data_3PQR
# 
_entry.id   3PQR 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3PQR       
RCSB RCSB062705 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2011-03-09 2010-11-26 ? 3PQR 0 
2 2011-03-23 ?          ? 3PQR 1 
3 2011-04-06 ?          ? 3PQR 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL ? 
3 JRNL ? 
# 
_pdbx_database_related.db_name        PDB 
_pdbx_database_related.db_id          3PXO 
_pdbx_database_related.details        . 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         3PQR 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Choe, H.-W.'   1 
'Kim, Y.J.'     2 
'Park, J.H.'    3 
'Morizumi, T.'  4 
'Pai, E.F.'     5 
'Krauss, N.'    6 
'Hofmann, K.P.' 7 
'Scheerer, P.'  8 
'Ernst, O.P.'   9 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Crystal structure of metarhodopsin II.' 
_citation.journal_abbrev            Nature 
_citation.journal_volume            471 
_citation.page_first                651 
_citation.page_last                 655 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           NATUAS 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0028-0836 
_citation.journal_id_CSD            0006 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21389988 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/nature09789 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Choe, H.W.'    1 
primary 'Kim, Y.J.'     2 
primary 'Park, J.H.'    3 
primary 'Morizumi, T.'  4 
primary 'Pai, E.F.'     5 
primary 'Krauss, N.'    6 
primary 'Hofmann, K.P.' 7 
primary 'Scheerer, P.'  8 
primary 'Ernst, O.P.'   9 
# 
_cell.entry_id           3PQR 
_cell.length_a           241.550 
_cell.length_b           241.550 
_cell.length_c           109.870 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        120.00 
_cell.Z_PDB              18 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         3PQR 
_symmetry.space_group_name_H-M             'H 3 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1  polymer     nat Rhodopsin                                                 39031.805 1  ? ?           ? ? 
2  polymer     syn 'Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-1' 1261.500  1  ? K341L,C347V 
'C-terminal peptide (UNP residues 340-350)' ? 
3  non-polymer syn RETINAL                                                   284.441   1  ? ?           ? ? 
4  polymer     man 'SUGAR (4-MER)'                                           748.688   1  ? ?           ? ? 
5  non-polymer man 'SUGAR (N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE)'                          221.210   1  ? ?           ? ? 
6  non-polymer man 'SUGAR (B-OCTYLGLUCOSIDE)'                                292.372   2  ? ?           ? ? 
7  non-polymer syn 'PALMITIC ACID'                                           256.428   1  ? ?           ? ? 
8  non-polymer syn 'SULFATE ION'                                             96.058    1  ? ?           ? ? 
9  non-polymer syn 'ACETATE ION'                                             59.045    2  ? ?           ? ? 
10 non-polymer syn TREHALOSE                                                 342.299   1  ? ?           ? ? 
11 water       nat water                                                     18.015    23 ? ?           ? ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1  ? 
2  ? 
3  ? 
4  ? 
5  ? 
6  ? 
7  ? 
8  ? 
9  ? 
10 ? 
11 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1  'Active Metarhodopsin II with all-trans retinal'         
2  'Galpha subunit of transducin, Transducin alpha-1 chain' 
3  ?                                                        
4  ?                                                        
5  ?                                                        
6  ?                                                        
7  ?                                                        
8  ?                                                        
9  ?                                                        
10 ?                                                        
11 ?                                                        
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 'polypeptide(L)' no no 
;MNGTEGPNFYVPFSNKTGVVRSPFEAPQYYLAEPWQFSMLAAYMFLLIMLGFPINFLTLYVTVQHKKLRTPLNYILLNLA
VADLFMVFGGFTTTLYTSLHGYFVFGPTGCNLEGFFATLGGEIALWSLVVLAIERYVVVCKPMSNFRFGENHAIMGVAFT
WVMALACAAPPLVGWSRYIPEGMQCSCGIDYYTPHEETNNESFVIYMFVVHFIIPLIVIFFCYGQLVFTVKEAAAQQQES
ATTQKAEKEVTRMVIIMVIAFLICWLPYAGVAFYIFTHQGSDFGPIFMTIPAFFAKTSAVYNPVIYIMMNKQFRNCMVTT
LCCGKNPLGDDEASTTVSKTETSQVAPA
;
;MNGTEGPNFYVPFSNKTGVVRSPFEAPQYYLAEPWQFSMLAAYMFLLIMLGFPINFLTLYVTVQHKKLRTPLNYILLNLA
VADLFMVFGGFTTTLYTSLHGYFVFGPTGCNLEGFFATLGGEIALWSLVVLAIERYVVVCKPMSNFRFGENHAIMGVAFT
WVMALACAAPPLVGWSRYIPEGMQCSCGIDYYTPHEETNNESFVIYMFVVHFIIPLIVIFFCYGQLVFTVKEAAAQQQES
ATTQKAEKEVTRMVIIMVIAFLICWLPYAGVAFYIFTHQGSDFGPIFMTIPAFFAKTSAVYNPVIYIMMNKQFRNCMVTT
LCCGKNPLGDDEASTTVSKTETSQVAPA
;
A 
2 'polypeptide(L)' no no ILENLKDVGLF ILENLKDVGLF B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ASN n 
1 3   GLY n 
1 4   THR n 
1 5   GLU n 
1 6   GLY n 
1 7   PRO n 
1 8   ASN n 
1 9   PHE n 
1 10  TYR n 
1 11  VAL n 
1 12  PRO n 
1 13  PHE n 
1 14  SER n 
1 15  ASN n 
1 16  LYS n 
1 17  THR n 
1 18  GLY n 
1 19  VAL n 
1 20  VAL n 
1 21  ARG n 
1 22  SER n 
1 23  PRO n 
1 24  PHE n 
1 25  GLU n 
1 26  ALA n 
1 27  PRO n 
1 28  GLN n 
1 29  TYR n 
1 30  TYR n 
1 31  LEU n 
1 32  ALA n 
1 33  GLU n 
1 34  PRO n 
1 35  TRP n 
1 36  GLN n 
1 37  PHE n 
1 38  SER n 
1 39  MET n 
1 40  LEU n 
1 41  ALA n 
1 42  ALA n 
1 43  TYR n 
1 44  MET n 
1 45  PHE n 
1 46  LEU n 
1 47  LEU n 
1 48  ILE n 
1 49  MET n 
1 50  LEU n 
1 51  GLY n 
1 52  PHE n 
1 53  PRO n 
1 54  ILE n 
1 55  ASN n 
1 56  PHE n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  LEU n 
1 60  TYR n 
1 61  VAL n 
1 62  THR n 
1 63  VAL n 
1 64  GLN n 
1 65  HIS n 
1 66  LYS n 
1 67  LYS n 
1 68  LEU n 
1 69  ARG n 
1 70  THR n 
1 71  PRO n 
1 72  LEU n 
1 73  ASN n 
1 74  TYR n 
1 75  ILE n 
1 76  LEU n 
1 77  LEU n 
1 78  ASN n 
1 79  LEU n 
1 80  ALA n 
1 81  VAL n 
1 82  ALA n 
1 83  ASP n 
1 84  LEU n 
1 85  PHE n 
1 86  MET n 
1 87  VAL n 
1 88  PHE n 
1 89  GLY n 
1 90  GLY n 
1 91  PHE n 
1 92  THR n 
1 93  THR n 
1 94  THR n 
1 95  LEU n 
1 96  TYR n 
1 97  THR n 
1 98  SER n 
1 99  LEU n 
1 100 HIS n 
1 101 GLY n 
1 102 TYR n 
1 103 PHE n 
1 104 VAL n 
1 105 PHE n 
1 106 GLY n 
1 107 PRO n 
1 108 THR n 
1 109 GLY n 
1 110 CYS n 
1 111 ASN n 
1 112 LEU n 
1 113 GLU n 
1 114 GLY n 
1 115 PHE n 
1 116 PHE n 
1 117 ALA n 
1 118 THR n 
1 119 LEU n 
1 120 GLY n 
1 121 GLY n 
1 122 GLU n 
1 123 ILE n 
1 124 ALA n 
1 125 LEU n 
1 126 TRP n 
1 127 SER n 
1 128 LEU n 
1 129 VAL n 
1 130 VAL n 
1 131 LEU n 
1 132 ALA n 
1 133 ILE n 
1 134 GLU n 
1 135 ARG n 
1 136 TYR n 
1 137 VAL n 
1 138 VAL n 
1 139 VAL n 
1 140 CYS n 
1 141 LYS n 
1 142 PRO n 
1 143 MET n 
1 144 SER n 
1 145 ASN n 
1 146 PHE n 
1 147 ARG n 
1 148 PHE n 
1 149 GLY n 
1 150 GLU n 
1 151 ASN n 
1 152 HIS n 
1 153 ALA n 
1 154 ILE n 
1 155 MET n 
1 156 GLY n 
1 157 VAL n 
1 158 ALA n 
1 159 PHE n 
1 160 THR n 
1 161 TRP n 
1 162 VAL n 
1 163 MET n 
1 164 ALA n 
1 165 LEU n 
1 166 ALA n 
1 167 CYS n 
1 168 ALA n 
1 169 ALA n 
1 170 PRO n 
1 171 PRO n 
1 172 LEU n 
1 173 VAL n 
1 174 GLY n 
1 175 TRP n 
1 176 SER n 
1 177 ARG n 
1 178 TYR n 
1 179 ILE n 
1 180 PRO n 
1 181 GLU n 
1 182 GLY n 
1 183 MET n 
1 184 GLN n 
1 185 CYS n 
1 186 SER n 
1 187 CYS n 
1 188 GLY n 
1 189 ILE n 
1 190 ASP n 
1 191 TYR n 
1 192 TYR n 
1 193 THR n 
1 194 PRO n 
1 195 HIS n 
1 196 GLU n 
1 197 GLU n 
1 198 THR n 
1 199 ASN n 
1 200 ASN n 
1 201 GLU n 
1 202 SER n 
1 203 PHE n 
1 204 VAL n 
1 205 ILE n 
1 206 TYR n 
1 207 MET n 
1 208 PHE n 
1 209 VAL n 
1 210 VAL n 
1 211 HIS n 
1 212 PHE n 
1 213 ILE n 
1 214 ILE n 
1 215 PRO n 
1 216 LEU n 
1 217 ILE n 
1 218 VAL n 
1 219 ILE n 
1 220 PHE n 
1 221 PHE n 
1 222 CYS n 
1 223 TYR n 
1 224 GLY n 
1 225 GLN n 
1 226 LEU n 
1 227 VAL n 
1 228 PHE n 
1 229 THR n 
1 230 VAL n 
1 231 LYS n 
1 232 GLU n 
1 233 ALA n 
1 234 ALA n 
1 235 ALA n 
1 236 GLN n 
1 237 GLN n 
1 238 GLN n 
1 239 GLU n 
1 240 SER n 
1 241 ALA n 
1 242 THR n 
1 243 THR n 
1 244 GLN n 
1 245 LYS n 
1 246 ALA n 
1 247 GLU n 
1 248 LYS n 
1 249 GLU n 
1 250 VAL n 
1 251 THR n 
1 252 ARG n 
1 253 MET n 
1 254 VAL n 
1 255 ILE n 
1 256 ILE n 
1 257 MET n 
1 258 VAL n 
1 259 ILE n 
1 260 ALA n 
1 261 PHE n 
1 262 LEU n 
1 263 ILE n 
1 264 CYS n 
1 265 TRP n 
1 266 LEU n 
1 267 PRO n 
1 268 TYR n 
1 269 ALA n 
1 270 GLY n 
1 271 VAL n 
1 272 ALA n 
1 273 PHE n 
1 274 TYR n 
1 275 ILE n 
1 276 PHE n 
1 277 THR n 
1 278 HIS n 
1 279 GLN n 
1 280 GLY n 
1 281 SER n 
1 282 ASP n 
1 283 PHE n 
1 284 GLY n 
1 285 PRO n 
1 286 ILE n 
1 287 PHE n 
1 288 MET n 
1 289 THR n 
1 290 ILE n 
1 291 PRO n 
1 292 ALA n 
1 293 PHE n 
1 294 PHE n 
1 295 ALA n 
1 296 LYS n 
1 297 THR n 
1 298 SER n 
1 299 ALA n 
1 300 VAL n 
1 301 TYR n 
1 302 ASN n 
1 303 PRO n 
1 304 VAL n 
1 305 ILE n 
1 306 TYR n 
1 307 ILE n 
1 308 MET n 
1 309 MET n 
1 310 ASN n 
1 311 LYS n 
1 312 GLN n 
1 313 PHE n 
1 314 ARG n 
1 315 ASN n 
1 316 CYS n 
1 317 MET n 
1 318 VAL n 
1 319 THR n 
1 320 THR n 
1 321 LEU n 
1 322 CYS n 
1 323 CYS n 
1 324 GLY n 
1 325 LYS n 
1 326 ASN n 
1 327 PRO n 
1 328 LEU n 
1 329 GLY n 
1 330 ASP n 
1 331 ASP n 
1 332 GLU n 
1 333 ALA n 
1 334 SER n 
1 335 THR n 
1 336 THR n 
1 337 VAL n 
1 338 SER n 
1 339 LYS n 
1 340 THR n 
1 341 GLU n 
1 342 THR n 
1 343 SER n 
1 344 GLN n 
1 345 VAL n 
1 346 ALA n 
1 347 PRO n 
1 348 ALA n 
2 1   ILE n 
2 2   LEU n 
2 3   GLU n 
2 4   ASN n 
2 5   LEU n 
2 6   LYS n 
2 7   ASP n 
2 8   VAL n 
2 9   GLY n 
2 10  LEU n 
2 11  PHE n 
# 
_entity_src_nat.entity_id                  1 
_entity_src_nat.common_name                bovine 
_entity_src_nat.pdbx_organism_scientific   'Bos taurus' 
_entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id      9913 
_entity_src_nat.genus                      ? 
_entity_src_nat.species                    ? 
_entity_src_nat.strain                     ? 
_entity_src_nat.tissue                     ? 
_entity_src_nat.tissue_fraction            ? 
_entity_src_nat.pdbx_secretion             ? 
_entity_src_nat.pdbx_fragment              ? 
_entity_src_nat.pdbx_variant               ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell_line             ? 
_entity_src_nat.pdbx_atcc                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_cellular_location     ? 
_entity_src_nat.pdbx_organ                 ? 
_entity_src_nat.pdbx_organelle             ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_name          ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_details       ? 
_entity_src_nat.details                    ? 
# 
_pdbx_entity_src_syn.entity_id              2 
_pdbx_entity_src_syn.organism_scientific    'Bos taurus' 
_pdbx_entity_src_syn.organism_common_name   bovine 
_pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id       9913 
_pdbx_entity_src_syn.details                'chemically synthesized' 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.biol_id 
1 UNP OPSD_BOVIN  P02699 1 
;MNGTEGPNFYVPFSNKTGVVRSPFEAPQYYLAEPWQFSMLAAYMFLLIMLGFPINFLTLY  
VTVQHKKLRTPLNYILLNLAVADLFMVFGGFTTTLYTSLHGYFVFGPTGCNLEGFFATLG  
GEIALWSLVVLAIERYVVVCKPMSNFRFGENHAIMGVAFTWVMALACAAPPLVGWSRYIP  
EGMQCSCGIDYYTPHEETNNESFVIYMFVVHFIIPLIVIFFCYGQLVFTVKEAAAQQQES  
ATTQKAEKEVTRMVIIMVIAFLICWLPYAGVAFYIFTHQGSDFGPIFMTIPAFFAKTSAV  
YNPVIYIMMNKQFRNCMVTTLCCGKNPLGDDEASTTVSKTETSQVAPA
;
1   . 
2 UNP GNAT1_BOVIN P04695 2 IKENLKDCGLF 340 . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 3PQR A 1 ? 348 ? P02699 1   348 1   348 
2 2 3PQR B 1 ? 11  ? P04695 340 350 340 350 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
2 3PQR LEU B 2 ? UNP P04695 LYS 341 'ENGINEERED MUTATION' 341 1 
2 3PQR VAL B 8 ? UNP P04695 CYS 347 'ENGINEERED MUTATION' 347 2 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE             ?                                              'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE             ?                                              'C4 H8 N2 O3'    132.119 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                ?                                              'C2 H5 N O2'     75.067  
THR 'L-peptide linking' y THREONINE              ?                                              'C4 H9 N O3'     119.120 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'        ?                                              'C5 H9 N O4'     147.130 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                ?                                              'C5 H9 N O2'     115.132 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE          ?                                              'C9 H11 N O2'    165.191 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE               ?                                              'C9 H11 N O3'    181.191 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                 ?                                              'C5 H11 N O2'    117.147 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                 ?                                              'C3 H7 N O3'     105.093 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                 ?                                              'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE               ?                                              'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                ?                                              'C3 H7 N O2'     89.094  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE              ?                                              'C5 H10 N2 O3'   146.146 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                ?                                              'C6 H13 N O2'    131.174 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN             ?                                              'C11 H12 N2 O2'  204.228 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE             ?                                              'C6 H13 N O2'    131.174 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE              ?                                              'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'        ?                                              'C4 H7 N O4'     133.104 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE               ?                                              'C3 H7 N O2 S'   121.154 
RET NON-POLYMER         . RETINAL                ?                                              'C20 H28 O'      284.441 
NAG D-saccharide        . N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE ?                                              'C8 H15 N O6'    221.210 
BMA D-saccharide        . BETA-D-MANNOSE         ?                                              'C6 H12 O6'      180.157 
MAN D-saccharide        . ALPHA-D-MANNOSE        ?                                              'C6 H12 O6'      180.157 
BOG SACCHARIDE          . B-OCTYLGLUCOSIDE       ?                                              'C14 H28 O6'     292.372 
PLM NON-POLYMER         . 'PALMITIC ACID'        ?                                              'C16 H32 O2'     256.428 
SO4 NON-POLYMER         . 'SULFATE ION'          ?                                              'O4 S -2'        96.058  
ACT NON-POLYMER         . 'ACETATE ION'          ?                                              'C2 H3 O2 -1'    59.045  
TRE SACCHARIDE          . TREHALOSE              ALPHA-D-GLUCOPYRANOSYL-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSIDE 'C12 H22 O11'    342.299 
HOH NON-POLYMER         . WATER                  ?                                              'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          3PQR 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      7.65 
_exptl_crystal.density_percent_sol   83.93 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            277 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              5.6 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'ammonium sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'MARMOSAIC 225 mm CCD' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2010-05-05 
_diffrn_detector.details                MIRRORS 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'SI-111 CRYSTAL - DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.91841 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'BESSY BEAMLINE 14.2' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       BESSY 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   14.2 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.91841 
# 
_reflns.entry_id                     3PQR 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   0 
_reflns.d_resolution_low             34.865 
_reflns.d_resolution_high            2.849 
_reflns.number_obs                   28448 
_reflns.number_all                   28448 
_reflns.percent_possible_obs         99.2 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.059 
_reflns.pdbx_Rsym_value              0.059 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        15.9 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        68.315 
_reflns.pdbx_redundancy              3.8 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.85 
_reflns_shell.d_res_low              3.00 
_reflns_shell.percent_possible_all   98.6 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.409 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        0.409 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    2.9 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        3.8 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      4086 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           3PQR 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             XDS 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALA 
_computing.data_collection                    MAR345dtb 
_computing.structure_solution                 PHASER 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.5.0072' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3PQR 
_refine.ls_number_reflns_obs                   27000 
_refine.ls_number_reflns_all                   27000 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        0 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           34.86 
_refine.ls_d_res_high                          2.85 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  100 
_refine.ls_R_factor_obs                        ? 
_refine.ls_R_factor_all                        0.21894 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.21731 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.24958 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1422 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.B_iso_mean                             ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          -5.27 
_refine.aniso_B[2][2]                          -5.27 
_refine.aniso_B[3][3]                          7.91 
_refine.aniso_B[1][2]                          -2.64 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00000 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00000 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             throughout 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRY 3DQB' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           Anisotropic 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        3PQR 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    ? 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           ? 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   ? 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        2681 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         177 
_refine_hist.number_atoms_solvent             23 
_refine_hist.number_atoms_total               2881 
_refine_hist.d_res_high                       2.85 
_refine_hist.d_res_low                        34.86 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d    0.009 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg 1.256 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   ? 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.85 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.922 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.307 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               100 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.392 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             104 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                1964 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  3PQR 
_struct.title                     
'Crystal structure of Metarhodopsin II in complex with a C-terminal peptide derived from the Galpha subunit of transducin' 
_struct.pdbx_descriptor           'Rhodopsin, GaCT2 - C-terminal derived peptide from the Galpha subunit of transducin' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3PQR 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'SIGNALING PROTEIN' 
_struct_keywords.text            
;protein, retinal protein, photoreceptor, active state, chromophore, G-protein coupled receptor, glycoprotein, lipoprotein, palmitate, phosphoprotein, photoreceptor protein, sensory transduction, transducer, transmembrane, vision, signaling protein, G-protein, transducin, Galpha subunit, membrane, receptor, GTP-binding, myristate, nucleotide-binding, G-protein-coupled receptor, rhodopsin, opsin
;
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1  ? 
B N N 2  ? 
C N N 3  ? 
D N N 4  ? 
E N N 5  ? 
F N N 6  ? 
G N N 6  ? 
H N N 7  ? 
I N N 8  ? 
J N N 9  ? 
K N N 9  ? 
L N N 10 ? 
M N N 11 ? 
N N N 11 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  SER A 14  ? GLY A 18  ? SER A 14  GLY A 18  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  2  GLU A 33  ? HIS A 65  ? GLU A 33  HIS A 65  1 ? 33 
HELX_P HELX_P3  3  LYS A 66  ? ARG A 69  ? LYS A 66  ARG A 69  5 ? 4  
HELX_P HELX_P4  4  THR A 70  ? LEU A 72  ? THR A 70  LEU A 72  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  5  ASN A 73  ? GLY A 90  ? ASN A 73  GLY A 90  1 ? 18 
HELX_P HELX_P6  6  GLY A 90  ? GLY A 101 ? GLY A 90  GLY A 101 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7  7  PHE A 105 ? LYS A 141 ? PHE A 105 LYS A 141 1 ? 37 
HELX_P HELX_P8  8  GLY A 149 ? ALA A 169 ? GLY A 149 ALA A 169 1 ? 21 
HELX_P HELX_P9  9  PRO A 170 ? VAL A 173 ? PRO A 170 VAL A 173 5 ? 4  
HELX_P HELX_P10 10 HIS A 195 ? THR A 198 ? HIS A 195 THR A 198 5 ? 4  
HELX_P HELX_P11 11 ASN A 199 ? PHE A 212 ? ASN A 199 PHE A 212 1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 12 PHE A 212 ? GLN A 236 ? PHE A 212 GLN A 236 1 ? 25 
HELX_P HELX_P13 13 SER A 240 ? HIS A 278 ? SER A 240 HIS A 278 1 ? 39 
HELX_P HELX_P14 14 ILE A 286 ? MET A 288 ? ILE A 286 MET A 288 5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 15 THR A 289 ? ILE A 307 ? THR A 289 ILE A 307 1 ? 19 
HELX_P HELX_P16 16 ASN A 310 ? CYS A 322 ? ASN A 310 CYS A 322 1 ? 13 
HELX_P HELX_P17 17 ILE B 1   ? VAL B 8   ? ILE B 340 VAL B 347 1 ? 8  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
disulf1 disulf ? A CYS 110 SG  ? ? ? 1_555 A CYS 187 SG  ? ? A CYS 110 A CYS 187 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.047 ? 
covale1 covale ? A ASN 15  ND2 ? ? ? 1_555 D NAG .   C1  ? ? A ASN 15  A NAG 402 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.334 ? 
covale2 covale ? A ASN 2   ND2 ? ? ? 1_555 E NAG .   C1  ? ? A ASN 2   A NAG 501 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.334 ? 
covale3 covale ? D NAG .   O4  ? ? ? 1_555 D NAG .   C1  ? ? A NAG 402 A NAG 403 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.424 ? 
covale4 covale ? D NAG .   O4  ? ? ? 1_555 D BMA .   C1  ? ? A NAG 403 A BMA 404 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.430 ? 
covale5 covale ? D BMA .   O3  ? ? ? 1_555 D MAN .   C1  ? ? A BMA 404 A MAN 405 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.453 ? 
covale6 covale ? A LYS 296 NZ  ? ? ? 1_555 C RET .   C15 ? ? A LYS 296 A RET 401 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.337 ? 
covale7 covale ? A CYS 323 SG  ? ? ? 1_555 H PLM .   C1  ? ? A CYS 323 A PLM 701 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.833 ? 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
disulf ? ? 
covale ? ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 2 ? 
B ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 THR A 4   ? GLY A 6   ? ? THR A 4   GLY A 6   
A 2 PHE A 9   ? VAL A 11  ? ? PHE A 9   VAL A 11  
B 1 TYR A 178 ? GLU A 181 ? ? TYR A 178 GLU A 181 
B 2 SER A 186 ? ILE A 189 ? ? SER A 186 ILE A 189 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N THR A 4   ? N THR A 4   O VAL A 11  ? O VAL A 11  
B 1 2 N GLU A 181 ? N GLU A 181 O SER A 186 ? O SER A 186 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE RET A 401'  SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG A 402'  SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG A 403'  SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE BMA A 404'  SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE MAN A 405'  SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE NAG A 501'  SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE BOG A 601'  SOFTWARE 
AC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE BOG A 602'  SOFTWARE 
AC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE PLM A 701'  SOFTWARE 
BC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 801'  SOFTWARE 
BC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACT A 901'  SOFTWARE 
BC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACT A 902'  SOFTWARE 
BC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE TRE A 1001' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 7 ALA A 117 ? ALA A 117 . . 1_555  ? 
2  AC1 7 GLU A 122 ? GLU A 122 . . 1_555  ? 
3  AC1 7 MET A 207 ? MET A 207 . . 1_555  ? 
4  AC1 7 HIS A 211 ? HIS A 211 . . 1_555  ? 
5  AC1 7 TYR A 268 ? TYR A 268 . . 1_555  ? 
6  AC1 7 ALA A 272 ? ALA A 272 . . 1_555  ? 
7  AC1 7 LYS A 296 ? LYS A 296 . . 1_555  ? 
8  AC2 7 ASN A 15  ? ASN A 15  . . 1_555  ? 
9  AC2 7 GLY A 18  ? GLY A 18  . . 1_555  ? 
10 AC2 7 VAL A 20  ? VAL A 20  . . 1_555  ? 
11 AC2 7 HOH M .   ? HOH A 357 . . 18_445 ? 
12 AC2 7 HOH M .   ? HOH A 357 . . 1_555  ? 
13 AC2 7 NAG D .   ? NAG A 403 . . 18_445 ? 
14 AC2 7 NAG D .   ? NAG A 403 . . 1_555  ? 
15 AC3 4 ARG A 21  ? ARG A 21  . . 1_555  ? 
16 AC3 4 NAG D .   ? NAG A 402 . . 1_555  ? 
17 AC3 4 NAG D .   ? NAG A 402 . . 18_445 ? 
18 AC3 4 BMA D .   ? BMA A 404 . . 1_555  ? 
19 AC4 2 NAG D .   ? NAG A 403 . . 1_555  ? 
20 AC4 2 MAN D .   ? MAN A 405 . . 1_555  ? 
21 AC5 1 BMA D .   ? BMA A 404 . . 1_555  ? 
22 AC6 2 ASN A 2   ? ASN A 2   . . 1_555  ? 
23 AC6 2 ASP A 282 ? ASP A 282 . . 1_555  ? 
24 AC7 4 TYR A 29  ? TYR A 29  . . 1_555  ? 
25 AC7 4 TRP A 35  ? TRP A 35  . . 5_556  ? 
26 AC7 4 TYR A 96  ? TYR A 96  . . 1_555  ? 
27 AC7 4 HIS A 100 ? HIS A 100 . . 1_555  ? 
28 AC8 2 GLN A 36  ? GLN A 36  . . 1_555  ? 
29 AC8 2 MET A 183 ? MET A 183 . . 1_555  ? 
30 AC9 4 ARG A 252 ? ARG A 252 . . 5_556  ? 
31 AC9 4 LEU A 321 ? LEU A 321 . . 1_555  ? 
32 AC9 4 CYS A 322 ? CYS A 322 . . 1_555  ? 
33 AC9 4 CYS A 323 ? CYS A 323 . . 1_555  ? 
34 BC1 4 GLY A 284 ? GLY A 284 . . 1_555  ? 
35 BC1 4 PRO A 285 ? PRO A 285 . . 1_555  ? 
36 BC1 4 ILE A 286 ? ILE A 286 . . 1_555  ? 
37 BC1 4 PHE A 287 ? PHE A 287 . . 1_555  ? 
38 BC2 1 MET A 49  ? MET A 49  . . 1_555  ? 
39 BC3 3 SER A 240 ? SER A 240 . . 1_555  ? 
40 BC3 3 ALA A 241 ? ALA A 241 . . 1_555  ? 
41 BC3 3 THR A 242 ? THR A 242 . . 1_555  ? 
42 BC4 4 LYS A 66  ? LYS A 66  . . 1_555  ? 
43 BC4 4 ARG A 69  ? ARG A 69  . . 1_555  ? 
44 BC4 4 PRO A 71  ? PRO A 71  . . 1_555  ? 
45 BC4 4 TYR A 74  ? TYR A 74  . . 1_555  ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          3PQR 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
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_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
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_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
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_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    3PQR 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.004140 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.002390 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009102 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . MET A 1  1   ? -68.369 -25.337 40.428 1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N     1 
ATOM   2    C CA    . MET A 1  1   ? -67.927 -23.984 39.965 1.00 96.06  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA    1 
ATOM   3    C C     . MET A 1  1   ? -67.471 -23.097 41.120 1.00 94.71  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C     1 
ATOM   4    O O     . MET A 1  1   ? -68.051 -23.124 42.213 1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O     1 
ATOM   5    C CB    . MET A 1  1   ? -69.034 -23.292 39.172 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB    1 
ATOM   6    C CG    . MET A 1  1   ? -68.864 -23.394 37.669 1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG    1 
ATOM   7    S SD    . MET A 1  1   ? -70.140 -22.509 36.753 1.00 115.34 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD    1 
ATOM   8    C CE    . MET A 1  1   ? -70.088 -20.904 37.537 1.00 111.04 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE    1 
ATOM   9    N N     . ASN A 1  2   ? -66.433 -22.304 40.876 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A N     1 
ATOM   10   C CA    . ASN A 1  2   ? -65.839 -21.504 41.945 1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CA    1 
ATOM   11   C C     . ASN A 1  2   ? -65.272 -20.166 41.479 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A C     1 
ATOM   12   O O     . ASN A 1  2   ? -64.650 -19.450 42.256 1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A O     1 
ATOM   13   C CB    . ASN A 1  2   ? -64.780 -22.321 42.690 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CB    1 
ATOM   14   C CG    . ASN A 1  2   ? -64.002 -23.239 41.765 1.00 96.34  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CG    1 
ATOM   15   O OD1   . ASN A 1  2   ? -63.924 -23.001 40.552 1.00 97.21  ? ? ? ? ? ? 2    ASN A OD1   1 
ATOM   16   N ND2   . ASN A 1  2   ? -63.428 -24.300 42.328 1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A ND2   1 
ATOM   17   N N     . GLY A 1  3   ? -65.496 -19.841 40.209 1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A N     1 
ATOM   18   C CA    . GLY A 1  3   ? -65.193 -18.522 39.679 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A CA    1 
ATOM   19   C C     . GLY A 1  3   ? -66.447 -17.823 39.174 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A C     1 
ATOM   20   O O     . GLY A 1  3   ? -67.557 -18.334 39.301 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 3    GLY A O     1 
ATOM   21   N N     . THR A 1  4   ? -66.258 -16.640 38.601 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 4    THR A N     1 
ATOM   22   C CA    . THR A 1  4   ? -67.320 -15.906 37.947 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 4    THR A CA    1 
ATOM   23   C C     . THR A 1  4   ? -66.747 -15.180 36.739 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 4    THR A C     1 
ATOM   24   O O     . THR A 1  4   ? -65.943 -14.275 36.892 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 4    THR A O     1 
ATOM   25   C CB    . THR A 1  4   ? -67.944 -14.893 38.899 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 4    THR A CB    1 
ATOM   26   O OG1   . THR A 1  4   ? -68.588 -15.591 39.971 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 4    THR A OG1   1 
ATOM   27   C CG2   . THR A 1  4   ? -68.962 -14.045 38.166 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 4    THR A CG2   1 
ATOM   28   N N     . GLU A 1  5   ? -67.153 -15.571 35.537 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A N     1 
ATOM   29   C CA    . GLU A 1  5   ? -66.585 -14.969 34.333 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CA    1 
ATOM   30   C C     . GLU A 1  5   ? -67.333 -13.726 33.887 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A C     1 
ATOM   31   O O     . GLU A 1  5   ? -68.517 -13.569 34.155 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A O     1 
ATOM   32   C CB    . GLU A 1  5   ? -66.550 -15.975 33.193 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CB    1 
ATOM   33   C CG    . GLU A 1  5   ? -66.015 -17.335 33.581 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CG    1 
ATOM   34   C CD    . GLU A 1  5   ? -66.139 -18.330 32.455 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CD    1 
ATOM   35   O OE1   . GLU A 1  5   ? -67.061 -19.171 32.503 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A OE1   1 
ATOM   36   O OE2   . GLU A 1  5   ? -65.334 -18.253 31.505 1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 5    GLU A OE2   1 
ATOM   37   N N     . GLY A 1  6   ? -66.619 -12.848 33.197 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A N     1 
ATOM   38   C CA    . GLY A 1  6   ? -67.164 -11.610 32.664 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A CA    1 
ATOM   39   C C     . GLY A 1  6   ? -66.395 -11.336 31.392 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A C     1 
ATOM   40   O O     . GLY A 1  6   ? -65.390 -12.002 31.137 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 6    GLY A O     1 
ATOM   41   N N     . PRO A 1  7   ? -66.874 -10.378 30.572 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A N     1 
ATOM   42   C CA    . PRO A 1  7   ? -66.263 -10.037 29.288 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CA    1 
ATOM   43   C C     . PRO A 1  7   ? -64.739 -9.935  29.365 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A C     1 
ATOM   44   O O     . PRO A 1  7   ? -64.046 -10.606 28.575 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A O     1 
ATOM   45   C CB    . PRO A 1  7   ? -66.890 -8.690  28.950 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CB    1 
ATOM   46   C CG    . PRO A 1  7   ? -68.251 -8.795  29.504 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CG    1 
ATOM   47   C CD    . PRO A 1  7   ? -68.119 -9.615  30.788 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CD    1 
ATOM   48   N N     . ASN A 1  8   ? -64.196 -9.133  30.286 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A N     1 
ATOM   49   C CA    . ASN A 1  8   ? -62.744 -9.205  30.466 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A CA    1 
ATOM   50   C C     . ASN A 1  8   ? -62.226 -9.197  31.901 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A C     1 
ATOM   51   O O     . ASN A 1  8   ? -61.494 -8.296  32.316 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A O     1 
ATOM   52   C CB    . ASN A 1  8   ? -61.984 -8.237  29.549 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A CB    1 
ATOM   53   C CG    . ASN A 1  8   ? -62.649 -6.907  29.432 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A CG    1 
ATOM   54   O OD1   . ASN A 1  8   ? -63.240 -6.408  30.386 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A OD1   1 
ATOM   55   N ND2   . ASN A 1  8   ? -62.554 -6.306  28.255 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 8    ASN A ND2   1 
ATOM   56   N N     . PHE A 1  9   ? -62.591 -10.241 32.637 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A N     1 
ATOM   57   C CA    . PHE A 1  9   ? -62.118 -10.427 33.990 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CA    1 
ATOM   58   C C     . PHE A 1  9   ? -62.508 -11.820 34.467 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A C     1 
ATOM   59   O O     . PHE A 1  9   ? -63.328 -12.473 33.847 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A O     1 
ATOM   60   C CB    . PHE A 1  9   ? -62.712 -9.368  34.908 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CB    1 
ATOM   61   C CG    . PHE A 1  9   ? -64.202 -9.457  35.045 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CG    1 
ATOM   62   C CD1   . PHE A 1  9   ? -64.791 -10.531 35.699 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CD1   1 
ATOM   63   C CD2   . PHE A 1  9   ? -65.021 -8.458  34.530 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CD2   1 
ATOM   64   C CE1   . PHE A 1  9   ? -66.169 -10.612 35.821 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CE1   1 
ATOM   65   C CE2   . PHE A 1  9   ? -66.401 -8.533  34.656 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CE2   1 
ATOM   66   C CZ    . PHE A 1  9   ? -66.973 -9.607  35.295 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 9    PHE A CZ    1 
ATOM   67   N N     . TYR A 1  10  ? -61.911 -12.276 35.561 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A N     1 
ATOM   68   C CA    . TYR A 1  10  ? -62.271 -13.556 36.136 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CA    1 
ATOM   69   C C     . TYR A 1  10  ? -62.233 -13.471 37.670 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A C     1 
ATOM   70   O O     . TYR A 1  10  ? -61.205 -13.692 38.293 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A O     1 
ATOM   71   C CB    . TYR A 1  10  ? -61.348 -14.672 35.606 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CB    1 
ATOM   72   C CG    . TYR A 1  10  ? -61.644 -16.022 36.237 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CG    1 
ATOM   73   C CD1   . TYR A 1  10  ? -62.641 -16.856 35.721 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CD1   1 
ATOM   74   C CD2   . TYR A 1  10  ? -60.954 -16.449 37.373 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CD2   1 
ATOM   75   C CE1   . TYR A 1  10  ? -62.928 -18.080 36.308 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CE1   1 
ATOM   76   C CE2   . TYR A 1  10  ? -61.234 -17.669 37.970 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CE2   1 
ATOM   77   C CZ    . TYR A 1  10  ? -62.222 -18.481 37.432 1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A CZ    1 
ATOM   78   O OH    . TYR A 1  10  ? -62.501 -19.689 38.028 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 10   TYR A OH    1 
ATOM   79   N N     . VAL A 1  11  ? -63.346 -13.141 38.294 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A N     1 
ATOM   80   C CA    . VAL A 1  11  ? -63.342 -13.071 39.738 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CA    1 
ATOM   81   C C     . VAL A 1  11  ? -63.240 -14.468 40.326 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A C     1 
ATOM   82   O O     . VAL A 1  11  ? -64.105 -15.301 40.082 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A O     1 
ATOM   83   C CB    . VAL A 1  11  ? -64.591 -12.383 40.264 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CB    1 
ATOM   84   C CG1   . VAL A 1  11  ? -64.571 -12.327 41.794 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CG1   1 
ATOM   85   C CG2   . VAL A 1  11  ? -64.710 -10.989 39.638 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A CG2   1 
ATOM   86   N N     . PRO A 1  12  ? -62.180 -14.733 41.112 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A N     1 
ATOM   87   C CA    . PRO A 1  12  ? -62.015 -16.060 41.716 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CA    1 
ATOM   88   C C     . PRO A 1  12  ? -62.935 -16.274 42.912 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A C     1 
ATOM   89   O O     . PRO A 1  12  ? -62.458 -16.605 43.990 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A O     1 
ATOM   90   C CB    . PRO A 1  12  ? -60.566 -16.043 42.191 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CB    1 
ATOM   91   C CG    . PRO A 1  12  ? -60.298 -14.607 42.496 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CG    1 
ATOM   92   C CD    . PRO A 1  12  ? -61.087 -13.812 41.488 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 12   PRO A CD    1 
ATOM   93   N N     . PHE A 1  13  ? -64.239 -16.085 42.725 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A N     1 
ATOM   94   C CA    . PHE A 1  13  ? -65.228 -16.346 43.774 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CA    1 
ATOM   95   C C     . PHE A 1  13  ? -66.532 -16.723 43.065 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A C     1 
ATOM   96   O O     . PHE A 1  13  ? -66.889 -16.123 42.043 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A O     1 
ATOM   97   C CB    . PHE A 1  13  ? -65.401 -15.103 44.654 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CB    1 
ATOM   98   C CG    . PHE A 1  13  ? -66.132 -15.338 45.958 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CG    1 
ATOM   99   C CD1   . PHE A 1  13  ? -65.480 -15.873 47.053 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CD1   1 
ATOM   100  C CD2   . PHE A 1  13  ? -67.460 -14.945 46.107 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CD2   1 
ATOM   101  C CE1   . PHE A 1  13  ? -66.154 -16.064 48.267 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CE1   1 
ATOM   102  C CE2   . PHE A 1  13  ? -68.143 -15.125 47.322 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CE2   1 
ATOM   103  C CZ    . PHE A 1  13  ? -67.489 -15.686 48.396 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 13   PHE A CZ    1 
ATOM   104  N N     . SER A 1  14  ? -67.225 -17.732 43.583 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 14   SER A N     1 
ATOM   105  C CA    . SER A 1  14  ? -68.459 -18.197 42.964 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 14   SER A CA    1 
ATOM   106  C C     . SER A 1  14  ? -69.612 -17.230 43.218 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 14   SER A C     1 
ATOM   107  O O     . SER A 1  14  ? -69.782 -16.740 44.338 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 14   SER A O     1 
ATOM   108  C CB    . SER A 1  14  ? -68.820 -19.600 43.459 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 14   SER A CB    1 
ATOM   109  O OG    . SER A 1  14  ? -70.225 -19.779 43.524 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 14   SER A OG    1 
ATOM   110  N N     . ASN A 1  15  ? -70.403 -16.975 42.175 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A N     1 
ATOM   111  C CA    . ASN A 1  15  ? -71.548 -16.083 42.278 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A CA    1 
ATOM   112  C C     . ASN A 1  15  ? -72.822 -16.824 42.661 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A C     1 
ATOM   113  O O     . ASN A 1  15  ? -73.925 -16.293 42.532 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A O     1 
ATOM   114  C CB    . ASN A 1  15  ? -71.748 -15.298 40.979 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A CB    1 
ATOM   115  C CG    . ASN A 1  15  ? -72.476 -13.974 41.192 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A CG    1 
ATOM   116  O OD1   . ASN A 1  15  ? -72.675 -13.520 42.330 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A OD1   1 
ATOM   117  N ND2   . ASN A 1  15  ? -72.870 -13.341 40.091 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 15   ASN A ND2   1 
ATOM   118  N N     . LYS A 1  16  ? -72.683 -18.044 43.162 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A N     1 
ATOM   119  C CA    . LYS A 1  16  ? -73.867 -18.795 43.553 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CA    1 
ATOM   120  C C     . LYS A 1  16  ? -74.761 -18.037 44.537 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A C     1 
ATOM   121  O O     . LYS A 1  16  ? -75.957 -18.288 44.587 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A O     1 
ATOM   122  C CB    . LYS A 1  16  ? -73.512 -20.195 44.061 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CB    1 
ATOM   123  C CG    . LYS A 1  16  ? -73.296 -20.318 45.554 1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CG    1 
ATOM   124  C CD    . LYS A 1  16  ? -72.801 -21.726 45.900 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CD    1 
ATOM   125  C CE    . LYS A 1  16  ? -71.460 -22.023 45.229 1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A CE    1 
ATOM   126  N NZ    . LYS A 1  16  ? -71.194 -23.481 45.057 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 16   LYS A NZ    1 
ATOM   127  N N     . THR A 1  17  ? -74.204 -17.101 45.300 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 17   THR A N     1 
ATOM   128  C CA    . THR A 1  17  ? -75.031 -16.279 46.197 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 17   THR A CA    1 
ATOM   129  C C     . THR A 1  17  ? -75.359 -14.917 45.601 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 17   THR A C     1 
ATOM   130  O O     . THR A 1  17  ? -76.012 -14.094 46.248 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 17   THR A O     1 
ATOM   131  C CB    . THR A 1  17  ? -74.406 -16.086 47.593 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 17   THR A CB    1 
ATOM   132  O OG1   . THR A 1  17  ? -73.302 -15.180 47.505 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 17   THR A OG1   1 
ATOM   133  C CG2   . THR A 1  17  ? -73.937 -17.414 48.167 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 17   THR A CG2   1 
ATOM   134  N N     . GLY A 1  18  ? -74.894 -14.686 44.371 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A N     1 
ATOM   135  C CA    . GLY A 1  18  ? -75.241 -13.479 43.607 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A CA    1 
ATOM   136  C C     . GLY A 1  18  ? -74.550 -12.189 44.004 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A C     1 
ATOM   137  O O     . GLY A 1  18  ? -74.843 -11.142 43.439 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 18   GLY A O     1 
ATOM   138  N N     . VAL A 1  19  ? -73.629 -12.268 44.967 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A N     1 
ATOM   139  C CA    . VAL A 1  19  ? -72.878 -11.098 45.489 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CA    1 
ATOM   140  C C     . VAL A 1  19  ? -71.695 -10.602 44.619 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A C     1 
ATOM   141  O O     . VAL A 1  19  ? -71.238 -9.472  44.792 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A O     1 
ATOM   142  C CB    . VAL A 1  19  ? -72.310 -11.364 46.913 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CB    1 
ATOM   143  C CG1   . VAL A 1  19  ? -73.383 -11.898 47.841 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CG1   1 
ATOM   144  C CG2   . VAL A 1  19  ? -71.127 -12.324 46.850 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CG2   1 
ATOM   145  N N     . VAL A 1  20  ? -71.192 -11.435 43.707 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A N     1 
ATOM   146  C CA    . VAL A 1  20  ? -70.031 -11.061 42.922 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CA    1 
ATOM   147  C C     . VAL A 1  20  ? -70.322 -9.865  42.022 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A C     1 
ATOM   148  O O     . VAL A 1  20  ? -71.307 -9.864  41.289 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A O     1 
ATOM   149  C CB    . VAL A 1  20  ? -69.513 -12.230 42.063 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CB    1 
ATOM   150  C CG1   . VAL A 1  20  ? -68.409 -11.751 41.117 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CG1   1 
ATOM   151  C CG2   . VAL A 1  20  ? -69.002 -13.361 42.944 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CG2   1 
ATOM   152  N N     . ARG A 1  21  ? -69.460 -8.849  42.087 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A N     1 
ATOM   153  C CA    . ARG A 1  21  ? -69.536 -7.690  41.182 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CA    1 
ATOM   154  C C     . ARG A 1  21  ? -68.299 -7.601  40.298 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A C     1 
ATOM   155  O O     . ARG A 1  21  ? -67.241 -8.095  40.664 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A O     1 
ATOM   156  C CB    . ARG A 1  21  ? -69.677 -6.388  41.972 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CB    1 
ATOM   157  C CG    . ARG A 1  21  ? -70.810 -6.385  42.964 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CG    1 
ATOM   158  C CD    . ARG A 1  21  ? -72.160 -6.111  42.291 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CD    1 
ATOM   159  N NE    . ARG A 1  21  ? -73.277 -6.286  43.223 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A NE    1 
ATOM   160  C CZ    . ARG A 1  21  ? -73.822 -7.462  43.533 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A CZ    1 
ATOM   161  N NH1   . ARG A 1  21  ? -73.361 -8.584  42.987 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A NH1   1 
ATOM   162  N NH2   . ARG A 1  21  ? -74.831 -7.521  44.391 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 21   ARG A NH2   1 
ATOM   163  N N     . SER A 1  22  ? -68.440 -6.973  39.135 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 22   SER A N     1 
ATOM   164  C CA    . SER A 1  22  ? -67.303 -6.658  38.272 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 22   SER A CA    1 
ATOM   165  C C     . SER A 1  22  ? -66.164 -5.990  39.075 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 22   SER A C     1 
ATOM   166  O O     . SER A 1  22  ? -66.406 -5.051  39.844 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 22   SER A O     1 
ATOM   167  C CB    . SER A 1  22  ? -67.769 -5.729  37.153 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 22   SER A CB    1 
ATOM   168  O OG    . SER A 1  22  ? -66.710 -5.321  36.307 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 22   SER A OG    1 
ATOM   169  N N     . PRO A 1  23  ? -64.919 -6.476  38.912 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A N     1 
ATOM   170  C CA    . PRO A 1  23  ? -63.778 -5.811  39.537 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CA    1 
ATOM   171  C C     . PRO A 1  23  ? -63.484 -4.414  38.966 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A C     1 
ATOM   172  O O     . PRO A 1  23  ? -62.684 -3.677  39.545 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A O     1 
ATOM   173  C CB    . PRO A 1  23  ? -62.614 -6.770  39.261 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CB    1 
ATOM   174  C CG    . PRO A 1  23  ? -63.047 -7.584  38.112 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CG    1 
ATOM   175  C CD    . PRO A 1  23  ? -64.527 -7.736  38.261 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 23   PRO A CD    1 
ATOM   176  N N     . PHE A 1  24  ? -64.126 -4.051  37.855 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A N     1 
ATOM   177  C CA    . PHE A 1  24  ? -64.075 -2.675  37.368 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CA    1 
ATOM   178  C C     . PHE A 1  24  ? -65.215 -1.792  37.889 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A C     1 
ATOM   179  O O     . PHE A 1  24  ? -65.270 -0.614  37.557 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A O     1 
ATOM   180  C CB    . PHE A 1  24  ? -64.103 -2.625  35.845 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CB    1 
ATOM   181  C CG    . PHE A 1  24  ? -63.051 -3.442  35.194 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CG    1 
ATOM   182  C CD1   . PHE A 1  24  ? -61.708 -3.155  35.388 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD1   1 
ATOM   183  C CD2   . PHE A 1  24  ? -63.396 -4.498  34.367 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD2   1 
ATOM   184  C CE1   . PHE A 1  24  ? -60.719 -3.920  34.775 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE1   1 
ATOM   185  C CE2   . PHE A 1  24  ? -62.419 -5.264  33.749 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE2   1 
ATOM   186  C CZ    . PHE A 1  24  ? -61.075 -4.975  33.959 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CZ    1 
ATOM   187  N N     . GLU A 1  25  ? -66.125 -2.333  38.693 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A N     1 
ATOM   188  C CA    . GLU A 1  25  ? -67.348 -1.585  39.031 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CA    1 
ATOM   189  C C     . GLU A 1  25  ? -67.630 -1.376  40.512 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A C     1 
ATOM   190  O O     . GLU A 1  25  ? -68.163 -0.355  40.891 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A O     1 
ATOM   191  C CB    . GLU A 1  25  ? -68.575 -2.222  38.366 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CB    1 
ATOM   192  C CG    . GLU A 1  25  ? -68.655 -2.017  36.856 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CG    1 
ATOM   193  C CD    . GLU A 1  25  ? -68.488 -0.562  36.454 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CD    1 
ATOM   194  O OE1   . GLU A 1  25  ? -68.698 0.326   37.312 1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A OE1   1 
ATOM   195  O OE2   . GLU A 1  25  ? -68.146 -0.304  35.281 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A OE2   1 
ATOM   196  N N     . ALA A 1  26  ? -67.289 -2.338  41.350 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A N     1 
ATOM   197  C CA    . ALA A 1  26  ? -67.614 -2.235  42.761 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A CA    1 
ATOM   198  C C     . ALA A 1  26  ? -66.647 -3.046  43.630 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A C     1 
ATOM   199  O O     . ALA A 1  26  ? -65.996 -3.988  43.153 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A O     1 
ATOM   200  C CB    . ALA A 1  26  ? -69.033 -2.684  42.992 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 26   ALA A CB    1 
ATOM   201  N N     . PRO A 1  27  ? -66.547 -2.681  44.917 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A N     1 
ATOM   202  C CA    . PRO A 1  27  ? -65.598 -3.312  45.842 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CA    1 
ATOM   203  C C     . PRO A 1  27  ? -65.738 -4.828  45.885 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A C     1 
ATOM   204  O O     . PRO A 1  27  ? -66.827 -5.345  45.653 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A O     1 
ATOM   205  C CB    . PRO A 1  27  ? -65.982 -2.707  47.187 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CB    1 
ATOM   206  C CG    . PRO A 1  27  ? -66.546 -1.364  46.831 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CG    1 
ATOM   207  C CD    . PRO A 1  27  ? -67.252 -1.541  45.530 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CD    1 
ATOM   208  N N     . GLN A 1  28  ? -64.648 -5.532  46.173 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A N     1 
ATOM   209  C CA    . GLN A 1  28  ? -64.658 -6.987  46.169 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CA    1 
ATOM   210  C C     . GLN A 1  28  ? -64.590 -7.513  47.581 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A C     1 
ATOM   211  O O     . GLN A 1  28  ? -63.922 -8.521  47.839 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A O     1 
ATOM   212  C CB    . GLN A 1  28  ? -63.481 -7.539  45.365 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CB    1 
ATOM   213  C CG    . GLN A 1  28  ? -63.376 -6.979  43.954 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CG    1 
ATOM   214  C CD    . GLN A 1  28  ? -64.463 -7.494  43.011 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CD    1 
ATOM   215  O OE1   . GLN A 1  28  ? -65.165 -6.711  42.370 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A OE1   1 
ATOM   216  N NE2   . GLN A 1  28  ? -64.599 -8.815  42.923 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A NE2   1 
ATOM   217  N N     . TYR A 1  29  ? -65.281 -6.849  48.503 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A N     1 
ATOM   218  C CA    . TYR A 1  29  ? -65.111 -7.189  49.918 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CA    1 
ATOM   219  C C     . TYR A 1  29  ? -65.673 -8.562  50.271 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A C     1 
ATOM   220  O O     . TYR A 1  29  ? -65.607 -8.997  51.418 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A O     1 
ATOM   221  C CB    . TYR A 1  29  ? -65.640 -6.080  50.842 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CB    1 
ATOM   222  C CG    . TYR A 1  29  ? -64.945 -4.725  50.656 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CG    1 
ATOM   223  C CD1   . TYR A 1  29  ? -63.550 -4.613  50.703 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CD1   1 
ATOM   224  C CD2   . TYR A 1  29  ? -65.683 -3.561  50.444 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CD2   1 
ATOM   225  C CE1   . TYR A 1  29  ? -62.915 -3.379  50.534 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CE1   1 
ATOM   226  C CE2   . TYR A 1  29  ? -65.058 -2.326  50.280 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CE2   1 
ATOM   227  C CZ    . TYR A 1  29  ? -63.676 -2.242  50.326 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CZ    1 
ATOM   228  O OH    . TYR A 1  29  ? -63.057 -1.019  50.162 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A OH    1 
ATOM   229  N N     . TYR A 1  30  ? -66.192 -9.264  49.270 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A N     1 
ATOM   230  C CA    . TYR A 1  30  ? -66.700 -10.619 49.473 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CA    1 
ATOM   231  C C     . TYR A 1  30  ? -65.641 -11.697 49.215 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A C     1 
ATOM   232  O O     . TYR A 1  30  ? -65.832 -12.853 49.604 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A O     1 
ATOM   233  C CB    . TYR A 1  30  ? -67.915 -10.873 48.585 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CB    1 
ATOM   234  C CG    . TYR A 1  30  ? -67.645 -10.550 47.142 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CG    1 
ATOM   235  C CD1   . TYR A 1  30  ? -66.919 -11.428 46.331 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CD1   1 
ATOM   236  C CD2   . TYR A 1  30  ? -68.092 -9.360  46.590 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CD2   1 
ATOM   237  C CE1   . TYR A 1  30  ? -66.660 -11.126 45.009 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CE1   1 
ATOM   238  C CE2   . TYR A 1  30  ? -67.837 -9.045  45.261 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CE2   1 
ATOM   239  C CZ    . TYR A 1  30  ? -67.125 -9.930  44.478 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A CZ    1 
ATOM   240  O OH    . TYR A 1  30  ? -66.877 -9.613  43.161 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 30   TYR A OH    1 
ATOM   241  N N     . LEU A 1  31  ? -64.540 -11.345 48.548 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A N     1 
ATOM   242  C CA    . LEU A 1  31  ? -63.462 -12.321 48.355 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CA    1 
ATOM   243  C C     . LEU A 1  31  ? -62.261 -12.053 49.255 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A C     1 
ATOM   244  O O     . LEU A 1  31  ? -61.243 -12.736 49.172 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A O     1 
ATOM   245  C CB    . LEU A 1  31  ? -63.044 -12.437 46.885 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CB    1 
ATOM   246  C CG    . LEU A 1  31  ? -62.677 -11.152 46.171 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CG    1 
ATOM   247  C CD1   . LEU A 1  31  ? -61.563 -10.483 46.929 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD1   1 
ATOM   248  C CD2   . LEU A 1  31  ? -62.267 -11.449 44.747 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD2   1 
ATOM   249  N N     . ALA A 1  32  ? -62.402 -11.059 50.125 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N     1 
ATOM   250  C CA    . ALA A 1  32  ? -61.406 -10.734 51.136 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA    1 
ATOM   251  C C     . ALA A 1  32  ? -61.955 -9.599  51.968 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C     1 
ATOM   252  O O     . ALA A 1  32  ? -62.608 -8.696  51.440 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O     1 
ATOM   253  C CB    . ALA A 1  32  ? -60.095 -10.317 50.490 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB    1 
ATOM   254  N N     . GLU A 1  33  ? -61.688 -9.648  53.267 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A N     1 
ATOM   255  C CA    . GLU A 1  33  ? -62.119 -8.613  54.197 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CA    1 
ATOM   256  C C     . GLU A 1  33  ? -61.553 -7.242  53.833 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A C     1 
ATOM   257  O O     . GLU A 1  33  ? -60.484 -7.146  53.216 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A O     1 
ATOM   258  C CB    . GLU A 1  33  ? -61.611 -8.971  55.568 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CB    1 
ATOM   259  C CG    . GLU A 1  33  ? -61.958 -10.342 55.994 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CG    1 
ATOM   260  C CD    . GLU A 1  33  ? -63.274 -10.366 56.697 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CD    1 
ATOM   261  O OE1   . GLU A 1  33  ? -64.268 -9.882  56.108 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE1   1 
ATOM   262  O OE2   . GLU A 1  33  ? -63.304 -10.851 57.849 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE2   1 
ATOM   263  N N     . PRO A 1  34  ? -62.250 -6.160  54.226 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A N     1 
ATOM   264  C CA    . PRO A 1  34  ? -61.636 -4.849  53.989 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CA    1 
ATOM   265  C C     . PRO A 1  34  ? -60.240 -4.701  54.612 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A C     1 
ATOM   266  O O     . PRO A 1  34  ? -59.407 -3.983  54.071 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A O     1 
ATOM   267  C CB    . PRO A 1  34  ? -62.627 -3.884  54.637 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CB    1 
ATOM   268  C CG    . PRO A 1  34  ? -63.915 -4.587  54.529 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CG    1 
ATOM   269  C CD    . PRO A 1  34  ? -63.615 -6.030  54.762 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 34   PRO A CD    1 
ATOM   270  N N     . TRP A 1  35  ? -59.969 -5.367  55.729 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A N     1 
ATOM   271  C CA    . TRP A 1  35  ? -58.682 -5.136  56.379 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CA    1 
ATOM   272  C C     . TRP A 1  35  ? -57.557 -5.722  55.550 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A C     1 
ATOM   273  O O     . TRP A 1  35  ? -56.511 -5.104  55.376 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A O     1 
ATOM   274  C CB    . TRP A 1  35  ? -58.653 -5.637  57.817 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CB    1 
ATOM   275  C CG    . TRP A 1  35  ? -58.664 -7.103  57.987 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CG    1 
ATOM   276  C CD1   . TRP A 1  35  ? -59.746 -7.876  58.250 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CD1   1 
ATOM   277  C CD2   . TRP A 1  35  ? -57.532 -7.988  57.963 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CD2   1 
ATOM   278  N NE1   . TRP A 1  35  ? -59.371 -9.195  58.381 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A NE1   1 
ATOM   279  C CE2   . TRP A 1  35  ? -58.016 -9.292  58.213 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CE2   1 
ATOM   280  C CE3   . TRP A 1  35  ? -56.159 -7.807  57.749 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CE3   1 
ATOM   281  C CZ2   . TRP A 1  35  ? -57.179 -10.415 58.246 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CZ2   1 
ATOM   282  C CZ3   . TRP A 1  35  ? -55.323 -8.925  57.799 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CZ3   1 
ATOM   283  C CH2   . TRP A 1  35  ? -55.841 -10.211 58.043 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 35   TRP A CH2   1 
ATOM   284  N N     . GLN A 1  36  ? -57.798 -6.901  55.005 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N     1 
ATOM   285  C CA    . GLN A 1  36  ? -56.872 -7.494  54.075 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA    1 
ATOM   286  C C     . GLN A 1  36  ? -56.598 -6.588  52.860 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C     1 
ATOM   287  O O     . GLN A 1  36  ? -55.499 -6.614  52.306 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O     1 
ATOM   288  C CB    . GLN A 1  36  ? -57.386 -8.857  53.652 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB    1 
ATOM   289  C CG    . GLN A 1  36  ? -57.578 -9.802  54.815 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG    1 
ATOM   290  C CD    . GLN A 1  36  ? -58.189 -11.116 54.381 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD    1 
ATOM   291  O OE1   . GLN A 1  36  ? -59.294 -11.153 53.833 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1   1 
ATOM   292  N NE2   . GLN A 1  36  ? -57.468 -12.204 54.613 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2   1 
ATOM   293  N N     . PHE A 1  37  ? -57.572 -5.786  52.441 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A N     1 
ATOM   294  C CA    . PHE A 1  37  ? -57.282 -4.808  51.382 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CA    1 
ATOM   295  C C     . PHE A 1  37  ? -56.332 -3.718  51.874 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A C     1 
ATOM   296  O O     . PHE A 1  37  ? -55.462 -3.257  51.127 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A O     1 
ATOM   297  C CB    . PHE A 1  37  ? -58.551 -4.209  50.763 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CB    1 
ATOM   298  C CG    . PHE A 1  37  ? -59.229 -5.136  49.821 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CG    1 
ATOM   299  C CD1   . PHE A 1  37  ? -58.924 -5.105  48.457 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CD1   1 
ATOM   300  C CD2   . PHE A 1  37  ? -60.151 -6.078  50.295 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CD2   1 
ATOM   301  C CE1   . PHE A 1  37  ? -59.545 -5.993  47.562 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CE1   1 
ATOM   302  C CE2   . PHE A 1  37  ? -60.779 -6.962  49.414 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CE2   1 
ATOM   303  C CZ    . PHE A 1  37  ? -60.468 -6.923  48.040 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 37   PHE A CZ    1 
ATOM   304  N N     . SER A 1  38  ? -56.498 -3.328  53.137 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 38   SER A N     1 
ATOM   305  C CA    . SER A 1  38  ? -55.626 -2.345  53.762 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 38   SER A CA    1 
ATOM   306  C C     . SER A 1  38  ? -54.184 -2.854  53.866 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 38   SER A C     1 
ATOM   307  O O     . SER A 1  38  ? -53.226 -2.105  53.603 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 38   SER A O     1 
ATOM   308  C CB    . SER A 1  38  ? -56.166 -1.977  55.132 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 38   SER A CB    1 
ATOM   309  O OG    . SER A 1  38  ? -57.451 -1.426  54.986 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 38   SER A OG    1 
ATOM   310  N N     . MET A 1  39  ? -54.045 -4.129  54.233 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 39   MET A N     1 
ATOM   311  C CA    . MET A 1  39  ? -52.747 -4.784  54.260 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CA    1 
ATOM   312  C C     . MET A 1  39  ? -52.159 -4.872  52.861 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 39   MET A C     1 
ATOM   313  O O     . MET A 1  39  ? -50.959 -4.733  52.685 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 39   MET A O     1 
ATOM   314  C CB    . MET A 1  39  ? -52.858 -6.156  54.895 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CB    1 
ATOM   315  C CG    . MET A 1  39  ? -53.133 -6.095  56.406 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CG    1 
ATOM   316  S SD    . MET A 1  39  ? -51.888 -5.147  57.332 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 39   MET A SD    1 
ATOM   317  C CE    . MET A 1  39  ? -52.378 -3.474  56.962 1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 39   MET A CE    1 
ATOM   318  N N     . LEU A 1  40  ? -52.999 -5.091  51.855 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N     1 
ATOM   319  C CA    . LEU A 1  40  ? -52.505 -5.044  50.509 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA    1 
ATOM   320  C C     . LEU A 1  40  ? -51.927 -3.645  50.318 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C     1 
ATOM   321  O O     . LEU A 1  40  ? -50.792 -3.492  49.878 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O     1 
ATOM   322  C CB    . LEU A 1  40  ? -53.615 -5.346  49.489 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB    1 
ATOM   323  C CG    . LEU A 1  40  ? -53.310 -5.018  48.010 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG    1 
ATOM   324  C CD1   . LEU A 1  40  ? -52.195 -5.863  47.434 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1   1 
ATOM   325  C CD2   . LEU A 1  40  ? -54.532 -5.158  47.139 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2   1 
ATOM   326  N N     . ALA A 1  41  ? -52.700 -2.619  50.662 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A N     1 
ATOM   327  C CA    . ALA A 1  41  ? -52.240 -1.245  50.482 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CA    1 
ATOM   328  C C     . ALA A 1  41  ? -51.008 -0.974  51.345 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A C     1 
ATOM   329  O O     . ALA A 1  41  ? -50.085 -0.290  50.914 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A O     1 
ATOM   330  C CB    . ALA A 1  41  ? -53.348 -0.254  50.797 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CB    1 
ATOM   331  N N     . ALA A 1  42  ? -50.995 -1.513  52.563 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A N     1 
ATOM   332  C CA    . ALA A 1  42  ? -49.833 -1.392  53.410 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CA    1 
ATOM   333  C C     . ALA A 1  42  ? -48.598 -1.942  52.666 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A C     1 
ATOM   334  O O     . ALA A 1  42  ? -47.547 -1.298  52.600 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A O     1 
ATOM   335  C CB    . ALA A 1  42  ? -50.060 -2.113  54.719 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CB    1 
ATOM   336  N N     . TYR A 1  43  ? -48.727 -3.122  52.078 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A N     1 
ATOM   337  C CA    . TYR A 1  43  ? -47.604 -3.698  51.363 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CA    1 
ATOM   338  C C     . TYR A 1  43  ? -47.149 -2.852  50.165 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A C     1 
ATOM   339  O O     . TYR A 1  43  ? -45.955 -2.690  49.937 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A O     1 
ATOM   340  C CB    . TYR A 1  43  ? -47.879 -5.136  50.937 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CB    1 
ATOM   341  C CG    . TYR A 1  43  ? -46.597 -5.894  50.754 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CG    1 
ATOM   342  C CD1   . TYR A 1  43  ? -45.836 -6.285  51.866 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CD1   1 
ATOM   343  C CD2   . TYR A 1  43  ? -46.112 -6.184  49.480 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CD2   1 
ATOM   344  C CE1   . TYR A 1  43  ? -44.645 -6.965  51.718 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CE1   1 
ATOM   345  C CE2   . TYR A 1  43  ? -44.909 -6.873  49.314 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CE2   1 
ATOM   346  C CZ    . TYR A 1  43  ? -44.181 -7.260  50.440 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A CZ    1 
ATOM   347  O OH    . TYR A 1  43  ? -42.989 -7.938  50.292 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 43   TYR A OH    1 
ATOM   348  N N     . MET A 1  44  ? -48.078 -2.307  49.399 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 44   MET A N     1 
ATOM   349  C CA    . MET A 1  44  ? -47.656 -1.462  48.297 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CA    1 
ATOM   350  C C     . MET A 1  44  ? -46.944 -0.223  48.846 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 44   MET A C     1 
ATOM   351  O O     . MET A 1  44  ? -46.028 0.332   48.212 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 44   MET A O     1 
ATOM   352  C CB    . MET A 1  44  ? -48.839 -1.066  47.409 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CB    1 
ATOM   353  C CG    . MET A 1  44  ? -49.471 -2.219  46.651 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CG    1 
ATOM   354  S SD    . MET A 1  44  ? -48.309 -3.204  45.685 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 44   MET A SD    1 
ATOM   355  C CE    . MET A 1  44  ? -48.007 -4.545  46.831 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 44   MET A CE    1 
ATOM   356  N N     . PHE A 1  45  ? -47.368 0.202   50.035 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A N     1 
ATOM   357  C CA    . PHE A 1  45  ? -46.775 1.369   50.670 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CA    1 
ATOM   358  C C     . PHE A 1  45  ? -45.296 1.098   51.046 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A C     1 
ATOM   359  O O     . PHE A 1  45  ? -44.406 1.877   50.691 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A O     1 
ATOM   360  C CB    . PHE A 1  45  ? -47.612 1.823   51.870 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CB    1 
ATOM   361  C CG    . PHE A 1  45  ? -47.123 3.095   52.487 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CG    1 
ATOM   362  C CD1   . PHE A 1  45  ? -47.042 4.263   51.727 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CD1   1 
ATOM   363  C CD2   . PHE A 1  45  ? -46.730 3.129   53.824 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CD2   1 
ATOM   364  C CE1   . PHE A 1  45  ? -46.578 5.451   52.292 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CE1   1 
ATOM   365  C CE2   . PHE A 1  45  ? -46.268 4.321   54.403 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CE2   1 
ATOM   366  C CZ    . PHE A 1  45  ? -46.189 5.475   53.637 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CZ    1 
ATOM   367  N N     . LEU A 1  46  ? -45.049 -0.013  51.738 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A N     1 
ATOM   368  C CA    . LEU A 1  46  ? -43.694 -0.487  51.988 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CA    1 
ATOM   369  C C     . LEU A 1  46  ? -42.838 -0.484  50.710 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A C     1 
ATOM   370  O O     . LEU A 1  46  ? -41.787 0.165   50.655 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A O     1 
ATOM   371  C CB    . LEU A 1  46  ? -43.732 -1.896  52.587 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CB    1 
ATOM   372  C CG    . LEU A 1  46  ? -42.464 -2.434  53.252 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CG    1 
ATOM   373  C CD1   . LEU A 1  46  ? -42.057 -1.511  54.373 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD1   1 
ATOM   374  C CD2   . LEU A 1  46  ? -42.660 -3.853  53.797 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD2   1 
ATOM   375  N N     . LEU A 1  47  ? -43.290 -1.201  49.683 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N     1 
ATOM   376  C CA    . LEU A 1  47  ? -42.526 -1.327  48.448 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA    1 
ATOM   377  C C     . LEU A 1  47  ? -42.212 0.017   47.806 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C     1 
ATOM   378  O O     . LEU A 1  47  ? -41.201 0.145   47.140 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O     1 
ATOM   379  C CB    . LEU A 1  47  ? -43.232 -2.249  47.439 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB    1 
ATOM   380  C CG    . LEU A 1  47  ? -43.482 -3.712  47.835 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG    1 
ATOM   381  C CD1   . LEU A 1  47  ? -44.170 -4.414  46.700 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1   1 
ATOM   382  C CD2   . LEU A 1  47  ? -42.222 -4.468  48.229 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2   1 
ATOM   383  N N     . ILE A 1  48  ? -43.070 1.012   47.993 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A N     1 
ATOM   384  C CA    . ILE A 1  48  ? -42.774 2.366   47.500 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CA    1 
ATOM   385  C C     . ILE A 1  48  ? -41.728 3.077   48.395 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A C     1 
ATOM   386  O O     . ILE A 1  48  ? -40.677 3.536   47.923 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A O     1 
ATOM   387  C CB    . ILE A 1  48  ? -44.072 3.223   47.372 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CB    1 
ATOM   388  C CG1   . ILE A 1  48  ? -45.125 2.474   46.532 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG1   1 
ATOM   389  C CG2   . ILE A 1  48  ? -43.760 4.614   46.789 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG2   1 
ATOM   390  C CD1   . ILE A 1  48  ? -46.551 3.050   46.574 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CD1   1 
ATOM   391  N N     . MET A 1  49  ? -42.020 3.141   49.694 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 49   MET A N     1 
ATOM   392  C CA    . MET A 1  49  ? -41.156 3.795   50.665 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CA    1 
ATOM   393  C C     . MET A 1  49  ? -39.723 3.254   50.637 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 49   MET A C     1 
ATOM   394  O O     . MET A 1  49  ? -38.776 4.019   50.836 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 49   MET A O     1 
ATOM   395  C CB    . MET A 1  49  ? -41.752 3.679   52.066 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CB    1 
ATOM   396  C CG    . MET A 1  49  ? -43.007 4.502   52.268 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CG    1 
ATOM   397  S SD    . MET A 1  49  ? -42.751 6.260   51.961 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 49   MET A SD    1 
ATOM   398  C CE    . MET A 1  49  ? -43.396 6.483   50.309 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 49   MET A CE    1 
ATOM   399  N N     . LEU A 1  50  ? -39.569 1.947   50.405 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A N     1 
ATOM   400  C CA    . LEU A 1  50  ? -38.244 1.354   50.206 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CA    1 
ATOM   401  C C     . LEU A 1  50  ? -37.826 1.404   48.732 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A C     1 
ATOM   402  O O     . LEU A 1  50  ? -36.740 1.863   48.414 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A O     1 
ATOM   403  C CB    . LEU A 1  50  ? -38.180 -0.082  50.717 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CB    1 
ATOM   404  C CG    . LEU A 1  50  ? -38.523 -0.332  52.188 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CG    1 
ATOM   405  C CD1   . LEU A 1  50  ? -38.308 -1.803  52.572 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD1   1 
ATOM   406  C CD2   . LEU A 1  50  ? -37.740 0.580   53.124 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD2   1 
ATOM   407  N N     . GLY A 1  51  ? -38.703 0.951   47.842 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A N     1 
ATOM   408  C CA    . GLY A 1  51  ? -38.396 0.816   46.419 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A CA    1 
ATOM   409  C C     . GLY A 1  51  ? -37.977 2.070   45.674 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A C     1 
ATOM   410  O O     . GLY A 1  51  ? -37.032 2.038   44.894 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A O     1 
ATOM   411  N N     . PHE A 1  52  ? -38.670 3.179   45.900 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A N     1 
ATOM   412  C CA    . PHE A 1  52  ? -38.352 4.414   45.185 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CA    1 
ATOM   413  C C     . PHE A 1  52  ? -36.993 4.992   45.596 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A C     1 
ATOM   414  O O     . PHE A 1  52  ? -36.178 5.323   44.737 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A O     1 
ATOM   415  C CB    . PHE A 1  52  ? -39.453 5.463   45.363 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CB    1 
ATOM   416  C CG    . PHE A 1  52  ? -39.081 6.821   44.837 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CG    1 
ATOM   417  C CD1   . PHE A 1  52  ? -39.207 7.118   43.482 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CD1   1 
ATOM   418  C CD2   . PHE A 1  52  ? -38.602 7.809   45.695 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CD2   1 
ATOM   419  C CE1   . PHE A 1  52  ? -38.861 8.381   42.985 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CE1   1 
ATOM   420  C CE2   . PHE A 1  52  ? -38.258 9.086   45.211 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CE2   1 
ATOM   421  C CZ    . PHE A 1  52  ? -38.388 9.369   43.853 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 52   PHE A CZ    1 
ATOM   422  N N     . PRO A 1  53  ? -36.742 5.127   46.915 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N     1 
ATOM   423  C CA    . PRO A 1  53  ? -35.434 5.671   47.302 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA    1 
ATOM   424  C C     . PRO A 1  53  ? -34.246 4.829   46.784 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C     1 
ATOM   425  O O     . PRO A 1  53  ? -33.342 5.373   46.143 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O     1 
ATOM   426  C CB    . PRO A 1  53  ? -35.501 5.702   48.837 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB    1 
ATOM   427  C CG    . PRO A 1  53  ? -36.968 5.739   49.143 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG    1 
ATOM   428  C CD    . PRO A 1  53  ? -37.619 4.901   48.080 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD    1 
ATOM   429  N N     . ILE A 1  54  ? -34.260 3.523   47.037 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A N     1 
ATOM   430  C CA    . ILE A 1  54  ? -33.212 2.630   46.547 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CA    1 
ATOM   431  C C     . ILE A 1  54  ? -32.953 2.764   45.046 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A C     1 
ATOM   432  O O     . ILE A 1  54  ? -31.810 2.824   44.609 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A O     1 
ATOM   433  C CB    . ILE A 1  54  ? -33.551 1.166   46.809 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CB    1 
ATOM   434  C CG1   . ILE A 1  54  ? -34.032 0.961   48.253 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG1   1 
ATOM   435  C CG2   . ILE A 1  54  ? -32.362 0.296   46.513 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CG2   1 
ATOM   436  C CD1   . ILE A 1  54  ? -32.943 0.944   49.309 1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 54   ILE A CD1   1 
ATOM   437  N N     . ASN A 1  55  ? -34.002 2.794   44.246 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A N     1 
ATOM   438  C CA    . ASN A 1  55  ? -33.800 2.796   42.806 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A CA    1 
ATOM   439  C C     . ASN A 1  55  ? -33.518 4.170   42.239 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A C     1 
ATOM   440  O O     . ASN A 1  55  ? -32.766 4.300   41.282 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A O     1 
ATOM   441  C CB    . ASN A 1  55  ? -34.970 2.124   42.084 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A CB    1 
ATOM   442  C CG    . ASN A 1  55  ? -35.014 0.634   42.340 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A CG    1 
ATOM   443  O OD1   . ASN A 1  55  ? -35.784 0.155   43.181 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A OD1   1 
ATOM   444  N ND2   . ASN A 1  55  ? -34.155 -0.111  41.642 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 55   ASN A ND2   1 
ATOM   445  N N     . PHE A 1  56  ? -34.122 5.196   42.822 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A N     1 
ATOM   446  C CA    . PHE A 1  56  ? -33.859 6.561   42.385 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CA    1 
ATOM   447  C C     . PHE A 1  56  ? -32.416 6.960   42.720 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A C     1 
ATOM   448  O O     . PHE A 1  56  ? -31.699 7.488   41.868 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A O     1 
ATOM   449  C CB    . PHE A 1  56  ? -34.851 7.544   43.016 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CB    1 
ATOM   450  C CG    . PHE A 1  56  ? -34.633 8.968   42.598 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CG    1 
ATOM   451  C CD1   . PHE A 1  56  ? -34.987 9.391   41.314 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CD1   1 
ATOM   452  C CD2   . PHE A 1  56  ? -34.063 9.878   43.474 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CD2   1 
ATOM   453  C CE1   . PHE A 1  56  ? -34.784 10.698  40.910 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CE1   1 
ATOM   454  C CE2   . PHE A 1  56  ? -33.856 11.187  43.082 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CE2   1 
ATOM   455  C CZ    . PHE A 1  56  ? -34.220 11.600  41.792 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 56   PHE A CZ    1 
ATOM   456  N N     . LEU A 1  57  ? -32.000 6.691   43.958 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N     1 
ATOM   457  C CA    . LEU A 1  57  ? -30.626 6.924   44.380 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA    1 
ATOM   458  C C     . LEU A 1  57  ? -29.616 6.305   43.404 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C     1 
ATOM   459  O O     . LEU A 1  57  ? -28.589 6.901   43.096 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O     1 
ATOM   460  C CB    . LEU A 1  57  ? -30.409 6.377   45.795 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB    1 
ATOM   461  C CG    . LEU A 1  57  ? -29.133 6.821   46.529 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG    1 
ATOM   462  C CD1   . LEU A 1  57  ? -29.142 8.327   46.782 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1   1 
ATOM   463  C CD2   . LEU A 1  57  ? -28.927 6.047   47.838 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2   1 
ATOM   464  N N     . THR A 1  58  ? -29.919 5.114   42.905 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 58   THR A N     1 
ATOM   465  C CA    . THR A 1  58  ? -29.041 4.440   41.971 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CA    1 
ATOM   466  C C     . THR A 1  58  ? -28.819 5.270   40.717 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 58   THR A C     1 
ATOM   467  O O     . THR A 1  58  ? -27.702 5.348   40.212 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 58   THR A O     1 
ATOM   468  C CB    . THR A 1  58  ? -29.582 3.059   41.605 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CB    1 
ATOM   469  O OG1   . THR A 1  58  ? -29.629 2.250   42.787 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 58   THR A OG1   1 
ATOM   470  C CG2   . THR A 1  58  ? -28.690 2.386   40.571 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CG2   1 
ATOM   471  N N     . LEU A 1  59  ? -29.875 5.894   40.213 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A N     1 
ATOM   472  C CA    . LEU A 1  59  ? -29.743 6.764   39.052 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CA    1 
ATOM   473  C C     . LEU A 1  59  ? -29.026 8.040   39.448 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A C     1 
ATOM   474  O O     . LEU A 1  59  ? -28.187 8.548   38.709 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A O     1 
ATOM   475  C CB    . LEU A 1  59  ? -31.113 7.131   38.496 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CB    1 
ATOM   476  C CG    . LEU A 1  59  ? -32.030 5.999   38.059 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CG    1 
ATOM   477  C CD1   . LEU A 1  59  ? -33.218 6.611   37.327 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD1   1 
ATOM   478  C CD2   . LEU A 1  59  ? -31.282 4.993   37.180 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD2   1 
ATOM   479  N N     . TYR A 1  60  ? -29.362 8.542   40.631 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A N     1 
ATOM   480  C CA    . TYR A 1  60  ? -28.896 9.844   41.086 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CA    1 
ATOM   481  C C     . TYR A 1  60  ? -27.391 9.846   41.315 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A C     1 
ATOM   482  O O     . TYR A 1  60  ? -26.645 10.691  40.801 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A O     1 
ATOM   483  C CB    . TYR A 1  60  ? -29.617 10.226  42.378 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CB    1 
ATOM   484  C CG    . TYR A 1  60  ? -29.275 11.607  42.858 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CG    1 
ATOM   485  C CD1   . TYR A 1  60  ? -29.832 12.729  42.253 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD1   1 
ATOM   486  C CD2   . TYR A 1  60  ? -28.383 11.795  43.911 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD2   1 
ATOM   487  C CE1   . TYR A 1  60  ? -29.518 13.999  42.691 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE1   1 
ATOM   488  C CE2   . TYR A 1  60  ? -28.064 13.061  44.355 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE2   1 
ATOM   489  C CZ    . TYR A 1  60  ? -28.634 14.156  43.740 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CZ    1 
ATOM   490  O OH    . TYR A 1  60  ? -28.313 15.413  44.171 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A OH    1 
ATOM   491  N N     . VAL A 1  61  ? -26.956 8.879   42.099 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A N     1 
ATOM   492  C CA    . VAL A 1  61  ? -25.566 8.715   42.400 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CA    1 
ATOM   493  C C     . VAL A 1  61  ? -24.772 8.516   41.089 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A C     1 
ATOM   494  O O     . VAL A 1  61  ? -23.629 8.928   40.976 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A O     1 
ATOM   495  C CB    . VAL A 1  61  ? -25.414 7.549   43.380 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CB    1 
ATOM   496  C CG1   . VAL A 1  61  ? -25.202 6.236   42.633 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG1   1 
ATOM   497  C CG2   . VAL A 1  61  ? -24.311 7.813   44.352 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 61   VAL A CG2   1 
ATOM   498  N N     . THR A 1  62  ? -25.391 7.919   40.082 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 62   THR A N     1 
ATOM   499  C CA    . THR A 1  62  ? -24.705 7.705   38.814 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CA    1 
ATOM   500  C C     . THR A 1  62  ? -24.500 9.023   38.060 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 62   THR A C     1 
ATOM   501  O O     . THR A 1  62  ? -23.495 9.217   37.372 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 62   THR A O     1 
ATOM   502  C CB    . THR A 1  62  ? -25.447 6.663   37.944 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CB    1 
ATOM   503  O OG1   . THR A 1  62  ? -25.272 5.366   38.526 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 62   THR A OG1   1 
ATOM   504  C CG2   . THR A 1  62  ? -24.915 6.639   36.511 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CG2   1 
ATOM   505  N N     . VAL A 1  63  ? -25.448 9.936   38.204 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A N     1 
ATOM   506  C CA    . VAL A 1  63  ? -25.335 11.235  37.563 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CA    1 
ATOM   507  C C     . VAL A 1  63  ? -24.196 12.068  38.174 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A C     1 
ATOM   508  O O     . VAL A 1  63  ? -23.658 12.963  37.518 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A O     1 
ATOM   509  C CB    . VAL A 1  63  ? -26.693 12.014  37.613 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CB    1 
ATOM   510  C CG1   . VAL A 1  63  ? -26.493 13.523  37.491 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG1   1 
ATOM   511  C CG2   . VAL A 1  63  ? -27.629 11.521  36.530 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG2   1 
ATOM   512  N N     A GLN A 1  64  ? -23.807 11.753  39.406 0.50 57.97  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A N     1 
ATOM   513  N N     B GLN A 1  64  ? -23.839 11.780  39.426 0.50 57.80  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A N     1 
ATOM   514  C CA    A GLN A 1  64  ? -22.854 12.601  40.108 0.50 57.80  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CA    1 
ATOM   515  C CA    B GLN A 1  64  ? -22.868 12.615  40.135 0.50 57.42  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CA    1 
ATOM   516  C C     A GLN A 1  64  ? -21.519 11.949  40.469 0.50 57.89  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A C     1 
ATOM   517  C C     B GLN A 1  64  ? -21.518 11.955  40.461 0.50 57.70  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A C     1 
ATOM   518  O O     A GLN A 1  64  ? -20.652 12.589  41.064 0.50 57.91  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A O     1 
ATOM   519  O O     B GLN A 1  64  ? -20.638 12.599  41.031 0.50 57.71  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A O     1 
ATOM   520  C CB    A GLN A 1  64  ? -23.526 13.234  41.321 0.50 57.66  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CB    1 
ATOM   521  C CB    B GLN A 1  64  ? -23.496 13.253  41.384 0.50 57.28  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CB    1 
ATOM   522  C CG    A GLN A 1  64  ? -24.786 13.972  40.925 0.50 58.14  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CG    1 
ATOM   523  C CG    B GLN A 1  64  ? -23.546 12.372  42.615 0.50 56.09  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CG    1 
ATOM   524  C CD    A GLN A 1  64  ? -25.124 15.087  41.866 0.50 58.74  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CD    1 
ATOM   525  C CD    B GLN A 1  64  ? -23.843 13.167  43.879 0.50 61.04  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CD    1 
ATOM   526  O OE1   A GLN A 1  64  ? -24.622 15.138  42.986 0.50 65.00  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A OE1   1 
ATOM   527  O OE1   B GLN A 1  64  ? -24.599 14.137  43.853 0.50 63.83  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A OE1   1 
ATOM   528  N NE2   A GLN A 1  64  ? -25.984 15.994  41.422 0.50 58.94  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A NE2   1 
ATOM   529  N NE2   B GLN A 1  64  ? -23.244 12.761  44.990 0.50 63.78  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A NE2   1 
ATOM   530  N N     . HIS A 1  65  ? -21.354 10.686  40.091 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A N     1 
ATOM   531  C CA    . HIS A 1  65  ? -20.072 9.997   40.251 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CA    1 
ATOM   532  C C     . HIS A 1  65  ? -19.564 9.470   38.915 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A C     1 
ATOM   533  O O     . HIS A 1  65  ? -20.014 8.429   38.450 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A O     1 
ATOM   534  C CB    . HIS A 1  65  ? -20.179 8.856   41.262 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CB    1 
ATOM   535  C CG    . HIS A 1  65  ? -20.478 9.312   42.658 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CG    1 
ATOM   536  N ND1   . HIS A 1  65  ? -19.508 9.419   43.632 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A ND1   1 
ATOM   537  C CD2   . HIS A 1  65  ? -21.639 9.692   43.243 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CD2   1 
ATOM   538  C CE1   . HIS A 1  65  ? -20.060 9.837   44.758 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CE1   1 
ATOM   539  N NE2   . HIS A 1  65  ? -21.353 10.010  44.549 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 65   HIS A NE2   1 
ATOM   540  N N     . LYS A 1  66  ? -18.629 10.197  38.300 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A N     1 
ATOM   541  C CA    . LYS A 1  66  ? -17.994 9.772   37.041 1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CA    1 
ATOM   542  C C     . LYS A 1  66  ? -17.754 8.268   36.977 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A C     1 
ATOM   543  O O     . LYS A 1  66  ? -18.164 7.611   36.021 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A O     1 
ATOM   544  C CB    . LYS A 1  66  ? -16.628 10.437  36.866 1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CB    1 
ATOM   545  C CG    . LYS A 1  66  ? -16.606 11.859  36.359 1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CG    1 
ATOM   546  C CD    . LYS A 1  66  ? -15.157 12.393  36.420 1.00 98.42  ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CD    1 
ATOM   547  C CE    . LYS A 1  66  ? -15.028 13.848  35.953 1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A CE    1 
ATOM   548  N NZ    . LYS A 1  66  ? -13.617 14.326  36.042 1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 66   LYS A NZ    1 
ATOM   549  N N     . LYS A 1  67  ? -17.060 7.743   37.989 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A N     1 
ATOM   550  C CA    . LYS A 1  67  ? -16.556 6.363   37.985 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CA    1 
ATOM   551  C C     . LYS A 1  67  ? -17.630 5.288   37.823 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A C     1 
ATOM   552  O O     . LYS A 1  67  ? -17.319 4.154   37.459 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A O     1 
ATOM   553  C CB    . LYS A 1  67  ? -15.728 6.072   39.245 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CB    1 
ATOM   554  C CG    . LYS A 1  67  ? -14.362 6.729   39.280 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CG    1 
ATOM   555  C CD    . LYS A 1  67  ? -13.605 6.563   37.968 1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CD    1 
ATOM   556  C CE    . LYS A 1  67  ? -12.224 7.212   38.046 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CE    1 
ATOM   557  N NZ    . LYS A 1  67  ? -11.821 7.834   36.749 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A NZ    1 
ATOM   558  N N     . LEU A 1  68  ? -18.882 5.640   38.099 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A N     1 
ATOM   559  C CA    . LEU A 1  68  ? -19.989 4.710   37.930 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CA    1 
ATOM   560  C C     . LEU A 1  68  ? -20.436 4.596   36.471 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A C     1 
ATOM   561  O O     . LEU A 1  68  ? -20.988 3.572   36.075 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A O     1 
ATOM   562  C CB    . LEU A 1  68  ? -21.168 5.114   38.809 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CB    1 
ATOM   563  C CG    . LEU A 1  68  ? -20.921 5.091   40.319 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CG    1 
ATOM   564  C CD1   . LEU A 1  68  ? -22.103 5.683   41.089 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD1   1 
ATOM   565  C CD2   . LEU A 1  68  ? -20.632 3.692   40.804 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD2   1 
ATOM   566  N N     . ARG A 1  69  ? -20.189 5.631   35.672 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A N     1 
ATOM   567  C CA    . ARG A 1  69  ? -20.676 5.665   34.291 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CA    1 
ATOM   568  C C     . ARG A 1  69  ? -19.889 4.813   33.288 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A C     1 
ATOM   569  O O     . ARG A 1  69  ? -19.513 5.301   32.226 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A O     1 
ATOM   570  C CB    . ARG A 1  69  ? -20.754 7.096   33.784 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CB    1 
ATOM   571  C CG    . ARG A 1  69  ? -21.792 7.935   34.474 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CG    1 
ATOM   572  C CD    . ARG A 1  69  ? -21.856 9.322   33.866 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CD    1 
ATOM   573  N NE    . ARG A 1  69  ? -22.032 10.307  34.919 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NE    1 
ATOM   574  C CZ    . ARG A 1  69  ? -21.085 11.139  35.339 1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CZ    1 
ATOM   575  N NH1   . ARG A 1  69  ? -21.351 11.985  36.322 1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH1   1 
ATOM   576  N NH2   . ARG A 1  69  ? -19.883 11.136  34.778 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH2   1 
ATOM   577  N N     . THR A 1  70  ? -19.671 3.543   33.615 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 70   THR A N     1 
ATOM   578  C CA    . THR A 1  70  ? -18.984 2.609   32.727 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CA    1 
ATOM   579  C C     . THR A 1  70  ? -19.981 1.679   32.010 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 70   THR A C     1 
ATOM   580  O O     . THR A 1  70  ? -21.057 1.394   32.545 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 70   THR A O     1 
ATOM   581  C CB    . THR A 1  70  ? -18.025 1.736   33.525 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CB    1 
ATOM   582  O OG1   . THR A 1  70  ? -18.776 0.977   34.480 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 70   THR A OG1   1 
ATOM   583  C CG2   . THR A 1  70  ? -17.034 2.589   34.263 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CG2   1 
ATOM   584  N N     . PRO A 1  71  ? -19.626 1.196   30.797 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A N     1 
ATOM   585  C CA    . PRO A 1  71  ? -20.509 0.306   30.034 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CA    1 
ATOM   586  C C     . PRO A 1  71  ? -21.068 -0.882  30.826 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A C     1 
ATOM   587  O O     . PRO A 1  71  ? -22.245 -1.240  30.654 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A O     1 
ATOM   588  C CB    . PRO A 1  71  ? -19.604 -0.167  28.890 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CB    1 
ATOM   589  C CG    . PRO A 1  71  ? -18.780 1.018   28.618 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CG    1 
ATOM   590  C CD    . PRO A 1  71  ? -18.475 1.619   29.980 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 71   PRO A CD    1 
ATOM   591  N N     . LEU A 1  72  ? -20.239 -1.482  31.680 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A N     1 
ATOM   592  C CA    . LEU A 1  72  ? -20.657 -2.639  32.475 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CA    1 
ATOM   593  C C     . LEU A 1  72  ? -21.664 -2.276  33.559 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A C     1 
ATOM   594  O O     . LEU A 1  72  ? -22.217 -3.154  34.213 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A O     1 
ATOM   595  C CB    . LEU A 1  72  ? -19.461 -3.339  33.109 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB    1 
ATOM   596  C CG    . LEU A 1  72  ? -18.499 -4.081  32.179 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG    1 
ATOM   597  C CD1   . LEU A 1  72  ? -17.235 -4.519  32.934 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1   1 
ATOM   598  C CD2   . LEU A 1  72  ? -19.192 -5.274  31.505 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2   1 
ATOM   599  N N     . ASN A 1  73  ? -21.905 -0.986  33.753 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A N     1 
ATOM   600  C CA    . ASN A 1  73  ? -22.896 -0.567  34.718 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CA    1 
ATOM   601  C C     . ASN A 1  73  ? -24.249 -0.243  34.090 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A C     1 
ATOM   602  O O     . ASN A 1  73  ? -25.270 -0.227  34.787 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A O     1 
ATOM   603  C CB    . ASN A 1  73  ? -22.382 0.626   35.522 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CB    1 
ATOM   604  C CG    . ASN A 1  73  ? -21.451 0.218   36.636 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A CG    1 
ATOM   605  O OD1   . ASN A 1  73  ? -21.237 -0.964  36.878 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A OD1   1 
ATOM   606  N ND2   . ASN A 1  73  ? -20.897 1.199   37.330 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 73   ASN A ND2   1 
ATOM   607  N N     . TYR A 1  74  ? -24.257 0.024   32.785 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A N     1 
ATOM   608  C CA    . TYR A 1  74  ? -25.491 0.342   32.053 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CA    1 
ATOM   609  C C     . TYR A 1  74  ? -26.637 -0.607  32.427 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A C     1 
ATOM   610  O O     . TYR A 1  74  ? -27.750 -0.171  32.708 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A O     1 
ATOM   611  C CB    . TYR A 1  74  ? -25.263 0.253   30.537 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CB    1 
ATOM   612  C CG    . TYR A 1  74  ? -24.475 1.382   29.894 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CG    1 
ATOM   613  C CD1   . TYR A 1  74  ? -23.722 2.277   30.655 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CD1   1 
ATOM   614  C CD2   . TYR A 1  74  ? -24.455 1.522   28.505 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CD2   1 
ATOM   615  C CE1   . TYR A 1  74  ? -22.994 3.294   30.051 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CE1   1 
ATOM   616  C CE2   . TYR A 1  74  ? -23.727 2.528   27.890 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CE2   1 
ATOM   617  C CZ    . TYR A 1  74  ? -22.999 3.410   28.665 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A CZ    1 
ATOM   618  O OH    . TYR A 1  74  ? -22.280 4.405   28.043 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 74   TYR A OH    1 
ATOM   619  N N     . ILE A 1  75  ? -26.356 -1.907  32.422 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A N     1 
ATOM   620  C CA    . ILE A 1  75  ? -27.384 -2.905  32.666 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CA    1 
ATOM   621  C C     . ILE A 1  75  ? -27.949 -2.775  34.077 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A C     1 
ATOM   622  O O     . ILE A 1  75  ? -29.138 -3.044  34.293 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A O     1 
ATOM   623  C CB    . ILE A 1  75  ? -26.873 -4.351  32.400 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CB    1 
ATOM   624  C CG1   . ILE A 1  75  ? -28.045 -5.308  32.120 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG1   1 
ATOM   625  C CG2   . ILE A 1  75  ? -25.998 -4.851  33.553 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG2   1 
ATOM   626  C CD1   . ILE A 1  75  ? -28.842 -4.975  30.860 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CD1   1 
ATOM   627  N N     . LEU A 1  76  ? -27.104 -2.358  35.025 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A N     1 
ATOM   628  C CA    . LEU A 1  76  ? -27.545 -2.120  36.401 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CA    1 
ATOM   629  C C     . LEU A 1  76  ? -28.422 -0.872  36.495 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A C     1 
ATOM   630  O O     . LEU A 1  76  ? -29.426 -0.860  37.207 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A O     1 
ATOM   631  C CB    . LEU A 1  76  ? -26.356 -1.999  37.346 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CB    1 
ATOM   632  C CG    . LEU A 1  76  ? -25.514 -3.259  37.500 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CG    1 
ATOM   633  C CD1   . LEU A 1  76  ? -24.237 -2.924  38.229 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CD1   1 
ATOM   634  C CD2   . LEU A 1  76  ? -26.287 -4.364  38.219 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CD2   1 
ATOM   635  N N     . LEU A 1  77  ? -28.048 0.180   35.775 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N     1 
ATOM   636  C CA    . LEU A 1  77  ? -28.892 1.362   35.720 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA    1 
ATOM   637  C C     . LEU A 1  77  ? -30.225 0.952   35.144 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C     1 
ATOM   638  O O     . LEU A 1  77  ? -31.287 1.385   35.603 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O     1 
ATOM   639  C CB    . LEU A 1  77  ? -28.261 2.459   34.855 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB    1 
ATOM   640  C CG    . LEU A 1  77  ? -27.100 3.224   35.492 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG    1 
ATOM   641  C CD1   . LEU A 1  77  ? -26.748 4.432   34.641 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1   1 
ATOM   642  C CD2   . LEU A 1  77  ? -27.435 3.654   36.916 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2   1 
ATOM   643  N N     . ASN A 1  78  ? -30.151 0.102   34.128 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A N     1 
ATOM   644  C CA    . ASN A 1  78  ? -31.324 -0.406  33.457 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CA    1 
ATOM   645  C C     . ASN A 1  78  ? -32.224 -1.117  34.457 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A C     1 
ATOM   646  O O     . ASN A 1  78  ? -33.419 -0.862  34.520 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A O     1 
ATOM   647  C CB    . ASN A 1  78  ? -30.900 -1.367  32.354 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CB    1 
ATOM   648  C CG    . ASN A 1  78  ? -32.039 -1.740  31.453 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A CG    1 
ATOM   649  O OD1   . ASN A 1  78  ? -32.693 -0.869  30.893 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A OD1   1 
ATOM   650  N ND2   . ASN A 1  78  ? -32.295 -3.039  31.312 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 78   ASN A ND2   1 
ATOM   651  N N     . LEU A 1  79  ? -31.628 -2.001  35.247 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A N     1 
ATOM   652  C CA    . LEU A 1  79  ? -32.332 -2.653  36.330 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CA    1 
ATOM   653  C C     . LEU A 1  79  ? -33.080 -1.648  37.200 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A C     1 
ATOM   654  O O     . LEU A 1  79  ? -34.241 -1.856  37.550 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A O     1 
ATOM   655  C CB    . LEU A 1  79  ? -31.351 -3.425  37.193 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CB    1 
ATOM   656  C CG    . LEU A 1  79  ? -32.019 -4.056  38.400 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CG    1 
ATOM   657  C CD1   . LEU A 1  79  ? -32.976 -5.100  37.881 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CD1   1 
ATOM   658  C CD2   . LEU A 1  79  ? -30.982 -4.649  39.349 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 79   LEU A CD2   1 
ATOM   659  N N     . ALA A 1  80  ? -32.418 -0.552  37.546 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A N     1 
ATOM   660  C CA    . ALA A 1  80  ? -33.045 0.447   38.398 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A CA    1 
ATOM   661  C C     . ALA A 1  80  ? -34.255 1.115   37.736 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A C     1 
ATOM   662  O O     . ALA A 1  80  ? -35.250 1.381   38.410 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A O     1 
ATOM   663  C CB    . ALA A 1  80  ? -32.020 1.490   38.870 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A CB    1 
ATOM   664  N N     . VAL A 1  81  ? -34.164 1.393   36.434 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A N     1 
ATOM   665  C CA    . VAL A 1  81  ? -35.283 1.972   35.674 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CA    1 
ATOM   666  C C     . VAL A 1  81  ? -36.457 0.978   35.639 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A C     1 
ATOM   667  O O     . VAL A 1  81  ? -37.612 1.336   35.906 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A O     1 
ATOM   668  C CB    . VAL A 1  81  ? -34.866 2.369   34.215 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CB    1 
ATOM   669  C CG1   . VAL A 1  81  ? -36.088 2.667   33.359 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG1   1 
ATOM   670  C CG2   . VAL A 1  81  ? -33.926 3.570   34.206 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG2   1 
ATOM   671  N N     . ALA A 1  82  ? -36.145 -0.276  35.333 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N     1 
ATOM   672  C CA    . ALA A 1  82  ? -37.139 -1.339  35.366 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA    1 
ATOM   673  C C     . ALA A 1  82  ? -37.869 -1.319  36.704 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C     1 
ATOM   674  O O     . ALA A 1  82  ? -39.099 -1.338  36.739 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O     1 
ATOM   675  C CB    . ALA A 1  82  ? -36.491 -2.703  35.123 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB    1 
ATOM   676  N N     . ASP A 1  83  ? -37.113 -1.272  37.800 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A N     1 
ATOM   677  C CA    . ASP A 1  83  ? -37.716 -1.240  39.123 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CA    1 
ATOM   678  C C     . ASP A 1  83  ? -38.666 -0.046  39.271 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A C     1 
ATOM   679  O O     . ASP A 1  83  ? -39.731 -0.158  39.885 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A O     1 
ATOM   680  C CB    . ASP A 1  83  ? -36.650 -1.210  40.218 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CB    1 
ATOM   681  C CG    . ASP A 1  83  ? -35.887 -2.533  40.358 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A CG    1 
ATOM   682  O OD1   . ASP A 1  83  ? -36.405 -3.605  39.984 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A OD1   1 
ATOM   683  O OD2   . ASP A 1  83  ? -34.752 -2.500  40.875 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 83   ASP A OD2   1 
ATOM   684  N N     . LEU A 1  84  ? -38.303 1.097   38.701 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A N     1 
ATOM   685  C CA    . LEU A 1  84  ? -39.160 2.270   38.837 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CA    1 
ATOM   686  C C     . LEU A 1  84  ? -40.447 2.138   38.016 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A C     1 
ATOM   687  O O     . LEU A 1  84  ? -41.511 2.574   38.454 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A O     1 
ATOM   688  C CB    . LEU A 1  84  ? -38.404 3.576   38.543 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CB    1 
ATOM   689  C CG    . LEU A 1  84  ? -37.304 3.933   39.563 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CG    1 
ATOM   690  C CD1   . LEU A 1  84  ? -36.378 5.017   39.025 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CD1   1 
ATOM   691  C CD2   . LEU A 1  84  ? -37.869 4.324   40.944 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 84   LEU A CD2   1 
ATOM   692  N N     . PHE A 1  85  ? -40.360 1.521   36.839 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A N     1 
ATOM   693  C CA    . PHE A 1  85  ? -41.571 1.166   36.101 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CA    1 
ATOM   694  C C     . PHE A 1  85  ? -42.525 0.362   36.988 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A C     1 
ATOM   695  O O     . PHE A 1  85  ? -43.705 0.662   37.060 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A O     1 
ATOM   696  C CB    . PHE A 1  85  ? -41.239 0.387   34.826 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CB    1 
ATOM   697  C CG    . PHE A 1  85  ? -41.019 1.254   33.622 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CG    1 
ATOM   698  C CD1   . PHE A 1  85  ? -39.822 1.913   33.432 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CD1   1 
ATOM   699  C CD2   . PHE A 1  85  ? -42.010 1.399   32.671 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CD2   1 
ATOM   700  C CE1   . PHE A 1  85  ? -39.616 2.711   32.320 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CE1   1 
ATOM   701  C CE2   . PHE A 1  85  ? -41.808 2.192   31.551 1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CE2   1 
ATOM   702  C CZ    . PHE A 1  85  ? -40.607 2.849   31.381 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CZ    1 
ATOM   703  N N     . MET A 1  86  ? -42.010 -0.648  37.678 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 86   MET A N     1 
ATOM   704  C CA    . MET A 1  86  ? -42.820 -1.389  38.631 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CA    1 
ATOM   705  C C     . MET A 1  86  ? -43.362 -0.496  39.753 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 86   MET A C     1 
ATOM   706  O O     . MET A 1  86  ? -44.445 -0.737  40.289 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 86   MET A O     1 
ATOM   707  C CB    . MET A 1  86  ? -42.028 -2.548  39.226 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CB    1 
ATOM   708  C CG    . MET A 1  86  ? -41.650 -3.602  38.213 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CG    1 
ATOM   709  S SD    . MET A 1  86  ? -40.694 -4.954  38.922 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 86   MET A SD    1 
ATOM   710  C CE    . MET A 1  86  ? -41.926 -5.714  39.973 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 86   MET A CE    1 
ATOM   711  N N     . VAL A 1  87  ? -42.609 0.536   40.106 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A N     1 
ATOM   712  C CA    . VAL A 1  87  ? -42.982 1.372   41.230 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CA    1 
ATOM   713  C C     . VAL A 1  87  ? -44.156 2.287   40.880 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A C     1 
ATOM   714  O O     . VAL A 1  87  ? -45.120 2.387   41.646 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A O     1 
ATOM   715  C CB    . VAL A 1  87  ? -41.756 2.174   41.773 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CB    1 
ATOM   716  C CG1   . VAL A 1  87  ? -42.205 3.369   42.605 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG1   1 
ATOM   717  C CG2   . VAL A 1  87  ? -40.824 1.264   42.592 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG2   1 
ATOM   718  N N     . PHE A 1  88  ? -44.081 2.938   39.721 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A N     1 
ATOM   719  C CA    . PHE A 1  88  ? -45.063 3.951   39.336 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CA    1 
ATOM   720  C C     . PHE A 1  88  ? -46.188 3.400   38.472 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A C     1 
ATOM   721  O O     . PHE A 1  88  ? -47.291 3.933   38.473 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A O     1 
ATOM   722  C CB    . PHE A 1  88  ? -44.384 5.127   38.634 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CB    1 
ATOM   723  C CG    . PHE A 1  88  ? -43.541 5.966   39.547 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CG    1 
ATOM   724  C CD1   . PHE A 1  88  ? -44.130 6.760   40.528 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CD1   1 
ATOM   725  C CD2   . PHE A 1  88  ? -42.151 5.963   39.436 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CD2   1 
ATOM   726  C CE1   . PHE A 1  88  ? -43.354 7.535   41.383 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CE1   1 
ATOM   727  C CE2   . PHE A 1  88  ? -41.364 6.740   40.288 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CE2   1 
ATOM   728  C CZ    . PHE A 1  88  ? -41.969 7.527   41.260 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CZ    1 
ATOM   729  N N     . GLY A 1  89  ? -45.911 2.343   37.722 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A N     1 
ATOM   730  C CA    . GLY A 1  89  ? -46.958 1.661   36.974 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A CA    1 
ATOM   731  C C     . GLY A 1  89  ? -47.752 0.710   37.858 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A C     1 
ATOM   732  O O     . GLY A 1  89  ? -48.983 0.692   37.813 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 89   GLY A O     1 
ATOM   733  N N     . GLY A 1  90  ? -47.051 -0.072  38.674 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A N     1 
ATOM   734  C CA    . GLY A 1  90  ? -47.689 -1.112  39.462 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A CA    1 
ATOM   735  C C     . GLY A 1  90  ? -48.051 -0.706  40.873 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A C     1 
ATOM   736  O O     . GLY A 1  90  ? -49.233 -0.649  41.222 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 90   GLY A O     1 
ATOM   737  N N     . PHE A 1  91  ? -47.030 -0.423  41.680 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A N     1 
ATOM   738  C CA    . PHE A 1  91  ? -47.187 -0.209  43.120 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CA    1 
ATOM   739  C C     . PHE A 1  91  ? -48.119 0.955   43.496 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A C     1 
ATOM   740  O O     . PHE A 1  91  ? -48.975 0.798   44.367 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A O     1 
ATOM   741  C CB    . PHE A 1  91  ? -45.825 0.015   43.794 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CB    1 
ATOM   742  C CG    . PHE A 1  91  ? -44.833 -1.105  43.606 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CG    1 
ATOM   743  C CD1   . PHE A 1  91  ? -45.194 -2.303  42.996 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CD1   1 
ATOM   744  C CD2   . PHE A 1  91  ? -43.532 -0.964  44.078 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CD2   1 
ATOM   745  C CE1   . PHE A 1  91  ? -44.270 -3.331  42.836 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CE1   1 
ATOM   746  C CE2   . PHE A 1  91  ? -42.604 -1.988  43.924 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CE2   1 
ATOM   747  C CZ    . PHE A 1  91  ? -42.975 -3.175  43.304 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CZ    1 
ATOM   748  N N     . THR A 1  92  ? -47.943 2.122   42.871 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 92   THR A N     1 
ATOM   749  C CA    . THR A 1  92  ? -48.756 3.298   43.226 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 92   THR A CA    1 
ATOM   750  C C     . THR A 1  92  ? -50.225 3.097   42.863 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 92   THR A C     1 
ATOM   751  O O     . THR A 1  92  ? -51.114 3.288   43.700 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 92   THR A O     1 
ATOM   752  C CB    . THR A 1  92  ? -48.245 4.624   42.588 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 92   THR A CB    1 
ATOM   753  O OG1   . THR A 1  92  ? -48.082 4.457   41.176 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 92   THR A OG1   1 
ATOM   754  C CG2   . THR A 1  92  ? -46.929 5.053   43.211 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 92   THR A CG2   1 
ATOM   755  N N     . THR A 1  93  ? -50.458 2.709   41.612 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 93   THR A N     1 
ATOM   756  C CA    . THR A 1  93  ? -51.774 2.330   41.126 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CA    1 
ATOM   757  C C     . THR A 1  93  ? -52.445 1.355   42.089 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 93   THR A C     1 
ATOM   758  O O     . THR A 1  93  ? -53.586 1.563   42.522 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 93   THR A O     1 
ATOM   759  C CB    . THR A 1  93  ? -51.659 1.665   39.745 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CB    1 
ATOM   760  O OG1   . THR A 1  93  ? -50.863 2.487   38.883 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 93   THR A OG1   1 
ATOM   761  C CG2   . THR A 1  93  ? -53.026 1.482   39.126 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CG2   1 
ATOM   762  N N     . THR A 1  94  ? -51.731 0.293   42.438 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 94   THR A N     1 
ATOM   763  C CA    . THR A 1  94  ? -52.304 -0.704  43.327 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 94   THR A CA    1 
ATOM   764  C C     . THR A 1  94  ? -52.603 -0.186  44.730 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 94   THR A C     1 
ATOM   765  O O     . THR A 1  94  ? -53.557 -0.636  45.362 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 94   THR A O     1 
ATOM   766  C CB    . THR A 1  94  ? -51.443 -1.973  43.414 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 94   THR A CB    1 
ATOM   767  O OG1   . THR A 1  94  ? -51.271 -2.526  42.094 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 94   THR A OG1   1 
ATOM   768  C CG2   . THR A 1  94  ? -52.106 -3.005  44.356 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 94   THR A CG2   1 
ATOM   769  N N     . LEU A 1  95  ? -51.801 0.758   45.218 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A N     1 
ATOM   770  C CA    . LEU A 1  95  ? -52.080 1.388   46.511 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CA    1 
ATOM   771  C C     . LEU A 1  95  ? -53.413 2.117   46.427 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A C     1 
ATOM   772  O O     . LEU A 1  95  ? -54.268 2.012   47.312 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A O     1 
ATOM   773  C CB    . LEU A 1  95  ? -50.975 2.380   46.886 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CB    1 
ATOM   774  C CG    . LEU A 1  95  ? -51.200 3.247   48.136 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CG    1 
ATOM   775  C CD1   . LEU A 1  95  ? -51.410 2.401   49.393 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD1   1 
ATOM   776  C CD2   . LEU A 1  95  ? -50.039 4.186   48.318 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD2   1 
ATOM   777  N N     . TYR A 1  96  ? -53.573 2.850   45.335 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A N     1 
ATOM   778  C CA    . TYR A 1  96  ? -54.783 3.588   45.063 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CA    1 
ATOM   779  C C     . TYR A 1  96  ? -56.020 2.682   44.963 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A C     1 
ATOM   780  O O     . TYR A 1  96  ? -57.008 2.875   45.689 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A O     1 
ATOM   781  C CB    . TYR A 1  96  ? -54.597 4.387   43.782 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CB    1 
ATOM   782  C CG    . TYR A 1  96  ? -55.679 5.391   43.554 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CG    1 
ATOM   783  C CD1   . TYR A 1  96  ? -55.755 6.543   44.335 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CD1   1 
ATOM   784  C CD2   . TYR A 1  96  ? -56.638 5.192   42.565 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CD2   1 
ATOM   785  C CE1   . TYR A 1  96  ? -56.752 7.464   44.137 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CE1   1 
ATOM   786  C CE2   . TYR A 1  96  ? -57.635 6.118   42.351 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CE2   1 
ATOM   787  C CZ    . TYR A 1  96  ? -57.687 7.250   43.143 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A CZ    1 
ATOM   788  O OH    . TYR A 1  96  ? -58.681 8.170   42.943 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 96   TYR A OH    1 
ATOM   789  N N     . THR A 1  97  ? -55.962 1.686   44.080 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N     1 
ATOM   790  C CA    . THR A 1  97  ? -57.097 0.781   43.890 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA    1 
ATOM   791  C C     . THR A 1  97  ? -57.419 -0.049  45.135 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 97   THR A C     1 
ATOM   792  O O     . THR A 1  97  ? -58.576 -0.162  45.513 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 97   THR A O     1 
ATOM   793  C CB    . THR A 1  97  ? -56.915 -0.150  42.663 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB    1 
ATOM   794  O OG1   . THR A 1  97  ? -55.839 -1.065  42.902 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1   1 
ATOM   795  C CG2   . THR A 1  97  ? -56.624 0.659   41.402 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2   1 
ATOM   796  N N     . SER A 1  98  ? -56.417 -0.633  45.780 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 98   SER A N     1 
ATOM   797  C CA    . SER A 1  98  ? -56.709 -1.470  46.956 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA    1 
ATOM   798  C C     . SER A 1  98  ? -57.594 -0.760  47.991 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C     1 
ATOM   799  O O     . SER A 1  98  ? -58.414 -1.382  48.654 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 98   SER A O     1 
ATOM   800  C CB    . SER A 1  98  ? -55.429 -1.999  47.614 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB    1 
ATOM   801  O OG    . SER A 1  98  ? -54.523 -0.943  47.865 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG    1 
ATOM   802  N N     . LEU A 1  99  ? -57.418 0.549   48.106 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A N     1 
ATOM   803  C CA    . LEU A 1  99  ? -58.146 1.363   49.069 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CA    1 
ATOM   804  C C     . LEU A 1  99  ? -59.579 1.675   48.621 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A C     1 
ATOM   805  O O     . LEU A 1  99  ? -60.418 2.074   49.426 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A O     1 
ATOM   806  C CB    . LEU A 1  99  ? -57.372 2.662   49.321 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CB    1 
ATOM   807  C CG    . LEU A 1  99  ? -56.043 2.539   50.077 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CG    1 
ATOM   808  C CD1   . LEU A 1  99  ? -55.246 3.836   49.945 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD1   1 
ATOM   809  C CD2   . LEU A 1  99  ? -56.264 2.154   51.554 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD2   1 
ATOM   810  N N     . HIS A 1  100 ? -59.834 1.522   47.324 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A N     1 
ATOM   811  C CA    . HIS A 1  100 ? -61.186 1.522   46.783 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CA    1 
ATOM   812  C C     . HIS A 1  100 ? -61.802 0.118   46.874 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A C     1 
ATOM   813  O O     . HIS A 1  100 ? -63.024 -0.028  46.910 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A O     1 
ATOM   814  C CB    . HIS A 1  100 ? -61.188 1.980   45.327 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CB    1 
ATOM   815  C CG    . HIS A 1  100 ? -60.941 3.449   45.141 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CG    1 
ATOM   816  N ND1   . HIS A 1  100 ? -59.676 3.992   45.079 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A ND1   1 
ATOM   817  C CD2   . HIS A 1  100 ? -61.800 4.480   44.953 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CD2   1 
ATOM   818  C CE1   . HIS A 1  100 ? -59.767 5.296   44.879 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A CE1   1 
ATOM   819  N NE2   . HIS A 1  100 ? -61.045 5.618   44.801 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A NE2   1 
ATOM   820  N N     . GLY A 1  101 ? -60.968 -0.917  46.913 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N     1 
ATOM   821  C CA    . GLY A 1  101 ? -61.478 -2.283  46.994 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA    1 
ATOM   822  C C     . GLY A 1  101 ? -61.722 -2.913  45.634 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C     1 
ATOM   823  O O     . GLY A 1  101 ? -62.286 -3.999  45.535 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O     1 
ATOM   824  N N     . TYR A 1  102 ? -61.298 -2.230  44.575 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A N     1 
ATOM   825  C CA    . TYR A 1  102 ? -61.377 -2.781  43.230 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CA    1 
ATOM   826  C C     . TYR A 1  102 ? -60.646 -1.913  42.227 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A C     1 
ATOM   827  O O     . TYR A 1  102 ? -60.200 -0.811  42.540 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A O     1 
ATOM   828  C CB    . TYR A 1  102 ? -62.826 -2.956  42.794 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CB    1 
ATOM   829  C CG    . TYR A 1  102 ? -63.555 -1.654  42.589 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CG    1 
ATOM   830  C CD1   . TYR A 1  102 ? -63.806 -1.168  41.302 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CD1   1 
ATOM   831  C CD2   . TYR A 1  102 ? -63.994 -0.897  43.684 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CD2   1 
ATOM   832  C CE1   . TYR A 1  102 ? -64.481 0.045   41.109 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CE1   1 
ATOM   833  C CE2   . TYR A 1  102 ? -64.673 0.303   43.503 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CE2   1 
ATOM   834  C CZ    . TYR A 1  102 ? -64.908 0.768   42.214 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A CZ    1 
ATOM   835  O OH    . TYR A 1  102 ? -65.575 1.955   42.042 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A OH    1 
ATOM   836  N N     . PHE A 1  103 ? -60.543 -2.412  41.005 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A N     1 
ATOM   837  C CA    . PHE A 1  103 ? -59.729 -1.761  40.007 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CA    1 
ATOM   838  C C     . PHE A 1  103 ? -60.481 -0.612  39.354 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A C     1 
ATOM   839  O O     . PHE A 1  103 ? -60.997 -0.737  38.238 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A O     1 
ATOM   840  C CB    . PHE A 1  103 ? -59.198 -2.758  38.970 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CB    1 
ATOM   841  C CG    . PHE A 1  103 ? -58.066 -2.216  38.174 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CG    1 
ATOM   842  C CD1   . PHE A 1  103 ? -56.758 -2.406  38.598 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CD1   1 
ATOM   843  C CD2   . PHE A 1  103 ? -58.303 -1.454  37.034 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CD2   1 
ATOM   844  C CE1   . PHE A 1  103 ? -55.703 -1.872  37.882 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CE1   1 
ATOM   845  C CE2   . PHE A 1  103 ? -57.250 -0.920  36.314 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CE2   1 
ATOM   846  C CZ    . PHE A 1  103 ? -55.948 -1.128  36.735 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 103  PHE A CZ    1 
ATOM   847  N N     . VAL A 1  104 ? -60.509 0.516   40.061 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A N     1 
ATOM   848  C CA    . VAL A 1  104 ? -61.314 1.674   39.671 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CA    1 
ATOM   849  C C     . VAL A 1  104 ? -60.957 2.304   38.339 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A C     1 
ATOM   850  O O     . VAL A 1  104 ? -61.622 3.233   37.925 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A O     1 
ATOM   851  C CB    . VAL A 1  104 ? -61.251 2.806   40.717 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CB    1 
ATOM   852  C CG1   . VAL A 1  104 ? -61.826 2.356   42.042 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CG1   1 
ATOM   853  C CG2   . VAL A 1  104 ? -59.822 3.310   40.872 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CG2   1 
ATOM   854  N N     . PHE A 1  105 ? -59.917 1.840   37.664 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A N     1 
ATOM   855  C CA    . PHE A 1  105 ? -59.527 2.534   36.433 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CA    1 
ATOM   856  C C     . PHE A 1  105 ? -60.117 1.921   35.178 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A C     1 
ATOM   857  O O     . PHE A 1  105 ? -59.906 2.425   34.082 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A O     1 
ATOM   858  C CB    . PHE A 1  105 ? -58.002 2.698   36.306 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CB    1 
ATOM   859  C CG    . PHE A 1  105 ? -57.406 3.650   37.311 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CG    1 
ATOM   860  C CD1   . PHE A 1  105 ? -57.796 4.990   37.338 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CD1   1 
ATOM   861  C CD2   . PHE A 1  105 ? -56.454 3.206   38.226 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CD2   1 
ATOM   862  C CE1   . PHE A 1  105 ? -57.248 5.874   38.264 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CE1   1 
ATOM   863  C CE2   . PHE A 1  105 ? -55.899 4.081   39.163 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CE2   1 
ATOM   864  C CZ    . PHE A 1  105 ? -56.296 5.419   39.184 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CZ    1 
ATOM   865  N N     . GLY A 1  106 ? -60.851 0.827   35.340 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N     1 
ATOM   866  C CA    . GLY A 1  106 ? -61.531 0.206   34.210 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA    1 
ATOM   867  C C     . GLY A 1  106 ? -60.616 -0.626  33.340 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C     1 
ATOM   868  O O     . GLY A 1  106 ? -59.414 -0.699  33.590 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O     1 
ATOM   869  N N     . PRO A 1  107 ? -61.187 -1.268  32.306 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A N     1 
ATOM   870  C CA    . PRO A 1  107 ? -60.468 -2.164  31.397 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CA    1 
ATOM   871  C C     . PRO A 1  107 ? -59.259 -1.538  30.714 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A C     1 
ATOM   872  O O     . PRO A 1  107 ? -58.236 -2.198  30.590 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A O     1 
ATOM   873  C CB    . PRO A 1  107 ? -61.532 -2.531  30.360 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CB    1 
ATOM   874  C CG    . PRO A 1  107 ? -62.797 -2.455  31.115 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CG    1 
ATOM   875  C CD    . PRO A 1  107 ? -62.635 -1.273  32.033 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CD    1 
ATOM   876  N N     . THR A 1  108 ? -59.356 -0.293  30.261 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 108  THR A N     1 
ATOM   877  C CA    . THR A 1  108 ? -58.200 0.305   29.583 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CA    1 
ATOM   878  C C     . THR A 1  108 ? -57.090 0.590   30.598 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 108  THR A C     1 
ATOM   879  O O     . THR A 1  108 ? -55.919 0.274   30.353 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 108  THR A O     1 
ATOM   880  C CB    . THR A 1  108 ? -58.546 1.567   28.741 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CB    1 
ATOM   881  O OG1   . THR A 1  108 ? -59.104 2.569   29.593 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 108  THR A OG1   1 
ATOM   882  C CG2   . THR A 1  108 ? -59.537 1.226   27.617 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CG2   1 
ATOM   883  N N     . GLY A 1  109 ? -57.473 1.160   31.741 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A N     1 
ATOM   884  C CA    . GLY A 1  109 ? -56.551 1.345   32.856 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A CA    1 
ATOM   885  C C     . GLY A 1  109 ? -55.891 0.030   33.215 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A C     1 
ATOM   886  O O     . GLY A 1  109 ? -54.683 -0.036  33.456 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A O     1 
ATOM   887  N N     . CYS A 1  110 ? -56.695 -1.024  33.238 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A N     1 
ATOM   888  C CA    . CYS A 1  110 ? -56.203 -2.364  33.462 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A CA    1 
ATOM   889  C C     . CYS A 1  110 ? -55.129 -2.735  32.441 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A C     1 
ATOM   890  O O     . CYS A 1  110 ? -54.134 -3.365  32.790 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A O     1 
ATOM   891  C CB    . CYS A 1  110 ? -57.359 -3.354  33.393 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A CB    1 
ATOM   892  S SG    . CYS A 1  110 ? -56.907 -5.043  33.789 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 110  CYS A SG    1 
ATOM   893  N N     . ASN A 1  111 ? -55.329 -2.347  31.184 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A N     1 
ATOM   894  C CA    . ASN A 1  111 ? -54.350 -2.644  30.141 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CA    1 
ATOM   895  C C     . ASN A 1  111 ? -53.054 -1.849  30.307 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A C     1 
ATOM   896  O O     . ASN A 1  111 ? -51.963 -2.391  30.128 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A O     1 
ATOM   897  C CB    . ASN A 1  111 ? -54.943 -2.430  28.741 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CB    1 
ATOM   898  C CG    . ASN A 1  111 ? -55.820 -3.585  28.297 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CG    1 
ATOM   899  O OD1   . ASN A 1  111 ? -55.339 -4.673  27.980 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A OD1   1 
ATOM   900  N ND2   . ASN A 1  111 ? -57.117 -3.353  28.274 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 111  ASN A ND2   1 
ATOM   901  N N     . LEU A 1  112 ? -53.182 -0.565  30.631 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A N     1 
ATOM   902  C CA    . LEU A 1  112 ? -52.036 0.282   30.959 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CA    1 
ATOM   903  C C     . LEU A 1  112 ? -51.248 -0.236  32.172 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A C     1 
ATOM   904  O O     . LEU A 1  112 ? -50.053 -0.551  32.070 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A O     1 
ATOM   905  C CB    . LEU A 1  112 ? -52.504 1.707   31.240 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CB    1 
ATOM   906  C CG    . LEU A 1  112 ? -52.917 2.536   30.029 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CG    1 
ATOM   907  C CD1   . LEU A 1  112 ? -53.654 3.788   30.493 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CD1   1 
ATOM   908  C CD2   . LEU A 1  112 ? -51.693 2.887   29.183 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 112  LEU A CD2   1 
ATOM   909  N N     . GLU A 1  113 ? -51.912 -0.326  33.321 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A N     1 
ATOM   910  C CA    . GLU A 1  113 ? -51.231 -0.778  34.521 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CA    1 
ATOM   911  C C     . GLU A 1  113 ? -50.575 -2.148  34.328 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A C     1 
ATOM   912  O O     . GLU A 1  113 ? -49.449 -2.363  34.754 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A O     1 
ATOM   913  C CB    . GLU A 1  113 ? -52.180 -0.783  35.715 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CB    1 
ATOM   914  C CG    . GLU A 1  113 ? -51.496 -1.006  37.051 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CG    1 
ATOM   915  C CD    . GLU A 1  113 ? -51.322 -2.474  37.385 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A CD    1 
ATOM   916  O OE1   . GLU A 1  113 ? -52.175 -3.282  36.974 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A OE1   1 
ATOM   917  O OE2   . GLU A 1  113 ? -50.339 -2.827  38.068 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 113  GLU A OE2   1 
ATOM   918  N N     . GLY A 1  114 ? -51.274 -3.073  33.684 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N     1 
ATOM   919  C CA    . GLY A 1  114 ? -50.723 -4.398  33.451 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA    1 
ATOM   920  C C     . GLY A 1  114 ? -49.538 -4.345  32.505 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C     1 
ATOM   921  O O     . GLY A 1  114 ? -48.583 -5.113  32.637 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O     1 
ATOM   922  N N     . PHE A 1  115 ? -49.586 -3.434  31.545 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A N     1 
ATOM   923  C CA    . PHE A 1  115 ? -48.512 -3.350  30.569 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CA    1 
ATOM   924  C C     . PHE A 1  115 ? -47.234 -2.815  31.223 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A C     1 
ATOM   925  O O     . PHE A 1  115 ? -46.151 -3.395  31.074 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A O     1 
ATOM   926  C CB    . PHE A 1  115 ? -48.915 -2.500  29.349 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CB    1 
ATOM   927  C CG    . PHE A 1  115 ? -47.774 -2.217  28.405 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CG    1 
ATOM   928  C CD1   . PHE A 1  115 ? -47.385 -3.161  27.458 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CD1   1 
ATOM   929  C CD2   . PHE A 1  115 ? -47.073 -1.019  28.482 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CD2   1 
ATOM   930  C CE1   . PHE A 1  115 ? -46.323 -2.911  26.595 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CE1   1 
ATOM   931  C CE2   . PHE A 1  115 ? -46.009 -0.756  27.622 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CE2   1 
ATOM   932  C CZ    . PHE A 1  115 ? -45.634 -1.705  26.675 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 115  PHE A CZ    1 
ATOM   933  N N     . PHE A 1  116 ? -47.359 -1.706  31.944 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A N     1 
ATOM   934  C CA    . PHE A 1  116 ? -46.181 -1.084  32.547 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CA    1 
ATOM   935  C C     . PHE A 1  116 ? -45.601 -1.916  33.703 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A C     1 
ATOM   936  O O     . PHE A 1  116 ? -44.383 -2.041  33.830 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A O     1 
ATOM   937  C CB    . PHE A 1  116 ? -46.440 0.383   32.912 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CB    1 
ATOM   938  C CG    . PHE A 1  116 ? -46.465 1.295   31.716 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CG    1 
ATOM   939  C CD1   . PHE A 1  116 ? -45.312 1.519   30.969 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD1   1 
ATOM   940  C CD2   . PHE A 1  116 ? -47.640 1.915   31.311 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CD2   1 
ATOM   941  C CE1   . PHE A 1  116 ? -45.326 2.359   29.830 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE1   1 
ATOM   942  C CE2   . PHE A 1  116 ? -47.660 2.757   30.177 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CE2   1 
ATOM   943  C CZ    . PHE A 1  116 ? -46.497 2.973   29.439 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 116  PHE A CZ    1 
ATOM   944  N N     . ALA A 1  117 ? -46.461 -2.533  34.505 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A N     1 
ATOM   945  C CA    . ALA A 1  117 ? -45.972 -3.413  35.556 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CA    1 
ATOM   946  C C     . ALA A 1  117 ? -45.231 -4.602  34.943 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A C     1 
ATOM   947  O O     . ALA A 1  117 ? -44.139 -4.963  35.373 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A O     1 
ATOM   948  C CB    . ALA A 1  117 ? -47.105 -3.883  36.439 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CB    1 
ATOM   949  N N     . THR A 1  118 ? -45.824 -5.209  33.927 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 118  THR A N     1 
ATOM   950  C CA    . THR A 1  118 ? -45.186 -6.336  33.262 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CA    1 
ATOM   951  C C     . THR A 1  118 ? -43.890 -5.897  32.578 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 118  THR A C     1 
ATOM   952  O O     . THR A 1  118 ? -42.850 -6.523  32.770 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 118  THR A O     1 
ATOM   953  C CB    . THR A 1  118 ? -46.138 -7.001  32.253 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CB    1 
ATOM   954  O OG1   . THR A 1  118 ? -47.354 -7.357  32.925 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 118  THR A OG1   1 
ATOM   955  C CG2   . THR A 1  118 ? -45.499 -8.252  31.632 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CG2   1 
ATOM   956  N N     . LEU A 1  119 ? -43.942 -4.817  31.801 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N     1 
ATOM   957  C CA    . LEU A 1  119 ? -42.741 -4.339  31.137 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA    1 
ATOM   958  C C     . LEU A 1  119 ? -41.617 -4.230  32.165 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C     1 
ATOM   959  O O     . LEU A 1  119 ? -40.553 -4.843  32.002 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O     1 
ATOM   960  C CB    . LEU A 1  119 ? -42.989 -3.002  30.433 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB    1 
ATOM   961  C CG    . LEU A 1  119 ? -41.941 -2.522  29.409 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG    1 
ATOM   962  C CD1   . LEU A 1  119 ? -41.786 -3.463  28.225 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1   1 
ATOM   963  C CD2   . LEU A 1  119 ? -42.272 -1.124  28.913 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2   1 
ATOM   964  N N     . GLY A 1  120 ? -41.885 -3.487  33.242 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A N     1 
ATOM   965  C CA    . GLY A 1  120 ? -40.947 -3.316  34.361 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A CA    1 
ATOM   966  C C     . GLY A 1  120 ? -40.355 -4.620  34.852 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A C     1 
ATOM   967  O O     . GLY A 1  120 ? -39.155 -4.843  34.762 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A O     1 
ATOM   968  N N     . GLY A 1  121 ? -41.201 -5.499  35.356 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A N     1 
ATOM   969  C CA    . GLY A 1  121 ? -40.730 -6.776  35.874 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A CA    1 
ATOM   970  C C     . GLY A 1  121 ? -39.947 -7.589  34.865 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A C     1 
ATOM   971  O O     . GLY A 1  121 ? -39.074 -8.362  35.239 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 121  GLY A O     1 
ATOM   972  N N     . GLU A 1  122 ? -40.264 -7.414  33.582 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N     1 
ATOM   973  C CA    . GLU A 1  122 ? -39.621 -8.178  32.516 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA    1 
ATOM   974  C C     . GLU A 1  122 ? -38.265 -7.600  32.127 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C     1 
ATOM   975  O O     . GLU A 1  122 ? -37.314 -8.351  31.914 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O     1 
ATOM   976  C CB    . GLU A 1  122 ? -40.541 -8.299  31.291 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB    1 
ATOM   977  C CG    . GLU A 1  122 ? -41.600 -9.391  31.428 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG    1 
ATOM   978  C CD    . GLU A 1  122 ? -41.052 -10.789 31.170 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD    1 
ATOM   979  O OE1   . GLU A 1  122 ? -40.469 -10.993 30.086 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1   1 
ATOM   980  O OE2   . GLU A 1  122 ? -41.211 -11.684 32.037 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2   1 
ATOM   981  N N     . ILE A 1  123 ? -38.175 -6.274  32.034 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A N     1 
ATOM   982  C CA    . ILE A 1  123 ? -36.892 -5.618  31.779 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CA    1 
ATOM   983  C C     . ILE A 1  123 ? -35.909 -5.965  32.891 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A C     1 
ATOM   984  O O     . ILE A 1  123 ? -34.736 -6.236  32.625 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A O     1 
ATOM   985  C CB    . ILE A 1  123 ? -37.029 -4.092  31.674 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CB    1 
ATOM   986  C CG1   . ILE A 1  123 ? -37.960 -3.718  30.519 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CG1   1 
ATOM   987  C CG2   . ILE A 1  123 ? -35.677 -3.453  31.459 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CG2   1 
ATOM   988  C CD1   . ILE A 1  123 ? -38.196 -2.238  30.364 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 123  ILE A CD1   1 
ATOM   989  N N     . ALA A 1  124 ? -36.395 -5.969  34.133 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A N     1 
ATOM   990  C CA    . ALA A 1  124 ? -35.595 -6.391  35.276 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A CA    1 
ATOM   991  C C     . ALA A 1  124 ? -35.124 -7.818  35.059 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A C     1 
ATOM   992  O O     . ALA A 1  124 ? -33.930 -8.085  35.075 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A O     1 
ATOM   993  C CB    . ALA A 1  124 ? -36.385 -6.278  36.571 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 124  ALA A CB    1 
ATOM   994  N N     . LEU A 1  125 ? -36.068 -8.727  34.843 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A N     1 
ATOM   995  C CA    . LEU A 1  125 ? -35.760 -10.130 34.567 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CA    1 
ATOM   996  C C     . LEU A 1  125 ? -34.657 -10.292 33.503 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A C     1 
ATOM   997  O O     . LEU A 1  125 ? -33.646 -10.945 33.743 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A O     1 
ATOM   998  C CB    . LEU A 1  125 ? -37.046 -10.881 34.169 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CB    1 
ATOM   999  C CG    . LEU A 1  125 ? -37.052 -12.242 33.457 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CG    1 
ATOM   1000 C CD1   . LEU A 1  125 ? -35.970 -13.166 33.962 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CD1   1 
ATOM   1001 C CD2   . LEU A 1  125 ? -38.416 -12.907 33.619 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A CD2   1 
ATOM   1002 N N     . TRP A 1  126 ? -34.838 -9.686  32.337 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A N     1 
ATOM   1003 C CA    . TRP A 1  126 ? -33.861 -9.865  31.274 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CA    1 
ATOM   1004 C C     . TRP A 1  126 ? -32.538 -9.153  31.554 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A C     1 
ATOM   1005 O O     . TRP A 1  126 ? -31.481 -9.565  31.046 1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A O     1 
ATOM   1006 C CB    . TRP A 1  126 ? -34.441 -9.506  29.904 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CB    1 
ATOM   1007 C CG    . TRP A 1  126 ? -35.295 -10.617 29.362 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CG    1 
ATOM   1008 C CD1   . TRP A 1  126 ? -36.660 -10.644 29.285 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CD1   1 
ATOM   1009 C CD2   . TRP A 1  126 ? -34.842 -11.878 28.852 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CD2   1 
ATOM   1010 N NE1   . TRP A 1  126 ? -37.080 -11.834 28.749 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A NE1   1 
ATOM   1011 C CE2   . TRP A 1  126 ? -35.985 -12.610 28.474 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CE2   1 
ATOM   1012 C CE3   . TRP A 1  126 ? -33.581 -12.457 28.675 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CE3   1 
ATOM   1013 C CZ2   . TRP A 1  126 ? -35.905 -13.892 27.929 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CZ2   1 
ATOM   1014 C CZ3   . TRP A 1  126 ? -33.504 -13.732 28.134 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CZ3   1 
ATOM   1015 C CH2   . TRP A 1  126 ? -34.658 -14.434 27.769 1.00 68.68  ? ? ? ? ? ? 126  TRP A CH2   1 
ATOM   1016 N N     . SER A 1  127 ? -32.593 -8.100  32.367 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 127  SER A N     1 
ATOM   1017 C CA    . SER A 1  127 ? -31.373 -7.450  32.822 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 127  SER A CA    1 
ATOM   1018 C C     . SER A 1  127 ? -30.548 -8.459  33.606 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 127  SER A C     1 
ATOM   1019 O O     . SER A 1  127 ? -29.409 -8.731  33.256 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 127  SER A O     1 
ATOM   1020 C CB    . SER A 1  127 ? -31.688 -6.229  33.673 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 127  SER A CB    1 
ATOM   1021 O OG    . SER A 1  127 ? -32.174 -5.177  32.863 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 127  SER A OG    1 
ATOM   1022 N N     . LEU A 1  128 ? -31.133 -9.034  34.649 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A N     1 
ATOM   1023 C CA    . LEU A 1  128 ? -30.448 -10.047 35.433 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CA    1 
ATOM   1024 C C     . LEU A 1  128 ? -29.824 -11.132 34.551 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A C     1 
ATOM   1025 O O     . LEU A 1  128 ? -28.785 -11.697 34.893 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A O     1 
ATOM   1026 C CB    . LEU A 1  128 ? -31.395 -10.681 36.456 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CB    1 
ATOM   1027 C CG    . LEU A 1  128 ? -31.894 -9.799  37.597 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CG    1 
ATOM   1028 C CD1   . LEU A 1  128 ? -32.274 -10.687 38.758 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD1   1 
ATOM   1029 C CD2   . LEU A 1  128 ? -30.822 -8.813  38.015 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD2   1 
ATOM   1030 N N     . VAL A 1  129 ? -30.459 -11.427 33.423 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A N     1 
ATOM   1031 C CA    . VAL A 1  129 ? -29.890 -12.374 32.460 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CA    1 
ATOM   1032 C C     . VAL A 1  129 ? -28.702 -11.753 31.711 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A C     1 
ATOM   1033 O O     . VAL A 1  129 ? -27.590 -12.304 31.734 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A O     1 
ATOM   1034 C CB    . VAL A 1  129 ? -30.955 -12.903 31.445 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CB    1 
ATOM   1035 C CG1   . VAL A 1  129 ? -30.289 -13.542 30.247 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CG1   1 
ATOM   1036 C CG2   . VAL A 1  129 ? -31.887 -13.891 32.113 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CG2   1 
ATOM   1037 N N     . VAL A 1  130 ? -28.940 -10.618 31.048 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A N     1 
ATOM   1038 C CA    . VAL A 1  130 ? -27.893 -9.945  30.284 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CA    1 
ATOM   1039 C C     . VAL A 1  130 ? -26.627 -9.762  31.130 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A C     1 
ATOM   1040 O O     . VAL A 1  130 ? -25.517 -10.032 30.662 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A O     1 
ATOM   1041 C CB    . VAL A 1  130 ? -28.390 -8.603  29.709 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CB    1 
ATOM   1042 C CG1   . VAL A 1  130 ? -27.241 -7.748  29.204 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CG1   1 
ATOM   1043 C CG2   . VAL A 1  130 ? -29.399 -8.855  28.595 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CG2   1 
ATOM   1044 N N     . LEU A 1  131 ? -26.813 -9.342  32.382 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A N     1 
ATOM   1045 C CA    . LEU A 1  131 ? -25.730 -9.175  33.359 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CA    1 
ATOM   1046 C C     . LEU A 1  131 ? -24.905 -10.448 33.577 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A C     1 
ATOM   1047 O O     . LEU A 1  131 ? -23.679 -10.397 33.640 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A O     1 
ATOM   1048 C CB    . LEU A 1  131 ? -26.294 -8.683  34.701 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CB    1 
ATOM   1049 C CG    . LEU A 1  131 ? -25.290 -8.262  35.786 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CG    1 
ATOM   1050 C CD1   . LEU A 1  131 ? -24.441 -7.082  35.325 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD1   1 
ATOM   1051 C CD2   . LEU A 1  131 ? -25.987 -7.927  37.095 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD2   1 
ATOM   1052 N N     . ALA A 1  132 ? -25.564 -11.590 33.712 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A N     1 
ATOM   1053 C CA    . ALA A 1  132 ? -24.829 -12.844 33.802 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A CA    1 
ATOM   1054 C C     . ALA A 1  132 ? -24.060 -13.102 32.494 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A C     1 
ATOM   1055 O O     . ALA A 1  132 ? -22.910 -13.527 32.531 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A O     1 
ATOM   1056 C CB    . ALA A 1  132 ? -25.756 -14.003 34.127 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 132  ALA A CB    1 
ATOM   1057 N N     . ILE A 1  133 ? -24.682 -12.846 31.344 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A N     1 
ATOM   1058 C CA    . ILE A 1  133 ? -23.979 -13.030 30.086 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CA    1 
ATOM   1059 C C     . ILE A 1  133 ? -22.722 -12.151 30.071 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A C     1 
ATOM   1060 O O     . ILE A 1  133 ? -21.603 -12.656 29.942 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A O     1 
ATOM   1061 C CB    . ILE A 1  133 ? -24.888 -12.750 28.857 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CB    1 
ATOM   1062 C CG1   . ILE A 1  133 ? -25.894 -13.890 28.673 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CG1   1 
ATOM   1063 C CG2   . ILE A 1  133 ? -24.056 -12.570 27.580 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CG2   1 
ATOM   1064 C CD1   . ILE A 1  133 ? -27.095 -13.524 27.825 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 133  ILE A CD1   1 
ATOM   1065 N N     . GLU A 1  134 ? -22.897 -10.843 30.226 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A N     1 
ATOM   1066 C CA    . GLU A 1  134 ? -21.760 -9.925  30.198 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CA    1 
ATOM   1067 C C     . GLU A 1  134 ? -20.652 -10.329 31.179 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A C     1 
ATOM   1068 O O     . GLU A 1  134 ? -19.469 -10.289 30.850 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A O     1 
ATOM   1069 C CB    . GLU A 1  134 ? -22.231 -8.497  30.450 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CB    1 
ATOM   1070 C CG    . GLU A 1  134 ? -23.128 -7.982  29.346 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CG    1 
ATOM   1071 C CD    . GLU A 1  134 ? -23.706 -6.606  29.625 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A CD    1 
ATOM   1072 O OE1   . GLU A 1  134 ? -23.458 -6.039  30.717 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A OE1   1 
ATOM   1073 O OE2   . GLU A 1  134 ? -24.420 -6.091  28.739 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 134  GLU A OE2   1 
ATOM   1074 N N     . ARG A 1  135 ? -21.029 -10.736 32.382 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A N     1 
ATOM   1075 C CA    . ARG A 1  135 ? -20.035 -11.175 33.348 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CA    1 
ATOM   1076 C C     . ARG A 1  135 ? -19.292 -12.419 32.876 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A C     1 
ATOM   1077 O O     . ARG A 1  135 ? -18.084 -12.517 33.026 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A O     1 
ATOM   1078 C CB    . ARG A 1  135 ? -20.672 -11.376 34.720 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CB    1 
ATOM   1079 C CG    . ARG A 1  135 ? -21.019 -10.054 35.369 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CG    1 
ATOM   1080 C CD    . ARG A 1  135 ? -21.820 -10.214 36.628 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CD    1 
ATOM   1081 N NE    . ARG A 1  135 ? -21.967 -8.918  37.279 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A NE    1 
ATOM   1082 C CZ    . ARG A 1  135 ? -22.676 -8.707  38.379 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A CZ    1 
ATOM   1083 N NH1   . ARG A 1  135 ? -23.326 -9.701  38.960 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A NH1   1 
ATOM   1084 N NH2   . ARG A 1  135 ? -22.734 -7.493  38.895 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 135  ARG A NH2   1 
ATOM   1085 N N     . TYR A 1  136 ? -20.018 -13.358 32.285 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A N     1 
ATOM   1086 C CA    . TYR A 1  136 ? -19.423 -14.568 31.727 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CA    1 
ATOM   1087 C C     . TYR A 1  136 ? -18.456 -14.212 30.606 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A C     1 
ATOM   1088 O O     . TYR A 1  136 ? -17.325 -14.693 30.578 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A O     1 
ATOM   1089 C CB    . TYR A 1  136 ? -20.520 -15.501 31.213 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CB    1 
ATOM   1090 C CG    . TYR A 1  136 ? -20.065 -16.547 30.225 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CG    1 
ATOM   1091 C CD1   . TYR A 1  136 ? -19.326 -17.650 30.646 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD1   1 
ATOM   1092 C CD2   . TYR A 1  136 ? -20.397 -16.448 28.867 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CD2   1 
ATOM   1093 C CE1   . TYR A 1  136 ? -18.916 -18.617 29.755 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE1   1 
ATOM   1094 C CE2   . TYR A 1  136 ? -20.000 -17.418 27.960 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CE2   1 
ATOM   1095 C CZ    . TYR A 1  136 ? -19.257 -18.499 28.417 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A CZ    1 
ATOM   1096 O OH    . TYR A 1  136 ? -18.844 -19.472 27.545 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 136  TYR A OH    1 
ATOM   1097 N N     . VAL A 1  137 ? -18.903 -13.357 29.692 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A N     1 
ATOM   1098 C CA    . VAL A 1  137 ? -18.082 -12.942 28.567 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CA    1 
ATOM   1099 C C     . VAL A 1  137 ? -16.785 -12.281 29.052 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A C     1 
ATOM   1100 O O     . VAL A 1  137 ? -15.693 -12.684 28.660 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A O     1 
ATOM   1101 C CB    . VAL A 1  137 ? -18.880 -12.018 27.602 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CB    1 
ATOM   1102 C CG1   . VAL A 1  137 ? -17.957 -11.105 26.800 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG1   1 
ATOM   1103 C CG2   . VAL A 1  137 ? -19.770 -12.852 26.683 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG2   1 
ATOM   1104 N N     . VAL A 1  138 ? -16.903 -11.287 29.924 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A N     1 
ATOM   1105 C CA    . VAL A 1  138 ? -15.738 -10.553 30.407 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CA    1 
ATOM   1106 C C     . VAL A 1  138 ? -14.752 -11.402 31.222 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A C     1 
ATOM   1107 O O     . VAL A 1  138 ? -13.541 -11.279 31.058 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A O     1 
ATOM   1108 C CB    . VAL A 1  138 ? -16.158 -9.334  31.232 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CB    1 
ATOM   1109 C CG1   . VAL A 1  138 ? -14.981 -8.799  32.039 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG1   1 
ATOM   1110 C CG2   . VAL A 1  138 ? -16.729 -8.269  30.322 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG2   1 
ATOM   1111 N N     . VAL A 1  139 ? -15.263 -12.268 32.085 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A N     1 
ATOM   1112 C CA    . VAL A 1  139 ? -14.401 -12.964 33.023 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CA    1 
ATOM   1113 C C     . VAL A 1  139 ? -13.953 -14.313 32.506 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A C     1 
ATOM   1114 O O     . VAL A 1  139 ? -12.778 -14.642 32.584 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A O     1 
ATOM   1115 C CB    . VAL A 1  139 ? -15.060 -13.086 34.418 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CB    1 
ATOM   1116 C CG1   . VAL A 1  139 ? -14.318 -14.093 35.302 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CG1   1 
ATOM   1117 C CG2   . VAL A 1  139 ? -15.111 -11.717 35.078 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 139  VAL A CG2   1 
ATOM   1118 N N     . CYS A 1  140 ? -14.886 -15.098 31.983 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A N     1 
ATOM   1119 C CA    . CYS A 1  140 ? -14.554 -16.419 31.447 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A CA    1 
ATOM   1120 C C     . CYS A 1  140 ? -13.821 -16.342 30.106 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A C     1 
ATOM   1121 O O     . CYS A 1  140 ? -13.172 -17.300 29.706 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A O     1 
ATOM   1122 C CB    . CYS A 1  140 ? -15.810 -17.269 31.320 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A CB    1 
ATOM   1123 S SG    . CYS A 1  140 ? -16.542 -17.683 32.907 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 140  CYS A SG    1 
ATOM   1124 N N     . LYS A 1  141 ? -13.923 -15.205 29.422 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A N     1 
ATOM   1125 C CA    . LYS A 1  141 ? -13.133 -14.952 28.219 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CA    1 
ATOM   1126 C C     . LYS A 1  141 ? -13.279 -16.064 27.175 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A C     1 
ATOM   1127 O O     . LYS A 1  141 ? -12.293 -16.678 26.768 1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A O     1 
ATOM   1128 C CB    . LYS A 1  141 ? -11.657 -14.770 28.594 1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CB    1 
ATOM   1129 C CG    . LYS A 1  141 ? -11.258 -13.358 28.999 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CG    1 
ATOM   1130 C CD    . LYS A 1  141 ? -9.879  -13.335 29.653 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CD    1 
ATOM   1131 C CE    . LYS A 1  141 ? -9.347  -11.904 29.754 1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A CE    1 
ATOM   1132 N NZ    . LYS A 1  141 ? -8.274  -11.772 30.788 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 141  LYS A NZ    1 
ATOM   1133 N N     . PRO A 1  142 ? -14.514 -16.325 26.726 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A N     1 
ATOM   1134 C CA    . PRO A 1  142 ? -14.743 -17.440 25.814 1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CA    1 
ATOM   1135 C C     . PRO A 1  142 ? -14.518 -17.054 24.348 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A C     1 
ATOM   1136 O O     . PRO A 1  142 ? -14.784 -17.851 23.456 1.00 82.29  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A O     1 
ATOM   1137 C CB    . PRO A 1  142 ? -16.221 -17.751 26.043 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CB    1 
ATOM   1138 C CG    . PRO A 1  142 ? -16.839 -16.401 26.337 1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CG    1 
ATOM   1139 C CD    . PRO A 1  142 ? -15.741 -15.532 26.939 1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 142  PRO A CD    1 
ATOM   1140 N N     . MET A 1  143 ? -14.048 -15.835 24.108 1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 143  MET A N     1 
ATOM   1141 C CA    . MET A 1  143 ? -13.842 -15.345 22.757 1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 143  MET A CA    1 
ATOM   1142 C C     . MET A 1  143 ? -12.488 -14.661 22.632 1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 143  MET A C     1 
ATOM   1143 O O     . MET A 1  143 ? -12.209 -13.683 23.326 1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 143  MET A O     1 
ATOM   1144 C CB    . MET A 1  143 ? -14.931 -14.348 22.384 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 143  MET A CB    1 
ATOM   1145 C CG    . MET A 1  143 ? -16.232 -14.955 21.911 1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 143  MET A CG    1 
ATOM   1146 S SD    . MET A 1  143 ? -17.488 -13.673 21.661 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 143  MET A SD    1 
ATOM   1147 C CE    . MET A 1  143 ? -16.614 -12.485 20.640 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 143  MET A CE    1 
ATOM   1148 N N     . SER A 1  144 ? -11.654 -15.172 21.731 1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 144  SER A N     1 
ATOM   1149 C CA    . SER A 1  144 ? -10.331 -14.606 21.493 1.00 97.15  ? ? ? ? ? ? 144  SER A CA    1 
ATOM   1150 C C     . SER A 1  144 ? -10.382 -13.108 21.158 1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 144  SER A C     1 
ATOM   1151 O O     . SER A 1  144 ? -11.172 -12.672 20.310 1.00 94.58  ? ? ? ? ? ? 144  SER A O     1 
ATOM   1152 C CB    . SER A 1  144 ? -9.632  -15.379 20.371 1.00 97.91  ? ? ? ? ? ? 144  SER A CB    1 
ATOM   1153 O OG    . SER A 1  144 ? -8.321  -14.890 20.158 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 144  SER A OG    1 
ATOM   1154 N N     . ASN A 1  145 ? -9.539  -12.331 21.841 1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 145  ASN A N     1 
ATOM   1155 C CA    . ASN A 1  145 ? -9.368  -10.900 21.559 1.00 97.66  ? ? ? ? ? ? 145  ASN A CA    1 
ATOM   1156 C C     . ASN A 1  145 ? -10.668 -10.100 21.539 1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 145  ASN A C     1 
ATOM   1157 O O     . ASN A 1  145 ? -10.878 -9.283  20.643 1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 145  ASN A O     1 
ATOM   1158 C CB    . ASN A 1  145 ? -8.629  -10.687 20.224 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A CB    1 
ATOM   1159 C CG    . ASN A 1  145 ? -7.187  -11.182 20.256 1.00 106.45 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A CG    1 
ATOM   1160 O OD1   . ASN A 1  145 ? -6.394  -10.779 21.113 1.00 112.63 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A OD1   1 
ATOM   1161 N ND2   . ASN A 1  145 ? -6.838  -12.049 19.307 1.00 106.46 ? ? ? ? ? ? 145  ASN A ND2   1 
ATOM   1162 N N     . PHE A 1  146 ? -11.539 -10.339 22.517 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A N     1 
ATOM   1163 C CA    . PHE A 1  146 ? -12.778 -9.570  22.636 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CA    1 
ATOM   1164 C C     . PHE A 1  146 ? -12.673 -8.545  23.762 1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A C     1 
ATOM   1165 O O     . PHE A 1  146 ? -12.220 -8.872  24.861 1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A O     1 
ATOM   1166 C CB    . PHE A 1  146 ? -13.983 -10.490 22.856 1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CB    1 
ATOM   1167 C CG    . PHE A 1  146 ? -15.284 -9.752  22.998 1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CG    1 
ATOM   1168 C CD1   . PHE A 1  146 ? -16.006 -9.372  21.878 1.00 89.45  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD1   1 
ATOM   1169 C CD2   . PHE A 1  146 ? -15.777 -9.420  24.251 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD2   1 
ATOM   1170 C CE1   . PHE A 1  146 ? -17.202 -8.678  22.003 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE1   1 
ATOM   1171 C CE2   . PHE A 1  146 ? -16.968 -8.727  24.383 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE2   1 
ATOM   1172 C CZ    . PHE A 1  146 ? -17.682 -8.355  23.254 1.00 89.94  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CZ    1 
ATOM   1173 N N     . ARG A 1  147 ? -13.081 -7.310  23.475 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A N     1 
ATOM   1174 C CA    . ARG A 1  147 ? -13.111 -6.236  24.470 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CA    1 
ATOM   1175 C C     . ARG A 1  147 ? -14.512 -5.664  24.634 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A C     1 
ATOM   1176 O O     . ARG A 1  147 ? -15.050 -5.058  23.703 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A O     1 
ATOM   1177 C CB    . ARG A 1  147 ? -12.158 -5.098  24.097 1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CB    1 
ATOM   1178 C CG    . ARG A 1  147 ? -10.936 -4.973  24.989 1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CG    1 
ATOM   1179 C CD    . ARG A 1  147 ? -10.447 -3.526  25.052 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CD    1 
ATOM   1180 N NE    . ARG A 1  147 ? -9.577  -3.286  26.207 1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 147  ARG A NE    1 
ATOM   1181 C CZ    . ARG A 1  147 ? -10.007 -3.025  27.443 1.00 117.29 ? ? ? ? ? ? 147  ARG A CZ    1 
ATOM   1182 N NH1   . ARG A 1  147 ? -11.308 -2.967  27.712 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 147  ARG A NH1   1 
ATOM   1183 N NH2   . ARG A 1  147 ? -9.129  -2.823  28.418 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 147  ARG A NH2   1 
ATOM   1184 N N     . PHE A 1  148 ? -15.090 -5.839  25.822 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A N     1 
ATOM   1185 C CA    . PHE A 1  148 ? -16.435 -5.346  26.087 1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CA    1 
ATOM   1186 C C     . PHE A 1  148 ? -16.428 -3.831  26.176 1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A C     1 
ATOM   1187 O O     . PHE A 1  148 ? -15.746 -3.267  27.018 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A O     1 
ATOM   1188 C CB    . PHE A 1  148 ? -17.014 -5.952  27.370 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CB    1 
ATOM   1189 C CG    . PHE A 1  148 ? -18.460 -5.633  27.577 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CG    1 
ATOM   1190 C CD1   . PHE A 1  148 ? -19.448 -6.462  27.055 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CD1   1 
ATOM   1191 C CD2   . PHE A 1  148 ? -18.843 -4.482  28.267 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CD2   1 
ATOM   1192 C CE1   . PHE A 1  148 ? -20.804 -6.157  27.235 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CE1   1 
ATOM   1193 C CE2   . PHE A 1  148 ? -20.195 -4.164  28.445 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CE2   1 
ATOM   1194 C CZ    . PHE A 1  148 ? -21.176 -5.005  27.929 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 148  PHE A CZ    1 
ATOM   1195 N N     . GLY A 1  149 ? -17.192 -3.176  25.309 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A N     1 
ATOM   1196 C CA    . GLY A 1  149 ? -17.214 -1.716  25.263 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A CA    1 
ATOM   1197 C C     . GLY A 1  149 ? -18.616 -1.141  25.194 1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A C     1 
ATOM   1198 O O     . GLY A 1  149 ? -19.608 -1.884  25.183 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A O     1 
ATOM   1199 N N     . GLU A 1  150 ? -18.692 0.186   25.133 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A N     1 
ATOM   1200 C CA    . GLU A 1  150 ? -19.959 0.915   25.146 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CA    1 
ATOM   1201 C C     . GLU A 1  150 ? -21.043 0.333   24.219 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A C     1 
ATOM   1202 O O     . GLU A 1  150 ? -22.202 0.200   24.616 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A O     1 
ATOM   1203 C CB    . GLU A 1  150 ? -19.712 2.395   24.838 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CB    1 
ATOM   1204 C CG    . GLU A 1  150 ? -20.962 3.241   24.754 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CG    1 
ATOM   1205 C CD    . GLU A 1  150 ? -20.662 4.722   24.701 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A CD    1 
ATOM   1206 O OE1   . GLU A 1  150 ? -19.493 5.104   24.897 1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A OE1   1 
ATOM   1207 O OE2   . GLU A 1  150 ? -21.595 5.515   24.470 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 150  GLU A OE2   1 
ATOM   1208 N N     . ASN A 1  151 ? -20.671 -0.016  22.992 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A N     1 
ATOM   1209 C CA    . ASN A 1  151 ? -21.635 -0.550  22.037 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A CA    1 
ATOM   1210 C C     . ASN A 1  151 ? -22.295 -1.841  22.499 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A C     1 
ATOM   1211 O O     . ASN A 1  151 ? -23.497 -2.013  22.340 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A O     1 
ATOM   1212 C CB    . ASN A 1  151 ? -20.997 -0.729  20.661 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A CB    1 
ATOM   1213 C CG    . ASN A 1  151 ? -20.934 0.566   19.880 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A CG    1 
ATOM   1214 O OD1   . ASN A 1  151 ? -21.311 1.630   20.377 1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A OD1   1 
ATOM   1215 N ND2   . ASN A 1  151 ? -20.458 0.483   18.645 1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 151  ASN A ND2   1 
ATOM   1216 N N     . HIS A 1  152 ? -21.520 -2.749  23.075 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A N     1 
ATOM   1217 C CA    . HIS A 1  152 ? -22.098 -4.005  23.539 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CA    1 
ATOM   1218 C C     . HIS A 1  152 ? -23.085 -3.731  24.662 1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A C     1 
ATOM   1219 O O     . HIS A 1  152 ? -24.185 -4.285  24.685 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A O     1 
ATOM   1220 C CB    . HIS A 1  152 ? -21.015 -4.976  23.995 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CB    1 
ATOM   1221 C CG    . HIS A 1  152 ? -19.961 -5.224  22.962 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CG    1 
ATOM   1222 N ND1   . HIS A 1  152 ? -18.632 -4.919  23.166 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A ND1   1 
ATOM   1223 C CD2   . HIS A 1  152 ? -20.043 -5.732  21.710 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CD2   1 
ATOM   1224 C CE1   . HIS A 1  152 ? -17.940 -5.242  22.090 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A CE1   1 
ATOM   1225 N NE2   . HIS A 1  152 ? -18.772 -5.736  21.192 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 152  HIS A NE2   1 
ATOM   1226 N N     . ALA A 1  153 ? -22.686 -2.851  25.577 1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A N     1 
ATOM   1227 C CA    . ALA A 1  153 ? -23.519 -2.447  26.698 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CA    1 
ATOM   1228 C C     . ALA A 1  153 ? -24.902 -2.018  26.224 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A C     1 
ATOM   1229 O O     . ALA A 1  153 ? -25.924 -2.434  26.784 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A O     1 
ATOM   1230 C CB    . ALA A 1  153 ? -22.849 -1.322  27.459 1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CB    1 
ATOM   1231 N N     . ILE A 1  154 ? -24.919 -1.184  25.186 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A N     1 
ATOM   1232 C CA    . ILE A 1  154 ? -26.158 -0.687  24.599 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CA    1 
ATOM   1233 C C     . ILE A 1  154 ? -26.995 -1.823  23.981 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A C     1 
ATOM   1234 O O     . ILE A 1  154 ? -28.197 -1.926  24.231 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A O     1 
ATOM   1235 C CB    . ILE A 1  154 ? -25.876 0.446   23.587 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CB    1 
ATOM   1236 C CG1   . ILE A 1  154 ? -25.327 1.672   24.333 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CG1   1 
ATOM   1237 C CG2   . ILE A 1  154 ? -27.125 0.785   22.783 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CG2   1 
ATOM   1238 C CD1   . ILE A 1  154 ? -25.162 2.919   23.480 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 154  ILE A CD1   1 
ATOM   1239 N N     . MET A 1  155 ? -26.354 -2.685  23.200 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 155  MET A N     1 
ATOM   1240 C CA    . MET A 1  155 ? -27.042 -3.844  22.658 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CA    1 
ATOM   1241 C C     . MET A 1  155 ? -27.700 -4.640  23.762 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 155  MET A C     1 
ATOM   1242 O O     . MET A 1  155 ? -28.890 -4.948  23.671 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 155  MET A O     1 
ATOM   1243 C CB    . MET A 1  155 ? -26.100 -4.722  21.833 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CB    1 
ATOM   1244 C CG    . MET A 1  155 ? -26.095 -4.342  20.360 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CG    1 
ATOM   1245 S SD    . MET A 1  155 ? -24.523 -4.684  19.550 1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 155  MET A SD    1 
ATOM   1246 C CE    . MET A 1  155 ? -24.846 -4.093  17.877 1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CE    1 
ATOM   1247 N N     . GLY A 1  156 ? -26.933 -4.961  24.804 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A N     1 
ATOM   1248 C CA    . GLY A 1  156 ? -27.468 -5.639  25.989 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A CA    1 
ATOM   1249 C C     . GLY A 1  156 ? -28.705 -4.950  26.565 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A C     1 
ATOM   1250 O O     . GLY A 1  156 ? -29.697 -5.602  26.888 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A O     1 
ATOM   1251 N N     . VAL A 1  157 ? -28.666 -3.627  26.689 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A N     1 
ATOM   1252 C CA    . VAL A 1  157 ? -29.824 -2.917  27.205 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CA    1 
ATOM   1253 C C     . VAL A 1  157 ? -30.990 -3.057  26.235 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A C     1 
ATOM   1254 O O     . VAL A 1  157 ? -32.079 -3.461  26.639 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A O     1 
ATOM   1255 C CB    . VAL A 1  157 ? -29.512 -1.429  27.537 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CB    1 
ATOM   1256 C CG1   . VAL A 1  157 ? -30.792 -0.641  27.819 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CG1   1 
ATOM   1257 C CG2   . VAL A 1  157 ? -28.572 -1.352  28.729 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 157  VAL A CG2   1 
ATOM   1258 N N     . ALA A 1  158 ? -30.751 -2.747  24.957 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A N     1 
ATOM   1259 C CA    . ALA A 1  158 ? -31.780 -2.864  23.907 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CA    1 
ATOM   1260 C C     . ALA A 1  158 ? -32.393 -4.260  23.870 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A C     1 
ATOM   1261 O O     . ALA A 1  158 ? -33.613 -4.416  23.749 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A O     1 
ATOM   1262 C CB    . ALA A 1  158 ? -31.214 -2.499  22.542 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CB    1 
ATOM   1263 N N     . PHE A 1  159 ? -31.541 -5.272  23.990 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A N     1 
ATOM   1264 C CA    . PHE A 1  159 ? -32.009 -6.646  24.038 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CA    1 
ATOM   1265 C C     . PHE A 1  159 ? -33.075 -6.871  25.120 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A C     1 
ATOM   1266 O O     . PHE A 1  159 ? -34.026 -7.620  24.900 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A O     1 
ATOM   1267 C CB    . PHE A 1  159 ? -30.841 -7.597  24.246 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CB    1 
ATOM   1268 C CG    . PHE A 1  159 ? -31.244 -9.030  24.326 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CG    1 
ATOM   1269 C CD1   . PHE A 1  159 ? -31.771 -9.677  23.217 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CD1   1 
ATOM   1270 C CD2   . PHE A 1  159 ? -31.093 -9.743  25.512 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CD2   1 
ATOM   1271 C CE1   . PHE A 1  159 ? -32.144 -11.025 23.286 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CE1   1 
ATOM   1272 C CE2   . PHE A 1  159 ? -31.461 -11.096 25.597 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CE2   1 
ATOM   1273 C CZ    . PHE A 1  159 ? -31.986 -11.738 24.479 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A CZ    1 
ATOM   1274 N N     . THR A 1  160 ? -32.924 -6.231  26.280 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 160  THR A N     1 
ATOM   1275 C CA    . THR A 1  160 ? -33.876 -6.444  27.372 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CA    1 
ATOM   1276 C C     . THR A 1  160 ? -35.215 -5.799  27.050 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 160  THR A C     1 
ATOM   1277 O O     . THR A 1  160 ? -36.263 -6.392  27.295 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 160  THR A O     1 
ATOM   1278 C CB    . THR A 1  160 ? -33.364 -5.954  28.761 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CB    1 
ATOM   1279 O OG1   . THR A 1  160 ? -33.213 -4.528  28.758 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 160  THR A OG1   1 
ATOM   1280 C CG2   . THR A 1  160 ? -32.044 -6.627  29.138 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CG2   1 
ATOM   1281 N N     A TRP A 1  161 ? -35.187 -4.591  26.494 0.50 55.22  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A N     1 
ATOM   1282 N N     B TRP A 1  161 ? -35.167 -4.587  26.503 0.50 54.36  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A N     1 
ATOM   1283 C CA    A TRP A 1  161 ? -36.424 -3.894  26.141 0.50 56.87  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CA    1 
ATOM   1284 C CA    B TRP A 1  161 ? -36.375 -3.879  26.102 0.50 55.33  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CA    1 
ATOM   1285 C C     A TRP A 1  161 ? -37.213 -4.636  25.058 0.50 58.29  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A C     1 
ATOM   1286 C C     B TRP A 1  161 ? -37.182 -4.734  25.132 0.50 57.33  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A C     1 
ATOM   1287 O O     A TRP A 1  161 ? -38.445 -4.658  25.088 0.50 60.21  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A O     1 
ATOM   1288 O O     B TRP A 1  161 ? -38.385 -4.934  25.315 0.50 59.21  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A O     1 
ATOM   1289 C CB    A TRP A 1  161 ? -36.146 -2.448  25.720 0.50 56.77  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CB    1 
ATOM   1290 C CB    B TRP A 1  161 ? -36.031 -2.538  25.446 0.50 54.03  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CB    1 
ATOM   1291 C CG    A TRP A 1  161 ? -36.047 -1.480  26.882 0.50 58.96  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CG    1 
ATOM   1292 C CG    B TRP A 1  161 ? -35.339 -1.562  26.358 0.50 53.67  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CG    1 
ATOM   1293 C CD1   A TRP A 1  161 ? -35.070 -1.444  27.841 0.50 54.87  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CD1   1 
ATOM   1294 C CD1   B TRP A 1  161 ? -35.027 -1.744  27.683 0.50 49.54  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CD1   1 
ATOM   1295 C CD2   A TRP A 1  161 ? -36.956 -0.410  27.197 0.50 59.34  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CD2   1 
ATOM   1296 C CD2   B TRP A 1  161 ? -34.907 -0.236  26.023 0.50 48.00  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CD2   1 
ATOM   1297 N NE1   A TRP A 1  161 ? -35.316 -0.424  28.726 0.50 55.11  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A NE1   1 
ATOM   1298 N NE1   B TRP A 1  161 ? -34.410 -0.623  28.178 0.50 45.38  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A NE1   1 
ATOM   1299 C CE2   A TRP A 1  161 ? -36.465 0.226   28.357 0.50 57.69  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CE2   1 
ATOM   1300 C CE2   B TRP A 1  161 ? -34.327 0.320   27.185 0.50 49.68  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CE2   1 
ATOM   1301 C CE3   A TRP A 1  161 ? -38.138 0.068   26.615 0.50 56.28  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CE3   1 
ATOM   1302 C CE3   B TRP A 1  161 ? -34.946 0.532   24.855 0.50 43.68  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CE3   1 
ATOM   1303 C CZ2   A TRP A 1  161 ? -37.113 1.319   28.945 0.50 55.50  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CZ2   1 
ATOM   1304 C CZ2   B TRP A 1  161 ? -33.787 1.612   27.209 0.50 48.26  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CZ2   1 
ATOM   1305 C CZ3   A TRP A 1  161 ? -38.778 1.153   27.201 0.50 53.54  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CZ3   1 
ATOM   1306 C CZ3   B TRP A 1  161 ? -34.413 1.814   24.880 0.50 44.60  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CZ3   1 
ATOM   1307 C CH2   A TRP A 1  161 ? -38.262 1.767   28.351 0.50 52.34  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CH2   1 
ATOM   1308 C CH2   B TRP A 1  161 ? -33.842 2.341   26.049 0.50 45.41  ? ? ? ? ? ? 161  TRP A CH2   1 
ATOM   1309 N N     . VAL A 1  162 ? -36.500 -5.241  24.109 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A N     1 
ATOM   1310 C CA    . VAL A 1  162 ? -37.119 -6.049  23.061 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CA    1 
ATOM   1311 C C     . VAL A 1  162 ? -37.724 -7.324  23.649 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A C     1 
ATOM   1312 O O     . VAL A 1  162 ? -38.881 -7.646  23.366 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A O     1 
ATOM   1313 C CB    . VAL A 1  162 ? -36.096 -6.365  21.926 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CB    1 
ATOM   1314 C CG1   . VAL A 1  162 ? -36.477 -7.620  21.132 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CG1   1 
ATOM   1315 C CG2   . VAL A 1  162 ? -35.927 -5.151  21.010 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CG2   1 
ATOM   1316 N N     . MET A 1  163 ? -36.968 -8.042  24.477 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 163  MET A N     1 
ATOM   1317 C CA    . MET A 1  163 ? -37.525 -9.228  25.125 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CA    1 
ATOM   1318 C C     . MET A 1  163 ? -38.734 -8.886  25.999 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 163  MET A C     1 
ATOM   1319 O O     . MET A 1  163 ? -39.655 -9.694  26.135 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 163  MET A O     1 
ATOM   1320 C CB    . MET A 1  163 ? -36.486 -9.963  25.970 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CB    1 
ATOM   1321 C CG    . MET A 1  163 ? -35.405 -10.662 25.183 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CG    1 
ATOM   1322 S SD    . MET A 1  163 ? -36.018 -11.653 23.812 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 163  MET A SD    1 
ATOM   1323 C CE    . MET A 1  163 ? -36.823 -13.004 24.667 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 163  MET A CE    1 
ATOM   1324 N N     . ALA A 1  164 ? -38.736 -7.702  26.603 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A N     1 
ATOM   1325 C CA    . ALA A 1  164 ? -39.826 -7.350  27.502 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CA    1 
ATOM   1326 C C     . ALA A 1  164 ? -41.099 -7.041  26.717 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A C     1 
ATOM   1327 O O     . ALA A 1  164 ? -42.174 -7.536  27.059 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A O     1 
ATOM   1328 C CB    . ALA A 1  164 ? -39.442 -6.194  28.421 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CB    1 
ATOM   1329 N N     . LEU A 1  165 ? -40.984 -6.232  25.669 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A N     1 
ATOM   1330 C CA    . LEU A 1  165 ? -42.111 -6.028  24.756 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CA    1 
ATOM   1331 C C     . LEU A 1  165 ? -42.590 -7.370  24.173 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A C     1 
ATOM   1332 O O     . LEU A 1  165 ? -43.787 -7.602  24.040 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A O     1 
ATOM   1333 C CB    . LEU A 1  165 ? -41.767 -5.016  23.650 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CB    1 
ATOM   1334 C CG    . LEU A 1  165 ? -41.513 -3.581  24.149 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CG    1 
ATOM   1335 C CD1   . LEU A 1  165 ? -40.732 -2.746  23.137 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CD1   1 
ATOM   1336 C CD2   . LEU A 1  165 ? -42.807 -2.865  24.555 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 165  LEU A CD2   1 
ATOM   1337 N N     . ALA A 1  166 ? -41.658 -8.264  23.862 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A N     1 
ATOM   1338 C CA    . ALA A 1  166 ? -42.027 -9.587  23.373 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CA    1 
ATOM   1339 C C     . ALA A 1  166 ? -42.984 -10.296 24.335 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A C     1 
ATOM   1340 O O     . ALA A 1  166 ? -43.582 -11.318 23.999 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A O     1 
ATOM   1341 C CB    . ALA A 1  166 ? -40.785 -10.435 23.130 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CB    1 
ATOM   1342 N N     . CYS A 1  167 ? -43.117 -9.749  25.539 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A N     1 
ATOM   1343 C CA    . CYS A 1  167 ? -43.941 -10.358 26.573 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A CA    1 
ATOM   1344 C C     . CYS A 1  167 ? -45.135 -9.488  26.941 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A C     1 
ATOM   1345 O O     . CYS A 1  167 ? -46.271 -9.961  26.977 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A O     1 
ATOM   1346 C CB    . CYS A 1  167 ? -43.118 -10.640 27.820 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A CB    1 
ATOM   1347 S SG    . CYS A 1  167 ? -44.165 -10.940 29.251 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 167  CYS A SG    1 
ATOM   1348 N N     . ALA A 1  168 ? -44.874 -8.216  27.206 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A N     1 
ATOM   1349 C CA    . ALA A 1  168 ? -45.930 -7.279  27.576 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A CA    1 
ATOM   1350 C C     . ALA A 1  168 ? -46.860 -6.851  26.417 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A C     1 
ATOM   1351 O O     . ALA A 1  168 ? -48.046 -6.576  26.644 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A O     1 
ATOM   1352 C CB    . ALA A 1  168 ? -45.326 -6.054  28.263 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 168  ALA A CB    1 
ATOM   1353 N N     . ALA A 1  169 ? -46.335 -6.798  25.191 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A N     1 
ATOM   1354 C CA    . ALA A 1  169 ? -47.102 -6.264  24.055 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CA    1 
ATOM   1355 C C     . ALA A 1  169 ? -48.170 -7.209  23.469 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A C     1 
ATOM   1356 O O     . ALA A 1  169 ? -49.293 -6.783  23.199 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A O     1 
ATOM   1357 C CB    . ALA A 1  169 ? -46.175 -5.743  22.965 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CB    1 
ATOM   1358 N N     . PRO A 1  170 ? -47.834 -8.489  23.263 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A N     1 
ATOM   1359 C CA    . PRO A 1  170 ? -48.843 -9.408  22.728 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CA    1 
ATOM   1360 C C     . PRO A 1  170 ? -50.238 -9.346  23.405 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A C     1 
ATOM   1361 O O     . PRO A 1  170 ? -51.244 -9.267  22.700 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A O     1 
ATOM   1362 C CB    . PRO A 1  170 ? -48.194 -10.782 22.925 1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CB    1 
ATOM   1363 C CG    . PRO A 1  170 ? -46.740 -10.505 22.810 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CG    1 
ATOM   1364 C CD    . PRO A 1  170 ? -46.523 -9.143  23.418 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 170  PRO A CD    1 
ATOM   1365 N N     . PRO A 1  171 ? -50.303 -9.382  24.756 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A N     1 
ATOM   1366 C CA    . PRO A 1  171 ? -51.613 -9.377  25.426 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CA    1 
ATOM   1367 C C     . PRO A 1  171 ? -52.417 -8.104  25.213 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A C     1 
ATOM   1368 O O     . PRO A 1  171 ? -53.585 -8.053  25.591 1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A O     1 
ATOM   1369 C CB    . PRO A 1  171 ? -51.257 -9.513  26.911 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CB    1 
ATOM   1370 C CG    . PRO A 1  171 ? -49.903 -10.105 26.923 1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CG    1 
ATOM   1371 C CD    . PRO A 1  171 ? -49.206 -9.520  25.729 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 171  PRO A CD    1 
ATOM   1372 N N     . LEU A 1  172 ? -51.801 -7.081  24.632 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A N     1 
ATOM   1373 C CA    . LEU A 1  172 ? -52.526 -5.859  24.320 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CA    1 
ATOM   1374 C C     . LEU A 1  172 ? -53.225 -6.004  22.984 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A C     1 
ATOM   1375 O O     . LEU A 1  172 ? -54.078 -5.187  22.647 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A O     1 
ATOM   1376 C CB    . LEU A 1  172 ? -51.594 -4.641  24.252 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CB    1 
ATOM   1377 C CG    . LEU A 1  172 ? -51.087 -3.956  25.523 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CG    1 
ATOM   1378 C CD1   . LEU A 1  172 ? -50.196 -2.796  25.130 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CD1   1 
ATOM   1379 C CD2   . LEU A 1  172 ? -52.224 -3.467  26.411 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A CD2   1 
ATOM   1380 N N     . VAL A 1  173 ? -52.859 -7.029  22.214 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A N     1 
ATOM   1381 C CA    . VAL A 1  173 ? -53.372 -7.148  20.850 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CA    1 
ATOM   1382 C C     . VAL A 1  173 ? -53.764 -8.557  20.407 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A C     1 
ATOM   1383 O O     . VAL A 1  173 ? -53.624 -8.883  19.234 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A O     1 
ATOM   1384 C CB    . VAL A 1  173 ? -52.392 -6.539  19.796 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CB    1 
ATOM   1385 C CG1   . VAL A 1  173 ? -52.231 -5.019  20.008 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CG1   1 
ATOM   1386 C CG2   . VAL A 1  173 ? -51.033 -7.273  19.795 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 173  VAL A CG2   1 
ATOM   1387 N N     . GLY A 1  174 ? -54.250 -9.392  21.321 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A N     1 
ATOM   1388 C CA    . GLY A 1  174 ? -54.875 -10.641 20.906 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A CA    1 
ATOM   1389 C C     . GLY A 1  174 ? -54.278 -11.927 21.431 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A C     1 
ATOM   1390 O O     . GLY A 1  174 ? -54.983 -12.934 21.605 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 174  GLY A O     1 
ATOM   1391 N N     . TRP A 1  175 ? -52.974 -11.922 21.667 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A N     1 
ATOM   1392 C CA    . TRP A 1  175 ? -52.336 -13.108 22.223 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CA    1 
ATOM   1393 C C     . TRP A 1  175 ? -52.273 -12.923 23.744 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A C     1 
ATOM   1394 O O     . TRP A 1  175 ? -51.614 -12.008 24.246 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A O     1 
ATOM   1395 C CB    . TRP A 1  175 ? -50.970 -13.352 21.567 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CB    1 
ATOM   1396 C CG    . TRP A 1  175 ? -50.462 -14.728 21.777 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CG    1 
ATOM   1397 C CD1   . TRP A 1  175 ? -51.196 -15.835 22.132 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CD1   1 
ATOM   1398 C CD2   . TRP A 1  175 ? -49.111 -15.174 21.625 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CD2   1 
ATOM   1399 N NE1   . TRP A 1  175 ? -50.376 -16.937 22.225 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A NE1   1 
ATOM   1400 C CE2   . TRP A 1  175 ? -49.091 -16.560 21.921 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CE2   1 
ATOM   1401 C CE3   . TRP A 1  175 ? -47.912 -14.538 21.278 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CE3   1 
ATOM   1402 C CZ2   . TRP A 1  175 ? -47.916 -17.317 21.879 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CZ2   1 
ATOM   1403 C CZ3   . TRP A 1  175 ? -46.741 -15.295 21.234 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CZ3   1 
ATOM   1404 C CH2   . TRP A 1  175 ? -46.756 -16.668 21.529 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 175  TRP A CH2   1 
ATOM   1405 N N     . SER A 1  176 ? -53.000 -13.779 24.457 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 176  SER A N     1 
ATOM   1406 C CA    . SER A 1  176 ? -53.393 -13.541 25.849 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 176  SER A CA    1 
ATOM   1407 C C     . SER A 1  176 ? -54.041 -12.171 26.078 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 176  SER A C     1 
ATOM   1408 O O     . SER A 1  176 ? -54.400 -11.448 25.129 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 176  SER A O     1 
ATOM   1409 C CB    . SER A 1  176 ? -52.231 -13.757 26.822 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 176  SER A CB    1 
ATOM   1410 O OG    . SER A 1  176 ? -52.720 -13.925 28.152 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 176  SER A OG    1 
ATOM   1411 N N     . ARG A 1  177 ? -54.194 -11.818 27.350 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A N     1 
ATOM   1412 C CA    . ARG A 1  177 ? -54.839 -10.557 27.737 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CA    1 
ATOM   1413 C C     . ARG A 1  177 ? -54.453 -10.167 29.168 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A C     1 
ATOM   1414 O O     . ARG A 1  177 ? -53.993 -11.011 29.956 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A O     1 
ATOM   1415 C CB    . ARG A 1  177 ? -56.360 -10.698 27.636 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CB    1 
ATOM   1416 C CG    . ARG A 1  177 ? -56.853 -11.989 28.260 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CG    1 
ATOM   1417 C CD    . ARG A 1  177 ? -58.353 -12.043 28.404 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CD    1 
ATOM   1418 N NE    . ARG A 1  177 ? -58.745 -13.091 29.345 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A NE    1 
ATOM   1419 C CZ    . ARG A 1  177 ? -59.982 -13.255 29.795 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A CZ    1 
ATOM   1420 N NH1   . ARG A 1  177 ? -60.940 -12.437 29.382 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A NH1   1 
ATOM   1421 N NH2   . ARG A 1  177 ? -60.259 -14.224 30.657 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 177  ARG A NH2   1 
ATOM   1422 N N     . TYR A 1  178 ? -54.642 -8.889  29.488 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A N     1 
ATOM   1423 C CA    . TYR A 1  178 ? -54.520 -8.417  30.861 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CA    1 
ATOM   1424 C C     . TYR A 1  178 ? -55.875 -8.428  31.567 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A C     1 
ATOM   1425 O O     . TYR A 1  178 ? -56.880 -8.034  30.992 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A O     1 
ATOM   1426 C CB    . TYR A 1  178 ? -53.904 -7.009  30.902 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CB    1 
ATOM   1427 C CG    . TYR A 1  178 ? -52.458 -6.972  30.465 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CG    1 
ATOM   1428 C CD1   . TYR A 1  178 ? -51.469 -7.601  31.216 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CD1   1 
ATOM   1429 C CD2   . TYR A 1  178 ? -52.083 -6.315  29.294 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CD2   1 
ATOM   1430 C CE1   . TYR A 1  178 ? -50.143 -7.579  30.809 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CE1   1 
ATOM   1431 C CE2   . TYR A 1  178 ? -50.767 -6.284  28.883 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CE2   1 
ATOM   1432 C CZ    . TYR A 1  178 ? -49.798 -6.915  29.643 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A CZ    1 
ATOM   1433 O OH    . TYR A 1  178 ? -48.487 -6.888  29.228 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 178  TYR A OH    1 
ATOM   1434 N N     . ILE A 1  179 ? -55.904 -8.875  32.813 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A N     1 
ATOM   1435 C CA    . ILE A 1  179 ? -57.143 -8.868  33.591 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CA    1 
ATOM   1436 C C     . ILE A 1  179 ? -56.810 -8.743  35.072 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A C     1 
ATOM   1437 O O     . ILE A 1  179 ? -55.749 -9.187  35.504 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A O     1 
ATOM   1438 C CB    . ILE A 1  179 ? -58.003 -10.158 33.345 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CB    1 
ATOM   1439 C CG1   . ILE A 1  179 ? -57.293 -11.405 33.870 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CG1   1 
ATOM   1440 C CG2   . ILE A 1  179 ? -58.333 -10.338 31.858 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CG2   1 
ATOM   1441 C CD1   . ILE A 1  179 ? -58.147 -12.639 33.900 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CD1   1 
ATOM   1442 N N     . PRO A 1  180 ? -57.703 -8.141  35.863 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A N     1 
ATOM   1443 C CA    . PRO A 1  180 ? -57.425 -8.051  37.301 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CA    1 
ATOM   1444 C C     . PRO A 1  180 ? -56.979 -9.391  37.887 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A C     1 
ATOM   1445 O O     . PRO A 1  180 ? -57.512 -10.428 37.513 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A O     1 
ATOM   1446 C CB    . PRO A 1  180 ? -58.773 -7.637  37.884 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CB    1 
ATOM   1447 C CG    . PRO A 1  180 ? -59.391 -6.817  36.797 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CG    1 
ATOM   1448 C CD    . PRO A 1  180 ? -58.942 -7.440  35.491 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CD    1 
ATOM   1449 N N     . GLU A 1  181 ? -55.995 -9.384  38.780 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A N     1 
ATOM   1450 C CA    . GLU A 1  181 ? -55.577 -10.643 39.399 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CA    1 
ATOM   1451 C C     . GLU A 1  181 ? -55.786 -10.696 40.909 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A C     1 
ATOM   1452 O O     . GLU A 1  181 ? -56.203 -9.718  41.525 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A O     1 
ATOM   1453 C CB    . GLU A 1  181 ? -54.142 -11.044 39.001 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CB    1 
ATOM   1454 C CG    . GLU A 1  181 ? -53.037 -10.118 39.465 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CG    1 
ATOM   1455 C CD    . GLU A 1  181 ? -51.649 -10.667 39.146 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A CD    1 
ATOM   1456 O OE1   . GLU A 1  181 ? -51.357 -11.832 39.496 1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A OE1   1 
ATOM   1457 O OE2   . GLU A 1  181 ? -50.843 -9.925  38.547 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 181  GLU A OE2   1 
ATOM   1458 N N     . GLY A 1  182 ? -55.516 -11.852 41.496 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A N     1 
ATOM   1459 C CA    . GLY A 1  182 ? -55.628 -12.003 42.939 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A CA    1 
ATOM   1460 C C     . GLY A 1  182 ? -56.865 -11.315 43.469 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A C     1 
ATOM   1461 O O     . GLY A 1  182 ? -57.977 -11.723 43.164 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A O     1 
ATOM   1462 N N     . MET A 1  183 ? -56.675 -10.252 44.248 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 183  MET A N     1 
ATOM   1463 C CA    . MET A 1  183 ? -57.807 -9.546  44.841 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CA    1 
ATOM   1464 C C     . MET A 1  183 ? -58.384 -8.483  43.921 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 183  MET A C     1 
ATOM   1465 O O     . MET A 1  183 ? -59.110 -7.600  44.369 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 183  MET A O     1 
ATOM   1466 C CB    . MET A 1  183 ? -57.408 -8.928  46.162 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CB    1 
ATOM   1467 C CG    . MET A 1  183 ? -56.673 -9.882  47.063 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CG    1 
ATOM   1468 S SD    . MET A 1  183 ? -56.078 -9.028  48.525 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 183  MET A SD    1 
ATOM   1469 C CE    . MET A 1  183 ? -54.732 -10.116 48.964 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 183  MET A CE    1 
ATOM   1470 N N     . GLN A 1  184 ? -58.048 -8.570  42.636 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A N     1 
ATOM   1471 C CA    . GLN A 1  184 ? -58.706 -7.783  41.601 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CA    1 
ATOM   1472 C C     . GLN A 1  184 ? -58.340 -6.307  41.634 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A C     1 
ATOM   1473 O O     . GLN A 1  184 ? -58.996 -5.485  40.986 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A O     1 
ATOM   1474 C CB    . GLN A 1  184 ? -60.232 -7.951  41.687 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CB    1 
ATOM   1475 C CG    . GLN A 1  184 ? -60.745 -9.409  41.592 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CG    1 
ATOM   1476 C CD    . GLN A 1  184 ? -60.154 -10.166 40.412 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A CD    1 
ATOM   1477 O OE1   . GLN A 1  184 ? -59.231 -10.957 40.584 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A OE1   1 
ATOM   1478 N NE2   . GLN A 1  184 ? -60.668 -9.909  39.205 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 184  GLN A NE2   1 
ATOM   1479 N N     . CYS A 1  185 ? -57.286 -5.967  42.371 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A N     1 
ATOM   1480 C CA    . CYS A 1  185 ? -56.888 -4.572  42.533 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A CA    1 
ATOM   1481 C C     . CYS A 1  185 ? -55.723 -4.192  41.653 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A C     1 
ATOM   1482 O O     . CYS A 1  185 ? -55.388 -3.013  41.538 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A O     1 
ATOM   1483 C CB    . CYS A 1  185 ? -56.547 -4.281  43.979 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A CB    1 
ATOM   1484 S SG    . CYS A 1  185 ? -58.001 -4.199  44.990 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 185  CYS A SG    1 
ATOM   1485 N N     . SER A 1  186 ? -55.101 -5.190  41.035 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 186  SER A N     1 
ATOM   1486 C CA    . SER A 1  186 ? -54.059 -4.945  40.044 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 186  SER A CA    1 
ATOM   1487 C C     . SER A 1  186 ? -54.233 -5.911  38.891 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 186  SER A C     1 
ATOM   1488 O O     . SER A 1  186 ? -54.799 -6.986  39.056 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 186  SER A O     1 
ATOM   1489 C CB    . SER A 1  186 ? -52.672 -5.108  40.663 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 186  SER A CB    1 
ATOM   1490 O OG    . SER A 1  186 ? -52.555 -6.373  41.281 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 186  SER A OG    1 
ATOM   1491 N N     . CYS A 1  187 ? -53.727 -5.531  37.729 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A N     1 
ATOM   1492 C CA    . CYS A 1  187 ? -53.904 -6.328  36.526 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A CA    1 
ATOM   1493 C C     . CYS A 1  187 ? -52.615 -6.994  36.044 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A C     1 
ATOM   1494 O O     . CYS A 1  187 ? -51.594 -6.338  35.878 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A O     1 
ATOM   1495 C CB    . CYS A 1  187 ? -54.447 -5.438  35.421 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A CB    1 
ATOM   1496 S SG    . CYS A 1  187 ? -56.132 -4.887  35.677 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 187  CYS A SG    1 
ATOM   1497 N N     . GLY A 1  188 ? -52.669 -8.294  35.797 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A N     1 
ATOM   1498 C CA    . GLY A 1  188 ? -51.520 -9.016  35.265 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A CA    1 
ATOM   1499 C C     . GLY A 1  188 ? -51.838 -9.726  33.963 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A C     1 
ATOM   1500 O O     . GLY A 1  188 ? -52.844 -9.450  33.339 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A O     1 
ATOM   1501 N N     . ILE A 1  189 ? -50.964 -10.635 33.551 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A N     1 
ATOM   1502 C CA    . ILE A 1  189 ? -51.194 -11.462 32.373 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CA    1 
ATOM   1503 C C     . ILE A 1  189 ? -52.112 -12.603 32.765 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A C     1 
ATOM   1504 O O     . ILE A 1  189 ? -51.926 -13.205 33.825 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A O     1 
ATOM   1505 C CB    . ILE A 1  189 ? -49.883 -12.099 31.868 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CB    1 
ATOM   1506 C CG1   . ILE A 1  189 ? -49.172 -11.192 30.870 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CG1   1 
ATOM   1507 C CG2   . ILE A 1  189 ? -50.147 -13.439 31.222 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CG2   1 
ATOM   1508 C CD1   . ILE A 1  189 ? -47.742 -11.626 30.628 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CD1   1 
ATOM   1509 N N     . ASP A 1  190 ? -53.091 -12.898 31.907 1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A N     1 
ATOM   1510 C CA    . ASP A 1  190 ? -53.985 -14.034 32.115 1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CA    1 
ATOM   1511 C C     . ASP A 1  190 ? -53.297 -15.335 31.699 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A C     1 
ATOM   1512 O O     . ASP A 1  190 ? -53.086 -15.598 30.506 1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A O     1 
ATOM   1513 C CB    . ASP A 1  190 ? -55.298 -13.855 31.353 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CB    1 
ATOM   1514 C CG    . ASP A 1  190 ? -56.259 -15.005 31.587 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CG    1 
ATOM   1515 O OD1   . ASP A 1  190 ? -55.887 -15.933 32.354 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A OD1   1 
ATOM   1516 O OD2   . ASP A 1  190 ? -57.373 -14.983 31.007 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A OD2   1 
ATOM   1517 N N     . TYR A 1  191 ? -52.951 -16.138 32.696 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A N     1 
ATOM   1518 C CA    . TYR A 1  191 ? -52.178 -17.352 32.487 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CA    1 
ATOM   1519 C C     . TYR A 1  191 ? -52.846 -18.508 33.215 1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A C     1 
ATOM   1520 O O     . TYR A 1  191 ? -52.277 -19.590 33.310 1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A O     1 
ATOM   1521 C CB    . TYR A 1  191 ? -50.738 -17.171 33.015 1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CB    1 
ATOM   1522 C CG    . TYR A 1  191 ? -50.648 -17.002 34.522 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CG    1 
ATOM   1523 C CD1   . TYR A 1  191 ? -50.578 -18.105 35.365 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CD1   1 
ATOM   1524 C CD2   . TYR A 1  191 ? -50.666 -15.741 35.099 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CD2   1 
ATOM   1525 C CE1   . TYR A 1  191 ? -50.514 -17.956 36.748 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CE1   1 
ATOM   1526 C CE2   . TYR A 1  191 ? -50.603 -15.576 36.474 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CE2   1 
ATOM   1527 C CZ    . TYR A 1  191 ? -50.525 -16.684 37.294 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A CZ    1 
ATOM   1528 O OH    . TYR A 1  191 ? -50.462 -16.520 38.661 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 191  TYR A OH    1 
ATOM   1529 N N     . TYR A 1  192 ? -54.046 -18.274 33.739 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A N     1 
ATOM   1530 C CA    . TYR A 1  192 ? -54.719 -19.255 34.588 1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CA    1 
ATOM   1531 C C     . TYR A 1  192 ? -56.134 -19.534 34.085 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A C     1 
ATOM   1532 O O     . TYR A 1  192 ? -56.825 -20.437 34.564 1.00 76.96  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A O     1 
ATOM   1533 C CB    . TYR A 1  192 ? -54.749 -18.771 36.049 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CB    1 
ATOM   1534 C CG    . TYR A 1  192 ? -55.075 -17.295 36.209 1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CG    1 
ATOM   1535 C CD1   . TYR A 1  192 ? -54.061 -16.337 36.191 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CD1   1 
ATOM   1536 C CD2   . TYR A 1  192 ? -56.393 -16.858 36.368 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CD2   1 
ATOM   1537 C CE1   . TYR A 1  192 ? -54.341 -14.992 36.330 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CE1   1 
ATOM   1538 C CE2   . TYR A 1  192 ? -56.685 -15.503 36.505 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CE2   1 
ATOM   1539 C CZ    . TYR A 1  192 ? -55.650 -14.574 36.489 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CZ    1 
ATOM   1540 O OH    . TYR A 1  192 ? -55.908 -13.222 36.628 1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A OH    1 
ATOM   1541 N N     . THR A 1  193 ? -56.556 -18.742 33.115 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 193  THR A N     1 
ATOM   1542 C CA    . THR A 1  193 ? -57.884 -18.857 32.548 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CA    1 
ATOM   1543 C C     . THR A 1  193 ? -57.780 -19.388 31.125 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 193  THR A C     1 
ATOM   1544 O O     . THR A 1  193 ? -57.107 -18.786 30.275 1.00 82.39  ? ? ? ? ? ? 193  THR A O     1 
ATOM   1545 C CB    . THR A 1  193 ? -58.609 -17.488 32.584 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CB    1 
ATOM   1546 O OG1   . THR A 1  193 ? -59.428 -17.426 33.756 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 193  THR A OG1   1 
ATOM   1547 C CG2   . THR A 1  193 ? -59.464 -17.263 31.350 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CG2   1 
ATOM   1548 N N     . PRO A 1  194 ? -58.434 -20.534 30.863 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A N     1 
ATOM   1549 C CA    . PRO A 1  194 ? -58.458 -21.113 29.514 1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CA    1 
ATOM   1550 C C     . PRO A 1  194 ? -59.361 -20.258 28.641 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A C     1 
ATOM   1551 O O     . PRO A 1  194 ? -60.579 -20.421 28.677 1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A O     1 
ATOM   1552 C CB    . PRO A 1  194 ? -59.091 -22.480 29.743 1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CB    1 
ATOM   1553 C CG    . PRO A 1  194 ? -60.011 -22.260 30.933 1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CG    1 
ATOM   1554 C CD    . PRO A 1  194 ? -59.312 -21.258 31.806 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 194  PRO A CD    1 
ATOM   1555 N N     . HIS A 1  195 ? -58.776 -19.325 27.902 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A N     1 
ATOM   1556 C CA    . HIS A 1  195 ? -59.563 -18.355 27.164 1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CA    1 
ATOM   1557 C C     . HIS A 1  195 ? -59.139 -18.384 25.704 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A C     1 
ATOM   1558 O O     . HIS A 1  195 ? -58.227 -17.663 25.288 1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A O     1 
ATOM   1559 C CB    . HIS A 1  195 ? -59.411 -16.961 27.778 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CB    1 
ATOM   1560 C CG    . HIS A 1  195 ? -60.293 -15.915 27.162 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CG    1 
ATOM   1561 N ND1   . HIS A 1  195 ? -59.842 -15.027 26.205 1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A ND1   1 
ATOM   1562 C CD2   . HIS A 1  195 ? -61.591 -15.599 27.383 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CD2   1 
ATOM   1563 C CE1   . HIS A 1  195 ? -60.827 -14.217 25.856 1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A CE1   1 
ATOM   1564 N NE2   . HIS A 1  195 ? -61.900 -14.545 26.555 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 195  HIS A NE2   1 
ATOM   1565 N N     . GLU A 1  196 ? -59.830 -19.228 24.937 1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A N     1 
ATOM   1566 C CA    . GLU A 1  196 ? -59.454 -19.570 23.563 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CA    1 
ATOM   1567 C C     . GLU A 1  196 ? -59.385 -18.386 22.600 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A C     1 
ATOM   1568 O O     . GLU A 1  196 ? -58.483 -18.325 21.769 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A O     1 
ATOM   1569 C CB    . GLU A 1  196 ? -60.387 -20.654 23.000 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CB    1 
ATOM   1570 C CG    . GLU A 1  196 ? -60.180 -22.055 23.593 1.00 91.60  ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CG    1 
ATOM   1571 C CD    . GLU A 1  196 ? -60.802 -22.230 24.980 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 196  GLU A CD    1 
ATOM   1572 O OE1   . GLU A 1  196 ? -61.458 -21.286 25.483 1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 196  GLU A OE1   1 
ATOM   1573 O OE2   . GLU A 1  196 ? -60.636 -23.321 25.570 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 196  GLU A OE2   1 
ATOM   1574 N N     . GLU A 1  197 ? -60.322 -17.449 22.705 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A N     1 
ATOM   1575 C CA    . GLU A 1  197 ? -60.378 -16.335 21.757 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CA    1 
ATOM   1576 C C     . GLU A 1  197 ? -59.067 -15.552 21.703 1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A C     1 
ATOM   1577 O O     . GLU A 1  197 ? -58.844 -14.786 20.768 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A O     1 
ATOM   1578 C CB    . GLU A 1  197 ? -61.554 -15.392 22.057 1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CB    1 
ATOM   1579 C CG    . GLU A 1  197 ? -62.911 -16.083 22.210 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CG    1 
ATOM   1580 C CD    . GLU A 1  197 ? -63.186 -16.560 23.644 1.00 101.09 ? ? ? ? ? ? 197  GLU A CD    1 
ATOM   1581 O OE1   . GLU A 1  197 ? -62.392 -17.368 24.190 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 197  GLU A OE1   1 
ATOM   1582 O OE2   . GLU A 1  197 ? -64.209 -16.128 24.228 1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 197  GLU A OE2   1 
ATOM   1583 N N     . THR A 1  198 ? -58.207 -15.748 22.704 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 198  THR A N     1 
ATOM   1584 C CA    . THR A 1  198 ? -56.920 -15.031 22.796 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 198  THR A CA    1 
ATOM   1585 C C     . THR A 1  198 ? -55.707 -15.964 22.839 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 198  THR A C     1 
ATOM   1586 O O     . THR A 1  198 ? -54.566 -15.501 22.773 1.00 75.25  ? ? ? ? ? ? 198  THR A O     1 
ATOM   1587 C CB    . THR A 1  198 ? -56.866 -14.060 24.012 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 198  THR A CB    1 
ATOM   1588 O OG1   . THR A 1  198 ? -57.508 -14.659 25.146 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 198  THR A OG1   1 
ATOM   1589 C CG2   . THR A 1  198 ? -57.548 -12.745 23.683 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 198  THR A CG2   1 
ATOM   1590 N N     . ASN A 1  199 ? -55.965 -17.268 22.958 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A N     1 
ATOM   1591 C CA    . ASN A 1  199 ? -54.928 -18.299 22.886 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A CA    1 
ATOM   1592 C C     . ASN A 1  199 ? -54.024 -18.353 24.096 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A C     1 
ATOM   1593 O O     . ASN A 1  199 ? -52.810 -18.533 23.973 1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A O     1 
ATOM   1594 C CB    . ASN A 1  199 ? -54.074 -18.114 21.640 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A CB    1 
ATOM   1595 C CG    . ASN A 1  199 ? -54.824 -18.432 20.385 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A CG    1 
ATOM   1596 O OD1   . ASN A 1  199 ? -55.070 -17.555 19.558 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A OD1   1 
ATOM   1597 N ND2   . ASN A 1  199 ? -55.218 -19.689 20.242 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 199  ASN A ND2   1 
ATOM   1598 N N     . ASN A 1  200 ? -54.628 -18.211 25.266 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A N     1 
ATOM   1599 C CA    . ASN A 1  200 ? -53.885 -18.195 26.511 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A CA    1 
ATOM   1600 C C     . ASN A 1  200 ? -52.933 -19.369 26.663 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A C     1 
ATOM   1601 O O     . ASN A 1  200 ? -51.797 -19.194 27.091 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A O     1 
ATOM   1602 C CB    . ASN A 1  200 ? -54.839 -18.090 27.698 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A CB    1 
ATOM   1603 C CG    . ASN A 1  200 ? -55.534 -16.741 27.757 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A CG    1 
ATOM   1604 O OD1   . ASN A 1  200 ? -55.439 -15.930 26.821 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A OD1   1 
ATOM   1605 N ND2   . ASN A 1  200 ? -56.236 -16.489 28.855 1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 200  ASN A ND2   1 
ATOM   1606 N N     . GLU A 1  201 ? -53.382 -20.558 26.289 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A N     1 
ATOM   1607 C CA    . GLU A 1  201 ? -52.568 -21.753 26.468 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CA    1 
ATOM   1608 C C     . GLU A 1  201 ? -51.197 -21.670 25.771 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A C     1 
ATOM   1609 O O     . GLU A 1  201 ? -50.161 -21.913 26.399 1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A O     1 
ATOM   1610 C CB    . GLU A 1  201 ? -53.340 -22.997 26.035 1.00 76.17  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CB    1 
ATOM   1611 C CG    . GLU A 1  201 ? -52.476 -24.223 25.902 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CG    1 
ATOM   1612 C CD    . GLU A 1  201 ? -53.202 -25.483 26.281 1.00 89.71  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A CD    1 
ATOM   1613 O OE1   . GLU A 1  201 ? -53.826 -25.507 27.366 1.00 93.63  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A OE1   1 
ATOM   1614 O OE2   . GLU A 1  201 ? -53.132 -26.451 25.497 1.00 92.94  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A OE2   1 
ATOM   1615 N N     . SER A 1  202 ? -51.186 -21.320 24.487 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 202  SER A N     1 
ATOM   1616 C CA    . SER A 1  202 ? -49.925 -21.220 23.759 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 202  SER A CA    1 
ATOM   1617 C C     . SER A 1  202 ? -49.028 -20.113 24.340 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 202  SER A C     1 
ATOM   1618 O O     . SER A 1  202 ? -47.804 -20.274 24.419 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 202  SER A O     1 
ATOM   1619 C CB    . SER A 1  202 ? -50.164 -21.011 22.263 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 202  SER A CB    1 
ATOM   1620 O OG    . SER A 1  202 ? -50.648 -19.710 22.000 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 202  SER A OG    1 
ATOM   1621 N N     . PHE A 1  203 ? -49.640 -19.004 24.759 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A N     1 
ATOM   1622 C CA    . PHE A 1  203 ? -48.910 -17.905 25.403 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CA    1 
ATOM   1623 C C     . PHE A 1  203 ? -48.244 -18.355 26.714 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A C     1 
ATOM   1624 O O     . PHE A 1  203 ? -47.088 -18.045 26.966 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A O     1 
ATOM   1625 C CB    . PHE A 1  203 ? -49.834 -16.712 25.640 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CB    1 
ATOM   1626 C CG    . PHE A 1  203 ? -49.117 -15.453 26.026 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CG    1 
ATOM   1627 C CD1   . PHE A 1  203 ? -48.669 -14.569 25.053 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CD1   1 
ATOM   1628 C CD2   . PHE A 1  203 ? -48.899 -15.142 27.371 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CD2   1 
ATOM   1629 C CE1   . PHE A 1  203 ? -48.010 -13.391 25.412 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CE1   1 
ATOM   1630 C CE2   . PHE A 1  203 ? -48.247 -13.970 27.745 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CE2   1 
ATOM   1631 C CZ    . PHE A 1  203 ? -47.800 -13.091 26.767 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 203  PHE A CZ    1 
ATOM   1632 N N     . VAL A 1  204 ? -48.966 -19.107 27.532 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A N     1 
ATOM   1633 C CA    . VAL A 1  204 ? -48.409 -19.579 28.793 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CA    1 
ATOM   1634 C C     . VAL A 1  204 ? -47.188 -20.468 28.542 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A C     1 
ATOM   1635 O O     . VAL A 1  204 ? -46.196 -20.402 29.273 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A O     1 
ATOM   1636 C CB    . VAL A 1  204 ? -49.461 -20.329 29.652 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CB    1 
ATOM   1637 C CG1   . VAL A 1  204 ? -48.886 -20.689 31.019 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CG1   1 
ATOM   1638 C CG2   . VAL A 1  204 ? -50.703 -19.475 29.820 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A CG2   1 
ATOM   1639 N N     . ILE A 1  205 ? -47.265 -21.299 27.507 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A N     1 
ATOM   1640 C CA    . ILE A 1  205 ? -46.150 -22.165 27.154 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CA    1 
ATOM   1641 C C     . ILE A 1  205 ? -44.975 -21.292 26.709 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A C     1 
ATOM   1642 O O     . ILE A 1  205 ? -43.852 -21.451 27.194 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A O     1 
ATOM   1643 C CB    . ILE A 1  205 ? -46.554 -23.202 26.071 1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CB    1 
ATOM   1644 C CG1   . ILE A 1  205 ? -47.351 -24.349 26.705 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CG1   1 
ATOM   1645 C CG2   . ILE A 1  205 ? -45.327 -23.769 25.351 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CG2   1 
ATOM   1646 C CD1   . ILE A 1  205 ? -48.334 -25.024 25.745 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 205  ILE A CD1   1 
ATOM   1647 N N     . TYR A 1  206 ? -45.252 -20.351 25.814 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A N     1 
ATOM   1648 C CA    . TYR A 1  206 ? -44.245 -19.410 25.359 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CA    1 
ATOM   1649 C C     . TYR A 1  206 ? -43.563 -18.675 26.523 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A C     1 
ATOM   1650 O O     . TYR A 1  206 ? -42.335 -18.660 26.605 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A O     1 
ATOM   1651 C CB    . TYR A 1  206 ? -44.867 -18.448 24.357 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CB    1 
ATOM   1652 C CG    . TYR A 1  206 ? -44.143 -17.139 24.178 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CG    1 
ATOM   1653 C CD1   . TYR A 1  206 ? -42.874 -17.091 23.605 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CD1   1 
ATOM   1654 C CD2   . TYR A 1  206 ? -44.747 -15.936 24.547 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CD2   1 
ATOM   1655 C CE1   . TYR A 1  206 ? -42.211 -15.874 23.426 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CE1   1 
ATOM   1656 C CE2   . TYR A 1  206 ? -44.096 -14.715 24.365 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CE2   1 
ATOM   1657 C CZ    . TYR A 1  206 ? -42.828 -14.694 23.808 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A CZ    1 
ATOM   1658 O OH    . TYR A 1  206 ? -42.179 -13.491 23.633 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 206  TYR A OH    1 
ATOM   1659 N N     . MET A 1  207 ? -44.354 -18.091 27.426 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 207  MET A N     1 
ATOM   1660 C CA    . MET A 1  207 ? -43.824 -17.437 28.633 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CA    1 
ATOM   1661 C C     . MET A 1  207 ? -42.929 -18.355 29.450 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 207  MET A C     1 
ATOM   1662 O O     . MET A 1  207 ? -41.793 -18.003 29.777 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 207  MET A O     1 
ATOM   1663 C CB    . MET A 1  207 ? -44.955 -16.932 29.536 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CB    1 
ATOM   1664 C CG    . MET A 1  207 ? -45.690 -15.725 28.993 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CG    1 
ATOM   1665 S SD    . MET A 1  207 ? -44.591 -14.328 28.723 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 207  MET A SD    1 
ATOM   1666 C CE    . MET A 1  207 ? -44.107 -13.973 30.415 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CE    1 
ATOM   1667 N N     . PHE A 1  208 ? -43.452 -19.525 29.793 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A N     1 
ATOM   1668 C CA    . PHE A 1  208 ? -42.727 -20.475 30.627 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CA    1 
ATOM   1669 C C     . PHE A 1  208 ? -41.425 -20.888 29.972 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A C     1 
ATOM   1670 O O     . PHE A 1  208 ? -40.395 -20.988 30.640 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A O     1 
ATOM   1671 C CB    . PHE A 1  208 ? -43.580 -21.708 30.864 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CB    1 
ATOM   1672 C CG    . PHE A 1  208 ? -42.986 -22.691 31.817 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CG    1 
ATOM   1673 C CD1   . PHE A 1  208 ? -43.247 -22.597 33.184 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD1   1 
ATOM   1674 C CD2   . PHE A 1  208 ? -42.211 -23.747 31.350 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD2   1 
ATOM   1675 C CE1   . PHE A 1  208 ? -42.723 -23.534 34.093 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE1   1 
ATOM   1676 C CE2   . PHE A 1  208 ? -41.671 -24.689 32.244 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE2   1 
ATOM   1677 C CZ    . PHE A 1  208 ? -41.930 -24.580 33.622 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CZ    1 
ATOM   1678 N N     . VAL A 1  209 ? -41.474 -21.135 28.663 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A N     1 
ATOM   1679 C CA    . VAL A 1  209 ? -40.297 -21.608 27.943 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CA    1 
ATOM   1680 C C     . VAL A 1  209 ? -39.318 -20.467 27.679 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A C     1 
ATOM   1681 O O     . VAL A 1  209 ? -38.184 -20.513 28.156 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A O     1 
ATOM   1682 C CB    . VAL A 1  209 ? -40.671 -22.369 26.642 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CB    1 
ATOM   1683 C CG1   . VAL A 1  209 ? -39.454 -22.545 25.735 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CG1   1 
ATOM   1684 C CG2   . VAL A 1  209 ? -41.269 -23.729 26.983 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CG2   1 
ATOM   1685 N N     . VAL A 1  210 ? -39.758 -19.442 26.952 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A N     1 
ATOM   1686 C CA    . VAL A 1  210 ? -38.864 -18.364 26.536 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CA    1 
ATOM   1687 C C     . VAL A 1  210 ? -38.509 -17.407 27.676 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A C     1 
ATOM   1688 O O     . VAL A 1  210 ? -37.402 -16.876 27.719 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A O     1 
ATOM   1689 C CB    . VAL A 1  210 ? -39.444 -17.561 25.332 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CB    1 
ATOM   1690 C CG1   . VAL A 1  210 ? -38.603 -16.317 25.025 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CG1   1 
ATOM   1691 C CG2   . VAL A 1  210 ? -39.538 -18.439 24.100 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 210  VAL A CG2   1 
ATOM   1692 N N     . HIS A 1  211 ? -39.440 -17.181 28.598 1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A N     1 
ATOM   1693 C CA    . HIS A 1  211 ? -39.249 -16.158 29.621 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CA    1 
ATOM   1694 C C     . HIS A 1  211 ? -38.969 -16.687 31.026 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A C     1 
ATOM   1695 O O     . HIS A 1  211 ? -38.731 -15.914 31.947 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A O     1 
ATOM   1696 C CB    . HIS A 1  211 ? -40.424 -15.198 29.626 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CB    1 
ATOM   1697 C CG    . HIS A 1  211 ? -40.496 -14.337 28.406 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CG    1 
ATOM   1698 N ND1   . HIS A 1  211 ? -40.006 -13.051 28.375 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A ND1   1 
ATOM   1699 C CD2   . HIS A 1  211 ? -41.000 -14.577 27.172 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CD2   1 
ATOM   1700 C CE1   . HIS A 1  211 ? -40.209 -12.532 27.176 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A CE1   1 
ATOM   1701 N NE2   . HIS A 1  211 ? -40.810 -13.437 26.427 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 211  HIS A NE2   1 
ATOM   1702 N N     . PHE A 1  212 ? -38.984 -18.001 31.193 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A N     1 
ATOM   1703 C CA    . PHE A 1  212 ? -38.513 -18.586 32.441 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CA    1 
ATOM   1704 C C     . PHE A 1  212 ? -37.376 -19.599 32.224 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A C     1 
ATOM   1705 O O     . PHE A 1  212 ? -36.272 -19.398 32.731 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A O     1 
ATOM   1706 C CB    . PHE A 1  212 ? -39.663 -19.197 33.242 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CB    1 
ATOM   1707 C CG    . PHE A 1  212 ? -39.232 -19.812 34.534 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CG    1 
ATOM   1708 C CD1   . PHE A 1  212 ? -38.768 -19.015 35.578 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD1   1 
ATOM   1709 C CD2   . PHE A 1  212 ? -39.284 -21.185 34.716 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD2   1 
ATOM   1710 C CE1   . PHE A 1  212 ? -38.370 -19.578 36.784 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE1   1 
ATOM   1711 C CE2   . PHE A 1  212 ? -38.884 -21.762 35.925 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE2   1 
ATOM   1712 C CZ    . PHE A 1  212 ? -38.426 -20.958 36.958 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CZ    1 
ATOM   1713 N N     . ILE A 1  213 ? -37.633 -20.668 31.463 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A N     1 
ATOM   1714 C CA    . ILE A 1  213 ? -36.616 -21.712 31.243 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CA    1 
ATOM   1715 C C     . ILE A 1  213 ? -35.325 -21.173 30.580 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A C     1 
ATOM   1716 O O     . ILE A 1  213 ? -34.228 -21.355 31.127 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A O     1 
ATOM   1717 C CB    . ILE A 1  213 ? -37.171 -22.953 30.470 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CB    1 
ATOM   1718 C CG1   . ILE A 1  213 ? -38.386 -23.552 31.183 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CG1   1 
ATOM   1719 C CG2   . ILE A 1  213 ? -36.090 -24.038 30.339 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CG2   1 
ATOM   1720 C CD1   . ILE A 1  213 ? -38.026 -24.374 32.411 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 213  ILE A CD1   1 
ATOM   1721 N N     . ILE A 1  214 ? -35.450 -20.517 29.424 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A N     1 
ATOM   1722 C CA    . ILE A 1  214 ? -34.292 -19.876 28.794 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CA    1 
ATOM   1723 C C     . ILE A 1  214 ? -33.483 -19.043 29.813 1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A C     1 
ATOM   1724 O O     . ILE A 1  214 ? -32.337 -19.382 30.110 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A O     1 
ATOM   1725 C CB    . ILE A 1  214 ? -34.680 -19.006 27.569 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CB    1 
ATOM   1726 C CG1   . ILE A 1  214 ? -35.491 -19.816 26.535 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CG1   1 
ATOM   1727 C CG2   . ILE A 1  214 ? -33.449 -18.332 26.970 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CG2   1 
ATOM   1728 C CD1   . ILE A 1  214 ? -34.697 -20.716 25.631 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 214  ILE A CD1   1 
ATOM   1729 N N     . PRO A 1  215 ? -34.077 -17.962 30.366 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A N     1 
ATOM   1730 C CA    . PRO A 1  215 ? -33.372 -17.210 31.398 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CA    1 
ATOM   1731 C C     . PRO A 1  215 ? -32.710 -18.102 32.437 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A C     1 
ATOM   1732 O O     . PRO A 1  215 ? -31.526 -17.937 32.721 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A O     1 
ATOM   1733 C CB    . PRO A 1  215 ? -34.488 -16.390 32.036 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CB    1 
ATOM   1734 C CG    . PRO A 1  215 ? -35.351 -16.064 30.879 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CG    1 
ATOM   1735 C CD    . PRO A 1  215 ? -35.379 -17.337 30.058 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 215  PRO A CD    1 
ATOM   1736 N N     . LEU A 1  216 ? -33.459 -19.045 32.991 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A N     1 
ATOM   1737 C CA    . LEU A 1  216 ? -32.904 -19.946 33.998 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CA    1 
ATOM   1738 C C     . LEU A 1  216 ? -31.671 -20.695 33.473 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A C     1 
ATOM   1739 O O     . LEU A 1  216 ? -30.653 -20.798 34.167 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A O     1 
ATOM   1740 C CB    . LEU A 1  216 ? -33.971 -20.927 34.499 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CB    1 
ATOM   1741 C CG    . LEU A 1  216 ? -33.656 -21.582 35.843 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CG    1 
ATOM   1742 C CD1   . LEU A 1  216 ? -33.244 -20.520 36.835 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CD1   1 
ATOM   1743 C CD2   . LEU A 1  216 ? -34.834 -22.382 36.372 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A CD2   1 
ATOM   1744 N N     . ILE A 1  217 ? -31.762 -21.213 32.248 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A N     1 
ATOM   1745 C CA    . ILE A 1  217 ? -30.641 -21.937 31.647 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CA    1 
ATOM   1746 C C     . ILE A 1  217 ? -29.440 -21.006 31.447 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A C     1 
ATOM   1747 O O     . ILE A 1  217 ? -28.337 -21.309 31.915 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A O     1 
ATOM   1748 C CB    . ILE A 1  217 ? -31.038 -22.656 30.327 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CB    1 
ATOM   1749 C CG1   . ILE A 1  217 ? -31.826 -23.937 30.632 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CG1   1 
ATOM   1750 C CG2   . ILE A 1  217 ? -29.803 -22.999 29.497 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CG2   1 
ATOM   1751 C CD1   . ILE A 1  217 ? -32.563 -24.522 29.424 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A CD1   1 
ATOM   1752 N N     . VAL A 1  218 ? -29.659 -19.872 30.779 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A N     1 
ATOM   1753 C CA    . VAL A 1  218 ? -28.583 -18.914 30.531 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CA    1 
ATOM   1754 C C     . VAL A 1  218 ? -27.884 -18.457 31.819 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A C     1 
ATOM   1755 O O     . VAL A 1  218 ? -26.651 -18.493 31.890 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A O     1 
ATOM   1756 C CB    . VAL A 1  218 ? -29.062 -17.712 29.709 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CB    1 
ATOM   1757 C CG1   . VAL A 1  218 ? -27.944 -16.692 29.535 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CG1   1 
ATOM   1758 C CG2   . VAL A 1  218 ? -29.566 -18.176 28.358 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 218  VAL A CG2   1 
ATOM   1759 N N     . ILE A 1  219 ? -28.654 -18.053 32.835 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A N     1 
ATOM   1760 C CA    . ILE A 1  219 ? -28.062 -17.686 34.135 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CA    1 
ATOM   1761 C C     . ILE A 1  219 ? -27.206 -18.802 34.733 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A C     1 
ATOM   1762 O O     . ILE A 1  219 ? -26.083 -18.553 35.147 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A O     1 
ATOM   1763 C CB    . ILE A 1  219 ? -29.102 -17.179 35.190 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CB    1 
ATOM   1764 C CG1   . ILE A 1  219 ? -29.680 -15.825 34.773 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CG1   1 
ATOM   1765 C CG2   . ILE A 1  219 ? -28.455 -17.009 36.566 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CG2   1 
ATOM   1766 C CD1   . ILE A 1  219 ? -30.965 -15.453 35.492 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 219  ILE A CD1   1 
ATOM   1767 N N     . PHE A 1  220 ? -27.728 -20.024 34.767 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A N     1 
ATOM   1768 C CA    . PHE A 1  220 ? -26.997 -21.160 35.353 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CA    1 
ATOM   1769 C C     . PHE A 1  220 ? -25.706 -21.513 34.609 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A C     1 
ATOM   1770 O O     . PHE A 1  220 ? -24.667 -21.758 35.224 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A O     1 
ATOM   1771 C CB    . PHE A 1  220 ? -27.899 -22.395 35.494 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CB    1 
ATOM   1772 C CG    . PHE A 1  220 ? -28.443 -22.584 36.882 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CG    1 
ATOM   1773 C CD1   . PHE A 1  220 ? -29.643 -21.987 37.267 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CD1   1 
ATOM   1774 C CD2   . PHE A 1  220 ? -27.746 -23.349 37.818 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CD2   1 
ATOM   1775 C CE1   . PHE A 1  220 ? -30.149 -22.163 38.560 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CE1   1 
ATOM   1776 C CE2   . PHE A 1  220 ? -28.241 -23.529 39.113 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CE2   1 
ATOM   1777 C CZ    . PHE A 1  220 ? -29.444 -22.938 39.481 1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 220  PHE A CZ    1 
ATOM   1778 N N     . PHE A 1  221 ? -25.777 -21.536 33.285 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A N     1 
ATOM   1779 C CA    . PHE A 1  221 ? -24.600 -21.791 32.479 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CA    1 
ATOM   1780 C C     . PHE A 1  221 ? -23.542 -20.739 32.808 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A C     1 
ATOM   1781 O O     . PHE A 1  221 ? -22.482 -21.064 33.350 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A O     1 
ATOM   1782 C CB    . PHE A 1  221 ? -24.960 -21.761 30.996 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CB    1 
ATOM   1783 C CG    . PHE A 1  221 ? -23.786 -21.928 30.089 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CG    1 
ATOM   1784 C CD1   . PHE A 1  221 ? -23.198 -23.183 29.917 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CD1   1 
ATOM   1785 C CD2   . PHE A 1  221 ? -23.265 -20.835 29.398 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CD2   1 
ATOM   1786 C CE1   . PHE A 1  221 ? -22.100 -23.346 29.073 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CE1   1 
ATOM   1787 C CE2   . PHE A 1  221 ? -22.169 -20.984 28.550 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CE2   1 
ATOM   1788 C CZ    . PHE A 1  221 ? -21.583 -22.243 28.388 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A CZ    1 
ATOM   1789 N N     . CYS A 1  222 ? -23.853 -19.476 32.513 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A N     1 
ATOM   1790 C CA    . CYS A 1  222 ? -22.931 -18.366 32.745 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A CA    1 
ATOM   1791 C C     . CYS A 1  222 ? -22.295 -18.318 34.127 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A C     1 
ATOM   1792 O O     . CYS A 1  222 ? -21.075 -18.266 34.242 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A O     1 
ATOM   1793 C CB    . CYS A 1  222 ? -23.626 -17.047 32.497 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A CB    1 
ATOM   1794 S SG    . CYS A 1  222 ? -24.028 -16.808 30.802 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 222  CYS A SG    1 
ATOM   1795 N N     . TYR A 1  223 ? -23.107 -18.298 35.176 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A N     1 
ATOM   1796 C CA    . TYR A 1  223 ? -22.548 -18.149 36.509 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CA    1 
ATOM   1797 C C     . TYR A 1  223 ? -21.845 -19.422 36.936 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A C     1 
ATOM   1798 O O     . TYR A 1  223 ? -20.858 -19.364 37.665 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A O     1 
ATOM   1799 C CB    . TYR A 1  223 ? -23.593 -17.681 37.537 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CB    1 
ATOM   1800 C CG    . TYR A 1  223 ? -23.919 -16.189 37.482 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CG    1 
ATOM   1801 C CD1   . TYR A 1  223 ? -25.214 -15.723 37.726 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CD1   1 
ATOM   1802 C CD2   . TYR A 1  223 ? -22.935 -15.244 37.184 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CD2   1 
ATOM   1803 C CE1   . TYR A 1  223 ? -25.517 -14.356 37.684 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CE1   1 
ATOM   1804 C CE2   . TYR A 1  223 ? -23.233 -13.877 37.129 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CE2   1 
ATOM   1805 C CZ    . TYR A 1  223 ? -24.522 -13.443 37.380 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A CZ    1 
ATOM   1806 O OH    . TYR A 1  223 ? -24.809 -12.098 37.325 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 223  TYR A OH    1 
ATOM   1807 N N     . GLY A 1  224 ? -22.334 -20.569 36.463 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A N     1 
ATOM   1808 C CA    . GLY A 1  224 ? -21.626 -21.846 36.648 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A CA    1 
ATOM   1809 C C     . GLY A 1  224 ? -20.220 -21.779 36.055 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A C     1 
ATOM   1810 O O     . GLY A 1  224 ? -19.232 -22.098 36.714 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 224  GLY A O     1 
ATOM   1811 N N     . GLN A 1  225 ? -20.130 -21.344 34.804 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A N     1 
ATOM   1812 C CA    . GLN A 1  225 ? -18.842 -21.069 34.189 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CA    1 
ATOM   1813 C C     . GLN A 1  225 ? -17.963 -20.150 35.052 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A C     1 
ATOM   1814 O O     . GLN A 1  225 ? -16.813 -20.465 35.354 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A O     1 
ATOM   1815 C CB    . GLN A 1  225 ? -19.048 -20.453 32.801 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CB    1 
ATOM   1816 C CG    . GLN A 1  225 ? -19.655 -21.409 31.790 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CG    1 
ATOM   1817 C CD    . GLN A 1  225 ? -18.798 -22.650 31.569 1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A CD    1 
ATOM   1818 O OE1   . GLN A 1  225 ? -17.834 -22.896 32.299 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A OE1   1 
ATOM   1819 N NE2   . GLN A 1  225 ? -19.146 -23.435 30.557 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 225  GLN A NE2   1 
ATOM   1820 N N     . LEU A 1  226 ? -18.515 -19.008 35.433 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A N     1 
ATOM   1821 C CA    . LEU A 1  226 ? -17.792 -18.027 36.224 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CA    1 
ATOM   1822 C C     . LEU A 1  226 ? -17.258 -18.651 37.512 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A C     1 
ATOM   1823 O O     . LEU A 1  226 ? -16.092 -18.472 37.857 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A O     1 
ATOM   1824 C CB    . LEU A 1  226 ? -18.692 -16.822 36.525 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CB    1 
ATOM   1825 C CG    . LEU A 1  226 ? -17.972 -15.506 36.819 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CG    1 
ATOM   1826 C CD1   . LEU A 1  226 ? -18.692 -14.334 36.190 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CD1   1 
ATOM   1827 C CD2   . LEU A 1  226 ? -17.829 -15.301 38.305 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 226  LEU A CD2   1 
ATOM   1828 N N     . VAL A 1  227 ? -18.099 -19.394 38.221 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A N     1 
ATOM   1829 C CA    . VAL A 1  227 ? -17.632 -20.027 39.439 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CA    1 
ATOM   1830 C C     . VAL A 1  227 ? -16.527 -21.016 39.092 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A C     1 
ATOM   1831 O O     . VAL A 1  227 ? -15.545 -21.136 39.814 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A O     1 
ATOM   1832 C CB    . VAL A 1  227 ? -18.767 -20.698 40.238 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CB    1 
ATOM   1833 C CG1   . VAL A 1  227 ? -18.199 -21.525 41.373 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CG1   1 
ATOM   1834 C CG2   . VAL A 1  227 ? -19.703 -19.642 40.791 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CG2   1 
ATOM   1835 N N     . PHE A 1  228 ? -16.670 -21.701 37.965 1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A N     1 
ATOM   1836 C CA    . PHE A 1  228 ? -15.624 -22.616 37.517 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CA    1 
ATOM   1837 C C     . PHE A 1  228 ? -14.301 -21.874 37.246 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A C     1 
ATOM   1838 O O     . PHE A 1  228 ? -13.288 -22.169 37.873 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A O     1 
ATOM   1839 C CB    . PHE A 1  228 ? -16.075 -23.419 36.296 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CB    1 
ATOM   1840 C CG    . PHE A 1  228 ? -15.119 -24.513 35.913 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CG    1 
ATOM   1841 C CD1   . PHE A 1  228 ? -14.891 -25.588 36.774 1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CD1   1 
ATOM   1842 C CD2   . PHE A 1  228 ? -14.437 -24.470 34.699 1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CD2   1 
ATOM   1843 C CE1   . PHE A 1  228 ? -14.004 -26.598 36.429 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CE1   1 
ATOM   1844 C CE2   . PHE A 1  228 ? -13.557 -25.475 34.347 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CE2   1 
ATOM   1845 C CZ    . PHE A 1  228 ? -13.343 -26.541 35.212 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 228  PHE A CZ    1 
ATOM   1846 N N     . THR A 1  229 ? -14.319 -20.911 36.328 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 229  THR A N     1 
ATOM   1847 C CA    . THR A 1  229 ? -13.140 -20.108 36.042 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 229  THR A CA    1 
ATOM   1848 C C     . THR A 1  229 ? -12.442 -19.648 37.318 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 229  THR A C     1 
ATOM   1849 O O     . THR A 1  229 ? -11.235 -19.814 37.473 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 229  THR A O     1 
ATOM   1850 C CB    . THR A 1  229 ? -13.500 -18.887 35.183 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 229  THR A CB    1 
ATOM   1851 O OG1   . THR A 1  229 ? -13.752 -19.309 33.837 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 229  THR A OG1   1 
ATOM   1852 C CG2   . THR A 1  229 ? -12.376 -17.854 35.180 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 229  THR A CG2   1 
ATOM   1853 N N     . VAL A 1  230 ? -13.209 -19.082 38.240 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A N     1 
ATOM   1854 C CA    . VAL A 1  230 ? -12.640 -18.499 39.451 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CA    1 
ATOM   1855 C C     . VAL A 1  230 ? -12.082 -19.547 40.424 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A C     1 
ATOM   1856 O O     . VAL A 1  230 ? -11.049 -19.323 41.046 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A O     1 
ATOM   1857 C CB    . VAL A 1  230 ? -13.650 -17.534 40.134 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CB    1 
ATOM   1858 C CG1   . VAL A 1  230 ? -13.172 -17.096 41.524 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CG1   1 
ATOM   1859 C CG2   . VAL A 1  230 ? -13.887 -16.330 39.235 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 230  VAL A CG2   1 
ATOM   1860 N N     . LYS A 1  231 ? -12.748 -20.691 40.551 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A N     1 
ATOM   1861 C CA    . LYS A 1  231 ? -12.211 -21.778 41.380 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CA    1 
ATOM   1862 C C     . LYS A 1  231 ? -10.848 -22.232 40.840 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A C     1 
ATOM   1863 O O     . LYS A 1  231 ? -9.877  -22.389 41.595 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A O     1 
ATOM   1864 C CB    . LYS A 1  231 ? -13.162 -22.978 41.420 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CB    1 
ATOM   1865 C CG    . LYS A 1  231 ? -14.537 -22.698 41.975 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CG    1 
ATOM   1866 C CD    . LYS A 1  231 ? -14.530 -22.546 43.476 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CD    1 
ATOM   1867 C CE    . LYS A 1  231 ? -15.917 -22.809 44.033 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A CE    1 
ATOM   1868 N NZ    . LYS A 1  231 ? -16.033 -22.319 45.430 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 231  LYS A NZ    1 
ATOM   1869 N N     . GLU A 1  232 ? -10.807 -22.438 39.524 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 232  GLU A N     1 
ATOM   1870 C CA    . GLU A 1  232 ? -9.624  -22.879 38.819 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CA    1 
ATOM   1871 C C     . GLU A 1  232 ? -8.487  -21.871 38.975 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 232  GLU A C     1 
ATOM   1872 O O     . GLU A 1  232 ? -7.389  -22.228 39.415 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 232  GLU A O     1 
ATOM   1873 C CB    . GLU A 1  232 ? -9.958  -23.102 37.346 1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CB    1 
ATOM   1874 C CG    . GLU A 1  232 ? -8.748  -23.313 36.456 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CG    1 
ATOM   1875 C CD    . GLU A 1  232 ? -9.078  -24.085 35.185 1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A CD    1 
ATOM   1876 O OE1   . GLU A 1  232 ? -10.251 -24.489 35.012 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A OE1   1 
ATOM   1877 O OE2   . GLU A 1  232 ? -8.157  -24.291 34.362 1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 232  GLU A OE2   1 
ATOM   1878 N N     . ALA A 1  233 ? -8.754  -20.612 38.632 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 233  ALA A N     1 
ATOM   1879 C CA    . ALA A 1  233 ? -7.763  -19.551 38.792 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 233  ALA A CA    1 
ATOM   1880 C C     . ALA A 1  233 ? -7.135  -19.532 40.197 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 233  ALA A C     1 
ATOM   1881 O O     . ALA A 1  233 ? -5.920  -19.405 40.335 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 233  ALA A O     1 
ATOM   1882 C CB    . ALA A 1  233 ? -8.366  -18.206 38.449 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 233  ALA A CB    1 
ATOM   1883 N N     . ALA A 1  234 ? -7.962  -19.676 41.228 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 234  ALA A N     1 
ATOM   1884 C CA    . ALA A 1  234 ? -7.481  -19.661 42.611 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 234  ALA A CA    1 
ATOM   1885 C C     . ALA A 1  234 ? -6.620  -20.882 42.938 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 234  ALA A C     1 
ATOM   1886 O O     . ALA A 1  234 ? -5.593  -20.755 43.606 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 234  ALA A O     1 
ATOM   1887 C CB    . ALA A 1  234 ? -8.649  -19.558 43.584 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 234  ALA A CB    1 
ATOM   1888 N N     . ALA A 1  235 ? -7.052  -22.056 42.468 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 235  ALA A N     1 
ATOM   1889 C CA    . ALA A 1  235 ? -6.339  -23.326 42.676 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 235  ALA A CA    1 
ATOM   1890 C C     . ALA A 1  235 ? -4.926  -23.285 42.095 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 235  ALA A C     1 
ATOM   1891 O O     . ALA A 1  235 ? -3.993  -23.843 42.672 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 235  ALA A O     1 
ATOM   1892 C CB    . ALA A 1  235 ? -7.115  -24.458 42.053 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 235  ALA A CB    1 
ATOM   1893 N N     . GLN A 1  236 ? -4.798  -22.623 40.945 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A N     1 
ATOM   1894 C CA    . GLN A 1  236 ? -3.535  -22.419 40.261 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CA    1 
ATOM   1895 C C     . GLN A 1  236 ? -2.726  -21.234 40.817 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A C     1 
ATOM   1896 O O     . GLN A 1  236 ? -1.696  -20.837 40.247 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A O     1 
ATOM   1897 C CB    . GLN A 1  236 ? -3.817  -22.195 38.779 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CB    1 
ATOM   1898 C CG    . GLN A 1  236 ? -3.793  -23.464 37.947 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CG    1 
ATOM   1899 C CD    . GLN A 1  236 ? -2.454  -24.167 38.034 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CD    1 
ATOM   1900 O OE1   . GLN A 1  236 ? -2.359  -25.276 38.553 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A OE1   1 
ATOM   1901 N NE2   . GLN A 1  236 ? -1.404  -23.507 37.559 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A NE2   1 
ATOM   1902 N N     . GLN A 1  237 ? -3.186  -20.677 41.933 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A N     1 
ATOM   1903 C CA    . GLN A 1  237 ? -2.605  -19.455 42.458 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CA    1 
ATOM   1904 C C     . GLN A 1  237 ? -2.798  -19.346 43.964 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A C     1 
ATOM   1905 O O     . GLN A 1  237 ? -3.001  -18.258 44.500 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A O     1 
ATOM   1906 C CB    . GLN A 1  237 ? -3.238  -18.264 41.762 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CB    1 
ATOM   1907 C CG    . GLN A 1  237 ? -2.519  -16.957 41.993 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CG    1 
ATOM   1908 C CD    . GLN A 1  237 ? -2.687  -16.011 40.819 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A CD    1 
ATOM   1909 O OE1   . GLN A 1  237 ? -3.523  -16.241 39.936 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A OE1   1 
ATOM   1910 N NE2   . GLN A 1  237 ? -1.883  -14.947 40.793 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 237  GLN A NE2   1 
ATOM   1911 N N     . GLN A 1  238 ? -2.709  -20.480 44.646 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A N     1 
ATOM   1912 C CA    . GLN A 1  238 ? -2.961  -20.533 46.067 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CA    1 
ATOM   1913 C C     . GLN A 1  238 ? -1.985  -19.720 46.903 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A C     1 
ATOM   1914 O O     . GLN A 1  238 ? -2.171  -19.569 48.118 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A O     1 
ATOM   1915 C CB    . GLN A 1  238 ? -2.951  -21.977 46.522 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CB    1 
ATOM   1916 C CG    . GLN A 1  238 ? -4.014  -22.804 45.856 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CG    1 
ATOM   1917 C CD    . GLN A 1  238 ? -3.830  -24.257 46.137 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A CD    1 
ATOM   1918 O OE1   . GLN A 1  238 ? -2.699  -24.729 46.256 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A OE1   1 
ATOM   1919 N NE2   . GLN A 1  238 ? -4.931  -24.987 46.248 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 238  GLN A NE2   1 
ATOM   1920 N N     . GLU A 1  239 ? -0.941  -19.202 46.267 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A N     1 
ATOM   1921 C CA    . GLU A 1  239 ? 0.023   -18.360 46.969 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CA    1 
ATOM   1922 C C     . GLU A 1  239 ? -0.542  -16.952 47.127 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A C     1 
ATOM   1923 O O     . GLU A 1  239 ? 0.060   -16.104 47.783 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A O     1 
ATOM   1924 C CB    . GLU A 1  239 ? 1.382   -18.332 46.243 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CB    1 
ATOM   1925 C CG    . GLU A 1  239 ? 1.457   -17.408 45.023 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CG    1 
ATOM   1926 C CD    . GLU A 1  239 ? 0.979   -18.070 43.735 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A CD    1 
ATOM   1927 O OE1   . GLU A 1  239 ? 0.446   -19.209 43.784 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A OE1   1 
ATOM   1928 O OE2   . GLU A 1  239 ? 1.154   -17.449 42.660 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 239  GLU A OE2   1 
ATOM   1929 N N     . SER A 1  240 ? -1.701  -16.713 46.521 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 240  SER A N     1 
ATOM   1930 C CA    . SER A 1  240 ? -2.344  -15.395 46.566 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 240  SER A CA    1 
ATOM   1931 C C     . SER A 1  240 ? -3.581  -15.389 47.453 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 240  SER A C     1 
ATOM   1932 O O     . SER A 1  240 ? -4.628  -15.893 47.047 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 240  SER A O     1 
ATOM   1933 C CB    . SER A 1  240 ? -2.740  -14.949 45.158 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 240  SER A CB    1 
ATOM   1934 O OG    . SER A 1  240 ? -3.655  -13.871 45.215 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 240  SER A OG    1 
ATOM   1935 N N     . ALA A 1  241 ? -3.462  -14.822 48.656 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A N     1 
ATOM   1936 C CA    . ALA A 1  241 ? -4.592  -14.762 49.595 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A CA    1 
ATOM   1937 C C     . ALA A 1  241 ? -5.804  -14.009 48.980 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A C     1 
ATOM   1938 O O     . ALA A 1  241 ? -6.958  -14.464 49.061 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A O     1 
ATOM   1939 C CB    . ALA A 1  241 ? -4.158  -14.143 50.935 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 241  ALA A CB    1 
ATOM   1940 N N     . THR A 1  242 ? -5.524  -12.875 48.341 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 242  THR A N     1 
ATOM   1941 C CA    . THR A 1  242 ? -6.556  -12.117 47.660 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA    1 
ATOM   1942 C C     . THR A 1  242 ? -7.360  -13.010 46.710 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 242  THR A C     1 
ATOM   1943 O O     . THR A 1  242 ? -8.589  -13.054 46.801 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 242  THR A O     1 
ATOM   1944 C CB    . THR A 1  242 ? -5.968  -10.908 46.892 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB    1 
ATOM   1945 O OG1   . THR A 1  242 ? -5.359  -10.008 47.820 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1   1 
ATOM   1946 C CG2   . THR A 1  242 ? -7.047  -10.168 46.152 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2   1 
ATOM   1947 N N     . THR A 1  243 ? -6.682  -13.720 45.808 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 243  THR A N     1 
ATOM   1948 C CA    . THR A 1  243 ? -7.382  -14.562 44.840 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 243  THR A CA    1 
ATOM   1949 C C     . THR A 1  243 ? -8.256  -15.589 45.560 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 243  THR A C     1 
ATOM   1950 O O     . THR A 1  243 ? -9.331  -15.945 45.075 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 243  THR A O     1 
ATOM   1951 C CB    . THR A 1  243 ? -6.418  -15.272 43.850 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 243  THR A CB    1 
ATOM   1952 O OG1   . THR A 1  243 ? -5.499  -14.324 43.305 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 243  THR A OG1   1 
ATOM   1953 C CG2   . THR A 1  243 ? -7.190  -15.909 42.701 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 243  THR A CG2   1 
ATOM   1954 N N     . GLN A 1  244 ? -7.807  -16.046 46.727 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A N     1 
ATOM   1955 C CA    . GLN A 1  244 ? -8.589  -17.006 47.504 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CA    1 
ATOM   1956 C C     . GLN A 1  244 ? -9.873  -16.362 48.012 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A C     1 
ATOM   1957 O O     . GLN A 1  244 ? -10.931 -16.994 48.006 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A O     1 
ATOM   1958 C CB    . GLN A 1  244 ? -7.788  -17.581 48.672 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CB    1 
ATOM   1959 C CG    . GLN A 1  244 ? -6.448  -18.191 48.290 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CG    1 
ATOM   1960 C CD    . GLN A 1  244 ? -6.501  -19.038 47.024 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A CD    1 
ATOM   1961 O OE1   . GLN A 1  244 ? -7.270  -19.992 46.928 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A OE1   1 
ATOM   1962 N NE2   . GLN A 1  244 ? -5.669  -18.691 46.051 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 244  GLN A NE2   1 
ATOM   1963 N N     . LYS A 1  245 ? -9.771  -15.104 48.438 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A N     1 
ATOM   1964 C CA    . LYS A 1  245 ? -10.927 -14.337 48.892 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CA    1 
ATOM   1965 C C     . LYS A 1  245 ? -11.924 -14.103 47.768 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A C     1 
ATOM   1966 O O     . LYS A 1  245 ? -13.119 -14.371 47.924 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A O     1 
ATOM   1967 C CB    . LYS A 1  245 ? -10.490 -13.008 49.511 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CB    1 
ATOM   1968 C CG    . LYS A 1  245 ? -10.227 -13.118 51.006 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CG    1 
ATOM   1969 C CD    . LYS A 1  245 ? -9.084  -12.221 51.460 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CD    1 
ATOM   1970 C CE    . LYS A 1  245 ? -8.457  -12.785 52.732 1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 245  LYS A CE    1 
ATOM   1971 N NZ    . LYS A 1  245 ? -7.241  -12.042 53.164 1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 245  LYS A NZ    1 
ATOM   1972 N N     . ALA A 1  246 ? -11.432 -13.612 46.635 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A N     1 
ATOM   1973 C CA    . ALA A 1  246 ? -12.278 -13.409 45.465 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CA    1 
ATOM   1974 C C     . ALA A 1  246 ? -13.075 -14.673 45.131 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A C     1 
ATOM   1975 O O     . ALA A 1  246 ? -14.267 -14.614 44.841 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A O     1 
ATOM   1976 C CB    . ALA A 1  246 ? -11.443 -12.973 44.281 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CB    1 
ATOM   1977 N N     . GLU A 1  247 ? -12.421 -15.823 45.184 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A N     1 
ATOM   1978 C CA    . GLU A 1  247 ? -13.098 -17.054 44.831 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CA    1 
ATOM   1979 C C     . GLU A 1  247 ? -14.270 -17.305 45.783 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A C     1 
ATOM   1980 O O     . GLU A 1  247 ? -15.357 -17.685 45.351 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A O     1 
ATOM   1981 C CB    . GLU A 1  247 ? -12.102 -18.214 44.788 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CB    1 
ATOM   1982 C CG    . GLU A 1  247 ? -12.712 -19.594 44.677 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CG    1 
ATOM   1983 C CD    . GLU A 1  247 ? -12.932 -20.218 46.037 1.00 85.78  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A CD    1 
ATOM   1984 O OE1   . GLU A 1  247 ? -12.124 -19.956 46.965 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A OE1   1 
ATOM   1985 O OE2   . GLU A 1  247 ? -13.920 -20.968 46.178 1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 247  GLU A OE2   1 
ATOM   1986 N N     . LYS A 1  248 ? -14.051 -17.059 47.071 1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A N     1 
ATOM   1987 C CA    . LYS A 1  248 ? -15.103 -17.201 48.078 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CA    1 
ATOM   1988 C C     . LYS A 1  248 ? -16.225 -16.166 47.938 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A C     1 
ATOM   1989 O O     . LYS A 1  248 ? -17.412 -16.513 47.971 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A O     1 
ATOM   1990 C CB    . LYS A 1  248 ? -14.506 -17.193 49.489 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CB    1 
ATOM   1991 C CG    . LYS A 1  248 ? -14.155 -18.598 49.937 1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CG    1 
ATOM   1992 C CD    . LYS A 1  248 ? -13.123 -18.674 51.050 1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CD    1 
ATOM   1993 C CE    . LYS A 1  248 ? -12.691 -20.128 51.242 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A CE    1 
ATOM   1994 N NZ    . LYS A 1  248 ? -12.178 -20.403 52.609 1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 248  LYS A NZ    1 
ATOM   1995 N N     . GLU A 1  249 ? -15.851 -14.903 47.774 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A N     1 
ATOM   1996 C CA    . GLU A 1  249 ? -16.837 -13.851 47.624 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CA    1 
ATOM   1997 C C     . GLU A 1  249 ? -17.669 -14.067 46.360 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A C     1 
ATOM   1998 O O     . GLU A 1  249 ? -18.893 -14.013 46.414 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A O     1 
ATOM   1999 C CB    . GLU A 1  249 ? -16.165 -12.473 47.648 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CB    1 
ATOM   2000 C CG    . GLU A 1  249 ? -17.060 -11.283 47.256 1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CG    1 
ATOM   2001 C CD    . GLU A 1  249 ? -18.294 -11.096 48.152 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CD    1 
ATOM   2002 O OE1   . GLU A 1  249 ? -18.364 -11.708 49.244 1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE1   1 
ATOM   2003 O OE2   . GLU A 1  249 ? -19.199 -10.322 47.755 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE2   1 
ATOM   2004 N N     . VAL A 1  250 ? -17.012 -14.334 45.234 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A N     1 
ATOM   2005 C CA    . VAL A 1  250 ? -17.713 -14.575 43.974 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CA    1 
ATOM   2006 C C     . VAL A 1  250 ? -18.674 -15.763 44.072 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A C     1 
ATOM   2007 O O     . VAL A 1  250 ? -19.791 -15.714 43.539 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A O     1 
ATOM   2008 C CB    . VAL A 1  250 ? -16.737 -14.824 42.803 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CB    1 
ATOM   2009 C CG1   . VAL A 1  250 ? -17.480 -15.375 41.593 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CG1   1 
ATOM   2010 C CG2   . VAL A 1  250 ? -15.997 -13.550 42.438 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 250  VAL A CG2   1 
ATOM   2011 N N     . THR A 1  251 ? -18.247 -16.832 44.742 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 251  THR A N     1 
ATOM   2012 C CA    . THR A 1  251 ? -19.127 -17.987 44.913 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 251  THR A CA    1 
ATOM   2013 C C     . THR A 1  251 ? -20.341 -17.620 45.757 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 251  THR A C     1 
ATOM   2014 O O     . THR A 1  251 ? -21.454 -17.997 45.423 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 251  THR A O     1 
ATOM   2015 C CB    . THR A 1  251 ? -18.396 -19.220 45.496 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 251  THR A CB    1 
ATOM   2016 O OG1   . THR A 1  251 ? -17.404 -19.654 44.568 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 251  THR A OG1   1 
ATOM   2017 C CG2   . THR A 1  251 ? -19.363 -20.374 45.742 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 251  THR A CG2   1 
ATOM   2018 N N     . ARG A 1  252 ? -20.128 -16.879 46.840 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A N     1 
ATOM   2019 C CA    . ARG A 1  252 ? -21.232 -16.458 47.701 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CA    1 
ATOM   2020 C C     . ARG A 1  252 ? -22.222 -15.634 46.880 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A C     1 
ATOM   2021 O O     . ARG A 1  252 ? -23.407 -15.959 46.823 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A O     1 
ATOM   2022 C CB    . ARG A 1  252 ? -20.723 -15.671 48.916 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CB    1 
ATOM   2023 C CG    . ARG A 1  252 ? -21.712 -15.576 50.068 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CG    1 
ATOM   2024 C CD    . ARG A 1  252 ? -21.191 -14.677 51.187 1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CD    1 
ATOM   2025 N NE    . ARG A 1  252 ? -20.863 -13.325 50.716 1.00 93.28  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NE    1 
ATOM   2026 C CZ    . ARG A 1  252 ? -21.554 -12.220 51.004 1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A CZ    1 
ATOM   2027 N NH1   . ARG A 1  252 ? -22.635 -12.274 51.781 1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NH1   1 
ATOM   2028 N NH2   . ARG A 1  252 ? -21.156 -11.049 50.518 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 252  ARG A NH2   1 
ATOM   2029 N N     . MET A 1  253 ? -21.731 -14.593 46.218 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 253  MET A N     1 
ATOM   2030 C CA    . MET A 1  253 ? -22.578 -13.813 45.332 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CA    1 
ATOM   2031 C C     . MET A 1  253 ? -23.401 -14.649 44.338 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 253  MET A C     1 
ATOM   2032 O O     . MET A 1  253 ? -24.595 -14.394 44.161 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 253  MET A O     1 
ATOM   2033 C CB    . MET A 1  253 ? -21.769 -12.754 44.579 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CB    1 
ATOM   2034 C CG    . MET A 1  253 ? -21.459 -11.523 45.405 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CG    1 
ATOM   2035 S SD    . MET A 1  253 ? -22.947 -10.741 46.059 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 253  MET A SD    1 
ATOM   2036 C CE    . MET A 1  253 ? -23.910 -10.518 44.557 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CE    1 
ATOM   2037 N N     . VAL A 1  254 ? -22.784 -15.624 43.677 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A N     1 
ATOM   2038 C CA    . VAL A 1  254 ? -23.520 -16.392 42.672 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CA    1 
ATOM   2039 C C     . VAL A 1  254 ? -24.664 -17.198 43.314 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A C     1 
ATOM   2040 O O     . VAL A 1  254 ? -25.753 -17.328 42.741 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A O     1 
ATOM   2041 C CB    . VAL A 1  254 ? -22.584 -17.272 41.787 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CB    1 
ATOM   2042 C CG1   . VAL A 1  254 ? -23.387 -18.252 40.927 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CG1   1 
ATOM   2043 C CG2   . VAL A 1  254 ? -21.724 -16.387 40.891 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 254  VAL A CG2   1 
ATOM   2044 N N     . ILE A 1  255 ? -24.422 -17.711 44.514 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A N     1 
ATOM   2045 C CA    . ILE A 1  255 ? -25.459 -18.420 45.252 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CA    1 
ATOM   2046 C C     . ILE A 1  255 ? -26.621 -17.481 45.617 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A C     1 
ATOM   2047 O O     . ILE A 1  255 ? -27.798 -17.831 45.461 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A O     1 
ATOM   2048 C CB    . ILE A 1  255 ? -24.879 -19.135 46.492 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CB    1 
ATOM   2049 C CG1   . ILE A 1  255 ? -23.826 -20.163 46.036 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CG1   1 
ATOM   2050 C CG2   . ILE A 1  255 ? -26.006 -19.779 47.328 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CG2   1 
ATOM   2051 C CD1   . ILE A 1  255 ? -23.331 -21.120 47.114 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A CD1   1 
ATOM   2052 N N     . ILE A 1  256 ? -26.282 -16.278 46.073 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A N     1 
ATOM   2053 C CA    . ILE A 1  256 ? -27.273 -15.247 46.355 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CA    1 
ATOM   2054 C C     . ILE A 1  256 ? -28.049 -14.832 45.102 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A C     1 
ATOM   2055 O O     . ILE A 1  256 ? -29.271 -14.774 45.138 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A O     1 
ATOM   2056 C CB    . ILE A 1  256 ? -26.625 -14.024 47.024 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CB    1 
ATOM   2057 C CG1   . ILE A 1  256 ? -26.173 -14.402 48.441 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CG1   1 
ATOM   2058 C CG2   . ILE A 1  256 ? -27.587 -12.822 47.021 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CG2   1 
ATOM   2059 C CD1   . ILE A 1  256 ? -25.068 -13.536 48.990 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 256  ILE A CD1   1 
ATOM   2060 N N     . MET A 1  257 ? -27.352 -14.562 43.997 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 257  MET A N     1 
ATOM   2061 C CA    . MET A 1  257 ? -28.019 -14.156 42.753 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CA    1 
ATOM   2062 C C     . MET A 1  257 ? -28.947 -15.221 42.202 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 257  MET A C     1 
ATOM   2063 O O     . MET A 1  257 ? -30.032 -14.910 41.720 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 257  MET A O     1 
ATOM   2064 C CB    . MET A 1  257 ? -27.012 -13.795 41.671 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CB    1 
ATOM   2065 C CG    . MET A 1  257 ? -26.443 -12.405 41.778 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CG    1 
ATOM   2066 S SD    . MET A 1  257 ? -25.040 -12.229 40.664 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 257  MET A SD    1 
ATOM   2067 C CE    . MET A 1  257 ? -24.553 -10.527 41.018 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 257  MET A CE    1 
ATOM   2068 N N     . VAL A 1  258 ? -28.513 -16.476 42.260 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A N     1 
ATOM   2069 C CA    . VAL A 1  258 ? -29.296 -17.563 41.687 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CA    1 
ATOM   2070 C C     . VAL A 1  258 ? -30.518 -17.846 42.562 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A C     1 
ATOM   2071 O O     . VAL A 1  258 ? -31.651 -17.805 42.067 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A O     1 
ATOM   2072 C CB    . VAL A 1  258 ? -28.416 -18.816 41.361 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CB    1 
ATOM   2073 C CG1   . VAL A 1  258 ? -29.212 -20.104 41.386 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CG1   1 
ATOM   2074 C CG2   . VAL A 1  258 ? -27.776 -18.640 40.006 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 258  VAL A CG2   1 
ATOM   2075 N N     . ILE A 1  259 ? -30.302 -18.094 43.854 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A N     1 
ATOM   2076 C CA    . ILE A 1  259 ? -31.423 -18.215 44.792 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CA    1 
ATOM   2077 C C     . ILE A 1  259 ? -32.421 -17.046 44.690 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A C     1 
ATOM   2078 O O     . ILE A 1  259 ? -33.636 -17.246 44.759 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A O     1 
ATOM   2079 C CB    . ILE A 1  259 ? -30.943 -18.308 46.248 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CB    1 
ATOM   2080 C CG1   . ILE A 1  259 ? -30.284 -19.668 46.503 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CG1   1 
ATOM   2081 C CG2   . ILE A 1  259 ? -32.112 -18.060 47.209 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CG2   1 
ATOM   2082 C CD1   . ILE A 1  259 ? -29.764 -19.829 47.912 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 259  ILE A CD1   1 
ATOM   2083 N N     . ALA A 1  260 ? -31.899 -15.831 44.533 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A N     1 
ATOM   2084 C CA    . ALA A 1  260 ? -32.723 -14.629 44.437 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CA    1 
ATOM   2085 C C     . ALA A 1  260 ? -33.546 -14.596 43.153 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A C     1 
ATOM   2086 O O     . ALA A 1  260 ? -34.671 -14.087 43.137 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A O     1 
ATOM   2087 C CB    . ALA A 1  260 ? -31.863 -13.381 44.541 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CB    1 
ATOM   2088 N N     . PHE A 1  261 ? -32.989 -15.125 42.070 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A N     1 
ATOM   2089 C CA    . PHE A 1  261 ? -33.743 -15.186 40.832 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CA    1 
ATOM   2090 C C     . PHE A 1  261 ? -34.865 -16.213 40.994 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A C     1 
ATOM   2091 O O     . PHE A 1  261 ? -35.991 -15.998 40.532 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A O     1 
ATOM   2092 C CB    . PHE A 1  261 ? -32.840 -15.538 39.657 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CB    1 
ATOM   2093 C CG    . PHE A 1  261 ? -33.542 -15.547 38.341 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CG    1 
ATOM   2094 C CD1   . PHE A 1  261 ? -33.703 -14.374 37.617 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CD1   1 
ATOM   2095 C CD2   . PHE A 1  261 ? -34.035 -16.730 37.812 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CD2   1 
ATOM   2096 C CE1   . PHE A 1  261 ? -34.349 -14.374 36.380 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CE1   1 
ATOM   2097 C CE2   . PHE A 1  261 ? -34.685 -16.745 36.580 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CE2   1 
ATOM   2098 C CZ    . PHE A 1  261 ? -34.838 -15.563 35.863 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 261  PHE A CZ    1 
ATOM   2099 N N     . LEU A 1  262 ? -34.559 -17.318 41.671 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A N     1 
ATOM   2100 C CA    . LEU A 1  262 ? -35.561 -18.344 41.908 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CA    1 
ATOM   2101 C C     . LEU A 1  262 ? -36.703 -17.784 42.731 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A C     1 
ATOM   2102 O O     . LEU A 1  262 ? -37.849 -17.805 42.284 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A O     1 
ATOM   2103 C CB    . LEU A 1  262 ? -34.958 -19.585 42.570 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CB    1 
ATOM   2104 C CG    . LEU A 1  262 ? -34.113 -20.499 41.663 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CG    1 
ATOM   2105 C CD1   . LEU A 1  262 ? -33.618 -21.720 42.430 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CD1   1 
ATOM   2106 C CD2   . LEU A 1  262 ? -34.847 -20.915 40.356 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A CD2   1 
ATOM   2107 N N     . ILE A 1  263 ? -36.396 -17.263 43.921 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A N     1 
ATOM   2108 C CA    . ILE A 1  263 ? -37.429 -16.686 44.787 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CA    1 
ATOM   2109 C C     . ILE A 1  263 ? -38.341 -15.717 44.008 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A C     1 
ATOM   2110 O O     . ILE A 1  263 ? -39.560 -15.705 44.177 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A O     1 
ATOM   2111 C CB    . ILE A 1  263 ? -36.821 -15.971 46.012 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CB    1 
ATOM   2112 C CG1   . ILE A 1  263 ? -36.237 -16.986 47.005 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CG1   1 
ATOM   2113 C CG2   . ILE A 1  263 ? -37.883 -15.142 46.718 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CG2   1 
ATOM   2114 C CD1   . ILE A 1  263 ? -35.365 -16.354 48.122 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 263  ILE A CD1   1 
ATOM   2115 N N     . CYS A 1  264 ? -37.751 -14.916 43.135 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A N     1 
ATOM   2116 C CA    . CYS A 1  264 ? -38.525 -13.910 42.433 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A CA    1 
ATOM   2117 C C     . CYS A 1  264 ? -39.491 -14.451 41.387 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A C     1 
ATOM   2118 O O     . CYS A 1  264 ? -40.589 -13.929 41.248 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A O     1 
ATOM   2119 C CB    . CYS A 1  264 ? -37.609 -12.884 41.784 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A CB    1 
ATOM   2120 S SG    . CYS A 1  264 ? -38.521 -11.746 40.760 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 264  CYS A SG    1 
ATOM   2121 N N     . TRP A 1  265 ? -39.086 -15.468 40.629 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A N     1 
ATOM   2122 C CA    . TRP A 1  265 ? -39.913 -15.937 39.506 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CA    1 
ATOM   2123 C C     . TRP A 1  265 ? -40.454 -17.372 39.631 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A C     1 
ATOM   2124 O O     . TRP A 1  265 ? -41.404 -17.736 38.933 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A O     1 
ATOM   2125 C CB    . TRP A 1  265 ? -39.183 -15.777 38.171 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CB    1 
ATOM   2126 C CG    . TRP A 1  265 ? -38.766 -14.375 37.840 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CG    1 
ATOM   2127 C CD1   . TRP A 1  265 ? -37.489 -13.908 37.751 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CD1   1 
ATOM   2128 C CD2   . TRP A 1  265 ? -39.622 -13.261 37.535 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CD2   1 
ATOM   2129 N NE1   . TRP A 1  265 ? -37.490 -12.578 37.406 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A NE1   1 
ATOM   2130 C CE2   . TRP A 1  265 ? -38.784 -12.153 37.270 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CE2   1 
ATOM   2131 C CE3   . TRP A 1  265 ? -41.011 -13.093 37.456 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CE3   1 
ATOM   2132 C CZ2   . TRP A 1  265 ? -39.287 -10.889 36.945 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CZ2   1 
ATOM   2133 C CZ3   . TRP A 1  265 ? -41.514 -11.835 37.124 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CZ3   1 
ATOM   2134 C CH2   . TRP A 1  265 ? -40.652 -10.750 36.874 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A CH2   1 
ATOM   2135 N N     . LEU A 1  266 ? -39.862 -18.183 40.507 1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A N     1 
ATOM   2136 C CA    . LEU A 1  266 ? -40.301 -19.572 40.648 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CA    1 
ATOM   2137 C C     . LEU A 1  266 ? -41.800 -19.652 40.952 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A C     1 
ATOM   2138 O O     . LEU A 1  266 ? -42.513 -20.436 40.325 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A O     1 
ATOM   2139 C CB    . LEU A 1  266 ? -39.478 -20.344 41.692 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CB    1 
ATOM   2140 C CG    . LEU A 1  266 ? -39.713 -21.865 41.702 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CG    1 
ATOM   2141 C CD1   . LEU A 1  266 ? -39.366 -22.440 40.336 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD1   1 
ATOM   2142 C CD2   . LEU A 1  266 ? -38.952 -22.609 42.829 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD2   1 
ATOM   2143 N N     . PRO A 1  267 ? -42.283 -18.835 41.908 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A N     1 
ATOM   2144 C CA    . PRO A 1  267 ? -43.700 -18.825 42.243 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CA    1 
ATOM   2145 C C     . PRO A 1  267 ? -44.618 -18.618 41.036 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A C     1 
ATOM   2146 O O     . PRO A 1  267 ? -45.526 -19.416 40.838 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A O     1 
ATOM   2147 C CB    . PRO A 1  267 ? -43.804 -17.659 43.224 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CB    1 
ATOM   2148 C CG    . PRO A 1  267 ? -42.501 -17.691 43.927 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CG    1 
ATOM   2149 C CD    . PRO A 1  267 ? -41.518 -17.968 42.824 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 267  PRO A CD    1 
ATOM   2150 N N     . TYR A 1  268 ? -44.397 -17.573 40.241 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A N     1 
ATOM   2151 C CA    . TYR A 1  268 ? -45.207 -17.382 39.034 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CA    1 
ATOM   2152 C C     . TYR A 1  268 ? -45.175 -18.613 38.130 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A C     1 
ATOM   2153 O O     . TYR A 1  268 ? -46.219 -19.082 37.677 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A O     1 
ATOM   2154 C CB    . TYR A 1  268 ? -44.787 -16.136 38.243 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CB    1 
ATOM   2155 C CG    . TYR A 1  268 ? -45.649 -14.926 38.518 1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CG    1 
ATOM   2156 C CD1   . TYR A 1  268 ? -45.081 -13.714 38.910 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CD1   1 
ATOM   2157 C CD2   . TYR A 1  268 ? -47.040 -14.995 38.400 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CD2   1 
ATOM   2158 C CE1   . TYR A 1  268 ? -45.875 -12.602 39.171 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CE1   1 
ATOM   2159 C CE2   . TYR A 1  268 ? -47.838 -13.895 38.656 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CE2   1 
ATOM   2160 C CZ    . TYR A 1  268 ? -47.251 -12.701 39.040 1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A CZ    1 
ATOM   2161 O OH    . TYR A 1  268 ? -48.042 -11.605 39.294 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 268  TYR A OH    1 
ATOM   2162 N N     . ALA A 1  269 ? -43.975 -19.131 37.880 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A N     1 
ATOM   2163 C CA    . ALA A 1  269 ? -43.796 -20.306 37.038 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CA    1 
ATOM   2164 C C     . ALA A 1  269 ? -44.408 -21.563 37.675 1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A C     1 
ATOM   2165 O O     . ALA A 1  269 ? -45.155 -22.291 37.024 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A O     1 
ATOM   2166 C CB    . ALA A 1  269 ? -42.321 -20.515 36.745 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CB    1 
ATOM   2167 N N     . GLY A 1  270 ? -44.088 -21.811 38.946 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A N     1 
ATOM   2168 C CA    . GLY A 1  270 ? -44.609 -22.969 39.669 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A CA    1 
ATOM   2169 C C     . GLY A 1  270 ? -46.123 -23.017 39.627 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A C     1 
ATOM   2170 O O     . GLY A 1  270 ? -46.716 -24.010 39.206 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 270  GLY A O     1 
ATOM   2171 N N     . VAL A 1  271 ? -46.747 -21.929 40.064 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A N     1 
ATOM   2172 C CA    . VAL A 1  271 ? -48.193 -21.771 40.011 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CA    1 
ATOM   2173 C C     . VAL A 1  271 ? -48.745 -21.917 38.583 1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A C     1 
ATOM   2174 O O     . VAL A 1  271 ? -49.664 -22.701 38.356 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A O     1 
ATOM   2175 C CB    . VAL A 1  271 ? -48.602 -20.427 40.633 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CB    1 
ATOM   2176 C CG1   . VAL A 1  271 ? -50.012 -20.029 40.215 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CG1   1 
ATOM   2177 C CG2   . VAL A 1  271 ? -48.462 -20.495 42.146 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 271  VAL A CG2   1 
ATOM   2178 N N     . ALA A 1  272 ? -48.185 -21.182 37.624 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A N     1 
ATOM   2179 C CA    . ALA A 1  272 ? -48.633 -21.287 36.231 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A CA    1 
ATOM   2180 C C     . ALA A 1  272 ? -48.624 -22.731 35.753 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A C     1 
ATOM   2181 O O     . ALA A 1  272 ? -49.546 -23.175 35.067 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A O     1 
ATOM   2182 C CB    . ALA A 1  272 ? -47.771 -20.432 35.311 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 272  ALA A CB    1 
ATOM   2183 N N     . PHE A 1  273 ? -47.571 -23.453 36.118 1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A N     1 
ATOM   2184 C CA    . PHE A 1  273 ? -47.379 -24.835 35.694 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CA    1 
ATOM   2185 C C     . PHE A 1  273 ? -48.456 -25.733 36.291 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A C     1 
ATOM   2186 O O     . PHE A 1  273 ? -49.024 -26.572 35.600 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A O     1 
ATOM   2187 C CB    . PHE A 1  273 ? -45.987 -25.312 36.118 1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CB    1 
ATOM   2188 C CG    . PHE A 1  273 ? -45.656 -26.717 35.693 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CG    1 
ATOM   2189 C CD1   . PHE A 1  273 ? -45.157 -26.974 34.414 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD1   1 
ATOM   2190 C CD2   . PHE A 1  273 ? -45.811 -27.780 36.582 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD2   1 
ATOM   2191 C CE1   . PHE A 1  273 ? -44.835 -28.267 34.018 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE1   1 
ATOM   2192 C CE2   . PHE A 1  273 ? -45.497 -29.080 36.195 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE2   1 
ATOM   2193 C CZ    . PHE A 1  273 ? -45.004 -29.321 34.912 1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CZ    1 
ATOM   2194 N N     . TYR A 1  274 ? -48.734 -25.543 37.576 1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A N     1 
ATOM   2195 C CA    . TYR A 1  274 ? -49.726 -26.343 38.284 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CA    1 
ATOM   2196 C C     . TYR A 1  274 ? -51.112 -26.204 37.657 1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A C     1 
ATOM   2197 O O     . TYR A 1  274 ? -51.779 -27.199 37.414 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A O     1 
ATOM   2198 C CB    . TYR A 1  274 ? -49.764 -25.937 39.753 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CB    1 
ATOM   2199 C CG    . TYR A 1  274 ? -50.659 -26.790 40.608 1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CG    1 
ATOM   2200 C CD1   . TYR A 1  274 ? -50.132 -27.817 41.388 1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CD1   1 
ATOM   2201 C CD2   . TYR A 1  274 ? -52.033 -26.567 40.650 1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CD2   1 
ATOM   2202 C CE1   . TYR A 1  274 ? -50.951 -28.606 42.188 1.00 87.69  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CE1   1 
ATOM   2203 C CE2   . TYR A 1  274 ? -52.862 -27.350 41.444 1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CE2   1 
ATOM   2204 C CZ    . TYR A 1  274 ? -52.313 -28.368 42.210 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CZ    1 
ATOM   2205 O OH    . TYR A 1  274 ? -53.127 -29.148 42.999 1.00 96.19  ? ? ? ? ? ? 274  TYR A OH    1 
ATOM   2206 N N     . ILE A 1  275 ? -51.531 -24.969 37.394 1.00 79.34  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A N     1 
ATOM   2207 C CA    . ILE A 1  275 ? -52.808 -24.693 36.722 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CA    1 
ATOM   2208 C C     . ILE A 1  275 ? -52.891 -25.314 35.324 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A C     1 
ATOM   2209 O O     . ILE A 1  275 ? -53.957 -25.748 34.892 1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A O     1 
ATOM   2210 C CB    . ILE A 1  275 ? -53.094 -23.163 36.645 1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CB    1 
ATOM   2211 C CG1   . ILE A 1  275 ? -53.571 -22.655 38.005 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CG1   1 
ATOM   2212 C CG2   . ILE A 1  275 ? -54.127 -22.835 35.566 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CG2   1 
ATOM   2213 C CD1   . ILE A 1  275 ? -53.549 -21.170 38.122 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 275  ILE A CD1   1 
ATOM   2214 N N     . PHE A 1  276 ? -51.766 -25.348 34.622 1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A N     1 
ATOM   2215 C CA    . PHE A 1  276 ? -51.704 -25.935 33.291 1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CA    1 
ATOM   2216 C C     . PHE A 1  276 ? -51.867 -27.451 33.388 1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A C     1 
ATOM   2217 O O     . PHE A 1  276 ? -52.602 -28.050 32.614 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A O     1 
ATOM   2218 C CB    . PHE A 1  276 ? -50.367 -25.573 32.650 1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CB    1 
ATOM   2219 C CG    . PHE A 1  276 ? -50.293 -25.843 31.178 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CG    1 
ATOM   2220 C CD1   . PHE A 1  276 ? -50.681 -24.875 30.264 1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CD1   1 
ATOM   2221 C CD2   . PHE A 1  276 ? -49.787 -27.050 30.703 1.00 81.70  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CD2   1 
ATOM   2222 C CE1   . PHE A 1  276 ? -50.589 -25.114 28.893 1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CE1   1 
ATOM   2223 C CE2   . PHE A 1  276 ? -49.689 -27.299 29.338 1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CE2   1 
ATOM   2224 C CZ    . PHE A 1  276 ? -50.092 -26.331 28.432 1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 276  PHE A CZ    1 
ATOM   2225 N N     . THR A 1  277 ? -51.190 -28.052 34.362 1.00 94.81  ? ? ? ? ? ? 277  THR A N     1 
ATOM   2226 C CA    . THR A 1  277 ? -51.230 -29.494 34.603 1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 277  THR A CA    1 
ATOM   2227 C C     . THR A 1  277 ? -52.554 -29.950 35.220 1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 277  THR A C     1 
ATOM   2228 O O     . THR A 1  277 ? -53.020 -31.054 34.952 1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 277  THR A O     1 
ATOM   2229 C CB    . THR A 1  277 ? -50.071 -29.934 35.532 1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 277  THR A CB    1 
ATOM   2230 O OG1   . THR A 1  277 ? -48.821 -29.555 34.951 1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 277  THR A OG1   1 
ATOM   2231 C CG2   . THR A 1  277 ? -50.074 -31.445 35.741 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 277  THR A CG2   1 
ATOM   2232 N N     . HIS A 1  278 ? -53.147 -29.104 36.057 1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A N     1 
ATOM   2233 C CA    . HIS A 1  278 ? -54.397 -29.431 36.740 1.00 106.22 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CA    1 
ATOM   2234 C C     . HIS A 1  278 ? -55.493 -28.500 36.246 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A C     1 
ATOM   2235 O O     . HIS A 1  278 ? -56.050 -27.718 37.026 1.00 111.81 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A O     1 
ATOM   2236 C CB    . HIS A 1  278 ? -54.240 -29.272 38.259 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CB    1 
ATOM   2237 C CG    . HIS A 1  278 ? -53.209 -30.175 38.863 1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CG    1 
ATOM   2238 N ND1   . HIS A 1  278 ? -51.928 -30.284 38.366 1.00 98.73  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A ND1   1 
ATOM   2239 C CD2   . HIS A 1  278 ? -53.267 -30.998 39.936 1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CD2   1 
ATOM   2240 C CE1   . HIS A 1  278 ? -51.246 -31.146 39.097 1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A CE1   1 
ATOM   2241 N NE2   . HIS A 1  278 ? -52.034 -31.593 40.057 1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 278  HIS A NE2   1 
ATOM   2242 N N     . GLN A 1  279 ? -55.793 -28.574 34.951 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A N     1 
ATOM   2243 C CA    . GLN A 1  279 ? -56.748 -27.657 34.328 1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CA    1 
ATOM   2244 C C     . GLN A 1  279 ? -58.035 -27.528 35.150 1.00 115.28 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A C     1 
ATOM   2245 O O     . GLN A 1  279 ? -58.651 -28.532 35.518 1.00 114.52 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A O     1 
ATOM   2246 C CB    . GLN A 1  279 ? -57.050 -28.089 32.885 1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CB    1 
ATOM   2247 C CG    . GLN A 1  279 ? -57.954 -27.126 32.097 1.00 125.03 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CG    1 
ATOM   2248 C CD    . GLN A 1  279 ? -57.424 -25.693 32.050 1.00 133.10 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A CD    1 
ATOM   2249 O OE1   . GLN A 1  279 ? -56.212 -25.459 32.032 1.00 135.10 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A OE1   1 
ATOM   2250 N NE2   . GLN A 1  279 ? -58.340 -24.728 32.027 1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 279  GLN A NE2   1 
ATOM   2251 N N     . GLY A 1  280 ? -58.420 -26.287 35.447 1.00 115.50 ? ? ? ? ? ? 280  GLY A N     1 
ATOM   2252 C CA    . GLY A 1  280 ? -59.615 -26.010 36.243 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 280  GLY A CA    1 
ATOM   2253 C C     . GLY A 1  280 ? -59.444 -26.430 37.691 1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 280  GLY A C     1 
ATOM   2254 O O     . GLY A 1  280 ? -59.611 -27.603 38.033 1.00 114.00 ? ? ? ? ? ? 280  GLY A O     1 
ATOM   2255 N N     . SER A 1  281 ? -59.098 -25.472 38.547 1.00 113.11 ? ? ? ? ? ? 281  SER A N     1 
ATOM   2256 C CA    . SER A 1  281 ? -58.916 -25.750 39.973 1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 281  SER A CA    1 
ATOM   2257 C C     . SER A 1  281 ? -59.387 -24.580 40.833 1.00 107.56 ? ? ? ? ? ? 281  SER A C     1 
ATOM   2258 O O     . SER A 1  281 ? -59.395 -23.432 40.390 1.00 106.95 ? ? ? ? ? ? 281  SER A O     1 
ATOM   2259 C CB    . SER A 1  281 ? -57.448 -26.075 40.279 1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 281  SER A CB    1 
ATOM   2260 O OG    . SER A 1  281 ? -57.017 -27.237 39.585 1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 281  SER A OG    1 
ATOM   2261 N N     . ASP A 1  282 ? -59.787 -24.876 42.063 1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A N     1 
ATOM   2262 C CA    . ASP A 1  282 ? -60.178 -23.827 42.990 1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CA    1 
ATOM   2263 C C     . ASP A 1  282 ? -58.948 -23.091 43.509 1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A C     1 
ATOM   2264 O O     . ASP A 1  282 ? -58.287 -23.555 44.441 1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A O     1 
ATOM   2265 C CB    . ASP A 1  282 ? -60.970 -24.400 44.169 1.00 101.64 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CB    1 
ATOM   2266 C CG    . ASP A 1  282 ? -61.592 -23.312 45.040 1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CG    1 
ATOM   2267 O OD1   . ASP A 1  282 ? -61.407 -22.115 44.730 1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD1   1 
ATOM   2268 O OD2   . ASP A 1  282 ? -62.271 -23.650 46.034 1.00 111.08 ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD2   1 
ATOM   2269 N N     . PHE A 1  283 ? -58.640 -21.950 42.903 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A N     1 
ATOM   2270 C CA    . PHE A 1  283 ? -57.577 -21.094 43.416 1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CA    1 
ATOM   2271 C C     . PHE A 1  283 ? -58.083 -19.732 43.877 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A C     1 
ATOM   2272 O O     . PHE A 1  283 ? -58.603 -18.951 43.084 1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A O     1 
ATOM   2273 C CB    . PHE A 1  283 ? -56.429 -20.964 42.411 1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CB    1 
ATOM   2274 C CG    . PHE A 1  283 ? -55.340 -21.980 42.619 1.00 94.66  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CG    1 
ATOM   2275 C CD1   . PHE A 1  283 ? -54.601 -22.464 41.548 1.00 97.97  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CD1   1 
ATOM   2276 C CD2   . PHE A 1  283 ? -55.071 -22.474 43.900 1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CD2   1 
ATOM   2277 C CE1   . PHE A 1  283 ? -53.601 -23.412 41.749 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CE1   1 
ATOM   2278 C CE2   . PHE A 1  283 ? -54.079 -23.425 44.110 1.00 95.07  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CE2   1 
ATOM   2279 C CZ    . PHE A 1  283 ? -53.342 -23.895 43.034 1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 283  PHE A CZ    1 
ATOM   2280 N N     . GLY A 1  284 ? -57.916 -19.457 45.167 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A N     1 
ATOM   2281 C CA    . GLY A 1  284 ? -58.442 -18.242 45.774 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A CA    1 
ATOM   2282 C C     . GLY A 1  284 ? -57.752 -16.958 45.355 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A C     1 
ATOM   2283 O O     . GLY A 1  284 ? -56.691 -16.987 44.738 1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 284  GLY A O     1 
ATOM   2284 N N     . PRO A 1  285 ? -58.354 -15.810 45.700 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A N     1 
ATOM   2285 C CA    . PRO A 1  285 ? -57.815 -14.496 45.347 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CA    1 
ATOM   2286 C C     . PRO A 1  285 ? -56.524 -14.140 46.100 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A C     1 
ATOM   2287 O O     . PRO A 1  285 ? -55.644 -13.495 45.529 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A O     1 
ATOM   2288 C CB    . PRO A 1  285 ? -58.944 -13.542 45.748 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CB    1 
ATOM   2289 C CG    . PRO A 1  285 ? -59.672 -14.269 46.829 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CG    1 
ATOM   2290 C CD    . PRO A 1  285 ? -59.619 -15.708 46.448 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 285  PRO A CD    1 
ATOM   2291 N N     . ILE A 1  286 ? -56.425 -14.544 47.367 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A N     1 
ATOM   2292 C CA    . ILE A 1  286 ? -55.228 -14.291 48.175 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CA    1 
ATOM   2293 C C     . ILE A 1  286 ? -54.048 -15.142 47.670 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A C     1 
ATOM   2294 O O     . ILE A 1  286 ? -52.961 -14.623 47.400 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A O     1 
ATOM   2295 C CB    . ILE A 1  286 ? -55.490 -14.572 49.691 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CB    1 
ATOM   2296 C CG1   . ILE A 1  286 ? -56.637 -13.702 50.228 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CG1   1 
ATOM   2297 C CG2   . ILE A 1  286 ? -54.203 -14.440 50.526 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CG2   1 
ATOM   2298 C CD1   . ILE A 1  286 ? -56.224 -12.385 50.833 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A CD1   1 
ATOM   2299 N N     . PHE A 1  287 ? -54.275 -16.445 47.540 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A N     1 
ATOM   2300 C CA    . PHE A 1  287 ? -53.261 -17.358 47.027 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CA    1 
ATOM   2301 C C     . PHE A 1  287 ? -52.752 -16.930 45.635 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A C     1 
ATOM   2302 O O     . PHE A 1  287 ? -51.578 -17.113 45.305 1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A O     1 
ATOM   2303 C CB    . PHE A 1  287 ? -53.812 -18.792 47.010 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CB    1 
ATOM   2304 C CG    . PHE A 1  287 ? -53.013 -19.746 46.169 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CG    1 
ATOM   2305 C CD1   . PHE A 1  287 ? -52.213 -20.715 46.770 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CD1   1 
ATOM   2306 C CD2   . PHE A 1  287 ? -53.063 -19.679 44.775 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CD2   1 
ATOM   2307 C CE1   . PHE A 1  287 ? -51.464 -21.599 45.996 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CE1   1 
ATOM   2308 C CE2   . PHE A 1  287 ? -52.314 -20.549 43.994 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CE2   1 
ATOM   2309 C CZ    . PHE A 1  287 ? -51.510 -21.514 44.604 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 287  PHE A CZ    1 
ATOM   2310 N N     . MET A 1  288 ? -53.631 -16.352 44.825 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 288  MET A N     1 
ATOM   2311 C CA    . MET A 1  288 ? -53.229 -15.859 43.514 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CA    1 
ATOM   2312 C C     . MET A 1  288 ? -52.444 -14.547 43.608 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 288  MET A C     1 
ATOM   2313 O O     . MET A 1  288 ? -51.911 -14.055 42.612 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 288  MET A O     1 
ATOM   2314 C CB    . MET A 1  288 ? -54.448 -15.700 42.595 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CB    1 
ATOM   2315 C CG    . MET A 1  288 ? -55.035 -17.015 42.103 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CG    1 
ATOM   2316 S SD    . MET A 1  288 ? -53.856 -18.031 41.170 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 288  MET A SD    1 
ATOM   2317 C CE    . MET A 1  288 ? -54.039 -17.332 39.524 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 288  MET A CE    1 
ATOM   2318 N N     . THR A 1  289 ? -52.374 -13.981 44.810 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 289  THR A N     1 
ATOM   2319 C CA    . THR A 1  289 ? -51.587 -12.766 45.038 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 289  THR A CA    1 
ATOM   2320 C C     . THR A 1  289 ? -50.120 -13.095 45.397 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 289  THR A C     1 
ATOM   2321 O O     . THR A 1  289 ? -49.224 -12.264 45.195 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 289  THR A O     1 
ATOM   2322 C CB    . THR A 1  289 ? -52.245 -11.835 46.103 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 289  THR A CB    1 
ATOM   2323 O OG1   . THR A 1  289 ? -53.554 -11.448 45.664 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 289  THR A OG1   1 
ATOM   2324 C CG2   . THR A 1  289 ? -51.416 -10.571 46.317 1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 289  THR A CG2   1 
ATOM   2325 N N     . ILE A 1  290 ? -49.888 -14.315 45.892 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A N     1 
ATOM   2326 C CA    . ILE A 1  290 ? -48.559 -14.758 46.324 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CA    1 
ATOM   2327 C C     . ILE A 1  290 ? -47.461 -14.613 45.240 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A C     1 
ATOM   2328 O O     . ILE A 1  290 ? -46.423 -14.002 45.490 1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A O     1 
ATOM   2329 C CB    . ILE A 1  290 ? -48.603 -16.197 46.907 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CB    1 
ATOM   2330 C CG1   . ILE A 1  290 ? -49.385 -16.212 48.226 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CG1   1 
ATOM   2331 C CG2   . ILE A 1  290 ? -47.193 -16.760 47.114 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CG2   1 
ATOM   2332 C CD1   . ILE A 1  290 ? -49.596 -17.624 48.836 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 290  ILE A CD1   1 
ATOM   2333 N N     . PRO A 1  291 ? -47.680 -15.166 44.033 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A N     1 
ATOM   2334 C CA    . PRO A 1  291 ? -46.654 -14.954 43.003 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CA    1 
ATOM   2335 C C     . PRO A 1  291 ? -46.315 -13.475 42.763 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A C     1 
ATOM   2336 O O     . PRO A 1  291 ? -45.174 -13.154 42.428 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A O     1 
ATOM   2337 C CB    . PRO A 1  291 ? -47.270 -15.575 41.734 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CB    1 
ATOM   2338 C CG    . PRO A 1  291 ? -48.692 -15.897 42.080 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CG    1 
ATOM   2339 C CD    . PRO A 1  291 ? -48.760 -16.051 43.567 1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CD    1 
ATOM   2340 N N     . ALA A 1  292 ? -47.288 -12.583 42.930 1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A N     1 
ATOM   2341 C CA    . ALA A 1  292 ? -47.054 -11.154 42.707 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A CA    1 
ATOM   2342 C C     . ALA A 1  292 ? -46.195 -10.564 43.817 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A C     1 
ATOM   2343 O O     . ALA A 1  292 ? -45.338 -9.722  43.570 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A O     1 
ATOM   2344 C CB    . ALA A 1  292 ? -48.369 -10.409 42.602 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 292  ALA A CB    1 
ATOM   2345 N N     . PHE A 1  293 ? -46.448 -11.013 45.044 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A N     1 
ATOM   2346 C CA    . PHE A 1  293 ? -45.718 -10.567 46.217 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CA    1 
ATOM   2347 C C     . PHE A 1  293 ? -44.238 -10.856 45.999 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A C     1 
ATOM   2348 O O     . PHE A 1  293 ? -43.395 -9.963  46.143 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A O     1 
ATOM   2349 C CB    . PHE A 1  293 ? -46.284 -11.268 47.458 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CB    1 
ATOM   2350 C CG    . PHE A 1  293 ? -45.294 -11.452 48.586 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CG    1 
ATOM   2351 C CD1   . PHE A 1  293 ? -45.297 -10.595 49.685 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CD1   1 
ATOM   2352 C CD2   . PHE A 1  293 ? -44.386 -12.512 48.576 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CD2   1 
ATOM   2353 C CE1   . PHE A 1  293 ? -44.393 -10.776 50.742 1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CE1   1 
ATOM   2354 C CE2   . PHE A 1  293 ? -43.479 -12.693 49.628 1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CE2   1 
ATOM   2355 C CZ    . PHE A 1  293 ? -43.484 -11.824 50.711 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 293  PHE A CZ    1 
ATOM   2356 N N     . PHE A 1  294 ? -43.927 -12.089 45.604 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A N     1 
ATOM   2357 C CA    . PHE A 1  294 ? -42.545 -12.478 45.365 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CA    1 
ATOM   2358 C C     . PHE A 1  294 ? -41.890 -11.673 44.237 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A C     1 
ATOM   2359 O O     . PHE A 1  294 ? -40.771 -11.173 44.405 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A O     1 
ATOM   2360 C CB    . PHE A 1  294 ? -42.424 -13.985 45.156 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CB    1 
ATOM   2361 C CG    . PHE A 1  294 ? -42.458 -14.769 46.443 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CG    1 
ATOM   2362 C CD1   . PHE A 1  294 ? -41.299 -14.959 47.188 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CD1   1 
ATOM   2363 C CD2   . PHE A 1  294 ? -43.651 -15.299 46.924 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CD2   1 
ATOM   2364 C CE1   . PHE A 1  294 ? -41.329 -15.665 48.392 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CE1   1 
ATOM   2365 C CE2   . PHE A 1  294 ? -43.686 -16.006 48.127 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CE2   1 
ATOM   2366 C CZ    . PHE A 1  294 ? -42.524 -16.189 48.862 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 294  PHE A CZ    1 
ATOM   2367 N N     . ALA A 1  295 ? -42.579 -11.508 43.111 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A N     1 
ATOM   2368 C CA    . ALA A 1  295 ? -41.992 -10.739 42.018 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CA    1 
ATOM   2369 C C     . ALA A 1  295 ? -41.837 -9.253  42.360 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A C     1 
ATOM   2370 O O     . ALA A 1  295 ? -40.757 -8.678  42.202 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A O     1 
ATOM   2371 C CB    . ALA A 1  295 ? -42.778 -10.923 40.715 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CB    1 
ATOM   2372 N N     . LYS A 1  296 ? -42.913 -8.633  42.831 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A N     1 
ATOM   2373 C CA    . LYS A 1  296 ? -42.913 -7.191  43.079 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CA    1 
ATOM   2374 C C     . LYS A 1  296 ? -41.886 -6.771  44.135 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A C     1 
ATOM   2375 O O     . LYS A 1  296 ? -41.322 -5.684  44.051 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A O     1 
ATOM   2376 C CB    . LYS A 1  296 ? -44.313 -6.692  43.463 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CB    1 
ATOM   2377 C CG    . LYS A 1  296 ? -45.277 -6.544  42.297 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CG    1 
ATOM   2378 C CD    . LYS A 1  296 ? -46.618 -5.979  42.765 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CD    1 
ATOM   2379 C CE    . LYS A 1  296 ? -47.510 -5.553  41.604 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A CE    1 
ATOM   2380 N NZ    . LYS A 1  296 ? -47.656 -6.624  40.600 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 296  LYS A NZ    1 
ATOM   2381 N N     . THR A 1  297 ? -41.644 -7.633  45.118 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 297  THR A N     1 
ATOM   2382 C CA    . THR A 1  297 ? -40.698 -7.298  46.181 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 297  THR A CA    1 
ATOM   2383 C C     . THR A 1  297 ? -39.256 -7.237  45.662 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 297  THR A C     1 
ATOM   2384 O O     . THR A 1  297 ? -38.385 -6.635  46.289 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 297  THR A O     1 
ATOM   2385 C CB    . THR A 1  297 ? -40.842 -8.245  47.391 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 297  THR A CB    1 
ATOM   2386 O OG1   . THR A 1  297 ? -42.173 -8.135  47.899 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 297  THR A OG1   1 
ATOM   2387 C CG2   . THR A 1  297 ? -39.858 -7.885  48.509 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 297  THR A CG2   1 
ATOM   2388 N N     . SER A 1  298 ? -39.013 -7.825  44.498 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 298  SER A N     1 
ATOM   2389 C CA    . SER A 1  298 ? -37.683 -7.765  43.905 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 298  SER A CA    1 
ATOM   2390 C C     . SER A 1  298 ? -37.321 -6.334  43.520 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 298  SER A C     1 
ATOM   2391 O O     . SER A 1  298 ? -36.152 -6.033  43.296 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 298  SER A O     1 
ATOM   2392 C CB    . SER A 1  298 ? -37.571 -8.679  42.688 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 298  SER A CB    1 
ATOM   2393 O OG    . SER A 1  298 ? -38.210 -8.079  41.583 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 298  SER A OG    1 
ATOM   2394 N N     . ALA A 1  299 ? -38.307 -5.446  43.449 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A N     1 
ATOM   2395 C CA    . ALA A 1  299 ? -37.996 -4.040  43.199 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A CA    1 
ATOM   2396 C C     . ALA A 1  299 ? -37.190 -3.447  44.361 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A C     1 
ATOM   2397 O O     . ALA A 1  299 ? -36.520 -2.421  44.212 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A O     1 
ATOM   2398 C CB    . ALA A 1  299 ? -39.257 -3.240  42.941 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 299  ALA A CB    1 
ATOM   2399 N N     . VAL A 1  300 ? -37.256 -4.109  45.517 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A N     1 
ATOM   2400 C CA    . VAL A 1  300 ? -36.433 -3.762  46.661 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CA    1 
ATOM   2401 C C     . VAL A 1  300 ? -35.192 -4.673  46.757 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A C     1 
ATOM   2402 O O     . VAL A 1  300 ? -34.074 -4.173  46.841 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A O     1 
ATOM   2403 C CB    . VAL A 1  300 ? -37.261 -3.810  47.957 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CB    1 
ATOM   2404 C CG1   . VAL A 1  300 ? -36.381 -3.724  49.227 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CG1   1 
ATOM   2405 C CG2   . VAL A 1  300 ? -38.289 -2.712  47.944 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 300  VAL A CG2   1 
ATOM   2406 N N     . TYR A 1  301 ? -35.355 -5.996  46.723 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A N     1 
ATOM   2407 C CA    . TYR A 1  301 ? -34.194 -6.846  47.004 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CA    1 
ATOM   2408 C C     . TYR A 1  301 ? -33.176 -6.982  45.874 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A C     1 
ATOM   2409 O O     . TYR A 1  301 ? -31.984 -7.136  46.149 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A O     1 
ATOM   2410 C CB    . TYR A 1  301 ? -34.553 -8.208  47.640 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CB    1 
ATOM   2411 C CG    . TYR A 1  301 ? -35.433 -9.126  46.816 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CG    1 
ATOM   2412 C CD1   . TYR A 1  301 ? -34.912 -9.861  45.745 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CD1   1 
ATOM   2413 C CD2   . TYR A 1  301 ? -36.776 -9.292  47.134 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CD2   1 
ATOM   2414 C CE1   . TYR A 1  301 ? -35.716 -10.704 45.003 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CE1   1 
ATOM   2415 C CE2   . TYR A 1  301 ? -37.583 -10.134 46.405 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CE2   1 
ATOM   2416 C CZ    . TYR A 1  301 ? -37.054 -10.836 45.340 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A CZ    1 
ATOM   2417 O OH    . TYR A 1  301 ? -37.878 -11.666 44.613 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 301  TYR A OH    1 
ATOM   2418 N N     . ASN A 1  302 ? -33.620 -6.913  44.618 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A N     1 
ATOM   2419 C CA    . ASN A 1  302 ? -32.670 -6.909  43.497 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A CA    1 
ATOM   2420 C C     . ASN A 1  302 ? -31.618 -5.808  43.633 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A C     1 
ATOM   2421 O O     . ASN A 1  302 ? -30.432 -6.100  43.588 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A O     1 
ATOM   2422 C CB    . ASN A 1  302 ? -33.363 -6.786  42.146 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A CB    1 
ATOM   2423 C CG    . ASN A 1  302 ? -33.793 -8.124  41.570 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A CG    1 
ATOM   2424 O OD1   . ASN A 1  302 ? -33.481 -9.193  42.101 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A OD1   1 
ATOM   2425 N ND2   . ASN A 1  302 ? -34.507 -8.063  40.454 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 302  ASN A ND2   1 
ATOM   2426 N N     . PRO A 1  303 ? -32.044 -4.540  43.816 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A N     1 
ATOM   2427 C CA    . PRO A 1  303 ? -31.048 -3.469  44.013 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CA    1 
ATOM   2428 C C     . PRO A 1  303 ? -30.203 -3.639  45.291 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A C     1 
ATOM   2429 O O     . PRO A 1  303 ? -29.064 -3.173  45.349 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A O     1 
ATOM   2430 C CB    . PRO A 1  303 ? -31.893 -2.189  44.104 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CB    1 
ATOM   2431 C CG    . PRO A 1  303 ? -33.284 -2.577  43.675 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CG    1 
ATOM   2432 C CD    . PRO A 1  303 ? -33.432 -4.041  43.877 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 303  PRO A CD    1 
ATOM   2433 N N     . VAL A 1  304 ? -30.745 -4.290  46.313 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A N     1 
ATOM   2434 C CA    . VAL A 1  304 ? -29.934 -4.584  47.482 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CA    1 
ATOM   2435 C C     . VAL A 1  304 ? -28.786 -5.496  47.046 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A C     1 
ATOM   2436 O O     . VAL A 1  304 ? -27.621 -5.201  47.277 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A O     1 
ATOM   2437 C CB    . VAL A 1  304 ? -30.774 -5.208  48.623 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CB    1 
ATOM   2438 C CG1   . VAL A 1  304 ? -29.892 -5.788  49.707 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG1   1 
ATOM   2439 C CG2   . VAL A 1  304 ? -31.694 -4.159  49.217 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG2   1 
ATOM   2440 N N     . ILE A 1  305 ? -29.125 -6.585  46.372 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A N     1 
ATOM   2441 C CA    . ILE A 1  305 ? -28.136 -7.536  45.881 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CA    1 
ATOM   2442 C C     . ILE A 1  305 ? -27.180 -6.947  44.829 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A C     1 
ATOM   2443 O O     . ILE A 1  305 ? -25.958 -7.047  44.969 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A O     1 
ATOM   2444 C CB    . ILE A 1  305 ? -28.845 -8.788  45.354 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CB    1 
ATOM   2445 C CG1   . ILE A 1  305 ? -29.381 -9.593  46.545 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CG1   1 
ATOM   2446 C CG2   . ILE A 1  305 ? -27.908 -9.631  44.496 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CG2   1 
ATOM   2447 C CD1   . ILE A 1  305 ? -30.560 -10.453 46.222 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 305  ILE A CD1   1 
ATOM   2448 N N     . TYR A 1  306 ? -27.737 -6.296  43.812 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A N     1 
ATOM   2449 C CA    . TYR A 1  306 ? -26.985 -5.873  42.623 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CA    1 
ATOM   2450 C C     . TYR A 1  306 ? -26.445 -4.448  42.650 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A C     1 
ATOM   2451 O O     . TYR A 1  306 ? -25.689 -4.054  41.762 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A O     1 
ATOM   2452 C CB    . TYR A 1  306 ? -27.852 -6.032  41.377 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CB    1 
ATOM   2453 C CG    . TYR A 1  306 ? -28.157 -7.460  41.043 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CG    1 
ATOM   2454 C CD1   . TYR A 1  306 ? -29.255 -8.109  41.599 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CD1   1 
ATOM   2455 C CD2   . TYR A 1  306 ? -27.349 -8.166  40.168 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CD2   1 
ATOM   2456 C CE1   . TYR A 1  306 ? -29.530 -9.424  41.293 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CE1   1 
ATOM   2457 C CE2   . TYR A 1  306 ? -27.619 -9.475  39.853 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CE2   1 
ATOM   2458 C CZ    . TYR A 1  306 ? -28.704 -10.099 40.415 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A CZ    1 
ATOM   2459 O OH    . TYR A 1  306 ? -28.951 -11.404 40.085 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 306  TYR A OH    1 
ATOM   2460 N N     . ILE A 1  307 ? -26.856 -3.664  43.636 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A N     1 
ATOM   2461 C CA    . ILE A 1  307 ? -26.405 -2.281  43.737 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CA    1 
ATOM   2462 C C     . ILE A 1  307 ? -25.801 -2.050  45.123 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A C     1 
ATOM   2463 O O     . ILE A 1  307 ? -24.601 -1.825  45.260 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A O     1 
ATOM   2464 C CB    . ILE A 1  307 ? -27.556 -1.280  43.482 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CB    1 
ATOM   2465 C CG1   . ILE A 1  307 ? -28.275 -1.599  42.170 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CG1   1 
ATOM   2466 C CG2   . ILE A 1  307 ? -27.048 0.150   43.485 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CG2   1 
ATOM   2467 C CD1   . ILE A 1  307 ? -27.483 -1.285  40.951 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 307  ILE A CD1   1 
ATOM   2468 N N     . MET A 1  308 ? -26.625 -2.139  46.159 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 308  MET A N     1 
ATOM   2469 C CA    . MET A 1  308 ? -26.118 -1.901  47.502 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CA    1 
ATOM   2470 C C     . MET A 1  308 ? -24.972 -2.815  47.864 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 308  MET A C     1 
ATOM   2471 O O     . MET A 1  308 ? -24.092 -2.418  48.612 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 308  MET A O     1 
ATOM   2472 C CB    . MET A 1  308 ? -27.233 -1.925  48.548 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CB    1 
ATOM   2473 C CG    . MET A 1  308 ? -27.999 -0.595  48.602 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CG    1 
ATOM   2474 S SD    . MET A 1  308 ? -29.415 -0.603  49.726 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 308  MET A SD    1 
ATOM   2475 C CE    . MET A 1  308 ? -28.656 -0.807  51.352 1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 308  MET A CE    1 
ATOM   2476 N N     . MET A 1  309 ? -24.951 -4.020  47.304 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 309  MET A N     1 
ATOM   2477 C CA    . MET A 1  309 ? -23.889 -4.982  47.622 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CA    1 
ATOM   2478 C C     . MET A 1  309 ? -22.695 -4.893  46.668 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 309  MET A C     1 
ATOM   2479 O O     . MET A 1  309 ? -21.739 -5.663  46.764 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 309  MET A O     1 
ATOM   2480 C CB    . MET A 1  309 ? -24.436 -6.409  47.685 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CB    1 
ATOM   2481 C CG    . MET A 1  309 ? -24.982 -6.778  49.052 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CG    1 
ATOM   2482 S SD    . MET A 1  309 ? -25.629 -8.461  49.155 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 309  MET A SD    1 
ATOM   2483 C CE    . MET A 1  309 ? -25.347 -8.828  50.900 1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 309  MET A CE    1 
ATOM   2484 N N     . ASN A 1  310 ? -22.767 -3.942  45.748 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A N     1 
ATOM   2485 C CA    . ASN A 1  310 ? -21.684 -3.653  44.836 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A CA    1 
ATOM   2486 C C     . ASN A 1  310 ? -20.813 -2.547  45.471 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A C     1 
ATOM   2487 O O     . ASN A 1  310 ? -21.277 -1.424  45.732 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A O     1 
ATOM   2488 C CB    . ASN A 1  310 ? -22.294 -3.263  43.485 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A CB    1 
ATOM   2489 C CG    . ASN A 1  310 ? -21.274 -2.787  42.472 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A CG    1 
ATOM   2490 O OD1   . ASN A 1  310 ? -20.427 -1.945  42.767 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A OD1   1 
ATOM   2491 N ND2   . ASN A 1  310 ? -21.384 -3.293  41.249 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 310  ASN A ND2   1 
ATOM   2492 N N     . LYS A 1  311 ? -19.561 -2.901  45.755 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A N     1 
ATOM   2493 C CA    . LYS A 1  311 ? -18.607 -2.038  46.446 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CA    1 
ATOM   2494 C C     . LYS A 1  311 ? -18.612 -0.594  45.929 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A C     1 
ATOM   2495 O O     . LYS A 1  311 ? -18.672 0.368   46.713 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A O     1 
ATOM   2496 C CB    . LYS A 1  311 ? -17.214 -2.640  46.306 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CB    1 
ATOM   2497 C CG    . LYS A 1  311 ? -16.159 -2.040  47.204 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CG    1 
ATOM   2498 C CD    . LYS A 1  311 ? -14.875 -2.875  47.200 1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CD    1 
ATOM   2499 C CE    . LYS A 1  311 ? -14.052 -2.577  48.452 1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A CE    1 
ATOM   2500 N NZ    . LYS A 1  311 ? -12.688 -3.151  48.383 1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 311  LYS A NZ    1 
ATOM   2501 N N     . GLN A 1  312 ? -18.552 -0.438  44.609 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A N     1 
ATOM   2502 C CA    . GLN A 1  312 ? -18.513 0.892   44.017 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CA    1 
ATOM   2503 C C     . GLN A 1  312 ? -19.783 1.685   44.280 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A C     1 
ATOM   2504 O O     . GLN A 1  312 ? -19.717 2.765   44.873 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A O     1 
ATOM   2505 C CB    . GLN A 1  312 ? -18.203 0.833   42.525 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CB    1 
ATOM   2506 C CG    . GLN A 1  312 ? -16.739 1.070   42.197 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CG    1 
ATOM   2507 C CD    . GLN A 1  312 ? -16.574 1.835   40.888 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A CD    1 
ATOM   2508 O OE1   . GLN A 1  312 ? -17.215 1.514   39.879 1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A OE1   1 
ATOM   2509 N NE2   . GLN A 1  312 ? -15.720 2.858   40.899 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 312  GLN A NE2   1 
ATOM   2510 N N     . PHE A 1  313 ? -20.935 1.161   43.867 0.50 45.34  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A N     1 
ATOM   2511 C CA    . PHE A 1  313 ? -22.181 1.881   44.084 0.50 36.91  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CA    1 
ATOM   2512 C C     . PHE A 1  313 ? -22.325 2.259   45.541 0.50 37.50  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A C     1 
ATOM   2513 O O     . PHE A 1  313 ? -22.637 3.400   45.870 0.50 29.83  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A O     1 
ATOM   2514 C CB    . PHE A 1  313 ? -23.379 1.077   43.593 0.50 32.63  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CB    1 
ATOM   2515 C CG    . PHE A 1  313 ? -23.582 1.178   42.125 0.50 20.61  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CG    1 
ATOM   2516 C CD1   . PHE A 1  313 ? -22.981 0.276   41.262 0.50 22.94  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CD1   1 
ATOM   2517 C CD2   . PHE A 1  313 ? -24.324 2.205   41.595 0.50 12.65  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CD2   1 
ATOM   2518 C CE1   . PHE A 1  313 ? -23.144 0.386   39.889 0.50 12.84  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CE1   1 
ATOM   2519 C CE2   . PHE A 1  313 ? -24.488 2.318   40.226 0.50 12.93  ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CE2   1 
ATOM   2520 C CZ    . PHE A 1  313 ? -23.898 1.404   39.377 0.50 6.98   ? ? ? ? ? ? 313  PHE A CZ    1 
ATOM   2521 N N     . ARG A 1  314 ? -22.049 1.298   46.412 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A N     1 
ATOM   2522 C CA    . ARG A 1  314 ? -22.149 1.527   47.857 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CA    1 
ATOM   2523 C C     . ARG A 1  314 ? -21.357 2.743   48.325 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A C     1 
ATOM   2524 O O     . ARG A 1  314 ? -21.946 3.658   48.898 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A O     1 
ATOM   2525 C CB    . ARG A 1  314 ? -21.751 0.286   48.662 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CB    1 
ATOM   2526 C CG    . ARG A 1  314 ? -22.232 0.313   50.127 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CG    1 
ATOM   2527 C CD    . ARG A 1  314 ? -21.557 -0.780  50.975 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CD    1 
ATOM   2528 N NE    . ARG A 1  314 ? -21.347 -2.002  50.200 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A NE    1 
ATOM   2529 C CZ    . ARG A 1  314 ? -20.160 -2.534  49.932 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A CZ    1 
ATOM   2530 N NH1   . ARG A 1  314 ? -20.071 -3.643  49.209 1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A NH1   1 
ATOM   2531 N NH2   . ARG A 1  314 ? -19.062 -1.964  50.393 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 314  ARG A NH2   1 
ATOM   2532 N N     . ASN A 1  315 ? -20.042 2.768   48.085 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A N     1 
ATOM   2533 C CA    . ASN A 1  315 ? -19.232 3.928   48.480 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A CA    1 
ATOM   2534 C C     . ASN A 1  315 ? -19.823 5.244   47.979 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A C     1 
ATOM   2535 O O     . ASN A 1  315 ? -20.035 6.180   48.756 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A O     1 
ATOM   2536 C CB    . ASN A 1  315 ? -17.788 3.800   48.001 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A CB    1 
ATOM   2537 C CG    . ASN A 1  315 ? -17.047 2.648   48.656 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A CG    1 
ATOM   2538 O OD1   . ASN A 1  315 ? -17.458 2.124   49.691 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A OD1   1 
ATOM   2539 N ND2   . ASN A 1  315 ? -15.941 2.244   48.043 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 315  ASN A ND2   1 
ATOM   2540 N N     . CYS A 1  316 ? -20.102 5.317   46.684 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A N     1 
ATOM   2541 C CA    . CYS A 1  316 ? -20.727 6.512   46.131 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A CA    1 
ATOM   2542 C C     . CYS A 1  316 ? -22.028 6.877   46.837 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A C     1 
ATOM   2543 O O     . CYS A 1  316 ? -22.280 8.045   47.118 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A O     1 
ATOM   2544 C CB    . CYS A 1  316 ? -20.980 6.334   44.644 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A CB    1 
ATOM   2545 S SG    . CYS A 1  316 ? -19.468 6.197   43.718 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 316  CYS A SG    1 
ATOM   2546 N N     . MET A 1  317 ? -22.861 5.878   47.108 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 317  MET A N     1 
ATOM   2547 C CA    . MET A 1  317 ? -24.104 6.111   47.832 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CA    1 
ATOM   2548 C C     . MET A 1  317 ? -23.857 6.652   49.236 1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 317  MET A C     1 
ATOM   2549 O O     . MET A 1  317 ? -24.543 7.570   49.679 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 317  MET A O     1 
ATOM   2550 C CB    . MET A 1  317 ? -24.941 4.839   47.897 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CB    1 
ATOM   2551 C CG    . MET A 1  317 ? -25.794 4.624   46.668 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CG    1 
ATOM   2552 S SD    . MET A 1  317 ? -26.843 3.169   46.791 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 317  MET A SD    1 
ATOM   2553 C CE    . MET A 1  317 ? -27.905 3.442   45.376 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 317  MET A CE    1 
ATOM   2554 N N     . VAL A 1  318 ? -22.876 6.091   49.934 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A N     1 
ATOM   2555 C CA    . VAL A 1  318 ? -22.548 6.578   51.260 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CA    1 
ATOM   2556 C C     . VAL A 1  318 ? -22.070 8.018   51.174 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A C     1 
ATOM   2557 O O     . VAL A 1  318 ? -22.536 8.882   51.912 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A O     1 
ATOM   2558 C CB    . VAL A 1  318 ? -21.498 5.699   51.961 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CB    1 
ATOM   2559 C CG1   . VAL A 1  318 ? -21.055 6.339   53.281 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CG1   1 
ATOM   2560 C CG2   . VAL A 1  318 ? -22.065 4.298   52.198 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CG2   1 
ATOM   2561 N N     . THR A 1  319 ? -21.152 8.282   50.259 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 319  THR A N     1 
ATOM   2562 C CA    . THR A 1  319 ? -20.675 9.642   50.069 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CA    1 
ATOM   2563 C C     . THR A 1  319 ? -21.840 10.599  49.836 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 319  THR A C     1 
ATOM   2564 O O     . THR A 1  319 ? -21.917 11.645  50.461 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 319  THR A O     1 
ATOM   2565 C CB    . THR A 1  319 ? -19.693 9.735   48.889 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CB    1 
ATOM   2566 O OG1   . THR A 1  319 ? -18.529 8.944   49.163 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 319  THR A OG1   1 
ATOM   2567 C CG2   . THR A 1  319 ? -19.275 11.167  48.662 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CG2   1 
ATOM   2568 N N     . THR A 1  320 ? -22.750 10.237  48.939 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 320  THR A N     1 
ATOM   2569 C CA    . THR A 1  320 ? -23.843 11.133  48.580 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CA    1 
ATOM   2570 C C     . THR A 1  320 ? -24.849 11.280  49.705 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 320  THR A C     1 
ATOM   2571 O O     . THR A 1  320 ? -25.363 12.368  49.932 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 320  THR A O     1 
ATOM   2572 C CB    . THR A 1  320 ? -24.559 10.686  47.298 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CB    1 
ATOM   2573 O OG1   . THR A 1  320 ? -23.613 10.648  46.221 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 320  THR A OG1   1 
ATOM   2574 C CG2   . THR A 1  320 ? -25.678 11.664  46.947 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CG2   1 
ATOM   2575 N N     . LEU A 1  321 ? -25.116 10.187  50.412 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A N     1 
ATOM   2576 C CA    . LEU A 1  321 ? -26.051 10.214  51.535 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CA    1 
ATOM   2577 C C     . LEU A 1  321 ? -25.488 11.015  52.698 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A C     1 
ATOM   2578 O O     . LEU A 1  321 ? -26.234 11.645  53.445 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A O     1 
ATOM   2579 C CB    . LEU A 1  321 ? -26.444 8.796   51.984 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CB    1 
ATOM   2580 C CG    . LEU A 1  321 ? -27.437 8.079   51.049 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CG    1 
ATOM   2581 C CD1   . LEU A 1  321 ? -27.868 6.715   51.600 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CD1   1 
ATOM   2582 C CD2   . LEU A 1  321 ? -28.655 8.974   50.732 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 321  LEU A CD2   1 
ATOM   2583 N N     . CYS A 1  322 ? -24.166 11.004  52.835 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A N     1 
ATOM   2584 C CA    . CYS A 1  322 ? -23.516 11.778  53.879 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A CA    1 
ATOM   2585 C C     . CYS A 1  322 ? -22.998 13.090  53.337 1.00 78.00  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A C     1 
ATOM   2586 O O     . CYS A 1  322 ? -21.835 13.454  53.516 1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A O     1 
ATOM   2587 C CB    . CYS A 1  322 ? -22.446 10.956  54.567 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A CB    1 
ATOM   2588 S SG    . CYS A 1  322 ? -23.224 9.523   55.314 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 322  CYS A SG    1 
ATOM   2589 N N     . CYS A 1  323 ? -23.900 13.788  52.652 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A N     1 
ATOM   2590 C CA    . CYS A 1  323 ? -23.712 15.182  52.296 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A CA    1 
ATOM   2591 C C     . CYS A 1  323 ? -22.524 15.384  51.372 1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A C     1 
ATOM   2592 O O     . CYS A 1  323 ? -22.585 15.040  50.192 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A O     1 
ATOM   2593 C CB    . CYS A 1  323 ? -23.562 16.000  53.575 1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A CB    1 
ATOM   2594 S SG    . CYS A 1  323 ? -25.003 15.824  54.617 1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 323  CYS A SG    1 
ATOM   2595 N N     . GLY A 1  324 ? -21.447 15.940  51.915 1.00 95.34  ? ? ? ? ? ? 324  GLY A N     1 
ATOM   2596 C CA    . GLY A 1  324 ? -20.255 16.190  51.131 1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 324  GLY A CA    1 
ATOM   2597 C C     . GLY A 1  324 ? -19.543 14.900  50.773 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 324  GLY A C     1 
ATOM   2598 O O     . GLY A 1  324 ? -19.335 14.598  49.589 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 324  GLY A O     1 
ATOM   2599 N N     . LYS A 1  325 ? -19.179 14.132  51.798 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A N     1 
ATOM   2600 C CA    . LYS A 1  325 ? -18.316 12.978  51.608 1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CA    1 
ATOM   2601 C C     . LYS A 1  325 ? -18.227 12.148  52.873 1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A C     1 
ATOM   2602 O O     . LYS A 1  325 ? -18.676 12.577  53.929 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A O     1 
ATOM   2603 C CB    . LYS A 1  325 ? -16.910 13.451  51.239 1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CB    1 
ATOM   2604 C CG    . LYS A 1  325 ? -16.258 14.293  52.339 1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CG    1 
ATOM   2605 C CD    . LYS A 1  325 ? -14.772 14.508  52.102 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CD    1 
ATOM   2606 C CE    . LYS A 1  325 ? -14.207 15.468  53.132 1.00 121.52 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A CE    1 
ATOM   2607 N NZ    . LYS A 1  325 ? -12.795 15.809  52.833 1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 325  LYS A NZ    1 
ATOM   2608 N N     . ASN A 1  326 ? -17.642 10.960  52.751 1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A N     1 
ATOM   2609 C CA    . ASN A 1  326 ? -17.223 10.171  53.909 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A CA    1 
ATOM   2610 C C     . ASN A 1  326 ? -16.422 8.928   53.518 1.00 106.19 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A C     1 
ATOM   2611 O O     . ASN A 1  326 ? -15.760 8.315   54.356 1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A O     1 
ATOM   2612 C CB    . ASN A 1  326 ? -18.414 9.792   54.803 1.00 105.38 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A CB    1 
ATOM   2613 C CG    . ASN A 1  326 ? -18.068 9.839   56.289 1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A CG    1 
ATOM   2614 O OD1   . ASN A 1  326 ? -18.039 8.810   56.965 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 326  ASN A OD1   1 
ATOM   2615 N ND2   . ASN A 1  326 ? -17.788 11.036  56.797 1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 326  ASN A ND2   1 
ATOM   2616 N N     . ILE B 2  1   ? -7.853  -12.749 36.768 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B N     1 
ATOM   2617 C CA    . ILE B 2  1   ? -9.298  -12.569 37.100 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B CA    1 
ATOM   2618 C C     . ILE B 2  1   ? -9.599  -11.280 37.869 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B C     1 
ATOM   2619 O O     . ILE B 2  1   ? -10.589 -10.600 37.573 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B O     1 
ATOM   2620 C CB    . ILE B 2  1   ? -9.873  -13.756 37.918 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B CB    1 
ATOM   2621 C CG1   . ILE B 2  1   ? -8.798  -14.332 38.837 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B CG1   1 
ATOM   2622 C CG2   . ILE B 2  1   ? -10.503 -14.821 37.002 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B CG2   1 
ATOM   2623 C CD1   . ILE B 2  1   ? -9.304  -15.434 39.749 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 340  ILE B CD1   1 
ATOM   2624 N N     . LEU B 2  2   ? -8.749  -10.948 38.845 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B N     1 
ATOM   2625 C CA    . LEU B 2  2   ? -9.044  -9.878  39.813 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B CA    1 
ATOM   2626 C C     . LEU B 2  2   ? -9.558  -8.562  39.217 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B C     1 
ATOM   2627 O O     . LEU B 2  2   ? -10.582 -8.048  39.668 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B O     1 
ATOM   2628 C CB    . LEU B 2  2   ? -7.862  -9.636  40.759 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B CB    1 
ATOM   2629 C CG    . LEU B 2  2   ? -7.549  -10.771 41.741 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B CG    1 
ATOM   2630 C CD1   . LEU B 2  2   ? -6.434  -10.379 42.717 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B CD1   1 
ATOM   2631 C CD2   . LEU B 2  2   ? -8.800  -11.206 42.498 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 341  LEU B CD2   1 
ATOM   2632 N N     . GLU B 2  3   ? -8.866  -8.024  38.212 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B N     1 
ATOM   2633 C CA    . GLU B 2  3   ? -9.315  -6.777  37.572 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B CA    1 
ATOM   2634 C C     . GLU B 2  3   ? -10.709 -6.920  36.993 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B C     1 
ATOM   2635 O O     . GLU B 2  3   ? -11.564 -6.053  37.179 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B O     1 
ATOM   2636 C CB    . GLU B 2  3   ? -8.347  -6.314  36.478 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B CB    1 
ATOM   2637 C CG    . GLU B 2  3   ? -7.176  -5.486  36.992 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B CG    1 
ATOM   2638 C CD    . GLU B 2  3   ? -7.620  -4.285  37.820 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B CD    1 
ATOM   2639 O OE1   . GLU B 2  3   ? -8.106  -3.299  37.223 1.00 93.63  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B OE1   1 
ATOM   2640 O OE2   . GLU B 2  3   ? -7.477  -4.329  39.065 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 342  GLU B OE2   1 
ATOM   2641 N N     . ASN B 2  4   ? -10.929 -8.023  36.288 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B N     1 
ATOM   2642 C CA    . ASN B 2  4   ? -12.233 -8.300  35.704 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B CA    1 
ATOM   2643 C C     . ASN B 2  4   ? -13.325 -8.450  36.743 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B C     1 
ATOM   2644 O O     . ASN B 2  4   ? -14.411 -7.915  36.573 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B O     1 
ATOM   2645 C CB    . ASN B 2  4   ? -12.168 -9.520  34.791 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B CB    1 
ATOM   2646 C CG    . ASN B 2  4   ? -11.362 -9.251  33.534 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B CG    1 
ATOM   2647 O OD1   . ASN B 2  4   ? -11.122 -8.089  33.172 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B OD1   1 
ATOM   2648 N ND2   . ASN B 2  4   ? -10.940 -10.318 32.859 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 343  ASN B ND2   1 
ATOM   2649 N N     . LEU B 2  5   ? -13.028 -9.157  37.828 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B N     1 
ATOM   2650 C CA    . LEU B 2  5   ? -13.956 -9.258  38.943 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B CA    1 
ATOM   2651 C C     . LEU B 2  5   ? -14.298 -7.880  39.526 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B C     1 
ATOM   2652 O O     . LEU B 2  5   ? -15.423 -7.652  39.957 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B O     1 
ATOM   2653 C CB    . LEU B 2  5   ? -13.414 -10.213 40.006 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B CB    1 
ATOM   2654 C CG    . LEU B 2  5   ? -13.192 -11.638 39.469 1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B CG    1 
ATOM   2655 C CD1   . LEU B 2  5   ? -12.639 -12.601 40.531 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B CD1   1 
ATOM   2656 C CD2   . LEU B 2  5   ? -14.474 -12.202 38.842 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 344  LEU B CD2   1 
ATOM   2657 N N     . LYS B 2  6   ? -13.347 -6.949  39.514 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B N     1 
ATOM   2658 C CA    . LYS B 2  6   ? -13.633 -5.586  39.962 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B CA    1 
ATOM   2659 C C     . LYS B 2  6   ? -14.509 -4.855  38.965 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B C     1 
ATOM   2660 O O     . LYS B 2  6   ? -15.441 -4.160  39.357 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B O     1 
ATOM   2661 C CB    . LYS B 2  6   ? -12.351 -4.793  40.227 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B CB    1 
ATOM   2662 C CG    . LYS B 2  6   ? -11.618 -5.233  41.489 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B CG    1 
ATOM   2663 C CD    . LYS B 2  6   ? -10.146 -4.827  41.480 1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B CD    1 
ATOM   2664 C CE    . LYS B 2  6   ? -9.385  -5.450  42.649 1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B CE    1 
ATOM   2665 N NZ    . LYS B 2  6   ? -7.913  -5.277  42.498 1.00 97.97  ? ? ? ? ? ? 345  LYS B NZ    1 
ATOM   2666 N N     . ASP B 2  7   ? -14.209 -5.018  37.677 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B N     1 
ATOM   2667 C CA    . ASP B 2  7   ? -14.968 -4.362  36.604 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B CA    1 
ATOM   2668 C C     . ASP B 2  7   ? -16.454 -4.724  36.599 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B C     1 
ATOM   2669 O O     . ASP B 2  7   ? -17.306 -3.869  36.348 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B O     1 
ATOM   2670 C CB    . ASP B 2  7   ? -14.370 -4.702  35.238 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B CB    1 
ATOM   2671 C CG    . ASP B 2  7   ? -12.978 -4.144  35.055 1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B CG    1 
ATOM   2672 O OD1   . ASP B 2  7   ? -12.579 -3.272  35.858 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B OD1   1 
ATOM   2673 O OD2   . ASP B 2  7   ? -12.291 -4.584  34.105 1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 346  ASP B OD2   1 
ATOM   2674 N N     . VAL B 2  8   ? -16.757 -5.991  36.866 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B N     1 
ATOM   2675 C CA    . VAL B 2  8   ? -18.133 -6.459  36.856 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B CA    1 
ATOM   2676 C C     . VAL B 2  8   ? -18.780 -6.339  38.234 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B C     1 
ATOM   2677 O O     . VAL B 2  8   ? -19.909 -6.794  38.440 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B O     1 
ATOM   2678 C CB    . VAL B 2  8   ? -18.259 -7.916  36.340 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B CB    1 
ATOM   2679 C CG1   . VAL B 2  8   ? -17.747 -8.031  34.904 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B CG1   1 
ATOM   2680 C CG2   . VAL B 2  8   ? -17.567 -8.901  37.293 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 347  VAL B CG2   1 
ATOM   2681 N N     . GLY B 2  9   ? -18.066 -5.720  39.169 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 348  GLY B N     1 
ATOM   2682 C CA    . GLY B 2  9   ? -18.625 -5.404  40.478 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 348  GLY B CA    1 
ATOM   2683 C C     . GLY B 2  9   ? -18.822 -6.615  41.364 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 348  GLY B C     1 
ATOM   2684 O O     . GLY B 2  9   ? -19.659 -6.602  42.248 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 348  GLY B O     1 
ATOM   2685 N N     . LEU B 2  10  ? -18.039 -7.663  41.140 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B N     1 
ATOM   2686 C CA    . LEU B 2  10  ? -18.179 -8.890  41.909 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B CA    1 
ATOM   2687 C C     . LEU B 2  10  ? -17.120 -9.056  42.986 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B C     1 
ATOM   2688 O O     . LEU B 2  10  ? -17.225 -9.960  43.811 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B O     1 
ATOM   2689 C CB    . LEU B 2  10  ? -18.188 -10.112 40.991 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B CB    1 
ATOM   2690 C CG    . LEU B 2  10  ? -19.546 -10.509 40.401 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B CG    1 
ATOM   2691 C CD1   . LEU B 2  10  ? -19.401 -11.739 39.515 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B CD1   1 
ATOM   2692 C CD2   . LEU B 2  10  ? -20.591 -10.761 41.498 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 349  LEU B CD2   1 
ATOM   2693 N N     . PHE B 2  11  ? -16.114 -8.185  42.984 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B N     1 
ATOM   2694 C CA    . PHE B 2  11  ? -15.057 -8.224  44.004 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CA    1 
ATOM   2695 C C     . PHE B 2  11  ? -14.319 -6.897  44.173 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B C     1 
ATOM   2696 O O     . PHE B 2  11  ? -14.108 -6.432  45.299 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B O     1 
ATOM   2697 C CB    . PHE B 2  11  ? -14.039 -9.332  43.708 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CB    1 
ATOM   2698 C CG    . PHE B 2  11  ? -12.970 -9.471  44.767 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CG    1 
ATOM   2699 C CD1   . PHE B 2  11  ? -13.279 -9.985  46.029 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CD1   1 
ATOM   2700 C CD2   . PHE B 2  11  ? -11.660 -9.096  44.502 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CD2   1 
ATOM   2701 C CE1   . PHE B 2  11  ? -12.306 -10.120 47.003 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CE1   1 
ATOM   2702 C CE2   . PHE B 2  11  ? -10.685 -9.227  45.473 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CE2   1 
ATOM   2703 C CZ    . PHE B 2  11  ? -11.012 -9.738  46.727 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B CZ    1 
ATOM   2704 O OXT   . PHE B 2  11  ? -13.902 -6.272  43.195 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 350  PHE B OXT   1 
HETATM 2705 C C1    . RET C 3  .   ? -43.073 -16.462 33.951 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C1    1 
HETATM 2706 C C2    . RET C 3  .   ? -43.304 -18.013 34.059 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C2    1 
HETATM 2707 C C3    . RET C 3  .   ? -44.521 -18.500 33.462 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C3    1 
HETATM 2708 C C4    . RET C 3  .   ? -45.742 -17.753 33.836 1.00 80.23  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C4    1 
HETATM 2709 C C5    . RET C 3  .   ? -45.593 -16.265 33.697 1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C5    1 
HETATM 2710 C C6    . RET C 3  .   ? -44.401 -15.674 33.850 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C6    1 
HETATM 2711 C C7    . RET C 3  .   ? -44.254 -14.200 33.942 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C7    1 
HETATM 2712 C C8    . RET C 3  .   ? -44.906 -13.384 34.761 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C8    1 
HETATM 2713 C C9    . RET C 3  .   ? -44.760 -11.929 34.871 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C9    1 
HETATM 2714 C C10   . RET C 3  .   ? -45.287 -11.337 35.963 1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C10   1 
HETATM 2715 C C11   . RET C 3  .   ? -45.276 -9.952  36.341 1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C11   1 
HETATM 2716 C C12   . RET C 3  .   ? -45.947 -9.448  37.401 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C12   1 
HETATM 2717 C C13   . RET C 3  .   ? -45.955 -8.076  37.866 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C13   1 
HETATM 2718 C C14   . RET C 3  .   ? -46.815 -7.720  38.854 1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C14   1 
HETATM 2719 C C15   . RET C 3  .   ? -46.969 -6.414  39.472 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C15   1 
HETATM 2720 C C16   . RET C 3  .   ? -42.118 -16.005 32.896 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C16   1 
HETATM 2721 C C17   . RET C 3  .   ? -42.415 -16.250 35.302 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C17   1 
HETATM 2722 C C18   . RET C 3  .   ? -46.886 -15.543 33.370 1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C18   1 
HETATM 2723 C C19   . RET C 3  .   ? -44.041 -11.212 33.759 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C19   1 
HETATM 2724 C C20   . RET C 3  .   ? -44.978 -7.104  37.265 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 401  RET A C20   1 
HETATM 2725 C C1    . NAG D 4  .   ? -73.608 -12.234 40.184 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C1    1 
HETATM 2726 C C2    . NAG D 4  .   ? -73.435 -11.444 38.896 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C2    1 
HETATM 2727 C C3    . NAG D 4  .   ? -74.371 -10.235 38.889 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C3    1 
HETATM 2728 C C4    . NAG D 4  .   ? -75.834 -10.620 39.155 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C4    1 
HETATM 2729 C C5    . NAG D 4  .   ? -75.913 -11.544 40.370 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C5    1 
HETATM 2730 C C6    . NAG D 4  .   ? -77.316 -12.132 40.421 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C6    1 
HETATM 2731 C C7    . NAG D 4  .   ? -71.338 -10.936 37.683 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C7    1 
HETATM 2732 C C8    . NAG D 4  .   ? -69.905 -10.402 37.849 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A C8    1 
HETATM 2733 N N2    . NAG D 4  .   ? -72.039 -10.989 38.819 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A N2    1 
HETATM 2734 O O3    . NAG D 4  .   ? -74.263 -9.516  37.652 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A O3    1 
HETATM 2735 O O4    . NAG D 4  .   ? -76.523 -9.429  39.525 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A O4    1 
HETATM 2736 O O5    . NAG D 4  .   ? -74.969 -12.629 40.330 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A O5    1 
HETATM 2737 O O6    . NAG D 4  .   ? -77.536 -12.917 39.240 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A O6    1 
HETATM 2738 O O7    . NAG D 4  .   ? -71.777 -11.247 36.572 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 402  NAG A O7    1 
HETATM 2739 C C1    . NAG D 4  .   ? -77.703 -9.107  38.795 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C1    1 
HETATM 2740 C C2    . NAG D 4  .   ? -78.487 -8.134  39.676 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C2    1 
HETATM 2741 C C3    . NAG D 4  .   ? -79.798 -7.796  38.991 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C3    1 
HETATM 2742 C C4    . NAG D 4  .   ? -79.560 -7.255  37.564 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C4    1 
HETATM 2743 C C5    . NAG D 4  .   ? -78.690 -8.258  36.785 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C5    1 
HETATM 2744 C C6    . NAG D 4  .   ? -78.436 -7.731  35.362 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C6    1 
HETATM 2745 C C7    . NAG D 4  .   ? -78.014 -8.483  42.102 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C7    1 
HETATM 2746 C C8    . NAG D 4  .   ? -78.357 -9.308  43.344 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A C8    1 
HETATM 2747 N N2    . NAG D 4  .   ? -78.718 -8.768  40.994 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A N2    1 
HETATM 2748 O O3    . NAG D 4  .   ? -80.506 -6.862  39.796 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A O3    1 
HETATM 2749 O O4    . NAG D 4  .   ? -80.804 -7.114  36.872 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A O4    1 
HETATM 2750 O O5    . NAG D 4  .   ? -77.454 -8.524  37.488 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A O5    1 
HETATM 2751 O O6    . NAG D 4  .   ? -77.454 -8.519  34.674 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A O6    1 
HETATM 2752 O O7    . NAG D 4  .   ? -77.129 -7.631  42.163 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 403  NAG A O7    1 
HETATM 2753 C C1    . BMA D 4  .   ? -81.367 -5.799  36.866 1.00 81.16  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A C1    1 
HETATM 2754 C C2    . BMA D 4  .   ? -82.085 -5.563  35.538 1.00 91.75  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A C2    1 
HETATM 2755 C C3    . BMA D 4  .   ? -82.248 -4.060  35.339 1.00 101.43 ? ? ? ? ? ? 404  BMA A C3    1 
HETATM 2756 C C4    . BMA D 4  .   ? -82.892 -3.384  36.574 1.00 99.48  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A C4    1 
HETATM 2757 C C5    . BMA D 4  .   ? -82.642 -4.113  37.930 1.00 97.37  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A C5    1 
HETATM 2758 C C6    . BMA D 4  .   ? -83.827 -3.828  38.887 1.00 98.96  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A C6    1 
HETATM 2759 O O2    . BMA D 4  .   ? -83.379 -6.173  35.573 1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A O2    1 
HETATM 2760 O O3    . BMA D 4  .   ? -82.949 -3.711  34.112 1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 404  BMA A O3    1 
HETATM 2761 O O4    . BMA D 4  .   ? -82.351 -2.061  36.667 1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A O4    1 
HETATM 2762 O O5    . BMA D 4  .   ? -82.378 -5.551  37.874 1.00 88.78  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A O5    1 
HETATM 2763 O O6    . BMA D 4  .   ? -83.597 -2.604  39.608 1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 404  BMA A O6    1 
HETATM 2764 C C1    . MAN D 4  .   ? -83.822 -4.748  33.588 1.00 120.84 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A C1    1 
HETATM 2765 C C2    . MAN D 4  .   ? -83.322 -5.237  32.230 1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A C2    1 
HETATM 2766 C C3    . MAN D 4  .   ? -83.419 -4.104  31.204 1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A C3    1 
HETATM 2767 C C4    . MAN D 4  .   ? -84.862 -3.596  31.088 1.00 126.39 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A C4    1 
HETATM 2768 C C5    . MAN D 4  .   ? -85.468 -3.286  32.475 1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A C5    1 
HETATM 2769 C C6    . MAN D 4  .   ? -86.996 -3.061  32.359 1.00 126.28 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A C6    1 
HETATM 2770 O O2    . MAN D 4  .   ? -84.127 -6.350  31.815 1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A O2    1 
HETATM 2771 O O3    . MAN D 4  .   ? -82.959 -4.548  29.926 1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A O3    1 
HETATM 2772 O O4    . MAN D 4  .   ? -84.876 -2.419  30.269 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A O4    1 
HETATM 2773 O O5    . MAN D 4  .   ? -85.221 -4.350  33.453 1.00 126.15 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A O5    1 
HETATM 2774 O O6    . MAN D 4  .   ? -87.304 -1.661  32.432 1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 405  MAN A O6    1 
HETATM 2775 C C1    . NAG E 5  .   ? -64.129 -25.411 42.561 1.00 114.21 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C1    1 
HETATM 2776 C C2    . NAG E 5  .   ? -63.525 -26.605 41.788 1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C2    1 
HETATM 2777 C C3    . NAG E 5  .   ? -63.417 -27.857 42.660 1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C3    1 
HETATM 2778 C C4    . NAG E 5  .   ? -63.049 -27.468 44.092 1.00 123.39 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C4    1 
HETATM 2779 C C5    . NAG E 5  .   ? -64.203 -26.687 44.733 1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C5    1 
HETATM 2780 C C6    . NAG E 5  .   ? -63.792 -26.345 46.181 1.00 122.62 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C6    1 
HETATM 2781 C C7    . NAG E 5  .   ? -64.075 -26.545 39.371 1.00 113.66 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C7    1 
HETATM 2782 C C8    . NAG E 5  .   ? -65.144 -26.927 38.339 1.00 109.59 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A C8    1 
HETATM 2783 N N2    . NAG E 5  .   ? -64.382 -26.887 40.624 1.00 114.98 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A N2    1 
HETATM 2784 O O3    . NAG E 5  .   ? -62.425 -28.734 42.127 1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A O3    1 
HETATM 2785 O O4    . NAG E 5  .   ? -62.756 -28.634 44.871 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A O4    1 
HETATM 2786 O O5    . NAG E 5  .   ? -64.556 -25.482 43.973 1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A O5    1 
HETATM 2787 O O6    . NAG E 5  .   ? -64.945 -26.299 47.025 1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A O6    1 
HETATM 2788 O O7    . NAG E 5  .   ? -63.033 -25.976 39.033 1.00 109.48 ? ? ? ? ? ? 501  NAG A O7    1 
HETATM 2789 C C1    . BOG F 6  .   ? -63.513 5.447   48.737 1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A C1    1 
HETATM 2790 O O1    . BOG F 6  .   ? -62.486 6.162   48.017 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A O1    1 
HETATM 2791 C C2    . BOG F 6  .   ? -64.596 6.462   49.187 1.00 100.07 ? ? ? ? ? ? 601  BOG A C2    1 
HETATM 2792 O O2    . BOG F 6  .   ? -64.505 6.705   50.607 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 601  BOG A O2    1 
HETATM 2793 C C3    . BOG F 6  .   ? -66.056 6.104   48.805 1.00 98.09  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A C3    1 
HETATM 2794 O O3    . BOG F 6  .   ? -66.477 7.013   47.791 1.00 99.99  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A O3    1 
HETATM 2795 C C4    . BOG F 6  .   ? -66.308 4.665   48.304 1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A C4    1 
HETATM 2796 O O4    . BOG F 6  .   ? -67.452 4.125   48.975 1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A O4    1 
HETATM 2797 C C5    . BOG F 6  .   ? -65.093 3.737   48.483 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 601  BOG A C5    1 
HETATM 2798 O O5    . BOG F 6  .   ? -64.002 4.418   47.856 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 601  BOG A O5    1 
HETATM 2799 C C6    . BOG F 6  .   ? -65.239 2.325   47.845 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A C6    1 
HETATM 2800 O O6    . BOG F 6  .   ? -64.719 1.313   48.729 1.00 86.44  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A O6    1 
HETATM 2801 C "C1'" . BOG F 6  .   ? -61.178 5.699   48.336 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C1'" 1 
HETATM 2802 C "C2'" . BOG F 6  .   ? -60.259 6.916   48.217 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C2'" 1 
HETATM 2803 C "C3'" . BOG F 6  .   ? -58.780 6.521   48.180 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C3'" 1 
HETATM 2804 C "C4'" . BOG F 6  .   ? -57.894 7.747   48.373 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C4'" 1 
HETATM 2805 C "C5'" . BOG F 6  .   ? -56.520 7.525   47.734 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C5'" 1 
HETATM 2806 C "C6'" . BOG F 6  .   ? -55.413 7.626   48.794 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C6'" 1 
HETATM 2807 C "C7'" . BOG F 6  .   ? -54.121 8.232   48.234 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C7'" 1 
HETATM 2808 C "C8'" . BOG F 6  .   ? -52.887 7.522   48.799 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 601  BOG A "C8'" 1 
HETATM 2809 C C1    . BOG G 6  .   ? -56.308 -15.557 56.767 1.00 120.98 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A C1    1 
HETATM 2810 O O1    . BOG G 6  .   ? -55.085 -14.769 56.829 1.00 114.40 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A O1    1 
HETATM 2811 C C2    . BOG G 6  .   ? -57.258 -14.965 57.821 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A C2    1 
HETATM 2812 O O2    . BOG G 6  .   ? -56.701 -15.132 59.130 1.00 116.27 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A O2    1 
HETATM 2813 C C3    . BOG G 6  .   ? -58.641 -15.622 57.741 1.00 123.67 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A C3    1 
HETATM 2814 O O3    . BOG G 6  .   ? -59.515 -15.046 58.719 1.00 119.14 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A O3    1 
HETATM 2815 C C4    . BOG G 6  .   ? -59.233 -15.438 56.335 1.00 126.30 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A C4    1 
HETATM 2816 O O4    . BOG G 6  .   ? -60.491 -16.120 56.248 1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A O4    1 
HETATM 2817 C C5    . BOG G 6  .   ? -58.273 -15.951 55.239 1.00 124.89 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A C5    1 
HETATM 2818 O O5    . BOG G 6  .   ? -56.870 -15.570 55.408 1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A O5    1 
HETATM 2819 C C6    . BOG G 6  .   ? -58.716 -15.376 53.880 1.00 122.00 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A C6    1 
HETATM 2820 O O6    . BOG G 6  .   ? -59.732 -16.200 53.302 1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A O6    1 
HETATM 2821 C "C1'" . BOG G 6  .   ? -54.292 -14.867 55.624 1.00 106.13 ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C1'" 1 
HETATM 2822 C "C2'" . BOG G 6  .   ? -54.346 -13.567 54.811 1.00 97.49  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C2'" 1 
HETATM 2823 C "C3'" . BOG G 6  .   ? -53.966 -12.351 55.662 1.00 93.90  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C3'" 1 
HETATM 2824 C "C4'" . BOG G 6  .   ? -52.845 -11.531 55.012 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C4'" 1 
HETATM 2825 C "C5'" . BOG G 6  .   ? -53.415 -10.393 54.164 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C5'" 1 
HETATM 2826 C "C6'" . BOG G 6  .   ? -53.330 -10.722 52.669 1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C6'" 1 
HETATM 2827 C "C7'" . BOG G 6  .   ? -53.555 -9.469  51.820 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C7'" 1 
HETATM 2828 C "C8'" . BOG G 6  .   ? -52.226 -8.815  51.420 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 602  BOG A "C8'" 1 
HETATM 2829 C C1    . PLM H 7  .   ? -25.148 14.419  55.786 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C1    1 
HETATM 2830 O O2    . PLM H 7  .   ? -24.126 13.985  56.372 1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A O2    1 
HETATM 2831 C C2    . PLM H 7  .   ? -26.456 14.474  56.597 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C2    1 
HETATM 2832 C C3    . PLM H 7  .   ? -27.298 13.201  56.448 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C3    1 
HETATM 2833 C C4    . PLM H 7  .   ? -27.431 12.446  57.782 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C4    1 
HETATM 2834 C C5    . PLM H 7  .   ? -28.856 11.925  57.977 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C5    1 
HETATM 2835 C C6    . PLM H 7  .   ? -28.946 10.948  59.153 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C6    1 
HETATM 2836 C C7    . PLM H 7  .   ? -30.410 10.722  59.569 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C7    1 
HETATM 2837 C C8    . PLM H 7  .   ? -30.876 9.301   59.228 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C8    1 
HETATM 2838 C C9    . PLM H 7  .   ? -32.346 9.313   58.796 1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A C9    1 
HETATM 2839 C CA    . PLM H 7  .   ? -32.862 7.908   58.467 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CA    1 
HETATM 2840 C CB    . PLM H 7  .   ? -34.290 7.993   57.933 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CB    1 
HETATM 2841 C CC    . PLM H 7  .   ? -35.184 6.910   58.532 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CC    1 
HETATM 2842 C CD    . PLM H 7  .   ? -36.651 7.353   58.499 1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CD    1 
HETATM 2843 C CE    . PLM H 7  .   ? -37.513 6.360   57.715 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CE    1 
HETATM 2844 C CF    . PLM H 7  .   ? -38.967 6.838   57.635 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CF    1 
HETATM 2845 C CG    . PLM H 7  .   ? -39.953 5.723   58.006 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 701  PLM A CG    1 
HETATM 2846 S S     . SO4 I 8  .   ? -57.725 -17.492 49.243 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 801  SO4 A S     1 
HETATM 2847 O O1    . SO4 I 8  .   ? -58.681 -18.587 49.089 1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 801  SO4 A O1    1 
HETATM 2848 O O2    . SO4 I 8  .   ? -56.672 -17.622 48.238 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 801  SO4 A O2    1 
HETATM 2849 O O3    . SO4 I 8  .   ? -58.399 -16.210 49.056 1.00 103.29 ? ? ? ? ? ? 801  SO4 A O3    1 
HETATM 2850 O O4    . SO4 I 8  .   ? -57.152 -17.537 50.587 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 801  SO4 A O4    1 
HETATM 2851 C C     . ACT J 9  .   ? -37.392 5.305   53.976 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 901  ACT A C     1 
HETATM 2852 O O     . ACT J 9  .   ? -37.369 6.504   53.597 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 901  ACT A O     1 
HETATM 2853 O OXT   . ACT J 9  .   ? -36.319 4.660   53.874 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 901  ACT A OXT   1 
HETATM 2854 C CH3   . ACT J 9  .   ? -38.637 4.670   54.520 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 901  ACT A CH3   1 
HETATM 2855 C C     . ACT K 9  .   ? -1.941  -11.342 47.044 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 902  ACT A C     1 
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HETATM 2857 O OXT   . ACT K 9  .   ? -1.151  -10.636 47.707 1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 902  ACT A OXT   1 
HETATM 2858 C CH3   . ACT K 9  .   ? -1.906  -11.373 45.536 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 902  ACT A CH3   1 
HETATM 2859 C C1    . TRE L 10 .   ? -19.537 8.854   29.741 1.00 146.50 ? ? ? ? ? ? 1001 TRE A C1    1 
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HETATM 2903 O O     . HOH N 11 .   ? -5.438  -8.792  37.324 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 21   HOH B O     1 
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# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
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A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A . n 
A 1 102 TYR 102 102 102 TYR TYR A . n 
A 1 103 PHE 103 103 103 PHE PHE A . n 
A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A . n 
A 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A . n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A . n 
A 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO A . n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A . n 
A 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A . n 
A 1 110 CYS 110 110 110 CYS CYS A . n 
A 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN A . n 
A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A . n 
A 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU A . n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A . n 
A 1 115 PHE 115 115 115 PHE PHE A . n 
A 1 116 PHE 116 116 116 PHE PHE A . n 
A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A . n 
A 1 118 THR 118 118 118 THR THR A . n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A . n 
A 1 120 GLY 120 120 120 GLY GLY A . n 
A 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY A . n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A . n 
A 1 123 ILE 123 123 123 ILE ILE A . n 
A 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A . n 
A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A . n 
A 1 126 TRP 126 126 126 TRP TRP A . n 
A 1 127 SER 127 127 127 SER SER A . n 
A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A . n 
A 1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL A . n 
A 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A . n 
A 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU A . n 
A 1 132 ALA 132 132 132 ALA ALA A . n 
A 1 133 ILE 133 133 133 ILE ILE A . n 
A 1 134 GLU 134 134 134 GLU GLU A . n 
A 1 135 ARG 135 135 135 ARG ARG A . n 
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A . n 
A 1 137 VAL 137 137 137 VAL VAL A . n 
A 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL A . n 
A 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL A . n 
A 1 140 CYS 140 140 140 CYS CYS A . n 
A 1 141 LYS 141 141 141 LYS LYS A . n 
A 1 142 PRO 142 142 142 PRO PRO A . n 
A 1 143 MET 143 143 143 MET MET A . n 
A 1 144 SER 144 144 144 SER SER A . n 
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A 1 146 PHE 146 146 146 PHE PHE A . n 
A 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A . n 
A 1 148 PHE 148 148 148 PHE PHE A . n 
A 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A . n 
A 1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A . n 
A 1 151 ASN 151 151 151 ASN ASN A . n 
A 1 152 HIS 152 152 152 HIS HIS A . n 
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A 1 157 VAL 157 157 157 VAL VAL A . n 
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A 1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA A . n 
A 1 167 CYS 167 167 167 CYS CYS A . n 
A 1 168 ALA 168 168 168 ALA ALA A . n 
A 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A . n 
A 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO A . n 
A 1 171 PRO 171 171 171 PRO PRO A . n 
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A 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A . n 
A 1 174 GLY 174 174 174 GLY GLY A . n 
A 1 175 TRP 175 175 175 TRP TRP A . n 
A 1 176 SER 176 176 176 SER SER A . n 
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A 1 179 ILE 179 179 179 ILE ILE A . n 
A 1 180 PRO 180 180 180 PRO PRO A . n 
A 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU A . n 
A 1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY A . n 
A 1 183 MET 183 183 183 MET MET A . n 
A 1 184 GLN 184 184 184 GLN GLN A . n 
A 1 185 CYS 185 185 185 CYS CYS A . n 
A 1 186 SER 186 186 186 SER SER A . n 
A 1 187 CYS 187 187 187 CYS CYS A . n 
A 1 188 GLY 188 188 188 GLY GLY A . n 
A 1 189 ILE 189 189 189 ILE ILE A . n 
A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A . n 
A 1 191 TYR 191 191 191 TYR TYR A . n 
A 1 192 TYR 192 192 192 TYR TYR A . n 
A 1 193 THR 193 193 193 THR THR A . n 
A 1 194 PRO 194 194 194 PRO PRO A . n 
A 1 195 HIS 195 195 195 HIS HIS A . n 
A 1 196 GLU 196 196 196 GLU GLU A . n 
A 1 197 GLU 197 197 197 GLU GLU A . n 
A 1 198 THR 198 198 198 THR THR A . n 
A 1 199 ASN 199 199 199 ASN ASN A . n 
A 1 200 ASN 200 200 200 ASN ASN A . n 
A 1 201 GLU 201 201 201 GLU GLU A . n 
A 1 202 SER 202 202 202 SER SER A . n 
A 1 203 PHE 203 203 203 PHE PHE A . n 
A 1 204 VAL 204 204 204 VAL VAL A . n 
A 1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A . n 
A 1 206 TYR 206 206 206 TYR TYR A . n 
A 1 207 MET 207 207 207 MET MET A . n 
A 1 208 PHE 208 208 208 PHE PHE A . n 
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A 1 210 VAL 210 210 210 VAL VAL A . n 
A 1 211 HIS 211 211 211 HIS HIS A . n 
A 1 212 PHE 212 212 212 PHE PHE A . n 
A 1 213 ILE 213 213 213 ILE ILE A . n 
A 1 214 ILE 214 214 214 ILE ILE A . n 
A 1 215 PRO 215 215 215 PRO PRO A . n 
A 1 216 LEU 216 216 216 LEU LEU A . n 
A 1 217 ILE 217 217 217 ILE ILE A . n 
A 1 218 VAL 218 218 218 VAL VAL A . n 
A 1 219 ILE 219 219 219 ILE ILE A . n 
A 1 220 PHE 220 220 220 PHE PHE A . n 
A 1 221 PHE 221 221 221 PHE PHE A . n 
A 1 222 CYS 222 222 222 CYS CYS A . n 
A 1 223 TYR 223 223 223 TYR TYR A . n 
A 1 224 GLY 224 224 224 GLY GLY A . n 
A 1 225 GLN 225 225 225 GLN GLN A . n 
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A 1 234 ALA 234 234 234 ALA ALA A . n 
A 1 235 ALA 235 235 235 ALA ALA A . n 
A 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN A . n 
A 1 237 GLN 237 237 237 GLN GLN A . n 
A 1 238 GLN 238 238 238 GLN GLN A . n 
A 1 239 GLU 239 239 239 GLU GLU A . n 
A 1 240 SER 240 240 240 SER SER A . n 
A 1 241 ALA 241 241 241 ALA ALA A . n 
A 1 242 THR 242 242 242 THR THR A . n 
A 1 243 THR 243 243 243 THR THR A . n 
A 1 244 GLN 244 244 244 GLN GLN A . n 
A 1 245 LYS 245 245 245 LYS LYS A . n 
A 1 246 ALA 246 246 246 ALA ALA A . n 
A 1 247 GLU 247 247 247 GLU GLU A . n 
A 1 248 LYS 248 248 248 LYS LYS A . n 
A 1 249 GLU 249 249 249 GLU GLU A . n 
A 1 250 VAL 250 250 250 VAL VAL A . n 
A 1 251 THR 251 251 251 THR THR A . n 
A 1 252 ARG 252 252 252 ARG ARG A . n 
A 1 253 MET 253 253 253 MET MET A . n 
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A 1 255 ILE 255 255 255 ILE ILE A . n 
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A 1 258 VAL 258 258 258 VAL VAL A . n 
A 1 259 ILE 259 259 259 ILE ILE A . n 
A 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA A . n 
A 1 261 PHE 261 261 261 PHE PHE A . n 
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A 1 266 LEU 266 266 266 LEU LEU A . n 
A 1 267 PRO 267 267 267 PRO PRO A . n 
A 1 268 TYR 268 268 268 TYR TYR A . n 
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A 1 270 GLY 270 270 270 GLY GLY A . n 
A 1 271 VAL 271 271 271 VAL VAL A . n 
A 1 272 ALA 272 272 272 ALA ALA A . n 
A 1 273 PHE 273 273 273 PHE PHE A . n 
A 1 274 TYR 274 274 274 TYR TYR A . n 
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A 1 276 PHE 276 276 276 PHE PHE A . n 
A 1 277 THR 277 277 277 THR THR A . n 
A 1 278 HIS 278 278 278 HIS HIS A . n 
A 1 279 GLN 279 279 279 GLN GLN A . n 
A 1 280 GLY 280 280 280 GLY GLY A . n 
A 1 281 SER 281 281 281 SER SER A . n 
A 1 282 ASP 282 282 282 ASP ASP A . n 
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A 1 284 GLY 284 284 284 GLY GLY A . n 
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A 1 290 ILE 290 290 290 ILE ILE A . n 
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A 1 299 ALA 299 299 299 ALA ALA A . n 
A 1 300 VAL 300 300 300 VAL VAL A . n 
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A 1 302 ASN 302 302 302 ASN ASN A . n 
A 1 303 PRO 303 303 303 PRO PRO A . n 
A 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL A . n 
A 1 305 ILE 305 305 305 ILE ILE A . n 
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A 1 307 ILE 307 307 307 ILE ILE A . n 
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A 1 309 MET 309 309 309 MET MET A . n 
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A 1 311 LYS 311 311 311 LYS LYS A . n 
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A 1 315 ASN 315 315 315 ASN ASN A . n 
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A 1 321 LEU 321 321 321 LEU LEU A . n 
A 1 322 CYS 322 322 322 CYS CYS A . n 
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A 1 324 GLY 324 324 324 GLY GLY A . n 
A 1 325 LYS 325 325 325 LYS LYS A . n 
A 1 326 ASN 326 326 326 ASN ASN A . n 
A 1 327 PRO 327 327 ?   ?   ?   A . n 
A 1 328 LEU 328 328 ?   ?   ?   A . n 
A 1 329 GLY 329 329 ?   ?   ?   A . n 
A 1 330 ASP 330 330 ?   ?   ?   A . n 
A 1 331 ASP 331 331 ?   ?   ?   A . n 
A 1 332 GLU 332 332 ?   ?   ?   A . n 
A 1 333 ALA 333 333 ?   ?   ?   A . n 
A 1 334 SER 334 334 ?   ?   ?   A . n 
A 1 335 THR 335 335 ?   ?   ?   A . n 
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A 1 337 VAL 337 337 ?   ?   ?   A . n 
A 1 338 SER 338 338 ?   ?   ?   A . n 
A 1 339 LYS 339 339 ?   ?   ?   A . n 
A 1 340 THR 340 340 ?   ?   ?   A . n 
A 1 341 GLU 341 341 ?   ?   ?   A . n 
A 1 342 THR 342 342 ?   ?   ?   A . n 
A 1 343 SER 343 343 ?   ?   ?   A . n 
A 1 344 GLN 344 344 ?   ?   ?   A . n 
A 1 345 VAL 345 345 ?   ?   ?   A . n 
A 1 346 ALA 346 346 ?   ?   ?   A . n 
A 1 347 PRO 347 347 ?   ?   ?   A . n 
A 1 348 ALA 348 348 ?   ?   ?   A . n 
B 2 1   ILE 1   340 340 ILE ILE B . n 
B 2 2   LEU 2   341 341 LEU LEU B . n 
B 2 3   GLU 3   342 342 GLU GLU B . n 
B 2 4   ASN 4   343 343 ASN ASN B . n 
B 2 5   LEU 5   344 344 LEU LEU B . n 
B 2 6   LYS 6   345 345 LYS LYS B . n 
B 2 7   ASP 7   346 346 ASP ASP B . n 
B 2 8   VAL 8   347 347 VAL VAL B . n 
B 2 9   GLY 9   348 348 GLY GLY B . n 
B 2 10  LEU 10  349 349 LEU LEU B . n 
B 2 11  PHE 11  350 350 PHE PHE B . n 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1 author_and_software_defined_assembly PISA dimeric    2 
2 software_defined_assembly            PISA tetrameric 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1 1   A,C,D,E,F,G,H,I,J,K,L,M,B,N 
2 1,2 A,C,D,E,F,G,H,I,J,K,L,M,B,N 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 4400  ? 
1 'SSA (A^2)'  17630 ? 
1 MORE         -13   ? 
2 'ABSA (A^2)' 11990 ? 
2 'SSA (A^2)'  32070 ? 
2 MORE         -42   ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'identity operation'         1_555 x,y,z       1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000   
2 'crystal symmetry operation' 5_556 x-y,-y,-z+1 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 109.8700000000 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
MAR345dtb 'data collection' .        ? 1 
PHASER    'model building'  .        ? 2 
REFMAC    refinement        5.5.0072 ? 3 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A PRO 327 ? 
2  Y 1 1 A LEU 328 ? 
3  Y 1 1 A GLY 329 ? 
4  Y 1 1 A ASP 330 ? 
5  Y 1 1 A ASP 331 ? 
6  Y 1 1 A GLU 332 ? 
7  Y 1 1 A ALA 333 ? 
8  Y 1 1 A SER 334 ? 
9  Y 1 1 A THR 335 ? 
10 Y 1 1 A THR 336 ? 
11 Y 1 1 A VAL 337 ? 
12 Y 1 1 A SER 338 ? 
13 Y 1 1 A LYS 339 ? 
14 Y 1 1 A THR 340 ? 
15 Y 1 1 A GLU 341 ? 
16 Y 1 1 A THR 342 ? 
17 Y 1 1 A SER 343 ? 
18 Y 1 1 A GLN 344 ? 
19 Y 1 1 A VAL 345 ? 
20 Y 1 1 A ALA 346 ? 
21 Y 1 1 A PRO 347 ? 
22 Y 1 1 A ALA 348 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3PQR 2010-11-30 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.20'          
3PQR 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 3  RET 1  401  401  RET RET A . 
D 4  NAG 1  402  402  NAG NAG A . 
D 4  NAG 2  403  403  NAG NAG A . 
D 4  BMA 3  404  404  BMA BMA A . 
D 4  MAN 4  405  405  MAN MAN A . 
E 5  NAG 1  501  501  NAG NAG A . 
F 6  BOG 1  601  601  BOG BOG A . 
G 6  BOG 1  602  602  BOG BOG A . 
H 7  PLM 1  701  701  PLM PLM A . 
I 8  SO4 1  801  801  SO4 SO4 A . 
J 9  ACT 1  901  901  ACT ACT A . 
K 9  ACT 1  902  902  ACT ACT A . 
L 10 TRE 1  1001 1001 TRE TRE A . 
M 11 HOH 1  349  1    HOH HOH A . 
M 11 HOH 2  350  2    HOH HOH A . 
M 11 HOH 3  351  3    HOH HOH A . 
M 11 HOH 4  352  6    HOH HOH A . 
M 11 HOH 5  353  7    HOH HOH A . 
M 11 HOH 6  354  8    HOH HOH A . 
M 11 HOH 7  355  9    HOH HOH A . 
M 11 HOH 8  356  10   HOH HOH A . 
M 11 HOH 9  357  11   HOH HOH A . 
M 11 HOH 10 358  12   HOH HOH A . 
M 11 HOH 11 359  13   HOH HOH A . 
M 11 HOH 12 360  14   HOH HOH A . 
M 11 HOH 13 361  15   HOH HOH A . 
M 11 HOH 14 362  16   HOH HOH A . 
M 11 HOH 15 363  17   HOH HOH A . 
M 11 HOH 16 364  18   HOH HOH A . 
M 11 HOH 17 365  19   HOH HOH A . 
M 11 HOH 18 366  20   HOH HOH A . 
M 11 HOH 19 367  22   HOH HOH A . 
N 11 HOH 1  4    4    HOH HOH B . 
N 11 HOH 2  5    5    HOH HOH B . 
N 11 HOH 3  21   21   HOH HOH B . 
N 11 HOH 4  23   23   HOH HOH B . 
# 
loop_
_pdbx_struct_mod_residue.id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.details 
1 A 15 ASN A 15 ASN ? ASN 'GLYCOSYLATION SITE' 
2 A 2  ASN A 2  ASN ? ASN 'GLYCOSYLATION SITE' 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 TYR A 29  ? -68.79  1.86    
2  1 ALA A 32  ? -177.22 142.18  
3  1 SER A 176 ? 50.67   -168.52 
4  1 ASN A 199 ? 72.23   41.33   
5  1 PHE A 212 ? -122.98 -60.20  
6  1 GLN A 237 ? -153.84 36.89   
7  1 HIS A 278 ? -114.53 62.18   
8  1 ILE A 307 ? -125.67 -65.45  
9  1 CYS A 322 ? -98.08  50.72   
10 1 CYS A 323 ? 63.03   -106.79 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
3  RETINAL                          RET 
5  'SUGAR (N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE)' NAG 
6  'SUGAR (B-OCTYLGLUCOSIDE)'       BOG 
7  'PALMITIC ACID'                  PLM 
8  'SULFATE ION'                    SO4 
9  'ACETATE ION'                    ACT 
10 TREHALOSE                        TRE 
11 water                            HOH 
# 
