CB    . ASN C 3 221 ? 21.408  -18.146 -23.595 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CB    1 
ATOM   2188 C CG    . ASN C 3 221 ? 22.920  -18.137 -23.436 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CG    1 
ATOM   2189 O OD1   . ASN C 3 221 ? 23.631  -17.486 -24.207 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A OD1   1 
ATOM   2190 N ND2   . ASN C 3 221 ? 23.418  -18.848 -22.429 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 221 ASN A ND2   1 
ATOM   2191 N N     . ASN C 3 222 ? 18.318  -19.436 -22.256 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A N     1 
ATOM   2192 C CA    . ASN C 3 222 ? 16.948  -18.998 -22.003 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A CA    1 
ATOM   2193 C C     . ASN C 3 222 ? 16.090  -20.025 -21.275 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A C     1 
ATOM   2194 O O     . ASN C 3 222 ? 16.421  -21.207 -21.216 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A O     1 
ATOM   2195 C CB    . ASN C 3 222 ? 16.237  -18.660 -23.322 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A CB    1 
ATOM   2196 C CG    . ASN C 3 222 ? 16.999  -17.664 -24.164 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A CG    1 
ATOM   2197 O OD1   . ASN C 3 222 ? 17.978  -18.011 -24.832 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A OD1   1 
ATOM   2198 N ND2   . ASN C 3 222 ? 16.560  -16.412 -24.134 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A ND2   1 
ATOM   2199 N N     . ILE C 3 223 ? 14.983  -19.548 -20.716 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A N     1 
ATOM   2200 C CA    . ILE C 3 223 ? 14.018  -20.405 -20.053 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CA    1 
ATOM   2201 C C     . ILE C 3 223 ? 12.660  -19.922 -20.533 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A C     1 
ATOM   2202 O O     . ILE C 3 223 ? 12.445  -18.721 -20.696 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A O     1 
ATOM   2203 C CB    . ILE C 3 223 ? 14.072  -20.311 -18.506 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CB    1 
ATOM   2204 C CG1   . ILE C 3 223 ? 13.033  -21.271 -17.909 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CG1   1 
ATOM   2205 C CG2   . ILE C 3 223 ? 13.776  -18.891 -18.043 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CG2   1 
ATOM   2206 C CD1   . ILE C 3 223 ? 13.304  -21.702 -16.475 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 223 ILE A CD1   1 
ATOM   2207 N N     . ARG C 3 224 ? 11.752  -20.857 -20.786 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A N     1 
ATOM   2208 C CA    . ARG C 3 224 ? 10.425  -20.495 -21.245 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A CA    1 
ATOM   2209 C C     . ARG C 3 224 ? 9.398   -21.292 -20.456 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A C     1 
ATOM   2210 O O     . ARG C 3 224 ? 9.608   -22.464 -20.171 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A O     1 
ATOM   2211 C CB    . ARG C 3 224 ? 10.285  -20.791 -22.747 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A CB    1 
ATOM   2212 C CG    . ARG C 3 224 ? 8.854   -20.659 -23.272 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A CG    1 
ATOM   2213 C CD    . ARG C 3 224 ? 8.805   -20.730 -24.793 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A CD    1 
ATOM   2214 N NE    . ARG C 3 224 ? 9.504   -19.599 -25.390 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A NE    1 
ATOM   2215 C CZ    . ARG C 3 224 ? 9.678   -19.426 -26.696 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A CZ    1 
ATOM   2216 N NH1   . ARG C 3 224 ? 9.201   -20.316 -27.556 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A NH1   1 
ATOM   2217 N NH2   . ARG C 3 224 ? 10.331  -18.360 -27.141 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 224 ARG A NH2   1 
ATOM   2218 N N     . ALA C 3 225 ? 8.293   -20.645 -20.102 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 225 ALA A N     1 
ATOM   2219 C CA    . ALA C 3 225 ? 7.231   -21.307 -19.365 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 225 ALA A CA    1 
ATOM   2220 C C     . ALA C 3 225 ? 5.902   -21.036 -20.060 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 225 ALA A C     1 
ATOM   2221 O O     . ALA C 3 225 ? 5.579   -19.882 -20.360 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 225 ALA A O     1 
ATOM   2222 C CB    . ALA C 3 225 ? 7.188   -20.792 -17.922 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 225 ALA A CB    1 
ATOM   2223 N N     . HIS C 3 226 ? 5.150   -22.104 -20.330 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A N     1 
ATOM   2224 C CA    . HIS C 3 226 ? 3.838   -21.999 -20.974 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CA    1 
ATOM   2225 C C     . HIS C 3 226 ? 2.754   -22.427 -19.989 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A C     1 
ATOM   2226 O O     . HIS C 3 226 ? 2.822   -23.531 -19.434 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A O     1 
ATOM   2227 C CB    . HIS C 3 226 ? 3.697   -22.942 -22.176 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CB    1 
ATOM   2228 C CG    . HIS C 3 226 ? 4.845   -22.920 -23.131 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CG    1 
ATOM   2229 N ND1   . HIS C 3 226 ? 6.090   -23.417 -22.811 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A ND1   1 
ATOM   2230 C CD2   . HIS C 3 226 ? 4.912   -22.542 -24.430 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CD2   1 
ATOM   2231 C CE1   . HIS C 3 226 ? 6.871   -23.352 -23.873 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CE1   1 
ATOM   2232 N NE2   . HIS C 3 226 ? 6.181   -22.825 -24.869 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A NE2   1 
ATOM   2233 N N     . VAL C 3 227 ? 1.758   -21.571 -19.784 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N     1 
ATOM   2234 C CA    . VAL C 3 227 ? 0.633   -21.887 -18.905 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA    1 
ATOM   2235 C C     . VAL C 3 227 ? -0.626  -21.301 -19.533 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C     1 
ATOM   2236 O O     . VAL C 3 227 ? -0.680  -20.109 -19.846 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O     1 
ATOM   2237 C CB    . VAL C 3 227 ? 0.780   -21.277 -17.505 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB    1 
ATOM   2238 C CG1   . VAL C 3 227 ? -0.369  -21.755 -16.622 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1   1 
ATOM   2239 C CG2   . VAL C 3 227 ? 2.102   -21.668 -16.901 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2   1 
ATOM   2240 N N     . GLY C 3 228 ? -1.641  -22.135 -19.717 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A N     1 
ATOM   2241 C CA    . GLY C 3 228 ? -2.856  -21.645 -20.332 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A CA    1 
ATOM   2242 C C     . GLY C 3 228 ? -2.491  -21.000 -21.656 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A C     1 
ATOM   2243 O O     . GLY C 3 228 ? -1.807  -21.600 -22.475 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A O     1 
ATOM   2244 N N     . ASP C 3 229 ? -2.909  -19.758 -21.856 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A N     1 
ATOM   2245 C CA    . ASP C 3 229 ? -2.616  -19.082 -23.110 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CA    1 
ATOM   2246 C C     . ASP C 3 229 ? -1.526  -18.031 -22.994 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A C     1 
ATOM   2247 O O     . ASP C 3 229 ? -1.519  -17.049 -23.731 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A O     1 
ATOM   2248 C CB    . ASP C 3 229 ? -3.904  -18.472 -23.665 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CB    1 
ATOM   2249 C CG    . ASP C 3 229 ? -4.932  -19.535 -24.020 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CG    1 
ATOM   2250 O OD1   . ASP C 3 229 ? -4.656  -20.330 -24.945 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A OD1   1 
ATOM   2251 O OD2   . ASP C 3 229 ? -5.999  -19.587 -23.371 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 229 ASP A OD2   1 
ATOM   2252 N N     . PHE C 3 230 ? -0.594  -18.258 -22.077 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A N     1 
ATOM   2253 C CA    . PHE C 3 230 ? 0.516   -17.340 -21.859 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CA    1 
ATOM   2254 C C     . PHE C 3 230 ? 1.844   -18.057 -22.052 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A C     1 
ATOM   2255 O O     . PHE C 3 230 ? 1.978   -19.232 -21.706 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A O     1 
ATOM   2256 C CB    . PHE C 3 230 ? 0.452   -16.760 -20.446 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CB    1 
ATOM   2257 C CG    . PHE C 3 230 ? -0.738  -15.876 -20.205 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CG    1 
ATOM   2258 C CD1   . PHE C 3 230 ? -0.842  -14.642 -20.831 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD1   1 
ATOM   2259 C CD2   . PHE C 3 230 ? -1.755  -16.276 -19.345 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD2   1 
ATOM   2260 C CE1   . PHE C 3 230 ? -1.945  -13.811 -20.604 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE1   1 
ATOM   2261 C CE2   . PHE C 3 230 ? -2.863  -15.454 -19.112 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE2   1 
ATOM   2262 C CZ    . PHE C 3 230 ? -2.955  -14.217 -19.745 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CZ    1 
ATOM   2263 N N     . ILE C 3 231 ? 2.817   -17.349 -22.620 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A N     1 
ATOM   2264 C CA    . ILE C 3 231 ? 4.150   -17.902 -22.849 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A CA    1 
ATOM   2265 C C     . ILE C 3 231 ? 5.148   -16.875 -22.344 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A C     1 
ATOM   2266 O O     . ILE C 3 231 ? 5.235   -15.766 -22.878 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A O     1 
ATOM   2267 C CB    . ILE C 3 231 ? 4.451   -18.159 -24.356 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A CB    1 
ATOM   2268 C CG1   . ILE C 3 231 ? 3.438   -19.140 -24.957 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A CG1   1 
ATOM   2269 C CG2   . ILE C 3 231 ? 5.856   -18.720 -24.509 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A CG2   1 
ATOM   2270 C CD1   . ILE C 3 231 ? 2.069   -18.533 -25.208 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 231 ILE A CD1   1 
ATOM   2271 N N     . PHE C 3 232 ? 5.881   -17.238 -21.299 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A N     1 
ATOM   2272 C CA    . PHE C 3 232 ? 6.877   -16.349 -20.723 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CA    1 
ATOM   2273 C C     . PHE C 3 232 ? 8.267   -16.840 -21.101 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A C     1 
ATOM   2274 O O     . PHE C 3 232 ? 8.553   -18.030 -21.024 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A O     1 
ATOM   2275 C CB    . PHE C 3 232 ? 6.744   -16.317 -19.202 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CB    1 
ATOM   2276 C CG    . PHE C 3 232 ? 7.863   -15.589 -18.518 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CG    1 
ATOM   2277 C CD1   . PHE C 3 232 ? 8.048   -14.223 -18.722 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD1   1 
ATOM   2278 C CD2   . PHE C 3 232 ? 8.754   -16.272 -17.698 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD2   1 
ATOM   2279 C CE1   . PHE C 3 232 ? 9.113   -13.546 -18.117 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE1   1 
ATOM   2280 C CE2   . PHE C 3 232 ? 9.817   -15.608 -17.090 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE2   1 
ATOM   2281 C CZ    . PHE C 3 232 ? 9.997   -14.241 -17.301 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CZ    1 
ATOM   2282 N N     . THR C 3 233 ? 9.136   -15.912 -21.483 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 233 THR A N     1 
ATOM   2283 C CA    . THR C 3 233 ? 10.490  -16.259 -21.882 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 233 THR A CA    1 
ATOM   2284 C C     . THR C 3 233 ? 11.473  -15.258 -21.296 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 233 THR A C     1 
ATOM   2285 O O     . THR C 3 233 ? 11.265  -14.046 -21.383 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 233 THR A O     1 
ATOM   2286 C CB    . THR C 3 233 ? 10.620  -16.247 -23.421 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 233 THR A CB    1 
ATOM   2287 O OG1   . THR C 3 233 ? 9.693   -17.182 -23.984 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 233 THR A OG1   1 
ATOM   2288 C CG2   . THR C 3 233 ? 12.030  -16.616 -23.846 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 233 THR A CG2   1 
ATOM   2289 N N     . SER C 3 234 ? 12.543  -15.763 -20.696 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 234 SER A N     1 
ATOM   2290 C CA    . SER C 3 234 ? 13.543  -14.885 -20.110 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 234 SER A CA    1 
ATOM   2291 C C     . SER C 3 234 ? 14.945  -15.366 -20.426 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 234 SER A C     1 
ATOM   2292 O O     . SER C 3 234 ? 15.173  -16.563 -20.617 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 234 SER A O     1 
ATOM   2293 C CB    . SER C 3 234 ? 13.379  -14.822 -18.588 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 234 SER A CB    1 
ATOM   2294 O OG    . SER C 3 234 ? 14.363  -13.982 -18.005 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 234 SER A OG    1 
ATOM   2295 N N     . LYS C 3 235 ? 15.877  -14.422 -20.503 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A N     1 
ATOM   2296 C CA    . LYS C 3 235 ? 17.266  -14.770 -20.735 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CA    1 
ATOM   2297 C C     . LYS C 3 235 ? 17.751  -15.245 -19.378 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A C     1 
ATOM   2298 O O     . LYS C 3 235 ? 17.108  -14.990 -18.359 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A O     1 
ATOM   2299 C CB    . LYS C 3 235 ? 18.078  -13.549 -21.168 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CB    1 
ATOM   2300 C CG    . LYS C 3 235 ? 17.650  -12.952 -22.487 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CG    1 
ATOM   2301 C CD    . LYS C 3 235 ? 18.622  -11.869 -22.935 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CD    1 
ATOM   2302 C CE    . LYS C 3 235 ? 18.143  -11.208 -24.218 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CE    1 
ATOM   2303 N NZ    . LYS C 3 235 ? 17.925  -12.217 -25.298 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 235 LYS A NZ    1 
ATOM   2304 N N     . LEU C 3 236 ? 18.883  -15.933 -19.356 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A N     1 
ATOM   2305 C CA    . LEU C 3 236 ? 19.418  -16.438 -18.109 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CA    1 
ATOM   2306 C C     . LEU C 3 236 ? 20.626  -15.618 -17.671 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A C     1 
ATOM   2307 O O     . LEU C 3 236 ? 21.254  -14.937 -18.480 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A O     1 
ATOM   2308 C CB    . LEU C 3 236 ? 19.818  -17.905 -18.280 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CB    1 
ATOM   2309 C CG    . LEU C 3 236 ? 18.715  -18.854 -18.771 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CG    1 
ATOM   2310 C CD1   . LEU C 3 236 ? 19.299  -20.239 -19.006 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CD1   1 
ATOM   2311 C CD2   . LEU C 3 236 ? 17.588  -18.905 -17.749 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CD2   1 
ATOM   2312 N N     . VAL C 3 237 ? 20.941  -15.670 -16.383 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A N     1 
ATOM   2313 C CA    . VAL C 3 237 ? 22.107  -14.959 -15.881 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A CA    1 
ATOM   2314 C C     . VAL C 3 237 ? 23.320  -15.833 -16.202 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A C     1 
ATOM   2315 O O     . VAL C 3 237 ? 23.381  -16.996 -15.809 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A O     1 
ATOM   2316 C CB    . VAL C 3 237 ? 22.020  -14.730 -14.361 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A CB    1 
ATOM   2317 C CG1   . VAL C 3 237 ? 23.264  -13.999 -13.867 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A CG1   1 
ATOM   2318 C CG2   . VAL C 3 237 ? 20.756  -13.929 -14.034 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A CG2   1 
ATOM   2319 N N     . ASP C 3 238 ? 24.271  -15.269 -16.936 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A N     1 
ATOM   2320 C CA    . ASP C 3 238 ? 25.476  -15.995 -17.325 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A CA    1 
ATOM   2321 C C     . ASP C 3 238 ? 26.503  -15.938 -16.200 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A C     1 
ATOM   2322 O O     . ASP C 3 238 ? 27.262  -14.977 -16.092 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A O     1 
ATOM   2323 C CB    . ASP C 3 238 ? 26.053  -15.380 -18.605 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A CB    1 
ATOM   2324 C CG    . ASP C 3 238 ? 27.180  -16.202 -19.198 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A CG    1 
ATOM   2325 O OD1   . ASP C 3 238 ? 26.942  -17.369 -19.576 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A OD1   1 
ATOM   2326 O OD2   . ASP C 3 238 ? 28.307  -15.676 -19.296 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A OD2   1 
ATOM   2327 N N     . GLY C 3 239 ? 26.517  -16.969 -15.360 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 239 GLY A N     1 
ATOM   2328 C CA    . GLY C 3 239 ? 27.453  -17.008 -14.248 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 239 GLY A CA    1 
ATOM   2329 C C     . GLY C 3 239 ? 27.428  -18.343 -13.524 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 239 GLY A C     1 
ATOM   2330 O O     . GLY C 3 239 ? 26.744  -19.275 -13.947 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 239 GLY A O     1 
ATOM   2331 N N     . ARG C 3 240 ? 28.169  -18.434 -12.427 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A N     1 
ATOM   2332 C CA    . ARG C 3 240 ? 28.234  -19.665 -11.648 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CA    1 
ATOM   2333 C C     . ARG C 3 240 ? 27.617  -19.433 -10.267 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A C     1 
ATOM   2334 O O     . ARG C 3 240 ? 28.085  -18.596 -9.494  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A O     1 
ATOM   2335 C CB    . ARG C 3 240 ? 29.695  -20.111 -11.533 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CB    1 
ATOM   2336 C CG    . ARG C 3 240 ? 29.889  -21.586 -11.255 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CG    1 
ATOM   2337 C CD    . ARG C 3 240 ? 29.718  -21.894 -9.787  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CD    1 
ATOM   2338 N NE    . ARG C 3 240 ? 30.672  -21.140 -8.974  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NE    1 
ATOM   2339 C CZ    . ARG C 3 240 ? 31.992  -21.238 -9.083  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CZ    1 
ATOM   2340 N NH1   . ARG C 3 240 ? 32.522  -22.063 -9.971  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH1   1 
ATOM   2341 N NH2   . ARG C 3 240 ? 32.780  -20.506 -8.308  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH2   1 
ATOM   2342 N N     . PHE C 3 241 ? 26.568  -20.190 -9.964  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A N     1 
ATOM   2343 C CA    . PHE C 3 241 ? 25.840  -20.061 -8.702  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CA    1 
ATOM   2344 C C     . PHE C 3 241 ? 26.418  -20.904 -7.562  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A C     1 
ATOM   2345 O O     . PHE C 3 241 ? 27.015  -21.954 -7.791  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A O     1 
ATOM   2346 C CB    . PHE C 3 241 ? 24.382  -20.465 -8.925  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CB    1 
ATOM   2347 C CG    . PHE C 3 241 ? 23.409  -19.783 -8.011  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CG    1 
ATOM   2348 C CD1   . PHE C 3 241 ? 22.972  -18.491 -8.281  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CD1   1 
ATOM   2349 C CD2   . PHE C 3 241 ? 22.910  -20.437 -6.895  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CD2   1 
ATOM   2350 C CE1   . PHE C 3 241 ? 22.047  -17.860 -7.455  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CE1   1 
ATOM   2351 C CE2   . PHE C 3 241 ? 21.986  -19.816 -6.064  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CE2   1 
ATOM   2352 C CZ    . PHE C 3 241 ? 21.552  -18.525 -6.345  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A CZ    1 
ATOM   2353 N N     . PRO C 3 242 ? 26.258  -20.443 -6.311  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A N     1 
ATOM   2354 C CA    . PRO C 3 242 ? 26.793  -21.243 -5.207  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CA    1 
ATOM   2355 C C     . PRO C 3 242 ? 26.142  -22.626 -5.120  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A C     1 
ATOM   2356 O O     . PRO C 3 242 ? 24.979  -22.817 -5.499  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A O     1 
ATOM   2357 C CB    . PRO C 3 242 ? 26.541  -20.363 -3.969  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CB    1 
ATOM   2358 C CG    . PRO C 3 242 ? 25.539  -19.348 -4.421  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CG    1 
ATOM   2359 C CD    . PRO C 3 242 ? 25.910  -19.089 -5.849  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CD    1 
ATOM   2360 N N     . ASP C 3 243 ? 26.926  -23.582 -4.637  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A N     1 
ATOM   2361 C CA    . ASP C 3 243 ? 26.515  -24.972 -4.486  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A CA    1 
ATOM   2362 C C     . ASP C 3 243 ? 25.914  -25.153 -3.096  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A C     1 
ATOM   2363 O O     . ASP C 3 243 ? 26.652  -25.255 -2.122  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A O     1 
ATOM   2364 C CB    . ASP C 3 243 ? 27.757  -25.868 -4.644  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A CB    1 
ATOM   2365 C CG    . ASP C 3 243 ? 27.420  -27.339 -4.729  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A CG    1 
ATOM   2366 O OD1   . ASP C 3 243 ? 26.345  -27.740 -4.239  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A OD1   1 
ATOM   2367 O OD2   . ASP C 3 243 ? 28.247  -28.099 -5.282  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 243 ASP A OD2   1 
ATOM   2368 N N     . TYR C 3 244 ? 24.587  -25.208 -2.994  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A N     1 
ATOM   2369 C CA    . TYR C 3 244 ? 23.956  -25.355 -1.680  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CA    1 
ATOM   2370 C C     . TYR C 3 244 ? 24.556  -26.516 -0.880  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A C     1 
ATOM   2371 O O     . TYR C 3 244 ? 24.628  -26.461 0.346   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A O     1 
ATOM   2372 C CB    . TYR C 3 244 ? 22.441  -25.544 -1.818  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CB    1 
ATOM   2373 C CG    . TYR C 3 244 ? 22.004  -26.964 -2.106  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CG    1 
ATOM   2374 C CD1   . TYR C 3 244 ? 21.627  -27.822 -1.070  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CD1   1 
ATOM   2375 C CD2   . TYR C 3 244 ? 21.958  -27.449 -3.411  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CD2   1 
ATOM   2376 C CE1   . TYR C 3 244 ? 21.211  -29.121 -1.332  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CE1   1 
ATOM   2377 C CE2   . TYR C 3 244 ? 21.544  -28.751 -3.682  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CE2   1 
ATOM   2378 C CZ    . TYR C 3 244 ? 21.169  -29.579 -2.639  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CZ    1 
ATOM   2379 O OH    . TYR C 3 244 ? 20.724  -30.858 -2.901  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 244 TYR A OH    1 
ATOM   2380 N N     . ARG C 3 245 ? 24.997  -27.557 -1.580  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A N     1 
ATOM   2381 C CA    . ARG C 3 245 ? 25.597  -28.716 -0.930  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CA    1 
ATOM   2382 C C     . ARG C 3 245 ? 26.836  -28.339 -0.106  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A C     1 
ATOM   2383 O O     . ARG C 3 245 ? 27.146  -28.995 0.885   1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A O     1 
ATOM   2384 C CB    . ARG C 3 245 ? 25.950  -29.773 -1.983  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CB    1 
ATOM   2385 C CG    . ARG C 3 245 ? 24.723  -30.465 -2.577  1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CG    1 
ATOM   2386 C CD    . ARG C 3 245 ? 25.027  -31.114 -3.923  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CD    1 
ATOM   2387 N NE    . ARG C 3 245 ? 25.214  -30.102 -4.957  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NE    1 
ATOM   2388 C CZ    . ARG C 3 245 ? 24.381  -29.902 -5.972  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CZ    1 
ATOM   2389 N NH1   . ARG C 3 245 ? 23.292  -30.651 -6.112  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH1   1 
ATOM   2390 N NH2   . ARG C 3 245 ? 24.631  -28.932 -6.839  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH2   1 
ATOM   2391 N N     . ARG C 3 246 ? 27.534  -27.281 -0.511  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A N     1 
ATOM   2392 C CA    . ARG C 3 246 ? 28.711  -26.832 0.219   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CA    1 
ATOM   2393 C C     . ARG C 3 246 ? 28.397  -25.696 1.198   1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A C     1 
ATOM   2394 O O     . ARG C 3 246 ? 29.262  -25.280 1.975   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A O     1 
ATOM   2395 C CB    . ARG C 3 246 ? 29.805  -26.379 -0.747  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CB    1 
ATOM   2396 C CG    . ARG C 3 246 ? 30.277  -27.462 -1.692  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CG    1 
ATOM   2397 C CD    . ARG C 3 246 ? 31.723  -27.244 -2.087  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CD    1 
ATOM   2398 N NE    . ARG C 3 246 ? 31.929  -25.999 -2.820  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NE    1 
ATOM   2399 C CZ    . ARG C 3 246 ? 33.120  -25.435 -2.998  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A CZ    1 
ATOM   2400 N NH1   . ARG C 3 246 ? 34.204  -26.003 -2.489  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NH1   1 
ATOM   2401 N NH2   . ARG C 3 246 ? 33.234  -24.315 -3.697  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 246 ARG A NH2   1 
ATOM   2402 N N     . VAL C 3 247 ? 27.168  -25.187 1.159   1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A N     1 
ATOM   2403 C CA    . VAL C 3 247 ? 26.769  -24.108 2.062   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CA    1 
ATOM   2404 C C     . VAL C 3 247 ? 26.186  -24.670 3.356   1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A C     1 
ATOM   2405 O O     . VAL C 3 247 ? 26.358  -24.090 4.428   1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A O     1 
ATOM   2406 C CB    . VAL C 3 247 ? 25.721  -23.172 1.409   1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CB    1 
ATOM   2407 C CG1   . VAL C 3 247 ? 25.203  -22.169 2.438   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG1   1 
ATOM   2408 C CG2   . VAL C 3 247 ? 26.348  -22.429 0.238   1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG2   1 
ATOM   2409 N N     . LEU C 3 248 ? 25.483  -25.793 3.255   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A N     1 
ATOM   2410 C CA    . LEU C 3 248 ? 24.900  -26.411 4.433   1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CA    1 
ATOM   2411 C C     . LEU C 3 248 ? 26.005  -26.703 5.446   1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A C     1 
ATOM   2412 O O     . LEU C 3 248 ? 27.072  -27.193 5.084   1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A O     1 
ATOM   2413 C CB    . LEU C 3 248 ? 24.198  -27.719 4.059   1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CB    1 
ATOM   2414 C CG    . LEU C 3 248 ? 23.092  -27.641 3.003   1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CG    1 
ATOM   2415 C CD1   . LEU C 3 248 ? 22.435  -29.012 2.838   1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD1   1 
ATOM   2416 C CD2   . LEU C 3 248 ? 22.061  -26.608 3.420   1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD2   1 
ATOM   2417 N N     . PRO C 3 249 ? 25.772  -26.388 6.730   1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A N     1 
ATOM   2418 C CA    . PRO C 3 249 ? 26.833  -26.672 7.698   1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A CA    1 
ATOM   2419 C C     . PRO C 3 249 ? 27.222  -28.152 7.691   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A C     1 
ATOM   2420 O O     . PRO C 3 249 ? 26.365  -29.037 7.570   1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A O     1 
ATOM   2421 C CB    . PRO C 3 249 ? 26.238  -26.192 9.030   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A CB    1 
ATOM   2422 C CG    . PRO C 3 249 ? 24.750  -26.183 8.790   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A CG    1 
ATOM   2423 C CD    . PRO C 3 249 ? 24.633  -25.709 7.369   1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 249 PRO A CD    1 
ATOM   2424 N N     . LYS C 3 250 ? 28.521  -28.407 7.818   1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A N     1 
ATOM   2425 C CA    . LYS C 3 250 ? 29.057  -29.764 7.793   1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CA    1 
ATOM   2426 C C     . LYS C 3 250 ? 28.697  -30.590 9.024   1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A C     1 
ATOM   2427 O O     . LYS C 3 250 ? 28.255  -31.729 8.901   1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A O     1 
ATOM   2428 C CB    . LYS C 3 250 ? 30.585  -29.731 7.643   1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CB    1 
ATOM   2429 C CG    . LYS C 3 250 ? 31.123  -28.831 6.519   1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CG    1 
ATOM   2430 C CD    . LYS C 3 250 ? 30.732  -27.360 6.729   1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CD    1 
ATOM   2431 C CE    . LYS C 3 250 ? 31.077  -26.890 8.140   1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CE    1 
ATOM   2432 N NZ    . LYS C 3 250 ? 30.307  -25.686 8.561   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 250 LYS A NZ    1 
ATOM   2433 N N     . ASN C 3 251 ? 28.869  -30.013 10.209  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A N     1 
ATOM   2434 C CA    . ASN C 3 251 ? 28.582  -30.741 11.440  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A CA    1 
ATOM   2435 C C     . ASN C 3 251 ? 27.647  -30.058 12.441  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A C     1 
ATOM   2436 O O     . ASN C 3 251 ? 28.066  -29.682 13.538  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A O     1 
ATOM   2437 C CB    . ASN C 3 251 ? 29.900  -31.080 12.123  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A CB    1 
ATOM   2438 C CG    . ASN C 3 251 ? 30.872  -31.754 11.185  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A CG    1 
ATOM   2439 O OD1   . ASN C 3 251 ? 30.568  -32.796 10.600  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A OD1   1 
ATOM   2440 N ND2   . ASN C 3 251 ? 32.047  -31.158 11.024  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A ND2   1 
ATOM   2441 N N     . PRO C 3 252 ? 26.364  -29.900 12.081  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A N     1 
ATOM   2442 C CA    . PRO C 3 252 ? 25.388  -29.260 12.973  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CA    1 
ATOM   2443 C C     . PRO C 3 252 ? 24.738  -30.289 13.906  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A C     1 
ATOM   2444 O O     . PRO C 3 252 ? 23.545  -30.574 13.783  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A O     1 
ATOM   2445 C CB    . PRO C 3 252 ? 24.387  -28.666 11.992  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CB    1 
ATOM   2446 C CG    . PRO C 3 252 ? 24.315  -29.755 10.942  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CG    1 
ATOM   2447 C CD    . PRO C 3 252 ? 25.781  -30.136 10.745  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CD    1 
ATOM   2448 N N     . ASP C 3 253 ? 25.518  -30.840 14.836  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A N     1 
ATOM   2449 C CA    . ASP C 3 253 ? 25.010  -31.862 15.757  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CA    1 
ATOM   2450 C C     . ASP C 3 253 ? 23.993  -31.391 16.788  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A C     1 
ATOM   2451 O O     . ASP C 3 253 ? 23.145  -32.168 17.227  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A O     1 
ATOM   2452 C CB    . ASP C 3 253 ? 26.163  -32.537 16.501  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CB    1 
ATOM   2453 C CG    . ASP C 3 253 ? 27.148  -33.198 15.570  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CG    1 
ATOM   2454 O OD1   . ASP C 3 253 ? 26.733  -33.605 14.465  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD1   1 
ATOM   2455 O OD2   . ASP C 3 253 ? 28.332  -33.321 15.949  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD2   1 
ATOM   2456 N N     . LYS C 3 254 ? 24.090  -30.130 17.193  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A N     1 
ATOM   2457 C CA    . LYS C 3 254 ? 23.166  -29.590 18.183  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CA    1 
ATOM   2458 C C     . LYS C 3 254 ? 21.812  -29.297 17.535  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A C     1 
ATOM   2459 O O     . LYS C 3 254 ? 21.684  -28.369 16.734  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A O     1 
ATOM   2460 C CB    . LYS C 3 254 ? 23.762  -28.321 18.794  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CB    1 
ATOM   2461 C CG    . LYS C 3 254 ? 25.126  -28.548 19.427  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CG    1 
ATOM   2462 C CD    . LYS C 3 254 ? 25.724  -27.255 19.956  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CD    1 
ATOM   2463 C CE    . LYS C 3 254 ? 27.073  -27.501 20.612  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A CE    1 
ATOM   2464 N NZ    . LYS C 3 254 ? 28.063  -28.094 19.667  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A NZ    1 
ATOM   2465 N N     . HIS C 3 255 ? 20.808  -30.094 17.891  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A N     1 
ATOM   2466 C CA    . HIS C 3 255 ? 19.464  -29.945 17.339  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CA    1 
ATOM   2467 C C     . HIS C 3 255 ? 18.458  -29.340 18.303  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A C     1 
ATOM   2468 O O     . HIS C 3 255 ? 18.251  -29.865 19.395  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A O     1 
ATOM   2469 C CB    . HIS C 3 255 ? 18.915  -31.306 16.901  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CB    1 
ATOM   2470 C CG    . HIS C 3 255 ? 19.576  -31.873 15.685  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CG    1 
ATOM   2471 N ND1   . HIS C 3 255 ? 19.450  -31.306 14.436  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A ND1   1 
ATOM   2472 C CD2   . HIS C 3 255 ? 20.352  -32.970 15.523  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CD2   1 
ATOM   2473 C CE1   . HIS C 3 255 ? 20.120  -32.029 13.556  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A CE1   1 
ATOM   2474 N NE2   . HIS C 3 255 ? 20.677  -33.045 14.190  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 255 HIS A NE2   1 
ATOM   2475 N N     . LEU C 3 256 ? 17.823  -28.246 17.891  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A N     1 
ATOM   2476 C CA    . LEU C 3 256 ? 16.793  -27.599 18.704  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CA    1 
ATOM   2477 C C     . LEU C 3 256 ? 15.486  -27.588 17.917  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A C     1 
ATOM   2478 O O     . LEU C 3 256 ? 15.464  -27.215 16.746  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A O     1 
ATOM   2479 C CB    . LEU C 3 256 ? 17.196  -26.161 19.067  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CB    1 
ATOM   2480 C CG    . LEU C 3 256 ? 16.154  -25.300 19.799  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CG    1 
ATOM   2481 C CD1   . LEU C 3 256 ? 16.836  -24.178 20.567  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CD1   1 
ATOM   2482 C CD2   . LEU C 3 256 ? 15.167  -24.729 18.802  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A CD2   1 
ATOM   2483 N N     . GLU C 3 257 ? 14.400  -28.005 18.558  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A N     1 
ATOM   2484 C CA    . GLU C 3 257 ? 13.094  -28.022 17.914  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CA    1 
ATOM   2485 C C     . GLU C 3 257 ? 12.096  -27.210 18.733  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A C     1 
ATOM   2486 O O     . GLU C 3 257 ? 12.075  -27.294 19.959  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A O     1 
ATOM   2487 C CB    . GLU C 3 257 ? 12.604  -29.465 17.760  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CB    1 
ATOM   2488 C CG    . GLU C 3 257 ? 11.193  -29.591 17.210  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CG    1 
ATOM   2489 C CD    . GLU C 3 257 ? 10.886  -30.994 16.704  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CD    1 
ATOM   2490 O OE1   . GLU C 3 257 ? 9.689   -31.312 16.519  1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE1   1 
ATOM   2491 O OE2   . GLU C 3 257 ? 11.839  -31.774 16.480  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE2   1 
ATOM   2492 N N     . ALA C 3 258 ? 11.268  -26.423 18.056  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A N     1 
ATOM   2493 C CA    . ALA C 3 258 ? 10.285  -25.592 18.747  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A CA    1 
ATOM   2494 C C     . ALA C 3 258 ? 9.123   -25.241 17.834  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A C     1 
ATOM   2495 O O     . ALA C 3 258 ? 9.249   -25.312 16.608  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A O     1 
ATOM   2496 C CB    . ALA C 3 258 ? 10.951  -24.315 19.243  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A CB    1 
ATOM   2497 N N     . GLY C 3 259 ? 7.996   -24.868 18.436  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 259 GLY A N     1 
ATOM   2498 C CA    . GLY C 3 259 ? 6.825   -24.491 17.660  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 259 GLY A CA    1 
ATOM   2499 C C     . GLY C 3 259 ? 7.170   -23.293 16.792  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 259 GLY A C     1 
ATOM   2500 O O     . GLY C 3 259 ? 7.710   -22.301 17.286  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 259 GLY A O     1 
ATOM   2501 N N     . CYS C 3 260 ? 6.856   -23.377 15.502  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 260 CYS A N     1 
ATOM   2502 C CA    . CYS C 3 260 ? 7.175   -22.304 14.565  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 260 CYS A CA    1 
ATOM   2503 C C     . CYS C 3 260 ? 6.633   -20.924 14.914  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 260 CYS A C     1 
ATOM   2504 O O     . CYS C 3 260 ? 7.390   -19.949 14.935  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 260 CYS A O     1 
ATOM   2505 C CB    . CYS C 3 260 ? 6.714   -22.674 13.155  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 260 CYS A CB    1 
ATOM   2506 S SG    . CYS C 3 260 ? 7.184   -21.456 11.900  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 260 CYS A SG    1 
ATOM   2507 N N     . ASP C 3 261 ? 5.334   -20.832 15.182  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A N     1 
ATOM   2508 C CA    . ASP C 3 261 ? 4.734   -19.540 15.494  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A CA    1 
ATOM   2509 C C     . ASP C 3 261 ? 5.208   -18.933 16.808  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A C     1 
ATOM   2510 O O     . ASP C 3 261 ? 5.495   -17.734 16.863  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A O     1 
ATOM   2511 C CB    . ASP C 3 261 ? 3.205   -19.629 15.477  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A CB    1 
ATOM   2512 C CG    . ASP C 3 261 ? 2.551   -18.282 15.212  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A CG    1 
ATOM   2513 O OD1   . ASP C 3 261 ? 2.336   -17.511 16.172  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A OD1   1 
ATOM   2514 O OD2   . ASP C 3 261 ? 2.268   -17.983 14.032  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A OD2   1 
ATOM   2515 N N     . LEU C 3 262 ? 5.297   -19.735 17.866  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A N     1 
ATOM   2516 C CA    . LEU C 3 262 ? 5.772   -19.200 19.143  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CA    1 
ATOM   2517 C C     . LEU C 3 262 ? 7.193   -18.675 18.958  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A C     1 
ATOM   2518 O O     . LEU C 3 262 ? 7.570   -17.640 19.504  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A O     1 
ATOM   2519 C CB    . LEU C 3 262 ? 5.762   -20.281 20.226  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CB    1 
ATOM   2520 C CG    . LEU C 3 262 ? 4.413   -20.609 20.871  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CG    1 
ATOM   2521 C CD1   . LEU C 3 262 ? 4.584   -21.748 21.870  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CD1   1 
ATOM   2522 C CD2   . LEU C 3 262 ? 3.869   -19.373 21.563  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CD2   1 
ATOM   2523 N N     . LEU C 3 263 ? 7.974   -19.402 18.169  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A N     1 
ATOM   2524 C CA    . LEU C 3 263 ? 9.347   -19.030 17.905  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CA    1 
ATOM   2525 C C     . LEU C 3 263 ? 9.401   -17.730 17.096  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A C     1 
ATOM   2526 O O     . LEU C 3 263 ? 10.230  -16.847 17.366  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A O     1 
ATOM   2527 C CB    . LEU C 3 263 ? 10.038  -20.166 17.148  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CB    1 
ATOM   2528 C CG    . LEU C 3 263 ? 11.544  -20.062 16.941  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CG    1 
ATOM   2529 C CD1   . LEU C 3 263 ? 12.250  -19.982 18.284  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD1   1 
ATOM   2530 C CD2   . LEU C 3 263 ? 12.014  -21.267 16.150  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 263 LEU A CD2   1 
ATOM   2531 N N     . LYS C 3 264 ? 8.502   -17.609 16.121  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A N     1 
ATOM   2532 C CA    . LYS C 3 264 ? 8.447   -16.430 15.262  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CA    1 
ATOM   2533 C C     . LYS C 3 264 ? 7.969   -15.196 16.024  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A C     1 
ATOM   2534 O O     . LYS C 3 264 ? 8.512   -14.099 15.854  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A O     1 
ATOM   2535 C CB    . LYS C 3 264 ? 7.514   -16.680 14.079  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CB    1 
ATOM   2536 C CG    . LYS C 3 264 ? 7.374   -15.480 13.159  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CG    1 
ATOM   2537 C CD    . LYS C 3 264 ? 6.040   -15.484 12.433  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CD    1 
ATOM   2538 C CE    . LYS C 3 264 ? 5.888   -16.701 11.542  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CE    1 
ATOM   2539 N NZ    . LYS C 3 264 ? 4.585   -16.675 10.821  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A NZ    1 
ATOM   2540 N N     . GLN C 3 265 ? 6.945   -15.371 16.854  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A N     1 
ATOM   2541 C CA    . GLN C 3 265 ? 6.423   -14.257 17.634  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A CA    1 
ATOM   2542 C C     . GLN C 3 265 ? 7.466   -13.741 18.634  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A C     1 
ATOM   2543 O O     . GLN C 3 265 ? 7.534   -12.539 18.891  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A O     1 
ATOM   2544 C CB    . GLN C 3 265 ? 5.145   -14.671 18.365  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A CB    1 
ATOM   2545 C CG    . GLN C 3 265 ? 4.032   -15.092 17.427  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A CG    1 
ATOM   2546 C CD    . GLN C 3 265 ? 3.883   -14.148 16.238  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A CD    1 
ATOM   2547 O OE1   . GLN C 3 265 ? 3.632   -12.953 16.403  1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A OE1   1 
ATOM   2548 N NE2   . GLN C 3 265 ? 4.042   -14.686 15.030  1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 265 GLN A NE2   1 
ATOM   2549 N N     . ALA C 3 266 ? 8.275   -14.648 19.189  1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 266 ALA A N     1 
ATOM   2550 C CA    . ALA C 3 266 ? 9.303   -14.249 20.140  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 266 ALA A CA    1 
ATOM   2551 C C     . ALA C 3 266 ? 10.364  -13.420 19.420  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 266 ALA A C     1 
ATOM   2552 O O     . ALA C 3 266 ? 10.754  -12.360 19.899  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 266 ALA A O     1 
ATOM   2553 C CB    . ALA C 3 266 ? 9.945   -15.470 20.797  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 266 ALA A CB    1 
ATOM   2554 N N     . PHE C 3 267 ? 10.829  -13.894 18.267  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A N     1 
ATOM   2555 C CA    . PHE C 3 267 ? 11.833  -13.135 17.520  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CA    1 
ATOM   2556 C C     . PHE C 3 267 ? 11.257  -11.798 17.056  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A C     1 
ATOM   2557 O O     . PHE C 3 267 ? 11.946  -10.779 17.080  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A O     1 
ATOM   2558 C CB    . PHE C 3 267 ? 12.326  -13.921 16.300  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CB    1 
ATOM   2559 C CG    . PHE C 3 267 ? 13.365  -14.955 16.625  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CG    1 
ATOM   2560 C CD1   . PHE C 3 267 ? 14.599  -14.576 17.138  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CD1   1 
ATOM   2561 C CD2   . PHE C 3 267 ? 13.109  -16.308 16.419  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CD2   1 
ATOM   2562 C CE1   . PHE C 3 267 ? 15.571  -15.527 17.444  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CE1   1 
ATOM   2563 C CE2   . PHE C 3 267 ? 14.072  -17.267 16.719  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CE2   1 
ATOM   2564 C CZ    . PHE C 3 267 ? 15.304  -16.874 17.233  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CZ    1 
ATOM   2565 N N     . ALA C 3 268 ? 9.995   -11.813 16.627  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 268 ALA A N     1 
ATOM   2566 C CA    . ALA C 3 268 ? 9.338   -10.601 16.151  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 268 ALA A CA    1 
ATOM   2567 C C     . ALA C 3 268 ? 9.314   -9.522  17.241  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 268 ALA A C     1 
ATOM   2568 O O     . ALA C 3 268 ? 9.618   -8.356  16.975  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 268 ALA A O     1 
ATOM   2569 C CB    . ALA C 3 268 ? 7.918   -10.925 15.680  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 268 ALA A CB    1 
ATOM   2570 N N     . ARG C 3 269 ? 8.960   -9.908  18.464  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A N     1 
ATOM   2571 C CA    . ARG C 3 269 ? 8.921   -8.951  19.572  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CA    1 
ATOM   2572 C C     . ARG C 3 269 ? 10.321  -8.484  19.966  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A C     1 
ATOM   2573 O O     . ARG C 3 269 ? 10.556  -7.286  20.147  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A O     1 
ATOM   2574 C CB    . ARG C 3 269 ? 8.203   -9.557  20.785  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CB    1 
ATOM   2575 C CG    . ARG C 3 269 ? 6.670   -9.659  20.615  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CG    1 
ATOM   2576 C CD    . ARG C 3 269 ? 5.995   -10.088 21.921  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CD    1 
ATOM   2577 N NE    . ARG C 3 269 ? 6.506   -11.373 22.398  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NE    1 
ATOM   2578 C CZ    . ARG C 3 269 ? 6.015   -12.554 22.039  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CZ    1 
ATOM   2579 N NH1   . ARG C 3 269 ? 4.987   -12.623 21.203  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH1   1 
ATOM   2580 N NH2   . ARG C 3 269 ? 6.564   -13.668 22.504  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH2   1 
ATOM   2581 N N     . ALA C 3 270 ? 11.257  -9.422  20.081  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 270 ALA A N     1 
ATOM   2582 C CA    . ALA C 3 270 ? 12.629  -9.079  20.445  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 270 ALA A CA    1 
ATOM   2583 C C     . ALA C 3 270 ? 13.286  -8.152  19.415  1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 270 ALA A C     1 
ATOM   2584 O O     . ALA C 3 270 ? 14.064  -7.265  19.774  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 270 ALA A O     1 
ATOM   2585 C CB    . ALA C 3 270 ? 13.456  -10.345 20.602  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 270 ALA A CB    1 
ATOM   2586 N N     . ALA C 3 271 ? 12.969  -8.358  18.138  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A N     1 
ATOM   2587 C CA    . ALA C 3 271 ? 13.544  -7.550  17.063  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A CA    1 
ATOM   2588 C C     . ALA C 3 271 ? 13.223  -6.064  17.203  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A C     1 
ATOM   2589 O O     . ALA C 3 271 ? 13.963  -5.203  16.709  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A O     1 
ATOM   2590 C CB    . ALA C 3 271 ? 13.050  -8.051  15.728  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A CB    1 
ATOM   2591 N N     . ILE C 3 272 ? 12.109  -5.766  17.861  1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A N     1 
ATOM   2592 C CA    . ILE C 3 272 ? 11.694  -4.382  18.063  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A CA    1 
ATOM   2593 C C     . ILE C 3 272 ? 12.824  -3.574  18.701  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A C     1 
ATOM   2594 O O     . ILE C 3 272 ? 13.041  -2.420  18.356  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A O     1 
ATOM   2595 C CB    . ILE C 3 272 ? 10.421  -4.313  18.962  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A CB    1 
ATOM   2596 C CG1   . ILE C 3 272 ? 9.241   -4.959  18.224  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A CG1   1 
ATOM   2597 C CG2   . ILE C 3 272 ? 10.105  -2.854  19.340  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A CG2   1 
ATOM   2598 C CD1   . ILE C 3 272 ? 8.032   -5.247  19.109  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 272 ILE A CD1   1 
ATOM   2599 N N     . LEU C 3 273 ? 13.556  -4.195  19.618  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N     1 
ATOM   2600 C CA    . LEU C 3 273 ? 14.639  -3.501  20.296  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA    1 
ATOM   2601 C C     . LEU C 3 273 ? 16.045  -3.862  19.810  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C     1 
ATOM   2602 O O     . LEU C 3 273 ? 17.036  -3.697  20.538  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O     1 
ATOM   2603 C CB    . LEU C 3 273 ? 14.508  -3.713  21.806  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB    1 
ATOM   2604 C CG    . LEU C 3 273 ? 13.194  -3.136  22.359  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG    1 
ATOM   2605 C CD1   . LEU C 3 273 ? 13.183  -3.268  23.868  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1   1 
ATOM   2606 C CD2   . LEU C 3 273 ? 13.050  -1.660  21.967  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2   1 
ATOM   2607 N N     . SER C 3 274 ? 16.139  -4.333  18.570  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 274 SER A N     1 
ATOM   2608 C CA    . SER C 3 274 ? 17.436  -4.686  18.010  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CA    1 
ATOM   2609 C C     . SER C 3 274 ? 17.923  -3.500  17.186  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 274 SER A C     1 
ATOM   2610 O O     . SER C 3 274 ? 17.132  -2.635  16.807  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 274 SER A O     1 
ATOM   2611 C CB    . SER C 3 274 ? 17.324  -5.923  17.109  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 274 SER A CB    1 
ATOM   2612 O OG    . SER C 3 274 ? 16.598  -5.618  15.925  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 274 SER A OG    1 
ATOM   2613 N N     . ASN C 3 275 ? 19.226  -3.453  16.925  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A N     1 
ATOM   2614 C CA    . ASN C 3 275 ? 19.798  -2.374  16.126  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A CA    1 
ATOM   2615 C C     . ASN C 3 275 ? 19.020  -2.315  14.809  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A C     1 
ATOM   2616 O O     . ASN C 3 275 ? 18.853  -3.329  14.129  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A O     1 
ATOM   2617 C CB    . ASN C 3 275 ? 21.283  -2.650  15.853  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A CB    1 
ATOM   2618 C CG    . ASN C 3 275 ? 21.991  -1.469  15.216  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A CG    1 
ATOM   2619 O OD1   . ASN C 3 275 ? 22.889  -0.876  15.812  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A OD1   1 
ATOM   2620 N ND2   . ASN C 3 275 ? 21.588  -1.123  14.003  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 275 ASN A ND2   1 
ATOM   2621 N N     . GLU C 3 276 ? 18.536  -1.131  14.453  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A N     1 
ATOM   2622 C CA    . GLU C 3 276 ? 17.764  -0.968  13.227  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CA    1 
ATOM   2623 C C     . GLU C 3 276 ? 18.539  -1.339  11.974  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A C     1 
ATOM   2624 O O     . GLU C 3 276 ? 17.960  -1.801  10.992  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A O     1 
ATOM   2625 C CB    . GLU C 3 276 ? 17.260  0.472   13.117  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CB    1 
ATOM   2626 C CG    . GLU C 3 276 ? 15.948  0.709   13.851  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CG    1 
ATOM   2627 C CD    . GLU C 3 276 ? 15.578  2.177   13.937  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CD    1 
ATOM   2628 O OE1   . GLU C 3 276 ? 15.764  2.902   12.932  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A OE1   1 
ATOM   2629 O OE2   . GLU C 3 276 ? 15.094  2.604   15.012  1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A OE2   1 
ATOM   2630 N N     . LYS C 3 277 ? 19.851  -1.141  12.015  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A N     1 
ATOM   2631 C CA    . LYS C 3 277 ? 20.713  -1.444  10.880  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CA    1 
ATOM   2632 C C     . LYS C 3 277 ? 21.163  -2.903  10.856  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A C     1 
ATOM   2633 O O     . LYS C 3 277 ? 20.821  -3.651  9.941   1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A O     1 
ATOM   2634 C CB    . LYS C 3 277 ? 21.948  -0.540  10.911  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CB    1 
ATOM   2635 C CG    . LYS C 3 277 ? 21.640  0.948   10.862  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CG    1 
ATOM   2636 C CD    . LYS C 3 277 ? 22.895  1.784   11.112  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CD    1 
ATOM   2637 C CE    . LYS C 3 277 ? 24.048  1.340   10.220  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CE    1 
ATOM   2638 N NZ    . LYS C 3 277 ? 23.648  1.297   8.783   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 277 LYS A NZ    1 
ATOM   2639 N N     . PHE C 3 278 ? 21.923  -3.298  11.874  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A N     1 
ATOM   2640 C CA    . PHE C 3 278 ? 22.453  -4.653  11.968  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CA    1 
ATOM   2641 C C     . PHE C 3 278 ? 21.415  -5.707  12.346  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A C     1 
ATOM   2642 O O     . PHE C 3 278 ? 21.553  -6.877  11.986  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A O     1 
ATOM   2643 C CB    . PHE C 3 278 ? 23.623  -4.664  12.949  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CB    1 
ATOM   2644 C CG    . PHE C 3 278 ? 24.757  -3.761  12.540  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CG    1 
ATOM   2645 C CD1   . PHE C 3 278 ? 25.477  -4.012  11.373  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD1   1 
ATOM   2646 C CD2   . PHE C 3 278 ? 25.087  -2.647  13.304  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD2   1 
ATOM   2647 C CE1   . PHE C 3 278 ? 26.513  -3.161  10.969  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE1   1 
ATOM   2648 C CE2   . PHE C 3 278 ? 26.120  -1.786  12.913  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE2   1 
ATOM   2649 C CZ    . PHE C 3 278 ? 26.834  -2.044  11.743  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CZ    1 
ATOM   2650 N N     . ARG C 3 279 ? 20.388  -5.292  13.083  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A N     1 
ATOM   2651 C CA    . ARG C 3 279 ? 19.299  -6.182  13.482  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CA    1 
ATOM   2652 C C     . ARG C 3 279 ? 19.711  -7.452  14.214  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A C     1 
ATOM   2653 O O     . ARG C 3 279 ? 19.000  -8.455  14.176  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A O     1 
ATOM   2654 C CB    . ARG C 3 279 ? 18.490  -6.577  12.246  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CB    1 
ATOM   2655 C CG    . ARG C 3 279 ? 17.978  -5.401  11.449  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CG    1 
ATOM   2656 C CD    . ARG C 3 279 ? 16.505  -5.566  11.203  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CD    1 
ATOM   2657 N NE    . ARG C 3 279 ? 15.720  -5.215  12.377  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A NE    1 
ATOM   2658 C CZ    . ARG C 3 279 ? 14.495  -5.672  12.624  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CZ    1 
ATOM   2659 N NH1   . ARG C 3 279 ? 13.910  -6.516  11.783  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A NH1   1 
ATOM   2660 N NH2   . ARG C 3 279 ? 13.842  -5.261  13.704  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 279 ARG A NH2   1 
ATOM   2661 N N     . GLY C 3 280 ? 20.846  -7.405  14.889  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A N     1 
ATOM   2662 C CA    . GLY C 3 280 ? 21.315  -8.573  15.598  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A CA    1 
ATOM   2663 C C     . GLY C 3 280 ? 20.589  -8.912  16.881  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A C     1 
ATOM   2664 O O     . GLY C 3 280 ? 20.222  -8.033  17.662  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A O     1 
ATOM   2665 N N     . VAL C 3 281 ? 20.360  -10.206 17.078  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N     1 
ATOM   2666 C CA    . VAL C 3 281 ? 19.724  -10.714 18.283  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA    1 
ATOM   2667 C C     . VAL C 3 281 ? 20.629  -11.824 18.806  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C     1 
ATOM   2668 O O     . VAL C 3 281 ? 21.348  -12.477 18.038  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O     1 
ATOM   2669 C CB    . VAL C 3 281 ? 18.311  -11.283 18.020  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB    1 
ATOM   2670 C CG1   . VAL C 3 281 ? 17.345  -10.149 17.701  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1   1 
ATOM   2671 C CG2   . VAL C 3 281 ? 18.359  -12.285 16.889  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2   1 
ATOM   2672 N N     . ARG C 3 282 ? 20.602  -12.021 20.116  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A N     1 
ATOM   2673 C CA    . ARG C 3 282 ? 21.434  -13.023 20.750  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A CA    1 
ATOM   2674 C C     . ARG C 3 282 ? 20.572  -14.197 21.208  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A C     1 
ATOM   2675 O O     . ARG C 3 282 ? 19.500  -14.010 21.787  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A O     1 
ATOM   2676 C CB    . ARG C 3 282 ? 22.160  -12.393 21.942  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A CB    1 
ATOM   2677 C CG    . ARG C 3 282 ? 23.464  -13.068 22.314  1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A CG    1 
ATOM   2678 C CD    . ARG C 3 282 ? 24.503  -12.943 21.197  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A CD    1 
ATOM   2679 N NE    . ARG C 3 282 ? 25.744  -13.640 21.530  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A NE    1 
ATOM   2680 C CZ    . ARG C 3 282 ? 26.796  -13.736 20.723  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A CZ    1 
ATOM   2681 N NH1   . ARG C 3 282 ? 26.771  -13.174 19.520  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A NH1   1 
ATOM   2682 N NH2   . ARG C 3 282 ? 27.873  -14.405 21.119  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A NH2   1 
ATOM   2683 N N     . LEU C 3 283 ? 21.038  -15.406 20.925  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A N     1 
ATOM   2684 C CA    . LEU C 3 283 ? 20.320  -16.615 21.319  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CA    1 
ATOM   2685 C C     . LEU C 3 283 ? 21.158  -17.379 22.325  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A C     1 
ATOM   2686 O O     . LEU C 3 283 ? 22.362  -17.546 22.127  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A O     1 
ATOM   2687 C CB    . LEU C 3 283 ? 20.086  -17.540 20.118  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CB    1 
ATOM   2688 C CG    . LEU C 3 283 ? 18.984  -17.274 19.086  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CG    1 
ATOM   2689 C CD1   . LEU C 3 283 ? 19.225  -15.945 18.380  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD1   1 
ATOM   2690 C CD2   . LEU C 3 283 ? 18.958  -18.435 18.089  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD2   1 
ATOM   2691 N N     . TYR C 3 284 ? 20.541  -17.821 23.414  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A N     1 
ATOM   2692 C CA    . TYR C 3 284 ? 21.274  -18.625 24.375  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CA    1 
ATOM   2693 C C     . TYR C 3 284 ? 20.499  -19.917 24.481  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A C     1 
ATOM   2694 O O     . TYR C 3 284 ? 19.356  -19.926 24.928  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A O     1 
ATOM   2695 C CB    . TYR C 3 284 ? 21.375  -17.976 25.755  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CB    1 
ATOM   2696 C CG    . TYR C 3 284 ? 22.391  -18.701 26.619  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CG    1 
ATOM   2697 C CD1   . TYR C 3 284 ? 23.698  -18.223 26.750  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CD1   1 
ATOM   2698 C CD2   . TYR C 3 284 ? 22.073  -19.917 27.229  1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CD2   1 
ATOM   2699 C CE1   . TYR C 3 284 ? 24.665  -18.944 27.467  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CE1   1 
ATOM   2700 C CE2   . TYR C 3 284 ? 23.030  -20.644 27.944  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CE2   1 
ATOM   2701 C CZ    . TYR C 3 284 ? 24.318  -20.154 28.059  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A CZ    1 
ATOM   2702 O OH    . TYR C 3 284 ? 25.257  -20.870 28.771  1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 284 TYR A OH    1 
ATOM   2703 N N     . VAL C 3 285 ? 21.110  -21.009 24.036  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A N     1 
ATOM   2704 C CA    . VAL C 3 285 ? 20.443  -22.298 24.099  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CA    1 
ATOM   2705 C C     . VAL C 3 285 ? 20.969  -23.100 25.280  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A C     1 
ATOM   2706 O O     . VAL C 3 285 ? 22.171  -23.134 25.541  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A O     1 
ATOM   2707 C CB    . VAL C 3 285 ? 20.629  -23.110 22.780  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CB    1 
ATOM   2708 C CG1   . VAL C 3 285 ? 22.084  -23.486 22.586  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CG1   1 
ATOM   2709 C CG2   . VAL C 3 285 ? 19.757  -24.358 22.811  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CG2   1 
ATOM   2710 N N     . SER C 3 286 ? 20.044  -23.722 26.000  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 286 SER A N     1 
ATOM   2711 C CA    . SER C 3 286 ? 20.364  -24.543 27.157  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 286 SER A CA    1 
ATOM   2712 C C     . SER C 3 286 ? 19.293  -25.625 27.231  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 286 SER A C     1 
ATOM   2713 O O     . SER C 3 286 ? 18.337  -25.610 26.457  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 286 SER A O     1 
ATOM   2714 C CB    . SER C 3 286 ? 20.338  -23.697 28.432  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 286 SER A CB    1 
ATOM   2715 O OG    . SER C 3 286 ? 19.032  -23.209 28.662  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 286 SER A OG    1 
ATOM   2716 N N     . GLU C 3 287 ? 19.457  -26.555 28.165  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A N     1 
ATOM   2717 C CA    . GLU C 3 287 ? 18.520  -27.663 28.348  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CA    1 
ATOM   2718 C C     . GLU C 3 287 ? 17.062  -27.268 28.144  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A C     1 
ATOM   2719 O O     . GLU C 3 287 ? 16.471  -26.591 28.983  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A O     1 
ATOM   2720 C CB    . GLU C 3 287 ? 18.686  -28.257 29.750  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CB    1 
ATOM   2721 C CG    . GLU C 3 287 ? 17.721  -29.394 30.086  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CG    1 
ATOM   2722 C CD    . GLU C 3 287 ? 18.209  -30.751 29.604  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CD    1 
ATOM   2723 O OE1   . GLU C 3 287 ? 17.627  -31.775 30.025  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE1   1 
ATOM   2724 O OE2   . GLU C 3 287 ? 19.171  -30.797 28.803  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE2   1 
ATOM   2725 N N     . ASN C 3 288 ? 16.490  -27.699 27.023  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A N     1 
ATOM   2726 C CA    . ASN C 3 288 ? 15.093  -27.427 26.698  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A CA    1 
ATOM   2727 C C     . ASN C 3 288 ? 14.633  -25.982 26.852  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A C     1 
ATOM   2728 O O     . ASN C 3 288 ? 13.455  -25.723 27.114  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A O     1 
ATOM   2729 C CB    . ASN C 3 288 ? 14.188  -28.338 27.526  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A CB    1 
ATOM   2730 C CG    . ASN C 3 288 ? 14.341  -29.797 27.152  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A CG    1 
ATOM   2731 O OD1   . ASN C 3 288 ? 13.813  -30.677 27.825  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A OD1   1 
ATOM   2732 N ND2   . ASN C 3 288 ? 15.068  -30.060 26.071  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 288 ASN A ND2   1 
ATOM   2733 N N     . GLN C 3 289 ? 15.552  -25.037 26.685  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A N     1 
ATOM   2734 C CA    . GLN C 3 289 ? 15.180  -23.633 26.794  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A CA    1 
ATOM   2735 C C     . GLN C 3 289 ? 15.965  -22.761 25.839  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A C     1 
ATOM   2736 O O     . GLN C 3 289 ? 17.136  -23.013 25.568  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A O     1 
ATOM   2737 C CB    . GLN C 3 289 ? 15.403  -23.115 28.215  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A CB    1 
ATOM   2738 C CG    . GLN C 3 289 ? 15.084  -21.635 28.367  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A CG    1 
ATOM   2739 C CD    . GLN C 3 289 ? 15.497  -21.070 29.714  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A CD    1 
ATOM   2740 O OE1   . GLN C 3 289 ? 16.562  -20.457 29.852  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A OE1   1 
ATOM   2741 N NE2   . GLN C 3 289 ? 14.658  -21.275 30.716  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A NE2   1 
ATOM   2742 N N     . LEU C 3 290 ? 15.301  -21.730 25.331  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A N     1 
ATOM   2743 C CA    . LEU C 3 290 ? 15.926  -20.785 24.434  1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CA    1 
ATOM   2744 C C     . LEU C 3 290 ? 15.665  -19.377 24.959  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A C     1 
ATOM   2745 O O     . LEU C 3 290 ? 14.524  -19.006 25.258  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A O     1 
ATOM   2746 C CB    . LEU C 3 290 ? 15.372  -20.923 23.018  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CB    1 
ATOM   2747 C CG    . LEU C 3 290 ? 15.825  -19.816 22.066  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CG    1 
ATOM   2748 C CD1   . LEU C 3 290 ? 17.323  -19.912 21.870  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CD1   1 
ATOM   2749 C CD2   . LEU C 3 290 ? 15.089  -19.938 20.738  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CD2   1 
ATOM   2750 N N     . LYS C 3 291 ? 16.744  -18.611 25.077  1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N     1 
ATOM   2751 C CA    . LYS C 3 291 ? 16.694  -17.240 25.553  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA    1 
ATOM   2752 C C     . LYS C 3 291 ? 17.093  -16.330 24.406  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C     1 
ATOM   2753 O O     . LYS C 3 291 ? 18.220  -16.404 23.907  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O     1 
ATOM   2754 C CB    . LYS C 3 291 ? 17.671  -17.047 26.715  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB    1 
ATOM   2755 C CG    . LYS C 3 291 ? 17.012  -16.737 28.042  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CG    1 
ATOM   2756 C CD    . LYS C 3 291 ? 17.510  -15.416 28.635  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CD    1 
ATOM   2757 C CE    . LYS C 3 291 ? 18.826  -15.585 29.372  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CE    1 
ATOM   2758 N NZ    . LYS C 3 291 ? 18.687  -16.490 30.555  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A NZ    1 
ATOM   2759 N N     . ILE C 3 292 ? 16.167  -15.476 23.983  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A N     1 
ATOM   2760 C CA    . ILE C 3 292 ? 16.440  -14.545 22.895  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CA    1 
ATOM   2761 C C     . ILE C 3 292 ? 16.543  -13.137 23.470  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A C     1 
ATOM   2762 O O     . ILE C 3 292 ? 15.620  -12.652 24.134  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A O     1 
ATOM   2763 C CB    . ILE C 3 292 ? 15.317  -14.576 21.837  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CB    1 
ATOM   2764 C CG1   . ILE C 3 292 ? 15.156  -15.999 21.286  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG1   1 
ATOM   2765 C CG2   . ILE C 3 292 ? 15.640  -13.609 20.710  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG2   1 
ATOM   2766 C CD1   . ILE C 3 292 ? 13.863  -16.213 20.520  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CD1   1 
ATOM   2767 N N     . THR C 3 293 ? 17.674  -12.486 23.235  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 293 THR A N     1 
ATOM   2768 C CA    . THR C 3 293 ? 17.852  -11.137 23.737  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 293 THR A CA    1 
ATOM   2769 C C     . THR C 3 293 ? 18.204  -10.180 22.613  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 293 THR A C     1 
ATOM   2770 O O     . THR C 3 293 ? 18.819  -10.560 21.609  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 293 THR A O     1 
ATOM   2771 C CB    . THR C 3 293 ? 18.953  -11.081 24.827  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 293 THR A CB    1 
ATOM   2772 O OG1   . THR C 3 293 ? 20.206  -11.490 24.271  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 293 THR A OG1   1 
ATOM   2773 C CG2   . THR C 3 293 ? 18.607  -12.006 25.982  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 293 THR A CG2   1 
ATOM   2774 N N     . ALA C 3 294 ? 17.790  -8.932  22.779  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 294 ALA A N     1 
ATOM   2775 C CA    . ALA C 3 294 ? 18.074  -7.904  21.798  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 294 ALA A CA    1 
ATOM   2776 C C     . ALA C 3 294 ? 18.427  -6.595  22.505  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 294 ALA A C     1 
ATOM   2777 O O     . ALA C 3 294 ? 17.813  -6.233  23.511  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 294 ALA A O     1 
ATOM   2778 C CB    . ALA C 3 294 ? 16.869  -7.708  20.882  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 294 ALA A CB    1 
ATOM   2779 N N     . ASN C 3 295 ? 19.436  -5.906  21.989  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A N     1 
ATOM   2780 C CA    . ASN C 3 295 ? 19.852  -4.623  22.551  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A CA    1 
ATOM   2781 C C     . ASN C 3 295 ? 20.110  -3.671  21.396  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A C     1 
ATOM   2782 O O     . ASN C 3 295 ? 20.463  -4.101  20.300  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A O     1 
ATOM   2783 C CB    . ASN C 3 295 ? 21.138  -4.769  23.376  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A CB    1 
ATOM   2784 C CG    . ASN C 3 295 ? 20.966  -5.687  24.570  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A CG    1 
ATOM   2785 O OD1   . ASN C 3 295 ? 21.111  -6.909  24.466  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A OD1   1 
ATOM   2786 N ND2   . ASN C 3 295 ? 20.646  -5.098  25.719  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 295 ASN A ND2   1 
ATOM   2787 N N     . ASN C 3 296 ? 19.932  -2.376  21.629  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A N     1 
ATOM   2788 C CA    . ASN C 3 296 ? 20.173  -1.408  20.572  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A CA    1 
ATOM   2789 C C     . ASN C 3 296 ? 21.100  -0.308  21.080  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A C     1 
ATOM   2790 O O     . ASN C 3 296 ? 21.572  -0.376  22.206  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A O     1 
ATOM   2791 C CB    . ASN C 3 296 ? 18.846  -0.823  20.068  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A CB    1 
ATOM   2792 C CG    . ASN C 3 296 ? 18.025  -0.160  21.165  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A CG    1 
ATOM   2793 O OD1   . ASN C 3 296 ? 18.525  0.135   22.250  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A OD1   1 
ATOM   2794 N ND2   . ASN C 3 296 ? 16.748  0.103   20.864  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 296 ASN A ND2   1 
ATOM   2795 N N     . PRO C 3 297 ? 21.406  0.699   20.244  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A N     1 
ATOM   2796 C CA    . PRO C 3 297 ? 22.295  1.763   20.729  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A CA    1 
ATOM   2797 C C     . PRO C 3 297 ? 21.714  2.529   21.921  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A C     1 
ATOM   2798 O O     . PRO C 3 297 ? 22.459  3.014   22.778  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A O     1 
ATOM   2799 C CB    . PRO C 3 297 ? 22.475  2.648   19.498  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A CB    1 
ATOM   2800 C CG    . PRO C 3 297 ? 22.424  1.647   18.371  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A CG    1 
ATOM   2801 C CD    . PRO C 3 297 ? 21.241  0.783   18.781  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 297 PRO A CD    1 
ATOM   2802 N N     . GLU C 3 298 ? 20.384  2.624   21.977  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A N     1 
ATOM   2803 C CA    . GLU C 3 298 ? 19.702  3.326   23.065  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A CA    1 
ATOM   2804 C C     . GLU C 3 298 ? 19.828  2.562   24.373  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A C     1 
ATOM   2805 O O     . GLU C 3 298 ? 19.375  3.030   25.416  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A O     1 
ATOM   2806 C CB    . GLU C 3 298 ? 18.203  3.488   22.772  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A CB    1 
ATOM   2807 C CG    . GLU C 3 298 ? 17.851  4.256   21.528  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A CG    1 
ATOM   2808 C CD    . GLU C 3 298 ? 17.809  3.385   20.302  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A CD    1 
ATOM   2809 O OE1   . GLU C 3 298 ? 18.851  2.800   19.950  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A OE1   1 
ATOM   2810 O OE2   . GLU C 3 298 ? 16.728  3.285   19.686  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 298 GLU A OE2   1 
ATOM   2811 N N     . GLN C 3 299 ? 20.432  1.382   24.303  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A N     1 
ATOM   2812 C CA    . GLN C 3 299 ? 20.596  0.523   25.466  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CA    1 
ATOM   2813 C C     . GLN C 3 299 ? 19.261  -0.025  25.952  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A C     1 
ATOM   2814 O O     . GLN C 3 299 ? 19.087  -0.301  27.137  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A O     1 
ATOM   2815 C CB    . GLN C 3 299 ? 21.303  1.260   26.605  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CB    1 
ATOM   2816 C CG    . GLN C 3 299 ? 22.775  1.542   26.340  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CG    1 
ATOM   2817 C CD    . GLN C 3 299 ? 23.502  2.022   27.583  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CD    1 
ATOM   2818 O OE1   . GLN C 3 299 ? 23.632  1.283   28.564  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A OE1   1 
ATOM   2819 N NE2   . GLN C 3 299 ? 23.973  3.268   27.553  1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A NE2   1 
ATOM   2820 N N     . GLU C 3 300 ? 18.310  -0.164  25.032  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A N     1 
ATOM   2821 C CA    . GLU C 3 300 ? 17.015  -0.734  25.375  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A CA    1 
ATOM   2822 C C     . GLU C 3 300 ? 17.252  -2.236  25.304  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A C     1 
ATOM   2823 O O     . GLU C 3 300 ? 18.216  -2.677  24.680  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A O     1 
ATOM   2824 C CB    . GLU C 3 300 ? 15.950  -0.271  24.380  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A CB    1 
ATOM   2825 C CG    . GLU C 3 300 ? 15.755  1.238   24.466  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A CG    1 
ATOM   2826 C CD    . GLU C 3 300 ? 14.763  1.792   23.476  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A CD    1 
ATOM   2827 O OE1   . GLU C 3 300 ? 14.900  1.506   22.261  1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A OE1   1 
ATOM   2828 O OE2   . GLU C 3 300 ? 13.857  2.534   23.925  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 300 GLU A OE2   1 
ATOM   2829 N N     . GLU C 3 301 ? 16.390  -3.026  25.930  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A N     1 
ATOM   2830 C CA    . GLU C 3 301 ? 16.623  -4.458  25.932  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CA    1 
ATOM   2831 C C     . GLU C 3 301 ? 15.360  -5.293  25.913  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A C     1 
ATOM   2832 O O     . GLU C 3 301 ? 14.415  -5.023  26.644  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A O     1 
ATOM   2833 C CB    . GLU C 3 301 ? 17.453  -4.820  27.171  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CB    1 
ATOM   2834 C CG    . GLU C 3 301 ? 18.257  -6.103  27.045  1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CG    1 
ATOM   2835 C CD    . GLU C 3 301 ? 19.399  -6.177  28.059  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CD    1 
ATOM   2836 O OE1   . GLU C 3 301 ? 20.291  -7.033  27.884  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A OE1   1 
ATOM   2837 O OE2   . GLU C 3 301 ? 19.403  -5.379  29.026  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 301 GLU A OE2   1 
ATOM   2838 N N     . ALA C 3 302 ? 15.357  -6.308  25.058  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 302 ALA A N     1 
ATOM   2839 C CA    . ALA C 3 302 ? 14.236  -7.217  24.958  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CA    1 
ATOM   2840 C C     . ALA C 3 302 ? 14.744  -8.613  25.332  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 302 ALA A C     1 
ATOM   2841 O O     . ALA C 3 302 ? 15.873  -8.990  24.992  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 302 ALA A O     1 
ATOM   2842 C CB    . ALA C 3 302 ? 13.690  -7.224  23.538  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CB    1 
ATOM   2843 N N     . GLU C 3 303 ? 13.924  -9.362  26.060  1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A N     1 
ATOM   2844 C CA    . GLU C 3 303 ? 14.281  -10.725 26.434  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CA    1 
ATOM   2845 C C     . GLU C 3 303 ? 13.049  -11.601 26.311  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A C     1 
ATOM   2846 O O     . GLU C 3 303 ? 11.971  -11.239 26.779  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A O     1 
ATOM   2847 C CB    . GLU C 3 303 ? 14.820  -10.806 27.870  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CB    1 
ATOM   2848 C CG    . GLU C 3 303 ? 15.119  -12.247 28.320  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CG    1 
ATOM   2849 C CD    . GLU C 3 303 ? 15.675  -12.341 29.740  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CD    1 
ATOM   2850 O OE1   . GLU C 3 303 ? 16.848  -11.969 29.954  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE1   1 
ATOM   2851 O OE2   . GLU C 3 303 ? 14.935  -12.789 30.644  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE2   1 
ATOM   2852 N N     . GLU C 3 304 ? 13.216  -12.742 25.654  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A N     1 
ATOM   2853 C CA    . GLU C 3 304 ? 12.134  -13.697 25.472  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A CA    1 
ATOM   2854 C C     . GLU C 3 304 ? 12.622  -15.061 25.951  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A C     1 
ATOM   2855 O O     . GLU C 3 304 ? 13.729  -15.477 25.598  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A O     1 
ATOM   2856 C CB    . GLU C 3 304 ? 11.766  -13.820 23.991  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A CB    1 
ATOM   2857 C CG    . GLU C 3 304 ? 11.165  -12.588 23.347  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A CG    1 
ATOM   2858 C CD    . GLU C 3 304 ? 9.717   -12.359 23.745  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A CD    1 
ATOM   2859 O OE1   . GLU C 3 304 ? 9.024   -13.324 24.157  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A OE1   1 
ATOM   2860 O OE2   . GLU C 3 304 ? 9.266   -11.207 23.619  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 304 GLU A OE2   1 
ATOM   2861 N N     . ILE C 3 305 ? 11.811  -15.741 26.758  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A N     1 
ATOM   2862 C CA    . ILE C 3 305 ? 12.148  -17.082 27.237  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CA    1 
ATOM   2863 C C     . ILE C 3 305 ? 11.087  -18.030 26.701  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A C     1 
ATOM   2864 O O     . ILE C 3 305 ? 9.890   -17.758 26.811  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A O     1 
ATOM   2865 C CB    . ILE C 3 305 ? 12.079  -17.238 28.785  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CB    1 
ATOM   2866 C CG1   . ILE C 3 305 ? 12.841  -16.117 29.489  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CG1   1 
ATOM   2867 C CG2   . ILE C 3 305 ? 12.649  -18.607 29.188  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CG2   1 
ATOM   2868 C CD1   . ILE C 3 305 ? 14.266  -16.052 29.149  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CD1   1 
ATOM   2869 N N     . LEU C 3 306 ? 11.510  -19.142 26.120  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A N     1 
ATOM   2870 C CA    . LEU C 3 306 ? 10.538  -20.104 25.639  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CA    1 
ATOM   2871 C C     . LEU C 3 306 ? 11.020  -21.542 25.803  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A C     1 
ATOM   2872 O O     . LEU C 3 306 ? 12.223  -21.817 25.830  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A O     1 
ATOM   2873 C CB    . LEU C 3 306 ? 10.156  -19.814 24.181  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CB    1 
ATOM   2874 C CG    . LEU C 3 306 ? 11.232  -19.371 23.198  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CG    1 
ATOM   2875 C CD1   . LEU C 3 306 ? 12.323  -20.406 23.154  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CD1   1 
ATOM   2876 C CD2   . LEU C 3 306 ? 10.626  -19.184 21.817  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CD2   1 
ATOM   2877 N N     . ASP C 3 307 ? 10.056  -22.444 25.940  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A N     1 
ATOM   2878 C CA    . ASP C 3 307 ? 10.320  -23.866 26.100  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A CA    1 
ATOM   2879 C C     . ASP C 3 307 ? 10.553  -24.491 24.737  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A C     1 
ATOM   2880 O O     . ASP C 3 307 ? 9.754   -24.300 23.823  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A O     1 
ATOM   2881 C CB    . ASP C 3 307 ? 9.118   -24.550 26.751  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A CB    1 
ATOM   2882 C CG    . ASP C 3 307 ? 8.820   -24.022 28.136  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A CG    1 
ATOM   2883 O OD1   . ASP C 3 307 ? 7.663   -24.168 28.578  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A OD1   1 
ATOM   2884 O OD2   . ASP C 3 307 ? 9.734   -23.474 28.788  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 307 ASP A OD2   1 
ATOM   2885 N N     . VAL C 3 308 ? 11.653  -25.223 24.599  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A N     1 
ATOM   2886 C CA    . VAL C 3 308 ? 11.957  -25.898 23.343  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CA    1 
ATOM   2887 C C     . VAL C 3 308 ? 12.518  -27.283 23.660  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A C     1 
ATOM   2888 O O     . VAL C 3 308 ? 12.640  -27.664 24.825  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A O     1 
ATOM   2889 C CB    . VAL C 3 308 ? 13.004  -25.113 22.504  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CB    1 
ATOM   2890 C CG1   . VAL C 3 308 ? 12.636  -23.632 22.464  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG1   1 
ATOM   2891 C CG2   . VAL C 3 308 ? 14.402  -25.314 23.074  1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG2   1 
ATOM   2892 N N     . THR C 3 309 ? 12.845  -28.041 22.623  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 309 THR A N     1 
ATOM   2893 C CA    . THR C 3 309 ? 13.420  -29.365 22.819  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 309 THR A CA    1 
ATOM   2894 C C     . THR C 3 309 ? 14.893  -29.268 22.465  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 309 THR A C     1 
ATOM   2895 O O     . THR C 3 309 ? 15.256  -29.048 21.309  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 309 THR A O     1 
ATOM   2896 C CB    . THR C 3 309 ? 12.740  -30.412 21.926  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 309 THR A CB    1 
ATOM   2897 O OG1   . THR C 3 309 ? 11.363  -30.527 22.304  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 309 THR A OG1   1 
ATOM   2898 C CG2   . THR C 3 309 ? 13.412  -31.770 22.085  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 309 THR A CG2   1 
ATOM   2899 N N     . TYR C 3 310 ? 15.742  -29.415 23.475  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A N     1 
ATOM   2900 C CA    . TYR C 3 310 ? 17.178  -29.326 23.269  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CA    1 
ATOM   2901 C C     . TYR C 3 310 ? 17.936  -30.040 24.377  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A C     1 
ATOM   2902 O O     . TYR C 3 310 ? 17.712  -29.769 25.560  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A O     1 
ATOM   2903 C CB    . TYR C 3 310 ? 17.611  -27.863 23.232  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CB    1 
ATOM   2904 C CG    . TYR C 3 310 ? 19.071  -27.707 22.922  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CG    1 
ATOM   2905 C CD1   . TYR C 3 310 ? 19.547  -27.876 21.624  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CD1   1 
ATOM   2906 C CD2   . TYR C 3 310 ? 19.987  -27.427 23.930  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CD2   1 
ATOM   2907 C CE1   . TYR C 3 310 ? 20.909  -27.766 21.337  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CE1   1 
ATOM   2908 C CE2   . TYR C 3 310 ? 21.344  -27.317 23.658  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CE2   1 
ATOM   2909 C CZ    . TYR C 3 310 ? 21.800  -27.485 22.362  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A CZ    1 
ATOM   2910 O OH    . TYR C 3 310 ? 23.143  -27.349 22.098  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 310 TYR A OH    1 
ATOM   2911 N N     . SER C 3 311 ? 18.849  -30.930 23.988  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 311 SER A N     1 
ATOM   2912 C CA    . SER C 3 311 ? 19.635  -31.703 24.943  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 311 SER A CA    1 
ATOM   2913 C C     . SER C 3 311 ? 21.143  -31.555 24.787  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 311 SER A C     1 
ATOM   2914 O O     . SER C 3 311 ? 21.902  -32.310 25.395  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 311 SER A O     1 
ATOM   2915 C CB    . SER C 3 311 ? 19.285  -33.190 24.825  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 311 SER A CB    1 
ATOM   2916 O OG    . SER C 3 311 ? 17.907  -33.415 25.060  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 311 SER A OG    1 
ATOM   2917 N N     . GLY C 3 312 ? 21.586  -30.594 23.985  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 312 GLY A N     1 
ATOM   2918 C CA    . GLY C 3 312 ? 23.016  -30.427 23.783  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 312 GLY A CA    1 
ATOM   2919 C C     . GLY C 3 312 ? 23.736  -29.460 24.709  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 312 GLY A C     1 
ATOM   2920 O O     . GLY C 3 312 ? 23.164  -28.940 25.666  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 312 GLY A O     1 
ATOM   2921 N N     . ALA C 3 313 ? 25.009  -29.220 24.411  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 313 ALA A N     1 
ATOM   2922 C CA    . ALA C 3 313 ? 25.830  -28.309 25.201  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 313 ALA A CA    1 
ATOM   2923 C C     . ALA C 3 313 ? 25.317  -26.882 25.054  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 313 ALA A C     1 
ATOM   2924 O O     . ALA C 3 313 ? 24.876  -26.484 23.979  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 313 ALA A O     1 
ATOM   2925 C CB    . ALA C 3 313 ? 27.280  -28.386 24.746  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 313 ALA A CB    1 
ATOM   2926 N N     . GLU C 3 314 ? 25.382  -26.111 26.134  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A N     1 
ATOM   2927 C CA    . GLU C 3 314 ? 24.922  -24.731 26.086  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A CA    1 
ATOM   2928 C C     . GLU C 3 314 ? 25.826  -23.918 25.165  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A C     1 
ATOM   2929 O O     . GLU C 3 314 ? 27.019  -24.192 25.043  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A O     1 
ATOM   2930 C CB    . GLU C 3 314 ? 24.927  -24.099 27.483  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A CB    1 
ATOM   2931 C CG    . GLU C 3 314 ? 24.180  -24.883 28.537  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A CG    1 
ATOM   2932 C CD    . GLU C 3 314 ? 23.953  -24.075 29.802  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A CD    1 
ATOM   2933 O OE1   . GLU C 3 314 ? 24.671  -23.075 30.013  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A OE1   1 
ATOM   2934 O OE2   . GLU C 3 314 ? 23.056  -24.442 30.585  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 314 GLU A OE2   1 
ATOM   2935 N N     . MET C 3 315 ? 25.244  -22.923 24.506  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 315 MET A N     1 
ATOM   2936 C CA    . MET C 3 315 ? 26.004  -22.066 23.611  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 315 MET A CA    1 
ATOM   2937 C C     . MET C 3 315 ? 25.236  -20.786 23.333  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 315 MET A C     1 
ATOM   2938 O O     . MET C 3 315 ? 24.012  -20.738 23.468  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 315 MET A O     1 
ATOM   2939 C CB    . MET C 3 315 ? 26.308  -22.785 22.287  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 315 MET A CB    1 
ATOM   2940 C CG    . MET C 3 315 ? 25.083  -23.299 21.545  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 315 MET A CG    1 
ATOM   2941 S SD    . MET C 3 315 ? 25.450  -23.930 19.871  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 315 MET A SD    1 
ATOM   2942 C CE    . MET C 3 315 ? 25.617  -22.395 18.986  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 315 MET A CE    1 
ATOM   2943 N N     . GLU C 3 316 ? 25.974  -19.750 22.958  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A N     1 
ATOM   2944 C CA    . GLU C 3 316 ? 25.394  -18.456 22.643  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CA    1 
ATOM   2945 C C     . GLU C 3 316 ? 25.801  -18.099 21.223  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A C     1 
ATOM   2946 O O     . GLU C 3 316 ? 26.938  -18.338 20.812  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A O     1 
ATOM   2947 C CB    . GLU C 3 316 ? 25.906  -17.386 23.608  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CB    1 
ATOM   2948 C CG    . GLU C 3 316 ? 25.336  -16.008 23.328  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CG    1 
ATOM   2949 C CD    . GLU C 3 316 ? 25.894  -14.949 24.251  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CD    1 
ATOM   2950 O OE1   . GLU C 3 316 ? 25.480  -13.776 24.123  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A OE1   1 
ATOM   2951 O OE2   . GLU C 3 316 ? 26.745  -15.287 25.102  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 316 GLU A OE2   1 
ATOM   2952 N N     . ILE C 3 317 ? 24.875  -17.528 20.467  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A N     1 
ATOM   2953 C CA    . ILE C 3 317 ? 25.181  -17.178 19.091  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A CA    1 
ATOM   2954 C C     . ILE C 3 317 ? 24.300  -16.023 18.639  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A C     1 
ATOM   2955 O O     . ILE C 3 317 ? 23.165  -15.902 19.082  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A O     1 
ATOM   2956 C CB    . ILE C 3 317 ? 24.989  -18.423 18.178  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A CB    1 
ATOM   2957 C CG1   . ILE C 3 317 ? 25.504  -18.139 16.769  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A CG1   1 
ATOM   2958 C CG2   . ILE C 3 317 ? 23.527  -18.844 18.170  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A CG2   1 
ATOM   2959 C CD1   . ILE C 3 317 ? 25.528  -19.372 15.886  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 317 ILE A CD1   1 
ATOM   2960 N N     . GLY C 3 318 ? 24.841  -15.163 17.780  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 318 GLY A N     1 
ATOM   2961 C CA    . GLY C 3 318 ? 24.081  -14.029 17.292  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 318 GLY A CA    1 
ATOM   2962 C C     . GLY C 3 318 ? 23.655  -14.165 15.841  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 318 GLY A C     1 
ATOM   2963 O O     . GLY C 3 318 ? 24.401  -14.706 15.008  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 318 GLY A O     1 
ATOM   2964 N N     . PHE C 3 319 ? 22.454  -13.668 15.541  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N     1 
ATOM   2965 C CA    . PHE C 3 319 ? 21.896  -13.718 14.194  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA    1 
ATOM   2966 C C     . PHE C 3 319 ? 21.124  -12.459 13.837  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C     1 
ATOM   2967 O O     . PHE C 3 319 ? 20.520  -11.819 14.704  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O     1 
ATOM   2968 C CB    . PHE C 3 319 ? 20.922  -14.891 14.043  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB    1 
ATOM   2969 C CG    . PHE C 3 319 ? 21.577  -16.231 14.060  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG    1 
ATOM   2970 C CD1   . PHE C 3 319 ? 21.562  -17.013 15.210  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1   1 
ATOM   2971 C CD2   . PHE C 3 319 ? 22.224  -16.712 12.925  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2   1 
ATOM   2972 C CE1   . PHE C 3 319 ? 22.183  -18.259 15.231  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1   1 
ATOM   2973 C CE2   . PHE C 3 319 ? 22.847  -17.953 12.935  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2   1 
ATOM   2974 C CZ    . PHE C 3 319 ? 22.826  -18.730 14.095  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ    1 
ATOM   2975 N N     . ASN C 3 320 ? 21.151  -12.115 12.554  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A N     1 
ATOM   2976 C CA    . ASN C 3 320 ? 20.403  -10.976 12.037  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A CA    1 
ATOM   2977 C C     . ASN C 3 320 ? 18.971  -11.495 12.157  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A C     1 
ATOM   2978 O O     . ASN C 3 320 ? 18.620  -12.469 11.502  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A O     1 
ATOM   2979 C CB    . ASN C 3 320 ? 20.774  -10.754 10.565  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A CB    1 
ATOM   2980 C CG    . ASN C 3 320 ? 19.890  -9.732  9.877   1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A CG    1 
ATOM   2981 O OD1   . ASN C 3 320 ? 18.663  -9.783  9.976   1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A OD1   1 
ATOM   2982 N ND2   . ASN C 3 320 ? 20.513  -8.804  9.160   1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A ND2   1 
ATOM   2983 N N     . VAL C 3 321 ? 18.153  -10.856 12.992  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A N     1 
ATOM   2984 C CA    . VAL C 3 321 ? 16.777  -11.308 13.219  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A CA    1 
ATOM   2985 C C     . VAL C 3 321 ? 15.852  -11.277 11.995  1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A C     1 
ATOM   2986 O O     . VAL C 3 321 ? 14.903  -12.057 11.908  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A O     1 
ATOM   2987 C CB    . VAL C 3 321 ? 16.126  -10.514 14.386  1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A CB    1 
ATOM   2988 C CG1   . VAL C 3 321 ? 15.780  -9.102  13.931  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A CG1   1 
ATOM   2989 C CG2   . VAL C 3 321 ? 14.891  -11.245 14.898  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 321 VAL A CG2   1 
ATOM   2990 N N     . SER C 3 322 ? 16.107  -10.381 11.052  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 322 SER A N     1 
ATOM   2991 C CA    . SER C 3 322 ? 15.274  -10.338 9.856   1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 322 SER A CA    1 
ATOM   2992 C C     . SER C 3 322 ? 15.489  -11.620 9.054   1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 322 SER A C     1 
ATOM   2993 O O     . SER C 3 322 ? 14.538  -12.175 8.504   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 322 SER A O     1 
ATOM   2994 C CB    . SER C 3 322 ? 15.618  -9.122  9.000   1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 322 SER A CB    1 
ATOM   2995 O OG    . SER C 3 322 ? 15.280  -7.932  9.691   1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 322 SER A OG    1 
ATOM   2996 N N     . TYR C 3 323 ? 16.737  -12.087 8.992   1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A N     1 
ATOM   2997 C CA    . TYR C 3 323 ? 17.040  -13.316 8.264   1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CA    1 
ATOM   2998 C C     . TYR C 3 323 ? 16.310  -14.481 8.909   1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A C     1 
ATOM   2999 O O     . TYR C 3 323 ? 15.772  -15.343 8.216   1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A O     1 
ATOM   3000 C CB    . TYR C 3 323 ? 18.546  -13.618 8.266   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CB    1 
ATOM   3001 C CG    . TYR C 3 323 ? 19.397  -12.616 7.522   1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CG    1 
ATOM   3002 C CD1   . TYR C 3 323 ? 18.836  -11.756 6.578   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CD1   1 
ATOM   3003 C CD2   . TYR C 3 323 ? 20.771  -12.544 7.746   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CD2   1 
ATOM   3004 C CE1   . TYR C 3 323 ? 19.617  -10.850 5.879   1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CE1   1 
ATOM   3005 C CE2   . TYR C 3 323 ? 21.567  -11.641 7.047   1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CE2   1 
ATOM   3006 C CZ    . TYR C 3 323 ? 20.981  -10.796 6.115   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A CZ    1 
ATOM   3007 O OH    . TYR C 3 323 ? 21.761  -9.901  5.416   1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 323 TYR A OH    1 
ATOM   3008 N N     . VAL C 3 324 ? 16.291  -14.504 10.239  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A N     1 
ATOM   3009 C CA    . VAL C 3 324 ? 15.622  -15.583 10.955  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A CA    1 
ATOM   3010 C C     . VAL C 3 324 ? 14.116  -15.542 10.759  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A C     1 
ATOM   3011 O O     . VAL C 3 324 ? 13.488  -16.574 10.516  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A O     1 
ATOM   3012 C CB    . VAL C 3 324 ? 15.939  -15.536 12.454  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A CB    1 
ATOM   3013 C CG1   . VAL C 3 324 ? 15.118  -16.587 13.199  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A CG1   1 
ATOM   3014 C CG2   . VAL C 3 324 ? 17.419  -15.794 12.656  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 324 VAL A CG2   1 
ATOM   3015 N N     . LEU C 3 325 ? 13.547  -14.344 10.860  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N     1 
ATOM   3016 C CA    . LEU C 3 325 ? 12.113  -14.152 10.686  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA    1 
ATOM   3017 C C     . LEU C 3 325 ? 11.648  -14.507 9.268   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C     1 
ATOM   3018 O O     . LEU C 3 325 ? 10.569  -15.074 9.087   1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O     1 
ATOM   3019 C CB    . LEU C 3 325 ? 11.738  -12.701 11.015  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB    1 
ATOM   3020 C CG    . LEU C 3 325 ? 11.678  -12.351 12.509  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG    1 
ATOM   3021 C CD1   . LEU C 3 325 ? 11.551  -10.843 12.691  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1   1 
ATOM   3022 C CD2   . LEU C 3 325 ? 10.491  -13.056 13.147  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2   1 
ATOM   3023 N N     . ASP C 3 326 ? 12.451  -14.176 8.264   1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A N     1 
ATOM   3024 C CA    . ASP C 3 326 ? 12.080  -14.489 6.883   1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CA    1 
ATOM   3025 C C     . ASP C 3 326 ? 11.899  -15.988 6.715   1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A C     1 
ATOM   3026 O O     . ASP C 3 326 ? 10.969  -16.443 6.043   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A O     1 
ATOM   3027 C CB    . ASP C 3 326 ? 13.151  -14.017 5.904   1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CB    1 
ATOM   3028 C CG    . ASP C 3 326 ? 13.253  -12.514 5.830   1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CG    1 
ATOM   3029 O OD1   . ASP C 3 326 ? 12.272  -11.821 6.194   1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A OD1   1 
ATOM   3030 O OD2   . ASP C 3 326 ? 14.316  -12.033 5.386   1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A OD2   1 
ATOM   3031 N N     . VAL C 3 327 ? 12.811  -16.749 7.312   1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A N     1 
ATOM   3032 C CA    . VAL C 3 327 ? 12.757  -18.201 7.251   1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CA    1 
ATOM   3033 C C     . VAL C 3 327 ? 11.505  -18.733 7.947   1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A C     1 
ATOM   3034 O O     . VAL C 3 327 ? 10.769  -19.546 7.380   1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A O     1 
ATOM   3035 C CB    . VAL C 3 327 ? 13.996  -18.848 7.923   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CB    1 
ATOM   3036 C CG1   . VAL C 3 327 ? 13.805  -20.363 8.006   1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CG1   1 
ATOM   3037 C CG2   . VAL C 3 327 ? 15.253  -18.528 7.133   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CG2   1 
ATOM   3038 N N     . LEU C 3 328 ? 11.261  -18.275 9.173   1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A N     1 
ATOM   3039 C CA    . LEU C 3 328 ? 10.101  -18.741 9.917   1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A CA    1 
ATOM   3040 C C     . LEU C 3 328 ? 8.804   -18.374 9.214   1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A C     1 
ATOM   3041 O O     . LEU C 3 328 ? 7.829   -19.124 9.277   1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A O     1 
ATOM   3042 C CB    . LEU C 3 328 ? 10.110  -18.183 11.349  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A CB    1 
ATOM   3043 C CG    . LEU C 3 328 ? 11.326  -18.595 12.193  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A CG    1 
ATOM   3044 C CD1   . LEU C 3 328 ? 11.127  -18.140 13.647  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A CD1   1 
ATOM   3045 C CD2   . LEU C 3 328 ? 11.516  -20.114 12.139  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 328 LEU A CD2   1 
ATOM   3046 N N     . ASN C 3 329 ? 8.796   -17.224 8.543   1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A N     1 
ATOM   3047 C CA    . ASN C 3 329 ? 7.614   -16.767 7.816   1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CA    1 
ATOM   3048 C C     . ASN C 3 329 ? 7.358   -17.656 6.604   1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A C     1 
ATOM   3049 O O     . ASN C 3 329 ? 6.209   -17.954 6.277   1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A O     1 
ATOM   3050 C CB    . ASN C 3 329 ? 7.794   -15.316 7.347   1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CB    1 
ATOM   3051 C CG    . ASN C 3 329 ? 7.553   -14.301 8.456   1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CG    1 
ATOM   3052 O OD1   . ASN C 3 329 ? 7.951   -13.142 8.344   1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A OD1   1 
ATOM   3053 N ND2   . ASN C 3 329 ? 6.891   -14.730 9.526   1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 329 ASN A ND2   1 
ATOM   3054 N N     . ALA C 3 330 ? 8.434   -18.075 5.943   1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A N     1 
ATOM   3055 C CA    . ALA C 3 330 ? 8.338   -18.923 4.758   1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A CA    1 
ATOM   3056 C C     . ALA C 3 330 ? 7.925   -20.359 5.073   1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A C     1 
ATOM   3057 O O     . ALA C 3 330 ? 7.181   -20.978 4.309   1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A O     1 
ATOM   3058 C CB    . ALA C 3 330 ? 9.667   -18.921 4.013   1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A CB    1 
ATOM   3059 N N     . LEU C 3 331 ? 8.405   -20.888 6.195   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A N     1 
ATOM   3060 C CA    . LEU C 3 331 ? 8.090   -22.261 6.592   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CA    1 
ATOM   3061 C C     . LEU C 3 331 ? 6.596   -22.522 6.730   1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A C     1 
ATOM   3062 O O     . LEU C 3 331 ? 6.061   -23.428 6.095   1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A O     1 
ATOM   3063 C CB    . LEU C 3 331 ? 8.801   -22.608 7.903   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CB    1 
ATOM   3064 C CG    . LEU C 3 331 ? 10.321  -22.657 7.780   1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CG    1 
ATOM   3065 C CD1   . LEU C 3 331 ? 10.937  -22.911 9.134   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CD1   1 
ATOM   3066 C CD2   . LEU C 3 331 ? 10.719  -23.751 6.800   1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CD2   1 
ATOM   3067 N N     . LYS C 3 332 ? 5.926   -21.735 7.565   1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A N     1 
ATOM   3068 C CA    . LYS C 3 332 ? 4.488   -21.884 7.762   1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CA    1 
ATOM   3069 C C     . LYS C 3 332 ? 4.112   -23.295 8.215   1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A C     1 
ATOM   3070 O O     . LYS C 3 332 ? 3.090   -23.837 7.796   1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A O     1 
ATOM   3071 C CB    . LYS C 3 332 ? 3.748   -21.558 6.459   1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CB    1 
ATOM   3072 C CG    . LYS C 3 332 ? 4.112   -20.207 5.862   1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CG    1 
ATOM   3073 C CD    . LYS C 3 332 ? 3.425   -19.980 4.525   1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CD    1 
ATOM   3074 C CE    . LYS C 3 332 ? 3.791   -18.619 3.954   1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CE    1 
ATOM   3075 N NZ    . LYS C 3 332 ? 3.131   -18.368 2.643   1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 332 LYS A NZ    1 
ATOM   3076 N N     . CYS C 3 333 ? 4.934   -23.888 9.072   1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 333 CYS A N     1 
ATOM   3077 C CA    . CYS C 3 333 ? 4.659   -25.234 9.556   1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 333 CYS A CA    1 
ATOM   3078 C C     . CYS C 3 333 ? 4.317   -25.258 11.042  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 333 CYS A C     1 
ATOM   3079 O O     . CYS C 3 333 ? 4.100   -24.214 11.655  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 333 CYS A O     1 
ATOM   3080 C CB    . CYS C 3 333 ? 5.850   -26.152 9.267   1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 333 CYS A CB    1 
ATOM   3081 S SG    . CYS C 3 333 ? 7.469   -25.523 9.783   1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 333 CYS A SG    1 
ATOM   3082 N N     . GLU C 3 334 ? 4.258   -26.460 11.607  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A N     1 
ATOM   3083 C CA    . GLU C 3 334 ? 3.936   -26.649 13.018  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CA    1 
ATOM   3084 C C     . GLU C 3 334 ? 5.150   -26.376 13.892  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A C     1 
ATOM   3085 O O     . GLU C 3 334 ? 5.123   -25.501 14.758  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A O     1 
ATOM   3086 C CB    . GLU C 3 334 ? 3.453   -28.083 13.261  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CB    1 
ATOM   3087 C CG    . GLU C 3 334 ? 4.363   -29.142 12.636  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CG    1 
ATOM   3088 C CD    . GLU C 3 334 ? 4.136   -30.545 13.187  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CD    1 
ATOM   3089 O OE1   . GLU C 3 334 ? 2.999   -31.061 13.078  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A OE1   1 
ATOM   3090 O OE2   . GLU C 3 334 ? 5.103   -31.133 13.724  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 334 GLU A OE2   1 
ATOM   3091 N N     . ASN C 3 335 ? 6.215   -27.135 13.664  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A N     1 
ATOM   3092 C CA    . ASN C 3 335 ? 7.435   -26.974 14.439  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A CA    1 
ATOM   3093 C C     . ASN C 3 335 ? 8.640   -26.895 13.515  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A C     1 
ATOM   3094 O O     . ASN C 3 335 ? 8.645   -27.477 12.431  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A O     1 
ATOM   3095 C CB    . ASN C 3 335 ? 7.625   -28.152 15.403  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A CB    1 
ATOM   3096 C CG    . ASN C 3 335 ? 6.366   -28.479 16.190  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A CG    1 
ATOM   3097 O OD1   . ASN C 3 335 ? 5.507   -29.236 15.728  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A OD1   1 
ATOM   3098 N ND2   . ASN C 3 335 ? 6.246   -27.902 17.379  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 335 ASN A ND2   1 
ATOM   3099 N N     . VAL C 3 336 ? 9.660   -26.165 13.949  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A N     1 
ATOM   3100 C CA    . VAL C 3 336 ? 10.869  -26.033 13.164  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CA    1 
ATOM   3101 C C     . VAL C 3 336 ? 12.035  -26.635 13.930  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A C     1 
ATOM   3102 O O     . VAL C 3 336 ? 11.971  -26.804 15.148  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A O     1 
ATOM   3103 C CB    . VAL C 3 336 ? 11.184  -24.557 12.856  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CB    1 
ATOM   3104 C CG1   . VAL C 3 336 ? 10.039  -23.938 12.054  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CG1   1 
ATOM   3105 C CG2   . VAL C 3 336 ? 11.400  -23.796 14.144  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CG2   1 
ATOM   3106 N N     . ARG C 3 337 ? 13.096  -26.953 13.199  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A N     1 
ATOM   3107 C CA    . ARG C 3 337 ? 14.300  -27.530 13.767  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A CA    1 
ATOM   3108 C C     . ARG C 3 337 ? 15.467  -26.623 13.414  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A C     1 
ATOM   3109 O O     . ARG C 3 337 ? 15.644  -26.253 12.251  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A O     1 
ATOM   3110 C CB    . ARG C 3 337 ? 14.549  -28.920 13.170  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A CB    1 
ATOM   3111 C CG    . ARG C 3 337 ? 15.712  -29.683 13.790  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A CG    1 
ATOM   3112 C CD    . ARG C 3 337 ? 16.094  -30.896 12.936  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A CD    1 
ATOM   3113 N NE    . ARG C 3 337 ? 14.928  -31.679 12.526  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A NE    1 
ATOM   3114 C CZ    . ARG C 3 337 ? 14.109  -32.302 13.365  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A CZ    1 
ATOM   3115 N NH1   . ARG C 3 337 ? 14.323  -32.245 14.672  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A NH1   1 
ATOM   3116 N NH2   . ARG C 3 337 ? 13.064  -32.972 12.900  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 337 ARG A NH2   1 
ATOM   3117 N N     . MET C 3 338 ? 16.240  -26.239 14.422  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 338 MET A N     1 
ATOM   3118 C CA    . MET C 3 338 ? 17.419  -25.414 14.206  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 338 MET A CA    1 
ATOM   3119 C C     . MET C 3 338 ? 18.609  -26.314 14.512  1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 338 MET A C     1 
ATOM   3120 O O     . MET C 3 338 ? 18.651  -26.968 15.558  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 338 MET A O     1 
ATOM   3121 C CB    . MET C 3 338 ? 17.423  -24.194 15.136  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 338 MET A CB    1 
ATOM   3122 C CG    . MET C 3 338 ? 16.445  -23.099 14.732  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 338 MET A CG    1 
ATOM   3123 S SD    . MET C 3 338 ? 16.518  -21.607 15.779  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 338 MET A SD    1 
ATOM   3124 C CE    . MET C 3 338 ? 15.049  -21.820 16.707  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 338 MET A CE    1 
ATOM   3125 N N     . MET C 3 339 ? 19.561  -26.363 13.590  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 339 MET A N     1 
ATOM   3126 C CA    . MET C 3 339 ? 20.741  -27.195 13.756  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 339 MET A CA    1 
ATOM   3127 C C     . MET C 3 339 ? 21.968  -26.298 13.860  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 339 MET A C     1 
ATOM   3128 O O     . MET C 3 339 ? 22.311  -25.591 12.912  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 339 MET A O     1 
ATOM   3129 C CB    . MET C 3 339 ? 20.860  -28.138 12.562  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 339 MET A CB    1 
ATOM   3130 C CG    . MET C 3 339 ? 19.609  -28.978 12.349  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 339 MET A CG    1 
ATOM   3131 S SD    . MET C 3 339 ? 19.542  -29.803 10.746  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 339 MET A SD    1 
ATOM   3132 C CE    . MET C 3 339 ? 18.712  -28.583 9.822   1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 339 MET A CE    1 
ATOM   3133 N N     . LEU C 3 340 ? 22.619  -26.321 15.020  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A N     1 
ATOM   3134 C CA    . LEU C 3 340 ? 23.794  -25.491 15.252  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CA    1 
ATOM   3135 C C     . LEU C 3 340 ? 25.067  -26.306 15.437  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A C     1 
ATOM   3136 O O     . LEU C 3 340 ? 25.025  -27.526 15.625  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A O     1 
ATOM   3137 C CB    . LEU C 3 340 ? 23.590  -24.608 16.490  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CB    1 
ATOM   3138 C CG    . LEU C 3 340 ? 22.363  -23.698 16.497  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CG    1 
ATOM   3139 C CD1   . LEU C 3 340 ? 21.122  -24.534 16.747  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CD1   1 
ATOM   3140 C CD2   . LEU C 3 340 ? 22.508  -22.645 17.576  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A CD2   1 
ATOM   3141 N N     . THR C 3 341 ? 26.194  -25.606 15.384  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 341 THR A N     1 
ATOM   3142 C CA    . THR C 3 341 ? 27.507  -26.211 15.555  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 341 THR A CA    1 
ATOM   3143 C C     . THR C 3 341 ? 28.216  -25.481 16.695  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 341 THR A C     1 
ATOM   3144 O O     . THR C 3 341 ? 28.525  -26.076 17.729  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 341 THR A O     1 
ATOM   3145 C CB    . THR C 3 341 ? 28.342  -26.088 14.272  1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 341 THR A CB    1 
ATOM   3146 O OG1   . THR C 3 341 ? 27.628  -26.683 13.184  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 341 THR A OG1   1 
ATOM   3147 C CG2   . THR C 3 341 ? 29.676  -26.799 14.435  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 341 THR A CG2   1 
ATOM   3148 N N     . ASP C 3 342 ? 28.465  -24.189 16.493  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A N     1 
ATOM   3149 C CA    . ASP C 3 342 ? 29.108  -23.348 17.497  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A CA    1 
ATOM   3150 C C     . ASP C 3 342 ? 28.780  -21.881 17.238  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A C     1 
ATOM   3151 O O     . ASP C 3 342 ? 28.087  -21.555 16.277  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A O     1 
ATOM   3152 C CB    . ASP C 3 342 ? 30.626  -23.562 17.500  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A CB    1 
ATOM   3153 C CG    . ASP C 3 342 ? 31.254  -23.325 16.144  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A CG    1 
ATOM   3154 O OD1   . ASP C 3 342 ? 30.925  -22.308 15.494  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A OD1   1 
ATOM   3155 O OD2   . ASP C 3 342 ? 32.093  -24.157 15.734  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 342 ASP A OD2   1 
ATOM   3156 N N     . SER C 3 343 ? 29.285  -21.001 18.097  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 343 SER A N     1 
ATOM   3157 C CA    . SER C 3 343 ? 29.035  -19.563 17.998  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 343 SER A CA    1 
ATOM   3158 C C     . SER C 3 343 ? 29.514  -18.886 16.717  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 343 SER A C     1 
ATOM   3159 O O     . SER C 3 343 ? 28.968  -17.855 16.317  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 343 SER A O     1 
ATOM   3160 C CB    . SER C 3 343 ? 29.665  -18.852 19.198  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 343 SER A CB    1 
ATOM   3161 O OG    . SER C 3 343 ? 29.263  -19.463 20.411  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 343 SER A OG    1 
ATOM   3162 N N     . VAL C 3 344 ? 30.535  -19.447 16.075  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A N     1 
ATOM   3163 C CA    . VAL C 3 344 ? 31.055  -18.849 14.848  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A CA    1 
ATOM   3164 C C     . VAL C 3 344 ? 30.630  -19.593 13.589  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A C     1 
ATOM   3165 O O     . VAL C 3 344 ? 31.189  -19.373 12.516  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A O     1 
ATOM   3166 C CB    . VAL C 3 344 ? 32.597  -18.770 14.868  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A CB    1 
ATOM   3167 C CG1   . VAL C 3 344 ? 33.051  -17.790 15.929  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A CG1   1 
ATOM   3168 C CG2   . VAL C 3 344 ? 33.186  -20.147 15.130  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 344 VAL A CG2   1 
ATOM   3169 N N     . SER C 3 345 ? 29.640  -20.470 13.715  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 345 SER A N     1 
ATOM   3170 C CA    . SER C 3 345 ? 29.168  -21.227 12.563  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA    1 
ATOM   3171 C C     . SER C 3 345 ? 27.711  -20.921 12.230  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 345 SER A C     1 
ATOM   3172 O O     . SER C 3 345 ? 26.924  -20.548 13.103  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 345 SER A O     1 
ATOM   3173 C CB    . SER C 3 345 ? 29.341  -22.728 12.814  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB    1 
ATOM   3174 O OG    . SER C 3 345 ? 30.709  -23.046 13.015  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG    1 
ATOM   3175 N N     . SER C 3 346 ? 27.365  -21.081 10.957  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 346 SER A N     1 
ATOM   3176 C CA    . SER C 3 346 ? 26.012  -20.831 10.481  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 346 SER A CA    1 
ATOM   3177 C C     . SER C 3 346 ? 25.041  -21.841 11.068  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 346 SER A C     1 
ATOM   3178 O O     . SER C 3 346 ? 25.447  -22.887 11.579  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 346 SER A O     1 
ATOM   3179 C CB    . SER C 3 346 ? 25.970  -20.931 8.954   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 346 SER A CB    1 
ATOM   3180 O OG    . SER C 3 346 ? 26.917  -20.058 8.369   1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 346 SER A OG    1 
ATOM   3181 N N     . VAL C 3 347 ? 23.753  -21.526 10.995  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A N     1 
ATOM   3182 C CA    . VAL C 3 347 ? 22.733  -22.429 11.497  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A CA    1 
ATOM   3183 C C     . VAL C 3 347 ? 21.864  -22.859 10.329  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A C     1 
ATOM   3184 O O     . VAL C 3 347 ? 21.661  -22.100 9.380   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A O     1 
ATOM   3185 C CB    . VAL C 3 347 ? 21.834  -21.756 12.564  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A CB    1 
ATOM   3186 C CG1   . VAL C 3 347 ? 21.062  -20.602 11.951  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A CG1   1 
ATOM   3187 C CG2   . VAL C 3 347 ? 20.867  -22.775 13.148  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 347 VAL A CG2   1 
ATOM   3188 N N     . GLN C 3 348 ? 21.366  -24.085 10.392  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A N     1 
ATOM   3189 C CA    . GLN C 3 348 ? 20.500  -24.593 9.344   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A CA    1 
ATOM   3190 C C     . GLN C 3 348 ? 19.124  -24.698 9.961   1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A C     1 
ATOM   3191 O O     . GLN C 3 348 ? 18.978  -25.212 11.073  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A O     1 
ATOM   3192 C CB    . GLN C 3 348 ? 20.963  -25.972 8.877   1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A CB    1 
ATOM   3193 C CG    . GLN C 3 348 ? 20.150  -26.536 7.714   1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A CG    1 
ATOM   3194 C CD    . GLN C 3 348 ? 20.812  -27.741 7.074   1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A CD    1 
ATOM   3195 O OE1   . GLN C 3 348 ? 22.018  -27.733 6.820   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A OE1   1 
ATOM   3196 N NE2   . GLN C 3 348 ? 20.024  -28.778 6.797   1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 348 GLN A NE2   1 
ATOM   3197 N N     . ILE C 3 349 ? 18.118  -24.194 9.254   1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A N     1 
ATOM   3198 C CA    . ILE C 3 349 ? 16.752  -24.250 9.750   1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CA    1 
ATOM   3199 C C     . ILE C 3 349 ? 15.902  -25.018 8.755   1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A C     1 
ATOM   3200 O O     . ILE C 3 349 ? 16.045  -24.849 7.545   1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A O     1 
ATOM   3201 C CB    . ILE C 3 349 ? 16.168  -22.826 9.946   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CB    1 
ATOM   3202 C CG1   . ILE C 3 349 ? 17.132  -21.984 10.791  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG1   1 
ATOM   3203 C CG2   . ILE C 3 349 ? 14.803  -22.909 10.620  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG2   1 
ATOM   3204 C CD1   . ILE C 3 349 ? 16.733  -20.509 10.913  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CD1   1 
ATOM   3205 N N     . GLU C 3 350 ? 15.029  -25.876 9.269   1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N     1 
ATOM   3206 C CA    . GLU C 3 350 ? 14.152  -26.675 8.425   1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA    1 
ATOM   3207 C C     . GLU C 3 350 ? 12.843  -26.908 9.144   1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C     1 
ATOM   3208 O O     . GLU C 3 350 ? 12.739  -26.717 10.359  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O     1 
ATOM   3209 C CB    . GLU C 3 350 ? 14.762  -28.054 8.136   1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB    1 
ATOM   3210 C CG    . GLU C 3 350 ? 16.191  -28.062 7.635   1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG    1 
ATOM   3211 C CD    . GLU C 3 350 ? 16.761  -29.474 7.536   1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD    1 
ATOM   3212 O OE1   . GLU C 3 350 ? 16.366  -30.333 8.345   1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1   1 
ATOM   3213 O OE2   . GLU C 3 350 ? 17.616  -29.719 6.661   1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2   1 
ATOM   3214 N N     . ASP C 3 351 ? 11.839  -27.318 8.382   1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A N     1 
ATOM   3215 C CA    . ASP C 3 351 ? 10.547  -27.657 8.948   1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CA    1 
ATOM   3216 C C     . ASP C 3 351 ? 10.936  -28.918 9.728   1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A C     1 
ATOM   3217 O O     . ASP C 3 351 ? 11.709  -29.734 9.223   1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A O     1 
ATOM   3218 C CB    . ASP C 3 351 ? 9.576   -28.007 7.818   1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CB    1 
ATOM   3219 C CG    . ASP C 3 351 ? 8.231   -28.492 8.319   1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CG    1 
ATOM   3220 O OD1   . ASP C 3 351 ? 8.177   -29.112 9.399   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD1   1 
ATOM   3221 O OD2   . ASP C 3 351 ? 7.226   -28.264 7.616   1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD2   1 
ATOM   3222 N N     . ALA C 3 352 ? 10.448  -29.073 10.955  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 352 ALA A N     1 
ATOM   3223 C CA    . ALA C 3 352 ? 10.792  -30.261 11.736  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 352 ALA A CA    1 
ATOM   3224 C C     . ALA C 3 352 ? 10.267  -31.534 11.067  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 352 ALA A C     1 
ATOM   3225 O O     . ALA C 3 352 ? 10.856  -32.607 11.209  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 352 ALA A O     1 
ATOM   3226 C CB    . ALA C 3 352 ? 10.230  -30.147 13.154  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 352 ALA A CB    1 
ATOM   3227 N N     . ALA C 3 353 ? 9.168   -31.404 10.329  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 353 ALA A N     1 
ATOM   3228 C CA    . ALA C 3 353 ? 8.556   -32.544 9.655   1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 353 ALA A CA    1 
ATOM   3229 C C     . ALA C 3 353 ? 8.831   -32.619 8.151   1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 353 ALA A C     1 
ATOM   3230 O O     . ALA C 3 353 ? 8.124   -33.326 7.428   1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 353 ALA A O     1 
ATOM   3231 C CB    . ALA C 3 353 ? 7.056   -32.535 9.901   1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 353 ALA A CB    1 
ATOM   3232 N N     . SER C 3 354 ? 9.848   -31.902 7.675   1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 354 SER A N     1 
ATOM   3233 C CA    . SER C 3 354 ? 10.171  -31.930 6.251   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 354 SER A CA    1 
ATOM   3234 C C     . SER C 3 354 ? 11.569  -31.434 5.920   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 354 SER A C     1 
ATOM   3235 O O     . SER C 3 354 ? 11.983  -30.365 6.368   1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 354 SER A O     1 
ATOM   3236 C CB    . SER C 3 354 ? 9.163   -31.099 5.461   1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 354 SER A CB    1 
ATOM   3237 O OG    . SER C 3 354 ? 9.497   -31.087 4.082   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 354 SER A OG    1 
ATOM   3238 N N     . GLN C 3 355 ? 12.296  -32.211 5.124   1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A N     1 
ATOM   3239 C CA    . GLN C 3 355 ? 13.640  -31.815 4.727   1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CA    1 
ATOM   3240 C C     . GLN C 3 355 ? 13.636  -31.406 3.257   1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A C     1 
ATOM   3241 O O     . GLN C 3 355 ? 14.685  -31.339 2.614   1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A O     1 
ATOM   3242 C CB    . GLN C 3 355 ? 14.627  -32.961 4.973   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CB    1 
ATOM   3243 C CG    . GLN C 3 355 ? 14.793  -33.308 6.449   1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CG    1 
ATOM   3244 C CD    . GLN C 3 355 ? 15.712  -34.494 6.684   1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CD    1 
ATOM   3245 O OE1   . GLN C 3 355 ? 16.879  -34.482 6.289   1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A OE1   1 
ATOM   3246 N NE2   . GLN C 3 355 ? 15.189  -35.527 7.337   1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 355 GLN A NE2   1 
ATOM   3247 N N     . SER C 3 356 ? 12.444  -31.121 2.740   1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 356 SER A N     1 
ATOM   3248 C CA    . SER C 3 356 ? 12.281  -30.712 1.347   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 356 SER A CA    1 
ATOM   3249 C C     . SER C 3 356 ? 12.945  -29.361 1.132   1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 356 SER A C     1 
ATOM   3250 O O     . SER C 3 356 ? 13.459  -29.067 0.054   1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 356 SER A O     1 
ATOM   3251 C CB    . SER C 3 356 ? 10.796  -30.607 0.992   1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 356 SER A CB    1 
ATOM   3252 O OG    . SER C 3 356 ? 10.113  -31.802 1.325   1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 356 SER A OG    1 
ATOM   3253 N N     . ALA C 3 357 ? 12.924  -28.537 2.172   1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 357 ALA A N     1 
ATOM   3254 C CA    . ALA C 3 357 ? 13.523  -27.220 2.101   1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 357 ALA A CA    1 
ATOM   3255 C C     . ALA C 3 357 ? 14.497  -27.041 3.255   1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 357 ALA A C     1 
ATOM   3256 O O     . ALA C 3 357 ? 14.272  -27.538 4.356   1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 357 ALA A O     1 
ATOM   3257 C CB    . ALA C 3 357 ? 12.438  -26.150 2.151   1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 357 ALA A CB    1 
ATOM   3258 N N     . ALA C 3 358 ? 15.590  -26.345 2.985   1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 358 ALA A N     1 
ATOM   3259 C CA    . ALA C 3 358 ? 16.597  -26.086 3.999   1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CA    1 
ATOM   3260 C C     . ALA C 3 358 ? 16.965  -24.611 3.940   1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 358 ALA A C     1 
ATOM   3261 O O     . ALA C 3 358 ? 16.938  -23.995 2.869   1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 358 ALA A O     1 
ATOM   3262 C CB    . ALA C 3 358 ? 17.827  -26.942 3.752   1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CB    1 
ATOM   3263 N N     . TYR C 3 359 ? 17.304  -24.054 5.096   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A N     1 
ATOM   3264 C CA    . TYR C 3 359 ? 17.688  -22.655 5.198   1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CA    1 
ATOM   3265 C C     . TYR C 3 359 ? 18.979  -22.541 6.004   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A C     1 
ATOM   3266 O O     . TYR C 3 359 ? 19.139  -23.184 7.043   1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A O     1 
ATOM   3267 C CB    . TYR C 3 359 ? 16.558  -21.864 5.867   1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CB    1 
ATOM   3268 C CG    . TYR C 3 359 ? 15.260  -21.949 5.101   1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CG    1 
ATOM   3269 C CD1   . TYR C 3 359 ? 15.026  -21.123 4.001   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CD1   1 
ATOM   3270 C CD2   . TYR C 3 359 ? 14.300  -22.917 5.416   1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CD2   1 
ATOM   3271 C CE1   . TYR C 3 359 ? 13.883  -21.258 3.233   1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CE1   1 
ATOM   3272 C CE2   . TYR C 3 359 ? 13.151  -23.065 4.646   1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CE2   1 
ATOM   3273 C CZ    . TYR C 3 359 ? 12.950  -22.230 3.556   1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A CZ    1 
ATOM   3274 O OH    . TYR C 3 359 ? 11.823  -22.366 2.782   1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 359 TYR A OH    1 
ATOM   3275 N N     . VAL C 3 360 ? 19.912  -21.743 5.507   1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A N     1 
ATOM   3276 C CA    . VAL C 3 360 ? 21.175  -21.547 6.197   1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CA    1 
ATOM   3277 C C     . VAL C 3 360 ? 21.375  -20.054 6.427   1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A C     1 
ATOM   3278 O O     . VAL C 3 360 ? 21.112  -19.236 5.541   1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A O     1 
ATOM   3279 C CB    . VAL C 3 360 ? 22.364  -22.087 5.366   1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CB    1 
ATOM   3280 C CG1   . VAL C 3 360 ? 23.669  -21.900 6.132   1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CG1   1 
ATOM   3281 C CG2   . VAL C 3 360 ? 22.142  -23.562 5.045   1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CG2   1 
ATOM   3282 N N     . VAL C 3 361 ? 21.810  -19.688 7.626   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A N     1 
ATOM   3283 C CA    . VAL C 3 361 ? 22.049  -18.283 7.907   1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CA    1 
ATOM   3284 C C     . VAL C 3 361 ? 23.330  -18.141 8.702   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A C     1 
ATOM   3285 O O     . VAL C 3 361 ? 23.573  -18.888 9.660   1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A O     1 
ATOM   3286 C CB    . VAL C 3 361 ? 20.863  -17.628 8.675   1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CB    1 
ATOM   3287 C CG1   . VAL C 3 361 ? 19.564  -17.843 7.914   1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CG1   1 
ATOM   3288 C CG2   . VAL C 3 361 ? 20.750  -18.194 10.058  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CG2   1 
ATOM   3289 N N     . MET C 3 362 ? 24.165  -17.202 8.273   1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 362 MET A N     1 
ATOM   3290 C CA    . MET C 3 362 ? 25.430  -16.948 8.938   1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 362 MET A CA    1 
ATOM   3291 C C     . MET C 3 362 ? 25.209  -16.214 10.251  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 362 MET A C     1 
ATOM   3292 O O     . MET C 3 362 ? 24.249  -15.462 10.401  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 362 MET A O     1 
ATOM   3293 C CB    . MET C 3 362 ? 26.353  -16.121 8.039   1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 362 MET A CB    1 
ATOM   3294 C CG    . MET C 3 362 ? 27.279  -16.952 7.162   1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 362 MET A CG    1 
ATOM   3295 S SD    . MET C 3 362 ? 28.268  -15.935 6.040   1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 362 MET A SD    1 
ATOM   3296 C CE    . MET C 3 362 ? 29.326  -15.066 7.198   1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 362 MET A CE    1 
ATOM   3297 N N     . PRO C 3 363 ? 26.098  -16.440 11.227  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A N     1 
ATOM   3298 C CA    . PRO C 3 363 ? 26.001  -15.794 12.535  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A CA    1 
ATOM   3299 C C     . PRO C 3 363 ? 26.606  -14.397 12.505  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A C     1 
ATOM   3300 O O     . PRO C 3 363 ? 27.260  -14.018 11.535  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A O     1 
ATOM   3301 C CB    . PRO C 3 363 ? 26.779  -16.739 13.438  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A CB    1 
ATOM   3302 C CG    . PRO C 3 363 ? 27.883  -17.210 12.526  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A CG    1 
ATOM   3303 C CD    . PRO C 3 363 ? 27.127  -17.499 11.236  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 363 PRO A CD    1 
ATOM   3304 N N     . MET C 3 364 ? 26.380  -13.646 13.577  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 364 MET A N     1 
ATOM   3305 C CA    . MET C 3 364 ? 26.896  -12.290 13.720  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 364 MET A CA    1 
ATOM   3306 C C     . MET C 3 364 ? 27.879  -12.233 14.879  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 364 MET A C     1 
ATOM   3307 O O     . MET C 3 364 ? 27.703  -12.916 15.888  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 364 MET A O     1 
ATOM   3308 C CB    . MET C 3 364 ? 25.755  -11.305 13.993  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 364 MET A CB    1 
ATOM   3309 C CG    . MET C 3 364 ? 24.940  -10.924 12.779  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 364 MET A CG    1 
ATOM   3310 S SD    . MET C 3 364 ? 23.601  -9.798  13.225  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 364 MET A SD    1 
ATOM   3311 C CE    . MET C 3 364 ? 24.524  -8.333  13.724  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 364 MET A CE    1 
ATOM   3312 N N     . ARG C 3 365 ? 28.904  -11.400 14.737  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A N     1 
ATOM   3313 C CA    . ARG C 3 365 ? 29.923  -11.256 15.769  1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CA    1 
ATOM   3314 C C     . ARG C 3 365 ? 29.377  -10.579 17.026  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A C     1 
ATOM   3315 O O     . ARG C 3 365 ? 28.597  -9.626  16.946  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A O     1 
ATOM   3316 C CB    . ARG C 3 365 ? 31.108  -10.463 15.214  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CB    1 
ATOM   3317 C CG    . ARG C 3 365 ? 32.285  -10.351 16.163  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CG    1 
ATOM   3318 C CD    . ARG C 3 365 ? 33.509  -9.735  15.486  1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CD    1 
ATOM   3319 N NE    . ARG C 3 365 ? 33.242  -8.420  14.902  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NE    1 
ATOM   3320 C CZ    . ARG C 3 365 ? 32.738  -8.223  13.686  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CZ    1 
ATOM   3321 N NH1   . ARG C 3 365 ? 32.442  -9.257  12.909  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NH1   1 
ATOM   3322 N NH2   . ARG C 3 365 ? 32.532  -6.989  13.245  1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NH2   1 
ATOM   3323 N N     . LEU C 3 366 ? 29.796  -11.084 18.184  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A N     1 
ATOM   3324 C CA    . LEU C 3 366 ? 29.364  -10.546 19.471  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CA    1 
ATOM   3325 C C     . LEU C 3 366 ? 30.054  -9.223  19.782  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A C     1 
ATOM   3326 O O     . LEU C 3 366 ? 29.335  -8.216  19.958  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A O     1 
ATOM   3327 C CB    . LEU C 3 366 ? 29.666  -11.547 20.590  1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CB    1 
ATOM   3328 C CG    . LEU C 3 366 ? 29.353  -11.091 22.020  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CG    1 
ATOM   3329 C CD1   . LEU C 3 366 ? 27.863  -10.796 22.149  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD1   1 
ATOM   3330 C CD2   . LEU C 3 366 ? 29.775  -12.171 23.010  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD2   1 
ATOM   3331 O OXT   . LEU C 3 366 ? 31.304  -9.215  19.850  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A OXT   1 
ATOM   3332 N N     . MET D 3 1   ? 5.499   4.979   38.966  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N     1 
ATOM   3333 C CA    . MET D 3 1   ? 4.317   4.713   38.102  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA    1 
ATOM   3334 C C     . MET D 3 1   ? 4.235   3.227   37.801  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C     1 
ATOM   3335 O O     . MET D 3 1   ? 5.234   2.595   37.449  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O     1 
ATOM   3336 C CB    . MET D 3 1   ? 4.416   5.497   36.786  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB    1 
ATOM   3337 C CG    . MET D 3 1   ? 3.218   5.315   35.867  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG    1 
ATOM   3338 S SD    . MET D 3 1   ? 3.453   5.969   34.188  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD    1 
ATOM   3339 C CE    . MET D 3 1   ? 4.434   4.602   33.454  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE    1 
ATOM   3340 N N     . LYS D 3 2   ? 3.033   2.677   37.927  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B N     1 
ATOM   3341 C CA    . LYS D 3 2   ? 2.832   1.264   37.690  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CA    1 
ATOM   3342 C C     . LYS D 3 2   ? 1.390   0.950   37.314  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B C     1 
ATOM   3343 O O     . LYS D 3 2   ? 0.449   1.591   37.785  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B O     1 
ATOM   3344 C CB    . LYS D 3 2   ? 3.232   0.478   38.947  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CB    1 
ATOM   3345 C CG    . LYS D 3 2   ? 3.088   -1.031  38.836  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CG    1 
ATOM   3346 C CD    . LYS D 3 2   ? 3.525   -1.725  40.122  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CD    1 
ATOM   3347 C CE    . LYS D 3 2   ? 3.456   -3.241  39.988  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CE    1 
ATOM   3348 N NZ    . LYS D 3 2   ? 3.963   -3.935  41.215  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B NZ    1 
ATOM   3349 N N     . PHE D 3 3   ? 1.225   -0.021  36.428  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B N     1 
ATOM   3350 C CA    . PHE D 3 3   ? -0.102  -0.459  36.026  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CA    1 
ATOM   3351 C C     . PHE D 3 3   ? -0.021  -1.777  35.284  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B C     1 
ATOM   3352 O O     . PHE D 3 3   ? 1.013   -2.116  34.703  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B O     1 
ATOM   3353 C CB    . PHE D 3 3   ? -0.834  0.601   35.170  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CB    1 
ATOM   3354 C CG    . PHE D 3 3   ? -0.191  0.891   33.828  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CG    1 
ATOM   3355 C CD1   . PHE D 3 3   ? 0.656   1.986   33.667  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD1   1 
ATOM   3356 C CD2   . PHE D 3 3   ? -0.468  0.094   32.716  1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD2   1 
ATOM   3357 C CE1   . PHE D 3 3   ? 1.218   2.287   32.417  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE1   1 
ATOM   3358 C CE2   . PHE D 3 3   ? 0.090   0.385   31.466  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE2   1 
ATOM   3359 C CZ    . PHE D 3 3   ? 0.934   1.484   31.319  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CZ    1 
ATOM   3360 N N     . THR D 3 4   ? -1.110  -2.537  35.337  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 4   THR B N     1 
ATOM   3361 C CA    . THR D 3 4   ? -1.192  -3.823  34.656  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CA    1 
ATOM   3362 C C     . THR D 3 4   ? -2.527  -3.815  33.923  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 4   THR B C     1 
ATOM   3363 O O     . THR D 3 4   ? -3.578  -3.689  34.548  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 4   THR B O     1 
ATOM   3364 C CB    . THR D 3 4   ? -1.155  -4.989  35.660  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CB    1 
ATOM   3365 O OG1   . THR D 3 4   ? 0.067   -4.934  36.403  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 4   THR B OG1   1 
ATOM   3366 C CG2   . THR D 3 4   ? -1.242  -6.321  34.938  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CG2   1 
ATOM   3367 N N     . VAL D 3 5   ? -2.484  -3.929  32.602  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B N     1 
ATOM   3368 C CA    . VAL D 3 5   ? -3.706  -3.902  31.806  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B CA    1 
ATOM   3369 C C     . VAL D 3 5   ? -3.735  -4.982  30.739  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B C     1 
ATOM   3370 O O     . VAL D 3 5   ? -2.689  -5.429  30.264  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B O     1 
ATOM   3371 C CB    . VAL D 3 5   ? -3.881  -2.538  31.096  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B CB    1 
ATOM   3372 C CG1   . VAL D 3 5   ? -4.057  -1.426  32.127  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B CG1   1 
ATOM   3373 C CG2   . VAL D 3 5   ? -2.677  -2.260  30.213  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 5   VAL B CG2   1 
ATOM   3374 N N     . GLU D 3 6   ? -4.940  -5.405  30.372  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B N     1 
ATOM   3375 C CA    . GLU D 3 6   ? -5.095  -6.416  29.339  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CA    1 
ATOM   3376 C C     . GLU D 3 6   ? -4.709  -5.797  28.002  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B C     1 
ATOM   3377 O O     . GLU D 3 6   ? -5.043  -4.645  27.721  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B O     1 
ATOM   3378 C CB    . GLU D 3 6   ? -6.546  -6.891  29.261  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CB    1 
ATOM   3379 C CG    . GLU D 3 6   ? -7.064  -7.574  30.509  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CG    1 
ATOM   3380 C CD    . GLU D 3 6   ? -8.554  -7.857  30.422  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CD    1 
ATOM   3381 O OE1   . GLU D 3 6   ? -8.980  -8.474  29.419  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE1   1 
ATOM   3382 O OE2   . GLU D 3 6   ? -9.297  -7.463  31.351  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE2   1 
ATOM   3383 N N     . ARG D 3 7   ? -4.012  -6.573  27.184  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B N     1 
ATOM   3384 C CA    . ARG D 3 7   ? -3.580  -6.135  25.865  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B CA    1 
ATOM   3385 C C     . ARG D 3 7   ? -4.703  -5.477  25.064  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B C     1 
ATOM   3386 O O     . ARG D 3 7   ? -4.518  -4.402  24.500  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B O     1 
ATOM   3387 C CB    . ARG D 3 7   ? -3.026  -7.331  25.091  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B CB    1 
ATOM   3388 C CG    . ARG D 3 7   ? -2.812  -7.109  23.595  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B CG    1 
ATOM   3389 C CD    . ARG D 3 7   ? -2.063  -8.294  22.987  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B CD    1 
ATOM   3390 N NE    . ARG D 3 7   ? -1.842  -8.152  21.549  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B NE    1 
ATOM   3391 C CZ    . ARG D 3 7   ? -2.767  -8.370  20.620  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B CZ    1 
ATOM   3392 N NH1   . ARG D 3 7   ? -3.992  -8.749  20.969  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B NH1   1 
ATOM   3393 N NH2   . ARG D 3 7   ? -2.467  -8.209  19.340  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 7   ARG B NH2   1 
ATOM   3394 N N     . GLU D 3 8   ? -5.866  -6.119  25.023  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B N     1 
ATOM   3395 C CA    . GLU D 3 8   ? -6.991  -5.595  24.256  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CA    1 
ATOM   3396 C C     . GLU D 3 8   ? -7.546  -4.242  24.713  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B C     1 
ATOM   3397 O O     . GLU D 3 8   ? -8.134  -3.515  23.913  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B O     1 
ATOM   3398 C CB    . GLU D 3 8   ? -8.118  -6.630  24.212  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CB    1 
ATOM   3399 C CG    . GLU D 3 8   ? -7.797  -7.880  23.403  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CG    1 
ATOM   3400 C CD    . GLU D 3 8   ? -6.698  -8.723  24.022  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CD    1 
ATOM   3401 O OE1   . GLU D 3 8   ? -6.769  -8.977  25.241  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE1   1 
ATOM   3402 O OE2   . GLU D 3 8   ? -5.773  -9.145  23.291  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE2   1 
ATOM   3403 N N     . HIS D 3 9   ? -7.362  -3.902  25.986  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B N     1 
ATOM   3404 C CA    . HIS D 3 9   ? -7.843  -2.630  26.520  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CA    1 
ATOM   3405 C C     . HIS D 3 9   ? -6.825  -1.522  26.285  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B C     1 
ATOM   3406 O O     . HIS D 3 9   ? -7.091  -0.348  26.542  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B O     1 
ATOM   3407 C CB    . HIS D 3 9   ? -8.096  -2.754  28.018  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CB    1 
ATOM   3408 C CG    . HIS D 3 9   ? -9.237  -3.656  28.363  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CG    1 
ATOM   3409 N ND1   . HIS D 3 9   ? -9.384  -4.223  29.610  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B ND1   1 
ATOM   3410 C CD2   . HIS D 3 9   ? -10.294 -4.078  27.629  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CD2   1 
ATOM   3411 C CE1   . HIS D 3 9   ? -10.483 -4.957  29.629  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CE1   1 
ATOM   3412 N NE2   . HIS D 3 9   ? -11.054 -4.885  28.440  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 9   HIS B NE2   1 
ATOM   3413 N N     . LEU D 3 10  ? -5.664  -1.902  25.772  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N     1 
ATOM   3414 C CA    . LEU D 3 10  ? -4.595  -0.957  25.532  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA    1 
ATOM   3415 C C     . LEU D 3 10  ? -4.338  -0.721  24.040  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C     1 
ATOM   3416 O O     . LEU D 3 10  ? -3.965  0.378   23.633  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O     1 
ATOM   3417 C CB    . LEU D 3 10  ? -3.327  -1.479  26.220  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB    1 
ATOM   3418 C CG    . LEU D 3 10  ? -2.097  -0.596  26.397  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG    1 
ATOM   3419 C CD1   . LEU D 3 10  ? -2.383  0.501   27.415  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1   1 
ATOM   3420 C CD2   . LEU D 3 10  ? -0.933  -1.466  26.868  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2   1 
ATOM   3421 N N     . LEU D 3 11  ? -4.551  -1.743  23.223  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N     1 
ATOM   3422 C CA    . LEU D 3 11  ? -4.301  -1.625  21.787  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA    1 
ATOM   3423 C C     . LEU D 3 11  ? -5.065  -0.517  21.063  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C     1 
ATOM   3424 O O     . LEU D 3 11  ? -4.473  0.259   20.311  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O     1 
ATOM   3425 C CB    . LEU D 3 11  ? -4.567  -2.970  21.098  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB    1 
ATOM   3426 C CG    . LEU D 3 11  ? -3.329  -3.853  20.908  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG    1 
ATOM   3427 C CD1   . LEU D 3 11  ? -2.533  -3.929  22.199  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1   1 
ATOM   3428 C CD2   . LEU D 3 11  ? -3.754  -5.233  20.443  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2   1 
ATOM   3429 N N     . LYS D 3 12  ? -6.371  -0.445  21.289  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B N     1 
ATOM   3430 C CA    . LYS D 3 12  ? -7.213  0.562   20.642  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B CA    1 
ATOM   3431 C C     . LYS D 3 12  ? -6.714  1.967   20.952  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B C     1 
ATOM   3432 O O     . LYS D 3 12  ? -6.472  2.757   20.050  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B O     1 
ATOM   3433 C CB    . LYS D 3 12  ? -8.665  0.422   21.112  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B CB    1 
ATOM   3434 C CG    . LYS D 3 12  ? -9.699  0.617   20.031  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B CG    1 
ATOM   3435 C CD    . LYS D 3 12  ? -9.919  -0.677  19.257  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B CD    1 
ATOM   3436 C CE    . LYS D 3 12  ? -11.113 -0.564  18.319  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B CE    1 
ATOM   3437 N NZ    . LYS D 3 12  ? -11.477 -1.886  17.738  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 12  LYS B NZ    1 
ATOM   3438 N N     . PRO D 3 13  ? -6.575  2.303   22.244  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B N     1 
ATOM   3439 C CA    . PRO D 3 13  ? -6.098  3.631   22.649  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B CA    1 
ATOM   3440 C C     . PRO D 3 13  ? -4.726  3.973   22.066  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B C     1 
ATOM   3441 O O     . PRO D 3 13  ? -4.496  5.093   21.600  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B O     1 
ATOM   3442 C CB    . PRO D 3 13  ? -6.080  3.535   24.173  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B CB    1 
ATOM   3443 C CG    . PRO D 3 13  ? -7.252  2.622   24.446  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B CG    1 
ATOM   3444 C CD    . PRO D 3 13  ? -7.067  1.544   23.410  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 13  PRO B CD    1 
ATOM   3445 N N     . LEU D 3 14  ? -3.812  3.009   22.094  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N     1 
ATOM   3446 C CA    . LEU D 3 14  ? -2.475  3.237   21.550  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA    1 
ATOM   3447 C C     . LEU D 3 14  ? -2.518  3.683   20.093  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C     1 
ATOM   3448 O O     . LEU D 3 14  ? -1.818  4.620   19.699  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O     1 
ATOM   3449 C CB    . LEU D 3 14  ? -1.625  1.970   21.667  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB    1 
ATOM   3450 C CG    . LEU D 3 14  ? -1.022  1.754   23.052  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG    1 
ATOM   3451 C CD1   . LEU D 3 14  ? -0.274  0.421   23.099  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1   1 
ATOM   3452 C CD2   . LEU D 3 14  ? -0.079  2.929   23.367  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2   1 
ATOM   3453 N N     . GLN D 3 15  ? -3.335  3.010   19.292  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B N     1 
ATOM   3454 C CA    . GLN D 3 15  ? -3.457  3.351   17.882  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CA    1 
ATOM   3455 C C     . GLN D 3 15  ? -4.034  4.748   17.714  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B C     1 
ATOM   3456 O O     . GLN D 3 15  ? -3.574  5.515   16.873  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B O     1 
ATOM   3457 C CB    . GLN D 3 15  ? -4.351  2.340   17.154  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CB    1 
ATOM   3458 C CG    . GLN D 3 15  ? -4.394  2.542   15.636  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CG    1 
ATOM   3459 C CD    . GLN D 3 15  ? -5.185  1.466   14.916  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CD    1 
ATOM   3460 O OE1   . GLN D 3 15  ? -4.963  0.271   15.123  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B OE1   1 
ATOM   3461 N NE2   . GLN D 3 15  ? -6.110  1.885   14.057  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 15  GLN B NE2   1 
ATOM   3462 N N     . GLN D 3 16  ? -5.042  5.081   18.514  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B N     1 
ATOM   3463 C CA    . GLN D 3 16  ? -5.666  6.398   18.430  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CA    1 
ATOM   3464 C C     . GLN D 3 16  ? -4.681  7.532   18.694  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B C     1 
ATOM   3465 O O     . GLN D 3 16  ? -4.616  8.484   17.919  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B O     1 
ATOM   3466 C CB    . GLN D 3 16  ? -6.833  6.517   19.417  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CB    1 
ATOM   3467 C CG    . GLN D 3 16  ? -8.218  6.195   18.850  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CG    1 
ATOM   3468 C CD    . GLN D 3 16  ? -8.701  7.211   17.823  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CD    1 
ATOM   3469 O OE1   . GLN D 3 16  ? -8.420  7.090   16.627  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B OE1   1 
ATOM   3470 N NE2   . GLN D 3 16  ? -9.424  8.228   18.290  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 16  GLN B NE2   1 
ATOM   3471 N N     . VAL D 3 17  ? -3.910  7.440   19.776  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B N     1 
ATOM   3472 C CA    . VAL D 3 17  ? -2.971  8.516   20.089  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CA    1 
ATOM   3473 C C     . VAL D 3 17  ? -1.716  8.505   19.217  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B C     1 
ATOM   3474 O O     . VAL D 3 17  ? -1.015  9.507   19.123  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B O     1 
ATOM   3475 C CB    . VAL D 3 17  ? -2.585  8.518   21.590  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CB    1 
ATOM   3476 C CG1   . VAL D 3 17  ? -3.860  8.547   22.436  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CG1   1 
ATOM   3477 C CG2   . VAL D 3 17  ? -1.721  7.312   21.929  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CG2   1 
ATOM   3478 N N     . SER D 3 18  ? -1.429  7.380   18.577  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 18  SER B N     1 
ATOM   3479 C CA    . SER D 3 18  ? -0.274  7.317   17.686  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA    1 
ATOM   3480 C C     . SER D 3 18  ? -0.679  7.834   16.304  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C     1 
ATOM   3481 O O     . SER D 3 18  ? -0.053  7.502   15.301  1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 18  SER B O     1 
ATOM   3482 C CB    . SER D 3 18  ? 0.242   5.885   17.574  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB    1 
ATOM   3483 O OG    . SER D 3 18  ? 0.782   5.459   18.809  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG    1 
ATOM   3484 N N     . GLY D 3 19  ? -1.730  8.650   16.263  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 19  GLY B N     1 
ATOM   3485 C CA    . GLY D 3 19  ? -2.200  9.199   15.002  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 19  GLY B CA    1 
ATOM   3486 C C     . GLY D 3 19  ? -1.405  10.399  14.512  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 19  GLY B C     1 
ATOM   3487 O O     . GLY D 3 19  ? -0.887  10.376  13.396  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 19  GLY B O     1 
ATOM   3488 N N     . PRO D 3 20  ? -1.284  11.464  15.325  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B N     1 
ATOM   3489 C CA    . PRO D 3 20  ? -0.539  12.668  14.940  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CA    1 
ATOM   3490 C C     . PRO D 3 20  ? 0.956   12.431  14.723  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B C     1 
ATOM   3491 O O     . PRO D 3 20  ? 1.621   13.200  14.024  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B O     1 
ATOM   3492 C CB    . PRO D 3 20  ? -0.805  13.620  16.106  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CB    1 
ATOM   3493 C CG    . PRO D 3 20  ? -0.916  12.691  17.269  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CG    1 
ATOM   3494 C CD    . PRO D 3 20  ? -1.791  11.590  16.705  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 20  PRO B CD    1 
ATOM   3495 N N     . LEU D 3 21  ? 1.471   11.362  15.322  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B N     1 
ATOM   3496 C CA    . LEU D 3 21  ? 2.886   11.031  15.223  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CA    1 
ATOM   3497 C C     . LEU D 3 21  ? 3.356   10.666  13.821  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B C     1 
ATOM   3498 O O     . LEU D 3 21  ? 4.082   11.429  13.181  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B O     1 
ATOM   3499 C CB    . LEU D 3 21  ? 3.227   9.890   16.187  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CB    1 
ATOM   3500 C CG    . LEU D 3 21  ? 3.156   10.235  17.678  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CG    1 
ATOM   3501 C CD1   . LEU D 3 21  ? 1.727   10.554  18.077  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD1   1 
ATOM   3502 C CD2   . LEU D 3 21  ? 3.685   9.073   18.490  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD2   1 
ATOM   3503 N N     . GLY D 3 22  ? 2.941   9.496   13.348  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N     1 
ATOM   3504 C CA    . GLY D 3 22  ? 3.361   9.046   12.036  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA    1 
ATOM   3505 C C     . GLY D 3 22  ? 4.763   8.472   12.133  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C     1 
ATOM   3506 O O     . GLY D 3 22  ? 5.041   7.643   13.004  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O     1 
ATOM   3507 N N     . GLY D 3 23  ? 5.647   8.917   11.244  1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B N     1 
ATOM   3508 C CA    . GLY D 3 23  ? 7.018   8.437   11.254  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B CA    1 
ATOM   3509 C C     . GLY D 3 23  ? 8.003   9.591   11.257  1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B C     1 
ATOM   3510 O O     . GLY D 3 23  ? 7.656   10.710  10.881  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B O     1 
ATOM   3511 N N     . ARG D 3 24  ? 9.233   9.320   11.680  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B N     1 
ATOM   3512 C CA    . ARG D 3 24  ? 10.276  10.339  11.735  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CA    1 
ATOM   3513 C C     . ARG D 3 24  ? 9.809   11.673  12.317  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B C     1 
ATOM   3514 O O     . ARG D 3 24  ? 9.456   12.596  11.581  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B O     1 
ATOM   3515 C CB    . ARG D 3 24  ? 10.865  10.581  10.343  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CB    1 
ATOM   3516 C CG    . ARG D 3 24  ? 11.573  9.376   9.737   1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CG    1 
ATOM   3517 C CD    . ARG D 3 24  ? 12.778  8.938   10.564  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CD    1 
ATOM   3518 N NE    . ARG D 3 24  ? 13.375  7.715   10.027  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NE    1 
ATOM   3519 C CZ    . ARG D 3 24  ? 14.353  7.035   10.614  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CZ    1 
ATOM   3520 N NH1   . ARG D 3 24  ? 14.861  7.452   11.766  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH1   1 
ATOM   3521 N NH2   . ARG D 3 24  ? 14.819  5.928   10.053  1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH2   1 
ATOM   3522 N N     . PRO D 3 25  ? 9.799   11.791  13.653  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B N     1 
ATOM   3523 C CA    . PRO D 3 25  ? 9.374   13.043  14.291  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CA    1 
ATOM   3524 C C     . PRO D 3 25  ? 10.390  14.146  13.986  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B C     1 
ATOM   3525 O O     . PRO D 3 25  ? 11.533  13.856  13.643  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B O     1 
ATOM   3526 C CB    . PRO D 3 25  ? 9.342   12.679  15.775  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CB    1 
ATOM   3527 C CG    . PRO D 3 25  ? 10.431  11.633  15.887  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CG    1 
ATOM   3528 C CD    . PRO D 3 25  ? 10.170  10.780  14.658  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CD    1 
ATOM   3529 N N     . THR D 3 26  ? 9.981   15.404  14.095  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 26  THR B N     1 
ATOM   3530 C CA    . THR D 3 26  ? 10.909  16.508  13.841  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA    1 
ATOM   3531 C C     . THR D 3 26  ? 11.735  16.779  15.100  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 26  THR B C     1 
ATOM   3532 O O     . THR D 3 26  ? 12.851  17.289  15.030  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 26  THR B O     1 
ATOM   3533 C CB    . THR D 3 26  ? 10.165  17.808  13.464  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB    1 
ATOM   3534 O OG1   . THR D 3 26  ? 9.210   18.121  14.485  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1   1 
ATOM   3535 C CG2   . THR D 3 26  ? 9.458   17.656  12.122  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2   1 
ATOM   3536 N N     . LEU D 3 27  ? 11.162  16.435  16.248  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N     1 
ATOM   3537 C CA    . LEU D 3 27  ? 11.801  16.620  17.550  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA    1 
ATOM   3538 C C     . LEU D 3 27  ? 11.678  15.257  18.211  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C     1 
ATOM   3539 O O     . LEU D 3 27  ? 10.598  14.674  18.222  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O     1 
ATOM   3540 C CB    . LEU D 3 27  ? 11.044  17.686  18.356  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB    1 
ATOM   3541 C CG    . LEU D 3 27  ? 11.574  18.179  19.708  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG    1 
ATOM   3542 C CD1   . LEU D 3 27  ? 10.545  19.122  20.337  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1   1 
ATOM   3543 C CD2   . LEU D 3 27  ? 11.827  17.005  20.641  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2   1 
ATOM   3544 N N     . PRO D 3 28  ? 12.776  14.733  18.779  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B N     1 
ATOM   3545 C CA    . PRO D 3 28  ? 12.763  13.419  19.430  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CA    1 
ATOM   3546 C C     . PRO D 3 28  ? 11.574  13.042  20.321  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B C     1 
ATOM   3547 O O     . PRO D 3 28  ? 10.962  11.995  20.120  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B O     1 
ATOM   3548 C CB    . PRO D 3 28  ? 14.094  13.401  20.185  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CB    1 
ATOM   3549 C CG    . PRO D 3 28  ? 14.997  14.160  19.233  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CG    1 
ATOM   3550 C CD    . PRO D 3 28  ? 14.120  15.343  18.862  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CD    1 
ATOM   3551 N N     . ILE D 3 29  ? 11.244  13.873  21.303  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B N     1 
ATOM   3552 C CA    . ILE D 3 29  ? 10.139  13.543  22.200  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CA    1 
ATOM   3553 C C     . ILE D 3 29  ? 8.774   13.391  21.508  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B C     1 
ATOM   3554 O O     . ILE D 3 29  ? 7.878   12.716  22.030  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B O     1 
ATOM   3555 C CB    . ILE D 3 29  ? 10.028  14.571  23.345  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CB    1 
ATOM   3556 C CG1   . ILE D 3 29  ? 9.150   13.995  24.458  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CG1   1 
ATOM   3557 C CG2   . ILE D 3 29  ? 9.465   15.884  22.817  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CG2   1 
ATOM   3558 C CD1   . ILE D 3 29  ? 9.403   14.570  25.820  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 29  ILE B CD1   1 
ATOM   3559 N N     . LEU D 3 30  ? 8.617   14.002  20.339  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N     1 
ATOM   3560 C CA    . LEU D 3 30  ? 7.357   13.907  19.607  1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA    1 
ATOM   3561 C C     . LEU D 3 30  ? 7.105   12.474  19.162  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C     1 
ATOM   3562 O O     . LEU D 3 30  ? 5.979   12.119  18.801  1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O     1 
ATOM   3563 C CB    . LEU D 3 30  ? 7.367   14.835  18.391  1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB    1 
ATOM   3564 C CG    . LEU D 3 30  ? 7.566   16.311  18.747  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG    1 
ATOM   3565 C CD1   . LEU D 3 30  ? 7.451   17.136  17.472  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1   1 
ATOM   3566 C CD2   . LEU D 3 30  ? 6.525   16.759  19.796  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2   1 
ATOM   3567 N N     . GLY D 3 31  ? 8.167   11.665  19.187  1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 31  GLY B N     1 
ATOM   3568 C CA    . GLY D 3 31  ? 8.066   10.265  18.812  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 31  GLY B CA    1 
ATOM   3569 C C     . GLY D 3 31  ? 7.701   9.401   20.015  1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 31  GLY B C     1 
ATOM   3570 O O     . GLY D 3 31  ? 7.546   8.175   19.911  1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 31  GLY B O     1 
ATOM   3571 N N     . ASN D 3 32  ? 7.571   10.043  21.170  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B N     1 
ATOM   3572 C CA    . ASN D 3 32  ? 7.207   9.347   22.400  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B CA    1 
ATOM   3573 C C     . ASN D 3 32  ? 5.764   9.648   22.772  1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B C     1 
ATOM   3574 O O     . ASN D 3 32  ? 5.183   10.646  22.323  1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B O     1 
ATOM   3575 C CB    . ASN D 3 32  ? 8.087   9.801   23.575  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B CB    1 
ATOM   3576 C CG    . ASN D 3 32  ? 9.469   9.208   23.530  1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B CG    1 
ATOM   3577 O OD1   . ASN D 3 32  ? 9.893   8.698   22.503  1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B OD1   1 
ATOM   3578 N ND2   . ASN D 3 32  ? 10.185  9.274   24.651  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 32  ASN B ND2   1 
ATOM   3579 N N     . LEU D 3 33  ? 5.201   8.770   23.596  1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B N     1 
ATOM   3580 C CA    . LEU D 3 33  ? 3.848   8.944   24.116  1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CA    1 
ATOM   3581 C C     . LEU D 3 33  ? 3.972   9.285   25.597  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B C     1 
ATOM   3582 O O     . LEU D 3 33  ? 4.800   8.704   26.308  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B O     1 
ATOM   3583 C CB    . LEU D 3 33  ? 3.022   7.657   24.001  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CB    1 
ATOM   3584 C CG    . LEU D 3 33  ? 2.487   7.183   22.652  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CG    1 
ATOM   3585 C CD1   . LEU D 3 33  ? 1.616   5.952   22.882  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD1   1 
ATOM   3586 C CD2   . LEU D 3 33  ? 1.684   8.292   21.990  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD2   1 
ATOM   3587 N N     . LEU D 3 34  ? 3.147   10.219  26.060  1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N     1 
ATOM   3588 C CA    . LEU D 3 34  ? 3.144   10.596  27.463  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA    1 
ATOM   3589 C C     . LEU D 3 34  ? 2.221   9.620   28.176  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C     1 
ATOM   3590 O O     . LEU D 3 34  ? 1.087   9.419   27.746  1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O     1 
ATOM   3591 C CB    . LEU D 3 34  ? 2.619   12.027  27.631  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB    1 
ATOM   3592 C CG    . LEU D 3 34  ? 2.244   12.533  29.028  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG    1 
ATOM   3593 C CD1   . LEU D 3 34  ? 3.453   12.510  29.964  1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1   1 
ATOM   3594 C CD2   . LEU D 3 34  ? 1.687   13.955  28.898  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2   1 
ATOM   3595 N N     . LEU D 3 35  ? 2.716   9.002   29.246  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N     1 
ATOM   3596 C CA    . LEU D 3 35  ? 1.923   8.061   30.036  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA    1 
ATOM   3597 C C     . LEU D 3 35  ? 1.739   8.628   31.436  1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C     1 
ATOM   3598 O O     . LEU D 3 35  ? 2.717   8.924   32.123  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O     1 
ATOM   3599 C CB    . LEU D 3 35  ? 2.622   6.700   30.147  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB    1 
ATOM   3600 C CG    . LEU D 3 35  ? 2.825   5.926   28.842  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG    1 
ATOM   3601 C CD1   . LEU D 3 35  ? 3.384   4.539   29.151  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1   1 
ATOM   3602 C CD2   . LEU D 3 35  ? 1.495   5.802   28.115  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2   1 
ATOM   3603 N N     . GLN D 3 36  ? 0.488   8.762   31.863  1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B N     1 
ATOM   3604 C CA    . GLN D 3 36  ? 0.183   9.311   33.183  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CA    1 
ATOM   3605 C C     . GLN D 3 36  ? -0.806  8.434   33.932  1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B C     1 
ATOM   3606 O O     . GLN D 3 36  ? -1.850  8.073   33.391  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B O     1 
ATOM   3607 C CB    . GLN D 3 36  ? -0.433  10.717  33.054  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CB    1 
ATOM   3608 C CG    . GLN D 3 36  ? 0.435   11.729  32.319  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CG    1 
ATOM   3609 C CD    . GLN D 3 36  ? -0.337  12.969  31.890  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CD    1 
ATOM   3610 O OE1   . GLN D 3 36  ? -0.136  14.067  32.424  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B OE1   1 
ATOM   3611 N NE2   . GLN D 3 36  ? -1.227  12.798  30.921  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 36  GLN B NE2   1 
ATOM   3612 N N     . VAL D 3 37  ? -0.468  8.091   35.171  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B N     1 
ATOM   3613 C CA    . VAL D 3 37  ? -1.356  7.309   36.016  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CA    1 
ATOM   3614 C C     . VAL D 3 37  ? -1.728  8.242   37.163  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B C     1 
ATOM   3615 O O     . VAL D 3 37  ? -0.862  8.686   37.923  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B O     1 
ATOM   3616 C CB    . VAL D 3 37  ? -0.674  6.068   36.625  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CB    1 
ATOM   3617 C CG1   . VAL D 3 37  ? -1.635  5.396   37.629  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CG1   1 
ATOM   3618 C CG2   . VAL D 3 37  ? -0.285  5.092   35.543  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 37  VAL B CG2   1 
ATOM   3619 N N     . ALA D 3 38  ? -3.012  8.553   37.270  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N     1 
ATOM   3620 C CA    . ALA D 3 38  ? -3.510  9.423   38.324  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA    1 
ATOM   3621 C C     . ALA D 3 38  ? -4.896  8.890   38.629  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C     1 
ATOM   3622 O O     . ALA D 3 38  ? -5.668  8.612   37.710  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O     1 
ATOM   3623 C CB    . ALA D 3 38  ? -3.588  10.864  37.834  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB    1 
ATOM   3624 N N     . ASP D 3 39  ? -5.211  8.735   39.910  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B N     1 
ATOM   3625 C CA    . ASP D 3 39  ? -6.511  8.195   40.284  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CA    1 
ATOM   3626 C C     . ASP D 3 39  ? -6.527  6.760   39.733  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B C     1 
ATOM   3627 O O     . ASP D 3 39  ? -5.514  6.062   39.784  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B O     1 
ATOM   3628 C CB    . ASP D 3 39  ? -7.617  9.062   39.661  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CB    1 
ATOM   3629 C CG    . ASP D 3 39  ? -9.007  8.522   39.921  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CG    1 
ATOM   3630 O OD1   . ASP D 3 39  ? -9.515  7.756   39.071  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B OD1   1 
ATOM   3631 O OD2   . ASP D 3 39  ? -9.590  8.862   40.977  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B OD2   1 
ATOM   3632 N N     . GLY D 3 40  ? -7.657  6.310   39.211  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N     1 
ATOM   3633 C CA    . GLY D 3 40  ? -7.700  4.967   38.663  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA    1 
ATOM   3634 C C     . GLY D 3 40  ? -7.712  5.050   37.152  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C     1 
ATOM   3635 O O     . GLY D 3 40  ? -8.346  4.235   36.481  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O     1 
ATOM   3636 N N     . THR D 3 41  ? -6.993  6.034   36.615  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 41  THR B N     1 
ATOM   3637 C CA    . THR D 3 41  ? -6.957  6.240   35.172  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 41  THR B CA    1 
ATOM   3638 C C     . THR D 3 41  ? -5.575  6.341   34.571  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 41  THR B C     1 
ATOM   3639 O O     . THR D 3 41  ? -4.691  6.987   35.124  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 41  THR B O     1 
ATOM   3640 C CB    . THR D 3 41  ? -7.719  7.532   34.788  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 41  THR B CB    1 
ATOM   3641 O OG1   . THR D 3 41  ? -9.068  7.439   35.261  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 41  THR B OG1   1 
ATOM   3642 C CG2   . THR D 3 41  ? -7.731  7.729   33.277  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 41  THR B CG2   1 
ATOM   3643 N N     . LEU D 3 42  ? -5.399  5.681   33.431  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N     1 
ATOM   3644 C CA    . LEU D 3 42  ? -4.147  5.746   32.703  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA    1 
ATOM   3645 C C     . LEU D 3 42  ? -4.427  6.675   31.529  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C     1 
ATOM   3646 O O     . LEU D 3 42  ? -5.370  6.448   30.772  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O     1 
ATOM   3647 C CB    . LEU D 3 42  ? -3.736  4.371   32.157  1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB    1 
ATOM   3648 C CG    . LEU D 3 42  ? -2.684  4.402   31.030  1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG    1 
ATOM   3649 C CD1   . LEU D 3 42  ? -1.353  4.958   31.554  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1   1 
ATOM   3650 C CD2   . LEU D 3 42  ? -2.468  2.993   30.496  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2   1 
ATOM   3651 N N     . SER D 3 43  ? -3.636  7.730   31.389  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 43  SER B N     1 
ATOM   3652 C CA    . SER D 3 43  ? -3.821  8.629   30.253  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 43  SER B CA    1 
ATOM   3653 C C     . SER D 3 43  ? -2.621  8.470   29.322  1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 43  SER B C     1 
ATOM   3654 O O     . SER D 3 43  ? -1.487  8.343   29.777  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 43  SER B O     1 
ATOM   3655 C CB    . SER D 3 43  ? -3.940  10.079  30.709  1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 43  SER B CB    1 
ATOM   3656 O OG    . SER D 3 43  ? -5.149  10.274  31.424  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 43  SER B OG    1 
ATOM   3657 N N     . LEU D 3 44  ? -2.892  8.452   28.025  1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N     1 
ATOM   3658 C CA    . LEU D 3 44  ? -1.862  8.302   27.011  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA    1 
ATOM   3659 C C     . LEU D 3 44  ? -2.005  9.479   26.057  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C     1 
ATOM   3660 O O     . LEU D 3 44  ? -3.108  9.757   25.568  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O     1 
ATOM   3661 C CB    . LEU D 3 44  ? -2.060  6.995   26.233  1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB    1 
ATOM   3662 C CG    . LEU D 3 44  ? -2.043  5.633   26.941  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG    1 
ATOM   3663 C CD1   . LEU D 3 44  ? -3.341  5.397   27.700  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1   1 
ATOM   3664 C CD2   . LEU D 3 44  ? -1.889  4.542   25.892  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2   1 
ATOM   3665 N N     . THR D 3 45  ? -0.904  10.181  25.798  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 45  THR B N     1 
ATOM   3666 C CA    . THR D 3 45  ? -0.965  11.330  24.896  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 45  THR B CA    1 
ATOM   3667 C C     . THR D 3 45  ? 0.088   11.305  23.807  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 45  THR B C     1 
ATOM   3668 O O     . THR D 3 45  ? 1.249   10.960  24.052  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 45  THR B O     1 
ATOM   3669 C CB    . THR D 3 45  ? -0.798  12.663  25.655  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 45  THR B CB    1 
ATOM   3670 O OG1   . THR D 3 45  ? -1.828  12.794  26.646  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 45  THR B OG1   1 
ATOM   3671 C CG2   . THR D 3 45  ? -0.875  13.843  24.676  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 45  THR B CG2   1 
ATOM   3672 N N     . GLY D 3 46  ? -0.329  11.699  22.611  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 46  GLY B N     1 
ATOM   3673 C CA    . GLY D 3 46  ? 0.573   11.774  21.476  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 46  GLY B CA    1 
ATOM   3674 C C     . GLY D 3 46  ? 0.429   13.178  20.927  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 46  GLY B C     1 
ATOM   3675 O O     . GLY D 3 46  ? -0.663  13.755  21.002  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 46  GLY B O     1 
ATOM   3676 N N     . THR D 3 47  ? 1.509   13.742  20.395  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 47  THR B N     1 
ATOM   3677 C CA    . THR D 3 47  ? 1.458   15.093  19.849  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 47  THR B CA    1 
ATOM   3678 C C     . THR D 3 47  ? 2.510   15.348  18.776  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 47  THR B C     1 
ATOM   3679 O O     . THR D 3 47  ? 3.497   14.624  18.672  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 47  THR B O     1 
ATOM   3680 C CB    . THR D 3 47  ? 1.660   16.157  20.947  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 47  THR B CB    1 
ATOM   3681 O OG1   . THR D 3 47  ? 1.640   17.462  20.354  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 47  THR B OG1   1 
ATOM   3682 C CG2   . THR D 3 47  ? 2.992   15.963  21.651  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 47  THR B CG2   1 
ATOM   3683 N N     . ASP D 3 48  ? 2.284   16.379  17.974  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B N     1 
ATOM   3684 C CA    . ASP D 3 48  ? 3.239   16.759  16.945  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CA    1 
ATOM   3685 C C     . ASP D 3 48  ? 3.446   18.266  17.057  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B C     1 
ATOM   3686 O O     . ASP D 3 48  ? 3.913   18.906  16.122  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B O     1 
ATOM   3687 C CB    . ASP D 3 48  ? 2.738   16.378  15.550  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CB    1 
ATOM   3688 C CG    . ASP D 3 48  ? 1.562   17.224  15.082  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CG    1 
ATOM   3689 O OD1   . ASP D 3 48  ? 1.157   17.040  13.913  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD1   1 
ATOM   3690 O OD2   . ASP D 3 48  ? 1.046   18.052  15.869  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD2   1 
ATOM   3691 N N     . LEU D 3 49  ? 3.101   18.804  18.227  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N     1 
ATOM   3692 C CA    . LEU D 3 49  ? 3.206   20.237  18.545  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA    1 
ATOM   3693 C C     . LEU D 3 49  ? 2.029   21.072  18.033  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C     1 
ATOM   3694 O O     . LEU D 3 49  ? 1.651   22.061  18.662  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O     1 
ATOM   3695 C CB    . LEU D 3 49  ? 4.510   20.833  18.002  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB    1 
ATOM   3696 C CG    . LEU D 3 49  ? 5.824   20.389  18.652  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG    1 
ATOM   3697 C CD1   . LEU D 3 49  ? 6.969   21.149  17.998  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1   1 
ATOM   3698 C CD2   . LEU D 3 49  ? 5.797   20.651  20.153  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2   1 
ATOM   3699 N N     . GLU D 3 50  ? 1.457   20.687  16.894  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N     1 
ATOM   3700 C CA    . GLU D 3 50  ? 0.319   21.426  16.338  1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA    1 
ATOM   3701 C C     . GLU D 3 50  ? -0.997  20.898  16.923  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C     1 
ATOM   3702 O O     . GLU D 3 50  ? -1.964  21.642  17.092  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O     1 
ATOM   3703 C CB    . GLU D 3 50  ? 0.299   21.296  14.804  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB    1 
ATOM   3704 C CG    . GLU D 3 50  ? -0.838  22.068  14.127  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG    1 
ATOM   3705 C CD    . GLU D 3 50  ? -0.736  22.109  12.601  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD    1 
ATOM   3706 O OE1   . GLU D 3 50  ? -0.718  21.034  11.948  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1   1 
ATOM   3707 O OE2   . GLU D 3 50  ? -0.686  23.234  12.053  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2   1 
ATOM   3708 N N     . MET D 3 51  ? -1.012  19.609  17.247  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 51  MET B N     1 
ATOM   3709 C CA    . MET D 3 51  ? -2.193  18.965  17.796  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 51  MET B CA    1 
ATOM   3710 C C     . MET D 3 51  ? -1.816  17.824  18.732  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 51  MET B C     1 
ATOM   3711 O O     . MET D 3 51  ? -0.675  17.348  18.729  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 51  MET B O     1 
ATOM   3712 C CB    . MET D 3 51  ? -3.041  18.423  16.650  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 51  MET B CB    1 
ATOM   3713 C CG    . MET D 3 51  ? -2.273  17.461  15.769  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 51  MET B CG    1 
ATOM   3714 S SD    . MET D 3 51  ? -3.091  17.138  14.212  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 51  MET B SD    1 
ATOM   3715 C CE    . MET D 3 51  ? -3.425  15.458  14.350  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 51  MET B CE    1 
ATOM   3716 N N     . GLU D 3 52  ? -2.782  17.374  19.523  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N     1 
ATOM   3717 C CA    . GLU D 3 52  ? -2.540  16.273  20.450  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA    1 
ATOM   3718 C C     . GLU D 3 52  ? -3.771  15.377  20.565  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C     1 
ATOM   3719 O O     . GLU D 3 52  ? -4.911  15.837  20.425  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O     1 
ATOM   3720 C CB    . GLU D 3 52  ? -2.184  16.804  21.841  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB    1 
ATOM   3721 C CG    . GLU D 3 52  ? -3.393  17.242  22.639  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG    1 
ATOM   3722 C CD    . GLU D 3 52  ? -3.065  17.659  24.057  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD    1 
ATOM   3723 O OE1   . GLU D 3 52  ? -4.002  17.667  24.886  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1   1 
ATOM   3724 O OE2   . GLU D 3 52  ? -1.892  17.991  24.344  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2   1 
ATOM   3725 N N     . MET D 3 53  ? -3.519  14.101  20.829  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 53  MET B N     1 
ATOM   3726 C CA    . MET D 3 53  ? -4.561  13.098  20.988  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CA    1 
ATOM   3727 C C     . MET D 3 53  ? -4.373  12.458  22.362  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 53  MET B C     1 
ATOM   3728 O O     . MET D 3 53  ? -3.292  11.952  22.689  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 53  MET B O     1 
ATOM   3729 C CB    . MET D 3 53  ? -4.438  12.037  19.891  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CB    1 
ATOM   3730 C CG    . MET D 3 53  ? -5.535  10.965  19.908  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CG    1 
ATOM   3731 S SD    . MET D 3 53  ? -7.203  11.585  19.549  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 53  MET B SD    1 
ATOM   3732 C CE    . MET D 3 53  ? -7.850  11.662  21.176  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CE    1 
ATOM   3733 N N     . VAL D 3 54  ? -5.421  12.492  23.174  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N     1 
ATOM   3734 C CA    . VAL D 3 54  ? -5.354  11.929  24.513  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA    1 
ATOM   3735 C C     . VAL D 3 54  ? -6.397  10.837  24.707  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C     1 
ATOM   3736 O O     . VAL D 3 54  ? -7.571  11.034  24.388  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O     1 
ATOM   3737 C CB    . VAL D 3 54  ? -5.592  13.014  25.586  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB    1 
ATOM   3738 C CG1   . VAL D 3 54  ? -5.448  12.415  26.982  1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1   1 
ATOM   3739 C CG2   . VAL D 3 54  ? -4.608  14.165  25.392  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2   1 
ATOM   3740 N N     . ALA D 3 55  ? -5.961  9.698   25.240  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N     1 
ATOM   3741 C CA    . ALA D 3 55  ? -6.849  8.571   25.500  1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA    1 
ATOM   3742 C C     . ALA D 3 55  ? -6.882  8.267   26.996  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C     1 
ATOM   3743 O O     . ALA D 3 55  ? -5.861  8.341   27.685  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O     1 
ATOM   3744 C CB    . ALA D 3 55  ? -6.388  7.346   24.731  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB    1 
ATOM   3745 N N     . ARG D 3 56  ? -8.064  7.910   27.484  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N     1 
ATOM   3746 C CA    . ARG D 3 56  ? -8.272  7.600   28.891  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA    1 
ATOM   3747 C C     . ARG D 3 56  ? -8.591  6.119   29.027  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C     1 
ATOM   3748 O O     . ARG D 3 56  ? -9.518  5.631   28.384  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O     1 
ATOM   3749 C CB    . ARG D 3 56  ? -9.466  8.396   29.425  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB    1 
ATOM   3750 C CG    . ARG D 3 56  ? -9.165  9.318   30.578  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG    1 
ATOM   3751 C CD    . ARG D 3 56  ? -8.994  10.735  30.100  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD    1 
ATOM   3752 N NE    . ARG D 3 56  ? -7.750  11.298  30.604  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE    1 
ATOM   3753 C CZ    . ARG D 3 56  ? -7.312  12.520  30.329  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ    1 
ATOM   3754 N NH1   . ARG D 3 56  ? -8.021  13.324  29.549  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1   1 
ATOM   3755 N NH2   . ARG D 3 56  ? -6.155  12.926  30.828  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2   1 
ATOM   3756 N N     . VAL D 3 57  ? -7.842  5.414   29.869  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N     1 
ATOM   3757 C CA    . VAL D 3 57  ? -8.075  3.989   30.086  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA    1 
ATOM   3758 C C     . VAL D 3 57  ? -8.307  3.729   31.577  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C     1 
ATOM   3759 O O     . VAL D 3 57  ? -7.447  4.035   32.417  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O     1 
ATOM   3760 C CB    . VAL D 3 57  ? -6.867  3.143   29.615  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB    1 
ATOM   3761 C CG1   . VAL D 3 57  ? -7.181  1.654   29.762  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1   1 
ATOM   3762 C CG2   . VAL D 3 57  ? -6.526  3.481   28.165  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2   1 
ATOM   3763 N N     . ALA D 3 58  ? -9.474  3.180   31.910  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B N     1 
ATOM   3764 C CA    . ALA D 3 58  ? -9.792  2.877   33.300  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CA    1 
ATOM   3765 C C     . ALA D 3 58  ? -8.856  1.764   33.776  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B C     1 
ATOM   3766 O O     . ALA D 3 58  ? -8.605  0.804   33.052  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B O     1 
ATOM   3767 C CB    . ALA D 3 58  ? -11.266 2.435   33.427  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CB    1 
ATOM   3768 N N     . LEU D 3 59  ? -8.321  1.911   34.983  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B N     1 
ATOM   3769 C CA    . LEU D 3 59  ? -7.417  0.912   35.544  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CA    1 
ATOM   3770 C C     . LEU D 3 59  ? -8.156  0.143   36.627  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B C     1 
ATOM   3771 O O     . LEU D 3 59  ? -8.458  0.687   37.684  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B O     1 
ATOM   3772 C CB    . LEU D 3 59  ? -6.175  1.594   36.131  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CB    1 
ATOM   3773 C CG    . LEU D 3 59  ? -5.300  2.318   35.098  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CG    1 
ATOM   3774 C CD1   . LEU D 3 59  ? -4.193  3.088   35.780  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD1   1 
ATOM   3775 C CD2   . LEU D 3 59  ? -4.725  1.292   34.124  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD2   1 
ATOM   3776 N N     . VAL D 3 60  ? -8.454  -1.121  36.352  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B N     1 
ATOM   3777 C CA    . VAL D 3 60  ? -9.179  -1.951  37.303  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CA    1 
ATOM   3778 C C     . VAL D 3 60  ? -8.246  -2.796  38.147  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B C     1 
ATOM   3779 O O     . VAL D 3 60  ? -8.657  -3.366  39.156  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B O     1 
ATOM   3780 C CB    . VAL D 3 60  ? -10.188 -2.879  36.590  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CB    1 
ATOM   3781 C CG1   . VAL D 3 60  ? -11.347 -2.059  36.049  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG1   1 
ATOM   3782 C CG2   . VAL D 3 60  ? -9.503  -3.631  35.459  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG2   1 
ATOM   3783 N N     . GLN D 3 61  ? -6.988  -2.878  37.732  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B N     1 
ATOM   3784 C CA    . GLN D 3 61  ? -6.004  -3.651  38.476  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CA    1 
ATOM   3785 C C     . GLN D 3 61  ? -5.166  -2.674  39.294  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B C     1 
ATOM   3786 O O     . GLN D 3 61  ? -5.173  -1.475  39.024  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B O     1 
ATOM   3787 C CB    . GLN D 3 61  ? -5.133  -4.464  37.510  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CB    1 
ATOM   3788 C CG    . GLN D 3 61  ? -5.944  -5.387  36.596  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CG    1 
ATOM   3789 C CD    . GLN D 3 61  ? -5.093  -6.429  35.884  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CD    1 
ATOM   3790 O OE1   . GLN D 3 61  ? -4.364  -7.191  36.521  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B OE1   1 
ATOM   3791 N NE2   . GLN D 3 61  ? -5.189  -6.471  34.559  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 61  GLN B NE2   1 
ATOM   3792 N N     . PRO D 3 62  ? -4.447  -3.169  40.319  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B N     1 
ATOM   3793 C CA    . PRO D 3 62  ? -3.615  -2.306  41.165  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CA    1 
ATOM   3794 C C     . PRO D 3 62  ? -2.677  -1.407  40.365  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B C     1 
ATOM   3795 O O     . PRO D 3 62  ? -2.115  -1.822  39.349  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B O     1 
ATOM   3796 C CB    . PRO D 3 62  ? -2.856  -3.301  42.036  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CB    1 
ATOM   3797 C CG    . PRO D 3 62  ? -3.828  -4.439  42.161  1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CG    1 
ATOM   3798 C CD    . PRO D 3 62  ? -4.336  -4.576  40.742  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 62  PRO B CD    1 
ATOM   3799 N N     . HIS D 3 63  ? -2.503  -0.177  40.835  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B N     1 
ATOM   3800 C CA    . HIS D 3 63  ? -1.641  0.776   40.145  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CA    1 
ATOM   3801 C C     . HIS D 3 63  ? -0.992  1.778   41.087  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B C     1 
ATOM   3802 O O     . HIS D 3 63  ? -1.344  1.874   42.265  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B O     1 
ATOM   3803 C CB    . HIS D 3 63  ? -2.453  1.535   39.101  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CB    1 
ATOM   3804 C CG    . HIS D 3 63  ? -3.758  2.047   39.626  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CG    1 
ATOM   3805 N ND1   . HIS D 3 63  ? -4.860  1.236   39.796  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B ND1   1 
ATOM   3806 C CD2   . HIS D 3 63  ? -4.117  3.271   40.080  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CD2   1 
ATOM   3807 C CE1   . HIS D 3 63  ? -5.841  1.937   40.334  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CE1   1 
ATOM   3808 N NE2   . HIS D 3 63  ? -5.417  3.174   40.518  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B NE2   1 
ATOM   3809 N N     . GLU D 3 64  ? -0.034  2.523   40.548  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B N     1 
ATOM   3810 C CA    . GLU D 3 64  ? 0.670   3.545   41.296  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CA    1 
ATOM   3811 C C     . GLU D 3 64  ? 0.774   4.763   40.396  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B C     1 
ATOM   3812 O O     . GLU D 3 64  ? 1.075   4.640   39.206  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B O     1 
ATOM   3813 C CB    . GLU D 3 64  ? 2.064   3.058   41.699  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CB    1 
ATOM   3814 C CG    . GLU D 3 64  ? 2.042   2.042   42.829  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CG    1 
ATOM   3815 C CD    . GLU D 3 64  ? 3.413   1.471   43.126  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CD    1 
ATOM   3816 O OE1   . GLU D 3 64  ? 4.378   2.258   43.222  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE1   1 
ATOM   3817 O OE2   . GLU D 3 64  ? 3.518   0.236   43.268  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE2   1 
ATOM   3818 N N     . PRO D 3 65  ? 0.516   5.957   40.951  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N     1 
ATOM   3819 C CA    . PRO D 3 65  ? 0.583   7.190   40.167  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA    1 
ATOM   3820 C C     . PRO D 3 65  ? 1.980   7.518   39.659  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C     1 
ATOM   3821 O O     . PRO D 3 65  ? 2.979   7.023   40.175  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O     1 
ATOM   3822 C CB    . PRO D 3 65  ? 0.032   8.243   41.126  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB    1 
ATOM   3823 C CG    . PRO D 3 65  ? 0.435   7.719   42.468  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG    1 
ATOM   3824 C CD    . PRO D 3 65  ? 0.173   6.237   42.358  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD    1 
ATOM   3825 N N     . GLY D 3 66  ? 2.032   8.353   38.630  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N     1 
ATOM   3826 C CA    . GLY D 3 66  ? 3.302   8.744   38.057  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA    1 
ATOM   3827 C C     . GLY D 3 66  ? 3.160   8.984   36.567  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C     1 
ATOM   3828 O O     . GLY D 3 66  ? 2.102   8.728   35.989  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O     1 
ATOM   3829 N N     . ALA D 3 67  ? 4.231   9.472   35.949  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N     1 
ATOM   3830 C CA    . ALA D 3 67  ? 4.228   9.758   34.524  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA    1 
ATOM   3831 C C     . ALA D 3 67  ? 5.632   9.705   33.930  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C     1 
ATOM   3832 O O     . ALA D 3 67  ? 6.627   9.913   34.630  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O     1 
ATOM   3833 C CB    . ALA D 3 67  ? 3.617   11.129  34.274  1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB    1 
ATOM   3834 N N     . THR D 3 68  ? 5.694   9.425   32.634  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 68  THR B N     1 
ATOM   3835 C CA    . THR D 3 68  ? 6.952   9.356   31.896  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CA    1 
ATOM   3836 C C     . THR D 3 68  ? 6.600   9.339   30.412  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 68  THR B C     1 
ATOM   3837 O O     . THR D 3 68  ? 5.421   9.340   30.059  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 68  THR B O     1 
ATOM   3838 C CB    . THR D 3 68  ? 7.739   8.055   32.236  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CB    1 
ATOM   3839 O OG1   . THR D 3 68  ? 9.027   8.100   31.617  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 68  THR B OG1   1 
ATOM   3840 C CG2   . THR D 3 68  ? 7.005   6.816   31.711  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CG2   1 
ATOM   3841 N N     . THR D 3 69  ? 7.606   9.344   29.541  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 69  THR B N     1 
ATOM   3842 C CA    . THR D 3 69  ? 7.338   9.254   28.117  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 69  THR B CA    1 
ATOM   3843 C C     . THR D 3 69  ? 8.192   8.111   27.557  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 69  THR B C     1 
ATOM   3844 O O     . THR D 3 69  ? 9.294   7.848   28.049  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 69  THR B O     1 
ATOM   3845 C CB    . THR D 3 69  ? 7.638   10.574  27.365  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 69  THR B CB    1 
ATOM   3846 O OG1   . THR D 3 69  ? 9.042   10.689  27.127  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 69  THR B OG1   1 
ATOM   3847 C CG2   . THR D 3 69  ? 7.144   11.776  28.172  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 69  THR B CG2   1 
ATOM   3848 N N     . VAL D 3 70  ? 7.662   7.415   26.554  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N     1 
ATOM   3849 C CA    . VAL D 3 70  ? 8.350   6.287   25.944  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA    1 
ATOM   3850 C C     . VAL D 3 70  ? 8.089   6.258   24.444  1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C     1 
ATOM   3851 O O     . VAL D 3 70  ? 7.063   6.774   23.973  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O     1 
ATOM   3852 C CB    . VAL D 3 70  ? 7.868   4.929   26.537  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB    1 
ATOM   3853 C CG1   . VAL D 3 70  ? 8.293   4.798   27.998  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1   1 
ATOM   3854 C CG2   . VAL D 3 70  ? 6.359   4.810   26.397  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2   1 
ATOM   3855 N N     . PRO D 3 71  ? 9.009   5.650   23.674  1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B N     1 
ATOM   3856 C CA    . PRO D 3 71  ? 8.871   5.557   22.216  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CA    1 
ATOM   3857 C C     . PRO D 3 71  ? 7.499   4.964   21.901  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B C     1 
ATOM   3858 O O     . PRO D 3 71  ? 7.198   3.842   22.299  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B O     1 
ATOM   3859 C CB    . PRO D 3 71  ? 10.022  4.631   21.814  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CB    1 
ATOM   3860 C CG    . PRO D 3 71  ? 11.059  4.894   22.886  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CG    1 
ATOM   3861 C CD    . PRO D 3 71  ? 10.227  4.959   24.138  1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CD    1 
ATOM   3862 N N     . ALA D 3 72  ? 6.665   5.725   21.201  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 72  ALA B N     1 
ATOM   3863 C CA    . ALA D 3 72  ? 5.316   5.271   20.878  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 72  ALA B CA    1 
ATOM   3864 C C     . ALA D 3 72  ? 5.261   4.010   20.017  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 72  ALA B C     1 
ATOM   3865 O O     . ALA D 3 72  ? 4.586   3.039   20.362  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 72  ALA B O     1 
ATOM   3866 C CB    . ALA D 3 72  ? 4.538   6.400   20.195  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 72  ALA B CB    1 
ATOM   3867 N N     . ARG D 3 73  ? 5.965   4.028   18.895  1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N     1 
ATOM   3868 C CA    . ARG D 3 73  ? 5.954   2.893   17.989  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA    1 
ATOM   3869 C C     . ARG D 3 73  ? 6.476   1.609   18.638  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C     1 
ATOM   3870 O O     . ARG D 3 73  ? 5.871   0.541   18.502  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O     1 
ATOM   3871 C CB    . ARG D 3 73  ? 6.763   3.235   16.735  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB    1 
ATOM   3872 C CG    . ARG D 3 73  ? 6.729   2.174   15.657  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG    1 
ATOM   3873 C CD    . ARG D 3 73  ? 5.303   1.825   15.263  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD    1 
ATOM   3874 N NE    . ARG D 3 73  ? 5.282   0.835   14.195  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE    1 
ATOM   3875 C CZ    . ARG D 3 73  ? 4.232   0.076   13.906  1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ    1 
ATOM   3876 N NH1   . ARG D 3 73  ? 3.115   0.195   14.614  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1   1 
ATOM   3877 N NH2   . ARG D 3 73  ? 4.303   -0.803  12.913  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2   1 
ATOM   3878 N N     . LYS D 3 74  ? 7.596   1.704   19.338  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N     1 
ATOM   3879 C CA    . LYS D 3 74  ? 8.149   0.524   20.002  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA    1 
ATOM   3880 C C     . LYS D 3 74  ? 7.154   -0.035  21.022  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C     1 
ATOM   3881 O O     . LYS D 3 74  ? 6.895   -1.234  21.040  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O     1 
ATOM   3882 C CB    . LYS D 3 74  ? 9.472   0.868   20.693  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB    1 
ATOM   3883 C CG    . LYS D 3 74  ? 10.654  1.063   19.731  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG    1 
ATOM   3884 C CD    . LYS D 3 74  ? 11.839  1.702   20.455  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD    1 
ATOM   3885 C CE    . LYS D 3 74  ? 13.048  1.859   19.540  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE    1 
ATOM   3886 N NZ    . LYS D 3 74  ? 14.079  2.732   20.188  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ    1 
ATOM   3887 N N     . PHE D 3 75  ? 6.582   0.832   21.858  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B N     1 
ATOM   3888 C CA    . PHE D 3 75  ? 5.625   0.387   22.876  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CA    1 
ATOM   3889 C C     . PHE D 3 75  ? 4.399   -0.263  22.228  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B C     1 
ATOM   3890 O O     . PHE D 3 75  ? 3.951   -1.326  22.662  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B O     1 
ATOM   3891 C CB    . PHE D 3 75  ? 5.202   1.558   23.775  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CB    1 
ATOM   3892 C CG    . PHE D 3 75  ? 4.299   1.159   24.927  1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CG    1 
ATOM   3893 C CD1   . PHE D 3 75  ? 4.638   0.100   25.766  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CD1   1 
ATOM   3894 C CD2   . PHE D 3 75  ? 3.116   1.852   25.176  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CD2   1 
ATOM   3895 C CE1   . PHE D 3 75  ? 3.816   -0.270  26.836  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CE1   1 
ATOM   3896 C CE2   . PHE D 3 75  ? 2.284   1.489   26.247  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CE2   1 
ATOM   3897 C CZ    . PHE D 3 75  ? 2.636   0.425   27.077  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CZ    1 
ATOM   3898 N N     . PHE D 3 76  ? 3.853   0.370   21.195  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N     1 
ATOM   3899 C CA    . PHE D 3 76  ? 2.703   -0.209  20.508  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA    1 
ATOM   3900 C C     . PHE D 3 76  ? 3.069   -1.559  19.867  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C     1 
ATOM   3901 O O     . PHE D 3 76  ? 2.304   -2.529  19.964  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O     1 
ATOM   3902 C CB    . PHE D 3 76  ? 2.185   0.743   19.427  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB    1 
ATOM   3903 C CG    . PHE D 3 76  ? 1.086   0.158   18.591  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG    1 
ATOM   3904 C CD1   . PHE D 3 76  ? -0.192  0.000   19.111  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1   1 
ATOM   3905 C CD2   . PHE D 3 76  ? 1.342   -0.275  17.295  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2   1 
ATOM   3906 C CE1   . PHE D 3 76  ? -1.202  -0.581  18.354  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1   1 
ATOM   3907 C CE2   . PHE D 3 76  ? 0.341   -0.861  16.522  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2   1 
ATOM   3908 C CZ    . PHE D 3 76  ? -0.935  -1.014  17.055  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ    1 
ATOM   3909 N N     . ASP D 3 77  ? 4.229   -1.631  19.210  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N     1 
ATOM   3910 C CA    . ASP D 3 77  ? 4.634   -2.883  18.562  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA    1 
ATOM   3911 C C     . ASP D 3 77  ? 4.835   -4.026  19.550  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C     1 
ATOM   3912 O O     . ASP D 3 77  ? 4.587   -5.187  19.235  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O     1 
ATOM   3913 C CB    . ASP D 3 77  ? 5.914   -2.696  17.748  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB    1 
ATOM   3914 C CG    . ASP D 3 77  ? 5.693   -1.879  16.493  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG    1 
ATOM   3915 O OD1   . ASP D 3 77  ? 4.522   -1.650  16.126  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1   1 
ATOM   3916 O OD2   . ASP D 3 77  ? 6.695   -1.466  15.870  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2   1 
ATOM   3917 N N     . ILE D 3 78  ? 5.301   -3.696  20.743  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B N     1 
ATOM   3918 C CA    . ILE D 3 78  ? 5.497   -4.708  21.757  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CA    1 
ATOM   3919 C C     . ILE D 3 78  ? 4.125   -5.235  22.175  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B C     1 
ATOM   3920 O O     . ILE D 3 78  ? 3.884   -6.441  22.183  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B O     1 
ATOM   3921 C CB    . ILE D 3 78  ? 6.220   -4.113  22.971  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CB    1 
ATOM   3922 C CG1   . ILE D 3 78  ? 7.700   -3.904  22.622  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CG1   1 
ATOM   3923 C CG2   . ILE D 3 78  ? 6.061   -5.019  24.186  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CG2   1 
ATOM   3924 C CD1   . ILE D 3 78  ? 8.466   -3.124  23.667  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CD1   1 
ATOM   3925 N N     . CYS D 3 79  ? 3.225   -4.316  22.497  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 79  CYS B N     1 
ATOM   3926 C CA    . CYS D 3 79  ? 1.880   -4.676  22.932  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 79  CYS B CA    1 
ATOM   3927 C C     . CYS D 3 79  ? 1.138   -5.492  21.890  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 79  CYS B C     1 
ATOM   3928 O O     . CYS D 3 79  ? 0.524   -6.516  22.204  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 79  CYS B O     1 
ATOM   3929 C CB    . CYS D 3 79  ? 1.083   -3.417  23.259  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 79  CYS B CB    1 
ATOM   3930 S SG    . CYS D 3 79  ? 1.633   -2.544  24.755  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 79  CYS B SG    1 
ATOM   3931 N N     . ARG D 3 80  ? 1.199   -5.025  20.650  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B N     1 
ATOM   3932 C CA    . ARG D 3 80  ? 0.539   -5.685  19.539  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CA    1 
ATOM   3933 C C     . ARG D 3 80  ? 1.153   -7.058  19.278  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B C     1 
ATOM   3934 O O     . ARG D 3 80  ? 0.450   -8.002  18.888  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B O     1 
ATOM   3935 C CB    . ARG D 3 80  ? 0.653   -4.806  18.284  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CB    1 
ATOM   3936 C CG    . ARG D 3 80  ? 0.031   -5.405  17.026  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CG    1 
ATOM   3937 C CD    . ARG D 3 80  ? 0.274   -4.519  15.805  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CD    1 
ATOM   3938 N NE    . ARG D 3 80  ? 1.691   -4.207  15.630  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NE    1 
ATOM   3939 C CZ    . ARG D 3 80  ? 2.202   -3.587  14.569  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CZ    1 
ATOM   3940 N NH1   . ARG D 3 80  ? 1.413   -3.206  13.573  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NH1   1 
ATOM   3941 N NH2   . ARG D 3 80  ? 3.503   -3.343  14.505  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NH2   1 
ATOM   3942 N N     . GLY D 3 81  ? 2.460   -7.164  19.508  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 81  GLY B N     1 
ATOM   3943 C CA    . GLY D 3 81  ? 3.168   -8.414  19.271  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 81  GLY B CA    1 
ATOM   3944 C C     . GLY D 3 81  ? 2.953   -9.515  20.297  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 81  GLY B C     1 
ATOM   3945 O O     . GLY D 3 81  ? 3.296   -10.679 20.051  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 81  GLY B O     1 
ATOM   3946 N N     . LEU D 3 82  ? 2.403   -9.158  21.451  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B N     1 
ATOM   3947 C CA    . LEU D 3 82  ? 2.143   -10.142 22.498  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B CA    1 
ATOM   3948 C C     . LEU D 3 82  ? 0.912   -10.956 22.115  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B C     1 
ATOM   3949 O O     . LEU D 3 82  ? 0.122   -10.537 21.272  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B O     1 
ATOM   3950 C CB    . LEU D 3 82  ? 1.928   -9.442  23.843  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B CB    1 
ATOM   3951 C CG    . LEU D 3 82  ? 3.192   -8.797  24.422  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B CG    1 
ATOM   3952 C CD1   . LEU D 3 82  ? 2.835   -7.914  25.604  1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B CD1   1 
ATOM   3953 C CD2   . LEU D 3 82  ? 4.182   -9.890  24.845  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 82  LEU B CD2   1 
ATOM   3954 N N     . PRO D 3 83  ? 0.733   -12.137 22.726  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B N     1 
ATOM   3955 C CA    . PRO D 3 83  ? -0.432  -12.956 22.385  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CA    1 
ATOM   3956 C C     . PRO D 3 83  ? -1.775  -12.388 22.837  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B C     1 
ATOM   3957 O O     . PRO D 3 83  ? -1.859  -11.632 23.807  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B O     1 
ATOM   3958 C CB    . PRO D 3 83  ? -0.102  -14.305 23.031  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CB    1 
ATOM   3959 C CG    . PRO D 3 83  ? 0.696   -13.920 24.230  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CG    1 
ATOM   3960 C CD    . PRO D 3 83  ? 1.610   -12.839 23.683  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CD    1 
ATOM   3961 N N     . GLU D 3 84  ? -2.834  -12.750 22.118  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N     1 
ATOM   3962 C CA    . GLU D 3 84  ? -4.163  -12.268 22.457  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA    1 
ATOM   3963 C C     . GLU D 3 84  ? -4.405  -12.565 23.933  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C     1 
ATOM   3964 O O     . GLU D 3 84  ? -3.949  -13.583 24.445  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O     1 
ATOM   3965 C CB    . GLU D 3 84  ? -5.213  -12.967 21.589  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB    1 
ATOM   3966 C CG    . GLU D 3 84  ? -6.427  -12.102 21.264  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG    1 
ATOM   3967 C CD    . GLU D 3 84  ? -7.400  -12.789 20.318  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD    1 
ATOM   3968 O OE1   . GLU D 3 84  ? -8.031  -13.785 20.737  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1   1 
ATOM   3969 O OE2   . GLU D 3 84  ? -7.531  -12.336 19.157  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2   1 
ATOM   3970 N N     . GLY D 3 85  ? -5.089  -11.652 24.616  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N     1 
ATOM   3971 C CA    . GLY D 3 85  ? -5.384  -11.835 26.028  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA    1 
ATOM   3972 C C     . GLY D 3 85  ? -4.243  -11.665 27.025  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C     1 
ATOM   3973 O O     . GLY D 3 85  ? -4.438  -11.855 28.224  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O     1 
ATOM   3974 N N     . ALA D 3 86  ? -3.057  -11.297 26.553  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N     1 
ATOM   3975 C CA    . ALA D 3 86  ? -1.922  -11.132 27.454  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA    1 
ATOM   3976 C C     . ALA D 3 86  ? -2.128  -9.993  28.449  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C     1 
ATOM   3977 O O     . ALA D 3 86  ? -2.753  -8.984  28.128  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O     1 
ATOM   3978 C CB    . ALA D 3 86  ? -0.647  -10.883 26.650  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB    1 
ATOM   3979 N N     . GLU D 3 87  ? -1.606  -10.174 29.658  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N     1 
ATOM   3980 C CA    . GLU D 3 87  ? -1.682  -9.154  30.697  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA    1 
ATOM   3981 C C     . GLU D 3 87  ? -0.380  -8.382  30.567  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C     1 
ATOM   3982 O O     . GLU D 3 87  ? 0.689   -8.982  30.538  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O     1 
ATOM   3983 C CB    . GLU D 3 87  ? -1.767  -9.790  32.080  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB    1 
ATOM   3984 C CG    . GLU D 3 87  ? -3.068  -10.518 32.380  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG    1 
ATOM   3985 C CD    . GLU D 3 87  ? -4.275  -9.592  32.406  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD    1 
ATOM   3986 O OE1   . GLU D 3 87  ? -4.180  -8.489  32.991  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1   1 
ATOM   3987 O OE2   . GLU D 3 87  ? -5.326  -9.976  31.850  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2   1 
ATOM   3988 N N     . ILE D 3 88  ? -0.464  -7.060  30.484  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N     1 
ATOM   3989 C CA    . ILE D 3 88  ? 0.730   -6.238  30.321  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA    1 
ATOM   3990 C C     . ILE D 3 88  ? 1.015   -5.394  31.562  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C     1 
ATOM   3991 O O     . ILE D 3 88  ? 0.283   -4.454  31.883  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O     1 
ATOM   3992 C CB    . ILE D 3 88  ? 0.592   -5.333  29.077  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB    1 
ATOM   3993 C CG1   . ILE D 3 88  ? 0.286   -6.201  27.843  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1   1 
ATOM   3994 C CG2   . ILE D 3 88  ? 1.873   -4.531  28.867  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2   1 
ATOM   3995 C CD1   . ILE D 3 88  ? 0.042   -5.418  26.571  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1   1 
ATOM   3996 N N     . ALA D 3 89  ? 2.090   -5.752  32.257  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N     1 
ATOM   3997 C CA    . ALA D 3 89  ? 2.496   -5.075  33.475  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA    1 
ATOM   3998 C C     . ALA D 3 89  ? 3.580   -4.059  33.143  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C     1 
ATOM   3999 O O     . ALA D 3 89  ? 4.602   -4.404  32.547  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O     1 
ATOM   4000 C CB    . ALA D 3 89  ? 3.008   -6.101  34.487  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB    1 
ATOM   4001 N N     . VAL D 3 90  ? 3.356   -2.809  33.539  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B N     1 
ATOM   4002 C CA    . VAL D 3 90  ? 4.306   -1.743  33.256  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CA    1 
ATOM   4003 C C     . VAL D 3 90  ? 4.756   -1.018  34.525  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B C     1 
ATOM   4004 O O     . VAL D 3 90  ? 3.941   -0.700  35.388  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B O     1 
ATOM   4005 C CB    . VAL D 3 90  ? 3.676   -0.706  32.280  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CB    1 
ATOM   4006 C CG1   . VAL D 3 90  ? 4.621   0.511   32.091  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG1   1 
ATOM   4007 C CG2   . VAL D 3 90  ? 3.361   -1.376  30.937  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG2   1 
ATOM   4008 N N     . GLN D 3 91  ? 6.057   -0.763  34.641  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B N     1 
ATOM   4009 C CA    . GLN D 3 91  ? 6.574   -0.031  35.793  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CA    1 
ATOM   4010 C C     . GLN D 3 91  ? 7.769   0.824   35.392  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B C     1 
ATOM   4011 O O     . GLN D 3 91  ? 8.603   0.408   34.588  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B O     1 
ATOM   4012 C CB    . GLN D 3 91  ? 6.972   -0.980  36.928  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CB    1 
ATOM   4013 C CG    . GLN D 3 91  ? 8.147   -1.893  36.628  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CG    1 
ATOM   4014 C CD    . GLN D 3 91  ? 8.443   -2.846  37.780  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CD    1 
ATOM   4015 O OE1   . GLN D 3 91  ? 7.602   -3.666  38.154  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B OE1   1 
ATOM   4016 N NE2   . GLN D 3 91  ? 9.638   -2.735  38.350  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 91  GLN B NE2   1 
ATOM   4017 N N     . LEU D 3 92  ? 7.826   2.024   35.951  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N     1 
ATOM   4018 C CA    . LEU D 3 92  ? 8.903   2.961   35.676  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA    1 
ATOM   4019 C C     . LEU D 3 92  ? 10.060  2.697   36.625  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C     1 
ATOM   4020 O O     . LEU D 3 92  ? 9.855   2.536   37.825  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O     1 
ATOM   4021 C CB    . LEU D 3 92  ? 8.403   4.401   35.869  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB    1 
ATOM   4022 C CG    . LEU D 3 92  ? 9.491   5.482   35.882  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG    1 
ATOM   4023 C CD1   . LEU D 3 92  ? 10.075  5.619   34.485  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1   1 
ATOM   4024 C CD2   . LEU D 3 92  ? 8.908   6.817   36.356  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2   1 
ATOM   4025 N N     . GLU D 3 93  ? 11.274  2.645   36.085  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N     1 
ATOM   4026 C CA    . GLU D 3 93  ? 12.457  2.419   36.900  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA    1 
ATOM   4027 C C     . GLU D 3 93  ? 13.623  3.264   36.421  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C     1 
ATOM   4028 O O     . GLU D 3 93  ? 14.380  2.867   35.530  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O     1 
ATOM   4029 C CB    . GLU D 3 93  ? 12.845  0.948   36.881  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB    1 
ATOM   4030 C CG    . GLU D 3 93  ? 11.786  0.049   37.483  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG    1 
ATOM   4031 C CD    . GLU D 3 93  ? 12.379  -1.207  38.066  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD    1 
ATOM   4032 O OE1   . GLU D 3 93  ? 13.260  -1.087  38.946  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1   1 
ATOM   4033 O OE2   . GLU D 3 93  ? 11.968  -2.306  37.649  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2   1 
ATOM   4034 N N     . GLY D 3 94  ? 13.767  4.436   37.026  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 94  GLY B N     1 
ATOM   4035 C CA    . GLY D 3 94  ? 14.837  5.325   36.635  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 94  GLY B CA    1 
ATOM   4036 C C     . GLY D 3 94  ? 14.558  5.832   35.237  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 94  GLY B C     1 
ATOM   4037 O O     . GLY D 3 94  ? 13.431  6.210   34.924  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 94  GLY B O     1 
ATOM   4038 N N     . GLU D 3 95  ? 15.576  5.821   34.386  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N     1 
ATOM   4039 C CA    . GLU D 3 95  ? 15.417  6.304   33.027  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA    1 
ATOM   4040 C C     . GLU D 3 95  ? 14.860  5.272   32.057  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C     1 
ATOM   4041 O O     . GLU D 3 95  ? 14.940  5.461   30.851  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O     1 
ATOM   4042 C CB    . GLU D 3 95  ? 16.750  6.848   32.511  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB    1 
ATOM   4043 C CG    . GLU D 3 95  ? 16.974  8.306   32.879  1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG    1 
ATOM   4044 C CD    . GLU D 3 95  ? 16.650  8.586   34.333  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD    1 
ATOM   4045 O OE1   . GLU D 3 95  ? 17.323  8.008   35.215  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1   1 
ATOM   4046 O OE2   . GLU D 3 95  ? 15.718  9.378   34.596  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2   1 
ATOM   4047 N N     . ARG D 3 96  ? 14.297  4.190   32.587  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N     1 
ATOM   4048 C CA    . ARG D 3 96  ? 13.719  3.147   31.747  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA    1 
ATOM   4049 C C     . ARG D 3 96  ? 12.350  2.685   32.244  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C     1 
ATOM   4050 O O     . ARG D 3 96  ? 12.057  2.740   33.442  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O     1 
ATOM   4051 C CB    . ARG D 3 96  ? 14.667  1.945   31.667  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB    1 
ATOM   4052 C CG    . ARG D 3 96  ? 16.071  2.303   31.181  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG    1 
ATOM   4053 C CD    . ARG D 3 96  ? 16.032  2.982   29.816  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD    1 
ATOM   4054 N NE    . ARG D 3 96  ? 17.304  3.613   29.465  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE    1 
ATOM   4055 C CZ    . ARG D 3 96  ? 18.450  2.955   29.310  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ    1 
ATOM   4056 N NH1   . ARG D 3 96  ? 18.489  1.639   29.476  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1   1 
ATOM   4057 N NH2   . ARG D 3 96  ? 19.556  3.614   28.988  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2   1 
ATOM   4058 N N     . MET D 3 97  ? 11.510  2.244   31.313  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 97  MET B N     1 
ATOM   4059 C CA    . MET D 3 97  ? 10.182  1.746   31.646  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 97  MET B CA    1 
ATOM   4060 C C     . MET D 3 97  ? 10.197  0.250   31.355  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 97  MET B C     1 
ATOM   4061 O O     . MET D 3 97  ? 10.503  -0.173  30.237  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 97  MET B O     1 
ATOM   4062 C CB    . MET D 3 97  ? 9.104   2.431   30.793  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 97  MET B CB    1 
ATOM   4063 C CG    . MET D 3 97  ? 7.668   2.157   31.271  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 97  MET B CG    1 
ATOM   4064 S SD    . MET D 3 97  ? 6.371   2.970   30.286  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 97  MET B SD    1 
ATOM   4065 C CE    . MET D 3 97  ? 6.293   1.866   28.888  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 97  MET B CE    1 
ATOM   4066 N N     . LEU D 3 98  ? 9.870   -0.548  32.363  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N     1 
ATOM   4067 C CA    . LEU D 3 98  ? 9.870   -1.990  32.207  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA    1 
ATOM   4068 C C     . LEU D 3 98  ? 8.504   -2.534  31.827  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C     1 
ATOM   4069 O O     . LEU D 3 98  ? 7.500   -2.249  32.477  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O     1 
ATOM   4070 C CB    . LEU D 3 98  ? 10.343  -2.663  33.501  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB    1 
ATOM   4071 C CG    . LEU D 3 98  ? 10.466  -4.189  33.455  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG    1 
ATOM   4072 C CD1   . LEU D 3 98  ? 11.468  -4.597  32.371  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1   1 
ATOM   4073 C CD2   . LEU D 3 98  ? 10.926  -4.699  34.814  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2   1 
ATOM   4074 N N     . VAL D 3 99  ? 8.474   -3.330  30.768  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B N     1 
ATOM   4075 C CA    . VAL D 3 99  ? 7.233   -3.932  30.319  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B CA    1 
ATOM   4076 C C     . VAL D 3 99  ? 7.405   -5.438  30.420  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B C     1 
ATOM   4077 O O     . VAL D 3 99  ? 8.402   -5.993  29.940  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B O     1 
ATOM   4078 C CB    . VAL D 3 99  ? 6.902   -3.551  28.845  1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B CB    1 
ATOM   4079 C CG1   . VAL D 3 99  ? 5.567   -4.171  28.437  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B CG1   1 
ATOM   4080 C CG2   . VAL D 3 99  ? 6.832   -2.040  28.693  1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 99  VAL B CG2   1 
ATOM   4081 N N     . ARG D 3 100 ? 6.452   -6.096  31.068  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N     1 
ATOM   4082 C CA    . ARG D 3 100 ? 6.517   -7.537  31.206  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA    1 
ATOM   4083 C C     . ARG D 3 100 ? 5.169   -8.173  30.941  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C     1 
ATOM   4084 O O     . ARG D 3 100 ? 4.113   -7.605  31.242  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O     1 
ATOM   4085 C CB    . ARG D 3 100 ? 6.985   -7.939  32.607  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB    1 
ATOM   4086 C CG    . ARG D 3 100 ? 8.122   -7.118  33.165  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG    1 
ATOM   4087 C CD    . ARG D 3 100 ? 8.771   -7.847  34.326  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD    1 
ATOM   4088 N NE    . ARG D 3 100 ? 7.782   -8.482  35.192  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE    1 
ATOM   4089 C CZ    . ARG D 3 100 ? 6.915   -7.826  35.955  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ    1 
ATOM   4090 N NH1   . ARG D 3 100 ? 6.906   -6.502  35.974  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1   1 
ATOM   4091 N NH2   . ARG D 3 100 ? 6.048   -8.501  36.695  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2   1 
ATOM   4092 N N     . SER D 3 101 ? 5.224   -9.366  30.371  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 101 SER B N     1 
ATOM   4093 C CA    . SER D 3 101 ? 4.039   -10.143 30.064  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA    1 
ATOM   4094 C C     . SER D 3 101 ? 4.524   -11.578 29.894  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 101 SER B C     1 
ATOM   4095 O O     . SER D 3 101 ? 5.365   -11.860 29.040  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 101 SER B O     1 
ATOM   4096 C CB    . SER D 3 101 ? 3.397   -9.640  28.771  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB    1 
ATOM   4097 O OG    . SER D 3 101 ? 2.213   -10.359 28.498  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG    1 
ATOM   4098 N N     . GLY D 3 102 ? 3.994   -12.484 30.708  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 102 GLY B N     1 
ATOM   4099 C CA    . GLY D 3 102 ? 4.429   -13.865 30.622  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 102 GLY B CA    1 
ATOM   4100 C C     . GLY D 3 102 ? 5.934   -13.848 30.802  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 102 GLY B C     1 
ATOM   4101 O O     . GLY D 3 102 ? 6.448   -13.209 31.717  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 102 GLY B O     1 
ATOM   4102 N N     . ARG D 3 103 ? 6.657   -14.503 29.907  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B N     1 
ATOM   4103 C CA    . ARG D 3 103 ? 8.105   -14.530 30.029  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CA    1 
ATOM   4104 C C     . ARG D 3 103 ? 8.788   -13.629 29.002  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B C     1 
ATOM   4105 O O     . ARG D 3 103 ? 9.888   -13.922 28.527  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B O     1 
ATOM   4106 C CB    . ARG D 3 103 ? 8.600   -15.977 29.929  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CB    1 
ATOM   4107 C CG    . ARG D 3 103 ? 8.013   -16.862 31.035  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CG    1 
ATOM   4108 C CD    . ARG D 3 103 ? 8.766   -18.180 31.207  1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CD    1 
ATOM   4109 N NE    . ARG D 3 103 ? 8.746   -19.002 30.000  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NE    1 
ATOM   4110 C CZ    . ARG D 3 103 ? 9.277   -20.219 29.915  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CZ    1 
ATOM   4111 N NH1   . ARG D 3 103 ? 9.870   -20.762 30.971  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH1   1 
ATOM   4112 N NH2   . ARG D 3 103 ? 9.222   -20.892 28.775  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH2   1 
ATOM   4113 N N     . SER D 3 104 ? 8.121   -12.526 28.663  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N     1 
ATOM   4114 C CA    . SER D 3 104 ? 8.678   -11.565 27.719  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA    1 
ATOM   4115 C C     . SER D 3 104 ? 9.001   -10.314 28.539  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C     1 
ATOM   4116 O O     . SER D 3 104 ? 8.209   -9.892  29.384  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O     1 
ATOM   4117 C CB    . SER D 3 104 ? 7.666   -11.220 26.614  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB    1 
ATOM   4118 O OG    . SER D 3 104 ? 7.140   -12.383 25.987  1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG    1 
ATOM   4119 N N     . ARG D 3 105 ? 10.171  -9.736  28.303  1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N     1 
ATOM   4120 C CA    . ARG D 3 105 ? 10.581  -8.546  29.033  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA    1 
ATOM   4121 C C     . ARG D 3 105 ? 11.142  -7.489  28.103  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C     1 
ATOM   4122 O O     . ARG D 3 105 ? 11.890  -7.796  27.168  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O     1 
ATOM   4123 C CB    . ARG D 3 105 ? 11.632  -8.898  30.086  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB    1 
ATOM   4124 C CG    . ARG D 3 105 ? 11.132  -9.768  31.216  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG    1 
ATOM   4125 C CD    . ARG D 3 105 ? 12.318  -10.293 32.015  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD    1 
ATOM   4126 N NE    . ARG D 3 105 ? 13.175  -9.209  32.497  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE    1 
ATOM   4127 C CZ    . ARG D 3 105 ? 12.925  -8.476  33.579  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ    1 
ATOM   4128 N NH1   . ARG D 3 105 ? 11.841  -8.705  34.310  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1   1 
ATOM   4129 N NH2   . ARG D 3 105 ? 13.761  -7.508  33.927  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2   1 
ATOM   4130 N N     . PHE D 3 106 ? 10.783  -6.239  28.368  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N     1 
ATOM   4131 C CA    . PHE D 3 106 ? 11.249  -5.133  27.548  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA    1 
ATOM   4132 C C     . PHE D 3 106 ? 11.590  -3.921  28.403  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C     1 
ATOM   4133 O O     . PHE D 3 106 ? 10.855  -3.564  29.328  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O     1 
ATOM   4134 C CB    . PHE D 3 106 ? 10.180  -4.750  26.523  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB    1 
ATOM   4135 C CG    . PHE D 3 106 ? 9.608   -5.924  25.779  1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG    1 
ATOM   4136 C CD1   . PHE D 3 106 ? 8.606   -6.707  26.350  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1   1 
ATOM   4137 C CD2   . PHE D 3 106 ? 10.122  -6.296  24.542  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2   1 
ATOM   4138 C CE1   . PHE D 3 106 ? 8.133   -7.847  25.701  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1   1 
ATOM   4139 C CE2   . PHE D 3 106 ? 9.654   -7.435  23.885  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2   1 
ATOM   4140 C CZ    . PHE D 3 106 ? 8.661   -8.212  24.464  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ    1 
ATOM   4141 N N     . SER D 3 107 ? 12.712  -3.293  28.085  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 107 SER B N     1 
ATOM   4142 C CA    . SER D 3 107 ? 13.150  -2.105  28.805  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA    1 
ATOM   4143 C C     . SER D 3 107 ? 13.263  -0.986  27.770  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 107 SER B C     1 
ATOM   4144 O O     . SER D 3 107 ? 14.109  -1.045  26.874  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 107 SER B O     1 
ATOM   4145 C CB    . SER D 3 107 ? 14.503  -2.369  29.470  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB    1 
ATOM   4146 O OG    . SER D 3 107 ? 14.977  -1.221  30.149  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG    1 
ATOM   4147 N N     . LEU D 3 108 ? 12.403  0.021   27.900  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B N     1 
ATOM   4148 C CA    . LEU D 3 108 ? 12.369  1.160   26.983  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CA    1 
ATOM   4149 C C     . LEU D 3 108 ? 13.001  2.423   27.577  1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B C     1 
ATOM   4150 O O     . LEU D 3 108 ? 12.859  2.710   28.772  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B O     1 
ATOM   4151 C CB    . LEU D 3 108 ? 10.912  1.453   26.591  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CB    1 
ATOM   4152 C CG    . LEU D 3 108 ? 10.169  0.296   25.910  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CG    1 
ATOM   4153 C CD1   . LEU D 3 108 ? 8.700   0.671   25.699  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD1   1 
ATOM   4154 C CD2   . LEU D 3 108 ? 10.839  -0.020  24.572  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD2   1 
ATOM   4155 N N     . SER D 3 109 ? 13.704  3.179   26.746  1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 109 SER B N     1 
ATOM   4156 C CA    . SER D 3 109 ? 14.324  4.405   27.231  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 109 SER B CA    1 
ATOM   4157 C C     . SER D 3 109 ? 13.221  5.432   27.346  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 109 SER B C     1 
ATOM   4158 O O     . SER D 3 109 ? 12.290  5.447   26.541  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 109 SER B O     1 
ATOM   4159 C CB    . SER D 3 109 ? 15.399  4.908   26.261  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 109 SER B CB    1 
ATOM   4160 O OG    . SER D 3 109 ? 14.824  5.300   25.028  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 109 SER B OG    1 
ATOM   4161 N N     . THR D 3 110 ? 13.318  6.289   28.350  1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 110 THR B N     1 
ATOM   4162 C CA    . THR D 3 110 ? 12.304  7.307   28.560  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 110 THR B CA    1 
ATOM   4163 C C     . THR D 3 110 ? 12.878  8.710   28.411  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 110 THR B C     1 
ATOM   4164 O O     . THR D 3 110 ? 14.089  8.909   28.348  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 110 THR B O     1 
ATOM   4165 C CB    . THR D 3 110 ? 11.719  7.213   29.988  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 110 THR B CB    1 
ATOM   4166 O OG1   . THR D 3 110 ? 12.768  7.436   30.940  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 110 THR B OG1   1 
ATOM   4167 C CG2   . THR D 3 110 ? 11.115  5.841   30.240  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 110 THR B CG2   1 
ATOM   4168 N N     . LEU D 3 111 ? 11.972  9.671   28.330  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N     1 
ATOM   4169 C CA    . LEU D 3 111 ? 12.304  11.082  28.274  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA    1 
ATOM   4170 C C     . LEU D 3 111 ? 11.360  11.650  29.337  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C     1 
ATOM   4171 O O     . LEU D 3 111 ? 10.235  11.163  29.511  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O     1 
ATOM   4172 C CB    . LEU D 3 111 ? 12.036  11.667  26.883  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB    1 
ATOM   4173 C CG    . LEU D 3 111 ? 13.160  11.378  25.870  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG    1 
ATOM   4174 C CD1   . LEU D 3 111 ? 12.787  11.887  24.485  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1   1 
ATOM   4175 C CD2   . LEU D 3 111 ? 14.452  12.031  26.355  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2   1 
ATOM   4176 N N     . PRO D 3 112 ? 11.814  12.657  30.091  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B N     1 
ATOM   4177 C CA    . PRO D 3 112 ? 10.992  13.263  31.140  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CA    1 
ATOM   4178 C C     . PRO D 3 112 ? 9.600   13.736  30.718  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B C     1 
ATOM   4179 O O     . PRO D 3 112 ? 9.439   14.402  29.692  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B O     1 
ATOM   4180 C CB    . PRO D 3 112 ? 11.867  14.415  31.630  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CB    1 
ATOM   4181 C CG    . PRO D 3 112 ? 13.258  13.875  31.422  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CG    1 
ATOM   4182 C CD    . PRO D 3 112 ? 13.144  13.296  30.040  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CD    1 
ATOM   4183 N N     . ALA D 3 113 ? 8.597   13.388  31.521  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N     1 
ATOM   4184 C CA    . ALA D 3 113 ? 7.228   13.802  31.249  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA    1 
ATOM   4185 C C     . ALA D 3 113 ? 7.150   15.332  31.270  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C     1 
ATOM   4186 O O     . ALA D 3 113 ? 6.357   15.929  30.541  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O     1 
ATOM   4187 C CB    . ALA D 3 113 ? 6.286   13.223  32.289  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB    1 
ATOM   4188 N N     . ALA D 3 114 ? 7.972   15.964  32.109  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B N     1 
ATOM   4189 C CA    . ALA D 3 114 ? 7.990   17.428  32.204  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CA    1 
ATOM   4190 C C     . ALA D 3 114 ? 8.445   18.079  30.891  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B C     1 
ATOM   4191 O O     . ALA D 3 114 ? 8.140   19.247  30.630  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B O     1 
ATOM   4192 C CB    . ALA D 3 114 ? 8.902   17.874  33.352  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CB    1 
ATOM   4193 N N     . ASP D 3 115 ? 9.179   17.322  30.076  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N     1 
ATOM   4194 C CA    . ASP D 3 115 ? 9.669   17.813  28.791  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA    1 
ATOM   4195 C C     . ASP D 3 115 ? 8.620   17.660  27.693  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C     1 
ATOM   4196 O O     . ASP D 3 115 ? 8.706   18.308  26.648  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O     1 
ATOM   4197 C CB    . ASP D 3 115 ? 10.932  17.048  28.373  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB    1 
ATOM   4198 C CG    . ASP D 3 115 ? 12.136  17.349  29.268  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG    1 
ATOM   4199 O OD1   . ASP D 3 115 ? 11.999  18.128  30.233  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1   1 
ATOM   4200 O OD2   . ASP D 3 115 ? 13.226  16.797  28.999  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2   1 
ATOM   4201 N N     . PHE D 3 116 ? 7.623   16.806  27.926  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B N     1 
ATOM   4202 C CA    . PHE D 3 116 ? 6.592   16.574  26.920  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CA    1 
ATOM   4203 C C     . PHE D 3 116 ? 5.816   17.836  26.557  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B C     1 
ATOM   4204 O O     . PHE D 3 116 ? 5.326   18.546  27.435  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B O     1 
ATOM   4205 C CB    . PHE D 3 116 ? 5.603   15.508  27.389  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CB    1 
ATOM   4206 C CG    . PHE D 3 116 ? 4.871   14.841  26.263  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CG    1 
ATOM   4207 C CD1   . PHE D 3 116 ? 5.509   13.898  25.470  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CD1   1 
ATOM   4208 C CD2   . PHE D 3 116 ? 3.555   15.176  25.977  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CD2   1 
ATOM   4209 C CE1   . PHE D 3 116 ? 4.842   13.294  24.404  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CE1   1 
ATOM   4210 C CE2   . PHE D 3 116 ? 2.883   14.581  24.916  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CE2   1 
ATOM   4211 C CZ    . PHE D 3 116 ? 3.528   13.638  24.130  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CZ    1 
ATOM   4212 N N     . PRO D 3 117 ? 5.699   18.129  25.252  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B N     1 
ATOM   4213 C CA    . PRO D 3 117 ? 4.979   19.305  24.760  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CA    1 
ATOM   4214 C C     . PRO D 3 117 ? 3.570   19.350  25.337  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B C     1 
ATOM   4215 O O     . PRO D 3 117 ? 2.853   18.345  25.330  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B O     1 
ATOM   4216 C CB    . PRO D 3 117 ? 4.991   19.102  23.244  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CB    1 
ATOM   4217 C CG    . PRO D 3 117 ? 6.317   18.432  23.030  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CG    1 
ATOM   4218 C CD    . PRO D 3 117 ? 6.329   17.402  24.138  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CD    1 
ATOM   4219 N N     . ASN D 3 118 ? 3.188   20.517  25.843  1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N     1 
ATOM   4220 C CA    . ASN D 3 118 ? 1.872   20.711  26.446  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA    1 
ATOM   4221 C C     . ASN D 3 118 ? 1.258   22.025  25.973  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C     1 
ATOM   4222 O O     . ASN D 3 118 ? 1.703   23.104  26.373  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O     1 
ATOM   4223 C CB    . ASN D 3 118 ? 2.005   20.724  27.975  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB    1 
ATOM   4224 C CG    . ASN D 3 118 ? 0.688   21.006  28.688  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG    1 
ATOM   4225 O OD1   . ASN D 3 118 ? 0.637   21.044  29.918  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1   1 
ATOM   4226 N ND2   . ASN D 3 118 ? -0.380  21.204  27.922  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2   1 
ATOM   4227 N N     . LEU D 3 119 ? 0.243   21.928  25.120  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N     1 
ATOM   4228 C CA    . LEU D 3 119 ? -0.436  23.111  24.613  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA    1 
ATOM   4229 C C     . LEU D 3 119 ? -0.868  23.945  25.816  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C     1 
ATOM   4230 O O     . LEU D 3 119 ? -1.392  23.406  26.792  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O     1 
ATOM   4231 C CB    . LEU D 3 119 ? -1.669  22.712  23.787  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB    1 
ATOM   4232 C CG    . LEU D 3 119 ? -1.470  21.956  22.466  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG    1 
ATOM   4233 C CD1   . LEU D 3 119 ? -2.824  21.628  21.859  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1   1 
ATOM   4234 C CD2   . LEU D 3 119 ? -0.655  22.796  21.498  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2   1 
ATOM   4235 N N     . ASP D 3 120 ? -0.633  25.253  25.755  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B N     1 
ATOM   4236 C CA    . ASP D 3 120 ? -1.008  26.137  26.855  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CA    1 
ATOM   4237 C C     . ASP D 3 120 ? -2.505  26.043  27.093  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B C     1 
ATOM   4238 O O     . ASP D 3 120 ? -3.260  25.709  26.179  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B O     1 
ATOM   4239 C CB    . ASP D 3 120 ? -0.653  27.594  26.533  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CB    1 
ATOM   4240 C CG    . ASP D 3 120 ? 0.818   27.787  26.239  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CG    1 
ATOM   4241 O OD1   . ASP D 3 120 ? 1.653   27.220  26.981  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD1   1 
ATOM   4242 O OD2   . ASP D 3 120 ? 1.137   28.516  25.273  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD2   1 
ATOM   4243 N N     . ASP D 3 121 ? -2.940  26.330  28.316  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B N     1 
ATOM   4244 C CA    . ASP D 3 121 ? -4.365  26.287  28.606  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CA    1 
ATOM   4245 C C     . ASP D 3 121 ? -5.006  27.359  27.731  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B C     1 
ATOM   4246 O O     . ASP D 3 121 ? -4.384  28.377  27.422  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B O     1 
ATOM   4247 C CB    . ASP D 3 121 ? -4.646  26.593  30.083  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CB    1 
ATOM   4248 C CG    . ASP D 3 121 ? -4.158  25.499  31.018  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CG    1 
ATOM   4249 O OD1   . ASP D 3 121 ? -4.350  24.304  30.700  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD1   1 
ATOM   4250 O OD2   . ASP D 3 121 ? -3.598  25.835  32.082  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD2   1 
ATOM   4251 N N     . TRP D 3 122 ? -6.244  27.127  27.321  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B N     1 
ATOM   4252 C CA    . TRP D 3 122 ? -6.950  28.087  26.487  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CA    1 
ATOM   4253 C C     . TRP D 3 122 ? -8.426  28.067  26.875  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B C     1 
ATOM   4254 O O     . TRP D 3 122 ? -8.880  27.143  27.554  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B O     1 
ATOM   4255 C CB    . TRP D 3 122 ? -6.765  27.733  25.003  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CB    1 
ATOM   4256 C CG    . TRP D 3 122 ? -7.106  26.307  24.676  1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CG    1 
ATOM   4257 C CD1   . TRP D 3 122 ? -6.332  25.205  24.888  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CD1   1 
ATOM   4258 C CD2   . TRP D 3 122 ? -8.332  25.834  24.106  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CD2   1 
ATOM   4259 N NE1   . TRP D 3 122 ? -6.999  24.070  24.485  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B NE1   1 
ATOM   4260 C CE2   . TRP D 3 122 ? -8.229  24.429  24.000  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CE2   1 
ATOM   4261 C CE3   . TRP D 3 122 ? -9.508  26.463  23.672  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CE3   1 
ATOM   4262 C CZ2   . TRP D 3 122 ? -9.259  23.640  23.478  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CZ2   1 
ATOM   4263 C CZ3   . TRP D 3 122 ? -10.532 25.679  23.154  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CZ3   1 
ATOM   4264 C CH2   . TRP D 3 122 ? -10.399 24.279  23.062  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 122 TRP B CH2   1 
ATOM   4265 N N     . GLN D 3 123 ? -9.166  29.084  26.454  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B N     1 
ATOM   4266 C CA    . GLN D 3 123 ? -10.586 29.181  26.776  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CA    1 
ATOM   4267 C C     . GLN D 3 123 ? -11.494 28.913  25.590  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B C     1 
ATOM   4268 O O     . GLN D 3 123 ? -11.293 29.478  24.523  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B O     1 
ATOM   4269 C CB    . GLN D 3 123 ? -10.913 30.576  27.309  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CB    1 
ATOM   4270 C CG    . GLN D 3 123 ? -11.061 30.634  28.794  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CG    1 
ATOM   4271 C CD    . GLN D 3 123 ? -12.175 29.740  29.304  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CD    1 
ATOM   4272 O OE1   . GLN D 3 123 ? -12.078 29.197  30.397  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B OE1   1 
ATOM   4273 N NE2   . GLN D 3 123 ? -13.241 29.590  28.516  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 123 GLN B NE2   1 
ATOM   4274 N N     . SER D 3 124 ? -12.503 28.067  25.771  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 124 SER B N     1 
ATOM   4275 C CA    . SER D 3 124 ? -13.429 27.818  24.675  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 124 SER B CA    1 
ATOM   4276 C C     . SER D 3 124 ? -14.355 29.034  24.598  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 124 SER B C     1 
ATOM   4277 O O     . SER D 3 124 ? -14.723 29.612  25.622  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 124 SER B O     1 
ATOM   4278 C CB    . SER D 3 124 ? -14.247 26.544  24.925  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 124 SER B CB    1 
ATOM   4279 O OG    . SER D 3 124 ? -15.046 26.656  26.084  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 124 SER B OG    1 
ATOM   4280 N N     . GLU D 3 125 ? -14.716 29.436  23.388  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B N     1 
ATOM   4281 C CA    . GLU D 3 125 ? -15.592 30.587  23.208  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CA    1 
ATOM   4282 C C     . GLU D 3 125 ? -16.896 30.127  22.589  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B C     1 
ATOM   4283 O O     . GLU D 3 125 ? -17.915 30.808  22.684  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B O     1 
ATOM   4284 C CB    . GLU D 3 125 ? -14.952 31.619  22.279  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CB    1 
ATOM   4285 C CG    . GLU D 3 125 ? -13.553 32.045  22.658  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CG    1 
ATOM   4286 C CD    . GLU D 3 125 ? -12.987 33.065  21.683  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CD    1 
ATOM   4287 O OE1   . GLU D 3 125 ? -13.166 32.877  20.458  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE1   1 
ATOM   4288 O OE2   . GLU D 3 125 ? -12.355 34.045  22.136  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE2   1 
ATOM   4289 N N     . VAL D 3 126 ? -16.841 28.972  21.933  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B N     1 
ATOM   4290 C CA    . VAL D 3 126 ? -17.998 28.396  21.272  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B CA    1 
ATOM   4291 C C     . VAL D 3 126 ? -18.024 26.896  21.520  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B C     1 
ATOM   4292 O O     . VAL D 3 126 ? -17.007 26.223  21.385  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B O     1 
ATOM   4293 C CB    . VAL D 3 126 ? -17.933 28.634  19.752  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B CB    1 
ATOM   4294 C CG1   . VAL D 3 126 ? -19.169 28.090  19.091  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B CG1   1 
ATOM   4295 C CG2   . VAL D 3 126 ? -17.769 30.120  19.468  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 126 VAL B CG2   1 
ATOM   4296 N N     . GLU D 3 127 ? -19.184 26.366  21.883  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B N     1 
ATOM   4297 C CA    . GLU D 3 127 ? -19.279 24.939  22.126  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CA    1 
ATOM   4298 C C     . GLU D 3 127 ? -20.546 24.357  21.542  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B C     1 
ATOM   4299 O O     . GLU D 3 127 ? -21.595 25.001  21.543  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B O     1 
ATOM   4300 C CB    . GLU D 3 127 ? -19.242 24.631  23.629  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CB    1 
ATOM   4301 C CG    . GLU D 3 127 ? -18.151 25.345  24.406  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CG    1 
ATOM   4302 C CD    . GLU D 3 127 ? -17.949 24.765  25.795  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CD    1 
ATOM   4303 O OE1   . GLU D 3 127 ? -18.939 24.318  26.403  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE1   1 
ATOM   4304 O OE2   . GLU D 3 127 ? -16.800 24.767  26.287  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE2   1 
ATOM   4305 N N     . PHE D 3 128 ? -20.443 23.126  21.053  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B N     1 
ATOM   4306 C CA    . PHE D 3 128 ? -21.595 22.430  20.504  1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CA    1 
ATOM   4307 C C     . PHE D 3 128 ? -21.355 20.937  20.400  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B C     1 
ATOM   4308 O O     . PHE D 3 128 ? -20.211 20.451  20.379  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B O     1 
ATOM   4309 C CB    . PHE D 3 128 ? -21.997 22.990  19.121  1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CB    1 
ATOM   4310 C CG    . PHE D 3 128 ? -20.891 22.969  18.092  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CG    1 
ATOM   4311 C CD1   . PHE D 3 128 ? -20.017 24.048  17.971  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD1   1 
ATOM   4312 C CD2   . PHE D 3 128 ? -20.733 21.885  17.242  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD2   1 
ATOM   4313 C CE1   . PHE D 3 128 ? -18.997 24.048  17.012  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE1   1 
ATOM   4314 C CE2   . PHE D 3 128 ? -19.720 21.868  16.280  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE2   1 
ATOM   4315 C CZ    . PHE D 3 128 ? -18.849 22.956  16.165  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CZ    1 
ATOM   4316 N N     . THR D 3 129 ? -22.456 20.201  20.356  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 129 THR B N     1 
ATOM   4317 C CA    . THR D 3 129 ? -22.395 18.765  20.237  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 129 THR B CA    1 
ATOM   4318 C C     . THR D 3 129 ? -23.032 18.431  18.907  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 129 THR B C     1 
ATOM   4319 O O     . THR D 3 129 ? -23.960 19.108  18.468  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 129 THR B O     1 
ATOM   4320 C CB    . THR D 3 129 ? -23.179 18.079  21.373  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 129 THR B CB    1 
ATOM   4321 O OG1   . THR D 3 129 ? -22.629 18.479  22.633  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 129 THR B OG1   1 
ATOM   4322 C CG2   . THR D 3 129 ? -23.091 16.553  21.245  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 129 THR B CG2   1 
ATOM   4323 N N     . LEU D 3 130 ? -22.513 17.409  18.245  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B N     1 
ATOM   4324 C CA    . LEU D 3 130 ? -23.081 16.999  16.976  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CA    1 
ATOM   4325 C C     . LEU D 3 130 ? -22.856 15.520  16.763  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B C     1 
ATOM   4326 O O     . LEU D 3 130 ? -21.986 14.909  17.403  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B O     1 
ATOM   4327 C CB    . LEU D 3 130 ? -22.471 17.791  15.808  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CB    1 
ATOM   4328 C CG    . LEU D 3 130 ? -20.993 17.589  15.480  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CG    1 
ATOM   4329 C CD1   . LEU D 3 130 ? -20.705 18.123  14.076  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD1   1 
ATOM   4330 C CD2   . LEU D 3 130 ? -20.133 18.287  16.519  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD2   1 
ATOM   4331 N N     . PRO D 3 131 ? -23.660 14.912  15.877  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B N     1 
ATOM   4332 C CA    . PRO D 3 131 ? -23.553 13.488  15.560  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CA    1 
ATOM   4333 C C     . PRO D 3 131 ? -22.235 13.272  14.825  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B C     1 
ATOM   4334 O O     . PRO D 3 131 ? -21.817 14.128  14.037  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B O     1 
ATOM   4335 C CB    . PRO D 3 131 ? -24.740 13.244  14.621  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CB    1 
ATOM   4336 C CG    . PRO D 3 131 ? -25.701 14.335  14.958  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CG    1 
ATOM   4337 C CD    . PRO D 3 131 ? -24.801 15.520  15.171  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 131 PRO B CD    1 
ATOM   4338 N N     . GLN D 3 132 ? -21.586 12.140  15.069  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B N     1 
ATOM   4339 C CA    . GLN D 3 132 ? -20.336 11.837  14.385  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B CA    1 
ATOM   4340 C C     . GLN D 3 132 ? -20.529 11.832  12.862  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B C     1 
ATOM   4341 O O     . GLN D 3 132 ? -19.663 12.283  12.108  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B O     1 
ATOM   4342 C CB    . GLN D 3 132 ? -19.801 10.481  14.845  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B CB    1 
ATOM   4343 C CG    . GLN D 3 132 ? -19.256 10.485  16.259  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B CG    1 
ATOM   4344 C CD    . GLN D 3 132 ? -18.574 9.179   16.615  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B CD    1 
ATOM   4345 O OE1   . GLN D 3 132 ? -17.707 8.703   15.884  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B OE1   1 
ATOM   4346 N NE2   . GLN D 3 132 ? -18.959 8.595   17.746  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 132 GLN B NE2   1 
ATOM   4347 N N     . ALA D 3 133 ? -21.669 11.323  12.411  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B N     1 
ATOM   4348 C CA    . ALA D 3 133 ? -21.967 11.267  10.979  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CA    1 
ATOM   4349 C C     . ALA D 3 133 ? -21.984 12.643  10.316  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B C     1 
ATOM   4350 O O     . ALA D 3 133 ? -21.668 12.772  9.131   1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B O     1 
ATOM   4351 C CB    . ALA D 3 133 ? -23.309 10.559  10.750  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CB    1 
ATOM   4352 N N     . THR D 3 134 ? -22.364 13.673  11.063  1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 134 THR B N     1 
ATOM   4353 C CA    . THR D 3 134 ? -22.394 15.008  10.490  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 134 THR B CA    1 
ATOM   4354 C C     . THR D 3 134 ? -20.967 15.501  10.242  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 134 THR B C     1 
ATOM   4355 O O     . THR D 3 134 ? -20.694 16.134  9.217   1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 134 THR B O     1 
ATOM   4356 C CB    . THR D 3 134 ? -23.134 15.998  11.407  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 134 THR B CB    1 
ATOM   4357 O OG1   . THR D 3 134 ? -24.530 15.652  11.446  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 134 THR B OG1   1 
ATOM   4358 C CG2   . THR D 3 134 ? -22.972 17.427  10.898  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 134 THR B CG2   1 
ATOM   4359 N N     . MET D 3 135 ? -20.062 15.217  11.178  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 135 MET B N     1 
ATOM   4360 C CA    . MET D 3 135 ? -18.669 15.637  11.012  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 135 MET B CA    1 
ATOM   4361 C C     . MET D 3 135 ? -18.072 14.877  9.828   1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 135 MET B C     1 
ATOM   4362 O O     . MET D 3 135 ? -17.351 15.456  9.008   1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 135 MET B O     1 
ATOM   4363 C CB    . MET D 3 135 ? -17.853 15.347  12.281  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 135 MET B CB    1 
ATOM   4364 C CG    . MET D 3 135 ? -16.393 15.806  12.196  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 135 MET B CG    1 
ATOM   4365 S SD    . MET D 3 135 ? -16.235 17.582  11.918  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 135 MET B SD    1 
ATOM   4366 C CE    . MET D 3 135 ? -16.255 18.198  13.580  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 135 MET B CE    1 
ATOM   4367 N N     . LYS D 3 136 ? -18.386 13.585  9.734   1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B N     1 
ATOM   4368 C CA    . LYS D 3 136 ? -17.875 12.756  8.645   1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CA    1 
ATOM   4369 C C     . LYS D 3 136 ? -18.344 13.293  7.293   1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B C     1 
ATOM   4370 O O     . LYS D 3 136 ? -17.562 13.392  6.345   1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B O     1 
ATOM   4371 C CB    . LYS D 3 136 ? -18.331 11.299  8.806   1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CB    1 
ATOM   4372 C CG    . LYS D 3 136 ? -18.028 10.406  7.592   1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CG    1 
ATOM   4373 C CD    . LYS D 3 136 ? -18.685 9.032   7.734   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CD    1 
ATOM   4374 C CE    . LYS D 3 136 ? -18.551 8.193   6.463   1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B CE    1 
ATOM   4375 N NZ    . LYS D 3 136 ? -17.151 7.744   6.208   1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 136 LYS B NZ    1 
ATOM   4376 N N     . ARG D 3 137 ? -19.625 13.630  7.202   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B N     1 
ATOM   4377 C CA    . ARG D 3 137 ? -20.166 14.168  5.957   1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CA    1 
ATOM   4378 C C     . ARG D 3 137 ? -19.498 15.503  5.586   1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B C     1 
ATOM   4379 O O     . ARG D 3 137 ? -19.080 15.703  4.448   1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B O     1 
ATOM   4380 C CB    . ARG D 3 137 ? -21.679 14.377  6.082   1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CB    1 
ATOM   4381 C CG    . ARG D 3 137 ? -22.280 15.206  4.946   1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CG    1 
ATOM   4382 C CD    . ARG D 3 137 ? -22.225 14.465  3.617   1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CD    1 
ATOM   4383 N NE    . ARG D 3 137 ? -22.504 15.324  2.455   1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NE    1 
ATOM   4384 C CZ    . ARG D 3 137 ? -23.403 16.307  2.427   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CZ    1 
ATOM   4385 N NH1   . ARG D 3 137 ? -24.127 16.587  3.502   1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH1   1 
ATOM   4386 N NH2   . ARG D 3 137 ? -23.593 17.004  1.310   1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH2   1 
ATOM   4387 N N     . LEU D 3 138 ? -19.398 16.404  6.553   1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N     1 
ATOM   4388 C CA    . LEU D 3 138 ? -18.802 17.720  6.318   1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA    1 
ATOM   4389 C C     . LEU D 3 138 ? -17.361 17.657  5.815   1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C     1 
ATOM   4390 O O     . LEU D 3 138 ? -16.967 18.416  4.915   1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O     1 
ATOM   4391 C CB    . LEU D 3 138 ? -18.864 18.560  7.597   1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB    1 
ATOM   4392 C CG    . LEU D 3 138 ? -20.240 19.120  7.997   1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG    1 
ATOM   4393 C CD1   . LEU D 3 138 ? -20.152 19.769  9.382   1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1   1 
ATOM   4394 C CD2   . LEU D 3 138 ? -20.717 20.137  6.946   1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2   1 
ATOM   4395 N N     . ILE D 3 139 ? -16.582 16.749  6.389   1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B N     1 
ATOM   4396 C CA    . ILE D 3 139 ? -15.185 16.603  6.004   1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CA    1 
ATOM   4397 C C     . ILE D 3 139 ? -15.014 15.874  4.687   1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B C     1 
ATOM   4398 O O     . ILE D 3 139 ? -14.276 16.326  3.801   1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B O     1 
ATOM   4399 C CB    . ILE D 3 139 ? -14.390 15.867  7.095   1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CB    1 
ATOM   4400 C CG1   . ILE D 3 139 ? -14.392 16.705  8.375   1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CG1   1 
ATOM   4401 C CG2   . ILE D 3 139 ? -12.956 15.618  6.615   1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CG2   1 
ATOM   4402 C CD1   . ILE D 3 139 ? -13.787 15.994  9.594   1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 139 ILE B CD1   1 
ATOM   4403 N N     . GLU D 3 140 ? -15.691 14.742  4.547   1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B N     1 
ATOM   4404 C CA    . GLU D 3 140 ? -15.596 13.981  3.316   1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CA    1 
ATOM   4405 C C     . GLU D 3 140 ? -16.084 14.787  2.112   1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B C     1 
ATOM   4406 O O     . GLU D 3 140 ? -15.577 14.630  1.001   1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B O     1 
ATOM   4407 C CB    . GLU D 3 140 ? -16.403 12.685  3.424   1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CB    1 
ATOM   4408 C CG    . GLU D 3 140 ? -15.893 11.734  4.493   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CG    1 
ATOM   4409 C CD    . GLU D 3 140 ? -16.548 10.367  4.414   1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CD    1 
ATOM   4410 O OE1   . GLU D 3 140 ? -17.789 10.300  4.305   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B OE1   1 
ATOM   4411 O OE2   . GLU D 3 140 ? -15.816 9.361   4.467   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 140 GLU B OE2   1 
ATOM   4412 N N     . ALA D 3 141 ? -17.061 15.656  2.328   1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B N     1 
ATOM   4413 C CA    . ALA D 3 141 ? -17.602 16.436  1.227   1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CA    1 
ATOM   4414 C C     . ALA D 3 141 ? -16.671 17.529  0.714   1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B C     1 
ATOM   4415 O O     . ALA D 3 141 ? -16.788 17.949  -0.435  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B O     1 
ATOM   4416 C CB    . ALA D 3 141 ? -18.942 17.056  1.631   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CB    1 
ATOM   4417 N N     . THR D 3 142 ? -15.730 17.965  1.543   1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 142 THR B N     1 
ATOM   4418 C CA    . THR D 3 142 ? -14.857 19.068  1.152   1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 142 THR B CA    1 
ATOM   4419 C C     . THR D 3 142 ? -13.345 18.860  1.250   1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 142 THR B C     1 
ATOM   4420 O O     . THR D 3 142 ? -12.575 19.637  0.694   1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 142 THR B O     1 
ATOM   4421 C CB    . THR D 3 142 ? -15.202 20.306  1.996   1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 142 THR B CB    1 
ATOM   4422 O OG1   . THR D 3 142 ? -15.031 19.989  3.386   1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 142 THR B OG1   1 
ATOM   4423 C CG2   . THR D 3 142 ? -16.653 20.736  1.766   1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 142 THR B CG2   1 
ATOM   4424 N N     . GLN D 3 143 ? -12.923 17.822  1.962   1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B N     1 
ATOM   4425 C CA    . GLN D 3 143 ? -11.501 17.560  2.167   1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CA    1 
ATOM   4426 C C     . GLN D 3 143 ? -10.565 17.644  0.958   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B C     1 
ATOM   4427 O O     . GLN D 3 143 ? -9.503  18.271  1.028   1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B O     1 
ATOM   4428 C CB    . GLN D 3 143 ? -11.321 16.194  2.825   1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CB    1 
ATOM   4429 C CG    . GLN D 3 143 ? -9.922  15.993  3.353   1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CG    1 
ATOM   4430 C CD    . GLN D 3 143 ? -9.765  14.713  4.134   1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B CD    1 
ATOM   4431 O OE1   . GLN D 3 143 ? -8.734  14.493  4.767   1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B OE1   1 
ATOM   4432 N NE2   . GLN D 3 143 ? -10.780 13.856  4.092   1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 143 GLN B NE2   1 
ATOM   4433 N N     . PHE D 3 144 ? -10.952 17.002  -0.138  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B N     1 
ATOM   4434 C CA    . PHE D 3 144 ? -10.117 16.974  -1.335  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CA    1 
ATOM   4435 C C     . PHE D 3 144 ? -9.795  18.333  -1.943  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B C     1 
ATOM   4436 O O     . PHE D 3 144 ? -8.841  18.441  -2.706  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B O     1 
ATOM   4437 C CB    . PHE D 3 144 ? -10.756 16.110  -2.419  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CB    1 
ATOM   4438 C CG    . PHE D 3 144 ? -12.066 16.649  -2.927  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CG    1 
ATOM   4439 C CD1   . PHE D 3 144 ? -13.249 16.403  -2.237  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CD1   1 
ATOM   4440 C CD2   . PHE D 3 144 ? -12.113 17.432  -4.078  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CD2   1 
ATOM   4441 C CE1   . PHE D 3 144 ? -14.464 16.928  -2.680  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CE1   1 
ATOM   4442 C CE2   . PHE D 3 144 ? -13.325 17.965  -4.532  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CE2   1 
ATOM   4443 C CZ    . PHE D 3 144 ? -14.500 17.711  -3.831  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 144 PHE B CZ    1 
ATOM   4444 N N     . SER D 3 145 ? -10.577 19.363  -1.631  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 145 SER B N     1 
ATOM   4445 C CA    . SER D 3 145 ? -10.310 20.672  -2.227  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 145 SER B CA    1 
ATOM   4446 C C     . SER D 3 145 ? -9.340  21.546  -1.446  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 145 SER B C     1 
ATOM   4447 O O     . SER D 3 145 ? -9.071  22.680  -1.853  1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 145 SER B O     1 
ATOM   4448 C CB    . SER D 3 145 ? -11.611 21.443  -2.472  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 145 SER B CB    1 
ATOM   4449 O OG    . SER D 3 145 ? -12.393 20.826  -3.484  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 145 SER B OG    1 
ATOM   4450 N N     . MET D 3 146 ? -8.817  21.041  -0.330  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 146 MET B N     1 
ATOM   4451 C CA    . MET D 3 146 ? -7.856  21.827  0.444   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 146 MET B CA    1 
ATOM   4452 C C     . MET D 3 146 ? -6.533  21.891  -0.312  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 146 MET B C     1 
ATOM   4453 O O     . MET D 3 146 ? -6.210  21.000  -1.107  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 146 MET B O     1 
ATOM   4454 C CB    . MET D 3 146 ? -7.574  21.202  1.818   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 146 MET B CB    1 
ATOM   4455 C CG    . MET D 3 146 ? -8.712  21.253  2.822   1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 146 MET B CG    1 
ATOM   4456 S SD    . MET D 3 146 ? -8.215  20.496  4.393   1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 146 MET B SD    1 
ATOM   4457 C CE    . MET D 3 146 ? -8.235  18.789  3.958   1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 146 MET B CE    1 
ATOM   4458 N N     . ALA D 3 147 ? -5.767  22.945  -0.056  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B N     1 
ATOM   4459 C CA    . ALA D 3 147 ? -4.462  23.084  -0.677  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B CA    1 
ATOM   4460 C C     . ALA D 3 147 ? -3.560  22.138  0.115   1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B C     1 
ATOM   4461 O O     . ALA D 3 147 ? -3.949  21.659  1.180   1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B O     1 
ATOM   4462 C CB    . ALA D 3 147 ? -3.970  24.519  -0.558  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 147 ALA B CB    1 
ATOM   4463 N N     . HIS D 3 148 ? -2.364  21.867  -0.394  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B N     1 
ATOM   4464 C CA    . HIS D 3 148 ? -1.446  20.956  0.288   1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B CA    1 
ATOM   4465 C C     . HIS D 3 148 ? -0.258  21.637  0.952   1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B C     1 
ATOM   4466 O O     . HIS D 3 148 ? 0.030   21.394  2.126   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B O     1 
ATOM   4467 C CB    . HIS D 3 148 ? -0.948  19.902  -0.698  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B CB    1 
ATOM   4468 C CG    . HIS D 3 148 ? -2.018  18.960  -1.147  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B CG    1 
ATOM   4469 N ND1   . HIS D 3 148 ? -2.418  17.878  -0.395  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B ND1   1 
ATOM   4470 C CD2   . HIS D 3 148 ? -2.816  18.977  -2.240  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B CD2   1 
ATOM   4471 C CE1   . HIS D 3 148 ? -3.418  17.268  -1.006  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B CE1   1 
ATOM   4472 N NE2   . HIS D 3 148 ? -3.680  17.915  -2.126  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 148 HIS B NE2   1 
ATOM   4473 N N     . GLN D 3 149 ? 0.429   22.482  0.194   1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B N     1 
ATOM   4474 C CA    . GLN D 3 149 ? 1.591   23.197  0.699   1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B CA    1 
ATOM   4475 C C     . GLN D 3 149 ? 1.603   24.597  0.103   1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B C     1 
ATOM   4476 O O     . GLN D 3 149 ? 2.646   25.094  -0.314  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B O     1 
ATOM   4477 C CB    . GLN D 3 149 ? 2.875   22.457  0.305   1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B CB    1 
ATOM   4478 C CG    . GLN D 3 149 ? 3.097   22.377  -1.202  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B CG    1 
ATOM   4479 C CD    . GLN D 3 149 ? 4.424   21.739  -1.574  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B CD    1 
ATOM   4480 O OE1   . GLN D 3 149 ? 4.626   20.541  -1.383  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B OE1   1 
ATOM   4481 N NE2   . GLN D 3 149 ? 5.338   22.542  -2.108  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 149 GLN B NE2   1 
ATOM   4482 N N     . ASP D 3 150 ? 0.438   25.229  0.055   1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B N     1 
ATOM   4483 C CA    . ASP D 3 150 ? 0.345   26.571  -0.502  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B CA    1 
ATOM   4484 C C     . ASP D 3 150 ? 1.020   27.585  0.414   1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B C     1 
ATOM   4485 O O     . ASP D 3 150 ? 1.020   27.424  1.633   1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B O     1 
ATOM   4486 C CB    . ASP D 3 150 ? -1.118  26.956  -0.706  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B CB    1 
ATOM   4487 C CG    . ASP D 3 150 ? -1.280  28.151  -1.620  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B CG    1 
ATOM   4488 O OD1   . ASP D 3 150 ? -1.185  29.299  -1.139  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B OD1   1 
ATOM   4489 O OD2   . ASP D 3 150 ? -1.491  27.935  -2.829  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 150 ASP B OD2   1 
ATOM   4490 N N     . VAL D 3 151 ? 1.594   28.625  -0.183  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B N     1 
ATOM   4491 C CA    . VAL D 3 151 ? 2.263   29.671  0.575   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CA    1 
ATOM   4492 C C     . VAL D 3 151 ? 1.231   30.402  1.420   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B C     1 
ATOM   4493 O O     . VAL D 3 151 ? 1.558   30.994  2.443   1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B O     1 
ATOM   4494 C CB    . VAL D 3 151 ? 2.963   30.674  -0.362  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CB    1 
ATOM   4495 C CG1   . VAL D 3 151 ? 3.984   29.942  -1.226  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CG1   1 
ATOM   4496 C CG2   . VAL D 3 151 ? 1.932   31.389  -1.229  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CG2   1 
ATOM   4497 N N     . ARG D 3 152 ? -0.019  30.367  0.971   1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B N     1 
ATOM   4498 C CA    . ARG D 3 152 ? -1.108  30.984  1.708   1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CA    1 
ATOM   4499 C C     . ARG D 3 152 ? -1.575  29.898  2.674   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B C     1 
ATOM   4500 O O     . ARG D 3 152 ? -2.513  29.147  2.397   1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B O     1 
ATOM   4501 C CB    . ARG D 3 152 ? -2.228  31.405  0.750   1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CB    1 
ATOM   4502 C CG    . ARG D 3 152 ? -1.804  32.514  -0.216  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CG    1 
ATOM   4503 C CD    . ARG D 3 152 ? -2.906  32.886  -1.199  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CD    1 
ATOM   4504 N NE    . ARG D 3 152 ? -3.151  31.827  -2.174  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NE    1 
ATOM   4505 C CZ    . ARG D 3 152 ? -4.073  31.891  -3.132  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CZ    1 
ATOM   4506 N NH1   . ARG D 3 152 ? -4.227  30.882  -3.980  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH1   1 
ATOM   4507 N NH2   . ARG D 3 152 ? -4.845  32.965  -3.241  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH2   1 
ATOM   4508 N N     . TYR D 3 153 ? -0.886  29.821  3.808   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B N     1 
ATOM   4509 C CA    . TYR D 3 153 ? -1.147  28.824  4.842   1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CA    1 
ATOM   4510 C C     . TYR D 3 153 ? -2.594  28.447  5.107   1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B C     1 
ATOM   4511 O O     . TYR D 3 153 ? -2.907  27.267  5.193   1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B O     1 
ATOM   4512 C CB    . TYR D 3 153 ? -0.481  29.262  6.150   1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CB    1 
ATOM   4513 C CG    . TYR D 3 153 ? 0.985   29.572  5.967   1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CG    1 
ATOM   4514 C CD1   . TYR D 3 153 ? 1.819   28.689  5.277   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CD1   1 
ATOM   4515 C CD2   . TYR D 3 153 ? 1.534   30.761  6.442   1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CD2   1 
ATOM   4516 C CE1   . TYR D 3 153 ? 3.162   28.988  5.059   1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CE1   1 
ATOM   4517 C CE2   . TYR D 3 153 ? 2.877   31.069  6.230   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CE2   1 
ATOM   4518 C CZ    . TYR D 3 153 ? 3.682   30.179  5.536   1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CZ    1 
ATOM   4519 O OH    . TYR D 3 153 ? 5.006   30.484  5.310   1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B OH    1 
ATOM   4520 N N     . TYR D 3 154 ? -3.474  29.436  5.231   1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B N     1 
ATOM   4521 C CA    . TYR D 3 154 ? -4.877  29.158  5.510   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CA    1 
ATOM   4522 C C     . TYR D 3 154 ? -5.610  28.304  4.467   1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B C     1 
ATOM   4523 O O     . TYR D 3 154 ? -6.732  27.860  4.713   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B O     1 
ATOM   4524 C CB    . TYR D 3 154 ? -5.639  30.473  5.762   1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CB    1 
ATOM   4525 C CG    . TYR D 3 154 ? -5.552  31.509  4.660   1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CG    1 
ATOM   4526 C CD1   . TYR D 3 154 ? -6.198  31.321  3.441   1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CD1   1 
ATOM   4527 C CD2   . TYR D 3 154 ? -4.826  32.689  4.843   1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CD2   1 
ATOM   4528 C CE1   . TYR D 3 154 ? -6.129  32.278  2.431   1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CE1   1 
ATOM   4529 C CE2   . TYR D 3 154 ? -4.748  33.655  3.836   1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CE2   1 
ATOM   4530 C CZ    . TYR D 3 154 ? -5.403  33.442  2.635   1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B CZ    1 
ATOM   4531 O OH    . TYR D 3 154 ? -5.348  34.397  1.646   1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 154 TYR B OH    1 
ATOM   4532 N N     . LEU D 3 155 ? -4.990  28.066  3.311   1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B N     1 
ATOM   4533 C CA    . LEU D 3 155 ? -5.628  27.245  2.282   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CA    1 
ATOM   4534 C C     . LEU D 3 155 ? -5.251  25.783  2.491   1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B C     1 
ATOM   4535 O O     . LEU D 3 155 ? -5.835  24.889  1.884   1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B O     1 
ATOM   4536 C CB    . LEU D 3 155 ? -5.208  27.683  0.873   1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CB    1 
ATOM   4537 C CG    . LEU D 3 155 ? -5.599  29.074  0.364   1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CG    1 
ATOM   4538 C CD1   . LEU D 3 155 ? -5.202  29.164  -1.101  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD1   1 
ATOM   4539 C CD2   . LEU D 3 155 ? -7.101  29.313  0.507   1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD2   1 
ATOM   4540 N N     . ASN D 3 156 ? -4.255  25.552  3.340   1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B N     1 
ATOM   4541 C CA    . ASN D 3 156 ? -3.797  24.205  3.659   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B CA    1 
ATOM   4542 C C     . ASN D 3 156 ? -4.564  23.753  4.899   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B C     1 
ATOM   4543 O O     . ASN D 3 156 ? -4.001  23.185  5.838   1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B O     1 
ATOM   4544 C CB    . ASN D 3 156 ? -2.298  24.217  3.952   1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B CB    1 
ATOM   4545 C CG    . ASN D 3 156 ? -1.471  24.628  2.747   1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B CG    1 
ATOM   4546 O OD1   . ASN D 3 156 ? -0.396  25.212  2.890   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B OD1   1 
ATOM   4547 N ND2   . ASN D 3 156 ? -1.961  24.314  1.557   1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 156 ASN B ND2   1 
ATOM   4548 N N     . GLY D 3 157 ? -5.859  24.028  4.899   1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 157 GLY B N     1 
ATOM   4549 C CA    . GLY D 3 157 ? -6.685  23.657  6.024   1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 157 GLY B CA    1 
ATOM   4550 C C     . GLY D 3 157 ? -8.140  23.717  5.624   1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 157 GLY B C     1 
ATOM   4551 O O     . GLY D 3 157 ? -8.465  23.860  4.442   1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 157 GLY B O     1 
ATOM   4552 N N     . MET D 3 158 ? -9.022  23.627  6.609   1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 158 MET B N     1 
ATOM   4553 C CA    . MET D 3 158 ? -10.447 23.650  6.331   1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 158 MET B CA    1 
ATOM   4554 C C     . MET D 3 158 ? -11.174 24.646  7.213   1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 158 MET B C     1 
ATOM   4555 O O     . MET D 3 158 ? -11.023 24.643  8.430   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 158 MET B O     1 
ATOM   4556 C CB    . MET D 3 158 ? -11.024 22.249  6.541   1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 158 MET B CB    1 
ATOM   4557 C CG    . MET D 3 158 ? -12.507 22.117  6.272   1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 158 MET B CG    1 
ATOM   4558 S SD    . MET D 3 158 ? -13.026 20.381  6.491   1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 158 MET B SD    1 
ATOM   4559 C CE    . MET D 3 158 ? -12.295 19.646  5.031   1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 158 MET B CE    1 
ATOM   4560 N N     . LEU D 3 159 ? -11.972 25.502  6.593   1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B N     1 
ATOM   4561 C CA    . LEU D 3 159 ? -12.719 26.479  7.358   1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CA    1 
ATOM   4562 C C     . LEU D 3 159 ? -13.940 25.782  7.928   1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B C     1 
ATOM   4563 O O     . LEU D 3 159 ? -14.638 25.081  7.203   1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B O     1 
ATOM   4564 C CB    . LEU D 3 159 ? -13.187 27.629  6.465   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CB    1 
ATOM   4565 C CG    . LEU D 3 159 ? -14.106 28.626  7.174   1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CG    1 
ATOM   4566 C CD1   . LEU D 3 159 ? -13.266 29.526  8.077   1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD1   1 
ATOM   4567 C CD2   . LEU D 3 159 ? -14.889 29.451  6.146   1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD2   1 
ATOM   4568 N N     . PHE D 3 160 ? -14.165 25.953  9.227   1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B N     1 
ATOM   4569 C CA    . PHE D 3 160 ? -15.339 25.411  9.889   1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CA    1 
ATOM   4570 C C     . PHE D 3 160 ? -16.088 26.668  10.317  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B C     1 
ATOM   4571 O O     . PHE D 3 160 ? -15.534 27.527  11.026  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B O     1 
ATOM   4572 C CB    . PHE D 3 160 ? -14.963 24.573  11.117  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CB    1 
ATOM   4573 C CG    . PHE D 3 160 ? -14.599 23.155  10.793  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CG    1 
ATOM   4574 C CD1   . PHE D 3 160 ? -13.361 22.845  10.243  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CD1   1 
ATOM   4575 C CD2   . PHE D 3 160 ? -15.517 22.125  11.010  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CD2   1 
ATOM   4576 C CE1   . PHE D 3 160 ? -13.036 21.532  9.912   1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CE1   1 
ATOM   4577 C CE2   . PHE D 3 160 ? -15.208 20.818  10.685  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CE2   1 
ATOM   4578 C CZ    . PHE D 3 160 ? -13.966 20.512  10.134  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CZ    1 
ATOM   4579 N N     . GLU D 3 161 ? -17.340 26.790  9.886   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B N     1 
ATOM   4580 C CA    . GLU D 3 161 ? -18.128 27.970  10.209  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B CA    1 
ATOM   4581 C C     . GLU D 3 161 ? -19.499 27.673  10.815  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B C     1 
ATOM   4582 O O     . GLU D 3 161 ? -20.246 26.829  10.309  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B O     1 
ATOM   4583 C CB    . GLU D 3 161 ? -18.294 28.821  8.939   1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B CB    1 
ATOM   4584 C CG    . GLU D 3 161 ? -19.196 30.047  9.078   1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B CG    1 
ATOM   4585 C CD    . GLU D 3 161 ? -19.464 30.740  7.737   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B CD    1 
ATOM   4586 O OE1   . GLU D 3 161 ? -20.107 31.810  7.734   1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B OE1   1 
ATOM   4587 O OE2   . GLU D 3 161 ? -19.038 30.218  6.682   1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 161 GLU B OE2   1 
ATOM   4588 N N     . THR D 3 162 ? -19.815 28.364  11.909  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 162 THR B N     1 
ATOM   4589 C CA    . THR D 3 162 ? -21.107 28.220  12.569  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 162 THR B CA    1 
ATOM   4590 C C     . THR D 3 162 ? -21.960 29.395  12.098  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 162 THR B C     1 
ATOM   4591 O O     . THR D 3 162 ? -21.489 30.535  12.066  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 162 THR B O     1 
ATOM   4592 C CB    . THR D 3 162 ? -20.995 28.275  14.119  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 162 THR B CB    1 
ATOM   4593 O OG1   . THR D 3 162 ? -20.279 29.456  14.516  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 162 THR B OG1   1 
ATOM   4594 C CG2   . THR D 3 162 ? -20.282 27.030  14.649  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 162 THR B CG2   1 
ATOM   4595 N N     . GLU D 3 163 ? -23.200 29.115  11.709  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N     1 
ATOM   4596 C CA    . GLU D 3 163 ? -24.101 30.164  11.242  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA    1 
ATOM   4597 C C     . GLU D 3 163 ? -25.536 29.706  11.463  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C     1 
ATOM   4598 O O     . GLU D 3 163 ? -25.956 28.682  10.920  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O     1 
ATOM   4599 C CB    . GLU D 3 163 ? -23.865 30.444  9.757   1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB    1 
ATOM   4600 C CG    . GLU D 3 163 ? -24.391 31.800  9.295   1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG    1 
ATOM   4601 C CD    . GLU D 3 163 ? -24.259 32.003  7.794   1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD    1 
ATOM   4602 O OE1   . GLU D 3 163 ? -24.163 33.166  7.359   1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1   1 
ATOM   4603 O OE2   . GLU D 3 163 ? -24.265 31.007  7.045   1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2   1 
ATOM   4604 N N     . GLY D 3 164 ? -26.284 30.466  12.258  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B N     1 
ATOM   4605 C CA    . GLY D 3 164 ? -27.653 30.088  12.548  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B CA    1 
ATOM   4606 C C     . GLY D 3 164 ? -27.647 28.721  13.208  1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B C     1 
ATOM   4607 O O     . GLY D 3 164 ? -27.032 28.539  14.259  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B O     1 
ATOM   4608 N N     . GLU D 3 165 ? -28.325 27.753  12.602  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B N     1 
ATOM   4609 C CA    . GLU D 3 165 ? -28.345 26.408  13.160  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CA    1 
ATOM   4610 C C     . GLU D 3 165 ? -27.502 25.478  12.294  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B C     1 
ATOM   4611 O O     . GLU D 3 165 ? -27.658 24.264  12.335  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B O     1 
ATOM   4612 C CB    . GLU D 3 165 ? -29.774 25.875  13.246  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CB    1 
ATOM   4613 C CG    . GLU D 3 165 ? -30.691 26.686  14.154  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CG    1 
ATOM   4614 C CD    . GLU D 3 165 ? -32.073 26.073  14.280  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CD    1 
ATOM   4615 O OE1   . GLU D 3 165 ? -32.203 25.006  14.923  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE1   1 
ATOM   4616 O OE2   . GLU D 3 165 ? -33.030 26.657  13.727  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE2   1 
ATOM   4617 N N     . GLU D 3 166 ? -26.596 26.054  11.517  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B N     1 
ATOM   4618 C CA    . GLU D 3 166 ? -25.760 25.241  10.646  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CA    1 
ATOM   4619 C C     . GLU D 3 166 ? -24.267 25.289  10.932  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B C     1 
ATOM   4620 O O     . GLU D 3 166 ? -23.735 26.290  11.416  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B O     1 
ATOM   4621 C CB    . GLU D 3 166 ? -25.955 25.647  9.183   1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CB    1 
ATOM   4622 C CG    . GLU D 3 166 ? -27.271 25.247  8.559   1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CG    1 
ATOM   4623 C CD    . GLU D 3 166 ? -27.211 25.334  7.043   1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CD    1 
ATOM   4624 O OE1   . GLU D 3 166 ? -26.945 26.440  6.517   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE1   1 
ATOM   4625 O OE2   . GLU D 3 166 ? -27.417 24.296  6.379   1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE2   1 
ATOM   4626 N N     . LEU D 3 167 ? -23.611 24.175  10.628  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B N     1 
ATOM   4627 C CA    . LEU D 3 167 ? -22.168 24.054  10.745  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CA    1 
ATOM   4628 C C     . LEU D 3 167 ? -21.773 23.832  9.293   1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B C     1 
ATOM   4629 O O     . LEU D 3 167 ? -22.379 23.008  8.579   1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B O     1 
ATOM   4630 C CB    . LEU D 3 167 ? -21.747 22.852  11.597  1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CB    1 
ATOM   4631 C CG    . LEU D 3 167 ? -20.229 22.622  11.636  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CG    1 
ATOM   4632 C CD1   . LEU D 3 167 ? -19.509 23.879  12.150  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CD1   1 
ATOM   4633 C CD2   . LEU D 3 167 ? -19.917 21.421  12.536  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 167 LEU B CD2   1 
ATOM   4634 N N     . ARG D 3 168 ? -20.783 24.591  8.845   1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B N     1 
ATOM   4635 C CA    . ARG D 3 168 ? -20.338 24.505  7.468   1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B CA    1 
ATOM   4636 C C     . ARG D 3 168 ? -18.838 24.390  7.343   1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B C     1 
ATOM   4637 O O     . ARG D 3 168 ? -18.095 24.914  8.166   1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B O     1 
ATOM   4638 C CB    . ARG D 3 168 ? -20.810 25.735  6.684   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B CB    1 
ATOM   4639 C CG    . ARG D 3 168 ? -20.137 25.873  5.323   1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B CG    1 
ATOM   4640 C CD    . ARG D 3 168 ? -20.832 26.873  4.430   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B CD    1 
ATOM   4641 N NE    . ARG D 3 168 ? -21.024 28.158  5.076   1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B NE    1 
ATOM   4642 C CZ    . ARG D 3 168 ? -22.157 28.544  5.649   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B CZ    1 
ATOM   4643 N NH1   . ARG D 3 168 ? -23.215 27.740  5.657   1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B NH1   1 
ATOM   4644 N NH2   . ARG D 3 168 ? -22.228 29.735  6.219   1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 168 ARG B NH2   1 
ATOM   4645 N N     . THR D 3 169 ? -18.406 23.681  6.306   1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 169 THR B N     1 
ATOM   4646 C CA    . THR D 3 169 ? -16.996 23.494  6.020   1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 169 THR B CA    1 
ATOM   4647 C C     . THR D 3 169 ? -16.728 24.034  4.628   1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 169 THR B C     1 
ATOM   4648 O O     . THR D 3 169 ? -17.562 23.928  3.730   1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 169 THR B O     1 
ATOM   4649 C CB    . THR D 3 169 ? -16.581 22.000  6.045   1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 169 THR B CB    1 
ATOM   4650 O OG1   . THR D 3 169 ? -17.491 21.232  5.248   1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 169 THR B OG1   1 
ATOM   4651 C CG2   . THR D 3 169 ? -16.571 21.468  7.466   1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 169 THR B CG2   1 
ATOM   4652 N N     . VAL D 3 170 ? -15.574 24.655  4.459   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B N     1 
ATOM   4653 C CA    . VAL D 3 170 ? -15.210 25.170  3.153   1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CA    1 
ATOM   4654 C C     . VAL D 3 170 ? -13.752 24.811  2.955   1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B C     1 
ATOM   4655 O O     . VAL D 3 170 ? -12.967 24.839  3.906   1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B O     1 
ATOM   4656 C CB    . VAL D 3 170 ? -15.396 26.703  3.063   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CB    1 
ATOM   4657 C CG1   . VAL D 3 170 ? -15.224 27.163  1.617   1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CG1   1 
ATOM   4658 C CG2   . VAL D 3 170 ? -16.778 27.100  3.591   1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CG2   1 
ATOM   4659 N N     . ALA D 3 171 ? -13.406 24.439  1.728   1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B N     1 
ATOM   4660 C CA    . ALA D 3 171 ? -12.037 24.083  1.390   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CA    1 
ATOM   4661 C C     . ALA D 3 171 ? -11.755 24.561  -0.024  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B C     1 
ATOM   4662 O O     . ALA D 3 171 ? -12.576 24.376  -0.922  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B O     1 
ATOM   4663 C CB    . ALA D 3 171 ? -11.845 22.575  1.475   1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CB    1 
ATOM   4664 N N     . THR D 3 172 ? -10.605 25.196  -0.219  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 172 THR B N     1 
ATOM   4665 C CA    . THR D 3 172 ? -10.243 25.673  -1.545  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 172 THR B CA    1 
ATOM   4666 C C     . THR D 3 172 ? -8.740  25.830  -1.694  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 172 THR B C     1 
ATOM   4667 O O     . THR D 3 172 ? -8.030  26.063  -0.718  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 172 THR B O     1 
ATOM   4668 C CB    . THR D 3 172 ? -10.940 27.021  -1.884  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 172 THR B CB    1 
ATOM   4669 O OG1   . THR D 3 172 ? -10.532 27.444  -3.187  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 172 THR B OG1   1 
ATOM   4670 C CG2   . THR D 3 172 ? -10.584 28.103  -0.874  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 172 THR B CG2   1 
ATOM   4671 N N     . ASP D 3 173 ? -8.255  25.677  -2.920  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B N     1 
ATOM   4672 C CA    . ASP D 3 173 ? -6.829  25.823  -3.184  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CA    1 
ATOM   4673 C C     . ASP D 3 173 ? -6.617  26.985  -4.152  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B C     1 
ATOM   4674 O O     . ASP D 3 173 ? -5.520  27.195  -4.663  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B O     1 
ATOM   4675 C CB    . ASP D 3 173 ? -6.253  24.521  -3.767  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CB    1 
ATOM   4676 C CG    . ASP D 3 173 ? -6.967  24.072  -5.033  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CG    1 
ATOM   4677 O OD1   . ASP D 3 173 ? -7.754  24.862  -5.592  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B OD1   1 
ATOM   4678 O OD2   . ASP D 3 173 ? -6.728  22.927  -5.477  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B OD2   1 
ATOM   4679 N N     . GLY D 3 174 ? -7.684  27.738  -4.394  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 174 GLY B N     1 
ATOM   4680 C CA    . GLY D 3 174 ? -7.611  28.866  -5.305  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 174 GLY B CA    1 
ATOM   4681 C C     . GLY D 3 174 ? -8.030  28.496  -6.721  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 174 GLY B C     1 
ATOM   4682 O O     . GLY D 3 174 ? -8.416  29.363  -7.510  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 174 GLY B O     1 
ATOM   4683 N N     . HIS D 3 175 ? -7.966  27.207  -7.046  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B N     1 
ATOM   4684 C CA    . HIS D 3 175 ? -8.338  26.734  -8.378  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B CA    1 
ATOM   4685 C C     . HIS D 3 175 ? -9.739  26.145  -8.377  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B C     1 
ATOM   4686 O O     . HIS D 3 175 ? -10.488 26.302  -9.336  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B O     1 
ATOM   4687 C CB    . HIS D 3 175 ? -7.320  25.704  -8.861  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B CB    1 
ATOM   4688 C CG    . HIS D 3 175 ? -5.934  26.253  -8.988  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B CG    1 
ATOM   4689 N ND1   . HIS D 3 175 ? -5.612  27.256  -9.874  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B ND1   1 
ATOM   4690 C CD2   . HIS D 3 175 ? -4.789  25.947  -8.335  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B CD2   1 
ATOM   4691 C CE1   . HIS D 3 175 ? -4.327  27.544  -9.764  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B CE1   1 
ATOM   4692 N NE2   . HIS D 3 175 ? -3.804  26.764  -8.836  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 175 HIS B NE2   1 
ATOM   4693 N N     . ARG D 3 176 ? -10.080 25.458  -7.293  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B N     1 
ATOM   4694 C CA    . ARG D 3 176 ? -11.400 24.882  -7.131  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CA    1 
ATOM   4695 C C     . ARG D 3 176 ? -11.804 25.023  -5.667  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B C     1 
ATOM   4696 O O     . ARG D 3 176 ? -10.949 25.215  -4.793  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B O     1 
ATOM   4697 C CB    . ARG D 3 176 ? -11.426 23.417  -7.591  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CB    1 
ATOM   4698 C CG    . ARG D 3 176 ? -10.176 22.586  -7.281  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CG    1 
ATOM   4699 C CD    . ARG D 3 176 ? -10.102 22.118  -5.826  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CD    1 
ATOM   4700 N NE    . ARG D 3 176 ? -8.916  21.287  -5.627  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NE    1 
ATOM   4701 C CZ    . ARG D 3 176 ? -8.833  20.001  -5.963  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CZ    1 
ATOM   4702 N NH1   . ARG D 3 176 ? -9.877  19.384  -6.504  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH1   1 
ATOM   4703 N NH2   . ARG D 3 176 ? -7.696  19.336  -5.775  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH2   1 
ATOM   4704 N N     . LEU D 3 177 ? -13.101 24.952  -5.394  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N     1 
ATOM   4705 C CA    . LEU D 3 177 ? -13.583 25.108  -4.023  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA    1 
ATOM   4706 C C     . LEU D 3 177 ? -14.736 24.169  -3.686  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C     1 
ATOM   4707 O O     . LEU D 3 177 ? -15.517 23.792  -4.562  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O     1 
ATOM   4708 C CB    . LEU D 3 177 ? -14.010 26.566  -3.791  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB    1 
ATOM   4709 C CG    . LEU D 3 177 ? -14.705 26.932  -2.472  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG    1 
ATOM   4710 C CD1   . LEU D 3 177 ? -14.523 28.419  -2.163  1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1   1 
ATOM   4711 C CD2   . LEU D 3 177 ? -16.186 26.587  -2.559  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2   1 
ATOM   4712 N N     . ALA D 3 178 ? -14.829 23.796  -2.411  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 178 ALA B N     1 
ATOM   4713 C CA    . ALA D 3 178 ? -15.903 22.930  -1.930  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CA    1 
ATOM   4714 C C     . ALA D 3 178 ? -16.534 23.525  -0.671  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 178 ALA B C     1 
ATOM   4715 O O     . ALA D 3 178 ? -15.851 24.014  0.226   1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 178 ALA B O     1 
ATOM   4716 C CB    . ALA D 3 178 ? -15.369 21.512  -1.628  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CB    1 
ATOM   4717 N N     . VAL D 3 179 ? -17.853 23.493  -0.611  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B N     1 
ATOM   4718 C CA    . VAL D 3 179 ? -18.546 24.004  0.562   1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CA    1 
ATOM   4719 C C     . VAL D 3 179 ? -19.695 23.046  0.845   1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B C     1 
ATOM   4720 O O     . VAL D 3 179 ? -20.335 22.558  -0.082  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B O     1 
ATOM   4721 C CB    . VAL D 3 179 ? -19.083 25.432  0.317   1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CB    1 
ATOM   4722 C CG1   . VAL D 3 179 ? -19.915 25.462  -0.959  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CG1   1 
ATOM   4723 C CG2   . VAL D 3 179 ? -19.908 25.892  1.511   1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CG2   1 
ATOM   4724 N N     . CYS D 3 180 ? -19.925 22.771  2.125   1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 180 CYS B N     1 
ATOM   4725 C CA    . CYS D 3 180 ? -20.983 21.871  2.572   1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 180 CYS B CA    1 
ATOM   4726 C C     . CYS D 3 180 ? -21.531 22.390  3.902   1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 180 CYS B C     1 
ATOM   4727 O O     . CYS D 3 180 ? -20.763 22.769  4.787   1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 180 CYS B O     1 
ATOM   4728 C CB    . CYS D 3 180 ? -20.418 20.459  2.764   1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 180 CYS B CB    1 
ATOM   4729 S SG    . CYS D 3 180 ? -21.605 19.205  3.352   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 180 CYS B SG    1 
ATOM   4730 N N     . SER D 3 181 ? -22.853 22.396  4.041   1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N     1 
ATOM   4731 C CA    . SER D 3 181 ? -23.498 22.863  5.260   1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA    1 
ATOM   4732 C C     . SER D 3 181 ? -24.435 21.780  5.788   1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C     1 
ATOM   4733 O O     . SER D 3 181 ? -25.064 21.068  5.017   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O     1 
ATOM   4734 C CB    . SER D 3 181 ? -24.320 24.136  4.989   1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB    1 
ATOM   4735 O OG    . SER D 3 181 ? -23.571 25.104  4.265   1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG    1 
ATOM   4736 N N     . MET D 3 182 ? -24.534 21.676  7.107   1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 182 MET B N     1 
ATOM   4737 C CA    . MET D 3 182 ? -25.410 20.696  7.735   1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 182 MET B CA    1 
ATOM   4738 C C     . MET D 3 182 ? -26.104 21.321  8.935   1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 182 MET B C     1 
ATOM   4739 O O     . MET D 3 182 ? -25.494 22.086  9.675   1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 182 MET B O     1 
ATOM   4740 C CB    . MET D 3 182 ? -24.602 19.492  8.211   1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 182 MET B CB    1 
ATOM   4741 C CG    . MET D 3 182 ? -24.017 18.650  7.089   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 182 MET B CG    1 
ATOM   4742 S SD    . MET D 3 182 ? -25.259 17.598  6.366   1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 182 MET B SD    1 
ATOM   4743 C CE    . MET D 3 182 ? -25.185 16.233  7.516   1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 182 MET B CE    1 
ATOM   4744 N N     . PRO D 3 183 ? -27.396 21.014  9.136   1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B N     1 
ATOM   4745 C CA    . PRO D 3 183 ? -28.087 21.592  10.291  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B CA    1 
ATOM   4746 C C     . PRO D 3 183 ? -27.628 20.797  11.518  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B C     1 
ATOM   4747 O O     . PRO D 3 183 ? -27.432 19.578  11.429  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B O     1 
ATOM   4748 C CB    . PRO D 3 183 ? -29.555 21.354  9.955   1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B CB    1 
ATOM   4749 C CG    . PRO D 3 183 ? -29.512 20.028  9.287   1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B CG    1 
ATOM   4750 C CD    . PRO D 3 183 ? -28.302 20.146  8.363   1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 183 PRO B CD    1 
ATOM   4751 N N     . ILE D 3 184 ? -27.428 21.466  12.649  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B N     1 
ATOM   4752 C CA    . ILE D 3 184 ? -26.999 20.739  13.838  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CA    1 
ATOM   4753 C C     . ILE D 3 184 ? -27.913 20.950  15.043  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B C     1 
ATOM   4754 O O     . ILE D 3 184 ? -27.512 20.749  16.184  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B O     1 
ATOM   4755 C CB    . ILE D 3 184 ? -25.524 21.062  14.221  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CB    1 
ATOM   4756 C CG1   . ILE D 3 184 ? -25.365 22.538  14.596  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG1   1 
ATOM   4757 C CG2   . ILE D 3 184 ? -24.603 20.677  13.061  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG2   1 
ATOM   4758 C CD1   . ILE D 3 184 ? -25.260 23.472  13.433  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CD1   1 
ATOM   4759 N N     . GLY D 3 185 ? -29.150 21.349  14.765  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 185 GLY B N     1 
ATOM   4760 C CA    . GLY D 3 185 ? -30.152 21.539  15.803  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 185 GLY B CA    1 
ATOM   4761 C C     . GLY D 3 185 ? -29.845 22.382  17.025  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 185 GLY B C     1 
ATOM   4762 O O     . GLY D 3 185 ? -30.206 22.009  18.137  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 185 GLY B O     1 
ATOM   4763 N N     . GLN D 3 186 ? -29.195 23.520  16.831  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B N     1 
ATOM   4764 C CA    . GLN D 3 186 ? -28.875 24.405  17.943  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CA    1 
ATOM   4765 C C     . GLN D 3 186 ? -28.400 25.733  17.382  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B C     1 
ATOM   4766 O O     . GLN D 3 186 ? -27.562 25.768  16.484  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B O     1 
ATOM   4767 C CB    . GLN D 3 186 ? -27.800 23.775  18.843  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CB    1 
ATOM   4768 C CG    . GLN D 3 186 ? -26.519 23.383  18.129  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CG    1 
ATOM   4769 C CD    . GLN D 3 186 ? -25.750 22.287  18.855  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CD    1 
ATOM   4770 O OE1   . GLN D 3 186 ? -25.305 22.462  19.995  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B OE1   1 
ATOM   4771 N NE2   . GLN D 3 186 ? -25.592 21.146  18.193  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 186 GLN B NE2   1 
ATOM   4772 N N     . SER D 3 187 ? -28.960 26.822  17.896  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N     1 
ATOM   4773 C CA    . SER D 3 187 ? -28.592 28.152  17.437  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA    1 
ATOM   4774 C C     . SER D 3 187 ? -27.233 28.502  18.010  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 187 SER B C     1 
ATOM   4775 O O     . SER D 3 187 ? -27.026 28.423  19.220  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O     1 
ATOM   4776 C CB    . SER D 3 187 ? -29.633 29.178  17.892  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB    1 
ATOM   4777 O OG    . SER D 3 187 ? -30.912 28.844  17.380  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG    1 
ATOM   4778 N N     . LEU D 3 188 ? -26.307 28.887  17.142  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N     1 
ATOM   4779 C CA    . LEU D 3 188 ? -24.962 29.227  17.590  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA    1 
ATOM   4780 C C     . LEU D 3 188 ? -24.516 30.593  17.097  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C     1 
ATOM   4781 O O     . LEU D 3 188 ? -25.055 31.119  16.127  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O     1 
ATOM   4782 C CB    . LEU D 3 188 ? -23.972 28.167  17.108  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB    1 
ATOM   4783 C CG    . LEU D 3 188 ? -24.256 26.728  17.542  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG    1 
ATOM   4784 C CD1   . LEU D 3 188 ? -23.196 25.813  16.960  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1   1 
ATOM   4785 C CD2   . LEU D 3 188 ? -24.266 26.637  19.063  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2   1 
ATOM   4786 N N     . PRO D 3 189 ? -23.521 31.191  17.772  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B N     1 
ATOM   4787 C CA    . PRO D 3 189 ? -23.013 32.506  17.374  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B CA    1 
ATOM   4788 C C     . PRO D 3 189 ? -22.289 32.340  16.047  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B C     1 
ATOM   4789 O O     . PRO D 3 189 ? -21.801 31.251  15.738  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B O     1 
ATOM   4790 C CB    . PRO D 3 189 ? -22.029 32.861  18.492  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B CB    1 
ATOM   4791 C CG    . PRO D 3 189 ? -22.484 32.021  19.657  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B CG    1 
ATOM   4792 C CD    . PRO D 3 189 ? -22.846 30.721  18.993  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 189 PRO B CD    1 
ATOM   4793 N N     . SER D 3 190 ? -22.223 33.404  15.260  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 190 SER B N     1 
ATOM   4794 C CA    . SER D 3 190 ? -21.521 33.332  13.987  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA    1 
ATOM   4795 C C     . SER D 3 190 ? -20.043 33.238  14.326  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 190 SER B C     1 
ATOM   4796 O O     . SER D 3 190 ? -19.506 34.082  15.045  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 190 SER B O     1 
ATOM   4797 C CB    . SER D 3 190 ? -21.813 34.573  13.151  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB    1 
ATOM   4798 O OG    . SER D 3 190 ? -23.183 34.598  12.786  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG    1 
ATOM   4799 N N     . HIS D 3 191 ? -19.388 32.200  13.821  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B N     1 
ATOM   4800 C CA    . HIS D 3 191 ? -17.983 31.996  14.124  1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B CA    1 
ATOM   4801 C C     . HIS D 3 191 ? -17.291 31.283  12.966  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B C     1 
ATOM   4802 O O     . HIS D 3 191 ? -17.898 30.451  12.292  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B O     1 
ATOM   4803 C CB    . HIS D 3 191 ? -17.867 31.139  15.385  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B CB    1 
ATOM   4804 C CG    . HIS D 3 191 ? -16.604 31.354  16.153  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B CG    1 
ATOM   4805 N ND1   . HIS D 3 191 ? -16.518 32.239  17.207  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B ND1   1 
ATOM   4806 C CD2   . HIS D 3 191 ? -15.369 30.817  16.008  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B CD2   1 
ATOM   4807 C CE1   . HIS D 3 191 ? -15.283 32.237  17.678  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B CE1   1 
ATOM   4808 N NE2   . HIS D 3 191 ? -14.567 31.383  16.969  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 191 HIS B NE2   1 
ATOM   4809 N N     . SER D 3 192 ? -16.024 31.608  12.741  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 192 SER B N     1 
ATOM   4810 C CA    . SER D 3 192 ? -15.254 30.976  11.676  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 192 SER B CA    1 
ATOM   4811 C C     . SER D 3 192 ? -13.846 30.695  12.158  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 192 SER B C     1 
ATOM   4812 O O     . SER D 3 192 ? -13.240 31.528  12.830  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 192 SER B O     1 
ATOM   4813 C CB    . SER D 3 192 ? -15.182 31.878  10.438  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 192 SER B CB    1 
ATOM   4814 O OG    . SER D 3 192 ? -16.477 32.184  9.954   1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 192 SER B OG    1 
ATOM   4815 N N     . VAL D 3 193 ? -13.332 29.515  11.821  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N     1 
ATOM   4816 C CA    . VAL D 3 193 ? -11.968 29.140  12.189  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA    1 
ATOM   4817 C C     . VAL D 3 193 ? -11.434 28.198  11.124  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C     1 
ATOM   4818 O O     . VAL D 3 193 ? -12.208 27.572  10.393  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O     1 
ATOM   4819 C CB    . VAL D 3 193 ? -11.885 28.428  13.578  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB    1 
ATOM   4820 C CG1   . VAL D 3 193 ? -12.422 29.341  14.671  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1   1 
ATOM   4821 C CG2   . VAL D 3 193 ? -12.640 27.120  13.551  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2   1 
ATOM   4822 N N     . ILE D 3 194 ? -10.112 28.107  11.031  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B N     1 
ATOM   4823 C CA    . ILE D 3 194 ? -9.476  27.240  10.048  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CA    1 
ATOM   4824 C C     . ILE D 3 194 ? -8.699  26.113  10.734  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B C     1 
ATOM   4825 O O     . ILE D 3 194 ? -7.775  26.359  11.511  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B O     1 
ATOM   4826 C CB    . ILE D 3 194 ? -8.516  28.047  9.142   1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CB    1 
ATOM   4827 C CG1   . ILE D 3 194 ? -9.236  29.281  8.589   1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG1   1 
ATOM   4828 C CG2   . ILE D 3 194 ? -8.036  27.177  7.986   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG2   1 
ATOM   4829 C CD1   . ILE D 3 194 ? -8.294  30.358  8.052   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CD1   1 
ATOM   4830 N N     . VAL D 3 195 ? -9.091  24.873  10.460  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B N     1 
ATOM   4831 C CA    . VAL D 3 195 ? -8.411  23.730  11.055  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CA    1 
ATOM   4832 C C     . VAL D 3 195 ? -7.324  23.268  10.091  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B C     1 
ATOM   4833 O O     . VAL D 3 195 ? -7.567  23.112  8.892   1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B O     1 
ATOM   4834 C CB    . VAL D 3 195 ? -9.386  22.549  11.324  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CB    1 
ATOM   4835 C CG1   . VAL D 3 195 ? -8.634  21.386  11.947  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CG1   1 
ATOM   4836 C CG2   . VAL D 3 195 ? -10.515 22.992  12.252  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CG2   1 
ATOM   4837 N N     . PRO D 3 196 ? -6.101  23.063  10.600  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B N     1 
ATOM   4838 C CA    . PRO D 3 196 ? -5.005  22.616  9.738   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B CA    1 
ATOM   4839 C C     . PRO D 3 196 ? -5.286  21.268  9.082   1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B C     1 
ATOM   4840 O O     . PRO D 3 196 ? -5.981  20.414  9.645   1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B O     1 
ATOM   4841 C CB    . PRO D 3 196 ? -3.811  22.563  10.692  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B CB    1 
ATOM   4842 C CG    . PRO D 3 196 ? -4.449  22.268  12.026  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B CG    1 
ATOM   4843 C CD    . PRO D 3 196 ? -5.664  23.165  12.004  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 196 PRO B CD    1 
ATOM   4844 N N     . ARG D 3 197 ? -4.725  21.084  7.891   1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B N     1 
ATOM   4845 C CA    . ARG D 3 197 ? -4.898  19.857  7.130   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B CA    1 
ATOM   4846 C C     . ARG D 3 197 ? -4.737  18.588  7.962   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B C     1 
ATOM   4847 O O     . ARG D 3 197 ? -5.565  17.680  7.886   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B O     1 
ATOM   4848 C CB    . ARG D 3 197 ? -3.899  19.806  5.972   1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B CB    1 
ATOM   4849 C CG    . ARG D 3 197 ? -4.102  18.584  5.107   1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B CG    1 
ATOM   4850 C CD    . ARG D 3 197 ? -3.019  18.389  4.057   1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B CD    1 
ATOM   4851 N NE    . ARG D 3 197 ? -3.513  17.450  3.057   1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B NE    1 
ATOM   4852 C CZ    . ARG D 3 197 ? -4.388  17.779  2.115   1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B CZ    1 
ATOM   4853 N NH1   . ARG D 3 197 ? -4.841  19.021  2.042   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B NH1   1 
ATOM   4854 N NH2   . ARG D 3 197 ? -4.845  16.859  1.278   1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 197 ARG B NH2   1 
ATOM   4855 N N     . LYS D 3 198 ? -3.667  18.521  8.745   1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B N     1 
ATOM   4856 C CA    . LYS D 3 198 ? -3.415  17.342  9.565   1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CA    1 
ATOM   4857 C C     . LYS D 3 198 ? -4.466  17.177  10.652  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B C     1 
ATOM   4858 O O     . LYS D 3 198 ? -4.769  16.053  11.070  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B O     1 
ATOM   4859 C CB    . LYS D 3 198 ? -2.012  17.414  10.176  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CB    1 
ATOM   4860 C CG    . LYS D 3 198 ? -0.913  17.503  9.122   1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CG    1 
ATOM   4861 C CD    . LYS D 3 198 ? 0.474   17.395  9.733   1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CD    1 
ATOM   4862 C CE    . LYS D 3 198 ? 0.755   15.979  10.204  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CE    1 
ATOM   4863 N NZ    . LYS D 3 198 ? 0.652   15.021  9.066   1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 198 LYS B NZ    1 
ATOM   4864 N N     . GLY D 3 199 ? -5.031  18.296  11.094  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 199 GLY B N     1 
ATOM   4865 C CA    . GLY D 3 199 ? -6.067  18.256  12.113  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 199 GLY B CA    1 
ATOM   4866 C C     . GLY D 3 199 ? -7.363  17.673  11.565  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 199 GLY B C     1 
ATOM   4867 O O     . GLY D 3 199 ? -8.069  16.939  12.260  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 199 GLY B O     1 
ATOM   4868 N N     . VAL D 3 200 ? -7.681  18.011  10.319  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B N     1 
ATOM   4869 C CA    . VAL D 3 200 ? -8.885  17.507  9.668   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CA    1 
ATOM   4870 C C     . VAL D 3 200 ? -8.797  15.986  9.574   1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B C     1 
ATOM   4871 O O     . VAL D 3 200 ? -9.762  15.275  9.864   1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B O     1 
ATOM   4872 C CB    . VAL D 3 200 ? -9.042  18.089  8.239   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CB    1 
ATOM   4873 C CG1   . VAL D 3 200 ? -10.209 17.412  7.518   1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG1   1 
ATOM   4874 C CG2   . VAL D 3 200 ? -9.278  19.584  8.308   1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 200 VAL B CG2   1 
ATOM   4875 N N     . ILE D 3 201 ? -7.631  15.494  9.161   1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B N     1 
ATOM   4876 C CA    . ILE D 3 201 ? -7.403  14.058  9.031   1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CA    1 
ATOM   4877 C C     . ILE D 3 201 ? -7.661  13.355  10.361  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B C     1 
ATOM   4878 O O     . ILE D 3 201 ? -8.305  12.305  10.411  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B O     1 
ATOM   4879 C CB    . ILE D 3 201 ? -5.937  13.759  8.601   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CB    1 
ATOM   4880 C CG1   . ILE D 3 201 ? -5.661  14.363  7.224   1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CG1   1 
ATOM   4881 C CG2   . ILE D 3 201 ? -5.687  12.259  8.581   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CG2   1 
ATOM   4882 C CD1   . ILE D 3 201 ? -6.491  13.767  6.116   1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CD1   1 
ATOM   4883 N N     . GLU D 3 202 ? -7.164  13.948  11.439  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B N     1 
ATOM   4884 C CA    . GLU D 3 202 ? -7.326  13.365  12.761  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B CA    1 
ATOM   4885 C C     . GLU D 3 202 ? -8.779  13.381  13.237  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B C     1 
ATOM   4886 O O     . GLU D 3 202 ? -9.250  12.409  13.829  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B O     1 
ATOM   4887 C CB    . GLU D 3 202 ? -6.424  14.095  13.755  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B CB    1 
ATOM   4888 C CG    . GLU D 3 202 ? -6.026  13.258  14.956  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B CG    1 
ATOM   4889 C CD    . GLU D 3 202 ? -5.574  11.857  14.573  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B CD    1 
ATOM   4890 O OE1   . GLU D 3 202 ? -4.567  11.718  13.847  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B OE1   1 
ATOM   4891 O OE2   . GLU D 3 202 ? -6.239  10.892  15.002  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 202 GLU B OE2   1 
ATOM   4892 N N     . LEU D 3 203 ? -9.492  14.474  12.982  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B N     1 
ATOM   4893 C CA    . LEU D 3 203 ? -10.898 14.561  13.386  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CA    1 
ATOM   4894 C C     . LEU D 3 203 ? -11.628 13.376  12.771  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B C     1 
ATOM   4895 O O     . LEU D 3 203 ? -12.501 12.756  13.382  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B O     1 
ATOM   4896 C CB    . LEU D 3 203 ? -11.532 15.841  12.851  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CB    1 
ATOM   4897 C CG    . LEU D 3 203 ? -11.284 17.135  13.611  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CG    1 
ATOM   4898 C CD1   . LEU D 3 203 ? -11.810 18.304  12.795  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD1   1 
ATOM   4899 C CD2   . LEU D 3 203 ? -11.976 17.057  14.970  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD2   1 
ATOM   4900 N N     . MET D 3 204 ? -11.248 13.092  11.535  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 204 MET B N     1 
ATOM   4901 C CA    . MET D 3 204 ? -11.811 12.011  10.764  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 204 MET B CA    1 
ATOM   4902 C C     . MET D 3 204 ? -11.480 10.662  11.393  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 204 MET B C     1 
ATOM   4903 O O     . MET D 3 204 ? -12.357 9.814   11.577  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 204 MET B O     1 
ATOM   4904 C CB    . MET D 3 204 ? -11.249 12.084  9.349   1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 204 MET B CB    1 
ATOM   4905 C CG    . MET D 3 204 ? -12.150 11.502  8.307   1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 204 MET B CG    1 
ATOM   4906 S SD    . MET D 3 204 ? -13.782 12.253  8.395   1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 204 MET B SD    1 
ATOM   4907 C CE    . MET D 3 204 ? -14.717 10.969  7.621   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 204 MET B CE    1 
ATOM   4908 N N     . ARG D 3 205 ? -10.207 10.471  11.721  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B N     1 
ATOM   4909 C CA    . ARG D 3 205 ? -9.747  9.227   12.324  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B CA    1 
ATOM   4910 C C     . ARG D 3 205 ? -10.419 8.888   13.646  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B C     1 
ATOM   4911 O O     . ARG D 3 205 ? -10.629 7.715   13.953  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B O     1 
ATOM   4912 C CB    . ARG D 3 205 ? -8.235  9.270   12.563  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B CB    1 
ATOM   4913 C CG    . ARG D 3 205 ? -7.392  9.066   11.325  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B CG    1 
ATOM   4914 C CD    . ARG D 3 205 ? -5.948  8.811   11.717  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B CD    1 
ATOM   4915 N NE    . ARG D 3 205 ? -5.873  7.844   12.808  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B NE    1 
ATOM   4916 C CZ    . ARG D 3 205 ? -4.742  7.327   13.276  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B CZ    1 
ATOM   4917 N NH1   . ARG D 3 205 ? -3.577  7.679   12.742  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B NH1   1 
ATOM   4918 N NH2   . ARG D 3 205 ? -4.773  6.472   14.291  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 205 ARG B NH2   1 
ATOM   4919 N N     . MET D 3 206 ? -10.757 9.907   14.429  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 206 MET B N     1 
ATOM   4920 C CA    . MET D 3 206 ? -11.356 9.657   15.733  1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 206 MET B CA    1 
ATOM   4921 C C     . MET D 3 206 ? -12.838 9.295   15.748  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 206 MET B C     1 
ATOM   4922 O O     . MET D 3 206 ? -13.402 9.055   16.812  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 206 MET B O     1 
ATOM   4923 C CB    . MET D 3 206 ? -11.112 10.849  16.652  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 206 MET B CB    1 
ATOM   4924 C CG    . MET D 3 206 ? -12.022 12.017  16.412  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 206 MET B CG    1 
ATOM   4925 S SD    . MET D 3 206 ? -11.551 13.378  17.469  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 206 MET B SD    1 
ATOM   4926 C CE    . MET D 3 206 ? -10.949 12.494  18.950  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 206 MET B CE    1 
ATOM   4927 N N     . LEU D 3 207 ? -13.472 9.262   14.582  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B N     1 
ATOM   4928 C CA    . LEU D 3 207 ? -14.880 8.901   14.520  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B CA    1 
ATOM   4929 C C     . LEU D 3 207 ? -14.959 7.378   14.610  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B C     1 
ATOM   4930 O O     . LEU D 3 207 ? -14.190 6.673   13.952  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B O     1 
ATOM   4931 C CB    . LEU D 3 207 ? -15.501 9.427   13.223  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B CB    1 
ATOM   4932 C CG    . LEU D 3 207 ? -16.175 10.805  13.314  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B CG    1 
ATOM   4933 C CD1   . LEU D 3 207 ? -15.372 11.753  14.177  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B CD1   1 
ATOM   4934 C CD2   . LEU D 3 207 ? -16.363 11.373  11.914  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 207 LEU B CD2   1 
ATOM   4935 N N     . ASP D 3 208 ? -15.871 6.870   15.435  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B N     1 
ATOM   4936 C CA    . ASP D 3 208 ? -15.986 5.428   15.622  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B CA    1 
ATOM   4937 C C     . ASP D 3 208 ? -17.213 4.746   15.028  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B C     1 
ATOM   4938 O O     . ASP D 3 208 ? -17.451 3.571   15.295  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B O     1 
ATOM   4939 C CB    . ASP D 3 208 ? -15.882 5.081   17.117  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B CB    1 
ATOM   4940 C CG    . ASP D 3 208 ? -16.937 5.775   17.963  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B CG    1 
ATOM   4941 O OD1   . ASP D 3 208 ? -18.088 5.893   17.507  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B OD1   1 
ATOM   4942 O OD2   . ASP D 3 208 ? -16.620 6.185   19.098  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 208 ASP B OD2   1 
ATOM   4943 N N     . GLY D 3 209 ? -17.984 5.471   14.222  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B N     1 
ATOM   4944 C CA    . GLY D 3 209 ? -19.164 4.888   13.604  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B CA    1 
ATOM   4945 C C     . GLY D 3 209 ? -20.264 4.459   14.565  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B C     1 
ATOM   4946 O O     . GLY D 3 209 ? -21.081 3.588   14.242  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B O     1 
ATOM   4947 N N     . GLY D 3 210 ? -20.289 5.070   15.745  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 210 GLY B N     1 
ATOM   4948 C CA    . GLY D 3 210 ? -21.303 4.738   16.730  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 210 GLY B CA    1 
ATOM   4949 C C     . GLY D 3 210 ? -22.121 5.953   17.113  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 210 GLY B C     1 
ATOM   4950 O O     . GLY D 3 210 ? -22.044 6.986   16.456  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 210 GLY B O     1 
ATOM   4951 N N     . ASP D 3 211 ? -22.897 5.833   18.185  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B N     1 
ATOM   4952 C CA    . ASP D 3 211 ? -23.741 6.928   18.652  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B CA    1 
ATOM   4953 C C     . ASP D 3 211 ? -23.087 7.875   19.654  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B C     1 
ATOM   4954 O O     . ASP D 3 211 ? -23.716 8.844   20.089  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B O     1 
ATOM   4955 C CB    . ASP D 3 211 ? -25.030 6.365   19.249  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B CB    1 
ATOM   4956 C CG    . ASP D 3 211 ? -25.997 5.905   18.190  1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B CG    1 
ATOM   4957 O OD1   . ASP D 3 211 ? -26.925 5.136   18.525  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B OD1   1 
ATOM   4958 O OD2   . ASP D 3 211 ? -25.832 6.323   17.023  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 211 ASP B OD2   1 
ATOM   4959 N N     . ASN D 3 212 ? -21.846 7.590   20.045  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B N     1 
ATOM   4960 C CA    . ASN D 3 212 ? -21.143 8.479   20.972  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B CA    1 
ATOM   4961 C C     . ASN D 3 212 ? -21.260 9.885   20.395  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B C     1 
ATOM   4962 O O     . ASN D 3 212 ? -20.987 10.101  19.224  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B O     1 
ATOM   4963 C CB    . ASN D 3 212 ? -19.655 8.129   21.062  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B CB    1 
ATOM   4964 C CG    . ASN D 3 212 ? -19.332 7.232   22.232  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B CG    1 
ATOM   4965 O OD1   . ASN D 3 212 ? -19.994 7.281   23.273  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B OD1   1 
ATOM   4966 N ND2   . ASN D 3 212 ? -18.291 6.417   22.079  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 212 ASN B ND2   1 
ATOM   4967 N N     . PRO D 3 213 ? -21.692 10.853  21.203  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B N     1 
ATOM   4968 C CA    . PRO D 3 213 ? -21.801 12.204  20.655  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CA    1 
ATOM   4969 C C     . PRO D 3 213 ? -20.405 12.807  20.468  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B C     1 
ATOM   4970 O O     . PRO D 3 213 ? -19.447 12.392  21.124  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B O     1 
ATOM   4971 C CB    . PRO D 3 213 ? -22.617 12.941  21.715  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CB    1 
ATOM   4972 C CG    . PRO D 3 213 ? -22.206 12.249  22.994  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CG    1 
ATOM   4973 C CD    . PRO D 3 213 ? -22.189 10.790  22.590  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CD    1 
ATOM   4974 N N     . LEU D 3 214 ? -20.295 13.757  19.550  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B N     1 
ATOM   4975 C CA    . LEU D 3 214 ? -19.028 14.438  19.297  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B CA    1 
ATOM   4976 C C     . LEU D 3 214 ? -19.173 15.833  19.901  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B C     1 
ATOM   4977 O O     . LEU D 3 214 ? -19.970 16.649  19.417  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B O     1 
ATOM   4978 C CB    . LEU D 3 214 ? -18.756 14.522  17.785  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B CB    1 
ATOM   4979 C CG    . LEU D 3 214 ? -17.579 15.366  17.268  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B CG    1 
ATOM   4980 C CD1   . LEU D 3 214 ? -16.286 14.952  17.922  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B CD1   1 
ATOM   4981 C CD2   . LEU D 3 214 ? -17.470 15.193  15.752  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 214 LEU B CD2   1 
ATOM   4982 N N     . ARG D 3 215 ? -18.440 16.085  20.986  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B N     1 
ATOM   4983 C CA    . ARG D 3 215 ? -18.480 17.375  21.674  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CA    1 
ATOM   4984 C C     . ARG D 3 215 ? -17.328 18.249  21.187  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B C     1 
ATOM   4985 O O     . ARG D 3 215 ? -16.157 17.878  21.303  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B O     1 
ATOM   4986 C CB    . ARG D 3 215 ? -18.376 17.175  23.189  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CB    1 
ATOM   4987 C CG    . ARG D 3 215 ? -18.459 18.456  24.014  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CG    1 
ATOM   4988 C CD    . ARG D 3 215 ? -19.772 19.216  23.803  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CD    1 
ATOM   4989 N NE    . ARG D 3 215 ? -19.907 20.328  24.744  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NE    1 
ATOM   4990 C CZ    . ARG D 3 215 ? -20.903 21.213  24.737  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CZ    1 
ATOM   4991 N NH1   . ARG D 3 215 ? -21.872 21.131  23.829  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NH1   1 
ATOM   4992 N NH2   . ARG D 3 215 ? -20.932 22.181  25.647  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NH2   1 
ATOM   4993 N N     . VAL D 3 216 ? -17.681 19.417  20.661  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B N     1 
ATOM   4994 C CA    . VAL D 3 216 ? -16.719 20.353  20.105  1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B CA    1 
ATOM   4995 C C     . VAL D 3 216 ? -16.596 21.650  20.906  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B C     1 
ATOM   4996 O O     . VAL D 3 216 ? -17.595 22.220  21.340  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B O     1 
ATOM   4997 C CB    . VAL D 3 216 ? -17.119 20.694  18.643  1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B CB    1 
ATOM   4998 C CG1   . VAL D 3 216 ? -16.173 21.731  18.052  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B CG1   1 
ATOM   4999 C CG2   . VAL D 3 216 ? -17.147 19.416  17.807  1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 216 VAL B CG2   1 
ATOM   5000 N N     . GLN D 3 217 ? -15.357 22.103  21.100  1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B N     1 
ATOM   5001 C CA    . GLN D 3 217 ? -15.082 23.349  21.807  1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CA    1 
ATOM   5002 C C     . GLN D 3 217 ? -14.117 24.159  20.941  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B C     1 
ATOM   5003 O O     . GLN D 3 217 ? -13.073 23.657  20.522  1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B O     1 
ATOM   5004 C CB    . GLN D 3 217 ? -14.453 23.076  23.184  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CB    1 
ATOM   5005 C CG    . GLN D 3 217 ? -15.406 22.446  24.195  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CG    1 
ATOM   5006 C CD    . GLN D 3 217 ? -14.711 22.034  25.473  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B CD    1 
ATOM   5007 O OE1   . GLN D 3 217 ? -13.849 21.160  25.462  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B OE1   1 
ATOM   5008 N NE2   . GLN D 3 217 ? -15.078 22.666  26.583  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 217 GLN B NE2   1 
ATOM   5009 N N     . ILE D 3 218 ? -14.471 25.409  20.672  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B N     1 
ATOM   5010 C CA    . ILE D 3 218 ? -13.644 26.262  19.838  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CA    1 
ATOM   5011 C C     . ILE D 3 218 ? -13.208 27.525  20.575  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B C     1 
ATOM   5012 O O     . ILE D 3 218 ? -14.020 28.203  21.213  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B O     1 
ATOM   5013 C CB    . ILE D 3 218 ? -14.396 26.647  18.545  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CB    1 
ATOM   5014 C CG1   . ILE D 3 218 ? -14.650 25.384  17.710  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG1   1 
ATOM   5015 C CG2   . ILE D 3 218 ? -13.602 27.672  17.756  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG2   1 
ATOM   5016 C CD1   . ILE D 3 218 ? -15.466 25.626  16.449  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CD1   1 
ATOM   5017 N N     . GLY D 3 219 ? -11.913 27.808  20.505  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 219 GLY B N     1 
ATOM   5018 C CA    . GLY D 3 219 ? -11.367 28.988  21.147  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 219 GLY B CA    1 
ATOM   5019 C C     . GLY D 3 219 ? -10.751 29.912  20.112  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 219 GLY B C     1 
ATOM   5020 O O     . GLY D 3 219 ? -10.833 29.653  18.908  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 219 GLY B O     1 
ATOM   5021 N N     . SER D 3 220 ? -10.124 30.992  20.565  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 220 SER B N     1 
ATOM   5022 C CA    . SER D 3 220 ? -9.511  31.924  19.626  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 220 SER B CA    1 
ATOM   5023 C C     . SER D 3 220 ? -8.432  31.238  18.794  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 220 SER B C     1 
ATOM   5024 O O     . SER D 3 220 ? -8.282  31.525  17.608  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 220 SER B O     1 
ATOM   5025 C CB    . SER D 3 220 ? -8.902  33.119  20.376  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 220 SER B CB    1 
ATOM   5026 O OG    . SER D 3 220 ? -7.927  32.685  21.314  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 220 SER B OG    1 
ATOM   5027 N N     . ASN D 3 221 ? -7.683  30.325  19.402  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B N     1 
ATOM   5028 C CA    . ASN D 3 221 ? -6.620  29.655  18.665  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B CA    1 
ATOM   5029 C C     . ASN D 3 221 ? -6.586  28.137  18.722  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B C     1 
ATOM   5030 O O     . ASN D 3 221 ? -5.576  27.541  18.349  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B O     1 
ATOM   5031 C CB    . ASN D 3 221 ? -5.260  30.186  19.124  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B CB    1 
ATOM   5032 C CG    . ASN D 3 221 ? -5.175  31.689  19.037  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B CG    1 
ATOM   5033 O OD1   . ASN D 3 221 ? -5.643  32.400  19.925  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B OD1   1 
ATOM   5034 N ND2   . ASN D 3 221 ? -4.596  32.182  17.952  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 221 ASN B ND2   1 
ATOM   5035 N N     . ASN D 3 222 ? -7.672  27.507  19.168  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B N     1 
ATOM   5036 C CA    . ASN D 3 222 ? -7.697  26.052  19.257  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B CA    1 
ATOM   5037 C C     . ASN D 3 222 ? -9.090  25.470  19.038  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B C     1 
ATOM   5038 O O     . ASN D 3 222 ? -10.104 26.163  19.145  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B O     1 
ATOM   5039 C CB    . ASN D 3 222 ? -7.220  25.568  20.640  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B CB    1 
ATOM   5040 C CG    . ASN D 3 222 ? -5.857  26.120  21.041  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B CG    1 
ATOM   5041 O OD1   . ASN D 3 222 ? -5.743  27.254  21.493  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B OD1   1 
ATOM   5042 N ND2   . ASN D 3 222 ? -4.821  25.310  20.877  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B ND2   1 
ATOM   5043 N N     . ILE D 3 223 ? -9.118  24.184  18.722  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B N     1 
ATOM   5044 C CA    . ILE D 3 223 ? -10.365 23.463  18.558  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B CA    1 
ATOM   5045 C C     . ILE D 3 223 ? -10.133 22.140  19.267  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B C     1 
ATOM   5046 O O     . ILE D 3 223 ? -9.046  21.565  19.189  1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B O     1 
ATOM   5047 C CB    . ILE D 3 223 ? -10.748 23.228  17.071  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B CB    1 
ATOM   5048 C CG1   . ILE D 3 223 ? -12.093 22.496  17.010  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B CG1   1 
ATOM   5049 C CG2   . ILE D 3 223 ? -9.670  22.430  16.339  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B CG2   1 
ATOM   5050 C CD1   . ILE D 3 223 ? -12.782 22.582  15.644  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 223 ILE B CD1   1 
ATOM   5051 N N     . ARG D 3 224 ? -11.142 21.682  19.994  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B N     1 
ATOM   5052 C CA    . ARG D 3 224 ? -11.041 20.430  20.727  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B CA    1 
ATOM   5053 C C     . ARG D 3 224 ? -12.253 19.589  20.384  1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B C     1 
ATOM   5054 O O     . ARG D 3 224 ? -13.365 20.114  20.259  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B O     1 
ATOM   5055 C CB    . ARG D 3 224 ? -10.999 20.711  22.239  1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B CB    1 
ATOM   5056 C CG    . ARG D 3 224 ? -11.069 19.474  23.123  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B CG    1 
ATOM   5057 C CD    . ARG D 3 224 ? -10.699 19.802  24.563  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B CD    1 
ATOM   5058 N NE    . ARG D 3 224 ? -9.269  20.067  24.685  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B NE    1 
ATOM   5059 C CZ    . ARG D 3 224 ? -8.671  20.540  25.778  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B CZ    1 
ATOM   5060 N NH1   . ARG D 3 224 ? -9.371  20.811  26.876  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B NH1   1 
ATOM   5061 N NH2   . ARG D 3 224 ? -7.361  20.742  25.772  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 224 ARG B NH2   1 
ATOM   5062 N N     . ALA D 3 225 ? -12.038 18.291  20.216  1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 225 ALA B N     1 
ATOM   5063 C CA    . ALA D 3 225 ? -13.134 17.384  19.912  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 225 ALA B CA    1 
ATOM   5064 C C     . ALA D 3 225 ? -13.060 16.199  20.857  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 225 ALA B C     1 
ATOM   5065 O O     . ALA D 3 225 ? -11.995 15.596  21.007  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 225 ALA B O     1 
ATOM   5066 C CB    . ALA D 3 225 ? -13.050 16.914  18.477  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 225 ALA B CB    1 
ATOM   5067 N N     . HIS D 3 226 ? -14.188 15.884  21.501  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B N     1 
ATOM   5068 C CA    . HIS D 3 226 ? -14.257 14.764  22.439  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CA    1 
ATOM   5069 C C     . HIS D 3 226 ? -15.235 13.689  21.957  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B C     1 
ATOM   5070 O O     . HIS D 3 226 ? -16.411 13.987  21.700  1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B O     1 
ATOM   5071 C CB    . HIS D 3 226 ? -14.757 15.198  23.825  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CB    1 
ATOM   5072 C CG    . HIS D 3 226 ? -14.202 16.495  24.317  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CG    1 
ATOM   5073 N ND1   . HIS D 3 226 ? -14.490 17.703  23.717  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B ND1   1 
ATOM   5074 C CD2   . HIS D 3 226 ? -13.457 16.786  25.411  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CD2   1 
ATOM   5075 C CE1   . HIS D 3 226 ? -13.953 18.681  24.422  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CE1   1 
ATOM   5076 N NE2   . HIS D 3 226 ? -13.321 18.153  25.456  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B NE2   1 
ATOM   5077 N N     . VAL D 3 227 ? -14.751 12.453  21.841  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B N     1 
ATOM   5078 C CA    . VAL D 3 227 ? -15.586 11.316  21.449  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CA    1 
ATOM   5079 C C     . VAL D 3 227 ? -15.223 10.165  22.380  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B C     1 
ATOM   5080 O O     . VAL D 3 227 ? -14.054 9.762   22.473  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B O     1 
ATOM   5081 C CB    . VAL D 3 227 ? -15.344 10.847  19.992  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CB    1 
ATOM   5082 C CG1   . VAL D 3 227 ? -16.224 9.635   19.696  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG1   1 
ATOM   5083 C CG2   . VAL D 3 227 ? -15.681 11.949  19.016  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG2   1 
ATOM   5084 N N     . GLY D 3 228 ? -16.219 9.645   23.085  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B N     1 
ATOM   5085 C CA    . GLY D 3 228 ? -15.959 8.551   24.005  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B CA    1 
ATOM   5086 C C     . GLY D 3 228 ? -14.867 8.924   24.990  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B C     1 
ATOM   5087 O O     . GLY D 3 228 ? -14.946 9.964   25.637  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B O     1 
ATOM   5088 N N     . ASP D 3 229 ? -13.838 8.088   25.086  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B N     1 
ATOM   5089 C CA    . ASP D 3 229 ? -12.726 8.332   25.996  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B CA    1 
ATOM   5090 C C     . ASP D 3 229 ? -11.499 8.906   25.280  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B C     1 
ATOM   5091 O O     . ASP D 3 229 ? -10.362 8.685   25.707  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B O     1 
ATOM   5092 C CB    . ASP D 3 229 ? -12.335 7.035   26.707  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B CB    1 
ATOM   5093 C CG    . ASP D 3 229 ? -13.443 6.499   27.587  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B CG    1 
ATOM   5094 O OD1   . ASP D 3 229 ? -13.891 7.227   28.493  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B OD1   1 
ATOM   5095 O OD2   . ASP D 3 229 ? -13.865 5.350   27.368  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 229 ASP B OD2   1 
ATOM   5096 N N     . PHE D 3 230 ? -11.740 9.635   24.194  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B N     1 
ATOM   5097 C CA    . PHE D 3 230 ? -10.672 10.248  23.419  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CA    1 
ATOM   5098 C C     . PHE D 3 230 ? -10.906 11.742  23.278  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B C     1 
ATOM   5099 O O     . PHE D 3 230 ? -12.037 12.185  23.041  1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B O     1 
ATOM   5100 C CB    . PHE D 3 230 ? -10.592 9.610   22.033  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CB    1 
ATOM   5101 C CG    . PHE D 3 230 ? -10.167 8.176   22.056  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CG    1 
ATOM   5102 C CD1   . PHE D 3 230 ? -8.855  7.833   22.376  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD1   1 
ATOM   5103 C CD2   . PHE D 3 230 ? -11.076 7.161   21.767  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD2   1 
ATOM   5104 C CE1   . PHE D 3 230 ? -8.454  6.497   22.407  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE1   1 
ATOM   5105 C CE2   . PHE D 3 230 ? -10.683 5.822   21.798  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE2   1 
ATOM   5106 C CZ    . PHE D 3 230 ? -9.366  5.490   22.118  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CZ    1 
ATOM   5107 N N     . ILE D 3 231 ? -9.830  12.514  23.418  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B N     1 
ATOM   5108 C CA    . ILE D 3 231 ? -9.898  13.963  23.315  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CA    1 
ATOM   5109 C C     . ILE D 3 231 ? -8.817  14.473  22.371  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B C     1 
ATOM   5110 O O     . ILE D 3 231 ? -7.618  14.301  22.623  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B O     1 
ATOM   5111 C CB    . ILE D 3 231 ? -9.718  14.622  24.692  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CB    1 
ATOM   5112 C CG1   . ILE D 3 231 ? -10.824 14.142  25.640  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CG1   1 
ATOM   5113 C CG2   . ILE D 3 231 ? -9.768  16.150  24.558  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CG2   1 
ATOM   5114 C CD1   . ILE D 3 231 ? -10.754 14.742  27.021  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CD1   1 
ATOM   5115 N N     . PHE D 3 232 ? -9.251  15.095  21.286  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B N     1 
ATOM   5116 C CA    . PHE D 3 232 ? -8.341  15.630  20.286  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CA    1 
ATOM   5117 C C     . PHE D 3 232 ? -8.306  17.151  20.364  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B C     1 
ATOM   5118 O O     . PHE D 3 232 ? -9.352  17.794  20.467  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B O     1 
ATOM   5119 C CB    . PHE D 3 232 ? -8.793  15.212  18.890  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CB    1 
ATOM   5120 C CG    . PHE D 3 232 ? -8.038  15.895  17.787  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CG    1 
ATOM   5121 C CD1   . PHE D 3 232 ? -6.719  15.548  17.510  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CD1   1 
ATOM   5122 C CD2   . PHE D 3 232 ? -8.638  16.900  17.036  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CD2   1 
ATOM   5123 C CE1   . PHE D 3 232 ? -6.011  16.195  16.500  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CE1   1 
ATOM   5124 C CE2   . PHE D 3 232 ? -7.932  17.551  16.022  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CE2   1 
ATOM   5125 C CZ    . PHE D 3 232 ? -6.621  17.197  15.757  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CZ    1 
ATOM   5126 N N     . THR D 3 233 ? -7.106  17.725  20.330  1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 233 THR B N     1 
ATOM   5127 C CA    . THR D 3 233 ? -6.967  19.177  20.377  1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CA    1 
ATOM   5128 C C     . THR D 3 233 ? -5.976  19.637  19.317  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 233 THR B C     1 
ATOM   5129 O O     . THR D 3 233 ? -4.876  19.083  19.189  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 233 THR B O     1 
ATOM   5130 C CB    . THR D 3 233 ? -6.460  19.675  21.747  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CB    1 
ATOM   5131 O OG1   . THR D 3 233 ? -7.340  19.233  22.783  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 233 THR B OG1   1 
ATOM   5132 C CG2   . THR D 3 233 ? -6.411  21.197  21.766  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CG2   1 
ATOM   5133 N N     . SER D 3 234 ? -6.362  20.655  18.558  1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 234 SER B N     1 
ATOM   5134 C CA    . SER D 3 234 ? -5.488  21.170  17.515  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 234 SER B CA    1 
ATOM   5135 C C     . SER D 3 234 ? -5.398  22.680  17.545  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 234 SER B C     1 
ATOM   5136 O O     . SER D 3 234 ? -6.338  23.360  17.960  1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 234 SER B O     1 
ATOM   5137 C CB    . SER D 3 234 ? -5.998  20.741  16.139  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 234 SER B CB    1 
ATOM   5138 O OG    . SER D 3 234 ? -5.275  21.387  15.101  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 234 SER B OG    1 
ATOM   5139 N N     . LYS D 3 235 ? -4.248  23.201  17.133  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B N     1 
ATOM   5140 C CA    . LYS D 3 235 ? -4.087  24.637  17.033  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CA    1 
ATOM   5141 C C     . LYS D 3 235 ? -4.871  25.015  15.776  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B C     1 
ATOM   5142 O O     . LYS D 3 235 ? -5.111  24.173  14.910  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B O     1 
ATOM   5143 C CB    . LYS D 3 235 ? -2.618  25.015  16.833  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CB    1 
ATOM   5144 C CG    . LYS D 3 235 ? -1.716  24.755  18.025  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CG    1 
ATOM   5145 C CD    . LYS D 3 235 ? -0.269  25.091  17.671  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CD    1 
ATOM   5146 C CE    . LYS D 3 235 ? 0.638   25.024  18.884  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CE    1 
ATOM   5147 N NZ    . LYS D 3 235 ? 0.192   25.991  19.928  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B NZ    1 
ATOM   5148 N N     . LEU D 3 236 ? -5.278  26.273  15.676  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B N     1 
ATOM   5149 C CA    . LEU D 3 236 ? -6.000  26.740  14.502  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CA    1 
ATOM   5150 C C     . LEU D 3 236 ? -5.012  27.474  13.591  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B C     1 
ATOM   5151 O O     . LEU D 3 236 ? -3.893  27.793  14.005  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B O     1 
ATOM   5152 C CB    . LEU D 3 236 ? -7.127  27.688  14.919  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CB    1 
ATOM   5153 C CG    . LEU D 3 236 ? -8.255  27.040  15.724  1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CG    1 
ATOM   5154 C CD1   . LEU D 3 236 ? -9.169  28.103  16.306  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD1   1 
ATOM   5155 C CD2   . LEU D 3 236 ? -9.032  26.102  14.815  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD2   1 
ATOM   5156 N N     . VAL D 3 237 ? -5.421  27.714  12.349  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B N     1 
ATOM   5157 C CA    . VAL D 3 237 ? -4.581  28.424  11.391  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B CA    1 
ATOM   5158 C C     . VAL D 3 237 ? -5.070  29.869  11.313  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B C     1 
ATOM   5159 O O     . VAL D 3 237 ? -6.260  30.117  11.123  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B O     1 
ATOM   5160 C CB    . VAL D 3 237 ? -4.681  27.797  9.970   1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B CB    1 
ATOM   5161 C CG1   . VAL D 3 237 ? -3.745  28.522  9.010   1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B CG1   1 
ATOM   5162 C CG2   . VAL D 3 237 ? -4.350  26.307  10.022  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 237 VAL B CG2   1 
ATOM   5163 N N     . ASP D 3 238 ? -4.162  30.824  11.481  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B N     1 
ATOM   5164 C CA    . ASP D 3 238 ? -4.540  32.234  11.392  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B CA    1 
ATOM   5165 C C     . ASP D 3 238 ? -4.746  32.600  9.926   1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B C     1 
ATOM   5166 O O     . ASP D 3 238 ? -4.115  32.028  9.045   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B O     1 
ATOM   5167 C CB    . ASP D 3 238 ? -3.448  33.121  11.989  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B CB    1 
ATOM   5168 C CG    . ASP D 3 238 ? -3.454  33.108  13.502  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B CG    1 
ATOM   5169 O OD1   . ASP D 3 238 ? -4.400  33.665  14.099  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B OD1   1 
ATOM   5170 O OD2   . ASP D 3 238 ? -2.515  32.538  14.094  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 238 ASP B OD2   1 
ATOM   5171 N N     . GLY D 3 239 ? -5.632  33.550  9.664   1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 239 GLY B N     1 
ATOM   5172 C CA    . GLY D 3 239 ? -5.866  33.951  8.291   1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 239 GLY B CA    1 
ATOM   5173 C C     . GLY D 3 239 ? -7.310  34.288  7.993   1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 239 GLY B C     1 
ATOM   5174 O O     . GLY D 3 239 ? -8.217  33.953  8.753   1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 239 GLY B O     1 
ATOM   5175 N N     . ARG D 3 240 ? -7.515  34.980  6.880   1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B N     1 
ATOM   5176 C CA    . ARG D 3 240 ? -8.850  35.359  6.451   1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CA    1 
ATOM   5177 C C     . ARG D 3 240 ? -9.199  34.449  5.287   1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B C     1 
ATOM   5178 O O     . ARG D 3 240 ? -8.744  34.646  4.161   1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B O     1 
ATOM   5179 C CB    . ARG D 3 240 ? -8.877  36.832  6.027   1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CB    1 
ATOM   5180 C CG    . ARG D 3 240 ? -8.911  37.798  7.206   1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CG    1 
ATOM   5181 C CD    . ARG D 3 240 ? -8.770  39.242  6.756   1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CD    1 
ATOM   5182 N NE    . ARG D 3 240 ? -7.400  39.566  6.365   1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NE    1 
ATOM   5183 C CZ    . ARG D 3 240 ? -7.050  40.680  5.729   1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CZ    1 
ATOM   5184 N NH1   . ARG D 3 240 ? -7.971  41.580  5.407   1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH1   1 
ATOM   5185 N NH2   . ARG D 3 240 ? -5.777  40.897  5.419   1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH2   1 
ATOM   5186 N N     . PHE D 3 241 ? -9.995  33.432  5.577   1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B N     1 
ATOM   5187 C CA    . PHE D 3 241 ? -10.388 32.477  4.558   1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CA    1 
ATOM   5188 C C     . PHE D 3 241 ? -11.279 33.167  3.525   1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B C     1 
ATOM   5189 O O     . PHE D 3 241 ? -12.066 34.052  3.861   1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B O     1 
ATOM   5190 C CB    . PHE D 3 241 ? -11.122 31.300  5.217   1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CB    1 
ATOM   5191 C CG    . PHE D 3 241 ? -11.009 30.011  4.456   1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CG    1 
ATOM   5192 C CD1   . PHE D 3 241 ? -11.944 29.671  3.482   1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CD1   1 
ATOM   5193 C CD2   . PHE D 3 241 ? -9.949  29.142  4.700   1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CD2   1 
ATOM   5194 C CE1   . PHE D 3 241 ? -11.819 28.484  2.767   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CE1   1 
ATOM   5195 C CE2   . PHE D 3 241 ? -9.819  27.958  3.989   1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CE2   1 
ATOM   5196 C CZ    . PHE D 3 241 ? -10.752 27.626  3.023   1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 241 PHE B CZ    1 
ATOM   5197 N N     . PRO D 3 242 ? -11.144 32.790  2.245   1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B N     1 
ATOM   5198 C CA    . PRO D 3 242 ? -11.969 33.401  1.198   1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CA    1 
ATOM   5199 C C     . PRO D 3 242 ? -13.460 33.125  1.424   1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B C     1 
ATOM   5200 O O     . PRO D 3 242 ? -13.832 32.071  1.945   1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B O     1 
ATOM   5201 C CB    . PRO D 3 242 ? -11.428 32.764  -0.084  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CB    1 
ATOM   5202 C CG    . PRO D 3 242 ? -10.900 31.447  0.376   1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CG    1 
ATOM   5203 C CD    . PRO D 3 242 ? -10.216 31.799  1.673   1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CD    1 
ATOM   5204 N N     . ASP D 3 243 ? -14.305 34.081  1.049   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N     1 
ATOM   5205 C CA    . ASP D 3 243 ? -15.749 33.948  1.222   1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA    1 
ATOM   5206 C C     . ASP D 3 243 ? -16.334 33.092  0.101   1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C     1 
ATOM   5207 O O     . ASP D 3 243 ? -16.302 33.484  -1.062  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O     1 
ATOM   5208 C CB    . ASP D 3 243 ? -16.406 35.334  1.209   1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB    1 
ATOM   5209 C CG    . ASP D 3 243 ? -17.871 35.292  1.629   1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG    1 
ATOM   5210 O OD1   . ASP D 3 243 ? -18.484 34.208  1.582   1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1   1 
ATOM   5211 O OD2   . ASP D 3 243 ? -18.412 36.348  1.998   1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2   1 
ATOM   5212 N N     . TYR D 3 244 ? -16.882 31.930  0.441   1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B N     1 
ATOM   5213 C CA    . TYR D 3 244 ? -17.432 31.059  -0.598  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CA    1 
ATOM   5214 C C     . TYR D 3 244 ? -18.599 31.721  -1.331  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B C     1 
ATOM   5215 O O     . TYR D 3 244 ? -18.835 31.453  -2.510  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B O     1 
ATOM   5216 C CB    . TYR D 3 244 ? -17.899 29.724  -0.011  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CB    1 
ATOM   5217 C CG    . TYR D 3 244 ? -19.236 29.781  0.692   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CG    1 
ATOM   5218 C CD1   . TYR D 3 244 ? -19.338 30.211  2.015   1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CD1   1 
ATOM   5219 C CD2   . TYR D 3 244 ? -20.402 29.404  0.031   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CD2   1 
ATOM   5220 C CE1   . TYR D 3 244 ? -20.579 30.259  2.664   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CE1   1 
ATOM   5221 C CE2   . TYR D 3 244 ? -21.643 29.452  0.667   1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CE2   1 
ATOM   5222 C CZ    . TYR D 3 244 ? -21.720 29.878  1.983   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CZ    1 
ATOM   5223 O OH    . TYR D 3 244 ? -22.932 29.902  2.620   1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 244 TYR B OH    1 
ATOM   5224 N N     . ARG D 3 245 ? -19.323 32.580  -0.620  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B N     1 
ATOM   5225 C CA    . ARG D 3 245 ? -20.475 33.284  -1.173  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CA    1 
ATOM   5226 C C     . ARG D 3 245 ? -20.107 34.073  -2.422  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B C     1 
ATOM   5227 O O     . ARG D 3 245 ? -20.890 34.154  -3.372  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B O     1 
ATOM   5228 C CB    . ARG D 3 245 ? -21.054 34.231  -0.115  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CB    1 
ATOM   5229 C CG    . ARG D 3 245 ? -21.314 33.556  1.224   1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CG    1 
ATOM   5230 C CD    . ARG D 3 245 ? -21.348 34.575  2.361   1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CD    1 
ATOM   5231 N NE    . ARG D 3 245 ? -20.991 33.975  3.646   1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NE    1 
ATOM   5232 C CZ    . ARG D 3 245 ? -21.768 33.138  4.324   1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CZ    1 
ATOM   5233 N NH1   . ARG D 3 245 ? -22.958 32.798  3.843   1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH1   1 
ATOM   5234 N NH2   . ARG D 3 245 ? -21.357 32.639  5.483   1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH2   1 
ATOM   5235 N N     . ARG D 3 246 ? -18.909 34.647  -2.419  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B N     1 
ATOM   5236 C CA    . ARG D 3 246 ? -18.440 35.441  -3.544  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CA    1 
ATOM   5237 C C     . ARG D 3 246 ? -17.781 34.595  -4.626  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B C     1 
ATOM   5238 O O     . ARG D 3 246 ? -17.590 35.059  -5.754  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B O     1 
ATOM   5239 C CB    . ARG D 3 246 ? -17.449 36.503  -3.059  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CB    1 
ATOM   5240 C CG    . ARG D 3 246 ? -17.982 37.399  -1.949  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CG    1 
ATOM   5241 C CD    . ARG D 3 246 ? -19.359 37.961  -2.288  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CD    1 
ATOM   5242 N NE    . ARG D 3 246 ? -19.419 38.509  -3.641  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NE    1 
ATOM   5243 C CZ    . ARG D 3 246 ? -18.620 39.469  -4.100  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B CZ    1 
ATOM   5244 N NH1   . ARG D 3 246 ? -17.692 39.998  -3.313  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NH1   1 
ATOM   5245 N NH2   . ARG D 3 246 ? -18.747 39.895  -5.351  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 246 ARG B NH2   1 
ATOM   5246 N N     . VAL D 3 247 ? -17.432 33.359  -4.283  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B N     1 
ATOM   5247 C CA    . VAL D 3 247 ? -16.783 32.459  -5.235  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CA    1 
ATOM   5248 C C     . VAL D 3 247 ? -17.801 31.739  -6.116  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B C     1 
ATOM   5249 O O     . VAL D 3 247 ? -17.514 31.428  -7.270  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B O     1 
ATOM   5250 C CB    . VAL D 3 247 ? -15.913 31.412  -4.508  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CB    1 
ATOM   5251 C CG1   . VAL D 3 247 ? -15.226 30.505  -5.524  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG1   1 
ATOM   5252 C CG2   . VAL D 3 247 ? -14.877 32.114  -3.639  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG2   1 
ATOM   5253 N N     . LEU D 3 248 ? -18.985 31.470  -5.570  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B N     1 
ATOM   5254 C CA    . LEU D 3 248 ? -20.030 30.804  -6.340  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CA    1 
ATOM   5255 C C     . LEU D 3 248 ? -20.323 31.695  -7.552  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B C     1 
ATOM   5256 O O     . LEU D 3 248 ? -20.455 32.914  -7.418  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B O     1 
ATOM   5257 C CB    . LEU D 3 248 ? -21.310 30.650  -5.504  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CB    1 
ATOM   5258 C CG    . LEU D 3 248 ? -21.279 29.879  -4.180  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CG    1 
ATOM   5259 C CD1   . LEU D 3 248 ? -22.658 29.939  -3.515  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD1   1 
ATOM   5260 C CD2   . LEU D 3 248 ? -20.867 28.440  -4.436  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD2   1 
ATOM   5261 N N     . PRO D 3 249 ? -20.405 31.104  -8.753  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B N     1 
ATOM   5262 C CA    . PRO D 3 249 ? -20.688 31.943  -9.922  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B CA    1 
ATOM   5263 C C     . PRO D 3 249 ? -21.999 32.710  -9.723  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B C     1 
ATOM   5264 O O     . PRO D 3 249 ? -22.953 32.187  -9.137  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B O     1 
ATOM   5265 C CB    . PRO D 3 249 ? -20.750 30.930  -11.067 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B CB    1 
ATOM   5266 C CG    . PRO D 3 249 ? -21.201 29.655  -10.376 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B CG    1 
ATOM   5267 C CD    . PRO D 3 249 ? -20.364 29.677  -9.119  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 249 PRO B CD    1 
ATOM   5268 N N     . LYS D 3 250 ? -22.044 33.948  -10.209 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B N     1 
ATOM   5269 C CA    . LYS D 3 250 ? -23.234 34.781  -10.061 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CA    1 
ATOM   5270 C C     . LYS D 3 250 ? -24.398 34.391  -10.966 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B C     1 
ATOM   5271 O O     . LYS D 3 250 ? -25.531 34.268  -10.508 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B O     1 
ATOM   5272 C CB    . LYS D 3 250 ? -22.890 36.256  -10.309 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CB    1 
ATOM   5273 C CG    . LYS D 3 250 ? -21.882 36.853  -9.335  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CG    1 
ATOM   5274 C CD    . LYS D 3 250 ? -21.710 38.350  -9.578  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CD    1 
ATOM   5275 C CE    . LYS D 3 250 ? -20.790 38.985  -8.540  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CE    1 
ATOM   5276 N NZ    . LYS D 3 250 ? -20.641 40.455  -8.734  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B NZ    1 
ATOM   5277 N N     . ASN D 3 251 ? -24.124 34.190  -12.249 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B N     1 
ATOM   5278 C CA    . ASN D 3 251 ? -25.190 33.855  -13.185 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B CA    1 
ATOM   5279 C C     . ASN D 3 251 ? -25.013 32.523  -13.916 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B C     1 
ATOM   5280 O O     . ASN D 3 251 ? -24.926 32.493  -15.142 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B O     1 
ATOM   5281 C CB    . ASN D 3 251 ? -25.333 34.985  -14.210 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B CB    1 
ATOM   5282 C CG    . ASN D 3 251 ? -25.399 36.362  -13.560 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B CG    1 
ATOM   5283 O OD1   . ASN D 3 251 ? -26.272 36.634  -12.734 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B OD1   1 
ATOM   5284 N ND2   . ASN D 3 251 ? -24.472 37.236  -13.933 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 251 ASN B ND2   1 
ATOM   5285 N N     . PRO D 3 252 ? -24.958 31.403  -13.177 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B N     1 
ATOM   5286 C CA    . PRO D 3 252 ? -24.792 30.089  -13.814 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CA    1 
ATOM   5287 C C     . PRO D 3 252 ? -26.155 29.586  -14.293 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B C     1 
ATOM   5288 O O     . PRO D 3 252 ? -26.686 28.612  -13.765 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B O     1 
ATOM   5289 C CB    . PRO D 3 252 ? -24.221 29.241  -12.685 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CB    1 
ATOM   5290 C CG    . PRO D 3 252 ? -24.964 29.781  -11.482 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CG    1 
ATOM   5291 C CD    . PRO D 3 252 ? -24.937 31.288  -11.705 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CD    1 
ATOM   5292 N N     . ASP D 3 253 ? -26.702 30.263  -15.300 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B N     1 
ATOM   5293 C CA    . ASP D 3 253 ? -28.023 29.966  -15.842 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B CA    1 
ATOM   5294 C C     . ASP D 3 253 ? -28.223 28.649  -16.600 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B C     1 
ATOM   5295 O O     . ASP D 3 253 ? -29.281 28.029  -16.496 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B O     1 
ATOM   5296 C CB    . ASP D 3 253 ? -28.475 31.129  -16.736 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B CB    1 
ATOM   5297 C CG    . ASP D 3 253 ? -28.615 32.439  -15.970 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B CG    1 
ATOM   5298 O OD1   . ASP D 3 253 ? -29.079 33.431  -16.580 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B OD1   1 
ATOM   5299 O OD2   . ASP D 3 253 ? -28.265 32.479  -14.765 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 253 ASP B OD2   1 
ATOM   5300 N N     . LYS D 3 254 ? -27.223 28.229  -17.366 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B N     1 
ATOM   5301 C CA    . LYS D 3 254 ? -27.333 26.992  -18.136 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CA    1 
ATOM   5302 C C     . LYS D 3 254 ? -27.114 25.780  -17.237 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B C     1 
ATOM   5303 O O     . LYS D 3 254 ? -25.994 25.529  -16.793 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B O     1 
ATOM   5304 C CB    . LYS D 3 254 ? -26.306 27.002  -19.268 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CB    1 
ATOM   5305 C CG    . LYS D 3 254 ? -26.370 28.249  -20.129 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CG    1 
ATOM   5306 C CD    . LYS D 3 254 ? -25.303 28.239  -21.202 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CD    1 
ATOM   5307 C CE    . LYS D 3 254 ? -25.304 29.538  -22.000 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B CE    1 
ATOM   5308 N NZ    . LYS D 3 254 ? -24.944 30.714  -21.155 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 254 LYS B NZ    1 
ATOM   5309 N N     . HIS D 3 255 ? -28.181 25.031  -16.971 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B N     1 
ATOM   5310 C CA    . HIS D 3 255 ? -28.081 23.861  -16.106 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CA    1 
ATOM   5311 C C     . HIS D 3 255 ? -28.167 22.522  -16.835 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B C     1 
ATOM   5312 O O     . HIS D 3 255 ? -29.085 22.278  -17.616 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B O     1 
ATOM   5313 C CB    . HIS D 3 255 ? -29.160 23.909  -15.024 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CB    1 
ATOM   5314 C CG    . HIS D 3 255 ? -29.033 25.075  -14.094 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CG    1 
ATOM   5315 N ND1   . HIS D 3 255 ? -29.864 25.255  -13.010 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B ND1   1 
ATOM   5316 C CD2   . HIS D 3 255 ? -28.183 26.131  -14.096 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CD2   1 
ATOM   5317 C CE1   . HIS D 3 255 ? -29.534 26.373  -12.385 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B CE1   1 
ATOM   5318 N NE2   . HIS D 3 255 ? -28.518 26.924  -13.025 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 255 HIS B NE2   1 
ATOM   5319 N N     . LEU D 3 256 ? -27.203 21.654  -16.561 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B N     1 
ATOM   5320 C CA    . LEU D 3 256 ? -27.160 20.334  -17.170 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CA    1 
ATOM   5321 C C     . LEU D 3 256 ? -27.217 19.268  -16.076 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B C     1 
ATOM   5322 O O     . LEU D 3 256 ? -26.542 19.378  -15.058 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B O     1 
ATOM   5323 C CB    . LEU D 3 256 ? -25.874 20.192  -17.986 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CB    1 
ATOM   5324 C CG    . LEU D 3 256 ? -25.533 18.857  -18.655 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CG    1 
ATOM   5325 C CD1   . LEU D 3 256 ? -24.539 19.094  -19.790 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CD1   1 
ATOM   5326 C CD2   . LEU D 3 256 ? -24.956 17.893  -17.632 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 256 LEU B CD2   1 
ATOM   5327 N N     . GLU D 3 257 ? -28.036 18.243  -16.280 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B N     1 
ATOM   5328 C CA    . GLU D 3 257 ? -28.141 17.168  -15.308 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CA    1 
ATOM   5329 C C     . GLU D 3 257 ? -27.810 15.843  -15.980 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B C     1 
ATOM   5330 O O     . GLU D 3 257 ? -28.282 15.565  -17.078 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B O     1 
ATOM   5331 C CB    . GLU D 3 257 ? -29.551 17.102  -14.732 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CB    1 
ATOM   5332 C CG    . GLU D 3 257 ? -29.699 16.093  -13.617 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CG    1 
ATOM   5333 C CD    . GLU D 3 257 ? -31.142 15.902  -13.202 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CD    1 
ATOM   5334 O OE1   . GLU D 3 257 ? -31.810 16.917  -12.904 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B OE1   1 
ATOM   5335 O OE2   . GLU D 3 257 ? -31.601 14.736  -13.175 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B OE2   1 
ATOM   5336 N N     . ALA D 3 258 ? -26.998 15.027  -15.319 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B N     1 
ATOM   5337 C CA    . ALA D 3 258 ? -26.620 13.731  -15.870 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B CA    1 
ATOM   5338 C C     . ALA D 3 258 ? -26.341 12.723  -14.763 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B C     1 
ATOM   5339 O O     . ALA D 3 258 ? -26.230 13.086  -13.595 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B O     1 
ATOM   5340 C CB    . ALA D 3 258 ? -25.398 13.886  -16.755 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B CB    1 
ATOM   5341 N N     . GLY D 3 259 ? -26.239 11.452  -15.137 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 259 GLY B N     1 
ATOM   5342 C CA    . GLY D 3 259 ? -25.949 10.418  -14.162 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 259 GLY B CA    1 
ATOM   5343 C C     . GLY D 3 259 ? -24.536 10.605  -13.651 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 259 GLY B C     1 
ATOM   5344 O O     . GLY D 3 259 ? -23.597 10.738  -14.442 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 259 GLY B O     1 
ATOM   5345 N N     . CYS D 3 260 ? -24.377 10.616  -12.330 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 260 CYS B N     1 
ATOM   5346 C CA    . CYS D 3 260 ? -23.067 10.817  -11.726 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 260 CYS B CA    1 
ATOM   5347 C C     . CYS D 3 260 ? -22.015 9.799   -12.146 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 260 CYS B C     1 
ATOM   5348 O O     . CYS D 3 260 ? -20.902 10.166  -12.510 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 260 CYS B O     1 
ATOM   5349 C CB    . CYS D 3 260 ? -23.180 10.829  -10.198 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 260 CYS B CB    1 
ATOM   5350 S SG    . CYS D 3 260 ? -21.644 11.330  -9.358  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 260 CYS B SG    1 
ATOM   5351 N N     . ASP D 3 261 ? -22.354 8.520   -12.098 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B N     1 
ATOM   5352 C CA    . ASP D 3 261 ? -21.385 7.500   -12.470 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B CA    1 
ATOM   5353 C C     . ASP D 3 261 ? -21.078 7.499   -13.966 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B C     1 
ATOM   5354 O O     . ASP D 3 261 ? -19.917 7.425   -14.369 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B O     1 
ATOM   5355 C CB    . ASP D 3 261 ? -21.867 6.113   -12.038 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B CB    1 
ATOM   5356 C CG    . ASP D 3 261 ? -20.715 5.192   -11.699 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B CG    1 
ATOM   5357 O OD1   . ASP D 3 261 ? -20.001 5.476   -10.705 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B OD1   1 
ATOM   5358 O OD2   . ASP D 3 261 ? -20.512 4.196   -12.424 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 261 ASP B OD2   1 
ATOM   5359 N N     . LEU D 3 262 ? -22.111 7.571   -14.795 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N     1 
ATOM   5360 C CA    . LEU D 3 262 ? -21.883 7.599   -16.234 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA    1 
ATOM   5361 C C     . LEU D 3 262 ? -20.997 8.803   -16.576 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C     1 
ATOM   5362 O O     . LEU D 3 262 ? -20.037 8.684   -17.340 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O     1 
ATOM   5363 C CB    . LEU D 3 262 ? -23.217 7.671   -16.983 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB    1 
ATOM   5364 C CG    . LEU D 3 262 ? -23.958 6.338   -17.143 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG    1 
ATOM   5365 C CD1   . LEU D 3 262 ? -25.357 6.571   -17.725 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1   1 
ATOM   5366 C CD2   . LEU D 3 262 ? -23.142 5.416   -18.050 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2   1 
ATOM   5367 N N     . LEU D 3 263 ? -21.292 9.952   -15.975 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B N     1 
ATOM   5368 C CA    . LEU D 3 263 ? -20.505 11.159  -16.230 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CA    1 
ATOM   5369 C C     . LEU D 3 263 ? -19.069 10.957  -15.744 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B C     1 
ATOM   5370 O O     . LEU D 3 263 ? -18.110 11.292  -16.442 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B O     1 
ATOM   5371 C CB    . LEU D 3 263 ? -21.143 12.362  -15.519 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CB    1 
ATOM   5372 C CG    . LEU D 3 263 ? -20.657 13.764  -15.891 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CG    1 
ATOM   5373 C CD1   . LEU D 3 263 ? -20.930 14.035  -17.362 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD1   1 
ATOM   5374 C CD2   . LEU D 3 263 ? -21.372 14.791  -15.026 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 263 LEU B CD2   1 
ATOM   5375 N N     . LYS D 3 264 ? -18.937 10.400  -14.543 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B N     1 
ATOM   5376 C CA    . LYS D 3 264 ? -17.641 10.132  -13.931 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CA    1 
ATOM   5377 C C     . LYS D 3 264 ? -16.802 9.159   -14.770 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B C     1 
ATOM   5378 O O     . LYS D 3 264 ? -15.621 9.405   -15.023 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B O     1 
ATOM   5379 C CB    . LYS D 3 264 ? -17.862 9.576   -12.518 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CB    1 
ATOM   5380 C CG    . LYS D 3 264 ? -16.645 8.959   -11.849 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CG    1 
ATOM   5381 C CD    . LYS D 3 264 ? -17.009 8.471   -10.447 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CD    1 
ATOM   5382 C CE    . LYS D 3 264 ? -16.370 7.122   -10.119 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CE    1 
ATOM   5383 N NZ    . LYS D 3 264 ? -14.877 7.161   -10.135 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B NZ    1 
ATOM   5384 N N     . GLN D 3 265 ? -17.410 8.060   -15.201 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B N     1 
ATOM   5385 C CA    . GLN D 3 265 ? -16.695 7.077   -16.017 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B CA    1 
ATOM   5386 C C     . GLN D 3 265 ? -16.234 7.634   -17.361 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B C     1 
ATOM   5387 O O     . GLN D 3 265 ? -15.181 7.244   -17.865 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B O     1 
ATOM   5388 C CB    . GLN D 3 265 ? -17.568 5.847   -16.267 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B CB    1 
ATOM   5389 C CG    . GLN D 3 265 ? -17.913 5.085   -15.010 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B CG    1 
ATOM   5390 C CD    . GLN D 3 265 ? -16.708 4.892   -14.121 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B CD    1 
ATOM   5391 O OE1   . GLN D 3 265 ? -15.664 4.418   -14.566 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B OE1   1 
ATOM   5392 N NE2   . GLN D 3 265 ? -16.844 5.257   -12.851 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 265 GLN B NE2   1 
ATOM   5393 N N     . ALA D 3 266 ? -17.030 8.528   -17.945 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B N     1 
ATOM   5394 C CA    . ALA D 3 266 ? -16.689 9.117   -19.239 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B CA    1 
ATOM   5395 C C     . ALA D 3 266 ? -15.507 10.056  -19.072 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B C     1 
ATOM   5396 O O     . ALA D 3 266 ? -14.595 10.068  -19.895 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B O     1 
ATOM   5397 C CB    . ALA D 3 266 ? -17.884 9.875   -19.810 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B CB    1 
ATOM   5398 N N     . PHE D 3 267 ? -15.544 10.850  -18.002 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B N     1 
ATOM   5399 C CA    . PHE D 3 267 ? -14.476 11.787  -17.687 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CA    1 
ATOM   5400 C C     . PHE D 3 267 ? -13.195 11.034  -17.366 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B C     1 
ATOM   5401 O O     . PHE D 3 267 ? -12.097 11.480  -17.713 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B O     1 
ATOM   5402 C CB    . PHE D 3 267 ? -14.859 12.651  -16.484 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CB    1 
ATOM   5403 C CG    . PHE D 3 267 ? -15.580 13.899  -16.852 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CG    1 
ATOM   5404 C CD1   . PHE D 3 267 ? -14.993 14.821  -17.714 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CD1   1 
ATOM   5405 C CD2   . PHE D 3 267 ? -16.854 14.154  -16.359 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CD2   1 
ATOM   5406 C CE1   . PHE D 3 267 ? -15.664 15.979  -18.083 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CE1   1 
ATOM   5407 C CE2   . PHE D 3 267 ? -17.537 15.312  -16.723 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CE2   1 
ATOM   5408 C CZ    . PHE D 3 267 ? -16.940 16.225  -17.587 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 267 PHE B CZ    1 
ATOM   5409 N N     . ALA D 3 268 ? -13.353 9.898   -16.692 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B N     1 
ATOM   5410 C CA    . ALA D 3 268 ? -12.231 9.060   -16.308 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B CA    1 
ATOM   5411 C C     . ALA D 3 268 ? -11.531 8.498   -17.542 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B C     1 
ATOM   5412 O O     . ALA D 3 268 ? -10.306 8.477   -17.610 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B O     1 
ATOM   5413 C CB    . ALA D 3 268 ? -12.709 7.925   -15.418 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B CB    1 
ATOM   5414 N N     . ARG D 3 269 ? -12.311 8.039   -18.515 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B N     1 
ATOM   5415 C CA    . ARG D 3 269 ? -11.728 7.489   -19.733 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CA    1 
ATOM   5416 C C     . ARG D 3 269 ? -11.056 8.594   -20.543 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B C     1 
ATOM   5417 O O     . ARG D 3 269 ? -9.897  8.457   -20.948 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B O     1 
ATOM   5418 C CB    . ARG D 3 269 ? -12.795 6.795   -20.577 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CB    1 
ATOM   5419 C CG    . ARG D 3 269 ? -13.209 5.426   -20.040 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CG    1 
ATOM   5420 C CD    . ARG D 3 269 ? -14.065 4.693   -21.058 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CD    1 
ATOM   5421 N NE    . ARG D 3 269 ? -15.304 5.408   -21.339 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NE    1 
ATOM   5422 C CZ    . ARG D 3 269 ? -16.405 5.325   -20.595 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CZ    1 
ATOM   5423 N NH1   . ARG D 3 269 ? -16.432 4.544   -19.522 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH1   1 
ATOM   5424 N NH2   . ARG D 3 269 ? -17.472 6.049   -20.906 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH2   1 
ATOM   5425 N N     . ALA D 3 270 ? -11.781 9.688   -20.771 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 270 ALA B N     1 
ATOM   5426 C CA    . ALA D 3 270 ? -11.239 10.821  -21.522 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 270 ALA B CA    1 
ATOM   5427 C C     . ALA D 3 270 ? -9.934  11.316  -20.895 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 270 ALA B C     1 
ATOM   5428 O O     . ALA D 3 270 ? -9.001  11.694  -21.598 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 270 ALA B O     1 
ATOM   5429 C CB    . ALA D 3 270 ? -12.262 11.957  -21.566 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 270 ALA B CB    1 
ATOM   5430 N N     . ALA D 3 271 ? -9.872  11.302  -19.568 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B N     1 
ATOM   5431 C CA    . ALA D 3 271 ? -8.689  11.747  -18.839 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B CA    1 
ATOM   5432 C C     . ALA D 3 271 ? -7.414  10.982  -19.211 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B C     1 
ATOM   5433 O O     . ALA D 3 271 ? -6.309  11.526  -19.161 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B O     1 
ATOM   5434 C CB    . ALA D 3 271 ? -8.940  11.626  -17.345 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B CB    1 
ATOM   5435 N N     . ILE D 3 272 ? -7.562  9.712   -19.569 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B N     1 
ATOM   5436 C CA    . ILE D 3 272 ? -6.403  8.897   -19.927 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CA    1 
ATOM   5437 C C     . ILE D 3 272 ? -5.554  9.539   -21.023 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B C     1 
ATOM   5438 O O     . ILE D 3 272 ? -4.324  9.446   -21.003 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B O     1 
ATOM   5439 C CB    . ILE D 3 272 ? -6.839  7.498   -20.405 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CB    1 
ATOM   5440 C CG1   . ILE D 3 272 ? -7.579  6.774   -19.276 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CG1   1 
ATOM   5441 C CG2   . ILE D 3 272 ? -5.622  6.690   -20.854 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CG2   1 
ATOM   5442 C CD1   . ILE D 3 272 ? -8.331  5.563   -19.743 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CD1   1 
ATOM   5443 N N     . LEU D 3 273 ? -6.209  10.194  -21.976 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N     1 
ATOM   5444 C CA    . LEU D 3 273 ? -5.483  10.813  -23.080 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA    1 
ATOM   5445 C C     . LEU D 3 273 ? -5.308  12.328  -23.001 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C     1 
ATOM   5446 O O     . LEU D 3 273 ? -5.103  12.988  -24.024 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O     1 
ATOM   5447 C CB    . LEU D 3 273 ? -6.143  10.428  -24.410 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB    1 
ATOM   5448 C CG    . LEU D 3 273 ? -6.083  8.924   -24.715 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CG    1 
ATOM   5449 C CD1   . LEU D 3 273 ? -6.738  8.632   -26.047 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD1   1 
ATOM   5450 C CD2   . LEU D 3 273 ? -4.628  8.467   -24.717 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD2   1 
ATOM   5451 N N     . SER D 3 274 ? -5.385  12.883  -21.796 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 274 SER B N     1 
ATOM   5452 C CA    . SER D 3 274 ? -5.210  14.321  -21.633 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CA    1 
ATOM   5453 C C     . SER D 3 274 ? -3.767  14.612  -21.239 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 274 SER B C     1 
ATOM   5454 O O     . SER D 3 274 ? -3.033  13.715  -20.801 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 274 SER B O     1 
ATOM   5455 C CB    . SER D 3 274 ? -6.170  14.875  -20.570 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 274 SER B CB    1 
ATOM   5456 O OG    . SER D 3 274 ? -5.828  14.438  -19.268 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 274 SER B OG    1 
ATOM   5457 N N     . ASN D 3 275 ? -3.361  15.866  -21.413 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B N     1 
ATOM   5458 C CA    . ASN D 3 275 ? -2.011  16.289  -21.079 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B CA    1 
ATOM   5459 C C     . ASN D 3 275 ? -1.717  15.891  -19.637 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B C     1 
ATOM   5460 O O     . ASN D 3 275 ? -2.405  16.315  -18.716 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B O     1 
ATOM   5461 C CB    . ASN D 3 275 ? -1.887  17.808  -21.247 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B CB    1 
ATOM   5462 C CG    . ASN D 3 275 ? -0.452  18.281  -21.210 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B CG    1 
ATOM   5463 O OD1   . ASN D 3 275 ? 0.225   18.172  -20.190 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B OD1   1 
ATOM   5464 N ND2   . ASN D 3 275 ? 0.024   18.806  -22.332 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 275 ASN B ND2   1 
ATOM   5465 N N     . GLU D 3 276 ? -0.696  15.067  -19.445 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B N     1 
ATOM   5466 C CA    . GLU D 3 276 ? -0.334  14.609  -18.113 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CA    1 
ATOM   5467 C C     . GLU D 3 276 ? 0.066   15.761  -17.208 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B C     1 
ATOM   5468 O O     . GLU D 3 276 ? 0.112   15.614  -15.990 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B O     1 
ATOM   5469 C CB    . GLU D 3 276 ? 0.821   13.620  -18.198 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CB    1 
ATOM   5470 C CG    . GLU D 3 276 ? 0.529   12.401  -19.048 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CG    1 
ATOM   5471 C CD    . GLU D 3 276 ? 1.727   11.493  -19.155 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CD    1 
ATOM   5472 O OE1   . GLU D 3 276 ? 1.617   10.436  -19.813 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B OE1   1 
ATOM   5473 O OE2   . GLU D 3 276 ? 2.781   11.841  -18.578 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B OE2   1 
ATOM   5474 N N     . LYS D 3 277 ? 0.358   16.907  -17.813 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B N     1 
ATOM   5475 C CA    . LYS D 3 277 ? 0.776   18.082  -17.062 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CA    1 
ATOM   5476 C C     . LYS D 3 277 ? -0.405  18.963  -16.669 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B C     1 
ATOM   5477 O O     . LYS D 3 277 ? -0.637  19.207  -15.485 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B O     1 
ATOM   5478 C CB    . LYS D 3 277 ? 1.772   18.903  -17.889 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CB    1 
ATOM   5479 C CG    . LYS D 3 277 ? 2.830   18.062  -18.598 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CG    1 
ATOM   5480 C CD    . LYS D 3 277 ? 3.720   18.910  -19.503 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CD    1 
ATOM   5481 C CE    . LYS D 3 277 ? 4.647   18.037  -20.341 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CE    1 
ATOM   5482 N NZ    . LYS D 3 277 ? 5.632   18.840  -21.127 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 277 LYS B NZ    1 
ATOM   5483 N N     . PHE D 3 278 ? -1.152  19.431  -17.664 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B N     1 
ATOM   5484 C CA    . PHE D 3 278 ? -2.293  20.304  -17.413 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CA    1 
ATOM   5485 C C     . PHE D 3 278 ? -3.630  19.577  -17.295 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B C     1 
ATOM   5486 O O     . PHE D 3 278 ? -4.632  20.167  -16.891 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B O     1 
ATOM   5487 C CB    . PHE D 3 278 ? -2.363  21.380  -18.499 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CB    1 
ATOM   5488 C CG    . PHE D 3 278 ? -1.052  22.083  -18.728 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CG    1 
ATOM   5489 C CD1   . PHE D 3 278 ? -0.122  21.571  -19.626 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CD1   1 
ATOM   5490 C CD2   . PHE D 3 278 ? -0.723  23.225  -18.000 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CD2   1 
ATOM   5491 C CE1   . PHE D 3 278 ? 1.120   22.181  -19.796 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CE1   1 
ATOM   5492 C CE2   . PHE D 3 278 ? 0.518   23.846  -18.160 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CE2   1 
ATOM   5493 C CZ    . PHE D 3 278 ? 1.441   23.322  -19.059 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 278 PHE B CZ    1 
ATOM   5494 N N     . ARG D 3 279 ? -3.637  18.296  -17.651 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B N     1 
ATOM   5495 C CA    . ARG D 3 279 ? -4.834  17.463  -17.561 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B CA    1 
ATOM   5496 C C     . ARG D 3 279 ? -6.107  18.150  -18.034 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B C     1 
ATOM   5497 O O     . ARG D 3 279 ? -7.150  18.054  -17.384 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B O     1 
ATOM   5498 C CB    . ARG D 3 279 ? -5.034  17.012  -16.118 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B CB    1 
ATOM   5499 C CG    . ARG D 3 279 ? -3.825  16.362  -15.495 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B CG    1 
ATOM   5500 C CD    . ARG D 3 279 ? -4.246  15.094  -14.798 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B CD    1 
ATOM   5501 N NE    . ARG D 3 279 ? -4.611  14.069  -15.763 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B NE    1 
ATOM   5502 C CZ    . ARG D 3 279 ? -5.445  13.065  -15.515 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B CZ    1 
ATOM   5503 N NH1   . ARG D 3 279 ? -6.018  12.947  -14.326 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B NH1   1 
ATOM   5504 N NH2   . ARG D 3 279 ? -5.695  12.168  -16.458 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 279 ARG B NH2   1 
ATOM   5505 N N     . GLY D 3 280 ? -6.033  18.831  -19.169 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 280 GLY B N     1 
ATOM   5506 C CA    . GLY D 3 280 ? -7.207  19.522  -19.660 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 280 GLY B CA    1 
ATOM   5507 C C     . GLY D 3 280 ? -8.112  18.729  -20.578 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 280 GLY B C     1 
ATOM   5508 O O     . GLY D 3 280 ? -7.649  18.004  -21.456 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 280 GLY B O     1 
ATOM   5509 N N     . VAL D 3 281 ? -9.414  18.849  -20.351 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B N     1 
ATOM   5510 C CA    . VAL D 3 281 ? -10.400 18.195  -21.192 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CA    1 
ATOM   5511 C C     . VAL D 3 281 ? -11.322 19.311  -21.634 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B C     1 
ATOM   5512 O O     . VAL D 3 281 ? -11.398 20.355  -20.984 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B O     1 
ATOM   5513 C CB    . VAL D 3 281 ? -11.226 17.116  -20.450 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CB    1 
ATOM   5514 C CG1   . VAL D 3 281 ? -10.310 16.002  -19.978 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CG1   1 
ATOM   5515 C CG2   . VAL D 3 281 ? -11.989 17.736  -19.298 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 281 VAL B CG2   1 
ATOM   5516 N N     . ARG D 3 282 ? -12.014 19.094  -22.742 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N     1 
ATOM   5517 C CA    . ARG D 3 282 ? -12.907 20.101  -23.274 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA    1 
ATOM   5518 C C     . ARG D 3 282 ? -14.307 19.531  -23.317 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C     1 
ATOM   5519 O O     . ARG D 3 282 ? -14.507 18.384  -23.718 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O     1 
ATOM   5520 C CB    . ARG D 3 282 ? -12.448 20.495  -24.677 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB    1 
ATOM   5521 C CG    . ARG D 3 282 ? -12.764 21.929  -25.074 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG    1 
ATOM   5522 C CD    . ARG D 3 282 ? -12.136 22.234  -26.419 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD    1 
ATOM   5523 N NE    . ARG D 3 282 ? -10.737 21.813  -26.434 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE    1 
ATOM   5524 C CZ    . ARG D 3 282 ? -9.938  21.886  -27.493 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ    1 
ATOM   5525 N NH1   . ARG D 3 282 ? -10.394 22.368  -28.643 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1   1 
ATOM   5526 N NH2   . ARG D 3 282 ? -8.680  21.474  -27.402 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2   1 
ATOM   5527 N N     . LEU D 3 283 ? -15.276 20.326  -22.882 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N     1 
ATOM   5528 C CA    . LEU D 3 283 ? -16.658 19.889  -22.889 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA    1 
ATOM   5529 C C     . LEU D 3 283 ? -17.455 20.661  -23.922 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C     1 
ATOM   5530 O O     . LEU D 3 283 ? -17.279 21.870  -24.076 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O     1 
ATOM   5531 C CB    . LEU D 3 283 ? -17.304 20.094  -21.517 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB    1 
ATOM   5532 C CG    . LEU D 3 283 ? -16.881 19.184  -20.356 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG    1 
ATOM   5533 C CD1   . LEU D 3 283 ? -15.482 19.538  -19.897 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1   1 
ATOM   5534 C CD2   . LEU D 3 283 ? -17.865 19.351  -19.208 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2   1 
ATOM   5535 N N     . TYR D 3 284 ? -18.327 19.954  -24.631 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B N     1 
ATOM   5536 C CA    . TYR D 3 284 ? -19.185 20.582  -25.619 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CA    1 
ATOM   5537 C C     . TYR D 3 284 ? -20.605 20.262  -25.222 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B C     1 
ATOM   5538 O O     . TYR D 3 284 ? -21.033 19.110  -25.294 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B O     1 
ATOM   5539 C CB    . TYR D 3 284 ? -18.901 20.048  -27.026 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CB    1 
ATOM   5540 C CG    . TYR D 3 284 ? -17.529 20.419  -27.546 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CG    1 
ATOM   5541 C CD1   . TYR D 3 284 ? -16.395 19.710  -27.150 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CD1   1 
ATOM   5542 C CD2   . TYR D 3 284 ? -17.360 21.507  -28.401 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CD2   1 
ATOM   5543 C CE1   . TYR D 3 284 ? -15.125 20.076  -27.595 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CE1   1 
ATOM   5544 C CE2   . TYR D 3 284 ? -16.095 21.884  -28.849 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CE2   1 
ATOM   5545 C CZ    . TYR D 3 284 ? -14.985 21.164  -28.443 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B CZ    1 
ATOM   5546 O OH    . TYR D 3 284 ? -13.737 21.529  -28.891 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 284 TYR B OH    1 
ATOM   5547 N N     . VAL D 3 285 ? -21.337 21.282  -24.793 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B N     1 
ATOM   5548 C CA    . VAL D 3 285 ? -22.712 21.075  -24.378 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B CA    1 
ATOM   5549 C C     . VAL D 3 285 ? -23.694 21.526  -25.451 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B C     1 
ATOM   5550 O O     . VAL D 3 285 ? -23.591 22.631  -25.991 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B O     1 
ATOM   5551 C CB    . VAL D 3 285 ? -23.008 21.813  -23.042 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B CB    1 
ATOM   5552 C CG1   . VAL D 3 285 ? -22.916 23.324  -23.231 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B CG1   1 
ATOM   5553 C CG2   . VAL D 3 285 ? -24.371 21.412  -22.520 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 285 VAL B CG2   1 
ATOM   5554 N N     . SER D 3 286 ? -24.640 20.648  -25.764 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 286 SER B N     1 
ATOM   5555 C CA    . SER D 3 286 ? -25.658 20.934  -26.762 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 286 SER B CA    1 
ATOM   5556 C C     . SER D 3 286 ? -26.957 20.348  -26.240 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 286 SER B C     1 
ATOM   5557 O O     . SER D 3 286 ? -26.966 19.733  -25.182 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 286 SER B O     1 
ATOM   5558 C CB    . SER D 3 286 ? -25.269 20.318  -28.113 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 286 SER B CB    1 
ATOM   5559 O OG    . SER D 3 286 ? -25.048 18.923  -28.007 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 286 SER B OG    1 
ATOM   5560 N N     . GLU D 3 287 ? -28.053 20.535  -26.966 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B N     1 
ATOM   5561 C CA    . GLU D 3 287 ? -29.349 20.030  -26.517 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CA    1 
ATOM   5562 C C     . GLU D 3 287 ? -29.260 18.566  -26.075 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B C     1 
ATOM   5563 O O     . GLU D 3 287 ? -28.902 17.685  -26.860 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B O     1 
ATOM   5564 C CB    . GLU D 3 287 ? -30.392 20.184  -27.632 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CB    1 
ATOM   5565 C CG    . GLU D 3 287 ? -31.852 20.121  -27.165 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CG    1 
ATOM   5566 C CD    . GLU D 3 287 ? -32.341 21.421  -26.523 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CD    1 
ATOM   5567 O OE1   . GLU D 3 287 ? -33.503 21.457  -26.063 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE1   1 
ATOM   5568 O OE2   . GLU D 3 287 ? -31.577 22.410  -26.480 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE2   1 
ATOM   5569 N N     . ASN D 3 288 ? -29.568 18.326  -24.803 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B N     1 
ATOM   5570 C CA    . ASN D 3 288 ? -29.546 16.988  -24.220 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B CA    1 
ATOM   5571 C C     . ASN D 3 288 ? -28.294 16.172  -24.501 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B C     1 
ATOM   5572 O O     . ASN D 3 288 ? -28.343 14.941  -24.490 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B O     1 
ATOM   5573 C CB    . ASN D 3 288 ? -30.758 16.187  -24.691 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B CB    1 
ATOM   5574 C CG    . ASN D 3 288 ? -32.029 16.589  -23.993 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B CG    1 
ATOM   5575 O OD1   . ASN D 3 288 ? -33.115 16.140  -24.360 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B OD1   1 
ATOM   5576 N ND2   . ASN D 3 288 ? -31.910 17.431  -22.976 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 288 ASN B ND2   1 
ATOM   5577 N N     . GLN D 3 289 ? -27.169 16.828  -24.745 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B N     1 
ATOM   5578 C CA    . GLN D 3 289 ? -25.963 16.070  -25.012 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B CA    1 
ATOM   5579 C C     . GLN D 3 289 ? -24.680 16.717  -24.535 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B C     1 
ATOM   5580 O O     . GLN D 3 289 ? -24.510 17.940  -24.613 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B O     1 
ATOM   5581 C CB    . GLN D 3 289 ? -25.843 15.773  -26.507 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B CB    1 
ATOM   5582 C CG    . GLN D 3 289 ? -24.786 14.739  -26.825 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B CG    1 
ATOM   5583 C CD    . GLN D 3 289 ? -24.693 14.440  -28.305 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B CD    1 
ATOM   5584 O OE1   . GLN D 3 289 ? -23.903 15.054  -29.030 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B OE1   1 
ATOM   5585 N NE2   . GLN D 3 289 ? -25.514 13.504  -28.766 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 289 GLN B NE2   1 
ATOM   5586 N N     . LEU D 3 290 ? -23.780 15.876  -24.035 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B N     1 
ATOM   5587 C CA    . LEU D 3 290 ? -22.480 16.326  -23.570 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B CA    1 
ATOM   5588 C C     . LEU D 3 290 ? -21.392 15.593  -24.339 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B C     1 
ATOM   5589 O O     . LEU D 3 290 ? -21.452 14.374  -24.498 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B O     1 
ATOM   5590 C CB    . LEU D 3 290 ? -22.288 16.050  -22.078 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B CB    1 
ATOM   5591 C CG    . LEU D 3 290 ? -20.855 16.384  -21.644 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B CG    1 
ATOM   5592 C CD1   . LEU D 3 290 ? -20.596 17.861  -21.908 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B CD1   1 
ATOM   5593 C CD2   . LEU D 3 290 ? -20.631 16.051  -20.164 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 290 LEU B CD2   1 
ATOM   5594 N N     . LYS D 3 291 ? -20.400 16.344  -24.807 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B N     1 
ATOM   5595 C CA    . LYS D 3 291 ? -19.288 15.775  -25.545 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B CA    1 
ATOM   5596 C C     . LYS D 3 291 ? -17.989 16.150  -24.844 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B C     1 
ATOM   5597 O O     . LYS D 3 291 ? -17.644 17.327  -24.729 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B O     1 
ATOM   5598 C CB    . LYS D 3 291 ? -19.292 16.291  -26.987 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B CB    1 
ATOM   5599 C CG    . LYS D 3 291 ? -18.142 15.789  -27.856 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B CG    1 
ATOM   5600 C CD    . LYS D 3 291 ? -18.545 15.770  -29.332 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B CD    1 
ATOM   5601 C CE    . LYS D 3 291 ? -19.077 17.130  -29.792 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B CE    1 
ATOM   5602 N NZ    . LYS D 3 291 ? -19.680 17.084  -31.156 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 291 LYS B NZ    1 
ATOM   5603 N N     . ILE D 3 292 ? -17.277 15.139  -24.363 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B N     1 
ATOM   5604 C CA    . ILE D 3 292 ? -16.025 15.370  -23.665 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CA    1 
ATOM   5605 C C     . ILE D 3 292 ? -14.877 14.919  -24.548 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B C     1 
ATOM   5606 O O     . ILE D 3 292 ? -14.873 13.792  -25.041 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B O     1 
ATOM   5607 C CB    . ILE D 3 292 ? -15.969 14.574  -22.342 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CB    1 
ATOM   5608 C CG1   . ILE D 3 292 ? -17.258 14.797  -21.548 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CG1   1 
ATOM   5609 C CG2   . ILE D 3 292 ? -14.756 15.010  -21.523 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CG2   1 
ATOM   5610 C CD1   . ILE D 3 292 ? -17.445 13.828  -20.401 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CD1   1 
ATOM   5611 N N     . THR D 3 293 ? -13.900 15.794  -24.754 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 293 THR B N     1 
ATOM   5612 C CA    . THR D 3 293 ? -12.760 15.431  -25.577 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CA    1 
ATOM   5613 C C     . THR D 3 293 ? -11.461 15.766  -24.866 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 293 THR B C     1 
ATOM   5614 O O     . THR D 3 293 ? -11.444 16.542  -23.902 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 293 THR B O     1 
ATOM   5615 C CB    . THR D 3 293 ? -12.785 16.162  -26.935 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CB    1 
ATOM   5616 O OG1   . THR D 3 293 ? -12.548 17.559  -26.727 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 293 THR B OG1   1 
ATOM   5617 C CG2   . THR D 3 293 ? -14.133 15.967  -27.626 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CG2   1 
ATOM   5618 N N     . ALA D 3 294 ? -10.374 15.171  -25.345 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 294 ALA B N     1 
ATOM   5619 C CA    . ALA D 3 294 ? -9.058  15.391  -24.773 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 294 ALA B CA    1 
ATOM   5620 C C     . ALA D 3 294 ? -7.970  14.918  -25.728 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 294 ALA B C     1 
ATOM   5621 O O     . ALA D 3 294 ? -8.133  13.913  -26.412 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 294 ALA B O     1 
ATOM   5622 C CB    . ALA D 3 294 ? -8.936  14.645  -23.458 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 294 ALA B CB    1 
ATOM   5623 N N     . ASN D 3 295 ? -6.865  15.654  -25.782 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B N     1 
ATOM   5624 C CA    . ASN D 3 295 ? -5.739  15.273  -26.622 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B CA    1 
ATOM   5625 C C     . ASN D 3 295 ? -4.462  15.606  -25.859 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B C     1 
ATOM   5626 O O     . ASN D 3 295 ? -4.492  16.390  -24.913 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B O     1 
ATOM   5627 C CB    . ASN D 3 295 ? -5.801  15.987  -27.982 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B CB    1 
ATOM   5628 C CG    . ASN D 3 295 ? -5.721  17.489  -27.863 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B CG    1 
ATOM   5629 O OD1   . ASN D 3 295 ? -4.664  18.044  -27.560 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B OD1   1 
ATOM   5630 N ND2   . ASN D 3 295 ? -6.842  18.160  -28.098 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 295 ASN B ND2   1 
ATOM   5631 N N     . ASN D 3 296 ? -3.350  14.993  -26.249 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B N     1 
ATOM   5632 C CA    . ASN D 3 296 ? -2.071  15.207  -25.570 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B CA    1 
ATOM   5633 C C     . ASN D 3 296 ? -0.936  15.531  -26.550 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B C     1 
ATOM   5634 O O     . ASN D 3 296 ? -1.163  15.653  -27.752 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B O     1 
ATOM   5635 C CB    . ASN D 3 296 ? -1.706  13.959  -24.761 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B CB    1 
ATOM   5636 C CG    . ASN D 3 296 ? -1.598  12.713  -25.623 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B CG    1 
ATOM   5637 O OD1   . ASN D 3 296 ? -1.479  12.798  -26.850 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B OD1   1 
ATOM   5638 N ND2   . ASN D 3 296 ? -1.625  11.546  -24.981 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B ND2   1 
ATOM   5639 N N     . PRO D 3 297 ? 0.301   15.683  -26.042 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B N     1 
ATOM   5640 C CA    . PRO D 3 297 ? 1.430   15.991  -26.931 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B CA    1 
ATOM   5641 C C     . PRO D 3 297 ? 1.761   14.878  -27.932 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B C     1 
ATOM   5642 O O     . PRO D 3 297 ? 2.348   15.137  -28.982 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B O     1 
ATOM   5643 C CB    . PRO D 3 297 ? 2.577   16.255  -25.955 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B CB    1 
ATOM   5644 C CG    . PRO D 3 297 ? 1.874   16.818  -24.759 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B CG    1 
ATOM   5645 C CD    . PRO D 3 297 ? 0.684   15.892  -24.633 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 297 PRO B CD    1 
ATOM   5646 N N     . GLU D 3 298 ? 1.392   13.643  -27.602 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B N     1 
ATOM   5647 C CA    . GLU D 3 298 ? 1.640   12.510  -28.488 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CA    1 
ATOM   5648 C C     . GLU D 3 298 ? 0.582   12.480  -29.592 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B C     1 
ATOM   5649 O O     . GLU D 3 298 ? 0.504   11.536  -30.383 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B O     1 
ATOM   5650 C CB    . GLU D 3 298 ? 1.615   11.199  -27.690 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CB    1 
ATOM   5651 C CG    . GLU D 3 298 ? 2.994   10.675  -27.291 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CG    1 
ATOM   5652 C CD    . GLU D 3 298 ? 3.471   9.524   -28.178 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CD    1 
ATOM   5653 O OE1   . GLU D 3 298 ? 3.470   9.679   -29.421 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B OE1   1 
ATOM   5654 O OE2   . GLU D 3 298 ? 3.851   8.462   -27.629 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B OE2   1 
ATOM   5655 N N     . GLN D 3 299 ? -0.225  13.534  -29.628 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B N     1 
ATOM   5656 C CA    . GLN D 3 299 ? -1.293  13.698  -30.603 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CA    1 
ATOM   5657 C C     . GLN D 3 299 ? -2.372  12.621  -30.515 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B C     1 
ATOM   5658 O O     . GLN D 3 299 ? -3.047  12.324  -31.498 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B O     1 
ATOM   5659 C CB    . GLN D 3 299 ? -0.719  13.742  -32.024 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CB    1 
ATOM   5660 C CG    . GLN D 3 299 ? -1.631  14.443  -33.030 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CG    1 
ATOM   5661 C CD    . GLN D 3 299 ? -1.612  15.968  -32.904 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CD    1 
ATOM   5662 O OE1   . GLN D 3 299 ? -1.794  16.522  -31.818 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B OE1   1 
ATOM   5663 N NE2   . GLN D 3 299 ? -1.398  16.649  -34.026 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B NE2   1 
ATOM   5664 N N     . GLU D 3 300 ? -2.536  12.036  -29.334 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N     1 
ATOM   5665 C CA    . GLU D 3 300 ? -3.560  11.021  -29.135 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA    1 
ATOM   5666 C C     . GLU D 3 300 ? -4.845  11.764  -28.805 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C     1 
ATOM   5667 O O     . GLU D 3 300 ? -4.806  12.908  -28.343 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O     1 
ATOM   5668 C CB    . GLU D 3 300 ? -3.142  10.071  -28.017 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB    1 
ATOM   5669 C CG    . GLU D 3 300 ? -1.849  9.349   -28.360 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG    1 
ATOM   5670 C CD    . GLU D 3 300 ? -1.264  8.588   -27.196 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD    1 
ATOM   5671 O OE1   . GLU D 3 300 ? -1.287  9.131   -26.069 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1   1 
ATOM   5672 O OE2   . GLU D 3 300 ? -0.768  7.459   -27.416 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2   1 
ATOM   5673 N N     . GLU D 3 301 ? -5.983  11.117  -29.024 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B N     1 
ATOM   5674 C CA    . GLU D 3 301 ? -7.254  11.785  -28.821 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B CA    1 
ATOM   5675 C C     . GLU D 3 301 ? -8.384  10.892  -28.308 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B C     1 
ATOM   5676 O O     . GLU D 3 301 ? -8.538  9.754   -28.745 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B O     1 
ATOM   5677 C CB    . GLU D 3 301 ? -7.626  12.428  -30.159 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B CB    1 
ATOM   5678 C CG    . GLU D 3 301 ? -8.920  13.186  -30.234 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B CG    1 
ATOM   5679 C CD    . GLU D 3 301 ? -8.898  14.174  -31.387 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B CD    1 
ATOM   5680 O OE1   . GLU D 3 301 ? -8.493  13.776  -32.504 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B OE1   1 
ATOM   5681 O OE2   . GLU D 3 301 ? -9.276  15.346  -31.173 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 301 GLU B OE2   1 
ATOM   5682 N N     . ALA D 3 302 ? -9.172  11.424  -27.377 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 302 ALA B N     1 
ATOM   5683 C CA    . ALA D 3 302 ? -10.297 10.689  -26.815 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 302 ALA B CA    1 
ATOM   5684 C C     . ALA D 3 302 ? -11.589 11.488  -26.940 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 302 ALA B C     1 
ATOM   5685 O O     . ALA D 3 302 ? -11.580 12.721  -26.904 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 302 ALA B O     1 
ATOM   5686 C CB    . ALA D 3 302 ? -10.034 10.360  -25.358 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 302 ALA B CB    1 
ATOM   5687 N N     . GLU D 3 303 ? -12.703 10.776  -27.086 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B N     1 
ATOM   5688 C CA    . GLU D 3 303 ? -14.006 11.409  -27.208 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CA    1 
ATOM   5689 C C     . GLU D 3 303 ? -15.122 10.588  -26.578 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B C     1 
ATOM   5690 O O     . GLU D 3 303 ? -15.290 9.409   -26.893 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B O     1 
ATOM   5691 C CB    . GLU D 3 303 ? -14.346 11.651  -28.677 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CB    1 
ATOM   5692 C CG    . GLU D 3 303 ? -15.758 12.166  -28.887 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CG    1 
ATOM   5693 C CD    . GLU D 3 303 ? -16.112 12.315  -30.356 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CD    1 
ATOM   5694 O OE1   . GLU D 3 303 ? -15.518 13.186  -31.029 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE1   1 
ATOM   5695 O OE2   . GLU D 3 303 ? -16.981 11.558  -30.835 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE2   1 
ATOM   5696 N N     . GLU D 3 304 ? -15.893 11.227  -25.700 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B N     1 
ATOM   5697 C CA    . GLU D 3 304 ? -17.010 10.576  -25.023 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CA    1 
ATOM   5698 C C     . GLU D 3 304 ? -18.296 11.343  -25.314 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B C     1 
ATOM   5699 O O     . GLU D 3 304 ? -18.318 12.574  -25.275 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B O     1 
ATOM   5700 C CB    . GLU D 3 304 ? -16.805 10.573  -23.499 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CB    1 
ATOM   5701 C CG    . GLU D 3 304 ? -15.676 9.708   -22.958 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CG    1 
ATOM   5702 C CD    . GLU D 3 304 ? -15.956 8.214   -23.043 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CD    1 
ATOM   5703 O OE1   . GLU D 3 304 ? -17.136 7.809   -23.110 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B OE1   1 
ATOM   5704 O OE2   . GLU D 3 304 ? -14.983 7.441   -23.020 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B OE2   1 
ATOM   5705 N N     . ILE D 3 305 ? -19.373 10.623  -25.601 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N     1 
ATOM   5706 C CA    . ILE D 3 305 ? -20.642 11.285  -25.843 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA    1 
ATOM   5707 C C     . ILE D 3 305 ? -21.642 10.702  -24.858 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C     1 
ATOM   5708 O O     . ILE D 3 305 ? -21.683 9.488   -24.667 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O     1 
ATOM   5709 C CB    . ILE D 3 305 ? -21.130 11.072  -27.285 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB    1 
ATOM   5710 C CG1   . ILE D 3 305 ? -20.135 11.712  -28.259 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1   1 
ATOM   5711 C CG2   . ILE D 3 305 ? -22.509 11.688  -27.459 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2   1 
ATOM   5712 C CD1   . ILE D 3 305 ? -20.439 11.444  -29.713 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1   1 
ATOM   5713 N N     . LEU D 3 306 ? -22.427 11.571  -24.223 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B N     1 
ATOM   5714 C CA    . LEU D 3 306 ? -23.416 11.140  -23.238 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CA    1 
ATOM   5715 C C     . LEU D 3 306 ? -24.755 11.844  -23.410 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B C     1 
ATOM   5716 O O     . LEU D 3 306 ? -24.807 13.025  -23.767 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B O     1 
ATOM   5717 C CB    . LEU D 3 306 ? -22.923 11.435  -21.816 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CB    1 
ATOM   5718 C CG    . LEU D 3 306 ? -21.556 10.954  -21.323 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CG    1 
ATOM   5719 C CD1   . LEU D 3 306 ? -21.238 11.629  -19.998 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CD1   1 
ATOM   5720 C CD2   . LEU D 3 306 ? -21.557 9.443   -21.165 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CD2   1 
ATOM   5721 N N     . ASP D 3 307 ? -25.839 11.115  -23.160 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B N     1 
ATOM   5722 C CA    . ASP D 3 307 ? -27.162 11.707  -23.226 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B CA    1 
ATOM   5723 C C     . ASP D 3 307 ? -27.374 12.326  -21.851 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B C     1 
ATOM   5724 O O     . ASP D 3 307 ? -27.221 11.652  -20.826 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B O     1 
ATOM   5725 C CB    . ASP D 3 307 ? -28.227 10.644  -23.488 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B CB    1 
ATOM   5726 C CG    . ASP D 3 307 ? -28.135 10.066  -24.879 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B CG    1 
ATOM   5727 O OD1   . ASP D 3 307 ? -27.930 10.852  -25.827 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B OD1   1 
ATOM   5728 O OD2   . ASP D 3 307 ? -28.274 8.832   -25.027 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 307 ASP B OD2   1 
ATOM   5729 N N     . VAL D 3 308 ? -27.698 13.613  -21.832 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B N     1 
ATOM   5730 C CA    . VAL D 3 308 ? -27.916 14.330  -20.586 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CA    1 
ATOM   5731 C C     . VAL D 3 308 ? -29.157 15.193  -20.737 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B C     1 
ATOM   5732 O O     . VAL D 3 308 ? -29.779 15.202  -21.794 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B O     1 
ATOM   5733 C CB    . VAL D 3 308 ? -26.715 15.246  -20.252 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CB    1 
ATOM   5734 C CG1   . VAL D 3 308 ? -25.426 14.441  -20.261 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CG1   1 
ATOM   5735 C CG2   . VAL D 3 308 ? -26.633 16.386  -21.254 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CG2   1 
ATOM   5736 N N     . THR D 3 309 ? -29.526 15.906  -19.679 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 309 THR B N     1 
ATOM   5737 C CA    . THR D 3 309 ? -30.685 16.787  -19.743 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 309 THR B CA    1 
ATOM   5738 C C     . THR D 3 309 ? -30.160 18.211  -19.797 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 309 THR B C     1 
ATOM   5739 O O     . THR D 3 309 ? -29.568 18.690  -18.826 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 309 THR B O     1 
ATOM   5740 C CB    . THR D 3 309 ? -31.577 16.635  -18.515 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 309 THR B CB    1 
ATOM   5741 O OG1   . THR D 3 309 ? -32.096 15.301  -18.470 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 309 THR B OG1   1 
ATOM   5742 C CG2   . THR D 3 309 ? -32.729 17.633  -18.569 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 309 THR B CG2   1 
ATOM   5743 N N     . TYR D 3 310 ? -30.378 18.881  -20.927 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B N     1 
ATOM   5744 C CA    . TYR D 3 310 ? -29.902 20.250  -21.110 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CA    1 
ATOM   5745 C C     . TYR D 3 310 ? -30.632 20.983  -22.237 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B C     1 
ATOM   5746 O O     . TYR D 3 310 ? -30.752 20.454  -23.347 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B O     1 
ATOM   5747 C CB    . TYR D 3 310 ? -28.413 20.236  -21.426 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CB    1 
ATOM   5748 C CG    . TYR D 3 310 ? -27.836 21.609  -21.641 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CG    1 
ATOM   5749 C CD1   . TYR D 3 310 ? -27.599 22.461  -20.565 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CD1   1 
ATOM   5750 C CD2   . TYR D 3 310 ? -27.532 22.063  -22.923 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CD2   1 
ATOM   5751 C CE1   . TYR D 3 310 ? -27.069 23.731  -20.757 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CE1   1 
ATOM   5752 C CE2   . TYR D 3 310 ? -27.002 23.335  -23.126 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CE2   1 
ATOM   5753 C CZ    . TYR D 3 310 ? -26.771 24.162  -22.039 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B CZ    1 
ATOM   5754 O OH    . TYR D 3 310 ? -26.225 25.412  -22.231 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 310 TYR B OH    1 
ATOM   5755 N N     . SER D 3 311 ? -31.086 22.206  -21.955 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 311 SER B N     1 
ATOM   5756 C CA    . SER D 3 311 ? -31.812 23.016  -22.935 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 311 SER B CA    1 
ATOM   5757 C C     . SER D 3 311 ? -31.155 24.354  -23.267 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 311 SER B C     1 
ATOM   5758 O O     . SER D 3 311 ? -31.478 24.968  -24.281 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 311 SER B O     1 
ATOM   5759 C CB    . SER D 3 311 ? -33.238 23.285  -22.450 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 311 SER B CB    1 
ATOM   5760 O OG    . SER D 3 311 ? -33.959 22.079  -22.294 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 311 SER B OG    1 
ATOM   5761 N N     . GLY D 3 312 ? -30.246 24.816  -22.417 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 312 GLY B N     1 
ATOM   5762 C CA    . GLY D 3 312 ? -29.588 26.085  -22.678 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 312 GLY B CA    1 
ATOM   5763 C C     . GLY D 3 312 ? -28.933 26.161  -24.046 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 312 GLY B C     1 
ATOM   5764 O O     . GLY D 3 312 ? -29.137 25.293  -24.894 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 312 GLY B O     1 
ATOM   5765 N N     . ALA D 3 313 ? -28.148 27.210  -24.265 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 313 ALA B N     1 
ATOM   5766 C CA    . ALA D 3 313 ? -27.444 27.395  -25.531 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 313 ALA B CA    1 
ATOM   5767 C C     . ALA D 3 313 ? -26.148 26.593  -25.518 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 313 ALA B C     1 
ATOM   5768 O O     . ALA D 3 313 ? -25.608 26.296  -24.452 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 313 ALA B O     1 
ATOM   5769 C CB    . ALA D 3 313 ? -27.138 28.868  -25.745 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 313 ALA B CB    1 
ATOM   5770 N N     . GLU D 3 314 ? -25.643 26.253  -26.700 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B N     1 
ATOM   5771 C CA    . GLU D 3 314 ? -24.411 25.474  -26.800 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B CA    1 
ATOM   5772 C C     . GLU D 3 314 ? -23.196 26.300  -26.392 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B C     1 
ATOM   5773 O O     . GLU D 3 314 ? -23.185 27.524  -26.553 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B O     1 
ATOM   5774 C CB    . GLU D 3 314 ? -24.190 24.975  -28.237 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B CB    1 
ATOM   5775 C CG    . GLU D 3 314 ? -25.414 24.410  -28.946 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B CG    1 
ATOM   5776 C CD    . GLU D 3 314 ? -25.044 23.698  -30.247 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B CD    1 
ATOM   5777 O OE1   . GLU D 3 314 ? -24.073 24.120  -30.911 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B OE1   1 
ATOM   5778 O OE2   . GLU D 3 314 ? -25.724 22.721  -30.608 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 314 GLU B OE2   1 
ATOM   5779 N N     . MET D 3 315 ? -22.175 25.626  -25.869 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 315 MET B N     1 
ATOM   5780 C CA    . MET D 3 315 ? -20.941 26.298  -25.473 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 315 MET B CA    1 
ATOM   5781 C C     . MET D 3 315 ? -19.827 25.278  -25.286 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 315 MET B C     1 
ATOM   5782 O O     . MET D 3 315 ? -20.083 24.091  -25.102 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 315 MET B O     1 
ATOM   5783 C CB    . MET D 3 315 ? -21.138 27.096  -24.172 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 315 MET B CB    1 
ATOM   5784 C CG    . MET D 3 315 ? -20.929 26.298  -22.897 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 315 MET B CG    1 
ATOM   5785 S SD    . MET D 3 315 ? -21.180 27.269  -21.388 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 315 MET B SD    1 
ATOM   5786 C CE    . MET D 3 315 ? -22.723 26.602  -20.888 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 315 MET B CE    1 
ATOM   5787 N N     . GLU D 3 316 ? -18.590 25.752  -25.347 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B N     1 
ATOM   5788 C CA    . GLU D 3 316 ? -17.423 24.902  -25.176 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CA    1 
ATOM   5789 C C     . GLU D 3 316 ? -16.583 25.472  -24.044 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B C     1 
ATOM   5790 O O     . GLU D 3 316 ? -16.277 26.666  -24.019 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B O     1 
ATOM   5791 C CB    . GLU D 3 316 ? -16.605 24.860  -26.466 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CB    1 
ATOM   5792 C CG    . GLU D 3 316 ? -16.286 26.234  -27.028 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CG    1 
ATOM   5793 C CD    . GLU D 3 316 ? -15.527 26.171  -28.340 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CD    1 
ATOM   5794 O OE1   . GLU D 3 316 ? -15.429 27.218  -29.018 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE1   1 
ATOM   5795 O OE2   . GLU D 3 316 ? -15.026 25.079  -28.689 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE2   1 
ATOM   5796 N N     . ILE D 3 317 ? -16.213 24.618  -23.102 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B N     1 
ATOM   5797 C CA    . ILE D 3 317 ? -15.428 25.068  -21.968 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B CA    1 
ATOM   5798 C C     . ILE D 3 317 ? -14.383 24.022  -21.607 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B C     1 
ATOM   5799 O O     . ILE D 3 317 ? -14.619 22.819  -21.739 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B O     1 
ATOM   5800 C CB    . ILE D 3 317 ? -16.366 25.383  -20.756 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B CB    1 
ATOM   5801 C CG1   . ILE D 3 317 ? -15.552 25.921  -19.578 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B CG1   1 
ATOM   5802 C CG2   . ILE D 3 317 ? -17.172 24.145  -20.374 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B CG2   1 
ATOM   5803 C CD1   . ILE D 3 317 ? -16.406 26.570  -18.507 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 317 ILE B CD1   1 
ATOM   5804 N N     . GLY D 3 318 ? -13.213 24.488  -21.186 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 318 GLY B N     1 
ATOM   5805 C CA    . GLY D 3 318 ? -12.150 23.575  -20.818 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 318 GLY B CA    1 
ATOM   5806 C C     . GLY D 3 318 ? -12.039 23.456  -19.314 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 318 GLY B C     1 
ATOM   5807 O O     . GLY D 3 318 ? -12.377 24.400  -18.589 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 318 GLY B O     1 
ATOM   5808 N N     . PHE D 3 319 ? -11.561 22.304  -18.848 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N     1 
ATOM   5809 C CA    . PHE D 3 319 ? -11.387 22.050  -17.421 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA    1 
ATOM   5810 C C     . PHE D 3 319 ? -10.254 21.078  -17.117 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C     1 
ATOM   5811 O O     . PHE D 3 319 ? -9.808  20.314  -17.977 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O     1 
ATOM   5812 C CB    . PHE D 3 319 ? -12.663 21.459  -16.813 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB    1 
ATOM   5813 C CG    . PHE D 3 319 ? -13.773 22.443  -16.627 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG    1 
ATOM   5814 C CD1   . PHE D 3 319 ? -13.623 23.528  -15.772 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1   1 
ATOM   5815 C CD2   . PHE D 3 319 ? -14.993 22.259  -17.269 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2   1 
ATOM   5816 C CE1   . PHE D 3 319 ? -14.677 24.414  -15.556 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1   1 
ATOM   5817 C CE2   . PHE D 3 319 ? -16.049 23.136  -17.063 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2   1 
ATOM   5818 C CZ    . PHE D 3 319 ? -15.892 24.217  -16.204 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ    1 
ATOM   5819 N N     . ASN D 3 320 ? -9.792  21.122  -15.875 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B N     1 
ATOM   5820 C CA    . ASN D 3 320 ? -8.771  20.207  -15.408 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B CA    1 
ATOM   5821 C C     . ASN D 3 320 ? -9.652  19.032  -14.998 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B C     1 
ATOM   5822 O O     . ASN D 3 320 ? -10.421 19.134  -14.038 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B O     1 
ATOM   5823 C CB    . ASN D 3 320 ? -8.044  20.794  -14.196 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B CB    1 
ATOM   5824 C CG    . ASN D 3 320 ? -7.091  19.810  -13.558 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B CG    1 
ATOM   5825 O OD1   . ASN D 3 320 ? -7.447  18.656  -13.318 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B OD1   1 
ATOM   5826 N ND2   . ASN D 3 320 ? -5.874  20.259  -13.271 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 320 ASN B ND2   1 
ATOM   5827 N N     . VAL D 3 321 ? -9.564  17.930  -15.740 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B N     1 
ATOM   5828 C CA    . VAL D 3 321 ? -10.394 16.765  -15.466 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B CA    1 
ATOM   5829 C C     . VAL D 3 321 ? -10.181 16.175  -14.069 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B C     1 
ATOM   5830 O O     . VAL D 3 321 ? -11.069 15.515  -13.530 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B O     1 
ATOM   5831 C CB    . VAL D 3 321 ? -10.200 15.672  -16.563 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B CB    1 
ATOM   5832 C CG1   . VAL D 3 321 ? -8.802  15.109  -16.515 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B CG1   1 
ATOM   5833 C CG2   . VAL D 3 321 ? -11.238 14.576  -16.392 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 321 VAL B CG2   1 
ATOM   5834 N N     . SER D 3 322 ? -9.018  16.420  -13.476 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 322 SER B N     1 
ATOM   5835 C CA    . SER D 3 322 ? -8.762  15.921  -12.129 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA    1 
ATOM   5836 C C     . SER D 3 322 ? -9.702  16.621  -11.149 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 322 SER B C     1 
ATOM   5837 O O     . SER D 3 322 ? -10.267 15.985  -10.252 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 322 SER B O     1 
ATOM   5838 C CB    . SER D 3 322 ? -7.310  16.174  -11.721 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB    1 
ATOM   5839 O OG    . SER D 3 322 ? -6.431  15.371  -12.489 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG    1 
ATOM   5840 N N     . TYR D 3 323 ? -9.873  17.931  -11.331 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B N     1 
ATOM   5841 C CA    . TYR D 3 323 ? -10.754 18.709  -10.463 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CA    1 
ATOM   5842 C C     . TYR D 3 323 ? -12.194 18.215  -10.599 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B C     1 
ATOM   5843 O O     . TYR D 3 323 ? -12.903 18.052  -9.609  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B O     1 
ATOM   5844 C CB    . TYR D 3 323 ? -10.701 20.199  -10.826 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CB    1 
ATOM   5845 C CG    . TYR D 3 323 ? -9.367  20.872  -10.583 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CG    1 
ATOM   5846 C CD1   . TYR D 3 323 ? -8.437  20.335  -9.693  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CD1   1 
ATOM   5847 C CD2   . TYR D 3 323 ? -9.061  22.086  -11.197 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CD2   1 
ATOM   5848 C CE1   . TYR D 3 323 ? -7.243  20.992  -9.420  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CE1   1 
ATOM   5849 C CE2   . TYR D 3 323 ? -7.872  22.751  -10.929 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CE2   1 
ATOM   5850 C CZ    . TYR D 3 323 ? -6.969  22.201  -10.040 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B CZ    1 
ATOM   5851 O OH    . TYR D 3 323 ? -5.804  22.877  -9.755  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 323 TYR B OH    1 
ATOM   5852 N N     . VAL D 3 324 ? -12.618 17.985  -11.837 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B N     1 
ATOM   5853 C CA    . VAL D 3 324 ? -13.965 17.511  -12.110 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B CA    1 
ATOM   5854 C C     . VAL D 3 324 ? -14.199 16.117  -11.525 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B C     1 
ATOM   5855 O O     . VAL D 3 324 ? -15.253 15.850  -10.941 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B O     1 
ATOM   5856 C CB    . VAL D 3 324 ? -14.233 17.476  -13.626 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B CB    1 
ATOM   5857 C CG1   . VAL D 3 324 ? -15.625 16.923  -13.902 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B CG1   1 
ATOM   5858 C CG2   . VAL D 3 324 ? -14.090 18.876  -14.204 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 324 VAL B CG2   1 
ATOM   5859 N N     . LEU D 3 325 ? -13.220 15.232  -11.689 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B N     1 
ATOM   5860 C CA    . LEU D 3 325 ? -13.333 13.876  -11.165 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CA    1 
ATOM   5861 C C     . LEU D 3 325 ? -13.385 13.878  -9.632  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B C     1 
ATOM   5862 O O     . LEU D 3 325 ? -14.132 13.109  -9.041  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B O     1 
ATOM   5863 C CB    . LEU D 3 325 ? -12.165 13.017  -11.664 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CB    1 
ATOM   5864 C CG    . LEU D 3 325 ? -12.209 12.653  -13.156 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CG    1 
ATOM   5865 C CD1   . LEU D 3 325 ? -10.855 12.139  -13.604 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD1   1 
ATOM   5866 C CD2   . LEU D 3 325 ? -13.297 11.602  -13.402 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD2   1 
ATOM   5867 N N     . ASP D 3 326 ? -12.605 14.747  -8.992  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B N     1 
ATOM   5868 C CA    . ASP D 3 326 ? -12.606 14.827  -7.528  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CA    1 
ATOM   5869 C C     . ASP D 3 326 ? -14.011 15.124  -7.005  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B C     1 
ATOM   5870 O O     . ASP D 3 326 ? -14.458 14.538  -6.013  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B O     1 
ATOM   5871 C CB    . ASP D 3 326 ? -11.655 15.920  -7.036  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CB    1 
ATOM   5872 C CG    . ASP D 3 326 ? -10.191 15.559  -7.218  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CG    1 
ATOM   5873 O OD1   . ASP D 3 326 ? -9.882  14.358  -7.391  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B OD1   1 
ATOM   5874 O OD2   . ASP D 3 326 ? -9.345  16.481  -7.166  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 326 ASP B OD2   1 
ATOM   5875 N N     . VAL D 3 327 ? -14.703 16.044  -7.672  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B N     1 
ATOM   5876 C CA    . VAL D 3 327 ? -16.060 16.406  -7.280  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CA    1 
ATOM   5877 C C     . VAL D 3 327 ? -17.005 15.229  -7.505  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B C     1 
ATOM   5878 O O     . VAL D 3 327 ? -17.745 14.838  -6.606  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B O     1 
ATOM   5879 C CB    . VAL D 3 327 ? -16.586 17.616  -8.095  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CB    1 
ATOM   5880 C CG1   . VAL D 3 327 ? -18.044 17.895  -7.745  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CG1   1 
ATOM   5881 C CG2   . VAL D 3 327 ? -15.746 18.848  -7.798  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CG2   1 
ATOM   5882 N N     . LEU D 3 328 ? -16.982 14.669  -8.712  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B N     1 
ATOM   5883 C CA    . LEU D 3 328 ? -17.865 13.554  -9.025  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B CA    1 
ATOM   5884 C C     . LEU D 3 328 ? -17.584 12.368  -8.111  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B C     1 
ATOM   5885 O O     . LEU D 3 328 ? -18.510 11.663  -7.705  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B O     1 
ATOM   5886 C CB    . LEU D 3 328 ? -17.721 13.156  -10.497 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B CB    1 
ATOM   5887 C CG    . LEU D 3 328 ? -18.117 14.232  -11.517 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B CG    1 
ATOM   5888 C CD1   . LEU D 3 328 ? -17.959 13.679  -12.923 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B CD1   1 
ATOM   5889 C CD2   . LEU D 3 328 ? -19.561 14.681  -11.292 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 328 LEU B CD2   1 
ATOM   5890 N N     . ASN D 3 329 ? -16.313 12.148  -7.784  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B N     1 
ATOM   5891 C CA    . ASN D 3 329 ? -15.964 11.054  -6.889  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CA    1 
ATOM   5892 C C     . ASN D 3 329 ? -16.528 11.313  -5.496  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B C     1 
ATOM   5893 O O     . ASN D 3 329 ? -16.914 10.377  -4.797  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B O     1 
ATOM   5894 C CB    . ASN D 3 329 ? -14.446 10.873  -6.826  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CB    1 
ATOM   5895 C CG    . ASN D 3 329 ? -13.933 9.926   -7.896  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B CG    1 
ATOM   5896 O OD1   . ASN D 3 329 ? -12.793 10.031  -8.351  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B OD1   1 
ATOM   5897 N ND2   . ASN D 3 329 ? -14.778 8.985   -8.299  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 329 ASN B ND2   1 
ATOM   5898 N N     . ALA D 3 330 ? -16.593 12.585  -5.109  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 330 ALA B N     1 
ATOM   5899 C CA    . ALA D 3 330 ? -17.113 12.974  -3.798  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 330 ALA B CA    1 
ATOM   5900 C C     . ALA D 3 330 ? -18.635 12.904  -3.759  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 330 ALA B C     1 
ATOM   5901 O O     . ALA D 3 330 ? -19.218 12.441  -2.778  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 330 ALA B O     1 
ATOM   5902 C CB    . ALA D 3 330 ? -16.653 14.391  -3.452  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 330 ALA B CB    1 
ATOM   5903 N N     . LEU D 3 331 ? -19.264 13.391  -4.824  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B N     1 
ATOM   5904 C CA    . LEU D 3 331 ? -20.719 13.398  -4.962  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CA    1 
ATOM   5905 C C     . LEU D 3 331 ? -21.188 11.988  -5.296  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B C     1 
ATOM   5906 O O     . LEU D 3 331 ? -21.533 11.695  -6.446  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B O     1 
ATOM   5907 C CB    . LEU D 3 331 ? -21.143 14.322  -6.104  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CB    1 
ATOM   5908 C CG    . LEU D 3 331 ? -21.111 15.839  -5.960  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CG    1 
ATOM   5909 C CD1   . LEU D 3 331 ? -21.449 16.458  -7.307  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CD1   1 
ATOM   5910 C CD2   . LEU D 3 331 ? -22.109 16.286  -4.903  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CD2   1 
ATOM   5911 N N     . LYS D 3 332 ? -21.207 11.120  -4.296  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B N     1 
ATOM   5912 C CA    . LYS D 3 332 ? -21.614 9.737   -4.501  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CA    1 
ATOM   5913 C C     . LYS D 3 332 ? -23.132 9.663   -4.561  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B C     1 
ATOM   5914 O O     . LYS D 3 332 ? -23.760 8.978   -3.759  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B O     1 
ATOM   5915 C CB    . LYS D 3 332 ? -21.066 8.887   -3.352  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CB    1 
ATOM   5916 C CG    . LYS D 3 332 ? -19.558 9.066   -3.165  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CG    1 
ATOM   5917 C CD    . LYS D 3 332 ? -19.091 8.641   -1.782  1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CD    1 
ATOM   5918 C CE    . LYS D 3 332 ? -17.641 9.051   -1.552  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CE    1 
ATOM   5919 N NZ    . LYS D 3 332 ? -17.184 8.745   -0.166  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 332 LYS B NZ    1 
ATOM   5920 N N     . CYS D 3 333 ? -23.714 10.363  -5.533  1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 333 CYS B N     1 
ATOM   5921 C CA    . CYS D 3 333 ? -25.165 10.419  -5.683  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 333 CYS B CA    1 
ATOM   5922 C C     . CYS D 3 333 ? -25.675 9.857   -7.005  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 333 CYS B C     1 
ATOM   5923 O O     . CYS D 3 333 ? -24.894 9.424   -7.853  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 333 CYS B O     1 
ATOM   5924 C CB    . CYS D 3 333 ? -25.633 11.867  -5.535  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 333 CYS B CB    1 
ATOM   5925 S SG    . CYS D 3 333 ? -24.860 13.000  -6.730  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 333 CYS B SG    1 
ATOM   5926 N N     . GLU D 3 334 ? -26.996 9.873   -7.175  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B N     1 
ATOM   5927 C CA    . GLU D 3 334 ? -27.618 9.360   -8.393  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CA    1 
ATOM   5928 C C     . GLU D 3 334 ? -27.387 10.280  -9.589  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B C     1 
ATOM   5929 O O     . GLU D 3 334 ? -26.880 9.843   -10.622 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B O     1 
ATOM   5930 C CB    . GLU D 3 334 ? -29.117 9.170   -8.176  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CB    1 
ATOM   5931 C CG    . GLU D 3 334 ? -29.863 8.610   -9.382  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CG    1 
ATOM   5932 C CD    . GLU D 3 334 ? -29.260 7.316   -9.893  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CD    1 
ATOM   5933 O OE1   . GLU D 3 334 ? -28.949 6.435   -9.063  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B OE1   1 
ATOM   5934 O OE2   . GLU D 3 334 ? -29.100 7.179   -11.126 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 334 GLU B OE2   1 
ATOM   5935 N N     . ASN D 3 335 ? -27.752 11.552  -9.445  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B N     1 
ATOM   5936 C CA    . ASN D 3 335 ? -27.579 12.510  -10.528 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B CA    1 
ATOM   5937 C C     . ASN D 3 335 ? -26.886 13.794  -10.090 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B C     1 
ATOM   5938 O O     . ASN D 3 335 ? -27.059 14.267  -8.969  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B O     1 
ATOM   5939 C CB    . ASN D 3 335 ? -28.930 12.843  -11.157 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B CB    1 
ATOM   5940 C CG    . ASN D 3 335 ? -29.676 11.604  -11.605 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B CG    1 
ATOM   5941 O OD1   . ASN D 3 335 ? -30.604 11.149  -10.934 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B OD1   1 
ATOM   5942 N ND2   . ASN D 3 335 ? -29.261 11.037  -12.734 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 335 ASN B ND2   1 
ATOM   5943 N N     . VAL D 3 336 ? -26.090 14.352  -10.990 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B N     1 
ATOM   5944 C CA    . VAL D 3 336 ? -25.369 15.575  -10.693 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CA    1 
ATOM   5945 C C     . VAL D 3 336 ? -25.898 16.717  -11.541 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B C     1 
ATOM   5946 O O     . VAL D 3 336 ? -26.466 16.499  -12.611 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B O     1 
ATOM   5947 C CB    . VAL D 3 336 ? -23.857 15.396  -10.970 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CB    1 
ATOM   5948 C CG1   . VAL D 3 336 ? -23.110 16.700  -10.733 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CG1   1 
ATOM   5949 C CG2   . VAL D 3 336 ? -23.301 14.306  -10.063 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CG2   1 
ATOM   5950 N N     . ARG D 3 337 ? -25.730 17.937  -11.046 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B N     1 
ATOM   5951 C CA    . ARG D 3 337 ? -26.154 19.110  -11.776 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B CA    1 
ATOM   5952 C C     . ARG D 3 337 ? -24.927 19.977  -11.998 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B C     1 
ATOM   5953 O O     . ARG D 3 337 ? -24.190 20.273  -11.055 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B O     1 
ATOM   5954 C CB    . ARG D 3 337 ? -27.189 19.910  -10.981 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B CB    1 
ATOM   5955 C CG    . ARG D 3 337 ? -27.786 21.081  -11.766 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B CG    1 
ATOM   5956 C CD    . ARG D 3 337 ? -28.531 22.054  -10.855 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B CD    1 
ATOM   5957 N NE    . ARG D 3 337 ? -29.476 21.379  -9.965  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B NE    1 
ATOM   5958 C CZ    . ARG D 3 337 ? -30.573 20.748  -10.372 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B CZ    1 
ATOM   5959 N NH1   . ARG D 3 337 ? -30.876 20.701  -11.662 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B NH1   1 
ATOM   5960 N NH2   . ARG D 3 337 ? -31.369 20.163  -9.486  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 337 ARG B NH2   1 
ATOM   5961 N N     . MET D 3 338 ? -24.698 20.359  -13.249 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 338 MET B N     1 
ATOM   5962 C CA    . MET D 3 338 ? -23.586 21.234  -13.596 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 338 MET B CA    1 
ATOM   5963 C C     . MET D 3 338 ? -24.225 22.556  -14.012 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 338 MET B C     1 
ATOM   5964 O O     . MET D 3 338 ? -25.077 22.589  -14.902 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 338 MET B O     1 
ATOM   5965 C CB    . MET D 3 338 ? -22.772 20.648  -14.751 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 338 MET B CB    1 
ATOM   5966 C CG    . MET D 3 338 ? -22.058 19.359  -14.395 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 338 MET B CG    1 
ATOM   5967 S SD    . MET D 3 338 ? -20.968 18.782  -15.712 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 338 MET B SD    1 
ATOM   5968 C CE    . MET D 3 338 ? -19.509 19.767  -15.426 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 338 MET B CE    1 
ATOM   5969 N N     . MET D 3 339 ? -23.830 23.637  -13.347 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 339 MET B N     1 
ATOM   5970 C CA    . MET D 3 339 ? -24.376 24.960  -13.620 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 339 MET B CA    1 
ATOM   5971 C C     . MET D 3 339 ? -23.307 25.798  -14.310 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 339 MET B C     1 
ATOM   5972 O O     . MET D 3 339 ? -22.310 26.170  -13.692 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 339 MET B O     1 
ATOM   5973 C CB    . MET D 3 339 ? -24.809 25.597  -12.296 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 339 MET B CB    1 
ATOM   5974 C CG    . MET D 3 339 ? -25.796 24.719  -11.523 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 339 MET B CG    1 
ATOM   5975 S SD    . MET D 3 339 ? -25.715 24.841  -9.708  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 339 MET B SD    1 
ATOM   5976 C CE    . MET D 3 339 ? -26.795 26.215  -9.421  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 339 MET B CE    1 
ATOM   5977 N N     . LEU D 3 340 ? -23.516 26.083  -15.594 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B N     1 
ATOM   5978 C CA    . LEU D 3 340 ? -22.549 26.850  -16.381 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B CA    1 
ATOM   5979 C C     . LEU D 3 340 ? -22.995 28.265  -16.713 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B C     1 
ATOM   5980 O O     . LEU D 3 340 ? -24.174 28.599  -16.626 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B O     1 
ATOM   5981 C CB    . LEU D 3 340 ? -22.250 26.114  -17.691 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B CB    1 
ATOM   5982 C CG    . LEU D 3 340 ? -21.584 24.740  -17.607 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B CG    1 
ATOM   5983 C CD1   . LEU D 3 340 ? -22.032 23.884  -18.775 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B CD1   1 
ATOM   5984 C CD2   . LEU D 3 340 ? -20.074 24.905  -17.606 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 340 LEU B CD2   1 
ATOM   5985 N N     . THR D 3 341 ? -22.027 29.088  -17.104 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 341 THR B N     1 
ATOM   5986 C CA    . THR D 3 341 ? -22.272 30.476  -17.477 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 341 THR B CA    1 
ATOM   5987 C C     . THR D 3 341 ? -21.687 30.711  -18.872 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 341 THR B C     1 
ATOM   5988 O O     . THR D 3 341 ? -22.396 31.130  -19.789 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 341 THR B O     1 
ATOM   5989 C CB    . THR D 3 341 ? -21.625 31.436  -16.470 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 341 THR B CB    1 
ATOM   5990 O OG1   . THR D 3 341 ? -22.214 31.228  -15.177 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 341 THR B OG1   1 
ATOM   5991 C CG2   . THR D 3 341 ? -21.833 32.892  -16.904 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 341 THR B CG2   1 
ATOM   5992 N N     . ASP D 3 342 ? -20.392 30.449  -19.021 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B N     1 
ATOM   5993 C CA    . ASP D 3 342 ? -19.723 30.580  -20.311 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B CA    1 
ATOM   5994 C C     . ASP D 3 342 ? -18.344 29.936  -20.331 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B C     1 
ATOM   5995 O O     . ASP D 3 342 ? -17.970 29.200  -19.416 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B O     1 
ATOM   5996 C CB    . ASP D 3 342 ? -19.620 32.046  -20.753 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B CB    1 
ATOM   5997 C CG    . ASP D 3 342 ? -18.932 32.915  -19.737 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B CG    1 
ATOM   5998 O OD1   . ASP D 3 342 ? -17.812 32.567  -19.309 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B OD1   1 
ATOM   5999 O OD2   . ASP D 3 342 ? -19.516 33.956  -19.374 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 342 ASP B OD2   1 
ATOM   6000 N N     . SER D 3 343 ? -17.595 30.228  -21.389 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 343 SER B N     1 
ATOM   6001 C CA    . SER D 3 343 ? -16.274 29.663  -21.608 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 343 SER B CA    1 
ATOM   6002 C C     . SER D 3 343 ? -15.166 30.202  -20.722 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 343 SER B C     1 
ATOM   6003 O O     . SER D 3 343 ? -14.154 29.532  -20.525 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 343 SER B O     1 
ATOM   6004 C CB    . SER D 3 343 ? -15.892 29.850  -23.076 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 343 SER B CB    1 
ATOM   6005 O OG    . SER D 3 343 ? -16.976 29.481  -23.915 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 343 SER B OG    1 
ATOM   6006 N N     . VAL D 3 344 ? -15.343 31.410  -20.196 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B N     1 
ATOM   6007 C CA    . VAL D 3 344 ? -14.327 32.005  -19.335 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B CA    1 
ATOM   6008 C C     . VAL D 3 344 ? -14.807 32.064  -17.890 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B C     1 
ATOM   6009 O O     . VAL D 3 344 ? -14.208 32.747  -17.059 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B O     1 
ATOM   6010 C CB    . VAL D 3 344 ? -13.958 33.442  -19.795 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B CB    1 
ATOM   6011 C CG1   . VAL D 3 344 ? -13.516 33.424  -21.250 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B CG1   1 
ATOM   6012 C CG2   . VAL D 3 344 ? -15.148 34.373  -19.624 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 344 VAL B CG2   1 
ATOM   6013 N N     . SER D 3 345 ? -15.883 31.341  -17.593 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 345 SER B N     1 
ATOM   6014 C CA    . SER D 3 345 ? -16.442 31.327  -16.244 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 345 SER B CA    1 
ATOM   6015 C C     . SER D 3 345 ? -16.313 29.971  -15.558 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 345 SER B C     1 
ATOM   6016 O O     . SER D 3 345 ? -16.125 28.944  -16.208 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 345 SER B O     1 
ATOM   6017 C CB    . SER D 3 345 ? -17.912 31.733  -16.287 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 345 SER B CB    1 
ATOM   6018 O OG    . SER D 3 345 ? -18.054 33.044  -16.798 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 345 SER B OG    1 
ATOM   6019 N N     . SER D 3 346 ? -16.424 29.977  -14.236 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 346 SER B N     1 
ATOM   6020 C CA    . SER D 3 346 ? -16.318 28.751  -13.462 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 346 SER B CA    1 
ATOM   6021 C C     . SER D 3 346 ? -17.619 27.975  -13.550 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 346 SER B C     1 
ATOM   6022 O O     . SER D 3 346 ? -18.653 28.524  -13.919 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 346 SER B O     1 
ATOM   6023 C CB    . SER D 3 346 ? -16.019 29.078  -11.996 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 346 SER B CB    1 
ATOM   6024 O OG    . SER D 3 346 ? -14.809 29.805  -11.877 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 346 SER B OG    1 
ATOM   6025 N N     . VAL D 3 347 ? -17.562 26.693  -13.217 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B N     1 
ATOM   6026 C CA    . VAL D 3 347 ? -18.751 25.860  -13.229 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B CA    1 
ATOM   6027 C C     . VAL D 3 347 ? -19.112 25.493  -11.796 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B C     1 
ATOM   6028 O O     . VAL D 3 347 ? -18.233 25.209  -10.981 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B O     1 
ATOM   6029 C CB    . VAL D 3 347 ? -18.528 24.548  -14.008 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B CB    1 
ATOM   6030 C CG1   . VAL D 3 347 ? -17.413 23.729  -13.351 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B CG1   1 
ATOM   6031 C CG2   . VAL D 3 347 ? -19.822 23.735  -14.039 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 347 VAL B CG2   1 
ATOM   6032 N N     . GLN D 3 348 ? -20.398 25.516  -11.475 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B N     1 
ATOM   6033 C CA    . GLN D 3 348 ? -20.812 25.113  -10.140 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B CA    1 
ATOM   6034 C C     . GLN D 3 348 ? -21.397 23.720  -10.317 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B C     1 
ATOM   6035 O O     . GLN D 3 348 ? -22.179 23.476  -11.243 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B O     1 
ATOM   6036 C CB    . GLN D 3 348 ? -21.865 26.061  -9.550  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B CB    1 
ATOM   6037 C CG    . GLN D 3 348 ? -22.254 25.703  -8.106  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B CG    1 
ATOM   6038 C CD    . GLN D 3 348 ? -22.969 26.834  -7.372  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B CD    1 
ATOM   6039 O OE1   . GLN D 3 348 ? -22.604 28.003  -7.496  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B OE1   1 
ATOM   6040 N NE2   . GLN D 3 348 ? -23.971 26.483  -6.585  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 348 GLN B NE2   1 
ATOM   6041 N N     . ILE D 3 349 ? -21.002 22.808  -9.437  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B N     1 
ATOM   6042 C CA    . ILE D 3 349 ? -21.472 21.435  -9.491  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CA    1 
ATOM   6043 C C     . ILE D 3 349 ? -22.068 21.032  -8.142  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B C     1 
ATOM   6044 O O     . ILE D 3 349 ? -21.545 21.391  -7.081  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B O     1 
ATOM   6045 C CB    . ILE D 3 349 ? -20.300 20.465  -9.838  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CB    1 
ATOM   6046 C CG1   . ILE D 3 349 ? -19.663 20.872  -11.171 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG1   1 
ATOM   6047 C CG2   . ILE D 3 349 ? -20.805 19.045  -9.912  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CG2   1 
ATOM   6048 C CD1   . ILE D 3 349 ? -18.398 20.081  -11.538 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 349 ILE B CD1   1 
ATOM   6049 N N     . GLU D 3 350 ? -23.174 20.298  -8.192  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N     1 
ATOM   6050 C CA    . GLU D 3 350 ? -23.832 19.822  -6.986  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA    1 
ATOM   6051 C C     . GLU D 3 350 ? -24.729 18.612  -7.252  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C     1 
ATOM   6052 O O     . GLU D 3 350 ? -25.040 18.280  -8.405  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O     1 
ATOM   6053 C CB    . GLU D 3 350 ? -24.633 20.959  -6.319  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB    1 
ATOM   6054 C CG    . GLU D 3 350 ? -25.647 21.682  -7.194  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG    1 
ATOM   6055 C CD    . GLU D 3 350 ? -26.357 22.815  -6.451  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD    1 
ATOM   6056 O OE1   . GLU D 3 350 ? -25.710 23.841  -6.136  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1   1 
ATOM   6057 O OE2   . GLU D 3 350 ? -27.568 22.674  -6.174  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2   1 
ATOM   6058 N N     . ASP D 3 351 ? -25.105 17.926  -6.180  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B N     1 
ATOM   6059 C CA    . ASP D 3 351 ? -25.987 16.772  -6.288  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CA    1 
ATOM   6060 C C     . ASP D 3 351 ? -27.274 17.381  -6.845  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B C     1 
ATOM   6061 O O     . ASP D 3 351 ? -27.723 18.419  -6.360  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B O     1 
ATOM   6062 C CB    . ASP D 3 351 ? -26.219 16.186  -4.895  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CB    1 
ATOM   6063 C CG    . ASP D 3 351 ? -27.116 14.960  -4.901  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CG    1 
ATOM   6064 O OD1   . ASP D 3 351 ? -28.033 14.870  -5.741  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD1   1 
ATOM   6065 O OD2   . ASP D 3 351 ? -26.917 14.088  -4.035  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD2   1 
ATOM   6066 N N     . ALA D 3 352 ? -27.855 16.756  -7.866  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 352 ALA B N     1 
ATOM   6067 C CA    . ALA D 3 352 ? -29.077 17.283  -8.477  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 352 ALA B CA    1 
ATOM   6068 C C     . ALA D 3 352 ? -30.250 17.340  -7.509  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 352 ALA B C     1 
ATOM   6069 O O     . ALA D 3 352 ? -31.180 18.128  -7.698  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 352 ALA B O     1 
ATOM   6070 C CB    . ALA D 3 352 ? -29.459 16.451  -9.696  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 352 ALA B CB    1 
ATOM   6071 N N     . ALA D 3 353 ? -30.208 16.509  -6.474  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 353 ALA B N     1 
ATOM   6072 C CA    . ALA D 3 353 ? -31.290 16.472  -5.498  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 353 ALA B CA    1 
ATOM   6073 C C     . ALA D 3 353 ? -30.926 17.072  -4.149  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 353 ALA B C     1 
ATOM   6074 O O     . ALA D 3 353 ? -31.676 16.926  -3.185  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 353 ALA B O     1 
ATOM   6075 C CB    . ALA D 3 353 ? -31.764 15.042  -5.310  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 353 ALA B CB    1 
ATOM   6076 N N     . SER D 3 354 ? -29.787 17.754  -4.070  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 354 SER B N     1 
ATOM   6077 C CA    . SER D 3 354 ? -29.381 18.346  -2.802  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 354 SER B CA    1 
ATOM   6078 C C     . SER D 3 354 ? -28.488 19.569  -2.967  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 354 SER B C     1 
ATOM   6079 O O     . SER D 3 354 ? -27.561 19.565  -3.768  1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 354 SER B O     1 
ATOM   6080 C CB    . SER D 3 354 ? -28.659 17.300  -1.956  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 354 SER B CB    1 
ATOM   6081 O OG    . SER D 3 354 ? -28.313 17.821  -0.688  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 354 SER B OG    1 
ATOM   6082 N N     . GLN D 3 355 ? -28.767 20.621  -2.209  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B N     1 
ATOM   6083 C CA    . GLN D 3 355 ? -27.950 21.828  -2.284  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B CA    1 
ATOM   6084 C C     . GLN D 3 355 ? -27.098 21.985  -1.027  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B C     1 
ATOM   6085 O O     . GLN D 3 355 ? -26.519 23.047  -0.796  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B O     1 
ATOM   6086 C CB    . GLN D 3 355 ? -28.827 23.072  -2.450  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B CB    1 
ATOM   6087 C CG    . GLN D 3 355 ? -29.359 23.322  -3.852  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B CG    1 
ATOM   6088 C CD    . GLN D 3 355 ? -30.249 24.559  -3.910  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B CD    1 
ATOM   6089 O OE1   . GLN D 3 355 ? -31.333 24.588  -3.320  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B OE1   1 
ATOM   6090 N NE2   . GLN D 3 355 ? -29.791 25.587  -4.613  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 355 GLN B NE2   1 
ATOM   6091 N N     . SER D 3 356 ? -27.019 20.927  -0.223  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 356 SER B N     1 
ATOM   6092 C CA    . SER D 3 356 ? -26.240 20.966  1.013   1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 356 SER B CA    1 
ATOM   6093 C C     . SER D 3 356 ? -24.752 21.192  0.742   1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 356 SER B C     1 
ATOM   6094 O O     . SER D 3 356 ? -24.039 21.742  1.580   1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 356 SER B O     1 
ATOM   6095 C CB    . SER D 3 356 ? -26.424 19.666  1.805   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 356 SER B CB    1 
ATOM   6096 O OG    . SER D 3 356 ? -25.986 18.537  1.061   1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 356 SER B OG    1 
ATOM   6097 N N     . ALA D 3 357 ? -24.290 20.759  -0.426  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N     1 
ATOM   6098 C CA    . ALA D 3 357 ? -22.893 20.928  -0.808  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA    1 
ATOM   6099 C C     . ALA D 3 357 ? -22.803 21.479  -2.222  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C     1 
ATOM   6100 O O     . ALA D 3 357 ? -23.589 21.112  -3.094  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O     1 
ATOM   6101 C CB    . ALA D 3 357 ? -22.156 19.596  -0.726  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB    1 
ATOM   6102 N N     . ALA D 3 358 ? -21.832 22.352  -2.450  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 358 ALA B N     1 
ATOM   6103 C CA    . ALA D 3 358 ? -21.644 22.944  -3.761  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 358 ALA B CA    1 
ATOM   6104 C C     . ALA D 3 358 ? -20.150 22.971  -4.081  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 358 ALA B C     1 
ATOM   6105 O O     . ALA D 3 358 ? -19.311 23.099  -3.186  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 358 ALA B O     1 
ATOM   6106 C CB    . ALA D 3 358 ? -22.226 24.351  -3.782  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 358 ALA B CB    1 
ATOM   6107 N N     . TYR D 3 359 ? -19.820 22.831  -5.360  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B N     1 
ATOM   6108 C CA    . TYR D 3 359 ? -18.431 22.826  -5.785  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CA    1 
ATOM   6109 C C     . TYR D 3 359 ? -18.236 23.781  -6.957  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B C     1 
ATOM   6110 O O     . TYR D 3 359 ? -19.094 23.891  -7.830  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B O     1 
ATOM   6111 C CB    . TYR D 3 359 ? -18.016 21.407  -6.190  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CB    1 
ATOM   6112 C CG    . TYR D 3 359 ? -18.269 20.376  -5.115  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CG    1 
ATOM   6113 C CD1   . TYR D 3 359 ? -19.510 19.753  -4.995  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CD1   1 
ATOM   6114 C CD2   . TYR D 3 359 ? -17.277 20.058  -4.182  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CD2   1 
ATOM   6115 C CE1   . TYR D 3 359 ? -19.762 18.837  -3.963  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CE1   1 
ATOM   6116 C CE2   . TYR D 3 359 ? -17.519 19.147  -3.150  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CE2   1 
ATOM   6117 C CZ    . TYR D 3 359 ? -18.761 18.544  -3.047  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B CZ    1 
ATOM   6118 O OH    . TYR D 3 359 ? -19.006 17.662  -2.022  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 359 TYR B OH    1 
ATOM   6119 N N     . VAL D 3 360 ? -17.113 24.486  -6.956  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B N     1 
ATOM   6120 C CA    . VAL D 3 360 ? -16.797 25.429  -8.019  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CA    1 
ATOM   6121 C C     . VAL D 3 360 ? -15.421 25.123  -8.585  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B C     1 
ATOM   6122 O O     . VAL D 3 360 ? -14.458 24.951  -7.838  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B O     1 
ATOM   6123 C CB    . VAL D 3 360 ? -16.802 26.885  -7.508  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CB    1 
ATOM   6124 C CG1   . VAL D 3 360 ? -16.564 27.837  -8.664  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CG1   1 
ATOM   6125 C CG2   . VAL D 3 360 ? -18.121 27.197  -6.829  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CG2   1 
ATOM   6126 N N     . VAL D 3 361 ? -15.331 25.047  -9.909  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B N     1 
ATOM   6127 C CA    . VAL D 3 361 ? -14.064 24.766  -10.564 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B CA    1 
ATOM   6128 C C     . VAL D 3 361 ? -13.768 25.852  -11.586 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B C     1 
ATOM   6129 O O     . VAL D 3 361 ? -14.601 26.148  -12.440 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B O     1 
ATOM   6130 C CB    . VAL D 3 361 ? -14.099 23.402  -11.285 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B CB    1 
ATOM   6131 C CG1   . VAL D 3 361 ? -12.746 23.109  -11.911 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B CG1   1 
ATOM   6132 C CG2   . VAL D 3 361 ? -14.485 22.308  -10.299 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 361 VAL B CG2   1 
ATOM   6133 N N     . MET D 3 362 ? -12.582 26.445  -11.487 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 362 MET B N     1 
ATOM   6134 C CA    . MET D 3 362 ? -12.173 27.500  -12.408 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 362 MET B CA    1 
ATOM   6135 C C     . MET D 3 362 ? -12.029 26.892  -13.795 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 362 MET B C     1 
ATOM   6136 O O     . MET D 3 362 ? -11.615 25.736  -13.934 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 362 MET B O     1 
ATOM   6137 C CB    . MET D 3 362 ? -10.833 28.098  -11.973 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 362 MET B CB    1 
ATOM   6138 C CG    . MET D 3 362 ? -10.399 29.312  -12.786 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 362 MET B CG    1 
ATOM   6139 S SD    . MET D 3 362 ? -8.722  29.902  -12.399 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 362 MET B SD    1 
ATOM   6140 C CE    . MET D 3 362 ? -9.037  30.964  -10.966 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 362 MET B CE    1 
ATOM   6141 N N     . PRO D 3 363 ? -12.370 27.657  -14.842 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B N     1 
ATOM   6142 C CA    . PRO D 3 363 ? -12.250 27.113  -16.193 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B CA    1 
ATOM   6143 C C     . PRO D 3 363 ? -10.809 27.122  -16.673 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B C     1 
ATOM   6144 O O     . PRO D 3 363 ? -9.934  27.737  -16.061 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B O     1 
ATOM   6145 C CB    . PRO D 3 363 ? -13.136 28.044  -17.011 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B CB    1 
ATOM   6146 C CG    . PRO D 3 363 ? -12.873 29.366  -16.364 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B CG    1 
ATOM   6147 C CD    . PRO D 3 363 ? -12.928 29.023  -14.878 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 363 PRO B CD    1 
ATOM   6148 N N     . MET D 3 364 ? -10.576 26.415  -17.768 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 364 MET B N     1 
ATOM   6149 C CA    . MET D 3 364 ? -9.264  26.347  -18.375 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 364 MET B CA    1 
ATOM   6150 C C     . MET D 3 364 ? -9.495  26.953  -19.754 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 364 MET B C     1 
ATOM   6151 O O     . MET D 3 364 ? -9.827  26.244  -20.704 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 364 MET B O     1 
ATOM   6152 C CB    . MET D 3 364 ? -8.822  24.891  -18.488 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 364 MET B CB    1 
ATOM   6153 C CG    . MET D 3 364 ? -7.324  24.696  -18.499 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 364 MET B CG    1 
ATOM   6154 S SD    . MET D 3 364 ? -6.897  22.949  -18.414 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 364 MET B SD    1 
ATOM   6155 C CE    . MET D 3 364 ? -7.147  22.650  -16.722 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 364 MET B CE    1 
ATOM   6156 N N     . ARG D 3 365 ? -9.347  28.270  -19.856 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B N     1 
ATOM   6157 C CA    . ARG D 3 365 ? -9.579  28.949  -21.125 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CA    1 
ATOM   6158 C C     . ARG D 3 365 ? -8.324  29.260  -21.930 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B C     1 
ATOM   6159 O O     . ARG D 3 365 ? -7.245  29.481  -21.377 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B O     1 
ATOM   6160 C CB    . ARG D 3 365 ? -10.383 30.236  -20.901 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CB    1 
ATOM   6161 C CG    . ARG D 3 365 ? -9.776  31.212  -19.909 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CG    1 
ATOM   6162 C CD    . ARG D 3 365 ? -10.624 32.474  -19.814 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CD    1 
ATOM   6163 N NE    . ARG D 3 365 ? -10.117 33.422  -18.826 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NE    1 
ATOM   6164 C CZ    . ARG D 3 365 ? -10.109 33.203  -17.515 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CZ    1 
ATOM   6165 N NH1   . ARG D 3 365 ? -10.584 32.064  -17.027 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NH1   1 
ATOM   6166 N NH2   . ARG D 3 365 ? -9.626  34.123  -16.691 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NH2   1 
ATOM   6167 N N     . LEU D 3 366 ? -8.494  29.271  -23.251 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B N     1 
ATOM   6168 C CA    . LEU D 3 366 ? -7.416  29.545  -24.197 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CA    1 
ATOM   6169 C C     . LEU D 3 366 ? -7.247  31.045  -24.416 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B C     1 
ATOM   6170 O O     . LEU D 3 366 ? -7.900  31.827  -23.694 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B O     1 
ATOM   6171 C CB    . LEU D 3 366 ? -7.719  28.868  -25.535 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CB    1 
ATOM   6172 C CG    . LEU D 3 366 ? -7.937  27.354  -25.490 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CG    1 
ATOM   6173 C CD1   . LEU D 3 366 ? -8.464  26.871  -26.832 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD1   1 
ATOM   6174 C CD2   . LEU D 3 366 ? -6.635  26.658  -25.138 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD2   1 
ATOM   6175 O OXT   . LEU D 3 366 ? -6.459  31.418  -25.311 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B OXT   1 
HETATM 6176 N N1    . 5CY E 4 .   ? 10.755  15.585  6.292   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C N1    1 
HETATM 6177 O O1    . 5CY E 4 .   ? 11.499  13.747  10.123  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C O1    1 
HETATM 6178 C C10   . 5CY E 4 .   ? 10.065  16.533  5.637   1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C10   1 
HETATM 6179 C C11   . 5CY E 4 .   ? 10.525  15.015  7.677   1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C11   1 
HETATM 6180 C C12   . 5CY E 4 .   ? 11.434  15.698  8.711   1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C12   1 
HETATM 6181 C C13   . 5CY E 4 .   ? 11.219  15.142  10.115  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C13   1 
HETATM 6182 C C14   . 5CY E 4 .   ? 11.888  15.087  5.444   1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C14   1 
HETATM 6183 C C15   . 5CY E 4 .   ? 12.874  14.090  5.726   1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C15   1 
HETATM 6184 C C16   . 5CY E 4 .   ? 13.854  13.810  4.728   1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C16   1 
HETATM 6185 C C17   . 5CY E 4 .   ? 13.847  14.506  3.482   1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C17   1 
HETATM 6186 C C18   . 5CY E 4 .   ? 12.860  15.496  3.207   1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C18   1 
HETATM 6187 C C19   . 5CY E 4 .   ? 11.879  15.776  4.210   1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C19   1 
HETATM 6188 O O2    . 5CY E 4 .   ? 1.135   18.914  6.417   1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C O2    1 
HETATM 6189 C C20   . 5CY E 4 .   ? 10.725  16.714  4.258   1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C20   1 
HETATM 6190 C C21   . 5CY E 4 .   ? 10.406  17.801  3.199   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C21   1 
HETATM 6191 C C22   . 5CY E 4 .   ? 11.678  17.844  4.801   1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C22   1 
HETATM 6192 C C8    . 5CY E 4 .   ? 8.773   18.512  6.669   1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C8    1 
HETATM 6193 C C9    . 5CY E 4 .   ? 8.837   17.255  6.191   1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 111 5CY C C9    1 
HETATM 6194 O O     . HOH F 5 .   ? 17.324  -18.240 4.115   1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O     1 
HETATM 6195 O O     . HOH F 5 .   ? 4.853   -11.005 17.616  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O     1 
HETATM 6196 O O     . HOH F 5 .   ? 6.151   -16.436 21.459  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O     1 
HETATM 6197 O O     . HOH F 5 .   ? 20.103  -15.703 -5.194  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O     1 
HETATM 6198 O O     . HOH F 5 .   ? 21.684  -26.454 30.139  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O     1 
HETATM 6199 O O     . HOH F 5 .   ? -1.606  -14.539 -11.609 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O     1 
HETATM 6200 O O     . HOH F 5 .   ? -14.484 -11.769 -27.560 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O     1 
HETATM 6201 O O     . HOH F 5 .   ? 12.166  -13.224 30.174  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O     1 
HETATM 6202 O O     . HOH F 5 .   ? 23.223  -2.136  18.752  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O     1 
HETATM 6203 O O     . HOH F 5 .   ? 15.376  -0.902  18.039  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O     1 
HETATM 6204 O O     . HOH F 5 .   ? 3.680   -15.285 21.602  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O     1 
HETATM 6205 O O     . HOH F 5 .   ? 15.948  1.697   17.601  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O     1 
HETATM 6206 O O     . HOH F 5 .   ? -18.533 0.901   -23.975 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O     1 
HETATM 6207 O O     . HOH F 5 .   ? -5.879  -18.970 -30.326 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O     1 
HETATM 6208 O O     . HOH F 5 .   ? 3.874   -22.495 18.049  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O     1 
HETATM 6209 O O     . HOH F 5 .   ? 3.300   4.979   -29.519 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O     1 
HETATM 6210 O O     . HOH F 5 .   ? 17.790  -24.617 30.365  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O     1 
HETATM 6211 O O     . HOH F 5 .   ? 20.927  -5.459  17.987  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O     1 
HETATM 6212 O O     . HOH F 5 .   ? 1.080   4.008   -21.558 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O     1 
HETATM 6213 O O     . HOH F 5 .   ? 28.398  -29.046 3.746   1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O     1 
HETATM 6214 O O     . HOH F 5 .   ? 7.574   -23.019 -27.183 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O     1 
HETATM 6215 O O     . HOH F 5 .   ? 15.092  -2.943  14.675  1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O     1 
HETATM 6216 O O     . HOH F 5 .   ? 8.350   -15.670 25.507  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O     1 
HETATM 6217 O O     . HOH F 5 .   ? 2.231   -10.088 -29.838 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O     1 
HETATM 6218 O O     . HOH F 5 .   ? -9.530  2.900   -16.230 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O     1 
HETATM 6219 O O     . HOH F 5 .   ? 10.374  -33.882 2.981   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O     1 
HETATM 6220 O O     . HOH F 5 .   ? 11.179  -14.276 -30.947 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O     1 
HETATM 6221 O O     . HOH F 5 .   ? 23.325  -26.822 -7.207  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O     1 
HETATM 6222 O O     . HOH F 5 .   ? 23.156  -24.757 -5.351  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O     1 
HETATM 6223 O O     . HOH F 5 .   ? -12.198 -10.021 -33.954 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O     1 
HETATM 6224 O O     . HOH F 5 .   ? 5.587   -12.037 -29.890 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O     1 
HETATM 6225 O O     . HOH F 5 .   ? -1.467  -13.836 -33.461 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O     1 
HETATM 6226 O O     . HOH F 5 .   ? 21.293  -9.390  22.915  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O     1 
HETATM 6227 O O     . HOH F 5 .   ? 7.526   -15.877 -24.574 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O     1 
HETATM 6228 O O     . HOH F 5 .   ? 26.250  -24.315 -9.111  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O     1 
HETATM 6229 O O     . HOH F 5 .   ? 7.257   -3.937  -24.248 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O     1 
HETATM 6230 O O     . HOH F 5 .   ? -8.499  -21.010 -23.241 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O     1 
HETATM 6231 O O     . HOH F 5 .   ? -8.025  -17.226 -25.972 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O     1 
HETATM 6232 O O     . HOH F 5 .   ? 12.769  -8.886  6.897   1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O     1 
HETATM 6233 O O     . HOH F 5 .   ? 18.651  -10.381 0.201   1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O     1 
HETATM 6234 O O     . HOH F 5 .   ? 13.094  -0.428  -31.593 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O     1 
HETATM 6235 O O     . HOH F 5 .   ? 6.492   -17.180 24.180  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O     1 
HETATM 6236 O O     . HOH F 5 .   ? 3.947   -15.570 24.214  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O     1 
HETATM 6237 O O     . HOH F 5 .   ? 0.895   -13.565 -34.585 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O     1 
HETATM 6238 O O     . HOH F 5 .   ? 20.003  -14.413 24.681  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O     1 
HETATM 6239 O O     . HOH F 5 .   ? 22.892  -5.414  15.959  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O     1 
HETATM 6240 O O     . HOH F 5 .   ? 27.597  -15.034 17.087  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O     1 
HETATM 6241 O O     . HOH F 5 .   ? 9.842   -14.900 4.195   1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O     1 
HETATM 6242 O O     . HOH F 5 .   ? 21.336  -7.470  20.413  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O     1 
HETATM 6243 O O     . HOH F 5 .   ? -8.700  -13.889 -23.285 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O     1 
HETATM 6244 O O     . HOH F 5 .   ? 21.697  -31.340 -11.293 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O     1 
HETATM 6245 O O     . HOH F 5 .   ? 26.027  -22.847 14.581  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O     1 
HETATM 6246 O O     . HOH F 5 .   ? -18.921 3.447   -23.644 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O     1 
HETATM 6247 O O     . HOH F 5 .   ? 0.284   -15.573 -9.207  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O     1 
HETATM 6248 O O     . HOH F 5 .   ? -18.005 4.064   -35.345 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O     1 
HETATM 6249 O O     . HOH F 5 .   ? 19.399  -31.574 21.153  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O     1 
HETATM 6250 O O     . HOH F 5 .   ? 26.705  -19.078 -17.813 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O     1 
HETATM 6251 O O     . HOH F 5 .   ? 16.312  -23.434 32.123  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O     1 
HETATM 6252 O O     . HOH F 5 .   ? 16.301  -24.649 -33.111 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O     1 
HETATM 6253 O O     . HOH F 5 .   ? 5.198   4.759   -26.042 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O     1 
HETATM 6254 O O     . HOH F 5 .   ? 3.275   -1.550  -37.476 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O     1 
HETATM 6255 O O     . HOH F 5 .   ? 3.753   3.116   -36.063 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O     1 
HETATM 6256 O O     . HOH F 5 .   ? -13.164 -11.631 -31.726 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O     1 
HETATM 6257 O O     . HOH F 5 .   ? 1.170   -16.551 20.173  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O     1 
HETATM 6258 O O     . HOH F 5 .   ? 12.748  -25.937 -31.471 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O     1 
HETATM 6259 O O     . HOH F 5 .   ? 6.042   -19.312 25.569  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O     1 
HETATM 6260 O O     . HOH F 5 .   ? 23.302  -36.830 -8.252  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O     1 
HETATM 6261 O O     . HOH F 5 .   ? -17.362 5.617   -33.121 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O     1 
HETATM 6262 O O     . HOH F 5 .   ? 3.654   -23.108 15.622  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O     1 
HETATM 6263 O O     . HOH F 5 .   ? 12.814  -25.303 -28.675 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O     1 
HETATM 6264 O O     . HOH F 5 .   ? 18.992  -9.908  -11.838 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O     1 
HETATM 6265 O O     . HOH F 5 .   ? 1.955   0.819   -36.826 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O     1 
HETATM 6266 O O     . HOH F 5 .   ? 23.220  -13.191 10.738  1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O     1 
HETATM 6267 O O     . HOH F 5 .   ? 1.185   -0.432  -11.363 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O     1 
HETATM 6268 O O     . HOH F 5 .   ? 24.453  -26.264 -9.528  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O     1 
HETATM 6269 O O     . HOH F 5 .   ? 11.112  -16.011 -26.575 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O     1 
HETATM 6270 O O     . HOH F 5 .   ? 0.226   10.720  -22.193 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O     1 
HETATM 6271 O O     . HOH F 5 .   ? 24.061  -12.756 -17.710 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O     1 
HETATM 6272 O O     . HOH F 5 .   ? -4.574  -18.786 -19.747 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O     1 
HETATM 6273 O O     . HOH F 5 .   ? -5.720  -1.753  -40.630 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O     1 
HETATM 6274 O O     . HOH F 5 .   ? 23.433  -29.303 -12.721 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O     1 
HETATM 6275 O O     . HOH F 5 .   ? 18.567  -20.726 27.542  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O     1 
HETATM 6276 O O     . HOH F 5 .   ? -13.007 -12.320 -40.199 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O     1 
HETATM 6277 O O     . HOH F 5 .   ? 25.906  -30.863 22.264  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O     1 
HETATM 6278 O O     . HOH F 5 .   ? 22.465  -28.661 28.517  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O     1 
HETATM 6279 O O     . HOH F 5 .   ? -6.985  11.153  -34.555 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O     1 
HETATM 6280 O O     . HOH F 5 .   ? 8.285   -15.916 2.073   1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O     1 
HETATM 6281 O O     . HOH F 5 .   ? 9.745   -16.150 -0.374  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O     1 
HETATM 6282 O O     . HOH F 5 .   ? 1.752   -22.140 -24.239 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O     1 
HETATM 6283 O O     . HOH F 5 .   ? 22.442  -19.839 -15.789 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O     1 
HETATM 6284 O O     . HOH F 5 .   ? 17.485  -33.842 14.488  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O     1 
HETATM 6285 O O     . HOH F 5 .   ? -12.776 -16.421 -36.099 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O     1 
HETATM 6286 O O     . HOH F 5 .   ? -9.493  -29.020 -13.372 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O     1 
HETATM 6287 O O     . HOH F 5 .   ? 28.941  -20.392 23.089  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O     1 
HETATM 6288 O O     . HOH F 5 .   ? 1.384   -20.872 19.291  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O     1 
HETATM 6289 O O     . HOH F 5 .   ? 9.565   -2.481  -20.952 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O     1 
HETATM 6290 O O     . HOH F 5 .   ? 11.727  -27.819 5.916   1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O     1 
HETATM 6291 O O     . HOH F 5 .   ? -2.102  -2.680  -13.853 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O     1 
HETATM 6292 O O     . HOH F 5 .   ? -17.641 1.408   -15.449 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O     1 
HETATM 6293 O O     . HOH F 5 .   ? 23.788  -9.128  -0.934  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O     1 
HETATM 6294 O O     . HOH F 5 .   ? 14.219  -5.741  8.562   1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O     1 
HETATM 6295 O O     . HOH F 5 .   ? 23.476  4.982   24.194  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O     1 
HETATM 6296 O O     . HOH F 5 .   ? 23.771  -29.784 7.350   1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O     1 
HETATM 6297 O O     . HOH F 5 .   ? 5.219   -19.071 9.778   1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O     1 
HETATM 6298 O O     . HOH F 5 .   ? 21.845  -33.266 -4.373  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O     1 
HETATM 6299 O O     . HOH F 5 .   ? 7.188   -13.890 -29.492 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O     1 
HETATM 6300 O O     . HOH F 5 .   ? -12.154 0.835   -34.439 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O     1 
HETATM 6301 O O     . HOH F 5 .   ? 25.534  -22.282 -11.478 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O     1 
HETATM 6302 O O     . HOH F 5 .   ? 23.310  -20.110 -18.484 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O     1 
HETATM 6303 O O     . HOH F 5 .   ? -17.579 4.902   -30.540 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O     1 
HETATM 6304 O O     . HOH F 5 .   ? 29.732  -14.534 19.130  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O     1 
HETATM 6305 O O     . HOH F 5 .   ? 4.335   7.032   -31.370 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O     1 
HETATM 6306 O O     . HOH F 5 .   ? 12.496  -22.428 30.428  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O     1 
HETATM 6307 O O     . HOH F 5 .   ? 23.759  -26.816 -16.597 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O     1 
HETATM 6308 O O     . HOH F 5 .   ? -20.094 -1.061  -28.419 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O     1 
HETATM 6309 O O     . HOH F 5 .   ? 17.710  -34.528 -5.740  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O     1 
HETATM 6310 O O     . HOH F 5 .   ? 26.002  -31.894 6.854   1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O     1 
HETATM 6311 O O     . HOH F 5 .   ? 2.096   -17.237 25.065  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O     1 
HETATM 6312 O O     . HOH F 5 .   ? 17.662  -30.786 4.231   1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O     1 
HETATM 6313 O O     . HOH F 5 .   ? -15.631 -0.156  -15.760 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O     1 
HETATM 6314 O O     . HOH F 5 .   ? -9.008  -15.949 -39.452 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O     1 
HETATM 6315 O O     . HOH F 5 .   ? 23.063  -14.164 26.093  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O     1 
HETATM 6316 O O     . HOH F 5 .   ? 1.357   -26.234 -20.604 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O     1 
HETATM 6317 O O     . HOH F 5 .   ? 29.673  -10.410 12.024  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O     1 
HETATM 6318 O O     . HOH F 5 .   ? -6.814  2.456   -42.224 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O     1 
HETATM 6319 O O     . HOH F 5 .   ? 30.886  -27.028 -6.147  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O     1 
HETATM 6320 O O     . HOH F 5 .   ? 1.070   -19.722 0.523   1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O     1 
HETATM 6321 O O     . HOH F 5 .   ? 31.917  -28.406 11.596  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O     1 
HETATM 6322 O O     . HOH F 5 .   ? 26.753  -12.835 6.971   1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O     1 
HETATM 6323 O O     . HOH F 5 .   ? 9.346   -38.642 -8.729  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O     1 
HETATM 6324 O O     . HOH F 5 .   ? -18.948 -11.517 -25.668 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O     1 
HETATM 6325 O O     . HOH F 5 .   ? -1.284  -26.815 -9.413  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O     1 
HETATM 6326 O O     . HOH F 5 .   ? 8.686   -24.906 -28.644 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O     1 
HETATM 6327 O O     . HOH F 5 .   ? 12.614  2.017   -37.767 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O     1 
HETATM 6328 O O     . HOH F 5 .   ? 7.201   -24.531 21.298  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O     1 
HETATM 6329 O O     . HOH F 5 .   ? -1.055  -27.363 -12.296 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O     1 
HETATM 6330 O O     . HOH F 5 .   ? -19.103 -1.569  -15.605 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O     1 
HETATM 6331 O O     . HOH F 5 .   ? -7.838  9.504   -38.587 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O     1 
HETATM 6332 O O     . HOH F 5 .   ? -0.911  -11.973 -11.130 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O     1 
HETATM 6333 O O     . HOH F 5 .   ? 19.641  -29.631 -26.472 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O     1 
HETATM 6334 O O     . HOH F 5 .   ? 23.761  -32.574 20.347  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O     1 
HETATM 6335 O O     . HOH F 5 .   ? 22.351  -27.315 -22.365 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O     1 
HETATM 6336 O O     . HOH F 5 .   ? 5.241   -32.311 -7.462  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O     1 
HETATM 6337 O O     . HOH F 5 .   ? 19.334  -36.235 -13.168 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O     1 
HETATM 6338 O O     . HOH F 5 .   ? 21.332  -9.396  2.891   1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O     1 
HETATM 6339 O O     . HOH F 5 .   ? 0.791   -18.173 22.765  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O     1 
HETATM 6340 O O     . HOH F 5 .   ? 16.861  -5.809  -6.514  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O     1 
HETATM 6341 O O     . HOH F 5 .   ? 15.412  -9.685  5.504   1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O     1 
HETATM 6342 O O     . HOH F 5 .   ? 10.099  -11.985 7.928   1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O     1 
HETATM 6343 O O     . HOH F 5 .   ? 6.811   -5.544  14.991  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O     1 
HETATM 6344 O O     . HOH F 5 .   ? -21.716 4.118   -32.245 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O     1 
HETATM 6345 O O     . HOH F 5 .   ? -7.341  0.500   -44.040 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O     1 
HETATM 6346 O O     . HOH F 5 .   ? 30.160  -30.072 15.686  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O     1 
HETATM 6347 O O     . HOH F 5 .   ? 11.489  -23.270 -28.093 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O     1 
HETATM 6348 O O     . HOH F 5 .   ? 9.683   -34.440 -19.367 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O     1 
HETATM 6349 O O     . HOH F 5 .   ? 31.832  -25.105 11.620  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O     1 
HETATM 6350 O O     . HOH F 5 .   ? 5.793   -2.675  -38.454 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O     1 
HETATM 6351 O O     . HOH F 5 .   ? 15.092  -6.619  -17.014 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O     1 
HETATM 6352 O O     . HOH F 5 .   ? 15.964  -9.130  -13.026 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O     1 
HETATM 6353 O O     . HOH F 5 .   ? 17.874  3.948   11.558  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O     1 
HETATM 6354 O O     . HOH F 5 .   ? -4.040  -20.535 -17.069 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O     1 
HETATM 6355 O O     . HOH F 5 .   ? 25.743  -9.487  18.882  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O     1 
HETATM 6356 O O     . HOH F 5 .   ? 0.653   5.880   -19.334 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O     1 
HETATM 6357 O O     . HOH F 5 .   ? 31.742  -7.094  10.091  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O     1 
HETATM 6358 O O     . HOH F 5 .   ? 6.895   -31.266 -21.318 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O     1 
HETATM 6359 O O     . HOH F 5 .   ? 12.568  -8.601  -26.595 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O     1 
HETATM 6360 O O     . HOH F 5 .   ? 12.809  -4.985  -33.798 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O     1 
HETATM 6361 O O     . HOH F 5 .   ? 23.049  -32.209 8.755   1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O     1 
HETATM 6362 O O     . HOH F 5 .   ? 3.799   -24.529 19.787  1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O     1 
HETATM 6363 O O     . HOH F 5 .   ? 18.364  -32.112 6.915   1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O     1 
HETATM 6364 O O     . HOH F 5 .   ? 29.258  -25.048 -8.274  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O     1 
HETATM 6365 O O     . HOH F 5 .   ? 18.909  0.997   -7.680  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O     1 
HETATM 6366 O O     . HOH F 5 .   ? -20.426 -2.337  -26.332 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O     1 
HETATM 6367 O O     . HOH F 5 .   ? 15.581  -31.833 19.792  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O     1 
HETATM 6368 O O     . HOH F 5 .   ? 30.162  -21.850 20.726  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O     1 
HETATM 6369 O O     . HOH F 5 .   ? 22.617  -35.881 -11.265 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O     1 
HETATM 6370 O O     . HOH F 5 .   ? 10.458  -13.771 32.601  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O     1 
HETATM 6371 O O     . HOH F 5 .   ? 12.385  -35.277 16.920  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O     1 
HETATM 6372 O O     . HOH F 5 .   ? -21.342 3.986   -24.873 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O     1 
HETATM 6373 O O     . HOH F 5 .   ? 5.778   -13.948 3.006   1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O     1 
HETATM 6374 O O     . HOH F 5 .   ? 27.415  -32.946 -6.073  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O     1 
HETATM 6375 O O     . HOH F 5 .   ? -24.416 4.712   -31.482 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O     1 
HETATM 6376 O O     . HOH F 5 .   ? 26.179  -34.129 19.074  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O     1 
HETATM 6377 O O     . HOH F 5 .   ? 19.030  -7.032  -9.459  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O     1 
HETATM 6378 O O     . HOH F 5 .   ? -6.750  -17.430 -21.762 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O     1 
HETATM 6379 O O     . HOH F 5 .   ? 19.489  -21.950 -28.145 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O     1 
HETATM 6380 O O     . HOH F 5 .   ? -11.344 4.780   -16.077 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O     1 
HETATM 6381 O O     . HOH F 5 .   ? 24.117  -34.007 -5.551  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O     1 
HETATM 6382 O O     . HOH F 5 .   ? -5.136  -23.083 -14.471 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O     1 
HETATM 6383 O O     . HOH F 5 .   ? 22.536  -10.737 -12.927 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O     1 
HETATM 6384 O O     . HOH F 5 .   ? 22.217  -8.595  26.961  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O     1 
HETATM 6385 O O     . HOH F 5 .   ? 1.027   -21.984 2.194   1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O     1 
HETATM 6386 O O     . HOH F 5 .   ? 24.241  -8.859  6.189   1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O     1 
HETATM 6387 O O     . HOH F 5 .   ? 27.866  -22.507 6.310   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O     1 
HETATM 6388 O O     . HOH F 5 .   ? 14.899  -8.979  3.141   1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O     1 
HETATM 6389 O O     . HOH F 5 .   ? -2.626  -4.170  -40.867 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O     1 
HETATM 6390 O O     . HOH F 5 .   ? 26.959  -12.247 9.438   1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O     1 
HETATM 6391 O O     . HOH F 5 .   ? 26.642  -7.032  -10.293 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O     1 
HETATM 6392 O O     . HOH F 5 .   ? 9.785   -26.545 4.314   1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O     1 
HETATM 6393 O O     . HOH F 5 .   ? -5.886  -15.179 -22.923 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O     1 
HETATM 6394 O O     . HOH F 5 .   ? -18.782 -4.712  -10.339 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O     1 
HETATM 6395 O O     . HOH F 5 .   ? 1.060   -23.015 14.622  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O     1 
HETATM 6396 O O     . HOH F 5 .   ? 11.151  -22.416 -30.383 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O     1 
HETATM 6397 O O     . HOH F 5 .   ? 24.564  -11.170 9.267   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O     1 
HETATM 6398 O O     . HOH F 5 .   ? 29.224  -34.745 9.488   1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O     1 
HETATM 6399 O O     . HOH F 5 .   ? 18.720  6.127   26.468  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O     1 
HETATM 6400 O O     . HOH F 5 .   ? 16.808  -7.569  5.587   1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O     1 
HETATM 6401 O O     . HOH F 5 .   ? 29.063  -30.706 -4.706  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O     1 
HETATM 6402 O O     . HOH F 5 .   ? 30.469  -5.749  19.328  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O     1 
HETATM 6403 O O     . HOH F 5 .   ? 30.991  -32.619 15.920  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O     1 
HETATM 6404 O O     . HOH F 5 .   ? 29.633  -22.714 -7.088  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O     1 
HETATM 6405 O O     . HOH F 5 .   ? 9.450   -23.450 3.024   1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O     1 
HETATM 6406 O O     . HOH F 5 .   ? 18.808  -7.694  3.381   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O     1 
HETATM 6407 O O     . HOH F 5 .   ? 27.950  -20.123 -20.553 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O     1 
HETATM 6408 O O     . HOH F 5 .   ? 10.989  -5.269  14.066  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O     1 
HETATM 6409 O O     . HOH F 5 .   ? 19.001  -20.762 -25.066 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O     1 
HETATM 6410 O O     . HOH F 5 .   ? 7.714   -21.394 24.494  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O     1 
HETATM 6411 O O     . HOH F 5 .   ? 4.775   -33.210 -12.967 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O     1 
HETATM 6412 O O     . HOH F 5 .   ? 20.706  -31.272 -24.552 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O     1 
HETATM 6413 O O     . HOH F 5 .   ? 15.066  -10.319 0.410   1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O     1 
HETATM 6414 O O     . HOH F 5 .   ? 24.148  -7.616  19.888  1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O     1 
HETATM 6415 O O     . HOH F 5 .   ? 23.784  -29.080 -25.724 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O     1 
HETATM 6416 O O     . HOH F 5 .   ? 18.895  -10.852 28.993  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O     1 
HETATM 6417 O O     . HOH F 5 .   ? 29.570  -24.300 20.907  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O     1 
HETATM 6418 O O     . HOH F 5 .   ? 13.117  -29.916 30.983  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O     1 
HETATM 6419 O O     . HOH F 5 .   ? 4.022   -21.951 -1.318  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O     1 
HETATM 6420 O O     . HOH F 5 .   ? 7.179   -20.582 1.650   1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O     1 
HETATM 6421 O O     . HOH F 5 .   ? -17.369 -7.805  -11.680 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O     1 
HETATM 6422 O O     . HOH F 5 .   ? 17.922  -33.444 11.489  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O     1 
HETATM 6423 O O     . HOH F 5 .   ? -10.086 -17.861 -33.242 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O     1 
HETATM 6424 O O     . HOH F 5 .   ? -1.077  -16.136 -34.563 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O     1 
HETATM 6425 O O     . HOH F 5 .   ? 4.652   -9.019  -36.473 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O     1 
HETATM 6426 O O     . HOH F 5 .   ? 23.061  -2.174  25.367  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O     1 
HETATM 6427 O O     . HOH F 5 .   ? 26.994  -11.723 25.303  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O     1 
HETATM 6428 O O     . HOH F 5 .   ? 12.796  -34.440 2.106   1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O     1 
HETATM 6429 O O     . HOH F 5 .   ? 9.239   -7.061  14.743  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O     1 
HETATM 6430 O O     . HOH F 5 .   ? 12.442  -1.465  16.012  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O     1 
HETATM 6431 O O     . HOH F 5 .   ? 2.910   2.131   -21.299 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O     1 
HETATM 6432 O O     . HOH F 5 .   ? -13.905 -0.382  -13.928 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O     1 
HETATM 6433 O O     . HOH F 5 .   ? 10.033  -4.547  11.619  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O     1 
HETATM 6434 O O     . HOH F 5 .   ? 14.870  -10.967 -2.593  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O     1 
HETATM 6435 O O     . HOH F 5 .   ? -1.161  -30.099 -13.286 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O     1 
HETATM 6436 O O     . HOH F 5 .   ? 13.850  2.796   -35.583 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O     1 
HETATM 6437 O O     . HOH F 5 .   ? -11.398 1.324   -14.134 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O     1 
HETATM 6438 O O     . HOH F 5 .   ? 19.879  -31.812 -21.759 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O     1 
HETATM 6439 O O     . HOH F 5 .   ? 22.787  -33.990 22.548  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O     1 
HETATM 6440 O O     . HOH F 5 .   ? 14.290  -32.923 -21.485 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O     1 
HETATM 6441 O O     . HOH F 5 .   ? 15.252  -15.634 -34.464 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O     1 
HETATM 6442 O O     . HOH F 5 .   ? 15.644  -32.488 25.218  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O     1 
HETATM 6443 O O     . HOH F 5 .   ? -16.441 -4.061  -34.591 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O     1 
HETATM 6444 O O     . HOH F 5 .   ? 25.907  -5.531  15.333  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O     1 
HETATM 6445 O O     . HOH F 5 .   ? 4.143   -33.675 -10.535 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O     1 
HETATM 6446 O O     . HOH F 5 .   ? 8.346   -32.806 -1.188  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O     1 
HETATM 6447 O O     . HOH F 5 .   ? 31.704  -33.272 18.231  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O     1 
HETATM 6448 O O     . HOH F 5 .   ? 17.796  3.669   -7.962  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O     1 
HETATM 6449 O O     . HOH F 5 .   ? 29.038  -31.837 3.545   1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O     1 
HETATM 6450 O O     . HOH G 5 .   ? -25.288 7.142   -13.783 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O     1 
HETATM 6451 O O     . HOH G 5 .   ? -20.235 4.045   -21.232 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O     1 
HETATM 6452 O O     . HOH G 5 .   ? -27.363 7.764   -15.180 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O     1 
HETATM 6453 O O     . HOH G 5 .   ? -25.524 5.646   -9.884  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O     1 
HETATM 6454 O O     . HOH G 5 .   ? 5.107   23.226  32.294  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O     1 
HETATM 6455 O O     . HOH G 5 .   ? -31.103 30.185  -10.203 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O     1 
HETATM 6456 O O     . HOH G 5 .   ? -14.337 1.712   17.798  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O     1 
HETATM 6457 O O     . HOH G 5 .   ? -27.116 34.593  -8.857  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O     1 
HETATM 6458 O O     . HOH G 5 .   ? -12.380 20.052  -7.574  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O     1 
HETATM 6459 O O     . HOH G 5 .   ? -1.065  11.318  28.892  1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O     1 
HETATM 6460 O O     . HOH G 5 .   ? -26.065 17.264  12.623  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O     1 
HETATM 6461 O O     . HOH G 5 .   ? -19.953 5.475   19.363  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O     1 
HETATM 6462 O O     . HOH G 5 .   ? -7.384  -4.315  32.245  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O     1 
HETATM 6463 O O     . HOH G 5 .   ? -24.191 35.391  8.036   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O     1 
HETATM 6464 O O     . HOH G 5 .   ? 12.672  7.773   25.038  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O     1 
HETATM 6465 O O     . HOH G 5 .   ? 2.426   -12.640 27.130  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O     1 
HETATM 6466 O O     . HOH G 5 .   ? 3.766   12.283  20.526  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O     1 
HETATM 6467 O O     . HOH G 5 .   ? -24.786 18.790  -3.614  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O     1 
HETATM 6468 O O     . HOH G 5 .   ? 8.858   11.330  33.969  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O     1 
HETATM 6469 O O     . HOH G 5 .   ? -4.386  9.965   33.989  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O     1 
HETATM 6470 O O     . HOH G 5 .   ? -6.488  16.885  23.693  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O     1 
HETATM 6471 O O     . HOH G 5 .   ? -0.284  -12.753 30.151  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O     1 
HETATM 6472 O O     . HOH G 5 .   ? -27.819 22.385  -29.625 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O     1 
HETATM 6473 O O     . HOH G 5 .   ? -13.948 21.371  -5.609  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O     1 
HETATM 6474 O O     . HOH G 5 .   ? -11.653 8.496   -11.106 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O     1 
HETATM 6475 O O     . HOH G 5 .   ? -13.642 34.442  6.177   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O     1 
HETATM 6476 O O     . HOH G 5 .   ? -13.986 4.735   -16.331 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O     1 
HETATM 6477 O O     . HOH G 5 .   ? -13.850 5.881   23.281  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O     1 
HETATM 6478 O O     . HOH G 5 .   ? -22.752 10.445  16.980  1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O     1 
HETATM 6479 O O     . HOH G 5 .   ? -4.487  0.102   43.068  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O     1 
HETATM 6480 O O     . HOH G 5 .   ? -16.076 30.677  2.803   1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O     1 
HETATM 6481 O O     . HOH G 5 .   ? 7.598   6.355   17.867  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O     1 
HETATM 6482 O O     . HOH G 5 .   ? -28.113 36.228  -10.556 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O     1 
HETATM 6483 O O     . HOH G 5 .   ? -19.420 28.761  -16.884 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O     1 
HETATM 6484 O O     . HOH G 5 .   ? -27.567 17.833  -29.027 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O     1 
HETATM 6485 O O     . HOH G 5 .   ? -12.562 19.880  27.540  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O     1 
HETATM 6486 O O     . HOH G 5 .   ? -18.740 10.803  23.167  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O     1 
HETATM 6487 O O     . HOH G 5 .   ? -4.799  22.535  -7.293  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O     1 
HETATM 6488 O O     . HOH G 5 .   ? -10.143 24.421  27.331  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     1 
HETATM 6489 O O     . HOH G 5 .   ? -31.187 22.240  12.773  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O     1 
HETATM 6490 O O     . HOH G 5 .   ? -9.676  23.591  -14.381 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     1 
HETATM 6491 O O     . HOH G 5 .   ? -1.734  18.642  -24.900 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     1 
HETATM 6492 O O     . HOH G 5 .   ? 1.780   -9.692  33.111  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     1 
HETATM 6493 O O     . HOH G 5 .   ? -19.710 35.062  -11.263 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O     1 
HETATM 6494 O O     . HOH G 5 .   ? -16.892 31.793  7.433   1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O     1 
HETATM 6495 O O     . HOH G 5 .   ? -8.672  30.022  12.448  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O     1 
HETATM 6496 O O     . HOH G 5 .   ? -27.371 10.349  -17.534 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O     1 
HETATM 6497 O O     . HOH G 5 .   ? -7.692  29.215  21.952  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O     1 
HETATM 6498 O O     . HOH G 5 .   ? 9.227   4.013   18.686  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O     1 
HETATM 6499 O O     . HOH G 5 .   ? -8.688  25.210  2.170   1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O     1 
HETATM 6500 O O     . HOH G 5 .   ? 4.106   -5.941  16.797  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O     1 
HETATM 6501 O O     . HOH G 5 .   ? 13.067  10.195  31.538  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O     1 
HETATM 6502 O O     . HOH G 5 .   ? 4.725   -13.595 25.950  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O     1 
HETATM 6503 O O     . HOH G 5 .   ? -9.554  0.785   26.580  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O     1 
HETATM 6504 O O     . HOH G 5 .   ? 10.650  9.237   33.310  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O     1 
HETATM 6505 O O     . HOH G 5 .   ? -5.197  17.758  -22.524 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O     1 
HETATM 6506 O O     . HOH G 5 .   ? -14.430 14.105  26.811  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O     1 
HETATM 6507 O O     . HOH G 5 .   ? -17.840 31.995  5.038   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O     1 
HETATM 6508 O O     . HOH G 5 .   ? -31.116 12.916  -22.635 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O     1 
HETATM 6509 O O     . HOH G 5 .   ? -5.871  21.073  -3.886  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O     1 
HETATM 6510 O O     . HOH G 5 .   ? -21.824 33.343  -13.648 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O     1 
HETATM 6511 O O     . HOH G 5 .   ? -7.664  18.281  -24.309 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O     1 
HETATM 6512 O O     . HOH G 5 .   ? -15.730 7.125   30.631  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O     1 
HETATM 6513 O O     . HOH G 5 .   ? -23.922 16.772  -1.675  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O     1 
HETATM 6514 O O     . HOH G 5 .   ? -24.390 30.128  -7.916  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O     1 
HETATM 6515 O O     . HOH G 5 .   ? -13.149 36.579  -0.519  1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O     1 
HETATM 6516 O O     . HOH G 5 .   ? -25.101 7.802   -11.085 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O     1 
HETATM 6517 O O     . HOH G 5 .   ? 3.609   16.466  31.097  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O     1 
HETATM 6518 O O     . HOH G 5 .   ? -5.596  -2.020  35.320  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O     1 
HETATM 6519 O O     . HOH G 5 .   ? -22.312 18.176  -27.360 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O     1 
HETATM 6520 O O     . HOH G 5 .   ? 9.214   14.644  34.239  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O     1 
HETATM 6521 O O     . HOH G 5 .   ? -2.648  24.481  33.967  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O     1 
HETATM 6522 O O     . HOH G 5 .   ? -13.086 37.220  3.315   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O     1 
HETATM 6523 O O     . HOH G 5 .   ? -2.185  5.135   -9.969  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O     1 
HETATM 6524 O O     . HOH G 5 .   ? -20.077 9.226   25.550  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O     1 
HETATM 6525 O O     . HOH G 5 .   ? -31.240 13.029  -8.567  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O     1 
HETATM 6526 O O     . HOH G 5 .   ? -26.771 31.249  4.582   1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O     1 
HETATM 6527 O O     . HOH G 5 .   ? -23.842 24.836  1.622   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O     1 
HETATM 6528 O O     . HOH G 5 .   ? -1.590  20.452  8.895   1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O     1 
HETATM 6529 O O     . HOH G 5 .   ? -29.009 12.252  -6.987  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O     1 
HETATM 6530 O O     . HOH G 5 .   ? -12.096 31.361  17.143  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O     1 
HETATM 6531 O O     . HOH G 5 .   ? -18.666 34.020  10.797  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O     1 
HETATM 6532 O O     . HOH G 5 .   ? -12.035 26.714  30.844  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O     1 
HETATM 6533 O O     . HOH G 5 .   ? -21.380 28.855  -13.846 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O     1 
HETATM 6534 O O     . HOH G 5 .   ? -12.622 13.357  -4.351  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O     1 
HETATM 6535 O O     . HOH G 5 .   ? -25.163 32.642  13.868  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O     1 
HETATM 6536 O O     . HOH G 5 .   ? 5.790   -15.652 27.423  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O     1 
HETATM 6537 O O     . HOH G 5 .   ? -21.458 15.664  -1.406  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O     1 
HETATM 6538 O O     . HOH G 5 .   ? 4.395   6.729   42.344  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O     1 
HETATM 6539 O O     . HOH G 5 .   ? 9.390   -10.216 36.798  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O     1 
HETATM 6540 O O     . HOH G 5 .   ? -16.275 17.676  26.505  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O     1 
HETATM 6541 O O     . HOH G 5 .   ? -14.163 6.218   20.743  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O     1 
HETATM 6542 O O     . HOH G 5 .   ? 1.158   -7.233  37.140  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O     1 
HETATM 6543 O O     . HOH G 5 .   ? -19.510 4.079   -18.627 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O     1 
HETATM 6544 O O     . HOH G 5 .   ? -3.808  13.946  32.049  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O     1 
HETATM 6545 O O     . HOH G 5 .   ? -13.211 14.406  0.353   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O     1 
HETATM 6546 O O     . HOH G 5 .   ? -15.863 1.420   14.625  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O     1 
HETATM 6547 O O     . HOH G 5 .   ? -13.169 12.649  -1.596  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O     1 
HETATM 6548 O O     . HOH G 5 .   ? 8.277   7.291   15.389  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O     1 
HETATM 6549 O O     . HOH G 5 .   ? -8.429  10.253  8.718   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O     1 
HETATM 6550 O O     . HOH G 5 .   ? -29.334 8.516   -13.351 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O     1 
HETATM 6551 O O     . HOH G 5 .   ? 19.645  6.464   30.840  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O     1 
HETATM 6552 O O     . HOH G 5 .   ? -3.086  -0.954  36.629  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O     1 
HETATM 6553 O O     . HOH G 5 .   ? -3.181  6.779   40.907  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O     1 
HETATM 6554 O O     . HOH G 5 .   ? 0.539   -10.987 17.116  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O     1 
HETATM 6555 O O     . HOH G 5 .   ? 1.888   -12.133 32.311  1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O     1 
HETATM 6556 O O     . HOH G 5 .   ? -13.270 10.121  29.057  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O     1 
HETATM 6557 O O     . HOH G 5 .   ? 2.203   24.521  28.711  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O     1 
HETATM 6558 O O     . HOH G 5 .   ? -2.499  -14.604 19.955  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O     1 
HETATM 6559 O O     . HOH G 5 .   ? -30.307 26.644  20.470  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O     1 
HETATM 6560 O O     . HOH G 5 .   ? -3.277  12.520  34.407  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O     1 
HETATM 6561 O O     . HOH G 5 .   ? -18.013 13.586  23.984  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O     1 
HETATM 6562 O O     . HOH G 5 .   ? -18.428 28.448  -25.882 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O     1 
HETATM 6563 O O     . HOH G 5 .   ? -3.907  17.292  27.655  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O     1 
HETATM 6564 O O     . HOH G 5 .   ? -26.912 29.964  -8.249  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O     1 
HETATM 6565 O O     . HOH G 5 .   ? 5.071   -10.814 33.839  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O     1 
HETATM 6566 O O     . HOH G 5 .   ? -0.104  -14.501 19.069  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O     1 
HETATM 6567 O O     . HOH G 5 .   ? -21.444 28.125  22.463  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O     1 
HETATM 6568 O O     . HOH G 5 .   ? 7.025   -4.434  34.537  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O     1 
HETATM 6569 O O     . HOH G 5 .   ? 7.919   3.460   39.336  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O     1 
HETATM 6570 O O     . HOH G 5 .   ? -11.800 5.375   14.818  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O     1 
HETATM 6571 O O     . HOH G 5 .   ? -29.823 28.005  10.257  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O     1 
HETATM 6572 O O     . HOH G 5 .   ? -6.007  27.003  33.327  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O     1 
HETATM 6573 O O     . HOH G 5 .   ? -6.807  17.950  0.110   1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O     1 
HETATM 6574 O O     . HOH G 5 .   ? 8.122   -11.175 32.154  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O     1 
HETATM 6575 O O     . HOH G 5 .   ? -15.397 33.965  14.116  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O     1 
HETATM 6576 O O     . HOH G 5 .   ? -20.750 23.874  -30.007 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O     1 
HETATM 6577 O O     . HOH G 5 .   ? -10.835 11.939  -8.271  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O     1 
HETATM 6578 O O     . HOH G 5 .   ? -2.122  15.120  28.052  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O     1 
HETATM 6579 O O     . HOH G 5 .   ? 7.021   15.482  14.190  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O     1 
HETATM 6580 O O     . HOH G 5 .   ? -2.877  9.699   -18.812 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O     1 
HETATM 6581 O O     . HOH G 5 .   ? -2.231  11.271  -22.050 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O     1 
HETATM 6582 O O     . HOH G 5 .   ? -10.075 31.553  23.211  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O     1 
HETATM 6583 O O     . HOH G 5 .   ? -15.666 12.241  -0.335  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O     1 
HETATM 6584 O O     . HOH G 5 .   ? -6.898  16.633  -7.860  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O     1 
HETATM 6585 O O     . HOH G 5 .   ? -11.573 2.570   29.913  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O     1 
HETATM 6586 O O     . HOH G 5 .   ? -21.263 6.613   -21.668 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O     1 
HETATM 6587 O O     . HOH G 5 .   ? -28.718 10.351  -5.122  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O     1 
HETATM 6588 O O     . HOH G 5 .   ? -7.894  -1.738  33.561  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O     1 
HETATM 6589 O O     . HOH G 5 .   ? -11.978 12.520  1.975   1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O     1 
HETATM 6590 O O     . HOH G 5 .   ? 11.868  8.085   20.777  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O     1 
HETATM 6591 O O     . HOH G 5 .   ? 4.741   13.431  16.612  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O     1 
HETATM 6592 O O     . HOH G 5 .   ? 2.539   22.277  21.434  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O     1 
HETATM 6593 O O     . HOH G 5 .   ? -3.186  13.816  11.023  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O     1 
HETATM 6594 O O     . HOH G 5 .   ? -2.634  8.089   -13.876 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O     1 
HETATM 6595 O O     . HOH G 5 .   ? -16.781 12.108  25.625  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O     1 
HETATM 6596 O O     . HOH G 5 .   ? -25.643 8.229   -22.255 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O     1 
HETATM 6597 O O     . HOH G 5 .   ? -28.907 20.588  -6.812  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O     1 
HETATM 6598 O O     . HOH G 5 .   ? -29.288 23.896  -27.672 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O     1 
HETATM 6599 O O     . HOH G 5 .   ? -9.741  5.421   13.100  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O     1 
HETATM 6600 O O     . HOH G 5 .   ? 6.118   17.929  14.692  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O     1 
HETATM 6601 O O     . HOH G 5 .   ? -20.784 32.461  10.380  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O     1 
HETATM 6602 O O     . HOH G 5 .   ? -6.480  15.579  -0.879  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O     1 
HETATM 6603 O O     . HOH G 5 .   ? -25.562 28.082  -4.898  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O     1 
HETATM 6604 O O     . HOH G 5 .   ? -10.950 4.628   36.863  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O     1 
HETATM 6605 O O     . HOH G 5 .   ? 7.632   19.744  13.254  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O     1 
HETATM 6606 O O     . HOH G 5 .   ? -6.874  16.179  -5.104  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O     1 
HETATM 6607 O O     . HOH G 5 .   ? -7.037  24.182  28.467  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O     1 
HETATM 6608 O O     . HOH G 5 .   ? -33.019 11.973  -23.995 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O     1 
HETATM 6609 O O     . HOH G 5 .   ? 10.056  -10.674 34.029  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O     1 
HETATM 6610 O O     . HOH G 5 .   ? 13.455  15.499  26.168  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O     1 
HETATM 6611 O O     . HOH G 5 .   ? -19.311 30.535  -24.021 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O     1 
HETATM 6612 O O     . HOH G 5 .   ? 7.327   1.275   41.878  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O     1 
HETATM 6613 O O     . HOH G 5 .   ? -29.326 33.303  -19.595 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O     1 
HETATM 6614 O O     . HOH G 5 .   ? -22.324 30.562  22.732  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O     1 
HETATM 6615 O O     . HOH G 5 .   ? -20.421 25.979  28.038  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O     1 
HETATM 6616 O O     . HOH G 5 .   ? -24.223 4.275   -14.420 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O     1 
HETATM 6617 O O     . HOH G 5 .   ? 10.281  19.216  24.703  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O     1 
HETATM 6618 O O     . HOH G 5 .   ? -27.574 21.927  5.246   1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O     1 
HETATM 6619 O O     . HOH G 5 .   ? -7.974  31.013  24.462  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O     1 
HETATM 6620 O O     . HOH G 5 .   ? -11.655 33.181  8.127   1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O     1 
HETATM 6621 O O     . HOH G 5 .   ? -19.599 6.856   -19.207 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O     1 
HETATM 6622 O O     . HOH G 5 .   ? 6.866   21.022  32.463  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O     1 
HETATM 6623 O O     . HOH G 5 .   ? -23.758 17.721  24.751  1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O     1 
HETATM 6624 O O     . HOH G 5 .   ? 6.395   7.375   39.525  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O     1 
HETATM 6625 O O     . HOH G 5 .   ? 6.482   20.880  27.824  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O     1 
HETATM 6626 O O     . HOH G 5 .   ? -26.843 16.014  -30.715 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O     1 
HETATM 6627 O O     . HOH G 5 .   ? -27.524 26.112  -5.761  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O     1 
HETATM 6628 O O     . HOH G 5 .   ? -9.823  10.935  33.485  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O     1 
HETATM 6629 O O     . HOH G 5 .   ? 10.224  2.235   16.137  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O     1 
HETATM 6630 O O     . HOH G 5 .   ? -30.830 22.328  20.719  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O     1 
HETATM 6631 O O     . HOH G 5 .   ? -7.256  5.676   -15.639 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O     1 
HETATM 6632 O O     . HOH G 5 .   ? -13.793 21.614  29.210  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O     1 
HETATM 6633 O O     . HOH G 5 .   ? 1.570   28.519  -3.131  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O     1 
HETATM 6634 O O     . HOH G 5 .   ? -20.625 1.336   15.932  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O     1 
HETATM 6635 O O     . HOH G 5 .   ? -1.972  22.489  29.989  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O     1 
HETATM 6636 O O     . HOH G 5 .   ? 0.248   25.962  22.715  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O     1 
HETATM 6637 O O     . HOH G 5 .   ? -7.473  -7.075  33.411  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O     1 
HETATM 6638 O O     . HOH G 5 .   ? 6.547   9.191   37.948  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O     1 
HETATM 6639 O O     . HOH G 5 .   ? -4.377  22.405  26.970  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O     1 
HETATM 6640 O O     . HOH G 5 .   ? -26.186 30.472  -3.646  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O     1 
HETATM 6641 O O     . HOH G 5 .   ? -25.100 14.989  24.058  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O     1 
HETATM 6642 O O     . HOH G 5 .   ? -19.597 7.749   -23.658 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O     1 
HETATM 6643 O O     . HOH G 5 .   ? -25.881 36.500  -8.107  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O     1 
HETATM 6644 O O     . HOH G 5 .   ? 2.953   10.512  -31.898 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O     1 
HETATM 6645 O O     . HOH G 5 .   ? -18.471 36.059  -17.940 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O     1 
HETATM 6646 O O     . HOH G 5 .   ? 5.782   20.506  30.323  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O     1 
HETATM 6647 O O     . HOH G 5 .   ? -10.847 0.168   28.994  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O     1 
HETATM 6648 O O     . HOH G 5 .   ? -11.711 14.105  -29.424 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O     1 
HETATM 6649 O O     . HOH G 5 .   ? 2.416   20.135  -22.422 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O     1 
HETATM 6650 O O     . HOH G 5 .   ? -28.005 6.361   -23.359 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O     1 
HETATM 6651 O O     . HOH G 5 .   ? -32.710 22.852  23.064  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O     1 
HETATM 6652 O O     . HOH G 5 .   ? -31.047 23.097  -19.154 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O     1 
HETATM 6653 O O     . HOH G 5 .   ? 2.745   -3.396  36.797  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O     1 
HETATM 6654 O O     . HOH G 5 .   ? 3.659   3.530   45.419  1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O     1 
HETATM 6655 O O     . HOH G 5 .   ? -2.753  -9.527  35.298  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O     1 
HETATM 6656 O O     . HOH G 5 .   ? 9.153   -0.147  16.668  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O     1 
HETATM 6657 O O     . HOH G 5 .   ? -24.329 24.511  21.430  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O     1 
HETATM 6658 O O     . HOH G 5 .   ? -9.617  5.116   25.561  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O     1 
HETATM 6659 O O     . HOH G 5 .   ? -2.950  19.536  29.544  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O     1 
HETATM 6660 O O     . HOH G 5 .   ? -21.388 34.804  -6.005  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O     1 
HETATM 6661 O O     . HOH G 5 .   ? 14.087  4.928   22.335  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O     1 
HETATM 6662 O O     . HOH G 5 .   ? -7.497  13.420  -8.956  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O     1 
HETATM 6663 O O     . HOH G 5 .   ? -21.501 4.339   -14.673 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O     1 
HETATM 6664 O O     . HOH G 5 .   ? 3.131   7.728   -25.223 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O     1 
HETATM 6665 O O     . HOH G 5 .   ? 3.494   -8.820  36.445  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O     1 
HETATM 6666 O O     . HOH G 5 .   ? -21.436 10.183  7.294   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O     1 
HETATM 6667 O O     . HOH G 5 .   ? -16.321 9.639   31.093  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O     1 
HETATM 6668 O O     . HOH G 5 .   ? 0.512   -14.503 28.101  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O     1 
HETATM 6669 O O     . HOH G 5 .   ? -28.814 29.046  -10.730 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O     1 
HETATM 6670 O O     . HOH G 5 .   ? -11.236 11.110  5.480   1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O     1 
HETATM 6671 O O     . HOH G 5 .   ? -0.285  19.999  -26.554 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O     1 
HETATM 6672 O O     . HOH G 5 .   ? -11.104 32.778  13.145  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O     1 
HETATM 6673 O O     . HOH G 5 .   ? -3.122  -16.498 21.775  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O     1 
HETATM 6674 O O     . HOH G 5 .   ? -3.828  17.122  -4.706  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O     1 
HETATM 6675 O O     . HOH G 5 .   ? -0.131  16.915  27.587  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O     1 
HETATM 6676 O O     . HOH G 5 .   ? -16.897 31.907  -9.783  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O     1 
HETATM 6677 O O     . HOH G 5 .   ? -29.541 13.061  -15.142 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O     1 
HETATM 6678 O O     . HOH G 5 .   ? 12.310  17.645  24.064  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O     1 
HETATM 6679 O O     . HOH G 5 .   ? -2.110  -14.370 26.295  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O     1 
HETATM 6680 O O     . HOH G 5 .   ? -21.656 7.433   13.827  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O     1 
HETATM 6681 O O     . HOH G 5 .   ? -26.693 26.896  3.957   1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O     1 
HETATM 6682 O O     . HOH G 5 .   ? 0.399   9.261   11.331  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O     1 
HETATM 6683 O O     . HOH G 5 .   ? -12.034 5.351   17.566  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O     1 
HETATM 6684 O O     . HOH G 5 .   ? -24.263 16.129  -32.160 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O     1 
HETATM 6685 O O     . HOH G 5 .   ? -19.380 7.898   11.693  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O     1 
HETATM 6686 O O     . HOH G 5 .   ? -23.707 25.718  -0.619  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O     1 
HETATM 6687 O O     . HOH G 5 .   ? 5.050   18.215  -28.857 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O     1 
HETATM 6688 O O     . HOH G 5 .   ? -7.546  27.391  -12.156 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O     1 
HETATM 6689 O O     . HOH G 5 .   ? -14.950 1.858   -12.566 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O     1 
HETATM 6690 O O     . HOH G 5 .   ? -0.675  10.004  -32.403 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O     1 
HETATM 6691 O O     . HOH G 5 .   ? 16.138  -10.102 33.008  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O     1 
HETATM 6692 O O     . HOH G 5 .   ? -17.874 5.128   4.777   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O     1 
HETATM 6693 O O     . HOH G 5 .   ? -24.665 27.640  -2.146  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O     1 
HETATM 6694 O O     . HOH G 5 .   ? -13.804 37.291  6.415   1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O     1 
HETATM 6695 O O     . HOH G 5 .   ? -3.653  20.259  -20.867 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O     1 
HETATM 6696 O O     . HOH G 5 .   ? -5.031  13.978  36.034  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O     1 
HETATM 6697 O O     . HOH G 5 .   ? -16.285 11.661  29.424  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O     1 
HETATM 6698 O O     . HOH G 5 .   ? 2.130   9.934   -34.606 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O     1 
HETATM 6699 O O     . HOH G 5 .   ? 14.892  8.784   23.977  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O     1 
HETATM 6700 O O     . HOH G 5 .   ? -19.230 34.880  -14.639 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O     1 
HETATM 6701 O O     . HOH G 5 .   ? -0.204  -3.930  38.711  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O     1 
HETATM 6702 O O     . HOH G 5 .   ? -26.107 9.518   21.397  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O     1 
HETATM 6703 O O     . HOH G 5 .   ? -15.725 29.082  -26.657 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O     1 
HETATM 6704 O O     . HOH G 5 .   ? -7.466  12.455  -11.698 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O     1 
HETATM 6705 O O     . HOH G 5 .   ? -12.360 19.056  -29.311 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O     1 
HETATM 6706 O O     . HOH G 5 .   ? 16.294  7.500   28.683  1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O     1 
HETATM 6707 O O     . HOH G 5 .   ? -9.981  18.726  -26.271 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O     1 
HETATM 6708 O O     . HOH G 5 .   ? -6.436  17.275  -2.797  1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O     1 
HETATM 6709 O O     . HOH G 5 .   ? -1.571  19.199  27.059  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O     1 
HETATM 6710 O O     . HOH G 5 .   ? 15.009  -10.549 35.682  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O     1 
HETATM 6711 O O     . HOH G 5 .   ? -15.995 33.757  5.571   1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O     1 
HETATM 6712 O O     . HOH G 5 .   ? 1.249   16.774  -30.647 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O     1 
HETATM 6713 O O     . HOH G 5 .   ? 1.164   24.217  14.768  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O     1 
HETATM 6714 O O     . HOH G 5 .   ? -34.321 15.179  -27.198 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O     1 
HETATM 6715 O O     . HOH G 5 .   ? -30.948 19.622  0.268   1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O     1 
HETATM 6716 O O     . HOH G 5 .   ? 3.995   -8.656  16.385  1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O     1 
HETATM 6717 O O     . HOH G 5 .   ? -1.561  25.677  -9.808  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O     1 
HETATM 6718 O O     . HOH G 5 .   ? 14.802  -2.371  32.910  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O     1 
HETATM 6719 O O     . HOH G 5 .   ? -12.630 7.555   18.990  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O     1 
HETATM 6720 O O     . HOH G 5 .   ? -0.935  -16.524 27.427  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O     1 
HETATM 6721 O O     . HOH G 5 .   ? -12.179 27.127  -20.991 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O     1 
HETATM 6722 O O     . HOH G 5 .   ? 13.097  12.155  12.528  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O     1 
HETATM 6723 O O     . HOH G 5 .   ? -25.882 13.436  10.452  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O     1 
HETATM 6724 O O     . HOH G 5 .   ? -23.461 9.689   14.083  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O     1 
HETATM 6725 O O     . HOH G 5 .   ? 11.990  9.717   18.875  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O     1 
HETATM 6726 O O     . HOH G 5 .   ? 11.664  -19.168 32.034  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O     1 
HETATM 6727 O O     . HOH G 5 .   ? -3.901  23.403  -11.698 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O     1 
HETATM 6728 O O     . HOH G 5 .   ? -7.264  4.836   15.408  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O     1 
HETATM 6729 O O     . HOH G 5 .   ? -33.978 18.924  -4.715  1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O     1 
HETATM 6730 O O     . HOH G 5 .   ? 14.132  10.675  17.213  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O     1 
HETATM 6731 O O     . HOH G 5 .   ? -26.684 33.983  -21.275 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O     1 
HETATM 6732 O O     . HOH G 5 .   ? -31.468 23.342  -12.530 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O     1 
HETATM 6733 O O     . HOH G 5 .   ? 15.843  0.180   33.706  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O     1 
HETATM 6734 O O     . HOH G 5 .   ? -20.501 8.100   -9.132  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O     1 
HETATM 6735 O O     . HOH G 5 .   ? -10.358 -0.735  31.540  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O     1 
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HETATM 6789 O O     . HOH I 5 .   ? -2.678  -0.045  -8.709  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 29  HOH D O     1 
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# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
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A 1 10  DT  10  11  11  DT  DT  C . n 
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C 3 1   MET 1   1   1   MET MET A . n 
C 3 2   LYS 2   2   2   LYS LYS A . n 
C 3 3   PHE 3   3   3   PHE PHE A . n 
C 3 4   THR 4   4   4   THR THR A . n 
C 3 5   VAL 5   5   5   VAL VAL A . n 
C 3 6   GLU 6   6   6   GLU GLU A . n 
C 3 7   ARG 7   7   7   ARG ARG A . n 
C 3 8   GLU 8   8   8   GLU GLU A . n 
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C 3 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A . n 
C 3 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A . n 
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C 3 13  PRO 13  13  13  PRO PRO A . n 
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C 3 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A . n 
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C 3 41  THR 41  41  41  THR THR A . n 
C 3 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A . n 
C 3 43  SER 43  43  43  SER SER A . n 
C 3 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A . n 
C 3 45  THR 45  45  45  THR THR A . n 
C 3 46  GLY 46  46  46  GLY GLY A . n 
C 3 47  THR 47  47  47  THR THR A . n 
C 3 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A . n 
C 3 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A . n 
C 3 50  GLU 50  50  50  GLU GLU A . n 
C 3 51  MET 51  51  51  MET MET A . n 
C 3 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A . n 
C 3 53  MET 53  53  53  MET MET A . n 
C 3 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A . n 
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C 3 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A . n 
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C 3 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A . n 
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C 3 210 GLY 210 210 210 GLY GLY A . n 
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C 3 300 GLU 300 300 300 GLU GLU A . n 
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C 3 319 PHE 319 319 319 PHE PHE A . n 
C 3 320 ASN 320 320 320 ASN ASN A . n 
C 3 321 VAL 321 321 321 VAL VAL A . n 
C 3 322 SER 322 322 322 SER SER A . n 
C 3 323 TYR 323 323 323 TYR TYR A . n 
C 3 324 VAL 324 324 324 VAL VAL A . n 
C 3 325 LEU 325 325 325 LEU LEU A . n 
C 3 326 ASP 326 326 326 ASP ASP A . n 
C 3 327 VAL 327 327 327 VAL VAL A . n 
C 3 328 LEU 328 328 328 LEU LEU A . n 
C 3 329 ASN 329 329 329 ASN ASN A . n 
C 3 330 ALA 330 330 330 ALA ALA A . n 
C 3 331 LEU 331 331 331 LEU LEU A . n 
C 3 332 LYS 332 332 332 LYS LYS A . n 
C 3 333 CYS 333 333 333 CYS CYS A . n 
C 3 334 GLU 334 334 334 GLU GLU A . n 
C 3 335 ASN 335 335 335 ASN ASN A . n 
C 3 336 VAL 336 336 336 VAL VAL A . n 
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C 3 338 MET 338 338 338 MET MET A . n 
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C 3 341 THR 341 341 341 THR THR A . n 
C 3 342 ASP 342 342 342 ASP ASP A . n 
C 3 343 SER 343 343 343 SER SER A . n 
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C 3 347 VAL 347 347 347 VAL VAL A . n 
C 3 348 GLN 348 348 348 GLN GLN A . n 
C 3 349 ILE 349 349 349 ILE ILE A . n 
C 3 350 GLU 350 350 350 GLU GLU A . n 
C 3 351 ASP 351 351 351 ASP ASP A . n 
C 3 352 ALA 352 352 352 ALA ALA A . n 
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C 3 357 ALA 357 357 357 ALA ALA A . n 
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C 3 359 TYR 359 359 359 TYR TYR A . n 
C 3 360 VAL 360 360 360 VAL VAL A . n 
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C 3 364 MET 364 364 364 MET MET A . n 
C 3 365 ARG 365 365 365 ARG ARG A . n 
C 3 366 LEU 366 366 366 LEU LEU A . n 
D 3 1   MET 1   1   1   MET MET B . n 
D 3 2   LYS 2   2   2   LYS LYS B . n 
D 3 3   PHE 3   3   3   PHE PHE B . n 
D 3 4   THR 4   4   4   THR THR B . n 
D 3 5   VAL 5   5   5   VAL VAL B . n 
D 3 6   GLU 6   6   6   GLU GLU B . n 
D 3 7   ARG 7   7   7   ARG ARG B . n 
D 3 8   GLU 8   8   8   GLU GLU B . n 
D 3 9   HIS 9   9   9   HIS HIS B . n 
D 3 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B . n 
D 3 11  LEU 11  11  11  LEU LEU B . n 
D 3 12  LYS 12  12  12  LYS LYS B . n 
D 3 13  PRO 13  13  13  PRO PRO B . n 
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D 3 15  GLN 15  15  15  GLN GLN B . n 
D 3 16  GLN 16  16  16  GLN GLN B . n 
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D 3 18  SER 18  18  18  SER SER B . n 
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D 3 20  PRO 20  20  20  PRO PRO B . n 
D 3 21  LEU 21  21  21  LEU LEU B . n 
D 3 22  GLY 22  22  22  GLY GLY B . n 
D 3 23  GLY 23  23  23  GLY GLY B . n 
D 3 24  ARG 24  24  24  ARG ARG B . n 
D 3 25  PRO 25  25  25  PRO PRO B . n 
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D 3 71  PRO 71  71  71  PRO PRO B . n 
D 3 72  ALA 72  72  72  ALA ALA B . n 
D 3 73  ARG 73  73  73  ARG ARG B . n 
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D 3 87  GLU 87  87  87  GLU GLU B . n 
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D 3 100 ARG 100 100 100 ARG ARG B . n 
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D 3 102 GLY 102 102 102 GLY GLY B . n 
D 3 103 ARG 103 103 103 ARG ARG B . n 
D 3 104 SER 104 104 104 SER SER B . n 
D 3 105 ARG 105 105 105 ARG ARG B . n 
D 3 106 PHE 106 106 106 PHE PHE B . n 
D 3 107 SER 107 107 107 SER SER B . n 
D 3 108 LEU 108 108 108 LEU LEU B . n 
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D 3 110 THR 110 110 110 THR THR B . n 
D 3 111 LEU 111 111 111 LEU LEU B . n 
D 3 112 PRO 112 112 112 PRO PRO B . n 
D 3 113 ALA 113 113 113 ALA ALA B . n 
D 3 114 ALA 114 114 114 ALA ALA B . n 
D 3 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B . n 
D 3 116 PHE 116 116 116 PHE PHE B . n 
D 3 117 PRO 117 117 117 PRO PRO B . n 
D 3 118 ASN 118 118 118 ASN ASN B . n 
D 3 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B . n 
D 3 120 ASP 120 120 120 ASP ASP B . n 
D 3 121 ASP 121 121 121 ASP ASP B . n 
D 3 122 TRP 122 122 122 TRP TRP B . n 
D 3 123 GLN 123 123 123 GLN GLN B . n 
D 3 124 SER 124 124 124 SER SER B . n 
D 3 125 GLU 125 125 125 GLU GLU B . n 
D 3 126 VAL 126 126 126 VAL VAL B . n 
D 3 127 GLU 127 127 127 GLU GLU B . n 
D 3 128 PHE 128 128 128 PHE PHE B . n 
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D 3 130 LEU 130 130 130 LEU LEU B . n 
D 3 131 PRO 131 131 131 PRO PRO B . n 
D 3 132 GLN 132 132 132 GLN GLN B . n 
D 3 133 ALA 133 133 133 ALA ALA B . n 
D 3 134 THR 134 134 134 THR THR B . n 
D 3 135 MET 135 135 135 MET MET B . n 
D 3 136 LYS 136 136 136 LYS LYS B . n 
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D 3 138 LEU 138 138 138 LEU LEU B . n 
D 3 139 ILE 139 139 139 ILE ILE B . n 
D 3 140 GLU 140 140 140 GLU GLU B . n 
D 3 141 ALA 141 141 141 ALA ALA B . n 
D 3 142 THR 142 142 142 THR THR B . n 
D 3 143 GLN 143 143 143 GLN GLN B . n 
D 3 144 PHE 144 144 144 PHE PHE B . n 
D 3 145 SER 145 145 145 SER SER B . n 
D 3 146 MET 146 146 146 MET MET B . n 
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D 3 149 GLN 149 149 149 GLN GLN B . n 
D 3 150 ASP 150 150 150 ASP ASP B . n 
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D 3 153 TYR 153 153 153 TYR TYR B . n 
D 3 154 TYR 154 154 154 TYR TYR B . n 
D 3 155 LEU 155 155 155 LEU LEU B . n 
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D 3 157 GLY 157 157 157 GLY GLY B . n 
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D 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU B . n 
D 3 167 LEU 167 167 167 LEU LEU B . n 
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D 3 170 VAL 170 170 170 VAL VAL B . n 
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D 3 192 SER 192 192 192 SER SER B . n 
D 3 193 VAL 193 193 193 VAL VAL B . n 
D 3 194 ILE 194 194 194 ILE ILE B . n 
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D 3 200 VAL 200 200 200 VAL VAL B . n 
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D 3 210 GLY 210 210 210 GLY GLY B . n 
D 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP B . n 
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D 3 213 PRO 213 213 213 PRO PRO B . n 
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D 3 217 GLN 217 217 217 GLN GLN B . n 
D 3 218 ILE 218 218 218 ILE ILE B . n 
D 3 219 GLY 219 219 219 GLY GLY B . n 
D 3 220 SER 220 220 220 SER SER B . n 
D 3 221 ASN 221 221 221 ASN ASN B . n 
D 3 222 ASN 222 222 222 ASN ASN B . n 
D 3 223 ILE 223 223 223 ILE ILE B . n 
D 3 224 ARG 224 224 224 ARG ARG B . n 
D 3 225 ALA 225 225 225 ALA ALA B . n 
D 3 226 HIS 226 226 226 HIS HIS B . n 
D 3 227 VAL 227 227 227 VAL VAL B . n 
D 3 228 GLY 228 228 228 GLY GLY B . n 
D 3 229 ASP 229 229 229 ASP ASP B . n 
D 3 230 PHE 230 230 230 PHE PHE B . n 
D 3 231 ILE 231 231 231 ILE ILE B . n 
D 3 232 PHE 232 232 232 PHE PHE B . n 
D 3 233 THR 233 233 233 THR THR B . n 
D 3 234 SER 234 234 234 SER SER B . n 
D 3 235 LYS 235 235 235 LYS LYS B . n 
D 3 236 LEU 236 236 236 LEU LEU B . n 
D 3 237 VAL 237 237 237 VAL VAL B . n 
D 3 238 ASP 238 238 238 ASP ASP B . n 
D 3 239 GLY 239 239 239 GLY GLY B . n 
D 3 240 ARG 240 240 240 ARG ARG B . n 
D 3 241 PHE 241 241 241 PHE PHE B . n 
D 3 242 PRO 242 242 242 PRO PRO B . n 
D 3 243 ASP 243 243 243 ASP ASP B . n 
D 3 244 TYR 244 244 244 TYR TYR B . n 
D 3 245 ARG 245 245 245 ARG ARG B . n 
D 3 246 ARG 246 246 246 ARG ARG B . n 
D 3 247 VAL 247 247 247 VAL VAL B . n 
D 3 248 LEU 248 248 248 LEU LEU B . n 
D 3 249 PRO 249 249 249 PRO PRO B . n 
D 3 250 LYS 250 250 250 LYS LYS B . n 
D 3 251 ASN 251 251 251 ASN ASN B . n 
D 3 252 PRO 252 252 252 PRO PRO B . n 
D 3 253 ASP 253 253 253 ASP ASP B . n 
D 3 254 LYS 254 254 254 LYS LYS B . n 
D 3 255 HIS 255 255 255 HIS HIS B . n 
D 3 256 LEU 256 256 256 LEU LEU B . n 
D 3 257 GLU 257 257 257 GLU GLU B . n 
D 3 258 ALA 258 258 258 ALA ALA B . n 
D 3 259 GLY 259 259 259 GLY GLY B . n 
D 3 260 CYS 260 260 260 CYS CYS B . n 
D 3 261 ASP 261 261 261 ASP ASP B . n 
D 3 262 LEU 262 262 262 LEU LEU B . n 
D 3 263 LEU 263 263 263 LEU LEU B . n 
D 3 264 LYS 264 264 264 LYS LYS B . n 
D 3 265 GLN 265 265 265 GLN GLN B . n 
D 3 266 ALA 266 266 266 ALA ALA B . n 
D 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE B . n 
D 3 268 ALA 268 268 268 ALA ALA B . n 
D 3 269 ARG 269 269 269 ARG ARG B . n 
D 3 270 ALA 270 270 270 ALA ALA B . n 
D 3 271 ALA 271 271 271 ALA ALA B . n 
D 3 272 ILE 272 272 272 ILE ILE B . n 
D 3 273 LEU 273 273 273 LEU LEU B . n 
D 3 274 SER 274 274 274 SER SER B . n 
D 3 275 ASN 275 275 275 ASN ASN B . n 
D 3 276 GLU 276 276 276 GLU GLU B . n 
D 3 277 LYS 277 277 277 LYS LYS B . n 
D 3 278 PHE 278 278 278 PHE PHE B . n 
D 3 279 ARG 279 279 279 ARG ARG B . n 
D 3 280 GLY 280 280 280 GLY GLY B . n 
D 3 281 VAL 281 281 281 VAL VAL B . n 
D 3 282 ARG 282 282 282 ARG ARG B . n 
D 3 283 LEU 283 283 283 LEU LEU B . n 
D 3 284 TYR 284 284 284 TYR TYR B . n 
D 3 285 VAL 285 285 285 VAL VAL B . n 
D 3 286 SER 286 286 286 SER SER B . n 
D 3 287 GLU 287 287 287 GLU GLU B . n 
D 3 288 ASN 288 288 288 ASN ASN B . n 
D 3 289 GLN 289 289 289 GLN GLN B . n 
D 3 290 LEU 290 290 290 LEU LEU B . n 
D 3 291 LYS 291 291 291 LYS LYS B . n 
D 3 292 ILE 292 292 292 ILE ILE B . n 
D 3 293 THR 293 293 293 THR THR B . n 
D 3 294 ALA 294 294 294 ALA ALA B . n 
D 3 295 ASN 295 295 295 ASN ASN B . n 
D 3 296 ASN 296 296 296 ASN ASN B . n 
D 3 297 PRO 297 297 297 PRO PRO B . n 
D 3 298 GLU 298 298 298 GLU GLU B . n 
D 3 299 GLN 299 299 299 GLN GLN B . n 
D 3 300 GLU 300 300 300 GLU GLU B . n 
D 3 301 GLU 301 301 301 GLU GLU B . n 
D 3 302 ALA 302 302 302 ALA ALA B . n 
D 3 303 GLU 303 303 303 GLU GLU B . n 
D 3 304 GLU 304 304 304 GLU GLU B . n 
D 3 305 ILE 305 305 305 ILE ILE B . n 
D 3 306 LEU 306 306 306 LEU LEU B . n 
D 3 307 ASP 307 307 307 ASP ASP B . n 
D 3 308 VAL 308 308 308 VAL VAL B . n 
D 3 309 THR 309 309 309 THR THR B . n 
D 3 310 TYR 310 310 310 TYR TYR B . n 
D 3 311 SER 311 311 311 SER SER B . n 
D 3 312 GLY 312 312 312 GLY GLY B . n 
D 3 313 ALA 313 313 313 ALA ALA B . n 
D 3 314 GLU 314 314 314 GLU GLU B . n 
D 3 315 MET 315 315 315 MET MET B . n 
D 3 316 GLU 316 316 316 GLU GLU B . n 
D 3 317 ILE 317 317 317 ILE ILE B . n 
D 3 318 GLY 318 318 318 GLY GLY B . n 
D 3 319 PHE 319 319 319 PHE PHE B . n 
D 3 320 ASN 320 320 320 ASN ASN B . n 
D 3 321 VAL 321 321 321 VAL VAL B . n 
D 3 322 SER 322 322 322 SER SER B . n 
D 3 323 TYR 323 323 323 TYR TYR B . n 
D 3 324 VAL 324 324 324 VAL VAL B . n 
D 3 325 LEU 325 325 325 LEU LEU B . n 
D 3 326 ASP 326 326 326 ASP ASP B . n 
D 3 327 VAL 327 327 327 VAL VAL B . n 
D 3 328 LEU 328 328 328 LEU LEU B . n 
D 3 329 ASN 329 329 329 ASN ASN B . n 
D 3 330 ALA 330 330 330 ALA ALA B . n 
D 3 331 LEU 331 331 331 LEU LEU B . n 
D 3 332 LYS 332 332 332 LYS LYS B . n 
D 3 333 CYS 333 333 333 CYS CYS B . n 
D 3 334 GLU 334 334 334 GLU GLU B . n 
D 3 335 ASN 335 335 335 ASN ASN B . n 
D 3 336 VAL 336 336 336 VAL VAL B . n 
D 3 337 ARG 337 337 337 ARG ARG B . n 
D 3 338 MET 338 338 338 MET MET B . n 
D 3 339 MET 339 339 339 MET MET B . n 
D 3 340 LEU 340 340 340 LEU LEU B . n 
D 3 341 THR 341 341 341 THR THR B . n 
D 3 342 ASP 342 342 342 ASP ASP B . n 
D 3 343 SER 343 343 343 SER SER B . n 
D 3 344 VAL 344 344 344 VAL VAL B . n 
D 3 345 SER 345 345 345 SER SER B . n 
D 3 346 SER 346 346 346 SER SER B . n 
D 3 347 VAL 347 347 347 VAL VAL B . n 
D 3 348 GLN 348 348 348 GLN GLN B . n 
D 3 349 ILE 349 349 349 ILE ILE B . n 
D 3 350 GLU 350 350 350 GLU GLU B . n 
D 3 351 ASP 351 351 351 ASP ASP B . n 
D 3 352 ALA 352 352 352 ALA ALA B . n 
D 3 353 ALA 353 353 353 ALA ALA B . n 
D 3 354 SER 354 354 354 SER SER B . n 
D 3 355 GLN 355 355 355 GLN GLN B . n 
D 3 356 SER 356 356 356 SER SER B . n 
D 3 357 ALA 357 357 357 ALA ALA B . n 
D 3 358 ALA 358 358 358 ALA ALA B . n 
D 3 359 TYR 359 359 359 TYR TYR B . n 
D 3 360 VAL 360 360 360 VAL VAL B . n 
D 3 361 VAL 361 361 361 VAL VAL B . n 
D 3 362 MET 362 362 362 MET MET B . n 
D 3 363 PRO 363 363 363 PRO PRO B . n 
D 3 364 MET 364 364 364 MET MET B . n 
D 3 365 ARG 365 365 365 ARG ARG B . n 
D 3 366 LEU 366 366 366 LEU LEU B . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   tetrameric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     4 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,E,H,B,I,C,F,D,G 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_ndb_struct_conf_na.entry_id 
_ndb_struct_conf_na.feature 
3BEP 'double helix'        
3BEP 'b-form double helix' 
# 
loop_
_ndb_struct_na_base_pair.model_number 
_ndb_struct_na_base_pair.i_label_asym_id 
_ndb_struct_na_base_pair.i_label_comp_id 
_ndb_struct_na_base_pair.i_label_seq_id 
_ndb_struct_na_base_pair.i_symmetry 
_ndb_struct_na_base_pair.j_label_asym_id 
_ndb_struct_na_base_pair.j_label_comp_id 
_ndb_struct_na_base_pair.j_label_seq_id 
_ndb_struct_na_base_pair.j_symmetry 
_ndb_struct_na_base_pair.shear 
_ndb_struct_na_base_pair.stretch 
_ndb_struct_na_base_pair.stagger 
_ndb_struct_na_base_pair.buckle 
_ndb_struct_na_base_pair.opening 
_ndb_struct_na_base_pair.pair_number 
_ndb_struct_na_base_pair.pair_name 
_ndb_struct_na_base_pair.i_auth_asym_id 
_ndb_struct_na_base_pair.i_auth_seq_id 
_ndb_struct_na_base_pair.i_PDB_ins_code 
_ndb_struct_na_base_pair.j_auth_asym_id 
_ndb_struct_na_base_pair.j_auth_seq_id 
_ndb_struct_na_base_pair.j_PDB_ins_code 
_ndb_struct_na_base_pair.hbond_type_28 
_ndb_struct_na_base_pair.hbond_type_12 
1 A DC 1 1_555 B DG 14 1_555 -0.200 -0.264 -0.701 -1.509  -8.045  1 C_DC2:DG24_D  C 2  ? D 24 ? 19 1 
1 A DC 2 1_555 B DG 13 1_555 -0.479 0.175  -0.593 -2.166  -0.809  2 C_DC3:DG23_D  C 3  ? D 23 ? 19 1 
1 A DC 3 1_555 B DG 12 1_555 -0.724 0.336  -0.283 -1.623  -2.497  3 C_DC4:DG22_D  C 4  ? D 22 ? 19 1 
1 A DA 4 1_555 B DT 11 1_555 -1.666 -0.113 -0.108 3.054   5.491   4 C_DA5:DT21_D  C 5  ? D 21 ? ?  1 
1 A DC 6 1_555 B DG 9  1_555 1.208  -0.659 -0.806 12.953  6.639   5 C_DC7:DG19_D  C 7  ? D 19 ? 19 1 
1 A DA 9 1_555 B DT 6  1_555 -0.447 -0.124 -0.855 -21.647 -11.535 6 C_DA10:DT16_D C 10 ? D 16 ? 20 1 
# 
loop_
_ndb_struct_na_base_pair_step.model_number 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_asym_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_comp_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_seq_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_symmetry_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_asym_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_comp_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_seq_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_symmetry_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_asym_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_comp_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_seq_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_symmetry_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_asym_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_comp_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_seq_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_symmetry_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.shift 
_ndb_struct_na_base_pair_step.slide 
_ndb_struct_na_base_pair_step.rise 
_ndb_struct_na_base_pair_step.tilt 
_ndb_struct_na_base_pair_step.roll 
_ndb_struct_na_base_pair_step.twist 
_ndb_struct_na_base_pair_step.x_displacement 
_ndb_struct_na_base_pair_step.y_displacement 
_ndb_struct_na_base_pair_step.helical_rise 
_ndb_struct_na_base_pair_step.inclination 
_ndb_struct_na_base_pair_step.tip 
_ndb_struct_na_base_pair_step.helical_twist 
_ndb_struct_na_base_pair_step.step_number 
_ndb_struct_na_base_pair_step.step_name 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_auth_asym_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_auth_seq_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_PDB_ins_code_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_auth_asym_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_auth_seq_id_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_PDB_ins_code_1 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_auth_asym_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_auth_seq_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.i_PDB_ins_code_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_auth_asym_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_auth_seq_id_2 
_ndb_struct_na_base_pair_step.j_PDB_ins_code_2 
1 A DC 1 1_555 B DG 14 1_555 A DC 2 1_555 B DG 13 1_555 0.574  -0.799 3.417 2.084  3.849 35.177 -1.899 -0.626 3.341 6.338  -3.432 
35.440 1 CC_DC2DC3:DG23DG24_DD C 2 ? D 24 ? C 3 ? D 23 ? 
1 A DC 2 1_555 B DG 13 1_555 A DC 3 1_555 B DG 12 1_555 -0.366 -1.339 3.425 -1.030 5.955 26.713 -4.312 0.517  3.071 12.684 2.194  
27.376 2 CC_DC3DC4:DG22DG23_DD C 3 ? D 23 ? C 4 ? D 22 ? 
1 A DC 3 1_555 B DG 12 1_555 A DA 4 1_555 B DT 11 1_555 0.668  0.418  3.145 -2.419 8.489 31.115 -0.710 -1.617 3.090 15.440 4.400  
32.314 3 CC_DC4DA5:DT21DG22_DD C 4 ? D 22 ? C 5 ? D 21 ? 
1 A DA 4 1_555 B DT 11 1_555 A DC 6 1_555 B DG 9  1_555 0.011  -0.314 6.348 7.171  6.320 76.578 -0.605 0.392  6.292 5.081  -5.765 
77.082 4 CC_DA5DC7:DG19DT21_DD C 5 ? D 21 ? C 7 ? D 19 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  N 1 1 C 5CY 111 ? C1  ? 
2  N 1 1 C 5CY 111 ? C2  ? 
3  N 1 1 C 5CY 111 ? N2  ? 
4  N 1 1 C 5CY 111 ? C23 ? 
5  N 1 1 C 5CY 111 ? C24 ? 
6  N 1 1 C 5CY 111 ? C25 ? 
7  N 1 1 C 5CY 111 ? C26 ? 
8  N 1 1 C 5CY 111 ? C27 ? 
9  N 1 1 C 5CY 111 ? C28 ? 
10 N 1 1 C 5CY 111 ? C29 ? 
11 N 1 1 C 5CY 111 ? C3  ? 
12 N 1 1 C 5CY 111 ? C30 ? 
13 N 1 1 C 5CY 111 ? C31 ? 
14 N 1 1 C 5CY 111 ? C4  ? 
15 N 1 1 C 5CY 111 ? C5  ? 
16 N 1 1 C 5CY 111 ? C6  ? 
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F 5 HOH 230 596 559 HOH HOH A . 
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F 5 HOH 232 598 564 HOH HOH A . 
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F 5 HOH 234 600 566 HOH HOH A . 
F 5 HOH 235 601 568 HOH HOH A . 
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F 5 HOH 241 607 578 HOH HOH A . 
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F 5 HOH 250 616 600 HOH HOH A . 
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G 5 HOH 19  385 15  HOH HOH B . 
G 5 HOH 20  386 16  HOH HOH B . 
G 5 HOH 21  387 18  HOH HOH B . 
G 5 HOH 22  388 21  HOH HOH B . 
G 5 HOH 23  389 22  HOH HOH B . 
G 5 HOH 24  390 24  HOH HOH B . 
G 5 HOH 25  391 26  HOH HOH B . 
G 5 HOH 26  392 27  HOH HOH B . 
G 5 HOH 27  393 29  HOH HOH B . 
G 5 HOH 28  394 30  HOH HOH B . 
G 5 HOH 29  395 32  HOH HOH B . 
G 5 HOH 30  396 33  HOH HOH B . 
G 5 HOH 31  397 34  HOH HOH B . 
G 5 HOH 32  398 35  HOH HOH B . 
G 5 HOH 33  399 36  HOH HOH B . 
G 5 HOH 34  400 40  HOH HOH B . 
G 5 HOH 35  401 45  HOH HOH B . 
G 5 HOH 36  402 46  HOH HOH B . 
G 5 HOH 37  403 47  HOH HOH B . 
G 5 HOH 38  404 50  HOH HOH B . 
G 5 HOH 39  405 52  HOH HOH B . 
G 5 HOH 40  406 53  HOH HOH B . 
G 5 HOH 41  407 55  HOH HOH B . 
G 5 HOH 42  408 56  HOH HOH B . 
G 5 HOH 43  409 57  HOH HOH B . 
G 5 HOH 44  410 58  HOH HOH B . 
G 5 HOH 45  411 59  HOH HOH B . 
G 5 HOH 46  412 62  HOH HOH B . 
G 5 HOH 47  413 64  HOH HOH B . 
G 5 HOH 48  414 66  HOH HOH B . 
G 5 HOH 49  415 67  HOH HOH B . 
G 5 HOH 50  416 68  HOH HOH B . 
G 5 HOH 51  417 69  HOH HOH B . 
G 5 HOH 52  418 70  HOH HOH B . 
G 5 HOH 53  419 71  HOH HOH B . 
G 5 HOH 54  420 73  HOH HOH B . 
G 5 HOH 55  421 77  HOH HOH B . 
G 5 HOH 56  422 78  HOH HOH B . 
G 5 HOH 57  423 79  HOH HOH B . 
G 5 HOH 58  424 84  HOH HOH B . 
G 5 HOH 59  425 85  HOH HOH B . 
G 5 HOH 60  426 86  HOH HOH B . 
G 5 HOH 61  427 87  HOH HOH B . 
G 5 HOH 62  428 89  HOH HOH B . 
G 5 HOH 63  429 90  HOH HOH B . 
G 5 HOH 64  430 91  HOH HOH B . 
G 5 HOH 65  431 92  HOH HOH B . 
G 5 HOH 66  432 94  HOH HOH B . 
G 5 HOH 67  433 98  HOH HOH B . 
G 5 HOH 68  434 99  HOH HOH B . 
G 5 HOH 69  435 100 HOH HOH B . 
G 5 HOH 70  436 101 HOH HOH B . 
G 5 HOH 71  437 104 HOH HOH B . 
G 5 HOH 72  438 107 HOH HOH B . 
G 5 HOH 73  439 110 HOH HOH B . 
G 5 HOH 74  440 111 HOH HOH B . 
G 5 HOH 75  441 115 HOH HOH B . 
G 5 HOH 76  442 118 HOH HOH B . 
G 5 HOH 77  443 119 HOH HOH B . 
G 5 HOH 78  444 121 HOH HOH B . 
G 5 HOH 79  445 122 HOH HOH B . 
G 5 HOH 80  446 123 HOH HOH B . 
G 5 HOH 81  447 124 HOH HOH B . 
G 5 HOH 82  448 128 HOH HOH B . 
G 5 HOH 83  449 129 HOH HOH B . 
G 5 HOH 84  450 130 HOH HOH B . 
G 5 HOH 85  451 138 HOH HOH B . 
G 5 HOH 86  452 139 HOH HOH B . 
G 5 HOH 87  453 141 HOH HOH B . 
G 5 HOH 88  454 144 HOH HOH B . 
G 5 HOH 89  455 148 HOH HOH B . 
G 5 HOH 90  456 149 HOH HOH B . 
G 5 HOH 91  457 150 HOH HOH B . 
G 5 HOH 92  458 154 HOH HOH B . 
G 5 HOH 93  459 156 HOH HOH B . 
G 5 HOH 94  460 158 HOH HOH B . 
G 5 HOH 95  461 159 HOH HOH B . 
G 5 HOH 96  462 162 HOH HOH B . 
G 5 HOH 97  463 163 HOH HOH B . 
G 5 HOH 98  464 164 HOH HOH B . 
G 5 HOH 99  465 166 HOH HOH B . 
G 5 HOH 100 466 168 HOH HOH B . 
G 5 HOH 101 467 169 HOH HOH B . 
G 5 HOH 102 468 172 HOH HOH B . 
G 5 HOH 103 469 173 HOH HOH B . 
G 5 HOH 104 470 175 HOH HOH B . 
G 5 HOH 105 471 176 HOH HOH B . 
G 5 HOH 106 472 178 HOH HOH B . 
G 5 HOH 107 473 180 HOH HOH B . 
G 5 HOH 108 474 181 HOH HOH B . 
G 5 HOH 109 475 183 HOH HOH B . 
G 5 HOH 110 476 185 HOH HOH B . 
G 5 HOH 111 477 186 HOH HOH B . 
G 5 HOH 112 478 187 HOH HOH B . 
G 5 HOH 113 479 188 HOH HOH B . 
G 5 HOH 114 480 189 HOH HOH B . 
G 5 HOH 115 481 192 HOH HOH B . 
G 5 HOH 116 482 193 HOH HOH B . 
G 5 HOH 117 483 196 HOH HOH B . 
G 5 HOH 118 484 199 HOH HOH B . 
G 5 HOH 119 485 202 HOH HOH B . 
G 5 HOH 120 486 205 HOH HOH B . 
G 5 HOH 121 487 206 HOH HOH B . 
G 5 HOH 122 488 207 HOH HOH B . 
G 5 HOH 123 489 208 HOH HOH B . 
G 5 HOH 124 490 210 HOH HOH B . 
G 5 HOH 125 491 212 HOH HOH B . 
G 5 HOH 126 492 214 HOH HOH B . 
G 5 HOH 127 493 217 HOH HOH B . 
G 5 HOH 128 494 220 HOH HOH B . 
G 5 HOH 129 495 221 HOH HOH B . 
G 5 HOH 130 496 222 HOH HOH B . 
G 5 HOH 131 497 224 HOH HOH B . 
G 5 HOH 132 498 225 HOH HOH B . 
G 5 HOH 133 499 226 HOH HOH B . 
G 5 HOH 134 500 228 HOH HOH B . 
G 5 HOH 135 501 231 HOH HOH B . 
G 5 HOH 136 502 232 HOH HOH B . 
G 5 HOH 137 503 233 HOH HOH B . 
G 5 HOH 138 504 234 HOH HOH B . 
G 5 HOH 139 505 236 HOH HOH B . 
G 5 HOH 140 506 238 HOH HOH B . 
G 5 HOH 141 507 239 HOH HOH B . 
G 5 HOH 142 508 243 HOH HOH B . 
G 5 HOH 143 509 244 HOH HOH B . 
G 5 HOH 144 510 245 HOH HOH B . 
G 5 HOH 145 511 246 HOH HOH B . 
G 5 HOH 146 512 248 HOH HOH B . 
G 5 HOH 147 513 249 HOH HOH B . 
G 5 HOH 148 514 250 HOH HOH B . 
G 5 HOH 149 515 252 HOH HOH B . 
G 5 HOH 150 516 257 HOH HOH B . 
G 5 HOH 151 517 258 HOH HOH B . 
G 5 HOH 152 518 259 HOH HOH B . 
G 5 HOH 153 519 260 HOH HOH B . 
G 5 HOH 154 520 264 HOH HOH B . 
G 5 HOH 155 521 266 HOH HOH B . 
G 5 HOH 156 522 268 HOH HOH B . 
G 5 HOH 157 523 269 HOH HOH B . 
G 5 HOH 158 524 270 HOH HOH B . 
G 5 HOH 159 525 271 HOH HOH B . 
G 5 HOH 160 526 272 HOH HOH B . 
G 5 HOH 161 527 276 HOH HOH B . 
G 5 HOH 162 528 277 HOH HOH B . 
G 5 HOH 163 529 283 HOH HOH B . 
G 5 HOH 164 530 285 HOH HOH B . 
G 5 HOH 165 531 286 HOH HOH B . 
G 5 HOH 166 532 287 HOH HOH B . 
G 5 HOH 167 533 288 HOH HOH B . 
G 5 HOH 168 534 291 HOH HOH B . 
G 5 HOH 169 535 292 HOH HOH B . 
G 5 HOH 170 536 295 HOH HOH B . 
G 5 HOH 171 537 297 HOH HOH B . 
G 5 HOH 172 538 299 HOH HOH B . 
G 5 HOH 173 539 300 HOH HOH B . 
G 5 HOH 174 540 301 HOH HOH B . 
G 5 HOH 175 541 302 HOH HOH B . 
G 5 HOH 176 542 304 HOH HOH B . 
G 5 HOH 177 543 307 HOH HOH B . 
G 5 HOH 178 544 309 HOH HOH B . 
G 5 HOH 179 545 314 HOH HOH B . 
G 5 HOH 180 546 315 HOH HOH B . 
G 5 HOH 181 547 316 HOH HOH B . 
G 5 HOH 182 548 319 HOH HOH B . 
G 5 HOH 183 549 320 HOH HOH B . 
G 5 HOH 184 550 325 HOH HOH B . 
G 5 HOH 185 551 327 HOH HOH B . 
G 5 HOH 186 552 328 HOH HOH B . 
G 5 HOH 187 553 330 HOH HOH B . 
G 5 HOH 188 554 331 HOH HOH B . 
G 5 HOH 189 555 332 HOH HOH B . 
G 5 HOH 190 556 335 HOH HOH B . 
G 5 HOH 191 557 339 HOH HOH B . 
G 5 HOH 192 558 340 HOH HOH B . 
G 5 HOH 193 559 342 HOH HOH B . 
G 5 HOH 194 560 343 HOH HOH B . 
G 5 HOH 195 561 344 HOH HOH B . 
G 5 HOH 196 562 345 HOH HOH B . 
G 5 HOH 197 563 346 HOH HOH B . 
G 5 HOH 198 564 347 HOH HOH B . 
G 5 HOH 199 565 349 HOH HOH B . 
G 5 HOH 200 566 351 HOH HOH B . 
G 5 HOH 201 567 352 HOH HOH B . 
G 5 HOH 202 568 353 HOH HOH B . 
G 5 HOH 203 569 357 HOH HOH B . 
G 5 HOH 204 570 361 HOH HOH B . 
G 5 HOH 205 571 363 HOH HOH B . 
G 5 HOH 206 572 364 HOH HOH B . 
G 5 HOH 207 573 367 HOH HOH B . 
G 5 HOH 208 574 369 HOH HOH B . 
G 5 HOH 209 575 371 HOH HOH B . 
G 5 HOH 210 576 374 HOH HOH B . 
G 5 HOH 211 577 379 HOH HOH B . 
G 5 HOH 212 578 380 HOH HOH B . 
G 5 HOH 213 579 384 HOH HOH B . 
G 5 HOH 214 580 386 HOH HOH B . 
G 5 HOH 215 581 387 HOH HOH B . 
G 5 HOH 216 582 389 HOH HOH B . 
G 5 HOH 217 583 392 HOH HOH B . 
G 5 HOH 218 584 393 HOH HOH B . 
G 5 HOH 219 585 394 HOH HOH B . 
G 5 HOH 220 586 396 HOH HOH B . 
G 5 HOH 221 587 397 HOH HOH B . 
G 5 HOH 222 588 398 HOH HOH B . 
G 5 HOH 223 589 399 HOH HOH B . 
G 5 HOH 224 590 400 HOH HOH B . 
G 5 HOH 225 591 402 HOH HOH B . 
G 5 HOH 226 592 403 HOH HOH B . 
G 5 HOH 227 593 407 HOH HOH B . 
G 5 HOH 228 594 410 HOH HOH B . 
G 5 HOH 229 595 411 HOH HOH B . 
G 5 HOH 230 596 414 HOH HOH B . 
G 5 HOH 231 597 416 HOH HOH B . 
G 5 HOH 232 598 418 HOH HOH B . 
G 5 HOH 233 599 419 HOH HOH B . 
G 5 HOH 234 600 420 HOH HOH B . 
G 5 HOH 235 601 426 HOH HOH B . 
G 5 HOH 236 602 427 HOH HOH B . 
G 5 HOH 237 603 428 HOH HOH B . 
G 5 HOH 238 604 432 HOH HOH B . 
G 5 HOH 239 605 433 HOH HOH B . 
G 5 HOH 240 606 434 HOH HOH B . 
G 5 HOH 241 607 436 HOH HOH B . 
G 5 HOH 242 608 437 HOH HOH B . 
G 5 HOH 243 609 439 HOH HOH B . 
G 5 HOH 244 610 440 HOH HOH B . 
G 5 HOH 245 611 443 HOH HOH B . 
G 5 HOH 246 612 444 HOH HOH B . 
G 5 HOH 247 613 446 HOH HOH B . 
G 5 HOH 248 614 448 HOH HOH B . 
G 5 HOH 249 615 449 HOH HOH B . 
G 5 HOH 250 616 450 HOH HOH B . 
G 5 HOH 251 617 452 HOH HOH B . 
G 5 HOH 252 618 455 HOH HOH B . 
G 5 HOH 253 619 456 HOH HOH B . 
G 5 HOH 254 620 457 HOH HOH B . 
G 5 HOH 255 621 458 HOH HOH B . 
G 5 HOH 256 622 460 HOH HOH B . 
G 5 HOH 257 623 461 HOH HOH B . 
G 5 HOH 258 624 466 HOH HOH B . 
G 5 HOH 259 625 468 HOH HOH B . 
G 5 HOH 260 626 474 HOH HOH B . 
G 5 HOH 261 627 475 HOH HOH B . 
G 5 HOH 262 628 477 HOH HOH B . 
G 5 HOH 263 629 478 HOH HOH B . 
G 5 HOH 264 630 479 HOH HOH B . 
G 5 HOH 265 631 480 HOH HOH B . 
G 5 HOH 266 632 484 HOH HOH B . 
G 5 HOH 267 633 488 HOH HOH B . 
G 5 HOH 268 634 491 HOH HOH B . 
G 5 HOH 269 635 493 HOH HOH B . 
G 5 HOH 270 636 494 HOH HOH B . 
G 5 HOH 271 637 495 HOH HOH B . 
G 5 HOH 272 638 496 HOH HOH B . 
G 5 HOH 273 639 500 HOH HOH B . 
G 5 HOH 274 640 501 HOH HOH B . 
G 5 HOH 275 641 502 HOH HOH B . 
G 5 HOH 276 642 503 HOH HOH B . 
G 5 HOH 277 643 505 HOH HOH B . 
G 5 HOH 278 644 506 HOH HOH B . 
G 5 HOH 279 645 507 HOH HOH B . 
G 5 HOH 280 646 508 HOH HOH B . 
G 5 HOH 281 647 509 HOH HOH B . 
G 5 HOH 282 648 512 HOH HOH B . 
G 5 HOH 283 649 513 HOH HOH B . 
G 5 HOH 284 650 514 HOH HOH B . 
G 5 HOH 285 651 515 HOH HOH B . 
G 5 HOH 286 652 518 HOH HOH B . 
G 5 HOH 287 653 521 HOH HOH B . 
G 5 HOH 288 654 522 HOH HOH B . 
G 5 HOH 289 655 523 HOH HOH B . 
G 5 HOH 290 656 531 HOH HOH B . 
G 5 HOH 291 657 532 HOH HOH B . 
G 5 HOH 292 658 534 HOH HOH B . 
G 5 HOH 293 659 535 HOH HOH B . 
G 5 HOH 294 660 536 HOH HOH B . 
G 5 HOH 295 661 537 HOH HOH B . 
G 5 HOH 296 662 539 HOH HOH B . 
G 5 HOH 297 663 540 HOH HOH B . 
G 5 HOH 298 664 541 HOH HOH B . 
G 5 HOH 299 665 542 HOH HOH B . 
G 5 HOH 300 666 545 HOH HOH B . 
G 5 HOH 301 667 547 HOH HOH B . 
G 5 HOH 302 668 548 HOH HOH B . 
G 5 HOH 303 669 551 HOH HOH B . 
G 5 HOH 304 670 552 HOH HOH B . 
G 5 HOH 305 671 553 HOH HOH B . 
G 5 HOH 306 672 554 HOH HOH B . 
G 5 HOH 307 673 555 HOH HOH B . 
G 5 HOH 308 674 556 HOH HOH B . 
G 5 HOH 309 675 557 HOH HOH B . 
G 5 HOH 310 676 560 HOH HOH B . 
G 5 HOH 311 677 561 HOH HOH B . 
G 5 HOH 312 678 562 HOH HOH B . 
G 5 HOH 313 679 569 HOH HOH B . 
G 5 HOH 314 680 572 HOH HOH B . 
G 5 HOH 315 681 575 HOH HOH B . 
G 5 HOH 316 682 579 HOH HOH B . 
G 5 HOH 317 683 580 HOH HOH B . 
G 5 HOH 318 684 581 HOH HOH B . 
G 5 HOH 319 685 582 HOH HOH B . 
G 5 HOH 320 686 584 HOH HOH B . 
G 5 HOH 321 687 589 HOH HOH B . 
G 5 HOH 322 688 591 HOH HOH B . 
G 5 HOH 323 689 593 HOH HOH B . 
G 5 HOH 324 690 598 HOH HOH B . 
G 5 HOH 325 691 604 HOH HOH B . 
H 5 HOH 1   112 11  HOH HOH C . 
H 5 HOH 2   113 19  HOH HOH C . 
H 5 HOH 3   114 237 HOH HOH C . 
H 5 HOH 4   115 274 HOH HOH C . 
H 5 HOH 5   116 278 HOH HOH C . 
H 5 HOH 6   117 511 HOH HOH C . 
H 5 HOH 7   118 577 HOH HOH C . 
H 5 HOH 8   119 586 HOH HOH C . 
H 5 HOH 9   120 590 HOH HOH C . 
H 5 HOH 10  121 424 HOH HOH C . 
I 5 HOH 1   25  88  HOH HOH D . 
I 5 HOH 2   26  126 HOH HOH D . 
I 5 HOH 3   27  143 HOH HOH D . 
I 5 HOH 4   28  312 HOH HOH D . 
I 5 HOH 5   29  333 HOH HOH D . 
I 5 HOH 6   30  338 HOH HOH D . 
I 5 HOH 7   31  401 HOH HOH D . 
I 5 HOH 8   32  429 HOH HOH D . 
I 5 HOH 9   33  447 HOH HOH D . 
I 5 HOH 10  34  467 HOH HOH D . 
I 5 HOH 11  35  546 HOH HOH D . 
I 5 HOH 12  36  550 HOH HOH D . 
I 5 HOH 13  37  595 HOH HOH D . 
# 
loop_
_pdbx_prerelease_seq.entity_id 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code 
1 '(DC)(DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DT)' 
2 '(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DG)(DG)' 
3 
;MKFTVEREHLLKPLQQVSGPLGGRPTLPILGNLLLQVADGTLSLTGTDLEMEMVARVALVQPHEPGATTVPARKFFDICR
GLPEGAEIAVQLEGERMLVRSGRSRFSLSTLPAADFPNLDDWQSEVEFTLPQATMKRLIEATQFSMAHQDVRYYLNGMLF
ETEGEELRTVATDGHRLAVCSMPIGQSLPSHSVIVPRKGVIELMRMLDGGDNPLRVQIGSNNIRAHVGDFIFTSKLVDGR
FPDYRRVLPKNPDKHLEAGCDLLKQAFARAAILSNEKFRGVRLYVSENQLKITANNPEQEEAEEILDVTYSGAEMEIGFN
VSYVLDVLNALKCENVRMMLTDSVSSVQIEDAASQSAAYVVMPMRL
;
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 ARG A 24  ? 36.14   68.69   
2  1 ASP A 39  ? 39.08   54.28   
3  1 LEU A 49  ? 81.76   -28.08  
4  1 GLN A 149 ? 38.48   47.99   
5  1 GLU A 287 ? -37.88  106.92  
6  1 ASN A 288 ? 48.44   28.59   
7  1 CYS A 333 ? -112.40 -169.88 
8  1 THR A 341 ? -124.17 -63.12  
9  1 LEU B 21  ? -65.27  -71.14  
10 1 ARG B 24  ? 44.22   83.49   
11 1 ASP B 39  ? 63.92   -141.10 
12 1 LEU B 49  ? 82.21   -32.93  
13 1 GLN B 149 ? -143.18 42.60   
14 1 ASN B 156 ? -92.60  43.57   
15 1 ASN B 288 ? 48.24   26.22   
16 1 THR B 341 ? -126.16 -57.05  
17 1 ASP B 342 ? -166.85 -168.43 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
4 "N,N'-(DIPROPYL)-TETRAMETHYLINDODICARBOCYANINE" 5CY 
5 water                                           HOH 
# 
