data_3SN6
# 
_entry.id   3SN6 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.024 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3SN6       
RCSB RCSB066408 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2011-07-20 2011-06-28 ? 3SN6 0 
2 2012-08-01 ?          ? 3SN6 1 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         3SN6 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Rasmussen, S.G.F.' 1  
'DeVree, B.T.'      2  
'Zou, Y.'           3  
'Kruse, A.C.'       4  
'Chung, K.Y.'       5  
'Kobilka, T.S.'     6  
'Thian, F.S.'       7  
'Chae, P.S.'        8  
'Pardon, E.'        9  
'Calinski, D.'      10 
'Mathiesen, J.M.'   11 
'Shah, S.T.A.'      12 
'Lyons, J.A.'       13 
'Caffrey, M.'       14 
'Gellman, S.H.'     15 
'Steyaert, J.'      16 
'Skiniotis, G.'     17 
'Weis, W.I.'        18 
'Sunahara, R.K.'    19 
'Kobilka, B.K.'     20 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Crystal structure of the beta2 adrenergic receptor-Gs protein complex' 
_citation.journal_abbrev            Nature 
_citation.journal_volume            477 
_citation.page_first                549 
_citation.page_last                 555 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           NATUAS 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0028-0836 
_citation.journal_id_CSD            0006 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21772288 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/nature10361 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Rasmussen, S.G.' 1  
primary 'DeVree, B.T.'    2  
primary 'Zou, Y.'         3  
primary 'Kruse, A.C.'     4  
primary 'Chung, K.Y.'     5  
primary 'Kobilka, T.S.'   6  
primary 'Thian, F.S.'     7  
primary 'Chae, P.S.'      8  
primary 'Pardon, E.'      9  
primary 'Calinski, D.'    10 
primary 'Mathiesen, J.M.' 11 
primary 'Shah, S.T.'      12 
primary 'Lyons, J.A.'     13 
primary 'Caffrey, M.'     14 
primary 'Gellman, S.H.'   15 
primary 'Steyaert, J.'    16 
primary 'Skiniotis, G.'   17 
primary 'Weis, W.I.'      18 
primary 'Sunahara, R.K.'  19 
primary 'Kobilka, B.K.'   20 
# 
_cell.entry_id           3SN6 
_cell.length_a           119.339 
_cell.length_b           64.555 
_cell.length_c           131.240 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         91.67 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              2 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         3SN6 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 1 21 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short'                                          
44370.625 1 ? G72S                            ? ?        
2 polymer     man 'Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1'                                              
38744.672 1 ? M1Q                             ? ?        
3 polymer     man 'Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2'                                             
7563.810  1 ? ?                               ? ?        
4 polymer     man 'Lysozyme, Beta-2 adrenergic receptor'                                                                          
58303.758 1 ? 'C54T, C97A, M96T, M98T, N187E' ? 3.2.1.17 
5 polymer     man 'Camelid antibody VHH fragment'                                                                                 
15140.859 1 ? ?                               ? ?        
6 non-polymer syn '8-[(1R)-2-{[1,1-DIMETHYL-2-(2-METHYLPHENYL)ETHYL]AMINO}-1-HYDROXYETHYL]-5-HYDROXY-2H-1,4-BENZOXAZIN-3(4H)-ONE' 
370.447   1 ? ?                               ? ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
6 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein'                                    
2 'Transducin beta chain 1'                                                          
3 'G gamma-I'                                                                        
4 'Endolysin, Lysis protein, Muramidase, Beta-2 adrenoreceptor, Beta-2 adrenoceptor' 
5 ?                                                                                  
6 ?                                                                                  
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 'polypeptide(L)' no no 
;MGCLGNSKTEDQRNEEKAQREANKKIEKQLQKDKQVYRATHRLLLLGAGESGKSTIVKQMRILHVNGFNGDSEKATKVQD
IKNNLKEAIETIVAAMSNLVPPVELANPENQFRVDYILSVMNVPDFDFPPEFYEHAKALWEDEGVRACYERSNEYQLIDC
AQYFLDKIDVIKQDDYVPSDQDLLRCRVLTSGIFETKFQVDKVNFHMFDVGGQRDERRKWIQCFNDVTAIIFVVASSSYN
MVIREDNQTNRLQEALNLFKSIWNNRWLRTISVILFLNKQDLLAEKVLAGKSKIEDYFPEFARYTTPEDATPEPGEDPRV
TRAKYFIRDEFLRISTASGDGRHYCYPHFTCAVDTENIRRVFNDCRDIIQRMHLRQYELL
;
;MGCLGNSKTEDQRNEEKAQREANKKIEKQLQKDKQVYRATHRLLLLGAGESGKSTIVKQMRILHVNGFNGDSEKATKVQD
IKNNLKEAIETIVAAMSNLVPPVELANPENQFRVDYILSVMNVPDFDFPPEFYEHAKALWEDEGVRACYERSNEYQLIDC
AQYFLDKIDVIKQDDYVPSDQDLLRCRVLTSGIFETKFQVDKVNFHMFDVGGQRDERRKWIQCFNDVTAIIFVVASSSYN
MVIREDNQTNRLQEALNLFKSIWNNRWLRTISVILFLNKQDLLAEKVLAGKSKIEDYFPEFARYTTPEDATPEPGEDPRV
TRAKYFIRDEFLRISTASGDGRHYCYPHFTCAVDTENIRRVFNDCRDIIQRMHLRQYELL
;
A 
2 'polypeptide(L)' no no 
;MHHHHHHGSLLQSELDQLRQEAEQLKNQIRDARKACADATLSQITNNIDPVGRIQMRTRRTLRGHLAKIYAMHWGTDSRL
LVSASQDGKLIIWDSYTTNKVHAIPLRSSWVMTCAYAPSGNYVACGGLDNICSIYNLKTREGNVRVSRELAGHTGYLSCC
RFLDDNQIVTSSGDTTCALWDIETGQQTTTFTGHTGDVMSLSLAPDTRLFVSGACDASAKLWDVREGMCRQTFTGHESDI
NAICFFPNGNAFATGSDDATCRLFDLRADQELMTYSHDNIICGITSVSFSKSGRLLLAGYDDFNCNVWDALKADRAGVLA
GHDNRVSCLGVTDDGMAVATGSWDSFLKIWN
;
;MHHHHHHGSLLQSELDQLRQEAEQLKNQIRDARKACADATLSQITNNIDPVGRIQMRTRRTLRGHLAKIYAMHWGTDSRL
LVSASQDGKLIIWDSYTTNKVHAIPLRSSWVMTCAYAPSGNYVACGGLDNICSIYNLKTREGNVRVSRELAGHTGYLSCC
RFLDDNQIVTSSGDTTCALWDIETGQQTTTFTGHTGDVMSLSLAPDTRLFVSGACDASAKLWDVREGMCRQTFTGHESDI
NAICFFPNGNAFATGSDDATCRLFDLRADQELMTYSHDNIICGITSVSFSKSGRLLLAGYDDFNCNVWDALKADRAGVLA
GHDNRVSCLGVTDDGMAVATGSWDSFLKIWN
;
B 
3 'polypeptide(L)' no no MASNNTASIAQARKLVEQLKMEANIDRIKVSKAAADLMAYCEAHAKEDPLLTPVPASENPFREKKFFC 
MASNNTASIAQARKLVEQLKMEANIDRIKVSKAAADLMAYCEAHAKEDPLLTPVPASENPFREKKFFC G 
4 'polypeptide(L)' no no 
;DYKDDDDAENLYFQGNIFEMLRIDEGLRLKIYKDTEGYYTIGIGHLLTKSPSLNAAKSELDKAIGRNTNGVITKDEAEKL
FNQDVDAAVRGILRNAKLKPVYDSLDAVRRAALINMVFQMGETGVAGFTNSLRMLQQKRWDEAAVNLAKSRWYNQTPNRA
KRVITTFRTGTWDAYAADEVWVVGMGIVMSLIVLAIVFGNVLVITAIAKFERLQTVTNYFITSLACADLVMGLAVVPFGA
AHILTKTWTFGNFWCEFWTSIDVLCVTASIETLCVIAVDRYFAITSPFKYQSLLTKNKARVIILMVWIVSGLTSFLPIQM
HWYRATHQEAINCYAEETCCDFFTNQAYAIASSIVSFYVPLVIMVFVYSRVFQEAKRQLQKIDKSEGRFHVQNLSQVEQD
GRTGHGLRRSSKFCLKEHKALKTLGIIMGTFTLCWLPFFIVNIVHVIQDNLIRKEVYILLNWIGYVNSGFNPLIYCRSPD
FRIAFQELLCLRRSSLKAYGNGYSSNGNTGEQSG
;
;DYKDDDDAENLYFQGNIFEMLRIDEGLRLKIYKDTEGYYTIGIGHLLTKSPSLNAAKSELDKAIGRNTNGVITKDEAEKL
FNQDVDAAVRGILRNAKLKPVYDSLDAVRRAALINMVFQMGETGVAGFTNSLRMLQQKRWDEAAVNLAKSRWYNQTPNRA
KRVITTFRTGTWDAYAADEVWVVGMGIVMSLIVLAIVFGNVLVITAIAKFERLQTVTNYFITSLACADLVMGLAVVPFGA
AHILTKTWTFGNFWCEFWTSIDVLCVTASIETLCVIAVDRYFAITSPFKYQSLLTKNKARVIILMVWIVSGLTSFLPIQM
HWYRATHQEAINCYAEETCCDFFTNQAYAIASSIVSFYVPLVIMVFVYSRVFQEAKRQLQKIDKSEGRFHVQNLSQVEQD
GRTGHGLRRSSKFCLKEHKALKTLGIIMGTFTLCWLPFFIVNIVHVIQDNLIRKEVYILLNWIGYVNSGFNPLIYCRSPD
FRIAFQELLCLRRSSLKAYGNGYSSNGNTGEQSG
;
R 
5 'polypeptide(L)' no no 
;QVQLQESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTFSNYKMNWVRQAPGKGLEWVSDISQSGASISYTGSVKGRFTISRDNAKNTLY
LQMNSLKPEDTAVYYCARCPAPFTRDCFDVTSTTYAYRGQGTQVTVSSHHHHHHEPEA
;
;QVQLQESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTFSNYKMNWVRQAPGKGLEWVSDISQSGASISYTGSVKGRFTISRDNAKNTLY
LQMNSLKPEDTAVYYCARCPAPFTRDCFDVTSTTYAYRGQGTQVTVSSHHHHHHEPEA
;
N 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   CYS n 
1 4   LEU n 
1 5   GLY n 
1 6   ASN n 
1 7   SER n 
1 8   LYS n 
1 9   THR n 
1 10  GLU n 
1 11  ASP n 
1 12  GLN n 
1 13  ARG n 
1 14  ASN n 
1 15  GLU n 
1 16  GLU n 
1 17  LYS n 
1 18  ALA n 
1 19  GLN n 
1 20  ARG n 
1 21  GLU n 
1 22  ALA n 
1 23  ASN n 
1 24  LYS n 
1 25  LYS n 
1 26  ILE n 
1 27  GLU n 
1 28  LYS n 
1 29  GLN n 
1 30  LEU n 
1 31  GLN n 
1 32  LYS n 
1 33  ASP n 
1 34  LYS n 
1 35  GLN n 
1 36  VAL n 
1 37  TYR n 
1 38  ARG n 
1 39  ALA n 
1 40  THR n 
1 41  HIS n 
1 42  ARG n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  LEU n 
1 46  LEU n 
1 47  GLY n 
1 48  ALA n 
1 49  GLY n 
1 50  GLU n 
1 51  SER n 
1 52  GLY n 
1 53  LYS n 
1 54  SER n 
1 55  THR n 
1 56  ILE n 
1 57  VAL n 
1 58  LYS n 
1 59  GLN n 
1 60  MET n 
1 61  ARG n 
1 62  ILE n 
1 63  LEU n 
1 64  HIS n 
1 65  VAL n 
1 66  ASN n 
1 67  GLY n 
1 68  PHE n 
1 69  ASN n 
1 70  GLY n 
1 71  ASP n 
1 72  SER n 
1 73  GLU n 
1 74  LYS n 
1 75  ALA n 
1 76  THR n 
1 77  LYS n 
1 78  VAL n 
1 79  GLN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  LYS n 
1 83  ASN n 
1 84  ASN n 
1 85  LEU n 
1 86  LYS n 
1 87  GLU n 
1 88  ALA n 
1 89  ILE n 
1 90  GLU n 
1 91  THR n 
1 92  ILE n 
1 93  VAL n 
1 94  ALA n 
1 95  ALA n 
1 96  MET n 
1 97  SER n 
1 98  ASN n 
1 99  LEU n 
1 100 VAL n 
1 101 PRO n 
1 102 PRO n 
1 103 VAL n 
1 104 GLU n 
1 105 LEU n 
1 106 ALA n 
1 107 ASN n 
1 108 PRO n 
1 109 GLU n 
1 110 ASN n 
1 111 GLN n 
1 112 PHE n 
1 113 ARG n 
1 114 VAL n 
1 115 ASP n 
1 116 TYR n 
1 117 ILE n 
1 118 LEU n 
1 119 SER n 
1 120 VAL n 
1 121 MET n 
1 122 ASN n 
1 123 VAL n 
1 124 PRO n 
1 125 ASP n 
1 126 PHE n 
1 127 ASP n 
1 128 PHE n 
1 129 PRO n 
1 130 PRO n 
1 131 GLU n 
1 132 PHE n 
1 133 TYR n 
1 134 GLU n 
1 135 HIS n 
1 136 ALA n 
1 137 LYS n 
1 138 ALA n 
1 139 LEU n 
1 140 TRP n 
1 141 GLU n 
1 142 ASP n 
1 143 GLU n 
1 144 GLY n 
1 145 VAL n 
1 146 ARG n 
1 147 ALA n 
1 148 CYS n 
1 149 TYR n 
1 150 GLU n 
1 151 ARG n 
1 152 SER n 
1 153 ASN n 
1 154 GLU n 
1 155 TYR n 
1 156 GLN n 
1 157 LEU n 
1 158 ILE n 
1 159 ASP n 
1 160 CYS n 
1 161 ALA n 
1 162 GLN n 
1 163 TYR n 
1 164 PHE n 
1 165 LEU n 
1 166 ASP n 
1 167 LYS n 
1 168 ILE n 
1 169 ASP n 
1 170 VAL n 
1 171 ILE n 
1 172 LYS n 
1 173 GLN n 
1 174 ASP n 
1 175 ASP n 
1 176 TYR n 
1 177 VAL n 
1 178 PRO n 
1 179 SER n 
1 180 ASP n 
1 181 GLN n 
1 182 ASP n 
1 183 LEU n 
1 184 LEU n 
1 185 ARG n 
1 186 CYS n 
1 187 ARG n 
1 188 VAL n 
1 189 LEU n 
1 190 THR n 
1 191 SER n 
1 192 GLY n 
1 193 ILE n 
1 194 PHE n 
1 195 GLU n 
1 196 THR n 
1 197 LYS n 
1 198 PHE n 
1 199 GLN n 
1 200 VAL n 
1 201 ASP n 
1 202 LYS n 
1 203 VAL n 
1 204 ASN n 
1 205 PHE n 
1 206 HIS n 
1 207 MET n 
1 208 PHE n 
1 209 ASP n 
1 210 VAL n 
1 211 GLY n 
1 212 GLY n 
1 213 GLN n 
1 214 ARG n 
1 215 ASP n 
1 216 GLU n 
1 217 ARG n 
1 218 ARG n 
1 219 LYS n 
1 220 TRP n 
1 221 ILE n 
1 222 GLN n 
1 223 CYS n 
1 224 PHE n 
1 225 ASN n 
1 226 ASP n 
1 227 VAL n 
1 228 THR n 
1 229 ALA n 
1 230 ILE n 
1 231 ILE n 
1 232 PHE n 
1 233 VAL n 
1 234 VAL n 
1 235 ALA n 
1 236 SER n 
1 237 SER n 
1 238 SER n 
1 239 TYR n 
1 240 ASN n 
1 241 MET n 
1 242 VAL n 
1 243 ILE n 
1 244 ARG n 
1 245 GLU n 
1 246 ASP n 
1 247 ASN n 
1 248 GLN n 
1 249 THR n 
1 250 ASN n 
1 251 ARG n 
1 252 LEU n 
1 253 GLN n 
1 254 GLU n 
1 255 ALA n 
1 256 LEU n 
1 257 ASN n 
1 258 LEU n 
1 259 PHE n 
1 260 LYS n 
1 261 SER n 
1 262 ILE n 
1 263 TRP n 
1 264 ASN n 
1 265 ASN n 
1 266 ARG n 
1 267 TRP n 
1 268 LEU n 
1 269 ARG n 
1 270 THR n 
1 271 ILE n 
1 272 SER n 
1 273 VAL n 
1 274 ILE n 
1 275 LEU n 
1 276 PHE n 
1 277 LEU n 
1 278 ASN n 
1 279 LYS n 
1 280 GLN n 
1 281 ASP n 
1 282 LEU n 
1 283 LEU n 
1 284 ALA n 
1 285 GLU n 
1 286 LYS n 
1 287 VAL n 
1 288 LEU n 
1 289 ALA n 
1 290 GLY n 
1 291 LYS n 
1 292 SER n 
1 293 LYS n 
1 294 ILE n 
1 295 GLU n 
1 296 ASP n 
1 297 TYR n 
1 298 PHE n 
1 299 PRO n 
1 300 GLU n 
1 301 PHE n 
1 302 ALA n 
1 303 ARG n 
1 304 TYR n 
1 305 THR n 
1 306 THR n 
1 307 PRO n 
1 308 GLU n 
1 309 ASP n 
1 310 ALA n 
1 311 THR n 
1 312 PRO n 
1 313 GLU n 
1 314 PRO n 
1 315 GLY n 
1 316 GLU n 
1 317 ASP n 
1 318 PRO n 
1 319 ARG n 
1 320 VAL n 
1 321 THR n 
1 322 ARG n 
1 323 ALA n 
1 324 LYS n 
1 325 TYR n 
1 326 PHE n 
1 327 ILE n 
1 328 ARG n 
1 329 ASP n 
1 330 GLU n 
1 331 PHE n 
1 332 LEU n 
1 333 ARG n 
1 334 ILE n 
1 335 SER n 
1 336 THR n 
1 337 ALA n 
1 338 SER n 
1 339 GLY n 
1 340 ASP n 
1 341 GLY n 
1 342 ARG n 
1 343 HIS n 
1 344 TYR n 
1 345 CYS n 
1 346 TYR n 
1 347 PRO n 
1 348 HIS n 
1 349 PHE n 
1 350 THR n 
1 351 CYS n 
1 352 ALA n 
1 353 VAL n 
1 354 ASP n 
1 355 THR n 
1 356 GLU n 
1 357 ASN n 
1 358 ILE n 
1 359 ARG n 
1 360 ARG n 
1 361 VAL n 
1 362 PHE n 
1 363 ASN n 
1 364 ASP n 
1 365 CYS n 
1 366 ARG n 
1 367 ASP n 
1 368 ILE n 
1 369 ILE n 
1 370 GLN n 
1 371 ARG n 
1 372 MET n 
1 373 HIS n 
1 374 LEU n 
1 375 ARG n 
1 376 GLN n 
1 377 TYR n 
1 378 GLU n 
1 379 LEU n 
1 380 LEU n 
2 1   MET n 
2 2   HIS n 
2 3   HIS n 
2 4   HIS n 
2 5   HIS n 
2 6   HIS n 
2 7   HIS n 
2 8   GLY n 
2 9   SER n 
2 10  LEU n 
2 11  LEU n 
2 12  GLN n 
2 13  SER n 
2 14  GLU n 
2 15  LEU n 
2 16  ASP n 
2 17  GLN n 
2 18  LEU n 
2 19  ARG n 
2 20  GLN n 
2 21  GLU n 
2 22  ALA n 
2 23  GLU n 
2 24  GLN n 
2 25  LEU n 
2 26  LYS n 
2 27  ASN n 
2 28  GLN n 
2 29  ILE n 
2 30  ARG n 
2 31  ASP n 
2 32  ALA n 
2 33  ARG n 
2 34  LYS n 
2 35  ALA n 
2 36  CYS n 
2 37  ALA n 
2 38  ASP n 
2 39  ALA n 
2 40  THR n 
2 41  LEU n 
2 42  SER n 
2 43  GLN n 
2 44  ILE n 
2 45  THR n 
2 46  ASN n 
2 47  ASN n 
2 48  ILE n 
2 49  ASP n 
2 50  PRO n 
2 51  VAL n 
2 52  GLY n 
2 53  ARG n 
2 54  ILE n 
2 55  GLN n 
2 56  MET n 
2 57  ARG n 
2 58  THR n 
2 59  ARG n 
2 60  ARG n 
2 61  THR n 
2 62  LEU n 
2 63  ARG n 
2 64  GLY n 
2 65  HIS n 
2 66  LEU n 
2 67  ALA n 
2 68  LYS n 
2 69  ILE n 
2 70  TYR n 
2 71  ALA n 
2 72  MET n 
2 73  HIS n 
2 74  TRP n 
2 75  GLY n 
2 76  THR n 
2 77  ASP n 
2 78  SER n 
2 79  ARG n 
2 80  LEU n 
2 81  LEU n 
2 82  VAL n 
2 83  SER n 
2 84  ALA n 
2 85  SER n 
2 86  GLN n 
2 87  ASP n 
2 88  GLY n 
2 89  LYS n 
2 90  LEU n 
2 91  ILE n 
2 92  ILE n 
2 93  TRP n 
2 94  ASP n 
2 95  SER n 
2 96  TYR n 
2 97  THR n 
2 98  THR n 
2 99  ASN n 
2 100 LYS n 
2 101 VAL n 
2 102 HIS n 
2 103 ALA n 
2 104 ILE n 
2 105 PRO n 
2 106 LEU n 
2 107 ARG n 
2 108 SER n 
2 109 SER n 
2 110 TRP n 
2 111 VAL n 
2 112 MET n 
2 113 THR n 
2 114 CYS n 
2 115 ALA n 
2 116 TYR n 
2 117 ALA n 
2 118 PRO n 
2 119 SER n 
2 120 GLY n 
2 121 ASN n 
2 122 TYR n 
2 123 VAL n 
2 124 ALA n 
2 125 CYS n 
2 126 GLY n 
2 127 GLY n 
2 128 LEU n 
2 129 ASP n 
2 130 ASN n 
2 131 ILE n 
2 132 CYS n 
2 133 SER n 
2 134 ILE n 
2 135 TYR n 
2 136 ASN n 
2 137 LEU n 
2 138 LYS n 
2 139 THR n 
2 140 ARG n 
2 141 GLU n 
2 142 GLY n 
2 143 ASN n 
2 144 VAL n 
2 145 ARG n 
2 146 VAL n 
2 147 SER n 
2 148 ARG n 
2 149 GLU n 
2 150 LEU n 
2 151 ALA n 
2 152 GLY n 
2 153 HIS n 
2 154 THR n 
2 155 GLY n 
2 156 TYR n 
2 157 LEU n 
2 158 SER n 
2 159 CYS n 
2 160 CYS n 
2 161 ARG n 
2 162 PHE n 
2 163 LEU n 
2 164 ASP n 
2 165 ASP n 
2 166 ASN n 
2 167 GLN n 
2 168 ILE n 
2 169 VAL n 
2 170 THR n 
2 171 SER n 
2 172 SER n 
2 173 GLY n 
2 174 ASP n 
2 175 THR n 
2 176 THR n 
2 177 CYS n 
2 178 ALA n 
2 179 LEU n 
2 180 TRP n 
2 181 ASP n 
2 182 ILE n 
2 183 GLU n 
2 184 THR n 
2 185 GLY n 
2 186 GLN n 
2 187 GLN n 
2 188 THR n 
2 189 THR n 
2 190 THR n 
2 191 PHE n 
2 192 THR n 
2 193 GLY n 
2 194 HIS n 
2 195 THR n 
2 196 GLY n 
2 197 ASP n 
2 198 VAL n 
2 199 MET n 
2 200 SER n 
2 201 LEU n 
2 202 SER n 
2 203 LEU n 
2 204 ALA n 
2 205 PRO n 
2 206 ASP n 
2 207 THR n 
2 208 ARG n 
2 209 LEU n 
2 210 PHE n 
2 211 VAL n 
2 212 SER n 
2 213 GLY n 
2 214 ALA n 
2 215 CYS n 
2 216 ASP n 
2 217 ALA n 
2 218 SER n 
2 219 ALA n 
2 220 LYS n 
2 221 LEU n 
2 222 TRP n 
2 223 ASP n 
2 224 VAL n 
2 225 ARG n 
2 226 GLU n 
2 227 GLY n 
2 228 MET n 
2 229 CYS n 
2 230 ARG n 
2 231 GLN n 
2 232 THR n 
2 233 PHE n 
2 234 THR n 
2 235 GLY n 
2 236 HIS n 
2 237 GLU n 
2 238 SER n 
2 239 ASP n 
2 240 ILE n 
2 241 ASN n 
2 242 ALA n 
2 243 ILE n 
2 244 CYS n 
2 245 PHE n 
2 246 PHE n 
2 247 PRO n 
2 248 ASN n 
2 249 GLY n 
2 250 ASN n 
2 251 ALA n 
2 252 PHE n 
2 253 ALA n 
2 254 THR n 
2 255 GLY n 
2 256 SER n 
2 257 ASP n 
2 258 ASP n 
2 259 ALA n 
2 260 THR n 
2 261 CYS n 
2 262 ARG n 
2 263 LEU n 
2 264 PHE n 
2 265 ASP n 
2 266 LEU n 
2 267 ARG n 
2 268 ALA n 
2 269 ASP n 
2 270 GLN n 
2 271 GLU n 
2 272 LEU n 
2 273 MET n 
2 274 THR n 
2 275 TYR n 
2 276 SER n 
2 277 HIS n 
2 278 ASP n 
2 279 ASN n 
2 280 ILE n 
2 281 ILE n 
2 282 CYS n 
2 283 GLY n 
2 284 ILE n 
2 285 THR n 
2 286 SER n 
2 287 VAL n 
2 288 SER n 
2 289 PHE n 
2 290 SER n 
2 291 LYS n 
2 292 SER n 
2 293 GLY n 
2 294 ARG n 
2 295 LEU n 
2 296 LEU n 
2 297 LEU n 
2 298 ALA n 
2 299 GLY n 
2 300 TYR n 
2 301 ASP n 
2 302 ASP n 
2 303 PHE n 
2 304 ASN n 
2 305 CYS n 
2 306 ASN n 
2 307 VAL n 
2 308 TRP n 
2 309 ASP n 
2 310 ALA n 
2 311 LEU n 
2 312 LYS n 
2 313 ALA n 
2 314 ASP n 
2 315 ARG n 
2 316 ALA n 
2 317 GLY n 
2 318 VAL n 
2 319 LEU n 
2 320 ALA n 
2 321 GLY n 
2 322 HIS n 
2 323 ASP n 
2 324 ASN n 
2 325 ARG n 
2 326 VAL n 
2 327 SER n 
2 328 CYS n 
2 329 LEU n 
2 330 GLY n 
2 331 VAL n 
2 332 THR n 
2 333 ASP n 
2 334 ASP n 
2 335 GLY n 
2 336 MET n 
2 337 ALA n 
2 338 VAL n 
2 339 ALA n 
2 340 THR n 
2 341 GLY n 
2 342 SER n 
2 343 TRP n 
2 344 ASP n 
2 345 SER n 
2 346 PHE n 
2 347 LEU n 
2 348 LYS n 
2 349 ILE n 
2 350 TRP n 
2 351 ASN n 
3 1   MET n 
3 2   ALA n 
3 3   SER n 
3 4   ASN n 
3 5   ASN n 
3 6   THR n 
3 7   ALA n 
3 8   SER n 
3 9   ILE n 
3 10  ALA n 
3 11  GLN n 
3 12  ALA n 
3 13  ARG n 
3 14  LYS n 
3 15  LEU n 
3 16  VAL n 
3 17  GLU n 
3 18  GLN n 
3 19  LEU n 
3 20  LYS n 
3 21  MET n 
3 22  GLU n 
3 23  ALA n 
3 24  ASN n 
3 25  ILE n 
3 26  ASP n 
3 27  ARG n 
3 28  ILE n 
3 29  LYS n 
3 30  VAL n 
3 31  SER n 
3 32  LYS n 
3 33  ALA n 
3 34  ALA n 
3 35  ALA n 
3 36  ASP n 
3 37  LEU n 
3 38  MET n 
3 39  ALA n 
3 40  TYR n 
3 41  CYS n 
3 42  GLU n 
3 43  ALA n 
3 44  HIS n 
3 45  ALA n 
3 46  LYS n 
3 47  GLU n 
3 48  ASP n 
3 49  PRO n 
3 50  LEU n 
3 51  LEU n 
3 52  THR n 
3 53  PRO n 
3 54  VAL n 
3 55  PRO n 
3 56  ALA n 
3 57  SER n 
3 58  GLU n 
3 59  ASN n 
3 60  PRO n 
3 61  PHE n 
3 62  ARG n 
3 63  GLU n 
3 64  LYS n 
3 65  LYS n 
3 66  PHE n 
3 67  PHE n 
3 68  CYS n 
4 1   ASP n 
4 2   TYR n 
4 3   LYS n 
4 4   ASP n 
4 5   ASP n 
4 6   ASP n 
4 7   ASP n 
4 8   ALA n 
4 9   GLU n 
4 10  ASN n 
4 11  LEU n 
4 12  TYR n 
4 13  PHE n 
4 14  GLN n 
4 15  GLY n 
4 16  ASN n 
4 17  ILE n 
4 18  PHE n 
4 19  GLU n 
4 20  MET n 
4 21  LEU n 
4 22  ARG n 
4 23  ILE n 
4 24  ASP n 
4 25  GLU n 
4 26  GLY n 
4 27  LEU n 
4 28  ARG n 
4 29  LEU n 
4 30  LYS n 
4 31  ILE n 
4 32  TYR n 
4 33  LYS n 
4 34  ASP n 
4 35  THR n 
4 36  GLU n 
4 37  GLY n 
4 38  TYR n 
4 39  TYR n 
4 40  THR n 
4 41  ILE n 
4 42  GLY n 
4 43  ILE n 
4 44  GLY n 
4 45  HIS n 
4 46  LEU n 
4 47  LEU n 
4 48  THR n 
4 49  LYS n 
4 50  SER n 
4 51  PRO n 
4 52  SER n 
4 53  LEU n 
4 54  ASN n 
4 55  ALA n 
4 56  ALA n 
4 57  LYS n 
4 58  SER n 
4 59  GLU n 
4 60  LEU n 
4 61  ASP n 
4 62  LYS n 
4 63  ALA n 
4 64  ILE n 
4 65  GLY n 
4 66  ARG n 
4 67  ASN n 
4 68  THR n 
4 69  ASN n 
4 70  GLY n 
4 71  VAL n 
4 72  ILE n 
4 73  THR n 
4 74  LYS n 
4 75  ASP n 
4 76  GLU n 
4 77  ALA n 
4 78  GLU n 
4 79  LYS n 
4 80  LEU n 
4 81  PHE n 
4 82  ASN n 
4 83  GLN n 
4 84  ASP n 
4 85  VAL n 
4 86  ASP n 
4 87  ALA n 
4 88  ALA n 
4 89  VAL n 
4 90  ARG n 
4 91  GLY n 
4 92  ILE n 
4 93  LEU n 
4 94  ARG n 
4 95  ASN n 
4 96  ALA n 
4 97  LYS n 
4 98  LEU n 
4 99  LYS n 
4 100 PRO n 
4 101 VAL n 
4 102 TYR n 
4 103 ASP n 
4 104 SER n 
4 105 LEU n 
4 106 ASP n 
4 107 ALA n 
4 108 VAL n 
4 109 ARG n 
4 110 ARG n 
4 111 ALA n 
4 112 ALA n 
4 113 LEU n 
4 114 ILE n 
4 115 ASN n 
4 116 MET n 
4 117 VAL n 
4 118 PHE n 
4 119 GLN n 
4 120 MET n 
4 121 GLY n 
4 122 GLU n 
4 123 THR n 
4 124 GLY n 
4 125 VAL n 
4 126 ALA n 
4 127 GLY n 
4 128 PHE n 
4 129 THR n 
4 130 ASN n 
4 131 SER n 
4 132 LEU n 
4 133 ARG n 
4 134 MET n 
4 135 LEU n 
4 136 GLN n 
4 137 GLN n 
4 138 LYS n 
4 139 ARG n 
4 140 TRP n 
4 141 ASP n 
4 142 GLU n 
4 143 ALA n 
4 144 ALA n 
4 145 VAL n 
4 146 ASN n 
4 147 LEU n 
4 148 ALA n 
4 149 LYS n 
4 150 SER n 
4 151 ARG n 
4 152 TRP n 
4 153 TYR n 
4 154 ASN n 
4 155 GLN n 
4 156 THR n 
4 157 PRO n 
4 158 ASN n 
4 159 ARG n 
4 160 ALA n 
4 161 LYS n 
4 162 ARG n 
4 163 VAL n 
4 164 ILE n 
4 165 THR n 
4 166 THR n 
4 167 PHE n 
4 168 ARG n 
4 169 THR n 
4 170 GLY n 
4 171 THR n 
4 172 TRP n 
4 173 ASP n 
4 174 ALA n 
4 175 TYR n 
4 176 ALA n 
4 177 ALA n 
4 178 ASP n 
4 179 GLU n 
4 180 VAL n 
4 181 TRP n 
4 182 VAL n 
4 183 VAL n 
4 184 GLY n 
4 185 MET n 
4 186 GLY n 
4 187 ILE n 
4 188 VAL n 
4 189 MET n 
4 190 SER n 
4 191 LEU n 
4 192 ILE n 
4 193 VAL n 
4 194 LEU n 
4 195 ALA n 
4 196 ILE n 
4 197 VAL n 
4 198 PHE n 
4 199 GLY n 
4 200 ASN n 
4 201 VAL n 
4 202 LEU n 
4 203 VAL n 
4 204 ILE n 
4 205 THR n 
4 206 ALA n 
4 207 ILE n 
4 208 ALA n 
4 209 LYS n 
4 210 PHE n 
4 211 GLU n 
4 212 ARG n 
4 213 LEU n 
4 214 GLN n 
4 215 THR n 
4 216 VAL n 
4 217 THR n 
4 218 ASN n 
4 219 TYR n 
4 220 PHE n 
4 221 ILE n 
4 222 THR n 
4 223 SER n 
4 224 LEU n 
4 225 ALA n 
4 226 CYS n 
4 227 ALA n 
4 228 ASP n 
4 229 LEU n 
4 230 VAL n 
4 231 MET n 
4 232 GLY n 
4 233 LEU n 
4 234 ALA n 
4 235 VAL n 
4 236 VAL n 
4 237 PRO n 
4 238 PHE n 
4 239 GLY n 
4 240 ALA n 
4 241 ALA n 
4 242 HIS n 
4 243 ILE n 
4 244 LEU n 
4 245 THR n 
4 246 LYS n 
4 247 THR n 
4 248 TRP n 
4 249 THR n 
4 250 PHE n 
4 251 GLY n 
4 252 ASN n 
4 253 PHE n 
4 254 TRP n 
4 255 CYS n 
4 256 GLU n 
4 257 PHE n 
4 258 TRP n 
4 259 THR n 
4 260 SER n 
4 261 ILE n 
4 262 ASP n 
4 263 VAL n 
4 264 LEU n 
4 265 CYS n 
4 266 VAL n 
4 267 THR n 
4 268 ALA n 
4 269 SER n 
4 270 ILE n 
4 271 GLU n 
4 272 THR n 
4 273 LEU n 
4 274 CYS n 
4 275 VAL n 
4 276 ILE n 
4 277 ALA n 
4 278 VAL n 
4 279 ASP n 
4 280 ARG n 
4 281 TYR n 
4 282 PHE n 
4 283 ALA n 
4 284 ILE n 
4 285 THR n 
4 286 SER n 
4 287 PRO n 
4 288 PHE n 
4 289 LYS n 
4 290 TYR n 
4 291 GLN n 
4 292 SER n 
4 293 LEU n 
4 294 LEU n 
4 295 THR n 
4 296 LYS n 
4 297 ASN n 
4 298 LYS n 
4 299 ALA n 
4 300 ARG n 
4 301 VAL n 
4 302 ILE n 
4 303 ILE n 
4 304 LEU n 
4 305 MET n 
4 306 VAL n 
4 307 TRP n 
4 308 ILE n 
4 309 VAL n 
4 310 SER n 
4 311 GLY n 
4 312 LEU n 
4 313 THR n 
4 314 SER n 
4 315 PHE n 
4 316 LEU n 
4 317 PRO n 
4 318 ILE n 
4 319 GLN n 
4 320 MET n 
4 321 HIS n 
4 322 TRP n 
4 323 TYR n 
4 324 ARG n 
4 325 ALA n 
4 326 THR n 
4 327 HIS n 
4 328 GLN n 
4 329 GLU n 
4 330 ALA n 
4 331 ILE n 
4 332 ASN n 
4 333 CYS n 
4 334 TYR n 
4 335 ALA n 
4 336 GLU n 
4 337 GLU n 
4 338 THR n 
4 339 CYS n 
4 340 CYS n 
4 341 ASP n 
4 342 PHE n 
4 343 PHE n 
4 344 THR n 
4 345 ASN n 
4 346 GLN n 
4 347 ALA n 
4 348 TYR n 
4 349 ALA n 
4 350 ILE n 
4 351 ALA n 
4 352 SER n 
4 353 SER n 
4 354 ILE n 
4 355 VAL n 
4 356 SER n 
4 357 PHE n 
4 358 TYR n 
4 359 VAL n 
4 360 PRO n 
4 361 LEU n 
4 362 VAL n 
4 363 ILE n 
4 364 MET n 
4 365 VAL n 
4 366 PHE n 
4 367 VAL n 
4 368 TYR n 
4 369 SER n 
4 370 ARG n 
4 371 VAL n 
4 372 PHE n 
4 373 GLN n 
4 374 GLU n 
4 375 ALA n 
4 376 LYS n 
4 377 ARG n 
4 378 GLN n 
4 379 LEU n 
4 380 GLN n 
4 381 LYS n 
4 382 ILE n 
4 383 ASP n 
4 384 LYS n 
4 385 SER n 
4 386 GLU n 
4 387 GLY n 
4 388 ARG n 
4 389 PHE n 
4 390 HIS n 
4 391 VAL n 
4 392 GLN n 
4 393 ASN n 
4 394 LEU n 
4 395 SER n 
4 396 GLN n 
4 397 VAL n 
4 398 GLU n 
4 399 GLN n 
4 400 ASP n 
4 401 GLY n 
4 402 ARG n 
4 403 THR n 
4 404 GLY n 
4 405 HIS n 
4 406 GLY n 
4 407 LEU n 
4 408 ARG n 
4 409 ARG n 
4 410 SER n 
4 411 SER n 
4 412 LYS n 
4 413 PHE n 
4 414 CYS n 
4 415 LEU n 
4 416 LYS n 
4 417 GLU n 
4 418 HIS n 
4 419 LYS n 
4 420 ALA n 
4 421 LEU n 
4 422 LYS n 
4 423 THR n 
4 424 LEU n 
4 425 GLY n 
4 426 ILE n 
4 427 ILE n 
4 428 MET n 
4 429 GLY n 
4 430 THR n 
4 431 PHE n 
4 432 THR n 
4 433 LEU n 
4 434 CYS n 
4 435 TRP n 
4 436 LEU n 
4 437 PRO n 
4 438 PHE n 
4 439 PHE n 
4 440 ILE n 
4 441 VAL n 
4 442 ASN n 
4 443 ILE n 
4 444 VAL n 
4 445 HIS n 
4 446 VAL n 
4 447 ILE n 
4 448 GLN n 
4 449 ASP n 
4 450 ASN n 
4 451 LEU n 
4 452 ILE n 
4 453 ARG n 
4 454 LYS n 
4 455 GLU n 
4 456 VAL n 
4 457 TYR n 
4 458 ILE n 
4 459 LEU n 
4 460 LEU n 
4 461 ASN n 
4 462 TRP n 
4 463 ILE n 
4 464 GLY n 
4 465 TYR n 
4 466 VAL n 
4 467 ASN n 
4 468 SER n 
4 469 GLY n 
4 470 PHE n 
4 471 ASN n 
4 472 PRO n 
4 473 LEU n 
4 474 ILE n 
4 475 TYR n 
4 476 CYS n 
4 477 ARG n 
4 478 SER n 
4 479 PRO n 
4 480 ASP n 
4 481 PHE n 
4 482 ARG n 
4 483 ILE n 
4 484 ALA n 
4 485 PHE n 
4 486 GLN n 
4 487 GLU n 
4 488 LEU n 
4 489 LEU n 
4 490 CYS n 
4 491 LEU n 
4 492 ARG n 
4 493 ARG n 
4 494 SER n 
4 495 SER n 
4 496 LEU n 
4 497 LYS n 
4 498 ALA n 
4 499 TYR n 
4 500 GLY n 
4 501 ASN n 
4 502 GLY n 
4 503 TYR n 
4 504 SER n 
4 505 SER n 
4 506 ASN n 
4 507 GLY n 
4 508 ASN n 
4 509 THR n 
4 510 GLY n 
4 511 GLU n 
4 512 GLN n 
4 513 SER n 
4 514 GLY n 
5 1   GLN n 
5 2   VAL n 
5 3   GLN n 
5 4   LEU n 
5 5   GLN n 
5 6   GLU n 
5 7   SER n 
5 8   GLY n 
5 9   GLY n 
5 10  GLY n 
5 11  LEU n 
5 12  VAL n 
5 13  GLN n 
5 14  PRO n 
5 15  GLY n 
5 16  GLY n 
5 17  SER n 
5 18  LEU n 
5 19  ARG n 
5 20  LEU n 
5 21  SER n 
5 22  CYS n 
5 23  ALA n 
5 24  ALA n 
5 25  SER n 
5 26  GLY n 
5 27  PHE n 
5 28  THR n 
5 29  PHE n 
5 30  SER n 
5 31  ASN n 
5 32  TYR n 
5 33  LYS n 
5 34  MET n 
5 35  ASN n 
5 36  TRP n 
5 37  VAL n 
5 38  ARG n 
5 39  GLN n 
5 40  ALA n 
5 41  PRO n 
5 42  GLY n 
5 43  LYS n 
5 44  GLY n 
5 45  LEU n 
5 46  GLU n 
5 47  TRP n 
5 48  VAL n 
5 49  SER n 
5 50  ASP n 
5 51  ILE n 
5 52  SER n 
5 53  GLN n 
5 54  SER n 
5 55  GLY n 
5 56  ALA n 
5 57  SER n 
5 58  ILE n 
5 59  SER n 
5 60  TYR n 
5 61  THR n 
5 62  GLY n 
5 63  SER n 
5 64  VAL n 
5 65  LYS n 
5 66  GLY n 
5 67  ARG n 
5 68  PHE n 
5 69  THR n 
5 70  ILE n 
5 71  SER n 
5 72  ARG n 
5 73  ASP n 
5 74  ASN n 
5 75  ALA n 
5 76  LYS n 
5 77  ASN n 
5 78  THR n 
5 79  LEU n 
5 80  TYR n 
5 81  LEU n 
5 82  GLN n 
5 83  MET n 
5 84  ASN n 
5 85  SER n 
5 86  LEU n 
5 87  LYS n 
5 88  PRO n 
5 89  GLU n 
5 90  ASP n 
5 91  THR n 
5 92  ALA n 
5 93  VAL n 
5 94  TYR n 
5 95  TYR n 
5 96  CYS n 
5 97  ALA n 
5 98  ARG n 
5 99  CYS n 
5 100 PRO n 
5 101 ALA n 
5 102 PRO n 
5 103 PHE n 
5 104 THR n 
5 105 ARG n 
5 106 ASP n 
5 107 CYS n 
5 108 PHE n 
5 109 ASP n 
5 110 VAL n 
5 111 THR n 
5 112 SER n 
5 113 THR n 
5 114 THR n 
5 115 TYR n 
5 116 ALA n 
5 117 TYR n 
5 118 ARG n 
5 119 GLY n 
5 120 GLN n 
5 121 GLY n 
5 122 THR n 
5 123 GLN n 
5 124 VAL n 
5 125 THR n 
5 126 VAL n 
5 127 SER n 
5 128 SER n 
5 129 HIS n 
5 130 HIS n 
5 131 HIS n 
5 132 HIS n 
5 133 HIS n 
5 134 HIS n 
5 135 GLU n 
5 136 PRO n 
5 137 GLU n 
5 138 ALA n 
# 
loop_
_entity_src_gen.entity_id 
_entity_src_gen.gene_src_common_name 
_entity_src_gen.gene_src_genus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 
_entity_src_gen.gene_src_species 
_entity_src_gen.gene_src_strain 
_entity_src_gen.gene_src_tissue 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction 
_entity_src_gen.gene_src_details 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location 
_entity_src_gen.host_org_common_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.host_org_genus 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ 
_entity_src_gen.host_org_species 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector 
_entity_src_gen.plasmid_name 
_entity_src_gen.plasmid_details 
_entity_src_gen.pdbx_description 
1 'bovine,cow,domestic cattle,domestic cow' ? 'GNAS, GNAS1'            ? ? ? ? ? ? 'Bos taurus'                            9913 ? 
? ? ? ? ? ? ? 'Spodoptera frugiperda' 7108 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
2 'brown rat,rat,rats'                      ? Gnb1                     ? ? ? ? ? ? 'Rattus norvegicus'                     10116 ? 
? ? ? ? ? ? ? 'Spodoptera frugiperda' 7108 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
3 'bovine,cow,domestic cattle,domestic cow' ? GNG2                     ? ? ? ? ? ? 'Bos taurus'                            9913 ? 
? ? ? ? ? ? ? 'Spodoptera frugiperda' 7108 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
4 human                                     ? 'E, ADRB2, ADRB2R, B2AR' ? ? ? ? ? ? 'Enterobacteria phage T4, Homo sapiens' 
'9606, 10665' ? ? ? ? ? ? ? ? 'Spodoptera frugiperda' 7108 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
5 ?                                         ? ?                        ? ? ? ? ? ? 'Lama glama'                            9844 ? 
? ? ? ? ? ? ? 'Escherichia coli'      562  ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.biol_id 
1 UNP GNAS2_BOVIN P04896 1 
;MGCLGNSKTEDQRNEEKAQREANKKIEKQLQKDKQVYRATHRLLLLGAGESGKSTIVKQM 
RILHVNGFNGDGEKATKVQDIKNNLKEAIETIVAAMSNLVPPVELA 
NPENQFRVDYILSVMNVPDFDFPPEFYEHAKALWEDEGVRACYERSNEYQLIDCAQYFLD 
KIDVIKQDDYVPSDQDLLRCRVLTSGIFETKFQVDKVNFHMFDVGGQRDERRKWIQCFND 
VTAIIFVVASSSYNMVIREDNQTNRLQEALNLFKSIWNNRWLRTISVILFLNKQDLLAEK 
VLAGKSKIEDYFPEFARYTTPEDATPEPGEDPRVTRAKYFIRDEFLRISTASGDGRHYCY 
PHFTCAVDTENIRRVFNDCRDIIQRMHLRQYELL
;
1  . 
2 UNP GBB1_RAT    P54311 2 
;SELDQLRQEAEQLKNQIRDARKACADATLSQITNNIDPVGRIQMRTRRTLRGHLAKIYAM 
HWGTDSRLLVSASQDGKLIIWDSYTTNKVHAIPLRSSWVMTCAYAPSGNYVACGGLDNIC 
SIYNLKTREGNVRVSRELAGHTGYLSCCRFLDDNQIVTSSGDTTCALWDIETGQQTTTFT 
GHTGDVMSLSLAPDTRLFVSGACDASAKLWDVREGMCRQTFTGHESDINAICFFPNGNAF 
ATGSDDATCRLFDLRADQELMTYSHDNIICGITSVSFSKSGRLLLAGYDDFNCNVWDALK 
ADRAGVLAGHDNRVSCLGVTDDGMAVATGSWDSFLKIWN
;
2  . 
3 UNP GBG2_BOVIN  P63212 3 
;MASNNTASIAQARKLVEQLKMEANIDRIKVSKAAADLMAYCEAHAKEDPLLTPVPASENP 
FREKKFFC
;
1  . 
4 UNP ADRB2_HUMAN P07550 4 
;DEVWVVGMGIVMSLIVLAIVFGNVLVITAIAKFERLQTVTNYFITSLACADLVMGLAVVP 
FGAAHILMKMWTFGNFWCEFWTSIDVLCVTASIETLCVIAVDRYFAITSPFKYQSLLTKN 
KARVIILMVWIVSGLTSFLPIQMHWYRATHQEAINCYANETCCDFFTNQAYAIASSIVSF 
YVPLVIMVFVYSRVFQEAKRQLQKIDKSEGRFHVQNLSQVEQDGRTGHGLRRSSKFCLKE 
HKALKTLGIIMGTFTLCWLPFFIVNIVHVIQDNLIRKEVYILLNWIGYVNSGFNPLIYCR 
SPDFRIAFQELLCLRRSSLKAYGNGYSSNGNTGEQSG
;
29 . 
5 UNP LYS_BPT4    P00720 4 
;NIFEMLRIDEGLRLKIYKDTEGYYTIGIGHLLTKSPSLNAAKSELDKAIGRNCNGVITKD 
EAEKLFNQDVDAAVRGILRNAKLKPVYDSLDAVRRCALINMVFQMGETGVAGFTNSLRML 
QQKRWDEAAVNLAKSRWYNQTPNRAKRVITTFRTGTWDAY
;
2  . 
6 PDB 3SN6        3SN6   5 
;QVQLQESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTFSNYKMNWVRQAPGKGLEWVSDISQSGASISYTGSVKGRFTISRDNAKNTLY
LQMNSLKPEDTAVYYCARCPAPFTRDCFDVTSTTYAYRGQGTQVTVSSHHHHHHEPEA
;
?  . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 3SN6 A 1   ? 380 ? P04896 1  380 1    394  
2 2 3SN6 B 13  ? 351 ? P54311 2  340 2    340  
3 3 3SN6 G 1   ? 68  ? P63212 1  68  1    68   
4 4 3SN6 R 178 ? 514 ? P07550 29 365 29   365  
5 5 3SN6 R 16  ? 177 ? P00720 2  161 1002 1163 
6 6 3SN6 N 1   ? 138 ? 3SN6   1  138 1    138  
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 3SN6 SER A 72  ? UNP P04896 GLY 72  'ENGINEERED MUTATION' 86   1  
2 3SN6 MET B 1   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -10  2  
2 3SN6 HIS B 2   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -9   3  
2 3SN6 HIS B 3   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -8   4  
2 3SN6 HIS B 4   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -7   5  
2 3SN6 HIS B 5   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -6   6  
2 3SN6 HIS B 6   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -5   7  
2 3SN6 HIS B 7   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -4   8  
2 3SN6 GLY B 8   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -3   9  
2 3SN6 SER B 9   ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -2   10 
2 3SN6 LEU B 10  ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      -1   11 
2 3SN6 LEU B 11  ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      0    12 
2 3SN6 GLN B 12  ? UNP P54311 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      1    13 
4 3SN6 ASP R 1   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      987  14 
4 3SN6 TYR R 2   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      988  15 
4 3SN6 LYS R 3   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      989  16 
4 3SN6 ASP R 4   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      990  17 
4 3SN6 ASP R 5   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      991  18 
4 3SN6 ASP R 6   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      992  19 
4 3SN6 ASP R 7   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      993  20 
4 3SN6 ALA R 8   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      994  21 
4 3SN6 GLU R 9   ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      995  22 
4 3SN6 ASN R 10  ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      996  23 
4 3SN6 LEU R 11  ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      997  24 
4 3SN6 TYR R 12  ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      998  25 
4 3SN6 PHE R 13  ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      999  26 
4 3SN6 GLN R 14  ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      1000 27 
4 3SN6 GLY R 15  ? UNP P07550 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      1001 28 
4 3SN6 THR R 245 ? UNP P07550 MET 96  'ENGINEERED MUTATION' 96   29 
4 3SN6 THR R 247 ? UNP P07550 MET 98  'ENGINEERED MUTATION' 98   30 
4 3SN6 GLU R 336 ? UNP P07550 ASN 187 'ENGINEERED MUTATION' 187  31 
5 3SN6 THR R 68  ? UNP P00720 CYS 54  'ENGINEERED MUTATION' 1054 32 
5 3SN6 ALA R 111 ? UNP P00720 CYS 97  'ENGINEERED MUTATION' 1097 33 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
P0G NON-POLYMER         . 
'8-[(1R)-2-{[1,1-DIMETHYL-2-(2-METHYLPHENYL)ETHYL]AMINO}-1-HYDROXYETHYL]-5-HYDROXY-2H-1,4-BENZOXAZIN-3(4H)-ONE' ? 'C21 H26 N2 O4'  
370.447 
# 
_exptl.entry_id          3SN6 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   20 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      3.08 
_exptl_crystal.density_percent_sol   60.05 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'Lipidic cubic phase' 
_exptl_crystal_grow.temp            293 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
;350-450 mM potassium nitrate, 100 mM MES, 1 mM TCEP, 10 mM phosphonoformate, 0.01 mM BI167107, 18-22% PEG400. Crystals were grown in a 10:1 (w:w) MAG 7.7:cholesterol lipid mix. , pH 6.5, Lipidic cubic phase, temperature 293K
;
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
loop_
_diffrn.id 
_diffrn.ambient_temp 
_diffrn.ambient_temp_details 
_diffrn.crystal_id 
1 78 ? 1 
2 78 ? 1 
# 
loop_
_diffrn_detector.diffrn_id 
_diffrn_detector.detector 
_diffrn_detector.type 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date 
_diffrn_detector.details 
1 CCD 'MARMOSAIC 300 mm CCD' 2011-04-15 Mirrors 
2 CCD 'MARMOSAIC 300 mm CCD' 2011-04-24 Mirrors 
# 
loop_
_diffrn_radiation.diffrn_id 
_diffrn_radiation.wavelength_id 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l 
_diffrn_radiation.monochromator 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type 
1 1 M 'Si(111) double crystal' 'SINGLE WAVELENGTH' x-ray 
2 1 M 'Si(111) double crystal' 'SINGLE WAVELENGTH' x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.033 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'APS BEAMLINE 23-ID-B' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       APS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   23-ID-B 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.033 
# 
_reflns.entry_id                     3SN6 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   -3 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             50 
_reflns.d_resolution_high            3.2 
_reflns.number_obs                   31685 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         91.2 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.156 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              6.5 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1,2 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             3.20 
_reflns_shell.d_res_low              3.26 
_reflns_shell.percent_possible_all   53.9 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.553 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    1.81 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        5.0 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      943 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1,2 
# 
_computing.entry_id                           3SN6 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL-2000 
_computing.data_collection                    Blu-Ice 
_computing.structure_solution                 Phaser 
_computing.structure_refinement               'PHENIX (phenix.refine: 1.7_650)' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                                 3SN6 
_refine.pdbx_starting_model                      'PDB entries 3P0G, 1AZT, 1GP2, 2RH1' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_refine_id                           'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                           1 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     31073 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          1.35 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.ls_d_res_low                             40.675 
_refine.ls_d_res_high                            3.200 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    92.82 
_refine.ls_R_factor_obs                          0.2282 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       0.2255 
_refine.ls_R_factor_R_free                       0.2772 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 5.01 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  1557 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          ? 
_refine.B_iso_mean                               ? 
_refine.aniso_B[1][1]                            -7.0864 
_refine.aniso_B[2][2]                            2.9389 
_refine.aniso_B[3][3]                            1.7946 
_refine.aniso_B[1][2]                            -0.0000 
_refine.aniso_B[1][3]                            1.9451 
_refine.aniso_B[2][3]                            -0.0000 
_refine.solvent_model_details                    'FLAT BULK SOLVENT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol                 0.320 
_refine.solvent_model_param_bsol                 52.862 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             0.40 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             0.04 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               ? 
_refine.details                                  ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       ML 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  ? 
_refine.overall_SU_ML                            0.39 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 29.18 
_refine.overall_SU_B                             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs                 ? 
_refine.B_iso_min                                ? 
_refine.B_iso_max                                ? 
_refine.overall_SU_R_free                        ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                      ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                   ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                   ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        10247 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         27 
_refine_hist.number_atoms_solvent             0 
_refine_hist.number_atoms_total               10274 
_refine_hist.d_res_high                       3.200 
_refine_hist.d_res_low                        40.675 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
f_bond_d           0.003  ? ? 10478 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_angle_d          0.709  ? ? 14209 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_dihedral_angle_d 12.385 ? ? 3748  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_chiral_restr     0.051  ? ? 1617  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
f_plane_restr      0.003  ? ? 1818  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
loop_
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used 
_refine_ls_shell.d_res_high 
_refine_ls_shell.d_res_low 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free 
_refine_ls_shell.number_reflns_all 
_refine_ls_shell.R_factor_all 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.2000 3.3033  1768 0.3098 62.00  0.3642 ? ? 100 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.3033 3.4213  2263 0.3156 79.00  0.4070 ? ? 116 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.4213 3.5582  2565 0.3027 89.00  0.3454 ? ? 122 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.5582 3.7200  2727 0.2844 95.00  0.3503 ? ? 130 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.7200 3.9160  2829 0.2230 98.00  0.2666 ? ? 137 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 3.9160 4.1611  2855 0.1900 99.00  0.2457 ? ? 153 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 4.1611 4.4820  2846 0.1618 100.00 0.2004 ? ? 170 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 4.4820 4.9324  2867 0.1663 100.00 0.2265 ? ? 177 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 4.9324 5.6445  2933 0.2076 100.00 0.2562 ? ? 128 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 5.6445 7.1053  2916 0.2525 99.00  0.3149 ? ? 144 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' ? 7.1053 40.6785 2947 0.2297 99.00  0.2856 ? ? 180 ? ? ? ? 
# 
_struct.entry_id                  3SN6 
_struct.title                     'Crystal structure of the beta2 adrenergic receptor-Gs protein complex' 
_struct.pdbx_descriptor           
;Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short, Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2, Lysozyme, Beta-2 adrenergic receptor (E.C.3.2.1.17), Camelid antibody VHH fragment
;
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3SN6 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'SIGNALING PROTEIN/Hydrolase' 
_struct_keywords.text            
;seven transmembrane receptor, nanobody, G protein-coupled receptor, GPCR, signal transduction, G protein signaling, SIGNALING PROTEIN-Hydrolase complex
;
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
E N N 5 ? 
F N N 6 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   
;THE CONTENTS OF THE ASYMMETRIC UNIT EXCLUDING LYSOZYME AND ANTIBODY CONSTITUTE THE BIOLOGICAL ASSEMBLY. THESE CHAINS ARE CRYSTALLIZATION AIDS AND ARE NON-PHYSIOLOGICAL.
;
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ASP A 11  ? THR A 40  ? ASP A 11   THR A 40   1 ? 30 
HELX_P HELX_P2  2  GLY A 52  ? VAL A 57  ? GLY A 52   VAL A 57   1 ? 6  
HELX_P HELX_P3  3  LYS A 74  ? MET A 96  ? LYS A 88   MET A 110  1 ? 23 
HELX_P HELX_P4  4  ASN A 107 ? GLU A 109 ? ASN A 121  GLU A 123  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  5  ASN A 110 ? MET A 121 ? ASN A 124  MET A 135  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6  6  PRO A 129 ? ASP A 142 ? PRO A 143  ASP A 156  1 ? 14 
HELX_P HELX_P7  7  ASP A 142 ? GLU A 150 ? ASP A 156  GLU A 164  1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  8  ALA A 161 ? LYS A 167 ? ALA A 175  LYS A 181  1 ? 7  
HELX_P HELX_P9  9  LYS A 167 ? GLN A 173 ? LYS A 181  GLN A 187  1 ? 7  
HELX_P HELX_P10 10 SER A 179 ? LEU A 184 ? SER A 193  LEU A 198  1 ? 6  
HELX_P HELX_P11 11 ARG A 185 ? ARG A 187 ? ARG A 199  ARG A 201  5 ? 3  
HELX_P HELX_P12 12 GLY A 211 ? GLN A 213 ? GLY A 225  GLN A 227  5 ? 3  
HELX_P HELX_P13 13 LYS A 219 ? PHE A 224 ? LYS A 233  PHE A 238  5 ? 6  
HELX_P HELX_P14 14 SER A 237 ? ASN A 240 ? SER A 251  ASN A 254  5 ? 4  
HELX_P HELX_P15 15 ASN A 250 ? ASN A 265 ? ASN A 264  ASN A 279  1 ? 16 
HELX_P HELX_P16 16 LYS A 279 ? GLY A 290 ? LYS A 293  GLY A 304  1 ? 12 
HELX_P HELX_P17 17 LYS A 293 ? PHE A 298 ? LYS A 307  PHE A 312  1 ? 6  
HELX_P HELX_P18 18 PRO A 299 ? ALA A 302 ? PRO A 313  ALA A 316  5 ? 4  
HELX_P HELX_P19 19 ASP A 317 ? GLY A 339 ? ASP A 331  GLY A 353  1 ? 23 
HELX_P HELX_P20 20 ASN A 357 ? TYR A 377 ? ASN A 371  TYR A 391  1 ? 21 
HELX_P HELX_P21 21 SER B 13  ? CYS B 36  ? SER B 2    CYS B 25   1 ? 24 
HELX_P HELX_P22 22 THR B 40  ? THR B 45  ? THR B 29   THR B 34   1 ? 6  
HELX_P HELX_P23 23 ASN C 5   ? ASN C 24  ? ASN G 5    ASN G 24   1 ? 20 
HELX_P HELX_P24 24 LYS C 29  ? ALA C 45  ? LYS G 29   ALA G 45   1 ? 17 
HELX_P HELX_P25 25 LYS C 46  ? ASP C 48  ? LYS G 46   ASP G 48   5 ? 3  
HELX_P HELX_P26 26 ASN D 16  ? GLU D 25  ? ASN R 1002 GLU R 1011 1 ? 10 
HELX_P HELX_P27 27 SER D 52  ? GLY D 65  ? SER R 1038 GLY R 1051 1 ? 14 
HELX_P HELX_P28 28 THR D 73  ? ASN D 95  ? THR R 1059 ASN R 1081 1 ? 23 
HELX_P HELX_P29 29 LEU D 98  ? LEU D 105 ? LEU R 1084 LEU R 1091 1 ? 8  
HELX_P HELX_P30 30 ASP D 106 ? MET D 120 ? ASP R 1092 MET R 1106 1 ? 15 
HELX_P HELX_P31 31 MET D 120 ? GLY D 127 ? MET R 1106 GLY R 1113 1 ? 8  
HELX_P HELX_P32 32 PHE D 128 ? GLN D 137 ? PHE R 1114 GLN R 1123 1 ? 10 
HELX_P HELX_P33 33 ARG D 139 ? LYS D 149 ? ARG R 1125 LYS R 1135 1 ? 11 
HELX_P HELX_P34 34 SER D 150 ? THR D 156 ? SER R 1136 THR R 1142 1 ? 7  
HELX_P HELX_P35 35 THR D 156 ? GLY D 170 ? THR R 1142 GLY R 1156 1 ? 15 
HELX_P HELX_P36 36 VAL D 180 ? PHE D 210 ? VAL R 31   PHE R 61   1 ? 31 
HELX_P HELX_P37 37 GLU D 211 ? GLN D 214 ? GLU R 62   GLN R 65   5 ? 4  
HELX_P HELX_P38 38 THR D 215 ? VAL D 230 ? THR R 66   VAL R 81   1 ? 16 
HELX_P HELX_P39 39 ALA D 234 ? LYS D 246 ? ALA R 85   LYS R 97   1 ? 13 
HELX_P HELX_P40 40 ASN D 252 ? SER D 286 ? ASN R 103  SER R 137  1 ? 35 
HELX_P HELX_P41 41 SER D 286 ? LEU D 294 ? SER R 137  LEU R 145  1 ? 9  
HELX_P HELX_P42 42 THR D 295 ? THR D 313 ? THR R 146  THR R 164  1 ? 19 
HELX_P HELX_P43 43 SER D 314 ? MET D 320 ? SER R 165  MET R 171  1 ? 7  
HELX_P HELX_P44 44 GLN D 328 ? GLU D 336 ? GLN R 179  GLU R 187  1 ? 9  
HELX_P HELX_P45 45 ASN D 345 ? PHE D 357 ? ASN R 196  PHE R 208  1 ? 13 
HELX_P HELX_P46 46 PHE D 357 ? GLU D 386 ? PHE R 208  GLU R 237  1 ? 30 
HELX_P HELX_P47 47 CYS D 414 ? GLN D 448 ? CYS R 265  GLN R 299  1 ? 35 
HELX_P HELX_P48 48 ARG D 453 ? CYS D 476 ? ARG R 304  CYS R 327  1 ? 24 
HELX_P HELX_P49 49 SER D 478 ? GLU D 487 ? SER R 329  GLU R 338  1 ? 10 
HELX_P HELX_P50 50 THR E 28  ? TYR E 32  ? THR N 28   TYR N 32   5 ? 5  
HELX_P HELX_P51 51 LYS E 87  ? THR E 91  ? LYS N 87   THR N 91   5 ? 5  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
disulf1 disulf ? D CYS 255 SG ? ? ? 1_555 D CYS 340 SG ? ? R CYS 106 R CYS 191 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.034 ? 
disulf2 disulf ? D CYS 333 SG ? ? ? 1_555 D CYS 339 SG ? ? R CYS 184 R CYS 190 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.038 ? 
disulf3 disulf ? E CYS 22  SG ? ? ? 1_555 E CYS 96  SG ? ? N CYS 22  N CYS 96  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.035 ? 
disulf4 disulf ? E CYS 99  SG ? ? ? 1_555 E CYS 107 SG ? ? N CYS 99  N CYS 107 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.031 ? 
# 
_struct_conn_type.id          disulf 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 6 ? 
B ? 4 ? 
C ? 4 ? 
D ? 4 ? 
E ? 4 ? 
F ? 4 ? 
G ? 4 ? 
H ? 4 ? 
I ? 3 ? 
J ? 4 ? 
K ? 6 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? parallel      
A 3 4 ? parallel      
A 4 5 ? parallel      
A 5 6 ? parallel      
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
D 3 4 ? anti-parallel 
E 1 2 ? anti-parallel 
E 2 3 ? anti-parallel 
E 3 4 ? anti-parallel 
F 1 2 ? anti-parallel 
F 2 3 ? anti-parallel 
F 3 4 ? anti-parallel 
G 1 2 ? anti-parallel 
G 2 3 ? anti-parallel 
G 3 4 ? anti-parallel 
H 1 2 ? anti-parallel 
H 2 3 ? anti-parallel 
H 3 4 ? anti-parallel 
I 1 2 ? anti-parallel 
I 2 3 ? anti-parallel 
J 1 2 ? anti-parallel 
J 2 3 ? anti-parallel 
J 3 4 ? anti-parallel 
K 1 2 ? parallel      
K 2 3 ? anti-parallel 
K 3 4 ? anti-parallel 
K 4 5 ? anti-parallel 
K 5 6 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 GLU A 195 ? VAL A 200 ? ? GLU A 209  VAL A 214  
A 2 VAL A 203 ? ASP A 209 ? ? VAL A 217  ASP A 223  
A 3 HIS A 41  ? LEU A 46  ? ? HIS A 41   LEU A 46   
A 4 ALA A 229 ? ALA A 235 ? ? ALA A 243  ALA A 249  
A 5 SER A 272 ? ASN A 278 ? ? SER A 286  ASN A 292  
A 6 CYS A 345 ? PHE A 349 ? ? CYS A 359  PHE A 363  
B 1 THR B 58  ? ARG B 63  ? ? THR B 47   ARG B 52   
B 2 PHE B 346 ? TRP B 350 ? ? PHE B 335  TRP B 339  
B 3 VAL B 338 ? SER B 342 ? ? VAL B 327  SER B 331  
B 4 VAL B 326 ? VAL B 331 ? ? VAL B 315  VAL B 320  
C 1 ILE B 69  ? TRP B 74  ? ? ILE B 58   TRP B 63   
C 2 LEU B 80  ? SER B 85  ? ? LEU B 69   SER B 74   
C 3 LYS B 89  ? ASP B 94  ? ? LYS B 78   ASP B 83   
C 4 ASN B 99  ? PRO B 105 ? ? ASN B 88   PRO B 94   
D 1 VAL B 111 ? TYR B 116 ? ? VAL B 100  TYR B 105  
D 2 TYR B 122 ? GLY B 127 ? ? TYR B 111  GLY B 116  
D 3 CYS B 132 ? ASN B 136 ? ? CYS B 121  ASN B 125  
D 4 VAL B 146 ? LEU B 150 ? ? VAL B 135  LEU B 139  
E 1 LEU B 157 ? PHE B 162 ? ? LEU B 146  PHE B 151  
E 2 GLN B 167 ? SER B 172 ? ? GLN B 156  SER B 161  
E 3 CYS B 177 ? ASP B 181 ? ? CYS B 166  ASP B 170  
E 4 GLN B 186 ? PHE B 191 ? ? GLN B 175  PHE B 180  
F 1 VAL B 198 ? LEU B 203 ? ? VAL B 187  LEU B 192  
F 2 LEU B 209 ? ALA B 214 ? ? LEU B 198  ALA B 203  
F 3 ALA B 219 ? ASP B 223 ? ? ALA B 208  ASP B 212  
F 4 CYS B 229 ? PHE B 233 ? ? CYS B 218  PHE B 222  
G 1 ILE B 240 ? PHE B 245 ? ? ILE B 229  PHE B 234  
G 2 ALA B 251 ? SER B 256 ? ? ALA B 240  SER B 245  
G 3 CYS B 261 ? ASP B 265 ? ? CYS B 250  ASP B 254  
G 4 GLN B 270 ? TYR B 275 ? ? GLN B 259  TYR B 264  
H 1 ILE B 284 ? PHE B 289 ? ? ILE B 273  PHE B 278  
H 2 LEU B 295 ? TYR B 300 ? ? LEU B 284  TYR B 289  
H 3 CYS B 305 ? ASP B 309 ? ? CYS B 294  ASP B 298  
H 4 ARG B 315 ? LEU B 319 ? ? ARG B 304  LEU B 308  
I 1 TYR D 32  ? LYS D 33  ? ? TYR R 1018 LYS R 1019 
I 2 TYR D 39  ? ILE D 41  ? ? TYR R 1025 ILE R 1027 
I 3 HIS D 45  ? THR D 48  ? ? HIS R 1031 THR R 1034 
J 1 GLN E 3   ? SER E 7   ? ? GLN N 3    SER N 7    
J 2 LEU E 18  ? SER E 25  ? ? LEU N 18   SER N 25   
J 3 THR E 78  ? MET E 83  ? ? THR N 78   MET N 83   
J 4 PHE E 68  ? ASP E 73  ? ? PHE N 68   ASP N 73   
K 1 LEU E 11  ? VAL E 12  ? ? LEU N 11   VAL N 12   
K 2 THR E 122 ? VAL E 126 ? ? THR N 122  VAL N 126  
K 3 ALA E 92  ? ARG E 98  ? ? ALA N 92   ARG N 98   
K 4 MET E 34  ? GLN E 39  ? ? MET N 34   GLN N 39   
K 5 GLU E 46  ? ILE E 51  ? ? GLU N 46   ILE N 51   
K 6 ILE E 58  ? TYR E 60  ? ? ILE N 58   TYR N 60   
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N THR A 196 ? N THR A 210  O MET A 207 ? O MET A 221  
A 2 3 O HIS A 206 ? O HIS A 220  N HIS A 41  ? N HIS A 41   
A 3 4 N LEU A 46  ? N LEU A 46   O ILE A 231 ? O ILE A 245  
A 4 5 N PHE A 232 ? N PHE A 246  O ILE A 274 ? O ILE A 288  
A 5 6 N LEU A 277 ? N LEU A 291  O HIS A 348 ? O HIS A 362  
B 1 2 N LEU B 62  ? N LEU B 51   O LEU B 347 ? O LEU B 336  
B 2 3 O TRP B 350 ? O TRP B 339  N VAL B 338 ? N VAL B 327  
B 3 4 O ALA B 339 ? O ALA B 328  N GLY B 330 ? N GLY B 319  
C 1 2 N HIS B 73  ? N HIS B 62   O VAL B 82  ? O VAL B 71   
C 2 3 N LEU B 81  ? N LEU B 70   O TRP B 93  ? O TRP B 82   
C 3 4 N LEU B 90  ? N LEU B 79   O ILE B 104 ? O ILE B 93   
D 1 2 N ALA B 115 ? N ALA B 104  O ALA B 124 ? O ALA B 113  
D 2 3 N VAL B 123 ? N VAL B 112  O TYR B 135 ? O TYR B 124  
D 3 4 N CYS B 132 ? N CYS B 121  O LEU B 150 ? O LEU B 139  
E 1 2 N CYS B 159 ? N CYS B 148  O SER B 171 ? O SER B 160  
E 2 3 N ILE B 168 ? N ILE B 157  O TRP B 180 ? O TRP B 169  
E 3 4 N CYS B 177 ? N CYS B 166  O PHE B 191 ? O PHE B 180  
F 1 2 N SER B 202 ? N SER B 191  O VAL B 211 ? O VAL B 200  
F 2 3 N PHE B 210 ? N PHE B 199  O TRP B 222 ? O TRP B 211  
F 3 4 N ALA B 219 ? N ALA B 208  O PHE B 233 ? O PHE B 222  
G 1 2 N CYS B 244 ? N CYS B 233  O ALA B 253 ? O ALA B 242  
G 2 3 N PHE B 252 ? N PHE B 241  O PHE B 264 ? O PHE B 253  
G 3 4 N CYS B 261 ? N CYS B 250  O TYR B 275 ? O TYR B 264  
H 1 2 N SER B 288 ? N SER B 277  O LEU B 297 ? O LEU B 286  
H 2 3 N LEU B 296 ? N LEU B 285  O TRP B 308 ? O TRP B 297  
H 3 4 N VAL B 307 ? N VAL B 296  O GLY B 317 ? O GLY B 306  
I 1 2 N TYR D 32  ? N TYR R 1018 O THR D 40  ? O THR R 1026 
I 2 3 N ILE D 41  ? N ILE R 1027 O HIS D 45  ? O HIS R 1031 
J 1 2 N SER E 7   ? N SER N 7    O SER E 21  ? O SER N 21   
J 2 3 N LEU E 20  ? N LEU N 20   O LEU E 81  ? O LEU N 81   
J 3 4 O GLN E 82  ? O GLN N 82   N THR E 69  ? N THR N 69   
K 1 2 N VAL E 12  ? N VAL N 12   O THR E 125 ? O THR N 125  
K 2 3 O VAL E 124 ? O VAL N 124  N ALA E 92  ? N ALA N 92   
K 3 4 O TYR E 95  ? O TYR N 95   N VAL E 37  ? N VAL N 37   
K 4 5 N MET E 34  ? N MET N 34   O ILE E 51  ? O ILE N 51   
K 5 6 N ASP E 50  ? N ASP N 50   O SER E 59  ? O SER N 59   
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE P0G R 366' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 12 TRP D 258 ? TRP R 109 . . 1_555 ? 
2  AC1 12 THR D 259 ? THR R 110 . . 1_555 ? 
3  AC1 12 ASP D 262 ? ASP R 113 . . 1_555 ? 
4  AC1 12 VAL D 266 ? VAL R 117 . . 1_555 ? 
5  AC1 12 PHE D 342 ? PHE R 193 . . 1_555 ? 
6  AC1 12 SER D 352 ? SER R 203 . . 1_555 ? 
7  AC1 12 SER D 353 ? SER R 204 . . 1_555 ? 
8  AC1 12 SER D 356 ? SER R 207 . . 1_555 ? 
9  AC1 12 PHE D 439 ? PHE R 290 . . 1_555 ? 
10 AC1 12 ASN D 442 ? ASN R 293 . . 1_555 ? 
11 AC1 12 TYR D 457 ? TYR R 308 . . 1_555 ? 
12 AC1 12 ASN D 461 ? ASN R 312 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          3SN6 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    3SN6 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.008379 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000244 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015491 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.007623 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1     N N   . THR A 1 9   ? 62.538  -14.787 23.643  1.00 171.15 ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   1 
ATOM   2     C CA  . THR A 1 9   ? 62.599  -16.149 23.127  1.00 171.98 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  1 
ATOM   3     C C   . THR A 1 9   ? 62.653  -17.161 24.270  1.00 166.96 ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   1 
ATOM   4     O O   . THR A 1 9   ? 61.992  -16.993 25.295  1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   1 
ATOM   5     C CB  . THR A 1 9   ? 63.831  -16.342 22.215  1.00 174.37 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  1 
ATOM   6     O OG1 . THR A 1 9   ? 65.024  -16.274 23.005  1.00 172.10 ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 1 
ATOM   7     C CG2 . THR A 1 9   ? 63.876  -15.265 21.146  1.00 175.31 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 1 
ATOM   8     N N   . GLU A 1 10  ? 63.442  -18.214 24.074  1.00 162.86 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A N   1 
ATOM   9     C CA  . GLU A 1 10  ? 63.610  -19.276 25.066  1.00 156.71 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CA  1 
ATOM   10    C C   . GLU A 1 10  ? 62.272  -19.780 25.619  1.00 151.50 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A C   1 
ATOM   11    O O   . GLU A 1 10  ? 61.371  -20.123 24.856  1.00 147.03 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A O   1 
ATOM   12    C CB  . GLU A 1 10  ? 64.516  -18.792 26.197  1.00 155.97 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CB  1 
ATOM   13    C CG  . GLU A 1 10  ? 65.809  -18.162 25.701  1.00 158.28 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CG  1 
ATOM   14    C CD  . GLU A 1 10  ? 66.444  -17.229 26.720  1.00 156.51 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CD  1 
ATOM   15    O OE1 . GLU A 1 10  ? 67.596  -16.795 26.503  1.00 149.78 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A OE1 1 
ATOM   16    O OE2 . GLU A 1 10  ? 65.785  -16.918 27.733  1.00 159.66 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A OE2 1 
ATOM   17    N N   . ASP A 1 11  ? 62.153  -19.838 26.943  1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A N   1 
ATOM   18    C CA  . ASP A 1 11  ? 60.898  -20.223 27.591  1.00 147.98 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CA  1 
ATOM   19    C C   . ASP A 1 11  ? 59.928  -19.044 27.651  1.00 140.11 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A C   1 
ATOM   20    O O   . ASP A 1 11  ? 58.704  -19.215 27.648  1.00 135.25 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A O   1 
ATOM   21    C CB  . ASP A 1 11  ? 61.167  -20.756 29.002  1.00 148.51 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CB  1 
ATOM   22    C CG  . ASP A 1 11  ? 62.210  -21.854 29.020  1.00 148.13 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CG  1 
ATOM   23    O OD1 . ASP A 1 11  ? 62.351  -22.561 28.001  1.00 152.14 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD1 1 
ATOM   24    O OD2 . ASP A 1 11  ? 62.885  -22.007 30.059  1.00 142.84 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD2 1 
ATOM   25    N N   . GLN A 1 12  ? 60.497  -17.846 27.707  1.00 137.14 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A N   1 
ATOM   26    C CA  . GLN A 1 12  ? 59.723  -16.617 27.785  1.00 132.34 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CA  1 
ATOM   27    C C   . GLN A 1 12  ? 58.705  -16.549 26.656  1.00 130.77 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A C   1 
ATOM   28    O O   . GLN A 1 12  ? 57.566  -16.131 26.862  1.00 135.01 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A O   1 
ATOM   29    C CB  . GLN A 1 12  ? 60.656  -15.409 27.721  1.00 132.76 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CB  1 
ATOM   30    C CG  . GLN A 1 12  ? 61.860  -15.517 28.640  1.00 132.63 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CG  1 
ATOM   31    C CD  . GLN A 1 12  ? 62.847  -14.383 28.446  1.00 131.15 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CD  1 
ATOM   32    O OE1 . GLN A 1 12  ? 64.019  -14.497 28.805  1.00 136.39 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A OE1 1 
ATOM   33    N NE2 . GLN A 1 12  ? 62.376  -13.279 27.877  1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A NE2 1 
ATOM   34    N N   . ARG A 1 13  ? 59.122  -16.965 25.464  1.00 125.93 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A N   1 
ATOM   35    C CA  . ARG A 1 13  ? 58.237  -16.992 24.307  1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CA  1 
ATOM   36    C C   . ARG A 1 13  ? 56.981  -17.799 24.620  1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A C   1 
ATOM   37    O O   . ARG A 1 13  ? 55.876  -17.426 24.224  1.00 104.12 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A O   1 
ATOM   38    C CB  . ARG A 1 13  ? 58.956  -17.587 23.097  1.00 132.77 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CB  1 
ATOM   39    C CG  . ARG A 1 13  ? 58.128  -17.579 21.825  1.00 141.98 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CG  1 
ATOM   40    C CD  . ARG A 1 13  ? 58.868  -18.241 20.676  1.00 148.00 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CD  1 
ATOM   41    N NE  . ARG A 1 13  ? 60.130  -17.571 20.380  1.00 149.36 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NE  1 
ATOM   42    C CZ  . ARG A 1 13  ? 60.255  -16.558 19.528  1.00 149.16 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CZ  1 
ATOM   43    N NH1 . ARG A 1 13  ? 59.191  -16.095 18.887  1.00 148.12 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NH1 1 
ATOM   44    N NH2 . ARG A 1 13  ? 61.442  -16.008 19.318  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NH2 1 
ATOM   45    N N   . ASN A 1 14  ? 57.160  -18.908 25.333  1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A N   1 
ATOM   46    C CA  . ASN A 1 14  ? 56.037  -19.735 25.758  1.00 130.41 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A CA  1 
ATOM   47    C C   . ASN A 1 14  ? 55.207  -19.069 26.853  1.00 132.81 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A C   1 
ATOM   48    O O   . ASN A 1 14  ? 53.978  -19.136 26.834  1.00 133.13 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A O   1 
ATOM   49    C CB  . ASN A 1 14  ? 56.519  -21.111 26.230  1.00 133.34 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A CB  1 
ATOM   50    C CG  . ASN A 1 14  ? 57.048  -21.967 25.097  1.00 134.34 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A CG  1 
ATOM   51    O OD1 . ASN A 1 14  ? 56.657  -21.800 23.943  1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A OD1 1 
ATOM   52    N ND2 . ASN A 1 14  ? 57.940  -22.896 25.424  1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A ND2 1 
ATOM   53    N N   . GLU A 1 15  ? 55.881  -18.429 27.806  1.00 131.39 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A N   1 
ATOM   54    C CA  . GLU A 1 15  ? 55.186  -17.749 28.901  1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CA  1 
ATOM   55    C C   . GLU A 1 15  ? 54.244  -16.650 28.400  1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A C   1 
ATOM   56    O O   . GLU A 1 15  ? 53.093  -16.561 28.839  1.00 122.77 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A O   1 
ATOM   57    C CB  . GLU A 1 15  ? 56.185  -17.179 29.912  1.00 126.58 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CB  1 
ATOM   58    C CG  . GLU A 1 15  ? 56.911  -18.231 30.747  1.00 131.11 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CG  1 
ATOM   59    C CD  . GLU A 1 15  ? 57.831  -17.616 31.788  1.00 133.23 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CD  1 
ATOM   60    O OE1 . GLU A 1 15  ? 58.012  -16.380 31.766  1.00 129.81 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A OE1 1 
ATOM   61    O OE2 . GLU A 1 15  ? 58.373  -18.364 32.629  1.00 138.09 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A OE2 1 
ATOM   62    N N   . GLU A 1 16  ? 54.738  -15.816 27.486  1.00 120.18 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A N   1 
ATOM   63    C CA  . GLU A 1 16  ? 53.920  -14.778 26.860  1.00 123.49 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CA  1 
ATOM   64    C C   . GLU A 1 16  ? 52.637  -15.383 26.300  1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A C   1 
ATOM   65    O O   . GLU A 1 16  ? 51.546  -14.810 26.421  1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A O   1 
ATOM   66    C CB  . GLU A 1 16  ? 54.695  -14.109 25.722  1.00 127.14 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CB  1 
ATOM   67    C CG  . GLU A 1 16  ? 56.063  -13.582 26.115  1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CG  1 
ATOM   68    C CD  . GLU A 1 16  ? 55.983  -12.449 27.114  1.00 128.42 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CD  1 
ATOM   69    O OE1 . GLU A 1 16  ? 54.917  -11.803 27.200  1.00 135.15 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A OE1 1 
ATOM   70    O OE2 . GLU A 1 16  ? 56.986  -12.208 27.817  1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A OE2 1 
ATOM   71    N N   . LYS A 1 17  ? 52.783  -16.553 25.687  1.00 123.53 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A N   1 
ATOM   72    C CA  . LYS A 1 17  ? 51.658  -17.260 25.093  1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CA  1 
ATOM   73    C C   . LYS A 1 17  ? 50.714  -17.760 26.183  1.00 111.54 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A C   1 
ATOM   74    O O   . LYS A 1 17  ? 49.496  -17.760 26.010  1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A O   1 
ATOM   75    C CB  . LYS A 1 17  ? 52.154  -18.423 24.229  1.00 125.21 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CB  1 
ATOM   76    C CG  . LYS A 1 17  ? 51.077  -19.063 23.366  1.00 128.66 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CG  1 
ATOM   77    C CD  . LYS A 1 17  ? 51.678  -19.997 22.326  1.00 129.64 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CD  1 
ATOM   78    C CE  . LYS A 1 17  ? 50.593  -20.644 21.478  1.00 130.01 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CE  1 
ATOM   79    N NZ  . LYS A 1 17  ? 49.740  -19.637 20.787  1.00 129.73 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A NZ  1 
ATOM   80    N N   . ALA A 1 18  ? 51.285  -18.170 27.312  1.00 106.61 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A N   1 
ATOM   81    C CA  . ALA A 1 18  ? 50.495  -18.629 28.450  1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A CA  1 
ATOM   82    C C   . ALA A 1 18  ? 49.588  -17.522 28.984  1.00 109.80 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A C   1 
ATOM   83    O O   . ALA A 1 18  ? 48.359  -17.676 29.038  1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A O   1 
ATOM   84    C CB  . ALA A 1 18  ? 51.409  -19.145 29.553  1.00 113.46 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A CB  1 
ATOM   85    N N   . GLN A 1 19  ? 50.200  -16.405 29.371  1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A N   1 
ATOM   86    C CA  . GLN A 1 19  ? 49.448  -15.264 29.887  1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CA  1 
ATOM   87    C C   . GLN A 1 19  ? 48.435  -14.803 28.837  1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A C   1 
ATOM   88    O O   . GLN A 1 19  ? 47.328  -14.357 29.166  1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A O   1 
ATOM   89    C CB  . GLN A 1 19  ? 50.400  -14.125 30.267  1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CB  1 
ATOM   90    C CG  . GLN A 1 19  ? 49.814  -13.092 31.224  1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CG  1 
ATOM   91    C CD  . GLN A 1 19  ? 50.851  -12.090 31.711  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CD  1 
ATOM   92    O OE1 . GLN A 1 19  ? 51.563  -11.480 30.915  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 19   GLN A OE1 1 
ATOM   93    N NE2 . GLN A 1 19  ? 50.943  -11.924 33.028  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 19   GLN A NE2 1 
ATOM   94    N N   . ARG A 1 20  ? 48.828  -14.925 27.572  1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A N   1 
ATOM   95    C CA  . ARG A 1 20  ? 47.949  -14.632 26.447  1.00 105.80 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CA  1 
ATOM   96    C C   . ARG A 1 20  ? 46.668  -15.464 26.519  1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A C   1 
ATOM   97    O O   . ARG A 1 20  ? 45.558  -14.931 26.431  1.00 103.30 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A O   1 
ATOM   98    C CB  . ARG A 1 20  ? 48.685  -14.921 25.137  1.00 119.16 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CB  1 
ATOM   99    C CG  . ARG A 1 20  ? 47.968  -14.455 23.887  1.00 130.47 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CG  1 
ATOM   100   C CD  . ARG A 1 20  ? 48.054  -12.947 23.732  1.00 138.40 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CD  1 
ATOM   101   N NE  . ARG A 1 20  ? 47.869  -12.535 22.343  1.00 143.27 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A NE  1 
ATOM   102   C CZ  . ARG A 1 20  ? 46.686  -12.415 21.751  1.00 142.66 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CZ  1 
ATOM   103   N NH1 . ARG A 1 20  ? 45.575  -12.678 22.425  1.00 142.11 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A NH1 1 
ATOM   104   N NH2 . ARG A 1 20  ? 46.613  -12.034 20.483  1.00 139.24 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A NH2 1 
ATOM   105   N N   . GLU A 1 21  ? 46.834  -16.773 26.684  1.00 107.56 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A N   1 
ATOM   106   C CA  . GLU A 1 21  ? 45.702  -17.693 26.744  1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CA  1 
ATOM   107   C C   . GLU A 1 21  ? 44.818  -17.434 27.962  1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A C   1 
ATOM   108   O O   . GLU A 1 21  ? 43.596  -17.305 27.836  1.00 119.25 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A O   1 
ATOM   109   C CB  . GLU A 1 21  ? 46.194  -19.143 26.750  1.00 112.09 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CB  1 
ATOM   110   C CG  . GLU A 1 21  ? 47.041  -19.514 25.541  1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CG  1 
ATOM   111   C CD  . GLU A 1 21  ? 46.275  -19.407 24.237  1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CD  1 
ATOM   112   O OE1 . GLU A 1 21  ? 45.075  -19.751 24.221  1.00 129.59 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A OE1 1 
ATOM   113   O OE2 . GLU A 1 21  ? 46.873  -18.975 23.229  1.00 122.87 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A OE2 1 
ATOM   114   N N   . ALA A 1 22  ? 45.433  -17.367 29.142  1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A N   1 
ATOM   115   C CA  . ALA A 1 22  ? 44.675  -17.116 30.369  1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 22   ALA A CA  1 
ATOM   116   C C   . ALA A 1 22  ? 43.826  -15.859 30.213  1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 22   ALA A C   1 
ATOM   117   O O   . ALA A 1 22  ? 42.616  -15.855 30.495  1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 22   ALA A O   1 
ATOM   118   C CB  . ALA A 1 22  ? 45.607  -16.988 31.563  1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 22   ALA A CB  1 
ATOM   119   N N   . ASN A 1 23  ? 44.475  -14.794 29.755  1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A N   1 
ATOM   120   C CA  . ASN A 1 23  ? 43.782  -13.556 29.438  1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CA  1 
ATOM   121   C C   . ASN A 1 23  ? 42.629  -13.793 28.471  1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A C   1 
ATOM   122   O O   . ASN A 1 23  ? 41.566  -13.202 28.619  1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A O   1 
ATOM   123   C CB  . ASN A 1 23  ? 44.756  -12.539 28.848  1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CB  1 
ATOM   124   C CG  . ASN A 1 23  ? 44.087  -11.226 28.498  1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CG  1 
ATOM   125   O OD1 . ASN A 1 23  ? 44.161  -10.260 29.255  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A OD1 1 
ATOM   126   N ND2 . ASN A 1 23  ? 43.429  -11.184 27.345  1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A ND2 1 
ATOM   127   N N   . LYS A 1 24  ? 42.843  -14.654 27.479  1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A N   1 
ATOM   128   C CA  . LYS A 1 24  ? 41.789  -14.986 26.523  1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A CA  1 
ATOM   129   C C   . LYS A 1 24  ? 40.554  -15.548 27.230  1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A C   1 
ATOM   130   O O   . LYS A 1 24  ? 39.439  -15.054 27.042  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A O   1 
ATOM   131   C CB  . LYS A 1 24  ? 42.299  -15.982 25.480  1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A CB  1 
ATOM   132   N N   . LYS A 1 25  ? 40.756  -16.577 28.048  1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A N   1 
ATOM   133   C CA  . LYS A 1 25  ? 39.645  -17.177 28.783  1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CA  1 
ATOM   134   C C   . LYS A 1 25  ? 38.915  -16.136 29.628  1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A C   1 
ATOM   135   O O   . LYS A 1 25  ? 37.683  -16.002 29.552  1.00 89.08  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A O   1 
ATOM   136   C CB  . LYS A 1 25  ? 40.128  -18.335 29.662  1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CB  1 
ATOM   137   C CG  . LYS A 1 25  ? 40.641  -19.535 28.880  1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CG  1 
ATOM   138   C CD  . LYS A 1 25  ? 40.605  -20.803 29.722  1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CD  1 
ATOM   139   C CE  . LYS A 1 25  ? 39.183  -21.133 30.156  1.00 106.19 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CE  1 
ATOM   140   N NZ  . LYS A 1 25  ? 39.107  -22.404 30.928  1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A NZ  1 
ATOM   141   N N   . ILE A 1 26  ? 39.679  -15.397 30.428  1.00 86.12  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A N   1 
ATOM   142   C CA  . ILE A 1 26  ? 39.107  -14.333 31.250  1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CA  1 
ATOM   143   C C   . ILE A 1 26  ? 38.235  -13.404 30.408  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A C   1 
ATOM   144   O O   . ILE A 1 26  ? 37.107  -13.072 30.785  1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A O   1 
ATOM   145   C CB  . ILE A 1 26  ? 40.204  -13.508 31.940  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CB  1 
ATOM   146   C CG1 . ILE A 1 26  ? 41.004  -14.392 32.898  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CG1 1 
ATOM   147   C CG2 . ILE A 1 26  ? 39.596  -12.327 32.674  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CG2 1 
ATOM   148   C CD1 . ILE A 1 26  ? 42.108  -13.666 33.628  1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CD1 1 
ATOM   149   N N   . GLU A 1 27  ? 38.773  -12.992 29.264  1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A N   1 
ATOM   150   C CA  . GLU A 1 27  ? 38.051  -12.159 28.312  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CA  1 
ATOM   151   C C   . GLU A 1 27  ? 36.727  -12.799 27.931  1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A C   1 
ATOM   152   O O   . GLU A 1 27  ? 35.704  -12.124 27.889  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A O   1 
ATOM   153   C CB  . GLU A 1 27  ? 38.889  -11.927 27.054  1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CB  1 
ATOM   154   C CG  . GLU A 1 27  ? 40.066  -10.986 27.242  1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CG  1 
ATOM   155   C CD  . GLU A 1 27  ? 39.638  -9.537  27.354  1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CD  1 
ATOM   156   O OE1 . GLU A 1 27  ? 40.522  -8.659  27.443  1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE1 1 
ATOM   157   O OE2 . GLU A 1 27  ? 38.417  -9.275  27.348  1.00 107.99 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE2 1 
ATOM   158   N N   . LYS A 1 28  ? 36.754  -14.100 27.648  1.00 91.42  ? ? ? ? ? ? 28   LYS A N   1 
ATOM   159   C CA  . LYS A 1 28  ? 35.538  -14.838 27.313  1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CA  1 
ATOM   160   C C   . LYS A 1 28  ? 34.489  -14.706 28.412  1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 28   LYS A C   1 
ATOM   161   O O   . LYS A 1 28  ? 33.404  -14.145 28.195  1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 28   LYS A O   1 
ATOM   162   C CB  . LYS A 1 28  ? 35.836  -16.321 27.062  1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CB  1 
ATOM   163   C CG  . LYS A 1 28  ? 34.588  -17.140 26.741  1.00 110.39 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CG  1 
ATOM   164   C CD  . LYS A 1 28  ? 34.832  -18.644 26.797  1.00 115.39 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CD  1 
ATOM   165   C CE  . LYS A 1 28  ? 33.536  -19.409 26.537  1.00 118.60 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CE  1 
ATOM   166   N NZ  . LYS A 1 28  ? 33.684  -20.885 26.685  1.00 118.95 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A NZ  1 
ATOM   167   N N   . GLN A 1 29  ? 34.806  -15.232 29.593  1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A N   1 
ATOM   168   C CA  . GLN A 1 29  ? 33.841  -15.186 30.689  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CA  1 
ATOM   169   C C   . GLN A 1 29  ? 33.316  -13.771 30.909  1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A C   1 
ATOM   170   O O   . GLN A 1 29  ? 32.126  -13.577 31.146  1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A O   1 
ATOM   171   C CB  . GLN A 1 29  ? 34.422  -15.743 31.989  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CB  1 
ATOM   172   C CG  . GLN A 1 29  ? 33.472  -15.603 33.172  1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CG  1 
ATOM   173   C CD  . GLN A 1 29  ? 33.485  -16.812 34.085  1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CD  1 
ATOM   174   O OE1 . GLN A 1 29  ? 34.348  -17.682 33.969  1.00 89.81  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A OE1 1 
ATOM   175   N NE2 . GLN A 1 29  ? 32.519  -16.876 34.996  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A NE2 1 
ATOM   176   N N   . LEU A 1 30  ? 34.208  -12.788 30.823  1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   1 
ATOM   177   C CA  . LEU A 1 30  ? 33.818  -11.388 30.969  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  1 
ATOM   178   C C   . LEU A 1 30  ? 32.823  -10.968 29.895  1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   1 
ATOM   179   O O   . LEU A 1 30  ? 31.897  -10.199 30.159  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   1 
ATOM   180   C CB  . LEU A 1 30  ? 35.046  -10.475 30.936  1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  1 
ATOM   181   C CG  . LEU A 1 30  ? 35.576  -10.036 32.301  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  1 
ATOM   182   C CD1 . LEU A 1 30  ? 36.917  -9.332  32.160  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 1 
ATOM   183   C CD2 . LEU A 1 30  ? 34.556  -9.142  32.996  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 1 
ATOM   184   N N   . GLN A 1 31  ? 33.028  -11.471 28.682  1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 31   GLN A N   1 
ATOM   185   C CA  . GLN A 1 31  ? 32.113  -11.221 27.580  1.00 87.87  ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CA  1 
ATOM   186   C C   . GLN A 1 31  ? 30.743  -11.769 27.944  1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 31   GLN A C   1 
ATOM   187   O O   . GLN A 1 31  ? 29.715  -11.171 27.620  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 31   GLN A O   1 
ATOM   188   C CB  . GLN A 1 31  ? 32.614  -11.885 26.298  1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CB  1 
ATOM   189   C CG  . GLN A 1 31  ? 31.712  -11.646 25.103  1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CG  1 
ATOM   190   C CD  . GLN A 1 31  ? 31.645  -10.182 24.715  1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CD  1 
ATOM   191   O OE1 . GLN A 1 31  ? 32.673  -9.520  24.575  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A OE1 1 
ATOM   192   N NE2 . GLN A 1 31  ? 30.432  -9.668  24.544  1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A NE2 1 
ATOM   193   N N   . LYS A 1 32  ? 30.737  -12.912 28.625  1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 32   LYS A N   1 
ATOM   194   C CA  . LYS A 1 32  ? 29.486  -13.492 29.104  1.00 89.37  ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CA  1 
ATOM   195   C C   . LYS A 1 32  ? 28.874  -12.664 30.235  1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 32   LYS A C   1 
ATOM   196   O O   . LYS A 1 32  ? 27.656  -12.645 30.412  1.00 84.46  ? ? ? ? ? ? 32   LYS A O   1 
ATOM   197   C CB  . LYS A 1 32  ? 29.692  -14.943 29.548  1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CB  1 
ATOM   198   C CG  . LYS A 1 32  ? 30.016  -15.886 28.403  1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CG  1 
ATOM   199   C CD  . LYS A 1 32  ? 30.102  -17.329 28.868  1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CD  1 
ATOM   200   C CE  . LYS A 1 32  ? 30.344  -18.259 27.690  1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CE  1 
ATOM   201   N NZ  . LYS A 1 32  ? 30.433  -19.685 28.104  1.00 118.08 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A NZ  1 
ATOM   202   N N   . ASP A 1 33  ? 29.726  -11.977 30.989  1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A N   1 
ATOM   203   C CA  . ASP A 1 33  ? 29.282  -11.176 32.124  1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CA  1 
ATOM   204   C C   . ASP A 1 33  ? 28.645  -9.859  31.696  1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A C   1 
ATOM   205   O O   . ASP A 1 33  ? 27.662  -9.416  32.291  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A O   1 
ATOM   206   C CB  . ASP A 1 33  ? 30.448  -10.895 33.075  1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CB  1 
ATOM   207   C CG  . ASP A 1 33  ? 30.890  -12.127 33.839  1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CG  1 
ATOM   208   O OD1 . ASP A 1 33  ? 30.186  -12.518 34.793  1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD1 1 
ATOM   209   O OD2 . ASP A 1 33  ? 31.946  -12.696 33.495  1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD2 1 
ATOM   210   N N   . LYS A 1 34  ? 29.209  -9.228  30.673  1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A N   1 
ATOM   211   C CA  . LYS A 1 34  ? 28.698  -7.939  30.225  1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CA  1 
ATOM   212   C C   . LYS A 1 34  ? 27.245  -8.056  29.782  1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A C   1 
ATOM   213   O O   . LYS A 1 34  ? 26.437  -7.170  30.050  1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A O   1 
ATOM   214   C CB  . LYS A 1 34  ? 29.555  -7.360  29.097  1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CB  1 
ATOM   215   C CG  . LYS A 1 34  ? 29.217  -5.912  28.769  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CG  1 
ATOM   216   C CD  . LYS A 1 34  ? 30.081  -5.362  27.645  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CD  1 
ATOM   217   C CE  . LYS A 1 34  ? 29.776  -6.041  26.319  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CE  1 
ATOM   218   N NZ  . LYS A 1 34  ? 30.588  -5.469  25.207  1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A NZ  1 
ATOM   219   N N   . GLN A 1 35  ? 26.916  -9.157  29.113  1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 35   GLN A N   1 
ATOM   220   C CA  . GLN A 1 35  ? 25.561  -9.367  28.614  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 35   GLN A CA  1 
ATOM   221   C C   . GLN A 1 35  ? 24.547  -9.399  29.754  1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 35   GLN A C   1 
ATOM   222   O O   . GLN A 1 35  ? 23.604  -8.605  29.780  1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 35   GLN A O   1 
ATOM   223   C CB  . GLN A 1 35  ? 25.479  -10.661 27.800  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 35   GLN A CB  1 
ATOM   224   N N   . VAL A 1 36  ? 24.750  -10.312 30.699  1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A N   1 
ATOM   225   C CA  . VAL A 1 36  ? 23.850  -10.445 31.840  1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CA  1 
ATOM   226   C C   . VAL A 1 36  ? 23.793  -9.159  32.661  1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A C   1 
ATOM   227   O O   . VAL A 1 36  ? 22.721  -8.727  33.082  1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A O   1 
ATOM   228   C CB  . VAL A 1 36  ? 24.254  -11.623 32.755  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CB  1 
ATOM   229   C CG1 . VAL A 1 36  ? 25.744  -11.595 33.036  1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CG1 1 
ATOM   230   C CG2 . VAL A 1 36  ? 23.462  -11.587 34.052  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CG2 1 
ATOM   231   N N   . TYR A 1 37  ? 24.952  -8.548  32.881  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A N   1 
ATOM   232   C CA  . TYR A 1 37  ? 25.020  -7.312  33.647  1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CA  1 
ATOM   233   C C   . TYR A 1 37  ? 24.184  -6.206  33.009  1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A C   1 
ATOM   234   O O   . TYR A 1 37  ? 23.305  -5.633  33.653  1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A O   1 
ATOM   235   C CB  . TYR A 1 37  ? 26.469  -6.857  33.808  1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CB  1 
ATOM   236   C CG  . TYR A 1 37  ? 26.609  -5.506  34.467  1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CG  1 
ATOM   237   C CD1 . TYR A 1 37  ? 26.324  -5.337  35.815  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD1 1 
ATOM   238   C CD2 . TYR A 1 37  ? 27.031  -4.401  33.741  1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD2 1 
ATOM   239   C CE1 . TYR A 1 37  ? 26.452  -4.104  36.419  1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE1 1 
ATOM   240   C CE2 . TYR A 1 37  ? 27.163  -3.166  34.338  1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE2 1 
ATOM   241   C CZ  . TYR A 1 37  ? 26.872  -3.022  35.676  1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CZ  1 
ATOM   242   O OH  . TYR A 1 37  ? 27.002  -1.791  36.274  1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A OH  1 
ATOM   243   N N   . ARG A 1 38  ? 24.458  -5.910  31.743  1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A N   1 
ATOM   244   C CA  . ARG A 1 38  ? 23.705  -4.887  31.028  1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CA  1 
ATOM   245   C C   . ARG A 1 38  ? 22.229  -5.249  30.908  1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A C   1 
ATOM   246   O O   . ARG A 1 38  ? 21.380  -4.373  30.755  1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A O   1 
ATOM   247   C CB  . ARG A 1 38  ? 24.300  -4.636  29.643  1.00 95.76  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CB  1 
ATOM   248   C CG  . ARG A 1 38  ? 25.558  -3.790  29.664  1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CG  1 
ATOM   249   C CD  . ARG A 1 38  ? 25.781  -3.110  28.328  1.00 120.51 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CD  1 
ATOM   250   N NE  . ARG A 1 38  ? 26.815  -2.084  28.413  1.00 130.14 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NE  1 
ATOM   251   C CZ  . ARG A 1 38  ? 27.056  -1.188  27.464  1.00 137.54 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CZ  1 
ATOM   252   N NH1 . ARG A 1 38  ? 26.334  -1.186  26.351  1.00 138.90 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH1 1 
ATOM   253   N NH2 . ARG A 1 38  ? 28.018  -0.289  27.629  1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH2 1 
ATOM   254   N N   . ALA A 1 39  ? 21.931  -6.543  30.978  1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A N   1 
ATOM   255   C CA  . ALA A 1 39  ? 20.551  -7.010  30.914  1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CA  1 
ATOM   256   C C   . ALA A 1 39  ? 19.839  -6.798  32.245  1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A C   1 
ATOM   257   O O   . ALA A 1 39  ? 18.610  -6.767  32.306  1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A O   1 
ATOM   258   C CB  . ALA A 1 39  ? 20.507  -8.476  30.518  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CB  1 
ATOM   259   N N   . THR A 1 40  ? 20.619  -6.670  33.314  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 40   THR A N   1 
ATOM   260   C CA  . THR A 1 40  ? 20.064  -6.474  34.649  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CA  1 
ATOM   261   C C   . THR A 1 40  ? 19.666  -5.018  34.896  1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 40   THR A C   1 
ATOM   262   O O   . THR A 1 40  ? 20.196  -4.104  34.266  1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 40   THR A O   1 
ATOM   263   C CB  . THR A 1 40  ? 21.048  -6.936  35.745  1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CB  1 
ATOM   264   O OG1 . THR A 1 40  ? 21.633  -8.189  35.372  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 40   THR A OG1 1 
ATOM   265   C CG2 . THR A 1 40  ? 20.330  -7.100  37.074  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CG2 1 
ATOM   266   N N   . HIS A 1 41  ? 18.723  -4.812  35.809  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A N   1 
ATOM   267   C CA  . HIS A 1 41  ? 18.305  -3.469  36.190  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CA  1 
ATOM   268   C C   . HIS A 1 41  ? 18.475  -3.269  37.686  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A C   1 
ATOM   269   O O   . HIS A 1 41  ? 17.792  -3.903  38.488  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A O   1 
ATOM   270   C CB  . HIS A 1 41  ? 16.850  -3.220  35.794  1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CB  1 
ATOM   271   C CG  . HIS A 1 41  ? 16.658  -2.978  34.331  1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CG  1 
ATOM   272   N ND1 . HIS A 1 41  ? 16.892  -3.946  33.379  1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A ND1 1 
ATOM   273   C CD2 . HIS A 1 41  ? 16.258  -1.874  33.656  1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CD2 1 
ATOM   274   C CE1 . HIS A 1 41  ? 16.641  -3.450  32.180  1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CE1 1 
ATOM   275   N NE2 . HIS A 1 41  ? 16.255  -2.195  32.320  1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A NE2 1 
ATOM   276   N N   . ARG A 1 42  ? 19.375  -2.367  38.053  1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A N   1 
ATOM   277   C CA  . ARG A 1 42  ? 19.714  -2.142  39.452  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CA  1 
ATOM   278   C C   . ARG A 1 42  ? 18.767  -1.132  40.105  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A C   1 
ATOM   279   O O   . ARG A 1 42  ? 18.465  -0.087  39.530  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A O   1 
ATOM   280   C CB  . ARG A 1 42  ? 21.167  -1.673  39.553  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CB  1 
ATOM   281   C CG  . ARG A 1 42  ? 22.127  -2.508  38.707  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CG  1 
ATOM   282   C CD  . ARG A 1 42  ? 23.425  -1.772  38.420  1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CD  1 
ATOM   283   N NE  . ARG A 1 42  ? 24.234  -1.601  39.622  1.00 99.65  ? ? ? ? ? ? 42   ARG A NE  1 
ATOM   284   C CZ  . ARG A 1 42  ? 25.394  -0.956  39.655  1.00 115.30 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CZ  1 
ATOM   285   N NH1 . ARG A 1 42  ? 25.883  -0.413  38.548  1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A NH1 1 
ATOM   286   N NH2 . ARG A 1 42  ? 26.065  -0.850  40.794  1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A NH2 1 
ATOM   287   N N   . LEU A 1 43  ? 18.296  -1.459  41.305  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A N   1 
ATOM   288   C CA  . LEU A 1 43  ? 17.371  -0.599  42.038  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CA  1 
ATOM   289   C C   . LEU A 1 43  ? 17.877  -0.340  43.454  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A C   1 
ATOM   290   O O   . LEU A 1 43  ? 18.397  -1.245  44.102  1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A O   1 
ATOM   291   C CB  . LEU A 1 43  ? 15.982  -1.239  42.105  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CB  1 
ATOM   292   C CG  . LEU A 1 43  ? 15.050  -1.107  40.898  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CG  1 
ATOM   293   C CD1 . LEU A 1 43  ? 15.672  -1.704  39.653  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD1 1 
ATOM   294   C CD2 . LEU A 1 43  ? 13.714  -1.768  41.191  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD2 1 
ATOM   295   N N   . LEU A 1 44  ? 17.720  0.888   43.942  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A N   1 
ATOM   296   C CA  . LEU A 1 44  ? 18.149  1.198   45.308  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CA  1 
ATOM   297   C C   . LEU A 1 44  ? 16.968  1.409   46.242  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A C   1 
ATOM   298   O O   . LEU A 1 44  ? 16.278  2.415   46.145  1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A O   1 
ATOM   299   C CB  . LEU A 1 44  ? 19.036  2.444   45.332  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CB  1 
ATOM   300   C CG  . LEU A 1 44  ? 19.223  3.097   46.708  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CG  1 
ATOM   301   C CD1 . LEU A 1 44  ? 19.831  2.127   47.707  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CD1 1 
ATOM   302   C CD2 . LEU A 1 44  ? 20.071  4.351   46.607  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CD2 1 
ATOM   303   N N   . LEU A 1 45  ? 16.757  0.481   47.169  1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   304   C CA  . LEU A 1 45  ? 15.626  0.580   48.088  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   305   C C   . LEU A 1 45  ? 16.004  1.258   49.405  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   306   O O   . LEU A 1 45  ? 16.905  0.796   50.105  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   307   C CB  . LEU A 1 45  ? 15.046  -0.809  48.361  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   308   C CG  . LEU A 1 45  ? 13.983  -0.897  49.456  1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   309   C CD1 . LEU A 1 45  ? 12.845  0.067   49.180  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   310   C CD2 . LEU A 1 45  ? 13.467  -2.318  49.577  1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   311   N N   . LEU A 1 46  ? 15.314  2.347   49.745  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A N   1 
ATOM   312   C CA  . LEU A 1 46  ? 15.562  3.031   51.015  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CA  1 
ATOM   313   C C   . LEU A 1 46  ? 14.331  3.726   51.603  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A C   1 
ATOM   314   O O   . LEU A 1 46  ? 13.407  4.094   50.877  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A O   1 
ATOM   315   C CB  . LEU A 1 46  ? 16.719  4.025   50.876  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CB  1 
ATOM   316   C CG  . LEU A 1 46  ? 16.612  5.178   49.877  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CG  1 
ATOM   317   C CD1 . LEU A 1 46  ? 16.001  6.408   50.522  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD1 1 
ATOM   318   C CD2 . LEU A 1 46  ? 17.991  5.507   49.345  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD2 1 
ATOM   319   N N   . GLY A 1 47  ? 14.339  3.901   52.925  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A N   1 
ATOM   320   C CA  . GLY A 1 47  ? 13.267  4.572   53.646  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A CA  1 
ATOM   321   C C   . GLY A 1 47  ? 13.760  5.108   54.980  1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A C   1 
ATOM   322   O O   . GLY A 1 47  ? 14.766  4.631   55.504  1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A O   1 
ATOM   323   N N   . ALA A 1 48  ? 13.063  6.098   55.535  1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A N   1 
ATOM   324   C CA  . ALA A 1 48  ? 13.537  6.772   56.747  1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CA  1 
ATOM   325   C C   . ALA A 1 48  ? 13.459  5.929   58.028  1.00 125.21 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A C   1 
ATOM   326   O O   . ALA A 1 48  ? 14.473  5.717   58.694  1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A O   1 
ATOM   327   C CB  . ALA A 1 48  ? 12.804  8.096   56.937  1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CB  1 
ATOM   328   N N   . GLY A 1 49  ? 12.265  5.454   58.371  1.00 125.80 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A N   1 
ATOM   329   C CA  . GLY A 1 49  ? 12.096  4.596   59.533  1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A CA  1 
ATOM   330   C C   . GLY A 1 49  ? 10.674  4.103   59.723  1.00 145.56 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A C   1 
ATOM   331   O O   . GLY A 1 49  ? 9.723   4.731   59.256  1.00 155.67 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A O   1 
ATOM   332   N N   . GLU A 1 50  ? 10.531  2.977   60.417  1.00 151.61 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A N   1 
ATOM   333   C CA  . GLU A 1 50  ? 9.221   2.391   60.697  1.00 155.03 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CA  1 
ATOM   334   C C   . GLU A 1 50  ? 8.419   2.200   59.414  1.00 150.49 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A C   1 
ATOM   335   O O   . GLU A 1 50  ? 7.191   2.147   59.441  1.00 144.98 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A O   1 
ATOM   336   C CB  . GLU A 1 50  ? 8.432   3.249   61.691  1.00 158.97 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CB  1 
ATOM   337   C CG  . GLU A 1 50  ? 8.874   3.113   63.144  1.00 158.67 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CG  1 
ATOM   338   C CD  . GLU A 1 50  ? 8.456   1.794   63.772  1.00 154.69 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CD  1 
ATOM   339   O OE1 . GLU A 1 50  ? 8.576   1.663   65.009  1.00 152.78 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A OE1 1 
ATOM   340   O OE2 . GLU A 1 50  ? 8.009   0.890   63.035  1.00 152.29 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A OE2 1 
ATOM   341   N N   . SER A 1 51  ? 9.121   2.090   58.293  1.00 153.99 ? ? ? ? ? ? 51   SER A N   1 
ATOM   342   C CA  . SER A 1 51  ? 8.469   1.939   57.001  1.00 156.84 ? ? ? ? ? ? 51   SER A CA  1 
ATOM   343   C C   . SER A 1 51  ? 8.406   0.472   56.600  1.00 158.24 ? ? ? ? ? ? 51   SER A C   1 
ATOM   344   O O   . SER A 1 51  ? 7.839   0.126   55.563  1.00 154.51 ? ? ? ? ? ? 51   SER A O   1 
ATOM   345   C CB  . SER A 1 51  ? 9.212   2.745   55.934  1.00 155.64 ? ? ? ? ? ? 51   SER A CB  1 
ATOM   346   O OG  . SER A 1 51  ? 9.269   4.118   56.281  1.00 154.48 ? ? ? ? ? ? 51   SER A OG  1 
ATOM   347   N N   . GLY A 1 52  ? 8.985   -0.386  57.433  1.00 160.06 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A N   1 
ATOM   348   C CA  . GLY A 1 52  ? 9.089   -1.796  57.119  1.00 160.41 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A CA  1 
ATOM   349   C C   . GLY A 1 52  ? 9.694   -1.994  55.743  1.00 163.28 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A C   1 
ATOM   350   O O   . GLY A 1 52  ? 9.235   -2.832  54.968  1.00 164.89 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A O   1 
ATOM   351   N N   . LYS A 1 53  ? 10.726  -1.214  55.436  1.00 163.64 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A N   1 
ATOM   352   C CA  . LYS A 1 53  ? 11.388  -1.304  54.139  1.00 160.63 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CA  1 
ATOM   353   C C   . LYS A 1 53  ? 12.081  -2.655  53.966  1.00 164.38 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A C   1 
ATOM   354   O O   . LYS A 1 53  ? 12.534  -2.996  52.873  1.00 164.18 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A O   1 
ATOM   355   C CB  . LYS A 1 53  ? 12.383  -0.155  53.946  1.00 151.59 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CB  1 
ATOM   356   C CG  . LYS A 1 53  ? 13.491  -0.092  54.985  1.00 147.62 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CG  1 
ATOM   357   C CD  . LYS A 1 53  ? 14.457  1.044   54.683  1.00 147.47 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CD  1 
ATOM   358   C CE  . LYS A 1 53  ? 15.618  1.072   55.667  1.00 145.33 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CE  1 
ATOM   359   N NZ  . LYS A 1 53  ? 16.573  2.179   55.370  1.00 143.76 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A NZ  1 
ATOM   360   N N   . SER A 1 54  ? 12.160  -3.417  55.053  1.00 164.12 ? ? ? ? ? ? 54   SER A N   1 
ATOM   361   C CA  . SER A 1 54  ? 12.729  -4.759  55.007  1.00 157.78 ? ? ? ? ? ? 54   SER A CA  1 
ATOM   362   C C   . SER A 1 54  ? 11.680  -5.795  54.614  1.00 157.83 ? ? ? ? ? ? 54   SER A C   1 
ATOM   363   O O   . SER A 1 54  ? 12.018  -6.918  54.247  1.00 154.53 ? ? ? ? ? ? 54   SER A O   1 
ATOM   364   C CB  . SER A 1 54  ? 13.346  -5.124  56.359  1.00 149.90 ? ? ? ? ? ? 54   SER A CB  1 
ATOM   365   O OG  . SER A 1 54  ? 13.930  -6.413  56.319  1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 54   SER A OG  1 
ATOM   366   N N   . THR A 1 55  ? 10.408  -5.412  54.690  1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 55   THR A N   1 
ATOM   367   C CA  . THR A 1 55  ? 9.311   -6.321  54.363  1.00 155.59 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CA  1 
ATOM   368   C C   . THR A 1 55  ? 9.091   -6.441  52.856  1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 55   THR A C   1 
ATOM   369   O O   . THR A 1 55  ? 8.867   -7.536  52.338  1.00 147.39 ? ? ? ? ? ? 55   THR A O   1 
ATOM   370   C CB  . THR A 1 55  ? 7.990   -5.890  55.036  1.00 146.89 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CB  1 
ATOM   371   O OG1 . THR A 1 55  ? 7.497   -4.695  54.417  1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 55   THR A OG1 1 
ATOM   372   C CG2 . THR A 1 55  ? 8.202   -5.645  56.525  1.00 139.25 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CG2 1 
ATOM   373   N N   . ILE A 1 56  ? 9.152   -5.309  52.160  1.00 158.58 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A N   1 
ATOM   374   C CA  . ILE A 1 56  ? 8.993   -5.290  50.710  1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CA  1 
ATOM   375   C C   . ILE A 1 56  ? 10.037  -6.187  50.050  1.00 167.73 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A C   1 
ATOM   376   O O   . ILE A 1 56  ? 9.752   -6.861  49.059  1.00 169.35 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A O   1 
ATOM   377   C CB  . ILE A 1 56  ? 9.099   -3.855  50.144  1.00 146.81 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  1 
ATOM   378   C CG1 . ILE A 1 56  ? 8.048   -2.948  50.790  1.00 139.17 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 1 
ATOM   379   C CG2 . ILE A 1 56  ? 8.952   -3.861  48.626  1.00 138.99 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 1 
ATOM   380   C CD1 . ILE A 1 56  ? 8.048   -1.529  50.261  1.00 132.73 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 1 
ATOM   381   N N   . VAL A 1 57  ? 11.243  -6.194  50.610  1.00 173.92 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A N   1 
ATOM   382   C CA  . VAL A 1 57  ? 12.321  -7.040  50.109  1.00 179.28 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CA  1 
ATOM   383   C C   . VAL A 1 57  ? 12.268  -8.431  50.742  1.00 183.64 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A C   1 
ATOM   384   O O   . VAL A 1 57  ? 12.904  -9.369  50.259  1.00 182.53 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A O   1 
ATOM   385   C CB  . VAL A 1 57  ? 13.706  -6.399  50.370  1.00 176.28 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CB  1 
ATOM   386   C CG1 . VAL A 1 57  ? 13.916  -6.163  51.858  1.00 175.88 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CG1 1 
ATOM   387   C CG2 . VAL A 1 57  ? 14.821  -7.265  49.797  1.00 173.58 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CG2 1 
ATOM   388   N N   . LYS A 1 58  ? 11.491  -8.563  51.813  1.00 186.39 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A N   1 
ATOM   389   C CA  . LYS A 1 58  ? 11.369  -9.836  52.519  1.00 187.09 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CA  1 
ATOM   390   C C   . LYS A 1 58  ? 10.435  -10.797 51.791  1.00 189.81 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A C   1 
ATOM   391   O O   . LYS A 1 58  ? 10.726  -11.987 51.667  1.00 187.32 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A O   1 
ATOM   392   C CB  . LYS A 1 58  ? 10.871  -9.612  53.948  1.00 184.16 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CB  1 
ATOM   393   N N   . GLN A 1 59  ? 9.313   -10.271 51.312  1.00 192.37 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A N   1 
ATOM   394   C CA  . GLN A 1 59  ? 8.322   -11.080 50.613  1.00 191.23 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CA  1 
ATOM   395   C C   . GLN A 1 59  ? 8.934   -11.794 49.413  1.00 189.48 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A C   1 
ATOM   396   O O   . GLN A 1 59  ? 8.648   -12.965 49.164  1.00 188.60 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A O   1 
ATOM   397   C CB  . GLN A 1 59  ? 7.144   -10.213 50.166  1.00 191.76 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CB  1 
ATOM   398   N N   . LYS A 1 74  ? 3.093   -18.167 38.982  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A N   1 
ATOM   399   C CA  . LYS A 1 74  ? 4.247   -19.043 39.140  1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CA  1 
ATOM   400   C C   . LYS A 1 74  ? 4.522   -19.832 37.866  1.00 124.41 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A C   1 
ATOM   401   O O   . LYS A 1 74  ? 5.088   -20.924 37.910  1.00 120.14 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A O   1 
ATOM   402   C CB  . LYS A 1 74  ? 4.038   -20.002 40.313  1.00 117.01 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CB  1 
ATOM   403   C CG  . LYS A 1 74  ? 3.913   -19.318 41.664  1.00 106.68 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CG  1 
ATOM   404   C CD  . LYS A 1 74  ? 3.667   -20.332 42.766  1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CD  1 
ATOM   405   C CE  . LYS A 1 74  ? 4.791   -21.352 42.833  1.00 88.99  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CE  1 
ATOM   406   N NZ  . LYS A 1 74  ? 4.522   -22.396 43.859  1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A NZ  1 
ATOM   407   N N   . ALA A 1 75  ? 4.109   -19.277 36.731  1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A N   1 
ATOM   408   C CA  . ALA A 1 75  ? 4.361   -19.904 35.440  1.00 166.83 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CA  1 
ATOM   409   C C   . ALA A 1 75  ? 5.789   -19.636 34.975  1.00 166.98 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A C   1 
ATOM   410   O O   . ALA A 1 75  ? 6.397   -20.462 34.294  1.00 165.21 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A O   1 
ATOM   411   C CB  . ALA A 1 75  ? 3.361   -19.409 34.407  1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CB  1 
ATOM   412   N N   . THR A 1 76  ? 6.318   -18.475 35.348  1.00 166.06 ? ? ? ? ? ? 90   THR A N   1 
ATOM   413   C CA  . THR A 1 76  ? 7.675   -18.091 34.973  1.00 159.53 ? ? ? ? ? ? 90   THR A CA  1 
ATOM   414   C C   . THR A 1 76  ? 8.723   -18.764 35.858  1.00 159.49 ? ? ? ? ? ? 90   THR A C   1 
ATOM   415   O O   . THR A 1 76  ? 9.788   -19.161 35.382  1.00 160.71 ? ? ? ? ? ? 90   THR A O   1 
ATOM   416   C CB  . THR A 1 76  ? 7.869   -16.560 35.022  1.00 154.25 ? ? ? ? ? ? 90   THR A CB  1 
ATOM   417   O OG1 . THR A 1 76  ? 7.569   -16.076 36.337  1.00 156.21 ? ? ? ? ? ? 90   THR A OG1 1 
ATOM   418   C CG2 . THR A 1 76  ? 6.956   -15.874 34.017  1.00 150.13 ? ? ? ? ? ? 90   THR A CG2 1 
ATOM   419   N N   . LYS A 1 77  ? 8.412   -18.889 37.145  1.00 159.24 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A N   1 
ATOM   420   C CA  . LYS A 1 77  ? 9.343   -19.467 38.112  1.00 155.93 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CA  1 
ATOM   421   C C   . LYS A 1 77  ? 9.873   -20.831 37.672  1.00 153.71 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A C   1 
ATOM   422   O O   . LYS A 1 77  ? 11.050  -21.138 37.864  1.00 152.88 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A O   1 
ATOM   423   C CB  . LYS A 1 77  ? 8.692   -19.562 39.496  1.00 147.76 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CB  1 
ATOM   424   C CG  . LYS A 1 77  ? 8.414   -18.211 40.139  1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CG  1 
ATOM   425   C CD  . LYS A 1 77  ? 9.700   -17.423 40.330  1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CD  1 
ATOM   426   C CE  . LYS A 1 77  ? 9.419   -16.021 40.841  1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CE  1 
ATOM   427   N NZ  . LYS A 1 77  ? 8.577   -15.245 39.890  1.00 128.40 ? ? ? ? ? ? 91   LYS A NZ  1 
ATOM   428   N N   . VAL A 1 78  ? 9.002   -21.643 37.081  1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A N   1 
ATOM   429   C CA  . VAL A 1 78  ? 9.398   -22.949 36.563  1.00 145.55 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CA  1 
ATOM   430   C C   . VAL A 1 78  ? 10.485  -22.797 35.504  1.00 146.13 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A C   1 
ATOM   431   O O   . VAL A 1 78  ? 11.565  -23.384 35.612  1.00 144.26 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A O   1 
ATOM   432   C CB  . VAL A 1 78  ? 8.199   -23.698 35.950  1.00 142.16 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CB  1 
ATOM   433   C CG1 . VAL A 1 78  ? 8.650   -25.010 35.326  1.00 137.64 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG1 1 
ATOM   434   C CG2 . VAL A 1 78  ? 7.128   -23.940 37.002  1.00 143.11 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG2 1 
ATOM   435   N N   . GLN A 1 79  ? 10.190  -22.002 34.480  1.00 151.66 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A N   1 
ATOM   436   C CA  . GLN A 1 79  ? 11.142  -21.746 33.406  1.00 157.43 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CA  1 
ATOM   437   C C   . GLN A 1 79  ? 12.460  -21.206 33.954  1.00 159.21 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A C   1 
ATOM   438   O O   . GLN A 1 79  ? 13.527  -21.490 33.413  1.00 161.48 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A O   1 
ATOM   439   C CB  . GLN A 1 79  ? 10.549  -20.777 32.379  1.00 161.00 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CB  1 
ATOM   440   C CG  . GLN A 1 79  ? 9.347   -21.333 31.625  1.00 161.01 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CG  1 
ATOM   441   C CD  . GLN A 1 79  ? 8.779   -20.353 30.615  1.00 158.23 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CD  1 
ATOM   442   O OE1 . GLN A 1 79  ? 9.113   -19.168 30.626  1.00 157.83 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A OE1 1 
ATOM   443   N NE2 . GLN A 1 79  ? 7.916   -20.845 29.734  1.00 155.72 ? ? ? ? ? ? 93   GLN A NE2 1 
ATOM   444   N N   . ASP A 1 80  ? 12.380  -20.434 35.034  1.00 157.72 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A N   1 
ATOM   445   C CA  . ASP A 1 80  ? 13.576  -19.908 35.685  1.00 155.17 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CA  1 
ATOM   446   C C   . ASP A 1 80  ? 14.395  -21.042 36.299  1.00 151.03 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A C   1 
ATOM   447   O O   . ASP A 1 80  ? 15.612  -21.119 36.111  1.00 148.39 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A O   1 
ATOM   448   C CB  . ASP A 1 80  ? 13.200  -18.886 36.759  1.00 153.75 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CB  1 
ATOM   449   N N   . ILE A 1 81  ? 13.716  -21.920 37.032  1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A N   1 
ATOM   450   C CA  . ILE A 1 81  ? 14.355  -23.095 37.613  1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CA  1 
ATOM   451   C C   . ILE A 1 81  ? 15.079  -23.896 36.534  1.00 146.57 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A C   1 
ATOM   452   O O   . ILE A 1 81  ? 16.245  -24.267 36.695  1.00 152.19 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A O   1 
ATOM   453   C CB  . ILE A 1 81  ? 13.328  -24.002 38.325  1.00 126.04 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CB  1 
ATOM   454   C CG1 . ILE A 1 81  ? 12.625  -23.240 39.451  1.00 114.29 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CG1 1 
ATOM   455   C CG2 . ILE A 1 81  ? 14.001  -25.253 38.869  1.00 123.25 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CG2 1 
ATOM   456   C CD1 . ILE A 1 81  ? 13.552  -22.775 40.555  1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CD1 1 
ATOM   457   N N   . LYS A 1 82  ? 14.383  -24.156 35.430  1.00 145.41 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A N   1 
ATOM   458   C CA  . LYS A 1 82  ? 14.976  -24.878 34.308  1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CA  1 
ATOM   459   C C   . LYS A 1 82  ? 16.208  -24.143 33.788  1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A C   1 
ATOM   460   O O   . LYS A 1 82  ? 17.241  -24.759 33.498  1.00 137.21 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A O   1 
ATOM   461   C CB  . LYS A 1 82  ? 13.951  -25.067 33.187  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CB  1 
ATOM   462   C CG  . LYS A 1 82  ? 12.681  -25.778 33.631  1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CG  1 
ATOM   463   C CD  . LYS A 1 82  ? 11.777  -26.112 32.455  1.00 150.23 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CD  1 
ATOM   464   C CE  . LYS A 1 82  ? 11.296  -24.863 31.741  1.00 153.51 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CE  1 
ATOM   465   N NZ  . LYS A 1 82  ? 10.382  -25.194 30.613  1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 96   LYS A NZ  1 
ATOM   466   N N   . ASN A 1 83  ? 16.090  -22.823 33.673  1.00 141.07 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A N   1 
ATOM   467   C CA  . ASN A 1 83  ? 17.220  -21.984 33.301  1.00 141.80 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CA  1 
ATOM   468   C C   . ASN A 1 83  ? 18.423  -22.291 34.182  1.00 138.87 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A C   1 
ATOM   469   O O   . ASN A 1 83  ? 19.527  -22.502 33.685  1.00 135.25 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A O   1 
ATOM   470   C CB  . ASN A 1 83  ? 16.861  -20.500 33.411  1.00 143.93 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CB  1 
ATOM   471   C CG  . ASN A 1 83  ? 15.792  -20.080 32.420  1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CG  1 
ATOM   472   O OD1 . ASN A 1 83  ? 15.597  -20.723 31.389  1.00 138.11 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A OD1 1 
ATOM   473   N ND2 . ASN A 1 83  ? 15.094  -18.992 32.729  1.00 140.05 ? ? ? ? ? ? 97   ASN A ND2 1 
ATOM   474   N N   . ASN A 1 84  ? 18.201  -22.324 35.493  1.00 138.75 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A N   1 
ATOM   475   C CA  . ASN A 1 84  ? 19.273  -22.623 36.436  1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A CA  1 
ATOM   476   C C   . ASN A 1 84  ? 19.872  -24.011 36.218  1.00 120.74 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A C   1 
ATOM   477   O O   . ASN A 1 84  ? 21.093  -24.165 36.154  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A O   1 
ATOM   478   C CB  . ASN A 1 84  ? 18.783  -22.482 37.878  1.00 138.70 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A CB  1 
ATOM   479   C CG  . ASN A 1 84  ? 18.225  -21.104 38.171  1.00 146.98 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A CG  1 
ATOM   480   O OD1 . ASN A 1 84  ? 17.239  -20.962 38.894  1.00 150.49 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A OD1 1 
ATOM   481   N ND2 . ASN A 1 84  ? 18.849  -20.078 37.602  1.00 148.25 ? ? ? ? ? ? 98   ASN A ND2 1 
ATOM   482   N N   . LEU A 1 85  ? 19.007  -25.016 36.106  1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A N   1 
ATOM   483   C CA  . LEU A 1 85  ? 19.452  -26.391 35.886  1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CA  1 
ATOM   484   C C   . LEU A 1 85  ? 20.378  -26.486 34.670  1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A C   1 
ATOM   485   O O   . LEU A 1 85  ? 21.500  -26.998 34.766  1.00 121.31 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A O   1 
ATOM   486   C CB  . LEU A 1 85  ? 18.244  -27.322 35.727  1.00 95.02  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CB  1 
ATOM   487   C CG  . LEU A 1 85  ? 18.461  -28.836 35.618  1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CG  1 
ATOM   488   C CD1 . LEU A 1 85  ? 17.164  -29.580 35.895  1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD1 1 
ATOM   489   C CD2 . LEU A 1 85  ? 19.014  -29.223 34.255  1.00 101.14 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD2 1 
ATOM   490   N N   . LYS A 1 86  ? 19.906  -25.988 33.530  1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A N   1 
ATOM   491   C CA  . LYS A 1 86  ? 20.706  -25.992 32.308  1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CA  1 
ATOM   492   C C   . LYS A 1 86  ? 22.013  -25.222 32.498  1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A C   1 
ATOM   493   O O   . LYS A 1 86  ? 23.087  -25.700 32.126  1.00 117.34 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A O   1 
ATOM   494   C CB  . LYS A 1 86  ? 19.907  -25.402 31.145  1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CB  1 
ATOM   495   C CG  . LYS A 1 86  ? 20.722  -25.144 29.887  1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CG  1 
ATOM   496   C CD  . LYS A 1 86  ? 19.886  -24.416 28.846  1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CD  1 
ATOM   497   C CE  . LYS A 1 86  ? 20.734  -23.937 27.678  1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CE  1 
ATOM   498   N NZ  . LYS A 1 86  ? 19.932  -23.144 26.702  1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A NZ  1 
ATOM   499   N N   . GLU A 1 87  ? 21.911  -24.031 33.082  1.00 129.02 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A N   1 
ATOM   500   C CA  . GLU A 1 87  ? 23.076  -23.194 33.350  1.00 133.93 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CA  1 
ATOM   501   C C   . GLU A 1 87  ? 24.102  -23.944 34.189  1.00 126.12 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A C   1 
ATOM   502   O O   . GLU A 1 87  ? 25.294  -23.641 34.152  1.00 120.83 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A O   1 
ATOM   503   C CB  . GLU A 1 87  ? 22.659  -21.906 34.064  1.00 141.46 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CB  1 
ATOM   504   C CG  . GLU A 1 87  ? 21.912  -20.919 33.182  1.00 146.83 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CG  1 
ATOM   505   C CD  . GLU A 1 87  ? 21.253  -19.811 33.980  1.00 148.80 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CD  1 
ATOM   506   O OE1 . GLU A 1 87  ? 21.360  -19.829 35.225  1.00 154.01 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE1 1 
ATOM   507   O OE2 . GLU A 1 87  ? 20.625  -18.925 33.363  1.00 143.15 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE2 1 
ATOM   508   N N   . ALA A 1 88  ? 23.624  -24.924 34.949  1.00 122.86 ? ? ? ? ? ? 102  ALA A N   1 
ATOM   509   C CA  . ALA A 1 88  ? 24.498  -25.768 35.750  1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 102  ALA A CA  1 
ATOM   510   C C   . ALA A 1 88  ? 25.141  -26.849 34.887  1.00 123.78 ? ? ? ? ? ? 102  ALA A C   1 
ATOM   511   O O   . ALA A 1 88  ? 26.365  -26.874 34.715  1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 102  ALA A O   1 
ATOM   512   C CB  . ALA A 1 88  ? 23.725  -26.395 36.902  1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 102  ALA A CB  1 
ATOM   513   N N   . ILE A 1 89  ? 24.313  -27.739 34.344  1.00 122.45 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A N   1 
ATOM   514   C CA  . ILE A 1 89  ? 24.818  -28.872 33.569  1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CA  1 
ATOM   515   C C   . ILE A 1 89  ? 25.797  -28.438 32.484  1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A C   1 
ATOM   516   O O   . ILE A 1 89  ? 26.849  -29.055 32.305  1.00 119.17 ? ? ? ? ? ? 103  ILE A O   1 
ATOM   517   C CB  . ILE A 1 89  ? 23.686  -29.696 32.922  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CB  1 
ATOM   518   C CG1 . ILE A 1 89  ? 23.036  -28.923 31.773  1.00 92.04  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CG1 1 
ATOM   519   C CG2 . ILE A 1 89  ? 22.649  -30.077 33.955  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CG2 1 
ATOM   520   C CD1 . ILE A 1 89  ? 22.044  -29.739 30.989  1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CD1 1 
ATOM   521   N N   . GLU A 1 90  ? 25.451  -27.374 31.764  1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A N   1 
ATOM   522   C CA  . GLU A 1 90  ? 26.289  -26.900 30.671  1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CA  1 
ATOM   523   C C   . GLU A 1 90  ? 27.675  -26.530 31.189  1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A C   1 
ATOM   524   O O   . GLU A 1 90  ? 28.691  -26.885 30.588  1.00 97.57  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A O   1 
ATOM   525   C CB  . GLU A 1 90  ? 25.639  -25.709 29.960  1.00 121.93 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CB  1 
ATOM   526   C CG  . GLU A 1 90  ? 25.593  -24.430 30.781  1.00 125.16 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CG  1 
ATOM   527   C CD  . GLU A 1 90  ? 24.953  -23.279 30.032  1.00 124.97 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CD  1 
ATOM   528   O OE1 . GLU A 1 90  ? 23.898  -23.494 29.397  1.00 122.58 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE1 1 
ATOM   529   O OE2 . GLU A 1 90  ? 25.508  -22.160 30.073  1.00 123.86 ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE2 1 
ATOM   530   N N   . THR A 1 91  ? 27.706  -25.826 32.315  1.00 93.79  ? ? ? ? ? ? 105  THR A N   1 
ATOM   531   C CA  . THR A 1 91  ? 28.961  -25.417 32.928  1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 105  THR A CA  1 
ATOM   532   C C   . THR A 1 91  ? 29.773  -26.632 33.361  1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 105  THR A C   1 
ATOM   533   O O   . THR A 1 91  ? 30.989  -26.677 33.165  1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 105  THR A O   1 
ATOM   534   C CB  . THR A 1 91  ? 28.726  -24.508 34.148  1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 105  THR A CB  1 
ATOM   535   O OG1 . THR A 1 91  ? 27.976  -23.353 33.753  1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 105  THR A OG1 1 
ATOM   536   C CG2 . THR A 1 91  ? 30.054  -24.068 34.749  1.00 88.82  ? ? ? ? ? ? 105  THR A CG2 1 
ATOM   537   N N   . ILE A 1 92  ? 29.097  -27.616 33.950  1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A N   1 
ATOM   538   C CA  . ILE A 1 92  ? 29.780  -28.816 34.426  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CA  1 
ATOM   539   C C   . ILE A 1 92  ? 30.419  -29.607 33.282  1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A C   1 
ATOM   540   O O   . ILE A 1 92  ? 31.621  -29.874 33.304  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A O   1 
ATOM   541   C CB  . ILE A 1 92  ? 28.844  -29.736 35.240  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CB  1 
ATOM   542   C CG1 . ILE A 1 92  ? 28.287  -28.993 36.456  1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CG1 1 
ATOM   543   C CG2 . ILE A 1 92  ? 29.587  -30.983 35.691  1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CG2 1 
ATOM   544   C CD1 . ILE A 1 92  ? 27.559  -29.889 37.437  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CD1 1 
ATOM   545   N N   . VAL A 1 93  ? 29.619  -29.966 32.282  1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A N   1 
ATOM   546   C CA  . VAL A 1 93  ? 30.118  -30.757 31.159  1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CA  1 
ATOM   547   C C   . VAL A 1 93  ? 31.102  -29.969 30.298  1.00 97.05  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A C   1 
ATOM   548   O O   . VAL A 1 93  ? 31.946  -30.550 29.615  1.00 98.03  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A O   1 
ATOM   549   C CB  . VAL A 1 93  ? 28.972  -31.274 30.266  1.00 96.85  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CB  1 
ATOM   550   C CG1 . VAL A 1 93  ? 28.033  -32.160 31.069  1.00 99.26  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG1 1 
ATOM   551   C CG2 . VAL A 1 93  ? 28.219  -30.110 29.641  1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG2 1 
ATOM   552   N N   . ALA A 1 94  ? 30.987  -28.645 30.336  1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A N   1 
ATOM   553   C CA  . ALA A 1 94  ? 31.857  -27.779 29.550  1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CA  1 
ATOM   554   C C   . ALA A 1 94  ? 33.239  -27.650 30.182  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A C   1 
ATOM   555   O O   . ALA A 1 94  ? 34.251  -27.623 29.483  1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 108  ALA A O   1 
ATOM   556   C CB  . ALA A 1 94  ? 31.222  -26.409 29.380  1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CB  1 
ATOM   557   N N   . ALA A 1 95  ? 33.275  -27.579 31.508  1.00 97.85  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A N   1 
ATOM   558   C CA  . ALA A 1 95  ? 34.525  -27.370 32.231  1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A CA  1 
ATOM   559   C C   . ALA A 1 95  ? 35.306  -28.666 32.441  1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A C   1 
ATOM   560   O O   . ALA A 1 95  ? 36.403  -28.652 32.997  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A O   1 
ATOM   561   C CB  . ALA A 1 95  ? 34.253  -26.691 33.567  1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A CB  1 
ATOM   562   N N   . MET A 1 96  ? 34.739  -29.783 31.995  1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 110  MET A N   1 
ATOM   563   C CA  . MET A 1 96  ? 35.391  -31.082 32.136  1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CA  1 
ATOM   564   C C   . MET A 1 96  ? 36.771  -31.119 31.483  1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 110  MET A C   1 
ATOM   565   O O   . MET A 1 96  ? 37.757  -31.479 32.126  1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 110  MET A O   1 
ATOM   566   C CB  . MET A 1 96  ? 34.510  -32.197 31.563  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CB  1 
ATOM   567   C CG  . MET A 1 96  ? 33.290  -32.519 32.410  1.00 96.75  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CG  1 
ATOM   568   S SD  . MET A 1 96  ? 32.261  -33.829 31.718  1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 110  MET A SD  1 
ATOM   569   C CE  . MET A 1 96  ? 33.473  -35.124 31.481  1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CE  1 
ATOM   570   N N   . SER A 1 97  ? 36.836  -30.751 30.207  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 111  SER A N   1 
ATOM   571   C CA  . SER A 1 97  ? 38.081  -30.835 29.446  1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 111  SER A CA  1 
ATOM   572   C C   . SER A 1 97  ? 38.950  -29.582 29.556  1.00 106.03 ? ? ? ? ? ? 111  SER A C   1 
ATOM   573   O O   . SER A 1 97  ? 40.121  -29.597 29.175  1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 111  SER A O   1 
ATOM   574   C CB  . SER A 1 97  ? 37.789  -31.146 27.977  1.00 110.20 ? ? ? ? ? ? 111  SER A CB  1 
ATOM   575   O OG  . SER A 1 97  ? 36.950  -30.157 27.405  1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 111  SER A OG  1 
ATOM   576   N N   . ASN A 1 98  ? 38.377  -28.501 30.078  1.00 117.35 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A N   1 
ATOM   577   C CA  . ASN A 1 98  ? 39.112  -27.246 30.218  1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A CA  1 
ATOM   578   C C   . ASN A 1 98  ? 40.013  -27.210 31.447  1.00 124.52 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A C   1 
ATOM   579   O O   . ASN A 1 98  ? 40.936  -26.399 31.527  1.00 126.00 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A O   1 
ATOM   580   C CB  . ASN A 1 98  ? 38.158  -26.050 30.223  1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A CB  1 
ATOM   581   C CG  . ASN A 1 98  ? 37.624  -25.727 28.843  1.00 125.83 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A CG  1 
ATOM   582   O OD1 . ASN A 1 98  ? 38.318  -25.127 28.022  1.00 124.85 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A OD1 1 
ATOM   583   N ND2 . ASN A 1 98  ? 36.384  -26.121 28.580  1.00 126.74 ? ? ? ? ? ? 112  ASN A ND2 1 
ATOM   584   N N   . LEU A 1 99  ? 39.737  -28.089 32.405  1.00 122.65 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A N   1 
ATOM   585   C CA  . LEU A 1 99  ? 40.565  -28.208 33.600  1.00 119.70 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CA  1 
ATOM   586   C C   . LEU A 1 99  ? 41.893  -28.873 33.253  1.00 123.54 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A C   1 
ATOM   587   O O   . LEU A 1 99  ? 42.005  -29.544 32.226  1.00 121.39 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A O   1 
ATOM   588   C CB  . LEU A 1 99  ? 39.830  -28.991 34.689  1.00 110.28 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CB  1 
ATOM   589   C CG  . LEU A 1 99  ? 38.890  -28.185 35.594  1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CG  1 
ATOM   590   C CD1 . LEU A 1 99  ? 38.156  -27.094 34.826  1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD1 1 
ATOM   591   C CD2 . LEU A 1 99  ? 37.910  -29.103 36.311  1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD2 1 
ATOM   592   N N   . VAL A 1 100 ? 42.898  -28.682 34.104  1.00 126.77 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A N   1 
ATOM   593   C CA  . VAL A 1 100 ? 44.250  -29.150 33.802  1.00 127.90 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CA  1 
ATOM   594   C C   . VAL A 1 100 ? 44.287  -30.628 33.401  1.00 123.17 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A C   1 
ATOM   595   O O   . VAL A 1 100 ? 44.734  -30.954 32.302  1.00 130.19 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A O   1 
ATOM   596   C CB  . VAL A 1 100 ? 45.236  -28.873 34.962  1.00 126.49 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CB  1 
ATOM   597   C CG1 . VAL A 1 100 ? 46.609  -29.438 34.637  1.00 126.63 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CG1 1 
ATOM   598   C CG2 . VAL A 1 100 ? 45.317  -27.383 35.251  1.00 124.26 ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CG2 1 
ATOM   599   N N   . PRO A 1 101 ? 43.840  -31.527 34.295  1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 115  PRO A N   1 
ATOM   600   C CA  . PRO A 1 101 ? 43.648  -32.940 33.949  1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CA  1 
ATOM   601   C C   . PRO A 1 101 ? 42.257  -33.178 33.367  1.00 90.09  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A C   1 
ATOM   602   O O   . PRO A 1 101 ? 41.365  -33.570 34.117  1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A O   1 
ATOM   603   C CB  . PRO A 1 101 ? 43.772  -33.657 35.303  1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CB  1 
ATOM   604   C CG  . PRO A 1 101 ? 44.126  -32.578 36.320  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CG  1 
ATOM   605   C CD  . PRO A 1 101 ? 43.626  -31.305 35.733  1.00 89.59  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CD  1 
ATOM   606   N N   . PRO A 1 102 ? 42.065  -32.952 32.057  1.00 95.80  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A N   1 
ATOM   607   C CA  . PRO A 1 102 ? 40.690  -32.982 31.549  1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CA  1 
ATOM   608   C C   . PRO A 1 102 ? 39.958  -34.221 32.053  1.00 108.46 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A C   1 
ATOM   609   O O   . PRO A 1 102 ? 40.492  -35.326 31.974  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A O   1 
ATOM   610   C CB  . PRO A 1 102 ? 40.883  -33.066 30.032  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CB  1 
ATOM   611   C CG  . PRO A 1 102 ? 42.218  -32.454 29.788  1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CG  1 
ATOM   612   C CD  . PRO A 1 102 ? 43.056  -32.828 30.975  1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CD  1 
ATOM   613   N N   . VAL A 1 103 ? 38.747  -34.029 32.567  1.00 104.84 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A N   1 
ATOM   614   C CA  . VAL A 1 103 ? 37.999  -35.109 33.205  1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CA  1 
ATOM   615   C C   . VAL A 1 103 ? 37.345  -36.030 32.181  1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A C   1 
ATOM   616   O O   . VAL A 1 103 ? 36.565  -35.586 31.341  1.00 103.84 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A O   1 
ATOM   617   C CB  . VAL A 1 103 ? 36.907  -34.555 34.145  1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CB  1 
ATOM   618   C CG1 . VAL A 1 103 ? 36.164  -35.693 34.830  1.00 92.38  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CG1 1 
ATOM   619   C CG2 . VAL A 1 103 ? 37.512  -33.609 35.171  1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CG2 1 
ATOM   620   N N   . GLU A 1 104 ? 37.663  -37.317 32.261  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N   1 
ATOM   621   C CA  . GLU A 1 104 ? 37.083  -38.302 31.359  1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA  1 
ATOM   622   C C   . GLU A 1 104 ? 35.747  -38.798 31.895  1.00 104.25 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C   1 
ATOM   623   O O   . GLU A 1 104 ? 35.571  -38.935 33.104  1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O   1 
ATOM   624   C CB  . GLU A 1 104 ? 38.039  -39.482 31.174  1.00 118.11 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB  1 
ATOM   625   N N   . LEU A 1 105 ? 34.798  -39.047 31.000  1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N   1 
ATOM   626   C CA  . LEU A 1 105 ? 33.550  -39.675 31.404  1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA  1 
ATOM   627   C C   . LEU A 1 105 ? 33.820  -41.149 31.666  1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C   1 
ATOM   628   O O   . LEU A 1 105 ? 34.588  -41.786 30.942  1.00 127.04 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O   1 
ATOM   629   C CB  . LEU A 1 105 ? 32.478  -39.545 30.317  1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB  1 
ATOM   630   C CG  . LEU A 1 105 ? 32.099  -38.166 29.776  1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG  1 
ATOM   631   C CD1 . LEU A 1 105 ? 33.230  -37.589 28.943  1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1 1 
ATOM   632   C CD2 . LEU A 1 105 ? 30.834  -38.270 28.949  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2 1 
ATOM   633   N N   . ALA A 1 106 ? 33.185  -41.692 32.699  1.00 118.31 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A N   1 
ATOM   634   C CA  . ALA A 1 106 ? 33.259  -43.122 32.958  1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A CA  1 
ATOM   635   C C   . ALA A 1 106 ? 32.473  -43.843 31.872  1.00 123.48 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A C   1 
ATOM   636   O O   . ALA A 1 106 ? 32.750  -44.997 31.544  1.00 125.07 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A O   1 
ATOM   637   C CB  . ALA A 1 106 ? 32.696  -43.444 34.327  1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A CB  1 
ATOM   638   N N   . ASN A 1 107 ? 31.488  -43.142 31.320  1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A N   1 
ATOM   639   C CA  . ASN A 1 107 ? 30.682  -43.660 30.225  1.00 121.91 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A CA  1 
ATOM   640   C C   . ASN A 1 107 ? 30.895  -42.859 28.949  1.00 128.27 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A C   1 
ATOM   641   O O   . ASN A 1 107 ? 30.460  -41.711 28.852  1.00 128.06 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A O   1 
ATOM   642   C CB  . ASN A 1 107 ? 29.200  -43.642 30.598  1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A CB  1 
ATOM   643   C CG  . ASN A 1 107 ? 28.844  -44.698 31.620  1.00 111.67 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A CG  1 
ATOM   644   O OD1 . ASN A 1 107 ? 29.409  -45.792 31.621  1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A OD1 1 
ATOM   645   N ND2 . ASN A 1 107 ? 27.898  -44.379 32.496  1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A ND2 1 
ATOM   646   N N   . PRO A 1 108 ? 31.582  -43.459 27.968  1.00 132.94 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A N   1 
ATOM   647   C CA  . PRO A 1 108 ? 31.756  -42.850 26.646  1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CA  1 
ATOM   648   C C   . PRO A 1 108 ? 30.444  -42.810 25.865  1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A C   1 
ATOM   649   O O   . PRO A 1 108 ? 30.310  -42.021 24.930  1.00 122.14 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A O   1 
ATOM   650   C CB  . PRO A 1 108 ? 32.750  -43.791 25.955  1.00 129.31 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CB  1 
ATOM   651   C CG  . PRO A 1 108 ? 33.437  -44.514 27.067  1.00 131.25 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CG  1 
ATOM   652   C CD  . PRO A 1 108 ? 32.392  -44.678 28.122  1.00 133.84 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CD  1 
ATOM   653   N N   . GLU A 1 109 ? 29.489  -43.653 26.248  1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A N   1 
ATOM   654   C CA  . GLU A 1 109 ? 28.209  -43.723 25.549  1.00 133.34 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CA  1 
ATOM   655   C C   . GLU A 1 109 ? 27.388  -42.449 25.731  1.00 142.56 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A C   1 
ATOM   656   O O   . GLU A 1 109 ? 26.395  -42.237 25.036  1.00 147.63 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A O   1 
ATOM   657   C CB  . GLU A 1 109 ? 27.403  -44.939 26.008  1.00 131.29 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CB  1 
ATOM   658   C CG  . GLU A 1 109 ? 27.006  -44.912 27.472  1.00 127.81 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CG  1 
ATOM   659   C CD  . GLU A 1 109 ? 25.870  -45.867 27.778  1.00 129.21 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CD  1 
ATOM   660   O OE1 . GLU A 1 109 ? 24.817  -45.772 27.111  1.00 127.97 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A OE1 1 
ATOM   661   O OE2 . GLU A 1 109 ? 26.030  -46.716 28.681  1.00 131.37 ? ? ? ? ? ? 123  GLU A OE2 1 
ATOM   662   N N   . ASN A 1 110 ? 27.808  -41.604 26.667  1.00 141.86 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A N   1 
ATOM   663   C CA  . ASN A 1 110 ? 27.146  -40.327 26.906  1.00 138.03 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A CA  1 
ATOM   664   C C   . ASN A 1 110 ? 27.745  -39.237 26.026  1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A C   1 
ATOM   665   O O   . ASN A 1 110 ? 27.386  -38.064 26.132  1.00 140.69 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A O   1 
ATOM   666   C CB  . ASN A 1 110 ? 27.248  -39.935 28.381  1.00 136.16 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A CB  1 
ATOM   667   C CG  . ASN A 1 110 ? 26.544  -40.919 29.296  1.00 140.96 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A CG  1 
ATOM   668   O OD1 . ASN A 1 110 ? 25.526  -41.505 28.928  1.00 142.34 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A OD1 1 
ATOM   669   N ND2 . ASN A 1 110 ? 27.084  -41.105 30.495  1.00 142.70 ? ? ? ? ? ? 124  ASN A ND2 1 
ATOM   670   N N   . GLN A 1 111 ? 28.663  -39.646 25.157  1.00 129.88 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   1 
ATOM   671   C CA  . GLN A 1 111 ? 29.396  -38.728 24.291  1.00 128.34 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  1 
ATOM   672   C C   . GLN A 1 111 ? 28.499  -37.711 23.589  1.00 133.78 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   1 
ATOM   673   O O   . GLN A 1 111 ? 28.616  -36.510 23.825  1.00 129.40 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   1 
ATOM   674   C CB  . GLN A 1 111 ? 30.203  -39.513 23.256  1.00 128.06 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  1 
ATOM   675   C CG  . GLN A 1 111 ? 31.171  -38.668 22.445  1.00 127.40 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  1 
ATOM   676   C CD  . GLN A 1 111 ? 32.316  -38.125 23.278  1.00 120.08 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  1 
ATOM   677   O OE1 . GLN A 1 111 ? 32.105  -37.530 24.335  1.00 112.61 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 1 
ATOM   678   N NE2 . GLN A 1 111 ? 33.539  -38.334 22.807  1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 1 
ATOM   679   N N   . PHE A 1 112 ? 27.616  -38.192 22.717  1.00 143.85 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A N   1 
ATOM   680   C CA  . PHE A 1 112 ? 26.745  -37.304 21.949  1.00 149.28 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CA  1 
ATOM   681   C C   . PHE A 1 112 ? 25.811  -36.495 22.846  1.00 151.69 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A C   1 
ATOM   682   O O   . PHE A 1 112 ? 25.246  -35.486 22.419  1.00 150.31 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A O   1 
ATOM   683   C CB  . PHE A 1 112 ? 25.938  -38.090 20.909  1.00 147.64 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CB  1 
ATOM   684   C CG  . PHE A 1 112 ? 25.072  -39.170 21.495  1.00 145.28 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CG  1 
ATOM   685   C CD1 . PHE A 1 112 ? 23.849  -38.863 22.069  1.00 143.76 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CD1 1 
ATOM   686   C CD2 . PHE A 1 112 ? 25.476  -40.494 21.460  1.00 145.36 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CD2 1 
ATOM   687   C CE1 . PHE A 1 112 ? 23.049  -39.856 22.605  1.00 141.63 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CE1 1 
ATOM   688   C CE2 . PHE A 1 112 ? 24.680  -41.492 21.994  1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CE2 1 
ATOM   689   C CZ  . PHE A 1 112 ? 23.465  -41.172 22.567  1.00 141.82 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CZ  1 
ATOM   690   N N   . ARG A 1 113 ? 25.652  -36.943 24.086  1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A N   1 
ATOM   691   C CA  . ARG A 1 113 ? 24.818  -36.239 25.052  1.00 148.05 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CA  1 
ATOM   692   C C   . ARG A 1 113 ? 25.551  -35.032 25.626  1.00 148.15 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A C   1 
ATOM   693   O O   . ARG A 1 113 ? 24.931  -34.046 26.025  1.00 147.50 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A O   1 
ATOM   694   C CB  . ARG A 1 113 ? 24.364  -37.190 26.161  1.00 141.00 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CB  1 
ATOM   695   C CG  . ARG A 1 113 ? 23.428  -38.281 25.664  1.00 131.36 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CG  1 
ATOM   696   C CD  . ARG A 1 113 ? 23.103  -39.301 26.738  1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CD  1 
ATOM   697   N NE  . ARG A 1 113 ? 22.176  -40.312 26.238  1.00 117.96 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NE  1 
ATOM   698   C CZ  . ARG A 1 113 ? 21.852  -41.422 26.893  1.00 120.07 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CZ  1 
ATOM   699   N NH1 . ARG A 1 113 ? 22.385  -41.672 28.080  1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH1 1 
ATOM   700   N NH2 . ARG A 1 113 ? 20.999  -42.285 26.358  1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH2 1 
ATOM   701   N N   . VAL A 1 114 ? 26.876  -35.118 25.666  1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A N   1 
ATOM   702   C CA  . VAL A 1 114 ? 27.703  -33.982 26.049  1.00 153.68 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CA  1 
ATOM   703   C C   . VAL A 1 114 ? 27.737  -32.971 24.910  1.00 156.27 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A C   1 
ATOM   704   O O   . VAL A 1 114 ? 27.527  -31.776 25.118  1.00 160.32 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A O   1 
ATOM   705   C CB  . VAL A 1 114 ? 29.142  -34.415 26.380  1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CB  1 
ATOM   706   C CG1 . VAL A 1 114 ? 29.966  -33.218 26.830  1.00 152.92 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG1 1 
ATOM   707   C CG2 . VAL A 1 114 ? 29.138  -35.497 27.449  1.00 152.44 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG2 1 
ATOM   708   N N   . ASP A 1 115 ? 27.998  -33.464 23.703  1.00 152.31 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A N   1 
ATOM   709   C CA  . ASP A 1 115 ? 28.038  -32.620 22.516  1.00 148.56 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CA  1 
ATOM   710   C C   . ASP A 1 115 ? 26.772  -31.780 22.432  1.00 140.16 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A C   1 
ATOM   711   O O   . ASP A 1 115 ? 26.825  -30.573 22.188  1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A O   1 
ATOM   712   C CB  . ASP A 1 115 ? 28.184  -33.479 21.260  1.00 154.20 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CB  1 
ATOM   713   C CG  . ASP A 1 115 ? 29.361  -34.431 21.341  1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CG  1 
ATOM   714   O OD1 . ASP A 1 115 ? 30.368  -34.076 21.988  1.00 154.96 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD1 1 
ATOM   715   O OD2 . ASP A 1 115 ? 29.276  -35.535 20.763  1.00 158.14 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD2 1 
ATOM   716   N N   . TYR A 1 116 ? 25.635  -32.432 22.644  1.00 136.83 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A N   1 
ATOM   717   C CA  . TYR A 1 116 ? 24.346  -31.753 22.663  1.00 136.10 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CA  1 
ATOM   718   C C   . TYR A 1 116 ? 24.360  -30.564 23.622  1.00 135.78 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A C   1 
ATOM   719   O O   . TYR A 1 116 ? 24.002  -29.446 23.247  1.00 140.29 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A O   1 
ATOM   720   C CB  . TYR A 1 116 ? 23.239  -32.739 23.044  1.00 133.98 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CB  1 
ATOM   721   C CG  . TYR A 1 116 ? 21.917  -32.086 23.366  1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CG  1 
ATOM   722   C CD1 . TYR A 1 116 ? 21.230  -31.357 22.405  1.00 139.48 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CD1 1 
ATOM   723   C CD2 . TYR A 1 116 ? 21.352  -32.206 24.627  1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CD2 1 
ATOM   724   C CE1 . TYR A 1 116 ? 20.022  -30.757 22.694  1.00 144.48 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CE1 1 
ATOM   725   C CE2 . TYR A 1 116 ? 20.144  -31.611 24.927  1.00 138.54 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CE2 1 
ATOM   726   C CZ  . TYR A 1 116 ? 19.483  -30.887 23.956  1.00 146.04 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CZ  1 
ATOM   727   O OH  . TYR A 1 116 ? 18.277  -30.290 24.246  1.00 147.81 ? ? ? ? ? ? 130  TYR A OH  1 
ATOM   728   N N   . ILE A 1 117 ? 24.787  -30.808 24.856  1.00 125.67 ? ? ? ? ? ? 131  ILE A N   1 
ATOM   729   C CA  . ILE A 1 117 ? 24.822  -29.758 25.866  1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CA  1 
ATOM   730   C C   . ILE A 1 117 ? 25.835  -28.684 25.486  1.00 119.88 ? ? ? ? ? ? 131  ILE A C   1 
ATOM   731   O O   . ILE A 1 117 ? 25.715  -27.531 25.901  1.00 118.61 ? ? ? ? ? ? 131  ILE A O   1 
ATOM   732   C CB  . ILE A 1 117 ? 25.167  -30.319 27.257  1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CB  1 
ATOM   733   C CG1 . ILE A 1 117 ? 24.243  -31.486 27.607  1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CG1 1 
ATOM   734   C CG2 . ILE A 1 117 ? 25.060  -29.228 28.310  1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CG2 1 
ATOM   735   C CD1 . ILE A 1 117 ? 22.791  -31.090 27.739  1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CD1 1 
ATOM   736   N N   . LEU A 1 118 ? 26.826  -29.065 24.685  1.00 126.52 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A N   1 
ATOM   737   C CA  . LEU A 1 118 ? 27.857  -28.126 24.261  1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CA  1 
ATOM   738   C C   . LEU A 1 118 ? 27.377  -27.293 23.078  1.00 129.20 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A C   1 
ATOM   739   O O   . LEU A 1 118 ? 28.089  -26.410 22.603  1.00 128.74 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A O   1 
ATOM   740   C CB  . LEU A 1 118 ? 29.164  -28.850 23.921  1.00 122.67 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CB  1 
ATOM   741   C CG  . LEU A 1 118 ? 29.970  -29.402 25.098  1.00 110.48 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CG  1 
ATOM   742   C CD1 . LEU A 1 118 ? 31.194  -30.147 24.599  1.00 109.02 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CD1 1 
ATOM   743   C CD2 . LEU A 1 118 ? 30.374  -28.280 26.044  1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CD2 1 
ATOM   744   N N   . SER A 1 119 ? 26.167  -27.578 22.608  1.00 127.46 ? ? ? ? ? ? 133  SER A N   1 
ATOM   745   C CA  . SER A 1 119 ? 25.558  -26.787 21.546  1.00 126.50 ? ? ? ? ? ? 133  SER A CA  1 
ATOM   746   C C   . SER A 1 119 ? 24.541  -25.809 22.125  1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 133  SER A C   1 
ATOM   747   O O   . SER A 1 119 ? 24.684  -24.595 21.987  1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 133  SER A O   1 
ATOM   748   C CB  . SER A 1 119 ? 24.912  -27.683 20.484  1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 133  SER A CB  1 
ATOM   749   O OG  . SER A 1 119 ? 23.855  -28.459 21.022  1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 133  SER A OG  1 
ATOM   750   N N   . VAL A 1 120 ? 23.514  -26.353 22.769  1.00 131.78 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A N   1 
ATOM   751   C CA  . VAL A 1 120 ? 22.406  -25.563 23.301  1.00 124.60 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CA  1 
ATOM   752   C C   . VAL A 1 120 ? 22.824  -24.397 24.196  1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A C   1 
ATOM   753   O O   . VAL A 1 120 ? 22.110  -23.400 24.285  1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A O   1 
ATOM   754   C CB  . VAL A 1 120 ? 21.424  -26.448 24.095  1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CB  1 
ATOM   755   C CG1 . VAL A 1 120 ? 20.802  -27.496 23.185  1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CG1 1 
ATOM   756   C CG2 . VAL A 1 120 ? 22.134  -27.105 25.268  1.00 98.63  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CG2 1 
ATOM   757   N N   . MET A 1 121 ? 23.965  -24.519 24.866  1.00 142.91 ? ? ? ? ? ? 135  MET A N   1 
ATOM   758   C CA  . MET A 1 121 ? 24.390  -23.481 25.800  1.00 147.57 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CA  1 
ATOM   759   C C   . MET A 1 121 ? 24.448  -22.101 25.152  1.00 149.82 ? ? ? ? ? ? 135  MET A C   1 
ATOM   760   O O   . MET A 1 121 ? 24.932  -21.947 24.032  1.00 150.51 ? ? ? ? ? ? 135  MET A O   1 
ATOM   761   C CB  . MET A 1 121 ? 25.729  -23.834 26.453  1.00 149.34 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CB  1 
ATOM   762   C CG  . MET A 1 121 ? 26.881  -24.075 25.489  1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CG  1 
ATOM   763   S SD  . MET A 1 121 ? 28.393  -24.524 26.372  1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 135  MET A SD  1 
ATOM   764   C CE  . MET A 1 121 ? 29.521  -24.803 25.008  1.00 157.40 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CE  1 
ATOM   765   N N   . ASN A 1 122 ? 23.951  -21.102 25.876  1.00 151.90 ? ? ? ? ? ? 136  ASN A N   1 
ATOM   766   C CA  . ASN A 1 122 ? 23.897  -19.728 25.380  1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 136  ASN A CA  1 
ATOM   767   C C   . ASN A 1 122 ? 23.007  -19.516 24.152  1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 136  ASN A C   1 
ATOM   768   O O   . ASN A 1 122 ? 23.433  -18.925 23.157  1.00 148.57 ? ? ? ? ? ? 136  ASN A O   1 
ATOM   769   C CB  . ASN A 1 122 ? 25.311  -19.210 25.099  1.00 148.22 ? ? ? ? ? ? 136  ASN A CB  1 
ATOM   770   N N   . VAL A 1 123 ? 21.772  -20.003 24.230  1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A N   1 
ATOM   771   C CA  . VAL A 1 123 ? 20.773  -19.713 23.206  1.00 148.51 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CA  1 
ATOM   772   C C   . VAL A 1 123 ? 19.540  -19.071 23.836  1.00 154.28 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A C   1 
ATOM   773   O O   . VAL A 1 123 ? 19.108  -19.475 24.916  1.00 152.52 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A O   1 
ATOM   774   C CB  . VAL A 1 123 ? 20.339  -20.979 22.441  1.00 141.72 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CB  1 
ATOM   775   C CG1 . VAL A 1 123 ? 21.535  -21.636 21.770  1.00 140.61 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG1 1 
ATOM   776   C CG2 . VAL A 1 123 ? 19.637  -21.954 23.370  1.00 136.51 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG2 1 
ATOM   777   N N   . PRO A 1 124 ? 18.967  -18.067 23.151  1.00 159.03 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A N   1 
ATOM   778   C CA  . PRO A 1 124 ? 17.831  -17.281 23.647  1.00 160.54 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CA  1 
ATOM   779   C C   . PRO A 1 124 ? 16.510  -18.048 23.632  1.00 163.68 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A C   1 
ATOM   780   O O   . PRO A 1 124 ? 16.243  -18.800 22.694  1.00 162.27 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A O   1 
ATOM   781   C CB  . PRO A 1 124 ? 17.762  -16.104 22.661  1.00 157.70 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CB  1 
ATOM   782   C CG  . PRO A 1 124 ? 19.089  -16.076 21.981  1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CG  1 
ATOM   783   C CD  . PRO A 1 124 ? 19.513  -17.506 21.906  1.00 157.31 ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CD  1 
ATOM   784   N N   . ASP A 1 125 ? 15.697  -17.847 24.666  1.00 168.06 ? ? ? ? ? ? 139  ASP A N   1 
ATOM   785   C CA  . ASP A 1 125 ? 14.357  -18.427 24.736  1.00 171.99 ? ? ? ? ? ? 139  ASP A CA  1 
ATOM   786   C C   . ASP A 1 125 ? 14.336  -19.929 24.445  1.00 174.77 ? ? ? ? ? ? 139  ASP A C   1 
ATOM   787   O O   . ASP A 1 125 ? 13.585  -20.389 23.584  1.00 179.25 ? ? ? ? ? ? 139  ASP A O   1 
ATOM   788   C CB  . ASP A 1 125 ? 13.408  -17.690 23.786  1.00 172.61 ? ? ? ? ? ? 139  ASP A CB  1 
ATOM   789   N N   . PHE A 1 126 ? 15.163  -20.686 25.161  1.00 170.91 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A N   1 
ATOM   790   C CA  . PHE A 1 126 ? 15.223  -22.137 24.989  1.00 169.18 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CA  1 
ATOM   791   C C   . PHE A 1 126 ? 13.960  -22.801 25.530  1.00 166.91 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A C   1 
ATOM   792   O O   . PHE A 1 126 ? 13.466  -22.441 26.598  1.00 168.41 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A O   1 
ATOM   793   C CB  . PHE A 1 126 ? 16.461  -22.713 25.683  1.00 171.94 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CB  1 
ATOM   794   C CG  . PHE A 1 126 ? 16.757  -24.144 25.316  1.00 174.30 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CG  1 
ATOM   795   C CD1 . PHE A 1 126 ? 17.257  -24.464 24.064  1.00 175.12 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CD1 1 
ATOM   796   C CD2 . PHE A 1 126 ? 16.549  -25.167 26.227  1.00 173.04 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CD2 1 
ATOM   797   C CE1 . PHE A 1 126 ? 17.536  -25.777 23.724  1.00 172.45 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CE1 1 
ATOM   798   C CE2 . PHE A 1 126 ? 16.827  -26.482 25.892  1.00 170.57 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CE2 1 
ATOM   799   C CZ  . PHE A 1 126 ? 17.322  -26.787 24.640  1.00 169.43 ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CZ  1 
ATOM   800   N N   . ASP A 1 127 ? 13.445  -23.773 24.783  1.00 163.84 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A N   1 
ATOM   801   C CA  . ASP A 1 127 ? 12.190  -24.432 25.122  1.00 162.24 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A CA  1 
ATOM   802   C C   . ASP A 1 127 ? 12.353  -25.650 26.035  1.00 161.00 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A C   1 
ATOM   803   O O   . ASP A 1 127 ? 11.371  -26.151 26.588  1.00 164.69 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A O   1 
ATOM   804   C CB  . ASP A 1 127 ? 11.440  -24.814 23.842  1.00 161.52 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A CB  1 
ATOM   805   C CG  . ASP A 1 127 ? 10.183  -25.612 24.118  1.00 164.14 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A CG  1 
ATOM   806   O OD1 . ASP A 1 127 ? 9.175   -25.011 24.547  1.00 167.28 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A OD1 1 
ATOM   807   O OD2 . ASP A 1 127 ? 10.200  -26.842 23.898  1.00 163.27 ? ? ? ? ? ? 141  ASP A OD2 1 
ATOM   808   N N   . PHE A 1 128 ? 13.587  -26.113 26.206  1.00 153.72 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A N   1 
ATOM   809   C CA  . PHE A 1 128 ? 13.854  -27.281 27.045  1.00 146.96 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CA  1 
ATOM   810   C C   . PHE A 1 128 ? 12.954  -28.458 26.676  1.00 145.53 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A C   1 
ATOM   811   O O   . PHE A 1 128 ? 12.093  -28.854 27.464  1.00 145.63 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A O   1 
ATOM   812   C CB  . PHE A 1 128 ? 13.653  -26.943 28.525  1.00 140.88 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CB  1 
ATOM   813   C CG  . PHE A 1 128 ? 14.522  -25.826 29.020  1.00 131.63 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CG  1 
ATOM   814   C CD1 . PHE A 1 128 ? 15.781  -26.086 29.532  1.00 124.47 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CD1 1 
ATOM   815   C CD2 . PHE A 1 128 ? 14.074  -24.515 28.984  1.00 133.04 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CD2 1 
ATOM   816   C CE1 . PHE A 1 128 ? 16.581  -25.060 29.991  1.00 125.90 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CE1 1 
ATOM   817   C CE2 . PHE A 1 128 ? 14.869  -23.486 29.441  1.00 134.42 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CE2 1 
ATOM   818   C CZ  . PHE A 1 128 ? 16.124  -23.758 29.946  1.00 132.29 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CZ  1 
ATOM   819   N N   . PRO A 1 129 ? 13.151  -29.018 25.474  1.00 142.68 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A N   1 
ATOM   820   C CA  . PRO A 1 129 ? 12.355  -30.149 24.988  1.00 141.50 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CA  1 
ATOM   821   C C   . PRO A 1 129 ? 12.578  -31.397 25.835  1.00 142.88 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A C   1 
ATOM   822   O O   . PRO A 1 129 ? 13.610  -31.502 26.492  1.00 142.42 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A O   1 
ATOM   823   C CB  . PRO A 1 129 ? 12.894  -30.364 23.571  1.00 140.42 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CB  1 
ATOM   824   C CG  . PRO A 1 129 ? 14.284  -29.836 23.616  1.00 140.49 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CG  1 
ATOM   825   C CD  . PRO A 1 129 ? 14.224  -28.652 24.534  1.00 141.85 ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CD  1 
ATOM   826   N N   . PRO A 1 130 ? 11.618  -32.336 25.814  1.00 148.19 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A N   1 
ATOM   827   C CA  . PRO A 1 130 ? 11.694  -33.590 26.574  1.00 148.60 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CA  1 
ATOM   828   C C   . PRO A 1 130 ? 12.963  -34.380 26.262  1.00 148.40 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A C   1 
ATOM   829   O O   . PRO A 1 130 ? 13.372  -35.232 27.051  1.00 140.48 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A O   1 
ATOM   830   C CB  . PRO A 1 130 ? 10.466  -34.363 26.089  1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CB  1 
ATOM   831   C CG  . PRO A 1 130 ? 9.504   -33.309 25.688  1.00 148.44 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CG  1 
ATOM   832   C CD  . PRO A 1 130 ? 10.337  -32.208 25.097  1.00 150.40 ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CD  1 
ATOM   833   N N   . GLU A 1 131 ? 13.568  -34.099 25.113  1.00 153.15 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A N   1 
ATOM   834   C CA  . GLU A 1 131 ? 14.813  -34.746 24.716  1.00 150.63 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CA  1 
ATOM   835   C C   . GLU A 1 131 ? 15.967  -34.288 25.606  1.00 143.66 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A C   1 
ATOM   836   O O   . GLU A 1 131 ? 16.834  -35.080 25.979  1.00 136.61 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A O   1 
ATOM   837   C CB  . GLU A 1 131 ? 15.120  -34.427 23.252  1.00 150.97 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CB  1 
ATOM   838   C CG  . GLU A 1 131 ? 16.368  -35.098 22.708  1.00 150.69 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CG  1 
ATOM   839   C CD  . GLU A 1 131 ? 16.722  -34.614 21.316  1.00 153.62 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CD  1 
ATOM   840   O OE1 . GLU A 1 131 ? 16.549  -33.407 21.043  1.00 156.10 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A OE1 1 
ATOM   841   O OE2 . GLU A 1 131 ? 17.169  -35.441 20.494  1.00 153.28 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A OE2 1 
ATOM   842   N N   . PHE A 1 132 ? 15.962  -33.003 25.945  1.00 141.64 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A N   1 
ATOM   843   C CA  . PHE A 1 132 ? 17.019  -32.394 26.748  1.00 134.02 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CA  1 
ATOM   844   C C   . PHE A 1 132 ? 17.199  -33.072 28.107  1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A C   1 
ATOM   845   O O   . PHE A 1 132 ? 18.322  -33.376 28.515  1.00 129.55 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A O   1 
ATOM   846   C CB  . PHE A 1 132 ? 16.737  -30.897 26.925  1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CB  1 
ATOM   847   C CG  . PHE A 1 132 ? 17.576  -30.234 27.981  1.00 118.95 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CG  1 
ATOM   848   C CD1 . PHE A 1 132 ? 18.866  -29.818 27.703  1.00 112.38 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD1 1 
ATOM   849   C CD2 . PHE A 1 132 ? 17.063  -30.009 29.249  1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD2 1 
ATOM   850   C CE1 . PHE A 1 132 ? 19.633  -29.201 28.673  1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE1 1 
ATOM   851   C CE2 . PHE A 1 132 ? 17.825  -29.393 30.223  1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE2 1 
ATOM   852   C CZ  . PHE A 1 132 ? 19.110  -28.987 29.934  1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CZ  1 
ATOM   853   N N   . TYR A 1 133 ? 16.089  -33.313 28.798  1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A N   1 
ATOM   854   C CA  . TYR A 1 133 ? 16.123  -33.882 30.142  1.00 131.29 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CA  1 
ATOM   855   C C   . TYR A 1 133 ? 16.731  -35.281 30.183  1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A C   1 
ATOM   856   O O   . TYR A 1 133 ? 17.281  -35.695 31.204  1.00 131.82 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A O   1 
ATOM   857   C CB  . TYR A 1 133 ? 14.720  -33.917 30.745  1.00 130.93 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CB  1 
ATOM   858   C CG  . TYR A 1 133 ? 14.083  -32.559 30.917  1.00 133.19 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CG  1 
ATOM   859   C CD1 . TYR A 1 133 ? 14.596  -31.641 31.823  1.00 131.39 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD1 1 
ATOM   860   C CD2 . TYR A 1 133 ? 12.961  -32.199 30.183  1.00 134.47 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD2 1 
ATOM   861   C CE1 . TYR A 1 133 ? 14.015  -30.399 31.987  1.00 128.77 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE1 1 
ATOM   862   C CE2 . TYR A 1 133 ? 12.373  -30.959 30.341  1.00 132.46 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE2 1 
ATOM   863   C CZ  . TYR A 1 133 ? 12.904  -30.064 31.244  1.00 128.51 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CZ  1 
ATOM   864   O OH  . TYR A 1 133 ? 12.323  -28.830 31.404  1.00 125.87 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A OH  1 
ATOM   865   N N   . GLU A 1 134 ? 16.619  -36.012 29.078  1.00 137.53 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A N   1 
ATOM   866   C CA  . GLU A 1 134 ? 17.186  -37.353 28.997  1.00 138.65 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CA  1 
ATOM   867   C C   . GLU A 1 134 ? 18.709  -37.294 29.024  1.00 129.70 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A C   1 
ATOM   868   O O   . GLU A 1 134 ? 19.356  -37.963 29.834  1.00 124.21 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A O   1 
ATOM   869   C CB  . GLU A 1 134 ? 16.700  -38.071 27.734  1.00 145.14 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CB  1 
ATOM   870   C CG  . GLU A 1 134 ? 15.207  -38.370 27.727  1.00 149.78 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CG  1 
ATOM   871   C CD  . GLU A 1 134 ? 14.776  -39.176 26.516  1.00 149.81 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CD  1 
ATOM   872   O OE1 . GLU A 1 134 ? 15.541  -39.227 25.530  1.00 151.84 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE1 1 
ATOM   873   O OE2 . GLU A 1 134 ? 13.672  -39.762 26.553  1.00 145.67 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE2 1 
ATOM   874   N N   . HIS A 1 135 ? 19.274  -36.479 28.139  1.00 125.53 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A N   1 
ATOM   875   C CA  . HIS A 1 135 ? 20.719  -36.307 28.062  1.00 122.62 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CA  1 
ATOM   876   C C   . HIS A 1 135 ? 21.265  -35.677 29.338  1.00 115.84 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A C   1 
ATOM   877   O O   . HIS A 1 135 ? 22.321  -36.071 29.830  1.00 116.51 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A O   1 
ATOM   878   C CB  . HIS A 1 135 ? 21.090  -35.446 26.853  1.00 128.93 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CB  1 
ATOM   879   C CG  . HIS A 1 135 ? 20.601  -35.996 25.548  1.00 136.29 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CG  1 
ATOM   880   N ND1 . HIS A 1 135 ? 20.412  -35.207 24.433  1.00 136.50 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A ND1 1 
ATOM   881   C CD2 . HIS A 1 135 ? 20.264  -37.254 25.182  1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CD2 1 
ATOM   882   C CE1 . HIS A 1 135 ? 19.977  -35.958 23.437  1.00 140.71 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CE1 1 
ATOM   883   N NE2 . HIS A 1 135 ? 19.879  -37.203 23.864  1.00 143.34 ? ? ? ? ? ? 149  HIS A NE2 1 
ATOM   884   N N   . ALA A 1 136 ? 20.542  -34.697 29.871  1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 150  ALA A N   1 
ATOM   885   C CA  . ALA A 1 136 ? 20.965  -34.011 31.088  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 150  ALA A CA  1 
ATOM   886   C C   . ALA A 1 136 ? 20.981  -34.952 32.292  1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 150  ALA A C   1 
ATOM   887   O O   . ALA A 1 136 ? 21.989  -35.067 32.987  1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A O   1 
ATOM   888   C CB  . ALA A 1 136 ? 20.072  -32.810 31.360  1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A CB  1 
ATOM   889   N N   . LYS A 1 137 ? 19.856  -35.617 32.535  1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A N   1 
ATOM   890   C CA  . LYS A 1 137 ? 19.744  -36.567 33.636  1.00 105.48 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CA  1 
ATOM   891   C C   . LYS A 1 137 ? 20.783  -37.680 33.501  1.00 114.84 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A C   1 
ATOM   892   O O   . LYS A 1 137 ? 21.529  -37.971 34.444  1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A O   1 
ATOM   893   C CB  . LYS A 1 137 ? 18.326  -37.143 33.683  1.00 105.75 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CB  1 
ATOM   894   C CG  . LYS A 1 137 ? 18.105  -38.242 34.708  1.00 112.05 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CG  1 
ATOM   895   C CD  . LYS A 1 137 ? 18.205  -39.618 34.070  1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CD  1 
ATOM   896   C CE  . LYS A 1 137 ? 17.634  -40.692 34.981  1.00 124.11 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CE  1 
ATOM   897   N NZ  . LYS A 1 137 ? 16.175  -40.515 35.208  1.00 128.12 ? ? ? ? ? ? 151  LYS A NZ  1 
ATOM   898   N N   . ALA A 1 138 ? 20.835  -38.290 32.320  1.00 117.42 ? ? ? ? ? ? 152  ALA A N   1 
ATOM   899   C CA  . ALA A 1 138 ? 21.797  -39.353 32.046  1.00 111.95 ? ? ? ? ? ? 152  ALA A CA  1 
ATOM   900   C C   . ALA A 1 138 ? 23.227  -38.878 32.281  1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 152  ALA A C   1 
ATOM   901   O O   . ALA A 1 138 ? 24.088  -39.653 32.702  1.00 99.90  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A O   1 
ATOM   902   C CB  . ALA A 1 138 ? 21.632  -39.864 30.626  1.00 113.52 ? ? ? ? ? ? 152  ALA A CB  1 
ATOM   903   N N   . LEU A 1 139 ? 23.472  -37.600 32.003  1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 153  LEU A N   1 
ATOM   904   C CA  . LEU A 1 139 ? 24.776  -36.989 32.242  1.00 98.29  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CA  1 
ATOM   905   C C   . LEU A 1 139 ? 25.066  -36.883 33.732  1.00 98.63  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A C   1 
ATOM   906   O O   . LEU A 1 139 ? 26.150  -37.243 34.193  1.00 94.81  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A O   1 
ATOM   907   C CB  . LEU A 1 139 ? 24.844  -35.599 31.611  1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CB  1 
ATOM   908   C CG  . LEU A 1 139 ? 25.448  -35.525 30.212  1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CG  1 
ATOM   909   C CD1 . LEU A 1 139 ? 25.450  -34.090 29.711  1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD1 1 
ATOM   910   C CD2 . LEU A 1 139 ? 26.854  -36.096 30.228  1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD2 1 
ATOM   911   N N   . TRP A 1 140 ? 24.093  -36.376 34.480  1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A N   1 
ATOM   912   C CA  . TRP A 1 140 ? 24.241  -36.245 35.919  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CA  1 
ATOM   913   C C   . TRP A 1 140 ? 24.406  -37.622 36.555  1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A C   1 
ATOM   914   O O   . TRP A 1 140 ? 24.851  -37.737 37.698  1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A O   1 
ATOM   915   C CB  . TRP A 1 140 ? 23.047  -35.502 36.521  1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CB  1 
ATOM   916   C CG  . TRP A 1 140 ? 23.231  -35.178 37.967  1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CG  1 
ATOM   917   C CD1 . TRP A 1 140 ? 22.428  -35.558 39.002  1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CD1 1 
ATOM   918   C CD2 . TRP A 1 140 ? 24.302  -34.422 38.545  1.00 85.31  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CD2 1 
ATOM   919   N NE1 . TRP A 1 140 ? 22.927  -35.077 40.188  1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A NE1 1 
ATOM   920   C CE2 . TRP A 1 140 ? 24.077  -34.377 39.934  1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CE2 1 
ATOM   921   C CE3 . TRP A 1 140 ? 25.425  -33.776 38.021  1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CE3 1 
ATOM   922   C CZ2 . TRP A 1 140 ? 24.934  -33.711 40.807  1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CZ2 1 
ATOM   923   C CZ3 . TRP A 1 140 ? 26.275  -33.116 38.888  1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CZ3 1 
ATOM   924   C CH2 . TRP A 1 140 ? 26.025  -33.089 40.265  1.00 87.16  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CH2 1 
ATOM   925   N N   . GLU A 1 141 ? 24.042  -38.662 35.807  1.00 89.13  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A N   1 
ATOM   926   C CA  . GLU A 1 141 ? 24.274  -40.036 36.247  1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CA  1 
ATOM   927   C C   . GLU A 1 141 ? 25.720  -40.475 36.026  1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A C   1 
ATOM   928   O O   . GLU A 1 141 ? 26.233  -41.329 36.751  1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A O   1 
ATOM   929   C CB  . GLU A 1 141 ? 23.324  -41.008 35.546  1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CB  1 
ATOM   930   C CG  . GLU A 1 141 ? 21.883  -40.925 36.016  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CG  1 
ATOM   931   C CD  . GLU A 1 141 ? 21.105  -42.189 35.707  1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CD  1 
ATOM   932   O OE1 . GLU A 1 141 ? 21.488  -43.262 36.219  1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 155  GLU A OE1 1 
ATOM   933   O OE2 . GLU A 1 141 ? 20.115  -42.113 34.950  1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 155  GLU A OE2 1 
ATOM   934   N N   . ASP A 1 142 ? 26.370  -39.891 35.024  1.00 97.70  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A N   1 
ATOM   935   C CA  . ASP A 1 142 ? 27.746  -40.248 34.682  1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 156  ASP A CA  1 
ATOM   936   C C   . ASP A 1 142 ? 28.716  -39.935 35.821  1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A C   1 
ATOM   937   O O   . ASP A 1 142 ? 28.765  -38.808 36.315  1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A O   1 
ATOM   938   C CB  . ASP A 1 142 ? 28.185  -39.519 33.411  1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 156  ASP A CB  1 
ATOM   939   C CG  . ASP A 1 142 ? 29.550  -39.964 32.929  1.00 104.03 ? ? ? ? ? ? 156  ASP A CG  1 
ATOM   940   O OD1 . ASP A 1 142 ? 30.561  -39.548 33.532  1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A OD1 1 
ATOM   941   O OD2 . ASP A 1 142 ? 29.611  -40.728 31.944  1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 156  ASP A OD2 1 
ATOM   942   N N   . GLU A 1 143 ? 29.498  -40.934 36.222  1.00 99.51  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A N   1 
ATOM   943   C CA  . GLU A 1 143 ? 30.432  -40.783 37.337  1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CA  1 
ATOM   944   C C   . GLU A 1 143 ? 31.509  -39.733 37.067  1.00 90.65  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A C   1 
ATOM   945   O O   . GLU A 1 143 ? 31.957  -39.044 37.984  1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A O   1 
ATOM   946   C CB  . GLU A 1 143 ? 31.087  -42.125 37.688  1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CB  1 
ATOM   947   C CG  . GLU A 1 143 ? 30.140  -43.155 38.286  1.00 110.97 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CG  1 
ATOM   948   C CD  . GLU A 1 143 ? 29.299  -43.864 37.239  1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CD  1 
ATOM   949   O OE1 . GLU A 1 143 ? 28.108  -44.128 37.510  1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE1 1 
ATOM   950   O OE2 . GLU A 1 143 ? 29.831  -44.167 36.150  1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE2 1 
ATOM   951   N N   . GLY A 1 144 ? 31.923  -39.621 35.809  1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A N   1 
ATOM   952   C CA  . GLY A 1 144 ? 32.948  -38.666 35.425  1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A CA  1 
ATOM   953   C C   . GLY A 1 144 ? 32.474  -37.232 35.555  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A C   1 
ATOM   954   O O   . GLY A 1 144 ? 33.217  -36.354 36.002  1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A O   1 
ATOM   955   N N   . VAL A 1 145 ? 31.228  -36.995 35.159  1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A N   1 
ATOM   956   C CA  . VAL A 1 145 ? 30.627  -35.675 35.279  1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CA  1 
ATOM   957   C C   . VAL A 1 145 ? 30.584  -35.243 36.742  1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A C   1 
ATOM   958   O O   . VAL A 1 145 ? 31.014  -34.139 37.083  1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A O   1 
ATOM   959   C CB  . VAL A 1 145 ? 29.205  -35.647 34.684  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CB  1 
ATOM   960   C CG1 . VAL A 1 145 ? 28.563  -34.285 34.899  1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CG1 1 
ATOM   961   C CG2 . VAL A 1 145 ? 29.244  -35.997 33.203  1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CG2 1 
ATOM   962   N N   . ARG A 1 146 ? 30.069  -36.120 37.602  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A N   1 
ATOM   963   C CA  . ARG A 1 146 ? 30.016  -35.850 39.037  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CA  1 
ATOM   964   C C   . ARG A 1 146 ? 31.416  -35.608 39.591  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A C   1 
ATOM   965   O O   . ARG A 1 146 ? 31.620  -34.722 40.422  1.00 88.66  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A O   1 
ATOM   966   C CB  . ARG A 1 146 ? 29.348  -37.004 39.789  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CB  1 
ATOM   967   C CG  . ARG A 1 146 ? 27.852  -37.153 39.541  1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CG  1 
ATOM   968   C CD  . ARG A 1 146 ? 27.280  -38.301 40.365  1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CD  1 
ATOM   969   N NE  . ARG A 1 146 ? 25.824  -38.377 40.288  1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NE  1 
ATOM   970   C CZ  . ARG A 1 146 ? 25.086  -39.251 40.965  1.00 117.40 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CZ  1 
ATOM   971   N NH1 . ARG A 1 146 ? 25.669  -40.128 41.772  1.00 121.54 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH1 1 
ATOM   972   N NH2 . ARG A 1 146 ? 23.766  -39.250 40.837  1.00 118.18 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH2 1 
ATOM   973   N N   . ALA A 1 147 ? 32.376  -36.405 39.130  1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A N   1 
ATOM   974   C CA  . ALA A 1 147 ? 33.770  -36.205 39.504  1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CA  1 
ATOM   975   C C   . ALA A 1 147 ? 34.178  -34.783 39.156  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A C   1 
ATOM   976   O O   . ALA A 1 147 ? 34.913  -34.137 39.902  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A O   1 
ATOM   977   C CB  . ALA A 1 147 ? 34.665  -37.203 38.794  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CB  1 
ATOM   978   N N   . CYS A 1 148 ? 33.686  -34.299 38.019  1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A N   1 
ATOM   979   C CA  . CYS A 1 148 ? 33.953  -32.931 37.589  1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A CA  1 
ATOM   980   C C   . CYS A 1 148 ? 33.305  -31.915 38.528  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A C   1 
ATOM   981   O O   . CYS A 1 148 ? 33.907  -30.891 38.850  1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A O   1 
ATOM   982   C CB  . CYS A 1 148 ? 33.469  -32.709 36.154  1.00 81.69  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A CB  1 
ATOM   983   S SG  . CYS A 1 148 ? 33.760  -31.040 35.513  1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A SG  1 
ATOM   984   N N   . TYR A 1 149 ? 32.081  -32.199 38.965  1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A N   1 
ATOM   985   C CA  . TYR A 1 149 ? 31.378  -31.303 39.882  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CA  1 
ATOM   986   C C   . TYR A 1 149 ? 32.056  -31.199 41.246  1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A C   1 
ATOM   987   O O   . TYR A 1 149 ? 32.098  -30.124 41.841  1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 163  TYR A O   1 
ATOM   988   C CB  . TYR A 1 149 ? 29.916  -31.721 40.072  1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CB  1 
ATOM   989   C CG  . TYR A 1 149 ? 29.267  -31.065 41.274  1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CG  1 
ATOM   990   C CD1 . TYR A 1 149 ? 28.915  -29.721 41.250  1.00 75.00  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CD1 1 
ATOM   991   C CD2 . TYR A 1 149 ? 29.018  -31.786 42.436  1.00 77.36  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CD2 1 
ATOM   992   C CE1 . TYR A 1 149 ? 28.328  -29.115 42.346  1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CE1 1 
ATOM   993   C CE2 . TYR A 1 149 ? 28.430  -31.188 43.537  1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CE2 1 
ATOM   994   C CZ  . TYR A 1 149 ? 28.088  -29.853 43.486  1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CZ  1 
ATOM   995   O OH  . TYR A 1 149 ? 27.503  -29.253 44.578  1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A OH  1 
ATOM   996   N N   . GLU A 1 150 ? 32.572  -32.316 41.749  1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A N   1 
ATOM   997   C CA  . GLU A 1 150 ? 33.236  -32.312 43.047  1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CA  1 
ATOM   998   C C   . GLU A 1 150 ? 34.463  -31.405 43.017  1.00 99.37  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A C   1 
ATOM   999   O O   . GLU A 1 150 ? 34.977  -31.000 44.059  1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 164  GLU A O   1 
ATOM   1000  C CB  . GLU A 1 150 ? 33.617  -33.732 43.463  1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CB  1 
ATOM   1001  C CG  . GLU A 1 150 ? 32.435  -34.688 43.517  1.00 112.28 ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CG  1 
ATOM   1002  C CD  . GLU A 1 150 ? 31.332  -34.207 44.445  1.00 116.95 ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CD  1 
ATOM   1003  O OE1 . GLU A 1 150 ? 30.148  -34.502 44.170  1.00 116.16 ? ? ? ? ? ? 164  GLU A OE1 1 
ATOM   1004  O OE2 . GLU A 1 150 ? 31.648  -33.540 45.453  1.00 115.78 ? ? ? ? ? ? 164  GLU A OE2 1 
ATOM   1005  N N   . ARG A 1 151 ? 34.923  -31.091 41.812  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A N   1 
ATOM   1006  C CA  . ARG A 1 151 ? 36.035  -30.166 41.622  1.00 97.45  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CA  1 
ATOM   1007  C C   . ARG A 1 151 ? 35.556  -28.737 41.360  1.00 106.92 ? ? ? ? ? ? 165  ARG A C   1 
ATOM   1008  O O   . ARG A 1 151 ? 36.357  -27.847 41.078  1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 165  ARG A O   1 
ATOM   1009  C CB  . ARG A 1 151 ? 36.939  -30.646 40.484  1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CB  1 
ATOM   1010  C CG  . ARG A 1 151 ? 37.741  -31.896 40.818  1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CG  1 
ATOM   1011  C CD  . ARG A 1 151 ? 38.553  -32.367 39.627  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CD  1 
ATOM   1012  N NE  . ARG A 1 151 ? 39.412  -31.308 39.107  1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A NE  1 
ATOM   1013  C CZ  . ARG A 1 151 ? 40.178  -31.431 38.028  1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CZ  1 
ATOM   1014  N NH1 . ARG A 1 151 ? 40.196  -32.571 37.352  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A NH1 1 
ATOM   1015  N NH2 . ARG A 1 151 ? 40.927  -30.415 37.624  1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 165  ARG A NH2 1 
ATOM   1016  N N   . SER A 1 152 ? 34.247  -28.526 41.450  1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 166  SER A N   1 
ATOM   1017  C CA  . SER A 1 152 ? 33.648  -27.232 41.130  1.00 113.39 ? ? ? ? ? ? 166  SER A CA  1 
ATOM   1018  C C   . SER A 1 152 ? 34.285  -26.060 41.875  1.00 120.49 ? ? ? ? ? ? 166  SER A C   1 
ATOM   1019  O O   . SER A 1 152 ? 34.271  -24.932 41.387  1.00 123.08 ? ? ? ? ? ? 166  SER A O   1 
ATOM   1020  C CB  . SER A 1 152 ? 32.137  -27.253 41.381  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 166  SER A CB  1 
ATOM   1021  O OG  . SER A 1 152 ? 31.846  -27.493 42.747  1.00 108.51 ? ? ? ? ? ? 166  SER A OG  1 
ATOM   1022  N N   . ASN A 1 153 ? 34.843  -26.326 43.052  1.00 123.62 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A N   1 
ATOM   1023  C CA  . ASN A 1 153 ? 35.441  -25.267 43.861  1.00 119.01 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CA  1 
ATOM   1024  C C   . ASN A 1 153 ? 36.558  -24.514 43.139  1.00 119.89 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A C   1 
ATOM   1025  O O   . ASN A 1 153 ? 36.825  -23.351 43.444  1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A O   1 
ATOM   1026  C CB  . ASN A 1 153 ? 35.948  -25.820 45.198  1.00 116.87 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CB  1 
ATOM   1027  C CG  . ASN A 1 153 ? 37.041  -26.859 45.025  1.00 117.55 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CG  1 
ATOM   1028  O OD1 . ASN A 1 153 ? 37.069  -27.591 44.036  1.00 116.52 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A OD1 1 
ATOM   1029  N ND2 . ASN A 1 153 ? 37.948  -26.929 45.993  1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A ND2 1 
ATOM   1030  N N   . GLU A 1 154 ? 37.213  -25.181 42.192  1.00 118.97 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A N   1 
ATOM   1031  C CA  . GLU A 1 154 ? 38.307  -24.561 41.442  1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CA  1 
ATOM   1032  C C   . GLU A 1 154 ? 37.840  -23.666 40.287  1.00 119.10 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A C   1 
ATOM   1033  O O   . GLU A 1 154 ? 38.397  -22.590 40.070  1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A O   1 
ATOM   1034  C CB  . GLU A 1 154 ? 39.311  -25.611 40.958  1.00 123.03 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CB  1 
ATOM   1035  C CG  . GLU A 1 154 ? 38.801  -26.523 39.864  1.00 126.95 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CG  1 
ATOM   1036  C CD  . GLU A 1 154 ? 39.804  -27.599 39.499  1.00 131.85 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CD  1 
ATOM   1037  O OE1 . GLU A 1 154 ? 40.422  -28.173 40.421  1.00 127.26 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE1 1 
ATOM   1038  O OE2 . GLU A 1 154 ? 39.980  -27.864 38.292  1.00 136.67 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE2 1 
ATOM   1039  N N   . TYR A 1 155 ? 36.824  -24.108 39.549  1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 169  TYR A N   1 
ATOM   1040  C CA  . TYR A 1 155 ? 36.249  -23.288 38.483  1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CA  1 
ATOM   1041  C C   . TYR A 1 155 ? 34.988  -22.562 38.961  1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 169  TYR A C   1 
ATOM   1042  O O   . TYR A 1 155 ? 34.638  -22.636 40.137  1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A O   1 
ATOM   1043  C CB  . TYR A 1 155 ? 35.970  -24.127 37.230  1.00 96.45  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CB  1 
ATOM   1044  C CG  . TYR A 1 155 ? 34.972  -25.247 37.431  1.00 96.98  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CG  1 
ATOM   1045  C CD1 . TYR A 1 155 ? 35.380  -26.502 37.868  1.00 97.60  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CD1 1 
ATOM   1046  C CD2 . TYR A 1 155 ? 33.621  -25.052 37.171  1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CD2 1 
ATOM   1047  C CE1 . TYR A 1 155 ? 34.469  -27.529 38.049  1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CE1 1 
ATOM   1048  C CE2 . TYR A 1 155 ? 32.703  -26.072 37.350  1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CE2 1 
ATOM   1049  C CZ  . TYR A 1 155 ? 33.132  -27.306 37.789  1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CZ  1 
ATOM   1050  O OH  . TYR A 1 155 ? 32.219  -28.320 37.968  1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A OH  1 
ATOM   1051  N N   . GLN A 1 156 ? 34.318  -21.852 38.057  1.00 106.92 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A N   1 
ATOM   1052  C CA  . GLN A 1 156 ? 33.142  -21.056 38.424  1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CA  1 
ATOM   1053  C C   . GLN A 1 156 ? 31.818  -21.708 38.040  1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A C   1 
ATOM   1054  O O   . GLN A 1 156 ? 31.547  -21.949 36.864  1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A O   1 
ATOM   1055  C CB  . GLN A 1 156 ? 33.219  -19.650 37.817  1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CB  1 
ATOM   1056  C CG  . GLN A 1 156 ? 34.020  -18.647 38.640  1.00 113.72 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CG  1 
ATOM   1057  C CD  . GLN A 1 156 ? 33.313  -18.231 39.922  1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CD  1 
ATOM   1058  O OE1 . GLN A 1 156 ? 32.087  -18.127 39.964  1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A OE1 1 
ATOM   1059  N NE2 . GLN A 1 156 ? 34.088  -17.987 40.974  1.00 111.27 ? ? ? ? ? ? 170  GLN A NE2 1 
ATOM   1060  N N   . LEU A 1 157 ? 30.988  -21.967 39.044  1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 171  LEU A N   1 
ATOM   1061  C CA  . LEU A 1 157 ? 29.703  -22.618 38.837  1.00 115.16 ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CA  1 
ATOM   1062  C C   . LEU A 1 157 ? 28.623  -21.918 39.648  1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 171  LEU A C   1 
ATOM   1063  O O   . LEU A 1 157 ? 28.907  -21.315 40.684  1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 171  LEU A O   1 
ATOM   1064  C CB  . LEU A 1 157 ? 29.791  -24.091 39.237  1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CB  1 
ATOM   1065  C CG  . LEU A 1 157 ? 28.527  -24.941 39.121  1.00 99.14  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CG  1 
ATOM   1066  C CD1 . LEU A 1 157 ? 28.034  -24.986 37.684  1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CD1 1 
ATOM   1067  C CD2 . LEU A 1 157 ? 28.792  -26.343 39.648  1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CD2 1 
ATOM   1068  N N   . ILE A 1 158 ? 27.385  -21.996 39.172  1.00 133.73 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A N   1 
ATOM   1069  C CA  . ILE A 1 158 ? 26.265  -21.375 39.867  1.00 132.27 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CA  1 
ATOM   1070  C C   . ILE A 1 158 ? 26.051  -22.025 41.233  1.00 131.70 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A C   1 
ATOM   1071  O O   . ILE A 1 158 ? 26.288  -23.222 41.403  1.00 126.26 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A O   1 
ATOM   1072  C CB  . ILE A 1 158 ? 24.972  -21.462 39.035  1.00 125.89 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CB  1 
ATOM   1073  C CG1 . ILE A 1 158 ? 24.464  -22.903 38.984  1.00 125.85 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG1 1 
ATOM   1074  C CG2 . ILE A 1 158 ? 25.210  -20.931 37.627  1.00 120.12 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG2 1 
ATOM   1075  C CD1 . ILE A 1 158 ? 23.196  -23.066 38.178  1.00 126.45 ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CD1 1 
ATOM   1076  N N   . ASP A 1 159 ? 25.610  -21.227 42.200  1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A N   1 
ATOM   1077  C CA  . ASP A 1 159 ? 25.437  -21.692 43.574  1.00 142.98 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CA  1 
ATOM   1078  C C   . ASP A 1 159 ? 24.494  -22.883 43.692  1.00 141.43 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A C   1 
ATOM   1079  O O   . ASP A 1 159 ? 24.833  -23.893 44.306  1.00 138.73 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A O   1 
ATOM   1080  C CB  . ASP A 1 159 ? 24.951  -20.553 44.471  1.00 147.52 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CB  1 
ATOM   1081  C CG  . ASP A 1 159 ? 26.044  -19.562 44.792  1.00 149.52 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CG  1 
ATOM   1082  O OD1 . ASP A 1 159 ? 27.231  -19.922 44.648  1.00 146.49 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A OD1 1 
ATOM   1083  O OD2 . ASP A 1 159 ? 25.715  -18.426 45.192  1.00 153.04 ? ? ? ? ? ? 173  ASP A OD2 1 
ATOM   1084  N N   . CYS A 1 160 ? 23.306  -22.763 43.113  1.00 141.90 ? ? ? ? ? ? 174  CYS A N   1 
ATOM   1085  C CA  . CYS A 1 160 ? 22.374  -23.876 43.129  1.00 138.52 ? ? ? ? ? ? 174  CYS A CA  1 
ATOM   1086  C C   . CYS A 1 160 ? 22.566  -24.693 41.862  1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 174  CYS A C   1 
ATOM   1087  O O   . CYS A 1 160 ? 22.208  -24.264 40.767  1.00 147.87 ? ? ? ? ? ? 174  CYS A O   1 
ATOM   1088  C CB  . CYS A 1 160 ? 20.934  -23.367 43.224  1.00 140.61 ? ? ? ? ? ? 174  CYS A CB  1 
ATOM   1089  S SG  . CYS A 1 160 ? 20.480  -22.154 41.958  1.00 176.85 ? ? ? ? ? ? 174  CYS A SG  1 
ATOM   1090  N N   . ALA A 1 161 ? 23.151  -25.873 42.029  1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 175  ALA A N   1 
ATOM   1091  C CA  . ALA A 1 161 ? 23.400  -26.793 40.927  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A CA  1 
ATOM   1092  C C   . ALA A 1 161 ? 22.951  -28.195 41.304  1.00 87.26  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A C   1 
ATOM   1093  O O   . ALA A 1 161 ? 22.065  -28.766 40.671  1.00 90.64  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A O   1 
ATOM   1094  C CB  . ALA A 1 161 ? 24.865  -26.785 40.546  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A CB  1 
ATOM   1095  N N   . GLN A 1 162 ? 23.586  -28.744 42.339  1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A N   1 
ATOM   1096  C CA  . GLN A 1 162 ? 23.298  -30.096 42.806  1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CA  1 
ATOM   1097  C C   . GLN A 1 162 ? 21.842  -30.233 43.253  1.00 95.02  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A C   1 
ATOM   1098  O O   . GLN A 1 162 ? 21.230  -31.292 43.099  1.00 103.27 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A O   1 
ATOM   1099  C CB  . GLN A 1 162 ? 24.245  -30.470 43.947  1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CB  1 
ATOM   1100  C CG  . GLN A 1 162 ? 24.489  -31.962 44.104  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CG  1 
ATOM   1101  C CD  . GLN A 1 162 ? 25.533  -32.266 45.158  1.00 72.33  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CD  1 
ATOM   1102  O OE1 . GLN A 1 162 ? 25.911  -31.394 45.940  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A OE1 1 
ATOM   1103  N NE2 . GLN A 1 162 ? 26.011  -33.504 45.180  1.00 85.38  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A NE2 1 
ATOM   1104  N N   . TYR A 1 163 ? 21.292  -29.155 43.802  1.00 99.26  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A N   1 
ATOM   1105  C CA  . TYR A 1 163 ? 19.897  -29.145 44.228  1.00 98.35  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CA  1 
ATOM   1106  C C   . TYR A 1 163 ? 18.957  -29.411 43.055  1.00 99.01  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A C   1 
ATOM   1107  O O   . TYR A 1 163 ? 18.119  -30.314 43.107  1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 177  TYR A O   1 
ATOM   1108  C CB  . TYR A 1 163 ? 19.538  -27.808 44.882  1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CB  1 
ATOM   1109  C CG  . TYR A 1 163 ? 18.139  -27.783 45.453  1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CG  1 
ATOM   1110  C CD1 . TYR A 1 163 ? 17.926  -27.905 46.818  1.00 90.65  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CD1 1 
ATOM   1111  C CD2 . TYR A 1 163 ? 17.030  -27.659 44.624  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CD2 1 
ATOM   1112  C CE1 . TYR A 1 163 ? 16.651  -27.892 47.344  1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CE1 1 
ATOM   1113  C CE2 . TYR A 1 163 ? 15.752  -27.646 45.140  1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CE2 1 
ATOM   1114  C CZ  . TYR A 1 163 ? 15.568  -27.763 46.500  1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CZ  1 
ATOM   1115  O OH  . TYR A 1 163 ? 14.295  -27.749 47.020  1.00 100.08 ? ? ? ? ? ? 177  TYR A OH  1 
ATOM   1116  N N   . PHE A 1 164 ? 19.097  -28.612 42.002  1.00 90.52  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A N   1 
ATOM   1117  C CA  . PHE A 1 164 ? 18.234  -28.727 40.834  1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CA  1 
ATOM   1118  C C   . PHE A 1 164 ? 18.646  -29.899 39.952  1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A C   1 
ATOM   1119  O O   . PHE A 1 164 ? 17.823  -30.457 39.229  1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A O   1 
ATOM   1120  C CB  . PHE A 1 164 ? 18.234  -27.420 40.037  1.00 86.28  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CB  1 
ATOM   1121  C CG  . PHE A 1 164 ? 17.595  -26.270 40.764  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CG  1 
ATOM   1122  C CD1 . PHE A 1 164 ? 16.382  -26.429 41.417  1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CD1 1 
ATOM   1123  C CD2 . PHE A 1 164 ? 18.215  -25.032 40.808  1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CD2 1 
ATOM   1124  C CE1 . PHE A 1 164 ? 15.793  -25.371 42.092  1.00 97.27  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CE1 1 
ATOM   1125  C CE2 . PHE A 1 164 ? 17.633  -23.970 41.482  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CE2 1 
ATOM   1126  C CZ  . PHE A 1 164 ? 16.421  -24.140 42.125  1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CZ  1 
ATOM   1127  N N   . LEU A 1 165 ? 19.920  -30.269 40.021  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A N   1 
ATOM   1128  C CA  . LEU A 1 165 ? 20.432  -31.403 39.258  1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CA  1 
ATOM   1129  C C   . LEU A 1 165 ? 19.919  -32.735 39.803  1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A C   1 
ATOM   1130  O O   . LEU A 1 165 ? 19.811  -33.719 39.069  1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A O   1 
ATOM   1131  C CB  . LEU A 1 165 ? 21.962  -31.385 39.235  1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CB  1 
ATOM   1132  C CG  . LEU A 1 165 ? 22.568  -30.708 38.006  1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CG  1 
ATOM   1133  C CD1 . LEU A 1 165 ? 24.044  -30.398 38.201  1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CD1 1 
ATOM   1134  C CD2 . LEU A 1 165 ? 22.356  -31.595 36.796  1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CD2 1 
ATOM   1135  N N   . ASP A 1 166 ? 19.618  -32.763 41.097  1.00 82.38  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A N   1 
ATOM   1136  C CA  . ASP A 1 166 ? 19.018  -33.936 41.723  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A CA  1 
ATOM   1137  C C   . ASP A 1 166 ? 17.511  -33.951 41.497  1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A C   1 
ATOM   1138  O O   . ASP A 1 166 ? 16.864  -34.993 41.601  1.00 100.88 ? ? ? ? ? ? 180  ASP A O   1 
ATOM   1139  C CB  . ASP A 1 166 ? 19.312  -33.946 43.222  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A CB  1 
ATOM   1140  C CG  . ASP A 1 166 ? 20.788  -34.099 43.526  1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A CG  1 
ATOM   1141  O OD1 . ASP A 1 166 ? 21.133  -34.351 44.699  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A OD1 1 
ATOM   1142  O OD2 . ASP A 1 166 ? 21.604  -33.971 42.589  1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A OD2 1 
ATOM   1143  N N   . LYS A 1 167 ? 16.961  -32.779 41.201  1.00 92.85  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A N   1 
ATOM   1144  C CA  . LYS A 1 167 ? 15.524  -32.621 41.027  1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CA  1 
ATOM   1145  C C   . LYS A 1 167 ? 15.081  -32.670 39.560  1.00 107.11 ? ? ? ? ? ? 181  LYS A C   1 
ATOM   1146  O O   . LYS A 1 167 ? 13.910  -32.449 39.256  1.00 114.96 ? ? ? ? ? ? 181  LYS A O   1 
ATOM   1147  C CB  . LYS A 1 167 ? 15.048  -31.333 41.701  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CB  1 
ATOM   1148  C CG  . LYS A 1 167 ? 13.572  -31.338 42.052  1.00 100.82 ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CG  1 
ATOM   1149  C CD  . LYS A 1 167 ? 13.241  -30.294 43.105  1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CD  1 
ATOM   1150  C CE  . LYS A 1 167 ? 11.758  -30.308 43.448  1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CE  1 
ATOM   1151  N NZ  . LYS A 1 167 ? 11.316  -31.643 43.938  1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 181  LYS A NZ  1 
ATOM   1152  N N   . ILE A 1 168 ? 16.018  -32.956 38.658  1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A N   1 
ATOM   1153  C CA  . ILE A 1 168 ? 15.734  -32.937 37.222  1.00 113.02 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CA  1 
ATOM   1154  C C   . ILE A 1 168 ? 14.466  -33.710 36.869  1.00 117.90 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A C   1 
ATOM   1155  O O   . ILE A 1 168 ? 13.560  -33.177 36.222  1.00 125.09 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A O   1 
ATOM   1156  C CB  . ILE A 1 168 ? 16.900  -33.532 36.397  1.00 105.08 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CB  1 
ATOM   1157  C CG1 . ILE A 1 168 ? 18.209  -32.803 36.693  1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CG1 1 
ATOM   1158  C CG2 . ILE A 1 168 ? 16.590  -33.465 34.912  1.00 98.89  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CG2 1 
ATOM   1159  C CD1 . ILE A 1 168 ? 19.391  -33.367 35.943  1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CD1 1 
ATOM   1160  N N   . ASP A 1 169 ? 14.404  -34.967 37.295  1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A N   1 
ATOM   1161  C CA  . ASP A 1 169 ? 13.262  -35.818 36.985  1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A CA  1 
ATOM   1162  C C   . ASP A 1 169 ? 11.957  -35.167 37.437  1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A C   1 
ATOM   1163  O O   . ASP A 1 169 ? 10.917  -35.332 36.799  1.00 109.44 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A O   1 
ATOM   1164  C CB  . ASP A 1 169 ? 13.429  -37.196 37.629  1.00 121.84 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A CB  1 
ATOM   1165  C CG  . ASP A 1 169 ? 14.679  -37.913 37.154  1.00 129.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A CG  1 
ATOM   1166  O OD1 . ASP A 1 169 ? 14.662  -38.439 36.022  1.00 135.59 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A OD1 1 
ATOM   1167  O OD2 . ASP A 1 169 ? 15.676  -37.952 37.908  1.00 127.10 ? ? ? ? ? ? 183  ASP A OD2 1 
ATOM   1168  N N   . VAL A 1 170 ? 12.024  -34.420 38.535  1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 184  VAL A N   1 
ATOM   1169  C CA  . VAL A 1 170 ? 10.855  -33.740 39.085  1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CA  1 
ATOM   1170  C C   . VAL A 1 170 ? 10.446  -32.545 38.224  1.00 121.23 ? ? ? ? ? ? 184  VAL A C   1 
ATOM   1171  O O   . VAL A 1 170 ? 9.257   -32.296 38.004  1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 184  VAL A O   1 
ATOM   1172  C CB  . VAL A 1 170 ? 11.115  -33.266 40.524  1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CB  1 
ATOM   1173  C CG1 . VAL A 1 170 ? 9.868   -32.615 41.105  1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CG1 1 
ATOM   1174  C CG2 . VAL A 1 170 ? 11.571  -34.434 41.384  1.00 99.99  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CG2 1 
ATOM   1175  N N   . ILE A 1 171 ? 11.444  -31.815 37.737  1.00 123.66 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A N   1 
ATOM   1176  C CA  . ILE A 1 171 ? 11.214  -30.677 36.856  1.00 121.82 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CA  1 
ATOM   1177  C C   . ILE A 1 171 ? 10.676  -31.136 35.502  1.00 129.91 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A C   1 
ATOM   1178  O O   . ILE A 1 171 ? 10.034  -30.368 34.785  1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A O   1 
ATOM   1179  C CB  . ILE A 1 171 ? 12.505  -29.858 36.658  1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CB  1 
ATOM   1180  C CG1 . ILE A 1 171 ? 13.067  -29.427 38.016  1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CG1 1 
ATOM   1181  C CG2 . ILE A 1 171 ? 12.244  -28.653 35.763  1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CG2 1 
ATOM   1182  C CD1 . ILE A 1 171 ? 14.372  -28.680 37.931  1.00 105.76 ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CD1 1 
ATOM   1183  N N   . LYS A 1 172 ? 10.936  -32.395 35.162  1.00 141.94 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A N   1 
ATOM   1184  C CA  . LYS A 1 172 ? 10.450  -32.965 33.909  1.00 149.34 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CA  1 
ATOM   1185  C C   . LYS A 1 172 ? 8.936   -32.835 33.753  1.00 158.07 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A C   1 
ATOM   1186  O O   . LYS A 1 172 ? 8.449   -32.370 32.724  1.00 156.94 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A O   1 
ATOM   1187  C CB  . LYS A 1 172 ? 10.836  -34.440 33.811  1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CB  1 
ATOM   1188  C CG  . LYS A 1 172 ? 12.319  -34.694 33.648  1.00 135.97 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CG  1 
ATOM   1189  C CD  . LYS A 1 172 ? 12.583  -35.540 32.418  1.00 130.41 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CD  1 
ATOM   1190  C CE  . LYS A 1 172 ? 11.744  -36.802 32.423  1.00 127.20 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CE  1 
ATOM   1191  N NZ  . LYS A 1 172 ? 11.906  -37.577 31.163  1.00 124.25 ? ? ? ? ? ? 186  LYS A NZ  1 
ATOM   1192  N N   . GLN A 1 173 ? 8.205   -33.227 34.793  1.00 157.87 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A N   1 
ATOM   1193  C CA  . GLN A 1 173 ? 6.747   -33.321 34.743  1.00 160.90 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CA  1 
ATOM   1194  C C   . GLN A 1 173 ? 6.099   -32.053 34.199  1.00 162.16 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A C   1 
ATOM   1195  O O   . GLN A 1 173 ? 6.453   -30.946 34.600  1.00 160.73 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A O   1 
ATOM   1196  C CB  . GLN A 1 173 ? 6.193   -33.625 36.138  1.00 160.45 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CB  1 
ATOM   1197  C CG  . GLN A 1 173 ? 6.785   -34.867 36.768  1.00 159.91 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CG  1 
ATOM   1198  C CD  . GLN A 1 173 ? 6.343   -36.134 36.073  1.00 162.79 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CD  1 
ATOM   1199  O OE1 . GLN A 1 173 ? 5.154   -36.449 36.029  1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A OE1 1 
ATOM   1200  N NE2 . GLN A 1 173 ? 7.298   -36.868 35.521  1.00 163.72 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A NE2 1 
ATOM   1201  N N   . ASP A 1 174 ? 5.142   -32.226 33.291  1.00 161.28 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A N   1 
ATOM   1202  C CA  . ASP A 1 174 ? 4.442   -31.098 32.683  1.00 157.08 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A CA  1 
ATOM   1203  C C   . ASP A 1 174 ? 3.593   -30.344 33.703  1.00 155.77 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A C   1 
ATOM   1204  O O   . ASP A 1 174 ? 3.343   -29.145 33.559  1.00 152.61 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A O   1 
ATOM   1205  C CB  . ASP A 1 174 ? 3.569   -31.574 31.520  1.00 154.83 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A CB  1 
ATOM   1206  N N   . ASP A 1 175 ? 3.158   -31.057 34.736  1.00 155.98 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A N   1 
ATOM   1207  C CA  . ASP A 1 175 ? 2.318   -30.483 35.781  1.00 151.92 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CA  1 
ATOM   1208  C C   . ASP A 1 175 ? 3.163   -29.908 36.913  1.00 149.68 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A C   1 
ATOM   1209  O O   . ASP A 1 175 ? 2.634   -29.474 37.937  1.00 148.58 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A O   1 
ATOM   1210  C CB  . ASP A 1 175 ? 1.345   -31.531 36.326  1.00 148.19 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CB  1 
ATOM   1211  N N   . TYR A 1 176 ? 4.478   -29.906 36.716  1.00 147.73 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A N   1 
ATOM   1212  C CA  . TYR A 1 176 ? 5.422   -29.516 37.756  1.00 144.68 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CA  1 
ATOM   1213  C C   . TYR A 1 176 ? 5.062   -28.169 38.380  1.00 144.85 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A C   1 
ATOM   1214  O O   . TYR A 1 176 ? 4.872   -27.173 37.682  1.00 144.31 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A O   1 
ATOM   1215  C CB  . TYR A 1 176 ? 6.839   -29.488 37.175  1.00 140.40 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CB  1 
ATOM   1216  C CG  . TYR A 1 176 ? 7.892   -28.877 38.071  1.00 139.03 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CG  1 
ATOM   1217  C CD1 . TYR A 1 176 ? 8.348   -29.543 39.200  1.00 135.26 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CD1 1 
ATOM   1218  C CD2 . TYR A 1 176 ? 8.451   -27.642 37.768  1.00 142.18 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CD2 1 
ATOM   1219  C CE1 . TYR A 1 176 ? 9.319   -28.988 40.014  1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CE1 1 
ATOM   1220  C CE2 . TYR A 1 176 ? 9.422   -27.080 38.573  1.00 140.00 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CE2 1 
ATOM   1221  C CZ  . TYR A 1 176 ? 9.852   -27.756 39.695  1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CZ  1 
ATOM   1222  O OH  . TYR A 1 176 ? 10.820  -27.195 40.497  1.00 137.63 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A OH  1 
ATOM   1223  N N   . VAL A 1 177 ? 4.968   -28.163 39.706  1.00 144.28 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A N   1 
ATOM   1224  C CA  . VAL A 1 177 ? 4.574   -26.984 40.470  1.00 141.02 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CA  1 
ATOM   1225  C C   . VAL A 1 177 ? 5.505   -26.781 41.661  1.00 141.65 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A C   1 
ATOM   1226  O O   . VAL A 1 177 ? 5.258   -27.318 42.742  1.00 139.25 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A O   1 
ATOM   1227  C CB  . VAL A 1 177 ? 3.126   -27.102 40.979  1.00 139.52 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CB  1 
ATOM   1228  N N   . PRO A 1 178 ? 6.579   -25.999 41.468  1.00 141.75 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A N   1 
ATOM   1229  C CA  . PRO A 1 178 ? 7.641   -25.850 42.469  1.00 141.61 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CA  1 
ATOM   1230  C C   . PRO A 1 178 ? 7.101   -25.492 43.848  1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A C   1 
ATOM   1231  O O   . PRO A 1 178 ? 6.311   -24.559 43.980  1.00 154.60 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A O   1 
ATOM   1232  C CB  . PRO A 1 178 ? 8.466   -24.679 41.929  1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CB  1 
ATOM   1233  C CG  . PRO A 1 178 ? 8.223   -24.689 40.466  1.00 133.69 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CG  1 
ATOM   1234  C CD  . PRO A 1 178 ? 6.810   -25.155 40.283  1.00 137.00 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CD  1 
ATOM   1235  N N   . SER A 1 179 ? 7.536   -26.231 44.863  1.00 149.20 ? ? ? ? ? ? 193  SER A N   1 
ATOM   1236  C CA  . SER A 1 179 ? 7.146   -25.954 46.240  1.00 147.74 ? ? ? ? ? ? 193  SER A CA  1 
ATOM   1237  C C   . SER A 1 179 ? 7.894   -24.734 46.761  1.00 146.39 ? ? ? ? ? ? 193  SER A C   1 
ATOM   1238  O O   . SER A 1 179 ? 8.930   -24.355 46.217  1.00 140.50 ? ? ? ? ? ? 193  SER A O   1 
ATOM   1239  C CB  . SER A 1 179 ? 7.426   -27.163 47.133  1.00 146.23 ? ? ? ? ? ? 193  SER A CB  1 
ATOM   1240  O OG  . SER A 1 179 ? 8.811   -27.460 47.165  1.00 145.16 ? ? ? ? ? ? 193  SER A OG  1 
ATOM   1241  N N   . ASP A 1 180 ? 7.360   -24.118 47.810  1.00 150.08 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A N   1 
ATOM   1242  C CA  . ASP A 1 180 ? 7.995   -22.955 48.417  1.00 148.80 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CA  1 
ATOM   1243  C C   . ASP A 1 180 ? 9.462   -23.235 48.734  1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A C   1 
ATOM   1244  O O   . ASP A 1 180 ? 10.344  -22.452 48.382  1.00 131.84 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A O   1 
ATOM   1245  C CB  . ASP A 1 180 ? 7.251   -22.542 49.688  1.00 148.79 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CB  1 
ATOM   1246  N N   . GLN A 1 181 ? 9.714   -24.362 49.394  1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A N   1 
ATOM   1247  C CA  . GLN A 1 181 ? 11.067  -24.746 49.786  1.00 136.73 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A CA  1 
ATOM   1248  C C   . GLN A 1 181 ? 11.990  -24.891 48.580  1.00 128.63 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A C   1 
ATOM   1249  O O   . GLN A 1 181 ? 13.189  -24.622 48.665  1.00 119.74 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A O   1 
ATOM   1250  C CB  . GLN A 1 181 ? 11.041  -26.051 50.586  1.00 133.49 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A CB  1 
ATOM   1251  N N   . ASP A 1 182 ? 11.423  -25.322 47.459  1.00 130.77 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A N   1 
ATOM   1252  C CA  . ASP A 1 182 ? 12.188  -25.498 46.233  1.00 127.12 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CA  1 
ATOM   1253  C C   . ASP A 1 182 ? 12.523  -24.150 45.602  1.00 121.28 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A C   1 
ATOM   1254  O O   . ASP A 1 182 ? 13.516  -24.018 44.889  1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A O   1 
ATOM   1255  C CB  . ASP A 1 182 ? 11.413  -26.374 45.245  1.00 128.85 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CB  1 
ATOM   1256  C CG  . ASP A 1 182 ? 12.149  -26.564 43.935  1.00 127.43 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CG  1 
ATOM   1257  O OD1 . ASP A 1 182 ? 13.070  -27.404 43.892  1.00 129.89 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD1 1 
ATOM   1258  O OD2 . ASP A 1 182 ? 11.806  -25.877 42.950  1.00 126.62 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD2 1 
ATOM   1259  N N   . LEU A 1 183 ? 11.688  -23.152 45.871  1.00 128.68 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A N   1 
ATOM   1260  C CA  . LEU A 1 183 ? 11.886  -21.814 45.325  1.00 128.66 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CA  1 
ATOM   1261  C C   . LEU A 1 183 ? 12.962  -21.049 46.093  1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A C   1 
ATOM   1262  O O   . LEU A 1 183 ? 13.697  -20.249 45.514  1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A O   1 
ATOM   1263  C CB  . LEU A 1 183 ? 10.569  -21.033 45.341  1.00 130.01 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CB  1 
ATOM   1264  C CG  . LEU A 1 183 ? 9.429   -21.612 44.499  1.00 133.32 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CG  1 
ATOM   1265  C CD1 . LEU A 1 183 ? 8.120   -20.889 44.775  1.00 135.93 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD1 1 
ATOM   1266  C CD2 . LEU A 1 183 ? 9.772   -21.561 43.017  1.00 131.78 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD2 1 
ATOM   1267  N N   . LEU A 1 184 ? 13.052  -21.302 47.396  1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A N   1 
ATOM   1268  C CA  . LEU A 1 184 ? 14.006  -20.602 48.259  1.00 121.64 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CA  1 
ATOM   1269  C C   . LEU A 1 184 ? 15.459  -20.746 47.800  1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A C   1 
ATOM   1270  O O   . LEU A 1 184 ? 16.297  -19.891 48.091  1.00 118.98 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A O   1 
ATOM   1271  C CB  . LEU A 1 184 ? 13.863  -21.061 49.717  1.00 116.59 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CB  1 
ATOM   1272  C CG  . LEU A 1 184 ? 12.879  -20.306 50.620  1.00 113.59 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CG  1 
ATOM   1273  C CD1 . LEU A 1 184 ? 11.487  -20.243 50.006  1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CD1 1 
ATOM   1274  C CD2 . LEU A 1 184 ? 12.831  -20.938 52.004  1.00 106.89 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CD2 1 
ATOM   1275  N N   . ARG A 1 185 ? 15.746  -21.829 47.085  1.00 133.06 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A N   1 
ATOM   1276  C CA  . ARG A 1 185 ? 17.092  -22.084 46.588  1.00 135.71 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CA  1 
ATOM   1277  C C   . ARG A 1 185 ? 17.353  -21.329 45.288  1.00 140.22 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A C   1 
ATOM   1278  O O   . ARG A 1 185 ? 18.500  -21.050 44.941  1.00 135.92 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A O   1 
ATOM   1279  C CB  . ARG A 1 185 ? 17.310  -23.584 46.376  1.00 133.99 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CB  1 
ATOM   1280  C CG  . ARG A 1 185 ? 17.132  -24.421 47.633  1.00 135.28 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CG  1 
ATOM   1281  C CD  . ARG A 1 185 ? 18.108  -24.000 48.720  1.00 133.76 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CD  1 
ATOM   1282  N NE  . ARG A 1 185 ? 17.958  -24.803 49.930  1.00 134.61 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A NE  1 
ATOM   1283  C CZ  . ARG A 1 185 ? 17.139  -24.498 50.931  1.00 127.17 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CZ  1 
ATOM   1284  N NH1 . ARG A 1 185 ? 16.392  -23.405 50.871  1.00 116.61 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A NH1 1 
ATOM   1285  N NH2 . ARG A 1 185 ? 17.067  -25.287 51.995  1.00 126.69 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A NH2 1 
ATOM   1286  N N   . CYS A 1 186 ? 16.281  -21.001 44.574  1.00 148.67 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A N   1 
ATOM   1287  C CA  . CYS A 1 186 ? 16.392  -20.278 43.313  1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A CA  1 
ATOM   1288  C C   . CYS A 1 186 ? 16.931  -18.868 43.533  1.00 160.98 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A C   1 
ATOM   1289  O O   . CYS A 1 186 ? 17.255  -18.161 42.579  1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A O   1 
ATOM   1290  C CB  . CYS A 1 186 ? 15.036  -20.219 42.607  1.00 152.43 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A CB  1 
ATOM   1291  S SG  . CYS A 1 186 ? 15.054  -19.342 41.026  1.00 211.67 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A SG  1 
ATOM   1292  N N   . ARG A 1 187 ? 17.023  -18.466 44.796  1.00 161.61 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A N   1 
ATOM   1293  C CA  . ARG A 1 187 ? 17.521  -17.141 45.144  1.00 161.11 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A CA  1 
ATOM   1294  C C   . ARG A 1 187 ? 18.986  -16.981 44.749  1.00 165.73 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A C   1 
ATOM   1295  O O   . ARG A 1 187 ? 19.778  -17.914 44.874  1.00 165.99 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A O   1 
ATOM   1296  C CB  . ARG A 1 187 ? 17.349  -16.879 46.642  1.00 157.98 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A CB  1 
ATOM   1297  N N   . VAL A 1 188 ? 19.338  -15.792 44.271  1.00 168.92 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A N   1 
ATOM   1298  C CA  . VAL A 1 188 ? 20.707  -15.507 43.858  1.00 170.89 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CA  1 
ATOM   1299  C C   . VAL A 1 188 ? 21.714  -16.209 44.763  1.00 173.43 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A C   1 
ATOM   1300  O O   . VAL A 1 188 ? 22.799  -15.689 45.020  1.00 172.93 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A O   1 
ATOM   1301  C CB  . VAL A 1 188 ? 20.995  -13.994 43.861  1.00 158.43 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CB  1 
ATOM   1302  C CG1 . VAL A 1 188 ? 20.797  -13.420 45.255  1.00 156.21 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CG1 1 
ATOM   1303  C CG2 . VAL A 1 188 ? 22.405  -13.722 43.359  1.00 158.42 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CG2 1 
ATOM   1304  N N   . SER A 1 191 ? 24.930  -13.433 47.363  1.00 147.15 ? ? ? ? ? ? 205  SER A N   1 
ATOM   1305  C CA  . SER A 1 191 ? 24.448  -12.070 47.550  1.00 146.35 ? ? ? ? ? ? 205  SER A CA  1 
ATOM   1306  C C   . SER A 1 191 ? 24.468  -11.678 49.024  1.00 150.90 ? ? ? ? ? ? 205  SER A C   1 
ATOM   1307  O O   . SER A 1 191 ? 24.225  -12.511 49.899  1.00 155.73 ? ? ? ? ? ? 205  SER A O   1 
ATOM   1308  C CB  . SER A 1 191 ? 23.030  -11.923 46.990  1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 205  SER A CB  1 
ATOM   1309  O OG  . SER A 1 191 ? 22.107  -12.721 47.714  1.00 141.44 ? ? ? ? ? ? 205  SER A OG  1 
ATOM   1310  N N   . GLY A 1 192 ? 24.762  -10.410 49.296  1.00 145.19 ? ? ? ? ? ? 206  GLY A N   1 
ATOM   1311  C CA  . GLY A 1 192 ? 24.709  -9.895  50.652  1.00 141.29 ? ? ? ? ? ? 206  GLY A CA  1 
ATOM   1312  C C   . GLY A 1 192 ? 23.291  -9.993  51.180  1.00 144.20 ? ? ? ? ? ? 206  GLY A C   1 
ATOM   1313  O O   . GLY A 1 192 ? 22.338  -10.006 50.402  1.00 154.86 ? ? ? ? ? ? 206  GLY A O   1 
ATOM   1314  N N   . ILE A 1 193 ? 23.143  -10.064 52.499  1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A N   1 
ATOM   1315  C CA  . ILE A 1 193 ? 21.825  -10.234 53.105  1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CA  1 
ATOM   1316  C C   . ILE A 1 193 ? 20.841  -9.150  52.659  1.00 125.82 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A C   1 
ATOM   1317  O O   . ILE A 1 193 ? 19.642  -9.405  52.528  1.00 126.59 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A O   1 
ATOM   1318  C CB  . ILE A 1 193 ? 21.907  -10.271 54.647  1.00 123.70 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CB  1 
ATOM   1319  C CG1 . ILE A 1 193 ? 20.533  -10.573 55.249  1.00 121.31 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CG1 1 
ATOM   1320  C CG2 . ILE A 1 193 ? 22.461  -8.964  55.189  1.00 125.30 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CG2 1 
ATOM   1321  C CD1 . ILE A 1 193 ? 20.538  -10.688 56.758  1.00 119.52 ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CD1 1 
ATOM   1322  N N   . PHE A 1 194 ? 21.356  -7.943  52.437  1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A N   1 
ATOM   1323  C CA  . PHE A 1 194 ? 20.554  -6.825  51.943  1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CA  1 
ATOM   1324  C C   . PHE A 1 194 ? 20.364  -6.858  50.428  1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A C   1 
ATOM   1325  O O   . PHE A 1 194 ? 19.372  -6.352  49.902  1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A O   1 
ATOM   1326  C CB  . PHE A 1 194 ? 21.196  -5.498  52.343  1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CB  1 
ATOM   1327  C CG  . PHE A 1 194 ? 21.506  -5.392  53.806  1.00 95.50  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CG  1 
ATOM   1328  C CD1 . PHE A 1 194 ? 22.812  -5.487  54.257  1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD1 1 
ATOM   1329  C CD2 . PHE A 1 194 ? 20.491  -5.200  54.732  1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD2 1 
ATOM   1330  C CE1 . PHE A 1 194 ? 23.104  -5.389  55.603  1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE1 1 
ATOM   1331  C CE2 . PHE A 1 194 ? 20.777  -5.102  56.081  1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE2 1 
ATOM   1332  C CZ  . PHE A 1 194 ? 22.086  -5.198  56.517  1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CZ  1 
ATOM   1333  N N   . GLU A 1 195 ? 21.335  -7.441  49.733  1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A N   1 
ATOM   1334  C CA  . GLU A 1 195 ? 21.329  -7.496  48.276  1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CA  1 
ATOM   1335  C C   . GLU A 1 195 ? 20.333  -8.525  47.743  1.00 95.50  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A C   1 
ATOM   1336  O O   . GLU A 1 195 ? 20.287  -9.659  48.218  1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A O   1 
ATOM   1337  C CB  . GLU A 1 195 ? 22.737  -7.803  47.762  1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CB  1 
ATOM   1338  C CG  . GLU A 1 195 ? 22.809  -8.146  46.288  1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CG  1 
ATOM   1339  C CD  . GLU A 1 195 ? 24.229  -8.414  45.820  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CD  1 
ATOM   1340  O OE1 . GLU A 1 195 ? 24.403  -9.025  44.743  1.00 120.32 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE1 1 
ATOM   1341  O OE2 . GLU A 1 195 ? 25.173  -8.009  46.530  1.00 120.25 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE2 1 
ATOM   1342  N N   . THR A 1 196 ? 19.535  -8.120  46.760  1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 210  THR A N   1 
ATOM   1343  C CA  . THR A 1 196 ? 18.547  -9.006  46.155  1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 210  THR A CA  1 
ATOM   1344  C C   . THR A 1 196 ? 18.502  -8.862  44.641  1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 210  THR A C   1 
ATOM   1345  O O   . THR A 1 196 ? 18.282  -7.768  44.128  1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 210  THR A O   1 
ATOM   1346  C CB  . THR A 1 196 ? 17.133  -8.699  46.669  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 210  THR A CB  1 
ATOM   1347  O OG1 . THR A 1 196 ? 17.069  -8.928  48.081  1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 210  THR A OG1 1 
ATOM   1348  C CG2 . THR A 1 196 ? 16.114  -9.578  45.964  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 210  THR A CG2 1 
ATOM   1349  N N   . LYS A 1 197 ? 18.700  -9.962  43.923  1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A N   1 
ATOM   1350  C CA  . LYS A 1 197 ? 18.437  -9.970  42.488  1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CA  1 
ATOM   1351  C C   . LYS A 1 197 ? 17.284  -10.920 42.168  1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A C   1 
ATOM   1352  O O   . LYS A 1 197 ? 17.419  -12.138 42.279  1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A O   1 
ATOM   1353  C CB  . LYS A 1 197 ? 19.695  -10.320 41.686  1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CB  1 
ATOM   1354  C CG  . LYS A 1 197 ? 20.369  -11.616 42.095  1.00 89.71  ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CG  1 
ATOM   1355  C CD  . LYS A 1 197 ? 21.676  -11.811 41.343  1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CD  1 
ATOM   1356  C CE  . LYS A 1 197 ? 22.660  -10.688 41.639  1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CE  1 
ATOM   1357  N NZ  . LYS A 1 197 ? 23.915  -10.821 40.846  1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 211  LYS A NZ  1 
ATOM   1358  N N   . PHE A 1 198 ? 16.147  -10.351 41.774  1.00 95.70  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A N   1 
ATOM   1359  C CA  . PHE A 1 198 ? 14.943  -11.135 41.519  1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CA  1 
ATOM   1360  C C   . PHE A 1 198 ? 14.476  -11.041 40.067  1.00 102.59 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A C   1 
ATOM   1361  O O   . PHE A 1 198 ? 14.702  -10.036 39.395  1.00 105.43 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A O   1 
ATOM   1362  C CB  . PHE A 1 198 ? 13.814  -10.706 42.461  1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CB  1 
ATOM   1363  C CG  . PHE A 1 198 ? 13.452  -9.252  42.352  1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CG  1 
ATOM   1364  C CD1 . PHE A 1 198 ? 12.614  -8.803  41.343  1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD1 1 
ATOM   1365  C CD2 . PHE A 1 198 ? 13.946  -8.333  43.261  1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD2 1 
ATOM   1366  C CE1 . PHE A 1 198 ? 12.281  -7.462  41.241  1.00 90.52  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE1 1 
ATOM   1367  C CE2 . PHE A 1 198 ? 13.615  -6.994  43.165  1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE2 1 
ATOM   1368  C CZ  . PHE A 1 198 ? 12.782  -6.559  42.153  1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CZ  1 
ATOM   1369  N N   . GLN A 1 199 ? 13.815  -12.095 39.598  1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A N   1 
ATOM   1370  C CA  . GLN A 1 199 ? 13.337  -12.174 38.219  1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CA  1 
ATOM   1371  C C   . GLN A 1 199 ? 11.849  -11.833 38.113  1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A C   1 
ATOM   1372  O O   . GLN A 1 199 ? 11.021  -12.412 38.820  1.00 115.15 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A O   1 
ATOM   1373  C CB  . GLN A 1 199 ? 13.593  -13.578 37.660  1.00 125.84 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CB  1 
ATOM   1374  C CG  . GLN A 1 199 ? 13.046  -13.823 36.261  1.00 128.43 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CG  1 
ATOM   1375  C CD  . GLN A 1 199 ? 13.883  -13.170 35.179  1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CD  1 
ATOM   1376  O OE1 . GLN A 1 199 ? 14.504  -12.130 35.400  1.00 122.38 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A OE1 1 
ATOM   1377  N NE2 . GLN A 1 199 ? 13.910  -13.785 34.002  1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A NE2 1 
ATOM   1378  N N   . VAL A 1 200 ? 11.516  -10.889 37.235  1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A N   1 
ATOM   1379  C CA  . VAL A 1 200 ? 10.124  -10.510 36.991  1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CA  1 
ATOM   1380  C C   . VAL A 1 200 ? 9.838   -10.315 35.502  1.00 95.13  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A C   1 
ATOM   1381  O O   . VAL A 1 200 ? 10.496  -9.514  34.836  1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A O   1 
ATOM   1382  C CB  . VAL A 1 200 ? 9.743   -9.225  37.748  1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CB  1 
ATOM   1383  C CG1 . VAL A 1 200 ? 8.392   -8.712  37.273  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG1 1 
ATOM   1384  C CG2 . VAL A 1 200 ? 9.733   -9.481  39.246  1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG2 1 
ATOM   1385  N N   . ASP A 1 201 ? 8.849   -11.044 34.991  1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A N   1 
ATOM   1386  C CA  . ASP A 1 201 ? 8.499   -11.005 33.570  1.00 101.09 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A CA  1 
ATOM   1387  C C   . ASP A 1 201 ? 9.718   -11.146 32.667  1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 215  ASP A C   1 
ATOM   1388  O O   . ASP A 1 201 ? 9.845   -10.436 31.669  1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 215  ASP A O   1 
ATOM   1389  C CB  . ASP A 1 201 ? 7.739   -9.722  33.225  1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A CB  1 
ATOM   1390  C CG  . ASP A 1 201 ? 6.235   -9.897  33.301  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A CG  1 
ATOM   1391  O OD1 . ASP A 1 201 ? 5.510   -9.122  32.641  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A OD1 1 
ATOM   1392  O OD2 . ASP A 1 201 ? 5.779   -10.814 34.016  1.00 113.66 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A OD2 1 
ATOM   1393  N N   . LYS A 1 202 ? 10.611  -12.062 33.024  1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 216  LYS A N   1 
ATOM   1394  C CA  . LYS A 1 202 ? 11.807  -12.321 32.233  1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CA  1 
ATOM   1395  C C   . LYS A 1 202 ? 12.696  -11.082 32.104  1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 216  LYS A C   1 
ATOM   1396  O O   . LYS A 1 202 ? 13.322  -10.864 31.068  1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 216  LYS A O   1 
ATOM   1397  C CB  . LYS A 1 202 ? 11.426  -12.854 30.848  1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CB  1 
ATOM   1398  N N   . VAL A 1 203 ? 12.744  -10.271 33.158  1.00 85.18  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A N   1 
ATOM   1399  C CA  . VAL A 1 203 ? 13.635  -9.114  33.193  1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CA  1 
ATOM   1400  C C   . VAL A 1 203 ? 14.411  -9.058  34.509  1.00 90.65  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A C   1 
ATOM   1401  O O   . VAL A 1 203 ? 13.824  -8.889  35.577  1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A O   1 
ATOM   1402  C CB  . VAL A 1 203 ? 12.864  -7.795  33.002  1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CB  1 
ATOM   1403  C CG1 . VAL A 1 203 ? 13.822  -6.618  33.012  1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG1 1 
ATOM   1404  C CG2 . VAL A 1 203 ? 12.081  -7.826  31.704  1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG2 1 
ATOM   1405  N N   . ASN A 1 204 ? 15.731  -9.186  34.425  1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A N   1 
ATOM   1406  C CA  . ASN A 1 204 ? 16.571  -9.235  35.618  1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A CA  1 
ATOM   1407  C C   . ASN A 1 204 ? 16.571  -7.939  36.424  1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A C   1 
ATOM   1408  O O   . ASN A 1 204 ? 16.739  -6.851  35.875  1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A O   1 
ATOM   1409  C CB  . ASN A 1 204 ? 18.008  -9.619  35.253  1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A CB  1 
ATOM   1410  C CG  . ASN A 1 204 ? 18.136  -11.070 34.837  1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A CG  1 
ATOM   1411  O OD1 . ASN A 1 204 ? 17.301  -11.903 35.189  1.00 93.00  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A OD1 1 
ATOM   1412  N ND2 . ASN A 1 204 ? 19.189  -11.383 34.091  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 218  ASN A ND2 1 
ATOM   1413  N N   . PHE A 1 205 ? 16.381  -8.068  37.732  1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A N   1 
ATOM   1414  C CA  . PHE A 1 205 ? 16.488  -6.933  38.638  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CA  1 
ATOM   1415  C C   . PHE A 1 205 ? 17.508  -7.227  39.730  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A C   1 
ATOM   1416  O O   . PHE A 1 205 ? 17.591  -8.354  40.215  1.00 79.62  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A O   1 
ATOM   1417  C CB  . PHE A 1 205 ? 15.130  -6.609  39.264  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CB  1 
ATOM   1418  C CG  . PHE A 1 205 ? 14.205  -5.862  38.348  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CG  1 
ATOM   1419  C CD1 . PHE A 1 205 ? 13.105  -6.487  37.788  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CD1 1 
ATOM   1420  C CD2 . PHE A 1 205 ? 14.441  -4.532  38.040  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CD2 1 
ATOM   1421  C CE1 . PHE A 1 205 ? 12.250  -5.798  36.942  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CE1 1 
ATOM   1422  C CE2 . PHE A 1 205 ? 13.594  -3.837  37.195  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CE2 1 
ATOM   1423  C CZ  . PHE A 1 205 ? 12.496  -4.472  36.645  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CZ  1 
ATOM   1424  N N   . HIS A 1 206 ? 18.300  -6.223  40.096  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A N   1 
ATOM   1425  C CA  . HIS A 1 206 ? 19.193  -6.353  41.235  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CA  1 
ATOM   1426  C C   . HIS A 1 206 ? 18.957  -5.173  42.170  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A C   1 
ATOM   1427  O O   . HIS A 1 206 ? 19.422  -4.058  41.918  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A O   1 
ATOM   1428  C CB  . HIS A 1 206 ? 20.635  -6.338  40.727  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CB  1 
ATOM   1429  C CG  . HIS A 1 206 ? 21.660  -6.630  41.778  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CG  1 
ATOM   1430  N ND1 . HIS A 1 206 ? 23.010  -6.441  41.564  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A ND1 1 
ATOM   1431  C CD2 . HIS A 1 206 ? 21.538  -7.099  43.038  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CD2 1 
ATOM   1432  C CE1 . HIS A 1 206 ? 23.674  -6.781  42.653  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CE1 1 
ATOM   1433  N NE2 . HIS A 1 206 ? 22.808  -7.184  43.563  1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 220  HIS A NE2 1 
ATOM   1434  N N   . MET A 1 207 ? 18.245  -5.445  43.261  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 221  MET A N   1 
ATOM   1435  C CA  . MET A 1 207 ? 17.964  -4.464  44.307  1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 221  MET A CA  1 
ATOM   1436  C C   . MET A 1 207 ? 19.065  -4.389  45.361  1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 221  MET A C   1 
ATOM   1437  O O   . MET A 1 207 ? 19.799  -5.354  45.566  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 221  MET A O   1 
ATOM   1438  C CB  . MET A 1 207 ? 16.597  -4.716  44.951  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 221  MET A CB  1 
ATOM   1439  C CG  . MET A 1 207 ? 16.094  -3.542  45.779  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 221  MET A CG  1 
ATOM   1440  S SD  . MET A 1 207 ? 14.359  -3.668  46.257  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 221  MET A SD  1 
ATOM   1441  C CE  . MET A 1 207 ? 14.360  -5.213  47.156  1.00 169.57 ? ? ? ? ? ? 221  MET A CE  1 
ATOM   1442  N N   . PHE A 1 208 ? 19.179  -3.244  46.026  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A N   1 
ATOM   1443  C CA  . PHE A 1 208 ? 20.052  -3.135  47.188  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CA  1 
ATOM   1444  C C   . PHE A 1 208 ? 19.350  -2.467  48.366  1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A C   1 
ATOM   1445  O O   . PHE A 1 208 ? 18.723  -1.415  48.217  1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A O   1 
ATOM   1446  C CB  . PHE A 1 208 ? 21.339  -2.385  46.856  1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CB  1 
ATOM   1447  C CG  . PHE A 1 208 ? 22.326  -2.371  47.983  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CG  1 
ATOM   1448  C CD1 . PHE A 1 208 ? 23.183  -3.440  48.181  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD1 1 
ATOM   1449  C CD2 . PHE A 1 208 ? 22.386  -1.300  48.856  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD2 1 
ATOM   1450  C CE1 . PHE A 1 208 ? 24.087  -3.436  49.220  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE1 1 
ATOM   1451  C CE2 . PHE A 1 208 ? 23.288  -1.291  49.897  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE2 1 
ATOM   1452  C CZ  . PHE A 1 208 ? 24.141  -2.361  50.079  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CZ  1 
ATOM   1453  N N   . ASP A 1 209 ? 19.462  -3.094  49.533  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A N   1 
ATOM   1454  C CA  . ASP A 1 209 ? 18.854  -2.581  50.756  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A CA  1 
ATOM   1455  C C   . ASP A 1 209 ? 19.913  -1.890  51.608  1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A C   1 
ATOM   1456  O O   . ASP A 1 209 ? 20.900  -2.506  52.007  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A O   1 
ATOM   1457  C CB  . ASP A 1 209 ? 18.204  -3.721  51.543  1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A CB  1 
ATOM   1458  C CG  . ASP A 1 209 ? 17.287  -3.224  52.644  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A CG  1 
ATOM   1459  O OD1 . ASP A 1 209 ? 17.458  -2.073  53.096  1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A OD1 1 
ATOM   1460  O OD2 . ASP A 1 209 ? 16.391  -3.990  53.057  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A OD2 1 
ATOM   1461  N N   . VAL A 1 210 ? 19.706  -0.609  51.888  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A N   1 
ATOM   1462  C CA  . VAL A 1 210 ? 20.706  0.179   52.603  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CA  1 
ATOM   1463  C C   . VAL A 1 210 ? 20.487  0.214   54.114  1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A C   1 
ATOM   1464  O O   . VAL A 1 210 ? 21.198  0.916   54.832  1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A O   1 
ATOM   1465  C CB  . VAL A 1 210 ? 20.797  1.620   52.057  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CB  1 
ATOM   1466  C CG1 . VAL A 1 210 ? 21.389  1.618   50.657  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CG1 1 
ATOM   1467  C CG2 . VAL A 1 210 ? 19.430  2.280   52.068  1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CG2 1 
ATOM   1468  N N   . GLY A 1 211 ? 19.507  -0.544  54.592  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A N   1 
ATOM   1469  C CA  . GLY A 1 211 ? 19.192  -0.571  56.009  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A CA  1 
ATOM   1470  C C   . GLY A 1 211 ? 20.373  -0.977  56.872  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A C   1 
ATOM   1471  O O   . GLY A 1 211 ? 20.367  -0.760  58.086  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A O   1 
ATOM   1472  N N   . GLY A 1 212 ? 21.389  -1.566  56.247  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A N   1 
ATOM   1473  C CA  . GLY A 1 212 ? 22.591  -1.972  56.952  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A CA  1 
ATOM   1474  C C   . GLY A 1 212 ? 23.623  -0.863  57.042  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A C   1 
ATOM   1475  O O   . GLY A 1 212 ? 24.774  -1.107  57.405  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A O   1 
ATOM   1476  N N   . GLN A 1 213 ? 23.206  0.358   56.713  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A N   1 
ATOM   1477  C CA  . GLN A 1 213 ? 24.077  1.529   56.778  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CA  1 
ATOM   1478  C C   . GLN A 1 213 ? 23.549  2.517   57.805  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A C   1 
ATOM   1479  O O   . GLN A 1 213 ? 22.360  2.514   58.122  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A O   1 
ATOM   1480  C CB  . GLN A 1 213 ? 24.165  2.222   55.417  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CB  1 
ATOM   1481  C CG  . GLN A 1 213 ? 24.670  1.338   54.299  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CG  1 
ATOM   1482  C CD  . GLN A 1 213 ? 25.978  0.658   54.647  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CD  1 
ATOM   1483  O OE1 . GLN A 1 213 ? 26.737  1.140   55.489  1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A OE1 1 
ATOM   1484  N NE2 . GLN A 1 213 ? 26.244  -0.475  54.006  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A NE2 1 
ATOM   1485  N N   . ARG A 1 214 ? 24.434  3.366   58.316  1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A N   1 
ATOM   1486  C CA  . ARG A 1 214 ? 24.037  4.389   59.276  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CA  1 
ATOM   1487  C C   . ARG A 1 214 ? 23.258  5.498   58.574  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A C   1 
ATOM   1488  O O   . ARG A 1 214 ? 23.108  5.482   57.351  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A O   1 
ATOM   1489  C CB  . ARG A 1 214 ? 25.269  4.958   59.977  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CB  1 
ATOM   1490  C CG  . ARG A 1 214 ? 26.084  3.909   60.709  1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CG  1 
ATOM   1491  C CD  . ARG A 1 214 ? 27.523  4.346   60.893  1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CD  1 
ATOM   1492  N NE  . ARG A 1 214 ? 27.633  5.626   61.585  1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A NE  1 
ATOM   1493  C CZ  . ARG A 1 214 ? 27.800  6.793   60.973  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CZ  1 
ATOM   1494  N NH1 . ARG A 1 214 ? 27.875  6.846   59.649  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A NH1 1 
ATOM   1495  N NH2 . ARG A 1 214 ? 27.894  7.906   61.685  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A NH2 1 
ATOM   1496  N N   . ASP A 1 215 ? 22.781  6.474   59.338  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A N   1 
ATOM   1497  C CA  . ASP A 1 215 ? 21.859  7.460   58.778  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A CA  1 
ATOM   1498  C C   . ASP A 1 215 ? 22.517  8.635   58.050  1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A C   1 
ATOM   1499  O O   . ASP A 1 215 ? 21.819  9.507   57.536  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A O   1 
ATOM   1500  C CB  . ASP A 1 215 ? 20.839  7.944   59.821  1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A CB  1 
ATOM   1501  C CG  . ASP A 1 215 ? 21.486  8.431   61.102  1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A CG  1 
ATOM   1502  O OD1 . ASP A 1 215 ? 22.630  8.021   61.396  1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 229  ASP A OD1 1 
ATOM   1503  O OD2 . ASP A 1 215 ? 20.845  9.226   61.823  1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A OD2 1 
ATOM   1504  N N   . GLU A 1 216 ? 23.846  8.651   57.984  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A N   1 
ATOM   1505  C CA  . GLU A 1 216 ? 24.529  9.646   57.166  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CA  1 
ATOM   1506  C C   . GLU A 1 216 ? 24.743  9.038   55.793  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A C   1 
ATOM   1507  O O   . GLU A 1 216 ? 25.552  8.125   55.627  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A O   1 
ATOM   1508  C CB  . GLU A 1 216 ? 25.875  10.016  57.775  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CB  1 
ATOM   1509  C CG  . GLU A 1 216 ? 25.791  10.693  59.125  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CG  1 
ATOM   1510  C CD  . GLU A 1 216 ? 27.136  11.219  59.584  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CD  1 
ATOM   1511  O OE1 . GLU A 1 216 ? 27.531  12.318  59.138  1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A OE1 1 
ATOM   1512  O OE2 . GLU A 1 216 ? 27.805  10.532  60.383  1.00 83.21  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A OE2 1 
ATOM   1513  N N   . ARG A 1 217 ? 24.002  9.540   54.813  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A N   1 
ATOM   1514  C CA  . ARG A 1 217 ? 23.939  8.887   53.512  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CA  1 
ATOM   1515  C C   . ARG A 1 217 ? 24.809  9.504   52.423  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A C   1 
ATOM   1516  O O   . ARG A 1 217 ? 24.907  8.948   51.334  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A O   1 
ATOM   1517  C CB  . ARG A 1 217 ? 22.485  8.831   53.035  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CB  1 
ATOM   1518  C CG  . ARG A 1 217 ? 21.499  8.389   54.108  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CG  1 
ATOM   1519  C CD  . ARG A 1 217 ? 20.066  8.503   53.617  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CD  1 
ATOM   1520  N NE  . ARG A 1 217 ? 19.099  8.063   54.617  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A NE  1 
ATOM   1521  C CZ  . ARG A 1 217 ? 18.690  8.813   55.634  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CZ  1 
ATOM   1522  N NH1 . ARG A 1 217 ? 19.176  10.036  55.790  1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A NH1 1 
ATOM   1523  N NH2 . ARG A 1 217 ? 17.803  8.339   56.498  1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A NH2 1 
ATOM   1524  N N   . ARG A 1 218 ? 25.456  10.631  52.707  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A N   1 
ATOM   1525  C CA  . ARG A 1 218 ? 26.088  11.400  51.632  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CA  1 
ATOM   1526  C C   . ARG A 1 218 ? 27.206  10.645  50.921  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A C   1 
ATOM   1527  O O   . ARG A 1 218 ? 27.402  10.812  49.718  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A O   1 
ATOM   1528  C CB  . ARG A 1 218 ? 26.582  12.769  52.114  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CB  1 
ATOM   1529  C CG  . ARG A 1 218 ? 27.743  12.726  53.092  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CG  1 
ATOM   1530  C CD  . ARG A 1 218 ? 28.166  14.128  53.506  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CD  1 
ATOM   1531  N NE  . ARG A 1 218 ? 29.038  14.115  54.677  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A NE  1 
ATOM   1532  C CZ  . ARG A 1 218 ? 28.602  14.034  55.932  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CZ  1 
ATOM   1533  N NH1 . ARG A 1 218 ? 27.302  13.948  56.183  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A NH1 1 
ATOM   1534  N NH2 . ARG A 1 218 ? 29.467  14.032  56.937  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A NH2 1 
ATOM   1535  N N   . LYS A 1 219 ? 27.945  9.828   51.662  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A N   1 
ATOM   1536  C CA  . LYS A 1 219 ? 29.038  9.078   51.061  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CA  1 
ATOM   1537  C C   . LYS A 1 219 ? 28.579  7.842   50.298  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A C   1 
ATOM   1538  O O   . LYS A 1 219 ? 28.970  7.642   49.152  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A O   1 
ATOM   1539  C CB  . LYS A 1 219 ? 30.092  8.708   52.105  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CB  1 
ATOM   1540  C CG  . LYS A 1 219 ? 30.930  9.891   52.547  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CG  1 
ATOM   1541  C CD  . LYS A 1 219 ? 31.348  10.721  51.347  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CD  1 
ATOM   1542  C CE  . LYS A 1 219 ? 32.029  12.012  51.767  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CE  1 
ATOM   1543  N NZ  . LYS A 1 219 ? 32.366  12.864  50.591  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A NZ  1 
ATOM   1544  N N   . TRP A 1 220 ? 27.738  7.020   50.916  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A N   1 
ATOM   1545  C CA  . TRP A 1 220 ? 27.344  5.766   50.275  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CA  1 
ATOM   1546  C C   . TRP A 1 220 ? 26.238  5.944   49.231  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A C   1 
ATOM   1547  O O   . TRP A 1 220 ? 26.056  5.100   48.354  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A O   1 
ATOM   1548  C CB  . TRP A 1 220 ? 26.998  4.672   51.305  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CB  1 
ATOM   1549  C CG  . TRP A 1 220 ? 25.855  4.972   52.244  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CG  1 
ATOM   1550  C CD1 . TRP A 1 220 ? 25.940  5.237   53.582  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CD1 1 
ATOM   1551  C CD2 . TRP A 1 220 ? 24.458  5.008   51.920  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CD2 1 
ATOM   1552  N NE1 . TRP A 1 220 ? 24.687  5.445   54.107  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A NE1 1 
ATOM   1553  C CE2 . TRP A 1 220 ? 23.761  5.311   53.108  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CE2 1 
ATOM   1554  C CE3 . TRP A 1 220 ? 23.730  4.823   50.740  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CE3 1 
ATOM   1555  C CZ2 . TRP A 1 220 ? 22.376  5.430   53.149  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CZ2 1 
ATOM   1556  C CZ3 . TRP A 1 220 ? 22.353  4.945   50.785  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CZ3 1 
ATOM   1557  C CH2 . TRP A 1 220 ? 21.691  5.245   51.980  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CH2 1 
ATOM   1558  N N   . ILE A 1 221 ? 25.515  7.054   49.310  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A N   1 
ATOM   1559  C CA  . ILE A 1 221 ? 24.428  7.293   48.371  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CA  1 
ATOM   1560  C C   . ILE A 1 221 ? 24.986  7.541   46.975  1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A C   1 
ATOM   1561  O O   . ILE A 1 221 ? 24.277  7.393   45.977  1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A O   1 
ATOM   1562  C CB  . ILE A 1 221 ? 23.544  8.473   48.797  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CB  1 
ATOM   1563  C CG1 . ILE A 1 221 ? 22.146  8.336   48.186  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CG1 1 
ATOM   1564  C CG2 . ILE A 1 221 ? 24.192  9.790   48.400  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CG2 1 
ATOM   1565  C CD1 . ILE A 1 221 ? 21.183  9.418   48.616  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CD1 1 
ATOM   1566  N N   . GLN A 1 222 ? 26.260  7.917   46.911  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A N   1 
ATOM   1567  C CA  . GLN A 1 222 ? 26.924  8.112   45.630  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CA  1 
ATOM   1568  C C   . GLN A 1 222 ? 27.125  6.773   44.932  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A C   1 
ATOM   1569  O O   . GLN A 1 222 ? 27.273  6.715   43.712  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A O   1 
ATOM   1570  C CB  . GLN A 1 222 ? 28.278  8.800   45.816  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CB  1 
ATOM   1571  C CG  . GLN A 1 222 ? 28.218  10.137  46.532  1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CG  1 
ATOM   1572  C CD  . GLN A 1 222 ? 29.599  10.719  46.776  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CD  1 
ATOM   1573  O OE1 . GLN A 1 222 ? 30.474  10.650  45.915  1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A OE1 1 
ATOM   1574  N NE2 . GLN A 1 222 ? 29.804  11.283  47.960  1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A NE2 1 
ATOM   1575  N N   . CYS A 1 223 ? 27.126  5.698   45.716  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A N   1 
ATOM   1576  C CA  . CYS A 1 223 ? 27.422  4.367   45.195  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A CA  1 
ATOM   1577  C C   . CYS A 1 223 ? 26.515  3.958   44.043  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A C   1 
ATOM   1578  O O   . CYS A 1 223 ? 26.935  3.204   43.169  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A O   1 
ATOM   1579  C CB  . CYS A 1 223 ? 27.374  3.317   46.305  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A CB  1 
ATOM   1580  S SG  . CYS A 1 223 ? 28.754  3.421   47.456  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A SG  1 
ATOM   1581  N N   . PHE A 1 224 ? 25.273  4.434   44.035  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A N   1 
ATOM   1582  C CA  . PHE A 1 224 ? 24.434  4.176   42.877  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CA  1 
ATOM   1583  C C   . PHE A 1 224 ? 24.126  5.472   42.147  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A C   1 
ATOM   1584  O O   . PHE A 1 224 ? 23.203  6.192   42.519  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A O   1 
ATOM   1585  C CB  . PHE A 1 224 ? 23.102  3.572   43.332  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CB  1 
ATOM   1586  C CG  . PHE A 1 224 ? 23.180  2.811   44.632  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CG  1 
ATOM   1587  C CD1 . PHE A 1 224 ? 23.239  3.479   45.846  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CD1 1 
ATOM   1588  C CD2 . PHE A 1 224 ? 23.170  1.426   44.640  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CD2 1 
ATOM   1589  C CE1 . PHE A 1 224 ? 23.306  2.778   47.039  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CE1 1 
ATOM   1590  C CE2 . PHE A 1 224 ? 23.234  0.720   45.829  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CE2 1 
ATOM   1591  C CZ  . PHE A 1 224 ? 23.303  1.397   47.029  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CZ  1 
ATOM   1592  N N   . ASN A 1 225 ? 24.884  5.760   41.094  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A N   1 
ATOM   1593  C CA  . ASN A 1 225 ? 24.473  6.724   40.085  1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A CA  1 
ATOM   1594  C C   . ASN A 1 225 ? 23.966  6.009   38.841  1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A C   1 
ATOM   1595  O O   . ASN A 1 225 ? 23.373  6.621   37.955  1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A O   1 
ATOM   1596  C CB  . ASN A 1 225 ? 25.627  7.661   39.735  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A CB  1 
ATOM   1597  C CG  . ASN A 1 225 ? 26.872  6.913   39.312  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A CG  1 
ATOM   1598  O OD1 . ASN A 1 225 ? 27.603  6.380   40.146  1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A OD1 1 
ATOM   1599  N ND2 . ASN A 1 225 ? 27.121  6.868   38.008  1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A ND2 1 
ATOM   1600  N N   . ASP A 1 226 ? 24.226  4.707   38.780  1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A N   1 
ATOM   1601  C CA  . ASP A 1 226 ? 23.872  3.899   37.620  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CA  1 
ATOM   1602  C C   . ASP A 1 226 ? 22.565  3.158   37.858  1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A C   1 
ATOM   1603  O O   . ASP A 1 226 ? 22.052  2.473   36.974  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A O   1 
ATOM   1604  C CB  . ASP A 1 226 ? 24.991  2.904   37.303  1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CB  1 
ATOM   1605  N N   . VAL A 1 227 ? 22.032  3.306   39.065  1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A N   1 
ATOM   1606  C CA  . VAL A 1 227 ? 20.797  2.641   39.448  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CA  1 
ATOM   1607  C C   . VAL A 1 227 ? 19.646  3.131   38.571  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A C   1 
ATOM   1608  O O   . VAL A 1 227 ? 19.441  4.336   38.425  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A O   1 
ATOM   1609  C CB  . VAL A 1 227 ? 20.485  2.895   40.939  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CB  1 
ATOM   1610  C CG1 . VAL A 1 227 ? 20.354  4.387   41.212  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CG1 1 
ATOM   1611  C CG2 . VAL A 1 227 ? 19.235  2.157   41.359  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CG2 1 
ATOM   1612  N N   . THR A 1 228 ? 18.905  2.199   37.975  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 242  THR A N   1 
ATOM   1613  C CA  . THR A 1 228 ? 17.812  2.565   37.075  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA  1 
ATOM   1614  C C   . THR A 1 228 ? 16.727  3.329   37.823  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 242  THR A C   1 
ATOM   1615  O O   . THR A 1 228 ? 16.123  4.256   37.285  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 242  THR A O   1 
ATOM   1616  C CB  . THR A 1 228 ? 17.183  1.335   36.384  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB  1 
ATOM   1617  O OG1 . THR A 1 228 ? 16.515  0.526   37.358  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1 1 
ATOM   1618  C CG2 . THR A 1 228 ? 18.247  0.504   35.674  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2 1 
ATOM   1619  N N   . ALA A 1 229 ? 16.482  2.936   39.068  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 243  ALA A N   1 
ATOM   1620  C CA  . ALA A 1 229 ? 15.510  3.632   39.900  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 243  ALA A CA  1 
ATOM   1621  C C   . ALA A 1 229 ? 15.833  3.541   41.390  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 243  ALA A C   1 
ATOM   1622  O O   . ALA A 1 229 ? 16.361  2.532   41.879  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 243  ALA A O   1 
ATOM   1623  C CB  . ALA A 1 229 ? 14.109  3.106   39.627  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 243  ALA A CB  1 
ATOM   1624  N N   . ILE A 1 230 ? 15.504  4.608   42.107  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A N   1 
ATOM   1625  C CA  . ILE A 1 230 ? 15.607  4.613   43.556  1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CA  1 
ATOM   1626  C C   . ILE A 1 230 ? 14.214  4.451   44.140  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A C   1 
ATOM   1627  O O   . ILE A 1 230 ? 13.377  5.347   44.034  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A O   1 
ATOM   1628  C CB  . ILE A 1 230 ? 16.220  5.923   44.080  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CB  1 
ATOM   1629  C CG1 . ILE A 1 230 ? 17.679  6.048   43.642  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CG1 1 
ATOM   1630  C CG2 . ILE A 1 230 ? 16.131  5.985   45.589  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CG2 1 
ATOM   1631  C CD1 . ILE A 1 230 ? 18.337  7.337   44.095  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CD1 1 
ATOM   1632  N N   . ILE A 1 231 ? 13.964  3.296   44.743  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A N   1 
ATOM   1633  C CA  . ILE A 1 231 ? 12.712  3.056   45.432  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CA  1 
ATOM   1634  C C   . ILE A 1 231 ? 12.784  3.731   46.790  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A C   1 
ATOM   1635  O O   . ILE A 1 231 ? 13.613  3.383   47.632  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A O   1 
ATOM   1636  C CB  . ILE A 1 231 ? 12.463  1.555   45.623  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CB  1 
ATOM   1637  C CG1 . ILE A 1 231 ? 12.386  0.858   44.264  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CG1 1 
ATOM   1638  C CG2 . ILE A 1 231 ? 11.193  1.330   46.414  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CG2 1 
ATOM   1639  C CD1 . ILE A 1 231 ? 12.089  -0.613  44.351  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CD1 1 
ATOM   1640  N N   . PHE A 1 232 ? 11.897  4.692   47.001  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A N   1 
ATOM   1641  C CA  . PHE A 1 232 ? 11.917  5.497   48.206  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CA  1 
ATOM   1642  C C   . PHE A 1 232 ? 10.603  5.266   48.928  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A C   1 
ATOM   1643  O O   . PHE A 1 232 ? 9.553   5.688   48.456  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A O   1 
ATOM   1644  C CB  . PHE A 1 232 ? 12.056  6.968   47.819  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CB  1 
ATOM   1645  C CG  . PHE A 1 232 ? 12.274  7.893   48.981  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CG  1 
ATOM   1646  C CD1 . PHE A 1 232 ? 11.943  9.234   48.877  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CD1 1 
ATOM   1647  C CD2 . PHE A 1 232 ? 12.824  7.435   50.163  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CD2 1 
ATOM   1648  C CE1 . PHE A 1 232 ? 12.141  10.096  49.933  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CE1 1 
ATOM   1649  C CE2 . PHE A 1 232 ? 13.028  8.296   51.225  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CE2 1 
ATOM   1650  C CZ  . PHE A 1 232 ? 12.686  9.628   51.109  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CZ  1 
ATOM   1651  N N   . VAL A 1 233 ? 10.655  4.596   50.072  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A N   1 
ATOM   1652  C CA  . VAL A 1 233 ? 9.429   4.252   50.777  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CA  1 
ATOM   1653  C C   . VAL A 1 233 ? 9.291   5.027   52.078  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A C   1 
ATOM   1654  O O   . VAL A 1 233 ? 10.047  4.813   53.027  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A O   1 
ATOM   1655  C CB  . VAL A 1 233 ? 9.328   2.736   51.047  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CB  1 
ATOM   1656  C CG1 . VAL A 1 233 ? 10.616  2.209   51.655  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CG1 1 
ATOM   1657  C CG2 . VAL A 1 233 ? 8.140   2.439   51.943  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CG2 1 
ATOM   1658  N N   . VAL A 1 234 ? 8.319   5.931   52.117  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A N   1 
ATOM   1659  C CA  . VAL A 1 234 ? 8.115   6.761   53.297  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CA  1 
ATOM   1660  C C   . VAL A 1 234 ? 6.703   6.624   53.843  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A C   1 
ATOM   1661  O O   . VAL A 1 234 ? 5.740   6.571   53.083  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A O   1 
ATOM   1662  C CB  . VAL A 1 234 ? 8.409   8.243   53.009  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CB  1 
ATOM   1663  C CG1 . VAL A 1 234 ? 9.872   8.424   52.653  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CG1 1 
ATOM   1664  C CG2 . VAL A 1 234 ? 7.513   8.759   51.895  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CG2 1 
ATOM   1665  N N   . ALA A 1 235 ? 6.594   6.573   55.167  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A N   1 
ATOM   1666  C CA  . ALA A 1 235 ? 5.309   6.426   55.840  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A CA  1 
ATOM   1667  C C   . ALA A 1 235 ? 4.460   7.684   55.702  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A C   1 
ATOM   1668  O O   . ALA A 1 235 ? 4.906   8.786   56.030  1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A O   1 
ATOM   1669  C CB  . ALA A 1 235 ? 5.519   6.088   57.306  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A CB  1 
ATOM   1670  N N   . SER A 1 236 ? 3.233   7.510   55.221  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 250  SER A N   1 
ATOM   1671  C CA  . SER A 1 236 ? 2.319   8.626   55.003  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 250  SER A CA  1 
ATOM   1672  C C   . SER A 1 236 ? 1.745   9.137   56.317  1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 250  SER A C   1 
ATOM   1673  O O   . SER A 1 236 ? 1.271   10.269  56.400  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 250  SER A O   1 
ATOM   1674  C CB  . SER A 1 236 ? 1.184   8.202   54.074  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 250  SER A CB  1 
ATOM   1675  O OG  . SER A 1 236 ? 1.699   7.666   52.870  1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 250  SER A OG  1 
ATOM   1676  N N   . SER A 1 237 ? 1.797   8.293   57.341  1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 251  SER A N   1 
ATOM   1677  C CA  . SER A 1 237 ? 1.211   8.609   58.636  1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 251  SER A CA  1 
ATOM   1678  C C   . SER A 1 237 ? 2.226   9.238   59.581  1.00 89.52  ? ? ? ? ? ? 251  SER A C   1 
ATOM   1679  O O   . SER A 1 237 ? 1.929   9.472   60.751  1.00 96.63  ? ? ? ? ? ? 251  SER A O   1 
ATOM   1680  C CB  . SER A 1 237 ? 0.631   7.347   59.271  1.00 93.95  ? ? ? ? ? ? 251  SER A CB  1 
ATOM   1681  O OG  . SER A 1 237 ? 1.639   6.370   59.457  1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 251  SER A OG  1 
ATOM   1682  N N   . SER A 1 238 ? 3.425   9.500   59.074  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 252  SER A N   1 
ATOM   1683  C CA  . SER A 1 238 ? 4.503   10.023  59.906  1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 252  SER A CA  1 
ATOM   1684  C C   . SER A 1 238 ? 4.440   11.540  60.061  1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 252  SER A C   1 
ATOM   1685  O O   . SER A 1 238 ? 5.292   12.133  60.723  1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 252  SER A O   1 
ATOM   1686  C CB  . SER A 1 238 ? 5.865   9.624   59.334  1.00 89.13  ? ? ? ? ? ? 252  SER A CB  1 
ATOM   1687  O OG  . SER A 1 238 ? 6.135   10.322  58.131  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 252  SER A OG  1 
ATOM   1688  N N   . TYR A 1 239 ? 3.437   12.168  59.454  1.00 95.52  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A N   1 
ATOM   1689  C CA  . TYR A 1 239 ? 3.332   13.622  59.509  1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CA  1 
ATOM   1690  C C   . TYR A 1 239 ? 3.250   14.115  60.952  1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A C   1 
ATOM   1691  O O   . TYR A 1 239 ? 3.646   15.241  61.252  1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A O   1 
ATOM   1692  C CB  . TYR A 1 239 ? 2.147   14.131  58.682  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CB  1 
ATOM   1693  C CG  . TYR A 1 239 ? 0.793   13.899  59.309  1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CG  1 
ATOM   1694  C CD1 . TYR A 1 239 ? 0.184   14.886  60.073  1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CD1 1 
ATOM   1695  C CD2 . TYR A 1 239 ? 0.119   12.700  59.129  1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CD2 1 
ATOM   1696  C CE1 . TYR A 1 239 ? -1.057  14.683  60.646  1.00 102.06 ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CE1 1 
ATOM   1697  C CE2 . TYR A 1 239 ? -1.122  12.487  59.697  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CE2 1 
ATOM   1698  C CZ  . TYR A 1 239 ? -1.705  13.481  60.454  1.00 104.63 ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CZ  1 
ATOM   1699  O OH  . TYR A 1 239 ? -2.940  13.271  61.022  1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 253  TYR A OH  1 
ATOM   1700  N N   . ASN A 1 240 ? 2.743   13.265  61.842  1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A N   1 
ATOM   1701  C CA  . ASN A 1 240 ? 2.740   13.570  63.270  1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A CA  1 
ATOM   1702  C C   . ASN A 1 240 ? 4.032   13.124  63.952  1.00 119.51 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A C   1 
ATOM   1703  O O   . ASN A 1 240 ? 4.850   13.955  64.345  1.00 128.59 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A O   1 
ATOM   1704  C CB  . ASN A 1 240 ? 1.512   12.969  63.965  1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A CB  1 
ATOM   1705  C CG  . ASN A 1 240 ? 1.153   11.587  63.443  1.00 110.77 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A CG  1 
ATOM   1706  O OD1 . ASN A 1 240 ? 2.022   10.743  63.231  1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A OD1 1 
ATOM   1707  N ND2 . ASN A 1 240 ? -0.137  11.357  63.221  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ? 254  ASN A ND2 1 
ATOM   1708  N N   . MET A 1 241 ? 4.209   11.811  64.076  1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 255  MET A N   1 
ATOM   1709  C CA  . MET A 1 241 ? 5.416   11.220  64.653  1.00 120.90 ? ? ? ? ? ? 255  MET A CA  1 
ATOM   1710  C C   . MET A 1 241 ? 5.204   9.745   64.983  1.00 125.95 ? ? ? ? ? ? 255  MET A C   1 
ATOM   1711  O O   . MET A 1 241 ? 4.559   9.016   64.230  1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 255  MET A O   1 
ATOM   1712  C CB  . MET A 1 241 ? 5.876   11.982  65.902  1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 255  MET A CB  1 
ATOM   1713  C CG  . MET A 1 241 ? 4.934   11.910  67.095  1.00 121.16 ? ? ? ? ? ? 255  MET A CG  1 
ATOM   1714  S SD  . MET A 1 241 ? 5.620   12.799  68.509  1.00 355.86 ? ? ? ? ? ? 255  MET A SD  1 
ATOM   1715  C CE  . MET A 1 241 ? 4.356   12.544  69.750  1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 255  MET A CE  1 
ATOM   1716  N N   . THR A 1 249 ? 7.322   14.956  65.921  1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 263  THR A N   1 
ATOM   1717  C CA  . THR A 1 249 ? 8.635   14.996  65.288  1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 263  THR A CA  1 
ATOM   1718  C C   . THR A 1 249 ? 8.526   15.371  63.811  1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 263  THR A C   1 
ATOM   1719  O O   . THR A 1 249 ? 9.461   15.927  63.235  1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 263  THR A O   1 
ATOM   1720  C CB  . THR A 1 249 ? 9.385   13.664  65.452  1.00 118.85 ? ? ? ? ? ? 263  THR A CB  1 
ATOM   1721  O OG1 . THR A 1 249 ? 9.571   13.385  66.846  1.00 125.93 ? ? ? ? ? ? 263  THR A OG1 1 
ATOM   1722  C CG2 . THR A 1 249 ? 10.740  13.717  64.760  1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 263  THR A CG2 1 
ATOM   1723  N N   . ASN A 1 250 ? 7.378   15.074  63.208  1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A N   1 
ATOM   1724  C CA  . ASN A 1 250 ? 7.156   15.347  61.791  1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CA  1 
ATOM   1725  C C   . ASN A 1 250 ? 8.182   14.634  60.910  1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A C   1 
ATOM   1726  O O   . ASN A 1 250 ? 8.982   15.274  60.227  1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A O   1 
ATOM   1727  C CB  . ASN A 1 250 ? 7.195   16.856  61.534  1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CB  1 
ATOM   1728  C CG  . ASN A 1 250 ? 6.737   17.227  60.138  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CG  1 
ATOM   1729  O OD1 . ASN A 1 250 ? 6.542   16.363  59.283  1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A OD1 1 
ATOM   1730  N ND2 . ASN A 1 250 ? 6.572   18.524  59.897  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A ND2 1 
ATOM   1731  N N   . ARG A 1 251 ? 8.149   13.305  60.924  1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A N   1 
ATOM   1732  C CA  . ARG A 1 251 ? 9.105   12.510  60.159  1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CA  1 
ATOM   1733  C C   . ARG A 1 251 ? 8.797   12.551  58.663  1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A C   1 
ATOM   1734  O O   . ARG A 1 251 ? 9.635   12.186  57.831  1.00 70.56  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A O   1 
ATOM   1735  C CB  . ARG A 1 251 ? 9.146   11.069  60.679  1.00 93.99  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CB  1 
ATOM   1736  C CG  . ARG A 1 251 ? 9.707   10.952  62.091  1.00 108.16 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CG  1 
ATOM   1737  C CD  . ARG A 1 251 ? 8.890   9.998   62.947  1.00 132.22 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CD  1 
ATOM   1738  N NE  . ARG A 1 251 ? 9.522   8.689   63.089  1.00 151.58 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NE  1 
ATOM   1739  C CZ  . ARG A 1 251 ? 9.042   7.711   63.852  1.00 162.35 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CZ  1 
ATOM   1740  N NH1 . ARG A 1 251 ? 7.924   7.893   64.543  1.00 161.73 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NH1 1 
ATOM   1741  N NH2 . ARG A 1 251 ? 9.680   6.550   63.927  1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NH2 1 
ATOM   1742  N N   . LEU A 1 252 ? 7.595   13.007  58.328  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A N   1 
ATOM   1743  C CA  . LEU A 1 252 ? 7.210   13.196  56.935  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CA  1 
ATOM   1744  C C   . LEU A 1 252 ? 7.995   14.344  56.311  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A C   1 
ATOM   1745  O O   . LEU A 1 252 ? 8.393   14.277  55.148  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A O   1 
ATOM   1746  C CB  . LEU A 1 252 ? 5.713   13.473  56.817  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CB  1 
ATOM   1747  C CG  . LEU A 1 252 ? 5.263   13.939  55.433  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CG  1 
ATOM   1748  C CD1 . LEU A 1 252 ? 5.548   12.864  54.397  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD1 1 
ATOM   1749  C CD2 . LEU A 1 252 ? 3.790   14.314  55.435  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD2 1 
ATOM   1750  N N   . GLN A 1 253 ? 8.211   15.403  57.084  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A N   1 
ATOM   1751  C CA  . GLN A 1 253 ? 8.992   16.533  56.601  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CA  1 
ATOM   1752  C C   . GLN A 1 253 ? 10.453  16.130  56.458  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A C   1 
ATOM   1753  O O   . GLN A 1 253 ? 11.156  16.605  55.564  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A O   1 
ATOM   1754  C CB  . GLN A 1 253 ? 8.861   17.735  57.535  1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CB  1 
ATOM   1755  C CG  . GLN A 1 253 ? 9.664   18.938  57.076  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CG  1 
ATOM   1756  C CD  . GLN A 1 253 ? 9.350   19.331  55.643  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CD  1 
ATOM   1757  O OE1 . GLN A 1 253 ? 8.188   19.484  55.270  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A OE1 1 
ATOM   1758  N NE2 . GLN A 1 253 ? 10.388  19.490  54.832  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A NE2 1 
ATOM   1759  N N   . GLU A 1 254 ? 10.907  15.250  57.343  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A N   1 
ATOM   1760  C CA  . GLU A 1 254 ? 12.258  14.720  57.245  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CA  1 
ATOM   1761  C C   . GLU A 1 254 ? 12.396  13.920  55.956  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A C   1 
ATOM   1762  O O   . GLU A 1 254 ? 13.366  14.087  55.218  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A O   1 
ATOM   1763  C CB  . GLU A 1 254 ? 12.593  13.859  58.464  1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CB  1 
ATOM   1764  C CG  . GLU A 1 254 ? 12.367  14.569  59.794  1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CG  1 
ATOM   1765  C CD  . GLU A 1 254 ? 13.073  15.914  59.871  1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CD  1 
ATOM   1766  O OE1 . GLU A 1 254 ? 12.514  16.847  60.485  1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A OE1 1 
ATOM   1767  O OE2 . GLU A 1 254 ? 14.188  16.038  59.321  1.00 104.51 ? ? ? ? ? ? 268  GLU A OE2 1 
ATOM   1768  N N   . ALA A 1 255 ? 11.412  13.065  55.682  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A N   1 
ATOM   1769  C CA  . ALA A 1 255 ? 11.390  12.291  54.441  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CA  1 
ATOM   1770  C C   . ALA A 1 255 ? 11.403  13.199  53.220  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A C   1 
ATOM   1771  O O   . ALA A 1 255 ? 12.112  12.931  52.250  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A O   1 
ATOM   1772  C CB  . ALA A 1 255 ? 10.182  11.383  54.399  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CB  1 
ATOM   1773  N N   . LEU A 1 256 ? 10.610  14.266  53.270  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A N   1 
ATOM   1774  C CA  . LEU A 1 256 ? 10.595  15.259  52.198  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CA  1 
ATOM   1775  C C   . LEU A 1 256 ? 11.978  15.866  51.999  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A C   1 
ATOM   1776  O O   . LEU A 1 256 ? 12.430  16.051  50.870  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A O   1 
ATOM   1777  C CB  . LEU A 1 256 ? 9.582   16.365  52.496  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CB  1 
ATOM   1778  C CG  . LEU A 1 256 ? 8.116   16.027  52.240  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CG  1 
ATOM   1779  C CD1 . LEU A 1 256 ? 7.230   17.155  52.726  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD1 1 
ATOM   1780  C CD2 . LEU A 1 256 ? 7.886   15.763  50.763  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD2 1 
ATOM   1781  N N   . ASN A 1 257 ? 12.642  16.178  53.106  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A N   1 
ATOM   1782  C CA  . ASN A 1 257 ? 13.993  16.719  53.064  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A CA  1 
ATOM   1783  C C   . ASN A 1 257 ? 14.965  15.762  52.383  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A C   1 
ATOM   1784  O O   . ASN A 1 257 ? 15.701  16.146  51.468  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A O   1 
ATOM   1785  C CB  . ASN A 1 257 ? 14.476  17.050  54.477  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A CB  1 
ATOM   1786  C CG  . ASN A 1 257 ? 13.993  18.406  54.955  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A CG  1 
ATOM   1787  O OD1 . ASN A 1 257 ? 13.173  19.050  54.301  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A OD1 1 
ATOM   1788  N ND2 . ASN A 1 257 ? 14.503  18.848  56.100  1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A ND2 1 
ATOM   1789  N N   . LEU A 1 258 ? 14.961  14.514  52.839  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A N   1 
ATOM   1790  C CA  . LEU A 1 258 ? 15.820  13.486  52.270  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CA  1 
ATOM   1791  C C   . LEU A 1 258 ? 15.566  13.361  50.777  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A C   1 
ATOM   1792  O O   . LEU A 1 258 ? 16.497  13.170  49.988  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A O   1 
ATOM   1793  C CB  . LEU A 1 258 ? 15.570  12.144  52.956  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CB  1 
ATOM   1794  C CG  . LEU A 1 258 ? 16.462  10.987  52.510  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CG  1 
ATOM   1795  C CD1 . LEU A 1 258 ? 17.918  11.375  52.645  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CD1 1 
ATOM   1796  C CD2 . LEU A 1 258 ? 16.161  9.745   53.328  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CD2 1 
ATOM   1797  N N   . PHE A 1 259 ? 14.299  13.478  50.391  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A N   1 
ATOM   1798  C CA  . PHE A 1 259 ? 13.939  13.377  48.986  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CA  1 
ATOM   1799  C C   . PHE A 1 259 ? 14.496  14.539  48.184  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A C   1 
ATOM   1800  O O   . PHE A 1 259 ? 15.129  14.331  47.160  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A O   1 
ATOM   1801  C CB  . PHE A 1 259 ? 12.429  13.300  48.789  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CB  1 
ATOM   1802  C CG  . PHE A 1 259 ? 12.021  13.256  47.348  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CG  1 
ATOM   1803  C CD1 . PHE A 1 259 ? 12.029  12.060  46.650  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD1 1 
ATOM   1804  C CD2 . PHE A 1 259 ? 11.647  14.413  46.685  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD2 1 
ATOM   1805  C CE1 . PHE A 1 259 ? 11.661  12.018  45.321  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE1 1 
ATOM   1806  C CE2 . PHE A 1 259 ? 11.277  14.376  45.357  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE2 1 
ATOM   1807  C CZ  . PHE A 1 259 ? 11.284  13.177  44.674  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CZ  1 
ATOM   1808  N N   . LYS A 1 260 ? 14.252  15.760  48.647  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A N   1 
ATOM   1809  C CA  . LYS A 1 260 ? 14.762  16.943  47.963  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CA  1 
ATOM   1810  C C   . LYS A 1 260 ? 16.277  16.841  47.796  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A C   1 
ATOM   1811  O O   . LYS A 1 260 ? 16.815  17.153  46.731  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A O   1 
ATOM   1812  C CB  . LYS A 1 260 ? 14.386  18.219  48.724  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CB  1 
ATOM   1813  C CG  . LYS A 1 260 ? 14.318  19.470  47.854  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CG  1 
ATOM   1814  C CD  . LYS A 1 260 ? 13.892  20.700  48.653  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CD  1 
ATOM   1815  C CE  . LYS A 1 260 ? 14.976  21.135  49.631  1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CE  1 
ATOM   1816  N NZ  . LYS A 1 260 ? 14.613  22.385  50.361  1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A NZ  1 
ATOM   1817  N N   . SER A 1 261 ? 16.958  16.392  48.847  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 275  SER A N   1 
ATOM   1818  C CA  . SER A 1 261 ? 18.410  16.232  48.807  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 275  SER A CA  1 
ATOM   1819  C C   . SER A 1 261 ? 18.835  15.209  47.761  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 275  SER A C   1 
ATOM   1820  O O   . SER A 1 261 ? 19.754  15.452  46.980  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 275  SER A O   1 
ATOM   1821  C CB  . SER A 1 261 ? 18.954  15.835  50.178  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 275  SER A CB  1 
ATOM   1822  O OG  . SER A 1 261 ? 18.650  16.823  51.146  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 275  SER A OG  1 
ATOM   1823  N N   . ILE A 1 262 ? 18.167  14.061  47.750  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A N   1 
ATOM   1824  C CA  . ILE A 1 262 ? 18.454  13.041  46.751  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CA  1 
ATOM   1825  C C   . ILE A 1 262 ? 18.241  13.591  45.344  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A C   1 
ATOM   1826  O O   . ILE A 1 262 ? 19.046  13.353  44.449  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A O   1 
ATOM   1827  C CB  . ILE A 1 262 ? 17.575  11.793  46.953  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CB  1 
ATOM   1828  C CG1 . ILE A 1 262 ? 17.961  11.083  48.252  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CG1 1 
ATOM   1829  C CG2 . ILE A 1 262 ? 17.714  10.840  45.780  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CG2 1 
ATOM   1830  C CD1 . ILE A 1 262 ? 17.187  9.804   48.505  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CD1 1 
ATOM   1831  N N   . TRP A 1 263 ? 17.161  14.346  45.173  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A N   1 
ATOM   1832  C CA  . TRP A 1 263 ? 16.745  14.869  43.877  1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CA  1 
ATOM   1833  C C   . TRP A 1 263 ? 17.701  15.944  43.370  1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A C   1 
ATOM   1834  O O   . TRP A 1 263 ? 17.888  16.096  42.164  1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A O   1 
ATOM   1835  C CB  . TRP A 1 263 ? 15.321  15.432  43.977  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CB  1 
ATOM   1836  C CG  . TRP A 1 263 ? 14.567  15.489  42.677  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CG  1 
ATOM   1837  C CD1 . TRP A 1 263 ? 14.273  16.604  41.949  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CD1 1 
ATOM   1838  C CD2 . TRP A 1 263 ? 13.998  14.383  41.962  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CD2 1 
ATOM   1839  N NE1 . TRP A 1 263 ? 13.562  16.263  40.823  1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A NE1 1 
ATOM   1840  C CE2 . TRP A 1 263 ? 13.380  14.906  40.808  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CE2 1 
ATOM   1841  C CE3 . TRP A 1 263 ? 13.956  13.003  42.182  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CE3 1 
ATOM   1842  C CZ2 . TRP A 1 263 ? 12.730  14.097  39.879  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CZ2 1 
ATOM   1843  C CZ3 . TRP A 1 263 ? 13.307  12.202  41.258  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CZ3 1 
ATOM   1844  C CH2 . TRP A 1 263 ? 12.704  12.752  40.121  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CH2 1 
ATOM   1845  N N   . ASN A 1 264 ? 18.302  16.691  44.291  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A N   1 
ATOM   1846  C CA  . ASN A 1 264 ? 19.197  17.783  43.912  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A CA  1 
ATOM   1847  C C   . ASN A 1 264 ? 20.684  17.441  43.895  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A C   1 
ATOM   1848  O O   . ASN A 1 264 ? 21.510  18.266  43.503  1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A O   1 
ATOM   1849  C CB  . ASN A 1 264 ? 18.961  18.997  44.806  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A CB  1 
ATOM   1850  C CG  . ASN A 1 264 ? 17.615  19.626  44.573  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A CG  1 
ATOM   1851  O OD1 . ASN A 1 264 ? 16.981  19.390  43.545  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A OD1 1 
ATOM   1852  N ND2 . ASN A 1 264 ? 17.168  20.437  45.523  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A ND2 1 
ATOM   1853  N N   . ASN A 1 265 ? 21.028  16.229  44.310  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A N   1 
ATOM   1854  C CA  . ASN A 1 265 ? 22.428  15.830  44.342  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CA  1 
ATOM   1855  C C   . ASN A 1 265 ? 23.005  15.698  42.940  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A C   1 
ATOM   1856  O O   . ASN A 1 265 ? 22.356  15.153  42.050  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A O   1 
ATOM   1857  C CB  . ASN A 1 265 ? 22.600  14.520  45.098  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CB  1 
ATOM   1858  C CG  . ASN A 1 265 ? 24.037  14.063  45.128  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CG  1 
ATOM   1859  O OD1 . ASN A 1 265 ? 24.511  13.408  44.198  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A OD1 1 
ATOM   1860  N ND2 . ASN A 1 265 ? 24.746  14.413  46.195  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A ND2 1 
ATOM   1861  N N   . ARG A 1 266 ? 24.228  16.186  42.752  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A N   1 
ATOM   1862  C CA  . ARG A 1 266 ? 24.838  16.228  41.425  1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CA  1 
ATOM   1863  C C   . ARG A 1 266 ? 25.018  14.844  40.802  1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A C   1 
ATOM   1864  O O   . ARG A 1 266 ? 24.879  14.677  39.589  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A O   1 
ATOM   1865  C CB  . ARG A 1 266 ? 26.175  16.977  41.457  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CB  1 
ATOM   1866  C CG  . ARG A 1 266 ? 27.282  16.262  42.207  1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CG  1 
ATOM   1867  C CD  . ARG A 1 266 ? 28.631  16.903  41.925  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CD  1 
ATOM   1868  N NE  . ARG A 1 266 ? 29.013  16.768  40.522  1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 280  ARG A NE  1 
ATOM   1869  C CZ  . ARG A 1 266 ? 30.181  17.161  40.023  1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CZ  1 
ATOM   1870  N NH1 . ARG A 1 266 ? 31.090  17.717  40.814  1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 280  ARG A NH1 1 
ATOM   1871  N NH2 . ARG A 1 266 ? 30.442  16.996  38.734  1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 280  ARG A NH2 1 
ATOM   1872  N N   . TRP A 1 267 ? 25.328  13.856  41.635  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A N   1 
ATOM   1873  C CA  . TRP A 1 267 ? 25.532  12.492  41.161  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CA  1 
ATOM   1874  C C   . TRP A 1 267 ? 24.208  11.765  40.930  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A C   1 
ATOM   1875  O O   . TRP A 1 267 ? 24.132  10.820  40.143  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A O   1 
ATOM   1876  C CB  . TRP A 1 267 ? 26.408  11.714  42.145  1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CB  1 
ATOM   1877  C CG  . TRP A 1 267 ? 27.691  12.414  42.468  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CG  1 
ATOM   1878  C CD1 . TRP A 1 267 ? 28.084  12.887  43.686  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CD1 1 
ATOM   1879  C CD2 . TRP A 1 267 ? 28.745  12.736  41.552  1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CD2 1 
ATOM   1880  N NE1 . TRP A 1 267 ? 29.321  13.477  43.587  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A NE1 1 
ATOM   1881  C CE2 . TRP A 1 267 ? 29.748  13.398  42.288  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CE2 1 
ATOM   1882  C CE3 . TRP A 1 267 ? 28.938  12.526  40.184  1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CE3 1 
ATOM   1883  C CZ2 . TRP A 1 267 ? 30.926  13.850  41.700  1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CZ2 1 
ATOM   1884  C CZ3 . TRP A 1 267 ? 30.107  12.976  39.603  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CZ3 1 
ATOM   1885  C CH2 . TRP A 1 267 ? 31.087  13.630  40.360  1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CH2 1 
ATOM   1886  N N   . LEU A 1 268 ? 23.172  12.202  41.637  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A N   1 
ATOM   1887  C CA  . LEU A 1 268 ? 21.847  11.599  41.532  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CA  1 
ATOM   1888  C C   . LEU A 1 268 ? 20.859  12.342  40.621  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A C   1 
ATOM   1889  O O   . LEU A 1 268 ? 19.692  11.963  40.526  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A O   1 
ATOM   1890  C CB  . LEU A 1 268 ? 21.260  11.399  42.927  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CB  1 
ATOM   1891  C CG  . LEU A 1 268 ? 22.042  10.363  43.736  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CG  1 
ATOM   1892  C CD1 . LEU A 1 268 ? 21.534  10.251  45.163  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD1 1 
ATOM   1893  C CD2 . LEU A 1 268 ? 21.977  9.018   43.035  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD2 1 
ATOM   1894  N N   . ARG A 1 269 ? 21.321  13.406  39.972  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A N   1 
ATOM   1895  C CA  . ARG A 1 269 ? 20.454  14.225  39.124  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CA  1 
ATOM   1896  C C   . ARG A 1 269 ? 19.775  13.445  37.998  1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A C   1 
ATOM   1897  O O   . ARG A 1 269 ? 18.716  13.847  37.516  1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A O   1 
ATOM   1898  C CB  . ARG A 1 269 ? 21.234  15.401  38.528  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CB  1 
ATOM   1899  C CG  . ARG A 1 269 ? 21.635  16.465  39.532  1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CG  1 
ATOM   1900  C CD  . ARG A 1 269 ? 22.549  17.499  38.899  1.00 79.08  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CD  1 
ATOM   1901  N NE  . ARG A 1 269 ? 23.151  18.376  39.899  1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A NE  1 
ATOM   1902  C CZ  . ARG A 1 269 ? 24.115  19.252  39.640  1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CZ  1 
ATOM   1903  N NH1 . ARG A 1 269 ? 24.590  19.372  38.408  1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A NH1 1 
ATOM   1904  N NH2 . ARG A 1 269 ? 24.607  20.008  40.613  1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A NH2 1 
ATOM   1905  N N   . THR A 1 270 ? 20.385  12.343  37.573  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 284  THR A N   1 
ATOM   1906  C CA  . THR A 1 270 ? 19.847  11.561  36.461  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 284  THR A CA  1 
ATOM   1907  C C   . THR A 1 270 ? 18.981  10.373  36.890  1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 284  THR A C   1 
ATOM   1908  O O   . THR A 1 270 ? 18.437  9.665   36.042  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 284  THR A O   1 
ATOM   1909  C CB  . THR A 1 270 ? 20.972  11.043  35.542  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 284  THR A CB  1 
ATOM   1910  O OG1 . THR A 1 270 ? 21.764  10.078  36.245  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 284  THR A OG1 1 
ATOM   1911  C CG2 . THR A 1 270 ? 21.858  12.192  35.084  1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 284  THR A CG2 1 
ATOM   1912  N N   . ILE A 1 271 ? 18.844  10.158  38.197  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A N   1 
ATOM   1913  C CA  . ILE A 1 271 ? 18.150  8.975   38.708  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CA  1 
ATOM   1914  C C   . ILE A 1 271 ? 16.699  9.244   39.096  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A C   1 
ATOM   1915  O O   . ILE A 1 271 ? 16.416  10.158  39.871  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A O   1 
ATOM   1916  C CB  . ILE A 1 271 ? 18.874  8.381   39.928  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CB  1 
ATOM   1917  C CG1 . ILE A 1 271 ? 20.329  8.074   39.580  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CG1 1 
ATOM   1918  C CG2 . ILE A 1 271 ? 18.163  7.129   40.403  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CG2 1 
ATOM   1919  C CD1 . ILE A 1 271 ? 20.481  7.250   38.325  1.00 80.35  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CD1 1 
ATOM   1920  N N   . SER A 1 272 ? 15.787  8.433   38.564  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 286  SER A N   1 
ATOM   1921  C CA  . SER A 1 272 ? 14.362  8.570   38.861  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 286  SER A CA  1 
ATOM   1922  C C   . SER A 1 272 ? 13.989  7.886   40.172  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 286  SER A C   1 
ATOM   1923  O O   . SER A 1 272 ? 14.479  6.799   40.486  1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 286  SER A O   1 
ATOM   1924  C CB  . SER A 1 272 ? 13.509  8.012   37.717  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 286  SER A CB  1 
ATOM   1925  O OG  . SER A 1 272 ? 13.706  8.746   36.522  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 286  SER A OG  1 
ATOM   1926  N N   . VAL A 1 273 ? 13.111  8.531   40.931  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A N   1 
ATOM   1927  C CA  . VAL A 1 273 ? 12.692  8.021   42.231  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CA  1 
ATOM   1928  C C   . VAL A 1 273 ? 11.279  7.454   42.181  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A C   1 
ATOM   1929  O O   . VAL A 1 273 ? 10.315  8.200   42.005  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A O   1 
ATOM   1930  C CB  . VAL A 1 273 ? 12.740  9.132   43.305  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CB  1 
ATOM   1931  C CG1 . VAL A 1 273 ? 12.018  8.695   44.573  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CG1 1 
ATOM   1932  C CG2 . VAL A 1 273 ? 14.177  9.519   43.604  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CG2 1 
ATOM   1933  N N   . ILE A 1 274 ? 11.158  6.138   42.339  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A N   1 
ATOM   1934  C CA  . ILE A 1 274 ? 9.845   5.517   42.465  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CA  1 
ATOM   1935  C C   . ILE A 1 274 ? 9.430   5.616   43.925  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A C   1 
ATOM   1936  O O   . ILE A 1 274 ? 10.062  5.024   44.800  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A O   1 
ATOM   1937  C CB  . ILE A 1 274 ? 9.871   4.031   42.077  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CB  1 
ATOM   1938  C CG1 . ILE A 1 274 ? 10.276  3.848   40.615  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CG1 1 
ATOM   1939  C CG2 . ILE A 1 274 ? 8.516   3.399   42.328  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CG2 1 
ATOM   1940  C CD1 . ILE A 1 274 ? 10.357  2.390   40.199  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CD1 1 
ATOM   1941  N N   . LEU A 1 275 ? 8.354   6.350   44.179  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A N   1 
ATOM   1942  C CA  . LEU A 1 275 ? 7.957   6.684   45.540  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CA  1 
ATOM   1943  C C   . LEU A 1 275 ? 6.816   5.813   46.045  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A C   1 
ATOM   1944  O O   . LEU A 1 275 ? 5.744   5.765   45.444  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A O   1 
ATOM   1945  C CB  . LEU A 1 275 ? 7.557   8.158   45.625  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CB  1 
ATOM   1946  C CG  . LEU A 1 275 ? 6.974   8.640   46.952  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CG  1 
ATOM   1947  C CD1 . LEU A 1 275 ? 8.037   8.632   48.033  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD1 1 
ATOM   1948  C CD2 . LEU A 1 275 ? 6.392   10.028  46.792  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD2 1 
ATOM   1949  N N   . PHE A 1 276 ? 7.060   5.126   47.156  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A N   1 
ATOM   1950  C CA  . PHE A 1 276 ? 6.037   4.338   47.825  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CA  1 
ATOM   1951  C C   . PHE A 1 276 ? 5.625   5.014   49.121  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A C   1 
ATOM   1952  O O   . PHE A 1 276 ? 6.410   5.089   50.074  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A O   1 
ATOM   1953  C CB  . PHE A 1 276 ? 6.540   2.924   48.123  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CB  1 
ATOM   1954  C CG  . PHE A 1 276 ? 6.482   1.999   46.945  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CG  1 
ATOM   1955  C CD1 . PHE A 1 276 ? 5.435   2.069   46.046  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CD1 1 
ATOM   1956  C CD2 . PHE A 1 276 ? 7.478   1.061   46.736  1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CD2 1 
ATOM   1957  C CE1 . PHE A 1 276 ? 5.381   1.220   44.960  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CE1 1 
ATOM   1958  C CE2 . PHE A 1 276 ? 7.430   0.211   45.650  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CE2 1 
ATOM   1959  C CZ  . PHE A 1 276 ? 6.381   0.290   44.762  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CZ  1 
ATOM   1960  N N   . LEU A 1 277 ? 4.388   5.503   49.149  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A N   1 
ATOM   1961  C CA  . LEU A 1 277 ? 3.831   6.098   50.354  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CA  1 
ATOM   1962  C C   . LEU A 1 277 ? 3.144   4.999   51.149  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A C   1 
ATOM   1963  O O   . LEU A 1 277 ? 2.138   4.436   50.722  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A O   1 
ATOM   1964  C CB  . LEU A 1 277 ? 2.848   7.218   50.008  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CB  1 
ATOM   1965  C CG  . LEU A 1 277 ? 3.428   8.360   49.172  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CG  1 
ATOM   1966  C CD1 . LEU A 1 277 ? 2.477   9.547   49.131  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CD1 1 
ATOM   1967  C CD2 . LEU A 1 277 ? 4.780   8.781   49.722  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CD2 1 
ATOM   1968  N N   . ASN A 1 278 ? 3.707   4.708   52.315  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A N   1 
ATOM   1969  C CA  . ASN A 1 278 ? 3.341   3.542   53.099  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CA  1 
ATOM   1970  C C   . ASN A 1 278 ? 2.351   3.898   54.194  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A C   1 
ATOM   1971  O O   . ASN A 1 278 ? 1.963   5.058   54.334  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A O   1 
ATOM   1972  C CB  . ASN A 1 278 ? 4.603   2.936   53.711  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CB  1 
ATOM   1973  C CG  . ASN A 1 278 ? 4.561   1.428   53.759  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CG  1 
ATOM   1974  O OD1 . ASN A 1 278 ? 4.610   0.761   52.725  1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A OD1 1 
ATOM   1975  N ND2 . ASN A 1 278 ? 4.481   0.877   54.963  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A ND2 1 
ATOM   1976  N N   . LYS A 1 279 ? 1.949   2.896   54.969  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A N   1 
ATOM   1977  C CA  . LYS A 1 279 ? 1.047   3.108   56.091  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CA  1 
ATOM   1978  C C   . LYS A 1 279 ? -0.191  3.898   55.681  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A C   1 
ATOM   1979  O O   . LYS A 1 279 ? -0.535  4.894   56.316  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A O   1 
ATOM   1980  C CB  . LYS A 1 279 ? 1.768   3.843   57.221  1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CB  1 
ATOM   1981  C CG  . LYS A 1 279 ? 2.831   3.033   57.935  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CG  1 
ATOM   1982  C CD  . LYS A 1 279 ? 3.418   3.857   59.065  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CD  1 
ATOM   1983  C CE  . LYS A 1 279 ? 4.491   3.108   59.825  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CE  1 
ATOM   1984  N NZ  . LYS A 1 279 ? 5.156   3.996   60.821  1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A NZ  1 
ATOM   1985  N N   . GLN A 1 280 ? -0.852  3.461   54.616  1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A N   1 
ATOM   1986  C CA  . GLN A 1 280 ? -2.084  4.106   54.179  1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CA  1 
ATOM   1987  C C   . GLN A 1 280 ? -3.145  4.019   55.268  1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A C   1 
ATOM   1988  O O   . GLN A 1 280 ? -3.746  5.025   55.651  1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A O   1 
ATOM   1989  C CB  . GLN A 1 280 ? -2.605  3.466   52.892  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CB  1 
ATOM   1990  C CG  . GLN A 1 280 ? -1.691  3.649   51.692  1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CG  1 
ATOM   1991  C CD  . GLN A 1 280 ? -1.446  5.109   51.373  1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CD  1 
ATOM   1992  O OE1 . GLN A 1 280 ? -2.371  5.919   51.385  1.00 123.84 ? ? ? ? ? ? 294  GLN A OE1 1 
ATOM   1993  N NE2 . GLN A 1 280 ? -0.195  5.456   51.099  1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 294  GLN A NE2 1 
ATOM   1994  N N   . ASP A 1 281 ? -3.369  2.806   55.766  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A N   1 
ATOM   1995  C CA  . ASP A 1 281 ? -4.368  2.582   56.801  1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A CA  1 
ATOM   1996  C C   . ASP A 1 281 ? -4.115  3.478   58.007  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A C   1 
ATOM   1997  O O   . ASP A 1 281 ? -5.028  4.138   58.502  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A O   1 
ATOM   1998  C CB  . ASP A 1 281 ? -4.403  1.111   57.223  1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A CB  1 
ATOM   1999  C CG  . ASP A 1 281 ? -3.122  0.664   57.891  1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A CG  1 
ATOM   2000  O OD1 . ASP A 1 281 ? -2.037  1.077   57.431  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A OD1 1 
ATOM   2001  O OD2 . ASP A 1 281 ? -3.203  -0.096  58.880  1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 295  ASP A OD2 1 
ATOM   2002  N N   . LEU A 1 282 ? -2.869  3.506   58.465  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A N   1 
ATOM   2003  C CA  . LEU A 1 282 ? -2.502  4.312   59.620  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CA  1 
ATOM   2004  C C   . LEU A 1 282 ? -2.804  5.788   59.377  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A C   1 
ATOM   2005  O O   . LEU A 1 282 ? -3.309  6.484   60.265  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A O   1 
ATOM   2006  C CB  . LEU A 1 282 ? -1.026  4.117   59.961  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CB  1 
ATOM   2007  C CG  . LEU A 1 282 ? -0.586  4.765   61.272  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CG  1 
ATOM   2008  C CD1 . LEU A 1 282 ? -1.585  4.441   62.373  1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD1 1 
ATOM   2009  C CD2 . LEU A 1 282 ? 0.817   4.319   61.656  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD2 1 
ATOM   2010  N N   . LEU A 1 283 ? -2.493  6.265   58.174  1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A N   1 
ATOM   2011  C CA  . LEU A 1 283 ? -2.827  7.634   57.799  1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CA  1 
ATOM   2012  C C   . LEU A 1 283 ? -4.326  7.855   57.933  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A C   1 
ATOM   2013  O O   . LEU A 1 283 ? -4.762  8.816   58.562  1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A O   1 
ATOM   2014  C CB  . LEU A 1 283 ? -2.380  7.951   56.371  1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CB  1 
ATOM   2015  C CG  . LEU A 1 283 ? -2.884  9.305   55.854  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CG  1 
ATOM   2016  C CD1 . LEU A 1 283 ? -2.325  10.448  56.694  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CD1 1 
ATOM   2017  C CD2 . LEU A 1 283 ? -2.556  9.507   54.379  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CD2 1 
ATOM   2018  N N   . ALA A 1 284 ? -5.111  6.958   57.343  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A N   1 
ATOM   2019  C CA  . ALA A 1 284 ? -6.566  7.045   57.423  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A CA  1 
ATOM   2020  C C   . ALA A 1 284 ? -7.030  7.185   58.872  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A C   1 
ATOM   2021  O O   . ALA A 1 284 ? -7.834  8.063   59.197  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A O   1 
ATOM   2022  C CB  . ALA A 1 284 ? -7.205  5.828   56.772  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A CB  1 
ATOM   2023  N N   . GLU A 1 285 ? -6.513  6.318   59.738  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A N   1 
ATOM   2024  C CA  . GLU A 1 285 ? -6.868  6.337   61.152  1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CA  1 
ATOM   2025  C C   . GLU A 1 285 ? -6.585  7.704   61.754  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A C   1 
ATOM   2026  O O   . GLU A 1 285 ? -7.479  8.353   62.305  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A O   1 
ATOM   2027  C CB  . GLU A 1 285 ? -6.074  5.279   61.921  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CB  1 
ATOM   2028  C CG  . GLU A 1 285 ? -6.220  3.867   61.387  1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CG  1 
ATOM   2029  C CD  . GLU A 1 285 ? -5.417  2.860   62.187  1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CD  1 
ATOM   2030  O OE1 . GLU A 1 285 ? -4.961  3.208   63.298  1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A OE1 1 
ATOM   2031  O OE2 . GLU A 1 285 ? -5.242  1.720   61.706  1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 299  GLU A OE2 1 
ATOM   2032  N N   . LYS A 1 286 ? -5.334  8.137   61.640  1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A N   1 
ATOM   2033  C CA  . LYS A 1 286 ? -4.911  9.396   62.237  1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A CA  1 
ATOM   2034  C C   . LYS A 1 286 ? -5.769  10.558  61.747  1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A C   1 
ATOM   2035  O O   . LYS A 1 286 ? -6.132  11.443  62.521  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A O   1 
ATOM   2036  C CB  . LYS A 1 286 ? -3.436  9.664   61.930  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A CB  1 
ATOM   2037  N N   . VAL A 1 287 ? -6.097  10.542  60.460  1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A N   1 
ATOM   2038  C CA  . VAL A 1 287 ? -6.843  11.631  59.838  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CA  1 
ATOM   2039  C C   . VAL A 1 287 ? -8.291  11.673  60.320  1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A C   1 
ATOM   2040  O O   . VAL A 1 287 ? -8.806  12.736  60.671  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A O   1 
ATOM   2041  C CB  . VAL A 1 287 ? -6.800  11.529  58.297  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CB  1 
ATOM   2042  C CG1 . VAL A 1 287 ? -7.805  12.477  57.659  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CG1 1 
ATOM   2043  C CG2 . VAL A 1 287 ? -5.395  11.811  57.791  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CG2 1 
ATOM   2044  N N   . LEU A 1 288 ? -8.940  10.512  60.343  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A N   1 
ATOM   2045  C CA  . LEU A 1 288 ? -10.323 10.414  60.806  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CA  1 
ATOM   2046  C C   . LEU A 1 288 ? -10.457 10.751  62.290  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A C   1 
ATOM   2047  O O   . LEU A 1 288 ? -11.470 11.305  62.714  1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A O   1 
ATOM   2048  C CB  . LEU A 1 288 ? -10.888 9.020   60.533  1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CB  1 
ATOM   2049  C CG  . LEU A 1 288 ? -10.888 8.568   59.073  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CG  1 
ATOM   2050  C CD1 . LEU A 1 288 ? -11.363 7.131   58.968  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CD1 1 
ATOM   2051  C CD2 . LEU A 1 288 ? -11.751 9.490   58.231  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CD2 1 
ATOM   2052  N N   . ALA A 1 289 ? -9.432  10.411  63.069  1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A N   1 
ATOM   2053  C CA  . ALA A 1 289 ? -9.415  10.706  64.501  1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A CA  1 
ATOM   2054  C C   . ALA A 1 289 ? -9.518  12.205  64.769  1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A C   1 
ATOM   2055  O O   . ALA A 1 289 ? -10.341 12.644  65.568  1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A O   1 
ATOM   2056  C CB  . ALA A 1 289 ? -8.162  10.145  65.134  1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A CB  1 
ATOM   2057  N N   . GLY A 1 290 ? -8.669  12.985  64.108  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 304  GLY A N   1 
ATOM   2058  C CA  . GLY A 1 290 ? -8.748  14.434  64.181  1.00 96.28  ? ? ? ? ? ? 304  GLY A CA  1 
ATOM   2059  C C   . GLY A 1 290 ? -7.799  15.119  65.149  1.00 105.87 ? ? ? ? ? ? 304  GLY A C   1 
ATOM   2060  O O   . GLY A 1 290 ? -7.521  16.309  65.000  1.00 112.26 ? ? ? ? ? ? 304  GLY A O   1 
ATOM   2061  N N   . LYS A 1 291 ? -7.297  14.384  66.137  1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 305  LYS A N   1 
ATOM   2062  C CA  . LYS A 1 291 ? -6.428  14.981  67.150  1.00 105.81 ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CA  1 
ATOM   2063  C C   . LYS A 1 291 ? -5.189  15.608  66.517  1.00 108.73 ? ? ? ? ? ? 305  LYS A C   1 
ATOM   2064  O O   . LYS A 1 291 ? -4.824  16.746  66.825  1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 305  LYS A O   1 
ATOM   2065  C CB  . LYS A 1 291 ? -6.023  13.947  68.205  1.00 101.30 ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CB  1 
ATOM   2066  C CG  . LYS A 1 291 ? -7.199  13.279  68.901  1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CG  1 
ATOM   2067  C CD  . LYS A 1 291 ? -6.736  12.242  69.912  1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CD  1 
ATOM   2068  C CE  . LYS A 1 291 ? -7.908  11.425  70.442  1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CE  1 
ATOM   2069  N NZ  . LYS A 1 291 ? -8.597  10.660  69.362  1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A NZ  1 
ATOM   2070  N N   . SER A 1 292 ? -4.553  14.859  65.622  1.00 112.00 ? ? ? ? ? ? 306  SER A N   1 
ATOM   2071  C CA  . SER A 1 292 ? -3.363  15.328  64.931  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 306  SER A CA  1 
ATOM   2072  C C   . SER A 1 292 ? -3.730  15.785  63.528  1.00 99.35  ? ? ? ? ? ? 306  SER A C   1 
ATOM   2073  O O   . SER A 1 292 ? -4.036  14.966  62.663  1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 306  SER A O   1 
ATOM   2074  C CB  . SER A 1 292 ? -2.330  14.205  64.846  1.00 112.55 ? ? ? ? ? ? 306  SER A CB  1 
ATOM   2075  O OG  . SER A 1 292 ? -2.053  13.662  66.124  1.00 115.42 ? ? ? ? ? ? 306  SER A OG  1 
ATOM   2076  N N   . LYS A 1 293 ? -3.683  17.092  63.299  1.00 101.43 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A N   1 
ATOM   2077  C CA  . LYS A 1 293 ? -4.066  17.646  62.007  1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CA  1 
ATOM   2078  C C   . LYS A 1 293 ? -2.844  17.974  61.156  1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A C   1 
ATOM   2079  O O   . LYS A 1 293 ? -1.899  18.609  61.622  1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A O   1 
ATOM   2080  C CB  . LYS A 1 293 ? -4.935  18.892  62.190  1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CB  1 
ATOM   2081  C CG  . LYS A 1 293 ? -6.178  18.906  61.317  1.00 113.88 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CG  1 
ATOM   2082  C CD  . LYS A 1 293 ? -7.140  17.801  61.724  1.00 121.95 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CD  1 
ATOM   2083  C CE  . LYS A 1 293 ? -8.305  17.687  60.754  1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CE  1 
ATOM   2084  N NZ  . LYS A 1 293 ? -7.866  17.211  59.414  1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 307  LYS A NZ  1 
ATOM   2085  N N   . ILE A 1 294 ? -2.870  17.530  59.905  1.00 97.41  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A N   1 
ATOM   2086  C CA  . ILE A 1 294 ? -1.782  17.792  58.976  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CA  1 
ATOM   2087  C C   . ILE A 1 294 ? -1.432  19.274  58.950  1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A C   1 
ATOM   2088  O O   . ILE A 1 294 ? -0.261  19.640  59.008  1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 308  ILE A O   1 
ATOM   2089  C CB  . ILE A 1 294 ? -2.148  17.342  57.553  1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CB  1 
ATOM   2090  C CG1 . ILE A 1 294 ? -2.394  15.835  57.522  1.00 83.21  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CG1 1 
ATOM   2091  C CG2 . ILE A 1 294 ? -1.053  17.717  56.572  1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CG2 1 
ATOM   2092  C CD1 . ILE A 1 294 ? -2.841  15.327  56.178  1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CD1 1 
ATOM   2093  N N   . GLU A 1 295 ? -2.455  20.121  58.880  1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A N   1 
ATOM   2094  C CA  . GLU A 1 295 ? -2.262  21.564  58.751  1.00 99.21  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CA  1 
ATOM   2095  C C   . GLU A 1 295 ? -1.405  22.145  59.873  1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A C   1 
ATOM   2096  O O   . GLU A 1 295 ? -0.848  23.237  59.740  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A O   1 
ATOM   2097  C CB  . GLU A 1 295 ? -3.612  22.283  58.683  1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CB  1 
ATOM   2098  C CG  . GLU A 1 295 ? -4.484  22.095  59.912  1.00 126.68 ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CG  1 
ATOM   2099  C CD  . GLU A 1 295 ? -5.884  22.645  59.720  1.00 135.38 ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CD  1 
ATOM   2100  O OE1 . GLU A 1 295 ? -6.305  22.806  58.555  1.00 142.57 ? ? ? ? ? ? 309  GLU A OE1 1 
ATOM   2101  O OE2 . GLU A 1 295 ? -6.563  22.918  60.732  1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 309  GLU A OE2 1 
ATOM   2102  N N   . ASP A 1 296 ? -1.304  21.418  60.980  1.00 84.74  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A N   1 
ATOM   2103  C CA  . ASP A 1 296 ? -0.390  21.804  62.045  1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A CA  1 
ATOM   2104  C C   . ASP A 1 296 ? 1.038   21.799  61.514  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A C   1 
ATOM   2105  O O   . ASP A 1 296 ? 1.764   22.782  61.648  1.00 92.34  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A O   1 
ATOM   2106  C CB  . ASP A 1 296 ? -0.510  20.855  63.238  1.00 94.19  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A CB  1 
ATOM   2107  C CG  . ASP A 1 296 ? -1.824  21.009  63.977  1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A CG  1 
ATOM   2108  O OD1 . ASP A 1 296 ? -2.820  21.421  63.344  1.00 94.88  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A OD1 1 
ATOM   2109  O OD2 . ASP A 1 296 ? -1.861  20.719  65.191  1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A OD2 1 
ATOM   2110  N N   . TYR A 1 297 ? 1.432   20.682  60.911  1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A N   1 
ATOM   2111  C CA  . TYR A 1 297 ? 2.780   20.521  60.382  1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CA  1 
ATOM   2112  C C   . TYR A 1 297 ? 2.870   20.924  58.909  1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A C   1 
ATOM   2113  O O   . TYR A 1 297 ? 3.960   21.045  58.355  1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A O   1 
ATOM   2114  C CB  . TYR A 1 297 ? 3.237   19.071  60.573  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CB  1 
ATOM   2115  C CG  . TYR A 1 297 ? 2.880   18.512  61.936  1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CG  1 
ATOM   2116  C CD1 . TYR A 1 297 ? 3.816   18.468  62.964  1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CD1 1 
ATOM   2117  C CD2 . TYR A 1 297 ? 1.597   18.043  62.197  1.00 98.99  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CD2 1 
ATOM   2118  C CE1 . TYR A 1 297 ? 3.485   17.964  64.210  1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CE1 1 
ATOM   2119  C CE2 . TYR A 1 297 ? 1.257   17.539  63.438  1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CE2 1 
ATOM   2120  C CZ  . TYR A 1 297 ? 2.201   17.500  64.441  1.00 99.35  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CZ  1 
ATOM   2121  O OH  . TYR A 1 297 ? 1.853   16.995  65.675  1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A OH  1 
ATOM   2122  N N   . PHE A 1 298 ? 1.714   21.130  58.283  1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A N   1 
ATOM   2123  C CA  . PHE A 1 298 ? 1.639   21.541  56.883  1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CA  1 
ATOM   2124  C C   . PHE A 1 298 ? 0.486   22.519  56.684  1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A C   1 
ATOM   2125  O O   . PHE A 1 298 ? -0.550  22.156  56.131  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A O   1 
ATOM   2126  C CB  . PHE A 1 298 ? 1.439   20.325  55.972  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CB  1 
ATOM   2127  C CG  . PHE A 1 298 ? 2.603   19.376  55.954  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CG  1 
ATOM   2128  C CD1 . PHE A 1 298 ? 2.812   18.485  56.997  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CD1 1 
ATOM   2129  C CD2 . PHE A 1 298 ? 3.484   19.366  54.886  1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CD2 1 
ATOM   2130  C CE1 . PHE A 1 298 ? 3.884   17.611  56.978  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CE1 1 
ATOM   2131  C CE2 . PHE A 1 298 ? 4.556   18.494  54.861  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CE2 1 
ATOM   2132  C CZ  . PHE A 1 298 ? 4.758   17.616  55.908  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CZ  1 
ATOM   2133  N N   . PRO A 1 299 ? 0.661   23.767  57.138  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A N   1 
ATOM   2134  C CA  . PRO A 1 299 ? -0.394  24.786  57.099  1.00 80.91  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CA  1 
ATOM   2135  C C   . PRO A 1 299 ? -0.994  24.981  55.706  1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A C   1 
ATOM   2136  O O   . PRO A 1 299 ? -2.188  25.256  55.586  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A O   1 
ATOM   2137  C CB  . PRO A 1 299 ? 0.337   26.054  57.543  1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CB  1 
ATOM   2138  C CG  . PRO A 1 299 ? 1.449   25.554  58.394  1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CG  1 
ATOM   2139  C CD  . PRO A 1 299 ? 1.898   24.280  57.748  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CD  1 
ATOM   2140  N N   . GLU A 1 300 ? -0.173  24.827  54.672  1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A N   1 
ATOM   2141  C CA  . GLU A 1 300 ? -0.611  25.046  53.296  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CA  1 
ATOM   2142  C C   . GLU A 1 300 ? -1.671  24.035  52.863  1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A C   1 
ATOM   2143  O O   . GLU A 1 300 ? -2.253  24.157  51.784  1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A O   1 
ATOM   2144  C CB  . GLU A 1 300 ? 0.582   25.012  52.332  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CB  1 
ATOM   2145  C CG  . GLU A 1 300 ? 1.267   23.654  52.202  1.00 89.12  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CG  1 
ATOM   2146  C CD  . GLU A 1 300 ? 2.326   23.404  53.268  1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CD  1 
ATOM   2147  O OE1 . GLU A 1 300 ? 3.446   22.991  52.901  1.00 105.68 ? ? ? ? ? ? 314  GLU A OE1 1 
ATOM   2148  O OE2 . GLU A 1 300 ? 2.045   23.605  54.468  1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A OE2 1 
ATOM   2149  N N   . PHE A 1 301 ? -1.909  23.035  53.706  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A N   1 
ATOM   2150  C CA  . PHE A 1 301 ? -2.904  22.006  53.428  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CA  1 
ATOM   2151  C C   . PHE A 1 301 ? -4.319  22.566  53.531  1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A C   1 
ATOM   2152  O O   . PHE A 1 301 ? -5.215  22.167  52.784  1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A O   1 
ATOM   2153  C CB  . PHE A 1 301 ? -2.731  20.827  54.390  1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CB  1 
ATOM   2154  C CG  . PHE A 1 301 ? -3.737  19.726  54.192  1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CG  1 
ATOM   2155  C CD1 . PHE A 1 301 ? -4.069  19.288  52.919  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CD1 1 
ATOM   2156  C CD2 . PHE A 1 301 ? -4.335  19.116  55.279  1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CD2 1 
ATOM   2157  C CE1 . PHE A 1 301 ? -4.989  18.271  52.737  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CE1 1 
ATOM   2158  C CE2 . PHE A 1 301 ? -5.251  18.101  55.102  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CE2 1 
ATOM   2159  C CZ  . PHE A 1 301 ? -5.578  17.678  53.829  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CZ  1 
ATOM   2160  N N   . ALA A 1 302 ? -4.508  23.500  54.458  1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A N   1 
ATOM   2161  C CA  . ALA A 1 302 ? -5.817  24.092  54.708  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A CA  1 
ATOM   2162  C C   . ALA A 1 302 ? -6.395  24.760  53.464  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A C   1 
ATOM   2163  O O   . ALA A 1 302 ? -7.611  24.873  53.318  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A O   1 
ATOM   2164  C CB  . ALA A 1 302 ? -5.730  25.089  55.853  1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A CB  1 
ATOM   2165  N N   . ARG A 1 303 ? -5.514  25.212  52.580  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A N   1 
ATOM   2166  C CA  . ARG A 1 303 ? -5.926  25.866  51.344  1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CA  1 
ATOM   2167  C C   . ARG A 1 303 ? -5.928  24.889  50.173  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A C   1 
ATOM   2168  O O   . ARG A 1 303 ? -6.215  25.263  49.038  1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A O   1 
ATOM   2169  C CB  . ARG A 1 303 ? -5.016  27.061  51.050  1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CB  1 
ATOM   2170  C CG  . ARG A 1 303 ? -5.010  28.106  52.161  1.00 97.91  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CG  1 
ATOM   2171  C CD  . ARG A 1 303 ? -3.595  28.469  52.587  1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CD  1 
ATOM   2172  N NE  . ARG A 1 303 ? -3.577  29.191  53.856  1.00 108.60 ? ? ? ? ? ? 317  ARG A NE  1 
ATOM   2173  C CZ  . ARG A 1 303 ? -2.472  29.634  54.448  1.00 108.37 ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CZ  1 
ATOM   2174  N NH1 . ARG A 1 303 ? -1.289  29.432  53.883  1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 317  ARG A NH1 1 
ATOM   2175  N NH2 . ARG A 1 303 ? -2.547  30.281  55.605  1.00 102.18 ? ? ? ? ? ? 317  ARG A NH2 1 
ATOM   2176  N N   . TYR A 1 304 ? -5.609  23.632  50.460  1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A N   1 
ATOM   2177  C CA  . TYR A 1 304 ? -5.462  22.618  49.424  1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CA  1 
ATOM   2178  C C   . TYR A 1 304 ? -6.708  21.749  49.281  1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A C   1 
ATOM   2179  O O   . TYR A 1 304 ? -7.225  21.217  50.265  1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A O   1 
ATOM   2180  C CB  . TYR A 1 304 ? -4.238  21.752  49.727  1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CB  1 
ATOM   2181  C CG  . TYR A 1 304 ? -4.168  20.456  48.952  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CG  1 
ATOM   2182  C CD1 . TYR A 1 304 ? -3.613  20.411  47.680  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CD1 1 
ATOM   2183  C CD2 . TYR A 1 304 ? -4.638  19.274  49.503  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CD2 1 
ATOM   2184  C CE1 . TYR A 1 304 ? -3.539  19.224  46.975  1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CE1 1 
ATOM   2185  C CE2 . TYR A 1 304 ? -4.572  18.085  48.807  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CE2 1 
ATOM   2186  C CZ  . TYR A 1 304 ? -4.020  18.064  47.545  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CZ  1 
ATOM   2187  O OH  . TYR A 1 304 ? -3.953  16.875  46.855  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A OH  1 
ATOM   2188  N N   . THR A 1 305 ? -7.181  21.607  48.047  1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 319  THR A N   1 
ATOM   2189  C CA  . THR A 1 305 ? -8.343  20.773  47.763  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CA  1 
ATOM   2190  C C   . THR A 1 305 ? -7.932  19.534  46.973  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 319  THR A C   1 
ATOM   2191  O O   . THR A 1 305 ? -6.967  19.566  46.209  1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 319  THR A O   1 
ATOM   2192  C CB  . THR A 1 305 ? -9.428  21.547  46.982  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CB  1 
ATOM   2193  O OG1 . THR A 1 305 ? -8.894  22.005  45.732  1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 319  THR A OG1 1 
ATOM   2194  C CG2 . THR A 1 305 ? -9.918  22.742  47.785  1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CG2 1 
ATOM   2195  N N   . THR A 1 306 ? -8.667  18.444  47.164  1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 320  THR A N   1 
ATOM   2196  C CA  . THR A 1 306 ? -8.378  17.197  46.467  1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CA  1 
ATOM   2197  C C   . THR A 1 306 ? -8.320  17.433  44.960  1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 320  THR A C   1 
ATOM   2198  O O   . THR A 1 306 ? -9.114  18.202  44.420  1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 320  THR A O   1 
ATOM   2199  C CB  . THR A 1 306 ? -9.443  16.125  46.773  1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CB  1 
ATOM   2200  O OG1 . THR A 1 306 ? -9.764  16.150  48.169  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 320  THR A OG1 1 
ATOM   2201  C CG2 . THR A 1 306 ? -8.937  14.739  46.397  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CG2 1 
ATOM   2202  N N   . PRO A 1 307 ? -7.371  16.772  44.277  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A N   1 
ATOM   2203  C CA  . PRO A 1 307 ? -7.202  16.914  42.826  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CA  1 
ATOM   2204  C C   . PRO A 1 307 ? -8.499  16.640  42.073  1.00 101.08 ? ? ? ? ? ? 321  PRO A C   1 
ATOM   2205  O O   . PRO A 1 307 ? -9.341  15.884  42.555  1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 321  PRO A O   1 
ATOM   2206  C CB  . PRO A 1 307 ? -6.170  15.836  42.494  1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CB  1 
ATOM   2207  C CG  . PRO A 1 307 ? -5.366  15.701  43.744  1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CG  1 
ATOM   2208  C CD  . PRO A 1 307 ? -6.335  15.909  44.873  1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CD  1 
ATOM   2209  N N   . GLU A 1 308 ? -8.652  17.252  40.904  1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A N   1 
ATOM   2210  C CA  . GLU A 1 308 ? -9.875  17.114  40.120  1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CA  1 
ATOM   2211  C C   . GLU A 1 308 ? -10.034 15.711  39.540  1.00 116.89 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A C   1 
ATOM   2212  O O   . GLU A 1 308 ? -11.152 15.221  39.378  1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A O   1 
ATOM   2213  C CB  . GLU A 1 308 ? -9.908  18.154  38.997  1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CB  1 
ATOM   2214  N N   . ASP A 1 309 ? -8.913  15.067  39.235  1.00 124.99 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A N   1 
ATOM   2215  C CA  . ASP A 1 309 ? -8.929  13.738  38.634  1.00 134.07 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CA  1 
ATOM   2216  C C   . ASP A 1 309 ? -8.926  12.639  39.691  1.00 135.07 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A C   1 
ATOM   2217  O O   . ASP A 1 309 ? -8.831  11.456  39.366  1.00 133.80 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A O   1 
ATOM   2218  C CB  . ASP A 1 309 ? -7.745  13.556  37.679  1.00 143.20 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CB  1 
ATOM   2219  C CG  . ASP A 1 309 ? -6.402  13.646  38.385  1.00 157.39 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CG  1 
ATOM   2220  O OD1 . ASP A 1 309 ? -5.395  13.942  37.708  1.00 162.99 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD1 1 
ATOM   2221  O OD2 . ASP A 1 309 ? -6.350  13.421  39.612  1.00 162.99 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD2 1 
ATOM   2222  N N   . ALA A 1 310 ? -9.029  13.041  40.954  1.00 137.52 ? ? ? ? ? ? 324  ALA A N   1 
ATOM   2223  C CA  . ALA A 1 310 ? -8.902  12.114  42.072  1.00 137.26 ? ? ? ? ? ? 324  ALA A CA  1 
ATOM   2224  C C   . ALA A 1 310 ? -9.794  10.892  41.892  1.00 140.66 ? ? ? ? ? ? 324  ALA A C   1 
ATOM   2225  O O   . ALA A 1 310 ? -10.978 11.008  41.569  1.00 151.19 ? ? ? ? ? ? 324  ALA A O   1 
ATOM   2226  C CB  . ALA A 1 310 ? -9.245  12.814  43.389  1.00 140.59 ? ? ? ? ? ? 324  ALA A CB  1 
ATOM   2227  N N   . THR A 1 311 ? -9.211  9.719   42.103  1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 325  THR A N   1 
ATOM   2228  C CA  . THR A 1 311 ? -9.939  8.467   41.973  1.00 124.55 ? ? ? ? ? ? 325  THR A CA  1 
ATOM   2229  C C   . THR A 1 311 ? -9.938  7.716   43.299  1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 325  THR A C   1 
ATOM   2230  O O   . THR A 1 311 ? -9.221  6.729   43.459  1.00 116.69 ? ? ? ? ? ? 325  THR A O   1 
ATOM   2231  C CB  . THR A 1 311 ? -9.324  7.576   40.880  1.00 125.00 ? ? ? ? ? ? 325  THR A CB  1 
ATOM   2232  O OG1 . THR A 1 311 ? -7.924  7.401   41.134  1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 325  THR A OG1 1 
ATOM   2233  C CG2 . THR A 1 311 ? -9.504  8.215   39.512  1.00 127.02 ? ? ? ? ? ? 325  THR A CG2 1 
ATOM   2234  N N   . PRO A 1 312 ? -10.748 8.186   44.258  1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A N   1 
ATOM   2235  C CA  . PRO A 1 312 ? -10.757 7.569   45.586  1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CA  1 
ATOM   2236  C C   . PRO A 1 312 ? -11.211 6.120   45.504  1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A C   1 
ATOM   2237  O O   . PRO A 1 312 ? -12.018 5.775   44.642  1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 326  PRO A O   1 
ATOM   2238  C CB  . PRO A 1 312 ? -11.775 8.413   46.361  1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CB  1 
ATOM   2239  C CG  . PRO A 1 312 ? -12.647 9.015   45.316  1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CG  1 
ATOM   2240  C CD  . PRO A 1 312 ? -11.760 9.249   44.131  1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CD  1 
ATOM   2241  N N   . GLU A 1 313 ? -10.680 5.279   46.381  1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A N   1 
ATOM   2242  C CA  . GLU A 1 313 ? -11.078 3.881   46.421  1.00 90.70  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CA  1 
ATOM   2243  C C   . GLU A 1 313 ? -12.338 3.708   47.268  1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A C   1 
ATOM   2244  O O   . GLU A 1 313 ? -12.659 4.560   48.096  1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A O   1 
ATOM   2245  C CB  . GLU A 1 313 ? -9.928  3.018   46.941  1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CB  1 
ATOM   2246  C CG  . GLU A 1 313 ? -8.752  2.953   45.978  1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CG  1 
ATOM   2247  C CD  . GLU A 1 313 ? -7.569  2.196   46.544  1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CD  1 
ATOM   2248  O OE1 . GLU A 1 313 ? -7.014  2.643   47.568  1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 327  GLU A OE1 1 
ATOM   2249  O OE2 . GLU A 1 313 ? -7.193  1.154   45.965  1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 327  GLU A OE2 1 
ATOM   2250  N N   . PRO A 1 314 ? -13.070 2.608   47.047  1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A N   1 
ATOM   2251  C CA  . PRO A 1 314 ? -14.332 2.368   47.752  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CA  1 
ATOM   2252  C C   . PRO A 1 314 ? -14.160 2.360   49.268  1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A C   1 
ATOM   2253  O O   . PRO A 1 314 ? -13.279 1.673   49.779  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A O   1 
ATOM   2254  C CB  . PRO A 1 314 ? -14.736 0.974   47.268  1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CB  1 
ATOM   2255  C CG  . PRO A 1 314 ? -14.074 0.830   45.944  1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CG  1 
ATOM   2256  C CD  . PRO A 1 314 ? -12.771 1.550   46.068  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CD  1 
ATOM   2257  N N   . GLY A 1 315 ? -15.001 3.112   49.971  1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A N   1 
ATOM   2258  C CA  . GLY A 1 315 ? -14.969 3.147   51.423  1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A CA  1 
ATOM   2259  C C   . GLY A 1 315 ? -13.895 4.058   51.986  1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A C   1 
ATOM   2260  O O   . GLY A 1 315 ? -13.422 3.860   53.105  1.00 87.69  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A O   1 
ATOM   2261  N N   . GLU A 1 316 ? -13.510 5.062   51.208  1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A N   1 
ATOM   2262  C CA  . GLU A 1 316 ? -12.459 5.982   51.615  1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CA  1 
ATOM   2263  C C   . GLU A 1 316 ? -12.992 7.401   51.804  1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A C   1 
ATOM   2264  O O   . GLU A 1 316 ? -13.366 8.069   50.838  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A O   1 
ATOM   2265  C CB  . GLU A 1 316 ? -11.333 5.965   50.581  1.00 84.18  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CB  1 
ATOM   2266  C CG  . GLU A 1 316 ? -10.208 6.946   50.839  1.00 88.03  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CG  1 
ATOM   2267  C CD  . GLU A 1 316 ? -9.069  6.775   49.852  1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CD  1 
ATOM   2268  O OE1 . GLU A 1 316 ? -8.690  5.617   49.575  1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A OE1 1 
ATOM   2269  O OE2 . GLU A 1 316 ? -8.558  7.793   49.345  1.00 98.09  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A OE2 1 
ATOM   2270  N N   . ASP A 1 317 ? -13.021 7.856   53.053  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A N   1 
ATOM   2271  C CA  . ASP A 1 317 ? -13.501 9.196   53.368  1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CA  1 
ATOM   2272  C C   . ASP A 1 317 ? -12.756 10.228  52.527  1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A C   1 
ATOM   2273  O O   . ASP A 1 317 ? -11.529 10.198  52.448  1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A O   1 
ATOM   2274  C CB  . ASP A 1 317 ? -13.324 9.488   54.862  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CB  1 
ATOM   2275  C CG  . ASP A 1 317 ? -14.001 10.782  55.297  1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CG  1 
ATOM   2276  O OD1 . ASP A 1 317 ? -13.952 11.775  54.540  1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A OD1 1 
ATOM   2277  O OD2 . ASP A 1 317 ? -14.583 10.807  56.403  1.00 83.90  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A OD2 1 
ATOM   2278  N N   . PRO A 1 318 ? -13.502 11.142  51.886  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A N   1 
ATOM   2279  C CA  . PRO A 1 318 ? -12.919 12.194  51.047  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CA  1 
ATOM   2280  C C   . PRO A 1 318 ? -11.808 12.964  51.761  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A C   1 
ATOM   2281  O O   . PRO A 1 318 ? -10.912 13.505  51.109  1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A O   1 
ATOM   2282  C CB  . PRO A 1 318 ? -14.112 13.108  50.769  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CB  1 
ATOM   2283  C CG  . PRO A 1 318 ? -15.277 12.190  50.795  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CG  1 
ATOM   2284  C CD  . PRO A 1 318 ? -14.974 11.184  51.871  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CD  1 
ATOM   2285  N N   . ARG A 1 319 ? -11.871 13.011  53.087  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A N   1 
ATOM   2286  C CA  . ARG A 1 319 ? -10.834 13.658  53.879  1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CA  1 
ATOM   2287  C C   . ARG A 1 319 ? -9.513  12.906  53.756  1.00 74.57  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A C   1 
ATOM   2288  O O   . ARG A 1 319 ? -8.467  13.498  53.477  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A O   1 
ATOM   2289  C CB  . ARG A 1 319 ? -11.269 13.730  55.338  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CB  1 
ATOM   2290  C CG  . ARG A 1 319 ? -12.586 14.454  55.531  1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CG  1 
ATOM   2291  C CD  . ARG A 1 319 ? -13.340 13.912  56.726  1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CD  1 
ATOM   2292  N NE  . ARG A 1 319 ? -12.649 14.188  57.979  1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A NE  1 
ATOM   2293  C CZ  . ARG A 1 319 ? -12.993 13.658  59.146  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CZ  1 
ATOM   2294  N NH1 . ARG A 1 319 ? -14.016 12.816  59.213  1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A NH1 1 
ATOM   2295  N NH2 . ARG A 1 319 ? -12.314 13.963  60.243  1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A NH2 1 
ATOM   2296  N N   . VAL A 1 320 ? -9.570  11.596  53.969  1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A N   1 
ATOM   2297  C CA  . VAL A 1 320 ? -8.403  10.737  53.813  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CA  1 
ATOM   2298  C C   . VAL A 1 320 ? -7.815  10.842  52.408  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A C   1 
ATOM   2299  O O   . VAL A 1 320 ? -6.599  10.938  52.240  1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A O   1 
ATOM   2300  C CB  . VAL A 1 320 ? -8.750  9.264   54.118  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CB  1 
ATOM   2301  C CG1 . VAL A 1 320 ? -7.689  8.335   53.559  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CG1 1 
ATOM   2302  C CG2 . VAL A 1 320 ? -8.913  9.060   55.613  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CG2 1 
ATOM   2303  N N   . THR A 1 321 ? -8.682  10.820  51.401  1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 335  THR A N   1 
ATOM   2304  C CA  . THR A 1 321 ? -8.244  10.936  50.015  1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CA  1 
ATOM   2305  C C   . THR A 1 321 ? -7.529  12.263  49.801  1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 335  THR A C   1 
ATOM   2306  O O   . THR A 1 321 ? -6.469  12.321  49.171  1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 335  THR A O   1 
ATOM   2307  C CB  . THR A 1 321 ? -9.430  10.857  49.036  1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CB  1 
ATOM   2308  O OG1 . THR A 1 321 ? -10.240 9.714   49.341  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 335  THR A OG1 1 
ATOM   2309  C CG2 . THR A 1 321 ? -8.930  10.752  47.608  1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CG2 1 
ATOM   2310  N N   . ARG A 1 322 ? -8.119  13.330  50.333  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A N   1 
ATOM   2311  C CA  . ARG A 1 322 ? -7.543  14.667  50.229  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CA  1 
ATOM   2312  C C   . ARG A 1 322 ? -6.150  14.754  50.865  1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A C   1 
ATOM   2313  O O   . ARG A 1 322 ? -5.214  15.279  50.259  1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A O   1 
ATOM   2314  C CB  . ARG A 1 322 ? -8.489  15.705  50.841  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CB  1 
ATOM   2315  C CG  . ARG A 1 322 ? -7.917  17.113  50.898  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CG  1 
ATOM   2316  C CD  . ARG A 1 322 ? -8.983  18.140  51.245  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CD  1 
ATOM   2317  N NE  . ARG A 1 322 ? -8.423  19.267  51.985  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A NE  1 
ATOM   2318  C CZ  . ARG A 1 322 ? -8.439  19.368  53.311  1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CZ  1 
ATOM   2319  N NH1 . ARG A 1 322 ? -8.995  18.411  54.044  1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A NH1 1 
ATOM   2320  N NH2 . ARG A 1 322 ? -7.904  20.426  53.906  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A NH2 1 
ATOM   2321  N N   . ALA A 1 323 ? -6.013  14.233  52.080  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A N   1 
ATOM   2322  C CA  . ALA A 1 323 ? -4.719  14.219  52.760  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A CA  1 
ATOM   2323  C C   . ALA A 1 323 ? -3.685  13.411  51.973  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A C   1 
ATOM   2324  O O   . ALA A 1 323 ? -2.568  13.873  51.718  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A O   1 
ATOM   2325  C CB  . ALA A 1 323 ? -4.873  13.659  54.165  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A CB  1 
ATOM   2326  N N   . LYS A 1 324 ? -4.072  12.198  51.596  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A N   1 
ATOM   2327  C CA  . LYS A 1 324 ? -3.233  11.307  50.807  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CA  1 
ATOM   2328  C C   . LYS A 1 324 ? -2.680  12.036  49.581  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A C   1 
ATOM   2329  O O   . LYS A 1 324 ? -1.463  12.075  49.349  1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A O   1 
ATOM   2330  C CB  . LYS A 1 324 ? -4.066  10.098  50.369  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CB  1 
ATOM   2331  C CG  . LYS A 1 324 ? -3.277  8.834   50.075  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CG  1 
ATOM   2332  C CD  . LYS A 1 324 ? -4.201  7.643   49.820  1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CD  1 
ATOM   2333  C CE  . LYS A 1 324 ? -5.034  7.835   48.564  1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CE  1 
ATOM   2334  N NZ  . LYS A 1 324 ? -5.871  6.640   48.258  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A NZ  1 
ATOM   2335  N N   . TYR A 1 325 ? -3.581  12.623  48.801  1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A N   1 
ATOM   2336  C CA  . TYR A 1 325 ? -3.176  13.369  47.616  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CA  1 
ATOM   2337  C C   . TYR A 1 325 ? -2.328  14.597  47.955  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A C   1 
ATOM   2338  O O   . TYR A 1 325 ? -1.496  15.017  47.153  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A O   1 
ATOM   2339  C CB  . TYR A 1 325 ? -4.393  13.751  46.766  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CB  1 
ATOM   2340  C CG  . TYR A 1 325 ? -4.861  12.625  45.872  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CG  1 
ATOM   2341  C CD1 . TYR A 1 325 ? -4.290  12.426  44.623  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CD1 1 
ATOM   2342  C CD2 . TYR A 1 325 ? -5.859  11.753  46.282  1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CD2 1 
ATOM   2343  C CE1 . TYR A 1 325 ? -4.704  11.393  43.804  1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CE1 1 
ATOM   2344  C CE2 . TYR A 1 325 ? -6.281  10.716  45.469  1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CE2 1 
ATOM   2345  C CZ  . TYR A 1 325 ? -5.700  10.541  44.231  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CZ  1 
ATOM   2346  O OH  . TYR A 1 325 ? -6.117  9.512   43.417  1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A OH  1 
ATOM   2347  N N   . PHE A 1 326 ? -2.532  15.166  49.140  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A N   1 
ATOM   2348  C CA  . PHE A 1 326 ? -1.731  16.312  49.562  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CA  1 
ATOM   2349  C C   . PHE A 1 326 ? -0.280  15.931  49.805  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A C   1 
ATOM   2350  O O   . PHE A 1 326 ? 0.635   16.661  49.430  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A O   1 
ATOM   2351  C CB  . PHE A 1 326 ? -2.283  16.949  50.829  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CB  1 
ATOM   2352  C CG  . PHE A 1 326 ? -1.394  18.017  51.383  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CG  1 
ATOM   2353  C CD1 . PHE A 1 326 ? -1.370  19.275  50.811  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CD1 1 
ATOM   2354  C CD2 . PHE A 1 326 ? -0.563  17.759  52.458  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CD2 1 
ATOM   2355  C CE1 . PHE A 1 326 ? -0.548  20.259  51.309  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CE1 1 
ATOM   2356  C CE2 . PHE A 1 326 ? 0.263   18.742  52.962  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CE2 1 
ATOM   2357  C CZ  . PHE A 1 326 ? 0.270   19.992  52.387  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CZ  1 
ATOM   2358  N N   . ILE A 1 327 ? -0.077  14.798  50.464  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A N   1 
ATOM   2359  C CA  . ILE A 1 327 ? 1.262   14.261  50.654  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CA  1 
ATOM   2360  C C   . ILE A 1 327 ? 1.885   13.945  49.295  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A C   1 
ATOM   2361  O O   . ILE A 1 327 ? 3.006   14.384  48.981  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A O   1 
ATOM   2362  C CB  . ILE A 1 327 ? 1.216   12.976  51.496  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CB  1 
ATOM   2363  C CG1 . ILE A 1 327 ? 0.517   13.246  52.830  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CG1 1 
ATOM   2364  C CG2 . ILE A 1 327 ? 2.615   12.419  51.710  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CG2 1 
ATOM   2365  C CD1 . ILE A 1 327 ? 0.257   12.001  53.653  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CD1 1 
ATOM   2366  N N   . ARG A 1 328 ? 1.153   13.182  48.486  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A N   1 
ATOM   2367  C CA  . ARG A 1 328 ? 1.646   12.818  47.164  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CA  1 
ATOM   2368  C C   . ARG A 1 328 ? 2.138   14.062  46.433  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A C   1 
ATOM   2369  O O   . ARG A 1 328 ? 3.251   14.086  45.900  1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A O   1 
ATOM   2370  C CB  . ARG A 1 328 ? 0.559   12.123  46.342  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CB  1 
ATOM   2371  C CG  . ARG A 1 328 ? 1.090   11.434  45.090  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CG  1 
ATOM   2372  C CD  . ARG A 1 328 ? 0.017   11.273  44.027  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CD  1 
ATOM   2373  N NE  . ARG A 1 328 ? -0.546  12.562  43.636  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A NE  1 
ATOM   2374  C CZ  . ARG A 1 328 ? -0.910  12.875  42.397  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CZ  1 
ATOM   2375  N NH1 . ARG A 1 328 ? -0.763  11.993  41.418  1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A NH1 1 
ATOM   2376  N NH2 . ARG A 1 328 ? -1.415  14.072  42.136  1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A NH2 1 
ATOM   2377  N N   . ASP A 1 329 ? 1.310   15.101  46.419  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A N   1 
ATOM   2378  C CA  . ASP A 1 329 ? 1.668   16.346  45.750  1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A CA  1 
ATOM   2379  C C   . ASP A 1 329 ? 2.851   17.034  46.426  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A C   1 
ATOM   2380  O O   . ASP A 1 329 ? 3.623   17.737  45.775  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A O   1 
ATOM   2381  C CB  . ASP A 1 329 ? 0.463   17.287  45.674  1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A CB  1 
ATOM   2382  C CG  . ASP A 1 329 ? -0.598  16.795  44.706  1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A CG  1 
ATOM   2383  O OD1 . ASP A 1 329 ? -0.716  15.564  44.528  1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 343  ASP A OD1 1 
ATOM   2384  O OD2 . ASP A 1 329 ? -1.312  17.637  44.120  1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 343  ASP A OD2 1 
ATOM   2385  N N   . GLU A 1 330 ? 2.992   16.828  47.732  1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A N   1 
ATOM   2386  C CA  . GLU A 1 330 ? 4.127   17.377  48.467  1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CA  1 
ATOM   2387  C C   . GLU A 1 330 ? 5.437   16.807  47.959  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A C   1 
ATOM   2388  O O   . GLU A 1 330 ? 6.444   17.510  47.888  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A O   1 
ATOM   2389  C CB  . GLU A 1 330 ? 3.993   17.107  49.962  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CB  1 
ATOM   2390  C CG  . GLU A 1 330 ? 3.074   18.074  50.651  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CG  1 
ATOM   2391  C CD  . GLU A 1 330 ? 3.455   19.501  50.353  1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CD  1 
ATOM   2392  O OE1 . GLU A 1 330 ? 4.665   19.810  50.409  1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE1 1 
ATOM   2393  O OE2 . GLU A 1 330 ? 2.552   20.305  50.045  1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE2 1 
ATOM   2394  N N   . PHE A 1 331 ? 5.430   15.523  47.620  1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A N   1 
ATOM   2395  C CA  . PHE A 1 331 ? 6.616   14.926  47.015  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CA  1 
ATOM   2396  C C   . PHE A 1 331 ? 6.726   15.265  45.528  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A C   1 
ATOM   2397  O O   . PHE A 1 331 ? 7.822   15.279  44.968  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A O   1 
ATOM   2398  C CB  . PHE A 1 331 ? 6.634   13.414  47.222  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CB  1 
ATOM   2399  C CG  . PHE A 1 331 ? 6.963   12.999  48.627  1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CG  1 
ATOM   2400  C CD1 . PHE A 1 331 ? 5.956   12.714  49.533  1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CD1 1 
ATOM   2401  C CD2 . PHE A 1 331 ? 8.279   12.890  49.039  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CD2 1 
ATOM   2402  C CE1 . PHE A 1 331 ? 6.256   12.330  50.824  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CE1 1 
ATOM   2403  C CE2 . PHE A 1 331 ? 8.585   12.507  50.328  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CE2 1 
ATOM   2404  C CZ  . PHE A 1 331 ? 7.572   12.227  51.222  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CZ  1 
ATOM   2405  N N   . LEU A 1 332 ? 5.592   15.547  44.896  1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A N   1 
ATOM   2406  C CA  . LEU A 1 332 ? 5.571   15.848  43.466  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CA  1 
ATOM   2407  C C   . LEU A 1 332 ? 6.140   17.221  43.127  1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A C   1 
ATOM   2408  O O   . LEU A 1 332 ? 6.872   17.370  42.149  1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A O   1 
ATOM   2409  C CB  . LEU A 1 332 ? 4.147   15.744  42.921  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CB  1 
ATOM   2410  C CG  . LEU A 1 332 ? 3.622   14.321  42.759  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CG  1 
ATOM   2411  C CD1 . LEU A 1 332 ? 2.138   14.328  42.437  1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CD1 1 
ATOM   2412  C CD2 . LEU A 1 332 ? 4.414   13.608  41.681  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CD2 1 
ATOM   2413  N N   . ARG A 1 333 ? 5.792   18.221  43.929  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A N   1 
ATOM   2414  C CA  . ARG A 1 333 ? 6.186   19.598  43.647  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CA  1 
ATOM   2415  C C   . ARG A 1 333 ? 7.699   19.749  43.526  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A C   1 
ATOM   2416  O O   . ARG A 1 333 ? 8.193   20.585  42.764  1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A O   1 
ATOM   2417  C CB  . ARG A 1 333 ? 5.623   20.547  44.706  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CB  1 
ATOM   2418  C CG  . ARG A 1 333 ? 5.965   20.166  46.127  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CG  1 
ATOM   2419  C CD  . ARG A 1 333 ? 5.051   20.873  47.110  1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CD  1 
ATOM   2420  N NE  . ARG A 1 333 ? 4.986   22.310  46.864  1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A NE  1 
ATOM   2421  C CZ  . ARG A 1 333 ? 4.257   23.159  47.581  1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CZ  1 
ATOM   2422  N NH1 . ARG A 1 333 ? 3.526   22.721  48.598  1.00 98.22  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A NH1 1 
ATOM   2423  N NH2 . ARG A 1 333 ? 4.260   24.450  47.283  1.00 102.47 ? ? ? ? ? ? 347  ARG A NH2 1 
ATOM   2424  N N   . ILE A 1 334 ? 8.429   18.925  44.269  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A N   1 
ATOM   2425  C CA  . ILE A 1 334 ? 9.883   18.925  44.204  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CA  1 
ATOM   2426  C C   . ILE A 1 334 ? 10.379  18.348  42.880  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A C   1 
ATOM   2427  O O   . ILE A 1 334 ? 11.258  18.918  42.239  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A O   1 
ATOM   2428  C CB  . ILE A 1 334 ? 10.490  18.137  45.369  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CB  1 
ATOM   2429  C CG1 . ILE A 1 334 ? 10.191  18.847  46.692  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CG1 1 
ATOM   2430  C CG2 . ILE A 1 334 ? 11.982  17.986  45.177  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CG2 1 
ATOM   2431  C CD1 . ILE A 1 334 ? 10.711  18.119  47.906  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CD1 1 
ATOM   2432  N N   . SER A 1 335 ? 9.808   17.221  42.470  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 349  SER A N   1 
ATOM   2433  C CA  . SER A 1 335 ? 10.161  16.604  41.195  1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 349  SER A CA  1 
ATOM   2434  C C   . SER A 1 335 ? 9.845   17.534  40.029  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 349  SER A C   1 
ATOM   2435  O O   . SER A 1 335 ? 10.542  17.535  39.014  1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 349  SER A O   1 
ATOM   2436  C CB  . SER A 1 335 ? 9.410   15.285  41.015  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 349  SER A CB  1 
ATOM   2437  O OG  . SER A 1 335 ? 9.734   14.368  42.045  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 349  SER A OG  1 
ATOM   2438  N N   . THR A 1 336 ? 8.785   18.321  40.178  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 350  THR A N   1 
ATOM   2439  C CA  . THR A 1 336 ? 8.364   19.245  39.132  1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 350  THR A CA  1 
ATOM   2440  C C   . THR A 1 336 ? 9.079   20.592  39.239  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 350  THR A C   1 
ATOM   2441  O O   . THR A 1 336 ? 8.972   21.434  38.345  1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 350  THR A O   1 
ATOM   2442  C CB  . THR A 1 336 ? 6.842   19.472  39.169  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 350  THR A CB  1 
ATOM   2443  O OG1 . THR A 1 336 ? 6.476   20.094  40.407  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 350  THR A OG1 1 
ATOM   2444  C CG2 . THR A 1 336 ? 6.109   18.148  39.045  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 350  THR A CG2 1 
ATOM   2445  N N   . ALA A 1 337 ? 9.810   20.786  40.333  1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A N   1 
ATOM   2446  C CA  . ALA A 1 337 ? 10.549  22.026  40.553  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A CA  1 
ATOM   2447  C C   . ALA A 1 337 ? 11.705  22.199  39.571  1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A C   1 
ATOM   2448  O O   . ALA A 1 337 ? 11.916  23.290  39.041  1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A O   1 
ATOM   2449  C CB  . ALA A 1 337 ? 11.058  22.093  41.984  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A CB  1 
ATOM   2450  N N   . SER A 1 338 ? 12.449  21.120  39.339  1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 352  SER A N   1 
ATOM   2451  C CA  . SER A 1 338 ? 13.601  21.151  38.441  1.00 96.95  ? ? ? ? ? ? 352  SER A CA  1 
ATOM   2452  C C   . SER A 1 338 ? 13.214  21.594  37.033  1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 352  SER A C   1 
ATOM   2453  O O   . SER A 1 338 ? 13.821  22.504  36.468  1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 352  SER A O   1 
ATOM   2454  C CB  . SER A 1 338 ? 14.272  19.775  38.380  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 352  SER A CB  1 
ATOM   2455  O OG  . SER A 1 338 ? 14.732  19.368  39.656  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 352  SER A OG  1 
ATOM   2456  N N   . GLY A 1 339 ? 12.204  20.936  36.471  1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 353  GLY A N   1 
ATOM   2457  C CA  . GLY A 1 339 ? 11.733  21.249  35.135  1.00 117.70 ? ? ? ? ? ? 353  GLY A CA  1 
ATOM   2458  C C   . GLY A 1 339 ? 12.653  20.735  34.044  1.00 129.48 ? ? ? ? ? ? 353  GLY A C   1 
ATOM   2459  O O   . GLY A 1 339 ? 12.424  20.986  32.861  1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 353  GLY A O   1 
ATOM   2460  N N   . ASP A 1 340 ? 13.694  20.010  34.442  1.00 130.97 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A N   1 
ATOM   2461  C CA  . ASP A 1 340 ? 14.678  19.486  33.498  1.00 122.40 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A CA  1 
ATOM   2462  C C   . ASP A 1 340 ? 14.126  18.307  32.703  1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A C   1 
ATOM   2463  O O   . ASP A 1 340 ? 14.259  18.256  31.481  1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A O   1 
ATOM   2464  C CB  . ASP A 1 340 ? 15.956  19.072  34.230  1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A CB  1 
ATOM   2465  C CG  . ASP A 1 340 ? 15.723  17.949  35.221  1.00 116.05 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A CG  1 
ATOM   2466  O OD1 . ASP A 1 340 ? 16.609  17.077  35.345  1.00 122.51 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A OD1 1 
ATOM   2467  O OD2 . ASP A 1 340 ? 14.657  17.935  35.872  1.00 108.93 ? ? ? ? ? ? 354  ASP A OD2 1 
ATOM   2468  N N   . GLY A 1 341 ? 13.506  17.363  33.403  1.00 92.21  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A N   1 
ATOM   2469  C CA  . GLY A 1 341 ? 12.925  16.201  32.759  1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A CA  1 
ATOM   2470  C C   . GLY A 1 341 ? 13.910  15.068  32.545  1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A C   1 
ATOM   2471  O O   . GLY A 1 341 ? 13.615  14.111  31.830  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A O   1 
ATOM   2472  N N   . ARG A 1 342 ? 15.084  15.172  33.159  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A N   1 
ATOM   2473  C CA  . ARG A 1 342 ? 16.070  14.098  33.086  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CA  1 
ATOM   2474  C C   . ARG A 1 342 ? 15.589  12.890  33.878  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A C   1 
ATOM   2475  O O   . ARG A 1 342 ? 15.835  11.747  33.499  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A O   1 
ATOM   2476  C CB  . ARG A 1 342 ? 17.434  14.557  33.608  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CB  1 
ATOM   2477  C CG  . ARG A 1 342 ? 18.033  15.722  32.844  1.00 81.70  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CG  1 
ATOM   2478  C CD  . ARG A 1 342 ? 19.543  15.782  33.011  1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CD  1 
ATOM   2479  N NE  . ARG A 1 342 ? 20.206  14.615  32.430  1.00 105.49 ? ? ? ? ? ? 356  ARG A NE  1 
ATOM   2480  C CZ  . ARG A 1 342 ? 20.584  14.524  31.159  1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CZ  1 
ATOM   2481  N NH1 . ARG A 1 342 ? 20.364  15.530  30.324  1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 356  ARG A NH1 1 
ATOM   2482  N NH2 . ARG A 1 342 ? 21.182  13.424  30.720  1.00 97.39  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A NH2 1 
ATOM   2483  N N   . HIS A 1 343 ? 14.899  13.156  34.981  1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A N   1 
ATOM   2484  C CA  . HIS A 1 343 ? 14.336  12.095  35.801  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CA  1 
ATOM   2485  C C   . HIS A 1 343 ? 12.889  12.390  36.189  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A C   1 
ATOM   2486  O O   . HIS A 1 343 ? 12.409  13.513  36.040  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A O   1 
ATOM   2487  C CB  . HIS A 1 343 ? 15.195  11.859  37.047  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CB  1 
ATOM   2488  C CG  . HIS A 1 343 ? 15.442  13.092  37.860  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CG  1 
ATOM   2489  N ND1 . HIS A 1 343 ? 15.943  13.043  39.146  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A ND1 1 
ATOM   2490  C CD2 . HIS A 1 343 ? 15.273  14.403  37.574  1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CD2 1 
ATOM   2491  C CE1 . HIS A 1 343 ? 16.065  14.271  39.614  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CE1 1 
ATOM   2492  N NE2 . HIS A 1 343 ? 15.661  15.117  38.681  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A NE2 1 
ATOM   2493  N N   . TYR A 1 344 ? 12.194  11.371  36.677  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A N   1 
ATOM   2494  C CA  . TYR A 1 344 ? 10.812  11.532  37.102  1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CA  1 
ATOM   2495  C C   . TYR A 1 344 ? 10.547  10.807  38.417  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A C   1 
ATOM   2496  O O   . TYR A 1 344 ? 11.262  9.872   38.779  1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A O   1 
ATOM   2497  C CB  . TYR A 1 344 ? 9.857   11.026  36.022  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CB  1 
ATOM   2498  C CG  . TYR A 1 344 ? 9.792   11.902  34.793  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CG  1 
ATOM   2499  C CD1 . TYR A 1 344 ? 8.980   13.028  34.761  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CD1 1 
ATOM   2500  C CD2 . TYR A 1 344 ? 10.531  11.597  33.660  1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CD2 1 
ATOM   2501  C CE1 . TYR A 1 344 ? 8.911   13.832  33.637  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CE1 1 
ATOM   2502  C CE2 . TYR A 1 344 ? 10.469  12.393  32.530  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CE2 1 
ATOM   2503  C CZ  . TYR A 1 344 ? 9.657   13.510  32.524  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CZ  1 
ATOM   2504  O OH  . TYR A 1 344 ? 9.591   14.306  31.403  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A OH  1 
ATOM   2505  N N   . CYS A 1 345 ? 9.519   11.252  39.132  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A N   1 
ATOM   2506  C CA  . CYS A 1 345 ? 9.124   10.614  40.379  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A CA  1 
ATOM   2507  C C   . CYS A 1 345 ? 7.763   9.953   40.247  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A C   1 
ATOM   2508  O O   . CYS A 1 345 ? 6.763   10.620  39.979  1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A O   1 
ATOM   2509  C CB  . CYS A 1 345 ? 9.085   11.628  41.516  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A CB  1 
ATOM   2510  S SG  . CYS A 1 345 ? 8.336   10.984  43.025  1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A SG  1 
ATOM   2511  N N   . TYR A 1 346 ? 7.727   8.641   40.447  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A N   1 
ATOM   2512  C CA  . TYR A 1 346 ? 6.483   7.895   40.341  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CA  1 
ATOM   2513  C C   . TYR A 1 346 ? 5.962   7.543   41.728  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A C   1 
ATOM   2514  O O   . TYR A 1 346 ? 6.480   6.636   42.380  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A O   1 
ATOM   2515  C CB  . TYR A 1 346 ? 6.712   6.621   39.530  1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CB  1 
ATOM   2516  C CG  . TYR A 1 346 ? 7.439   6.857   38.226  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CG  1 
ATOM   2517  C CD1 . TYR A 1 346 ? 6.741   7.020   37.038  1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CD1 1 
ATOM   2518  C CD2 . TYR A 1 346 ? 8.822   6.925   38.185  1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CD2 1 
ATOM   2519  C CE1 . TYR A 1 346 ? 7.401   7.240   35.845  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CE1 1 
ATOM   2520  C CE2 . TYR A 1 346 ? 9.491   7.147   36.997  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CE2 1 
ATOM   2521  C CZ  . TYR A 1 346 ? 8.776   7.301   35.830  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CZ  1 
ATOM   2522  O OH  . TYR A 1 346 ? 9.438   7.520   34.646  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A OH  1 
ATOM   2523  N N   . PRO A 1 347 ? 4.917   8.254   42.177  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A N   1 
ATOM   2524  C CA  . PRO A 1 347 ? 4.315   8.048   43.498  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CA  1 
ATOM   2525  C C   . PRO A 1 347 ? 3.388   6.837   43.520  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A C   1 
ATOM   2526  O O   . PRO A 1 347 ? 2.908   6.413   42.468  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A O   1 
ATOM   2527  C CB  . PRO A 1 347 ? 3.516   9.332   43.710  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CB  1 
ATOM   2528  C CG  . PRO A 1 347 ? 3.116   9.737   42.333  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CG  1 
ATOM   2529  C CD  . PRO A 1 347 ? 4.255   9.339   41.431  1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CD  1 
ATOM   2530  N N   . HIS A 1 348 ? 3.157   6.285   44.708  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A N   1 
ATOM   2531  C CA  . HIS A 1 348 ? 2.218   5.181   44.890  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CA  1 
ATOM   2532  C C   . HIS A 1 348 ? 1.728   5.127   46.332  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A C   1 
ATOM   2533  O O   . HIS A 1 348 ? 2.337   5.711   47.229  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A O   1 
ATOM   2534  C CB  . HIS A 1 348 ? 2.860   3.842   44.526  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CB  1 
ATOM   2535  C CG  . HIS A 1 348 ? 3.010   3.616   43.055  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CG  1 
ATOM   2536  N ND1 . HIS A 1 348 ? 1.933   3.557   42.197  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A ND1 1 
ATOM   2537  C CD2 . HIS A 1 348 ? 4.110   3.416   42.292  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CD2 1 
ATOM   2538  C CE1 . HIS A 1 348 ? 2.364   3.340   40.967  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CE1 1 
ATOM   2539  N NE2 . HIS A 1 348 ? 3.681   3.251   40.997  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A NE2 1 
ATOM   2540  N N   . PHE A 1 349 ? 0.627   4.420   46.550  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A N   1 
ATOM   2541  C CA  . PHE A 1 349 ? 0.124   4.205   47.900  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CA  1 
ATOM   2542  C C   . PHE A 1 349 ? 0.126   2.708   48.219  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A C   1 
ATOM   2543  O O   . PHE A 1 349 ? -0.263  1.889   47.385  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A O   1 
ATOM   2544  C CB  . PHE A 1 349 ? -1.267  4.824   48.057  1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CB  1 
ATOM   2545  C CG  . PHE A 1 349 ? -1.309  6.305   47.771  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CG  1 
ATOM   2546  C CD1 . PHE A 1 349 ? -0.558  7.194   48.529  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD1 1 
ATOM   2547  C CD2 . PHE A 1 349 ? -2.105  6.810   46.754  1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD2 1 
ATOM   2548  C CE1 . PHE A 1 349 ? -0.594  8.554   48.273  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE1 1 
ATOM   2549  C CE2 . PHE A 1 349 ? -2.147  8.173   46.495  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE2 1 
ATOM   2550  C CZ  . PHE A 1 349 ? -1.390  9.045   47.256  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CZ  1 
ATOM   2551  N N   . THR A 1 350 ? 0.590   2.354   49.415  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 364  THR A N   1 
ATOM   2552  C CA  . THR A 1 350 ? 0.832   0.954   49.756  1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 364  THR A CA  1 
ATOM   2553  C C   . THR A 1 350 ? 0.818   0.722   51.267  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 364  THR A C   1 
ATOM   2554  O O   . THR A 1 350 ? 0.892   1.671   52.046  1.00 111.99 ? ? ? ? ? ? 364  THR A O   1 
ATOM   2555  C CB  . THR A 1 350 ? 2.174   0.468   49.167  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 364  THR A CB  1 
ATOM   2556  O OG1 . THR A 1 350 ? 2.167   0.661   47.747  1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 364  THR A OG1 1 
ATOM   2557  C CG2 . THR A 1 350 ? 2.405   -1.007  49.479  1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 364  THR A CG2 1 
ATOM   2558  N N   . CYS A 1 351 ? 0.709   -0.542  51.666  1.00 125.23 ? ? ? ? ? ? 365  CYS A N   1 
ATOM   2559  C CA  . CYS A 1 351 ? 0.683   -0.932  53.072  1.00 140.05 ? ? ? ? ? ? 365  CYS A CA  1 
ATOM   2560  C C   . CYS A 1 351 ? -0.715  -0.793  53.667  1.00 156.95 ? ? ? ? ? ? 365  CYS A C   1 
ATOM   2561  O O   . CYS A 1 351 ? -0.965  -1.252  54.780  1.00 164.74 ? ? ? ? ? ? 365  CYS A O   1 
ATOM   2562  C CB  . CYS A 1 351 ? 1.702   -0.134  53.891  1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 365  CYS A CB  1 
ATOM   2563  S SG  . CYS A 1 351 ? 1.893   -0.685  55.604  1.00 148.39 ? ? ? ? ? ? 365  CYS A SG  1 
ATOM   2564  N N   . ALA A 1 352 ? -1.625  -0.155  52.936  1.00 160.95 ? ? ? ? ? ? 366  ALA A N   1 
ATOM   2565  C CA  . ALA A 1 352 ? -3.026  -0.192  53.324  1.00 163.62 ? ? ? ? ? ? 366  ALA A CA  1 
ATOM   2566  C C   . ALA A 1 352 ? -3.349  -1.667  53.360  1.00 168.95 ? ? ? ? ? ? 366  ALA A C   1 
ATOM   2567  O O   . ALA A 1 352 ? -3.942  -2.178  54.311  1.00 174.62 ? ? ? ? ? ? 366  ALA A O   1 
ATOM   2568  C CB  . ALA A 1 352 ? -3.891  0.517   52.299  1.00 162.01 ? ? ? ? ? ? 366  ALA A CB  1 
ATOM   2569  N N   . VAL A 1 353 ? -2.938  -2.341  52.292  1.00 164.40 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A N   1 
ATOM   2570  C CA  . VAL A 1 353 ? -2.914  -3.791  52.229  1.00 156.90 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CA  1 
ATOM   2571  C C   . VAL A 1 353 ? -1.670  -4.194  51.445  1.00 152.63 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A C   1 
ATOM   2572  O O   . VAL A 1 353 ? -1.267  -3.505  50.503  1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A O   1 
ATOM   2573  C CB  . VAL A 1 353 ? -4.175  -4.359  51.564  1.00 148.50 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CB  1 
ATOM   2574  C CG1 . VAL A 1 353 ? -4.074  -5.865  51.435  1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CG1 1 
ATOM   2575  C CG2 . VAL A 1 353 ? -5.411  -3.976  52.372  1.00 145.18 ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CG2 1 
ATOM   2576  N N   . ASP A 1 354 ? -1.064  -5.306  51.844  1.00 156.29 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A N   1 
ATOM   2577  C CA  . ASP A 1 354 ? 0.210   -5.745  51.280  1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A CA  1 
ATOM   2578  C C   . ASP A 1 354 ? 0.180   -5.879  49.765  1.00 159.73 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A C   1 
ATOM   2579  O O   . ASP A 1 354 ? 0.784   -5.078  49.048  1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A O   1 
ATOM   2580  C CB  . ASP A 1 354 ? 0.623   -7.077  51.901  1.00 156.82 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A CB  1 
ATOM   2581  C CG  . ASP A 1 354 ? 0.840   -6.975  53.393  1.00 146.42 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A CG  1 
ATOM   2582  O OD1 . ASP A 1 354 ? 1.349   -7.946  53.987  1.00 148.40 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A OD1 1 
ATOM   2583  O OD2 . ASP A 1 354 ? 0.506   -5.921  53.974  1.00 134.10 ? ? ? ? ? ? 368  ASP A OD2 1 
ATOM   2584  N N   . THR A 1 355 ? -0.528  -6.896  49.287  1.00 156.64 ? ? ? ? ? ? 369  THR A N   1 
ATOM   2585  C CA  . THR A 1 355 ? -0.682  -7.113  47.857  1.00 150.93 ? ? ? ? ? ? 369  THR A CA  1 
ATOM   2586  C C   . THR A 1 355 ? 0.669   -7.264  47.165  1.00 142.96 ? ? ? ? ? ? 369  THR A C   1 
ATOM   2587  O O   . THR A 1 355 ? 1.602   -7.852  47.708  1.00 145.19 ? ? ? ? ? ? 369  THR A O   1 
ATOM   2588  C CB  . THR A 1 355 ? -1.410  -5.928  47.207  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 369  THR A CB  1 
ATOM   2589  N N   . GLU A 1 356 ? 0.780   -6.697  45.970  1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A N   1 
ATOM   2590  C CA  . GLU A 1 356 ? 2.004   -6.811  45.185  1.00 128.27 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CA  1 
ATOM   2591  C C   . GLU A 1 356 ? 2.439   -5.488  44.564  1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A C   1 
ATOM   2592  O O   . GLU A 1 356 ? 1.774   -4.965  43.665  1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A O   1 
ATOM   2593  C CB  . GLU A 1 356 ? 1.792   -7.841  44.082  1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CB  1 
ATOM   2594  C CG  . GLU A 1 356 ? 2.977   -8.027  43.163  1.00 142.68 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CG  1 
ATOM   2595  C CD  . GLU A 1 356 ? 2.683   -8.984  42.014  1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CD  1 
ATOM   2596  O OE1 . GLU A 1 356 ? 3.626   -9.323  41.272  1.00 152.86 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A OE1 1 
ATOM   2597  O OE2 . GLU A 1 356 ? 1.516   -9.398  41.843  1.00 144.68 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A OE2 1 
ATOM   2598  N N   . ASN A 1 357 ? 3.568   -4.965  45.035  1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A N   1 
ATOM   2599  C CA  . ASN A 1 357 ? 4.124   -3.726  44.497  1.00 96.32  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CA  1 
ATOM   2600  C C   . ASN A 1 357 ? 5.235   -3.981  43.487  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A C   1 
ATOM   2601  O O   . ASN A 1 357 ? 5.758   -3.049  42.866  1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A O   1 
ATOM   2602  C CB  . ASN A 1 357 ? 4.629   -2.812  45.620  1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CB  1 
ATOM   2603  C CG  . ASN A 1 357 ? 3.562   -2.520  46.652  1.00 93.27  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CG  1 
ATOM   2604  O OD1 . ASN A 1 357 ? 2.734   -1.626  46.475  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A OD1 1 
ATOM   2605  N ND2 . ASN A 1 357 ? 3.569   -3.285  47.735  1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A ND2 1 
ATOM   2606  N N   . ILE A 1 358 ? 5.588   -5.250  43.319  1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A N   1 
ATOM   2607  C CA  . ILE A 1 358 ? 6.635   -5.624  42.380  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CA  1 
ATOM   2608  C C   . ILE A 1 358 ? 6.245   -5.202  40.967  1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A C   1 
ATOM   2609  O O   . ILE A 1 358 ? 7.067   -4.671  40.223  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A O   1 
ATOM   2610  C CB  . ILE A 1 358 ? 6.927   -7.141  42.418  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CB  1 
ATOM   2611  C CG1 . ILE A 1 358 ? 7.478   -7.549  43.787  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CG1 1 
ATOM   2612  C CG2 . ILE A 1 358 ? 7.919   -7.523  41.333  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CG2 1 
ATOM   2613  C CD1 . ILE A 1 358 ? 7.843   -9.023  43.891  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CD1 1 
ATOM   2614  N N   . ARG A 1 359 ? 4.986   -5.428  40.608  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A N   1 
ATOM   2615  C CA  . ARG A 1 359 ? 4.498   -5.067  39.282  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CA  1 
ATOM   2616  C C   . ARG A 1 359 ? 4.539   -3.555  39.078  1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A C   1 
ATOM   2617  O O   . ARG A 1 359 ? 4.905   -3.072  38.003  1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A O   1 
ATOM   2618  C CB  . ARG A 1 359 ? 3.080   -5.601  39.062  1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CB  1 
ATOM   2619  C CG  . ARG A 1 359 ? 2.555   -5.415  37.644  1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CG  1 
ATOM   2620  C CD  . ARG A 1 359 ? 3.582   -5.861  36.611  1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CD  1 
ATOM   2621  N NE  . ARG A 1 359 ? 4.058   -7.219  36.856  1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A NE  1 
ATOM   2622  C CZ  . ARG A 1 359 ? 3.642   -8.291  36.191  1.00 87.70  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CZ  1 
ATOM   2623  N NH1 . ARG A 1 359 ? 2.739   -8.168  35.228  1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A NH1 1 
ATOM   2624  N NH2 . ARG A 1 359 ? 4.132   -9.487  36.485  1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 373  ARG A NH2 1 
ATOM   2625  N N   . ARG A 1 360 ? 4.165   -2.814  40.116  1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A N   1 
ATOM   2626  C CA  . ARG A 1 360 ? 4.207   -1.359  40.070  1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CA  1 
ATOM   2627  C C   . ARG A 1 360 ? 5.634   -0.909  39.779  1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A C   1 
ATOM   2628  O O   . ARG A 1 360 ? 5.879   -0.137  38.849  1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A O   1 
ATOM   2629  C CB  . ARG A 1 360 ? 3.718   -0.769  41.395  1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CB  1 
ATOM   2630  C CG  . ARG A 1 360 ? 2.597   -1.571  42.043  1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CG  1 
ATOM   2631  C CD  . ARG A 1 360 ? 1.879   -0.780  43.123  1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CD  1 
ATOM   2632  N NE  . ARG A 1 360 ? 1.057   0.286   42.558  1.00 98.38  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A NE  1 
ATOM   2633  C CZ  . ARG A 1 360 ? 0.217   1.036   43.264  1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CZ  1 
ATOM   2634  N NH1 . ARG A 1 360 ? 0.083   0.835   44.569  1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A NH1 1 
ATOM   2635  N NH2 . ARG A 1 360 ? -0.492  1.984   42.665  1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A NH2 1 
ATOM   2636  N N   . VAL A 1 361 ? 6.573   -1.412  40.575  1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A N   1 
ATOM   2637  C CA  . VAL A 1 361 ? 7.991   -1.134  40.373  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CA  1 
ATOM   2638  C C   . VAL A 1 361 ? 8.409   -1.417  38.932  1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A C   1 
ATOM   2639  O O   . VAL A 1 361 ? 9.017   -0.575  38.268  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A O   1 
ATOM   2640  C CB  . VAL A 1 361 ? 8.855   -1.980  41.326  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CB  1 
ATOM   2641  C CG1 . VAL A 1 361 ? 10.275  -2.110  40.801  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CG1 1 
ATOM   2642  C CG2 . VAL A 1 361 ? 8.837   -1.386  42.726  1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CG2 1 
ATOM   2643  N N   . PHE A 1 362 ? 8.073   -2.613  38.461  1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A N   1 
ATOM   2644  C CA  . PHE A 1 362 ? 8.358   -3.036  37.096  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CA  1 
ATOM   2645  C C   . PHE A 1 362 ? 7.910   -1.980  36.093  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A C   1 
ATOM   2646  O O   . PHE A 1 362 ? 8.733   -1.382  35.394  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A O   1 
ATOM   2647  C CB  . PHE A 1 362 ? 7.646   -4.360  36.813  1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CB  1 
ATOM   2648  C CG  . PHE A 1 362 ? 8.013   -4.986  35.496  1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CG  1 
ATOM   2649  C CD1 . PHE A 1 362 ? 9.077   -5.869  35.408  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CD1 1 
ATOM   2650  C CD2 . PHE A 1 362 ? 7.287   -4.704  34.352  1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CD2 1 
ATOM   2651  C CE1 . PHE A 1 362 ? 9.416   -6.453  34.199  1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CE1 1 
ATOM   2652  C CE2 . PHE A 1 362 ? 7.620   -5.284  33.141  1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CE2 1 
ATOM   2653  C CZ  . PHE A 1 362 ? 8.685   -6.160  33.064  1.00 78.14  ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CZ  1 
ATOM   2654  N N   . ASN A 1 363 ? 6.600   -1.760  36.028  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A N   1 
ATOM   2655  C CA  . ASN A 1 363 ? 6.023   -0.795  35.097  1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A CA  1 
ATOM   2656  C C   . ASN A 1 363 ? 6.673   0.584   35.178  1.00 81.60  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A C   1 
ATOM   2657  O O   . ASN A 1 363 ? 6.918   1.225   34.152  1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A O   1 
ATOM   2658  C CB  . ASN A 1 363 ? 4.511   -0.686  35.304  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A CB  1 
ATOM   2659  C CG  . ASN A 1 363 ? 3.767   -1.903  34.796  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A CG  1 
ATOM   2660  O OD1 . ASN A 1 363 ? 4.093   -2.445  33.740  1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A OD1 1 
ATOM   2661  N ND2 . ASN A 1 363 ? 2.767   -2.344  35.549  1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 377  ASN A ND2 1 
ATOM   2662  N N   . ASP A 1 364 ? 6.950   1.035   36.399  1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 378  ASP A N   1 
ATOM   2663  C CA  . ASP A 1 364 ? 7.566   2.341   36.611  1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 378  ASP A CA  1 
ATOM   2664  C C   . ASP A 1 364 ? 8.983   2.391   36.039  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 378  ASP A C   1 
ATOM   2665  O O   . ASP A 1 364 ? 9.410   3.418   35.511  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 378  ASP A O   1 
ATOM   2666  C CB  . ASP A 1 364 ? 7.577   2.697   38.099  1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 378  ASP A CB  1 
ATOM   2667  C CG  . ASP A 1 364 ? 6.180   2.801   38.685  1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 378  ASP A CG  1 
ATOM   2668  O OD1 . ASP A 1 364 ? 5.999   2.433   39.866  1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A OD1 1 
ATOM   2669  O OD2 . ASP A 1 364 ? 5.264   3.252   37.964  1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A OD2 1 
ATOM   2670  N N   . CYS A 1 365 ? 9.707   1.279   36.146  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 379  CYS A N   1 
ATOM   2671  C CA  . CYS A 1 365 ? 11.034  1.166   35.541  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 379  CYS A CA  1 
ATOM   2672  C C   . CYS A 1 365 ? 10.929  1.205   34.021  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 379  CYS A C   1 
ATOM   2673  O O   . CYS A 1 365 ? 11.654  1.944   33.352  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 379  CYS A O   1 
ATOM   2674  C CB  . CYS A 1 365 ? 11.736  -0.122  35.984  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 379  CYS A CB  1 
ATOM   2675  S SG  . CYS A 1 365 ? 12.355  -0.111  37.691  1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 379  CYS A SG  1 
ATOM   2676  N N   . ARG A 1 366 ? 10.020  0.400   33.480  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A N   1 
ATOM   2677  C CA  . ARG A 1 366 ? 9.763   0.404   32.048  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CA  1 
ATOM   2678  C C   . ARG A 1 366 ? 9.542   1.829   31.561  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A C   1 
ATOM   2679  O O   . ARG A 1 366 ? 10.132  2.250   30.568  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A O   1 
ATOM   2680  C CB  . ARG A 1 366 ? 8.547   -0.459  31.718  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CB  1 
ATOM   2681  C CG  . ARG A 1 366 ? 8.187   -0.496  30.238  1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CG  1 
ATOM   2682  C CD  . ARG A 1 366 ? 6.928   -1.323  29.996  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CD  1 
ATOM   2683  N NE  . ARG A 1 366 ? 6.483   -1.252  28.608  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A NE  1 
ATOM   2684  C CZ  . ARG A 1 366 ? 6.926   -2.048  27.640  1.00 95.64  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CZ  1 
ATOM   2685  N NH1 . ARG A 1 366 ? 7.830   -2.980  27.909  1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A NH1 1 
ATOM   2686  N NH2 . ARG A 1 366 ? 6.467   -1.910  26.402  1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 380  ARG A NH2 1 
ATOM   2687  N N   . ASP A 1 367 ? 8.690   2.569   32.266  1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 381  ASP A N   1 
ATOM   2688  C CA  . ASP A 1 367 ? 8.437   3.966   31.926  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 381  ASP A CA  1 
ATOM   2689  C C   . ASP A 1 367 ? 9.720   4.786   31.981  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 381  ASP A C   1 
ATOM   2690  O O   . ASP A 1 367 ? 10.019  5.548   31.061  1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 381  ASP A O   1 
ATOM   2691  C CB  . ASP A 1 367 ? 7.397   4.571   32.869  1.00 99.70  ? ? ? ? ? ? 381  ASP A CB  1 
ATOM   2692  C CG  . ASP A 1 367 ? 6.028   3.944   32.705  1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A CG  1 
ATOM   2693  O OD1 . ASP A 1 367 ? 5.626   3.690   31.550  1.00 127.32 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A OD1 1 
ATOM   2694  O OD2 . ASP A 1 367 ? 5.356   3.700   33.729  1.00 123.45 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A OD2 1 
ATOM   2695  N N   . ILE A 1 368 ? 10.473  4.626   33.065  1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A N   1 
ATOM   2696  C CA  . ILE A 1 368 ? 11.725  5.355   33.238  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CA  1 
ATOM   2697  C C   . ILE A 1 368 ? 12.643  5.197   32.032  1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A C   1 
ATOM   2698  O O   . ILE A 1 368 ? 13.095  6.184   31.453  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A O   1 
ATOM   2699  C CB  . ILE A 1 368 ? 12.488  4.886   34.488  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CB  1 
ATOM   2700  C CG1 . ILE A 1 368 ? 11.622  5.042   35.734  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CG1 1 
ATOM   2701  C CG2 . ILE A 1 368 ? 13.780  5.669   34.641  1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CG2 1 
ATOM   2702  C CD1 . ILE A 1 368 ? 12.263  4.504   36.979  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CD1 1 
ATOM   2703  N N   . ILE A 1 369 ? 12.916  3.951   31.660  1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A N   1 
ATOM   2704  C CA  . ILE A 1 369 ? 13.818  3.664   30.551  1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CA  1 
ATOM   2705  C C   . ILE A 1 369 ? 13.240  4.143   29.216  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A C   1 
ATOM   2706  O O   . ILE A 1 369 ? 13.962  4.687   28.369  1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A O   1 
ATOM   2707  C CB  . ILE A 1 369 ? 14.189  2.163   30.496  1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CB  1 
ATOM   2708  C CG1 . ILE A 1 369 ? 14.949  1.843   29.210  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CG1 1 
ATOM   2709  C CG2 . ILE A 1 369 ? 12.949  1.295   30.609  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CG2 1 
ATOM   2710  C CD1 . ILE A 1 369 ? 15.445  0.417   29.136  1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CD1 1 
ATOM   2711  N N   . GLN A 1 370 ? 11.934  3.956   29.038  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A N   1 
ATOM   2712  C CA  . GLN A 1 370 ? 11.259  4.448   27.844  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CA  1 
ATOM   2713  C C   . GLN A 1 370 ? 11.485  5.943   27.688  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A C   1 
ATOM   2714  O O   . GLN A 1 370 ? 11.682  6.438   26.582  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A O   1 
ATOM   2715  C CB  . GLN A 1 370 ? 9.760   4.162   27.904  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CB  1 
ATOM   2716  C CG  . GLN A 1 370 ? 9.367   2.782   27.423  1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CG  1 
ATOM   2717  C CD  . GLN A 1 370 ? 7.873   2.646   27.227  1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CD  1 
ATOM   2718  O OE1 . GLN A 1 370 ? 7.119   2.486   28.187  1.00 96.15  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A OE1 1 
ATOM   2719  N NE2 . GLN A 1 370 ? 7.434   2.715   25.976  1.00 94.92  ? ? ? ? ? ? 384  GLN A NE2 1 
ATOM   2720  N N   . ARG A 1 371 ? 11.451  6.659   28.806  1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A N   1 
ATOM   2721  C CA  . ARG A 1 371 ? 11.655  8.102   28.789  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CA  1 
ATOM   2722  C C   . ARG A 1 371 ? 13.133  8.446   28.693  1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A C   1 
ATOM   2723  O O   . ARG A 1 371 ? 13.499  9.565   28.339  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A O   1 
ATOM   2724  C CB  . ARG A 1 371 ? 11.058  8.743   30.034  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CB  1 
ATOM   2725  C CG  . ARG A 1 371 ? 9.575   8.499   30.199  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CG  1 
ATOM   2726  C CD  . ARG A 1 371 ? 9.055   9.249   31.400  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CD  1 
ATOM   2727  N NE  . ARG A 1 371 ? 7.728   8.801   31.800  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A NE  1 
ATOM   2728  C CZ  . ARG A 1 371 ? 7.050   9.320   32.816  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CZ  1 
ATOM   2729  N NH1 . ARG A 1 371 ? 7.578   10.307  33.526  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A NH1 1 
ATOM   2730  N NH2 . ARG A 1 371 ? 5.846   8.857   33.119  1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A NH2 1 
ATOM   2731  N N   . MET A 1 372 ? 13.983  7.483   29.028  1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 386  MET A N   1 
ATOM   2732  C CA  . MET A 1 372 ? 15.415  7.661   28.857  1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 386  MET A CA  1 
ATOM   2733  C C   . MET A 1 372 ? 15.679  7.749   27.359  1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 386  MET A C   1 
ATOM   2734  O O   . MET A 1 372 ? 16.253  8.729   26.866  1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 386  MET A O   1 
ATOM   2735  C CB  . MET A 1 372 ? 16.179  6.491   29.477  1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 386  MET A CB  1 
ATOM   2736  C CG  . MET A 1 372 ? 17.689  6.675   29.534  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 386  MET A CG  1 
ATOM   2737  S SD  . MET A 1 372 ? 18.524  5.304   30.356  1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 386  MET A SD  1 
ATOM   2738  C CE  . MET A 1 372 ? 17.687  5.295   31.941  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 386  MET A CE  1 
ATOM   2739  N N   . HIS A 1 373 ? 15.222  6.732   26.633  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A N   1 
ATOM   2740  C CA  . HIS A 1 373 ? 15.385  6.705   25.184  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CA  1 
ATOM   2741  C C   . HIS A 1 373 ? 14.630  7.851   24.526  1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A C   1 
ATOM   2742  O O   . HIS A 1 373 ? 15.122  8.478   23.589  1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A O   1 
ATOM   2743  C CB  . HIS A 1 373 ? 14.896  5.373   24.621  1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CB  1 
ATOM   2744  C CG  . HIS A 1 373 ? 15.668  4.193   25.121  1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CG  1 
ATOM   2745  N ND1 . HIS A 1 373 ? 15.057  3.046   25.583  1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A ND1 1 
ATOM   2746  C CD2 . HIS A 1 373 ? 16.998  3.981   25.232  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CD2 1 
ATOM   2747  C CE1 . HIS A 1 373 ? 15.980  2.179   25.956  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CE1 1 
ATOM   2748  N NE2 . HIS A 1 373 ? 17.168  2.720   25.754  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A NE2 1 
ATOM   2749  N N   . LEU A 1 374 ? 13.431  8.117   25.029  1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A N   1 
ATOM   2750  C CA  . LEU A 1 374 ? 12.574  9.157   24.481  1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CA  1 
ATOM   2751  C C   . LEU A 1 374 ? 13.245  10.520  24.571  1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A C   1 
ATOM   2752  O O   . LEU A 1 374 ? 13.346  11.240  23.579  1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A O   1 
ATOM   2753  C CB  . LEU A 1 374 ? 11.243  9.184   25.228  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CB  1 
ATOM   2754  C CG  . LEU A 1 374 ? 9.991   9.340   24.369  1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CG  1 
ATOM   2755  C CD1 . LEU A 1 374 ? 9.912   8.210   23.356  1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD1 1 
ATOM   2756  C CD2 . LEU A 1 374 ? 8.752   9.373   25.248  1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD2 1 
ATOM   2757  N N   . ARG A 1 375 ? 13.700  10.872  25.767  1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A N   1 
ATOM   2758  C CA  . ARG A 1 375 ? 14.367  12.148  25.967  1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CA  1 
ATOM   2759  C C   . ARG A 1 375 ? 15.672  12.202  25.182  1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A C   1 
ATOM   2760  O O   . ARG A 1 375 ? 16.046  13.253  24.663  1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A O   1 
ATOM   2761  C CB  . ARG A 1 375 ? 14.631  12.401  27.452  1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CB  1 
ATOM   2762  C CG  . ARG A 1 375 ? 15.479  13.632  27.708  1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CG  1 
ATOM   2763  C CD  . ARG A 1 375 ? 15.708  13.867  29.187  1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CD  1 
ATOM   2764  N NE  . ARG A 1 375 ? 16.733  14.883  29.406  1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 389  ARG A NE  1 
ATOM   2765  C CZ  . ARG A 1 375 ? 16.503  16.191  29.391  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CZ  1 
ATOM   2766  N NH1 . ARG A 1 375 ? 15.278  16.648  29.168  1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 389  ARG A NH1 1 
ATOM   2767  N NH2 . ARG A 1 375 ? 17.497  17.044  29.599  1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 389  ARG A NH2 1 
ATOM   2768  N N   . GLN A 1 376 ? 16.362  11.069  25.092  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A N   1 
ATOM   2769  C CA  . GLN A 1 376 ? 17.615  11.019  24.346  1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CA  1 
ATOM   2770  C C   . GLN A 1 376 ? 17.419  11.467  22.903  1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A C   1 
ATOM   2771  O O   . GLN A 1 376 ? 18.316  12.046  22.291  1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A O   1 
ATOM   2772  C CB  . GLN A 1 376 ? 18.203  9.610   24.365  1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CB  1 
ATOM   2773  C CG  . GLN A 1 376 ? 19.473  9.476   23.547  1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CG  1 
ATOM   2774  C CD  . GLN A 1 376 ? 20.013  8.065   23.534  1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CD  1 
ATOM   2775  O OE1 . GLN A 1 376 ? 19.750  7.279   24.442  1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A OE1 1 
ATOM   2776  N NE2 . GLN A 1 376 ? 20.771  7.732   22.496  1.00 118.50 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A NE2 1 
ATOM   2777  N N   . TYR A 1 377 ? 16.239  11.182  22.366  1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A N   1 
ATOM   2778  C CA  . TYR A 1 377 ? 15.919  11.484  20.976  1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CA  1 
ATOM   2779  C C   . TYR A 1 377 ? 15.174  12.808  20.811  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A C   1 
ATOM   2780  O O   . TYR A 1 377 ? 14.745  13.157  19.711  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A O   1 
ATOM   2781  C CB  . TYR A 1 377 ? 15.129  10.329  20.364  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CB  1 
ATOM   2782  C CG  . TYR A 1 377 ? 15.919  9.041   20.325  1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CG  1 
ATOM   2783  C CD1 . TYR A 1 377 ? 17.303  9.063   20.211  1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CD1 1 
ATOM   2784  C CD2 . TYR A 1 377 ? 15.287  7.807   20.411  1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CD2 1 
ATOM   2785  C CE1 . TYR A 1 377 ? 18.037  7.894   20.176  1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CE1 1 
ATOM   2786  C CE2 . TYR A 1 377 ? 16.015  6.629   20.377  1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CE2 1 
ATOM   2787  C CZ  . TYR A 1 377 ? 17.391  6.680   20.260  1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CZ  1 
ATOM   2788  O OH  . TYR A 1 377 ? 18.127  5.517   20.226  1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A OH  1 
ATOM   2789  N N   . GLU A 1 378 ? 15.014  13.532  21.914  1.00 94.03  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A N   1 
ATOM   2790  C CA  . GLU A 1 378 ? 14.271  14.788  21.916  1.00 94.90  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CA  1 
ATOM   2791  C C   . GLU A 1 378 ? 12.826  14.547  21.503  1.00 90.09  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A C   1 
ATOM   2792  O O   . GLU A 1 378 ? 12.155  15.446  20.998  1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A O   1 
ATOM   2793  C CB  . GLU A 1 378 ? 14.918  15.817  20.985  1.00 95.16  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CB  1 
ATOM   2794  C CG  . GLU A 1 378 ? 16.404  16.029  21.213  1.00 95.58  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CG  1 
ATOM   2795  C CD  . GLU A 1 378 ? 17.254  15.375  20.141  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CD  1 
ATOM   2796  O OE1 . GLU A 1 378 ? 16.693  14.975  19.099  1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 392  GLU A OE1 1 
ATOM   2797  O OE2 . GLU A 1 378 ? 18.481  15.261  20.339  1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A OE2 1 
ATOM   2798  N N   . LEU A 1 379 ? 12.354  13.324  21.717  1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A N   1 
ATOM   2799  C CA  . LEU A 1 379 ? 10.970  12.976  21.428  1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CA  1 
ATOM   2800  C C   . LEU A 1 379 ? 10.098  13.350  22.616  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A C   1 
ATOM   2801  O O   . LEU A 1 379 ? 8.879   13.182  22.585  1.00 90.78  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A O   1 
ATOM   2802  C CB  . LEU A 1 379 ? 10.839  11.479  21.140  1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CB  1 
ATOM   2803  C CG  . LEU A 1 379 ? 11.629  10.913  19.957  1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CG  1 
ATOM   2804  C CD1 . LEU A 1 379 ? 11.599  9.394   19.980  1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CD1 1 
ATOM   2805  C CD2 . LEU A 1 379 ? 11.097  11.441  18.635  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CD2 1 
ATOM   2806  N N   . LEU A 1 380 ? 10.735  13.861  23.664  1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 394  LEU A N   1 
ATOM   2807  C CA  . LEU A 1 380 ? 10.037  14.200  24.894  1.00 106.92 ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CA  1 
ATOM   2808  C C   . LEU A 1 380 ? 10.526  15.533  25.452  1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 394  LEU A C   1 
ATOM   2809  O O   . LEU A 1 380 ? 9.787   16.250  26.127  1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 394  LEU A O   1 
ATOM   2810  C CB  . LEU A 1 380 ? 10.237  13.092  25.928  1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CB  1 
ATOM   2811  C CG  . LEU A 1 380 ? 9.330   13.145  27.155  1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CG  1 
ATOM   2812  C CD1 . LEU A 1 380 ? 7.878   13.153  26.718  1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CD1 1 
ATOM   2813  C CD2 . LEU A 1 380 ? 9.614   11.974  28.083  1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CD2 1 
ATOM   2814  O OXT . LEU A 1 380 ? 11.674  15.926  25.240  1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 394  LEU A OXT 1 
ATOM   2815  N N   . GLN B 2 12  ? 24.883  19.234  90.323  1.00 133.29 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B N   1 
ATOM   2816  C CA  . GLN B 2 12  ? 24.575  19.336  88.902  1.00 137.48 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B CA  1 
ATOM   2817  C C   . GLN B 2 12  ? 25.598  20.210  88.185  1.00 142.05 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B C   1 
ATOM   2818  O O   . GLN B 2 12  ? 26.568  20.668  88.790  1.00 145.56 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B O   1 
ATOM   2819  C CB  . GLN B 2 12  ? 23.169  19.903  88.702  1.00 135.55 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B CB  1 
ATOM   2820  N N   . SER B 2 13  ? 25.378  20.430  86.892  1.00 139.11 ? ? ? ? ? ? 2    SER B N   1 
ATOM   2821  C CA  . SER B 2 13  ? 26.244  21.291  86.094  1.00 134.07 ? ? ? ? ? ? 2    SER B CA  1 
ATOM   2822  C C   . SER B 2 13  ? 27.652  20.721  85.934  1.00 129.41 ? ? ? ? ? ? 2    SER B C   1 
ATOM   2823  O O   . SER B 2 13  ? 28.632  21.464  85.911  1.00 130.42 ? ? ? ? ? ? 2    SER B O   1 
ATOM   2824  C CB  . SER B 2 13  ? 26.314  22.690  86.714  1.00 137.38 ? ? ? ? ? ? 2    SER B CB  1 
ATOM   2825  O OG  . SER B 2 13  ? 27.098  23.567  85.923  1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 2    SER B OG  1 
ATOM   2826  N N   . GLU B 2 14  ? 27.752  19.401  85.833  1.00 123.16 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B N   1 
ATOM   2827  C CA  . GLU B 2 14  ? 29.038  18.754  85.600  1.00 118.73 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CA  1 
ATOM   2828  C C   . GLU B 2 14  ? 29.443  18.850  84.131  1.00 110.53 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B C   1 
ATOM   2829  O O   . GLU B 2 14  ? 30.583  19.197  83.801  1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B O   1 
ATOM   2830  C CB  . GLU B 2 14  ? 28.981  17.290  86.031  1.00 121.33 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CB  1 
ATOM   2831  C CG  . GLU B 2 14  ? 30.282  16.542  85.847  1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CG  1 
ATOM   2832  C CD  . GLU B 2 14  ? 30.096  15.041  85.921  1.00 119.26 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CD  1 
ATOM   2833  O OE1 . GLU B 2 14  ? 29.077  14.540  85.396  1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B OE1 1 
ATOM   2834  O OE2 . GLU B 2 14  ? 30.965  14.364  86.510  1.00 121.58 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B OE2 1 
ATOM   2835  N N   . LEU B 2 15  ? 28.495  18.545  83.251  1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   1 
ATOM   2836  C CA  . LEU B 2 15  ? 28.737  18.573  81.813  1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  1 
ATOM   2837  C C   . LEU B 2 15  ? 29.292  19.930  81.390  1.00 103.84 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   1 
ATOM   2838  O O   . LEU B 2 15  ? 30.130  20.020  80.490  1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   1 
ATOM   2839  C CB  . LEU B 2 15  ? 27.445  18.262  81.054  1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  1 
ATOM   2840  C CG  . LEU B 2 15  ? 27.582  17.776  79.611  1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  1 
ATOM   2841  C CD1 . LEU B 2 15  ? 28.276  16.425  79.573  1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 1 
ATOM   2842  C CD2 . LEU B 2 15  ? 26.221  17.688  78.947  1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 1 
ATOM   2843  N N   . ASP B 2 16  ? 28.826  20.982  82.055  1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B N   1 
ATOM   2844  C CA  . ASP B 2 16  ? 29.287  22.337  81.773  1.00 118.92 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B CA  1 
ATOM   2845  C C   . ASP B 2 16  ? 30.781  22.458  82.049  1.00 107.00 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B C   1 
ATOM   2846  O O   . ASP B 2 16  ? 31.537  22.972  81.223  1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B O   1 
ATOM   2847  C CB  . ASP B 2 16  ? 28.518  23.357  82.616  1.00 133.04 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B CB  1 
ATOM   2848  C CG  . ASP B 2 16  ? 27.019  23.275  82.406  1.00 143.85 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B CG  1 
ATOM   2849  O OD1 . ASP B 2 16  ? 26.590  22.942  81.281  1.00 149.53 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B OD1 1 
ATOM   2850  O OD2 . ASP B 2 16  ? 26.267  23.545  83.366  1.00 144.24 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B OD2 1 
ATOM   2851  N N   . GLN B 2 17  ? 31.199  21.986  83.219  1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 6    GLN B N   1 
ATOM   2852  C CA  . GLN B 2 17  ? 32.606  22.019  83.594  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CA  1 
ATOM   2853  C C   . GLN B 2 17  ? 33.423  21.221  82.586  1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 6    GLN B C   1 
ATOM   2854  O O   . GLN B 2 17  ? 34.500  21.651  82.169  1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 6    GLN B O   1 
ATOM   2855  C CB  . GLN B 2 17  ? 32.809  21.477  85.014  1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CB  1 
ATOM   2856  C CG  . GLN B 2 17  ? 33.023  19.971  85.102  1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CG  1 
ATOM   2857  C CD  . GLN B 2 17  ? 32.859  19.437  86.511  1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CD  1 
ATOM   2858  O OE1 . GLN B 2 17  ? 32.019  19.913  87.275  1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B OE1 1 
ATOM   2859  N NE2 . GLN B 2 17  ? 33.667  18.442  86.865  1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B NE2 1 
ATOM   2860  N N   . LEU B 2 18  ? 32.899  20.065  82.186  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B N   1 
ATOM   2861  C CA  . LEU B 2 18  ? 33.585  19.222  81.209  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CA  1 
ATOM   2862  C C   . LEU B 2 18  ? 33.821  19.942  79.887  1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B C   1 
ATOM   2863  O O   . LEU B 2 18  ? 34.936  19.950  79.366  1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B O   1 
ATOM   2864  C CB  . LEU B 2 18  ? 32.807  17.932  80.959  1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CB  1 
ATOM   2865  C CG  . LEU B 2 18  ? 33.140  16.764  81.880  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CG  1 
ATOM   2866  C CD1 . LEU B 2 18  ? 32.300  15.557  81.510  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CD1 1 
ATOM   2867  C CD2 . LEU B 2 18  ? 34.618  16.438  81.785  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CD2 1 
ATOM   2868  N N   . ARG B 2 19  ? 32.767  20.540  79.344  1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B N   1 
ATOM   2869  C CA  . ARG B 2 19  ? 32.881  21.275  78.091  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CA  1 
ATOM   2870  C C   . ARG B 2 19  ? 33.792  22.490  78.236  1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B C   1 
ATOM   2871  O O   . ARG B 2 19  ? 34.442  22.903  77.277  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B O   1 
ATOM   2872  C CB  . ARG B 2 19  ? 31.500  21.693  77.587  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CB  1 
ATOM   2873  C CG  . ARG B 2 19  ? 30.837  20.652  76.705  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CG  1 
ATOM   2874  C CD  . ARG B 2 19  ? 29.331  20.836  76.658  1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CD  1 
ATOM   2875  N NE  . ARG B 2 19  ? 28.722  20.002  75.628  1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B NE  1 
ATOM   2876  C CZ  . ARG B 2 19  ? 27.432  19.687  75.588  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CZ  1 
ATOM   2877  N NH1 . ARG B 2 19  ? 26.611  20.129  76.531  1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B NH1 1 
ATOM   2878  N NH2 . ARG B 2 19  ? 26.965  18.924  74.610  1.00 96.42  ? ? ? ? ? ? 8    ARG B NH2 1 
ATOM   2879  N N   . GLN B 2 20  ? 33.838  23.055  79.438  1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 9    GLN B N   1 
ATOM   2880  C CA  . GLN B 2 20  ? 34.710  24.191  79.718  1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CA  1 
ATOM   2881  C C   . GLN B 2 20  ? 36.176  23.771  79.650  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 9    GLN B C   1 
ATOM   2882  O O   . GLN B 2 20  ? 37.005  24.449  79.031  1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 9    GLN B O   1 
ATOM   2883  C CB  . GLN B 2 20  ? 34.390  24.778  81.094  1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CB  1 
ATOM   2884  C CG  . GLN B 2 20  ? 35.214  26.001  81.457  1.00 112.88 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CG  1 
ATOM   2885  C CD  . GLN B 2 20  ? 34.801  26.614  82.783  1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CD  1 
ATOM   2886  O OE1 . GLN B 2 20  ? 35.330  27.646  83.194  1.00 113.71 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B OE1 1 
ATOM   2887  N NE2 . GLN B 2 20  ? 33.850  25.980  83.459  1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B NE2 1 
ATOM   2888  N N   . GLU B 2 21  ? 36.484  22.644  80.288  1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 10   GLU B N   1 
ATOM   2889  C CA  . GLU B 2 21  ? 37.834  22.090  80.277  1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CA  1 
ATOM   2890  C C   . GLU B 2 21  ? 38.231  21.654  78.870  1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 10   GLU B C   1 
ATOM   2891  O O   . GLU B 2 21  ? 39.395  21.761  78.478  1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 10   GLU B O   1 
ATOM   2892  C CB  . GLU B 2 21  ? 37.939  20.901  81.238  1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CB  1 
ATOM   2893  C CG  . GLU B 2 21  ? 39.348  20.337  81.368  1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CG  1 
ATOM   2894  C CD  . GLU B 2 21  ? 39.424  19.133  82.291  1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CD  1 
ATOM   2895  O OE1 . GLU B 2 21  ? 38.367  18.540  82.592  1.00 113.45 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B OE1 1 
ATOM   2896  O OE2 . GLU B 2 21  ? 40.545  18.780  82.715  1.00 116.28 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B OE2 1 
ATOM   2897  N N   . ALA B 2 22  ? 37.254  21.159  78.117  1.00 77.30  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   1 
ATOM   2898  C CA  . ALA B 2 22  ? 37.483  20.728  76.743  1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  1 
ATOM   2899  C C   . ALA B 2 22  ? 37.814  21.921  75.857  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   1 
ATOM   2900  O O   . ALA B 2 22  ? 38.749  21.870  75.055  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   1 
ATOM   2901  C CB  . ALA B 2 22  ? 36.269  19.994  76.208  1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  1 
ATOM   2902  N N   . GLU B 2 23  ? 37.038  22.991  76.006  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B N   1 
ATOM   2903  C CA  . GLU B 2 23  ? 37.272  24.220  75.258  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CA  1 
ATOM   2904  C C   . GLU B 2 23  ? 38.651  24.780  75.579  1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B C   1 
ATOM   2905  O O   . GLU B 2 23  ? 39.413  25.143  74.675  1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B O   1 
ATOM   2906  C CB  . GLU B 2 23  ? 36.193  25.260  75.567  1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CB  1 
ATOM   2907  C CG  . GLU B 2 23  ? 36.389  26.587  74.848  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CG  1 
ATOM   2908  C CD  . GLU B 2 23  ? 35.319  27.607  75.192  1.00 116.96 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CD  1 
ATOM   2909  O OE1 . GLU B 2 23  ? 35.403  28.749  74.693  1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE1 1 
ATOM   2910  O OE2 . GLU B 2 23  ? 34.394  27.267  75.961  1.00 128.46 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE2 1 
ATOM   2911  N N   . GLN B 2 24  ? 38.978  24.845  76.868  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 13   GLN B N   1 
ATOM   2912  C CA  . GLN B 2 24  ? 40.294  25.334  77.263  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CA  1 
ATOM   2913  C C   . GLN B 2 24  ? 41.397  24.485  76.646  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 13   GLN B C   1 
ATOM   2914  O O   . GLN B 2 24  ? 42.317  25.016  76.040  1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 13   GLN B O   1 
ATOM   2915  C CB  . GLN B 2 24  ? 40.456  25.369  78.780  1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CB  1 
ATOM   2916  C CG  . GLN B 2 24  ? 41.798  25.934  79.216  1.00 90.27  ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CG  1 
ATOM   2917  C CD  . GLN B 2 24  ? 42.045  25.772  80.699  1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CD  1 
ATOM   2918  O OE1 . GLN B 2 24  ? 41.243  25.169  81.410  1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B OE1 1 
ATOM   2919  N NE2 . GLN B 2 24  ? 43.162  26.311  81.175  1.00 109.74 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B NE2 1 
ATOM   2920  N N   . LEU B 2 25  ? 41.304  23.168  76.807  1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B N   1 
ATOM   2921  C CA  . LEU B 2 25  ? 42.277  22.261  76.206  1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CA  1 
ATOM   2922  C C   . LEU B 2 25  ? 42.467  22.572  74.727  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B C   1 
ATOM   2923  O O   . LEU B 2 25  ? 43.597  22.709  74.254  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B O   1 
ATOM   2924  C CB  . LEU B 2 25  ? 41.841  20.806  76.371  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CB  1 
ATOM   2925  C CG  . LEU B 2 25  ? 42.277  20.067  77.635  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CG  1 
ATOM   2926  C CD1 . LEU B 2 25  ? 41.609  18.704  77.684  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CD1 1 
ATOM   2927  C CD2 . LEU B 2 25  ? 43.792  19.928  77.688  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CD2 1 
ATOM   2928  N N   . LYS B 2 26  ? 41.357  22.678  74.000  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B N   1 
ATOM   2929  C CA  . LYS B 2 26  ? 41.418  23.035  72.587  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CA  1 
ATOM   2930  C C   . LYS B 2 26  ? 42.218  24.313  72.389  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B C   1 
ATOM   2931  O O   . LYS B 2 26  ? 43.051  24.394  71.489  1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B O   1 
ATOM   2932  C CB  . LYS B 2 26  ? 40.021  23.198  71.990  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CB  1 
ATOM   2933  C CG  . LYS B 2 26  ? 39.336  21.895  71.635  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CG  1 
ATOM   2934  C CD  . LYS B 2 26  ? 38.242  22.133  70.609  1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CD  1 
ATOM   2935  C CE  . LYS B 2 26  ? 37.430  20.877  70.356  1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CE  1 
ATOM   2936  N NZ  . LYS B 2 26  ? 36.547  20.552  71.511  1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 15   LYS B NZ  1 
ATOM   2937  N N   . ASN B 2 27  ? 41.962  25.314  73.226  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B N   1 
ATOM   2938  C CA  . ASN B 2 27  ? 42.716  26.562  73.150  1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CA  1 
ATOM   2939  C C   . ASN B 2 27  ? 44.213  26.350  73.361  1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B C   1 
ATOM   2940  O O   . ASN B 2 27  ? 45.042  26.936  72.662  1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B O   1 
ATOM   2941  C CB  . ASN B 2 27  ? 42.180  27.585  74.154  1.00 79.49  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CB  1 
ATOM   2942  C CG  . ASN B 2 27  ? 40.866  28.198  73.715  1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CG  1 
ATOM   2943  O OD1 . ASN B 2 27  ? 40.109  27.594  72.955  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B OD1 1 
ATOM   2944  N ND2 . ASN B 2 27  ? 40.592  29.409  74.186  1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B ND2 1 
ATOM   2945  N N   . GLN B 2 28  ? 44.548  25.503  74.327  1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B N   1 
ATOM   2946  C CA  . GLN B 2 28  ? 45.934  25.233  74.677  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CA  1 
ATOM   2947  C C   . GLN B 2 28  ? 46.668  24.566  73.528  1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B C   1 
ATOM   2948  O O   . GLN B 2 28  ? 47.809  24.909  73.232  1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B O   1 
ATOM   2949  C CB  . GLN B 2 28  ? 46.011  24.354  75.926  1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CB  1 
ATOM   2950  C CG  . GLN B 2 28  ? 47.420  23.919  76.279  1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CG  1 
ATOM   2951  C CD  . GLN B 2 28  ? 47.480  23.151  77.582  1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CD  1 
ATOM   2952  O OE1 . GLN B 2 28  ? 46.603  23.288  78.436  1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B OE1 1 
ATOM   2953  N NE2 . GLN B 2 28  ? 48.515  22.332  77.741  1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 17   GLN B NE2 1 
ATOM   2954  N N   . ILE B 2 29  ? 46.011  23.604  72.889  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B N   1 
ATOM   2955  C CA  . ILE B 2 29  ? 46.589  22.941  71.728  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CA  1 
ATOM   2956  C C   . ILE B 2 29  ? 46.729  23.931  70.576  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B C   1 
ATOM   2957  O O   . ILE B 2 29  ? 47.753  23.968  69.897  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B O   1 
ATOM   2958  C CB  . ILE B 2 29  ? 45.739  21.744  71.281  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CB  1 
ATOM   2959  C CG1 . ILE B 2 29  ? 45.656  20.708  72.404  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CG1 1 
ATOM   2960  C CG2 . ILE B 2 29  ? 46.319  21.133  70.020  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CG2 1 
ATOM   2961  C CD1 . ILE B 2 29  ? 44.814  19.504  72.062  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CD1 1 
ATOM   2962  N N   . ARG B 2 30  ? 45.693  24.738  70.373  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B N   1 
ATOM   2963  C CA  . ARG B 2 30  ? 45.705  25.778  69.352  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CA  1 
ATOM   2964  C C   . ARG B 2 30  ? 46.940  26.666  69.490  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B C   1 
ATOM   2965  O O   . ARG B 2 30  ? 47.652  26.916  68.511  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B O   1 
ATOM   2966  C CB  . ARG B 2 30  ? 44.430  26.621  69.451  1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CB  1 
ATOM   2967  C CG  . ARG B 2 30  ? 44.418  27.863  68.576  1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CG  1 
ATOM   2968  C CD  . ARG B 2 30  ? 43.118  28.647  68.738  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CD  1 
ATOM   2969  N NE  . ARG B 2 30  ? 41.952  27.881  68.301  1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B NE  1 
ATOM   2970  C CZ  . ARG B 2 30  ? 41.087  27.292  69.122  1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CZ  1 
ATOM   2971  N NH1 . ARG B 2 30  ? 41.242  27.385  70.435  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B NH1 1 
ATOM   2972  N NH2 . ARG B 2 30  ? 40.059  26.614  68.628  1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 19   ARG B NH2 1 
ATOM   2973  N N   . ASP B 2 31  ? 47.195  27.130  70.711  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B N   1 
ATOM   2974  C CA  . ASP B 2 31  ? 48.325  28.018  70.975  1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B CA  1 
ATOM   2975  C C   . ASP B 2 31  ? 49.663  27.295  70.876  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B C   1 
ATOM   2976  O O   . ASP B 2 31  ? 50.613  27.807  70.286  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B O   1 
ATOM   2977  C CB  . ASP B 2 31  ? 48.182  28.680  72.345  1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B CB  1 
ATOM   2978  C CG  . ASP B 2 31  ? 46.949  29.549  72.442  1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B CG  1 
ATOM   2979  O OD1 . ASP B 2 31  ? 46.394  29.911  71.382  1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B OD1 1 
ATOM   2980  O OD2 . ASP B 2 31  ? 46.536  29.872  73.575  1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 20   ASP B OD2 1 
ATOM   2981  N N   . ALA B 2 32  ? 49.728  26.103  71.459  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 21   ALA B N   1 
ATOM   2982  C CA  . ALA B 2 32  ? 50.928  25.280  71.403  1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 21   ALA B CA  1 
ATOM   2983  C C   . ALA B 2 32  ? 51.356  25.057  69.956  1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 21   ALA B C   1 
ATOM   2984  O O   . ALA B 2 32  ? 52.547  25.036  69.647  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 21   ALA B O   1 
ATOM   2985  C CB  . ALA B 2 32  ? 50.685  23.952  72.099  1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 21   ALA B CB  1 
ATOM   2986  N N   . ARG B 2 33  ? 50.375  24.890  69.075  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B N   1 
ATOM   2987  C CA  . ARG B 2 33  ? 50.639  24.742  67.652  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CA  1 
ATOM   2988  C C   . ARG B 2 33  ? 51.063  26.075  67.055  1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B C   1 
ATOM   2989  O O   . ARG B 2 33  ? 52.002  26.138  66.262  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B O   1 
ATOM   2990  C CB  . ARG B 2 33  ? 49.400  24.211  66.926  1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CB  1 
ATOM   2991  C CG  . ARG B 2 33  ? 49.080  22.760  67.236  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CG  1 
ATOM   2992  C CD  . ARG B 2 33  ? 47.785  22.306  66.583  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CD  1 
ATOM   2993  N NE  . ARG B 2 33  ? 47.565  20.877  66.790  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NE  1 
ATOM   2994  C CZ  . ARG B 2 33  ? 46.512  20.204  66.338  1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CZ  1 
ATOM   2995  N NH1 . ARG B 2 33  ? 45.567  20.828  65.647  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NH1 1 
ATOM   2996  N NH2 . ARG B 2 33  ? 46.405  18.903  66.578  1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NH2 1 
ATOM   2997  N N   . LYS B 2 34  ? 50.365  27.139  67.443  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B N   1 
ATOM   2998  C CA  . LYS B 2 34  ? 50.664  28.478  66.943  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CA  1 
ATOM   2999  C C   . LYS B 2 34  ? 52.100  28.892  67.266  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B C   1 
ATOM   3000  O O   . LYS B 2 34  ? 52.680  29.743  66.590  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B O   1 
ATOM   3001  C CB  . LYS B 2 34  ? 49.681  29.493  67.531  1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CB  1 
ATOM   3002  C CG  . LYS B 2 34  ? 49.858  30.910  67.010  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CG  1 
ATOM   3003  C CD  . LYS B 2 34  ? 49.062  31.901  67.844  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CD  1 
ATOM   3004  C CE  . LYS B 2 34  ? 49.129  33.299  67.256  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CE  1 
ATOM   3005  N NZ  . LYS B 2 34  ? 48.471  33.363  65.923  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 23   LYS B NZ  1 
ATOM   3006  N N   . ALA B 2 35  ? 52.666  28.281  68.302  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 24   ALA B N   1 
ATOM   3007  C CA  . ALA B 2 35  ? 54.017  28.606  68.749  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 24   ALA B CA  1 
ATOM   3008  C C   . ALA B 2 35  ? 55.070  28.023  67.817  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 24   ALA B C   1 
ATOM   3009  O O   . ALA B 2 35  ? 56.055  28.680  67.487  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 24   ALA B O   1 
ATOM   3010  C CB  . ALA B 2 35  ? 54.238  28.107  70.171  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 24   ALA B CB  1 
ATOM   3011  N N   . CYS B 2 36  ? 54.850  26.783  67.400  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 25   CYS B N   1 
ATOM   3012  C CA  . CYS B 2 36  ? 55.774  26.070  66.527  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 25   CYS B CA  1 
ATOM   3013  C C   . CYS B 2 36  ? 55.744  26.633  65.108  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 25   CYS B C   1 
ATOM   3014  O O   . CYS B 2 36  ? 56.519  26.224  64.248  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 25   CYS B O   1 
ATOM   3015  C CB  . CYS B 2 36  ? 55.446  24.579  66.517  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 25   CYS B CB  1 
ATOM   3016  S SG  . CYS B 2 36  ? 55.607  23.781  68.130  1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B SG  1 
ATOM   3017  N N   . ALA B 2 37  ? 54.870  27.610  64.896  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B N   1 
ATOM   3018  C CA  . ALA B 2 37  ? 54.493  28.103  63.573  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B CA  1 
ATOM   3019  C C   . ALA B 2 37  ? 55.465  29.151  63.027  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B C   1 
ATOM   3020  O O   . ALA B 2 37  ? 55.158  29.846  62.057  1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B O   1 
ATOM   3021  C CB  . ALA B 2 37  ? 53.080  28.658  63.603  1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 26   ALA B CB  1 
ATOM   3022  N N   . ASP B 2 38  ? 56.620  29.274  63.674  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B N   1 
ATOM   3023  C CA  . ASP B 2 38  ? 57.591  30.329  63.385  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CA  1 
ATOM   3024  C C   . ASP B 2 38  ? 57.891  30.534  61.899  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B C   1 
ATOM   3025  O O   . ASP B 2 38  ? 58.263  31.630  61.487  1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B O   1 
ATOM   3026  C CB  . ASP B 2 38  ? 58.905  30.025  64.107  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CB  1 
ATOM   3027  C CG  . ASP B 2 38  ? 59.625  28.822  63.525  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CG  1 
ATOM   3028  O OD1 . ASP B 2 38  ? 58.945  27.868  63.095  1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B OD1 1 
ATOM   3029  O OD2 . ASP B 2 38  ? 60.873  28.833  63.493  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B OD2 1 
ATOM   3030  N N   . ALA B 2 39  ? 57.752  29.487  61.097  1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B N   1 
ATOM   3031  C CA  . ALA B 2 39  ? 57.910  29.638  59.657  1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CA  1 
ATOM   3032  C C   . ALA B 2 39  ? 56.799  28.921  58.900  1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B C   1 
ATOM   3033  O O   . ALA B 2 39  ? 55.915  28.309  59.501  1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B O   1 
ATOM   3034  C CB  . ALA B 2 39  ? 59.273  29.136  59.213  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CB  1 
ATOM   3035  N N   . THR B 2 40  ? 56.845  29.011  57.576  1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 29   THR B N   1 
ATOM   3036  C CA  . THR B 2 40  ? 55.886  28.318  56.732  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 29   THR B CA  1 
ATOM   3037  C C   . THR B 2 40  ? 56.645  27.541  55.672  1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 29   THR B C   1 
ATOM   3038  O O   . THR B 2 40  ? 57.652  28.018  55.148  1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 29   THR B O   1 
ATOM   3039  C CB  . THR B 2 40  ? 54.929  29.301  56.040  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 29   THR B CB  1 
ATOM   3040  O OG1 . THR B 2 40  ? 55.561  29.850  54.877  1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 29   THR B OG1 1 
ATOM   3041  C CG2 . THR B 2 40  ? 54.541  30.425  56.987  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 29   THR B CG2 1 
ATOM   3042  N N   . LEU B 2 41  ? 56.171  26.341  55.363  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   1 
ATOM   3043  C CA  . LEU B 2 41  ? 56.829  25.504  54.370  1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  1 
ATOM   3044  C C   . LEU B 2 41  ? 56.954  26.247  53.044  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   1 
ATOM   3045  O O   . LEU B 2 41  ? 57.865  25.982  52.261  1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   1 
ATOM   3046  C CB  . LEU B 2 41  ? 56.064  24.193  54.185  1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  1 
ATOM   3047  C CG  . LEU B 2 41  ? 56.725  23.107  53.334  1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  1 
ATOM   3048  C CD1 . LEU B 2 41  ? 56.232  21.737  53.760  1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 1 
ATOM   3049  C CD2 . LEU B 2 41  ? 56.466  23.335  51.857  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 1 
ATOM   3050  N N   . SER B 2 42  ? 56.041  27.183  52.802  1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 31   SER B N   1 
ATOM   3051  C CA  . SER B 2 42  ? 56.077  27.989  51.588  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 31   SER B CA  1 
ATOM   3052  C C   . SER B 2 42  ? 57.261  28.944  51.621  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 31   SER B C   1 
ATOM   3053  O O   . SER B 2 42  ? 57.896  29.203  50.598  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 31   SER B O   1 
ATOM   3054  C CB  . SER B 2 42  ? 54.780  28.783  51.425  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 31   SER B CB  1 
ATOM   3055  O OG  . SER B 2 42  ? 54.832  29.594  50.264  1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 31   SER B OG  1 
ATOM   3056  N N   . GLN B 2 43  ? 57.550  29.465  52.808  1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B N   1 
ATOM   3057  C CA  . GLN B 2 43  ? 58.637  30.416  52.984  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CA  1 
ATOM   3058  C C   . GLN B 2 43  ? 59.992  29.804  52.668  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B C   1 
ATOM   3059  O O   . GLN B 2 43  ? 60.792  30.389  51.938  1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B O   1 
ATOM   3060  C CB  . GLN B 2 43  ? 58.643  30.966  54.410  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CB  1 
ATOM   3061  C CG  . GLN B 2 43  ? 57.688  32.121  54.636  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CG  1 
ATOM   3062  C CD  . GLN B 2 43  ? 57.682  32.590  56.076  1.00 79.62  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CD  1 
ATOM   3063  O OE1 . GLN B 2 43  ? 57.558  31.788  57.003  1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B OE1 1 
ATOM   3064  N NE2 . GLN B 2 43  ? 57.825  33.895  56.273  1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 32   GLN B NE2 1 
ATOM   3065  N N   . ILE B 2 44  ? 60.246  28.623  53.221  1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B N   1 
ATOM   3066  C CA  . ILE B 2 44  ? 61.566  28.014  53.129  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CA  1 
ATOM   3067  C C   . ILE B 2 44  ? 61.798  27.293  51.805  1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B C   1 
ATOM   3068  O O   . ILE B 2 44  ? 62.924  26.925  51.483  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B O   1 
ATOM   3069  C CB  . ILE B 2 44  ? 61.812  27.047  54.294  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CB  1 
ATOM   3070  C CG1 . ILE B 2 44  ? 61.336  25.644  53.941  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CG1 1 
ATOM   3071  C CG2 . ILE B 2 44  ? 61.111  27.542  55.547  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CG2 1 
ATOM   3072  C CD1 . ILE B 2 44  ? 61.519  24.671  55.068  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CD1 1 
ATOM   3073  N N   . THR B 2 45  ? 60.731  27.086  51.044  1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 34   THR B N   1 
ATOM   3074  C CA  . THR B 2 45  ? 60.852  26.485  49.721  1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 34   THR B CA  1 
ATOM   3075  C C   . THR B 2 45  ? 60.886  27.543  48.623  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 34   THR B C   1 
ATOM   3076  O O   . THR B 2 45  ? 61.051  27.221  47.446  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 34   THR B O   1 
ATOM   3077  C CB  . THR B 2 45  ? 59.692  25.522  49.437  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 34   THR B CB  1 
ATOM   3078  O OG1 . THR B 2 45  ? 58.450  26.233  49.527  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 34   THR B OG1 1 
ATOM   3079  C CG2 . THR B 2 45  ? 59.696  24.376  50.436  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 34   THR B CG2 1 
ATOM   3080  N N   . ASN B 2 46  ? 60.737  28.804  49.013  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B N   1 
ATOM   3081  C CA  . ASN B 2 46  ? 60.669  29.897  48.049  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B CA  1 
ATOM   3082  C C   . ASN B 2 46  ? 61.860  29.944  47.094  1.00 82.95  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B C   1 
ATOM   3083  O O   . ASN B 2 46  ? 61.692  30.156  45.893  1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B O   1 
ATOM   3084  C CB  . ASN B 2 46  ? 60.515  31.239  48.766  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B CB  1 
ATOM   3085  C CG  . ASN B 2 46  ? 60.505  32.411  47.807  1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B CG  1 
ATOM   3086  O OD1 . ASN B 2 46  ? 59.481  32.721  47.196  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B OD1 1 
ATOM   3087  N ND2 . ASN B 2 46  ? 61.649  33.074  47.670  1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 35   ASN B ND2 1 
ATOM   3088  N N   . ASN B 2 47  ? 63.059  29.742  47.630  1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 36   ASN B N   1 
ATOM   3089  C CA  . ASN B 2 47  ? 64.276  29.825  46.830  1.00 90.09  ? ? ? ? ? ? 36   ASN B CA  1 
ATOM   3090  C C   . ASN B 2 47  ? 64.491  28.603  45.945  1.00 89.59  ? ? ? ? ? ? 36   ASN B C   1 
ATOM   3091  O O   . ASN B 2 47  ? 65.072  28.704  44.866  1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 36   ASN B O   1 
ATOM   3092  C CB  . ASN B 2 47  ? 65.494  30.027  47.731  1.00 99.21  ? ? ? ? ? ? 36   ASN B CB  1 
ATOM   3093  C CG  . ASN B 2 47  ? 65.301  31.151  48.725  1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B CG  1 
ATOM   3094  O OD1 . ASN B 2 47  ? 65.482  32.324  48.397  1.00 118.20 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B OD1 1 
ATOM   3095  N ND2 . ASN B 2 47  ? 64.933  30.799  49.951  1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B ND2 1 
ATOM   3096  N N   . ILE B 2 48  ? 64.019  27.450  46.408  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B N   1 
ATOM   3097  C CA  . ILE B 2 48  ? 64.226  26.190  45.703  1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CA  1 
ATOM   3098  C C   . ILE B 2 48  ? 63.737  26.232  44.263  1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B C   1 
ATOM   3099  O O   . ILE B 2 48  ? 62.631  26.694  43.985  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B O   1 
ATOM   3100  C CB  . ILE B 2 48  ? 63.509  25.031  46.407  1.00 74.06  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CB  1 
ATOM   3101  C CG1 . ILE B 2 48  ? 63.935  24.952  47.871  1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CG1 1 
ATOM   3102  C CG2 . ILE B 2 48  ? 63.793  23.718  45.694  1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CG2 1 
ATOM   3103  C CD1 . ILE B 2 48  ? 63.196  23.896  48.646  1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CD1 1 
ATOM   3104  N N   . ASP B 2 49  ? 64.571  25.741  43.351  1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 38   ASP B N   1 
ATOM   3105  C CA  . ASP B 2 49  ? 64.186  25.615  41.954  1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 38   ASP B CA  1 
ATOM   3106  C C   . ASP B 2 49  ? 62.912  24.788  41.865  1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 38   ASP B C   1 
ATOM   3107  O O   . ASP B 2 49  ? 62.802  23.740  42.504  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 38   ASP B O   1 
ATOM   3108  C CB  . ASP B 2 49  ? 65.300  24.947  41.146  1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 38   ASP B CB  1 
ATOM   3109  C CG  . ASP B 2 49  ? 66.581  25.760  41.131  1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B CG  1 
ATOM   3110  O OD1 . ASP B 2 49  ? 67.425  25.523  40.242  1.00 100.24 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B OD1 1 
ATOM   3111  O OD2 . ASP B 2 49  ? 66.744  26.639  42.003  1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B OD2 1 
ATOM   3112  N N   . PRO B 2 50  ? 61.939  25.262  41.077  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B N   1 
ATOM   3113  C CA  . PRO B 2 50  ? 60.670  24.547  40.923  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CA  1 
ATOM   3114  C C   . PRO B 2 50  ? 60.812  23.286  40.077  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B C   1 
ATOM   3115  O O   . PRO B 2 50  ? 61.891  22.996  39.559  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B O   1 
ATOM   3116  C CB  . PRO B 2 50  ? 59.791  25.565  40.191  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CB  1 
ATOM   3117  C CG  . PRO B 2 50  ? 60.750  26.407  39.433  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CG  1 
ATOM   3118  C CD  . PRO B 2 50  ? 61.961  26.522  40.315  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CD  1 
ATOM   3119  N N   . VAL B 2 51  ? 59.717  22.548  39.940  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B N   1 
ATOM   3120  C CA  . VAL B 2 51  ? 59.685  21.353  39.108  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CA  1 
ATOM   3121  C C   . VAL B 2 51  ? 59.449  21.758  37.658  1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B C   1 
ATOM   3122  O O   . VAL B 2 51  ? 59.650  20.967  36.732  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B O   1 
ATOM   3123  C CB  . VAL B 2 51  ? 58.561  20.392  39.556  1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CB  1 
ATOM   3124  C CG1 . VAL B 2 51  ? 58.560  19.132  38.707  1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CG1 1 
ATOM   3125  C CG2 . VAL B 2 51  ? 58.714  20.044  41.029  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CG2 1 
ATOM   3126  N N   . GLY B 2 52  ? 59.005  22.996  37.468  1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 41   GLY B N   1 
ATOM   3127  C CA  . GLY B 2 52  ? 58.674  23.483  36.144  1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 41   GLY B CA  1 
ATOM   3128  C C   . GLY B 2 52  ? 57.418  22.769  35.697  1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B C   1 
ATOM   3129  O O   . GLY B 2 52  ? 56.984  21.820  36.351  1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B O   1 
ATOM   3130  N N   . ARG B 2 53  ? 56.827  23.197  34.589  1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B N   1 
ATOM   3131  C CA  . ARG B 2 53  ? 55.668  22.479  34.092  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B CA  1 
ATOM   3132  C C   . ARG B 2 53  ? 56.167  21.247  33.357  1.00 101.09 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B C   1 
ATOM   3133  O O   . ARG B 2 53  ? 56.841  21.351  32.333  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B O   1 
ATOM   3134  C CB  . ARG B 2 53  ? 54.838  23.362  33.156  1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B CB  1 
ATOM   3135  N N   . ILE B 2 54  ? 55.829  20.077  33.888  1.00 91.32  ? ? ? ? ? ? 43   ILE B N   1 
ATOM   3136  C CA  . ILE B 2 54  ? 56.195  18.815  33.259  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CA  1 
ATOM   3137  C C   . ILE B 2 54  ? 55.030  17.839  33.355  1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 43   ILE B C   1 
ATOM   3138  O O   . ILE B 2 54  ? 54.547  17.546  34.450  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 43   ILE B O   1 
ATOM   3139  C CB  . ILE B 2 54  ? 57.455  18.195  33.895  1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CB  1 
ATOM   3140  C CG1 . ILE B 2 54  ? 58.607  19.204  33.896  1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG1 1 
ATOM   3141  C CG2 . ILE B 2 54  ? 57.858  16.932  33.149  1.00 107.89 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG2 1 
ATOM   3142  C CD1 . ILE B 2 54  ? 59.919  18.642  34.407  1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CD1 1 
ATOM   3143  N N   . GLN B 2 55  ? 54.597  17.335  32.202  1.00 94.50  ? ? ? ? ? ? 44   GLN B N   1 
ATOM   3144  C CA  . GLN B 2 55  ? 53.395  16.513  32.114  1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CA  1 
ATOM   3145  C C   . GLN B 2 55  ? 53.722  15.063  31.784  1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 44   GLN B C   1 
ATOM   3146  O O   . GLN B 2 55  ? 54.717  14.773  31.120  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 44   GLN B O   1 
ATOM   3147  C CB  . GLN B 2 55  ? 52.449  17.074  31.049  1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CB  1 
ATOM   3148  C CG  . GLN B 2 55  ? 52.999  16.996  29.631  1.00 123.55 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CG  1 
ATOM   3149  C CD  . GLN B 2 55  ? 51.961  17.335  28.577  1.00 132.19 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CD  1 
ATOM   3150  O OE1 . GLN B 2 55  ? 51.070  18.153  28.805  1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B OE1 1 
ATOM   3151  N NE2 . GLN B 2 55  ? 52.069  16.698  27.416  1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B NE2 1 
ATOM   3152  N N   . MET B 2 56  ? 52.875  14.153  32.253  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 45   MET B N   1 
ATOM   3153  C CA  . MET B 2 56  ? 53.034  12.740  31.946  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 45   MET B CA  1 
ATOM   3154  C C   . MET B 2 56  ? 52.172  12.369  30.749  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 45   MET B C   1 
ATOM   3155  O O   . MET B 2 56  ? 51.413  13.194  30.242  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 45   MET B O   1 
ATOM   3156  C CB  . MET B 2 56  ? 52.640  11.889  33.153  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 45   MET B CB  1 
ATOM   3157  C CG  . MET B 2 56  ? 53.384  12.250  34.424  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 45   MET B CG  1 
ATOM   3158  S SD  . MET B 2 56  ? 52.862  11.290  35.855  1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 45   MET B SD  1 
ATOM   3159  C CE  . MET B 2 56  ? 54.073  11.823  37.064  1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 45   MET B CE  1 
ATOM   3160  N N   . ARG B 2 57  ? 52.276  11.118  30.317  1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 46   ARG B N   1 
ATOM   3161  C CA  . ARG B 2 57  ? 51.499  10.624  29.188  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CA  1 
ATOM   3162  C C   . ARG B 2 57  ? 50.847  9.315   29.592  1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 46   ARG B C   1 
ATOM   3163  O O   . ARG B 2 57  ? 51.193  8.740   30.622  1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 46   ARG B O   1 
ATOM   3164  C CB  . ARG B 2 57  ? 52.396  10.395  27.971  1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CB  1 
ATOM   3165  C CG  . ARG B 2 57  ? 53.218  11.600  27.541  1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CG  1 
ATOM   3166  C CD  . ARG B 2 57  ? 54.199  11.210  26.443  1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CD  1 
ATOM   3167  N NE  . ARG B 2 57  ? 55.105  12.297  26.083  1.00 127.52 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B NE  1 
ATOM   3168  C CZ  . ARG B 2 57  ? 56.132  12.165  25.248  1.00 128.84 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CZ  1 
ATOM   3169  N NH1 . ARG B 2 57  ? 56.385  10.989  24.689  1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B NH1 1 
ATOM   3170  N NH2 . ARG B 2 57  ? 56.907  13.206  24.974  1.00 131.07 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B NH2 1 
ATOM   3171  N N   . THR B 2 58  ? 49.900  8.842   28.789  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 47   THR B N   1 
ATOM   3172  C CA  . THR B 2 58  ? 49.267  7.563   29.079  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 47   THR B CA  1 
ATOM   3173  C C   . THR B 2 58  ? 49.981  6.449   28.330  1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 47   THR B C   1 
ATOM   3174  O O   . THR B 2 58  ? 49.870  6.339   27.111  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 47   THR B O   1 
ATOM   3175  C CB  . THR B 2 58  ? 47.789  7.558   28.658  1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 47   THR B CB  1 
ATOM   3176  O OG1 . THR B 2 58  ? 47.087  8.603   29.344  1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 47   THR B OG1 1 
ATOM   3177  C CG2 . THR B 2 58  ? 47.152  6.221   28.988  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 47   THR B CG2 1 
ATOM   3178  N N   . ARG B 2 59  ? 50.715  5.626   29.070  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B N   1 
ATOM   3179  C CA  . ARG B 2 59  ? 51.406  4.484   28.494  1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CA  1 
ATOM   3180  C C   . ARG B 2 59  ? 50.500  3.260   28.390  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B C   1 
ATOM   3181  O O   . ARG B 2 59  ? 50.744  2.361   27.587  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B O   1 
ATOM   3182  C CB  . ARG B 2 59  ? 52.639  4.151   29.332  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CB  1 
ATOM   3183  C CG  . ARG B 2 59  ? 53.441  5.370   29.759  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CG  1 
ATOM   3184  C CD  . ARG B 2 59  ? 53.835  6.227   28.567  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CD  1 
ATOM   3185  N NE  . ARG B 2 59  ? 54.661  7.364   28.961  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NE  1 
ATOM   3186  C CZ  . ARG B 2 59  ? 55.171  8.248   28.110  1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CZ  1 
ATOM   3187  N NH1 . ARG B 2 59  ? 55.914  9.251   28.559  1.00 72.33  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NH1 1 
ATOM   3188  N NH2 . ARG B 2 59  ? 54.939  8.128   26.810  1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NH2 1 
ATOM   3189  N N   . ARG B 2 60  ? 49.448  3.236   29.201  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B N   1 
ATOM   3190  C CA  . ARG B 2 60  ? 48.556  2.080   29.260  1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CA  1 
ATOM   3191  C C   . ARG B 2 60  ? 47.108  2.483   29.490  1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B C   1 
ATOM   3192  O O   . ARG B 2 60  ? 46.822  3.372   30.293  1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B O   1 
ATOM   3193  C CB  . ARG B 2 60  ? 48.978  1.127   30.383  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CB  1 
ATOM   3194  C CG  . ARG B 2 60  ? 50.329  0.466   30.189  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CG  1 
ATOM   3195  C CD  . ARG B 2 60  ? 50.351  -0.393  28.941  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CD  1 
ATOM   3196  N NE  . ARG B 2 60  ? 51.562  -1.204  28.860  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B NE  1 
ATOM   3197  C CZ  . ARG B 2 60  ? 52.763  -0.724  28.554  1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CZ  1 
ATOM   3198  N NH1 . ARG B 2 60  ? 52.917  0.570   28.306  1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B NH1 1 
ATOM   3199  N NH2 . ARG B 2 60  ? 53.812  -1.534  28.502  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 49   ARG B NH2 1 
ATOM   3200  N N   . THR B 2 61  ? 46.198  1.820   28.785  1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 50   THR B N   1 
ATOM   3201  C CA  . THR B 2 61  ? 44.776  1.932   29.079  1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CA  1 
ATOM   3202  C C   . THR B 2 61  ? 44.219  0.530   29.269  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 50   THR B C   1 
ATOM   3203  O O   . THR B 2 61  ? 44.214  -0.273  28.338  1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 50   THR B O   1 
ATOM   3204  C CB  . THR B 2 61  ? 44.002  2.658   27.961  1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CB  1 
ATOM   3205  O OG1 . THR B 2 61  ? 44.518  3.986   27.803  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 50   THR B OG1 1 
ATOM   3206  C CG2 . THR B 2 61  ? 42.526  2.743   28.312  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CG2 1 
ATOM   3207  N N   . LEU B 2 62  ? 43.769  0.235   30.484  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B N   1 
ATOM   3208  C CA  . LEU B 2 62  ? 43.288  -1.101  30.819  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CA  1 
ATOM   3209  C C   . LEU B 2 62  ? 41.767  -1.139  30.847  1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B C   1 
ATOM   3210  O O   . LEU B 2 62  ? 41.149  -0.539  31.727  1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B O   1 
ATOM   3211  C CB  . LEU B 2 62  ? 43.823  -1.534  32.188  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CB  1 
ATOM   3212  C CG  . LEU B 2 62  ? 45.327  -1.486  32.467  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CG  1 
ATOM   3213  C CD1 . LEU B 2 62  ? 45.589  -1.597  33.965  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CD1 1 
ATOM   3214  C CD2 . LEU B 2 62  ? 46.060  -2.577  31.704  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CD2 1 
ATOM   3215  N N   . ARG B 2 63  ? 41.153  -1.833  29.892  1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B N   1 
ATOM   3216  C CA  . ARG B 2 63  ? 39.709  -1.998  29.950  1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CA  1 
ATOM   3217  C C   . ARG B 2 63  ? 39.353  -3.457  30.182  1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B C   1 
ATOM   3218  O O   . ARG B 2 63  ? 39.382  -4.264  29.255  1.00 77.89  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B O   1 
ATOM   3219  C CB  . ARG B 2 63  ? 39.084  -1.551  28.625  1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CB  1 
ATOM   3220  C CG  . ARG B 2 63  ? 39.754  -0.351  27.979  1.00 91.81  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CG  1 
ATOM   3221  C CD  . ARG B 2 63  ? 39.205  -0.111  26.581  1.00 86.70  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CD  1 
ATOM   3222  N NE  . ARG B 2 63  ? 39.716  1.119   25.986  1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B NE  1 
ATOM   3223  C CZ  . ARG B 2 63  ? 40.888  1.218   25.367  1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CZ  1 
ATOM   3224  N NH1 . ARG B 2 63  ? 41.678  0.158   25.265  1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B NH1 1 
ATOM   3225  N NH2 . ARG B 2 63  ? 41.270  2.378   24.853  1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 52   ARG B NH2 1 
ATOM   3226  N N   . GLY B 2 64  ? 39.027  -3.802  31.424  1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 53   GLY B N   1 
ATOM   3227  C CA  . GLY B 2 64  ? 38.331  -5.041  31.717  1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 53   GLY B CA  1 
ATOM   3228  C C   . GLY B 2 64  ? 36.988  -4.850  32.396  1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 53   GLY B C   1 
ATOM   3229  O O   . GLY B 2 64  ? 36.304  -5.821  32.719  1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 53   GLY B O   1 
ATOM   3230  N N   . HIS B 2 65  ? 36.591  -3.600  32.597  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B N   1 
ATOM   3231  C CA  . HIS B 2 65  ? 35.527  -3.322  33.556  1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CA  1 
ATOM   3232  C C   . HIS B 2 65  ? 34.218  -2.906  32.910  1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B C   1 
ATOM   3233  O O   . HIS B 2 65  ? 34.191  -2.056  32.022  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B O   1 
ATOM   3234  C CB  . HIS B 2 65  ? 35.973  -2.271  34.581  1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CB  1 
ATOM   3235  C CG  . HIS B 2 65  ? 36.910  -2.798  35.626  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CG  1 
ATOM   3236  N ND1 . HIS B 2 65  ? 36.502  -3.650  36.631  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B ND1 1 
ATOM   3237  C CD2 . HIS B 2 65  ? 38.231  -2.584  35.829  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CD2 1 
ATOM   3238  C CE1 . HIS B 2 65  ? 37.533  -3.942  37.403  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CE1 1 
ATOM   3239  N NE2 . HIS B 2 65  ? 38.595  -3.308  36.938  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 54   HIS B NE2 1 
ATOM   3240  N N   . LEU B 2 66  ? 33.133  -3.521  33.369  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B N   1 
ATOM   3241  C CA  . LEU B 2 66  ? 31.797  -3.234  32.861  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CA  1 
ATOM   3242  C C   . LEU B 2 66  ? 31.215  -1.971  33.488  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B C   1 
ATOM   3243  O O   . LEU B 2 66  ? 30.495  -1.217  32.835  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B O   1 
ATOM   3244  C CB  . LEU B 2 66  ? 30.870  -4.421  33.124  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CB  1 
ATOM   3245  C CG  . LEU B 2 66  ? 31.465  -5.804  32.841  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CG  1 
ATOM   3246  C CD1 . LEU B 2 66  ? 30.528  -6.910  33.308  1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD1 1 
ATOM   3247  C CD2 . LEU B 2 66  ? 31.804  -5.961  31.366  1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD2 1 
ATOM   3248  N N   . ALA B 2 67  ? 31.532  -1.747  34.759  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B N   1 
ATOM   3249  C CA  . ALA B 2 67  ? 30.979  -0.623  35.508  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CA  1 
ATOM   3250  C C   . ALA B 2 67  ? 32.068  0.306   36.028  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B C   1 
ATOM   3251  O O   . ALA B 2 67  ? 33.244  0.144   35.703  1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B O   1 
ATOM   3252  C CB  . ALA B 2 67  ? 30.120  -1.121  36.654  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CB  1 
ATOM   3253  N N   . LYS B 2 68  ? 31.665  1.292   36.823  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B N   1 
ATOM   3254  C CA  . LYS B 2 68  ? 32.603  2.265   37.377  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CA  1 
ATOM   3255  C C   . LYS B 2 68  ? 33.570  1.646   38.388  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B C   1 
ATOM   3256  O O   . LYS B 2 68  ? 33.157  0.923   39.294  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B O   1 
ATOM   3257  C CB  . LYS B 2 68  ? 31.852  3.444   38.005  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CB  1 
ATOM   3258  C CG  . LYS B 2 68  ? 30.794  3.058   39.028  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CG  1 
ATOM   3259  C CD  . LYS B 2 68  ? 30.266  4.290   39.750  1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CD  1 
ATOM   3260  C CE  . LYS B 2 68  ? 29.293  3.927   40.860  1.00 96.75  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CE  1 
ATOM   3261  N NZ  . LYS B 2 68  ? 28.029  3.335   40.332  1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 57   LYS B NZ  1 
ATOM   3262  N N   . ILE B 2 69  ? 34.858  1.935   38.219  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B N   1 
ATOM   3263  C CA  . ILE B 2 69  ? 35.899  1.463   39.127  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CA  1 
ATOM   3264  C C   . ILE B 2 69  ? 35.888  2.293   40.403  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B C   1 
ATOM   3265  O O   . ILE B 2 69  ? 35.956  3.516   40.342  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B O   1 
ATOM   3266  C CB  . ILE B 2 69  ? 37.291  1.616   38.494  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CB  1 
ATOM   3267  C CG1 . ILE B 2 69  ? 37.342  0.942   37.122  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CG1 1 
ATOM   3268  C CG2 . ILE B 2 69  ? 38.363  1.058   39.416  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CG2 1 
ATOM   3269  C CD1 . ILE B 2 69  ? 38.702  1.039   36.450  1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CD1 1 
ATOM   3270  N N   . TYR B 2 70  ? 35.778  1.642   41.556  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B N   1 
ATOM   3271  C CA  . TYR B 2 70  ? 35.758  2.379   42.818  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CA  1 
ATOM   3272  C C   . TYR B 2 70  ? 37.114  2.505   43.512  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B C   1 
ATOM   3273  O O   . TYR B 2 70  ? 37.258  3.301   44.437  1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B O   1 
ATOM   3274  C CB  . TYR B 2 70  ? 34.735  1.770   43.776  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CB  1 
ATOM   3275  C CG  . TYR B 2 70  ? 33.704  2.757   44.272  1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CG  1 
ATOM   3276  C CD1 . TYR B 2 70  ? 32.568  3.038   43.526  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD1 1 
ATOM   3277  C CD2 . TYR B 2 70  ? 33.867  3.407   45.488  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD2 1 
ATOM   3278  C CE1 . TYR B 2 70  ? 31.623  3.937   43.976  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE1 1 
ATOM   3279  C CE2 . TYR B 2 70  ? 32.927  4.308   45.948  1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE2 1 
ATOM   3280  C CZ  . TYR B 2 70  ? 31.807  4.569   45.188  1.00 96.81  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CZ  1 
ATOM   3281  O OH  . TYR B 2 70  ? 30.868  5.468   45.643  1.00 110.40 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B OH  1 
ATOM   3282  N N   . ALA B 2 71  ? 38.107  1.744   43.060  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   1 
ATOM   3283  C CA  . ALA B 2 71  ? 39.429  1.773   43.690  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  1 
ATOM   3284  C C   . ALA B 2 71  ? 40.408  0.772   43.081  1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   1 
ATOM   3285  O O   . ALA B 2 71  ? 40.002  -0.172  42.403  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   1 
ATOM   3286  C CB  . ALA B 2 71  ? 39.309  1.538   45.191  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  1 
ATOM   3287  N N   . MET B 2 72  ? 41.697  0.977   43.345  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 61   MET B N   1 
ATOM   3288  C CA  . MET B 2 72  ? 42.733  0.047   42.908  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CA  1 
ATOM   3289  C C   . MET B 2 72  ? 43.948  0.083   43.835  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 61   MET B C   1 
ATOM   3290  O O   . MET B 2 72  ? 44.009  0.891   44.762  1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 61   MET B O   1 
ATOM   3291  C CB  . MET B 2 72  ? 43.159  0.368   41.473  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CB  1 
ATOM   3292  C CG  . MET B 2 72  ? 43.640  1.800   41.265  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CG  1 
ATOM   3293  S SD  . MET B 2 72  ? 45.336  2.111   41.804  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 61   MET B SD  1 
ATOM   3294  C CE  . MET B 2 72  ? 46.244  1.137   40.604  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CE  1 
ATOM   3295  N N   . HIS B 2 73  ? 44.908  -0.802  43.586  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B N   1 
ATOM   3296  C CA  . HIS B 2 73  ? 46.142  -0.837  44.362  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CA  1 
ATOM   3297  C C   . HIS B 2 73  ? 47.282  -1.450  43.553  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B C   1 
ATOM   3298  O O   . HIS B 2 73  ? 47.061  -2.352  42.745  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B O   1 
ATOM   3299  C CB  . HIS B 2 73  ? 45.932  -1.632  45.647  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CB  1 
ATOM   3300  C CG  . HIS B 2 73  ? 46.878  -1.266  46.743  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CG  1 
ATOM   3301  N ND1 . HIS B 2 73  ? 47.011  -2.010  47.894  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B ND1 1 
ATOM   3302  C CD2 . HIS B 2 73  ? 47.738  -0.224  46.869  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CD2 1 
ATOM   3303  C CE1 . HIS B 2 73  ? 47.913  -1.449  48.680  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CE1 1 
ATOM   3304  N NE2 . HIS B 2 73  ? 48.367  -0.363  48.080  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 62   HIS B NE2 1 
ATOM   3305  N N   . TRP B 2 74  ? 48.501  -0.970  43.781  1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B N   1 
ATOM   3306  C CA  . TRP B 2 74  ? 49.677  -1.529  43.119  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CA  1 
ATOM   3307  C C   . TRP B 2 74  ? 50.282  -2.672  43.930  1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B C   1 
ATOM   3308  O O   . TRP B 2 74  ? 50.303  -2.635  45.160  1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B O   1 
ATOM   3309  C CB  . TRP B 2 74  ? 50.740  -0.453  42.888  1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CB  1 
ATOM   3310  C CG  . TRP B 2 74  ? 50.504  0.419   41.695  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CG  1 
ATOM   3311  C CD1 . TRP B 2 74  ? 49.951  1.665   41.688  1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CD1 1 
ATOM   3312  C CD2 . TRP B 2 74  ? 50.834  0.119   40.334  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CD2 1 
ATOM   3313  N NE1 . TRP B 2 74  ? 49.911  2.158   40.407  1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B NE1 1 
ATOM   3314  C CE2 . TRP B 2 74  ? 50.447  1.227   39.557  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CE2 1 
ATOM   3315  C CE3 . TRP B 2 74  ? 51.416  -0.980  39.697  1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CE3 1 
ATOM   3316  C CZ2 . TRP B 2 74  ? 50.622  1.269   38.175  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CZ2 1 
ATOM   3317  C CZ3 . TRP B 2 74  ? 51.590  -0.936  38.324  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CZ3 1 
ATOM   3318  C CH2 . TRP B 2 74  ? 51.193  0.180   37.580  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CH2 1 
ATOM   3319  N N   . GLY B 2 75  ? 50.773  -3.691  43.237  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B N   1 
ATOM   3320  C CA  . GLY B 2 75  ? 51.511  -4.751  43.894  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B CA  1 
ATOM   3321  C C   . GLY B 2 75  ? 52.910  -4.267  44.221  1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B C   1 
ATOM   3322  O O   . GLY B 2 75  ? 53.483  -3.468  43.480  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B O   1 
ATOM   3323  N N   . THR B 2 76  ? 53.464  -4.742  45.331  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 65   THR B N   1 
ATOM   3324  C CA  . THR B 2 76  ? 54.799  -4.324  45.742  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 65   THR B CA  1 
ATOM   3325  C C   . THR B 2 76  ? 55.835  -4.723  44.698  1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 65   THR B C   1 
ATOM   3326  O O   . THR B 2 76  ? 56.976  -4.262  44.731  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 65   THR B O   1 
ATOM   3327  C CB  . THR B 2 76  ? 55.187  -4.921  47.105  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 65   THR B CB  1 
ATOM   3328  O OG1 . THR B 2 76  ? 55.231  -6.349  47.007  1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 65   THR B OG1 1 
ATOM   3329  C CG2 . THR B 2 76  ? 54.176  -4.523  48.165  1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 65   THR B CG2 1 
ATOM   3330  N N   . ASP B 2 77  ? 55.432  -5.588  43.772  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 66   ASP B N   1 
ATOM   3331  C CA  . ASP B 2 77  ? 56.309  -6.013  42.689  1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CA  1 
ATOM   3332  C C   . ASP B 2 77  ? 56.377  -4.948  41.598  1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 66   ASP B C   1 
ATOM   3333  O O   . ASP B 2 77  ? 57.154  -5.064  40.652  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 66   ASP B O   1 
ATOM   3334  C CB  . ASP B 2 77  ? 55.852  -7.357  42.112  1.00 95.42  ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CB  1 
ATOM   3335  C CG  . ASP B 2 77  ? 54.400  -7.343  41.676  1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CG  1 
ATOM   3336  O OD1 . ASP B 2 77  ? 53.519  -7.526  42.541  1.00 117.02 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B OD1 1 
ATOM   3337  O OD2 . ASP B 2 77  ? 54.140  -7.157  40.468  1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B OD2 1 
ATOM   3338  N N   . SER B 2 78  ? 55.553  -3.913  41.741  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 67   SER B N   1 
ATOM   3339  C CA  . SER B 2 78  ? 55.534  -2.791  40.802  1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 67   SER B CA  1 
ATOM   3340  C C   . SER B 2 78  ? 54.974  -3.169  39.434  1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 67   SER B C   1 
ATOM   3341  O O   . SER B 2 78  ? 54.834  -2.315  38.559  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 67   SER B O   1 
ATOM   3342  C CB  . SER B 2 78  ? 56.929  -2.175  40.650  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 67   SER B CB  1 
ATOM   3343  O OG  . SER B 2 78  ? 57.318  -1.488  41.827  1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 67   SER B OG  1 
ATOM   3344  N N   . ARG B 2 79  ? 54.659  -4.447  39.248  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B N   1 
ATOM   3345  C CA  . ARG B 2 79  ? 54.128  -4.911  37.971  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CA  1 
ATOM   3346  C C   . ARG B 2 79  ? 52.606  -5.046  37.998  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B C   1 
ATOM   3347  O O   . ARG B 2 79  ? 51.893  -4.261  37.372  1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B O   1 
ATOM   3348  C CB  . ARG B 2 79  ? 54.766  -6.243  37.575  1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CB  1 
ATOM   3349  C CG  . ARG B 2 79  ? 54.371  -6.726  36.192  1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CG  1 
ATOM   3350  C CD  . ARG B 2 79  ? 55.076  -8.025  35.834  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CD  1 
ATOM   3351  N NE  . ARG B 2 79  ? 54.818  -8.420  34.454  1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NE  1 
ATOM   3352  C CZ  . ARG B 2 79  ? 55.660  -8.212  33.447  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CZ  1 
ATOM   3353  N NH1 . ARG B 2 79  ? 56.826  -7.620  33.668  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NH1 1 
ATOM   3354  N NH2 . ARG B 2 79  ? 55.338  -8.603  32.222  1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NH2 1 
ATOM   3355  N N   . LEU B 2 80  ? 52.117  -6.044  38.727  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B N   1 
ATOM   3356  C CA  . LEU B 2 80  ? 50.687  -6.312  38.804  1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CA  1 
ATOM   3357  C C   . LEU B 2 80  ? 49.951  -5.211  39.554  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B C   1 
ATOM   3358  O O   . LEU B 2 80  ? 50.550  -4.487  40.348  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B O   1 
ATOM   3359  C CB  . LEU B 2 80  ? 50.443  -7.646  39.505  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CB  1 
ATOM   3360  C CG  . LEU B 2 80  ? 51.154  -8.859  38.909  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CG  1 
ATOM   3361  C CD1 . LEU B 2 80  ? 50.834  -10.108 39.711  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD1 1 
ATOM   3362  C CD2 . LEU B 2 80  ? 50.752  -9.031  37.457  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD2 1 
ATOM   3363  N N   . LEU B 2 81  ? 48.650  -5.086  39.308  1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B N   1 
ATOM   3364  C CA  . LEU B 2 81  ? 47.836  -4.142  40.075  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CA  1 
ATOM   3365  C C   . LEU B 2 81  ? 46.399  -4.630  40.254  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B C   1 
ATOM   3366  O O   . LEU B 2 81  ? 45.837  -5.256  39.361  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B O   1 
ATOM   3367  C CB  . LEU B 2 81  ? 47.864  -2.748  39.440  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CB  1 
ATOM   3368  C CG  . LEU B 2 81  ? 47.009  -2.470  38.202  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CG  1 
ATOM   3369  C CD1 . LEU B 2 81  ? 45.607  -2.052  38.613  1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CD1 1 
ATOM   3370  C CD2 . LEU B 2 81  ? 47.647  -1.383  37.360  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CD2 1 
ATOM   3371  N N   . VAL B 2 82  ? 45.808  -4.344  41.410  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B N   1 
ATOM   3372  C CA  . VAL B 2 82  ? 44.444  -4.787  41.696  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CA  1 
ATOM   3373  C C   . VAL B 2 82  ? 43.437  -3.653  41.567  1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B C   1 
ATOM   3374  O O   . VAL B 2 82  ? 43.688  -2.548  42.038  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B O   1 
ATOM   3375  C CB  . VAL B 2 82  ? 44.323  -5.370  43.112  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CB  1 
ATOM   3376  C CG1 . VAL B 2 82  ? 42.863  -5.634  43.448  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CG1 1 
ATOM   3377  C CG2 . VAL B 2 82  ? 45.136  -6.641  43.229  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CG2 1 
ATOM   3378  N N   . SER B 2 83  ? 42.297  -3.932  40.938  1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 72   SER B N   1 
ATOM   3379  C CA  . SER B 2 83  ? 41.245  -2.927  40.787  1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 72   SER B CA  1 
ATOM   3380  C C   . SER B 2 83  ? 39.851  -3.506  41.031  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 72   SER B C   1 
ATOM   3381  O O   . SER B 2 83  ? 39.537  -4.604  40.573  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 72   SER B O   1 
ATOM   3382  C CB  . SER B 2 83  ? 41.307  -2.294  39.396  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 72   SER B CB  1 
ATOM   3383  O OG  . SER B 2 83  ? 41.093  -3.269  38.393  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 72   SER B OG  1 
ATOM   3384  N N   . ALA B 2 84  ? 39.017  -2.758  41.748  1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B N   1 
ATOM   3385  C CA  . ALA B 2 84  ? 37.647  -3.181  42.029  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CA  1 
ATOM   3386  C C   . ALA B 2 84  ? 36.614  -2.280  41.339  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B C   1 
ATOM   3387  O O   . ALA B 2 84  ? 36.803  -1.066  41.247  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B O   1 
ATOM   3388  C CB  . ALA B 2 84  ? 37.406  -3.215  43.530  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CB  1 
ATOM   3389  N N   . SER B 2 85  ? 35.523  -2.876  40.863  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 74   SER B N   1 
ATOM   3390  C CA  . SER B 2 85  ? 34.485  -2.120  40.160  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 74   SER B CA  1 
ATOM   3391  C C   . SER B 2 85  ? 33.066  -2.427  40.649  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 74   SER B C   1 
ATOM   3392  O O   . SER B 2 85  ? 32.801  -3.504  41.182  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 74   SER B O   1 
ATOM   3393  C CB  . SER B 2 85  ? 34.577  -2.366  38.655  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 74   SER B CB  1 
ATOM   3394  O OG  . SER B 2 85  ? 33.542  -1.685  37.972  1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 74   SER B OG  1 
ATOM   3395  N N   . GLN B 2 86  ? 32.155  -1.477  40.445  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B N   1 
ATOM   3396  C CA  . GLN B 2 86  ? 30.768  -1.613  40.891  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CA  1 
ATOM   3397  C C   . GLN B 2 86  ? 30.048  -2.740  40.160  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B C   1 
ATOM   3398  O O   . GLN B 2 86  ? 28.909  -3.072  40.485  1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B O   1 
ATOM   3399  C CB  . GLN B 2 86  ? 29.997  -0.300  40.704  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CB  1 
ATOM   3400  C CG  . GLN B 2 86  ? 30.453  0.852   41.594  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CG  1 
ATOM   3401  C CD  . GLN B 2 86  ? 30.053  0.684   43.049  1.00 91.79  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CD  1 
ATOM   3402  O OE1 . GLN B 2 86  ? 30.484  -0.252  43.721  1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B OE1 1 
ATOM   3403  N NE2 . GLN B 2 86  ? 29.226  1.599   43.544  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B NE2 1 
ATOM   3404  N N   . ASP B 2 87  ? 30.712  -3.318  39.165  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 76   ASP B N   1 
ATOM   3405  C CA  . ASP B 2 87  ? 30.147  -4.431  38.411  1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CA  1 
ATOM   3406  C C   . ASP B 2 87  ? 30.333  -5.746  39.162  1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 76   ASP B C   1 
ATOM   3407  O O   . ASP B 2 87  ? 29.922  -6.805  38.691  1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 76   ASP B O   1 
ATOM   3408  C CB  . ASP B 2 87  ? 30.782  -4.520  37.022  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CB  1 
ATOM   3409  C CG  . ASP B 2 87  ? 32.297  -4.515  37.073  1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CG  1 
ATOM   3410  O OD1 . ASP B 2 87  ? 32.865  -5.089  38.024  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B OD1 1 
ATOM   3411  O OD2 . ASP B 2 87  ? 32.922  -3.930  36.163  1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B OD2 1 
ATOM   3412  N N   . GLY B 2 88  ? 30.966  -5.671  40.329  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B N   1 
ATOM   3413  C CA  . GLY B 2 88  ? 31.151  -6.833  41.177  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B CA  1 
ATOM   3414  C C   . GLY B 2 88  ? 32.399  -7.627  40.845  1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B C   1 
ATOM   3415  O O   . GLY B 2 88  ? 32.681  -8.641  41.477  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B O   1 
ATOM   3416  N N   . LYS B 2 89  ? 33.151  -7.160  39.855  1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B N   1 
ATOM   3417  C CA  . LYS B 2 89  ? 34.372  -7.836  39.428  1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CA  1 
ATOM   3418  C C   . LYS B 2 89  ? 35.608  -7.235  40.081  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B C   1 
ATOM   3419  O O   . LYS B 2 89  ? 35.691  -6.023  40.281  1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B O   1 
ATOM   3420  C CB  . LYS B 2 89  ? 34.521  -7.759  37.907  1.00 84.72  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CB  1 
ATOM   3421  C CG  . LYS B 2 89  ? 33.618  -8.702  37.142  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CG  1 
ATOM   3422  C CD  . LYS B 2 89  ? 34.030  -10.146 37.355  1.00 89.49  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CD  1 
ATOM   3423  C CE  . LYS B 2 89  ? 33.216  -11.077 36.475  1.00 92.20  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CE  1 
ATOM   3424  N NZ  . LYS B 2 89  ? 33.658  -12.492 36.603  1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B NZ  1 
ATOM   3425  N N   . LEU B 2 90  ? 36.569  -8.090  40.415  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B N   1 
ATOM   3426  C CA  . LEU B 2 90  ? 37.857  -7.626  40.912  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CA  1 
ATOM   3427  C C   . LEU B 2 90  ? 38.955  -8.108  39.972  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B C   1 
ATOM   3428  O O   . LEU B 2 90  ? 39.223  -9.302  39.889  1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B O   1 
ATOM   3429  C CB  . LEU B 2 90  ? 38.096  -8.155  42.325  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CB  1 
ATOM   3430  C CG  . LEU B 2 90  ? 39.336  -7.667  43.072  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CG  1 
ATOM   3431  C CD1 . LEU B 2 90  ? 39.321  -6.156  43.209  1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CD1 1 
ATOM   3432  C CD2 . LEU B 2 90  ? 39.408  -8.325  44.436  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CD2 1 
ATOM   3433  N N   . ILE B 2 91  ? 39.593  -7.182  39.264  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B N   1 
ATOM   3434  C CA  . ILE B 2 91  ? 40.573  -7.566  38.252  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CA  1 
ATOM   3435  C C   . ILE B 2 91  ? 42.021  -7.293  38.653  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B C   1 
ATOM   3436  O O   . ILE B 2 91  ? 42.375  -6.185  39.069  1.00 71.08  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B O   1 
ATOM   3437  C CB  . ILE B 2 91  ? 40.293  -6.889  36.902  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CB  1 
ATOM   3438  C CG1 . ILE B 2 91  ? 38.895  -7.254  36.404  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CG1 1 
ATOM   3439  C CG2 . ILE B 2 91  ? 41.341  -7.300  35.889  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CG2 1 
ATOM   3440  C CD1 . ILE B 2 91  ? 38.534  -6.599  35.095  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CD1 1 
ATOM   3441  N N   . ILE B 2 92  ? 42.848  -8.326  38.523  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B N   1 
ATOM   3442  C CA  . ILE B 2 92  ? 44.279  -8.220  38.759  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CA  1 
ATOM   3443  C C   . ILE B 2 92  ? 45.014  -8.177  37.430  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B C   1 
ATOM   3444  O O   . ILE B 2 92  ? 45.074  -9.180  36.712  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B O   1 
ATOM   3445  C CB  . ILE B 2 92  ? 44.804  -9.416  39.563  1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CB  1 
ATOM   3446  C CG1 . ILE B 2 92  ? 44.163  -9.440  40.950  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CG1 1 
ATOM   3447  C CG2 . ILE B 2 92  ? 46.316  -9.356  39.674  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CG2 1 
ATOM   3448  C CD1 . ILE B 2 92  ? 44.803  -10.420 41.893  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CD1 1 
ATOM   3449  N N   . TRP B 2 93  ? 45.578  -7.012  37.118  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B N   1 
ATOM   3450  C CA  . TRP B 2 93  ? 46.232  -6.778  35.841  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CA  1 
ATOM   3451  C C   . TRP B 2 93  ? 47.746  -6.861  35.933  1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B C   1 
ATOM   3452  O O   . TRP B 2 93  ? 48.325  -6.936  37.022  1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B O   1 
ATOM   3453  C CB  . TRP B 2 93  ? 45.901  -5.373  35.336  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CB  1 
ATOM   3454  C CG  . TRP B 2 93  ? 44.469  -4.987  35.429  1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CG  1 
ATOM   3455  C CD1 . TRP B 2 93  ? 43.757  -4.740  36.565  1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CD1 1 
ATOM   3456  C CD2 . TRP B 2 93  ? 43.574  -4.760  34.337  1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CD2 1 
ATOM   3457  N NE1 . TRP B 2 93  ? 42.468  -4.390  36.249  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B NE1 1 
ATOM   3458  C CE2 . TRP B 2 93  ? 42.330  -4.394  34.887  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CE2 1 
ATOM   3459  C CE3 . TRP B 2 93  ? 43.701  -4.841  32.947  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CE3 1 
ATOM   3460  C CZ2 . TRP B 2 93  ? 41.222  -4.110  34.095  1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CZ2 1 
ATOM   3461  C CZ3 . TRP B 2 93  ? 42.598  -4.557  32.163  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CZ3 1 
ATOM   3462  C CH2 . TRP B 2 93  ? 41.377  -4.195  32.739  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CH2 1 
ATOM   3463  N N   . ASP B 2 94  ? 48.369  -6.767  34.763  1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B N   1 
ATOM   3464  C CA  . ASP B 2 94  ? 49.812  -6.713  34.615  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CA  1 
ATOM   3465  C C   . ASP B 2 94  ? 50.085  -5.467  33.782  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B C   1 
ATOM   3466  O O   . ASP B 2 94  ? 49.781  -5.427  32.590  1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B O   1 
ATOM   3467  C CB  . ASP B 2 94  ? 50.289  -7.964  33.875  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CB  1 
ATOM   3468  C CG  . ASP B 2 94  ? 51.794  -8.014  33.704  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CG  1 
ATOM   3469  O OD1 . ASP B 2 94  ? 52.341  -9.137  33.627  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD1 1 
ATOM   3470  O OD2 . ASP B 2 94  ? 52.431  -6.941  33.640  1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD2 1 
ATOM   3471  N N   . SER B 2 95  ? 50.676  -4.456  34.407  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 84   SER B N   1 
ATOM   3472  C CA  . SER B 2 95  ? 50.828  -3.154  33.771  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 84   SER B CA  1 
ATOM   3473  C C   . SER B 2 95  ? 51.608  -3.220  32.464  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 84   SER B C   1 
ATOM   3474  O O   . SER B 2 95  ? 51.217  -2.612  31.467  1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 84   SER B O   1 
ATOM   3475  C CB  . SER B 2 95  ? 51.498  -2.169  34.732  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 84   SER B CB  1 
ATOM   3476  O OG  . SER B 2 95  ? 52.755  -2.651  35.169  1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 84   SER B OG  1 
ATOM   3477  N N   . TYR B 2 96  ? 52.715  -3.955  32.475  1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B N   1 
ATOM   3478  C CA  . TYR B 2 96  ? 53.577  -4.042  31.303  1.00 74.57  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CA  1 
ATOM   3479  C C   . TYR B 2 96  ? 52.855  -4.648  30.104  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B C   1 
ATOM   3480  O O   . TYR B 2 96  ? 52.730  -4.015  29.056  1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B O   1 
ATOM   3481  C CB  . TYR B 2 96  ? 54.834  -4.857  31.618  1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CB  1 
ATOM   3482  C CG  . TYR B 2 96  ? 55.685  -4.284  32.730  1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CG  1 
ATOM   3483  C CD1 . TYR B 2 96  ? 56.467  -3.154  32.526  1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CD1 1 
ATOM   3484  C CD2 . TYR B 2 96  ? 55.715  -4.881  33.980  1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CD2 1 
ATOM   3485  C CE1 . TYR B 2 96  ? 57.247  -2.634  33.540  1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CE1 1 
ATOM   3486  C CE2 . TYR B 2 96  ? 56.492  -4.370  34.998  1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CE2 1 
ATOM   3487  C CZ  . TYR B 2 96  ? 57.256  -3.246  34.774  1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CZ  1 
ATOM   3488  O OH  . TYR B 2 96  ? 58.031  -2.734  35.788  1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 85   TYR B OH  1 
ATOM   3489  N N   . THR B 2 97  ? 52.364  -5.871  30.270  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 86   THR B N   1 
ATOM   3490  C CA  . THR B 2 97  ? 51.758  -6.601  29.165  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 86   THR B CA  1 
ATOM   3491  C C   . THR B 2 97  ? 50.282  -6.268  28.994  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 86   THR B C   1 
ATOM   3492  O O   . THR B 2 97  ? 49.623  -6.808  28.109  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 86   THR B O   1 
ATOM   3493  C CB  . THR B 2 97  ? 51.906  -8.122  29.351  1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 86   THR B CB  1 
ATOM   3494  O OG1 . THR B 2 97  ? 51.199  -8.531  30.529  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 86   THR B OG1 1 
ATOM   3495  C CG2 . THR B 2 97  ? 53.374  -8.500  29.486  1.00 79.64  ? ? ? ? ? ? 86   THR B CG2 1 
ATOM   3496  N N   . THR B 2 98  ? 49.771  -5.384  29.848  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 87   THR B N   1 
ATOM   3497  C CA  . THR B 2 98  ? 48.359  -4.988  29.832  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 87   THR B CA  1 
ATOM   3498  C C   . THR B 2 98  ? 47.408  -6.188  29.767  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 87   THR B C   1 
ATOM   3499  O O   . THR B 2 98  ? 46.334  -6.113  29.168  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 87   THR B O   1 
ATOM   3500  C CB  . THR B 2 98  ? 48.034  -3.972  28.698  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 87   THR B CB  1 
ATOM   3501  O OG1 . THR B 2 98  ? 46.687  -3.503  28.840  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 87   THR B OG1 1 
ATOM   3502  C CG2 . THR B 2 98  ? 48.195  -4.599  27.322  1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 87   THR B CG2 1 
ATOM   3503  N N   . ASN B 2 99  ? 47.803  -7.287  30.404  1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B N   1 
ATOM   3504  C CA  . ASN B 2 99  ? 46.996  -8.503  30.404  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B CA  1 
ATOM   3505  C C   . ASN B 2 99  ? 46.164  -8.640  31.666  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B C   1 
ATOM   3506  O O   . ASN B 2 99  ? 46.231  -7.799  32.557  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B O   1 
ATOM   3507  C CB  . ASN B 2 99  ? 47.876  -9.745  30.244  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B CB  1 
ATOM   3508  C CG  . ASN B 2 99  ? 48.284  -9.992  28.808  1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B CG  1 
ATOM   3509  O OD1 . ASN B 2 99  ? 47.547  -9.671  27.875  1.00 79.21  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B OD1 1 
ATOM   3510  N ND2 . ASN B 2 99  ? 49.464  -10.573 28.623  1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 88   ASN B ND2 1 
ATOM   3511  N N   . LYS B 2 100 ? 45.384  -9.712  31.735  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B N   1 
ATOM   3512  C CA  . LYS B 2 100 ? 44.584  -10.002 32.915  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CA  1 
ATOM   3513  C C   . LYS B 2 100 ? 45.142  -11.227 33.610  1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B C   1 
ATOM   3514  O O   . LYS B 2 100 ? 45.024  -12.343 33.109  1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B O   1 
ATOM   3515  C CB  . LYS B 2 100 ? 43.136  -10.277 32.520  1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CB  1 
ATOM   3516  C CG  . LYS B 2 100 ? 42.539  -9.237  31.602  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CG  1 
ATOM   3517  C CD  . LYS B 2 100 ? 42.057  -8.036  32.377  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CD  1 
ATOM   3518  C CE  . LYS B 2 100 ? 40.608  -7.761  32.050  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CE  1 
ATOM   3519  N NZ  . LYS B 2 100 ? 40.428  -7.603  30.582  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 89   LYS B NZ  1 
ATOM   3520  N N   . VAL B 2 101 ? 45.749  -11.022 34.769  1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B N   1 
ATOM   3521  C CA  . VAL B 2 101 ? 46.248  -12.137 35.552  1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CA  1 
ATOM   3522  C C   . VAL B 2 101 ? 45.100  -12.801 36.304  1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B C   1 
ATOM   3523  O O   . VAL B 2 101 ? 45.065  -14.023 36.435  1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B O   1 
ATOM   3524  C CB  . VAL B 2 101 ? 47.345  -11.697 36.536  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CB  1 
ATOM   3525  C CG1 . VAL B 2 101 ? 47.718  -12.841 37.463  1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG1 1 
ATOM   3526  C CG2 . VAL B 2 101 ? 48.565  -11.204 35.773  1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG2 1 
ATOM   3527  N N   . HIS B 2 102 ? 44.154  -11.999 36.786  1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B N   1 
ATOM   3528  C CA  . HIS B 2 102 ? 43.020  -12.561 37.523  1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CA  1 
ATOM   3529  C C   . HIS B 2 102 ? 41.704  -11.806 37.348  1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B C   1 
ATOM   3530  O O   . HIS B 2 102 ? 41.687  -10.593 37.147  1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B O   1 
ATOM   3531  C CB  . HIS B 2 102 ? 43.345  -12.674 39.017  1.00 84.95  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CB  1 
ATOM   3532  C CG  . HIS B 2 102 ? 44.195  -13.855 39.367  1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CG  1 
ATOM   3533  N ND1 . HIS B 2 102 ? 45.569  -13.786 39.451  1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B ND1 1 
ATOM   3534  C CD2 . HIS B 2 102 ? 43.865  -15.135 39.661  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CD2 1 
ATOM   3535  C CE1 . HIS B 2 102 ? 46.049  -14.972 39.780  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CE1 1 
ATOM   3536  N NE2 . HIS B 2 102 ? 45.036  -15.809 39.913  1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 91   HIS B NE2 1 
ATOM   3537  N N   . ALA B 2 103 ? 40.603  -12.548 37.419  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 92   ALA B N   1 
ATOM   3538  C CA  . ALA B 2 103 ? 39.269  -11.966 37.507  1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 92   ALA B CA  1 
ATOM   3539  C C   . ALA B 2 103 ? 38.488  -12.682 38.608  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 92   ALA B C   1 
ATOM   3540  O O   . ALA B 2 103 ? 38.211  -13.877 38.506  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 92   ALA B O   1 
ATOM   3541  C CB  . ALA B 2 103 ? 38.542  -12.077 36.171  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 92   ALA B CB  1 
ATOM   3542  N N   . ILE B 2 104 ? 38.131  -11.947 39.656  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B N   1 
ATOM   3543  C CA  . ILE B 2 104 ? 37.449  -12.525 40.809  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CA  1 
ATOM   3544  C C   . ILE B 2 104 ? 36.032  -11.984 40.950  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B C   1 
ATOM   3545  O O   . ILE B 2 104 ? 35.844  -10.801 41.249  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B O   1 
ATOM   3546  C CB  . ILE B 2 104 ? 38.192  -12.200 42.112  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CB  1 
ATOM   3547  C CG1 . ILE B 2 104 ? 39.705  -12.267 41.907  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CG1 1 
ATOM   3548  C CG2 . ILE B 2 104 ? 37.742  -13.130 43.227  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CG2 1 
ATOM   3549  C CD1 . ILE B 2 104 ? 40.498  -11.886 43.146  1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CD1 1 
ATOM   3550  N N   . PRO B 2 105 ? 35.026  -12.840 40.719  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B N   1 
ATOM   3551  C CA  . PRO B 2 105 ? 33.654  -12.377 40.939  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CA  1 
ATOM   3552  C C   . PRO B 2 105 ? 33.391  -12.171 42.423  1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B C   1 
ATOM   3553  O O   . PRO B 2 105 ? 33.629  -13.073 43.227  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B O   1 
ATOM   3554  C CB  . PRO B 2 105 ? 32.812  -13.537 40.411  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CB  1 
ATOM   3555  C CG  . PRO B 2 105 ? 33.682  -14.736 40.596  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CG  1 
ATOM   3556  C CD  . PRO B 2 105 ? 35.086  -14.264 40.352  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CD  1 
ATOM   3557  N N   . LEU B 2 106 ? 32.905  -10.987 42.773  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B N   1 
ATOM   3558  C CA  . LEU B 2 106 ? 32.516  -10.671 44.139  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CA  1 
ATOM   3559  C C   . LEU B 2 106 ? 31.099  -11.132 44.434  1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B C   1 
ATOM   3560  O O   . LEU B 2 106 ? 30.285  -11.269 43.523  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B O   1 
ATOM   3561  C CB  . LEU B 2 106 ? 32.648  -9.173  44.400  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CB  1 
ATOM   3562  C CG  . LEU B 2 106 ? 34.053  -8.612  44.193  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CG  1 
ATOM   3563  C CD1 . LEU B 2 106 ? 34.111  -7.141  44.574  1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD1 1 
ATOM   3564  C CD2 . LEU B 2 106 ? 35.051  -9.419  45.000  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD2 1 
ATOM   3565  N N   . ARG B 2 107 ? 30.805  -11.370 45.706  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B N   1 
ATOM   3566  C CA  . ARG B 2 107 ? 29.432  -11.630 46.115  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  1 
ATOM   3567  C C   . ARG B 2 107 ? 28.612  -10.347 46.038  1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B C   1 
ATOM   3568  O O   . ARG B 2 107 ? 27.540  -10.317 45.431  1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B O   1 
ATOM   3569  C CB  . ARG B 2 107 ? 29.387  -12.223 47.524  1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  1 
ATOM   3570  C CG  . ARG B 2 107 ? 29.677  -13.711 47.559  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  1 
ATOM   3571  C CD  . ARG B 2 107 ? 28.715  -14.447 46.643  1.00 114.40 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  1 
ATOM   3572  N NE  . ARG B 2 107 ? 29.085  -15.845 46.444  1.00 133.60 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  1 
ATOM   3573  C CZ  . ARG B 2 107 ? 28.461  -16.665 45.605  1.00 139.04 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  1 
ATOM   3574  N NH1 . ARG B 2 107 ? 27.436  -16.224 44.887  1.00 140.98 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 1 
ATOM   3575  N NH2 . ARG B 2 107 ? 28.861  -17.923 45.482  1.00 135.34 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 1 
ATOM   3576  N N   . SER B 2 108 ? 29.135  -9.284  46.643  1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 97   SER B N   1 
ATOM   3577  C CA  . SER B 2 108 ? 28.459  -7.992  46.663  1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 97   SER B CA  1 
ATOM   3578  C C   . SER B 2 108 ? 28.912  -7.115  45.499  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 97   SER B C   1 
ATOM   3579  O O   . SER B 2 108 ? 30.082  -6.751  45.410  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 97   SER B O   1 
ATOM   3580  C CB  . SER B 2 108 ? 28.722  -7.280  47.992  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 97   SER B CB  1 
ATOM   3581  O OG  . SER B 2 108 ? 28.056  -6.032  48.041  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 97   SER B OG  1 
ATOM   3582  N N   . SER B 2 109 ? 27.982  -6.776  44.612  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   1 
ATOM   3583  C CA  . SER B 2 109 ? 28.306  -5.989  43.423  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  1 
ATOM   3584  C C   . SER B 2 109 ? 28.866  -4.612  43.767  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   1 
ATOM   3585  O O   . SER B 2 109 ? 29.674  -4.059  43.021  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   1 
ATOM   3586  C CB  . SER B 2 109 ? 27.084  -5.847  42.509  1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  1 
ATOM   3587  O OG  . SER B 2 109 ? 26.680  -7.106  42.001  1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  1 
ATOM   3588  N N   . TRP B 2 110 ? 28.447  -4.064  44.903  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B N   1 
ATOM   3589  C CA  . TRP B 2 110 ? 28.922  -2.749  45.311  1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CA  1 
ATOM   3590  C C   . TRP B 2 110 ? 30.153  -2.876  46.203  1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B C   1 
ATOM   3591  O O   . TRP B 2 110 ? 30.069  -3.314  47.351  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B O   1 
ATOM   3592  C CB  . TRP B 2 110 ? 27.814  -1.968  46.025  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CB  1 
ATOM   3593  C CG  . TRP B 2 110 ? 26.691  -1.560  45.117  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CG  1 
ATOM   3594  C CD1 . TRP B 2 110 ? 26.560  -0.371  44.456  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CD1 1 
ATOM   3595  C CD2 . TRP B 2 110 ? 25.543  -2.341  44.764  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CD2 1 
ATOM   3596  N NE1 . TRP B 2 110 ? 25.403  -0.365  43.716  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B NE1 1 
ATOM   3597  C CE2 . TRP B 2 110 ? 24.760  -1.563  43.888  1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CE2 1 
ATOM   3598  C CE3 . TRP B 2 110 ? 25.101  -3.623  45.103  1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CE3 1 
ATOM   3599  C CZ2 . TRP B 2 110 ? 23.564  -2.022  43.351  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CZ2 1 
ATOM   3600  C CZ3 . TRP B 2 110 ? 23.913  -4.076  44.569  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CZ3 1 
ATOM   3601  C CH2 . TRP B 2 110 ? 23.157  -3.279  43.702  1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CH2 1 
ATOM   3602  N N   . VAL B 2 111 ? 31.295  -2.470  45.660  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B N   1 
ATOM   3603  C CA  . VAL B 2 111 ? 32.570  -2.575  46.354  1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CA  1 
ATOM   3604  C C   . VAL B 2 111 ? 33.257  -1.213  46.359  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B C   1 
ATOM   3605  O O   . VAL B 2 111 ? 33.546  -0.649  45.305  1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B O   1 
ATOM   3606  C CB  . VAL B 2 111 ? 33.484  -3.645  45.702  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CB  1 
ATOM   3607  C CG1 . VAL B 2 111 ? 33.611  -3.405  44.212  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG1 1 
ATOM   3608  C CG2 . VAL B 2 111 ? 34.850  -3.658  46.355  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG2 1 
ATOM   3609  N N   . MET B 2 112 ? 33.494  -0.683  47.553  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 101  MET B N   1 
ATOM   3610  C CA  . MET B 2 112 ? 34.074  0.647   47.707  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 101  MET B CA  1 
ATOM   3611  C C   . MET B 2 112 ? 35.592  0.668   47.917  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 101  MET B C   1 
ATOM   3612  O O   . MET B 2 112 ? 36.181  1.740   48.075  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 101  MET B O   1 
ATOM   3613  C CB  . MET B 2 112 ? 33.373  1.400   48.839  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 101  MET B CB  1 
ATOM   3614  C CG  . MET B 2 112 ? 31.923  1.744   48.541  1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 101  MET B CG  1 
ATOM   3615  S SD  . MET B 2 112 ? 31.134  2.657   49.877  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 101  MET B SD  1 
ATOM   3616  C CE  . MET B 2 112 ? 32.166  4.121   49.938  1.00 99.40  ? ? ? ? ? ? 101  MET B CE  1 
ATOM   3617  N N   . THR B 2 113 ? 36.233  -0.499  47.896  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 102  THR B N   1 
ATOM   3618  C CA  . THR B 2 113 ? 37.680  -0.549  48.105  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 102  THR B CA  1 
ATOM   3619  C C   . THR B 2 113 ? 38.299  -1.930  47.933  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 102  THR B C   1 
ATOM   3620  O O   . THR B 2 113 ? 37.612  -2.952  47.951  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 102  THR B O   1 
ATOM   3621  C CB  . THR B 2 113 ? 38.076  -0.037  49.514  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 102  THR B CB  1 
ATOM   3622  O OG1 . THR B 2 113 ? 39.501  0.080   49.601  1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 102  THR B OG1 1 
ATOM   3623  C CG2 . THR B 2 113 ? 37.590  -0.993  50.598  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 102  THR B CG2 1 
ATOM   3624  N N   . CYS B 2 114 ? 39.616  -1.929  47.750  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 103  CYS B N   1 
ATOM   3625  C CA  . CYS B 2 114 ? 40.400  -3.146  47.638  1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 103  CYS B CA  1 
ATOM   3626  C C   . CYS B 2 114 ? 41.852  -2.829  47.956  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 103  CYS B C   1 
ATOM   3627  O O   . CYS B 2 114 ? 42.274  -1.676  47.884  1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 103  CYS B O   1 
ATOM   3628  C CB  . CYS B 2 114 ? 40.302  -3.722  46.230  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 103  CYS B CB  1 
ATOM   3629  S SG  . CYS B 2 114 ? 41.251  -2.803  45.012  1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 103  CYS B SG  1 
ATOM   3630  N N   . ALA B 2 115 ? 42.618  -3.857  48.295  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B N   1 
ATOM   3631  C CA  . ALA B 2 115 ? 44.018  -3.671  48.637  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CA  1 
ATOM   3632  C C   . ALA B 2 115 ? 44.837  -4.880  48.216  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B C   1 
ATOM   3633  O O   . ALA B 2 115 ? 44.313  -5.989  48.085  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B O   1 
ATOM   3634  C CB  . ALA B 2 115 ? 44.177  -3.407  50.131  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CB  1 
ATOM   3635  N N   . TYR B 2 116 ? 46.127  -4.655  48.005  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B N   1 
ATOM   3636  C CA  . TYR B 2 116 ? 47.027  -5.706  47.567  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CA  1 
ATOM   3637  C C   . TYR B 2 116 ? 48.014  -6.017  48.682  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B C   1 
ATOM   3638  O O   . TYR B 2 116 ? 48.640  -5.111  49.234  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B O   1 
ATOM   3639  C CB  . TYR B 2 116 ? 47.778  -5.253  46.317  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CB  1 
ATOM   3640  C CG  . TYR B 2 116 ? 48.062  -6.357  45.325  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CG  1 
ATOM   3641  C CD1 . TYR B 2 116 ? 48.099  -7.685  45.724  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CD1 1 
ATOM   3642  C CD2 . TYR B 2 116 ? 48.290  -6.068  43.984  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CD2 1 
ATOM   3643  C CE1 . TYR B 2 116 ? 48.356  -8.695  44.817  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CE1 1 
ATOM   3644  C CE2 . TYR B 2 116 ? 48.548  -7.072  43.070  1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CE2 1 
ATOM   3645  C CZ  . TYR B 2 116 ? 48.579  -8.383  43.491  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CZ  1 
ATOM   3646  O OH  . TYR B 2 116 ? 48.836  -9.383  42.582  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 105  TYR B OH  1 
ATOM   3647  N N   . ALA B 2 117 ? 48.147  -7.296  49.019  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B N   1 
ATOM   3648  C CA  . ALA B 2 117 ? 49.076  -7.711  50.061  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B CA  1 
ATOM   3649  C C   . ALA B 2 117 ? 50.514  -7.424  49.641  1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B C   1 
ATOM   3650  O O   . ALA B 2 117 ? 50.827  -7.404  48.449  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B O   1 
ATOM   3651  C CB  . ALA B 2 117 ? 48.891  -9.184  50.380  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B CB  1 
ATOM   3652  N N   . PRO B 2 118 ? 51.399  -7.201  50.621  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B N   1 
ATOM   3653  C CA  . PRO B 2 118 ? 52.792  -6.867  50.319  1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CA  1 
ATOM   3654  C C   . PRO B 2 118 ? 53.487  -8.029  49.624  1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B C   1 
ATOM   3655  O O   . PRO B 2 118 ? 54.449  -7.823  48.887  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B O   1 
ATOM   3656  C CB  . PRO B 2 118 ? 53.400  -6.640  51.704  1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CB  1 
ATOM   3657  C CG  . PRO B 2 118 ? 52.566  -7.478  52.614  1.00 88.17  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CG  1 
ATOM   3658  C CD  . PRO B 2 118 ? 51.175  -7.387  52.065  1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CD  1 
ATOM   3659  N N   . SER B 2 119 ? 52.994  -9.241  49.860  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 108  SER B N   1 
ATOM   3660  C CA  . SER B 2 119 ? 53.576  -10.436 49.267  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 108  SER B CA  1 
ATOM   3661  C C   . SER B 2 119 ? 52.905  -10.769 47.942  1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 108  SER B C   1 
ATOM   3662  O O   . SER B 2 119 ? 53.312  -11.697 47.245  1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 108  SER B O   1 
ATOM   3663  C CB  . SER B 2 119 ? 53.425  -11.619 50.218  1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 108  SER B CB  1 
ATOM   3664  O OG  . SER B 2 119 ? 52.057  -11.949 50.378  1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 108  SER B OG  1 
ATOM   3665  N N   . GLY B 2 120 ? 51.868  -10.013 47.602  1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B N   1 
ATOM   3666  C CA  . GLY B 2 120 ? 51.126  -10.257 46.381  1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B CA  1 
ATOM   3667  C C   . GLY B 2 120 ? 50.389  -11.582 46.422  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B C   1 
ATOM   3668  O O   . GLY B 2 120 ? 49.805  -12.009 45.425  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 109  GLY B O   1 
ATOM   3669  N N   . ASN B 2 121 ? 50.421  -12.234 47.582  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B N   1 
ATOM   3670  C CA  . ASN B 2 121 ? 49.761  -13.522 47.767  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CA  1 
ATOM   3671  C C   . ASN B 2 121 ? 48.250  -13.406 47.921  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B C   1 
ATOM   3672  O O   . ASN B 2 121 ? 47.498  -14.200 47.359  1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B O   1 
ATOM   3673  C CB  . ASN B 2 121 ? 50.350  -14.257 48.971  1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CB  1 
ATOM   3674  C CG  . ASN B 2 121 ? 51.779  -14.696 48.737  1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CG  1 
ATOM   3675  O OD1 . ASN B 2 121 ? 52.177  -14.973 47.606  1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B OD1 1 
ATOM   3676  N ND2 . ASN B 2 121 ? 52.560  -14.762 49.808  1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 110  ASN B ND2 1 
ATOM   3677  N N   . TYR B 2 122 ? 47.807  -12.405 48.672  1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B N   1 
ATOM   3678  C CA  . TYR B 2 122 ? 46.387  -12.236 48.948  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CA  1 
ATOM   3679  C C   . TYR B 2 122 ? 45.885  -10.896 48.424  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B C   1 
ATOM   3680  O O   . TYR B 2 122 ? 46.668  -9.983  48.166  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B O   1 
ATOM   3681  C CB  . TYR B 2 122 ? 46.120  -12.331 50.450  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CB  1 
ATOM   3682  C CG  . TYR B 2 122 ? 46.509  -13.652 51.075  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CG  1 
ATOM   3683  C CD1 . TYR B 2 122 ? 47.831  -13.926 51.397  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CD1 1 
ATOM   3684  C CD2 . TYR B 2 122 ? 45.551  -14.618 51.358  1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CD2 1 
ATOM   3685  C CE1 . TYR B 2 122 ? 48.191  -15.129 51.975  1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CE1 1 
ATOM   3686  C CE2 . TYR B 2 122 ? 45.900  -15.823 51.936  1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CE2 1 
ATOM   3687  C CZ  . TYR B 2 122 ? 47.222  -16.074 52.243  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CZ  1 
ATOM   3688  O OH  . TYR B 2 122 ? 47.579  -17.272 52.820  1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 111  TYR B OH  1 
ATOM   3689  N N   . VAL B 2 123 ? 44.570  -10.794 48.255  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B N   1 
ATOM   3690  C CA  . VAL B 2 123 ? 43.946  -9.546  47.829  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CA  1 
ATOM   3691  C C   . VAL B 2 123 ? 42.642  -9.314  48.581  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B C   1 
ATOM   3692  O O   . VAL B 2 123 ? 41.815  -10.215 48.688  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B O   1 
ATOM   3693  C CB  . VAL B 2 123 ? 43.680  -9.535  46.317  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CB  1 
ATOM   3694  C CG1 . VAL B 2 123 ? 42.585  -8.543  45.979  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CG1 1 
ATOM   3695  C CG2 . VAL B 2 123 ? 44.954  -9.208  45.561  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CG2 1 
ATOM   3696  N N   . ALA B 2 124 ? 42.457  -8.103  49.096  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 113  ALA B N   1 
ATOM   3697  C CA  . ALA B 2 124 ? 41.283  -7.799  49.909  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 113  ALA B CA  1 
ATOM   3698  C C   . ALA B 2 124 ? 40.331  -6.839  49.210  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 113  ALA B C   1 
ATOM   3699  O O   . ALA B 2 124 ? 40.747  -6.032  48.383  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 113  ALA B O   1 
ATOM   3700  C CB  . ALA B 2 124 ? 41.709  -7.226  51.258  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 113  ALA B CB  1 
ATOM   3701  N N   . CYS B 2 125 ? 39.047  -6.947  49.536  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 114  CYS B N   1 
ATOM   3702  C CA  . CYS B 2 125 ? 38.052  -5.987  49.067  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 114  CYS B CA  1 
ATOM   3703  C C   . CYS B 2 125 ? 37.000  -5.732  50.145  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 114  CYS B C   1 
ATOM   3704  O O   . CYS B 2 125 ? 37.040  -6.333  51.217  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 114  CYS B O   1 
ATOM   3705  C CB  . CYS B 2 125 ? 37.392  -6.459  47.767  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 114  CYS B CB  1 
ATOM   3706  S SG  . CYS B 2 125 ? 36.500  -8.025  47.890  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B SG  1 
ATOM   3707  N N   . GLY B 2 126 ? 36.057  -4.845  49.852  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 115  GLY B N   1 
ATOM   3708  C CA  . GLY B 2 126 ? 35.058  -4.437  50.823  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 115  GLY B CA  1 
ATOM   3709  C C   . GLY B 2 126 ? 34.212  -3.321  50.249  1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 115  GLY B C   1 
ATOM   3710  O O   . GLY B 2 126 ? 34.588  -2.726  49.244  1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 115  GLY B O   1 
ATOM   3711  N N   . GLY B 2 127 ? 33.088  -3.018  50.893  1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 116  GLY B N   1 
ATOM   3712  C CA  . GLY B 2 127 ? 32.105  -2.111  50.323  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 116  GLY B CA  1 
ATOM   3713  C C   . GLY B 2 127 ? 30.814  -2.071  51.118  1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 116  GLY B C   1 
ATOM   3714  O O   . GLY B 2 127 ? 30.811  -2.320  52.323  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 116  GLY B O   1 
ATOM   3715  N N   . LEU B 2 128 ? 29.715  -1.748  50.441  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B N   1 
ATOM   3716  C CA  . LEU B 2 128 ? 28.414  -1.598  51.089  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CA  1 
ATOM   3717  C C   . LEU B 2 128 ? 27.955  -2.888  51.759  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B C   1 
ATOM   3718  O O   . LEU B 2 128 ? 26.953  -2.901  52.473  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B O   1 
ATOM   3719  C CB  . LEU B 2 128 ? 27.363  -1.131  50.081  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CB  1 
ATOM   3720  C CG  . LEU B 2 128 ? 27.625  0.233   49.441  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CG  1 
ATOM   3721  C CD1 . LEU B 2 128 ? 26.491  0.617   48.502  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CD1 1 
ATOM   3722  C CD2 . LEU B 2 128 ? 27.820  1.289   50.519  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CD2 1 
ATOM   3723  N N   . ASP B 2 129 ? 28.681  -3.973  51.506  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B N   1 
ATOM   3724  C CA  . ASP B 2 129 ? 28.417  -5.252  52.157  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B CA  1 
ATOM   3725  C C   . ASP B 2 129 ? 28.912  -5.265  53.604  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B C   1 
ATOM   3726  O O   . ASP B 2 129 ? 28.585  -6.170  54.370  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B O   1 
ATOM   3727  C CB  . ASP B 2 129 ? 29.085  -6.388  51.383  1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B CB  1 
ATOM   3728  C CG  . ASP B 2 129 ? 30.598  -6.282  51.383  1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B CG  1 
ATOM   3729  O OD1 . ASP B 2 129 ? 31.121  -5.210  51.014  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B OD1 1 
ATOM   3730  O OD2 . ASP B 2 129 ? 31.263  -7.269  51.761  1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 118  ASP B OD2 1 
ATOM   3731  N N   . ASN B 2 130 ? 29.705  -4.259  53.968  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B N   1 
ATOM   3732  C CA  . ASN B 2 130 ? 30.247  -4.131  55.321  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B CA  1 
ATOM   3733  C C   . ASN B 2 130 ? 31.188  -5.267  55.700  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B C   1 
ATOM   3734  O O   . ASN B 2 130 ? 31.400  -5.539  56.883  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B O   1 
ATOM   3735  C CB  . ASN B 2 130 ? 29.118  -4.044  56.352  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B CB  1 
ATOM   3736  C CG  . ASN B 2 130 ? 28.213  -2.854  56.127  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B CG  1 
ATOM   3737  O OD1 . ASN B 2 130 ? 28.248  -2.228  55.071  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B OD1 1 
ATOM   3738  N ND2 . ASN B 2 130 ? 27.393  -2.536  57.122  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 119  ASN B ND2 1 
ATOM   3739  N N   . ILE B 2 131 ? 31.766  -5.916  54.695  1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B N   1 
ATOM   3740  C CA  . ILE B 2 131 ? 32.624  -7.071  54.928  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CA  1 
ATOM   3741  C C   . ILE B 2 131 ? 33.917  -6.968  54.132  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B C   1 
ATOM   3742  O O   . ILE B 2 131 ? 33.918  -6.521  52.986  1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B O   1 
ATOM   3743  C CB  . ILE B 2 131 ? 31.913  -8.384  54.542  1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CB  1 
ATOM   3744  C CG1 . ILE B 2 131 ? 30.555  -8.483  55.239  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CG1 1 
ATOM   3745  C CG2 . ILE B 2 131 ? 32.787  -9.582  54.879  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CG2 1 
ATOM   3746  C CD1 . ILE B 2 131 ? 29.775  -9.727  54.883  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CD1 1 
ATOM   3747  N N   . CYS B 2 132 ? 35.019  -7.393  54.740  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 121  CYS B N   1 
ATOM   3748  C CA  . CYS B 2 132 ? 36.301  -7.392  54.050  1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 121  CYS B CA  1 
ATOM   3749  C C   . CYS B 2 132 ? 36.627  -8.800  53.565  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 121  CYS B C   1 
ATOM   3750  O O   . CYS B 2 132 ? 36.931  -9.685  54.363  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 121  CYS B O   1 
ATOM   3751  C CB  . CYS B 2 132 ? 37.413  -6.878  54.970  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 121  CYS B CB  1 
ATOM   3752  S SG  . CYS B 2 132 ? 38.966  -6.506  54.119  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 121  CYS B SG  1 
ATOM   3753  N N   . SER B 2 133 ? 36.565  -8.998  52.252  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 122  SER B N   1 
ATOM   3754  C CA  . SER B 2 133 ? 36.820  -10.305 51.661  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 122  SER B CA  1 
ATOM   3755  C C   . SER B 2 133 ? 38.284  -10.455 51.269  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 122  SER B C   1 
ATOM   3756  O O   . SER B 2 133 ? 38.796  -9.700  50.440  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 122  SER B O   1 
ATOM   3757  C CB  . SER B 2 133 ? 35.927  -10.534 50.437  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 122  SER B CB  1 
ATOM   3758  O OG  . SER B 2 133 ? 34.556  -10.568 50.794  1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 122  SER B OG  1 
ATOM   3759  N N   . ILE B 2 134 ? 38.950  -11.428 51.885  1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B N   1 
ATOM   3760  C CA  . ILE B 2 134 ? 40.322  -11.773 51.541  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CA  1 
ATOM   3761  C C   . ILE B 2 134 ? 40.319  -12.990 50.635  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B C   1 
ATOM   3762  O O   . ILE B 2 134 ? 39.722  -14.023 50.966  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B O   1 
ATOM   3763  C CB  . ILE B 2 134 ? 41.166  -12.103 52.781  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CB  1 
ATOM   3764  C CG1 . ILE B 2 134 ? 41.052  -10.992 53.829  1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CG1 1 
ATOM   3765  C CG2 . ILE B 2 134 ? 42.618  -12.328 52.375  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CG2 1 
ATOM   3766  C CD1 . ILE B 2 134 ? 41.783  -9.716  53.460  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CD1 1 
ATOM   3767  N N   . TYR B 2 135 ? 40.992  -12.851 49.495  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B N   1 
ATOM   3768  C CA  . TYR B 2 135 ? 41.105  -13.901 48.489  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CA  1 
ATOM   3769  C C   . TYR B 2 135 ? 42.555  -14.336 48.327  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B C   1 
ATOM   3770  O O   . TYR B 2 135 ? 43.450  -13.500 48.172  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B O   1 
ATOM   3771  C CB  . TYR B 2 135 ? 40.594  -13.393 47.145  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CB  1 
ATOM   3772  C CG  . TYR B 2 135 ? 39.178  -12.883 47.183  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CG  1 
ATOM   3773  C CD1 . TYR B 2 135 ? 38.281  -13.344 48.134  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CD1 1 
ATOM   3774  C CD2 . TYR B 2 135 ? 38.738  -11.937 46.270  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CD2 1 
ATOM   3775  C CE1 . TYR B 2 135 ? 36.982  -12.881 48.174  1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CE1 1 
ATOM   3776  C CE2 . TYR B 2 135 ? 37.440  -11.466 46.301  1.00 86.12  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CE2 1 
ATOM   3777  C CZ  . TYR B 2 135 ? 36.566  -11.942 47.255  1.00 94.33  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CZ  1 
ATOM   3778  O OH  . TYR B 2 135 ? 35.271  -11.476 47.290  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 124  TYR B OH  1 
ATOM   3779  N N   . ASN B 2 136 ? 42.782  -15.645 48.357  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B N   1 
ATOM   3780  C CA  . ASN B 2 136 ? 44.115  -16.203 48.166  1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B CA  1 
ATOM   3781  C C   . ASN B 2 136 ? 44.426  -16.379 46.682  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B C   1 
ATOM   3782  O O   . ASN B 2 136 ? 43.695  -17.060 45.964  1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B O   1 
ATOM   3783  C CB  . ASN B 2 136 ? 44.236  -17.538 48.907  1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B CB  1 
ATOM   3784  C CG  . ASN B 2 136 ? 45.584  -18.195 48.715  1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B CG  1 
ATOM   3785  O OD1 . ASN B 2 136 ? 46.556  -17.549 48.328  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B OD1 1 
ATOM   3786  N ND2 . ASN B 2 136 ? 45.650  -19.493 48.989  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 125  ASN B ND2 1 
ATOM   3787  N N   . LEU B 2 137 ? 45.500  -15.743 46.224  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B N   1 
ATOM   3788  C CA  . LEU B 2 137 ? 45.906  -15.837 44.825  1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CA  1 
ATOM   3789  C C   . LEU B 2 137 ? 46.806  -17.045 44.587  1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B C   1 
ATOM   3790  O O   . LEU B 2 137 ? 47.029  -17.452 43.446  1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B O   1 
ATOM   3791  C CB  . LEU B 2 137 ? 46.640  -14.563 44.401  1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CB  1 
ATOM   3792  C CG  . LEU B 2 137 ? 45.888  -13.245 44.591  1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CG  1 
ATOM   3793  C CD1 . LEU B 2 137 ? 46.798  -12.061 44.301  1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CD1 1 
ATOM   3794  C CD2 . LEU B 2 137 ? 44.652  -13.210 43.712  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CD2 1 
ATOM   3795  N N   . LYS B 2 138 ? 47.307  -17.619 45.674  1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B N   1 
ATOM   3796  C CA  . LYS B 2 138 ? 48.277  -18.703 45.598  1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CA  1 
ATOM   3797  C C   . LYS B 2 138 ? 47.620  -20.079 45.585  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B C   1 
ATOM   3798  O O   . LYS B 2 138 ? 48.309  -21.098 45.614  1.00 96.43  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B O   1 
ATOM   3799  C CB  . LYS B 2 138 ? 49.277  -18.601 46.754  1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CB  1 
ATOM   3800  C CG  . LYS B 2 138 ? 50.688  -18.213 46.328  1.00 94.67  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CG  1 
ATOM   3801  C CD  . LYS B 2 138 ? 50.708  -16.927 45.509  1.00 87.83  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CD  1 
ATOM   3802  C CE  . LYS B 2 138 ? 52.116  -16.616 45.013  1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CE  1 
ATOM   3803  N NZ  . LYS B 2 138 ? 52.173  -15.369 44.201  1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B NZ  1 
ATOM   3804  N N   . THR B 2 139 ? 46.290  -20.107 45.535  1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 128  THR B N   1 
ATOM   3805  C CA  . THR B 2 139 ? 45.553  -21.366 45.625  1.00 119.52 ? ? ? ? ? ? 128  THR B CA  1 
ATOM   3806  C C   . THR B 2 139 ? 46.059  -22.392 44.617  1.00 128.83 ? ? ? ? ? ? 128  THR B C   1 
ATOM   3807  O O   . THR B 2 139 ? 46.128  -22.123 43.417  1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 128  THR B O   1 
ATOM   3808  C CB  . THR B 2 139 ? 44.042  -21.159 45.396  1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 128  THR B CB  1 
ATOM   3809  O OG1 . THR B 2 139 ? 43.825  -20.584 44.102  1.00 107.11 ? ? ? ? ? ? 128  THR B OG1 1 
ATOM   3810  C CG2 . THR B 2 139 ? 43.456  -20.245 46.461  1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 128  THR B CG2 1 
ATOM   3811  N N   . ARG B 2 140 ? 46.403  -23.573 45.120  1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B N   1 
ATOM   3812  C CA  . ARG B 2 140 ? 46.915  -24.653 44.287  1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B CA  1 
ATOM   3813  C C   . ARG B 2 140 ? 45.788  -25.406 43.593  1.00 142.36 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B C   1 
ATOM   3814  O O   . ARG B 2 140 ? 45.906  -25.791 42.430  1.00 142.26 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B O   1 
ATOM   3815  C CB  . ARG B 2 140 ? 47.742  -25.624 45.133  1.00 132.01 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B CB  1 
ATOM   3816  N N   . GLU B 2 141 ? 44.695  -25.607 44.320  1.00 148.35 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B N   1 
ATOM   3817  C CA  . GLU B 2 141 ? 43.591  -26.440 43.854  1.00 150.57 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CA  1 
ATOM   3818  C C   . GLU B 2 141 ? 42.871  -25.879 42.629  1.00 155.05 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B C   1 
ATOM   3819  O O   . GLU B 2 141 ? 42.208  -26.620 41.904  1.00 160.78 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B O   1 
ATOM   3820  C CB  . GLU B 2 141 ? 42.585  -26.670 44.985  1.00 145.35 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CB  1 
ATOM   3821  N N   . GLY B 2 142 ? 43.005  -24.578 42.393  1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B N   1 
ATOM   3822  C CA  . GLY B 2 142 ? 42.248  -23.938 41.333  1.00 153.88 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B CA  1 
ATOM   3823  C C   . GLY B 2 142 ? 42.325  -22.426 41.344  1.00 155.44 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B C   1 
ATOM   3824  O O   . GLY B 2 142 ? 43.301  -21.844 41.818  1.00 155.53 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B O   1 
ATOM   3825  N N   . ASN B 2 143 ? 41.287  -21.787 40.813  1.00 156.46 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B N   1 
ATOM   3826  C CA  . ASN B 2 143 ? 41.250  -20.335 40.719  1.00 157.55 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B CA  1 
ATOM   3827  C C   . ASN B 2 143 ? 41.111  -19.700 42.094  1.00 153.30 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B C   1 
ATOM   3828  O O   . ASN B 2 143 ? 41.072  -20.394 43.111  1.00 160.13 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B O   1 
ATOM   3829  C CB  . ASN B 2 143 ? 40.085  -19.884 39.837  1.00 162.71 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B CB  1 
ATOM   3830  C CG  . ASN B 2 143 ? 40.171  -20.433 38.428  1.00 167.43 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B CG  1 
ATOM   3831  O OD1 . ASN B 2 143 ? 41.260  -20.611 37.884  1.00 171.30 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B OD1 1 
ATOM   3832  N ND2 . ASN B 2 143 ? 39.018  -20.706 37.829  1.00 166.75 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B ND2 1 
ATOM   3833  N N   . VAL B 2 144 ? 41.035  -18.375 42.120  1.00 137.34 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B N   1 
ATOM   3834  C CA  . VAL B 2 144 ? 40.936  -17.647 43.374  1.00 115.81 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CA  1 
ATOM   3835  C C   . VAL B 2 144 ? 39.519  -17.671 43.920  1.00 110.45 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B C   1 
ATOM   3836  O O   . VAL B 2 144 ? 38.583  -17.194 43.278  1.00 103.34 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B O   1 
ATOM   3837  C CB  . VAL B 2 144 ? 41.384  -16.188 43.207  1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CB  1 
ATOM   3838  C CG1 . VAL B 2 144 ? 42.895  -16.117 43.079  1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CG1 1 
ATOM   3839  C CG2 . VAL B 2 144 ? 40.713  -15.564 41.993  1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CG2 1 
ATOM   3840  N N   . ARG B 2 145 ? 39.376  -18.219 45.120  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B N   1 
ATOM   3841  C CA  . ARG B 2 145 ? 38.091  -18.255 45.794  1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CA  1 
ATOM   3842  C C   . ARG B 2 145 ? 38.230  -17.522 47.116  1.00 91.41  ? ? ? ? ? ? 134  ARG B C   1 
ATOM   3843  O O   . ARG B 2 145 ? 39.344  -17.326 47.600  1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 134  ARG B O   1 
ATOM   3844  C CB  . ARG B 2 145 ? 37.645  -19.696 46.030  1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CB  1 
ATOM   3845  C CG  . ARG B 2 145 ? 36.214  -19.963 45.607  1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CG  1 
ATOM   3846  C CD  . ARG B 2 145 ? 35.615  -21.102 46.405  1.00 117.24 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CD  1 
ATOM   3847  N NE  . ARG B 2 145 ? 35.432  -20.739 47.807  1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B NE  1 
ATOM   3848  C CZ  . ARG B 2 145 ? 34.933  -21.555 48.728  1.00 122.89 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CZ  1 
ATOM   3849  N NH1 . ARG B 2 145 ? 34.568  -22.786 48.399  1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B NH1 1 
ATOM   3850  N NH2 . ARG B 2 145 ? 34.799  -21.142 49.980  1.00 120.84 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B NH2 1 
ATOM   3851  N N   . VAL B 2 146 ? 37.109  -17.105 47.693  1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B N   1 
ATOM   3852  C CA  . VAL B 2 146 ? 37.157  -16.343 48.930  1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CA  1 
ATOM   3853  C C   . VAL B 2 146 ? 37.920  -17.143 49.964  1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B C   1 
ATOM   3854  O O   . VAL B 2 146 ? 37.544  -18.267 50.287  1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B O   1 
ATOM   3855  C CB  . VAL B 2 146 ? 35.754  -16.096 49.493  1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CB  1 
ATOM   3856  C CG1 . VAL B 2 146 ? 35.824  -15.132 50.664  1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CG1 1 
ATOM   3857  C CG2 . VAL B 2 146 ? 34.821  -15.576 48.408  1.00 80.76  ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CG2 1 
ATOM   3858  N N   . SER B 2 147 ? 38.984  -16.560 50.499  1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 136  SER B N   1 
ATOM   3859  C CA  . SER B 2 147 ? 39.759  -17.235 51.526  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 136  SER B CA  1 
ATOM   3860  C C   . SER B 2 147 ? 39.086  -16.996 52.868  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 136  SER B C   1 
ATOM   3861  O O   . SER B 2 147 ? 38.609  -17.936 53.500  1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 136  SER B O   1 
ATOM   3862  C CB  . SER B 2 147 ? 41.224  -16.779 51.533  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 136  SER B CB  1 
ATOM   3863  O OG  . SER B 2 147 ? 41.374  -15.490 52.098  1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 136  SER B OG  1 
ATOM   3864  N N   . ARG B 2 148 ? 39.043  -15.743 53.307  1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B N   1 
ATOM   3865  C CA  . ARG B 2 148 ? 38.341  -15.431 54.549  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CA  1 
ATOM   3866  C C   . ARG B 2 148 ? 37.632  -14.082 54.475  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B C   1 
ATOM   3867  O O   . ARG B 2 148 ? 38.250  -13.074 54.143  1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B O   1 
ATOM   3868  C CB  . ARG B 2 148 ? 39.310  -15.463 55.737  1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CB  1 
ATOM   3869  C CG  . ARG B 2 148 ? 38.635  -15.452 57.100  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CG  1 
ATOM   3870  C CD  . ARG B 2 148 ? 39.169  -16.565 57.994  1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CD  1 
ATOM   3871  N NE  . ARG B 2 148 ? 38.483  -16.603 59.282  1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 137  ARG B NE  1 
ATOM   3872  C CZ  . ARG B 2 148 ? 37.363  -17.281 59.514  1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CZ  1 
ATOM   3873  N NH1 . ARG B 2 148 ? 36.800  -17.986 58.543  1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B NH1 1 
ATOM   3874  N NH2 . ARG B 2 148 ? 36.806  -17.256 60.717  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B NH2 1 
ATOM   3875  N N   . GLU B 2 149 ? 36.348  -14.052 54.819  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B N   1 
ATOM   3876  C CA  . GLU B 2 149 ? 35.618  -12.789 54.850  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CA  1 
ATOM   3877  C C   . GLU B 2 149 ? 35.354  -12.339 56.283  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B C   1 
ATOM   3878  O O   . GLU B 2 149 ? 34.766  -13.068 57.084  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B O   1 
ATOM   3879  C CB  . GLU B 2 149 ? 34.314  -12.868 54.049  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CB  1 
ATOM   3880  C CG  . GLU B 2 149 ? 33.225  -13.713 54.679  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CG  1 
ATOM   3881  C CD  . GLU B 2 149 ? 31.912  -13.626 53.919  1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CD  1 
ATOM   3882  O OE1 . GLU B 2 149 ? 30.867  -13.999 54.492  1.00 104.98 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B OE1 1 
ATOM   3883  O OE2 . GLU B 2 149 ? 31.923  -13.183 52.749  1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 138  GLU B OE2 1 
ATOM   3884  N N   . LEU B 2 150 ? 35.801  -11.129 56.595  1.00 73.69  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B N   1 
ATOM   3885  C CA  . LEU B 2 150 ? 35.707  -10.587 57.942  1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CA  1 
ATOM   3886  C C   . LEU B 2 150 ? 34.592  -9.559  58.026  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B C   1 
ATOM   3887  O O   . LEU B 2 150 ? 34.681  -8.496  57.410  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B O   1 
ATOM   3888  C CB  . LEU B 2 150 ? 37.022  -9.904  58.315  1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CB  1 
ATOM   3889  C CG  . LEU B 2 150 ? 38.311  -10.527 57.779  1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CG  1 
ATOM   3890  C CD1 . LEU B 2 150 ? 39.470  -9.544  57.879  1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CD1 1 
ATOM   3891  C CD2 . LEU B 2 150 ? 38.623  -11.821 58.513  1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CD2 1 
ATOM   3892  N N   . ALA B 2 151 ? 33.532  -9.871  58.765  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 140  ALA B N   1 
ATOM   3893  C CA  . ALA B 2 151 ? 32.538  -8.850  59.066  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 140  ALA B CA  1 
ATOM   3894  C C   . ALA B 2 151 ? 32.459  -8.572  60.560  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 140  ALA B C   1 
ATOM   3895  O O   . ALA B 2 151 ? 31.936  -9.382  61.322  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 140  ALA B O   1 
ATOM   3896  C CB  . ALA B 2 151 ? 31.177  -9.265  58.534  1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 140  ALA B CB  1 
ATOM   3897  N N   . GLY B 2 152 ? 33.016  -7.443  60.983  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 141  GLY B N   1 
ATOM   3898  C CA  . GLY B 2 152 ? 32.699  -6.873  62.278  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 141  GLY B CA  1 
ATOM   3899  C C   . GLY B 2 152 ? 32.033  -5.519  62.145  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 141  GLY B C   1 
ATOM   3900  O O   . GLY B 2 152 ? 31.754  -4.851  63.142  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 141  GLY B O   1 
ATOM   3901  N N   . HIS B 2 153 ? 31.765  -5.115  60.909  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B N   1 
ATOM   3902  C CA  . HIS B 2 153 ? 31.463  -3.713  60.637  1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CA  1 
ATOM   3903  C C   . HIS B 2 153 ? 29.979  -3.398  60.536  1.00 78.25  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B C   1 
ATOM   3904  O O   . HIS B 2 153 ? 29.212  -4.128  59.906  1.00 93.95  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B O   1 
ATOM   3905  C CB  . HIS B 2 153 ? 32.200  -3.229  59.386  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CB  1 
ATOM   3906  C CG  . HIS B 2 153 ? 33.579  -2.714  59.659  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CG  1 
ATOM   3907  N ND1 . HIS B 2 153 ? 33.818  -1.621  60.465  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B ND1 1 
ATOM   3908  C CD2 . HIS B 2 153 ? 34.792  -3.134  59.228  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CD2 1 
ATOM   3909  C CE1 . HIS B 2 153 ? 35.118  -1.393  60.522  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CE1 1 
ATOM   3910  N NE2 . HIS B 2 153 ? 35.732  -2.297  59.780  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 142  HIS B NE2 1 
ATOM   3911  N N   . THR B 2 154 ? 29.590  -2.294  61.164  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 143  THR B N   1 
ATOM   3912  C CA  . THR B 2 154 ? 28.206  -1.849  61.158  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 143  THR B CA  1 
ATOM   3913  C C   . THR B 2 154 ? 27.957  -0.894  59.996  1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 143  THR B C   1 
ATOM   3914  O O   . THR B 2 154 ? 26.852  -0.383  59.823  1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 143  THR B O   1 
ATOM   3915  C CB  . THR B 2 154 ? 27.840  -1.155  62.483  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 143  THR B CB  1 
ATOM   3916  O OG1 . THR B 2 154 ? 28.609  0.046   62.623  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 143  THR B OG1 1 
ATOM   3917  C CG2 . THR B 2 154 ? 28.131  -2.071  63.661  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 143  THR B CG2 1 
ATOM   3918  N N   . GLY B 2 155 ? 28.992  -0.668  59.193  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 144  GLY B N   1 
ATOM   3919  C CA  . GLY B 2 155 ? 28.900  0.239   58.064  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 144  GLY B CA  1 
ATOM   3920  C C   . GLY B 2 155 ? 29.783  -0.196  56.912  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 144  GLY B C   1 
ATOM   3921  O O   . GLY B 2 155 ? 30.570  -1.129  57.044  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 144  GLY B O   1 
ATOM   3922  N N   . TYR B 2 156 ? 29.653  0.480   55.777  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B N   1 
ATOM   3923  C CA  . TYR B 2 156 ? 30.378  0.088   54.574  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CA  1 
ATOM   3924  C C   . TYR B 2 156 ? 31.877  0.185   54.782  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B C   1 
ATOM   3925  O O   . TYR B 2 156 ? 32.345  0.973   55.595  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B O   1 
ATOM   3926  C CB  . TYR B 2 156 ? 29.977  0.966   53.393  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CB  1 
ATOM   3927  C CG  . TYR B 2 156 ? 30.331  2.424   53.571  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CG  1 
ATOM   3928  C CD1 . TYR B 2 156 ? 31.593  2.900   53.238  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CD1 1 
ATOM   3929  C CD2 . TYR B 2 156 ? 29.401  3.325   54.069  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CD2 1 
ATOM   3930  C CE1 . TYR B 2 156 ? 31.916  4.233   53.396  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CE1 1 
ATOM   3931  C CE2 . TYR B 2 156 ? 29.713  4.659   54.229  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CE2 1 
ATOM   3932  C CZ  . TYR B 2 156 ? 30.971  5.110   53.892  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CZ  1 
ATOM   3933  O OH  . TYR B 2 156 ? 31.278  6.442   54.054  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 145  TYR B OH  1 
ATOM   3934  N N   . LEU B 2 157 ? 32.626  -0.615  54.034  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B N   1 
ATOM   3935  C CA  . LEU B 2 157 ? 34.076  -0.621  54.144  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CA  1 
ATOM   3936  C C   . LEU B 2 157 ? 34.682  0.331   53.115  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B C   1 
ATOM   3937  O O   . LEU B 2 157 ? 34.654  0.067   51.912  1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B O   1 
ATOM   3938  C CB  . LEU B 2 157 ? 34.603  -2.036  53.928  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CB  1 
ATOM   3939  C CG  . LEU B 2 157 ? 35.979  -2.340  54.512  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CG  1 
ATOM   3940  C CD1 . LEU B 2 157 ? 35.928  -2.256  56.027  1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CD1 1 
ATOM   3941  C CD2 . LEU B 2 157 ? 36.446  -3.709  54.066  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CD2 1 
ATOM   3942  N N   . SER B 2 158 ? 35.232  1.437   53.606  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 147  SER B N   1 
ATOM   3943  C CA  . SER B 2 158 ? 35.755  2.502   52.758  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 147  SER B CA  1 
ATOM   3944  C C   . SER B 2 158 ? 37.164  2.237   52.248  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 147  SER B C   1 
ATOM   3945  O O   . SER B 2 158 ? 37.501  2.593   51.119  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 147  SER B O   1 
ATOM   3946  C CB  . SER B 2 158 ? 35.754  3.818   53.527  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 147  SER B CB  1 
ATOM   3947  O OG  . SER B 2 158 ? 36.663  3.743   54.608  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 147  SER B OG  1 
ATOM   3948  N N   . CYS B 2 159 ? 37.993  1.644   53.100  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 148  CYS B N   1 
ATOM   3949  C CA  . CYS B 2 159 ? 39.407  1.466   52.795  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 148  CYS B CA  1 
ATOM   3950  C C   . CYS B 2 159 ? 40.016  0.346   53.630  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 148  CYS B C   1 
ATOM   3951  O O   . CYS B 2 159 ? 39.427  -0.085  54.619  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 148  CYS B O   1 
ATOM   3952  C CB  . CYS B 2 159 ? 40.156  2.776   53.044  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 148  CYS B CB  1 
ATOM   3953  S SG  . CYS B 2 159 ? 41.916  2.736   52.672  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 148  CYS B SG  1 
ATOM   3954  N N   . CYS B 2 160 ? 41.200  -0.114  53.237  1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 149  CYS B N   1 
ATOM   3955  C CA  . CYS B 2 160 ? 41.918  -1.121  54.011  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 149  CYS B CA  1 
ATOM   3956  C C   . CYS B 2 160 ? 43.289  -1.422  53.420  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 149  CYS B C   1 
ATOM   3957  O O   . CYS B 2 160 ? 43.543  -1.173  52.238  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 149  CYS B O   1 
ATOM   3958  C CB  . CYS B 2 160 ? 41.107  -2.415  54.079  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 149  CYS B CB  1 
ATOM   3959  S SG  . CYS B 2 160 ? 40.898  -3.231  52.484  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 149  CYS B SG  1 
ATOM   3960  N N   . ARG B 2 161 ? 44.160  -1.986  54.253  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B N   1 
ATOM   3961  C CA  . ARG B 2 161 ? 45.538  -2.258  53.866  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CA  1 
ATOM   3962  C C   . ARG B 2 161 ? 46.101  -3.459  54.615  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B C   1 
ATOM   3963  O O   . ARG B 2 161 ? 45.735  -3.711  55.763  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B O   1 
ATOM   3964  C CB  . ARG B 2 161 ? 46.416  -1.035  54.137  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CB  1 
ATOM   3965  C CG  . ARG B 2 161 ? 46.078  0.184   53.299  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CG  1 
ATOM   3966  C CD  . ARG B 2 161 ? 46.041  -0.165  51.824  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CD  1 
ATOM   3967  N NE  . ARG B 2 161 ? 46.161  1.012   50.971  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NE  1 
ATOM   3968  C CZ  . ARG B 2 161 ? 45.514  1.168   49.821  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CZ  1 
ATOM   3969  N NH1 . ARG B 2 161 ? 44.684  0.225   49.392  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NH1 1 
ATOM   3970  N NH2 . ARG B 2 161 ? 45.692  2.271   49.106  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NH2 1 
ATOM   3971  N N   . PHE B 2 162 ? 47.000  -4.192  53.963  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B N   1 
ATOM   3972  C CA  . PHE B 2 162 ? 47.672  -5.323  54.592  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CA  1 
ATOM   3973  C C   . PHE B 2 162 ? 48.905  -4.866  55.353  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B C   1 
ATOM   3974  O O   . PHE B 2 162 ? 49.758  -4.168  54.805  1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B O   1 
ATOM   3975  C CB  . PHE B 2 162 ? 48.116  -6.347  53.544  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CB  1 
ATOM   3976  C CG  . PHE B 2 162 ? 47.016  -7.238  53.050  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CG  1 
ATOM   3977  C CD1 . PHE B 2 162 ? 46.572  -8.298  53.818  1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CD1 1 
ATOM   3978  C CD2 . PHE B 2 162 ? 46.440  -7.027  51.807  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CD2 1 
ATOM   3979  C CE1 . PHE B 2 162 ? 45.562  -9.125  53.363  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CE1 1 
ATOM   3980  C CE2 . PHE B 2 162 ? 45.432  -7.851  51.344  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CE2 1 
ATOM   3981  C CZ  . PHE B 2 162 ? 44.992  -8.901  52.123  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CZ  1 
ATOM   3982  N N   . LEU B 2 163 ? 48.999  -5.263  56.615  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B N   1 
ATOM   3983  C CA  . LEU B 2 163 ? 50.239  -5.114  57.355  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CA  1 
ATOM   3984  C C   . LEU B 2 163 ? 51.162  -6.235  56.900  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B C   1 
ATOM   3985  O O   . LEU B 2 163 ? 52.359  -6.037  56.692  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B O   1 
ATOM   3986  C CB  . LEU B 2 163 ? 49.980  -5.221  58.857  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CB  1 
ATOM   3987  C CG  . LEU B 2 163 ? 49.121  -4.114  59.468  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CG  1 
ATOM   3988  C CD1 . LEU B 2 163 ? 48.930  -4.343  60.958  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CD1 1 
ATOM   3989  C CD2 . LEU B 2 163 ? 49.758  -2.759  59.209  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CD2 1 
ATOM   3990  N N   . ASP B 2 164 ? 50.572  -7.415  56.744  1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 153  ASP B N   1 
ATOM   3991  C CA  . ASP B 2 164 ? 51.264  -8.615  56.293  1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CA  1 
ATOM   3992  C C   . ASP B 2 164 ? 50.196  -9.595  55.823  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 153  ASP B C   1 
ATOM   3993  O O   . ASP B 2 164 ? 49.037  -9.215  55.672  1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 153  ASP B O   1 
ATOM   3994  C CB  . ASP B 2 164 ? 52.116  -9.216  57.410  1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CB  1 
ATOM   3995  C CG  . ASP B 2 164 ? 51.290  -9.678  58.590  1.00 105.45 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CG  1 
ATOM   3996  O OD1 . ASP B 2 164 ? 50.869  -8.824  59.397  1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD1 1 
ATOM   3997  O OD2 . ASP B 2 164 ? 51.072  -10.900 58.718  1.00 112.46 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD2 1 
ATOM   3998  N N   . ASP B 2 165 ? 50.570  -10.847 55.588  1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B N   1 
ATOM   3999  C CA  . ASP B 2 165 ? 49.614  -11.821 55.070  1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CA  1 
ATOM   4000  C C   . ASP B 2 165 ? 48.698  -12.349 56.170  1.00 85.93  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B C   1 
ATOM   4001  O O   . ASP B 2 165 ? 47.800  -13.149 55.907  1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B O   1 
ATOM   4002  C CB  . ASP B 2 165 ? 50.341  -12.989 54.399  1.00 89.85  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CB  1 
ATOM   4003  C CG  . ASP B 2 165 ? 50.860  -12.641 53.021  1.00 97.50  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CG  1 
ATOM   4004  O OD1 . ASP B 2 165 ? 51.059  -11.438 52.743  1.00 103.32 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD1 1 
ATOM   4005  O OD2 . ASP B 2 165 ? 51.069  -13.574 52.217  1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD2 1 
ATOM   4006  N N   . ASN B 2 166 ? 48.919  -11.891 57.398  1.00 91.24  ? ? ? ? ? ? 155  ASN B N   1 
ATOM   4007  C CA  . ASN B 2 166 ? 48.129  -12.352 58.536  1.00 106.71 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B CA  1 
ATOM   4008  C C   . ASN B 2 166 ? 47.066  -11.353 59.006  1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B C   1 
ATOM   4009  O O   . ASN B 2 166 ? 45.872  -11.640 58.953  1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B O   1 
ATOM   4010  C CB  . ASN B 2 166 ? 49.040  -12.770 59.696  1.00 119.06 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B CB  1 
ATOM   4011  C CG  . ASN B 2 166 ? 48.270  -13.360 60.861  1.00 127.19 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B CG  1 
ATOM   4012  O OD1 . ASN B 2 166 ? 48.490  -12.991 62.016  1.00 129.75 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B OD1 1 
ATOM   4013  N ND2 . ASN B 2 166 ? 47.353  -14.276 60.564  1.00 124.28 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B ND2 1 
ATOM   4014  N N   . GLN B 2 167 ? 47.503  -10.186 59.468  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B N   1 
ATOM   4015  C CA  . GLN B 2 167 ? 46.589  -9.181  60.005  1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CA  1 
ATOM   4016  C C   . GLN B 2 167 ? 46.374  -8.034  59.022  1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B C   1 
ATOM   4017  O O   . GLN B 2 167 ? 47.291  -7.653  58.293  1.00 92.63  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B O   1 
ATOM   4018  C CB  . GLN B 2 167 ? 47.137  -8.641  61.321  1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CB  1 
ATOM   4019  C CG  . GLN B 2 167 ? 48.571  -8.178  61.220  1.00 80.76  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CG  1 
ATOM   4020  C CD  . GLN B 2 167 ? 49.157  -7.812  62.561  1.00 85.99  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CD  1 
ATOM   4021  O OE1 . GLN B 2 167 ? 48.436  -7.672  63.549  1.00 90.26  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B OE1 1 
ATOM   4022  N NE2 . GLN B 2 167 ? 50.474  -7.657  62.608  1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 156  GLN B NE2 1 
ATOM   4023  N N   . ILE B 2 168 ? 45.163  -7.480  59.011  1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B N   1 
ATOM   4024  C CA  . ILE B 2 168 ? 44.810  -6.452  58.026  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CA  1 
ATOM   4025  C C   . ILE B 2 168 ? 43.957  -5.320  58.602  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B C   1 
ATOM   4026  O O   . ILE B 2 168 ? 42.949  -5.571  59.253  1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B O   1 
ATOM   4027  C CB  . ILE B 2 168 ? 44.060  -7.068  56.824  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CB  1 
ATOM   4028  C CG1 . ILE B 2 168 ? 43.670  -5.986  55.815  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CG1 1 
ATOM   4029  C CG2 . ILE B 2 168 ? 42.819  -7.820  57.292  1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CG2 1 
ATOM   4030  C CD1 . ILE B 2 168 ? 42.883  -6.512  54.618  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CD1 1 
ATOM   4031  N N   . VAL B 2 169 ? 44.350  -4.078  58.332  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B N   1 
ATOM   4032  C CA  . VAL B 2 169 ? 43.624  -2.907  58.823  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CA  1 
ATOM   4033  C C   . VAL B 2 169 ? 42.586  -2.410  57.810  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B C   1 
ATOM   4034  O O   . VAL B 2 169 ? 42.850  -2.376  56.609  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B O   1 
ATOM   4035  C CB  . VAL B 2 169 ? 44.593  -1.750  59.156  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CB  1 
ATOM   4036  C CG1 . VAL B 2 169 ? 45.308  -1.282  57.900  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CG1 1 
ATOM   4037  C CG2 . VAL B 2 169 ? 43.848  -0.594  59.807  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CG2 1 
ATOM   4038  N N   . THR B 2 170 ? 41.411  -2.024  58.309  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 159  THR B N   1 
ATOM   4039  C CA  . THR B 2 170 ? 40.322  -1.508  57.481  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 159  THR B CA  1 
ATOM   4040  C C   . THR B 2 170 ? 39.703  -0.235  58.075  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 159  THR B C   1 
ATOM   4041  O O   . THR B 2 170 ? 39.756  -0.016  59.283  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 159  THR B O   1 
ATOM   4042  C CB  . THR B 2 170 ? 39.193  -2.550  57.328  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 159  THR B CB  1 
ATOM   4043  O OG1 . THR B 2 170 ? 38.569  -2.770  58.599  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 159  THR B OG1 1 
ATOM   4044  C CG2 . THR B 2 170 ? 39.733  -3.869  56.807  1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 159  THR B CG2 1 
ATOM   4045  N N   . SER B 2 171 ? 39.115  0.600   57.222  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 160  SER B N   1 
ATOM   4046  C CA  . SER B 2 171 ? 38.342  1.757   57.675  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 160  SER B CA  1 
ATOM   4047  C C   . SER B 2 171 ? 36.924  1.659   57.119  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 160  SER B C   1 
ATOM   4048  O O   . SER B 2 171 ? 36.712  1.055   56.068  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 160  SER B O   1 
ATOM   4049  C CB  . SER B 2 171 ? 38.996  3.064   57.228  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 160  SER B CB  1 
ATOM   4050  O OG  . SER B 2 171 ? 39.062  3.144   55.816  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 160  SER B OG  1 
ATOM   4051  N N   . SER B 2 172 ? 35.954  2.252   57.812  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 161  SER B N   1 
ATOM   4052  C CA  . SER B 2 172 ? 34.550  2.022   57.473  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 161  SER B CA  1 
ATOM   4053  C C   . SER B 2 172 ? 33.616  3.191   57.785  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 161  SER B C   1 
ATOM   4054  O O   . SER B 2 172 ? 33.918  4.044   58.616  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 161  SER B O   1 
ATOM   4055  C CB  . SER B 2 172 ? 34.043  0.754   58.169  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 161  SER B CB  1 
ATOM   4056  O OG  . SER B 2 172 ? 32.635  0.632   58.056  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 161  SER B OG  1 
ATOM   4057  N N   . GLY B 2 173 ? 32.474  3.213   57.104  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 162  GLY B N   1 
ATOM   4058  C CA  . GLY B 2 173 ? 31.464  4.224   57.338  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 162  GLY B CA  1 
ATOM   4059  C C   . GLY B 2 173 ? 30.844  4.026   58.700  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 162  GLY B C   1 
ATOM   4060  O O   . GLY B 2 173 ? 29.954  4.769   59.105  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 162  GLY B O   1 
ATOM   4061  N N   . ASP B 2 174 ? 31.314  3.003   59.405  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B N   1 
ATOM   4062  C CA  . ASP B 2 174 ? 30.840  2.716   60.751  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B CA  1 
ATOM   4063  C C   . ASP B 2 174 ? 31.417  3.725   61.743  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B C   1 
ATOM   4064  O O   . ASP B 2 174 ? 31.081  3.703   62.925  1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B O   1 
ATOM   4065  C CB  . ASP B 2 174 ? 31.182  1.278   61.158  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B CB  1 
ATOM   4066  C CG  . ASP B 2 174 ? 32.641  1.107   61.544  1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B CG  1 
ATOM   4067  O OD1 . ASP B 2 174 ? 33.499  1.831   60.999  1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B OD1 1 
ATOM   4068  O OD2 . ASP B 2 174 ? 32.932  0.244   62.397  1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B OD2 1 
ATOM   4069  N N   . THR B 2 175 ? 32.284  4.604   61.241  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 164  THR B N   1 
ATOM   4070  C CA  . THR B 2 175 ? 32.917  5.651   62.043  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 164  THR B CA  1 
ATOM   4071  C C   . THR B 2 175 ? 34.219  5.197   62.700  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 164  THR B C   1 
ATOM   4072  O O   . THR B 2 175 ? 34.967  6.006   63.250  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 164  THR B O   1 
ATOM   4073  C CB  . THR B 2 175 ? 31.945  6.186   63.115  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 164  THR B CB  1 
ATOM   4074  O OG1 . THR B 2 175 ? 30.874  6.884   62.471  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 164  THR B OG1 1 
ATOM   4075  C CG2 . THR B 2 175 ? 32.643  7.123   64.074  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 164  THR B CG2 1 
ATOM   4076  N N   . THR B 2 176 ? 34.515  3.908   62.600  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 165  THR B N   1 
ATOM   4077  C CA  . THR B 2 176 ? 35.701  3.361   63.243  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 165  THR B CA  1 
ATOM   4078  C C   . THR B 2 176 ? 36.621  2.645   62.262  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 165  THR B C   1 
ATOM   4079  O O   . THR B 2 176 ? 36.195  2.223   61.189  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 165  THR B O   1 
ATOM   4080  C CB  . THR B 2 176 ? 35.320  2.364   64.345  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 165  THR B CB  1 
ATOM   4081  O OG1 . THR B 2 176 ? 34.835  1.157   63.746  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 165  THR B OG1 1 
ATOM   4082  C CG2 . THR B 2 176 ? 34.245  2.951   65.246  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 165  THR B CG2 1 
ATOM   4083  N N   . CYS B 2 177 ? 37.884  2.508   62.652  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B N   1 
ATOM   4084  C CA  . CYS B 2 177 ? 38.868  1.734   61.903  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B CA  1 
ATOM   4085  C C   . CYS B 2 177 ? 39.158  0.499   62.729  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B C   1 
ATOM   4086  O O   . CYS B 2 177 ? 38.969  0.520   63.934  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B O   1 
ATOM   4087  C CB  . CYS B 2 177 ? 40.157  2.530   61.708  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B CB  1 
ATOM   4088  S SG  . CYS B 2 177 ? 40.120  3.699   60.337  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B SG  1 
ATOM   4089  N N   . ALA B 2 178 ? 39.573  -0.590  62.094  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B N   1 
ATOM   4090  C CA  . ALA B 2 178 ? 39.858  -1.809  62.841  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B CA  1 
ATOM   4091  C C   . ALA B 2 178 ? 41.027  -2.599  62.274  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B C   1 
ATOM   4092  O O   . ALA B 2 178 ? 41.153  -2.749  61.065  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B O   1 
ATOM   4093  C CB  . ALA B 2 178 ? 38.621  -2.688  62.909  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B CB  1 
ATOM   4094  N N   . LEU B 2 179 ? 41.871  -3.120  63.158  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B N   1 
ATOM   4095  C CA  . LEU B 2 179 ? 42.912  -4.054  62.753  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CA  1 
ATOM   4096  C C   . LEU B 2 179 ? 42.470  -5.482  63.036  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B C   1 
ATOM   4097  O O   . LEU B 2 179 ? 42.194  -5.840  64.191  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B O   1 
ATOM   4098  C CB  . LEU B 2 179 ? 44.223  -3.774  63.480  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CB  1 
ATOM   4099  C CG  . LEU B 2 179 ? 45.237  -4.905  63.302  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CG  1 
ATOM   4100  C CD1 . LEU B 2 179 ? 45.607  -5.048  61.834  1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CD1 1 
ATOM   4101  C CD2 . LEU B 2 179 ? 46.466  -4.670  64.150  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CD2 1 
ATOM   4102  N N   . TRP B 2 180 ? 42.410  -6.290  61.979  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B N   1 
ATOM   4103  C CA  . TRP B 2 180 ? 41.967  -7.676  62.075  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CA  1 
ATOM   4104  C C   . TRP B 2 180 ? 43.122  -8.667  62.020  1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B C   1 
ATOM   4105  O O   . TRP B 2 180 ? 44.261  -8.314  61.700  1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B O   1 
ATOM   4106  C CB  . TRP B 2 180 ? 41.055  -8.016  60.891  1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CB  1 
ATOM   4107  C CG  . TRP B 2 180 ? 39.815  -7.207  60.775  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CG  1 
ATOM   4108  C CD1 . TRP B 2 180 ? 39.712  -5.921  60.343  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CD1 1 
ATOM   4109  C CD2 . TRP B 2 180 ? 38.485  -7.643  61.060  1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CD2 1 
ATOM   4110  N NE1 . TRP B 2 180 ? 38.400  -5.519  60.360  1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B NE1 1 
ATOM   4111  C CE2 . TRP B 2 180 ? 37.625  -6.561  60.796  1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CE2 1 
ATOM   4112  C CE3 . TRP B 2 180 ? 37.937  -8.842  61.524  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CE3 1 
ATOM   4113  C CZ2 . TRP B 2 180 ? 36.251  -6.640  60.978  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CZ2 1 
ATOM   4114  C CZ3 . TRP B 2 180 ? 36.574  -8.919  61.705  1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CZ3 1 
ATOM   4115  C CH2 . TRP B 2 180 ? 35.746  -7.826  61.433  1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CH2 1 
ATOM   4116  N N   . ASP B 2 181 ? 42.776  -9.931  62.245  1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B N   1 
ATOM   4117  C CA  . ASP B 2 181 ? 43.685  -11.049 62.061  1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B CA  1 
ATOM   4118  C C   . ASP B 2 181 ? 42.961  -12.036 61.154  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B C   1 
ATOM   4119  O O   . ASP B 2 181 ? 41.987  -12.670 61.563  1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B O   1 
ATOM   4120  C CB  . ASP B 2 181 ? 44.003  -11.688 63.416  1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B CB  1 
ATOM   4121  C CG  . ASP B 2 181 ? 44.948  -12.870 63.305  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B CG  1 
ATOM   4122  O OD1 . ASP B 2 181 ? 44.790  -13.691 62.375  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B OD1 1 
ATOM   4123  O OD2 . ASP B 2 181 ? 45.852  -12.980 64.159  1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 170  ASP B OD2 1 
ATOM   4124  N N   . ILE B 2 182 ? 43.450  -12.176 59.928  1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B N   1 
ATOM   4125  C CA  . ILE B 2 182 ? 42.739  -12.935 58.907  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CA  1 
ATOM   4126  C C   . ILE B 2 182 ? 42.499  -14.384 59.322  1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B C   1 
ATOM   4127  O O   . ILE B 2 182 ? 41.389  -14.899 59.181  1.00 98.10  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B O   1 
ATOM   4128  C CB  . ILE B 2 182 ? 43.482  -12.899 57.560  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CB  1 
ATOM   4129  C CG1 . ILE B 2 182 ? 43.685  -11.451 57.105  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CG1 1 
ATOM   4130  C CG2 . ILE B 2 182 ? 42.718  -13.685 56.507  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CG2 1 
ATOM   4131  C CD1 . ILE B 2 182 ? 44.676  -11.300 55.970  1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CD1 1 
ATOM   4132  N N   . GLU B 2 183 ? 43.539  -15.032 59.839  1.00 105.55 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B N   1 
ATOM   4133  C CA  . GLU B 2 183 ? 43.456  -16.436 60.235  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CA  1 
ATOM   4134  C C   . GLU B 2 183 ? 42.402  -16.668 61.316  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B C   1 
ATOM   4135  O O   . GLU B 2 183 ? 41.561  -17.559 61.194  1.00 92.14  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B O   1 
ATOM   4136  C CB  . GLU B 2 183 ? 44.819  -16.938 60.716  1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CB  1 
ATOM   4137  N N   . THR B 2 184 ? 42.455  -15.865 62.375  1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 173  THR B N   1 
ATOM   4138  C CA  . THR B 2 184 ? 41.487  -15.971 63.461  1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 173  THR B CA  1 
ATOM   4139  C C   . THR B 2 184 ? 40.115  -15.481 63.010  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 173  THR B C   1 
ATOM   4140  O O   . THR B 2 184 ? 39.084  -15.941 63.504  1.00 92.83  ? ? ? ? ? ? 173  THR B O   1 
ATOM   4141  C CB  . THR B 2 184 ? 41.929  -15.162 64.691  1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 173  THR B CB  1 
ATOM   4142  O OG1 . THR B 2 184 ? 42.032  -13.778 64.339  1.00 106.89 ? ? ? ? ? ? 173  THR B OG1 1 
ATOM   4143  C CG2 . THR B 2 184 ? 43.277  -15.652 65.198  1.00 96.07  ? ? ? ? ? ? 173  THR B CG2 1 
ATOM   4144  N N   . GLY B 2 185 ? 40.115  -14.539 62.072  1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B N   1 
ATOM   4145  C CA  . GLY B 2 185 ? 38.886  -14.024 61.500  1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B CA  1 
ATOM   4146  C C   . GLY B 2 185 ? 38.210  -12.967 62.349  1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B C   1 
ATOM   4147  O O   . GLY B 2 185 ? 37.133  -12.484 62.002  1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B O   1 
ATOM   4148  N N   . GLN B 2 186 ? 38.843  -12.598 63.459  1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B N   1 
ATOM   4149  C CA  . GLN B 2 186 ? 38.276  -11.598 64.358  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CA  1 
ATOM   4150  C C   . GLN B 2 186 ? 39.116  -10.323 64.370  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B C   1 
ATOM   4151  O O   . GLN B 2 186 ? 40.140  -10.235 63.690  1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B O   1 
ATOM   4152  C CB  . GLN B 2 186 ? 38.155  -12.157 65.778  1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CB  1 
ATOM   4153  C CG  . GLN B 2 186 ? 39.479  -12.269 66.515  1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CG  1 
ATOM   4154  C CD  . GLN B 2 186 ? 39.310  -12.728 67.949  1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CD  1 
ATOM   4155  O OE1 . GLN B 2 186 ? 38.439  -13.543 68.252  1.00 121.84 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B OE1 1 
ATOM   4156  N NE2 . GLN B 2 186 ? 40.140  -12.199 68.843  1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B NE2 1 
ATOM   4157  N N   . GLN B 2 187 ? 38.678  -9.339  65.150  1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B N   1 
ATOM   4158  C CA  . GLN B 2 187 ? 39.381  -8.065  65.246  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CA  1 
ATOM   4159  C C   . GLN B 2 187 ? 40.415  -8.072  66.367  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B C   1 
ATOM   4160  O O   . GLN B 2 187 ? 40.085  -8.302  67.529  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B O   1 
ATOM   4161  C CB  . GLN B 2 187 ? 38.390  -6.922  65.467  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CB  1 
ATOM   4162  C CG  . GLN B 2 187 ? 37.513  -6.611  64.270  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CG  1 
ATOM   4163  C CD  . GLN B 2 187 ? 36.479  -5.546  64.572  1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CD  1 
ATOM   4164  O OE1 . GLN B 2 187 ? 35.846  -5.559  65.628  1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B OE1 1 
ATOM   4165  N NE2 . GLN B 2 187 ? 36.304  -4.613  63.646  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B NE2 1 
ATOM   4166  N N   . THR B 2 188 ? 41.669  -7.821  66.012  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 177  THR B N   1 
ATOM   4167  C CA  . THR B 2 188 ? 42.728  -7.727  67.008  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 177  THR B CA  1 
ATOM   4168  C C   . THR B 2 188 ? 42.589  -6.438  67.807  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 177  THR B C   1 
ATOM   4169  O O   . THR B 2 188 ? 42.805  -6.428  69.018  1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 177  THR B O   1 
ATOM   4170  C CB  . THR B 2 188 ? 44.129  -7.771  66.365  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 177  THR B CB  1 
ATOM   4171  O OG1 . THR B 2 188 ? 44.273  -8.972  65.596  1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 177  THR B OG1 1 
ATOM   4172  C CG2 . THR B 2 188 ? 45.211  -7.727  67.436  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 177  THR B CG2 1 
ATOM   4173  N N   . THR B 2 189 ? 42.240  -5.348  67.130  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 178  THR B N   1 
ATOM   4174  C CA  . THR B 2 189 ? 42.071  -4.073  67.823  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 178  THR B CA  1 
ATOM   4175  C C   . THR B 2 189 ? 41.116  -3.118  67.104  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 178  THR B C   1 
ATOM   4176  O O   . THR B 2 189 ? 40.939  -3.204  65.891  1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 178  THR B O   1 
ATOM   4177  C CB  . THR B 2 189 ? 43.423  -3.380  68.048  1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 178  THR B CB  1 
ATOM   4178  O OG1 . THR B 2 189 ? 43.203  -2.053  68.540  1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 178  THR B OG1 1 
ATOM   4179  C CG2 . THR B 2 189 ? 44.197  -3.307  66.748  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 178  THR B CG2 1 
ATOM   4180  N N   . THR B 2 190 ? 40.508  -2.205  67.860  1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 179  THR B N   1 
ATOM   4181  C CA  . THR B 2 190 ? 39.541  -1.261  67.298  1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 179  THR B CA  1 
ATOM   4182  C C   . THR B 2 190 ? 39.845  0.206   67.613  1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 179  THR B C   1 
ATOM   4183  O O   . THR B 2 190 ? 40.006  0.590   68.772  1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 179  THR B O   1 
ATOM   4184  C CB  . THR B 2 190 ? 38.107  -1.584  67.754  1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 179  THR B CB  1 
ATOM   4185  O OG1 . THR B 2 190 ? 37.631  -2.733  67.045  1.00 87.49  ? ? ? ? ? ? 179  THR B OG1 1 
ATOM   4186  C CG2 . THR B 2 190 ? 37.185  -0.415  67.470  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 179  THR B CG2 1 
ATOM   4187  N N   . PHE B 2 191 ? 39.905  1.013   66.559  1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B N   1 
ATOM   4188  C CA  . PHE B 2 191 ? 40.166  2.446   66.647  1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CA  1 
ATOM   4189  C C   . PHE B 2 191 ? 38.873  3.246   66.488  1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B C   1 
ATOM   4190  O O   . PHE B 2 191 ? 38.164  3.113   65.488  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B O   1 
ATOM   4191  C CB  . PHE B 2 191 ? 41.165  2.860   65.564  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CB  1 
ATOM   4192  C CG  . PHE B 2 191 ? 42.337  1.930   65.434  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CG  1 
ATOM   4193  C CD1 . PHE B 2 191 ? 42.259  0.806   64.629  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CD1 1 
ATOM   4194  C CD2 . PHE B 2 191 ? 43.514  2.176   66.118  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CD2 1 
ATOM   4195  C CE1 . PHE B 2 191 ? 43.333  -0.056  64.507  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CE1 1 
ATOM   4196  C CE2 . PHE B 2 191 ? 44.591  1.317   66.001  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CE2 1 
ATOM   4197  C CZ  . PHE B 2 191 ? 44.499  0.200   65.194  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CZ  1 
ATOM   4198  N N   . THR B 2 192 ? 38.585  4.087   67.476  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 181  THR B N   1 
ATOM   4199  C CA  . THR B 2 192 ? 37.336  4.840   67.524  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 181  THR B CA  1 
ATOM   4200  C C   . THR B 2 192 ? 37.584  6.308   67.851  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 181  THR B C   1 
ATOM   4201  O O   . THR B 2 192 ? 38.676  6.683   68.269  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 181  THR B O   1 
ATOM   4202  C CB  . THR B 2 192 ? 36.391  4.266   68.589  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 181  THR B CB  1 
ATOM   4203  O OG1 . THR B 2 192 ? 37.025  4.331   69.874  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 181  THR B OG1 1 
ATOM   4204  C CG2 . THR B 2 192 ? 36.050  2.821   68.274  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 181  THR B CG2 1 
ATOM   4205  N N   . GLY B 2 193 ? 36.551  7.130   67.712  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B N   1 
ATOM   4206  C CA  . GLY B 2 193 ? 36.682  8.549   67.983  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B CA  1 
ATOM   4207  C C   . GLY B 2 193 ? 36.554  9.488   66.799  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B C   1 
ATOM   4208  O O   . GLY B 2 193 ? 36.557  10.706  66.977  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 182  GLY B O   1 
ATOM   4209  N N   . HIS B 2 194 ? 36.456  8.944   65.590  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B N   1 
ATOM   4210  C CA  . HIS B 2 194 ? 36.083  9.766   64.442  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CA  1 
ATOM   4211  C C   . HIS B 2 194 ? 34.625  10.198  64.582  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B C   1 
ATOM   4212  O O   . HIS B 2 194 ? 33.806  9.463   65.129  1.00 84.09  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B O   1 
ATOM   4213  C CB  . HIS B 2 194 ? 36.292  9.012   63.130  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CB  1 
ATOM   4214  C CG  . HIS B 2 194 ? 37.646  9.215   62.526  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CG  1 
ATOM   4215  N ND1 . HIS B 2 194 ? 38.072  10.436  62.049  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B ND1 1 
ATOM   4216  C CD2 . HIS B 2 194 ? 38.667  8.352   62.313  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CD2 1 
ATOM   4217  C CE1 . HIS B 2 194 ? 39.298  10.318  61.572  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CE1 1 
ATOM   4218  N NE2 . HIS B 2 194 ? 39.682  9.063   61.720  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 183  HIS B NE2 1 
ATOM   4219  N N   . THR B 2 195 ? 34.307  11.398  64.109  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 184  THR B N   1 
ATOM   4220  C CA  . THR B 2 195 ? 32.953  11.933  64.233  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 184  THR B CA  1 
ATOM   4221  C C   . THR B 2 195 ? 32.118  11.703  62.973  1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 184  THR B C   1 
ATOM   4222  O O   . THR B 2 195 ? 30.979  12.160  62.877  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 184  THR B O   1 
ATOM   4223  C CB  . THR B 2 195 ? 32.964  13.431  64.589  1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 184  THR B CB  1 
ATOM   4224  O OG1 . THR B 2 195 ? 33.931  13.671  65.618  1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 184  THR B OG1 1 
ATOM   4225  C CG2 . THR B 2 195 ? 31.592  13.879  65.075  1.00 82.53  ? ? ? ? ? ? 184  THR B CG2 1 
ATOM   4226  N N   . GLY B 2 196 ? 32.691  10.997  62.004  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 185  GLY B N   1 
ATOM   4227  C CA  . GLY B 2 196 ? 31.995  10.719  60.760  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 185  GLY B CA  1 
ATOM   4228  C C   . GLY B 2 196 ? 32.510  9.469   60.079  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 185  GLY B C   1 
ATOM   4229  O O   . GLY B 2 196 ? 33.349  8.760   60.629  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 185  GLY B O   1 
ATOM   4230  N N   . ASP B 2 197 ? 31.996  9.187   58.887  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B N   1 
ATOM   4231  C CA  . ASP B 2 197 ? 32.465  8.049   58.108  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B CA  1 
ATOM   4232  C C   . ASP B 2 197 ? 33.958  8.205   57.873  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B C   1 
ATOM   4233  O O   . ASP B 2 197 ? 34.424  9.295   57.552  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B O   1 
ATOM   4234  C CB  . ASP B 2 197 ? 31.744  7.987   56.759  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B CB  1 
ATOM   4235  C CG  . ASP B 2 197 ? 30.238  7.897   56.901  1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B CG  1 
ATOM   4236  O OD1 . ASP B 2 197 ? 29.561  7.664   55.876  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B OD1 1 
ATOM   4237  O OD2 . ASP B 2 197 ? 29.730  8.053   58.031  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 186  ASP B OD2 1 
ATOM   4238  N N   . VAL B 2 198 ? 34.711  7.122   58.028  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B N   1 
ATOM   4239  C CA  . VAL B 2 198 ? 36.142  7.179   57.771  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CA  1 
ATOM   4240  C C   . VAL B 2 198 ? 36.377  6.766   56.329  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B C   1 
ATOM   4241  O O   . VAL B 2 198 ? 36.241  5.595   55.986  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B O   1 
ATOM   4242  C CB  . VAL B 2 198 ? 36.911  6.224   58.689  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CB  1 
ATOM   4243  C CG1 . VAL B 2 198 ? 38.403  6.475   58.578  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CG1 1 
ATOM   4244  C CG2 . VAL B 2 198 ? 36.447  6.387   60.125  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CG2 1 
ATOM   4245  N N   . MET B 2 199 ? 36.750  7.733   55.495  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 188  MET B N   1 
ATOM   4246  C CA  . MET B 2 199 ? 36.802  7.531   54.048  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 188  MET B CA  1 
ATOM   4247  C C   . MET B 2 199 ? 38.058  6.838   53.531  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 188  MET B C   1 
ATOM   4248  O O   . MET B 2 199 ? 38.010  6.132   52.523  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 188  MET B O   1 
ATOM   4249  C CB  . MET B 2 199 ? 36.599  8.859   53.314  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 188  MET B CB  1 
ATOM   4250  C CG  . MET B 2 199 ? 35.218  9.447   53.508  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 188  MET B CG  1 
ATOM   4251  S SD  . MET B 2 199 ? 33.926  8.231   53.195  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 188  MET B SD  1 
ATOM   4252  C CE  . MET B 2 199 ? 34.216  7.863   51.465  1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 188  MET B CE  1 
ATOM   4253  N N   . SER B 2 200 ? 39.182  7.052   54.205  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 189  SER B N   1 
ATOM   4254  C CA  . SER B 2 200 ? 40.447  6.496   53.742  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 189  SER B CA  1 
ATOM   4255  C C   . SER B 2 200 ? 41.466  6.379   54.868  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 189  SER B C   1 
ATOM   4256  O O   . SER B 2 200 ? 41.325  7.009   55.915  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 189  SER B O   1 
ATOM   4257  C CB  . SER B 2 200 ? 41.014  7.349   52.606  1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 189  SER B CB  1 
ATOM   4258  O OG  . SER B 2 200 ? 42.199  6.779   52.082  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 189  SER B OG  1 
ATOM   4259  N N   . LEU B 2 201 ? 42.490  5.564   54.642  1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B N   1 
ATOM   4260  C CA  . LEU B 2 201 ? 43.571  5.405   55.605  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CA  1 
ATOM   4261  C C   . LEU B 2 201 ? 44.903  5.219   54.882  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B C   1 
ATOM   4262  O O   . LEU B 2 201 ? 44.937  4.862   53.703  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B O   1 
ATOM   4263  C CB  . LEU B 2 201 ? 43.288  4.223   56.535  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CB  1 
ATOM   4264  C CG  . LEU B 2 201 ? 43.088  2.854   55.880  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CG  1 
ATOM   4265  C CD1 . LEU B 2 201 ? 44.423  2.200   55.561  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CD1 1 
ATOM   4266  C CD2 . LEU B 2 201 ? 42.273  1.952   56.784  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CD2 1 
ATOM   4267  N N   . SER B 2 202 ? 45.998  5.475   55.588  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 191  SER B N   1 
ATOM   4268  C CA  . SER B 2 202 ? 47.327  5.263   55.030  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 191  SER B CA  1 
ATOM   4269  C C   . SER B 2 202 ? 48.241  4.688   56.104  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 191  SER B C   1 
ATOM   4270  O O   . SER B 2 202 ? 48.298  5.210   57.214  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 191  SER B O   1 
ATOM   4271  C CB  . SER B 2 202 ? 47.892  6.582   54.500  1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 191  SER B CB  1 
ATOM   4272  O OG  . SER B 2 202 ? 49.028  6.368   53.682  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 191  SER B OG  1 
ATOM   4273  N N   . LEU B 2 203 ? 48.953  3.611   55.784  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B N   1 
ATOM   4274  C CA  . LEU B 2 203 ? 49.846  3.000   56.762  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CA  1 
ATOM   4275  C C   . LEU B 2 203 ? 51.203  3.687   56.807  1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B C   1 
ATOM   4276  O O   . LEU B 2 203 ? 51.498  4.568   56.001  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B O   1 
ATOM   4277  C CB  . LEU B 2 203 ? 50.044  1.517   56.453  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CB  1 
ATOM   4278  C CG  . LEU B 2 203 ? 48.853  0.595   56.704  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CG  1 
ATOM   4279  C CD1 . LEU B 2 203 ? 49.188  -0.827  56.298  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CD1 1 
ATOM   4280  C CD2 . LEU B 2 203 ? 48.446  0.641   58.161  1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CD2 1 
ATOM   4281  N N   . ALA B 2 204 ? 52.034  3.263   57.749  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B N   1 
ATOM   4282  C CA  . ALA B 2 204 ? 53.396  3.757   57.838  1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B CA  1 
ATOM   4283  C C   . ALA B 2 204 ? 54.303  2.840   57.038  1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B C   1 
ATOM   4284  O O   . ALA B 2 204 ? 53.971  1.675   56.820  1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B O   1 
ATOM   4285  C CB  . ALA B 2 204 ? 53.843  3.822   59.285  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B CB  1 
ATOM   4286  N N   . PRO B 2 205 ? 55.447  3.364   56.583  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B N   1 
ATOM   4287  C CA  . PRO B 2 205 ? 56.444  2.505   55.942  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CA  1 
ATOM   4288  C C   . PRO B 2 205 ? 56.807  1.329   56.847  1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B C   1 
ATOM   4289  O O   . PRO B 2 205 ? 57.044  0.225   56.359  1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B O   1 
ATOM   4290  C CB  . PRO B 2 205 ? 57.641  3.440   55.772  1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CB  1 
ATOM   4291  C CG  . PRO B 2 205 ? 57.025  4.802   55.648  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CG  1 
ATOM   4292  C CD  . PRO B 2 205 ? 55.842  4.784   56.574  1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CD  1 
ATOM   4293  N N   . ASP B 2 206 ? 56.841  1.574   58.154  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B N   1 
ATOM   4294  C CA  . ASP B 2 206 ? 57.168  0.539   59.133  1.00 74.53  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CA  1 
ATOM   4295  C C   . ASP B 2 206 ? 55.931  -0.120  59.749  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B C   1 
ATOM   4296  O O   . ASP B 2 206 ? 56.050  -0.998  60.604  1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B O   1 
ATOM   4297  C CB  . ASP B 2 206 ? 58.057  1.116   60.237  1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CB  1 
ATOM   4298  C CG  . ASP B 2 206 ? 57.455  2.347   60.890  1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CG  1 
ATOM   4299  O OD1 . ASP B 2 206 ? 56.233  2.561   60.756  1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B OD1 1 
ATOM   4300  O OD2 . ASP B 2 206 ? 58.206  3.100   61.545  1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B OD2 1 
ATOM   4301  N N   . THR B 2 207 ? 54.752  0.312   59.314  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 196  THR B N   1 
ATOM   4302  C CA  . THR B 2 207 ? 53.483  -0.182  59.851  1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 196  THR B CA  1 
ATOM   4303  C C   . THR B 2 207 ? 53.412  -0.073  61.373  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 196  THR B C   1 
ATOM   4304  O O   . THR B 2 207 ? 52.787  -0.901  62.037  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 196  THR B O   1 
ATOM   4305  C CB  . THR B 2 207 ? 53.192  -1.638  59.425  1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 196  THR B CB  1 
ATOM   4306  O OG1 . THR B 2 207 ? 54.121  -2.527  60.057  1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 196  THR B OG1 1 
ATOM   4307  C CG2 . THR B 2 207 ? 53.294  -1.784  57.917  1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 196  THR B CG2 1 
ATOM   4308  N N   . ARG B 2 208 ? 54.056  0.952   61.921  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B N   1 
ATOM   4309  C CA  . ARG B 2 208 ? 54.011  1.197   63.356  1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CA  1 
ATOM   4310  C C   . ARG B 2 208 ? 52.695  1.876   63.714  1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B C   1 
ATOM   4311  O O   . ARG B 2 208 ? 52.102  1.607   64.758  1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B O   1 
ATOM   4312  C CB  . ARG B 2 208 ? 55.184  2.080   63.785  1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CB  1 
ATOM   4313  C CG  . ARG B 2 208 ? 55.493  2.020   65.272  1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CG  1 
ATOM   4314  C CD  . ARG B 2 208 ? 56.296  0.776   65.613  1.00 83.25  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CD  1 
ATOM   4315  N NE  . ARG B 2 208 ? 57.713  0.932   65.292  1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B NE  1 
ATOM   4316  C CZ  . ARG B 2 208 ? 58.476  -0.028  64.779  1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CZ  1 
ATOM   4317  N NH1 . ARG B 2 208 ? 57.960  -1.219  64.516  1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B NH1 1 
ATOM   4318  N NH2 . ARG B 2 208 ? 59.755  0.206   64.523  1.00 88.82  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B NH2 1 
ATOM   4319  N N   . LEU B 2 209 ? 52.244  2.754   62.825  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B N   1 
ATOM   4320  C CA  . LEU B 2 209 ? 51.043  3.550   63.048  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CA  1 
ATOM   4321  C C   . LEU B 2 209 ? 50.446  3.965   61.704  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B C   1 
ATOM   4322  O O   . LEU B 2 209 ? 51.103  3.835   60.673  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B O   1 
ATOM   4323  C CB  . LEU B 2 209 ? 51.375  4.768   63.912  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CB  1 
ATOM   4324  C CG  . LEU B 2 209 ? 52.626  5.583   63.583  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CG  1 
ATOM   4325  C CD1 . LEU B 2 209 ? 52.504  6.269   62.233  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CD1 1 
ATOM   4326  C CD2 . LEU B 2 209 ? 52.865  6.606   64.676  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CD2 1 
ATOM   4327  N N   . PHE B 2 210 ? 49.202  4.438   61.698  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B N   1 
ATOM   4328  C CA  . PHE B 2 210 ? 48.571  4.815   60.428  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CA  1 
ATOM   4329  C C   . PHE B 2 210 ? 47.558  5.945   60.565  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B C   1 
ATOM   4330  O O   . PHE B 2 210 ? 46.828  6.006   61.550  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B O   1 
ATOM   4331  C CB  . PHE B 2 210 ? 47.879  3.604   59.810  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CB  1 
ATOM   4332  C CG  . PHE B 2 210 ? 46.592  3.230   60.492  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CG  1 
ATOM   4333  C CD1 . PHE B 2 210 ? 45.371  3.571   59.933  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CD1 1 
ATOM   4334  C CD2 . PHE B 2 210 ? 46.603  2.540   61.693  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CD2 1 
ATOM   4335  C CE1 . PHE B 2 210 ? 44.189  3.230   60.557  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CE1 1 
ATOM   4336  C CE2 . PHE B 2 210 ? 45.421  2.196   62.321  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CE2 1 
ATOM   4337  C CZ  . PHE B 2 210 ? 44.215  2.542   61.754  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CZ  1 
ATOM   4338  N N   . VAL B 2 211 ? 47.484  6.822   59.566  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B N   1 
ATOM   4339  C CA  . VAL B 2 211 ? 46.497  7.896   59.604  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CA  1 
ATOM   4340  C C   . VAL B 2 211 ? 45.209  7.495   58.900  1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B C   1 
ATOM   4341  O O   . VAL B 2 211 ? 45.142  6.455   58.244  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B O   1 
ATOM   4342  C CB  . VAL B 2 211 ? 47.015  9.158   58.894  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CB  1 
ATOM   4343  C CG1 . VAL B 2 211 ? 48.189  9.755   59.641  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CG1 1 
ATOM   4344  C CG2 . VAL B 2 211 ? 47.400  8.830   57.463  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CG2 1 
ATOM   4345  N N   . SER B 2 212 ? 44.194  8.344   59.022  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 201  SER B N   1 
ATOM   4346  C CA  . SER B 2 212 ? 42.939  8.155   58.310  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 201  SER B CA  1 
ATOM   4347  C C   . SER B 2 212 ? 42.216  9.482   58.111  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 201  SER B C   1 
ATOM   4348  O O   . SER B 2 212 ? 42.228  10.339  58.996  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 201  SER B O   1 
ATOM   4349  C CB  . SER B 2 212 ? 42.037  7.184   59.069  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 201  SER B CB  1 
ATOM   4350  O OG  . SER B 2 212 ? 41.674  7.716   60.331  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 201  SER B OG  1 
ATOM   4351  N N   . GLY B 2 213 ? 41.587  9.648   56.952  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 202  GLY B N   1 
ATOM   4352  C CA  . GLY B 2 213 ? 40.686  10.763  56.727  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 202  GLY B CA  1 
ATOM   4353  C C   . GLY B 2 213 ? 39.254  10.334  56.970  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 202  GLY B C   1 
ATOM   4354  O O   . GLY B 2 213 ? 38.920  9.160   56.803  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 202  GLY B O   1 
ATOM   4355  N N   . ALA B 2 214 ? 38.398  11.281  57.333  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 203  ALA B N   1 
ATOM   4356  C CA  . ALA B 2 214 ? 37.002  10.960  57.612  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 203  ALA B CA  1 
ATOM   4357  C C   . ALA B 2 214 ? 36.068  12.101  57.232  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 203  ALA B C   1 
ATOM   4358  O O   . ALA B 2 214 ? 36.499  13.113  56.681  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 203  ALA B O   1 
ATOM   4359  C CB  . ALA B 2 214 ? 36.822  10.585  59.072  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 203  ALA B CB  1 
ATOM   4360  N N   . CYS B 2 215 ? 34.787  11.933  57.533  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 204  CYS B N   1 
ATOM   4361  C CA  . CYS B 2 215 ? 33.781  12.905  57.130  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 204  CYS B CA  1 
ATOM   4362  C C   . CYS B 2 215 ? 33.582  13.983  58.186  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 204  CYS B C   1 
ATOM   4363  O O   . CYS B 2 215 ? 32.719  14.849  58.050  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 204  CYS B O   1 
ATOM   4364  C CB  . CYS B 2 215 ? 32.465  12.205  56.790  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 204  CYS B CB  1 
ATOM   4365  S SG  . CYS B 2 215 ? 32.549  11.254  55.252  1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 204  CYS B SG  1 
ATOM   4366  N N   . ASP B 2 216 ? 34.394  13.923  59.235  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B N   1 
ATOM   4367  C CA  . ASP B 2 216 ? 34.405  14.956  60.264  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B CA  1 
ATOM   4368  C C   . ASP B 2 216 ? 35.400  16.056  59.899  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B C   1 
ATOM   4369  O O   . ASP B 2 216 ? 35.679  16.950  60.700  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B O   1 
ATOM   4370  C CB  . ASP B 2 216 ? 34.719  14.367  61.637  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B CB  1 
ATOM   4371  C CG  . ASP B 2 216 ? 35.980  13.539  61.640  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B CG  1 
ATOM   4372  O OD1 . ASP B 2 216 ? 36.735  13.600  60.645  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B OD1 1 
ATOM   4373  O OD2 . ASP B 2 216 ? 36.218  12.834  62.644  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 205  ASP B OD2 1 
ATOM   4374  N N   . ALA B 2 217 ? 35.950  15.963  58.691  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B N   1 
ATOM   4375  C CA  . ALA B 2 217 ? 36.861  16.978  58.175  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B CA  1 
ATOM   4376  C C   . ALA B 2 217 ? 38.145  17.023  58.990  1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B C   1 
ATOM   4377  O O   . ALA B 2 217 ? 38.780  18.069  59.121  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B O   1 
ATOM   4378  C CB  . ALA B 2 217 ? 36.187  18.342  58.171  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B CB  1 
ATOM   4379  N N   . SER B 2 218 ? 38.523  15.872  59.530  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 207  SER B N   1 
ATOM   4380  C CA  . SER B 2 218 ? 39.730  15.768  60.331  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 207  SER B CA  1 
ATOM   4381  C C   . SER B 2 218 ? 40.394  14.428  60.089  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 207  SER B C   1 
ATOM   4382  O O   . SER B 2 218 ? 39.717  13.412  59.939  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 207  SER B O   1 
ATOM   4383  C CB  . SER B 2 218 ? 39.400  15.911  61.817  1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 207  SER B CB  1 
ATOM   4384  O OG  . SER B 2 218 ? 38.606  14.830  62.277  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 207  SER B OG  1 
ATOM   4385  N N   . ALA B 2 219 ? 41.722  14.424  60.056  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 208  ALA B N   1 
ATOM   4386  C CA  . ALA B 2 219 ? 42.463  13.183  59.889  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 208  ALA B CA  1 
ATOM   4387  C C   . ALA B 2 219 ? 43.100  12.787  61.212  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 208  ALA B C   1 
ATOM   4388  O O   . ALA B 2 219 ? 43.656  13.626  61.913  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 208  ALA B O   1 
ATOM   4389  C CB  . ALA B 2 219 ? 43.519  13.328  58.804  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 208  ALA B CB  1 
ATOM   4390  N N   . LYS B 2 220 ? 43.007  11.509  61.558  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B N   1 
ATOM   4391  C CA  . LYS B 2 220 ? 43.555  11.036  62.822  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CA  1 
ATOM   4392  C C   . LYS B 2 220 ? 44.743  10.106  62.617  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B C   1 
ATOM   4393  O O   . LYS B 2 220 ? 44.797  9.358   61.644  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B O   1 
ATOM   4394  C CB  . LYS B 2 220 ? 42.475  10.346  63.656  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CB  1 
ATOM   4395  C CG  . LYS B 2 220 ? 41.578  11.308  64.412  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CG  1 
ATOM   4396  C CD  . LYS B 2 220 ? 40.537  10.560  65.224  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CD  1 
ATOM   4397  C CE  . LYS B 2 220 ? 39.723  11.507  66.084  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CE  1 
ATOM   4398  N NZ  . LYS B 2 220 ? 40.570  12.173  67.108  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B NZ  1 
ATOM   4399  N N   . LEU B 2 221 ? 45.697  10.168  63.540  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B N   1 
ATOM   4400  C CA  . LEU B 2 221 ? 46.877  9.313   63.484  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CA  1 
ATOM   4401  C C   . LEU B 2 221 ? 46.818  8.290   64.601  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B C   1 
ATOM   4402  O O   . LEU B 2 221 ? 46.832  8.648   65.777  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B O   1 
ATOM   4403  C CB  . LEU B 2 221 ? 48.151  10.147  63.622  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CB  1 
ATOM   4404  C CG  . LEU B 2 221 ? 49.468  9.370   63.666  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CG  1 
ATOM   4405  C CD1 . LEU B 2 221 ? 50.167  9.444   62.322  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CD1 1 
ATOM   4406  C CD2 . LEU B 2 221 ? 50.365  9.921   64.758  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CD2 1 
ATOM   4407  N N   . TRP B 2 222 ? 46.767  7.014   64.242  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B N   1 
ATOM   4408  C CA  . TRP B 2 222 ? 46.602  5.984   65.253  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CA  1 
ATOM   4409  C C   . TRP B 2 222 ? 47.847  5.128   65.369  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B C   1 
ATOM   4410  O O   . TRP B 2 222 ? 48.752  5.203   64.534  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B O   1 
ATOM   4411  C CB  . TRP B 2 222 ? 45.425  5.072   64.894  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CB  1 
ATOM   4412  C CG  . TRP B 2 222 ? 44.191  5.795   64.512  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CG  1 
ATOM   4413  C CD1 . TRP B 2 222 ? 43.894  6.318   63.290  1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CD1 1 
ATOM   4414  C CD2 . TRP B 2 222 ? 43.071  6.072   65.351  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CD2 1 
ATOM   4415  N NE1 . TRP B 2 222 ? 42.659  6.913   63.317  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B NE1 1 
ATOM   4416  C CE2 . TRP B 2 222 ? 42.132  6.775   64.573  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CE2 1 
ATOM   4417  C CE3 . TRP B 2 222 ? 42.772  5.797   66.688  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CE3 1 
ATOM   4418  C CZ2 . TRP B 2 222 ? 40.918  7.206   65.085  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CZ2 1 
ATOM   4419  C CZ3 . TRP B 2 222 ? 41.567  6.226   67.193  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CZ3 1 
ATOM   4420  C CH2 . TRP B 2 222 ? 40.655  6.924   66.394  1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CH2 1 
ATOM   4421  N N   . ASP B 2 223 ? 47.836  4.261   66.376  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B N   1 
ATOM   4422  C CA  . ASP B 2 223 ? 48.927  3.345   66.655  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B CA  1 
ATOM   4423  C C   . ASP B 2 223 ? 48.375  1.930   66.628  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B C   1 
ATOM   4424  O O   . ASP B 2 223 ? 47.375  1.633   67.284  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B O   1 
ATOM   4425  C CB  . ASP B 2 223 ? 49.537  3.651   68.023  1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B CB  1 
ATOM   4426  C CG  . ASP B 2 223 ? 50.586  2.638   68.436  1.00 85.37  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B CG  1 
ATOM   4427  O OD1 . ASP B 2 223 ? 51.044  2.702   69.596  1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B OD1 1 
ATOM   4428  O OD2 . ASP B 2 223 ? 50.952  1.777   67.608  1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 212  ASP B OD2 1 
ATOM   4429  N N   . VAL B 2 224 ? 49.022  1.064   65.859  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B N   1 
ATOM   4430  C CA  . VAL B 2 224 ? 48.546  -0.299  65.678  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CA  1 
ATOM   4431  C C   . VAL B 2 224 ? 48.606  -1.131  66.957  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B C   1 
ATOM   4432  O O   . VAL B 2 224 ? 47.728  -1.958  67.202  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B O   1 
ATOM   4433  C CB  . VAL B 2 224 ? 49.323  -1.016  64.567  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CB  1 
ATOM   4434  C CG1 . VAL B 2 224 ? 48.914  -2.476  64.497  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CG1 1 
ATOM   4435  C CG2 . VAL B 2 224 ? 49.090  -0.322  63.233  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CG2 1 
ATOM   4436  N N   . ARG B 2 225 ? 49.646  -0.938  67.763  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B N   1 
ATOM   4437  C CA  . ARG B 2 225 ? 49.751  -1.698  69.004  1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CA  1 
ATOM   4438  C C   . ARG B 2 225 ? 48.839  -1.165  70.103  1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B C   1 
ATOM   4439  O O   . ARG B 2 225 ? 48.071  -1.917  70.700  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B O   1 
ATOM   4440  C CB  . ARG B 2 225 ? 51.194  -1.747  69.510  1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CB  1 
ATOM   4441  C CG  . ARG B 2 225 ? 51.342  -2.536  70.805  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CG  1 
ATOM   4442  C CD  . ARG B 2 225 ? 52.763  -2.482  71.325  1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CD  1 
ATOM   4443  N NE  . ARG B 2 225 ? 53.217  -1.106  71.489  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B NE  1 
ATOM   4444  C CZ  . ARG B 2 225 ? 52.962  -0.362  72.559  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CZ  1 
ATOM   4445  N NH1 . ARG B 2 225 ? 52.254  -0.861  73.562  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B NH1 1 
ATOM   4446  N NH2 . ARG B 2 225 ? 53.414  0.883   72.624  1.00 87.26  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B NH2 1 
ATOM   4447  N N   . GLU B 2 226 ? 48.922  0.138   70.352  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B N   1 
ATOM   4448  C CA  . GLU B 2 226 ? 48.185  0.751   71.448  1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CA  1 
ATOM   4449  C C   . GLU B 2 226 ? 46.692  0.735   71.178  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B C   1 
ATOM   4450  O O   . GLU B 2 226 ? 45.896  0.425   72.062  1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B O   1 
ATOM   4451  C CB  . GLU B 2 226 ? 48.659  2.189   71.678  1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CB  1 
ATOM   4452  C CG  . GLU B 2 226 ? 50.031  2.311   72.318  1.00 106.62 ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CG  1 
ATOM   4453  C CD  . GLU B 2 226 ? 50.035  1.925   73.785  1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CD  1 
ATOM   4454  O OE1 . GLU B 2 226 ? 50.685  2.635   74.583  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 215  GLU B OE1 1 
ATOM   4455  O OE2 . GLU B 2 226 ? 49.393  0.916   74.143  1.00 115.62 ? ? ? ? ? ? 215  GLU B OE2 1 
ATOM   4456  N N   . GLY B 2 227 ? 46.321  1.067   69.947  1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B N   1 
ATOM   4457  C CA  . GLY B 2 227 ? 44.928  1.128   69.558  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B CA  1 
ATOM   4458  C C   . GLY B 2 227 ? 44.286  2.460   69.900  1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B C   1 
ATOM   4459  O O   . GLY B 2 227 ? 43.061  2.577   69.907  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B O   1 
ATOM   4460  N N   . MET B 2 228 ? 45.107  3.466   70.186  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 217  MET B N   1 
ATOM   4461  C CA  . MET B 2 228 ? 44.589  4.795   70.501  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CA  1 
ATOM   4462  C C   . MET B 2 228 ? 45.080  5.874   69.536  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 217  MET B C   1 
ATOM   4463  O O   . MET B 2 228 ? 46.138  5.742   68.923  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 217  MET B O   1 
ATOM   4464  C CB  . MET B 2 228 ? 44.917  5.180   71.946  1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CB  1 
ATOM   4465  C CG  . MET B 2 228 ? 46.369  4.980   72.338  1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CG  1 
ATOM   4466  S SD  . MET B 2 228 ? 46.666  5.477   74.047  1.00 201.91 ? ? ? ? ? ? 217  MET B SD  1 
ATOM   4467  C CE  . MET B 2 228 ? 45.383  4.561   74.903  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CE  1 
ATOM   4468  N N   . CYS B 2 229 ? 44.297  6.943   69.414  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B N   1 
ATOM   4469  C CA  . CYS B 2 229 ? 44.632  8.061   68.538  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B CA  1 
ATOM   4470  C C   . CYS B 2 229 ? 45.644  8.985   69.206  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B C   1 
ATOM   4471  O O   . CYS B 2 229 ? 45.369  9.560   70.259  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B O   1 
ATOM   4472  C CB  . CYS B 2 229 ? 43.363  8.844   68.180  1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B CB  1 
ATOM   4473  S SG  . CYS B 2 229 ? 43.635  10.383  67.266  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B SG  1 
ATOM   4474  N N   . ARG B 2 230 ? 46.816  9.124   68.592  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B N   1 
ATOM   4475  C CA  . ARG B 2 230 ? 47.874  9.960   69.153  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CA  1 
ATOM   4476  C C   . ARG B 2 230 ? 47.684  11.439  68.841  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B C   1 
ATOM   4477  O O   . ARG B 2 230 ? 47.917  12.295  69.693  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B O   1 
ATOM   4478  C CB  . ARG B 2 230 ? 49.256  9.490   68.688  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CB  1 
ATOM   4479  C CG  . ARG B 2 230 ? 49.650  8.125   69.226  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CG  1 
ATOM   4480  C CD  . ARG B 2 230 ? 51.126  7.840   69.016  1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CD  1 
ATOM   4481  N NE  . ARG B 2 230 ? 51.482  6.491   69.446  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B NE  1 
ATOM   4482  C CZ  . ARG B 2 230 ? 51.635  6.128   70.715  1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CZ  1 
ATOM   4483  N NH1 . ARG B 2 230 ? 51.455  7.013   71.688  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B NH1 1 
ATOM   4484  N NH2 . ARG B 2 230 ? 51.960  4.877   71.013  1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B NH2 1 
ATOM   4485  N N   . GLN B 2 231 ? 47.267  11.734  67.614  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B N   1 
ATOM   4486  C CA  . GLN B 2 231 ? 47.123  13.116  67.173  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CA  1 
ATOM   4487  C C   . GLN B 2 231 ? 45.952  13.286  66.214  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B C   1 
ATOM   4488  O O   . GLN B 2 231 ? 45.669  12.410  65.393  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B O   1 
ATOM   4489  C CB  . GLN B 2 231 ? 48.406  13.604  66.496  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CB  1 
ATOM   4490  C CG  . GLN B 2 231 ? 49.667  13.359  67.294  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CG  1 
ATOM   4491  C CD  . GLN B 2 231 ? 50.911  13.818  66.566  1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CD  1 
ATOM   4492  O OE1 . GLN B 2 231 ? 52.007  13.317  66.815  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B OE1 1 
ATOM   4493  N NE2 . GLN B 2 231 ? 50.750  14.781  65.663  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B NE2 1 
ATOM   4494  N N   . THR B 2 232 ? 45.279  14.427  66.322  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 221  THR B N   1 
ATOM   4495  C CA  . THR B 2 232 ? 44.187  14.764  65.421  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 221  THR B CA  1 
ATOM   4496  C C   . THR B 2 232 ? 44.525  16.043  64.671  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 221  THR B C   1 
ATOM   4497  O O   . THR B 2 232 ? 44.780  17.079  65.280  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 221  THR B O   1 
ATOM   4498  C CB  . THR B 2 232 ? 42.869  14.955  66.184  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 221  THR B CB  1 
ATOM   4499  O OG1 . THR B 2 232 ? 42.626  13.811  67.010  1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 221  THR B OG1 1 
ATOM   4500  C CG2 . THR B 2 232 ? 41.714  15.125  65.215  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 221  THR B CG2 1 
ATOM   4501  N N   . PHE B 2 233 ? 44.536  15.958  63.346  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B N   1 
ATOM   4502  C CA  . PHE B 2 233 ? 44.854  17.098  62.497  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CA  1 
ATOM   4503  C C   . PHE B 2 233 ? 43.590  17.618  61.833  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B C   1 
ATOM   4504  O O   . PHE B 2 233 ? 42.894  16.862  61.149  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B O   1 
ATOM   4505  C CB  . PHE B 2 233 ? 45.842  16.687  61.404  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CB  1 
ATOM   4506  C CG  . PHE B 2 233 ? 47.053  15.969  61.913  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CG  1 
ATOM   4507  C CD1 . PHE B 2 233 ? 47.010  14.611  62.174  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CD1 1 
ATOM   4508  C CD2 . PHE B 2 233 ? 48.238  16.650  62.117  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CD2 1 
ATOM   4509  C CE1 . PHE B 2 233 ? 48.123  13.950  62.638  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CE1 1 
ATOM   4510  C CE2 . PHE B 2 233 ? 49.353  15.994  62.581  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CE2 1 
ATOM   4511  C CZ  . PHE B 2 233 ? 49.296  14.643  62.841  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CZ  1 
ATOM   4512  N N   . THR B 2 234 ? 43.279  18.896  62.027  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 223  THR B N   1 
ATOM   4513  C CA  . THR B 2 234 ? 42.174  19.481  61.282  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 223  THR B CA  1 
ATOM   4514  C C   . THR B 2 234 ? 42.590  20.762  60.574  1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 223  THR B C   1 
ATOM   4515  O O   . THR B 2 234 ? 42.799  21.796  61.209  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 223  THR B O   1 
ATOM   4516  C CB  . THR B 2 234 ? 41.010  19.825  62.224  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 223  THR B CB  1 
ATOM   4517  O OG1 . THR B 2 234 ? 41.369  20.950  63.031  1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 223  THR B OG1 1 
ATOM   4518  C CG2 . THR B 2 234 ? 40.695  18.652  63.135  1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 223  THR B CG2 1 
ATOM   4519  N N   . GLY B 2 235 ? 42.726  20.691  59.255  1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B N   1 
ATOM   4520  C CA  . GLY B 2 235 ? 42.764  21.889  58.439  1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B CA  1 
ATOM   4521  C C   . GLY B 2 235 ? 41.546  22.070  57.551  1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B C   1 
ATOM   4522  O O   . GLY B 2 235 ? 41.268  23.170  57.076  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 224  GLY B O   1 
ATOM   4523  N N   . HIS B 2 236 ? 40.804  20.987  57.349  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B N   1 
ATOM   4524  C CA  . HIS B 2 236 ? 39.823  20.925  56.269  1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CA  1 
ATOM   4525  C C   . HIS B 2 236 ? 38.465  21.523  56.602  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B C   1 
ATOM   4526  O O   . HIS B 2 236 ? 38.014  21.481  57.746  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B O   1 
ATOM   4527  C CB  . HIS B 2 236 ? 39.646  19.488  55.778  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CB  1 
ATOM   4528  C CG  . HIS B 2 236 ? 40.754  19.009  54.895  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CG  1 
ATOM   4529  N ND1 . HIS B 2 236 ? 40.968  19.513  53.629  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B ND1 1 
ATOM   4530  C CD2 . HIS B 2 236 ? 41.702  18.063  55.088  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CD2 1 
ATOM   4531  C CE1 . HIS B 2 236 ? 42.003  18.901  53.084  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CE1 1 
ATOM   4532  N NE2 . HIS B 2 236 ? 42.466  18.017  53.948  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 225  HIS B NE2 1 
ATOM   4533  N N   . GLU B 2 237 ? 37.828  22.086  55.581  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B N   1 
ATOM   4534  C CA  . GLU B 2 237 ? 36.470  22.595  55.705  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CA  1 
ATOM   4535  C C   . GLU B 2 237 ? 35.411  21.493  55.581  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B C   1 
ATOM   4536  O O   . GLU B 2 237 ? 34.389  21.537  56.256  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B O   1 
ATOM   4537  C CB  . GLU B 2 237 ? 36.219  23.701  54.679  1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CB  1 
ATOM   4538  C CG  . GLU B 2 237 ? 37.159  24.887  54.816  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CG  1 
ATOM   4539  C CD  . GLU B 2 237 ? 36.723  26.079  53.981  1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CD  1 
ATOM   4540  O OE1 . GLU B 2 237 ? 37.467  27.082  53.942  1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B OE1 1 
ATOM   4541  O OE2 . GLU B 2 237 ? 35.635  26.018  53.369  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B OE2 1 
ATOM   4542  N N   . SER B 2 238 ? 35.650  20.515  54.711  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 227  SER B N   1 
ATOM   4543  C CA  . SER B 2 238 ? 34.685  19.436  54.493  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 227  SER B CA  1 
ATOM   4544  C C   . SER B 2 238 ? 35.293  18.041  54.623  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 227  SER B C   1 
ATOM   4545  O O   . SER B 2 238 ? 36.449  17.890  55.019  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 227  SER B O   1 
ATOM   4546  C CB  . SER B 2 238 ? 33.992  19.589  53.140  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 227  SER B CB  1 
ATOM   4547  O OG  . SER B 2 238 ? 33.076  20.669  53.167  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 227  SER B OG  1 
ATOM   4548  N N   . ASP B 2 239 ? 34.500  17.025  54.295  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B N   1 
ATOM   4549  C CA  . ASP B 2 239 ? 34.911  15.635  54.479  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B CA  1 
ATOM   4550  C C   . ASP B 2 239 ? 36.234  15.334  53.780  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B C   1 
ATOM   4551  O O   . ASP B 2 239 ? 36.488  15.822  52.680  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B O   1 
ATOM   4552  C CB  . ASP B 2 239 ? 33.830  14.676  53.970  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B CB  1 
ATOM   4553  C CG  . ASP B 2 239 ? 32.427  15.147  54.297  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B CG  1 
ATOM   4554  O OD1 . ASP B 2 239 ? 32.035  15.101  55.482  1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B OD1 1 
ATOM   4555  O OD2 . ASP B 2 239 ? 31.710  15.550  53.359  1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B OD2 1 
ATOM   4556  N N   . ILE B 2 240 ? 37.070  14.522  54.418  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B N   1 
ATOM   4557  C CA  . ILE B 2 240 ? 38.341  14.127  53.823  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CA  1 
ATOM   4558  C C   . ILE B 2 240 ? 38.167  12.829  53.051  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B C   1 
ATOM   4559  O O   . ILE B 2 240 ? 37.954  11.771  53.640  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B O   1 
ATOM   4560  C CB  . ILE B 2 240 ? 39.426  13.911  54.889  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CB  1 
ATOM   4561  C CG1 . ILE B 2 240 ? 39.730  15.217  55.620  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CG1 1 
ATOM   4562  C CG2 . ILE B 2 240 ? 40.687  13.378  54.247  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CG2 1 
ATOM   4563  C CD1 . ILE B 2 240 ? 40.807  15.081  56.665  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CD1 1 
ATOM   4564  N N   . ASN B 2 241 ? 38.276  12.909  51.731  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B N   1 
ATOM   4565  C CA  . ASN B 2 241 ? 38.005  11.751  50.891  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B CA  1 
ATOM   4566  C C   . ASN B 2 241 ? 39.141  10.738  50.867  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B C   1 
ATOM   4567  O O   . ASN B 2 241 ? 38.904  9.533   50.891  1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B O   1 
ATOM   4568  C CB  . ASN B 2 241 ? 37.657  12.186  49.468  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B CB  1 
ATOM   4569  C CG  . ASN B 2 241 ? 36.418  13.051  49.414  1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B CG  1 
ATOM   4570  O OD1 . ASN B 2 241 ? 36.226  13.826  48.476  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B OD1 1 
ATOM   4571  N ND2 . ASN B 2 241 ? 35.570  12.931  50.431  1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B ND2 1 
ATOM   4572  N N   . ALA B 2 242 ? 40.374  11.227  50.816  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 231  ALA B N   1 
ATOM   4573  C CA  . ALA B 2 242 ? 41.526  10.342  50.717  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 231  ALA B CA  1 
ATOM   4574  C C   . ALA B 2 242 ? 42.713  10.871  51.508  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 231  ALA B C   1 
ATOM   4575  O O   . ALA B 2 242 ? 42.833  12.075  51.738  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 231  ALA B O   1 
ATOM   4576  C CB  . ALA B 2 242 ? 41.907  10.131  49.261  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 231  ALA B CB  1 
ATOM   4577  N N   . ILE B 2 243 ? 43.588  9.962   51.922  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B N   1 
ATOM   4578  C CA  . ILE B 2 243 ? 44.762  10.336  52.696  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CA  1 
ATOM   4579  C C   . ILE B 2 243 ? 45.960  9.461   52.338  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B C   1 
ATOM   4580  O O   . ILE B 2 243 ? 45.824  8.250   52.167  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B O   1 
ATOM   4581  C CB  . ILE B 2 243 ? 44.479  10.230  54.202  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CB  1 
ATOM   4582  C CG1 . ILE B 2 243 ? 45.634  10.824  55.007  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CG1 1 
ATOM   4583  C CG2 . ILE B 2 243 ? 44.232  8.783   54.594  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CG2 1 
ATOM   4584  C CD1 . ILE B 2 243 ? 45.275  11.122  56.446  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CD1 1 
ATOM   4585  N N   . CYS B 2 244 ? 47.132  10.081  52.227  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B N   1 
ATOM   4586  C CA  . CYS B 2 244 ? 48.353  9.370   51.859  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B CA  1 
ATOM   4587  C C   . CYS B 2 244 ? 49.551  9.833   52.673  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B C   1 
ATOM   4588  O O   . CYS B 2 244 ? 49.696  11.019  52.963  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B O   1 
ATOM   4589  C CB  . CYS B 2 244 ? 48.659  9.552   50.375  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B CB  1 
ATOM   4590  S SG  . CYS B 2 244 ? 50.240  8.836   49.880  1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B SG  1 
ATOM   4591  N N   . PHE B 2 245 ? 50.414  8.889   53.029  1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B N   1 
ATOM   4592  C CA  . PHE B 2 245 ? 51.620  9.196   53.789  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CA  1 
ATOM   4593  C C   . PHE B 2 245 ? 52.754  9.737   52.923  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B C   1 
ATOM   4594  O O   . PHE B 2 245 ? 52.869  9.404   51.743  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B O   1 
ATOM   4595  C CB  . PHE B 2 245 ? 52.099  7.962   54.548  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CB  1 
ATOM   4596  C CG  . PHE B 2 245 ? 52.030  8.105   56.037  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CG  1 
ATOM   4597  C CD1 . PHE B 2 245 ? 51.189  7.299   56.782  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD1 1 
ATOM   4598  C CD2 . PHE B 2 245 ? 52.803  9.050   56.691  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD2 1 
ATOM   4599  C CE1 . PHE B 2 245 ? 51.125  7.422   58.151  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE1 1 
ATOM   4600  C CE2 . PHE B 2 245 ? 52.742  9.183   58.063  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE2 1 
ATOM   4601  C CZ  . PHE B 2 245 ? 51.901  8.366   58.794  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CZ  1 
ATOM   4602  N N   . PHE B 2 246 ? 53.589  10.575  53.528  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B N   1 
ATOM   4603  C CA  . PHE B 2 246 ? 54.792  11.081  52.885  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CA  1 
ATOM   4604  C C   . PHE B 2 246 ? 55.873  10.016  53.009  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B C   1 
ATOM   4605  O O   . PHE B 2 246 ? 55.968  9.352   54.038  1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B O   1 
ATOM   4606  C CB  . PHE B 2 246 ? 55.239  12.377  53.562  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CB  1 
ATOM   4607  C CG  . PHE B 2 246 ? 56.338  13.096  52.836  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CG  1 
ATOM   4608  C CD1 . PHE B 2 246 ? 56.101  13.692  51.609  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CD1 1 
ATOM   4609  C CD2 . PHE B 2 246 ? 57.605  13.188  53.385  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CD2 1 
ATOM   4610  C CE1 . PHE B 2 246 ? 57.111  14.357  50.936  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CE1 1 
ATOM   4611  C CE2 . PHE B 2 246 ? 58.617  13.854  52.718  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CE2 1 
ATOM   4612  C CZ  . PHE B 2 246 ? 58.369  14.439  51.492  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CZ  1 
ATOM   4613  N N   . PRO B 2 247 ? 56.696  9.853   51.964  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B N   1 
ATOM   4614  C CA  . PRO B 2 247 ? 57.646  8.738   51.877  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CA  1 
ATOM   4615  C C   . PRO B 2 247 ? 58.457  8.513   53.150  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B C   1 
ATOM   4616  O O   . PRO B 2 247 ? 58.638  7.359   53.540  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B O   1 
ATOM   4617  C CB  . PRO B 2 247 ? 58.563  9.163   50.732  1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CB  1 
ATOM   4618  C CG  . PRO B 2 247 ? 57.678  9.964   49.848  1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CG  1 
ATOM   4619  C CD  . PRO B 2 247 ? 56.740  10.703  50.762  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CD  1 
ATOM   4620  N N   . ASN B 2 248 ? 58.923  9.583   53.790  1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B N   1 
ATOM   4621  C CA  . ASN B 2 248 ? 59.753  9.447   54.986  1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B CA  1 
ATOM   4622  C C   . ASN B 2 248 ? 58.943  9.070   56.223  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B C   1 
ATOM   4623  O O   . ASN B 2 248 ? 59.488  8.552   57.194  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B O   1 
ATOM   4624  C CB  . ASN B 2 248 ? 60.558  10.721  55.248  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B CB  1 
ATOM   4625  C CG  . ASN B 2 248 ? 59.724  11.813  55.870  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B CG  1 
ATOM   4626  O OD1 . ASN B 2 248 ? 58.506  11.841  55.713  1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B OD1 1 
ATOM   4627  N ND2 . ASN B 2 248 ? 60.376  12.723  56.584  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 237  ASN B ND2 1 
ATOM   4628  N N   . GLY B 2 249 ? 57.642  9.336   56.182  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 238  GLY B N   1 
ATOM   4629  C CA  . GLY B 2 249 ? 56.744  8.926   57.246  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 238  GLY B CA  1 
ATOM   4630  C C   . GLY B 2 249 ? 56.369  10.031  58.216  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 238  GLY B C   1 
ATOM   4631  O O   . GLY B 2 249 ? 55.479  9.855   59.050  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 238  GLY B O   1 
ATOM   4632  N N   . ASN B 2 250 ? 57.035  11.176  58.103  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B N   1 
ATOM   4633  C CA  . ASN B 2 250 ? 56.825  12.279  59.037  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B CA  1 
ATOM   4634  C C   . ASN B 2 250 ? 55.673  13.224  58.685  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B C   1 
ATOM   4635  O O   . ASN B 2 250 ? 55.297  14.074  59.494  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B O   1 
ATOM   4636  C CB  . ASN B 2 250 ? 58.121  13.066  59.227  1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B CB  1 
ATOM   4637  C CG  . ASN B 2 250 ? 59.129  12.322  60.077  1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B CG  1 
ATOM   4638  O OD1 . ASN B 2 250 ? 59.788  11.395  59.610  1.00 88.30  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B OD1 1 
ATOM   4639  N ND2 . ASN B 2 250 ? 59.248  12.722  61.339  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 239  ASN B ND2 1 
ATOM   4640  N N   . ALA B 2 251 ? 55.111  13.071  57.489  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 240  ALA B N   1 
ATOM   4641  C CA  . ALA B 2 251 ? 53.971  13.887  57.076  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 240  ALA B CA  1 
ATOM   4642  C C   . ALA B 2 251 ? 52.975  13.083  56.246  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 240  ALA B C   1 
ATOM   4643  O O   . ALA B 2 251 ? 53.200  11.907  55.964  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 240  ALA B O   1 
ATOM   4644  C CB  . ALA B 2 251 ? 54.447  15.098  56.296  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 240  ALA B CB  1 
ATOM   4645  N N   . PHE B 2 252 ? 51.872  13.722  55.862  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B N   1 
ATOM   4646  C CA  . PHE B 2 252 ? 50.880  13.089  54.995  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CA  1 
ATOM   4647  C C   . PHE B 2 252 ? 50.019  14.110  54.255  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B C   1 
ATOM   4648  O O   . PHE B 2 252 ? 49.925  15.267  54.657  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B O   1 
ATOM   4649  C CB  . PHE B 2 252 ? 49.996  12.119  55.784  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CB  1 
ATOM   4650  C CG  . PHE B 2 252 ? 49.109  12.784  56.799  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CG  1 
ATOM   4651  C CD1 . PHE B 2 252 ? 47.931  13.402  56.413  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CD1 1 
ATOM   4652  C CD2 . PHE B 2 252 ? 49.440  12.772  58.143  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CD2 1 
ATOM   4653  C CE1 . PHE B 2 252 ? 47.108  14.008  57.346  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CE1 1 
ATOM   4654  C CE2 . PHE B 2 252 ? 48.620  13.375  59.080  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CE2 1 
ATOM   4655  C CZ  . PHE B 2 252 ? 47.453  13.994  58.681  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CZ  1 
ATOM   4656  N N   . ALA B 2 253 ? 49.385  13.667  53.176  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 242  ALA B N   1 
ATOM   4657  C CA  . ALA B 2 253 ? 48.550  14.539  52.362  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 242  ALA B CA  1 
ATOM   4658  C C   . ALA B 2 253 ? 47.104  14.072  52.395  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 242  ALA B C   1 
ATOM   4659  O O   . ALA B 2 253 ? 46.833  12.879  52.513  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 242  ALA B O   1 
ATOM   4660  C CB  . ALA B 2 253 ? 49.060  14.568  50.932  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 242  ALA B CB  1 
ATOM   4661  N N   . THR B 2 254 ? 46.175  15.015  52.288  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 243  THR B N   1 
ATOM   4662  C CA  . THR B 2 254 ? 44.754  14.686  52.308  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 243  THR B CA  1 
ATOM   4663  C C   . THR B 2 254 ? 43.978  15.434  51.230  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 243  THR B C   1 
ATOM   4664  O O   . THR B 2 254 ? 44.143  16.638  51.061  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 243  THR B O   1 
ATOM   4665  C CB  . THR B 2 254 ? 44.120  15.003  53.683  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 243  THR B CB  1 
ATOM   4666  O OG1 . THR B 2 254 ? 44.391  16.364  54.037  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 243  THR B OG1 1 
ATOM   4667  C CG2 . THR B 2 254 ? 44.683  14.091  54.761  1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 243  THR B CG2 1 
ATOM   4668  N N   . GLY B 2 255 ? 43.150  14.712  50.482  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B N   1 
ATOM   4669  C CA  . GLY B 2 255 ? 42.180  15.348  49.607  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B CA  1 
ATOM   4670  C C   . GLY B 2 255 ? 40.853  15.509  50.327  1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B C   1 
ATOM   4671  O O   . GLY B 2 255 ? 40.515  14.703  51.197  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B O   1 
ATOM   4672  N N   . SER B 2 256 ? 40.083  16.529  49.958  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 245  SER B N   1 
ATOM   4673  C CA  . SER B 2 256 ? 38.799  16.763  50.614  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 245  SER B CA  1 
ATOM   4674  C C   . SER B 2 256 ? 37.742  17.341  49.669  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 245  SER B C   1 
ATOM   4675  O O   . SER B 2 256 ? 38.036  17.680  48.526  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 245  SER B O   1 
ATOM   4676  C CB  . SER B 2 256 ? 38.995  17.695  51.810  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 245  SER B CB  1 
ATOM   4677  O OG  . SER B 2 256 ? 37.767  17.979  52.453  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 245  SER B OG  1 
ATOM   4678  N N   . ASP B 2 257 ? 36.517  17.476  50.166  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B N   1 
ATOM   4679  C CA  . ASP B 2 257 ? 35.423  18.014  49.366  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B CA  1 
ATOM   4680  C C   . ASP B 2 257 ? 35.500  19.535  49.311  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B C   1 
ATOM   4681  O O   . ASP B 2 257 ? 34.825  20.176  48.504  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B O   1 
ATOM   4682  C CB  . ASP B 2 257 ? 34.074  17.578  49.933  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B CB  1 
ATOM   4683  C CG  . ASP B 2 257 ? 33.867  16.081  49.863  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B CG  1 
ATOM   4684  O OD1 . ASP B 2 257 ? 34.167  15.393  50.861  1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B OD1 1 
ATOM   4685  O OD2 . ASP B 2 257 ? 33.400  15.593  48.812  1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B OD2 1 
ATOM   4686  N N   . ASP B 2 258 ? 36.320  20.105  50.189  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B N   1 
ATOM   4687  C CA  . ASP B 2 258 ? 36.623  21.528  50.155  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B CA  1 
ATOM   4688  C C   . ASP B 2 258 ? 37.421  21.858  48.894  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B C   1 
ATOM   4689  O O   . ASP B 2 258 ? 37.735  23.018  48.626  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B O   1 
ATOM   4690  C CB  . ASP B 2 258 ? 37.363  21.967  51.420  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B CB  1 
ATOM   4691  C CG  . ASP B 2 258 ? 38.584  21.121  51.707  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B CG  1 
ATOM   4692  O OD1 . ASP B 2 258 ? 39.200  20.614  50.747  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B OD1 1 
ATOM   4693  O OD2 . ASP B 2 258 ? 38.928  20.965  52.897  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B OD2 1 
ATOM   4694  N N   . ALA B 2 259 ? 37.758  20.815  48.139  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B N   1 
ATOM   4695  C CA  . ALA B 2 259 ? 38.467  20.952  46.869  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B CA  1 
ATOM   4696  C C   . ALA B 2 259 ? 39.899  21.449  47.044  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B C   1 
ATOM   4697  O O   . ALA B 2 259 ? 40.440  22.147  46.186  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B O   1 
ATOM   4698  C CB  . ALA B 2 259 ? 37.693  21.863  45.925  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B CB  1 
ATOM   4699  N N   . THR B 2 260 ? 40.510  21.075  48.162  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 249  THR B N   1 
ATOM   4700  C CA  . THR B 2 260 ? 41.895  21.427  48.436  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 249  THR B CA  1 
ATOM   4701  C C   . THR B 2 260 ? 42.606  20.255  49.097  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 249  THR B C   1 
ATOM   4702  O O   . THR B 2 260 ? 42.043  19.593  49.967  1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 249  THR B O   1 
ATOM   4703  C CB  . THR B 2 260 ? 41.998  22.652  49.371  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 249  THR B CB  1 
ATOM   4704  O OG1 . THR B 2 260 ? 41.807  22.243  50.732  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 249  THR B OG1 1 
ATOM   4705  C CG2 . THR B 2 260 ? 40.960  23.708  49.000  1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 249  THR B CG2 1 
ATOM   4706  N N   . CYS B 2 261 ? 43.843  20.000  48.684  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 250  CYS B N   1 
ATOM   4707  C CA  . CYS B 2 261 ? 44.667  18.991  49.342  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 250  CYS B CA  1 
ATOM   4708  C C   . CYS B 2 261 ? 45.484  19.675  50.425  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 250  CYS B C   1 
ATOM   4709  O O   . CYS B 2 261 ? 45.869  20.825  50.272  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 250  CYS B O   1 
ATOM   4710  C CB  . CYS B 2 261 ? 45.603  18.306  48.347  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 250  CYS B CB  1 
ATOM   4711  S SG  . CYS B 2 261 ? 44.795  17.151  47.225  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 250  CYS B SG  1 
ATOM   4712  N N   . ARG B 2 262 ? 45.723  18.990  51.534  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B N   1 
ATOM   4713  C CA  . ARG B 2 262 ? 46.514  19.585  52.602  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CA  1 
ATOM   4714  C C   . ARG B 2 262 ? 47.645  18.680  53.075  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B C   1 
ATOM   4715  O O   . ARG B 2 262 ? 47.518  17.455  53.100  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B O   1 
ATOM   4716  C CB  . ARG B 2 262 ? 45.618  20.015  53.764  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CB  1 
ATOM   4717  C CG  . ARG B 2 262 ? 44.664  21.134  53.379  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CG  1 
ATOM   4718  C CD  . ARG B 2 262 ? 43.680  21.456  54.483  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CD  1 
ATOM   4719  N NE  . ARG B 2 262 ? 42.679  22.420  54.036  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B NE  1 
ATOM   4720  C CZ  . ARG B 2 262 ? 42.734  23.723  54.284  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CZ  1 
ATOM   4721  N NH1 . ARG B 2 262 ? 43.742  24.222  54.986  1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B NH1 1 
ATOM   4722  N NH2 . ARG B 2 262 ? 41.780  24.528  53.835  1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 251  ARG B NH2 1 
ATOM   4723  N N   . LEU B 2 263 ? 48.762  19.304  53.428  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B N   1 
ATOM   4724  C CA  . LEU B 2 263 ? 49.903  18.576  53.954  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CA  1 
ATOM   4725  C C   . LEU B 2 263 ? 49.982  18.786  55.458  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B C   1 
ATOM   4726  O O   . LEU B 2 263 ? 49.930  19.916  55.939  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B O   1 
ATOM   4727  C CB  . LEU B 2 263 ? 51.191  19.053  53.289  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CB  1 
ATOM   4728  C CG  . LEU B 2 263 ? 52.479  18.364  53.739  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CG  1 
ATOM   4729  C CD1 . LEU B 2 263 ? 52.399  16.868  53.488  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CD1 1 
ATOM   4730  C CD2 . LEU B 2 263 ? 53.676  18.969  53.024  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CD2 1 
ATOM   4731  N N   . PHE B 2 264 ? 50.093  17.692  56.199  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B N   1 
ATOM   4732  C CA  . PHE B 2 264 ? 50.214  17.763  57.644  1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CA  1 
ATOM   4733  C C   . PHE B 2 264 ? 51.515  17.106  58.083  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B C   1 
ATOM   4734  O O   . PHE B 2 264 ? 51.859  16.018  57.622  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B O   1 
ATOM   4735  C CB  . PHE B 2 264 ? 49.022  17.078  58.317  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CB  1 
ATOM   4736  C CG  . PHE B 2 264 ? 47.692  17.655  57.927  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CG  1 
ATOM   4737  C CD1 . PHE B 2 264 ? 47.067  18.591  58.730  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CD1 1 
ATOM   4738  C CD2 . PHE B 2 264 ? 47.070  17.265  56.756  1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CD2 1 
ATOM   4739  C CE1 . PHE B 2 264 ? 45.847  19.124  58.372  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CE1 1 
ATOM   4740  C CE2 . PHE B 2 264 ? 45.849  17.796  56.395  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CE2 1 
ATOM   4741  C CZ  . PHE B 2 264 ? 45.238  18.727  57.204  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CZ  1 
ATOM   4742  N N   . ASP B 2 265 ? 52.248  17.778  58.962  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B N   1 
ATOM   4743  C CA  . ASP B 2 265 ? 53.444  17.189  59.538  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B CA  1 
ATOM   4744  C C   . ASP B 2 265 ? 53.129  16.644  60.923  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B C   1 
ATOM   4745  O O   . ASP B 2 265 ? 52.456  17.299  61.719  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B O   1 
ATOM   4746  C CB  . ASP B 2 265 ? 54.575  18.214  59.616  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B CB  1 
ATOM   4747  C CG  . ASP B 2 265 ? 55.894  17.591  60.032  1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B CG  1 
ATOM   4748  O OD1 . ASP B 2 265 ? 56.681  17.207  59.140  1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B OD1 1 
ATOM   4749  O OD2 . ASP B 2 265 ? 56.144  17.479  61.251  1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 254  ASP B OD2 1 
ATOM   4750  N N   . LEU B 2 266 ? 53.614  15.442  61.206  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B N   1 
ATOM   4751  C CA  . LEU B 2 266 ? 53.333  14.789  62.477  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CA  1 
ATOM   4752  C C   . LEU B 2 266 ? 54.080  15.452  63.631  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B C   1 
ATOM   4753  O O   . LEU B 2 266 ? 53.488  15.771  64.662  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B O   1 
ATOM   4754  C CB  . LEU B 2 266 ? 53.695  13.308  62.398  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CB  1 
ATOM   4755  C CG  . LEU B 2 266 ? 53.077  12.553  61.222  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CG  1 
ATOM   4756  C CD1 . LEU B 2 266 ? 53.497  11.095  61.248  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CD1 1 
ATOM   4757  C CD2 . LEU B 2 266 ? 51.565  12.675  61.249  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CD2 1 
ATOM   4758  N N   . ARG B 2 267 ? 55.381  15.659  63.449  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B N   1 
ATOM   4759  C CA  . ARG B 2 267 ? 56.219  16.229  64.498  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CA  1 
ATOM   4760  C C   . ARG B 2 267 ? 55.851  17.680  64.799  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B C   1 
ATOM   4761  O O   . ARG B 2 267 ? 55.991  18.142  65.931  1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B O   1 
ATOM   4762  C CB  . ARG B 2 267 ? 57.700  16.116  64.129  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CB  1 
ATOM   4763  C CG  . ARG B 2 267 ? 58.197  14.684  63.962  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CG  1 
ATOM   4764  C CD  . ARG B 2 267 ? 59.706  14.641  63.796  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CD  1 
ATOM   4765  N NE  . ARG B 2 267 ? 60.156  15.554  62.751  1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B NE  1 
ATOM   4766  C CZ  . ARG B 2 267 ? 61.431  15.821  62.487  1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CZ  1 
ATOM   4767  N NH1 . ARG B 2 267 ? 62.392  15.242  63.194  1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B NH1 1 
ATOM   4768  N NH2 . ARG B 2 267 ? 61.743  16.669  61.517  1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 256  ARG B NH2 1 
ATOM   4769  N N   . ALA B 2 268 ? 55.382  18.395  63.783  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B N   1 
ATOM   4770  C CA  . ALA B 2 268 ? 54.922  19.769  63.961  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CA  1 
ATOM   4771  C C   . ALA B 2 268 ? 53.448  19.815  64.365  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B C   1 
ATOM   4772  O O   . ALA B 2 268 ? 52.949  20.854  64.791  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B O   1 
ATOM   4773  C CB  . ALA B 2 268 ? 55.152  20.572  62.694  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CB  1 
ATOM   4774  N N   . ASP B 2 269 ? 52.761  18.683  64.224  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B N   1 
ATOM   4775  C CA  . ASP B 2 269 ? 51.369  18.550  64.652  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B CA  1 
ATOM   4776  C C   . ASP B 2 269 ? 50.440  19.614  64.054  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B C   1 
ATOM   4777  O O   . ASP B 2 269 ? 49.538  20.105  64.732  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B O   1 
ATOM   4778  C CB  . ASP B 2 269 ? 51.286  18.578  66.184  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B CB  1 
ATOM   4779  C CG  . ASP B 2 269 ? 49.908  18.210  66.708  1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B CG  1 
ATOM   4780  O OD1 . ASP B 2 269 ? 49.237  17.364  66.080  1.00 98.53  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B OD1 1 
ATOM   4781  O OD2 . ASP B 2 269 ? 49.496  18.768  67.748  1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 258  ASP B OD2 1 
ATOM   4782  N N   . GLN B 2 270 ? 50.672  19.983  62.796  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B N   1 
ATOM   4783  C CA  . GLN B 2 270 ? 49.819  20.962  62.115  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CA  1 
ATOM   4784  C C   . GLN B 2 270 ? 49.931  20.910  60.591  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B C   1 
ATOM   4785  O O   . GLN B 2 270 ? 50.872  20.330  60.051  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B O   1 
ATOM   4786  C CB  . GLN B 2 270 ? 50.108  22.377  62.619  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CB  1 
ATOM   4787  C CG  . GLN B 2 270 ? 51.572  22.754  62.601  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CG  1 
ATOM   4788  C CD  . GLN B 2 270 ? 51.812  24.126  63.182  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CD  1 
ATOM   4789  O OE1 . GLN B 2 270 ? 51.240  25.115  62.723  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B OE1 1 
ATOM   4790  N NE2 . GLN B 2 270 ? 52.652  24.195  64.207  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 259  GLN B NE2 1 
ATOM   4791  N N   . GLU B 2 271 ? 48.966  21.514  59.900  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B N   1 
ATOM   4792  C CA  . GLU B 2 271 ? 49.029  21.605  58.443  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CA  1 
ATOM   4793  C C   . GLU B 2 271 ? 50.113  22.585  58.008  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B C   1 
ATOM   4794  O O   . GLU B 2 271 ? 50.109  23.749  58.406  1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B O   1 
ATOM   4795  C CB  . GLU B 2 271 ? 47.680  22.021  57.850  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CB  1 
ATOM   4796  C CG  . GLU B 2 271 ? 47.167  23.366  58.337  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CG  1 
ATOM   4797  C CD  . GLU B 2 271 ? 46.008  23.882  57.506  1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CD  1 
ATOM   4798  O OE1 . GLU B 2 271 ? 46.087  23.795  56.263  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE1 1 
ATOM   4799  O OE2 . GLU B 2 271 ? 45.018  24.372  58.094  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE2 1 
ATOM   4800  N N   . LEU B 2 272 ? 51.045  22.100  57.196  1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B N   1 
ATOM   4801  C CA  . LEU B 2 272 ? 52.123  22.932  56.676  1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CA  1 
ATOM   4802  C C   . LEU B 2 272 ? 51.689  23.753  55.471  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B C   1 
ATOM   4803  O O   . LEU B 2 272 ? 52.079  24.911  55.326  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B O   1 
ATOM   4804  C CB  . LEU B 2 272 ? 53.335  22.075  56.301  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CB  1 
ATOM   4805  C CG  . LEU B 2 272 ? 54.112  21.465  57.466  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CG  1 
ATOM   4806  C CD1 . LEU B 2 272 ? 55.276  20.645  56.947  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CD1 1 
ATOM   4807  C CD2 . LEU B 2 272 ? 54.600  22.560  58.401  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CD2 1 
ATOM   4808  N N   . MET B 2 273 ? 50.898  23.141  54.598  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 262  MET B N   1 
ATOM   4809  C CA  . MET B 2 273 ? 50.591  23.760  53.317  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 262  MET B CA  1 
ATOM   4810  C C   . MET B 2 273 ? 49.274  23.295  52.696  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 262  MET B C   1 
ATOM   4811  O O   . MET B 2 273 ? 48.791  22.192  52.972  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 262  MET B O   1 
ATOM   4812  C CB  . MET B 2 273 ? 51.752  23.522  52.354  1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 262  MET B CB  1 
ATOM   4813  C CG  . MET B 2 273 ? 51.457  23.833  50.908  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 262  MET B CG  1 
ATOM   4814  S SD  . MET B 2 273 ? 52.955  24.397  50.096  1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 262  MET B SD  1 
ATOM   4815  C CE  . MET B 2 273 ? 53.156  25.983  50.895  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 262  MET B CE  1 
ATOM   4816  N N   . THR B 2 274 ? 48.706  24.155  51.854  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 263  THR B N   1 
ATOM   4817  C CA  . THR B 2 274 ? 47.481  23.850  51.128  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 263  THR B CA  1 
ATOM   4818  C C   . THR B 2 274 ? 47.689  23.938  49.621  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 263  THR B C   1 
ATOM   4819  O O   . THR B 2 274 ? 48.270  24.898  49.117  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 263  THR B O   1 
ATOM   4820  C CB  . THR B 2 274 ? 46.348  24.808  51.515  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 263  THR B CB  1 
ATOM   4821  O OG1 . THR B 2 274 ? 45.949  24.550  52.866  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 263  THR B OG1 1 
ATOM   4822  C CG2 . THR B 2 274 ? 45.156  24.613  50.598  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 263  THR B CG2 1 
ATOM   4823  N N   . TYR B 2 275 ? 47.213  22.922  48.911  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B N   1 
ATOM   4824  C CA  . TYR B 2 275 ? 47.244  22.897  47.458  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CA  1 
ATOM   4825  C C   . TYR B 2 275 ? 45.827  23.078  46.942  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B C   1 
ATOM   4826  O O   . TYR B 2 275 ? 44.978  22.198  47.111  1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B O   1 
ATOM   4827  C CB  . TYR B 2 275 ? 47.813  21.569  46.958  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CB  1 
ATOM   4828  C CG  . TYR B 2 275 ? 49.046  21.117  47.706  1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CG  1 
ATOM   4829  C CD1 . TYR B 2 275 ? 48.943  20.261  48.795  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CD1 1 
ATOM   4830  C CD2 . TYR B 2 275 ? 50.312  21.549  47.329  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CD2 1 
ATOM   4831  C CE1 . TYR B 2 275 ? 50.064  19.846  49.486  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CE1 1 
ATOM   4832  C CE2 . TYR B 2 275 ? 51.441  21.139  48.014  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CE2 1 
ATOM   4833  C CZ  . TYR B 2 275 ? 51.311  20.287  49.092  1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CZ  1 
ATOM   4834  O OH  . TYR B 2 275 ? 52.433  19.875  49.778  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 264  TYR B OH  1 
ATOM   4835  N N   . SER B 2 276 ? 45.572  24.228  46.325  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 265  SER B N   1 
ATOM   4836  C CA  . SER B 2 276 ? 44.248  24.539  45.802  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 265  SER B CA  1 
ATOM   4837  C C   . SER B 2 276 ? 44.348  25.415  44.563  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 265  SER B C   1 
ATOM   4838  O O   . SER B 2 276 ? 45.440  25.800  44.149  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 265  SER B O   1 
ATOM   4839  C CB  . SER B 2 276 ? 43.411  25.257  46.861  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 265  SER B CB  1 
ATOM   4840  O OG  . SER B 2 276 ? 43.872  26.583  47.057  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 265  SER B OG  1 
ATOM   4841  N N   . HIS B 2 277 ? 43.197  25.725  43.977  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B N   1 
ATOM   4842  C CA  . HIS B 2 277 ? 43.137  26.590  42.808  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CA  1 
ATOM   4843  C C   . HIS B 2 277 ? 41.784  27.294  42.774  1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B C   1 
ATOM   4844  O O   . HIS B 2 277 ? 40.772  26.727  43.189  1.00 83.15  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B O   1 
ATOM   4845  C CB  . HIS B 2 277 ? 43.355  25.772  41.532  1.00 79.21  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CB  1 
ATOM   4846  C CG  . HIS B 2 277 ? 43.535  26.602  40.298  1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CG  1 
ATOM   4847  N ND1 . HIS B 2 277 ? 44.392  27.681  40.243  1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B ND1 1 
ATOM   4848  C CD2 . HIS B 2 277 ? 42.976  26.503  39.069  1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CD2 1 
ATOM   4849  C CE1 . HIS B 2 277 ? 44.348  28.213  39.035  1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CE1 1 
ATOM   4850  N NE2 . HIS B 2 277 ? 43.498  27.517  38.303  1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 266  HIS B NE2 1 
ATOM   4851  N N   . ASP B 2 278 ? 41.770  28.527  42.278  1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B N   1 
ATOM   4852  C CA  . ASP B 2 278 ? 40.539  29.305  42.214  1.00 77.45  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B CA  1 
ATOM   4853  C C   . ASP B 2 278 ? 39.581  28.726  41.185  1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B C   1 
ATOM   4854  O O   . ASP B 2 278 ? 38.393  29.048  41.180  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B O   1 
ATOM   4855  C CB  . ASP B 2 278 ? 40.842  30.768  41.886  1.00 97.27  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B CB  1 
ATOM   4856  C CG  . ASP B 2 278 ? 41.462  31.510  43.052  1.00 106.89 ? ? ? ? ? ? 267  ASP B CG  1 
ATOM   4857  O OD1 . ASP B 2 278 ? 40.701  32.043  43.887  1.00 112.07 ? ? ? ? ? ? 267  ASP B OD1 1 
ATOM   4858  O OD2 . ASP B 2 278 ? 42.707  31.562  43.136  1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 267  ASP B OD2 1 
ATOM   4859  N N   . ASN B 2 279 ? 40.111  27.884  40.304  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B N   1 
ATOM   4860  C CA  . ASN B 2 279 ? 39.308  27.252  39.264  1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B CA  1 
ATOM   4861  C C   . ASN B 2 279 ? 38.846  25.843  39.608  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B C   1 
ATOM   4862  O O   . ASN B 2 279 ? 38.191  25.190  38.797  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B O   1 
ATOM   4863  C CB  . ASN B 2 279 ? 40.052  27.253  37.928  1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B CB  1 
ATOM   4864  C CG  . ASN B 2 279 ? 40.275  28.648  37.392  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B CG  1 
ATOM   4865  O OD1 . ASN B 2 279 ? 41.381  29.002  36.988  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B OD1 1 
ATOM   4866  N ND2 . ASN B 2 279 ? 39.221  29.456  37.397  1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B ND2 1 
ATOM   4867  N N   . ILE B 2 280 ? 39.190  25.365  40.799  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B N   1 
ATOM   4868  C CA  . ILE B 2 280 ? 38.745  24.040  41.219  1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CA  1 
ATOM   4869  C C   . ILE B 2 280 ? 37.788  24.107  42.408  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B C   1 
ATOM   4870  O O   . ILE B 2 280 ? 38.205  24.375  43.536  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B O   1 
ATOM   4871  C CB  . ILE B 2 280 ? 39.945  23.156  41.590  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CB  1 
ATOM   4872  C CG1 . ILE B 2 280 ? 40.991  23.197  40.476  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CG1 1 
ATOM   4873  C CG2 . ILE B 2 280 ? 39.496  21.729  41.859  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CG2 1 
ATOM   4874  C CD1 . ILE B 2 280 ? 42.303  22.545  40.843  1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CD1 1 
ATOM   4875  N N   . ILE B 2 281 ? 36.503  23.870  42.145  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B N   1 
ATOM   4876  C CA  . ILE B 2 281 ? 35.494  23.797  43.200  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CA  1 
ATOM   4877  C C   . ILE B 2 281 ? 35.114  22.366  43.589  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B C   1 
ATOM   4878  O O   . ILE B 2 281 ? 34.315  22.163  44.501  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B O   1 
ATOM   4879  C CB  . ILE B 2 281 ? 34.217  24.602  42.841  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CB  1 
ATOM   4880  C CG1 . ILE B 2 281 ? 33.664  24.178  41.478  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CG1 1 
ATOM   4881  C CG2 . ILE B 2 281 ? 34.510  26.087  42.843  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CG2 1 
ATOM   4882  C CD1 . ILE B 2 281 ? 32.873  22.884  41.500  1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CD1 1 
ATOM   4883  N N   . CYS B 2 282 ? 35.682  21.381  42.900  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B N   1 
ATOM   4884  C CA  . CYS B 2 282 ? 35.302  19.985  43.123  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B CA  1 
ATOM   4885  C C   . CYS B 2 282 ? 36.261  19.270  44.068  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B C   1 
ATOM   4886  O O   . CYS B 2 282 ? 37.465  19.519  44.053  1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B O   1 
ATOM   4887  C CB  . CYS B 2 282 ? 35.199  19.223  41.799  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B CB  1 
ATOM   4888  S SG  . CYS B 2 282 ? 36.781  18.895  40.989  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B SG  1 
ATOM   4889  N N   . GLY B 2 283 ? 35.716  18.381  44.891  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B N   1 
ATOM   4890  C CA  . GLY B 2 283 ? 36.508  17.652  45.865  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B CA  1 
ATOM   4891  C C   . GLY B 2 283 ? 37.550  16.725  45.266  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B C   1 
ATOM   4892  O O   . GLY B 2 283 ? 37.492  16.370  44.086  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B O   1 
ATOM   4893  N N   . ILE B 2 284 ? 38.513  16.336  46.094  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B N   1 
ATOM   4894  C CA  . ILE B 2 284 ? 39.565  15.420  45.682  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CA  1 
ATOM   4895  C C   . ILE B 2 284 ? 39.216  14.003  46.112  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B C   1 
ATOM   4896  O O   . ILE B 2 284 ? 39.044  13.735  47.299  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B O   1 
ATOM   4897  C CB  . ILE B 2 284 ? 40.921  15.798  46.296  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CB  1 
ATOM   4898  C CG1 . ILE B 2 284 ? 41.382  17.168  45.793  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CG1 1 
ATOM   4899  C CG2 . ILE B 2 284 ? 41.959  14.744  45.966  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CG2 1 
ATOM   4900  C CD1 . ILE B 2 284 ? 40.778  18.329  46.534  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CD1 1 
ATOM   4901  N N   . THR B 2 285 ? 39.114  13.100  45.143  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 274  THR B N   1 
ATOM   4902  C CA  . THR B 2 285 ? 38.743  11.717  45.412  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 274  THR B CA  1 
ATOM   4903  C C   . THR B 2 285 ? 39.906  10.893  45.957  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 274  THR B C   1 
ATOM   4904  O O   . THR B 2 285 ? 39.719  10.041  46.829  1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 274  THR B O   1 
ATOM   4905  C CB  . THR B 2 285 ? 38.212  11.030  44.145  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 274  THR B CB  1 
ATOM   4906  O OG1 . THR B 2 285 ? 39.180  11.158  43.095  1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 274  THR B OG1 1 
ATOM   4907  C CG2 . THR B 2 285 ? 36.908  11.670  43.704  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 274  THR B CG2 1 
ATOM   4908  N N   . SER B 2 286 ? 41.104  11.148  45.441  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 275  SER B N   1 
ATOM   4909  C CA  . SER B 2 286 ? 42.273  10.360  45.816  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 275  SER B CA  1 
ATOM   4910  C C   . SER B 2 286 ? 43.572  11.159  45.721  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 275  SER B C   1 
ATOM   4911  O O   . SER B 2 286 ? 43.650  12.148  44.995  1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 275  SER B O   1 
ATOM   4912  C CB  . SER B 2 286 ? 42.360  9.107   44.943  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 275  SER B CB  1 
ATOM   4913  O OG  . SER B 2 286 ? 42.261  9.440   43.568  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 275  SER B OG  1 
ATOM   4914  N N   . VAL B 2 287 ? 44.586  10.725  46.465  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B N   1 
ATOM   4915  C CA  . VAL B 2 287 ? 45.886  11.389  46.460  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CA  1 
ATOM   4916  C C   . VAL B 2 287 ? 47.025  10.405  46.669  1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B C   1 
ATOM   4917  O O   . VAL B 2 287 ? 46.814  9.279   47.116  1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B O   1 
ATOM   4918  C CB  . VAL B 2 287 ? 45.997  12.448  47.566  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CB  1 
ATOM   4919  C CG1 . VAL B 2 287 ? 44.958  13.544  47.369  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CG1 1 
ATOM   4920  C CG2 . VAL B 2 287 ? 45.867  11.793  48.936  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CG2 1 
ATOM   4921  N N   . SER B 2 288 ? 48.235  10.853  46.356  1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 277  SER B N   1 
ATOM   4922  C CA  . SER B 2 288 ? 49.441  10.060  46.556  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 277  SER B CA  1 
ATOM   4923  C C   . SER B 2 288 ? 50.669  10.869  46.155  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 277  SER B C   1 
ATOM   4924  O O   . SER B 2 288 ? 50.566  11.841  45.407  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 277  SER B O   1 
ATOM   4925  C CB  . SER B 2 288 ? 49.377  8.773   45.731  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 277  SER B CB  1 
ATOM   4926  O OG  . SER B 2 288 ? 50.538  7.987   45.929  1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 277  SER B OG  1 
ATOM   4927  N N   . PHE B 2 289 ? 51.831  10.456  46.650  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B N   1 
ATOM   4928  C CA  . PHE B 2 289 ? 53.077  11.152  46.359  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CA  1 
ATOM   4929  C C   . PHE B 2 289 ? 53.911  10.384  45.346  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B C   1 
ATOM   4930  O O   . PHE B 2 289 ? 53.539  9.295   44.909  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B O   1 
ATOM   4931  C CB  . PHE B 2 289 ? 53.901  11.340  47.633  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CB  1 
ATOM   4932  C CG  . PHE B 2 289 ? 53.392  12.421  48.537  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CG  1 
ATOM   4933  C CD1 . PHE B 2 289 ? 53.591  13.753  48.221  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CD1 1 
ATOM   4934  C CD2 . PHE B 2 289 ? 52.738  12.107  49.716  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CD2 1 
ATOM   4935  C CE1 . PHE B 2 289 ? 53.136  14.751  49.054  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CE1 1 
ATOM   4936  C CE2 . PHE B 2 289 ? 52.279  13.101  50.553  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CE2 1 
ATOM   4937  C CZ  . PHE B 2 289 ? 52.478  14.425  50.221  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CZ  1 
ATOM   4938  N N   . SER B 2 290 ? 55.053  10.956  44.989  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 279  SER B N   1 
ATOM   4939  C CA  . SER B 2 290 ? 55.997  10.280  44.115  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 279  SER B CA  1 
ATOM   4940  C C   . SER B 2 290 ? 57.146  9.721   44.946  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 279  SER B C   1 
ATOM   4941  O O   . SER B 2 290 ? 57.200  9.929   46.159  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 279  SER B O   1 
ATOM   4942  C CB  . SER B 2 290 ? 56.511  11.238  43.042  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 279  SER B CB  1 
ATOM   4943  O OG  . SER B 2 290 ? 56.679  12.545  43.566  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 279  SER B OG  1 
ATOM   4944  N N   . LYS B 2 291 ? 58.068  9.023   44.294  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B N   1 
ATOM   4945  C CA  . LYS B 2 291 ? 59.132  8.330   45.007  1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CA  1 
ATOM   4946  C C   . LYS B 2 291 ? 59.802  9.272   46.003  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B C   1 
ATOM   4947  O O   . LYS B 2 291 ? 59.914  8.960   47.189  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B O   1 
ATOM   4948  C CB  . LYS B 2 291 ? 60.163  7.777   44.020  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CB  1 
ATOM   4949  C CG  . LYS B 2 291 ? 61.080  6.704   44.592  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CG  1 
ATOM   4950  C CD  . LYS B 2 291 ? 60.339  5.390   44.783  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CD  1 
ATOM   4951  C CE  . LYS B 2 291 ? 61.287  4.280   45.204  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CE  1 
ATOM   4952  N NZ  . LYS B 2 291 ? 61.919  4.568   46.519  1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 280  LYS B NZ  1 
ATOM   4953  N N   . SER B 2 292 ? 60.230  10.433  45.516  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 281  SER B N   1 
ATOM   4954  C CA  . SER B 2 292 ? 60.927  11.403  46.352  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 281  SER B CA  1 
ATOM   4955  C C   . SER B 2 292 ? 59.972  12.123  47.299  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 281  SER B C   1 
ATOM   4956  O O   . SER B 2 292 ? 60.362  12.536  48.391  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 281  SER B O   1 
ATOM   4957  C CB  . SER B 2 292 ? 61.665  12.424  45.485  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 281  SER B CB  1 
ATOM   4958  O OG  . SER B 2 292 ? 60.751  13.267  44.807  1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 281  SER B OG  1 
ATOM   4959  N N   . GLY B 2 293 ? 58.722  12.272  46.877  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 282  GLY B N   1 
ATOM   4960  C CA  . GLY B 2 293 ? 57.736  12.983  47.669  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 282  GLY B CA  1 
ATOM   4961  C C   . GLY B 2 293 ? 57.650  14.445  47.277  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 282  GLY B C   1 
ATOM   4962  O O   . GLY B 2 293 ? 57.009  15.247  47.956  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 282  GLY B O   1 
ATOM   4963  N N   . ARG B 2 294 ? 58.297  14.792  46.171  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B N   1 
ATOM   4964  C CA  . ARG B 2 294 ? 58.289  16.164  45.685  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CA  1 
ATOM   4965  C C   . ARG B 2 294 ? 56.967  16.481  45.006  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B C   1 
ATOM   4966  O O   . ARG B 2 294 ? 56.479  17.606  45.068  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B O   1 
ATOM   4967  C CB  . ARG B 2 294 ? 59.442  16.396  44.709  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CB  1 
ATOM   4968  C CG  . ARG B 2 294 ? 59.540  17.824  44.206  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CG  1 
ATOM   4969  C CD  . ARG B 2 294 ? 59.834  18.784  45.347  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CD  1 
ATOM   4970  N NE  . ARG B 2 294 ? 59.631  20.173  44.952  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B NE  1 
ATOM   4971  C CZ  . ARG B 2 294 ? 60.503  20.879  44.243  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CZ  1 
ATOM   4972  N NH1 . ARG B 2 294 ? 61.639  20.324  43.849  1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B NH1 1 
ATOM   4973  N NH2 . ARG B 2 294 ? 60.237  22.138  43.925  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 283  ARG B NH2 1 
ATOM   4974  N N   . LEU B 2 295 ? 56.390  15.479  44.355  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B N   1 
ATOM   4975  C CA  . LEU B 2 295 ? 55.120  15.654  43.665  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CA  1 
ATOM   4976  C C   . LEU B 2 295 ? 53.961  15.106  44.484  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B C   1 
ATOM   4977  O O   . LEU B 2 295 ? 54.066  14.031  45.078  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B O   1 
ATOM   4978  C CB  . LEU B 2 295 ? 55.151  14.955  42.306  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CB  1 
ATOM   4979  C CG  . LEU B 2 295 ? 56.079  15.542  41.246  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CG  1 
ATOM   4980  C CD1 . LEU B 2 295 ? 55.894  14.804  39.935  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CD1 1 
ATOM   4981  C CD2 . LEU B 2 295 ? 55.799  17.018  41.068  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CD2 1 
ATOM   4982  N N   . LEU B 2 296 ? 52.852  15.841  44.507  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B N   1 
ATOM   4983  C CA  . LEU B 2 296 ? 51.643  15.347  45.161  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CA  1 
ATOM   4984  C C   . LEU B 2 296 ? 50.499  15.231  44.166  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B C   1 
ATOM   4985  O O   . LEU B 2 296 ? 49.979  16.236  43.688  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B O   1 
ATOM   4986  C CB  . LEU B 2 296 ? 51.230  16.252  46.319  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CB  1 
ATOM   4987  C CG  . LEU B 2 296 ? 49.962  15.779  47.028  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CG  1 
ATOM   4988  C CD1 . LEU B 2 296 ? 50.165  14.364  47.541  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CD1 1 
ATOM   4989  C CD2 . LEU B 2 296 ? 49.570  16.723  48.155  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CD2 1 
ATOM   4990  N N   . LEU B 2 297 ? 50.096  13.998  43.877  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B N   1 
ATOM   4991  C CA  . LEU B 2 297 ? 49.078  13.739  42.868  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CA  1 
ATOM   4992  C C   . LEU B 2 297 ? 47.694  13.601  43.494  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B C   1 
ATOM   4993  O O   . LEU B 2 297 ? 47.531  12.944  44.522  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B O   1 
ATOM   4994  C CB  . LEU B 2 297 ? 49.428  12.474  42.083  1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CB  1 
ATOM   4995  C CG  . LEU B 2 297 ? 50.904  12.356  41.705  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CG  1 
ATOM   4996  C CD1 . LEU B 2 297 ? 51.141  11.162  40.799  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CD1 1 
ATOM   4997  C CD2 . LEU B 2 297 ? 51.366  13.633  41.038  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CD2 1 
ATOM   4998  N N   . ALA B 2 298 ? 46.699  14.230  42.877  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 287  ALA B N   1 
ATOM   4999  C CA  . ALA B 2 298 ? 45.334  14.156  43.377  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 287  ALA B CA  1 
ATOM   5000  C C   . ALA B 2 298 ? 44.334  14.046  42.237  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 287  ALA B C   1 
ATOM   5001  O O   . ALA B 2 298 ? 44.386  14.823  41.289  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 287  ALA B O   1 
ATOM   5002  C CB  . ALA B 2 298 ? 45.019  15.373  44.234  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 287  ALA B CB  1 
ATOM   5003  N N   . GLY B 2 299 ? 43.430  13.075  42.331  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B N   1 
ATOM   5004  C CA  . GLY B 2 299 ? 42.322  12.971  41.399  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B CA  1 
ATOM   5005  C C   . GLY B 2 299 ? 41.157  13.828  41.853  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B C   1 
ATOM   5006  O O   . GLY B 2 299 ? 40.916  13.959  43.050  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B O   1 
ATOM   5007  N N   . TYR B 2 300 ? 40.424  14.402  40.903  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B N   1 
ATOM   5008  C CA  . TYR B 2 300 ? 39.307  15.285  41.227  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CA  1 
ATOM   5009  C C   . TYR B 2 300 ? 38.011  14.807  40.576  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B C   1 
ATOM   5010  O O   . TYR B 2 300 ? 38.035  14.037  39.616  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B O   1 
ATOM   5011  C CB  . TYR B 2 300 ? 39.606  16.713  40.763  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CB  1 
ATOM   5012  C CG  . TYR B 2 300 ? 40.727  17.416  41.499  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CG  1 
ATOM   5013  C CD1 . TYR B 2 300 ? 42.059  17.066  41.293  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CD1 1 
ATOM   5014  C CD2 . TYR B 2 300 ? 40.453  18.454  42.377  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CD2 1 
ATOM   5015  C CE1 . TYR B 2 300 ? 43.084  17.721  41.960  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CE1 1 
ATOM   5016  C CE2 . TYR B 2 300 ? 41.468  19.114  43.046  1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CE2 1 
ATOM   5017  C CZ  . TYR B 2 300 ? 42.781  18.745  42.835  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CZ  1 
ATOM   5018  O OH  . TYR B 2 300 ? 43.789  19.403  43.503  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B OH  1 
ATOM   5019  N N   . ASP B 2 301 ? 36.882  15.277  41.097  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B N   1 
ATOM   5020  C CA  . ASP B 2 301 ? 35.586  14.972  40.504  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B CA  1 
ATOM   5021  C C   . ASP B 2 301 ? 35.498  15.520  39.085  1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B C   1 
ATOM   5022  O O   . ASP B 2 301 ? 34.631  15.117  38.317  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B O   1 
ATOM   5023  C CB  . ASP B 2 301 ? 34.458  15.565  41.353  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B CB  1 
ATOM   5024  C CG  . ASP B 2 301 ? 34.373  14.939  42.730  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B CG  1 
ATOM   5025  O OD1 . ASP B 2 301 ? 34.615  13.720  42.838  1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B OD1 1 
ATOM   5026  O OD2 . ASP B 2 301 ? 34.066  15.663  43.702  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B OD2 1 
ATOM   5027  N N   . ASP B 2 302 ? 36.402  16.437  38.748  1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B N   1 
ATOM   5028  C CA  . ASP B 2 302 ? 36.385  17.124  37.454  1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B CA  1 
ATOM   5029  C C   . ASP B 2 302 ? 36.788  16.216  36.292  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B C   1 
ATOM   5030  O O   . ASP B 2 302 ? 36.712  16.616  35.130  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B O   1 
ATOM   5031  C CB  . ASP B 2 302 ? 37.269  18.379  37.495  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B CB  1 
ATOM   5032  C CG  . ASP B 2 302 ? 38.744  18.051  37.591  1.00 81.15  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B CG  1 
ATOM   5033  O OD1 . ASP B 2 302 ? 39.567  18.966  37.377  1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B OD1 1 
ATOM   5034  O OD2 . ASP B 2 302 ? 39.087  16.877  37.868  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B OD2 1 
ATOM   5035  N N   . PHE B 2 303 ? 37.206  14.997  36.625  1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B N   1 
ATOM   5036  C CA  . PHE B 2 303 ? 37.663  14.001  35.647  1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CA  1 
ATOM   5037  C C   . PHE B 2 303 ? 39.151  14.141  35.317  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B C   1 
ATOM   5038  O O   . PHE B 2 303 ? 39.739  13.267  34.673  1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B O   1 
ATOM   5039  C CB  . PHE B 2 303 ? 36.855  14.071  34.342  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CB  1 
ATOM   5040  C CG  . PHE B 2 303 ? 35.371  13.993  34.536  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CG  1 
ATOM   5041  C CD1 . PHE B 2 303 ? 34.834  13.726  35.778  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CD1 1 
ATOM   5042  C CD2 . PHE B 2 303 ? 34.513  14.188  33.471  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CD2 1 
ATOM   5043  C CE1 . PHE B 2 303 ? 33.475  13.654  35.954  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CE1 1 
ATOM   5044  C CE2 . PHE B 2 303 ? 33.151  14.117  33.644  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CE2 1 
ATOM   5045  C CZ  . PHE B 2 303 ? 32.632  13.848  34.887  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CZ  1 
ATOM   5046  N N   . ASN B 2 304 ? 39.761  15.234  35.762  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B N   1 
ATOM   5047  C CA  . ASN B 2 304 ? 41.179  15.448  35.516  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B CA  1 
ATOM   5048  C C   . ASN B 2 304 ? 41.992  14.908  36.679  1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B C   1 
ATOM   5049  O O   . ASN B 2 304 ? 41.428  14.452  37.675  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B O   1 
ATOM   5050  C CB  . ASN B 2 304 ? 41.473  16.937  35.329  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B CB  1 
ATOM   5051  C CG  . ASN B 2 304 ? 40.747  17.530  34.138  1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B CG  1 
ATOM   5052  O OD1 . ASN B 2 304 ? 41.192  17.399  32.997  1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B OD1 1 
ATOM   5053  N ND2 . ASN B 2 304 ? 39.627  18.197  34.397  1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 293  ASN B ND2 1 
ATOM   5054  N N   . CYS B 2 305 ? 43.315  14.954  36.564  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 294  CYS B N   1 
ATOM   5055  C CA  . CYS B 2 305 ? 44.139  14.604  37.717  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 294  CYS B CA  1 
ATOM   5056  C C   . CYS B 2 305 ? 45.268  15.610  37.930  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 294  CYS B C   1 
ATOM   5057  O O   . CYS B 2 305 ? 46.192  15.675  37.139  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 294  CYS B O   1 
ATOM   5058  C CB  . CYS B 2 305 ? 44.697  13.190  37.543  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 294  CYS B CB  1 
ATOM   5059  S SG  . CYS B 2 305 ? 45.551  12.522  38.983  1.00 86.57  ? ? ? ? ? ? 294  CYS B SG  1 
ATOM   5060  N N   . ASN B 2 306 ? 45.227  16.363  39.023  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B N   1 
ATOM   5061  C CA  . ASN B 2 306 ? 46.232  17.401  39.243  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B CA  1 
ATOM   5062  C C   . ASN B 2 306 ? 47.511  16.909  39.912  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B C   1 
ATOM   5063  O O   . ASN B 2 306 ? 47.478  16.236  40.941  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B O   1 
ATOM   5064  C CB  . ASN B 2 306 ? 45.645  18.583  40.013  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B CB  1 
ATOM   5065  C CG  . ASN B 2 306 ? 44.622  19.353  39.205  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B CG  1 
ATOM   5066  O OD1 . ASN B 2 306 ? 44.227  18.933  38.118  1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B OD1 1 
ATOM   5067  N ND2 . ASN B 2 306 ? 44.184  20.485  39.735  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 295  ASN B ND2 1 
ATOM   5068  N N   . VAL B 2 307 ? 48.635  17.258  39.296  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B N   1 
ATOM   5069  C CA  . VAL B 2 307 ? 49.962  16.959  39.810  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CA  1 
ATOM   5070  C C   . VAL B 2 307 ? 50.546  18.222  40.423  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B C   1 
ATOM   5071  O O   . VAL B 2 307 ? 50.860  19.179  39.705  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B O   1 
ATOM   5072  C CB  . VAL B 2 307 ? 50.897  16.485  38.680  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CB  1 
ATOM   5073  C CG1 . VAL B 2 307 ? 52.329  16.351  39.189  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CG1 1 
ATOM   5074  C CG2 . VAL B 2 307 ? 50.401  15.173  38.094  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CG2 1 
ATOM   5075  N N   . TRP B 2 308 ? 50.683  18.218  41.748  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B N   1 
ATOM   5076  C CA  . TRP B 2 308 ? 51.164  19.382  42.485  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CA  1 
ATOM   5077  C C   . TRP B 2 308 ? 52.628  19.254  42.886  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B C   1 
ATOM   5078  O O   . TRP B 2 308 ? 53.235  18.187  42.760  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B O   1 
ATOM   5079  C CB  . TRP B 2 308 ? 50.350  19.566  43.770  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CB  1 
ATOM   5080  C CG  . TRP B 2 308 ? 48.889  19.743  43.570  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CG  1 
ATOM   5081  C CD1 . TRP B 2 308 ? 47.955  18.759  43.454  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CD1 1 
ATOM   5082  C CD2 . TRP B 2 308 ? 48.180  20.984  43.480  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CD2 1 
ATOM   5083  N NE1 . TRP B 2 308 ? 46.707  19.309  43.287  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B NE1 1 
ATOM   5084  C CE2 . TRP B 2 308 ? 46.820  20.674  43.299  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CE2 1 
ATOM   5085  C CE3 . TRP B 2 308 ? 48.566  22.325  43.529  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CE3 1 
ATOM   5086  C CZ2 . TRP B 2 308 ? 45.843  21.655  43.168  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CZ2 1 
ATOM   5087  C CZ3 . TRP B 2 308 ? 47.595  23.298  43.399  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CZ3 1 
ATOM   5088  C CH2 . TRP B 2 308 ? 46.249  22.958  43.221  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CH2 1 
ATOM   5089  N N   . ASP B 2 309 ? 53.158  20.337  43.447  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B N   1 
ATOM   5090  C CA  . ASP B 2 309 ? 54.515  20.370  43.968  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CA  1 
ATOM   5091  C C   . ASP B 2 309 ? 54.438  20.376  45.489  1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B C   1 
ATOM   5092  O O   . ASP B 2 309 ? 54.069  21.380  46.095  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B O   1 
ATOM   5093  C CB  . ASP B 2 309 ? 55.221  21.631  43.472  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CB  1 
ATOM   5094  C CG  . ASP B 2 309 ? 56.667  21.702  43.904  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CG  1 
ATOM   5095  O OD1 . ASP B 2 309 ? 56.976  21.247  45.024  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B OD1 1 
ATOM   5096  O OD2 . ASP B 2 309 ? 57.493  22.216  43.117  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 298  ASP B OD2 1 
ATOM   5097  N N   . ALA B 2 310 ? 54.807  19.256  46.099  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B N   1 
ATOM   5098  C CA  . ALA B 2 310 ? 54.600  19.049  47.528  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B CA  1 
ATOM   5099  C C   . ALA B 2 310 ? 55.333  20.092  48.365  1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B C   1 
ATOM   5100  O O   . ALA B 2 310 ? 55.097  20.214  49.568  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B O   1 
ATOM   5101  C CB  . ALA B 2 310 ? 55.028  17.642  47.924  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 299  ALA B CB  1 
ATOM   5102  N N   . LEU B 2 311 ? 56.225  20.839  47.721  1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B N   1 
ATOM   5103  C CA  . LEU B 2 311 ? 57.005  21.868  48.401  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CA  1 
ATOM   5104  C C   . LEU B 2 311 ? 56.515  23.274  48.067  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B C   1 
ATOM   5105  O O   . LEU B 2 311 ? 56.084  24.013  48.949  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B O   1 
ATOM   5106  C CB  . LEU B 2 311 ? 58.494  21.728  48.075  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CB  1 
ATOM   5107  C CG  . LEU B 2 311 ? 59.147  20.418  48.516  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CG  1 
ATOM   5108  C CD1 . LEU B 2 311 ? 60.646  20.481  48.295  1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CD1 1 
ATOM   5109  C CD2 . LEU B 2 311 ? 58.829  20.127  49.974  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CD2 1 
ATOM   5110  N N   . LYS B 2 312 ? 56.590  23.642  46.793  1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B N   1 
ATOM   5111  C CA  . LYS B 2 312 ? 56.272  25.004  46.374  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CA  1 
ATOM   5112  C C   . LYS B 2 312 ? 54.775  25.339  46.359  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B C   1 
ATOM   5113  O O   . LYS B 2 312 ? 54.405  26.513  46.376  1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B O   1 
ATOM   5114  C CB  . LYS B 2 312 ? 56.904  25.305  45.014  1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CB  1 
ATOM   5115  C CG  . LYS B 2 312 ? 58.405  25.073  44.977  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CG  1 
ATOM   5116  C CD  . LYS B 2 312 ? 59.133  26.254  44.361  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CD  1 
ATOM   5117  C CE  . LYS B 2 312 ? 58.859  27.529  45.142  1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CE  1 
ATOM   5118  N NZ  . LYS B 2 312 ? 59.619  28.683  44.590  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 301  LYS B NZ  1 
ATOM   5119  N N   . ALA B 2 313 ? 53.925  24.314  46.334  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 302  ALA B N   1 
ATOM   5120  C CA  . ALA B 2 313 ? 52.470  24.500  46.372  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 302  ALA B CA  1 
ATOM   5121  C C   . ALA B 2 313 ? 51.832  24.746  45.009  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 302  ALA B C   1 
ATOM   5122  O O   . ALA B 2 313 ? 50.613  24.878  44.909  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 302  ALA B O   1 
ATOM   5123  C CB  . ALA B 2 313 ? 52.083  25.614  47.341  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 302  ALA B CB  1 
ATOM   5124  N N   . ASP B 2 314 ? 52.649  24.817  43.966  1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B N   1 
ATOM   5125  C CA  . ASP B 2 314 ? 52.137  25.066  42.623  1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CA  1 
ATOM   5126  C C   . ASP B 2 314 ? 51.856  23.751  41.912  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B C   1 
ATOM   5127  O O   . ASP B 2 314 ? 52.555  22.760  42.132  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B O   1 
ATOM   5128  C CB  . ASP B 2 314 ? 53.133  25.895  41.812  1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CB  1 
ATOM   5129  C CG  . ASP B 2 314 ? 53.440  27.230  42.457  1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CG  1 
ATOM   5130  O OD1 . ASP B 2 314 ? 54.595  27.689  42.343  1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B OD1 1 
ATOM   5131  O OD2 . ASP B 2 314 ? 52.528  27.818  43.079  1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 303  ASP B OD2 1 
ATOM   5132  N N   . ARG B 2 315 ? 50.815  23.731  41.083  1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B N   1 
ATOM   5133  C CA  . ARG B 2 315 ? 50.518  22.536  40.304  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CA  1 
ATOM   5134  C C   . ARG B 2 315 ? 51.589  22.361  39.234  1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B C   1 
ATOM   5135  O O   . ARG B 2 315 ? 51.803  23.240  38.399  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B O   1 
ATOM   5136  C CB  . ARG B 2 315 ? 49.135  22.625  39.654  1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CB  1 
ATOM   5137  C CG  . ARG B 2 315 ? 49.085  23.501  38.409  1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CG  1 
ATOM   5138  C CD  . ARG B 2 315 ? 48.018  23.031  37.433  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CD  1 
ATOM   5139  N NE  . ARG B 2 315 ? 46.685  23.491  37.806  1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B NE  1 
ATOM   5140  C CZ  . ARG B 2 315 ? 45.564  23.055  37.242  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CZ  1 
ATOM   5141  N NH1 . ARG B 2 315 ? 45.615  22.139  36.285  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B NH1 1 
ATOM   5142  N NH2 . ARG B 2 315 ? 44.391  23.530  37.637  1.00 79.78  ? ? ? ? ? ? 304  ARG B NH2 1 
ATOM   5143  N N   . ALA B 2 316 ? 52.260  21.217  39.258  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B N   1 
ATOM   5144  C CA  . ALA B 2 316 ? 53.323  20.952  38.301  1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B CA  1 
ATOM   5145  C C   . ALA B 2 316 ? 52.731  20.625  36.939  1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B C   1 
ATOM   5146  O O   . ALA B 2 316 ? 53.232  21.072  35.907  1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B O   1 
ATOM   5147  C CB  . ALA B 2 316 ? 54.211  19.818  38.788  1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B CB  1 
ATOM   5148  N N   . GLY B 2 317 ? 51.656  19.845  36.941  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 306  GLY B N   1 
ATOM   5149  C CA  . GLY B 2 317 ? 51.016  19.455  35.699  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 306  GLY B CA  1 
ATOM   5150  C C   . GLY B 2 317 ? 49.644  18.864  35.936  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 306  GLY B C   1 
ATOM   5151  O O   . GLY B 2 317 ? 49.129  18.925  37.043  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 306  GLY B O   1 
ATOM   5152  N N   . VAL B 2 318 ? 49.047  18.302  34.890  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B N   1 
ATOM   5153  C CA  . VAL B 2 318 ? 47.738  17.672  35.004  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CA  1 
ATOM   5154  C C   . VAL B 2 318 ? 47.654  16.451  34.099  1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B C   1 
ATOM   5155  O O   . VAL B 2 318 ? 48.448  16.291  33.174  1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B O   1 
ATOM   5156  C CB  . VAL B 2 318 ? 46.596  18.648  34.634  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CB  1 
ATOM   5157  C CG1 . VAL B 2 318 ? 46.487  18.789  33.127  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CG1 1 
ATOM   5158  C CG2 . VAL B 2 318 ? 45.271  18.169  35.205  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CG2 1 
ATOM   5159  N N   . LEU B 2 319 ? 46.683  15.592  34.377  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B N   1 
ATOM   5160  C CA  . LEU B 2 319 ? 46.419  14.423  33.566  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CA  1 
ATOM   5161  C C   . LEU B 2 319 ? 45.051  14.579  32.940  1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B C   1 
ATOM   5162  O O   . LEU B 2 319 ? 44.029  14.631  33.649  1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B O   1 
ATOM   5163  C CB  . LEU B 2 319 ? 46.466  13.146  34.405  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CB  1 
ATOM   5164  C CG  . LEU B 2 319 ? 47.706  12.950  35.280  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CG  1 
ATOM   5165  C CD1 . LEU B 2 319 ? 47.700  11.566  35.901  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CD1 1 
ATOM   5166  C CD2 . LEU B 2 319 ? 48.975  13.165  34.478  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CD2 1 
ATOM   5167  N N   . ALA B 2 320 ? 45.060  14.651  31.609  1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 309  ALA B N   1 
ATOM   5168  C CA  . ALA B 2 320 ? 43.859  14.677  30.782  1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 309  ALA B CA  1 
ATOM   5169  C C   . ALA B 2 320 ? 43.386  13.262  31.005  1.00 74.53  ? ? ? ? ? ? 309  ALA B C   1 
ATOM   5170  O O   . ALA B 2 320 ? 43.984  12.549  31.789  1.00 84.52  ? ? ? ? ? ? 309  ALA B O   1 
ATOM   5171  C CB  . ALA B 2 320 ? 44.223  14.878  29.323  1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 309  ALA B CB  1 
ATOM   5172  N N   . GLY B 2 321 ? 42.300  12.816  30.391  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B N   1 
ATOM   5173  C CA  . GLY B 2 321 ? 41.852  11.503  30.810  1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B CA  1 
ATOM   5174  C C   . GLY B 2 321 ? 40.397  11.112  30.730  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B C   1 
ATOM   5175  O O   . GLY B 2 321 ? 39.635  11.551  29.869  1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B O   1 
ATOM   5176  N N   . HIS B 2 322 ? 40.041  10.247  31.671  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B N   1 
ATOM   5177  C CA  . HIS B 2 322 ? 38.728  9.640   31.776  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CA  1 
ATOM   5178  C C   . HIS B 2 322 ? 37.619  10.673  31.647  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B C   1 
ATOM   5179  O O   . HIS B 2 322 ? 37.745  11.801  32.123  1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B O   1 
ATOM   5180  C CB  . HIS B 2 322 ? 38.607  8.953   33.137  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CB  1 
ATOM   5181  C CG  . HIS B 2 322 ? 39.885  8.340   33.622  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CG  1 
ATOM   5182  N ND1 . HIS B 2 322 ? 40.092  6.978   33.653  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B ND1 1 
ATOM   5183  C CD2 . HIS B 2 322 ? 41.019  8.904   34.102  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CD2 1 
ATOM   5184  C CE1 . HIS B 2 322 ? 41.299  6.729   34.129  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CE1 1 
ATOM   5185  N NE2 . HIS B 2 322 ? 41.882  7.881   34.408  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 311  HIS B NE2 1 
ATOM   5186  N N   . ASP B 2 323 ? 36.544  10.281  30.968  1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B N   1 
ATOM   5187  C CA  . ASP B 2 323 ? 35.407  11.162  30.734  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B CA  1 
ATOM   5188  C C   . ASP B 2 323 ? 34.462  11.209  31.932  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B C   1 
ATOM   5189  O O   . ASP B 2 323 ? 33.457  11.919  31.913  1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B O   1 
ATOM   5190  C CB  . ASP B 2 323 ? 34.652  10.725  29.480  1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B CB  1 
ATOM   5191  C CG  . ASP B 2 323 ? 35.561  10.589  28.280  1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B CG  1 
ATOM   5192  O OD1 . ASP B 2 323 ? 36.503  11.401  28.150  1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B OD1 1 
ATOM   5193  O OD2 . ASP B 2 323 ? 35.340  9.662   27.473  1.00 114.20 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B OD2 1 
ATOM   5194  N N   . ASN B 2 324 ? 34.783  10.443  32.968  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B N   1 
ATOM   5195  C CA  . ASN B 2 324 ? 34.028  10.492  34.212  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CA  1 
ATOM   5196  C C   . ASN B 2 324 ? 34.972  10.750  35.375  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B C   1 
ATOM   5197  O O   . ASN B 2 324 ? 36.179  10.882  35.179  1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B O   1 
ATOM   5198  C CB  . ASN B 2 324 ? 33.253  9.193   34.426  1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CB  1 
ATOM   5199  C CG  . ASN B 2 324 ? 31.965  9.404   35.199  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CG  1 
ATOM   5200  O OD1 . ASN B 2 324 ? 31.959  10.021  36.263  1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B OD1 1 
ATOM   5201  N ND2 . ASN B 2 324 ? 30.862  8.901   34.658  1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B ND2 1 
ATOM   5202  N N   . ARG B 2 325 ? 34.431  10.828  36.585  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B N   1 
ATOM   5203  C CA  . ARG B 2 325 ? 35.245  11.177  37.742  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CA  1 
ATOM   5204  C C   . ARG B 2 325 ? 36.291  10.107  38.014  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B C   1 
ATOM   5205  O O   . ARG B 2 325 ? 36.005  8.914   37.922  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B O   1 
ATOM   5206  C CB  . ARG B 2 325 ? 34.373  11.396  38.978  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CB  1 
ATOM   5207  C CG  . ARG B 2 325 ? 33.656  10.154  39.451  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CG  1 
ATOM   5208  C CD  . ARG B 2 325 ? 32.764  10.462  40.640  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CD  1 
ATOM   5209  N NE  . ARG B 2 325 ? 33.522  10.819  41.834  1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NE  1 
ATOM   5210  C CZ  . ARG B 2 325 ? 32.964  11.157  42.991  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CZ  1 
ATOM   5211  N NH1 . ARG B 2 325 ? 31.644  11.185  43.104  1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NH1 1 
ATOM   5212  N NH2 . ARG B 2 325 ? 33.721  11.466  44.033  1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NH2 1 
ATOM   5213  N N   . VAL B 2 326 ? 37.505  10.540  38.343  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B N   1 
ATOM   5214  C CA  . VAL B 2 326 ? 38.566  9.609   38.694  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CA  1 
ATOM   5215  C C   . VAL B 2 326 ? 38.355  9.139   40.126  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B C   1 
ATOM   5216  O O   . VAL B 2 326 ? 38.344  9.936   41.064  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B O   1 
ATOM   5217  C CB  . VAL B 2 326 ? 39.955  10.252  38.565  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CB  1 
ATOM   5218  C CG1 . VAL B 2 326 ? 40.243  10.604  37.118  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CG1 1 
ATOM   5219  C CG2 . VAL B 2 326 ? 40.046  11.489  39.437  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CG2 1 
ATOM   5220  N N   . SER B 2 327 ? 38.162  7.836   40.283  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 316  SER B N   1 
ATOM   5221  C CA  . SER B 2 327 ? 37.871  7.260   41.583  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 316  SER B CA  1 
ATOM   5222  C C   . SER B 2 327 ? 39.131  7.042   42.400  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 316  SER B C   1 
ATOM   5223  O O   . SER B 2 327 ? 39.158  7.319   43.598  1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 316  SER B O   1 
ATOM   5224  C CB  . SER B 2 327 ? 37.137  5.934   41.410  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 316  SER B CB  1 
ATOM   5225  O OG  . SER B 2 327 ? 37.878  5.064   40.575  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 316  SER B OG  1 
ATOM   5226  N N   . CYS B 2 328 ? 40.176  6.544   41.747  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B N   1 
ATOM   5227  C CA  . CYS B 2 328 ? 41.359  6.089   42.473  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B CA  1 
ATOM   5228  C C   . CYS B 2 328 ? 42.673  6.469   41.804  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B C   1 
ATOM   5229  O O   . CYS B 2 328 ? 42.727  6.723   40.602  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B O   1 
ATOM   5230  C CB  . CYS B 2 328 ? 41.300  4.575   42.686  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B CB  1 
ATOM   5231  S SG  . CYS B 2 328 ? 40.944  3.637   41.188  1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B SG  1 
ATOM   5232  N N   . LEU B 2 329 ? 43.732  6.513   42.602  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B N   1 
ATOM   5233  C CA  . LEU B 2 329 ? 45.040  6.925   42.119  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CA  1 
ATOM   5234  C C   . LEU B 2 329 ? 46.118  6.226   42.937  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B C   1 
ATOM   5235  O O   . LEU B 2 329 ? 45.979  6.055   44.149  1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B O   1 
ATOM   5236  C CB  . LEU B 2 329 ? 45.171  8.443   42.252  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CB  1 
ATOM   5237  C CG  . LEU B 2 329 ? 46.163  9.234   41.405  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CG  1 
ATOM   5238  C CD1 . LEU B 2 329 ? 46.025  10.704  41.745  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CD1 1 
ATOM   5239  C CD2 . LEU B 2 329 ? 47.584  8.770   41.643  1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CD2 1 
ATOM   5240  N N   . GLY B 2 330 ? 47.198  5.833   42.275  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 319  GLY B N   1 
ATOM   5241  C CA  . GLY B 2 330 ? 48.306  5.188   42.948  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 319  GLY B CA  1 
ATOM   5242  C C   . GLY B 2 330 ? 49.617  5.381   42.215  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 319  GLY B C   1 
ATOM   5243  O O   . GLY B 2 330 ? 49.642  5.630   41.012  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 319  GLY B O   1 
ATOM   5244  N N   . VAL B 2 331 ? 50.714  5.269   42.950  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B N   1 
ATOM   5245  C CA  . VAL B 2 331 ? 52.037  5.338   42.352  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CA  1 
ATOM   5246  C C   . VAL B 2 331 ? 52.816  4.084   42.724  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B C   1 
ATOM   5247  O O   . VAL B 2 331 ? 52.856  3.693   43.889  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B O   1 
ATOM   5248  C CB  . VAL B 2 331 ? 52.811  6.589   42.817  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CB  1 
ATOM   5249  C CG1 . VAL B 2 331 ? 54.250  6.516   42.356  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CG1 1 
ATOM   5250  C CG2 . VAL B 2 331 ? 52.149  7.856   42.297  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CG2 1 
ATOM   5251  N N   . THR B 2 332 ? 53.437  3.462   41.729  1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 321  THR B N   1 
ATOM   5252  C CA  . THR B 2 332 ? 54.166  2.220   41.935  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 321  THR B CA  1 
ATOM   5253  C C   . THR B 2 332 ? 55.204  2.400   43.029  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 321  THR B C   1 
ATOM   5254  O O   . THR B 2 332 ? 55.748  3.489   43.200  1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 321  THR B O   1 
ATOM   5255  C CB  . THR B 2 332 ? 54.892  1.792   40.656  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 321  THR B CB  1 
ATOM   5256  O OG1 . THR B 2 332 ? 55.809  2.823   40.270  1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 321  THR B OG1 1 
ATOM   5257  C CG2 . THR B 2 332 ? 53.895  1.557   39.530  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 321  THR B CG2 1 
ATOM   5258  N N   . ASP B 2 333 ? 55.463  1.328   43.772  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B N   1 
ATOM   5259  C CA  . ASP B 2 333 ? 56.422  1.353   44.875  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B CA  1 
ATOM   5260  C C   . ASP B 2 333 ? 57.807  1.807   44.426  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B C   1 
ATOM   5261  O O   . ASP B 2 333 ? 58.562  2.386   45.207  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B O   1 
ATOM   5262  C CB  . ASP B 2 333 ? 56.514  -0.024  45.536  1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B CB  1 
ATOM   5263  C CG  . ASP B 2 333 ? 55.224  -0.430  46.226  1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B CG  1 
ATOM   5264  O OD1 . ASP B 2 333 ? 54.148  0.069   45.834  1.00 98.80  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B OD1 1 
ATOM   5265  O OD2 . ASP B 2 333 ? 55.286  -1.254  47.163  1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 322  ASP B OD2 1 
ATOM   5266  N N   . ASP B 2 334 ? 58.135  1.532   43.167  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B N   1 
ATOM   5267  C CA  . ASP B 2 334 ? 59.400  1.962   42.585  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B CA  1 
ATOM   5268  C C   . ASP B 2 334 ? 59.250  3.321   41.909  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B C   1 
ATOM   5269  O O   . ASP B 2 334 ? 60.158  3.787   41.223  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B O   1 
ATOM   5270  C CB  . ASP B 2 334 ? 59.919  0.931   41.585  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B CB  1 
ATOM   5271  C CG  . ASP B 2 334 ? 59.175  0.974   40.274  1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B CG  1 
ATOM   5272  O OD1 . ASP B 2 334 ? 57.992  1.367   40.281  1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B OD1 1 
ATOM   5273  O OD2 . ASP B 2 334 ? 59.774  0.621   39.238  1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 323  ASP B OD2 1 
ATOM   5274  N N   . GLY B 2 335 ? 58.079  3.927   42.071  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B N   1 
ATOM   5275  C CA  . GLY B 2 335 ? 57.834  5.274   41.588  1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B CA  1 
ATOM   5276  C C   . GLY B 2 335 ? 58.069  5.423   40.100  1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B C   1 
ATOM   5277  O O   . GLY B 2 335 ? 58.285  6.527   39.603  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 324  GLY B O   1 
ATOM   5278  N N   . MET B 2 336 ? 58.031  4.304   39.388  1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 325  MET B N   1 
ATOM   5279  C CA  . MET B 2 336 ? 58.253  4.308   37.949  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CA  1 
ATOM   5280  C C   . MET B 2 336 ? 56.985  4.637   37.160  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 325  MET B C   1 
ATOM   5281  O O   . MET B 2 336 ? 57.063  5.010   35.993  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 325  MET B O   1 
ATOM   5282  C CB  . MET B 2 336 ? 58.821  2.959   37.497  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CB  1 
ATOM   5283  C CG  . MET B 2 336 ? 59.250  2.915   36.042  1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CG  1 
ATOM   5284  S SD  . MET B 2 336 ? 60.520  4.137   35.674  1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 325  MET B SD  1 
ATOM   5285  C CE  . MET B 2 336 ? 61.889  3.512   36.648  1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CE  1 
ATOM   5286  N N   . ALA B 2 337 ? 55.823  4.512   37.795  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 326  ALA B N   1 
ATOM   5287  C CA  . ALA B 2 337 ? 54.560  4.719   37.089  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 326  ALA B CA  1 
ATOM   5288  C C   . ALA B 2 337 ? 53.406  5.183   37.979  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 326  ALA B C   1 
ATOM   5289  O O   . ALA B 2 337 ? 53.422  4.998   39.194  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 326  ALA B O   1 
ATOM   5290  C CB  . ALA B 2 337 ? 54.167  3.455   36.338  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 326  ALA B CB  1 
ATOM   5291  N N   . VAL B 2 338 ? 52.403  5.789   37.351  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B N   1 
ATOM   5292  C CA  . VAL B 2 338 ? 51.187  6.210   38.033  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CA  1 
ATOM   5293  C C   . VAL B 2 338 ? 49.993  5.483   37.424  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B C   1 
ATOM   5294  O O   . VAL B 2 338 ? 49.999  5.158   36.237  1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B O   1 
ATOM   5295  C CB  . VAL B 2 338 ? 50.963  7.726   37.890  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CB  1 
ATOM   5296  C CG1 . VAL B 2 338 ? 49.680  8.143   38.582  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CG1 1 
ATOM   5297  C CG2 . VAL B 2 338 ? 52.151  8.495   38.446  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CG2 1 
ATOM   5298  N N   . ALA B 2 339 ? 48.976  5.225   38.238  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 328  ALA B N   1 
ATOM   5299  C CA  . ALA B 2 339 ? 47.755  4.589   37.762  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 328  ALA B CA  1 
ATOM   5300  C C   . ALA B 2 339 ? 46.534  5.300   38.328  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 328  ALA B C   1 
ATOM   5301  O O   . ALA B 2 339 ? 46.510  5.673   39.497  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 328  ALA B O   1 
ATOM   5302  C CB  . ALA B 2 339 ? 47.739  3.121   38.142  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 328  ALA B CB  1 
ATOM   5303  N N   . THR B 2 340 ? 45.523  5.496   37.489  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 329  THR B N   1 
ATOM   5304  C CA  . THR B 2 340 ? 44.299  6.163   37.910  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 329  THR B CA  1 
ATOM   5305  C C   . THR B 2 340 ? 43.074  5.413   37.409  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 329  THR B C   1 
ATOM   5306  O O   . THR B 2 340 ? 42.916  5.199   36.206  1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 329  THR B O   1 
ATOM   5307  C CB  . THR B 2 340 ? 44.232  7.614   37.391  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 329  THR B CB  1 
ATOM   5308  O OG1 . THR B 2 340 ? 44.301  7.617   35.960  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 329  THR B OG1 1 
ATOM   5309  C CG2 . THR B 2 340 ? 45.377  8.447   37.956  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 329  THR B CG2 1 
ATOM   5310  N N   . GLY B 2 341 ? 42.225  4.990   38.340  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 330  GLY B N   1 
ATOM   5311  C CA  . GLY B 2 341 ? 40.929  4.441   37.991  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 330  GLY B CA  1 
ATOM   5312  C C   . GLY B 2 341 ? 39.844  5.499   38.043  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 330  GLY B C   1 
ATOM   5313  O O   . GLY B 2 341 ? 39.933  6.454   38.818  1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 330  GLY B O   1 
ATOM   5314  N N   . SER B 2 342 ? 38.799  5.305   37.247  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 331  SER B N   1 
ATOM   5315  C CA  . SER B 2 342 ? 37.717  6.276   37.148  1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 331  SER B CA  1 
ATOM   5316  C C   . SER B 2 342 ? 36.354  5.591   37.124  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 331  SER B C   1 
ATOM   5317  O O   . SER B 2 342 ? 36.259  4.370   37.240  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 331  SER B O   1 
ATOM   5318  C CB  . SER B 2 342 ? 37.894  7.125   35.892  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 331  SER B CB  1 
ATOM   5319  O OG  . SER B 2 342 ? 36.779  7.971   35.680  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 331  SER B OG  1 
ATOM   5320  N N   . TRP B 2 343 ? 35.301  6.384   36.963  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B N   1 
ATOM   5321  C CA  . TRP B 2 343 ? 33.948  5.850   36.900  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CA  1 
ATOM   5322  C C   . TRP B 2 343 ? 33.611  5.385   35.488  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B C   1 
ATOM   5323  O O   . TRP B 2 343 ? 32.501  4.929   35.224  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B O   1 
ATOM   5324  C CB  . TRP B 2 343 ? 32.931  6.888   37.387  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CB  1 
ATOM   5325  C CG  . TRP B 2 343 ? 32.804  6.916   38.876  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CG  1 
ATOM   5326  C CD1 . TRP B 2 343 ? 33.678  6.386   39.778  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CD1 1 
ATOM   5327  C CD2 . TRP B 2 343 ? 31.730  7.480   39.642  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CD2 1 
ATOM   5328  N NE1 . TRP B 2 343 ? 33.222  6.594   41.057  1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B NE1 1 
ATOM   5329  C CE2 . TRP B 2 343 ? 32.029  7.262   41.001  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CE2 1 
ATOM   5330  C CE3 . TRP B 2 343 ? 30.551  8.154   39.311  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CE3 1 
ATOM   5331  C CZ2 . TRP B 2 343 ? 31.192  7.692   42.027  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CZ2 1 
ATOM   5332  C CZ3 . TRP B 2 343 ? 29.720  8.581   40.335  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CZ3 1 
ATOM   5333  C CH2 . TRP B 2 343 ? 30.045  8.348   41.675  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CH2 1 
ATOM   5334  N N   . ASP B 2 344 ? 34.577  5.503   34.583  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B N   1 
ATOM   5335  C CA  . ASP B 2 344 ? 34.384  5.068   33.204  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B CA  1 
ATOM   5336  C C   . ASP B 2 344 ? 34.851  3.629   32.955  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B C   1 
ATOM   5337  O O   . ASP B 2 344 ? 34.864  3.165   31.813  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B O   1 
ATOM   5338  C CB  . ASP B 2 344 ? 35.055  6.033   32.226  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B CB  1 
ATOM   5339  C CG  . ASP B 2 344 ? 36.552  6.119   32.422  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B CG  1 
ATOM   5340  O OD1 . ASP B 2 344 ? 37.112  5.318   33.201  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B OD1 1 
ATOM   5341  O OD2 . ASP B 2 344 ? 37.174  6.986   31.777  1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B OD2 1 
ATOM   5342  N N   . SER B 2 345 ? 35.253  2.944   34.024  1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 334  SER B N   1 
ATOM   5343  C CA  . SER B 2 345 ? 35.647  1.534   33.959  1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 334  SER B CA  1 
ATOM   5344  C C   . SER B 2 345 ? 37.064  1.347   33.423  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 334  SER B C   1 
ATOM   5345  O O   . SER B 2 345 ? 37.568  0.223   33.334  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 334  SER B O   1 
ATOM   5346  C CB  . SER B 2 345 ? 34.653  0.717   33.129  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 334  SER B CB  1 
ATOM   5347  O OG  . SER B 2 345 ? 35.025  0.693   31.762  1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 334  SER B OG  1 
ATOM   5348  N N   . PHE B 2 346 ? 37.699  2.452   33.054  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B N   1 
ATOM   5349  C CA  . PHE B 2 346 ? 39.042  2.407   32.498  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CA  1 
ATOM   5350  C C   . PHE B 2 346 ? 40.116  2.767   33.520  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B C   1 
ATOM   5351  O O   . PHE B 2 346 ? 39.948  3.684   34.322  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B O   1 
ATOM   5352  C CB  . PHE B 2 346 ? 39.137  3.342   31.293  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CB  1 
ATOM   5353  C CG  . PHE B 2 346 ? 38.210  2.974   30.173  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CG  1 
ATOM   5354  C CD1 . PHE B 2 346 ? 37.857  1.654   29.958  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CD1 1 
ATOM   5355  C CD2 . PHE B 2 346 ? 37.684  3.947   29.342  1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CD2 1 
ATOM   5356  C CE1 . PHE B 2 346 ? 37.002  1.308   28.931  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CE1 1 
ATOM   5357  C CE2 . PHE B 2 346 ? 36.828  3.608   28.312  1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CE2 1 
ATOM   5358  C CZ  . PHE B 2 346 ? 36.487  2.286   28.107  1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CZ  1 
ATOM   5359  N N   . LEU B 2 347 ? 41.220  2.030   33.483  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B N   1 
ATOM   5360  C CA  . LEU B 2 347 ? 42.404  2.367   34.261  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CA  1 
ATOM   5361  C C   . LEU B 2 347 ? 43.442  2.978   33.335  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B C   1 
ATOM   5362  O O   . LEU B 2 347 ? 43.687  2.460   32.246  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B O   1 
ATOM   5363  C CB  . LEU B 2 347 ? 42.984  1.120   34.924  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CB  1 
ATOM   5364  C CG  . LEU B 2 347 ? 42.505  0.791   36.337  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CG  1 
ATOM   5365  C CD1 . LEU B 2 347 ? 42.914  -0.622  36.717  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CD1 1 
ATOM   5366  C CD2 . LEU B 2 347 ? 43.060  1.802   37.327  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CD2 1 
ATOM   5367  N N   . LYS B 2 348 ? 44.048  4.080   33.761  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B N   1 
ATOM   5368  C CA  . LYS B 2 348 ? 45.086  4.722   32.961  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CA  1 
ATOM   5369  C C   . LYS B 2 348 ? 46.421  4.708   33.693  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B C   1 
ATOM   5370  O O   . LYS B 2 348 ? 46.525  5.206   34.810  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B O   1 
ATOM   5371  C CB  . LYS B 2 348 ? 44.696  6.162   32.619  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CB  1 
ATOM   5372  C CG  . LYS B 2 348 ? 43.497  6.288   31.694  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CG  1 
ATOM   5373  C CD  . LYS B 2 348 ? 43.796  5.716   30.320  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CD  1 
ATOM   5374  C CE  . LYS B 2 348 ? 42.718  6.102   29.322  1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CE  1 
ATOM   5375  N NZ  . LYS B 2 348 ? 42.573  7.580   29.215  1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 337  LYS B NZ  1 
ATOM   5376  N N   . ILE B 2 349 ? 47.441  4.133   33.065  1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B N   1 
ATOM   5377  C CA  . ILE B 2 349 ? 48.784  4.146   33.634  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CA  1 
ATOM   5378  C C   . ILE B 2 349 ? 49.636  5.217   32.959  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B C   1 
ATOM   5379  O O   . ILE B 2 349 ? 49.689  5.294   31.735  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B O   1 
ATOM   5380  C CB  . ILE B 2 349 ? 49.465  2.779   33.505  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CB  1 
ATOM   5381  C CG1 . ILE B 2 349 ? 48.606  1.703   34.173  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CG1 1 
ATOM   5382  C CG2 . ILE B 2 349 ? 50.856  2.816   34.121  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CG2 1 
ATOM   5383  C CD1 . ILE B 2 349 ? 49.201  0.312   34.107  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CD1 1 
ATOM   5384  N N   . TRP B 2 350 ? 50.306  6.037   33.764  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B N   1 
ATOM   5385  C CA  . TRP B 2 350 ? 50.984  7.228   33.260  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CA  1 
ATOM   5386  C C   . TRP B 2 350 ? 52.480  7.229   33.552  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B C   1 
ATOM   5387  O O   . TRP B 2 350 ? 52.933  6.628   34.524  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B O   1 
ATOM   5388  C CB  . TRP B 2 350 ? 50.358  8.481   33.871  1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CB  1 
ATOM   5389  C CG  . TRP B 2 350 ? 48.866  8.473   33.857  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CG  1 
ATOM   5390  C CD1 . TRP B 2 350 ? 48.042  7.649   34.569  1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CD1 1 
ATOM   5391  C CD2 . TRP B 2 350 ? 48.014  9.339   33.106  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CD2 1 
ATOM   5392  N NE1 . TRP B 2 350 ? 46.728  7.944   34.299  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B NE1 1 
ATOM   5393  C CE2 . TRP B 2 350 ? 46.685  8.979   33.404  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CE2 1 
ATOM   5394  C CE3 . TRP B 2 350 ? 48.246  10.383  32.209  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CE3 1 
ATOM   5395  C CZ2 . TRP B 2 350 ? 45.597  9.626   32.837  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CZ2 1 
ATOM   5396  C CZ3 . TRP B 2 350 ? 47.166  11.023  31.649  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CZ3 1 
ATOM   5397  C CH2 . TRP B 2 350 ? 45.858  10.642  31.963  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CH2 1 
ATOM   5398  N N   . ASN B 2 351 ? 53.236  7.924   32.706  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B N   1 
ATOM   5399  C CA  . ASN B 2 351 ? 54.681  8.056   32.872  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B CA  1 
ATOM   5400  C C   . ASN B 2 351 ? 55.193  9.395   32.371  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B C   1 
ATOM   5401  O O   . ASN B 2 351 ? 56.303  9.810   32.707  1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B O   1 
ATOM   5402  C CB  . ASN B 2 351 ? 55.421  6.938   32.139  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B CB  1 
ATOM   5403  C CG  . ASN B 2 351 ? 55.773  5.787   33.046  1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B CG  1 
ATOM   5404  O OD1 . ASN B 2 351 ? 56.284  4.759   32.598  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B OD1 1 
ATOM   5405  N ND2 . ASN B 2 351 ? 55.497  5.948   34.334  1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B ND2 1 
ATOM   5406  O OXT . ASN B 2 351 ? 54.510  10.076  31.607  1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 340  ASN B OXT 1 
ATOM   5407  N N   . ASN C 3 5   ? 21.461  12.938  78.732  1.00 116.96 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G N   1 
ATOM   5408  C CA  . ASN C 3 5   ? 22.766  13.581  78.839  1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G CA  1 
ATOM   5409  C C   . ASN C 3 5   ? 23.806  12.691  79.514  1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G C   1 
ATOM   5410  O O   . ASN C 3 5   ? 25.009  12.878  79.331  1.00 147.88 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G O   1 
ATOM   5411  C CB  . ASN C 3 5   ? 22.656  14.910  79.592  1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G CB  1 
ATOM   5412  C CG  . ASN C 3 5   ? 21.726  15.894  78.910  1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G CG  1 
ATOM   5413  O OD1 . ASN C 3 5   ? 21.202  16.811  79.543  1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G OD1 1 
ATOM   5414  N ND2 . ASN C 3 5   ? 21.511  15.705  77.613  1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 5    ASN G ND2 1 
ATOM   5415  N N   . THR C 3 6   ? 23.335  11.728  80.300  1.00 149.98 ? ? ? ? ? ? 6    THR G N   1 
ATOM   5416  C CA  . THR C 3 6   ? 24.226  10.821  81.018  1.00 148.41 ? ? ? ? ? ? 6    THR G CA  1 
ATOM   5417  C C   . THR C 3 6   ? 25.012  9.926   80.063  1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 6    THR G C   1 
ATOM   5418  O O   . THR C 3 6   ? 26.130  9.511   80.367  1.00 126.45 ? ? ? ? ? ? 6    THR G O   1 
ATOM   5419  C CB  . THR C 3 6   ? 23.454  9.946   82.020  1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 6    THR G CB  1 
ATOM   5420  O OG1 . THR C 3 6   ? 22.470  9.172   81.323  1.00 161.63 ? ? ? ? ? ? 6    THR G OG1 1 
ATOM   5421  C CG2 . THR C 3 6   ? 22.766  10.813  83.063  1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 6    THR G CG2 1 
ATOM   5422  N N   . ALA C 3 7   ? 24.420  9.623   78.912  1.00 135.76 ? ? ? ? ? ? 7    ALA G N   1 
ATOM   5423  C CA  . ALA C 3 7   ? 25.125  8.880   77.878  1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 7    ALA G CA  1 
ATOM   5424  C C   . ALA C 3 7   ? 26.116  9.812   77.195  1.00 138.89 ? ? ? ? ? ? 7    ALA G C   1 
ATOM   5425  O O   . ALA C 3 7   ? 27.092  9.367   76.590  1.00 144.55 ? ? ? ? ? ? 7    ALA G O   1 
ATOM   5426  C CB  . ALA C 3 7   ? 24.145  8.308   76.871  1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 7    ALA G CB  1 
ATOM   5427  N N   . SER C 3 8   ? 25.849  11.111  77.299  1.00 136.96 ? ? ? ? ? ? 8    SER G N   1 
ATOM   5428  C CA  . SER C 3 8   ? 26.705  12.136  76.709  1.00 134.72 ? ? ? ? ? ? 8    SER G CA  1 
ATOM   5429  C C   . SER C 3 8   ? 27.941  12.440  77.556  1.00 138.04 ? ? ? ? ? ? 8    SER G C   1 
ATOM   5430  O O   . SER C 3 8   ? 28.993  12.785  77.021  1.00 134.93 ? ? ? ? ? ? 8    SER G O   1 
ATOM   5431  C CB  . SER C 3 8   ? 25.908  13.420  76.466  1.00 126.39 ? ? ? ? ? ? 8    SER G CB  1 
ATOM   5432  O OG  . SER C 3 8   ? 26.741  14.441  75.945  1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 8    SER G OG  1 
ATOM   5433  N N   . ILE C 3 9   ? 27.811  12.314  78.874  1.00 141.18 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G N   1 
ATOM   5434  C CA  . ILE C 3 9   ? 28.921  12.617  79.775  1.00 138.73 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CA  1 
ATOM   5435  C C   . ILE C 3 9   ? 30.078  11.642  79.593  1.00 141.08 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G C   1 
ATOM   5436  O O   . ILE C 3 9   ? 31.223  11.960  79.913  1.00 141.54 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G O   1 
ATOM   5437  C CB  . ILE C 3 9   ? 28.484  12.649  81.260  1.00 129.89 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CB  1 
ATOM   5438  C CG1 . ILE C 3 9   ? 28.078  11.255  81.748  1.00 130.44 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CG1 1 
ATOM   5439  C CG2 . ILE C 3 9   ? 27.357  13.649  81.464  1.00 124.16 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CG2 1 
ATOM   5440  C CD1 . ILE C 3 9   ? 29.232  10.403  82.244  1.00 127.92 ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CD1 1 
ATOM   5441  N N   . ALA C 3 10  ? 29.776  10.450  79.091  1.00 139.35 ? ? ? ? ? ? 10   ALA G N   1 
ATOM   5442  C CA  . ALA C 3 10  ? 30.819  9.484   78.786  1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 10   ALA G CA  1 
ATOM   5443  C C   . ALA C 3 10  ? 31.621  9.980   77.592  1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 10   ALA G C   1 
ATOM   5444  O O   . ALA C 3 10  ? 32.845  9.847   77.556  1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 10   ALA G O   1 
ATOM   5445  C CB  . ALA C 3 10  ? 30.217  8.116   78.498  1.00 124.92 ? ? ? ? ? ? 10   ALA G CB  1 
ATOM   5446  N N   . GLN C 3 11  ? 30.923  10.568  76.624  1.00 117.81 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G N   1 
ATOM   5447  C CA  . GLN C 3 11  ? 31.564  11.093  75.424  1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CA  1 
ATOM   5448  C C   . GLN C 3 11  ? 32.366  12.352  75.725  1.00 126.04 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G C   1 
ATOM   5449  O O   . GLN C 3 11  ? 33.474  12.525  75.223  1.00 133.46 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G O   1 
ATOM   5450  C CB  . GLN C 3 11  ? 30.526  11.381  74.338  1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CB  1 
ATOM   5451  C CG  . GLN C 3 11  ? 29.892  10.138  73.742  1.00 122.91 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CG  1 
ATOM   5452  C CD  . GLN C 3 11  ? 30.913  9.201   73.124  1.00 127.57 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CD  1 
ATOM   5453  O OE1 . GLN C 3 11  ? 31.355  8.242   73.756  1.00 127.04 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G OE1 1 
ATOM   5454  N NE2 . GLN C 3 11  ? 31.291  9.474   71.880  1.00 131.24 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G NE2 1 
ATOM   5455  N N   . ALA C 3 12  ? 31.798  13.230  76.545  1.00 120.93 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G N   1 
ATOM   5456  C CA  . ALA C 3 12  ? 32.480  14.457  76.935  1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G CA  1 
ATOM   5457  C C   . ALA C 3 12  ? 33.708  14.126  77.775  1.00 123.69 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G C   1 
ATOM   5458  O O   . ALA C 3 12  ? 34.786  14.677  77.562  1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G O   1 
ATOM   5459  C CB  . ALA C 3 12  ? 31.539  15.370  77.701  1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G CB  1 
ATOM   5460  N N   . ARG C 3 13  ? 33.536  13.220  78.729  1.00 116.36 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G N   1 
ATOM   5461  C CA  . ARG C 3 13  ? 34.639  12.771  79.569  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CA  1 
ATOM   5462  C C   . ARG C 3 13  ? 35.761  12.161  78.725  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G C   1 
ATOM   5463  O O   . ARG C 3 13  ? 36.911  12.598  78.800  1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G O   1 
ATOM   5464  C CB  . ARG C 3 13  ? 34.139  11.761  80.606  1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CB  1 
ATOM   5465  C CG  . ARG C 3 13  ? 35.211  11.225  81.546  1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CG  1 
ATOM   5466  C CD  . ARG C 3 13  ? 35.706  12.299  82.500  1.00 124.96 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CD  1 
ATOM   5467  N NE  . ARG C 3 13  ? 36.720  11.792  83.421  1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G NE  1 
ATOM   5468  C CZ  . ARG C 3 13  ? 37.331  12.533  84.340  1.00 135.22 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CZ  1 
ATOM   5469  N NH1 . ARG C 3 13  ? 37.032  13.819  84.463  1.00 131.72 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G NH1 1 
ATOM   5470  N NH2 . ARG C 3 13  ? 38.242  11.989  85.135  1.00 138.57 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G NH2 1 
ATOM   5471  N N   . LYS C 3 14  ? 35.419  11.160  77.916  1.00 115.06 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G N   1 
ATOM   5472  C CA  . LYS C 3 14  ? 36.408  10.464  77.096  1.00 113.57 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CA  1 
ATOM   5473  C C   . LYS C 3 14  ? 37.108  11.403  76.114  1.00 113.72 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G C   1 
ATOM   5474  O O   . LYS C 3 14  ? 38.313  11.288  75.885  1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G O   1 
ATOM   5475  C CB  . LYS C 3 14  ? 35.757  9.305   76.338  1.00 114.95 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CB  1 
ATOM   5476  C CG  . LYS C 3 14  ? 36.742  8.445   75.560  1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CG  1 
ATOM   5477  C CD  . LYS C 3 14  ? 36.022  7.496   74.617  1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CD  1 
ATOM   5478  C CE  . LYS C 3 14  ? 35.026  6.623   75.361  1.00 120.85 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CE  1 
ATOM   5479  N NZ  . LYS C 3 14  ? 34.273  5.735   74.433  1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G NZ  1 
ATOM   5480  N N   . LEU C 3 15  ? 36.346  12.326  75.534  1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G N   1 
ATOM   5481  C CA  . LEU C 3 15  ? 36.900  13.305  74.601  1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CA  1 
ATOM   5482  C C   . LEU C 3 15  ? 37.845  14.272  75.310  1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 15   LEU G C   1 
ATOM   5483  O O   . LEU C 3 15  ? 38.873  14.666  74.758  1.00 91.42  ? ? ? ? ? ? 15   LEU G O   1 
ATOM   5484  C CB  . LEU C 3 15  ? 35.784  14.078  73.889  1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CB  1 
ATOM   5485  C CG  . LEU C 3 15  ? 34.983  13.311  72.833  1.00 111.97 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CG  1 
ATOM   5486  C CD1 . LEU C 3 15  ? 33.849  14.168  72.296  1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CD1 1 
ATOM   5487  C CD2 . LEU C 3 15  ? 35.884  12.834  71.701  1.00 118.42 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CD2 1 
ATOM   5488  N N   . VAL C 3 16  ? 37.491  14.651  76.534  1.00 84.62  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G N   1 
ATOM   5489  C CA  . VAL C 3 16  ? 38.358  15.497  77.345  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CA  1 
ATOM   5490  C C   . VAL C 3 16  ? 39.639  14.747  77.690  1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G C   1 
ATOM   5491  O O   . VAL C 3 16  ? 40.704  15.346  77.826  1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G O   1 
ATOM   5492  C CB  . VAL C 3 16  ? 37.658  15.970  78.635  1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CB  1 
ATOM   5493  C CG1 . VAL C 3 16  ? 38.664  16.586  79.594  1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CG1 1 
ATOM   5494  C CG2 . VAL C 3 16  ? 36.558  16.966  78.304  1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CG2 1 
ATOM   5495  N N   . GLU C 3 17  ? 39.531  13.429  77.822  1.00 82.98  ? ? ? ? ? ? 17   GLU G N   1 
ATOM   5496  C CA  . GLU C 3 17  ? 40.701  12.599  78.080  1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CA  1 
ATOM   5497  C C   . GLU C 3 17  ? 41.573  12.507  76.839  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 17   GLU G C   1 
ATOM   5498  O O   . GLU C 3 17  ? 42.797  12.407  76.939  1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 17   GLU G O   1 
ATOM   5499  C CB  . GLU C 3 17  ? 40.287  11.199  78.533  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CB  1 
ATOM   5500  C CG  . GLU C 3 17  ? 39.557  11.179  79.864  1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CG  1 
ATOM   5501  C CD  . GLU C 3 17  ? 40.387  11.767  80.992  1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CD  1 
ATOM   5502  O OE1 . GLU C 3 17  ? 41.630  11.668  80.931  1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G OE1 1 
ATOM   5503  O OE2 . GLU C 3 17  ? 39.799  12.333  81.939  1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G OE2 1 
ATOM   5504  N N   . GLN C 3 18  ? 40.938  12.534  75.671  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G N   1 
ATOM   5505  C CA  . GLN C 3 18  ? 41.664  12.478  74.406  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CA  1 
ATOM   5506  C C   . GLN C 3 18  ? 42.420  13.777  74.137  1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G C   1 
ATOM   5507  O O   . GLN C 3 18  ? 43.624  13.763  73.887  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G O   1 
ATOM   5508  C CB  . GLN C 3 18  ? 40.715  12.172  73.248  1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CB  1 
ATOM   5509  C CG  . GLN C 3 18  ? 41.420  11.982  71.916  1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CG  1 
ATOM   5510  C CD  . GLN C 3 18  ? 42.389  10.816  71.937  1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CD  1 
ATOM   5511  O OE1 . GLN C 3 18  ? 41.987  9.663   72.087  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G OE1 1 
ATOM   5512  N NE2 . GLN C 3 18  ? 43.674  11.113  71.795  1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 18   GLN G NE2 1 
ATOM   5513  N N   . LEU C 3 19  ? 41.712  14.900  74.189  1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G N   1 
ATOM   5514  C CA  . LEU C 3 19  ? 42.356  16.199  74.050  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CA  1 
ATOM   5515  C C   . LEU C 3 19  ? 43.396  16.369  75.142  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G C   1 
ATOM   5516  O O   . LEU C 3 19  ? 44.423  17.013  74.946  1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G O   1 
ATOM   5517  C CB  . LEU C 3 19  ? 41.331  17.327  74.140  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CB  1 
ATOM   5518  C CG  . LEU C 3 19  ? 40.494  17.584  72.890  1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CG  1 
ATOM   5519  C CD1 . LEU C 3 19  ? 39.514  18.714  73.140  1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CD1 1 
ATOM   5520  C CD2 . LEU C 3 19  ? 41.394  17.907  71.708  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CD2 1 
ATOM   5521  N N   . LYS C 3 20  ? 43.114  15.783  76.298  1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G N   1 
ATOM   5522  C CA  . LYS C 3 20  ? 44.011  15.849  77.439  1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CA  1 
ATOM   5523  C C   . LYS C 3 20  ? 45.320  15.137  77.118  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G C   1 
ATOM   5524  O O   . LYS C 3 20  ? 46.400  15.647  77.412  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G O   1 
ATOM   5525  C CB  . LYS C 3 20  ? 43.341  15.216  78.660  1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CB  1 
ATOM   5526  C CG  . LYS C 3 20  ? 43.987  15.550  79.993  1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CG  1 
ATOM   5527  C CD  . LYS C 3 20  ? 43.158  14.988  81.140  1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CD  1 
ATOM   5528  C CE  . LYS C 3 20  ? 43.714  15.400  82.492  1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CE  1 
ATOM   5529  N NZ  . LYS C 3 20  ? 42.862  14.905  83.609  1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G NZ  1 
ATOM   5530  N N   . MET C 3 21  ? 45.218  13.966  76.496  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 21   MET G N   1 
ATOM   5531  C CA  . MET C 3 21  ? 46.392  13.146  76.216  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 21   MET G CA  1 
ATOM   5532  C C   . MET C 3 21  ? 47.198  13.677  75.037  1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 21   MET G C   1 
ATOM   5533  O O   . MET C 3 21  ? 48.428  13.704  75.081  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 21   MET G O   1 
ATOM   5534  C CB  . MET C 3 21  ? 45.990  11.693  75.960  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 21   MET G CB  1 
ATOM   5535  C CG  . MET C 3 21  ? 47.171  10.742  75.863  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 21   MET G CG  1 
ATOM   5536  S SD  . MET C 3 21  ? 46.684  9.071   75.395  1.00 161.81 ? ? ? ? ? ? 21   MET G SD  1 
ATOM   5537  C CE  . MET C 3 21  ? 46.029  9.360   73.753  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 21   MET G CE  1 
ATOM   5538  N N   . GLU C 3 22  ? 46.505  14.099  73.985  1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 22   GLU G N   1 
ATOM   5539  C CA  . GLU C 3 22  ? 47.173  14.586  72.782  1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CA  1 
ATOM   5540  C C   . GLU C 3 22  ? 47.486  16.075  72.881  1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 22   GLU G C   1 
ATOM   5541  O O   . GLU C 3 22  ? 48.038  16.668  71.955  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 22   GLU G O   1 
ATOM   5542  C CB  . GLU C 3 22  ? 46.331  14.301  71.539  1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CB  1 
ATOM   5543  C CG  . GLU C 3 22  ? 45.073  15.143  71.428  1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CG  1 
ATOM   5544  C CD  . GLU C 3 22  ? 44.192  14.718  70.269  1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CD  1 
ATOM   5545  O OE1 . GLU C 3 22  ? 43.566  15.598  69.642  1.00 128.99 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G OE1 1 
ATOM   5546  O OE2 . GLU C 3 22  ? 44.123  13.503  69.988  1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G OE2 1 
ATOM   5547  N N   . ALA C 3 23  ? 47.125  16.675  74.009  1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 23   ALA G N   1 
ATOM   5548  C CA  . ALA C 3 23  ? 47.451  18.070  74.265  1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 23   ALA G CA  1 
ATOM   5549  C C   . ALA C 3 23  ? 48.905  18.176  74.699  1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 23   ALA G C   1 
ATOM   5550  O O   . ALA C 3 23  ? 49.591  19.144  74.370  1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 23   ALA G O   1 
ATOM   5551  C CB  . ALA C 3 23  ? 46.531  18.650  75.325  1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 23   ALA G CB  1 
ATOM   5552  N N   . ASN C 3 24  ? 49.373  17.169  75.432  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 24   ASN G N   1 
ATOM   5553  C CA  . ASN C 3 24  ? 50.767  17.124  75.851  1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 24   ASN G CA  1 
ATOM   5554  C C   . ASN C 3 24  ? 51.570  16.184  74.968  1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 24   ASN G C   1 
ATOM   5555  O O   . ASN C 3 24  ? 51.467  14.961  75.079  1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 24   ASN G O   1 
ATOM   5556  C CB  . ASN C 3 24  ? 50.879  16.683  77.312  1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 24   ASN G CB  1 
ATOM   5557  C CG  . ASN C 3 24  ? 51.135  17.843  78.254  1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G CG  1 
ATOM   5558  O OD1 . ASN C 3 24  ? 52.284  18.205  78.511  1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G OD1 1 
ATOM   5559  N ND2 . ASN C 3 24  ? 50.065  18.432  78.776  1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G ND2 1 
ATOM   5560  N N   . ILE C 3 25  ? 52.392  16.775  74.110  1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G N   1 
ATOM   5561  C CA  . ILE C 3 25  ? 53.240  16.037  73.187  1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CA  1 
ATOM   5562  C C   . ILE C 3 25  ? 54.418  16.928  72.842  1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G C   1 
ATOM   5563  O O   . ILE C 3 25  ? 54.377  18.135  73.077  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G O   1 
ATOM   5564  C CB  . ILE C 3 25  ? 52.512  15.694  71.870  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CB  1 
ATOM   5565  C CG1 . ILE C 3 25  ? 52.285  16.959  71.039  1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CG1 1 
ATOM   5566  C CG2 . ILE C 3 25  ? 51.198  14.968  72.131  1.00 79.49  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CG2 1 
ATOM   5567  C CD1 . ILE C 3 25  ? 51.612  16.697  69.709  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CD1 1 
ATOM   5568  N N   . ASP C 3 26  ? 55.468  16.340  72.284  1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 26   ASP G N   1 
ATOM   5569  C CA  . ASP C 3 26  ? 56.620  17.123  71.872  1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 26   ASP G CA  1 
ATOM   5570  C C   . ASP C 3 26  ? 56.453  17.577  70.426  1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 26   ASP G C   1 
ATOM   5571  O O   . ASP C 3 26  ? 56.404  16.759  69.508  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 26   ASP G O   1 
ATOM   5572  C CB  . ASP C 3 26  ? 57.912  16.321  72.049  1.00 108.71 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G CB  1 
ATOM   5573  C CG  . ASP C 3 26  ? 58.235  16.051  73.509  1.00 123.74 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G CG  1 
ATOM   5574  O OD1 . ASP C 3 26  ? 57.787  15.012  74.040  1.00 131.04 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G OD1 1 
ATOM   5575  O OD2 . ASP C 3 26  ? 58.936  16.880  74.128  1.00 126.35 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G OD2 1 
ATOM   5576  N N   . ARG C 3 27  ? 56.350  18.888  70.238  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G N   1 
ATOM   5577  C CA  . ARG C 3 27  ? 56.214  19.471  68.909  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CA  1 
ATOM   5578  C C   . ARG C 3 27  ? 57.500  20.176  68.497  1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G C   1 
ATOM   5579  O O   . ARG C 3 27  ? 58.164  20.806  69.321  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G O   1 
ATOM   5580  C CB  . ARG C 3 27  ? 55.058  20.470  68.878  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CB  1 
ATOM   5581  C CG  . ARG C 3 27  ? 53.700  19.872  69.194  1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CG  1 
ATOM   5582  C CD  . ARG C 3 27  ? 52.605  20.930  69.127  1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CD  1 
ATOM   5583  N NE  . ARG C 3 27  ? 51.292  20.360  69.407  1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G NE  1 
ATOM   5584  C CZ  . ARG C 3 27  ? 50.797  20.203  70.629  1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CZ  1 
ATOM   5585  N NH1 . ARG C 3 27  ? 51.506  20.579  71.685  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G NH1 1 
ATOM   5586  N NH2 . ARG C 3 27  ? 49.594  19.670  70.796  1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 27   ARG G NH2 1 
ATOM   5587  N N   . ILE C 3 28  ? 57.844  20.073  67.218  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G N   1 
ATOM   5588  C CA  . ILE C 3 28  ? 59.031  20.733  66.692  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CA  1 
ATOM   5589  C C   . ILE C 3 28  ? 58.620  21.928  65.844  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G C   1 
ATOM   5590  O O   . ILE C 3 28  ? 57.550  21.923  65.237  1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G O   1 
ATOM   5591  C CB  . ILE C 3 28  ? 59.891  19.771  65.850  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CB  1 
ATOM   5592  C CG1 . ILE C 3 28  ? 59.264  19.546  64.474  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CG1 1 
ATOM   5593  C CG2 . ILE C 3 28  ? 60.081  18.450  66.579  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CG2 1 
ATOM   5594  C CD1 . ILE C 3 28  ? 60.111  18.700  63.558  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CD1 1 
ATOM   5595  N N   . LYS C 3 29  ? 59.457  22.961  65.820  1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G N   1 
ATOM   5596  C CA  . LYS C 3 29  ? 59.162  24.143  65.020  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CA  1 
ATOM   5597  C C   . LYS C 3 29  ? 58.853  23.750  63.579  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G C   1 
ATOM   5598  O O   . LYS C 3 29  ? 59.533  22.903  62.996  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G O   1 
ATOM   5599  C CB  . LYS C 3 29  ? 60.327  25.138  65.060  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CB  1 
ATOM   5600  C CG  . LYS C 3 29  ? 60.286  26.119  66.227  1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CG  1 
ATOM   5601  C CD  . LYS C 3 29  ? 61.405  27.145  66.114  1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CD  1 
ATOM   5602  C CE  . LYS C 3 29  ? 61.257  28.264  67.133  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CE  1 
ATOM   5603  N NZ  . LYS C 3 29  ? 62.363  29.256  67.012  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 29   LYS G NZ  1 
ATOM   5604  N N   . VAL C 3 30  ? 57.817  24.365  63.015  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G N   1 
ATOM   5605  C CA  . VAL C 3 30  ? 57.422  24.104  61.635  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CA  1 
ATOM   5606  C C   . VAL C 3 30  ? 58.606  24.221  60.687  1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G C   1 
ATOM   5607  O O   . VAL C 3 30  ? 58.767  23.406  59.785  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G O   1 
ATOM   5608  C CB  . VAL C 3 30  ? 56.315  25.064  61.165  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CB  1 
ATOM   5609  C CG1 . VAL C 3 30  ? 56.429  25.307  59.673  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CG1 1 
ATOM   5610  C CG2 . VAL C 3 30  ? 54.943  24.514  61.524  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CG2 1 
ATOM   5611  N N   . SER C 3 31  ? 59.434  25.238  60.899  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 31   SER G N   1 
ATOM   5612  C CA  . SER C 3 31  ? 60.608  25.453  60.063  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 31   SER G CA  1 
ATOM   5613  C C   . SER C 3 31  ? 61.495  24.210  60.004  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 31   SER G C   1 
ATOM   5614  O O   . SER C 3 31  ? 62.041  23.882  58.952  1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 31   SER G O   1 
ATOM   5615  C CB  . SER C 3 31  ? 61.412  26.655  60.564  1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 31   SER G CB  1 
ATOM   5616  O OG  . SER C 3 31  ? 61.991  26.392  61.831  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 31   SER G OG  1 
ATOM   5617  N N   . LYS C 3 32  ? 61.642  23.522  61.132  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G N   1 
ATOM   5618  C CA  . LYS C 3 32  ? 62.454  22.311  61.172  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CA  1 
ATOM   5619  C C   . LYS C 3 32  ? 61.780  21.187  60.399  1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G C   1 
ATOM   5620  O O   . LYS C 3 32  ? 62.421  20.489  59.619  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G O   1 
ATOM   5621  C CB  . LYS C 3 32  ? 62.722  21.867  62.611  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CB  1 
ATOM   5622  C CG  . LYS C 3 32  ? 63.448  20.532  62.713  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CG  1 
ATOM   5623  C CD  . LYS C 3 32  ? 63.364  19.971  64.122  1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CD  1 
ATOM   5624  C CE  . LYS C 3 32  ? 63.851  18.533  64.184  1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CE  1 
ATOM   5625  N NZ  . LYS C 3 32  ? 63.713  17.973  65.557  1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 32   LYS G NZ  1 
ATOM   5626  N N   . ALA C 3 33  ? 60.482  21.018  60.626  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 33   ALA G N   1 
ATOM   5627  C CA  . ALA C 3 33  ? 59.712  19.983  59.947  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 33   ALA G CA  1 
ATOM   5628  C C   . ALA C 3 33  ? 59.825  20.133  58.435  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 33   ALA G C   1 
ATOM   5629  O O   . ALA C 3 33  ? 60.192  19.194  57.718  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 33   ALA G O   1 
ATOM   5630  C CB  . ALA C 3 33  ? 58.256  20.058  60.376  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 33   ALA G CB  1 
ATOM   5631  N N   . ALA C 3 34  ? 59.505  21.332  57.963  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 34   ALA G N   1 
ATOM   5632  C CA  . ALA C 3 34  ? 59.511  21.646  56.544  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 34   ALA G CA  1 
ATOM   5633  C C   . ALA C 3 34  ? 60.920  21.574  55.972  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 34   ALA G C   1 
ATOM   5634  O O   . ALA C 3 34  ? 61.122  21.090  54.863  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 34   ALA G O   1 
ATOM   5635  C CB  . ALA C 3 34  ? 58.907  23.021  56.306  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 34   ALA G CB  1 
ATOM   5636  N N   . ALA C 3 35  ? 61.893  22.061  56.730  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 35   ALA G N   1 
ATOM   5637  C CA  . ALA C 3 35  ? 63.285  21.991  56.304  1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 35   ALA G CA  1 
ATOM   5638  C C   . ALA C 3 35  ? 63.700  20.540  56.084  1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 35   ALA G C   1 
ATOM   5639  O O   . ALA C 3 35  ? 64.380  20.225  55.109  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 35   ALA G O   1 
ATOM   5640  C CB  . ALA C 3 35  ? 64.189  22.659  57.323  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 35   ALA G CB  1 
ATOM   5641  N N   . ASP C 3 36  ? 63.276  19.664  56.992  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G N   1 
ATOM   5642  C CA  . ASP C 3 36  ? 63.574  18.238  56.902  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G CA  1 
ATOM   5643  C C   . ASP C 3 36  ? 62.895  17.594  55.699  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G C   1 
ATOM   5644  O O   . ASP C 3 36  ? 63.518  16.818  54.976  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G O   1 
ATOM   5645  C CB  . ASP C 3 36  ? 63.168  17.513  58.187  1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G CB  1 
ATOM   5646  C CG  . ASP C 3 36  ? 64.111  17.794  59.339  1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G CG  1 
ATOM   5647  O OD1 . ASP C 3 36  ? 64.730  18.878  59.355  1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G OD1 1 
ATOM   5648  O OD2 . ASP C 3 36  ? 64.232  16.927  60.230  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 36   ASP G OD2 1 
ATOM   5649  N N   . LEU C 3 37  ? 61.619  17.910  55.487  1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G N   1 
ATOM   5650  C CA  . LEU C 3 37  ? 60.909  17.420  54.305  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CA  1 
ATOM   5651  C C   . LEU C 3 37  ? 61.642  17.827  53.030  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G C   1 
ATOM   5652  O O   . LEU C 3 37  ? 61.916  17.003  52.151  1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G O   1 
ATOM   5653  C CB  . LEU C 3 37  ? 59.481  17.965  54.270  1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CB  1 
ATOM   5654  C CG  . LEU C 3 37  ? 58.525  17.467  55.351  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CG  1 
ATOM   5655  C CD1 . LEU C 3 37  ? 57.203  18.196  55.243  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CD1 1 
ATOM   5656  C CD2 . LEU C 3 37  ? 58.324  15.969  55.229  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CD2 1 
ATOM   5657  N N   . MET C 3 38  ? 61.950  19.115  52.943  1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 38   MET G N   1 
ATOM   5658  C CA  . MET C 3 38  ? 62.686  19.672  51.823  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 38   MET G CA  1 
ATOM   5659  C C   . MET C 3 38  ? 63.995  18.922  51.628  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 38   MET G C   1 
ATOM   5660  O O   . MET C 3 38  ? 64.411  18.670  50.498  1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 38   MET G O   1 
ATOM   5661  C CB  . MET C 3 38  ? 62.959  21.153  52.080  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 38   MET G CB  1 
ATOM   5662  C CG  . MET C 3 38  ? 63.894  21.815  51.090  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 38   MET G CG  1 
ATOM   5663  S SD  . MET C 3 38  ? 64.296  23.491  51.617  1.00 117.88 ? ? ? ? ? ? 38   MET G SD  1 
ATOM   5664  C CE  . MET C 3 38  ? 65.039  23.172  53.218  1.00 148.20 ? ? ? ? ? ? 38   MET G CE  1 
ATOM   5665  N N   . ALA C 3 39  ? 64.639  18.567  52.736  1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 39   ALA G N   1 
ATOM   5666  C CA  . ALA C 3 39  ? 65.900  17.838  52.692  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 39   ALA G CA  1 
ATOM   5667  C C   . ALA C 3 39  ? 65.709  16.453  52.085  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 39   ALA G C   1 
ATOM   5668  O O   . ALA C 3 39  ? 66.475  16.033  51.215  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 39   ALA G O   1 
ATOM   5669  C CB  . ALA C 3 39  ? 66.493  17.729  54.083  1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 39   ALA G CB  1 
ATOM   5670  N N   . TYR C 3 40  ? 64.684  15.747  52.551  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G N   1 
ATOM   5671  C CA  . TYR C 3 40  ? 64.354  14.429  52.024  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CA  1 
ATOM   5672  C C   . TYR C 3 40  ? 64.097  14.483  50.518  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G C   1 
ATOM   5673  O O   . TYR C 3 40  ? 64.607  13.657  49.754  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G O   1 
ATOM   5674  C CB  . TYR C 3 40  ? 63.128  13.861  52.744  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CB  1 
ATOM   5675  C CG  . TYR C 3 40  ? 62.809  12.432  52.366  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CG  1 
ATOM   5676  C CD1 . TYR C 3 40  ? 63.332  11.371  53.090  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CD1 1 
ATOM   5677  C CD2 . TYR C 3 40  ? 61.993  12.144  51.281  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CD2 1 
ATOM   5678  C CE1 . TYR C 3 40  ? 63.051  10.067  52.748  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CE1 1 
ATOM   5679  C CE2 . TYR C 3 40  ? 61.705  10.843  50.932  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CE2 1 
ATOM   5680  C CZ  . TYR C 3 40  ? 62.238  9.808   51.669  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CZ  1 
ATOM   5681  O OH  . TYR C 3 40  ? 61.959  8.504   51.330  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 40   TYR G OH  1 
ATOM   5682  N N   . CYS C 3 41  ? 63.299  15.457  50.094  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 41   CYS G N   1 
ATOM   5683  C CA  . CYS C 3 41  ? 62.976  15.599  48.680  1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 41   CYS G CA  1 
ATOM   5684  C C   . CYS C 3 41  ? 64.208  15.913  47.840  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 41   CYS G C   1 
ATOM   5685  O O   . CYS C 3 41  ? 64.470  15.240  46.847  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 41   CYS G O   1 
ATOM   5686  C CB  . CYS C 3 41  ? 61.899  16.662  48.468  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 41   CYS G CB  1 
ATOM   5687  S SG  . CYS C 3 41  ? 60.257  16.136  48.972  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 41   CYS G SG  1 
ATOM   5688  N N   . GLU C 3 42  ? 64.959  16.936  48.236  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 42   GLU G N   1 
ATOM   5689  C CA  . GLU C 3 42  ? 66.162  17.314  47.502  1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CA  1 
ATOM   5690  C C   . GLU C 3 42  ? 67.200  16.197  47.530  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 42   GLU G C   1 
ATOM   5691  O O   . GLU C 3 42  ? 68.128  16.180  46.722  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 42   GLU G O   1 
ATOM   5692  C CB  . GLU C 3 42  ? 66.748  18.621  48.042  1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CB  1 
ATOM   5693  C CG  . GLU C 3 42  ? 65.918  19.846  47.683  1.00 109.59 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CG  1 
ATOM   5694  C CD  . GLU C 3 42  ? 66.574  21.149  48.095  1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CD  1 
ATOM   5695  O OE1 . GLU C 3 42  ? 67.293  21.159  49.117  1.00 129.81 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G OE1 1 
ATOM   5696  O OE2 . GLU C 3 42  ? 66.372  22.163  47.393  1.00 132.12 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G OE2 1 
ATOM   5697  N N   . ALA C 3 43  ? 67.028  15.262  48.460  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 43   ALA G N   1 
ATOM   5698  C CA  . ALA C 3 43  ? 67.906  14.099  48.559  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 43   ALA G CA  1 
ATOM   5699  C C   . ALA C 3 43  ? 67.521  13.018  47.556  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 43   ALA G C   1 
ATOM   5700  O O   . ALA C 3 43  ? 68.312  12.664  46.686  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 43   ALA G O   1 
ATOM   5701  C CB  . ALA C 3 43  ? 67.903  13.540  49.968  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 43   ALA G CB  1 
ATOM   5702  N N   . HIS C 3 44  ? 66.303  12.499  47.684  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G N   1 
ATOM   5703  C CA  . HIS C 3 44  ? 65.844  11.377  46.864  1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CA  1 
ATOM   5704  C C   . HIS C 3 44  ? 65.307  11.797  45.495  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G C   1 
ATOM   5705  O O   . HIS C 3 44  ? 64.776  10.972  44.750  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G O   1 
ATOM   5706  C CB  . HIS C 3 44  ? 64.777  10.570  47.602  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CB  1 
ATOM   5707  C CG  . HIS C 3 44  ? 65.244  9.999   48.903  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CG  1 
ATOM   5708  N ND1 . HIS C 3 44  ? 65.793  10.774  49.901  1.00 82.53  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G ND1 1 
ATOM   5709  C CD2 . HIS C 3 44  ? 65.233  8.730   49.373  1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CD2 1 
ATOM   5710  C CE1 . HIS C 3 44  ? 66.105  10.006  50.930  1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CE1 1 
ATOM   5711  N NE2 . HIS C 3 44  ? 65.774  8.762   50.635  1.00 85.72  ? ? ? ? ? ? 44   HIS G NE2 1 
ATOM   5712  N N   . ALA C 3 45  ? 65.417  13.083  45.180  1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 45   ALA G N   1 
ATOM   5713  C CA  . ALA C 3 45  ? 64.925  13.607  43.909  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 45   ALA G CA  1 
ATOM   5714  C C   . ALA C 3 45  ? 65.531  12.905  42.690  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 45   ALA G C   1 
ATOM   5715  O O   . ALA C 3 45  ? 64.948  12.919  41.607  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 45   ALA G O   1 
ATOM   5716  C CB  . ALA C 3 45  ? 65.157  15.108  43.831  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 45   ALA G CB  1 
ATOM   5717  N N   . LYS C 3 46  ? 66.700  12.298  42.862  1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G N   1 
ATOM   5718  C CA  . LYS C 3 46  ? 67.346  11.585  41.766  1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CA  1 
ATOM   5719  C C   . LYS C 3 46  ? 66.727  10.204  41.585  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G C   1 
ATOM   5720  O O   . LYS C 3 46  ? 66.864  9.580   40.535  1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G O   1 
ATOM   5721  C CB  . LYS C 3 46  ? 68.847  11.461  42.024  1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CB  1 
ATOM   5722  C CG  . LYS C 3 46  ? 69.563  12.794  42.154  1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CG  1 
ATOM   5723  C CD  . LYS C 3 46  ? 71.035  12.597  42.466  1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CD  1 
ATOM   5724  C CE  . LYS C 3 46  ? 71.742  13.927  42.660  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CE  1 
ATOM   5725  N NZ  . LYS C 3 46  ? 73.181  13.732  42.981  1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 46   LYS G NZ  1 
ATOM   5726  N N   . GLU C 3 47  ? 66.037  9.743   42.622  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 47   GLU G N   1 
ATOM   5727  C CA  . GLU C 3 47  ? 65.423  8.418   42.644  1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CA  1 
ATOM   5728  C C   . GLU C 3 47  ? 63.970  8.431   42.166  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 47   GLU G C   1 
ATOM   5729  O O   . GLU C 3 47  ? 63.259  7.434   42.296  1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 47   GLU G O   1 
ATOM   5730  C CB  . GLU C 3 47  ? 65.517  7.806   44.042  1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CB  1 
ATOM   5731  C CG  . GLU C 3 47  ? 66.938  7.666   44.557  1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CG  1 
ATOM   5732  C CD  . GLU C 3 47  ? 67.008  6.918   45.873  1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CD  1 
ATOM   5733  O OE1 . GLU C 3 47  ? 68.121  6.786   46.425  1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G OE1 1 
ATOM   5734  O OE2 . GLU C 3 47  ? 65.950  6.458   46.355  1.00 120.26 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G OE2 1 
ATOM   5735  N N   . ASP C 3 48  ? 63.530  9.567   41.633  1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G N   1 
ATOM   5736  C CA  . ASP C 3 48  ? 62.113  9.792   41.356  1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G CA  1 
ATOM   5737  C C   . ASP C 3 48  ? 61.808  9.996   39.870  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G C   1 
ATOM   5738  O O   . ASP C 3 48  ? 61.823  11.123  39.378  1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G O   1 
ATOM   5739  C CB  . ASP C 3 48  ? 61.621  11.003  42.151  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G CB  1 
ATOM   5740  C CG  . ASP C 3 48  ? 60.114  11.135  42.136  1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G CG  1 
ATOM   5741  O OD1 . ASP C 3 48  ? 59.473  10.569  41.226  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G OD1 1 
ATOM   5742  O OD2 . ASP C 3 48  ? 59.570  11.805  43.038  1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 48   ASP G OD2 1 
ATOM   5743  N N   . PRO C 3 49  ? 61.518  8.896   39.156  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G N   1 
ATOM   5744  C CA  . PRO C 3 49  ? 61.245  8.884   37.713  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CA  1 
ATOM   5745  C C   . PRO C 3 49  ? 60.146  9.860   37.301  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G C   1 
ATOM   5746  O O   . PRO C 3 49  ? 60.255  10.507  36.262  1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G O   1 
ATOM   5747  C CB  . PRO C 3 49  ? 60.777  7.447   37.457  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CB  1 
ATOM   5748  C CG  . PRO C 3 49  ? 61.362  6.654   38.563  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CG  1 
ATOM   5749  C CD  . PRO C 3 49  ? 61.362  7.559   39.755  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CD  1 
ATOM   5750  N N   . LEU C 3 50  ? 59.093  9.953   38.104  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G N   1 
ATOM   5751  C CA  . LEU C 3 50  ? 57.975  10.836  37.798  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CA  1 
ATOM   5752  C C   . LEU C 3 50  ? 58.422  12.292  37.769  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G C   1 
ATOM   5753  O O   . LEU C 3 50  ? 57.757  13.146  37.185  1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G O   1 
ATOM   5754  C CB  . LEU C 3 50  ? 56.866  10.663  38.834  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CB  1 
ATOM   5755  C CG  . LEU C 3 50  ? 56.495  9.220   39.171  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CG  1 
ATOM   5756  C CD1 . LEU C 3 50  ? 55.597  9.177   40.395  1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CD1 1 
ATOM   5757  C CD2 . LEU C 3 50  ? 55.840  8.536   37.978  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CD2 1 
ATOM   5758  N N   . LEU C 3 51  ? 59.546  12.571  38.416  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G N   1 
ATOM   5759  C CA  . LEU C 3 51  ? 60.067  13.926  38.491  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CA  1 
ATOM   5760  C C   . LEU C 3 51  ? 60.798  14.286  37.201  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G C   1 
ATOM   5761  O O   . LEU C 3 51  ? 60.644  15.385  36.670  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G O   1 
ATOM   5762  C CB  . LEU C 3 51  ? 61.001  14.060  39.694  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CB  1 
ATOM   5763  C CG  . LEU C 3 51  ? 61.148  15.451  40.310  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CG  1 
ATOM   5764  C CD1 . LEU C 3 51  ? 59.798  15.973  40.766  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CD1 1 
ATOM   5765  C CD2 . LEU C 3 51  ? 62.127  15.415  41.472  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CD2 1 
ATOM   5766  N N   . THR C 3 52  ? 61.589  13.344  36.699  1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 52   THR G N   1 
ATOM   5767  C CA  . THR C 3 52  ? 62.335  13.540  35.462  1.00 95.76  ? ? ? ? ? ? 52   THR G CA  1 
ATOM   5768  C C   . THR C 3 52  ? 61.787  12.630  34.372  1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 52   THR G C   1 
ATOM   5769  O O   . THR C 3 52  ? 61.835  11.408  34.502  1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 52   THR G O   1 
ATOM   5770  C CB  . THR C 3 52  ? 63.831  13.230  35.655  1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 52   THR G CB  1 
ATOM   5771  O OG1 . THR C 3 52  ? 64.373  14.079  36.675  1.00 90.71  ? ? ? ? ? ? 52   THR G OG1 1 
ATOM   5772  C CG2 . THR C 3 52  ? 64.595  13.449  34.359  1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 52   THR G CG2 1 
ATOM   5773  N N   . PRO C 3 53  ? 61.274  13.219  33.283  1.00 96.52  ? ? ? ? ? ? 53   PRO G N   1 
ATOM   5774  C CA  . PRO C 3 53  ? 60.667  12.389  32.239  1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CA  1 
ATOM   5775  C C   . PRO C 3 53  ? 61.628  11.294  31.793  1.00 103.75 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G C   1 
ATOM   5776  O O   . PRO C 3 53  ? 62.785  11.571  31.476  1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G O   1 
ATOM   5777  C CB  . PRO C 3 53  ? 60.412  13.384  31.098  1.00 83.36  ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CB  1 
ATOM   5778  C CG  . PRO C 3 53  ? 61.282  14.562  31.402  1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CG  1 
ATOM   5779  C CD  . PRO C 3 53  ? 61.349  14.635  32.892  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CD  1 
ATOM   5780  N N   . VAL C 3 54  ? 61.142  10.059  31.778  1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G N   1 
ATOM   5781  C CA  . VAL C 3 54  ? 61.967  8.915   31.423  1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CA  1 
ATOM   5782  C C   . VAL C 3 54  ? 62.089  8.814   29.912  1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 54   VAL G C   1 
ATOM   5783  O O   . VAL C 3 54  ? 61.080  8.842   29.207  1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 54   VAL G O   1 
ATOM   5784  C CB  . VAL C 3 54  ? 61.363  7.604   31.956  1.00 107.39 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CB  1 
ATOM   5785  C CG1 . VAL C 3 54  ? 62.228  6.419   31.560  1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CG1 1 
ATOM   5786  C CG2 . VAL C 3 54  ? 61.201  7.671   33.466  1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CG2 1 
ATOM   5787  N N   . PRO C 3 55  ? 63.327  8.702   29.408  1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G N   1 
ATOM   5788  C CA  . PRO C 3 55  ? 63.531  8.569   27.962  1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CA  1 
ATOM   5789  C C   . PRO C 3 55  ? 62.870  7.296   27.456  1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G C   1 
ATOM   5790  O O   . PRO C 3 55  ? 63.148  6.218   27.979  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G O   1 
ATOM   5791  C CB  . PRO C 3 55  ? 65.053  8.457   27.836  1.00 93.85  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CB  1 
ATOM   5792  C CG  . PRO C 3 55  ? 65.511  7.957   29.172  1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CG  1 
ATOM   5793  C CD  . PRO C 3 55  ? 64.586  8.592   30.162  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CD  1 
ATOM   5794  N N   . ALA C 3 56  ? 62.032  7.418   26.432  1.00 88.30  ? ? ? ? ? ? 56   ALA G N   1 
ATOM   5795  C CA  . ALA C 3 56  ? 61.223  6.294   25.976  1.00 97.69  ? ? ? ? ? ? 56   ALA G CA  1 
ATOM   5796  C C   . ALA C 3 56  ? 62.114  5.101   25.669  1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 56   ALA G C   1 
ATOM   5797  O O   . ALA C 3 56  ? 61.681  3.949   25.733  1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 56   ALA G O   1 
ATOM   5798  C CB  . ALA C 3 56  ? 60.398  6.684   24.758  1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 56   ALA G CB  1 
ATOM   5799  N N   . SER C 3 57  ? 63.367  5.392   25.346  1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 57   SER G N   1 
ATOM   5800  C CA  . SER C 3 57  ? 64.345  4.352   25.078  1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 57   SER G CA  1 
ATOM   5801  C C   . SER C 3 57  ? 64.548  3.463   26.304  1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 57   SER G C   1 
ATOM   5802  O O   . SER C 3 57  ? 64.597  2.239   26.189  1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 57   SER G O   1 
ATOM   5803  C CB  . SER C 3 57  ? 65.670  4.977   24.636  1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 57   SER G CB  1 
ATOM   5804  O OG  . SER C 3 57  ? 66.024  6.065   25.473  1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 57   SER G OG  1 
ATOM   5805  N N   . GLU C 3 58  ? 64.666  4.085   27.474  1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G N   1 
ATOM   5806  C CA  . GLU C 3 58  ? 64.909  3.353   28.714  1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CA  1 
ATOM   5807  C C   . GLU C 3 58  ? 63.638  3.089   29.526  1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G C   1 
ATOM   5808  O O   . GLU C 3 58  ? 63.685  2.420   30.556  1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G O   1 
ATOM   5809  C CB  . GLU C 3 58  ? 65.928  4.101   29.577  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CB  1 
ATOM   5810  C CG  . GLU C 3 58  ? 66.799  3.199   30.430  1.00 86.65  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CG  1 
ATOM   5811  C CD  . GLU C 3 58  ? 67.773  2.382   29.604  1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CD  1 
ATOM   5812  O OE1 . GLU C 3 58  ? 67.910  1.173   29.879  1.00 104.38 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G OE1 1 
ATOM   5813  O OE2 . GLU C 3 58  ? 68.405  2.948   28.686  1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 58   GLU G OE2 1 
ATOM   5814  N N   . ASN C 3 59  ? 62.508  3.608   29.056  1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G N   1 
ATOM   5815  C CA  . ASN C 3 59  ? 61.237  3.489   29.773  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G CA  1 
ATOM   5816  C C   . ASN C 3 59  ? 60.612  2.102   29.639  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G C   1 
ATOM   5817  O O   . ASN C 3 59  ? 60.430  1.607   28.527  1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G O   1 
ATOM   5818  C CB  . ASN C 3 59  ? 60.259  4.560   29.277  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G CB  1 
ATOM   5819  C CG  . ASN C 3 59  ? 58.975  4.612   30.087  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G CG  1 
ATOM   5820  O OD1 . ASN C 3 59  ? 58.419  3.584   30.468  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G OD1 1 
ATOM   5821  N ND2 . ASN C 3 59  ? 58.496  5.822   30.350  1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 59   ASN G ND2 1 
ATOM   5822  N N   . PRO C 3 60  ? 60.273  1.473   30.775  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G N   1 
ATOM   5823  C CA  . PRO C 3 60  ? 59.694  0.124   30.820  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CA  1 
ATOM   5824  C C   . PRO C 3 60  ? 58.281  0.058   30.247  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G C   1 
ATOM   5825  O O   . PRO C 3 60  ? 57.832  -1.022  29.867  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G O   1 
ATOM   5826  C CB  . PRO C 3 60  ? 59.654  -0.185  32.319  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CB  1 
ATOM   5827  C CG  . PRO C 3 60  ? 59.569  1.158   32.969  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CG  1 
ATOM   5828  C CD  . PRO C 3 60  ? 60.427  2.048   32.122  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CD  1 
ATOM   5829  N N   . PHE C 3 61  ? 57.583  1.189   30.218  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G N   1 
ATOM   5830  C CA  . PHE C 3 61  ? 56.235  1.246   29.654  1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CA  1 
ATOM   5831  C C   . PHE C 3 61  ? 56.220  1.752   28.215  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G C   1 
ATOM   5832  O O   . PHE C 3 61  ? 55.158  1.871   27.609  1.00 85.95  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G O   1 
ATOM   5833  C CB  . PHE C 3 61  ? 55.319  2.114   30.522  1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CB  1 
ATOM   5834  C CG  . PHE C 3 61  ? 54.923  1.470   31.814  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CG  1 
ATOM   5835  C CD1 . PHE C 3 61  ? 55.737  1.559   32.929  1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CD1 1 
ATOM   5836  C CD2 . PHE C 3 61  ? 53.736  0.770   31.912  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CD2 1 
ATOM   5837  C CE1 . PHE C 3 61  ? 55.371  0.960   34.118  1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CE1 1 
ATOM   5838  C CE2 . PHE C 3 61  ? 53.367  0.172   33.095  1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CE2 1 
ATOM   5839  C CZ  . PHE C 3 61  ? 54.184  0.266   34.199  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CZ  1 
ATOM   5840  N N   . ARG C 3 62  ? 57.396  2.053   27.677  1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 62   ARG G N   1 
ATOM   5841  C CA  . ARG C 3 62  ? 57.503  2.564   26.318  1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 62   ARG G CA  1 
ATOM   5842  C C   . ARG C 3 62  ? 58.312  1.619   25.435  1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 62   ARG G C   1 
ATOM   5843  O O   . ARG C 3 62  ? 57.939  0.460   25.241  1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 62   ARG G O   1 
ATOM   5844  C CB  . ARG C 3 62  ? 58.125  3.964   26.315  1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 62   ARG G CB  1 
ATOM   5845  N N   . ASN D 4 16  ? 26.817  27.711  -34.428 1.00 121.53 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R N   1 
ATOM   5846  C CA  . ASN D 4 16  ? 27.985  27.662  -35.299 1.00 130.27 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R CA  1 
ATOM   5847  C C   . ASN D 4 16  ? 28.664  29.025  -35.386 1.00 127.86 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R C   1 
ATOM   5848  O O   . ASN D 4 16  ? 28.363  29.927  -34.603 1.00 121.58 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R O   1 
ATOM   5849  C CB  . ASN D 4 16  ? 27.591  27.166  -36.695 1.00 138.84 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R CB  1 
ATOM   5850  C CG  . ASN D 4 16  ? 28.793  26.791  -37.548 1.00 141.68 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R CG  1 
ATOM   5851  O OD1 . ASN D 4 16  ? 29.857  26.449  -37.031 1.00 138.41 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R OD1 1 
ATOM   5852  N ND2 . ASN D 4 16  ? 28.626  26.858  -38.864 1.00 142.54 ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R ND2 1 
ATOM   5853  N N   . ILE D 4 17  ? 29.576  29.169  -36.342 1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R N   1 
ATOM   5854  C CA  . ILE D 4 17  ? 30.333  30.403  -36.511 1.00 118.08 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CA  1 
ATOM   5855  C C   . ILE D 4 17  ? 29.429  31.603  -36.776 1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R C   1 
ATOM   5856  O O   . ILE D 4 17  ? 29.794  32.739  -36.477 1.00 121.12 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R O   1 
ATOM   5857  C CB  . ILE D 4 17  ? 31.362  30.279  -37.651 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CB  1 
ATOM   5858  C CG1 . ILE D 4 17  ? 32.237  31.533  -37.717 1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CG1 1 
ATOM   5859  C CG2 . ILE D 4 17  ? 30.657  30.019  -38.976 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CG2 1 
ATOM   5860  C CD1 . ILE D 4 17  ? 33.298  31.480  -38.789 1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CD1 1 
ATOM   5861  N N   . PHE D 4 18  ? 28.251  31.350  -37.338 1.00 127.50 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R N   1 
ATOM   5862  C CA  . PHE D 4 18  ? 27.291  32.419  -37.592 1.00 123.91 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CA  1 
ATOM   5863  C C   . PHE D 4 18  ? 26.869  33.069  -36.274 1.00 120.42 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R C   1 
ATOM   5864  O O   . PHE D 4 18  ? 26.879  34.296  -36.139 1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R O   1 
ATOM   5865  C CB  . PHE D 4 18  ? 26.074  31.881  -38.352 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CB  1 
ATOM   5866  C CG  . PHE D 4 18  ? 25.078  32.938  -38.735 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CG  1 
ATOM   5867  C CD1 . PHE D 4 18  ? 25.388  33.891  -39.693 1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CD1 1 
ATOM   5868  C CD2 . PHE D 4 18  ? 23.828  32.975  -38.141 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CD2 1 
ATOM   5869  C CE1 . PHE D 4 18  ? 24.471  34.864  -40.047 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CE1 1 
ATOM   5870  C CE2 . PHE D 4 18  ? 22.908  33.944  -38.490 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CE2 1 
ATOM   5871  C CZ  . PHE D 4 18  ? 23.230  34.889  -39.444 1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CZ  1 
ATOM   5872  N N   . GLU D 4 19  ? 26.514  32.235  -35.302 1.00 120.74 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R N   1 
ATOM   5873  C CA  . GLU D 4 19  ? 26.152  32.708  -33.971 1.00 125.16 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CA  1 
ATOM   5874  C C   . GLU D 4 19  ? 27.355  33.368  -33.304 1.00 123.38 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R C   1 
ATOM   5875  O O   . GLU D 4 19  ? 27.242  34.436  -32.696 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R O   1 
ATOM   5876  C CB  . GLU D 4 19  ? 25.667  31.537  -33.113 1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CB  1 
ATOM   5877  C CG  . GLU D 4 19  ? 24.596  30.681  -33.771 1.00 125.43 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CG  1 
ATOM   5878  C CD  . GLU D 4 19  ? 23.263  31.395  -33.880 1.00 119.47 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CD  1 
ATOM   5879  O OE1 . GLU D 4 19  ? 22.363  30.881  -34.579 1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R OE1 1 
ATOM   5880  O OE2 . GLU D 4 19  ? 23.112  32.470  -33.261 1.00 121.21 ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R OE2 1 
ATOM   5881  N N   . MET D 4 20  ? 28.508  32.720  -33.436 1.00 118.31 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R N   1 
ATOM   5882  C CA  . MET D 4 20  ? 29.744  33.175  -32.813 1.00 110.07 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CA  1 
ATOM   5883  C C   . MET D 4 20  ? 30.096  34.601  -33.226 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R C   1 
ATOM   5884  O O   . MET D 4 20  ? 30.228  35.488  -32.381 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R O   1 
ATOM   5885  C CB  . MET D 4 20  ? 30.885  32.225  -33.181 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CB  1 
ATOM   5886  C CG  . MET D 4 20  ? 32.177  32.484  -32.439 1.00 106.40 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CG  1 
ATOM   5887  S SD  . MET D 4 20  ? 33.490  31.352  -32.933 1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R SD  1 
ATOM   5888  C CE  . MET D 4 20  ? 34.809  31.874  -31.840 1.00 114.37 ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CE  1 
ATOM   5889  N N   . LEU D 4 21  ? 30.238  34.820  -34.528 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R N   1 
ATOM   5890  C CA  . LEU D 4 21  ? 30.559  36.146  -35.042 1.00 108.55 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CA  1 
ATOM   5891  C C   . LEU D 4 21  ? 29.396  37.109  -34.848 1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R C   1 
ATOM   5892  O O   . LEU D 4 21  ? 29.604  38.308  -34.671 1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R O   1 
ATOM   5893  C CB  . LEU D 4 21  ? 30.953  36.086  -36.521 1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CB  1 
ATOM   5894  C CG  . LEU D 4 21  ? 32.452  36.099  -36.840 1.00 101.79 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CG  1 
ATOM   5895  C CD1 . LEU D 4 21  ? 33.098  37.377  -36.321 1.00 104.16 ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CD1 1 
ATOM   5896  C CD2 . LEU D 4 21  ? 33.143  34.873  -36.264 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CD2 1 
ATOM   5897  N N   . ARG D 4 22  ? 28.173  36.588  -34.885 1.00 111.96 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R N   1 
ATOM   5898  C CA  . ARG D 4 22  ? 26.998  37.429  -34.693 1.00 111.96 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CA  1 
ATOM   5899  C C   . ARG D 4 22  ? 27.044  38.077  -33.315 1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R C   1 
ATOM   5900  O O   . ARG D 4 22  ? 26.640  39.227  -33.145 1.00 121.81 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R O   1 
ATOM   5901  C CB  . ARG D 4 22  ? 25.707  36.627  -34.869 1.00 113.67 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CB  1 
ATOM   5902  C CG  . ARG D 4 22  ? 24.454  37.490  -34.928 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CG  1 
ATOM   5903  C CD  . ARG D 4 22  ? 23.230  36.689  -35.352 1.00 125.34 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CD  1 
ATOM   5904  N NE  . ARG D 4 22  ? 22.686  35.875  -34.269 1.00 127.26 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R NE  1 
ATOM   5905  C CZ  . ARG D 4 22  ? 21.633  35.072  -34.396 1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CZ  1 
ATOM   5906  N NH1 . ARG D 4 22  ? 21.010  34.970  -35.562 1.00 122.00 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R NH1 1 
ATOM   5907  N NH2 . ARG D 4 22  ? 21.201  34.369  -33.357 1.00 128.46 ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R NH2 1 
ATOM   5908  N N   . ILE D 4 23  ? 27.537  37.328  -32.334 1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R N   1 
ATOM   5909  C CA  . ILE D 4 23  ? 27.698  37.852  -30.983 1.00 111.06 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CA  1 
ATOM   5910  C C   . ILE D 4 23  ? 28.964  38.697  -30.850 1.00 121.46 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R C   1 
ATOM   5911  O O   . ILE D 4 23  ? 28.968  39.722  -30.166 1.00 130.06 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R O   1 
ATOM   5912  C CB  . ILE D 4 23  ? 27.736  36.718  -29.945 1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CB  1 
ATOM   5913  C CG1 . ILE D 4 23  ? 26.532  35.794  -30.129 1.00 112.85 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CG1 1 
ATOM   5914  C CG2 . ILE D 4 23  ? 27.768  37.288  -28.536 1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CG2 1 
ATOM   5915  C CD1 . ILE D 4 23  ? 26.482  34.659  -29.139 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CD1 1 
ATOM   5916  N N   . ASP D 4 24  ? 30.036  38.259  -31.504 1.00 118.04 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R N   1 
ATOM   5917  C CA  . ASP D 4 24  ? 31.329  38.935  -31.409 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R CA  1 
ATOM   5918  C C   . ASP D 4 24  ? 31.375  40.216  -32.235 1.00 100.92 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R C   1 
ATOM   5919  O O   . ASP D 4 24  ? 32.209  41.089  -32.003 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R O   1 
ATOM   5920  C CB  . ASP D 4 24  ? 32.455  37.996  -31.848 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R CB  1 
ATOM   5921  C CG  . ASP D 4 24  ? 32.580  36.776  -30.956 1.00 107.05 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R CG  1 
ATOM   5922  O OD1 . ASP D 4 24  ? 32.226  36.871  -29.762 1.00 112.76 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R OD1 1 
ATOM   5923  O OD2 . ASP D 4 24  ? 33.040  35.724  -31.446 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R OD2 1 
ATOM   5924  N N   . GLU D 4 25  ? 30.481  40.313  -33.210 1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R N   1 
ATOM   5925  C CA  . GLU D 4 25  ? 30.407  41.477  -34.085 1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CA  1 
ATOM   5926  C C   . GLU D 4 25  ? 29.058  42.167  -33.951 1.00 135.20 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R C   1 
ATOM   5927  O O   . GLU D 4 25  ? 28.976  43.334  -33.571 1.00 141.62 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R O   1 
ATOM   5928  C CB  . GLU D 4 25  ? 30.649  41.074  -35.541 1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CB  1 
ATOM   5929  C CG  . GLU D 4 25  ? 30.339  42.173  -36.550 1.00 139.90 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CG  1 
ATOM   5930  C CD  . GLU D 4 25  ? 31.196  43.410  -36.358 1.00 150.95 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CD  1 
ATOM   5931  O OE1 . GLU D 4 25  ? 32.439  43.287  -36.389 1.00 153.01 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R OE1 1 
ATOM   5932  O OE2 . GLU D 4 25  ? 30.627  44.507  -36.172 1.00 156.02 ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R OE2 1 
ATOM   5933  N N   . GLY D 4 26  ? 28.000  41.435  -34.271 1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R N   1 
ATOM   5934  C CA  . GLY D 4 26  ? 26.669  42.001  -34.319 1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R CA  1 
ATOM   5935  C C   . GLY D 4 26  ? 26.214  42.070  -35.759 1.00 120.48 ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R C   1 
ATOM   5936  O O   . GLY D 4 26  ? 27.010  41.869  -36.675 1.00 122.46 ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R O   1 
ATOM   5937  N N   . LEU D 4 27  ? 24.931  42.342  -35.963 1.00 111.98 ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R N   1 
ATOM   5938  C CA  . LEU D 4 27  ? 24.372  42.366  -37.307 1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CA  1 
ATOM   5939  C C   . LEU D 4 27  ? 24.007  43.778  -37.758 1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R C   1 
ATOM   5940  O O   . LEU D 4 27  ? 23.511  44.585  -36.971 1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R O   1 
ATOM   5941  C CB  . LEU D 4 27  ? 23.142  41.463  -37.377 1.00 90.70  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CB  1 
ATOM   5942  C CG  . LEU D 4 27  ? 22.564  41.198  -38.766 1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CG  1 
ATOM   5943  C CD1 . LEU D 4 27  ? 23.576  40.465  -39.631 1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CD1 1 
ATOM   5944  C CD2 . LEU D 4 27  ? 21.276  40.403  -38.657 1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CD2 1 
ATOM   5945  N N   . ARG D 4 28  ? 24.267  44.073  -39.028 1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R N   1 
ATOM   5946  C CA  . ARG D 4 28  ? 23.878  45.350  -39.613 1.00 112.13 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CA  1 
ATOM   5947  C C   . ARG D 4 28  ? 23.250  45.156  -40.988 1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R C   1 
ATOM   5948  O O   . ARG D 4 28  ? 23.902  44.680  -41.918 1.00 120.05 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R O   1 
ATOM   5949  C CB  . ARG D 4 28  ? 25.087  46.281  -39.713 1.00 113.48 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CB  1 
ATOM   5950  C CG  . ARG D 4 28  ? 25.559  46.825  -38.377 1.00 119.41 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CG  1 
ATOM   5951  C CD  . ARG D 4 28  ? 24.545  47.788  -37.785 1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CD  1 
ATOM   5952  N NE  . ARG D 4 28  ? 25.069  48.474  -36.607 1.00 133.21 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R NE  1 
ATOM   5953  C CZ  . ARG D 4 28  ? 24.934  48.031  -35.362 1.00 132.67 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CZ  1 
ATOM   5954  N NH1 . ARG D 4 28  ? 24.287  46.898  -35.126 1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R NH1 1 
ATOM   5955  N NH2 . ARG D 4 28  ? 25.445  48.722  -34.352 1.00 133.45 ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R NH2 1 
ATOM   5956  N N   . LEU D 4 29  ? 21.982  45.535  -41.114 1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R N   1 
ATOM   5957  C CA  . LEU D 4 29  ? 21.283  45.442  -42.389 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CA  1 
ATOM   5958  C C   . LEU D 4 29  ? 21.474  46.722  -43.196 1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R C   1 
ATOM   5959  O O   . LEU D 4 29  ? 21.115  46.788  -44.373 1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R O   1 
ATOM   5960  C CB  . LEU D 4 29  ? 19.796  45.158  -42.169 1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CB  1 
ATOM   5961  C CG  . LEU D 4 29  ? 19.452  43.840  -41.469 1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CG  1 
ATOM   5962  C CD1 . LEU D 4 29  ? 17.950  43.722  -41.246 1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CD1 1 
ATOM   5963  C CD2 . LEU D 4 29  ? 19.973  42.652  -42.265 1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CD2 1 
ATOM   5964  N N   . LYS D 4 30  ? 22.043  47.735  -42.551 1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R N   1 
ATOM   5965  C CA  . LYS D 4 30  ? 22.344  48.999  -43.212 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CA  1 
ATOM   5966  C C   . LYS D 4 30  ? 23.792  49.400  -42.943 1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R C   1 
ATOM   5967  O O   . LYS D 4 30  ? 24.323  49.141  -41.863 1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R O   1 
ATOM   5968  C CB  . LYS D 4 30  ? 21.390  50.096  -42.738 1.00 112.65 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CB  1 
ATOM   5969  C CG  . LYS D 4 30  ? 21.342  51.308  -43.655 1.00 119.79 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CG  1 
ATOM   5970  C CD  . LYS D 4 30  ? 20.384  52.373  -43.141 1.00 127.63 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CD  1 
ATOM   5971  C CE  . LYS D 4 30  ? 21.073  53.335  -42.185 1.00 131.09 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CE  1 
ATOM   5972  N NZ  . LYS D 4 30  ? 21.642  52.647  -40.996 1.00 130.30 ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R NZ  1 
ATOM   5973  N N   . ILE D 4 31  ? 24.422  50.035  -43.929 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R N   1 
ATOM   5974  C CA  . ILE D 4 31  ? 25.832  50.414  -43.840 1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CA  1 
ATOM   5975  C C   . ILE D 4 31  ? 26.150  51.220  -42.582 1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R C   1 
ATOM   5976  O O   . ILE D 4 31  ? 25.463  52.191  -42.264 1.00 128.50 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R O   1 
ATOM   5977  C CB  . ILE D 4 31  ? 26.281  51.220  -45.078 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CB  1 
ATOM   5978  C CG1 . ILE D 4 31  ? 26.216  50.352  -46.336 1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CG1 1 
ATOM   5979  C CG2 . ILE D 4 31  ? 27.687  51.763  -44.881 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CG2 1 
ATOM   5980  C CD1 . ILE D 4 31  ? 26.705  51.052  -47.583 1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CD1 1 
ATOM   5981  N N   . TYR D 4 32  ? 27.196  50.809  -41.871 1.00 116.86 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R N   1 
ATOM   5982  C CA  . TYR D 4 32  ? 27.620  51.496  -40.656 1.00 119.60 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CA  1 
ATOM   5983  C C   . TYR D 4 32  ? 29.129  51.724  -40.657 1.00 127.95 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R C   1 
ATOM   5984  O O   . TYR D 4 32  ? 29.805  51.441  -41.646 1.00 128.56 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R O   1 
ATOM   5985  C CB  . TYR D 4 32  ? 27.199  50.708  -39.412 1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CB  1 
ATOM   5986  C CG  . TYR D 4 32  ? 28.044  49.485  -39.125 1.00 126.02 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CG  1 
ATOM   5987  C CD1 . TYR D 4 32  ? 28.922  49.463  -38.048 1.00 127.34 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CD1 1 
ATOM   5988  C CD2 . TYR D 4 32  ? 27.963  48.353  -39.926 1.00 127.90 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CD2 1 
ATOM   5989  C CE1 . TYR D 4 32  ? 29.695  48.348  -37.777 1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CE1 1 
ATOM   5990  C CE2 . TYR D 4 32  ? 28.733  47.232  -39.662 1.00 125.12 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CE2 1 
ATOM   5991  C CZ  . TYR D 4 32  ? 29.597  47.237  -38.586 1.00 121.46 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CZ  1 
ATOM   5992  O OH  . TYR D 4 32  ? 30.366  46.129  -38.317 1.00 116.22 ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R OH  1 
ATOM   5993  N N   . LYS D 4 33  ? 29.650  52.243  -39.550 1.00 135.53 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R N   1 
ATOM   5994  C CA  . LYS D 4 33  ? 31.080  52.511  -39.428 1.00 134.02 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CA  1 
ATOM   5995  C C   . LYS D 4 33  ? 31.730  51.602  -38.390 1.00 133.48 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R C   1 
ATOM   5996  O O   . LYS D 4 33  ? 31.190  51.402  -37.303 1.00 127.57 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R O   1 
ATOM   5997  C CB  . LYS D 4 33  ? 31.319  53.976  -39.059 1.00 131.93 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CB  1 
ATOM   5998  C CG  . LYS D 4 33  ? 30.726  54.970  -40.044 1.00 132.18 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CG  1 
ATOM   5999  C CD  . LYS D 4 33  ? 30.944  56.400  -39.578 1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CD  1 
ATOM   6000  C CE  . LYS D 4 33  ? 30.333  57.399  -40.546 1.00 124.90 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CE  1 
ATOM   6001  N NZ  . LYS D 4 33  ? 30.530  58.802  -40.085 1.00 121.99 ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R NZ  1 
ATOM   6002  N N   . ASP D 4 34  ? 32.891  51.054  -38.733 1.00 143.30 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R N   1 
ATOM   6003  C CA  . ASP D 4 34  ? 33.630  50.193  -37.817 1.00 153.23 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R CA  1 
ATOM   6004  C C   . ASP D 4 34  ? 34.582  51.013  -36.948 1.00 155.91 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R C   1 
ATOM   6005  O O   . ASP D 4 34  ? 34.524  52.243  -36.941 1.00 157.39 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R O   1 
ATOM   6006  C CB  . ASP D 4 34  ? 34.397  49.114  -38.584 1.00 157.32 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R CB  1 
ATOM   6007  C CG  . ASP D 4 34  ? 35.485  49.687  -39.468 1.00 159.39 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R CG  1 
ATOM   6008  O OD1 . ASP D 4 34  ? 35.162  50.173  -40.572 1.00 156.10 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R OD1 1 
ATOM   6009  O OD2 . ASP D 4 34  ? 36.665  49.645  -39.061 1.00 163.65 ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R OD2 1 
ATOM   6010  N N   . THR D 4 35  ? 35.451  50.327  -36.213 1.00 155.02 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R N   1 
ATOM   6011  C CA  . THR D 4 35  ? 36.375  50.991  -35.298 1.00 150.92 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R CA  1 
ATOM   6012  C C   . THR D 4 35  ? 37.367  51.905  -36.018 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R C   1 
ATOM   6013  O O   . THR D 4 35  ? 37.826  52.898  -35.454 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R O   1 
ATOM   6014  C CB  . THR D 4 35  ? 37.161  49.972  -34.447 1.00 143.45 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R CB  1 
ATOM   6015  O OG1 . THR D 4 35  ? 37.957  49.142  -35.303 1.00 145.24 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R OG1 1 
ATOM   6016  C CG2 . THR D 4 35  ? 36.209  49.100  -33.640 1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 1021 THR R CG2 1 
ATOM   6017  N N   . GLU D 4 36  ? 37.692  51.567  -37.262 1.00 151.76 ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R N   1 
ATOM   6018  C CA  . GLU D 4 36  ? 38.690  52.315  -38.021 1.00 149.42 ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R CA  1 
ATOM   6019  C C   . GLU D 4 36  ? 38.075  53.430  -38.866 1.00 156.30 ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R C   1 
ATOM   6020  O O   . GLU D 4 36  ? 38.785  54.148  -39.570 1.00 156.51 ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R O   1 
ATOM   6021  C CB  . GLU D 4 36  ? 39.507  51.371  -38.907 1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R CB  1 
ATOM   6022  N N   . GLY D 4 37  ? 36.755  53.570  -38.795 1.00 161.33 ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R N   1 
ATOM   6023  C CA  . GLY D 4 37  ? 36.062  54.619  -39.522 1.00 164.95 ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R CA  1 
ATOM   6024  C C   . GLY D 4 37  ? 35.750  54.240  -40.957 1.00 164.61 ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R C   1 
ATOM   6025  O O   . GLY D 4 37  ? 35.144  55.015  -41.700 1.00 161.96 ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R O   1 
ATOM   6026  N N   . TYR D 4 38  ? 36.170  53.041  -41.347 1.00 164.54 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R N   1 
ATOM   6027  C CA  . TYR D 4 38  ? 35.907  52.531  -42.686 1.00 162.72 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CA  1 
ATOM   6028  C C   . TYR D 4 38  ? 34.446  52.120  -42.812 1.00 163.70 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R C   1 
ATOM   6029  O O   . TYR D 4 38  ? 33.679  52.236  -41.856 1.00 164.63 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R O   1 
ATOM   6030  C CB  . TYR D 4 38  ? 36.824  51.348  -42.988 1.00 159.53 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CB  1 
ATOM   6031  C CG  . TYR D 4 38  ? 38.291  51.705  -42.948 1.00 160.83 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CG  1 
ATOM   6032  C CD1 . TYR D 4 38  ? 38.737  52.935  -43.413 1.00 159.95 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CD1 1 
ATOM   6033  C CD2 . TYR D 4 38  ? 39.229  50.819  -42.435 1.00 163.35 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CD2 1 
ATOM   6034  C CE1 . TYR D 4 38  ? 40.076  53.269  -43.379 1.00 160.93 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CE1 1 
ATOM   6035  C CE2 . TYR D 4 38  ? 40.571  51.145  -42.395 1.00 163.72 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CE2 1 
ATOM   6036  C CZ  . TYR D 4 38  ? 40.988  52.371  -42.868 1.00 162.72 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CZ  1 
ATOM   6037  O OH  . TYR D 4 38  ? 42.323  52.703  -42.832 1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R OH  1 
ATOM   6038  N N   . TYR D 4 39  ? 34.059  51.638  -43.988 1.00 152.28 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R N   1 
ATOM   6039  C CA  . TYR D 4 39  ? 32.660  51.290  -44.220 1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CA  1 
ATOM   6040  C C   . TYR D 4 39  ? 32.390  49.789  -44.132 1.00 118.30 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R C   1 
ATOM   6041  O O   . TYR D 4 39  ? 32.879  49.002  -44.943 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R O   1 
ATOM   6042  C CB  . TYR D 4 39  ? 32.169  51.882  -45.544 1.00 144.63 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CB  1 
ATOM   6043  C CG  . TYR D 4 39  ? 31.798  53.345  -45.432 1.00 150.96 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CG  1 
ATOM   6044  C CD1 . TYR D 4 39  ? 32.751  54.301  -45.104 1.00 153.60 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CD1 1 
ATOM   6045  C CD2 . TYR D 4 39  ? 30.493  53.768  -45.644 1.00 155.33 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CD2 1 
ATOM   6046  C CE1 . TYR D 4 39  ? 32.415  55.638  -44.994 1.00 154.79 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CE1 1 
ATOM   6047  C CE2 . TYR D 4 39  ? 30.149  55.103  -45.537 1.00 157.09 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CE2 1 
ATOM   6048  C CZ  . TYR D 4 39  ? 31.112  56.033  -45.212 1.00 153.98 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CZ  1 
ATOM   6049  O OH  . TYR D 4 39  ? 30.771  57.363  -45.105 1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R OH  1 
ATOM   6050  N N   . THR D 4 40  ? 31.602  49.408  -43.131 1.00 113.35 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R N   1 
ATOM   6051  C CA  . THR D 4 40  ? 31.299  48.007  -42.861 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R CA  1 
ATOM   6052  C C   . THR D 4 40  ? 29.788  47.761  -42.888 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R C   1 
ATOM   6053  O O   . THR D 4 40  ? 28.998  48.673  -42.647 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R O   1 
ATOM   6054  C CB  . THR D 4 40  ? 31.879  47.574  -41.495 1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R CB  1 
ATOM   6055  O OG1 . THR D 4 40  ? 33.283  47.858  -41.459 1.00 109.55 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R OG1 1 
ATOM   6056  C CG2 . THR D 4 40  ? 31.666  46.089  -41.250 1.00 108.11 ? ? ? ? ? ? 1026 THR R CG2 1 
ATOM   6057  N N   . ILE D 4 41  ? 29.396  46.528  -43.194 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R N   1 
ATOM   6058  C CA  . ILE D 4 41  ? 27.989  46.147  -43.258 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CA  1 
ATOM   6059  C C   . ILE D 4 41  ? 27.862  44.645  -43.015 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R C   1 
ATOM   6060  O O   . ILE D 4 41  ? 28.849  43.915  -43.100 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R O   1 
ATOM   6061  C CB  . ILE D 4 41  ? 27.365  46.514  -44.623 1.00 95.59  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CB  1 
ATOM   6062  C CG1 . ILE D 4 41  ? 25.839  46.390  -44.575 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CG1 1 
ATOM   6063  C CG2 . ILE D 4 41  ? 27.951  45.651  -45.730 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CG2 1 
ATOM   6064  C CD1 . ILE D 4 41  ? 25.159  46.717  -45.886 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CD1 1 
ATOM   6065  N N   . GLY D 4 42  ? 26.655  44.184  -42.705 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R N   1 
ATOM   6066  C CA  . GLY D 4 42  ? 26.439  42.779  -42.409 1.00 98.87  ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R CA  1 
ATOM   6067  C C   . GLY D 4 42  ? 27.202  42.369  -41.164 1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R C   1 
ATOM   6068  O O   . GLY D 4 42  ? 27.182  43.081  -40.160 1.00 121.16 ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R O   1 
ATOM   6069  N N   . ILE D 4 43  ? 27.879  41.226  -41.223 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R N   1 
ATOM   6070  C CA  . ILE D 4 43  ? 28.703  40.794  -40.102 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CA  1 
ATOM   6071  C C   . ILE D 4 43  ? 30.181  41.002  -40.412 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R C   1 
ATOM   6072  O O   . ILE D 4 43  ? 30.773  40.257  -41.193 1.00 107.90 ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R O   1 
ATOM   6073  C CB  . ILE D 4 43  ? 28.482  39.304  -39.785 1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CB  1 
ATOM   6074  C CG1 . ILE D 4 43  ? 26.989  38.993  -39.670 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CG1 1 
ATOM   6075  C CG2 . ILE D 4 43  ? 29.218  38.910  -38.512 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CG2 1 
ATOM   6076  C CD1 . ILE D 4 43  ? 26.692  37.533  -39.396 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CD1 1 
ATOM   6077  N N   . GLY D 4 44  ? 30.772  42.018  -39.792 1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R N   1 
ATOM   6078  C CA  . GLY D 4 44  ? 32.198  42.260  -39.898 1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R CA  1 
ATOM   6079  C C   . GLY D 4 44  ? 32.664  42.628  -41.295 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R C   1 
ATOM   6080  O O   . GLY D 4 44  ? 33.847  42.897  -41.507 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R O   1 
ATOM   6081  N N   . HIS D 4 45  ? 31.740  42.655  -42.251 1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R N   1 
ATOM   6082  C CA  . HIS D 4 45  ? 32.126  42.806  -43.650 1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CA  1 
ATOM   6083  C C   . HIS D 4 45  ? 32.434  44.252  -44.006 1.00 121.31 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R C   1 
ATOM   6084  O O   . HIS D 4 45  ? 31.572  45.121  -43.920 1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R O   1 
ATOM   6085  C CB  . HIS D 4 45  ? 31.043  42.258  -44.582 1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CB  1 
ATOM   6086  C CG  . HIS D 4 45  ? 31.382  42.378  -46.035 1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CG  1 
ATOM   6087  N ND1 . HIS D 4 45  ? 31.535  41.283  -46.858 1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R ND1 1 
ATOM   6088  C CD2 . HIS D 4 45  ? 31.607  43.465  -46.812 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CD2 1 
ATOM   6089  C CE1 . HIS D 4 45  ? 31.833  41.690  -48.079 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CE1 1 
ATOM   6090  N NE2 . HIS D 4 45  ? 31.885  43.010  -48.077 1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R NE2 1 
ATOM   6091  N N   . LEU D 4 46  ? 33.667  44.495  -44.433 1.00 126.64 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R N   1 
ATOM   6092  C CA  . LEU D 4 46  ? 34.098  45.832  -44.810 1.00 126.31 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CA  1 
ATOM   6093  C C   . LEU D 4 46  ? 34.013  45.997  -46.324 1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R C   1 
ATOM   6094  O O   . LEU D 4 46  ? 34.739  45.341  -47.071 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R O   1 
ATOM   6095  C CB  . LEU D 4 46  ? 35.525  46.080  -44.311 1.00 128.66 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CB  1 
ATOM   6096  C CG  . LEU D 4 46  ? 36.099  47.497  -44.372 1.00 126.22 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CG  1 
ATOM   6097  C CD1 . LEU D 4 46  ? 37.284  47.633  -43.427 1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CD1 1 
ATOM   6098  C CD2 . LEU D 4 46  ? 36.499  47.864  -45.790 1.00 125.34 ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CD2 1 
ATOM   6099  N N   . LEU D 4 47  ? 33.113  46.867  -46.772 1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R N   1 
ATOM   6100  C CA  . LEU D 4 47  ? 32.928  47.118  -48.198 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CA  1 
ATOM   6101  C C   . LEU D 4 47  ? 34.082  47.922  -48.788 1.00 132.49 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R C   1 
ATOM   6102  O O   . LEU D 4 47  ? 34.651  47.543  -49.811 1.00 129.73 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R O   1 
ATOM   6103  C CB  . LEU D 4 47  ? 31.603  47.841  -48.448 1.00 123.54 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CB  1 
ATOM   6104  C CG  . LEU D 4 47  ? 30.333  47.024  -48.203 1.00 116.26 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CG  1 
ATOM   6105  C CD1 . LEU D 4 47  ? 29.097  47.905  -48.297 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CD1 1 
ATOM   6106  C CD2 . LEU D 4 47  ? 30.247  45.864  -49.183 1.00 116.46 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CD2 1 
ATOM   6107  N N   . THR D 4 48  ? 34.416  49.037  -48.146 1.00 138.57 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R N   1 
ATOM   6108  C CA  . THR D 4 48  ? 35.540  49.857  -48.585 1.00 142.61 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R CA  1 
ATOM   6109  C C   . THR D 4 48  ? 36.172  50.624  -47.427 1.00 145.06 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R C   1 
ATOM   6110  O O   . THR D 4 48  ? 35.498  50.985  -46.455 1.00 143.04 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R O   1 
ATOM   6111  C CB  . THR D 4 48  ? 35.127  50.860  -49.682 1.00 141.52 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R CB  1 
ATOM   6112  O OG1 . THR D 4 48  ? 36.298  51.382  -50.324 1.00 132.43 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R OG1 1 
ATOM   6113  C CG2 . THR D 4 48  ? 34.328  52.005  -49.082 1.00 145.75 ? ? ? ? ? ? 1034 THR R CG2 1 
ATOM   6114  N N   . LYS D 4 49  ? 37.475  50.861  -47.537 1.00 148.29 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R N   1 
ATOM   6115  C CA  . LYS D 4 49  ? 38.192  51.665  -46.558 1.00 149.57 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CA  1 
ATOM   6116  C C   . LYS D 4 49  ? 38.259  53.112  -47.027 1.00 154.73 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R C   1 
ATOM   6117  O O   . LYS D 4 49  ? 38.852  53.965  -46.367 1.00 156.28 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R O   1 
ATOM   6118  C CB  . LYS D 4 49  ? 39.598  51.109  -46.322 1.00 144.01 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CB  1 
ATOM   6119  C CG  . LYS D 4 49  ? 39.619  49.651  -45.892 1.00 142.91 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CG  1 
ATOM   6120  C CD  . LYS D 4 49  ? 40.928  49.288  -45.214 1.00 139.72 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CD  1 
ATOM   6121  C CE  . LYS D 4 49  ? 42.117  49.587  -46.106 1.00 138.85 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CE  1 
ATOM   6122  N NZ  . LYS D 4 49  ? 43.401  49.298  -45.411 1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R NZ  1 
ATOM   6123  N N   . SER D 4 50  ? 37.643  53.379  -48.175 1.00 156.71 ? ? ? ? ? ? 1036 SER R N   1 
ATOM   6124  C CA  . SER D 4 50  ? 37.599  54.724  -48.736 1.00 156.53 ? ? ? ? ? ? 1036 SER R CA  1 
ATOM   6125  C C   . SER D 4 50  ? 36.724  55.642  -47.891 1.00 158.76 ? ? ? ? ? ? 1036 SER R C   1 
ATOM   6126  O O   . SER D 4 50  ? 35.659  55.236  -47.426 1.00 155.64 ? ? ? ? ? ? 1036 SER R O   1 
ATOM   6127  C CB  . SER D 4 50  ? 37.079  54.685  -50.175 1.00 152.82 ? ? ? ? ? ? 1036 SER R CB  1 
ATOM   6128  O OG  . SER D 4 50  ? 36.954  55.992  -50.708 1.00 148.34 ? ? ? ? ? ? 1036 SER R OG  1 
ATOM   6129  N N   . PRO D 4 51  ? 37.177  56.888  -47.688 1.00 164.14 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R N   1 
ATOM   6130  C CA  . PRO D 4 51  ? 36.450  57.885  -46.895 1.00 163.30 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CA  1 
ATOM   6131  C C   . PRO D 4 51  ? 35.081  58.207  -47.487 1.00 159.47 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R C   1 
ATOM   6132  O O   . PRO D 4 51  ? 34.182  58.624  -46.758 1.00 159.70 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R O   1 
ATOM   6133  C CB  . PRO D 4 51  ? 37.352  59.121  -46.976 1.00 165.37 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CB  1 
ATOM   6134  C CG  . PRO D 4 51  ? 38.709  58.586  -47.290 1.00 167.25 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CG  1 
ATOM   6135  C CD  . PRO D 4 51  ? 38.471  57.401  -48.170 1.00 166.49 ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CD  1 
ATOM   6136  N N   . SER D 4 52  ? 34.932  58.014  -48.794 1.00 154.33 ? ? ? ? ? ? 1038 SER R N   1 
ATOM   6137  C CA  . SER D 4 52  ? 33.691  58.346  -49.487 1.00 149.71 ? ? ? ? ? ? 1038 SER R CA  1 
ATOM   6138  C C   . SER D 4 52  ? 32.513  57.512  -48.987 1.00 143.75 ? ? ? ? ? ? 1038 SER R C   1 
ATOM   6139  O O   . SER D 4 52  ? 32.661  56.327  -48.689 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 1038 SER R O   1 
ATOM   6140  C CB  . SER D 4 52  ? 33.860  58.165  -50.996 1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 1038 SER R CB  1 
ATOM   6141  O OG  . SER D 4 52  ? 32.667  58.496  -51.685 1.00 156.88 ? ? ? ? ? ? 1038 SER R OG  1 
ATOM   6142  N N   . LEU D 4 53  ? 31.345  58.141  -48.896 1.00 138.17 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R N   1 
ATOM   6143  C CA  . LEU D 4 53  ? 30.138  57.464  -48.432 1.00 136.30 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CA  1 
ATOM   6144  C C   . LEU D 4 53  ? 29.569  56.544  -49.506 1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R C   1 
ATOM   6145  O O   . LEU D 4 53  ? 29.113  55.439  -49.213 1.00 136.25 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R O   1 
ATOM   6146  C CB  . LEU D 4 53  ? 29.076  58.488  -48.017 1.00 130.42 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CB  1 
ATOM   6147  C CG  . LEU D 4 53  ? 27.707  57.946  -47.590 1.00 115.40 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CG  1 
ATOM   6148  C CD1 . LEU D 4 53  ? 27.777  57.317  -46.206 1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CD1 1 
ATOM   6149  C CD2 . LEU D 4 53  ? 26.650  59.044  -47.625 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CD2 1 
ATOM   6150  N N   . ASN D 4 54  ? 29.598  57.012  -50.750 1.00 150.04 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R N   1 
ATOM   6151  C CA  . ASN D 4 54  ? 28.996  56.284  -51.860 1.00 148.62 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R CA  1 
ATOM   6152  C C   . ASN D 4 54  ? 29.954  55.273  -52.485 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R C   1 
ATOM   6153  O O   . ASN D 4 54  ? 29.600  54.574  -53.435 1.00 154.89 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R O   1 
ATOM   6154  C CB  . ASN D 4 54  ? 28.493  57.266  -52.921 1.00 142.96 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R CB  1 
ATOM   6155  C CG  . ASN D 4 54  ? 27.370  56.692  -53.761 1.00 142.44 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R CG  1 
ATOM   6156  O OD1 . ASN D 4 54  ? 27.610  56.040  -54.778 1.00 146.90 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R OD1 1 
ATOM   6157  N ND2 . ASN D 4 54  ? 26.133  56.936  -53.341 1.00 137.20 ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R ND2 1 
ATOM   6158  N N   . ALA D 4 55  ? 31.167  55.201  -51.947 1.00 149.57 ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R N   1 
ATOM   6159  C CA  . ALA D 4 55  ? 32.173  54.271  -52.447 1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R CA  1 
ATOM   6160  C C   . ALA D 4 55  ? 31.902  52.849  -51.963 1.00 146.70 ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R C   1 
ATOM   6161  O O   . ALA D 4 55  ? 32.143  51.881  -52.685 1.00 145.95 ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R O   1 
ATOM   6162  C CB  . ALA D 4 55  ? 33.565  54.720  -52.030 1.00 146.72 ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R CB  1 
ATOM   6163  N N   . ALA D 4 56  ? 31.401  52.731  -50.738 1.00 145.05 ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R N   1 
ATOM   6164  C CA  . ALA D 4 56  ? 31.088  51.429  -50.160 1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R CA  1 
ATOM   6165  C C   . ALA D 4 56  ? 29.853  50.826  -50.816 1.00 137.93 ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R C   1 
ATOM   6166  O O   . ALA D 4 56  ? 29.805  49.628  -51.096 1.00 136.62 ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R O   1 
ATOM   6167  C CB  . ALA D 4 56  ? 30.884  51.553  -48.661 1.00 136.98 ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R CB  1 
ATOM   6168  N N   . LYS D 4 57  ? 28.856  51.670  -51.060 1.00 135.42 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R N   1 
ATOM   6169  C CA  . LYS D 4 57  ? 27.606  51.236  -51.671 1.00 132.45 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CA  1 
ATOM   6170  C C   . LYS D 4 57  ? 27.853  50.517  -52.993 1.00 128.48 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R C   1 
ATOM   6171  O O   . LYS D 4 57  ? 27.144  49.571  -53.339 1.00 135.60 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R O   1 
ATOM   6172  C CB  . LYS D 4 57  ? 26.683  52.436  -51.887 1.00 131.61 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CB  1 
ATOM   6173  C CG  . LYS D 4 57  ? 26.398  53.226  -50.620 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CG  1 
ATOM   6174  C CD  . LYS D 4 57  ? 25.708  54.545  -50.931 1.00 135.88 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CD  1 
ATOM   6175  C CE  . LYS D 4 57  ? 24.379  54.327  -51.634 1.00 133.15 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CE  1 
ATOM   6176  N NZ  . LYS D 4 57  ? 23.698  55.617  -51.936 1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R NZ  1 
ATOM   6177  N N   . SER D 4 58  ? 28.865  50.968  -53.727 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 1044 SER R N   1 
ATOM   6178  C CA  . SER D 4 58  ? 29.204  50.363  -55.009 1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 1044 SER R CA  1 
ATOM   6179  C C   . SER D 4 58  ? 29.617  48.904  -54.828 1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 1044 SER R C   1 
ATOM   6180  O O   . SER D 4 58  ? 29.075  48.011  -55.480 1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 1044 SER R O   1 
ATOM   6181  C CB  . SER D 4 58  ? 30.318  51.154  -55.698 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 1044 SER R CB  1 
ATOM   6182  O OG  . SER D 4 58  ? 30.532  50.691  -57.021 1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R OG  1 
ATOM   6183  N N   . GLU D 4 59  ? 30.574  48.665  -53.936 1.00 124.24 ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R N   1 
ATOM   6184  C CA  . GLU D 4 59  ? 31.026  47.307  -53.652 1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R CA  1 
ATOM   6185  C C   . GLU D 4 59  ? 29.899  46.479  -53.038 1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R C   1 
ATOM   6186  O O   . GLU D 4 59  ? 29.870  45.255  -53.167 1.00 115.84 ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R O   1 
ATOM   6187  C CB  . GLU D 4 59  ? 32.245  47.325  -52.727 1.00 125.80 ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R CB  1 
ATOM   6188  N N   . LEU D 4 60  ? 28.972  47.157  -52.370 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R N   1 
ATOM   6189  C CA  . LEU D 4 60  ? 27.798  46.500  -51.812 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CA  1 
ATOM   6190  C C   . LEU D 4 60  ? 26.919  45.966  -52.935 1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R C   1 
ATOM   6191  O O   . LEU D 4 60  ? 26.376  44.864  -52.846 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R O   1 
ATOM   6192  C CB  . LEU D 4 60  ? 27.003  47.479  -50.951 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CB  1 
ATOM   6193  C CG  . LEU D 4 60  ? 25.728  46.942  -50.302 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CG  1 
ATOM   6194  C CD1 . LEU D 4 60  ? 26.033  45.697  -49.483 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CD1 1 
ATOM   6195  C CD2 . LEU D 4 60  ? 25.081  48.015  -49.441 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CD2 1 
ATOM   6196  N N   . ASP D 4 61  ? 26.792  46.760  -53.993 1.00 116.09 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R N   1 
ATOM   6197  C CA  . ASP D 4 61  ? 25.977  46.394  -55.146 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R CA  1 
ATOM   6198  C C   . ASP D 4 61  ? 26.641  45.329  -56.014 1.00 128.19 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R C   1 
ATOM   6199  O O   . ASP D 4 61  ? 25.970  44.438  -56.533 1.00 128.91 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R O   1 
ATOM   6200  C CB  . ASP D 4 61  ? 25.659  47.632  -55.986 1.00 120.39 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R CB  1 
ATOM   6201  C CG  . ASP D 4 61  ? 24.738  48.598  -55.271 1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R CG  1 
ATOM   6202  O OD1 . ASP D 4 61  ? 24.703  48.575  -54.022 1.00 120.65 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R OD1 1 
ATOM   6203  O OD2 . ASP D 4 61  ? 24.048  49.380  -55.959 1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R OD2 1 
ATOM   6204  N N   . LYS D 4 62  ? 27.956  45.428  -56.181 1.00 129.49 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R N   1 
ATOM   6205  C CA  . LYS D 4 62  ? 28.693  44.427  -56.945 1.00 125.06 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CA  1 
ATOM   6206  C C   . LYS D 4 62  ? 28.764  43.112  -56.182 1.00 117.24 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R C   1 
ATOM   6207  O O   . LYS D 4 62  ? 28.848  42.038  -56.777 1.00 120.75 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R O   1 
ATOM   6208  C CB  . LYS D 4 62  ? 30.101  44.917  -57.289 1.00 126.25 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CB  1 
ATOM   6209  C CG  . LYS D 4 62  ? 30.209  45.577  -58.652 1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CG  1 
ATOM   6210  C CD  . LYS D 4 62  ? 31.569  45.318  -59.277 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CD  1 
ATOM   6211  C CE  . LYS D 4 62  ? 31.572  45.667  -60.755 1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CE  1 
ATOM   6212  N NZ  . LYS D 4 62  ? 32.825  45.224  -61.426 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R NZ  1 
ATOM   6213  N N   . ALA D 4 63  ? 28.726  43.209  -54.858 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R N   1 
ATOM   6214  C CA  . ALA D 4 63  ? 28.763  42.036  -53.999 1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R CA  1 
ATOM   6215  C C   . ALA D 4 63  ? 27.410  41.331  -53.988 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R C   1 
ATOM   6216  O O   . ALA D 4 63  ? 27.296  40.189  -54.432 1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R O   1 
ATOM   6217  C CB  . ALA D 4 63  ? 29.176  42.425  -52.590 1.00 96.54  ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R CB  1 
ATOM   6218  N N   . ILE D 4 64  ? 26.387  42.015  -53.482 1.00 115.76 ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R N   1 
ATOM   6219  C CA  . ILE D 4 64  ? 25.056  41.421  -53.379 1.00 116.27 ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CA  1 
ATOM   6220  C C   . ILE D 4 64  ? 24.375  41.249  -54.739 1.00 124.66 ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R C   1 
ATOM   6221  O O   . ILE D 4 64  ? 23.583  40.325  -54.927 1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R O   1 
ATOM   6222  C CB  . ILE D 4 64  ? 24.131  42.222  -52.434 1.00 105.00 ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CB  1 
ATOM   6223  C CG1 . ILE D 4 64  ? 23.641  43.500  -53.115 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CG1 1 
ATOM   6224  C CG2 . ILE D 4 64  ? 24.841  42.530  -51.121 1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CG2 1 
ATOM   6225  C CD1 . ILE D 4 64  ? 22.535  44.193  -52.362 1.00 99.51  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CD1 1 
ATOM   6226  N N   . GLY D 4 65  ? 24.683  42.133  -55.685 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R N   1 
ATOM   6227  C CA  . GLY D 4 65  ? 24.101  42.048  -57.014 1.00 116.16 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R CA  1 
ATOM   6228  C C   . GLY D 4 65  ? 22.806  42.826  -57.175 1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R C   1 
ATOM   6229  O O   . GLY D 4 65  ? 21.981  42.506  -58.032 1.00 112.11 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R O   1 
ATOM   6230  N N   . ARG D 4 66  ? 22.626  43.847  -56.345 1.00 119.48 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R N   1 
ATOM   6231  C CA  . ARG D 4 66  ? 21.398  44.636  -56.341 1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CA  1 
ATOM   6232  C C   . ARG D 4 66  ? 21.695  46.137  -56.329 1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R C   1 
ATOM   6233  O O   . ARG D 4 66  ? 22.840  46.551  -56.164 1.00 127.22 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R O   1 
ATOM   6234  C CB  . ARG D 4 66  ? 20.514  44.236  -55.156 1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CB  1 
ATOM   6235  C CG  . ARG D 4 66  ? 19.141  44.887  -55.131 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CG  1 
ATOM   6236  C CD  . ARG D 4 66  ? 18.206  44.160  -54.173 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CD  1 
ATOM   6237  N NE  . ARG D 4 66  ? 18.822  43.932  -52.868 1.00 110.62 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R NE  1 
ATOM   6238  C CZ  . ARG D 4 66  ? 18.765  44.787  -51.853 1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CZ  1 
ATOM   6239  N NH1 . ARG D 4 66  ? 18.119  45.937  -51.984 1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R NH1 1 
ATOM   6240  N NH2 . ARG D 4 66  ? 19.356  44.493  -50.703 1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R NH2 1 
ATOM   6241  N N   . ASN D 4 67  ? 20.652  46.941  -56.509 1.00 134.32 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R N   1 
ATOM   6242  C CA  . ASN D 4 67  ? 20.767  48.396  -56.599 1.00 142.21 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R CA  1 
ATOM   6243  C C   . ASN D 4 67  ? 20.721  49.058  -55.225 1.00 145.99 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R C   1 
ATOM   6244  O O   . ASN D 4 67  ? 20.593  50.277  -55.112 1.00 149.32 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R O   1 
ATOM   6245  C CB  . ASN D 4 67  ? 19.682  48.980  -57.506 1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R CB  1 
ATOM   6246  C CG  . ASN D 4 67  ? 19.906  50.453  -57.809 1.00 147.35 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R CG  1 
ATOM   6247  O OD1 . ASN D 4 67  ? 21.031  50.948  -57.739 1.00 153.03 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R OD1 1 
ATOM   6248  N ND2 . ASN D 4 67  ? 18.832  51.160  -58.145 1.00 140.74 ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R ND2 1 
ATOM   6249  N N   . THR D 4 68  ? 20.825  48.238  -54.184 1.00 146.08 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R N   1 
ATOM   6250  C CA  . THR D 4 68  ? 20.541  48.653  -52.814 1.00 142.32 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R CA  1 
ATOM   6251  C C   . THR D 4 68  ? 21.179  49.981  -52.421 1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R C   1 
ATOM   6252  O O   . THR D 4 68  ? 22.305  50.297  -52.805 1.00 136.49 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R O   1 
ATOM   6253  C CB  . THR D 4 68  ? 21.014  47.595  -51.804 1.00 137.49 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R CB  1 
ATOM   6254  O OG1 . THR D 4 68  ? 20.670  48.014  -50.479 1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R OG1 1 
ATOM   6255  C CG2 . THR D 4 68  ? 22.519  47.419  -51.889 1.00 138.26 ? ? ? ? ? ? 1054 THR R CG2 1 
ATOM   6256  N N   . ASN D 4 69  ? 20.426  50.748  -51.643 1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R N   1 
ATOM   6257  C CA  . ASN D 4 69  ? 20.804  52.090  -51.230 1.00 122.88 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R CA  1 
ATOM   6258  C C   . ASN D 4 69  ? 21.682  52.038  -49.989 1.00 121.01 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R C   1 
ATOM   6259  O O   . ASN D 4 69  ? 21.967  53.062  -49.368 1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R O   1 
ATOM   6260  C CB  . ASN D 4 69  ? 19.563  52.948  -50.980 1.00 125.27 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R CB  1 
ATOM   6261  C CG  . ASN D 4 69  ? 18.724  53.135  -52.229 1.00 131.30 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R CG  1 
ATOM   6262  O OD1 . ASN D 4 69  ? 19.245  53.140  -53.345 1.00 129.30 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R OD1 1 
ATOM   6263  N ND2 . ASN D 4 69  ? 17.417  53.289  -52.048 1.00 137.23 ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R ND2 1 
ATOM   6264  N N   . GLY D 4 70  ? 22.111  50.831  -49.633 1.00 116.70 ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R N   1 
ATOM   6265  C CA  . GLY D 4 70  ? 22.861  50.618  -48.411 1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R CA  1 
ATOM   6266  C C   . GLY D 4 70  ? 22.046  49.918  -47.346 1.00 115.49 ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R C   1 
ATOM   6267  O O   . GLY D 4 70  ? 22.409  49.918  -46.171 1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R O   1 
ATOM   6268  N N   . VAL D 4 71  ? 20.925  49.338  -47.760 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R N   1 
ATOM   6269  C CA  . VAL D 4 71  ? 20.153  48.458  -46.893 1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CA  1 
ATOM   6270  C C   . VAL D 4 71  ? 20.029  47.077  -47.536 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R C   1 
ATOM   6271  O O   . VAL D 4 71  ? 19.538  46.952  -48.656 1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R O   1 
ATOM   6272  C CB  . VAL D 4 71  ? 18.751  49.025  -46.618 1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CB  1 
ATOM   6273  C CG1 . VAL D 4 71  ? 17.939  48.049  -45.781 1.00 130.67 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CG1 1 
ATOM   6274  C CG2 . VAL D 4 71  ? 18.855  50.374  -45.924 1.00 125.43 ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CG2 1 
ATOM   6275  N N   . ILE D 4 72  ? 20.477  46.043  -46.830 1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R N   1 
ATOM   6276  C CA  . ILE D 4 72  ? 20.428  44.684  -47.367 1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CA  1 
ATOM   6277  C C   . ILE D 4 72  ? 19.498  43.767  -46.576 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R C   1 
ATOM   6278  O O   . ILE D 4 72  ? 19.246  43.986  -45.391 1.00 115.40 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R O   1 
ATOM   6279  C CB  . ILE D 4 72  ? 21.826  44.034  -47.429 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CB  1 
ATOM   6280  C CG1 . ILE D 4 72  ? 22.320  43.678  -46.026 1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CG1 1 
ATOM   6281  C CG2 . ILE D 4 72  ? 22.806  44.947  -48.143 1.00 100.16 ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CG2 1 
ATOM   6282  C CD1 . ILE D 4 72  ? 23.600  42.877  -46.018 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CD1 1 
ATOM   6283  N N   . THR D 4 73  ? 19.001  42.731  -47.243 1.00 127.56 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R N   1 
ATOM   6284  C CA  . THR D 4 73  ? 18.086  41.781  -46.626 1.00 133.11 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R CA  1 
ATOM   6285  C C   . THR D 4 73  ? 18.791  40.991  -45.527 1.00 138.02 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R C   1 
ATOM   6286  O O   . THR D 4 73  ? 20.019  40.906  -45.498 1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R O   1 
ATOM   6287  C CB  . THR D 4 73  ? 17.507  40.801  -47.669 1.00 132.52 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R CB  1 
ATOM   6288  O OG1 . THR D 4 73  ? 17.007  41.535  -48.794 1.00 134.23 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R OG1 1 
ATOM   6289  C CG2 . THR D 4 73  ? 16.380  39.974  -47.068 1.00 129.95 ? ? ? ? ? ? 1059 THR R CG2 1 
ATOM   6290  N N   . LYS D 4 74  ? 18.003  40.426  -44.619 1.00 108.38 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R N   1 
ATOM   6291  C CA  . LYS D 4 74  ? 18.526  39.638  -43.512 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CA  1 
ATOM   6292  C C   . LYS D 4 74  ? 19.384  38.477  -44.004 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R C   1 
ATOM   6293  O O   . LYS D 4 74  ? 20.443  38.200  -43.445 1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R O   1 
ATOM   6294  C CB  . LYS D 4 74  ? 17.371  39.094  -42.670 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CB  1 
ATOM   6295  C CG  . LYS D 4 74  ? 17.793  38.442  -41.366 1.00 112.00 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CG  1 
ATOM   6296  C CD  . LYS D 4 74  ? 17.925  39.471  -40.257 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CD  1 
ATOM   6297  C CE  . LYS D 4 74  ? 18.142  38.803  -38.910 1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CE  1 
ATOM   6298  N NZ  . LYS D 4 74  ? 18.107  39.789  -37.796 1.00 95.64  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R NZ  1 
ATOM   6299  N N   . ASP D 4 75  ? 18.918  37.798  -45.049 1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R N   1 
ATOM   6300  C CA  . ASP D 4 75  ? 19.599  36.607  -45.550 1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R CA  1 
ATOM   6301  C C   . ASP D 4 75  ? 20.825  36.950  -46.396 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R C   1 
ATOM   6302  O O   . ASP D 4 75  ? 21.761  36.154  -46.500 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R O   1 
ATOM   6303  C CB  . ASP D 4 75  ? 18.632  35.724  -46.349 1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R CB  1 
ATOM   6304  C CG  . ASP D 4 75  ? 18.305  36.299  -47.716 1.00 129.17 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R CG  1 
ATOM   6305  O OD1 . ASP D 4 75  ? 18.219  35.514  -48.685 1.00 129.64 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R OD1 1 
ATOM   6306  O OD2 . ASP D 4 75  ? 18.134  37.532  -47.825 1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R OD2 1 
ATOM   6307  N N   . GLU D 4 76  ? 20.818  38.137  -46.995 1.00 93.62  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R N   1 
ATOM   6308  C CA  . GLU D 4 76  ? 21.934  38.572  -47.827 1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CA  1 
ATOM   6309  C C   . GLU D 4 76  ? 23.183  38.833  -46.984 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R C   1 
ATOM   6310  O O   . GLU D 4 76  ? 24.310  38.648  -47.449 1.00 90.07  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R O   1 
ATOM   6311  C CB  . GLU D 4 76  ? 21.547  39.798  -48.663 1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CB  1 
ATOM   6312  C CG  . GLU D 4 76  ? 20.333  39.554  -49.560 1.00 99.83  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CG  1 
ATOM   6313  C CD  . GLU D 4 76  ? 20.195  40.568  -50.684 1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CD  1 
ATOM   6314  O OE1 . GLU D 4 76  ? 19.930  41.757  -50.400 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R OE1 1 
ATOM   6315  O OE2 . GLU D 4 76  ? 20.345  40.168  -51.857 1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R OE2 1 
ATOM   6316  N N   . ALA D 4 77  ? 22.976  39.245  -45.736 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R N   1 
ATOM   6317  C CA  . ALA D 4 77  ? 24.077  39.399  -44.793 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R CA  1 
ATOM   6318  C C   . ALA D 4 77  ? 24.701  38.043  -44.498 1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R C   1 
ATOM   6319  O O   . ALA D 4 77  ? 25.916  37.932  -44.334 1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R O   1 
ATOM   6320  C CB  . ALA D 4 77  ? 23.596  40.048  -43.505 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R CB  1 
ATOM   6321  N N   . GLU D 4 78  ? 23.864  37.013  -44.429 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R N   1 
ATOM   6322  C CA  . GLU D 4 78  ? 24.349  35.660  -44.184 1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CA  1 
ATOM   6323  C C   . GLU D 4 78  ? 25.057  35.118  -45.419 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R C   1 
ATOM   6324  O O   . GLU D 4 78  ? 25.983  34.313  -45.314 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R O   1 
ATOM   6325  C CB  . GLU D 4 78  ? 23.207  34.730  -43.775 1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CB  1 
ATOM   6326  C CG  . GLU D 4 78  ? 23.642  33.286  -43.581 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CG  1 
ATOM   6327  C CD  . GLU D 4 78  ? 22.573  32.432  -42.931 1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CD  1 
ATOM   6328  O OE1 . GLU D 4 78  ? 21.894  32.926  -42.007 1.00 125.00 ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R OE1 1 
ATOM   6329  O OE2 . GLU D 4 78  ? 22.414  31.265  -43.346 1.00 126.96 ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R OE2 1 
ATOM   6330  N N   . LYS D 4 79  ? 24.609  35.560  -46.591 1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R N   1 
ATOM   6331  C CA  . LYS D 4 79  ? 25.274  35.217  -47.841 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CA  1 
ATOM   6332  C C   . LYS D 4 79  ? 26.687  35.780  -47.803 1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R C   1 
ATOM   6333  O O   . LYS D 4 79  ? 27.674  35.047  -47.950 1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R O   1 
ATOM   6334  C CB  . LYS D 4 79  ? 24.506  35.805  -49.025 1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CB  1 
ATOM   6335  C CG  . LYS D 4 79  ? 24.173  34.807  -50.121 1.00 98.27  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CG  1 
ATOM   6336  C CD  . LYS D 4 79  ? 25.392  34.469  -50.959 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CD  1 
ATOM   6337  C CE  . LYS D 4 79  ? 25.064  33.401  -51.989 1.00 103.94 ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CE  1 
ATOM   6338  N NZ  . LYS D 4 79  ? 23.912  33.790  -52.849 1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R NZ  1 
ATOM   6339  N N   . LEU D 4 80  ? 26.773  37.090  -47.590 1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R N   1 
ATOM   6340  C CA  . LEU D 4 80  ? 28.057  37.759  -47.432 1.00 86.53  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CA  1 
ATOM   6341  C C   . LEU D 4 80  ? 28.904  37.081  -46.368 1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R C   1 
ATOM   6342  O O   . LEU D 4 80  ? 30.125  37.057  -46.469 1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R O   1 
ATOM   6343  C CB  . LEU D 4 80  ? 27.863  39.228  -47.065 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CB  1 
ATOM   6344  C CG  . LEU D 4 80  ? 27.852  40.218  -48.226 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CG  1 
ATOM   6345  C CD1 . LEU D 4 80  ? 27.783  41.638  -47.695 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CD1 1 
ATOM   6346  C CD2 . LEU D 4 80  ? 29.088  40.029  -49.093 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CD2 1 
ATOM   6347  N N   . PHE D 4 81  ? 28.256  36.551  -45.337 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R N   1 
ATOM   6348  C CA  . PHE D 4 81  ? 28.979  35.873  -44.269 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CA  1 
ATOM   6349  C C   . PHE D 4 81  ? 29.611  34.566  -44.744 1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R C   1 
ATOM   6350  O O   . PHE D 4 81  ? 30.812  34.373  -44.597 1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R O   1 
ATOM   6351  C CB  . PHE D 4 81  ? 28.072  35.628  -43.068 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CB  1 
ATOM   6352  C CG  . PHE D 4 81  ? 28.763  34.958  -41.919 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CG  1 
ATOM   6353  C CD1 . PHE D 4 81  ? 29.593  35.679  -41.080 1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CD1 1 
ATOM   6354  C CD2 . PHE D 4 81  ? 28.579  33.608  -41.674 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CD2 1 
ATOM   6355  C CE1 . PHE D 4 81  ? 30.229  35.066  -40.020 1.00 83.19  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CE1 1 
ATOM   6356  C CE2 . PHE D 4 81  ? 29.211  32.990  -40.614 1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CE2 1 
ATOM   6357  C CZ  . PHE D 4 81  ? 30.038  33.720  -39.787 1.00 87.39  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CZ  1 
ATOM   6358  N N   . ASN D 4 82  ? 28.810  33.672  -45.317 1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R N   1 
ATOM   6359  C CA  . ASN D 4 82  ? 29.346  32.429  -45.866 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R CA  1 
ATOM   6360  C C   . ASN D 4 82  ? 30.467  32.726  -46.850 1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R C   1 
ATOM   6361  O O   . ASN D 4 82  ? 31.441  31.971  -46.961 1.00 103.67 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R O   1 
ATOM   6362  C CB  . ASN D 4 82  ? 28.245  31.611  -46.543 1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R CB  1 
ATOM   6363  C CG  . ASN D 4 82  ? 27.379  30.867  -45.548 1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R CG  1 
ATOM   6364  O OD1 . ASN D 4 82  ? 27.875  30.335  -44.553 1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R OD1 1 
ATOM   6365  N ND2 . ASN D 4 82  ? 26.077  30.825  -45.809 1.00 112.61 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R ND2 1 
ATOM   6366  N N   . GLN D 4 83  ? 30.346  33.864  -47.523 1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R N   1 
ATOM   6367  C CA  . GLN D 4 83  ? 31.326  34.268  -48.518 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CA  1 
ATOM   6368  C C   . GLN D 4 83  ? 32.632  34.656  -47.826 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R C   1 
ATOM   6369  O O   . GLN D 4 83  ? 33.664  34.017  -48.027 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R O   1 
ATOM   6370  C CB  . GLN D 4 83  ? 30.781  35.437  -49.340 1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CB  1 
ATOM   6371  C CG  . GLN D 4 83  ? 31.803  36.121  -50.228 1.00 105.81 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CG  1 
ATOM   6372  C CD  . GLN D 4 83  ? 31.227  37.327  -50.945 1.00 110.22 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CD  1 
ATOM   6373  O OE1 . GLN D 4 83  ? 30.282  37.207  -51.725 1.00 111.71 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R OE1 1 
ATOM   6374  N NE2 . GLN D 4 83  ? 31.792  38.501  -50.678 1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R NE2 1 
ATOM   6375  N N   . ASP D 4 84  ? 32.581  35.705  -47.014 1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R N   1 
ATOM   6376  C CA  . ASP D 4 84  ? 33.745  36.161  -46.258 1.00 95.36  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R CA  1 
ATOM   6377  C C   . ASP D 4 84  ? 34.427  35.040  -45.468 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R C   1 
ATOM   6378  O O   . ASP D 4 84  ? 35.646  35.040  -45.323 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R O   1 
ATOM   6379  C CB  . ASP D 4 84  ? 33.364  37.319  -45.327 1.00 99.96  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R CB  1 
ATOM   6380  C CG  . ASP D 4 84  ? 33.236  38.645  -46.062 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R CG  1 
ATOM   6381  O OD1 . ASP D 4 84  ? 33.164  38.635  -47.311 1.00 111.96 ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R OD1 1 
ATOM   6382  O OD2 . ASP D 4 84  ? 33.214  39.701  -45.392 1.00 110.45 ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R OD2 1 
ATOM   6383  N N   . VAL D 4 85  ? 33.643  34.095  -44.956 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R N   1 
ATOM   6384  C CA  . VAL D 4 85  ? 34.185  32.962  -44.206 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CA  1 
ATOM   6385  C C   . VAL D 4 85  ? 34.919  31.999  -45.127 1.00 70.01  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R C   1 
ATOM   6386  O O   . VAL D 4 85  ? 36.029  31.561  -44.820 1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R O   1 
ATOM   6387  C CB  . VAL D 4 85  ? 33.090  32.186  -43.448 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CB  1 
ATOM   6388  C CG1 . VAL D 4 85  ? 33.636  30.855  -42.955 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CG1 1 
ATOM   6389  C CG2 . VAL D 4 85  ? 32.559  33.012  -42.290 1.00 74.53  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CG2 1 
ATOM   6390  N N   . ASP D 4 86  ? 34.293  31.664  -46.252 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R N   1 
ATOM   6391  C CA  . ASP D 4 86  ? 34.954  30.837  -47.253 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R CA  1 
ATOM   6392  C C   . ASP D 4 86  ? 36.303  31.462  -47.600 1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R C   1 
ATOM   6393  O O   . ASP D 4 86  ? 37.346  30.802  -47.549 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R O   1 
ATOM   6394  C CB  . ASP D 4 86  ? 34.084  30.707  -48.505 1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R CB  1 
ATOM   6395  N N   . ALA D 4 87  ? 36.273  32.750  -47.928 1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R N   1 
ATOM   6396  C CA  . ALA D 4 87  ? 37.478  33.488  -48.286 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R CA  1 
ATOM   6397  C C   . ALA D 4 87  ? 38.515  33.475  -47.162 1.00 82.37  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R C   1 
ATOM   6398  O O   . ALA D 4 87  ? 39.716  33.392  -47.418 1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R O   1 
ATOM   6399  C CB  . ALA D 4 87  ? 37.124  34.918  -48.670 1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R CB  1 
ATOM   6400  N N   . ALA D 4 88  ? 38.051  33.563  -45.920 1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R N   1 
ATOM   6401  C CA  . ALA D 4 88  ? 38.947  33.543  -44.769 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R CA  1 
ATOM   6402  C C   . ALA D 4 88  ? 39.673  32.210  -44.701 1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R C   1 
ATOM   6403  O O   . ALA D 4 88  ? 40.894  32.164  -44.553 1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R O   1 
ATOM   6404  C CB  . ALA D 4 88  ? 38.179  33.794  -43.483 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R CB  1 
ATOM   6405  N N   . VAL D 4 89  ? 38.914  31.125  -44.807 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R N   1 
ATOM   6406  C CA  . VAL D 4 89  ? 39.496  29.790  -44.819 1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CA  1 
ATOM   6407  C C   . VAL D 4 89  ? 40.533  29.691  -45.933 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R C   1 
ATOM   6408  O O   . VAL D 4 89  ? 41.631  29.165  -45.731 1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R O   1 
ATOM   6409  C CB  . VAL D 4 89  ? 38.423  28.708  -45.022 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CB  1 
ATOM   6410  C CG1 . VAL D 4 89  ? 39.051  27.327  -44.972 1.00 80.59  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CG1 1 
ATOM   6411  C CG2 . VAL D 4 89  ? 37.338  28.838  -43.971 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CG2 1 
ATOM   6412  N N   . ARG D 4 90  ? 40.184  30.211  -47.107 1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R N   1 
ATOM   6413  C CA  . ARG D 4 90  ? 41.113  30.227  -48.232 1.00 94.03  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CA  1 
ATOM   6414  C C   . ARG D 4 90  ? 42.418  30.915  -47.853 1.00 97.02  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R C   1 
ATOM   6415  O O   . ARG D 4 90  ? 43.492  30.356  -48.042 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R O   1 
ATOM   6416  C CB  . ARG D 4 90  ? 40.488  30.907  -49.448 1.00 96.77  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CB  1 
ATOM   6417  C CG  . ARG D 4 90  ? 39.251  30.199  -49.960 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CG  1 
ATOM   6418  C CD  . ARG D 4 90  ? 38.731  30.819  -51.241 1.00 108.99 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CD  1 
ATOM   6419  N NE  . ARG D 4 90  ? 37.599  30.066  -51.770 1.00 111.52 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R NE  1 
ATOM   6420  C CZ  . ARG D 4 90  ? 37.709  28.893  -52.386 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CZ  1 
ATOM   6421  N NH1 . ARG D 4 90  ? 38.902  28.334  -52.547 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R NH1 1 
ATOM   6422  N NH2 . ARG D 4 90  ? 36.627  28.274  -52.839 1.00 125.38 ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R NH2 1 
ATOM   6423  N N   . GLY D 4 91  ? 42.321  32.128  -47.318 1.00 89.80  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R N   1 
ATOM   6424  C CA  . GLY D 4 91  ? 43.496  32.845  -46.857 1.00 83.02  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R CA  1 
ATOM   6425  C C   . GLY D 4 91  ? 44.327  31.995  -45.915 1.00 82.10  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R C   1 
ATOM   6426  O O   . GLY D 4 91  ? 45.551  31.923  -46.037 1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R O   1 
ATOM   6427  N N   . ILE D 4 92  ? 43.653  31.344  -44.972 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R N   1 
ATOM   6428  C CA  . ILE D 4 92  ? 44.322  30.490  -43.999 1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CA  1 
ATOM   6429  C C   . ILE D 4 92  ? 45.081  29.352  -44.682 1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R C   1 
ATOM   6430  O O   . ILE D 4 92  ? 46.142  28.936  -44.218 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R O   1 
ATOM   6431  C CB  . ILE D 4 92  ? 43.321  29.901  -42.984 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CB  1 
ATOM   6432  C CG1 . ILE D 4 92  ? 42.563  31.017  -42.265 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CG1 1 
ATOM   6433  C CG2 . ILE D 4 92  ? 44.040  29.030  -41.972 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CG2 1 
ATOM   6434  C CD1 . ILE D 4 92  ? 41.586  30.512  -41.229 1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CD1 1 
ATOM   6435  N N   . LEU D 4 93  ? 44.534  28.854  -45.786 1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R N   1 
ATOM   6436  C CA  . LEU D 4 93  ? 45.156  27.745  -46.505 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CA  1 
ATOM   6437  C C   . LEU D 4 93  ? 46.333  28.190  -47.377 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R C   1 
ATOM   6438  O O   . LEU D 4 93  ? 47.350  27.501  -47.452 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R O   1 
ATOM   6439  C CB  . LEU D 4 93  ? 44.117  26.992  -47.340 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CB  1 
ATOM   6440  C CG  . LEU D 4 93  ? 43.019  26.281  -46.542 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CG  1 
ATOM   6441  C CD1 . LEU D 4 93  ? 42.054  25.544  -47.462 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CD1 1 
ATOM   6442  C CD2 . LEU D 4 93  ? 43.626  25.325  -45.526 1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CD2 1 
ATOM   6443  N N   . ARG D 4 94  ? 46.191  29.338  -48.031 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R N   1 
ATOM   6444  C CA  . ARG D 4 94  ? 47.258  29.880  -48.867 1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CA  1 
ATOM   6445  C C   . ARG D 4 94  ? 48.410  30.397  -48.011 1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R C   1 
ATOM   6446  O O   . ARG D 4 94  ? 49.557  30.444  -48.457 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R O   1 
ATOM   6447  C CB  . ARG D 4 94  ? 46.734  30.998  -49.773 1.00 97.25  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CB  1 
ATOM   6448  C CG  . ARG D 4 94  ? 46.104  32.163  -49.027 1.00 114.83 ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CG  1 
ATOM   6449  C CD  . ARG D 4 94  ? 46.191  33.450  -49.832 1.00 127.72 ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CD  1 
ATOM   6450  N NE  . ARG D 4 94  ? 45.426  34.537  -49.226 1.00 133.96 ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R NE  1 
ATOM   6451  C CZ  . ARG D 4 94  ? 44.275  34.995  -49.706 1.00 135.92 ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CZ  1 
ATOM   6452  N NH1 . ARG D 4 94  ? 43.757  34.465  -50.806 1.00 137.56 ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R NH1 1 
ATOM   6453  N NH2 . ARG D 4 94  ? 43.644  35.988  -49.093 1.00 134.35 ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R NH2 1 
ATOM   6454  N N   . ASN D 4 95  ? 48.097  30.788  -46.780 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R N   1 
ATOM   6455  C CA  . ASN D 4 95  ? 49.112  31.254  -45.845 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R CA  1 
ATOM   6456  C C   . ASN D 4 95  ? 49.834  30.059  -45.231 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R C   1 
ATOM   6457  O O   . ASN D 4 95  ? 49.214  29.224  -44.573 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R O   1 
ATOM   6458  C CB  . ASN D 4 95  ? 48.469  32.107  -44.751 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R CB  1 
ATOM   6459  C CG  . ASN D 4 95  ? 49.489  32.758  -43.839 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R CG  1 
ATOM   6460  O OD1 . ASN D 4 95  ? 50.072  32.104  -42.975 1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R OD1 1 
ATOM   6461  N ND2 . ASN D 4 95  ? 49.704  34.056  -44.022 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R ND2 1 
ATOM   6462  N N   . ALA D 4 96  ? 51.143  29.981  -45.444 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R N   1 
ATOM   6463  C CA  . ALA D 4 96  ? 51.911  28.814  -45.021 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R CA  1 
ATOM   6464  C C   . ALA D 4 96  ? 52.070  28.743  -43.504 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R C   1 
ATOM   6465  O O   . ALA D 4 96  ? 52.325  27.674  -42.949 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R O   1 
ATOM   6466  C CB  . ALA D 4 96  ? 53.270  28.793  -45.705 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R CB  1 
ATOM   6467  N N   . LYS D 4 97  ? 51.915  29.881  -42.838 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R N   1 
ATOM   6468  C CA  . LYS D 4 97  ? 52.080  29.936  -41.391 1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CA  1 
ATOM   6469  C C   . LYS D 4 97  ? 50.845  29.405  -40.662 1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R C   1 
ATOM   6470  O O   . LYS D 4 97  ? 50.961  28.738  -39.633 1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R O   1 
ATOM   6471  C CB  . LYS D 4 97  ? 52.410  31.364  -40.943 1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CB  1 
ATOM   6472  C CG  . LYS D 4 97  ? 53.087  31.455  -39.582 1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CG  1 
ATOM   6473  C CD  . LYS D 4 97  ? 53.758  32.811  -39.390 1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CD  1 
ATOM   6474  C CE  . LYS D 4 97  ? 54.875  33.028  -40.407 1.00 88.78  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CE  1 
ATOM   6475  N NZ  . LYS D 4 97  ? 55.561  34.342  -40.235 1.00 78.85  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R NZ  1 
ATOM   6476  N N   . LEU D 4 98  ? 49.665  29.699  -41.200 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R N   1 
ATOM   6477  C CA  . LEU D 4 98  ? 48.416  29.254  -40.586 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CA  1 
ATOM   6478  C C   . LEU D 4 98  ? 47.917  27.911  -41.116 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R C   1 
ATOM   6479  O O   . LEU D 4 98  ? 47.007  27.313  -40.541 1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R O   1 
ATOM   6480  C CB  . LEU D 4 98  ? 47.324  30.309  -40.777 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CB  1 
ATOM   6481  C CG  . LEU D 4 98  ? 47.529  31.649  -40.073 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CG  1 
ATOM   6482  C CD1 . LEU D 4 98  ? 46.484  32.653  -40.522 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CD1 1 
ATOM   6483  C CD2 . LEU D 4 98  ? 47.487  31.465  -38.568 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CD2 1 
ATOM   6484  N N   . LYS D 4 99  ? 48.519  27.429  -42.199 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R N   1 
ATOM   6485  C CA  . LYS D 4 99  ? 48.021  26.223  -42.856 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CA  1 
ATOM   6486  C C   . LYS D 4 99  ? 48.068  24.976  -41.966 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R C   1 
ATOM   6487  O O   . LYS D 4 99  ? 47.036  24.347  -41.730 1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R O   1 
ATOM   6488  C CB  . LYS D 4 99  ? 48.747  25.974  -44.182 1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CB  1 
ATOM   6489  C CG  . LYS D 4 99  ? 48.126  24.866  -45.015 1.00 89.52  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CG  1 
ATOM   6490  C CD  . LYS D 4 99  ? 48.904  24.627  -46.296 1.00 96.00  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CD  1 
ATOM   6491  C CE  . LYS D 4 99  ? 48.222  23.580  -47.162 1.00 96.81  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CE  1 
ATOM   6492  N NZ  . LYS D 4 99  ? 48.015  22.301  -46.428 1.00 96.77  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R NZ  1 
ATOM   6493  N N   . PRO D 4 100 ? 49.261  24.616  -41.460 1.00 98.88  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R N   1 
ATOM   6494  C CA  . PRO D 4 100 ? 49.334  23.414  -40.622 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CA  1 
ATOM   6495  C C   . PRO D 4 100 ? 48.457  23.541  -39.381 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R C   1 
ATOM   6496  O O   . PRO D 4 100 ? 47.731  22.605  -39.033 1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R O   1 
ATOM   6497  C CB  . PRO D 4 100 ? 50.813  23.356  -40.223 1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CB  1 
ATOM   6498  C CG  . PRO D 4 100 ? 51.305  24.761  -40.362 1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CG  1 
ATOM   6499  C CD  . PRO D 4 100 ? 50.554  25.318  -41.533 1.00 99.01  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CD  1 
ATOM   6500  N N   . VAL D 4 101 ? 48.524  24.699  -38.732 1.00 92.52  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R N   1 
ATOM   6501  C CA  . VAL D 4 101 ? 47.777  24.945  -37.505 1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CA  1 
ATOM   6502  C C   . VAL D 4 101 ? 46.282  24.749  -37.724 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R C   1 
ATOM   6503  O O   . VAL D 4 101 ? 45.611  24.089  -36.930 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R O   1 
ATOM   6504  C CB  . VAL D 4 101 ? 48.031  26.363  -36.968 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CB  1 
ATOM   6505  C CG1 . VAL D 4 101 ? 47.394  26.529  -35.597 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CG1 1 
ATOM   6506  C CG2 . VAL D 4 101 ? 49.526  26.643  -36.905 1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CG2 1 
ATOM   6507  N N   . TYR D 4 102 ? 45.763  25.326  -38.802 1.00 105.37 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R N   1 
ATOM   6508  C CA  . TYR D 4 102 ? 44.359  25.154  -39.146 1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CA  1 
ATOM   6509  C C   . TYR D 4 102 ? 44.059  23.693  -39.462 1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R C   1 
ATOM   6510  O O   . TYR D 4 102 ? 43.001  23.176  -39.104 1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R O   1 
ATOM   6511  C CB  . TYR D 4 102 ? 43.985  26.039  -40.335 1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CB  1 
ATOM   6512  C CG  . TYR D 4 102 ? 42.606  25.771  -40.892 1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CG  1 
ATOM   6513  C CD1 . TYR D 4 102 ? 41.482  26.350  -40.319 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CD1 1 
ATOM   6514  C CD2 . TYR D 4 102 ? 42.428  24.943  -41.994 1.00 119.56 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CD2 1 
ATOM   6515  C CE1 . TYR D 4 102 ? 40.218  26.109  -40.824 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CE1 1 
ATOM   6516  C CE2 . TYR D 4 102 ? 41.169  24.696  -42.507 1.00 123.73 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CE2 1 
ATOM   6517  C CZ  . TYR D 4 102 ? 40.067  25.282  -41.918 1.00 127.19 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CZ  1 
ATOM   6518  O OH  . TYR D 4 102 ? 38.811  25.040  -42.425 1.00 128.49 ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R OH  1 
ATOM   6519  N N   . ASP D 4 103 ? 44.998  23.030  -40.130 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R N   1 
ATOM   6520  C CA  . ASP D 4 103 ? 44.817  21.634  -40.520 1.00 111.52 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R CA  1 
ATOM   6521  C C   . ASP D 4 103 ? 44.646  20.703  -39.323 1.00 116.31 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R C   1 
ATOM   6522  O O   . ASP D 4 103 ? 43.790  19.818  -39.337 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R O   1 
ATOM   6523  C CB  . ASP D 4 103 ? 45.984  21.157  -41.388 1.00 112.71 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R CB  1 
ATOM   6524  C CG  . ASP D 4 103 ? 46.024  21.843  -42.736 1.00 120.36 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R CG  1 
ATOM   6525  O OD1 . ASP D 4 103 ? 44.954  22.272  -43.217 1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R OD1 1 
ATOM   6526  O OD2 . ASP D 4 103 ? 47.124  21.953  -43.316 1.00 128.17 ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R OD2 1 
ATOM   6527  N N   . SER D 4 104 ? 45.459  20.904  -38.290 1.00 119.20 ? ? ? ? ? ? 1090 SER R N   1 
ATOM   6528  C CA  . SER D 4 104 ? 45.452  20.008  -37.134 1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 1090 SER R CA  1 
ATOM   6529  C C   . SER D 4 104 ? 44.207  20.128  -36.250 1.00 126.05 ? ? ? ? ? ? 1090 SER R C   1 
ATOM   6530  O O   . SER D 4 104 ? 43.792  19.152  -35.628 1.00 130.82 ? ? ? ? ? ? 1090 SER R O   1 
ATOM   6531  C CB  . SER D 4 104 ? 46.714  20.209  -36.288 1.00 118.27 ? ? ? ? ? ? 1090 SER R CB  1 
ATOM   6532  O OG  . SER D 4 104 ? 47.874  19.806  -36.995 1.00 119.87 ? ? ? ? ? ? 1090 SER R OG  1 
ATOM   6533  N N   . LEU D 4 105 ? 43.614  21.317  -36.198 1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R N   1 
ATOM   6534  C CA  . LEU D 4 105 ? 42.527  21.589  -35.254 1.00 125.68 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CA  1 
ATOM   6535  C C   . LEU D 4 105 ? 41.145  21.060  -35.649 1.00 130.28 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R C   1 
ATOM   6536  O O   . LEU D 4 105 ? 40.839  20.886  -36.828 1.00 127.96 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R O   1 
ATOM   6537  C CB  . LEU D 4 105 ? 42.446  23.087  -34.941 1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CB  1 
ATOM   6538  C CG  . LEU D 4 105 ? 43.577  23.633  -34.069 1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CG  1 
ATOM   6539  C CD1 . LEU D 4 105 ? 43.279  25.058  -33.640 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CD1 1 
ATOM   6540  C CD2 . LEU D 4 105 ? 43.778  22.741  -32.857 1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CD2 1 
ATOM   6541  N N   . ASP D 4 106 ? 40.324  20.800  -34.634 1.00 135.24 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R N   1 
ATOM   6542  C CA  . ASP D 4 106 ? 38.933  20.386  -34.807 1.00 137.63 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R CA  1 
ATOM   6543  C C   . ASP D 4 106 ? 38.042  21.555  -35.224 1.00 133.29 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R C   1 
ATOM   6544  O O   . ASP D 4 106 ? 38.433  22.715  -35.099 1.00 140.79 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R O   1 
ATOM   6545  C CB  . ASP D 4 106 ? 38.394  19.734  -33.530 1.00 146.06 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R CB  1 
ATOM   6546  C CG  . ASP D 4 106 ? 38.397  20.679  -32.341 1.00 154.14 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R CG  1 
ATOM   6547  O OD1 . ASP D 4 106 ? 38.312  21.908  -32.547 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R OD1 1 
ATOM   6548  O OD2 . ASP D 4 106 ? 38.480  20.188  -31.196 1.00 157.43 ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R OD2 1 
ATOM   6549  N N   . ALA D 4 107 ? 36.853  21.244  -35.732 1.00 145.89 ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R N   1 
ATOM   6550  C CA  . ALA D 4 107 ? 35.908  22.265  -36.183 1.00 141.99 ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R CA  1 
ATOM   6551  C C   . ALA D 4 107 ? 35.738  23.422  -35.193 1.00 144.30 ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R C   1 
ATOM   6552  O O   . ALA D 4 107 ? 36.053  24.567  -35.515 1.00 144.09 ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R O   1 
ATOM   6553  C CB  . ALA D 4 107 ? 34.558  21.635  -36.503 1.00 139.95 ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R CB  1 
ATOM   6554  N N   . VAL D 4 108 ? 35.231  23.123  -34.000 1.00 147.05 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R N   1 
ATOM   6555  C CA  . VAL D 4 108 ? 34.928  24.154  -33.003 1.00 145.99 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CA  1 
ATOM   6556  C C   . VAL D 4 108 ? 36.078  25.140  -32.758 1.00 140.61 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R C   1 
ATOM   6557  O O   . VAL D 4 108 ? 35.851  26.345  -32.631 1.00 142.66 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R O   1 
ATOM   6558  C CB  . VAL D 4 108 ? 34.477  23.534  -31.661 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CB  1 
ATOM   6559  C CG1 . VAL D 4 108 ? 35.541  22.589  -31.123 1.00 147.95 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CG1 1 
ATOM   6560  C CG2 . VAL D 4 108 ? 34.155  24.625  -30.648 1.00 138.24 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CG2 1 
ATOM   6561  N N   . ARG D 4 109 ? 37.305  24.632  -32.690 1.00 128.55 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R N   1 
ATOM   6562  C CA  . ARG D 4 109 ? 38.475  25.491  -32.517 1.00 120.91 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CA  1 
ATOM   6563  C C   . ARG D 4 109 ? 38.776  26.252  -33.806 1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R C   1 
ATOM   6564  O O   . ARG D 4 109 ? 39.191  27.416  -33.780 1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R O   1 
ATOM   6565  C CB  . ARG D 4 109 ? 39.690  24.668  -32.081 1.00 129.53 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CB  1 
ATOM   6566  C CG  . ARG D 4 109 ? 39.625  24.165  -30.645 1.00 134.00 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CG  1 
ATOM   6567  C CD  . ARG D 4 109 ? 40.736  23.164  -30.358 1.00 137.92 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CD  1 
ATOM   6568  N NE  . ARG D 4 109 ? 40.861  22.870  -28.932 1.00 143.40 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R NE  1 
ATOM   6569  C CZ  . ARG D 4 109 ? 40.135  21.964  -28.285 1.00 149.12 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CZ  1 
ATOM   6570  N NH1 . ARG D 4 109 ? 39.220  21.258  -28.934 1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R NH1 1 
ATOM   6571  N NH2 . ARG D 4 109 ? 40.321  21.766  -26.987 1.00 149.14 ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R NH2 1 
ATOM   6572  N N   . ARG D 4 110 ? 38.562  25.583  -34.935 1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R N   1 
ATOM   6573  C CA  . ARG D 4 110 ? 38.712  26.220  -36.235 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CA  1 
ATOM   6574  C C   . ARG D 4 110 ? 37.836  27.459  -36.311 1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R C   1 
ATOM   6575  O O   . ARG D 4 110 ? 38.205  28.449  -36.936 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R O   1 
ATOM   6576  C CB  . ARG D 4 110 ? 38.353  25.255  -37.364 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CB  1 
ATOM   6577  C CG  . ARG D 4 110 ? 39.428  24.231  -37.678 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CG  1 
ATOM   6578  C CD  . ARG D 4 110 ? 39.015  23.369  -38.853 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CD  1 
ATOM   6579  N NE  . ARG D 4 110 ? 40.128  22.583  -39.376 1.00 91.86  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R NE  1 
ATOM   6580  C CZ  . ARG D 4 110 ? 40.064  21.849  -40.481 1.00 93.44  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CZ  1 
ATOM   6581  N NH1 . ARG D 4 110 ? 38.937  21.801  -41.180 1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R NH1 1 
ATOM   6582  N NH2 . ARG D 4 110 ? 41.124  21.165  -40.890 1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R NH2 1 
ATOM   6583  N N   . ALA D 4 111 ? 36.672  27.399  -35.672 1.00 87.71  ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R N   1 
ATOM   6584  C CA  . ALA D 4 111 ? 35.776  28.548  -35.625 1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R CA  1 
ATOM   6585  C C   . ALA D 4 111 ? 36.461  29.722  -34.932 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R C   1 
ATOM   6586  O O   . ALA D 4 111 ? 36.324  30.870  -35.352 1.00 115.65 ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R O   1 
ATOM   6587  C CB  . ALA D 4 111 ? 34.482  28.186  -34.915 1.00 100.50 ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R CB  1 
ATOM   6588  N N   . ALA D 4 112 ? 37.201  29.426  -33.870 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R N   1 
ATOM   6589  C CA  . ALA D 4 112 ? 37.939  30.456  -33.154 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R CA  1 
ATOM   6590  C C   . ALA D 4 112 ? 39.041  31.024  -34.038 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R C   1 
ATOM   6591  O O   . ALA D 4 112 ? 39.207  32.241  -34.129 1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R O   1 
ATOM   6592  C CB  . ALA D 4 112 ? 38.518  29.902  -31.864 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R CB  1 
ATOM   6593  N N   . LEU D 4 113 ? 39.789  30.140  -34.693 1.00 98.73  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R N   1 
ATOM   6594  C CA  . LEU D 4 113 ? 40.840  30.572  -35.611 1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CA  1 
ATOM   6595  C C   . LEU D 4 113 ? 40.284  31.533  -36.660 1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R C   1 
ATOM   6596  O O   . LEU D 4 113 ? 40.846  32.603  -36.902 1.00 99.40  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R O   1 
ATOM   6597  C CB  . LEU D 4 113 ? 41.489  29.367  -36.296 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CB  1 
ATOM   6598  C CG  . LEU D 4 113 ? 42.589  29.679  -37.314 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CG  1 
ATOM   6599  C CD1 . LEU D 4 113 ? 43.646  30.579  -36.698 1.00 72.90  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CD1 1 
ATOM   6600  C CD2 . LEU D 4 113 ? 43.216  28.401  -37.854 1.00 74.41  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CD2 1 
ATOM   6601  N N   . ILE D 4 114 ? 39.173  31.139  -37.275 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R N   1 
ATOM   6602  C CA  . ILE D 4 114 ? 38.513  31.960  -38.281 1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CA  1 
ATOM   6603  C C   . ILE D 4 114 ? 38.006  33.264  -37.674 1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R C   1 
ATOM   6604  O O   . ILE D 4 114 ? 37.956  34.289  -38.347 1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R O   1 
ATOM   6605  C CB  . ILE D 4 114 ? 37.341  31.207  -38.942 1.00 93.49  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CB  1 
ATOM   6606  C CG1 . ILE D 4 114 ? 37.838  29.904  -39.570 1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CG1 1 
ATOM   6607  C CG2 . ILE D 4 114 ? 36.667  32.079  -39.988 1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CG2 1 
ATOM   6608  C CD1 . ILE D 4 114 ? 36.758  29.112  -40.262 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CD1 1 
ATOM   6609  N N   . ASN D 4 115 ? 37.632  33.221  -36.399 1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R N   1 
ATOM   6610  C CA  . ASN D 4 115 ? 37.189  34.420  -35.696 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R CA  1 
ATOM   6611  C C   . ASN D 4 115 ? 38.336  35.410  -35.557 1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R C   1 
ATOM   6612  O O   . ASN D 4 115 ? 38.152  36.621  -35.679 1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R O   1 
ATOM   6613  C CB  . ASN D 4 115 ? 36.627  34.069  -34.316 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R CB  1 
ATOM   6614  C CG  . ASN D 4 115 ? 35.934  35.247  -33.651 1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R CG  1 
ATOM   6615  O OD1 . ASN D 4 115 ? 35.396  36.127  -34.323 1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R OD1 1 
ATOM   6616  N ND2 . ASN D 4 115 ? 35.945  35.268  -32.324 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R ND2 1 
ATOM   6617  N N   . MET D 4 116 ? 39.526  34.882  -35.299 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R N   1 
ATOM   6618  C CA  . MET D 4 116 ? 40.711  35.715  -35.191 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CA  1 
ATOM   6619  C C   . MET D 4 116 ? 41.061  36.292  -36.555 1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R C   1 
ATOM   6620  O O   . MET D 4 116 ? 41.318  37.489  -36.684 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R O   1 
ATOM   6621  C CB  . MET D 4 116 ? 41.880  34.906  -34.636 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CB  1 
ATOM   6622  C CG  . MET D 4 116 ? 41.541  34.134  -33.375 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CG  1 
ATOM   6623  S SD  . MET D 4 116 ? 43.009  33.495  -32.557 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 1102 MET R SD  1 
ATOM   6624  C CE  . MET D 4 116 ? 43.870  35.025  -32.204 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CE  1 
ATOM   6625  N N   . VAL D 4 117 ? 41.064  35.434  -37.571 1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R N   1 
ATOM   6626  C CA  . VAL D 4 117 ? 41.302  35.872  -38.940 1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CA  1 
ATOM   6627  C C   . VAL D 4 117 ? 40.269  36.919  -39.327 1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R C   1 
ATOM   6628  O O   . VAL D 4 117 ? 40.487  37.731  -40.226 1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R O   1 
ATOM   6629  C CB  . VAL D 4 117 ? 41.225  34.695  -39.931 1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CB  1 
ATOM   6630  C CG1 . VAL D 4 117 ? 41.314  35.196  -41.365 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CG1 1 
ATOM   6631  C CG2 . VAL D 4 117 ? 42.329  33.689  -39.644 1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CG2 1 
ATOM   6632  N N   . PHE D 4 118 ? 39.136  36.890  -38.636 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R N   1 
ATOM   6633  C CA  . PHE D 4 118 ? 38.067  37.847  -38.872 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CA  1 
ATOM   6634  C C   . PHE D 4 118 ? 38.405  39.182  -38.224 1.00 92.21  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R C   1 
ATOM   6635  O O   . PHE D 4 118 ? 38.282  40.235  -38.847 1.00 96.71  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R O   1 
ATOM   6636  C CB  . PHE D 4 118 ? 36.750  37.309  -38.307 1.00 83.82  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CB  1 
ATOM   6637  C CG  . PHE D 4 118 ? 35.632  37.242  -39.311 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CG  1 
ATOM   6638  C CD1 . PHE D 4 118 ? 35.514  36.159  -40.168 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CD1 1 
ATOM   6639  C CD2 . PHE D 4 118 ? 34.690  38.257  -39.388 1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CD2 1 
ATOM   6640  C CE1 . PHE D 4 118 ? 34.482  36.093  -41.089 1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CE1 1 
ATOM   6641  C CE2 . PHE D 4 118 ? 33.657  38.196  -40.307 1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CE2 1 
ATOM   6642  C CZ  . PHE D 4 118 ? 33.554  37.114  -41.158 1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CZ  1 
ATOM   6643  N N   . GLN D 4 119 ? 38.830  39.132  -36.965 1.00 97.79  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R N   1 
ATOM   6644  C CA  . GLN D 4 119 ? 39.108  40.351  -36.217 1.00 102.60 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CA  1 
ATOM   6645  C C   . GLN D 4 119 ? 40.384  41.061  -36.672 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R C   1 
ATOM   6646  O O   . GLN D 4 119 ? 40.342  42.221  -37.083 1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R O   1 
ATOM   6647  C CB  . GLN D 4 119 ? 39.184  40.033  -34.719 1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CB  1 
ATOM   6648  C CG  . GLN D 4 119 ? 39.264  41.249  -33.810 1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CG  1 
ATOM   6649  C CD  . GLN D 4 119 ? 39.189  40.879  -32.335 1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CD  1 
ATOM   6650  O OE1 . GLN D 4 119 ? 38.894  39.735  -31.982 1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R OE1 1 
ATOM   6651  N NE2 . GLN D 4 119 ? 39.457  41.848  -31.468 1.00 107.09 ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R NE2 1 
ATOM   6652  N N   . MET D 4 120 ? 41.514  40.360  -36.603 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R N   1 
ATOM   6653  C CA  . MET D 4 120 ? 42.805  40.943  -36.975 1.00 97.79  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CA  1 
ATOM   6654  C C   . MET D 4 120 ? 43.333  40.571  -38.361 1.00 97.15  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R C   1 
ATOM   6655  O O   . MET D 4 120 ? 44.373  41.072  -38.783 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R O   1 
ATOM   6656  C CB  . MET D 4 120 ? 43.852  40.633  -35.905 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CB  1 
ATOM   6657  C CG  . MET D 4 120 ? 43.708  39.259  -35.294 1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CG  1 
ATOM   6658  S SD  . MET D 4 120 ? 44.568  39.177  -33.720 1.00 134.78 ? ? ? ? ? ? 1106 MET R SD  1 
ATOM   6659  C CE  . MET D 4 120 ? 43.932  40.656  -32.936 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CE  1 
ATOM   6660  N N   . GLY D 4 121 ? 42.621  39.702  -39.067 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R N   1 
ATOM   6661  C CA  . GLY D 4 121 ? 43.077  39.239  -40.365 1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R CA  1 
ATOM   6662  C C   . GLY D 4 121 ? 44.076  38.096  -40.290 1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R C   1 
ATOM   6663  O O   . GLY D 4 121 ? 44.694  37.858  -39.246 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R O   1 
ATOM   6664  N N   . GLU D 4 122 ? 44.238  37.391  -41.408 1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R N   1 
ATOM   6665  C CA  . GLU D 4 122 ? 45.104  36.216  -41.464 1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CA  1 
ATOM   6666  C C   . GLU D 4 122 ? 46.528  36.525  -41.013 1.00 86.78  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R C   1 
ATOM   6667  O O   . GLU D 4 122 ? 47.149  35.718  -40.327 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R O   1 
ATOM   6668  C CB  . GLU D 4 122 ? 45.122  35.606  -42.871 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CB  1 
ATOM   6669  C CG  . GLU D 4 122 ? 45.978  36.365  -43.874 1.00 98.42  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CG  1 
ATOM   6670  C CD  . GLU D 4 122 ? 46.424  35.500  -45.038 1.00 111.69 ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CD  1 
ATOM   6671  O OE1 . GLU D 4 122 ? 47.162  36.005  -45.911 1.00 114.46 ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R OE1 1 
ATOM   6672  O OE2 . GLU D 4 122 ? 46.041  34.312  -45.079 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R OE2 1 
ATOM   6673  N N   . THR D 4 123 ? 47.043  37.688  -41.401 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R N   1 
ATOM   6674  C CA  . THR D 4 123 ? 48.399  38.078  -41.027 1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R CA  1 
ATOM   6675  C C   . THR D 4 123 ? 48.477  38.361  -39.531 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R C   1 
ATOM   6676  O O   . THR D 4 123 ? 49.389  37.893  -38.837 1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R O   1 
ATOM   6677  C CB  . THR D 4 123 ? 48.870  39.317  -41.814 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R CB  1 
ATOM   6678  O OG1 . THR D 4 123 ? 47.950  40.397  -41.611 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R OG1 1 
ATOM   6679  C CG2 . THR D 4 123 ? 48.954  39.000  -43.303 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R CG2 1 
ATOM   6680  N N   . GLY D 4 124 ? 47.508  39.126  -39.039 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R N   1 
ATOM   6681  C CA  . GLY D 4 124 ? 47.419  39.432  -37.625 1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R CA  1 
ATOM   6682  C C   . GLY D 4 124 ? 47.414  38.165  -36.795 1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R C   1 
ATOM   6683  O O   . GLY D 4 124 ? 47.956  38.133  -35.690 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R O   1 
ATOM   6684  N N   . VAL D 4 125 ? 46.794  37.117  -37.331 1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R N   1 
ATOM   6685  C CA  . VAL D 4 125 ? 46.786  35.817  -36.669 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CA  1 
ATOM   6686  C C   . VAL D 4 125 ? 48.100  35.076  -36.902 1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R C   1 
ATOM   6687  O O   . VAL D 4 125 ? 48.474  34.190  -36.133 1.00 86.86  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R O   1 
ATOM   6688  C CB  . VAL D 4 125 ? 45.623  34.946  -37.164 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CB  1 
ATOM   6689  C CG1 . VAL D 4 125 ? 45.578  33.637  -36.396 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CG1 1 
ATOM   6690  C CG2 . VAL D 4 125 ? 44.313  35.699  -37.021 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CG2 1 
ATOM   6691  N N   . ALA D 4 126 ? 48.795  35.449  -37.971 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R N   1 
ATOM   6692  C CA  . ALA D 4 126 ? 50.066  34.825  -38.318 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R CA  1 
ATOM   6693  C C   . ALA D 4 126 ? 51.184  35.297  -37.399 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R C   1 
ATOM   6694  O O   . ALA D 4 126 ? 52.188  34.607  -37.233 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R O   1 
ATOM   6695  C CB  . ALA D 4 126 ? 50.418  35.101  -39.772 1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R CB  1 
ATOM   6696  N N   . GLY D 4 127 ? 51.010  36.476  -36.806 1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R N   1 
ATOM   6697  C CA  . GLY D 4 127 ? 51.978  36.989  -35.848 1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R CA  1 
ATOM   6698  C C   . GLY D 4 127 ? 51.919  36.265  -34.512 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R C   1 
ATOM   6699  O O   . GLY D 4 127 ? 52.570  36.656  -33.546 1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R O   1 
ATOM   6700  N N   . PHE D 4 128 ? 51.119  35.205  -34.477 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R N   1 
ATOM   6701  C CA  . PHE D 4 128 ? 50.834  34.415  -33.275 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CA  1 
ATOM   6702  C C   . PHE D 4 128 ? 51.688  33.154  -33.058 1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R C   1 
ATOM   6703  O O   . PHE D 4 128 ? 51.336  32.292  -32.248 1.00 88.96  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R O   1 
ATOM   6704  C CB  . PHE D 4 128 ? 49.332  34.143  -33.142 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CB  1 
ATOM   6705  C CG  . PHE D 4 128 ? 48.583  35.261  -32.465 1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CG  1 
ATOM   6706  C CD1 . PHE D 4 128 ? 49.021  35.758  -31.246 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CD1 1 
ATOM   6707  C CD2 . PHE D 4 128 ? 47.464  35.830  -33.050 1.00 90.27  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CD2 1 
ATOM   6708  C CE1 . PHE D 4 128 ? 48.346  36.790  -30.612 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CE1 1 
ATOM   6709  C CE2 . PHE D 4 128 ? 46.784  36.866  -32.420 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CE2 1 
ATOM   6710  C CZ  . PHE D 4 128 ? 47.228  37.344  -31.199 1.00 82.37  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CZ  1 
ATOM   6711  N N   . THR D 4 129 ? 52.790  33.050  -33.798 1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R N   1 
ATOM   6712  C CA  . THR D 4 129 ? 53.520  31.797  -33.994 1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R CA  1 
ATOM   6713  C C   . THR D 4 129 ? 53.664  30.924  -32.755 1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R C   1 
ATOM   6714  O O   . THR D 4 129 ? 53.575  29.706  -32.857 1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R O   1 
ATOM   6715  C CB  . THR D 4 129 ? 54.954  32.081  -34.494 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R CB  1 
ATOM   6716  O OG1 . THR D 4 129 ? 54.901  32.798  -35.732 1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R OG1 1 
ATOM   6717  C CG2 . THR D 4 129 ? 55.723  30.785  -34.699 1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R CG2 1 
ATOM   6718  N N   . ASN D 4 130 ? 53.904  31.527  -31.598 1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R N   1 
ATOM   6719  C CA  . ASN D 4 130 ? 53.955  30.766  -30.353 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R CA  1 
ATOM   6720  C C   . ASN D 4 130 ? 52.667  29.978  -30.106 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R C   1 
ATOM   6721  O O   . ASN D 4 130 ? 52.636  28.743  -30.194 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R O   1 
ATOM   6722  C CB  . ASN D 4 130 ? 54.225  31.703  -29.177 1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R CB  1 
ATOM   6723  C CG  . ASN D 4 130 ? 55.696  32.006  -29.004 1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R CG  1 
ATOM   6724  O OD1 . ASN D 4 130 ? 56.511  31.702  -29.876 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R OD1 1 
ATOM   6725  N ND2 . ASN D 4 130 ? 56.048  32.602  -27.871 1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R ND2 1 
ATOM   6726  N N   . SER D 4 131 ? 51.598  30.704  -29.803 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R N   1 
ATOM   6727  C CA  . SER D 4 131 ? 50.311  30.083  -29.553 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R CA  1 
ATOM   6728  C C   . SER D 4 131 ? 49.947  29.163  -30.711 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R C   1 
ATOM   6729  O O   . SER D 4 131 ? 49.463  28.053  -30.498 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R O   1 
ATOM   6730  C CB  . SER D 4 131 ? 49.242  31.152  -29.346 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R CB  1 
ATOM   6731  O OG  . SER D 4 131 ? 49.644  32.077  -28.351 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R OG  1 
ATOM   6732  N N   . LEU D 4 132 ? 50.201  29.619  -31.935 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R N   1 
ATOM   6733  C CA  . LEU D 4 132 ? 49.927  28.805  -33.116 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CA  1 
ATOM   6734  C C   . LEU D 4 132 ? 50.631  27.455  -33.048 1.00 93.58  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R C   1 
ATOM   6735  O O   . LEU D 4 132 ? 50.097  26.445  -33.503 1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R O   1 
ATOM   6736  C CB  . LEU D 4 132 ? 50.309  29.546  -34.398 1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CB  1 
ATOM   6737  C CG  . LEU D 4 132 ? 49.445  30.760  -34.733 1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CG  1 
ATOM   6738  C CD1 . LEU D 4 132 ? 49.885  31.373  -36.054 1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CD1 1 
ATOM   6739  C CD2 . LEU D 4 132 ? 47.976  30.371  -34.784 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CD2 1 
ATOM   6740  N N   . ARG D 4 133 ? 51.827  27.439  -32.473 1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R N   1 
ATOM   6741  C CA  . ARG D 4 133 ? 52.558  26.194  -32.300 1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CA  1 
ATOM   6742  C C   . ARG D 4 133 ? 51.898  25.370  -31.213 1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R C   1 
ATOM   6743  O O   . ARG D 4 133 ? 51.781  24.151  -31.331 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R O   1 
ATOM   6744  C CB  . ARG D 4 133 ? 54.011  26.463  -31.924 1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CB  1 
ATOM   6745  C CG  . ARG D 4 133 ? 54.849  25.203  -31.829 1.00 109.48 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CG  1 
ATOM   6746  C CD  . ARG D 4 133 ? 56.213  25.475  -31.228 1.00 123.18 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CD  1 
ATOM   6747  N NE  . ARG D 4 133 ? 56.126  25.806  -29.809 1.00 130.74 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R NE  1 
ATOM   6748  C CZ  . ARG D 4 133 ? 56.216  27.039  -29.321 1.00 131.76 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CZ  1 
ATOM   6749  N NH1 . ARG D 4 133 ? 56.407  28.068  -30.135 1.00 131.18 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R NH1 1 
ATOM   6750  N NH2 . ARG D 4 133 ? 56.125  27.245  -28.016 1.00 130.74 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R NH2 1 
ATOM   6751  N N   . MET D 4 134 ? 51.460  26.036  -30.150 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R N   1 
ATOM   6752  C CA  . MET D 4 134 ? 50.816  25.323  -29.051 1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CA  1 
ATOM   6753  C C   . MET D 4 134 ? 49.447  24.758  -29.426 1.00 90.13  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R C   1 
ATOM   6754  O O   . MET D 4 134 ? 48.883  23.942  -28.694 1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R O   1 
ATOM   6755  C CB  . MET D 4 134 ? 50.722  26.204  -27.807 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CB  1 
ATOM   6756  C CG  . MET D 4 134 ? 52.044  26.361  -27.085 1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CG  1 
ATOM   6757  S SD  . MET D 4 134 ? 51.904  27.401  -25.627 1.00 196.70 ? ? ? ? ? ? 1120 MET R SD  1 
ATOM   6758  C CE  . MET D 4 134 ? 51.609  28.980  -26.406 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CE  1 
ATOM   6759  N N   . LEU D 4 135 ? 48.915  25.196  -30.564 1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R N   1 
ATOM   6760  C CA  . LEU D 4 135 ? 47.666  24.644  -31.079 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CA  1 
ATOM   6761  C C   . LEU D 4 135 ? 47.879  23.316  -31.801 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R C   1 
ATOM   6762  O O   . LEU D 4 135 ? 47.017  22.439  -31.766 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R O   1 
ATOM   6763  C CB  . LEU D 4 135 ? 46.966  25.639  -32.004 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CB  1 
ATOM   6764  C CG  . LEU D 4 135 ? 46.328  26.848  -31.321 1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CG  1 
ATOM   6765  C CD1 . LEU D 4 135 ? 45.506  27.644  -32.320 1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CD1 1 
ATOM   6766  C CD2 . LEU D 4 135 ? 45.465  26.399  -30.157 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CD2 1 
ATOM   6767  N N   . GLN D 4 136 ? 49.026  23.174  -32.460 1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R N   1 
ATOM   6768  C CA  . GLN D 4 136 ? 49.346  21.939  -33.167 1.00 94.73  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CA  1 
ATOM   6769  C C   . GLN D 4 136 ? 49.994  20.926  -32.228 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R C   1 
ATOM   6770  O O   . GLN D 4 136 ? 50.176  19.762  -32.585 1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R O   1 
ATOM   6771  C CB  . GLN D 4 136 ? 50.246  22.221  -34.375 1.00 96.61  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CB  1 
ATOM   6772  C CG  . GLN D 4 136 ? 51.539  22.944  -34.042 1.00 103.27 ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CG  1 
ATOM   6773  C CD  . GLN D 4 136 ? 52.182  23.576  -35.261 1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CD  1 
ATOM   6774  O OE1 . GLN D 4 136 ? 51.519  23.821  -36.270 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R OE1 1 
ATOM   6775  N NE2 . GLN D 4 136 ? 53.481  23.845  -35.174 1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R NE2 1 
ATOM   6776  N N   . GLN D 4 137 ? 50.343  21.381  -31.029 1.00 125.71 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R N   1 
ATOM   6777  C CA  . GLN D 4 137 ? 50.872  20.502  -29.991 1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CA  1 
ATOM   6778  C C   . GLN D 4 137 ? 49.775  20.055  -29.025 1.00 114.96 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R C   1 
ATOM   6779  O O   . GLN D 4 137 ? 50.029  19.308  -28.081 1.00 114.77 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R O   1 
ATOM   6780  C CB  . GLN D 4 137 ? 52.009  21.187  -29.233 1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CB  1 
ATOM   6781  C CG  . GLN D 4 137 ? 53.245  21.433  -30.082 1.00 134.74 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CG  1 
ATOM   6782  C CD  . GLN D 4 137 ? 54.364  22.086  -29.300 1.00 137.10 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CD  1 
ATOM   6783  O OE1 . GLN D 4 137 ? 54.125  22.753  -28.294 1.00 141.37 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R OE1 1 
ATOM   6784  N NE2 . GLN D 4 137 ? 55.597  21.894  -29.756 1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R NE2 1 
ATOM   6785  N N   . LYS D 4 138 ? 48.560  20.533  -29.269 1.00 106.12 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R N   1 
ATOM   6786  C CA  . LYS D 4 138 ? 47.383  20.125  -28.506 1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CA  1 
ATOM   6787  C C   . LYS D 4 138 ? 47.421  20.493  -27.022 1.00 112.02 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R C   1 
ATOM   6788  O O   . LYS D 4 138 ? 46.753  19.853  -26.209 1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R O   1 
ATOM   6789  C CB  . LYS D 4 138 ? 47.134  18.621  -28.661 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CB  1 
ATOM   6790  C CG  . LYS D 4 138 ? 46.822  18.181  -30.082 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CG  1 
ATOM   6791  C CD  . LYS D 4 138 ? 46.495  16.696  -30.141 1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CD  1 
ATOM   6792  C CE  . LYS D 4 138 ? 46.259  16.237  -31.571 1.00 129.69 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CE  1 
ATOM   6793  N NZ  . LYS D 4 138 ? 47.470  16.424  -32.419 1.00 129.17 ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R NZ  1 
ATOM   6794  N N   . ARG D 4 139 ? 48.186  21.520  -26.664 1.00 112.24 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R N   1 
ATOM   6795  C CA  . ARG D 4 139 ? 48.141  22.022  -25.294 1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CA  1 
ATOM   6796  C C   . ARG D 4 139 ? 47.307  23.296  -25.261 1.00 121.48 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R C   1 
ATOM   6797  O O   . ARG D 4 139 ? 47.745  24.357  -25.704 1.00 128.26 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R O   1 
ATOM   6798  C CB  . ARG D 4 139 ? 49.550  22.276  -24.749 1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CB  1 
ATOM   6799  C CG  . ARG D 4 139 ? 50.365  23.274  -25.550 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CG  1 
ATOM   6800  C CD  . ARG D 4 139 ? 51.707  23.553  -24.890 1.00 123.81 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CD  1 
ATOM   6801  N NE  . ARG D 4 139 ? 52.615  22.413  -24.974 1.00 128.98 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R NE  1 
ATOM   6802  C CZ  . ARG D 4 139 ? 53.871  22.426  -24.541 1.00 133.48 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CZ  1 
ATOM   6803  N NH1 . ARG D 4 139 ? 54.373  23.523  -23.990 1.00 130.56 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R NH1 1 
ATOM   6804  N NH2 . ARG D 4 139 ? 54.627  21.343  -24.660 1.00 139.23 ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R NH2 1 
ATOM   6805  N N   . TRP D 4 140 ? 46.100  23.180  -24.720 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R N   1 
ATOM   6806  C CA  . TRP D 4 140 ? 45.131  24.267  -24.774 1.00 123.77 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CA  1 
ATOM   6807  C C   . TRP D 4 140 ? 45.320  25.325  -23.692 1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R C   1 
ATOM   6808  O O   . TRP D 4 140 ? 45.146  26.514  -23.947 1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R O   1 
ATOM   6809  C CB  . TRP D 4 140 ? 43.705  23.712  -24.745 1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CB  1 
ATOM   6810  C CG  . TRP D 4 140 ? 43.512  22.553  -25.675 1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CG  1 
ATOM   6811  C CD1 . TRP D 4 140 ? 42.894  21.370  -25.393 1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CD1 1 
ATOM   6812  C CD2 . TRP D 4 140 ? 43.960  22.457  -27.033 1.00 120.77 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CD2 1 
ATOM   6813  N NE1 . TRP D 4 140 ? 42.918  20.549  -26.495 1.00 124.16 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R NE1 1 
ATOM   6814  C CE2 . TRP D 4 140 ? 43.567  21.193  -27.515 1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CE2 1 
ATOM   6815  C CE3 . TRP D 4 140 ? 44.649  23.320  -27.891 1.00 124.96 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CE3 1 
ATOM   6816  C CZ2 . TRP D 4 140 ? 43.841  20.770  -28.814 1.00 131.29 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CZ2 1 
ATOM   6817  C CZ3 . TRP D 4 140 ? 44.920  22.899  -29.180 1.00 131.25 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CZ3 1 
ATOM   6818  C CH2 . TRP D 4 140 ? 44.516  21.635  -29.629 1.00 133.17 ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CH2 1 
ATOM   6819  N N   . ASP D 4 141 ? 45.665  24.886  -22.486 1.00 129.03 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R N   1 
ATOM   6820  C CA  . ASP D 4 141 ? 45.768  25.788  -21.343 1.00 131.10 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R CA  1 
ATOM   6821  C C   . ASP D 4 141 ? 46.940  26.757  -21.467 1.00 134.85 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R C   1 
ATOM   6822  O O   . ASP D 4 141 ? 46.769  27.969  -21.340 1.00 135.81 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R O   1 
ATOM   6823  C CB  . ASP D 4 141 ? 45.880  24.991  -20.043 1.00 132.59 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R CB  1 
ATOM   6824  C CG  . ASP D 4 141 ? 44.665  24.122  -19.788 1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R CG  1 
ATOM   6825  O OD1 . ASP D 4 141 ? 43.625  24.661  -19.353 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R OD1 1 
ATOM   6826  O OD2 . ASP D 4 141 ? 44.750  22.898  -20.021 1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R OD2 1 
ATOM   6827  N N   . GLU D 4 142 ? 48.128  26.213  -21.708 1.00 138.24 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R N   1 
ATOM   6828  C CA  . GLU D 4 142 ? 49.333  27.020  -21.866 1.00 139.69 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CA  1 
ATOM   6829  C C   . GLU D 4 142 ? 49.170  27.983  -23.037 1.00 138.94 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R C   1 
ATOM   6830  O O   . GLU D 4 142 ? 49.538  29.162  -22.953 1.00 137.07 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R O   1 
ATOM   6831  C CB  . GLU D 4 142 ? 50.543  26.111  -22.087 1.00 142.06 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CB  1 
ATOM   6832  C CG  . GLU D 4 142 ? 50.605  24.937  -21.116 1.00 146.06 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CG  1 
ATOM   6833  C CD  . GLU D 4 142 ? 51.759  23.996  -21.403 1.00 148.12 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CD  1 
ATOM   6834  O OE1 . GLU D 4 142 ? 52.795  24.465  -21.916 1.00 149.20 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R OE1 1 
ATOM   6835  O OE2 . GLU D 4 142 ? 51.628  22.785  -21.124 1.00 147.19 ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R OE2 1 
ATOM   6836  N N   . ALA D 4 143 ? 48.611  27.470  -24.129 1.00 136.70 ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R N   1 
ATOM   6837  C CA  . ALA D 4 143 ? 48.291  28.288  -25.287 1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R CA  1 
ATOM   6838  C C   . ALA D 4 143 ? 47.385  29.436  -24.862 1.00 128.88 ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R C   1 
ATOM   6839  O O   . ALA D 4 143 ? 47.598  30.588  -25.242 1.00 130.01 ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R O   1 
ATOM   6840  C CB  . ALA D 4 143 ? 47.611  27.444  -26.352 1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R CB  1 
ATOM   6841  N N   . ALA D 4 144 ? 46.379  29.109  -24.059 1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R N   1 
ATOM   6842  C CA  . ALA D 4 144 ? 45.424  30.091  -23.567 1.00 123.54 ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R CA  1 
ATOM   6843  C C   . ALA D 4 144 ? 46.106  31.128  -22.688 1.00 125.09 ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R C   1 
ATOM   6844  O O   . ALA D 4 144 ? 45.631  32.257  -22.564 1.00 129.34 ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R O   1 
ATOM   6845  C CB  . ALA D 4 144 ? 44.315  29.400  -22.795 1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R CB  1 
ATOM   6846  N N   . VAL D 4 145 ? 47.219  30.740  -22.074 1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R N   1 
ATOM   6847  C CA  . VAL D 4 145 ? 47.986  31.659  -21.246 1.00 120.70 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CA  1 
ATOM   6848  C C   . VAL D 4 145 ? 48.766  32.628  -22.123 1.00 125.47 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R C   1 
ATOM   6849  O O   . VAL D 4 145 ? 48.796  33.829  -21.856 1.00 131.58 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R O   1 
ATOM   6850  C CB  . VAL D 4 145 ? 48.962  30.915  -20.319 1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CB  1 
ATOM   6851  C CG1 . VAL D 4 145 ? 49.774  31.910  -19.504 1.00 118.54 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CG1 1 
ATOM   6852  C CG2 . VAL D 4 145 ? 48.203  29.967  -19.408 1.00 116.31 ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CG2 1 
ATOM   6853  N N   . ASN D 4 146 ? 49.397  32.106  -23.173 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R N   1 
ATOM   6854  C CA  . ASN D 4 146 ? 50.085  32.975  -24.123 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R CA  1 
ATOM   6855  C C   . ASN D 4 146 ? 49.123  33.962  -24.767 1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R C   1 
ATOM   6856  O O   . ASN D 4 146 ? 49.404  35.158  -24.850 1.00 102.34 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R O   1 
ATOM   6857  C CB  . ASN D 4 146 ? 50.803  32.160  -25.197 1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R CB  1 
ATOM   6858  C CG  . ASN D 4 146 ? 52.197  31.745  -24.775 1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R CG  1 
ATOM   6859  O OD1 . ASN D 4 146 ? 52.483  31.613  -23.585 1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R OD1 1 
ATOM   6860  N ND2 . ASN D 4 146 ? 53.077  31.544  -25.750 1.00 121.98 ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R ND2 1 
ATOM   6861  N N   . LEU D 4 147 ? 47.983  33.450  -25.217 1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R N   1 
ATOM   6862  C CA  . LEU D 4 147 ? 46.948  34.279  -25.817 1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CA  1 
ATOM   6863  C C   . LEU D 4 147 ? 46.413  35.276  -24.797 1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R C   1 
ATOM   6864  O O   . LEU D 4 147 ? 46.016  36.387  -25.148 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R O   1 
ATOM   6865  C CB  . LEU D 4 147 ? 45.812  33.402  -26.346 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CB  1 
ATOM   6866  C CG  . LEU D 4 147 ? 46.182  32.389  -27.433 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CG  1 
ATOM   6867  C CD1 . LEU D 4 147 ? 45.211  31.221  -27.437 1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CD1 1 
ATOM   6868  C CD2 . LEU D 4 147 ? 46.232  33.059  -28.797 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CD2 1 
ATOM   6869  N N   . ALA D 4 148 ? 46.416  34.871  -23.531 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R N   1 
ATOM   6870  C CA  . ALA D 4 148 ? 45.918  35.710  -22.449 1.00 102.90 ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R CA  1 
ATOM   6871  C C   . ALA D 4 148 ? 46.681  37.027  -22.386 1.00 92.59  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R C   1 
ATOM   6872  O O   . ALA D 4 148 ? 46.115  38.064  -22.040 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R O   1 
ATOM   6873  C CB  . ALA D 4 148 ? 46.006  34.976  -21.122 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R CB  1 
ATOM   6874  N N   . LYS D 4 149 ? 47.966  36.985  -22.721 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R N   1 
ATOM   6875  C CA  . LYS D 4 149 ? 48.763  38.201  -22.773 1.00 106.39 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CA  1 
ATOM   6876  C C   . LYS D 4 149 ? 49.023  38.591  -24.220 1.00 111.82 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R C   1 
ATOM   6877  O O   . LYS D 4 149 ? 49.832  37.972  -24.909 1.00 118.98 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R O   1 
ATOM   6878  C CB  . LYS D 4 149 ? 50.086  37.989  -22.038 1.00 101.59 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CB  1 
ATOM   6879  C CG  . LYS D 4 149 ? 50.458  36.524  -21.865 1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CG  1 
ATOM   6880  C CD  . LYS D 4 149 ? 51.683  36.363  -20.979 1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CD  1 
ATOM   6881  C CE  . LYS D 4 149 ? 51.849  34.924  -20.509 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CE  1 
ATOM   6882  N NZ  . LYS D 4 149 ? 52.014  33.964  -21.636 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R NZ  1 
ATOM   6883  N N   . SER D 4 150 ? 48.319  39.622  -24.673 1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 1136 SER R N   1 
ATOM   6884  C CA  . SER D 4 150 ? 48.502  40.165  -26.011 1.00 111.44 ? ? ? ? ? ? 1136 SER R CA  1 
ATOM   6885  C C   . SER D 4 150 ? 47.898  41.561  -26.081 1.00 118.66 ? ? ? ? ? ? 1136 SER R C   1 
ATOM   6886  O O   . SER D 4 150 ? 47.051  41.917  -25.262 1.00 118.35 ? ? ? ? ? ? 1136 SER R O   1 
ATOM   6887  C CB  . SER D 4 150 ? 47.857  39.248  -27.050 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 1136 SER R CB  1 
ATOM   6888  O OG  . SER D 4 150 ? 46.502  38.992  -26.727 1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R OG  1 
ATOM   6889  N N   . ARG D 4 151 ? 48.317  42.349  -27.065 1.00 123.16 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R N   1 
ATOM   6890  C CA  . ARG D 4 151 ? 47.693  43.644  -27.293 1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CA  1 
ATOM   6891  C C   . ARG D 4 151 ? 46.250  43.393  -27.714 1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R C   1 
ATOM   6892  O O   . ARG D 4 151 ? 45.388  44.268  -27.608 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R O   1 
ATOM   6893  C CB  . ARG D 4 151 ? 48.449  44.425  -28.369 1.00 128.83 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CB  1 
ATOM   6894  C CG  . ARG D 4 151 ? 48.198  45.926  -28.351 1.00 138.15 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CG  1 
ATOM   6895  C CD  . ARG D 4 151 ? 48.361  46.498  -26.948 1.00 142.09 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CD  1 
ATOM   6896  N NE  . ARG D 4 151 ? 48.594  47.941  -26.957 1.00 143.41 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R NE  1 
ATOM   6897  C CZ  . ARG D 4 151 ? 47.675  48.850  -27.269 1.00 139.83 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CZ  1 
ATOM   6898  N NH1 . ARG D 4 151 ? 46.452  48.472  -27.613 1.00 137.11 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R NH1 1 
ATOM   6899  N NH2 . ARG D 4 151 ? 47.981  50.140  -27.245 1.00 137.83 ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R NH2 1 
ATOM   6900  N N   . TRP D 4 152 ? 45.999  42.166  -28.162 1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R N   1 
ATOM   6901  C CA  . TRP D 4 152 ? 44.686  41.743  -28.630 1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CA  1 
ATOM   6902  C C   . TRP D 4 152 ? 43.738  41.572  -27.457 1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R C   1 
ATOM   6903  O O   . TRP D 4 152 ? 42.750  42.296  -27.339 1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R O   1 
ATOM   6904  C CB  . TRP D 4 152 ? 44.807  40.431  -29.407 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CB  1 
ATOM   6905  C CG  . TRP D 4 152 ? 43.510  39.709  -29.619 1.00 98.59  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CG  1 
ATOM   6906  C CD1 . TRP D 4 152 ? 42.350  40.232  -30.112 1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CD1 1 
ATOM   6907  C CD2 . TRP D 4 152 ? 43.250  38.320  -29.370 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CD2 1 
ATOM   6908  N NE1 . TRP D 4 152 ? 41.381  39.259  -30.174 1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R NE1 1 
ATOM   6909  C CE2 . TRP D 4 152 ? 41.908  38.077  -29.726 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CE2 1 
ATOM   6910  C CE3 . TRP D 4 152 ? 44.020  37.262  -28.877 1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CE3 1 
ATOM   6911  C CZ2 . TRP D 4 152 ? 41.320  36.818  -29.604 1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CZ2 1 
ATOM   6912  C CZ3 . TRP D 4 152 ? 43.433  36.013  -28.757 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CZ3 1 
ATOM   6913  C CH2 . TRP D 4 152 ? 42.097  35.803  -29.118 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CH2 1 
ATOM   6914  N N   . TYR D 4 153 ? 44.038  40.608  -26.595 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R N   1 
ATOM   6915  C CA  . TYR D 4 153 ? 43.255  40.407  -25.385 1.00 109.16 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CA  1 
ATOM   6916  C C   . TYR D 4 153 ? 43.094  41.716  -24.621 1.00 108.35 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R C   1 
ATOM   6917  O O   . TYR D 4 153 ? 42.024  42.006  -24.092 1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R O   1 
ATOM   6918  C CB  . TYR D 4 153 ? 43.909  39.361  -24.486 1.00 106.68 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CB  1 
ATOM   6919  C CG  . TYR D 4 153 ? 43.473  39.464  -23.046 1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CG  1 
ATOM   6920  C CD1 . TYR D 4 153 ? 42.362  38.772  -22.588 1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CD1 1 
ATOM   6921  C CD2 . TYR D 4 153 ? 44.167  40.263  -22.146 1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CD2 1 
ATOM   6922  C CE1 . TYR D 4 153 ? 41.956  38.868  -21.270 1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CE1 1 
ATOM   6923  C CE2 . TYR D 4 153 ? 43.771  40.366  -20.829 1.00 113.16 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CE2 1 
ATOM   6924  C CZ  . TYR D 4 153 ? 42.664  39.666  -20.395 1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CZ  1 
ATOM   6925  O OH  . TYR D 4 153 ? 42.264  39.764  -19.082 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R OH  1 
ATOM   6926  N N   . ASN D 4 154 ? 44.162  42.505  -24.566 1.00 119.17 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R N   1 
ATOM   6927  C CA  . ASN D 4 154 ? 44.122  43.778  -23.855 1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R CA  1 
ATOM   6928  C C   . ASN D 4 154 ? 43.186  44.790  -24.508 1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R C   1 
ATOM   6929  O O   . ASN D 4 154 ? 42.520  45.561  -23.818 1.00 137.54 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R O   1 
ATOM   6930  C CB  . ASN D 4 154 ? 45.526  44.368  -23.700 1.00 128.45 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R CB  1 
ATOM   6931  C CG  . ASN D 4 154 ? 46.355  43.633  -22.663 1.00 127.48 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R CG  1 
ATOM   6932  O OD1 . ASN D 4 154 ? 45.815  42.968  -21.777 1.00 115.24 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R OD1 1 
ATOM   6933  N ND2 . ASN D 4 154 ? 47.674  43.755  -22.764 1.00 131.02 ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R ND2 1 
ATOM   6934  N N   . GLN D 4 155 ? 43.129  44.782  -25.836 1.00 136.93 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R N   1 
ATOM   6935  C CA  . GLN D 4 155 ? 42.266  45.718  -26.551 1.00 137.37 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CA  1 
ATOM   6936  C C   . GLN D 4 155 ? 40.793  45.334  -26.425 1.00 135.09 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R C   1 
ATOM   6937  O O   . GLN D 4 155 ? 39.927  46.198  -26.283 1.00 134.77 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R O   1 
ATOM   6938  C CB  . GLN D 4 155 ? 42.672  45.822  -28.023 1.00 139.19 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CB  1 
ATOM   6939  C CG  . GLN D 4 155 ? 42.211  47.107  -28.693 1.00 144.31 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CG  1 
ATOM   6940  C CD  . GLN D 4 155 ? 42.784  48.347  -28.029 1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CD  1 
ATOM   6941  O OE1 . GLN D 4 155 ? 43.780  48.275  -27.309 1.00 155.11 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R OE1 1 
ATOM   6942  N NE2 . GLN D 4 155 ? 42.154  49.492  -28.266 1.00 152.83 ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R NE2 1 
ATOM   6943  N N   . THR D 4 156 ? 40.515  44.035  -26.475 1.00 135.33 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R N   1 
ATOM   6944  C CA  . THR D 4 156 ? 39.150  43.533  -26.348 1.00 137.54 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R CA  1 
ATOM   6945  C C   . THR D 4 156 ? 39.099  42.278  -25.475 1.00 138.52 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R C   1 
ATOM   6946  O O   . THR D 4 156 ? 39.035  41.161  -25.988 1.00 138.69 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R O   1 
ATOM   6947  C CB  . THR D 4 156 ? 38.533  43.227  -27.728 1.00 134.49 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R CB  1 
ATOM   6948  O OG1 . THR D 4 156 ? 39.386  42.330  -28.448 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R OG1 1 
ATOM   6949  C CG2 . THR D 4 156 ? 38.364  44.507  -28.534 1.00 128.74 ? ? ? ? ? ? 1142 THR R CG2 1 
ATOM   6950  N N   . PRO D 4 157 ? 39.117  42.465  -24.147 1.00 137.75 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R N   1 
ATOM   6951  C CA  . PRO D 4 157 ? 39.198  41.364  -23.179 1.00 142.40 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CA  1 
ATOM   6952  C C   . PRO D 4 157 ? 38.017  40.394  -23.225 1.00 146.08 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R C   1 
ATOM   6953  O O   . PRO D 4 157 ? 38.227  39.191  -23.106 1.00 143.16 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R O   1 
ATOM   6954  C CB  . PRO D 4 157 ? 39.249  42.087  -21.826 1.00 143.40 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CB  1 
ATOM   6955  C CG  . PRO D 4 157 ? 38.664  43.436  -22.085 1.00 141.31 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CG  1 
ATOM   6956  C CD  . PRO D 4 157 ? 39.053  43.780  -23.487 1.00 137.03 ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CD  1 
ATOM   6957  N N   . ASN D 4 158 ? 36.801  40.909  -23.367 1.00 152.45 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R N   1 
ATOM   6958  C CA  . ASN D 4 158 ? 35.611  40.065  -23.407 1.00 150.33 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R CA  1 
ATOM   6959  C C   . ASN D 4 158 ? 35.638  39.044  -24.545 1.00 139.62 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R C   1 
ATOM   6960  O O   . ASN D 4 158 ? 35.760  37.831  -24.322 1.00 136.40 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R O   1 
ATOM   6961  C CB  . ASN D 4 158 ? 34.358  40.936  -23.519 1.00 152.65 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R CB  1 
ATOM   6962  C CG  . ASN D 4 158 ? 34.460  42.209  -22.698 1.00 153.10 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R CG  1 
ATOM   6963  O OD1 . ASN D 4 158 ? 34.182  42.213  -21.499 1.00 149.28 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R OD1 1 
ATOM   6964  N ND2 . ASN D 4 158 ? 34.867  43.297  -23.344 1.00 154.44 ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R ND2 1 
ATOM   6965  N N   . ARG D 4 159 ? 35.528  39.556  -25.767 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R N   1 
ATOM   6966  C CA  . ARG D 4 159 ? 35.520  38.728  -26.965 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CA  1 
ATOM   6967  C C   . ARG D 4 159 ? 36.714  37.789  -26.979 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R C   1 
ATOM   6968  O O   . ARG D 4 159 ? 36.564  36.570  -27.102 1.00 111.28 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R O   1 
ATOM   6969  C CB  . ARG D 4 159 ? 35.546  39.612  -28.212 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CB  1 
ATOM   6970  C CG  . ARG D 4 159 ? 35.579  38.842  -29.517 1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CG  1 
ATOM   6971  C CD  . ARG D 4 159 ? 35.706  39.784  -30.700 1.00 112.65 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CD  1 
ATOM   6972  N NE  . ARG D 4 159 ? 35.578  39.085  -31.974 1.00 109.78 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R NE  1 
ATOM   6973  C CZ  . ARG D 4 159 ? 35.647  39.678  -33.161 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CZ  1 
ATOM   6974  N NH1 . ARG D 4 159 ? 35.847  40.986  -33.240 1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R NH1 1 
ATOM   6975  N NH2 . ARG D 4 159 ? 35.517  38.962  -34.269 1.00 101.51 ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R NH2 1 
ATOM   6976  N N   . ALA D 4 160 ? 37.903  38.367  -26.843 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R N   1 
ATOM   6977  C CA  . ALA D 4 160 ? 39.129  37.587  -26.805 1.00 110.28 ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R CA  1 
ATOM   6978  C C   . ALA D 4 160 ? 38.987  36.443  -25.810 1.00 109.80 ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R C   1 
ATOM   6979  O O   . ALA D 4 160 ? 39.288  35.301  -26.129 1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R O   1 
ATOM   6980  C CB  . ALA D 4 160 ? 40.309  38.471  -26.438 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R CB  1 
ATOM   6981  N N   . LYS D 4 161 ? 38.510  36.761  -24.611 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R N   1 
ATOM   6982  C CA  . LYS D 4 161 ? 38.333  35.771  -23.553 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R CA  1 
ATOM   6983  C C   . LYS D 4 161 ? 37.462  34.611  -24.015 1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R C   1 
ATOM   6984  O O   . LYS D 4 161 ? 37.860  33.445  -23.922 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R O   1 
ATOM   6985  C CB  . LYS D 4 161 ? 37.719  36.420  -22.311 1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R CB  1 
ATOM   6986  N N   . ARG D 4 162 ? 36.273  34.933  -24.513 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R N   1 
ATOM   6987  C CA  . ARG D 4 162 ? 35.364  33.897  -24.993 1.00 114.90 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CA  1 
ATOM   6988  C C   . ARG D 4 162 ? 36.016  33.028  -26.070 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R C   1 
ATOM   6989  O O   . ARG D 4 162 ? 35.826  31.810  -26.095 1.00 117.66 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R O   1 
ATOM   6990  C CB  . ARG D 4 162 ? 34.054  34.506  -25.504 1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CB  1 
ATOM   6991  C CG  . ARG D 4 162 ? 33.219  35.172  -24.419 1.00 129.44 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CG  1 
ATOM   6992  C CD  . ARG D 4 162 ? 31.839  35.558  -24.931 1.00 126.96 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CD  1 
ATOM   6993  N NE  . ARG D 4 162 ? 31.908  36.447  -26.086 1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R NE  1 
ATOM   6994  C CZ  . ARG D 4 162 ? 32.043  37.767  -26.008 1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CZ  1 
ATOM   6995  N NH1 . ARG D 4 162 ? 32.130  38.359  -24.824 1.00 127.21 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R NH1 1 
ATOM   6996  N NH2 . ARG D 4 162 ? 32.095  38.496  -27.114 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R NH2 1 
ATOM   6997  N N   . VAL D 4 163 ? 36.793  33.655  -26.950 1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R N   1 
ATOM   6998  C CA  . VAL D 4 163 ? 37.471  32.924  -28.017 1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CA  1 
ATOM   6999  C C   . VAL D 4 163 ? 38.520  31.965  -27.462 1.00 99.63  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R C   1 
ATOM   7000  O O   . VAL D 4 163 ? 38.549  30.784  -27.817 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R O   1 
ATOM   7001  C CB  . VAL D 4 163 ? 38.151  33.873  -29.011 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CB  1 
ATOM   7002  C CG1 . VAL D 4 163 ? 38.768  33.080  -30.150 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CG1 1 
ATOM   7003  C CG2 . VAL D 4 163 ? 37.151  34.885  -29.540 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CG2 1 
ATOM   7004  N N   . ILE D 4 164 ? 39.383  32.486  -26.594 1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R N   1 
ATOM   7005  C CA  . ILE D 4 164 ? 40.414  31.687  -25.951 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CA  1 
ATOM   7006  C C   . ILE D 4 164 ? 39.776  30.471  -25.300 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R C   1 
ATOM   7007  O O   . ILE D 4 164 ? 40.222  29.342  -25.503 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R O   1 
ATOM   7008  C CB  . ILE D 4 164 ? 41.161  32.482  -24.865 1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CB  1 
ATOM   7009  C CG1 . ILE D 4 164 ? 41.548  33.870  -25.373 1.00 95.00  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CG1 1 
ATOM   7010  C CG2 . ILE D 4 164 ? 42.397  31.726  -24.413 1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CG2 1 
ATOM   7011  C CD1 . ILE D 4 164 ? 42.107  34.780  -24.295 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CD1 1 
ATOM   7012  N N   . THR D 4 165 ? 38.729  30.707  -24.515 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R N   1 
ATOM   7013  C CA  . THR D 4 165 ? 38.018  29.609  -23.872 1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R CA  1 
ATOM   7014  C C   . THR D 4 165 ? 37.467  28.637  -24.913 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R C   1 
ATOM   7015  O O   . THR D 4 165 ? 37.426  27.429  -24.680 1.00 105.12 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R O   1 
ATOM   7016  C CB  . THR D 4 165 ? 36.877  30.108  -22.964 1.00 124.29 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R CB  1 
ATOM   7017  O OG1 . THR D 4 165 ? 35.947  30.877  -23.736 1.00 129.19 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R OG1 1 
ATOM   7018  C CG2 . THR D 4 165 ? 37.430  30.968  -21.836 1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 1151 THR R CG2 1 
ATOM   7019  N N   . THR D 4 166 ? 37.052  29.166  -26.062 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 1152 THR R N   1 
ATOM   7020  C CA  . THR D 4 166 ? 36.569  28.319  -27.149 1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 1152 THR R CA  1 
ATOM   7021  C C   . THR D 4 166 ? 37.686  27.404  -27.643 1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 1152 THR R C   1 
ATOM   7022  O O   . THR D 4 166 ? 37.437  26.273  -28.062 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 1152 THR R O   1 
ATOM   7023  C CB  . THR D 4 166 ? 36.000  29.139  -28.328 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R CB  1 
ATOM   7024  O OG1 . THR D 4 166 ? 34.924  29.966  -27.866 1.00 99.49  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R OG1 1 
ATOM   7025  C CG2 . THR D 4 166 ? 35.483  28.210  -29.422 1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R CG2 1 
ATOM   7026  N N   . PHE D 4 167 ? 38.918  27.900  -27.585 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R N   1 
ATOM   7027  C CA  . PHE D 4 167 ? 40.082  27.087  -27.920 1.00 119.57 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CA  1 
ATOM   7028  C C   . PHE D 4 167 ? 40.337  26.024  -26.856 1.00 128.45 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R C   1 
ATOM   7029  O O   . PHE D 4 167 ? 40.533  24.851  -27.172 1.00 130.02 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R O   1 
ATOM   7030  C CB  . PHE D 4 167 ? 41.329  27.959  -28.072 1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CB  1 
ATOM   7031  C CG  . PHE D 4 167 ? 41.514  28.530  -29.449 1.00 122.14 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CG  1 
ATOM   7032  C CD1 . PHE D 4 167 ? 41.801  27.705  -30.524 1.00 124.66 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CD1 1 
ATOM   7033  C CD2 . PHE D 4 167 ? 41.425  29.895  -29.664 1.00 123.56 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CD2 1 
ATOM   7034  C CE1 . PHE D 4 167 ? 41.980  28.230  -31.792 1.00 123.03 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CE1 1 
ATOM   7035  C CE2 . PHE D 4 167 ? 41.606  30.426  -30.927 1.00 123.96 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CE2 1 
ATOM   7036  C CZ  . PHE D 4 167 ? 41.883  29.592  -31.993 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CZ  1 
ATOM   7037  N N   . ARG D 4 168 ? 40.337  26.447  -25.595 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R N   1 
ATOM   7038  C CA  . ARG D 4 168 ? 40.674  25.568  -24.478 1.00 133.38 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CA  1 
ATOM   7039  C C   . ARG D 4 168 ? 39.816  24.312  -24.418 1.00 137.86 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R C   1 
ATOM   7040  O O   . ARG D 4 168 ? 40.294  23.207  -24.670 1.00 139.04 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R O   1 
ATOM   7041  C CB  . ARG D 4 168 ? 40.539  26.323  -23.155 1.00 125.15 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CB  1 
ATOM   7042  C CG  . ARG D 4 168 ? 41.527  27.452  -22.978 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CG  1 
ATOM   7043  C CD  . ARG D 4 168 ? 41.229  28.246  -21.717 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CD  1 
ATOM   7044  N NE  . ARG D 4 168 ? 41.090  27.386  -20.545 1.00 124.41 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R NE  1 
ATOM   7045  C CZ  . ARG D 4 168 ? 39.929  27.080  -19.975 1.00 122.66 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CZ  1 
ATOM   7046  N NH1 . ARG D 4 168 ? 38.797  27.567  -20.465 1.00 119.07 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R NH1 1 
ATOM   7047  N NH2 . ARG D 4 168 ? 39.899  26.290  -18.910 1.00 120.83 ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R NH2 1 
ATOM   7048  N N   . THR D 4 169 ? 38.546  24.494  -24.077 1.00 139.42 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R N   1 
ATOM   7049  C CA  . THR D 4 169 ? 37.639  23.373  -23.866 1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R CA  1 
ATOM   7050  C C   . THR D 4 169 ? 37.234  22.715  -25.180 1.00 135.56 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R C   1 
ATOM   7051  O O   . THR D 4 169 ? 36.926  21.523  -25.220 1.00 138.35 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R O   1 
ATOM   7052  C CB  . THR D 4 169 ? 36.375  23.812  -23.103 1.00 129.18 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R CB  1 
ATOM   7053  O OG1 . THR D 4 169 ? 35.748  24.897  -23.799 1.00 124.52 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R OG1 1 
ATOM   7054  C CG2 . THR D 4 169 ? 36.732  24.262  -21.693 1.00 121.58 ? ? ? ? ? ? 1155 THR R CG2 1 
ATOM   7055  N N   . GLY D 4 170 ? 37.241  23.496  -26.254 1.00 127.51 ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R N   1 
ATOM   7056  C CA  . GLY D 4 170 ? 36.832  22.999  -27.553 1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R CA  1 
ATOM   7057  C C   . GLY D 4 170 ? 35.326  22.863  -27.654 1.00 113.83 ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R C   1 
ATOM   7058  O O   . GLY D 4 170 ? 34.818  21.905  -28.236 1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R O   1 
ATOM   7059  N N   . THR D 4 171 ? 34.611  23.825  -27.078 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R N   1 
ATOM   7060  C CA  . THR D 4 171 ? 33.155  23.849  -27.150 1.00 123.48 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R CA  1 
ATOM   7061  C C   . THR D 4 171 ? 32.645  25.271  -27.354 1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R C   1 
ATOM   7062  O O   . THR D 4 171 ? 33.425  26.222  -27.381 1.00 132.27 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R O   1 
ATOM   7063  C CB  . THR D 4 171 ? 32.510  23.268  -25.876 1.00 121.62 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R CB  1 
ATOM   7064  O OG1 . THR D 4 171 ? 33.010  23.960  -24.725 1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R OG1 1 
ATOM   7065  C CG2 . THR D 4 171 ? 32.818  21.784  -25.747 1.00 120.90 ? ? ? ? ? ? 1157 THR R CG2 1 
ATOM   7066  N N   . TRP D 4 172 ? 31.331  25.407  -27.493 1.00 125.90 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R N   1 
ATOM   7067  C CA  . TRP D 4 172 ? 30.713  26.706  -27.731 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CA  1 
ATOM   7068  C C   . TRP D 4 172 ? 30.213  27.333  -26.435 1.00 121.70 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R C   1 
ATOM   7069  O O   . TRP D 4 172 ? 29.610  28.405  -26.447 1.00 120.28 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R O   1 
ATOM   7070  C CB  . TRP D 4 172 ? 29.569  26.574  -28.738 1.00 125.90 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CB  1 
ATOM   7071  C CG  . TRP D 4 172 ? 29.961  25.841  -29.984 1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CG  1 
ATOM   7072  C CD1 . TRP D 4 172 ? 29.900  24.494  -30.195 1.00 137.16 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CD1 1 
ATOM   7073  C CD2 . TRP D 4 172 ? 30.484  26.413  -31.190 1.00 140.25 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CD2 1 
ATOM   7074  N NE1 . TRP D 4 172 ? 30.349  24.192  -31.458 1.00 142.28 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R NE1 1 
ATOM   7075  C CE2 . TRP D 4 172 ? 30.713  25.351  -32.089 1.00 142.63 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CE2 1 
ATOM   7076  C CE3 . TRP D 4 172 ? 30.778  27.717  -31.597 1.00 142.35 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CE3 1 
ATOM   7077  C CZ2 . TRP D 4 172 ? 31.223  25.555  -33.370 1.00 141.42 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CZ2 1 
ATOM   7078  C CZ3 . TRP D 4 172 ? 31.284  27.917  -32.870 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CZ3 1 
ATOM   7079  C CH2 . TRP D 4 172 ? 31.501  26.842  -33.741 1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CH2 1 
ATOM   7080  N N   . ASP D 4 173 ? 30.472  26.658  -25.319 1.00 125.95 ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R N   1 
ATOM   7081  C CA  . ASP D 4 173 ? 29.971  27.089  -24.017 1.00 130.83 ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R CA  1 
ATOM   7082  C C   . ASP D 4 173 ? 30.307  28.547  -23.707 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R C   1 
ATOM   7083  O O   . ASP D 4 173 ? 29.564  29.223  -22.995 1.00 135.21 ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R O   1 
ATOM   7084  C CB  . ASP D 4 173 ? 30.519  26.182  -22.913 1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R CB  1 
ATOM   7085  N N   . ALA D 4 174 ? 31.422  29.028  -24.248 1.00 128.55 ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R N   1 
ATOM   7086  C CA  . ALA D 4 174 ? 31.852  30.405  -24.022 1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R CA  1 
ATOM   7087  C C   . ALA D 4 174 ? 30.745  31.404  -24.351 1.00 109.55 ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R C   1 
ATOM   7088  O O   . ALA D 4 174 ? 30.832  32.582  -24.002 1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R O   1 
ATOM   7089  C CB  . ALA D 4 174 ? 33.101  30.708  -24.832 1.00 119.27 ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R CB  1 
ATOM   7090  N N   . GLU D 4 179 ? 26.833  30.580  -20.526 1.00 139.27 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R N   1 
ATOM   7091  C CA  . GLU D 4 179 ? 25.915  31.369  -19.718 1.00 142.33 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CA  1 
ATOM   7092  C C   . GLU D 4 179 ? 26.528  31.714  -18.366 1.00 149.17 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R C   1 
ATOM   7093  O O   . GLU D 4 179 ? 27.750  31.689  -18.184 1.00 150.16 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R O   1 
ATOM   7094  C CB  . GLU D 4 179 ? 24.600  30.609  -19.514 1.00 136.62 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CB  1 
ATOM   7095  C CG  . GLU D 4 179 ? 24.207  29.760  -20.707 1.00 135.35 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CG  1 
ATOM   7096  C CD  . GLU D 4 179 ? 22.985  28.898  -20.458 1.00 136.20 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CD  1 
ATOM   7097  O OE1 . GLU D 4 179 ? 22.791  27.923  -21.216 1.00 134.07 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R OE1 1 
ATOM   7098  O OE2 . GLU D 4 179 ? 22.212  29.199  -19.524 1.00 139.78 ? ? ? ? ? ? 30   GLU R OE2 1 
ATOM   7099  N N   . VAL D 4 180 ? 25.648  32.066  -17.437 1.00 153.72 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R N   1 
ATOM   7100  C CA  . VAL D 4 180 ? 25.977  32.269  -16.037 1.00 157.42 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CA  1 
ATOM   7101  C C   . VAL D 4 180 ? 25.629  30.985  -15.312 1.00 159.99 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R C   1 
ATOM   7102  O O   . VAL D 4 180 ? 25.848  30.840  -14.109 1.00 156.35 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R O   1 
ATOM   7103  C CB  . VAL D 4 180 ? 25.120  33.403  -15.448 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CB  1 
ATOM   7104  C CG1 . VAL D 4 180 ? 25.463  33.631  -13.981 1.00 154.90 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CG1 1 
ATOM   7105  C CG2 . VAL D 4 180 ? 25.314  34.667  -16.271 1.00 154.10 ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CG2 1 
ATOM   7106  N N   . TRP D 4 181 ? 25.088  30.043  -16.072 1.00 164.46 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R N   1 
ATOM   7107  C CA  . TRP D 4 181 ? 24.577  28.811  -15.502 1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CA  1 
ATOM   7108  C C   . TRP D 4 181 ? 25.703  27.838  -15.158 1.00 158.71 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R C   1 
ATOM   7109  O O   . TRP D 4 181 ? 25.597  27.091  -14.190 1.00 156.85 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R O   1 
ATOM   7110  C CB  . TRP D 4 181 ? 23.551  28.166  -16.442 1.00 168.65 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CB  1 
ATOM   7111  C CG  . TRP D 4 181 ? 22.668  27.153  -15.771 1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CG  1 
ATOM   7112  C CD1 . TRP D 4 181 ? 22.723  25.798  -15.910 1.00 168.59 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CD1 1 
ATOM   7113  C CD2 . TRP D 4 181 ? 21.599  27.418  -14.852 1.00 167.90 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CD2 1 
ATOM   7114  N NE1 . TRP D 4 181 ? 21.754  25.201  -15.138 1.00 167.05 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R NE1 1 
ATOM   7115  C CE2 . TRP D 4 181 ? 21.051  26.174  -14.478 1.00 165.94 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CE2 1 
ATOM   7116  C CE3 . TRP D 4 181 ? 21.053  28.586  -14.311 1.00 163.73 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CE3 1 
ATOM   7117  C CZ2 . TRP D 4 181 ? 19.984  26.065  -13.589 1.00 160.48 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CZ2 1 
ATOM   7118  C CZ3 . TRP D 4 181 ? 19.994  28.475  -13.427 1.00 158.38 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CZ3 1 
ATOM   7119  C CH2 . TRP D 4 181 ? 19.471  27.224  -13.075 1.00 157.24 ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CH2 1 
ATOM   7120  N N   . VAL D 4 182 ? 26.783  27.854  -15.935 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R N   1 
ATOM   7121  C CA  . VAL D 4 182 ? 27.896  26.935  -15.697 1.00 155.91 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CA  1 
ATOM   7122  C C   . VAL D 4 182 ? 28.472  27.101  -14.290 1.00 158.43 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R C   1 
ATOM   7123  O O   . VAL D 4 182 ? 28.574  26.134  -13.529 1.00 158.15 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R O   1 
ATOM   7124  C CB  . VAL D 4 182 ? 29.031  27.112  -16.732 1.00 153.20 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CB  1 
ATOM   7125  C CG1 . VAL D 4 182 ? 30.116  26.074  -16.498 1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CG1 1 
ATOM   7126  C CG2 . VAL D 4 182 ? 28.489  27.007  -18.152 1.00 149.32 ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CG2 1 
ATOM   7127  N N   . VAL D 4 183 ? 28.836  28.335  -13.953 1.00 158.65 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R N   1 
ATOM   7128  C CA  . VAL D 4 183 ? 29.382  28.662  -12.640 1.00 152.89 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CA  1 
ATOM   7129  C C   . VAL D 4 183 ? 28.294  28.568  -11.574 1.00 152.75 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R C   1 
ATOM   7130  O O   . VAL D 4 183 ? 28.549  28.157  -10.441 1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R O   1 
ATOM   7131  C CB  . VAL D 4 183 ? 29.989  30.083  -12.633 1.00 145.22 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CB  1 
ATOM   7132  C CG1 . VAL D 4 183 ? 30.538  30.434  -11.259 1.00 144.66 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CG1 1 
ATOM   7133  C CG2 . VAL D 4 183 ? 31.075  30.199  -13.694 1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CG2 1 
ATOM   7134  N N   . GLY D 4 184 ? 27.077  28.945  -11.953 1.00 150.41 ? ? ? ? ? ? 35   GLY R N   1 
ATOM   7135  C CA  . GLY D 4 184 ? 25.941  28.892  -11.052 1.00 147.18 ? ? ? ? ? ? 35   GLY R CA  1 
ATOM   7136  C C   . GLY D 4 184 ? 25.684  27.501  -10.506 1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 35   GLY R C   1 
ATOM   7137  O O   . GLY D 4 184 ? 25.407  27.331  -9.320  1.00 138.33 ? ? ? ? ? ? 35   GLY R O   1 
ATOM   7138  N N   . MET D 4 185 ? 25.766  26.503  -11.379 1.00 145.04 ? ? ? ? ? ? 36   MET R N   1 
ATOM   7139  C CA  . MET D 4 185 ? 25.593  25.114  -10.974 1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 36   MET R CA  1 
ATOM   7140  C C   . MET D 4 185 ? 26.873  24.585  -10.339 1.00 145.36 ? ? ? ? ? ? 36   MET R C   1 
ATOM   7141  O O   . MET D 4 185 ? 26.826  23.829  -9.368  1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 36   MET R O   1 
ATOM   7142  C CB  . MET D 4 185 ? 25.193  24.246  -12.168 1.00 139.39 ? ? ? ? ? ? 36   MET R CB  1 
ATOM   7143  C CG  . MET D 4 185 ? 23.932  24.713  -12.878 1.00 137.36 ? ? ? ? ? ? 36   MET R CG  1 
ATOM   7144  S SD  . MET D 4 185 ? 22.494  24.775  -11.793 1.00 165.20 ? ? ? ? ? ? 36   MET R SD  1 
ATOM   7145  C CE  . MET D 4 185 ? 22.236  23.035  -11.459 1.00 118.30 ? ? ? ? ? ? 36   MET R CE  1 
ATOM   7146  N N   . GLY D 4 186 ? 28.014  24.987  -10.890 1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 37   GLY R N   1 
ATOM   7147  C CA  . GLY D 4 186 ? 29.299  24.589  -10.344 1.00 149.46 ? ? ? ? ? ? 37   GLY R CA  1 
ATOM   7148  C C   . GLY D 4 186 ? 29.432  24.897  -8.863  1.00 151.40 ? ? ? ? ? ? 37   GLY R C   1 
ATOM   7149  O O   . GLY D 4 186 ? 29.924  24.072  -8.092  1.00 147.29 ? ? ? ? ? ? 37   GLY R O   1 
ATOM   7150  N N   . ILE D 4 187 ? 28.988  26.086  -8.463  1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R N   1 
ATOM   7151  C CA  . ILE D 4 187 ? 29.101  26.522  -7.072  1.00 152.46 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CA  1 
ATOM   7152  C C   . ILE D 4 187 ? 28.211  25.705  -6.138  1.00 145.01 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R C   1 
ATOM   7153  O O   . ILE D 4 187 ? 28.640  25.301  -5.058  1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R O   1 
ATOM   7154  C CB  . ILE D 4 187 ? 28.790  28.028  -6.909  1.00 152.07 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CB  1 
ATOM   7155  C CG1 . ILE D 4 187 ? 27.384  28.352  -7.417  1.00 155.83 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CG1 1 
ATOM   7156  C CG2 . ILE D 4 187 ? 29.828  28.867  -7.636  1.00 144.72 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CG2 1 
ATOM   7157  C CD1 . ILE D 4 187 ? 26.997  29.807  -7.267  1.00 156.36 ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CD1 1 
ATOM   7158  N N   . VAL D 4 188 ? 26.972  25.466  -6.555  1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R N   1 
ATOM   7159  C CA  . VAL D 4 188 ? 26.052  24.654  -5.772  1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CA  1 
ATOM   7160  C C   . VAL D 4 188 ? 26.613  23.246  -5.607  1.00 131.72 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R C   1 
ATOM   7161  O O   . VAL D 4 188 ? 26.644  22.700  -4.502  1.00 136.79 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R O   1 
ATOM   7162  C CB  . VAL D 4 188 ? 24.666  24.574  -6.434  1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CB  1 
ATOM   7163  C CG1 . VAL D 4 188 ? 23.731  23.704  -5.607  1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CG1 1 
ATOM   7164  C CG2 . VAL D 4 188 ? 24.086  25.967  -6.618  1.00 122.29 ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CG2 1 
ATOM   7165  N N   . MET D 4 189 ? 27.061  22.665  -6.715  1.00 127.30 ? ? ? ? ? ? 40   MET R N   1 
ATOM   7166  C CA  . MET D 4 189 ? 27.654  21.336  -6.693  1.00 129.07 ? ? ? ? ? ? 40   MET R CA  1 
ATOM   7167  C C   . MET D 4 189 ? 28.882  21.312  -5.790  1.00 131.69 ? ? ? ? ? ? 40   MET R C   1 
ATOM   7168  O O   . MET D 4 189 ? 29.189  20.293  -5.173  1.00 136.59 ? ? ? ? ? ? 40   MET R O   1 
ATOM   7169  C CB  . MET D 4 189 ? 28.022  20.891  -8.109  1.00 131.36 ? ? ? ? ? ? 40   MET R CB  1 
ATOM   7170  C CG  . MET D 4 189 ? 26.841  20.839  -9.064  1.00 131.66 ? ? ? ? ? ? 40   MET R CG  1 
ATOM   7171  S SD  . MET D 4 189 ? 27.344  20.603  -10.779 1.00 146.85 ? ? ? ? ? ? 40   MET R SD  1 
ATOM   7172  C CE  . MET D 4 189 ? 25.763  20.707  -11.611 1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 40   MET R CE  1 
ATOM   7173  N N   . SER D 4 190 ? 29.580  22.440  -5.714  1.00 128.20 ? ? ? ? ? ? 41   SER R N   1 
ATOM   7174  C CA  . SER D 4 190 ? 30.740  22.562  -4.837  1.00 125.72 ? ? ? ? ? ? 41   SER R CA  1 
ATOM   7175  C C   . SER D 4 190 ? 30.320  22.558  -3.372  1.00 132.85 ? ? ? ? ? ? 41   SER R C   1 
ATOM   7176  O O   . SER D 4 190 ? 30.949  21.909  -2.537  1.00 134.80 ? ? ? ? ? ? 41   SER R O   1 
ATOM   7177  C CB  . SER D 4 190 ? 31.518  23.839  -5.151  1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 41   SER R CB  1 
ATOM   7178  O OG  . SER D 4 190 ? 32.050  23.800  -6.461  1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 41   SER R OG  1 
ATOM   7179  N N   . LEU D 4 191 ? 29.255  23.292  -3.067  1.00 132.46 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R N   1 
ATOM   7180  C CA  . LEU D 4 191 ? 28.741  23.360  -1.706  1.00 127.59 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CA  1 
ATOM   7181  C C   . LEU D 4 191 ? 28.257  21.988  -1.249  1.00 118.76 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R C   1 
ATOM   7182  O O   . LEU D 4 191 ? 28.475  21.597  -0.105  1.00 119.34 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R O   1 
ATOM   7183  C CB  . LEU D 4 191 ? 27.607  24.384  -1.606  1.00 131.12 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CB  1 
ATOM   7184  C CG  . LEU D 4 191 ? 27.938  25.815  -2.038  1.00 128.69 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CG  1 
ATOM   7185  C CD1 . LEU D 4 191 ? 26.711  26.709  -1.934  1.00 131.30 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CD1 1 
ATOM   7186  C CD2 . LEU D 4 191 ? 29.088  26.380  -1.217  1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CD2 1 
ATOM   7187  N N   . ILE D 4 192 ? 27.597  21.264  -2.149  1.00 114.51 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R N   1 
ATOM   7188  C CA  . ILE D 4 192 ? 27.113  19.920  -1.846  1.00 116.44 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CA  1 
ATOM   7189  C C   . ILE D 4 192 ? 28.262  18.927  -1.658  1.00 118.50 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R C   1 
ATOM   7190  O O   . ILE D 4 192 ? 28.345  18.238  -0.634  1.00 118.23 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R O   1 
ATOM   7191  C CB  . ILE D 4 192 ? 26.160  19.403  -2.943  1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CB  1 
ATOM   7192  C CG1 . ILE D 4 192 ? 24.897  20.266  -2.997  1.00 115.16 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CG1 1 
ATOM   7193  C CG2 . ILE D 4 192 ? 25.801  17.948  -2.694  1.00 117.58 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CG2 1 
ATOM   7194  C CD1 . ILE D 4 192 ? 23.897  19.828  -4.044  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CD1 1 
ATOM   7195  N N   . VAL D 4 193 ? 29.142  18.863  -2.654  1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R N   1 
ATOM   7196  C CA  . VAL D 4 193 ? 30.312  17.991  -2.608  1.00 121.86 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CA  1 
ATOM   7197  C C   . VAL D 4 193 ? 31.134  18.260  -1.352  1.00 125.36 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R C   1 
ATOM   7198  O O   . VAL D 4 193 ? 31.731  17.349  -0.779  1.00 129.17 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R O   1 
ATOM   7199  C CB  . VAL D 4 193 ? 31.203  18.173  -3.862  1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CB  1 
ATOM   7200  C CG1 . VAL D 4 193 ? 32.553  17.496  -3.672  1.00 105.16 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CG1 1 
ATOM   7201  C CG2 . VAL D 4 193 ? 30.502  17.631  -5.098  1.00 109.93 ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CG2 1 
ATOM   7202  N N   . LEU D 4 194 ? 31.152  19.518  -0.927  1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R N   1 
ATOM   7203  C CA  . LEU D 4 194 ? 31.877  19.922  0.270   1.00 126.08 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CA  1 
ATOM   7204  C C   . LEU D 4 194 ? 31.157  19.457  1.536   1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R C   1 
ATOM   7205  O O   . LEU D 4 194 ? 31.774  18.907  2.451   1.00 135.15 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R O   1 
ATOM   7206  C CB  . LEU D 4 194 ? 32.040  21.442  0.291   1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CB  1 
ATOM   7207  C CG  . LEU D 4 194 ? 32.888  22.024  1.420   1.00 124.62 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CG  1 
ATOM   7208  C CD1 . LEU D 4 194 ? 34.327  21.558  1.290   1.00 123.47 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CD1 1 
ATOM   7209  C CD2 . LEU D 4 194 ? 32.810  23.541  1.410   1.00 126.79 ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CD2 1 
ATOM   7210  N N   . ALA D 4 195 ? 29.847  19.681  1.577   1.00 135.32 ? ? ? ? ? ? 46   ALA R N   1 
ATOM   7211  C CA  . ALA D 4 195 ? 29.032  19.308  2.726   1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 46   ALA R CA  1 
ATOM   7212  C C   . ALA D 4 195 ? 29.103  17.812  3.005   1.00 121.07 ? ? ? ? ? ? 46   ALA R C   1 
ATOM   7213  O O   . ALA D 4 195 ? 29.384  17.398  4.129   1.00 124.85 ? ? ? ? ? ? 46   ALA R O   1 
ATOM   7214  C CB  . ALA D 4 195 ? 27.589  19.739  2.516   1.00 118.42 ? ? ? ? ? ? 46   ALA R CB  1 
ATOM   7215  N N   . ILE D 4 196 ? 28.847  17.003  1.981   1.00 116.87 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R N   1 
ATOM   7216  C CA  . ILE D 4 196 ? 28.849  15.552  2.150   1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CA  1 
ATOM   7217  C C   . ILE D 4 196 ? 30.181  15.052  2.708   1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R C   1 
ATOM   7218  O O   . ILE D 4 196 ? 30.220  14.253  3.656   1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R O   1 
ATOM   7219  C CB  . ILE D 4 196 ? 28.548  14.830  0.824   1.00 109.06 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CB  1 
ATOM   7220  C CG1 . ILE D 4 196 ? 27.172  15.240  0.296   1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CG1 1 
ATOM   7221  C CG2 . ILE D 4 196 ? 28.614  13.326  1.013   1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CG2 1 
ATOM   7222  C CD1 . ILE D 4 196 ? 26.719  14.447  -0.909  1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CD1 1 
ATOM   7223  N N   . VAL D 4 197 ? 31.268  15.568  2.147   1.00 112.95 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R N   1 
ATOM   7224  C CA  . VAL D 4 197 ? 32.607  15.107  2.487   1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CA  1 
ATOM   7225  C C   . VAL D 4 197 ? 32.980  15.563  3.889   1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R C   1 
ATOM   7226  O O   . VAL D 4 197 ? 33.206  14.738  4.770   1.00 114.02 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R O   1 
ATOM   7227  C CB  . VAL D 4 197 ? 33.659  15.621  1.484   1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CB  1 
ATOM   7228  C CG1 . VAL D 4 197 ? 35.064  15.333  1.988   1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CG1 1 
ATOM   7229  C CG2 . VAL D 4 197 ? 33.439  14.992  0.119   1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CG2 1 
ATOM   7230  N N   . PHE D 4 198 ? 33.055  16.874  4.094   1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R N   1 
ATOM   7231  C CA  . PHE D 4 198 ? 33.372  17.411  5.412   1.00 122.55 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CA  1 
ATOM   7232  C C   . PHE D 4 198 ? 32.515  16.777  6.509   1.00 114.55 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R C   1 
ATOM   7233  O O   . PHE D 4 198 ? 33.024  16.408  7.568   1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R O   1 
ATOM   7234  C CB  . PHE D 4 198 ? 33.211  18.931  5.433   1.00 125.89 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CB  1 
ATOM   7235  C CG  . PHE D 4 198 ? 33.332  19.530  6.802   1.00 135.84 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CG  1 
ATOM   7236  C CD1 . PHE D 4 198 ? 34.574  19.834  7.334   1.00 138.78 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CD1 1 
ATOM   7237  C CD2 . PHE D 4 198 ? 32.203  19.783  7.563   1.00 140.59 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CD2 1 
ATOM   7238  C CE1 . PHE D 4 198 ? 34.686  20.381  8.597   1.00 140.39 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CE1 1 
ATOM   7239  C CE2 . PHE D 4 198 ? 32.309  20.330  8.826   1.00 140.84 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CE2 1 
ATOM   7240  C CZ  . PHE D 4 198 ? 33.552  20.629  9.344   1.00 140.49 ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CZ  1 
ATOM   7241  N N   . GLY D 4 199 ? 31.216  16.652  6.251   1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 50   GLY R N   1 
ATOM   7242  C CA  . GLY D 4 199 ? 30.300  16.094  7.227   1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 50   GLY R CA  1 
ATOM   7243  C C   . GLY D 4 199 ? 30.584  14.643  7.566   1.00 104.60 ? ? ? ? ? ? 50   GLY R C   1 
ATOM   7244  O O   . GLY D 4 199 ? 30.821  14.307  8.730   1.00 107.04 ? ? ? ? ? ? 50   GLY R O   1 
ATOM   7245  N N   . ASN D 4 200 ? 30.584  13.778  6.554   1.00 117.25 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R N   1 
ATOM   7246  C CA  . ASN D 4 200 ? 30.786  12.352  6.808   1.00 128.12 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R CA  1 
ATOM   7247  C C   . ASN D 4 200 ? 32.180  12.030  7.342   1.00 126.34 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R C   1 
ATOM   7248  O O   . ASN D 4 200 ? 32.331  11.247  8.281   1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R O   1 
ATOM   7249  C CB  . ASN D 4 200 ? 30.467  11.519  5.567   1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R CB  1 
ATOM   7250  C CG  . ASN D 4 200 ? 28.980  11.432  5.297   1.00 128.37 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R CG  1 
ATOM   7251  O OD1 . ASN D 4 200 ? 28.254  10.717  5.990   1.00 124.74 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R OD1 1 
ATOM   7252  N ND2 . ASN D 4 200 ? 28.517  12.162  4.290   1.00 125.62 ? ? ? ? ? ? 51   ASN R ND2 1 
ATOM   7253  N N   . VAL D 4 201 ? 33.194  12.640  6.738   1.00 128.47 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R N   1 
ATOM   7254  C CA  . VAL D 4 201 ? 34.556  12.518  7.233   1.00 124.34 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CA  1 
ATOM   7255  C C   . VAL D 4 201 ? 34.597  12.925  8.699   1.00 113.53 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R C   1 
ATOM   7256  O O   . VAL D 4 201 ? 35.116  12.195  9.540   1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R O   1 
ATOM   7257  C CB  . VAL D 4 201 ? 35.536  13.405  6.435   1.00 121.40 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CB  1 
ATOM   7258  C CG1 . VAL D 4 201 ? 36.880  13.493  7.146   1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CG1 1 
ATOM   7259  C CG2 . VAL D 4 201 ? 35.708  12.873  5.023   1.00 116.13 ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CG2 1 
ATOM   7260  N N   . LEU D 4 202 ? 34.032  14.091  8.998   1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 53   LEU R N   1 
ATOM   7261  C CA  . LEU D 4 202 ? 34.023  14.609  10.360  1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CA  1 
ATOM   7262  C C   . LEU D 4 202 ? 33.398  13.615  11.332  1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 53   LEU R C   1 
ATOM   7263  O O   . LEU D 4 202 ? 33.932  13.375  12.416  1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R O   1 
ATOM   7264  C CB  . LEU D 4 202 ? 33.277  15.942  10.422  1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CB  1 
ATOM   7265  C CG  . LEU D 4 202 ? 33.399  16.706  11.740  1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CG  1 
ATOM   7266  C CD1 . LEU D 4 202 ? 34.856  17.031  12.030  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CD1 1 
ATOM   7267  C CD2 . LEU D 4 202 ? 32.563  17.972  11.704  1.00 89.75  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CD2 1 
ATOM   7268  N N   . VAL D 4 203 ? 32.267  13.034  10.941  1.00 99.48  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R N   1 
ATOM   7269  C CA  . VAL D 4 203 ? 31.595  12.055  11.790  1.00 96.89  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CA  1 
ATOM   7270  C C   . VAL D 4 203 ? 32.455  10.812  12.021  1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 54   VAL R C   1 
ATOM   7271  O O   . VAL D 4 203 ? 32.688  10.413  13.163  1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 54   VAL R O   1 
ATOM   7272  C CB  . VAL D 4 203 ? 30.234  11.631  11.210  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CB  1 
ATOM   7273  C CG1 . VAL D 4 203 ? 29.639  10.506  12.038  1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CG1 1 
ATOM   7274  C CG2 . VAL D 4 203 ? 29.286  12.820  11.156  1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CG2 1 
ATOM   7275  N N   . ILE D 4 204 ? 32.926  10.208  10.935  1.00 109.88 ? ? ? ? ? ? 55   ILE R N   1 
ATOM   7276  C CA  . ILE D 4 204 ? 33.719  8.984   11.021  1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CA  1 
ATOM   7277  C C   . ILE D 4 204 ? 34.996  9.171   11.838  1.00 120.46 ? ? ? ? ? ? 55   ILE R C   1 
ATOM   7278  O O   . ILE D 4 204 ? 35.235  8.449   12.809  1.00 126.98 ? ? ? ? ? ? 55   ILE R O   1 
ATOM   7279  C CB  . ILE D 4 204 ? 34.080  8.443   9.624   1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CB  1 
ATOM   7280  C CG1 . ILE D 4 204 ? 32.809  8.166   8.818   1.00 100.07 ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CG1 1 
ATOM   7281  C CG2 . ILE D 4 204 ? 34.925  7.183   9.742   1.00 93.32  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CG2 1 
ATOM   7282  C CD1 . ILE D 4 204 ? 33.061  7.525   7.472   1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CD1 1 
ATOM   7283  N N   . THR D 4 205 ? 35.815  10.140  11.440  1.00 120.99 ? ? ? ? ? ? 56   THR R N   1 
ATOM   7284  C CA  . THR D 4 205 ? 37.061  10.425  12.143  1.00 124.38 ? ? ? ? ? ? 56   THR R CA  1 
ATOM   7285  C C   . THR D 4 205 ? 36.787  10.831  13.586  1.00 124.06 ? ? ? ? ? ? 56   THR R C   1 
ATOM   7286  O O   . THR D 4 205 ? 37.587  10.555  14.481  1.00 122.81 ? ? ? ? ? ? 56   THR R O   1 
ATOM   7287  C CB  . THR D 4 205 ? 37.869  11.539  11.450  1.00 128.93 ? ? ? ? ? ? 56   THR R CB  1 
ATOM   7288  O OG1 . THR D 4 205 ? 37.136  12.770  11.505  1.00 129.29 ? ? ? ? ? ? 56   THR R OG1 1 
ATOM   7289  C CG2 . THR D 4 205 ? 38.147  11.176  9.995   1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 56   THR R CG2 1 
ATOM   7290  N N   . ALA D 4 206 ? 35.653  11.490  13.804  1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 57   ALA R N   1 
ATOM   7291  C CA  . ALA D 4 206 ? 35.239  11.867  15.150  1.00 124.26 ? ? ? ? ? ? 57   ALA R CA  1 
ATOM   7292  C C   . ALA D 4 206 ? 34.999  10.624  15.999  1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 57   ALA R C   1 
ATOM   7293  O O   . ALA D 4 206 ? 35.369  10.582  17.171  1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 57   ALA R O   1 
ATOM   7294  C CB  . ALA D 4 206 ? 33.988  12.729  15.099  1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 57   ALA R CB  1 
ATOM   7295  N N   . ILE D 4 207 ? 34.379  9.614   15.397  1.00 118.22 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R N   1 
ATOM   7296  C CA  . ILE D 4 207 ? 34.142  8.344   16.077  1.00 116.55 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CA  1 
ATOM   7297  C C   . ILE D 4 207 ? 35.447  7.571   16.256  1.00 123.37 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R C   1 
ATOM   7298  O O   . ILE D 4 207 ? 35.568  6.732   17.150  1.00 129.25 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R O   1 
ATOM   7299  C CB  . ILE D 4 207 ? 33.134  7.470   15.304  1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CB  1 
ATOM   7300  C CG1 . ILE D 4 207 ? 31.794  8.194   15.169  1.00 117.42 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CG1 1 
ATOM   7301  C CG2 . ILE D 4 207 ? 32.942  6.131   15.996  1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CG2 1 
ATOM   7302  C CD1 . ILE D 4 207 ? 30.800  7.472   14.291  1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CD1 1 
ATOM   7303  N N   . ALA D 4 208 ? 36.424  7.859   15.402  1.00 124.96 ? ? ? ? ? ? 59   ALA R N   1 
ATOM   7304  C CA  . ALA D 4 208 ? 37.713  7.177   15.458  1.00 125.29 ? ? ? ? ? ? 59   ALA R CA  1 
ATOM   7305  C C   . ALA D 4 208 ? 38.629  7.719   16.556  1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 59   ALA R C   1 
ATOM   7306  O O   . ALA D 4 208 ? 39.299  6.953   17.248  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 59   ALA R O   1 
ATOM   7307  C CB  . ALA D 4 208 ? 38.409  7.243   14.104  1.00 128.16 ? ? ? ? ? ? 59   ALA R CB  1 
ATOM   7308  N N   . LYS D 4 209 ? 38.658  9.040   16.710  1.00 116.33 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R N   1 
ATOM   7309  C CA  . LYS D 4 209 ? 39.567  9.675   17.662  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CA  1 
ATOM   7310  C C   . LYS D 4 209 ? 38.934  9.953   19.027  1.00 126.42 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R C   1 
ATOM   7311  O O   . LYS D 4 209 ? 39.576  10.529  19.907  1.00 136.61 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R O   1 
ATOM   7312  C CB  . LYS D 4 209 ? 40.159  10.961  17.075  1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CB  1 
ATOM   7313  C CG  . LYS D 4 209 ? 40.788  10.778  15.701  1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CG  1 
ATOM   7314  C CD  . LYS D 4 209 ? 42.016  11.658  15.520  1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CD  1 
ATOM   7315  C CE  . LYS D 4 209 ? 43.150  11.216  16.432  1.00 100.88 ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CE  1 
ATOM   7316  N NZ  . LYS D 4 209 ? 44.409  11.969  16.170  1.00 95.83  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R NZ  1 
ATOM   7317  N N   . PHE D 4 210 ? 37.681  9.546   19.203  1.00 138.34 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R N   1 
ATOM   7318  C CA  . PHE D 4 210 ? 36.996  9.719   20.482  1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CA  1 
ATOM   7319  C C   . PHE D 4 210 ? 36.421  8.404   21.000  1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R C   1 
ATOM   7320  O O   . PHE D 4 210 ? 35.557  7.797   20.369  1.00 122.36 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R O   1 
ATOM   7321  C CB  . PHE D 4 210 ? 35.907  10.789  20.375  1.00 122.08 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CB  1 
ATOM   7322  C CG  . PHE D 4 210 ? 36.445  12.176  20.172  1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CG  1 
ATOM   7323  C CD1 . PHE D 4 210 ? 36.792  12.966  21.257  1.00 120.67 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CD1 1 
ATOM   7324  C CD2 . PHE D 4 210 ? 36.614  12.687  18.897  1.00 127.71 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CD2 1 
ATOM   7325  C CE1 . PHE D 4 210 ? 37.293  14.242  21.072  1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CE1 1 
ATOM   7326  C CE2 . PHE D 4 210 ? 37.114  13.960  18.705  1.00 127.86 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CE2 1 
ATOM   7327  C CZ  . PHE D 4 210 ? 37.454  14.739  19.794  1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CZ  1 
ATOM   7328  N N   . GLU D 4 211 ? 36.908  7.974   22.159  1.00 130.42 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R N   1 
ATOM   7329  C CA  . GLU D 4 211 ? 36.552  6.671   22.711  1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CA  1 
ATOM   7330  C C   . GLU D 4 211 ? 35.127  6.610   23.266  1.00 129.63 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R C   1 
ATOM   7331  O O   . GLU D 4 211 ? 34.582  5.525   23.471  1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R O   1 
ATOM   7332  C CB  . GLU D 4 211 ? 37.561  6.248   23.787  1.00 149.69 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CB  1 
ATOM   7333  C CG  . GLU D 4 211 ? 37.719  7.234   24.941  1.00 159.19 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CG  1 
ATOM   7334  C CD  . GLU D 4 211 ? 38.554  8.450   24.576  1.00 164.45 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CD  1 
ATOM   7335  O OE1 . GLU D 4 211 ? 38.554  9.426   25.356  1.00 168.05 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R OE1 1 
ATOM   7336  O OE2 . GLU D 4 211 ? 39.216  8.427   23.516  1.00 161.32 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R OE2 1 
ATOM   7337  N N   . ARG D 4 212 ? 34.528  7.773   23.503  1.00 126.08 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R N   1 
ATOM   7338  C CA  . ARG D 4 212 ? 33.196  7.845   24.100  1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R CA  1 
ATOM   7339  C C   . ARG D 4 212 ? 32.091  7.508   23.103  1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R C   1 
ATOM   7340  O O   . ARG D 4 212 ? 30.978  7.154   23.491  1.00 128.66 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R O   1 
ATOM   7341  C CB  . ARG D 4 212 ? 32.952  9.234   24.696  1.00 99.77  ? ? ? ? ? ? 63   ARG R CB  1 
ATOM   7342  N N   . LEU D 4 213 ? 32.407  7.621   21.819  1.00 115.39 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R N   1 
ATOM   7343  C CA  . LEU D 4 213 ? 31.431  7.413   20.754  1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CA  1 
ATOM   7344  C C   . LEU D 4 213 ? 31.392  5.965   20.273  1.00 127.25 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R C   1 
ATOM   7345  O O   . LEU D 4 213 ? 30.734  5.647   19.283  1.00 129.25 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R O   1 
ATOM   7346  C CB  . LEU D 4 213 ? 31.681  8.374   19.592  1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CB  1 
ATOM   7347  C CG  . LEU D 4 213 ? 31.019  9.749   19.729  1.00 89.54  ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CG  1 
ATOM   7348  C CD1 . LEU D 4 213 ? 31.370  10.407  21.052  1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CD1 1 
ATOM   7349  C CD2 . LEU D 4 213 ? 31.402  10.646  18.567  1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CD2 1 
ATOM   7350  N N   . GLN D 4 214 ? 32.099  5.093   20.983  1.00 142.77 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R N   1 
ATOM   7351  C CA  . GLN D 4 214 ? 32.250  3.698   20.581  1.00 149.20 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CA  1 
ATOM   7352  C C   . GLN D 4 214 ? 31.007  2.882   20.932  1.00 142.60 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R C   1 
ATOM   7353  O O   . GLN D 4 214 ? 30.967  1.671   20.715  1.00 137.63 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R O   1 
ATOM   7354  C CB  . GLN D 4 214 ? 33.485  3.080   21.243  1.00 153.77 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CB  1 
ATOM   7355  C CG  . GLN D 4 214 ? 34.798  3.763   20.887  1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CG  1 
ATOM   7356  C CD  . GLN D 4 214 ? 35.223  3.509   19.454  1.00 160.11 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CD  1 
ATOM   7357  O OE1 . GLN D 4 214 ? 34.751  2.571   18.811  1.00 162.37 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R OE1 1 
ATOM   7358  N NE2 . GLN D 4 214 ? 36.121  4.346   18.945  1.00 159.62 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R NE2 1 
ATOM   7359  N N   . THR D 4 215 ? 30.001  3.554   21.485  1.00 140.51 ? ? ? ? ? ? 66   THR R N   1 
ATOM   7360  C CA  . THR D 4 215 ? 28.752  2.905   21.876  1.00 137.72 ? ? ? ? ? ? 66   THR R CA  1 
ATOM   7361  C C   . THR D 4 215 ? 28.173  2.070   20.738  1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 66   THR R C   1 
ATOM   7362  O O   . THR D 4 215 ? 28.186  2.486   19.580  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 66   THR R O   1 
ATOM   7363  C CB  . THR D 4 215 ? 27.691  3.936   22.308  1.00 139.24 ? ? ? ? ? ? 66   THR R CB  1 
ATOM   7364  O OG1 . THR D 4 215 ? 27.128  4.563   21.149  1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 66   THR R OG1 1 
ATOM   7365  C CG2 . THR D 4 215 ? 28.308  4.993   23.211  1.00 140.24 ? ? ? ? ? ? 66   THR R CG2 1 
ATOM   7366  N N   . VAL D 4 216 ? 27.667  0.890   21.081  1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R N   1 
ATOM   7367  C CA  . VAL D 4 216 ? 27.127  -0.042  20.097  1.00 122.33 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CA  1 
ATOM   7368  C C   . VAL D 4 216 ? 26.132  0.628   19.151  1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R C   1 
ATOM   7369  O O   . VAL D 4 216 ? 26.207  0.455   17.934  1.00 138.22 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R O   1 
ATOM   7370  C CB  . VAL D 4 216 ? 26.449  -1.246  20.780  1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CB  1 
ATOM   7371  C CG1 . VAL D 4 216 ? 25.777  -2.140  19.748  1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CG1 1 
ATOM   7372  C CG2 . VAL D 4 216 ? 27.465  -2.032  21.595  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CG2 1 
ATOM   7373  N N   . THR D 4 217 ? 25.204  1.393   19.716  1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 68   THR R N   1 
ATOM   7374  C CA  . THR D 4 217 ? 24.203  2.096   18.922  1.00 129.60 ? ? ? ? ? ? 68   THR R CA  1 
ATOM   7375  C C   . THR D 4 217 ? 24.856  2.985   17.867  1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 68   THR R C   1 
ATOM   7376  O O   . THR D 4 217 ? 24.346  3.126   16.756  1.00 123.14 ? ? ? ? ? ? 68   THR R O   1 
ATOM   7377  C CB  . THR D 4 217 ? 23.288  2.957   19.812  1.00 123.85 ? ? ? ? ? ? 68   THR R CB  1 
ATOM   7378  O OG1 . THR D 4 217 ? 22.505  2.105   20.657  1.00 124.52 ? ? ? ? ? ? 68   THR R OG1 1 
ATOM   7379  C CG2 . THR D 4 217 ? 22.359  3.812   18.964  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 68   THR R CG2 1 
ATOM   7380  N N   . ASN D 4 218 ? 25.995  3.571   18.219  1.00 131.20 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R N   1 
ATOM   7381  C CA  . ASN D 4 218 ? 26.686  4.499   17.332  1.00 133.18 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R CA  1 
ATOM   7382  C C   . ASN D 4 218 ? 27.275  3.843   16.087  1.00 132.73 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R C   1 
ATOM   7383  O O   . ASN D 4 218 ? 27.474  4.504   15.070  1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R O   1 
ATOM   7384  C CB  . ASN D 4 218 ? 27.777  5.252   18.095  1.00 138.41 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R CB  1 
ATOM   7385  C CG  . ASN D 4 218 ? 27.503  6.737   18.183  1.00 142.02 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R CG  1 
ATOM   7386  O OD1 . ASN D 4 218 ? 26.383  7.189   17.945  1.00 134.26 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R OD1 1 
ATOM   7387  N ND2 . ASN D 4 218 ? 28.529  7.507   18.528  1.00 151.31 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R ND2 1 
ATOM   7388  N N   . TYR D 4 219 ? 27.555  2.547   16.168  1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R N   1 
ATOM   7389  C CA  . TYR D 4 219 ? 28.133  1.820   15.040  1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CA  1 
ATOM   7390  C C   . TYR D 4 219 ? 27.240  1.890   13.801  1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R C   1 
ATOM   7391  O O   . TYR D 4 219 ? 27.727  2.053   12.681  1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 70   TYR R O   1 
ATOM   7392  C CB  . TYR D 4 219 ? 28.430  0.369   15.430  1.00 109.02 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CB  1 
ATOM   7393  C CG  . TYR D 4 219 ? 29.704  0.217   16.230  1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CG  1 
ATOM   7394  C CD1 . TYR D 4 219 ? 30.596  -0.814  15.966  1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CD1 1 
ATOM   7395  C CD2 . TYR D 4 219 ? 30.027  1.120   17.234  1.00 123.20 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CD2 1 
ATOM   7396  C CE1 . TYR D 4 219 ? 31.766  -0.949  16.691  1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CE1 1 
ATOM   7397  C CE2 . TYR D 4 219 ? 31.194  0.994   17.962  1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CE2 1 
ATOM   7398  C CZ  . TYR D 4 219 ? 32.059  -0.041  17.688  1.00 135.96 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CZ  1 
ATOM   7399  O OH  . TYR D 4 219 ? 33.222  -0.167  18.414  1.00 142.10 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R OH  1 
ATOM   7400  N N   . PHE D 4 220 ? 25.933  1.779   14.009  1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R N   1 
ATOM   7401  C CA  . PHE D 4 220 ? 24.970  1.927   12.925  1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CA  1 
ATOM   7402  C C   . PHE D 4 220 ? 25.142  3.279   12.233  1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R C   1 
ATOM   7403  O O   . PHE D 4 220 ? 25.251  3.354   11.004  1.00 117.11 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R O   1 
ATOM   7404  C CB  . PHE D 4 220 ? 23.543  1.780   13.460  1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CB  1 
ATOM   7405  C CG  . PHE D 4 220 ? 23.158  0.363   13.786  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CG  1 
ATOM   7406  C CD1 . PHE D 4 220 ? 23.500  -0.671  12.934  1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CD1 1 
ATOM   7407  C CD2 . PHE D 4 220 ? 22.461  0.064   14.946  1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CD2 1 
ATOM   7408  C CE1 . PHE D 4 220 ? 23.153  -1.976  13.224  1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CE1 1 
ATOM   7409  C CE2 . PHE D 4 220 ? 22.110  -1.242  15.243  1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CE2 1 
ATOM   7410  C CZ  . PHE D 4 220 ? 22.457  -2.262  14.380  1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CZ  1 
ATOM   7411  N N   . ILE D 4 221 ? 25.170  4.345   13.028  1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R N   1 
ATOM   7412  C CA  . ILE D 4 221 ? 25.343  5.690   12.489  1.00 111.20 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CA  1 
ATOM   7413  C C   . ILE D 4 221 ? 26.712  5.834   11.823  1.00 111.71 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R C   1 
ATOM   7414  O O   . ILE D 4 221 ? 26.906  6.692   10.960  1.00 111.13 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R O   1 
ATOM   7415  C CB  . ILE D 4 221 ? 25.179  6.770   13.573  1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CB  1 
ATOM   7416  C CG1 . ILE D 4 221 ? 24.462  7.995   13.003  1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CG1 1 
ATOM   7417  C CG2 . ILE D 4 221 ? 26.530  7.159   14.155  1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CG2 1 
ATOM   7418  C CD1 . ILE D 4 221 ? 24.311  9.122   13.993  1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CD1 1 
ATOM   7419  N N   . THR D 4 222 ? 27.657  4.990   12.226  1.00 112.65 ? ? ? ? ? ? 73   THR R N   1 
ATOM   7420  C CA  . THR D 4 222 ? 28.968  4.960   11.589  1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 73   THR R CA  1 
ATOM   7421  C C   . THR D 4 222 ? 28.814  4.395   10.185  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 73   THR R C   1 
ATOM   7422  O O   . THR D 4 222 ? 29.386  4.915   9.225   1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 73   THR R O   1 
ATOM   7423  C CB  . THR D 4 222 ? 29.972  4.098   12.379  1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 73   THR R CB  1 
ATOM   7424  O OG1 . THR D 4 222 ? 30.084  4.589   13.720  1.00 116.56 ? ? ? ? ? ? 73   THR R OG1 1 
ATOM   7425  C CG2 . THR D 4 222 ? 31.340  4.134   11.718  1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 73   THR R CG2 1 
ATOM   7426  N N   . SER D 4 223 ? 28.033  3.324   10.074  1.00 121.43 ? ? ? ? ? ? 74   SER R N   1 
ATOM   7427  C CA  . SER D 4 223 ? 27.696  2.754   8.776   1.00 119.34 ? ? ? ? ? ? 74   SER R CA  1 
ATOM   7428  C C   . SER D 4 223 ? 27.068  3.826   7.894   1.00 110.38 ? ? ? ? ? ? 74   SER R C   1 
ATOM   7429  O O   . SER D 4 223 ? 27.471  4.015   6.747   1.00 98.02  ? ? ? ? ? ? 74   SER R O   1 
ATOM   7430  C CB  . SER D 4 223 ? 26.734  1.579   8.939   1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 74   SER R CB  1 
ATOM   7431  O OG  . SER D 4 223 ? 26.363  1.044   7.681   1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 74   SER R OG  1 
ATOM   7432  N N   . LEU D 4 224 ? 26.081  4.529   8.441   1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R N   1 
ATOM   7433  C CA  . LEU D 4 224 ? 25.461  5.641   7.729   1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CA  1 
ATOM   7434  C C   . LEU D 4 224 ? 26.518  6.618   7.218   1.00 116.77 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R C   1 
ATOM   7435  O O   . LEU D 4 224 ? 26.512  7.001   6.045   1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R O   1 
ATOM   7436  C CB  . LEU D 4 224 ? 24.474  6.374   8.639   1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CB  1 
ATOM   7437  C CG  . LEU D 4 224 ? 23.760  7.578   8.021   1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CG  1 
ATOM   7438  C CD1 . LEU D 4 224 ? 22.912  7.140   6.839   1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CD1 1 
ATOM   7439  C CD2 . LEU D 4 224 ? 22.910  8.293   9.057   1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CD2 1 
ATOM   7440  N N   . ALA D 4 225 ? 27.427  7.012   8.106   1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R N   1 
ATOM   7441  C CA  . ALA D 4 225 ? 28.471  7.974   7.763   1.00 123.30 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R CA  1 
ATOM   7442  C C   . ALA D 4 225 ? 29.347  7.490   6.614   1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R C   1 
ATOM   7443  O O   . ALA D 4 225 ? 29.667  8.255   5.706   1.00 145.73 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R O   1 
ATOM   7444  C CB  . ALA D 4 225 ? 29.324  8.291   8.982   1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R CB  1 
ATOM   7445  N N   . CYS D 4 226 ? 29.738  6.220   6.659   1.00 138.29 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R N   1 
ATOM   7446  C CA  . CYS D 4 226 ? 30.555  5.637   5.600   1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R CA  1 
ATOM   7447  C C   . CYS D 4 226 ? 29.802  5.632   4.275   1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R C   1 
ATOM   7448  O O   . CYS D 4 226 ? 30.322  6.077   3.251   1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R O   1 
ATOM   7449  C CB  . CYS D 4 226 ? 30.976  4.214   5.968   1.00 136.03 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R CB  1 
ATOM   7450  S SG  . CYS D 4 226 ? 32.004  4.107   7.445   1.00 148.44 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R SG  1 
ATOM   7451  N N   . ALA D 4 227 ? 28.574  5.124   4.310   1.00 131.49 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R N   1 
ATOM   7452  C CA  . ALA D 4 227 ? 27.715  5.075   3.134   1.00 129.09 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R CA  1 
ATOM   7453  C C   . ALA D 4 227 ? 27.580  6.445   2.484   1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R C   1 
ATOM   7454  O O   . ALA D 4 227 ? 27.628  6.568   1.261   1.00 135.79 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R O   1 
ATOM   7455  C CB  . ALA D 4 227 ? 26.346  4.530   3.507   1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R CB  1 
ATOM   7456  N N   . ASP D 4 228 ? 27.413  7.474   3.308   1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R N   1 
ATOM   7457  C CA  . ASP D 4 228 ? 27.232  8.829   2.801   1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R CA  1 
ATOM   7458  C C   . ASP D 4 228 ? 28.553  9.487   2.409   1.00 123.58 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R C   1 
ATOM   7459  O O   . ASP D 4 228 ? 28.566  10.475  1.677   1.00 124.61 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R O   1 
ATOM   7460  C CB  . ASP D 4 228 ? 26.496  9.691   3.829   1.00 129.73 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R CB  1 
ATOM   7461  C CG  . ASP D 4 228 ? 25.108  9.172   4.138   1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R CG  1 
ATOM   7462  O OD1 . ASP D 4 228 ? 24.400  8.762   3.194   1.00 125.69 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R OD1 1 
ATOM   7463  O OD2 . ASP D 4 228 ? 24.726  9.176   5.326   1.00 142.35 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R OD2 1 
ATOM   7464  N N   . LEU D 4 229 ? 29.663  8.946   2.900   1.00 118.85 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R N   1 
ATOM   7465  C CA  . LEU D 4 229 ? 30.976  9.499   2.577   1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CA  1 
ATOM   7466  C C   . LEU D 4 229 ? 31.357  9.169   1.137   1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R C   1 
ATOM   7467  O O   . LEU D 4 229 ? 31.779  10.042  0.377   1.00 124.86 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R O   1 
ATOM   7468  C CB  . LEU D 4 229 ? 32.043  8.979   3.543   1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CB  1 
ATOM   7469  C CG  . LEU D 4 229 ? 33.439  9.578   3.351   1.00 98.74  ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CG  1 
ATOM   7470  C CD1 . LEU D 4 229 ? 33.375  11.098  3.379   1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CD1 1 
ATOM   7471  C CD2 . LEU D 4 229 ? 34.412  9.056   4.399   1.00 92.63  ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CD2 1 
ATOM   7472  N N   . VAL D 4 230 ? 31.200  7.901   0.770   1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R N   1 
ATOM   7473  C CA  . VAL D 4 230 ? 31.457  7.453   -0.592  1.00 124.79 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CA  1 
ATOM   7474  C C   . VAL D 4 230 ? 30.528  8.176   -1.565  1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R C   1 
ATOM   7475  O O   . VAL D 4 230 ? 30.789  8.237   -2.767  1.00 135.32 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R O   1 
ATOM   7476  C CB  . VAL D 4 230 ? 31.270  5.925   -0.717  1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CB  1 
ATOM   7477  C CG1 . VAL D 4 230 ? 31.463  5.474   -2.153  1.00 111.40 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CG1 1 
ATOM   7478  C CG2 . VAL D 4 230 ? 32.235  5.198   0.207   1.00 103.34 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CG2 1 
ATOM   7479  N N   . MET D 4 231 ? 29.448  8.733   -1.028  1.00 138.95 ? ? ? ? ? ? 82   MET R N   1 
ATOM   7480  C CA  . MET D 4 231 ? 28.477  9.470   -1.826  1.00 145.99 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CA  1 
ATOM   7481  C C   . MET D 4 231 ? 29.091  10.733  -2.421  1.00 148.29 ? ? ? ? ? ? 82   MET R C   1 
ATOM   7482  O O   . MET D 4 231 ? 29.076  10.925  -3.635  1.00 150.66 ? ? ? ? ? ? 82   MET R O   1 
ATOM   7483  C CB  . MET D 4 231 ? 27.269  9.844   -0.965  1.00 150.98 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CB  1 
ATOM   7484  C CG  . MET D 4 231 ? 26.191  10.621  -1.699  1.00 155.65 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CG  1 
ATOM   7485  S SD  . MET D 4 231 ? 25.226  9.581   -2.808  1.00 179.29 ? ? ? ? ? ? 82   MET R SD  1 
ATOM   7486  C CE  . MET D 4 231 ? 24.479  8.451   -1.636  1.00 117.42 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CE  1 
ATOM   7487  N N   . GLY D 4 232 ? 29.638  11.586  -1.559  1.00 144.60 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R N   1 
ATOM   7488  C CA  . GLY D 4 232 ? 30.196  12.857  -1.987  1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R CA  1 
ATOM   7489  C C   . GLY D 4 232 ? 31.674  12.781  -2.313  1.00 132.06 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R C   1 
ATOM   7490  O O   . GLY D 4 232 ? 32.353  13.802  -2.425  1.00 128.48 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R O   1 
ATOM   7491  N N   . LEU D 4 233 ? 32.171  11.560  -2.467  1.00 128.64 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R N   1 
ATOM   7492  C CA  . LEU D 4 233 ? 33.566  11.332  -2.812  1.00 124.00 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CA  1 
ATOM   7493  C C   . LEU D 4 233 ? 33.668  10.884  -4.267  1.00 118.42 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R C   1 
ATOM   7494  O O   . LEU D 4 233 ? 34.287  11.552  -5.094  1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R O   1 
ATOM   7495  C CB  . LEU D 4 233 ? 34.185  10.290  -1.879  1.00 124.41 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CB  1 
ATOM   7496  C CG  . LEU D 4 233 ? 35.712  10.195  -1.868  1.00 122.14 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CG  1 
ATOM   7497  C CD1 . LEU D 4 233 ? 36.335  11.571  -1.676  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CD1 1 
ATOM   7498  C CD2 . LEU D 4 233 ? 36.177  9.233   -0.786  1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CD2 1 
ATOM   7499  N N   . ALA D 4 234 ? 33.064  9.740   -4.567  1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R N   1 
ATOM   7500  C CA  . ALA D 4 234 ? 33.045  9.213   -5.924  1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R CA  1 
ATOM   7501  C C   . ALA D 4 234 ? 31.801  9.661   -6.696  1.00 123.22 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R C   1 
ATOM   7502  O O   . ALA D 4 234 ? 31.902  10.370  -7.698  1.00 123.33 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R O   1 
ATOM   7503  C CB  . ALA D 4 234 ? 33.142  7.695   -5.901  1.00 117.32 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R CB  1 
ATOM   7504  N N   . VAL D 4 235 ? 30.633  9.240   -6.221  1.00 120.47 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R N   1 
ATOM   7505  C CA  . VAL D 4 235 ? 29.375  9.463   -6.931  1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CA  1 
ATOM   7506  C C   . VAL D 4 235 ? 29.079  10.932  -7.235  1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R C   1 
ATOM   7507  O O   . VAL D 4 235 ? 28.946  11.317  -8.399  1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R O   1 
ATOM   7508  C CB  . VAL D 4 235 ? 28.184  8.882   -6.138  1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CB  1 
ATOM   7509  C CG1 . VAL D 4 235 ? 26.881  9.082   -6.900  1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CG1 1 
ATOM   7510  C CG2 . VAL D 4 235 ? 28.412  7.411   -5.838  1.00 101.80 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CG2 1 
ATOM   7511  N N   . VAL D 4 236 ? 28.988  11.751  -6.191  1.00 119.97 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R N   1 
ATOM   7512  C CA  . VAL D 4 236 ? 28.542  13.137  -6.339  1.00 124.76 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CA  1 
ATOM   7513  C C   . VAL D 4 236 ? 29.498  14.034  -7.129  1.00 129.84 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R C   1 
ATOM   7514  O O   . VAL D 4 236 ? 29.061  14.780  -8.003  1.00 132.68 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R O   1 
ATOM   7515  C CB  . VAL D 4 236 ? 28.216  13.790  -4.980  1.00 129.33 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CB  1 
ATOM   7516  C CG1 . VAL D 4 236 ? 27.910  15.269  -5.162  1.00 130.81 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CG1 1 
ATOM   7517  C CG2 . VAL D 4 236 ? 27.046  13.080  -4.319  1.00 130.30 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CG2 1 
ATOM   7518  N N   . PRO D 4 237 ? 30.802  13.983  -6.814  1.00 132.04 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R N   1 
ATOM   7519  C CA  . PRO D 4 237 ? 31.754  14.790  -7.584  1.00 138.96 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CA  1 
ATOM   7520  C C   . PRO D 4 237 ? 31.766  14.419  -9.068  1.00 138.87 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R C   1 
ATOM   7521  O O   . PRO D 4 237 ? 31.726  15.306  -9.924  1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R O   1 
ATOM   7522  C CB  . PRO D 4 237 ? 33.100  14.445  -6.940  1.00 138.51 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CB  1 
ATOM   7523  C CG  . PRO D 4 237 ? 32.755  14.026  -5.559  1.00 131.81 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CG  1 
ATOM   7524  C CD  . PRO D 4 237 ? 31.453  13.295  -5.686  1.00 128.24 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CD  1 
ATOM   7525  N N   . PHE D 4 238 ? 31.808  13.122  -9.364  1.00 137.63 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R N   1 
ATOM   7526  C CA  . PHE D 4 238 ? 31.825  12.659  -10.747 1.00 136.63 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CA  1 
ATOM   7527  C C   . PHE D 4 238 ? 30.528  13.018  -11.465 1.00 133.39 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R C   1 
ATOM   7528  O O   . PHE D 4 238 ? 30.535  13.314  -12.658 1.00 136.97 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R O   1 
ATOM   7529  C CB  . PHE D 4 238 ? 32.079  11.151  -10.825 1.00 139.74 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CB  1 
ATOM   7530  C CG  . PHE D 4 238 ? 33.509  10.758  -10.563 1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CG  1 
ATOM   7531  C CD1 . PHE D 4 238 ? 33.895  9.428   -10.611 1.00 139.53 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CD1 1 
ATOM   7532  C CD2 . PHE D 4 238 ? 34.466  11.717  -10.268 1.00 133.61 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CD2 1 
ATOM   7533  C CE1 . PHE D 4 238 ? 35.208  9.062   -10.373 1.00 135.65 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CE1 1 
ATOM   7534  C CE2 . PHE D 4 238 ? 35.781  11.356  -10.027 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CE2 1 
ATOM   7535  C CZ  . PHE D 4 238 ? 36.151  10.027  -10.079 1.00 130.55 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CZ  1 
ATOM   7536  N N   . GLY D 4 239 ? 29.418  12.990  -10.735 1.00 129.04 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R N   1 
ATOM   7537  C CA  . GLY D 4 239 ? 28.142  13.395  -11.297 1.00 134.14 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R CA  1 
ATOM   7538  C C   . GLY D 4 239 ? 28.139  14.877  -11.624 1.00 140.24 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R C   1 
ATOM   7539  O O   . GLY D 4 239 ? 27.633  15.298  -12.666 1.00 138.21 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R O   1 
ATOM   7540  N N   . ALA D 4 240 ? 28.714  15.669  -10.726 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R N   1 
ATOM   7541  C CA  . ALA D 4 240 ? 28.815  17.110  -10.918 1.00 150.08 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R CA  1 
ATOM   7542  C C   . ALA D 4 240 ? 29.632  17.421  -12.164 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R C   1 
ATOM   7543  O O   . ALA D 4 240 ? 29.182  18.152  -13.051 1.00 159.14 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R O   1 
ATOM   7544  C CB  . ALA D 4 240 ? 29.436  17.766  -9.693  1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R CB  1 
ATOM   7545  N N   . ALA D 4 241 ? 30.837  16.861  -12.227 1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 92   ALA R N   1 
ATOM   7546  C CA  . ALA D 4 241 ? 31.678  17.013  -13.407 1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 92   ALA R CA  1 
ATOM   7547  C C   . ALA D 4 241 ? 30.920  16.546  -14.645 1.00 144.92 ? ? ? ? ? ? 92   ALA R C   1 
ATOM   7548  O O   . ALA D 4 241 ? 31.080  17.107  -15.730 1.00 148.85 ? ? ? ? ? ? 92   ALA R O   1 
ATOM   7549  C CB  . ALA D 4 241 ? 32.973  16.231  -13.246 1.00 130.69 ? ? ? ? ? ? 92   ALA R CB  1 
ATOM   7550  N N   . HIS D 4 242 ? 30.090  15.522  -14.472 1.00 144.51 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R N   1 
ATOM   7551  C CA  . HIS D 4 242 ? 29.292  14.980  -15.567 1.00 149.73 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CA  1 
ATOM   7552  C C   . HIS D 4 242 ? 28.291  16.011  -16.090 1.00 156.18 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R C   1 
ATOM   7553  O O   . HIS D 4 242 ? 28.059  16.106  -17.295 1.00 157.42 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R O   1 
ATOM   7554  C CB  . HIS D 4 242 ? 28.567  13.707  -15.119 1.00 149.94 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CB  1 
ATOM   7555  C CG  . HIS D 4 242 ? 27.727  13.079  -16.188 1.00 151.35 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CG  1 
ATOM   7556  N ND1 . HIS D 4 242 ? 26.420  13.449  -16.420 1.00 151.82 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R ND1 1 
ATOM   7557  C CD2 . HIS D 4 242 ? 28.007  12.102  -17.082 1.00 150.48 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CD2 1 
ATOM   7558  C CE1 . HIS D 4 242 ? 25.931  12.729  -17.414 1.00 151.95 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CE1 1 
ATOM   7559  N NE2 . HIS D 4 242 ? 26.873  11.904  -17.834 1.00 150.51 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R NE2 1 
ATOM   7560  N N   . ILE D 4 243 ? 27.702  16.781  -15.179 1.00 159.17 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R N   1 
ATOM   7561  C CA  . ILE D 4 243 ? 26.761  17.831  -15.561 1.00 157.39 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CA  1 
ATOM   7562  C C   . ILE D 4 243 ? 27.495  19.045  -16.126 1.00 152.04 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R C   1 
ATOM   7563  O O   . ILE D 4 243 ? 26.931  19.820  -16.900 1.00 152.94 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R O   1 
ATOM   7564  C CB  . ILE D 4 243 ? 25.896  18.282  -14.367 1.00 161.68 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CB  1 
ATOM   7565  C CG1 . ILE D 4 243 ? 25.247  17.074  -13.690 1.00 165.74 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CG1 1 
ATOM   7566  C CG2 . ILE D 4 243 ? 24.837  19.282  -14.819 1.00 158.92 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CG2 1 
ATOM   7567  C CD1 . ILE D 4 243 ? 24.411  17.435  -12.485 1.00 165.74 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CD1 1 
ATOM   7568  N N   . LEU D 4 244 ? 28.757  19.203  -15.734 1.00 148.20 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R N   1 
ATOM   7569  C CA  . LEU D 4 244 ? 29.570  20.327  -16.192 1.00 149.28 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CA  1 
ATOM   7570  C C   . LEU D 4 244 ? 30.093  20.135  -17.618 1.00 151.04 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R C   1 
ATOM   7571  O O   . LEU D 4 244 ? 30.122  21.084  -18.402 1.00 152.60 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R O   1 
ATOM   7572  C CB  . LEU D 4 244 ? 30.735  20.587  -15.228 1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CB  1 
ATOM   7573  C CG  . LEU D 4 244 ? 30.371  21.015  -13.804 1.00 159.86 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CG  1 
ATOM   7574  C CD1 . LEU D 4 244 ? 31.621  21.167  -12.949 1.00 159.63 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CD1 1 
ATOM   7575  C CD2 . LEU D 4 244 ? 29.566  22.305  -13.824 1.00 162.85 ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CD2 1 
ATOM   7576  N N   . THR D 4 245 ? 30.499  18.911  -17.950 1.00 150.02 ? ? ? ? ? ? 96   THR R N   1 
ATOM   7577  C CA  . THR D 4 245 ? 31.107  18.633  -19.251 1.00 142.08 ? ? ? ? ? ? 96   THR R CA  1 
ATOM   7578  C C   . THR D 4 245 ? 30.060  18.298  -20.313 1.00 140.44 ? ? ? ? ? ? 96   THR R C   1 
ATOM   7579  O O   . THR D 4 245 ? 30.365  18.264  -21.503 1.00 140.49 ? ? ? ? ? ? 96   THR R O   1 
ATOM   7580  C CB  . THR D 4 245 ? 32.136  17.485  -19.155 1.00 131.18 ? ? ? ? ? ? 96   THR R CB  1 
ATOM   7581  O OG1 . THR D 4 245 ? 33.065  17.761  -18.101 1.00 125.48 ? ? ? ? ? ? 96   THR R OG1 1 
ATOM   7582  C CG2 . THR D 4 245 ? 32.904  17.332  -20.453 1.00 128.93 ? ? ? ? ? ? 96   THR R CG2 1 
ATOM   7583  N N   . LYS D 4 246 ? 28.824  18.071  -19.874 1.00 139.29 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R N   1 
ATOM   7584  C CA  . LYS D 4 246 ? 27.721  17.718  -20.772 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R CA  1 
ATOM   7585  C C   . LYS D 4 246 ? 27.993  16.414  -21.515 1.00 147.72 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R C   1 
ATOM   7586  O O   . LYS D 4 246 ? 27.484  16.197  -22.616 1.00 148.41 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R O   1 
ATOM   7587  C CB  . LYS D 4 246 ? 27.431  18.848  -21.766 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R CB  1 
ATOM   7588  N N   . THR D 4 247 ? 28.795  15.551  -20.899 1.00 153.58 ? ? ? ? ? ? 98   THR R N   1 
ATOM   7589  C CA  . THR D 4 247 ? 29.150  14.264  -21.484 1.00 159.08 ? ? ? ? ? ? 98   THR R CA  1 
ATOM   7590  C C   . THR D 4 247 ? 30.087  13.507  -20.552 1.00 162.27 ? ? ? ? ? ? 98   THR R C   1 
ATOM   7591  O O   . THR D 4 247 ? 30.721  14.104  -19.681 1.00 161.33 ? ? ? ? ? ? 98   THR R O   1 
ATOM   7592  C CB  . THR D 4 247 ? 29.838  14.432  -22.848 1.00 159.78 ? ? ? ? ? ? 98   THR R CB  1 
ATOM   7593  N N   . TRP D 4 248 ? 30.186  12.196  -20.755 1.00 166.53 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R N   1 
ATOM   7594  C CA  . TRP D 4 248 ? 30.965  11.332  -19.871 1.00 170.03 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R CA  1 
ATOM   7595  C C   . TRP D 4 248 ? 32.380  11.110  -20.397 1.00 174.30 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R C   1 
ATOM   7596  O O   . TRP D 4 248 ? 32.570  10.489  -21.440 1.00 178.48 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R O   1 
ATOM   7597  C CB  . TRP D 4 248 ? 30.259  9.986   -19.681 1.00 166.75 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R CB  1 
ATOM   7598  N N   . THR D 4 249 ? 33.370  11.621  -19.671 1.00 173.24 ? ? ? ? ? ? 100  THR R N   1 
ATOM   7599  C CA  . THR D 4 249 ? 34.771  11.511  -20.078 1.00 173.11 ? ? ? ? ? ? 100  THR R CA  1 
ATOM   7600  C C   . THR D 4 249 ? 35.497  10.350  -19.393 1.00 173.31 ? ? ? ? ? ? 100  THR R C   1 
ATOM   7601  O O   . THR D 4 249 ? 36.682  10.110  -19.636 1.00 164.19 ? ? ? ? ? ? 100  THR R O   1 
ATOM   7602  C CB  . THR D 4 249 ? 35.534  12.818  -19.783 1.00 173.34 ? ? ? ? ? ? 100  THR R CB  1 
ATOM   7603  O OG1 . THR D 4 249 ? 34.777  13.936  -20.264 1.00 175.54 ? ? ? ? ? ? 100  THR R OG1 1 
ATOM   7604  C CG2 . THR D 4 249 ? 36.901  12.809  -20.452 1.00 172.99 ? ? ? ? ? ? 100  THR R CG2 1 
ATOM   7605  N N   . PHE D 4 250 ? 34.778  9.630   -18.539 1.00 184.48 ? ? ? ? ? ? 101  PHE R N   1 
ATOM   7606  C CA  . PHE D 4 250 ? 35.392  8.634   -17.664 1.00 190.75 ? ? ? ? ? ? 101  PHE R CA  1 
ATOM   7607  C C   . PHE D 4 250 ? 35.570  7.268   -18.329 1.00 195.70 ? ? ? ? ? ? 101  PHE R C   1 
ATOM   7608  O O   . PHE D 4 250 ? 36.216  6.378   -17.774 1.00 194.09 ? ? ? ? ? ? 101  PHE R O   1 
ATOM   7609  C CB  . PHE D 4 250 ? 34.576  8.485   -16.377 1.00 188.36 ? ? ? ? ? ? 101  PHE R CB  1 
ATOM   7610  N N   . GLY D 4 251 ? 34.991  7.103   -19.513 1.00 202.38 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R N   1 
ATOM   7611  C CA  . GLY D 4 251 ? 35.092  5.848   -20.233 1.00 210.83 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R CA  1 
ATOM   7612  C C   . GLY D 4 251 ? 33.941  4.916   -19.917 1.00 219.80 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R C   1 
ATOM   7613  O O   . GLY D 4 251 ? 33.101  5.219   -19.070 1.00 222.41 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R O   1 
ATOM   7614  N N   . ASN D 4 252 ? 33.909  3.773   -20.592 1.00 193.34 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R N   1 
ATOM   7615  C CA  . ASN D 4 252 ? 32.804  2.834   -20.440 1.00 197.47 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R CA  1 
ATOM   7616  C C   . ASN D 4 252 ? 32.861  2.006   -19.156 1.00 198.22 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R C   1 
ATOM   7617  O O   . ASN D 4 252 ? 31.976  2.101   -18.306 1.00 198.58 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R O   1 
ATOM   7618  C CB  . ASN D 4 252 ? 32.700  1.917   -21.660 1.00 199.66 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R CB  1 
ATOM   7619  C CG  . ASN D 4 252 ? 31.295  1.868   -22.225 1.00 201.79 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R CG  1 
ATOM   7620  O OD1 . ASN D 4 252 ? 30.331  2.230   -21.551 1.00 200.24 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R OD1 1 
ATOM   7621  N ND2 . ASN D 4 252 ? 31.171  1.421   -23.468 1.00 204.33 ? ? ? ? ? ? 103  ASN R ND2 1 
ATOM   7622  N N   . PHE D 4 253 ? 33.896  1.182   -19.035 1.00 197.26 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R N   1 
ATOM   7623  C CA  . PHE D 4 253 ? 34.076  0.335   -17.861 1.00 194.42 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CA  1 
ATOM   7624  C C   . PHE D 4 253 ? 33.934  1.135   -16.567 1.00 192.51 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R C   1 
ATOM   7625  O O   . PHE D 4 253 ? 33.278  0.697   -15.617 1.00 189.56 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R O   1 
ATOM   7626  C CB  . PHE D 4 253 ? 35.441  -0.350  -17.914 1.00 193.06 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CB  1 
ATOM   7627  C CG  . PHE D 4 253 ? 35.744  -1.196  -16.712 1.00 192.58 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CG  1 
ATOM   7628  C CD1 . PHE D 4 253 ? 35.121  -2.422  -16.535 1.00 190.74 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CD1 1 
ATOM   7629  C CD2 . PHE D 4 253 ? 36.661  -0.773  -15.764 1.00 192.67 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CD2 1 
ATOM   7630  C CE1 . PHE D 4 253 ? 35.406  -3.208  -15.430 1.00 189.62 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CE1 1 
ATOM   7631  C CE2 . PHE D 4 253 ? 36.950  -1.554  -14.658 1.00 190.34 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CE2 1 
ATOM   7632  C CZ  . PHE D 4 253 ? 36.321  -2.773  -14.492 1.00 189.59 ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CZ  1 
ATOM   7633  N N   . TRP D 4 254 ? 34.543  2.316   -16.541 1.00 193.15 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R N   1 
ATOM   7634  C CA  . TRP D 4 254 ? 34.496  3.168   -15.359 1.00 191.81 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CA  1 
ATOM   7635  C C   . TRP D 4 254 ? 33.141  3.855   -15.227 1.00 190.56 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R C   1 
ATOM   7636  O O   . TRP D 4 254 ? 32.771  4.304   -14.142 1.00 190.44 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R O   1 
ATOM   7637  C CB  . TRP D 4 254 ? 35.624  4.202   -15.383 1.00 192.34 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CB  1 
ATOM   7638  C CG  . TRP D 4 254 ? 35.934  4.775   -14.034 1.00 193.42 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CG  1 
ATOM   7639  C CD1 . TRP D 4 254 ? 35.497  5.964   -13.528 1.00 195.27 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CD1 1 
ATOM   7640  C CD2 . TRP D 4 254 ? 36.747  4.179   -13.015 1.00 193.30 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CD2 1 
ATOM   7641  N NE1 . TRP D 4 254 ? 35.988  6.147   -12.257 1.00 195.51 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R NE1 1 
ATOM   7642  C CE2 . TRP D 4 254 ? 36.758  5.065   -11.920 1.00 193.46 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CE2 1 
ATOM   7643  C CE3 . TRP D 4 254 ? 37.466  2.984   -12.923 1.00 192.15 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CE3 1 
ATOM   7644  C CZ2 . TRP D 4 254 ? 37.460  4.793   -10.747 1.00 189.76 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CZ2 1 
ATOM   7645  C CZ3 . TRP D 4 254 ? 38.162  2.716   -11.758 1.00 191.45 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CZ3 1 
ATOM   7646  C CH2 . TRP D 4 254 ? 38.154  3.617   -10.686 1.00 189.43 ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CH2 1 
ATOM   7647  N N   . CYS D 4 255 ? 32.405  3.939   -16.333 1.00 190.40 ? ? ? ? ? ? 106  CYS R N   1 
ATOM   7648  C CA  . CYS D 4 255 ? 31.050  4.495   -16.299 1.00 189.93 ? ? ? ? ? ? 106  CYS R CA  1 
ATOM   7649  C C   . CYS D 4 255 ? 30.229  3.432   -15.566 1.00 188.99 ? ? ? ? ? ? 106  CYS R C   1 
ATOM   7650  O O   . CYS D 4 255 ? 29.353  3.765   -14.764 1.00 188.95 ? ? ? ? ? ? 106  CYS R O   1 
ATOM   7651  C CB  . CYS D 4 255 ? 30.503  4.735   -17.716 1.00 190.69 ? ? ? ? ? ? 106  CYS R CB  1 
ATOM   7652  S SG  . CYS D 4 255 ? 28.684  4.744   -17.911 1.00 166.40 ? ? ? ? ? ? 106  CYS R SG  1 
ATOM   7653  N N   . GLU D 4 256 ? 30.520  2.163   -15.824 1.00 188.17 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R N   1 
ATOM   7654  C CA  . GLU D 4 256 ? 29.833  1.071   -15.146 1.00 186.89 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CA  1 
ATOM   7655  C C   . GLU D 4 256 ? 30.176  1.070   -13.659 1.00 182.98 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R C   1 
ATOM   7656  O O   . GLU D 4 256 ? 29.288  1.005   -12.804 1.00 183.31 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R O   1 
ATOM   7657  C CB  . GLU D 4 256 ? 30.210  -0.266  -15.785 1.00 189.98 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CB  1 
ATOM   7658  C CG  . GLU D 4 256 ? 29.884  -0.347  -17.270 1.00 189.76 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CG  1 
ATOM   7659  C CD  . GLU D 4 256 ? 30.574  -1.507  -17.959 1.00 188.26 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CD  1 
ATOM   7660  O OE1 . GLU D 4 256 ? 30.307  -1.734  -19.157 1.00 183.66 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R OE1 1 
ATOM   7661  O OE2 . GLU D 4 256 ? 31.388  -2.191  -17.304 1.00 191.35 ? ? ? ? ? ? 107  GLU R OE2 1 
ATOM   7662  N N   . PHE D 4 257 ? 31.470  1.148   -13.361 1.00 178.84 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R N   1 
ATOM   7663  C CA  . PHE D 4 257 ? 31.940  1.227   -11.981 1.00 172.12 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CA  1 
ATOM   7664  C C   . PHE D 4 257 ? 31.220  2.343   -11.224 1.00 166.36 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R C   1 
ATOM   7665  O O   . PHE D 4 257 ? 30.641  2.116   -10.157 1.00 163.29 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R O   1 
ATOM   7666  C CB  . PHE D 4 257 ? 33.455  1.457   -11.952 1.00 168.66 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CB  1 
ATOM   7667  C CG  . PHE D 4 257 ? 34.025  1.615   -10.569 1.00 161.76 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CG  1 
ATOM   7668  C CD1 . PHE D 4 257 ? 34.605  0.540   -9.919  1.00 160.07 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CD1 1 
ATOM   7669  C CD2 . PHE D 4 257 ? 33.994  2.842   -9.927  1.00 158.83 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CD2 1 
ATOM   7670  C CE1 . PHE D 4 257 ? 35.134  0.683   -8.656  1.00 162.36 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CE1 1 
ATOM   7671  C CE2 . PHE D 4 257 ? 34.520  2.990   -8.663  1.00 160.94 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CE2 1 
ATOM   7672  C CZ  . PHE D 4 257 ? 35.092  1.909   -8.026  1.00 163.50 ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CZ  1 
ATOM   7673  N N   . TRP D 4 258 ? 31.256  3.545   -11.792 1.00 161.75 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R N   1 
ATOM   7674  C CA  . TRP D 4 258 ? 30.643  4.721   -11.183 1.00 153.59 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CA  1 
ATOM   7675  C C   . TRP D 4 258 ? 29.146  4.537   -10.937 1.00 146.07 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R C   1 
ATOM   7676  O O   . TRP D 4 258 ? 28.661  4.797   -9.834  1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R O   1 
ATOM   7677  C CB  . TRP D 4 258 ? 30.899  5.959   -12.045 1.00 154.23 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CB  1 
ATOM   7678  C CG  . TRP D 4 258 ? 30.150  7.172   -11.604 1.00 156.34 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CG  1 
ATOM   7679  C CD1 . TRP D 4 258 ? 30.507  8.042   -10.617 1.00 156.84 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CD1 1 
ATOM   7680  C CD2 . TRP D 4 258 ? 28.916  7.658   -12.143 1.00 158.61 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CD2 1 
ATOM   7681  N NE1 . TRP D 4 258 ? 29.568  9.039   -10.504 1.00 157.28 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R NE1 1 
ATOM   7682  C CE2 . TRP D 4 258 ? 28.581  8.826   -11.430 1.00 158.16 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CE2 1 
ATOM   7683  C CE3 . TRP D 4 258 ? 28.061  7.218   -13.158 1.00 159.67 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CE3 1 
ATOM   7684  C CZ2 . TRP D 4 258 ? 27.428  9.559   -11.699 1.00 158.82 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CZ2 1 
ATOM   7685  C CZ3 . TRP D 4 258 ? 26.917  7.947   -13.424 1.00 159.40 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CZ3 1 
ATOM   7686  C CH2 . TRP D 4 258 ? 26.611  9.105   -12.697 1.00 160.16 ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CH2 1 
ATOM   7687  N N   . THR D 4 259 ? 28.411  4.088   -11.951 1.00 148.10 ? ? ? ? ? ? 110  THR R N   1 
ATOM   7688  C CA  . THR D 4 259 ? 26.982  3.844   -11.759 1.00 149.91 ? ? ? ? ? ? 110  THR R CA  1 
ATOM   7689  C C   . THR D 4 259 ? 26.754  2.863   -10.602 1.00 144.89 ? ? ? ? ? ? 110  THR R C   1 
ATOM   7690  O O   . THR D 4 259 ? 25.871  3.061   -9.747  1.00 145.37 ? ? ? ? ? ? 110  THR R O   1 
ATOM   7691  C CB  . THR D 4 259 ? 26.322  3.307   -13.044 1.00 151.80 ? ? ? ? ? ? 110  THR R CB  1 
ATOM   7692  O OG1 . THR D 4 259 ? 26.564  4.217   -14.125 1.00 152.85 ? ? ? ? ? ? 110  THR R OG1 1 
ATOM   7693  C CG2 . THR D 4 259 ? 24.822  3.149   -12.851 1.00 149.03 ? ? ? ? ? ? 110  THR R CG2 1 
ATOM   7694  N N   . SER D 4 260 ? 27.567  1.810   -10.575 1.00 138.74 ? ? ? ? ? ? 111  SER R N   1 
ATOM   7695  C CA  . SER D 4 260 ? 27.473  0.797   -9.529  1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 111  SER R CA  1 
ATOM   7696  C C   . SER D 4 260 ? 27.639  1.402   -8.140  1.00 145.04 ? ? ? ? ? ? 111  SER R C   1 
ATOM   7697  O O   . SER D 4 260 ? 26.789  1.212   -7.269  1.00 148.45 ? ? ? ? ? ? 111  SER R O   1 
ATOM   7698  C CB  . SER D 4 260 ? 28.510  -0.303  -9.756  1.00 133.77 ? ? ? ? ? ? 111  SER R CB  1 
ATOM   7699  O OG  . SER D 4 260 ? 28.300  -0.944  -11.004 1.00 137.74 ? ? ? ? ? ? 111  SER R OG  1 
ATOM   7700  N N   . ILE D 4 261 ? 28.735  2.127   -7.938  1.00 143.17 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R N   1 
ATOM   7701  C CA  . ILE D 4 261 ? 28.993  2.777   -6.657  1.00 130.74 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CA  1 
ATOM   7702  C C   . ILE D 4 261 ? 27.833  3.706   -6.295  1.00 126.68 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R C   1 
ATOM   7703  O O   . ILE D 4 261 ? 27.485  3.845   -5.121  1.00 116.71 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R O   1 
ATOM   7704  C CB  . ILE D 4 261 ? 30.332  3.548   -6.669  1.00 118.93 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CB  1 
ATOM   7705  C CG1 . ILE D 4 261 ? 30.904  3.679   -5.256  1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CG1 1 
ATOM   7706  C CG2 . ILE D 4 261 ? 30.175  4.906   -7.330  1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CG2 1 
ATOM   7707  C CD1 . ILE D 4 261 ? 32.287  4.277   -5.229  1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CD1 1 
ATOM   7708  N N   . ASP D 4 262 ? 27.230  4.324   -7.309  1.00 133.64 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R N   1 
ATOM   7709  C CA  . ASP D 4 262 ? 26.050  5.164   -7.112  1.00 133.01 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R CA  1 
ATOM   7710  C C   . ASP D 4 262 ? 24.944  4.375   -6.431  1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R C   1 
ATOM   7711  O O   . ASP D 4 262 ? 24.553  4.665   -5.295  1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R O   1 
ATOM   7712  C CB  . ASP D 4 262 ? 25.549  5.694   -8.457  1.00 142.21 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R CB  1 
ATOM   7713  C CG  . ASP D 4 262 ? 24.428  6.693   -8.309  1.00 145.12 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R CG  1 
ATOM   7714  O OD1 . ASP D 4 262 ? 23.677  6.619   -7.314  1.00 146.21 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R OD1 1 
ATOM   7715  O OD2 . ASP D 4 262 ? 24.288  7.544   -9.209  1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R OD2 1 
ATOM   7716  N N   . VAL D 4 263 ? 24.442  3.370   -7.141  1.00 129.12 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R N   1 
ATOM   7717  C CA  . VAL D 4 263 ? 23.355  2.549   -6.620  1.00 126.90 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CA  1 
ATOM   7718  C C   . VAL D 4 263 ? 23.695  1.997   -5.236  1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R C   1 
ATOM   7719  O O   . VAL D 4 263 ? 22.855  2.008   -4.330  1.00 124.69 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R O   1 
ATOM   7720  C CB  . VAL D 4 263 ? 23.007  1.392   -7.576  1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CB  1 
ATOM   7721  C CG1 . VAL D 4 263 ? 21.852  0.566   -7.022  1.00 116.69 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CG1 1 
ATOM   7722  C CG2 . VAL D 4 263 ? 22.661  1.933   -8.948  1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CG2 1 
ATOM   7723  N N   . LEU D 4 264 ? 24.926  1.517   -5.074  1.00 116.68 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R N   1 
ATOM   7724  C CA  . LEU D 4 264 ? 25.355  0.962   -3.792  1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CA  1 
ATOM   7725  C C   . LEU D 4 264 ? 25.231  1.982   -2.661  1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R C   1 
ATOM   7726  O O   . LEU D 4 264 ? 24.711  1.670   -1.590  1.00 111.02 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R O   1 
ATOM   7727  C CB  . LEU D 4 264 ? 26.789  0.425   -3.864  1.00 120.88 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CB  1 
ATOM   7728  C CG  . LEU D 4 264 ? 27.327  -0.101  -2.525  1.00 109.69 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CG  1 
ATOM   7729  C CD1 . LEU D 4 264 ? 26.449  -1.227  -1.995  1.00 102.71 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CD1 1 
ATOM   7730  C CD2 . LEU D 4 264 ? 28.775  -0.556  -2.636  1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CD2 1 
ATOM   7731  N N   . CYS D 4 265 ? 25.712  3.198   -2.902  1.00 123.39 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R N   1 
ATOM   7732  C CA  . CYS D 4 265 ? 25.624  4.258   -1.903  1.00 119.89 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R CA  1 
ATOM   7733  C C   . CYS D 4 265 ? 24.182  4.605   -1.567  1.00 126.75 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R C   1 
ATOM   7734  O O   . CYS D 4 265 ? 23.842  4.796   -0.400  1.00 130.39 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R O   1 
ATOM   7735  C CB  . CYS D 4 265 ? 26.365  5.512   -2.366  1.00 117.57 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R CB  1 
ATOM   7736  S SG  . CYS D 4 265 ? 28.017  5.693   -1.669  1.00 116.90 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R SG  1 
ATOM   7737  N N   . VAL D 4 266 ? 23.335  4.698   -2.588  1.00 131.22 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R N   1 
ATOM   7738  C CA  . VAL D 4 266 ? 21.924  4.990   -2.348  1.00 130.09 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CA  1 
ATOM   7739  C C   . VAL D 4 266 ? 21.302  3.929   -1.442  1.00 125.27 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R C   1 
ATOM   7740  O O   . VAL D 4 266 ? 20.771  4.236   -0.360  1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R O   1 
ATOM   7741  C CB  . VAL D 4 266 ? 21.130  5.054   -3.664  1.00 130.14 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CB  1 
ATOM   7742  C CG1 . VAL D 4 266 ? 19.661  5.332   -3.384  1.00 130.98 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CG1 1 
ATOM   7743  C CG2 . VAL D 4 266 ? 21.714  6.116   -4.583  1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CG2 1 
ATOM   7744  N N   . THR D 4 267 ? 21.386  2.677   -1.886  1.00 127.39 ? ? ? ? ? ? 118  THR R N   1 
ATOM   7745  C CA  . THR D 4 267 ? 20.812  1.562   -1.146  1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 118  THR R CA  1 
ATOM   7746  C C   . THR D 4 267 ? 21.333  1.533   0.283   1.00 126.66 ? ? ? ? ? ? 118  THR R C   1 
ATOM   7747  O O   . THR D 4 267 ? 20.557  1.453   1.229   1.00 131.47 ? ? ? ? ? ? 118  THR R O   1 
ATOM   7748  C CB  . THR D 4 267 ? 21.110  0.211   -1.822  1.00 132.18 ? ? ? ? ? ? 118  THR R CB  1 
ATOM   7749  O OG1 . THR D 4 267 ? 20.704  0.258   -3.195  1.00 140.31 ? ? ? ? ? ? 118  THR R OG1 1 
ATOM   7750  C CG2 . THR D 4 267 ? 20.361  -0.908  -1.117  1.00 127.48 ? ? ? ? ? ? 118  THR R CG2 1 
ATOM   7751  N N   . ALA D 4 268 ? 22.651  1.607   0.437   1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R N   1 
ATOM   7752  C CA  . ALA D 4 268 ? 23.266  1.574   1.759   1.00 117.95 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R CA  1 
ATOM   7753  C C   . ALA D 4 268 ? 22.734  2.695   2.645   1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R C   1 
ATOM   7754  O O   . ALA D 4 268 ? 22.417  2.476   3.811   1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R O   1 
ATOM   7755  C CB  . ALA D 4 268 ? 24.779  1.657   1.647   1.00 122.06 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R CB  1 
ATOM   7756  N N   . SER D 4 269 ? 22.645  3.896   2.084   1.00 105.55 ? ? ? ? ? ? 120  SER R N   1 
ATOM   7757  C CA  . SER D 4 269 ? 22.122  5.047   2.811   1.00 104.84 ? ? ? ? ? ? 120  SER R CA  1 
ATOM   7758  C C   . SER D 4 269 ? 20.708  4.783   3.328   1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 120  SER R C   1 
ATOM   7759  O O   . SER D 4 269 ? 20.481  4.696   4.542   1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 120  SER R O   1 
ATOM   7760  C CB  . SER D 4 269 ? 22.141  6.292   1.920   1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 120  SER R CB  1 
ATOM   7761  O OG  . SER D 4 269 ? 21.753  7.451   2.638   1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 120  SER R OG  1 
ATOM   7762  N N   . ILE D 4 270 ? 19.759  4.650   2.404   1.00 112.05 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R N   1 
ATOM   7763  C CA  . ILE D 4 270 ? 18.362  4.453   2.789   1.00 115.47 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CA  1 
ATOM   7764  C C   . ILE D 4 270 ? 18.217  3.290   3.769   1.00 114.44 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R C   1 
ATOM   7765  O O   . ILE D 4 270 ? 17.629  3.432   4.847   1.00 118.28 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R O   1 
ATOM   7766  C CB  . ILE D 4 270 ? 17.466  4.190   1.565   1.00 124.17 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CB  1 
ATOM   7767  C CG1 . ILE D 4 270 ? 17.680  5.270   0.501   1.00 126.24 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CG1 1 
ATOM   7768  C CG2 . ILE D 4 270 ? 16.004  4.114   1.980   1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CG2 1 
ATOM   7769  C CD1 . ILE D 4 270 ? 17.428  6.676   0.995   1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CD1 1 
ATOM   7770  N N   . GLU D 4 271 ? 18.760  2.141   3.384   1.00 113.30 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R N   1 
ATOM   7771  C CA  . GLU D 4 271 ? 18.713  0.945   4.213   1.00 117.53 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CA  1 
ATOM   7772  C C   . GLU D 4 271 ? 19.204  1.220   5.630   1.00 116.52 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R C   1 
ATOM   7773  O O   . GLU D 4 271 ? 18.539  0.865   6.600   1.00 117.55 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R O   1 
ATOM   7774  C CB  . GLU D 4 271 ? 19.534  -0.177  3.575   1.00 125.27 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CB  1 
ATOM   7775  C CG  . GLU D 4 271 ? 18.888  -0.780  2.341   1.00 134.18 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CG  1 
ATOM   7776  C CD  . GLU D 4 271 ? 18.373  -2.183  2.585   1.00 142.68 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CD  1 
ATOM   7777  O OE1 . GLU D 4 271 ? 19.150  -3.019  3.093   1.00 144.62 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R OE1 1 
ATOM   7778  O OE2 . GLU D 4 271 ? 17.193  -2.448  2.276   1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R OE2 1 
ATOM   7779  N N   . THR D 4 272 ? 20.366  1.855   5.743   1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 123  THR R N   1 
ATOM   7780  C CA  . THR D 4 272 ? 20.935  2.177   7.048   1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 123  THR R CA  1 
ATOM   7781  C C   . THR D 4 272 ? 19.991  3.051   7.865   1.00 107.00 ? ? ? ? ? ? 123  THR R C   1 
ATOM   7782  O O   . THR D 4 272 ? 19.771  2.793   9.051   1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 123  THR R O   1 
ATOM   7783  C CB  . THR D 4 272 ? 22.304  2.873   6.927   1.00 98.01  ? ? ? ? ? ? 123  THR R CB  1 
ATOM   7784  O OG1 . THR D 4 272 ? 23.241  1.983   6.308   1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 123  THR R OG1 1 
ATOM   7785  C CG2 . THR D 4 272 ? 22.824  3.266   8.304   1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 123  THR R CG2 1 
ATOM   7786  N N   . LEU D 4 273 ? 19.432  4.083   7.237   1.00 104.35 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R N   1 
ATOM   7787  C CA  . LEU D 4 273 ? 18.449  4.914   7.926   1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CA  1 
ATOM   7788  C C   . LEU D 4 273 ? 17.328  4.043   8.487   1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R C   1 
ATOM   7789  O O   . LEU D 4 273 ? 16.913  4.206   9.641   1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R O   1 
ATOM   7790  C CB  . LEU D 4 273 ? 17.881  5.988   6.997   1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CB  1 
ATOM   7791  C CG  . LEU D 4 273 ? 18.851  7.098   6.589   1.00 89.71  ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CG  1 
ATOM   7792  C CD1 . LEU D 4 273 ? 18.125  8.188   5.815   1.00 88.96  ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CD1 1 
ATOM   7793  C CD2 . LEU D 4 273 ? 19.538  7.679   7.814   1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CD2 1 
ATOM   7794  N N   . CYS D 4 274 ? 16.847  3.109   7.671   1.00 106.20 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R N   1 
ATOM   7795  C CA  . CYS D 4 274 ? 15.814  2.183   8.125   1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R CA  1 
ATOM   7796  C C   . CYS D 4 274 ? 16.285  1.385   9.338   1.00 112.27 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R C   1 
ATOM   7797  O O   . CYS D 4 274 ? 15.528  1.174   10.287  1.00 115.36 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R O   1 
ATOM   7798  C CB  . CYS D 4 274 ? 15.401  1.230   7.003   1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R CB  1 
ATOM   7799  S SG  . CYS D 4 274 ? 14.119  0.049   7.486   1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R SG  1 
ATOM   7800  N N   . VAL D 4 275 ? 17.538  0.945   9.301   1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R N   1 
ATOM   7801  C CA  . VAL D 4 275 ? 18.114  0.168   10.392  1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CA  1 
ATOM   7802  C C   . VAL D 4 275 ? 18.098  0.960   11.693  1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 126  VAL R C   1 
ATOM   7803  O O   . VAL D 4 275 ? 17.676  0.450   12.728  1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 126  VAL R O   1 
ATOM   7804  C CB  . VAL D 4 275 ? 19.556  -0.268  10.080  1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CB  1 
ATOM   7805  C CG1 . VAL D 4 275 ? 20.157  -0.999  11.271  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CG1 1 
ATOM   7806  C CG2 . VAL D 4 275 ? 19.585  -1.143  8.841   1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CG2 1 
ATOM   7807  N N   . ILE D 4 276 ? 18.561  2.204   11.637  1.00 98.91  ? ? ? ? ? ? 127  ILE R N   1 
ATOM   7808  C CA  . ILE D 4 276 ? 18.515  3.078   12.804  1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CA  1 
ATOM   7809  C C   . ILE D 4 276 ? 17.081  3.217   13.304  1.00 99.50  ? ? ? ? ? ? 127  ILE R C   1 
ATOM   7810  O O   . ILE D 4 276 ? 16.815  3.122   14.506  1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 127  ILE R O   1 
ATOM   7811  C CB  . ILE D 4 276 ? 19.099  4.469   12.497  1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CB  1 
ATOM   7812  C CG1 . ILE D 4 276 ? 20.626  4.402   12.469  1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CG1 1 
ATOM   7813  C CG2 . ILE D 4 276 ? 18.642  5.483   13.531  1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CG2 1 
ATOM   7814  C CD1 . ILE D 4 276 ? 21.299  5.750   12.325  1.00 110.87 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CD1 1 
ATOM   7815  N N   . ALA D 4 277 ? 16.158  3.437   12.372  1.00 101.43 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R N   1 
ATOM   7816  C CA  . ALA D 4 277 ? 14.744  3.502   12.715  1.00 101.30 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R CA  1 
ATOM   7817  C C   . ALA D 4 277 ? 14.342  2.282   13.537  1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 128  ALA R C   1 
ATOM   7818  O O   . ALA D 4 277 ? 13.656  2.402   14.552  1.00 90.70  ? ? ? ? ? ? 128  ALA R O   1 
ATOM   7819  C CB  . ALA D 4 277 ? 13.898  3.598   11.460  1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R CB  1 
ATOM   7820  N N   . VAL D 4 278 ? 14.779  1.108   13.091  1.00 96.28  ? ? ? ? ? ? 129  VAL R N   1 
ATOM   7821  C CA  . VAL D 4 278 ? 14.491  -0.138  13.794  1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CA  1 
ATOM   7822  C C   . VAL D 4 278 ? 15.137  -0.147  15.178  1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R C   1 
ATOM   7823  O O   . VAL D 4 278 ? 14.575  -0.683  16.135  1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R O   1 
ATOM   7824  C CB  . VAL D 4 278 ? 14.980  -1.362  12.990  1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CB  1 
ATOM   7825  C CG1 . VAL D 4 278 ? 14.724  -2.650  13.758  1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CG1 1 
ATOM   7826  C CG2 . VAL D 4 278 ? 14.304  -1.406  11.631  1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CG2 1 
ATOM   7827  N N   . ASP D 4 279 ? 16.320  0.450   15.274  1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R N   1 
ATOM   7828  C CA  . ASP D 4 279 ? 17.040  0.533   16.538  1.00 110.17 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R CA  1 
ATOM   7829  C C   . ASP D 4 279 ? 16.230  1.320   17.559  1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R C   1 
ATOM   7830  O O   . ASP D 4 279 ? 16.046  0.880   18.693  1.00 113.11 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R O   1 
ATOM   7831  C CB  . ASP D 4 279 ? 18.408  1.187   16.331  1.00 114.42 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R CB  1 
ATOM   7832  C CG  . ASP D 4 279 ? 19.180  1.353   17.626  1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R CG  1 
ATOM   7833  O OD1 . ASP D 4 279 ? 19.019  0.509   18.533  1.00 116.03 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R OD1 1 
ATOM   7834  O OD2 . ASP D 4 279 ? 19.950  2.330   17.734  1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R OD2 1 
ATOM   7835  N N   . ARG D 4 280 ? 15.741  2.485   17.149  1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R N   1 
ATOM   7836  C CA  . ARG D 4 280 ? 14.963  3.333   18.044  1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CA  1 
ATOM   7837  C C   . ARG D 4 280 ? 13.602  2.717   18.372  1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R C   1 
ATOM   7838  O O   . ARG D 4 280 ? 13.132  2.796   19.512  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R O   1 
ATOM   7839  C CB  . ARG D 4 280 ? 14.808  4.729   17.444  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CB  1 
ATOM   7840  C CG  . ARG D 4 280 ? 16.125  5.312   16.961  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CG  1 
ATOM   7841  C CD  . ARG D 4 280 ? 15.995  6.768   16.564  1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CD  1 
ATOM   7842  N NE  . ARG D 4 280 ? 17.285  7.323   16.172  1.00 98.96  ? ? ? ? ? ? 131  ARG R NE  1 
ATOM   7843  C CZ  . ARG D 4 280 ? 17.491  8.603   15.881  1.00 110.40 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CZ  1 
ATOM   7844  N NH1 . ARG D 4 280 ? 16.489  9.470   15.939  1.00 108.76 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R NH1 1 
ATOM   7845  N NH2 . ARG D 4 280 ? 18.703  9.015   15.535  1.00 119.76 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R NH2 1 
ATOM   7846  N N   . TYR D 4 281 ? 12.976  2.100   17.374  1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 132  TYR R N   1 
ATOM   7847  C CA  . TYR D 4 281 ? 11.717  1.394   17.590  1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CA  1 
ATOM   7848  C C   . TYR D 4 281 ? 11.896  0.309   18.639  1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R C   1 
ATOM   7849  O O   . TYR D 4 281 ? 11.037  0.117   19.495  1.00 108.13 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R O   1 
ATOM   7850  C CB  . TYR D 4 281 ? 11.211  0.770   16.290  1.00 119.19 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CB  1 
ATOM   7851  C CG  . TYR D 4 281 ? 9.970   -0.085  16.454  1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CG  1 
ATOM   7852  C CD1 . TYR D 4 281 ? 8.704   0.486   16.460  1.00 128.28 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CD1 1 
ATOM   7853  C CD2 . TYR D 4 281 ? 10.066  -1.464  16.597  1.00 125.04 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CD2 1 
ATOM   7854  C CE1 . TYR D 4 281 ? 7.570   -0.291  16.605  1.00 129.86 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CE1 1 
ATOM   7855  C CE2 . TYR D 4 281 ? 8.938   -2.249  16.743  1.00 124.84 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CE2 1 
ATOM   7856  C CZ  . TYR D 4 281 ? 7.693   -1.658  16.747  1.00 130.95 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CZ  1 
ATOM   7857  O OH  . TYR D 4 281 ? 6.566   -2.435  16.891  1.00 136.57 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R OH  1 
ATOM   7858  N N   . PHE D 4 282 ? 13.016  -0.402  18.564  1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R N   1 
ATOM   7859  C CA  . PHE D 4 282 ? 13.316  -1.450  19.530  1.00 102.61 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CA  1 
ATOM   7860  C C   . PHE D 4 282 ? 13.590  -0.852  20.901  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 133  PHE R C   1 
ATOM   7861  O O   . PHE D 4 282 ? 13.186  -1.408  21.922  1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 133  PHE R O   1 
ATOM   7862  C CB  . PHE D 4 282 ? 14.512  -2.281  19.068  1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CB  1 
ATOM   7863  C CG  . PHE D 4 282 ? 14.137  -3.453  18.212  1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CG  1 
ATOM   7864  C CD1 . PHE D 4 282 ? 13.258  -3.300  17.153  1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CD1 1 
ATOM   7865  C CD2 . PHE D 4 282 ? 14.666  -4.707  18.461  1.00 128.98 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CD2 1 
ATOM   7866  C CE1 . PHE D 4 282 ? 12.911  -4.376  16.363  1.00 129.48 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CE1 1 
ATOM   7867  C CE2 . PHE D 4 282 ? 14.324  -5.788  17.674  1.00 132.95 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CE2 1 
ATOM   7868  C CZ  . PHE D 4 282 ? 13.445  -5.622  16.623  1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CZ  1 
ATOM   7869  N N   . ALA D 4 283 ? 14.272  0.288   20.914  1.00 93.57  ? ? ? ? ? ? 134  ALA R N   1 
ATOM   7870  C CA  . ALA D 4 283 ? 14.603  0.966   22.159  1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 134  ALA R CA  1 
ATOM   7871  C C   . ALA D 4 283 ? 13.348  1.359   22.925  1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 134  ALA R C   1 
ATOM   7872  O O   . ALA D 4 283 ? 13.166  0.964   24.073  1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 134  ALA R O   1 
ATOM   7873  C CB  . ALA D 4 283 ? 15.459  2.191   21.883  1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 134  ALA R CB  1 
ATOM   7874  N N   . ILE D 4 284 ? 12.478  2.128   22.281  1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R N   1 
ATOM   7875  C CA  . ILE D 4 284 ? 11.296  2.657   22.952  1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CA  1 
ATOM   7876  C C   . ILE D 4 284 ? 10.173  1.626   23.104  1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R C   1 
ATOM   7877  O O   . ILE D 4 284 ? 9.397   1.681   24.058  1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R O   1 
ATOM   7878  C CB  . ILE D 4 284 ? 10.759  3.905   22.227  1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CB  1 
ATOM   7879  C CG1 . ILE D 4 284 ? 11.907  4.869   21.920  1.00 82.95  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CG1 1 
ATOM   7880  C CG2 . ILE D 4 284 ? 9.683   4.588   23.060  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CG2 1 
ATOM   7881  C CD1 . ILE D 4 284 ? 11.503  6.052   21.067  1.00 83.13  ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CD1 1 
ATOM   7882  N N   . THR D 4 285 ? 10.099  0.685   22.168  1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 136  THR R N   1 
ATOM   7883  C CA  . THR D 4 285 ? 9.055   -0.337  22.174  1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 136  THR R CA  1 
ATOM   7884  C C   . THR D 4 285 ? 9.314   -1.391  23.240  1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 136  THR R C   1 
ATOM   7885  O O   . THR D 4 285 ? 8.512   -1.571  24.156  1.00 97.23  ? ? ? ? ? ? 136  THR R O   1 
ATOM   7886  C CB  . THR D 4 285 ? 8.932   -1.041  20.812  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 136  THR R CB  1 
ATOM   7887  O OG1 . THR D 4 285 ? 8.365   -0.138  19.855  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 136  THR R OG1 1 
ATOM   7888  C CG2 . THR D 4 285 ? 8.040   -2.269  20.929  1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 136  THR R CG2 1 
ATOM   7889  N N   . SER D 4 286 ? 10.432  -2.097  23.107  1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 137  SER R N   1 
ATOM   7890  C CA  . SER D 4 286 ? 10.793  -3.138  24.057  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 137  SER R CA  1 
ATOM   7891  C C   . SER D 4 286 ? 12.095  -2.768  24.753  1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 137  SER R C   1 
ATOM   7892  O O   . SER D 4 286 ? 13.137  -3.371  24.493  1.00 102.74 ? ? ? ? ? ? 137  SER R O   1 
ATOM   7893  C CB  . SER D 4 286 ? 10.953  -4.473  23.330  1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 137  SER R CB  1 
ATOM   7894  O OG  . SER D 4 286 ? 9.826   -4.745  22.516  1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 137  SER R OG  1 
ATOM   7895  N N   . PRO D 4 287 ? 12.034  -1.774  25.653  1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R N   1 
ATOM   7896  C CA  . PRO D 4 287 ? 13.206  -1.235  26.349  1.00 93.95  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CA  1 
ATOM   7897  C C   . PRO D 4 287 ? 13.915  -2.297  27.176  1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R C   1 
ATOM   7898  O O   . PRO D 4 287 ? 15.145  -2.359  27.175  1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R O   1 
ATOM   7899  C CB  . PRO D 4 287 ? 12.604  -0.171  27.275  1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CB  1 
ATOM   7900  C CG  . PRO D 4 287 ? 11.301  0.180   26.661  1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CG  1 
ATOM   7901  C CD  . PRO D 4 287 ? 10.796  -1.092  26.064  1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CD  1 
ATOM   7902  N N   . PHE D 4 288 ? 13.145  -3.121  27.878  1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R N   1 
ATOM   7903  C CA  . PHE D 4 288 ? 13.721  -4.170  28.708  1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CA  1 
ATOM   7904  C C   . PHE D 4 288 ? 14.491  -5.181  27.864  1.00 94.15  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R C   1 
ATOM   7905  O O   . PHE D 4 288 ? 15.460  -5.781  28.328  1.00 99.40  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R O   1 
ATOM   7906  C CB  . PHE D 4 288 ? 12.633  -4.871  29.525  1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CB  1 
ATOM   7907  C CG  . PHE D 4 288 ? 12.096  -4.041  30.658  1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CG  1 
ATOM   7908  C CD1 . PHE D 4 288 ? 10.801  -4.221  31.117  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CD1 1 
ATOM   7909  C CD2 . PHE D 4 288 ? 12.889  -3.083  31.268  1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CD2 1 
ATOM   7910  C CE1 . PHE D 4 288 ? 10.305  -3.458  32.160  1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CE1 1 
ATOM   7911  C CE2 . PHE D 4 288 ? 12.398  -2.319  32.311  1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CE2 1 
ATOM   7912  C CZ  . PHE D 4 288 ? 11.106  -2.509  32.758  1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CZ  1 
ATOM   7913  N N   . LYS D 4 289 ? 14.055  -5.363  26.622  1.00 96.34  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R N   1 
ATOM   7914  C CA  . LYS D 4 289 ? 14.694  -6.315  25.723  1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CA  1 
ATOM   7915  C C   . LYS D 4 289 ? 15.801  -5.660  24.903  1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R C   1 
ATOM   7916  O O   . LYS D 4 289 ? 16.585  -6.342  24.245  1.00 103.67 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R O   1 
ATOM   7917  C CB  . LYS D 4 289 ? 13.657  -6.940  24.786  1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CB  1 
ATOM   7918  C CG  . LYS D 4 289 ? 12.458  -7.570  25.486  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CG  1 
ATOM   7919  C CD  . LYS D 4 289 ? 11.443  -6.521  25.923  1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CD  1 
ATOM   7920  C CE  . LYS D 4 289 ? 10.177  -7.161  26.474  1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CE  1 
ATOM   7921  N NZ  . LYS D 4 289 ? 9.171   -6.139  26.874  1.00 94.67  ? ? ? ? ? ? 140  LYS R NZ  1 
ATOM   7922  N N   . TYR D 4 290 ? 15.866  -4.334  24.956  1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R N   1 
ATOM   7923  C CA  . TYR D 4 290 ? 16.808  -3.575  24.139  1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CA  1 
ATOM   7924  C C   . TYR D 4 290 ? 18.261  -3.975  24.372  1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R C   1 
ATOM   7925  O O   . TYR D 4 290 ? 18.900  -4.563  23.501  1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R O   1 
ATOM   7926  C CB  . TYR D 4 290 ? 16.630  -2.076  24.381  1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CB  1 
ATOM   7927  C CG  . TYR D 4 290 ? 17.544  -1.210  23.548  1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CG  1 
ATOM   7928  C CD1 . TYR D 4 290 ? 17.324  -1.044  22.188  1.00 90.23  ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CD1 1 
ATOM   7929  C CD2 . TYR D 4 290 ? 18.624  -0.553  24.122  1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CD2 1 
ATOM   7930  C CE1 . TYR D 4 290 ? 18.153  -0.251  21.422  1.00 90.07  ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CE1 1 
ATOM   7931  C CE2 . TYR D 4 290 ? 19.461  0.244   23.363  1.00 112.58 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CE2 1 
ATOM   7932  C CZ  . TYR D 4 290 ? 19.220  0.391   22.012  1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CZ  1 
ATOM   7933  O OH  . TYR D 4 290 ? 20.047  1.182   21.248  1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 141  TYR R OH  1 
ATOM   7934  N N   . GLN D 4 291 ? 18.778  -3.654  25.553  1.00 127.48 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R N   1 
ATOM   7935  C CA  . GLN D 4 291 ? 20.174  -3.927  25.874  1.00 137.28 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CA  1 
ATOM   7936  C C   . GLN D 4 291 ? 20.474  -5.424  25.905  1.00 141.55 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R C   1 
ATOM   7937  O O   . GLN D 4 291 ? 21.570  -5.850  25.545  1.00 142.44 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R O   1 
ATOM   7938  C CB  . GLN D 4 291 ? 20.562  -3.284  27.210  1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CB  1 
ATOM   7939  C CG  . GLN D 4 291 ? 20.499  -1.758  27.226  1.00 134.67 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CG  1 
ATOM   7940  C CD  . GLN D 4 291 ? 19.090  -1.225  27.425  1.00 130.51 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CD  1 
ATOM   7941  O OE1 . GLN D 4 291 ? 18.814  -0.052  27.167  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R OE1 1 
ATOM   7942  N NE2 . GLN D 4 291 ? 18.193  -2.085  27.892  1.00 130.09 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R NE2 1 
ATOM   7943  N N   . SER D 4 292 ? 19.494  -6.215  26.331  1.00 144.12 ? ? ? ? ? ? 143  SER R N   1 
ATOM   7944  C CA  . SER D 4 292 ? 19.691  -7.652  26.495  1.00 148.79 ? ? ? ? ? ? 143  SER R CA  1 
ATOM   7945  C C   . SER D 4 292 ? 19.785  -8.404  25.167  1.00 157.38 ? ? ? ? ? ? 143  SER R C   1 
ATOM   7946  O O   . SER D 4 292 ? 20.734  -9.155  24.938  1.00 160.11 ? ? ? ? ? ? 143  SER R O   1 
ATOM   7947  C CB  . SER D 4 292 ? 18.574  -8.249  27.355  1.00 144.82 ? ? ? ? ? ? 143  SER R CB  1 
ATOM   7948  O OG  . SER D 4 292 ? 18.772  -9.639  27.547  1.00 142.61 ? ? ? ? ? ? 143  SER R OG  1 
ATOM   7949  N N   . LEU D 4 293 ? 18.801  -8.199  24.296  1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R N   1 
ATOM   7950  C CA  . LEU D 4 293 ? 18.731  -8.936  23.037  1.00 153.21 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CA  1 
ATOM   7951  C C   . LEU D 4 293 ? 19.748  -8.447  22.008  1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R C   1 
ATOM   7952  O O   . LEU D 4 293 ? 20.478  -9.244  21.421  1.00 164.65 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R O   1 
ATOM   7953  C CB  . LEU D 4 293 ? 17.316  -8.874  22.449  1.00 145.86 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CB  1 
ATOM   7954  C CG  . LEU D 4 293 ? 16.225  -9.632  23.209  1.00 145.01 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CG  1 
ATOM   7955  C CD1 . LEU D 4 293 ? 14.892  -9.535  22.487  1.00 142.36 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CD1 1 
ATOM   7956  C CD2 . LEU D 4 293 ? 16.623  -11.088 23.405  1.00 146.93 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CD2 1 
ATOM   7957  N N   . LEU D 4 294 ? 19.791  -7.138  21.789  1.00 163.16 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R N   1 
ATOM   7958  C CA  . LEU D 4 294 ? 20.674  -6.575  20.775  1.00 164.92 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CA  1 
ATOM   7959  C C   . LEU D 4 294 ? 22.121  -6.517  21.269  1.00 162.83 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R C   1 
ATOM   7960  O O   . LEU D 4 294 ? 22.409  -5.925  22.310  1.00 151.64 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R O   1 
ATOM   7961  C CB  . LEU D 4 294 ? 20.173  -5.193  20.334  1.00 163.90 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CB  1 
ATOM   7962  C CG  . LEU D 4 294 ? 18.736  -5.158  19.790  1.00 158.41 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CG  1 
ATOM   7963  C CD1 . LEU D 4 294 ? 18.259  -3.730  19.552  1.00 158.38 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CD1 1 
ATOM   7964  C CD2 . LEU D 4 294 ? 18.606  -5.986  18.517  1.00 151.82 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CD2 1 
ATOM   7965  N N   . THR D 4 295 ? 23.022  -7.142  20.514  1.00 169.17 ? ? ? ? ? ? 146  THR R N   1 
ATOM   7966  C CA  . THR D 4 295 ? 24.427  -7.251  20.906  1.00 166.17 ? ? ? ? ? ? 146  THR R CA  1 
ATOM   7967  C C   . THR D 4 295 ? 25.361  -6.660  19.854  1.00 163.29 ? ? ? ? ? ? 146  THR R C   1 
ATOM   7968  O O   . THR D 4 295 ? 24.908  -6.147  18.832  1.00 163.96 ? ? ? ? ? ? 146  THR R O   1 
ATOM   7969  C CB  . THR D 4 295 ? 24.836  -8.723  21.129  1.00 166.56 ? ? ? ? ? ? 146  THR R CB  1 
ATOM   7970  O OG1 . THR D 4 295 ? 24.745  -9.437  19.889  1.00 167.15 ? ? ? ? ? ? 146  THR R OG1 1 
ATOM   7971  C CG2 . THR D 4 295 ? 23.935  -9.384  22.157  1.00 165.29 ? ? ? ? ? ? 146  THR R CG2 1 
ATOM   7972  N N   . LYS D 4 296 ? 26.664  -6.742  20.109  1.00 135.16 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R N   1 
ATOM   7973  C CA  . LYS D 4 296 ? 27.666  -6.229  19.178  1.00 137.20 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CA  1 
ATOM   7974  C C   . LYS D 4 296 ? 27.751  -7.071  17.910  1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R C   1 
ATOM   7975  O O   . LYS D 4 296 ? 27.653  -6.547  16.802  1.00 148.21 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R O   1 
ATOM   7976  C CB  . LYS D 4 296 ? 29.040  -6.162  19.846  1.00 127.39 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CB  1 
ATOM   7977  C CG  . LYS D 4 296 ? 30.165  -5.817  18.888  1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CG  1 
ATOM   7978  C CD  . LYS D 4 296 ? 31.488  -5.665  19.616  1.00 136.10 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CD  1 
ATOM   7979  C CE  . LYS D 4 296 ? 31.456  -4.487  20.576  1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CE  1 
ATOM   7980  N NZ  . LYS D 4 296 ? 32.770  -4.284  21.247  1.00 147.38 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R NZ  1 
ATOM   7981  N N   . ASN D 4 297 ? 27.942  -8.376  18.079  1.00 150.17 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R N   1 
ATOM   7982  C CA  . ASN D 4 297 ? 27.956  -9.295  16.946  1.00 145.28 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R CA  1 
ATOM   7983  C C   . ASN D 4 297 ? 26.691  -9.139  16.114  1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R C   1 
ATOM   7984  O O   . ASN D 4 297 ? 26.734  -9.148  14.884  1.00 140.14 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R O   1 
ATOM   7985  C CB  . ASN D 4 297 ? 28.100  -10.745 17.417  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R CB  1 
ATOM   7986  C CG  . ASN D 4 297 ? 29.516  -11.085 17.842  1.00 143.28 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R CG  1 
ATOM   7987  O OD1 . ASN D 4 297 ? 30.480  -10.496 17.354  1.00 141.22 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R OD1 1 
ATOM   7988  N ND2 . ASN D 4 297 ? 29.649  -12.045 18.752  1.00 142.25 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R ND2 1 
ATOM   7989  N N   . LYS D 4 298 ? 25.562  -8.987  16.798  1.00 123.52 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R N   1 
ATOM   7990  C CA  . LYS D 4 298 ? 24.283  -8.803  16.127  1.00 121.18 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R CA  1 
ATOM   7991  C C   . LYS D 4 298 ? 24.261  -7.498  15.336  1.00 124.42 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R C   1 
ATOM   7992  O O   . LYS D 4 298 ? 23.803  -7.465  14.194  1.00 128.23 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R O   1 
ATOM   7993  C CB  . LYS D 4 298 ? 23.136  -8.833  17.140  1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R CB  1 
ATOM   7994  N N   . ALA D 4 299 ? 24.764  -6.429  15.948  1.00 117.53 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R N   1 
ATOM   7995  C CA  . ALA D 4 299 ? 24.792  -5.112  15.316  1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R CA  1 
ATOM   7996  C C   . ALA D 4 299 ? 25.653  -5.105  14.056  1.00 113.73 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R C   1 
ATOM   7997  O O   . ALA D 4 299 ? 25.183  -4.751  12.969  1.00 116.90 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R O   1 
ATOM   7998  C CB  . ALA D 4 299 ? 25.288  -4.069  16.299  1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 150  ALA R CB  1 
ATOM   7999  N N   . ARG D 4 300 ? 26.916  -5.492  14.207  1.00 108.80 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R N   1 
ATOM   8000  C CA  . ARG D 4 300 ? 27.816  -5.593  13.067  1.00 103.38 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CA  1 
ATOM   8001  C C   . ARG D 4 300 ? 27.193  -6.486  12.005  1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 151  ARG R C   1 
ATOM   8002  O O   . ARG D 4 300 ? 27.265  -6.190  10.818  1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 151  ARG R O   1 
ATOM   8003  C CB  . ARG D 4 300 ? 29.176  -6.157  13.482  1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CB  1 
ATOM   8004  C CG  . ARG D 4 300 ? 30.030  -5.224  14.324  1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CG  1 
ATOM   8005  C CD  . ARG D 4 300 ? 31.499  -5.599  14.200  1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CD  1 
ATOM   8006  N NE  . ARG D 4 300 ? 32.334  -4.958  15.211  1.00 114.36 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R NE  1 
ATOM   8007  C CZ  . ARG D 4 300 ? 32.740  -5.554  16.327  1.00 121.28 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CZ  1 
ATOM   8008  N NH1 . ARG D 4 300 ? 32.390  -6.809  16.576  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R NH1 1 
ATOM   8009  N NH2 . ARG D 4 300 ? 33.500  -4.898  17.194  1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R NH2 1 
ATOM   8010  N N   . VAL D 4 301 ? 26.578  -7.582  12.437  1.00 97.39  ? ? ? ? ? ? 152  VAL R N   1 
ATOM   8011  C CA  . VAL D 4 301 ? 25.895  -8.473  11.507  1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CA  1 
ATOM   8012  C C   . VAL D 4 301 ? 24.822  -7.723  10.721  1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R C   1 
ATOM   8013  O O   . VAL D 4 301 ? 24.624  -7.977  9.533   1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R O   1 
ATOM   8014  C CB  . VAL D 4 301 ? 25.273  -9.691  12.224  1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CB  1 
ATOM   8015  C CG1 . VAL D 4 301 ? 24.097  -10.242 11.428  1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CG1 1 
ATOM   8016  C CG2 . VAL D 4 301 ? 26.326  -10.768 12.449  1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CG2 1 
ATOM   8017  N N   . ILE D 4 302 ? 24.137  -6.795  11.384  1.00 129.27 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R N   1 
ATOM   8018  C CA  . ILE D 4 302 ? 23.125  -5.984  10.713  1.00 121.99 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CA  1 
ATOM   8019  C C   . ILE D 4 302 ? 23.774  -5.072  9.679   1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R C   1 
ATOM   8020  O O   . ILE D 4 302 ? 23.263  -4.919  8.571   1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R O   1 
ATOM   8021  C CB  . ILE D 4 302 ? 22.313  -5.124  11.701  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CB  1 
ATOM   8022  C CG1 . ILE D 4 302 ? 21.769  -5.979  12.848  1.00 114.90 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CG1 1 
ATOM   8023  C CG2 . ILE D 4 302 ? 21.184  -4.410  10.970  1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CG2 1 
ATOM   8024  C CD1 . ILE D 4 302 ? 20.883  -7.118  12.399  1.00 117.56 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CD1 1 
ATOM   8025  N N   . ILE D 4 303 ? 24.899  -4.467  10.050  1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R N   1 
ATOM   8026  C CA  . ILE D 4 303 ? 25.650  -3.610  9.134   1.00 120.46 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CA  1 
ATOM   8027  C C   . ILE D 4 303 ? 26.047  -4.376  7.876   1.00 121.93 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R C   1 
ATOM   8028  O O   . ILE D 4 303 ? 25.702  -3.993  6.752   1.00 123.21 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R O   1 
ATOM   8029  C CB  . ILE D 4 303 ? 26.940  -3.085  9.796   1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CB  1 
ATOM   8030  C CG1 . ILE D 4 303 ? 26.618  -2.339  11.091  1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CG1 1 
ATOM   8031  C CG2 . ILE D 4 303 ? 27.707  -2.188  8.837   1.00 115.21 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CG2 1 
ATOM   8032  C CD1 . ILE D 4 303 ? 25.928  -1.021  10.871  1.00 113.63 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CD1 1 
ATOM   8033  N N   . LEU D 4 304 ? 26.774  -5.467  8.086   1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R N   1 
ATOM   8034  C CA  . LEU D 4 304 ? 27.268  -6.300  7.004   1.00 117.68 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CA  1 
ATOM   8035  C C   . LEU D 4 304 ? 26.114  -6.801  6.154   1.00 119.71 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R C   1 
ATOM   8036  O O   . LEU D 4 304 ? 26.236  -6.917  4.941   1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R O   1 
ATOM   8037  C CB  . LEU D 4 304 ? 28.055  -7.486  7.561   1.00 115.24 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CB  1 
ATOM   8038  C CG  . LEU D 4 304 ? 28.953  -8.216  6.562   1.00 117.90 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CG  1 
ATOM   8039  C CD1 . LEU D 4 304 ? 30.057  -7.290  6.072   1.00 120.05 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CD1 1 
ATOM   8040  C CD2 . LEU D 4 304 ? 29.538  -9.471  7.188   1.00 116.03 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CD2 1 
ATOM   8041  N N   . MET D 4 305 ? 24.993  -7.105  6.798   1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 156  MET R N   1 
ATOM   8042  C CA  . MET D 4 305 ? 23.798  -7.525  6.079   1.00 127.41 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CA  1 
ATOM   8043  C C   . MET D 4 305 ? 23.358  -6.409  5.138   1.00 133.71 ? ? ? ? ? ? 156  MET R C   1 
ATOM   8044  O O   . MET D 4 305 ? 23.114  -6.639  3.952   1.00 133.09 ? ? ? ? ? ? 156  MET R O   1 
ATOM   8045  C CB  . MET D 4 305 ? 22.675  -7.867  7.061   1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CB  1 
ATOM   8046  C CG  . MET D 4 305 ? 21.384  -8.342  6.409   1.00 125.69 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CG  1 
ATOM   8047  S SD  . MET D 4 305 ? 21.562  -9.921  5.556   1.00 216.03 ? ? ? ? ? ? 156  MET R SD  1 
ATOM   8048  C CE  . MET D 4 305 ? 19.889  -10.178 4.971   1.00 142.44 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CE  1 
ATOM   8049  N N   . VAL D 4 306 ? 23.271  -5.198  5.680   1.00 140.67 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R N   1 
ATOM   8050  C CA  . VAL D 4 306 ? 22.873  -4.030  4.905   1.00 145.77 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CA  1 
ATOM   8051  C C   . VAL D 4 306 ? 23.760  -3.841  3.681   1.00 151.57 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R C   1 
ATOM   8052  O O   . VAL D 4 306 ? 23.263  -3.709  2.564   1.00 156.42 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R O   1 
ATOM   8053  C CB  . VAL D 4 306 ? 22.906  -2.746  5.755   1.00 143.01 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CB  1 
ATOM   8054  C CG1 . VAL D 4 306 ? 22.683  -1.523  4.879   1.00 141.36 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CG1 1 
ATOM   8055  C CG2 . VAL D 4 306 ? 21.864  -2.815  6.857   1.00 145.10 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CG2 1 
ATOM   8056  N N   . TRP D 4 307 ? 25.072  -3.833  3.890   1.00 149.10 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R N   1 
ATOM   8057  C CA  . TRP D 4 307 ? 26.004  -3.616  2.785   1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CA  1 
ATOM   8058  C C   . TRP D 4 307 ? 26.025  -4.773  1.786   1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R C   1 
ATOM   8059  O O   . TRP D 4 307 ? 26.262  -4.568  0.595   1.00 146.71 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R O   1 
ATOM   8060  C CB  . TRP D 4 307 ? 27.413  -3.326  3.307   1.00 145.51 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CB  1 
ATOM   8061  C CG  . TRP D 4 307 ? 27.576  -1.929  3.823   1.00 147.78 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CG  1 
ATOM   8062  C CD1 . TRP D 4 307 ? 27.550  -1.527  5.127   1.00 147.05 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CD1 1 
ATOM   8063  C CD2 . TRP D 4 307 ? 27.780  -0.745  3.041   1.00 150.23 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CD2 1 
ATOM   8064  N NE1 . TRP D 4 307 ? 27.731  -0.167  5.206   1.00 146.98 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R NE1 1 
ATOM   8065  C CE2 . TRP D 4 307 ? 27.874  0.336   3.941   1.00 148.54 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CE2 1 
ATOM   8066  C CE3 . TRP D 4 307 ? 27.895  -0.496  1.671   1.00 153.01 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CE3 1 
ATOM   8067  C CZ2 . TRP D 4 307 ? 28.078  1.646   3.511   1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CZ2 1 
ATOM   8068  C CZ3 . TRP D 4 307 ? 28.097  0.806   1.248   1.00 153.77 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CZ3 1 
ATOM   8069  C CH2 . TRP D 4 307 ? 28.187  1.860   2.165   1.00 151.03 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CH2 1 
ATOM   8070  N N   . ILE D 4 308 ? 25.773  -5.984  2.271   1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R N   1 
ATOM   8071  C CA  . ILE D 4 308 ? 25.750  -7.164  1.411   1.00 141.04 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CA  1 
ATOM   8072  C C   . ILE D 4 308 ? 24.538  -7.136  0.489   1.00 140.17 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R C   1 
ATOM   8073  O O   . ILE D 4 308 ? 24.666  -7.326  -0.720  1.00 145.52 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R O   1 
ATOM   8074  C CB  . ILE D 4 308 ? 25.745  -8.475  2.225   1.00 129.49 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CB  1 
ATOM   8075  C CG1 . ILE D 4 308 ? 27.122  -8.728  2.839   1.00 124.99 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CG1 1 
ATOM   8076  C CG2 . ILE D 4 308 ? 25.356  -9.648  1.342   1.00 121.00 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CG2 1 
ATOM   8077  C CD1 . ILE D 4 308 ? 27.195  -9.986  3.679   1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CD1 1 
ATOM   8078  N N   . VAL D 4 309 ? 23.363  -6.895  1.060   1.00 135.25 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R N   1 
ATOM   8079  C CA  . VAL D 4 309 ? 22.146  -6.798  0.262   1.00 137.92 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CA  1 
ATOM   8080  C C   . VAL D 4 309 ? 22.201  -5.575  -0.651  1.00 142.57 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R C   1 
ATOM   8081  O O   . VAL D 4 309 ? 21.663  -5.589  -1.759  1.00 142.91 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R O   1 
ATOM   8082  C CB  . VAL D 4 309 ? 20.887  -6.735  1.147   1.00 131.32 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CB  1 
ATOM   8083  C CG1 . VAL D 4 309 ? 19.634  -6.633  0.286   1.00 126.34 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CG1 1 
ATOM   8084  C CG2 . VAL D 4 309 ? 20.817  -7.957  2.050   1.00 129.37 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CG2 1 
ATOM   8085  N N   . SER D 4 310 ? 22.862  -4.521  -0.183  1.00 145.42 ? ? ? ? ? ? 161  SER R N   1 
ATOM   8086  C CA  . SER D 4 310 ? 23.014  -3.300  -0.967  1.00 152.13 ? ? ? ? ? ? 161  SER R CA  1 
ATOM   8087  C C   . SER D 4 310 ? 23.920  -3.527  -2.173  1.00 157.41 ? ? ? ? ? ? 161  SER R C   1 
ATOM   8088  O O   . SER D 4 310 ? 23.686  -2.975  -3.248  1.00 165.84 ? ? ? ? ? ? 161  SER R O   1 
ATOM   8089  C CB  . SER D 4 310 ? 23.570  -2.168  -0.099  1.00 152.14 ? ? ? ? ? ? 161  SER R CB  1 
ATOM   8090  O OG  . SER D 4 310 ? 22.649  -1.796  0.910   1.00 152.65 ? ? ? ? ? ? 161  SER R OG  1 
ATOM   8091  N N   . GLY D 4 311 ? 24.957  -4.337  -1.986  1.00 149.30 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R N   1 
ATOM   8092  C CA  . GLY D 4 311 ? 25.883  -4.647  -3.060  1.00 142.69 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R CA  1 
ATOM   8093  C C   . GLY D 4 311 ? 25.307  -5.638  -4.051  1.00 141.89 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R C   1 
ATOM   8094  O O   . GLY D 4 311 ? 25.485  -5.497  -5.260  1.00 140.02 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R O   1 
ATOM   8095  N N   . LEU D 4 312 ? 24.612  -6.646  -3.533  1.00 142.16 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R N   1 
ATOM   8096  C CA  . LEU D 4 312 ? 24.011  -7.678  -4.371  1.00 138.18 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CA  1 
ATOM   8097  C C   . LEU D 4 312 ? 22.875  -7.131  -5.231  1.00 142.85 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R C   1 
ATOM   8098  O O   . LEU D 4 312 ? 22.503  -7.736  -6.236  1.00 146.08 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R O   1 
ATOM   8099  C CB  . LEU D 4 312 ? 23.505  -8.842  -3.514  1.00 125.90 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CB  1 
ATOM   8100  C CG  . LEU D 4 312 ? 24.474  -9.997  -3.233  1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CG  1 
ATOM   8101  C CD1 . LEU D 4 312 ? 25.804  -9.500  -2.677  1.00 112.13 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CD1 1 
ATOM   8102  C CD2 . LEU D 4 312 ? 23.835  -11.014 -2.294  1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CD2 1 
ATOM   8103  N N   . THR D 4 313 ? 22.317  -5.996  -4.825  1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 164  THR R N   1 
ATOM   8104  C CA  . THR D 4 313 ? 21.243  -5.365  -5.584  1.00 148.17 ? ? ? ? ? ? 164  THR R CA  1 
ATOM   8105  C C   . THR D 4 313 ? 21.766  -4.270  -6.515  1.00 148.53 ? ? ? ? ? ? 164  THR R C   1 
ATOM   8106  O O   . THR D 4 313 ? 21.003  -3.679  -7.279  1.00 150.77 ? ? ? ? ? ? 164  THR R O   1 
ATOM   8107  C CB  . THR D 4 313 ? 20.165  -4.772  -4.654  1.00 149.61 ? ? ? ? ? ? 164  THR R CB  1 
ATOM   8108  O OG1 . THR D 4 313 ? 19.029  -4.373  -5.430  1.00 152.25 ? ? ? ? ? ? 164  THR R OG1 1 
ATOM   8109  C CG2 . THR D 4 313 ? 20.709  -3.570  -3.901  1.00 146.36 ? ? ? ? ? ? 164  THR R CG2 1 
ATOM   8110  N N   . SER D 4 314 ? 23.069  -4.010  -6.455  1.00 146.49 ? ? ? ? ? ? 165  SER R N   1 
ATOM   8111  C CA  . SER D 4 314 ? 23.670  -2.957  -7.269  1.00 148.50 ? ? ? ? ? ? 165  SER R CA  1 
ATOM   8112  C C   . SER D 4 314 ? 24.816  -3.466  -8.139  1.00 154.31 ? ? ? ? ? ? 165  SER R C   1 
ATOM   8113  O O   . SER D 4 314 ? 24.689  -3.552  -9.361  1.00 155.31 ? ? ? ? ? ? 165  SER R O   1 
ATOM   8114  C CB  . SER D 4 314 ? 24.157  -1.805  -6.386  1.00 144.29 ? ? ? ? ? ? 165  SER R CB  1 
ATOM   8115  O OG  . SER D 4 314 ? 25.131  -2.243  -5.456  1.00 141.57 ? ? ? ? ? ? 165  SER R OG  1 
ATOM   8116  N N   . PHE D 4 315 ? 25.933  -3.801  -7.501  1.00 154.42 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R N   1 
ATOM   8117  C CA  . PHE D 4 315 ? 27.136  -4.221  -8.215  1.00 151.35 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CA  1 
ATOM   8118  C C   . PHE D 4 315 ? 26.936  -5.492  -9.035  1.00 148.33 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R C   1 
ATOM   8119  O O   . PHE D 4 315 ? 27.270  -5.529  -10.219 1.00 146.50 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R O   1 
ATOM   8120  C CB  . PHE D 4 315 ? 28.306  -4.388  -7.241  1.00 147.72 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CB  1 
ATOM   8121  C CG  . PHE D 4 315 ? 28.993  -3.097  -6.896  1.00 145.72 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CG  1 
ATOM   8122  C CD1 . PHE D 4 315 ? 30.367  -2.976  -7.011  1.00 145.16 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CD1 1 
ATOM   8123  C CD2 . PHE D 4 315 ? 28.262  -1.998  -6.473  1.00 143.67 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CD2 1 
ATOM   8124  C CE1 . PHE D 4 315 ? 31.003  -1.788  -6.699  1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CE1 1 
ATOM   8125  C CE2 . PHE D 4 315 ? 28.893  -0.806  -6.161  1.00 142.78 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CE2 1 
ATOM   8126  C CZ  . PHE D 4 315 ? 30.264  -0.702  -6.274  1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CZ  1 
ATOM   8127  N N   . LEU D 4 316 ? 26.391  -6.531  -8.411  1.00 145.29 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R N   1 
ATOM   8128  C CA  . LEU D 4 316 ? 26.152  -7.787  -9.114  1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CA  1 
ATOM   8129  C C   . LEU D 4 316 ? 25.208  -7.616  -10.308 1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R C   1 
ATOM   8130  O O   . LEU D 4 316 ? 25.535  -8.034  -11.417 1.00 139.09 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R O   1 
ATOM   8131  C CB  . LEU D 4 316 ? 25.644  -8.875  -8.161  1.00 136.91 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CB  1 
ATOM   8132  C CG  . LEU D 4 316 ? 26.631  -9.371  -7.103  1.00 132.25 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CG  1 
ATOM   8133  C CD1 . LEU D 4 316 ? 26.037  -10.528 -6.313  1.00 129.12 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CD1 1 
ATOM   8134  C CD2 . LEU D 4 316 ? 27.944  -9.787  -7.746  1.00 129.80 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CD2 1 
ATOM   8135  N N   . PRO D 4 317 ? 24.038  -6.993  -10.090 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R N   1 
ATOM   8136  C CA  . PRO D 4 317 ? 23.091  -6.789  -11.192 1.00 146.57 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CA  1 
ATOM   8137  C C   . PRO D 4 317 ? 23.652  -5.923  -12.319 1.00 155.85 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R C   1 
ATOM   8138  O O   . PRO D 4 317 ? 23.418  -6.228  -13.490 1.00 154.62 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R O   1 
ATOM   8139  C CB  . PRO D 4 317 ? 21.917  -6.071  -10.517 1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CB  1 
ATOM   8140  C CG  . PRO D 4 317 ? 22.022  -6.441  -9.079  1.00 138.87 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CG  1 
ATOM   8141  C CD  . PRO D 4 317 ? 23.491  -6.521  -8.807  1.00 135.76 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CD  1 
ATOM   8142  N N   . ILE D 4 318 ? 24.377  -4.863  -11.970 1.00 160.46 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R N   1 
ATOM   8143  C CA  . ILE D 4 318 ? 24.900  -3.936  -12.969 1.00 163.80 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CA  1 
ATOM   8144  C C   . ILE D 4 318 ? 26.064  -4.514  -13.772 1.00 165.24 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R C   1 
ATOM   8145  O O   . ILE D 4 318 ? 26.068  -4.441  -15.002 1.00 165.94 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R O   1 
ATOM   8146  C CB  . ILE D 4 318 ? 25.322  -2.593  -12.343 1.00 162.90 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CB  1 
ATOM   8147  C CG1 . ILE D 4 318 ? 24.089  -1.788  -11.926 1.00 162.41 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CG1 1 
ATOM   8148  C CG2 . ILE D 4 318 ? 26.162  -1.795  -13.325 1.00 163.49 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CG2 1 
ATOM   8149  C CD1 . ILE D 4 318 ? 24.414  -0.388  -11.456 1.00 161.36 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CD1 1 
ATOM   8150  N N   . GLN D 4 319 ? 27.041  -5.091  -13.078 1.00 163.72 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R N   1 
ATOM   8151  C CA  . GLN D 4 319 ? 28.227  -5.637  -13.729 1.00 163.92 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CA  1 
ATOM   8152  C C   . GLN D 4 319 ? 27.886  -6.854  -14.580 1.00 170.04 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R C   1 
ATOM   8153  O O   . GLN D 4 319 ? 28.662  -7.247  -15.446 1.00 171.19 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R O   1 
ATOM   8154  C CB  . GLN D 4 319 ? 29.290  -6.006  -12.693 1.00 159.03 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CB  1 
ATOM   8155  C CG  . GLN D 4 319 ? 29.727  -4.837  -11.832 1.00 156.77 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CG  1 
ATOM   8156  C CD  . GLN D 4 319 ? 30.190  -3.652  -12.660 1.00 155.58 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CD  1 
ATOM   8157  O OE1 . GLN D 4 319 ? 31.339  -3.596  -13.095 1.00 158.48 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R OE1 1 
ATOM   8158  N NE2 . GLN D 4 319 ? 29.293  -2.695  -12.880 1.00 151.92 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R NE2 1 
ATOM   8159  N N   . MET D 4 320 ? 26.731  -7.459  -14.320 1.00 174.80 ? ? ? ? ? ? 171  MET R N   1 
ATOM   8160  C CA  . MET D 4 320 ? 26.299  -8.630  -15.081 1.00 180.11 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CA  1 
ATOM   8161  C C   . MET D 4 320 ? 25.358  -8.262  -16.228 1.00 185.01 ? ? ? ? ? ? 171  MET R C   1 
ATOM   8162  O O   . MET D 4 320 ? 24.858  -9.134  -16.934 1.00 188.64 ? ? ? ? ? ? 171  MET R O   1 
ATOM   8163  C CB  . MET D 4 320 ? 25.652  -9.669  -14.165 1.00 180.82 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CB  1 
ATOM   8164  C CG  . MET D 4 320 ? 26.616  -10.314 -13.192 1.00 181.83 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CG  1 
ATOM   8165  S SD  . MET D 4 320 ? 28.030  -11.082 -14.001 1.00 203.42 ? ? ? ? ? ? 171  MET R SD  1 
ATOM   8166  C CE  . MET D 4 320 ? 28.858  -11.846 -12.605 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 171  MET R CE  1 
ATOM   8167  N N   . HIS D 4 321 ? 25.119  -6.969  -16.409 1.00 185.37 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R N   1 
ATOM   8168  C CA  . HIS D 4 321 ? 24.243  -6.496  -17.474 1.00 190.08 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CA  1 
ATOM   8169  C C   . HIS D 4 321 ? 22.809  -6.973  -17.270 1.00 186.63 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R C   1 
ATOM   8170  O O   . HIS D 4 321 ? 22.091  -7.215  -18.238 1.00 188.70 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R O   1 
ATOM   8171  C CB  . HIS D 4 321 ? 24.742  -6.969  -18.845 1.00 200.62 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CB  1 
ATOM   8172  C CG  . HIS D 4 321 ? 26.098  -6.445  -19.215 1.00 207.56 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CG  1 
ATOM   8173  N ND1 . HIS D 4 321 ? 26.615  -6.572  -20.488 1.00 210.56 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R ND1 1 
ATOM   8174  C CD2 . HIS D 4 321 ? 27.034  -5.799  -18.489 1.00 207.94 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CD2 1 
ATOM   8175  C CE1 . HIS D 4 321 ? 27.816  -6.023  -20.526 1.00 210.22 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CE1 1 
ATOM   8176  N NE2 . HIS D 4 321 ? 28.097  -5.545  -19.329 1.00 208.88 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R NE2 1 
ATOM   8177  N N   . TRP D 4 322 ? 22.395  -7.098  -16.013 1.00 181.21 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R N   1 
ATOM   8178  C CA  . TRP D 4 322 ? 21.059  -7.585  -15.692 1.00 175.02 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CA  1 
ATOM   8179  C C   . TRP D 4 322 ? 20.001  -6.500  -15.862 1.00 163.22 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R C   1 
ATOM   8180  O O   . TRP D 4 322 ? 18.835  -6.803  -16.101 1.00 158.35 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R O   1 
ATOM   8181  C CB  . TRP D 4 322 ? 21.020  -8.134  -14.265 1.00 176.00 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CB  1 
ATOM   8182  C CG  . TRP D 4 322 ? 21.775  -9.416  -14.092 1.00 176.83 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CG  1 
ATOM   8183  C CD1 . TRP D 4 322 ? 22.399  -10.140 -15.067 1.00 176.02 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CD1 1 
ATOM   8184  C CD2 . TRP D 4 322 ? 21.986  -10.129 -12.866 1.00 178.42 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CD2 1 
ATOM   8185  N NE1 . TRP D 4 322 ? 22.983  -11.259 -14.526 1.00 174.41 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R NE1 1 
ATOM   8186  C CE2 . TRP D 4 322 ? 22.745  -11.276 -13.177 1.00 175.87 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CE2 1 
ATOM   8187  C CE3 . TRP D 4 322 ? 21.606  -9.909  -11.538 1.00 180.80 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CE3 1 
ATOM   8188  C CZ2 . TRP D 4 322 ? 23.132  -12.200 -12.207 1.00 176.81 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CZ2 1 
ATOM   8189  C CZ3 . TRP D 4 322 ? 21.991  -10.827 -10.578 1.00 179.65 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CZ3 1 
ATOM   8190  C CH2 . TRP D 4 322 ? 22.746  -11.958 -10.917 1.00 178.83 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CH2 1 
ATOM   8191  N N   . TYR D 4 323 ? 20.409  -5.241  -15.732 1.00 154.87 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R N   1 
ATOM   8192  C CA  . TYR D 4 323 ? 19.475  -4.121  -15.833 1.00 144.69 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CA  1 
ATOM   8193  C C   . TYR D 4 323 ? 19.415  -3.553  -17.247 1.00 145.54 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R C   1 
ATOM   8194  O O   . TYR D 4 323 ? 18.760  -2.537  -17.493 1.00 146.13 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R O   1 
ATOM   8195  C CB  . TYR D 4 323 ? 19.833  -3.018  -14.836 1.00 136.21 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CB  1 
ATOM   8196  C CG  . TYR D 4 323 ? 21.097  -2.253  -15.158 1.00 127.99 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CG  1 
ATOM   8197  C CD1 . TYR D 4 323 ? 21.040  -0.930  -15.575 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CD1 1 
ATOM   8198  C CD2 . TYR D 4 323 ? 22.346  -2.850  -15.041 1.00 126.90 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CD2 1 
ATOM   8199  C CE1 . TYR D 4 323 ? 22.191  -0.221  -15.865 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CE1 1 
ATOM   8200  C CE2 . TYR D 4 323 ? 23.502  -2.149  -15.332 1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CE2 1 
ATOM   8201  C CZ  . TYR D 4 323 ? 23.420  -0.837  -15.741 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CZ  1 
ATOM   8202  O OH  . TYR D 4 323 ? 24.571  -0.141  -16.029 1.00 111.08 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R OH  1 
ATOM   8203  N N   . ARG D 4 324 ? 20.113  -4.205  -18.173 1.00 144.42 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R N   1 
ATOM   8204  C CA  . ARG D 4 324 ? 20.144  -3.766  -19.567 1.00 138.62 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R CA  1 
ATOM   8205  C C   . ARG D 4 324 ? 18.752  -3.434  -20.095 1.00 127.53 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R C   1 
ATOM   8206  O O   . ARG D 4 324 ? 18.311  -3.986  -21.103 1.00 118.29 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R O   1 
ATOM   8207  C CB  . ARG D 4 324 ? 20.797  -4.829  -20.455 1.00 142.07 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R CB  1 
ATOM   8208  N N   . GLN D 4 328 ? 16.787  0.953   -28.681 1.00 188.93 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R N   1 
ATOM   8209  C CA  . GLN D 4 328 ? 17.919  1.195   -29.565 1.00 190.45 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CA  1 
ATOM   8210  C C   . GLN D 4 328 ? 18.902  2.159   -28.921 1.00 190.59 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R C   1 
ATOM   8211  O O   . GLN D 4 328 ? 20.112  1.933   -28.928 1.00 192.12 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R O   1 
ATOM   8212  C CB  . GLN D 4 328 ? 17.443  1.759   -30.904 1.00 191.53 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CB  1 
ATOM   8213  C CG  . GLN D 4 328 ? 18.568  2.186   -31.832 1.00 190.84 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CG  1 
ATOM   8214  C CD  . GLN D 4 328 ? 19.494  1.040   -32.197 1.00 189.19 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CD  1 
ATOM   8215  O OE1 . GLN D 4 328 ? 20.156  0.460   -31.336 1.00 186.88 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R OE1 1 
ATOM   8216  N NE2 . GLN D 4 328 ? 19.541  0.706   -33.481 1.00 189.87 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R NE2 1 
ATOM   8217  N N   . GLU D 4 329 ? 18.366  3.236   -28.362 1.00 188.84 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R N   1 
ATOM   8218  C CA  . GLU D 4 329 ? 19.170  4.248   -27.694 1.00 185.32 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CA  1 
ATOM   8219  C C   . GLU D 4 329 ? 20.053  3.599   -26.632 1.00 190.99 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R C   1 
ATOM   8220  O O   . GLU D 4 329 ? 21.185  4.039   -26.375 1.00 192.77 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R O   1 
ATOM   8221  C CB  . GLU D 4 329 ? 18.246  5.277   -27.052 1.00 174.90 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CB  1 
ATOM   8222  C CG  . GLU D 4 329 ? 18.920  6.569   -26.657 1.00 166.49 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CG  1 
ATOM   8223  C CD  . GLU D 4 329 ? 17.943  7.568   -26.079 1.00 161.28 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CD  1 
ATOM   8224  O OE1 . GLU D 4 329 ? 16.936  7.139   -25.478 1.00 157.45 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R OE1 1 
ATOM   8225  O OE2 . GLU D 4 329 ? 18.178  8.784   -26.233 1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R OE2 1 
ATOM   8226  N N   . ALA D 4 330 ? 19.546  2.511   -26.059 1.00 194.12 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R N   1 
ATOM   8227  C CA  . ALA D 4 330 ? 20.186  1.859   -24.924 1.00 195.69 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R CA  1 
ATOM   8228  C C   . ALA D 4 330 ? 21.469  1.157   -25.350 1.00 193.85 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R C   1 
ATOM   8229  O O   . ALA D 4 330 ? 22.549  1.518   -24.895 1.00 193.14 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R O   1 
ATOM   8230  C CB  . ALA D 4 330 ? 19.229  0.875   -24.266 1.00 196.38 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R CB  1 
ATOM   8231  N N   . ILE D 4 331 ? 21.353  0.154   -26.214 1.00 189.19 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R N   1 
ATOM   8232  C CA  . ILE D 4 331 ? 22.528  -0.549  -26.721 1.00 180.59 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CA  1 
ATOM   8233  C C   . ILE D 4 331 ? 23.571  0.445   -27.229 1.00 182.41 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R C   1 
ATOM   8234  O O   . ILE D 4 331 ? 24.775  0.258   -27.039 1.00 178.43 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R O   1 
ATOM   8235  C CB  . ILE D 4 331 ? 22.163  -1.507  -27.872 1.00 168.90 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CB  1 
ATOM   8236  C CG1 . ILE D 4 331 ? 20.888  -2.288  -27.543 1.00 158.33 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CG1 1 
ATOM   8237  C CG2 . ILE D 4 331 ? 23.323  -2.446  -28.166 1.00 168.35 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CG2 1 
ATOM   8238  C CD1 . ILE D 4 331 ? 21.016  -3.189  -26.344 1.00 153.11 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CD1 1 
ATOM   8239  N N   . ASN D 4 332 ? 23.091  1.501   -27.879 1.00 186.97 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R N   1 
ATOM   8240  C CA  . ASN D 4 332 ? 23.960  2.528   -28.443 1.00 188.43 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R CA  1 
ATOM   8241  C C   . ASN D 4 332 ? 24.810  3.240   -27.395 1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R C   1 
ATOM   8242  O O   . ASN D 4 332 ? 26.036  3.260   -27.497 1.00 194.42 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R O   1 
ATOM   8243  C CB  . ASN D 4 332 ? 23.141  3.544   -29.245 1.00 182.20 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R CB  1 
ATOM   8244  C CG  . ASN D 4 332 ? 22.647  2.981   -30.564 1.00 177.77 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R CG  1 
ATOM   8245  O OD1 . ASN D 4 332 ? 23.320  2.163   -31.192 1.00 174.27 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R OD1 1 
ATOM   8246  N ND2 . ASN D 4 332 ? 21.466  3.414   -30.991 1.00 178.76 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R ND2 1 
ATOM   8247  N N   . CYS D 4 333 ? 24.161  3.820   -26.388 1.00 201.63 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R N   1 
ATOM   8248  C CA  . CYS D 4 333 ? 24.884  4.550   -25.349 1.00 206.52 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R CA  1 
ATOM   8249  C C   . CYS D 4 333 ? 25.718  3.614   -24.467 1.00 209.08 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R C   1 
ATOM   8250  O O   . CYS D 4 333 ? 26.835  3.957   -24.075 1.00 212.98 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R O   1 
ATOM   8251  C CB  . CYS D 4 333 ? 23.897  5.371   -24.512 1.00 205.35 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R CB  1 
ATOM   8252  S SG  . CYS D 4 333 ? 24.617  6.454   -23.229 1.00 194.99 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R SG  1 
ATOM   8253  N N   . TYR D 4 334 ? 25.171  2.439   -24.173 1.00 203.38 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R N   1 
ATOM   8254  C CA  . TYR D 4 334 ? 25.890  1.405   -23.437 1.00 195.79 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CA  1 
ATOM   8255  C C   . TYR D 4 334 ? 27.212  1.072   -24.111 1.00 195.54 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R C   1 
ATOM   8256  O O   . TYR D 4 334 ? 28.283  1.321   -23.560 1.00 194.29 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R O   1 
ATOM   8257  C CB  . TYR D 4 334 ? 25.049  0.132   -23.352 1.00 191.04 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CB  1 
ATOM   8258  C CG  . TYR D 4 334 ? 23.942  0.188   -22.332 1.00 186.46 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CG  1 
ATOM   8259  C CD1 . TYR D 4 334 ? 24.096  0.894   -21.147 1.00 182.87 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CD1 1 
ATOM   8260  C CD2 . TYR D 4 334 ? 22.740  -0.469  -22.554 1.00 185.79 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CD2 1 
ATOM   8261  C CE1 . TYR D 4 334 ? 23.084  0.944   -20.212 1.00 180.54 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CE1 1 
ATOM   8262  C CE2 . TYR D 4 334 ? 21.724  -0.424  -21.627 1.00 184.57 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CE2 1 
ATOM   8263  C CZ  . TYR D 4 334 ? 21.901  0.284   -20.459 1.00 181.52 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CZ  1 
ATOM   8264  O OH  . TYR D 4 334 ? 20.887  0.328   -19.534 1.00 179.68 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R OH  1 
ATOM   8265  N N   . ALA D 4 335 ? 27.122  0.494   -25.305 1.00 195.65 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R N   1 
ATOM   8266  C CA  . ALA D 4 335 ? 28.305  0.084   -26.050 1.00 192.79 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R CA  1 
ATOM   8267  C C   . ALA D 4 335 ? 29.257  1.255   -26.280 1.00 188.88 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R C   1 
ATOM   8268  O O   . ALA D 4 335 ? 30.464  1.066   -26.417 1.00 185.34 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R O   1 
ATOM   8269  C CB  . ALA D 4 335 ? 27.908  -0.555  -27.368 1.00 193.60 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R CB  1 
ATOM   8270  N N   . GLU D 4 336 ? 28.703  2.462   -26.322 1.00 187.55 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R N   1 
ATOM   8271  C CA  . GLU D 4 336 ? 29.497  3.672   -26.494 1.00 183.71 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CA  1 
ATOM   8272  C C   . GLU D 4 336 ? 30.311  3.939   -25.237 1.00 181.81 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R C   1 
ATOM   8273  O O   . GLU D 4 336 ? 29.769  3.978   -24.135 1.00 182.46 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R O   1 
ATOM   8274  C CB  . GLU D 4 336 ? 28.587  4.865   -26.778 1.00 180.72 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CB  1 
ATOM   8275  C CG  . GLU D 4 336 ? 29.324  6.082   -27.280 1.00 181.75 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CG  1 
ATOM   8276  C CD  . GLU D 4 336 ? 29.928  5.853   -28.646 1.00 186.68 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CD  1 
ATOM   8277  O OE1 . GLU D 4 336 ? 31.084  5.385   -28.721 1.00 187.88 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R OE1 1 
ATOM   8278  O OE2 . GLU D 4 336 ? 29.237  6.135   -29.647 1.00 189.42 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R OE2 1 
ATOM   8279  N N   . GLU D 4 337 ? 31.615  4.125   -25.398 1.00 177.91 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R N   1 
ATOM   8280  C CA  . GLU D 4 337 ? 32.487  4.276   -24.240 1.00 173.66 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CA  1 
ATOM   8281  C C   . GLU D 4 337 ? 32.122  5.489   -23.394 1.00 172.74 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R C   1 
ATOM   8282  O O   . GLU D 4 337 ? 32.046  5.407   -22.170 1.00 170.28 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R O   1 
ATOM   8283  C CB  . GLU D 4 337 ? 33.951  4.375   -24.671 1.00 171.98 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CB  1 
ATOM   8284  C CG  . GLU D 4 337 ? 34.499  3.127   -25.346 1.00 171.52 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CG  1 
ATOM   8285  C CD  . GLU D 4 337 ? 34.939  2.057   -24.359 1.00 166.90 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CD  1 
ATOM   8286  O OE1 . GLU D 4 337 ? 36.034  2.196   -23.773 1.00 162.31 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R OE1 1 
ATOM   8287  O OE2 . GLU D 4 337 ? 34.190  1.075   -24.170 1.00 166.78 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R OE2 1 
ATOM   8288  N N   . THR D 4 338 ? 31.912  6.618   -24.057 1.00 175.14 ? ? ? ? ? ? 189  THR R N   1 
ATOM   8289  C CA  . THR D 4 338 ? 31.772  7.900   -23.374 1.00 173.98 ? ? ? ? ? ? 189  THR R CA  1 
ATOM   8290  C C   . THR D 4 338 ? 30.353  8.434   -23.141 1.00 178.23 ? ? ? ? ? ? 189  THR R C   1 
ATOM   8291  O O   . THR D 4 338 ? 30.199  9.533   -22.603 1.00 174.99 ? ? ? ? ? ? 189  THR R O   1 
ATOM   8292  C CB  . THR D 4 338 ? 32.635  8.965   -24.066 1.00 167.55 ? ? ? ? ? ? 189  THR R CB  1 
ATOM   8293  O OG1 . THR D 4 338 ? 32.297  9.011   -25.461 1.00 170.66 ? ? ? ? ? ? 189  THR R OG1 1 
ATOM   8294  C CG2 . THR D 4 338 ? 34.104  8.605   -23.898 1.00 159.08 ? ? ? ? ? ? 189  THR R CG2 1 
ATOM   8295  N N   . CYS D 4 339 ? 29.319  7.683   -23.524 1.00 183.27 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R N   1 
ATOM   8296  C CA  . CYS D 4 339 ? 27.977  8.229   -23.385 1.00 186.52 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R CA  1 
ATOM   8297  C C   . CYS D 4 339 ? 27.499  7.495   -22.124 1.00 188.98 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R C   1 
ATOM   8298  O O   . CYS D 4 339 ? 27.073  6.347   -22.222 1.00 190.85 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R O   1 
ATOM   8299  C CB  . CYS D 4 339 ? 27.063  7.812   -24.542 1.00 188.69 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R CB  1 
ATOM   8300  S SG  . CYS D 4 339 ? 25.289  8.117   -24.196 1.00 270.63 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R SG  1 
ATOM   8301  N N   . CYS D 4 340 ? 27.597  8.108   -20.946 1.00 188.48 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R N   1 
ATOM   8302  C CA  . CYS D 4 340 ? 27.136  7.428   -19.728 1.00 184.45 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R CA  1 
ATOM   8303  C C   . CYS D 4 340 ? 25.743  7.945   -19.408 1.00 180.19 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R C   1 
ATOM   8304  O O   . CYS D 4 340 ? 25.565  9.042   -18.877 1.00 175.81 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R O   1 
ATOM   8305  C CB  . CYS D 4 340 ? 28.088  7.685   -18.561 1.00 182.37 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R CB  1 
ATOM   8306  S SG  . CYS D 4 340 ? 28.038  6.518   -17.154 1.00 231.37 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R SG  1 
ATOM   8307  N N   . ASP D 4 341 ? 24.744  7.106   -19.654 1.00 180.29 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R N   1 
ATOM   8308  C CA  . ASP D 4 341 ? 23.358  7.479   -19.405 1.00 179.23 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R CA  1 
ATOM   8309  C C   . ASP D 4 341 ? 22.613  6.310   -18.779 1.00 181.03 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R C   1 
ATOM   8310  O O   . ASP D 4 341 ? 22.748  5.170   -19.223 1.00 184.23 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R O   1 
ATOM   8311  C CB  . ASP D 4 341 ? 22.675  7.910   -20.705 1.00 177.78 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R CB  1 
ATOM   8312  N N   . PHE D 4 342 ? 21.823  6.593   -17.750 1.00 176.85 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R N   1 
ATOM   8313  C CA  . PHE D 4 342 ? 21.136  5.535   -17.023 1.00 171.23 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R CA  1 
ATOM   8314  C C   . PHE D 4 342 ? 19.899  5.054   -17.770 1.00 170.90 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R C   1 
ATOM   8315  O O   . PHE D 4 342 ? 18.963  5.816   -18.009 1.00 171.55 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R O   1 
ATOM   8316  C CB  . PHE D 4 342 ? 20.746  6.012   -15.622 1.00 166.16 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R CB  1 
ATOM   8317  N N   . PHE D 4 343 ? 19.908  3.775   -18.126 1.00 168.39 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R N   1 
ATOM   8318  C CA  . PHE D 4 343 ? 18.754  3.133   -18.734 1.00 165.81 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R CA  1 
ATOM   8319  C C   . PHE D 4 343 ? 18.486  1.839   -17.980 1.00 163.07 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R C   1 
ATOM   8320  O O   . PHE D 4 343 ? 19.407  1.071   -17.706 1.00 163.32 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R O   1 
ATOM   8321  C CB  . PHE D 4 343 ? 19.009  2.847   -20.214 1.00 165.96 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R CB  1 
ATOM   8322  N N   . THR D 4 344 ? 17.229  1.606   -17.626 1.00 159.17 ? ? ? ? ? ? 195  THR R N   1 
ATOM   8323  C CA  . THR D 4 344 ? 16.887  0.430   -16.839 1.00 156.38 ? ? ? ? ? ? 195  THR R CA  1 
ATOM   8324  C C   . THR D 4 344 ? 15.587  -0.205  -17.307 1.00 157.43 ? ? ? ? ? ? 195  THR R C   1 
ATOM   8325  O O   . THR D 4 344 ? 14.589  0.482   -17.521 1.00 157.06 ? ? ? ? ? ? 195  THR R O   1 
ATOM   8326  C CB  . THR D 4 344 ? 16.767  0.771   -15.343 1.00 153.60 ? ? ? ? ? ? 195  THR R CB  1 
ATOM   8327  N N   . ASN D 4 345 ? 15.608  -1.523  -17.468 1.00 157.16 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R N   1 
ATOM   8328  C CA  . ASN D 4 345 ? 14.399  -2.255  -17.803 1.00 155.85 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R CA  1 
ATOM   8329  C C   . ASN D 4 345 ? 13.412  -2.181  -16.647 1.00 156.47 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R C   1 
ATOM   8330  O O   . ASN D 4 345 ? 13.810  -2.098  -15.486 1.00 155.13 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R O   1 
ATOM   8331  C CB  . ASN D 4 345 ? 14.722  -3.713  -18.139 1.00 149.99 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R CB  1 
ATOM   8332  C CG  . ASN D 4 345 ? 15.289  -4.472  -16.956 1.00 140.13 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R CG  1 
ATOM   8333  O OD1 . ASN D 4 345 ? 14.552  -5.099  -16.196 1.00 141.77 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R OD1 1 
ATOM   8334  N ND2 . ASN D 4 345 ? 16.604  -4.423  -16.798 1.00 129.85 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R ND2 1 
ATOM   8335  N N   . GLN D 4 346 ? 12.125  -2.203  -16.973 1.00 159.41 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R N   1 
ATOM   8336  C CA  . GLN D 4 346 ? 11.070  -2.124  -15.971 1.00 161.63 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CA  1 
ATOM   8337  C C   . GLN D 4 346 ? 11.304  -3.107  -14.828 1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R C   1 
ATOM   8338  O O   . GLN D 4 346 ? 11.209  -2.747  -13.649 1.00 169.39 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R O   1 
ATOM   8339  C CB  . GLN D 4 346 ? 9.717   -2.399  -16.629 1.00 164.39 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CB  1 
ATOM   8340  C CG  . GLN D 4 346 ? 8.588   -2.686  -15.658 1.00 166.46 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CG  1 
ATOM   8341  C CD  . GLN D 4 346 ? 7.267   -2.916  -16.364 1.00 172.40 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CD  1 
ATOM   8342  O OE1 . GLN D 4 346 ? 7.215   -3.025  -17.589 1.00 174.95 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R OE1 1 
ATOM   8343  N NE2 . GLN D 4 346 ? 6.189   -2.988  -15.592 1.00 174.35 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R NE2 1 
ATOM   8344  N N   . ALA D 4 347 ? 11.622  -4.347  -15.190 1.00 160.51 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R N   1 
ATOM   8345  C CA  . ALA D 4 347 ? 11.824  -5.417  -14.219 1.00 155.33 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R CA  1 
ATOM   8346  C C   . ALA D 4 347 ? 12.868  -5.064  -13.161 1.00 151.27 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R C   1 
ATOM   8347  O O   . ALA D 4 347 ? 12.721  -5.423  -11.993 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R O   1 
ATOM   8348  C CB  . ALA D 4 347 ? 12.199  -6.712  -14.930 1.00 151.28 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R CB  1 
ATOM   8349  N N   . TYR D 4 348 ? 13.921  -4.366  -13.571 1.00 150.86 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R N   1 
ATOM   8350  C CA  . TYR D 4 348 ? 14.977  -3.976  -12.642 1.00 148.79 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CA  1 
ATOM   8351  C C   . TYR D 4 348 ? 14.585  -2.765  -11.802 1.00 145.81 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R C   1 
ATOM   8352  O O   . TYR D 4 348 ? 15.013  -2.630  -10.655 1.00 145.30 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R O   1 
ATOM   8353  C CB  . TYR D 4 348 ? 16.280  -3.687  -13.387 1.00 148.91 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CB  1 
ATOM   8354  C CG  . TYR D 4 348 ? 17.376  -3.164  -12.487 1.00 140.56 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CG  1 
ATOM   8355  C CD1 . TYR D 4 348 ? 18.213  -4.035  -11.803 1.00 137.71 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CD1 1 
ATOM   8356  C CD2 . TYR D 4 348 ? 17.566  -1.799  -12.312 1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CD2 1 
ATOM   8357  C CE1 . TYR D 4 348 ? 19.212  -3.562  -10.976 1.00 134.54 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CE1 1 
ATOM   8358  C CE2 . TYR D 4 348 ? 18.562  -1.317  -11.487 1.00 130.64 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CE2 1 
ATOM   8359  C CZ  . TYR D 4 348 ? 19.383  -2.204  -10.822 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CZ  1 
ATOM   8360  O OH  . TYR D 4 348 ? 20.377  -1.730  -9.998  1.00 134.91 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R OH  1 
ATOM   8361  N N   . ALA D 4 349 ? 13.775  -1.885  -12.379 1.00 143.81 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R N   1 
ATOM   8362  C CA  . ALA D 4 349 ? 13.368  -0.664  -11.694 1.00 141.59 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R CA  1 
ATOM   8363  C C   . ALA D 4 349 ? 12.353  -0.942  -10.590 1.00 139.69 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R C   1 
ATOM   8364  O O   . ALA D 4 349 ? 12.417  -0.343  -9.515  1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R O   1 
ATOM   8365  C CB  . ALA D 4 349 ? 12.813  0.340   -12.688 1.00 145.18 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R CB  1 
ATOM   8366  N N   . ILE D 4 350 ? 11.418  -1.852  -10.854 1.00 138.41 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R N   1 
ATOM   8367  C CA  . ILE D 4 350 ? 10.402  -2.193  -9.860  1.00 138.83 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CA  1 
ATOM   8368  C C   . ILE D 4 350 ? 11.030  -2.724  -8.571  1.00 139.91 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R C   1 
ATOM   8369  O O   . ILE D 4 350 ? 10.851  -2.148  -7.493  1.00 133.39 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R O   1 
ATOM   8370  C CB  . ILE D 4 350 ? 9.410   -3.248  -10.398 1.00 139.29 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CB  1 
ATOM   8371  C CG1 . ILE D 4 350 ? 8.748   -2.760  -11.689 1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CG1 1 
ATOM   8372  C CG2 . ILE D 4 350 ? 8.355   -3.571  -9.352  1.00 139.30 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CG2 1 
ATOM   8373  C CD1 . ILE D 4 350 ? 7.767   -3.752  -12.286 1.00 135.46 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CD1 1 
ATOM   8374  N N   . ALA D 4 351 ? 11.784  -3.813  -8.692  1.00 146.56 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R N   1 
ATOM   8375  C CA  . ALA D 4 351 ? 12.400  -4.453  -7.534  1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R CA  1 
ATOM   8376  C C   . ALA D 4 351 ? 13.545  -3.617  -6.972  1.00 140.76 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R C   1 
ATOM   8377  O O   . ALA D 4 351 ? 13.748  -3.565  -5.760  1.00 143.95 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R O   1 
ATOM   8378  C CB  . ALA D 4 351 ? 12.885  -5.852  -7.893  1.00 142.72 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R CB  1 
ATOM   8379  N N   . SER D 4 352 ? 14.292  -2.967  -7.858  1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 203  SER R N   1 
ATOM   8380  C CA  . SER D 4 352 ? 15.391  -2.107  -7.441  1.00 140.60 ? ? ? ? ? ? 203  SER R CA  1 
ATOM   8381  C C   . SER D 4 352 ? 14.884  -0.998  -6.525  1.00 141.99 ? ? ? ? ? ? 203  SER R C   1 
ATOM   8382  O O   . SER D 4 352 ? 15.426  -0.775  -5.440  1.00 134.58 ? ? ? ? ? ? 203  SER R O   1 
ATOM   8383  C CB  . SER D 4 352 ? 16.089  -1.503  -8.661  1.00 146.89 ? ? ? ? ? ? 203  SER R CB  1 
ATOM   8384  O OG  . SER D 4 352 ? 17.144  -0.640  -8.274  1.00 147.78 ? ? ? ? ? ? 203  SER R OG  1 
ATOM   8385  N N   . SER D 4 353 ? 13.837  -0.307  -6.968  1.00 152.63 ? ? ? ? ? ? 204  SER R N   1 
ATOM   8386  C CA  . SER D 4 353 ? 13.251  0.778   -6.188  1.00 155.07 ? ? ? ? ? ? 204  SER R CA  1 
ATOM   8387  C C   . SER D 4 353 ? 12.575  0.262   -4.922  1.00 149.15 ? ? ? ? ? ? 204  SER R C   1 
ATOM   8388  O O   . SER D 4 353 ? 12.781  0.806   -3.837  1.00 146.79 ? ? ? ? ? ? 204  SER R O   1 
ATOM   8389  C CB  . SER D 4 353 ? 12.253  1.572   -7.033  1.00 161.14 ? ? ? ? ? ? 204  SER R CB  1 
ATOM   8390  O OG  . SER D 4 353 ? 12.899  2.216   -8.116  1.00 164.24 ? ? ? ? ? ? 204  SER R OG  1 
ATOM   8391  N N   . ILE D 4 354 ? 11.767  -0.785  -5.062  1.00 143.91 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R N   1 
ATOM   8392  C CA  . ILE D 4 354 ? 11.063  -1.352  -3.915  1.00 132.03 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CA  1 
ATOM   8393  C C   . ILE D 4 354 ? 12.023  -1.776  -2.805  1.00 124.24 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R C   1 
ATOM   8394  O O   . ILE D 4 354 ? 11.736  -1.589  -1.622  1.00 123.05 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R O   1 
ATOM   8395  C CB  . ILE D 4 354 ? 10.186  -2.552  -4.318  1.00 126.70 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CB  1 
ATOM   8396  C CG1 . ILE D 4 354 ? 8.987   -2.078  -5.140  1.00 128.05 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CG1 1 
ATOM   8397  C CG2 . ILE D 4 354 ? 9.707   -3.302  -3.085  1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CG2 1 
ATOM   8398  C CD1 . ILE D 4 354 ? 8.055   -3.194  -5.557  1.00 129.74 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CD1 1 
ATOM   8399  N N   . VAL D 4 355 ? 13.162  -2.342  -3.193  1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R N   1 
ATOM   8400  C CA  . VAL D 4 355 ? 14.157  -2.807  -2.230  1.00 116.05 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CA  1 
ATOM   8401  C C   . VAL D 4 355 ? 15.007  -1.671  -1.663  1.00 123.29 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R C   1 
ATOM   8402  O O   . VAL D 4 355 ? 15.295  -1.637  -0.466  1.00 124.75 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R O   1 
ATOM   8403  C CB  . VAL D 4 355 ? 15.086  -3.870  -2.848  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CB  1 
ATOM   8404  C CG1 . VAL D 4 355 ? 16.273  -4.136  -1.932  1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CG1 1 
ATOM   8405  C CG2 . VAL D 4 355 ? 14.312  -5.152  -3.129  1.00 93.11  ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CG2 1 
ATOM   8406  N N   . SER D 4 356 ? 15.404  -0.743  -2.526  1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 207  SER R N   1 
ATOM   8407  C CA  . SER D 4 356 ? 16.308  0.329   -2.121  1.00 128.83 ? ? ? ? ? ? 207  SER R CA  1 
ATOM   8408  C C   . SER D 4 356 ? 15.619  1.460   -1.357  1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 207  SER R C   1 
ATOM   8409  O O   . SER D 4 356 ? 16.252  2.148   -0.557  1.00 127.38 ? ? ? ? ? ? 207  SER R O   1 
ATOM   8410  C CB  . SER D 4 356 ? 17.042  0.895   -3.341  1.00 132.18 ? ? ? ? ? ? 207  SER R CB  1 
ATOM   8411  O OG  . SER D 4 356 ? 17.911  -0.070  -3.909  1.00 132.09 ? ? ? ? ? ? 207  SER R OG  1 
ATOM   8412  N N   . PHE D 4 357 ? 14.331  1.663   -1.609  1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R N   1 
ATOM   8413  C CA  . PHE D 4 357 ? 13.616  2.786   -1.007  1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CA  1 
ATOM   8414  C C   . PHE D 4 357 ? 12.295  2.406   -0.337  1.00 129.80 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R C   1 
ATOM   8415  O O   . PHE D 4 357 ? 12.131  2.576   0.870   1.00 139.10 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R O   1 
ATOM   8416  C CB  . PHE D 4 357 ? 13.385  3.890   -2.040  1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CB  1 
ATOM   8417  C CG  . PHE D 4 357 ? 12.678  5.095   -1.492  1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CG  1 
ATOM   8418  C CD1 . PHE D 4 357 ? 13.387  6.098   -0.859  1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CD1 1 
ATOM   8419  C CD2 . PHE D 4 357 ? 11.305  5.227   -1.618  1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CD2 1 
ATOM   8420  C CE1 . PHE D 4 357 ? 12.740  7.209   -0.358  1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CE1 1 
ATOM   8421  C CE2 . PHE D 4 357 ? 10.652  6.338   -1.119  1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CE2 1 
ATOM   8422  C CZ  . PHE D 4 357 ? 11.370  7.329   -0.489  1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CZ  1 
ATOM   8423  N N   . TYR D 4 358 ? 11.351  1.914   -1.133  1.00 129.45 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R N   1 
ATOM   8424  C CA  . TYR D 4 358 ? 9.982   1.687   -0.670  1.00 136.51 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CA  1 
ATOM   8425  C C   . TYR D 4 358 ? 9.861   0.870   0.619   1.00 137.77 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R C   1 
ATOM   8426  O O   . TYR D 4 358 ? 9.218   1.309   1.573   1.00 138.13 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R O   1 
ATOM   8427  C CB  . TYR D 4 358 ? 9.139   1.064   -1.786  1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CB  1 
ATOM   8428  C CG  . TYR D 4 358 ? 8.938   1.987   -2.966  1.00 154.48 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CG  1 
ATOM   8429  C CD1 . TYR D 4 358 ? 7.862   2.864   -3.009  1.00 154.59 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CD1 1 
ATOM   8430  C CD2 . TYR D 4 358 ? 9.829   1.990   -4.031  1.00 159.47 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CD2 1 
ATOM   8431  C CE1 . TYR D 4 358 ? 7.676   3.712   -4.081  1.00 158.03 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CE1 1 
ATOM   8432  C CE2 . TYR D 4 358 ? 9.650   2.835   -5.108  1.00 162.08 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CE2 1 
ATOM   8433  C CZ  . TYR D 4 358 ? 8.572   3.694   -5.127  1.00 162.28 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CZ  1 
ATOM   8434  O OH  . TYR D 4 358 ? 8.387   4.538   -6.196  1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R OH  1 
ATOM   8435  N N   . VAL D 4 359 ? 10.467  -0.313  0.647   1.00 135.38 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R N   1 
ATOM   8436  C CA  . VAL D 4 359 ? 10.408  -1.167  1.834   1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CA  1 
ATOM   8437  C C   . VAL D 4 359 ? 10.896  -0.433  3.087   1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R C   1 
ATOM   8438  O O   . VAL D 4 359 ? 10.159  -0.327  4.074   1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R O   1 
ATOM   8439  C CB  . VAL D 4 359 ? 11.192  -2.487  1.642   1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CB  1 
ATOM   8440  C CG1 . VAL D 4 359 ? 11.339  -3.218  2.966   1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CG1 1 
ATOM   8441  C CG2 . VAL D 4 359 ? 10.505  -3.369  0.611   1.00 124.82 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CG2 1 
ATOM   8442  N N   . PRO D 4 360 ? 12.137  0.083   3.050   1.00 120.43 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R N   1 
ATOM   8443  C CA  . PRO D 4 360 ? 12.640  0.875   4.176   1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CA  1 
ATOM   8444  C C   . PRO D 4 360 ? 11.689  2.012   4.531   1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R C   1 
ATOM   8445  O O   . PRO D 4 360 ? 11.552  2.346   5.707   1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R O   1 
ATOM   8446  C CB  . PRO D 4 360 ? 13.957  1.441   3.640   1.00 115.36 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CB  1 
ATOM   8447  C CG  . PRO D 4 360 ? 14.405  0.442   2.637   1.00 117.65 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CG  1 
ATOM   8448  C CD  . PRO D 4 360 ? 13.149  -0.063  1.988   1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CD  1 
ATOM   8449  N N   . LEU D 4 361 ? 11.039  2.593   3.527   1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 212  LEU R N   1 
ATOM   8450  C CA  . LEU D 4 361 ? 10.095  3.677   3.765   1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CA  1 
ATOM   8451  C C   . LEU D 4 361 ? 8.921   3.200   4.609   1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R C   1 
ATOM   8452  O O   . LEU D 4 361 ? 8.572   3.827   5.605   1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R O   1 
ATOM   8453  C CB  . LEU D 4 361 ? 9.586   4.266   2.448   1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CB  1 
ATOM   8454  C CG  . LEU D 4 361 ? 8.548   5.380   2.616   1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CG  1 
ATOM   8455  C CD1 . LEU D 4 361 ? 9.083   6.483   3.519   1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CD1 1 
ATOM   8456  C CD2 . LEU D 4 361 ? 8.117   5.946   1.271   1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CD2 1 
ATOM   8457  N N   . VAL D 4 362 ? 8.313   2.090   4.205   1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R N   1 
ATOM   8458  C CA  . VAL D 4 362 ? 7.195   1.514   4.944   1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CA  1 
ATOM   8459  C C   . VAL D 4 362 ? 7.608   1.177   6.377   1.00 98.63  ? ? ? ? ? ? 213  VAL R C   1 
ATOM   8460  O O   . VAL D 4 362 ? 6.980   1.630   7.346   1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 213  VAL R O   1 
ATOM   8461  C CB  . VAL D 4 362 ? 6.667   0.240   4.252   1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CB  1 
ATOM   8462  C CG1 . VAL D 4 362 ? 5.474   -0.329  5.008   1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CG1 1 
ATOM   8463  C CG2 . VAL D 4 362 ? 6.298   0.537   2.806   1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CG2 1 
ATOM   8464  N N   . ILE D 4 363 ? 8.670   0.385   6.502   1.00 97.00  ? ? ? ? ? ? 214  ILE R N   1 
ATOM   8465  C CA  . ILE D 4 363 ? 9.172   -0.009  7.813   1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CA  1 
ATOM   8466  C C   . ILE D 4 363 ? 9.331   1.222   8.695   1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R C   1 
ATOM   8467  O O   . ILE D 4 363 ? 8.820   1.267   9.815   1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R O   1 
ATOM   8468  C CB  . ILE D 4 363 ? 10.533  -0.731  7.710   1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CB  1 
ATOM   8469  C CG1 . ILE D 4 363 ? 10.448  -1.910  6.738   1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CG1 1 
ATOM   8470  C CG2 . ILE D 4 363 ? 10.996  -1.205  9.080   1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CG2 1 
ATOM   8471  C CD1 . ILE D 4 363 ? 11.771  -2.621  6.519   1.00 101.11 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CD1 1 
ATOM   8472  N N   . MET D 4 364 ? 10.027  2.227   8.173   1.00 107.94 ? ? ? ? ? ? 215  MET R N   1 
ATOM   8473  C CA  . MET D 4 364 ? 10.253  3.467   8.907   1.00 107.18 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CA  1 
ATOM   8474  C C   . MET D 4 364 ? 8.946   4.129   9.327   1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 215  MET R C   1 
ATOM   8475  O O   . MET D 4 364 ? 8.805   4.558   10.468  1.00 112.16 ? ? ? ? ? ? 215  MET R O   1 
ATOM   8476  C CB  . MET D 4 364 ? 11.095  4.443   8.082   1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CB  1 
ATOM   8477  C CG  . MET D 4 364 ? 12.558  4.055   7.961   1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CG  1 
ATOM   8478  S SD  . MET D 4 364 ? 13.507  5.274   7.034   1.00 122.22 ? ? ? ? ? ? 215  MET R SD  1 
ATOM   8479  C CE  . MET D 4 364 ? 13.235  6.739   8.027   1.00 163.42 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CE  1 
ATOM   8480  N N   . VAL D 4 365 ? 7.994   4.216   8.403   1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 216  VAL R N   1 
ATOM   8481  C CA  . VAL D 4 365 ? 6.714   4.847   8.700   1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CA  1 
ATOM   8482  C C   . VAL D 4 365 ? 6.039   4.166   9.883   1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R C   1 
ATOM   8483  O O   . VAL D 4 365 ? 5.724   4.813   10.883  1.00 101.89 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R O   1 
ATOM   8484  C CB  . VAL D 4 365 ? 5.763   4.831   7.487   1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CB  1 
ATOM   8485  C CG1 . VAL D 4 365 ? 4.386   5.333   7.889   1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CG1 1 
ATOM   8486  C CG2 . VAL D 4 365 ? 6.328   5.678   6.360   1.00 92.66  ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CG2 1 
ATOM   8487  N N   . PHE D 4 366 ? 5.830   2.857   9.772   1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R N   1 
ATOM   8488  C CA  . PHE D 4 366 ? 5.195   2.107   10.853  1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CA  1 
ATOM   8489  C C   . PHE D 4 366 ? 5.964   2.271   12.163  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 217  PHE R C   1 
ATOM   8490  O O   . PHE D 4 366 ? 5.370   2.409   13.241  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 217  PHE R O   1 
ATOM   8491  C CB  . PHE D 4 366 ? 5.081   0.626   10.486  1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CB  1 
ATOM   8492  C CG  . PHE D 4 366 ? 4.494   -0.225  11.576  1.00 110.63 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CG  1 
ATOM   8493  C CD1 . PHE D 4 366 ? 3.129   -0.230  11.811  1.00 116.26 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CD1 1 
ATOM   8494  C CD2 . PHE D 4 366 ? 5.307   -1.025  12.361  1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CD2 1 
ATOM   8495  C CE1 . PHE D 4 366 ? 2.587   -1.012  12.812  1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CE1 1 
ATOM   8496  C CE2 . PHE D 4 366 ? 4.771   -1.809  13.363  1.00 111.32 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CE2 1 
ATOM   8497  C CZ  . PHE D 4 366 ? 3.409   -1.802  13.589  1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CZ  1 
ATOM   8498  N N   . VAL D 4 367 ? 7.287   2.311   12.053  1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R N   1 
ATOM   8499  C CA  . VAL D 4 367 ? 8.161   2.305   13.219  1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CA  1 
ATOM   8500  C C   . VAL D 4 367 ? 8.078   3.627   13.970  1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R C   1 
ATOM   8501  O O   . VAL D 4 367 ? 7.634   3.667   15.117  1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R O   1 
ATOM   8502  C CB  . VAL D 4 367 ? 9.625   2.021   12.820  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CB  1 
ATOM   8503  C CG1 . VAL D 4 367 ? 10.586  2.685   13.790  1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CG1 1 
ATOM   8504  C CG2 . VAL D 4 367 ? 9.877   0.521   12.745  1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CG2 1 
ATOM   8505  N N   . TYR D 4 368 ? 8.507   4.706   13.325  1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 219  TYR R N   1 
ATOM   8506  C CA  . TYR D 4 368 ? 8.428   6.031   13.925  1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CA  1 
ATOM   8507  C C   . TYR D 4 368 ? 6.992   6.386   14.300  1.00 102.49 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R C   1 
ATOM   8508  O O   . TYR D 4 368 ? 6.763   7.203   15.192  1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R O   1 
ATOM   8509  C CB  . TYR D 4 368 ? 9.028   7.089   12.996  1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CB  1 
ATOM   8510  C CG  . TYR D 4 368 ? 10.533  6.999   12.866  1.00 102.53 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CG  1 
ATOM   8511  C CD1 . TYR D 4 368 ? 11.213  7.737   11.906  1.00 105.12 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CD1 1 
ATOM   8512  C CD2 . TYR D 4 368 ? 11.274  6.174   13.704  1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CD2 1 
ATOM   8513  C CE1 . TYR D 4 368 ? 12.589  7.657   11.785  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CE1 1 
ATOM   8514  C CE2 . TYR D 4 368 ? 12.649  6.087   13.590  1.00 102.56 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CE2 1 
ATOM   8515  C CZ  . TYR D 4 368 ? 13.301  6.830   12.630  1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CZ  1 
ATOM   8516  O OH  . TYR D 4 368 ? 14.669  6.744   12.515  1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R OH  1 
ATOM   8517  N N   . SER D 4 369 ? 6.028   5.774   13.619  1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 220  SER R N   1 
ATOM   8518  C CA  . SER D 4 369 ? 4.629   5.938   13.998  1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 220  SER R CA  1 
ATOM   8519  C C   . SER D 4 369 ? 4.376   5.367   15.391  1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 220  SER R C   1 
ATOM   8520  O O   . SER D 4 369 ? 3.924   6.080   16.294  1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 220  SER R O   1 
ATOM   8521  C CB  . SER D 4 369 ? 3.703   5.284   12.971  1.00 92.39  ? ? ? ? ? ? 220  SER R CB  1 
ATOM   8522  O OG  . SER D 4 369 ? 3.709   6.006   11.751  1.00 91.36  ? ? ? ? ? ? 220  SER R OG  1 
ATOM   8523  N N   . ARG D 4 370 ? 4.683   4.084   15.569  1.00 102.15 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R N   1 
ATOM   8524  C CA  . ARG D 4 370 ? 4.506   3.447   16.872  1.00 104.12 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CA  1 
ATOM   8525  C C   . ARG D 4 370 ? 5.281   4.198   17.955  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 221  ARG R C   1 
ATOM   8526  O O   . ARG D 4 370 ? 4.774   4.420   19.057  1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 221  ARG R O   1 
ATOM   8527  C CB  . ARG D 4 370 ? 4.925   1.975   16.825  1.00 110.48 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CB  1 
ATOM   8528  C CG  . ARG D 4 370 ? 4.823   1.258   18.163  1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CG  1 
ATOM   8529  C CD  . ARG D 4 370 ? 4.525   -0.221  17.976  1.00 123.29 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CD  1 
ATOM   8530  N NE  . ARG D 4 370 ? 4.964   -1.023  19.116  1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R NE  1 
ATOM   8531  C CZ  . ARG D 4 370 ? 4.256   -1.202  20.227  1.00 129.62 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CZ  1 
ATOM   8532  N NH1 . ARG D 4 370 ? 3.068   -0.629  20.360  1.00 136.15 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R NH1 1 
ATOM   8533  N NH2 . ARG D 4 370 ? 4.740   -1.951  21.210  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R NH2 1 
ATOM   8534  N N   . VAL D 4 371 ? 6.508   4.590   17.624  1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R N   1 
ATOM   8535  C CA  . VAL D 4 371 ? 7.351   5.373   18.523  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CA  1 
ATOM   8536  C C   . VAL D 4 371 ? 6.648   6.648   18.979  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R C   1 
ATOM   8537  O O   . VAL D 4 371 ? 6.559   6.929   20.178  1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R O   1 
ATOM   8538  C CB  . VAL D 4 371 ? 8.692   5.735   17.851  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CB  1 
ATOM   8539  C CG1 . VAL D 4 371 ? 9.260   7.020   18.436  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CG1 1 
ATOM   8540  C CG2 . VAL D 4 371 ? 9.679   4.580   17.978  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CG2 1 
ATOM   8541  N N   . PHE D 4 372 ? 6.147   7.417   18.020  1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R N   1 
ATOM   8542  C CA  . PHE D 4 372 ? 5.397   8.621   18.342  1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CA  1 
ATOM   8543  C C   . PHE D 4 372 ? 4.235   8.282   19.265  1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R C   1 
ATOM   8544  O O   . PHE D 4 372 ? 3.935   9.023   20.204  1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R O   1 
ATOM   8545  C CB  . PHE D 4 372 ? 4.881   9.296   17.074  1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CB  1 
ATOM   8546  C CG  . PHE D 4 372 ? 3.817   10.321  17.330  1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CG  1 
ATOM   8547  C CD1 . PHE D 4 372 ? 4.154   11.607  17.715  1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CD1 1 
ATOM   8548  C CD2 . PHE D 4 372 ? 2.478   9.996   17.195  1.00 96.03  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CD2 1 
ATOM   8549  C CE1 . PHE D 4 372 ? 3.174   12.552  17.956  1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CE1 1 
ATOM   8550  C CE2 . PHE D 4 372 ? 1.492   10.936  17.434  1.00 98.13  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CE2 1 
ATOM   8551  C CZ  . PHE D 4 372 ? 1.841   12.216  17.815  1.00 96.54  ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CZ  1 
ATOM   8552  N N   . GLN D 4 373 ? 3.579   7.157   18.993  1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R N   1 
ATOM   8553  C CA  . GLN D 4 373 ? 2.491   6.702   19.846  1.00 95.08  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CA  1 
ATOM   8554  C C   . GLN D 4 373 ? 2.989   6.601   21.286  1.00 99.24  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R C   1 
ATOM   8555  O O   . GLN D 4 373 ? 2.363   7.121   22.214  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R O   1 
ATOM   8556  C CB  . GLN D 4 373 ? 1.954   5.352   19.364  1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CB  1 
ATOM   8557  C CG  . GLN D 4 373 ? 0.468   5.146   19.623  1.00 90.28  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CG  1 
ATOM   8558  C CD  . GLN D 4 373 ? -0.405  6.062   18.782  1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CD  1 
ATOM   8559  O OE1 . GLN D 4 373 ? -1.523  6.402   19.170  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R OE1 1 
ATOM   8560  N NE2 . GLN D 4 373 ? 0.101   6.461   17.619  1.00 94.85  ? ? ? ? ? ? 224  GLN R NE2 1 
ATOM   8561  N N   . GLU D 4 374 ? 4.131   5.942   21.460  1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R N   1 
ATOM   8562  C CA  . GLU D 4 374 ? 4.743   5.803   22.776  1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CA  1 
ATOM   8563  C C   . GLU D 4 374 ? 4.992   7.157   23.433  1.00 90.80  ? ? ? ? ? ? 225  GLU R C   1 
ATOM   8564  O O   . GLU D 4 374 ? 4.642   7.364   24.594  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 225  GLU R O   1 
ATOM   8565  C CB  . GLU D 4 374 ? 6.047   5.009   22.684  1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CB  1 
ATOM   8566  C CG  . GLU D 4 374 ? 5.859   3.536   22.357  1.00 126.01 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CG  1 
ATOM   8567  C CD  . GLU D 4 374 ? 5.209   2.761   23.489  1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CD  1 
ATOM   8568  O OE1 . GLU D 4 374 ? 4.257   3.282   24.107  1.00 147.55 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R OE1 1 
ATOM   8569  O OE2 . GLU D 4 374 ? 5.656   1.628   23.765  1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R OE2 1 
ATOM   8570  N N   . ALA D 4 375 ? 5.597   8.077   22.687  1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 226  ALA R N   1 
ATOM   8571  C CA  . ALA D 4 375 ? 5.862   9.420   23.199  1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 226  ALA R CA  1 
ATOM   8572  C C   . ALA D 4 375 ? 4.587   10.076  23.722  1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 226  ALA R C   1 
ATOM   8573  O O   . ALA D 4 375 ? 4.554   10.602  24.839  1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 226  ALA R O   1 
ATOM   8574  C CB  . ALA D 4 375 ? 6.494   10.282  22.118  1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 226  ALA R CB  1 
ATOM   8575  N N   . LYS D 4 376 ? 3.539   10.040  22.905  1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 227  LYS R N   1 
ATOM   8576  C CA  . LYS D 4 376 ? 2.251   10.611  23.279  1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CA  1 
ATOM   8577  C C   . LYS D 4 376 ? 1.744   9.976   24.569  1.00 97.73  ? ? ? ? ? ? 227  LYS R C   1 
ATOM   8578  O O   . LYS D 4 376 ? 1.275   10.667  25.476  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 227  LYS R O   1 
ATOM   8579  C CB  . LYS D 4 376 ? 1.238   10.408  22.150  1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CB  1 
ATOM   8580  C CG  . LYS D 4 376 ? -0.109  11.073  22.381  1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CG  1 
ATOM   8581  C CD  . LYS D 4 376 ? -1.044  10.826  21.207  1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CD  1 
ATOM   8582  C CE  . LYS D 4 376 ? -2.407  11.456  21.437  1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CE  1 
ATOM   8583  N NZ  . LYS D 4 376 ? -3.337  11.197  20.303  1.00 117.84 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R NZ  1 
ATOM   8584  N N   . ARG D 4 377 ? 1.848   8.653   24.644  1.00 94.88  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R N   1 
ATOM   8585  C CA  . ARG D 4 377 ? 1.437   7.908   25.827  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CA  1 
ATOM   8586  C C   . ARG D 4 377 ? 2.147   8.416   27.081  1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R C   1 
ATOM   8587  O O   . ARG D 4 377 ? 1.505   8.789   28.070  1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R O   1 
ATOM   8588  C CB  . ARG D 4 377 ? 1.735   6.424   25.623  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CB  1 
ATOM   8589  C CG  . ARG D 4 377 ? 1.560   5.560   26.855  1.00 83.15  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CG  1 
ATOM   8590  C CD  . ARG D 4 377 ? 2.137   4.177   26.611  1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CD  1 
ATOM   8591  N NE  . ARG D 4 377 ? 2.159   3.366   27.822  1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R NE  1 
ATOM   8592  C CZ  . ARG D 4 377 ? 2.834   2.228   27.941  1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CZ  1 
ATOM   8593  N NH1 . ARG D 4 377 ? 3.547   1.771   26.921  1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R NH1 1 
ATOM   8594  N NH2 . ARG D 4 377 ? 2.801   1.549   29.081  1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R NH2 1 
ATOM   8595  N N   . GLN D 4 378 ? 3.477   8.429   27.028  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R N   1 
ATOM   8596  C CA  . GLN D 4 378 ? 4.292   8.874   28.154  1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CA  1 
ATOM   8597  C C   . GLN D 4 378 ? 3.933   10.295  28.576  1.00 90.84  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R C   1 
ATOM   8598  O O   . GLN D 4 378 ? 3.800   10.579  29.767  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R O   1 
ATOM   8599  C CB  . GLN D 4 378 ? 5.779   8.783   27.810  1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CB  1 
ATOM   8600  C CG  . GLN D 4 378 ? 6.249   7.380   27.468  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CG  1 
ATOM   8601  C CD  . GLN D 4 378 ? 6.177   6.435   28.650  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CD  1 
ATOM   8602  O OE1 . GLN D 4 378 ? 5.810   6.830   29.756  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R OE1 1 
ATOM   8603  N NE2 . GLN D 4 378 ? 6.531   5.176   28.421  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 229  GLN R NE2 1 
ATOM   8604  N N   . LEU D 4 379 ? 3.779   11.184  27.600  1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 230  LEU R N   1 
ATOM   8605  C CA  . LEU D 4 379 ? 3.344   12.546  27.887  1.00 98.42  ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CA  1 
ATOM   8606  C C   . LEU D 4 379 ? 2.001   12.552  28.608  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 230  LEU R C   1 
ATOM   8607  O O   . LEU D 4 379 ? 1.768   13.367  29.503  1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 230  LEU R O   1 
ATOM   8608  C CB  . LEU D 4 379 ? 3.247   13.362  26.600  1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CB  1 
ATOM   8609  C CG  . LEU D 4 379 ? 4.509   14.128  26.212  1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CG  1 
ATOM   8610  C CD1 . LEU D 4 379 ? 4.326   14.824  24.873  1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CD1 1 
ATOM   8611  C CD2 . LEU D 4 379 ? 4.867   15.128  27.300  1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CD2 1 
ATOM   8612  N N   . GLN D 4 380 ? 1.119   11.641  28.211  1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R N   1 
ATOM   8613  C CA  . GLN D 4 380 ? -0.186  11.524  28.846  1.00 107.13 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CA  1 
ATOM   8614  C C   . GLN D 4 380 ? -0.027  11.171  30.318  1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 231  GLN R C   1 
ATOM   8615  O O   . GLN D 4 380 ? -0.535  11.871  31.195  1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 231  GLN R O   1 
ATOM   8616  C CB  . GLN D 4 380 ? -1.036  10.463  28.146  1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CB  1 
ATOM   8617  C CG  . GLN D 4 380 ? -2.447  10.352  28.694  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CG  1 
ATOM   8618  C CD  . GLN D 4 380 ? -3.251  11.619  28.478  1.00 130.98 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CD  1 
ATOM   8619  O OE1 . GLN D 4 380 ? -3.153  12.258  27.429  1.00 136.62 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R OE1 1 
ATOM   8620  N NE2 . GLN D 4 380 ? -4.046  11.995  29.475  1.00 130.78 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R NE2 1 
ATOM   8621  N N   . LYS D 4 381 ? 0.684   10.080  30.582  1.00 90.02  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R N   1 
ATOM   8622  C CA  . LYS D 4 381 ? 0.920   9.637   31.952  1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CA  1 
ATOM   8623  C C   . LYS D 4 381 ? 1.521   10.763  32.793  1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R C   1 
ATOM   8624  O O   . LYS D 4 381 ? 1.083   11.026  33.919  1.00 96.57  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R O   1 
ATOM   8625  C CB  . LYS D 4 381 ? 1.836   8.413   31.951  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CB  1 
ATOM   8626  C CG  . LYS D 4 381 ? 1.543   7.459   30.803  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CG  1 
ATOM   8627  C CD  . LYS D 4 381 ? 2.387   6.199   30.870  1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CD  1 
ATOM   8628  C CE  . LYS D 4 381 ? 1.892   5.263   31.956  1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CE  1 
ATOM   8629  N NZ  . LYS D 4 381 ? 2.582   3.946   31.890  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 232  LYS R NZ  1 
ATOM   8630  N N   . ILE D 4 382 ? 2.523   11.430  32.227  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R N   1 
ATOM   8631  C CA  . ILE D 4 382 ? 3.162   12.573  32.869  1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CA  1 
ATOM   8632  C C   . ILE D 4 382 ? 2.145   13.638  33.250  1.00 93.18  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R C   1 
ATOM   8633  O O   . ILE D 4 382 ? 2.140   14.126  34.379  1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R O   1 
ATOM   8634  C CB  . ILE D 4 382 ? 4.203   13.216  31.948  1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CB  1 
ATOM   8635  C CG1 . ILE D 4 382 ? 5.422   12.303  31.808  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CG1 1 
ATOM   8636  C CG2 . ILE D 4 382 ? 4.601   14.585  32.477  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CG2 1 
ATOM   8637  C CD1 . ILE D 4 382 ? 6.511   12.870  30.925  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CD1 1 
ATOM   8638  N N   . ASP D 4 383 ? 1.292   14.002  32.297  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R N   1 
ATOM   8639  C CA  . ASP D 4 383 ? 0.256   14.996  32.545  1.00 111.26 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R CA  1 
ATOM   8640  C C   . ASP D 4 383 ? -0.669  14.536  33.663  1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R C   1 
ATOM   8641  O O   . ASP D 4 383 ? -1.155  15.346  34.450  1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R O   1 
ATOM   8642  C CB  . ASP D 4 383 ? -0.548  15.272  31.274  1.00 118.46 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R CB  1 
ATOM   8643  C CG  . ASP D 4 383 ? -1.745  16.170  31.526  1.00 128.12 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R CG  1 
ATOM   8644  O OD1 . ASP D 4 383 ? -1.571  17.408  31.538  1.00 130.99 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R OD1 1 
ATOM   8645  O OD2 . ASP D 4 383 ? -2.860  15.638  31.711  1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R OD2 1 
ATOM   8646  N N   . LYS D 4 384 ? -0.910  13.231  33.731  1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 235  LYS R N   1 
ATOM   8647  C CA  . LYS D 4 384 ? -1.738  12.679  34.794  1.00 98.87  ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CA  1 
ATOM   8648  C C   . LYS D 4 384 ? -1.055  12.860  36.143  1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R C   1 
ATOM   8649  O O   . LYS D 4 384 ? -1.713  13.097  37.157  1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 235  LYS R O   1 
ATOM   8650  C CB  . LYS D 4 384 ? -2.041  11.200  34.542  1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CB  1 
ATOM   8651  C CG  . LYS D 4 384 ? -3.114  10.628  35.458  1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CG  1 
ATOM   8652  C CD  . LYS D 4 384 ? -3.559  9.251   34.995  1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CD  1 
ATOM   8653  C CE  . LYS D 4 384 ? -4.750  8.753   35.798  1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CE  1 
ATOM   8654  N NZ  . LYS D 4 384 ? -5.220  7.422   35.322  1.00 111.73 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R NZ  1 
ATOM   8655  N N   . SER D 4 385 ? 0.270   12.750  36.150  1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 236  SER R N   1 
ATOM   8656  C CA  . SER D 4 385 ? 1.034   12.933  37.381  1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 236  SER R CA  1 
ATOM   8657  C C   . SER D 4 385 ? 1.496   14.377  37.586  1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 236  SER R C   1 
ATOM   8658  O O   . SER D 4 385 ? 2.021   14.718  38.644  1.00 100.74 ? ? ? ? ? ? 236  SER R O   1 
ATOM   8659  C CB  . SER D 4 385 ? 2.237   11.987  37.410  1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 236  SER R CB  1 
ATOM   8660  O OG  . SER D 4 385 ? 1.822   10.639  37.264  1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 236  SER R OG  1 
ATOM   8661  N N   . GLU D 4 386 ? 1.298   15.221  36.578  1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R N   1 
ATOM   8662  C CA  . GLU D 4 386 ? 1.718   16.619  36.663  1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CA  1 
ATOM   8663  C C   . GLU D 4 386 ? 0.556   17.599  36.505  1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 237  GLU R C   1 
ATOM   8664  O O   . GLU D 4 386 ? -0.049  17.699  35.438  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 237  GLU R O   1 
ATOM   8665  C CB  . GLU D 4 386 ? 2.808   16.927  35.630  1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CB  1 
ATOM   8666  C CG  . GLU D 4 386 ? 3.196   18.401  35.571  1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CG  1 
ATOM   8667  C CD  . GLU D 4 386 ? 4.316   18.685  34.583  1.00 106.42 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CD  1 
ATOM   8668  O OE1 . GLU D 4 386 ? 4.483   19.862  34.200  1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 237  GLU R OE1 1 
ATOM   8669  O OE2 . GLU D 4 386 ? 5.030   17.736  34.196  1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R OE2 1 
ATOM   8670  N N   . GLY D 4 387 ? 0.252   18.317  37.580  1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 238  GLY R N   1 
ATOM   8671  C CA  . GLY D 4 387 ? -0.768  19.347  37.553  1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 238  GLY R CA  1 
ATOM   8672  C C   . GLY D 4 387 ? -0.137  20.699  37.294  1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 238  GLY R C   1 
ATOM   8673  O O   . GLY D 4 387 ? -0.704  21.737  37.635  1.00 91.10  ? ? ? ? ? ? 238  GLY R O   1 
ATOM   8674  N N   . ARG D 4 388 ? 1.054   20.680  36.702  1.00 104.06 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R N   1 
ATOM   8675  C CA  . ARG D 4 388 ? 1.790   21.902  36.397  1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CA  1 
ATOM   8676  C C   . ARG D 4 388 ? 1.696   22.255  34.915  1.00 109.43 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R C   1 
ATOM   8677  O O   . ARG D 4 388 ? 1.925   23.400  34.523  1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R O   1 
ATOM   8678  C CB  . ARG D 4 388 ? 3.258   21.767  36.809  1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CB  1 
ATOM   8679  C CG  . ARG D 4 388 ? 3.486   21.705  38.311  1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CG  1 
ATOM   8680  C CD  . ARG D 4 388 ? 3.022   20.381  38.892  1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CD  1 
ATOM   8681  N NE  . ARG D 4 388 ? 3.035   20.387  40.352  1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R NE  1 
ATOM   8682  C CZ  . ARG D 4 388 ? 2.626   19.370  41.103  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CZ  1 
ATOM   8683  N NH1 . ARG D 4 388 ? 2.173   18.265  40.528  1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R NH1 1 
ATOM   8684  N NH2 . ARG D 4 388 ? 2.668   19.456  42.425  1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 239  ARG R NH2 1 
ATOM   8685  N N   . CYS D 4 414 ? -0.944  21.319  25.367  1.00 159.74 ? ? ? ? ? ? 265  CYS R N   1 
ATOM   8686  C CA  . CYS D 4 414 ? -0.662  20.727  24.064  1.00 161.01 ? ? ? ? ? ? 265  CYS R CA  1 
ATOM   8687  C C   . CYS D 4 414 ? 0.556   21.374  23.413  1.00 158.55 ? ? ? ? ? ? 265  CYS R C   1 
ATOM   8688  O O   . CYS D 4 414 ? 1.024   20.925  22.367  1.00 153.41 ? ? ? ? ? ? 265  CYS R O   1 
ATOM   8689  C CB  . CYS D 4 414 ? -1.877  20.852  23.141  1.00 160.43 ? ? ? ? ? ? 265  CYS R CB  1 
ATOM   8690  S SG  . CYS D 4 414 ? -3.346  19.968  23.716  1.00 161.96 ? ? ? ? ? ? 265  CYS R SG  1 
ATOM   8691  N N   . LEU D 4 415 ? 1.065   22.429  24.040  1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R N   1 
ATOM   8692  C CA  . LEU D 4 415 ? 2.215   23.154  23.513  1.00 163.62 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CA  1 
ATOM   8693  C C   . LEU D 4 415 ? 3.481   22.302  23.551  1.00 167.04 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R C   1 
ATOM   8694  O O   . LEU D 4 415 ? 4.345   22.418  22.681  1.00 164.69 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R O   1 
ATOM   8695  C CB  . LEU D 4 415 ? 2.428   24.454  24.294  1.00 158.11 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CB  1 
ATOM   8696  C CG  . LEU D 4 415 ? 1.266   25.451  24.294  1.00 151.49 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CG  1 
ATOM   8697  C CD1 . LEU D 4 415 ? 1.548   26.609  25.241  1.00 144.60 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CD1 1 
ATOM   8698  C CD2 . LEU D 4 415 ? 0.983   25.956  22.885  1.00 151.54 ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CD2 1 
ATOM   8699  N N   . LYS D 4 416 ? 3.583   21.444  24.562  1.00 170.12 ? ? ? ? ? ? 267  LYS R N   1 
ATOM   8700  C CA  . LYS D 4 416 ? 4.759   20.598  24.741  1.00 166.54 ? ? ? ? ? ? 267  LYS R CA  1 
ATOM   8701  C C   . LYS D 4 416 ? 4.817   19.475  23.708  1.00 165.67 ? ? ? ? ? ? 267  LYS R C   1 
ATOM   8702  O O   . LYS D 4 416 ? 5.895   19.103  23.243  1.00 170.92 ? ? ? ? ? ? 267  LYS R O   1 
ATOM   8703  C CB  . LYS D 4 416 ? 4.789   20.013  26.156  1.00 158.81 ? ? ? ? ? ? 267  LYS R CB  1 
ATOM   8704  N N   . GLU D 4 417 ? 3.653   18.938  23.357  1.00 154.25 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R N   1 
ATOM   8705  C CA  . GLU D 4 417 ? 3.561   17.853  22.387  1.00 145.56 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CA  1 
ATOM   8706  C C   . GLU D 4 417 ? 4.292   18.206  21.095  1.00 145.30 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R C   1 
ATOM   8707  O O   . GLU D 4 417 ? 4.907   17.346  20.457  1.00 144.21 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R O   1 
ATOM   8708  C CB  . GLU D 4 417 ? 2.095   17.545  22.088  1.00 145.95 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CB  1 
ATOM   8709  C CG  . GLU D 4 417 ? 1.255   17.292  23.329  1.00 152.33 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CG  1 
ATOM   8710  C CD  . GLU D 4 417 ? -0.233  17.351  23.045  1.00 164.81 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CD  1 
ATOM   8711  O OE1 . GLU D 4 417 ? -0.611  17.829  21.955  1.00 172.89 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R OE1 1 
ATOM   8712  O OE2 . GLU D 4 417 ? -1.026  16.922  23.910  1.00 165.18 ? ? ? ? ? ? 268  GLU R OE2 1 
ATOM   8713  N N   . HIS D 4 418 ? 4.219   19.478  20.716  1.00 146.31 ? ? ? ? ? ? 269  HIS R N   1 
ATOM   8714  C CA  . HIS D 4 418 ? 4.875   19.959  19.506  1.00 144.17 ? ? ? ? ? ? 269  HIS R CA  1 
ATOM   8715  C C   . HIS D 4 418 ? 6.364   19.637  19.533  1.00 142.50 ? ? ? ? ? ? 269  HIS R C   1 
ATOM   8716  O O   . HIS D 4 418 ? 6.931   19.191  18.533  1.00 150.52 ? ? ? ? ? ? 269  HIS R O   1 
ATOM   8717  C CB  . HIS D 4 418 ? 4.664   21.466  19.345  1.00 141.78 ? ? ? ? ? ? 269  HIS R CB  1 
ATOM   8718  N N   . LYS D 4 419 ? 6.990   19.864  20.683  1.00 133.77 ? ? ? ? ? ? 270  LYS R N   1 
ATOM   8719  C CA  . LYS D 4 419 ? 8.406   19.565  20.857  1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 270  LYS R CA  1 
ATOM   8720  C C   . LYS D 4 419 ? 8.689   18.100  20.541  1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 270  LYS R C   1 
ATOM   8721  O O   . LYS D 4 419 ? 9.774   17.753  20.074  1.00 126.68 ? ? ? ? ? ? 270  LYS R O   1 
ATOM   8722  C CB  . LYS D 4 419 ? 8.854   19.895  22.283  1.00 127.33 ? ? ? ? ? ? 270  LYS R CB  1 
ATOM   8723  N N   . ALA D 4 420 ? 7.705   17.247  20.801  1.00 125.32 ? ? ? ? ? ? 271  ALA R N   1 
ATOM   8724  C CA  . ALA D 4 420 ? 7.822   15.822  20.517  1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 271  ALA R CA  1 
ATOM   8725  C C   . ALA D 4 420 ? 7.571   15.510  19.042  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 271  ALA R C   1 
ATOM   8726  O O   . ALA D 4 420 ? 8.133   14.559  18.497  1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 271  ALA R O   1 
ATOM   8727  C CB  . ALA D 4 420 ? 6.869   15.029  21.397  1.00 125.60 ? ? ? ? ? ? 271  ALA R CB  1 
ATOM   8728  N N   . LEU D 4 421 ? 6.722   16.309  18.402  1.00 110.00 ? ? ? ? ? ? 272  LEU R N   1 
ATOM   8729  C CA  . LEU D 4 421 ? 6.368   16.081  17.001  1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 272  LEU R CA  1 
ATOM   8730  C C   . LEU D 4 421 ? 7.422   16.580  16.007  1.00 103.17 ? ? ? ? ? ? 272  LEU R C   1 
ATOM   8731  O O   . LEU D 4 421 ? 7.599   15.997  14.935  1.00 96.04  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R O   1 
ATOM   8732  C CB  . LEU D 4 421 ? 5.011   16.716  16.682  1.00 91.87  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R CB  1 
ATOM   8733  N N   . LYS D 4 422 ? 8.114   17.658  16.362  1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R N   1 
ATOM   8734  C CA  . LYS D 4 422 ? 9.032   18.313  15.431  1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CA  1 
ATOM   8735  C C   . LYS D 4 422 ? 10.200  17.427  14.996  1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R C   1 
ATOM   8736  O O   . LYS D 4 422 ? 10.491  17.317  13.803  1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R O   1 
ATOM   8737  C CB  . LYS D 4 422 ? 9.548   19.637  16.005  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CB  1 
ATOM   8738  C CG  . LYS D 4 422 ? 10.407  20.428  15.027  1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CG  1 
ATOM   8739  C CD  . LYS D 4 422 ? 10.472  21.907  15.381  1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CD  1 
ATOM   8740  C CE  . LYS D 4 422 ? 11.127  22.699  14.257  1.00 105.38 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CE  1 
ATOM   8741  N NZ  . LYS D 4 422 ? 11.078  24.171  14.479  1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 273  LYS R NZ  1 
ATOM   8742  N N   . THR D 4 423 ? 10.867  16.802  15.962  1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 274  THR R N   1 
ATOM   8743  C CA  . THR D 4 423 ? 12.012  15.945  15.665  1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 274  THR R CA  1 
ATOM   8744  C C   . THR D 4 423 ? 11.632  14.840  14.681  1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 274  THR R C   1 
ATOM   8745  O O   . THR D 4 423 ? 12.396  14.511  13.770  1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 274  THR R O   1 
ATOM   8746  C CB  . THR D 4 423 ? 12.600  15.319  16.944  1.00 115.26 ? ? ? ? ? ? 274  THR R CB  1 
ATOM   8747  O OG1 . THR D 4 423 ? 11.603  14.518  17.589  1.00 118.16 ? ? ? ? ? ? 274  THR R OG1 1 
ATOM   8748  C CG2 . THR D 4 423 ? 13.065  16.406  17.901  1.00 114.58 ? ? ? ? ? ? 274  THR R CG2 1 
ATOM   8749  N N   . LEU D 4 424 ? 10.445  14.274  14.870  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R N   1 
ATOM   8750  C CA  . LEU D 4 424 ? 9.918   13.274  13.950  1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CA  1 
ATOM   8751  C C   . LEU D 4 424 ? 9.670   13.908  12.588  1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R C   1 
ATOM   8752  O O   . LEU D 4 424 ? 9.973   13.318  11.549  1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R O   1 
ATOM   8753  C CB  . LEU D 4 424 ? 8.617   12.686  14.494  1.00 108.30 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CB  1 
ATOM   8754  C CG  . LEU D 4 424 ? 8.713   11.958  15.834  1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CG  1 
ATOM   8755  C CD1 . LEU D 4 424 ? 7.351   11.884  16.505  1.00 104.84 ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CD1 1 
ATOM   8756  C CD2 . LEU D 4 424 ? 9.313   10.570  15.653  1.00 98.98  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CD2 1 
ATOM   8757  N N   . GLY D 4 425 ? 9.118   15.118  12.606  1.00 117.56 ? ? ? ? ? ? 276  GLY R N   1 
ATOM   8758  C CA  . GLY D 4 425 ? 8.849   15.859  11.388  1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 276  GLY R CA  1 
ATOM   8759  C C   . GLY D 4 425 ? 10.073  16.052  10.513  1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 276  GLY R C   1 
ATOM   8760  O O   . GLY D 4 425 ? 10.000  15.902  9.295   1.00 99.49  ? ? ? ? ? ? 276  GLY R O   1 
ATOM   8761  N N   . ILE D 4 426 ? 11.202  16.393  11.127  1.00 94.52  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R N   1 
ATOM   8762  C CA  . ILE D 4 426 ? 12.435  16.589  10.371  1.00 93.69  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CA  1 
ATOM   8763  C C   . ILE D 4 426 ? 13.125  15.274  10.015  1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 277  ILE R C   1 
ATOM   8764  O O   . ILE D 4 426 ? 13.653  15.125  8.911   1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 277  ILE R O   1 
ATOM   8765  C CB  . ILE D 4 426 ? 13.418  17.537  11.094  1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CB  1 
ATOM   8766  C CG1 . ILE D 4 426 ? 13.633  17.104  12.546  1.00 95.50  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CG1 1 
ATOM   8767  C CG2 . ILE D 4 426 ? 12.912  18.970  11.040  1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CG2 1 
ATOM   8768  C CD1 . ILE D 4 426 ? 14.800  16.161  12.744  1.00 97.41  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CD1 1 
ATOM   8769  N N   . ILE D 4 427 ? 13.109  14.318  10.940  1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R N   1 
ATOM   8770  C CA  . ILE D 4 427 ? 13.766  13.035  10.704  1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CA  1 
ATOM   8771  C C   . ILE D 4 427 ? 13.107  12.266  9.561   1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R C   1 
ATOM   8772  O O   . ILE D 4 427 ? 13.791  11.631  8.760   1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R O   1 
ATOM   8773  C CB  . ILE D 4 427 ? 13.801  12.155  11.971  1.00 108.51 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CB  1 
ATOM   8774  C CG1 . ILE D 4 427 ? 14.761  10.981  11.776  1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CG1 1 
ATOM   8775  C CG2 . ILE D 4 427 ? 12.412  11.651  12.319  1.00 114.13 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CG2 1 
ATOM   8776  C CD1 . ILE D 4 427 ? 14.922  10.116  13.008  1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CD1 1 
ATOM   8777  N N   . MET D 4 428 ? 11.780  12.312  9.500   1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 279  MET R N   1 
ATOM   8778  C CA  . MET D 4 428 ? 11.047  11.707  8.392   1.00 116.87 ? ? ? ? ? ? 279  MET R CA  1 
ATOM   8779  C C   . MET D 4 428 ? 11.017  12.614  7.169   1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 279  MET R C   1 
ATOM   8780  O O   . MET D 4 428 ? 11.094  12.146  6.034   1.00 119.60 ? ? ? ? ? ? 279  MET R O   1 
ATOM   8781  C CB  . MET D 4 428 ? 9.621   11.355  8.812   1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 279  MET R CB  1 
ATOM   8782  C CG  . MET D 4 428 ? 9.501   10.015  9.502   1.00 127.92 ? ? ? ? ? ? 279  MET R CG  1 
ATOM   8783  S SD  . MET D 4 428 ? 10.244  8.696   8.526   1.00 131.23 ? ? ? ? ? ? 279  MET R SD  1 
ATOM   8784  C CE  . MET D 4 428 ? 9.260   7.303   9.063   1.00 87.55  ? ? ? ? ? ? 279  MET R CE  1 
ATOM   8785  N N   . GLY D 4 429 ? 10.899  13.914  7.413   1.00 117.38 ? ? ? ? ? ? 280  GLY R N   1 
ATOM   8786  C CA  . GLY D 4 429 ? 10.781  14.894  6.351   1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 280  GLY R CA  1 
ATOM   8787  C C   . GLY D 4 429 ? 11.991  14.948  5.442   1.00 107.49 ? ? ? ? ? ? 280  GLY R C   1 
ATOM   8788  O O   . GLY D 4 429 ? 11.857  14.906  4.220   1.00 105.58 ? ? ? ? ? ? 280  GLY R O   1 
ATOM   8789  N N   . THR D 4 430 ? 13.177  15.042  6.036   1.00 103.00 ? ? ? ? ? ? 281  THR R N   1 
ATOM   8790  C CA  . THR D 4 430 ? 14.406  15.119  5.255   1.00 102.15 ? ? ? ? ? ? 281  THR R CA  1 
ATOM   8791  C C   . THR D 4 430 ? 14.649  13.853  4.440   1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 281  THR R C   1 
ATOM   8792  O O   . THR D 4 430 ? 15.220  13.906  3.351   1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 281  THR R O   1 
ATOM   8793  C CB  . THR D 4 430 ? 15.631  15.390  6.140   1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 281  THR R CB  1 
ATOM   8794  O OG1 . THR D 4 430 ? 15.474  16.653  6.800   1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 281  THR R OG1 1 
ATOM   8795  C CG2 . THR D 4 430 ? 16.897  15.419  5.294   1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 281  THR R CG2 1 
ATOM   8796  N N   . PHE D 4 431 ? 14.222  12.712  4.970   1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R N   1 
ATOM   8797  C CA  . PHE D 4 431 ? 14.362  11.456  4.247   1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CA  1 
ATOM   8798  C C   . PHE D 4 431 ? 13.288  11.330  3.173   1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R C   1 
ATOM   8799  O O   . PHE D 4 431 ? 13.456  10.598  2.200   1.00 116.25 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R O   1 
ATOM   8800  C CB  . PHE D 4 431 ? 14.294  10.266  5.203   1.00 112.13 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CB  1 
ATOM   8801  C CG  . PHE D 4 431 ? 14.136  8.944   4.509   1.00 120.34 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CG  1 
ATOM   8802  C CD1 . PHE D 4 431 ? 15.239  8.266   4.023   1.00 122.38 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CD1 1 
ATOM   8803  C CD2 . PHE D 4 431 ? 12.880  8.384   4.335   1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CD2 1 
ATOM   8804  C CE1 . PHE D 4 431 ? 15.094  7.052   3.381   1.00 124.42 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CE1 1 
ATOM   8805  C CE2 . PHE D 4 431 ? 12.730  7.171   3.693   1.00 123.07 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CE2 1 
ATOM   8806  C CZ  . PHE D 4 431 ? 13.839  6.504   3.215   1.00 124.38 ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CZ  1 
ATOM   8807  N N   . THR D 4 432 ? 12.187  12.052  3.355   1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 283  THR R N   1 
ATOM   8808  C CA  . THR D 4 432 ? 11.069  12.000  2.420   1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 283  THR R CA  1 
ATOM   8809  C C   . THR D 4 432 ? 11.301  12.905  1.214   1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 283  THR R C   1 
ATOM   8810  O O   . THR D 4 432 ? 11.422  12.428  0.087   1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 283  THR R O   1 
ATOM   8811  C CB  . THR D 4 432 ? 9.742   12.388  3.101   1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 283  THR R CB  1 
ATOM   8812  O OG1 . THR D 4 432 ? 9.398   11.396  4.076   1.00 119.41 ? ? ? ? ? ? 283  THR R OG1 1 
ATOM   8813  C CG2 . THR D 4 432 ? 8.622   12.486  2.079   1.00 101.52 ? ? ? ? ? ? 283  THR R CG2 1 
ATOM   8814  N N   . LEU D 4 433 ? 11.367  14.210  1.457   1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R N   1 
ATOM   8815  C CA  . LEU D 4 433 ? 11.525  15.180  0.378   1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CA  1 
ATOM   8816  C C   . LEU D 4 433 ? 12.685  14.832  -0.553  1.00 118.57 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R C   1 
ATOM   8817  O O   . LEU D 4 433 ? 12.600  15.044  -1.761  1.00 125.37 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R O   1 
ATOM   8818  C CB  . LEU D 4 433 ? 11.704  16.594  0.939   1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CB  1 
ATOM   8819  C CG  . LEU D 4 433 ? 10.665  17.059  1.960   1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CG  1 
ATOM   8820  C CD1 . LEU D 4 433 ? 10.898  18.517  2.316   1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CD1 1 
ATOM   8821  C CD2 . LEU D 4 433 ? 9.250   16.850  1.437   1.00 105.16 ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CD2 1 
ATOM   8822  N N   . CYS D 4 434 ? 13.770  14.310  0.008   1.00 114.65 ? ? ? ? ? ? 285  CYS R N   1 
ATOM   8823  C CA  . CYS D 4 434 ? 14.963  14.045  -0.788  1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 285  CYS R CA  1 
ATOM   8824  C C   . CYS D 4 434 ? 14.840  12.862  -1.752  1.00 122.15 ? ? ? ? ? ? 285  CYS R C   1 
ATOM   8825  O O   . CYS D 4 434 ? 15.015  13.029  -2.958  1.00 131.65 ? ? ? ? ? ? 285  CYS R O   1 
ATOM   8826  C CB  . CYS D 4 434 ? 16.179  13.854  0.122   1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 285  CYS R CB  1 
ATOM   8827  S SG  . CYS D 4 434 ? 16.644  15.323  1.072   1.00 125.58 ? ? ? ? ? ? 285  CYS R SG  1 
ATOM   8828  N N   . TRP D 4 435 ? 14.544  11.673  -1.231  1.00 118.77 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R N   1 
ATOM   8829  C CA  . TRP D 4 435 ? 14.506  10.477  -2.080  1.00 123.72 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CA  1 
ATOM   8830  C C   . TRP D 4 435 ? 13.133  10.055  -2.617  1.00 131.42 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R C   1 
ATOM   8831  O O   . TRP D 4 435 ? 13.044  9.230   -3.533  1.00 142.78 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R O   1 
ATOM   8832  C CB  . TRP D 4 435 ? 15.171  9.295   -1.368  1.00 119.71 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CB  1 
ATOM   8833  C CG  . TRP D 4 435 ? 16.638  9.479   -1.157  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CG  1 
ATOM   8834  C CD1 . TRP D 4 435 ? 17.254  9.922   -0.024  1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CD1 1 
ATOM   8835  C CD2 . TRP D 4 435 ? 17.678  9.231   -2.110  1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CD2 1 
ATOM   8836  N NE1 . TRP D 4 435 ? 18.615  9.961   -0.211  1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R NE1 1 
ATOM   8837  C CE2 . TRP D 4 435 ? 18.900  9.543   -1.483  1.00 127.66 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CE2 1 
ATOM   8838  C CE3 . TRP D 4 435 ? 17.694  8.775   -3.431  1.00 119.20 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CE3 1 
ATOM   8839  C CZ2 . TRP D 4 435 ? 20.126  9.412   -2.134  1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CZ2 1 
ATOM   8840  C CZ3 . TRP D 4 435 ? 18.911  8.646   -4.073  1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CZ3 1 
ATOM   8841  C CH2 . TRP D 4 435 ? 20.110  8.964   -3.425  1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CH2 1 
ATOM   8842  N N   . LEU D 4 436 ? 12.069  10.626  -2.065  1.00 125.41 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R N   1 
ATOM   8843  C CA  . LEU D 4 436 ? 10.720  10.239  -2.468  1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CA  1 
ATOM   8844  C C   . LEU D 4 436 ? 10.365  10.700  -3.881  1.00 138.06 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R C   1 
ATOM   8845  O O   . LEU D 4 436 ? 9.979   9.885   -4.722  1.00 140.61 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R O   1 
ATOM   8846  C CB  . LEU D 4 436 ? 9.679   10.747  -1.469  1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CB  1 
ATOM   8847  C CG  . LEU D 4 436 ? 8.263   10.223  -1.711  1.00 114.01 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CG  1 
ATOM   8848  C CD1 . LEU D 4 436 ? 8.156   8.779   -1.246  1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CD1 1 
ATOM   8849  C CD2 . LEU D 4 436 ? 7.233   11.093  -1.011  1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CD2 1 
ATOM   8850  N N   . PRO D 4 437 ? 10.503  12.012  -4.148  1.00 139.22 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R N   1 
ATOM   8851  C CA  . PRO D 4 437 ? 10.151  12.549  -5.464  1.00 135.96 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CA  1 
ATOM   8852  C C   . PRO D 4 437 ? 10.907  11.828  -6.567  1.00 133.93 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R C   1 
ATOM   8853  O O   . PRO D 4 437 ? 10.388  11.677  -7.670  1.00 142.01 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R O   1 
ATOM   8854  C CB  . PRO D 4 437 ? 10.607  14.007  -5.378  1.00 136.07 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CB  1 
ATOM   8855  C CG  . PRO D 4 437 ? 10.558  14.329  -3.932  1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CG  1 
ATOM   8856  C CD  . PRO D 4 437 ? 10.973  13.069  -3.235  1.00 136.37 ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CD  1 
ATOM   8857  N N   . PHE D 4 438 ? 12.119  11.381  -6.263  1.00 125.17 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R N   1 
ATOM   8858  C CA  . PHE D 4 438 ? 12.920  10.647  -7.232  1.00 124.01 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CA  1 
ATOM   8859  C C   . PHE D 4 438 ? 12.428  9.212   -7.381  1.00 127.69 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R C   1 
ATOM   8860  O O   . PHE D 4 438 ? 11.975  8.812   -8.456  1.00 133.20 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R O   1 
ATOM   8861  C CB  . PHE D 4 438 ? 14.398  10.662  -6.843  1.00 125.29 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CB  1 
ATOM   8862  C CG  . PHE D 4 438 ? 15.260  9.810   -7.726  1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CG  1 
ATOM   8863  C CD1 . PHE D 4 438 ? 15.665  10.266  -8.969  1.00 133.01 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CD1 1 
ATOM   8864  C CD2 . PHE D 4 438 ? 15.659  8.547   -7.318  1.00 136.32 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CD2 1 
ATOM   8865  C CE1 . PHE D 4 438 ? 16.456  9.480   -9.787  1.00 134.36 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CE1 1 
ATOM   8866  C CE2 . PHE D 4 438 ? 16.451  7.757   -8.132  1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CE2 1 
ATOM   8867  C CZ  . PHE D 4 438 ? 16.849  8.224   -9.368  1.00 134.81 ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CZ  1 
ATOM   8868  N N   . PHE D 4 439 ? 12.517  8.438   -6.304  1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R N   1 
ATOM   8869  C CA  . PHE D 4 439 ? 12.181  7.017   -6.375  1.00 130.73 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CA  1 
ATOM   8870  C C   . PHE D 4 439 ? 10.750  6.718   -6.820  1.00 142.70 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R C   1 
ATOM   8871  O O   . PHE D 4 439 ? 10.478  5.639   -7.347  1.00 148.28 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R O   1 
ATOM   8872  C CB  . PHE D 4 439 ? 12.510  6.303   -5.065  1.00 122.79 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CB  1 
ATOM   8873  C CG  . PHE D 4 439 ? 13.894  5.734   -5.032  1.00 120.62 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CG  1 
ATOM   8874  C CD1 . PHE D 4 439 ? 14.975  6.526   -4.689  1.00 116.03 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CD1 1 
ATOM   8875  C CD2 . PHE D 4 439 ? 14.116  4.409   -5.366  1.00 125.34 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CD2 1 
ATOM   8876  C CE1 . PHE D 4 439 ? 16.251  6.005   -4.669  1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CE1 1 
ATOM   8877  C CE2 . PHE D 4 439 ? 15.390  3.882   -5.346  1.00 130.17 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CE2 1 
ATOM   8878  C CZ  . PHE D 4 439 ? 16.460  4.681   -4.997  1.00 128.50 ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CZ  1 
ATOM   8879  N N   . ILE D 4 440 ? 9.840   7.664   -6.610  1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R N   1 
ATOM   8880  C CA  . ILE D 4 440 ? 8.488   7.518   -7.138  1.00 142.10 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CA  1 
ATOM   8881  C C   . ILE D 4 440 ? 8.478   7.812   -8.636  1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R C   1 
ATOM   8882  O O   . ILE D 4 440 ? 7.858   7.094   -9.424  1.00 129.42 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R O   1 
ATOM   8883  C CB  . ILE D 4 440 ? 7.485   8.440   -6.426  1.00 140.18 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CB  1 
ATOM   8884  C CG1 . ILE D 4 440 ? 7.352   8.046   -4.956  1.00 132.51 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CG1 1 
ATOM   8885  C CG2 . ILE D 4 440 ? 6.127   8.371   -7.104  1.00 144.71 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CG2 1 
ATOM   8886  C CD1 . ILE D 4 440 ? 6.250   8.783   -4.235  1.00 127.42 ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CD1 1 
ATOM   8887  N N   . VAL D 4 441 ? 9.180   8.873   -9.020  1.00 128.41 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R N   1 
ATOM   8888  C CA  . VAL D 4 441 ? 9.312   9.234   -10.424 1.00 125.43 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CA  1 
ATOM   8889  C C   . VAL D 4 441 ? 9.936   8.095   -11.226 1.00 133.28 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R C   1 
ATOM   8890  O O   . VAL D 4 441 ? 9.725   7.991   -12.432 1.00 148.62 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R O   1 
ATOM   8891  C CB  . VAL D 4 441 ? 10.121  10.536  -10.600 1.00 117.60 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CB  1 
ATOM   8892  C CG1 . VAL D 4 441 ? 10.854  10.548  -11.932 1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CG1 1 
ATOM   8893  C CG2 . VAL D 4 441 ? 9.204   11.743  -10.475 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CG2 1 
ATOM   8894  N N   . ASN D 4 442 ? 10.696  7.237   -10.553 1.00 124.06 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R N   1 
ATOM   8895  C CA  . ASN D 4 442 ? 11.214  6.031   -11.191 1.00 126.58 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R CA  1 
ATOM   8896  C C   . ASN D 4 442 ? 10.074  5.158   -11.705 1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R C   1 
ATOM   8897  O O   . ASN D 4 442 ? 10.018  4.809   -12.888 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R O   1 
ATOM   8898  C CB  . ASN D 4 442 ? 12.079  5.235   -10.213 1.00 126.57 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R CB  1 
ATOM   8899  C CG  . ASN D 4 442 ? 13.534  5.185   -10.630 1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R CG  1 
ATOM   8900  O OD1 . ASN D 4 442 ? 13.852  5.178   -11.819 1.00 130.10 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R OD1 1 
ATOM   8901  N ND2 . ASN D 4 442 ? 14.428  5.150   -9.649  1.00 135.00 ? ? ? ? ? ? 293  ASN R ND2 1 
ATOM   8902  N N   . ILE D 4 443 ? 9.162   4.814   -10.802 1.00 130.92 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R N   1 
ATOM   8903  C CA  . ILE D 4 443 ? 8.000   4.007   -11.147 1.00 131.33 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CA  1 
ATOM   8904  C C   . ILE D 4 443 ? 7.049   4.790   -12.052 1.00 143.58 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R C   1 
ATOM   8905  O O   . ILE D 4 443 ? 6.181   4.210   -12.703 1.00 147.55 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R O   1 
ATOM   8906  C CB  . ILE D 4 443 ? 7.258   3.522   -9.882  1.00 118.95 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CB  1 
ATOM   8907  C CG1 . ILE D 4 443 ? 8.228   2.801   -8.943  1.00 116.28 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CG1 1 
ATOM   8908  C CG2 . ILE D 4 443 ? 6.093   2.614   -10.247 1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CG2 1 
ATOM   8909  C CD1 . ILE D 4 443 ? 8.948   1.628   -9.581  1.00 113.53 ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CD1 1 
ATOM   8910  N N   . VAL D 4 444 ? 7.219   6.108   -12.095 1.00 149.52 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R N   1 
ATOM   8911  C CA  . VAL D 4 444 ? 6.436   6.941   -13.005 1.00 154.45 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CA  1 
ATOM   8912  C C   . VAL D 4 444 ? 6.961   6.824   -14.436 1.00 164.22 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R C   1 
ATOM   8913  O O   . VAL D 4 444 ? 6.189   6.832   -15.394 1.00 170.44 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R O   1 
ATOM   8914  C CB  . VAL D 4 444 ? 6.435   8.423   -12.576 1.00 147.74 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CB  1 
ATOM   8915  C CG1 . VAL D 4 444 ? 5.654   9.266   -13.574 1.00 139.78 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CG1 1 
ATOM   8916  C CG2 . VAL D 4 444 ? 5.849   8.572   -11.181 1.00 148.86 ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CG2 1 
ATOM   8917  N N   . HIS D 4 445 ? 8.280   6.711   -14.570 1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R N   1 
ATOM   8918  C CA  . HIS D 4 445 ? 8.913   6.558   -15.874 1.00 171.37 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CA  1 
ATOM   8919  C C   . HIS D 4 445 ? 8.754   5.121   -16.352 1.00 178.80 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R C   1 
ATOM   8920  O O   . HIS D 4 445 ? 8.727   4.852   -17.552 1.00 181.76 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R O   1 
ATOM   8921  C CB  . HIS D 4 445 ? 10.396  6.931   -15.798 1.00 169.09 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CB  1 
ATOM   8922  C CG  . HIS D 4 445 ? 11.002  7.284   -17.123 1.00 177.35 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CG  1 
ATOM   8923  N ND1 . HIS D 4 445 ? 12.302  7.723   -17.252 1.00 179.12 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R ND1 1 
ATOM   8924  C CD2 . HIS D 4 445 ? 10.484  7.267   -18.373 1.00 181.79 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CD2 1 
ATOM   8925  C CE1 . HIS D 4 445 ? 12.560  7.959   -18.526 1.00 181.08 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CE1 1 
ATOM   8926  N NE2 . HIS D 4 445 ? 11.474  7.691   -19.228 1.00 181.81 ? ? ? ? ? ? 296  HIS R NE2 1 
ATOM   8927  N N   . VAL D 4 446 ? 8.650   4.199   -15.400 1.00 180.82 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R N   1 
ATOM   8928  C CA  . VAL D 4 446 ? 8.442   2.791   -15.719 1.00 182.11 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CA  1 
ATOM   8929  C C   . VAL D 4 446 ? 6.995   2.483   -16.108 1.00 183.48 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R C   1 
ATOM   8930  O O   . VAL D 4 446 ? 6.745   1.799   -17.100 1.00 184.58 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R O   1 
ATOM   8931  C CB  . VAL D 4 446 ? 8.860   1.885   -14.547 1.00 178.57 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CB  1 
ATOM   8932  C CG1 . VAL D 4 446 ? 8.341   0.474   -14.752 1.00 175.98 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CG1 1 
ATOM   8933  C CG2 . VAL D 4 446 ? 10.370  1.890   -14.393 1.00 178.33 ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CG2 1 
ATOM   8934  N N   . ILE D 4 447 ? 6.047   2.990   -15.324 1.00 180.40 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R N   1 
ATOM   8935  C CA  . ILE D 4 447 ? 4.629   2.735   -15.573 1.00 175.46 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CA  1 
ATOM   8936  C C   . ILE D 4 447 ? 4.113   3.450   -16.820 1.00 176.73 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R C   1 
ATOM   8937  O O   . ILE D 4 447 ? 3.547   2.820   -17.714 1.00 177.95 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R O   1 
ATOM   8938  C CB  . ILE D 4 447 ? 3.756   3.131   -14.362 1.00 165.36 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CB  1 
ATOM   8939  C CG1 . ILE D 4 447 ? 3.950   2.136   -13.216 1.00 158.28 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CG1 1 
ATOM   8940  C CG2 . ILE D 4 447 ? 2.290   3.187   -14.757 1.00 163.97 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CG2 1 
ATOM   8941  C CD1 . ILE D 4 447 ? 3.037   2.384   -12.035 1.00 153.19 ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CD1 1 
ATOM   8942  N N   . GLN D 4 448 ? 4.309   4.764   -16.879 1.00 175.89 ? ? ? ? ? ? 299  GLN R N   1 
ATOM   8943  C CA  . GLN D 4 448 ? 3.869   5.546   -18.029 1.00 177.63 ? ? ? ? ? ? 299  GLN R CA  1 
ATOM   8944  C C   . GLN D 4 448 ? 5.046   6.245   -18.698 1.00 181.44 ? ? ? ? ? ? 299  GLN R C   1 
ATOM   8945  O O   . GLN D 4 448 ? 5.633   7.169   -18.135 1.00 176.07 ? ? ? ? ? ? 299  GLN R O   1 
ATOM   8946  C CB  . GLN D 4 448 ? 2.818   6.575   -17.607 1.00 177.17 ? ? ? ? ? ? 299  GLN R CB  1 
ATOM   8947  N N   . ASP D 4 449 ? 5.383   5.800   -19.905 1.00 191.58 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R N   1 
ATOM   8948  C CA  . ASP D 4 449 ? 6.519   6.350   -20.637 1.00 196.80 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R CA  1 
ATOM   8949  C C   . ASP D 4 449 ? 6.178   7.658   -21.352 1.00 199.16 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R C   1 
ATOM   8950  O O   . ASP D 4 449 ? 5.021   7.914   -21.688 1.00 199.39 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R O   1 
ATOM   8951  C CB  . ASP D 4 449 ? 7.076   5.322   -21.625 1.00 196.52 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R CB  1 
ATOM   8952  C CG  . ASP D 4 449 ? 8.535   5.567   -21.959 1.00 196.28 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R CG  1 
ATOM   8953  O OD1 . ASP D 4 449 ? 9.402   5.208   -21.134 1.00 193.69 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R OD1 1 
ATOM   8954  O OD2 . ASP D 4 449 ? 8.816   6.117   -23.045 1.00 198.30 ? ? ? ? ? ? 300  ASP R OD2 1 
ATOM   8955  N N   . ASN D 4 450 ? 7.201   8.477   -21.575 1.00 198.02 ? ? ? ? ? ? 301  ASN R N   1 
ATOM   8956  C CA  . ASN D 4 450 ? 7.053   9.780   -22.219 1.00 191.58 ? ? ? ? ? ? 301  ASN R CA  1 
ATOM   8957  C C   . ASN D 4 450 ? 6.169   10.737  -21.424 1.00 183.47 ? ? ? ? ? ? 301  ASN R C   1 
ATOM   8958  O O   . ASN D 4 450 ? 5.628   11.698  -21.971 1.00 182.11 ? ? ? ? ? ? 301  ASN R O   1 
ATOM   8959  C CB  . ASN D 4 450 ? 6.510   9.621   -23.642 1.00 190.49 ? ? ? ? ? ? 301  ASN R CB  1 
ATOM   8960  N N   . LEU D 4 451 ? 6.023   10.460  -20.132 1.00 174.02 ? ? ? ? ? ? 302  LEU R N   1 
ATOM   8961  C CA  . LEU D 4 451 ? 5.362   11.379  -19.213 1.00 161.24 ? ? ? ? ? ? 302  LEU R CA  1 
ATOM   8962  C C   . LEU D 4 451 ? 6.376   12.186  -18.406 1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 302  LEU R C   1 
ATOM   8963  O O   . LEU D 4 451 ? 6.001   13.033  -17.595 1.00 149.10 ? ? ? ? ? ? 302  LEU R O   1 
ATOM   8964  C CB  . LEU D 4 451 ? 4.423   10.620  -18.273 1.00 154.90 ? ? ? ? ? ? 302  LEU R CB  1 
ATOM   8965  N N   . ILE D 4 452 ? 7.660   11.920  -18.632 1.00 148.45 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R N   1 
ATOM   8966  C CA  . ILE D 4 452 ? 8.710   12.453  -17.767 1.00 142.46 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CA  1 
ATOM   8967  C C   . ILE D 4 452 ? 9.848   13.151  -18.512 1.00 145.07 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R C   1 
ATOM   8968  O O   . ILE D 4 452 ? 10.294  12.693  -19.564 1.00 148.53 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R O   1 
ATOM   8969  C CB  . ILE D 4 452 ? 9.304   11.344  -16.873 1.00 135.50 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CB  1 
ATOM   8970  C CG1 . ILE D 4 452 ? 8.236   10.797  -15.926 1.00 133.38 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CG1 1 
ATOM   8971  C CG2 . ILE D 4 452 ? 10.492  11.868  -16.086 1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CG2 1 
ATOM   8972  C CD1 . ILE D 4 452 ? 8.782   9.863   -14.880 1.00 128.04 ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CD1 1 
ATOM   8973  N N   . ARG D 4 453 ? 10.301  14.271  -17.955 1.00 144.77 ? ? ? ? ? ? 304  ARG R N   1 
ATOM   8974  C CA  . ARG D 4 453 ? 11.473  14.983  -18.459 1.00 145.50 ? ? ? ? ? ? 304  ARG R CA  1 
ATOM   8975  C C   . ARG D 4 453 ? 12.763  14.329  -17.971 1.00 147.10 ? ? ? ? ? ? 304  ARG R C   1 
ATOM   8976  O O   . ARG D 4 453 ? 12.774  13.654  -16.943 1.00 146.12 ? ? ? ? ? ? 304  ARG R O   1 
ATOM   8977  C CB  . ARG D 4 453 ? 11.437  16.449  -18.023 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 304  ARG R CB  1 
ATOM   8978  N N   . LYS D 4 454 ? 13.850  14.527  -18.710 1.00 148.00 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R N   1 
ATOM   8979  C CA  . LYS D 4 454 ? 15.143  13.971  -18.318 1.00 147.38 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CA  1 
ATOM   8980  C C   . LYS D 4 454 ? 15.895  14.893  -17.363 1.00 146.00 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R C   1 
ATOM   8981  O O   . LYS D 4 454 ? 16.907  14.506  -16.779 1.00 142.06 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R O   1 
ATOM   8982  C CB  . LYS D 4 454 ? 16.003  13.665  -19.545 1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CB  1 
ATOM   8983  C CG  . LYS D 4 454 ? 16.320  12.190  -19.716 1.00 144.10 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CG  1 
ATOM   8984  C CD  . LYS D 4 454 ? 16.848  11.596  -18.419 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CD  1 
ATOM   8985  C CE  . LYS D 4 454 ? 17.002  10.089  -18.522 1.00 128.25 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CE  1 
ATOM   8986  N NZ  . LYS D 4 454 ? 17.455  9.486   -17.238 1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 305  LYS R NZ  1 
ATOM   8987  N N   . GLU D 4 455 ? 15.401  16.117  -17.215 1.00 147.05 ? ? ? ? ? ? 306  GLU R N   1 
ATOM   8988  C CA  . GLU D 4 455 ? 15.957  17.049  -16.242 1.00 144.12 ? ? ? ? ? ? 306  GLU R CA  1 
ATOM   8989  C C   . GLU D 4 455 ? 15.443  16.702  -14.845 1.00 144.62 ? ? ? ? ? ? 306  GLU R C   1 
ATOM   8990  O O   . GLU D 4 455 ? 16.173  16.794  -13.851 1.00 141.84 ? ? ? ? ? ? 306  GLU R O   1 
ATOM   8991  C CB  . GLU D 4 455 ? 15.577  18.486  -16.605 1.00 138.69 ? ? ? ? ? ? 306  GLU R CB  1 
ATOM   8992  N N   . VAL D 4 456 ? 14.179  16.295  -14.785 1.00 142.24 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R N   1 
ATOM   8993  C CA  . VAL D 4 456 ? 13.541  15.942  -13.525 1.00 131.69 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CA  1 
ATOM   8994  C C   . VAL D 4 456 ? 14.263  14.782  -12.856 1.00 130.77 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R C   1 
ATOM   8995  O O   . VAL D 4 456 ? 14.481  14.794  -11.649 1.00 135.01 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R O   1 
ATOM   8996  C CB  . VAL D 4 456 ? 12.058  15.571  -13.721 1.00 128.01 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CB  1 
ATOM   8997  C CG1 . VAL D 4 456 ? 11.456  15.105  -12.409 1.00 103.29 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CG1 1 
ATOM   8998  C CG2 . VAL D 4 456 ? 11.283  16.755  -14.279 1.00 128.53 ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CG2 1 
ATOM   8999  N N   . TYR D 4 457 ? 14.642  13.788  -13.651 1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R N   1 
ATOM   9000  C CA  . TYR D 4 457 ? 15.308  12.597  -13.139 1.00 131.33 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CA  1 
ATOM   9001  C C   . TYR D 4 457 ? 16.599  12.959  -12.413 1.00 136.77 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R C   1 
ATOM   9002  O O   . TYR D 4 457 ? 16.783  12.625  -11.241 1.00 132.54 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R O   1 
ATOM   9003  C CB  . TYR D 4 457 ? 15.610  11.638  -14.289 1.00 129.40 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CB  1 
ATOM   9004  C CG  . TYR D 4 457 ? 15.816  10.199  -13.875 1.00 123.91 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CG  1 
ATOM   9005  C CD1 . TYR D 4 457 ? 17.092  9.687   -13.671 1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CD1 1 
ATOM   9006  C CD2 . TYR D 4 457 ? 14.734  9.347   -13.700 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CD2 1 
ATOM   9007  C CE1 . TYR D 4 457 ? 17.281  8.369   -13.300 1.00 121.18 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CE1 1 
ATOM   9008  C CE2 . TYR D 4 457 ? 14.913  8.029   -13.329 1.00 117.69 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CE2 1 
ATOM   9009  C CZ  . TYR D 4 457 ? 16.187  7.545   -13.130 1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CZ  1 
ATOM   9010  O OH  . TYR D 4 457 ? 16.366  6.232   -12.761 1.00 122.45 ? ? ? ? ? ? 308  TYR R OH  1 
ATOM   9011  N N   . ILE D 4 458 ? 17.488  13.650  -13.118 1.00 145.93 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R N   1 
ATOM   9012  C CA  . ILE D 4 458 ? 18.772  14.052  -12.556 1.00 151.05 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CA  1 
ATOM   9013  C C   . ILE D 4 458 ? 18.584  14.966  -11.349 1.00 151.59 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R C   1 
ATOM   9014  O O   . ILE D 4 458 ? 19.179  14.746  -10.292 1.00 155.16 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R O   1 
ATOM   9015  C CB  . ILE D 4 458 ? 19.641  14.765  -13.608 1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CB  1 
ATOM   9016  C CG1 . ILE D 4 458 ? 19.736  13.914  -14.875 1.00 153.38 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CG1 1 
ATOM   9017  C CG2 . ILE D 4 458 ? 21.023  15.066  -13.042 1.00 146.84 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CG2 1 
ATOM   9018  C CD1 . ILE D 4 458 ? 20.559  14.540  -15.967 1.00 155.02 ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CD1 1 
ATOM   9019  N N   . LEU D 4 459 ? 17.753  15.990  -11.512 1.00 145.80 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R N   1 
ATOM   9020  C CA  . LEU D 4 459 ? 17.486  16.927  -10.429 1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CA  1 
ATOM   9021  C C   . LEU D 4 459 ? 17.062  16.198  -9.160  1.00 136.41 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R C   1 
ATOM   9022  O O   . LEU D 4 459 ? 17.640  16.401  -8.088  1.00 144.31 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R O   1 
ATOM   9023  C CB  . LEU D 4 459 ? 16.401  17.913  -10.845 1.00 136.10 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CB  1 
ATOM   9024  C CG  . LEU D 4 459 ? 16.050  18.996  -9.828  1.00 131.41 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CG  1 
ATOM   9025  C CD1 . LEU D 4 459 ? 17.263  19.861  -9.532  1.00 125.32 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CD1 1 
ATOM   9026  C CD2 . LEU D 4 459 ? 14.895  19.842  -10.338 1.00 132.40 ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CD2 1 
ATOM   9027  N N   . LEU D 4 460 ? 16.045  15.352  -9.286  1.00 124.04 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R N   1 
ATOM   9028  C CA  . LEU D 4 460 ? 15.569  14.554  -8.163  1.00 119.61 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CA  1 
ATOM   9029  C C   . LEU D 4 460 ? 16.694  13.718  -7.572  1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R C   1 
ATOM   9030  O O   . LEU D 4 460 ? 16.890  13.696  -6.352  1.00 118.20 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R O   1 
ATOM   9031  C CB  . LEU D 4 460 ? 14.417  13.643  -8.595  1.00 117.94 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CB  1 
ATOM   9032  C CG  . LEU D 4 460 ? 13.128  14.332  -9.055  1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CG  1 
ATOM   9033  C CD1 . LEU D 4 460 ? 12.137  13.290  -9.552  1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CD1 1 
ATOM   9034  C CD2 . LEU D 4 460 ? 12.528  15.162  -7.937  1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CD2 1 
ATOM   9035  N N   . ASN D 4 461 ? 17.438  13.041  -8.442  1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R N   1 
ATOM   9036  C CA  . ASN D 4 461 ? 18.526  12.192  -7.981  1.00 132.34 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R CA  1 
ATOM   9037  C C   . ASN D 4 461 ? 19.490  12.981  -7.084  1.00 134.58 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R C   1 
ATOM   9038  O O   . ASN D 4 461 ? 19.882  12.513  -6.015  1.00 138.91 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R O   1 
ATOM   9039  C CB  . ASN D 4 461 ? 19.264  11.546  -9.157  1.00 135.94 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R CB  1 
ATOM   9040  C CG  . ASN D 4 461 ? 19.598  10.092  -8.901  1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R CG  1 
ATOM   9041  O OD1 . ASN D 4 461 ? 19.562  9.264   -9.810  1.00 150.79 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R OD1 1 
ATOM   9042  N ND2 . ASN D 4 461 ? 19.898  9.770   -7.653  1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 312  ASN R ND2 1 
ATOM   9043  N N   . TRP D 4 462 ? 19.855  14.186  -7.515  1.00 133.56 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R N   1 
ATOM   9044  C CA  . TRP D 4 462 ? 20.717  15.067  -6.725  1.00 135.06 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CA  1 
ATOM   9045  C C   . TRP D 4 462 ? 20.070  15.469  -5.399  1.00 138.01 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R C   1 
ATOM   9046  O O   . TRP D 4 462 ? 20.715  15.432  -4.341  1.00 142.96 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R O   1 
ATOM   9047  C CB  . TRP D 4 462 ? 21.091  16.311  -7.535  1.00 136.95 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CB  1 
ATOM   9048  C CG  . TRP D 4 462 ? 22.311  16.123  -8.383  1.00 141.47 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CG  1 
ATOM   9049  C CD1 . TRP D 4 462 ? 22.376  15.526  -9.605  1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CD1 1 
ATOM   9050  C CD2 . TRP D 4 462 ? 23.645  16.540  -8.068  1.00 146.36 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CD2 1 
ATOM   9051  N NE1 . TRP D 4 462 ? 23.668  15.541  -10.070 1.00 148.91 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R NE1 1 
ATOM   9052  C CE2 . TRP D 4 462 ? 24.467  16.159  -9.145  1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CE2 1 
ATOM   9053  C CE3 . TRP D 4 462 ? 24.223  17.198  -6.978  1.00 144.94 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CE3 1 
ATOM   9054  C CZ2 . TRP D 4 462 ? 25.837  16.413  -9.166  1.00 152.93 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CZ2 1 
ATOM   9055  C CZ3 . TRP D 4 462 ? 25.583  17.450  -7.000  1.00 144.97 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CZ3 1 
ATOM   9056  C CH2 . TRP D 4 462 ? 26.375  17.058  -8.087  1.00 149.05 ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CH2 1 
ATOM   9057  N N   . ILE D 4 463 ? 18.799  15.858  -5.460  1.00 133.03 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R N   1 
ATOM   9058  C CA  . ILE D 4 463 ? 18.040  16.174  -4.254  1.00 128.46 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CA  1 
ATOM   9059  C C   . ILE D 4 463 ? 18.184  15.046  -3.238  1.00 134.66 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R C   1 
ATOM   9060  O O   . ILE D 4 463 ? 18.371  15.285  -2.046  1.00 138.46 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R O   1 
ATOM   9061  C CB  . ILE D 4 463 ? 16.551  16.398  -4.572  1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CB  1 
ATOM   9062  C CG1 . ILE D 4 463 ? 16.383  17.638  -5.449  1.00 128.55 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CG1 1 
ATOM   9063  C CG2 . ILE D 4 463 ? 15.740  16.540  -3.298  1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CG2 1 
ATOM   9064  C CD1 . ILE D 4 463 ? 14.943  17.980  -5.752  1.00 137.49 ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CD1 1 
ATOM   9065  N N   . GLY D 4 464 ? 18.108  13.812  -3.726  1.00 134.17 ? ? ? ? ? ? 315  GLY R N   1 
ATOM   9066  C CA  . GLY D 4 464 ? 18.342  12.648  -2.895  1.00 132.75 ? ? ? ? ? ? 315  GLY R CA  1 
ATOM   9067  C C   . GLY D 4 464 ? 19.770  12.609  -2.387  1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 315  GLY R C   1 
ATOM   9068  O O   . GLY D 4 464 ? 20.017  12.261  -1.233  1.00 145.96 ? ? ? ? ? ? 315  GLY R O   1 
ATOM   9069  N N   . TYR D 4 465 ? 20.715  12.971  -3.251  1.00 133.80 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R N   1 
ATOM   9070  C CA  . TYR D 4 465 ? 22.120  13.034  -2.862  1.00 135.06 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CA  1 
ATOM   9071  C C   . TYR D 4 465 ? 22.342  13.901  -1.623  1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R C   1 
ATOM   9072  O O   . TYR D 4 465 ? 23.096  13.526  -0.727  1.00 134.27 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R O   1 
ATOM   9073  C CB  . TYR D 4 465 ? 22.982  13.552  -4.016  1.00 140.37 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CB  1 
ATOM   9074  C CG  . TYR D 4 465 ? 23.206  12.547  -5.122  1.00 143.55 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CG  1 
ATOM   9075  C CD1 . TYR D 4 465 ? 23.741  12.937  -6.343  1.00 138.34 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CD1 1 
ATOM   9076  C CD2 . TYR D 4 465 ? 22.886  11.209  -4.943  1.00 146.37 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CD2 1 
ATOM   9077  C CE1 . TYR D 4 465 ? 23.951  12.021  -7.353  1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CE1 1 
ATOM   9078  C CE2 . TYR D 4 465 ? 23.092  10.286  -5.949  1.00 143.21 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CE2 1 
ATOM   9079  C CZ  . TYR D 4 465 ? 23.624  10.697  -7.150  1.00 136.83 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CZ  1 
ATOM   9080  O OH  . TYR D 4 465 ? 23.830  9.781   -8.153  1.00 136.20 ? ? ? ? ? ? 316  TYR R OH  1 
ATOM   9081  N N   . VAL D 4 466 ? 21.685  15.058  -1.574  1.00 127.23 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R N   1 
ATOM   9082  C CA  . VAL D 4 466 ? 21.877  15.996  -0.461  1.00 126.73 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CA  1 
ATOM   9083  C C   . VAL D 4 466 ? 21.574  15.378  0.914   1.00 125.75 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R C   1 
ATOM   9084  O O   . VAL D 4 466 ? 22.113  15.808  1.946   1.00 124.33 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R O   1 
ATOM   9085  C CB  . VAL D 4 466 ? 21.027  17.272  -0.648  1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CB  1 
ATOM   9086  C CG1 . VAL D 4 466 ? 21.439  18.341  0.354   1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CG1 1 
ATOM   9087  C CG2 . VAL D 4 466 ? 21.166  17.798  -2.066  1.00 122.04 ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CG2 1 
ATOM   9088  N N   . ASN D 4 467 ? 20.706  14.371  0.926   1.00 122.29 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R N   1 
ATOM   9089  C CA  . ASN D 4 467 ? 20.353  13.689  2.164   1.00 125.71 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R CA  1 
ATOM   9090  C C   . ASN D 4 467 ? 21.590  13.150  2.871   1.00 134.07 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R C   1 
ATOM   9091  O O   . ASN D 4 467 ? 21.661  13.139  4.102   1.00 143.28 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R O   1 
ATOM   9092  C CB  . ASN D 4 467 ? 19.359  12.558  1.897   1.00 127.69 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R CB  1 
ATOM   9093  C CG  . ASN D 4 467 ? 18.951  11.830  3.163   1.00 133.18 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R CG  1 
ATOM   9094  O OD1 . ASN D 4 467 ? 18.033  12.251  3.868   1.00 136.01 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R OD1 1 
ATOM   9095  N ND2 . ASN D 4 467 ? 19.634  10.730  3.458   1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 318  ASN R ND2 1 
ATOM   9096  N N   . SER D 4 468 ? 22.565  12.706  2.082   1.00 129.96 ? ? ? ? ? ? 319  SER R N   1 
ATOM   9097  C CA  . SER D 4 468 ? 23.829  12.219  2.620   1.00 125.26 ? ? ? ? ? ? 319  SER R CA  1 
ATOM   9098  C C   . SER D 4 468 ? 24.510  13.305  3.447   1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 319  SER R C   1 
ATOM   9099  O O   . SER D 4 468 ? 25.185  13.019  4.437   1.00 118.24 ? ? ? ? ? ? 319  SER R O   1 
ATOM   9100  C CB  . SER D 4 468 ? 24.750  11.761  1.487   1.00 123.90 ? ? ? ? ? ? 319  SER R CB  1 
ATOM   9101  O OG  . SER D 4 468 ? 24.175  10.688  0.763   1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 319  SER R OG  1 
ATOM   9102  N N   . GLY D 4 469 ? 24.326  14.555  3.032   1.00 113.38 ? ? ? ? ? ? 320  GLY R N   1 
ATOM   9103  C CA  . GLY D 4 469 ? 24.877  15.687  3.753   1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 320  GLY R CA  1 
ATOM   9104  C C   . GLY D 4 469 ? 24.029  16.062  4.952   1.00 107.09 ? ? ? ? ? ? 320  GLY R C   1 
ATOM   9105  O O   . GLY D 4 469 ? 24.543  16.551  5.958   1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 320  GLY R O   1 
ATOM   9106  N N   . PHE D 4 470 ? 22.724  15.831  4.846   1.00 109.12 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R N   1 
ATOM   9107  C CA  . PHE D 4 470 ? 21.808  16.134  5.946   1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CA  1 
ATOM   9108  C C   . PHE D 4 470 ? 21.928  15.162  7.124   1.00 103.82 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R C   1 
ATOM   9109  O O   . PHE D 4 470 ? 21.666  15.529  8.276   1.00 109.79 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R O   1 
ATOM   9110  C CB  . PHE D 4 470 ? 20.367  16.170  5.440   1.00 108.64 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CB  1 
ATOM   9111  C CG  . PHE D 4 470 ? 20.057  17.368  4.592   1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CG  1 
ATOM   9112  C CD1 . PHE D 4 470 ? 20.670  18.584  4.843   1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CD1 1 
ATOM   9113  C CD2 . PHE D 4 470 ? 19.159  17.278  3.542   1.00 116.26 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CD2 1 
ATOM   9114  C CE1 . PHE D 4 470 ? 20.389  19.690  4.065   1.00 119.70 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CE1 1 
ATOM   9115  C CE2 . PHE D 4 470 ? 18.875  18.380  2.760   1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CE2 1 
ATOM   9116  C CZ  . PHE D 4 470 ? 19.491  19.588  3.021   1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CZ  1 
ATOM   9117  N N   . ASN D 4 471 ? 22.322  13.927  6.831   1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R N   1 
ATOM   9118  C CA  . ASN D 4 471 ? 22.435  12.892  7.858   1.00 108.31 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R CA  1 
ATOM   9119  C C   . ASN D 4 471 ? 23.199  13.313  9.119   1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R C   1 
ATOM   9120  O O   . ASN D 4 471 ? 22.653  13.246  10.224  1.00 122.31 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R O   1 
ATOM   9121  C CB  . ASN D 4 471 ? 23.032  11.609  7.270   1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R CB  1 
ATOM   9122  C CG  . ASN D 4 471 ? 22.001  10.769  6.547   1.00 114.43 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R CG  1 
ATOM   9123  O OD1 . ASN D 4 471 ? 20.953  10.441  7.101   1.00 116.94 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R OD1 1 
ATOM   9124  N ND2 . ASN D 4 471 ? 22.291  10.420  5.299   1.00 121.99 ? ? ? ? ? ? 322  ASN R ND2 1 
ATOM   9125  N N   . PRO D 4 472 ? 24.460  13.753  8.961   1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 323  PRO R N   1 
ATOM   9126  C CA  . PRO D 4 472 ? 25.274  14.121  10.125  1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CA  1 
ATOM   9127  C C   . PRO D 4 472 ? 24.614  15.191  10.995  1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 323  PRO R C   1 
ATOM   9128  O O   . PRO D 4 472 ? 24.809  15.199  12.212  1.00 116.60 ? ? ? ? ? ? 323  PRO R O   1 
ATOM   9129  C CB  . PRO D 4 472 ? 26.555  14.674  9.492   1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CB  1 
ATOM   9130  C CG  . PRO D 4 472 ? 26.631  14.014  8.172   1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CG  1 
ATOM   9131  C CD  . PRO D 4 472 ? 25.212  13.900  7.703   1.00 98.10  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CD  1 
ATOM   9132  N N   . LEU D 4 473 ? 23.845  16.081  10.375  1.00 110.35 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R N   1 
ATOM   9133  C CA  . LEU D 4 473 ? 23.175  17.150  11.109  1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CA  1 
ATOM   9134  C C   . LEU D 4 473 ? 21.905  16.669  11.808  1.00 105.05 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R C   1 
ATOM   9135  O O   . LEU D 4 473 ? 21.580  17.128  12.903  1.00 107.94 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R O   1 
ATOM   9136  C CB  . LEU D 4 473 ? 22.852  18.324  10.180  1.00 106.45 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CB  1 
ATOM   9137  C CG  . LEU D 4 473 ? 24.047  19.059  9.569   1.00 115.23 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CG  1 
ATOM   9138  C CD1 . LEU D 4 473 ? 23.574  20.186  8.664   1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CD1 1 
ATOM   9139  C CD2 . LEU D 4 473 ? 24.969  19.591  10.658  1.00 118.18 ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CD2 1 
ATOM   9140  N N   . ILE D 4 474 ? 21.192  15.744  11.175  1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R N   1 
ATOM   9141  C CA  . ILE D 4 474 ? 19.915  15.268  11.707  1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CA  1 
ATOM   9142  C C   . ILE D 4 474 ? 20.069  14.012  12.569  1.00 108.06 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R C   1 
ATOM   9143  O O   . ILE D 4 474 ? 19.086  13.423  13.017  1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R O   1 
ATOM   9144  C CB  . ILE D 4 474 ? 18.909  15.015  10.569  1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CB  1 
ATOM   9145  C CG1 . ILE D 4 474 ? 18.854  16.234  9.651   1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CG1 1 
ATOM   9146  C CG2 . ILE D 4 474 ? 17.524  14.713  11.118  1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CG2 1 
ATOM   9147  C CD1 . ILE D 4 474 ? 17.840  16.115  8.556   1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CD1 1 
ATOM   9148  N N   . TYR D 4 475 ? 21.314  13.608  12.794  1.00 109.52 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R N   1 
ATOM   9149  C CA  . TYR D 4 475 ? 21.614  12.361  13.496  1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CA  1 
ATOM   9150  C C   . TYR D 4 475 ? 22.577  12.521  14.677  1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R C   1 
ATOM   9151  O O   . TYR D 4 475 ? 22.263  12.149  15.808  1.00 114.47 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R O   1 
ATOM   9152  C CB  . TYR D 4 475 ? 22.064  11.274  12.518  1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CB  1 
ATOM   9153  C CG  . TYR D 4 475 ? 20.894  10.569  11.871  1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CG  1 
ATOM   9154  C CD1 . TYR D 4 475 ? 20.078  11.229  10.962  1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CD1 1 
ATOM   9155  C CD2 . TYR D 4 475 ? 20.594  9.251   12.184  1.00 106.48 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CD2 1 
ATOM   9156  C CE1 . TYR D 4 475 ? 19.003  10.594  10.375  1.00 108.47 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CE1 1 
ATOM   9157  C CE2 . TYR D 4 475 ? 19.521  8.606   11.601  1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CE2 1 
ATOM   9158  C CZ  . TYR D 4 475 ? 18.729  9.283   10.697  1.00 112.07 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CZ  1 
ATOM   9159  O OH  . TYR D 4 475 ? 17.658  8.647   10.111  1.00 115.51 ? ? ? ? ? ? 326  TYR R OH  1 
ATOM   9160  N N   . CYS D 4 476 ? 23.748  13.076  14.392  1.00 121.87 ? ? ? ? ? ? 327  CYS R N   1 
ATOM   9161  C CA  . CYS D 4 476 ? 24.892  13.079  15.298  1.00 123.89 ? ? ? ? ? ? 327  CYS R CA  1 
ATOM   9162  C C   . CYS D 4 476 ? 24.771  14.123  16.407  1.00 128.07 ? ? ? ? ? ? 327  CYS R C   1 
ATOM   9163  O O   . CYS D 4 476 ? 25.740  14.416  17.100  1.00 131.69 ? ? ? ? ? ? 327  CYS R O   1 
ATOM   9164  C CB  . CYS D 4 476 ? 26.187  13.285  14.513  1.00 122.93 ? ? ? ? ? ? 327  CYS R CB  1 
ATOM   9165  S SG  . CYS D 4 476 ? 26.456  12.048  13.224  1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 327  CYS R SG  1 
ATOM   9166  N N   . ARG D 4 477 ? 23.585  14.705  16.546  1.00 127.50 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R N   1 
ATOM   9167  C CA  . ARG D 4 477 ? 23.333  15.752  17.535  1.00 124.76 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CA  1 
ATOM   9168  C C   . ARG D 4 477 ? 23.631  15.313  18.974  1.00 121.46 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R C   1 
ATOM   9169  O O   . ARG D 4 477 ? 23.591  16.129  19.895  1.00 115.17 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R O   1 
ATOM   9170  C CB  . ARG D 4 477 ? 21.878  16.212  17.446  1.00 124.52 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CB  1 
ATOM   9171  C CG  . ARG D 4 477 ? 21.403  16.515  16.039  1.00 126.51 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CG  1 
ATOM   9172  C CD  . ARG D 4 477 ? 19.938  16.916  16.035  1.00 129.96 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CD  1 
ATOM   9173  N NE  . ARG D 4 477 ? 19.701  18.123  16.820  1.00 130.83 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R NE  1 
ATOM   9174  C CZ  . ARG D 4 477 ? 19.740  19.355  16.323  1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CZ  1 
ATOM   9175  N NH1 . ARG D 4 477 ? 20.009  19.545  15.038  1.00 142.03 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R NH1 1 
ATOM   9176  N NH2 . ARG D 4 477 ? 19.511  20.397  17.110  1.00 126.15 ? ? ? ? ? ? 328  ARG R NH2 1 
ATOM   9177  N N   . SER D 4 478 ? 23.923  14.030  19.163  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 329  SER R N   1 
ATOM   9178  C CA  . SER D 4 478 ? 24.180  13.476  20.493  1.00 129.01 ? ? ? ? ? ? 329  SER R CA  1 
ATOM   9179  C C   . SER D 4 478 ? 25.178  14.315  21.294  1.00 130.34 ? ? ? ? ? ? 329  SER R C   1 
ATOM   9180  O O   . SER D 4 478 ? 26.115  14.880  20.732  1.00 134.12 ? ? ? ? ? ? 329  SER R O   1 
ATOM   9181  C CB  . SER D 4 478 ? 24.699  12.040  20.366  1.00 125.78 ? ? ? ? ? ? 329  SER R CB  1 
ATOM   9182  O OG  . SER D 4 478 ? 25.253  11.578  21.586  1.00 121.79 ? ? ? ? ? ? 329  SER R OG  1 
ATOM   9183  N N   . PRO D 4 479 ? 24.968  14.401  22.619  1.00 125.61 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R N   1 
ATOM   9184  C CA  . PRO D 4 479 ? 25.771  15.235  23.522  1.00 120.59 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CA  1 
ATOM   9185  C C   . PRO D 4 479 ? 27.274  15.004  23.385  1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R C   1 
ATOM   9186  O O   . PRO D 4 479 ? 28.035  15.970  23.326  1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R O   1 
ATOM   9187  C CB  . PRO D 4 479 ? 25.307  14.786  24.910  1.00 116.94 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CB  1 
ATOM   9188  C CG  . PRO D 4 479 ? 23.921  14.314  24.701  1.00 121.98 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CG  1 
ATOM   9189  C CD  . PRO D 4 479 ? 23.901  13.684  23.339  1.00 125.42 ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CD  1 
ATOM   9190  N N   . ASP D 4 480 ? 27.693  13.743  23.337  1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R N   1 
ATOM   9191  C CA  . ASP D 4 480 ? 29.108  13.416  23.200  1.00 124.66 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R CA  1 
ATOM   9192  C C   . ASP D 4 480 ? 29.588  13.771  21.800  1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R C   1 
ATOM   9193  O O   . ASP D 4 480 ? 30.687  14.305  21.615  1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R O   1 
ATOM   9194  C CB  . ASP D 4 480 ? 29.341  11.927  23.461  1.00 128.00 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R CB  1 
ATOM   9195  C CG  . ASP D 4 480 ? 28.818  11.482  24.812  1.00 130.44 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R CG  1 
ATOM   9196  O OD1 . ASP D 4 480 ? 28.905  12.271  25.775  1.00 133.45 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R OD1 1 
ATOM   9197  O OD2 . ASP D 4 480 ? 28.319  10.341  24.911  1.00 129.54 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R OD2 1 
ATOM   9198  N N   . PHE D 4 481 ? 28.748  13.465  20.818  1.00 111.63 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R N   1 
ATOM   9199  C CA  . PHE D 4 481 ? 29.041  13.755  19.424  1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CA  1 
ATOM   9200  C C   . PHE D 4 481 ? 29.407  15.216  19.225  1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R C   1 
ATOM   9201  O O   . PHE D 4 481 ? 30.353  15.523  18.512  1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R O   1 
ATOM   9202  C CB  . PHE D 4 481 ? 27.832  13.434  18.552  1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CB  1 
ATOM   9203  C CG  . PHE D 4 481 ? 27.980  12.185  17.739  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CG  1 
ATOM   9204  C CD1 . PHE D 4 481 ? 27.174  11.085  17.981  1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CD1 1 
ATOM   9205  C CD2 . PHE D 4 481 ? 28.917  12.112  16.725  1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CD2 1 
ATOM   9206  C CE1 . PHE D 4 481 ? 27.305  9.934   17.228  1.00 119.77 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CE1 1 
ATOM   9207  C CE2 . PHE D 4 481 ? 29.055  10.964  15.971  1.00 118.08 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CE2 1 
ATOM   9208  C CZ  . PHE D 4 481 ? 28.248  9.872   16.222  1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CZ  1 
ATOM   9209  N N   . ARG D 4 482 ? 28.643  16.112  19.843  1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 333  ARG R N   1 
ATOM   9210  C CA  . ARG D 4 482 ? 28.837  17.551  19.661  1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 333  ARG R CA  1 
ATOM   9211  C C   . ARG D 4 482 ? 30.185  18.028  20.205  1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 333  ARG R C   1 
ATOM   9212  O O   . ARG D 4 482 ? 30.976  18.655  19.491  1.00 103.00 ? ? ? ? ? ? 333  ARG R O   1 
ATOM   9213  C CB  . ARG D 4 482 ? 27.692  18.331  20.318  1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 333  ARG R CB  1 
ATOM   9214  N N   . ILE D 4 483 ? 30.441  17.725  21.473  1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R N   1 
ATOM   9215  C CA  . ILE D 4 483 ? 31.707  18.071  22.102  1.00 113.77 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CA  1 
ATOM   9216  C C   . ILE D 4 483 ? 32.864  17.517  21.280  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R C   1 
ATOM   9217  O O   . ILE D 4 483 ? 33.773  18.255  20.884  1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R O   1 
ATOM   9218  C CB  . ILE D 4 483 ? 31.793  17.507  23.531  1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CB  1 
ATOM   9219  C CG1 . ILE D 4 483 ? 30.673  18.085  24.398  1.00 111.76 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CG1 1 
ATOM   9220  C CG2 . ILE D 4 483 ? 33.157  17.798  24.140  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CG2 1 
ATOM   9221  C CD1 . ILE D 4 483 ? 30.662  17.559  25.819  1.00 112.88 ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CD1 1 
ATOM   9222  N N   . ALA D 4 484 ? 32.815  16.214  21.019  1.00 114.74 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R N   1 
ATOM   9223  C CA  . ALA D 4 484 ? 33.850  15.548  20.240  1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R CA  1 
ATOM   9224  C C   . ALA D 4 484 ? 34.012  16.191  18.863  1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R C   1 
ATOM   9225  O O   . ALA D 4 484 ? 35.093  16.165  18.275  1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R O   1 
ATOM   9226  C CB  . ALA D 4 484 ? 33.534  14.066  20.108  1.00 103.67 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R CB  1 
ATOM   9227  N N   . PHE D 4 485 ? 32.927  16.769  18.356  1.00 121.19 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R N   1 
ATOM   9228  C CA  . PHE D 4 485 ? 32.930  17.418  17.049  1.00 124.15 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CA  1 
ATOM   9229  C C   . PHE D 4 485 ? 33.685  18.739  17.082  1.00 132.88 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R C   1 
ATOM   9230  O O   . PHE D 4 485 ? 34.575  18.975  16.266  1.00 134.54 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R O   1 
ATOM   9231  C CB  . PHE D 4 485 ? 31.498  17.667  16.568  1.00 117.42 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CB  1 
ATOM   9232  C CG  . PHE D 4 485 ? 30.953  16.582  15.686  1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CG  1 
ATOM   9233  C CD1 . PHE D 4 485 ? 31.772  15.921  14.790  1.00 122.04 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CD1 1 
ATOM   9234  C CD2 . PHE D 4 485 ? 29.616  16.226  15.753  1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CD2 1 
ATOM   9235  C CE1 . PHE D 4 485 ? 31.269  14.926  13.978  1.00 129.74 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CE1 1 
ATOM   9236  C CE2 . PHE D 4 485 ? 29.108  15.230  14.946  1.00 127.57 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CE2 1 
ATOM   9237  C CZ  . PHE D 4 485 ? 29.935  14.579  14.057  1.00 132.39 ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CZ  1 
ATOM   9238  N N   . GLN D 4 486 ? 33.328  19.600  18.029  1.00 134.88 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R N   1 
ATOM   9239  C CA  . GLN D 4 486 ? 33.938  20.922  18.099  1.00 131.29 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CA  1 
ATOM   9240  C C   . GLN D 4 486 ? 35.374  20.863  18.613  1.00 136.58 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R C   1 
ATOM   9241  O O   . GLN D 4 486 ? 36.156  21.787  18.385  1.00 135.27 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R O   1 
ATOM   9242  C CB  . GLN D 4 486 ? 33.100  21.871  18.957  1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CB  1 
ATOM   9243  C CG  . GLN D 4 486 ? 33.087  21.535  20.435  1.00 117.57 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CG  1 
ATOM   9244  C CD  . GLN D 4 486 ? 32.268  22.523  21.241  1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CD  1 
ATOM   9245  O OE1 . GLN D 4 486 ? 31.461  23.272  20.690  1.00 121.37 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R OE1 1 
ATOM   9246  N NE2 . GLN D 4 486 ? 32.474  22.532  22.552  1.00 120.77 ? ? ? ? ? ? 337  GLN R NE2 1 
ATOM   9247  N N   . GLU D 4 487 ? 35.720  19.781  19.304  1.00 140.96 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R N   1 
ATOM   9248  C CA  . GLU D 4 487 ? 37.090  19.607  19.781  1.00 139.41 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CA  1 
ATOM   9249  C C   . GLU D 4 487 ? 38.051  19.355  18.617  1.00 127.04 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R C   1 
ATOM   9250  O O   . GLU D 4 487 ? 39.255  19.582  18.734  1.00 119.58 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R O   1 
ATOM   9251  C CB  . GLU D 4 487 ? 37.177  18.479  20.813  1.00 145.66 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CB  1 
ATOM   9252  C CG  . GLU D 4 487 ? 38.558  18.308  21.431  1.00 150.00 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CG  1 
ATOM   9253  C CD  . GLU D 4 487 ? 38.540  17.439  22.673  1.00 152.96 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CD  1 
ATOM   9254  O OE1 . GLU D 4 487 ? 37.447  17.233  23.242  1.00 154.21 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R OE1 1 
ATOM   9255  O OE2 . GLU D 4 487 ? 39.620  16.962  23.082  1.00 152.16 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R OE2 1 
ATOM   9256  N N   . LEU D 4 488 ? 37.510  18.883  17.498  1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R N   1 
ATOM   9257  C CA  . LEU D 4 488 ? 38.306  18.669  16.292  1.00 124.57 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CA  1 
ATOM   9258  C C   . LEU D 4 488 ? 38.370  19.926  15.427  1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R C   1 
ATOM   9259  O O   . LEU D 4 488 ? 39.167  20.006  14.493  1.00 132.12 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R O   1 
ATOM   9260  C CB  . LEU D 4 488 ? 37.737  17.507  15.476  1.00 114.69 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CB  1 
ATOM   9261  C CG  . LEU D 4 488 ? 37.798  16.124  16.126  1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CG  1 
ATOM   9262  C CD1 . LEU D 4 488 ? 37.025  15.106  15.304  1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CD1 1 
ATOM   9263  C CD2 . LEU D 4 488 ? 39.240  15.682  16.315  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CD2 1 
ATOM   9264  N N   . LEU D 4 489 ? 37.519  20.899  15.738  1.00 138.65 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R N   1 
ATOM   9265  C CA  . LEU D 4 489 ? 37.465  22.147  14.981  1.00 140.42 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CA  1 
ATOM   9266  C C   . LEU D 4 489 ? 38.292  23.269  15.611  1.00 144.64 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R C   1 
ATOM   9267  O O   . LEU D 4 489 ? 38.267  24.406  15.139  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R O   1 
ATOM   9268  C CB  . LEU D 4 489 ? 36.017  22.597  14.773  1.00 135.63 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CB  1 
ATOM   9269  C CG  . LEU D 4 489 ? 35.194  21.750  13.799  1.00 129.49 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CG  1 
ATOM   9270  C CD1 . LEU D 4 489 ? 33.767  22.268  13.701  1.00 130.64 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CD1 1 
ATOM   9271  C CD2 . LEU D 4 489 ? 35.852  21.724  12.428  1.00 123.48 ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CD2 1 
ATOM   9272  N N   . CYS D 4 490 ? 39.005  22.945  16.686  1.00 141.55 ? ? ? ? ? ? 341  CYS R N   1 
ATOM   9273  C CA  . CYS D 4 490 ? 39.885  23.901  17.354  1.00 134.20 ? ? ? ? ? ? 341  CYS R CA  1 
ATOM   9274  C C   . CYS D 4 490 ? 39.100  24.987  18.081  1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 341  CYS R C   1 
ATOM   9275  O O   . CYS D 4 490 ? 39.681  25.937  18.604  1.00 117.55 ? ? ? ? ? ? 341  CYS R O   1 
ATOM   9276  C CB  . CYS D 4 490 ? 40.858  24.535  16.354  1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 341  CYS R CB  1 
ATOM   9277  S SG  . CYS D 4 490 ? 41.837  23.349  15.399  1.00 138.40 ? ? ? ? ? ? 341  CYS R SG  1 
ATOM   9278  N N   . GLN E 5 1   ? 40.237  24.525  61.779  1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N N   1 
ATOM   9279  C CA  . GLN E 5 1   ? 39.194  23.588  62.179  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CA  1 
ATOM   9280  C C   . GLN E 5 1   ? 37.852  24.018  61.605  1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N C   1 
ATOM   9281  O O   . GLN E 5 1   ? 37.798  24.845  60.704  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N O   1 
ATOM   9282  C CB  . GLN E 5 1   ? 39.106  23.510  63.702  1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CB  1 
ATOM   9283  C CG  . GLN E 5 1   ? 38.333  22.312  64.221  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CG  1 
ATOM   9284  C CD  . GLN E 5 1   ? 38.419  22.191  65.722  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CD  1 
ATOM   9285  O OE1 . GLN E 5 1   ? 38.006  21.187  66.301  1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N OE1 1 
ATOM   9286  N NE2 . GLN E 5 1   ? 38.964  23.218  66.366  1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 1    GLN N NE2 1 
ATOM   9287  N N   . VAL E 5 2   ? 36.775  23.429  62.110  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N N   1 
ATOM   9288  C CA  . VAL E 5 2   ? 35.423  23.831  61.745  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CA  1 
ATOM   9289  C C   . VAL E 5 2   ? 34.551  23.861  62.990  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N C   1 
ATOM   9290  O O   . VAL E 5 2   ? 34.372  22.838  63.652  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N O   1 
ATOM   9291  C CB  . VAL E 5 2   ? 34.805  22.861  60.717  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CB  1 
ATOM   9292  C CG1 . VAL E 5 2   ? 33.287  22.881  60.800  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CG1 1 
ATOM   9293  C CG2 . VAL E 5 2   ? 35.280  23.200  59.314  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CG2 1 
ATOM   9294  N N   . GLN E 5 3   ? 34.010  25.028  63.318  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 3    GLN N N   1 
ATOM   9295  C CA  . GLN E 5 3   ? 33.155  25.134  64.496  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CA  1 
ATOM   9296  C C   . GLN E 5 3   ? 32.024  26.146  64.320  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 3    GLN N C   1 
ATOM   9297  O O   . GLN E 5 3   ? 32.168  27.164  63.626  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 3    GLN N O   1 
ATOM   9298  C CB  . GLN E 5 3   ? 33.979  25.431  65.764  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CB  1 
ATOM   9299  C CG  . GLN E 5 3   ? 34.381  26.885  65.951  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CG  1 
ATOM   9300  C CD  . GLN E 5 3   ? 35.883  27.105  65.865  1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CD  1 
ATOM   9301  O OE1 . GLN E 5 3   ? 36.641  26.199  65.517  1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N OE1 1 
ATOM   9302  N NE2 . GLN E 5 3   ? 36.317  28.321  66.177  1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N NE2 1 
ATOM   9303  N N   . LEU E 5 4   ? 30.893  25.832  64.944  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N N   1 
ATOM   9304  C CA  . LEU E 5 4   ? 29.732  26.705  64.952  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CA  1 
ATOM   9305  C C   . LEU E 5 4   ? 29.206  26.803  66.380  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N C   1 
ATOM   9306  O O   . LEU E 5 4   ? 28.763  25.810  66.952  1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N O   1 
ATOM   9307  C CB  . LEU E 5 4   ? 28.653  26.144  64.025  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CB  1 
ATOM   9308  C CG  . LEU E 5 4   ? 29.169  25.554  62.707  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CG  1 
ATOM   9309  C CD1 . LEU E 5 4   ? 28.105  24.719  62.006  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CD1 1 
ATOM   9310  C CD2 . LEU E 5 4   ? 29.697  26.642  61.783  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CD2 1 
ATOM   9311  N N   . GLN E 5 5   ? 29.257  28.001  66.956  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 5    GLN N N   1 
ATOM   9312  C CA  . GLN E 5 5   ? 28.790  28.218  68.319  1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CA  1 
ATOM   9313  C C   . GLN E 5 5   ? 27.445  28.936  68.317  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 5    GLN N C   1 
ATOM   9314  O O   . GLN E 5 5   ? 27.357  30.101  67.925  1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 5    GLN N O   1 
ATOM   9315  C CB  . GLN E 5 5   ? 29.813  29.035  69.113  1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CB  1 
ATOM   9316  C CG  . GLN E 5 5   ? 31.160  28.346  69.315  1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CG  1 
ATOM   9317  C CD  . GLN E 5 5   ? 32.171  29.228  70.032  1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CD  1 
ATOM   9318  O OE1 . GLN E 5 5   ? 32.038  30.452  70.055  1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N OE1 1 
ATOM   9319  N NE2 . GLN E 5 5   ? 33.186  28.607  70.624  1.00 117.26 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N NE2 1 
ATOM   9320  N N   . GLU E 5 6   ? 26.398  28.232  68.741  1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N N   1 
ATOM   9321  C CA  . GLU E 5 6   ? 25.083  28.839  68.900  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CA  1 
ATOM   9322  C C   . GLU E 5 6   ? 25.047  29.650  70.184  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N C   1 
ATOM   9323  O O   . GLU E 5 6   ? 25.336  29.135  71.265  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N O   1 
ATOM   9324  C CB  . GLU E 5 6   ? 23.983  27.777  68.949  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CB  1 
ATOM   9325  C CG  . GLU E 5 6   ? 23.777  27.014  67.660  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CG  1 
ATOM   9326  C CD  . GLU E 5 6   ? 24.906  26.061  67.378  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CD  1 
ATOM   9327  O OE1 . GLU E 5 6   ? 25.105  25.707  66.199  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N OE1 1 
ATOM   9328  O OE2 . GLU E 5 6   ? 25.596  25.671  68.341  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 6    GLU N OE2 1 
ATOM   9329  N N   . SER E 5 7   ? 24.696  30.922  70.056  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 7    SER N N   1 
ATOM   9330  C CA  . SER E 5 7   ? 24.555  31.804  71.201  1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 7    SER N CA  1 
ATOM   9331  C C   . SER E 5 7   ? 23.108  32.255  71.289  1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 7    SER N C   1 
ATOM   9332  O O   . SER E 5 7   ? 22.261  31.812  70.513  1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 7    SER N O   1 
ATOM   9333  C CB  . SER E 5 7   ? 25.480  33.013  71.065  1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 7    SER N CB  1 
ATOM   9334  O OG  . SER E 5 7   ? 25.185  33.748  69.890  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 7    SER N OG  1 
ATOM   9335  N N   . GLY E 5 8   ? 22.822  33.138  72.235  1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 8    GLY N N   1 
ATOM   9336  C CA  . GLY E 5 8   ? 21.460  33.586  72.442  1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 8    GLY N CA  1 
ATOM   9337  C C   . GLY E 5 8   ? 20.632  32.454  73.010  1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 8    GLY N C   1 
ATOM   9338  O O   . GLY E 5 8   ? 21.167  31.536  73.629  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 8    GLY N O   1 
ATOM   9339  N N   . GLY E 5 9   ? 19.323  32.511  72.804  1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 9    GLY N N   1 
ATOM   9340  C CA  . GLY E 5 9   ? 18.447  31.491  73.345  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 9    GLY N CA  1 
ATOM   9341  C C   . GLY E 5 9   ? 18.299  31.660  74.844  1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 9    GLY N C   1 
ATOM   9342  O O   . GLY E 5 9   ? 19.038  32.426  75.462  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 9    GLY N O   1 
ATOM   9343  N N   . GLY E 5 10  ? 17.340  30.952  75.432  1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 10   GLY N N   1 
ATOM   9344  C CA  . GLY E 5 10  ? 17.097  31.044  76.860  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 10   GLY N CA  1 
ATOM   9345  C C   . GLY E 5 10  ? 15.641  30.804  77.204  1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 10   GLY N C   1 
ATOM   9346  O O   . GLY E 5 10  ? 14.901  30.212  76.419  1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 10   GLY N O   1 
ATOM   9347  N N   . LEU E 5 11  ? 15.227  31.268  78.380  1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N N   1 
ATOM   9348  C CA  . LEU E 5 11  ? 13.840  31.121  78.807  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CA  1 
ATOM   9349  C C   . LEU E 5 11  ? 12.994  32.283  78.307  1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N C   1 
ATOM   9350  O O   . LEU E 5 11  ? 13.346  33.447  78.496  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N O   1 
ATOM   9351  C CB  . LEU E 5 11  ? 13.741  31.014  80.331  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CB  1 
ATOM   9352  C CG  . LEU E 5 11  ? 12.347  30.723  80.892  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CG  1 
ATOM   9353  C CD1 . LEU E 5 11  ? 11.741  29.490  80.235  1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CD1 1 
ATOM   9354  C CD2 . LEU E 5 11  ? 12.400  30.553  82.402  1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CD2 1 
ATOM   9355  N N   . VAL E 5 12  ? 11.881  31.956  77.662  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N N   1 
ATOM   9356  C CA  . VAL E 5 12  ? 10.952  32.964  77.174  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CA  1 
ATOM   9357  C C   . VAL E 5 12  ? 9.514   32.571  77.494  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N C   1 
ATOM   9358  O O   . VAL E 5 12  ? 9.141   31.403  77.381  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N O   1 
ATOM   9359  C CB  . VAL E 5 12  ? 11.085  33.165  75.655  1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CB  1 
ATOM   9360  C CG1 . VAL E 5 12  ? 10.799  31.865  74.923  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CG1 1 
ATOM   9361  C CG2 . VAL E 5 12  ? 10.143  34.265  75.181  1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CG2 1 
ATOM   9362  N N   . GLN E 5 13  ? 8.713   33.553  77.892  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N N   1 
ATOM   9363  C CA  . GLN E 5 13  ? 7.297   33.335  78.159  1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CA  1 
ATOM   9364  C C   . GLN E 5 13  ? 6.569   33.095  76.839  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N C   1 
ATOM   9365  O O   . GLN E 5 13  ? 6.853   33.762  75.846  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N O   1 
ATOM   9366  C CB  . GLN E 5 13  ? 6.710   34.550  78.882  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CB  1 
ATOM   9367  C CG  . GLN E 5 13  ? 5.458   34.258  79.690  1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CG  1 
ATOM   9368  C CD  . GLN E 5 13  ? 5.696   33.249  80.803  1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CD  1 
ATOM   9369  O OE1 . GLN E 5 13  ? 4.795   32.498  81.178  1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N OE1 1 
ATOM   9370  N NE2 . GLN E 5 13  ? 6.911   33.232  81.339  1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 13   GLN N NE2 1 
ATOM   9371  N N   . PRO E 5 14  ? 5.628   32.138  76.824  1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N N   1 
ATOM   9372  C CA  . PRO E 5 14  ? 4.905   31.772  75.600  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CA  1 
ATOM   9373  C C   . PRO E 5 14  ? 4.282   32.986  74.923  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N C   1 
ATOM   9374  O O   . PRO E 5 14  ? 3.698   33.836  75.593  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N O   1 
ATOM   9375  C CB  . PRO E 5 14  ? 3.813   30.819  76.103  1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CB  1 
ATOM   9376  C CG  . PRO E 5 14  ? 3.715   31.076  77.566  1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CG  1 
ATOM   9377  C CD  . PRO E 5 14  ? 5.098   31.434  77.999  1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CD  1 
ATOM   9378  N N   . GLY E 5 15  ? 4.413   33.057  73.603  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 15   GLY N N   1 
ATOM   9379  C CA  . GLY E 5 15  ? 3.928   34.192  72.842  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 15   GLY N CA  1 
ATOM   9380  C C   . GLY E 5 15  ? 5.045   35.182  72.588  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 15   GLY N C   1 
ATOM   9381  O O   . GLY E 5 15  ? 4.962   36.018  71.690  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 15   GLY N O   1 
ATOM   9382  N N   . GLY E 5 16  ? 6.106   35.075  73.380  1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 16   GLY N N   1 
ATOM   9383  C CA  . GLY E 5 16  ? 7.227   35.988  73.276  1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 16   GLY N CA  1 
ATOM   9384  C C   . GLY E 5 16  ? 8.083   35.713  72.057  1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 16   GLY N C   1 
ATOM   9385  O O   . GLY E 5 16  ? 7.667   34.999  71.143  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 16   GLY N O   1 
ATOM   9386  N N   . SER E 5 17  ? 9.281   36.289  72.041  1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 17   SER N N   1 
ATOM   9387  C CA  . SER E 5 17  ? 10.196  36.120  70.920  1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 17   SER N CA  1 
ATOM   9388  C C   . SER E 5 17  ? 11.641  36.016  71.394  1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 17   SER N C   1 
ATOM   9389  O O   . SER E 5 17  ? 12.018  36.585  72.418  1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 17   SER N O   1 
ATOM   9390  C CB  . SER E 5 17  ? 10.047  37.272  69.927  1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 17   SER N CB  1 
ATOM   9391  O OG  . SER E 5 17  ? 10.403  38.507  70.522  1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 17   SER N OG  1 
ATOM   9392  N N   . LEU E 5 18  ? 12.441  35.275  70.638  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N N   1 
ATOM   9393  C CA  . LEU E 5 18  ? 13.834  35.037  70.969  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CA  1 
ATOM   9394  C C   . LEU E 5 18  ? 14.650  34.993  69.677  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N C   1 
ATOM   9395  O O   . LEU E 5 18  ? 14.246  34.349  68.711  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N O   1 
ATOM   9396  C CB  . LEU E 5 18  ? 13.941  33.711  71.719  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CB  1 
ATOM   9397  C CG  . LEU E 5 18  ? 15.282  33.298  72.312  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CG  1 
ATOM   9398  C CD1 . LEU E 5 18  ? 15.884  34.435  73.118  1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CD1 1 
ATOM   9399  C CD2 . LEU E 5 18  ? 15.080  32.061  73.170  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CD2 1 
ATOM   9400  N N   . ARG E 5 19  ? 15.793  35.672  69.654  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N N   1 
ATOM   9401  C CA  . ARG E 5 19  ? 16.613  35.717  68.443  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CA  1 
ATOM   9402  C C   . ARG E 5 19  ? 17.923  34.952  68.580  1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N C   1 
ATOM   9403  O O   . ARG E 5 19  ? 18.834  35.381  69.287  1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N O   1 
ATOM   9404  C CB  . ARG E 5 19  ? 16.904  37.161  68.043  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CB  1 
ATOM   9405  C CG  . ARG E 5 19  ? 17.851  37.297  66.861  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CG  1 
ATOM   9406  C CD  . ARG E 5 19  ? 18.039  38.760  66.482  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CD  1 
ATOM   9407  N NE  . ARG E 5 19  ? 18.968  38.935  65.370  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N NE  1 
ATOM   9408  C CZ  . ARG E 5 19  ? 18.610  38.930  64.089  1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CZ  1 
ATOM   9409  N NH1 . ARG E 5 19  ? 17.339  38.754  63.754  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N NH1 1 
ATOM   9410  N NH2 . ARG E 5 19  ? 19.525  39.099  63.141  1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N NH2 1 
ATOM   9411  N N   . LEU E 5 20  ? 18.009  33.826  67.876  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N N   1 
ATOM   9412  C CA  . LEU E 5 20  ? 19.187  32.969  67.891  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CA  1 
ATOM   9413  C C   . LEU E 5 20  ? 20.254  33.457  66.926  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N C   1 
ATOM   9414  O O   . LEU E 5 20  ? 19.966  33.817  65.784  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N O   1 
ATOM   9415  C CB  . LEU E 5 20  ? 18.815  31.532  67.529  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CB  1 
ATOM   9416  C CG  . LEU E 5 20  ? 18.053  30.715  68.568  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CG  1 
ATOM   9417  C CD1 . LEU E 5 20  ? 17.714  29.347  68.005  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CD1 1 
ATOM   9418  C CD2 . LEU E 5 20  ? 18.874  30.584  69.835  1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CD2 1 
ATOM   9419  N N   . SER E 5 21  ? 21.492  33.454  67.401  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 21   SER N N   1 
ATOM   9420  C CA  . SER E 5 21  ? 22.631  33.832  66.587  1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 21   SER N CA  1 
ATOM   9421  C C   . SER E 5 21  ? 23.621  32.679  66.589  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 21   SER N C   1 
ATOM   9422  O O   . SER E 5 21  ? 23.692  31.917  67.548  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 21   SER N O   1 
ATOM   9423  C CB  . SER E 5 21  ? 23.282  35.099  67.140  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 21   SER N CB  1 
ATOM   9424  O OG  . SER E 5 21  ? 24.343  35.529  66.307  1.00 83.21  ? ? ? ? ? ? 21   SER N OG  1 
ATOM   9425  N N   . CYS E 5 22  ? 24.367  32.535  65.502  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N N   1 
ATOM   9426  C CA  . CYS E 5 22  ? 25.354  31.459  65.394  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N CA  1 
ATOM   9427  C C   . CYS E 5 22  ? 26.663  31.947  64.816  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N C   1 
ATOM   9428  O O   . CYS E 5 22  ? 26.688  32.455  63.697  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N O   1 
ATOM   9429  C CB  . CYS E 5 22  ? 24.842  30.351  64.482  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N CB  1 
ATOM   9430  S SG  . CYS E 5 22  ? 25.727  28.757  64.598  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N SG  1 
ATOM   9431  N N   . ALA E 5 23  ? 27.748  31.790  65.568  1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N N   1 
ATOM   9432  C CA  . ALA E 5 23  ? 29.065  32.192  65.084  1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N CA  1 
ATOM   9433  C C   . ALA E 5 23  ? 29.749  31.029  64.378  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N C   1 
ATOM   9434  O O   . ALA E 5 23  ? 29.950  29.966  64.963  1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N O   1 
ATOM   9435  C CB  . ALA E 5 23  ? 29.923  32.704  66.228  1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N CB  1 
ATOM   9436  N N   . ALA E 5 24  ? 30.111  31.236  63.119  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N N   1 
ATOM   9437  C CA  . ALA E 5 24  ? 30.694  30.173  62.313  1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N CA  1 
ATOM   9438  C C   . ALA E 5 24  ? 32.156  30.467  62.053  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N C   1 
ATOM   9439  O O   . ALA E 5 24  ? 32.566  31.627  62.026  1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N O   1 
ATOM   9440  C CB  . ALA E 5 24  ? 29.946  30.032  61.000  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N CB  1 
ATOM   9441  N N   . SER E 5 25  ? 32.942  29.416  61.850  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 25   SER N N   1 
ATOM   9442  C CA  . SER E 5 25  ? 34.358  29.609  61.563  1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 25   SER N CA  1 
ATOM   9443  C C   . SER E 5 25  ? 35.064  28.309  61.229  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 25   SER N C   1 
ATOM   9444  O O   . SER E 5 25  ? 34.559  27.221  61.501  1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 25   SER N O   1 
ATOM   9445  C CB  . SER E 5 25  ? 35.057  30.265  62.755  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 25   SER N CB  1 
ATOM   9446  O OG  . SER E 5 25  ? 34.975  29.445  63.908  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 25   SER N OG  1 
ATOM   9447  N N   . GLY E 5 26  ? 36.246  28.439  60.640  1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N N   1 
ATOM   9448  C CA  . GLY E 5 26  ? 37.010  27.289  60.208  1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N CA  1 
ATOM   9449  C C   . GLY E 5 26  ? 36.645  26.866  58.800  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N C   1 
ATOM   9450  O O   . GLY E 5 26  ? 36.993  25.772  58.352  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N O   1 
ATOM   9451  N N   . PHE E 5 27  ? 35.953  27.752  58.094  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N N   1 
ATOM   9452  C CA  . PHE E 5 27  ? 35.538  27.489  56.723  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CA  1 
ATOM   9453  C C   . PHE E 5 27  ? 34.855  28.714  56.147  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N C   1 
ATOM   9454  O O   . PHE E 5 27  ? 34.433  29.604  56.886  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N O   1 
ATOM   9455  C CB  . PHE E 5 27  ? 34.582  26.296  56.661  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CB  1 
ATOM   9456  C CG  . PHE E 5 27  ? 33.233  26.562  57.270  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CG  1 
ATOM   9457  C CD1 . PHE E 5 27  ? 32.142  26.874  56.471  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CD1 1 
ATOM   9458  C CD2 . PHE E 5 27  ? 33.053  26.497  58.641  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CD2 1 
ATOM   9459  C CE1 . PHE E 5 27  ? 30.893  27.117  57.032  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CE1 1 
ATOM   9460  C CE2 . PHE E 5 27  ? 31.812  26.737  59.205  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CE2 1 
ATOM   9461  C CZ  . PHE E 5 27  ? 30.731  27.048  58.400  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CZ  1 
ATOM   9462  N N   . THR E 5 28  ? 34.745  28.762  54.825  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 28   THR N N   1 
ATOM   9463  C CA  . THR E 5 28  ? 34.154  29.922  54.185  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 28   THR N CA  1 
ATOM   9464  C C   . THR E 5 28  ? 32.640  29.801  54.242  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 28   THR N C   1 
ATOM   9465  O O   . THR E 5 28  ? 32.044  28.926  53.613  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 28   THR N O   1 
ATOM   9466  C CB  . THR E 5 28  ? 34.631  30.045  52.734  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 28   THR N CB  1 
ATOM   9467  O OG1 . THR E 5 28  ? 34.341  28.830  52.036  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 28   THR N OG1 1 
ATOM   9468  C CG2 . THR E 5 28  ? 36.135  30.275  52.695  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 28   THR N CG2 1 
ATOM   9469  N N   . PHE E 5 29  ? 32.025  30.724  54.972  1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N N   1 
ATOM   9470  C CA  . PHE E 5 29  ? 30.608  30.647  55.286  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CA  1 
ATOM   9471  C C   . PHE E 5 29  ? 29.801  30.868  54.017  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N C   1 
ATOM   9472  O O   . PHE E 5 29  ? 28.669  30.407  53.902  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N O   1 
ATOM   9473  C CB  . PHE E 5 29  ? 30.261  31.692  56.349  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CB  1 
ATOM   9474  C CG  . PHE E 5 29  ? 28.844  31.629  56.837  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CG  1 
ATOM   9475  C CD1 . PHE E 5 29  ? 28.510  30.836  57.919  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CD1 1 
ATOM   9476  C CD2 . PHE E 5 29  ? 27.853  32.384  56.232  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CD2 1 
ATOM   9477  C CE1 . PHE E 5 29  ? 27.216  30.784  58.377  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CE1 1 
ATOM   9478  C CE2 . PHE E 5 29  ? 26.556  32.336  56.688  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CE2 1 
ATOM   9479  C CZ  . PHE E 5 29  ? 26.238  31.534  57.761  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CZ  1 
ATOM   9480  N N   . SER E 5 30  ? 30.413  31.551  53.056  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 30   SER N N   1 
ATOM   9481  C CA  . SER E 5 30  ? 29.741  31.933  51.818  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 30   SER N CA  1 
ATOM   9482  C C   . SER E 5 30  ? 29.313  30.754  50.941  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 30   SER N C   1 
ATOM   9483  O O   . SER E 5 30  ? 28.320  30.842  50.217  1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 30   SER N O   1 
ATOM   9484  C CB  . SER E 5 30  ? 30.629  32.880  51.007  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 30   SER N CB  1 
ATOM   9485  O OG  . SER E 5 30  ? 30.151  32.997  49.680  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 30   SER N OG  1 
ATOM   9486  N N   . ASN E 5 31  ? 30.061  29.658  50.994  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N N   1 
ATOM   9487  C CA  . ASN E 5 31  ? 29.828  28.558  50.062  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N CA  1 
ATOM   9488  C C   . ASN E 5 31  ? 28.894  27.482  50.592  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N C   1 
ATOM   9489  O O   . ASN E 5 31  ? 28.531  26.554  49.868  1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N O   1 
ATOM   9490  C CB  . ASN E 5 31  ? 31.155  27.935  49.627  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N CB  1 
ATOM   9491  C CG  . ASN E 5 31  ? 32.185  28.977  49.252  1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N CG  1 
ATOM   9492  O OD1 . ASN E 5 31  ? 32.421  29.246  48.076  1.00 77.31  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N OD1 1 
ATOM   9493  N ND2 . ASN E 5 31  ? 32.795  29.585  50.257  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N ND2 1 
ATOM   9494  N N   . TYR E 5 32  ? 28.490  27.615  51.849  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N N   1 
ATOM   9495  C CA  . TYR E 5 32  ? 27.696  26.570  52.481  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CA  1 
ATOM   9496  C C   . TYR E 5 32  ? 26.242  26.940  52.740  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N C   1 
ATOM   9497  O O   . TYR E 5 32  ? 25.931  28.010  53.269  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N O   1 
ATOM   9498  C CB  . TYR E 5 32  ? 28.354  26.110  53.781  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CB  1 
ATOM   9499  C CG  . TYR E 5 32  ? 29.660  25.398  53.566  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CG  1 
ATOM   9500  C CD1 . TYR E 5 32  ? 30.850  26.106  53.508  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CD1 1 
ATOM   9501  C CD2 . TYR E 5 32  ? 29.706  24.018  53.408  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CD2 1 
ATOM   9502  C CE1 . TYR E 5 32  ? 32.051  25.463  53.305  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CE1 1 
ATOM   9503  C CE2 . TYR E 5 32  ? 30.905  23.367  53.206  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CE2 1 
ATOM   9504  C CZ  . TYR E 5 32  ? 32.073  24.097  53.155  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CZ  1 
ATOM   9505  O OH  . TYR E 5 32  ? 33.275  23.463  52.954  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N OH  1 
ATOM   9506  N N   . LYS E 5 33  ? 25.354  26.032  52.358  1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N N   1 
ATOM   9507  C CA  . LYS E 5 33  ? 23.952  26.143  52.710  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CA  1 
ATOM   9508  C C   . LYS E 5 33  ? 23.855  25.951  54.214  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N C   1 
ATOM   9509  O O   . LYS E 5 33  ? 24.461  25.034  54.765  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N O   1 
ATOM   9510  C CB  . LYS E 5 33  ? 23.146  25.068  51.984  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CB  1 
ATOM   9511  C CG  . LYS E 5 33  ? 21.641  25.250  52.033  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CG  1 
ATOM   9512  C CD  . LYS E 5 33  ? 20.955  24.228  51.144  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CD  1 
ATOM   9513  C CE  . LYS E 5 33  ? 19.457  24.434  51.111  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CE  1 
ATOM   9514  N NZ  . LYS E 5 33  ? 18.818  23.528  50.126  1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N NZ  1 
ATOM   9515  N N   . MET E 5 34  ? 23.095  26.813  54.880  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 34   MET N N   1 
ATOM   9516  C CA  . MET E 5 34  ? 23.019  26.781  56.338  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CA  1 
ATOM   9517  C C   . MET E 5 34  ? 21.646  26.320  56.797  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 34   MET N C   1 
ATOM   9518  O O   . MET E 5 34  ? 20.670  26.496  56.081  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 34   MET N O   1 
ATOM   9519  C CB  . MET E 5 34  ? 23.308  28.169  56.910  1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CB  1 
ATOM   9520  C CG  . MET E 5 34  ? 24.736  28.640  56.719  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CG  1 
ATOM   9521  S SD  . MET E 5 34  ? 25.905  27.613  57.624  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 34   MET N SD  1 
ATOM   9522  C CE  . MET E 5 34  ? 25.326  27.815  59.310  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CE  1 
ATOM   9523  N N   . ASN E 5 35  ? 21.560  25.713  57.976  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N N   1 
ATOM   9524  C CA  . ASN E 5 35  ? 20.243  25.437  58.549  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N CA  1 
ATOM   9525  C C   . ASN E 5 35  ? 20.204  25.320  60.070  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N C   1 
ATOM   9526  O O   . ASN E 5 35  ? 21.236  25.188  60.729  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N O   1 
ATOM   9527  C CB  . ASN E 5 35  ? 19.563  24.231  57.879  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N CB  1 
ATOM   9528  C CG  . ASN E 5 35  ? 20.465  23.023  57.789  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N CG  1 
ATOM   9529  O OD1 . ASN E 5 35  ? 21.021  22.728  56.732  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N OD1 1 
ATOM   9530  N ND2 . ASN E 5 35  ? 20.615  22.312  58.900  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N ND2 1 
ATOM   9531  N N   . TRP E 5 36  ? 18.996  25.407  60.615  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N N   1 
ATOM   9532  C CA  . TRP E 5 36  ? 18.773  25.256  62.042  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CA  1 
ATOM   9533  C C   . TRP E 5 36  ? 18.089  23.928  62.314  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N C   1 
ATOM   9534  O O   . TRP E 5 36  ? 17.109  23.574  61.659  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N O   1 
ATOM   9535  C CB  . TRP E 5 36  ? 17.914  26.402  62.583  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CB  1 
ATOM   9536  C CG  . TRP E 5 36  ? 18.614  27.727  62.604  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CG  1 
ATOM   9537  C CD1 . TRP E 5 36  ? 18.543  28.707  61.657  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CD1 1 
ATOM   9538  C CD2 . TRP E 5 36  ? 19.493  28.217  63.622  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CD2 1 
ATOM   9539  N NE1 . TRP E 5 36  ? 19.325  29.776  62.023  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N NE1 1 
ATOM   9540  C CE2 . TRP E 5 36  ? 19.919  29.499  63.227  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CE2 1 
ATOM   9541  C CE3 . TRP E 5 36  ? 19.962  27.695  64.831  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CE3 1 
ATOM   9542  C CZ2 . TRP E 5 36  ? 20.789  30.266  63.995  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CZ2 1 
ATOM   9543  C CZ3 . TRP E 5 36  ? 20.823  28.455  65.590  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CZ3 1 
ATOM   9544  C CH2 . TRP E 5 36  ? 21.228  29.727  65.171  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CH2 1 
ATOM   9545  N N   . VAL E 5 37  ? 18.614  23.195  63.285  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N N   1 
ATOM   9546  C CA  . VAL E 5 37  ? 18.039  21.921  63.672  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CA  1 
ATOM   9547  C C   . VAL E 5 37  ? 17.727  21.961  65.155  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N C   1 
ATOM   9548  O O   . VAL E 5 37  ? 18.556  22.383  65.948  1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N O   1 
ATOM   9549  C CB  . VAL E 5 37  ? 19.021  20.775  63.399  1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CB  1 
ATOM   9550  C CG1 . VAL E 5 37  ? 18.512  19.479  64.006  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CG1 1 
ATOM   9551  C CG2 . VAL E 5 37  ? 19.249  20.627  61.905  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CG2 1 
ATOM   9552  N N   . ARG E 5 38  ? 16.535  21.527  65.539  1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N N   1 
ATOM   9553  C CA  . ARG E 5 38  ? 16.187  21.516  66.952  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CA  1 
ATOM   9554  C C   . ARG E 5 38  ? 15.999  20.093  67.441  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N C   1 
ATOM   9555  O O   . ARG E 5 38  ? 15.728  19.183  66.658  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N O   1 
ATOM   9556  C CB  . ARG E 5 38  ? 14.927  22.343  67.223  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CB  1 
ATOM   9557  C CG  . ARG E 5 38  ? 13.666  21.770  66.612  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CG  1 
ATOM   9558  C CD  . ARG E 5 38  ? 12.456  22.649  66.880  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CD  1 
ATOM   9559  N NE  . ARG E 5 38  ? 11.263  22.099  66.242  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N NE  1 
ATOM   9560  C CZ  . ARG E 5 38  ? 10.102  22.737  66.135  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CZ  1 
ATOM   9561  N NH1 . ARG E 5 38  ? 9.964   23.962  66.622  1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N NH1 1 
ATOM   9562  N NH2 . ARG E 5 38  ? 9.079   22.147  65.533  1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N NH2 1 
ATOM   9563  N N   . GLN E 5 39  ? 16.177  19.902  68.740  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N N   1 
ATOM   9564  C CA  . GLN E 5 39  ? 15.901  18.620  69.355  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CA  1 
ATOM   9565  C C   . GLN E 5 39  ? 14.986  18.823  70.549  1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N C   1 
ATOM   9566  O O   . GLN E 5 39  ? 15.370  19.443  71.543  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N O   1 
ATOM   9567  C CB  . GLN E 5 39  ? 17.195  17.935  69.780  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CB  1 
ATOM   9568  C CG  . GLN E 5 39  ? 16.983  16.551  70.341  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CG  1 
ATOM   9569  C CD  . GLN E 5 39  ? 18.259  15.746  70.393  1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CD  1 
ATOM   9570  O OE1 . GLN E 5 39  ? 19.356  16.302  70.409  1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N OE1 1 
ATOM   9571  N NE2 . GLN E 5 39  ? 18.125  14.426  70.408  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N NE2 1 
ATOM   9572  N N   . ALA E 5 40  ? 13.769  18.301  70.431  1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N N   1 
ATOM   9573  C CA  . ALA E 5 40  ? 12.770  18.409  71.481  1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N CA  1 
ATOM   9574  C C   . ALA E 5 40  ? 13.185  17.529  72.649  1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N C   1 
ATOM   9575  O O   . ALA E 5 40  ? 14.052  16.670  72.497  1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N O   1 
ATOM   9576  C CB  . ALA E 5 40  ? 11.409  17.992  70.951  1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N CB  1 
ATOM   9577  N N   . PRO E 5 41  ? 12.576  17.741  73.824  1.00 94.66  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N N   1 
ATOM   9578  C CA  . PRO E 5 41  ? 12.960  16.926  74.980  1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CA  1 
ATOM   9579  C C   . PRO E 5 41  ? 12.824  15.435  74.683  1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 41   PRO N C   1 
ATOM   9580  O O   . PRO E 5 41  ? 11.763  14.979  74.251  1.00 99.49  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N O   1 
ATOM   9581  C CB  . PRO E 5 41  ? 11.946  17.343  76.047  1.00 105.79 ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CB  1 
ATOM   9582  C CG  . PRO E 5 41  ? 11.531  18.721  75.657  1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CG  1 
ATOM   9583  C CD  . PRO E 5 41  ? 11.540  18.734  74.160  1.00 104.63 ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CD  1 
ATOM   9584  N N   . GLY E 5 42  ? 13.893  14.686  74.929  1.00 105.31 ? ? ? ? ? ? 42   GLY N N   1 
ATOM   9585  C CA  . GLY E 5 42  ? 13.895  13.251  74.718  1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 42   GLY N CA  1 
ATOM   9586  C C   . GLY E 5 42  ? 13.351  12.797  73.376  1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 42   GLY N C   1 
ATOM   9587  O O   . GLY E 5 42  ? 12.606  11.820  73.306  1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 42   GLY N O   1 
ATOM   9588  N N   . LYS E 5 43  ? 13.717  13.495  72.307  1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 43   LYS N N   1 
ATOM   9589  C CA  . LYS E 5 43  ? 13.295  13.084  70.971  1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CA  1 
ATOM   9590  C C   . LYS E 5 43  ? 14.346  13.393  69.906  1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 43   LYS N C   1 
ATOM   9591  O O   . LYS E 5 43  ? 15.124  14.334  70.040  1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 43   LYS N O   1 
ATOM   9592  C CB  . LYS E 5 43  ? 11.947  13.708  70.598  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CB  1 
ATOM   9593  C CG  . LYS E 5 43  ? 11.376  13.147  69.307  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CG  1 
ATOM   9594  C CD  . LYS E 5 43  ? 11.442  11.622  69.313  1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CD  1 
ATOM   9595  C CE  . LYS E 5 43  ? 11.396  11.036  67.906  1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CE  1 
ATOM   9596  N NZ  . LYS E 5 43  ? 10.008  10.909  67.387  1.00 102.18 ? ? ? ? ? ? 43   LYS N NZ  1 
ATOM   9597  N N   . GLY E 5 44  ? 14.358  12.588  68.848  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N N   1 
ATOM   9598  C CA  . GLY E 5 44  ? 15.318  12.746  67.774  1.00 83.15  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N CA  1 
ATOM   9599  C C   . GLY E 5 44  ? 15.275  14.127  67.154  1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N C   1 
ATOM   9600  O O   . GLY E 5 44  ? 14.256  14.813  67.206  1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N O   1 
ATOM   9601  N N   . LEU E 5 45  ? 16.394  14.533  66.566  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N N   1 
ATOM   9602  C CA  . LEU E 5 45  ? 16.510  15.846  65.947  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CA  1 
ATOM   9603  C C   . LEU E 5 45  ? 15.534  16.026  64.793  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N C   1 
ATOM   9604  O O   . LEU E 5 45  ? 15.170  15.063  64.118  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N O   1 
ATOM   9605  C CB  . LEU E 5 45  ? 17.930  16.070  65.438  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CB  1 
ATOM   9606  C CG  . LEU E 5 45  ? 19.043  16.153  66.476  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CG  1 
ATOM   9607  C CD1 . LEU E 5 45  ? 19.295  14.803  67.122  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CD1 1 
ATOM   9608  C CD2 . LEU E 5 45  ? 20.306  16.669  65.821  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CD2 1 
ATOM   9609  N N   . GLU E 5 46  ? 15.123  17.270  64.571  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N N   1 
ATOM   9610  C CA  . GLU E 5 46  ? 14.228  17.604  63.471  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CA  1 
ATOM   9611  C C   . GLU E 5 46  ? 14.672  18.893  62.785  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N C   1 
ATOM   9612  O O   . GLU E 5 46  ? 14.987  19.878  63.452  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N O   1 
ATOM   9613  C CB  . GLU E 5 46  ? 12.788  17.747  63.973  1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CB  1 
ATOM   9614  C CG  . GLU E 5 46  ? 12.599  18.798  65.057  1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CG  1 
ATOM   9615  C CD  . GLU E 5 46  ? 11.138  19.135  65.289  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CD  1 
ATOM   9616  O OE1 . GLU E 5 46  ? 10.365  19.135  64.308  1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N OE1 1 
ATOM   9617  O OE2 . GLU E 5 46  ? 10.759  19.389  66.452  1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N OE2 1 
ATOM   9618  N N   . TRP E 5 47  ? 14.698  18.884  61.455  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N N   1 
ATOM   9619  C CA  . TRP E 5 47  ? 15.058  20.080  60.695  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CA  1 
ATOM   9620  C C   . TRP E 5 47  ? 14.051  21.196  60.937  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N C   1 
ATOM   9621  O O   . TRP E 5 47  ? 12.857  20.937  61.071  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N O   1 
ATOM   9622  C CB  . TRP E 5 47  ? 15.146  19.781  59.195  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CB  1 
ATOM   9623  C CG  . TRP E 5 47  ? 15.247  21.028  58.352  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CG  1 
ATOM   9624  C CD1 . TRP E 5 47  ? 16.349  21.816  58.185  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CD1 1 
ATOM   9625  C CD2 . TRP E 5 47  ? 14.204  21.632  57.573  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CD2 1 
ATOM   9626  N NE1 . TRP E 5 47  ? 16.059  22.869  57.352  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N NE1 1 
ATOM   9627  C CE2 . TRP E 5 47  ? 14.749  22.779  56.962  1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CE2 1 
ATOM   9628  C CE3 . TRP E 5 47  ? 12.864  21.313  57.332  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CE3 1 
ATOM   9629  C CZ2 . TRP E 5 47  ? 14.002  23.608  56.126  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CZ2 1 
ATOM   9630  C CZ3 . TRP E 5 47  ? 12.124  22.139  56.501  1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CZ3 1 
ATOM   9631  C CH2 . TRP E 5 47  ? 12.695  23.272  55.909  1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CH2 1 
ATOM   9632  N N   . VAL E 5 48  ? 14.537  22.435  60.987  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N N   1 
ATOM   9633  C CA  . VAL E 5 48  ? 13.674  23.593  61.217  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CA  1 
ATOM   9634  C C   . VAL E 5 48  ? 13.606  24.561  60.035  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N C   1 
ATOM   9635  O O   . VAL E 5 48  ? 12.543  24.757  59.448  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N O   1 
ATOM   9636  C CB  . VAL E 5 48  ? 14.079  24.374  62.474  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CB  1 
ATOM   9637  C CG1 . VAL E 5 48  ? 13.320  25.686  62.532  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CG1 1 
ATOM   9638  C CG2 . VAL E 5 48  ? 13.814  23.544  63.714  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CG2 1 
ATOM   9639  N N   . SER E 5 49  ? 14.732  25.180  59.702  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 49   SER N N   1 
ATOM   9640  C CA  . SER E 5 49  ? 14.768  26.119  58.588  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 49   SER N CA  1 
ATOM   9641  C C   . SER E 5 49  ? 16.114  26.102  57.871  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 49   SER N C   1 
ATOM   9642  O O   . SER E 5 49  ? 17.158  26.043  58.505  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 49   SER N O   1 
ATOM   9643  C CB  . SER E 5 49  ? 14.465  27.529  59.099  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 49   SER N CB  1 
ATOM   9644  O OG  . SER E 5 49  ? 14.518  28.481  58.054  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 49   SER N OG  1 
ATOM   9645  N N   . ASP E 5 50  ? 16.092  26.175  56.545  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N N   1 
ATOM   9646  C CA  . ASP E 5 50  ? 17.338  26.246  55.788  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N CA  1 
ATOM   9647  C C   . ASP E 5 50  ? 17.436  27.506  54.926  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N C   1 
ATOM   9648  O O   . ASP E 5 50  ? 16.425  28.117  54.569  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N O   1 
ATOM   9649  C CB  . ASP E 5 50  ? 17.541  24.986  54.931  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N CB  1 
ATOM   9650  C CG  . ASP E 5 50  ? 16.531  24.870  53.783  1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N CG  1 
ATOM   9651  O OD1 . ASP E 5 50  ? 16.263  25.884  53.107  1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 50   ASP N OD1 1 
ATOM   9652  O OD2 . ASP E 5 50  ? 16.004  23.761  53.543  1.00 99.49  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N OD2 1 
ATOM   9653  N N   . ILE E 5 51  ? 18.668  27.880  54.595  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N N   1 
ATOM   9654  C CA  . ILE E 5 51  ? 18.940  29.041  53.758  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CA  1 
ATOM   9655  C C   . ILE E 5 51  ? 20.107  28.775  52.802  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N C   1 
ATOM   9656  O O   . ILE E 5 51  ? 21.178  28.325  53.222  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N O   1 
ATOM   9657  C CB  . ILE E 5 51  ? 19.233  30.286  54.620  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CB  1 
ATOM   9658  C CG1 . ILE E 5 51  ? 19.307  31.532  53.743  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CG1 1 
ATOM   9659  C CG2 . ILE E 5 51  ? 20.516  30.103  55.429  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CG2 1 
ATOM   9660  C CD1 . ILE E 5 51  ? 19.376  32.824  54.526  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CD1 1 
ATOM   9661  N N   . SER E 5 52  ? 19.892  29.061  51.520  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 52   SER N N   1 
ATOM   9662  C CA  . SER E 5 52  ? 20.893  28.794  50.489  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 52   SER N CA  1 
ATOM   9663  C C   . SER E 5 52  ? 22.067  29.761  50.596  1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 52   SER N C   1 
ATOM   9664  O O   . SER E 5 52  ? 21.960  30.811  51.232  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 52   SER N O   1 
ATOM   9665  C CB  . SER E 5 52  ? 20.272  28.836  49.083  1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 52   SER N CB  1 
ATOM   9666  O OG  . SER E 5 52  ? 19.906  30.153  48.705  1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 52   SER N OG  1 
ATOM   9667  N N   . GLN E 5 53  ? 23.192  29.387  49.995  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N N   1 
ATOM   9668  C CA  . GLN E 5 53  ? 24.387  30.219  50.032  1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CA  1 
ATOM   9669  C C   . GLN E 5 53  ? 24.039  31.641  49.622  1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N C   1 
ATOM   9670  O O   . GLN E 5 53  ? 24.427  32.597  50.294  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N O   1 
ATOM   9671  C CB  . GLN E 5 53  ? 25.482  29.662  49.115  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CB  1 
ATOM   9672  C CG  . GLN E 5 53  ? 25.886  28.225  49.396  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CG  1 
ATOM   9673  C CD  . GLN E 5 53  ? 24.980  27.215  48.718  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CD  1 
ATOM   9674  O OE1 . GLN E 5 53  ? 23.901  27.554  48.233  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N OE1 1 
ATOM   9675  N NE2 . GLN E 5 53  ? 25.423  25.964  48.676  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N NE2 1 
ATOM   9676  N N   . SER E 5 54  ? 23.288  31.766  48.529  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 54   SER N N   1 
ATOM   9677  C CA  . SER E 5 54  ? 22.946  33.065  47.951  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 54   SER N CA  1 
ATOM   9678  C C   . SER E 5 54  ? 22.042  33.897  48.858  1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 54   SER N C   1 
ATOM   9679  O O   . SER E 5 54  ? 21.945  35.110  48.698  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 54   SER N O   1 
ATOM   9680  C CB  . SER E 5 54  ? 22.277  32.884  46.583  1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 54   SER N CB  1 
ATOM   9681  O OG  . SER E 5 54  ? 21.058  32.174  46.705  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 54   SER N OG  1 
ATOM   9682  N N   . GLY E 5 55  ? 21.385  33.246  49.811  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N N   1 
ATOM   9683  C CA  . GLY E 5 55  ? 20.416  33.923  50.653  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N CA  1 
ATOM   9684  C C   . GLY E 5 55  ? 19.089  34.030  49.930  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N C   1 
ATOM   9685  O O   . GLY E 5 55  ? 18.214  34.814  50.304  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N O   1 
ATOM   9686  N N   . ALA E 5 56  ? 18.947  33.232  48.876  1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N N   1 
ATOM   9687  C CA  . ALA E 5 56  ? 17.745  33.253  48.052  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N CA  1 
ATOM   9688  C C   . ALA E 5 56  ? 16.747  32.199  48.507  1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N C   1 
ATOM   9689  O O   . ALA E 5 56  ? 15.721  32.524  49.108  1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N O   1 
ATOM   9690  C CB  . ALA E 5 56  ? 18.096  33.052  46.580  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N CB  1 
ATOM   9691  N N   . SER E 5 57  ? 17.057  30.937  48.225  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 57   SER N N   1 
ATOM   9692  C CA  . SER E 5 57  ? 16.159  29.847  48.571  1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 57   SER N CA  1 
ATOM   9693  C C   . SER E 5 57  ? 16.140  29.623  50.079  1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 57   SER N C   1 
ATOM   9694  O O   . SER E 5 57  ? 17.164  29.323  50.688  1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 57   SER N O   1 
ATOM   9695  C CB  . SER E 5 57  ? 16.572  28.565  47.843  1.00 82.29  ? ? ? ? ? ? 57   SER N CB  1 
ATOM   9696  O OG  . SER E 5 57  ? 15.651  27.518  48.105  1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 57   SER N OG  1 
ATOM   9697  N N   . ILE E 5 58  ? 14.959  29.745  50.672  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N N   1 
ATOM   9698  C CA  . ILE E 5 58  ? 14.818  29.645  52.118  1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CA  1 
ATOM   9699  C C   . ILE E 5 58  ? 13.604  28.805  52.469  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N C   1 
ATOM   9700  O O   . ILE E 5 58  ? 12.498  29.080  52.009  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N O   1 
ATOM   9701  C CB  . ILE E 5 58  ? 14.666  31.032  52.769  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CB  1 
ATOM   9702  C CG1 . ILE E 5 58  ? 15.952  31.840  52.606  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CG1 1 
ATOM   9703  C CG2 . ILE E 5 58  ? 14.321  30.894  54.239  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CG2 1 
ATOM   9704  C CD1 . ILE E 5 58  ? 15.888  33.213  53.229  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CD1 1 
ATOM   9705  N N   . SER E 5 59  ? 13.808  27.780  53.288  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 59   SER N N   1 
ATOM   9706  C CA  . SER E 5 59  ? 12.706  26.909  53.671  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 59   SER N CA  1 
ATOM   9707  C C   . SER E 5 59  ? 12.487  26.905  55.176  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER N C   1 
ATOM   9708  O O   . SER E 5 59  ? 13.415  27.117  55.954  1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 59   SER N O   1 
ATOM   9709  C CB  . SER E 5 59  ? 12.945  25.487  53.164  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 59   SER N CB  1 
ATOM   9710  O OG  . SER E 5 59  ? 13.142  25.486  51.763  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 59   SER N OG  1 
ATOM   9711  N N   . TYR E 5 60  ? 11.243  26.678  55.578  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N N   1 
ATOM   9712  C CA  . TYR E 5 60  ? 10.911  26.534  56.983  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CA  1 
ATOM   9713  C C   . TYR E 5 60  ? 10.094  25.264  57.166  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N C   1 
ATOM   9714  O O   . TYR E 5 60  ? 9.475   24.782  56.220  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N O   1 
ATOM   9715  C CB  . TYR E 5 60  ? 10.117  27.742  57.468  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CB  1 
ATOM   9716  C CG  . TYR E 5 60  ? 10.865  29.050  57.384  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CG  1 
ATOM   9717  C CD1 . TYR E 5 60  ? 11.649  29.493  58.439  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CD1 1 
ATOM   9718  C CD2 . TYR E 5 60  ? 10.780  29.847  56.255  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CD2 1 
ATOM   9719  C CE1 . TYR E 5 60  ? 12.331  30.694  58.369  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CE1 1 
ATOM   9720  C CE2 . TYR E 5 60  ? 11.457  31.050  56.175  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CE2 1 
ATOM   9721  C CZ  . TYR E 5 60  ? 12.230  31.468  57.234  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CZ  1 
ATOM   9722  O OH  . TYR E 5 60  ? 12.906  32.663  57.152  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N OH  1 
ATOM   9723  N N   . THR E 5 61  ? 10.106  24.714  58.376  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 61   THR N N   1 
ATOM   9724  C CA  . THR E 5 61  ? 9.245   23.584  58.699  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 61   THR N CA  1 
ATOM   9725  C C   . THR E 5 61  ? 7.808   24.077  58.723  1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 61   THR N C   1 
ATOM   9726  O O   . THR E 5 61  ? 7.556   25.254  58.982  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 61   THR N O   1 
ATOM   9727  C CB  . THR E 5 61  ? 9.590   22.972  60.067  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 61   THR N CB  1 
ATOM   9728  O OG1 . THR E 5 61  ? 10.968  22.587  60.084  1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 61   THR N OG1 1 
ATOM   9729  C CG2 . THR E 5 61  ? 8.732   21.746  60.336  1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 61   THR N CG2 1 
ATOM   9730  N N   . GLY E 5 62  ? 6.866   23.179  58.461  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N N   1 
ATOM   9731  C CA  . GLY E 5 62  ? 5.471   23.562  58.403  1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N CA  1 
ATOM   9732  C C   . GLY E 5 62  ? 5.056   24.408  59.590  1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N C   1 
ATOM   9733  O O   . GLY E 5 62  ? 4.386   25.428  59.428  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N O   1 
ATOM   9734  N N   . SER E 5 63  ? 5.473   23.996  60.783  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 63   SER N N   1 
ATOM   9735  C CA  . SER E 5 63  ? 5.055   24.654  62.018  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 63   SER N CA  1 
ATOM   9736  C C   . SER E 5 63  ? 5.644   26.050  62.205  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 63   SER N C   1 
ATOM   9737  O O   . SER E 5 63  ? 4.922   26.993  62.528  1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 63   SER N O   1 
ATOM   9738  C CB  . SER E 5 63  ? 5.403   23.786  63.225  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 63   SER N CB  1 
ATOM   9739  O OG  . SER E 5 63  ? 6.803   23.610  63.325  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 63   SER N OG  1 
ATOM   9740  N N   . VAL E 5 64  ? 6.953   26.174  62.015  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N N   1 
ATOM   9741  C CA  . VAL E 5 64  ? 7.641   27.445  62.227  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CA  1 
ATOM   9742  C C   . VAL E 5 64  ? 7.232   28.510  61.214  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N C   1 
ATOM   9743  O O   . VAL E 5 64  ? 7.625   29.669  61.340  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N O   1 
ATOM   9744  C CB  . VAL E 5 64  ? 9.175   27.283  62.192  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CB  1 
ATOM   9745  C CG1 . VAL E 5 64  ? 9.617   26.207  63.174  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CG1 1 
ATOM   9746  C CG2 . VAL E 5 64  ? 9.640   26.954  60.786  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CG2 1 
ATOM   9747  N N   . LYS E 5 65  ? 6.442   28.116  60.217  1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N N   1 
ATOM   9748  C CA  . LYS E 5 65  ? 6.071   29.021  59.133  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CA  1 
ATOM   9749  C C   . LYS E 5 65  ? 5.448   30.305  59.666  1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N C   1 
ATOM   9750  O O   . LYS E 5 65  ? 4.446   30.274  60.377  1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N O   1 
ATOM   9751  C CB  . LYS E 5 65  ? 5.070   28.340  58.199  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CB  1 
ATOM   9752  C CG  . LYS E 5 65  ? 5.656   27.277  57.291  1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CG  1 
ATOM   9753  C CD  . LYS E 5 65  ? 6.099   27.875  55.969  1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CD  1 
ATOM   9754  C CE  . LYS E 5 65  ? 5.959   26.867  54.839  1.00 79.62  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CE  1 
ATOM   9755  N NZ  . LYS E 5 65  ? 6.660   25.587  55.136  1.00 79.41  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N NZ  1 
ATOM   9756  N N   . GLY E 5 66  ? 6.043   31.434  59.303  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N N   1 
ATOM   9757  C CA  . GLY E 5 66  ? 5.515   32.735  59.670  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N CA  1 
ATOM   9758  C C   . GLY E 5 66  ? 5.879   33.154  61.080  1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N C   1 
ATOM   9759  O O   . GLY E 5 66  ? 5.812   34.335  61.422  1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N O   1 
ATOM   9760  N N   . ARG E 5 67  ? 6.241   32.183  61.913  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N N   1 
ATOM   9761  C CA  . ARG E 5 67  ? 6.703   32.487  63.261  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CA  1 
ATOM   9762  C C   . ARG E 5 67  ? 8.228   32.558  63.362  1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N C   1 
ATOM   9763  O O   . ARG E 5 67  ? 8.770   33.080  64.336  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N O   1 
ATOM   9764  C CB  . ARG E 5 67  ? 6.137   31.462  64.247  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CB  1 
ATOM   9765  C CG  . ARG E 5 67  ? 4.668   31.159  63.997  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CG  1 
ATOM   9766  C CD  . ARG E 5 67  ? 4.047   30.321  65.095  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CD  1 
ATOM   9767  N NE  . ARG E 5 67  ? 4.748   29.060  65.296  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N NE  1 
ATOM   9768  C CZ  . ARG E 5 67  ? 5.619   28.848  66.275  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CZ  1 
ATOM   9769  N NH1 . ARG E 5 67  ? 5.892   29.818  67.138  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N NH1 1 
ATOM   9770  N NH2 . ARG E 5 67  ? 6.214   27.669  66.392  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N NH2 1 
ATOM   9771  N N   . PHE E 5 68  ? 8.910   32.076  62.326  1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N N   1 
ATOM   9772  C CA  . PHE E 5 68  ? 10.367  31.988  62.325  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CA  1 
ATOM   9773  C C   . PHE E 5 68  ? 10.921  32.576  61.042  1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N C   1 
ATOM   9774  O O   . PHE E 5 68  ? 10.419  32.290  59.957  1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N O   1 
ATOM   9775  C CB  . PHE E 5 68  ? 10.826  30.531  62.422  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CB  1 
ATOM   9776  C CG  . PHE E 5 68  ? 10.819  29.973  63.817  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CG  1 
ATOM   9777  C CD1 . PHE E 5 68  ? 10.050  30.551  64.815  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CD1 1 
ATOM   9778  C CD2 . PHE E 5 68  ? 11.596  28.871  64.132  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CD2 1 
ATOM   9779  C CE1 . PHE E 5 68  ? 10.048  30.033  66.101  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CE1 1 
ATOM   9780  C CE2 . PHE E 5 68  ? 11.601  28.350  65.413  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CE2 1 
ATOM   9781  C CZ  . PHE E 5 68  ? 10.825  28.933  66.401  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CZ  1 
ATOM   9782  N N   . THR E 5 69  ? 11.961  33.393  61.160  1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 69   THR N N   1 
ATOM   9783  C CA  . THR E 5 69  ? 12.603  33.947  59.976  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 69   THR N CA  1 
ATOM   9784  C C   . THR E 5 69  ? 14.114  33.798  60.052  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 69   THR N C   1 
ATOM   9785  O O   . THR E 5 69  ? 14.762  34.410  60.896  1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 69   THR N O   1 
ATOM   9786  C CB  . THR E 5 69  ? 12.246  35.431  59.780  1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 69   THR N CB  1 
ATOM   9787  O OG1 . THR E 5 69  ? 10.827  35.565  59.643  1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 69   THR N OG1 1 
ATOM   9788  C CG2 . THR E 5 69  ? 12.920  35.981  58.532  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 69   THR N CG2 1 
ATOM   9789  N N   . ILE E 5 70  ? 14.676  33.000  59.152  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N N   1 
ATOM   9790  C CA  . ILE E 5 70  ? 16.112  32.754  59.151  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CA  1 
ATOM   9791  C C   . ILE E 5 70  ? 16.833  33.720  58.211  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N C   1 
ATOM   9792  O O   . ILE E 5 70  ? 16.484  33.843  57.038  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N O   1 
ATOM   9793  C CB  . ILE E 5 70  ? 16.436  31.290  58.780  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CB  1 
ATOM   9794  C CG1 . ILE E 5 70  ? 17.928  31.006  58.944  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CG1 1 
ATOM   9795  C CG2 . ILE E 5 70  ? 15.987  30.978  57.364  1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CG2 1 
ATOM   9796  C CD1 . ILE E 5 70  ? 18.325  29.619  58.501  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CD1 1 
ATOM   9797  N N   . SER E 5 71  ? 17.828  34.420  58.745  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 71   SER N N   1 
ATOM   9798  C CA  . SER E 5 71  ? 18.594  35.387  57.971  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 71   SER N CA  1 
ATOM   9799  C C   . SER E 5 71  ? 20.080  35.185  58.227  1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 71   SER N C   1 
ATOM   9800  O O   . SER E 5 71  ? 20.499  35.048  59.375  1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 71   SER N O   1 
ATOM   9801  C CB  . SER E 5 71  ? 18.189  36.814  58.350  1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 71   SER N CB  1 
ATOM   9802  O OG  . SER E 5 71  ? 18.544  37.106  59.692  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 71   SER N OG  1 
ATOM   9803  N N   . ARG E 5 72  ? 20.871  35.172  57.159  1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N N   1 
ATOM   9804  C CA  . ARG E 5 72  ? 22.305  34.929  57.275  1.00 72.10  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CA  1 
ATOM   9805  C C   . ARG E 5 72  ? 23.133  36.160  56.914  1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N C   1 
ATOM   9806  O O   . ARG E 5 72  ? 22.828  36.864  55.955  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N O   1 
ATOM   9807  C CB  . ARG E 5 72  ? 22.715  33.758  56.382  1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CB  1 
ATOM   9808  C CG  . ARG E 5 72  ? 22.597  34.048  54.895  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CG  1 
ATOM   9809  C CD  . ARG E 5 72  ? 22.935  32.823  54.062  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CD  1 
ATOM   9810  N NE  . ARG E 5 72  ? 24.306  32.370  54.276  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N NE  1 
ATOM   9811  C CZ  . ARG E 5 72  ? 24.780  31.202  53.853  1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CZ  1 
ATOM   9812  N NH1 . ARG E 5 72  ? 23.995  30.361  53.196  1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N NH1 1 
ATOM   9813  N NH2 . ARG E 5 72  ? 26.039  30.871  54.094  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N NH2 1 
ATOM   9814  N N   . ASP E 5 73  ? 24.173  36.424  57.698  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N N   1 
ATOM   9815  C CA  . ASP E 5 73  ? 25.142  37.450  57.337  1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N CA  1 
ATOM   9816  C C   . ASP E 5 73  ? 26.405  36.770  56.820  1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N C   1 
ATOM   9817  O O   . ASP E 5 73  ? 27.168  36.181  57.592  1.00 86.33  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N O   1 
ATOM   9818  C CB  . ASP E 5 73  ? 25.465  38.340  58.540  1.00 85.31  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N CB  1 
ATOM   9819  C CG  . ASP E 5 73  ? 26.389  39.493  58.185  1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N CG  1 
ATOM   9820  O OD1 . ASP E 5 73  ? 27.289  39.304  57.341  1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N OD1 1 
ATOM   9821  O OD2 . ASP E 5 73  ? 26.217  40.591  58.757  1.00 99.75  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N OD2 1 
ATOM   9822  N N   . ASN E 5 74  ? 26.624  36.865  55.512  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N N   1 
ATOM   9823  C CA  . ASN E 5 74  ? 27.739  36.184  54.866  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N CA  1 
ATOM   9824  C C   . ASN E 5 74  ? 29.076  36.815  55.223  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N C   1 
ATOM   9825  O O   . ASN E 5 74  ? 30.002  36.124  55.642  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N O   1 
ATOM   9826  C CB  . ASN E 5 74  ? 27.552  36.162  53.347  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N CB  1 
ATOM   9827  C CG  . ASN E 5 74  ? 27.129  34.797  52.828  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N CG  1 
ATOM   9828  O OD1 . ASN E 5 74  ? 26.636  33.958  53.583  1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N OD1 1 
ATOM   9829  N ND2 . ASN E 5 74  ? 27.326  34.569  51.534  1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N ND2 1 
ATOM   9830  N N   . ALA E 5 75  ? 29.163  38.132  55.066  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N N   1 
ATOM   9831  C CA  . ALA E 5 75  ? 30.400  38.867  55.317  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N CA  1 
ATOM   9832  C C   . ALA E 5 75  ? 30.883  38.712  56.754  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N C   1 
ATOM   9833  O O   . ALA E 5 75  ? 32.082  38.770  57.025  1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N O   1 
ATOM   9834  C CB  . ALA E 5 75  ? 30.217  40.339  54.980  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N CB  1 
ATOM   9835  N N   . LYS E 5 76  ? 29.942  38.534  57.673  1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N N   1 
ATOM   9836  C CA  . LYS E 5 76  ? 30.271  38.396  59.086  1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CA  1 
ATOM   9837  C C   . LYS E 5 76  ? 30.344  36.931  59.523  1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N C   1 
ATOM   9838  O O   . LYS E 5 76  ? 30.550  36.638  60.701  1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N O   1 
ATOM   9839  C CB  . LYS E 5 76  ? 29.276  39.182  59.945  1.00 87.78  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CB  1 
ATOM   9840  C CG  . LYS E 5 76  ? 29.808  39.580  61.312  1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CG  1 
ATOM   9841  C CD  . LYS E 5 76  ? 29.310  40.961  61.718  1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CD  1 
ATOM   9842  C CE  . LYS E 5 76  ? 27.791  41.038  61.703  1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CE  1 
ATOM   9843  N NZ  . LYS E 5 76  ? 27.173  40.059  62.637  1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N NZ  1 
ATOM   9844  N N   . ASN E 5 77  ? 30.166  36.020  58.568  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N N   1 
ATOM   9845  C CA  . ASN E 5 77  ? 30.237  34.585  58.837  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N CA  1 
ATOM   9846  C C   . ASN E 5 77  ? 29.296  34.137  59.942  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N C   1 
ATOM   9847  O O   . ASN E 5 77  ? 29.669  33.328  60.792  1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N O   1 
ATOM   9848  C CB  . ASN E 5 77  ? 31.664  34.167  59.203  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N CB  1 
ATOM   9849  C CG  . ASN E 5 77  ? 32.614  34.257  58.036  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N CG  1 
ATOM   9850  O OD1 . ASN E 5 77  ? 33.825  34.125  58.200  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N OD1 1 
ATOM   9851  N ND2 . ASN E 5 77  ? 32.073  34.489  56.845  1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N ND2 1 
ATOM   9852  N N   . THR E 5 78  ? 28.075  34.654  59.936  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 78   THR N N   1 
ATOM   9853  C CA  . THR E 5 78  ? 27.157  34.338  61.020  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 78   THR N CA  1 
ATOM   9854  C C   . THR E 5 78  ? 25.760  33.957  60.538  1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 78   THR N C   1 
ATOM   9855  O O   . THR E 5 78  ? 25.308  34.399  59.480  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 78   THR N O   1 
ATOM   9856  C CB  . THR E 5 78  ? 27.084  35.490  62.046  1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 78   THR N CB  1 
ATOM   9857  O OG1 . THR E 5 78  ? 25.969  35.283  62.920  1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 78   THR N OG1 1 
ATOM   9858  C CG2 . THR E 5 78  ? 26.925  36.822  61.342  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 78   THR N CG2 1 
ATOM   9859  N N   . LEU E 5 79  ? 25.088  33.119  61.320  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N N   1 
ATOM   9860  C CA  . LEU E 5 79  ? 23.746  32.676  60.973  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CA  1 
ATOM   9861  C C   . LEU E 5 79  ? 22.756  33.251  61.973  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N C   1 
ATOM   9862  O O   . LEU E 5 79  ? 23.108  33.507  63.119  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N O   1 
ATOM   9863  C CB  . LEU E 5 79  ? 23.668  31.150  60.971  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CB  1 
ATOM   9864  C CG  . LEU E 5 79  ? 22.417  30.568  60.316  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CG  1 
ATOM   9865  C CD1 . LEU E 5 79  ? 22.422  30.871  58.832  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CD1 1 
ATOM   9866  C CD2 . LEU E 5 79  ? 22.324  29.075  60.551  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CD2 1 
ATOM   9867  N N   . TYR E 5 80  ? 21.519  33.459  61.538  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N N   1 
ATOM   9868  C CA  . TYR E 5 80  ? 20.516  34.094  62.379  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CA  1 
ATOM   9869  C C   . TYR E 5 80  ? 19.164  33.413  62.241  1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N C   1 
ATOM   9870  O O   . TYR E 5 80  ? 18.731  33.088  61.139  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N O   1 
ATOM   9871  C CB  . TYR E 5 80  ? 20.370  35.571  62.014  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CB  1 
ATOM   9872  C CG  . TYR E 5 80  ? 21.566  36.439  62.342  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CG  1 
ATOM   9873  C CD1 . TYR E 5 80  ? 21.718  37.007  63.603  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CD1 1 
ATOM   9874  C CD2 . TYR E 5 80  ? 22.530  36.715  61.381  1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CD2 1 
ATOM   9875  C CE1 . TYR E 5 80  ? 22.803  37.813  63.899  1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CE1 1 
ATOM   9876  C CE2 . TYR E 5 80  ? 23.619  37.518  61.667  1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CE2 1 
ATOM   9877  C CZ  . TYR E 5 80  ? 23.751  38.065  62.927  1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CZ  1 
ATOM   9878  O OH  . TYR E 5 80  ? 24.836  38.865  63.211  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N OH  1 
ATOM   9879  N N   . LEU E 5 81  ? 18.506  33.188  63.370  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N N   1 
ATOM   9880  C CA  . LEU E 5 81  ? 17.130  32.718  63.363  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CA  1 
ATOM   9881  C C   . LEU E 5 81  ? 16.277  33.585  64.281  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N C   1 
ATOM   9882  O O   . LEU E 5 81  ? 16.453  33.575  65.491  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N O   1 
ATOM   9883  C CB  . LEU E 5 81  ? 17.069  31.258  63.809  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CB  1 
ATOM   9884  C CG  . LEU E 5 81  ? 15.678  30.634  63.905  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CG  1 
ATOM   9885  C CD1 . LEU E 5 81  ? 14.949  30.755  62.579  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CD1 1 
ATOM   9886  C CD2 . LEU E 5 81  ? 15.779  29.183  64.339  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CD2 1 
ATOM   9887  N N   . GLN E 5 82  ? 15.343  34.331  63.706  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N N   1 
ATOM   9888  C CA  . GLN E 5 82  ? 14.472  35.177  64.505  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CA  1 
ATOM   9889  C C   . GLN E 5 82  ? 13.208  34.407  64.827  1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N C   1 
ATOM   9890  O O   . GLN E 5 82  ? 12.391  34.131  63.945  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N O   1 
ATOM   9891  C CB  . GLN E 5 82  ? 14.114  36.453  63.747  1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CB  1 
ATOM   9892  C CG  . GLN E 5 82  ? 13.250  37.410  64.544  1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CG  1 
ATOM   9893  C CD  . GLN E 5 82  ? 14.010  38.067  65.676  1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CD  1 
ATOM   9894  O OE1 . GLN E 5 82  ? 15.095  38.613  65.473  1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N OE1 1 
ATOM   9895  N NE2 . GLN E 5 82  ? 13.447  38.017  66.877  1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N NE2 1 
ATOM   9896  N N   . MET E 5 83  ? 13.048  34.066  66.099  1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 83   MET N N   1 
ATOM   9897  C CA  . MET E 5 83  ? 11.902  33.290  66.543  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CA  1 
ATOM   9898  C C   . MET E 5 83  ? 10.860  34.203  67.165  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 83   MET N C   1 
ATOM   9899  O O   . MET E 5 83  ? 11.146  34.932  68.108  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 83   MET N O   1 
ATOM   9900  C CB  . MET E 5 83  ? 12.340  32.223  67.543  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CB  1 
ATOM   9901  C CG  . MET E 5 83  ? 13.365  31.251  66.986  1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CG  1 
ATOM   9902  S SD  . MET E 5 83  ? 13.799  29.958  68.160  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 83   MET N SD  1 
ATOM   9903  C CE  . MET E 5 83  ? 14.471  30.934  69.503  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CE  1 
ATOM   9904  N N   . ASN E 5 84  ? 9.649   34.172  66.627  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N N   1 
ATOM   9905  C CA  . ASN E 5 84  ? 8.578   34.997  67.159  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N CA  1 
ATOM   9906  C C   . ASN E 5 84  ? 7.376   34.161  67.558  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N C   1 
ATOM   9907  O O   . ASN E 5 84  ? 7.233   33.019  67.120  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N O   1 
ATOM   9908  C CB  . ASN E 5 84  ? 8.175   36.073  66.151  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N CB  1 
ATOM   9909  C CG  . ASN E 5 84  ? 9.245   37.128  65.974  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N CG  1 
ATOM   9910  O OD1 . ASN E 5 84  ? 9.887   37.545  66.938  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N OD1 1 
ATOM   9911  N ND2 . ASN E 5 84  ? 9.449   37.561  64.736  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N ND2 1 
ATOM   9912  N N   . SER E 5 85  ? 6.522   34.731  68.400  1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 85   SER N N   1 
ATOM   9913  C CA  . SER E 5 85  ? 5.311   34.051  68.830  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 85   SER N CA  1 
ATOM   9914  C C   . SER E 5 85  ? 5.632   32.627  69.260  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 85   SER N C   1 
ATOM   9915  O O   . SER E 5 85  ? 4.907   31.691  68.922  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 85   SER N O   1 
ATOM   9916  C CB  . SER E 5 85  ? 4.288   34.029  67.695  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 85   SER N CB  1 
ATOM   9917  O OG  . SER E 5 85  ? 4.719   33.188  66.638  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 85   SER N OG  1 
ATOM   9918  N N   . LEU E 5 86  ? 6.725   32.466  69.997  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N N   1 
ATOM   9919  C CA  . LEU E 5 86  ? 7.153   31.141  70.429  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CA  1 
ATOM   9920  C C   . LEU E 5 86  ? 6.046   30.434  71.193  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N C   1 
ATOM   9921  O O   . LEU E 5 86  ? 5.315   31.050  71.966  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N O   1 
ATOM   9922  C CB  . LEU E 5 86  ? 8.421   31.215  71.283  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CB  1 
ATOM   9923  C CG  . LEU E 5 86  ? 9.752   31.353  70.545  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CG  1 
ATOM   9924  C CD1 . LEU E 5 86  ? 9.797   32.660  69.785  1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CD1 1 
ATOM   9925  C CD2 . LEU E 5 86  ? 10.908  31.268  71.522  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CD2 1 
ATOM   9926  N N   . LYS E 5 87  ? 5.929   29.133  70.968  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N N   1 
ATOM   9927  C CA  . LYS E 5 87  ? 4.901   28.337  71.613  1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CA  1 
ATOM   9928  C C   . LYS E 5 87  ? 5.566   27.290  72.492  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N C   1 
ATOM   9929  O O   . LYS E 5 87  ? 6.732   26.957  72.286  1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N O   1 
ATOM   9930  C CB  . LYS E 5 87  ? 4.009   27.687  70.557  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CB  1 
ATOM   9931  C CG  . LYS E 5 87  ? 3.368   28.697  69.614  1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CG  1 
ATOM   9932  C CD  . LYS E 5 87  ? 2.606   28.025  68.486  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CD  1 
ATOM   9933  C CE  . LYS E 5 87  ? 1.944   29.057  67.587  1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CE  1 
ATOM   9934  N NZ  . LYS E 5 87  ? 1.244   28.426  66.435  1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N NZ  1 
ATOM   9935  N N   . PRO E 5 88  ? 4.834   26.784  73.493  1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N N   1 
ATOM   9936  C CA  . PRO E 5 88  ? 5.384   25.797  74.429  1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CA  1 
ATOM   9937  C C   . PRO E 5 88  ? 5.914   24.554  73.719  1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N C   1 
ATOM   9938  O O   . PRO E 5 88  ? 6.690   23.799  74.303  1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N O   1 
ATOM   9939  C CB  . PRO E 5 88  ? 4.181   25.443  75.305  1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CB  1 
ATOM   9940  C CG  . PRO E 5 88  ? 3.316   26.662  75.253  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CG  1 
ATOM   9941  C CD  . PRO E 5 88  ? 3.466   27.191  73.857  1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CD  1 
ATOM   9942  N N   . GLU E 5 89  ? 5.495   24.348  72.474  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N N   1 
ATOM   9943  C CA  . GLU E 5 89  ? 5.945   23.200  71.696  1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CA  1 
ATOM   9944  C C   . GLU E 5 89  ? 7.293   23.461  71.027  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N C   1 
ATOM   9945  O O   . GLU E 5 89  ? 7.901   22.554  70.462  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N O   1 
ATOM   9946  C CB  . GLU E 5 89  ? 4.898   22.834  70.643  1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CB  1 
ATOM   9947  C CG  . GLU E 5 89  ? 4.617   23.940  69.644  1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CG  1 
ATOM   9948  C CD  . GLU E 5 89  ? 3.459   23.606  68.728  1.00 118.22 ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CD  1 
ATOM   9949  O OE1 . GLU E 5 89  ? 3.512   23.979  67.537  1.00 122.31 ? ? ? ? ? ? 89   GLU N OE1 1 
ATOM   9950  O OE2 . GLU E 5 89  ? 2.493   22.973  69.202  1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 89   GLU N OE2 1 
ATOM   9951  N N   . ASP E 5 90  ? 7.756   24.705  71.096  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N N   1 
ATOM   9952  C CA  . ASP E 5 90  ? 9.016   25.093  70.472  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N CA  1 
ATOM   9953  C C   . ASP E 5 90  ? 10.213  24.823  71.371  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N C   1 
ATOM   9954  O O   . ASP E 5 90  ? 11.358  24.920  70.932  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N O   1 
ATOM   9955  C CB  . ASP E 5 90  ? 8.992   26.575  70.101  1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N CB  1 
ATOM   9956  C CG  . ASP E 5 90  ? 8.086   26.865  68.930  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N CG  1 
ATOM   9957  O OD1 . ASP E 5 90  ? 7.995   26.008  68.026  1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N OD1 1 
ATOM   9958  O OD2 . ASP E 5 90  ? 7.467   27.950  68.913  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N OD2 1 
ATOM   9959  N N   . THR E 5 91  ? 9.952   24.499  72.631  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 91   THR N N   1 
ATOM   9960  C CA  . THR E 5 91  ? 11.038  24.266  73.573  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 91   THR N CA  1 
ATOM   9961  C C   . THR E 5 91  ? 11.904  23.091  73.112  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 91   THR N C   1 
ATOM   9962  O O   . THR E 5 91  ? 11.409  21.980  72.911  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 91   THR N O   1 
ATOM   9963  C CB  . THR E 5 91  ? 10.503  24.028  75.004  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 91   THR N CB  1 
ATOM   9964  O OG1 . THR E 5 91  ? 11.600  23.854  75.910  1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 91   THR N OG1 1 
ATOM   9965  C CG2 . THR E 5 91  ? 9.600   22.800  75.052  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 91   THR N CG2 1 
ATOM   9966  N N   . ALA E 5 92  ? 13.200  23.347  72.958  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N N   1 
ATOM   9967  C CA  . ALA E 5 92  ? 14.132  22.356  72.425  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N CA  1 
ATOM   9968  C C   . ALA E 5 92  ? 15.536  22.942  72.312  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N C   1 
ATOM   9969  O O   . ALA E 5 92  ? 15.739  24.131  72.567  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N O   1 
ATOM   9970  C CB  . ALA E 5 92  ? 13.659  21.867  71.067  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N CB  1 
ATOM   9971  N N   . VAL E 5 93  ? 16.503  22.108  71.936  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N N   1 
ATOM   9972  C CA  . VAL E 5 93  ? 17.860  22.595  71.704  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CA  1 
ATOM   9973  C C   . VAL E 5 93  ? 18.074  22.955  70.239  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N C   1 
ATOM   9974  O O   . VAL E 5 93  ? 17.929  22.116  69.352  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N O   1 
ATOM   9975  C CB  . VAL E 5 93  ? 18.929  21.574  72.119  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CB  1 
ATOM   9976  C CG1 . VAL E 5 93  ? 20.318  22.139  71.848  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CG1 1 
ATOM   9977  C CG2 . VAL E 5 93  ? 18.772  21.208  73.583  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CG2 1 
ATOM   9978  N N   . TYR E 5 94  ? 18.424  24.210  69.994  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N N   1 
ATOM   9979  C CA  . TYR E 5 94  ? 18.652  24.682  68.640  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CA  1 
ATOM   9980  C C   . TYR E 5 94  ? 20.134  24.725  68.292  1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N C   1 
ATOM   9981  O O   . TYR E 5 94  ? 20.893  25.520  68.844  1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N O   1 
ATOM   9982  C CB  . TYR E 5 94  ? 18.015  26.056  68.444  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CB  1 
ATOM   9983  C CG  . TYR E 5 94  ? 16.508  26.017  68.479  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CG  1 
ATOM   9984  C CD1 . TYR E 5 94  ? 15.816  26.203  69.666  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CD1 1 
ATOM   9985  C CD2 . TYR E 5 94  ? 15.775  25.780  67.324  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CD2 1 
ATOM   9986  C CE1 . TYR E 5 94  ? 14.436  26.161  69.702  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CE1 1 
ATOM   9987  C CE2 . TYR E 5 94  ? 14.396  25.736  67.349  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CE2 1 
ATOM   9988  C CZ  . TYR E 5 94  ? 13.731  25.927  68.540  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CZ  1 
ATOM   9989  O OH  . TYR E 5 94  ? 12.356  25.884  68.564  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N OH  1 
ATOM   9990  N N   . TYR E 5 95  ? 20.530  23.854  67.372  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N N   1 
ATOM   9991  C CA  . TYR E 5 95  ? 21.877  23.837  66.828  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CA  1 
ATOM   9992  C C   . TYR E 5 95  ? 21.819  24.498  65.464  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N C   1 
ATOM   9993  O O   . TYR E 5 95  ? 20.810  24.384  64.765  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N O   1 
ATOM   9994  C CB  . TYR E 5 95  ? 22.370  22.400  66.652  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CB  1 
ATOM   9995  C CG  . TYR E 5 95  ? 22.063  21.477  67.808  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CG  1 
ATOM   9996  C CD1 . TYR E 5 95  ? 22.968  21.304  68.845  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CD1 1 
ATOM   9997  C CD2 . TYR E 5 95  ? 20.872  20.769  67.855  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CD2 1 
ATOM   9998  C CE1 . TYR E 5 95  ? 22.692  20.458  69.899  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CE1 1 
ATOM   9999  C CE2 . TYR E 5 95  ? 20.588  19.921  68.905  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CE2 1 
ATOM   10000 C CZ  . TYR E 5 95  ? 21.502  19.769  69.924  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CZ  1 
ATOM   10001 O OH  . TYR E 5 95  ? 21.225  18.927  70.977  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N OH  1 
ATOM   10002 N N   . CYS E 5 96  ? 22.885  25.195  65.080  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N N   1 
ATOM   10003 C CA  . CYS E 5 96  ? 22.942  25.740  63.737  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N CA  1 
ATOM   10004 C C   . CYS E 5 96  ? 23.980  24.868  63.083  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N C   1 
ATOM   10005 O O   . CYS E 5 96  ? 25.135  24.867  63.494  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N O   1 
ATOM   10006 C CB  . CYS E 5 96  ? 23.369  27.192  63.745  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N CB  1 
ATOM   10007 S SG  . CYS E 5 96  ? 24.973  27.694  63.035  1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N SG  1 
ATOM   10008 N N   . ALA E 5 97  ? 23.544  24.099  62.094  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N N   1 
ATOM   10009 C CA  . ALA E 5 97  ? 24.410  23.167  61.395  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N CA  1 
ATOM   10010 C C   . ALA E 5 97  ? 24.437  23.500  59.911  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N C   1 
ATOM   10011 O O   . ALA E 5 97  ? 23.420  23.885  59.325  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N O   1 
ATOM   10012 C CB  . ALA E 5 97  ? 23.935  21.746  61.614  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N CB  1 
ATOM   10013 N N   . ARG E 5 98  ? 25.607  23.351  59.305  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N N   1 
ATOM   10014 C CA  . ARG E 5 98  ? 25.769  23.695  57.905  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CA  1 
ATOM   10015 C C   . ARG E 5 98  ? 25.929  22.441  57.065  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N C   1 
ATOM   10016 O O   . ARG E 5 98  ? 26.423  21.423  57.546  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N O   1 
ATOM   10017 C CB  . ARG E 5 98  ? 26.967  24.620  57.711  1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CB  1 
ATOM   10018 C CG  . ARG E 5 98  ? 28.313  23.949  57.861  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CG  1 
ATOM   10019 C CD  . ARG E 5 98  ? 29.147  24.177  56.621  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CD  1 
ATOM   10020 N NE  . ARG E 5 98  ? 30.572  24.032  56.892  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N NE  1 
ATOM   10021 C CZ  . ARG E 5 98  ? 31.285  22.945  56.618  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CZ  1 
ATOM   10022 N NH1 . ARG E 5 98  ? 32.576  22.918  56.908  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N NH1 1 
ATOM   10023 N NH2 . ARG E 5 98  ? 30.712  21.891  56.054  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N NH2 1 
ATOM   10024 N N   . CYS E 5 99  ? 25.485  22.516  55.815  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N N   1 
ATOM   10025 C CA  . CYS E 5 99  ? 25.555  21.374  54.911  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N CA  1 
ATOM   10026 C C   . CYS E 5 99  ? 26.987  20.909  54.818  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N C   1 
ATOM   10027 O O   . CYS E 5 99  ? 27.900  21.710  54.995  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N O   1 
ATOM   10028 C CB  . CYS E 5 99  ? 24.856  21.712  53.589  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N CB  1 
ATOM   10029 S SG  . CYS E 5 99  ? 23.104  21.998  54.066  1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N SG  1 
ATOM   10030 N N   . PRO E 5 100 ? 27.197  19.609  54.585  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N N   1 
ATOM   10031 C CA  . PRO E 5 100 ? 28.563  19.080  54.518  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CA  1 
ATOM   10032 C C   . PRO E 5 100 ? 29.393  19.655  53.365  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N C   1 
ATOM   10033 O O   . PRO E 5 100 ? 30.523  20.095  53.578  1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N O   1 
ATOM   10034 C CB  . PRO E 5 100 ? 28.341  17.575  54.325  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CB  1 
ATOM   10035 C CG  . PRO E 5 100 ? 26.973  17.457  53.765  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CG  1 
ATOM   10036 C CD  . PRO E 5 100 ? 26.185  18.560  54.385  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CD  1 
ATOM   10037 N N   . ALA E 5 101 ? 28.826  19.662  52.163  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N N   1 
ATOM   10038 C CA  . ALA E 5 101 ? 29.560  20.063  50.965  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N CA  1 
ATOM   10039 C C   . ALA E 5 101 ? 29.383  21.535  50.616  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N C   1 
ATOM   10040 O O   . ALA E 5 101 ? 28.294  22.087  50.769  1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N O   1 
ATOM   10041 C CB  . ALA E 5 101 ? 29.173  19.184  49.781  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N CB  1 
ATOM   10042 N N   . PRO E 5 102 ? 30.463  22.176  50.148  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N N   1 
ATOM   10043 C CA  . PRO E 5 102 ? 30.425  23.547  49.634  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CA  1 
ATOM   10044 C C   . PRO E 5 102 ? 29.829  23.587  48.228  1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N C   1 
ATOM   10045 O O   . PRO E 5 102 ? 29.906  22.595  47.502  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N O   1 
ATOM   10046 C CB  . PRO E 5 102 ? 31.908  23.945  49.574  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CB  1 
ATOM   10047 C CG  . PRO E 5 102 ? 32.666  22.824  50.210  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CG  1 
ATOM   10048 C CD  . PRO E 5 102 ? 31.818  21.613  50.091  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CD  1 
ATOM   10049 N N   . PHE E 5 103 ? 29.254  24.724  47.847  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N N   1 
ATOM   10050 C CA  . PHE E 5 103 ? 28.676  24.887  46.518  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CA  1 
ATOM   10051 C C   . PHE E 5 103 ? 27.685  23.777  46.220  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N C   1 
ATOM   10052 O O   . PHE E 5 103 ? 27.942  22.938  45.359  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N O   1 
ATOM   10053 C CB  . PHE E 5 103 ? 29.768  24.853  45.447  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CB  1 
ATOM   10054 C CG  . PHE E 5 103 ? 31.063  25.468  45.879  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CG  1 
ATOM   10055 C CD1 . PHE E 5 103 ? 31.234  26.840  45.866  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CD1 1 
ATOM   10056 C CD2 . PHE E 5 103 ? 32.116  24.670  46.287  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CD2 1 
ATOM   10057 C CE1 . PHE E 5 103 ? 32.427  27.402  46.258  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CE1 1 
ATOM   10058 C CE2 . PHE E 5 103 ? 33.311  25.227  46.684  1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CE2 1 
ATOM   10059 C CZ  . PHE E 5 103 ? 33.467  26.597  46.671  1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CZ  1 
ATOM   10060 N N   . THR E 5 104 ? 26.555  23.760  46.918  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 104  THR N N   1 
ATOM   10061 C CA  . THR E 5 104 ? 25.607  22.672  46.717  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 104  THR N CA  1 
ATOM   10062 C C   . THR E 5 104 ? 24.153  23.054  46.966  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 104  THR N C   1 
ATOM   10063 O O   . THR E 5 104 ? 23.840  24.176  47.359  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 104  THR N O   1 
ATOM   10064 C CB  . THR E 5 104 ? 25.966  21.454  47.598  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 104  THR N CB  1 
ATOM   10065 O OG1 . THR E 5 104 ? 25.299  20.284  47.106  1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 104  THR N OG1 1 
ATOM   10066 C CG2 . THR E 5 104 ? 25.571  21.705  49.048  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 104  THR N CG2 1 
ATOM   10067 N N   . ARG E 5 105 ? 23.273  22.090  46.730  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 105  ARG N N   1 
ATOM   10068 C CA  . ARG E 5 105 ? 21.842  22.254  46.920  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CA  1 
ATOM   10069 C C   . ARG E 5 105 ? 21.421  21.396  48.103  1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 105  ARG N C   1 
ATOM   10070 O O   . ARG E 5 105 ? 20.889  21.899  49.090  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 105  ARG N O   1 
ATOM   10071 C CB  . ARG E 5 105 ? 21.077  21.838  45.663  1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CB  1 
ATOM   10072 C CG  . ARG E 5 105 ? 19.655  22.380  45.583  1.00 114.50 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CG  1 
ATOM   10073 C CD  . ARG E 5 105 ? 19.635  23.826  45.105  1.00 126.71 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CD  1 
ATOM   10074 N NE  . ARG E 5 105 ? 20.035  23.945  43.705  1.00 133.60 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N NE  1 
ATOM   10075 C CZ  . ARG E 5 105 ? 20.093  25.093  43.036  1.00 132.22 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CZ  1 
ATOM   10076 N NH1 . ARG E 5 105 ? 19.779  26.233  43.637  1.00 129.65 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N NH1 1 
ATOM   10077 N NH2 . ARG E 5 105 ? 20.467  25.102  41.764  1.00 130.11 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N NH2 1 
ATOM   10078 N N   . ASP E 5 106 ? 21.665  20.093  47.982  1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N N   1 
ATOM   10079 C CA  . ASP E 5 106 ? 21.212  19.098  48.949  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N CA  1 
ATOM   10080 C C   . ASP E 5 106 ? 21.962  19.167  50.285  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N C   1 
ATOM   10081 O O   . ASP E 5 106 ? 22.935  19.901  50.419  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N O   1 
ATOM   10082 C CB  . ASP E 5 106 ? 21.466  17.720  48.347  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N CB  1 
ATOM   10083 C CG  . ASP E 5 106 ? 22.924  17.525  47.942  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N CG  1 
ATOM   10084 O OD1 . ASP E 5 106 ? 23.748  17.179  48.815  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N OD1 1 
ATOM   10085 O OD2 . ASP E 5 106 ? 23.254  17.733  46.755  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 106  ASP N OD2 1 
ATOM   10086 N N   . CYS E 5 107 ? 21.529  18.367  51.258  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 107  CYS N N   1 
ATOM   10087 C CA  . CYS E 5 107 ? 22.209  18.287  52.566  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 107  CYS N CA  1 
ATOM   10088 C C   . CYS E 5 107 ? 22.032  16.899  53.142  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 107  CYS N C   1 
ATOM   10089 O O   . CYS E 5 107 ? 21.012  16.269  52.917  1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 107  CYS N O   1 
ATOM   10090 C CB  . CYS E 5 107 ? 21.658  19.317  53.550  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 107  CYS N CB  1 
ATOM   10091 S SG  . CYS E 5 107 ? 21.874  20.955  52.832  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 107  CYS N SG  1 
ATOM   10092 N N   . PHE E 5 108 ? 23.015  16.400  53.873  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N N   1 
ATOM   10093 C CA  . PHE E 5 108 ? 22.845  15.081  54.433  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CA  1 
ATOM   10094 C C   . PHE E 5 108 ? 23.137  15.010  55.923  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N C   1 
ATOM   10095 O O   . PHE E 5 108 ? 23.644  14.022  56.450  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N O   1 
ATOM   10096 C CB  . PHE E 5 108 ? 23.631  14.067  53.605  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CB  1 
ATOM   10097 C CG  . PHE E 5 108 ? 22.957  13.716  52.278  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CG  1 
ATOM   10098 C CD1 . PHE E 5 108 ? 21.862  12.855  52.243  1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CD1 1 
ATOM   10099 C CD2 . PHE E 5 108 ? 23.431  14.225  51.073  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CD2 1 
ATOM   10100 C CE1 . PHE E 5 108 ? 21.271  12.514  51.024  1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CE1 1 
ATOM   10101 C CE2 . PHE E 5 108 ? 22.837  13.881  49.861  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CE2 1 
ATOM   10102 C CZ  . PHE E 5 108 ? 21.766  13.031  49.836  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CZ  1 
ATOM   10103 N N   . ASP E 5 109 ? 23.026  16.177  56.555  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N N   1 
ATOM   10104 C CA  . ASP E 5 109 ? 23.072  16.356  58.015  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N CA  1 
ATOM   10105 C C   . ASP E 5 109 ? 21.769  15.992  58.719  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N C   1 
ATOM   10106 O O   . ASP E 5 109 ? 20.916  15.299  58.162  1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N O   1 
ATOM   10107 C CB  . ASP E 5 109 ? 23.372  17.813  58.351  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N CB  1 
ATOM   10108 C CG  . ASP E 5 109 ? 22.136  18.699  58.269  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N CG  1 
ATOM   10109 O OD1 . ASP E 5 109 ? 21.264  18.445  57.413  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N OD1 1 
ATOM   10110 O OD2 . ASP E 5 109 ? 22.029  19.651  59.068  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 109  ASP N OD2 1 
ATOM   10111 N N   . VAL E 5 110 ? 21.640  16.446  59.966  1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N N   1 
ATOM   10112 C CA  . VAL E 5 110 ? 20.466  16.160  60.788  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CA  1 
ATOM   10113 C C   . VAL E 5 110 ? 20.458  14.686  61.165  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N C   1 
ATOM   10114 O O   . VAL E 5 110 ? 19.406  14.082  61.380  1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N O   1 
ATOM   10115 C CB  . VAL E 5 110 ? 19.166  16.505  60.034  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CB  1 
ATOM   10116 C CG1 . VAL E 5 110 ? 17.947  16.266  60.899  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CG1 1 
ATOM   10117 C CG2 . VAL E 5 110 ? 19.202  17.945  59.547  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CG2 1 
ATOM   10118 N N   . THR E 5 111 ? 21.654  14.111  61.226  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 111  THR N N   1 
ATOM   10119 C CA  . THR E 5 111 ? 21.832  12.760  61.732  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 111  THR N CA  1 
ATOM   10120 C C   . THR E 5 111 ? 21.783  12.821  63.242  1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 111  THR N C   1 
ATOM   10121 O O   . THR E 5 111 ? 22.232  13.805  63.833  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 111  THR N O   1 
ATOM   10122 C CB  . THR E 5 111 ? 23.182  12.179  61.309  1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 111  THR N CB  1 
ATOM   10123 O OG1 . THR E 5 111 ? 23.246  12.136  59.881  1.00 91.47  ? ? ? ? ? ? 111  THR N OG1 1 
ATOM   10124 C CG2 . THR E 5 111 ? 23.350  10.775  61.853  1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 111  THR N CG2 1 
ATOM   10125 N N   . SER E 5 112 ? 21.264  11.769  63.873  1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 112  SER N N   1 
ATOM   10126 C CA  . SER E 5 112 ? 21.092  11.799  65.318  1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 112  SER N CA  1 
ATOM   10127 C C   . SER E 5 112 ? 22.475  11.687  65.923  1.00 93.79  ? ? ? ? ? ? 112  SER N C   1 
ATOM   10128 O O   . SER E 5 112 ? 23.159  10.682  65.764  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 112  SER N O   1 
ATOM   10129 C CB  . SER E 5 112 ? 20.215  10.637  65.793  1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 112  SER N CB  1 
ATOM   10130 N N   . THR E 5 113 ? 22.859  12.730  66.646  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 113  THR N N   1 
ATOM   10131 C CA  . THR E 5 113 ? 24.241  12.935  67.044  1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 113  THR N CA  1 
ATOM   10132 C C   . THR E 5 113 ? 25.104  12.767  65.807  1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 113  THR N C   1 
ATOM   10133 O O   . THR E 5 113 ? 24.679  13.085  64.697  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 113  THR N O   1 
ATOM   10134 C CB  . THR E 5 113 ? 24.692  11.909  68.098  1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 113  THR N CB  1 
ATOM   10135 N N   . THR E 5 114 ? 26.306  12.234  66.007  1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 114  THR N N   1 
ATOM   10136 C CA  . THR E 5 114 ? 27.159  11.750  64.922  1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 114  THR N CA  1 
ATOM   10137 C C   . THR E 5 114 ? 27.127  12.621  63.663  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 114  THR N C   1 
ATOM   10138 O O   . THR E 5 114 ? 27.118  12.100  62.547  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 114  THR N O   1 
ATOM   10139 C CB  . THR E 5 114 ? 26.925  10.258  64.580  1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 114  THR N CB  1 
ATOM   10140 O OG1 . THR E 5 114 ? 27.802  9.868   63.515  1.00 94.71  ? ? ? ? ? ? 114  THR N OG1 1 
ATOM   10141 C CG2 . THR E 5 114 ? 25.488  10.005  64.173  1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 114  THR N CG2 1 
ATOM   10142 N N   . TYR E 5 115 ? 27.097  13.939  63.831  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N N   1 
ATOM   10143 C CA  . TYR E 5 115 ? 27.219  14.820  62.676  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CA  1 
ATOM   10144 C C   . TYR E 5 115 ? 28.347  15.828  62.828  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N C   1 
ATOM   10145 O O   . TYR E 5 115 ? 28.359  16.631  63.761  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N O   1 
ATOM   10146 C CB  . TYR E 5 115 ? 25.915  15.538  62.339  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CB  1 
ATOM   10147 C CG  . TYR E 5 115 ? 26.055  16.298  61.042  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CG  1 
ATOM   10148 C CD1 . TYR E 5 115 ? 26.137  15.621  59.835  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CD1 1 
ATOM   10149 C CD2 . TYR E 5 115 ? 26.156  17.681  61.024  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CD2 1 
ATOM   10150 C CE1 . TYR E 5 115 ? 26.297  16.298  58.644  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CE1 1 
ATOM   10151 C CE2 . TYR E 5 115 ? 26.311  18.369  59.832  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CE2 1 
ATOM   10152 C CZ  . TYR E 5 115 ? 26.380  17.672  58.647  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CZ  1 
ATOM   10153 O OH  . TYR E 5 115 ? 26.530  18.341  57.455  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 115  TYR N OH  1 
ATOM   10154 N N   . ALA E 5 116 ? 29.279  15.793  61.881  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 116  ALA N N   1 
ATOM   10155 C CA  . ALA E 5 116 ? 30.497  16.574  61.989  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 116  ALA N CA  1 
ATOM   10156 C C   . ALA E 5 116 ? 30.207  18.048  62.200  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 116  ALA N C   1 
ATOM   10157 O O   . ALA E 5 116 ? 30.585  18.607  63.227  1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 116  ALA N O   1 
ATOM   10158 C CB  . ALA E 5 116 ? 31.356  16.383  60.754  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 116  ALA N CB  1 
ATOM   10159 N N   . TYR E 5 117 ? 29.515  18.680  61.257  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N N   1 
ATOM   10160 C CA  . TYR E 5 117 ? 29.393  20.126  61.338  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CA  1 
ATOM   10161 C C   . TYR E 5 117 ? 28.030  20.520  61.858  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N C   1 
ATOM   10162 O O   . TYR E 5 117 ? 27.060  20.637  61.113  1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N O   1 
ATOM   10163 C CB  . TYR E 5 117 ? 29.609  20.704  59.947  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CB  1 
ATOM   10164 C CG  . TYR E 5 117 ? 30.541  19.847  59.132  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CG  1 
ATOM   10165 C CD1 . TYR E 5 117 ? 31.909  19.868  59.364  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CD1 1 
ATOM   10166 C CD2 . TYR E 5 117 ? 30.053  18.995  58.150  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CD2 1 
ATOM   10167 C CE1 . TYR E 5 117 ? 32.766  19.076  58.634  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CE1 1 
ATOM   10168 C CE2 . TYR E 5 117 ? 30.907  18.200  57.413  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CE2 1 
ATOM   10169 C CZ  . TYR E 5 117 ? 32.261  18.246  57.662  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CZ  1 
ATOM   10170 O OH  . TYR E 5 117 ? 33.115  17.459  56.932  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 117  TYR N OH  1 
ATOM   10171 N N   . ARG E 5 118 ? 28.002  20.775  63.158  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N N   1 
ATOM   10172 C CA  . ARG E 5 118 ? 26.818  21.209  63.869  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CA  1 
ATOM   10173 C C   . ARG E 5 118 ? 27.329  21.862  65.138  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N C   1 
ATOM   10174 O O   . ARG E 5 118 ? 28.351  21.441  65.680  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N O   1 
ATOM   10175 C CB  . ARG E 5 118 ? 25.937  20.002  64.186  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CB  1 
ATOM   10176 C CG  . ARG E 5 118 ? 24.889  20.236  65.246  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CG  1 
ATOM   10177 C CD  . ARG E 5 118 ? 24.192  18.931  65.586  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CD  1 
ATOM   10178 N NE  . ARG E 5 118 ? 23.484  18.383  64.433  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N NE  1 
ATOM   10179 C CZ  . ARG E 5 118 ? 23.099  17.116  64.323  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CZ  1 
ATOM   10180 N NH1 . ARG E 5 118 ? 23.363  16.251  65.294  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N NH1 1 
ATOM   10181 N NH2 . ARG E 5 118 ? 22.456  16.710  63.237  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 118  ARG N NH2 1 
ATOM   10182 N N   . GLY E 5 119 ? 26.631  22.870  65.636  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 119  GLY N N   1 
ATOM   10183 C CA  . GLY E 5 119 ? 27.040  23.481  66.884  1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 119  GLY N CA  1 
ATOM   10184 C C   . GLY E 5 119 ? 26.747  22.566  68.056  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 119  GLY N C   1 
ATOM   10185 O O   . GLY E 5 119 ? 26.162  21.496  67.883  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 119  GLY N O   1 
ATOM   10186 N N   . GLN E 5 120 ? 27.169  22.976  69.249  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N N   1 
ATOM   10187 C CA  . GLN E 5 120 ? 26.756  22.295  70.468  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CA  1 
ATOM   10188 C C   . GLN E 5 120 ? 25.305  22.674  70.741  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N C   1 
ATOM   10189 O O   . GLN E 5 120 ? 24.585  21.965  71.439  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N O   1 
ATOM   10190 C CB  . GLN E 5 120 ? 27.636  22.701  71.651  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CB  1 
ATOM   10191 C CG  . GLN E 5 120 ? 29.101  22.323  71.516  1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CG  1 
ATOM   10192 C CD  . GLN E 5 120 ? 29.885  22.596  72.787  1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CD  1 
ATOM   10193 O OE1 . GLN E 5 120 ? 29.307  22.815  73.852  1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N OE1 1 
ATOM   10194 N NE2 . GLN E 5 120 ? 31.209  22.590  72.679  1.00 86.67  ? ? ? ? ? ? 120  GLN N NE2 1 
ATOM   10195 N N   . GLY E 5 121 ? 24.893  23.811  70.186  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 121  GLY N N   1 
ATOM   10196 C CA  . GLY E 5 121 ? 23.521  24.273  70.278  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 121  GLY N CA  1 
ATOM   10197 C C   . GLY E 5 121 ? 23.245  25.161  71.474  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 121  GLY N C   1 
ATOM   10198 O O   . GLY E 5 121 ? 24.091  25.321  72.353  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 121  GLY N O   1 
ATOM   10199 N N   . THR E 5 122 ? 22.050  25.745  71.498  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 122  THR N N   1 
ATOM   10200 C CA  . THR E 5 122 ? 21.578  26.508  72.648  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 122  THR N CA  1 
ATOM   10201 C C   . THR E 5 122 ? 20.270  25.919  73.156  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 122  THR N C   1 
ATOM   10202 O O   . THR E 5 122 ? 19.572  25.216  72.429  1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 122  THR N O   1 
ATOM   10203 C CB  . THR E 5 122 ? 21.337  27.989  72.299  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 122  THR N CB  1 
ATOM   10204 O OG1 . THR E 5 122 ? 20.821  28.088  70.967  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 122  THR N OG1 1 
ATOM   10205 C CG2 . THR E 5 122 ? 22.626  28.774  72.383  1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 122  THR N CG2 1 
ATOM   10206 N N   . GLN E 5 123 ? 19.938  26.206  74.407  1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N N   1 
ATOM   10207 C CA  . GLN E 5 123 ? 18.691  25.721  74.973  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CA  1 
ATOM   10208 C C   . GLN E 5 123 ? 17.639  26.815  74.937  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N C   1 
ATOM   10209 O O   . GLN E 5 123 ? 17.808  27.871  75.546  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N O   1 
ATOM   10210 C CB  . GLN E 5 123 ? 18.893  25.232  76.409  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CB  1 
ATOM   10211 C CG  . GLN E 5 123 ? 17.623  24.707  77.068  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CG  1 
ATOM   10212 C CD  . GLN E 5 123 ? 17.041  23.504  76.347  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CD  1 
ATOM   10213 O OE1 . GLN E 5 123 ? 17.665  22.446  76.280  1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N OE1 1 
ATOM   10214 N NE2 . GLN E 5 123 ? 15.841  23.665  75.798  1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N NE2 1 
ATOM   10215 N N   . VAL E 5 124 ? 16.561  26.564  74.205  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N N   1 
ATOM   10216 C CA  . VAL E 5 124 ? 15.429  27.478  74.196  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CA  1 
ATOM   10217 C C   . VAL E 5 124 ? 14.252  26.826  74.902  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N C   1 
ATOM   10218 O O   . VAL E 5 124 ? 13.814  25.740  74.520  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N O   1 
ATOM   10219 C CB  . VAL E 5 124 ? 15.020  27.890  72.770  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CB  1 
ATOM   10220 C CG1 . VAL E 5 124 ? 13.702  28.639  72.800  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CG1 1 
ATOM   10221 C CG2 . VAL E 5 124 ? 16.101  28.750  72.140  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CG2 1 
ATOM   10222 N N   . THR E 5 125 ? 13.758  27.485  75.946  1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 125  THR N N   1 
ATOM   10223 C CA  . THR E 5 125 ? 12.654  26.958  76.737  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 125  THR N CA  1 
ATOM   10224 C C   . THR E 5 125 ? 11.504  27.949  76.766  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 125  THR N C   1 
ATOM   10225 O O   . THR E 5 125 ? 11.715  29.148  76.951  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 125  THR N O   1 
ATOM   10226 C CB  . THR E 5 125 ? 13.082  26.677  78.189  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 125  THR N CB  1 
ATOM   10227 O OG1 . THR E 5 125 ? 14.362  26.036  78.201  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 125  THR N OG1 1 
ATOM   10228 C CG2 . THR E 5 125 ? 12.066  25.784  78.885  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 125  THR N CG2 1 
ATOM   10229 N N   . VAL E 5 126 ? 10.288  27.447  76.581  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N N   1 
ATOM   10230 C CA  . VAL E 5 126 ? 9.099   28.286  76.659  1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CA  1 
ATOM   10231 C C   . VAL E 5 126 ? 8.293   27.975  77.917  1.00 79.77  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N C   1 
ATOM   10232 O O   . VAL E 5 126 ? 7.691   26.909  78.033  1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N O   1 
ATOM   10233 C CB  . VAL E 5 126 ? 8.205   28.109  75.426  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CB  1 
ATOM   10234 C CG1 . VAL E 5 126 ? 6.955   28.964  75.558  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CG1 1 
ATOM   10235 C CG2 . VAL E 5 126 ? 8.974   28.471  74.167  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CG2 1 
ATOM   10236 N N   . SER E 5 127 ? 8.276   28.920  78.850  1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 127  SER N N   1 
ATOM   10237 C CA  . SER E 5 127 ? 7.627   28.718  80.140  1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 127  SER N CA  1 
ATOM   10238 C C   . SER E 5 127 ? 6.134   28.481  79.964  1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 127  SER N C   1 
ATOM   10239 O O   . SER E 5 127 ? 5.544   28.906  78.975  1.00 97.52  ? ? ? ? ? ? 127  SER N O   1 
ATOM   10240 C CB  . SER E 5 127 ? 7.862   29.926  81.049  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 127  SER N CB  1 
ATOM   10241 O OG  . SER E 5 127 ? 7.247   29.747  82.313  1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 127  SER N OG  1 
ATOM   10242 N N   . SER E 5 128 ? 5.531   27.791  80.926  1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 128  SER N N   1 
ATOM   10243 C CA  . SER E 5 128 ? 4.104   27.497  80.874  1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 128  SER N CA  1 
ATOM   10244 C C   . SER E 5 128 ? 3.301   28.429  81.778  1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 128  SER N C   1 
ATOM   10245 O O   . SER E 5 128 ? 3.776   28.852  82.833  1.00 114.81 ? ? ? ? ? ? 128  SER N O   1 
ATOM   10246 C CB  . SER E 5 128 ? 3.843   26.035  81.249  1.00 117.78 ? ? ? ? ? ? 128  SER N CB  1 
ATOM   10247 O OG  . SER E 5 128 ? 4.476   25.156  80.333  1.00 113.46 ? ? ? ? ? ? 128  SER N OG  1 
HETATM 10248 C CAA . P0G F 6 .   ? 23.974  7.094   -14.709 1.00 192.39 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAA 1 
HETATM 10249 C CAB . P0G F 6 .   ? 22.267  5.666   -12.367 1.00 186.74 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAB 1 
HETATM 10250 C CAC . P0G F 6 .   ? 20.455  7.365   -12.204 1.00 184.47 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAC 1 
HETATM 10251 O OAD . P0G F 6 .   ? 15.473  2.174   -10.577 1.00 152.79 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAD 1 
HETATM 10252 O OAE . P0G F 6 .   ? 17.850  1.512   -6.600  1.00 167.55 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAE 1 
HETATM 10253 O OAF . P0G F 6 .   ? 20.219  7.096   -8.022  1.00 161.79 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAF 1 
HETATM 10254 C CAG . P0G F 6 .   ? 21.930  10.040  -15.909 1.00 195.43 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAG 1 
HETATM 10255 C CAH . P0G F 6 .   ? 21.403  10.523  -14.718 1.00 189.37 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAH 1 
HETATM 10256 C CAI . P0G F 6 .   ? 22.762  8.928   -15.896 1.00 195.99 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAI 1 
HETATM 10257 C CAJ . P0G F 6 .   ? 21.713  9.893   -13.519 1.00 184.11 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAJ 1 
HETATM 10258 C CAK . P0G F 6 .   ? 19.237  3.447   -6.457  1.00 163.30 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAK 1 
HETATM 10259 C CAL . P0G F 6 .   ? 19.784  4.578   -7.053  1.00 161.73 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAL 1 
HETATM 10260 C CAM . P0G F 6 .   ? 16.978  3.992   -10.813 1.00 165.12 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAM 1 
HETATM 10261 C CAN . P0G F 6 .   ? 21.412  5.757   -9.619  1.00 175.07 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAN 1 
HETATM 10262 C CAO . P0G F 6 .   ? 22.870  8.103   -12.188 1.00 185.40 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAO 1 
HETATM 10263 N NAP . P0G F 6 .   ? 21.940  6.908   -10.330 1.00 182.05 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R NAP 1 
HETATM 10264 N NAQ . P0G F 6 .   ? 17.269  2.153   -9.238  1.00 161.44 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R NAQ 1 
HETATM 10265 O OAR . P0G F 6 .   ? 18.301  4.303   -10.383 1.00 166.68 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAR 1 
HETATM 10266 C CAS . P0G F 6 .   ? 16.511  2.691   -10.195 1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAS 1 
HETATM 10267 C CAT . P0G F 6 .   ? 23.069  8.297   -14.696 1.00 191.80 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAT 1 
HETATM 10268 C CAU . P0G F 6 .   ? 18.386  2.621   -7.182  1.00 165.21 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAU 1 
HETATM 10269 C CAV . P0G F 6 .   ? 22.539  8.773   -13.506 1.00 186.30 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAV 1 
HETATM 10270 C CAW . P0G F 6 .   ? 19.483  4.877   -8.376  1.00 162.04 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAW 1 
HETATM 10271 C CAX . P0G F 6 .   ? 18.086  2.932   -8.496  1.00 162.91 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAX 1 
HETATM 10272 C CAY . P0G F 6 .   ? 18.628  4.053   -9.082  1.00 162.92 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAY 1 
HETATM 10273 C CAZ . P0G F 6 .   ? 20.050  6.082   -9.018  1.00 166.01 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAZ 1 
HETATM 10274 C CBA . P0G F 6 .   ? 21.876  7.015   -11.778 1.00 185.24 ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CBA 1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1     N N   . THR A 9   2.2579 2.1760 2.0690 -0.0317 0.0158  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   
2     C CA  . THR A 9   2.2740 2.1845 2.0758 -0.0331 0.0138  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  
3     C C   . THR A 9   2.2112 2.1204 2.0122 -0.0366 0.0144  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   
4     O O   . THR A 9   2.1983 2.1128 2.0044 -0.0395 0.0153  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   
5     C CB  . THR A 9   2.3077 2.2125 2.1052 -0.0294 0.0139  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  
6     O OG1 . THR A 9   2.2773 2.1828 2.0788 -0.0279 0.0162  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 
7     C CG2 . THR A 9   2.3183 2.2250 2.1175 -0.0258 0.0136  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 
8     N N   . GLU A 10  2.1638 2.0659 1.9583 -0.0364 0.0140  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A N   
9     C CA  . GLU A 10  2.0873 1.9871 1.8800 -0.0394 0.0146  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CA  
10    C C   . GLU A 10  2.0209 1.9225 1.8128 -0.0442 0.0134  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A C   
11    O O   . GLU A 10  1.9669 1.8659 1.7535 -0.0458 0.0110  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A O   
12    C CB  . GLU A 10  2.0738 1.9782 1.8742 -0.0382 0.0173  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CB  
13    C CG  . GLU A 10  2.1027 2.0063 1.9048 -0.0336 0.0185  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CG  
14    C CD  . GLU A 10  2.0750 1.9853 1.8865 -0.0323 0.0211  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A CD  
15    O OE1 . GLU A 10  1.9893 1.8990 1.8025 -0.0288 0.0222  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A OE1 
16    O OE2 . GLU A 10  2.1110 2.0272 1.9282 -0.0350 0.0222  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A OE2 
17    N N   . ASP A 11  2.0167 1.9229 1.8139 -0.0466 0.0151  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A N   
18    C CA  . ASP A 11  1.9719 1.8809 1.7696 -0.0513 0.0144  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CA  
19    C C   . ASP A 11  1.8673 1.7843 1.6719 -0.0519 0.0148  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A C   
20    O O   . ASP A 11  1.8055 1.7242 1.6092 -0.0552 0.0134  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A O   
21    C CB  . ASP A 11  1.9770 1.8879 1.7778 -0.0538 0.0163  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CB  
22    C CG  . ASP A 11  1.9768 1.8801 1.7712 -0.0530 0.0163  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CG  
23    O OD1 . ASP A 11  2.0331 1.9285 1.8190 -0.0524 0.0143  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD1 
24    O OD2 . ASP A 11  1.9080 1.8130 1.7061 -0.0533 0.0183  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD2 
25    N N   . GLN A 12  1.8257 1.7475 1.6374 -0.0488 0.0168  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A N   
26    C CA  . GLN A 12  1.7599 1.6894 1.5790 -0.0492 0.0178  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CA  
27    C C   . GLN A 12  1.7421 1.6699 1.5565 -0.0494 0.0149  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A C   
28    O O   . GLN A 12  1.7930 1.7260 1.6107 -0.0522 0.0148  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A O   
29    C CB  . GLN A 12  1.7620 1.6948 1.5875 -0.0452 0.0200  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CB  
30    C CG  . GLN A 12  1.7590 1.6923 1.5881 -0.0444 0.0223  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CG  
31    C CD  . GLN A 12  1.7377 1.6733 1.5722 -0.0404 0.0241  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A CD  
32    O OE1 . GLN A 12  1.8042 1.7383 1.6396 -0.0385 0.0253  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A OE1 
33    N NE2 . GLN A 12  1.6551 1.5945 1.4932 -0.0391 0.0244  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 12   GLN A NE2 
34    N N   . ARG A 13  1.6857 1.6065 1.4924 -0.0467 0.0127  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A N   
35    C CA  . ARG A 13  1.6641 1.5827 1.4654 -0.0469 0.0098  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CA  
36    C C   . ARG A 13  1.5705 1.4890 1.3686 -0.0520 0.0080  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A C   
37    O O   . ARG A 13  1.4121 1.3334 1.2105 -0.0536 0.0064  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A O   
38    C CB  . ARG A 13  1.7804 1.6908 1.5733 -0.0442 0.0080  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CB  
39    C CG  . ARG A 13  1.8998 1.8078 1.6871 -0.0443 0.0051  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CG  
40    C CD  . ARG A 13  1.9816 1.8813 1.7605 -0.0423 0.0038  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CD  
41    N NE  . ARG A 13  1.9978 1.8975 1.7796 -0.0376 0.0058  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NE  
42    C CZ  . ARG A 13  1.9939 1.8958 1.7778 -0.0341 0.0059  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CZ  
43    N NH1 . ARG A 13  1.9800 1.8844 1.7634 -0.0346 0.0039  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NH1 
44    N NH2 . ARG A 13  1.9811 1.8831 1.7677 -0.0301 0.0078  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NH2 
45    N N   . ASN A 14  1.6584 1.5737 1.4535 -0.0547 0.0081  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A N   
46    C CA  . ASN A 14  1.7491 1.6643 1.5414 -0.0598 0.0066  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A CA  
47    C C   . ASN A 14  1.7735 1.6979 1.5746 -0.0627 0.0085  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A C   
48    O O   . ASN A 14  1.7769 1.7039 1.5776 -0.0661 0.0070  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A O   
49    C CB  . ASN A 14  1.7903 1.6992 1.5768 -0.0617 0.0065  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A CB  
50    C CG  . ASN A 14  1.8096 1.7087 1.5860 -0.0603 0.0043  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A CG  
51    O OD1 . ASN A 14  1.8081 1.7048 1.5804 -0.0595 0.0021  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A OD1 
52    N ND2 . ASN A 14  1.8152 1.7085 1.5876 -0.0603 0.0051  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 14   ASN A ND2 
53    N N   . GLU A 15  1.7512 1.6808 1.5603 -0.0616 0.0119  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A N   
54    C CA  . GLU A 15  1.6671 1.6061 1.4855 -0.0646 0.0144  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CA  
55    C C   . GLU A 15  1.6065 1.5513 1.4292 -0.0647 0.0141  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A C   
56    O O   . GLU A 15  1.6296 1.5798 1.4554 -0.0685 0.0141  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A O   
57    C CB  . GLU A 15  1.6797 1.6233 1.5063 -0.0632 0.0181  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CB  
58    C CG  . GLU A 15  1.7392 1.6791 1.5632 -0.0643 0.0189  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CG  
59    C CD  . GLU A 15  1.7615 1.7067 1.5941 -0.0633 0.0225  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A CD  
60    O OE1 . GLU A 15  1.7137 1.6647 1.5538 -0.0616 0.0244  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A OE1 
61    O OE2 . GLU A 15  1.8237 1.7674 1.6557 -0.0644 0.0234  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 15   GLU A OE2 
62    N N   . GLU A 16  1.5998 1.5436 1.4228 -0.0605 0.0139  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A N   
63    C CA  . GLU A 16  1.6391 1.5875 1.4653 -0.0601 0.0135  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CA  
64    C C   . GLU A 16  1.6408 1.5875 1.4610 -0.0632 0.0100  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A C   
65    O O   . GLU A 16  1.6318 1.5847 1.4562 -0.0657 0.0100  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A O   
66    C CB  . GLU A 16  1.6872 1.6322 1.5113 -0.0548 0.0129  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CB  
67    C CG  . GLU A 16  1.6726 1.6182 1.5015 -0.0513 0.0158  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CG  
68    C CD  . GLU A 16  1.6944 1.6498 1.5352 -0.0526 0.0198  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A CD  
69    O OE1 . GLU A 16  1.7758 1.7377 1.6214 -0.0550 0.0202  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A OE1 
70    O OE2 . GLU A 16  1.6419 1.5989 1.4876 -0.0514 0.0224  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 16   GLU A OE2 
71    N N   . LYS A 17  1.6483 1.5865 1.4586 -0.0632 0.0069  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A N   
72    C CA  . LYS A 17  1.6188 1.5542 1.4224 -0.0664 0.0032  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CA  
73    C C   . LYS A 17  1.4973 1.4371 1.3036 -0.0718 0.0037  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A C   
74    O O   . LYS A 17  1.5202 1.4626 1.3259 -0.0749 0.0017  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A O   
75    C CB  . LYS A 17  1.6797 1.6051 1.4727 -0.0654 0.0004  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CB  
76    C CG  . LYS A 17  1.7270 1.6490 1.5126 -0.0682 -0.0037 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CG  
77    C CD  . LYS A 17  1.7461 1.6583 1.5215 -0.0669 -0.0060 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CD  
78    C CE  . LYS A 17  1.7544 1.6630 1.5223 -0.0701 -0.0101 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CE  
79    N NZ  . LYS A 17  1.7483 1.6620 1.5189 -0.0694 -0.0117 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A NZ  
80    N N   . ALA A 18  1.4337 1.3743 1.2428 -0.0728 0.0063  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A N   
81    C CA  . ALA A 18  1.4819 1.4270 1.2941 -0.0777 0.0072  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A CA  
82    C C   . ALA A 18  1.4649 1.4205 1.2866 -0.0797 0.0092  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A C   
83    O O   . ALA A 18  1.4383 1.3970 1.2599 -0.0834 0.0077  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A O   
84    C CB  . ALA A 18  1.5174 1.4618 1.3316 -0.0779 0.0099  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 18   ALA A CB  
85    N N   . GLN A 19  1.4478 1.4092 1.2782 -0.0773 0.0127  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A N   
86    C CA  . GLN A 19  1.3583 1.3303 1.1988 -0.0789 0.0153  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CA  
87    C C   . GLN A 19  1.3871 1.3599 1.2253 -0.0791 0.0125  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A C   
88    O O   . GLN A 19  1.4427 1.4229 1.2860 -0.0823 0.0130  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A O   
89    C CB  . GLN A 19  1.2229 1.2001 1.0724 -0.0759 0.0192  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CB  
90    C CG  . GLN A 19  1.1737 1.1630 1.0354 -0.0783 0.0230  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CG  
91    C CD  . GLN A 19  1.1025 1.0968 0.9733 -0.0757 0.0269  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A CD  
92    O OE1 . GLN A 19  0.9909 0.9824 0.8611 -0.0717 0.0267  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A OE1 
93    N NE2 . GLN A 19  1.0914 1.0929 0.9707 -0.0781 0.0304  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 19   GLN A NE2 
94    N N   . ARG A 20  1.3411 1.3063 1.1717 -0.0757 0.0096  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A N   
95    C CA  . ARG A 20  1.4095 1.3740 1.2364 -0.0756 0.0063  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CA  
96    C C   . ARG A 20  1.4081 1.3727 1.2310 -0.0806 0.0033  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A C   
97    O O   . ARG A 20  1.3761 1.3465 1.2022 -0.0829 0.0026  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A O   
98    C CB  . ARG A 20  1.5847 1.5399 1.4028 -0.0714 0.0034  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CB  
99    C CG  . ARG A 20  1.7294 1.6839 1.5441 -0.0704 0.0002  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CG  
100   C CD  . ARG A 20  1.8250 1.7860 1.6476 -0.0676 0.0028  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CD  
101   N NE  . ARG A 20  1.8894 1.8472 1.7070 -0.0648 -0.0001 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A NE  
102   C CZ  . ARG A 20  1.8818 1.8414 1.6974 -0.0669 -0.0031 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A CZ  
103   N NH1 . ARG A 20  1.8722 1.8369 1.6904 -0.0720 -0.0036 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A NH1 
104   N NH2 . ARG A 20  1.8409 1.7975 1.6520 -0.0640 -0.0057 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 20   ARG A NH2 
105   N N   . GLU A 21  1.4376 1.3956 1.2534 -0.0823 0.0015  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A N   
106   C CA  . GLU A 21  1.4262 1.3831 1.2374 -0.0871 -0.0015 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CA  
107   C C   . GLU A 21  1.4633 1.4295 1.2825 -0.0914 0.0009  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A C   
108   O O   . GLU A 21  1.5802 1.5505 1.4002 -0.0946 -0.0010 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A O   
109   C CB  . GLU A 21  1.5028 1.4508 1.3053 -0.0880 -0.0032 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CB  
110   C CG  . GLU A 21  1.5977 1.5365 1.3919 -0.0842 -0.0055 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CG  
111   C CD  . GLU A 21  1.6638 1.6005 1.4527 -0.0843 -0.0096 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A CD  
112   O OE1 . GLU A 21  1.7327 1.6712 1.5201 -0.0885 -0.0121 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A OE1 
113   O OE2 . GLU A 21  1.6496 1.5829 1.4360 -0.0801 -0.0104 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 21   GLU A OE2 
114   N N   . ALA A 22  1.3781 1.3478 1.2033 -0.0915 0.0049  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A N   
115   C CA  . ALA A 22  1.2508 1.2298 1.0842 -0.0954 0.0077  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A CA  
116   C C   . ALA A 22  1.1598 1.1478 1.0007 -0.0958 0.0087  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A C   
117   O O   . ALA A 22  1.1261 1.1195 0.9691 -0.0997 0.0079  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A O   
118   C CB  . ALA A 22  1.1410 1.1231 0.9808 -0.0947 0.0123  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 22   ALA A CB  
119   N N   . ASN A 23  1.1462 1.1359 0.9912 -0.0918 0.0104  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A N   
120   C CA  . ASN A 23  1.1594 1.1570 1.0110 -0.0916 0.0113  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CA  
121   C C   . ASN A 23  1.2361 1.2317 1.0816 -0.0935 0.0065  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A C   
122   O O   . ASN A 23  1.3148 1.3182 1.1656 -0.0960 0.0068  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A O   
123   C CB  . ASN A 23  1.1955 1.1927 1.0500 -0.0866 0.0130  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CB  
124   C CG  . ASN A 23  1.2155 1.2208 1.0771 -0.0862 0.0141  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CG  
125   O OD1 . ASN A 23  1.1772 1.1917 1.0496 -0.0863 0.0185  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A OD1 
126   N ND2 . ASN A 23  1.2539 1.2561 1.1096 -0.0858 0.0102  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 23   ASN A ND2 
127   N N   . LYS A 24  1.2415 1.2271 1.0764 -0.0923 0.0022  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A N   
128   C CA  . LYS A 24  1.2501 1.2333 1.0786 -0.0943 -0.0028 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A CA  
129   C C   . LYS A 24  1.1912 1.1788 1.0208 -0.1000 -0.0039 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A C   
130   O O   . LYS A 24  1.1067 1.1002 0.9392 -0.1023 -0.0053 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A O   
131   C CB  . LYS A 24  1.3044 1.2761 1.1213 -0.0925 -0.0069 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A CB  
132   N N   . LYS A 25  1.2065 1.1913 1.0338 -0.1022 -0.0033 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A N   
133   C CA  . LYS A 25  1.1752 1.1638 1.0033 -0.1076 -0.0041 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CA  
134   C C   . LYS A 25  1.1364 1.1371 0.9756 -0.1095 -0.0006 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A C   
135   O O   . LYS A 25  1.1795 1.1851 1.0202 -0.1128 -0.0026 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A O   
136   C CB  . LYS A 25  1.2505 1.2347 1.0754 -0.1093 -0.0031 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CB  
137   C CG  . LYS A 25  1.3904 1.3629 1.2039 -0.1085 -0.0068 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CG  
138   C CD  . LYS A 25  1.4563 1.4255 1.2662 -0.1119 -0.0067 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CD  
139   C CE  . LYS A 25  1.4166 1.3905 1.2275 -0.1174 -0.0084 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CE  
140   N NZ  . LYS A 25  1.3806 1.3509 1.1873 -0.1208 -0.0086 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A NZ  
141   N N   . ILE A 26  1.1396 1.1454 0.9870 -0.1074 0.0046  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A N   
142   C CA  . ILE A 26  1.0713 1.0890 0.9299 -0.1088 0.0086  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CA  
143   C C   . ILE A 26  1.0557 1.0781 0.9166 -0.1087 0.0068  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A C   
144   O O   . ILE A 26  1.0677 1.0980 0.9336 -0.1120 0.0070  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A O   
145   C CB  . ILE A 26  0.9701 0.9921 0.8372 -0.1057 0.0141  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CB  
146   C CG1 . ILE A 26  0.9874 1.0060 0.8532 -0.1062 0.0160  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CG1 
147   C CG2 . ILE A 26  0.9168 0.9515 0.7959 -0.1069 0.0183  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CG2 
148   C CD1 . ILE A 26  1.0317 1.0544 0.9058 -0.1035 0.0210  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 26   ILE A CD1 
149   N N   . GLU A 27  1.0161 1.0337 0.8735 -0.1048 0.0050  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A N   
150   C CA  . GLU A 27  0.9851 1.0059 0.8433 -0.1042 0.0028  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CA  
151   C C   . GLU A 27  0.9956 1.0159 0.8489 -0.1085 -0.0022 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A C   
152   O O   . GLU A 27  0.8446 0.8726 0.7029 -0.1105 -0.0026 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A O   
153   C CB  . GLU A 27  1.1375 1.1506 0.9898 -0.0994 0.0008  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CB  
154   C CG  . GLU A 27  1.3079 1.3229 1.1665 -0.0950 0.0055  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CG  
155   C CD  . GLU A 27  1.3824 1.4080 1.2513 -0.0945 0.0088  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CD  
156   O OE1 . GLU A 27  1.3912 1.4192 1.2660 -0.0910 0.0125  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE1 
157   O OE2 . GLU A 27  1.4000 1.4318 1.2715 -0.0977 0.0075  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE2 
158   N N   . LYS A 28  1.2061 1.2176 1.0499 -0.1099 -0.0061 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A N   
159   C CA  . LYS A 28  1.2620 1.2726 1.1009 -0.1143 -0.0111 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CA  
160   C C   . LYS A 28  1.2088 1.2289 1.0549 -0.1189 -0.0093 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A C   
161   O O   . LYS A 28  1.2121 1.2389 1.0620 -0.1210 -0.0109 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A O   
162   C CB  . LYS A 28  1.3305 1.3307 1.1589 -0.1155 -0.0145 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CB  
163   C CG  . LYS A 28  1.4572 1.4564 1.2807 -0.1204 -0.0197 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CG  
164   C CD  . LYS A 28  1.5265 1.5167 1.3411 -0.1223 -0.0220 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CD  
165   C CE  . LYS A 28  1.5686 1.5586 1.3791 -0.1275 -0.0270 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A CE  
166   N NZ  . LYS A 28  1.5784 1.5603 1.3808 -0.1300 -0.0289 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 28   LYS A NZ  
167   N N   . GLN A 29  1.1788 1.1997 1.0270 -0.1203 -0.0060 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A N   
168   C CA  . GLN A 29  1.2172 1.2468 1.0719 -0.1245 -0.0041 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CA  
169   C C   . GLN A 29  1.1331 1.1741 0.9983 -0.1241 -0.0010 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A C   
170   O O   . GLN A 29  1.1141 1.1619 0.9829 -0.1276 -0.0020 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A O   
171   C CB  . GLN A 29  1.2406 1.2703 1.0973 -0.1253 0.0001  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CB  
172   C CG  . GLN A 29  1.1412 1.1804 1.0051 -0.1292 0.0026  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CG  
173   C CD  . GLN A 29  1.1228 1.1587 0.9831 -0.1321 0.0029  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CD  
174   O OE1 . GLN A 29  1.1772 1.2044 1.0308 -0.1309 0.0021  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A OE1 
175   N NE2 . GLN A 29  1.0061 1.0490 0.8708 -0.1360 0.0041  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 29   GLN A NE2 
176   N N   . LEU A 30  1.0727 1.1157 0.9428 -0.1199 0.0028  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   
177   C CA  . LEU A 30  1.0133 1.0669 0.8935 -0.1192 0.0062  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  
178   C C   . LEU A 30  0.9251 0.9803 0.8038 -0.1200 0.0016  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   
179   O O   . LEU A 30  0.8570 0.9217 0.7429 -0.1219 0.0027  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   
180   C CB  . LEU A 30  1.0256 1.0799 0.9107 -0.1143 0.0106  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  
181   C CG  . LEU A 30  0.8239 0.8854 0.7187 -0.1141 0.0172  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  
182   C CD1 . LEU A 30  0.7219 0.7822 0.6202 -0.1094 0.0205  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 
183   C CD2 . LEU A 30  0.6851 0.7592 0.5902 -0.1165 0.0203  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 
184   N N   . GLN A 31  1.0152 1.0613 0.8846 -0.1186 -0.0035 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A N   
185   C CA  . GLN A 31  1.1418 1.1883 1.0085 -0.1196 -0.0087 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CA  
186   C C   . GLN A 31  1.1051 1.1558 0.9722 -0.1251 -0.0118 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A C   
187   O O   . GLN A 31  0.9145 0.9719 0.7855 -0.1270 -0.0139 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A O   
188   C CB  . GLN A 31  1.2297 1.2648 1.0853 -0.1174 -0.0137 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CB  
189   C CG  . GLN A 31  1.3276 1.3630 1.1802 -0.1183 -0.0193 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CG  
190   C CD  . GLN A 31  1.4254 1.4679 1.2850 -0.1157 -0.0173 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A CD  
191   O OE1 . GLN A 31  1.5054 1.5466 1.3667 -0.1112 -0.0137 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A OE1 
192   N NE2 . GLN A 31  1.3659 1.4162 1.2300 -0.1185 -0.0195 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 31   GLN A NE2 
193   N N   . LYS A 32  1.1685 1.2153 1.0317 -0.1278 -0.0122 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A N   
194   C CA  . LYS A 32  1.1603 1.2110 1.0242 -0.1332 -0.0148 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CA  
195   C C   . LYS A 32  1.0961 1.1588 0.9710 -0.1349 -0.0101 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A C   
196   O O   . LYS A 32  1.0875 1.1562 0.9655 -0.1387 -0.0123 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A O   
197   C CB  . LYS A 32  1.2326 1.2756 1.0892 -0.1354 -0.0162 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CB  
198   C CG  . LYS A 32  1.3682 1.3998 1.2135 -0.1347 -0.0216 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CG  
199   C CD  . LYS A 32  1.4455 1.4704 1.2841 -0.1375 -0.0229 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CD  
200   C CE  . LYS A 32  1.5201 1.5342 1.3476 -0.1371 -0.0283 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A CE  
201   N NZ  . LYS A 32  1.5529 1.5601 1.3735 -0.1398 -0.0295 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 32   LYS A NZ  
202   N N   . ASP A 33  1.0694 1.1358 0.9506 -0.1320 -0.0036 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A N   
203   C CA  . ASP A 33  1.0297 1.1074 0.9216 -0.1332 0.0016  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CA  
204   C C   . ASP A 33  0.9120 0.9986 0.8114 -0.1325 0.0022  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A C   
205   O O   . ASP A 33  0.7827 0.8785 0.6889 -0.1352 0.0033  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A O   
206   C CB  . ASP A 33  1.2300 1.3089 1.1266 -0.1304 0.0084  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CB  
207   C CG  . ASP A 33  1.4582 1.5311 1.3498 -0.1319 0.0088  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CG  
208   O OD1 . ASP A 33  1.5169 1.5940 1.4107 -0.1354 0.0098  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD1 
209   O OD2 . ASP A 33  1.5595 1.6234 1.4448 -0.1295 0.0081  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD2 
210   N N   . LYS A 34  0.9783 1.0622 0.8763 -0.1288 0.0013  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A N   
211   C CA  . LYS A 34  0.8731 0.9653 0.7782 -0.1278 0.0020  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CA  
212   C C   . LYS A 34  0.9090 1.0049 0.8140 -0.1319 -0.0036 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A C   
213   O O   . LYS A 34  0.9295 1.0354 0.8429 -0.1331 -0.0021 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A O   
214   C CB  . LYS A 34  0.8133 0.9007 0.7156 -0.1231 0.0014  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CB  
215   C CG  . LYS A 34  0.9878 1.0843 0.8986 -0.1215 0.0035  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CG  
216   C CD  . LYS A 34  1.2087 1.3000 1.1162 -0.1168 0.0029  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CD  
217   C CE  . LYS A 34  1.2783 1.3610 1.1753 -0.1172 -0.0048 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A CE  
218   N NZ  . LYS A 34  1.2471 1.3248 1.1406 -0.1123 -0.0053 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A NZ  
219   N N   . GLN A 35  0.9739 1.0619 0.8697 -0.1340 -0.0100 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 35   GLN A N   
220   C CA  . GLN A 35  0.9950 1.0860 0.8906 -0.1381 -0.0162 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 35   GLN A CA  
221   C C   . GLN A 35  1.0796 1.1794 0.9822 -0.1423 -0.0146 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 35   GLN A C   
222   O O   . GLN A 35  1.1029 1.2122 1.0134 -0.1439 -0.0150 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 35   GLN A O   
223   C CB  . GLN A 35  0.9156 0.9962 0.7999 -0.1398 -0.0228 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 35   GLN A CB  
224   N N   . VAL A 36  1.0635 1.1603 0.9636 -0.1440 -0.0127 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A N   
225   C CA  . VAL A 36  0.9685 1.0727 0.8744 -0.1478 -0.0111 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CA  
226   C C   . VAL A 36  0.9834 1.0985 0.9005 -0.1463 -0.0045 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A C   
227   O O   . VAL A 36  0.9737 1.0977 0.8979 -0.1490 -0.0047 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A O   
228   C CB  . VAL A 36  0.7961 0.8946 0.6970 -0.1493 -0.0095 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CB  
229   C CG1 . VAL A 36  0.8177 0.9110 0.7165 -0.1450 -0.0045 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CG1 
230   C CG2 . VAL A 36  0.6830 0.7898 0.5906 -0.1524 -0.0065 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 36   VAL A CG2 
231   N N   . TYR A 37  0.9593 1.0739 0.8783 -0.1421 0.0012  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A N   
232   C CA  . TYR A 37  0.9455 1.0702 0.8750 -0.1403 0.0080  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CA  
233   C C   . TYR A 37  1.0048 1.1401 0.9404 -0.1422 0.0076  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A C   
234   O O   . TYR A 37  1.0021 1.1497 0.9452 -0.1460 0.0108  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A O   
235   C CB  . TYR A 37  0.9690 1.0913 0.8996 -0.1356 0.0137  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CB  
236   C CG  . TYR A 37  0.9881 1.1207 0.9298 -0.1334 0.0208  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CG  
237   C CD1 . TYR A 37  0.9949 1.1347 0.9431 -0.1348 0.0261  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD1 
238   C CD2 . TYR A 37  0.9386 1.0742 0.8842 -0.1302 0.0226  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD2 
239   C CE1 . TYR A 37  0.9769 1.1276 0.9350 -0.1337 0.0335  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE1 
240   C CE2 . TYR A 37  0.8741 1.0219 0.8302 -0.1299 0.0305  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE2 
241   C CZ  . TYR A 37  0.8814 1.0368 0.8438 -0.1316 0.0359  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CZ  
242   O OH  . TYR A 37  0.8122 0.9797 0.7852 -0.1309 0.0440  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 37   TYR A OH  
243   N N   . ARG A 38  1.0554 1.1875 0.9877 -0.1405 0.0044  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A N   
244   C CA  . ARG A 38  1.0901 1.2339 1.0276 -0.1434 0.0043  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CA  
245   C C   . ARG A 38  1.0842 1.2342 1.0228 -0.1498 -0.0009 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A C   
246   O O   . ARG A 38  1.1293 1.2923 1.0753 -0.1530 0.0000  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A O   
247   C CB  . ARG A 38  1.1894 1.3272 1.1217 -0.1403 0.0011  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CB  
248   C CG  . ARG A 38  1.3438 1.4808 1.2790 -0.1346 0.0071  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CG  
249   C CD  . ARG A 38  1.5027 1.6399 1.4361 -0.1329 0.0052  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CD  
250   N NE  . ARG A 38  1.6221 1.7620 1.5608 -0.1282 0.0117  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NE  
251   C CZ  . ARG A 38  1.7141 1.8576 1.6543 -0.1265 0.0124  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CZ  
252   N NH1 . ARG A 38  1.7320 1.8771 1.6684 -0.1291 0.0067  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH1 
253   N NH2 . ARG A 38  1.7305 1.8762 1.6764 -0.1221 0.0185  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH2 
254   N N   . ALA A 39  1.0174 1.1582 0.9491 -0.1513 -0.0064 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A N   
255   C CA  . ALA A 39  0.9773 1.1230 0.9102 -0.1573 -0.0116 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CA  
256   C C   . ALA A 39  0.9344 1.0900 0.8753 -0.1604 -0.0073 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A C   
257   O O   . ALA A 39  0.8431 1.0071 0.7888 -0.1653 -0.0100 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A O   
258   C CB  . ALA A 39  1.0184 1.1508 0.9414 -0.1576 -0.0188 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CB  
259   N N   . THR A 40  0.9785 1.1331 0.9211 -0.1572 -0.0006 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 40   THR A N   
260   C CA  . THR A 40  0.9467 1.1096 0.8960 -0.1594 0.0041  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 40   THR A CA  
261   C C   . THR A 40  0.8193 0.9972 0.7792 -0.1600 0.0098  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 40   THR A C   
262   O O   . THR A 40  0.8649 1.0459 0.8270 -0.1575 0.0123  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 40   THR A O   
263   C CB  . THR A 40  0.9604 1.1164 0.9074 -0.1558 0.0090  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 40   THR A CB  
264   O OG1 . THR A 40  1.0166 1.1579 0.9539 -0.1538 0.0039  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 40   THR A OG1 
265   C CG2 . THR A 40  0.9381 1.1002 0.8895 -0.1586 0.0119  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 40   THR A CG2 
266   N N   . HIS A 41  0.7033 0.8900 0.6698 -0.1631 0.0116  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A N   
267   C CA  . HIS A 41  0.7513 0.9514 0.7283 -0.1630 0.0170  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CA  
268   C C   . HIS A 41  0.7450 0.9475 0.7252 -0.1614 0.0240  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A C   
269   O O   . HIS A 41  0.8266 1.0290 0.8071 -0.1640 0.0227  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A O   
270   C CB  . HIS A 41  0.8218 1.0314 0.8059 -0.1676 0.0121  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CB  
271   C CG  . HIS A 41  0.8675 1.0786 0.8511 -0.1687 0.0068  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CG  
272   N ND1 . HIS A 41  0.9598 1.1605 0.9337 -0.1695 0.0001  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A ND1 
273   C CD2 . HIS A 41  0.8190 1.0405 0.8107 -0.1689 0.0070  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CD2 
274   C CE1 . HIS A 41  0.9824 1.1871 0.9578 -0.1703 -0.0035 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CE1 
275   N NE2 . HIS A 41  0.8843 1.1020 0.8707 -0.1701 0.0006  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 41   HIS A NE2 
276   N N   . ARG A 42  0.6745 0.8793 0.6571 -0.1571 0.0315  -0.1129 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A N   
277   C CA  . ARG A 42  0.7145 0.9204 0.6990 -0.1548 0.0386  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CA  
278   C C   . ARG A 42  0.5286 0.7449 0.5221 -0.1554 0.0412  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A C   
279   O O   . ARG A 42  0.4674 0.6907 0.4674 -0.1547 0.0416  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A O   
280   C CB  . ARG A 42  0.8261 1.0290 0.8095 -0.1496 0.0452  -0.1196 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CB  
281   C CG  . ARG A 42  0.8738 1.0656 0.8503 -0.1481 0.0414  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CG  
282   C CD  . ARG A 42  0.9507 1.1417 0.9294 -0.1432 0.0466  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CD  
283   N NE  . ARG A 42  1.2043 1.3956 1.1864 -0.1402 0.0539  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A NE  
284   C CZ  . ARG A 42  1.4007 1.5925 1.3875 -0.1361 0.0592  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A CZ  
285   N NH1 . ARG A 42  1.4974 1.6889 1.4855 -0.1342 0.0581  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A NH1 
286   N NH2 . ARG A 42  1.3996 1.5908 1.3908 -0.1335 0.0642  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 42   ARG A NH2 
287   N N   . LEU A 43  0.3375 0.5540 0.3320 -0.1564 0.0426  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A N   
288   C CA  . LEU A 43  0.4234 0.6475 0.4271 -0.1564 0.0442  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CA  
289   C C   . LEU A 43  0.4919 0.7138 0.4944 -0.1531 0.0508  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A C   
290   O O   . LEU A 43  0.4798 0.6958 0.4755 -0.1532 0.0523  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A O   
291   C CB  . LEU A 43  0.4593 0.6867 0.4673 -0.1615 0.0381  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CB  
292   C CG  . LEU A 43  0.4665 0.6997 0.4803 -0.1649 0.0317  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CG  
293   C CD1 . LEU A 43  0.5101 0.7377 0.5154 -0.1657 0.0277  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD1 
294   C CD2 . LEU A 43  0.5064 0.7427 0.5248 -0.1696 0.0265  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD2 
295   N N   . LEU A 44  0.4630 0.6887 0.4726 -0.1500 0.0541  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A N   
296   C CA  . LEU A 44  0.4015 0.6238 0.4096 -0.1467 0.0593  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CA  
297   C C   . LEU A 44  0.6035 0.8292 0.6202 -0.1480 0.0579  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A C   
298   O O   . LEU A 44  0.8280 1.0588 0.8558 -0.1468 0.0573  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A O   
299   C CB  . LEU A 44  0.4371 0.6573 0.4457 -0.1413 0.0637  -0.1340 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CB  
300   C CG  . LEU A 44  0.4494 0.6655 0.4594 -0.1379 0.0668  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CG  
301   C CD1 . LEU A 44  0.4473 0.6573 0.4489 -0.1375 0.0692  -0.1397 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CD1 
302   C CD2 . LEU A 44  0.4517 0.6639 0.4630 -0.1329 0.0688  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CD2 
303   N N   . LEU A 45  0.5605 0.7837 0.5732 -0.1501 0.0579  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   
304   C CA  . LEU A 45  0.5666 0.7931 0.5876 -0.1515 0.0567  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  
305   C C   . LEU A 45  0.4220 0.6449 0.4437 -0.1474 0.0613  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   
306   O O   . LEU A 45  0.3489 0.5657 0.3609 -0.1461 0.0645  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   
307   C CB  . LEU A 45  0.5912 0.8169 0.6083 -0.1564 0.0532  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  
308   C CG  . LEU A 45  0.6376 0.8660 0.6618 -0.1579 0.0526  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  
309   C CD1 . LEU A 45  0.5349 0.7712 0.5740 -0.1579 0.0510  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 
310   C CD2 . LEU A 45  0.7797 1.0066 0.7993 -0.1628 0.0486  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 
311   N N   . LEU A 46  0.2396 0.4661 0.2735 -0.1454 0.0618  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A N   
312   C CA  . LEU A 46  0.3759 0.5983 0.4118 -0.1416 0.0652  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CA  
313   C C   . LEU A 46  0.4993 0.7269 0.5498 -0.1411 0.0651  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A C   
314   O O   . LEU A 46  0.5956 0.8304 0.6567 -0.1421 0.0631  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A O   
315   C CB  . LEU A 46  0.4714 0.6883 0.5047 -0.1367 0.0679  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CB  
316   C CG  . LEU A 46  0.3716 0.5920 0.4140 -0.1341 0.0675  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CG  
317   C CD1 . LEU A 46  0.1999 0.4216 0.2556 -0.1305 0.0691  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD1 
318   C CD2 . LEU A 46  0.3658 0.5801 0.3998 -0.1314 0.0688  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 46   LEU A CD2 
319   N N   . GLY A 47  0.5222 0.7461 0.5733 -0.1393 0.0674  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A N   
320   C CA  . GLY A 47  0.7573 0.9870 0.8209 -0.1394 0.0690  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A CA  
321   C C   . GLY A 47  1.1111 1.3359 1.1726 -0.1371 0.0729  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A C   
322   O O   . GLY A 47  1.2731 1.4905 1.3229 -0.1367 0.0737  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 47   GLY A O   
323   N N   . ALA A 48  1.2310 1.4599 1.3038 -0.1356 0.0755  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A N   
324   C CA  . ALA A 48  1.3204 1.5444 1.3923 -0.1333 0.0791  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CA  
325   C C   . ALA A 48  1.4900 1.7113 1.5562 -0.1357 0.0796  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A C   
326   O O   . ALA A 48  1.5652 1.7787 1.6214 -0.1351 0.0805  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A O   
327   C CB  . ALA A 48  1.2285 1.4577 1.3143 -0.1309 0.0820  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CB  
328   N N   . GLY A 49  1.4933 1.7207 1.5659 -0.1385 0.0790  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A N   
329   C CA  . GLY A 49  1.5263 1.7517 1.5939 -0.1409 0.0793  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A CA  
330   C C   . GLY A 49  1.7403 1.9735 1.8168 -0.1442 0.0780  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A C   
331   O O   . GLY A 49  1.8617 2.1022 1.9507 -0.1440 0.0779  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A O   
332   N N   . GLU A 50  1.8195 2.0511 1.8897 -0.1473 0.0770  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A N   
333   C CA  . GLU A 50  1.8581 2.0962 1.9360 -0.1509 0.0754  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CA  
334   C C   . GLU A 50  1.7961 2.0407 1.8813 -0.1529 0.0715  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A C   
335   O O   . GLU A 50  1.7203 1.9719 1.8163 -0.1551 0.0703  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A O   
336   C CB  . GLU A 50  1.9031 2.1451 1.9921 -0.1496 0.0789  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CB  
337   C CG  . GLU A 50  1.9032 2.1396 1.9860 -0.1492 0.0818  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CG  
338   C CD  . GLU A 50  1.8543 2.0907 1.9324 -0.1532 0.0801  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CD  
339   O OE1 . GLU A 50  1.8322 2.0656 1.9072 -0.1533 0.0824  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A OE1 
340   O OE2 . GLU A 50  1.8233 2.0625 1.9007 -0.1564 0.0762  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 50   GLU A OE2 
341   N N   . SER A 51  1.8432 2.0854 1.9225 -0.1523 0.0694  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 51   SER A N   
342   C CA  . SER A 51  1.8753 2.1231 1.9609 -0.1543 0.0653  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 51   SER A CA  
343   C C   . SER A 51  1.8963 2.1422 1.9738 -0.1587 0.0606  -0.1002 ? ? ? ? ? ? 51   SER A C   
344   O O   . SER A 51  1.8466 2.0962 1.9280 -0.1612 0.0563  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 51   SER A O   
345   C CB  . SER A 51  1.8607 2.1073 1.9456 -0.1510 0.0656  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 51   SER A CB  
346   O OG  . SER A 51  1.8431 2.0909 1.9355 -0.1468 0.0698  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 51   SER A OG  
347   N N   . GLY A 52  1.9250 2.1651 1.9914 -0.1597 0.0615  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A N   
348   C CA  . GLY A 52  1.9336 2.1705 1.9907 -0.1635 0.0576  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A CA  
349   C C   . GLY A 52  1.9724 2.2076 2.0240 -0.1636 0.0548  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A C   
350   O O   . GLY A 52  1.9925 2.2296 2.0429 -0.1678 0.0503  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A O   
351   N N   . LYS A 53  1.9793 2.2113 2.0269 -0.1595 0.0577  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A N   
352   C CA  . LYS A 53  1.9434 2.1746 1.9851 -0.1598 0.0561  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CA  
353   C C   . LYS A 53  1.9974 2.2232 2.0250 -0.1624 0.0548  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A C   
354   O O   . LYS A 53  1.9970 2.2217 2.0193 -0.1635 0.0528  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A O   
355   C CB  . LYS A 53  1.8302 2.0587 1.8708 -0.1545 0.0598  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CB  
356   C CG  . LYS A 53  1.7855 2.0064 1.8168 -0.1512 0.0642  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CG  
357   C CD  . LYS A 53  1.7850 2.0026 1.8156 -0.1464 0.0669  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CD  
358   C CE  . LYS A 53  1.7638 1.9733 1.7846 -0.1434 0.0704  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CE  
359   N NZ  . LYS A 53  1.7456 1.9511 1.7657 -0.1391 0.0723  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A NZ  
360   N N   . SER A 54  1.9972 2.2194 2.0193 -0.1633 0.0561  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 54   SER A N   
361   C CA  . SER A 54  1.9226 2.1396 1.9327 -0.1656 0.0552  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 54   SER A CA  
362   C C   . SER A 54  1.9217 2.1409 1.9342 -0.1711 0.0492  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 54   SER A C   
363   O O   . SER A 54  1.8843 2.0989 1.8882 -0.1734 0.0469  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 54   SER A O   
364   C CB  . SER A 54  1.8268 2.0388 1.8299 -0.1639 0.0595  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 54   SER A CB  
365   O OG  . SER A 54  1.7666 1.9737 1.7594 -0.1656 0.0591  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 54   SER A OG  
366   N N   . THR A 55  1.9394 2.1651 1.9639 -0.1729 0.0468  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 55   THR A N   
367   C CA  . THR A 55  1.8853 2.1135 1.9131 -0.1782 0.0410  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CA  
368   C C   . THR A 55  1.8658 2.0960 1.8945 -0.1805 0.0359  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 55   THR A C   
369   O O   . THR A 55  1.7831 2.0105 1.8067 -0.1843 0.0310  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 55   THR A O   
370   C CB  . THR A 55  1.7681 2.0032 1.8097 -0.1792 0.0406  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CB  
371   O OG1 . THR A 55  1.7306 1.9722 1.7840 -0.1775 0.0407  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 55   THR A OG1 
372   C CG2 . THR A 55  1.6722 1.9052 1.7135 -0.1766 0.0456  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 55   THR A CG2 
373   N N   . ILE A 56  1.9187 2.1531 1.9537 -0.1781 0.0369  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A N   
374   C CA  . ILE A 56  1.9238 2.1604 1.9599 -0.1799 0.0324  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CA  
375   C C   . ILE A 56  2.0407 2.2694 2.0628 -0.1805 0.0309  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A C   
376   O O   . ILE A 56  2.0625 2.2900 2.0820 -0.1838 0.0252  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A O   
377   C CB  . ILE A 56  1.7640 2.0058 1.8083 -0.1764 0.0348  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  
378   C CG1 . ILE A 56  1.6598 1.9089 1.7193 -0.1753 0.0366  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 
379   C CG2 . ILE A 56  1.6639 1.9081 1.7088 -0.1784 0.0301  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 
380   C CD1 . ILE A 56  1.5733 1.8274 1.6423 -0.1715 0.0389  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 
381   N N   . VAL A 57  2.1240 2.3467 2.1373 -0.1770 0.0359  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A N   
382   C CA  . VAL A 57  2.1988 2.4134 2.1998 -0.1766 0.0355  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CA  
383   C C   . VAL A 57  2.2582 2.4669 2.2524 -0.1791 0.0336  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A C   
384   O O   . VAL A 57  2.2494 2.4509 2.2349 -0.1796 0.0314  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A O   
385   C CB  . VAL A 57  2.1635 2.3749 2.1593 -0.1713 0.0422  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CB  
386   C CG1 . VAL A 57  2.1587 2.3697 2.1544 -0.1690 0.0478  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CG1 
387   C CG2 . VAL A 57  2.1355 2.3388 2.1209 -0.1706 0.0418  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 57   VAL A CG2 
388   N N   . LYS A 58  2.2906 2.5021 2.2893 -0.1806 0.0342  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A N   
389   C CA  . LYS A 58  2.3030 2.5095 2.2959 -0.1830 0.0328  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CA  
390   C C   . LYS A 58  2.3375 2.5435 2.3310 -0.1880 0.0251  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A C   
391   O O   . LYS A 58  2.3111 2.5098 2.2964 -0.1895 0.0223  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A O   
392   C CB  . LYS A 58  2.2633 2.4730 2.2609 -0.1827 0.0363  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CB  
393   N N   . GLN A 59  2.3639 2.5775 2.3676 -0.1904 0.0217  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A N   
394   C CA  . GLN A 59  2.3487 2.5629 2.3541 -0.1953 0.0144  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CA  
395   C C   . GLN A 59  2.3321 2.5390 2.3281 -0.1959 0.0101  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A C   
396   O O   . GLN A 59  2.3244 2.5261 2.3154 -0.1990 0.0051  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A O   
397   C CB  . GLN A 59  2.3476 2.5719 2.3666 -0.1969 0.0122  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CB  
398   N N   . LYS A 74  1.5392 1.7283 1.5155 -0.2303 -0.0613 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A N   
399   C CA  . LYS A 74  1.5109 1.6866 1.4745 -0.2273 -0.0601 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CA  
400   C C   . LYS A 74  1.5358 1.7021 1.4893 -0.2276 -0.0661 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A C   
401   O O   . LYS A 74  1.4887 1.6445 1.4314 -0.2274 -0.0669 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A O   
402   C CB  . LYS A 74  1.4372 1.6095 1.3991 -0.2286 -0.0588 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CB  
403   C CG  . LYS A 74  1.3011 1.4810 1.2714 -0.2276 -0.0524 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CG  
404   C CD  . LYS A 74  1.1663 1.3427 1.1343 -0.2294 -0.0516 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CD  
405   C CE  . LYS A 74  1.0879 1.2523 1.0410 -0.2285 -0.0505 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CE  
406   N NZ  . LYS A 74  1.0776 1.2394 1.0273 -0.2314 -0.0498 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A NZ  
407   N N   . ALA A 75  2.0396 2.1669 2.1418 0.0202  0.0083  0.4249  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A N   
408   C CA  . ALA A 75  2.0311 2.1761 2.1317 0.0118  0.0031  0.4243  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CA  
409   C C   . ALA A 75  2.0414 2.1732 2.1300 0.0087  0.0001  0.4249  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A C   
410   O O   . ALA A 75  2.0189 2.1563 2.1019 0.0000  -0.0021 0.4206  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A O   
411   C CB  . ALA A 75  1.9877 2.1575 2.0986 0.0145  -0.0016 0.4322  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CB  
412   N N   . THR A 76  2.0369 2.1510 2.1218 0.0159  0.0002  0.4304  ? ? ? ? ? ? 90   THR A N   
413   C CA  . THR A 76  1.9625 2.0626 2.0363 0.0139  -0.0025 0.4317  ? ? ? ? ? ? 90   THR A CA  
414   C C   . THR A 76  1.9728 2.0509 2.0361 0.0096  0.0016  0.4229  ? ? ? ? ? ? 90   THR A C   
415   O O   . THR A 76  1.9929 2.0662 2.0471 0.0031  -0.0005 0.4200  ? ? ? ? ? ? 90   THR A O   
416   C CB  . THR A 76  1.8993 1.9886 1.9730 0.0232  -0.0042 0.4411  ? ? ? ? ? ? 90   THR A CB  
417   O OG1 . THR A 76  1.9290 2.0015 2.0046 0.0308  0.0011  0.4406  ? ? ? ? ? ? 90   THR A OG1 
418   C CG2 . THR A 76  1.8366 1.9479 1.9199 0.0270  -0.0089 0.4502  ? ? ? ? ? ? 90   THR A CG2 
419   N N   . LYS A 77  1.9737 2.0386 2.0382 0.0133  0.0074  0.4188  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A N   
420   C CA  . LYS A 77  1.9423 1.9851 1.9972 0.0102  0.0118  0.4106  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CA  
421   C C   . LYS A 77  1.9140 1.9629 1.9634 -0.0009 0.0112  0.4024  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A C   
422   O O   . LYS A 77  1.9123 1.9453 1.9511 -0.0051 0.0118  0.3979  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A O   
423   C CB  . LYS A 77  1.8410 1.8734 1.8998 0.0152  0.0182  0.4070  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CB  
424   C CG  . LYS A 77  1.7140 1.7344 1.7759 0.0262  0.0195  0.4140  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CG  
425   C CD  . LYS A 77  1.6334 1.6311 1.6849 0.0285  0.0186  0.4161  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CD  
426   C CE  . LYS A 77  1.6162 1.6033 1.6710 0.0394  0.0193  0.4238  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A CE  
427   N NZ  . LYS A 77  1.6027 1.6094 1.6667 0.0437  0.0149  0.4331  ? ? ? ? ? ? 91   LYS A NZ  
428   N N   . VAL A 78  1.8508 1.9225 1.9074 -0.0056 0.0102  0.4004  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A N   
429   C CA  . VAL A 78  1.7993 1.8794 1.8516 -0.0163 0.0094  0.3930  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CA  
430   C C   . VAL A 78  1.8092 1.8895 1.8534 -0.0210 0.0041  0.3951  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A C   
431   O O   . VAL A 78  1.7929 1.8610 1.8273 -0.0268 0.0048  0.3893  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A O   
432   C CB  . VAL A 78  1.7439 1.8510 1.8064 -0.0200 0.0082  0.3919  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CB  
433   C CG1 . VAL A 78  1.6853 1.8013 1.7431 -0.0311 0.0070  0.3845  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG1 
434   C CG2 . VAL A 78  1.7533 1.8605 1.8238 -0.0160 0.0136  0.3892  ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG2 
435   N N   . GLN A 79  1.8732 1.9675 1.9217 -0.0183 -0.0011 0.4037  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A N   
436   C CA  . GLN A 79  1.9481 2.0440 1.9896 -0.0220 -0.0063 0.4069  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CA  
437   C C   . GLN A 79  1.9830 2.0525 2.0137 -0.0202 -0.0052 0.4066  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A C   
438   O O   . GLN A 79  2.0162 2.0813 2.0381 -0.0261 -0.0075 0.4045  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A O   
439   C CB  . GLN A 79  1.9854 2.0982 2.0338 -0.0175 -0.0116 0.4172  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CB  
440   C CG  . GLN A 79  1.9727 2.1137 2.0312 -0.0203 -0.0137 0.4178  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CG  
441   C CD  . GLN A 79  1.9299 2.0872 1.9950 -0.0156 -0.0191 0.4281  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A CD  
442   O OE1 . GLN A 79  1.9288 2.0759 1.9923 -0.0089 -0.0205 0.4353  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A OE1 
443   N NE2 . GLN A 79  1.8871 2.0699 1.9596 -0.0192 -0.0220 0.4289  ? ? ? ? ? ? 93   GLN A NE2 
444   N N   . ASP A 80  1.9698 2.0217 2.0010 -0.0121 -0.0016 0.4085  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A N   
445   C CA  . ASP A 80  1.9496 1.9753 1.9708 -0.0099 0.0000  0.4079  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CA  
446   C C   . ASP A 80  1.9043 1.9171 1.9170 -0.0171 0.0035  0.3974  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A C   
447   O O   . ASP A 80  1.8782 1.8791 1.8810 -0.0210 0.0022  0.3955  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A O   
448   C CB  . ASP A 80  1.9356 1.9462 1.9601 0.0004  0.0034  0.4118  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CB  
449   N N   . ILE A 81  1.8494 1.8647 1.8660 -0.0187 0.0079  0.3909  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A N   
450   C CA  . ILE A 81  1.7696 1.7746 1.7790 -0.0257 0.0114  0.3807  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CA  
451   C C   . ILE A 81  1.8502 1.8649 1.8539 -0.0354 0.0076  0.3775  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A C   
452   O O   . ILE A 81  1.9296 1.9297 1.9232 -0.0399 0.0082  0.3728  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A O   
453   C CB  . ILE A 81  1.5869 1.5990 1.6031 -0.0268 0.0161  0.3747  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CB  
454   C CG1 . ILE A 81  1.4398 1.4415 1.4613 -0.0171 0.0202  0.3774  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CG1 
455   C CG2 . ILE A 81  1.5574 1.5595 1.5660 -0.0343 0.0196  0.3642  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CG2 
456   C CD1 . ILE A 81  1.3429 1.3161 1.3559 -0.0132 0.0236  0.3756  ? ? ? ? ? ? 95   ILE A CD1 
457   N N   . LYS A 82  1.8251 1.8646 1.8353 -0.0386 0.0037  0.3802  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A N   
458   C CA  . LYS A 82  1.8044 1.8552 1.8099 -0.0477 -0.0002 0.3778  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CA  
459   C C   . LYS A 82  1.7701 1.8097 1.7668 -0.0475 -0.0038 0.3819  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A C   
460   O O   . LYS A 82  1.7306 1.7643 1.7184 -0.0544 -0.0046 0.3771  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A O   
461   C CB  . LYS A 82  1.8215 1.9011 1.8361 -0.0497 -0.0042 0.3814  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CB  
462   C CG  . LYS A 82  1.8361 1.9285 1.8602 -0.0500 -0.0009 0.3776  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CG  
463   C CD  . LYS A 82  1.8515 1.9727 1.8837 -0.0534 -0.0051 0.3802  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CD  
464   C CE  . LYS A 82  1.8877 2.0191 1.9258 -0.0466 -0.0096 0.3911  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A CE  
465   N NZ  . LYS A 82  1.8897 2.0495 1.9359 -0.0499 -0.0137 0.3936  ? ? ? ? ? ? 96   LYS A NZ  
466   N N   . ASN A 83  1.7749 1.8113 1.7740 -0.0395 -0.0058 0.3909  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A N   
467   C CA  . ASN A 83  1.7909 1.8147 1.7821 -0.0382 -0.0088 0.3955  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CA  
468   C C   . ASN A 83  1.7657 1.7645 1.7463 -0.0403 -0.0054 0.3890  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A C   
469   O O   . ASN A 83  1.7245 1.7179 1.6965 -0.0456 -0.0075 0.3872  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A O   
470   C CB  . ASN A 83  1.8178 1.8374 1.8136 -0.0280 -0.0100 0.4053  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CB  
471   C CG  . ASN A 83  1.7726 1.8167 1.7783 -0.0258 -0.0141 0.4128  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A CG  
472   O OD1 . ASN A 83  1.7256 1.7893 1.7328 -0.0321 -0.0175 0.4120  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A OD1 
473   N ND2 . ASN A 83  1.7552 1.7983 1.7676 -0.0165 -0.0139 0.4201  ? ? ? ? ? ? 97   ASN A ND2 
474   N N   . ASN A 84  1.7690 1.7528 1.7502 -0.0362 0.0000  0.3853  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A N   
475   C CA  . ASN A 84  1.7178 1.6774 1.6893 -0.0378 0.0036  0.3788  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A CA  
476   C C   . ASN A 84  1.5534 1.5153 1.5188 -0.0481 0.0042  0.3697  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A C   
477   O O   . ASN A 84  1.5401 1.4891 1.4957 -0.0520 0.0035  0.3669  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A O   
478   C CB  . ASN A 84  1.7837 1.7288 1.7576 -0.0316 0.0094  0.3763  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A CB  
479   C CG  . ASN A 84  1.8878 1.8291 1.8675 -0.0212 0.0091  0.3850  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A CG  
480   O OD1 . ASN A 84  1.9294 1.8720 1.9164 -0.0159 0.0124  0.3854  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A OD1 
481   N ND2 . ASN A 84  1.9066 1.8432 1.8831 -0.0182 0.0053  0.3921  ? ? ? ? ? ? 98   ASN A ND2 
482   N N   . LEU A 85  1.4015 1.3798 1.3727 -0.0524 0.0054  0.3651  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A N   
483   C CA  . LEU A 85  1.3311 1.3132 1.2973 -0.0622 0.0061  0.3563  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CA  
484   C C   . LEU A 85  1.4646 1.4527 1.4246 -0.0684 0.0010  0.3576  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A C   
485   O O   . LEU A 85  1.5610 1.5368 1.5115 -0.0736 0.0016  0.3523  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A O   
486   C CB  . LEU A 85  1.2108 1.2137 1.1858 -0.0656 0.0073  0.3529  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CB  
487   C CG  . LEU A 85  1.1677 1.1760 1.1394 -0.0754 0.0087  0.3432  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CG  
488   C CD1 . LEU A 85  1.0739 1.0972 1.0550 -0.0763 0.0114  0.3399  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD1 
489   C CD2 . LEU A 85  1.2843 1.3062 1.2523 -0.0830 0.0036  0.3435  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD2 
490   N N   . LYS A 86  1.4436 1.4506 1.4088 -0.0677 -0.0039 0.3647  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A N   
491   C CA  . LYS A 86  1.4551 1.4691 1.4148 -0.0731 -0.0090 0.3669  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CA  
492   C C   . LYS A 86  1.5491 1.5416 1.4994 -0.0709 -0.0097 0.3691  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A C   
493   O O   . LYS A 86  1.5098 1.4969 1.4515 -0.0773 -0.0109 0.3654  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A O   
494   C CB  . LYS A 86  1.4002 1.4369 1.3677 -0.0712 -0.0141 0.3752  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CB  
495   C CG  . LYS A 86  1.3173 1.3602 1.2794 -0.0751 -0.0196 0.3792  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CG  
496   C CD  . LYS A 86  1.3084 1.3721 1.2784 -0.0718 -0.0244 0.3882  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CD  
497   C CE  . LYS A 86  1.3045 1.3718 1.2689 -0.0742 -0.0297 0.3934  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CE  
498   N NZ  . LYS A 86  1.2381 1.3245 1.2100 -0.0704 -0.0344 0.4028  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A NZ  
499   N N   . GLU A 87  1.6565 1.6369 1.6086 -0.0620 -0.0089 0.3753  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A N   
500   C CA  . GLU A 87  1.7285 1.6877 1.6724 -0.0590 -0.0094 0.3779  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CA  
501   C C   . GLU A 87  1.6394 1.5787 1.5739 -0.0633 -0.0056 0.3690  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A C   
502   O O   . GLU A 87  1.5801 1.5047 1.5060 -0.0644 -0.0067 0.3691  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A O   
503   C CB  . GLU A 87  1.8262 1.7746 1.7742 -0.0484 -0.0081 0.3847  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CB  
504   C CG  . GLU A 87  1.8863 1.8507 1.8419 -0.0434 -0.0123 0.3949  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CG  
505   C CD  . GLU A 87  1.9121 1.8681 1.8735 -0.0329 -0.0103 0.4007  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CD  
506   O OE1 . GLU A 87  1.9847 1.9226 1.9442 -0.0297 -0.0055 0.3966  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE1 
507   O OE2 . GLU A 87  1.8346 1.8021 1.8025 -0.0279 -0.0135 0.4093  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE2 
508   N N   . ALA A 88  1.5976 1.5368 1.5339 -0.0657 -0.0013 0.3614  ? ? ? ? ? ? 102  ALA A N   
509   C CA  . ALA A 88  1.5535 1.4755 1.4815 -0.0702 0.0024  0.3524  ? ? ? ? ? ? 102  ALA A CA  
510   C C   . ALA A 88  1.6165 1.5475 1.5391 -0.0805 0.0003  0.3469  ? ? ? ? ? ? 102  ALA A C   
511   O O   . ALA A 88  1.6382 1.5575 1.5517 -0.0838 -0.0009 0.3453  ? ? ? ? ? ? 102  ALA A O   
512   C CB  . ALA A 88  1.4343 1.3524 1.3663 -0.0688 0.0080  0.3465  ? ? ? ? ? ? 102  ALA A CB  
513   N N   . ILE A 89  1.5908 1.5426 1.5191 -0.0854 -0.0003 0.3442  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A N   
514   C CA  . ILE A 89  1.4281 1.3894 1.3519 -0.0953 -0.0019 0.3383  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CA  
515   C C   . ILE A 89  1.5122 1.4750 1.4299 -0.0981 -0.0070 0.3424  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A C   
516   O O   . ILE A 89  1.5543 1.5101 1.4636 -0.1045 -0.0072 0.3373  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A O   
517   C CB  . ILE A 89  1.1599 1.1466 1.0918 -0.0996 -0.0029 0.3366  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CB  
518   C CG1 . ILE A 89  1.1840 1.1906 1.1226 -0.0971 -0.0081 0.3457  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CG1 
519   C CG2 . ILE A 89  1.0707 1.0573 1.0094 -0.0966 0.0020  0.3331  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CG2 
520   C CD1 . ILE A 89  1.2079 1.2403 1.1538 -0.1021 -0.0097 0.3441  ? ? ? ? ? ? 103  ILE A CD1 
521   N N   . GLU A 90  1.5009 1.4727 1.4229 -0.0933 -0.0109 0.3518  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A N   
522   C CA  . GLU A 90  1.4795 1.4543 1.3965 -0.0956 -0.0159 0.3566  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CA  
523   C C   . GLU A 90  1.3276 1.2779 1.2344 -0.0950 -0.0149 0.3552  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A C   
524   O O   . GLU A 90  1.2865 1.2349 1.1859 -0.1010 -0.0169 0.3530  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A O   
525   C CB  . GLU A 90  1.5741 1.5608 1.4978 -0.0893 -0.0199 0.3673  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CB  
526   C CG  . GLU A 90  1.6200 1.5903 1.5451 -0.0794 -0.0184 0.3733  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CG  
527   C CD  . GLU A 90  1.6114 1.5939 1.5431 -0.0734 -0.0225 0.3840  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CD  
528   O OE1 . GLU A 90  1.5711 1.5756 1.5109 -0.0740 -0.0243 0.3862  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE1 
529   O OE2 . GLU A 90  1.6023 1.5726 1.5312 -0.0681 -0.0238 0.3902  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE2 
530   N N   . THR A 91  1.2418 1.1734 1.1485 -0.0878 -0.0116 0.3565  ? ? ? ? ? ? 105  THR A N   
531   C CA  . THR A 91  1.2507 1.1579 1.1483 -0.0865 -0.0104 0.3553  ? ? ? ? ? ? 105  THR A CA  
532   C C   . THR A 91  1.3334 1.2311 1.2233 -0.0939 -0.0075 0.3451  ? ? ? ? ? ? 105  THR A C   
533   O O   . THR A 91  1.3955 1.2823 1.2767 -0.0975 -0.0087 0.3434  ? ? ? ? ? ? 105  THR A O   
534   C CB  . THR A 91  1.1836 1.0730 1.0830 -0.0773 -0.0070 0.3579  ? ? ? ? ? ? 105  THR A CB  
535   O OG1 . THR A 91  1.0879 0.9858 0.9945 -0.0701 -0.0096 0.3676  ? ? ? ? ? ? 105  THR A OG1 
536   C CG2 . THR A 91  1.2068 1.0711 1.0967 -0.0761 -0.0059 0.3568  ? ? ? ? ? ? 105  THR A CG2 
537   N N   . ILE A 92  1.2705 1.1722 1.1636 -0.0963 -0.0039 0.3383  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A N   
538   C CA  . ILE A 92  1.1582 1.0510 1.0445 -0.1032 -0.0008 0.3283  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CA  
539   C C   . ILE A 92  1.2330 1.1374 1.1147 -0.1123 -0.0042 0.3254  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A C   
540   O O   . ILE A 92  1.2167 1.1085 1.0894 -0.1163 -0.0042 0.3218  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A O   
541   C CB  . ILE A 92  0.9775 0.8739 0.8688 -0.1039 0.0038  0.3218  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CB  
542   C CG1 . ILE A 92  1.0826 0.9658 0.9778 -0.0950 0.0075  0.3240  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CG1 
543   C CG2 . ILE A 92  0.8013 0.6885 0.6853 -0.1112 0.0068  0.3116  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CG2 
544   C CD1 . ILE A 92  0.7934 0.6755 0.6919 -0.0956 0.0127  0.3170  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CD1 
545   N N   . VAL A 93  1.2836 1.2120 1.1714 -0.1156 -0.0070 0.3271  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A N   
546   C CA  . VAL A 93  1.2760 1.2171 1.1599 -0.1244 -0.0102 0.3243  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CA  
547   C C   . VAL A 93  1.2903 1.2285 1.1685 -0.1246 -0.0146 0.3302  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A C   
548   O O   . VAL A 93  1.3042 1.2445 1.1761 -0.1316 -0.0165 0.3269  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A O   
549   C CB  . VAL A 93  1.2732 1.2414 1.1653 -0.1276 -0.0124 0.3252  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CB  
550   C CG1 . VAL A 93  1.3008 1.2725 1.1983 -0.1283 -0.0080 0.3189  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG1 
551   C CG2 . VAL A 93  1.2596 1.2400 1.1590 -0.1212 -0.0161 0.3356  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG2 
552   N N   . ALA A 94  1.2874 1.2208 1.1681 -0.1168 -0.0162 0.3387  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A N   
553   C CA  . ALA A 94  1.2869 1.2173 1.1629 -0.1161 -0.0204 0.3451  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CA  
554   C C   . ALA A 94  1.3441 1.2501 1.2102 -0.1165 -0.0187 0.3420  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A C   
555   O O   . ALA A 94  1.4108 1.3148 1.2702 -0.1206 -0.0214 0.3425  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A O   
556   C CB  . ALA A 94  1.2727 1.2065 1.1550 -0.1074 -0.0226 0.3554  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CB  
557   N N   . ALA A 95  1.3218 1.2093 1.1869 -0.1124 -0.0141 0.3386  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A N   
558   C CA  . ALA A 95  1.2640 1.1272 1.1202 -0.1118 -0.0123 0.3359  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A CA  
559   C C   . ALA A 95  1.2955 1.1529 1.1445 -0.1200 -0.0102 0.3259  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A C   
560   O O   . ALA A 95  1.2561 1.0941 1.0972 -0.1207 -0.0087 0.3227  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A O   
561   C CB  . ALA A 95  1.2024 1.0477 1.0603 -0.1036 -0.0085 0.3368  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A CB  
562   N N   . MET A 96  1.3626 1.2370 1.2145 -0.1262 -0.0100 0.3209  ? ? ? ? ? ? 110  MET A N   
563   C CA  . MET A 96  1.3155 1.1863 1.1611 -0.1343 -0.0080 0.3113  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CA  
564   C C   . MET A 96  1.3216 1.1862 1.1582 -0.1393 -0.0106 0.3107  ? ? ? ? ? ? 110  MET A C   
565   O O   . MET A 96  1.2262 1.0730 1.0552 -0.1414 -0.0083 0.3051  ? ? ? ? ? ? 110  MET A O   
566   C CB  . MET A 96  1.2692 1.1619 1.1200 -0.1403 -0.0082 0.3072  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CB  
567   C CG  . MET A 96  1.3072 1.2034 1.1655 -0.1371 -0.0043 0.3048  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CG  
568   S SD  . MET A 96  1.2433 1.1654 1.1078 -0.1444 -0.0046 0.2999  ? ? ? ? ? ? 110  MET A SD  
569   C CE  . MET A 96  1.0753 0.9921 0.9297 -0.1547 -0.0040 0.2904  ? ? ? ? ? ? 110  MET A CE  
570   N N   . SER A 97  1.4272 1.3065 1.2645 -0.1412 -0.0155 0.3164  ? ? ? ? ? ? 111  SER A N   
571   C CA  . SER A 97  1.4582 1.3344 1.2874 -0.1464 -0.0183 0.3159  ? ? ? ? ? ? 111  SER A CA  
572   C C   . SER A 97  1.4479 1.3081 1.2728 -0.1412 -0.0198 0.3223  ? ? ? ? ? ? 111  SER A C   
573   O O   . SER A 97  1.2811 1.1339 1.0985 -0.1449 -0.0213 0.3214  ? ? ? ? ? ? 111  SER A O   
574   C CB  . SER A 97  1.4851 1.3854 1.3165 -0.1518 -0.0227 0.3184  ? ? ? ? ? ? 111  SER A CB  
575   O OG  . SER A 97  1.4852 1.3981 1.3237 -0.1463 -0.0258 0.3276  ? ? ? ? ? ? 111  SER A OG  
576   N N   . ASN A 98  1.5913 1.4461 1.4212 -0.1326 -0.0193 0.3286  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A N   
577   C CA  . ASN A 98  1.6837 1.5232 1.5102 -0.1271 -0.0207 0.3351  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A CA  
578   C C   . ASN A 98  1.6992 1.5127 1.5192 -0.1253 -0.0170 0.3303  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A C   
579   O O   . ASN A 98  1.7245 1.5235 1.5394 -0.1228 -0.0181 0.3337  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A O   
580   C CB  . ASN A 98  1.7083 1.5528 1.5428 -0.1185 -0.0220 0.3442  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A CB  
581   C CG  . ASN A 98  1.6916 1.5587 1.5307 -0.1195 -0.0269 0.3511  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A CG  
582   O OD1 . ASN A 98  1.6801 1.5480 1.5158 -0.1202 -0.0305 0.3562  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A OD1 
583   N ND2 . ASN A 98  1.6942 1.5801 1.5413 -0.1197 -0.0270 0.3513  ? ? ? ? ? ? 112  ASN A ND2 
584   N N   . LEU A 99  1.6776 1.4851 1.4976 -0.1266 -0.0126 0.3225  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A N   
585   C CA  . LEU A 99  1.6504 1.4338 1.4638 -0.1255 -0.0088 0.3171  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CA  
586   C C   . LEU A 99  1.7043 1.4811 1.5085 -0.1329 -0.0096 0.3118  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A C   
587   O O   . LEU A 99  1.6722 1.4643 1.4756 -0.1397 -0.0120 0.3103  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A O   
588   C CB  . LEU A 99  1.5312 1.3114 1.3476 -0.1249 -0.0039 0.3103  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CB  
589   C CG  . LEU A 99  1.4221 1.1967 1.2449 -0.1159 -0.0016 0.3143  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CG  
590   C CD1 . LEU A 99  1.5080 1.2959 1.3378 -0.1107 -0.0053 0.3244  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD1 
591   C CD2 . LEU A 99  1.2981 1.0777 1.1256 -0.1166 0.0025  0.3082  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD2 
592   N N   . VAL A 100 1.7550 1.5092 1.5524 -0.1316 -0.0075 0.3090  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A N   
593   C CA  . VAL A 100 1.7750 1.5212 1.5635 -0.1378 -0.0084 0.3048  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CA  
594   C C   . VAL A 100 1.7120 1.4693 1.4986 -0.1467 -0.0077 0.2966  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A C   
595   O O   . VAL A 100 1.7979 1.5665 1.5821 -0.1526 -0.0108 0.2969  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A O   
596   C CB  . VAL A 100 1.7667 1.4887 1.5506 -0.1329 -0.0046 0.2982  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CB  
597   C CG1 . VAL A 100 1.7717 1.4899 1.5498 -0.1370 -0.0044 0.2897  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CG1 
598   C CG2 . VAL A 100 1.7402 1.4537 1.5273 -0.1226 -0.0047 0.3029  ? ? ? ? ? ? 114  VAL A CG2 
599   N N   . PRO A 101 1.4613 1.2152 1.2488 -0.1478 -0.0034 0.2893  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A N   
600   C CA  . PRO A 101 1.3115 1.0777 1.0987 -0.1558 -0.0025 0.2818  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CA  
601   C C   . PRO A 101 1.2791 1.0685 1.0753 -0.1559 -0.0035 0.2841  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A C   
602   O O   . PRO A 101 1.2680 1.0584 1.0689 -0.1540 -0.0001 0.2810  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A O   
603   C CB  . PRO A 101 1.2399 0.9898 1.0242 -0.1557 0.0028  0.2736  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CB  
604   C CG  . PRO A 101 1.2482 0.9768 1.0307 -0.1478 0.0043  0.2770  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CG  
605   C CD  . PRO A 101 1.2933 1.0296 1.0812 -0.1419 0.0009  0.2871  ? ? ? ? ? ? 115  PRO A CD  
606   N N   . PRO A 102 1.3444 1.1523 1.1432 -0.1582 -0.0080 0.2893  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A N   
607   C CA  . PRO A 102 1.4643 1.2935 1.2723 -0.1571 -0.0091 0.2926  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CA  
608   C C   . PRO A 102 1.4916 1.3268 1.3025 -0.1608 -0.0055 0.2846  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A C   
609   O O   . PRO A 102 1.5950 1.4300 1.4010 -0.1679 -0.0043 0.2770  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A O   
610   C CB  . PRO A 102 1.4985 1.3461 1.3059 -0.1624 -0.0140 0.2958  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CB  
611   C CG  . PRO A 102 1.4785 1.3127 1.2782 -0.1626 -0.0160 0.2982  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CG  
612   C CD  . PRO A 102 1.4093 1.2205 1.2025 -0.1628 -0.0119 0.2914  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CD  
613   N N   . VAL A 103 1.4413 1.2819 1.2601 -0.1558 -0.0036 0.2863  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A N   
614   C CA  . VAL A 103 1.4251 1.2695 1.2471 -0.1583 0.0003  0.2791  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CA  
615   C C   . VAL A 103 1.4120 1.2806 1.2381 -0.1650 -0.0016 0.2769  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A C   
616   O O   . VAL A 103 1.4088 1.2954 1.2413 -0.1636 -0.0048 0.2830  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A O   
617   C CB  . VAL A 103 1.3764 1.2180 1.2058 -0.1503 0.0032  0.2818  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CB  
618   C CG1 . VAL A 103 1.2776 1.1225 1.1101 -0.1530 0.0075  0.2741  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CG1 
619   C CG2 . VAL A 103 1.3687 1.1863 1.1943 -0.1434 0.0051  0.2841  ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CG2 
620   N N   . GLU A 104 1.4357 1.3047 1.2579 -0.1723 0.0005  0.2681  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N   
621   C CA  . GLU A 104 1.5054 1.3964 1.3311 -0.1793 -0.0010 0.2650  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA  
622   C C   . GLU A 104 1.4090 1.3092 1.2430 -0.1779 0.0020  0.2625  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C   
623   O O   . GLU A 104 1.4075 1.2940 1.2416 -0.1747 0.0065  0.2590  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O   
624   C CB  . GLU A 104 1.5941 1.4815 1.4119 -0.1880 -0.0002 0.2565  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB  
625   N N   . LEU A 105 1.3093 1.2328 1.1501 -0.1802 -0.0004 0.2646  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N   
626   C CA  . LEU A 105 1.3674 1.3015 1.2160 -0.1802 0.0023  0.2615  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA  
627   C C   . LEU A 105 1.5657 1.4986 1.4105 -0.1881 0.0054  0.2511  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C   
628   O O   . LEU A 105 1.6839 1.6202 1.5230 -0.1951 0.0036  0.2476  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O   
629   C CB  . LEU A 105 1.2263 1.1864 1.0834 -0.1808 -0.0014 0.2665  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB  
630   C CG  . LEU A 105 1.0439 1.0104 0.9056 -0.1740 -0.0053 0.2772  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG  
631   C CD1 . LEU A 105 0.9965 0.9594 0.8512 -0.1754 -0.0094 0.2813  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1 
632   C CD2 . LEU A 105 0.8592 0.8514 0.7303 -0.1748 -0.0078 0.2805  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2 
633   N N   . ALA A 106 1.5731 1.5010 1.4211 -0.1868 0.0101  0.2462  ? ? ? ? ? ? 120  ALA A N   
634   C CA  . ALA A 106 1.5823 1.5109 1.4280 -0.1941 0.0132  0.2364  ? ? ? ? ? ? 120  ALA A CA  
635   C C   . ALA A 106 1.6287 1.5830 1.4800 -0.2001 0.0107  0.2355  ? ? ? ? ? ? 120  ALA A C   
636   O O   . ALA A 106 1.6482 1.6076 1.4964 -0.2080 0.0113  0.2285  ? ? ? ? ? ? 120  ALA A O   
637   C CB  . ALA A 106 1.5661 1.4837 1.4144 -0.1908 0.0188  0.2322  ? ? ? ? ? ? 120  ALA A CB  
638   N N   . ASN A 107 1.6124 1.5827 1.4719 -0.1962 0.0079  0.2426  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A N   
639   C CA  . ASN A 107 1.5902 1.5860 1.4557 -0.2011 0.0050  0.2430  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A CA  
640   C C   . ASN A 107 1.6668 1.6745 1.5322 -0.2007 -0.0010 0.2507  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A C   
641   O O   . ASN A 107 1.6619 1.6719 1.5318 -0.1938 -0.0030 0.2590  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A O   
642   C CB  . ASN A 107 1.5181 1.5256 1.3943 -0.1973 0.0067  0.2444  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A CB  
643   C CG  . ASN A 107 1.4549 1.4562 1.3319 -0.1997 0.0123  0.2359  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A CG  
644   O OD1 . ASN A 107 1.4300 1.4284 1.3017 -0.2068 0.0139  0.2281  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A OD1 
645   N ND2 . ASN A 107 1.4262 1.4254 1.3101 -0.1936 0.0154  0.2375  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A ND2 
646   N N   . PRO A 108 1.7252 1.7404 1.5854 -0.2082 -0.0038 0.2480  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A N   
647   C CA  . PRO A 108 1.6824 1.7113 1.5425 -0.2091 -0.0095 0.2547  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CA  
648   C C   . PRO A 108 1.6179 1.6720 1.4878 -0.2089 -0.0123 0.2586  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A C   
649   O O   . PRO A 108 1.5678 1.6333 1.4397 -0.2070 -0.0169 0.2662  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A O   
650   C CB  . PRO A 108 1.6770 1.7071 1.5290 -0.2181 -0.0107 0.2486  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CB  
651   C CG  . PRO A 108 1.7103 1.7203 1.5563 -0.2199 -0.0057 0.2404  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CG  
652   C CD  . PRO A 108 1.7415 1.7496 1.5944 -0.2160 -0.0015 0.2385  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CD  
653   N N   . GLU A 109 1.6211 1.6838 1.4970 -0.2110 -0.0094 0.2536  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A N   
654   C CA  . GLU A 109 1.6980 1.7849 1.5835 -0.2113 -0.0118 0.2566  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CA  
655   C C   . GLU A 109 1.8113 1.9010 1.7044 -0.2020 -0.0129 0.2658  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A C   
656   O O   . GLU A 109 1.8661 1.9760 1.7671 -0.2012 -0.0158 0.2702  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A O   
657   C CB  . GLU A 109 1.6681 1.7622 1.5583 -0.2156 -0.0081 0.2487  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CB  
658   C CG  . GLU A 109 1.6282 1.7070 1.5209 -0.2104 -0.0025 0.2463  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CG  
659   C CD  . GLU A 109 1.6394 1.7304 1.5397 -0.2132 0.0004  0.2410  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A CD  
660   O OE1 . GLU A 109 1.6139 1.7259 1.5226 -0.2130 -0.0022 0.2446  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A OE1 
661   O OE2 . GLU A 109 1.6713 1.7510 1.5691 -0.2157 0.0051  0.2333  ? ? ? ? ? ? 123  GLU A OE2 
662   N N   . ASN A 110 1.8100 1.8793 1.7006 -0.1951 -0.0107 0.2686  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A N   
663   C CA  . ASN A 110 1.7595 1.8287 1.6564 -0.1859 -0.0116 0.2774  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A CA  
664   C C   . ASN A 110 1.7434 1.8137 1.6373 -0.1833 -0.0166 0.2858  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A C   
665   O O   . ASN A 110 1.7930 1.8617 1.6908 -0.1755 -0.0179 0.2938  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A O   
666   C CB  . ASN A 110 1.7436 1.7904 1.6396 -0.1794 -0.0067 0.2764  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A CB  
667   C CG  . ASN A 110 1.8034 1.8494 1.7032 -0.1811 -0.0016 0.2689  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A CG  
668   O OD1 . ASN A 110 1.8121 1.8770 1.7192 -0.1838 -0.0019 0.2675  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A OD1 
669   N ND2 . ASN A 110 1.8342 1.8586 1.7291 -0.1795 0.0031  0.2642  ? ? ? ? ? ? 124  ASN A ND2 
670   N N   . GLN A 111 1.6584 1.7313 1.5452 -0.1898 -0.0194 0.2838  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   
671   C CA  . GLN A 111 1.6403 1.7131 1.5228 -0.1885 -0.0240 0.2909  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  
672   C C   . GLN A 111 1.7013 1.7901 1.5917 -0.1830 -0.0280 0.3007  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   
673   O O   . GLN A 111 1.6487 1.7284 1.5396 -0.1756 -0.0288 0.3079  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   
674   C CB  . GLN A 111 1.6365 1.7169 1.5124 -0.1974 -0.0267 0.2869  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  
675   C CG  . GLN A 111 1.6312 1.7084 1.5010 -0.1968 -0.0309 0.2931  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  
676   C CD  . GLN A 111 1.5498 1.6008 1.4119 -0.1934 -0.0287 0.2930  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  
677   O OE1 . GLN A 111 1.4591 1.4961 1.3233 -0.1865 -0.0258 0.2947  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 
678   N NE2 . GLN A 111 1.5672 1.6115 1.4204 -0.1982 -0.0301 0.2909  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 
679   N N   . PHE A 112 1.8189 1.9314 1.7154 -0.1867 -0.0305 0.3009  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A N   
680   C CA  . PHE A 112 1.8794 2.0091 1.7834 -0.1821 -0.0347 0.3100  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CA  
681   C C   . PHE A 112 1.9087 2.0342 1.8207 -0.1731 -0.0324 0.3147  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A C   
682   O O   . PHE A 112 1.8865 2.0205 1.8040 -0.1673 -0.0354 0.3234  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A O   
683   C CB  . PHE A 112 1.8481 2.0042 1.7573 -0.1882 -0.0375 0.3084  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CB  
684   C CG  . PHE A 112 1.8143 1.9766 1.7289 -0.1913 -0.0337 0.3009  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CG  
685   C CD1 . PHE A 112 1.7900 1.9579 1.7145 -0.1856 -0.0320 0.3035  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CD1 
686   C CD2 . PHE A 112 1.8166 1.9795 1.7268 -0.1999 -0.0319 0.2915  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CD2 
687   C CE1 . PHE A 112 1.7594 1.9331 1.6889 -0.1885 -0.0285 0.2967  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CE1 
688   C CE2 . PHE A 112 1.8044 1.9728 1.7195 -0.2028 -0.0284 0.2846  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CE2 
689   C CZ  . PHE A 112 1.7633 1.9372 1.6882 -0.1971 -0.0267 0.2873  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CZ  
690   N N   . ARG A 113 1.9064 2.0186 1.8190 -0.1718 -0.0270 0.3089  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A N   
691   C CA  . ARG A 113 1.8665 1.9728 1.7861 -0.1632 -0.0243 0.3124  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CA  
692   C C   . ARG A 113 1.8761 1.9614 1.7914 -0.1559 -0.0239 0.3179  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A C   
693   O O   . ARG A 113 1.8667 1.9500 1.7877 -0.1478 -0.0236 0.3244  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A O   
694   C CB  . ARG A 113 1.7785 1.8787 1.7002 -0.1647 -0.0186 0.3041  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CB  
695   C CG  . ARG A 113 1.6471 1.7691 1.5750 -0.1709 -0.0189 0.2995  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CG  
696   C CD  . ARG A 113 1.5072 1.6223 1.4363 -0.1731 -0.0131 0.2906  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CD  
697   N NE  . ARG A 113 1.4700 1.6065 1.4054 -0.1789 -0.0135 0.2865  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NE  
698   C CZ  . ARG A 113 1.4967 1.6321 1.4333 -0.1830 -0.0092 0.2781  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A CZ  
699   N NH1 . ARG A 113 1.5478 1.6616 1.4795 -0.1819 -0.0042 0.2730  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH1 
700   N NH2 . ARG A 113 1.4573 1.6131 1.3999 -0.1883 -0.0099 0.2748  ? ? ? ? ? ? 127  ARG A NH2 
701   N N   . VAL A 114 1.9050 1.9746 1.8101 -0.1589 -0.0238 0.3152  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A N   
702   C CA  . VAL A 114 1.9629 2.0134 1.8630 -0.1528 -0.0240 0.3205  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CA  
703   C C   . VAL A 114 1.9916 2.0530 1.8929 -0.1504 -0.0296 0.3301  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A C   
704   O O   . VAL A 114 2.0437 2.0999 1.9479 -0.1424 -0.0304 0.3378  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A O   
705   C CB  . VAL A 114 1.9672 1.9984 1.8561 -0.1572 -0.0224 0.3146  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CB  
706   C CG1 . VAL A 114 1.9716 1.9827 1.8558 -0.1507 -0.0225 0.3200  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG1 
707   C CG2 . VAL A 114 1.9612 1.9823 1.8485 -0.1602 -0.0169 0.3048  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG2 
708   N N   . ASP A 115 1.9371 2.0138 1.8361 -0.1572 -0.0335 0.3295  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A N   
709   C CA  . ASP A 115 1.8854 1.9742 1.7851 -0.1558 -0.0390 0.3382  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CA  
710   C C   . ASP A 115 1.7714 1.8726 1.6816 -0.1486 -0.0404 0.3460  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A C   
711   O O   . ASP A 115 1.7114 1.8103 1.6226 -0.1424 -0.0429 0.3547  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A O   
712   C CB  . ASP A 115 1.9512 2.0587 1.8489 -0.1647 -0.0425 0.3354  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CB  
713   C CG  . ASP A 115 1.9837 2.0803 1.8716 -0.1723 -0.0409 0.3270  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CG  
714   O OD1 . ASP A 115 1.9773 2.0522 1.8583 -0.1704 -0.0390 0.3262  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD1 
715   O OD2 . ASP A 115 2.0039 2.1136 1.8911 -0.1801 -0.0415 0.3211  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD2 
716   N N   . TYR A 116 1.7222 1.8365 1.6402 -0.1495 -0.0387 0.3428  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A N   
717   C CA  . TYR A 116 1.7053 1.8318 1.6339 -0.1428 -0.0395 0.3493  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CA  
718   C C   . TYR A 116 1.7070 1.8154 1.6368 -0.1331 -0.0374 0.3548  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A C   
719   O O   . TYR A 116 1.7612 1.8741 1.6950 -0.1268 -0.0403 0.3638  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A O   
720   C CB  . TYR A 116 1.6721 1.8104 1.6080 -0.1453 -0.0367 0.3434  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CB  
721   C CG  . TYR A 116 1.6641 1.8111 1.6110 -0.1378 -0.0363 0.3490  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CG  
722   C CD1 . TYR A 116 1.7271 1.8924 1.6802 -0.1348 -0.0410 0.3575  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CD1 
723   C CD2 . TYR A 116 1.6412 1.7784 1.5922 -0.1337 -0.0311 0.3458  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CD2 
724   C CE1 . TYR A 116 1.7842 1.9577 1.7475 -0.1279 -0.0406 0.3626  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CE1 
725   C CE2 . TYR A 116 1.7192 1.8644 1.6804 -0.1268 -0.0306 0.3508  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CE2 
726   C CZ  . TYR A 116 1.8061 1.9694 1.7734 -0.1239 -0.0354 0.3593  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A CZ  
727   O OH  . TYR A 116 1.8223 1.9939 1.8000 -0.1169 -0.0349 0.3644  ? ? ? ? ? ? 130  TYR A OH  
728   N N   . ILE A 117 1.5870 1.6747 1.5130 -0.1319 -0.0324 0.3492  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A N   
729   C CA  . ILE A 117 1.4684 1.5376 1.3951 -0.1229 -0.0300 0.3534  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CA  
730   C C   . ILE A 117 1.5255 1.5834 1.4460 -0.1199 -0.0329 0.3600  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A C   
731   O O   . ILE A 117 1.5118 1.5604 1.4344 -0.1117 -0.0329 0.3667  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A O   
732   C CB  . ILE A 117 1.3502 1.3988 1.2732 -0.1229 -0.0240 0.3454  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CB  
733   C CG1 . ILE A 117 1.2107 1.2703 1.1393 -0.1268 -0.0210 0.3383  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CG1 
734   C CG2 . ILE A 117 1.3585 1.3896 1.2832 -0.1133 -0.0215 0.3499  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CG2 
735   C CD1 . ILE A 117 1.1804 1.2537 1.1206 -0.1211 -0.0207 0.3428  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CD1 
736   N N   . LEU A 118 1.6119 1.6707 1.5246 -0.1265 -0.0356 0.3581  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A N   
737   C CA  . LEU A 118 1.6417 1.6903 1.5480 -0.1245 -0.0384 0.3639  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CA  
738   C C   . LEU A 118 1.6439 1.7103 1.5548 -0.1220 -0.0438 0.3735  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A C   
739   O O   . LEU A 118 1.6414 1.7021 1.5482 -0.1198 -0.0467 0.3796  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A O   
740   C CB  . LEU A 118 1.5746 1.6158 1.4704 -0.1325 -0.0388 0.3579  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CB  
741   C CG  . LEU A 118 1.4301 1.4486 1.3192 -0.1340 -0.0339 0.3498  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CG  
742   C CD1 . LEU A 118 1.4161 1.4306 1.2956 -0.1422 -0.0349 0.3443  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CD1 
743   C CD2 . LEU A 118 1.3601 1.3564 1.2474 -0.1257 -0.0320 0.3540  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A CD2 
744   N N   . SER A 119 1.6117 1.6998 1.5313 -0.1223 -0.0452 0.3748  ? ? ? ? ? ? 133  SER A N   
745   C CA  . SER A 119 1.5917 1.6979 1.5169 -0.1194 -0.0501 0.3841  ? ? ? ? ? ? 133  SER A CA  
746   C C   . SER A 119 1.6698 1.7757 1.6038 -0.1097 -0.0492 0.3906  ? ? ? ? ? ? 133  SER A C   
747   O O   . SER A 119 1.7031 1.8037 1.6375 -0.1033 -0.0512 0.3990  ? ? ? ? ? ? 133  SER A O   
748   C CB  . SER A 119 1.4760 1.6080 1.4049 -0.1262 -0.0531 0.3819  ? ? ? ? ? ? 133  SER A CB  
749   O OG  . SER A 119 1.3625 1.5031 1.2986 -0.1270 -0.0501 0.3768  ? ? ? ? ? ? 133  SER A OG  
750   N N   . VAL A 120 1.6514 1.7631 1.5926 -0.1088 -0.0460 0.3868  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A N   
751   C CA  . VAL A 120 1.5565 1.6706 1.5071 -0.1001 -0.0449 0.3924  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CA  
752   C C   . VAL A 120 1.7224 1.8142 1.6710 -0.0916 -0.0429 0.3970  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A C   
753   O O   . VAL A 120 1.7606 1.8550 1.7159 -0.0838 -0.0437 0.4046  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A O   
754   C CB  . VAL A 120 1.2564 1.3754 1.2134 -0.1010 -0.0407 0.3857  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CB  
755   C CG1 . VAL A 120 1.1123 1.2558 1.0731 -0.1085 -0.0429 0.3822  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CG1 
756   C CG2 . VAL A 120 1.2331 1.3307 1.1837 -0.1031 -0.0354 0.3769  ? ? ? ? ? ? 134  VAL A CG2 
757   N N   . MET A 121 1.8068 1.8766 1.7465 -0.0931 -0.0403 0.3924  ? ? ? ? ? ? 135  MET A N   
758   C CA  . MET A 121 1.8741 1.9214 1.8115 -0.0853 -0.0381 0.3959  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CA  
759   C C   . MET A 121 1.9016 1.9505 1.8404 -0.0792 -0.0422 0.4069  ? ? ? ? ? ? 135  MET A C   
760   O O   . MET A 121 1.9085 1.9662 1.8441 -0.0825 -0.0466 0.4105  ? ? ? ? ? ? 135  MET A O   
761   C CB  . MET A 121 1.9077 1.9321 1.8345 -0.0886 -0.0354 0.3895  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CB  
762   C CG  . MET A 121 1.9168 1.9419 1.8349 -0.0954 -0.0388 0.3889  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CG  
763   S SD  . MET A 121 1.8799 1.8778 1.7861 -0.0990 -0.0352 0.3809  ? ? ? ? ? ? 135  MET A SD  
764   C CE  . MET A 121 2.0260 2.0306 1.9240 -0.1070 -0.0400 0.3812  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CE  
765   N N   . ASN A 122 1.9292 1.9694 1.8728 -0.0701 -0.0406 0.4122  ? ? ? ? ? ? 136  ASN A N   
766   C CA  . ASN A 122 1.9195 1.9605 1.8653 -0.0632 -0.0440 0.4229  ? ? ? ? ? ? 136  ASN A CA  
767   C C   . ASN A 122 1.8898 1.9568 1.8428 -0.0632 -0.0489 0.4295  ? ? ? ? ? ? 136  ASN A C   
768   O O   . ASN A 122 1.8739 1.9466 1.8246 -0.0635 -0.0533 0.4359  ? ? ? ? ? ? 136  ASN A O   
769   C CB  . ASN A 122 1.8901 1.9157 1.8259 -0.0644 -0.0458 0.4249  ? ? ? ? ? ? 136  ASN A CB  
770   N N   . VAL A 123 1.8643 1.9474 1.8262 -0.0629 -0.0479 0.4281  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A N   
771   C CA  . VAL A 123 1.8550 1.9626 1.8251 -0.0616 -0.0521 0.4348  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CA  
772   C C   . VAL A 123 1.9236 2.0343 1.9040 -0.0530 -0.0503 0.4392  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A C   
773   O O   . VAL A 123 1.9029 2.0060 1.8860 -0.0513 -0.0456 0.4339  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A O   
774   C CB  . VAL A 123 1.7611 1.8904 1.7331 -0.0703 -0.0537 0.4292  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CB  
775   C CG1 . VAL A 123 1.7511 1.8783 1.7131 -0.0789 -0.0555 0.4248  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG1 
776   C CG2 . VAL A 123 1.6935 1.8233 1.6699 -0.0719 -0.0489 0.4210  ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG2 
777   N N   . PRO A 124 1.9781 2.1001 1.9643 -0.0474 -0.0541 0.4490  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A N   
778   C CA  . PRO A 124 1.9929 2.1180 1.9890 -0.0384 -0.0530 0.4547  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CA  
779   C C   . PRO A 124 2.0227 2.1680 2.0285 -0.0398 -0.0521 0.4517  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A C   
780   O O   . PRO A 124 1.9977 2.1629 2.0049 -0.0463 -0.0550 0.4499  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A O   
781   C CB  . PRO A 124 1.9534 2.0869 1.9516 -0.0337 -0.0582 0.4659  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CB  
782   C CG  . PRO A 124 1.9330 2.0595 1.9207 -0.0388 -0.0609 0.4660  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CG  
783   C CD  . PRO A 124 1.9550 2.0845 1.9376 -0.0487 -0.0597 0.4558  ? ? ? ? ? ? 138  PRO A CD  
784   N N   . ASP A 125 2.0776 2.2178 2.0900 -0.0337 -0.0481 0.4513  ? ? ? ? ? ? 139  ASP A N   
785   C CA  . ASP A 125 2.1178 2.2765 2.1405 -0.0337 -0.0470 0.4494  ? ? ? ? ? ? 139  ASP A CA  
786   C C   . ASP A 125 2.1497 2.3200 2.1708 -0.0438 -0.0465 0.4401  ? ? ? ? ? ? 139  ASP A C   
787   O O   . ASP A 125 2.1967 2.3904 2.2237 -0.0472 -0.0495 0.4408  ? ? ? ? ? ? 139  ASP A O   
788   C CB  . ASP A 125 2.1157 2.2956 2.1472 -0.0294 -0.0517 0.4588  ? ? ? ? ? ? 139  ASP A CB  
789   N N   . PHE A 126 2.1088 2.2627 2.1222 -0.0485 -0.0428 0.4315  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A N   
790   C CA  . PHE A 126 2.0848 2.2473 2.0961 -0.0581 -0.0418 0.4221  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CA  
791   C C   . PHE A 126 2.0491 2.2229 2.0700 -0.0577 -0.0387 0.4182  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A C   
792   O O   . PHE A 126 2.0701 2.2337 2.0951 -0.0513 -0.0346 0.4183  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A O   
793   C CB  . PHE A 126 2.1307 2.2711 2.1311 -0.0626 -0.0385 0.4142  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CB  
794   C CG  . PHE A 126 2.1592 2.3077 2.1557 -0.0731 -0.0382 0.4052  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CG  
795   C CD1 . PHE A 126 2.1668 2.3277 2.1591 -0.0797 -0.0430 0.4058  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CD1 
796   C CD2 . PHE A 126 2.1449 2.2881 2.1417 -0.0763 -0.0333 0.3961  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CD2 
797   C CE1 . PHE A 126 2.1319 2.3000 2.1205 -0.0893 -0.0427 0.3975  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CE1 
798   C CE2 . PHE A 126 2.1124 2.2627 2.1056 -0.0859 -0.0330 0.3878  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CE2 
799   C CZ  . PHE A 126 2.0953 2.2580 2.0844 -0.0924 -0.0378 0.3884  ? ? ? ? ? ? 140  PHE A CZ  
800   N N   . ASP A 127 2.0020 2.1970 2.0262 -0.0646 -0.0405 0.4146  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A N   
801   C CA  . ASP A 127 1.9738 2.1828 2.0076 -0.0649 -0.0382 0.4112  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A CA  
802   C C   . ASP A 127 1.9621 2.1621 1.9931 -0.0703 -0.0329 0.4002  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A C   
803   O O   . ASP A 127 2.0040 2.2109 2.0425 -0.0697 -0.0298 0.3968  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A O   
804   C CB  . ASP A 127 1.9531 2.1909 1.9931 -0.0692 -0.0431 0.4134  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A CB  
805   C CG  . ASP A 127 1.9777 2.2312 2.0275 -0.0707 -0.0408 0.4092  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A CG  
806   O OD1 . ASP A 127 2.0130 2.2707 2.0720 -0.0633 -0.0396 0.4137  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A OD1 
807   O OD2 . ASP A 127 1.9644 2.2262 2.0128 -0.0791 -0.0402 0.4014  ? ? ? ? ? ? 141  ASP A OD2 
808   N N   . PHE A 128 1.8787 2.0631 1.8989 -0.0755 -0.0318 0.3946  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A N   
809   C CA  . PHE A 128 1.7976 1.9723 1.8140 -0.0809 -0.0268 0.3840  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CA  
810   C C   . PHE A 128 1.7703 1.9663 1.7930 -0.0873 -0.0267 0.3786  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A C   
811   O O   . PHE A 128 1.7687 1.9664 1.7980 -0.0857 -0.0228 0.3752  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A O   
812   C CB  . PHE A 128 1.7265 1.8819 1.7444 -0.0741 -0.0211 0.3825  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CB  
813   C CG  . PHE A 128 1.6189 1.7519 1.6305 -0.0677 -0.0206 0.3872  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CG  
814   C CD1 . PHE A 128 1.5390 1.6506 1.5397 -0.0707 -0.0185 0.3820  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CD1 
815   C CD2 . PHE A 128 1.6351 1.7681 1.6519 -0.0588 -0.0223 0.3967  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CD2 
816   C CE1 . PHE A 128 1.5658 1.6568 1.5609 -0.0649 -0.0182 0.3861  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CE1 
817   C CE2 . PHE A 128 1.6614 1.7736 1.6725 -0.0529 -0.0219 0.4008  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CE2 
818   C CZ  . PHE A 128 1.6450 1.7362 1.6453 -0.0561 -0.0198 0.3955  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A CZ  
819   N N   . PRO A 129 1.7293 1.9418 1.7501 -0.0947 -0.0311 0.3777  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A N   
820   C CA  . PRO A 129 1.7054 1.9393 1.7318 -0.1015 -0.0316 0.3726  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CA  
821   C C   . PRO A 129 1.7270 1.9517 1.7501 -0.1073 -0.0264 0.3617  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A C   
822   O O   . PRO A 129 1.7314 1.9346 1.7455 -0.1082 -0.0236 0.3577  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A O   
823   C CB  . PRO A 129 1.6887 1.9362 1.7106 -0.1080 -0.0373 0.3741  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CB  
824   C CG  . PRO A 129 1.6999 1.9273 1.7108 -0.1075 -0.0379 0.3754  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CG  
825   C CD  . PRO A 129 1.7222 1.9327 1.7347 -0.0974 -0.0356 0.3810  ? ? ? ? ? ? 143  PRO A CD  
826   N N   . PRO A 130 1.7864 2.0273 1.8167 -0.1113 -0.0251 0.3569  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A N   
827   C CA  . PRO A 130 1.7945 2.0290 1.8226 -0.1171 -0.0201 0.3464  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CA  
828   C C   . PRO A 130 1.7986 2.0247 1.8153 -0.1255 -0.0206 0.3399  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A C   
829   O O   . PRO A 130 1.7040 1.9174 1.7161 -0.1293 -0.0161 0.3317  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A O   
830   C CB  . PRO A 130 1.7560 2.0157 1.7940 -0.1210 -0.0210 0.3443  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CB  
831   C CG  . PRO A 130 1.7731 2.0463 1.8205 -0.1135 -0.0240 0.3539  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CG  
832   C CD  . PRO A 130 1.8022 2.0685 1.8437 -0.1100 -0.0282 0.3616  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CD  
833   N N   . GLU A 131 1.8579 2.0911 1.8701 -0.1283 -0.0259 0.3438  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A N   
834   C CA  . GLU A 131 1.8322 2.0579 1.8333 -0.1359 -0.0267 0.3385  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CA  
835   C C   . GLU A 131 1.7564 1.9539 1.7483 -0.1327 -0.0238 0.3376  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A C   
836   O O   . GLU A 131 1.6740 1.8588 1.6578 -0.1382 -0.0213 0.3300  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A O   
837   C CB  . GLU A 131 1.8321 2.0728 1.8312 -0.1388 -0.0333 0.3438  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CB  
838   C CG  . GLU A 131 1.8340 2.0694 1.8222 -0.1469 -0.0346 0.3387  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CG  
839   C CD  . GLU A 131 1.8677 2.1158 1.8534 -0.1486 -0.0410 0.3449  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CD  
840   O OE1 . GLU A 131 1.8978 2.1470 1.8862 -0.1416 -0.0438 0.3541  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A OE1 
841   O OE2 . GLU A 131 1.8619 2.1189 1.8430 -0.1570 -0.0432 0.3406  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A OE2 
842   N N   . PHE A 132 1.7336 1.9214 1.7268 -0.1239 -0.0242 0.3453  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A N   
843   C CA  . PHE A 132 1.6485 1.8100 1.6335 -0.1199 -0.0219 0.3457  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CA  
844   C C   . PHE A 132 1.6337 1.7771 1.6159 -0.1205 -0.0155 0.3375  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A C   
845   O O   . PHE A 132 1.6081 1.7335 1.5807 -0.1234 -0.0136 0.3327  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A O   
846   C CB  . PHE A 132 1.5707 1.7270 1.5595 -0.1097 -0.0231 0.3557  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CB  
847   C CG  . PHE A 132 1.4694 1.5983 1.4517 -0.1044 -0.0199 0.3560  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CG  
848   C CD1 . PHE A 132 1.3941 1.5094 1.3666 -0.1054 -0.0218 0.3574  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD1 
849   C CD2 . PHE A 132 1.4400 1.5569 1.4261 -0.0982 -0.0149 0.3549  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CD2 
850   C CE1 . PHE A 132 1.3810 1.4713 1.3477 -0.1005 -0.0189 0.3577  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE1 
851   C CE2 . PHE A 132 1.4046 1.4963 1.3847 -0.0933 -0.0120 0.3552  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CE2 
852   C CZ  . PHE A 132 1.3917 1.4702 1.3622 -0.0944 -0.0140 0.3565  ? ? ? ? ? ? 146  PHE A CZ  
853   N N   . TYR A 133 1.6459 1.7944 1.6367 -0.1177 -0.0121 0.3359  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A N   
854   C CA  . TYR A 133 1.6224 1.7544 1.6116 -0.1173 -0.0058 0.3287  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CA  
855   C C   . TYR A 133 1.6486 1.7781 1.6313 -0.1269 -0.0038 0.3185  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A C   
856   O O   . TYR A 133 1.6403 1.7509 1.6175 -0.1274 0.0008  0.3124  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A O   
857   C CB  . TYR A 133 1.6110 1.7522 1.6115 -0.1129 -0.0028 0.3291  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CB  
858   C CG  . TYR A 133 1.6375 1.7786 1.6446 -0.1028 -0.0038 0.3386  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CG  
859   C CD1 . TYR A 133 1.6234 1.7421 1.6266 -0.0955 -0.0014 0.3414  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD1 
860   C CD2 . TYR A 133 1.6428 1.8064 1.6601 -0.1004 -0.0070 0.3446  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD2 
861   C CE1 . TYR A 133 1.5884 1.7068 1.5976 -0.0862 -0.0022 0.3500  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE1 
862   C CE2 . TYR A 133 1.6152 1.7789 1.6386 -0.0911 -0.0079 0.3532  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE2 
863   C CZ  . TYR A 133 1.5741 1.7151 1.5935 -0.0840 -0.0054 0.3559  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CZ  
864   O OH  . TYR A 133 1.5388 1.6795 1.5642 -0.0746 -0.0062 0.3645  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A OH  
865   N N   . GLU A 134 1.6977 1.8465 1.6812 -0.1344 -0.0073 0.3166  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A N   
866   C CA  . GLU A 134 1.7142 1.8623 1.6916 -0.1439 -0.0058 0.3071  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CA  
867   C C   . GLU A 134 1.6113 1.7403 1.5764 -0.1463 -0.0061 0.3051  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A C   
868   O O   . GLU A 134 1.5493 1.6621 1.5081 -0.1491 -0.0021 0.2978  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A O   
869   C CB  . GLU A 134 1.7864 1.9604 1.7677 -0.1511 -0.0098 0.3061  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CB  
870   C CG  . GLU A 134 1.8347 2.0281 1.8280 -0.1502 -0.0091 0.3063  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CG  
871   C CD  . GLU A 134 1.8257 2.0440 1.8223 -0.1579 -0.0129 0.3044  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CD  
872   O OE1 . GLU A 134 1.8522 2.0746 1.8425 -0.1625 -0.0171 0.3052  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE1 
873   O OE2 . GLU A 134 1.7653 1.9989 1.7705 -0.1594 -0.0118 0.3021  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE2 
874   N N   . HIS A 135 1.5588 1.6900 1.5207 -0.1450 -0.0110 0.3117  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A N   
875   C CA  . HIS A 135 1.5314 1.6457 1.4819 -0.1470 -0.0118 0.3108  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CA  
876   C C   . HIS A 135 1.4556 1.5437 1.4020 -0.1405 -0.0078 0.3110  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A C   
877   O O   . HIS A 135 1.4730 1.5434 1.4104 -0.1434 -0.0056 0.3056  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A O   
878   C CB  . HIS A 135 1.6089 1.7319 1.5579 -0.1461 -0.0179 0.3189  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CB  
879   C CG  . HIS A 135 1.6924 1.8410 1.6450 -0.1523 -0.0222 0.3192  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CG  
880   N ND1 . HIS A 135 1.6893 1.8524 1.6445 -0.1504 -0.0277 0.3275  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A ND1 
881   C CD2 . HIS A 135 1.7462 1.9086 1.7002 -0.1603 -0.0219 0.3122  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CD2 
882   C CE1 . HIS A 135 1.7346 1.9193 1.6926 -0.1570 -0.0306 0.3256  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A CE1 
883   N NE2 . HIS A 135 1.7681 1.9529 1.7254 -0.1631 -0.0272 0.3163  ? ? ? ? ? ? 149  HIS A NE2 
884   N N   . ALA A 136 1.3823 1.4679 1.3351 -0.1317 -0.0069 0.3172  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A N   
885   C CA  . ALA A 136 1.2680 1.3293 1.2175 -0.1249 -0.0032 0.3179  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A CA  
886   C C   . ALA A 136 1.2711 1.3196 1.2187 -0.1269 0.0029  0.3088  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A C   
887   O O   . ALA A 136 1.2625 1.2902 1.2016 -0.1275 0.0054  0.3047  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A O   
888   C CB  . ALA A 136 1.2113 1.2748 1.1691 -0.1151 -0.0035 0.3264  ? ? ? ? ? ? 150  ALA A CB  
889   N N   . LYS A 137 1.2901 1.3513 1.2458 -0.1280 0.0052  0.3057  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A N   
890   C CA  . LYS A 137 1.3340 1.3852 1.2887 -0.1301 0.0110  0.2970  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CA  
891   C C   . LYS A 137 1.4577 1.5026 1.4030 -0.1391 0.0117  0.2886  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A C   
892   O O   . LYS A 137 1.5025 1.5269 1.4409 -0.1394 0.0156  0.2834  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A O   
893   C CB  . LYS A 137 1.3276 1.3973 1.2930 -0.1307 0.0126  0.2954  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CB  
894   C CG  . LYS A 137 1.4098 1.4724 1.3751 -0.1338 0.0185  0.2863  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CG  
895   C CD  . LYS A 137 1.4899 1.5649 1.4535 -0.1442 0.0179  0.2789  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CD  
896   C CE  . LYS A 137 1.5586 1.6320 1.5250 -0.1469 0.0235  0.2708  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A CE  
897   N NZ  . LYS A 137 1.6007 1.6880 1.5791 -0.1425 0.0248  0.2736  ? ? ? ? ? ? 151  LYS A NZ  
898   N N   . ALA A 138 1.4845 1.5471 1.4297 -0.1463 0.0079  0.2875  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A N   
899   C CA  . ALA A 138 1.4194 1.4782 1.3561 -0.1552 0.0081  0.2798  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A CA  
900   C C   . ALA A 138 1.3440 1.3810 1.2697 -0.1543 0.0078  0.2801  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A C   
901   O O   . ALA A 138 1.2845 1.3086 1.2025 -0.1591 0.0103  0.2729  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A O   
902   C CB  . ALA A 138 1.4310 1.5129 1.3693 -0.1622 0.0033  0.2801  ? ? ? ? ? ? 152  ALA A CB  
903   N N   . LEU A 139 1.3365 1.3697 1.2619 -0.1481 0.0047  0.2886  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A N   
904   C CA  . LEU A 139 1.2687 1.2812 1.1846 -0.1463 0.0043  0.2900  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CA  
905   C C   . LEU A 139 1.2820 1.2707 1.1947 -0.1418 0.0098  0.2866  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A C   
906   O O   . LEU A 139 1.2425 1.2138 1.1462 -0.1445 0.0116  0.2815  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A O   
907   C CB  . LEU A 139 1.1303 1.1452 1.0476 -0.1402 -0.0001 0.3003  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CB  
908   C CG  . LEU A 139 1.0837 1.1102 0.9973 -0.1451 -0.0057 0.3034  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CG  
909   C CD1 . LEU A 139 1.1354 1.1631 1.0509 -0.1383 -0.0097 0.3139  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD1 
910   C CD2 . LEU A 139 1.0064 1.0186 0.9087 -0.1511 -0.0052 0.2975  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD2 
911   N N   . TRP A 140 1.1928 1.1807 1.1129 -0.1347 0.0123  0.2894  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A N   
912   C CA  . TRP A 140 1.0815 1.0478 0.9994 -0.1299 0.0176  0.2865  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CA  
913   C C   . TRP A 140 1.1025 1.0635 1.0170 -0.1363 0.0220  0.2761  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A C   
914   O O   . TRP A 140 1.0060 0.9469 0.9158 -0.1343 0.0263  0.2719  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A O   
915   C CB  . TRP A 140 1.0368 1.0059 0.9640 -0.1215 0.0194  0.2915  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CB  
916   C CG  . TRP A 140 1.0933 1.0394 1.0180 -0.1156 0.0245  0.2897  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CG  
917   C CD1 . TRP A 140 1.1360 1.0791 1.0655 -0.1131 0.0295  0.2860  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CD1 
918   C CD2 . TRP A 140 1.1339 1.0569 1.0505 -0.1115 0.0250  0.2912  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CD2 
919   N NE1 . TRP A 140 1.2067 1.1260 1.1313 -0.1077 0.0331  0.2852  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A NE1 
920   C CE2 . TRP A 140 1.2186 1.1253 1.1355 -0.1066 0.0304  0.2883  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CE2 
921   C CE3 . TRP A 140 1.0450 0.9596 0.9544 -0.1116 0.0215  0.2948  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CE3 
922   C CZ2 . TRP A 140 1.2480 1.1304 1.1580 -0.1018 0.0323  0.2888  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CZ2 
923   C CZ3 . TRP A 140 1.0547 0.9453 0.9575 -0.1069 0.0233  0.2953  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CZ3 
924   C CH2 . TRP A 140 1.1780 1.0527 1.0810 -0.1021 0.0286  0.2923  ? ? ? ? ? ? 154  TRP A CH2 
925   N N   . GLU A 141 1.1636 1.1427 1.0804 -0.1439 0.0208  0.2719  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A N   
926   C CA  . GLU A 141 1.1757 1.1511 1.0888 -0.1510 0.0245  0.2619  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CA  
927   C C   . GLU A 141 1.2040 1.1673 1.1057 -0.1567 0.0236  0.2574  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A C   
928   O O   . GLU A 141 1.1293 1.0799 1.0255 -0.1603 0.0274  0.2496  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A O   
929   C CB  . GLU A 141 1.2100 1.2094 1.1301 -0.1571 0.0237  0.2588  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CB  
930   C CG  . GLU A 141 1.3584 1.3680 1.2895 -0.1526 0.0261  0.2605  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CG  
931   C CD  . GLU A 141 1.4920 1.5194 1.4282 -0.1596 0.0272  0.2544  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A CD  
932   O OE1 . GLU A 141 1.4798 1.4994 1.4114 -0.1650 0.0307  0.2459  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A OE1 
933   O OE2 . GLU A 141 1.5383 1.5874 1.4832 -0.1598 0.0245  0.2581  ? ? ? ? ? ? 155  GLU A OE2 
934   N N   . ASP A 142 1.2821 1.2494 1.1805 -0.1576 0.0186  0.2624  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A N   
935   C CA  . ASP A 142 1.3206 1.2780 1.2084 -0.1631 0.0173  0.2589  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A CA  
936   C C   . ASP A 142 1.3038 1.2338 1.1838 -0.1596 0.0206  0.2567  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A C   
937   O O   . ASP A 142 1.2886 1.2073 1.1690 -0.1518 0.0207  0.2625  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A O   
938   C CB  . ASP A 142 1.3458 1.3126 1.2322 -0.1636 0.0113  0.2658  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A CB  
939   C CG  . ASP A 142 1.3724 1.3318 1.2485 -0.1701 0.0096  0.2621  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A CG  
940   O OD1 . ASP A 142 1.3235 1.2619 1.1922 -0.1677 0.0108  0.2617  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A OD1 
941   O OD2 . ASP A 142 1.4285 1.4032 1.3041 -0.1775 0.0071  0.2594  ? ? ? ? ? ? 156  ASP A OD2 
942   N N   . GLU A 143 1.3297 1.2490 1.2024 -0.1654 0.0233  0.2484  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A N   
943   C CA  . GLU A 143 1.3498 1.2432 1.2147 -0.1628 0.0267  0.2453  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CA  
944   C C   . GLU A 143 1.2348 1.1161 1.0934 -0.1597 0.0235  0.2507  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A C   
945   O O   . GLU A 143 1.2076 1.0692 1.0628 -0.1539 0.0256  0.2521  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A O   
946   C CB  . GLU A 143 1.4297 1.3158 1.2880 -0.1704 0.0297  0.2352  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CB  
947   C CG  . GLU A 143 1.4869 1.3790 1.3503 -0.1727 0.0340  0.2289  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CG  
948   C CD  . GLU A 143 1.4745 1.3925 1.3444 -0.1785 0.0317  0.2281  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CD  
949   O OE1 . GLU A 143 1.3927 1.3214 1.2710 -0.1771 0.0337  0.2277  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE1 
950   O OE2 . GLU A 143 1.4621 1.3897 1.3288 -0.1844 0.0279  0.2279  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE2 
951   N N   . GLY A 144 1.1542 1.0472 1.0110 -0.1637 0.0186  0.2538  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A N   
952   C CA  . GLY A 144 1.1747 1.0581 1.0257 -0.1614 0.0153  0.2591  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A CA  
953   C C   . GLY A 144 1.2082 1.0897 1.0641 -0.1522 0.0139  0.2684  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A C   
954   O O   . GLY A 144 1.2834 1.1474 1.1346 -0.1474 0.0138  0.2716  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A O   
955   N N   . VAL A 145 1.1405 1.0403 1.0060 -0.1497 0.0127  0.2728  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A N   
956   C CA  . VAL A 145 1.0978 0.9976 0.9691 -0.1409 0.0114  0.2817  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CA  
957   C C   . VAL A 145 1.0253 0.9043 0.8960 -0.1340 0.0162  0.2808  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A C   
958   O O   . VAL A 145 1.0933 0.9587 0.9619 -0.1276 0.0156  0.2861  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A O   
959   C CB  . VAL A 145 1.1164 1.0401 0.9986 -0.1397 0.0099  0.2856  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CB  
960   C CG1 . VAL A 145 1.0238 0.9466 0.9121 -0.1301 0.0090  0.2946  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CG1 
961   C CG2 . VAL A 145 1.1665 1.1111 1.0493 -0.1462 0.0049  0.2870  ? ? ? ? ? ? 159  VAL A CG2 
962   N N   . ARG A 146 0.9028 0.7795 0.7754 -0.1353 0.0208  0.2740  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A N   
963   C CA  . ARG A 146 0.9536 0.8106 0.8253 -0.1293 0.0257  0.2722  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CA  
964   C C   . ARG A 146 1.0899 0.9230 0.9511 -0.1290 0.0265  0.2700  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A C   
965   O O   . ARG A 146 1.2308 1.0471 1.0906 -0.1219 0.0281  0.2730  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A O   
966   C CB  . ARG A 146 1.0801 0.9389 0.9545 -0.1322 0.0305  0.2643  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CB  
967   C CG  . ARG A 146 1.2218 1.1013 1.1074 -0.1310 0.0307  0.2663  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CG  
968   C CD  . ARG A 146 1.3383 1.2175 1.2259 -0.1339 0.0359  0.2582  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CD  
969   N NE  . ARG A 146 1.4193 1.3164 1.3179 -0.1318 0.0366  0.2602  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NE  
970   C CZ  . ARG A 146 1.5529 1.4525 1.4553 -0.1334 0.0410  0.2544  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CZ  
971   N NH1 . ARG A 146 1.6122 1.4975 1.5082 -0.1370 0.0450  0.2463  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH1 
972   N NH2 . ARG A 146 1.5536 1.4702 1.4664 -0.1314 0.0413  0.2568  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH2 
973   N N   . ALA A 147 1.0762 0.9080 0.9302 -0.1366 0.0255  0.2648  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A N   
974   C CA  . ALA A 147 0.9881 0.7988 0.8319 -0.1370 0.0257  0.2629  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CA  
975   C C   . ALA A 147 0.9999 0.8053 0.8430 -0.1311 0.0222  0.2718  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A C   
976   O O   . ALA A 147 1.0675 0.8523 0.9053 -0.1268 0.0234  0.2726  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A O   
977   C CB  . ALA A 147 0.7656 0.5798 0.6028 -0.1463 0.0242  0.2572  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CB  
978   N N   . CYS A 148 1.0682 0.8922 0.9166 -0.1310 0.0178  0.2785  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A N   
979   C CA  . CYS A 148 1.1336 0.9549 0.9822 -0.1253 0.0141  0.2875  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A CA  
980   C C   . CYS A 148 1.1744 0.9861 1.0277 -0.1156 0.0164  0.2923  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A C   
981   O O   . CYS A 148 1.2425 1.0392 1.0926 -0.1103 0.0157  0.2968  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A O   
982   C CB  . CYS A 148 1.1351 0.9800 0.9888 -0.1274 0.0090  0.2935  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A CB  
983   S SG  . CYS A 148 1.1207 0.9641 0.9750 -0.1207 0.0043  0.3051  ? ? ? ? ? ? 162  CYS A SG  
984   N N   . TYR A 149 1.1783 0.9989 1.0395 -0.1133 0.0190  0.2914  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A N   
985   C CA  . TYR A 149 1.2613 1.0737 1.1275 -0.1042 0.0214  0.2956  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CA  
986   C C   . TYR A 149 1.3817 1.1680 1.2416 -0.1009 0.0257  0.2914  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A C   
987   O O   . TYR A 149 1.4835 1.2569 1.3435 -0.0933 0.0263  0.2962  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A O   
988   C CB  . TYR A 149 1.1467 0.9746 1.0228 -0.1029 0.0236  0.2949  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CB  
989   C CG  . TYR A 149 1.0903 0.9066 0.9703 -0.0943 0.0275  0.2967  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CG  
990   C CD1 . TYR A 149 1.0501 0.8650 0.9344 -0.0861 0.0257  0.3055  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CD1 
991   C CD2 . TYR A 149 1.0844 0.8909 0.9639 -0.0942 0.0329  0.2897  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CD2 
992   C CE1 . TYR A 149 1.0215 0.8257 0.9093 -0.0781 0.0293  0.3071  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CE1 
993   C CE2 . TYR A 149 1.0418 0.8376 0.9247 -0.0863 0.0365  0.2913  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CE2 
994   C CZ  . TYR A 149 0.9804 0.7751 0.8675 -0.0783 0.0347  0.3000  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A CZ  
995   O OH  . TYR A 149 0.8781 0.6622 0.7686 -0.0704 0.0383  0.3015  ? ? ? ? ? ? 163  TYR A OH  
996   N N   . GLU A 150 1.3071 1.0856 1.1612 -0.1066 0.0288  0.2825  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A N   
997   C CA  . GLU A 150 1.3389 1.0928 1.1866 -0.1039 0.0329  0.2781  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CA  
998   C C   . GLU A 150 1.3994 1.1366 1.2396 -0.1016 0.0306  0.2816  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A C   
999   O O   . GLU A 150 1.4615 1.1776 1.2971 -0.0973 0.0333  0.2803  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A O   
1000  C CB  . GLU A 150 1.4120 1.1619 1.2546 -0.1112 0.0361  0.2679  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CB  
1001  C CG  . GLU A 150 1.5502 1.3161 1.4000 -0.1139 0.0386  0.2640  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CG  
1002  C CD  . GLU A 150 1.6076 1.3713 1.4645 -0.1062 0.0420  0.2662  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A CD  
1003  O OE1 . GLU A 150 1.5888 1.3704 1.4543 -0.1063 0.0423  0.2671  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A OE1 
1004  O OE2 . GLU A 150 1.6003 1.3445 1.4542 -0.1001 0.0444  0.2671  ? ? ? ? ? ? 164  GLU A OE2 
1005  N N   . ARG A 151 1.3809 1.1279 1.2200 -0.1045 0.0257  0.2859  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A N   
1006  C CA  . ARG A 151 1.3788 1.1124 1.2116 -0.1024 0.0230  0.2902  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CA  
1007  C C   . ARG A 151 1.4960 1.2322 1.3342 -0.0945 0.0204  0.3002  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A C   
1008  O O   . ARG A 151 1.5201 1.2476 1.3543 -0.0923 0.0178  0.3050  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A O   
1009  C CB  . ARG A 151 1.2310 0.9721 1.0585 -0.1103 0.0192  0.2889  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CB  
1010  C CG  . ARG A 151 1.0775 0.8107 0.8976 -0.1177 0.0216  0.2792  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CG  
1011  C CD  . ARG A 151 1.1050 0.8473 0.9205 -0.1254 0.0178  0.2783  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CD  
1012  N NE  . ARG A 151 1.2803 1.0160 1.0920 -0.1232 0.0140  0.2847  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A NE  
1013  C CZ  . ARG A 151 1.3739 1.1163 1.1816 -0.1286 0.0102  0.2856  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A CZ  
1014  N NH1 . ARG A 151 1.3655 1.1214 1.1724 -0.1367 0.0096  0.2805  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A NH1 
1015  N NH2 . ARG A 151 1.4458 1.1815 1.2503 -0.1260 0.0071  0.2917  ? ? ? ? ? ? 165  ARG A NH2 
1016  N N   . SER A 152 1.5564 1.3047 1.4038 -0.0903 0.0213  0.3034  ? ? ? ? ? ? 166  SER A N   
1017  C CA  . SER A 152 1.5670 1.3205 1.4207 -0.0829 0.0189  0.3131  ? ? ? ? ? ? 166  SER A CA  
1018  C C   . SER A 152 1.6657 1.3970 1.5153 -0.0757 0.0195  0.3169  ? ? ? ? ? ? 166  SER A C   
1019  O O   . SER A 152 1.6972 1.4301 1.5490 -0.0710 0.0163  0.3251  ? ? ? ? ? ? 166  SER A O   
1020  C CB  . SER A 152 1.4898 1.2565 1.3537 -0.0789 0.0207  0.3147  ? ? ? ? ? ? 166  SER A CB  
1021  O OG  . SER A 152 1.5021 1.2548 1.3659 -0.0755 0.0261  0.3099  ? ? ? ? ? ? 166  SER A OG  
1022  N N   . ASN A 153 1.7141 1.4249 1.5579 -0.0749 0.0235  0.3110  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A N   
1023  C CA  . ASN A 153 1.6643 1.3532 1.5043 -0.0681 0.0244  0.3140  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CA  
1024  C C   . ASN A 153 1.6792 1.3623 1.5136 -0.0687 0.0202  0.3187  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A C   
1025  O O   . ASN A 153 1.7052 1.3759 1.5388 -0.0622 0.0195  0.3242  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A O   
1026  C CB  . ASN A 153 1.6462 1.3143 1.4799 -0.0682 0.0293  0.3060  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CB  
1027  C CG  . ASN A 153 1.6592 1.3226 1.4844 -0.0767 0.0293  0.2986  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CG  
1028  O OD1 . ASN A 153 1.6408 1.3202 1.4664 -0.0836 0.0269  0.2970  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A OD1 
1029  N ND2 . ASN A 153 1.6735 1.3148 1.4910 -0.0761 0.0319  0.2939  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A ND2 
1030  N N   . GLU A 154 1.6661 1.3577 1.4965 -0.0766 0.0174  0.3164  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A N   
1031  C CA  . GLU A 154 1.6906 1.3778 1.5155 -0.0780 0.0134  0.3204  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CA  
1032  C C   . GLU A 154 1.6637 1.3670 1.4944 -0.0756 0.0087  0.3300  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A C   
1033  O O   . GLU A 154 1.7391 1.4343 1.5677 -0.0718 0.0062  0.3362  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A O   
1034  C CB  . GLU A 154 1.7231 1.4108 1.5406 -0.0873 0.0125  0.3139  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CB  
1035  C CG  . GLU A 154 1.7637 1.4753 1.5847 -0.0942 0.0104  0.3124  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CG  
1036  C CD  . GLU A 154 1.8285 1.5391 1.6420 -0.1032 0.0100  0.3053  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CD  
1037  O OE1 . GLU A 154 1.7778 1.4722 1.5854 -0.1048 0.0134  0.2983  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE1 
1038  O OE2 . GLU A 154 1.8845 1.6104 1.6978 -0.1086 0.0063  0.3069  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE2 
1039  N N   . TYR A 155 1.5162 1.2422 1.3540 -0.0778 0.0074  0.3312  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A N   
1040  C CA  . TYR A 155 1.4091 1.1517 1.2531 -0.0752 0.0031  0.3403  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CA  
1041  C C   . TYR A 155 1.4172 1.1637 1.2702 -0.0669 0.0045  0.3454  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A C   
1042  O O   . TYR A 155 1.3560 1.0909 1.2098 -0.0631 0.0088  0.3420  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A O   
1043  C CB  . TYR A 155 1.3508 1.1169 1.1969 -0.0828 0.0000  0.3393  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CB  
1044  C CG  . TYR A 155 1.3513 1.1308 1.2026 -0.0860 0.0027  0.3335  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CG  
1045  C CD1 . TYR A 155 1.3624 1.1371 1.2088 -0.0924 0.0056  0.3239  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CD1 
1046  C CD2 . TYR A 155 1.2691 1.0659 1.1302 -0.0826 0.0022  0.3377  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CD2 
1047  C CE1 . TYR A 155 1.2750 1.0618 1.1262 -0.0955 0.0081  0.3186  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CE1 
1048  C CE2 . TYR A 155 1.2005 1.0096 1.0666 -0.0857 0.0046  0.3324  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CE2 
1049  C CZ  . TYR A 155 1.1943 0.9983 1.0554 -0.0921 0.0076  0.3229  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A CZ  
1050  O OH  . TYR A 155 1.1124 0.9284 0.9784 -0.0952 0.0100  0.3176  ? ? ? ? ? ? 169  TYR A OH  
1051  N N   . GLN A 156 1.4802 1.2427 1.3397 -0.0641 0.0009  0.3536  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A N   
1052  C CA  . GLN A 156 1.5019 1.2686 1.3701 -0.0559 0.0018  0.3593  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CA  
1053  C C   . GLN A 156 1.4081 1.1976 1.2852 -0.0575 0.0020  0.3587  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A C   
1054  O O   . GLN A 156 1.2509 1.0603 1.1308 -0.0616 -0.0017 0.3612  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A O   
1055  C CB  . GLN A 156 1.5488 1.3159 1.4189 -0.0501 -0.0021 0.3697  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CB  
1056  C CG  . GLN A 156 1.5711 1.3135 1.4361 -0.0442 -0.0009 0.3719  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CG  
1057  C CD  . GLN A 156 1.5956 1.3266 1.4646 -0.0365 0.0035  0.3716  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A CD  
1058  O OE1 . GLN A 156 1.6414 1.3847 1.5189 -0.0327 0.0042  0.3742  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A OE1 
1059  N NE2 . GLN A 156 1.5526 1.2599 1.4152 -0.0340 0.0063  0.3685  ? ? ? ? ? ? 170  GLN A NE2 
1060  N N   . LEU A 157 1.4827 1.2692 1.3642 -0.0540 0.0063  0.3555  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A N   
1061  C CA  . LEU A 157 1.5595 1.3662 1.4497 -0.0552 0.0071  0.3543  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CA  
1062  C C   . LEU A 157 1.6380 1.4426 1.5358 -0.0463 0.0098  0.3580  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A C   
1063  O O   . LEU A 157 1.5133 1.2979 1.4085 -0.0406 0.0127  0.3581  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A O   
1064  C CB  . LEU A 157 1.4818 1.2890 1.3690 -0.0625 0.0104  0.3440  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CB  
1065  C CG  . LEU A 157 1.3482 1.1750 1.2436 -0.0647 0.0118  0.3412  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CG  
1066  C CD1 . LEU A 157 1.2680 1.1198 1.1686 -0.0681 0.0069  0.3459  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CD1 
1067  C CD2 . LEU A 157 1.3136 1.1367 1.2048 -0.0716 0.0154  0.3307  ? ? ? ? ? ? 171  LEU A CD2 
1068  N N   . ILE A 158 1.7828 1.6082 1.6901 -0.0453 0.0089  0.3610  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A N   
1069  C CA  . ILE A 158 1.7614 1.5872 1.6770 -0.0370 0.0114  0.3647  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CA  
1070  C C   . ILE A 158 1.7588 1.5718 1.6735 -0.0362 0.0174  0.3570  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A C   
1071  O O   . ILE A 158 1.6908 1.5045 1.6021 -0.0431 0.0194  0.3488  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A O   
1072  C CB  . ILE A 158 1.6683 1.5206 1.5944 -0.0369 0.0091  0.3688  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CB  
1073  C CG1 . ILE A 158 1.6626 1.5282 1.5909 -0.0441 0.0110  0.3609  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG1 
1074  C CG2 . ILE A 158 1.5906 1.4565 1.5171 -0.0385 0.0031  0.3759  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CG2 
1075  C CD1 . ILE A 158 1.6580 1.5499 1.5966 -0.0445 0.0089  0.3644  ? ? ? ? ? ? 172  ILE A CD1 
1076  N N   . ASP A 159 1.8274 1.6286 1.7451 -0.0277 0.0203  0.3597  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A N   
1077  C CA  . ASP A 159 1.9098 1.6967 1.8262 -0.0259 0.0261  0.3531  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CA  
1078  C C   . ASP A 159 1.8834 1.6851 1.8053 -0.0301 0.0288  0.3472  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A C   
1079  O O   . ASP A 159 1.8532 1.6475 1.7705 -0.0349 0.0321  0.3388  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A O   
1080  C CB  . ASP A 159 1.9700 1.7449 1.8901 -0.0156 0.0284  0.3580  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CB  
1081  C CG  . ASP A 159 2.0051 1.7584 1.9177 -0.0116 0.0276  0.3611  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A CG  
1082  O OD1 . ASP A 159 1.9729 1.7165 1.8766 -0.0170 0.0266  0.3573  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A OD1 
1083  O OD2 . ASP A 159 2.0509 1.7970 1.9668 -0.0032 0.0279  0.3672  ? ? ? ? ? ? 173  ASP A OD2 
1084  N N   . CYS A 160 1.8790 1.7016 1.8109 -0.0284 0.0273  0.3516  ? ? ? ? ? ? 174  CYS A N   
1085  C CA  . CYS A 160 1.8290 1.6674 1.7668 -0.0326 0.0294  0.3464  ? ? ? ? ? ? 174  CYS A CA  
1086  C C   . CYS A 160 1.7758 1.6328 1.7129 -0.0416 0.0255  0.3448  ? ? ? ? ? ? 174  CYS A C   
1087  O O   . CYS A 160 1.9342 1.8082 1.8759 -0.0415 0.0209  0.3512  ? ? ? ? ? ? 174  CYS A O   
1088  C CB  . CYS A 160 1.8473 1.6987 1.7966 -0.0260 0.0302  0.3517  ? ? ? ? ? ? 174  CYS A CB  
1089  S SG  . CYS A 160 2.2984 2.1667 2.2545 -0.0216 0.0240  0.3635  ? ? ? ? ? ? 174  CYS A SG  
1090  N N   . ALA A 161 1.4837 1.3370 1.4147 -0.0492 0.0273  0.3362  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A N   
1091  C CA  . ALA A 161 1.2132 1.0826 1.1427 -0.0584 0.0241  0.3333  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A CA  
1092  C C   . ALA A 161 1.1696 1.0453 1.1004 -0.0644 0.0277  0.3244  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A C   
1093  O O   . ALA A 161 1.2030 1.1000 1.1408 -0.0677 0.0266  0.3241  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A O   
1094  C CB  . ALA A 161 1.1308 0.9884 1.0496 -0.0627 0.0217  0.3319  ? ? ? ? ? ? 175  ALA A CB  
1095  N N   . GLN A 162 1.0959 0.9526 1.0198 -0.0658 0.0320  0.3172  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A N   
1096  C CA  . GLN A 162 1.0568 0.9163 0.9807 -0.0716 0.0359  0.3082  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CA  
1097  C C   . GLN A 162 1.2683 1.1392 1.2027 -0.0680 0.0388  0.3086  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A C   
1098  O O   . GLN A 162 1.3670 1.2515 1.3052 -0.0733 0.0402  0.3036  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A O   
1099  C CB  . GLN A 162 0.9246 0.7594 0.8392 -0.0723 0.0401  0.3014  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CB  
1100  C CG  . GLN A 162 0.9531 0.7891 0.8638 -0.0809 0.0426  0.2916  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CG  
1101  C CD  . GLN A 162 1.0120 0.8232 0.9129 -0.0815 0.0463  0.2853  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A CD  
1102  O OE1 . GLN A 162 0.8888 0.6816 0.7866 -0.0749 0.0477  0.2878  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A OE1 
1103  N NE2 . GLN A 162 1.1792 0.9897 1.0750 -0.0894 0.0478  0.2771  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A NE2 
1104  N N   . TYR A 163 1.3223 1.1876 1.2614 -0.0589 0.0399  0.3145  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A N   
1105  C CA  . TYR A 163 1.3038 1.1796 1.2533 -0.0545 0.0426  0.3157  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CA  
1106  C C   . TYR A 163 1.2999 1.2038 1.2582 -0.0577 0.0390  0.3188  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A C   
1107  O O   . TYR A 163 1.3636 1.2806 1.3277 -0.0611 0.0410  0.3146  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A O   
1108  C CB  . TYR A 163 1.2330 1.0984 1.1859 -0.0439 0.0436  0.3226  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CB  
1109  C CG  . TYR A 163 1.1697 1.0438 1.1328 -0.0390 0.0470  0.3235  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CG  
1110  C CD1 . TYR A 163 1.2077 1.0663 1.1702 -0.0351 0.0528  0.3194  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CD1 
1111  C CD2 . TYR A 163 1.0650 0.9630 1.0385 -0.0383 0.0443  0.3284  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CD2 
1112  C CE1 . TYR A 163 1.2286 1.0951 1.2005 -0.0306 0.0560  0.3202  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CE1 
1113  C CE2 . TYR A 163 1.0967 1.0028 1.0798 -0.0339 0.0474  0.3292  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CE2 
1114  C CZ  . TYR A 163 1.2213 1.1117 1.2036 -0.0301 0.0533  0.3251  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A CZ  
1115  O OH  . TYR A 163 1.3041 1.2026 1.2960 -0.0256 0.0564  0.3259  ? ? ? ? ? ? 177  TYR A OH  
1116  N N   . PHE A 164 1.1889 1.1021 1.1485 -0.0564 0.0336  0.3263  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A N   
1117  C CA  . PHE A 164 1.1296 1.0693 1.0975 -0.0587 0.0296  0.3302  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CA  
1118  C C   . PHE A 164 1.0912 1.0429 1.0556 -0.0692 0.0274  0.3246  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A C   
1119  O O   . PHE A 164 1.2048 1.1785 1.1760 -0.0730 0.0258  0.3244  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A O   
1120  C CB  . PHE A 164 1.1211 1.0659 1.0914 -0.0534 0.0247  0.3404  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CB  
1121  C CG  . PHE A 164 1.1807 1.1182 1.1565 -0.0429 0.0265  0.3466  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CG  
1122  C CD1 . PHE A 164 1.1619 1.1058 1.1466 -0.0392 0.0301  0.3458  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CD1 
1123  C CD2 . PHE A 164 1.2752 1.1992 1.2474 -0.0368 0.0246  0.3530  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CD2 
1124  C CE1 . PHE A 164 1.2564 1.1934 1.2461 -0.0295 0.0318  0.3514  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CE1 
1125  C CE2 . PHE A 164 1.3819 1.2988 1.3591 -0.0271 0.0263  0.3586  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CE2 
1126  C CZ  . PHE A 164 1.3681 1.2915 1.3540 -0.0234 0.0300  0.3578  ? ? ? ? ? ? 178  PHE A CZ  
1127  N N   . LEU A 165 0.9780 0.9153 0.9318 -0.0739 0.0275  0.3201  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A N   
1128  C CA  . LEU A 165 1.0213 0.9677 0.9707 -0.0840 0.0257  0.3143  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CA  
1129  C C   . LEU A 165 1.0394 0.9898 0.9907 -0.0891 0.0300  0.3054  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A C   
1130  O O   . LEU A 165 0.9614 0.9271 0.9134 -0.0970 0.0286  0.3014  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A O   
1131  C CB  . LEU A 165 1.0619 0.9906 0.9993 -0.0871 0.0247  0.3120  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CB  
1132  C CG  . LEU A 165 1.0812 1.0165 1.0160 -0.0881 0.0186  0.3184  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CG  
1133  C CD1 . LEU A 165 1.0653 0.9796 0.9889 -0.0888 0.0182  0.3174  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CD1 
1134  C CD2 . LEU A 165 1.0493 1.0071 0.9860 -0.0965 0.0153  0.3164  ? ? ? ? ? ? 179  LEU A CD2 
1135  N N   . ASP A 166 1.0805 1.0171 1.0326 -0.0848 0.0354  0.3024  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A N   
1136  C CA  . ASP A 166 1.1093 1.0492 1.0642 -0.0886 0.0400  0.2946  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A CA  
1137  C C   . ASP A 166 1.2332 1.1941 1.2005 -0.0864 0.0401  0.2975  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A C   
1138  O O   . ASP A 166 1.2967 1.2681 1.2681 -0.0910 0.0425  0.2919  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A O   
1139  C CB  . ASP A 166 1.0657 0.9819 1.0161 -0.0846 0.0458  0.2903  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A CB  
1140  C CG  . ASP A 166 1.1121 1.0074 1.0501 -0.0875 0.0462  0.2862  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A CG  
1141  O OD1 . ASP A 166 1.2240 1.1004 1.1573 -0.0861 0.0509  0.2812  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A OD1 
1142  O OD2 . ASP A 166 1.1000 0.9979 1.0331 -0.0913 0.0417  0.2881  ? ? ? ? ? ? 180  ASP A OD2 
1143  N N   . LYS A 167 1.1959 1.1627 1.1693 -0.0792 0.0376  0.3064  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A N   
1144  C CA  . LYS A 167 1.1775 1.1634 1.1631 -0.0758 0.0376  0.3101  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CA  
1145  C C   . LYS A 167 1.3558 1.3672 1.3468 -0.0797 0.0318  0.3142  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A C   
1146  O O   . LYS A 167 1.4459 1.4748 1.4472 -0.0769 0.0309  0.3183  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A O   
1147  C CB  . LYS A 167 1.1333 1.1104 1.1232 -0.0650 0.0388  0.3171  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CB  
1148  C CG  . LYS A 167 1.2795 1.2698 1.2813 -0.0609 0.0413  0.3185  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CG  
1149  C CD  . LYS A 167 1.4095 1.3850 1.4136 -0.0507 0.0445  0.3227  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CD  
1150  C CE  . LYS A 167 1.5149 1.5040 1.5310 -0.0466 0.0470  0.3242  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A CE  
1151  N NZ  . LYS A 167 1.5318 1.5252 1.5496 -0.0524 0.0513  0.3155  ? ? ? ? ? ? 181  LYS A NZ  
1152  N N   . ILE A 168 1.4268 1.4403 1.4107 -0.0860 0.0280  0.3133  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A N   
1153  C CA  . ILE A 168 1.4233 1.4597 1.4111 -0.0897 0.0222  0.3175  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CA  
1154  C C   . ILE A 168 1.4739 1.5337 1.4719 -0.0929 0.0225  0.3155  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A C   
1155  O O   . ILE A 168 1.5562 1.6337 1.5629 -0.0898 0.0195  0.3220  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A O   
1156  C CB  . ILE A 168 1.3260 1.3620 1.3045 -0.0981 0.0191  0.3140  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CB  
1157  C CG1 . ILE A 168 1.3141 1.3274 1.2825 -0.0954 0.0186  0.3157  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CG1 
1158  C CG2 . ILE A 168 1.2384 1.2981 1.2209 -0.1015 0.0131  0.3186  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CG2 
1159  C CD1 . ILE A 168 1.3022 1.3138 1.2612 -0.1034 0.0158  0.3122  ? ? ? ? ? ? 182  ILE A CD1 
1160  N N   . ASP A 169 1.4383 1.4979 1.4350 -0.0992 0.0261  0.3066  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A N   
1161  C CA  . ASP A 169 1.4282 1.5093 1.4339 -0.1031 0.0266  0.3038  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A CA  
1162  C C   . ASP A 169 1.3755 1.4641 1.3925 -0.0952 0.0282  0.3089  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A C   
1163  O O   . ASP A 169 1.3404 1.4512 1.3667 -0.0961 0.0263  0.3110  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A O   
1164  C CB  . ASP A 169 1.5172 1.5928 1.5195 -0.1099 0.0312  0.2933  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A CB  
1165  C CG  . ASP A 169 1.6141 1.6835 1.6056 -0.1181 0.0297  0.2879  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A CG  
1166  O OD1 . ASP A 169 1.6908 1.7778 1.6831 -0.1247 0.0257  0.2873  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A OD1 
1167  O OD2 . ASP A 169 1.5999 1.6471 1.5824 -0.1179 0.0323  0.2843  ? ? ? ? ? ? 183  ASP A OD2 
1168  N N   . VAL A 170 1.3708 1.4405 1.3868 -0.0874 0.0318  0.3108  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A N   
1169  C CA  . VAL A 170 1.3975 1.4715 1.4235 -0.0792 0.0338  0.3155  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CA  
1170  C C   . VAL A 170 1.4961 1.5822 1.5278 -0.0735 0.0287  0.3259  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A C   
1171  O O   . VAL A 170 1.5239 1.6268 1.5664 -0.0702 0.0280  0.3299  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A O   
1172  C CB  . VAL A 170 1.3264 1.3756 1.3490 -0.0724 0.0392  0.3145  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CB  
1173  C CG1 . VAL A 170 1.3583 1.4123 1.3914 -0.0641 0.0415  0.3191  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CG1 
1174  C CG2 . VAL A 170 1.2488 1.2852 1.2652 -0.0779 0.0442  0.3044  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CG2 
1175  N N   . ILE A 171 1.5322 1.6096 1.5566 -0.0725 0.0250  0.3301  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A N   
1176  C CA  . ILE A 171 1.5042 1.5917 1.5326 -0.0676 0.0198  0.3400  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CA  
1177  C C   . ILE A 171 1.5958 1.7105 1.6296 -0.0734 0.0149  0.3414  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A C   
1178  O O   . ILE A 171 1.5439 1.6733 1.5847 -0.0694 0.0111  0.3493  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A O   
1179  C CB  . ILE A 171 1.3648 1.4357 1.3834 -0.0659 0.0172  0.3436  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CB  
1180  C CG1 . ILE A 171 1.3345 1.3781 1.3474 -0.0604 0.0221  0.3418  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CG1 
1181  C CG2 . ILE A 171 1.2852 1.3664 1.3081 -0.0605 0.0120  0.3541  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CG2 
1182  C CD1 . ILE A 171 1.3300 1.3556 1.3329 -0.0588 0.0200  0.3446  ? ? ? ? ? ? 185  ILE A CD1 
1183  N N   . LYS A 172 1.7470 1.8684 1.7777 -0.0828 0.0151  0.3338  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A N   
1184  C CA  . LYS A 172 1.8307 1.9776 1.8661 -0.0891 0.0107  0.3341  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CA  
1185  C C   . LYS A 172 1.9300 2.0975 1.9786 -0.0857 0.0105  0.3377  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A C   
1186  O O   . LYS A 172 1.9076 2.0936 1.9618 -0.0848 0.0055  0.3441  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A O   
1187  C CB  . LYS A 172 1.7689 1.9183 1.7996 -0.0994 0.0122  0.3242  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CB  
1188  C CG  . LYS A 172 1.6714 1.8055 1.6892 -0.1043 0.0113  0.3206  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CG  
1189  C CD  . LYS A 172 1.5962 1.7471 1.6118 -0.1138 0.0072  0.3177  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CD  
1190  C CE  . LYS A 172 1.5484 1.7146 1.5700 -0.1200 0.0093  0.3108  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A CE  
1191  N NZ  . LYS A 172 1.5055 1.6898 1.5257 -0.1289 0.0050  0.3085  ? ? ? ? ? ? 186  LYS A NZ  
1192  N N   . GLN A 173 2.1382 1.7191 2.1411 -0.3465 0.0985  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A N   
1193  C CA  . GLN A 173 2.1678 1.7589 2.1866 -0.3582 0.0952  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CA  
1194  C C   . GLN A 173 2.1713 1.7917 2.1985 -0.3600 0.0828  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A C   
1195  O O   . GLN A 173 2.1494 1.7825 2.1751 -0.3507 0.0789  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A O   
1196  C CB  . GLN A 173 2.1626 1.7448 2.1889 -0.3569 0.1031  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CB  
1197  C CG  . GLN A 173 2.1681 1.7211 2.1867 -0.3542 0.1158  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CG  
1198  C CD  . GLN A 173 2.2082 1.7476 2.2293 -0.3664 0.1191  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A CD  
1199  O OE1 . GLN A 173 2.2111 1.7551 2.2450 -0.3774 0.1179  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A OE1 
1200  N NE2 . GLN A 173 2.2296 1.7522 2.2387 -0.3647 0.1233  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 187  GLN A NE2 
1201  N N   . ASP A 174 2.1536 1.7844 2.1900 -0.3720 0.0768  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A N   
1202  C CA  . ASP A 174 2.0887 1.7468 2.1327 -0.3752 0.0662  -0.1257 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A CA  
1203  C C   . ASP A 174 2.0632 1.7345 2.1207 -0.3728 0.0644  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A C   
1204  O O   . ASP A 174 2.0146 1.7076 2.0762 -0.3699 0.0567  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A O   
1205  C CB  . ASP A 174 2.0564 1.7206 2.1057 -0.3900 0.0625  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 188  ASP A CB  
1206  N N   . ASP A 175 2.0684 1.7262 2.1320 -0.3743 0.0723  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A N   
1207  C CA  . ASP A 175 2.0093 1.6776 2.0855 -0.3729 0.0722  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CA  
1208  C C   . ASP A 175 1.9848 1.6486 2.0537 -0.3591 0.0767  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A C   
1209  O O   . ASP A 175 1.9661 1.6358 2.0433 -0.3563 0.0782  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A O   
1210  C CB  . ASP A 175 1.9624 1.6193 2.0489 -0.3826 0.0791  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CB  
1211  N N   . TYR A 176 1.9688 1.6224 2.0219 -0.3506 0.0787  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A N   
1212  C CA  . TYR A 176 1.9357 1.5817 1.9798 -0.3373 0.0840  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CA  
1213  C C   . TYR A 176 1.9284 1.5953 1.9801 -0.3311 0.0782  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A C   
1214  O O   . TYR A 176 1.9132 1.6012 1.9687 -0.3311 0.0682  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A O   
1215  C CB  . TYR A 176 1.8898 1.5279 1.9170 -0.3297 0.0842  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CB  
1216  C CG  . TYR A 176 1.8770 1.5112 1.8944 -0.3153 0.0876  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CG  
1217  C CD1 . TYR A 176 1.8380 1.4515 1.8499 -0.3090 0.0988  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CD1 
1218  C CD2 . TYR A 176 1.9127 1.5636 1.9260 -0.3077 0.0797  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CD2 
1219  C CE1 . TYR A 176 1.8460 1.4562 1.8487 -0.2955 0.1019  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CE1 
1220  C CE2 . TYR A 176 1.8892 1.5366 1.8935 -0.2948 0.0827  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CE2 
1221  C CZ  . TYR A 176 1.8763 1.5035 1.8753 -0.2887 0.0937  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A CZ  
1222  O OH  . TYR A 176 1.8718 1.4958 1.8618 -0.2755 0.0966  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 190  TYR A OH  
1223  N N   . VAL A 177 1.9225 1.5831 1.9765 -0.3256 0.0850  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A N   
1224  C CA  . VAL A 177 1.8726 1.5511 1.9345 -0.3198 0.0810  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CA  
1225  C C   . VAL A 177 1.8875 1.5550 1.9395 -0.3066 0.0882  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A C   
1226  O O   . VAL A 177 1.8604 1.5161 1.9143 -0.3053 0.0968  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A O   
1227  C CB  . VAL A 177 1.8450 1.5319 1.9243 -0.3281 0.0811  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CB  
1228  N N   . PRO A 178 1.8911 1.5625 1.9323 -0.2968 0.0848  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A N   
1229  C CA  . PRO A 178 1.8972 1.5567 1.9268 -0.2837 0.0916  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CA  
1230  C C   . PRO A 178 1.9841 1.6468 2.0211 -0.2792 0.0956  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A C   
1231  O O   . PRO A 178 2.0474 1.7306 2.0961 -0.2807 0.0889  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A O   
1232  C CB  . PRO A 178 1.7957 1.4692 1.8184 -0.2761 0.0834  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CB  
1233  C CG  . PRO A 178 1.7906 1.4738 1.8154 -0.2849 0.0752  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CG  
1234  C CD  . PRO A 178 1.8256 1.5143 1.8656 -0.2973 0.0739  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 192  PRO A CD  
1235  N N   . SER A 179 1.9987 1.6414 2.0288 -0.2733 0.1067  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 193  SER A N   
1236  C CA  . SER A 179 1.9782 1.6222 2.0132 -0.2677 0.1117  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 193  SER A CA  
1237  C C   . SER A 179 1.9597 1.6136 1.9888 -0.2551 0.1086  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 193  SER A C   
1238  O O   . SER A 179 1.8888 1.5422 1.9072 -0.2491 0.1055  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 193  SER A O   
1239  C CB  . SER A 179 1.9694 1.5884 1.9982 -0.2645 0.1249  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 193  SER A CB  
1240  O OG  . SER A 179 1.9667 1.5695 1.9793 -0.2543 0.1300  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 193  SER A OG  
1241  N N   . ASP A 180 2.0009 1.6642 2.0372 -0.2511 0.1095  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A N   
1242  C CA  . ASP A 180 1.9831 1.6559 2.0147 -0.2391 0.1070  0.0011  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CA  
1243  C C   . ASP A 180 1.9296 1.5844 1.9435 -0.2269 0.1136  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A C   
1244  O O   . ASP A 180 1.7808 1.4414 1.7870 -0.2201 0.1085  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 194  ASP A O   
1245  C CB  . ASP A 180 1.9776 1.6579 2.0177 -0.2361 0.1101  0.0126  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CB  
1246  N N   . GLN A 181 1.9719 1.6053 1.9800 -0.2242 0.1248  0.0012  ? ? ? ? ? ? 195  GLN A N   
1247  C CA  . GLN A 181 1.8625 1.4780 1.8546 -0.2119 0.1321  0.0002  ? ? ? ? ? ? 195  GLN A CA  
1248  C C   . GLN A 181 1.7647 1.3756 1.7471 -0.2128 0.1282  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A C   
1249  O O   . GLN A 181 1.6580 1.2636 1.6280 -0.2020 0.1294  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 195  GLN A O   
1250  C CB  . GLN A 181 1.8298 1.4232 1.8191 -0.2103 0.1448  0.0038  ? ? ? ? ? ? 195  GLN A CB  
1251  N N   . ASP A 182 1.7891 1.4025 1.7772 -0.2255 0.1236  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A N   
1252  C CA  . ASP A 182 1.7466 1.3570 1.7263 -0.2276 0.1197  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CA  
1253  C C   . ASP A 182 1.6661 1.2970 1.6449 -0.2250 0.1085  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A C   
1254  O O   . ASP A 182 1.5313 1.1603 1.4997 -0.2214 0.1059  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A O   
1255  C CB  . ASP A 182 1.7672 1.3748 1.7536 -0.2421 0.1182  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CB  
1256  C CG  . ASP A 182 1.7528 1.3583 1.7307 -0.2447 0.1139  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CG  
1257  O OD1 . ASP A 182 1.7942 1.3804 1.7606 -0.2403 0.1210  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD1 
1258  O OD2 . ASP A 182 1.7348 1.3584 1.7176 -0.2507 0.1036  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD2 
1259  N N   . LEU A 183 1.7494 1.4002 1.7397 -0.2268 0.1020  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A N   
1260  C CA  . LEU A 183 1.7418 1.4134 1.7333 -0.2245 0.0912  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CA  
1261  C C   . LEU A 183 1.6584 1.3290 1.6397 -0.2101 0.0928  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A C   
1262  O O   . LEU A 183 1.5213 1.2007 1.4966 -0.2059 0.0863  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A O   
1263  C CB  . LEU A 183 1.7459 1.4393 1.7544 -0.2313 0.0838  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CB  
1264  C CG  . LEU A 183 1.7823 1.4807 1.8025 -0.2456 0.0805  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CG  
1265  C CD1 . LEU A 183 1.8028 1.5216 1.8405 -0.2506 0.0749  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD1 
1266  C CD2 . LEU A 183 1.7623 1.4662 1.7785 -0.2504 0.0731  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD2 
1267  N N   . LEU A 184 1.6953 1.3555 1.6746 -0.2024 0.1015  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A N   
1268  C CA  . LEU A 184 1.6641 1.3234 1.6343 -0.1881 0.1037  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CA  
1269  C C   . LEU A 184 1.7127 1.3614 1.6669 -0.1804 0.1050  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A C   
1270  O O   . LEU A 184 1.6400 1.2936 1.5871 -0.1701 0.1028  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A O   
1271  C CB  . LEU A 184 1.6039 1.2519 1.5739 -0.1809 0.1142  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CB  
1272  C CG  . LEU A 184 1.5571 1.2198 1.5390 -0.1807 0.1126  0.0092  ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CG  
1273  C CD1 . LEU A 184 1.5788 1.2556 1.5767 -0.1952 0.1062  0.0085  ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CD1 
1274  C CD2 . LEU A 184 1.4774 1.1268 1.4572 -0.1731 0.1240  0.0178  ? ? ? ? ? ? 198  LEU A CD2 
1275  N N   . ARG A 185 1.8240 1.4587 1.7729 -0.1853 0.1084  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A N   
1276  C CA  . ARG A 185 1.8661 1.4899 1.8002 -0.1784 0.1103  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CA  
1277  C C   . ARG A 185 1.9189 1.5587 1.8500 -0.1789 0.0996  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A C   
1278  O O   . ARG A 185 1.8675 1.5080 1.7888 -0.1686 0.0988  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A O   
1279  C CB  . ARG A 185 1.8519 1.4572 1.7820 -0.1844 0.1165  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CB  
1280  C CG  . ARG A 185 1.8739 1.4611 1.8051 -0.1825 0.1281  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CG  
1281  C CD  . ARG A 185 1.8598 1.4396 1.7828 -0.1668 0.1351  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CD  
1282  N NE  . ARG A 185 1.8767 1.4384 1.7995 -0.1638 0.1467  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A NE  
1283  C CZ  . ARG A 185 1.7788 1.3421 1.7109 -0.1653 0.1503  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A CZ  
1284  N NH1 . ARG A 185 1.6352 1.2176 1.5779 -0.1697 0.1432  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A NH1 
1285  N NH2 . ARG A 185 1.7788 1.3250 1.7098 -0.1622 0.1611  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 199  ARG A NH2 
1286  N N   . CYS A 186 2.0184 1.6719 1.9583 -0.1906 0.0912  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A N   
1287  C CA  . CYS A 186 2.0934 1.7642 2.0319 -0.1914 0.0806  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A CA  
1288  C C   . CYS A 186 2.1631 1.8488 2.1046 -0.1838 0.0760  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A C   
1289  O O   . CYS A 186 2.1920 1.8786 2.1406 -0.1818 0.0792  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A O   
1290  C CB  . CYS A 186 2.0526 1.7368 2.0022 -0.2048 0.0728  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A CB  
1291  S SG  . CYS A 186 2.7957 2.5024 2.7444 -0.2060 0.0597  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 200  CYS A SG  
1292  N N   . ARG A 187 2.1689 1.8664 2.1051 -0.1795 0.0686  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A N   
1293  C CA  . ARG A 187 2.1573 1.8685 2.0958 -0.1721 0.0642  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A CA  
1294  C C   . ARG A 187 2.2226 1.9203 2.1541 -0.1601 0.0731  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A C   
1295  O O   . ARG A 187 2.2233 1.9212 2.1624 -0.1591 0.0767  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A O   
1296  C CB  . ARG A 187 2.1059 1.8352 2.0614 -0.1792 0.0581  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 201  ARG A CB  
1297  N N   . VAL A 188 2.2715 1.9582 2.1886 -0.1506 0.0768  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A N   
1298  C CA  . VAL A 188 2.2978 1.9888 2.2064 -0.1504 0.0710  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CA  
1299  C C   . VAL A 188 2.3411 2.0126 2.2357 -0.1440 0.0789  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A C   
1300  O O   . VAL A 188 2.3390 2.0084 2.2231 -0.1334 0.0795  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A O   
1301  C CB  . VAL A 188 2.1357 1.8420 2.0418 -0.1431 0.0635  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CB  
1302  C CG1 . VAL A 188 2.1074 1.8214 2.0066 -0.1444 0.0565  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CG1 
1303  C CG2 . VAL A 188 2.1247 1.8497 2.0449 -0.1474 0.0567  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 202  VAL A CG2 
1304  N N   . SER A 191 2.0090 1.7002 1.8818 -0.0981 0.0732  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 205  SER A N   
1305  C CA  . SER A 191 1.9906 1.6994 1.8707 -0.0983 0.0651  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 205  SER A CA  
1306  C C   . SER A 191 2.0487 1.7556 1.9291 -0.0867 0.0699  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 205  SER A C   
1307  O O   . SER A 191 2.1135 1.8088 1.9946 -0.0830 0.0789  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 205  SER A O   
1308  C CB  . SER A 191 1.9285 1.6492 1.8234 -0.1123 0.0596  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 205  SER A CB  
1309  O OG  . SER A 191 1.9197 1.6321 1.8222 -0.1154 0.0668  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 205  SER A OG  
1310  N N   . GLY A 192 1.9724 1.6916 1.8524 -0.0805 0.0637  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 206  GLY A N   
1311  C CA  . GLY A 192 1.9220 1.6428 1.8035 -0.0693 0.0670  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 206  GLY A CA  
1312  C C   . GLY A 192 1.9529 1.6775 1.8485 -0.0762 0.0687  0.0050  ? ? ? ? ? ? 206  GLY A C   
1313  O O   . GLY A 192 2.0822 1.8141 1.9878 -0.0898 0.0640  0.0023  ? ? ? ? ? ? 206  GLY A O   
1314  N N   . ILE A 193 1.8221 1.5438 1.7192 -0.0665 0.0753  0.0130  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A N   
1315  C CA  . ILE A 193 1.7393 1.4644 1.6493 -0.0721 0.0780  0.0194  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CA  
1316  C C   . ILE A 193 1.7046 1.4483 1.6276 -0.0819 0.0684  0.0205  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A C   
1317  O O   . ILE A 193 1.7086 1.4573 1.6440 -0.0927 0.0679  0.0222  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A O   
1318  C CB  . ILE A 193 1.6894 1.4123 1.5985 -0.0582 0.0855  0.0282  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CB  
1319  C CG1 . ILE A 193 1.6539 1.3796 1.5759 -0.0647 0.0890  0.0346  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CG1 
1320  C CG2 . ILE A 193 1.7062 1.4416 1.6130 -0.0465 0.0804  0.0316  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CG2 
1321  C CD1 . ILE A 193 1.6318 1.3564 1.5532 -0.0515 0.0967  0.0431  ? ? ? ? ? ? 207  ILE A CD1 
1322  N N   . PHE A 194 1.6163 1.3712 1.5369 -0.0778 0.0606  0.0197  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A N   
1323  C CA  . PHE A 194 1.4655 1.2395 1.3978 -0.0862 0.0507  0.0203  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CA  
1324  C C   . PHE A 194 1.4281 1.2091 1.3632 -0.0994 0.0430  0.0114  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A C   
1325  O O   . PHE A 194 1.4690 1.2661 1.4173 -0.1091 0.0362  0.0111  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A O   
1326  C CB  . PHE A 194 1.3383 1.1214 1.2664 -0.0760 0.0454  0.0232  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CB  
1327  C CG  . PHE A 194 1.3081 1.0875 1.2330 -0.0604 0.0521  0.0314  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CG  
1328  C CD1 . PHE A 194 1.3016 1.0732 1.2128 -0.0458 0.0554  0.0305  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD1 
1329  C CD2 . PHE A 194 1.2255 1.0120 1.1617 -0.0598 0.0548  0.0398  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD2 
1330  C CE1 . PHE A 194 1.3035 1.0763 1.2130 -0.0305 0.0606  0.0371  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE1 
1331  C CE2 . PHE A 194 1.2162 1.0023 1.1495 -0.0446 0.0605  0.0466  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE2 
1332  C CZ  . PHE A 194 1.3029 1.0830 1.2232 -0.0298 0.0632  0.0449  ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CZ  
1333  N N   . GLU A 195 1.3309 1.1015 1.2536 -0.0984 0.0440  0.0042  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A N   
1334  C CA  . GLU A 195 1.2314 1.0092 1.1547 -0.1085 0.0369  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CA  
1335  C C   . GLU A 195 1.3070 1.0824 1.2392 -0.1204 0.0392  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A C   
1336  O O   . GLU A 195 1.4231 1.1822 1.3527 -0.1197 0.0483  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A O   
1337  C CB  . GLU A 195 1.2178 0.9855 1.1249 -0.1027 0.0378  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CB  
1338  C CG  . GLU A 195 1.3959 1.1682 1.3022 -0.1120 0.0328  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CG  
1339  C CD  . GLU A 195 1.5833 1.3470 1.4743 -0.1057 0.0339  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CD  
1340  O OE1 . GLU A 195 1.6401 1.4027 1.5288 -0.1119 0.0328  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE1 
1341  O OE2 . GLU A 195 1.6428 1.4016 1.5245 -0.0940 0.0359  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE2 
1342  N N   . THR A 196 1.2886 1.0809 1.2315 -0.1304 0.0308  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 210  THR A N   
1343  C CA  . THR A 196 1.2684 1.0605 1.2205 -0.1416 0.0317  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 210  THR A CA  
1344  C C   . THR A 196 1.4478 1.2516 1.4010 -0.1488 0.0234  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 210  THR A C   
1345  O O   . THR A 196 1.5523 1.3754 1.5112 -0.1492 0.0146  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 210  THR A O   
1346  C CB  . THR A 196 1.0976 0.9014 1.0671 -0.1467 0.0306  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 210  THR A CB  
1347  O OG1 . THR A 196 1.0616 0.8549 1.0308 -0.1402 0.0390  0.0014  ? ? ? ? ? ? 210  THR A OG1 
1348  C CG2 . THR A 196 1.1073 0.9118 1.0863 -0.1584 0.0307  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 210  THR A CG2 
1349  N N   . LYS A 197 1.4480 1.2406 1.3959 -0.1538 0.0266  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A N   
1350  C CA  . LYS A 197 1.3426 1.1463 1.2935 -0.1615 0.0195  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CA  
1351  C C   . LYS A 197 1.3582 1.1595 1.3193 -0.1722 0.0217  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A C   
1352  O O   . LYS A 197 1.4220 1.2052 1.3780 -0.1747 0.0292  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A O   
1353  C CB  . LYS A 197 1.2006 0.9966 1.1368 -0.1587 0.0197  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CB  
1354  C CG  . LYS A 197 1.2372 1.0089 1.1626 -0.1566 0.0300  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CG  
1355  C CD  . LYS A 197 1.2404 1.0066 1.1519 -0.1525 0.0298  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CD  
1356  C CE  . LYS A 197 1.1611 0.9344 1.0656 -0.1423 0.0260  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A CE  
1357  N NZ  . LYS A 197 1.0969 0.8674 0.9894 -0.1384 0.0252  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 211  LYS A NZ  
1358  N N   . PHE A 198 1.2805 1.0998 1.2558 -0.1780 0.0151  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A N   
1359  C CA  . PHE A 198 1.2565 1.0756 1.2432 -0.1882 0.0164  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CA  
1360  C C   . PHE A 198 1.3581 1.1904 1.3493 -0.1954 0.0088  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A C   
1361  O O   . PHE A 198 1.3890 1.2370 1.3798 -0.1923 0.0012  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A O   
1362  C CB  . PHE A 198 1.1853 1.0131 1.1871 -0.1892 0.0169  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CB  
1363  C CG  . PHE A 198 1.2054 1.0558 1.2155 -0.1859 0.0086  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CG  
1364  C CD1 . PHE A 198 1.2203 1.0883 1.2403 -0.1913 0.0011  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD1 
1365  C CD2 . PHE A 198 1.2175 1.0710 1.2251 -0.1768 0.0088  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CD2 
1366  C CE1 . PHE A 198 1.1747 1.0628 1.2017 -0.1874 -0.0059 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE1 
1367  C CE2 . PHE A 198 1.1889 1.0628 1.2038 -0.1736 0.0015  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CE2 
1368  C CZ  . PHE A 198 1.1479 1.0390 1.1723 -0.1786 -0.0056 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 212  PHE A CZ  
1369  N N   . GLN A 199 1.4542 1.2799 1.4494 -0.2046 0.0111  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A N   
1370  C CA  . GLN A 199 1.5310 1.3671 1.5300 -0.2120 0.0048  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CA  
1371  C C   . GLN A 199 1.4449 1.2966 1.4615 -0.2183 0.0005  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A C   
1372  O O   . GLN A 199 1.5012 1.3473 1.5267 -0.2230 0.0051  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A O   
1373  C CB  . GLN A 199 1.6570 1.4757 1.6486 -0.2185 0.0098  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CB  
1374  C CG  . GLN A 199 1.6866 1.5134 1.6799 -0.2280 0.0048  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CG  
1375  C CD  . GLN A 199 1.6774 1.5127 1.6587 -0.2258 -0.0006 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CD  
1376  O OE1 . GLN A 199 1.6095 1.4532 1.5871 -0.2172 -0.0038 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A OE1 
1377  N NE2 . GLN A 199 1.7220 1.5552 1.6972 -0.2336 -0.0014 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A NE2 
1378  N N   . VAL A 200 1.2298 1.0998 1.2471 -0.2203 -0.0071 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A N   
1379  C CA  . VAL A 200 1.1493 1.0347 1.1800 -0.2273 -0.0112 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CA  
1380  C C   . VAL A 200 1.2307 1.1271 1.2567 -0.2347 -0.0175 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A C   
1381  O O   . VAL A 200 1.1987 1.1034 1.2150 -0.2307 -0.0223 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A O   
1382  C CB  . VAL A 200 1.0082 0.9087 1.0477 -0.2204 -0.0143 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CB  
1383  C CG1 . VAL A 200 0.7970 0.7151 0.8481 -0.2273 -0.0195 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG1 
1384  C CG2 . VAL A 200 1.1174 1.0084 1.1647 -0.2149 -0.0077 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG2 
1385  N N   . ASP A 201 1.3132 1.2099 1.3462 -0.2455 -0.0173 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A N   
1386  C CA  . ASP A 201 1.3019 1.2082 1.3309 -0.2535 -0.0227 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A CA  
1387  C C   . ASP A 201 1.2211 1.1216 1.2331 -0.2517 -0.0234 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A C   
1388  O O   . ASP A 201 1.2133 1.1262 1.2189 -0.2523 -0.0293 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A O   
1389  C CB  . ASP A 201 1.4012 1.3296 1.4361 -0.2531 -0.0302 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A CB  
1390  C CG  . ASP A 201 1.4511 1.3879 1.5017 -0.2615 -0.0311 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A CG  
1391  O OD1 . ASP A 201 1.4442 1.3982 1.4981 -0.2644 -0.0374 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A OD1 
1392  O OD2 . ASP A 201 1.4443 1.3704 1.5037 -0.2651 -0.0254 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 215  ASP A OD2 
1393  N N   . LYS A 202 1.1527 1.0341 1.1572 -0.2493 -0.0171 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A N   
1394  C CA  . LYS A 202 1.0724 0.9468 1.0612 -0.2475 -0.0166 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CA  
1395  C C   . LYS A 202 1.0889 0.9735 1.0695 -0.2380 -0.0211 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A C   
1396  O O   . LYS A 202 1.1015 0.9900 1.0714 -0.2384 -0.0240 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A O   
1397  C CB  . LYS A 202 1.0195 0.8968 1.0048 -0.2582 -0.0191 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CB  
1398  N N   . VAL A 203 1.1206 1.0095 1.1063 -0.2295 -0.0214 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A N   
1399  C CA  . VAL A 203 1.1564 1.0534 1.1346 -0.2199 -0.0250 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CA  
1400  C C   . VAL A 203 1.1934 1.0801 1.1708 -0.2097 -0.0203 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A C   
1401  O O   . VAL A 203 1.1609 1.0482 1.1491 -0.2074 -0.0186 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A O   
1402  C CB  . VAL A 203 1.0614 0.9793 1.0462 -0.2191 -0.0321 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CB  
1403  C CG1 . VAL A 203 1.0528 0.9781 1.0292 -0.2093 -0.0355 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG1 
1404  C CG2 . VAL A 203 1.1036 1.0320 1.0889 -0.2289 -0.0367 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG2 
1405  N N   . ASN A 204 1.1950 1.0727 1.1598 -0.2037 -0.0183 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A N   
1406  C CA  . ASN A 204 1.1991 1.0655 1.1615 -0.1940 -0.0135 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A CA  
1407  C C   . ASN A 204 1.1609 1.0391 1.1281 -0.1856 -0.0168 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A C   
1408  O O   . ASN A 204 1.1940 1.0867 1.1581 -0.1830 -0.0229 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A O   
1409  C CB  . ASN A 204 1.2193 1.0745 1.1666 -0.1894 -0.0109 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A CB  
1410  C CG  . ASN A 204 1.2443 1.0828 1.1869 -0.1957 -0.0053 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A CG  
1411  O OD1 . ASN A 204 1.2508 1.0816 1.2013 -0.2017 -0.0016 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A OD1 
1412  N ND2 . ASN A 204 1.2106 1.0433 1.1405 -0.1944 -0.0044 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 218  ASN A ND2 
1413  N N   . PHE A 205 1.0354 0.9070 1.0101 -0.1812 -0.0125 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A N   
1414  C CA  . PHE A 205 0.8498 0.7303 0.8288 -0.1725 -0.0145 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CA  
1415  C C   . PHE A 205 0.9715 0.8353 0.9396 -0.1660 -0.0078 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A C   
1416  O O   . PHE A 205 1.0718 0.9174 1.0361 -0.1686 -0.0001 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A O   
1417  C CB  . PHE A 205 0.6099 0.4997 0.6046 -0.1758 -0.0151 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CB  
1418  C CG  . PHE A 205 0.7295 0.6379 0.7294 -0.1813 -0.0222 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CG  
1419  C CD1 . PHE A 205 0.8192 0.7296 0.8266 -0.1917 -0.0225 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CD1 
1420  C CD2 . PHE A 205 0.8177 0.7411 0.8141 -0.1762 -0.0287 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CD2 
1421  C CE1 . PHE A 205 0.8565 0.7838 0.8677 -0.1967 -0.0290 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CE1 
1422  C CE2 . PHE A 205 0.8540 0.7937 0.8537 -0.1810 -0.0350 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CE2 
1423  C CZ  . PHE A 205 0.8932 0.8350 0.9003 -0.1912 -0.0351 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 219  PHE A CZ  
1424  N N   . HIS A 206 0.8826 0.7518 0.8450 -0.1572 -0.0104 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A N   
1425  C CA  . HIS A 206 0.8507 0.7051 0.8034 -0.1502 -0.0044 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CA  
1426  C C   . HIS A 206 0.9125 0.7775 0.8708 -0.1444 -0.0071 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A C   
1427  O O   . HIS A 206 0.8953 0.7731 0.8514 -0.1388 -0.0134 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A O   
1428  C CB  . HIS A 206 0.7862 0.6353 0.7240 -0.1443 -0.0048 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CB  
1429  C CG  . HIS A 206 0.8239 0.6554 0.7498 -0.1365 0.0021  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CG  
1430  N ND1 . HIS A 206 0.8146 0.6421 0.7275 -0.1292 0.0018  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A ND1 
1431  C CD2 . HIS A 206 0.9478 0.7647 0.8727 -0.1337 0.0099  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CD2 
1432  C CE1 . HIS A 206 0.9021 0.7129 0.8061 -0.1221 0.0090  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A CE1 
1433  N NE2 . HIS A 206 1.0129 0.8167 0.9237 -0.1243 0.0142  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 220  HIS A NE2 
1434  N N   . MET A 207 0.9198 0.7790 0.8852 -0.1455 -0.0019 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 221  MET A N   
1435  C CA  . MET A 207 0.8771 0.7441 0.8482 -0.1402 -0.0030 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 221  MET A CA  
1436  C C   . MET A 207 0.8834 0.7360 0.8419 -0.1307 0.0020  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 221  MET A C   
1437  O O   . MET A 207 0.9734 0.8067 0.9210 -0.1285 0.0091  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 221  MET A O   
1438  C CB  . MET A 207 0.7994 0.6694 0.7858 -0.1455 0.0002  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 221  MET A CB  
1439  C CG  . MET A 207 0.8610 0.7448 0.8561 -0.1412 -0.0026 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 221  MET A CG  
1440  S SD  . MET A 207 0.9090 0.8023 0.9246 -0.1480 -0.0004 0.0022  ? ? ? ? ? ? 221  MET A SD  
1441  C CE  . MET A 207 2.1869 2.0556 2.2002 -0.1497 0.0118  0.0058  ? ? ? ? ? ? 221  MET A CE  
1442  N N   . PHE A 208 0.7735 0.6353 0.7332 -0.1245 -0.0016 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A N   
1443  C CA  . PHE A 208 0.7750 0.6231 0.7243 -0.1146 0.0036  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CA  
1444  C C   . PHE A 208 0.8392 0.6931 0.7978 -0.1113 0.0046  0.0075  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A C   
1445  O O   . PHE A 208 0.9339 0.8076 0.9024 -0.1131 -0.0031 0.0093  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A O   
1446  C CB  . PHE A 208 0.8003 0.6501 0.7365 -0.1073 -0.0019 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CB  
1447  C CG  . PHE A 208 0.8879 0.7215 0.8116 -0.0956 0.0039  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CG  
1448  C CD1 . PHE A 208 0.9110 0.7240 0.8224 -0.0905 0.0127  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD1 
1449  C CD2 . PHE A 208 0.9026 0.7420 0.8271 -0.0883 0.0007  0.0064  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD2 
1450  C CE1 . PHE A 208 0.8745 0.6745 0.7749 -0.0768 0.0185  0.0013  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE1 
1451  C CE2 . PHE A 208 0.9231 0.7482 0.8361 -0.0747 0.0065  0.0105  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE2 
1452  C CZ  . PHE A 208 0.9150 0.7214 0.8164 -0.0682 0.0156  0.0078  ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CZ  
1453  N N   . ASP A 209 0.8036 0.6411 0.7590 -0.1053 0.0146  0.0133  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A N   
1454  C CA  . ASP A 209 0.8192 0.6608 0.7826 -0.1005 0.0175  0.0228  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A CA  
1455  C C   . ASP A 209 0.9013 0.7371 0.8525 -0.0862 0.0181  0.0272  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A C   
1456  O O   . ASP A 209 1.0335 0.8525 0.9714 -0.0767 0.0249  0.0266  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A O   
1457  C CB  . ASP A 209 0.8814 0.7111 0.8499 -0.1012 0.0283  0.0277  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A CB  
1458  C CG  . ASP A 209 0.9498 0.7883 0.9303 -0.0985 0.0308  0.0376  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A CG  
1459  O OD1 . ASP A 209 1.0616 0.9099 1.0422 -0.0920 0.0266  0.0418  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A OD1 
1460  O OD2 . ASP A 209 0.9198 0.7557 0.9091 -0.1030 0.0366  0.0414  ? ? ? ? ? ? 223  ASP A OD2 
1461  N N   . VAL A 210 0.8396 0.6907 0.7957 -0.0836 0.0106  0.0316  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A N   
1462  C CA  . VAL A 210 0.8259 0.6738 0.7708 -0.0692 0.0090  0.0357  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CA  
1463  C C   . VAL A 210 0.7306 0.5752 0.6775 -0.0562 0.0174  0.0458  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A C   
1464  O O   . VAL A 210 0.8188 0.6682 0.7609 -0.0402 0.0160  0.0491  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A O   
1465  C CB  . VAL A 210 0.8502 0.7184 0.7987 -0.0707 -0.0059 0.0350  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CB  
1466  C CG1 . VAL A 210 0.7176 0.5886 0.6600 -0.0781 -0.0132 0.0248  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CG1 
1467  C CG2 . VAL A 210 0.9174 0.8075 0.8855 -0.0790 -0.0118 0.0392  ? ? ? ? ? ? 224  VAL A CG2 
1468  N N   . GLY A 211 0.6549 0.4974 0.6119 -0.0609 0.0255  0.0497  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A N   
1469  C CA  . GLY A 211 0.6656 0.5087 0.6264 -0.0489 0.0333  0.0589  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A CA  
1470  C C   . GLY A 211 0.8277 0.6615 0.7757 -0.0306 0.0392  0.0590  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A C   
1471  O O   . GLY A 211 0.8824 0.7226 0.8321 -0.0175 0.0427  0.0645  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A O   
1472  N N   . GLY A 212 0.8101 0.6318 0.7461 -0.0299 0.0398  0.0517  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A N   
1473  C CA  . GLY A 212 0.8015 0.6171 0.7262 -0.0138 0.0447  0.0502  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A CA  
1474  C C   . GLY A 212 0.8431 0.6703 0.7627 -0.0018 0.0372  0.0484  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A C   
1475  O O   . GLY A 212 0.9406 0.7664 0.8515 0.0095  0.0394  0.0448  ? ? ? ? ? ? 226  GLY A O   
1476  N N   . GLN A 213 0.7432 0.5836 0.6690 -0.0048 0.0280  0.0506  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A N   
1477  C CA  . GLN A 213 0.5820 0.4373 0.5059 0.0059  0.0194  0.0487  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CA  
1478  C C   . GLN A 213 0.6377 0.5133 0.5737 0.0140  0.0160  0.0542  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A C   
1479  O O   . GLN A 213 0.6864 0.5635 0.6310 0.0088  0.0183  0.0607  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A O   
1480  C CB  . GLN A 213 0.5310 0.3865 0.4505 -0.0046 0.0088  0.0446  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CB  
1481  C CG  . GLN A 213 0.6869 0.5251 0.5950 -0.0150 0.0101  0.0367  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CG  
1482  C CD  . GLN A 213 0.7307 0.5617 0.6285 -0.0025 0.0166  0.0324  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CD  
1483  O OE1 . GLN A 213 0.7398 0.5836 0.6389 0.0121  0.0163  0.0328  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A OE1 
1484  N NE2 . GLN A 213 0.6730 0.4875 0.5630 -0.0096 0.0219  0.0270  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A NE2 
1485  N N   . ARG A 214 0.6746 0.5675 0.6126 0.0249  0.0109  0.0502  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A N   
1486  C CA  . ARG A 214 0.5653 0.4786 0.5149 0.0304  0.0069  0.0515  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CA  
1487  C C   . ARG A 214 0.5551 0.4793 0.5128 0.0239  -0.0039 0.0545  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A C   
1488  O O   . ARG A 214 0.4984 0.4162 0.4529 0.0155  -0.0076 0.0564  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A O   
1489  C CB  . ARG A 214 0.5283 0.4559 0.4788 0.0384  0.0059  0.0434  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CB  
1490  C CG  . ARG A 214 0.7840 0.7027 0.7248 0.0450  0.0161  0.0410  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CG  
1491  C CD  . ARG A 214 0.9309 0.8558 0.8621 0.0524  0.0183  0.0333  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CD  
1492  N NE  . ARG A 214 0.9126 0.8543 0.8471 0.0568  0.0173  0.0306  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A NE  
1493  C CZ  . ARG A 214 0.7903 0.7418 0.7295 0.0537  0.0098  0.0268  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A CZ  
1494  N NH1 . ARG A 214 0.8026 0.7506 0.7442 0.0466  0.0022  0.0259  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A NH1 
1495  N NH2 . ARG A 214 0.6421 0.6063 0.5828 0.0571  0.0106  0.0242  ? ? ? ? ? ? 228  ARG A NH2 
1496  N N   . ASP A 215 0.6592 0.5993 0.6259 0.0274  -0.0079 0.0536  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A N   
1497  C CA  . ASP A 215 0.7779 0.7270 0.7490 0.0237  -0.0155 0.0547  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A CA  
1498  C C   . ASP A 215 0.7084 0.6675 0.6763 0.0252  -0.0230 0.0436  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A C   
1499  O O   . ASP A 215 0.6976 0.6753 0.6778 0.0221  -0.0264 0.0446  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A O   
1500  C CB  . ASP A 215 0.9233 0.8863 0.9071 0.0270  -0.0127 0.0578  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A CB  
1501  C CG  . ASP A 215 1.1182 1.0882 1.1034 0.0338  -0.0114 0.0504  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A CG  
1502  O OD1 . ASP A 215 1.3122 1.2793 1.2922 0.0377  -0.0065 0.0473  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A OD1 
1503  O OD2 . ASP A 215 1.0936 1.0766 1.0874 0.0363  -0.0106 0.0504  ? ? ? ? ? ? 229  ASP A OD2 
1504  N N   . GLU A 216 0.6930 0.6605 0.6728 0.0192  -0.0254 0.0411  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A N   
1505  C CA  . GLU A 216 0.6557 0.6446 0.6424 0.0203  -0.0226 0.0394  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CA  
1506  C C   . GLU A 216 0.5992 0.5776 0.5701 0.0205  -0.0235 0.0372  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A C   
1507  O O   . GLU A 216 0.4148 0.3780 0.3772 0.0191  -0.0228 0.0363  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A O   
1508  C CB  . GLU A 216 0.7292 0.7104 0.7063 0.0267  -0.0223 0.0310  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CB  
1509  C CG  . GLU A 216 0.8112 0.7969 0.7884 0.0336  -0.0178 0.0280  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CG  
1510  C CD  . GLU A 216 0.9912 0.9784 0.9580 0.0406  -0.0114 0.0195  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A CD  
1511  O OE1 . GLU A 216 1.0102 1.0023 0.9788 0.0387  -0.0139 0.0150  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A OE1 
1512  O OE2 . GLU A 216 1.0745 1.0569 1.0302 0.0478  -0.0037 0.0175  ? ? ? ? ? ? 230  GLU A OE2 
1513  N N   . ARG A 217 0.6364 0.6155 0.6086 0.0107  -0.0336 0.0335  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A N   
1514  C CA  . ARG A 217 0.5324 0.4981 0.4980 -0.0045 -0.0435 0.0335  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CA  
1515  C C   . ARG A 217 0.5975 0.5696 0.5637 -0.0069 -0.0448 0.0245  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A C   
1516  O O   . ARG A 217 0.6831 0.6444 0.6418 -0.0184 -0.0509 0.0232  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A O   
1517  C CB  . ARG A 217 0.5200 0.4894 0.4951 -0.0204 -0.0528 0.0403  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CB  
1518  C CG  . ARG A 217 0.5394 0.5058 0.5205 -0.0184 -0.0480 0.0507  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CG  
1519  C CD  . ARG A 217 0.5894 0.5685 0.5869 -0.0338 -0.0526 0.0531  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CD  
1520  N NE  . ARG A 217 0.6161 0.5948 0.6228 -0.0321 -0.0437 0.0596  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A NE  
1521  C CZ  . ARG A 217 0.7350 0.7269 0.7515 -0.0214 -0.0438 0.0657  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A CZ  
1522  N NH1 . ARG A 217 0.7758 0.7815 0.7940 -0.0115 -0.0459 0.0578  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A NH1 
1523  N NH2 . ARG A 217 0.8492 0.8404 0.8736 -0.0207 -0.0351 0.0715  ? ? ? ? ? ? 231  ARG A NH2 
1524  N N   . ARG A 218 0.6424 0.6262 0.6151 0.0008  -0.0400 0.0202  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A N   
1525  C CA  . ARG A 218 0.4852 0.4687 0.4598 -0.0039 -0.0422 0.0158  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CA  
1526  C C   . ARG A 218 0.6731 0.6457 0.6377 -0.0047 -0.0419 0.0123  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A C   
1527  O O   . ARG A 218 0.9491 0.9192 0.9135 -0.0110 -0.0442 0.0112  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A O   
1528  C CB  . ARG A 218 0.2758 0.2664 0.2558 0.0019  -0.0395 0.0138  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CB  
1529  C CG  . ARG A 218 0.4205 0.4096 0.3960 0.0107  -0.0344 0.0116  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CG  
1530  C CD  . ARG A 218 0.3728 0.3672 0.3529 0.0135  -0.0324 0.0093  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CD  
1531  N NE  . ARG A 218 0.4230 0.4131 0.3979 0.0212  -0.0277 0.0053  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A NE  
1532  C CZ  . ARG A 218 0.4793 0.4724 0.4545 0.0253  -0.0249 0.0073  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A CZ  
1533  N NH1 . ARG A 218 0.4787 0.4795 0.4624 0.0219  -0.0271 0.0152  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A NH1 
1534  N NH2 . ARG A 218 0.4181 0.4079 0.3842 0.0335  -0.0189 0.0014  ? ? ? ? ? ? 232  ARG A NH2 
1535  N N   . LYS A 219 0.5489 0.5145 0.5048 0.0023  -0.0381 0.0117  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A N   
1536  C CA  . LYS A 219 0.5627 0.5156 0.5079 0.0023  -0.0372 0.0078  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CA  
1537  C C   . LYS A 219 0.6342 0.5705 0.5653 -0.0071 -0.0415 0.0088  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A C   
1538  O O   . LYS A 219 0.7999 0.7331 0.7284 -0.0133 -0.0427 0.0063  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A O   
1539  C CB  . LYS A 219 0.6491 0.5951 0.5876 0.0129  -0.0312 0.0053  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CB  
1540  C CG  . LYS A 219 0.6508 0.6024 0.5951 0.0192  -0.0291 0.0004  ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CG  
1541  C CD  . LYS A 219 0.5896 0.5431 0.5395 0.0146  -0.0323 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CD  
1542  C CE  . LYS A 219 0.6770 0.6354 0.6321 0.0201  -0.0297 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 233  LYS A CE  
1543  N NZ  . LYS A 219 0.7116 0.6720 0.6719 0.0158  -0.0321 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 233  LYS A NZ  
1544  N N   . TRP A 220 0.6061 0.5264 0.5246 -0.0099 -0.0438 0.0140  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A N   
1545  C CA  . TRP A 220 0.5379 0.4321 0.4357 -0.0234 -0.0457 0.0150  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CA  
1546  C C   . TRP A 220 0.5760 0.4816 0.4851 -0.0424 -0.0534 0.0132  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A C   
1547  O O   . TRP A 220 0.5255 0.4254 0.4331 -0.0528 -0.0491 0.0089  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A O   
1548  C CB  . TRP A 220 0.4510 0.3283 0.3472 -0.0184 -0.0318 0.0193  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CB  
1549  C CG  . TRP A 220 0.5221 0.4096 0.4332 -0.0165 -0.0298 0.0274  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CG  
1550  C CD1 . TRP A 220 0.6068 0.5003 0.5228 -0.0007 -0.0238 0.0326  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CD1 
1551  C CD2 . TRP A 220 0.4988 0.3961 0.4248 -0.0307 -0.0325 0.0295  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CD2 
1552  N NE1 . TRP A 220 0.4240 0.3238 0.3518 -0.0043 -0.0240 0.0401  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A NE1 
1553  C CE2 . TRP A 220 0.4040 0.3090 0.3405 -0.0226 -0.0287 0.0375  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CE2 
1554  C CE3 . TRP A 220 0.5383 0.4398 0.4700 -0.0496 -0.0379 0.0252  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CE3 
1555  C CZ2 . TRP A 220 0.4283 0.3446 0.3809 -0.0325 -0.0300 0.0415  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CZ2 
1556  C CZ3 . TRP A 220 0.6029 0.5158 0.5507 -0.0595 -0.0394 0.0292  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CZ3 
1557  C CH2 . TRP A 220 0.5044 0.4246 0.4627 -0.0509 -0.0354 0.0373  ? ? ? ? ? ? 234  TRP A CH2 
1558  N N   . ILE A 221 0.7128 0.6419 0.6421 -0.0408 -0.0567 0.0177  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A N   
1559  C CA  . ILE A 221 0.7533 0.6978 0.6966 -0.0504 -0.0569 0.0183  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CA  
1560  C C   . ILE A 221 0.8026 0.7556 0.7487 -0.0489 -0.0530 0.0131  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A C   
1561  O O   . ILE A 221 0.8918 0.8520 0.8428 -0.0555 -0.0524 0.0112  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A O   
1562  C CB  . ILE A 221 0.5440 0.5070 0.5051 -0.0461 -0.0577 0.0229  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CB  
1563  C CG1 . ILE A 221 0.5401 0.5120 0.5096 -0.0560 -0.0586 0.0242  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CG1 
1564  C CG2 . ILE A 221 0.4859 0.4620 0.4562 -0.0350 -0.0520 0.0186  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CG2 
1565  C CD1 . ILE A 221 0.6007 0.5871 0.5844 -0.0519 -0.0588 0.0282  ? ? ? ? ? ? 235  ILE A CD1 
1566  N N   . GLN A 222 0.5609 0.5139 0.5055 -0.0394 -0.0498 0.0102  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A N   
1567  C CA  . GLN A 222 0.5704 0.5255 0.5137 -0.0408 -0.0489 0.0082  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CA  
1568  C C   . GLN A 222 0.6173 0.5637 0.5509 -0.0472 -0.0471 0.0031  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A C   
1569  O O   . GLN A 222 0.5599 0.5081 0.4915 -0.0522 -0.0476 0.0019  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A O   
1570  C CB  . GLN A 222 0.5871 0.5405 0.5302 -0.0319 -0.0473 0.0075  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CB  
1571  C CG  . GLN A 222 0.7144 0.6752 0.6680 -0.0256 -0.0472 0.0096  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CG  
1572  C CD  . GLN A 222 0.8507 0.8099 0.8047 -0.0173 -0.0447 0.0068  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CD  
1573  O OE1 . GLN A 222 0.8075 0.7639 0.7577 -0.0178 -0.0444 0.0054  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A OE1 
1574  N NE2 . GLN A 222 0.9801 0.9417 0.9383 -0.0096 -0.0427 0.0057  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A NE2 
1575  N N   . CYS A 223 0.6831 0.6120 0.6041 -0.0502 -0.0463 0.0022  ? ? ? ? ? ? 237  CYS A N   
1576  C CA  . CYS A 223 0.6148 0.5291 0.5244 -0.0565 -0.0422 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 237  CYS A CA  
1577  C C   . CYS A 223 0.5913 0.5139 0.5090 -0.0664 -0.0418 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 237  CYS A C   
1578  O O   . CYS A 223 0.7417 0.6602 0.6558 -0.0693 -0.0390 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 237  CYS A O   
1579  C CB  . CYS A 223 0.6430 0.5317 0.5378 -0.0581 -0.0378 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 237  CYS A CB  
1580  S SG  . CYS A 223 0.7576 0.6289 0.6355 -0.0425 -0.0357 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 237  CYS A SG  
1581  N N   . PHE A 224 0.5110 0.4451 0.4401 -0.0706 -0.0446 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A N   
1582  C CA  . PHE A 224 0.6350 0.5777 0.5723 -0.0777 -0.0447 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CA  
1583  C C   . PHE A 224 0.7071 0.6639 0.6479 -0.0773 -0.0499 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A C   
1584  O O   . PHE A 224 0.7081 0.6736 0.6571 -0.0772 -0.0524 0.0029  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A O   
1585  C CB  . PHE A 224 0.7124 0.6520 0.6550 -0.0866 -0.0437 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CB  
1586  C CG  . PHE A 224 0.8260 0.7472 0.7614 -0.0882 -0.0395 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CG  
1587  C CD1 . PHE A 224 0.7679 0.6881 0.7027 -0.0828 -0.0417 0.0018  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CD1 
1588  C CD2 . PHE A 224 0.8548 0.7584 0.7849 -0.0941 -0.0323 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CD2 
1589  C CE1 . PHE A 224 0.7028 0.6029 0.6314 -0.0825 -0.0358 0.0040  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CE1 
1590  C CE2 . PHE A 224 0.6818 0.5658 0.6064 -0.0931 -0.0252 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CE2 
1591  C CZ  . PHE A 224 0.6786 0.5603 0.6023 -0.0868 -0.0262 0.0007  ? ? ? ? ? ? 238  PHE A CZ  
1592  N N   . ASN A 225 0.7968 0.7547 0.7321 -0.0773 -0.0507 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 239  ASN A N   
1593  C CA  . ASN A 225 0.8205 0.7887 0.7588 -0.0800 -0.0542 0.0019  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A CA  
1594  C C   . ASN A 225 0.8913 0.8601 0.8269 -0.0897 -0.0546 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 239  ASN A C   
1595  O O   . ASN A 225 0.9526 0.9296 0.8904 -0.0938 -0.0575 0.0005  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A O   
1596  C CB  . ASN A 225 0.8133 0.7826 0.7494 -0.0738 -0.0544 0.0043  ? ? ? ? ? ? 239  ASN A CB  
1597  C CG  . ASN A 225 0.9319 0.8932 0.8596 -0.0728 -0.0518 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 239  ASN A CG  
1598  O OD1 . ASN A 225 0.9753 0.9285 0.8994 -0.0676 -0.0491 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 239  ASN A OD1 
1599  N ND2 . ASN A 225 0.9809 0.9441 0.9049 -0.0777 -0.0524 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 239  ASN A ND2 
1600  N N   . ASP A 226 0.9082 0.8672 0.8388 -0.0934 -0.0513 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 240  ASP A N   
1601  C CA  . ASP A 226 0.9803 0.9380 0.9079 -0.1026 -0.0510 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CA  
1602  C C   . ASP A 226 1.0127 0.9698 0.9471 -0.1099 -0.0503 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 240  ASP A C   
1603  O O   . ASP A 226 1.0706 1.0270 1.0045 -0.1183 -0.0501 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 240  ASP A O   
1604  C CB  . ASP A 226 0.9642 0.9104 0.8826 -0.1025 -0.0471 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CB  
1605  N N   . VAL A 227 0.8909 0.8482 0.8325 -0.1068 -0.0497 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A N   
1606  C CA  . VAL A 227 0.7315 0.6880 0.6821 -0.1132 -0.0481 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CA  
1607  C C   . VAL A 227 0.6122 0.5810 0.5680 -0.1198 -0.0525 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A C   
1608  O O   . VAL A 227 0.4703 0.4498 0.4279 -0.1165 -0.0568 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A O   
1609  C CB  . VAL A 227 0.7165 0.6725 0.6749 -0.1079 -0.0466 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CB  
1610  C CG1 . VAL A 227 0.7238 0.6926 0.6850 -0.1015 -0.0516 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CG1 
1611  C CG2 . VAL A 227 0.7501 0.7044 0.7195 -0.1148 -0.0437 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 241  VAL A CG2 
1612  N N   . THR A 228 0.7193 0.6857 0.6778 -0.1291 -0.0513 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 242  THR A N   
1613  C CA  . THR A 228 0.7140 0.6917 0.6769 -0.1359 -0.0554 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA  
1614  C C   . THR A 228 0.6411 0.6285 0.6149 -0.1344 -0.0577 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 242  THR A C   
1615  O O   . THR A 228 0.6662 0.6652 0.6421 -0.1352 -0.0623 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 242  THR A O   
1616  C CB  . THR A 228 0.6969 0.6697 0.6614 -0.1464 -0.0533 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB  
1617  O OG1 . THR A 228 0.9689 0.9350 0.9429 -0.1488 -0.0490 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1 
1618  C CG2 . THR A 228 0.5290 0.4912 0.4826 -0.1480 -0.0506 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2 
1619  N N   . ALA A 229 0.6114 0.5938 0.5924 -0.1322 -0.0541 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 243  ALA A N   
1620  C CA  . ALA A 229 0.6572 0.6487 0.6490 -0.1302 -0.0556 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 243  ALA A CA  
1621  C C   . ALA A 229 0.5777 0.5632 0.5737 -0.1237 -0.0515 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 243  ALA A C   
1622  O O   . ALA A 229 0.5602 0.5325 0.5550 -0.1239 -0.0456 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 243  ALA A O   
1623  C CB  . ALA A 229 0.8460 0.8419 0.8480 -0.1395 -0.0554 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 243  ALA A CB  
1624  N N   . ILE A 230 0.5924 0.5871 0.5934 -0.1178 -0.0541 0.0032  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A N   
1625  C CA  . ILE A 230 0.5324 0.5237 0.5390 -0.1121 -0.0504 0.0056  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CA  
1626  C C   . ILE A 230 0.5505 0.5474 0.5712 -0.1166 -0.0484 0.0076  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A C   
1627  O O   . ILE A 230 0.6760 0.6855 0.7016 -0.1162 -0.0531 0.0115  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A O   
1628  C CB  . ILE A 230 0.3729 0.3703 0.3759 -0.1018 -0.0544 0.0109  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CB  
1629  C CG1 . ILE A 230 0.3124 0.3034 0.3026 -0.0968 -0.0550 0.0092  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CG1 
1630  C CG2 . ILE A 230 0.2337 0.2291 0.2415 -0.0984 -0.0523 0.0154  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CG2 
1631  C CD1 . ILE A 230 0.2501 0.2457 0.2374 -0.0868 -0.0581 0.0145  ? ? ? ? ? ? 244  ILE A CD1 
1632  N N   . ILE A 231 0.4112 0.3968 0.4351 -0.1227 -0.0420 0.0070  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A N   
1633  C CA  . ILE A 231 0.4048 0.3940 0.4414 -0.1275 -0.0389 0.0102  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CA  
1634  C C   . ILE A 231 0.5600 0.5518 0.5983 -0.1215 -0.0389 0.0177  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A C   
1635  O O   . ILE A 231 0.7153 0.6946 0.7469 -0.1189 -0.0351 0.0206  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A O   
1636  C CB  . ILE A 231 0.3953 0.3692 0.4345 -0.1359 -0.0305 0.0082  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CB  
1637  C CG1 . ILE A 231 0.4258 0.3977 0.4640 -0.1419 -0.0315 0.0011  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CG1 
1638  C CG2 . ILE A 231 0.3671 0.3447 0.4202 -0.1402 -0.0261 0.0123  ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CG2 
1639  C CD1 . ILE A 231 0.3987 0.3558 0.4400 -0.1500 -0.0241 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 245  ILE A CD1 
1640  N N   . PHE A 232 0.5053 0.5125 0.5525 -0.1189 -0.0430 0.0213  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A N   
1641  C CA  . PHE A 232 0.5608 0.5736 0.6110 -0.1120 -0.0446 0.0289  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CA  
1642  C C   . PHE A 232 0.5506 0.5690 0.6145 -0.1164 -0.0407 0.0328  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A C   
1643  O O   . PHE A 232 0.5899 0.6203 0.6619 -0.1183 -0.0434 0.0315  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A O   
1644  C CB  . PHE A 232 0.5239 0.5497 0.5723 -0.1031 -0.0523 0.0301  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CB  
1645  C CG  . PHE A 232 0.4642 0.4954 0.5149 -0.0942 -0.0550 0.0376  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CG  
1646  C CD1 . PHE A 232 0.4585 0.5008 0.5117 -0.0864 -0.0591 0.0395  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CD1 
1647  C CD2 . PHE A 232 0.4557 0.4793 0.5066 -0.0931 -0.0521 0.0429  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CD2 
1648  C CE1 . PHE A 232 0.5142 0.5605 0.5700 -0.0776 -0.0606 0.0459  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CE1 
1649  C CE2 . PHE A 232 0.5621 0.5923 0.6175 -0.0842 -0.0550 0.0504  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CE2 
1650  C CZ  . PHE A 232 0.5935 0.6355 0.6512 -0.0763 -0.0595 0.0516  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A CZ  
1651  N N   . VAL A 233 0.4685 0.4773 0.5347 -0.1173 -0.0334 0.0378  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A N   
1652  C CA  . VAL A 233 0.5440 0.5568 0.6231 -0.1215 -0.0277 0.0417  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CA  
1653  C C   . VAL A 233 0.5662 0.5875 0.6516 -0.1136 -0.0285 0.0512  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A C   
1654  O O   . VAL A 233 0.6414 0.6529 0.7229 -0.1084 -0.0238 0.0570  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A O   
1655  C CB  . VAL A 233 0.5129 0.5071 0.5918 -0.1288 -0.0157 0.0406  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CB  
1656  C CG1 . VAL A 233 0.2316 0.2065 0.2982 -0.1241 -0.0098 0.0432  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CG1 
1657  C CG2 . VAL A 233 0.5124 0.5103 0.6036 -0.1318 -0.0087 0.0458  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CG2 
1658  N N   . VAL A 234 0.5585 0.5975 0.6539 -0.1116 -0.0339 0.0531  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A N   
1659  C CA  . VAL A 234 0.6137 0.6634 0.7174 -0.1030 -0.0354 0.0620  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CA  
1660  C C   . VAL A 234 0.6137 0.6724 0.7311 -0.1065 -0.0313 0.0653  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A C   
1661  O O   . VAL A 234 0.5322 0.5968 0.6538 -0.1131 -0.0327 0.0602  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A O   
1662  C CB  . VAL A 234 0.5262 0.5882 0.6276 -0.0936 -0.0459 0.0624  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CB  
1663  C CG1 . VAL A 234 0.7066 0.7601 0.7949 -0.0889 -0.0493 0.0603  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CG1 
1664  C CG2 . VAL A 234 0.2541 0.3243 0.3562 -0.0966 -0.0502 0.0564  ? ? ? ? ? ? 248  VAL A CG2 
1665  N N   . ALA A 235 0.6578 0.7177 0.7823 -0.1014 -0.0257 0.0740  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A N   
1666  C CA  . ALA A 235 0.7006 0.7689 0.8379 -0.1037 -0.0207 0.0780  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A CA  
1667  C C   . ALA A 235 0.7028 0.7906 0.8484 -0.0994 -0.0296 0.0785  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A C   
1668  O O   . ALA A 235 0.7060 0.8016 0.8513 -0.0890 -0.0358 0.0819  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A O   
1669  C CB  . ALA A 235 0.7555 0.8194 0.8968 -0.0966 -0.0113 0.0878  ? ? ? ? ? ? 249  ALA A CB  
1670  N N   . SER A 236 0.7128 0.8067 0.8649 -0.1072 -0.0292 0.0747  ? ? ? ? ? ? 250  SER A N   
1671  C CA  . SER A 236 0.7099 0.8193 0.8683 -0.1038 -0.0361 0.0744  ? ? ? ? ? ? 250  SER A CA  
1672  C C   . SER A 236 0.8010 0.9210 0.9706 -0.0964 -0.0339 0.0829  ? ? ? ? ? ? 250  SER A C   
1673  O O   . SER A 236 0.7605 0.8911 0.9329 -0.0899 -0.0394 0.0839  ? ? ? ? ? ? 250  SER A O   
1674  C CB  . SER A 236 0.7056 0.8179 0.8683 -0.1144 -0.0356 0.0678  ? ? ? ? ? ? 250  SER A CB  
1675  O OG  . SER A 236 0.7972 0.9001 0.9507 -0.1205 -0.0366 0.0600  ? ? ? ? ? ? 250  SER A OG  
1676  N N   . SER A 237 0.9319 1.0471 1.1065 -0.0969 -0.0247 0.0888  ? ? ? ? ? ? 251  SER A N   
1677  C CA  . SER A 237 1.0110 1.1362 1.1970 -0.0898 -0.0206 0.0972  ? ? ? ? ? ? 251  SER A CA  
1678  C C   . SER A 237 1.0300 1.1565 1.2148 -0.0758 -0.0209 0.1042  ? ? ? ? ? ? 251  SER A C   
1679  O O   . SER A 237 1.1148 1.2486 1.3080 -0.0677 -0.0162 0.1116  ? ? ? ? ? ? 251  SER A O   
1680  C CB  . SER A 237 1.0866 1.2052 1.2779 -0.0967 -0.0083 0.1002  ? ? ? ? ? ? 251  SER A CB  
1681  O OG  . SER A 237 1.1067 1.2069 1.2884 -0.0975 -0.0005 0.1011  ? ? ? ? ? ? 251  SER A OG  
1682  N N   . SER A 238 1.0482 1.1678 1.2224 -0.0726 -0.0259 0.1016  ? ? ? ? ? ? 252  SER A N   
1683  C CA  . SER A 238 1.0922 1.2121 1.2647 -0.0595 -0.0257 0.1076  ? ? ? ? ? ? 252  SER A CA  
1684  C C   . SER A 238 1.1483 1.2775 1.3189 -0.0490 -0.0334 0.1070  ? ? ? ? ? ? 252  SER A C   
1685  O O   . SER A 238 1.1511 1.2792 1.3170 -0.0374 -0.0330 0.1096  ? ? ? ? ? ? 252  SER A O   
1686  C CB  . SER A 238 1.0397 1.1465 1.2003 -0.0607 -0.0269 0.1047  ? ? ? ? ? ? 252  SER A CB  
1687  O OG  . SER A 238 0.9991 1.1055 1.1500 -0.0629 -0.0374 0.0966  ? ? ? ? ? ? 252  SER A OG  
1688  N N   . TYR A 239 1.1082 1.2424 1.2788 -0.0529 -0.0382 0.1020  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A N   
1689  C CA  . TYR A 239 0.9983 1.1343 1.1621 -0.0444 -0.0421 0.0986  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CA  
1690  C C   . TYR A 239 1.0622 1.2026 1.2299 -0.0335 -0.0370 0.1038  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A C   
1691  O O   . TYR A 239 1.0672 1.2034 1.2245 -0.0252 -0.0372 0.0986  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A O   
1692  C CB  . TYR A 239 0.9365 1.0776 1.1020 -0.0503 -0.0460 0.0931  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CB  
1693  C CG  . TYR A 239 1.0398 1.1923 1.2198 -0.0530 -0.0428 0.0972  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CG  
1694  C CD1 . TYR A 239 1.1106 1.2693 1.2934 -0.0454 -0.0420 0.0983  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CD1 
1695  C CD2 . TYR A 239 1.1118 1.2674 1.3014 -0.0637 -0.0394 0.0986  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CD2 
1696  C CE1 . TYR A 239 1.1707 1.3404 1.3668 -0.0477 -0.0391 0.1020  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CE1 
1697  C CE2 . TYR A 239 1.1827 1.3482 1.3851 -0.0665 -0.0355 0.1017  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CE2 
1698  C CZ  . TYR A 239 1.1985 1.3721 1.4048 -0.0581 -0.0359 0.1041  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A CZ  
1699  O OH  . TYR A 239 1.1596 1.3435 1.3788 -0.0608 -0.0320 0.1073  ? ? ? ? ? ? 253  TYR A OH  
1700  N N   . ASN A 240 1.1799 1.3273 1.3610 -0.0338 -0.0306 0.1121  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A N   
1701  C CA  . ASN A 240 1.2534 1.4045 1.4370 -0.0224 -0.0240 0.1176  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A CA  
1702  C C   . ASN A 240 1.4061 1.5505 1.5844 -0.0138 -0.0182 0.1217  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A C   
1703  O O   . ASN A 240 1.5284 1.6657 1.6917 -0.0051 -0.0178 0.1156  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A O   
1704  C CB  . ASN A 240 1.2168 1.3783 1.4162 -0.0251 -0.0180 0.1241  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A CB  
1705  C CG  . ASN A 240 1.2803 1.4403 1.4881 -0.0379 -0.0140 0.1254  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A CG  
1706  O OD1 . ASN A 240 1.3181 1.4684 1.5220 -0.0407 -0.0104 0.1261  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A OD1 
1707  N ND2 . ASN A 240 1.2874 1.4538 1.5036 -0.0467 -0.0135 0.1240  ? ? ? ? ? ? 254  ASN A ND2 
1708  N N   . MET A 241 1.4210 1.5655 1.6092 -0.0174 -0.0118 0.1288  ? ? ? ? ? ? 255  MET A N   
1709  C CA  . MET A 241 1.4236 1.5616 1.6083 -0.0088 -0.0042 0.1338  ? ? ? ? ? ? 255  MET A CA  
1710  C C   . MET A 241 1.4897 1.6182 1.6778 -0.0151 0.0095  0.1391  ? ? ? ? ? ? 255  MET A C   
1711  O O   . MET A 241 1.5128 1.6344 1.7011 -0.0299 0.0094  0.1349  ? ? ? ? ? ? 255  MET A O   
1712  C CB  . MET A 241 1.3910 1.5258 1.5625 0.0073  0.0006  0.1328  ? ? ? ? ? ? 255  MET A CB  
1713  C CG  . MET A 241 1.4276 1.5694 1.6064 0.0127  0.0086  0.1391  ? ? ? ? ? ? 255  MET A CG  
1714  S SD  . MET A 241 4.4107 4.5443 4.5661 0.0267  0.0143  0.1304  ? ? ? ? ? ? 255  MET A SD  
1715  C CE  . MET A 241 0.9295 1.0727 1.0965 0.0309  0.0228  0.1406  ? ? ? ? ? ? 255  MET A CE  
1716  N N   . THR A 249 1.3552 1.4711 1.4809 0.0167  -0.0096 0.0979  ? ? ? ? ? ? 263  THR A N   
1717  C CA  . THR A 249 1.3709 1.4756 1.4830 0.0174  -0.0125 0.0892  ? ? ? ? ? ? 263  THR A CA  
1718  C C   . THR A 249 1.2350 1.3393 1.3483 0.0083  -0.0209 0.0855  ? ? ? ? ? ? 263  THR A C   
1719  O O   . THR A 249 1.2347 1.3315 1.3370 0.0087  -0.0239 0.0775  ? ? ? ? ? ? 263  THR A O   
1720  C CB  . THR A 249 1.4337 1.5349 1.5470 0.0201  -0.0066 0.0968  ? ? ? ? ? ? 263  THR A CB  
1721  O OG1 . THR A 249 1.5262 1.6249 1.6337 0.0296  0.0025  0.0982  ? ? ? ? ? ? 263  THR A OG1 
1722  C CG2 . THR A 249 1.3506 1.4396 1.4487 0.0208  -0.0103 0.0869  ? ? ? ? ? ? 263  THR A CG2 
1723  N N   . ASN A 250 1.0638 1.1775 1.1921 -0.0005 -0.0243 0.0936  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A N   
1724  C CA  . ASN A 250 0.9655 1.0777 1.0930 -0.0096 -0.0320 0.0896  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CA  
1725  C C   . ASN A 250 0.9505 1.0558 1.0735 -0.0139 -0.0347 0.0895  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A C   
1726  O O   . ASN A 250 0.8682 0.9647 0.9776 -0.0128 -0.0372 0.0794  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A O   
1727  C CB  . ASN A 250 0.8410 0.9500 0.9593 -0.0071 -0.0345 0.0809  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CB  
1728  C CG  . ASN A 250 0.7957 0.9050 0.9150 -0.0156 -0.0410 0.0799  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A CG  
1729  O OD1 . ASN A 250 0.8551 0.9641 0.9764 -0.0226 -0.0437 0.0801  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A OD1 
1730  N ND2 . ASN A 250 0.7829 0.8928 0.9004 -0.0150 -0.0431 0.0785  ? ? ? ? ? ? 264  ASN A ND2 
1731  N N   . ARG A 251 0.9788 1.0880 1.1140 -0.0188 -0.0338 0.1005  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A N   
1732  C CA  . ARG A 251 0.9942 1.0971 1.1265 -0.0237 -0.0368 0.1010  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CA  
1733  C C   . ARG A 251 0.8345 0.9340 0.9619 -0.0355 -0.0445 0.0945  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A C   
1734  O O   . ARG A 251 0.8235 0.9150 0.9426 -0.0397 -0.0478 0.0908  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A O   
1735  C CB  . ARG A 251 1.1049 1.2123 1.2539 -0.0265 -0.0304 0.1125  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CB  
1736  C CG  . ARG A 251 1.2894 1.3897 1.4304 -0.0083 -0.0204 0.1168  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CG  
1737  C CD  . ARG A 251 1.5945 1.6896 1.7398 -0.0099 -0.0070 0.1228  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CD  
1738  N NE  . ARG A 251 1.8537 1.9232 1.9825 -0.0104 0.0042  0.1223  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NE  
1739  C CZ  . ARG A 251 1.9933 2.0532 2.1220 -0.0108 0.0174  0.1275  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A CZ  
1740  N NH1 . ARG A 251 1.9755 2.0500 2.1196 -0.0109 0.0210  0.1334  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NH1 
1741  N NH2 . ARG A 251 2.0583 2.0942 2.1718 -0.0109 0.0270  0.1269  ? ? ? ? ? ? 265  ARG A NH2 
1742  N N   . LEU A 252 0.6953 0.8003 0.8261 -0.0396 -0.0464 0.0920  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A N   
1743  C CA  . LEU A 252 0.5862 0.6886 0.7105 -0.0475 -0.0513 0.0843  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CA  
1744  C C   . LEU A 252 0.6328 0.7270 0.7419 -0.0415 -0.0528 0.0758  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A C   
1745  O O   . LEU A 252 0.7140 0.8026 0.8148 -0.0456 -0.0555 0.0702  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A O   
1746  C CB  . LEU A 252 0.5202 0.6317 0.6530 -0.0514 -0.0517 0.0838  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CB  
1747  C CG  . LEU A 252 0.5285 0.6389 0.6549 -0.0564 -0.0556 0.0757  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CG  
1748  C CD1 . LEU A 252 0.5565 0.6617 0.6793 -0.0663 -0.0567 0.0720  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD1 
1749  C CD2 . LEU A 252 0.5311 0.6516 0.6670 -0.0589 -0.0558 0.0756  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD2 
1750  N N   . GLN A 253 0.6416 0.7352 0.7472 -0.0320 -0.0497 0.0732  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A N   
1751  C CA  . GLN A 253 0.6342 0.7217 0.7309 -0.0296 -0.0510 0.0705  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CA  
1752  C C   . GLN A 253 0.6510 0.7294 0.7380 -0.0271 -0.0497 0.0666  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A C   
1753  O O   . GLN A 253 0.6646 0.7371 0.7442 -0.0287 -0.0517 0.0636  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A O   
1754  C CB  . GLN A 253 0.6410 0.7316 0.7393 -0.0228 -0.0484 0.0709  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CB  
1755  C CG  . GLN A 253 0.6246 0.7100 0.7157 -0.0209 -0.0492 0.0671  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CG  
1756  C CD  . GLN A 253 0.6582 0.7422 0.7480 -0.0277 -0.0541 0.0675  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A CD  
1757  O OE1 . GLN A 253 0.6310 0.7212 0.7270 -0.0318 -0.0569 0.0707  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A OE1 
1758  N NE2 . GLN A 253 0.7149 0.7914 0.7965 -0.0286 -0.0550 0.0642  ? ? ? ? ? ? 267  GLN A NE2 
1759  N N   . GLU A 254 0.6733 0.7511 0.7608 -0.0226 -0.0461 0.0668  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A N   
1760  C CA  . GLU A 254 0.6702 0.7400 0.7490 -0.0198 -0.0451 0.0633  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CA  
1761  C C   . GLU A 254 0.6217 0.6877 0.6993 -0.0305 -0.0505 0.0655  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A C   
1762  O O   . GLU A 254 0.6367 0.6950 0.7034 -0.0295 -0.0508 0.0586  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A O   
1763  C CB  . GLU A 254 0.8128 0.8844 0.8968 -0.0146 -0.0411 0.0705  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CB  
1764  C CG  . GLU A 254 1.0282 1.1020 1.1102 -0.0039 -0.0352 0.0672  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CG  
1765  C CD  . GLU A 254 1.1279 1.1991 1.2018 0.0005  -0.0348 0.0606  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A CD  
1766  O OE1 . GLU A 254 1.0219 1.0984 1.0992 0.0029  -0.0336 0.0614  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A OE1 
1767  O OE2 . GLU A 254 1.2803 1.3449 1.3456 0.0012  -0.0359 0.0557  ? ? ? ? ? ? 268  GLU A OE2 
1768  N N   . ALA A 255 0.5927 0.6643 0.6804 -0.0403 -0.0540 0.0726  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A N   
1769  C CA  . ALA A 255 0.3938 0.4614 0.4773 -0.0507 -0.0578 0.0697  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CA  
1770  C C   . ALA A 255 0.4741 0.5388 0.5476 -0.0498 -0.0586 0.0607  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A C   
1771  O O   . ALA A 255 0.6287 0.6867 0.6930 -0.0524 -0.0597 0.0559  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A O   
1772  C CB  . ALA A 255 0.1596 0.2331 0.2544 -0.0609 -0.0571 0.0722  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CB  
1773  N N   . LEU A 256 0.4275 0.4977 0.5046 -0.0472 -0.0587 0.0616  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A N   
1774  C CA  . LEU A 256 0.4102 0.4789 0.4823 -0.0492 -0.0619 0.0615  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CA  
1775  C C   . LEU A 256 0.5184 0.5784 0.5813 -0.0446 -0.0607 0.0590  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A C   
1776  O O   . LEU A 256 0.6286 0.6844 0.6848 -0.0477 -0.0627 0.0574  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A O   
1777  C CB  . LEU A 256 0.2213 0.2971 0.3006 -0.0476 -0.0626 0.0651  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CB  
1778  C CG  . LEU A 256 0.2485 0.3337 0.3367 -0.0538 -0.0650 0.0671  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CG  
1779  C CD1 . LEU A 256 0.3636 0.4556 0.4588 -0.0508 -0.0652 0.0707  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD1 
1780  C CD2 . LEU A 256 0.2111 0.2962 0.2954 -0.0618 -0.0689 0.0653  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD2 
1781  N N   . ASN A 257 0.5014 0.5599 0.5645 -0.0371 -0.0568 0.0581  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A N   
1782  C CA  . ASN A 257 0.5954 0.6470 0.6512 -0.0326 -0.0549 0.0540  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A CA  
1783  C C   . ASN A 257 0.6224 0.6667 0.6701 -0.0348 -0.0555 0.0510  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A C   
1784  O O   . ASN A 257 0.4336 0.4727 0.4750 -0.0360 -0.0564 0.0487  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A O   
1785  C CB  . ASN A 257 0.5780 0.6312 0.6353 -0.0239 -0.0504 0.0522  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A CB  
1786  C CG  . ASN A 257 0.5858 0.6438 0.6472 -0.0207 -0.0496 0.0528  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A CG  
1787  O OD1 . ASN A 257 0.4582 0.5189 0.5230 -0.0250 -0.0524 0.0555  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A OD1 
1788  N ND2 . ASN A 257 0.6710 0.7302 0.7314 -0.0129 -0.0459 0.0500  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A ND2 
1789  N N   . LEU A 258 0.6675 0.7114 0.7158 -0.0353 -0.0549 0.0510  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A N   
1790  C CA  . LEU A 258 0.5596 0.5965 0.6002 -0.0378 -0.0557 0.0477  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CA  
1791  C C   . LEU A 258 0.4730 0.5082 0.5091 -0.0459 -0.0591 0.0469  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A C   
1792  O O   . LEU A 258 0.4632 0.4917 0.4907 -0.0470 -0.0595 0.0438  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A O   
1793  C CB  . LEU A 258 0.4621 0.4994 0.5080 -0.0430 -0.0582 0.0544  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CB  
1794  C CG  . LEU A 258 0.3676 0.3949 0.4053 -0.0493 -0.0614 0.0545  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CG  
1795  C CD1 . LEU A 258 0.2221 0.2424 0.2500 -0.0393 -0.0584 0.0486  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CD1 
1796  C CD2 . LEU A 258 0.4958 0.5223 0.5428 -0.0571 -0.0628 0.0625  ? ? ? ? ? ? 272  LEU A CD2 
1797  N N   . PHE A 259 0.4286 0.4707 0.4706 -0.0513 -0.0615 0.0494  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A N   
1798  C CA  . PHE A 259 0.3643 0.4069 0.4027 -0.0587 -0.0646 0.0482  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CA  
1799  C C   . PHE A 259 0.4419 0.4820 0.4752 -0.0569 -0.0655 0.0491  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A C   
1800  O O   . PHE A 259 0.4391 0.4749 0.4648 -0.0597 -0.0664 0.0467  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A O   
1801  C CB  . PHE A 259 0.2801 0.3318 0.3271 -0.0647 -0.0666 0.0502  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CB  
1802  C CG  . PHE A 259 0.3044 0.3579 0.3482 -0.0722 -0.0698 0.0488  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CG  
1803  C CD1 . PHE A 259 0.2893 0.3404 0.3303 -0.0798 -0.0696 0.0438  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD1 
1804  C CD2 . PHE A 259 0.3575 0.4146 0.4015 -0.0721 -0.0724 0.0521  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CD2 
1805  C CE1 . PHE A 259 0.3740 0.4272 0.4121 -0.0867 -0.0723 0.0424  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE1 
1806  C CE2 . PHE A 259 0.4454 0.5049 0.4866 -0.0789 -0.0753 0.0512  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CE2 
1807  C CZ  . PHE A 259 0.4423 0.5004 0.4804 -0.0861 -0.0754 0.0464  ? ? ? ? ? ? 273  PHE A CZ  
1808  N N   . LYS A 260 0.5435 0.5864 0.5815 -0.0526 -0.0648 0.0519  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A N   
1809  C CA  . LYS A 260 0.5459 0.5866 0.5810 -0.0513 -0.0651 0.0521  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CA  
1810  C C   . LYS A 260 0.5726 0.6050 0.6002 -0.0481 -0.0628 0.0482  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A C   
1811  O O   . LYS A 260 0.5392 0.5689 0.5617 -0.0502 -0.0638 0.0475  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A O   
1812  C CB  . LYS A 260 0.4964 0.5407 0.5382 -0.0467 -0.0639 0.0541  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CB  
1813  C CG  . LYS A 260 0.6287 0.6738 0.6704 -0.0480 -0.0656 0.0556  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CG  
1814  C CD  . LYS A 260 0.8279 0.8766 0.8762 -0.0438 -0.0645 0.0568  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CD  
1815  C CE  . LYS A 260 0.9815 1.0262 1.0286 -0.0367 -0.0604 0.0527  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A CE  
1816  N NZ  . LYS A 260 0.9204 0.9689 0.9729 -0.0328 -0.0595 0.0529  ? ? ? ? ? ? 274  LYS A NZ  
1817  N N   . SER A 261 0.5489 0.5782 0.5762 -0.0429 -0.0598 0.0457  ? ? ? ? ? ? 275  SER A N   
1818  C CA  . SER A 261 0.4888 0.5111 0.5097 -0.0393 -0.0575 0.0413  ? ? ? ? ? ? 275  SER A CA  
1819  C C   . SER A 261 0.5066 0.5243 0.5197 -0.0442 -0.0591 0.0398  ? ? ? ? ? ? 275  SER A C   
1820  O O   . SER A 261 0.5702 0.5836 0.5778 -0.0441 -0.0588 0.0378  ? ? ? ? ? ? 275  SER A O   
1821  C CB  . SER A 261 0.5932 0.6146 0.6152 -0.0326 -0.0543 0.0387  ? ? ? ? ? ? 275  SER A CB  
1822  O OG  . SER A 261 0.8117 0.8381 0.8397 -0.0275 -0.0524 0.0390  ? ? ? ? ? ? 275  SER A OG  
1823  N N   . ILE A 262 0.5663 0.5852 0.5790 -0.0488 -0.0606 0.0401  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A N   
1824  C CA  . ILE A 262 0.4905 0.5058 0.4957 -0.0546 -0.0619 0.0372  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CA  
1825  C C   . ILE A 262 0.4583 0.4759 0.4609 -0.0595 -0.0643 0.0382  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A C   
1826  O O   . ILE A 262 0.3397 0.3532 0.3352 -0.0612 -0.0642 0.0358  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A O   
1827  C CB  . ILE A 262 0.5011 0.5186 0.5087 -0.0604 -0.0627 0.0358  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CB  
1828  C CG1 . ILE A 262 0.5898 0.6038 0.5988 -0.0562 -0.0602 0.0345  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CG1 
1829  C CG2 . ILE A 262 0.1391 0.1532 0.1400 -0.0681 -0.0634 0.0313  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CG2 
1830  C CD1 . ILE A 262 0.6187 0.6318 0.6311 -0.0654 -0.0608 0.0345  ? ? ? ? ? ? 276  ILE A CD1 
1831  N N   . TRP A 263 0.6114 0.6361 0.6202 -0.0616 -0.0664 0.0420  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A N   
1832  C CA  . TRP A 263 0.7132 0.7416 0.7206 -0.0668 -0.0691 0.0435  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CA  
1833  C C   . TRP A 263 0.8232 0.8483 0.8276 -0.0635 -0.0682 0.0441  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A C   
1834  O O   . TRP A 263 1.0736 1.0992 1.0737 -0.0675 -0.0698 0.0441  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A O   
1835  C CB  . TRP A 263 0.6363 0.6731 0.6517 -0.0692 -0.0716 0.0474  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CB  
1836  C CG  . TRP A 263 0.6586 0.7009 0.6733 -0.0766 -0.0751 0.0483  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CG  
1837  C CD1 . TRP A 263 0.7721 0.8179 0.7879 -0.0776 -0.0771 0.0516  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CD1 
1838  C CD2 . TRP A 263 0.6789 0.7239 0.6920 -0.0845 -0.0768 0.0452  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CD2 
1839  N NE1 . TRP A 263 0.7449 0.7961 0.7596 -0.0853 -0.0803 0.0513  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A NE1 
1840  C CE2 . TRP A 263 0.6422 0.6930 0.6554 -0.0897 -0.0800 0.0471  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CE2 
1841  C CE3 . TRP A 263 0.7618 0.8046 0.7740 -0.0882 -0.0756 0.0405  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CE3 
1842  C CZ2 . TRP A 263 0.5779 0.6326 0.5901 -0.0983 -0.0821 0.0442  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CZ2 
1843  C CZ3 . TRP A 263 0.7206 0.7665 0.7325 -0.0971 -0.0771 0.0372  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CZ3 
1844  C CH2 . TRP A 263 0.6328 0.6848 0.6446 -0.1020 -0.0804 0.0390  ? ? ? ? ? ? 277  TRP A CH2 
1845  N N   . ASN A 264 0.6289 0.6512 0.6363 -0.0566 -0.0655 0.0441  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A N   
1846  C CA  . ASN A 264 0.6392 0.6590 0.6456 -0.0535 -0.0643 0.0437  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A CA  
1847  C C   . ASN A 264 0.6553 0.6682 0.6560 -0.0500 -0.0617 0.0395  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A C   
1848  O O   . ASN A 264 0.8221 0.8330 0.8219 -0.0479 -0.0607 0.0386  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A O   
1849  C CB  . ASN A 264 0.6887 0.7105 0.7022 -0.0487 -0.0630 0.0450  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A CB  
1850  C CG  . ASN A 264 0.7220 0.7505 0.7409 -0.0521 -0.0659 0.0495  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A CG  
1851  O OD1 . ASN A 264 0.6525 0.6844 0.6696 -0.0581 -0.0690 0.0516  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A OD1 
1852  N ND2 . ASN A 264 0.8609 0.8921 0.8864 -0.0483 -0.0649 0.0505  ? ? ? ? ? ? 278  ASN A ND2 
1853  N N   . ASN A 265 0.5088 0.5182 0.5059 -0.0495 -0.0606 0.0367  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A N   
1854  C CA  . ASN A 265 0.5438 0.5468 0.5357 -0.0458 -0.0583 0.0325  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CA  
1855  C C   . ASN A 265 0.6878 0.6892 0.6733 -0.0499 -0.0593 0.0318  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A C   
1856  O O   . ASN A 265 0.8215 0.8254 0.8039 -0.0566 -0.0617 0.0328  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A O   
1857  C CB  . ASN A 265 0.6333 0.6325 0.6223 -0.0446 -0.0572 0.0300  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CB  
1858  C CG  . ASN A 265 0.7099 0.7024 0.6931 -0.0405 -0.0549 0.0256  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A CG  
1859  O OD1 . ASN A 265 0.7225 0.7118 0.6989 -0.0440 -0.0554 0.0240  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A OD1 
1860  N ND2 . ASN A 265 0.6340 0.6250 0.6196 -0.0329 -0.0523 0.0231  ? ? ? ? ? ? 279  ASN A ND2 
1861  N N   . ARG A 266 0.7289 0.7270 0.7127 -0.0459 -0.0574 0.0295  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A N   
1862  C CA  . ARG A 266 0.7854 0.7829 0.7640 -0.0494 -0.0581 0.0291  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CA  
1863  C C   . ARG A 266 0.7865 0.7815 0.7575 -0.0538 -0.0586 0.0267  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A C   
1864  O O   . ARG A 266 0.8319 0.8289 0.7988 -0.0598 -0.0603 0.0271  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A O   
1865  C CB  . ARG A 266 0.8329 0.8276 0.8118 -0.0439 -0.0558 0.0266  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CB  
1866  C CG  . ARG A 266 0.9293 0.9186 0.9057 -0.0380 -0.0531 0.0220  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CG  
1867  C CD  . ARG A 266 1.0762 1.0639 1.0521 -0.0338 -0.0513 0.0193  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CD  
1868  N NE  . ARG A 266 1.2867 1.2748 1.2578 -0.0387 -0.0525 0.0199  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A NE  
1869  C CZ  . ARG A 266 1.3825 1.3696 1.3521 -0.0363 -0.0514 0.0179  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A CZ  
1870  N NH1 . ARG A 266 1.3432 1.3290 1.3159 -0.0291 -0.0490 0.0150  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A NH1 
1871  N NH2 . ARG A 266 1.4027 1.3910 1.3679 -0.0413 -0.0525 0.0186  ? ? ? ? ? ? 280  ARG A NH2 
1872  N N   . TRP A 267 0.6798 0.6701 0.6486 -0.0511 -0.0571 0.0238  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A N   
1873  C CA  . TRP A 267 0.7221 0.7086 0.6832 -0.0552 -0.0571 0.0205  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CA  
1874  C C   . TRP A 267 0.8004 0.7902 0.7612 -0.0626 -0.0593 0.0211  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A C   
1875  O O   . TRP A 267 0.8563 0.8447 0.8112 -0.0686 -0.0597 0.0180  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A O   
1876  C CB  . TRP A 267 0.8008 0.7801 0.7589 -0.0495 -0.0545 0.0170  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CB  
1877  C CG  . TRP A 267 0.9298 0.9068 0.8893 -0.0418 -0.0524 0.0155  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CG  
1878  C CD1 . TRP A 267 0.9033 0.8793 0.8674 -0.0341 -0.0505 0.0147  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CD1 
1879  C CD2 . TRP A 267 0.9266 0.9029 0.8834 -0.0413 -0.0518 0.0140  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CD2 
1880  N NE1 . TRP A 267 0.8288 0.8035 0.7931 -0.0288 -0.0487 0.0123  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A NE1 
1881  C CE2 . TRP A 267 0.7971 0.7719 0.7572 -0.0331 -0.0495 0.0122  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CE2 
1882  C CE3 . TRP A 267 0.9076 0.8850 0.8595 -0.0471 -0.0528 0.0136  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CE3 
1883  C CZ2 . TRP A 267 0.7434 0.7179 0.7026 -0.0305 -0.0485 0.0104  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CZ2 
1884  C CZ3 . TRP A 267 0.8656 0.8425 0.8164 -0.0445 -0.0517 0.0122  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CZ3 
1885  C CH2 . TRP A 267 0.8395 0.8151 0.7942 -0.0363 -0.0497 0.0107  ? ? ? ? ? ? 281  TRP A CH2 
1886  N N   . LEU A 268 0.6695 0.6638 0.6371 -0.0621 -0.0604 0.0243  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A N   
1887  C CA  . LEU A 268 0.4736 0.4722 0.4432 -0.0687 -0.0625 0.0247  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CA  
1888  C C   . LEU A 268 0.4899 0.4964 0.4628 -0.0739 -0.0656 0.0281  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A C   
1889  O O   . LEU A 268 0.4617 0.4730 0.4378 -0.0793 -0.0675 0.0284  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A O   
1890  C CB  . LEU A 268 0.4155 0.4145 0.3909 -0.0654 -0.0619 0.0257  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CB  
1891  C CG  . LEU A 268 0.4116 0.4026 0.3825 -0.0623 -0.0593 0.0217  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CG  
1892  C CD1 . LEU A 268 0.3208 0.3128 0.2979 -0.0587 -0.0586 0.0232  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD1 
1893  C CD2 . LEU A 268 0.5146 0.5014 0.4795 -0.0699 -0.0588 0.0165  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD2 
1894  N N   . ARG A 269 0.7087 0.7165 0.6814 -0.0724 -0.0659 0.0305  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A N   
1895  C CA  . ARG A 269 0.8932 0.9081 0.8687 -0.0768 -0.0688 0.0342  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CA  
1896  C C   . ARG A 269 0.8721 0.8906 0.8439 -0.0858 -0.0712 0.0322  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A C   
1897  O O   . ARG A 269 0.9512 0.9766 0.9265 -0.0902 -0.0740 0.0349  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A O   
1898  C CB  . ARG A 269 1.0161 1.0307 0.9912 -0.0743 -0.0684 0.0362  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CB  
1899  C CG  . ARG A 269 0.9777 0.9904 0.9585 -0.0667 -0.0664 0.0379  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CG  
1900  C CD  . ARG A 269 1.0043 1.0159 0.9844 -0.0648 -0.0657 0.0385  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CD  
1901  N NE  . ARG A 269 1.0187 1.0276 1.0037 -0.0575 -0.0632 0.0380  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A NE  
1902  C CZ  . ARG A 269 1.0639 1.0709 1.0491 -0.0546 -0.0618 0.0372  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A CZ  
1903  N NH1 . ARG A 269 1.1586 1.1663 1.1394 -0.0582 -0.0628 0.0376  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A NH1 
1904  N NH2 . ARG A 269 1.0394 1.0444 1.0290 -0.0482 -0.0596 0.0357  ? ? ? ? ? ? 283  ARG A NH2 
1905  N N   . THR A 270 0.7373 0.7513 0.7024 -0.0886 -0.0699 0.0272  ? ? ? ? ? ? 284  THR A N   
1906  C CA  . THR A 270 0.8425 0.8592 0.8040 -0.0975 -0.0715 0.0241  ? ? ? ? ? ? 284  THR A CA  
1907  C C   . THR A 270 0.8378 0.8541 0.8016 -0.1023 -0.0714 0.0203  ? ? ? ? ? ? 284  THR A C   
1908  O O   . THR A 270 0.9203 0.9386 0.8825 -0.1104 -0.0724 0.0169  ? ? ? ? ? ? 284  THR A O   
1909  C CB  . THR A 270 0.9766 0.9886 0.9296 -0.0993 -0.0699 0.0201  ? ? ? ? ? ? 284  THR A CB  
1910  O OG1 . THR A 270 1.0075 1.0111 0.9569 -0.0962 -0.0668 0.0157  ? ? ? ? ? ? 284  THR A OG1 
1911  C CG2 . THR A 270 1.0569 1.0695 1.0088 -0.0952 -0.0697 0.0235  ? ? ? ? ? ? 284  THR A CG2 
1912  N N   . ILE A 271 0.6800 0.6938 0.6481 -0.0979 -0.0699 0.0205  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A N   
1913  C CA  . ILE A 271 0.5566 0.5685 0.5279 -0.1024 -0.0687 0.0164  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CA  
1914  C C   . ILE A 271 0.5702 0.5903 0.5514 -0.1052 -0.0708 0.0192  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A C   
1915  O O   . ILE A 271 0.5302 0.5540 0.5167 -0.0995 -0.0717 0.0243  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A O   
1916  C CB  . ILE A 271 0.6899 0.6936 0.6604 -0.0968 -0.0652 0.0142  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CB  
1917  C CG1 . ILE A 271 0.8670 0.8625 0.8280 -0.0938 -0.0630 0.0112  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CG1 
1918  C CG2 . ILE A 271 0.6919 0.6921 0.6669 -0.1025 -0.0629 0.0096  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CG2 
1919  C CD1 . ILE A 271 1.0351 1.0280 0.9898 -0.1015 -0.0626 0.0061  ? ? ? ? ? ? 285  ILE A CD1 
1920  N N   . SER A 272 0.6933 0.7157 0.6774 -0.1140 -0.0714 0.0157  ? ? ? ? ? ? 286  SER A N   
1921  C CA  . SER A 272 0.6225 0.6530 0.6168 -0.1176 -0.0731 0.0177  ? ? ? ? ? ? 286  SER A CA  
1922  C C   . SER A 272 0.7082 0.7357 0.7103 -0.1166 -0.0699 0.0163  ? ? ? ? ? ? 286  SER A C   
1923  O O   . SER A 272 0.8555 0.8738 0.8557 -0.1182 -0.0658 0.0113  ? ? ? ? ? ? 286  SER A O   
1924  C CB  . SER A 272 0.6334 0.6682 0.6289 -0.1279 -0.0748 0.0145  ? ? ? ? ? ? 286  SER A CB  
1925  O OG  . SER A 272 0.8108 0.8499 0.8004 -0.1292 -0.0780 0.0166  ? ? ? ? ? ? 286  SER A OG  
1926  N N   . VAL A 273 0.5903 0.6251 0.6015 -0.1141 -0.0711 0.0209  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A N   
1927  C CA  . VAL A 273 0.4585 0.4919 0.4784 -0.1130 -0.0677 0.0205  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CA  
1928  C C   . VAL A 273 0.4438 0.4826 0.4746 -0.1213 -0.0671 0.0192  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A C   
1929  O O   . VAL A 273 0.4445 0.4935 0.4810 -0.1222 -0.0707 0.0230  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A O   
1930  C CB  . VAL A 273 0.3694 0.4070 0.3927 -0.1035 -0.0688 0.0268  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CB  
1931  C CG1 . VAL A 273 0.1799 0.2190 0.2143 -0.1034 -0.0655 0.0273  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CG1 
1932  C CG2 . VAL A 273 0.1740 0.2045 0.1883 -0.0952 -0.0679 0.0275  ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CG2 
1933  N N   . ILE A 274 0.4648 0.4961 0.4991 -0.1276 -0.0621 0.0139  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A N   
1934  C CA  . ILE A 274 0.4921 0.5271 0.5386 -0.1354 -0.0600 0.0127  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CA  
1935  C C   . ILE A 274 0.5471 0.5833 0.6037 -0.1313 -0.0561 0.0161  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A C   
1936  O O   . ILE A 274 0.5437 0.5699 0.6004 -0.1286 -0.0501 0.0152  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A O   
1937  C CB  . ILE A 274 0.4753 0.4993 0.5225 -0.1439 -0.0548 0.0062  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CB  
1938  C CG1 . ILE A 274 0.5154 0.5383 0.5524 -0.1485 -0.0583 0.0024  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CG1 
1939  C CG2 . ILE A 274 0.5286 0.5557 0.5899 -0.1517 -0.0516 0.0056  ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CG2 
1940  C CD1 . ILE A 274 0.2703 0.2816 0.3072 -0.1566 -0.0535 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 288  ILE A CD1 
1941  N N   . LEU A 275 0.4991 0.5473 0.5643 -0.1310 -0.0589 0.0204  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A N   
1942  C CA  . LEU A 275 0.4993 0.5511 0.5733 -0.1259 -0.0561 0.0247  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CA  
1943  C C   . LEU A 275 0.5965 0.6489 0.6841 -0.1333 -0.0501 0.0237  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A C   
1944  O O   . LEU A 275 0.6792 0.7393 0.7732 -0.1400 -0.0523 0.0231  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A O   
1945  C CB  . LEU A 275 0.4334 0.4974 0.5082 -0.1194 -0.0627 0.0310  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CB  
1946  C CG  . LEU A 275 0.3457 0.4160 0.4304 -0.1141 -0.0609 0.0359  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CG  
1947  C CD1 . LEU A 275 0.4610 0.5242 0.5422 -0.1061 -0.0573 0.0371  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD1 
1948  C CD2 . LEU A 275 0.2844 0.3656 0.3705 -0.1095 -0.0672 0.0416  ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD2 
1949  N N   . PHE A 276 0.5214 0.5650 0.6125 -0.1326 -0.0422 0.0246  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A N   
1950  C CA  . PHE A 276 0.4990 0.5418 0.6018 -0.1397 -0.0356 0.0265  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CA  
1951  C C   . PHE A 276 0.5835 0.6342 0.6924 -0.1344 -0.0352 0.0344  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A C   
1952  O O   . PHE A 276 0.4389 0.4839 0.5433 -0.1290 -0.0333 0.0397  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A O   
1953  C CB  . PHE A 276 0.4792 0.5036 0.5794 -0.1455 -0.0266 0.0252  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CB  
1954  C CG  . PHE A 276 0.5442 0.5619 0.6441 -0.1530 -0.0257 0.0179  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CG  
1955  C CD1 . PHE A 276 0.5638 0.5918 0.6723 -0.1581 -0.0291 0.0141  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CD1 
1956  C CD2 . PHE A 276 0.6182 0.6190 0.7093 -0.1546 -0.0218 0.0152  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CD2 
1957  C CE1 . PHE A 276 0.6305 0.6530 0.7379 -0.1659 -0.0297 0.0087  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CE1 
1958  C CE2 . PHE A 276 0.5620 0.5571 0.6530 -0.1612 -0.0219 0.0090  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CE2 
1959  C CZ  . PHE A 276 0.5916 0.5979 0.6917 -0.1664 -0.0257 0.0055  ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CZ  
1960  N N   . LEU A 277 0.6870 0.7510 0.8065 -0.1356 -0.0371 0.0356  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A N   
1961  C CA  . LEU A 277 0.6535 0.7264 0.7808 -0.1309 -0.0366 0.0432  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CA  
1962  C C   . LEU A 277 0.6727 0.7402 0.8089 -0.1383 -0.0267 0.0456  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A C   
1963  O O   . LEU A 277 0.6463 0.7159 0.7907 -0.1466 -0.0238 0.0420  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A O   
1964  C CB  . LEU A 277 0.6050 0.6939 0.7386 -0.1278 -0.0431 0.0434  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CB  
1965  C CG  . LEU A 277 0.5771 0.6699 0.7011 -0.1210 -0.0521 0.0429  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CG  
1966  C CD1 . LEU A 277 0.4962 0.6028 0.6256 -0.1179 -0.0584 0.0479  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CD1 
1967  C CD2 . LEU A 277 0.6039 0.6900 0.7184 -0.1113 -0.0523 0.0446  ? ? ? ? ? ? 291  LEU A CD2 
1968  N N   . ASN A 278 0.6555 0.7154 0.7899 -0.1346 -0.0209 0.0520  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A N   
1969  C CA  . ASN A 278 0.5855 0.6344 0.7240 -0.1404 -0.0090 0.0547  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CA  
1970  C C   . ASN A 278 0.5779 0.6385 0.7280 -0.1380 -0.0064 0.0621  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A C   
1971  O O   . ASN A 278 0.6412 0.7184 0.7969 -0.1316 -0.0144 0.0649  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A O   
1972  C CB  . ASN A 278 0.5992 0.6296 0.7265 -0.1366 -0.0024 0.0578  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CB  
1973  C CG  . ASN A 278 0.9502 0.9608 1.0751 -0.1447 0.0101  0.0554  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CG  
1974  O OD1 . ASN A 278 0.9873 0.9907 1.1112 -0.1515 0.0104  0.0478  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A OD1 
1975  N ND2 . ASN A 278 1.2293 1.2305 1.3535 -0.1428 0.0206  0.0625  ? ? ? ? ? ? 292  ASN A ND2 
1976  N N   . LYS A 279 0.5451 0.5962 0.6982 -0.1425 0.0051  0.0653  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A N   
1977  C CA  . LYS A 279 0.6884 0.7495 0.8521 -0.1399 0.0090  0.0729  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CA  
1978  C C   . LYS A 279 0.7575 0.8390 0.9333 -0.1419 0.0016  0.0709  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A C   
1979  O O   . LYS A 279 0.7297 0.8260 0.9123 -0.1338 -0.0030 0.0767  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A O   
1980  C CB  . LYS A 279 0.7896 0.8544 0.9523 -0.1264 0.0079  0.0823  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CB  
1981  C CG  . LYS A 279 0.8645 0.9091 1.0162 -0.1222 0.0175  0.0865  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CG  
1982  C CD  . LYS A 279 1.0561 1.1076 1.2100 -0.1070 0.0166  0.0961  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CD  
1983  C CE  . LYS A 279 1.1883 1.2194 1.3300 -0.1000 0.0267  0.1007  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A CE  
1984  N NZ  . LYS A 279 1.1926 1.2314 1.3364 -0.0834 0.0257  0.1090  ? ? ? ? ? ? 293  LYS A NZ  
1985  N N   . GLN A 280 0.8538 0.9355 1.0324 -0.1518 0.0009  0.0629  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A N   
1986  C CA  . GLN A 280 0.9340 1.0332 1.1236 -0.1541 -0.0050 0.0608  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CA  
1987  C C   . GLN A 280 0.8973 1.0047 1.0985 -0.1548 0.0009  0.0671  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A C   
1988  O O   . GLN A 280 0.8617 0.9852 1.0703 -0.1487 -0.0045 0.0710  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A O   
1989  C CB  . GLN A 280 1.0742 1.1708 1.2662 -0.1646 -0.0053 0.0516  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CB  
1990  C CG  . GLN A 280 1.2379 1.3293 1.4197 -0.1633 -0.0122 0.0453  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CG  
1991  C CD  . GLN A 280 1.3716 1.4752 1.5492 -0.1537 -0.0234 0.0463  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A CD  
1992  O OE1 . GLN A 280 1.4674 1.5854 1.6526 -0.1516 -0.0279 0.0476  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A OE1 
1993  N NE2 . GLN A 280 1.3587 1.4557 1.5241 -0.1475 -0.0274 0.0457  ? ? ? ? ? ? 294  GLN A NE2 
1994  N N   . ASP A 281 0.8205 0.9159 1.0226 -0.1619 0.0127  0.0681  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A N   
1995  C CA  . ASP A 281 0.7797 0.8815 0.9918 -0.1633 0.0197  0.0741  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A CA  
1996  C C   . ASP A 281 0.6186 0.7298 0.8330 -0.1502 0.0179  0.0840  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A C   
1997  O O   . ASP A 281 0.6524 0.7798 0.8779 -0.1470 0.0156  0.0878  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A O   
1998  C CB  . ASP A 281 0.9415 1.0250 1.1499 -0.1716 0.0336  0.0743  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A CB  
1999  C CG  . ASP A 281 1.0613 1.1266 1.2557 -0.1655 0.0395  0.0790  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A CG  
2000  O OD1 . ASP A 281 0.9452 1.0062 1.1311 -0.1600 0.0335  0.0771  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A OD1 
2001  O OD2 . ASP A 281 1.2274 1.2828 1.4188 -0.1659 0.0500  0.0849  ? ? ? ? ? ? 295  ASP A OD2 
2002  N N   . LEU A 282 0.5600 0.6609 0.7645 -0.1420 0.0190  0.0879  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A N   
2003  C CA  . LEU A 282 0.6043 0.7132 0.8118 -0.1282 0.0181  0.0973  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CA  
2004  C C   . LEU A 282 0.6935 0.8220 0.9077 -0.1209 0.0058  0.0973  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A C   
2005  O O   . LEU A 282 0.7461 0.8878 0.9694 -0.1130 0.0053  0.1036  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A O   
2006  C CB  . LEU A 282 0.5976 0.6917 0.7929 -0.1205 0.0207  0.1003  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CB  
2007  C CG  . LEU A 282 0.7283 0.8287 0.9271 -0.1051 0.0226  0.1104  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CG  
2008  C CD1 . LEU A 282 0.7266 0.8326 0.9352 -0.1039 0.0315  0.1169  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD1 
2009  C CD2 . LEU A 282 0.8583 0.9410 1.0442 -0.0979 0.0280  0.1132  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD2 
2010  N N   . LEU A 283 0.7050 0.8342 0.9133 -0.1231 -0.0036 0.0899  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A N   
2011  C CA  . LEU A 283 0.6350 0.7792 0.8462 -0.1168 -0.0146 0.0888  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CA  
2012  C C   . LEU A 283 0.5273 0.6852 0.7511 -0.1205 -0.0143 0.0891  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A C   
2013  O O   . LEU A 283 0.4494 0.6195 0.6795 -0.1121 -0.0175 0.0936  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A O   
2014  C CB  . LEU A 283 0.5804 0.7211 0.7819 -0.1197 -0.0229 0.0803  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CB  
2015  C CG  . LEU A 283 0.4029 0.5560 0.6055 -0.1141 -0.0325 0.0784  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CG  
2016  C CD1 . LEU A 283 0.2274 0.3848 0.4281 -0.1002 -0.0362 0.0844  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CD1 
2017  C CD2 . LEU A 283 0.3568 0.5057 0.5500 -0.1173 -0.0387 0.0700  ? ? ? ? ? ? 297  LEU A CD2 
2018  N N   . ALA A 284 0.4839 0.6394 0.7114 -0.1329 -0.0102 0.0839  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A N   
2019  C CA  . ALA A 284 0.5265 0.6948 0.7666 -0.1377 -0.0092 0.0837  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A CA  
2020  C C   . ALA A 284 0.5344 0.7104 0.7837 -0.1314 -0.0036 0.0928  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A C   
2021  O O   . ALA A 284 0.4818 0.6723 0.7395 -0.1266 -0.0074 0.0951  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A O   
2022  C CB  . ALA A 284 0.2335 0.3953 0.4764 -0.1521 -0.0030 0.0776  ? ? ? ? ? ? 298  ALA A CB  
2023  N N   . GLU A 285 0.5451 0.7104 0.7921 -0.1310 0.0061  0.0978  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A N   
2024  C CA  . GLU A 285 0.5735 0.7446 0.8283 -0.1242 0.0130  0.1069  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CA  
2025  C C   . GLU A 285 0.6751 0.8580 0.9322 -0.1093 0.0061  0.1119  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A C   
2026  O O   . GLU A 285 0.8260 1.0229 1.0929 -0.1051 0.0051  0.1150  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A O   
2027  C CB  . GLU A 285 0.7096 0.8640 0.9575 -0.1233 0.0243  0.1117  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CB  
2028  C CG  . GLU A 285 1.0348 1.1731 1.2772 -0.1375 0.0324  0.1065  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CG  
2029  C CD  . GLU A 285 1.3188 1.4381 1.5516 -0.1352 0.0438  0.1115  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A CD  
2030  O OE1 . GLU A 285 1.4017 1.5227 1.6349 -0.1224 0.0470  0.1198  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A OE1 
2031  O OE2 . GLU A 285 1.4054 1.5073 1.6295 -0.1456 0.0500  0.1069  ? ? ? ? ? ? 299  GLU A OE2 
2032  N N   . LYS A 286 0.6697 0.8461 0.9171 -0.1015 0.0017  0.1123  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A N   
2033  C CA  . LYS A 286 0.6482 0.8329 0.8957 -0.0871 -0.0040 0.1165  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A CA  
2034  C C   . LYS A 286 0.5627 0.7599 0.8137 -0.0857 -0.0130 0.1127  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A C   
2035  O O   . LYS A 286 0.6837 0.8903 0.9393 -0.0763 -0.0141 0.1165  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A O   
2036  C CB  . LYS A 286 0.6774 0.8524 0.9128 -0.0809 -0.0082 0.1156  ? ? ? ? ? ? 300  LYS A CB  
2037  N N   . VAL A 287 0.3840 0.5801 0.6319 -0.0947 -0.0186 0.1049  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A N   
2038  C CA  . VAL A 287 0.3726 0.5780 0.6218 -0.0933 -0.0266 0.1006  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CA  
2039  C C   . VAL A 287 0.4988 0.7173 0.7617 -0.0961 -0.0236 0.1026  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A C   
2040  O O   . VAL A 287 0.6176 0.8450 0.8838 -0.0888 -0.0270 0.1037  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A O   
2041  C CB  . VAL A 287 0.3244 0.5250 0.5665 -0.1017 -0.0321 0.0919  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CB  
2042  C CG1 . VAL A 287 0.2292 0.4397 0.4748 -0.1016 -0.0381 0.0879  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CG1 
2043  C CG2 . VAL A 287 0.2912 0.4805 0.5189 -0.0968 -0.0365 0.0897  ? ? ? ? ? ? 301  VAL A CG2 
2044  N N   . LEU A 288 0.5389 0.7573 0.8092 -0.1070 -0.0166 0.1025  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A N   
2045  C CA  . LEU A 288 0.6462 0.8768 0.9301 -0.1107 -0.0129 0.1043  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CA  
2046  C C   . LEU A 288 0.7825 1.0198 1.0727 -0.1005 -0.0079 0.1128  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A C   
2047  O O   . LEU A 288 0.7060 0.9559 1.0056 -0.0982 -0.0083 0.1143  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A O   
2048  C CB  . LEU A 288 0.5874 0.8137 0.8760 -0.1249 -0.0051 0.1019  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CB  
2049  C CG  . LEU A 288 0.4576 0.6776 0.7412 -0.1358 -0.0087 0.0928  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CG  
2050  C CD1 . LEU A 288 0.4998 0.7130 0.7873 -0.1493 0.0007  0.0904  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CD1 
2051  C CD2 . LEU A 288 0.3013 0.5332 0.5892 -0.1362 -0.0172 0.0879  ? ? ? ? ? ? 302  LEU A CD2 
2052  N N   . ALA A 289 0.9167 1.1457 1.2018 -0.0940 -0.0029 0.1181  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A N   
2053  C CA  . ALA A 289 0.8589 1.0931 1.1487 -0.0826 0.0025  0.1263  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A CA  
2054  C C   . ALA A 289 0.8822 1.1248 1.1710 -0.0710 -0.0048 0.1261  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A C   
2055  O O   . ALA A 289 0.9032 1.1563 1.2001 -0.0664 -0.0025 0.1292  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A O   
2056  C CB  . ALA A 289 0.8776 1.1000 1.1601 -0.0766 0.0086  0.1312  ? ? ? ? ? ? 303  ALA A CB  
2057  N N   . GLY A 290 0.9553 1.1916 1.2328 -0.0666 -0.0128 0.1219  ? ? ? ? ? ? 304  GLY A N   
2058  C CA  . GLY A 290 1.0484 1.2883 1.3214 -0.0572 -0.0193 0.1193  ? ? ? ? ? ? 304  GLY A CA  
2059  C C   . GLY A 290 1.1744 1.4092 1.4390 -0.0435 -0.0181 0.1222  ? ? ? ? ? ? 304  GLY A C   
2060  O O   . GLY A 290 1.2595 1.4910 1.5149 -0.0369 -0.0233 0.1173  ? ? ? ? ? ? 304  GLY A O   
2061  N N   . LYS A 291 1.1803 1.4129 1.4467 -0.0392 -0.0102 0.1292  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A N   
2062  C CA  . LYS A 291 1.1783 1.4062 1.4359 -0.0257 -0.0079 0.1316  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CA  
2063  C C   . LYS A 291 1.2245 1.4403 1.4663 -0.0221 -0.0140 0.1259  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A C   
2064  O O   . LYS A 291 1.1935 1.4051 1.4249 -0.0139 -0.0165 0.1210  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A O   
2065  C CB  . LYS A 291 1.1204 1.3468 1.3816 -0.0216 0.0026  0.1402  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CB  
2066  C CG  . LYS A 291 1.0815 1.3179 1.3567 -0.0251 0.0105  0.1455  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CG  
2067  C CD  . LYS A 291 1.0664 1.2981 1.3425 -0.0205 0.0223  0.1534  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CD  
2068  C CE  . LYS A 291 1.0653 1.3042 1.3538 -0.0265 0.0311  0.1575  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A CE  
2069  N NZ  . LYS A 291 1.0176 1.2562 1.3124 -0.0433 0.0299  0.1534  ? ? ? ? ? ? 305  LYS A NZ  
2070  N N   . SER A 292 1.2689 1.4782 1.5084 -0.0291 -0.0158 0.1252  ? ? ? ? ? ? 306  SER A N   
2071  C CA  . SER A 292 1.2293 1.4271 1.4542 -0.0268 -0.0212 0.1199  ? ? ? ? ? ? 306  SER A CA  
2072  C C   . SER A 292 1.1188 1.3157 1.3404 -0.0347 -0.0292 0.1121  ? ? ? ? ? ? 306  SER A C   
2073  O O   . SER A 292 1.0110 1.2088 1.2371 -0.0453 -0.0305 0.1112  ? ? ? ? ? ? 306  SER A O   
2074  C CB  . SER A 292 1.2875 1.4780 1.5108 -0.0287 -0.0177 0.1240  ? ? ? ? ? ? 306  SER A CB  
2075  O OG  . SER A 292 1.3223 1.5137 1.5494 -0.0211 -0.0085 0.1320  ? ? ? ? ? ? 306  SER A OG  
2076  N N   . LYS A 293 1.1492 1.3430 1.3616 -0.0295 -0.0336 0.1052  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A N   
2077  C CA  . LYS A 293 1.1558 1.3503 1.3670 -0.0358 -0.0408 0.1022  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CA  
2078  C C   . LYS A 293 1.1447 1.3272 1.3422 -0.0353 -0.0448 0.0992  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A C   
2079  O O   . LYS A 293 1.1515 1.3267 1.3399 -0.0278 -0.0438 0.0988  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A O   
2080  C CB  . LYS A 293 1.1868 1.3888 1.4024 -0.0326 -0.0434 0.1038  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CB  
2081  C CG  . LYS A 293 1.2967 1.5082 1.5219 -0.0411 -0.0475 0.1037  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CG  
2082  C CD  . LYS A 293 1.3915 1.6125 1.6296 -0.0467 -0.0428 0.1047  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CD  
2083  C CE  . LYS A 293 1.4106 1.6406 1.6575 -0.0564 -0.0466 0.1036  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A CE  
2084  N NZ  . LYS A 293 1.3942 1.6178 1.6348 -0.0644 -0.0507 0.0999  ? ? ? ? ? ? 307  LYS A NZ  
2085  N N   . ILE A 294 1.1081 1.2889 1.3043 -0.0439 -0.0489 0.0966  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A N   
2086  C CA  . ILE A 294 1.0363 1.2063 1.2199 -0.0444 -0.0527 0.0938  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CA  
2087  C C   . ILE A 294 1.1377 1.3041 1.3145 -0.0383 -0.0552 0.0941  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A C   
2088  O O   . ILE A 294 1.2759 1.4328 1.4424 -0.0338 -0.0545 0.0923  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A O   
2089  C CB  . ILE A 294 0.9516 1.1223 1.1354 -0.0546 -0.0573 0.0913  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CB  
2090  C CG1 . ILE A 294 0.9331 1.1055 1.1230 -0.0623 -0.0536 0.0892  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CG1 
2091  C CG2 . ILE A 294 0.9408 1.1010 1.1114 -0.0546 -0.0611 0.0888  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CG2 
2092  C CD1 . ILE A 294 0.9402 1.1135 1.1305 -0.0732 -0.0571 0.0857  ? ? ? ? ? ? 308  ILE A CD1 
2093  N N   . GLU A 295 1.1462 1.3208 1.3299 -0.0387 -0.0575 0.0957  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A N   
2094  C CA  . GLU A 295 1.1394 1.3116 1.3187 -0.0344 -0.0597 0.0953  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CA  
2095  C C   . GLU A 295 0.9945 1.1613 1.1680 -0.0255 -0.0554 0.0943  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A C   
2096  O O   . GLU A 295 0.9360 1.0979 1.1034 -0.0222 -0.0564 0.0923  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A O   
2097  C CB  . GLU A 295 1.3184 1.5017 1.5079 -0.0358 -0.0621 0.0975  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CB  
2098  C CG  . GLU A 295 1.4735 1.6665 1.6734 -0.0324 -0.0581 0.0999  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CG  
2099  C CD  . GLU A 295 1.5759 1.7809 1.7870 -0.0350 -0.0609 0.1019  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A CD  
2100  O OE1 . GLU A 295 1.6659 1.8731 1.8782 -0.0411 -0.0658 0.1016  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A OE1 
2101  O OE2 . GLU A 295 1.5615 1.7742 1.7803 -0.0307 -0.0580 0.1037  ? ? ? ? ? ? 309  GLU A OE2 
2102  N N   . ASP A 296 0.9587 1.1268 1.1343 -0.0217 -0.0503 0.0955  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A N   
2103  C CA  . ASP A 296 1.0354 1.1982 1.2041 -0.0133 -0.0459 0.0940  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A CA  
2104  C C   . ASP A 296 1.0290 1.1800 1.1855 -0.0130 -0.0464 0.0902  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A C   
2105  O O   . ASP A 296 1.0709 1.2170 1.2205 -0.0088 -0.0462 0.0870  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A O   
2106  C CB  . ASP A 296 1.0800 1.2460 1.2527 -0.0096 -0.0400 0.0966  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A CB  
2107  C CG  . ASP A 296 1.1120 1.2898 1.2964 -0.0084 -0.0384 0.1000  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A CG  
2108  O OD1 . ASP A 296 1.0762 1.2610 1.2679 -0.0130 -0.0424 0.1007  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A OD1 
2109  O OD2 . ASP A 296 1.1233 1.3035 1.3093 -0.0027 -0.0328 0.1019  ? ? ? ? ? ? 310  ASP A OD2 
2110  N N   . TYR A 297 0.9435 1.0905 1.0978 -0.0176 -0.0469 0.0902  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A N   
2111  C CA  . TYR A 297 0.8159 0.9521 0.9592 -0.0176 -0.0473 0.0867  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CA  
2112  C C   . TYR A 297 0.7804 0.9131 0.9200 -0.0237 -0.0528 0.0852  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A C   
2113  O O   . TYR A 297 0.8743 0.9982 1.0047 -0.0237 -0.0535 0.0820  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A O   
2114  C CB  . TYR A 297 0.8344 0.9679 0.9771 -0.0186 -0.0446 0.0873  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CB  
2115  C CG  . TYR A 297 0.9634 1.1021 1.1121 -0.0135 -0.0389 0.0904  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CG  
2116  C CD1 . TYR A 297 0.8540 0.9881 0.9962 -0.0056 -0.0337 0.0895  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CD1 
2117  C CD2 . TYR A 297 1.1504 1.2992 1.3114 -0.0165 -0.0382 0.0940  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CD2 
2118  C CE1 . TYR A 297 0.9592 1.0976 1.1059 -0.0003 -0.0279 0.0929  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CE1 
2119  C CE2 . TYR A 297 1.2053 1.3589 1.3721 -0.0117 -0.0322 0.0973  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CE2 
2120  C CZ  . TYR A 297 1.1558 1.3038 1.3151 -0.0033 -0.0270 0.0971  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A CZ  
2121  O OH  . TYR A 297 1.1507 1.3041 1.3163 0.0017  -0.0204 0.1032  ? ? ? ? ? ? 311  TYR A OH  
2122  N N   . PHE A 298 0.7488 0.8887 0.8957 -0.0288 -0.0565 0.0873  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A N   
2123  C CA  . PHE A 298 0.6931 0.8311 0.8371 -0.0345 -0.0617 0.0866  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CA  
2124  C C   . PHE A 298 0.8711 1.0174 1.0227 -0.0354 -0.0645 0.0888  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A C   
2125  O O   . PHE A 298 0.9599 1.1138 1.1186 -0.0411 -0.0674 0.0906  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A O   
2126  C CB  . PHE A 298 0.5297 0.6681 0.6741 -0.0422 -0.0641 0.0864  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CB  
2127  C CG  . PHE A 298 0.5842 0.7139 0.7208 -0.0421 -0.0621 0.0839  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CG  
2128  C CD1 . PHE A 298 0.5892 0.7193 0.7284 -0.0391 -0.0576 0.0844  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CD1 
2129  C CD2 . PHE A 298 0.6700 0.7915 0.7969 -0.0448 -0.0645 0.0814  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CD2 
2130  C CE1 . PHE A 298 0.6324 0.7548 0.7649 -0.0388 -0.0558 0.0821  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CE1 
2131  C CE2 . PHE A 298 0.6534 0.7671 0.7732 -0.0446 -0.0627 0.0789  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CE2 
2132  C CZ  . PHE A 298 0.6572 0.7714 0.7799 -0.0416 -0.0586 0.0791  ? ? ? ? ? ? 312  PHE A CZ  
2133  N N   . PRO A 299 0.8885 1.0341 1.0392 -0.0300 -0.0637 0.0880  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A N   
2134  C CA  . PRO A 299 0.9207 1.0744 1.0792 -0.0298 -0.0661 0.0899  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CA  
2135  C C   . PRO A 299 0.8363 0.9927 0.9966 -0.0367 -0.0715 0.0913  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A C   
2136  O O   . PRO A 299 0.8908 1.0568 1.0601 -0.0388 -0.0738 0.0938  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A O   
2137  C CB  . PRO A 299 0.9502 1.0990 1.1040 -0.0236 -0.0647 0.0871  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CB  
2138  C CG  . PRO A 299 0.9483 1.0904 1.0951 -0.0189 -0.0601 0.0844  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CG  
2139  C CD  . PRO A 299 0.8740 1.0115 1.0166 -0.0238 -0.0605 0.0846  ? ? ? ? ? ? 313  PRO A CD  
2140  N N   . GLU A 300 0.7017 0.8502 0.8535 -0.0400 -0.0734 0.0898  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A N   
2141  C CA  . GLU A 300 0.7161 0.8666 0.8680 -0.0462 -0.0784 0.0911  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CA  
2142  C C   . GLU A 300 0.7076 0.8668 0.8662 -0.0529 -0.0807 0.0926  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A C   
2143  O O   . GLU A 300 0.6958 0.8592 0.8560 -0.0585 -0.0849 0.0937  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A O   
2144  C CB  . GLU A 300 0.8550 0.9950 0.9958 -0.0481 -0.0794 0.0890  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CB  
2145  C CG  . GLU A 300 1.0389 1.1736 1.1736 -0.0505 -0.0779 0.0870  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CG  
2146  C CD  . GLU A 300 1.1492 1.2768 1.2791 -0.0445 -0.0730 0.0846  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A CD  
2147  O OE1 . GLU A 300 1.2585 1.3773 1.3795 -0.0447 -0.0721 0.0821  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A OE1 
2148  O OE2 . GLU A 300 1.0682 1.1993 1.2030 -0.0394 -0.0700 0.0851  ? ? ? ? ? ? 314  GLU A OE2 
2149  N N   . PHE A 301 0.7394 0.9016 0.9021 -0.0525 -0.0777 0.0925  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A N   
2150  C CA  . PHE A 301 0.8477 1.0187 1.0181 -0.0593 -0.0789 0.0929  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CA  
2151  C C   . PHE A 301 0.8523 1.0358 1.0345 -0.0604 -0.0808 0.0956  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A C   
2152  O O   . PHE A 301 0.7922 0.9834 0.9801 -0.0674 -0.0838 0.0958  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A O   
2153  C CB  . PHE A 301 0.8335 1.0042 1.0063 -0.0584 -0.0744 0.0921  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CB  
2154  C CG  . PHE A 301 0.8080 0.9877 0.9901 -0.0660 -0.0745 0.0916  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CG  
2155  C CD1 . PHE A 301 0.8445 1.0261 1.0260 -0.0746 -0.0783 0.0897  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CD1 
2156  C CD2 . PHE A 301 0.6315 0.8177 0.8232 -0.0651 -0.0702 0.0926  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CD2 
2157  C CE1 . PHE A 301 0.6658 0.8554 0.8564 -0.0826 -0.0777 0.0882  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CE1 
2158  C CE2 . PHE A 301 0.5526 0.7468 0.7539 -0.0731 -0.0693 0.0915  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CE2 
2159  C CZ  . PHE A 301 0.5314 0.7270 0.7321 -0.0821 -0.0729 0.0889  ? ? ? ? ? ? 315  PHE A CZ  
2160  N N   . ALA A 302 0.8116 0.9972 0.9975 -0.0537 -0.0790 0.0971  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A N   
2161  C CA  . ALA A 302 0.7324 0.9300 0.9299 -0.0537 -0.0803 0.0995  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A CA  
2162  C C   . ALA A 302 0.6364 0.8381 0.8354 -0.0584 -0.0859 0.1006  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A C   
2163  O O   . ALA A 302 0.6087 0.8220 0.8180 -0.0614 -0.0880 0.1023  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A O   
2164  C CB  . ALA A 302 0.7462 0.9438 0.9454 -0.0452 -0.0775 0.1001  ? ? ? ? ? ? 316  ALA A CB  
2165  N N   . ARG A 303 0.6967 0.8895 0.8858 -0.0589 -0.0880 0.0997  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A N   
2166  C CA  . ARG A 303 0.8462 1.0420 1.0356 -0.0632 -0.0931 0.1010  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CA  
2167  C C   . ARG A 303 0.8630 1.0591 1.0489 -0.0714 -0.0959 0.0998  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A C   
2168  O O   . ARG A 303 0.8966 1.0953 1.0817 -0.0758 -0.1001 0.1008  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A O   
2169  C CB  . ARG A 303 1.0070 1.1939 1.1888 -0.0590 -0.0936 0.1008  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CB  
2170  C CG  . ARG A 303 1.1159 1.3029 1.3013 -0.0513 -0.0911 0.1010  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CG  
2171  C CD  . ARG A 303 1.1813 1.3558 1.3568 -0.0460 -0.0878 0.0982  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CD  
2172  N NE  . ARG A 303 1.2574 1.4328 1.4362 -0.0387 -0.0845 0.0972  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A NE  
2173  C CZ  . ARG A 303 1.2597 1.4263 1.4316 -0.0334 -0.0814 0.0941  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A CZ  
2174  N NH1 . ARG A 303 1.2781 1.4343 1.4398 -0.0345 -0.0810 0.0920  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A NH1 
2175  N NH2 . ARG A 303 1.1795 1.3482 1.3545 -0.0269 -0.0787 0.0927  ? ? ? ? ? ? 317  ARG A NH2 
2176  N N   . TYR A 304 0.9291 1.1226 1.1129 -0.0736 -0.0933 0.0975  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A N   
2177  C CA  . TYR A 304 1.0013 1.1937 1.1808 -0.0814 -0.0952 0.0951  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CA  
2178  C C   . TYR A 304 0.9709 1.1753 1.1611 -0.0886 -0.0961 0.0944  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A C   
2179  O O   . TYR A 304 0.9242 1.1336 1.1226 -0.0878 -0.0928 0.0943  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A O   
2180  C CB  . TYR A 304 0.9931 1.1744 1.1633 -0.0799 -0.0918 0.0922  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CB  
2181  C CG  . TYR A 304 0.8031 0.9839 0.9708 -0.0880 -0.0925 0.0887  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CG  
2182  C CD1 . TYR A 304 0.6841 0.8600 0.8427 -0.0922 -0.0955 0.0872  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CD1 
2183  C CD2 . TYR A 304 0.6735 0.8585 0.8481 -0.0917 -0.0896 0.0866  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CD2 
2184  C CE1 . TYR A 304 0.6199 0.7952 0.7760 -0.0998 -0.0958 0.0832  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CE1 
2185  C CE2 . TYR A 304 0.6556 0.8396 0.8285 -0.0998 -0.0896 0.0824  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CE2 
2186  C CZ  . TYR A 304 0.5834 0.7624 0.7467 -0.1037 -0.0928 0.0806  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A CZ  
2187  O OH  . TYR A 304 0.5041 0.6817 0.6657 -0.1120 -0.0924 0.0758  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A OH  
2188  N N   . THR A 305 0.9418 1.1508 1.1322 -0.0960 -0.1003 0.0938  ? ? ? ? ? ? 319  THR A N   
2189  C CA  . THR A 305 0.9175 1.1378 1.1180 -0.1042 -0.1013 0.0922  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CA  
2190  C C   . THR A 305 0.7972 1.0133 0.9921 -0.1120 -0.1011 0.0876  ? ? ? ? ? ? 319  THR A C   
2191  O O   . THR A 305 0.7331 0.9403 0.9164 -0.1122 -0.1025 0.0863  ? ? ? ? ? ? 319  THR A O   
2192  C CB  . THR A 305 0.9390 1.1705 1.1463 -0.1075 -0.1062 0.0947  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CB  
2193  O OG1 . THR A 305 1.0302 1.2570 1.2279 -0.1095 -0.1102 0.0950  ? ? ? ? ? ? 319  THR A OG1 
2194  C CG2 . THR A 305 0.8837 1.1198 1.0977 -0.1002 -0.1061 0.0988  ? ? ? ? ? ? 319  THR A CG2 
2195  N N   . THR A 306 0.7418 0.9643 0.9455 -0.1187 -0.0990 0.0846  ? ? ? ? ? ? 320  THR A N   
2196  C CA  . THR A 306 0.7261 0.9447 0.9262 -0.1271 -0.0981 0.0793  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CA  
2197  C C   . THR A 306 0.7908 1.0098 0.9841 -0.1323 -0.1034 0.0785  ? ? ? ? ? ? 320  THR A C   
2198  O O   . THR A 306 0.7663 0.9942 0.9641 -0.1335 -0.1076 0.0813  ? ? ? ? ? ? 320  THR A O   
2199  C CB  . THR A 306 0.6200 0.8472 0.8333 -0.1351 -0.0950 0.0763  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CB  
2200  O OG1 . THR A 306 0.6816 0.9118 0.9033 -0.1300 -0.0904 0.0786  ? ? ? ? ? ? 320  THR A OG1 
2201  C CG2 . THR A 306 0.4276 0.6472 0.6371 -0.1426 -0.0917 0.0702  ? ? ? ? ? ? 320  THR A CG2 
2202  N N   . PRO A 307 0.9050 1.1146 1.0876 -0.1353 -0.1031 0.0747  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A N   
2203  C CA  . PRO A 307 0.9685 1.1779 1.1436 -0.1404 -0.1077 0.0736  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CA  
2204  C C   . PRO A 307 1.1446 1.3666 1.3292 -0.1495 -0.1107 0.0724  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A C   
2205  O O   . PRO A 307 1.1977 1.4260 1.3934 -0.1543 -0.1082 0.0701  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A O   
2206  C CB  . PRO A 307 0.9273 1.1257 1.0928 -0.1436 -0.1051 0.0683  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CB  
2207  C CG  . PRO A 307 0.9571 1.1470 1.1205 -0.1361 -0.1003 0.0686  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CG  
2208  C CD  . PRO A 307 0.9601 1.1584 1.1367 -0.1335 -0.0982 0.0714  ? ? ? ? ? ? 321  PRO A CD  
2209  N N   . GLU A 308 1.2431 1.4689 1.4237 -0.1521 -0.1159 0.0740  ? ? ? ? ? ? 322  GLU A N   
2210  C CA  . GLU A 308 1.3261 1.5647 1.5154 -0.1605 -0.1195 0.0732  ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CA  
2211  C C   . GLU A 308 1.3375 1.5759 1.5277 -0.1709 -0.1181 0.0665  ? ? ? ? ? ? 322  GLU A C   
2212  O O   . GLU A 308 1.2435 1.4922 1.4449 -0.1782 -0.1186 0.0645  ? ? ? ? ? ? 322  GLU A O   
2213  C CB  . GLU A 308 1.3759 1.6181 1.5599 -0.1603 -0.1252 0.0769  ? ? ? ? ? ? 322  GLU A CB  
2214  N N   . ASP A 309 1.4477 1.6744 1.6268 -0.1715 -0.1161 0.0627  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A N   
2215  C CA  . ASP A 309 1.5637 1.7880 1.7425 -0.1813 -0.1145 0.0558  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CA  
2216  C C   . ASP A 309 1.5758 1.7951 1.7612 -0.1828 -0.1078 0.0519  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A C   
2217  O O   . ASP A 309 1.5611 1.7758 1.7468 -0.1905 -0.1050 0.0459  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A O   
2218  C CB  . ASP A 309 1.6877 1.9020 1.8512 -0.1820 -0.1156 0.0534  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CB  
2219  C CG  . ASP A 309 1.8752 2.0761 2.0288 -0.1735 -0.1120 0.0541  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CG  
2220  O OD1 . ASP A 309 1.9527 2.1465 2.0936 -0.1712 -0.1135 0.0543  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD1 
2221  O OD2 . ASP A 309 1.9454 2.1433 2.1042 -0.1692 -0.1077 0.0544  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD2 
2222  N N   . ALA A 310 1.6047 1.8246 1.7958 -0.1756 -0.1049 0.0555  ? ? ? ? ? ? 324  ALA A N   
2223  C CA  . ALA A 310 1.6013 1.8157 1.7981 -0.1757 -0.0979 0.0528  ? ? ? ? ? ? 324  ALA A CA  
2224  C C   . ALA A 310 1.6394 1.8577 1.8473 -0.1871 -0.0948 0.0474  ? ? ? ? ? ? 324  ALA A C   
2225  O O   . ALA A 310 1.7653 1.9957 1.9834 -0.1924 -0.0972 0.0479  ? ? ? ? ? ? 324  ALA A O   
2226  C CB  . ALA A 310 1.6396 1.8584 1.8438 -0.1675 -0.0960 0.0579  ? ? ? ? ? ? 324  ALA A CB  
2227  N N   . THR A 311 1.5124 1.7197 1.7185 -0.1909 -0.0890 0.0423  ? ? ? ? ? ? 325  THR A N   
2228  C CA  . THR A 311 1.4360 1.6438 1.6525 -0.2019 -0.0846 0.0369  ? ? ? ? ? ? 325  THR A CA  
2229  C C   . THR A 311 1.2954 1.4974 1.5200 -0.2013 -0.0756 0.0362  ? ? ? ? ? ? 325  THR A C   
2230  O O   . THR A 311 1.3411 1.5301 1.5623 -0.2038 -0.0698 0.0322  ? ? ? ? ? ? 325  THR A O   
2231  C CB  . THR A 311 1.4475 1.6462 1.6557 -0.2091 -0.0849 0.0308  ? ? ? ? ? ? 325  THR A CB  
2232  O OG1 . THR A 311 1.3844 1.5689 1.5802 -0.2033 -0.0823 0.0298  ? ? ? ? ? ? 325  THR A OG1 
2233  C CG2 . THR A 311 1.4728 1.6788 1.6745 -0.2115 -0.0932 0.0313  ? ? ? ? ? ? 325  THR A CG2 
2234  N N   . PRO A 312 1.0844 1.2957 1.3198 -0.1980 -0.0740 0.0404  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A N   
2235  C CA  . PRO A 312 1.0244 1.2308 1.2671 -0.1968 -0.0649 0.0407  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CA  
2236  C C   . PRO A 312 1.0650 1.2661 1.3168 -0.2082 -0.0576 0.0352  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A C   
2237  O O   . PRO A 312 1.1211 1.3286 1.3793 -0.2171 -0.0602 0.0322  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A O   
2238  C CB  . PRO A 312 0.9206 1.1413 1.1742 -0.1926 -0.0659 0.0462  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CB  
2239  C CG  . PRO A 312 0.8569 1.0902 1.1137 -0.1964 -0.0740 0.0467  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CG  
2240  C CD  . PRO A 312 0.9374 1.1644 1.1795 -0.1960 -0.0799 0.0450  ? ? ? ? ? ? 326  PRO A CD  
2241  N N   . GLU A 313 1.0337 1.2226 1.2860 -0.2080 -0.0482 0.0339  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A N   
2242  C CA  . GLU A 313 1.0010 1.1825 1.2625 -0.2184 -0.0398 0.0294  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CA  
2243  C C   . GLU A 313 0.9181 1.1091 1.1960 -0.2220 -0.0341 0.0316  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A C   
2244  O O   . GLU A 313 0.8376 1.0379 1.1181 -0.2149 -0.0348 0.0367  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A O   
2245  C CB  . GLU A 313 1.0440 1.2063 1.2984 -0.2167 -0.0313 0.0276  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CB  
2246  C CG  . GLU A 313 1.1626 1.3150 1.4022 -0.2154 -0.0362 0.0243  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CG  
2247  C CD  . GLU A 313 1.3032 1.4370 1.5356 -0.2125 -0.0282 0.0231  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A CD  
2248  O OE1 . GLU A 313 1.3187 1.4499 1.5468 -0.2038 -0.0250 0.0269  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A OE1 
2249  O OE2 . GLU A 313 1.4206 1.5421 1.6516 -0.2188 -0.0252 0.0186  ? ? ? ? ? ? 327  GLU A OE2 
2250  N N   . PRO A 314 0.8812 1.0699 1.1703 -0.2329 -0.0285 0.0278  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A N   
2251  C CA  . PRO A 314 0.9167 1.1148 1.2222 -0.2377 -0.0228 0.0295  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CA  
2252  C C   . PRO A 314 0.8901 1.0843 1.1966 -0.2317 -0.0133 0.0336  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A C   
2253  O O   . PRO A 314 0.8970 1.0747 1.1971 -0.2303 -0.0052 0.0330  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A O   
2254  C CB  . PRO A 314 1.0187 1.2084 1.3333 -0.2499 -0.0169 0.0244  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CB  
2255  C CG  . PRO A 314 0.9696 1.1537 1.2743 -0.2524 -0.0245 0.0202  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CG  
2256  C CD  . PRO A 314 0.8724 1.0500 1.1600 -0.2416 -0.0278 0.0221  ? ? ? ? ? ? 328  PRO A CD  
2257  N N   . GLY A 315 0.9517 1.1606 1.2658 -0.2281 -0.0142 0.0382  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A N   
2258  C CA  . GLY A 315 0.9802 1.1877 1.2955 -0.2226 -0.0056 0.0426  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A CA  
2259  C C   . GLY A 315 0.9042 1.1089 1.2064 -0.2096 -0.0090 0.0469  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A C   
2260  O O   . GLY A 315 0.9453 1.1427 1.2438 -0.2048 -0.0010 0.0498  ? ? ? ? ? ? 329  GLY A O   
2261  N N   . GLU A 316 0.7862 0.9965 1.0810 -0.2039 -0.0207 0.0475  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A N   
2262  C CA  . GLU A 316 0.7777 0.9852 1.0604 -0.1915 -0.0249 0.0513  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CA  
2263  C C   . GLU A 316 0.6867 0.9103 0.9725 -0.1832 -0.0333 0.0567  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A C   
2264  O O   . GLU A 316 0.7462 0.9783 1.0318 -0.1839 -0.0425 0.0564  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A O   
2265  C CB  . GLU A 316 0.9107 1.1078 1.1798 -0.1907 -0.0304 0.0477  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CB  
2266  C CG  . GLU A 316 0.9649 1.1589 1.2211 -0.1784 -0.0356 0.0512  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CG  
2267  C CD  . GLU A 316 1.0197 1.2023 1.2623 -0.1786 -0.0395 0.0474  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A CD  
2268  O OE1 . GLU A 316 0.9763 1.1465 1.2172 -0.1856 -0.0335 0.0425  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A OE1 
2269  O OE2 . GLU A 316 1.1027 1.2881 1.3363 -0.1718 -0.0482 0.0494  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A OE2 
2270  N N   . ASP A 317 0.4888 0.7160 0.7770 -0.1751 -0.0299 0.0619  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A N   
2271  C CA  . ASP A 317 0.5709 0.8119 0.8626 -0.1663 -0.0368 0.0673  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CA  
2272  C C   . ASP A 317 0.6820 0.9215 0.9619 -0.1596 -0.0472 0.0680  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A C   
2273  O O   . ASP A 317 0.8167 1.0443 1.0841 -0.1552 -0.0476 0.0672  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A O   
2274  C CB  . ASP A 317 0.7035 0.9452 0.9968 -0.1571 -0.0313 0.0725  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CB  
2275  C CG  . ASP A 317 0.8588 1.1149 1.1582 -0.1486 -0.0369 0.0779  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A CG  
2276  O OD1 . ASP A 317 0.8626 1.1227 1.1577 -0.1449 -0.0463 0.0787  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A OD1 
2277  O OD2 . ASP A 317 0.8723 1.1352 1.1804 -0.1458 -0.0315 0.0814  ? ? ? ? ? ? 331  ASP A OD2 
2278  N N   . PRO A 318 0.6164 0.8677 0.8999 -0.1590 -0.0552 0.0698  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A N   
2279  C CA  . PRO A 318 0.6855 0.9355 0.9579 -0.1533 -0.0644 0.0712  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CA  
2280  C C   . PRO A 318 0.7224 0.9649 0.9845 -0.1409 -0.0650 0.0750  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A C   
2281  O O   . PRO A 318 0.8184 1.0538 1.0681 -0.1369 -0.0700 0.0750  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A O   
2282  C CB  . PRO A 318 0.6576 0.9229 0.9391 -0.1531 -0.0700 0.0743  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CB  
2283  C CG  . PRO A 318 0.5689 0.8424 0.8647 -0.1636 -0.0655 0.0716  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CG  
2284  C CD  . PRO A 318 0.4793 0.7454 0.7777 -0.1647 -0.0554 0.0705  ? ? ? ? ? ? 332  PRO A CD  
2285  N N   . ARG A 319 0.5921 0.8362 0.8594 -0.1349 -0.0595 0.0781  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A N   
2286  C CA  . ARG A 319 0.6680 0.9050 0.9266 -0.1232 -0.0593 0.0814  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CA  
2287  C C   . ARG A 319 0.7881 1.0102 1.0351 -0.1235 -0.0564 0.0782  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A C   
2288  O O   . ARG A 319 0.8457 1.0600 1.0806 -0.1171 -0.0604 0.0788  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A O   
2289  C CB  . ARG A 319 0.6598 0.9026 0.9274 -0.1176 -0.0533 0.0853  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CB  
2290  C CG  . ARG A 319 0.7898 1.0475 1.0694 -0.1170 -0.0557 0.0883  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CG  
2291  C CD  . ARG A 319 0.8325 1.0972 1.1243 -0.1177 -0.0476 0.0901  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CD  
2292  N NE  . ARG A 319 0.7891 1.0495 1.0774 -0.1071 -0.0435 0.0936  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A NE  
2293  C CZ  . ARG A 319 0.8275 1.0911 1.1234 -0.1061 -0.0352 0.0957  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A CZ  
2294  N NH1 . ARG A 319 0.7896 1.0599 1.0969 -0.1156 -0.0299 0.0944  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A NH1 
2295  N NH2 . ARG A 319 0.8987 1.1586 1.1905 -0.0957 -0.0319 0.0990  ? ? ? ? ? ? 333  ARG A NH2 
2296  N N   . VAL A 320 0.7471 0.9645 0.9979 -0.1314 -0.0488 0.0747  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A N   
2297  C CA  . VAL A 320 0.6900 0.8927 0.9308 -0.1332 -0.0449 0.0711  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CA  
2298  C C   . VAL A 320 0.6928 0.8899 0.9232 -0.1363 -0.0518 0.0674  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A C   
2299  O O   . VAL A 320 0.6846 0.8715 0.9029 -0.1317 -0.0531 0.0666  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A O   
2300  C CB  . VAL A 320 0.5301 0.7275 0.7772 -0.1433 -0.0346 0.0676  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CB  
2301  C CG1 . VAL A 320 0.4199 0.6013 0.6566 -0.1478 -0.0315 0.0626  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CG1 
2302  C CG2 . VAL A 320 0.5841 0.7834 0.8376 -0.1394 -0.0271 0.0740  ? ? ? ? ? ? 334  VAL A CG2 
2303  N N   . THR A 321 0.6300 0.8342 0.8650 -0.1442 -0.0559 0.0653  ? ? ? ? ? ? 335  THR A N   
2304  C CA  . THR A 321 0.6092 0.8096 0.8348 -0.1475 -0.0624 0.0622  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CA  
2305  C C   . THR A 321 0.7246 0.9241 0.9395 -0.1373 -0.0694 0.0661  ? ? ? ? ? ? 335  THR A C   
2306  O O   . THR A 321 0.9212 1.1113 1.1235 -0.1356 -0.0719 0.0645  ? ? ? ? ? ? 335  THR A O   
2307  C CB  . THR A 321 0.7074 0.9181 0.9410 -0.1567 -0.0662 0.0603  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CB  
2308  O OG1 . THR A 321 0.8479 1.0603 1.0933 -0.1661 -0.0591 0.0572  ? ? ? ? ? ? 335  THR A OG1 
2309  C CG2 . THR A 321 0.6378 0.8436 0.8612 -0.1613 -0.0715 0.0567  ? ? ? ? ? ? 335  THR A CG2 
2310  N N   . ARG A 322 0.6377 0.8463 0.8579 -0.1308 -0.0720 0.0713  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A N   
2311  C CA  . ARG A 322 0.6307 0.8375 0.8421 -0.1212 -0.0773 0.0754  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CA  
2312  C C   . ARG A 322 0.6000 0.7949 0.8009 -0.1129 -0.0750 0.0760  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A C   
2313  O O   . ARG A 322 0.5525 0.7397 0.7413 -0.1094 -0.0785 0.0761  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A O   
2314  C CB  . ARG A 322 0.5323 0.7502 0.7529 -0.1161 -0.0790 0.0805  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CB  
2315  C CG  . ARG A 322 0.4745 0.6891 0.6872 -0.1062 -0.0827 0.0846  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CG  
2316  C CD  . ARG A 322 0.4169 0.6427 0.6391 -0.1029 -0.0848 0.0888  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CD  
2317  N NE  . ARG A 322 0.5162 0.7376 0.7339 -0.0922 -0.0845 0.0924  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A NE  
2318  C CZ  . ARG A 322 0.7181 0.9406 0.9403 -0.0857 -0.0801 0.0943  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A CZ  
2319  N NH1 . ARG A 322 0.7930 1.0209 1.0245 -0.0887 -0.0755 0.0935  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A NH1 
2320  N NH2 . ARG A 322 0.7119 0.9297 0.9294 -0.0765 -0.0799 0.0967  ? ? ? ? ? ? 336  ARG A NH2 
2321  N N   . ALA A 323 0.5245 0.7179 0.7299 -0.1099 -0.0687 0.0766  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A N   
2322  C CA  . ALA A 323 0.4043 0.5871 0.6007 -0.1022 -0.0660 0.0770  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A CA  
2323  C C   . ALA A 323 0.4582 0.6296 0.6441 -0.1066 -0.0657 0.0722  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A C   
2324  O O   . ALA A 323 0.5677 0.7308 0.7418 -0.1010 -0.0681 0.0723  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A O   
2325  C CB  . ALA A 323 0.2392 0.4235 0.4436 -0.0995 -0.0585 0.0786  ? ? ? ? ? ? 337  ALA A CB  
2326  N N   . LYS A 324 0.4533 0.6238 0.6437 -0.1169 -0.0620 0.0676  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A N   
2327  C CA  . LYS A 324 0.5801 0.7396 0.7618 -0.1225 -0.0609 0.0623  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CA  
2328  C C   . LYS A 324 0.6766 0.8338 0.8468 -0.1212 -0.0685 0.0618  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A C   
2329  O O   . LYS A 324 0.7415 0.8890 0.9000 -0.1174 -0.0693 0.0606  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A O   
2330  C CB  . LYS A 324 0.6475 0.8079 0.8374 -0.1350 -0.0566 0.0575  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CB  
2331  C CG  . LYS A 324 0.7869 0.9337 0.9712 -0.1409 -0.0510 0.0518  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CG  
2332  C CD  . LYS A 324 0.8679 1.0144 1.0622 -0.1531 -0.0451 0.0476  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CD  
2333  C CE  . LYS A 324 0.9018 1.0570 1.0990 -0.1601 -0.0519 0.0456  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CE  
2334  N NZ  . LYS A 324 0.8624 1.0165 1.0694 -0.1722 -0.0464 0.0411  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A NZ  
2335  N N   . TYR A 325 0.6651 0.8314 0.8388 -0.1245 -0.0738 0.0631  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A N   
2336  C CA  . TYR A 325 0.5562 0.7210 0.7198 -0.1238 -0.0802 0.0635  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CA  
2337  C C   . TYR A 325 0.5708 0.7314 0.7261 -0.1128 -0.0825 0.0680  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A C   
2338  O O   . TYR A 325 0.6106 0.7648 0.7546 -0.1112 -0.0854 0.0678  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A O   
2339  C CB  . TYR A 325 0.4429 0.6191 0.6132 -0.1298 -0.0848 0.0644  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CB  
2340  C CG  . TYR A 325 0.5250 0.7021 0.6982 -0.1416 -0.0842 0.0587  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CG  
2341  C CD1 . TYR A 325 0.5950 0.7671 0.7581 -0.1457 -0.0873 0.0556  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CD1 
2342  C CD2 . TYR A 325 0.6331 0.8159 0.8193 -0.1487 -0.0800 0.0565  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CD2 
2343  C CE1 . TYR A 325 0.7512 0.9237 0.9168 -0.1564 -0.0866 0.0502  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CE1 
2344  C CE2 . TYR A 325 0.7776 0.9602 0.9669 -0.1597 -0.0789 0.0510  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CE2 
2345  C CZ  . TYR A 325 0.8817 1.0592 1.0606 -0.1635 -0.0824 0.0478  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A CZ  
2346  O OH  . TYR A 325 1.0063 1.1833 1.1884 -0.1744 -0.0814 0.0422  ? ? ? ? ? ? 339  TYR A OH  
2347  N N   . PHE A 326 0.5443 0.7078 0.7051 -0.1055 -0.0805 0.0720  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A N   
2348  C CA  . PHE A 326 0.4932 0.6515 0.6469 -0.0953 -0.0815 0.0757  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CA  
2349  C C   . PHE A 326 0.4391 0.5852 0.5820 -0.0912 -0.0789 0.0736  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A C   
2350  O O   . PHE A 326 0.4089 0.5479 0.5418 -0.0866 -0.0807 0.0745  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A O   
2351  C CB  . PHE A 326 0.5227 0.6868 0.6849 -0.0886 -0.0793 0.0798  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CB  
2352  C CG  . PHE A 326 0.5535 0.7107 0.7086 -0.0787 -0.0789 0.0824  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CG  
2353  C CD1 . PHE A 326 0.5665 0.7232 0.7180 -0.0763 -0.0823 0.0846  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CD1 
2354  C CD2 . PHE A 326 0.5419 0.6930 0.6944 -0.0723 -0.0745 0.0824  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CD2 
2355  C CE1 . PHE A 326 0.5357 0.6855 0.6815 -0.0683 -0.0810 0.0860  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CE1 
2356  C CE2 . PHE A 326 0.4855 0.6302 0.6317 -0.0639 -0.0735 0.0839  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CE2 
2357  C CZ  . PHE A 326 0.4933 0.6371 0.6364 -0.0623 -0.0765 0.0852  ? ? ? ? ? ? 340  PHE A CZ  
2358  N N   . ILE A 327 0.4607 0.6043 0.6066 -0.0930 -0.0742 0.0710  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A N   
2359  C CA  . ILE A 327 0.4635 0.5960 0.6000 -0.0901 -0.0716 0.0685  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CA  
2360  C C   . ILE A 327 0.4179 0.5441 0.5442 -0.0954 -0.0745 0.0646  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A C   
2361  O O   . ILE A 327 0.3539 0.4721 0.4691 -0.0908 -0.0757 0.0646  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A O   
2362  C CB  . ILE A 327 0.5454 0.6765 0.6885 -0.0932 -0.0651 0.0660  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CB  
2363  C CG1 . ILE A 327 0.5075 0.6461 0.6614 -0.0883 -0.0617 0.0703  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CG1 
2364  C CG2 . ILE A 327 0.5473 0.6668 0.6810 -0.0902 -0.0622 0.0634  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CG2 
2365  C CD1 . ILE A 327 0.4998 0.6377 0.6619 -0.0927 -0.0536 0.0687  ? ? ? ? ? ? 341  ILE A CD1 
2366  N N   . ARG A 328 0.4520 0.5819 0.5823 -0.1054 -0.0750 0.0611  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A N   
2367  C CA  . ARG A 328 0.5021 0.6268 0.6233 -0.1110 -0.0775 0.0572  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CA  
2368  C C   . ARG A 328 0.6004 0.7240 0.7125 -0.1062 -0.0824 0.0605  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A C   
2369  O O   . ARG A 328 0.8178 0.9330 0.9187 -0.1045 -0.0829 0.0589  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A O   
2370  C CB  . ARG A 328 0.6026 0.7338 0.7308 -0.1221 -0.0783 0.0539  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CB  
2371  C CG  . ARG A 328 0.6027 0.7277 0.7222 -0.1289 -0.0794 0.0487  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CG  
2372  C CD  . ARG A 328 0.5705 0.7037 0.6949 -0.1381 -0.0826 0.0471  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CD  
2373  N NE  . ARG A 328 0.6560 0.7980 0.7812 -0.1351 -0.0881 0.0524  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A NE  
2374  C CZ  . ARG A 328 0.8275 0.9741 0.9499 -0.1400 -0.0928 0.0524  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A CZ  
2375  N NH1 . ARG A 328 0.8137 0.9575 0.9322 -0.1481 -0.0929 0.0471  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A NH1 
2376  N NH2 . ARG A 328 0.9744 1.1283 1.0984 -0.1370 -0.0970 0.0576  ? ? ? ? ? ? 342  ARG A NH2 
2377  N N   . ASP A 329 0.5627 0.6943 0.6801 -0.1043 -0.0853 0.0649  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A N   
2378  C CA  . ASP A 329 0.7133 0.8435 0.8240 -0.1006 -0.0889 0.0683  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A CA  
2379  C C   . ASP A 329 0.7518 0.8729 0.8554 -0.0912 -0.0867 0.0701  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A C   
2380  O O   . ASP A 329 0.8525 0.9681 0.9478 -0.0891 -0.0880 0.0709  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A O   
2381  C CB  . ASP A 329 0.8877 1.0283 1.0071 -0.1010 -0.0918 0.0725  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A CB  
2382  C CG  . ASP A 329 1.1256 1.2750 1.2502 -0.1106 -0.0948 0.0707  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A CG  
2383  O OD1 . ASP A 329 1.1840 1.3331 1.3100 -0.1173 -0.0932 0.0660  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A OD1 
2384  O OD2 . ASP A 329 1.2008 1.3572 1.3285 -0.1119 -0.0986 0.0738  ? ? ? ? ? ? 343  ASP A OD2 
2385  N N   . GLU A 330 0.7178 0.8377 0.8254 -0.0859 -0.0831 0.0706  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A N   
2386  C CA  . GLU A 330 0.6661 0.7776 0.7677 -0.0773 -0.0804 0.0716  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CA  
2387  C C   . GLU A 330 0.6982 0.7997 0.7887 -0.0776 -0.0795 0.0680  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A C   
2388  O O   . GLU A 330 0.7674 0.8616 0.8505 -0.0727 -0.0788 0.0684  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A O   
2389  C CB  . GLU A 330 0.6978 0.8109 0.8061 -0.0722 -0.0765 0.0726  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CB  
2390  C CG  . GLU A 330 0.7946 0.9151 0.9116 -0.0685 -0.0766 0.0766  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CG  
2391  C CD  . GLU A 330 0.8976 1.0148 1.0102 -0.0643 -0.0779 0.0784  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CD  
2392  O OE1 . GLU A 330 0.8955 1.0036 0.9998 -0.0601 -0.0761 0.0770  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE1 
2393  O OE2 . GLU A 330 0.9931 1.1171 1.1112 -0.0656 -0.0804 0.0809  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE2 
2394  N N   . PHE A 331 0.6241 0.7248 0.7138 -0.0838 -0.0790 0.0640  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A N   
2395  C CA  . PHE A 331 0.4913 0.5830 0.5704 -0.0849 -0.0784 0.0601  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CA  
2396  C C   . PHE A 331 0.5738 0.6650 0.6461 -0.0895 -0.0819 0.0595  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A C   
2397  O O   . PHE A 331 0.5915 0.6752 0.6540 -0.0884 -0.0817 0.0578  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A O   
2398  C CB  . PHE A 331 0.4302 0.5198 0.5113 -0.0903 -0.0755 0.0552  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CB  
2399  C CG  . PHE A 331 0.4943 0.5816 0.5794 -0.0851 -0.0711 0.0555  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CG  
2400  C CD1 . PHE A 331 0.6368 0.7311 0.7340 -0.0861 -0.0686 0.0570  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CD1 
2401  C CD2 . PHE A 331 0.4866 0.5650 0.5638 -0.0792 -0.0690 0.0544  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CD2 
2402  C CE1 . PHE A 331 0.6293 0.7220 0.7306 -0.0814 -0.0639 0.0579  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CE1 
2403  C CE2 . PHE A 331 0.5489 0.6257 0.6300 -0.0744 -0.0649 0.0550  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CE2 
2404  C CZ  . PHE A 331 0.5863 0.6704 0.6796 -0.0755 -0.0622 0.0570  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A CZ  
2405  N N   . LEU A 332 0.6087 0.7086 0.6867 -0.0948 -0.0851 0.0610  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A N   
2406  C CA  . LEU A 332 0.6321 0.7332 0.7047 -0.0998 -0.0885 0.0608  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CA  
2407  C C   . LEU A 332 0.7998 0.8980 0.8675 -0.0946 -0.0897 0.0647  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A C   
2408  O O   . LEU A 332 1.0098 1.1037 1.0691 -0.0961 -0.0906 0.0638  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A O   
2409  C CB  . LEU A 332 0.5496 0.6615 0.6305 -0.1072 -0.0916 0.0612  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CB  
2410  C CG  . LEU A 332 0.4958 0.6098 0.5807 -0.1155 -0.0904 0.0559  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CG  
2411  C CD1 . LEU A 332 0.4301 0.5558 0.5255 -0.1220 -0.0929 0.0566  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CD1 
2412  C CD2 . LEU A 332 0.2062 0.3140 0.2812 -0.1205 -0.0905 0.0511  ? ? ? ? ? ? 346  LEU A CD2 
2413  N N   . ARG A 333 0.7292 0.8297 0.8028 -0.0890 -0.0893 0.0687  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A N   
2414  C CA  . ARG A 333 0.7971 0.8952 0.8684 -0.0850 -0.0899 0.0719  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CA  
2415  C C   . ARG A 333 0.8193 0.9067 0.8810 -0.0811 -0.0874 0.0702  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A C   
2416  O O   . ARG A 333 0.9659 1.0508 1.0235 -0.0809 -0.0883 0.0714  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A O   
2417  C CB  . ARG A 333 0.7853 0.8868 0.8649 -0.0794 -0.0889 0.0753  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CB  
2418  C CG  . ARG A 333 0.8107 0.9088 0.8924 -0.0737 -0.0848 0.0741  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CG  
2419  C CD  . ARG A 333 0.8746 0.9791 0.9661 -0.0701 -0.0843 0.0771  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CD  
2420  N NE  . ARG A 333 0.9995 1.1044 1.0922 -0.0677 -0.0855 0.0796  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A NE  
2421  C CZ  . ARG A 333 1.1547 1.2648 1.2555 -0.0644 -0.0852 0.0819  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A CZ  
2422  N NH1 . ARG A 333 1.1694 1.2850 1.2774 -0.0629 -0.0838 0.0824  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A NH1 
2423  N NH2 . ARG A 333 1.2272 1.3372 1.3289 -0.0627 -0.0864 0.0836  ? ? ? ? ? ? 347  ARG A NH2 
2424  N N   . ILE A 334 0.5766 0.6583 0.6354 -0.0782 -0.0842 0.0672  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A N   
2425  C CA  . ILE A 334 0.4221 0.4941 0.4724 -0.0746 -0.0816 0.0649  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CA  
2426  C C   . ILE A 334 0.5765 0.6462 0.6186 -0.0802 -0.0833 0.0625  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A C   
2427  O O   . ILE A 334 0.7318 0.7968 0.7681 -0.0791 -0.0829 0.0625  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A O   
2428  C CB  . ILE A 334 0.2867 0.3538 0.3365 -0.0702 -0.0780 0.0624  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CB  
2429  C CG1 . ILE A 334 0.3122 0.3810 0.3691 -0.0639 -0.0758 0.0645  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CG1 
2430  C CG2 . ILE A 334 0.3563 0.4140 0.3972 -0.0674 -0.0756 0.0594  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CG2 
2431  C CD1 . ILE A 334 0.3870 0.4523 0.4443 -0.0594 -0.0721 0.0625  ? ? ? ? ? ? 348  ILE A CD1 
2432  N N   . SER A 335 0.6791 0.7524 0.7213 -0.0866 -0.0847 0.0600  ? ? ? ? ? ? 349  SER A N   
2433  C CA  . SER A 335 0.7438 0.8159 0.7786 -0.0928 -0.0861 0.0570  ? ? ? ? ? ? 349  SER A CA  
2434  C C   . SER A 335 0.8928 0.9693 0.9267 -0.0960 -0.0894 0.0600  ? ? ? ? ? ? 349  SER A C   
2435  O O   . SER A 335 1.0921 1.1656 1.1185 -0.0983 -0.0899 0.0588  ? ? ? ? ? ? 349  SER A O   
2436  C CB  . SER A 335 0.7377 0.8137 0.7751 -0.1001 -0.0869 0.0530  ? ? ? ? ? ? 349  SER A CB  
2437  O OG  . SER A 335 0.7583 0.8299 0.7968 -0.0979 -0.0836 0.0500  ? ? ? ? ? ? 349  SER A OG  
2438  N N   . THR A 336 0.7832 0.8669 0.8249 -0.0961 -0.0916 0.0639  ? ? ? ? ? ? 350  THR A N   
2439  C CA  . THR A 336 0.7532 0.8419 0.7952 -0.0993 -0.0949 0.0672  ? ? ? ? ? ? 350  THR A CA  
2440  C C   . THR A 336 0.8556 0.9397 0.8965 -0.0934 -0.0938 0.0704  ? ? ? ? ? ? 350  THR A C   
2441  O O   . THR A 336 1.0301 1.1168 1.0705 -0.0955 -0.0961 0.0731  ? ? ? ? ? ? 350  THR A O   
2442  C CB  . THR A 336 0.6557 0.7551 0.7073 -0.1027 -0.0980 0.0698  ? ? ? ? ? ? 350  THR A CB  
2443  O OG1 . THR A 336 0.6707 0.7707 0.7296 -0.0966 -0.0965 0.0724  ? ? ? ? ? ? 350  THR A OG1 
2444  C CG2 . THR A 336 0.5622 0.6664 0.6161 -0.1093 -0.0989 0.0659  ? ? ? ? ? ? 350  THR A CG2 
2445  N N   . ALA A 337 0.7654 0.8428 0.8066 -0.0864 -0.0901 0.0697  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A N   
2446  C CA  . ALA A 337 0.7971 0.8697 0.8381 -0.0810 -0.0884 0.0714  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A CA  
2447  C C   . ALA A 337 1.0213 1.0884 1.0542 -0.0820 -0.0879 0.0702  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A C   
2448  O O   . ALA A 337 1.1606 1.2276 1.1938 -0.0816 -0.0887 0.0726  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A O   
2449  C CB  . ALA A 337 0.7499 0.8173 0.7933 -0.0738 -0.0844 0.0698  ? ? ? ? ? ? 351  ALA A CB  
2450  N N   . SER A 338 1.1415 1.2043 1.1676 -0.0833 -0.0864 0.0665  ? ? ? ? ? ? 352  SER A N   
2451  C CA  . SER A 338 1.2025 1.2603 1.2207 -0.0841 -0.0856 0.0649  ? ? ? ? ? ? 352  SER A CA  
2452  C C   . SER A 338 1.3587 1.4218 1.3751 -0.0902 -0.0892 0.0674  ? ? ? ? ? ? 352  SER A C   
2453  O O   . SER A 338 1.3529 1.4142 1.3676 -0.0894 -0.0891 0.0690  ? ? ? ? ? ? 352  SER A O   
2454  C CB  . SER A 338 0.9339 0.9875 0.9454 -0.0854 -0.0839 0.0602  ? ? ? ? ? ? 352  SER A CB  
2455  O OG  . SER A 338 0.6921 0.7406 0.7049 -0.0797 -0.0806 0.0581  ? ? ? ? ? ? 352  SER A OG  
2456  N N   . GLY A 339 1.4151 1.4852 1.4322 -0.0965 -0.0923 0.0674  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A N   
2457  C CA  . GLY A 339 1.4600 1.5364 1.4756 -0.1029 -0.0959 0.0694  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A CA  
2458  C C   . GLY A 339 1.6132 1.6868 1.6196 -0.1065 -0.0955 0.0667  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A C   
2459  O O   . GLY A 339 1.6806 1.7591 1.6848 -0.1120 -0.0982 0.0682  ? ? ? ? ? ? 353  GLY A O   
2460  N N   . ASP A 340 1.6362 1.7023 1.6376 -0.1036 -0.0921 0.0627  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A N   
2461  C CA  . ASP A 340 1.5317 1.5946 1.5245 -0.1064 -0.0911 0.0597  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A CA  
2462  C C   . ASP A 340 1.4139 1.4812 1.4031 -0.1143 -0.0931 0.0562  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A C   
2463  O O   . ASP A 340 1.4904 1.5606 1.4748 -0.1197 -0.0946 0.0557  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A O   
2464  C CB  . ASP A 340 1.4617 1.5154 1.4508 -0.1005 -0.0869 0.0563  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A CB  
2465  C CG  . ASP A 340 1.4559 1.5073 1.4461 -0.0992 -0.0854 0.0528  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A CG  
2466  O OD1 . ASP A 340 1.5415 1.5871 1.5264 -0.0981 -0.0829 0.0486  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A OD1 
2467  O OD2 . ASP A 340 1.3622 1.4179 1.3589 -0.0993 -0.0867 0.0543  ? ? ? ? ? ? 354  ASP A OD2 
2468  N N   . GLY A 341 1.1479 1.2158 1.1399 -0.1152 -0.0928 0.0533  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A N   
2469  C CA  . GLY A 341 0.9616 1.0333 0.9516 -0.1231 -0.0943 0.0490  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A CA  
2470  C C   . GLY A 341 0.8359 0.9007 0.8181 -0.1243 -0.0916 0.0430  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A C   
2471  O O   . GLY A 341 0.7841 0.8508 0.7634 -0.1314 -0.0924 0.0386  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A O   
2472  N N   . ARG A 342 0.8255 0.8823 0.8046 -0.1175 -0.0882 0.0426  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A N   
2473  C CA  . ARG A 342 0.8122 0.8619 0.7843 -0.1178 -0.0854 0.0369  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CA  
2474  C C   . ARG A 342 0.7202 0.7678 0.6947 -0.1194 -0.0842 0.0325  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A C   
2475  O O   . ARG A 342 0.8825 0.9268 0.8525 -0.1239 -0.0830 0.0268  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A O   
2476  C CB  . ARG A 342 0.8448 0.8869 0.8141 -0.1098 -0.0821 0.0376  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CB  
2477  C CG  . ARG A 342 1.0311 1.0743 0.9987 -0.1085 -0.0826 0.0412  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CG  
2478  C CD  . ARG A 342 1.1909 1.2266 1.1542 -0.1031 -0.0792 0.0395  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CD  
2479  N NE  . ARG A 342 1.3400 1.3723 1.2958 -0.1065 -0.0778 0.0340  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A NE  
2480  C CZ  . ARG A 342 1.3341 1.3683 1.2843 -0.1115 -0.0785 0.0327  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A CZ  
2481  N NH1 . ARG A 342 1.3749 1.4146 1.3261 -0.1138 -0.0806 0.0368  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A NH1 
2482  N NH2 . ARG A 342 1.2420 1.2725 1.1858 -0.1144 -0.0769 0.0272  ? ? ? ? ? ? 356  ARG A NH2 
2483  N N   . HIS A 343 0.5057 0.5551 0.4879 -0.1158 -0.0843 0.0350  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A N   
2484  C CA  . HIS A 343 0.5355 0.5837 0.5217 -0.1175 -0.0832 0.0313  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CA  
2485  C C   . HIS A 343 0.5940 0.6506 0.5900 -0.1197 -0.0856 0.0342  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A C   
2486  O O   . HIS A 343 0.4645 0.5267 0.4641 -0.1181 -0.0880 0.0395  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A O   
2487  C CB  . HIS A 343 0.5889 0.6292 0.5745 -0.1099 -0.0796 0.0305  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CB  
2488  C CG  . HIS A 343 0.6647 0.7051 0.6539 -0.1014 -0.0793 0.0360  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CG  
2489  N ND1 . HIS A 343 0.8164 0.8517 0.8074 -0.0944 -0.0766 0.0362  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A ND1 
2490  C CD2 . HIS A 343 0.6721 0.7164 0.6637 -0.0993 -0.0810 0.0413  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CD2 
2491  C CE1 . HIS A 343 0.8257 0.8618 0.8202 -0.0883 -0.0765 0.0408  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A CE1 
2492  N NE2 . HIS A 343 0.7363 0.7775 0.7314 -0.0912 -0.0790 0.0439  ? ? ? ? ? ? 357  HIS A NE2 
2493  N N   . TYR A 344 0.7622 0.8192 0.7633 -0.1237 -0.0847 0.0304  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A N   
2494  C CA  . TYR A 344 0.6987 0.7640 0.7103 -0.1261 -0.0866 0.0326  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CA  
2495  C C   . TYR A 344 0.7570 0.8196 0.7753 -0.1244 -0.0836 0.0306  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A C   
2496  O O   . TYR A 344 0.8126 0.8670 0.8275 -0.1241 -0.0801 0.0261  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A O   
2497  C CB  . TYR A 344 0.6690 0.7408 0.6825 -0.1363 -0.0891 0.0299  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CB  
2498  C CG  . TYR A 344 0.7418 0.8192 0.7513 -0.1385 -0.0927 0.0331  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CG  
2499  C CD1 . TYR A 344 0.7905 0.8760 0.8057 -0.1371 -0.0959 0.0391  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CD1 
2500  C CD2 . TYR A 344 0.8468 0.9211 0.8470 -0.1421 -0.0928 0.0301  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CD2 
2501  C CE1 . TYR A 344 0.8581 0.9485 0.8701 -0.1395 -0.0990 0.0421  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CE1 
2502  C CE2 . TYR A 344 0.9581 1.0379 0.9551 -0.1445 -0.0958 0.0332  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CE2 
2503  C CZ  . TYR A 344 0.9539 1.0416 0.9568 -0.1433 -0.0990 0.0393  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A CZ  
2504  O OH  . TYR A 344 0.9613 1.0542 0.9613 -0.1459 -0.1019 0.0425  ? ? ? ? ? ? 358  TYR A OH  
2505  N N   . CYS A 345 0.6531 0.7226 0.6812 -0.1232 -0.0846 0.0342  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A N   
2506  C CA  . CYS A 345 0.5227 0.5912 0.5590 -0.1222 -0.0815 0.0329  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A CA  
2507  C C   . CYS A 345 0.6423 0.7175 0.6887 -0.1308 -0.0818 0.0307  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A C   
2508  O O   . CYS A 345 0.7505 0.8352 0.8028 -0.1326 -0.0851 0.0342  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A O   
2509  C CB  . CYS A 345 0.3762 0.4469 0.4169 -0.1132 -0.0815 0.0387  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A CB  
2510  S SG  . CYS A 345 0.9417 1.0143 0.9947 -0.1126 -0.0779 0.0383  ? ? ? ? ? ? 359  CYS A SG  
2511  N N   . TYR A 346 0.6005 0.6701 0.6496 -0.1363 -0.0778 0.0249  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A N   
2512  C CA  . TYR A 346 0.5898 0.6643 0.6495 -0.1452 -0.0768 0.0222  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CA  
2513  C C   . TYR A 346 0.6841 0.7585 0.7551 -0.1437 -0.0723 0.0231  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A C   
2514  O O   . TYR A 346 0.7085 0.7732 0.7801 -0.1437 -0.0666 0.0199  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A O   
2515  C CB  . TYR A 346 0.5315 0.5985 0.5877 -0.1538 -0.0744 0.0151  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CB  
2516  C CG  . TYR A 346 0.6382 0.7039 0.6820 -0.1549 -0.0778 0.0138  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CG  
2517  C CD1 . TYR A 346 0.7359 0.8093 0.7795 -0.1618 -0.0819 0.0134  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CD1 
2518  C CD2 . TYR A 346 0.8292 0.8863 0.8617 -0.1492 -0.0767 0.0131  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CD2 
2519  C CE1 . TYR A 346 0.7300 0.8025 0.7626 -0.1630 -0.0845 0.0125  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CE1 
2520  C CE2 . TYR A 346 0.9228 0.9789 0.9446 -0.1504 -0.0791 0.0122  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CE2 
2521  C CZ  . TYR A 346 0.8592 0.9231 0.8811 -0.1573 -0.0829 0.0119  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A CZ  
2522  O OH  . TYR A 346 0.9742 1.0375 0.9858 -0.1588 -0.0849 0.0112  ? ? ? ? ? ? 360  TYR A OH  
2523  N N   . PRO A 347 0.6109 0.6960 0.6914 -0.1424 -0.0743 0.0277  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A N   
2524  C CA  . PRO A 347 0.5354 0.6224 0.6274 -0.1408 -0.0700 0.0294  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CA  
2525  C C   . PRO A 347 0.6649 0.7513 0.7678 -0.1509 -0.0652 0.0251  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A C   
2526  O O   . PRO A 347 0.6659 0.7543 0.7691 -0.1590 -0.0672 0.0218  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A O   
2527  C CB  . PRO A 347 0.5147 0.6138 0.6117 -0.1363 -0.0747 0.0358  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CB  
2528  C CG  . PRO A 347 0.6305 0.7353 0.7239 -0.1412 -0.0802 0.0358  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CG  
2529  C CD  . PRO A 347 0.5804 0.6761 0.6609 -0.1424 -0.0805 0.0319  ? ? ? ? ? ? 361  PRO A CD  
2530  N N   . HIS A 348 0.6903 0.7734 0.8020 -0.1504 -0.0584 0.0255  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A N   
2531  C CA  . HIS A 348 0.6014 0.6829 0.7251 -0.1596 -0.0523 0.0225  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CA  
2532  C C   . HIS A 348 0.7542 0.8372 0.8885 -0.1567 -0.0457 0.0261  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A C   
2533  O O   . HIS A 348 0.8513 0.9335 0.9823 -0.1477 -0.0450 0.0298  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A O   
2534  C CB  . HIS A 348 0.3986 0.4650 0.5188 -0.1654 -0.0466 0.0166  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CB  
2535  C CG  . HIS A 348 0.5152 0.5811 0.6279 -0.1713 -0.0518 0.0123  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CG  
2536  N ND1 . HIS A 348 0.7921 0.8672 0.9107 -0.1793 -0.0555 0.0110  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A ND1 
2537  C CD2 . HIS A 348 0.5662 0.6240 0.6660 -0.1704 -0.0536 0.0091  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CD2 
2538  C CE1 . HIS A 348 0.8891 0.9616 0.9982 -0.1832 -0.0593 0.0072  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A CE1 
2539  N NE2 . HIS A 348 0.7196 0.7816 0.8171 -0.1779 -0.0581 0.0060  ? ? ? ? ? ? 362  HIS A NE2 
2540  N N   . PHE A 349 0.7785 0.8636 0.9254 -0.1644 -0.0407 0.0251  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A N   
2541  C CA  . PHE A 349 0.8301 0.9153 0.9869 -0.1629 -0.0327 0.0284  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CA  
2542  C C   . PHE A 349 0.7975 0.8678 0.9591 -0.1702 -0.0215 0.0257  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A C   
2543  O O   . PHE A 349 0.8429 0.9096 1.0086 -0.1787 -0.0207 0.0210  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A O   
2544  C CB  . PHE A 349 0.8648 0.9663 1.0330 -0.1647 -0.0359 0.0317  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CB  
2545  C CG  . PHE A 349 0.7177 0.8320 0.8816 -0.1572 -0.0464 0.0358  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CG  
2546  C CD1 . PHE A 349 0.6433 0.7578 0.8012 -0.1461 -0.0482 0.0403  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD1 
2547  C CD2 . PHE A 349 0.6261 0.7512 0.7920 -0.1613 -0.0539 0.0357  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD2 
2548  C CE1 . PHE A 349 0.5666 0.6905 0.7208 -0.1391 -0.0568 0.0446  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE1 
2549  C CE2 . PHE A 349 0.6607 0.7952 0.8224 -0.1543 -0.0621 0.0403  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE2 
2550  C CZ  . PHE A 349 0.5838 0.7169 0.7396 -0.1433 -0.0633 0.0448  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CZ  
2551  N N   . THR A 350 0.7308 0.7923 0.8900 -0.1680 -0.0144 0.0311  ? ? ? ? ? ? 364  THR A N   
2552  C CA  . THR A 350 0.9306 0.9743 1.0905 -0.1741 -0.0037 0.0308  ? ? ? ? ? ? 364  THR A CA  
2553  C C   . THR A 350 1.2874 1.3256 1.4480 -0.1717 0.0055  0.0385  ? ? ? ? ? ? 364  THR A C   
2554  O O   . THR A 350 1.3494 1.3971 1.5085 -0.1642 0.0022  0.0444  ? ? ? ? ? ? 364  THR A O   
2555  C CB  . THR A 350 0.8688 0.8974 1.0163 -0.1727 -0.0042 0.0273  ? ? ? ? ? ? 364  THR A CB  
2556  O OG1 . THR A 350 0.9058 0.9400 1.0518 -0.1748 -0.0125 0.0205  ? ? ? ? ? ? 364  THR A OG1 
2557  C CG2 . THR A 350 0.8569 0.8657 1.0059 -0.1781 0.0066  0.0276  ? ? ? ? ? ? 364  THR A CG2 
2558  N N   . CYS A 351 1.5239 1.5466 1.6875 -0.1775 0.0170  0.0391  ? ? ? ? ? ? 365  CYS A N   
2559  C CA  . CYS A 351 1.7151 1.7293 1.8770 -0.1757 0.0280  0.0464  ? ? ? ? ? ? 365  CYS A CA  
2560  C C   . CYS A 351 1.9207 1.9480 2.0947 -0.1796 0.0308  0.0495  ? ? ? ? ? ? 365  CYS A C   
2561  O O   . CYS A 351 2.0218 2.0427 2.1947 -0.1800 0.0407  0.0553  ? ? ? ? ? ? 365  CYS A O   
2562  C CB  . CYS A 351 1.6597 1.6737 1.8098 -0.1647 0.0253  0.0528  ? ? ? ? ? ? 365  CYS A CB  
2563  S SG  . CYS A 351 1.8314 1.8321 1.9746 -0.1605 0.0384  0.0630  ? ? ? ? ? ? 365  CYS A SG  
2564  N N   . ALA A 352 1.9620 2.0072 2.1460 -0.1823 0.0223  0.0458  ? ? ? ? ? ? 366  ALA A N   
2565  C CA  . ALA A 352 1.9876 2.0443 2.1848 -0.1875 0.0253  0.0475  ? ? ? ? ? ? 366  ALA A CA  
2566  C C   . ALA A 352 2.0590 2.0994 2.2611 -0.1969 0.0377  0.0454  ? ? ? ? ? ? 366  ALA A C   
2567  O O   . ALA A 352 2.1310 2.1680 2.3358 -0.2001 0.0476  0.0496  ? ? ? ? ? ? 366  ALA A O   
2568  C CB  . ALA A 352 1.9582 2.0328 2.1646 -0.1898 0.0149  0.0425  ? ? ? ? ? ? 366  ALA A CB  
2569  N N   . VAL A 353 2.0041 2.0347 2.2077 -0.2006 0.0361  0.0395  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A N   
2570  C CA  . VAL A 353 1.9136 1.9260 2.1219 -0.2055 0.0448  0.0396  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CA  
2571  C C   . VAL A 353 1.8665 1.8658 2.0670 -0.2030 0.0403  0.0374  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A C   
2572  O O   . VAL A 353 1.7745 1.7816 1.9705 -0.2020 0.0301  0.0322  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A O   
2573  C CB  . VAL A 353 1.7992 1.8184 2.0247 -0.2147 0.0437  0.0366  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CB  
2574  C CG1 . VAL A 353 1.7439 1.7457 1.9750 -0.2181 0.0481  0.0400  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CG1 
2575  C CG2 . VAL A 353 1.7503 1.7828 1.9832 -0.2174 0.0484  0.0388  ? ? ? ? ? ? 367  VAL A CG2 
2576  N N   . ASP A 354 1.9202 1.9005 2.1176 -0.2010 0.0463  0.0427  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A N   
2577  C CA  . ASP A 354 1.9633 1.9301 2.1506 -0.1988 0.0417  0.0424  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A CA  
2578  C C   . ASP A 354 1.9696 1.9400 2.1593 -0.2063 0.0323  0.0341  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A C   
2579  O O   . ASP A 354 1.9604 1.9370 2.1405 -0.2032 0.0248  0.0282  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A O   
2580  C CB  . ASP A 354 1.9419 1.8902 2.1264 -0.1987 0.0455  0.0526  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A CB  
2581  C CG  . ASP A 354 1.8127 1.7576 1.9931 -0.1896 0.0521  0.0635  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A CG  
2582  O OD1 . ASP A 354 1.8471 1.7782 2.0133 -0.1919 0.0497  0.0747  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A OD1 
2583  O OD2 . ASP A 354 1.6541 1.6078 1.8331 -0.1845 0.0601  0.0580  ? ? ? ? ? ? 368  ASP A OD2 
2584  N N   . THR A 355 1.9286 1.8955 2.1276 -0.2153 0.0319  0.0341  ? ? ? ? ? ? 369  THR A N   
2585  C CA  . THR A 355 1.8550 1.8251 2.0544 -0.2226 0.0238  0.0257  ? ? ? ? ? ? 369  THR A CA  
2586  C C   . THR A 355 1.7640 1.7230 1.9450 -0.2197 0.0193  0.0212  ? ? ? ? ? ? 369  THR A C   
2587  O O   . THR A 355 1.8014 1.7438 1.9715 -0.2166 0.0234  0.0253  ? ? ? ? ? ? 369  THR A O   
2588  C CB  . THR A 355 1.8481 1.8398 2.0526 -0.2224 0.0171  0.0194  ? ? ? ? ? ? 369  THR A CB  
2589  N N   . GLU A 356 1.6435 1.6120 1.8198 -0.2203 0.0108  0.0130  ? ? ? ? ? ? 370  GLU A N   
2590  C CA  . GLU A 356 1.5849 1.5445 1.7443 -0.2180 0.0065  0.0079  ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CA  
2591  C C   . GLU A 356 1.4327 1.4062 1.5846 -0.2114 -0.0013 0.0035  ? ? ? ? ? ? 370  GLU A C   
2592  O O   . GLU A 356 1.3635 1.3512 1.5182 -0.2151 -0.0082 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A O   
2593  C CB  . GLU A 356 1.6989 1.6522 1.8577 -0.2275 0.0039  0.0022  ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CB  
2594  C CG  . GLU A 356 1.7783 1.7230 1.9198 -0.2260 0.0000  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CG  
2595  C CD  . GLU A 356 1.8494 1.7892 1.9889 -0.2366 -0.0024 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A CD  
2596  O OE1 . GLU A 356 1.9175 1.8484 2.0421 -0.2367 -0.0042 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A OE1 
2597  O OE2 . GLU A 356 1.8002 1.7452 1.9518 -0.2453 -0.0022 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 370  GLU A OE2 
2598  N N   . ASN A 357 1.3411 1.3099 1.4805 -0.2028 -0.0009 0.0052  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A N   
2599  C CA  . ASN A 357 1.1831 1.1634 1.3134 -0.1959 -0.0086 0.0022  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CA  
2600  C C   . ASN A 357 1.0995 1.0720 1.2153 -0.1951 -0.0128 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A C   
2601  O O   . ASN A 357 0.9627 0.9437 1.0681 -0.1911 -0.0198 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A O   
2602  C CB  . ASN A 357 1.0972 1.0800 1.2228 -0.1868 -0.0067 0.0076  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CB  
2603  C CG  . ASN A 357 1.1381 1.1291 1.2765 -0.1872 -0.0020 0.0131  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CG  
2604  O OD1 . ASN A 357 1.2022 1.2103 1.3469 -0.1868 -0.0069 0.0126  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A OD1 
2605  N ND2 . ASN A 357 1.1616 1.1401 1.3035 -0.1877 0.0077  0.0188  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A ND2 
2606  N N   . ILE A 358 1.1178 1.0737 1.2296 -0.2004 -0.0087 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A N   
2607  C CA  . ILE A 358 0.9644 0.9117 1.0618 -0.2002 -0.0116 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CA  
2608  C C   . ILE A 358 0.9230 0.8830 1.0161 -0.2063 -0.0199 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A C   
2609  O O   . ILE A 358 0.8051 0.7677 0.8849 -0.2031 -0.0250 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A O   
2610  C CB  . ILE A 358 0.8733 0.8001 0.9660 -0.2064 -0.0055 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CB  
2611  C CG1 . ILE A 358 0.7959 0.7076 0.8843 -0.2020 0.0028  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CG1 
2612  C CG2 . ILE A 358 0.7953 0.7146 0.8733 -0.2069 -0.0085 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CG2 
2613  C CD1 . ILE A 358 0.7605 0.6502 0.8413 -0.2068 0.0095  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 372  ILE A CD1 
2614  N N   . ARG A 359 1.0047 0.9728 1.1089 -0.2149 -0.0212 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A N   
2615  C CA  . ARG A 359 1.0410 1.0214 1.1417 -0.2213 -0.0288 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CA  
2616  C C   . ARG A 359 1.0104 1.0074 1.1068 -0.2148 -0.0358 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A C   
2617  O O   . ARG A 359 1.0251 1.0281 1.1105 -0.2152 -0.0421 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A O   
2618  C CB  . ARG A 359 1.1204 1.1065 1.2352 -0.2316 -0.0285 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CB  
2619  C CG  . ARG A 359 1.1048 1.1020 1.2159 -0.2393 -0.0358 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CG  
2620  C CD  . ARG A 359 1.0669 1.0552 1.1617 -0.2409 -0.0375 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CD  
2621  N NE  . ARG A 359 1.0547 1.0235 1.1477 -0.2441 -0.0308 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A NE  
2622  C CZ  . ARG A 359 1.0919 1.0543 1.1860 -0.2543 -0.0296 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A CZ  
2623  N NH1 . ARG A 359 1.1628 1.1375 1.2604 -0.2625 -0.0347 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A NH1 
2624  N NH2 . ARG A 359 1.1022 1.0458 1.1934 -0.2564 -0.0233 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 373  ARG A NH2 
2625  N N   . ARG A 360 0.9845 0.9886 1.0892 -0.2088 -0.0345 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A N   
2626  C CA  . ARG A 360 0.9856 1.0044 1.0861 -0.2019 -0.0410 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CA  
2627  C C   . ARG A 360 1.0147 1.0284 1.0988 -0.1944 -0.0435 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A C   
2628  O O   . ARG A 360 1.1374 1.1595 1.2122 -0.1933 -0.0504 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A O   
2629  C CB  . ARG A 360 0.9621 0.9865 1.0730 -0.1961 -0.0378 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CB  
2630  C CG  . ARG A 360 1.0592 1.0821 1.1869 -0.2025 -0.0313 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CG  
2631  C CD  . ARG A 360 1.0906 1.1240 1.2284 -0.1978 -0.0296 0.0014  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CD  
2632  N NE  . ARG A 360 1.1824 1.2342 1.3215 -0.1986 -0.0380 0.0026  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A NE  
2633  C CZ  . ARG A 360 1.1632 1.2270 1.3112 -0.1959 -0.0384 0.0070  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A CZ  
2634  N NH1 . ARG A 360 0.9301 0.9899 1.0860 -0.1927 -0.0304 0.0102  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A NH1 
2635  N NH2 . ARG A 360 1.2688 1.3483 1.4174 -0.1964 -0.0464 0.0085  ? ? ? ? ? ? 374  ARG A NH2 
2636  N N   . VAL A 361 0.8812 0.8809 0.9621 -0.1894 -0.0375 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A N   
2637  C CA  . VAL A 361 0.8263 0.8196 0.8921 -0.1825 -0.0389 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CA  
2638  C C   . VAL A 361 0.8934 0.8855 0.9478 -0.1875 -0.0431 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A C   
2639  O O   . VAL A 361 0.8834 0.8817 0.9270 -0.1836 -0.0485 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A O   
2640  C CB  . VAL A 361 0.6881 0.6636 0.7527 -0.1785 -0.0308 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CB  
2641  C CG1 . VAL A 361 0.4092 0.3755 0.4577 -0.1746 -0.0318 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CG1 
2642  C CG2 . VAL A 361 0.7823 0.7598 0.8537 -0.1704 -0.0272 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 375  VAL A CG2 
2643  N N   . PHE A 362 0.8723 0.8561 0.9291 -0.1964 -0.0401 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A N   
2644  C CA  . PHE A 362 0.7721 0.7543 0.8190 -0.2026 -0.0431 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CA  
2645  C C   . PHE A 362 0.6803 0.6794 0.7241 -0.2039 -0.0512 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A C   
2646  O O   . PHE A 362 0.6549 0.6566 0.6865 -0.2001 -0.0549 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A O   
2647  C CB  . PHE A 362 0.8207 0.7950 0.8744 -0.2132 -0.0394 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CB  
2648  C CG  . PHE A 362 0.9063 0.8763 0.9494 -0.2199 -0.0412 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CG  
2649  C CD1 . PHE A 362 1.0094 0.9631 1.0425 -0.2191 -0.0369 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CD1 
2650  C CD2 . PHE A 362 0.8707 0.8531 0.9139 -0.2269 -0.0469 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CD2 
2651  C CE1 . PHE A 362 1.0384 0.9883 1.0617 -0.2253 -0.0382 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CE1 
2652  C CE2 . PHE A 362 0.9305 0.9094 0.9641 -0.2332 -0.0482 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CE2 
2653  C CZ  . PHE A 362 0.9942 0.9569 1.0179 -0.2324 -0.0438 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 376  PHE A CZ  
2654  N N   . ASN A 363 0.7312 0.7417 0.7865 -0.2091 -0.0534 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A N   
2655  C CA  . ASN A 363 0.9318 0.9582 0.9855 -0.2109 -0.0608 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A CA  
2656  C C   . ASN A 363 1.0070 1.0407 1.0528 -0.2009 -0.0651 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A C   
2657  O O   . ASN A 363 0.9351 0.9754 0.9721 -0.2009 -0.0701 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A O   
2658  C CB  . ASN A 363 0.9507 0.9882 1.0194 -0.2163 -0.0620 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A CB  
2659  C CG  . ASN A 363 0.9861 1.0194 1.0612 -0.2279 -0.0598 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A CG  
2660  O OD1 . ASN A 363 0.9946 1.0242 1.0614 -0.2335 -0.0610 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A OD1 
2661  N ND2 . ASN A 363 1.0292 1.0633 1.1194 -0.2317 -0.0563 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 377  ASN A ND2 
2662  N N   . ASP A 364 1.0140 1.0460 1.0630 -0.1926 -0.0627 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A N   
2663  C CA  . ASP A 364 0.9397 0.9776 0.9821 -0.1827 -0.0664 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A CA  
2664  C C   . ASP A 364 0.7949 0.8255 0.8222 -0.1787 -0.0668 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A C   
2665  O O   . ASP A 364 0.6988 0.7356 0.7185 -0.1741 -0.0712 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A O   
2666  C CB  . ASP A 364 1.0568 1.0937 1.1061 -0.1751 -0.0633 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A CB  
2667  C CG  . ASP A 364 1.2258 1.2716 1.2902 -0.1783 -0.0629 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A CG  
2668  O OD1 . ASP A 364 1.2630 1.3043 1.3361 -0.1764 -0.0574 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A OD1 
2669  O OD2 . ASP A 364 1.3089 1.3662 1.3767 -0.1828 -0.0677 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 378  ASP A OD2 
2670  N N   . CYS A 365 0.7374 0.7540 0.7608 -0.1803 -0.0617 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 379  CYS A N   
2671  C CA  . CYS A 365 0.6053 0.6144 0.6145 -0.1775 -0.0616 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 379  CYS A CA  
2672  C C   . CYS A 365 0.6499 0.6646 0.6524 -0.1840 -0.0656 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 379  CYS A C   
2673  O O   . CYS A 365 0.7089 0.7270 0.7017 -0.1802 -0.0686 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 379  CYS A O   
2674  C CB  . CYS A 365 0.5248 0.5171 0.5318 -0.1784 -0.0549 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 379  CYS A CB  
2675  S SG  . CYS A 365 0.9393 0.9226 0.9498 -0.1688 -0.0496 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 379  CYS A SG  
2676  N N   . ARG A 366 0.6843 0.6998 0.6924 -0.1939 -0.0653 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A N   
2677  C CA  . ARG A 366 0.6614 0.6833 0.6644 -0.2010 -0.0692 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CA  
2678  C C   . ARG A 366 0.7858 0.8217 0.7868 -0.1975 -0.0752 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A C   
2679  O O   . ARG A 366 0.8543 0.8928 0.8455 -0.1973 -0.0777 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A O   
2680  C CB  . ARG A 366 0.7279 0.7515 0.7402 -0.2119 -0.0688 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CB  
2681  C CG  . ARG A 366 0.8058 0.8368 0.8134 -0.2201 -0.0729 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CG  
2682  C CD  . ARG A 366 0.8365 0.8699 0.8546 -0.2308 -0.0726 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CD  
2683  N NE  . ARG A 366 0.9550 0.9974 0.9694 -0.2386 -0.0771 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A NE  
2684  C CZ  . ARG A 366 1.1971 1.2336 1.2033 -0.2447 -0.0762 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A CZ  
2685  N NH1 . ARG A 366 1.2777 1.2989 1.2784 -0.2438 -0.0709 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A NH1 
2686  N NH2 . ARG A 366 1.2233 1.2693 1.2267 -0.2517 -0.0805 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 380  ARG A NH2 
2687  N N   . ASP A 367 0.8587 0.9032 0.8693 -0.1947 -0.0771 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A N   
2688  C CA  . ASP A 367 1.0020 1.0587 1.0117 -0.1907 -0.0824 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A CA  
2689  C C   . ASP A 367 0.9950 1.0484 0.9943 -0.1814 -0.0826 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A C   
2690  O O   . ASP A 367 0.9693 1.0280 0.9619 -0.1808 -0.0859 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A O   
2691  C CB  . ASP A 367 1.2339 1.2985 1.2557 -0.1881 -0.0835 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A CB  
2692  C CG  . ASP A 367 1.4856 1.5560 1.5187 -0.1976 -0.0840 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A CG  
2693  O OD1 . ASP A 367 1.5772 1.6521 1.6082 -0.2054 -0.0866 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A OD1 
2694  O OD2 . ASP A 367 1.5253 1.5958 1.5695 -0.1973 -0.0815 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 381  ASP A OD2 
2695  N N   . ILE A 368 0.9973 1.0420 0.9960 -0.1743 -0.0789 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A N   
2696  C CA  . ILE A 368 0.8902 0.9312 0.8801 -0.1652 -0.0786 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CA  
2697  C C   . ILE A 368 0.8835 0.9215 0.8618 -0.1674 -0.0789 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A C   
2698  O O   . ILE A 368 0.9276 0.9701 0.9005 -0.1641 -0.0814 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A O   
2699  C CB  . ILE A 368 0.7102 0.7406 0.7002 -0.1589 -0.0739 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CB  
2700  C CG1 . ILE A 368 0.5532 0.5867 0.5550 -0.1565 -0.0731 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CG1 
2701  C CG2 . ILE A 368 0.6812 0.7085 0.6625 -0.1496 -0.0739 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CG2 
2702  C CD1 . ILE A 368 0.4930 0.5162 0.4959 -0.1513 -0.0681 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 382  ILE A CD1 
2703  N N   . ILE A 369 0.8208 0.8506 0.7957 -0.1733 -0.0759 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A N   
2704  C CA  . ILE A 369 0.8242 0.8504 0.7881 -0.1757 -0.0756 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CA  
2705  C C   . ILE A 369 0.8462 0.8831 0.8085 -0.1820 -0.0800 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A C   
2706  O O   . ILE A 369 0.8270 0.8660 0.7813 -0.1807 -0.0813 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A O   
2707  C CB  . ILE A 369 0.7826 0.7967 0.7436 -0.1807 -0.0710 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CB  
2708  C CG1 . ILE A 369 0.8899 0.9020 0.8402 -0.1845 -0.0711 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CG1 
2709  C CG2 . ILE A 369 0.7120 0.7264 0.6824 -0.1893 -0.0703 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CG2 
2710  C CD1 . ILE A 369 0.9819 0.9809 0.9280 -0.1887 -0.0663 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 383  ILE A CD1 
2711  N N   . GLN A 370 0.8186 0.8625 0.7890 -0.1890 -0.0822 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A N   
2712  C CA  . GLN A 370 0.7732 0.8283 0.7431 -0.1951 -0.0867 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CA  
2713  C C   . GLN A 370 0.7211 0.7837 0.6890 -0.1886 -0.0900 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A C   
2714  O O   . GLN A 370 0.7731 0.8411 0.7354 -0.1909 -0.0924 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A O   
2715  C CB  . GLN A 370 0.9120 0.9745 0.8929 -0.2022 -0.0888 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CB  
2716  C CG  . GLN A 370 1.0359 1.0939 1.0179 -0.2122 -0.0868 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CG  
2717  C CD  . GLN A 370 1.1520 1.2195 1.1446 -0.2200 -0.0896 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A CD  
2718  O OE1 . GLN A 370 1.1940 1.2618 1.1973 -0.2196 -0.0885 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A OE1 
2719  N NE2 . GLN A 370 1.1803 1.2559 1.1702 -0.2273 -0.0932 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 384  GLN A NE2 
2720  N N   . ARG A 371 0.7037 0.7664 0.6767 -0.1805 -0.0898 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 385  ARG A N   
2721  C CA  . ARG A 371 0.6819 0.7502 0.6541 -0.1740 -0.0923 0.0066  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CA  
2722  C C   . ARG A 371 0.7537 0.8152 0.7168 -0.1676 -0.0901 0.0076  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A C   
2723  O O   . ARG A 371 0.7299 0.7948 0.6905 -0.1637 -0.0917 0.0131  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A O   
2724  C CB  . ARG A 371 0.5943 0.6651 0.5755 -0.1679 -0.0927 0.0117  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CB  
2725  C CG  . ARG A 371 0.5769 0.6554 0.5685 -0.1737 -0.0948 0.0113  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CG  
2726  C CD  . ARG A 371 0.6284 0.7099 0.6286 -0.1671 -0.0952 0.0169  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CD  
2727  N NE  . ARG A 371 0.7652 0.8524 0.7765 -0.1722 -0.0959 0.0156  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A NE  
2728  C CZ  . ARG A 371 0.8600 0.9512 0.8804 -0.1680 -0.0962 0.0198  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A CZ  
2729  N NH1 . ARG A 371 0.8122 0.9019 0.8315 -0.1586 -0.0960 0.0253  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A NH1 
2730  N NH2 . ARG A 371 0.9684 1.0653 0.9995 -0.1734 -0.0966 0.0183  ? ? ? ? ? ? 385  ARG A NH2 
2731  N N   . MET A 372 0.9023 0.9536 0.8608 -0.1665 -0.0861 0.0023  ? ? ? ? ? ? 386  MET A N   
2732  C CA  . MET A 372 1.0069 1.0517 0.9568 -0.1612 -0.0838 0.0022  ? ? ? ? ? ? 386  MET A CA  
2733  C C   . MET A 372 1.0137 1.0625 0.9568 -0.1670 -0.0854 0.0010  ? ? ? ? ? ? 386  MET A C   
2734  O O   . MET A 372 1.0342 1.0860 0.9740 -0.1638 -0.0865 0.0055  ? ? ? ? ? ? 386  MET A O   
2735  C CB  . MET A 372 0.9993 1.0324 0.9460 -0.1598 -0.0793 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 386  MET A CB  
2736  C CG  . MET A 372 0.9239 0.9500 0.8630 -0.1531 -0.0767 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 386  MET A CG  
2737  S SD  . MET A 372 2.2499 2.2620 2.1856 -0.1511 -0.0714 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 386  MET A SD  
2738  C CE  . MET A 372 0.4827 0.4940 0.4286 -0.1473 -0.0708 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 386  MET A CE  
2739  N N   . HIS A 373 0.9544 1.0035 0.8960 -0.1759 -0.0855 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A N   
2740  C CA  . HIS A 373 0.9160 0.9695 0.8512 -0.1824 -0.0871 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CA  
2741  C C   . HIS A 373 0.9107 0.9762 0.8489 -0.1842 -0.0917 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A C   
2742  O O   . HIS A 373 0.9328 1.0021 0.8658 -0.1848 -0.0929 0.0014  ? ? ? ? ? ? 387  HIS A O   
2743  C CB  . HIS A 373 0.8648 0.9163 0.7991 -0.1920 -0.0864 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CB  
2744  C CG  . HIS A 373 0.8758 0.9147 0.8066 -0.1911 -0.0816 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CG  
2745  N ND1 . HIS A 373 0.9839 1.0172 0.9192 -0.1959 -0.0796 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A ND1 
2746  C CD2 . HIS A 373 0.8331 0.8633 0.7567 -0.1860 -0.0782 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CD2 
2747  C CE1 . HIS A 373 0.9871 1.0082 0.9176 -0.1938 -0.0751 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A CE1 
2748  N NE2 . HIS A 373 0.9371 0.9565 0.8604 -0.1877 -0.0743 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 387  HIS A NE2 
2749  N N   . LEU A 374 0.8986 0.9700 0.8455 -0.1852 -0.0942 0.0018  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A N   
2750  C CA  . LEU A 374 0.9888 1.0715 0.9396 -0.1872 -0.0987 0.0076  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CA  
2751  C C   . LEU A 374 1.0055 1.0891 0.9547 -0.1795 -0.0991 0.0151  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A C   
2752  O O   . LEU A 374 1.0282 1.1176 0.9743 -0.1816 -0.1013 0.0182  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A O   
2753  C CB  . LEU A 374 1.0087 1.0965 0.9700 -0.1883 -0.1006 0.0092  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CB  
2754  C CG  . LEU A 374 0.9629 1.0625 0.9286 -0.1965 -0.1051 0.0098  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CG  
2755  C CD1 . LEU A 374 0.8293 0.9289 0.7906 -0.2062 -0.1049 0.0022  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD1 
2756  C CD2 . LEU A 374 0.9915 1.0957 0.9686 -0.1966 -0.1065 0.0115  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD2 
2757  N N   . ARG A 375 1.0357 1.1132 0.9875 -0.1708 -0.0968 0.0178  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A N   
2758  C CA  . ARG A 375 1.1378 1.2148 1.0891 -0.1633 -0.0967 0.0244  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CA  
2759  C C   . ARG A 375 1.1441 1.2171 1.0866 -0.1627 -0.0948 0.0231  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A C   
2760  O O   . ARG A 375 1.1441 1.2201 1.0854 -0.1609 -0.0958 0.0280  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A O   
2761  C CB  . ARG A 375 1.1801 1.2509 1.1358 -0.1543 -0.0944 0.0266  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CB  
2762  C CG  . ARG A 375 1.1922 1.2607 1.1474 -0.1465 -0.0935 0.0323  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CG  
2763  C CD  . ARG A 375 1.2483 1.3110 1.2081 -0.1380 -0.0912 0.0341  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CD  
2764  N NE  . ARG A 375 1.3225 1.3812 1.2812 -0.1308 -0.0895 0.0380  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A NE  
2765  C CZ  . ARG A 375 1.3553 1.4176 1.3182 -0.1282 -0.0911 0.0441  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A CZ  
2766  N NH1 . ARG A 375 1.3437 1.4139 1.3118 -0.1317 -0.0946 0.0474  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A NH1 
2767  N NH2 . ARG A 375 1.3551 1.4130 1.3174 -0.1222 -0.0891 0.0466  ? ? ? ? ? ? 389  ARG A NH2 
2768  N N   . GLN A 376 1.1196 1.1859 1.0565 -0.1643 -0.0918 0.0165  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A N   
2769  C CA  . GLN A 376 1.1353 1.1980 1.0642 -0.1639 -0.0898 0.0147  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CA  
2770  C C   . GLN A 376 1.1423 1.2134 1.0679 -0.1705 -0.0926 0.0161  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A C   
2771  O O   . GLN A 376 1.2876 1.3588 1.2089 -0.1690 -0.0919 0.0180  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A O   
2772  C CB  . GLN A 376 1.1607 1.2155 1.0844 -0.1662 -0.0865 0.0066  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CB  
2773  C CG  . GLN A 376 1.2630 1.3147 1.1785 -0.1663 -0.0844 0.0041  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CG  
2774  C CD  . GLN A 376 1.4290 1.4725 1.3393 -0.1688 -0.0812 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CD  
2775  O OE1 . GLN A 376 1.4805 1.5179 1.3933 -0.1677 -0.0795 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A OE1 
2776  N NE2 . GLN A 376 1.5188 1.5617 1.4219 -0.1723 -0.0801 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 390  GLN A NE2 
2777  N N   . TYR A 377 0.9764 1.0550 0.9044 -0.1781 -0.0958 0.0149  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A N   
2778  C CA  . TYR A 377 0.9335 1.0209 0.8584 -0.1853 -0.0988 0.0156  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CA  
2779  C C   . TYR A 377 0.9866 1.0828 0.9169 -0.1846 -0.1026 0.0236  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A C   
2780  O O   . TYR A 377 0.8154 0.9201 0.7442 -0.1906 -0.1057 0.0251  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A O   
2781  C CB  . TYR A 377 0.9437 1.0342 0.8677 -0.1948 -0.1000 0.0089  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CB  
2782  C CG  . TYR A 377 1.0283 1.1100 0.9463 -0.1965 -0.0962 0.0007  ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CG  
2783  C CD1 . TYR A 377 1.0597 1.1349 0.9712 -0.1921 -0.0930 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CD1 
2784  C CD2 . TYR A 377 1.0315 1.1109 0.9507 -0.2026 -0.0957 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CD2 
2785  C CE1 . TYR A 377 1.0610 1.1278 0.9670 -0.1935 -0.0894 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CE1 
2786  C CE2 . TYR A 377 1.0630 1.1333 0.9768 -0.2042 -0.0919 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CE2 
2787  C CZ  . TYR A 377 1.0571 1.1212 0.9641 -0.1995 -0.0889 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 391  TYR A CZ  
2788  O OH  . TYR A 377 0.9715 1.0263 0.8732 -0.2009 -0.0851 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 391  TYR A OH  
2789  N N   . GLU A 378 1.1808 1.2747 1.1173 -0.1773 -0.1024 0.0286  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A N   
2790  C CA  . GLU A 378 1.1875 1.2885 1.1299 -0.1759 -0.1057 0.0360  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CA  
2791  C C   . GLU A 378 1.1218 1.2324 1.0688 -0.1833 -0.1098 0.0356  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A C   
2792  O O   . GLU A 378 1.1643 1.2832 1.1145 -0.1853 -0.1134 0.0408  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A O   
2793  C CB  . GLU A 378 1.1909 1.2949 1.1297 -0.1759 -0.1065 0.0406  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CB  
2794  C CG  . GLU A 378 1.2006 1.2961 1.1350 -0.1697 -0.1025 0.0404  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CG  
2795  C CD  . GLU A 378 1.2624 1.3573 1.1882 -0.1744 -0.1011 0.0356  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A CD  
2796  O OE1 . GLU A 378 1.3076 1.4096 1.2307 -0.1826 -0.1035 0.0334  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A OE1 
2797  O OE2 . GLU A 378 1.2572 1.3449 1.1792 -0.1700 -0.0975 0.0339  ? ? ? ? ? ? 392  GLU A OE2 
2798  N N   . LEU A 379 1.0306 1.1400 0.9783 -0.1875 -0.1092 0.0292  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A N   
2799  C CA  . LEU A 379 0.9956 1.1137 0.9487 -0.1947 -0.1128 0.0278  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CA  
2800  C C   . LEU A 379 1.1138 1.2330 1.0767 -0.1903 -0.1136 0.0314  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A C   
2801  O O   . LEU A 379 1.1176 1.2444 1.0871 -0.1951 -0.1165 0.0311  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A O   
2802  C CB  . LEU A 379 0.8896 1.0053 0.8400 -0.2017 -0.1115 0.0189  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CB  
2803  C CG  . LEU A 379 0.9053 1.0198 0.8460 -0.2070 -0.1104 0.0140  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CG  
2804  C CD1 . LEU A 379 0.9536 1.0626 0.8925 -0.2124 -0.1081 0.0048  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CD1 
2805  C CD2 . LEU A 379 0.8948 1.0208 0.8340 -0.2139 -0.1146 0.0163  ? ? ? ? ? ? 393  LEU A CD2 
2806  N N   . LEU A 380 1.2510 1.3630 1.2152 -0.1812 -0.1110 0.0346  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A N   
2807  C CA  . LEU A 380 1.3258 1.4379 1.2989 -0.1762 -0.1113 0.0377  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CA  
2808  C C   . LEU A 380 1.4865 1.5962 1.4613 -0.1675 -0.1107 0.0448  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A C   
2809  O O   . LEU A 380 1.5435 1.6566 1.5261 -0.1643 -0.1122 0.0494  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A O   
2810  C CB  . LEU A 380 1.1381 1.2422 1.1124 -0.1742 -0.1077 0.0322  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CB  
2811  C CG  . LEU A 380 0.9400 1.0456 0.9243 -0.1710 -0.1079 0.0339  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CG  
2812  C CD1 . LEU A 380 0.7711 0.8879 0.7626 -0.1781 -0.1120 0.0345  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CD1 
2813  C CD2 . LEU A 380 0.9424 1.0397 0.9273 -0.1699 -0.1042 0.0282  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A CD2 
2814  O OXT . LEU A 380 1.5119 1.6161 1.4809 -0.1638 -0.1086 0.0458  ? ? ? ? ? ? 394  LEU A OXT 
2815  N N   . GLN B 12  1.6106 1.7991 1.6547 0.0476  0.1366  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B N   
2816  C CA  . GLN B 12  1.6570 1.8494 1.7173 0.0424  0.1291  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B CA  
2817  C C   . GLN B 12  1.7274 1.9016 1.7682 0.0420  0.1297  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B C   
2818  O O   . GLN B 12  1.7854 1.9440 1.8012 0.0448  0.1346  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 1    GLN B O   
2819  C CB  . GLN B 12  1.6222 1.8306 1.6973 0.0493  0.1409  0.0154  ? ? ? ? ? ? 1    GLN B CB  
2820  N N   . SER B 13  1.6857 1.8618 1.7382 0.0385  0.1243  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 2    SER B N   
2821  C CA  . SER B 13  1.6322 1.7930 1.6688 0.0383  0.1252  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 2    SER B CA  
2822  C C   . SER B 13  1.5812 1.7281 1.6077 0.0306  0.1115  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 2    SER B C   
2823  O O   . SER B 13  1.6062 1.7378 1.6113 0.0322  0.1155  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 2    SER B O   
2824  C CB  . SER B 13  1.6854 1.8369 1.6975 0.0493  0.1450  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 2    SER B CB  
2825  O OG  . SER B 13  1.7010 1.8385 1.6990 0.0490  0.1460  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 2    SER B OG  
2826  N N   . GLU B 14  1.4952 1.6473 1.5370 0.0222  0.0950  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B N   
2827  C CA  . GLU B 14  1.4456 1.5858 1.4799 0.0148  0.0808  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CA  
2828  C C   . GLU B 14  1.3419 1.4770 1.3809 0.0101  0.0709  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B C   
2829  O O   . GLU B 14  1.3959 1.5175 1.4193 0.0089  0.0688  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B O   
2830  C CB  . GLU B 14  1.4715 1.6185 1.5198 0.0080  0.0665  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CB  
2831  C CG  . GLU B 14  1.4499 1.5852 1.4906 0.0009  0.0516  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CG  
2832  C CD  . GLU B 14  1.4435 1.5860 1.5020 -0.0068 0.0346  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B CD  
2833  O OE1 . GLU B 14  1.3665 1.5211 1.4473 -0.0095 0.0281  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B OE1 
2834  O OE2 . GLU B 14  1.4778 1.6136 1.5280 -0.0103 0.0274  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 3    GLU B OE2 
2835  N N   . LEU B 15  1.1845 1.3306 1.2453 0.0077  0.0649  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   
2836  C CA  . LEU B 15  1.1067 1.2487 1.1734 0.0038  0.0550  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  
2837  C C   . LEU B 15  1.2551 1.3867 1.3037 0.0090  0.0668  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   
2838  O O   . LEU B 15  1.2885 1.4108 1.3315 0.0061  0.0596  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   
2839  C CB  . LEU B 15  0.9750 1.1307 1.0667 0.0020  0.0501  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  
2840  C CG  . LEU B 15  0.9161 1.0688 1.0187 -0.0041 0.0337  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  
2841  C CD1 . LEU B 15  0.9963 1.1440 1.1020 -0.0118 0.0143  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 
2842  C CD2 . LEU B 15  0.8582 1.0241 0.9840 -0.0048 0.0314  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 
2843  N N   . ASP B 16  1.3893 1.5223 1.4283 0.0170  0.0850  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B N   
2844  C CA  . ASP B 16  1.4583 1.5810 1.4791 0.0224  0.0972  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B CA  
2845  C C   . ASP B 16  1.3197 1.4265 1.3193 0.0206  0.0945  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B C   
2846  O O   . ASP B 16  1.3244 1.4222 1.3163 0.0194  0.0925  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B O   
2847  C CB  . ASP B 16  1.6390 1.7647 1.6511 0.0321  0.1168  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B CB  
2848  C CG  . ASP B 16  1.7631 1.9060 1.7967 0.0345  0.1207  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B CG  
2849  O OD1 . ASP B 16  1.8268 1.9761 1.8785 0.0300  0.1113  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B OD1 
2850  O OD2 . ASP B 16  1.7662 1.9160 1.7982 0.0413  0.1331  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 5    ASP B OD2 
2851  N N   . GLN B 17  1.2073 1.3111 1.1980 0.0203  0.0944  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B N   
2852  C CA  . GLN B 17  1.1259 1.2153 1.0974 0.0181  0.0912  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CA  
2853  C C   . GLN B 17  0.9848 1.0712 0.9635 0.0103  0.0739  -0.1647 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B C   
2854  O O   . GLN B 17  1.0788 1.1542 1.0449 0.0091  0.0723  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B O   
2855  C CB  . GLN B 17  1.2452 1.3333 1.2086 0.0187  0.0924  -0.1503 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CB  
2856  C CG  . GLN B 17  1.3158 1.4089 1.2923 0.0110  0.0759  -0.1477 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CG  
2857  C CD  . GLN B 17  1.3789 1.4746 1.3516 0.0124  0.0788  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B CD  
2858  O OE1 . GLN B 17  1.3933 1.4944 1.3639 0.0193  0.0919  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B OE1 
2859  N NE2 . GLN B 17  1.3716 1.4636 1.3431 0.0065  0.0667  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 6    GLN B NE2 
2860  N N   . LEU B 18  0.8591 0.9550 0.8578 0.0051  0.0609  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B N   
2861  C CA  . LEU B 18  0.8901 0.9827 0.8954 -0.0015 0.0437  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CA  
2862  C C   . LEU B 18  1.0170 1.1055 1.0216 -0.0007 0.0437  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B C   
2863  O O   . LEU B 18  1.0942 1.1734 1.0897 -0.0028 0.0377  -0.1890 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B O   
2864  C CB  . LEU B 18  0.8619 0.9649 0.8893 -0.0066 0.0298  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CB  
2865  C CG  . LEU B 18  0.8391 0.9426 0.8675 -0.0109 0.0205  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CG  
2866  C CD1 . LEU B 18  0.9370 1.0503 0.9881 -0.0162 0.0061  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CD1 
2867  C CD2 . LEU B 18  0.7552 0.8463 0.7698 -0.0142 0.0120  -0.1672 ? ? ? ? ? ? 7    LEU B CD2 
2868  N N   . ARG B 19  1.0000 1.0958 1.0143 0.0026  0.0507  -0.1637 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B N   
2869  C CA  . ARG B 19  0.8294 0.9219 0.8435 0.0039  0.0517  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CA  
2870  C C   . ARG B 19  0.8114 0.8929 0.8043 0.0078  0.0632  -0.1857 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B C   
2871  O O   . ARG B 19  0.7140 0.7894 0.7026 0.0074  0.0607  -0.1974 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B O   
2872  C CB  . ARG B 19  0.7676 0.8708 0.7966 0.0068  0.0577  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CB  
2873  C CG  . ARG B 19  0.8628 0.9735 0.9134 0.0018  0.0421  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CG  
2874  C CD  . ARG B 19  0.9902 1.1142 1.0577 0.0040  0.0480  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CD  
2875  N NE  . ARG B 19  1.0300 1.1594 1.1174 -0.0009 0.0327  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B NE  
2876  C CZ  . ARG B 19  1.0415 1.1836 1.1486 -0.0016 0.0313  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B CZ  
2877  N NH1 . ARG B 19  0.9591 1.1110 1.0689 0.0029  0.0452  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B NH1 
2878  N NH2 . ARG B 19  1.1317 1.2764 1.2555 -0.0065 0.0158  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 8    ARG B NH2 
2879  N N   . GLN B 20  0.9638 1.0422 0.9431 0.0118  0.0754  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B N   
2880  C CA  . GLN B 20  1.0593 1.1257 1.0172 0.0152  0.0856  -0.1978 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CA  
2881  C C   . GLN B 20  0.9405 0.9937 0.8905 0.0102  0.0720  -0.2033 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B C   
2882  O O   . GLN B 20  0.8896 0.9305 0.8336 0.0101  0.0676  -0.1995 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B O   
2883  C CB  . GLN B 20  1.2889 1.3529 1.2335 0.0208  0.0996  -0.1922 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CB  
2884  C CG  . GLN B 20  1.4407 1.4839 1.3645 0.0243  0.1020  -0.1885 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CG  
2885  C CD  . GLN B 20  1.4824 1.5212 1.3916 0.0313  0.1147  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B CD  
2886  O OE1 . GLN B 20  1.4691 1.4906 1.3609 0.0358  0.1160  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B OE1 
2887  N NE2 . GLN B 20  1.4882 1.5437 1.4048 0.0330  0.1242  -0.1812 ? ? ? ? ? ? 9    GLN B NE2 
2888  N N   . GLU B 21  0.9425 0.9989 0.8942 0.0063  0.0647  -0.2081 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B N   
2889  C CA  . GLU B 21  0.9834 1.0285 0.9304 0.0018  0.0511  -0.2079 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CA  
2890  C C   . GLU B 21  0.9814 1.0265 0.9387 -0.0013 0.0389  -0.2087 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B C   
2891  O O   . GLU B 21  0.9485 0.9829 0.9006 -0.0024 0.0325  -0.2044 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B O   
2892  C CB  . GLU B 21  1.0668 1.1164 1.0147 -0.0017 0.0455  -0.2123 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CB  
2893  C CG  . GLU B 21  1.2431 1.2811 1.1857 -0.0054 0.0335  -0.2099 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CG  
2894  C CD  . GLU B 21  1.4087 1.4507 1.3525 -0.0090 0.0271  -0.2135 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B CD  
2895  O OE1 . GLU B 21  1.4343 1.4894 1.3869 -0.0100 0.0281  -0.2167 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B OE1 
2896  O OE2 . GLU B 21  1.4830 1.5152 1.4200 -0.0108 0.0208  -0.2103 ? ? ? ? ? ? 10   GLU B OE2 
2897  N N   . ALA B 22  0.9694 1.0267 0.9410 -0.0022 0.0362  -0.2139 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   
2898  C CA  . ALA B 22  0.8585 0.9152 0.8394 -0.0043 0.0244  -0.2142 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  
2899  C C   . ALA B 22  0.7436 0.7934 0.7200 -0.0011 0.0297  -0.2087 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   
2900  O O   . ALA B 22  0.6440 0.6864 0.6188 -0.0018 0.0224  -0.2049 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   
2901  C CB  . ALA B 22  0.8200 0.8886 0.8183 -0.0059 0.0183  -0.2136 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  
2902  N N   . GLU B 23  0.8082 0.8606 0.7823 0.0029  0.0430  -0.2073 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B N   
2903  C CA  . GLU B 23  0.9219 0.9669 0.8908 0.0058  0.0479  -0.2016 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CA  
2904  C C   . GLU B 23  0.9163 0.9466 0.8711 0.0058  0.0462  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B C   
2905  O O   . GLU B 23  0.9655 0.9898 0.9190 0.0057  0.0419  -0.1923 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B O   
2906  C CB  . GLU B 23  1.0849 1.1338 1.0519 0.0107  0.0628  -0.1992 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CB  
2907  C CG  . GLU B 23  1.2856 1.3259 1.2462 0.0138  0.0671  -0.1929 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CG  
2908  C CD  . GLU B 23  1.4812 1.5240 1.4389 0.0194  0.0815  -0.1885 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CD  
2909  O OE1 . GLU B 23  1.4434 1.4785 1.3948 0.0225  0.0850  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE1 
2910  O OE2 . GLU B 23  1.6219 1.6751 1.5838 0.0214  0.0897  -0.1894 ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE2 
2911  N N   . GLN B 24  0.9167 0.9416 0.8612 0.0063  0.0497  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B N   
2912  C CA  . GLN B 24  0.9970 1.0082 0.9288 0.0064  0.0475  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CA  
2913  C C   . GLN B 24  0.9672 0.9765 0.9029 0.0027  0.0359  -0.1896 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B C   
2914  O O   . GLN B 24  0.9828 0.9850 0.9146 0.0031  0.0338  -0.1855 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B O   
2915  C CB  . GLN B 24  1.1121 1.1177 1.0324 0.0074  0.0517  -0.1897 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CB  
2916  C CG  . GLN B 24  1.1772 1.1683 1.0844 0.0078  0.0491  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CG  
2917  C CD  . GLN B 24  1.3941 1.3791 1.2902 0.0085  0.0511  -0.1858 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B CD  
2918  O OE1 . GLN B 24  1.5376 1.5298 1.4359 0.0085  0.0545  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B OE1 
2919  N NE2 . GLN B 24  1.4377 1.4098 1.3220 0.0093  0.0490  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 13   GLN B NE2 
2920  N N   . LEU B 25  0.8612 0.8769 0.8043 -0.0004 0.0288  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B N   
2921  C CA  . LEU B 25  0.7426 0.7562 0.6888 -0.0029 0.0181  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CA  
2922  C C   . LEU B 25  0.7626 0.7763 0.7136 -0.0018 0.0156  -0.1896 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B C   
2923  O O   . LEU B 25  0.7553 0.7623 0.7021 -0.0017 0.0126  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B O   
2924  C CB  . LEU B 25  0.7272 0.7484 0.6823 -0.0058 0.0099  -0.1963 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CB  
2925  C CG  . LEU B 25  0.6714 0.6902 0.6214 -0.0080 0.0073  -0.1970 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CG  
2926  C CD1 . LEU B 25  0.7180 0.7453 0.6784 -0.0110 -0.0014 -0.2015 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CD1 
2927  C CD2 . LEU B 25  0.4948 0.5031 0.4369 -0.0087 0.0031  -0.1916 ? ? ? ? ? ? 14   LEU B CD2 
2928  N N   . LYS B 26  0.8712 0.8927 0.8311 -0.0008 0.0171  -0.1926 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B N   
2929  C CA  . LYS B 26  0.8388 0.8603 0.8029 0.0006  0.0153  -0.1907 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CA  
2930  C C   . LYS B 26  0.9194 0.9324 0.8741 0.0025  0.0209  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B C   
2931  O O   . LYS B 26  1.0723 1.0818 1.0263 0.0029  0.0173  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B O   
2932  C CB  . LYS B 26  0.7838 0.8144 0.7577 0.0018  0.0180  -0.1948 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CB  
2933  C CG  . LYS B 26  0.7963 0.8346 0.7819 -0.0001 0.0085  -0.2000 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CG  
2934  C CD  . LYS B 26  0.8756 0.9208 0.8713 0.0014  0.0089  -0.2031 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CD  
2935  C CE  . LYS B 26  1.0190 1.0710 1.0270 -0.0008 -0.0023 -0.2088 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CE  
2936  N NZ  . LYS B 26  1.0820 1.1423 1.0947 -0.0028 0.0006  -0.2147 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B NZ  
2937  N N   . ASN B 27  0.8275 0.8370 0.7746 0.0042  0.0295  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B N   
2938  C CA  . ASN B 27  0.9071 0.9072 0.8445 0.0061  0.0336  -0.1793 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CA  
2939  C C   . ASN B 27  0.9200 0.9210 0.8581 0.0034  0.0291  -0.1810 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B C   
2940  O O   . ASN B 27  0.9067 0.9108 0.8486 0.0030  0.0287  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B O   
2941  C CB  . ASN B 27  1.0321 1.0277 0.9604 0.0089  0.0427  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CB  
2942  C CG  . ASN B 27  1.1932 1.1944 1.1259 0.0116  0.0497  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CG  
2943  O OD1 . ASN B 27  1.2634 1.2743 1.2079 0.0106  0.0478  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B OD1 
2944  N ND2 . ASN B 27  1.2300 1.2247 1.1530 0.0154  0.0577  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 16   ASN B ND2 
2945  N N   . GLN B 28  0.9382 0.9369 0.8729 0.0017  0.0258  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B N   
2946  C CA  . GLN B 28  0.9099 0.9095 0.8450 -0.0006 0.0220  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CA  
2947  C C   . GLN B 28  0.9155 0.9219 0.8603 -0.0015 0.0154  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B C   
2948  O O   . GLN B 28  1.0993 1.1085 1.0465 -0.0020 0.0147  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B O   
2949  C CB  . GLN B 28  0.9278 0.9234 0.8574 -0.0021 0.0196  -0.1835 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CB  
2950  C CG  . GLN B 28  1.0578 1.0546 0.9883 -0.0044 0.0151  -0.1850 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CG  
2951  C CD  . GLN B 28  1.2187 1.2109 1.1429 -0.0058 0.0132  -0.1851 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B CD  
2952  O OE1 . GLN B 28  1.2844 1.2711 1.2009 -0.0047 0.0171  -0.1841 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B OE1 
2953  N NE2 . GLN B 28  1.1986 1.1930 1.1256 -0.0079 0.0076  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 17   GLN B NE2 
2954  N N   . ILE B 29  0.7582 0.7668 0.7080 -0.0012 0.0106  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B N   
2955  C CA  . ILE B 29  0.6064 0.6203 0.5642 -0.0008 0.0043  -0.1848 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CA  
2956  C C   . ILE B 29  0.5299 0.5476 0.4918 0.0011  0.0073  -0.1849 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B C   
2957  O O   . ILE B 29  0.4704 0.4923 0.4365 0.0017  0.0052  -0.1859 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B O   
2958  C CB  . ILE B 29  0.4954 0.5088 0.4562 -0.0009 -0.0021 -0.1843 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CB  
2959  C CG1 . ILE B 29  0.4040 0.4138 0.3610 -0.0033 -0.0059 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CG1 
2960  C CG2 . ILE B 29  0.3189 0.3365 0.2864 0.0006  -0.0083 -0.1850 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CG2 
2961  C CD1 . ILE B 29  0.4987 0.5069 0.4580 -0.0043 -0.0132 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 18   ILE B CD1 
2962  N N   . ARG B 30  0.5309 0.5468 0.4913 0.0022  0.0126  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B N   
2963  C CA  . ARG B 30  0.7149 0.7337 0.6785 0.0039  0.0161  -0.1835 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CA  
2964  C C   . ARG B 30  0.7942 0.8143 0.7568 0.0032  0.0187  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B C   
2965  O O   . ARG B 30  0.7674 0.7922 0.7352 0.0040  0.0172  -0.1851 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B O   
2966  C CB  . ARG B 30  0.8891 0.9046 0.8493 0.0052  0.0226  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CB  
2967  C CG  . ARG B 30  1.0569 1.0743 1.0190 0.0067  0.0272  -0.1813 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CG  
2968  C CD  . ARG B 30  1.1487 1.1626 1.1070 0.0087  0.0341  -0.1792 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CD  
2969  N NE  . ARG B 30  1.1346 1.1487 1.0957 0.0098  0.0319  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B NE  
2970  C CZ  . ARG B 30  1.0397 1.0537 0.9999 0.0097  0.0327  -0.1793 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B CZ  
2971  N NH1 . ARG B 30  0.9007 0.9113 0.8539 0.0092  0.0360  -0.1793 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B NH1 
2972  N NH2 . ARG B 30  1.0892 1.1119 1.0600 0.0095  0.0304  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 19   ARG B NH2 
2973  N N   . ASP B 31  0.8331 0.8485 0.7886 0.0019  0.0222  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B N   
2974  C CA  . ASP B 31  0.9166 0.9316 0.8698 0.0009  0.0245  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B CA  
2975  C C   . ASP B 31  0.9237 0.9428 0.8809 -0.0003 0.0190  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B C   
2976  O O   . ASP B 31  0.9328 0.9555 0.8932 -0.0003 0.0190  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B O   
2977  C CB  . ASP B 31  0.9676 0.9746 0.9105 0.0003  0.0293  -0.1849 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B CB  
2978  C CG  . ASP B 31  1.0578 1.0604 0.9957 0.0025  0.0356  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B CG  
2979  O OD1 . ASP B 31  1.0754 1.0813 1.0182 0.0039  0.0369  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B OD1 
2980  O OD2 . ASP B 31  1.1040 1.0994 1.0323 0.0033  0.0395  -0.1824 ? ? ? ? ? ? 20   ASP B OD2 
2981  N N   . ALA B 32  0.8823 0.9008 0.8391 -0.0011 0.0146  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 21   ALA B N   
2982  C CA  . ALA B 32  0.8480 0.8702 0.8082 -0.0017 0.0093  -0.1885 ? ? ? ? ? ? 21   ALA B CA  
2983  C C   . ALA B 32  0.7964 0.8253 0.7644 0.0006  0.0061  -0.1890 ? ? ? ? ? ? 21   ALA B C   
2984  O O   . ALA B 32  0.9285 0.9612 0.8992 0.0009  0.0043  -0.1901 ? ? ? ? ? ? 21   ALA B O   
2985  C CB  . ALA B 32  0.8560 0.8763 0.8148 -0.0025 0.0047  -0.1884 ? ? ? ? ? ? 21   ALA B CB  
2986  N N   . ARG B 33  0.6523 0.6823 0.6235 0.0024  0.0054  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B N   
2987  C CA  . ARG B 33  0.6898 0.7250 0.6673 0.0051  0.0025  -0.1886 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CA  
2988  C C   . ARG B 33  0.7739 0.8116 0.7527 0.0055  0.0072  -0.1888 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B C   
2989  O O   . ARG B 33  0.8008 0.8433 0.7835 0.0070  0.0056  -0.1897 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B O   
2990  C CB  . ARG B 33  0.7611 0.7954 0.7406 0.0068  0.0001  -0.1877 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CB  
2991  C CG  . ARG B 33  0.7888 0.8208 0.7679 0.0067  -0.0063 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CG  
2992  C CD  . ARG B 33  0.7373 0.7671 0.7177 0.0078  -0.0088 -0.1868 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CD  
2993  N NE  . ARG B 33  0.8298 0.8569 0.8098 0.0075  -0.0161 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NE  
2994  C CZ  . ARG B 33  0.8362 0.8601 0.8168 0.0078  -0.0205 -0.1859 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CZ  
2995  N NH1 . ARG B 33  0.8222 0.8457 0.8041 0.0087  -0.0180 -0.1853 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NH1 
2996  N NH2 . ARG B 33  0.7755 0.7963 0.7554 0.0069  -0.0278 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NH2 
2997  N N   . LYS B 34  0.8171 0.8513 0.7922 0.0043  0.0131  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B N   
2998  C CA  . LYS B 34  0.8818 0.9171 0.8573 0.0044  0.0177  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CA  
2999  C C   . LYS B 34  0.8734 0.9101 0.8483 0.0030  0.0179  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B C   
3000  O O   . LYS B 34  0.9588 0.9983 0.9359 0.0034  0.0197  -0.1894 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B O   
3001  C CB  . LYS B 34  0.9948 1.0243 0.9646 0.0037  0.0240  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CB  
3002  C CG  . LYS B 34  1.0559 1.0855 1.0254 0.0038  0.0287  -0.1862 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CG  
3003  C CD  . LYS B 34  1.0882 1.1105 1.0499 0.0034  0.0348  -0.1849 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CD  
3004  C CE  . LYS B 34  1.0484 1.0702 1.0097 0.0038  0.0393  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CE  
3005  N NZ  . LYS B 34  0.9568 0.9832 0.9245 0.0058  0.0392  -0.1836 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B NZ  
3006  N N   . ALA B 35  0.7013 0.7359 0.6731 0.0014  0.0159  -0.1897 ? ? ? ? ? ? 24   ALA B N   
3007  C CA  . ALA B 35  0.5554 0.5905 0.5259 -0.0002 0.0157  -0.1910 ? ? ? ? ? ? 24   ALA B CA  
3008  C C   . ALA B 35  0.4659 0.5083 0.4430 0.0016  0.0115  -0.1921 ? ? ? ? ? ? 24   ALA B C   
3009  O O   . ALA B 35  0.6079 0.6530 0.5865 0.0014  0.0125  -0.1929 ? ? ? ? ? ? 24   ALA B O   
3010  C CB  . ALA B 35  0.5451 0.5751 0.5096 -0.0024 0.0148  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 24   ALA B CB  
3011  N N   . CYS B 36  0.4639 0.6338 0.5843 -0.2318 0.0414  -0.1895 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B N   
3012  C CA  . CYS B 36  0.4421 0.6248 0.5664 -0.2301 0.0381  -0.1889 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B CA  
3013  C C   . CYS B 36  0.4964 0.6766 0.6247 -0.2278 0.0381  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B C   
3014  O O   . CYS B 36  0.4573 0.6476 0.5889 -0.2265 0.0356  -0.1877 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B O   
3015  C CB  . CYS B 36  0.4493 0.6340 0.5767 -0.2264 0.0360  -0.1898 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B CB  
3016  S SG  . CYS B 36  1.1988 1.3885 1.3217 -0.2285 0.0356  -0.1901 ? ? ? ? ? ? 25   CYS B SG  
3017  N N   . ALA B 37  0.5884 0.7556 0.7164 -0.2275 0.0409  -0.1881 ? ? ? ? ? ? 26   ALA B N   
3018  C CA  . ALA B 37  0.6077 0.7693 0.7398 -0.2246 0.0413  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 26   ALA B CA  
3019  C C   . ALA B 37  0.7780 0.9463 0.9096 -0.2274 0.0415  -0.1865 ? ? ? ? ? ? 26   ALA B C   
3020  O O   . ALA B 37  0.9012 1.0641 1.0354 -0.2259 0.0426  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 26   ALA B O   
3021  C CB  . ALA B 37  0.5497 0.6948 0.6819 -0.2227 0.0443  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 26   ALA B CB  
3022  N N   . ASP B 38  0.6812 0.8612 0.8097 -0.2316 0.0406  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B N   
3023  C CA  . ASP B 38  0.7348 0.9214 0.8622 -0.2350 0.0409  -0.1850 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CA  
3024  C C   . ASP B 38  0.7010 0.8906 0.8335 -0.2326 0.0400  -0.1841 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B C   
3025  O O   . ASP B 38  0.6387 0.8283 0.7710 -0.2346 0.0413  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B O   
3026  C CB  . ASP B 38  0.8670 1.0688 0.9916 -0.2388 0.0388  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CB  
3027  C CG  . ASP B 38  0.8504 1.0654 0.9790 -0.2363 0.0353  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CG  
3028  O OD1 . ASP B 38  0.9464 1.1578 1.0783 -0.2319 0.0344  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B OD1 
3029  O OD2 . ASP B 38  0.7321 0.9612 0.8606 -0.2386 0.0335  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 27   ASP B OD2 
3030  N N   . ALA B 39  0.7996 0.9919 0.9366 -0.2283 0.0379  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B N   
3031  C CA  . ALA B 39  0.7592 0.9532 0.9011 -0.2257 0.0371  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CA  
3032  C C   . ALA B 39  0.7391 0.9237 0.8849 -0.2204 0.0367  -0.1850 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B C   
3033  O O   . ALA B 39  0.9253 1.1021 1.0702 -0.2187 0.0370  -0.1859 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B O   
3034  C CB  . ALA B 39  0.7328 0.9442 0.8769 -0.2263 0.0343  -0.1829 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CB  
3035  N N   . THR B 40  0.5428 0.7281 0.6930 -0.2177 0.0360  -0.1848 ? ? ? ? ? ? 29   THR B N   
3036  C CA  . THR B 40  0.5982 0.7754 0.7523 -0.2126 0.0352  -0.1858 ? ? ? ? ? ? 29   THR B CA  
3037  C C   . THR B 40  0.7365 0.9217 0.8914 -0.2060 0.0321  -0.1830 ? ? ? ? ? ? 29   THR B C   
3038  O O   . THR B 40  0.8469 1.0414 1.0022 -0.2069 0.0318  -0.1814 ? ? ? ? ? ? 29   THR B O   
3039  C CB  . THR B 40  0.6131 0.7771 0.7686 -0.2112 0.0376  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 29   THR B CB  
3040  O OG1 . THR B 40  0.6914 0.8610 0.8499 -0.2111 0.0373  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 29   THR B OG1 
3041  C CG2 . THR B 40  0.5593 0.7156 0.7104 -0.2146 0.0409  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 29   THR B CG2 
3042  N N   . LEU B 41  0.7261 0.9070 0.8806 -0.1987 0.0300  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   
3043  C CA  . LEU B 41  0.7678 0.9547 0.9218 -0.1911 0.0271  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  
3044  C C   . LEU B 41  0.8319 1.0182 0.9889 -0.1899 0.0276  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   
3045  O O   . LEU B 41  0.8913 1.0858 1.0477 -0.1858 0.0259  -0.1753 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   
3046  C CB  . LEU B 41  0.7810 0.9605 0.9344 -0.1837 0.0251  -0.1780 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  
3047  C CG  . LEU B 41  0.7863 0.9713 0.9381 -0.1753 0.0220  -0.1747 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  
3048  C CD1 . LEU B 41  0.9238 1.1046 1.0738 -0.1700 0.0202  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 
3049  C CD2 . LEU B 41  0.7797 0.9600 0.9339 -0.1710 0.0215  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 
3050  N N   . SER B 42  0.8141 0.9907 0.9742 -0.1935 0.0299  -0.1806 ? ? ? ? ? ? 31   SER B N   
3051  C CA  . SER B 42  0.7876 0.9630 0.9507 -0.1929 0.0307  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 31   SER B CA  
3052  C C   . SER B 42  0.7408 0.9275 0.9040 -0.1980 0.0319  -0.1794 ? ? ? ? ? ? 31   SER B C   
3053  O O   . SER B 42  0.8256 1.0175 0.9900 -0.1954 0.0313  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 31   SER B O   
3054  C CB  . SER B 42  0.8891 1.0514 1.0557 -0.1959 0.0332  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 31   SER B CB  
3055  O OG  . SER B 42  0.9429 1.1044 1.1126 -0.1955 0.0341  -0.1827 ? ? ? ? ? ? 31   SER B OG  
3056  N N   . GLN B 43  0.6169 0.8072 0.7786 -0.2052 0.0334  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B N   
3057  C CA  . GLN B 43  0.6135 0.8143 0.7753 -0.2111 0.0345  -0.1804 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CA  
3058  C C   . GLN B 43  0.6854 0.9001 0.8454 -0.2072 0.0319  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B C   
3059  O O   . GLN B 43  0.8982 1.1201 1.0600 -0.2076 0.0320  -0.1748 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B O   
3060  C CB  . GLN B 43  0.6136 0.8140 0.7724 -0.2183 0.0363  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CB  
3061  C CG  . GLN B 43  0.7166 0.9024 0.8734 -0.2193 0.0396  -0.1819 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CG  
3062  C CD  . GLN B 43  0.8970 1.0801 1.0481 -0.2233 0.0412  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B CD  
3063  O OE1 . GLN B 43  0.9350 1.1190 1.0838 -0.2235 0.0403  -0.1824 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B OE1 
3064  N NE2 . GLN B 43  0.9736 1.1537 1.1226 -0.2266 0.0437  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 32   GLN B NE2 
3065  N N   . ILE B 44  0.5134 0.7321 0.6704 -0.2034 0.0296  -0.1751 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B N   
3066  C CA  . ILE B 44  0.4624 0.6951 0.6175 -0.2003 0.0274  -0.1713 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CA  
3067  C C   . ILE B 44  0.6147 0.8484 0.7703 -0.1913 0.0255  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B C   
3068  O O   . ILE B 44  0.8254 1.0705 0.9801 -0.1882 0.0240  -0.1648 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B O   
3069  C CB  . ILE B 44  0.3684 0.6055 0.5197 -0.1999 0.0259  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CB  
3070  C CG1 . ILE B 44  0.4963 0.7287 0.6463 -0.1911 0.0238  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CG1 
3071  C CG2 . ILE B 44  0.3581 0.5890 0.5085 -0.2072 0.0278  -0.1743 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CG2 
3072  C CD1 . ILE B 44  0.5911 0.8274 0.7377 -0.1904 0.0225  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 33   ILE B CD1 
3073  N N   . THR B 45  0.6025 0.8242 0.7595 -0.1870 0.0255  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 34   THR B N   
3074  C CA  . THR B 45  0.6363 0.8575 0.7935 -0.1786 0.0238  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 34   THR B CA  
3075  C C   . THR B 45  0.8022 1.0222 0.9628 -0.1795 0.0253  -0.1672 ? ? ? ? ? ? 34   THR B C   
3076  O O   . THR B 45  0.9373 1.1572 1.0980 -0.1730 0.0242  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 34   THR B O   
3077  C CB  . THR B 45  0.6297 0.8387 0.7863 -0.1726 0.0225  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 34   THR B CB  
3078  O OG1 . THR B 45  0.6890 0.8857 0.8483 -0.1765 0.0245  -0.1717 ? ? ? ? ? ? 34   THR B OG1 
3079  C CG2 . THR B 45  0.4925 0.7029 0.6458 -0.1707 0.0210  -0.1678 ? ? ? ? ? ? 34   THR B CG2 
3080  N N   . ASN B 46  0.8001 1.0190 0.9631 -0.1875 0.0279  -0.1694 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B N   
3081  C CA  . ASN B 46  0.7762 0.9930 0.9427 -0.1890 0.0297  -0.1697 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B CA  
3082  C C   . ASN B 46  0.9190 1.1468 1.0859 -0.1854 0.0288  -0.1660 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B C   
3083  O O   . ASN B 46  0.9516 1.1762 1.1203 -0.1813 0.0289  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B O   
3084  C CB  . ASN B 46  0.7260 0.9416 0.8946 -0.1988 0.0328  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B CB  
3085  C CG  . ASN B 46  0.9162 1.1303 1.0887 -0.2007 0.0349  -0.1727 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B CG  
3086  O OD1 . ASN B 46  0.9028 1.1060 1.0776 -0.1995 0.0360  -0.1743 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B OD1 
3087  N ND2 . ASN B 46  1.0695 1.2947 1.2429 -0.2037 0.0354  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 35   ASN B ND2 
3088  N N   . ASN B 47  0.9697 1.2104 1.1349 -0.1867 0.0279  -0.1635 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B N   
3089  C CA  . ASN B 47  1.0016 1.2539 1.1674 -0.1837 0.0273  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B CA  
3090  C C   . ASN B 47  0.9959 1.2490 1.1593 -0.1735 0.0249  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B C   
3091  O O   . ASN B 47  1.1157 1.3732 1.2800 -0.1691 0.0247  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B O   
3092  C CB  . ASN B 47  1.1128 1.3791 1.2778 -0.1888 0.0271  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B CB  
3093  C CG  . ASN B 47  1.2627 1.5278 1.4291 -0.1991 0.0293  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B CG  
3094  O OD1 . ASN B 47  1.3518 1.6180 1.5213 -0.2039 0.0312  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B OD1 
3095  N ND2 . ASN B 47  1.2928 1.5557 1.4567 -0.2025 0.0290  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 36   ASN B ND2 
3096  N N   . ILE B 48  0.9094 1.1582 1.0698 -0.1695 0.0231  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B N   
3097  C CA  . ILE B 48  0.8205 1.0698 0.9780 -0.1599 0.0208  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CA  
3098  C C   . ILE B 48  0.7997 1.0414 0.9581 -0.1540 0.0206  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B C   
3099  O O   . ILE B 48  0.7391 0.9693 0.8994 -0.1555 0.0216  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B O   
3100  C CB  . ILE B 48  0.8056 1.0482 0.9601 -0.1571 0.0192  -0.1555 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CB  
3101  C CG1 . ILE B 48  0.9203 1.1700 1.0736 -0.1628 0.0194  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CG1 
3102  C CG2 . ILE B 48  0.7527 0.9961 0.9039 -0.1472 0.0169  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CG2 
3103  C CD1 . ILE B 48  0.9798 1.2229 1.1306 -0.1607 0.0181  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 37   ILE B CD1 
3104  N N   . ASP B 49  0.8673 1.1155 1.0241 -0.1472 0.0195  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B N   
3105  C CA  . ASP B 49  0.8755 1.1169 1.0322 -0.1406 0.0191  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B CA  
3106  C C   . ASP B 49  0.7046 0.9322 0.8595 -0.1366 0.0176  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B C   
3107  O O   . ASP B 49  0.5167 0.7434 0.6686 -0.1342 0.0160  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B O   
3108  C CB  . ASP B 49  1.0414 1.2918 1.1955 -0.1330 0.0179  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B CB  
3109  C CG  . ASP B 49  1.1437 1.4082 1.3001 -0.1365 0.0193  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B CG  
3110  O OD1 . ASP B 49  1.1274 1.3985 1.2828 -0.1308 0.0190  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B OD1 
3111  O OD2 . ASP B 49  1.2225 1.4912 1.3816 -0.1450 0.0207  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 38   ASP B OD2 
3112  N N   . PRO B 50  0.6949 0.9117 0.8517 -0.1361 0.0180  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B N   
3113  C CA  . PRO B 50  0.6962 0.8994 0.8518 -0.1326 0.0165  -0.1567 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CA  
3114  C C   . PRO B 50  0.6879 0.8892 0.8392 -0.1227 0.0139  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B C   
3115  O O   . PRO B 50  0.6904 0.9007 0.8395 -0.1184 0.0135  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B O   
3116  C CB  . PRO B 50  0.6387 0.8332 0.7981 -0.1349 0.0180  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CB  
3117  C CG  . PRO B 50  0.5032 0.7064 0.6640 -0.1352 0.0194  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CG  
3118  C CD  . PRO B 50  0.6076 0.8244 0.7682 -0.1390 0.0201  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CD  
3119  N N   . VAL B 51  0.7107 0.9001 0.8607 -0.1193 0.0121  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B N   
3120  C CA  . VAL B 51  0.7223 0.9077 0.8679 -0.1102 0.0095  -0.1549 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CA  
3121  C C   . VAL B 51  0.7877 0.9682 0.9335 -0.1062 0.0093  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B C   
3122  O O   . VAL B 51  0.6621 0.8408 0.8039 -0.0984 0.0075  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B O   
3123  C CB  . VAL B 51  0.6631 0.8373 0.8074 -0.1084 0.0076  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CB  
3124  C CG1 . VAL B 51  0.7398 0.9096 0.8791 -0.0989 0.0048  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CG1 
3125  C CG2 . VAL B 51  0.5444 0.7229 0.6886 -0.1125 0.0080  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CG2 
3126  N N   . GLY B 52  0.9733 1.1513 1.1236 -0.1117 0.0113  -0.1563 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B N   
3127  C CA  . GLY B 52  1.1514 1.3241 1.3025 -0.1086 0.0113  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B CA  
3128  C C   . GLY B 52  1.3317 1.4905 1.4814 -0.1046 0.0089  -0.1582 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B C   
3129  O O   . GLY B 52  1.4171 1.5716 1.5649 -0.1033 0.0072  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 41   GLY B O   
3130  N N   . ARG B 53  1.3835 1.5353 1.5342 -0.1024 0.0087  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B N   
3131  C CA  . ARG B 53  1.3267 1.4655 1.4759 -0.0983 0.0060  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B CA  
3132  C C   . ARG B 53  1.1864 1.3253 1.3292 -0.0892 0.0032  -0.1583 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B C   
3133  O O   . ARG B 53  1.2522 1.3949 1.3927 -0.0846 0.0032  -0.1561 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B O   
3134  C CB  . ARG B 53  1.3389 1.4702 1.4915 -0.0992 0.0066  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 42   ARG B CB  
3135  N N   . ILE B 54  1.0651 1.1997 1.2050 -0.0866 0.0010  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B N   
3136  C CA  . ILE B 54  1.1299 1.2630 1.2633 -0.0779 -0.0016 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CA  
3137  C C   . ILE B 54  0.9786 1.0992 1.1106 -0.0754 -0.0045 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B C   
3138  O O   . ILE B 54  0.5961 0.7146 0.7300 -0.0791 -0.0045 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B O   
3139  C CB  . ILE B 54  1.2553 1.4000 1.3856 -0.0761 -0.0011 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CB  
3140  C CG1 . ILE B 54  1.2408 1.3985 1.3733 -0.0793 0.0018  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG1 
3141  C CG2 . ILE B 54  1.2777 1.4206 1.4010 -0.0668 -0.0035 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG2 
3142  C CD1 . ILE B 54  1.1964 1.3664 1.3260 -0.0773 0.0023  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CD1 
3143  N N   . GLN B 55  1.1166 1.2289 1.2451 -0.0692 -0.0070 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B N   
3144  C CA  . GLN B 55  1.1552 1.2544 1.2826 -0.0670 -0.0101 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CA  
3145  C C   . GLN B 55  0.9422 1.0390 1.0625 -0.0590 -0.0128 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B C   
3146  O O   . GLN B 55  0.7801 0.8826 0.8956 -0.0535 -0.0128 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B O   
3147  C CB  . GLN B 55  1.3593 1.4491 1.4884 -0.0666 -0.0112 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CB  
3148  C CG  . GLN B 55  1.4933 1.5836 1.6175 -0.0598 -0.0122 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CG  
3149  C CD  . GLN B 55  1.6060 1.6856 1.7310 -0.0587 -0.0140 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B CD  
3150  O OE1 . GLN B 55  1.6142 1.6897 1.7454 -0.0644 -0.0131 -0.1644 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B OE1 
3151  N NE2 . GLN B 55  1.6397 1.7148 1.7587 -0.0513 -0.0165 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 44   GLN B NE2 
3152  N N   . MET B 56  0.8685 0.9567 0.9883 -0.0582 -0.0151 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 45   MET B N   
3153  C CA  . MET B 56  0.7122 0.7962 0.8253 -0.0507 -0.0179 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 45   MET B CA  
3154  C C   . MET B 56  0.7228 0.7944 0.8331 -0.0460 -0.0211 -0.1624 ? ? ? ? ? ? 45   MET B C   
3155  O O   . MET B 56  0.6763 0.7428 0.7903 -0.0488 -0.0213 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 45   MET B O   
3156  C CB  . MET B 56  0.5728 0.6546 0.6867 -0.0522 -0.0186 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 45   MET B CB  
3157  C CG  . MET B 56  0.4219 0.5154 0.5388 -0.0574 -0.0155 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 45   MET B CG  
3158  S SD  . MET B 56  0.9775 1.0681 1.0956 -0.0593 -0.0162 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 45   MET B SD  
3159  C CE  . MET B 56  0.5533 0.6601 0.6733 -0.0643 -0.0126 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 45   MET B CE  
3160  N N   . ARG B 57  0.7940 0.8606 0.8976 -0.0389 -0.0238 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B N   
3161  C CA  . ARG B 57  0.9267 0.9811 1.0266 -0.0340 -0.0273 -0.1631 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CA  
3162  C C   . ARG B 57  0.9602 1.0056 1.0576 -0.0314 -0.0302 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B C   
3163  O O   . ARG B 57  1.0409 1.0907 1.1385 -0.0321 -0.0294 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B O   
3164  C CB  . ARG B 57  1.0619 1.1186 1.1545 -0.0267 -0.0277 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CB  
3165  C CG  . ARG B 57  1.2151 1.2818 1.3096 -0.0285 -0.0246 -0.1593 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CG  
3166  C CD  . ARG B 57  1.4150 1.4844 1.5018 -0.0206 -0.0248 -0.1569 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CD  
3167  N NE  . ARG B 57  1.5588 1.6390 1.6475 -0.0219 -0.0216 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B NE  
3168  C CZ  . ARG B 57  1.5757 1.6610 1.6588 -0.0159 -0.0208 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B CZ  
3169  N NH1 . ARG B 57  1.5052 1.5857 1.5801 -0.0080 -0.0228 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B NH1 
3170  N NH2 . ARG B 57  1.5997 1.6949 1.6854 -0.0176 -0.0179 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 46   ARG B NH2 
3171  N N   . THR B 58  0.8783 0.9113 0.9736 -0.0284 -0.0338 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 47   THR B N   
3172  C CA  . THR B 58  0.8195 0.8432 0.9122 -0.0255 -0.0369 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 47   THR B CA  
3173  C C   . THR B 58  0.7553 0.7773 0.8385 -0.0169 -0.0386 -0.1656 ? ? ? ? ? ? 47   THR B C   
3174  O O   . THR B 58  0.4273 0.4431 0.5055 -0.0123 -0.0407 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 47   THR B O   
3175  C CB  . THR B 58  0.7836 0.7940 0.8791 -0.0271 -0.0402 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 47   THR B CB  
3176  O OG1 . THR B 58  0.7237 0.7353 0.8281 -0.0350 -0.0384 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 47   THR B OG1 
3177  C CG2 . THR B 58  0.8244 0.8254 0.9175 -0.0243 -0.0434 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 47   THR B CG2 
3178  N N   . ARG B 59  0.7470 0.7744 0.8275 -0.0146 -0.0376 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B N   
3179  C CA  . ARG B 59  0.7978 0.8235 0.8692 -0.0063 -0.0388 -0.1627 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CA  
3180  C C   . ARG B 59  0.7863 0.7985 0.8544 -0.0030 -0.0427 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B C   
3181  O O   . ARG B 59  0.7372 0.7437 0.7973 0.0041  -0.0447 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B O   
3182  C CB  . ARG B 59  0.7688 0.8067 0.8389 -0.0052 -0.0358 -0.1600 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CB  
3183  C CG  . ARG B 59  0.7607 0.8125 0.8357 -0.0102 -0.0319 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CG  
3184  C CD  . ARG B 59  0.7768 0.8307 0.8501 -0.0086 -0.0313 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CD  
3185  N NE  . ARG B 59  0.7639 0.8313 0.8417 -0.0132 -0.0275 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NE  
3186  C CZ  . ARG B 59  0.8665 0.9385 0.9440 -0.0126 -0.0262 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CZ  
3187  N NH1 . ARG B 59  0.8606 0.9449 0.9426 -0.0172 -0.0228 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NH1 
3188  N NH2 . ARG B 59  0.9354 0.9998 1.0080 -0.0075 -0.0281 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NH2 
3189  N N   . ARG B 60  0.8232 0.8302 0.8977 -0.0082 -0.0438 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B N   
3190  C CA  . ARG B 60  0.8924 0.8872 0.9650 -0.0058 -0.0473 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CA  
3191  C C   . ARG B 60  0.9922 0.9783 1.0720 -0.0115 -0.0493 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B C   
3192  O O   . ARG B 60  1.0384 1.0296 1.1260 -0.0183 -0.0471 -0.1708 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B O   
3193  C CB  . ARG B 60  0.7372 0.7358 0.8092 -0.0048 -0.0462 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CB  
3194  C CG  . ARG B 60  0.5834 0.5891 0.6478 0.0017  -0.0446 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CG  
3195  C CD  . ARG B 60  0.5083 0.5044 0.5635 0.0096  -0.0476 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CD  
3196  N NE  . ARG B 60  0.6611 0.6626 0.7088 0.0162  -0.0461 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B NE  
3197  C CZ  . ARG B 60  0.8338 0.8464 0.8790 0.0183  -0.0431 -0.1593 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B CZ  
3198  N NH1 . ARG B 60  0.8237 0.8427 0.8731 0.0142  -0.0415 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B NH1 
3199  N NH2 . ARG B 60  0.9302 0.9472 0.9688 0.0246  -0.0417 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 49   ARG B NH2 
3200  N N   . THR B 61  0.9414 0.9145 1.0185 -0.0087 -0.0535 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 50   THR B N   
3201  C CA  . THR B 61  0.8144 0.7783 0.8982 -0.0134 -0.0559 -0.1741 ? ? ? ? ? ? 50   THR B CA  
3202  C C   . THR B 61  0.6904 0.6443 0.7714 -0.0100 -0.0592 -0.1749 ? ? ? ? ? ? 50   THR B C   
3203  O O   . THR B 61  0.7653 0.7112 0.8387 -0.0041 -0.0623 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 50   THR B O   
3204  C CB  . THR B 61  0.7557 0.7127 0.8406 -0.0144 -0.0582 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 50   THR B CB  
3205  O OG1 . THR B 61  0.7530 0.7194 0.8410 -0.0176 -0.0549 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 50   THR B OG1 
3206  C CG2 . THR B 61  0.5848 0.5326 0.6771 -0.0192 -0.0605 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 50   THR B CG2 
3207  N N   . LEU B 62  0.6381 0.5923 0.7247 -0.0137 -0.0584 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B N   
3208  C CA  . LEU B 62  0.7847 0.7303 0.8694 -0.0108 -0.0611 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CA  
3209  C C   . LEU B 62  0.9773 0.9115 1.0680 -0.0144 -0.0644 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B C   
3210  O O   . LEU B 62  1.0980 1.0342 1.1972 -0.0206 -0.0628 -0.1777 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B O   
3211  C CB  . LEU B 62  0.7386 0.6921 0.8254 -0.0120 -0.0580 -0.1743 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CB  
3212  C CG  . LEU B 62  0.7458 0.7123 0.8283 -0.0095 -0.0543 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CG  
3213  C CD1 . LEU B 62  0.5984 0.5730 0.6856 -0.0130 -0.0512 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CD1 
3214  C CD2 . LEU B 62  0.4494 0.4131 0.5218 -0.0012 -0.0557 -0.1712 ? ? ? ? ? ? 51   LEU B CD2 
3215  N N   . ARG B 63  0.9814 0.9037 1.0676 -0.0106 -0.0690 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B N   
3216  C CA  . ARG B 63  1.0847 0.9960 1.1767 -0.0138 -0.0724 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CA  
3217  C C   . ARG B 63  1.0760 0.9785 1.1650 -0.0101 -0.0754 -0.1806 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B C   
3218  O O   . ARG B 63  0.9946 0.8890 1.0758 -0.0047 -0.0788 -0.1813 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B O   
3219  C CB  . ARG B 63  1.1888 1.0924 1.2793 -0.0132 -0.0759 -0.1814 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CB  
3220  C CG  . ARG B 63  1.1624 1.0740 1.2518 -0.0139 -0.0734 -0.1808 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CG  
3221  C CD  . ARG B 63  1.1015 1.0048 1.1878 -0.0120 -0.0773 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CD  
3222  N NE  . ARG B 63  0.9960 0.9066 1.0824 -0.0132 -0.0748 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B NE  
3223  C CZ  . ARG B 63  0.9871 0.9039 1.0662 -0.0087 -0.0731 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B CZ  
3224  N NH1 . ARG B 63  0.8960 0.8124 0.9667 -0.0026 -0.0735 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B NH1 
3225  N NH2 . ARG B 63  1.1053 1.0286 1.1855 -0.0102 -0.0709 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 52   ARG B NH2 
3226  N N   . GLY B 64  1.1331 1.0369 1.2279 -0.0131 -0.0740 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B N   
3227  C CA  . GLY B 64  1.1343 1.0282 1.2289 -0.0113 -0.0771 -0.1807 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B CA  
3228  C C   . GLY B 64  0.9676 0.8560 1.0724 -0.0171 -0.0783 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B C   
3229  O O   . GLY B 64  1.0086 0.8888 1.1147 -0.0162 -0.0808 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 53   GLY B O   
3230  N N   . HIS B 65  0.7438 0.6366 0.8559 -0.0229 -0.0763 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B N   
3231  C CA  . HIS B 65  0.8289 0.7195 0.9512 -0.0288 -0.0757 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CA  
3232  C C   . HIS B 65  0.9573 0.8384 1.0849 -0.0317 -0.0793 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B C   
3233  O O   . HIS B 65  1.2200 1.1016 1.3470 -0.0325 -0.0798 -0.1825 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B O   
3234  C CB  . HIS B 65  0.9013 0.8040 1.0293 -0.0339 -0.0702 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CB  
3235  C CG  . HIS B 65  0.7992 0.7102 0.9250 -0.0325 -0.0669 -0.1791 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CG  
3236  N ND1 . HIS B 65  0.6570 0.5654 0.7860 -0.0329 -0.0669 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B ND1 
3237  C CD2 . HIS B 65  0.7269 0.6491 0.8480 -0.0309 -0.0635 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CD2 
3238  C CE1 . HIS B 65  0.4679 0.3855 0.5940 -0.0314 -0.0636 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B CE1 
3239  N NE2 . HIS B 65  0.5319 0.4581 0.6533 -0.0303 -0.0616 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 54   HIS B NE2 
3240  N N   . LEU B 66  0.8176 0.6904 0.9506 -0.0334 -0.0817 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B N   
3241  C CA  . LEU B 66  0.7515 0.6150 0.8904 -0.0363 -0.0853 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CA  
3242  C C   . LEU B 66  0.7507 0.6188 0.8997 -0.0432 -0.0820 -0.1820 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B C   
3243  O O   . LEU B 66  0.7977 0.6622 0.9504 -0.0458 -0.0835 -0.1823 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B O   
3244  C CB  . LEU B 66  0.7366 0.5895 0.8778 -0.0353 -0.0892 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CB  
3245  C CG  . LEU B 66  0.8295 0.6781 0.9614 -0.0288 -0.0915 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CG  
3246  C CD1 . LEU B 66  0.7708 0.6098 0.9064 -0.0287 -0.0947 -0.1832 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD1 
3247  C CD2 . LEU B 66  0.9352 0.7790 1.0578 -0.0242 -0.0951 -0.1845 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD2 
3248  N N   . ALA B 67  0.7175 0.5933 0.8705 -0.0460 -0.0774 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B N   
3249  C CA  . ALA B 67  0.7419 0.6217 0.9043 -0.0526 -0.0739 -0.1806 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CA  
3250  C C   . ALA B 67  0.7781 0.6707 0.9394 -0.0545 -0.0684 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B C   
3251  O O   . ALA B 67  0.7888 0.6875 0.9423 -0.0508 -0.0675 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B O   
3252  C CB  . ALA B 67  0.8584 0.7345 1.0282 -0.0552 -0.0734 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CB  
3253  N N   . LYS B 68  0.8012 0.6977 0.9702 -0.0604 -0.0647 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B N   
3254  C CA  . LYS B 68  0.7251 0.6334 0.8938 -0.0631 -0.0595 -0.1796 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CA  
3255  C C   . LYS B 68  0.6438 0.5596 0.8090 -0.0615 -0.0568 -0.1791 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B C   
3256  O O   . LYS B 68  0.4064 0.3196 0.5744 -0.0619 -0.0567 -0.1786 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B O   
3257  C CB  . LYS B 68  0.7193 0.6287 0.8971 -0.0699 -0.0562 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CB  
3258  C CG  . LYS B 68  0.8981 0.8022 1.0834 -0.0727 -0.0559 -0.1786 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CG  
3259  C CD  . LYS B 68  1.0904 0.9972 1.2837 -0.0793 -0.0517 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CD  
3260  C CE  . LYS B 68  1.1911 1.0934 1.3917 -0.0820 -0.0508 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B CE  
3261  N NZ  . LYS B 68  1.2015 1.0936 1.4031 -0.0799 -0.0546 -0.1743 ? ? ? ? ? ? 57   LYS B NZ  
3262  N N   . ILE B 69  0.5600 0.4853 0.7191 -0.0597 -0.0546 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B N   
3263  C CA  . ILE B 69  0.5112 0.4451 0.6668 -0.0583 -0.0519 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CA  
3264  C C   . ILE B 69  0.6310 0.5720 0.7925 -0.0644 -0.0471 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B C   
3265  O O   . ILE B 69  0.6294 0.5748 0.7936 -0.0686 -0.0445 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B O   
3266  C CB  . ILE B 69  0.5267 0.4691 0.6743 -0.0548 -0.0509 -0.1780 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CB  
3267  C CG1 . ILE B 69  0.6439 0.5793 0.7848 -0.0488 -0.0553 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CG1 
3268  C CG2 . ILE B 69  0.5225 0.4739 0.6664 -0.0531 -0.0483 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CG2 
3269  C CD1 . ILE B 69  0.6765 0.6197 0.8094 -0.0447 -0.0544 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 58   ILE B CD1 
3270  N N   . TYR B 70  0.6667 0.6084 0.8302 -0.0650 -0.0459 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B N   
3271  C CA  . TYR B 70  0.4995 0.4474 0.6681 -0.0707 -0.0414 -0.1770 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CA  
3272  C C   . TYR B 70  0.5431 0.5036 0.7073 -0.0706 -0.0379 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B C   
3273  O O   . TYR B 70  0.8863 0.8531 1.0538 -0.0756 -0.0340 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B O   
3274  C CB  . TYR B 70  0.6733 0.6147 0.8476 -0.0722 -0.0416 -0.1766 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CB  
3275  C CG  . TYR B 70  0.8543 0.7928 1.0371 -0.0784 -0.0394 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CG  
3276  C CD1 . TYR B 70  0.8566 0.7857 1.0440 -0.0795 -0.0420 -0.1771 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD1 
3277  C CD2 . TYR B 70  0.9396 0.8846 1.1255 -0.0832 -0.0348 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD2 
3278  C CE1 . TYR B 70  0.9934 0.9199 1.1887 -0.0850 -0.0397 -0.1770 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE1 
3279  C CE2 . TYR B 70  1.0468 0.9887 1.2400 -0.0887 -0.0325 -0.1767 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE2 
3280  C CZ  . TYR B 70  1.1825 1.1152 1.3806 -0.0895 -0.0349 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CZ  
3281  O OH  . TYR B 70  1.3532 1.2828 1.5587 -0.0948 -0.0324 -0.1766 ? ? ? ? ? ? 59   TYR B OH  
3282  N N   . ALA B 71  0.4837 0.4478 0.6406 -0.0651 -0.0392 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   
3283  C CA  . ALA B 71  0.6172 0.5936 0.7698 -0.0647 -0.0362 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  
3284  C C   . ALA B 71  0.6484 0.6272 0.7930 -0.0577 -0.0381 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   
3285  O O   . ALA B 71  0.5775 0.5475 0.7196 -0.0530 -0.0417 -0.1741 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   
3286  C CB  . ALA B 71  0.7198 0.6995 0.8759 -0.0677 -0.0336 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  
3287  N N   . MET B 72  0.6999 0.6904 0.8404 -0.0571 -0.0356 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 61   MET B N   
3288  C CA  . MET B 72  0.3992 0.3933 0.5320 -0.0505 -0.0366 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 61   MET B CA  
3289  C C   . MET B 72  0.5932 0.6008 0.7239 -0.0511 -0.0332 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 61   MET B C   
3290  O O   . MET B 72  0.6819 0.6959 0.8166 -0.0568 -0.0302 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 61   MET B O   
3291  C CB  . MET B 72  0.5598 0.5532 0.6879 -0.0472 -0.0383 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 61   MET B CB  
3292  C CG  . MET B 72  0.4761 0.4774 0.6058 -0.0516 -0.0357 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 61   MET B CG  
3293  S SD  . MET B 72  0.6187 0.6369 0.7445 -0.0515 -0.0320 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 61   MET B SD  
3294  C CE  . MET B 72  0.6939 0.7118 0.8105 -0.0425 -0.0343 -0.1686 ? ? ? ? ? ? 61   MET B CE  
3295  N N   . HIS B 73  0.5712 0.5828 0.6955 -0.0452 -0.0337 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B N   
3296  C CA  . HIS B 73  0.6390 0.6638 0.7607 -0.0451 -0.0308 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CA  
3297  C C   . HIS B 73  0.7995 0.8287 0.9136 -0.0383 -0.0315 -0.1646 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B C   
3298  O O   . HIS B 73  0.9147 0.9355 1.0248 -0.0326 -0.0343 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B O   
3299  C CB  . HIS B 73  0.6362 0.6616 0.7600 -0.0456 -0.0298 -0.1656 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CB  
3300  C CG  . HIS B 73  0.6510 0.6899 0.7750 -0.0486 -0.0263 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CG  
3301  N ND1 . HIS B 73  0.6007 0.6429 0.7252 -0.0482 -0.0251 -0.1628 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B ND1 
3302  C CD2 . HIS B 73  0.7208 0.7708 0.8446 -0.0521 -0.0238 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CD2 
3303  C CE1 . HIS B 73  0.6242 0.6791 0.7486 -0.0515 -0.0221 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B CE1 
3304  N NE2 . HIS B 73  0.6531 0.7128 0.7771 -0.0540 -0.0214 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 62   HIS B NE2 
3305  N N   . TRP B 74  0.7647 0.8069 0.8766 -0.0389 -0.0288 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B N   
3306  C CA  . TRP B 74  0.7630 0.8108 0.8679 -0.0325 -0.0289 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CA  
3307  C C   . TRP B 74  0.6393 0.6918 0.7415 -0.0288 -0.0281 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B C   
3308  O O   . TRP B 74  0.6576 0.7156 0.7632 -0.0325 -0.0262 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B O   
3309  C CB  . TRP B 74  0.8566 0.9166 0.9608 -0.0347 -0.0266 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CB  
3310  C CG  . TRP B 74  0.8277 0.8837 0.9318 -0.0352 -0.0276 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CG  
3311  C CD1 . TRP B 74  0.8085 0.8639 0.9178 -0.0416 -0.0268 -0.1627 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CD1 
3312  C CD2 . TRP B 74  0.7651 0.8173 0.8634 -0.0291 -0.0294 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CD2 
3313  N NE1 . TRP B 74  0.7526 0.8043 0.8600 -0.0398 -0.0280 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B NE1 
3314  C CE2 . TRP B 74  0.6897 0.7395 0.7903 -0.0322 -0.0297 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CE2 
3315  C CE3 . TRP B 74  0.8150 0.8655 0.9062 -0.0212 -0.0307 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CE3 
3316  C CZ2 . TRP B 74  0.5898 0.6356 0.6858 -0.0276 -0.0314 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CZ2 
3317  C CZ3 . TRP B 74  0.7557 0.8020 0.8421 -0.0166 -0.0324 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CZ3 
3318  C CH2 . TRP B 74  0.6125 0.6565 0.7012 -0.0199 -0.0327 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 63   TRP B CH2 
3319  N N   . GLY B 75  0.5353 0.5854 0.6311 -0.0213 -0.0295 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 64   GLY B N   
3320  C CA  . GLY B 75  0.6131 0.6688 0.7058 -0.0172 -0.0284 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 64   GLY B CA  
3321  C C   . GLY B 75  0.7269 0.7986 0.8179 -0.0177 -0.0254 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 64   GLY B C   
3322  O O   . GLY B 75  0.7908 0.8673 0.8804 -0.0180 -0.0249 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 64   GLY B O   
3323  N N   . THR B 76  0.6766 0.7567 0.7680 -0.0179 -0.0235 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 65   THR B N   
3324  C CA  . THR B 76  0.6901 0.7860 0.7804 -0.0187 -0.0207 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 65   THR B CA  
3325  C C   . THR B 76  0.7872 0.8866 0.8709 -0.0117 -0.0208 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 65   THR B C   
3326  O O   . THR B 76  0.8401 0.9522 0.9225 -0.0119 -0.0188 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 65   THR B O   
3327  C CB  . THR B 76  0.7891 0.8929 0.8805 -0.0194 -0.0189 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 65   THR B CB  
3328  O OG1 . THR B 76  0.9718 1.0705 1.0592 -0.0123 -0.0199 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 65   THR B OG1 
3329  C CG2 . THR B 76  0.8634 0.9638 0.9612 -0.0262 -0.0186 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 65   THR B CG2 
3330  N N   . ASP B 77  0.8449 0.9328 0.9242 -0.0055 -0.0231 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B N   
3331  C CA  . ASP B 77  0.9454 1.0345 1.0178 0.0017  -0.0233 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CA  
3332  C C   . ASP B 77  0.7928 0.8814 0.8647 0.0004  -0.0237 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B C   
3333  O O   . ASP B 77  0.8253 0.9160 0.8918 0.0057  -0.0236 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B O   
3334  C CB  . ASP B 77  1.1606 1.2369 1.2279 0.0089  -0.0255 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CB  
3335  C CG  . ASP B 77  1.3208 1.3816 1.3902 0.0072  -0.0287 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B CG  
3336  O OD1 . ASP B 77  1.4385 1.4949 1.5129 0.0035  -0.0292 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B OD1 
3337  O OD2 . ASP B 77  1.2678 1.3209 1.3341 0.0095  -0.0306 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 66   ASP B OD2 
3338  N N   . SER B 78  0.6704 0.7562 0.7480 -0.0065 -0.0242 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 67   SER B N   
3339  C CA  . SER B 78  0.6664 0.7520 0.7446 -0.0087 -0.0245 -0.1480 ? ? ? ? ? ? 67   SER B CA  
3340  C C   . SER B 78  0.6833 0.7558 0.7571 -0.0035 -0.0274 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 67   SER B C   
3341  O O   . SER B 78  0.7588 0.8294 0.8327 -0.0047 -0.0279 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 67   SER B O   
3342  C CB  . SER B 78  0.6935 0.7937 0.7701 -0.0083 -0.0219 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 67   SER B CB  
3343  O OG  . SER B 78  0.7312 0.8431 0.8128 -0.0148 -0.0195 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 67   SER B OG  
3344  N N   . ARG B 79  0.7044 0.7678 0.7740 0.0023  -0.0292 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B N   
3345  C CA  . ARG B 79  0.8900 0.9404 0.9546 0.0074  -0.0322 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CA  
3346  C C   . ARG B 79  0.8808 0.9172 0.9491 0.0046  -0.0352 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B C   
3347  O O   . ARG B 79  0.8345 0.8651 0.9051 0.0015  -0.0367 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B O   
3348  C CB  . ARG B 79  0.9534 1.0015 1.0100 0.0161  -0.0325 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CB  
3349  C CG  . ARG B 79  1.0019 1.0371 1.0521 0.0219  -0.0355 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CG  
3350  C CD  . ARG B 79  1.1065 1.1397 1.1483 0.0306  -0.0354 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CD  
3351  N NE  . ARG B 79  1.0905 1.1120 1.1252 0.0363  -0.0380 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NE  
3352  C CZ  . ARG B 79  1.0790 1.1034 1.1076 0.0410  -0.0372 -0.1480 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CZ  
3353  N NH1 . ARG B 79  1.1037 1.1429 1.1330 0.0406  -0.0338 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NH1 
3354  N NH2 . ARG B 79  1.0314 1.0441 1.0533 0.0460  -0.0398 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NH2 
3355  N N   . LEU B 80  0.7936 0.8248 0.8627 0.0056  -0.0360 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B N   
3356  C CA  . LEU B 80  0.7017 0.7196 0.7744 0.0033  -0.0389 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CA  
3357  C C   . LEU B 80  0.7050 0.7250 0.7865 -0.0053 -0.0380 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B C   
3358  O O   . LEU B 80  0.7570 0.7889 0.8417 -0.0096 -0.0350 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B O   
3359  C CB  . LEU B 80  0.7212 0.7345 0.7930 0.0064  -0.0395 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CB  
3360  C CG  . LEU B 80  0.6718 0.6826 0.7349 0.0151  -0.0400 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CG  
3361  C CD1 . LEU B 80  0.6419 0.6482 0.7051 0.0174  -0.0404 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD1 
3362  C CD2 . LEU B 80  0.7225 0.7214 0.7801 0.0192  -0.0433 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD2 
3363  N N   . LEU B 81  0.6724 0.6807 0.7576 -0.0079 -0.0407 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B N   
3364  C CA  . LEU B 81  0.5796 0.5885 0.6732 -0.0159 -0.0398 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CA  
3365  C C   . LEU B 81  0.6663 0.6620 0.7640 -0.0173 -0.0426 -0.1657 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B C   
3366  O O   . LEU B 81  0.5825 0.5669 0.6771 -0.0134 -0.0460 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B O   
3367  C CB  . LEU B 81  0.4922 0.5042 0.5879 -0.0198 -0.0391 -0.1646 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CB  
3368  C CG  . LEU B 81  0.6339 0.6345 0.7290 -0.0191 -0.0423 -0.1667 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CG  
3369  C CD1 . LEU B 81  0.7817 0.7743 0.8846 -0.0248 -0.0435 -0.1689 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CD1 
3370  C CD2 . LEU B 81  0.6785 0.6853 0.7721 -0.0197 -0.0412 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 70   LEU B CD2 
3371  N N   . VAL B 82  0.7400 0.7370 0.8446 -0.0229 -0.0411 -0.1662 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B N   
3372  C CA  . VAL B 82  0.6995 0.6847 0.8089 -0.0246 -0.0434 -0.1677 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CA  
3373  C C   . VAL B 82  0.7269 0.7079 0.8430 -0.0308 -0.0438 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B C   
3374  O O   . VAL B 82  0.5897 0.5789 0.7094 -0.0360 -0.0409 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B O   
3375  C CB  . VAL B 82  0.5746 0.5627 0.6876 -0.0261 -0.0417 -0.1667 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CB  
3376  C CG1 . VAL B 82  0.5097 0.4862 0.6288 -0.0288 -0.0437 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CG1 
3377  C CG2 . VAL B 82  0.6422 0.6325 0.7490 -0.0196 -0.0416 -0.1648 ? ? ? ? ? ? 71   VAL B CG2 
3378  N N   . SER B 83  0.8026 0.7708 0.9204 -0.0303 -0.0473 -0.1712 ? ? ? ? ? ? 72   SER B N   
3379  C CA  . SER B 83  0.7570 0.7204 0.8815 -0.0360 -0.0479 -0.1727 ? ? ? ? ? ? 72   SER B CA  
3380  C C   . SER B 83  0.7883 0.7396 0.9180 -0.0371 -0.0505 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 72   SER B C   
3381  O O   . SER B 83  0.8761 0.8187 1.0025 -0.0324 -0.0538 -0.1738 ? ? ? ? ? ? 72   SER B O   
3382  C CB  . SER B 83  0.6906 0.6514 0.8121 -0.0347 -0.0496 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 72   SER B CB  
3383  O OG  . SER B 83  0.6613 0.6124 0.7773 -0.0288 -0.0537 -0.1741 ? ? ? ? ? ? 72   SER B OG  
3384  N N   . ALA B 84  0.7192 0.6698 0.8569 -0.0433 -0.0491 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B N   
3385  C CA  . ALA B 84  0.6446 0.5844 0.7883 -0.0450 -0.0513 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CA  
3386  C C   . ALA B 84  0.6576 0.5906 0.8064 -0.0487 -0.0529 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B C   
3387  O O   . ALA B 84  0.5806 0.5191 0.7314 -0.0526 -0.0505 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B O   
3388  C CB  . ALA B 84  0.4734 0.4169 0.6227 -0.0487 -0.0482 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 73   ALA B CB  
3389  N N   . SER B 85  0.6244 0.5454 0.7754 -0.0475 -0.0569 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 74   SER B N   
3390  C CA  . SER B 85  0.6357 0.5496 0.7915 -0.0507 -0.0589 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 74   SER B CA  
3391  C C   . SER B 85  0.6909 0.5954 0.8548 -0.0534 -0.0605 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 74   SER B C   
3392  O O   . SER B 85  0.6606 0.5610 0.8249 -0.0513 -0.0617 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 74   SER B O   
3393  C CB  . SER B 85  0.7213 0.6294 0.8710 -0.0462 -0.0630 -0.1783 ? ? ? ? ? ? 74   SER B CB  
3394  O OG  . SER B 85  0.9119 0.8131 1.0664 -0.0492 -0.0651 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 74   SER B OG  
3395  N N   . GLN B 86  0.7443 0.6455 0.9149 -0.0580 -0.0605 -0.1776 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B N   
3396  C CA  . GLN B 86  0.8286 0.7214 1.0076 -0.0611 -0.0618 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CA  
3397  C C   . GLN B 86  0.8912 0.7723 1.0691 -0.0573 -0.0674 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B C   
3398  O O   . GLN B 86  0.9140 0.7875 1.0986 -0.0591 -0.0691 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B O   
3399  C CB  . GLN B 86  0.9144 0.8063 1.1004 -0.0665 -0.0605 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CB  
3400  C CG  . GLN B 86  1.0273 0.9291 1.2161 -0.0714 -0.0547 -0.1771 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CG  
3401  C CD  . GLN B 86  1.1300 1.0330 1.3245 -0.0744 -0.0517 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CD  
3402  O OE1 . GLN B 86  1.2317 1.1365 1.4235 -0.0718 -0.0514 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B OE1 
3403  N NE2 . GLN B 86  1.1490 1.0508 1.3513 -0.0798 -0.0492 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 75   GLN B NE2 
3404  N N   . ASP B 87  0.9709 0.8506 1.1402 -0.0520 -0.0703 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B N   
3405  C CA  . ASP B 87  1.0445 0.9129 1.2111 -0.0480 -0.0758 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CA  
3406  C C   . ASP B 87  1.0311 0.8979 1.1959 -0.0448 -0.0761 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B C   
3407  O O   . ASP B 87  1.0217 0.8793 1.1841 -0.0413 -0.0804 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B O   
3408  C CB  . ASP B 87  1.1912 1.0582 1.3488 -0.0435 -0.0787 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CB  
3409  C CG  . ASP B 87  1.3219 1.1991 1.4713 -0.0403 -0.0756 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B CG  
3410  O OD1 . ASP B 87  1.3477 1.2299 1.4961 -0.0391 -0.0731 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B OD1 
3411  O OD2 . ASP B 87  1.3761 1.2566 1.5204 -0.0388 -0.0756 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 76   ASP B OD2 
3412  N N   . GLY B 88  1.0421 0.9179 1.2078 -0.0459 -0.0715 -0.1771 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B N   
3413  C CA  . GLY B 88  0.9340 0.8094 1.0988 -0.0433 -0.0711 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B CA  
3414  C C   . GLY B 88  0.9051 0.7843 1.0597 -0.0372 -0.0712 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B C   
3415  O O   . GLY B 88  0.7978 0.6771 0.9507 -0.0343 -0.0708 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B O   
3416  N N   . LYS B 89  1.0391 0.9215 1.1871 -0.0352 -0.0716 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B N   
3417  C CA  . LYS B 89  1.0226 0.9087 1.1607 -0.0292 -0.0716 -0.1771 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CA  
3418  C C   . LYS B 89  0.9129 0.8132 1.0489 -0.0299 -0.0665 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B C   
3419  O O   . LYS B 89  0.8677 0.7747 1.0073 -0.0345 -0.0637 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B O   
3420  C CB  . LYS B 89  1.0688 0.9498 1.2002 -0.0259 -0.0751 -0.1783 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CB  
3421  C CG  . LYS B 89  1.1422 1.0091 1.2722 -0.0231 -0.0807 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CG  
3422  C CD  . LYS B 89  1.1374 1.0009 1.2618 -0.0176 -0.0817 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CD  
3423  C CE  . LYS B 89  1.1774 1.0265 1.2992 -0.0147 -0.0875 -0.1801 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CE  
3424  N NZ  . LYS B 89  1.2220 1.0672 1.3375 -0.0090 -0.0884 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B NZ  
3425  N N   . LEU B 90  0.7717 0.6766 0.9018 -0.0254 -0.0652 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B N   
3426  C CA  . LEU B 90  0.6536 0.5722 0.7807 -0.0254 -0.0608 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CA  
3427  C C   . LEU B 90  0.6480 0.5685 0.7649 -0.0190 -0.0616 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B C   
3428  O O   . LEU B 90  0.7146 0.6312 0.8264 -0.0137 -0.0630 -0.1732 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B O   
3429  C CB  . LEU B 90  0.6721 0.5963 0.8018 -0.0261 -0.0578 -0.1725 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CB  
3430  C CG  . LEU B 90  0.7262 0.6651 0.8539 -0.0270 -0.0532 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CG  
3431  C CD1 . LEU B 90  0.7612 0.7067 0.8934 -0.0331 -0.0507 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CD1 
3432  C CD2 . LEU B 90  0.7119 0.6547 0.8424 -0.0273 -0.0508 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 79   LEU B CD2 
3433  N N   . ILE B 91  0.6945 0.6208 0.8084 -0.0194 -0.0606 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B N   
3434  C CA  . ILE B 91  0.7326 0.6601 0.8370 -0.0132 -0.0615 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CA  
3435  C C   . ILE B 91  0.7937 0.7354 0.8943 -0.0119 -0.0573 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B C   
3436  O O   . ILE B 91  0.8817 0.8330 0.9859 -0.0165 -0.0543 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B O   
3437  C CB  . ILE B 91  0.6220 0.5444 0.7242 -0.0130 -0.0641 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CB  
3438  C CG1 . ILE B 91  0.6196 0.5276 0.7248 -0.0138 -0.0687 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CG1 
3439  C CG2 . ILE B 91  0.5332 0.4568 0.6251 -0.0064 -0.0647 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CG2 
3440  C CD1 . ILE B 91  0.4542 0.3569 0.5576 -0.0138 -0.0715 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 80   ILE B CD1 
3441  N N   . ILE B 92  0.6951 0.6378 0.7885 -0.0056 -0.0573 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B N   
3442  C CA  . ILE B 92  0.6474 0.6031 0.7363 -0.0033 -0.0538 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CA  
3443  C C   . ILE B 92  0.7227 0.6780 0.8032 0.0019  -0.0548 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B C   
3444  O O   . ILE B 92  0.7517 0.6991 0.8256 0.0080  -0.0572 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B O   
3445  C CB  . ILE B 92  0.5495 0.5076 0.6358 0.0006  -0.0525 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CB  
3446  C CG1 . ILE B 92  0.6411 0.6007 0.7354 -0.0043 -0.0510 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CG1 
3447  C CG2 . ILE B 92  0.4481 0.4194 0.5292 0.0036  -0.0491 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CG2 
3448  C CD1 . ILE B 92  0.6111 0.5761 0.7037 -0.0013 -0.0489 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 81   ILE B CD1 
3449  N N   . TRP B 93  0.7816 0.7455 0.8627 -0.0006 -0.0528 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B N   
3450  C CA  . TRP B 93  0.7441 0.7083 0.8182 0.0036  -0.0535 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CA  
3451  C C   . TRP B 93  0.7277 0.7042 0.7964 0.0074  -0.0502 -0.1651 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B C   
3452  O O   . TRP B 93  0.8148 0.8010 0.8858 0.0058  -0.0472 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B O   
3453  C CB  . TRP B 93  0.6691 0.6349 0.7472 -0.0014 -0.0534 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CB  
3454  C CG  . TRP B 93  0.7544 0.7111 0.8396 -0.0065 -0.0557 -0.1713 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CG  
3455  C CD1 . TRP B 93  0.8240 0.7814 0.9174 -0.0123 -0.0546 -0.1717 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CD1 
3456  C CD2 . TRP B 93  0.8726 0.8185 0.9576 -0.0064 -0.0594 -0.1732 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CD2 
3457  N NE1 . TRP B 93  0.8788 0.8263 0.9773 -0.0158 -0.0573 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B NE1 
3458  C CE2 . TRP B 93  0.9114 0.8519 1.0050 -0.0123 -0.0603 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CE2 
3459  C CE3 . TRP B 93  0.8854 0.8254 0.9635 -0.0019 -0.0620 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CE3 
3460  C CZ2 . TRP B 93  0.8672 0.7972 0.9630 -0.0139 -0.0639 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CZ2 
3461  C CZ3 . TRP B 93  0.8194 0.7488 0.8994 -0.0035 -0.0656 -0.1759 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CZ3 
3462  C CH2 . TRP B 93  0.7851 0.7099 0.8741 -0.0094 -0.0665 -0.1770 ? ? ? ? ? ? 82   TRP B CH2 
3463  N N   . ASP B 94  0.7563 0.7326 0.8181 0.0120  -0.0507 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B N   
3464  C CA  . ASP B 94  0.7225 0.7103 0.7791 0.0158  -0.0477 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CA  
3465  C C   . ASP B 94  0.7443 0.7363 0.8011 0.0139  -0.0471 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B C   
3466  O O   . ASP B 94  0.8065 0.7903 0.8591 0.0167  -0.0496 -0.1635 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B O   
3467  C CB  . ASP B 94  0.6426 0.6242 0.6895 0.0245  -0.0490 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CB  
3468  C CG  . ASP B 94  0.7604 0.7536 0.8017 0.0292  -0.0458 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B CG  
3469  O OD1 . ASP B 94  0.5967 0.5882 0.6315 0.0357  -0.0456 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD1 
3470  O OD2 . ASP B 94  0.9672 0.9710 1.0106 0.0264  -0.0435 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 83   ASP B OD2 
3471  N N   . SER B 95  0.6183 0.6232 0.6798 0.0091  -0.0438 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 84   SER B N   
3472  C CA  . SER B 95  0.6881 0.6975 0.7515 0.0060  -0.0429 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 84   SER B CA  
3473  C C   . SER B 95  0.9341 0.9434 0.9894 0.0124  -0.0433 -0.1601 ? ? ? ? ? ? 84   SER B C   
3474  O O   . SER B 95  1.0156 1.0199 1.0702 0.0123  -0.0448 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 84   SER B O   
3475  C CB  . SER B 95  0.7874 0.8115 0.8565 0.0002  -0.0390 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 84   SER B CB  
3476  O OG  . SER B 95  0.9491 0.9839 1.0146 0.0036  -0.0365 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 84   SER B OG  
3477  N N   . TYR B 96  0.9795 0.9948 1.0288 0.0182  -0.0416 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B N   
3478  C CA  . TYR B 96  0.9253 0.9416 0.9666 0.0247  -0.0413 -0.1558 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CA  
3479  C C   . TYR B 96  0.9164 0.9173 0.9515 0.0296  -0.0453 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B C   
3480  O O   . TYR B 96  0.8887 0.8866 0.9218 0.0303  -0.0463 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B O   
3481  C CB  . TYR B 96  0.9742 0.9989 1.0103 0.0304  -0.0388 -0.1523 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CB  
3482  C CG  . TYR B 96  1.0149 1.0557 1.0563 0.0261  -0.0350 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CG  
3483  C CD1 . TYR B 96  0.9796 1.0318 1.0230 0.0237  -0.0326 -0.1481 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CD1 
3484  C CD2 . TYR B 96  1.0312 1.0758 1.0756 0.0244  -0.0340 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CD2 
3485  C CE1 . TYR B 96  0.9700 1.0368 1.0181 0.0195  -0.0294 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CE1 
3486  C CE2 . TYR B 96  1.0698 1.1291 1.1188 0.0204  -0.0307 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CE2 
3487  C CZ  . TYR B 96  1.0786 1.1488 1.1293 0.0179  -0.0285 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B CZ  
3488  O OH  . TYR B 96  1.1688 1.2536 1.2239 0.0136  -0.0255 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 85   TYR B OH  
3489  N N   . THR B 97  0.8971 0.8883 0.9291 0.0329  -0.0475 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 86   THR B N   
3490  C CA  . THR B 97  0.8191 0.7954 0.8441 0.0380  -0.0513 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 86   THR B CA  
3491  C C   . THR B 97  0.7477 0.7128 0.7778 0.0332  -0.0550 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 86   THR B C   
3492  O O   . THR B 97  0.8155 0.7676 0.8407 0.0364  -0.0587 -0.1662 ? ? ? ? ? ? 86   THR B O   
3493  C CB  . THR B 97  0.8976 0.8676 0.9164 0.0442  -0.0521 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 86   THR B CB  
3494  O OG1 . THR B 97  0.7985 0.7668 0.8238 0.0400  -0.0526 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 86   THR B OG1 
3495  C CG2 . THR B 97  1.0105 0.9915 1.0241 0.0495  -0.0484 -0.1564 ? ? ? ? ? ? 86   THR B CG2 
3496  N N   . THR B 98  0.6946 0.6648 0.7344 0.0254  -0.0540 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 87   THR B N   
3497  C CA  . THR B 98  0.7115 0.6722 0.7575 0.0201  -0.0570 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 87   THR B CA  
3498  C C   . THR B 98  0.7441 0.6906 0.7880 0.0225  -0.0609 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 87   THR B C   
3499  O O   . THR B 98  0.7499 0.6853 0.7949 0.0211  -0.0646 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 87   THR B O   
3500  C CB  . THR B 98  0.9051 0.8631 0.9510 0.0188  -0.0583 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 87   THR B CB  
3501  O OG1 . THR B 98  1.0073 0.9579 1.0605 0.0130  -0.0607 -0.1715 ? ? ? ? ? ? 87   THR B OG1 
3502  C CG2 . THR B 98  0.7622 0.7112 0.7978 0.0262  -0.0611 -0.1695 ? ? ? ? ? ? 87   THR B CG2 
3503  N N   . ASN B 99  0.7636 0.7104 0.8047 0.0259  -0.0601 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B N   
3504  C CA  . ASN B 99  0.7753 0.7091 0.8142 0.0285  -0.0636 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B CA  
3505  C C   . ASN B 99  0.7414 0.6744 0.7891 0.0230  -0.0636 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B C   
3506  O O   . ASN B 99  0.7845 0.7272 0.8398 0.0172  -0.0608 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B O   
3507  C CB  . ASN B 99  0.9003 0.8331 0.9299 0.0364  -0.0630 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B CB  
3508  C CG  . ASN B 99  1.0007 0.9274 1.0200 0.0430  -0.0646 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B CG  
3509  O OD1 . ASN B 99  1.0246 0.9423 1.0428 0.0425  -0.0680 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B OD1 
3510  N ND2 . ASN B 99  1.0286 0.9603 1.0403 0.0494  -0.0623 -0.1661 ? ? ? ? ? ? 88   ASN B ND2 
3511  N N   . LYS B 100 0.8615 0.7829 0.9083 0.0248  -0.0667 -0.1717 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B N   
3512  C CA  . LYS B 100 0.8682 0.7879 0.9230 0.0204  -0.0668 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CA  
3513  C C   . LYS B 100 0.8913 0.8124 0.9427 0.0248  -0.0654 -0.1704 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B C   
3514  O O   . LYS B 100 1.0372 0.9483 1.0822 0.0302  -0.0678 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B O   
3515  C CB  . LYS B 100 0.8487 0.7538 0.9063 0.0186  -0.0716 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CB  
3516  C CG  . LYS B 100 0.7240 0.6257 0.7835 0.0155  -0.0736 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CG  
3517  C CD  . LYS B 100 0.5511 0.4595 0.6211 0.0076  -0.0716 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CD  
3518  C CE  . LYS B 100 0.5914 0.4890 0.6672 0.0036  -0.0754 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B CE  
3519  N NZ  . LYS B 100 0.7059 0.5959 0.7757 0.0064  -0.0788 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 89   LYS B NZ  
3520  N N   . VAL B 101 0.8814 0.8145 0.9369 0.0224  -0.0614 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B N   
3521  C CA  . VAL B 101 0.9094 0.8447 0.9628 0.0261  -0.0598 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CA  
3522  C C   . VAL B 101 0.9773 0.9039 1.0364 0.0236  -0.0617 -0.1678 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B C   
3523  O O   . VAL B 101 0.9242 0.8446 0.9798 0.0280  -0.0627 -0.1674 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B O   
3524  C CB  . VAL B 101 0.9080 0.8599 0.9637 0.0245  -0.0549 -0.1639 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CB  
3525  C CG1 . VAL B 101 0.9329 0.8869 0.9875 0.0276  -0.0533 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG1 
3526  C CG2 . VAL B 101 0.8751 0.8355 0.9245 0.0278  -0.0529 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG2 
3527  N N   . HIS B 102 1.1040 1.0300 1.1721 0.0166  -0.0622 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B N   
3528  C CA  . HIS B 102 1.0721 0.9901 1.1465 0.0139  -0.0640 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CA  
3529  C C   . HIS B 102 1.0657 0.9766 1.1475 0.0080  -0.0666 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B C   
3530  O O   . HIS B 102 1.1747 1.0906 1.2597 0.0038  -0.0656 -0.1726 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B O   
3531  C CB  . HIS B 102 1.0734 1.0012 1.1530 0.0115  -0.0602 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CB  
3532  C CG  . HIS B 102 1.0901 1.0204 1.1639 0.0175  -0.0587 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CG  
3533  N ND1 . HIS B 102 1.1055 1.0478 1.1744 0.0206  -0.0553 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B ND1 
3534  C CD2 . HIS B 102 1.0494 0.9720 1.1219 0.0210  -0.0600 -0.1657 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CD2 
3535  C CE1 . HIS B 102 1.0824 1.0242 1.1471 0.0258  -0.0545 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B CE1 
3536  N NE2 . HIS B 102 1.0751 1.0050 1.1418 0.0262  -0.0572 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 91   HIS B NE2 
3537  N N   . ALA B 103 0.9813 0.8802 1.0659 0.0078  -0.0699 -0.1732 ? ? ? ? ? ? 92   ALA B N   
3538  C CA  . ALA B 103 0.8387 0.7312 0.9318 0.0019  -0.0721 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 92   ALA B CA  
3539  C C   . ALA B 103 0.8914 0.7798 0.9910 0.0001  -0.0722 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 92   ALA B C   
3540  O O   . ALA B 103 1.0317 0.9114 1.1285 0.0040  -0.0746 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 92   ALA B O   
3541  C CB  . ALA B 103 0.6275 0.5073 0.7173 0.0035  -0.0771 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 92   ALA B CB  
3542  N N   . ILE B 104 0.7523 0.6470 0.8605 -0.0059 -0.0695 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B N   
3543  C CA  . ILE B 104 0.7056 0.5980 0.8205 -0.0079 -0.0689 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CA  
3544  C C   . ILE B 104 0.8124 0.6977 0.9366 -0.0136 -0.0708 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B C   
3545  O O   . ILE B 104 0.9538 0.8447 1.0833 -0.0190 -0.0687 -0.1741 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B O   
3546  C CB  . ILE B 104 0.6503 0.5561 0.7679 -0.0101 -0.0637 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CB  
3547  C CG1 . ILE B 104 0.6610 0.5770 0.7704 -0.0058 -0.0612 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CG1 
3548  C CG2 . ILE B 104 0.7559 0.6592 0.8777 -0.0100 -0.0631 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CG2 
3549  C CD1 . ILE B 104 0.6588 0.5887 0.7705 -0.0082 -0.0563 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CD1 
3550  N N   . PRO B 105 0.7538 0.6265 0.8798 -0.0125 -0.0748 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B N   
3551  C CA  . PRO B 105 0.7515 0.6179 0.8871 -0.0180 -0.0764 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CA  
3552  C C   . PRO B 105 0.8073 0.6796 0.9510 -0.0221 -0.0726 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B C   
3553  O O   . PRO B 105 0.7857 0.6592 0.9291 -0.0199 -0.0713 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B O   
3554  C CB  . PRO B 105 0.8298 0.6821 0.9645 -0.0150 -0.0815 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CB  
3555  C CG  . PRO B 105 0.9348 0.7879 1.0622 -0.0090 -0.0808 -0.1750 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CG  
3556  C CD  . PRO B 105 0.8326 0.6968 0.9526 -0.0066 -0.0776 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 94   PRO B CD  
3557  N N   . LEU B 106 0.8391 0.5715 0.8039 0.0395  -0.0307 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B N   
3558  C CA  . LEU B 106 0.8745 0.6087 0.8352 0.0394  -0.0344 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CA  
3559  C C   . LEU B 106 0.9963 0.7259 0.9504 0.0367  -0.0345 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B C   
3560  O O   . LEU B 106 1.1312 0.8608 1.0853 0.0341  -0.0312 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B O   
3561  C CB  . LEU B 106 0.9106 0.6592 0.8747 0.0382  -0.0340 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CB  
3562  C CG  . LEU B 106 0.9319 0.6859 0.9022 0.0407  -0.0344 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CG  
3563  C CD1 . LEU B 106 0.9793 0.7472 0.9526 0.0393  -0.0345 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD1 
3564  C CD2 . LEU B 106 0.8940 0.6392 0.8631 0.0448  -0.0387 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD2 
3565  N N   . ARG B 107 1.0268 0.7527 0.9754 0.0373  -0.0384 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B N   
3566  C CA  . ARG B 107 1.0522 0.7752 0.9939 0.0346  -0.0389 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  
3567  C C   . ARG B 107 1.0336 0.7697 0.9758 0.0313  -0.0368 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B C   
3568  O O   . ARG B 107 0.9476 0.6850 0.8879 0.0284  -0.0343 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B O   
3569  C CB  . ARG B 107 1.1158 0.8311 1.0511 0.0362  -0.0436 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  
3570  C CG  . ARG B 107 1.2898 0.9902 1.2224 0.0384  -0.0453 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  
3571  C CD  . ARG B 107 1.5740 1.2684 1.5043 0.0361  -0.0427 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  
3572  N NE  . ARG B 107 1.8222 1.5027 1.7513 0.0382  -0.0436 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  
3573  C CZ  . ARG B 107 1.8940 1.5674 1.8216 0.0367  -0.0417 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  
3574  N NH1 . ARG B 107 1.9168 1.5958 1.8440 0.0331  -0.0387 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 
3575  N NH2 . ARG B 107 1.8516 1.5124 1.7783 0.0389  -0.0427 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 
3576  N N   . SER B 108 1.0454 0.7910 0.9903 0.0319  -0.0379 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 97   SER B N   
3577  C CA  . SER B 108 0.9625 0.7209 0.9082 0.0291  -0.0362 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 97   SER B CA  
3578  C C   . SER B 108 0.8052 0.5737 0.7590 0.0283  -0.0321 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 97   SER B C   
3579  O O   . SER B 108 0.7808 0.5526 0.7400 0.0304  -0.0324 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 97   SER B O   
3580  C CB  . SER B 108 0.9300 0.6937 0.8741 0.0299  -0.0396 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 97   SER B CB  
3581  O OG  . SER B 108 0.9195 0.6954 0.8642 0.0273  -0.0380 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 97   SER B OG  
3582  N N   . SER B 109 0.8629 0.6362 0.8173 0.0253  -0.0284 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   
3583  C CA  . SER B 109 0.9878 0.7701 0.9497 0.0242  -0.0241 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  
3584  C C   . SER B 109 0.9668 0.7618 0.9332 0.0243  -0.0241 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   
3585  O O   . SER B 109 0.9592 0.7599 0.9319 0.0248  -0.0218 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   
3586  C CB  . SER B 109 1.0562 0.8417 1.0176 0.0208  -0.0205 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  
3587  O OG  . SER B 109 1.1667 0.9409 1.1250 0.0207  -0.0202 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  
3588  N N   . TRP B 110 0.9049 0.7040 0.8676 0.0238  -0.0267 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B N   
3589  C CA  . TRP B 110 0.8677 0.6788 0.8345 0.0237  -0.0270 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CA  
3590  C C   . TRP B 110 0.9938 0.8021 0.9614 0.0269  -0.0311 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B C   
3591  O O   . TRP B 110 1.1270 0.9298 1.0894 0.0281  -0.0350 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B O   
3592  C CB  . TRP B 110 0.7844 0.6026 0.7470 0.0213  -0.0273 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CB  
3593  C CG  . TRP B 110 0.9010 0.7248 0.8639 0.0182  -0.0232 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CG  
3594  C CD1 . TRP B 110 0.9831 0.8193 0.9515 0.0164  -0.0197 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CD1 
3595  C CD2 . TRP B 110 0.9196 0.7369 0.8769 0.0166  -0.0223 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CD2 
3596  N NE1 . TRP B 110 0.9330 0.7710 0.8999 0.0139  -0.0167 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B NE1 
3597  C CE2 . TRP B 110 0.9009 0.7274 0.8608 0.0139  -0.0184 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CE2 
3598  C CE3 . TRP B 110 0.9381 0.7425 0.8883 0.0171  -0.0246 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CE3 
3599  C CZ2 . TRP B 110 0.9444 0.7678 0.8996 0.0118  -0.0170 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CZ2 
3600  C CZ3 . TRP B 110 0.9369 0.7382 0.8825 0.0149  -0.0230 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CZ3 
3601  C CH2 . TRP B 110 0.9967 0.8073 0.9445 0.0123  -0.0193 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 99   TRP B CH2 
3602  N N   . VAL B 111 0.9400 0.7525 0.9143 0.0284  -0.0304 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B N   
3603  C CA  . VAL B 111 0.9225 0.7331 0.8987 0.0316  -0.0343 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CA  
3604  C C   . VAL B 111 0.8594 0.6829 0.8418 0.0313  -0.0342 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B C   
3605  O O   . VAL B 111 0.9699 0.7998 0.9575 0.0305  -0.0311 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B O   
3606  C CB  . VAL B 111 0.2922 0.0929 0.2700 0.0344  -0.0344 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CB  
3607  C CG1 . VAL B 111 0.5077 0.3121 0.4904 0.0333  -0.0298 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG1 
3608  C CG2 . VAL B 111 0.5398 0.3397 0.5203 0.0378  -0.0384 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG2 
3609  N N   . MET B 112 0.7357 0.5631 0.7172 0.0319  -0.0379 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 101  MET B N   
3610  C CA  . MET B 112 0.6771 0.5171 0.6643 0.0314  -0.0383 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 101  MET B CA  
3611  C C   . MET B 112 0.6330 0.4732 0.6251 0.0344  -0.0415 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 101  MET B C   
3612  O O   . MET B 112 0.7272 0.5777 0.7245 0.0340  -0.0425 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 101  MET B O   
3613  C CB  . MET B 112 0.5992 0.4452 0.5832 0.0297  -0.0400 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 101  MET B CB  
3614  C CG  . MET B 112 0.2219 0.0716 0.2026 0.0264  -0.0366 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 101  MET B CG  
3615  S SD  . MET B 112 0.7898 0.6467 0.7666 0.0247  -0.0387 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 101  MET B SD  
3616  C CE  . MET B 112 1.3069 1.1777 1.2923 0.0246  -0.0393 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 101  MET B CE  
3617  N N   . THR B 113 0.5014 0.3304 0.4921 0.0373  -0.0433 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 102  THR B N   
3618  C CA  . THR B 113 0.6015 0.4302 0.5967 0.0405  -0.0464 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 102  THR B CA  
3619  C C   . THR B 113 0.6098 0.4254 0.6032 0.0438  -0.0477 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 102  THR B C   
3620  O O   . THR B 113 0.5972 0.4026 0.5850 0.0439  -0.0471 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 102  THR B O   
3621  C CB  . THR B 113 0.6643 0.4963 0.6588 0.0413  -0.0509 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 102  THR B CB  
3622  O OG1 . THR B 113 0.7408 0.5743 0.7407 0.0440  -0.0537 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 102  THR B OG1 
3623  C CG2 . THR B 113 0.3378 0.1591 0.3245 0.0424  -0.0537 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 102  THR B CG2 
3624  N N   . CYS B 114 0.5030 0.3193 0.5014 0.0465  -0.0495 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 103  CYS B N   
3625  C CA  . CYS B 114 0.5214 0.3262 0.5190 0.0501  -0.0511 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 103  CYS B CA  
3626  C C   . CYS B 114 0.7186 0.5268 0.7216 0.0530  -0.0545 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 103  CYS B C   
3627  O O   . CYS B 114 0.8900 0.7098 0.8984 0.0519  -0.0547 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 103  CYS B O   
3628  C CB  . CYS B 114 0.5158 0.3165 0.5146 0.0500  -0.0471 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 103  CYS B CB  
3629  S SG  . CYS B 114 0.6903 0.5018 0.6980 0.0499  -0.0452 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 103  CYS B SG  
3630  N N   . ALA B 115 0.7302 0.5284 0.7318 0.0567  -0.0571 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B N   
3631  C CA  . ALA B 115 0.6809 0.4812 0.6872 0.0598  -0.0605 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CA  
3632  C C   . ALA B 115 0.8056 0.5951 0.8121 0.0636  -0.0611 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B C   
3633  O O   . ALA B 115 0.7708 0.5492 0.7723 0.0643  -0.0601 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B O   
3634  C CB  . ALA B 115 0.6246 0.4256 0.6286 0.0604  -0.0647 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CB  
3635  N N   . TYR B 116 0.8255 0.6183 0.8378 0.0661  -0.0628 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B N   
3636  C CA  . TYR B 116 0.7617 0.5453 0.7748 0.0700  -0.0634 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CA  
3637  C C   . TYR B 116 0.7657 0.5455 0.7787 0.0736  -0.0681 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B C   
3638  O O   . TYR B 116 0.8243 0.6127 0.8411 0.0736  -0.0706 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B O   
3639  C CB  . TYR B 116 0.8139 0.6042 0.8340 0.0703  -0.0614 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CB  
3640  C CG  . TYR B 116 0.8974 0.6783 0.9171 0.0725  -0.0594 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CG  
3641  C CD1 . TYR B 116 0.8703 0.6376 0.8852 0.0754  -0.0606 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CD1 
3642  C CD2 . TYR B 116 0.9031 0.6888 0.9274 0.0718  -0.0563 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CD2 
3643  C CE1 . TYR B 116 0.8914 0.6499 0.9059 0.0774  -0.0588 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CE1 
3644  C CE2 . TYR B 116 0.8074 0.5844 0.8312 0.0739  -0.0544 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CE2 
3645  C CZ  . TYR B 116 0.8244 0.5878 0.8433 0.0767  -0.0556 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B CZ  
3646  O OH  . TYR B 116 0.7982 0.5528 0.8166 0.0787  -0.0537 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 105  TYR B OH  
3647  N N   . ALA B 117 0.6433 0.4101 0.6520 0.0765  -0.0695 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 106  ALA B N   
3648  C CA  . ALA B 117 0.5696 0.3316 0.5778 0.0802  -0.0739 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 106  ALA B CA  
3649  C C   . ALA B 117 0.8016 0.5681 0.8168 0.0830  -0.0751 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 106  ALA B C   
3650  O O   . ALA B 117 0.8415 0.6101 0.8607 0.0831  -0.0726 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 106  ALA B O   
3651  C CB  . ALA B 117 0.4822 0.2291 0.4847 0.0827  -0.0747 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 106  ALA B CB  
3652  N N   . PRO B 118 0.9995 0.7673 1.0161 0.0852  -0.0792 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B N   
3653  C CA  . PRO B 118 1.0243 0.7969 1.0476 0.0879  -0.0807 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CA  
3654  C C   . PRO B 118 1.0723 0.8352 1.0962 0.0917  -0.0802 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B C   
3655  O O   . PRO B 118 1.0028 0.7697 1.0326 0.0934  -0.0799 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B O   
3656  C CB  . PRO B 118 1.1232 0.8963 1.1458 0.0896  -0.0853 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CB  
3657  C CG  . PRO B 118 1.1907 0.9537 1.2055 0.0897  -0.0863 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CG  
3658  C CD  . PRO B 118 1.1535 0.9172 1.1651 0.0858  -0.0826 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CD  
3659  N N   . SER B 119 1.1157 0.8659 1.1336 0.0931  -0.0800 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 108  SER B N   
3660  C CA  . SER B 119 1.0908 0.8306 1.1087 0.0968  -0.0794 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 108  SER B CA  
3661  C C   . SER B 119 1.0560 0.7938 1.0736 0.0950  -0.0749 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 108  SER B C   
3662  O O   . SER B 119 1.1124 0.8423 1.1303 0.0976  -0.0737 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 108  SER B O   
3663  C CB  . SER B 119 1.1627 0.8893 1.1745 0.0993  -0.0817 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 108  SER B CB  
3664  O OG  . SER B 119 1.1634 0.8854 1.1692 0.0964  -0.0800 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 108  SER B OG  
3665  N N   . GLY B 120 1.0385 0.7833 1.0554 0.0906  -0.0722 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 109  GLY B N   
3666  C CA  . GLY B 120 1.0261 0.7695 1.0424 0.0885  -0.0678 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 109  GLY B CA  
3667  C C   . GLY B 120 0.9108 0.6403 0.9207 0.0890  -0.0668 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 109  GLY B C   
3668  O O   . GLY B 120 0.7969 0.5228 0.8056 0.0877  -0.0632 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 109  GLY B O   
3669  N N   . ASN B 121 0.8525 0.5741 0.8582 0.0910  -0.0700 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B N   
3670  C CA  . ASN B 121 0.8469 0.5548 0.8465 0.0916  -0.0696 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CA  
3671  C C   . ASN B 121 0.8943 0.6021 0.8888 0.0873  -0.0677 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B C   
3672  O O   . ASN B 121 0.8624 0.5624 0.8536 0.0863  -0.0652 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B O   
3673  C CB  . ASN B 121 0.8311 0.5306 0.8281 0.0953  -0.0739 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CB  
3674  C CG  . ASN B 121 1.0589 0.7555 1.0601 0.1000  -0.0755 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B CG  
3675  O OD1 . ASN B 121 1.1218 0.8174 1.1261 0.1010  -0.0730 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B OD1 
3676  N ND2 . ASN B 121 1.1506 0.8458 1.1520 0.1029  -0.0795 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 110  ASN B ND2 
3677  N N   . TYR B 122 0.9155 0.6320 0.9094 0.0848  -0.0689 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B N   
3678  C CA  . TYR B 122 0.8645 0.5814 0.8534 0.0808  -0.0675 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CA  
3679  C C   . TYR B 122 0.8878 0.6183 0.8798 0.0769  -0.0649 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B C   
3680  O O   . TYR B 122 0.8076 0.5480 0.8055 0.0772  -0.0652 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B O   
3681  C CB  . TYR B 122 0.8550 0.5690 0.8392 0.0812  -0.0713 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CB  
3682  C CG  . TYR B 122 0.9389 0.6393 0.9196 0.0848  -0.0740 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CG  
3683  C CD1 . TYR B 122 0.9869 0.6850 0.9706 0.0891  -0.0769 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CD1 
3684  C CD2 . TYR B 122 1.0459 0.7358 1.0203 0.0840  -0.0738 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CD2 
3685  C CE1 . TYR B 122 1.1727 0.8583 1.1533 0.0925  -0.0792 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CE1 
3686  C CE2 . TYR B 122 1.1524 0.8297 1.1236 0.0873  -0.0763 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CE2 
3687  C CZ  . TYR B 122 1.1978 0.8731 1.1721 0.0916  -0.0789 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B CZ  
3688  O OH  . TYR B 122 1.1156 0.7784 1.0870 0.0950  -0.0813 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 111  TYR B OH  
3689  N N   . VAL B 123 0.9296 0.6606 0.9179 0.0732  -0.0624 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B N   
3690  C CA  . VAL B 123 0.7445 0.4880 0.7351 0.0692  -0.0598 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CA  
3691  C C   . VAL B 123 0.7996 0.5439 0.7846 0.0660  -0.0599 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B C   
3692  O O   . VAL B 123 0.9293 0.6642 0.9089 0.0654  -0.0593 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B O   
3693  C CB  . VAL B 123 0.5651 0.3103 0.5583 0.0676  -0.0551 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CB  
3694  C CG1 . VAL B 123 0.5799 0.3347 0.5729 0.0630  -0.0521 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CG1 
3695  C CG2 . VAL B 123 0.5049 0.2549 0.5049 0.0699  -0.0550 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 112  VAL B CG2 
3696  N N   . ALA B 124 0.7581 0.5136 0.7447 0.0639  -0.0606 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 113  ALA B N   
3697  C CA  . ALA B 124 0.6848 0.4418 0.6661 0.0610  -0.0609 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 113  ALA B CA  
3698  C C   . ALA B 124 0.5385 0.3054 0.5210 0.0568  -0.0570 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 113  ALA B C   
3699  O O   . ALA B 124 0.5452 0.3211 0.5336 0.0560  -0.0550 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 113  ALA B O   
3700  C CB  . ALA B 124 0.8123 0.5734 0.7931 0.0619  -0.0652 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 113  ALA B CB  
3701  N N   . CYS B 125 0.6076 0.3727 0.5846 0.0541  -0.0561 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B N   
3702  C CA  . CYS B 125 0.6284 0.4032 0.6059 0.0501  -0.0527 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B CA  
3703  C C   . CYS B 125 0.7468 0.5226 0.7184 0.0479  -0.0542 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B C   
3704  O O   . CYS B 125 0.8773 0.6459 0.8443 0.0495  -0.0578 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B O   
3705  C CB  . CYS B 125 0.5150 0.2865 0.4924 0.0484  -0.0482 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B CB  
3706  S SG  . CYS B 125 1.5141 1.2700 1.4839 0.0485  -0.0483 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 114  CYS B SG  
3707  N N   . GLY B 126 0.7070 0.4917 0.6787 0.0444  -0.0514 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 115  GLY B N   
3708  C CA  . GLY B 126 0.7391 0.5264 0.7056 0.0422  -0.0526 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 115  GLY B CA  
3709  C C   . GLY B 126 0.8407 0.6395 0.8091 0.0385  -0.0490 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 115  GLY B C   
3710  O O   . GLY B 126 0.7983 0.6040 0.7727 0.0379  -0.0461 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 115  GLY B O   
3711  N N   . GLY B 127 0.9506 0.7515 0.9137 0.0362  -0.0491 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 116  GLY B N   
3712  C CA  . GLY B 127 0.9595 0.7700 0.9236 0.0327  -0.0454 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 116  GLY B CA  
3713  C C   . GLY B 127 0.8983 0.7082 0.8549 0.0306  -0.0461 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 116  GLY B C   
3714  O O   . GLY B 127 0.9041 0.7100 0.8560 0.0316  -0.0499 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 116  GLY B O   
3715  N N   . LEU B 128 0.7673 0.5814 0.7228 0.0277  -0.0425 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B N   
3716  C CA  . LEU B 128 0.6649 0.4797 0.6133 0.0254  -0.0428 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CA  
3717  C C   . LEU B 128 0.6982 0.4997 0.6385 0.0263  -0.0456 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B C   
3718  O O   . LEU B 128 0.7771 0.5776 0.7104 0.0248  -0.0467 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B O   
3719  C CB  . LEU B 128 0.6121 0.4331 0.5611 0.0224  -0.0383 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CB  
3720  C CG  . LEU B 128 0.6044 0.4393 0.5610 0.0211  -0.0352 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CG  
3721  C CD1 . LEU B 128 0.4848 0.3250 0.4412 0.0182  -0.0308 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CD1 
3722  C CD2 . LEU B 128 0.6054 0.4490 0.5624 0.0210  -0.0375 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 117  LEU B CD2 
3723  N N   . ASP B 129 0.6851 0.4763 0.6261 0.0287  -0.0467 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B N   
3724  C CA  . ASP B 129 0.7281 0.5060 0.6621 0.0299  -0.0496 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B CA  
3725  C C   . ASP B 129 0.6613 0.4370 0.5924 0.0318  -0.0542 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B C   
3726  O O   . ASP B 129 0.5885 0.3543 0.5131 0.0326  -0.0570 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B O   
3727  C CB  . ASP B 129 0.9038 0.6716 0.8402 0.0321  -0.0491 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B CB  
3728  C CG  . ASP B 129 0.9821 0.7508 0.9248 0.0352  -0.0504 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B CG  
3729  O OD1 . ASP B 129 1.0153 0.7949 0.9643 0.0349  -0.0490 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B OD1 
3730  O OD2 . ASP B 129 0.9413 0.6998 0.8826 0.0380  -0.0531 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 118  ASP B OD2 
3731  N N   . ASN B 130 0.6500 0.4348 0.5860 0.0325  -0.0552 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B N   
3732  C CA  . ASN B 130 0.6432 0.4273 0.5773 0.0343  -0.0595 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B CA  
3733  C C   . ASN B 130 0.8050 0.5775 0.7385 0.0378  -0.0626 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B C   
3734  O O   . ASN B 130 0.8450 0.6131 0.7746 0.0392  -0.0664 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B O   
3735  C CB  . ASN B 130 0.5885 0.3720 0.5145 0.0324  -0.0611 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B CB  
3736  C CG  . ASN B 130 0.5314 0.3268 0.4577 0.0291  -0.0584 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B CG  
3737  O OD1 . ASN B 130 0.5636 0.3667 0.4956 0.0280  -0.0548 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B OD1 
3738  N ND2 . ASN B 130 0.5233 0.3203 0.4433 0.0277  -0.0600 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 119  ASN B ND2 
3739  N N   . ILE B 131 0.9082 0.6759 0.8456 0.0393  -0.0610 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B N   
3740  C CA  . ILE B 131 0.9340 0.6901 0.8709 0.0427  -0.0635 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CA  
3741  C C   . ILE B 131 0.8845 0.6428 0.8294 0.0450  -0.0627 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B C   
3742  O O   . ILE B 131 0.8377 0.6019 0.7874 0.0438  -0.0590 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B O   
3743  C CB  . ILE B 131 0.8865 0.6304 0.8184 0.0425  -0.0627 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CB  
3744  C CG1 . ILE B 131 0.9106 0.6525 0.8344 0.0400  -0.0634 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CG1 
3745  C CG2 . ILE B 131 0.7937 0.5253 0.7248 0.0462  -0.0656 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CG2 
3746  C CD1 . ILE B 131 0.9369 0.6671 0.8554 0.0394  -0.0628 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CD1 
3747  N N   . CYS B 132 0.8854 0.6388 0.8314 0.0485  -0.0660 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 121  CYS B N   
3748  C CA  . CYS B 132 0.8342 0.5887 0.7872 0.0510  -0.0656 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 121  CYS B CA  
3749  C C   . CYS B 132 0.8106 0.5521 0.7625 0.0535  -0.0656 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 121  CYS B C   
3750  O O   . CYS B 132 0.7874 0.5191 0.7356 0.0559  -0.0688 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 121  CYS B O   
3751  C CB  . CYS B 132 0.6873 0.4457 0.6430 0.0534  -0.0694 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 121  CYS B CB  
3752  S SG  . CYS B 132 0.6622 0.4257 0.6272 0.0559  -0.0689 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 121  CYS B SG  
3753  N N   . SER B 133 0.7708 0.5120 0.7258 0.0528  -0.0619 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 122  SER B N   
3754  C CA  . SER B 133 0.8243 0.5534 0.7786 0.0549  -0.0613 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 122  SER B CA  
3755  C C   . SER B 133 0.9151 0.6436 0.8753 0.0585  -0.0621 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 122  SER B C   
3756  O O   . SER B 133 0.9027 0.6397 0.8689 0.0581  -0.0599 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 122  SER B O   
3757  C CB  . SER B 133 0.9409 0.6692 0.8951 0.0522  -0.0569 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 122  SER B CB  
3758  O OG  . SER B 133 1.0245 0.7519 0.9726 0.0491  -0.0564 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 122  SER B OG  
3759  N N   . ILE B 134 0.9174 0.6356 0.8756 0.0619  -0.0653 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B N   
3760  C CA  . ILE B 134 0.7183 0.4340 0.6814 0.0657  -0.0662 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CA  
3761  C C   . ILE B 134 0.7871 0.4918 0.7496 0.0669  -0.0642 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B C   
3762  O O   . ILE B 134 1.0196 0.7135 0.9767 0.0671  -0.0650 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B O   
3763  C CB  . ILE B 134 0.7261 0.4372 0.6879 0.0691  -0.0710 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CB  
3764  C CG1 . ILE B 134 0.9201 0.6408 0.8814 0.0678  -0.0733 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CG1 
3765  C CG2 . ILE B 134 0.6755 0.3854 0.6429 0.0730  -0.0719 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CG2 
3766  C CD1 . ILE B 134 0.9151 0.6490 0.8833 0.0674  -0.0726 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 123  ILE B CD1 
3767  N N   . TYR B 135 0.8047 0.5124 0.7728 0.0678  -0.0617 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B N   
3768  C CA  . TYR B 135 0.8156 0.5140 0.7840 0.0690  -0.0595 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CA  
3769  C C   . TYR B 135 1.0016 0.6963 0.9740 0.0734  -0.0611 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B C   
3770  O O   . TYR B 135 1.0973 0.8010 1.0751 0.0745  -0.0615 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B O   
3771  C CB  . TYR B 135 0.7192 0.4239 0.6905 0.0659  -0.0546 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CB  
3772  C CG  . TYR B 135 0.9004 0.6097 0.8683 0.0615  -0.0526 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CG  
3773  C CD1 . TYR B 135 1.0640 0.7676 1.0255 0.0604  -0.0546 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CD1 
3774  C CD2 . TYR B 135 1.0170 0.7366 0.9881 0.0584  -0.0488 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CD2 
3775  C CE1 . TYR B 135 1.2422 0.9501 1.2004 0.0564  -0.0530 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CE1 
3776  C CE2 . TYR B 135 1.1933 0.9173 1.1614 0.0544  -0.0470 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CE2 
3777  C CZ  . TYR B 135 1.3015 1.0196 1.2631 0.0534  -0.0491 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B CZ  
3778  O OH  . TYR B 135 1.3591 1.0817 1.3176 0.0496  -0.0474 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 124  TYR B OH  
3779  N N   . ASN B 136 1.0624 0.7441 1.0323 0.0761  -0.0620 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B N   
3780  C CA  . ASN B 136 1.0736 0.7506 1.0470 0.0805  -0.0634 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B CA  
3781  C C   . ASN B 136 0.9656 0.6426 0.9429 0.0807  -0.0596 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B C   
3782  O O   . ASN B 136 0.9721 0.6426 0.9471 0.0792  -0.0568 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B O   
3783  C CB  . ASN B 136 1.1126 0.7755 1.0816 0.0834  -0.0662 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B CB  
3784  C CG  . ASN B 136 1.1408 0.7980 1.1131 0.0882  -0.0676 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B CG  
3785  O OD1 . ASN B 136 1.1549 0.8196 1.1327 0.0898  -0.0675 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B OD1 
3786  N ND2 . ASN B 136 1.2513 0.8951 1.2203 0.0906  -0.0689 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 125  ASN B ND2 
3787  N N   . LEU B 137 0.9416 0.6261 0.9248 0.0825  -0.0596 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B N   
3788  C CA  . LEU B 137 1.0610 0.7461 1.0481 0.0829  -0.0562 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CA  
3789  C C   . LEU B 137 1.2222 0.8960 1.2096 0.0873  -0.0571 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B C   
3790  O O   . LEU B 137 1.3067 0.9777 1.2960 0.0879  -0.0542 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B O   
3791  C CB  . LEU B 137 1.0111 0.7100 1.0045 0.0827  -0.0557 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CB  
3792  C CG  . LEU B 137 0.9399 0.6512 0.9339 0.0785  -0.0548 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CG  
3793  C CD1 . LEU B 137 0.9780 0.7022 0.9787 0.0789  -0.0552 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CD1 
3794  C CD2 . LEU B 137 0.8454 0.5572 0.8372 0.0745  -0.0504 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 126  LEU B CD2 
3795  N N   . LYS B 138 1.1982 0.8655 1.1838 0.0904  -0.0610 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B N   
3796  C CA  . LYS B 138 1.2159 0.8730 1.2022 0.0950  -0.0624 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CA  
3797  C C   . LYS B 138 1.3301 0.9727 1.3112 0.0952  -0.0618 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B C   
3798  O O   . LYS B 138 1.3501 0.9828 1.3310 0.0990  -0.0630 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B O   
3799  C CB  . LYS B 138 1.2492 0.9068 1.2366 0.0985  -0.0670 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CB  
3800  C CG  . LYS B 138 1.3134 0.9765 1.3072 0.1018  -0.0677 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CG  
3801  C CD  . LYS B 138 1.2205 0.8976 1.2191 0.0991  -0.0653 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CD  
3802  C CE  . LYS B 138 1.1135 0.7956 1.1185 0.1024  -0.0660 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CE  
3803  N NZ  . LYS B 138 0.9875 0.6831 0.9974 0.0999  -0.0639 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 127  LYS B NZ  
3804  N N   . THR B 139 1.4940 1.1356 1.4710 0.0912  -0.0600 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 128  THR B N   
3805  C CA  . THR B 139 1.6471 1.2753 1.6190 0.0910  -0.0597 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 128  THR B CA  
3806  C C   . THR B 139 1.7676 1.3866 1.7408 0.0934  -0.0577 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 128  THR B C   
3807  O O   . THR B 139 1.7311 1.3540 1.7073 0.0923  -0.0542 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 128  THR B O   
3808  C CB  . THR B 139 1.5816 1.2113 1.5498 0.0859  -0.0572 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 128  THR B CB  
3809  O OG1 . THR B 139 1.4872 1.1239 1.4585 0.0835  -0.0529 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 128  THR B OG1 
3810  C CG2 . THR B 139 1.6162 1.2539 1.5822 0.0836  -0.0593 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 128  THR B CG2 
3811  N N   . ARG B 140 1.8376 1.4442 1.8085 0.0966  -0.0599 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B N   
3812  C CA  . ARG B 140 1.8586 1.4552 1.8303 0.0992  -0.0584 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B CA  
3813  C C   . ARG B 140 1.9507 1.5394 1.9188 0.0962  -0.0554 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B C   
3814  O O   . ARG B 140 1.9499 1.5358 1.9197 0.0963  -0.0522 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B O   
3815  C CB  . ARG B 140 1.8196 1.4059 1.7903 0.1040  -0.0621 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 129  ARG B CB  
3816  N N   . GLU B 141 2.0294 1.6148 1.9926 0.0936  -0.0564 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B N   
3817  C CA  . GLU B 141 2.0616 1.6383 2.0210 0.0908  -0.0543 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CA  
3818  C C   . GLU B 141 2.1157 1.6990 2.0765 0.0868  -0.0497 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B C   
3819  O O   . GLU B 141 2.1913 1.7673 2.1502 0.0850  -0.0472 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B O   
3820  C CB  . GLU B 141 1.9986 1.5715 1.9524 0.0888  -0.0568 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CB  
3821  N N   . GLY B 142 2.0910 1.6880 2.0551 0.0852  -0.0485 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B N   
3822  C CA  . GLY B 142 2.0925 1.6967 2.0577 0.0811  -0.0443 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B CA  
3823  C C   . GLY B 142 2.1060 1.7257 2.0744 0.0793  -0.0437 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B C   
3824  O O   . GLY B 142 2.1041 1.7297 2.0755 0.0819  -0.0460 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 131  GLY B O   
3825  N N   . ASN B 143 2.1168 1.7431 2.0847 0.0748  -0.0407 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B N   
3826  C CA  . ASN B 143 2.1247 1.7658 2.0957 0.0727  -0.0396 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B CA  
3827  C C   . ASN B 143 2.0697 1.7160 2.0390 0.0725  -0.0433 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B C   
3828  O O   . ASN B 143 2.1601 1.7985 2.1258 0.0741  -0.0467 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B O   
3829  C CB  . ASN B 143 2.1886 1.8346 2.1590 0.0678  -0.0354 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B CB  
3830  C CG  . ASN B 143 2.2493 1.8909 2.2212 0.0676  -0.0314 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B CG  
3831  O OD1 . ASN B 143 2.2977 1.9381 2.2727 0.0708  -0.0311 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B OD1 
3832  N ND2 . ASN B 143 2.2424 1.8815 2.2120 0.0639  -0.0284 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 132  ASN B ND2 
3833  N N   . VAL B 144 1.8622 1.5219 1.8341 0.0705  -0.0427 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B N   
3834  C CA  . VAL B 144 1.5879 1.2538 1.5586 0.0702  -0.0460 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CA  
3835  C C   . VAL B 144 1.5221 1.1870 1.4876 0.0665  -0.0460 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B C   
3836  O O   . VAL B 144 1.4303 1.1004 1.3956 0.0627  -0.0427 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B O   
3837  C CB  . VAL B 144 1.3035 0.9844 1.2792 0.0693  -0.0453 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CB  
3838  C CG1 . VAL B 144 1.3278 1.0101 1.3084 0.0735  -0.0469 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CG1 
3839  C CG2 . VAL B 144 1.0665 0.7544 1.0440 0.0656  -0.0405 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CG2 
3840  N N   . ARG B 145 1.4937 1.1518 1.4547 0.0678  -0.0498 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B N   
3841  C CA  . ARG B 145 1.4421 1.0989 1.3976 0.0647  -0.0505 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CA  
3842  C C   . ARG B 145 1.2853 0.9482 1.2395 0.0651  -0.0541 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B C   
3843  O O   . ARG B 145 1.1737 0.8383 1.1307 0.0683  -0.0566 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B O   
3844  C CB  . ARG B 145 1.4617 1.1037 1.4121 0.0654  -0.0517 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CB  
3845  C CG  . ARG B 145 1.5257 1.1653 1.4722 0.0613  -0.0494 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CG  
3846  C CD  . ARG B 145 1.6291 1.2562 1.5692 0.0616  -0.0521 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CD  
3847  N NE  . ARG B 145 1.6859 1.3151 1.6223 0.0618  -0.0558 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B NE  
3848  C CZ  . ARG B 145 1.7063 1.3261 1.6368 0.0621  -0.0587 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B CZ  
3849  N NH1 . ARG B 145 1.7308 1.3383 1.6585 0.0622  -0.0584 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B NH1 
3850  N NH2 . ARG B 145 1.6805 1.3030 1.6078 0.0622  -0.0620 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 134  ARG B NH2 
3851  N N   . VAL B 146 1.1760 0.8422 1.1260 0.0619  -0.0545 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B N   
3852  C CA  . VAL B 146 1.0508 0.7233 0.9993 0.0620  -0.0577 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CA  
3853  C C   . VAL B 146 1.0659 0.7294 1.0124 0.0658  -0.0620 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B C   
3854  O O   . VAL B 146 1.1923 0.8440 1.1342 0.0665  -0.0632 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B O   
3855  C CB  . VAL B 146 1.0642 0.7384 1.0070 0.0583  -0.0578 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CB  
3856  C CG1 . VAL B 146 0.9983 0.6807 0.9401 0.0581  -0.0606 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CG1 
3857  C CG2 . VAL B 146 1.1480 0.8286 1.0920 0.0543  -0.0534 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 135  VAL B CG2 
3858  N N   . SER B 147 1.0481 0.7171 0.9981 0.0683  -0.0643 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 136  SER B N   
3859  C CA  . SER B 147 1.0691 0.7303 1.0174 0.0721  -0.0684 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 136  SER B CA  
3860  C C   . SER B 147 1.0957 0.7575 1.0385 0.0708  -0.0714 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 136  SER B C   
3861  O O   . SER B 147 1.2624 0.9138 1.1997 0.0712  -0.0733 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 136  SER B O   
3862  C CB  . SER B 147 1.1296 0.7958 1.0838 0.0755  -0.0698 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 136  SER B CB  
3863  O OG  . SER B 147 1.2065 0.8850 1.1627 0.0744  -0.0710 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 136  SER B OG  
3864  N N   . ARG B 148 0.9978 0.6716 0.9420 0.0692  -0.0719 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B N   
3865  C CA  . ARG B 148 0.9984 0.6736 0.9373 0.0677  -0.0745 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CA  
3866  C C   . ARG B 148 1.0230 0.7115 0.9627 0.0639  -0.0727 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B C   
3867  O O   . ARG B 148 1.1448 0.8438 1.0900 0.0639  -0.0719 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B O   
3868  C CB  . ARG B 148 1.0150 0.6885 0.9539 0.0711  -0.0789 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CB  
3869  C CG  . ARG B 148 1.1193 0.7909 1.0517 0.0701  -0.0819 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CG  
3870  C CD  . ARG B 148 1.2560 0.9154 1.1853 0.0736  -0.0855 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CD  
3871  N NE  . ARG B 148 1.3954 1.0525 1.3182 0.0726  -0.0883 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B NE  
3872  C CZ  . ARG B 148 1.4781 1.1279 1.3946 0.0707  -0.0882 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B CZ  
3873  N NH1 . ARG B 148 1.4652 1.1092 1.3810 0.0696  -0.0855 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B NH1 
3874  N NH2 . ARG B 148 1.5435 1.1918 1.4543 0.0699  -0.0909 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 137  ARG B NH2 
3875  N N   . GLU B 149 0.8973 0.5853 0.8312 0.0608  -0.0723 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B N   
3876  C CA  . GLU B 149 0.8742 0.5746 0.8083 0.0572  -0.0708 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CA  
3877  C C   . GLU B 149 1.0358 0.7387 0.9656 0.0568  -0.0742 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B C   
3878  O O   . GLU B 149 1.1303 0.8248 1.0536 0.0568  -0.0763 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B O   
3879  C CB  . GLU B 149 0.8681 0.5686 0.7996 0.0536  -0.0673 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CB  
3880  C CG  . GLU B 149 1.0867 0.7779 1.0101 0.0523  -0.0686 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CG  
3881  C CD  . GLU B 149 1.3070 1.0000 1.2279 0.0484  -0.0653 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B CD  
3882  O OE1 . GLU B 149 1.4621 1.1506 1.3761 0.0466  -0.0663 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B OE1 
3883  O OE2 . GLU B 149 1.2439 0.9428 1.1695 0.0471  -0.0616 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 138  GLU B OE2 
3884  N N   . LEU B 150 1.0507 0.7651 0.9842 0.0565  -0.0747 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B N   
3885  C CA  . LEU B 150 1.0271 0.7449 0.9573 0.0563  -0.0780 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CA  
3886  C C   . LEU B 150 1.1027 0.8303 1.0309 0.0522  -0.0763 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B C   
3887  O O   . LEU B 150 1.2895 1.0283 1.2228 0.0507  -0.0739 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B O   
3888  C CB  . LEU B 150 0.9724 0.6965 0.9082 0.0587  -0.0801 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CB  
3889  C CG  . LEU B 150 0.9839 0.7029 0.9247 0.0625  -0.0805 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CG  
3890  C CD1 . LEU B 150 0.8965 0.6252 0.8439 0.0639  -0.0817 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CD1 
3891  C CD2 . LEU B 150 1.1100 0.8154 1.0465 0.0656  -0.0837 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CD2 
3892  N N   . ALA B 151 0.9700 0.6933 0.8908 0.0505  -0.0773 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 140  ALA B N   
3893  C CA  . ALA B 151 1.0077 0.7404 0.9260 0.0471  -0.0763 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 140  ALA B CA  
3894  C C   . ALA B 151 0.9065 0.6396 0.8203 0.0473  -0.0800 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 140  ALA B C   
3895  O O   . ALA B 151 0.9124 0.6365 0.8195 0.0475  -0.0821 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 140  ALA B O   
3896  C CB  . ALA B 151 1.0750 0.8044 0.9884 0.0441  -0.0738 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 140  ALA B CB  
3897  N N   . GLY B 152 0.8588 0.6023 0.7764 0.0473  -0.0809 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B N   
3898  C CA  . GLY B 152 0.9003 0.6471 0.8138 0.0464  -0.0835 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B CA  
3899  C C   . GLY B 152 0.9138 0.6739 0.8285 0.0431  -0.0814 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B C   
3900  O O   . GLY B 152 0.8758 0.6406 0.7879 0.0420  -0.0831 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B O   
3901  N N   . HIS B 153 0.9503 0.7163 0.8692 0.0414  -0.0775 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B N   
3902  C CA  . HIS B 153 0.9646 0.7445 0.8870 0.0388  -0.0752 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CA  
3903  C C   . HIS B 153 1.0909 0.8741 1.0082 0.0353  -0.0730 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B C   
3904  O O   . HIS B 153 1.2928 1.0699 1.2068 0.0344  -0.0710 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B O   
3905  C CB  . HIS B 153 0.8174 0.6040 0.7485 0.0391  -0.0724 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CB  
3906  C CG  . HIS B 153 0.7367 0.5278 0.6741 0.0414  -0.0745 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CG  
3907  N ND1 . HIS B 153 0.6622 0.4625 0.6012 0.0407  -0.0761 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B ND1 
3908  C CD2 . HIS B 153 0.6750 0.4628 0.6176 0.0443  -0.0752 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CD2 
3909  C CE1 . HIS B 153 0.5982 0.4006 0.5430 0.0430  -0.0779 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B CE1 
3910  N NE2 . HIS B 153 0.6066 0.4016 0.5536 0.0453  -0.0774 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 142  HIS B NE2 
3911  N N   . THR B 154 0.8913 0.6840 0.8079 0.0334  -0.0732 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 143  THR B N   
3912  C CA  . THR B 154 0.7648 0.5618 0.6765 0.0302  -0.0712 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 143  THR B CA  
3913  C C   . THR B 154 0.8539 0.6621 0.7714 0.0282  -0.0669 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 143  THR B C   
3914  O O   . THR B 154 0.9591 0.7725 0.8736 0.0255  -0.0647 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 143  THR B O   
3915  C CB  . THR B 154 0.6763 0.4777 0.5838 0.0292  -0.0736 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 143  THR B CB  
3916  O OG1 . THR B 154 0.9139 0.7264 0.8280 0.0292  -0.0738 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 143  THR B OG1 
3917  C CG2 . THR B 154 0.5300 0.3206 0.4322 0.0313  -0.0779 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 143  THR B CG2 
3918  N N   . GLY B 155 0.8236 0.6351 0.7492 0.0295  -0.0657 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 144  GLY B N   
3919  C CA  . GLY B 155 0.7107 0.5328 0.6426 0.0278  -0.0617 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 144  GLY B CA  
3920  C C   . GLY B 155 0.6447 0.4644 0.5831 0.0294  -0.0599 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 144  GLY B C   
3921  O O   . GLY B 155 0.7203 0.5307 0.6587 0.0321  -0.0621 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 144  GLY B O   
3922  N N   . TYR B 156 0.6352 0.4631 0.5791 0.0278  -0.0559 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B N   
3923  C CA  . TYR B 156 0.6203 0.4462 0.5702 0.0290  -0.0538 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CA  
3924  C C   . TYR B 156 0.5727 0.3991 0.5284 0.0318  -0.0563 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B C   
3925  O O   . TYR B 156 0.5536 0.3864 0.5110 0.0320  -0.0586 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B O   
3926  C CB  . TYR B 156 0.5967 0.4328 0.5518 0.0267  -0.0490 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CB  
3927  C CG  . TYR B 156 0.5162 0.3659 0.4769 0.0256  -0.0487 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CG  
3928  C CD1 . TYR B 156 0.4419 0.2966 0.4105 0.0270  -0.0491 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CD1 
3929  C CD2 . TYR B 156 0.3901 0.2478 0.3482 0.0232  -0.0481 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CD2 
3930  C CE1 . TYR B 156 0.4686 0.3359 0.4426 0.0258  -0.0490 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CE1 
3931  C CE2 . TYR B 156 0.4688 0.3390 0.4323 0.0221  -0.0478 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CE2 
3932  C CZ  . TYR B 156 0.4983 0.3733 0.4698 0.0233  -0.0483 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B CZ  
3933  O OH  . TYR B 156 0.3929 0.2803 0.3699 0.0221  -0.0482 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 145  TYR B OH  
3934  N N   . LEU B 157 0.5703 0.3902 0.5290 0.0339  -0.0558 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B N   
3935  C CA  . LEU B 157 0.5758 0.3954 0.5398 0.0368  -0.0582 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CA  
3936  C C   . LEU B 157 0.6368 0.4671 0.6094 0.0360  -0.0554 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B C   
3937  O O   . LEU B 157 0.7282 0.5576 0.7037 0.0357  -0.0521 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B O   
3938  C CB  . LEU B 157 0.5725 0.3789 0.5349 0.0397  -0.0593 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CB  
3939  C CG  . LEU B 157 0.6917 0.4944 0.6566 0.0433  -0.0632 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CG  
3940  C CD1 . LEU B 157 0.7337 0.5350 0.6938 0.0438  -0.0673 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CD1 
3941  C CD2 . LEU B 157 0.6357 0.4259 0.5996 0.0460  -0.0635 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CD2 
3942  N N   . SER B 158 0.4898 0.3301 0.4667 0.0357  -0.0570 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 147  SER B N   
3943  C CA  . SER B 158 0.3874 0.2392 0.3725 0.0346  -0.0547 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 147  SER B CA  
3944  C C   . SER B 158 0.4251 0.2753 0.4162 0.0373  -0.0559 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 147  SER B C   
3945  O O   . SER B 158 0.6090 0.4642 0.6059 0.0368  -0.0531 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 147  SER B O   
3946  C CB  . SER B 158 0.4280 0.2913 0.4153 0.0329  -0.0561 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 147  SER B CB  
3947  O OG  . SER B 158 0.5516 0.4126 0.5388 0.0351  -0.0608 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 147  SER B OG  
3948  N N   . CYS B 159 0.4094 0.2528 0.3991 0.0403  -0.0600 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 148  CYS B N   
3949  C CA  . CYS B 159 0.5697 0.4122 0.5650 0.0431  -0.0618 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 148  CYS B CA  
3950  C C   . CYS B 159 0.5873 0.4180 0.5786 0.0467  -0.0657 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 148  CYS B C   
3951  O O   . CYS B 159 0.6822 0.5071 0.6669 0.0468  -0.0676 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 148  CYS B O   
3952  C CB  . CYS B 159 0.6780 0.5329 0.6800 0.0424  -0.0633 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 148  CYS B CB  
3953  S SG  . CYS B 159 0.8124 0.6682 0.8221 0.0455  -0.0656 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 148  CYS B SG  
3954  N N   . CYS B 160 0.6178 0.4449 0.6131 0.0497  -0.0668 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 149  CYS B N   
3955  C CA  . CYS B 160 0.7203 0.5368 0.7127 0.0534  -0.0706 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 149  CYS B CA  
3956  C C   . CYS B 160 0.7052 0.5203 0.7034 0.0565  -0.0715 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 149  CYS B C   
3957  O O   . CYS B 160 0.6995 0.5189 0.7028 0.0560  -0.0687 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 149  CYS B O   
3958  C CB  . CYS B 160 0.7444 0.5481 0.7295 0.0540  -0.0700 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 149  CYS B CB  
3959  S SG  . CYS B 160 0.8834 0.6815 0.8698 0.0541  -0.0656 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 149  CYS B SG  
3960  N N   . ARG B 161 0.5419 0.3506 0.5391 0.0599  -0.0754 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B N   
3961  C CA  . ARG B 161 0.5620 0.3693 0.5644 0.0632  -0.0768 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CA  
3962  C C   . ARG B 161 0.6898 0.4846 0.6883 0.0672  -0.0801 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B C   
3963  O O   . ARG B 161 0.7612 0.5516 0.7543 0.0674  -0.0826 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B O   
3964  C CB  . ARG B 161 0.3075 0.1265 0.3164 0.0628  -0.0788 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CB  
3965  C CG  . ARG B 161 0.3206 0.1525 0.3348 0.0592  -0.0757 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CG  
3966  C CD  . ARG B 161 0.3466 0.1776 0.3637 0.0591  -0.0719 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CD  
3967  N NE  . ARG B 161 0.5013 0.3451 0.5254 0.0565  -0.0697 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NE  
3968  C CZ  . ARG B 161 0.5938 0.4406 0.6192 0.0543  -0.0654 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B CZ  
3969  N NH1 . ARG B 161 0.5518 0.3895 0.5718 0.0542  -0.0629 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NH1 
3970  N NH2 . ARG B 161 0.6227 0.4815 0.6549 0.0519  -0.0638 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 150  ARG B NH2 
3971  N N   . PHE B 162 0.7041 0.4933 0.7054 0.0703  -0.0801 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B N   
3972  C CA  . PHE B 162 0.6281 0.4058 0.6266 0.0744  -0.0831 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CA  
3973  C C   . PHE B 162 0.7465 0.5280 0.7487 0.0768  -0.0870 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B C   
3974  O O   . PHE B 162 0.8657 0.6553 0.8747 0.0771  -0.0869 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B O   
3975  C CB  . PHE B 162 0.6329 0.4026 0.6329 0.0770  -0.0813 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CB  
3976  C CG  . PHE B 162 0.7508 0.5118 0.7455 0.0757  -0.0784 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CG  
3977  C CD1 . PHE B 162 0.8260 0.5754 0.8140 0.0770  -0.0801 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CD1 
3978  C CD2 . PHE B 162 0.6985 0.4631 0.6951 0.0733  -0.0741 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CD2 
3979  C CE1 . PHE B 162 0.8812 0.6226 0.8646 0.0758  -0.0776 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CE1 
3980  C CE2 . PHE B 162 0.5894 0.3460 0.5813 0.0721  -0.0714 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CE2 
3981  C CZ  . PHE B 162 0.7203 0.4654 0.7056 0.0733  -0.0732 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 151  PHE B CZ  
3982  N N   . LEU B 163 0.7239 0.4996 0.7216 0.0784  -0.0906 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B N   
3983  C CA  . LEU B 163 0.8076 0.5841 0.8081 0.0814  -0.0944 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CA  
3984  C C   . LEU B 163 0.9354 0.7024 0.9372 0.0858  -0.0949 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B C   
3985  O O   . LEU B 163 0.9110 0.6810 0.9183 0.0881  -0.0963 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B O   
3986  C CB  . LEU B 163 0.8437 0.6165 0.8385 0.0817  -0.0979 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CB  
3987  C CG  . LEU B 163 0.8568 0.6386 0.8499 0.0777  -0.0978 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CG  
3988  C CD1 . LEU B 163 0.8130 0.5898 0.8001 0.0785  -0.1014 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CD1 
3989  C CD2 . LEU B 163 0.8880 0.6833 0.8883 0.0762  -0.0979 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 152  LEU B CD2 
3990  N N   . ASP B 164 1.0335 0.7892 1.0302 0.0867  -0.0938 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B N   
3991  C CA  . ASP B 164 1.0538 0.7990 1.0508 0.0906  -0.0939 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CA  
3992  C C   . ASP B 164 1.0904 0.8262 1.0822 0.0896  -0.0913 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B C   
3993  O O   . ASP B 164 1.1924 0.9314 1.1816 0.0859  -0.0890 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B O   
3994  C CB  . ASP B 164 1.2065 0.9446 1.2018 0.0946  -0.0982 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CB  
3995  C CG  . ASP B 164 1.4292 1.1604 1.4170 0.0940  -0.1001 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CG  
3996  O OD1 . ASP B 164 1.4761 1.2140 1.4624 0.0916  -0.1014 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD1 
3997  O OD2 . ASP B 164 1.5234 1.2425 1.5069 0.0959  -0.1003 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD2 
3998  N N   . ASP B 165 1.1277 0.8519 1.1181 0.0929  -0.0914 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B N   
3999  C CA  . ASP B 165 1.1644 0.8793 1.1503 0.0920  -0.0889 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CA  
4000  C C   . ASP B 165 1.1930 0.9006 1.1714 0.0912  -0.0906 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B C   
4001  O O   . ASP B 165 1.1724 0.8720 1.1463 0.0901  -0.0889 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B O   
4002  C CB  . ASP B 165 1.2406 0.9455 1.2278 0.0958  -0.0884 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CB  
4003  C CG  . ASP B 165 1.3335 1.0441 1.3269 0.0958  -0.0854 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B CG  
4004  O OD1 . ASP B 165 1.4016 1.1246 1.3996 0.0939  -0.0847 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD1 
4005  O OD2 . ASP B 165 1.2974 1.0001 1.2911 0.0978  -0.0837 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 154  ASP B OD2 
4006  N N   . ASN B 166 1.2598 0.9702 1.2368 0.0916  -0.0941 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B N   
4007  C CA  . ASN B 166 1.4603 1.1640 1.4301 0.0909  -0.0961 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B CA  
4008  C C   . ASN B 166 1.4738 1.1859 1.4409 0.0866  -0.0956 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B C   
4009  O O   . ASN B 166 1.4724 1.1813 1.4347 0.0840  -0.0939 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B O   
4010  C CB  . ASN B 166 1.6189 1.3172 1.5877 0.0947  -0.1005 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B CB  
4011  C CG  . ASN B 166 1.7270 1.4173 1.6882 0.0944  -0.1027 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B CG  
4012  O OD1 . ASN B 166 1.7594 1.4516 1.7190 0.0949  -0.1058 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B OD1 
4013  N ND2 . ASN B 166 1.6946 1.3761 1.6513 0.0934  -0.1010 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 155  ASN B ND2 
4014  N N   . GLN B 167 1.4075 1.1305 1.3779 0.0858  -0.0970 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B N   
4015  C CA  . GLN B 167 1.2687 1.0001 1.2368 0.0819  -0.0968 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CA  
4016  C C   . GLN B 167 1.2379 0.9818 1.2112 0.0787  -0.0936 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B C   
4017  O O   . GLN B 167 1.2635 1.0127 1.2433 0.0799  -0.0929 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B O   
4018  C CB  . GLN B 167 1.1681 0.9027 1.1357 0.0829  -0.1008 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CB  
4019  C CG  . GLN B 167 1.1181 0.8579 1.0924 0.0855  -0.1025 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CG  
4020  C CD  . GLN B 167 1.1843 0.9255 1.1576 0.0868  -0.1067 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B CD  
4021  O OE1 . GLN B 167 1.2404 0.9808 1.2084 0.0853  -0.1081 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B OE1 
4022  N NE2 . GLN B 167 1.2162 0.9594 1.1946 0.0898  -0.1087 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 156  GLN B NE2 
4023  N N   . ILE B 168 1.1236 0.8724 1.0940 0.0747  -0.0916 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B N   
4024  C CA  . ILE B 168 0.8797 0.6398 0.8546 0.0715  -0.0881 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CA  
4025  C C   . ILE B 168 0.8027 0.5724 0.7760 0.0678  -0.0879 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B C   
4026  O O   . ILE B 168 0.9035 0.6694 0.8703 0.0662  -0.0882 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B O   
4027  C CB  . ILE B 168 0.7484 0.5041 0.7224 0.0703  -0.0840 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CB  
4028  C CG1 . ILE B 168 0.5630 0.3306 0.5417 0.0669  -0.0802 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CG1 
4029  C CG2 . ILE B 168 0.8764 0.6237 0.8425 0.0688  -0.0837 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CG2 
4030  C CD1 . ILE B 168 0.4596 0.2235 0.4373 0.0653  -0.0760 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 157  ILE B CD1 
4031  N N   . VAL B 169 0.7200 0.5022 0.6992 0.0662  -0.0873 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B N   
4032  C CA  . VAL B 169 0.6566 0.4488 0.6351 0.0627  -0.0870 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CA  
4033  C C   . VAL B 169 0.6686 0.4670 0.6479 0.0590  -0.0825 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B C   
4034  O O   . VAL B 169 0.6563 0.4570 0.6403 0.0589  -0.0797 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B O   
4035  C CB  . VAL B 169 0.5702 0.3732 0.5548 0.0627  -0.0890 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CB  
4036  C CG1 . VAL B 169 0.5489 0.3587 0.5416 0.0627  -0.0867 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CG1 
4037  C CG2 . VAL B 169 0.5404 0.3530 0.5238 0.0592  -0.0890 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 158  VAL B CG2 
4038  N N   . THR B 170 0.6062 0.4071 0.5807 0.0560  -0.0817 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 159  THR B N   
4039  C CA  . THR B 170 0.6540 0.4610 0.6287 0.0524  -0.0775 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 159  THR B CA  
4040  C C   . THR B 170 0.6242 0.4421 0.5986 0.0492  -0.0775 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 159  THR B C   
4041  O O   . THR B 170 0.6873 0.5053 0.6587 0.0495  -0.0807 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 159  THR B O   
4042  C CB  . THR B 170 0.7505 0.5475 0.7181 0.0517  -0.0759 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 159  THR B CB  
4043  O OG1 . THR B 170 0.7521 0.5449 0.7127 0.0514  -0.0786 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 159  THR B OG1 
4044  C CG2 . THR B 170 0.8453 0.6306 0.8127 0.0548  -0.0760 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 159  THR B CG2 
4045  N N   . SER B 171 0.5177 0.3449 0.4953 0.0462  -0.0738 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 160  SER B N   
4046  C CA  . SER B 171 0.4808 0.3181 0.4578 0.0429  -0.0732 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 160  SER B CA  
4047  C C   . SER B 171 0.5150 0.3522 0.4879 0.0402  -0.0694 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 160  SER B C   
4048  O O   . SER B 171 0.3877 0.2207 0.3612 0.0403  -0.0665 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 160  SER B O   
4049  C CB  . SER B 171 0.5624 0.4130 0.5479 0.0417  -0.0724 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 160  SER B CB  
4050  O OG  . SER B 171 0.7013 0.5551 0.6918 0.0410  -0.0687 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 160  SER B OG  
4051  N N   . SER B 172 0.5283 0.3699 0.4971 0.0377  -0.0694 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 161  SER B N   
4052  C CA  . SER B 172 0.4774 0.3173 0.4410 0.0354  -0.0664 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 161  SER B CA  
4053  C C   . SER B 172 0.4630 0.3135 0.4257 0.0321  -0.0650 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 161  SER B C   
4054  O O   . SER B 172 0.3965 0.2537 0.3605 0.0317  -0.0671 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 161  SER B O   
4055  C CB  . SER B 172 0.4951 0.3218 0.4501 0.0366  -0.0685 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 161  SER B CB  
4056  O OG  . SER B 172 0.4449 0.2706 0.3942 0.0341  -0.0662 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 161  SER B OG  
4057  N N   . GLY B 173 0.6636 0.4762 0.6607 0.0511  -0.0029 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 162  GLY B N   
4058  C CA  . GLY B 173 0.2606 0.0787 0.2692 0.0456  0.0001  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 162  GLY B CA  
4059  C C   . GLY B 173 0.5836 0.3952 0.5874 0.0452  -0.0003 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 162  GLY B C   
4060  O O   . GLY B 173 0.6329 0.4486 0.6442 0.0408  0.0020  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 162  GLY B O   
4061  N N   . ASP B 174 0.5693 0.3706 0.5565 0.0500  -0.0018 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B N   
4062  C CA  . ASP B 174 0.7018 0.4947 0.6794 0.0504  -0.0011 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B CA  
4063  C C   . ASP B 174 0.7795 0.5768 0.7614 0.0508  -0.0026 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B C   
4064  O O   . ASP B 174 0.8600 0.6519 0.8360 0.0509  -0.0022 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B O   
4065  C CB  . ASP B 174 0.8341 0.6136 0.7892 0.0558  0.0003  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B CB  
4066  C CG  . ASP B 174 1.0241 0.8018 0.9698 0.0619  -0.0018 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B CG  
4067  O OD1 . ASP B 174 1.0342 0.8210 0.9897 0.0624  -0.0045 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 163  ASP B OD1 
4068  O OD2 . ASP B 174 1.1488 0.9160 1.0768 0.0662  -0.0003 0.0000  ? ? ? ? ? ? 163  ASP B OD2 
4069  N N   . THR B 175 0.7166 0.5232 0.7071 0.0511  -0.0041 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 164  THR B N   
4070  C CA  . THR B 175 0.5505 0.3617 0.5436 0.0516  -0.0056 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 164  THR B CA  
4071  C C   . THR B 175 0.5741 0.3808 0.5552 0.0580  -0.0091 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 164  THR B C   
4072  O O   . THR B 175 0.6240 0.4353 0.6069 0.0592  -0.0115 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 164  THR B O   
4073  C CB  . THR B 175 0.5505 0.3604 0.5467 0.0480  -0.0038 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 164  THR B CB  
4074  O OG1 . THR B 175 0.8055 0.6211 0.8119 0.0423  0.0002  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 164  THR B OG1 
4075  C CG2 . THR B 175 0.4976 0.3105 0.4931 0.0492  -0.0061 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 164  THR B CG2 
4076  N N   . THR B 176 0.7128 0.5106 0.6802 0.0622  -0.0089 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 165  THR B N   
4077  C CA  . THR B 176 0.8303 0.6227 0.7836 0.0689  -0.0109 0.0002  ? ? ? ? ? ? 165  THR B CA  
4078  C C   . THR B 176 0.7673 0.5595 0.7148 0.0731  -0.0117 0.0020  ? ? ? ? ? ? 165  THR B C   
4079  O O   . THR B 176 0.7795 0.5721 0.7296 0.0714  -0.0102 0.0021  ? ? ? ? ? ? 165  THR B O   
4080  C CB  . THR B 176 0.9785 0.7579 0.9146 0.0715  -0.0085 0.0003  ? ? ? ? ? ? 165  THR B CB  
4081  O OG1 . THR B 176 0.8019 0.5734 0.7277 0.0724  -0.0054 0.0010  ? ? ? ? ? ? 165  THR B OG1 
4082  C CG2 . THR B 176 1.1495 0.9283 1.0910 0.0669  -0.0073 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 165  THR B CG2 
4083  N N   . CYS B 177 0.6435 0.4352 0.5831 0.0788  -0.0140 0.0034  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B N   
4084  C CA  . CYS B 177 0.4979 0.2883 0.4294 0.0839  -0.0146 0.0052  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B CA  
4085  C C   . CYS B 177 0.5798 0.3577 0.4901 0.0898  -0.0126 0.0063  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B C   
4086  O O   . CYS B 177 0.6819 0.4548 0.5858 0.0906  -0.0121 0.0059  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B O   
4087  C CB  . CYS B 177 0.4190 0.2191 0.3574 0.0863  -0.0186 0.0059  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B CB  
4088  S SG  . CYS B 177 0.6820 0.4962 0.6411 0.0809  -0.0202 0.0055  ? ? ? ? ? ? 166  CYS B SG  
4089  N N   . ALA B 178 0.5928 0.3655 0.4917 0.0939  -0.0109 0.0078  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B N   
4090  C CA  . ALA B 178 0.6433 0.4039 0.5209 0.0997  -0.0082 0.0090  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B CA  
4091  C C   . ALA B 178 0.7432 0.5026 0.6107 0.1061  -0.0083 0.0109  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B C   
4092  O O   . ALA B 178 0.7818 0.5450 0.6542 0.1054  -0.0084 0.0114  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B O   
4093  C CB  . ALA B 178 0.5918 0.3423 0.4606 0.0975  -0.0036 0.0087  ? ? ? ? ? ? 167  ALA B CB  
4094  N N   . LEU B 179 0.7857 0.5397 0.6390 0.1125  -0.0082 0.0120  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B N   
4095  C CA  . LEU B 179 0.7802 0.5313 0.6211 0.1192  -0.0074 0.0137  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CA  
4096  C C   . LEU B 179 0.8580 0.5954 0.6790 0.1222  -0.0023 0.0146  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B C   
4097  O O   . LEU B 179 0.9659 0.6952 0.7759 0.1238  -0.0005 0.0145  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B O   
4098  C CB  . LEU B 179 0.8220 0.5765 0.6595 0.1248  -0.0103 0.0145  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CB  
4099  C CG  . LEU B 179 0.8693 0.6187 0.6907 0.1325  -0.0086 0.0163  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CG  
4100  C CD1 . LEU B 179 1.0121 0.7671 0.8394 0.1323  -0.0090 0.0170  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CD1 
4101  C CD2 . LEU B 179 0.7525 0.5047 0.5697 0.1382  -0.0112 0.0169  ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CD2 
4102  N N   . TRP B 180 0.9008 0.6357 0.7173 0.1230  0.0000  0.0154  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B N   
4103  C CA  . TRP B 180 0.9875 0.7097 0.7855 0.1256  0.0051  0.0162  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CA  
4104  C C   . TRP B 180 1.0880 0.8059 0.8704 0.1336  0.0063  0.0180  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B C   
4105  O O   . TRP B 180 1.0699 0.7952 0.8567 0.1370  0.0033  0.0186  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B O   
4106  C CB  . TRP B 180 0.8911 0.6127 0.6935 0.1212  0.0073  0.0160  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CB  
4107  C CG  . TRP B 180 0.8418 0.5672 0.6588 0.1134  0.0069  0.0143  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CG  
4108  C CD1 . TRP B 180 0.8570 0.5941 0.6944 0.1084  0.0030  0.0131  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CD1 
4109  C CD2 . TRP B 180 0.9996 0.7172 0.8122 0.1095  0.0106  0.0136  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CD2 
4110  N NE1 . TRP B 180 0.9837 0.7210 0.8298 0.1018  0.0041  0.0115  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B NE1 
4111  C CE2 . TRP B 180 1.0170 0.7426 0.8483 0.1024  0.0087  0.0118  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CE2 
4112  C CE3 . TRP B 180 1.2086 0.9134 1.0032 0.1115  0.0156  0.0143  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CE3 
4113  C CZ2 . TRP B 180 1.0896 0.8110 0.9222 0.0972  0.0115  0.0107  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CZ2 
4114  C CZ3 . TRP B 180 1.3435 1.0440 1.1393 0.1062  0.0185  0.0133  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CZ3 
4115  C CH2 . TRP B 180 1.2819 0.9909 1.0967 0.0992  0.0164  0.0115  ? ? ? ? ? ? 169  TRP B CH2 
4116  N N   . ASP B 181 1.1684 0.8743 0.9330 0.1365  0.0110  0.0187  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B N   
4117  C CA  . ASP B 181 1.2240 0.9244 0.9726 0.1438  0.0132  0.0203  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B CA  
4118  C C   . ASP B 181 1.1185 0.8123 0.8602 0.1425  0.0174  0.0207  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B C   
4119  O O   . ASP B 181 1.0532 0.7375 0.7857 0.1408  0.0213  0.0206  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B O   
4120  C CB  . ASP B 181 1.2870 0.9782 1.0184 0.1491  0.0152  0.0208  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B CB  
4121  C CG  . ASP B 181 1.4155 1.1008 1.1297 0.1570  0.0177  0.0223  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B CG  
4122  O OD1 . ASP B 181 1.3724 1.0542 1.0811 0.1576  0.0205  0.0230  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B OD1 
4123  O OD2 . ASP B 181 1.5095 1.1939 1.2159 0.1626  0.0169  0.0228  ? ? ? ? ? ? 170  ASP B OD2 
4124  N N   . ILE B 182 0.9419 0.6407 0.6878 0.1434  0.0168  0.0213  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B N   
4125  C CA  . ILE B 182 1.0236 0.7179 0.7662 0.1414  0.0201  0.0216  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CA  
4126  C C   . ILE B 182 1.3692 1.0497 1.0900 0.1455  0.0255  0.0226  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B C   
4127  O O   . ILE B 182 1.4457 1.1194 1.1623 0.1421  0.0290  0.0223  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B O   
4128  C CB  . ILE B 182 1.1086 0.8103 0.8578 0.1426  0.0184  0.0223  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CB  
4129  C CG1 . ILE B 182 1.0947 0.8102 0.8659 0.1382  0.0132  0.0213  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CG1 
4130  C CG2 . ILE B 182 1.2001 0.8971 0.9458 0.1405  0.0219  0.0225  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CG2 
4131  C CD1 . ILE B 182 1.1181 0.8417 0.8956 0.1404  0.0110  0.0221  ? ? ? ? ? ? 171  ILE B CD1 
4132  N N   . GLU B 183 1.5424 1.2189 1.2493 0.1529  0.0263  0.0236  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B N   
4133  C CA  . GLU B 183 1.5462 1.2097 1.2316 0.1575  0.0314  0.0245  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CA  
4134  C C   . GLU B 183 1.4314 1.0856 1.1093 0.1550  0.0343  0.0240  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B C   
4135  O O   . GLU B 183 1.3960 1.0410 1.0639 0.1539  0.0387  0.0243  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B O   
4136  C CB  . GLU B 183 1.5727 1.2348 1.2462 0.1660  0.0313  0.0255  ? ? ? ? ? ? 172  GLU B CB  
4137  N N   . THR B 184 1.3195 0.9763 1.0023 0.1541  0.0317  0.0233  ? ? ? ? ? ? 173  THR B N   
4138  C CA  . THR B 184 1.3809 1.0297 1.0576 0.1515  0.0341  0.0228  ? ? ? ? ? ? 173  THR B CA  
4139  C C   . THR B 184 1.4196 1.0702 1.1085 0.1432  0.0346  0.0217  ? ? ? ? ? ? 173  THR B C   
4140  O O   . THR B 184 1.4011 1.0432 1.0828 0.1406  0.0383  0.0215  ? ? ? ? ? ? 173  THR B O   
4141  C CB  . THR B 184 1.4635 1.1153 1.1433 0.1526  0.0310  0.0222  ? ? ? ? ? ? 173  THR B CB  
4142  O OG1 . THR B 184 1.5653 1.2300 1.2662 0.1482  0.0259  0.0212  ? ? ? ? ? ? 173  THR B OG1 
4143  C CG2 . THR B 184 1.4442 1.0943 1.1119 0.1610  0.0306  0.0232  ? ? ? ? ? ? 173  THR B CG2 
4144  N N   . GLY B 185 1.4051 1.0670 1.1126 0.1390  0.0310  0.0210  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B N   
4145  C CA  . GLY B 185 1.2935 0.9586 1.0141 0.1313  0.0311  0.0198  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B CA  
4146  C C   . GLY B 185 1.2313 0.9000 0.9632 0.1262  0.0291  0.0184  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B C   
4147  O O   . GLY B 185 1.2196 0.8910 0.9627 0.1196  0.0293  0.0172  ? ? ? ? ? ? 174  GLY B O   
4148  N N   . GLN B 186 1.2437 0.9125 0.9727 0.1292  0.0272  0.0183  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B N   
4149  C CA  . GLN B 186 1.2540 0.9259 0.9927 0.1248  0.0253  0.0170  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CA  
4150  C C   . GLN B 186 1.1419 0.8261 0.8963 0.1246  0.0195  0.0163  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B C   
4151  O O   . GLN B 186 1.0375 0.7278 0.7949 0.1279  0.0171  0.0170  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B O   
4152  C CB  . GLN B 186 1.3274 0.9886 1.0500 0.1278  0.0280  0.0173  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CB  
4153  C CG  . GLN B 186 1.4859 1.1466 1.1995 0.1350  0.0262  0.0182  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CG  
4154  C CD  . GLN B 186 1.6588 1.3095 1.3577 0.1375  0.0287  0.0183  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CD  
4155  O OE1 . GLN B 186 1.7671 1.4075 1.4546 0.1364  0.0333  0.0186  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B OE1 
4156  N NE2 . GLN B 186 1.6145 1.2680 1.3133 0.1408  0.0256  0.0182  ? ? ? ? ? ? 175  GLN B NE2 
4157  N N   . GLN B 187 1.0251 0.7130 0.7893 0.1208  0.0174  0.0150  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B N   
4158  C CA  . GLN B 187 0.8773 0.5769 0.6568 0.1200  0.0119  0.0143  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CA  
4159  C C   . GLN B 187 0.9031 0.6009 0.6735 0.1260  0.0104  0.0149  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B C   
4160  O O   . GLN B 187 1.0092 0.6994 0.7700 0.1269  0.0122  0.0147  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B O   
4161  C CB  . GLN B 187 0.7847 0.4901 0.5809 0.1126  0.0103  0.0123  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CB  
4162  C CG  . GLN B 187 0.8313 0.5422 0.6413 0.1064  0.0105  0.0115  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CG  
4163  C CD  . GLN B 187 0.9761 0.6922 0.8015 0.0993  0.0093  0.0095  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B CD  
4164  O OE1 . GLN B 187 1.1485 0.8588 0.9688 0.0981  0.0111  0.0088  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B OE1 
4165  N NE2 . GLN B 187 0.9298 0.6570 0.7741 0.0947  0.0065  0.0084  ? ? ? ? ? ? 176  GLN B NE2 
4166  N N   . THR B 188 0.9148 0.6196 0.6881 0.1303  0.0072  0.0156  ? ? ? ? ? ? 177  THR B N   
4167  C CA  . THR B 188 0.9745 0.6792 0.7408 0.1360  0.0053  0.0161  ? ? ? ? ? ? 177  THR B CA  
4168  C C   . THR B 188 0.9943 0.7056 0.7734 0.1325  0.0016  0.0148  ? ? ? ? ? ? 177  THR B C   
4169  O O   . THR B 188 1.0631 0.7702 0.8344 0.1351  0.0015  0.0147  ? ? ? ? ? ? 177  THR B O   
4170  C CB  . THR B 188 1.0236 0.7349 0.7905 0.1414  0.0028  0.0172  ? ? ? ? ? ? 177  THR B CB  
4171  O OG1 . THR B 188 1.1726 0.8779 0.9276 0.1447  0.0063  0.0185  ? ? ? ? ? ? 177  THR B OG1 
4172  C CG2 . THR B 188 0.9610 0.6722 0.7201 0.1476  0.0010  0.0178  ? ? ? ? ? ? 177  THR B CG2 
4173  N N   . THR B 189 0.9231 0.6448 0.7218 0.1266  -0.0014 0.0136  ? ? ? ? ? ? 178  THR B N   
4174  C CA  . THR B 189 0.9286 0.6571 0.7405 0.1229  -0.0048 0.0122  ? ? ? ? ? ? 178  THR B CA  
4175  C C   . THR B 189 1.0442 0.7805 0.8755 0.1149  -0.0060 0.0106  ? ? ? ? ? ? 178  THR B C   
4176  O O   . THR B 189 1.0902 0.8303 0.9282 0.1127  -0.0057 0.0108  ? ? ? ? ? ? 178  THR B O   
4177  C CB  . THR B 189 0.9646 0.7018 0.7815 0.1269  -0.0093 0.0126  ? ? ? ? ? ? 178  THR B CB  
4178  O OG1 . THR B 189 1.0667 0.8118 0.8986 0.1225  -0.0128 0.0112  ? ? ? ? ? ? 178  THR B OG1 
4179  C CG2 . THR B 189 0.9241 0.6696 0.7483 0.1281  -0.0112 0.0135  ? ? ? ? ? ? 178  THR B CG2 
4180  N N   . THR B 190 1.0530 0.7918 0.8932 0.1105  -0.0073 0.0091  ? ? ? ? ? ? 179  THR B N   
4181  C CA  . THR B 190 1.0087 0.7549 0.8673 0.1028  -0.0081 0.0074  ? ? ? ? ? ? 179  THR B CA  
4182  C C   . THR B 190 1.0618 0.8191 0.9369 0.1001  -0.0125 0.0063  ? ? ? ? ? ? 179  THR B C   
4183  O O   . THR B 190 1.2125 0.9685 1.0850 0.1013  -0.0137 0.0058  ? ? ? ? ? ? 179  THR B O   
4184  C CB  . THR B 190 1.0377 0.7761 0.8930 0.0985  -0.0042 0.0064  ? ? ? ? ? ? 179  THR B CB  
4185  O OG1 . THR B 190 1.2492 0.9802 1.0947 0.0989  -0.0003 0.0072  ? ? ? ? ? ? 179  THR B OG1 
4186  C CG2 . THR B 190 0.8994 0.6463 0.7745 0.0908  -0.0056 0.0043  ? ? ? ? ? ? 179  THR B CG2 
4187  N N   . PHE B 191 0.9627 0.7310 0.8545 0.0965  -0.0148 0.0058  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B N   
4188  C CA  . PHE B 191 0.9292 0.7090 0.8377 0.0934  -0.0186 0.0048  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CA  
4189  C C   . PHE B 191 0.8995 0.6833 0.8223 0.0856  -0.0176 0.0028  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B C   
4190  O O   . PHE B 191 0.8558 0.6412 0.7851 0.0819  -0.0158 0.0024  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B O   
4191  C CB  . PHE B 191 0.7997 0.5896 0.7170 0.0946  -0.0215 0.0057  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CB  
4192  C CG  . PHE B 191 0.7847 0.5709 0.6883 0.1020  -0.0218 0.0076  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CG  
4193  C CD1 . PHE B 191 0.7848 0.5652 0.6794 0.1040  -0.0190 0.0087  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CD1 
4194  C CD2 . PHE B 191 0.7946 0.5834 0.6943 0.1070  -0.0247 0.0084  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CD2 
4195  C CE1 . PHE B 191 0.6694 0.4465 0.5512 0.1108  -0.0189 0.0104  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CE1 
4196  C CE2 . PHE B 191 0.7428 0.5287 0.6301 0.1139  -0.0246 0.0101  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CE2 
4197  C CZ  . PHE B 191 0.6719 0.4519 0.5503 0.1159  -0.0216 0.0111  ? ? ? ? ? ? 180  PHE B CZ  
4198  N N   . THR B 192 0.8214 0.6071 0.7492 0.0834  -0.0186 0.0015  ? ? ? ? ? ? 181  THR B N   
4199  C CA  . THR B 192 0.7410 0.5298 0.6810 0.0763  -0.0171 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 181  THR B CA  
4200  C C   . THR B 192 0.7311 0.5302 0.6842 0.0737  -0.0200 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 181  THR B C   
4201  O O   . THR B 192 0.8230 0.6255 0.7743 0.0774  -0.0234 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 181  THR B O   
4202  C CB  . THR B 192 0.7038 0.4819 0.6338 0.0756  -0.0140 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 181  THR B CB  
4203  O OG1 . THR B 192 0.6645 0.4387 0.5854 0.0796  -0.0156 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 181  THR B OG1 
4204  C CG2 . THR B 192 0.6995 0.4669 0.6149 0.0779  -0.0105 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 181  THR B CG2 
4205  N N   . GLY B 193 0.6558 0.4598 0.6211 0.0673  -0.0184 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 182  GLY B N   
4206  C CA  . GLY B 193 0.6317 0.4450 0.6072 0.0644  -0.0208 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 182  GLY B CA  
4207  C C   . GLY B 193 0.6266 0.4509 0.6140 0.0603  -0.0217 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 182  GLY B C   
4208  O O   . GLY B 193 0.5748 0.4070 0.5688 0.0574  -0.0247 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 182  GLY B O   
4209  N N   . HIS B 194 0.7420 0.5669 0.7309 0.0599  -0.0200 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B N   
4210  C CA  . HIS B 194 0.7105 0.5445 0.7087 0.0554  -0.0206 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CA  
4211  C C   . HIS B 194 0.8778 0.7114 0.8799 0.0496  -0.0173 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B C   
4212  O O   . HIS B 194 1.1236 0.9487 1.1226 0.0490  -0.0126 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B O   
4213  C CB  . HIS B 194 0.5181 0.3521 0.5163 0.0566  -0.0192 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CB  
4214  C CG  . HIS B 194 0.5620 0.4023 0.5608 0.0600  -0.0237 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CG  
4215  N ND1 . HIS B 194 0.4700 0.3219 0.4767 0.0575  -0.0289 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B ND1 
4216  C CD2 . HIS B 194 0.7068 0.5440 0.6995 0.0655  -0.0243 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CD2 
4217  C CE1 . HIS B 194 0.5060 0.3613 0.5120 0.0613  -0.0317 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B CE1 
4218  N NE2 . HIS B 194 0.7227 0.5692 0.7200 0.0664  -0.0286 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 183  HIS B NE2 
4219  N N   . THR B 195 0.8086 0.6525 0.8184 0.0450  -0.0212 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 184  THR B N   
4220  C CA  . THR B 195 0.8454 0.6908 0.8589 0.0395  -0.0196 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 184  THR B CA  
4221  C C   . THR B 195 0.8553 0.7024 0.8714 0.0364  -0.0176 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 184  THR B C   
4222  O O   . THR B 195 0.8967 0.7468 0.9169 0.0318  -0.0171 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 184  THR B O   
4223  C CB  . THR B 195 1.0119 0.8707 1.0363 0.0356  -0.0273 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 184  THR B CB  
4224  O OG1 . THR B 195 1.0769 0.9346 1.0983 0.0389  -0.0300 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 184  THR B OG1 
4225  C CG2 . THR B 195 1.0832 0.9422 1.1105 0.0309  -0.0252 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 184  THR B CG2 
4226  N N   . GLY B 196 0.8248 0.6707 0.8390 0.0390  -0.0166 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 185  GLY B N   
4227  C CA  . GLY B 196 0.7303 0.5776 0.7464 0.0366  -0.0148 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 185  GLY B CA  
4228  C C   . GLY B 196 0.6612 0.5012 0.6718 0.0407  -0.0104 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 185  GLY B C   
4229  O O   . GLY B 196 0.7674 0.6023 0.7746 0.0453  -0.0096 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 185  GLY B O   
4230  N N   . ASP B 197 0.6505 0.4916 0.6622 0.0389  -0.0089 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B N   
4231  C CA  . ASP B 197 0.6922 0.5285 0.7015 0.0423  -0.0055 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B CA  
4232  C C   . ASP B 197 0.6488 0.4903 0.6589 0.0461  -0.0107 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B C   
4233  O O   . ASP B 197 0.7121 0.5644 0.7279 0.0443  -0.0173 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B O   
4234  C CB  . ASP B 197 0.8027 0.6412 0.8129 0.0394  -0.0045 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B CB  
4235  C CG  . ASP B 197 0.9013 0.7346 0.9089 0.0356  0.0001  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B CG  
4236  O OD1 . ASP B 197 0.7322 0.5653 0.7386 0.0337  0.0012  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B OD1 
4237  O OD2 . ASP B 197 1.0975 0.9273 1.1037 0.0345  0.0021  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 186  ASP B OD2 
4238  N N   . VAL B 198 0.5425 0.3782 0.5490 0.0510  -0.0095 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 187  VAL B N   
4239  C CA  . VAL B 198 0.5537 0.3934 0.5590 0.0552  -0.0138 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CA  
4240  C C   . VAL B 198 0.6546 0.4967 0.6615 0.0555  -0.0133 0.0008  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B C   
4241  O O   . VAL B 198 0.6368 0.4726 0.6406 0.0574  -0.0109 0.0019  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B O   
4242  C CB  . VAL B 198 0.5460 0.3781 0.5429 0.0608  -0.0147 0.0011  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CB  
4243  C CG1 . VAL B 198 0.5068 0.3437 0.5021 0.0652  -0.0190 0.0023  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CG1 
4244  C CG2 . VAL B 198 0.6039 0.4314 0.5979 0.0603  -0.0143 0.0000  ? ? ? ? ? ? 187  VAL B CG2 
4245  N N   . MET B 199 0.7092 0.5611 0.7210 0.0535  -0.0175 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 188  MET B N   
4246  C CA  . MET B 199 0.7197 0.5749 0.7338 0.0527  -0.0175 0.0002  ? ? ? ? ? ? 188  MET B CA  
4247  C C   . MET B 199 0.6606 0.5150 0.6721 0.0579  -0.0180 0.0026  ? ? ? ? ? ? 188  MET B C   
4248  O O   . MET B 199 0.5920 0.4447 0.6031 0.0585  -0.0157 0.0037  ? ? ? ? ? ? 188  MET B O   
4249  C CB  . MET B 199 0.7510 0.6197 0.7753 0.0470  -0.0241 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 188  MET B CB  
4250  C CG  . MET B 199 0.7708 0.6428 0.8006 0.0411  -0.0246 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 188  MET B CG  
4251  S SD  . MET B 199 0.9558 0.8149 0.9767 0.0413  -0.0157 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 188  MET B SD  
4252  C CE  . MET B 199 1.3262 1.1892 1.3495 0.0413  -0.0164 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 188  MET B CE  
4253  N N   . SER B 200 0.7055 0.5616 0.7154 0.0615  -0.0212 0.0032  ? ? ? ? ? ? 189  SER B N   
4254  C CA  . SER B 200 0.7455 0.6020 0.7526 0.0666  -0.0225 0.0054  ? ? ? ? ? ? 189  SER B CA  
4255  C C   . SER B 200 0.6577 0.5123 0.6594 0.0716  -0.0249 0.0063  ? ? ? ? ? ? 189  SER B C   
4256  O O   . SER B 200 0.6135 0.4687 0.6156 0.0706  -0.0263 0.0051  ? ? ? ? ? ? 189  SER B O   
4257  C CB  . SER B 200 0.7733 0.6402 0.7871 0.0647  -0.0261 0.0046  ? ? ? ? ? ? 189  SER B CB  
4258  O OG  . SER B 200 0.8201 0.6872 0.8313 0.0696  -0.0266 0.0069  ? ? ? ? ? ? 189  SER B OG  
4259  N N   . LEU B 201 0.5873 0.4395 0.5829 0.0770  -0.0257 0.0082  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B N   
4260  C CA  . LEU B 201 0.5408 0.3914 0.5294 0.0824  -0.0281 0.0091  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CA  
4261  C C   . LEU B 201 0.5756 0.4305 0.5631 0.0867  -0.0302 0.0108  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B C   
4262  O O   . LEU B 201 0.4223 0.2784 0.4117 0.0863  -0.0292 0.0115  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B O   
4263  C CB  . LEU B 201 0.3962 0.2347 0.3709 0.0861  -0.0263 0.0094  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CB  
4264  C CG  . LEU B 201 0.4104 0.2406 0.3751 0.0884  -0.0237 0.0103  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CG  
4265  C CD1 . LEU B 201 0.4382 0.2678 0.3941 0.0950  -0.0250 0.0121  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CD1 
4266  C CD2 . LEU B 201 0.5331 0.3515 0.4856 0.0894  -0.0210 0.0098  ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CD2 
4267  N N   . SER B 202 0.7076 0.5650 0.6921 0.0909  -0.0330 0.0115  ? ? ? ? ? ? 191  SER B N   
4268  C CA  . SER B 202 0.7466 0.6081 0.7295 0.0955  -0.0348 0.0132  ? ? ? ? ? ? 191  SER B CA  
4269  C C   . SER B 202 0.6639 0.5207 0.6348 0.1022  -0.0359 0.0142  ? ? ? ? ? ? 191  SER B C   
4270  O O   . SER B 202 0.7083 0.5657 0.6790 0.1025  -0.0373 0.0136  ? ? ? ? ? ? 191  SER B O   
4271  C CB  . SER B 202 0.7248 0.5985 0.7200 0.0927  -0.0376 0.0128  ? ? ? ? ? ? 191  SER B CB  
4272  O OG  . SER B 202 0.7079 0.5859 0.7032 0.0962  -0.0387 0.0146  ? ? ? ? ? ? 191  SER B OG  
4273  N N   . LEU B 203 0.6623 0.5145 0.6224 0.1078  -0.0350 0.0158  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B N   
4274  C CA  . LEU B 203 0.8102 0.6580 0.7571 0.1148  -0.0356 0.0167  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CA  
4275  C C   . LEU B 203 0.8933 0.7506 0.8451 0.1177  -0.0389 0.0178  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B C   
4276  O O   . LEU B 203 0.9565 0.8235 0.9211 0.1145  -0.0407 0.0179  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B O   
4277  C CB  . LEU B 203 0.3311 0.1694 0.2621 0.1200  -0.0327 0.0179  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CB  
4278  C CG  . LEU B 203 0.6331 0.4598 0.5543 0.1189  -0.0290 0.0172  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CG  
4279  C CD1 . LEU B 203 0.7529 0.5712 0.6580 0.1244  -0.0260 0.0185  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CD1 
4280  C CD2 . LEU B 203 0.6556 0.4766 0.5705 0.1194  -0.0287 0.0163  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CD2 
4281  N N   . ALA B 204 0.9223 0.7768 0.8634 0.1238  -0.0396 0.0186  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B N   
4282  C CA  . ALA B 204 0.9716 0.8346 0.9157 0.1274  -0.0425 0.0198  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B CA  
4283  C C   . ALA B 204 1.1281 0.9902 1.0644 0.1327  -0.0414 0.0216  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B C   
4284  O O   . ALA B 204 1.2327 1.0855 1.1570 0.1352  -0.0383 0.0219  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B O   
4285  C CB  . ALA B 204 0.9924 0.8535 0.9293 0.1313  -0.0438 0.0198  ? ? ? ? ? ? 193  ALA B CB  
4286  N N   . PRO B 205 1.1096 0.9813 1.0525 0.1344  -0.0438 0.0227  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B N   
4287  C CA  . PRO B 205 1.1030 0.9743 1.0378 0.1402  -0.0429 0.0245  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CA  
4288  C C   . PRO B 205 1.1036 0.9655 1.0198 0.1474  -0.0408 0.0252  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B C   
4289  O O   . PRO B 205 1.1890 1.0451 1.0940 0.1515  -0.0381 0.0261  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B O   
4290  C CB  . PRO B 205 1.1330 1.0165 1.0778 0.1409  -0.0463 0.0255  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CB  
4291  C CG  . PRO B 205 1.0485 0.9394 1.0097 0.1335  -0.0483 0.0243  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CG  
4292  C CD  . PRO B 205 1.0386 0.9222 0.9967 0.1308  -0.0473 0.0225  ? ? ? ? ? ? 194  PRO B CD  
4293  N N   . ASP B 206 1.0351 0.8954 0.9477 0.1488  -0.0418 0.0247  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B N   
4294  C CA  . ASP B 206 1.0285 0.8799 0.9234 0.1556  -0.0398 0.0252  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CA  
4295  C C   . ASP B 206 0.9268 0.7661 0.8120 0.1542  -0.0368 0.0240  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B C   
4296  O O   . ASP B 206 0.9634 0.7941 0.8333 0.1593  -0.0348 0.0243  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B O   
4297  C CB  . ASP B 206 1.1415 0.9981 1.0368 0.1588  -0.0427 0.0256  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CB  
4298  C CG  . ASP B 206 1.2067 1.0678 1.1140 0.1531  -0.0454 0.0241  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CG  
4299  O OD1 . ASP B 206 1.1882 1.0458 1.1001 0.1474  -0.0444 0.0227  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B OD1 
4300  O OD2 . ASP B 206 1.2842 1.1525 1.1963 0.1543  -0.0484 0.0244  ? ? ? ? ? ? 195  ASP B OD2 
4301  N N   . THR B 207 0.8985 0.7372 0.7927 0.1473  -0.0365 0.0227  ? ? ? ? ? ? 196  THR B N   
4302  C CA  . THR B 207 1.0010 0.8291 0.8881 0.1449  -0.0337 0.0214  ? ? ? ? ? ? 196  THR B CA  
4303  C C   . THR B 207 0.9322 0.7562 0.8128 0.1468  -0.0342 0.0209  ? ? ? ? ? ? 196  THR B C   
4304  O O   . THR B 207 0.7010 0.5139 0.5685 0.1483  -0.0313 0.0206  ? ? ? ? ? ? 196  THR B O   
4305  C CB  . THR B 207 1.1858 1.0031 1.0575 0.1482  -0.0294 0.0221  ? ? ? ? ? ? 196  THR B CB  
4306  O OG1 . THR B 207 1.2894 1.1018 1.1453 0.1562  -0.0280 0.0234  ? ? ? ? ? ? 196  THR B OG1 
4307  C CG2 . THR B 207 1.2836 1.1048 1.1612 0.1467  -0.0289 0.0227  ? ? ? ? ? ? 196  THR B CG2 
4308  N N   . ARG B 208 1.0845 0.9172 0.9738 0.1467  -0.0379 0.0208  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B N   
4309  C CA  . ARG B 208 1.1484 0.9782 1.0330 0.1481  -0.0388 0.0202  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CA  
4310  C C   . ARG B 208 1.0366 0.8649 0.9293 0.1411  -0.0389 0.0183  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B C   
4311  O O   . ARG B 208 1.0243 0.8446 0.9088 0.1415  -0.0376 0.0175  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B O   
4312  C CB  . ARG B 208 1.2404 1.0808 1.1320 0.1503  -0.0428 0.0208  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CB  
4313  C CG  . ARG B 208 1.1996 1.0363 1.0822 0.1543  -0.0435 0.0207  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CG  
4314  C CD  . ARG B 208 1.1561 0.9860 1.0210 0.1625  -0.0412 0.0221  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CD  
4315  N NE  . ARG B 208 1.1646 1.0035 1.0319 0.1670  -0.0434 0.0237  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B NE  
4316  C CZ  . ARG B 208 1.1771 1.0140 1.0348 0.1726  -0.0414 0.0252  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B CZ  
4317  N NH1 . ARG B 208 1.2095 1.0356 1.0543 0.1745  -0.0373 0.0253  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B NH1 
4318  N NH2 . ARG B 208 1.2227 1.0685 1.0837 0.1763  -0.0435 0.0266  ? ? ? ? ? ? 197  ARG B NH2 
4319  N N   . LEU B 209 0.9324 0.7683 0.8410 0.1348  -0.0402 0.0175  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B N   
4320  C CA  . LEU B 209 0.7919 0.6282 0.7103 0.1278  -0.0404 0.0157  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CA  
4321  C C   . LEU B 209 0.6595 0.5010 0.5907 0.1218  -0.0400 0.0152  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B C   
4322  O O   . LEU B 209 0.5424 0.3887 0.4765 0.1231  -0.0404 0.0163  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B O   
4323  C CB  . LEU B 209 0.6396 0.4836 0.5668 0.1264  -0.0440 0.0149  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CB  
4324  C CG  . LEU B 209 0.5228 0.3789 0.4589 0.1279  -0.0476 0.0159  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CG  
4325  C CD1 . LEU B 209 0.6952 0.5601 0.6457 0.1228  -0.0483 0.0157  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CD1 
4326  C CD2 . LEU B 209 0.3685 0.2298 0.3097 0.1272  -0.0506 0.0151  ? ? ? ? ? ? 198  LEU B CD2 
4327  N N   . PHE B 210 0.6626 0.5031 0.6012 0.1155  -0.0391 0.0136  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B N   
4328  C CA  . PHE B 210 0.4831 0.3283 0.4335 0.1098  -0.0384 0.0131  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CA  
4329  C C   . PHE B 210 0.5347 0.3844 0.4978 0.1026  -0.0388 0.0111  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B C   
4330  O O   . PHE B 210 0.7250 0.5696 0.6852 0.1012  -0.0380 0.0100  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B O   
4331  C CB  . PHE B 210 0.5562 0.3922 0.4980 0.1101  -0.0346 0.0134  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CB  
4332  C CG  . PHE B 210 0.6469 0.4737 0.5836 0.1074  -0.0318 0.0121  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CG  
4333  C CD1 . PHE B 210 0.6714 0.4990 0.6176 0.1007  -0.0302 0.0109  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CD1 
4334  C CD2 . PHE B 210 0.6557 0.4732 0.5780 0.1115  -0.0306 0.0123  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CD2 
4335  C CE1 . PHE B 210 0.6459 0.4655 0.5878 0.0982  -0.0275 0.0097  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CE1 
4336  C CE2 . PHE B 210 0.5816 0.3905 0.4989 0.1089  -0.0279 0.0112  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CE2 
4337  C CZ  . PHE B 210 0.6256 0.4357 0.5529 0.1022  -0.0264 0.0099  ? ? ? ? ? ? 199  PHE B CZ  
4338  N N   . VAL B 211 0.5353 0.3942 0.5114 0.0980  -0.0399 0.0106  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B N   
4339  C CA  . VAL B 211 0.5772 0.4404 0.5637 0.0912  -0.0401 0.0084  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CA  
4340  C C   . VAL B 211 0.6006 0.4596 0.5890 0.0867  -0.0365 0.0077  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B C   
4341  O O   . VAL B 211 0.6062 0.4598 0.5891 0.0886  -0.0342 0.0089  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B O   
4342  C CB  . VAL B 211 0.5223 0.3979 0.5205 0.0880  -0.0434 0.0074  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CB  
4343  C CG1 . VAL B 211 0.5275 0.4087 0.5260 0.0914  -0.0471 0.0078  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CG1 
4344  C CG2 . VAL B 211 0.5084 0.3871 0.5092 0.0883  -0.0427 0.0087  ? ? ? ? ? ? 200  VAL B CG2 
4345  N N   . SER B 212 0.5606 0.4222 0.5562 0.0807  -0.0364 0.0055  ? ? ? ? ? ? 201  SER B N   
4346  C CA  . SER B 212 0.5340 0.3933 0.5327 0.0759  -0.0331 0.0046  ? ? ? ? ? ? 201  SER B CA  
4347  C C   . SER B 212 0.5749 0.4423 0.5835 0.0691  -0.0354 0.0017  ? ? ? ? ? ? 201  SER B C   
4348  O O   . SER B 212 0.6738 0.5446 0.6850 0.0675  -0.0384 0.0000  ? ? ? ? ? ? 201  SER B O   
4349  C CB  . SER B 212 0.5080 0.3560 0.4988 0.0766  -0.0293 0.0048  ? ? ? ? ? ? 201  SER B CB  
4350  O OG  . SER B 212 0.5845 0.4310 0.5747 0.0754  -0.0300 0.0035  ? ? ? ? ? ? 201  SER B OG  
4351  N N   . GLY B 213 0.5751 0.4461 0.5891 0.0648  -0.0349 0.0007  ? ? ? ? ? ? 202  GLY B N   
4352  C CA  . GLY B 213 0.5246 0.4034 0.5481 0.0574  -0.0381 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 202  GLY B CA  
4353  C C   . GLY B 213 0.5117 0.3837 0.5328 0.0548  -0.0335 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 202  GLY B C   
4354  O O   . GLY B 213 0.4683 0.3307 0.4825 0.0575  -0.0277 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 202  GLY B O   
4355  N N   . ALA B 214 0.6547 0.5325 0.6832 0.0491  -0.0363 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 203  ALA B N   
4356  C CA  . ALA B 214 0.6968 0.5686 0.7232 0.0465  -0.0317 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 203  ALA B CA  
4357  C C   . ALA B 214 0.5689 0.4535 0.6093 0.0388  -0.0364 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 203  ALA B C   
4358  O O   . ALA B 214 0.5200 0.4190 0.5738 0.0350  -0.0433 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 203  ALA B O   
4359  C CB  . ALA B 214 0.2203 0.0823 0.2388 0.0492  -0.0281 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 203  ALA B CB  
4360  N N   . CYS B 215 0.5187 0.3989 0.5577 0.0364  -0.0326 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 204  CYS B N   
4361  C CA  . CYS B 215 0.5577 0.4515 0.6120 0.0296  -0.0364 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 204  CYS B CA  
4362  C C   . CYS B 215 0.5851 0.4868 0.6479 0.0267  -0.0404 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 204  CYS B C   
4363  O O   . CYS B 215 0.6832 0.5976 0.7606 0.0217  -0.0431 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 204  CYS B O   
4364  C CB  . CYS B 215 0.6763 0.5626 0.7256 0.0284  -0.0302 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 204  CYS B CB  
4365  S SG  . CYS B 215 0.7680 0.6507 0.8133 0.0298  -0.0273 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 204  CYS B SG  
4366  N N   . ASP B 216 0.5205 0.4155 0.5751 0.0305  -0.0405 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B N   
4367  C CA  . ASP B 216 0.5454 0.4477 0.6074 0.0283  -0.0448 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B CA  
4368  C C   . ASP B 216 0.5654 0.4837 0.6416 0.0257  -0.0533 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B C   
4369  O O   . ASP B 216 0.4384 0.3633 0.5210 0.0242  -0.0577 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B O   
4370  C CB  . ASP B 216 0.5029 0.3902 0.5495 0.0333  -0.0407 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B CB  
4371  C CG  . ASP B 216 0.5472 0.4261 0.5828 0.0399  -0.0391 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B CG  
4372  O OD1 . ASP B 216 0.5290 0.4141 0.5687 0.0402  -0.0421 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B OD1 
4373  O OD2 . ASP B 216 0.5839 0.4509 0.6080 0.0446  -0.0349 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 205  ASP B OD2 
4374  N N   . ALA B 217 0.5854 0.5089 0.6659 0.0252  -0.0552 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 206  ALA B N   
4375  C CA  . ALA B 217 0.6460 0.5841 0.7402 0.0217  -0.0626 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 206  ALA B CA  
4376  C C   . ALA B 217 0.6954 0.6277 0.7810 0.0259  -0.0642 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 206  ALA B C   
4377  O O   . ALA B 217 0.8194 0.7619 0.9153 0.0224  -0.0703 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 206  ALA B O   
4378  C CB  . ALA B 217 0.6286 0.5857 0.7443 0.0146  -0.0683 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 206  ALA B CB  
4379  N N   . SER B 218 0.5563 0.4723 0.6234 0.0334  -0.0584 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 207  SER B N   
4380  C CA  . SER B 218 0.5532 0.4638 0.6116 0.0389  -0.0590 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 207  SER B CA  
4381  C C   . SER B 218 0.5338 0.4322 0.5773 0.0467  -0.0534 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 207  SER B C   
4382  O O   . SER B 218 0.6323 0.5212 0.6679 0.0488  -0.0473 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 207  SER B O   
4383  C CB  . SER B 218 0.7441 0.6494 0.7976 0.0402  -0.0580 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 207  SER B CB  
4384  O OG  . SER B 218 0.9000 0.7917 0.9414 0.0435  -0.0507 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 207  SER B OG  
4385  N N   . ALA B 219 0.3942 0.2937 0.4351 0.0510  -0.0552 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 208  ALA B N   
4386  C CA  . ALA B 219 0.4505 0.3408 0.4795 0.0588  -0.0504 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 208  ALA B CA  
4387  C C   . ALA B 219 0.4685 0.3521 0.4883 0.0649  -0.0492 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 208  ALA B C   
4388  O O   . ALA B 219 0.5036 0.3924 0.5267 0.0647  -0.0533 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 208  ALA B O   
4389  C CB  . ALA B 219 0.4515 0.3483 0.4841 0.0598  -0.0528 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 208  ALA B CB  
4390  N N   . LYS B 220 0.4798 0.3524 0.4891 0.0700  -0.0439 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B N   
4391  C CA  . LYS B 220 0.5052 0.3715 0.5059 0.0754  -0.0434 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CA  
4392  C C   . LYS B 220 0.5688 0.4325 0.5622 0.0824  -0.0430 0.0028  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B C   
4393  O O   . LYS B 220 0.5714 0.4333 0.5632 0.0835  -0.0409 0.0041  ? ? ? ? ? ? 209  LYS B O   
4394  C CB  . LYS B 220 0.5396 0.3952 0.5337 0.0750  -0.0392 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CB  
4395  C CG  . LYS B 220 0.5966 0.4543 0.5959 0.0699  -0.0402 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CG  
4396  C CD  . LYS B 220 0.5798 0.4265 0.5724 0.0697  -0.0354 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CD  
4397  C CE  . LYS B 220 0.5542 0.4028 0.5512 0.0651  -0.0363 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B CE  
4398  N NZ  . LYS B 220 0.5910 0.4428 0.5873 0.0675  -0.0407 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 209  LYS B NZ  
4399  N N   . LEU B 221 0.5455 0.4095 0.5343 0.0871  -0.0454 0.0035  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B N   
4400  C CA  . LEU B 221 0.5424 0.4044 0.5231 0.0940  -0.0456 0.0060  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CA  
4401  C C   . LEU B 221 0.5204 0.3712 0.4872 0.0987  -0.0437 0.0069  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B C   
4402  O O   . LEU B 221 0.6602 0.5096 0.6245 0.0995  -0.0450 0.0061  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B O   
4403  C CB  . LEU B 221 0.5713 0.4429 0.5565 0.0962  -0.0498 0.0063  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CB  
4404  C CG  . LEU B 221 0.6585 0.5293 0.6355 0.1037  -0.0504 0.0089  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CG  
4405  C CD1 . LEU B 221 0.6969 0.5750 0.6799 0.1038  -0.0510 0.0100  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CD1 
4406  C CD2 . LEU B 221 0.7101 0.5848 0.6859 0.1069  -0.0536 0.0090  ? ? ? ? ? ? 210  LEU B CD2 
4407  N N   . TRP B 222 0.5222 0.3648 0.4788 0.1020  -0.0409 0.0082  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B N   
4408  C CA  . TRP B 222 0.6674 0.4983 0.6086 0.1061  -0.0388 0.0086  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CA  
4409  C C   . TRP B 222 0.7039 0.5323 0.6330 0.1139  -0.0394 0.0105  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B C   
4410  O O   . TRP B 222 0.7330 0.5681 0.6658 0.1158  -0.0409 0.0117  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B O   
4411  C CB  . TRP B 222 0.7116 0.5331 0.6474 0.1038  -0.0346 0.0083  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CB  
4412  C CG  . TRP B 222 0.7645 0.5890 0.7127 0.0962  -0.0334 0.0066  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CG  
4413  C CD1 . TRP B 222 0.7996 0.6315 0.7600 0.0917  -0.0334 0.0062  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CD1 
4414  C CD2 . TRP B 222 0.7801 0.6004 0.7293 0.0923  -0.0319 0.0050  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CD2 
4415  N NE1 . TRP B 222 0.7368 0.5697 0.7055 0.0853  -0.0318 0.0044  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B NE1 
4416  C CE2 . TRP B 222 0.7527 0.5786 0.7151 0.0855  -0.0308 0.0037  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CE2 
4417  C CE3 . TRP B 222 0.7722 0.5845 0.7121 0.0939  -0.0310 0.0045  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CE3 
4418  C CZ2 . TRP B 222 0.7993 0.6234 0.7661 0.0804  -0.0289 0.0019  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CZ2 
4419  C CZ3 . TRP B 222 0.8929 0.7032 0.8375 0.0886  -0.0293 0.0028  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CZ3 
4420  C CH2 . TRP B 222 0.9195 0.7359 0.8777 0.0819  -0.0282 0.0015  ? ? ? ? ? ? 211  TRP B CH2 
4421  N N   . ASP B 223 0.6986 0.5168 0.6123 0.1183  -0.0376 0.0109  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B N   
4422  C CA  . ASP B 223 0.8001 0.6144 0.6997 0.1261  -0.0374 0.0126  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B CA  
4423  C C   . ASP B 223 0.7354 0.5368 0.6191 0.1284  -0.0329 0.0131  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B C   
4424  O O   . ASP B 223 0.7256 0.5186 0.6036 0.1264  -0.0305 0.0122  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B O   
4425  C CB  . ASP B 223 0.9388 0.7529 0.8332 0.1298  -0.0395 0.0126  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B CB  
4426  C CG  . ASP B 223 1.1854 0.9946 1.0638 0.1381  -0.0387 0.0142  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B CG  
4427  O OD1 . ASP B 223 1.1211 0.9286 0.9929 0.1417  -0.0399 0.0143  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B OD1 
4428  O OD2 . ASP B 223 1.3802 1.1872 1.2523 0.1411  -0.0369 0.0154  ? ? ? ? ? ? 212  ASP B OD2 
4429  N N   . VAL B 224 0.5913 0.3912 0.4677 0.1327  -0.0316 0.0146  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B N   
4430  C CA  . VAL B 224 0.6003 0.3885 0.4615 0.1349  -0.0272 0.0151  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CA  
4431  C C   . VAL B 224 0.6904 0.4678 0.5336 0.1400  -0.0250 0.0155  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B C   
4432  O O   . VAL B 224 0.6526 0.4193 0.4852 0.1394  -0.0211 0.0153  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B O   
4433  C CB  . VAL B 224 0.7320 0.5216 0.5892 0.1387  -0.0263 0.0166  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CB  
4434  C CG1 . VAL B 224 0.9693 0.7463 0.8090 0.1418  -0.0215 0.0173  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CG1 
4435  C CG2 . VAL B 224 0.5814 0.3802 0.4554 0.1333  -0.0278 0.0163  ? ? ? ? ? ? 213  VAL B CG2 
4436  N N   . ARG B 225 0.8548 0.6348 0.6940 0.1450  -0.0272 0.0161  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B N   
4437  C CA  . ARG B 225 1.0464 0.8164 0.8685 0.1500  -0.0252 0.0164  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CA  
4438  C C   . ARG B 225 1.0336 0.7998 0.8572 0.1462  -0.0253 0.0149  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B C   
4439  O O   . ARG B 225 1.0767 0.8317 0.8883 0.1463  -0.0218 0.0147  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B O   
4440  C CB  . ARG B 225 1.0420 0.8158 0.8587 0.1571  -0.0274 0.0176  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CB  
4441  C CG  . ARG B 225 0.9920 0.7554 0.7907 0.1626  -0.0253 0.0179  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CG  
4442  C CD  . ARG B 225 1.0298 0.7983 0.8247 0.1693  -0.0277 0.0189  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CD  
4443  N NE  . ARG B 225 1.0835 0.8642 0.8945 0.1668  -0.0326 0.0184  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B NE  
4444  C CZ  . ARG B 225 1.0844 0.8658 0.8987 0.1650  -0.0346 0.0174  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B CZ  
4445  N NH1 . ARG B 225 0.8722 0.6425 0.6747 0.1655  -0.0321 0.0168  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B NH1 
4446  N NH2 . ARG B 225 1.2311 1.0242 1.0601 0.1628  -0.0391 0.0170  ? ? ? ? ? ? 214  ARG B NH2 
4447  N N   . GLU B 226 0.9674 0.7432 0.8060 0.1427  -0.0293 0.0140  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B N   
4448  C CA  . GLU B 226 1.0448 0.8182 0.8856 0.1394  -0.0298 0.0125  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CA  
4449  C C   . GLU B 226 1.0162 0.7848 0.8610 0.1327  -0.0271 0.0113  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B C   
4450  O O   . GLU B 226 0.9697 0.7293 0.8065 0.1317  -0.0247 0.0106  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B O   
4451  C CB  . GLU B 226 1.2959 1.0816 1.1525 0.1371  -0.0347 0.0118  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CB  
4452  C CG  . GLU B 226 1.4696 1.2595 1.3218 0.1435  -0.0376 0.0128  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CG  
4453  C CD  . GLU B 226 1.5503 1.3316 1.3889 0.1472  -0.0367 0.0127  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B CD  
4454  O OE1 . GLU B 226 1.5202 1.3069 1.3618 0.1490  -0.0400 0.0126  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B OE1 
4455  O OE2 . GLU B 226 1.5997 1.3689 1.4243 0.1484  -0.0327 0.0128  ? ? ? ? ? ? 215  GLU B OE2 
4456  N N   . GLY B 227 1.0961 0.8707 0.9532 0.1281  -0.0273 0.0110  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B N   
4457  C CA  . GLY B 227 0.9743 0.7460 0.8372 0.1214  -0.0248 0.0097  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B CA  
4458  C C   . GLY B 227 0.7920 0.5706 0.6708 0.1151  -0.0271 0.0079  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B C   
4459  O O   . GLY B 227 0.8272 0.6028 0.7102 0.1096  -0.0249 0.0067  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B O   
4460  N N   . MET B 228 0.5791 0.3671 0.4666 0.1158  -0.0312 0.0078  ? ? ? ? ? ? 217  MET B N   
4461  C CA  . MET B 228 0.7847 0.5800 0.6872 0.1100  -0.0334 0.0060  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CA  
4462  C C   . MET B 228 0.7165 0.5255 0.6359 0.1072  -0.0367 0.0059  ? ? ? ? ? ? 217  MET B C   
4463  O O   . MET B 228 0.7711 0.5851 0.6903 0.1109  -0.0384 0.0072  ? ? ? ? ? ? 217  MET B O   
4464  C CB  . MET B 228 1.0011 0.7947 0.8987 0.1125  -0.0352 0.0056  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CB  
4465  C CG  . MET B 228 0.9594 0.7551 0.8494 0.1197  -0.0378 0.0071  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CG  
4466  S SD  . MET B 228 2.6643 2.4582 2.5492 0.1222  -0.0399 0.0065  ? ? ? ? ? ? 217  MET B SD  
4467  C CE  . MET B 228 0.5333 0.3117 0.4045 0.1210  -0.0350 0.0058  ? ? ? ? ? ? 217  MET B CE  
4468  N N   . CYS B 229 0.6459 0.4610 0.5792 0.1006  -0.0374 0.0042  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B N   
4469  C CA  . CYS B 229 0.6281 0.4559 0.5768 0.0972  -0.0403 0.0037  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B CA  
4470  C C   . CYS B 229 0.6730 0.5086 0.6251 0.0993  -0.0447 0.0035  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B C   
4471  O O   . CYS B 229 0.7329 0.5678 0.6854 0.0982  -0.0458 0.0023  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B O   
4472  C CB  . CYS B 229 0.4962 0.3272 0.4566 0.0894  -0.0389 0.0017  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B CB  
4473  S SG  . CYS B 229 0.7821 0.6284 0.7594 0.0844  -0.0428 0.0003  ? ? ? ? ? ? 218  CYS B SG  
4474  N N   . ARG B 230 0.6254 0.4683 0.5800 0.1025  -0.0472 0.0048  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B N   
4475  C CA  . ARG B 230 0.6809 0.5319 0.6389 0.1048  -0.0514 0.0048  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CA  
4476  C C   . ARG B 230 0.5972 0.4592 0.5701 0.0988  -0.0544 0.0027  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B C   
4477  O O   . ARG B 230 0.7575 0.6235 0.7333 0.0982  -0.0574 0.0015  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B O   
4478  C CB  . ARG B 230 0.7393 0.5937 0.6933 0.1108  -0.0527 0.0070  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CB  
4479  C CG  . ARG B 230 0.8688 0.7129 0.8059 0.1176  -0.0506 0.0087  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CG  
4480  C CD  . ARG B 230 0.9446 0.7935 0.8780 0.1239  -0.0525 0.0106  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CD  
4481  N NE  . ARG B 230 0.9957 0.8345 0.9117 0.1305  -0.0501 0.0120  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B NE  
4482  C CZ  . ARG B 230 1.0656 0.8979 0.9703 0.1345  -0.0499 0.0121  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B CZ  
4483  N NH1 . ARG B 230 0.9736 0.8083 0.8828 0.1325  -0.0522 0.0109  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B NH1 
4484  N NH2 . ARG B 230 1.1358 0.9589 1.0241 0.1405  -0.0474 0.0133  ? ? ? ? ? ? 219  ARG B NH2 
4485  N N   . GLN B 231 0.3853 0.2519 0.3667 0.0942  -0.0539 0.0021  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B N   
4486  C CA  . GLN B 231 0.5861 0.4634 0.5805 0.0882  -0.0572 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CA  
4487  C C   . GLN B 231 0.8116 0.6894 0.8125 0.0817  -0.0556 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 220  GLN B C   
4488  O O   . GLN B 231 0.8102 0.6837 0.8082 0.0824  -0.0521 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 220  GLN B O   
4489  C CB  . GLN B 231 0.6139 0.5011 0.6135 0.0900  -0.0604 0.0002  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CB  
4490  C CG  . GLN B 231 0.6802 0.5680 0.6736 0.0969  -0.0620 0.0023  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CG  
4491  C CD  . GLN B 231 0.7261 0.6239 0.7252 0.0986  -0.0645 0.0033  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B CD  
4492  O OE1 . GLN B 231 0.8956 0.7939 0.8892 0.1048  -0.0649 0.0058  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B OE1 
4493  N NE2 . GLN B 231 0.5678 0.4737 0.5779 0.0928  -0.0665 0.0012  ? ? ? ? ? ? 220  GLN B NE2 
4494  N N   . THR B 232 0.8422 0.7258 0.8520 0.0751  -0.0584 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 221  THR B N   
4495  C CA  . THR B 232 0.6817 0.5682 0.6993 0.0682  -0.0581 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 221  THR B CA  
4496  C C   . THR B 232 0.6170 0.5165 0.6478 0.0624  -0.0640 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 221  THR B C   
4497  O O   . THR B 232 0.7683 0.6739 0.8052 0.0597  -0.0686 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 221  THR B O   
4498  C CB  . THR B 232 0.7499 0.6323 0.7679 0.0641  -0.0566 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 221  THR B CB  
4499  O OG1 . THR B 232 0.8835 0.7533 0.8894 0.0690  -0.0514 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 221  THR B OG1 
4500  C CG2 . THR B 232 0.7738 0.6592 0.7991 0.0576  -0.0558 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 221  THR B CG2 
4501  N N   . PHE B 233 0.5755 0.4789 0.6110 0.0601  -0.0640 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B N   
4502  C CA  . PHE B 233 0.6084 0.5235 0.6571 0.0539  -0.0694 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CA  
4503  C C   . PHE B 233 0.7014 0.6222 0.7614 0.0450  -0.0711 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B C   
4504  O O   . PHE B 233 0.8158 0.7329 0.8733 0.0451  -0.0674 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B O   
4505  C CB  . PHE B 233 0.5133 0.4300 0.5606 0.0573  -0.0686 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CB  
4506  C CG  . PHE B 233 0.4206 0.3330 0.4575 0.0666  -0.0664 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CG  
4507  C CD1 . PHE B 233 0.4848 0.3873 0.5101 0.0731  -0.0612 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CD1 
4508  C CD2 . PHE B 233 0.4114 0.3301 0.4512 0.0683  -0.0696 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CD2 
4509  C CE1 . PHE B 233 0.5273 0.4272 0.5447 0.0809  -0.0600 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CE1 
4510  C CE2 . PHE B 233 0.5331 0.4496 0.5646 0.0767  -0.0680 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CE2 
4511  C CZ  . PHE B 233 0.5576 0.4650 0.5783 0.0828  -0.0635 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 222  PHE B CZ  
4512  N N   . THR B 234 0.6126 0.6138 0.6333 0.0065  0.0863  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 223  THR B N   
4513  C CA  . THR B 234 0.7203 0.7146 0.7572 0.0065  0.0920  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 223  THR B CA  
4514  C C   . THR B 234 0.8533 0.8480 0.8967 0.0016  0.0988  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 223  THR B C   
4515  O O   . THR B 234 0.9282 0.9159 0.9789 -0.0073 0.1076  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 223  THR B O   
4516  C CB  . THR B 234 0.7590 0.7389 0.8136 0.0002  0.1011  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 223  THR B CB  
4517  O OG1 . THR B 234 0.7848 0.7566 0.8450 -0.0103 0.1113  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 223  THR B OG1 
4518  C CG2 . THR B 234 0.8478 0.8273 0.8958 0.0033  0.0955  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 223  THR B CG2 
4519  N N   . GLY B 235 0.9683 0.9679 1.0097 0.0060  0.0967  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 224  GLY B N   
4520  C CA  . GLY B 235 1.0135 1.0109 1.0660 0.0014  0.1048  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 224  GLY B CA  
4521  C C   . GLY B 235 0.8514 0.8372 0.9276 0.0011  0.1139  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 224  GLY B C   
4522  O O   . GLY B 235 0.8298 0.8092 0.9215 -0.0030 0.1219  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 224  GLY B O   
4523  N N   . HIS B 236 0.6787 0.6606 0.7600 0.0068  0.1117  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B N   
4524  C CA  . HIS B 236 0.5838 0.5588 0.6905 0.0103  0.1170  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CA  
4525  C C   . HIS B 236 0.6848 0.6450 0.8259 0.0068  0.1249  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B C   
4526  O O   . HIS B 236 0.7743 0.7250 0.9170 0.0044  0.1263  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B O   
4527  C CB  . HIS B 236 0.6381 0.6116 0.7309 0.0191  0.1007  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CB  
4528  C CG  . HIS B 236 0.6046 0.5871 0.6650 0.0218  0.0886  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CG  
4529  N ND1 . HIS B 236 0.5919 0.5759 0.6497 0.0187  0.0841  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B ND1 
4530  C CD2 . HIS B 236 0.5474 0.5374 0.5774 0.0271  0.0805  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CD2 
4531  C CE1 . HIS B 236 0.5297 0.5210 0.5561 0.0220  0.0745  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B CE1 
4532  N NE2 . HIS B 236 0.5334 0.5287 0.5435 0.0274  0.0722  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 225  HIS B NE2 
4533  N N   . GLU B 237 0.6016 0.5597 0.7689 0.0058  0.1274  0.0125  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B N   
4534  C CA  . GLU B 237 0.5153 0.4618 0.7107 0.0080  0.1261  0.0282  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CA  
4535  C C   . GLU B 237 0.6378 0.5856 0.8429 0.0107  0.1116  0.0419  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B C   
4536  O O   . GLU B 237 0.7252 0.6781 0.9450 0.0140  0.1112  0.0452  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B O   
4537  C CB  . GLU B 237 0.5380 0.4891 0.7455 0.0069  0.1236  0.0382  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CB  
4538  C CG  . GLU B 237 0.6963 0.6450 0.8911 0.0034  0.1333  0.0257  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CG  
4539  C CD  . GLU B 237 0.8564 0.8080 1.0675 0.0038  0.1326  0.0358  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B CD  
4540  O OE1 . GLU B 237 0.8614 0.8117 1.0632 0.0006  0.1388  0.0276  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B OE1 
4541  O OE2 . GLU B 237 0.8445 0.8013 1.0754 0.0061  0.1236  0.0517  ? ? ? ? ? ? 226  GLU B OE2 
4542  N N   . SER B 238 0.6092 0.5482 0.7974 0.0106  0.0949  0.0482  ? ? ? ? ? ? 227  SER B N   
4543  C CA  . SER B 238 0.5071 0.4436 0.6911 0.0140  0.0728  0.0587  ? ? ? ? ? ? 227  SER B CA  
4544  C C   . SER B 238 0.4895 0.4211 0.6415 0.0210  0.0591  0.0482  ? ? ? ? ? ? 227  SER B C   
4545  O O   . SER B 238 0.5792 0.5208 0.7061 0.0232  0.0643  0.0278  ? ? ? ? ? ? 227  SER B O   
4546  C CB  . SER B 238 0.6292 0.5685 0.8164 0.0106  0.0555  0.0749  ? ? ? ? ? ? 227  SER B CB  
4547  O OG  . SER B 238 0.8288 0.7804 1.0417 0.0082  0.0619  0.0806  ? ? ? ? ? ? 227  SER B OG  
4548  N N   . ASP B 239 0.3862 0.3097 0.5347 0.0238  0.0395  0.0597  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B N   
4549  C CA  . ASP B 239 0.4422 0.3655 0.5595 0.0308  0.0244  0.0491  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B CA  
4550  C C   . ASP B 239 0.4130 0.3462 0.4938 0.0324  0.0175  0.0340  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B C   
4551  O O   . ASP B 239 0.4477 0.3824 0.5242 0.0284  0.0136  0.0395  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B O   
4552  C CB  . ASP B 239 0.5413 0.4577 0.6551 0.0309  0.0030  0.0630  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B CB  
4553  C CG  . ASP B 239 0.7290 0.6531 0.8644 0.0234  0.0075  0.0706  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B CG  
4554  O OD1 . ASP B 239 0.7310 0.6586 0.8757 0.0237  0.0170  0.0652  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B OD1 
4555  O OD2 . ASP B 239 0.8423 0.7700 0.9856 0.0180  0.0013  0.0812  ? ? ? ? ? ? 228  ASP B OD2 
4556  N N   . ILE B 240 0.4063 0.3459 0.4614 0.0380  0.0161  0.0154  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B N   
4557  C CA  . ILE B 240 0.4318 0.3806 0.4530 0.0402  0.0098  0.0006  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CA  
4558  C C   . ILE B 240 0.5381 0.4802 0.5362 0.0443  -0.0136 0.0050  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B C   
4559  O O   . ILE B 240 0.6036 0.5426 0.5932 0.0498  -0.0220 0.0016  ? ? ? ? ? ? 229  ILE B O   
4560  C CB  . ILE B 240 0.3907 0.3510 0.3962 0.0440  0.0200  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CB  
4561  C CG1 . ILE B 240 0.5112 0.4782 0.5354 0.0389  0.0437  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CG1 
4562  C CG2 . ILE B 240 0.4000 0.3692 0.3722 0.0471  0.0122  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CG2 
4563  C CD1 . ILE B 240 0.6039 0.5822 0.6128 0.0410  0.0536  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 229  ILE B CD1 
4564  N N   . ASN B 241 0.5840 0.5232 0.5707 0.0411  -0.0239 0.0124  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B N   
4565  C CA  . ASN B 241 0.6299 0.5601 0.5950 0.0432  -0.0460 0.0187  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B CA  
4566  C C   . ASN B 241 0.6154 0.5516 0.5449 0.0494  -0.0523 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 230  ASN B C   
4567  O O   . ASN B 241 0.7756 0.7056 0.6903 0.0541  -0.0666 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 230  ASN B O   
4568  C CB  . ASN B 241 0.7016 0.6247 0.6663 0.0362  -0.0553 0.0343  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B CB  
4569  C CG  . ASN B 241 0.7598 0.6759 0.7616 0.0302  -0.0521 0.0559  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B CG  
4570  O OD1 . ASN B 241 0.8151 0.7289 0.8248 0.0233  -0.0531 0.0679  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B OD1 
4571  N ND2 . ASN B 241 0.7441 0.6567 0.7700 0.0328  -0.0478 0.0613  ? ? ? ? ? ? 230  ASN B ND2 
4572  N N   . ALA B 242 0.6089 0.5571 0.5258 0.0493  -0.0414 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 231  ALA B N   
4573  C CA  . ALA B 242 0.7034 0.6580 0.5886 0.0548  -0.0462 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 231  ALA B CA  
4574  C C   . ALA B 242 0.6361 0.6066 0.5195 0.0565  -0.0292 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 231  ALA B C   
4575  O O   . ALA B 242 0.4549 0.4314 0.3559 0.0518  -0.0138 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 231  ALA B O   
4576  C CB  . ALA B 242 0.8002 0.7497 0.6618 0.0521  -0.0570 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 231  ALA B CB  
4577  N N   . ILE B 243 0.5892 0.5703 0.4739 0.0548  -0.0280 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B N   
4578  C CA  . ILE B 243 0.5084 0.5034 0.4066 0.0470  -0.0133 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CA  
4579  C C   . ILE B 243 0.6556 0.6548 0.5524 0.0416  -0.0143 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B C   
4580  O O   . ILE B 243 0.8115 0.8091 0.7060 0.0466  -0.0236 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B O   
4581  C CB  . ILE B 243 0.4154 0.4128 0.3266 0.0468  -0.0077 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CB  
4582  C CG1 . ILE B 243 0.5992 0.6017 0.5182 0.0372  0.0056  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CG1 
4583  C CG2 . ILE B 243 0.3672 0.3636 0.2785 0.0507  -0.0182 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CG2 
4584  C CD1 . ILE B 243 0.7102 0.7116 0.6392 0.0358  0.0133  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 232  ILE B CD1 
4585  N N   . CYS B 244 0.6650 0.6712 0.5629 0.0390  -0.0073 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 233  CYS B N   
4586  C CA  . CYS B 244 0.5238 0.5380 0.4201 0.0426  -0.0108 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 233  CYS B CA  
4587  C C   . CYS B 244 0.6660 0.6926 0.5712 0.0421  -0.0045 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 233  CYS B C   
4588  O O   . CYS B 244 0.7495 0.7763 0.6579 0.0374  0.0041  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 233  CYS B O   
4589  C CB  . CYS B 244 0.3342 0.3431 0.2181 0.0397  -0.0119 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 233  CYS B CB  
4590  S SG  . CYS B 244 1.2209 1.2383 1.1028 0.0434  -0.0132 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 233  CYS B SG  
4591  N N   . PHE B 245 0.7550 0.7915 0.6644 0.0471  -0.0090 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B N   
4592  C CA  . PHE B 245 0.6671 0.7170 0.5850 0.0465  -0.0052 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CA  
4593  C C   . PHE B 245 0.6875 0.7413 0.6017 0.0445  -0.0017 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B C   
4594  O O   . PHE B 245 0.8627 0.9109 0.7676 0.0455  -0.0041 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B O   
4595  C CB  . PHE B 245 0.5055 0.5650 0.4298 0.0526  -0.0114 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CB  
4596  C CG  . PHE B 245 0.4959 0.5619 0.4295 0.0511  -0.0097 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CG  
4597  C CD1 . PHE B 245 0.4033 0.4667 0.3396 0.0546  -0.0142 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD1 
4598  C CD2 . PHE B 245 0.5395 0.6135 0.4787 0.0460  -0.0034 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD2 
4599  C CE1 . PHE B 245 0.4388 0.5070 0.3821 0.0524  -0.0122 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE1 
4600  C CE2 . PHE B 245 0.5326 0.6110 0.4786 0.0436  -0.0015 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE2 
4601  C CZ  . PHE B 245 0.5592 0.6345 0.5068 0.0465  -0.0057 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CZ  
4602  N N   . PHE B 246 0.5098 0.5726 0.4311 0.0412  0.0039  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B N   
4603  C CA  . PHE B 246 0.5290 0.5978 0.4491 0.0397  0.0071  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CA  
4604  C C   . PHE B 246 0.6598 0.7400 0.5833 0.0447  0.0020  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B C   
4605  O O   . PHE B 246 0.8087 0.8967 0.7398 0.0473  -0.0015 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B O   
4606  C CB  . PHE B 246 0.5371 0.6115 0.4645 0.0344  0.0146  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CB  
4607  C CG  . PHE B 246 0.5310 0.6103 0.4573 0.0324  0.0185  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CG  
4608  C CD1 . PHE B 246 0.4800 0.5493 0.3970 0.0308  0.0217  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CD1 
4609  C CD2 . PHE B 246 0.5564 0.6500 0.4906 0.0317  0.0190  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CD2 
4610  C CE1 . PHE B 246 0.5008 0.5743 0.4166 0.0290  0.0255  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CE1 
4611  C CE2 . PHE B 246 0.5937 0.6918 0.5273 0.0297  0.0226  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CE2 
4612  C CZ  . PHE B 246 0.5390 0.6269 0.4634 0.0285  0.0259  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 235  PHE B CZ  
4613  N N   . PRO B 247 0.6602 0.7408 0.5776 0.0457  0.0019  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B N   
4614  C CA  . PRO B 247 0.6163 0.7051 0.5350 0.0510  -0.0026 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CA  
4615  C C   . PRO B 247 0.6815 0.7861 0.6129 0.0523  -0.0037 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B C   
4616  O O   . PRO B 247 0.7227 0.8323 0.6573 0.0578  -0.0092 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B O   
4617  C CB  . PRO B 247 0.7557 0.8432 0.6673 0.0492  0.0011  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CB  
4618  C CG  . PRO B 247 0.8513 0.9245 0.7528 0.0449  0.0045  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CG  
4619  C CD  . PRO B 247 0.7986 0.8706 0.7065 0.0420  0.0066  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 236  PRO B CD  
4620  N N   . ASN B 248 0.6960 0.8080 0.6343 0.0472  0.0012  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B N   
4621  C CA  . ASN B 248 0.6070 0.7339 0.5562 0.0470  0.0003  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B CA  
4622  C C   . ASN B 248 0.5493 0.6766 0.5037 0.0475  -0.0023 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B C   
4623  O O   . ASN B 248 0.7118 0.8500 0.6736 0.0489  -0.0049 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B O   
4624  C CB  . ASN B 248 0.5637 0.6978 0.5176 0.0407  0.0064  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B CB  
4625  C CG  . ASN B 248 0.7751 0.9034 0.7307 0.0346  0.0114  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B CG  
4626  O OD1 . ASN B 248 0.8139 0.9300 0.7647 0.0348  0.0117  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B OD1 
4627  N ND2 . ASN B 248 0.9145 1.0509 0.8768 0.0292  0.0157  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 237  ASN B ND2 
4628  N N   . GLY B 249 0.4692 0.5840 0.4193 0.0460  -0.0012 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B N   
4629  C CA  . GLY B 249 0.5566 0.6693 0.5101 0.0466  -0.0034 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B CA  
4630  C C   . GLY B 249 0.5631 0.6742 0.5201 0.0395  0.0028  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B C   
4631  O O   . GLY B 249 0.5108 0.6169 0.4689 0.0389  0.0025  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 238  GLY B O   
4632  N N   . ASN B 250 0.4994 0.6138 0.4580 0.0341  0.0088  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B N   
4633  C CA  . ASN B 250 0.5370 0.6501 0.4993 0.0271  0.0154  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B CA  
4634  C C   . ASN B 250 0.5032 0.6013 0.4610 0.0239  0.0215  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B C   
4635  O O   . ASN B 250 0.4387 0.5334 0.3996 0.0187  0.0275  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B O   
4636  C CB  . ASN B 250 0.6898 0.8145 0.6574 0.0227  0.0189  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B CB  
4637  C CG  . ASN B 250 0.9249 1.0644 0.8988 0.0241  0.0146  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B CG  
4638  O OD1 . ASN B 250 1.0781 1.2247 1.0523 0.0298  0.0093  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B OD1 
4639  N ND2 . ASN B 250 0.9630 1.1066 0.9418 0.0188  0.0174  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 239  ASN B ND2 
4640  N N   . ALA B 251 0.5050 0.5940 0.4557 0.0270  0.0202  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 240  ALA B N   
4641  C CA  . ALA B 251 0.5141 0.5887 0.4605 0.0248  0.0258  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 240  ALA B CA  
4642  C C   . ALA B 251 0.7004 0.7643 0.6389 0.0292  0.0210  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 240  ALA B C   
4643  O O   . ALA B 251 0.8365 0.9043 0.7730 0.0340  0.0133  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 240  ALA B O   
4644  C CB  . ALA B 251 0.4155 0.4896 0.3612 0.0216  0.0321  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 240  ALA B CB  
4645  N N   . PHE B 252 0.6325 0.6830 0.5671 0.0277  0.0258  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B N   
4646  C CA  . PHE B 252 0.4710 0.5107 0.3975 0.0305  0.0214  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CA  
4647  C C   . PHE B 252 0.5896 0.6161 0.5115 0.0282  0.0285  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B C   
4648  O O   . PHE B 252 0.6585 0.6834 0.5858 0.0261  0.0374  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B O   
4649  C CB  . PHE B 252 0.3555 0.3927 0.2840 0.0330  0.0162  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CB  
4650  C CG  . PHE B 252 0.3439 0.3736 0.2772 0.0302  0.0237  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CG  
4651  C CD1 . PHE B 252 0.4761 0.4917 0.4075 0.0294  0.0297  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CD1 
4652  C CD2 . PHE B 252 0.2656 0.3016 0.2057 0.0288  0.0253  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CD2 
4653  C CE1 . PHE B 252 0.4772 0.4853 0.4147 0.0290  0.0380  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CE1 
4654  C CE2 . PHE B 252 0.3628 0.3909 0.3068 0.0267  0.0327  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CE2 
4655  C CZ  . PHE B 252 0.4304 0.4449 0.3739 0.0276  0.0392  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 241  PHE B CZ  
4656  N N   . ALA B 253 0.5580 0.5761 0.4706 0.0290  0.0241  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 242  ALA B N   
4657  C CA  . ALA B 253 0.3940 0.3996 0.3013 0.0267  0.0302  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 242  ALA B CA  
4658  C C   . ALA B 253 0.5113 0.5131 0.4193 0.0292  0.0260  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 242  ALA B C   
4659  O O   . ALA B 253 0.6870 0.6893 0.5922 0.0315  0.0155  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 242  ALA B O   
4660  C CB  . ALA B 253 0.2699 0.2739 0.1654 0.0252  0.0270  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 242  ALA B CB  
4661  N N   . THR B 254 0.5475 0.5513 0.4629 0.0323  0.0329  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 243  THR B N   
4662  C CA  . THR B 254 0.5558 0.5583 0.4740 0.0414  0.0270  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 243  THR B CA  
4663  C C   . THR B 254 0.5215 0.5166 0.4503 0.0375  0.0251  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 243  THR B C   
4664  O O   . THR B 254 0.5672 0.5667 0.5100 0.0320  0.0383  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 243  THR B O   
4665  C CB  . THR B 254 0.6349 0.6368 0.5750 0.0413  0.0382  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 243  THR B CB  
4666  O OG1 . THR B 254 0.5040 0.5091 0.4598 0.0358  0.0549  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 243  THR B OG1 
4667  C CG2 . THR B 254 0.7139 0.7126 0.6496 0.0367  0.0341  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 243  THR B CG2 
4668  N N   . GLY B 255 0.5077 0.4902 0.4318 0.0379  0.0078  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 244  GLY B N   
4669  C CA  . GLY B 255 0.4587 0.4313 0.3997 0.0314  0.0037  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 244  GLY B CA  
4670  C C   . GLY B 255 0.3619 0.3264 0.3339 0.0304  0.0055  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 244  GLY B C   
4671  O O   . GLY B 255 0.3861 0.3483 0.3584 0.0355  0.0020  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 244  GLY B O   
4672  N N   . SER B 256 0.2613 0.2213 0.2601 0.0239  0.0109  0.0078  ? ? ? ? ? ? 245  SER B N   
4673  C CA  . SER B 256 0.3244 0.2763 0.3563 0.0227  0.0142  0.0227  ? ? ? ? ? ? 245  SER B CA  
4674  C C   . SER B 256 0.3737 0.3160 0.4279 0.0160  0.0076  0.0468  ? ? ? ? ? ? 245  SER B C   
4675  O O   . SER B 256 0.3938 0.3359 0.4377 0.0115  0.0018  0.0517  ? ? ? ? ? ? 245  SER B O   
4676  C CB  . SER B 256 0.3364 0.2956 0.3896 0.0218  0.0377  0.0138  ? ? ? ? ? ? 245  SER B CB  
4677  O OG  . SER B 256 0.4935 0.4441 0.5799 0.0203  0.0433  0.0278  ? ? ? ? ? ? 245  SER B OG  
4678  N N   . ASP B 257 0.3783 0.3123 0.4638 0.0151  0.0090  0.0623  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B N   
4679  C CA  . ASP B 257 0.4406 0.3656 0.5521 0.0087  0.0026  0.0872  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B CA  
4680  C C   . ASP B 257 0.4494 0.3795 0.5875 0.0026  0.0216  0.0912  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B C   
4681  O O   . ASP B 257 0.3778 0.3076 0.5317 -0.0033 0.0172  0.1063  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B O   
4682  C CB  . ASP B 257 0.6109 0.5319 0.7416 0.0095  -0.0023 0.0966  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B CB  
4683  C CG  . ASP B 257 0.8373 0.7525 0.9425 0.0142  -0.0214 0.0944  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B CG  
4684  O OD1 . ASP B 257 0.9736 0.8867 1.0732 0.0214  -0.0191 0.0848  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B OD1 
4685  O OD2 . ASP B 257 0.9574 0.8710 1.0481 0.0108  -0.0371 0.1005  ? ? ? ? ? ? 246  ASP B OD2 
4686  N N   . ASP B 258 0.3202 0.2603 0.4582 0.0042  0.0418  0.0730  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B N   
4687  C CA  . ASP B 258 0.3171 0.2634 0.4748 -0.0013 0.0611  0.0728  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B CA  
4688  C C   . ASP B 258 0.3889 0.3404 0.5256 -0.0050 0.0547  0.0713  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B C   
4689  O O   . ASP B 258 0.3982 0.3550 0.5478 -0.0100 0.0680  0.0720  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B O   
4690  C CB  . ASP B 258 0.4509 0.4060 0.6094 0.0008  0.0832  0.0524  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B CB  
4691  C CG  . ASP B 258 0.6421 0.6060 0.7616 0.0063  0.0791  0.0294  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B CG  
4692  O OD1 . ASP B 258 0.5998 0.5661 0.6913 0.0073  0.0649  0.0261  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B OD1 
4693  O OD2 . ASP B 258 0.7378 0.7057 0.8548 0.0093  0.0902  0.0149  ? ? ? ? ? ? 247  ASP B OD2 
4694  N N   . ALA B 259 0.3261 0.2752 0.4296 -0.0027 0.0349  0.0686  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B N   
4695  C CA  . ALA B 259 0.3427 0.2942 0.4222 -0.0065 0.0267  0.0676  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B CA  
4696  C C   . ALA B 259 0.5014 0.4664 0.5629 -0.0054 0.0414  0.0455  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B C   
4697  O O   . ALA B 259 0.5344 0.5032 0.5897 -0.0102 0.0440  0.0457  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B O   
4698  C CB  . ALA B 259 0.3469 0.2926 0.4506 -0.0150 0.0241  0.0904  ? ? ? ? ? ? 248  ALA B CB  
4699  N N   . THR B 260 0.6421 0.6142 0.6952 0.0007  0.0506  0.0268  ? ? ? ? ? ? 249  THR B N   
4700  C CA  . THR B 260 0.6617 0.6472 0.6972 0.0022  0.0635  0.0052  ? ? ? ? ? ? 249  THR B CA  
4701  C C   . THR B 260 0.6566 0.6467 0.6652 0.0098  0.0584  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 249  THR B C   
4702  O O   . THR B 260 0.7581 0.7440 0.7728 0.0139  0.0558  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 249  THR B O   
4703  C CB  . THR B 260 0.6898 0.6823 0.7520 -0.0006 0.0877  0.0003  ? ? ? ? ? ? 249  THR B CB  
4704  O OG1 . THR B 260 0.5807 0.5735 0.6495 0.0036  0.0947  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 249  THR B OG1 
4705  C CG2 . THR B 260 0.7144 0.7002 0.8124 -0.0073 0.0934  0.0213  ? ? ? ? ? ? 249  THR B CG2 
4706  N N   . CYS B 261 0.5830 0.5814 0.5627 0.0119  0.0572  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 250  CYS B N   
4707  C CA  . CYS B 261 0.4947 0.4996 0.4508 0.0190  0.0544  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 250  CYS B CA  
4708  C C   . CYS B 261 0.5150 0.5329 0.4777 0.0192  0.0741  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 250  CYS B C   
4709  O O   . CYS B 261 0.5890 0.6129 0.5619 0.0143  0.0879  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 250  CYS B O   
4710  C CB  . CYS B 261 0.3863 0.3930 0.3086 0.0212  0.0432  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 250  CYS B CB  
4711  S SG  . CYS B 261 0.6850 0.6753 0.5903 0.0216  0.0182  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 250  CYS B SG  
4712  N N   . ARG B 262 0.4987 0.5185 0.4563 0.0245  0.0713  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B N   
4713  C CA  . ARG B 262 0.4614 0.4845 0.4239 0.0249  0.0720  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CA  
4714  C C   . ARG B 262 0.5844 0.5988 0.5259 0.0290  0.0620  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B C   
4715  O O   . ARG B 262 0.6049 0.6105 0.5349 0.0296  0.0548  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B O   
4716  C CB  . ARG B 262 0.3149 0.3382 0.3005 0.0216  0.0794  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CB  
4717  C CG  . ARG B 262 0.4531 0.4725 0.4663 0.0139  0.0947  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CG  
4718  C CD  . ARG B 262 0.4926 0.5040 0.5285 0.0105  0.1015  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CD  
4719  N NE  . ARG B 262 0.5829 0.5852 0.6489 0.0053  0.1149  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B NE  
4720  C CZ  . ARG B 262 0.7267 0.7265 0.8038 -0.0011 0.1207  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B CZ  
4721  N NH1 . ARG B 262 0.6985 0.7048 0.7607 -0.0031 0.1163  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B NH1 
4722  N NH2 . ARG B 262 0.8218 0.8121 0.9263 -0.0043 0.1293  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 251  ARG B NH2 
4723  N N   . LEU B 263 0.5286 0.5498 0.4731 0.0256  0.0637  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B N   
4724  C CA  . LEU B 263 0.4043 0.4303 0.3441 0.0229  0.0580  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CA  
4725  C C   . LEU B 263 0.4416 0.4741 0.3929 0.0196  0.0605  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B C   
4726  O O   . LEU B 263 0.5832 0.6199 0.5463 0.0152  0.0678  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B O   
4727  C CB  . LEU B 263 0.4518 0.4860 0.3897 0.0200  0.0580  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CB  
4728  C CG  . LEU B 263 0.4003 0.4451 0.3379 0.0184  0.0523  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CG  
4729  C CD1 . LEU B 263 0.2252 0.2674 0.1542 0.0219  0.0431  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CD1 
4730  C CD2 . LEU B 263 0.3473 0.4000 0.2847 0.0162  0.0536  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 252  LEU B CD2 
4731  N N   . PHE B 264 0.3758 0.4086 0.3240 0.0205  0.0545  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B N   
4732  C CA  . PHE B 264 0.5091 0.5471 0.4655 0.0170  0.0562  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CA  
4733  C C   . PHE B 264 0.6481 0.6977 0.6034 0.0153  0.0503  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B C   
4734  O O   . PHE B 264 0.7083 0.7603 0.6575 0.0188  0.0424  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B O   
4735  C CB  . PHE B 264 0.4486 0.4782 0.4050 0.0200  0.0552  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CB  
4736  C CG  . PHE B 264 0.3608 0.3826 0.3225 0.0229  0.0606  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CG  
4737  C CD1 . PHE B 264 0.3410 0.3646 0.3181 0.0183  0.0684  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CD1 
4738  C CD2 . PHE B 264 0.3826 0.3958 0.3362 0.0285  0.0581  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CD2 
4739  C CE1 . PHE B 264 0.2152 0.2354 0.2042 0.0189  0.0735  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CE1 
4740  C CE2 . PHE B 264 0.3756 0.3879 0.3395 0.0317  0.0623  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CE2 
4741  C CZ  . PHE B 264 0.2913 0.3090 0.2761 0.0260  0.0701  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CZ  
4742  N N   . ASP B 265 0.5378 0.5958 0.5005 0.0097  0.0540  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B N   
4743  C CA  . ASP B 265 0.5620 0.6327 0.5260 0.0084  0.0489  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B CA  
4744  C C   . ASP B 265 0.5247 0.5959 0.4914 0.0070  0.0478  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B C   
4745  O O   . ASP B 265 0.4185 0.4839 0.3895 0.0030  0.0541  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B O   
4746  C CB  . ASP B 265 0.7652 0.8452 0.7346 0.0025  0.0531  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B CB  
4747  C CG  . ASP B 265 1.0030 1.0975 0.9742 0.0022  0.0477  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B CG  
4748  O OD1 . ASP B 265 1.0904 1.1913 1.0592 0.0055  0.0435  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B OD1 
4749  O OD2 . ASP B 265 1.0367 1.1364 1.0122 -0.0014 0.0479  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 254  ASP B OD2 
4750  N N   . LEU B 266 0.6262 0.7047 0.5912 0.0103  0.0399  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B N   
4751  C CA  . LEU B 266 0.5950 0.6743 0.5618 0.0097  0.0381  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CA  
4752  C C   . LEU B 266 0.6792 0.7666 0.6520 0.0025  0.0425  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B C   
4753  O O   . LEU B 266 0.7082 0.7902 0.6831 -0.0018 0.0472  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B O   
4754  C CB  . LEU B 266 0.3789 0.4656 0.3439 0.0158  0.0282  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CB  
4755  C CG  . LEU B 266 0.3691 0.4492 0.3283 0.0223  0.0228  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CG  
4756  C CD1 . LEU B 266 0.5978 0.6869 0.5577 0.0285  0.0132  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CD1 
4757  C CD2 . LEU B 266 0.3633 0.4275 0.3189 0.0226  0.0259  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CD2 
4758  N N   . ARG B 267 0.6310 0.7311 0.6067 0.0007  0.0412  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B N   
4759  C CA  . ARG B 267 0.6173 0.7261 0.5984 -0.0066 0.0446  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CA  
4760  C C   . ARG B 267 0.5660 0.6676 0.5504 -0.0147 0.0544  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B C   
4761  O O   . ARG B 267 0.5785 0.6811 0.5664 -0.0220 0.0588  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B O   
4762  C CB  . ARG B 267 0.7425 0.8666 0.7263 -0.0061 0.0410  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CB  
4763  C CG  . ARG B 267 0.7310 0.8642 0.7142 0.0014  0.0319  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CG  
4764  C CD  . ARG B 267 0.6993 0.8485 0.6868 0.0012  0.0295  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CD  
4765  N NE  . ARG B 267 0.8322 0.9811 0.8194 -0.0004 0.0329  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B NE  
4766  C CZ  . ARG B 267 0.9833 1.1442 0.9741 -0.0017 0.0326  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B CZ  
4767  N NH1 . ARG B 267 1.0621 1.2365 1.0575 -0.0015 0.0291  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B NH1 
4768  N NH2 . ARG B 267 1.0054 1.1646 0.9953 -0.0032 0.0360  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 256  ARG B NH2 
4769  N N   . ALA B 268 0.5721 0.6660 0.5558 -0.0138 0.0580  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B N   
4770  C CA  . ALA B 268 0.5141 0.6002 0.5026 -0.0210 0.0675  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CA  
4771  C C   . ALA B 268 0.5812 0.6535 0.5705 -0.0210 0.0718  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B C   
4772  O O   . ALA B 268 0.5196 0.5841 0.5148 -0.0280 0.0804  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B O   
4773  C CB  . ALA B 268 0.4480 0.5332 0.4366 -0.0203 0.0699  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CB  
4774  N N   . ASP B 269 0.6650 0.7337 0.6491 -0.0133 0.0660  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B N   
4775  C CA  . ASP B 269 0.7207 0.7774 0.7059 -0.0124 0.0692  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B CA  
4776  C C   . ASP B 269 0.6509 0.6975 0.6420 -0.0142 0.0771  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B C   
4777  O O   . ASP B 269 0.6847 0.7221 0.6827 -0.0190 0.0842  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B O   
4778  C CB  . ASP B 269 0.9150 0.9710 0.9037 -0.0194 0.0727  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B CB  
4779  C CG  . ASP B 269 1.0667 1.1112 1.0564 -0.0179 0.0749  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B CG  
4780  O OD1 . ASP B 269 1.2393 1.2801 1.2242 -0.0091 0.0695  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B OD1 
4781  O OD2 . ASP B 269 0.8943 0.9326 0.8897 -0.0261 0.0825  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 258  ASP B OD2 
4782  N N   . GLN B 270 0.5126 0.5606 0.5022 -0.0110 0.0765  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B N   
4783  C CA  . GLN B 270 0.5649 0.6045 0.5612 -0.0122 0.0837  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CA  
4784  C C   . GLN B 270 0.6171 0.6584 0.6081 -0.0055 0.0803  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B C   
4785  O O   . GLN B 270 0.7419 0.7902 0.7244 -0.0020 0.0736  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B O   
4786  C CB  . GLN B 270 0.6377 0.6745 0.6432 -0.0228 0.0933  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CB  
4787  C CG  . GLN B 270 0.5868 0.6342 0.5899 -0.0267 0.0918  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CG  
4788  C CD  . GLN B 270 0.6141 0.6565 0.6251 -0.0376 0.1013  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B CD  
4789  O OE1 . GLN B 270 0.6227 0.6558 0.6402 -0.0402 0.1085  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B OE1 
4790  N NE2 . GLN B 270 0.6640 0.7120 0.6748 -0.0441 0.1016  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 259  GLN B NE2 
4791  N N   . GLU B 271 0.6301 0.6645 0.6271 -0.0045 0.0853  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B N   
4792  C CA  . GLU B 271 0.6225 0.6583 0.6147 0.0008  0.0832  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CA  
4793  C C   . GLU B 271 0.7520 0.7933 0.7453 -0.0042 0.0863  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B C   
4794  O O   . GLU B 271 0.8216 0.8602 0.8250 -0.0119 0.0944  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B O   
4795  C CB  . GLU B 271 0.5193 0.5484 0.5208 0.0025  0.0881  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CB  
4796  C CG  . GLU B 271 0.7086 0.7306 0.7270 -0.0065 0.0993  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CG  
4797  C CD  . GLU B 271 0.8730 0.8893 0.9038 -0.0053 0.1044  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CD  
4798  O OE1 . GLU B 271 0.8948 0.9169 0.9211 -0.0003 0.1013  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE1 
4799  O OE2 . GLU B 271 0.9002 0.9052 0.9461 -0.0096 0.1117  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE2 
4800  N N   . LEU B 272 0.7677 0.8150 0.7507 -0.0003 0.0802  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B N   
4801  C CA  . LEU B 272 0.6140 0.6673 0.5975 -0.0043 0.0823  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CA  
4802  C C   . LEU B 272 0.5834 0.6334 0.5689 -0.0033 0.0868  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B C   
4803  O O   . LEU B 272 0.7181 0.7693 0.7101 -0.0090 0.0927  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B O   
4804  C CB  . LEU B 272 0.5948 0.6560 0.5687 -0.0013 0.0745  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CB  
4805  C CG  . LEU B 272 0.6966 0.7656 0.6717 -0.0037 0.0707  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CG  
4806  C CD1 . LEU B 272 0.7249 0.8030 0.6940 -0.0006 0.0634  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CD1 
4807  C CD2 . LEU B 272 0.7209 0.7936 0.7052 -0.0127 0.0771  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 261  LEU B CD2 
4808  N N   . MET B 273 0.5205 0.5661 0.4999 0.0037  0.0838  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 262  MET B N   
4809  C CA  . MET B 273 0.6415 0.6861 0.6209 0.0052  0.0868  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 262  MET B CA  
4810  C C   . MET B 273 0.7414 0.7814 0.7205 0.0113  0.0859  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 262  MET B C   
4811  O O   . MET B 273 0.7920 0.8278 0.7642 0.0165  0.0803  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 262  MET B O   
4812  C CB  . MET B 273 0.6994 0.7475 0.6662 0.0069  0.0823  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 262  MET B CB  
4813  C CG  . MET B 273 0.7729 0.8188 0.7342 0.0097  0.0835  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 262  MET B CG  
4814  S SD  . MET B 273 0.9531 1.0046 0.9088 0.0064  0.0836  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 262  MET B SD  
4815  C CE  . MET B 273 0.5672 0.6233 0.5411 -0.0022 0.0928  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 262  MET B CE  
4816  N N   . THR B 274 0.6600 0.7014 0.6480 0.0097  0.0917  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 263  THR B N   
4817  C CA  . THR B 274 0.5189 0.5569 0.5156 0.0066  0.0980  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 263  THR B CA  
4818  C C   . THR B 274 0.5171 0.5565 0.5048 0.0047  0.1000  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 263  THR B C   
4819  O O   . THR B 274 0.6814 0.7244 0.6709 0.0017  0.1033  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 263  THR B O   
4820  C CB  . THR B 274 0.5190 0.5508 0.5439 -0.0005 0.1102  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 263  THR B CB  
4821  O OG1 . THR B 274 0.7165 0.7442 0.7470 0.0002  0.1084  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 263  THR B OG1 
4822  C CG2 . THR B 274 0.4179 0.4423 0.4589 -0.0030 0.1196  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 263  THR B CG2 
4823  N N   . TYR B 275 0.5274 0.5624 0.5022 0.0058  0.0975  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B N   
4824  C CA  . TYR B 275 0.6302 0.6625 0.5906 0.0019  0.0959  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CA  
4825  C C   . TYR B 275 0.6965 0.7152 0.6778 -0.0024 0.0875  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B C   
4826  O O   . TYR B 275 0.8394 0.8487 0.8219 0.0003  0.0748  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B O   
4827  C CB  . TYR B 275 0.6185 0.6493 0.5452 0.0074  0.0798  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CB  
4828  C CG  . TYR B 275 0.7289 0.7581 0.6478 0.0163  0.0709  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CG  
4829  C CD1 . TYR B 275 0.6641 0.6875 0.5832 0.0211  0.0655  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CD1 
4830  C CD2 . TYR B 275 0.7565 0.7844 0.6690 0.0176  0.0696  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CD2 
4831  C CE1 . TYR B 275 0.6517 0.6673 0.5646 0.0243  0.0608  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CE1 
4832  C CE2 . TYR B 275 0.7895 0.8113 0.6979 0.0214  0.0649  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CE2 
4833  C CZ  . TYR B 275 0.7915 0.8127 0.7030 0.0220  0.0612  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B CZ  
4834  O OH  . TYR B 275 0.8096 0.8400 0.7250 0.0199  0.0581  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 264  TYR B OH  
4835  N N   . SER B 276 0.6480 0.6660 0.6470 -0.0093 0.0945  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 265  SER B N   
4836  C CA  . SER B 276 0.5726 0.5788 0.5953 -0.0144 0.0874  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 265  SER B CA  
4837  C C   . SER B 276 0.6303 0.6356 0.6544 -0.0218 0.0869  0.0077  ? ? ? ? ? ? 265  SER B C   
4838  O O   . SER B 276 0.7658 0.7796 0.7729 -0.0227 0.0932  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 265  SER B O   
4839  C CB  . SER B 276 0.5954 0.6007 0.6559 -0.0156 0.1019  0.0048  ? ? ? ? ? ? 265  SER B CB  
4840  O OG  . SER B 276 0.6926 0.7061 0.7694 -0.0199 0.1221  0.0002  ? ? ? ? ? ? 265  SER B OG  
4841  N N   . HIS B 277 0.7348 0.7300 0.7801 -0.0272 0.0791  0.0307  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B N   
4842  C CA  . HIS B 277 0.9128 0.9060 0.9629 -0.0353 0.0776  0.0433  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CA  
4843  C C   . HIS B 277 0.9929 0.9786 1.0835 -0.0408 0.0782  0.0677  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B C   
4844  O O   . HIS B 277 1.0256 1.0031 1.1307 -0.0388 0.0702  0.0790  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B O   
4845  C CB  . HIS B 277 1.0028 0.9885 1.0184 -0.0374 0.0571  0.0464  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CB  
4846  C CG  . HIS B 277 1.1502 1.1347 1.1631 -0.0460 0.0558  0.0557  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CG  
4847  N ND1 . HIS B 277 1.1503 1.1456 1.1670 -0.0483 0.0728  0.0462  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B ND1 
4848  C CD2 . HIS B 277 1.2912 1.2645 1.2968 -0.0535 0.0390  0.0737  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CD2 
4849  C CE1 . HIS B 277 1.2449 1.2360 1.2574 -0.0564 0.0668  0.0580  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B CE1 
4850  N NE2 . HIS B 277 1.3114 1.2890 1.3166 -0.0601 0.0462  0.0749  ? ? ? ? ? ? 266  HIS B NE2 
4851  N N   . ASP B 278 0.9620 0.9507 1.0720 -0.0475 0.0878  0.0763  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B N   
4852  C CA  . ASP B 278 0.9361 0.9186 1.0880 -0.0530 0.0900  0.1002  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B CA  
4853  C C   . ASP B 278 0.8070 0.7767 0.9568 -0.0578 0.0659  0.1230  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B C   
4854  O O   . ASP B 278 0.7938 0.7607 0.9612 -0.0551 0.0568  0.1313  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B O   
4855  C CB  . ASP B 278 1.1813 1.1711 1.3436 -0.0558 0.1001  0.0975  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B CB  
4856  C CG  . ASP B 278 1.2985 1.2979 1.4650 -0.0495 0.1183  0.0768  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B CG  
4857  O OD1 . ASP B 278 1.3589 1.3556 1.5436 -0.0436 0.1197  0.0765  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B OD1 
4858  O OD2 . ASP B 278 1.2983 1.3069 1.4466 -0.0497 0.1296  0.0600  ? ? ? ? ? ? 267  ASP B OD2 
4859  N N   . ASN B 279 0.7580 0.7242 0.8676 -0.0583 0.0491  0.1179  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B N   
4860  C CA  . ASN B 279 0.7367 0.6898 0.8374 -0.0639 0.0250  0.1379  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B CA  
4861  C C   . ASN B 279 0.6785 0.6234 0.7640 -0.0582 0.0094  0.1372  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B C   
4862  O O   . ASN B 279 0.7851 0.7183 0.8600 -0.0627 -0.0116 0.1526  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B O   
4863  C CB  . ASN B 279 0.8434 0.7945 0.9094 -0.0702 0.0153  0.1358  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B CB  
4864  C CG  . ASN B 279 0.8448 0.8016 0.9285 -0.0775 0.0269  0.1424  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B CG  
4865  O OD1 . ASN B 279 0.8802 0.8438 0.9416 -0.0784 0.0343  0.1278  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B OD1 
4866  N ND2 . ASN B 279 0.8088 0.7648 0.9273 -0.0787 0.0276  0.1563  ? ? ? ? ? ? 268  ASN B ND2 
4867  N N   . ILE B 280 0.6550 0.6057 0.7384 -0.0490 0.0192  0.1195  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B N   
4868  C CA  . ILE B 280 0.7699 0.7134 0.8409 -0.0432 0.0055  0.1184  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CA  
4869  C C   . ILE B 280 0.7187 0.6611 0.8266 -0.0392 0.0134  0.1254  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B C   
4870  O O   . ILE B 280 0.7570 0.7078 0.8741 -0.0337 0.0315  0.1102  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B O   
4871  C CB  . ILE B 280 0.6662 0.6159 0.6988 -0.0353 0.0069  0.0919  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CB  
4872  C CG1 . ILE B 280 0.6582 0.6095 0.6561 -0.0390 0.0030  0.0831  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CG1 
4873  C CG2 . ILE B 280 0.5990 0.5402 0.6158 -0.0299 -0.0093 0.0918  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CG2 
4874  C CD1 . ILE B 280 0.5887 0.5482 0.5537 -0.0315 0.0082  0.0564  ? ? ? ? ? ? 269  ILE B CD1 
4875  N N   . ILE B 281 0.4395 0.3739 0.5646 -0.0410 -0.0003 0.1439  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B N   
4876  C CA  . ILE B 281 0.4706 0.4096 0.6197 -0.0341 0.0042  0.1406  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CA  
4877  C C   . ILE B 281 0.6355 0.5673 0.7702 -0.0292 -0.0094 0.1395  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B C   
4878  O O   . ILE B 281 0.7176 0.6534 0.8691 -0.0241 -0.0060 0.1364  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B O   
4879  C CB  . ILE B 281 0.4550 0.4021 0.6293 -0.0348 0.0013  0.1483  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CB  
4880  C CG1 . ILE B 281 0.7695 0.7126 0.9304 -0.0402 -0.0194 0.1591  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CG1 
4881  C CG2 . ILE B 281 0.3607 0.3157 0.5531 -0.0364 0.0172  0.1465  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CG2 
4882  C CD1 . ILE B 281 0.9395 0.8790 1.0912 -0.0380 -0.0349 0.1604  ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CD1 
4883  N N   . CYS B 282 0.6996 0.6215 0.8007 -0.0305 -0.0254 0.1411  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B N   
4884  C CA  . CYS B 282 0.6785 0.5941 0.7615 -0.0253 -0.0405 0.1383  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B CA  
4885  C C   . CYS B 282 0.6967 0.6144 0.7593 -0.0169 -0.0346 0.1193  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B C   
4886  O O   . CYS B 282 0.8870 0.8144 0.9291 -0.0153 -0.0247 0.1003  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B O   
4887  C CB  . CYS B 282 0.7137 0.6231 0.7662 -0.0296 -0.0615 0.1420  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B CB  
4888  S SG  . CYS B 282 0.8563 0.7602 0.8601 -0.0319 -0.0680 0.1328  ? ? ? ? ? ? 271  CYS B SG  
4889  N N   . GLY B 283 0.6049 0.5184 0.6713 -0.0107 -0.0394 0.1186  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B N   
4890  C CA  . GLY B 283 0.6296 0.5500 0.6763 -0.0018 -0.0332 0.0954  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B CA  
4891  C C   . GLY B 283 0.5781 0.4997 0.5794 0.0010  -0.0438 0.0798  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B C   
4892  O O   . GLY B 283 0.4493 0.3629 0.4305 -0.0036 -0.0597 0.0879  ? ? ? ? ? ? 272  GLY B O   
4893  N N   . ILE B 284 0.5465 0.4776 0.5317 0.0083  -0.0347 0.0573  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B N   
4894  C CA  . ILE B 284 0.3322 0.2654 0.2769 0.0122  -0.0425 0.0408  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CA  
4895  C C   . ILE B 284 0.4042 0.3309 0.3354 0.0188  -0.0562 0.0386  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B C   
4896  O O   . ILE B 284 0.5479 0.4783 0.4913 0.0245  -0.0497 0.0326  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B O   
4897  C CB  . ILE B 284 0.3145 0.2631 0.2494 0.0162  -0.0251 0.0175  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CB  
4898  C CG1 . ILE B 284 0.4861 0.4414 0.4309 0.0097  -0.0118 0.0182  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CG1 
4899  C CG2 . ILE B 284 0.4001 0.3507 0.2963 0.0212  -0.0331 0.0009  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CG2 
4900  C CD1 . ILE B 284 0.2933 0.2520 0.2771 0.0068  0.0044  0.0260  ? ? ? ? ? ? 273  ILE B CD1 
4901  N N   . THR B 285 0.3506 0.2670 0.2557 0.0175  -0.0748 0.0434  ? ? ? ? ? ? 274  THR B N   
4902  C CA  . THR B 285 0.4307 0.3394 0.3215 0.0232  -0.0894 0.0426  ? ? ? ? ? ? 274  THR B CA  
4903  C C   . THR B 285 0.5431 0.4602 0.4078 0.0317  -0.0859 0.0190  ? ? ? ? ? ? 274  THR B C   
4904  O O   . THR B 285 0.7140 0.6310 0.5785 0.0386  -0.0889 0.0138  ? ? ? ? ? ? 274  THR B O   
4905  C CB  . THR B 285 0.7315 0.6304 0.6090 0.0169  -0.1048 0.0534  ? ? ? ? ? ? 274  THR B CB  
4906  O OG1 . THR B 285 0.9560 0.8554 0.8063 0.0132  -0.1052 0.0457  ? ? ? ? ? ? 274  THR B OG1 
4907  C CG2 . THR B 285 0.8391 0.7346 0.7480 0.0087  -0.1058 0.0742  ? ? ? ? ? ? 274  THR B CG2 
4908  N N   . SER B 286 0.4999 0.4242 0.3435 0.0312  -0.0795 0.0052  ? ? ? ? ? ? 275  SER B N   
4909  C CA  . SER B 286 0.6652 0.6001 0.4913 0.0372  -0.0738 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 275  SER B CA  
4910  C C   . SER B 286 0.7825 0.7309 0.6027 0.0364  -0.0587 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 275  SER B C   
4911  O O   . SER B 286 0.9314 0.8775 0.7483 0.0313  -0.0562 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 275  SER B O   
4912  C CB  . SER B 286 0.7962 0.7322 0.6217 0.0322  -0.0770 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 275  SER B CB  
4913  O OG  . SER B 286 0.8570 0.7866 0.6721 0.0250  -0.0826 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 275  SER B OG  
4914  N N   . VAL B 287 0.6354 0.6001 0.4678 0.0371  -0.0455 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B N   
4915  C CA  . VAL B 287 0.4949 0.4728 0.3320 0.0324  -0.0304 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CA  
4916  C C   . VAL B 287 0.6538 0.6385 0.4988 0.0279  -0.0249 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B C   
4917  O O   . VAL B 287 0.7718 0.7557 0.6220 0.0303  -0.0294 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B O   
4918  C CB  . VAL B 287 0.4244 0.4102 0.2739 0.0352  -0.0174 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CB  
4919  C CG1 . VAL B 287 0.3514 0.3297 0.2008 0.0376  -0.0180 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CG1 
4920  C CG2 . VAL B 287 0.4170 0.4069 0.2816 0.0382  -0.0154 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 276  VAL B CG2 
4921  N N   . SER B 288 0.8251 0.8131 0.6697 0.0219  -0.0154 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 277  SER B N   
4922  C CA  . SER B 288 0.8595 0.8533 0.7070 0.0278  -0.0145 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 277  SER B CA  
4923  C C   . SER B 288 0.7109 0.7080 0.5561 0.0254  -0.0062 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 277  SER B C   
4924  O O   . SER B 288 0.7362 0.7278 0.5733 0.0190  -0.0023 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 277  SER B O   
4925  C CB  . SER B 288 0.9756 0.9646 0.8136 0.0299  -0.0235 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 277  SER B CB  
4926  O OG  . SER B 288 1.0487 1.0435 0.8895 0.0357  -0.0223 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 277  SER B OG  
4927  N N   . PHE B 289 0.5560 0.5626 0.4086 0.0307  -0.0042 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B N   
4928  C CA  . PHE B 289 0.4899 0.5014 0.3425 0.0296  0.0027  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CA  
4929  C C   . PHE B 289 0.6321 0.6415 0.4740 0.0302  0.0002  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B C   
4930  O O   . PHE B 289 0.8074 0.8117 0.6422 0.0316  -0.0065 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B O   
4931  C CB  . PHE B 289 0.4655 0.4918 0.3347 0.0335  0.0062  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CB  
4932  C CG  . PHE B 289 0.5395 0.5676 0.4183 0.0312  0.0119  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CG  
4933  C CD1 . PHE B 289 0.5925 0.6185 0.4706 0.0274  0.0197  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CD1 
4934  C CD2 . PHE B 289 0.5681 0.5994 0.4565 0.0332  0.0101  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CD2 
4935  C CE1 . PHE B 289 0.5894 0.6162 0.4766 0.0259  0.0259  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CE1 
4936  C CE2 . PHE B 289 0.6014 0.6326 0.4976 0.0306  0.0166  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CE2 
4937  C CZ  . PHE B 289 0.6109 0.6397 0.5067 0.0271  0.0247  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 278  PHE B CZ  
4938  N N   . SER B 290 0.5762 0.5893 0.4170 0.0294  0.0059  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 279  SER B N   
4939  C CA  . SER B 290 0.6184 0.6299 0.4498 0.0301  0.0052  -0.0897 ? ? ? ? ? ? 279  SER B CA  
4940  C C   . SER B 290 0.6683 0.6948 0.5128 0.0364  0.0055  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 279  SER B C   
4941  O O   . SER B 290 0.5350 0.5731 0.3950 0.0391  0.0058  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 279  SER B O   
4942  C CB  . SER B 290 0.6120 0.6161 0.4315 0.0248  0.0111  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 279  SER B CB  
4943  O OG  . SER B 290 0.5613 0.5713 0.3906 0.0243  0.0174  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 279  SER B OG  
4944  N N   . LYS B 291 0.8308 0.8568 0.6684 0.0380  0.0053  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B N   
4945  C CA  . LYS B 291 0.8291 0.8691 0.6780 0.0439  0.0044  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CA  
4946  C C   . LYS B 291 0.7539 0.8092 0.6188 0.0439  0.0084  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B C   
4947  O O   . LYS B 291 0.6596 0.7272 0.5385 0.0473  0.0058  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B O   
4948  C CB  . LYS B 291 0.8683 0.9045 0.7062 0.0442  0.0061  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CB  
4949  C CG  . LYS B 291 0.8017 0.8492 0.6480 0.0506  0.0035  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CG  
4950  C CD  . LYS B 291 0.7852 0.8284 0.6297 0.0549  -0.0036 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CD  
4951  C CE  . LYS B 291 0.7963 0.8490 0.6471 0.0614  -0.0059 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B CE  
4952  N NZ  . LYS B 291 0.9408 1.0126 0.8108 0.0644  -0.0061 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 280  LYS B NZ  
4953  N N   . SER B 292 0.7363 0.7905 0.5988 0.0397  0.0146  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 281  SER B N   
4954  C CA  . SER B 292 0.7859 0.8542 0.6627 0.0387  0.0187  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 281  SER B CA  
4955  C C   . SER B 292 0.7507 0.8207 0.6364 0.0367  0.0192  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 281  SER B C   
4956  O O   . SER B 292 0.7660 0.8488 0.6655 0.0362  0.0203  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 281  SER B O   
4957  C CB  . SER B 292 0.8188 0.8850 0.6902 0.0352  0.0252  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 281  SER B CB  
4958  O OG  . SER B 292 0.8328 0.8859 0.6947 0.0313  0.0279  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 281  SER B OG  
4959  N N   . GLY B 293 0.6721 0.7284 0.5492 0.0347  0.0186  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 282  GLY B N   
4960  C CA  . GLY B 293 0.5554 0.6108 0.4394 0.0327  0.0201  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 282  GLY B CA  
4961  C C   . GLY B 293 0.4786 0.5302 0.3613 0.0282  0.0272  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 282  GLY B C   
4962  O O   . GLY B 293 0.3909 0.4426 0.2806 0.0263  0.0305  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 282  GLY B O   
4963  N N   . ARG B 294 0.5727 0.6203 0.4462 0.0269  0.0300  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B N   
4964  C CA  . ARG B 294 0.5672 0.6118 0.4393 0.0236  0.0365  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CA  
4965  C C   . ARG B 294 0.4926 0.5207 0.3526 0.0216  0.0366  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B C   
4966  O O   . ARG B 294 0.5119 0.5384 0.3754 0.0199  0.0417  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B O   
4967  C CB  . ARG B 294 0.7328 0.7785 0.5985 0.0231  0.0393  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CB  
4968  C CG  . ARG B 294 0.8028 0.8478 0.6687 0.0201  0.0458  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CG  
4969  C CD  . ARG B 294 0.8264 0.8856 0.7111 0.0183  0.0499  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CD  
4970  N NE  . ARG B 294 0.7674 0.8253 0.6539 0.0152  0.0561  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B NE  
4971  C CZ  . ARG B 294 0.8025 0.8640 0.6879 0.0135  0.0600  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B CZ  
4972  N NH1 . ARG B 294 0.8098 0.8753 0.6916 0.0147  0.0587  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B NH1 
4973  N NH2 . ARG B 294 0.9172 0.9784 0.8057 0.0106  0.0655  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 283  ARG B NH2 
4974  N N   . LEU B 295 0.5375 0.5537 0.3834 0.0213  0.0308  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B N   
4975  C CA  . LEU B 295 0.5588 0.5586 0.3908 0.0178  0.0290  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CA  
4976  C C   . LEU B 295 0.6683 0.6668 0.5056 0.0179  0.0246  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B C   
4977  O O   . LEU B 295 0.6199 0.6250 0.4632 0.0209  0.0195  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B O   
4978  C CB  . LEU B 295 0.5116 0.4981 0.3222 0.0141  0.0243  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CB  
4979  C CG  . LEU B 295 0.3231 0.3051 0.1228 0.0134  0.0285  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CG  
4980  C CD1 . LEU B 295 0.4884 0.4550 0.2660 0.0078  0.0231  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CD1 
4981  C CD2 . LEU B 295 0.3995 0.3802 0.2006 0.0138  0.0340  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 284  LEU B CD2 
4982  N N   . LEU B 296 0.7238 0.7139 0.5590 0.0153  0.0267  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B N   
4983  C CA  . LEU B 296 0.5556 0.5432 0.3944 0.0144  0.0225  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CA  
4984  C C   . LEU B 296 0.6067 0.5881 0.4308 0.0094  0.0150  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B C   
4985  O O   . LEU B 296 0.6337 0.6183 0.4535 0.0101  0.0169  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B O   
4986  C CB  . LEU B 296 0.4095 0.4011 0.2637 0.0172  0.0304  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CB  
4987  C CG  . LEU B 296 0.3526 0.3457 0.2124 0.0181  0.0265  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CG  
4988  C CD1 . LEU B 296 0.2923 0.2880 0.1546 0.0196  0.0184  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CD1 
4989  C CD2 . LEU B 296 0.2336 0.2325 0.1104 0.0212  0.0362  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 285  LEU B CD2 
4990  N N   . LEU B 297 0.5600 0.5417 0.3795 0.0076  0.0045  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B N   
4991  C CA  . LEU B 297 0.5320 0.5145 0.3389 0.0067  -0.0082 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CA  
4992  C C   . LEU B 297 0.5559 0.5366 0.3651 0.0152  -0.0177 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B C   
4993  O O   . LEU B 297 0.5554 0.5381 0.3766 0.0192  -0.0177 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B O   
4994  C CB  . LEU B 297 0.4540 0.4358 0.2551 0.0018  -0.0145 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CB  
4995  C CG  . LEU B 297 0.3806 0.3592 0.1769 -0.0003 -0.0066 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CG  
4996  C CD1 . LEU B 297 0.4181 0.3973 0.2053 -0.0003 -0.0136 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CD1 
4997  C CD2 . LEU B 297 0.3638 0.3380 0.1556 -0.0054 0.0008  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 286  LEU B CD2 
4998  N N   . ALA B 298 0.5179 0.4870 0.3117 0.0175  -0.0272 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 287  ALA B N   
4999  C CA  . ALA B 298 0.5227 0.4804 0.3266 0.0201  -0.0365 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 287  ALA B CA  
5000  C C   . ALA B 298 0.6155 0.5563 0.4153 0.0123  -0.0524 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 287  ALA B C   
5001  O O   . ALA B 298 0.4895 0.4275 0.2876 0.0045  -0.0515 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 287  ALA B O   
5002  C CB  . ALA B 298 0.4875 0.4546 0.3266 0.0184  -0.0208 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 287  ALA B CB  
5003  N N   . GLY B 299 0.6874 0.6170 0.4854 0.0141  -0.0676 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 288  GLY B N   
5004  C CA  . GLY B 299 0.5921 0.5055 0.3905 0.0062  -0.0837 0.0168  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B CA  
5005  C C   . GLY B 299 0.6132 0.5264 0.4517 0.0025  -0.0808 0.0352  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B C   
5006  O O   . GLY B 299 0.7355 0.6562 0.5974 0.0081  -0.0715 0.0320  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B O   
5007  N N   . TYR B 300 0.6135 0.5176 0.4601 -0.0072 -0.0885 0.0549  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B N   
5008  C CA  . TYR B 300 0.6164 0.5199 0.5037 -0.0114 -0.0854 0.0742  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CA  
5009  C C   . TYR B 300 0.7228 0.6102 0.6147 -0.0175 -0.1059 0.0980  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B C   
5010  O O   . TYR B 300 0.7288 0.6128 0.5996 -0.0204 -0.1142 0.0938  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B O   
5011  C CB  . TYR B 300 0.5538 0.4639 0.4558 -0.0184 -0.0728 0.0781  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CB  
5012  C CG  . TYR B 300 0.5978 0.5244 0.5037 -0.0135 -0.0509 0.0578  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CG  
5013  C CD1 . TYR B 300 0.4828 0.4158 0.3563 -0.0100 -0.0467 0.0367  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CD1 
5014  C CD2 . TYR B 300 0.6925 0.6278 0.6347 -0.0131 -0.0339 0.0600  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CD2 
5015  C CE1 . TYR B 300 0.4559 0.4043 0.3337 -0.0061 -0.0273 0.0190  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CE1 
5016  C CE2 . TYR B 300 0.7674 0.7172 0.7122 -0.0098 -0.0142 0.0418  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CE2 
5017  C CZ  . TYR B 300 0.7275 0.6842 0.6402 -0.0063 -0.0115 0.0216  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B CZ  
5018  O OH  . TYR B 300 0.7889 0.7603 0.7047 -0.0035 0.0074  0.0042  ? ? ? ? ? ? 289  TYR B OH  
5019  N N   . ASP B 301 0.6804 0.7599 0.6099 -0.0669 0.0329  0.0213  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B N   
5020  C CA  . ASP B 301 0.6308 0.7112 0.5588 -0.0635 0.0278  0.0261  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B CA  
5021  C C   . ASP B 301 0.5682 0.6380 0.4844 -0.0584 0.0327  0.0218  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B C   
5022  O O   . ASP B 301 0.5736 0.6420 0.4888 -0.0554 0.0278  0.0241  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B O   
5023  C CB  . ASP B 301 0.7109 0.7985 0.6361 -0.0631 0.0294  0.0336  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B CB  
5024  C CG  . ASP B 301 0.7971 0.8965 0.7344 -0.0679 0.0237  0.0388  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B CG  
5025  O OD1 . ASP B 301 0.8611 0.9645 0.8106 -0.0707 0.0145  0.0394  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B OD1 
5026  O OD2 . ASP B 301 0.7630 0.8677 0.6973 -0.0687 0.0281  0.0423  ? ? ? ? ? ? 290  ASP B OD2 
5027  N N   . ASP B 302 0.6281 0.6904 0.5354 -0.0577 0.0421  0.0158  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B N   
5028  C CA  . ASP B 302 0.7029 0.7551 0.5978 -0.0531 0.0480  0.0118  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B CA  
5029  C C   . ASP B 302 0.6768 0.7240 0.5745 -0.0514 0.0428  0.0071  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B C   
5030  O O   . ASP B 302 0.5514 0.5907 0.4397 -0.0475 0.0464  0.0039  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B O   
5031  C CB  . ASP B 302 0.8217 0.8678 0.7069 -0.0533 0.0593  0.0071  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B CB  
5032  C CG  . ASP B 302 1.0494 1.0940 0.9400 -0.0565 0.0604  0.0010  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B CG  
5033  O OD1 . ASP B 302 1.0925 1.1312 0.9753 -0.0564 0.0690  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 291  ASP B OD1 
5034  O OD2 . ASP B 302 1.1552 1.2047 1.0580 -0.0591 0.0524  0.0007  ? ? ? ? ? ? 291  ASP B OD2 
5035  N N   . PHE B 303 0.7455 0.7975 0.6563 -0.0543 0.0343  0.0066  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B N   
5036  C CA  . PHE B 303 0.8008 0.8489 0.7160 -0.0529 0.0282  0.0019  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CA  
5037  C C   . PHE B 303 0.8556 0.8989 0.7699 -0.0538 0.0334  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 292  PHE B C   
5038  O O   . PHE B 303 0.8507 0.8918 0.7701 -0.0531 0.0285  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 292  PHE B O   
5039  C CB  . PHE B 303 0.6991 0.7409 0.6058 -0.0476 0.0274  0.0017  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CB  
5040  C CG  . PHE B 303 0.6598 0.7058 0.5665 -0.0463 0.0227  0.0096  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CG  
5041  C CD1 . PHE B 303 0.7695 0.8252 0.6847 -0.0498 0.0185  0.0162  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CD1 
5042  C CD2 . PHE B 303 0.6457 0.6864 0.5441 -0.0417 0.0225  0.0104  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CD2 
5043  C CE1 . PHE B 303 0.8104 0.8707 0.7259 -0.0486 0.0143  0.0237  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CE1 
5044  C CE2 . PHE B 303 0.6442 0.6890 0.5430 -0.0405 0.0182  0.0178  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CE2 
5045  C CZ  . PHE B 303 0.6576 0.7124 0.5650 -0.0439 0.0141  0.0245  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CZ  
5046  N N   . ASN B 304 0.7630 0.8046 0.6709 -0.0552 0.0432  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B N   
5047  C CA  . ASN B 304 0.7580 0.7956 0.6651 -0.0563 0.0487  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B CA  
5048  C C   . ASN B 304 0.7871 0.8312 0.7061 -0.0616 0.0457  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B C   
5049  O O   . ASN B 304 0.6755 0.7271 0.6026 -0.0644 0.0399  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B O   
5050  C CB  . ASN B 304 0.8524 0.8842 0.7461 -0.0552 0.0607  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B CB  
5051  C CG  . ASN B 304 1.1571 1.1819 1.0384 -0.0500 0.0643  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B CG  
5052  O OD1 . ASN B 304 1.3545 1.3736 1.2317 -0.0472 0.0654  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B OD1 
5053  N ND2 . ASN B 304 1.2096 1.2351 1.0846 -0.0486 0.0660  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 293  ASN B ND2 
5054  N N   . CYS B 305 0.7801 0.8217 0.7006 -0.0632 0.0495  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 294  CYS B N   
5055  C CA  . CYS B 305 0.6588 0.7062 0.5898 -0.0684 0.0478  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 294  CYS B CA  
5056  C C   . CYS B 305 0.5711 0.6150 0.4966 -0.0702 0.0579  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 294  CYS B C   
5057  O O   . CYS B 305 0.6860 0.7250 0.6089 -0.0690 0.0615  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 294  CYS B O   
5058  C CB  . CYS B 305 0.7262 0.7760 0.6698 -0.0695 0.0385  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 294  CYS B CB  
5059  S SG  . CYS B 305 1.0910 1.1488 1.0496 -0.0762 0.0339  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 294  CYS B SG  
5060  N N   . ASN B 306 0.5150 0.5617 0.4390 -0.0732 0.0621  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B N   
5061  C CA  . ASN B 306 0.4500 0.4929 0.3680 -0.0749 0.0717  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B CA  
5062  C C   . ASN B 306 0.5122 0.5583 0.4406 -0.0796 0.0704  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B C   
5063  O O   . ASN B 306 0.5878 0.6409 0.5268 -0.0833 0.0643  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B O   
5064  C CB  . ASN B 306 0.6005 0.6435 0.5104 -0.0754 0.0777  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B CB  
5065  C CG  . ASN B 306 0.7455 0.7834 0.6429 -0.0706 0.0816  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B CG  
5066  O OD1 . ASN B 306 0.8802 0.9151 0.7754 -0.0669 0.0790  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B OD1 
5067  N ND2 . ASN B 306 0.7555 0.7922 0.6444 -0.0704 0.0877  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 295  ASN B ND2 
5068  N N   . VAL B 307 0.5235 0.5645 0.4488 -0.0794 0.0762  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B N   
5069  C CA  . VAL B 307 0.5348 0.5777 0.4683 -0.0835 0.0765  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CA  
5070  C C   . VAL B 307 0.6858 0.7262 0.6127 -0.0859 0.0857  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B C   
5071  O O   . VAL B 307 0.7919 0.8258 0.7082 -0.0839 0.0938  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B O   
5072  C CB  . VAL B 307 0.4187 0.4582 0.3536 -0.0814 0.0769  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CB  
5073  C CG1 . VAL B 307 0.4697 0.5108 0.4120 -0.0856 0.0786  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CG1 
5074  C CG2 . VAL B 307 0.3371 0.3787 0.2791 -0.0790 0.0670  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 296  VAL B CG2 
5075  N N   . TRP B 308 0.5878 0.6334 0.5209 -0.0904 0.0842  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B N   
5076  C CA  . TRP B 308 0.5932 0.6367 0.5205 -0.0930 0.0919  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CA  
5077  C C   . TRP B 308 0.6611 0.7052 0.5954 -0.0973 0.0935  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B C   
5078  O O   . TRP B 308 0.7707 0.8179 0.7157 -0.0985 0.0880  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B O   
5079  C CB  . TRP B 308 0.5254 0.5744 0.4541 -0.0952 0.0897  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CB  
5080  C CG  . TRP B 308 0.5379 0.5874 0.4603 -0.0914 0.0882  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CG  
5081  C CD1 . TRP B 308 0.6201 0.6747 0.5485 -0.0900 0.0799  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CD1 
5082  C CD2 . TRP B 308 0.5195 0.5646 0.4288 -0.0887 0.0949  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CD2 
5083  N NE1 . TRP B 308 0.6672 0.7210 0.5870 -0.0865 0.0812  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B NE1 
5084  C CE2 . TRP B 308 0.5570 0.6050 0.4650 -0.0856 0.0904  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CE2 
5085  C CE3 . TRP B 308 0.5346 0.5733 0.4333 -0.0885 0.1039  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CE3 
5086  C CZ2 . TRP B 308 0.5309 0.5759 0.4274 -0.0822 0.0949  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CZ2 
5087  C CZ3 . TRP B 308 0.5829 0.6170 0.4739 -0.0824 0.1044  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CZ3 
5088  C CH2 . TRP B 308 0.5505 0.5885 0.4386 -0.0806 0.1020  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 297  TRP B CH2 
5089  N N   . ASP B 309 0.5792 0.6204 0.5079 -0.0995 0.1007  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B N   
5090  C CA  . ASP B 309 0.5696 0.6112 0.5042 -0.1040 0.1028  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CA  
5091  C C   . ASP B 309 0.6397 0.6867 0.5799 -0.1085 0.1003  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B C   
5092  O O   . ASP B 309 0.7169 0.7620 0.6493 -0.1088 0.1047  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B O   
5093  C CB  . ASP B 309 0.7117 0.7457 0.6357 -0.1035 0.1126  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CB  
5094  C CG  . ASP B 309 0.7405 0.7739 0.6710 -0.1070 0.1138  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CG  
5095  O OD1 . ASP B 309 0.6437 0.6829 0.5829 -0.1119 0.1108  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B OD1 
5096  O OD2 . ASP B 309 0.7415 0.7690 0.6687 -0.1048 0.1173  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B OD2 
5097  N N   . ALA B 310 0.5737 0.6274 0.5273 -0.1118 0.0930  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 299  ALA B N   
5098  C CA  . ALA B 310 0.4787 0.5388 0.4388 -0.1159 0.0890  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 299  ALA B CA  
5099  C C   . ALA B 310 0.6398 0.6974 0.5958 -0.1193 0.0956  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 299  ALA B C   
5100  O O   . ALA B 310 0.7109 0.7722 0.6693 -0.1213 0.0931  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 299  ALA B O   
5101  C CB  . ALA B 310 0.3039 0.3709 0.2797 -0.1190 0.0801  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 299  ALA B CB  
5102  N N   . LEU B 311 0.6898 0.7399 0.6401 -0.1179 0.1017  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B N   
5103  C CA  . LEU B 311 0.7441 0.7880 0.6914 -0.1171 0.1034  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CA  
5104  C C   . LEU B 311 0.7740 0.8091 0.7088 -0.1112 0.1070  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B C   
5105  O O   . LEU B 311 0.8485 0.8823 0.7799 -0.1097 0.1061  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B O   
5106  C CB  . LEU B 311 0.7707 0.8125 0.7230 -0.1195 0.1054  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CB  
5107  C CG  . LEU B 311 0.7587 0.8087 0.7254 -0.1251 0.1008  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CG  
5108  C CD1 . LEU B 311 0.7756 0.8226 0.7462 -0.1266 0.1030  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CD1 
5109  C CD2 . LEU B 311 0.6864 0.7417 0.6591 -0.1274 0.0948  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CD2 
5110  N N   . LYS B 312 0.7364 0.7658 0.6650 -0.1076 0.1107  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B N   
5111  C CA  . LYS B 312 0.7196 0.7403 0.6380 -0.1021 0.1134  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CA  
5112  C C   . LYS B 312 0.7073 0.7281 0.6194 -0.0977 0.1121  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B C   
5113  O O   . LYS B 312 0.6900 0.7050 0.5952 -0.0935 0.1134  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B O   
5114  C CB  . LYS B 312 0.7239 0.7388 0.6386 -0.0996 0.1171  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CB  
5115  C CG  . LYS B 312 0.7929 0.8075 0.7134 -0.1034 0.1187  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CG  
5116  C CD  . LYS B 312 0.9527 0.9591 0.8677 -0.1008 0.1222  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CD  
5117  C CE  . LYS B 312 1.0551 1.0566 0.9651 -0.0991 0.1221  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B CE  
5118  N NZ  . LYS B 312 1.0894 1.0836 0.9948 -0.0975 0.1252  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 301  LYS B NZ  
5119  N N   . ALA B 313 0.6494 0.6773 0.5644 -0.0988 0.1095  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 302  ALA B N   
5120  C CA  . ALA B 313 0.5758 0.6051 0.4857 -0.0951 0.1080  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 302  ALA B CA  
5121  C C   . ALA B 313 0.5504 0.5749 0.4528 -0.0899 0.1099  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 302  ALA B C   
5122  O O   . ALA B 313 0.4895 0.5149 0.3875 -0.0865 0.1087  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 302  ALA B O   
5123  C CB  . ALA B 313 0.5638 0.5905 0.4699 -0.0925 0.1077  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 302  ALA B CB  
5124  N N   . ASP B 314 0.7015 0.7211 0.6024 -0.0891 0.1127  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B N   
5125  C CA  . ASP B 314 0.9019 0.9168 0.7958 -0.0841 0.1144  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CA  
5126  C C   . ASP B 314 0.8409 0.8608 0.7368 -0.0858 0.1135  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B C   
5127  O O   . ASP B 314 0.7160 0.7415 0.6195 -0.0911 0.1129  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B O   
5128  C CB  . ASP B 314 1.0235 1.0309 0.9143 -0.0820 0.1178  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CB  
5129  C CG  . ASP B 314 1.0983 1.1009 0.9869 -0.0808 0.1188  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CG  
5130  O OD1 . ASP B 314 1.0795 1.0785 0.9691 -0.0822 0.1209  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B OD1 
5131  O OD2 . ASP B 314 1.1302 1.1328 1.0158 -0.0785 0.1174  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B OD2 
5132  N N   . ARG B 315 0.8223 0.8408 0.7121 -0.0817 0.1132  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B N   
5133  C CA  . ARG B 315 0.8650 0.8875 0.7553 -0.0830 0.1124  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CA  
5134  C C   . ARG B 315 0.7970 0.8159 0.6872 -0.0824 0.1153  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B C   
5135  O O   . ARG B 315 0.7701 0.7816 0.6545 -0.0776 0.1176  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B O   
5136  C CB  . ARG B 315 0.9264 0.9475 0.8092 -0.0784 0.1112  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CB  
5137  C CG  . ARG B 315 1.0683 1.0806 0.9431 -0.0719 0.1138  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CG  
5138  C CD  . ARG B 315 1.0500 1.0619 0.9188 -0.0688 0.1127  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CD  
5139  N NE  . ARG B 315 0.9554 0.9679 0.8204 -0.0659 0.1108  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B NE  
5140  C CZ  . ARG B 315 0.9258 0.9392 0.7860 -0.0640 0.1091  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B CZ  
5141  N NH1 . ARG B 315 0.8010 0.8143 0.6636 -0.0624 0.1055  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B NH1 
5142  N NH2 . ARG B 315 1.0532 1.0676 0.9106 -0.0613 0.1075  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 304  ARG B NH2 
5143  N N   . ALA B 316 0.8332 0.8567 0.7341 -0.0846 0.1106  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 305  ALA B N   
5144  C CA  . ALA B 316 0.9850 1.0063 0.8872 -0.0838 0.1127  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 305  ALA B CA  
5145  C C   . ALA B 316 1.0572 1.0755 0.9541 -0.0784 0.1113  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 305  ALA B C   
5146  O O   . ALA B 316 1.1173 1.1308 1.0073 -0.0761 0.1169  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 305  ALA B O   
5147  C CB  . ALA B 316 1.0241 1.0511 0.9407 -0.0871 0.1068  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 305  ALA B CB  
5148  N N   . GLY B 317 1.0090 1.0302 0.9092 -0.0764 0.1038  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 306  GLY B N   
5149  C CA  . GLY B 317 0.9190 0.9375 0.8148 -0.0713 0.1015  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 306  GLY B CA  
5150  C C   . GLY B 317 0.7124 0.7340 0.6106 -0.0697 0.0939  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 306  GLY B C   
5151  O O   . GLY B 317 0.5053 0.5310 0.4069 -0.0724 0.0916  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 306  GLY B O   
5152  N N   . VAL B 318 0.6564 0.6761 0.5525 -0.0654 0.0899  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B N   
5153  C CA  . VAL B 318 0.5440 0.5666 0.4427 -0.0637 0.0822  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CA  
5154  C C   . VAL B 318 0.7097 0.7325 0.6138 -0.0608 0.0743  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B C   
5155  O O   . VAL B 318 0.8541 0.8737 0.7567 -0.0588 0.0763  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B O   
5156  C CB  . VAL B 318 0.4697 0.4882 0.3558 -0.0605 0.0865  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CB  
5157  C CG1 . VAL B 318 0.3882 0.4002 0.2651 -0.0555 0.0890  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CG1 
5158  C CG2 . VAL B 318 0.5960 0.6192 0.4859 -0.0602 0.0792  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 307  VAL B CG2 
5159  N N   . LEU B 319 0.7995 0.8263 0.7101 -0.0605 0.0652  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B N   
5160  C CA  . LEU B 319 0.8348 0.8615 0.7505 -0.0575 0.0566  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CA  
5161  C C   . LEU B 319 1.0340 1.0581 0.9420 -0.0535 0.0547  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B C   
5162  O O   . LEU B 319 1.0599 1.0876 0.9693 -0.0546 0.0516  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B O   
5163  C CB  . LEU B 319 0.6138 0.6474 0.5449 -0.0608 0.0460  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CB  
5164  C CG  . LEU B 319 0.5211 0.5585 0.4614 -0.0656 0.0468  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CG  
5165  C CD1 . LEU B 319 0.3984 0.4421 0.3541 -0.0682 0.0352  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CD1 
5166  C CD2 . LEU B 319 0.6259 0.6590 0.5630 -0.0643 0.0529  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 308  LEU B CD2 
5167  N N   . ALA B 320 1.1525 1.1706 1.0526 -0.0488 0.0567  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 309  ALA B N   
5168  C CA  . ALA B 320 1.0740 1.0886 0.9668 -0.0444 0.0543  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 309  ALA B CA  
5169  C C   . ALA B 320 0.9692 0.9884 0.8743 -0.0449 0.0417  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 309  ALA B C   
5170  O O   . ALA B 320 1.0902 1.1144 1.0069 -0.0485 0.0370  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 309  ALA B O   
5171  C CB  . ALA B 320 1.0835 1.0912 0.9670 -0.0397 0.0583  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 309  ALA B CB  
5172  N N   . GLY B 321 0.8400 0.8577 0.7433 -0.0415 0.0355  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 310  GLY B N   
5173  C CA  . GLY B 321 0.7827 0.8054 0.6988 -0.0429 0.0232  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 310  GLY B CA  
5174  C C   . GLY B 321 0.8514 0.8755 0.7681 -0.0413 0.0157  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 310  GLY B C   
5175  O O   . GLY B 321 1.0715 1.0907 0.9783 -0.0372 0.0177  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 310  GLY B O   
5176  N N   . HIS B 322 0.6867 0.7178 0.6159 -0.0447 0.0066  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B N   
5177  C CA  . HIS B 322 0.7220 0.7562 0.6554 -0.0442 -0.0026 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CA  
5178  C C   . HIS B 322 0.7971 0.8298 0.7193 -0.0420 0.0031  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B C   
5179  O O   . HIS B 322 0.8942 0.9272 0.8095 -0.0431 0.0127  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B O   
5180  C CB  . HIS B 322 0.7652 0.8087 0.7125 -0.0495 -0.0097 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CB  
5181  C CG  . HIS B 322 0.7459 0.7917 0.7032 -0.0529 -0.0117 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CG  
5182  N ND1 . HIS B 322 0.7970 0.8451 0.7670 -0.0540 -0.0232 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B ND1 
5183  C CD2 . HIS B 322 0.6510 0.6971 0.6077 -0.0554 -0.0038 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CD2 
5184  C CE1 . HIS B 322 0.7733 0.8230 0.7500 -0.0570 -0.0222 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B CE1 
5185  N NE2 . HIS B 322 0.7027 0.7514 0.6716 -0.0580 -0.0105 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 311  HIS B NE2 
5186  N N   . ASP B 323 0.8009 0.8318 0.7213 -0.0388 -0.0030 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B N   
5187  C CA  . ASP B 323 0.8833 0.9127 0.7935 -0.0363 0.0013  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B CA  
5188  C C   . ASP B 323 0.8532 0.8913 0.7691 -0.0394 -0.0017 0.0066  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B C   
5189  O O   . ASP B 323 0.9445 0.9829 0.8533 -0.0376 0.0015  0.0116  ? ? ? ? ? ? 312  ASP B O   
5190  C CB  . ASP B 323 1.0327 1.0564 0.9385 -0.0315 -0.0042 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B CB  
5191  C CG  . ASP B 323 1.3883 1.4039 1.2886 -0.0282 -0.0020 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B CG  
5192  O OD1 . ASP B 323 1.5779 1.5905 1.4715 -0.0281 0.0080  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B OD1 
5193  O OD2 . ASP B 323 1.4744 1.4871 1.3774 -0.0255 -0.0104 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 312  ASP B OD2 
5194  N N   . ASN B 324 0.6586 0.7043 0.5876 -0.0439 -0.0078 0.0087  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B N   
5195  C CA  . ASN B 324 0.6554 0.7106 0.5904 -0.0473 -0.0101 0.0169  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CA  
5196  C C   . ASN B 324 0.7260 0.7862 0.6659 -0.0520 -0.0057 0.0158  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B C   
5197  O O   . ASN B 324 0.8572 0.9132 0.7960 -0.0526 -0.0012 0.0088  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B O   
5198  C CB  . ASN B 324 0.8789 0.9399 0.8263 -0.0487 -0.0237 0.0225  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CB  
5199  C CG  . ASN B 324 0.8817 0.9509 0.8307 -0.0498 -0.0257 0.0322  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B CG  
5200  O OD1 . ASN B 324 0.9088 0.9842 0.8580 -0.0525 -0.0206 0.0355  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B OD1 
5201  N ND2 . ASN B 324 0.7963 0.8655 0.7463 -0.0475 -0.0332 0.0368  ? ? ? ? ? ? 313  ASN B ND2 
5202  N N   . ARG B 325 0.7158 0.7851 0.6611 -0.0553 -0.0071 0.0227  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B N   
5203  C CA  . ARG B 325 0.6730 0.7470 0.6220 -0.0597 -0.0025 0.0221  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CA  
5204  C C   . ARG B 325 0.6987 0.7745 0.6600 -0.0632 -0.0090 0.0183  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B C   
5205  O O   . ARG B 325 0.6439 0.7225 0.6155 -0.0640 -0.0201 0.0203  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B O   
5206  C CB  . ARG B 325 0.5210 0.6052 0.4736 -0.0622 -0.0034 0.0306  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CB  
5207  C CG  . ARG B 325 0.6672 0.7600 0.6332 -0.0647 -0.0161 0.0372  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CG  
5208  C CD  . ARG B 325 0.8387 0.9421 0.8071 -0.0668 -0.0161 0.0459  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CD  
5209  N NE  . ARG B 325 0.7502 0.8588 0.7217 -0.0710 -0.0116 0.0454  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NE  
5210  C CZ  . ARG B 325 0.8563 0.9745 0.8296 -0.0732 -0.0105 0.0519  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B CZ  
5211  N NH1 . ARG B 325 0.8763 1.0002 0.8490 -0.0716 -0.0134 0.0595  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NH1 
5212  N NH2 . ARG B 325 1.0429 1.1650 1.0186 -0.0769 -0.0066 0.0509  ? ? ? ? ? ? 314  ARG B NH2 
5213  N N   . VAL B 326 0.6627 0.7368 0.6231 -0.0652 -0.0023 0.0129  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B N   
5214  C CA  . VAL B 326 0.5656 0.6417 0.5378 -0.0688 -0.0077 0.0092  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CA  
5215  C C   . VAL B 326 0.6159 0.7028 0.5997 -0.0741 -0.0131 0.0156  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B C   
5216  O O   . VAL B 326 0.5024 0.5934 0.4834 -0.0762 -0.0069 0.0183  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B O   
5217  C CB  . VAL B 326 0.4385 0.5093 0.4059 -0.0693 0.0015  0.0015  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CB  
5218  C CG1 . VAL B 326 0.5302 0.5910 0.4872 -0.0643 0.0063  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CG1 
5219  C CG2 . VAL B 326 0.6277 0.7003 0.5883 -0.0711 0.0114  0.0034  ? ? ? ? ? ? 315  VAL B CG2 
5220  N N   . SER B 327 0.6155 0.7069 0.6121 -0.0760 -0.0251 0.0181  ? ? ? ? ? ? 316  SER B N   
5221  C CA  . SER B 327 0.5712 0.6734 0.5797 -0.0811 -0.0317 0.0248  ? ? ? ? ? ? 316  SER B CA  
5222  C C   . SER B 327 0.5500 0.6547 0.5662 -0.0858 -0.0309 0.0213  ? ? ? ? ? ? 316  SER B C   
5223  O O   . SER B 327 0.6935 0.8056 0.7131 -0.0897 -0.0292 0.0253  ? ? ? ? ? ? 316  SER B O   
5224  C CB  . SER B 327 0.7415 0.8474 0.7610 -0.0816 -0.0455 0.0293  ? ? ? ? ? ? 316  SER B CB  
5225  O OG  . SER B 327 0.9007 1.0005 0.9250 -0.0804 -0.0512 0.0227  ? ? ? ? ? ? 316  SER B OG  
5226  N N   . CYS B 328 0.5416 0.6404 0.5607 -0.0852 -0.0323 0.0137  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B N   
5227  C CA  . CYS B 328 0.5703 0.6718 0.5991 -0.0897 -0.0339 0.0105  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B CA  
5228  C C   . CYS B 328 0.5133 0.6068 0.5370 -0.0882 -0.0266 0.0011  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B C   
5229  O O   . CYS B 328 0.5539 0.6394 0.5690 -0.0834 -0.0232 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 317  CYS B O   
5230  C CB  . CYS B 328 0.6144 0.7206 0.6588 -0.0924 -0.0479 0.0127  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B CB  
5231  S SG  . CYS B 328 0.7239 0.8227 0.7689 -0.0873 -0.0566 0.0093  ? ? ? ? ? ? 317  CYS B SG  
5232  N N   . LEU B 329 0.5046 0.6005 0.5337 -0.0923 -0.0241 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B N   
5233  C CA  . LEU B 329 0.4448 0.5343 0.4698 -0.0915 -0.0168 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CA  
5234  C C   . LEU B 329 0.5501 0.6438 0.5879 -0.0965 -0.0209 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B C   
5235  O O   . LEU B 329 0.6603 0.7617 0.7056 -0.1013 -0.0239 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B O   
5236  C CB  . LEU B 329 0.3084 0.3949 0.3201 -0.0907 -0.0035 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CB  
5237  C CG  . LEU B 329 0.4572 0.5353 0.4591 -0.0881 0.0064  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CG  
5238  C CD1 . LEU B 329 0.5766 0.6530 0.5664 -0.0880 0.0178  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CD1 
5239  C CD2 . LEU B 329 0.6664 0.7447 0.6767 -0.0911 0.0059  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 318  LEU B CD2 
5240  N N   . GLY B 330 0.5725 0.6615 0.6128 -0.0954 -0.0210 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B N   
5241  C CA  . GLY B 330 0.6877 0.7800 0.7399 -0.0998 -0.0245 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B CA  
5242  C C   . GLY B 330 0.6602 0.7464 0.7097 -0.0980 -0.0186 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B C   
5243  O O   . GLY B 330 0.7241 0.8036 0.7650 -0.0929 -0.0150 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 319  GLY B O   
5244  N N   . VAL B 331 0.5588 0.6476 0.6157 -0.1022 -0.0176 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B N   
5245  C CA  . VAL B 331 0.6466 0.7309 0.7030 -0.1010 -0.0129 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CA  
5246  C C   . VAL B 331 0.8206 0.9083 0.8926 -0.1040 -0.0223 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B C   
5247  O O   . VAL B 331 0.9991 1.0932 1.0810 -0.1092 -0.0272 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B O   
5248  C CB  . VAL B 331 0.5510 0.6341 0.6000 -0.1032 -0.0007 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CB  
5249  C CG1 . VAL B 331 0.4107 0.4908 0.4620 -0.1029 0.0029  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CG1 
5250  C CG2 . VAL B 331 0.2300 0.3084 0.2629 -0.0997 0.0089  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 320  VAL B CG2 
5251  N N   . THR B 332 0.7912 0.8749 0.8654 -0.1004 -0.0249 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 321  THR B N   
5252  C CA  . THR B 332 0.7081 0.7944 0.7970 -0.1023 -0.0345 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 321  THR B CA  
5253  C C   . THR B 332 0.6928 0.7832 0.7887 -0.1081 -0.0315 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 321  THR B C   
5254  O O   . THR B 332 0.6445 0.7335 0.7326 -0.1090 -0.0206 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 321  THR B O   
5255  C CB  . THR B 332 0.6997 0.7805 0.7875 -0.0971 -0.0347 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 321  THR B CB  
5256  O OG1 . THR B 332 0.7021 0.7795 0.7807 -0.0959 -0.0222 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 321  THR B OG1 
5257  C CG2 . THR B 332 0.6322 0.7084 0.7131 -0.0912 -0.0382 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 321  THR B CG2 
5258  N N   . ASP B 333 0.7379 0.8333 0.8486 -0.1120 -0.0416 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B N   
5259  C CA  . ASP B 333 0.6839 0.7837 0.8029 -0.1179 -0.0404 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B CA  
5260  C C   . ASP B 333 0.7172 0.8133 0.8335 -0.1168 -0.0320 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B C   
5261  O O   . ASP B 333 0.7760 0.8741 0.8932 -0.1210 -0.0260 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B O   
5262  C CB  . ASP B 333 0.7734 0.8776 0.9090 -0.1208 -0.0537 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B CB  
5263  C CG  . ASP B 333 1.0377 1.1441 1.1765 -0.1199 -0.0610 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B CG  
5264  O OD1 . ASP B 333 1.1716 1.2803 1.3019 -0.1211 -0.0595 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B OD1 
5265  O OD2 . ASP B 333 1.0884 1.1954 1.2377 -0.1168 -0.0656 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 322  ASP B OD2 
5266  N N   . ASP B 334 0.6784 0.7695 0.7917 -0.1113 -0.0317 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B N   
5267  C CA  . ASP B 334 0.6100 0.6980 0.7200 -0.1095 -0.0235 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B CA  
5268  C C   . ASP B 334 0.6326 0.7157 0.7259 -0.1062 -0.0108 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B C   
5269  O O   . ASP B 334 0.6388 0.7188 0.7270 -0.1039 -0.0032 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B O   
5270  C CB  . ASP B 334 0.6871 0.7729 0.8029 -0.1050 -0.0299 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B CB  
5271  C CG  . ASP B 334 0.8272 0.9077 0.9329 -0.0981 -0.0295 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B CG  
5272  O OD1 . ASP B 334 0.8769 0.9565 0.9753 -0.0974 -0.0293 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B OD1 
5273  O OD2 . ASP B 334 0.9637 1.0410 1.0685 -0.0933 -0.0294 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 323  ASP B OD2 
5274  N N   . GLY B 335 0.7706 0.8533 0.8555 -0.1060 -0.0089 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 324  GLY B N   
5275  C CA  . GLY B 335 0.8176 0.8959 0.8868 -0.1035 0.0028  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 324  GLY B CA  
5276  C C   . GLY B 335 0.7450 0.8174 0.8055 -0.0971 0.0070  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 324  GLY B C   
5277  O O   . GLY B 335 0.6868 0.7554 0.7355 -0.0953 0.0177  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 324  GLY B O   
5278  N N   . MET B 336 0.7478 0.8196 0.8145 -0.0937 -0.0016 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 325  MET B N   
5279  C CA  . MET B 336 0.7853 0.8520 0.8445 -0.0872 0.0013  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 325  MET B CA  
5280  C C   . MET B 336 0.6419 0.7045 0.6898 -0.0827 0.0017  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 325  MET B C   
5281  O O   . MET B 336 0.5190 0.5769 0.5571 -0.0775 0.0069  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 325  MET B O   
5282  C CB  . MET B 336 0.8010 0.8685 0.8715 -0.0851 -0.0083 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 325  MET B CB  
5283  C CG  . MET B 336 0.7198 0.7828 0.7834 -0.0783 -0.0051 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 325  MET B CG  
5284  S SD  . MET B 336 0.9283 0.9900 0.9831 -0.0781 0.0100  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 325  MET B SD  
5285  C CE  . MET B 336 0.9891 1.0562 1.0597 -0.0833 0.0070  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 325  MET B CE  
5286  N N   . ALA B 337 0.6385 0.7032 0.6878 -0.0847 -0.0037 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 326  ALA B N   
5287  C CA  . ALA B 337 0.6370 0.6983 0.6768 -0.0805 -0.0045 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 326  ALA B CA  
5288  C C   . ALA B 337 0.6375 0.7016 0.6751 -0.0835 -0.0049 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 326  ALA B C   
5289  O O   . ALA B 337 0.7387 0.8083 0.7848 -0.0889 -0.0081 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 326  ALA B O   
5290  C CB  . ALA B 337 0.6247 0.6847 0.6704 -0.0766 -0.0159 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 326  ALA B CB  
5291  N N   . VAL B 338 0.5858 0.6462 0.6118 -0.0799 -0.0016 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B N   
5292  C CA  . VAL B 338 0.5602 0.6232 0.5832 -0.0817 -0.0022 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CA  
5293  C C   . VAL B 338 0.6734 0.7354 0.6967 -0.0782 -0.0112 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B C   
5294  O O   . VAL B 338 0.8271 0.8841 0.8466 -0.0732 -0.0127 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B O   
5295  C CB  . VAL B 338 0.5231 0.5826 0.5312 -0.0806 0.0103  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CB  
5296  C CG1 . VAL B 338 0.3323 0.3948 0.3373 -0.0819 0.0095  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CG1 
5297  C CG2 . VAL B 338 0.7023 0.7622 0.7094 -0.0840 0.0192  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 327  VAL B CG2 
5298  N N   . ALA B 339 0.5400 0.6070 0.5681 -0.0809 -0.0173 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 328  ALA B N   
5299  C CA  . ALA B 339 0.4889 0.5554 0.5174 -0.0781 -0.0260 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 328  ALA B CA  
5300  C C   . ALA B 339 0.4806 0.5501 0.5034 -0.0791 -0.0236 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 328  ALA B C   
5301  O O   . ALA B 339 0.5686 0.6438 0.5943 -0.0836 -0.0214 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 328  ALA B O   
5302  C CB  . ALA B 339 0.4667 0.5375 0.5110 -0.0803 -0.0398 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 328  ALA B CB  
5303  N N   . THR B 340 0.4428 0.5086 0.4572 -0.0747 -0.0239 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 329  THR B N   
5304  C CA  . THR B 340 0.5704 0.6388 0.5788 -0.0749 -0.0217 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 329  THR B CA  
5305  C C   . THR B 340 0.6703 0.7388 0.6807 -0.0723 -0.0315 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 329  THR B C   
5306  O O   . THR B 340 0.8029 0.8651 0.8081 -0.0675 -0.0329 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 329  THR B O   
5307  C CB  . THR B 340 0.6333 0.6962 0.6254 -0.0719 -0.0086 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 329  THR B CB  
5308  O OG1 . THR B 340 0.2633 0.3184 0.2475 -0.0664 -0.0072 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 329  THR B OG1 
5309  C CG2 . THR B 340 0.6199 0.6826 0.6096 -0.0747 0.0011  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 329  THR B CG2 
5310  N N   . GLY B 341 0.6611 0.7372 0.6794 -0.0757 -0.0385 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 330  GLY B N   
5311  C CA  . GLY B 341 0.6376 0.7147 0.6572 -0.0737 -0.0469 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 330  GLY B CA  
5312  C C   . GLY B 341 0.6290 0.7067 0.6376 -0.0720 -0.0403 0.0021  ? ? ? ? ? ? 330  GLY B C   
5313  O O   . GLY B 341 0.6291 0.7097 0.6331 -0.0741 -0.0318 0.0041  ? ? ? ? ? ? 330  GLY B O   
5314  N N   . SER B 342 0.6533 0.7283 0.6579 -0.0682 -0.0445 0.0047  ? ? ? ? ? ? 331  SER B N   
5315  C CA  . SER B 342 0.5474 0.6223 0.5412 -0.0659 -0.0386 0.0097  ? ? ? ? ? ? 331  SER B CA  
5316  C C   . SER B 342 0.6721 0.7510 0.6708 -0.0654 -0.0488 0.0174  ? ? ? ? ? ? 331  SER B C   
5317  O O   . SER B 342 0.6565 0.7384 0.6672 -0.0672 -0.0606 0.0191  ? ? ? ? ? ? 331  SER B O   
5318  C CB  . SER B 342 0.4276 0.4925 0.4065 -0.0605 -0.0297 0.0038  ? ? ? ? ? ? 331  SER B CB  
5319  O OG  . SER B 342 0.6028 0.6669 0.5716 -0.0579 -0.0251 0.0086  ? ? ? ? ? ? 331  SER B OG  
5320  N N   . TRP B 343 0.7411 0.8200 0.7305 -0.0630 -0.0443 0.0222  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B N   
5321  C CA  . TRP B 343 0.6445 0.7273 0.6375 -0.0622 -0.0531 0.0299  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CA  
5322  C C   . TRP B 343 0.5877 0.6620 0.5767 -0.0573 -0.0580 0.0267  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B C   
5323  O O   . TRP B 343 0.7690 0.8448 0.7600 -0.0561 -0.0655 0.0324  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B O   
5324  C CB  . TRP B 343 0.5733 0.6605 0.5586 -0.0617 -0.0465 0.0368  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CB  
5325  C CG  . TRP B 343 0.5180 0.6165 0.5112 -0.0667 -0.0470 0.0431  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CG  
5326  C CD1 . TRP B 343 0.5138 0.6173 0.5174 -0.0716 -0.0499 0.0421  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CD1 
5327  C CD2 . TRP B 343 0.4717 0.5782 0.4629 -0.0673 -0.0450 0.0515  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CD2 
5328  N NE1 . TRP B 343 0.4755 0.5897 0.4836 -0.0752 -0.0496 0.0493  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B NE1 
5329  C CE2 . TRP B 343 0.3696 0.4859 0.3702 -0.0726 -0.0465 0.0552  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CE2 
5330  C CE3 . TRP B 343 0.6102 0.7167 0.5926 -0.0638 -0.0419 0.0563  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CE3 
5331  C CZ2 . TRP B 343 0.4067 0.5332 0.4080 -0.0743 -0.0450 0.0633  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CZ2 
5332  C CZ3 . TRP B 343 0.5348 0.6513 0.5182 -0.0654 -0.0403 0.0644  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CZ3 
5333  C CH2 . TRP B 343 0.4528 0.5793 0.4454 -0.0705 -0.0419 0.0677  ? ? ? ? ? ? 332  TRP B CH2 
5334  N N   . ASP B 344 0.4825 0.5481 0.4657 -0.0545 -0.0537 0.0176  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B N   
5335  C CA  . ASP B 344 0.6736 0.7308 0.6524 -0.0496 -0.0579 0.0135  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B CA  
5336  C C   . ASP B 344 0.7349 0.7912 0.7257 -0.0503 -0.0702 0.0103  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B C   
5337  O O   . ASP B 344 0.6456 0.6945 0.6334 -0.0461 -0.0743 0.0057  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B O   
5338  C CB  . ASP B 344 0.7816 0.8296 0.7460 -0.0454 -0.0464 0.0057  ? ? ? ? ? ? 333  ASP B CB  
5339  C CG  . ASP B 344 0.8095 0.8563 0.7757 -0.0472 -0.0411 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 333  ASP B CG  
5340  O OD1 . ASP B 344 0.6355 0.6875 0.6143 -0.0512 -0.0472 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 333  ASP B OD1 
5341  O OD2 . ASP B 344 0.9604 1.0009 0.9154 -0.0445 -0.0308 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 333  ASP B OD2 
5342  N N   . SER B 345 0.7786 0.8422 0.7827 -0.0554 -0.0760 0.0126  ? ? ? ? ? ? 334  SER B N   
5343  C CA  . SER B 345 0.7704 0.8342 0.7875 -0.0567 -0.0888 0.0105  ? ? ? ? ? ? 334  SER B CA  
5344  C C   . SER B 345 0.6764 0.7342 0.6930 -0.0553 -0.0859 0.0000  ? ? ? ? ? ? 334  SER B C   
5345  O O   . SER B 345 0.6230 0.6802 0.6499 -0.0560 -0.0956 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 334  SER B O   
5346  C CB  . SER B 345 0.8538 0.9143 0.8726 -0.0536 -0.0999 0.0131  ? ? ? ? ? ? 334  SER B CB  
5347  O OG  . SER B 345 1.0017 1.0520 1.0121 -0.0480 -0.0985 0.0050  ? ? ? ? ? ? 334  SER B OG  
5348  N N   . PHE B 346 0.6001 0.6535 0.6047 -0.0531 -0.0728 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B N   
5349  C CA  . PHE B 346 0.6020 0.6501 0.6049 -0.0515 -0.0687 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CA  
5350  C C   . PHE B 346 0.5971 0.6499 0.6045 -0.0561 -0.0624 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B C   
5351  O O   . PHE B 346 0.6752 0.7321 0.6789 -0.0587 -0.0546 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B O   
5352  C CB  . PHE B 346 0.6818 0.7215 0.6686 -0.0459 -0.0586 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CB  
5353  C CG  . PHE B 346 0.7254 0.7595 0.7072 -0.0410 -0.0646 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CG  
5354  C CD1 . PHE B 346 0.7574 0.7915 0.7493 -0.0406 -0.0786 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CD1 
5355  C CD2 . PHE B 346 0.8303 0.8590 0.7974 -0.0368 -0.0565 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CD2 
5356  C CE1 . PHE B 346 0.8625 0.8911 0.8497 -0.0360 -0.0845 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CE1 
5357  C CE2 . PHE B 346 0.9835 1.0070 0.9460 -0.0323 -0.0621 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CE2 
5358  C CZ  . PHE B 346 0.9994 1.0227 0.9718 -0.0319 -0.0762 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 335  PHE B CZ  
5359  N N   . LEU B 347 0.5721 0.6242 0.5874 -0.0569 -0.0660 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B N   
5360  C CA  . LEU B 347 0.5299 0.5850 0.5486 -0.0606 -0.0596 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CA  
5361  C C   . LEU B 347 0.5075 0.5558 0.5165 -0.0569 -0.0498 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B C   
5362  O O   . LEU B 347 0.5874 0.6301 0.5945 -0.0524 -0.0531 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B O   
5363  C CB  . LEU B 347 0.5524 0.6120 0.5876 -0.0645 -0.0704 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CB  
5364  C CG  . LEU B 347 0.6073 0.6763 0.6535 -0.0706 -0.0761 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CG  
5365  C CD1 . LEU B 347 0.5544 0.6264 0.6169 -0.0734 -0.0892 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CD1 
5366  C CD2 . LEU B 347 0.6797 0.7529 0.7233 -0.0745 -0.0653 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 336  LEU B CD2 
5367  N N   . LYS B 348 0.4257 0.4747 0.4283 -0.0587 -0.0379 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B N   
5368  C CA  . LYS B 348 0.5465 0.5898 0.5402 -0.0558 -0.0281 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CA  
5369  C C   . LYS B 348 0.6237 0.6702 0.6245 -0.0597 -0.0248 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B C   
5370  O O   . LYS B 348 0.7004 0.7518 0.7037 -0.0645 -0.0210 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B O   
5371  C CB  . LYS B 348 0.6736 0.7133 0.6517 -0.0537 -0.0159 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CB  
5372  C CG  . LYS B 348 0.7875 0.8229 0.7568 -0.0491 -0.0176 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CG  
5373  C CD  . LYS B 348 0.9208 0.9498 0.8870 -0.0436 -0.0207 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CD  
5374  C CE  . LYS B 348 1.0124 1.0360 0.9671 -0.0388 -0.0199 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B CE  
5375  N NZ  . LYS B 348 1.0320 1.0533 0.9731 -0.0381 -0.0070 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 337  LYS B NZ  
5376  N N   . ILE B 349 0.6137 0.6576 0.6177 -0.0577 -0.0263 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B N   
5377  C CA  . ILE B 349 0.5049 0.5514 0.5151 -0.0610 -0.0226 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CA  
5378  C C   . ILE B 349 0.5525 0.5947 0.5511 -0.0587 -0.0096 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B C   
5379  O O   . ILE B 349 0.6159 0.6526 0.6063 -0.0533 -0.0073 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B O   
5380  C CB  . ILE B 349 0.4636 0.5110 0.4867 -0.0608 -0.0330 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CB  
5381  C CG1 . ILE B 349 0.5347 0.5865 0.5698 -0.0635 -0.0465 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CG1 
5382  C CG2 . ILE B 349 0.4364 0.4868 0.4661 -0.0644 -0.0290 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CG2 
5383  C CD1 . ILE B 349 0.6358 0.6883 0.6843 -0.0635 -0.0579 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 338  ILE B CD1 
5384  N N   . TRP B 350 0.5586 0.6032 0.5564 -0.0627 -0.0012 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B N   
5385  C CA  . TRP B 350 0.6365 0.6773 0.6225 -0.0612 0.0118  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CA  
5386  C C   . TRP B 350 0.7100 0.7526 0.7016 -0.0637 0.0159  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B C   
5387  O O   . TRP B 350 0.7325 0.7800 0.7362 -0.0682 0.0108  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B O   
5388  C CB  . TRP B 350 0.6706 0.7115 0.6479 -0.0634 0.0198  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CB  
5389  C CG  . TRP B 350 0.7029 0.7437 0.6766 -0.0620 0.0154  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CG  
5390  C CD1 . TRP B 350 0.7476 0.7933 0.7309 -0.0642 0.0052  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CD1 
5391  C CD2 . TRP B 350 0.5543 0.5902 0.5143 -0.0581 0.0211  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CD2 
5392  N NE1 . TRP B 350 0.5863 0.6306 0.5627 -0.0619 0.0042  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B NE1 
5393  C CE2 . TRP B 350 0.4735 0.5117 0.4355 -0.0581 0.0138  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CE2 
5394  C CE3 . TRP B 350 0.4947 0.5248 0.4410 -0.0548 0.0314  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CE3 
5395  C CZ2 . TRP B 350 0.3738 0.4084 0.3247 -0.0547 0.0167  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CZ2 
5396  C CZ3 . TRP B 350 0.4948 0.5211 0.4300 -0.0515 0.0340  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CZ3 
5397  C CH2 . TRP B 350 0.4862 0.5147 0.4238 -0.0514 0.0268  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 339  TRP B CH2 
5398  N N   . ASN B 351 0.7603 0.7990 0.7428 -0.0609 0.0251  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B N   
5399  C CA  . ASN B 351 0.7707 0.8110 0.7571 -0.0629 0.0303  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B CA  
5400  C C   . ASN B 351 0.8717 0.9083 0.8453 -0.0619 0.0435  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B C   
5401  O O   . ASN B 351 0.8499 0.8881 0.8253 -0.0646 0.0496  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B O   
5402  C CB  . ASN B 351 0.7862 0.8265 0.7798 -0.0597 0.0242  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B CB  
5403  C CG  . ASN B 351 0.8423 0.8877 0.8522 -0.0634 0.0141  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B CG  
5404  O OD1 . ASN B 351 0.8554 0.9012 0.8728 -0.0612 0.0074  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B OD1 
5405  N ND2 . ASN B 351 0.8579 0.9073 0.8734 -0.0692 0.0128  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B ND2 
5406  O OXT . ASN B 351 0.9854 1.0176 0.9468 -0.0583 0.0481  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 340  ASN B OXT 
5407  N N   . ASN C 5   1.4361 1.3125 1.6955 0.0880  0.1007  0.0301  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G N   
5408  C CA  . ASN C 5   1.5608 1.4351 1.8078 0.0895  0.0997  0.0264  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G CA  
5409  C C   . ASN C 5   1.7848 1.6551 2.0206 0.0905  0.1010  0.0249  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G C   
5410  O O   . ASN C 5   1.8417 1.7100 2.0669 0.0910  0.0986  0.0216  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G O   
5411  C CB  . ASN C 5   1.4727 1.3475 1.7184 0.0924  0.1040  0.0262  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G CB  
5412  C CG  . ASN C 5   1.4024 1.2810 1.6584 0.0915  0.1026  0.0274  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G CG  
5413  O OD1 . ASN C 5   1.3657 1.2454 1.6246 0.0934  0.1067  0.0285  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G OD1 
5414  N ND2 . ASN C 5   1.3957 1.2763 1.6573 0.0886  0.0969  0.0274  ? ? ? ? ? ? 5    ASN G ND2 
5415  N N   . THR C 6   1.8637 1.7330 2.1018 0.0909  0.1048  0.0272  ? ? ? ? ? ? 6    THR G N   
5416  C CA  . THR C 6   1.8483 1.7140 2.0766 0.0919  0.1064  0.0261  ? ? ? ? ? ? 6    THR G CA  
5417  C C   . THR C 6   1.7120 1.5764 1.9358 0.0895  0.1005  0.0242  ? ? ? ? ? ? 6    THR G C   
5418  O O   . THR C 6   1.5768 1.4381 1.7897 0.0902  0.1002  0.0219  ? ? ? ? ? ? 6    THR G O   
5419  C CB  . THR C 6   1.9039 1.7690 2.1366 0.0926  0.1116  0.0292  ? ? ? ? ? ? 6    THR G CB  
5420  O OG1 . THR C 6   2.0101 1.8773 2.2538 0.0899  0.1094  0.0318  ? ? ? ? ? ? 6    THR G OG1 
5421  C CG2 . THR C 6   1.8320 1.6980 2.0680 0.0952  0.1177  0.0309  ? ? ? ? ? ? 6    THR G CG2 
5422  N N   . ALA C 7   1.6863 1.5531 1.9187 0.0865  0.0960  0.0252  ? ? ? ? ? ? 7    ALA G N   
5423  C CA  . ALA C 7   1.6447 1.5106 1.8736 0.0840  0.0899  0.0233  ? ? ? ? ? ? 7    ALA G CA  
5424  C C   . ALA C 7   1.7300 1.5957 1.9515 0.0841  0.0859  0.0198  ? ? ? ? ? ? 7    ALA G C   
5425  O O   . ALA C 7   1.8047 1.6687 2.0190 0.0829  0.0816  0.0173  ? ? ? ? ? ? 7    ALA G O   
5426  C CB  . ALA C 7   1.5561 1.4246 1.7967 0.0809  0.0864  0.0256  ? ? ? ? ? ? 7    ALA G CB  
5427  N N   . SER C 8   1.7044 1.5718 1.9278 0.0855  0.0874  0.0196  ? ? ? ? ? ? 8    SER G N   
5428  C CA  . SER C 8   1.6781 1.5456 1.8952 0.0858  0.0840  0.0164  ? ? ? ? ? ? 8    SER G CA  
5429  C C   . SER C 8   1.7258 1.5900 1.9292 0.0884  0.0863  0.0136  ? ? ? ? ? ? 8    SER G C   
5430  O O   . SER C 8   1.6895 1.5526 1.8846 0.0883  0.0826  0.0104  ? ? ? ? ? ? 8    SER G O   
5431  C CB  . SER C 8   1.5689 1.4396 1.7936 0.0862  0.0845  0.0173  ? ? ? ? ? ? 8    SER G CB  
5432  O OG  . SER C 8   1.5314 1.4021 1.7497 0.0866  0.0815  0.0142  ? ? ? ? ? ? 8    SER G OG  
5433  N N   . ILE C 9   1.7668 1.6295 1.9678 0.0909  0.0924  0.0148  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G N   
5434  C CA  . ILE C 9   1.7410 1.6006 1.9294 0.0936  0.0952  0.0124  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CA  
5435  C C   . ILE C 9   1.7751 1.6316 1.9536 0.0928  0.0923  0.0101  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G C   
5436  O O   . ILE C 9   1.7855 1.6396 1.9527 0.0944  0.0924  0.0073  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G O   
5437  C CB  . ILE C 9   1.6294 1.4880 1.8177 0.0964  0.1026  0.0143  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CB  
5438  C CG1 . ILE C 9   1.6359 1.4934 1.8269 0.0957  0.1047  0.0167  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CG1 
5439  C CG2 . ILE C 9   1.5527 1.4144 1.7505 0.0972  0.1055  0.0165  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CG2 
5440  C CD1 . ILE C 9   1.6091 1.4627 1.7884 0.0964  0.1050  0.0148  ? ? ? ? ? ? 9    ILE G CD1 
5441  N N   . ALA C 10  1.7517 1.6082 1.9346 0.0904  0.0899  0.0114  ? ? ? ? ? ? 10   ALA G N   
5442  C CA  . ALA C 10  1.6407 1.4945 1.8152 0.0894  0.0867  0.0094  ? ? ? ? ? ? 10   ALA G CA  
5443  C C   . ALA C 10  1.5901 1.4443 1.7604 0.0879  0.0804  0.0063  ? ? ? ? ? ? 10   ALA G C   
5444  O O   . ALA C 10  1.6714 1.5230 1.8307 0.0883  0.0785  0.0033  ? ? ? ? ? ? 10   ALA G O   
5445  C CB  . ALA C 10  1.5705 1.4245 1.7515 0.0871  0.0856  0.0117  ? ? ? ? ? ? 10   ALA G CB  
5446  N N   . GLN C 11  1.4799 1.3373 1.6590 0.0862  0.0772  0.0070  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G N   
5447  C CA  . GLN C 11  1.5003 1.3584 1.6767 0.0846  0.0711  0.0043  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CA  
5448  C C   . GLN C 11  1.5878 1.4452 1.7558 0.0869  0.0720  0.0016  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G C   
5449  O O   . GLN C 11  1.6852 1.5412 1.8444 0.0867  0.0683  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 11   GLN G O   
5450  C CB  . GLN C 11  1.4713 1.3332 1.6600 0.0822  0.0677  0.0059  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CB  
5451  C CG  . GLN C 11  1.5370 1.3996 1.7333 0.0793  0.0653  0.0080  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CG  
5452  C CD  . GLN C 11  1.5992 1.4596 1.7881 0.0777  0.0607  0.0058  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G CD  
5453  O OE1 . GLN C 11  1.5953 1.4530 1.7787 0.0782  0.0625  0.0058  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G OE1 
5454  N NE2 . GLN C 11  1.6455 1.5069 1.8342 0.0756  0.0546  0.0039  ? ? ? ? ? ? 11   GLN G NE2 
5455  N N   . ALA C 12  1.5218 1.3803 1.6926 0.0892  0.0769  0.0028  ? ? ? ? ? ? 12   ALA G N   
5456  C CA  . ALA C 12  1.4694 1.3272 1.6326 0.0916  0.0783  0.0005  ? ? ? ? ? ? 12   ALA G CA  
5457  C C   . ALA C 12  1.5653 1.4193 1.7152 0.0935  0.0803  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G C   
5458  O O   . ALA C 12  1.7055 1.5581 1.8460 0.0942  0.0781  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 12   ALA G O   
5459  C CB  . ALA C 12  1.3472 1.2069 1.5168 0.0935  0.0835  0.0026  ? ? ? ? ? ? 12   ALA G CB  
5460  N N   . ARG C 13  1.4734 1.3255 1.6224 0.0944  0.0844  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G N   
5461  C CA  . ARG C 13  1.4526 1.3011 1.5895 0.0962  0.0866  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CA  
5462  C C   . ARG C 13  1.4786 1.3252 1.6077 0.0945  0.0809  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G C   
5463  O O   . ARG C 13  1.5054 1.3501 1.6238 0.0957  0.0799  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G O   
5464  C CB  . ARG C 13  1.4700 1.3171 1.6088 0.0970  0.0915  0.0007  ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CB  
5465  C CG  . ARG C 13  1.5293 1.3725 1.6559 0.0989  0.0940  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CG  
5466  C CD  . ARG C 13  1.5955 1.4376 1.7147 0.1021  0.0982  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CD  
5467  N NE  . ARG C 13  1.6886 1.5271 1.7963 0.1039  0.1008  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G NE  
5468  C CZ  . ARG C 13  1.7338 1.5707 1.8332 0.1068  0.1044  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G CZ  
5469  N NH1 . ARG C 13  1.6883 1.5268 1.7897 0.1081  0.1060  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G NH1 
5470  N NH2 . ARG C 13  1.7809 1.6143 1.8700 0.1082  0.1065  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 13   ARG G NH2 
5471  N N   . LYS C 14  1.4633 1.3106 1.5980 0.0917  0.0773  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G N   
5472  C CA  . LYS C 14  1.4471 1.2927 1.5752 0.0898  0.0719  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CA  
5473  C C   . LYS C 14  1.4502 1.2965 1.5743 0.0892  0.0669  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G C   
5474  O O   . LYS C 14  1.5087 1.3527 1.6225 0.0892  0.0642  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G O   
5475  C CB  . LYS C 14  1.4615 1.3082 1.5979 0.0868  0.0688  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CB  
5476  C CG  . LYS C 14  1.5141 1.3588 1.6438 0.0849  0.0636  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CG  
5477  C CD  . LYS C 14  1.5286 1.3750 1.6676 0.0816  0.0599  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CD  
5478  C CE  . LYS C 14  1.5329 1.3795 1.6792 0.0817  0.0642  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 14   LYS G CE  
5479  N NZ  . LYS C 14  1.5536 1.4019 1.7094 0.0785  0.0606  0.0008  ? ? ? ? ? ? 14   LYS G NZ  
5480  N N   . LEU C 15  1.3930 1.2425 1.5253 0.0886  0.0657  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G N   
5481  C CA  . LEU C 15  1.3513 1.2019 1.4809 0.0880  0.0612  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CA  
5482  C C   . LEU C 15  1.2107 1.0595 1.3296 0.0909  0.0635  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G C   
5483  O O   . LEU C 15  1.1716 1.0194 1.2826 0.0907  0.0598  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G O   
5484  C CB  . LEU C 15  1.3439 1.1985 1.4854 0.0867  0.0598  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CB  
5485  C CG  . LEU C 15  1.4153 1.2719 1.5670 0.0834  0.0557  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CG  
5486  C CD1 . LEU C 15  1.3378 1.1984 1.5012 0.0826  0.0552  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CD1 
5487  C CD2 . LEU C 15  1.4990 1.3547 1.6457 0.0811  0.0492  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 15   LEU G CD2 
5488  N N   . VAL C 16  1.0827 0.9311 1.2014 0.0935  0.0697  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G N   
5489  C CA  . VAL C 16  1.0355 0.8819 1.1439 0.0964  0.0726  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CA  
5490  C C   . VAL C 16  1.0679 0.9105 1.1639 0.0970  0.0721  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G C   
5491  O O   . VAL C 16  1.1148 0.9557 1.2006 0.0985  0.0716  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G O   
5492  C CB  . VAL C 16  0.9902 0.8369 1.1013 0.0991  0.0797  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CB  
5493  C CG1 . VAL C 16  0.9185 0.7627 1.0177 0.1022  0.0830  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CG1 
5494  C CG2 . VAL C 16  1.0257 0.8761 1.1475 0.0989  0.0801  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 16   VAL G CG2 
5495  N N   . GLU C 17  1.0715 0.9128 1.1684 0.0959  0.0723  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G N   
5496  C CA  . GLU C 17  1.1006 0.9384 1.1865 0.0962  0.0715  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CA  
5497  C C   . GLU C 17  1.0222 0.8596 1.1035 0.0940  0.0647  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G C   
5498  O O   . GLU C 17  1.0200 0.8547 1.0900 0.0948  0.0634  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G O   
5499  C CB  . GLU C 17  1.2734 1.1100 1.3622 0.0954  0.0735  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CB  
5500  C CG  . GLU C 17  1.4337 1.2702 1.5255 0.0977  0.0805  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CG  
5501  C CD  . GLU C 17  1.4546 1.2886 1.5357 0.1009  0.0847  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G CD  
5502  O OE1 . GLU C 17  1.4119 1.2434 1.4820 0.1014  0.0827  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G OE1 
5503  O OE2 . GLU C 17  1.4596 1.2942 1.5433 0.1031  0.0901  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 17   GLU G OE2 
5504  N N   . GLN C 18  1.0012 0.8414 1.0915 0.0914  0.0602  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G N   
5505  C CA  . GLN C 18  0.9593 0.7995 1.0464 0.0892  0.0535  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CA  
5506  C C   . GLN C 18  0.8029 0.6432 0.8835 0.0904  0.0518  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G C   
5507  O O   . GLN C 18  0.7818 0.6200 0.8522 0.0905  0.0491  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G O   
5508  C CB  . GLN C 18  0.9918 0.8351 1.0908 0.0860  0.0494  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CB  
5509  C CG  . GLN C 18  0.9141 0.7573 1.0102 0.0835  0.0424  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CG  
5510  C CD  . GLN C 18  0.8015 0.6416 0.8892 0.0829  0.0407  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G CD  
5511  O OE1 . GLN C 18  0.7410 0.5805 0.8322 0.0818  0.0414  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G OE1 
5512  N NE2 . GLN C 18  0.8260 0.6639 0.9024 0.0835  0.0384  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 18   GLN G NE2 
5513  N N   . LEU C 19  0.7818 0.6247 0.8685 0.0912  0.0535  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G N   
5514  C CA  . LEU C 19  0.8445 0.6876 0.9253 0.0926  0.0526  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CA  
5515  C C   . LEU C 19  1.0237 0.8635 1.0921 0.0955  0.0562  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G C   
5516  O O   . LEU C 19  1.1416 0.9803 1.2011 0.0963  0.0542  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G O   
5517  C CB  . LEU C 19  0.7773 0.6236 0.8669 0.0934  0.0549  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CB  
5518  C CG  . LEU C 19  0.8310 0.6808 0.9316 0.0907  0.0504  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CG  
5519  C CD1 . LEU C 19  0.9082 0.7609 1.0167 0.0919  0.0534  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CD1 
5520  C CD2 . LEU C 19  0.8273 0.6771 0.9228 0.0891  0.0440  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 19   LEU G CD2 
5521  N N   . LYS C 20  1.0815 0.9199 1.1495 0.0971  0.0616  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G N   
5522  C CA  . LYS C 20  0.9875 0.8227 1.0442 0.0999  0.0655  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CA  
5523  C C   . LYS C 20  0.8851 0.7174 0.9311 0.0992  0.0620  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G C   
5524  O O   . LYS C 20  0.8915 0.7217 0.9268 0.1008  0.0621  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G O   
5525  C CB  . LYS C 20  1.0415 0.8759 1.1012 0.1013  0.0717  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CB  
5526  C CG  . LYS C 20  1.1617 0.9935 1.2118 0.1046  0.0770  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CG  
5527  C CD  . LYS C 20  1.2624 1.0939 1.3170 0.1059  0.0831  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CD  
5528  C CE  . LYS C 20  1.3142 1.1433 1.3599 0.1092  0.0886  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G CE  
5529  N NZ  . LYS C 20  1.3215 1.1505 1.3720 0.1105  0.0946  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 20   LYS G NZ  
5530  N N   . MET C 21  0.8574 0.6894 0.9063 0.0967  0.0588  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 21   MET G N   
5531  C CA  . MET C 21  0.8297 0.6588 0.8690 0.0959  0.0556  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 21   MET G CA  
5532  C C   . MET C 21  0.9462 0.7757 0.9813 0.0945  0.0494  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 21   MET G C   
5533  O O   . MET C 21  1.0256 0.8525 1.0494 0.0953  0.0480  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 21   MET G O   
5534  C CB  . MET C 21  0.7587 0.5874 0.8028 0.0937  0.0544  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 21   MET G CB  
5535  C CG  . MET C 21  0.7996 0.6250 0.8336 0.0932  0.0519  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 21   MET G CG  
5536  S SD  . MET C 21  2.0942 1.9195 2.1344 0.0903  0.0498  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 21   MET G SD  
5537  C CE  . MET C 21  1.0643 0.8932 1.1147 0.0869  0.0434  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 21   MET G CE  
5538  N N   . GLU C 22  1.0052 0.8377 1.0492 0.0925  0.0458  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G N   
5539  C CA  . GLU C 22  1.0114 0.8446 1.0525 0.0909  0.0396  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CA  
5540  C C   . GLU C 22  0.9447 0.7786 0.9822 0.0928  0.0403  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G C   
5541  O O   . GLU C 22  0.8521 0.6867 0.8870 0.0918  0.0356  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G O   
5542  C CB  . GLU C 22  1.1353 0.9713 1.1874 0.0877  0.0350  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CB  
5543  C CG  . GLU C 22  1.3617 1.2014 1.4253 0.0877  0.0366  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CG  
5544  C CD  . GLU C 22  1.5474 1.3898 1.6221 0.0844  0.0323  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G CD  
5545  O OE1 . GLU C 22  1.6579 1.5034 1.7398 0.0837  0.0307  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G OE1 
5546  O OE2 . GLU C 22  1.5471 1.3888 1.6235 0.0826  0.0306  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 22   GLU G OE2 
5547  N N   . ALA C 23  1.0268 0.8607 1.0644 0.0955  0.0462  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 23   ALA G N   
5548  C CA  . ALA C 23  1.1682 1.0026 1.2017 0.0976  0.0475  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 23   ALA G CA  
5549  C C   . ALA C 23  1.2480 1.0790 1.2672 0.0993  0.0475  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 23   ALA G C   
5550  O O   . ALA C 23  1.1660 0.9970 1.1795 0.1000  0.0455  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 23   ALA G O   
5551  C CB  . ALA C 23  1.2652 1.1007 1.3040 0.0998  0.0538  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 23   ALA G CB  
5552  N N   . ASN C 24  0.8168 0.9027 0.9496 0.0497  -0.0632 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G N   
5553  C CA  . ASN C 24  0.9069 0.9876 1.0402 0.0491  -0.0650 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G CA  
5554  C C   . ASN C 24  0.8819 0.9687 1.0229 0.0478  -0.0631 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G C   
5555  O O   . ASN C 24  0.8738 0.9647 1.0221 0.0469  -0.0617 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G O   
5556  C CB  . ASN C 24  1.0289 1.1034 1.1626 0.0490  -0.0672 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G CB  
5557  C CG  . ASN C 24  1.2731 1.3382 1.3983 0.0494  -0.0700 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G CG  
5558  O OD1 . ASN C 24  1.3548 1.4147 1.4781 0.0487  -0.0717 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G OD1 
5559  N ND2 . ASN C 24  1.3129 1.3760 1.4331 0.0501  -0.0703 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 24   ASN G ND2 
5560  N N   . ILE C 25  0.8184 0.9055 0.9576 0.0477  -0.0630 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G N   
5561  C CA  . ILE C 25  0.8558 0.9486 1.0018 0.0466  -0.0612 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CA  
5562  C C   . ILE C 25  0.9722 1.0621 1.1165 0.0474  -0.0639 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G C   
5563  O O   . ILE C 25  1.1064 1.1910 1.2435 0.0484  -0.0663 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G O   
5564  C CB  . ILE C 25  0.9154 1.0189 1.0648 0.0459  -0.0578 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CB  
5565  C CG1 . ILE C 25  0.8785 0.9841 1.0232 0.0477  -0.0584 -0.1348 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CG1 
5566  C CG2 . ILE C 25  0.9204 1.0279 1.0721 0.0454  -0.0560 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CG2 
5567  C CD1 . ILE C 25  0.8586 0.9748 1.0061 0.0471  -0.0549 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 25   ILE G CD1 
5568  N N   . ASP C 26  0.9816 1.0745 1.1325 0.0467  -0.0633 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G N   
5569  C CA  . ASP C 26  1.0146 1.1043 1.1639 0.0473  -0.0657 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G CA  
5570  C C   . ASP C 26  0.7907 0.8886 0.9398 0.0475  -0.0644 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G C   
5571  O O   . ASP C 26  0.6771 0.7845 0.8332 0.0465  -0.0612 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G O   
5572  C CB  . ASP C 26  1.2950 1.3833 1.4520 0.0469  -0.0658 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G CB  
5573  C CG  . ASP C 26  1.4885 1.5681 1.6451 0.0469  -0.0676 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G CG  
5574  O OD1 . ASP C 26  1.5789 1.6602 1.7398 0.0459  -0.0656 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G OD1 
5575  O OD2 . ASP C 26  1.5261 1.5968 1.6778 0.0476  -0.0708 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 26   ASP G OD2 
5576  N N   . ARG C 27  0.7518 0.8445 0.8914 0.0480  -0.0665 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G N   
5577  C CA  . ARG C 27  0.7306 0.8252 0.8646 0.0480  -0.0647 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CA  
5578  C C   . ARG C 27  0.7447 0.8319 0.8773 0.0527  -0.0636 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G C   
5579  O O   . ARG C 27  0.8788 0.9574 1.0097 0.0544  -0.0667 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G O   
5580  C CB  . ARG C 27  0.7416 0.8301 0.8700 0.0575  -0.0570 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CB  
5581  C CG  . ARG C 27  0.8494 0.9540 0.9880 0.0558  -0.0585 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CG  
5582  C CD  . ARG C 27  0.8568 0.9542 0.9848 0.0584  -0.0563 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CD  
5583  N NE  . ARG C 27  0.7783 0.8820 0.9087 0.0562  -0.0560 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G NE  
5584  C CZ  . ARG C 27  0.8258 0.9242 0.9543 0.0553  -0.0578 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G CZ  
5585  N NH1 . ARG C 27  0.7227 0.8118 0.8486 0.0561  -0.0603 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G NH1 
5586  N NH2 . ARG C 27  0.9775 1.0792 1.1061 0.0535  -0.0567 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 27   ARG G NH2 
5587  N N   . ILE C 28  0.5587 0.6555 0.6958 0.0533  -0.0616 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G N   
5588  C CA  . ILE C 28  0.5634 0.6617 0.7038 0.0557  -0.0638 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CA  
5589  C C   . ILE C 28  0.5944 0.6969 0.7309 0.0585  -0.0636 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G C   
5590  O O   . ILE C 28  0.6512 0.7602 0.7857 0.0583  -0.0605 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G O   
5591  C CB  . ILE C 28  0.5906 0.6984 0.7404 0.0535  -0.0625 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CB  
5592  C CG1 . ILE C 28  0.4673 0.5869 0.6175 0.0524  -0.0584 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CG1 
5593  C CG2 . ILE C 28  0.6176 0.7260 0.7749 0.0501  -0.0627 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CG2 
5594  C CD1 . ILE C 28  0.3941 0.5240 0.5537 0.0501  -0.0569 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 28   ILE G CD1 
5595  N N   . LYS C 29  0.6268 0.7261 0.7625 0.0607  -0.0674 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G N   
5596  C CA  . LYS C 29  0.6054 0.7089 0.7372 0.0627  -0.0682 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CA  
5597  C C   . LYS C 29  0.6735 0.7912 0.8083 0.0618  -0.0644 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G C   
5598  O O   . LYS C 29  0.7728 0.8971 0.9140 0.0603  -0.0627 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G O   
5599  C CB  . LYS C 29  0.5191 0.6183 0.6509 0.0642  -0.0726 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CB  
5600  C CG  . LYS C 29  0.6893 0.7761 0.8146 0.0643  -0.0760 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CG  
5601  C CD  . LYS C 29  0.8826 0.9690 1.0070 0.0623  -0.0789 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CD  
5602  C CE  . LYS C 29  0.9343 1.0100 1.0531 0.0633  -0.0829 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G CE  
5603  N NZ  . LYS C 29  0.9098 0.9857 1.0291 0.0622  -0.0862 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 29   LYS G NZ  
5604  N N   . VAL C 30  0.4992 0.6218 0.6297 0.0623  -0.0629 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G N   
5605  C CA  . VAL C 30  0.3745 0.5109 0.5069 0.0610  -0.0592 -0.1586 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CA  
5606  C C   . VAL C 30  0.5101 0.6538 0.6467 0.0613  -0.0598 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G C   
5607  O O   . VAL C 30  0.5445 0.6982 0.6856 0.0591  -0.0564 -0.1681 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G O   
5608  C CB  . VAL C 30  0.3557 0.4955 0.4824 0.0619  -0.0587 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CB  
5609  C CG1 . VAL C 30  0.1368 0.2900 0.2646 0.0613  -0.0567 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CG1 
5610  C CG2 . VAL C 30  0.1354 0.2750 0.2606 0.0605  -0.0558 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 30   VAL G CG2 
5611  N N   . SER C 31  0.5934 0.7322 0.7275 0.0609  -0.0641 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 31   SER G N   
5612  C CA  . SER C 31  0.6065 0.7521 0.7442 0.0589  -0.0651 -0.1513 ? ? ? ? ? ? 31   SER G CA  
5613  C C   . SER C 31  0.6373 0.7858 0.7839 0.0589  -0.0635 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 31   SER G C   
5614  O O   . SER C 31  0.7401 0.8990 0.8912 0.0573  -0.0615 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 31   SER G O   
5615  C CB  . SER C 31  0.6195 0.7577 0.7540 0.0580  -0.0699 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 31   SER G CB  
5616  O OG  . SER C 31  0.7482 0.8753 0.8846 0.0593  -0.0721 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 31   SER G OG  
5617  N N   . LYS C 32  0.5176 0.6566 0.6666 0.0601  -0.0643 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G N   
5618  C CA  . LYS C 32  0.5830 0.7236 0.7404 0.0590  -0.0629 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CA  
5619  C C   . LYS C 32  0.6984 0.8486 0.8584 0.0563  -0.0577 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G C   
5620  O O   . LYS C 32  0.7960 0.9546 0.9626 0.0544  -0.0555 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G O   
5621  C CB  . LYS C 32  0.5961 0.7239 0.7549 0.0596  -0.0655 -0.1654 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CB  
5622  C CG  . LYS C 32  0.6656 0.7954 0.8338 0.0572  -0.0640 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CG  
5623  C CD  . LYS C 32  0.8896 1.0089 1.0582 0.0562  -0.0654 -0.1656 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CD  
5624  C CE  . LYS C 32  1.0088 1.1320 1.1875 0.0532  -0.0631 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G CE  
5625  N NZ  . LYS C 32  1.0942 1.2085 1.2736 0.0522  -0.0644 -0.1654 ? ? ? ? ? ? 32   LYS G NZ  
5626  N N   . ALA C 33  0.6390 0.7881 0.7940 0.0553  -0.0555 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 33   ALA G N   
5627  C CA  . ALA C 33  0.5538 0.7110 0.7102 0.0517  -0.0505 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 33   ALA G CA  
5628  C C   . ALA C 33  0.6072 0.7777 0.7649 0.0507  -0.0478 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 33   ALA G C   
5629  O O   . ALA C 33  0.7257 0.9038 0.8888 0.0472  -0.0449 -0.1868 ? ? ? ? ? ? 33   ALA G O   
5630  C CB  . ALA C 33  0.3638 0.5179 0.5145 0.0519  -0.0488 -0.1732 ? ? ? ? ? ? 33   ALA G CB  
5631  N N   . ALA C 34  0.5254 0.6989 0.6781 0.0531  -0.0490 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 34   ALA G N   
5632  C CA  . ALA C 34  0.5355 0.7217 0.6879 0.0521  -0.0467 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 34   ALA G CA  
5633  C C   . ALA C 34  0.5344 0.7257 0.6924 0.0521  -0.0475 -0.1876 ? ? ? ? ? ? 34   ALA G C   
5634  O O   . ALA C 34  0.6269 0.8291 0.7877 0.0494  -0.0441 -0.1925 ? ? ? ? ? ? 34   ALA G O   
5635  C CB  . ALA C 34  0.4546 0.6417 0.6002 0.0547  -0.0485 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 34   ALA G CB  
5636  N N   . ALA C 35  0.4663 0.6494 0.6259 0.0538  -0.0520 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 35   ALA G N   
5637  C CA  . ALA C 35  0.5918 0.7790 0.7582 0.0526  -0.0527 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 35   ALA G CA  
5638  C C   . ALA C 35  0.6225 0.8140 0.7972 0.0504  -0.0489 -0.1871 ? ? ? ? ? ? 35   ALA G C   
5639  O O   . ALA C 35  0.7070 0.9082 0.8870 0.0485  -0.0464 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 35   ALA G O   
5640  C CB  . ALA C 35  0.6234 0.8001 0.7908 0.0543  -0.0577 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 35   ALA G CB  
5641  N N   . ASP C 36  0.5774 0.7616 0.7532 0.0499  -0.0488 -0.1923 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G N   
5642  C CA  . ASP C 36  0.5842 0.7718 0.7684 0.0459  -0.0457 -0.1970 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G CA  
5643  C C   . ASP C 36  0.4589 0.6583 0.6430 0.0416  -0.0406 -0.2016 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G C   
5644  O O   . ASP C 36  0.4934 0.7009 0.6850 0.0387  -0.0376 -0.2070 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G O   
5645  C CB  . ASP C 36  0.8048 0.9827 0.9904 0.0450  -0.0465 -0.1939 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G CB  
5646  C CG  . ASP C 36  1.0540 1.2209 1.2426 0.0481  -0.0509 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G CG  
5647  O OD1 . ASP C 36  1.2394 1.4036 1.4256 0.0515  -0.0532 -0.1832 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G OD1 
5648  O OD2 . ASP C 36  1.0492 1.2107 1.2430 0.0467  -0.0509 -0.1896 ? ? ? ? ? ? 36   ASP G OD2 
5649  N N   . LEU C 37  0.4982 0.6984 0.6742 0.0410  -0.0394 -0.1994 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G N   
5650  C CA  . LEU C 37  0.6922 0.9031 0.8673 0.0368  -0.0351 -0.2031 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CA  
5651  C C   . LEU C 37  0.7932 1.0148 0.9694 0.0367  -0.0335 -0.2071 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G C   
5652  O O   . LEU C 37  0.8210 1.0518 1.0027 0.0325  -0.0301 -0.2123 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G O   
5653  C CB  . LEU C 37  0.5430 0.7521 0.7086 0.0377  -0.0340 -0.1995 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CB  
5654  C CG  . LEU C 37  0.4913 0.6919 0.6550 0.0363  -0.0354 -0.1959 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CG  
5655  C CD1 . LEU C 37  0.4838 0.6866 0.6436 0.0412  -0.0313 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CD1 
5656  C CD2 . LEU C 37  0.5017 0.7137 0.6797 0.0309  -0.0336 -0.1981 ? ? ? ? ? ? 37   LEU G CD2 
5657  N N   . MET C 38  0.7172 0.9386 0.8891 0.0410  -0.0363 -0.2045 ? ? ? ? ? ? 38   MET G N   
5658  C CA  . MET C 38  0.6487 0.8804 0.8213 0.0413  -0.0358 -0.2075 ? ? ? ? ? ? 38   MET G CA  
5659  C C   . MET C 38  0.6763 0.9108 0.8590 0.0395  -0.0346 -0.2083 ? ? ? ? ? ? 38   MET G C   
5660  O O   . MET C 38  0.7718 1.0167 0.9575 0.0369  -0.0313 -0.2110 ? ? ? ? ? ? 38   MET G O   
5661  C CB  . MET C 38  0.5626 0.7904 0.7312 0.0447  -0.0405 -0.1962 ? ? ? ? ? ? 38   MET G CB  
5662  C CG  . MET C 38  0.4949 0.7309 0.6656 0.0436  -0.0413 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 38   MET G CG  
5663  S SD  . MET C 38  1.3617 1.5897 1.5276 0.0457  -0.0483 -0.1749 ? ? ? ? ? ? 38   MET G SD  
5664  C CE  . MET C 38  1.7485 1.9627 1.9197 0.0484  -0.0514 -0.1704 ? ? ? ? ? ? 38   MET G CE  
5665  N N   . ALA C 39  0.4982 0.7230 0.6866 0.0412  -0.0364 -0.2043 ? ? ? ? ? ? 39   ALA G N   
5666  C CA  . ALA C 39  0.5121 0.7377 0.7111 0.0407  -0.0337 -0.2020 ? ? ? ? ? ? 39   ALA G CA  
5667  C C   . ALA C 39  0.5961 0.8276 0.8000 0.0360  -0.0277 -0.2101 ? ? ? ? ? ? 39   ALA G C   
5668  O O   . ALA C 39  0.7336 0.9718 0.9428 0.0348  -0.0230 -0.2105 ? ? ? ? ? ? 39   ALA G O   
5669  C CB  . ALA C 39  0.5716 0.7846 0.7747 0.0437  -0.0363 -0.1957 ? ? ? ? ? ? 39   ALA G CB  
5670  N N   . TYR C 40  0.4807 0.7097 0.6831 0.0331  -0.0278 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G N   
5671  C CA  . TYR C 40  0.4956 0.7298 0.7028 0.0281  -0.0221 -0.2199 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CA  
5672  C C   . TYR C 40  0.6049 0.8524 0.8101 0.0245  -0.0192 -0.2250 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G C   
5673  O O   . TYR C 40  0.5760 0.8273 0.7857 0.0222  -0.0127 -0.2263 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G O   
5674  C CB  . TYR C 40  0.3922 0.6241 0.5990 0.0253  -0.0238 -0.2216 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CB  
5675  C CG  . TYR C 40  0.3894 0.6235 0.6007 0.0212  -0.0165 -0.2237 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CG  
5676  C CD1 . TYR C 40  0.5564 0.7802 0.7717 0.0220  -0.0118 -0.2206 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CD1 
5677  C CD2 . TYR C 40  0.2952 0.5403 0.5055 0.0166  -0.0139 -0.2281 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CD2 
5678  C CE1 . TYR C 40  0.6036 0.8264 0.8200 0.0187  -0.0047 -0.2223 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CE1 
5679  C CE2 . TYR C 40  0.3422 0.5865 0.5543 0.0133  -0.0066 -0.2295 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CE2 
5680  C CZ  . TYR C 40  0.5124 0.7450 0.7269 0.0144  -0.0021 -0.2267 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G CZ  
5681  O OH  . TYR C 40  0.5334 0.7635 0.7479 0.0112  0.0051  -0.2281 ? ? ? ? ? ? 40   TYR G OH  
5682  N N   . CYS C 41  0.6222 0.8738 0.8185 0.0248  -0.0223 -0.2252 ? ? ? ? ? ? 41   CYS G N   
5683  C CA  . CYS C 41  0.5799 0.8431 0.7728 0.0217  -0.0193 -0.2279 ? ? ? ? ? ? 41   CYS G CA  
5684  C C   . CYS C 41  0.7202 0.9901 0.9162 0.0225  -0.0179 -0.2298 ? ? ? ? ? ? 41   CYS G C   
5685  O O   . CYS C 41  0.7957 1.0733 0.9953 0.0189  -0.0127 -0.2327 ? ? ? ? ? ? 41   CYS G O   
5686  C CB  . CYS C 41  0.4739 0.7364 0.6553 0.0235  -0.0210 -0.2232 ? ? ? ? ? ? 41   CYS G CB  
5687  S SG  . CYS C 41  0.6645 0.9232 0.8432 0.0209  -0.0208 -0.2198 ? ? ? ? ? ? 41   CYS G SG  
5688  N N   . GLU C 42  0.7470 1.0126 0.9421 0.0279  -0.0209 -0.2226 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G N   
5689  C CA  . GLU C 42  0.7731 1.0444 0.9727 0.0292  -0.0191 -0.2177 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CA  
5690  C C   . GLU C 42  0.8162 1.0855 1.0260 0.0286  -0.0136 -0.2171 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G C   
5691  O O   . GLU C 42  1.0521 1.3275 1.2664 0.0286  -0.0103 -0.2152 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G O   
5692  C CB  . GLU C 42  0.9477 1.2144 1.1461 0.0340  -0.0247 -0.2073 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CB  
5693  C CG  . GLU C 42  1.2355 1.5050 1.4236 0.0347  -0.0283 -0.2051 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CG  
5694  C CD  . GLU C 42  1.4560 1.7209 1.6433 0.0379  -0.0341 -0.1926 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G CD  
5695  O OE1 . GLU C 42  1.4948 1.7506 1.6869 0.0405  -0.0367 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G OE1 
5696  O OE2 . GLU C 42  1.5229 1.7927 1.7045 0.0374  -0.0361 -0.1883 ? ? ? ? ? ? 42   GLU G OE2 
5697  N N   . ALA C 43  0.6708 0.9310 0.8838 0.0284  -0.0122 -0.2181 ? ? ? ? ? ? 43   ALA G N   
5698  C CA  . ALA C 43  0.5387 0.7945 0.7597 0.0283  -0.0057 -0.2170 ? ? ? ? ? ? 43   ALA G CA  
5699  C C   . ALA C 43  0.5343 0.7956 0.7551 0.0231  0.0013  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 43   ALA G C   
5700  O O   . ALA C 43  0.5801 0.8458 0.8043 0.0224  0.0066  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 43   ALA G O   
5701  C CB  . ALA C 43  0.4863 0.7292 0.7099 0.0302  -0.0066 -0.2142 ? ? ? ? ? ? 43   ALA G CB  
5702  N N   . HIS C 44  0.5913 0.8521 0.8084 0.0195  0.0011  -0.2280 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G N   
5703  C CA  . HIS C 44  0.6453 0.9093 0.8621 0.0145  0.0077  -0.2327 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CA  
5704  C C   . HIS C 44  0.6833 0.9607 0.8960 0.0105  0.0078  -0.2374 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G C   
5705  O O   . HIS C 44  0.7058 0.9866 0.9174 0.0060  0.0125  -0.2411 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G O   
5706  C CB  . HIS C 44  0.6462 0.9041 0.8619 0.0122  0.0079  -0.2338 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CB  
5707  C CG  . HIS C 44  0.7512 0.9958 0.9703 0.0154  0.0086  -0.2294 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CG  
5708  N ND1 . HIS C 44  0.8920 1.1308 1.1128 0.0202  0.0033  -0.2248 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G ND1 
5709  C CD2 . HIS C 44  0.8136 1.0492 1.0343 0.0145  0.0139  -0.2287 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CD2 
5710  C CE1 . HIS C 44  0.9183 1.1457 1.1420 0.0218  0.0053  -0.2215 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G CE1 
5711  N NE2 . HIS C 44  0.9360 1.1613 1.1595 0.0186  0.0117  -0.2238 ? ? ? ? ? ? 44   HIS G NE2 
5712  N N   . ALA C 45  0.6106 0.8948 0.8201 0.0124  0.0025  -0.2367 ? ? ? ? ? ? 45   ALA G N   
5713  C CA  . ALA C 45  0.5800 0.8770 0.7846 0.0089  0.0020  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 45   ALA G CA  
5714  C C   . ALA C 45  0.6981 1.0007 0.9051 0.0059  0.0094  -0.2428 ? ? ? ? ? ? 45   ALA G C   
5715  O O   . ALA C 45  0.7854 1.0977 0.9889 0.0015  0.0105  -0.2470 ? ? ? ? ? ? 45   ALA G O   
5716  C CB  . ALA C 45  0.5547 0.8556 0.7543 0.0126  -0.0039 -0.2382 ? ? ? ? ? ? 45   ALA G CB  
5717  N N   . LYS C 46  0.7127 1.0090 0.9255 0.0083  0.0144  -0.2395 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G N   
5718  C CA  . LYS C 46  0.6895 0.9893 0.9043 0.0060  0.0219  -0.2411 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CA  
5719  C C   . LYS C 46  0.6543 0.9497 0.8683 0.0017  0.0279  -0.2447 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G C   
5720  O O   . LYS C 46  0.6856 0.9846 0.8988 -0.0015 0.0337  -0.2475 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G O   
5721  C CB  . LYS C 46  0.8173 1.1122 1.0390 0.0104  0.0251  -0.2356 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CB  
5722  C CG  . LYS C 46  0.9280 1.2274 1.1516 0.0147  0.0196  -0.2303 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CG  
5723  C CD  . LYS C 46  1.0090 1.3037 1.2409 0.0188  0.0227  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CD  
5724  C CE  . LYS C 46  1.0270 1.3257 1.2615 0.0229  0.0166  -0.2170 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G CE  
5725  N NZ  . LYS C 46  1.0271 1.3216 1.2706 0.0266  0.0192  -0.2102 ? ? ? ? ? ? 46   LYS G NZ  
5726  N N   . GLU C 47  0.6892 0.9763 0.9030 0.0019  0.0263  -0.2443 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G N   
5727  C CA  . GLU C 47  0.7715 1.0526 0.9844 -0.0014 0.0316  -0.2464 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CA  
5728  C C   . GLU C 47  0.8093 1.0975 1.0178 -0.0063 0.0296  -0.2503 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G C   
5729  O O   . GLU C 47  0.8376 1.1210 1.0451 -0.0090 0.0329  -0.2514 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G O   
5730  C CB  . GLU C 47  0.8213 1.0892 1.0370 0.0015  0.0316  -0.2430 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CB  
5731  C CG  . GLU C 47  0.9679 1.2284 1.1889 0.0062  0.0341  -0.2386 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CG  
5732  C CD  . GLU C 47  1.2247 1.4721 1.4480 0.0085  0.0348  -0.2353 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G CD  
5733  O OE1 . GLU C 47  1.2345 1.4754 1.4626 0.0124  0.0364  -0.2311 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G OE1 
5734  O OE2 . GLU C 47  1.3684 1.6122 1.5888 0.0063  0.0338  -0.2365 ? ? ? ? ? ? 47   GLU G OE2 
5735  N N   . ASP C 48  0.7443 1.0439 0.9503 -0.0073 0.0242  -0.2519 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G N   
5736  C CA  . ASP C 48  0.6706 0.9780 0.8737 -0.0111 0.0209  -0.2543 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G CA  
5737  C C   . ASP C 48  0.5991 0.9191 0.7994 -0.0156 0.0225  -0.2580 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G C   
5738  O O   . ASP C 48  0.6732 1.0035 0.8718 -0.0154 0.0178  -0.2587 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G O   
5739  C CB  . ASP C 48  0.6297 0.9400 0.8322 -0.0084 0.0121  -0.2526 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G CB  
5740  C CG  . ASP C 48  0.6734 0.9907 0.8753 -0.0114 0.0091  -0.2535 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G CG  
5741  O OD1 . ASP C 48  0.6578 0.9808 0.8588 -0.0159 0.0131  -0.2560 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G OD1 
5742  O OD2 . ASP C 48  0.7293 1.0402 0.9272 -0.0072 0.0049  -0.2477 ? ? ? ? ? ? 48   ASP G OD2 
5743  N N   . PRO C 49  0.4826 0.8016 0.6820 -0.0197 0.0291  -0.2604 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G N   
5744  C CA  . PRO C 49  0.4873 0.8169 0.6842 -0.0244 0.0317  -0.2639 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CA  
5745  C C   . PRO C 49  0.5755 0.9185 0.7709 -0.0267 0.0258  -0.2649 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G C   
5746  O O   . PRO C 49  0.7546 1.1087 0.9482 -0.0287 0.0249  -0.2667 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G O   
5747  C CB  . PRO C 49  0.3795 0.7026 0.5754 -0.0278 0.0386  -0.2655 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CB  
5748  C CG  . PRO C 49  0.3931 0.7018 0.5914 -0.0243 0.0412  -0.2629 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CG  
5749  C CD  . PRO C 49  0.4181 0.7250 0.6185 -0.0200 0.0342  -0.2597 ? ? ? ? ? ? 49   PRO G CD  
5750  N N   . LEU C 50  0.5621 0.9043 0.7587 -0.0263 0.0223  -0.2634 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G N   
5751  C CA  . LEU C 50  0.6237 0.9726 0.8158 -0.0262 0.0188  -0.2603 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CA  
5752  C C   . LEU C 50  0.6007 0.9507 0.7875 -0.0215 0.0141  -0.2555 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G C   
5753  O O   . LEU C 50  0.6727 1.0274 0.8536 -0.0210 0.0127  -0.2518 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G O   
5754  C CB  . LEU C 50  0.6426 0.9843 0.8341 -0.0243 0.0173  -0.2564 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CB  
5755  C CG  . LEU C 50  0.6110 0.9493 0.8080 -0.0281 0.0214  -0.2605 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CG  
5756  C CD1 . LEU C 50  0.6425 0.9726 0.8388 -0.0251 0.0191  -0.2561 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CD1 
5757  C CD2 . LEU C 50  0.4664 0.8109 0.6618 -0.0337 0.0262  -0.2639 ? ? ? ? ? ? 50   LEU G CD2 
5758  N N   . LEU C 51  0.4570 0.8023 0.6458 -0.0180 0.0119  -0.2554 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G N   
5759  C CA  . LEU C 51  0.4198 0.7647 0.6031 -0.0133 0.0075  -0.2510 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CA  
5760  C C   . LEU C 51  0.5992 0.9539 0.7806 -0.0154 0.0090  -0.2540 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G C   
5761  O O   . LEU C 51  0.5095 0.8678 0.6838 -0.0137 0.0066  -0.2504 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G O   
5762  C CB  . LEU C 51  0.3393 0.6751 0.5254 -0.0086 0.0047  -0.2501 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CB  
5763  C CG  . LEU C 51  0.4205 0.7506 0.5995 -0.0025 -0.0008 -0.2440 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CG  
5764  C CD1 . LEU C 51  0.4809 0.8065 0.6540 -0.0010 -0.0033 -0.2380 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CD1 
5765  C CD2 . LEU C 51  0.5312 0.8528 0.7147 0.0017  -0.0029 -0.2440 ? ? ? ? ? ? 51   LEU G CD2 
5766  N N   . THR C 52  0.9027 1.2615 1.0906 -0.0191 0.0132  -0.2606 ? ? ? ? ? ? 52   THR G N   
5767  C CA  . THR C 52  1.0275 1.3962 1.2148 -0.0217 0.0152  -0.2641 ? ? ? ? ? ? 52   THR G CA  
5768  C C   . THR C 52  1.1068 1.4821 1.2954 -0.0282 0.0205  -0.2683 ? ? ? ? ? ? 52   THR G C   
5769  O O   . THR C 52  1.2185 1.5848 1.4089 -0.0293 0.0266  -0.2688 ? ? ? ? ? ? 52   THR G O   
5770  C CB  . THR C 52  1.0033 1.3648 1.1939 -0.0181 0.0193  -0.2624 ? ? ? ? ? ? 52   THR G CB  
5771  O OG1 . THR C 52  0.9666 1.3227 1.1572 -0.0120 0.0144  -0.2584 ? ? ? ? ? ? 52   THR G OG1 
5772  C CG2 . THR C 52  1.0001 1.3698 1.1894 -0.0195 0.0228  -0.2632 ? ? ? ? ? ? 52   THR G CG2 
5773  N N   . PRO C 53  1.0335 1.4174 1.2165 -0.0304 0.0203  -0.2673 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G N   
5774  C CA  . PRO C 53  1.0293 1.4198 1.2133 -0.0368 0.0250  -0.2715 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CA  
5775  C C   . PRO C 53  1.1239 1.5087 1.3096 -0.0382 0.0324  -0.2742 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G C   
5776  O O   . PRO C 53  1.1466 1.5312 1.3319 -0.0359 0.0340  -0.2734 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G O   
5777  C CB  . PRO C 53  0.8636 1.2631 1.0407 -0.0374 0.0238  -0.2689 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CB  
5778  C CG  . PRO C 53  0.8879 1.2864 1.0614 -0.0321 0.0195  -0.2652 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CG  
5779  C CD  . PRO C 53  0.9414 1.3288 1.1167 -0.0271 0.0165  -0.2623 ? ? ? ? ? ? 53   PRO G CD  
5780  N N   . VAL C 54  1.1392 1.5169 1.3253 -0.0408 0.0378  -0.2756 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G N   
5781  C CA  . VAL C 54  1.1492 1.5181 1.3354 -0.0412 0.0458  -0.2765 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CA  
5782  C C   . VAL C 54  1.0663 1.4438 1.2496 -0.0456 0.0496  -0.2794 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G C   
5783  O O   . VAL C 54  1.0123 1.3978 1.1935 -0.0502 0.0489  -0.2816 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G O   
5784  C CB  . VAL C 54  1.1786 1.5364 1.3652 -0.0424 0.0501  -0.2769 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CB  
5785  C CG1 . VAL C 54  1.1915 1.5406 1.3781 -0.0427 0.0585  -0.2778 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CG1 
5786  C CG2 . VAL C 54  1.1836 1.5329 1.3730 -0.0382 0.0464  -0.2738 ? ? ? ? ? ? 54   VAL G CG2 
5787  N N   . PRO C 55  0.9583 1.3343 1.1419 -0.0441 0.0539  -0.2791 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G N   
5788  C CA  . PRO C 55  0.9628 1.3463 1.1437 -0.0482 0.0579  -0.2817 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CA  
5789  C C   . PRO C 55  0.8786 1.2575 1.0576 -0.0527 0.0638  -0.2847 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G C   
5790  O O   . PRO C 55  0.8082 1.1750 0.9886 -0.0513 0.0687  -0.2843 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G O   
5791  C CB  . PRO C 55  1.0012 1.3805 1.1843 -0.0445 0.0624  -0.2797 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CB  
5792  C CG  . PRO C 55  0.9152 1.2814 1.1025 -0.0396 0.0633  -0.2767 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CG  
5793  C CD  . PRO C 55  0.7881 1.1550 0.9754 -0.0385 0.0558  -0.2758 ? ? ? ? ? ? 55   PRO G CD  
5794  N N   . ALA C 56  0.9302 1.3188 1.1061 -0.0579 0.0633  -0.2875 ? ? ? ? ? ? 56   ALA G N   
5795  C CA  . ALA C 56  1.0510 1.4360 1.2247 -0.0623 0.0680  -0.2902 ? ? ? ? ? ? 56   ALA G CA  
5796  C C   . ALA C 56  0.9084 1.2833 1.0818 -0.0620 0.0763  -0.2911 ? ? ? ? ? ? 56   ALA G C   
5797  O O   . ALA C 56  0.7958 1.1627 0.9682 -0.0638 0.0808  -0.2925 ? ? ? ? ? ? 56   ALA G O   
5798  C CB  . ALA C 56  1.1687 1.5666 1.3394 -0.0679 0.0668  -0.2927 ? ? ? ? ? ? 56   ALA G CB  
5799  N N   . SER C 57  0.9196 1.2951 1.0941 -0.0595 0.0784  -0.2901 ? ? ? ? ? ? 57   SER G N   
5800  C CA  . SER C 57  1.0363 1.4029 1.2114 -0.0585 0.0864  -0.2903 ? ? ? ? ? ? 57   SER G CA  
5801  C C   . SER C 57  1.0387 1.3910 1.2168 -0.0548 0.0887  -0.2883 ? ? ? ? ? ? 57   SER G C   
5802  O O   . SER C 57  1.0901 1.4338 1.2674 -0.0559 0.0949  -0.2896 ? ? ? ? ? ? 57   SER G O   
5803  C CB  . SER C 57  1.0001 1.3707 1.1769 -0.0557 0.0876  -0.2885 ? ? ? ? ? ? 57   SER G CB  
5804  O OG  . SER C 57  0.9630 1.3362 1.1428 -0.0512 0.0815  -0.2851 ? ? ? ? ? ? 57   SER G OG  
5805  N N   . GLU C 58  0.9508 1.3007 1.1320 -0.0505 0.0836  -0.2851 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G N   
5806  C CA  . GLU C 58  0.8656 1.2024 1.0500 -0.0467 0.0852  -0.2827 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CA  
5807  C C   . GLU C 58  0.8996 1.2329 1.0831 -0.0480 0.0818  -0.2830 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G C   
5808  O O   . GLU C 58  1.0275 1.3498 1.2130 -0.0454 0.0829  -0.2812 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G O   
5809  C CB  . GLU C 58  0.8771 1.2119 1.0661 -0.0408 0.0824  -0.2785 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CB  
5810  C CG  . GLU C 58  0.9259 1.2475 1.1188 -0.0366 0.0871  -0.2758 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CG  
5811  C CD  . GLU C 58  1.0432 1.3619 1.2367 -0.0368 0.0952  -0.2763 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G CD  
5812  O OE1 . GLU C 58  1.1546 1.4629 1.3485 -0.0366 0.1007  -0.2764 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G OE1 
5813  O OE2 . GLU C 58  0.9846 1.3114 1.1780 -0.0372 0.0962  -0.2765 ? ? ? ? ? ? 58   GLU G OE2 
5814  N N   . ASN C 59  0.8318 1.1745 1.0126 -0.0519 0.0777  -0.2850 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G N   
5815  C CA  . ASN C 59  0.6579 0.9991 0.8383 -0.0530 0.0740  -0.2848 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G CA  
5816  C C   . ASN C 59  0.6551 0.9886 0.8335 -0.0560 0.0795  -0.2867 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G C   
5817  O O   . ASN C 59  0.8599 1.1967 1.0353 -0.0602 0.0836  -0.2898 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G O   
5818  C CB  . ASN C 59  0.6769 1.0318 0.8558 -0.0559 0.0680  -0.2858 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G CB  
5819  C CG  . ASN C 59  0.6900 1.0444 0.8695 -0.0563 0.0637  -0.2847 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G CG  
5820  O OD1 . ASN C 59  0.4256 0.7716 0.6045 -0.0573 0.0668  -0.2850 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G OD1 
5821  N ND2 . ASN C 59  0.9026 1.2661 1.0833 -0.0554 0.0568  -0.2832 ? ? ? ? ? ? 59   ASN G ND2 
5822  N N   . PRO C 60  0.6039 0.9272 0.7837 -0.0540 0.0795  -0.2849 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G N   
5823  C CA  . PRO C 60  0.5426 0.8576 0.7205 -0.0562 0.0844  -0.2863 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CA  
5824  C C   . PRO C 60  0.5110 0.8328 0.6860 -0.0612 0.0830  -0.2885 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G C   
5825  O O   . PRO C 60  0.4504 0.7679 0.6230 -0.0641 0.0877  -0.2906 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G O   
5826  C CB  . PRO C 60  0.6405 0.9449 0.8210 -0.0522 0.0827  -0.2830 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CB  
5827  C CG  . PRO C 60  0.6688 0.9791 0.8515 -0.0494 0.0752  -0.2806 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CG  
5828  C CD  . PRO C 60  0.7154 1.0346 0.8984 -0.0492 0.0744  -0.2813 ? ? ? ? ? ? 60   PRO G CD  
5829  N N   . PHE C 61  0.6949 1.0272 0.8703 -0.0619 0.0767  -0.2880 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G N   
5830  C CA  . PHE C 61  0.8554 1.1954 1.0287 -0.0663 0.0752  -0.2896 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CA  
5831  C C   . PHE C 61  0.9650 1.3172 1.1361 -0.0704 0.0757  -0.2923 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G C   
5832  O O   . PHE C 61  0.9121 1.2719 1.0816 -0.0742 0.0747  -0.2936 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G O   
5833  C CB  . PHE C 61  0.8204 1.1646 0.9957 -0.0647 0.0684  -0.2869 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CB  
5834  C CG  . PHE C 61  0.7550 1.0880 0.9316 -0.0620 0.0682  -0.2845 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CG  
5835  C CD1 . PHE C 61  0.7461 1.0707 0.9252 -0.0571 0.0669  -0.2818 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CD1 
5836  C CD2 . PHE C 61  0.7317 1.0626 0.9067 -0.0645 0.0693  -0.2850 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CD2 
5837  C CE1 . PHE C 61  0.7109 1.0253 0.8910 -0.0548 0.0667  -0.2795 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CE1 
5838  C CE2 . PHE C 61  0.7111 1.0318 0.8869 -0.0622 0.0692  -0.2827 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CE2 
5839  C CZ  . PHE C 61  0.6961 1.0086 0.8744 -0.0574 0.0678  -0.2800 ? ? ? ? ? ? 61   PHE G CZ  
5840  N N   . ARG C 62  1.0410 1.3949 1.2121 -0.0693 0.0774  -0.2929 ? ? ? ? ? ? 62   ARG G N   
5841  C CA  . ARG C 62  0.9983 1.3637 1.1672 -0.0729 0.0778  -0.2953 ? ? ? ? ? ? 62   ARG G CA  
5842  C C   . ARG C 62  1.0640 1.4246 1.2307 -0.0746 0.0853  -0.2978 ? ? ? ? ? ? 62   ARG G C   
5843  O O   . ARG C 62  1.0190 1.3730 1.1837 -0.0770 0.0902  -0.2996 ? ? ? ? ? ? 62   ARG G O   
5844  C CB  . ARG C 62  0.8203 1.1946 0.9910 -0.0704 0.0725  -0.2936 ? ? ? ? ? ? 62   ARG G CB  
5845  N N   . ASN D 16  1.2395 1.7545 1.6237 0.0748  -0.0712 0.2329  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R N   
5846  C CA  . ASN D 16  1.3531 1.8630 1.7334 0.0727  -0.0731 0.2351  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R CA  
5847  C C   . ASN D 16  1.3267 1.8322 1.6993 0.0732  -0.0781 0.2342  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R C   
5848  O O   . ASN D 16  1.2477 1.7542 1.6176 0.0753  -0.0795 0.2324  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R O   
5849  C CB  . ASN D 16  1.4612 1.9686 1.8456 0.0712  -0.0740 0.2339  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R CB  
5850  C CG  . ASN D 16  1.4994 2.0026 1.8811 0.0687  -0.0748 0.2368  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R CG  
5851  O OD1 . ASN D 16  1.4591 1.9624 1.8376 0.0677  -0.0729 0.2404  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R OD1 
5852  N ND2 . ASN D 16  1.5113 2.0106 1.8941 0.0676  -0.0775 0.2352  ? ? ? ? ? ? 1002 ASN R ND2 
5853  N N   . ILE D 17  1.3115 1.8118 1.6805 0.0715  -0.0807 0.2353  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R N   
5854  C CA  . ILE D 17  1.2098 1.7054 1.5712 0.0717  -0.0855 0.2348  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CA  
5855  C C   . ILE D 17  1.2831 1.7771 1.6437 0.0737  -0.0899 0.2302  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R C   
5856  O O   . ILE D 17  1.2518 1.7436 1.6066 0.0747  -0.0933 0.2292  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R O   
5857  C CB  . ILE D 17  0.9992 1.4894 1.3576 0.0694  -0.0876 0.2366  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CB  
5858  C CG1 . ILE D 17  0.9987 1.4843 1.3490 0.0696  -0.0923 0.2364  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CG1 
5859  C CG2 . ILE D 17  0.8380 1.3262 1.2010 0.0685  -0.0891 0.2343  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CG2 
5860  C CD1 . ILE D 17  1.0189 1.4994 1.3659 0.0673  -0.0945 0.2382  ? ? ? ? ? ? 1003 ILE R CD1 
5861  N N   . PHE D 18  1.3275 1.8228 1.6941 0.0741  -0.0898 0.2273  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R N   
5862  C CA  . PHE D 18  1.2825 1.7766 1.6490 0.0760  -0.0937 0.2228  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CA  
5863  C C   . PHE D 18  1.2376 1.7352 1.6025 0.0784  -0.0932 0.2217  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R C   
5864  O O   . PHE D 18  1.1871 1.6824 1.5473 0.0798  -0.0972 0.2195  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R O   
5865  C CB  . PHE D 18  1.2353 1.7307 1.6090 0.0760  -0.0930 0.2203  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CB  
5866  C CG  . PHE D 18  1.1821 1.6761 1.5560 0.0777  -0.0971 0.2156  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CG  
5867  C CD1 . PHE D 18  1.1087 1.5970 1.4784 0.0774  -0.1023 0.2139  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CD1 
5868  C CD2 . PHE D 18  1.1129 1.6113 1.4913 0.0797  -0.0957 0.2130  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CD2 
5869  C CE1 . PHE D 18  1.0078 1.4949 1.3778 0.0790  -0.1061 0.2097  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CE1 
5870  C CE2 . PHE D 18  1.0457 1.5427 1.4243 0.0814  -0.0994 0.2088  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CE2 
5871  C CZ  . PHE D 18  0.9976 1.4890 1.3720 0.0810  -0.1047 0.2071  ? ? ? ? ? ? 1004 PHE R CZ  
5872  N N   . GLU D 19  1.2385 1.7417 1.6074 0.0789  -0.0883 0.2231  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R N   
5873  C CA  . GLU D 19  1.2936 1.8006 1.6613 0.0812  -0.0872 0.2224  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CA  
5874  C C   . GLU D 19  1.2741 1.7793 1.6343 0.0812  -0.0885 0.2246  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R C   
5875  O O   . GLU D 19  1.2623 1.7674 1.6186 0.0831  -0.0909 0.2228  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R O   
5876  C CB  . GLU D 19  1.3226 1.8359 1.6962 0.0813  -0.0814 0.2241  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CB  
5877  C CG  . GLU D 19  1.2897 1.8051 1.6711 0.0809  -0.0794 0.2226  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CG  
5878  C CD  . GLU D 19  1.2130 1.7293 1.5970 0.0830  -0.0817 0.2179  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R CD  
5879  O OE1 . GLU D 19  1.0961 1.6132 1.4860 0.0827  -0.0811 0.2162  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R OE1 
5880  O OE2 . GLU D 19  1.2364 1.7526 1.6166 0.0850  -0.0841 0.2160  ? ? ? ? ? ? 1005 GLU R OE2 
5881  N N   . MET D 20  1.2111 1.7150 1.5692 0.0791  -0.0869 0.2285  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R N   
5882  C CA  . MET D 20  1.1096 1.6118 1.4607 0.0789  -0.0876 0.2312  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CA  
5883  C C   . MET D 20  1.0432 1.5403 1.3878 0.0795  -0.0934 0.2291  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R C   
5884  O O   . MET D 20  1.0222 1.5197 1.3625 0.0811  -0.0948 0.2284  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R O   
5885  C CB  . MET D 20  1.0663 1.5672 1.4168 0.0763  -0.0853 0.2354  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CB  
5886  C CG  . MET D 20  1.0663 1.5663 1.4102 0.0759  -0.0851 0.2387  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CG  
5887  S SD  . MET D 20  1.0536 1.5519 1.3969 0.0728  -0.0826 0.2437  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R SD  
5888  C CE  . MET D 20  1.1707 1.6687 1.5062 0.0730  -0.0826 0.2468  ? ? ? ? ? ? 1006 MET R CE  
5889  N N   . LEU D 21  1.0465 1.5388 1.3905 0.0783  -0.0968 0.2280  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R N   
5890  C CA  . LEU D 21  1.0998 1.5869 1.4378 0.0788  -0.1025 0.2260  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CA  
5891  C C   . LEU D 21  1.1155 1.6034 1.4544 0.0812  -0.1051 0.2215  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R C   
5892  O O   . LEU D 21  1.1206 1.6059 1.4541 0.0824  -0.1090 0.2199  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R O   
5893  C CB  . LEU D 21  1.0913 1.5732 1.4288 0.0768  -0.1053 0.2259  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CB  
5894  C CG  . LEU D 21  1.0193 1.4973 1.3511 0.0748  -0.1065 0.2293  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CG  
5895  C CD1 . LEU D 21  1.0527 1.5281 1.3768 0.0759  -0.1101 0.2290  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CD1 
5896  C CD2 . LEU D 21  0.9123 1.3933 1.2456 0.0734  -0.1013 0.2337  ? ? ? ? ? ? 1007 LEU R CD2 
5897  N N   . ARG D 22  1.1389 1.6303 1.4846 0.0820  -0.1030 0.2194  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R N   
5898  C CA  . ARG D 22  1.1381 1.6307 1.4852 0.0844  -0.1052 0.2151  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CA  
5899  C C   . ARG D 22  1.1792 1.6746 1.5230 0.0864  -0.1047 0.2151  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R C   
5900  O O   . ARG D 22  1.2644 1.7585 1.6054 0.0883  -0.1082 0.2120  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R O   
5901  C CB  . ARG D 22  1.1557 1.6522 1.5111 0.0848  -0.1024 0.2133  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CB  
5902  C CG  . ARG D 22  1.2341 1.7312 1.5913 0.0871  -0.1051 0.2086  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CG  
5903  C CD  . ARG D 22  1.2991 1.7991 1.6643 0.0872  -0.1028 0.2068  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CD  
5904  N NE  . ARG D 22  1.3197 1.8261 1.6895 0.0880  -0.0977 0.2078  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R NE  
5905  C CZ  . ARG D 22  1.3060 1.8161 1.6831 0.0882  -0.0948 0.2067  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R CZ  
5906  N NH1 . ARG D 22  1.2490 1.7570 1.6296 0.0876  -0.0966 0.2045  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R NH1 
5907  N NH2 . ARG D 22  1.3281 1.8439 1.7088 0.0890  -0.0902 0.2078  ? ? ? ? ? ? 1008 ARG R NH2 
5908  N N   . ILE D 23  1.1246 1.6237 1.4686 0.0861  -0.1003 0.2184  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R N   
5909  C CA  . ILE D 23  1.1258 1.6276 1.4664 0.0878  -0.0995 0.2188  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CA  
5910  C C   . ILE D 23  1.2616 1.7593 1.5939 0.0874  -0.1025 0.2205  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R C   
5911  O O   . ILE D 23  1.3721 1.8696 1.7001 0.0891  -0.1047 0.2190  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R O   
5912  C CB  . ILE D 23  1.0921 1.5997 1.4362 0.0876  -0.0935 0.2218  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CB  
5913  C CG1 . ILE D 23  1.1412 1.6528 1.4936 0.0878  -0.0903 0.2205  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CG1 
5914  C CG2 . ILE D 23  1.1075 1.6182 1.4485 0.0896  -0.0927 0.2219  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CG2 
5915  C CD1 . ILE D 23  1.1964 1.7139 1.5528 0.0877  -0.0844 0.2233  ? ? ? ? ? ? 1009 ILE R CD1 
5916  N N   . ASP D 24  1.2201 1.7145 1.5502 0.0851  -0.1026 0.2234  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R N   
5917  C CA  . ASP D 24  1.0813 1.5718 1.4036 0.0844  -0.1052 0.2255  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R CA  
5918  C C   . ASP D 24  1.0106 1.4955 1.3283 0.0848  -0.1113 0.2226  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R C   
5919  O O   . ASP D 24  0.9219 1.4038 1.2329 0.0850  -0.1142 0.2232  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R O   
5920  C CB  . ASP D 24  1.0660 1.5550 1.3876 0.0817  -0.1031 0.2297  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R CB  
5921  C CG  . ASP D 24  1.0827 1.5770 1.4079 0.0812  -0.0972 0.2329  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R CG  
5922  O OD1 . ASP D 24  1.1535 1.6520 1.4790 0.0829  -0.0950 0.2328  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R OD1 
5923  O OD2 . ASP D 24  1.0170 1.5111 1.3446 0.0792  -0.0946 0.2356  ? ? ? ? ? ? 1010 ASP R OD2 
5924  N N   . GLU D 25  1.1575 1.6410 1.4791 0.0849  -0.1133 0.2195  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R N   
5925  C CA  . GLU D 25  1.3412 1.8195 1.6593 0.0853  -0.1191 0.2165  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CA  
5926  C C   . GLU D 25  1.4454 1.9253 1.7662 0.0877  -0.1209 0.2120  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R C   
5927  O O   . GLU D 25  1.5287 2.0072 1.8452 0.0894  -0.1242 0.2099  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R O   
5928  C CB  . GLU D 25  1.4044 1.8786 1.7238 0.0831  -0.1207 0.2168  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CB  
5929  C CG  . GLU D 25  1.5097 1.9790 1.8270 0.0835  -0.1265 0.2133  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CG  
5930  C CD  . GLU D 25  1.6537 2.1190 1.9628 0.0840  -0.1308 0.2133  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R CD  
5931  O OE1 . GLU D 25  1.6820 2.1450 1.9866 0.0824  -0.1308 0.2166  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R OE1 
5932  O OE2 . GLU D 25  1.7188 2.1832 2.0259 0.0859  -0.1341 0.2100  ? ? ? ? ? ? 1011 GLU R OE2 
5933  N N   . GLY D 26  1.3879 1.8706 1.7158 0.0878  -0.1186 0.2105  ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R N   
5934  C CA  . GLY D 26  1.3000 1.7840 1.6312 0.0899  -0.1203 0.2061  ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R CA  
5935  C C   . GLY D 26  1.2545 1.7349 1.5882 0.0890  -0.1233 0.2038  ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R C   
5936  O O   . GLY D 26  1.2816 1.7580 1.6133 0.0869  -0.1246 0.2055  ? ? ? ? ? ? 1012 GLY R O   
5937  N N   . LEU D 27  1.1450 1.6268 1.4829 0.0905  -0.1242 0.2000  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R N   
5938  C CA  . LEU D 27  0.9730 1.4517 1.3138 0.0898  -0.1268 0.1977  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CA  
5939  C C   . LEU D 27  1.0167 1.4916 1.3541 0.0912  -0.1326 0.1939  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R C   
5940  O O   . LEU D 27  1.0667 1.5432 1.4026 0.0935  -0.1337 0.1917  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R O   
5941  C CB  . LEU D 27  0.8713 1.3545 1.2204 0.0902  -0.1234 0.1963  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CB  
5942  C CG  . LEU D 27  0.9183 1.3991 1.2717 0.0891  -0.1251 0.1944  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CG  
5943  C CD1 . LEU D 27  0.8458 1.3235 1.1984 0.0862  -0.1245 0.1976  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CD1 
5944  C CD2 . LEU D 27  0.9731 1.4587 1.3344 0.0898  -0.1217 0.1928  ? ? ? ? ? ? 1013 LEU R CD2 
5945  N N   . ARG D 28  1.0644 1.5343 1.4005 0.0898  -0.1362 0.1931  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R N   
5946  C CA  . ARG D 28  1.1538 1.6197 1.4871 0.0910  -0.1418 0.1894  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CA  
5947  C C   . ARG D 28  1.1674 1.6309 1.5048 0.0900  -0.1437 0.1873  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R C   
5948  O O   . ARG D 28  1.2546 1.7151 1.5917 0.0877  -0.1440 0.1891  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R O   
5949  C CB  . ARG D 28  1.1753 1.6362 1.5003 0.0904  -0.1457 0.1906  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CB  
5950  C CG  . ARG D 28  1.2514 1.7141 1.5717 0.0919  -0.1451 0.1917  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CG  
5951  C CD  . ARG D 28  1.3575 1.8219 1.6780 0.0947  -0.1470 0.1878  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CD  
5952  N NE  . ARG D 28  1.4271 1.8923 1.7421 0.0961  -0.1472 0.1886  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R NE  
5953  C CZ  . ARG D 28  1.4181 1.8884 1.7345 0.0971  -0.1431 0.1899  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R CZ  
5954  N NH1 . ARG D 28  1.3794 1.8545 1.7024 0.0970  -0.1384 0.1906  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R NH1 
5955  N NH2 . ARG D 28  1.4296 1.9003 1.7407 0.0983  -0.1437 0.1906  ? ? ? ? ? ? 1014 ARG R NH2 
5956  N N   . LEU D 29  1.0144 1.4793 1.3556 0.0917  -0.1448 0.1834  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R N   
5957  C CA  . LEU D 29  0.9526 1.4154 1.2978 0.0910  -0.1468 0.1810  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CA  
5958  C C   . LEU D 29  1.0177 1.4747 1.3579 0.0913  -0.1530 0.1786  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R C   
5959  O O   . LEU D 29  0.9489 1.4031 1.2912 0.0904  -0.1555 0.1769  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R O   
5960  C CB  . LEU D 29  0.9416 1.4088 1.2936 0.0927  -0.1449 0.1781  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CB  
5961  C CG  . LEU D 29  1.0366 1.5097 1.3944 0.0925  -0.1387 0.1801  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CG  
5962  C CD1 . LEU D 29  0.8522 1.3295 1.2163 0.0943  -0.1374 0.1769  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CD1 
5963  C CD2 . LEU D 29  0.8491 1.3215 1.2097 0.0898  -0.1363 0.1830  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU R CD2 
5964  N N   . LYS D 30  1.1178 1.5732 1.4516 0.0924  -0.1555 0.1786  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R N   
5965  C CA  . LYS D 30  1.1522 1.6021 1.4806 0.0926  -0.1615 0.1766  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CA  
5966  C C   . LYS D 30  1.1506 1.5973 1.4716 0.0916  -0.1629 0.1796  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R C   
5967  O O   . LYS D 30  1.0967 1.5462 1.4158 0.0919  -0.1599 0.1821  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R O   
5968  C CB  . LYS D 30  1.1672 1.6178 1.4952 0.0954  -0.1641 0.1726  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CB  
5969  C CG  . LYS D 30  1.2607 1.7058 1.5851 0.0957  -0.1703 0.1697  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CG  
5970  C CD  . LYS D 30  1.3598 1.8059 1.6838 0.0985  -0.1728 0.1658  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CD  
5971  C CE  . LYS D 30  1.4062 1.8513 1.7233 0.0998  -0.1745 0.1663  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R CE  
5972  N NZ  . LYS D 30  1.3951 1.8442 1.7115 0.0997  -0.1698 0.1697  ? ? ? ? ? ? 1016 LYS R NZ  
5973  N N   . ILE D 31  1.2117 1.6527 1.5284 0.0904  -0.1673 0.1794  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R N   
5974  C CA  . ILE D 31  1.2108 1.6484 1.5205 0.0892  -0.1690 0.1823  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CA  
5975  C C   . ILE D 31  1.2801 1.7188 1.5847 0.0910  -0.1695 0.1824  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R C   
5976  O O   . ILE D 31  1.3801 1.8187 1.6836 0.0932  -0.1721 0.1792  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R O   
5977  C CB  . ILE D 31  1.0983 1.5295 1.4040 0.0881  -0.1745 0.1811  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CB  
5978  C CG1 . ILE D 31  1.0898 1.5196 1.3999 0.0859  -0.1739 0.1817  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CG1 
5979  C CG2 . ILE D 31  1.0020 1.4297 1.2999 0.0872  -0.1766 0.1838  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CG2 
5980  C CD1 . ILE D 31  1.0779 1.5015 1.3842 0.0846  -0.1791 0.1809  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE R CD1 
5981  N N   . TYR D 32  1.2331 1.6727 1.5345 0.0902  -0.1669 0.1862  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R N   
5982  C CA  . TYR D 32  1.2691 1.7097 1.5653 0.0917  -0.1671 0.1868  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CA  
5983  C C   . TYR D 32  1.3783 1.8154 1.6677 0.0901  -0.1684 0.1901  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R C   
5984  O O   . TYR D 32  1.3876 1.8212 1.6760 0.0879  -0.1696 0.1917  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R O   
5985  C CB  . TYR D 32  1.2756 1.7227 1.5756 0.0928  -0.1616 0.1880  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CB  
5986  C CG  . TYR D 32  1.3460 1.7951 1.6469 0.0908  -0.1569 0.1925  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CG  
5987  C CD1 . TYR D 32  1.3637 1.8142 1.6604 0.0909  -0.1549 0.1954  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CD1 
5988  C CD2 . TYR D 32  1.3680 1.8176 1.6740 0.0889  -0.1544 0.1938  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CD2 
5989  C CE1 . TYR D 32  1.3305 1.7830 1.6281 0.0892  -0.1507 0.1996  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CE1 
5990  C CE2 . TYR D 32  1.3319 1.7834 1.6388 0.0872  -0.1502 0.1979  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CE2 
5991  C CZ  . TYR D 32  1.2865 1.7394 1.5892 0.0873  -0.1483 0.2008  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R CZ  
5992  O OH  . TYR D 32  1.2192 1.6739 1.5227 0.0856  -0.1441 0.2049  ? ? ? ? ? ? 1018 TYR R OH  
5993  N N   . LYS D 33  1.4757 1.9137 1.7603 0.0912  -0.1682 0.1912  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R N   
5994  C CA  . LYS D 33  1.4598 1.8947 1.7375 0.0899  -0.1694 0.1944  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CA  
5995  C C   . LYS D 33  1.4517 1.8905 1.7294 0.0893  -0.1643 0.1984  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R C   
5996  O O   . LYS D 33  1.3745 1.8181 1.6545 0.0910  -0.1612 0.1981  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R O   
5997  C CB  . LYS D 33  1.4366 1.8685 1.7077 0.0915  -0.1741 0.1926  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CB  
5998  C CG  . LYS D 33  1.4413 1.8691 1.7118 0.0921  -0.1795 0.1887  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CG  
5999  C CD  . LYS D 33  1.4054 1.8306 1.6694 0.0937  -0.1838 0.1870  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CD  
6000  C CE  . LYS D 33  1.3536 1.7748 1.6171 0.0944  -0.1892 0.1830  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R CE  
6001  N NZ  . LYS D 33  1.3198 1.7384 1.5769 0.0961  -0.1934 0.1813  ? ? ? ? ? ? 1019 LYS R NZ  
6002  N N   . ASP D 34  1.5775 2.0144 1.8528 0.0870  -0.1634 0.2020  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R N   
6003  C CA  . ASP D 34  1.7023 2.1425 1.9772 0.0863  -0.1587 0.2061  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R CA  
6004  C C   . ASP D 34  1.7392 2.1781 2.0066 0.0869  -0.1602 0.2076  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R C   
6005  O O   . ASP D 34  1.7603 2.1964 2.0234 0.0881  -0.1646 0.2052  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R O   
6006  C CB  . ASP D 34  1.7540 2.1930 2.0304 0.0835  -0.1566 0.2094  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R CB  
6007  C CG  . ASP D 34  1.7842 2.2172 2.0546 0.0818  -0.1608 0.2106  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R CG  
6008  O OD1 . ASP D 34  1.7438 2.1730 2.0144 0.0815  -0.1647 0.2081  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R OD1 
6009  O OD2 . ASP D 34  1.8402 2.2722 2.1057 0.0808  -0.1602 0.2139  ? ? ? ? ? ? 1020 ASP R OD2 
6010  N N   . THR D 35  1.7277 2.1687 1.9937 0.0859  -0.1565 0.2115  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R N   
6011  C CA  . THR D 35  1.6783 2.1186 1.9374 0.0864  -0.1574 0.2133  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R CA  
6012  C C   . THR D 35  1.6913 2.1254 1.9435 0.0853  -0.1625 0.2137  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R C   
6013  O O   . THR D 35  1.6899 2.1223 1.9361 0.0863  -0.1651 0.2134  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R O   
6014  C CB  . THR D 35  1.5825 2.0262 1.8417 0.0854  -0.1522 0.2177  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R CB  
6015  O OG1 . THR D 35  1.6057 2.0474 1.8653 0.0827  -0.1513 0.2206  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R OG1 
6016  C CG2 . THR D 35  1.4895 1.9396 1.7553 0.0865  -0.1472 0.2174  ? ? ? ? ? ? 1021 THR R CG2 
6017  N N   . GLU D 36  1.6942 2.1248 1.9471 0.0833  -0.1639 0.2143  ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R N   
6018  C CA  . GLU D 36  1.6686 2.0933 1.9152 0.0820  -0.1685 0.2150  ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R CA  
6019  C C   . GLU D 36  1.7575 2.1782 2.0030 0.0829  -0.1740 0.2109  ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R C   
6020  O O   . GLU D 36  1.7636 2.1792 2.0040 0.0819  -0.1783 0.2110  ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R O   
6021  C CB  . GLU D 36  1.5719 1.9949 1.8194 0.0792  -0.1671 0.2182  ? ? ? ? ? ? 1022 GLU R CB  
6022  N N   . GLY D 37  1.8188 2.2419 2.0691 0.0847  -0.1739 0.2073  ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R N   
6023  C CA  . GLY D 37  1.8660 2.2857 2.1157 0.0858  -0.1790 0.2032  ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R CA  
6024  C C   . GLY D 37  1.8613 2.2785 2.1147 0.0842  -0.1804 0.2022  ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R C   
6025  O O   . GLY D 37  1.8286 2.2430 2.0821 0.0849  -0.1845 0.1988  ? ? ? ? ? ? 1023 GLY R O   
6026  N N   . TYR D 38  1.8590 2.2772 2.1154 0.0821  -0.1770 0.2051  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R N   
6027  C CA  . TYR D 38  1.8354 2.2515 2.0957 0.0805  -0.1778 0.2045  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CA  
6028  C C   . TYR D 38  1.8442 2.2637 2.1120 0.0817  -0.1760 0.2014  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R C   
6029  O O   . TYR D 38  1.8539 2.2774 2.1238 0.0838  -0.1742 0.1999  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R O   
6030  C CB  . TYR D 38  1.7947 2.2111 2.0558 0.0780  -0.1744 0.2087  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CB  
6031  C CG  . TYR D 38  1.8147 2.2276 2.0686 0.0766  -0.1761 0.2118  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CG  
6032  C CD1 . TYR D 38  1.8073 2.2151 2.0551 0.0767  -0.1817 0.2105  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CD1 
6033  C CD2 . TYR D 38  1.8463 2.2610 2.0993 0.0752  -0.1722 0.2161  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CD2 
6034  C CE1 . TYR D 38  1.8230 2.2276 2.0641 0.0754  -0.1833 0.2133  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CE1 
6035  C CE2 . TYR D 38  1.8542 2.2658 2.1005 0.0739  -0.1737 0.2189  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CE2 
6036  C CZ  . TYR D 38  1.8452 2.2518 2.0856 0.0741  -0.1793 0.2175  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R CZ  
6037  O OH  . TYR D 38  1.8406 2.2441 2.0743 0.0728  -0.1809 0.2204  ? ? ? ? ? ? 1024 TYR R OH  
6038  N N   . TYR D 39  1.6708 1.9238 2.1913 -0.0883 0.0304  0.3154  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R N   
6039  C CA  . TYR D 39  1.5038 1.7569 2.0260 -0.0862 0.0307  0.3140  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CA  
6040  C C   . TYR D 39  1.2366 1.4949 1.7632 -0.0855 0.0345  0.3151  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R C   
6041  O O   . TYR D 39  1.0978 1.3567 1.6256 -0.0873 0.0365  0.3167  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R O   
6042  C CB  . TYR D 39  1.5760 1.8233 2.0959 -0.0873 0.0284  0.3132  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CB  
6043  C CG  . TYR D 39  1.6589 1.9015 2.1753 -0.0868 0.0244  0.3113  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CG  
6044  C CD1 . TYR D 39  1.6941 1.9346 2.2074 -0.0881 0.0224  0.3115  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CD1 
6045  C CD2 . TYR D 39  1.7152 1.9554 2.2312 -0.0849 0.0227  0.3093  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CD2 
6046  C CE1 . TYR D 39  1.7117 1.9480 2.2217 -0.0875 0.0188  0.3097  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CE1 
6047  C CE2 . TYR D 39  1.7400 1.9759 2.2527 -0.0844 0.0191  0.3076  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CE2 
6048  C CZ  . TYR D 39  1.7022 1.9362 2.2120 -0.0857 0.0171  0.3078  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R CZ  
6049  O OH  . TYR D 39  1.6471 1.8768 2.1536 -0.0852 0.0135  0.3060  ? ? ? ? ? ? 1025 TYR R OH  
6050  N N   . THR D 40  1.1719 1.4340 1.7009 -0.0827 0.0356  0.3142  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R N   
6051  C CA  . THR D 40  1.1292 1.3967 1.6625 -0.0816 0.0392  0.3151  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R CA  
6052  C C   . THR D 40  1.0981 1.3659 1.6332 -0.0791 0.0393  0.3134  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R C   
6053  O O   . THR D 40  1.1586 1.4237 1.6919 -0.0775 0.0367  0.3115  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R O   
6054  C CB  . THR D 40  1.1026 1.3754 1.6377 -0.0806 0.0411  0.3158  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R CB  
6055  O OG1 . THR D 40  1.1189 1.3913 1.6522 -0.0830 0.0409  0.3172  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R OG1 
6056  C CG2 . THR D 40  1.0965 1.3750 1.6361 -0.0797 0.0450  0.3169  ? ? ? ? ? ? 1026 THR R CG2 
6057  N N   . ILE D 41  0.9926 1.2637 1.5311 -0.0787 0.0422  0.3143  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R N   
6058  C CA  . ILE D 41  0.9174 1.1891 1.4579 -0.0763 0.0426  0.3129  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CA  
6059  C C   . ILE D 41  0.8914 1.1688 1.4364 -0.0756 0.0466  0.3142  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R C   
6060  O O   . ILE D 41  0.9402 1.2202 1.4865 -0.0772 0.0489  0.3161  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R O   
6061  C CB  . ILE D 41  0.9422 1.2087 1.4810 -0.0772 0.0409  0.3122  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CB  
6062  C CG1 . ILE D 41  1.0139 1.2805 1.5543 -0.0745 0.0407  0.3104  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CG1 
6063  C CG2 . ILE D 41  0.8514 1.1179 1.3913 -0.0796 0.0430  0.3141  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CG2 
6064  C CD1 . ILE D 41  0.7342 0.9959 1.2731 -0.0752 0.0390  0.3096  ? ? ? ? ? ? 1027 ILE R CD1 
6065  N N   . GLY D 42  0.8777 1.1572 1.4252 -0.0730 0.0474  0.3130  ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R N   
6066  C CA  . GLY D 42  0.9733 1.2583 1.5251 -0.0721 0.0511  0.3141  ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R CA  
6067  C C   . GLY D 42  1.1189 1.4090 1.6722 -0.0716 0.0530  0.3151  ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R C   
6068  O O   . GLY D 42  1.2537 1.5441 1.8058 -0.0703 0.0515  0.3140  ? ? ? ? ? ? 1028 GLY R O   
6069  N N   . ILE D 43  1.0537 1.3476 1.6097 -0.0726 0.0562  0.3170  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R N   
6070  C CA  . ILE D 43  0.9582 1.2570 1.5157 -0.0724 0.0581  0.3181  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CA  
6071  C C   . ILE D 43  1.0316 1.3292 1.5871 -0.0754 0.0580  0.3198  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R C   
6072  O O   . ILE D 43  1.0817 1.3798 1.6382 -0.0774 0.0599  0.3215  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R O   
6073  C CB  . ILE D 43  0.7753 1.0799 1.3374 -0.0714 0.0619  0.3193  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CB  
6074  C CG1 . ILE D 43  0.7063 1.0119 1.2705 -0.0687 0.0622  0.3177  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CG1 
6075  C CG2 . ILE D 43  0.7359 1.0456 1.2996 -0.0709 0.0637  0.3202  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CG2 
6076  C CD1 . ILE D 43  0.6980 1.0092 1.2668 -0.0676 0.0659  0.3188  ? ? ? ? ? ? 1029 ILE R CD1 
6077  N N   . GLY D 44  1.0010 1.2971 1.5538 -0.0757 0.0558  0.3194  ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R N   
6078  C CA  . GLY D 44  0.9754 1.2707 1.5263 -0.0783 0.0557  0.3209  ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R CA  
6079  C C   . GLY D 44  0.9908 1.2811 1.5392 -0.0810 0.0544  0.3215  ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R C   
6080  O O   . GLY D 44  1.0675 1.3566 1.6141 -0.0833 0.0541  0.3228  ? ? ? ? ? ? 1030 GLY R O   
6081  N N   . HIS D 45  0.9151 1.2024 1.4633 -0.0808 0.0536  0.3207  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R N   
6082  C CA  . HIS D 45  1.0602 1.3433 1.6067 -0.0834 0.0529  0.3214  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CA  
6083  C C   . HIS D 45  1.2633 1.5406 1.8052 -0.0846 0.0491  0.3205  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R C   
6084  O O   . HIS D 45  1.3635 1.6379 1.9037 -0.0831 0.0465  0.3185  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R O   
6085  C CB  . HIS D 45  1.0186 1.3006 1.5666 -0.0827 0.0535  0.3209  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CB  
6086  C CG  . HIS D 45  1.0731 1.3508 1.6193 -0.0853 0.0528  0.3216  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CG  
6087  N ND1 . HIS D 45  1.1540 1.4332 1.7025 -0.0865 0.0554  0.3231  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R ND1 
6088  C CD2 . HIS D 45  1.0661 1.3382 1.6085 -0.0869 0.0498  0.3211  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CD2 
6089  C CE1 . HIS D 45  1.1684 1.4430 1.7146 -0.0887 0.0540  0.3234  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R CE1 
6090  N NE2 . HIS D 45  1.1211 1.3913 1.6635 -0.0890 0.0506  0.3222  ? ? ? ? ? ? 1031 HIS R NE2 
6091  N N   . LEU D 46  1.3320 1.6077 1.8720 -0.0873 0.0488  0.3219  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R N   
6092  C CA  . LEU D 46  1.3311 1.6014 1.8667 -0.0887 0.0453  0.3213  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CA  
6093  C C   . LEU D 46  1.2810 1.5465 1.8150 -0.0906 0.0443  0.3215  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R C   
6094  O O   . LEU D 46  1.2432 1.5092 1.7779 -0.0928 0.0461  0.3232  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R O   
6095  C CB  . LEU D 46  1.3610 1.6322 1.8953 -0.0904 0.0455  0.3227  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CB  
6096  C CG  . LEU D 46  1.3331 1.5995 1.8630 -0.0917 0.0420  0.3220  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CG  
6097  C CD1 . LEU D 46  1.2757 1.5445 1.8051 -0.0924 0.0424  0.3231  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CD1 
6098  C CD2 . LEU D 46  1.3244 1.5859 1.8520 -0.0944 0.0406  0.3226  ? ? ? ? ? ? 1032 LEU R CD2 
6099  N N   . LEU D 47  1.3148 1.5759 1.8467 -0.0899 0.0415  0.3196  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R N   
6100  C CA  . LEU D 47  1.3607 1.6170 1.8909 -0.0915 0.0403  0.3196  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CA  
6101  C C   . LEU D 47  1.4183 1.6707 1.9451 -0.0944 0.0384  0.3205  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R C   
6102  O O   . LEU D 47  1.3839 1.6349 1.9104 -0.0967 0.0393  0.3219  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R O   
6103  C CB  . LEU D 47  1.3040 1.5568 1.8330 -0.0898 0.0378  0.3173  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CB  
6104  C CG  . LEU D 47  1.2097 1.4656 1.7421 -0.0872 0.0395  0.3165  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CG  
6105  C CD1 . LEU D 47  1.1053 1.3575 1.6361 -0.0853 0.0366  0.3141  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CD1 
6106  C CD2 . LEU D 47  1.2110 1.4681 1.7459 -0.0882 0.0421  0.3178  ? ? ? ? ? ? 1033 LEU R CD2 
6107  N N   . THR D 48  1.4969 1.7474 2.0208 -0.0943 0.0359  0.3196  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R N   
6108  C CA  . THR D 48  1.5504 1.7973 2.0710 -0.0969 0.0340  0.3204  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R CA  
6109  C C   . THR D 48  1.5817 1.8294 2.1007 -0.0965 0.0327  0.3201  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R C   
6110  O O   . THR D 48  1.5556 1.8045 2.0749 -0.0941 0.0318  0.3186  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R O   
6111  C CB  . THR D 48  1.5399 1.7803 2.0571 -0.0978 0.0308  0.3193  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R CB  
6112  O OG1 . THR D 48  1.4266 1.6639 1.9411 -0.1007 0.0297  0.3205  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R OG1 
6113  C CG2 . THR D 48  1.5948 1.8328 2.1101 -0.0958 0.0277  0.3170  ? ? ? ? ? ? 1034 THR R CG2 
6114  N N   . LYS D 49  1.6234 1.8703 2.1407 -0.0988 0.0325  0.3216  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R N   
6115  C CA  . LYS D 49  1.6402 1.8873 2.1556 -0.0988 0.0310  0.3214  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CA  
6116  C C   . LYS D 49  1.7091 1.9500 2.2201 -0.0998 0.0271  0.3203  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R C   
6117  O O   . LYS D 49  1.7296 1.9697 2.2385 -0.1000 0.0253  0.3200  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R O   
6118  C CB  . LYS D 49  1.5685 1.8185 2.0846 -0.1008 0.0331  0.3236  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CB  
6119  C CG  . LYS D 49  1.5512 1.8073 2.0715 -0.1000 0.0371  0.3249  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CG  
6120  C CD  . LYS D 49  1.5095 1.7690 2.0304 -0.1012 0.0389  0.3267  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CD  
6121  C CE  . LYS D 49  1.5002 1.7567 2.0188 -0.1045 0.0382  0.3282  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R CE  
6122  N NZ  . LYS D 49  1.5187 1.7784 2.0377 -0.1057 0.0398  0.3299  ? ? ? ? ? ? 1035 LYS R NZ  
6123  N N   . SER D 50  1.7358 1.9726 2.2457 -0.1004 0.0257  0.3196  ? ? ? ? ? ? 1036 SER R N   
6124  C CA  . SER D 50  1.7370 1.9677 2.2428 -0.1013 0.0219  0.3185  ? ? ? ? ? ? 1036 SER R CA  
6125  C C   . SER D 50  1.7659 1.9956 2.2706 -0.0988 0.0194  0.3162  ? ? ? ? ? ? 1036 SER R C   
6126  O O   . SER D 50  1.7249 1.9569 2.2318 -0.0963 0.0203  0.3151  ? ? ? ? ? ? 1036 SER R O   
6127  C CB  . SER D 50  1.6915 1.9184 2.1967 -0.1024 0.0213  0.3184  ? ? ? ? ? ? 1036 SER R CB  
6128  O OG  . SER D 50  1.6380 1.8590 2.1394 -0.1031 0.0176  0.3172  ? ? ? ? ? ? 1036 SER R OG  
6129  N N   . PRO D 51  1.8363 2.0625 2.3376 -0.0995 0.0164  0.3155  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R N   
6130  C CA  . PRO D 51  1.8268 2.0515 2.3265 -0.0973 0.0137  0.3134  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CA  
6131  C C   . PRO D 51  1.7794 2.0010 2.2787 -0.0959 0.0121  0.3115  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R C   
6132  O O   . PRO D 51  1.7821 2.0041 2.2815 -0.0934 0.0109  0.3097  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R O   
6133  C CB  . PRO D 51  1.8557 2.0763 2.3514 -0.0991 0.0107  0.3134  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CB  
6134  C CG  . PRO D 51  1.8789 2.1009 2.3749 -0.1017 0.0126  0.3158  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CG  
6135  C CD  . PRO D 51  1.8679 2.0915 2.3665 -0.1024 0.0154  0.3169  ? ? ? ? ? ? 1037 PRO R CD  
6136  N N   . SER D 52  1.7154 1.9342 2.2143 -0.0974 0.0121  0.3120  ? ? ? ? ? ? 1038 SER R N   
6137  C CA  . SER D 52  1.6582 1.8736 2.1566 -0.0963 0.0105  0.3103  ? ? ? ? ? ? 1038 SER R CA  
6138  C C   . SER D 52  1.5804 1.7995 2.0821 -0.0935 0.0124  0.3094  ? ? ? ? ? ? 1038 SER R C   
6139  O O   . SER D 52  1.5919 1.8159 2.0970 -0.0932 0.0157  0.3106  ? ? ? ? ? ? 1038 SER R O   
6140  C CB  . SER D 52  1.7030 1.9150 2.2005 -0.0986 0.0105  0.3112  ? ? ? ? ? ? 1038 SER R CB  
6141  O OG  . SER D 52  1.7517 1.9603 2.2486 -0.0976 0.0089  0.3096  ? ? ? ? ? ? 1038 SER R OG  
6142  N N   . LEU D 53  1.5107 1.7276 2.0117 -0.0915 0.0103  0.3073  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R N   
6143  C CA  . LEU D 53  1.4849 1.7050 1.9889 -0.0887 0.0118  0.3063  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CA  
6144  C C   . LEU D 53  1.5253 1.7454 2.0314 -0.0891 0.0136  0.3068  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R C   
6145  O O   . LEU D 53  1.4809 1.7054 1.9905 -0.0878 0.0165  0.3072  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R O   
6146  C CB  . LEU D 53  1.4118 1.6293 1.9142 -0.0865 0.0088  0.3038  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CB  
6147  C CG  . LEU D 53  1.2198 1.4398 1.7249 -0.0836 0.0099  0.3024  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CG  
6148  C CD1 . LEU D 53  1.1505 1.3764 1.6583 -0.0817 0.0121  0.3026  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CD1 
6149  C CD2 . LEU D 53  1.0715 1.2874 1.5743 -0.0820 0.0065  0.3000  ? ? ? ? ? ? 1039 LEU R CD2 
6150  N N   . ASN D 54  1.6376 1.9009 2.1624 0.0519  0.0391  0.2730  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R N   
6151  C CA  . ASN D 54  1.6202 1.8830 2.1437 0.0517  0.0408  0.2713  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R CA  
6152  C C   . ASN D 54  1.6587 1.9213 2.1800 0.0507  0.0453  0.2749  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R C   
6153  O O   . ASN D 54  1.7009 1.9632 2.2210 0.0504  0.0471  0.2740  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R O   
6154  C CB  . ASN D 54  1.5498 1.8103 2.0719 0.0520  0.0357  0.2702  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R CB  
6155  C CG  . ASN D 54  1.5431 1.8038 2.0652 0.0523  0.0364  0.2665  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R CG  
6156  O OD1 . ASN D 54  1.6006 1.8604 2.1205 0.0516  0.0386  0.2678  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R OD1 
6157  N ND2 . ASN D 54  1.4756 1.7373 1.9999 0.0532  0.0346  0.2618  ? ? ? ? ? ? 1040 ASN R ND2 
6158  N N   . ALA D 55  1.6331 1.8959 2.1540 0.0501  0.0470  0.2791  ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R N   
6159  C CA  . ALA D 55  1.6039 1.8665 2.1227 0.0490  0.0514  0.2828  ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R CA  
6160  C C   . ALA D 55  1.5962 1.8614 2.1164 0.0489  0.0571  0.2813  ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R C   
6161  O O   . ALA D 55  1.5873 1.8524 2.1059 0.0483  0.0607  0.2824  ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R O   
6162  C CB  . ALA D 55  1.5983 1.8602 2.1161 0.0485  0.0512  0.2878  ? ? ? ? ? ? 1041 ALA R CB  
6163  N N   . ALA D 56  1.5735 1.8409 2.0967 0.0496  0.0578  0.2788  ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R N   
6164  C CA  . ALA D 56  1.5101 1.7801 2.0349 0.0496  0.0631  0.2770  ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R CA  
6165  C C   . ALA D 56  1.4817 1.7522 2.0068 0.0499  0.0639  0.2727  ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R C   
6166  O O   . ALA D 56  1.4649 1.7364 1.9897 0.0495  0.0685  0.2725  ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R O   
6167  C CB  . ALA D 56  1.4682 1.7403 1.9960 0.0502  0.0633  0.2755  ? ? ? ? ? ? 1042 ALA R CB  
6168  N N   . LYS D 57  1.4499 1.7196 1.9757 0.0507  0.0595  0.2694  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R N   
6169  C CA  . LYS D 57  1.4121 1.6821 1.9383 0.0511  0.0596  0.2651  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CA  
6170  C C   . LYS D 57  1.3630 1.6319 1.8866 0.0503  0.0619  0.2665  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R C   
6171  O O   . LYS D 57  1.4528 1.7226 1.9766 0.0503  0.0648  0.2639  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R O   
6172  C CB  . LYS D 57  1.4016 1.6705 1.9285 0.0519  0.0539  0.2621  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CB  
6173  C CG  . LYS D 57  1.4253 1.6953 1.9548 0.0528  0.0513  0.2605  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CG  
6174  C CD  . LYS D 57  1.4550 1.7233 1.9846 0.0535  0.0452  0.2584  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CD  
6175  C CE  . LYS D 57  1.4202 1.6886 1.9502 0.0540  0.0444  0.2539  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R CE  
6176  N NZ  . LYS D 57  1.3610 1.6279 1.8913 0.0547  0.0384  0.2519  ? ? ? ? ? ? 1043 LYS R NZ  
6177  N N   . SER D 58  1.2134 1.4800 1.7343 0.0496  0.0606  0.2707  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R N   
6178  C CA  . SER D 58  1.1554 1.4206 1.6734 0.0488  0.0625  0.2725  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R CA  
6179  C C   . SER D 58  1.1836 1.4505 1.7016 0.0482  0.0689  0.2736  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R C   
6180  O O   . SER D 58  1.0388 1.3061 1.5563 0.0480  0.0715  0.2718  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R O   
6181  C CB  . SER D 58  1.0545 1.3170 1.5697 0.0482  0.0600  0.2771  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R CB  
6182  O OG  . SER D 58  0.9347 1.1957 1.4472 0.0475  0.0613  0.2785  ? ? ? ? ? ? 1044 SER R OG  
6183  N N   . GLU D 59  1.3114 1.5793 1.8299 0.0478  0.0713  0.2766  ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R N   
6184  C CA  . GLU D 59  1.3320 1.6016 1.8506 0.0473  0.0773  0.2778  ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R CA  
6185  C C   . GLU D 59  1.2467 1.5189 1.7679 0.0479  0.0799  0.2732  ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R C   
6186  O O   . GLU D 59  1.2023 1.4758 1.7234 0.0475  0.0847  0.2729  ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R O   
6187  C CB  . GLU D 59  1.3303 1.6006 1.8491 0.0469  0.0790  0.2818  ? ? ? ? ? ? 1045 GLU R CB  
6188  N N   . LEU D 60  1.1690 1.4420 1.6926 0.0488  0.0767  0.2696  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R N   
6189  C CA  . LEU D 60  1.1646 1.4399 1.6908 0.0495  0.0786  0.2649  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CA  
6190  C C   . LEU D 60  1.1755 1.4503 1.7007 0.0495  0.0792  0.2621  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R C   
6191  O O   . LEU D 60  1.1699 1.4464 1.6959 0.0495  0.0831  0.2599  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R O   
6192  C CB  . LEU D 60  1.1390 1.4150 1.6677 0.0505  0.0745  0.2617  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CB  
6193  C CG  . LEU D 60  1.0483 1.3266 1.5798 0.0513  0.0758  0.2566  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CG  
6194  C CD1 . LEU D 60  0.9323 1.2131 1.4652 0.0510  0.0816  0.2570  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CD1 
6195  C CD2 . LEU D 60  1.0594 1.3381 1.5933 0.0523  0.0714  0.2540  ? ? ? ? ? ? 1046 LEU R CD2 
6196  N N   . ASP D 61  1.2051 1.4775 1.7283 0.0494  0.0752  0.2624  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R N   
6197  C CA  . ASP D 61  1.2692 1.5408 1.7913 0.0494  0.0752  0.2600  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R CA  
6198  C C   . ASP D 61  1.3600 1.6311 1.8796 0.0484  0.0795  0.2627  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R C   
6199  O O   . ASP D 61  1.3690 1.6406 1.8884 0.0483  0.0821  0.2603  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R O   
6200  C CB  . ASP D 61  1.2615 1.5305 1.7822 0.0497  0.0694  0.2595  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R CB  
6201  C CG  . ASP D 61  1.2754 1.5450 1.7986 0.0508  0.0651  0.2560  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R CG  
6202  O OD1 . ASP D 61  1.2623 1.5338 1.7879 0.0512  0.0660  0.2552  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R OD1 
6203  O OD2 . ASP D 61  1.2662 1.5344 1.7890 0.0512  0.0609  0.2540  ? ? ? ? ? ? 1047 ASP R OD2 
6204  N N   . LYS D 62  1.3776 1.6474 1.8952 0.0476  0.0803  0.2676  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R N   
6205  C CA  . LYS D 62  1.3224 1.5917 1.8377 0.0466  0.0845  0.2705  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CA  
6206  C C   . LYS D 62  1.2220 1.4939 1.7387 0.0464  0.0903  0.2701  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R C   
6207  O O   . LYS D 62  1.2668 1.5389 1.7822 0.0459  0.0944  0.2705  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R O   
6208  C CB  . LYS D 62  1.3389 1.6063 1.8518 0.0459  0.0837  0.2759  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CB  
6209  C CG  . LYS D 62  1.3173 1.5818 1.8274 0.0456  0.0804  0.2772  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CG  
6210  C CD  . LYS D 62  1.2849 1.5479 1.7920 0.0445  0.0824  0.2825  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CD  
6211  C CE  . LYS D 62  1.2282 1.4885 1.7324 0.0441  0.0800  0.2834  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R CE  
6212  N NZ  . LYS D 62  1.1833 1.4423 1.6847 0.0431  0.0826  0.2882  ? ? ? ? ? ? 1048 LYS R NZ  
6213  N N   . ALA D 63  1.0605 1.3343 1.5798 0.0469  0.0907  0.2692  ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R N   
6214  C CA  . ALA D 63  1.0110 1.2875 1.5320 0.0468  0.0960  0.2687  ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R CA  
6215  C C   . ALA D 63  1.1280 1.4061 1.6506 0.0474  0.0975  0.2635  ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R C   
6216  O O   . ALA D 63  1.1521 1.4308 1.6740 0.0469  0.1017  0.2631  ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R O   
6217  C CB  . ALA D 63  0.9556 1.2335 1.4788 0.0472  0.0957  0.2695  ? ? ? ? ? ? 1049 ALA R CB  
6218  N N   . ILE D 64  1.1982 1.4769 1.7231 0.0483  0.0941  0.2597  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R N   
6219  C CA  . ILE D 64  1.2035 1.4839 1.7303 0.0489  0.0952  0.2546  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CA  
6220  C C   . ILE D 64  1.3109 1.5899 1.8359 0.0488  0.0944  0.2528  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R C   
6221  O O   . ILE D 64  1.3890 1.6692 1.9146 0.0489  0.0972  0.2499  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R O   
6222  C CB  . ILE D 64  1.0595 1.3410 1.5892 0.0500  0.0917  0.2509  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CB  
6223  C CG1 . ILE D 64  1.0410 1.3204 1.5700 0.0505  0.0857  0.2498  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CG1 
6224  C CG2 . ILE D 64  0.9730 1.2557 1.5043 0.0502  0.0920  0.2528  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CG2 
6225  C CD1 . ILE D 64  0.9896 1.2701 1.5214 0.0516  0.0824  0.2455  ? ? ? ? ? ? 1050 ILE R CD1 
6226  N N   . GLY D 65  1.2556 1.5319 1.7783 0.0486  0.0906  0.2547  ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R N   
6227  C CA  . GLY D 65  1.2059 1.4807 1.7268 0.0484  0.0895  0.2533  ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R CA  
6228  C C   . GLY D 65  1.2049 1.4794 1.7271 0.0493  0.0851  0.2488  ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R C   
6229  O O   . GLY D 65  1.1546 1.4287 1.6762 0.0493  0.0850  0.2462  ? ? ? ? ? ? 1051 GLY R O   
6230  N N   . ARG D 66  1.2470 1.5217 1.7710 0.0500  0.0813  0.2479  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R N   
6231  C CA  . ARG D 66  1.2163 1.4910 1.7418 0.0510  0.0770  0.2436  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CA  
6232  C C   . ARG D 66  1.3354 1.6082 1.8605 0.0513  0.0713  0.2450  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R C   
6233  O O   . ARG D 66  1.3459 1.6178 1.8699 0.0509  0.0709  0.2492  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R O   
6234  C CB  . ARG D 66  1.1059 1.3834 1.6348 0.0518  0.0785  0.2397  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CB  
6235  C CG  . ARG D 66  1.0839 1.3617 1.6147 0.0528  0.0746  0.2348  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CG  
6236  C CD  . ARG D 66  1.1195 1.4002 1.6533 0.0534  0.0772  0.2308  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CD  
6237  N NE  . ARG D 66  1.1284 1.4108 1.6639 0.0534  0.0795  0.2322  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R NE  
6238  C CZ  . ARG D 66  1.1172 1.4003 1.6548 0.0541  0.0767  0.2316  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R CZ  
6239  N NH1 . ARG D 66  1.1187 1.4006 1.6568 0.0548  0.0715  0.2296  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R NH1 
6240  N NH2 . ARG D 66  1.1054 1.3900 1.6444 0.0541  0.0792  0.2331  ? ? ? ? ? ? 1052 ARG R NH2 
6241  N N   . ASN D 67  1.4351 1.7074 1.9612 0.0521  0.0670  0.2415  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R N   
6242  C CA  . ASN D 67  1.5357 1.8062 2.0614 0.0525  0.0613  0.2423  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R CA  
6243  C C   . ASN D 67  1.5823 1.8540 2.1106 0.0532  0.0595  0.2415  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R C   
6244  O O   . ASN D 67  1.6247 1.8954 2.1534 0.0538  0.0546  0.2412  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R O   
6245  C CB  . ASN D 67  1.5773 1.8465 2.1027 0.0530  0.0574  0.2390  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R CB  
6246  C CG  . ASN D 67  1.6025 1.8694 2.1269 0.0533  0.0515  0.2403  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R CG  
6247  O OD1 . ASN D 67  1.6753 1.9410 2.1983 0.0528  0.0507  0.2444  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R OD1 
6248  N ND2 . ASN D 67  1.5187 1.7850 2.0438 0.0540  0.0475  0.2367  ? ? ? ? ? ? 1053 ASN R ND2 
6249  N N   . THR D 68  1.5820 1.8562 2.1122 0.0533  0.0635  0.2411  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R N   
6250  C CA  . THR D 68  1.5328 1.8088 2.0661 0.0540  0.0625  0.2394  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R CA  
6251  C C   . THR D 68  1.4624 1.7370 1.9955 0.0542  0.0581  0.2418  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R C   
6252  O O   . THR D 68  1.4607 1.7336 1.9916 0.0536  0.0576  0.2462  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R O   
6253  C CB  . THR D 68  1.4703 1.7487 2.0049 0.0538  0.0678  0.2404  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R CB  
6254  O OG1 . THR D 68  1.4063 1.6863 1.9439 0.0546  0.0666  0.2385  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R OG1 
6255  C CG2 . THR D 68  1.4811 1.7585 2.0136 0.0528  0.0698  0.2458  ? ? ? ? ? ? 1054 THR R CG2 
6256  N N   . ASN D 69  1.3511 1.6264 1.8866 0.0552  0.0548  0.2388  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R N   
6257  C CA  . ASN D 69  1.2864 1.5604 1.8220 0.0556  0.0501  0.2403  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R CA  
6258  C C   . ASN D 69  1.2619 1.5372 1.7987 0.0554  0.0519  0.2428  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R C   
6259  O O   . ASN D 69  1.2988 1.5736 1.8363 0.0558  0.0486  0.2437  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R O   
6260  C CB  . ASN D 69  1.3159 1.5901 1.8535 0.0567  0.0457  0.2358  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R CB  
6261  C CG  . ASN D 69  1.3933 1.6660 1.9296 0.0568  0.0434  0.2335  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R CG  
6262  O OD1 . ASN D 69  1.3695 1.6402 1.9030 0.0561  0.0431  0.2360  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R OD1 
6263  N ND2 . ASN D 69  1.4673 1.7410 2.0057 0.0577  0.0417  0.2288  ? ? ? ? ? ? 1055 ASN R ND2 
6264  N N   . GLY D 70  1.2067 1.4837 1.7437 0.0549  0.0574  0.2439  ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R N   
6265  C CA  . GLY D 70  1.1743 1.4528 1.7127 0.0548  0.0597  0.2459  ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R CA  
6266  C C   . GLY D 70  1.1883 1.4698 1.7299 0.0554  0.0624  0.2422  ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R C   
6267  O O   . GLY D 70  1.2435 1.5264 1.7868 0.0556  0.0634  0.2428  ? ? ? ? ? ? 1056 GLY R O   
6268  N N   . VAL D 71  1.1469 1.4291 1.6891 0.0558  0.0633  0.2382  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R N   
6269  C CA  . VAL D 71  1.1496 1.4347 1.6946 0.0562  0.0667  0.2347  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CA  
6270  C C   . VAL D 71  1.1285 1.4144 1.6725 0.0556  0.0716  0.2343  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R C   
6271  O O   . VAL D 71  1.1836 1.4683 1.7261 0.0555  0.0709  0.2332  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R O   
6272  C CB  . VAL D 71  1.2845 1.5703 1.8318 0.0573  0.0633  0.2296  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CB  
6273  C CG1 . VAL D 71  1.3754 1.6641 1.9254 0.0578  0.0669  0.2260  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CG1 
6274  C CG2 . VAL D 71  1.3109 1.5959 1.8591 0.0579  0.0585  0.2299  ? ? ? ? ? ? 1057 VAL R CG2 
6275  N N   . ILE D 72  1.0969 1.3847 1.6417 0.0553  0.0766  0.2354  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R N   
6276  C CA  . ILE D 72  1.1455 1.4341 1.6895 0.0547  0.0816  0.2352  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CA  
6277  C C   . ILE D 72  1.2293 1.5208 1.7761 0.0552  0.0848  0.2312  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R C   
6278  O O   . ILE D 72  1.1808 1.4739 1.7301 0.0558  0.0845  0.2297  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R O   
6279  C CB  . ILE D 72  1.0414 1.3298 1.5836 0.0536  0.0854  0.2402  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CB  
6280  C CG1 . ILE D 72  1.0523 1.3429 1.5965 0.0537  0.0882  0.2411  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CG1 
6281  C CG2 . ILE D 72  0.9935 1.2791 1.5330 0.0531  0.0823  0.2443  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CG2 
6282  C CD1 . ILE D 72  0.8169 1.1076 1.3596 0.0527  0.0926  0.2456  ? ? ? ? ? ? 1058 ILE R CD1 
6283  N N   . THR D 73  1.3362 1.6282 1.8823 0.0549  0.0880  0.2295  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R N   
6284  C CA  . THR D 73  1.4048 1.6994 1.9533 0.0553  0.0913  0.2256  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R CA  
6285  C C   . THR D 73  1.4659 1.7626 2.0157 0.0550  0.0958  0.2274  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R C   
6286  O O   . THR D 73  1.4121 1.7082 1.9604 0.0543  0.0974  0.2318  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R O   
6287  C CB  . THR D 73  1.3977 1.6923 1.9450 0.0550  0.0940  0.2239  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R CB  
6288  O OG1 . THR D 73  1.4206 1.7130 1.9664 0.0551  0.0899  0.2229  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R OG1 
6289  C CG2 . THR D 73  1.3635 1.6607 1.9134 0.0555  0.0966  0.2193  ? ? ? ? ? ? 1059 THR R CG2 
6290  N N   . LYS D 74  1.2749 1.7644 1.0788 0.0347  -0.0389 0.2034  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R N   
6291  C CA  . LYS D 74  1.3147 1.8054 1.1208 0.0351  -0.0385 0.2059  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CA  
6292  C C   . LYS D 74  1.2671 1.7574 1.0713 0.0367  -0.0328 0.2109  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R C   
6293  O O   . LYS D 74  1.1703 1.6632 0.9796 0.0381  -0.0323 0.2163  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R O   
6294  C CB  . LYS D 74  1.3495 1.8372 1.1510 0.0330  -0.0396 0.1997  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CB  
6295  C CG  . LYS D 74  1.3207 1.8096 1.1250 0.0332  -0.0401 0.2014  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CG  
6296  C CD  . LYS D 74  1.2822 1.7736 1.0934 0.0329  -0.0458 0.2012  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CD  
6297  C CE  . LYS D 74  1.2060 1.6979 1.0190 0.0326  -0.0465 0.2019  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R CE  
6298  N NZ  . LYS D 74  1.1073 1.6005 0.9261 0.0320  -0.0521 0.2007  ? ? ? ? ? ? 1060 LYS R NZ  
6299  N N   . ASP D 75  1.3377 1.8243 1.1347 0.0363  -0.0285 0.2090  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R N   
6300  C CA  . ASP D 75  1.3759 1.8609 1.1701 0.0376  -0.0226 0.2130  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R CA  
6301  C C   . ASP D 75  1.2467 1.7340 1.0451 0.0398  -0.0205 0.2197  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R C   
6302  O O   . ASP D 75  1.2463 1.7337 1.0457 0.0414  -0.0165 0.2248  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R O   
6303  C CB  . ASP D 75  1.4874 1.9667 1.2720 0.0363  -0.0186 0.2082  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R CB  
6304  C CG  . ASP D 75  1.5496 2.0272 1.3312 0.0361  -0.0176 0.2069  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R CG  
6305  O OD1 . ASP D 75  1.5589 2.0325 1.3345 0.0362  -0.0126 0.2067  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R OD1 
6306  O OD2 . ASP D 75  1.5309 2.0109 1.3160 0.0359  -0.0218 0.2059  ? ? ? ? ? ? 1061 ASP R OD2 
6307  N N   . GLU D 76  1.0891 1.5781 0.8901 0.0400  -0.0231 0.2197  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R N   
6308  C CA  . GLU D 76  1.0015 1.4927 0.8067 0.0421  -0.0214 0.2258  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CA  
6309  C C   . GLU D 76  1.0038 1.4995 0.8180 0.0438  -0.0231 0.2321  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R C   
6310  O O   . GLU D 76  1.0359 1.5329 0.8534 0.0458  -0.0201 0.2384  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R O   
6311  C CB  . GLU D 76  1.0522 1.5439 0.8578 0.0417  -0.0239 0.2238  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CB  
6312  C CG  . GLU D 76  1.1698 1.6568 0.9665 0.0400  -0.0222 0.2178  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CG  
6313  C CD  . GLU D 76  1.0861 1.5732 0.8828 0.0401  -0.0231 0.2173  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R CD  
6314  O OE1 . GLU D 76  1.0451 1.5345 0.8458 0.0396  -0.0281 0.2156  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R OE1 
6315  O OE2 . GLU D 76  0.9827 1.4672 0.7750 0.0407  -0.0187 0.2185  ? ? ? ? ? ? 1062 GLU R OE2 
6316  N N   . ALA D 77  0.9892 1.4870 0.8074 0.0430  -0.0278 0.2304  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R N   
6317  C CA  . ALA D 77  0.8001 1.3016 0.6266 0.0443  -0.0296 0.2358  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R CA  
6318  C C   . ALA D 77  0.8798 1.3806 0.7052 0.0453  -0.0251 0.2395  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R C   
6319  O O   . ALA D 77  0.9636 1.4667 0.7949 0.0473  -0.0239 0.2461  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R O   
6320  C CB  . ALA D 77  0.5326 1.0355 0.3626 0.0429  -0.0354 0.2324  ? ? ? ? ? ? 1063 ALA R CB  
6321  N N   . GLU D 78  0.9220 1.4190 0.7399 0.0440  -0.0226 0.2353  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R N   
6322  C CA  . GLU D 78  1.0544 1.5498 0.8703 0.0448  -0.0180 0.2381  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CA  
6323  C C   . GLU D 78  1.0678 1.5614 0.8817 0.0465  -0.0120 0.2425  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R C   
6324  O O   . GLU D 78  1.1187 1.6124 0.9346 0.0480  -0.0084 0.2476  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R O   
6325  C CB  . GLU D 78  1.1516 1.6431 0.9598 0.0428  -0.0169 0.2320  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CB  
6326  C CG  . GLU D 78  1.2845 1.7737 1.0901 0.0435  -0.0119 0.2345  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CG  
6327  C CD  . GLU D 78  1.4377 1.9236 1.2370 0.0415  -0.0117 0.2286  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R CD  
6328  O OE1 . GLU D 78  1.4874 1.9744 1.2878 0.0400  -0.0165 0.2246  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R OE1 
6329  O OE2 . GLU D 78  1.5163 1.9980 1.3095 0.0413  -0.0066 0.2279  ? ? ? ? ? ? 1064 GLU R OE2 
6330  N N   . LYS D 79  1.0206 1.5124 0.8307 0.0461  -0.0110 0.2403  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R N   
6331  C CA  . LYS D 79  1.0656 1.5556 0.8742 0.0477  -0.0057 0.2443  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CA  
6332  C C   . LYS D 79  1.1439 1.6383 0.9617 0.0500  -0.0062 0.2520  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R C   
6333  O O   . LYS D 79  1.2726 1.7666 1.0923 0.0518  -0.0019 0.2575  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R O   
6334  C CB  . LYS D 79  1.1144 1.6021 0.9180 0.0467  -0.0056 0.2403  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CB  
6335  C CG  . LYS D 79  1.1522 1.6341 0.9474 0.0464  0.0006  0.2387  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CG  
6336  C CD  . LYS D 79  1.1994 1.6808 0.9967 0.0487  0.0057  0.2454  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CD  
6337  C CE  . LYS D 79  1.2285 1.7033 1.0173 0.0483  0.0121  0.2436  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R CE  
6338  N NZ  . LYS D 79  1.2268 1.6984 1.0089 0.0465  0.0114  0.2375  ? ? ? ? ? ? 1065 LYS R NZ  
6339  N N   . LEU D 80  1.0903 1.5885 0.9138 0.0501  -0.0114 0.2522  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R N   
6340  C CA  . LEU D 80  0.9842 1.4866 0.8171 0.0521  -0.0128 0.2590  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CA  
6341  C C   . LEU D 80  1.0511 1.5552 0.8890 0.0532  -0.0122 0.2635  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R C   
6342  O O   . LEU D 80  1.0858 1.5918 0.9298 0.0553  -0.0105 0.2703  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R O   
6343  C CB  . LEU D 80  0.7844 1.2902 0.6227 0.0515  -0.0192 0.2574  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CB  
6344  C CG  . LEU D 80  0.7116 1.2177 0.5500 0.0519  -0.0197 0.2575  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CG  
6345  C CD1 . LEU D 80  0.6914 1.2008 0.5362 0.0514  -0.0261 0.2563  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CD1 
6346  C CD2 . LEU D 80  0.6833 1.1900 0.5250 0.0543  -0.0153 0.2647  ? ? ? ? ? ? 1066 LEU R CD2 
6347  N N   . PHE D 81  0.9714 1.4748 0.8069 0.0517  -0.0139 0.2597  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R N   
6348  C CA  . PHE D 81  0.8175 1.3222 0.6572 0.0525  -0.0136 0.2635  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CA  
6349  C C   . PHE D 81  0.9309 1.4329 0.7680 0.0539  -0.0068 0.2675  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R C   
6350  O O   . PHE D 81  1.0066 1.5104 0.8500 0.0558  -0.0051 0.2742  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R O   
6351  C CB  . PHE D 81  0.6993 1.2035 0.5366 0.0504  -0.0169 0.2582  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CB  
6352  C CG  . PHE D 81  0.8001 1.3057 0.6417 0.0511  -0.0170 0.2618  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CG  
6353  C CD1 . PHE D 81  0.8631 1.3727 0.7139 0.0519  -0.0210 0.2657  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CD1 
6354  C CD2 . PHE D 81  0.9264 1.4290 0.7628 0.0508  -0.0130 0.2611  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CD2 
6355  C CE1 . PHE D 81  0.9318 1.4424 0.7865 0.0525  -0.0211 0.2691  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CE1 
6356  C CE2 . PHE D 81  0.9671 1.4710 0.8075 0.0514  -0.0130 0.2644  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CE2 
6357  C CZ  . PHE D 81  0.9876 1.4956 0.8371 0.0522  -0.0171 0.2685  ? ? ? ? ? ? 1067 PHE R CZ  
6358  N N   . ASN D 82  1.0085 1.5058 0.8366 0.0528  -0.0028 0.2634  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R N   
6359  C CA  . ASN D 82  1.0839 1.5777 0.9089 0.0539  0.0041  0.2666  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R CA  
6360  C C   . ASN D 82  1.1283 1.6229 0.9577 0.0562  0.0072  0.2730  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R C   
6361  O O   . ASN D 82  1.2045 1.6982 1.0364 0.0579  0.0117  0.2784  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R O   
6362  C CB  . ASN D 82  1.1524 1.6404 0.9668 0.0522  0.0078  0.2605  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R CB  
6363  C CG  . ASN D 82  1.2889 1.7752 1.0990 0.0504  0.0067  0.2555  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R CG  
6364  O OD1 . ASN D 82  1.2858 1.7735 1.0992 0.0509  0.0064  0.2582  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R OD1 
6365  N ND2 . ASN D 82  1.3310 1.8142 1.1336 0.0482  0.0059  0.2483  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN R ND2 
6366  N N   . GLN D 83  1.1317 1.6279 0.9625 0.0562  0.0047  0.2724  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R N   
6367  C CA  . GLN D 83  1.1655 1.6624 1.0003 0.0583  0.0073  0.2780  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CA  
6368  C C   . GLN D 83  1.2396 1.7412 1.0852 0.0603  0.0055  0.2851  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R C   
6369  O O   . GLN D 83  1.2744 1.7753 1.1231 0.0622  0.0099  0.2910  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R O   
6370  C CB  . GLN D 83  1.1291 1.6267 0.9626 0.0576  0.0045  0.2750  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CB  
6371  C CG  . GLN D 83  1.2273 1.7266 1.0663 0.0597  0.0059  0.2808  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CG  
6372  C CD  . GLN D 83  1.2832 1.7834 1.1212 0.0589  0.0026  0.2776  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R CD  
6373  O OE1 . GLN D 83  1.3059 1.8026 1.1359 0.0575  0.0040  0.2725  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R OE1 
6374  N NE2 . GLN D 83  1.2777 1.7825 1.1238 0.0597  -0.0019 0.2805  ? ? ? ? ? ? 1069 GLN R NE2 
6375  N N   . ASP D 84  1.1872 1.6930 1.0385 0.0598  -0.0009 0.2845  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R N   
6376  C CA  . ASP D 84  1.0838 1.5938 0.9455 0.0614  -0.0034 0.2907  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R CA  
6377  C C   . ASP D 84  0.8986 1.4083 0.7626 0.0623  -0.0007 0.2946  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R C   
6378  O O   . ASP D 84  0.9505 1.4621 0.8222 0.0643  0.0004  0.3014  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R O   
6379  C CB  . ASP D 84  1.1394 1.6530 1.0056 0.0602  -0.0109 0.2878  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R CB  
6380  C CG  . ASP D 84  1.2539 1.7691 1.1221 0.0601  -0.0138 0.2869  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R CG  
6381  O OD1 . ASP D 84  1.2922 1.8053 1.1564 0.0606  -0.0103 0.2870  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R OD1 
6382  O OD2 . ASP D 84  1.2683 1.7863 1.1419 0.0595  -0.0196 0.2859  ? ? ? ? ? ? 1070 ASP R OD2 
6383  N N   . VAL D 85  0.7790 1.2860 0.6365 0.0608  0.0004  0.2903  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R N   
6384  C CA  . VAL D 85  0.7516 1.2578 0.6103 0.0615  0.0031  0.2934  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CA  
6385  C C   . VAL D 85  0.7667 1.2696 0.6239 0.0632  0.0106  0.2979  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R C   
6386  O O   . VAL D 85  0.7518 1.2555 0.6151 0.0650  0.0128  0.3042  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R O   
6387  C CB  . VAL D 85  0.7577 1.2615 0.6094 0.0593  0.0025  0.2872  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CB  
6388  C CG1 . VAL D 85  0.5529 1.0549 0.4045 0.0601  0.0068  0.2904  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CG1 
6389  C CG2 . VAL D 85  0.8234 1.3305 0.6780 0.0578  -0.0047 0.2837  ? ? ? ? ? ? 1071 VAL R CG2 
6390  N N   . ASP D 86  0.8352 1.3339 0.6844 0.0626  0.0145  0.2945  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R N   
6391  C CA  . ASP D 86  0.8183 1.3131 0.6658 0.0641  0.0218  0.2982  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R CA  
6392  C C   . ASP D 86  0.8661 1.3638 0.7229 0.0667  0.0222  0.3059  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R C   
6393  O O   . ASP D 86  0.8609 1.3580 0.7222 0.0685  0.0262  0.3118  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R O   
6394  C CB  . ASP D 86  0.7365 1.2266 0.5748 0.0630  0.0249  0.2933  ? ? ? ? ? ? 1072 ASP R CB  
6395  N N   . ALA D 87  0.9014 1.4024 0.7616 0.0667  0.0181  0.3058  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R N   
6396  C CA  . ALA D 87  0.9903 1.4942 0.8595 0.0689  0.0180  0.3126  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R CA  
6397  C C   . ALA D 87  0.9144 1.4219 0.7933 0.0703  0.0159  0.3183  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R C   
6398  O O   . ALA D 87  0.9910 1.4992 0.8767 0.0725  0.0187  0.3251  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R O   
6399  C CB  . ALA D 87  1.0632 1.5700 0.9340 0.0684  0.0130  0.3105  ? ? ? ? ? ? 1073 ALA R CB  
6400  N N   . ALA D 88  0.7770 1.2867 0.6567 0.0689  0.0110  0.3155  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R N   
6401  C CA  . ALA D 88  0.7234 1.2364 0.6121 0.0699  0.0086  0.3203  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R CA  
6402  C C   . ALA D 88  0.8313 1.3416 0.7203 0.0712  0.0146  0.3247  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R C   
6403  O O   . ALA D 88  0.8755 1.3873 0.7728 0.0733  0.0159  0.3316  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R O   
6404  C CB  . ALA D 88  0.5854 1.1002 0.4735 0.0679  0.0026  0.3155  ? ? ? ? ? ? 1074 ALA R CB  
6405  N N   . VAL D 89  0.9099 1.4160 0.7899 0.0701  0.0182  0.3206  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R N   
6406  C CA  . VAL D 89  0.8705 1.3733 0.7498 0.0711  0.0244  0.3240  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CA  
6407  C C   . VAL D 89  0.9390 1.4401 0.8218 0.0734  0.0299  0.3298  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R C   
6408  O O   . VAL D 89  0.9728 1.4737 0.8617 0.0753  0.0329  0.3360  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R O   
6409  C CB  . VAL D 89  0.8130 1.3106 0.6811 0.0694  0.0280  0.3178  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CB  
6410  C CG1 . VAL D 89  0.9002 1.3941 0.7679 0.0704  0.0343  0.3212  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CG1 
6411  C CG2 . VAL D 89  0.7025 1.2015 0.5669 0.0670  0.0226  0.3116  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL R CG2 
6412  N N   . ARG D 90  0.9942 1.4938 0.8731 0.0733  0.0312  0.3278  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R N   
6413  C CA  . ARG D 90  1.0644 1.5622 0.9463 0.0754  0.0362  0.3330  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CA  
6414  C C   . ARG D 90  1.0966 1.5989 0.9907 0.0775  0.0340  0.3405  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R C   
6415  O O   . ARG D 90  1.1915 1.6925 1.0907 0.0795  0.0385  0.3465  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R O   
6416  C CB  . ARG D 90  1.1014 1.5977 0.9779 0.0747  0.0365  0.3295  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CB  
6417  C CG  . ARG D 90  1.2606 1.7517 1.1251 0.0726  0.0392  0.3223  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CG  
6418  C CD  . ARG D 90  1.2642 1.7534 1.1236 0.0721  0.0400  0.3193  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CD  
6419  N NE  . ARG D 90  1.3018 1.7855 1.1500 0.0701  0.0431  0.3126  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R NE  
6420  C CZ  . ARG D 90  1.4181 1.8958 1.2613 0.0703  0.0500  0.3126  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R CZ  
6421  N NH1 . ARG D 90  1.4167 1.8930 1.2652 0.0724  0.0547  0.3190  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R NH1 
6422  N NH2 . ARG D 90  1.4861 1.9586 1.3191 0.0683  0.0523  0.3061  ? ? ? ? ? ? 1076 ARG R NH2 
6423  N N   . GLY D 91  1.0019 1.5092 0.9009 0.0771  0.0271  0.3399  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R N   
6424  C CA  . GLY D 91  0.9107 1.4222 0.8215 0.0788  0.0243  0.3464  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R CA  
6425  C C   . GLY D 91  0.8971 1.4088 0.8135 0.0799  0.0257  0.3511  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R C   
6426  O O   . GLY D 91  0.9361 1.4484 0.8607 0.0821  0.0281  0.3580  ? ? ? ? ? ? 1077 GLY R O   
6427  N N   . ILE D 92  0.8170 1.3282 0.7292 0.0783  0.0243  0.3474  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R N   
6428  C CA  . ILE D 92  0.7178 1.2292 0.6346 0.0790  0.0254  0.3512  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CA  
6429  C C   . ILE D 92  0.7367 1.2438 0.6533 0.0808  0.0334  0.3556  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R C   
6430  O O   . ILE D 92  0.7143 1.2219 0.6384 0.0824  0.0350  0.3616  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R O   
6431  C CB  . ILE D 92  0.7473 1.2581 0.6578 0.0769  0.0230  0.3455  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CB  
6432  C CG1 . ILE D 92  0.7941 1.3087 0.7050 0.0750  0.0151  0.3409  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CG1 
6433  C CG2 . ILE D 92  0.8469 1.3578 0.7622 0.0776  0.0241  0.3496  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CG2 
6434  C CD1 . ILE D 92  0.8756 1.3896 0.7808 0.0728  0.0125  0.3353  ? ? ? ? ? ? 1078 ILE R CD1 
6435  N N   . LEU D 93  0.7914 1.2939 0.6994 0.0804  0.0385  0.3524  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R N   
6436  C CA  . LEU D 93  0.7689 1.2663 0.6757 0.0818  0.0465  0.3557  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CA  
6437  C C   . LEU D 93  0.7785 1.2762 0.6928 0.0842  0.0494  0.3622  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R C   
6438  O O   . LEU D 93  0.8360 1.3318 0.7554 0.0861  0.0541  0.3677  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R O   
6439  C CB  . LEU D 93  0.7445 1.2362 0.6391 0.0803  0.0510  0.3495  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CB  
6440  C CG  . LEU D 93  0.7508 1.2411 0.6376 0.0780  0.0496  0.3433  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CG  
6441  C CD1 . LEU D 93  0.7466 1.2308 0.6219 0.0765  0.0543  0.3373  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CD1 
6442  C CD2 . LEU D 93  0.6592 1.1494 0.5501 0.0786  0.0510  0.3467  ? ? ? ? ? ? 1079 LEU R CD2 
6443  N N   . ARG D 94  0.8145 1.3143 0.7296 0.0843  0.0467  0.3615  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R N   
6444  C CA  . ARG D 94  0.9578 1.4581 0.8800 0.0865  0.0489  0.3674  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CA  
6445  C C   . ARG D 94  0.9794 1.4844 0.9144 0.0881  0.0455  0.3740  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R C   
6446  O O   . ARG D 94  1.0098 1.5145 0.9522 0.0903  0.0486  0.3803  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R O   
6447  C CB  . ARG D 94  1.0915 1.5928 1.0108 0.0859  0.0466  0.3645  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CB  
6448  C CG  . ARG D 94  1.3119 1.8184 1.2326 0.0844  0.0382  0.3612  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CG  
6449  C CD  . ARG D 94  1.4736 1.9824 1.3969 0.0849  0.0358  0.3616  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CD  
6450  N NE  . ARG D 94  1.5512 2.0641 1.4744 0.0832  0.0281  0.3572  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R NE  
6451  C CZ  . ARG D 94  1.5790 2.0913 1.4942 0.0813  0.0261  0.3508  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R CZ  
6452  N NH1 . ARG D 94  1.6042 2.1118 1.5107 0.0809  0.0312  0.3480  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R NH1 
6453  N NH2 . ARG D 94  1.5576 2.0735 1.4736 0.0798  0.0192  0.3470  ? ? ? ? ? ? 1080 ARG R NH2 
6454  N N   . ASN D 95  0.8498 1.1405 1.0177 0.0075  -0.0515 0.1047  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R N   
6455  C CA  . ASN D 95  0.8389 1.1294 1.0052 0.0096  -0.0519 0.1057  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R CA  
6456  C C   . ASN D 95  0.8479 1.1322 1.0090 0.0122  -0.0519 0.1049  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R C   
6457  O O   . ASN D 95  0.8418 1.1191 1.0002 0.0117  -0.0508 0.1045  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R O   
6458  C CB  . ASN D 95  0.7808 1.0699 0.9484 0.0080  -0.0509 0.1075  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R CB  
6459  C CG  . ASN D 95  0.8051 1.0949 0.9717 0.0100  -0.0513 0.1087  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R CG  
6460  O OD1 . ASN D 95  0.7674 1.0521 0.9300 0.0120  -0.0512 0.1086  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R OD1 
6461  N ND2 . ASN D 95  0.8848 1.1811 1.0550 0.0095  -0.0519 0.1099  ? ? ? ? ? ? 1081 ASN R ND2 
6462  N N   . ALA D 96  0.7984 1.0850 0.9580 0.0150  -0.0531 0.1045  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R N   
6463  C CA  . ALA D 96  0.7613 1.0424 0.9160 0.0176  -0.0533 0.1035  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R CA  
6464  C C   . ALA D 96  0.8531 1.1284 1.0049 0.0184  -0.0525 0.1045  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R C   
6465  O O   . ALA D 96  0.8589 1.1280 1.0065 0.0199  -0.0521 0.1038  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R O   
6466  C CB  . ALA D 96  0.6188 0.9044 0.7730 0.0202  -0.0549 0.1029  ? ? ? ? ? ? 1082 ALA R CB  
6467  N N   . LYS D 97  0.8936 1.1709 1.0475 0.0175  -0.0522 0.1062  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R N   
6468  C CA  . LYS D 97  1.0064 1.2788 1.1579 0.0183  -0.0515 0.1073  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CA  
6469  C C   . LYS D 97  1.0820 1.3475 1.2322 0.0163  -0.0498 0.1074  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R C   
6470  O O   . LYS D 97  1.1222 1.3812 1.2687 0.0173  -0.0492 0.1075  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R O   
6471  C CB  . LYS D 97  1.0564 1.3335 1.2106 0.0181  -0.0518 0.1091  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CB  
6472  C CG  . LYS D 97  1.0673 1.3407 1.2186 0.0198  -0.0516 0.1101  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CG  
6473  C CD  . LYS D 97  1.0565 1.3358 1.2104 0.0203  -0.0523 0.1116  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CD  
6474  C CE  . LYS D 97  0.9776 1.2632 1.1324 0.0222  -0.0540 0.1110  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R CE  
6475  N NZ  . LYS D 97  0.8490 1.1405 1.0063 0.0228  -0.0547 0.1125  ? ? ? ? ? ? 1083 LYS R NZ  
6476  N N   . LEU D 98  1.0479 1.3151 1.2013 0.0134  -0.0492 0.1074  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R N   
6477  C CA  . LEU D 98  0.9229 1.1841 1.0756 0.0113  -0.0477 0.1076  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CA  
6478  C C   . LEU D 98  1.0304 1.2872 1.1809 0.0110  -0.0473 0.1058  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R C   
6479  O O   . LEU D 98  1.1048 1.3556 1.2538 0.0097  -0.0460 0.1057  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R O   
6480  C CB  . LEU D 98  0.7005 0.9653 0.8577 0.0081  -0.0471 0.1086  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CB  
6481  C CG  . LEU D 98  0.4783 0.7463 0.6378 0.0078  -0.0471 0.1105  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CG  
6482  C CD1 . LEU D 98  0.6619 0.9344 0.8262 0.0048  -0.0467 0.1114  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CD1 
6483  C CD2 . LEU D 98  0.6134 0.8748 0.7698 0.0084  -0.0461 0.1114  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU R CD2 
6484  N N   . LYS D 99  1.0298 1.2895 1.1801 0.0123  -0.0484 0.1045  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R N   
6485  C CA  . LYS D 99  1.0110 1.2673 1.1596 0.0119  -0.0481 0.1028  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CA  
6486  C C   . LYS D 99  1.1230 1.3708 1.2666 0.0131  -0.0473 0.1021  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R C   
6487  O O   . LYS D 99  1.1962 1.4389 1.3389 0.0115  -0.0462 0.1018  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R O   
6488  C CB  . LYS D 99  0.9482 1.2095 1.0974 0.0132  -0.0495 0.1015  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CB  
6489  C CG  . LYS D 99  0.9980 1.2569 1.1463 0.0124  -0.0492 0.0998  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CG  
6490  C CD  . LYS D 99  1.0783 1.3421 1.2272 0.0138  -0.0506 0.0985  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CD  
6491  C CE  . LYS D 99  1.0895 1.3511 1.2377 0.0128  -0.0503 0.0968  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R CE  
6492  N NZ  . LYS D 99  1.0933 1.3464 1.2370 0.0135  -0.0494 0.0961  ? ? ? ? ? ? 1085 LYS R NZ  
6493  N N   . PRO D 100 1.1236 1.3696 1.2639 0.0161  -0.0479 0.1020  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R N   
6494  C CA  . PRO D 100 1.0687 1.3066 1.2041 0.0174  -0.0472 0.1013  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CA  
6495  C C   . PRO D 100 1.0127 1.2452 1.1475 0.0158  -0.0458 0.1025  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R C   
6496  O O   . PRO D 100 0.9422 1.1684 1.0747 0.0151  -0.0447 0.1018  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R O   
6497  C CB  . PRO D 100 1.0711 1.3094 1.2039 0.0207  -0.0482 0.1014  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CB  
6498  C CG  . PRO D 100 1.0709 1.3164 1.2073 0.0207  -0.0490 0.1027  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CG  
6499  C CD  . PRO D 100 1.1233 1.3745 1.2641 0.0183  -0.0492 0.1025  ? ? ? ? ? ? 1086 PRO R CD  
6500  N N   . VAL D 101 1.0479 1.2829 1.1847 0.0153  -0.0457 0.1042  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R N   
6501  C CA  . VAL D 101 1.0546 1.2849 1.1909 0.0140  -0.0443 0.1054  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CA  
6502  C C   . VAL D 101 1.1949 1.4231 1.3328 0.0109  -0.0432 0.1052  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R C   
6503  O O   . VAL D 101 1.2677 1.4892 1.4034 0.0102  -0.0420 0.1052  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R O   
6504  C CB  . VAL D 101 0.9350 1.1697 1.0740 0.0137  -0.0445 0.1072  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CB  
6505  C CG1 . VAL D 101 0.8304 1.0597 0.9683 0.0126  -0.0432 0.1085  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CG1 
6506  C CG2 . VAL D 101 0.9588 1.1966 1.0966 0.0166  -0.0458 0.1074  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL R CG2 
6507  N N   . TYR D 102 1.2092 1.4432 1.3512 0.0090  -0.0435 0.1051  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R N   
6508  C CA  . TYR D 102 1.2013 1.4339 1.3452 0.0061  -0.0425 0.1048  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CA  
6509  C C   . TYR D 102 1.2247 1.4519 1.3655 0.0064  -0.0421 0.1031  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R C   
6510  O O   . TYR D 102 1.2497 1.4718 1.3897 0.0046  -0.0409 0.1029  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R O   
6511  C CB  . TYR D 102 1.2703 1.5106 1.4191 0.0043  -0.0431 0.1049  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CB  
6512  C CG  . TYR D 102 1.3599 1.5992 1.5106 0.0014  -0.0422 0.1044  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CG  
6513  C CD1 . TYR D 102 1.3968 1.6348 1.5496 -0.0012 -0.0410 0.1056  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CD1 
6514  C CD2 . TYR D 102 1.3842 1.6240 1.5347 0.0012  -0.0426 0.1028  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CD2 
6515  C CE1 . TYR D 102 1.4324 1.6696 1.5869 -0.0039 -0.0402 0.1051  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CE1 
6516  C CE2 . TYR D 102 1.4367 1.6756 1.5890 -0.0015 -0.0418 0.1023  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CE2 
6517  C CZ  . TYR D 102 1.4802 1.7178 1.6345 -0.0040 -0.0406 0.1035  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R CZ  
6518  O OH  . TYR D 102 1.4965 1.7332 1.6525 -0.0067 -0.0398 0.1031  ? ? ? ? ? ? 1088 TYR R OH  
6519  N N   . ASP D 103 1.2411 1.4693 1.3800 0.0086  -0.0432 0.1018  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R N   
6520  C CA  . ASP D 103 1.2926 1.5162 1.4285 0.0091  -0.0430 0.1001  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R CA  
6521  C C   . ASP D 103 1.3576 1.5725 1.4891 0.0098  -0.0419 0.1000  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R C   
6522  O O   . ASP D 103 1.3952 1.6051 1.5253 0.0086  -0.0410 0.0992  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R O   
6523  C CB  . ASP D 103 1.3072 1.5336 1.4418 0.0116  -0.0444 0.0988  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R CB  
6524  C CG  . ASP D 103 1.4000 1.6345 1.5387 0.0108  -0.0454 0.0985  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R CG  
6525  O OD1 . ASP D 103 1.4065 1.6431 1.5485 0.0080  -0.0449 0.0987  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R OD1 
6526  O OD2 . ASP D 103 1.4976 1.7362 1.6362 0.0128  -0.0467 0.0981  ? ? ? ? ? ? 1089 ASP R OD2 
6527  N N   . SER D 104 1.3956 1.6086 1.5249 0.0117  -0.0420 0.1009  ? ? ? ? ? ? 1090 SER R N   
6528  C CA  . SER D 104 1.4220 1.6268 1.5469 0.0127  -0.0411 0.1008  ? ? ? ? ? ? 1090 SER R CA  
6529  C C   . SER D 104 1.4880 1.6882 1.6133 0.0103  -0.0395 0.1017  ? ? ? ? ? ? 1090 SER R C   
6530  O O   . SER D 104 1.5517 1.7449 1.6738 0.0103  -0.0386 0.1012  ? ? ? ? ? ? 1090 SER R O   
6531  C CB  . SER D 104 1.3890 1.5932 1.5114 0.0155  -0.0417 0.1015  ? ? ? ? ? ? 1090 SER R CB  
6532  O OG  . SER D 104 1.4089 1.6158 1.5300 0.0180  -0.0430 0.1004  ? ? ? ? ? ? 1090 SER R OG  
6533  N N   . LEU D 105 1.4863 1.6905 1.6155 0.0082  -0.0392 0.1031  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R N   
6534  C CA  . LEU D 105 1.4818 1.6820 1.6115 0.0060  -0.0378 0.1042  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CA  
6535  C C   . LEU D 105 1.5406 1.7382 1.6713 0.0033  -0.0368 0.1035  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R C   
6536  O O   . LEU D 105 1.5095 1.7103 1.6420 0.0024  -0.0372 0.1025  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R O   
6537  C CB  . LEU D 105 1.3452 1.5505 1.4786 0.0049  -0.0378 0.1060  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CB  
6538  C CG  . LEU D 105 1.2417 1.4476 1.3737 0.0072  -0.0384 0.1070  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CG  
6539  C CD1 . LEU D 105 1.2119 1.4217 1.3475 0.0057  -0.0381 0.1089  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CD1 
6540  C CD2 . LEU D 105 1.2324 1.4302 1.3597 0.0086  -0.0376 0.1070  ? ? ? ? ? ? 1091 LEU R CD2 
6541  N N   . ASP D 106 1.6060 1.7974 1.7352 0.0021  -0.0354 0.1041  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R N   
6542  C CA  . ASP D 106 1.6369 1.8253 1.7670 -0.0006 -0.0342 0.1037  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R CA  
6543  C C   . ASP D 106 1.5785 1.7722 1.7137 -0.0034 -0.0340 0.1048  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R C   
6544  O O   . ASP D 106 1.6710 1.8697 1.8087 -0.0034 -0.0345 0.1060  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R O   
6545  C CB  . ASP D 106 1.7476 1.9277 1.8744 -0.0008 -0.0329 0.1041  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R CB  
6546  C CG  . ASP D 106 1.8499 2.0295 1.9774 -0.0011 -0.0323 0.1059  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R CG  
6547  O OD1 . ASP D 106 1.8730 2.0584 2.0043 -0.0022 -0.0326 0.1071  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R OD1 
6548  O OD2 . ASP D 106 1.8948 2.0681 2.0188 -0.0002 -0.0316 0.1062  ? ? ? ? ? ? 1092 ASP R OD2 
6549  N N   . ALA D 107 1.4008 2.1664 1.9760 0.0351  0.1712  0.1345  ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R N   
6550  C CA  . ALA D 107 1.3480 2.1183 1.9288 0.0330  0.1670  0.1321  ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R CA  
6551  C C   . ALA D 107 1.3727 2.1504 1.9598 0.0341  0.1646  0.1318  ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R C   
6552  O O   . ALA D 107 1.3674 2.1495 1.9579 0.0350  0.1611  0.1319  ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R O   
6553  C CB  . ALA D 107 1.3228 2.0908 1.9037 0.0293  0.1676  0.1296  ? ? ? ? ? ? 1093 ALA R CB  
6554  N N   . VAL D 108 1.4064 2.1857 1.9951 0.0339  0.1665  0.1312  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R N   
6555  C CA  . VAL D 108 1.3886 2.1749 1.9834 0.0346  0.1644  0.1306  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CA  
6556  C C   . VAL D 108 1.3186 2.1089 1.9151 0.0380  0.1625  0.1327  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R C   
6557  O O   . VAL D 108 1.3407 2.1370 1.9427 0.0381  0.1590  0.1318  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R O   
6558  C CB  . VAL D 108 1.3679 2.1544 1.9631 0.0346  0.1674  0.1303  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CB  
6559  C CG1 . VAL D 108 1.4165 2.1988 2.0063 0.0371  0.1715  0.1329  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CG1 
6560  C CG2 . VAL D 108 1.2856 2.0795 1.8873 0.0353  0.1652  0.1297  ? ? ? ? ? ? 1094 VAL R CG2 
6561  N N   . ARG D 109 1.1685 1.9554 1.7603 0.0406  0.1650  0.1353  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R N   
6562  C CA  . ARG D 109 1.0704 1.8605 1.6631 0.0439  0.1634  0.1374  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CA  
6563  C C   . ARG D 109 0.8811 1.6719 1.4744 0.0437  0.1599  0.1373  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R C   
6564  O O   . ARG D 109 0.7833 1.5791 1.3804 0.0452  0.1568  0.1378  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R O   
6565  C CB  . ARG D 109 1.1827 1.9688 1.7700 0.0467  0.1671  0.1403  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CB  
6566  C CG  . ARG D 109 1.2391 2.0258 1.8265 0.0477  0.1702  0.1408  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CG  
6567  C CD  . ARG D 109 1.2924 2.0741 1.8737 0.0500  0.1742  0.1434  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CD  
6568  N NE  . ARG D 109 1.3613 2.1443 1.9431 0.0515  0.1768  0.1443  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R NE  
6569  C CZ  . ARG D 109 1.4347 2.2156 2.0155 0.0500  0.1797  0.1433  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R CZ  
6570  N NH1 . ARG D 109 1.4804 2.2576 2.0596 0.0470  0.1804  0.1415  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R NH1 
6571  N NH2 . ARG D 109 1.4343 2.2168 2.0157 0.0515  0.1819  0.1442  ? ? ? ? ? ? 1095 ARG R NH2 
6572  N N   . ARG D 110 0.8312 1.6169 1.4209 0.0418  0.1605  0.1368  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R N   
6573  C CA  . ARG D 110 0.7103 1.4961 1.3003 0.0413  0.1572  0.1364  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CA  
6574  C C   . ARG D 110 0.6571 1.4493 1.2540 0.0397  0.1529  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R C   
6575  O O   . ARG D 110 0.6957 1.4909 1.2949 0.0405  0.1495  0.1345  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R O   
6576  C CB  . ARG D 110 0.6046 1.3840 1.1901 0.0389  0.1585  0.1357  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CB  
6577  C CG  . ARG D 110 0.5632 1.3363 1.1418 0.0406  0.1619  0.1380  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CG  
6578  C CD  . ARG D 110 0.6360 1.4031 1.2105 0.0381  0.1629  0.1371  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CD  
6579  N NE  . ARG D 110 0.7202 1.4816 1.2884 0.0398  0.1654  0.1394  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R NE  
6580  C CZ  . ARG D 110 0.7435 1.4993 1.3074 0.0382  0.1662  0.1391  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R CZ  
6581  N NH1 . ARG D 110 0.8028 1.5581 1.3681 0.0349  0.1648  0.1367  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R NH1 
6582  N NH2 . ARG D 110 0.6418 1.3926 1.2000 0.0399  0.1685  0.1413  ? ? ? ? ? ? 1096 ARG R NH2 
6583  N N   . ALA D 111 0.6460 1.4403 1.2461 0.0376  0.1530  0.1322  ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R N   
6584  C CA  . ALA D 111 0.8053 1.6058 1.4121 0.0361  0.1491  0.1300  ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R CA  
6585  C C   . ALA D 111 0.9103 1.7170 1.5212 0.0389  0.1469  0.1312  ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R C   
6586  O O   . ALA D 111 0.9892 1.8005 1.6045 0.0387  0.1429  0.1305  ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R O   
6587  C CB  . ALA D 111 0.8025 1.6040 1.4119 0.0337  0.1501  0.1278  ? ? ? ? ? ? 1097 ALA R CB  
6588  N N   . ALA D 112 0.8698 1.6766 1.4793 0.0415  0.1495  0.1331  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R N   
6589  C CA  . ALA D 112 0.8023 1.6146 1.4152 0.0444  0.1477  0.1345  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R CA  
6590  C C   . ALA D 112 0.7970 1.6091 1.4084 0.0463  0.1458  0.1362  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R C   
6591  O O   . ALA D 112 0.8413 1.6587 1.4571 0.0472  0.1422  0.1361  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R O   
6592  C CB  . ALA D 112 0.7923 1.6040 1.4033 0.0466  0.1512  0.1362  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA R CB  
6593  N N   . LEU D 113 0.7800 1.5860 1.3852 0.0470  0.1481  0.1378  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R N   
6594  C CA  . LEU D 113 0.7137 1.5189 1.3170 0.0488  0.1465  0.1395  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CA  
6595  C C   . LEU D 113 0.7890 1.5970 1.3960 0.0470  0.1421  0.1377  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R C   
6596  O O   . LEU D 113 0.7850 1.5970 1.3947 0.0486  0.1391  0.1384  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R O   
6597  C CB  . LEU D 113 0.5956 1.3933 1.1918 0.0491  0.1497  0.1409  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CB  
6598  C CG  . LEU D 113 0.5221 1.3181 1.1156 0.0508  0.1484  0.1427  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CG  
6599  C CD1 . LEU D 113 0.4580 1.2584 1.0535 0.0543  0.1471  0.1447  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CD1 
6600  C CD2 . LEU D 113 0.4842 1.2727 1.0705 0.0512  0.1520  0.1442  ? ? ? ? ? ? 1099 LEU R CD2 
6601  N N   . ILE D 114 0.8149 1.6210 1.4221 0.0436  0.1418  0.1354  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R N   
6602  C CA  . ILE D 114 0.7472 1.5558 1.3579 0.0415  0.1378  0.1335  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CA  
6603  C C   . ILE D 114 0.6741 1.4904 1.2920 0.0415  0.1343  0.1323  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R C   
6604  O O   . ILE D 114 0.7190 1.5387 1.3403 0.0413  0.1305  0.1317  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R O   
6605  C CB  . ILE D 114 0.7126 1.5174 1.3221 0.0378  0.1385  0.1313  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CB  
6606  C CG1 . ILE D 114 0.6976 1.4947 1.2999 0.0377  0.1419  0.1325  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CG1 
6607  C CG2 . ILE D 114 0.6873 1.4948 1.3005 0.0356  0.1343  0.1293  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CG2 
6608  C CD1 . ILE D 114 0.4428 1.2358 1.0434 0.0342  0.1427  0.1304  ? ? ? ? ? ? 1100 ILE R CD1 
6609  N N   . ASN D 115 0.5579 1.3768 1.1782 0.0419  0.1357  0.1320  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R N   
6610  C CA  . ASN D 115 0.5391 1.3653 1.1662 0.0421  0.1327  0.1309  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R CA  
6611  C C   . ASN D 115 0.5767 1.4067 1.2053 0.0453  0.1307  0.1329  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R C   
6612  O O   . ASN D 115 0.6034 1.4390 1.2371 0.0454  0.1269  0.1321  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R O   
6613  C CB  . ASN D 115 0.5822 1.4101 1.2110 0.0419  0.1349  0.1303  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R CB  
6614  C CG  . ASN D 115 0.6450 1.4803 1.2810 0.0415  0.1318  0.1288  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R CG  
6615  O OD1 . ASN D 115 0.6912 1.5297 1.3311 0.0400  0.1281  0.1272  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R OD1 
6616  N ND2 . ASN D 115 0.6193 1.4573 1.2572 0.0428  0.1333  0.1292  ? ? ? ? ? ? 1101 ASN R ND2 
6617  N N   . MET D 116 0.5834 1.4104 1.2075 0.0481  0.1333  0.1355  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R N   
6618  C CA  . MET D 116 0.6478 1.4778 1.2726 0.0513  0.1318  0.1377  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CA  
6619  C C   . MET D 116 0.7056 1.5352 1.3301 0.0511  0.1288  0.1378  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R C   
6620  O O   . MET D 116 0.6844 1.5191 1.3130 0.0522  0.1253  0.1378  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R O   
6621  C CB  . MET D 116 0.6420 1.4682 1.2616 0.0542  0.1356  0.1404  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CB  
6622  C CG  . MET D 116 0.4103 1.2358 1.0293 0.0542  0.1391  0.1404  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CG  
6623  S SD  . MET D 116 0.9064 1.7292 1.5205 0.0580  0.1429  0.1438  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R SD  
6624  C CE  . MET D 116 0.4047 1.2344 1.0233 0.0611  0.1394  0.1452  ? ? ? ? ? ? 1102 MET R CE  
6625  N N   . VAL D 117 0.7692 1.5929 1.3889 0.0498  0.1301  0.1377  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R N   
6626  C CA  . VAL D 117 0.7628 1.5856 1.3819 0.0492  0.1274  0.1376  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CA  
6627  C C   . VAL D 117 0.7134 1.5413 1.3386 0.0469  0.1232  0.1351  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R C   
6628  O O   . VAL D 117 0.8478 1.6774 1.4746 0.0470  0.1199  0.1350  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R O   
6629  C CB  . VAL D 117 0.7640 1.5794 1.3773 0.0475  0.1297  0.1375  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CB  
6630  C CG1 . VAL D 117 0.7928 1.6076 1.4059 0.0466  0.1266  0.1371  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CG1 
6631  C CG2 . VAL D 117 0.7201 1.5303 1.3271 0.0499  0.1337  0.1402  ? ? ? ? ? ? 1103 VAL R CG2 
6632  N N   . PHE D 118 0.5373 1.3674 1.1660 0.0449  0.1233  0.1331  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R N   
6633  C CA  . PHE D 118 0.5579 1.3930 1.1926 0.0427  0.1195  0.1306  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CA  
6634  C C   . PHE D 118 0.6737 1.5160 1.3139 0.0447  0.1166  0.1311  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R C   
6635  O O   . PHE D 118 0.7282 1.5742 1.3721 0.0443  0.1127  0.1303  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R O   
6636  C CB  . PHE D 118 0.5711 1.4061 1.2075 0.0399  0.1209  0.1284  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CB  
6637  C CG  . PHE D 118 0.6160 1.4497 1.2533 0.0363  0.1192  0.1259  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CG  
6638  C CD1 . PHE D 118 0.5587 1.3858 1.1908 0.0347  0.1213  0.1257  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CD1 
6639  C CD2 . PHE D 118 0.6973 1.5365 1.3409 0.0345  0.1155  0.1237  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CD2 
6640  C CE1 . PHE D 118 0.6004 1.4264 1.2334 0.0314  0.1197  0.1235  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CE1 
6641  C CE2 . PHE D 118 0.6833 1.5214 1.3278 0.0312  0.1139  0.1214  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CE2 
6642  C CZ  . PHE D 118 0.6442 1.4757 1.2834 0.0296  0.1160  0.1213  ? ? ? ? ? ? 1104 PHE R CZ  
6643  N N   . GLN D 119 0.7436 1.5877 1.3842 0.0469  0.1185  0.1323  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R N   
6644  C CA  . GLN D 119 0.8005 1.6515 1.4464 0.0488  0.1160  0.1327  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CA  
6645  C C   . GLN D 119 0.8208 1.6730 1.4660 0.0517  0.1142  0.1348  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R C   
6646  O O   . GLN D 119 0.8488 1.7056 1.4983 0.0517  0.1103  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R O   
6647  C CB  . GLN D 119 0.8082 1.6605 1.4545 0.0502  0.1187  0.1334  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CB  
6648  C CG  . GLN D 119 0.8060 1.6656 1.4583 0.0518  0.1163  0.1334  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CG  
6649  C CD  . GLN D 119 0.8171 1.6780 1.4700 0.0529  0.1190  0.1338  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R CD  
6650  O OE1 . GLN D 119 0.7277 1.5842 1.3771 0.0520  0.1226  0.1337  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R OE1 
6651  N NE2 . GLN D 119 0.8483 1.7152 1.5056 0.0547  0.1174  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1105 GLN R NE2 
6652  N N   . MET D 120 0.7665 1.6145 1.4063 0.0540  0.1171  0.1373  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R N   
6653  C CA  . MET D 120 0.7427 1.5914 1.3813 0.0570  0.1158  0.1396  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CA  
6654  C C   . MET D 120 0.7378 1.5816 1.3718 0.0567  0.1156  0.1403  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R C   
6655  O O   . MET D 120 0.7633 1.6077 1.3965 0.0590  0.1143  0.1421  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R O   
6656  C CB  . MET D 120 0.7439 1.5923 1.3802 0.0602  0.1186  0.1421  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CB  
6657  C CG  . MET D 120 0.7196 1.5630 1.3515 0.0598  0.1233  0.1425  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CG  
6658  S SD  . MET D 120 1.2147 2.0599 1.8463 0.0632  0.1259  0.1447  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R SD  
6659  C CE  . MET D 120 0.9806 1.8349 1.6207 0.0632  0.1221  0.1432  ? ? ? ? ? ? 1106 MET R CE  
6660  N N   . GLY D 121 0.8327 0.9580 0.8335 -0.1141 0.0861  0.2584  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R N   
6661  C CA  . GLY D 121 0.9348 1.0592 0.9346 -0.1134 0.0858  0.2589  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R CA  
6662  C C   . GLY D 121 0.9895 1.1210 0.9914 -0.1130 0.0838  0.2603  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R C   
6663  O O   . GLY D 121 0.9804 1.1179 0.9845 -0.1139 0.0833  0.2604  ? ? ? ? ? ? 1107 GLY R O   
6664  N N   . GLU D 122 1.0130 1.1438 1.0142 -0.1117 0.0825  0.2612  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R N   
6665  C CA  . GLU D 122 1.0023 1.1395 1.0054 -0.1110 0.0803  0.2627  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CA  
6666  C C   . GLU D 122 1.0499 1.1930 1.0544 -0.1133 0.0822  0.2621  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R C   
6667  O O   . GLU D 122 1.0902 1.2399 1.0969 -0.1132 0.0804  0.2630  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R O   
6668  C CB  . GLU D 122 1.0097 1.1446 1.0114 -0.1094 0.0792  0.2636  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CB  
6669  C CG  . GLU D 122 1.2020 1.3353 1.2022 -0.1110 0.0823  0.2626  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CG  
6670  C CD  . GLU D 122 1.3699 1.5043 1.3697 -0.1097 0.0809  0.2638  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R CD  
6671  O OE1 . GLU D 122 1.4055 1.5391 1.4042 -0.1108 0.0833  0.2631  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R OE1 
6672  O OE2 . GLU D 122 1.4422 1.5781 1.4428 -0.1075 0.0775  0.2655  ? ? ? ? ? ? 1108 GLU R OE2 
6673  N N   . THR D 123 1.0553 1.1960 1.0585 -0.1154 0.0858  0.2604  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R N   
6674  C CA  . THR D 123 1.0340 1.1800 1.0385 -0.1177 0.0879  0.2596  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R CA  
6675  C C   . THR D 123 0.9931 1.1428 0.9995 -0.1189 0.0882  0.2590  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R C   
6676  O O   . THR D 123 1.0155 1.1721 1.0241 -0.1197 0.0875  0.2593  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R O   
6677  C CB  . THR D 123 1.0151 1.1573 1.0178 -0.1198 0.0918  0.2578  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R CB  
6678  O OG1 . THR D 123 1.0134 1.1494 1.0145 -0.1204 0.0937  0.2565  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R OG1 
6679  C CG2 . THR D 123 0.9816 1.1210 0.9826 -0.1187 0.0916  0.2584  ? ? ? ? ? ? 1109 THR R CG2 
6680  N N   . GLY D 124 0.9702 1.1153 0.9757 -0.1191 0.0891  0.2581  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R N   
6681  C CA  . GLY D 124 0.9864 1.1344 0.9935 -0.1201 0.0893  0.2576  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R CA  
6682  C C   . GLY D 124 0.9451 1.0991 0.9546 -0.1187 0.0857  0.2593  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R C   
6683  O O   . GLY D 124 0.8964 1.0558 0.9078 -0.1198 0.0857  0.2591  ? ? ? ? ? ? 1110 GLY R O   
6684  N N   . VAL D 125 0.8647 1.0177 0.8739 -0.1162 0.0826  0.2609  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R N   
6685  C CA  . VAL D 125 0.8173 0.9759 0.8287 -0.1147 0.0789  0.2627  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CA  
6686  C C   . VAL D 125 0.9124 1.0774 0.9252 -0.1151 0.0782  0.2635  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R C   
6687  O O   . VAL D 125 1.0381 1.2092 1.0531 -0.1147 0.0759  0.2646  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R O   
6688  C CB  . VAL D 125 0.6852 0.8404 0.6959 -0.1119 0.0758  0.2642  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CB  
6689  C CG1 . VAL D 125 0.5335 0.6943 0.5466 -0.1105 0.0719  0.2660  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CG1 
6690  C CG2 . VAL D 125 0.6533 0.8019 0.6625 -0.1115 0.0765  0.2634  ? ? ? ? ? ? 1111 VAL R CG2 
6691  N N   . ALA D 126 0.8407 1.0043 0.8522 -0.1159 0.0803  0.2629  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R N   
6692  C CA  . ALA D 126 0.8700 1.0395 0.8826 -0.1163 0.0799  0.2635  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R CA  
6693  C C   . ALA D 126 0.9311 1.1064 0.9454 -0.1188 0.0818  0.2624  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R C   
6694  O O   . ALA D 126 0.9061 1.0879 0.9220 -0.1191 0.0809  0.2630  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R O   
6695  C CB  . ALA D 126 0.9537 1.1198 0.9644 -0.1164 0.0816  0.2632  ? ? ? ? ? ? 1112 ALA R CB  
6696  N N   . GLY D 127 1.0247 1.1975 1.0386 -0.1206 0.0846  0.2606  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R N   
6697  C CA  . GLY D 127 1.0496 1.2275 1.0651 -0.1230 0.0864  0.2593  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R CA  
6698  C C   . GLY D 127 1.0190 1.2026 1.0369 -0.1225 0.0839  0.2602  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R C   
6699  O O   . GLY D 127 0.9638 1.1517 0.9832 -0.1244 0.0852  0.2592  ? ? ? ? ? ? 1113 GLY R O   
6700  N N   . PHE D 128 1.0365 1.2200 1.0548 -0.1201 0.0804  0.2621  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R N   
6701  C CA  . PHE D 128 1.0497 1.2378 1.0700 -0.1193 0.0775  0.2632  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CA  
6702  C C   . PHE D 128 1.0511 1.2468 1.0734 -0.1187 0.0748  0.2647  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R C   
6703  O O   . PHE D 128 1.0523 1.2514 1.0763 -0.1176 0.0718  0.2661  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R O   
6704  C CB  . PHE D 128 1.0475 1.2309 1.0671 -0.1172 0.0754  0.2641  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CB  
6705  C CG  . PHE D 128 1.1045 1.2839 1.1235 -0.1182 0.0774  0.2626  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CG  
6706  C CD1 . PHE D 128 1.1041 1.2874 1.1245 -0.1200 0.0786  0.2616  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CD1 
6707  C CD2 . PHE D 128 1.0803 1.2522 1.0972 -0.1174 0.0781  0.2622  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CD2 
6708  C CE1 . PHE D 128 1.0090 1.1889 1.0289 -0.1209 0.0805  0.2603  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CE1 
6709  C CE2 . PHE D 128 1.0397 1.2081 1.0559 -0.1183 0.0800  0.2609  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CE2 
6710  C CZ  . PHE D 128 0.9798 1.1522 0.9975 -0.1201 0.0812  0.2600  ? ? ? ? ? ? 1114 PHE R CZ  
6711  N N   . THR D 129 0.9776 1.1760 0.9999 -0.1194 0.0759  0.2646  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R N   
6712  C CA  . THR D 129 0.9077 1.1121 0.9313 -0.1185 0.0732  0.2663  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R CA  
6713  C C   . THR D 129 0.9312 1.1422 0.9573 -0.1181 0.0704  0.2674  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R C   
6714  O O   . THR D 129 0.9947 1.2084 1.0216 -0.1163 0.0671  0.2694  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R O   
6715  C CB  . THR D 129 0.9032 1.1114 0.9269 -0.1202 0.0755  0.2654  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R CB  
6716  O OG1 . THR D 129 0.9355 1.1381 0.9570 -0.1205 0.0779  0.2646  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R OG1 
6717  C CG2 . THR D 129 0.9836 1.1983 1.0086 -0.1192 0.0728  0.2672  ? ? ? ? ? ? 1115 THR R CG2 
6718  N N   . ASN D 130 0.9294 1.1430 0.9566 -0.1199 0.0718  0.2661  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R N   
6719  C CA  . ASN D 130 0.8772 1.0967 0.9067 -0.1196 0.0692  0.2671  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R CA  
6720  C C   . ASN D 130 0.7207 0.9379 0.7504 -0.1173 0.0658  0.2688  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R C   
6721  O O   . ASN D 130 0.6226 0.8429 0.6532 -0.1156 0.0623  0.2708  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R O   
6722  C CB  . ASN D 130 0.8670 1.0883 0.8974 -0.1219 0.0715  0.2652  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R CB  
6723  C CG  . ASN D 130 0.9391 1.1661 0.9705 -0.1241 0.0736  0.2639  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R CG  
6724  O OD1 . ASN D 130 0.8981 1.1269 0.9291 -0.1242 0.0740  0.2642  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R OD1 
6725  N ND2 . ASN D 130 1.0807 1.3107 1.1133 -0.1260 0.0751  0.2625  ? ? ? ? ? ? 1116 ASN R ND2 
6726  N N   . SER D 131 0.5994 0.8113 0.6282 -0.1171 0.0666  0.2681  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R N   
6727  C CA  . SER D 131 0.5765 0.7858 0.6054 -0.1150 0.0636  0.2695  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R CA  
6728  C C   . SER D 131 0.7415 0.9484 0.7695 -0.1127 0.0613  0.2712  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R C   
6729  O O   . SER D 131 0.8388 1.0475 0.8678 -0.1109 0.0577  0.2730  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R O   
6730  C CB  . SER D 131 0.5269 0.7298 0.5544 -0.1153 0.0655  0.2682  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R CB  
6731  O OG  . SER D 131 0.5316 0.7364 0.5597 -0.1175 0.0680  0.2666  ? ? ? ? ? ? 1117 SER R OG  
6732  N N   . LEU D 132 0.8707 1.0736 0.8968 -0.1129 0.0633  0.2705  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R N   
6733  C CA  . LEU D 132 1.0190 1.2196 1.0441 -0.1108 0.0613  0.2720  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CA  
6734  C C   . LEU D 132 1.1072 1.3144 1.1341 -0.1099 0.0582  0.2739  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R C   
6735  O O   . LEU D 132 1.1403 1.3467 1.1672 -0.1077 0.0551  0.2756  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R O   
6736  C CB  . LEU D 132 1.0011 1.1974 1.0240 -0.1115 0.0643  0.2709  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CB  
6737  C CG  . LEU D 132 0.9511 1.1396 0.9719 -0.1119 0.0670  0.2693  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CG  
6738  C CD1 . LEU D 132 1.0503 1.2351 1.0690 -0.1125 0.0696  0.2684  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CD1 
6739  C CD2 . LEU D 132 0.7976 0.9814 0.8178 -0.1097 0.0646  0.2702  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU R CD2 
6740  N N   . ARG D 133 1.1471 1.3609 1.1754 -0.1116 0.0590  0.2735  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R N   
6741  C CA  . ARG D 133 1.1684 1.3891 1.1984 -0.1109 0.0561  0.2753  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CA  
6742  C C   . ARG D 133 1.1294 1.3528 1.1613 -0.1098 0.0526  0.2766  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R C   
6743  O O   . ARG D 133 1.1526 1.3784 1.1854 -0.1080 0.0491  0.2786  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R O   
6744  C CB  . ARG D 133 1.2167 1.4439 1.2479 -0.1131 0.0580  0.2743  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CB  
6745  C CG  . ARG D 133 1.2975 1.5320 1.3303 -0.1124 0.0552  0.2761  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CG  
6746  C CD  . ARG D 133 1.4683 1.7096 1.5024 -0.1147 0.0570  0.2750  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CD  
6747  N NE  . ARG D 133 1.5626 1.8067 1.5982 -0.1159 0.0572  0.2742  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R NE  
6748  C CZ  . ARG D 133 1.5762 1.8187 1.6115 -0.1179 0.0605  0.2719  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R CZ  
6749  N NH1 . ARG D 133 1.5708 1.8089 1.6044 -0.1190 0.0639  0.2703  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R NH1 
6750  N NH2 . ARG D 133 1.5619 1.8071 1.5986 -0.1189 0.0604  0.2713  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG R NH2 
6751  N N   . MET D 134 1.0449 1.2680 1.0774 -0.1108 0.0536  0.2756  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R N   
6752  C CA  . MET D 134 1.0027 1.2284 1.0369 -0.1099 0.0505  0.2768  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CA  
6753  C C   . MET D 134 1.0568 1.2775 1.0904 -0.1074 0.0478  0.2781  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R C   
6754  O O   . MET D 134 1.1034 1.3263 1.1385 -0.1063 0.0447  0.2794  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R O   
6755  C CB  . MET D 134 0.8940 1.1208 0.9289 -0.1116 0.0523  0.2753  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CB  
6756  C CG  . MET D 134 0.8396 1.0734 0.8761 -0.1138 0.0537  0.2745  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CG  
6757  S SD  . MET D 134 2.4005 2.6354 2.4378 -0.1158 0.0558  0.2726  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R SD  
6758  C CE  . MET D 134 0.4724 0.6993 0.5070 -0.1169 0.0603  0.2703  ? ? ? ? ? ? 1120 MET R CE  
6759  N N   . LEU D 135 1.0569 1.2708 1.0883 -0.1067 0.0491  0.2776  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R N   
6760  C CA  . LEU D 135 0.9780 1.1869 1.0086 -0.1043 0.0467  0.2787  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CA  
6761  C C   . LEU D 135 1.0446 1.2555 1.0757 -0.1025 0.0435  0.2807  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R C   
6762  O O   . LEU D 135 1.1440 1.3539 1.1757 -0.1005 0.0402  0.2821  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R O   
6763  C CB  . LEU D 135 0.8945 1.0953 0.9225 -0.1042 0.0493  0.2773  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CB  
6764  C CG  . LEU D 135 0.8988 1.0962 0.9262 -0.1054 0.0519  0.2756  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CG  
6765  C CD1 . LEU D 135 1.0138 1.2030 1.0387 -0.1049 0.0538  0.2746  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CD1 
6766  C CD2 . LEU D 135 0.7325 0.9315 0.7615 -0.1046 0.0493  0.2764  ? ? ? ? ? ? 1121 LEU R CD2 
6767  N N   . GLN D 136 1.0033 1.2171 1.0342 -0.1031 0.0444  0.2808  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R N   
6768  C CA  . GLN D 136 1.1173 1.3333 1.1486 -0.1014 0.0415  0.2827  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CA  
6769  C C   . GLN D 136 1.2782 1.5022 1.3119 -0.1015 0.0387  0.2841  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R C   
6770  O O   . GLN D 136 1.3513 1.5778 1.3857 -0.1000 0.0356  0.2859  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R O   
6771  C CB  . GLN D 136 1.1418 1.3572 1.1716 -0.1019 0.0436  0.2823  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CB  
6772  C CG  . GLN D 136 1.2246 1.4446 1.2547 -0.1044 0.0467  0.2809  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CG  
6773  C CD  . GLN D 136 1.2491 1.4666 1.2773 -0.1051 0.0497  0.2800  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R CD  
6774  O OE1 . GLN D 136 1.1828 1.3940 1.2091 -0.1040 0.0502  0.2798  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R OE1 
6775  N NE2 . GLN D 136 1.2496 1.4723 1.2784 -0.1069 0.0516  0.2793  ? ? ? ? ? ? 1122 GLN R NE2 
6776  N N   . GLN D 137 1.6105 1.8061 1.3597 0.0162  -0.2084 0.2383  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R N   
6777  C CA  . GLN D 137 1.6309 1.8265 1.3791 0.0171  -0.2085 0.2402  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CA  
6778  C C   . GLN D 137 1.4740 1.6714 1.2225 0.0150  -0.2088 0.2408  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R C   
6779  O O   . GLN D 137 1.4719 1.6694 1.2196 0.0154  -0.2089 0.2424  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R O   
6780  C CB  . GLN D 137 1.7018 1.9022 1.4538 0.0179  -0.2080 0.2405  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CB  
6781  C CG  . GLN D 137 1.7233 1.9216 1.4747 0.0202  -0.2078 0.2403  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CG  
6782  C CD  . GLN D 137 1.7502 1.9535 1.5055 0.0209  -0.2073 0.2407  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R CD  
6783  O OE1 . GLN D 137 1.8011 2.0101 1.5604 0.0193  -0.2071 0.2405  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R OE1 
6784  N NE2 . GLN D 137 1.7103 1.9113 1.4643 0.0233  -0.2071 0.2413  ? ? ? ? ? ? 1123 GLN R NE2 
6785  N N   . LYS D 138 1.3613 1.5600 1.1109 0.0128  -0.2089 0.2396  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R N   
6786  C CA  . LYS D 138 1.3996 1.5997 1.1493 0.0107  -0.2092 0.2401  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CA  
6787  C C   . LYS D 138 1.4321 1.6383 1.1858 0.0095  -0.2090 0.2407  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R C   
6788  O O   . LYS D 138 1.4708 1.6775 1.2240 0.0083  -0.2092 0.2416  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R O   
6789  C CB  . LYS D 138 1.4921 1.6861 1.2364 0.0115  -0.2097 0.2416  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CB  
6790  C CG  . LYS D 138 1.5819 1.7699 1.3221 0.0122  -0.2099 0.2411  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CG  
6791  C CD  . LYS D 138 1.6580 1.8402 1.3928 0.0128  -0.2104 0.2426  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CD  
6792  C CE  . LYS D 138 1.6739 1.8497 1.4042 0.0137  -0.2106 0.2421  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R CE  
6793  N NZ  . LYS D 138 1.6686 1.8417 1.3977 0.0163  -0.2103 0.2418  ? ? ? ? ? ? 1124 LYS R NZ  
6794  N N   . ARG D 139 1.4321 1.6428 1.1898 0.0098  -0.2085 0.2401  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R N   
6795  C CA  . ARG D 139 1.4460 1.6628 1.2077 0.0085  -0.2083 0.2404  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CA  
6796  C C   . ARG D 139 1.5428 1.7644 1.3085 0.0062  -0.2080 0.2387  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R C   
6797  O O   . ARG D 139 1.6271 1.8509 1.3953 0.0065  -0.2076 0.2374  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R O   
6798  C CB  . ARG D 139 1.4279 1.6471 1.1915 0.0102  -0.2079 0.2410  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CB  
6799  C CG  . ARG D 139 1.4791 1.6991 1.2445 0.0112  -0.2075 0.2398  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CG  
6800  C CD  . ARG D 139 1.5713 1.7941 1.3388 0.0127  -0.2071 0.2406  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CD  
6801  N NE  . ARG D 139 1.6394 1.8579 1.4034 0.0150  -0.2073 0.2422  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R NE  
6802  C CZ  . ARG D 139 1.6956 1.9155 1.4607 0.0166  -0.2070 0.2431  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R CZ  
6803  N NH1 . ARG D 139 1.6552 1.8808 1.4248 0.0161  -0.2065 0.2426  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R NH1 
6804  N NH2 . ARG D 139 1.7709 1.9866 1.5325 0.0187  -0.2072 0.2447  ? ? ? ? ? ? 1125 ARG R NH2 
6805  N N   . TRP D 140 1.5749 1.7981 1.3411 0.0041  -0.2082 0.2387  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R N   
6806  C CA  . TRP D 140 1.5687 1.7958 1.3382 0.0018  -0.2080 0.2371  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CA  
6807  C C   . TRP D 140 1.5983 1.8321 1.3726 0.0009  -0.2075 0.2367  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R C   
6808  O O   . TRP D 140 1.5438 1.7807 1.3210 0.0000  -0.2071 0.2352  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R O   
6809  C CB  . TRP D 140 1.5160 1.7418 1.2838 -0.0001 -0.2084 0.2373  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CB  
6810  C CG  . TRP D 140 1.5179 1.7370 1.2807 0.0008  -0.2089 0.2379  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CG  
6811  C CD1 . TRP D 140 1.5673 1.7835 1.3270 0.0004  -0.2094 0.2392  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CD1 
6812  C CD2 . TRP D 140 1.5381 1.7525 1.2982 0.0024  -0.2090 0.2372  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CD2 
6813  N NE1 . TRP D 140 1.5841 1.7940 1.3393 0.0016  -0.2097 0.2394  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R NE1 
6814  C CE2 . TRP D 140 1.5954 1.8041 1.3507 0.0028  -0.2095 0.2382  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CE2 
6815  C CE3 . TRP D 140 1.5908 1.8052 1.3520 0.0035  -0.2086 0.2359  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CE3 
6816  C CZ2 . TRP D 140 1.6780 1.8810 1.4296 0.0044  -0.2097 0.2379  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CZ2 
6817  C CZ3 . TRP D 140 1.6735 1.8823 1.4311 0.0050  -0.2088 0.2357  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CZ3 
6818  C CH2 . TRP D 140 1.7013 1.9045 1.4541 0.0054  -0.2093 0.2366  ? ? ? ? ? ? 1126 TRP R CH2 
6819  N N   . ASP D 141 1.6306 1.8665 1.4056 0.0010  -0.2074 0.2381  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R N   
6820  C CA  . ASP D 141 1.6532 1.8954 1.4326 -0.0001 -0.2070 0.2379  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R CA  
6821  C C   . ASP D 141 1.6990 1.9436 1.4809 0.0012  -0.2065 0.2373  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R C   
6822  O O   . ASP D 141 1.7086 1.9574 1.4940 0.0001  -0.2061 0.2360  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R O   
6823  C CB  . ASP D 141 1.6717 1.9151 1.4509 -0.0001 -0.2071 0.2397  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R CB  
6824  C CG  . ASP D 141 1.6649 1.9067 1.4420 -0.0016 -0.2076 0.2404  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R CG  
6825  O OD1 . ASP D 141 1.6663 1.9115 1.4457 -0.0038 -0.2075 0.2398  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R OD1 
6826  O OD2 . ASP D 141 1.6420 1.8791 1.4153 -0.0006 -0.2081 0.2416  ? ? ? ? ? ? 1127 ASP R OD2 
6827  N N   . GLU D 142 1.7435 1.9854 1.5237 0.0034  -0.2065 0.2382  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R N   
6828  C CA  . GLU D 142 1.7604 2.0043 1.5427 0.0048  -0.2061 0.2377  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CA  
6829  C C   . GLU D 142 1.7509 1.9943 1.5340 0.0046  -0.2059 0.2358  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R C   
6830  O O   . GLU D 142 1.7247 1.9721 1.5112 0.0043  -0.2054 0.2347  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R O   
6831  C CB  . GLU D 142 1.7925 2.0328 1.5722 0.0073  -0.2062 0.2391  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CB  
6832  C CG  . GLU D 142 1.8441 2.0834 1.6220 0.0076  -0.2065 0.2410  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CG  
6833  C CD  . GLU D 142 1.8726 2.1078 1.6475 0.0102  -0.2066 0.2424  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R CD  
6834  O OE1 . GLU D 142 1.8861 2.1213 1.6617 0.0117  -0.2064 0.2421  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R OE1 
6835  O OE2 . GLU D 142 1.8630 2.0950 1.6347 0.0107  -0.2070 0.2438  ? ? ? ? ? ? 1128 GLU R OE2 
6836  N N   . ALA D 143 1.7251 1.9638 1.5050 0.0047  -0.2063 0.2354  ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R N   
6837  C CA  . ALA D 143 1.6375 1.8753 1.4178 0.0044  -0.2061 0.2336  ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R CA  
6838  C C   . ALA D 143 1.6233 1.8662 1.4073 0.0020  -0.2058 0.2323  ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R C   
6839  O O   . ALA D 143 1.6360 1.8813 1.4225 0.0018  -0.2054 0.2309  ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R O   
6840  C CB  . ALA D 143 1.5369 1.7690 1.3131 0.0045  -0.2066 0.2335  ? ? ? ? ? ? 1129 ALA R CB  
6841  N N   . ALA D 144 1.5766 1.8210 1.3608 0.0003  -0.2060 0.2328  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R N   
6842  C CA  . ALA D 144 1.5524 1.8015 1.3399 -0.0020 -0.2057 0.2317  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R CA  
6843  C C   . ALA D 144 1.5689 1.8234 1.3604 -0.0020 -0.2051 0.2314  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R C   
6844  O O   . ALA D 144 1.6205 1.8788 1.4150 -0.0034 -0.2047 0.2302  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R O   
6845  C CB  . ALA D 144 1.5473 1.7968 1.3341 -0.0036 -0.2060 0.2326  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA R CB  
6846  N N   . VAL D 145 1.5233 1.7783 1.3148 -0.0006 -0.2050 0.2327  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R N   
6847  C CA  . VAL D 145 1.5103 1.7703 1.3055 -0.0005 -0.2045 0.2326  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CA  
6848  C C   . VAL D 145 1.5702 1.8305 1.3667 0.0005  -0.2042 0.2313  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R C   
6849  O O   . VAL D 145 1.6450 1.9095 1.4448 -0.0004 -0.2037 0.2302  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R O   
6850  C CB  . VAL D 145 1.4717 1.7321 1.2665 0.0008  -0.2046 0.2344  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CB  
6851  C CG1 . VAL D 145 1.4799 1.7455 1.2784 0.0008  -0.2040 0.2343  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CG1 
6852  C CG2 . VAL D 145 1.4551 1.7154 1.2488 -0.0002 -0.2049 0.2357  ? ? ? ? ? ? 1131 VAL R CG2 
6853  N N   . ASN D 146 1.4652 1.7210 1.2590 0.0023  -0.2044 0.2314  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R N   
6854  C CA  . ASN D 146 1.3495 1.6051 1.1443 0.0032  -0.2041 0.2301  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R CA  
6855  C C   . ASN D 146 1.2035 1.4601 0.9996 0.0016  -0.2039 0.2282  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R C   
6856  O O   . ASN D 146 1.2765 1.5363 1.0755 0.0013  -0.2034 0.2270  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R O   
6857  C CB  . ASN D 146 1.3993 1.6493 1.1905 0.0053  -0.2044 0.2306  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R CB  
6858  C CG  . ASN D 146 1.5056 1.7556 1.2967 0.0073  -0.2043 0.2320  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R CG  
6859  O OD1 . ASN D 146 1.5606 1.8138 1.3533 0.0071  -0.2042 0.2331  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R OD1 
6860  N ND2 . ASN D 146 1.5329 1.7795 1.3222 0.0092  -0.2044 0.2320  ? ? ? ? ? ? 1132 ASN R ND2 
6861  N N   . LEU D 147 1.0254 1.2793 0.8193 0.0006  -0.2043 0.2280  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R N   
6862  C CA  . LEU D 147 0.9834 1.2381 0.7785 -0.0010 -0.2041 0.2263  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CA  
6863  C C   . LEU D 147 1.1135 1.3740 0.9123 -0.0029 -0.2037 0.2257  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R C   
6864  O O   . LEU D 147 1.0925 1.3552 0.8934 -0.0039 -0.2033 0.2242  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R O   
6865  C CB  . LEU D 147 0.8898 1.1406 0.6817 -0.0018 -0.2047 0.2264  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CB  
6866  C CG  . LEU D 147 0.8700 1.1147 0.6579 -0.0001 -0.2051 0.2269  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CG  
6867  C CD1 . LEU D 147 0.9029 1.1442 0.6876 -0.0009 -0.2057 0.2278  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CD1 
6868  C CD2 . LEU D 147 0.9307 1.1735 0.7183 0.0003  -0.2050 0.2253  ? ? ? ? ? ? 1133 LEU R CD2 
6869  N N   . ALA D 148 1.2620 1.5249 1.0615 -0.0033 -0.2037 0.2270  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R N   
6870  C CA  . ALA D 148 1.2795 1.5478 1.0823 -0.0050 -0.2033 0.2267  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R CA  
6871  C C   . ALA D 148 1.1467 1.4186 0.9526 -0.0047 -0.2027 0.2256  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R C   
6872  O O   . ALA D 148 1.0220 1.2976 0.8305 -0.0062 -0.2023 0.2246  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R O   
6873  C CB  . ALA D 148 1.3201 1.5900 1.1230 -0.0052 -0.2034 0.2284  ? ? ? ? ? ? 1134 ALA R CB  
6874  N N   . LYS D 149 1.1135 1.8952 1.2950 -0.1977 0.2494  0.0298  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R N   
6875  C CA  . LYS D 149 1.0310 1.8036 1.2076 -0.1968 0.2582  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CA  
6876  C C   . LYS D 149 1.1029 1.8704 1.2753 -0.1956 0.2596  0.0251  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R C   
6877  O O   . LYS D 149 1.1946 1.9602 1.3658 -0.1983 0.2557  0.0208  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R O   
6878  C CB  . LYS D 149 0.9716 1.7406 1.1478 -0.2007 0.2587  0.0167  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CB  
6879  C CG  . LYS D 149 1.0101 1.7844 1.1899 -0.2048 0.2496  0.0142  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CG  
6880  C CD  . LYS D 149 1.0570 1.8281 1.2367 -0.2085 0.2505  0.0061  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CD  
6881  C CE  . LYS D 149 1.0096 1.7871 1.1937 -0.2123 0.2416  0.0045  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R CE  
6882  N NZ  . LYS D 149 0.8160 1.5954 1.0003 -0.2140 0.2344  0.0043  ? ? ? ? ? ? 1135 LYS R NZ  
6883  N N   . SER D 150 1.1182 1.8834 1.2882 -0.1914 0.2653  0.0299  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R N   
6884  C CA  . SER D 150 1.1030 1.8628 1.2686 -0.1898 0.2678  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R CA  
6885  C C   . SER D 150 1.1966 1.9526 1.3594 -0.1853 0.2764  0.0340  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R C   
6886  O O   . SER D 150 1.1908 1.9501 1.3558 -0.1832 0.2787  0.0383  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R O   
6887  C CB  . SER D 150 0.9815 1.7466 1.1488 -0.1897 0.2602  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R CB  
6888  O OG  . SER D 150 0.9065 1.6792 1.0776 -0.1874 0.2575  0.0424  ? ? ? ? ? ? 1136 SER R OG  
6889  N N   . ARG D 151 1.2575 2.0065 1.4155 -0.1839 0.2811  0.0325  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R N   
6890  C CA  . ARG D 151 1.2543 1.9997 1.4094 -0.1795 0.2888  0.0367  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CA  
6891  C C   . ARG D 151 1.1355 1.8878 1.2932 -0.1765 0.2853  0.0456  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R C   
6892  O O   . ARG D 151 1.0618 1.8140 1.2189 -0.1727 0.2903  0.0508  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R O   
6893  C CB  . ARG D 151 1.3362 2.0730 1.4857 -0.1788 0.2937  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CB  
6894  C CG  . ARG D 151 1.4573 2.1884 1.6032 -0.1750 0.3033  0.0351  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CG  
6895  C CD  . ARG D 151 1.5073 2.2372 1.6541 -0.1750 0.3086  0.0329  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CD  
6896  N NE  . ARG D 151 1.5281 2.2504 1.6706 -0.1724 0.3183  0.0318  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R NE  
6897  C CZ  . ARG D 151 1.4834 2.2050 1.6244 -0.1681 0.3231  0.0377  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R CZ  
6898  N NH1 . ARG D 151 1.4459 2.1741 1.5896 -0.1659 0.3191  0.0452  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R NH1 
6899  N NH2 . ARG D 151 1.4618 2.1762 1.5989 -0.1660 0.3319  0.0361  ? ? ? ? ? ? 1137 ARG R NH2 
6900  N N   . TRP D 152 1.1374 1.8956 1.2980 -0.1783 0.2766  0.0473  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R N   
6901  C CA  . TRP D 152 1.0817 1.8469 1.2450 -0.1760 0.2721  0.0554  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CA  
6902  C C   . TRP D 152 1.1500 1.9220 1.3178 -0.1749 0.2711  0.0599  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R C   
6903  O O   . TRP D 152 1.2260 1.9993 1.3939 -0.1712 0.2751  0.0658  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R O   
6904  C CB  . TRP D 152 0.9536 1.7230 1.1187 -0.1786 0.2629  0.0551  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CB  
6905  C CG  . TRP D 152 0.9329 1.7110 1.1019 -0.1771 0.2567  0.0629  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CG  
6906  C CD1 . TRP D 152 0.9431 1.7233 1.1120 -0.1730 0.2585  0.0703  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CD1 
6907  C CD2 . TRP D 152 0.9345 1.7205 1.1083 -0.1798 0.2475  0.0639  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CD2 
6908  N NE1 . TRP D 152 0.9478 1.7365 1.1210 -0.1729 0.2511  0.0759  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R NE1 
6909  C CE2 . TRP D 152 0.9297 1.7221 1.1060 -0.1770 0.2443  0.0721  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CE2 
6910  C CE3 . TRP D 152 0.8551 1.6432 1.0313 -0.1842 0.2418  0.0587  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CE3 
6911  C CZ2 . TRP D 152 0.8491 1.6500 1.0302 -0.1786 0.2356  0.0752  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CZ2 
6912  C CZ3 . TRP D 152 0.7775 1.5740 0.9584 -0.1857 0.2331  0.0618  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CZ3 
6913  C CH2 . TRP D 152 0.7080 1.5108 0.8913 -0.1829 0.2301  0.0700  ? ? ? ? ? ? 1138 TRP R CH2 
6914  N N   . TYR D 153 1.1275 1.9039 1.2990 -0.1783 0.2659  0.0571  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R N   
6915  C CA  . TYR D 153 1.0630 1.8457 1.2389 -0.1778 0.2649  0.0606  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CA  
6916  C C   . TYR D 153 1.0547 1.8334 1.2288 -0.1750 0.2741  0.0611  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R C   
6917  O O   . TYR D 153 0.9300 1.7129 1.1064 -0.1723 0.2755  0.0670  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R O   
6918  C CB  . TYR D 153 1.0294 1.8154 1.2086 -0.1822 0.2595  0.0558  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CB  
6919  C CG  . TYR D 153 0.9963 1.7861 1.1789 -0.1819 0.2611  0.0570  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CG  
6920  C CD1 . TYR D 153 0.9625 1.7610 1.1499 -0.1812 0.2560  0.0631  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CD1 
6921  C CD2 . TYR D 153 1.0568 1.8413 1.2376 -0.1823 0.2679  0.0523  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CD2 
6922  C CE1 . TYR D 153 1.0606 1.8626 1.2510 -0.1810 0.2574  0.0643  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CE1 
6923  C CE2 . TYR D 153 1.1093 1.8972 1.2931 -0.1821 0.2694  0.0534  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CE2 
6924  C CZ  . TYR D 153 1.1241 1.9207 1.3127 -0.1814 0.2642  0.0594  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R CZ  
6925  O OH  . TYR D 153 1.1243 1.9244 1.3159 -0.1812 0.2657  0.0606  ? ? ? ? ? ? 1139 TYR R OH  
6926  N N   . ASN D 154 1.1958 1.9662 1.3659 -0.1758 0.2804  0.0549  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R N   
6927  C CA  . ASN D 154 1.3049 2.0709 1.4730 -0.1733 0.2894  0.0547  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R CA  
6928  C C   . ASN D 154 1.3889 2.1533 1.5547 -0.1685 0.2945  0.0610  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R C   
6929  O O   . ASN D 154 1.4315 2.1965 1.5979 -0.1658 0.2996  0.0644  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R O   
6930  C CB  . ASN D 154 1.3197 2.0771 1.4839 -0.1754 0.2948  0.0463  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R CB  
6931  C CG  . ASN D 154 1.3061 2.0649 1.4728 -0.1795 0.2917  0.0403  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R CG  
6932  O OD1 . ASN D 154 1.1473 1.9129 1.3185 -0.1804 0.2876  0.0426  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R OD1 
6933  N ND2 . ASN D 154 1.3541 2.1064 1.5178 -0.1822 0.2937  0.0326  ? ? ? ? ? ? 1140 ASN R ND2 
6934  N N   . GLN D 155 1.4256 2.1883 1.5890 -0.1675 0.2932  0.0626  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R N   
6935  C CA  . GLN D 155 1.4325 2.1935 1.5936 -0.1630 0.2978  0.0685  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CA  
6936  C C   . GLN D 155 1.3994 2.1689 1.5645 -0.1606 0.2940  0.0770  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R C   
6937  O O   . GLN D 155 1.3954 2.1650 1.5601 -0.1567 0.2990  0.0822  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R O   
6938  C CB  . GLN D 155 1.4583 2.2147 1.6155 -0.1627 0.2975  0.0675  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CB  
6939  C CG  . GLN D 155 1.5261 2.2776 1.6793 -0.1584 0.3049  0.0711  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CG  
6940  C CD  . GLN D 155 1.6170 2.3613 1.7671 -0.1574 0.3143  0.0673  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R CD  
6941  O OE1 . GLN D 155 1.6675 2.4088 1.8173 -0.1603 0.3154  0.0607  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R OE1 
6942  N NE2 . GLN D 155 1.6393 2.3806 1.7869 -0.1532 0.3210  0.0715  ? ? ? ? ? ? 1141 GLN R NE2 
6943  N N   . THR D 156 1.3987 2.1753 1.5678 -0.1628 0.2851  0.0785  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R N   
6944  C CA  . THR D 156 1.4225 2.2077 1.5958 -0.1609 0.2806  0.0863  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R CA  
6945  C C   . THR D 156 1.4307 2.2232 1.6092 -0.1641 0.2731  0.0856  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R C   
6946  O O   . THR D 156 1.4306 2.2278 1.6113 -0.1661 0.2653  0.0862  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R O   
6947  C CB  . THR D 156 1.3834 2.1706 1.5559 -0.1592 0.2767  0.0912  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R CB  
6948  O OG1 . THR D 156 1.3755 2.1619 1.5475 -0.1627 0.2710  0.0867  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R OG1 
6949  C CG2 . THR D 156 1.3143 2.0952 1.4822 -0.1554 0.2842  0.0932  ? ? ? ? ? ? 1142 THR R CG2 
6950  N N   . PRO D 157 1.4199 2.2136 1.6004 -0.1646 0.2756  0.0843  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R N   
6951  C CA  . PRO D 157 1.4752 2.2751 1.6604 -0.1679 0.2694  0.0827  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CA  
6952  C C   . PRO D 157 1.5170 2.3265 1.7069 -0.1674 0.2618  0.0896  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R C   
6953  O O   . PRO D 157 1.4774 2.2916 1.6704 -0.1707 0.2543  0.0880  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R O   
6954  C CB  . PRO D 157 1.4880 2.2866 1.6738 -0.1674 0.2755  0.0813  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CB  
6955  C CG  . PRO D 157 1.4639 2.2585 1.6466 -0.1628 0.2835  0.0852  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CG  
6956  C CD  . PRO D 157 1.4131 2.2022 1.5914 -0.1620 0.2848  0.0843  ? ? ? ? ? ? 1143 PRO R CD  
6957  N N   . ASN D 158 1.5965 2.4089 1.7871 -0.1634 0.2639  0.0970  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R N   
6958  C CA  . ASN D 158 1.5651 2.3866 1.7602 -0.1626 0.2572  0.1039  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R CA  
6959  C C   . ASN D 158 1.4283 2.2526 1.6239 -0.1642 0.2494  0.1046  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R C   
6960  O O   . ASN D 158 1.3847 2.2141 1.5837 -0.1673 0.2418  0.1034  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R O   
6961  C CB  . ASN D 158 1.5940 2.4171 1.7889 -0.1577 0.2616  0.1115  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R CB  
6962  C CG  . ASN D 158 1.6020 2.4201 1.7949 -0.1556 0.2708  0.1103  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R CG  
6963  O OD1 . ASN D 158 1.5516 2.3729 1.7473 -0.1558 0.2717  0.1109  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R OD1 
6964  N ND2 . ASN D 158 1.6233 2.4336 1.8112 -0.1536 0.2778  0.1087  ? ? ? ? ? ? 1144 ASN R ND2 
6965  N N   . ARG D 159 1.3370 2.1575 1.5290 -0.1619 0.2515  0.1064  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R N   
6966  C CA  . ARG D 159 1.1981 2.0204 1.3900 -0.1630 0.2450  0.1074  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CA  
6967  C C   . ARG D 159 1.0922 1.9134 1.2844 -0.1678 0.2399  0.1002  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R C   
6968  O O   . ARG D 159 1.0685 1.8957 1.2640 -0.1701 0.2317  0.1010  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R O   
6969  C CB  . ARG D 159 1.1029 1.9193 1.2900 -0.1602 0.2496  0.1086  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CB  
6970  C CG  . ARG D 159 1.0863 1.9040 1.2729 -0.1612 0.2433  0.1094  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CG  
6971  C CD  . ARG D 159 1.0959 1.9069 1.2774 -0.1585 0.2485  0.1099  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CD  
6972  N NE  . ARG D 159 1.0591 1.8719 1.2402 -0.1590 0.2426  0.1117  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R NE  
6973  C CZ  . ARG D 159 0.9763 1.7843 1.1534 -0.1570 0.2454  0.1125  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R CZ  
6974  N NH1 . ARG D 159 0.9265 1.7274 1.0994 -0.1544 0.2541  0.1117  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R NH1 
6975  N NH2 . ARG D 159 0.9566 1.7667 1.1336 -0.1576 0.2396  0.1141  ? ? ? ? ? ? 1145 ARG R NH2 
6976  N N   . ALA D 160 1.0231 1.8366 1.2117 -0.1693 0.2450  0.0932  ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R N   
6977  C CA  . ALA D 160 1.0633 1.8749 1.2518 -0.1738 0.2411  0.0858  ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R CA  
6978  C C   . ALA D 160 1.0531 1.8720 1.2468 -0.1767 0.2344  0.0855  ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R C   
6979  O O   . ALA D 160 1.0050 1.8272 1.2007 -0.1797 0.2269  0.0838  ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R O   
6980  C CB  . ALA D 160 1.1054 1.9083 1.2900 -0.1747 0.2484  0.0786  ? ? ? ? ? ? 1146 ALA R CB  
6981  N N   . LYS D 161 1.0259 1.8474 1.2220 -0.1757 0.2372  0.0873  ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R N   
6982  C CA  . LYS D 161 0.9423 1.7707 1.1434 -0.1782 0.2315  0.0872  ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R CA  
6983  C C   . LYS D 161 0.9433 1.7800 1.1483 -0.1786 0.2226  0.0926  ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R C   
6984  O O   . LYS D 161 0.9660 1.8063 1.1736 -0.1821 0.2154  0.0899  ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R O   
6985  C CB  . LYS D 161 0.8767 1.7069 1.0797 -0.1762 0.2363  0.0898  ? ? ? ? ? ? 1147 LYS R CB  
6986  N N   . ARG D 162 0.9749 1.8148 1.1804 -0.1749 0.2231  0.1001  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R N   
6987  C CA  . ARG D 162 1.1029 1.9508 1.3120 -0.1749 0.2150  0.1057  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CA  
6988  C C   . ARG D 162 1.1020 1.9491 1.3101 -0.1775 0.2089  0.1026  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R C   
6989  O O   . ARG D 162 1.1351 1.9885 1.3468 -0.1798 0.2007  0.1035  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R O   
6990  C CB  . ARG D 162 1.2233 2.0735 1.4322 -0.1702 0.2173  0.1139  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CB  
6991  C CG  . ARG D 162 1.2848 2.1376 1.4956 -0.1676 0.2219  0.1180  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CG  
6992  C CD  . ARG D 162 1.2520 2.1085 1.4634 -0.1633 0.2226  0.1266  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CD  
6993  N NE  . ARG D 162 1.2088 2.0592 1.4154 -0.1606 0.2274  0.1274  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R NE  
6994  C CZ  . ARG D 162 1.1873 2.0312 1.3903 -0.1580 0.2362  0.1268  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R CZ  
6995  N NH1 . ARG D 162 1.2624 2.1051 1.4659 -0.1576 0.2413  0.1253  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R NH1 
6996  N NH2 . ARG D 162 1.0860 1.9247 1.2848 -0.1557 0.2400  0.1276  ? ? ? ? ? ? 1148 ARG R NH2 
6997  N N   . VAL D 163 1.0340 1.8734 1.2372 -0.1773 0.2129  0.0989  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R N   
6998  C CA  . VAL D 163 0.9455 1.7835 1.1473 -0.1797 0.2078  0.0957  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CA  
6999  C C   . VAL D 163 0.9144 1.7529 1.1180 -0.1846 0.2030  0.0889  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R C   
7000  O O   . VAL D 163 0.9758 1.8188 1.1817 -0.1871 0.1950  0.0888  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R O   
7001  C CB  . VAL D 163 0.9573 1.7865 1.1534 -0.1785 0.2137  0.0928  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CB  
7002  C CG1 . VAL D 163 0.9512 1.7795 1.1461 -0.1809 0.2081  0.0900  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CG1 
7003  C CG2 . VAL D 163 0.9867 1.8151 1.1810 -0.1736 0.2189  0.0994  ? ? ? ? ? ? 1149 VAL R CG2 
7004  N N   . ILE D 164 0.8067 1.6403 1.0088 -0.1859 0.2081  0.0831  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R N   
7005  C CA  . ILE D 164 0.7979 1.6314 1.0015 -0.1904 0.2044  0.0764  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CA  
7006  C C   . ILE D 164 0.9052 1.7480 1.1145 -0.1921 0.1965  0.0793  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R C   
7007  O O   . ILE D 164 0.9601 1.8056 1.1712 -0.1955 0.1893  0.0767  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R O   
7008  C CB  . ILE D 164 0.8073 1.6357 1.0095 -0.1910 0.2114  0.0711  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CB  
7009  C CG1 . ILE D 164 0.8644 1.6841 1.0611 -0.1884 0.2204  0.0695  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CG1 
7010  C CG2 . ILE D 164 0.6808 1.5078 0.8836 -0.1957 0.2080  0.0633  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CG2 
7011  C CD1 . ILE D 164 0.6942 1.5090 0.8895 -0.1884 0.2279  0.0654  ? ? ? ? ? ? 1150 ILE R CD1 
7012  N N   . THR D 165 0.9346 1.7823 1.1468 -0.1898 0.1978  0.0849  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R N   
7013  C CA  . THR D 165 1.0487 1.9053 1.2663 -0.1911 0.1905  0.0883  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R CA  
7014  C C   . THR D 165 1.0024 1.8642 1.2216 -0.1914 0.1826  0.0923  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R C   
7015  O O   . THR D 165 0.9678 1.8354 1.1908 -0.1942 0.1749  0.0921  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R O   
7016  C CB  . THR D 165 1.2138 2.0747 1.4339 -0.1881 0.1936  0.0943  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R CB  
7017  O OG1 . THR D 165 1.2766 2.1371 1.4950 -0.1838 0.1970  0.1006  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R OG1 
7018  C CG2 . THR D 165 1.2388 2.0952 1.4577 -0.1881 0.2008  0.0902  ? ? ? ? ? ? 1151 THR R CG2 
7019  N N   . THR D 166 0.9994 1.8589 1.2158 -0.1885 0.1846  0.0958  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R N   
7020  C CA  . THR D 166 0.9902 1.8540 1.2077 -0.1887 0.1776  0.0994  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R CA  
7021  C C   . THR D 166 1.0510 1.9131 1.2680 -0.1928 0.1722  0.0931  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R C   
7022  O O   . THR D 166 1.0809 1.9484 1.3006 -0.1946 0.1642  0.0947  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R O   
7023  C CB  . THR D 166 0.9068 1.7677 1.1210 -0.1848 0.1813  0.1039  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R CB  
7024  O OG1 . THR D 166 0.9009 1.7637 1.1157 -0.1808 0.1861  0.1100  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R OG1 
7025  C CG2 . THR D 166 0.7998 1.6655 1.0153 -0.1850 0.1737  0.1077  ? ? ? ? ? ? 1152 THR R CG2 
7026  N N   . PHE D 167 1.0975 1.9520 1.3110 -0.1945 0.1767  0.0859  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R N   
7027  C CA  . PHE D 167 1.1593 2.0116 1.3721 -0.1986 0.1722  0.0792  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CA  
7028  C C   . PHE D 167 1.2687 2.1261 1.4859 -0.2023 0.1664  0.0765  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R C   
7029  O O   . PHE D 167 1.2865 2.1477 1.5058 -0.2051 0.1587  0.0754  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R O   
7030  C CB  . PHE D 167 1.1549 1.9976 1.3627 -0.1993 0.1789  0.0721  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CB  
7031  C CG  . PHE D 167 1.2001 2.0373 1.4034 -0.1976 0.1816  0.0723  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CG  
7032  C CD1 . PHE D 167 1.2319 2.0699 1.4349 -0.1993 0.1754  0.0714  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CD1 
7033  C CD2 . PHE D 167 1.2213 2.0526 1.4207 -0.1942 0.1902  0.0733  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CD2 
7034  C CE1 . PHE D 167 1.2142 2.0472 1.4130 -0.1977 0.1779  0.0715  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CE1 
7035  C CE2 . PHE D 167 1.2295 2.0557 1.4247 -0.1926 0.1927  0.0734  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CE2 
7036  C CZ  . PHE D 167 1.2088 2.0359 1.4037 -0.1944 0.1865  0.0725  ? ? ? ? ? ? 1153 PHE R CZ  
7037  N N   . ARG D 168 1.3312 2.1888 1.5497 -0.2021 0.1704  0.0756  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R N   
7038  C CA  . ARG D 168 1.3280 2.1896 1.5503 -0.2056 0.1660  0.0725  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CA  
7039  C C   . ARG D 168 1.3800 2.2509 1.6073 -0.2065 0.1570  0.0772  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R C   
7040  O O   . ARG D 168 1.3936 2.2668 1.6225 -0.2099 0.1500  0.0745  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R O   
7041  C CB  . ARG D 168 1.2238 2.0847 1.4468 -0.2044 0.1720  0.0723  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CB  
7042  C CG  . ARG D 168 1.1787 2.0306 1.3972 -0.2042 0.1805  0.0665  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CG  
7043  C CD  . ARG D 168 1.1785 2.0302 1.3978 -0.2026 0.1866  0.0673  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CD  
7044  N NE  . ARG D 168 1.2151 2.0729 1.4391 -0.2050 0.1820  0.0670  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R NE  
7045  C CZ  . ARG D 168 1.1890 2.0543 1.4171 -0.2035 0.1794  0.0733  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R CZ  
7046  N NH1 . ARG D 168 1.1430 2.0104 1.3709 -0.1996 0.1811  0.0804  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R NH1 
7047  N NH2 . ARG D 168 1.1627 2.0332 1.3949 -0.2059 0.1752  0.0724  ? ? ? ? ? ? 1154 ARG R NH2 
7048  N N   . THR D 169 1.3970 2.2733 1.6269 -0.2036 0.1573  0.0845  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R N   
7049  C CA  . THR D 169 1.3656 2.2512 1.6005 -0.2043 0.1494  0.0894  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R CA  
7050  C C   . THR D 169 1.3424 2.2307 1.5774 -0.2040 0.1434  0.0928  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R C   
7051  O O   . THR D 169 1.3744 2.2692 1.6131 -0.2060 0.1353  0.0944  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R O   
7052  C CB  . THR D 169 1.2600 2.1506 1.4976 -0.2010 0.1518  0.0963  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R CB  
7053  O OG1 . THR D 169 1.2030 2.0906 1.4376 -0.1968 0.1576  0.1008  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R OG1 
7054  C CG2 . THR D 169 1.1640 2.0531 1.4023 -0.2017 0.1564  0.0931  ? ? ? ? ? ? 1155 THR R CG2 
7055  N N   . GLY D 170 1.2436 2.1268 1.4744 -0.2015 0.1475  0.0938  ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R N   
7056  C CA  . GLY D 170 1.1498 2.0350 1.3803 -0.2009 0.1427  0.0972  ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R CA  
7057  C C   . GLY D 170 1.0664 1.9589 1.2999 -0.1979 0.1403  0.1061  ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R C   
7058  O O   . GLY D 170 0.9560 1.8541 1.1919 -0.1986 0.1330  0.1094  ? ? ? ? ? ? 1156 GLY R O   
7059  N N   . THR D 171 1.1329 2.0253 1.3663 -0.1946 0.1464  0.1100  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R N   
7060  C CA  . THR D 171 1.1856 2.0844 1.4215 -0.1913 0.1452  0.1186  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R CA  
7061  C C   . THR D 171 1.2502 2.1448 1.4829 -0.1868 0.1538  0.1221  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R C   
7062  O O   . THR D 171 1.3034 2.1903 1.5321 -0.1863 0.1607  0.1177  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R O   
7063  C CB  . THR D 171 1.1579 2.0641 1.3990 -0.1920 0.1420  0.1212  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R CB  
7064  O OG1 . THR D 171 1.1631 2.0657 1.4036 -0.1923 0.1480  0.1174  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R OG1 
7065  C CG2 . THR D 171 1.1458 2.0572 1.3905 -0.1962 0.1327  0.1190  ? ? ? ? ? ? 1157 THR R CG2 
7066  N N   . TRP D 172 1.2164 2.1162 1.4510 -0.1835 0.1533  0.1299  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R N   
7067  C CA  . TRP D 172 1.1860 2.0826 1.4179 -0.1791 0.1610  0.1340  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CA  
7068  C C   . TRP D 172 1.1642 2.0622 1.3978 -0.1774 0.1658  0.1359  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R C   
7069  O O   . TRP D 172 1.1474 2.0435 1.3793 -0.1736 0.1722  0.1397  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R O   
7070  C CB  . TRP D 172 1.2168 2.1177 1.4493 -0.1762 0.1580  0.1415  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CB  
7071  C CG  . TRP D 172 1.3128 2.2132 1.5441 -0.1779 0.1524  0.1402  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CG  
7072  C CD1 . TRP D 172 1.3568 2.2631 1.5914 -0.1807 0.1434  0.1404  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CD1 
7073  C CD2 . TRP D 172 1.4029 2.2966 1.6294 -0.1769 0.1555  0.1382  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CD2 
7074  N NE1 . TRP D 172 1.4234 2.3271 1.6556 -0.1815 0.1406  0.1388  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R NE1 
7075  C CE2 . TRP D 172 1.4321 2.3280 1.6592 -0.1793 0.1480  0.1374  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CE2 
7076  C CE3 . TRP D 172 1.4337 2.3197 1.6553 -0.1743 0.1639  0.1371  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CE3 
7077  C CZ2 . TRP D 172 1.4197 2.3106 1.6429 -0.1791 0.1486  0.1356  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CZ2 
7078  C CZ3 . TRP D 172 1.4284 2.3094 1.6461 -0.1741 0.1645  0.1353  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CZ3 
7079  C CH2 . TRP D 172 1.4059 2.2893 1.6244 -0.1765 0.1569  0.1346  ? ? ? ? ? ? 1158 TRP R CH2 
7080  N N   . ASP D 173 1.2157 2.1172 1.4527 -0.1803 0.1627  0.1333  ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R N   
7081  C CA  . ASP D 173 1.2760 2.1798 1.5152 -0.1791 0.1663  0.1352  ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R CA  
7082  C C   . ASP D 173 1.2972 2.1936 1.5326 -0.1767 0.1764  0.1332  ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R C   
7083  O O   . ASP D 173 1.3343 2.2323 1.5706 -0.1740 0.1808  0.1371  ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R O   
7084  C CB  . ASP D 173 1.2698 2.1769 1.5126 -0.1831 0.1619  0.1309  ? ? ? ? ? ? 1159 ASP R CB  
7085  N N   . ALA D 174 1.2550 2.1434 1.4860 -0.1777 0.1801  0.1273  ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R N   
7086  C CA  . ALA D 174 1.1606 2.0413 1.3875 -0.1756 0.1897  0.1248  ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R CA  
7087  C C   . ALA D 174 1.0186 1.8995 1.2443 -0.1707 0.1949  0.1318  ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R C   
7088  O O   . ALA D 174 0.8930 1.7687 1.1160 -0.1684 0.2030  0.1312  ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R O   
7089  C CB  . ALA D 174 1.1457 2.0181 1.3678 -0.1772 0.1921  0.1182  ? ? ? ? ? ? 1160 ALA R CB  
7090  N N   . GLU D 179 1.8190 2.1299 1.3429 -0.3327 0.1287  0.0602  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R N   
7091  C CA  . GLU D 179 1.8590 2.1689 1.3800 -0.3310 0.1268  0.0605  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CA  
7092  C C   . GLU D 179 1.9465 2.2543 1.4668 -0.3312 0.1259  0.0615  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R C   
7093  O O   . GLU D 179 1.9591 2.2659 1.4805 -0.3327 0.1264  0.0623  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R O   
7094  C CB  . GLU D 179 1.7859 2.0978 1.3074 -0.3295 0.1269  0.0590  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CB  
7095  C CG  . GLU D 179 1.7683 2.0827 1.2918 -0.3297 0.1284  0.0577  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CG  
7096  C CD  . GLU D 179 1.7780 2.0945 1.3024 -0.3284 0.1286  0.0561  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R CD  
7097  O OE1 . GLU D 179 1.7496 2.0682 1.2764 -0.3288 0.1300  0.0548  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R OE1 
7098  O OE2 . GLU D 179 1.8241 2.1401 1.3469 -0.3270 0.1273  0.0560  ? ? ? ? ? ? 30   GLU R OE2 
7099  N N   . VAL D 180 2.0050 2.3123 1.5234 -0.3297 0.1246  0.0615  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R N   
7100  C CA  . VAL D 180 2.0527 2.3583 1.5704 -0.3296 0.1236  0.0621  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CA  
7101  C C   . VAL D 180 2.0840 2.3910 1.6040 -0.3293 0.1244  0.0609  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R C   
7102  O O   . VAL D 180 2.0382 2.3441 1.5582 -0.3293 0.1239  0.0611  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R O   
7103  C CB  . VAL D 180 2.0391 2.3433 1.5533 -0.3279 0.1216  0.0627  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CB  
7104  C CG1 . VAL D 180 2.0232 2.3256 1.5366 -0.3279 0.1206  0.0634  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CG1 
7105  C CG2 . VAL D 180 2.0135 2.3165 1.5252 -0.3280 0.1209  0.0639  ? ? ? ? ? ? 31   VAL R CG2 
7106  N N   . TRP D 181 2.1392 2.4485 1.6612 -0.3292 0.1256  0.0595  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R N   
7107  C CA  . TRP D 181 2.1363 2.4471 1.6604 -0.3288 0.1264  0.0581  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CA  
7108  C C   . TRP D 181 2.0641 2.3750 1.5912 -0.3305 0.1277  0.0581  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R C   
7109  O O   . TRP D 181 2.0400 2.3511 1.5683 -0.3303 0.1279  0.0576  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R O   
7110  C CB  . TRP D 181 2.1898 2.5032 1.7149 -0.3281 0.1272  0.0566  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CB  
7111  C CG  . TRP D 181 2.1984 2.5132 1.7248 -0.3272 0.1276  0.0552  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CG  
7112  C CD1 . TRP D 181 2.1865 2.5031 1.7161 -0.3278 0.1292  0.0540  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CD1 
7113  C CD2 . TRP D 181 2.1802 2.4947 1.7047 -0.3255 0.1263  0.0548  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CD2 
7114  N NE1 . TRP D 181 2.1667 2.4841 1.6964 -0.3266 0.1290  0.0529  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R NE1 
7115  C CE2 . TRP D 181 2.1540 2.4702 1.6807 -0.3252 0.1272  0.0534  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CE2 
7116  C CE3 . TRP D 181 2.1289 2.4419 1.6501 -0.3243 0.1245  0.0556  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CE3 
7117  C CZ2 . TRP D 181 2.0852 2.4015 1.6109 -0.3238 0.1264  0.0526  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CZ2 
7118  C CZ3 . TRP D 181 2.0615 2.3747 1.5817 -0.3229 0.1236  0.0548  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CZ3 
7119  C CH2 . TRP D 181 2.0457 2.3606 1.5682 -0.3226 0.1246  0.0534  ? ? ? ? ? ? 32   TRP R CH2 
7120  N N   . VAL D 182 2.0321 2.3429 1.5605 -0.3320 0.1287  0.0587  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R N   
7121  C CA  . VAL D 182 2.0271 2.3381 1.5585 -0.3337 0.1300  0.0586  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CA  
7122  C C   . VAL D 182 2.0599 2.3690 1.5907 -0.3339 0.1291  0.0595  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R C   
7123  O O   . VAL D 182 2.0556 2.3652 1.5883 -0.3342 0.1297  0.0590  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R O   
7124  C CB  . VAL D 182 1.9925 2.3033 1.5251 -0.3354 0.1310  0.0592  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CB  
7125  C CG1 . VAL D 182 1.9871 2.2984 1.5230 -0.3371 0.1325  0.0590  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CG1 
7126  C CG2 . VAL D 182 1.9426 2.2552 1.4756 -0.3352 0.1318  0.0584  ? ? ? ? ? ? 33   VAL R CG2 
7127  N N   . VAL D 183 2.0642 2.3711 1.5925 -0.3339 0.1278  0.0609  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R N   
7128  C CA  . VAL D 183 1.9924 2.2973 1.5196 -0.3341 0.1268  0.0619  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CA  
7129  C C   . VAL D 183 1.9910 2.2958 1.5169 -0.3324 0.1257  0.0614  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R C   
7130  O O   . VAL D 183 2.0086 2.3128 1.5350 -0.3326 0.1254  0.0615  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R O   
7131  C CB  . VAL D 183 1.8968 2.1995 1.4215 -0.3344 0.1255  0.0636  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CB  
7132  C CG1 . VAL D 183 1.8907 2.1913 1.4143 -0.3345 0.1245  0.0645  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CG1 
7133  C CG2 . VAL D 183 1.8303 2.1330 1.3563 -0.3360 0.1266  0.0641  ? ? ? ? ? ? 34   VAL R CG2 
7134  N N   . GLY D 184 1.9617 2.2673 1.4859 -0.3309 0.1250  0.0608  ? ? ? ? ? ? 35   GLY R N   
7135  C CA  . GLY D 184 1.9212 2.2269 1.4441 -0.3292 0.1240  0.0602  ? ? ? ? ? ? 35   GLY R CA  
7136  C C   . GLY D 184 1.8744 2.1814 1.3998 -0.3293 0.1251  0.0589  ? ? ? ? ? ? 35   GLY R C   
7137  O O   . GLY D 184 1.8082 2.1146 1.3330 -0.3287 0.1244  0.0589  ? ? ? ? ? ? 35   GLY R O   
7138  N N   . MET D 185 1.8913 2.2003 1.4194 -0.3299 0.1267  0.0579  ? ? ? ? ? ? 36   MET R N   
7139  C CA  . MET D 185 1.8633 2.1738 1.3941 -0.3301 0.1279  0.0567  ? ? ? ? ? ? 36   MET R CA  
7140  C C   . MET D 185 1.8937 2.2032 1.4262 -0.3317 0.1286  0.0574  ? ? ? ? ? ? 36   MET R C   
7141  O O   . MET D 185 1.9171 2.2265 1.4505 -0.3317 0.1287  0.0571  ? ? ? ? ? ? 36   MET R O   
7142  C CB  . MET D 185 1.8168 2.1297 1.3498 -0.3303 0.1295  0.0554  ? ? ? ? ? ? 36   MET R CB  
7143  C CG  . MET D 185 1.7912 2.1052 1.3226 -0.3288 0.1290  0.0547  ? ? ? ? ? ? 36   MET R CG  
7144  S SD  . MET D 185 2.1445 2.4585 1.6739 -0.3267 0.1277  0.0539  ? ? ? ? ? ? 36   MET R SD  
7145  C CE  . MET D 185 1.5487 1.8645 1.0815 -0.3270 0.1293  0.0523  ? ? ? ? ? ? 36   MET R CE  
7146  N N   . GLY D 186 1.9187 2.2275 1.4517 -0.3331 0.1289  0.0584  ? ? ? ? ? ? 37   GLY R N   
7147  C CA  . GLY D 186 1.9454 2.2533 1.4801 -0.3347 0.1295  0.0591  ? ? ? ? ? ? 37   GLY R CA  
7148  C C   . GLY D 186 1.9711 2.2772 1.5042 -0.3344 0.1282  0.0599  ? ? ? ? ? ? 37   GLY R C   
7149  O O   . GLY D 186 1.9185 2.2245 1.4532 -0.3351 0.1287  0.0599  ? ? ? ? ? ? 37   GLY R O   
7150  N N   . ILE D 187 2.0184 2.3229 1.5483 -0.3333 0.1264  0.0607  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R N   
7151  C CA  . ILE D 187 1.9874 2.2900 1.5155 -0.3329 0.1250  0.0615  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CA  
7152  C C   . ILE D 187 1.8927 2.1959 1.4210 -0.3319 0.1249  0.0605  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R C   
7153  O O   . ILE D 187 1.8457 2.1480 1.3744 -0.3323 0.1247  0.0609  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R O   
7154  C CB  . ILE D 187 1.9842 2.2851 1.5087 -0.3320 0.1232  0.0625  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CB  
7155  C CG1 . ILE D 187 2.0320 2.3339 1.5550 -0.3303 0.1227  0.0616  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CG1 
7156  C CG2 . ILE D 187 1.8916 2.1914 1.4157 -0.3332 0.1232  0.0637  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CG2 
7157  C CD1 . ILE D 187 2.0403 2.3407 1.5599 -0.3293 0.1209  0.0625  ? ? ? ? ? ? 38   ILE R CD1 
7158  N N   . VAL D 188 1.8013 2.1060 1.3294 -0.3306 0.1251  0.0593  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R N   
7159  C CA  . VAL D 188 1.7130 2.0185 1.2415 -0.3296 0.1251  0.0582  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CA  
7160  C C   . VAL D 188 1.7222 2.0286 1.2539 -0.3307 0.1267  0.0576  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R C   
7161  O O   . VAL D 188 1.7865 2.0924 1.3184 -0.3307 0.1265  0.0575  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R O   
7162  C CB  . VAL D 188 1.6273 1.9344 1.1553 -0.3281 0.1252  0.0568  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CB  
7163  C CG1 . VAL D 188 1.5818 1.8896 1.1102 -0.3272 0.1253  0.0556  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CG1 
7164  C CG2 . VAL D 188 1.6052 1.9114 1.1300 -0.3270 0.1236  0.0574  ? ? ? ? ? ? 39   VAL R CG2 
7165  N N   . MET D 189 1.6650 1.9729 1.1991 -0.3317 0.1282  0.0571  ? ? ? ? ? ? 40   MET R N   
7166  C CA  . MET D 189 1.6859 1.9949 1.2232 -0.3329 0.1299  0.0566  ? ? ? ? ? ? 40   MET R CA  
7167  C C   . MET D 189 1.7196 2.0269 1.2572 -0.3342 0.1296  0.0578  ? ? ? ? ? ? 40   MET R C   
7168  O O   . MET D 189 1.7809 2.0885 1.3204 -0.3349 0.1304  0.0575  ? ? ? ? ? ? 40   MET R O   
7169  C CB  . MET D 189 1.7135 2.0242 1.2532 -0.3339 0.1315  0.0560  ? ? ? ? ? ? 40   MET R CB  
7170  C CG  . MET D 189 1.7168 2.0293 1.2563 -0.3327 0.1318  0.0548  ? ? ? ? ? ? 40   MET R CG  
7171  S SD  . MET D 189 1.9079 2.2221 1.4497 -0.3339 0.1334  0.0543  ? ? ? ? ? ? 40   MET R SD  
7172  C CE  . MET D 189 1.0962 1.4123 0.6371 -0.3321 0.1333  0.0530  ? ? ? ? ? ? 40   MET R CE  
7173  N N   . SER D 190 1.6766 1.9821 1.2124 -0.3347 0.1286  0.0592  ? ? ? ? ? ? 41   SER R N   
7174  C CA  . SER D 190 1.6457 1.9496 1.1815 -0.3358 0.1282  0.0604  ? ? ? ? ? ? 41   SER R CA  
7175  C C   . SER D 190 1.7369 2.0396 1.2712 -0.3350 0.1270  0.0606  ? ? ? ? ? ? 41   SER R C   
7176  O O   . SER D 190 1.7615 2.0636 1.2968 -0.3358 0.1272  0.0610  ? ? ? ? ? ? 41   SER R O   
7177  C CB  . SER D 190 1.5632 1.8656 1.0974 -0.3364 0.1273  0.0618  ? ? ? ? ? ? 41   SER R CB  
7178  O OG  . SER D 190 1.6209 1.9243 1.1568 -0.3374 0.1286  0.0617  ? ? ? ? ? ? 41   SER R OG  
7179  N N   . LEU D 191 1.7331 2.0352 1.2647 -0.3334 0.1256  0.0605  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R N   
7180  C CA  . LEU D 191 1.6724 1.9733 1.2022 -0.3324 0.1244  0.0606  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CA  
7181  C C   . LEU D 191 1.5596 1.8617 1.0912 -0.3323 0.1254  0.0594  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R C   
7182  O O   . LEU D 191 1.5672 1.8683 1.0987 -0.3325 0.1250  0.0597  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R O   
7183  C CB  . LEU D 191 1.7183 2.0187 1.2451 -0.3307 0.1229  0.0604  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CB  
7184  C CG  . LEU D 191 1.6887 1.9878 1.2132 -0.3306 0.1218  0.0616  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CG  
7185  C CD1 . LEU D 191 1.7227 2.0216 1.2445 -0.3288 0.1204  0.0613  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CD1 
7186  C CD2 . LEU D 191 1.6007 1.8978 1.1244 -0.3317 0.1209  0.0631  ? ? ? ? ? ? 42   LEU R CD2 
7187  N N   . ILE D 192 1.5044 1.8086 1.0378 -0.3319 0.1267  0.0580  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R N   
7188  C CA  . ILE D 192 1.5278 1.8332 1.0631 -0.3318 0.1278  0.0568  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CA  
7189  C C   . ILE D 192 1.5529 1.8585 1.0909 -0.3335 0.1290  0.0571  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R C   
7190  O O   . ILE D 192 1.5496 1.8546 1.0880 -0.3337 0.1290  0.0571  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R O   
7191  C CB  . ILE D 192 1.5311 1.8389 1.0678 -0.3311 0.1289  0.0553  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CB  
7192  C CG1 . ILE D 192 1.5113 1.8191 1.0453 -0.3293 0.1276  0.0548  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CG1 
7193  C CG2 . ILE D 192 1.5399 1.8489 1.0788 -0.3312 0.1302  0.0540  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CG2 
7194  C CD1 . ILE D 192 1.4616 1.7716 0.9967 -0.3285 0.1286  0.0533  ? ? ? ? ? ? 43   ILE R CD1 
7195  N N   . VAL D 193 1.5813 1.8876 1.1212 -0.3348 0.1301  0.0574  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R N   
7196  C CA  . VAL D 193 1.5937 1.9002 1.1363 -0.3366 0.1313  0.0577  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CA  
7197  C C   . VAL D 193 1.6391 1.9435 1.1805 -0.3372 0.1303  0.0590  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R C   
7198  O O   . VAL D 193 1.6868 1.9911 1.2299 -0.3382 0.1310  0.0591  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R O   
7199  C CB  . VAL D 193 1.4787 1.7859 1.0229 -0.3378 0.1324  0.0580  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CB  
7200  C CG1 . VAL D 193 1.3806 1.6877 0.9273 -0.3397 0.1334  0.0586  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CG1 
7201  C CG2 . VAL D 193 1.4404 1.7499 0.9864 -0.3375 0.1337  0.0565  ? ? ? ? ? ? 44   VAL R CG2 
7202  N N   . LEU D 194 1.6068 1.9094 1.1453 -0.3366 0.1286  0.0601  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R N   
7203  C CA  . LEU D 194 1.6509 1.9515 1.1880 -0.3371 0.1275  0.0614  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CA  
7204  C C   . LEU D 194 1.7691 2.0690 1.3050 -0.3362 0.1268  0.0610  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R C   
7205  O O   . LEU D 194 1.7664 2.0652 1.3035 -0.3367 0.1266  0.0614  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R O   
7206  C CB  . LEU D 194 1.6148 1.9138 1.1491 -0.3368 0.1259  0.0625  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CB  
7207  C CG  . LEU D 194 1.6348 1.9306 1.1697 -0.3362 0.1239  0.0636  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CG  
7208  C CD1 . LEU D 194 1.6192 1.9142 1.1579 -0.3374 0.1244  0.0640  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CD1 
7209  C CD2 . LEU D 194 1.6637 1.9579 1.1960 -0.3354 0.1222  0.0644  ? ? ? ? ? ? 45   LEU R CD2 
7210  N N   . ALA D 195 1.7689 2.0692 1.3033 -0.3345 0.1262  0.0601  ? ? ? ? ? ? 46   ALA R N   
7211  C CA  . ALA D 195 1.6178 1.9176 1.1510 -0.3335 0.1255  0.0597  ? ? ? ? ? ? 46   ALA R CA  
7212  C C   . ALA D 195 1.5879 1.8886 1.1236 -0.3342 0.1269  0.0589  ? ? ? ? ? ? 46   ALA R C   
7213  O O   . ALA D 195 1.6363 1.9359 1.1717 -0.3345 0.1265  0.0593  ? ? ? ? ? ? 46   ALA R O   
7214  C CB  . ALA D 195 1.5559 1.8563 1.0874 -0.3317 0.1249  0.0586  ? ? ? ? ? ? 46   ALA R CB  
7215  N N   . ILE D 196 1.5332 1.8360 1.0714 -0.3343 0.1285  0.0577  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R N   
7216  C CA  . ILE D 196 1.5175 1.8213 1.0582 -0.3349 0.1300  0.0569  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CA  
7217  C C   . ILE D 196 1.5469 1.8499 1.0890 -0.3366 0.1304  0.0579  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R C   
7218  O O   . ILE D 196 1.6109 1.9134 1.1533 -0.3368 0.1305  0.0579  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R O   
7219  C CB  . ILE D 196 1.4313 1.7376 0.9747 -0.3351 0.1318  0.0556  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CB  
7220  C CG1 . ILE D 196 1.3673 1.6746 0.9095 -0.3334 0.1314  0.0545  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CG1 
7221  C CG2 . ILE D 196 1.4125 1.7198 0.9586 -0.3357 0.1333  0.0548  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CG2 
7222  C CD1 . ILE D 196 1.3385 1.6481 0.8831 -0.3334 0.1331  0.0531  ? ? ? ? ? ? 47   ILE R CD1 
7223  N N   . VAL D 197 1.4821 1.7848 1.0248 -0.3378 0.1305  0.0589  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R N   
7224  C CA  . VAL D 197 1.4802 1.7820 1.0253 -0.3391 0.1308  0.0597  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CA  
7225  C C   . VAL D 197 1.5375 1.8362 1.0820 -0.3382 0.1286  0.0606  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R C   
7226  O O   . VAL D 197 1.4962 1.7940 1.0421 -0.3382 0.1286  0.0606  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R O   
7227  C CB  . VAL D 197 1.4220 1.7237 0.9690 -0.3400 0.1311  0.0602  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CB  
7228  C CG1 . VAL D 197 1.3469 1.6467 0.8973 -0.3405 0.1305  0.0610  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CG1 
7229  C CG2 . VAL D 197 1.4409 1.7457 0.9891 -0.3410 0.1333  0.0593  ? ? ? ? ? ? 48   VAL R CG2 
7230  N N   . PHE D 198 1.6075 1.9045 1.1500 -0.3374 0.1269  0.0615  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R N   
7231  C CA  . PHE D 198 1.6068 1.9009 1.1485 -0.3365 0.1247  0.0623  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CA  
7232  C C   . PHE D 198 1.5060 1.7999 1.0463 -0.3358 0.1245  0.0619  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R C   
7233  O O   . PHE D 198 1.4593 1.7514 1.0007 -0.3357 0.1236  0.0623  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R O   
7234  C CB  . PHE D 198 1.6505 1.9432 1.1895 -0.3356 0.1230  0.0631  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CB  
7235  C CG  . PHE D 198 1.7779 2.0679 1.3156 -0.3346 0.1209  0.0638  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CG  
7236  C CD1 . PHE D 198 1.8152 2.1029 1.3550 -0.3348 0.1197  0.0648  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CD1 
7237  C CD2 . PHE D 198 1.8391 2.1289 1.3737 -0.3335 0.1200  0.0635  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CD2 
7238  C CE1 . PHE D 198 1.8369 2.1220 1.3754 -0.3339 0.1176  0.0655  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CE1 
7239  C CE2 . PHE D 198 1.8435 2.1308 1.3769 -0.3326 0.1181  0.0642  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CE2 
7240  C CZ  . PHE D 198 1.8392 2.1242 1.3745 -0.3328 0.1169  0.0652  ? ? ? ? ? ? 49   PHE R CZ  
7241  N N   . GLY D 199 1.3897 1.6855 0.9275 -0.3354 0.1252  0.0609  ? ? ? ? ? ? 50   GLY R N   
7242  C CA  . GLY D 199 1.2676 1.5633 0.8037 -0.3348 0.1251  0.0604  ? ? ? ? ? ? 50   GLY R CA  
7243  C C   . GLY D 199 1.3798 1.6759 0.9186 -0.3355 0.1263  0.0599  ? ? ? ? ? ? 50   GLY R C   
7244  O O   . GLY D 199 1.4112 1.7055 0.9503 -0.3352 0.1254  0.0603  ? ? ? ? ? ? 50   GLY R O   
7245  N N   . ASN D 200 1.5386 1.8371 1.0793 -0.3365 0.1284  0.0591  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R N   
7246  C CA  . ASN D 200 1.6752 1.9743 1.2184 -0.3372 0.1298  0.0586  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R CA  
7247  C C   . ASN D 200 1.6522 1.9493 1.1987 -0.3377 0.1291  0.0595  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R C   
7248  O O   . ASN D 200 1.5647 1.8607 1.1121 -0.3376 0.1289  0.0595  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R O   
7249  C CB  . ASN D 200 1.7216 2.0237 1.2666 -0.3380 0.1321  0.0574  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R CB  
7250  C CG  . ASN D 200 1.6767 1.9798 1.2210 -0.3363 0.1321  0.0559  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R CG  
7251  O OD1 . ASN D 200 1.6308 1.9339 1.1749 -0.3357 0.1323  0.0552  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R OD1 
7252  N ND2 . ASN D 200 1.6416 1.9457 1.1856 -0.3356 0.1320  0.0555  ? ? ? ? ? ? 51   ASN R ND2 
7253  N N   . VAL D 201 1.6789 1.9754 1.2271 -0.3381 0.1288  0.0602  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R N   
7254  C CA  . VAL D 201 1.6262 1.9207 1.1774 -0.3385 0.1279  0.0611  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CA  
7255  C C   . VAL D 201 1.4908 1.7824 1.0404 -0.3375 0.1258  0.0618  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R C   
7256  O O   . VAL D 201 1.4846 1.7750 1.0360 -0.3376 0.1254  0.0621  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R O   
7257  C CB  . VAL D 201 1.5888 1.8828 1.1412 -0.3389 0.1275  0.0617  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CB  
7258  C CG1 . VAL D 201 1.5380 1.8294 1.0930 -0.3390 0.1262  0.0627  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CG1 
7259  C CG2 . VAL D 201 1.5204 1.8170 1.0749 -0.3401 0.1297  0.0610  ? ? ? ? ? ? 52   VAL R CG2 
7260  N N   . LEU D 202 1.3853 1.6760 0.9316 -0.3365 0.1243  0.0622  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R N   
7261  C CA  . LEU D 202 1.3480 1.6361 0.8926 -0.3355 0.1222  0.0629  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CA  
7262  C C   . LEU D 202 1.3285 1.6164 0.8725 -0.3352 0.1224  0.0624  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R C   
7263  O O   . LEU D 202 1.2967 1.5825 0.8415 -0.3350 0.1213  0.0630  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R O   
7264  C CB  . LEU D 202 1.2722 1.5599 0.8132 -0.3345 0.1209  0.0631  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CB  
7265  C CG  . LEU D 202 1.1503 1.4352 0.6895 -0.3335 0.1186  0.0640  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CG  
7266  C CD1 . LEU D 202 0.9927 1.2754 0.5345 -0.3338 0.1174  0.0650  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CD1 
7267  C CD2 . LEU D 202 1.1966 1.4813 0.7322 -0.3325 0.1175  0.0640  ? ? ? ? ? ? 53   LEU R CD2 
7268  N N   . VAL D 203 1.3156 1.6058 0.8582 -0.3353 0.1239  0.0613  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R N   
7269  C CA  . VAL D 203 1.2831 1.5733 0.8251 -0.3351 0.1244  0.0608  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CA  
7270  C C   . VAL D 203 1.3498 1.6397 0.8953 -0.3359 0.1252  0.0608  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R C   
7271  O O   . VAL D 203 1.3277 1.6156 0.8734 -0.3357 0.1242  0.0613  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R O   
7272  C CB  . VAL D 203 1.1209 1.4138 0.6609 -0.3351 0.1260  0.0595  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CB  
7273  C CG1 . VAL D 203 0.9001 1.1931 0.4399 -0.3351 0.1266  0.0589  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CG1 
7274  C CG2 . VAL D 203 1.1302 1.4234 0.6665 -0.3342 0.1250  0.0594  ? ? ? ? ? ? 54   VAL R CG2 
7275  N N   . ILE D 204 1.4449 1.7366 0.9933 -0.3370 0.1269  0.0604  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R N   
7276  C CA  . ILE D 204 1.4600 1.7515 1.0120 -0.3378 0.1279  0.0604  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CA  
7277  C C   . ILE D 204 1.5780 1.8668 1.1320 -0.3377 0.1262  0.0616  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R C   
7278  O O   . ILE D 204 1.6608 1.9482 1.2157 -0.3376 0.1257  0.0618  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R O   
7279  C CB  . ILE D 204 1.3283 1.6223 0.8831 -0.3390 0.1299  0.0598  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CB  
7280  C CG1 . ILE D 204 1.3175 1.6144 0.8704 -0.3391 0.1317  0.0585  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CG1 
7281  C CG2 . ILE D 204 1.2310 1.5249 0.7897 -0.3398 0.1309  0.0597  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CG2 
7282  C CD1 . ILE D 204 1.2760 1.5755 0.8315 -0.3403 0.1339  0.0578  ? ? ? ? ? ? 55   ILE R CD1 
7283  N N   . THR D 205 1.5847 1.8727 1.1395 -0.3378 0.1252  0.0623  ? ? ? ? ? ? 56   THR R N   
7284  C CA  . THR D 205 1.6279 1.9133 1.1846 -0.3377 0.1236  0.0634  ? ? ? ? ? ? 56   THR R CA  
7285  C C   . THR D 205 1.6255 1.9085 1.1797 -0.3366 0.1215  0.0640  ? ? ? ? ? ? 56   THR R C   
7286  O O   . THR D 205 1.6098 1.8907 1.1656 -0.3365 0.1204  0.0647  ? ? ? ? ? ? 56   THR R O   
7287  C CB  . THR D 205 1.6854 1.9705 1.2429 -0.3378 0.1229  0.0640  ? ? ? ? ? ? 56   THR R CB  
7288  O OG1 . THR D 205 1.6913 1.9760 1.2450 -0.3370 0.1218  0.0642  ? ? ? ? ? ? 56   THR R OG1 
7289  C CG2 . THR D 205 1.6990 1.9865 1.2588 -0.3390 0.1249  0.0634  ? ? ? ? ? ? 56   THR R CG2 
7290  N N   . ALA D 206 1.6527 1.9359 1.2031 -0.3358 0.1211  0.0638  ? ? ? ? ? ? 57   ALA R N   
7291  C CA  . ALA D 206 1.6308 1.9119 1.1785 -0.3348 0.1193  0.0642  ? ? ? ? ? ? 57   ALA R CA  
7292  C C   . ALA D 206 1.5865 1.8672 1.1347 -0.3349 0.1197  0.0639  ? ? ? ? ? ? 57   ALA R C   
7293  O O   . ALA D 206 1.6001 1.8785 1.1481 -0.3345 0.1182  0.0646  ? ? ? ? ? ? 57   ALA R O   
7294  C CB  . ALA D 206 1.6213 1.9032 1.1650 -0.3340 0.1189  0.0638  ? ? ? ? ? ? 57   ALA R CB  
7295  N N   . ILE D 207 1.5534 1.8364 1.1022 -0.3355 0.1218  0.0629  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R N   
7296  C CA  . ILE D 207 1.5321 1.8149 1.0815 -0.3357 0.1225  0.0625  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CA  
7297  C C   . ILE D 207 1.6175 1.8992 1.1709 -0.3364 0.1225  0.0631  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R C   
7298  O O   . ILE D 207 1.6921 1.9725 1.2462 -0.3364 0.1223  0.0633  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R O   
7299  C CB  . ILE D 207 1.4845 1.7701 1.0336 -0.3362 0.1249  0.0612  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CB  
7300  C CG1 . ILE D 207 1.5432 1.8299 1.0882 -0.3355 0.1249  0.0606  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CG1 
7301  C CG2 . ILE D 207 1.4195 1.7049 0.9694 -0.3365 0.1257  0.0609  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CG2 
7302  C CD1 . ILE D 207 1.5879 1.8776 1.1326 -0.3360 0.1271  0.0592  ? ? ? ? ? ? 58   ILE R CD1 
7303  N N   . ALA D 208 1.6365 1.9186 1.1927 -0.3370 0.1227  0.0634  ? ? ? ? ? ? 59   ALA R N   
7304  C CA  . ALA D 208 1.6397 1.9209 1.1999 -0.3376 0.1228  0.0639  ? ? ? ? ? ? 59   ALA R CA  
7305  C C   . ALA D 208 1.5684 1.8465 1.1289 -0.3371 0.1204  0.0651  ? ? ? ? ? ? 59   ALA R C   
7306  O O   . ALA D 208 1.5359 1.8126 1.0986 -0.3372 0.1200  0.0655  ? ? ? ? ? ? 59   ALA R O   
7307  C CB  . ALA D 208 1.6745 1.9574 1.2377 -0.3385 0.1240  0.0637  ? ? ? ? ? ? 59   ALA R CB  
7308  N N   . LYS D 209 1.5281 1.8052 1.0867 -0.3364 0.1188  0.0657  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R N   
7309  C CA  . LYS D 209 1.5379 1.8122 1.0968 -0.3359 0.1166  0.0668  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CA  
7310  C C   . LYS D 209 1.6584 1.9308 1.2140 -0.3349 0.1149  0.0672  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R C   
7311  O O   . LYS D 209 1.7884 2.0584 1.3439 -0.3344 0.1129  0.0681  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R O   
7312  C CB  . LYS D 209 1.4690 1.7430 1.0281 -0.3358 0.1157  0.0673  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CB  
7313  C CG  . LYS D 209 1.4441 1.7200 1.0063 -0.3368 0.1173  0.0669  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CG  
7314  C CD  . LYS D 209 1.3896 1.6642 0.9537 -0.3369 0.1161  0.0678  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CD  
7315  C CE  . LYS D 209 1.3312 1.6036 0.8980 -0.3370 0.1148  0.0685  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R CE  
7316  N NZ  . LYS D 209 1.2669 1.5383 0.8360 -0.3372 0.1139  0.0691  ? ? ? ? ? ? 60   LYS R NZ  
7317  N N   . PHE D 210 1.7570 2.3005 1.1989 -0.2059 -0.0196 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R N   
7318  C CA  . PHE D 210 1.6254 2.1653 1.0735 -0.2082 -0.0220 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CA  
7319  C C   . PHE D 210 1.6013 2.1375 1.0481 -0.2070 -0.0165 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R C   
7320  O O   . PHE D 210 1.5577 2.0914 1.0002 -0.2055 -0.0153 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R O   
7321  C CB  . PHE D 210 1.5502 2.0875 1.0007 -0.2102 -0.0298 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CB  
7322  C CG  . PHE D 210 1.5596 2.0999 1.0130 -0.2120 -0.0357 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CG  
7323  C CD1 . PHE D 210 1.5280 2.0687 0.9884 -0.2147 -0.0389 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CD1 
7324  C CD2 . PHE D 210 1.6201 2.1630 1.0692 -0.2110 -0.0379 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CD2 
7325  C CE1 . PHE D 210 1.5033 2.0469 0.9664 -0.2163 -0.0442 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CE1 
7326  C CE2 . PHE D 210 1.6203 2.1659 1.0720 -0.2126 -0.0433 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CE2 
7327  C CZ  . PHE D 210 1.5366 2.0825 0.9954 -0.2153 -0.0464 0.0007  ? ? ? ? ? ? 61   PHE R CZ  
7328  N N   . GLU D 211 1.6562 2.1923 1.1070 -0.2077 -0.0132 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R N   
7329  C CA  . GLU D 211 1.7447 2.2780 1.1946 -0.2065 -0.0073 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CA  
7330  C C   . GLU D 211 1.6485 2.1763 1.1006 -0.2078 -0.0101 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R C   
7331  O O   . GLU D 211 1.5837 2.1085 1.0339 -0.2065 -0.0056 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R O   
7332  C CB  . GLU D 211 1.8998 2.4347 1.3532 -0.2069 -0.0029 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CB  
7333  C CG  . GLU D 211 2.0175 2.5525 1.4785 -0.2101 -0.0077 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CG  
7334  C CD  . GLU D 211 2.0822 2.6214 1.5447 -0.2113 -0.0121 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R CD  
7335  O OE1 . GLU D 211 2.1258 2.6649 1.5943 -0.2140 -0.0170 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R OE1 
7336  O OE2 . GLU D 211 2.0430 2.5855 1.5009 -0.2095 -0.0105 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 62   GLU R OE2 
7337  N N   . ARG D 212 1.6026 2.1291 1.0588 -0.2103 -0.0173 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R N   
7338  C CA  . ARG D 212 1.4755 1.9969 0.9345 -0.2118 -0.0206 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R CA  
7339  C C   . ARG D 212 1.5475 2.0663 1.0015 -0.2103 -0.0212 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R C   
7340  O O   . ARG D 212 1.6398 2.1541 1.0945 -0.2107 -0.0218 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R O   
7341  C CB  . ARG D 212 1.2681 1.7892 0.7334 -0.2150 -0.0282 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 63   ARG R CB  
7342  N N   . LEU D 213 1.4714 1.9929 0.9200 -0.2085 -0.0212 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R N   
7343  C CA  . LEU D 213 1.3872 1.9068 0.8307 -0.2071 -0.0223 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CA  
7344  C C   . LEU D 213 1.6261 2.1451 1.0638 -0.2041 -0.0149 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R C   
7345  O O   . LEU D 213 1.6535 2.1715 1.0860 -0.2025 -0.0147 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R O   
7346  C CB  . LEU D 213 1.2261 1.7489 0.6670 -0.2069 -0.0268 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CB  
7347  C CG  . LEU D 213 1.1451 1.6666 0.5904 -0.2095 -0.0353 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CG  
7348  C CD1 . LEU D 213 1.2044 1.7258 0.6573 -0.2123 -0.0378 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CD1 
7349  C CD2 . LEU D 213 1.1763 1.7013 0.6189 -0.2092 -0.0392 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 64   LEU R CD2 
7350  N N   . GLN D 214 1.8222 2.3418 1.2607 -0.2034 -0.0088 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R N   
7351  C CA  . GLN D 214 1.9054 2.4249 1.3386 -0.2005 -0.0012 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CA  
7352  C C   . GLN D 214 1.8236 2.3380 1.2565 -0.2002 0.0004  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R C   
7353  O O   . GLN D 214 1.7623 2.2758 1.1913 -0.1979 0.0067  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R O   
7354  C CB  . GLN D 214 1.9620 2.4841 1.3966 -0.1999 0.0047  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CB  
7355  C CG  . GLN D 214 1.9979 2.5253 1.4326 -0.2000 0.0040  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CG  
7356  C CD  . GLN D 214 2.0417 2.5722 1.4696 -0.1975 0.0062  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R CD  
7357  O OE1 . GLN D 214 2.0725 2.6016 1.4953 -0.1953 0.0101  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R OE1 
7358  N NE2 . GLN D 214 2.0341 2.5688 1.4618 -0.1978 0.0038  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 65   GLN R NE2 
7359  N N   . THR D 215 1.7970 2.3079 1.2340 -0.2024 -0.0053 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 66   THR R N   
7360  C CA  . THR D 215 1.7633 2.2690 1.2004 -0.2024 -0.0046 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 66   THR R CA  
7361  C C   . THR D 215 1.6292 2.1340 1.0594 -0.1998 -0.0015 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 66   THR R C   
7362  O O   . THR D 215 1.5210 2.0279 0.9472 -0.1989 -0.0037 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 66   THR R O   
7363  C CB  . THR D 215 1.7820 2.2846 1.2237 -0.2052 -0.0122 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 66   THR R CB  
7364  O OG1 . THR D 215 1.7423 2.2453 1.1807 -0.2048 -0.0168 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 66   THR R OG1 
7365  C CG2 . THR D 215 1.7920 2.2962 1.2402 -0.2079 -0.0164 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 66   THR R CG2 
7366  N N   . VAL D 216 1.6041 2.1058 1.0330 -0.1986 0.0037  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R N   
7367  C CA  . VAL D 216 1.5749 2.0756 0.9974 -0.1960 0.0074  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CA  
7368  C C   . VAL D 216 1.7057 2.2052 1.1258 -0.1962 0.0017  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R C   
7369  O O   . VAL D 216 1.7786 2.2802 1.1930 -0.1942 0.0027  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R O   
7370  C CB  . VAL D 216 1.4224 1.9188 0.8451 -0.1953 0.0124  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CB  
7371  C CG1 . VAL D 216 1.3710 1.8662 0.7874 -0.1928 0.0157  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CG1 
7372  C CG2 . VAL D 216 1.3926 1.8904 0.8169 -0.1947 0.0188  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 67   VAL R CG2 
7373  N N   . THR D 217 1.7015 2.1979 1.1260 -0.1985 -0.0044 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 68   THR R N   
7374  C CA  . THR D 217 1.6688 2.1638 1.0917 -0.1990 -0.0103 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 68   THR R CA  
7375  C C   . THR D 217 1.6534 2.1529 1.0738 -0.1987 -0.0137 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 68   THR R C   
7376  O O   . THR D 217 1.5877 2.0875 1.0037 -0.1976 -0.0157 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 68   THR R O   
7377  C CB  . THR D 217 1.5950 2.0865 1.0242 -0.2019 -0.0168 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 68   THR R CB  
7378  O OG1 . THR D 217 1.6045 2.0915 1.0353 -0.2021 -0.0139 -0.1348 ? ? ? ? ? ? 68   THR R OG1 
7379  C CG2 . THR D 217 1.5259 2.0165 0.9537 -0.2025 -0.0235 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 68   THR R CG2 
7380  N N   . ASN D 218 1.6862 2.1892 1.1095 -0.1996 -0.0143 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R N   
7381  C CA  . ASN D 218 1.7105 2.2178 1.1321 -0.1996 -0.0177 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R CA  
7382  C C   . ASN D 218 1.7060 2.2166 1.1204 -0.1967 -0.0131 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R C   
7383  O O   . ASN D 218 1.7446 2.2579 1.1561 -0.1963 -0.0162 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R O   
7384  C CB  . ASN D 218 1.7741 2.2842 1.2008 -0.2014 -0.0192 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R CB  
7385  C CG  . ASN D 218 1.8184 2.3286 1.2493 -0.2039 -0.0276 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R CG  
7386  O OD1 . ASN D 218 1.7208 2.2282 1.1521 -0.2048 -0.0325 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R OD1 
7387  N ND2 . ASN D 218 1.9338 2.4473 1.3681 -0.2052 -0.0293 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 69   ASN R ND2 
7388  N N   . TYR D 219 1.6278 2.1381 1.0393 -0.1946 -0.0056 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R N   
7389  C CA  . TYR D 219 1.4619 1.9753 0.8666 -0.1918 -0.0005 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CA  
7390  C C   . TYR D 219 1.3316 1.8443 0.7311 -0.1907 -0.0029 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R C   
7391  O O   . TYR D 219 1.2283 1.7446 0.6231 -0.1893 -0.0028 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R O   
7392  C CB  . TYR D 219 1.4089 1.9214 0.8119 -0.1899 0.0079  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CB  
7393  C CG  . TYR D 219 1.4836 1.9987 0.8897 -0.1902 0.0115  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CG  
7394  C CD1 . TYR D 219 1.5348 2.0522 0.9374 -0.1879 0.0190  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CD1 
7395  C CD2 . TYR D 219 1.5844 2.0996 0.9970 -0.1928 0.0075  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CD2 
7396  C CE1 . TYR D 219 1.6432 2.1631 1.0488 -0.1881 0.0223  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CE1 
7397  C CE2 . TYR D 219 1.6816 2.1993 1.0970 -0.1931 0.0107  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CE2 
7398  C CZ  . TYR D 219 1.7447 2.2647 1.1565 -0.1907 0.0181  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R CZ  
7399  O OH  . TYR D 219 1.8206 2.3432 1.2354 -0.1910 0.0213  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 70   TYR R OH  
7400  N N   . PHE D 220 1.3126 1.8209 0.7129 -0.1913 -0.0052 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R N   
7401  C CA  . PHE D 220 1.3090 1.8163 0.7049 -0.1905 -0.0082 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CA  
7402  C C   . PHE D 220 1.4385 1.9486 0.8346 -0.1916 -0.0151 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R C   
7403  O O   . PHE D 220 1.5154 2.0281 0.9061 -0.1901 -0.0154 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R O   
7404  C CB  . PHE D 220 1.2248 1.7267 0.6230 -0.1915 -0.0106 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CB  
7405  C CG  . PHE D 220 1.2436 1.7427 0.6400 -0.1899 -0.0038 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CG  
7406  C CD1 . PHE D 220 1.2548 1.7556 0.6449 -0.1871 0.0025  -0.1304 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CD1 
7407  C CD2 . PHE D 220 1.2617 1.7563 0.6626 -0.1912 -0.0036 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CD2 
7408  C CE1 . PHE D 220 1.2597 1.7580 0.6482 -0.1856 0.0088  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CE1 
7409  C CE2 . PHE D 220 1.2400 1.7320 0.6393 -0.1897 0.0026  -0.1432 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CE2 
7410  C CZ  . PHE D 220 1.2376 1.7314 0.6307 -0.1869 0.0089  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 71   PHE R CZ  
7411  N N   . ILE D 221 1.4241 1.9337 0.8264 -0.1942 -0.0207 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R N   
7412  C CA  . ILE D 221 1.4366 1.9486 0.8398 -0.1955 -0.0274 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CA  
7413  C C   . ILE D 221 1.4422 1.9597 0.8425 -0.1943 -0.0252 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R C   
7414  O O   . ILE D 221 1.4346 1.9547 0.8331 -0.1945 -0.0293 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R O   
7415  C CB  . ILE D 221 1.4148 1.9252 0.8257 -0.1986 -0.0334 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CB  
7416  C CG1 . ILE D 221 1.3915 1.9016 0.8032 -0.2000 -0.0415 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CG1 
7417  C CG2 . ILE D 221 1.4406 1.9544 0.8548 -0.1995 -0.0323 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CG2 
7418  C CD1 . ILE D 221 1.4151 1.9239 0.8344 -0.2031 -0.0476 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 72   ILE R CD1 
7419  N N   . THR D 222 1.4537 1.9727 0.8536 -0.1932 -0.0185 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 73   THR R N   
7420  C CA  . THR D 222 1.4735 1.9976 0.8702 -0.1919 -0.0155 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 73   THR R CA  
7421  C C   . THR D 222 1.4991 2.0248 0.8882 -0.1893 -0.0129 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 73   THR R C   
7422  O O   . THR D 222 1.4099 1.9394 0.7958 -0.1887 -0.0144 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 73   THR R O   
7423  C CB  . THR D 222 1.4371 1.9623 0.8352 -0.1912 -0.0086 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 73   THR R CB  
7424  O OG1 . THR D 222 1.4999 2.0235 0.9052 -0.1937 -0.0109 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 73   THR R OG1 
7425  C CG2 . THR D 222 1.3245 1.8550 0.7196 -0.1899 -0.0057 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 73   THR R CG2 
7426  N N   . SER D 223 1.5683 2.0910 0.9543 -0.1878 -0.0090 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 74   SER R N   
7427  C CA  . SER D 223 1.5439 2.0676 0.9227 -0.1855 -0.0068 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 74   SER R CA  
7428  C C   . SER D 223 1.4308 1.9550 0.8082 -0.1863 -0.0140 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 74   SER R C   
7429  O O   . SER D 223 1.2747 1.8024 0.6473 -0.1850 -0.0142 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 74   SER R O   
7430  C CB  . SER D 223 1.5600 2.0797 0.9370 -0.1843 -0.0027 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 74   SER R CB  
7431  O OG  . SER D 223 1.5667 2.0872 0.9367 -0.1821 -0.0007 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 74   SER R OG  
7432  N N   . LEU D 224 1.4708 1.9915 0.8526 -0.1883 -0.0200 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R N   
7433  C CA  . LEU D 224 1.4533 1.9743 0.8347 -0.1893 -0.0274 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CA  
7434  C C   . LEU D 224 1.5100 2.0357 0.8912 -0.1897 -0.0302 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R C   
7435  O O   . LEU D 224 1.4940 2.0222 0.8708 -0.1889 -0.0323 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R O   
7436  C CB  . LEU D 224 1.3287 1.8455 0.7163 -0.1919 -0.0334 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CB  
7437  C CG  . LEU D 224 1.2037 1.7204 0.5917 -0.1931 -0.0415 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CG  
7438  C CD1 . LEU D 224 1.1269 1.6431 0.5085 -0.1912 -0.0413 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CD1 
7439  C CD2 . LEU D 224 1.1980 1.7107 0.5929 -0.1958 -0.0471 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 75   LEU R CD2 
7440  N N   . ALA D 225 1.5669 2.0940 0.9531 -0.1911 -0.0301 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R N   
7441  C CA  . ALA D 225 1.5889 2.1203 0.9758 -0.1918 -0.0328 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R CA  
7442  C C   . ALA D 225 1.7595 2.2953 1.1397 -0.1894 -0.0283 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R C   
7443  O O   . ALA D 225 1.8735 2.4124 1.2513 -0.1893 -0.0316 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R O   
7444  C CB  . ALA D 225 1.5236 2.0556 0.9168 -0.1935 -0.0324 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 76   ALA R CB  
7445  N N   . CYS D 226 1.7803 2.3164 1.1575 -0.1874 -0.0206 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R N   
7446  C CA  . CYS D 226 1.7634 2.3035 1.1342 -0.1850 -0.0157 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R CA  
7447  C C   . CYS D 226 1.6976 2.2380 1.0622 -0.1837 -0.0175 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R C   
7448  O O   . CYS D 226 1.6170 2.1612 0.9779 -0.1830 -0.0187 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R O   
7449  C CB  . CYS D 226 1.7532 2.2929 1.1223 -0.1832 -0.0072 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R CB  
7450  S SG  . CYS D 226 1.9082 2.4482 1.2838 -0.1844 -0.0042 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 77   CYS R SG  
7451  N N   . ALA D 227 1.6986 2.2350 1.0623 -0.1834 -0.0177 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R N   
7452  C CA  . ALA D 227 1.6702 2.2064 1.0284 -0.1822 -0.0195 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R CA  
7453  C C   . ALA D 227 1.6645 2.2025 1.0231 -0.1834 -0.0272 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R C   
7454  O O   . ALA D 227 1.7552 2.2959 1.1082 -0.1822 -0.0278 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R O   
7455  C CB  . ALA D 227 1.6634 2.1946 1.0223 -0.1823 -0.0198 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 78   ALA R CB  
7456  N N   . ASP D 228 1.5766 2.1131 0.9416 -0.1860 -0.0330 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R N   
7457  C CA  . ASP D 228 1.6083 2.1461 0.9743 -0.1874 -0.0406 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R CA  
7458  C C   . ASP D 228 1.5957 2.1385 0.9614 -0.1875 -0.0410 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R C   
7459  O O   . ASP D 228 1.6084 2.1533 0.9731 -0.1880 -0.0462 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R O   
7460  C CB  . ASP D 228 1.6739 2.2081 1.0472 -0.1901 -0.0468 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R CB  
7461  C CG  . ASP D 228 1.7178 2.2470 1.0915 -0.1901 -0.0473 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R CG  
7462  O OD1 . ASP D 228 1.6261 2.1549 0.9945 -0.1886 -0.0469 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R OD1 
7463  O OD2 . ASP D 228 1.8345 2.3603 1.2140 -0.1917 -0.0481 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 79   ASP R OD2 
7464  N N   . LEU D 229 1.5348 2.0796 0.9012 -0.1869 -0.0355 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R N   
7465  C CA  . LEU D 229 1.4969 2.0465 0.8630 -0.1870 -0.0353 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CA  
7466  C C   . LEU D 229 1.6103 2.1635 0.9686 -0.1847 -0.0328 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R C   
7467  O O   . LEU D 229 1.6102 2.1667 0.9671 -0.1849 -0.0364 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R O   
7468  C CB  . LEU D 229 1.3603 1.9107 0.7295 -0.1870 -0.0300 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CB  
7469  C CG  . LEU D 229 1.2755 1.8308 0.6452 -0.1872 -0.0298 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CG  
7470  C CD1 . LEU D 229 1.2152 1.7712 0.5889 -0.1895 -0.0379 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CD1 
7471  C CD2 . LEU D 229 1.1967 1.7527 0.5700 -0.1874 -0.0248 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 80   LEU R CD2 
7472  N N   . VAL D 230 1.6495 2.2023 1.0030 -0.1825 -0.0265 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R N   
7473  C CA  . VAL D 230 1.6132 2.1692 0.9590 -0.1802 -0.0235 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CA  
7474  C C   . VAL D 230 1.7178 2.2736 1.0609 -0.1804 -0.0297 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R C   
7475  O O   . VAL D 230 1.7483 2.3074 1.0857 -0.1791 -0.0294 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R O   
7476  C CB  . VAL D 230 1.4481 2.0030 0.7898 -0.1779 -0.0159 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CB  
7477  C CG1 . VAL D 230 1.4469 2.0051 0.7806 -0.1757 -0.0130 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CG1 
7478  C CG2 . VAL D 230 1.3423 1.8976 0.6866 -0.1776 -0.0096 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 81   VAL R CG2 
7479  N N   . MET D 231 1.7935 2.3454 1.1407 -0.1821 -0.0352 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 82   MET R N   
7480  C CA  . MET D 231 1.8835 2.4347 1.2288 -0.1825 -0.0415 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CA  
7481  C C   . MET D 231 1.9113 2.4662 1.2568 -0.1835 -0.0467 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 82   MET R C   
7482  O O   . MET D 231 1.9422 2.4998 1.2823 -0.1824 -0.0479 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 82   MET R O   
7483  C CB  . MET D 231 1.9465 2.4928 1.2972 -0.1844 -0.0463 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CB  
7484  C CG  . MET D 231 2.0065 2.5517 1.3559 -0.1849 -0.0531 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CG  
7485  S SD  . MET D 231 2.3088 2.8531 1.6504 -0.1824 -0.0500 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 82   MET R SD  
7486  C CE  . MET D 231 1.5260 2.0650 0.8705 -0.1824 -0.0457 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 82   MET R CE  
7487  N N   . GLY D 232 1.8623 2.4175 1.2142 -0.1855 -0.0498 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R N   
7488  C CA  . GLY D 232 1.7859 2.3442 1.1389 -0.1867 -0.0552 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R CA  
7489  C C   . GLY D 232 1.7012 2.2643 1.0521 -0.1858 -0.0512 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R C   
7490  O O   . GLY D 232 1.6542 2.2200 1.0073 -0.1869 -0.0549 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 83   GLY R O   
7491  N N   . LEU D 233 1.6588 2.2230 1.0058 -0.1838 -0.0436 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R N   
7492  C CA  . LEU D 233 1.5994 2.1681 0.9439 -0.1827 -0.0390 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CA  
7493  C C   . LEU D 233 1.5305 2.1023 0.8668 -0.1804 -0.0365 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R C   
7494  O O   . LEU D 233 1.5165 2.0922 0.8504 -0.1803 -0.0386 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R O   
7495  C CB  . LEU D 233 1.6042 2.1723 0.9506 -0.1821 -0.0320 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CB  
7496  C CG  . LEU D 233 1.5741 2.1464 0.9202 -0.1815 -0.0278 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CG  
7497  C CD1 . LEU D 233 1.5309 2.1054 0.8814 -0.1836 -0.0335 0.0058  ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CD1 
7498  C CD2 . LEU D 233 1.5388 2.1098 0.8877 -0.1812 -0.0216 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 84   LEU R CD2 
7499  N N   . ALA D 234 1.5086 2.0787 0.8406 -0.1786 -0.0320 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R N   
7500  C CA  . ALA D 234 1.5472 2.1200 0.8714 -0.1764 -0.0293 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R CA  
7501  C C   . ALA D 234 1.5963 2.1676 0.9179 -0.1766 -0.0348 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R C   
7502  O O   . ALA D 234 1.5978 2.1719 0.9162 -0.1765 -0.0383 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R O   
7503  C CB  . ALA D 234 1.5216 2.0938 0.8422 -0.1743 -0.0210 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 85   ALA R CB  
7504  N N   . VAL D 235 1.5625 2.1292 0.8855 -0.1768 -0.0354 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R N   
7505  C CA  . VAL D 235 1.5060 2.0710 0.8263 -0.1766 -0.0397 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CA  
7506  C C   . VAL D 235 1.6157 2.1814 0.9383 -0.1784 -0.0483 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R C   
7507  O O   . VAL D 235 1.7607 2.3288 1.0785 -0.1777 -0.0507 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R O   
7508  C CB  . VAL D 235 1.3606 1.9202 0.6836 -0.1770 -0.0395 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CB  
7509  C CG1 . VAL D 235 1.2393 1.7973 0.5593 -0.1768 -0.0438 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CG1 
7510  C CG2 . VAL D 235 1.3294 1.8882 0.6502 -0.1752 -0.0310 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 86   VAL R CG2 
7511  N N   . VAL D 236 1.5550 2.1184 0.8848 -0.1807 -0.0527 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R N   
7512  C CA  . VAL D 236 1.6148 2.1780 0.9476 -0.1825 -0.0612 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CA  
7513  C C   . VAL D 236 1.6781 2.2461 1.0092 -0.1827 -0.0636 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R C   
7514  O O   . VAL D 236 1.7144 2.2835 1.0432 -0.1828 -0.0687 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R O   
7515  C CB  . VAL D 236 1.6710 2.2305 1.0123 -0.1850 -0.0652 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CB  
7516  C CG1 . VAL D 236 1.6886 2.2485 1.0332 -0.1870 -0.0738 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CG1 
7517  C CG2 . VAL D 236 1.6845 2.2390 1.0274 -0.1851 -0.0643 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 87   VAL R CG2 
7518  N N   . PRO D 237 1.7046 2.2754 1.0368 -0.1826 -0.0600 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R N   
7519  C CA  . PRO D 237 1.7913 2.3669 1.1217 -0.1827 -0.0620 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CA  
7520  C C   . PRO D 237 1.7919 2.3706 1.1138 -0.1806 -0.0601 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R C   
7521  O O   . PRO D 237 1.7693 2.3503 1.0893 -0.1809 -0.0650 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R O   
7522  C CB  . PRO D 237 1.7843 2.3620 1.1166 -0.1826 -0.0568 0.0009  ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CB  
7523  C CG  . PRO D 237 1.6988 2.2723 1.0369 -0.1836 -0.0553 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CG  
7524  C CD  . PRO D 237 1.6556 2.2255 0.9914 -0.1828 -0.0547 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 88   PRO R CD  
7525  N N   . PHE D 238 1.7777 2.3567 1.0948 -0.1785 -0.0533 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R N   
7526  C CA  . PHE D 238 1.7669 2.3488 1.0758 -0.1764 -0.0509 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CA  
7527  C C   . PHE D 238 1.7271 2.3075 1.0336 -0.1764 -0.0561 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R C   
7528  O O   . PHE D 238 1.7732 2.3566 1.0744 -0.1756 -0.0578 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R O   
7529  C CB  . PHE D 238 1.8076 2.3897 1.1123 -0.1743 -0.0423 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CB  
7530  C CG  . PHE D 238 1.8040 2.3893 1.1089 -0.1737 -0.0366 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CG  
7531  C CD1 . PHE D 238 1.8047 2.3905 1.1062 -0.1717 -0.0285 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CD1 
7532  C CD2 . PHE D 238 1.7268 2.3144 1.0354 -0.1751 -0.0392 0.0031  ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CD2 
7533  C CE1 . PHE D 238 1.7545 2.3432 1.0562 -0.1712 -0.0233 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CE1 
7534  C CE2 . PHE D 238 1.6629 2.2534 0.9718 -0.1745 -0.0340 0.0099  ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CE2 
7535  C CZ  . PHE D 238 1.6880 2.2790 0.9933 -0.1725 -0.0261 0.0074  ? ? ? ? ? ? 89   PHE R CZ  
7536  N N   . GLY D 239 1.6724 2.2480 0.9826 -0.1774 -0.0587 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R N   
7537  C CA  . GLY D 239 1.7381 2.3118 1.0468 -0.1776 -0.0641 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R CA  
7538  C C   . GLY D 239 1.8141 2.3892 1.1252 -0.1793 -0.0720 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R C   
7539  O O   . GLY D 239 1.7893 2.3658 1.0963 -0.1788 -0.0756 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 90   GLY R O   
7540  N N   . ALA D 240 1.8943 2.4692 1.2119 -0.1811 -0.0746 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R N   
7541  C CA  . ALA D 240 1.9353 2.5114 1.2558 -0.1828 -0.0819 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R CA  
7542  C C   . ALA D 240 1.9804 2.5618 1.2953 -0.1818 -0.0816 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R C   
7543  O O   . ALA D 240 2.0505 2.6331 1.3630 -0.1819 -0.0867 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R O   
7544  C CB  . ALA D 240 1.8873 2.4625 1.2157 -0.1849 -0.0836 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 91   ALA R CB  
7545  N N   . ALA D 241 1.9093 2.4938 1.2219 -0.1807 -0.0756 0.0014  ? ? ? ? ? ? 92   ALA R N   
7546  C CA  . ALA D 241 1.8167 2.4064 1.1236 -0.1795 -0.0744 0.0086  ? ? ? ? ? ? 92   ALA R CA  
7547  C C   . ALA D 241 1.8721 2.4626 1.1716 -0.1778 -0.0740 0.0036  ? ? ? ? ? ? 92   ALA R C   
7548  O O   . ALA D 241 1.9222 2.5159 1.2175 -0.1774 -0.0767 0.0079  ? ? ? ? ? ? 92   ALA R O   
7549  C CB  . ALA D 241 1.6893 2.2817 0.9947 -0.1784 -0.0670 0.0136  ? ? ? ? ? ? 92   ALA R CB  
7550  N N   . HIS D 242 1.8685 2.4560 1.1663 -0.1768 -0.0708 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R N   
7551  C CA  . HIS D 242 1.9367 2.5246 1.2277 -0.1751 -0.0701 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CA  
7552  C C   . HIS D 242 2.0186 2.6056 1.3098 -0.1761 -0.0782 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R C   
7553  O O   . HIS D 242 2.0355 2.6250 1.3208 -0.1751 -0.0794 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R O   
7554  C CB  . HIS D 242 1.9409 2.5253 1.2310 -0.1740 -0.0651 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CB  
7555  C CG  . HIS D 242 1.9609 2.5456 1.2441 -0.1723 -0.0641 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CG  
7556  N ND1 . HIS D 242 1.9678 2.5498 1.2510 -0.1728 -0.0694 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R ND1 
7557  C CD2 . HIS D 242 1.9514 2.5388 1.2275 -0.1701 -0.0582 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CD2 
7558  C CE1 . HIS D 242 1.9713 2.5545 1.2477 -0.1710 -0.0670 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R CE1 
7559  N NE2 . HIS D 242 1.9534 2.5398 1.2254 -0.1694 -0.0602 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 93   HIS R NE2 
7560  N N   . ILE D 243 2.0554 2.6388 1.3535 -0.1781 -0.0836 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R N   
7561  C CA  . ILE D 243 2.0328 2.6152 1.3322 -0.1793 -0.0916 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CA  
7562  C C   . ILE D 243 1.9637 2.5498 1.2634 -0.1801 -0.0962 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R C   
7563  O O   . ILE D 243 1.9754 2.5623 1.2734 -0.1804 -0.1018 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R O   
7564  C CB  . ILE D 243 2.0862 2.6635 1.3933 -0.1812 -0.0960 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CB  
7565  C CG1 . ILE D 243 2.1388 2.7123 1.4462 -0.1805 -0.0912 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CG1 
7566  C CG2 . ILE D 243 2.0514 2.6274 1.3594 -0.1822 -0.1041 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CG2 
7567  C CD1 . ILE D 243 2.1380 2.7064 1.4528 -0.1824 -0.0951 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 94   ILE R CD1 
7568  N N   . LEU D 244 1.9136 2.5020 1.2153 -0.1805 -0.0937 0.0014  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R N   
7569  C CA  . LEU D 244 1.9259 2.5179 1.2282 -0.1814 -0.0975 0.0114  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CA  
7570  C C   . LEU D 244 1.9493 2.5462 1.2435 -0.1796 -0.0953 0.0157  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R C   
7571  O O   . LEU D 244 1.9687 2.5679 1.2614 -0.1800 -0.1003 0.0206  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R O   
7572  C CB  . LEU D 244 1.9874 2.5802 1.2951 -0.1825 -0.0957 0.0184  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CB  
7573  C CG  . LEU D 244 2.0563 2.6448 1.3727 -0.1846 -0.0986 0.0160  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CG  
7574  C CD1 . LEU D 244 2.0515 2.6414 1.3723 -0.1855 -0.0961 0.0233  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CD1 
7575  C CD2 . LEU D 244 2.0935 2.6804 1.4138 -0.1864 -0.1074 0.0159  ? ? ? ? ? ? 95   LEU R CD2 
7576  N N   . THR D 245 1.9376 2.5359 1.2264 -0.1776 -0.0879 0.0139  ? ? ? ? ? ? 96   THR R N   
7577  C CA  . THR D 245 1.8381 2.4412 1.1192 -0.1759 -0.0851 0.0182  ? ? ? ? ? ? 96   THR R CA  
7578  C C   . THR D 245 1.8194 2.4225 1.0943 -0.1746 -0.0862 0.0117  ? ? ? ? ? ? 96   THR R C   
7579  O O   . THR D 245 1.8208 2.4279 1.0893 -0.1733 -0.0854 0.0149  ? ? ? ? ? ? 96   THR R O   
7580  C CB  . THR D 245 1.7003 2.3054 0.9786 -0.1743 -0.0763 0.0200  ? ? ? ? ? ? 96   THR R CB  
7581  O OG1 . THR D 245 1.6261 2.2311 0.9104 -0.1756 -0.0752 0.0256  ? ? ? ? ? ? 96   THR R OG1 
7582  C CG2 . THR D 245 1.6725 2.2829 0.9434 -0.1728 -0.0736 0.0257  ? ? ? ? ? ? 96   THR R CG2 
7583  N N   . LYS D 246 1.8055 2.4043 1.0825 -0.1749 -0.0882 0.0025  ? ? ? ? ? ? 97   LYS R N   
7584  C CA  . LYS D 246 1.8089 2.4072 1.0805 -0.1737 -0.0894 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R CA  
7585  C C   . LYS D 246 1.9160 2.5166 1.1801 -0.1714 -0.0818 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R C   
7586  O O   . LYS D 246 1.9262 2.5285 1.1841 -0.1701 -0.0822 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R O   
7587  C CB  . LYS D 246 1.7332 2.3338 1.0027 -0.1742 -0.0962 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 97   LYS R CB  
7588  N N   . THR D 247 1.9899 2.5906 1.2547 -0.1707 -0.0751 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 98   THR R N   
7589  C CA  . THR D 247 2.0610 2.6638 1.3194 -0.1685 -0.0673 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 98   THR R CA  
7590  C C   . THR D 247 2.1006 2.7030 1.3618 -0.1683 -0.0607 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 98   THR R C   
7591  O O   . THR D 247 2.0870 2.6888 1.3540 -0.1698 -0.0622 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 98   THR R O   
7592  C CB  . THR D 247 2.0704 2.6786 1.3218 -0.1674 -0.0666 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 98   THR R CB  
7593  N N   . TRP D 248 2.1559 2.7586 1.4128 -0.1664 -0.0535 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R N   
7594  C CA  . TRP D 248 2.1997 2.8016 1.4589 -0.1660 -0.0467 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R CA  
7595  C C   . TRP D 248 2.2533 2.8602 1.5091 -0.1650 -0.0419 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R C   
7596  O O   . TRP D 248 2.3075 2.9175 1.5564 -0.1633 -0.0381 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R O   
7597  C CB  . TRP D 248 2.1598 2.7590 1.4169 -0.1646 -0.0413 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 99   TRP R CB  
7598  N N   . THR D 249 2.2380 2.8457 1.4986 -0.1661 -0.0420 0.0054  ? ? ? ? ? ? 100  THR R N   
7599  C CA  . THR D 249 2.2357 2.8480 1.4938 -0.1654 -0.0378 0.0141  ? ? ? ? ? ? 100  THR R CA  
7600  C C   . THR D 249 2.2380 2.8500 1.4969 -0.1644 -0.0297 0.0135  ? ? ? ? ? ? 100  THR R C   
7601  O O   . THR D 249 2.1220 2.7376 1.3790 -0.1636 -0.0254 0.0202  ? ? ? ? ? ? 100  THR R O   
7602  C CB  . THR D 249 2.2365 2.8505 1.4992 -0.1672 -0.0428 0.0237  ? ? ? ? ? ? 100  THR R CB  
7603  O OG1 . THR D 249 2.2644 2.8780 1.5273 -0.1683 -0.0508 0.0238  ? ? ? ? ? ? 100  THR R OG1 
7604  C CG2 . THR D 249 2.2315 2.8507 1.4906 -0.1664 -0.0392 0.0328  ? ? ? ? ? ? 100  THR R CG2 
7605  N N   . PHE D 250 2.3800 2.9877 1.6417 -0.1643 -0.0277 0.0054  ? ? ? ? ? ? 101  PHE R N   
7606  C CA  . PHE D 250 2.4591 3.0657 1.7229 -0.1637 -0.0207 0.0046  ? ? ? ? ? ? 101  PHE R CA  
7607  C C   . PHE D 250 2.5234 3.1316 1.7808 -0.1613 -0.0129 0.0011  ? ? ? ? ? ? 101  PHE R C   
7608  O O   . PHE D 250 2.5027 3.1108 1.7610 -0.1605 -0.0064 0.0012  ? ? ? ? ? ? 101  PHE R O   
7609  C CB  . PHE D 250 2.4285 3.0296 1.6986 -0.1648 -0.0220 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 101  PHE R CB  
7610  N N   . GLY D 251 2.6096 3.2194 1.8607 -0.1602 -0.0135 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R N   
7611  C CA  . GLY D 251 2.7181 3.3296 1.9628 -0.1579 -0.0064 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R CA  
7612  C C   . GLY D 251 2.8332 3.4405 2.0776 -0.1572 -0.0043 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R C   
7613  O O   . GLY D 251 2.8661 3.4690 2.1154 -0.1585 -0.0081 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 102  GLY R O   
7614  N N   . ASN D 252 2.4936 2.8565 1.9959 0.0876  -0.1290 0.0527  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R N   
7615  C CA  . ASN D 252 2.5488 2.9095 2.0445 0.0864  -0.1242 0.0435  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R CA  
7616  C C   . ASN D 252 2.5672 2.9126 2.0517 0.0831  -0.1214 0.0397  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R C   
7617  O O   . ASN D 252 2.5756 2.9143 2.0552 0.0803  -0.1212 0.0337  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R O   
7618  C CB  . ASN D 252 2.5728 2.9428 2.0705 0.0894  -0.1197 0.0418  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R CB  
7619  C CG  . ASN D 252 2.5966 2.9744 2.0961 0.0899  -0.1179 0.0343  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R CG  
7620  O OD1 . ASN D 252 2.5792 2.9530 2.0761 0.0874  -0.1186 0.0289  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R OD1 
7621  N ND2 . ASN D 252 2.6236 3.0124 2.1275 0.0930  -0.1154 0.0339  ? ? ? ? ? ? 103  ASN R ND2 
7622  N N   . PHE D 253 2.5583 2.8980 2.0388 0.0835  -0.1192 0.0430  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R N   
7623  C CA  . PHE D 253 2.5307 2.8557 2.0006 0.0805  -0.1164 0.0400  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CA  
7624  C C   . PHE D 253 2.5110 2.8260 1.9775 0.0772  -0.1201 0.0398  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R C   
7625  O O   . PHE D 253 2.4796 2.7847 1.9380 0.0742  -0.1179 0.0335  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R O   
7626  C CB  . PHE D 253 2.5155 2.8366 1.9834 0.0814  -0.1151 0.0458  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CB  
7627  C CG  . PHE D 253 2.5181 2.8238 1.9753 0.0784  -0.1125 0.0435  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CG  
7628  C CD1 . PHE D 253 2.4991 2.7995 1.9487 0.0771  -0.1068 0.0362  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CD1 
7629  C CD2 . PHE D 253 2.5232 2.8193 1.9779 0.0767  -0.1157 0.0486  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CD2 
7630  C CE1 . PHE D 253 2.4930 2.7789 1.9327 0.0742  -0.1042 0.0341  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CE1 
7631  C CE2 . PHE D 253 2.5017 2.7837 1.9465 0.0738  -0.1132 0.0466  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CE2 
7632  C CZ  . PHE D 253 2.4965 2.7733 1.9337 0.0725  -0.1075 0.0393  ? ? ? ? ? ? 104  PHE R CZ  
7633  N N   . TRP D 254 2.5161 2.8337 1.9891 0.0778  -0.1258 0.0467  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R N   
7634  C CA  . TRP D 254 2.5029 2.8115 1.9736 0.0749  -0.1299 0.0474  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CA  
7635  C C   . TRP D 254 2.4854 2.7973 1.9577 0.0737  -0.1313 0.0414  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R C   
7636  O O   . TRP D 254 2.4881 2.7914 1.9564 0.0708  -0.1334 0.0391  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R O   
7637  C CB  . TRP D 254 2.5069 2.8168 1.9843 0.0760  -0.1355 0.0568  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CB  
7638  C CG  . TRP D 254 2.5260 2.8237 1.9992 0.0730  -0.1391 0.0584  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CG  
7639  C CD1 . TRP D 254 2.5487 2.8457 2.0250 0.0716  -0.1440 0.0587  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CD1 
7640  C CD2 . TRP D 254 2.5317 2.8160 1.9967 0.0710  -0.1380 0.0599  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CD2 
7641  N NE1 . TRP D 254 2.5579 2.8420 2.0286 0.0690  -0.1461 0.0603  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R NE1 
7642  C CE2 . TRP D 254 2.5370 2.8131 2.0006 0.0685  -0.1424 0.0610  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CE2 
7643  C CE3 . TRP D 254 2.5211 2.7996 1.9800 0.0710  -0.1337 0.0603  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CE3 
7644  C CZ2 . TRP D 254 2.4972 2.7596 1.9534 0.0662  -0.1427 0.0626  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CZ2 
7645  C CZ3 . TRP D 254 2.5193 2.7841 1.9708 0.0686  -0.1340 0.0619  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CZ3 
7646  C CH2 . TRP D 254 2.4968 2.7538 1.9470 0.0663  -0.1385 0.0630  ? ? ? ? ? ? 105  TRP R CH2 
7647  N N   . CYS D 255 2.4772 2.8016 1.9556 0.0759  -0.1304 0.0389  ? ? ? ? ? ? 106  CYS R N   
7648  C CA  . CYS D 255 2.4694 2.7975 1.9494 0.0749  -0.1312 0.0326  ? ? ? ? ? ? 106  CYS R CA  
7649  C C   . CYS D 255 2.4641 2.7828 1.9340 0.0722  -0.1260 0.0236  ? ? ? ? ? ? 106  CYS R C   
7650  O O   . CYS D 255 2.4665 2.7797 1.9331 0.0695  -0.1267 0.0182  ? ? ? ? ? ? 106  CYS R O   
7651  C CB  . CYS D 255 2.4709 2.8147 1.9597 0.0780  -0.1310 0.0320  ? ? ? ? ? ? 106  CYS R CB  
7652  S SG  . CYS D 255 2.1616 2.5104 1.6504 0.0771  -0.1290 0.0215  ? ? ? ? ? ? 106  CYS R SG  
7653  N N   . GLU D 256 2.4561 2.7725 1.9211 0.0729  -0.1208 0.0220  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R N   
7654  C CA  . GLU D 256 2.4464 2.7529 1.9017 0.0703  -0.1155 0.0138  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CA  
7655  C C   . GLU D 256 2.4047 2.6958 1.8518 0.0668  -0.1163 0.0138  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R C   
7656  O O   . GLU D 256 2.4133 2.6967 1.8548 0.0638  -0.1151 0.0071  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R O   
7657  C CB  . GLU D 256 2.4861 2.7935 1.9387 0.0719  -0.1101 0.0131  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CB  
7658  C CG  . GLU D 256 2.4757 2.7982 1.9361 0.0755  -0.1089 0.0129  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CG  
7659  C CD  . GLU D 256 2.4567 2.7808 1.9156 0.0776  -0.1047 0.0145  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R CD  
7660  O OE1 . GLU D 256 2.3927 2.7284 1.8572 0.0805  -0.1032 0.0139  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R OE1 
7661  O OE2 . GLU D 256 2.5014 2.8153 1.9539 0.0763  -0.1030 0.0164  ? ? ? ? ? ? 107  GLU R OE2 
7662  N N   . PHE D 257 2.3539 2.6407 1.8005 0.0671  -0.1184 0.0212  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R N   
7663  C CA  . PHE D 257 2.2760 2.5485 1.7154 0.0640  -0.1198 0.0223  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CA  
7664  C C   . PHE D 257 2.2035 2.4736 1.6438 0.0618  -0.1240 0.0203  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R C   
7665  O O   . PHE D 257 2.1708 2.4301 1.6034 0.0585  -0.1225 0.0147  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R O   
7666  C CB  . PHE D 257 2.2320 2.5028 1.6735 0.0652  -0.1227 0.0318  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CB  
7667  C CG  . PHE D 257 2.1515 2.4082 1.5863 0.0622  -0.1246 0.0337  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CG  
7668  C CD1 . PHE D 257 2.1368 2.3822 1.5628 0.0606  -0.1209 0.0331  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CD1 
7669  C CD2 . PHE D 257 2.1142 2.3688 1.5517 0.0610  -0.1303 0.0362  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CD2 
7670  C CE1 . PHE D 257 2.1723 2.4047 1.5920 0.0579  -0.1226 0.0348  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CE1 
7671  C CE2 . PHE D 257 2.1472 2.3889 1.5787 0.0583  -0.1321 0.0379  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CE2 
7672  C CZ  . PHE D 257 2.1864 2.4170 1.6089 0.0568  -0.1283 0.0372  ? ? ? ? ? ? 108  PHE R CZ  
7673  N N   . TRP D 258 2.1386 2.4187 1.5885 0.0636  -0.1292 0.0247  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R N   
7674  C CA  . TRP D 258 2.0348 2.3138 1.4870 0.0619  -0.1339 0.0236  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CA  
7675  C C   . TRP D 258 1.9410 2.2192 1.3899 0.0599  -0.1312 0.0138  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R C   
7676  O O   . TRP D 258 1.8617 2.1306 1.3055 0.0568  -0.1321 0.0100  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R O   
7677  C CB  . TRP D 258 2.0349 2.3262 1.4988 0.0645  -0.1394 0.0300  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CB  
7678  C CG  . TRP D 258 2.0602 2.3523 1.5276 0.0630  -0.1441 0.0284  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CG  
7679  C CD1 . TRP D 258 2.0692 2.3538 1.5361 0.0611  -0.1490 0.0316  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CD1 
7680  C CD2 . TRP D 258 2.0844 2.3855 1.5567 0.0633  -0.1446 0.0232  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CD2 
7681  N NE1 . TRP D 258 2.0721 2.3604 1.5433 0.0602  -0.1524 0.0287  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R NE1 
7682  C CE2 . TRP D 258 2.0787 2.3772 1.5533 0.0615  -0.1498 0.0235  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CE2 
7683  C CE3 . TRP D 258 2.0935 2.4047 1.5687 0.0650  -0.1411 0.0182  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CE3 
7684  C CZ2 . TRP D 258 2.0832 2.3886 1.5627 0.0612  -0.1516 0.0190  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CZ2 
7685  C CZ3 . TRP D 258 2.0862 2.4042 1.5662 0.0648  -0.1429 0.0138  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CZ3 
7686  C CH2 . TRP D 258 2.0961 2.4112 1.5782 0.0629  -0.1481 0.0142  ? ? ? ? ? ? 109  TRP R CH2 
7687  N N   . THR D 259 1.9625 2.2503 1.4145 0.0617  -0.1279 0.0095  ? ? ? ? ? ? 110  THR R N   
7688  C CA  . THR D 259 1.9867 2.2735 1.4357 0.0599  -0.1250 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 110  THR R CA  
7689  C C   . THR D 259 1.9321 2.2036 1.3694 0.0565  -0.1205 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 110  THR R C   
7690  O O   . THR D 259 1.9418 2.2064 1.3751 0.0535  -0.1203 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 110  THR R O   
7691  C CB  . THR D 259 2.0053 2.3037 1.4586 0.0624  -0.1214 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 110  THR R CB  
7692  O OG1 . THR D 259 2.0104 2.3228 1.4744 0.0656  -0.1255 0.0018  ? ? ? ? ? ? 110  THR R OG1 
7693  C CG2 . THR D 259 1.9713 2.2688 1.4224 0.0605  -0.1187 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 110  THR R CG2 
7694  N N   . SER D 260 1.8578 2.1238 1.2899 0.0568  -0.1168 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 111  SER R N   
7695  C CA  . SER D 260 1.8483 2.0996 1.2694 0.0536  -0.1123 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 111  SER R CA  
7696  C C   . SER D 260 1.9517 2.1912 1.3678 0.0504  -0.1154 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 111  SER R C   
7697  O O   . SER D 260 2.0000 2.2306 1.4099 0.0473  -0.1134 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 111  SER R O   
7698  C CB  . SER D 260 1.8059 2.0537 1.2231 0.0547  -0.1088 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 111  SER R CB  
7699  O OG  . SER D 260 1.8514 2.1095 1.2726 0.0575  -0.1055 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 111  SER R OG  
7700  N N   . ILE D 261 1.9271 2.1665 1.3461 0.0512  -0.1204 0.0000  ? ? ? ? ? ? 112  ILE R N   
7701  C CA  . ILE D 261 1.7746 2.0033 1.1896 0.0485  -0.1240 0.0016  ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CA  
7702  C C   . ILE D 261 1.7219 1.9521 1.1392 0.0469  -0.1267 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R C   
7703  O O   . ILE D 261 1.6013 1.8206 1.0124 0.0437  -0.1271 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 112  ILE R O   
7704  C CB  . ILE D 261 1.6229 1.8531 1.0427 0.0500  -0.1295 0.0119  ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CB  
7705  C CG1 . ILE D 261 1.5375 1.7532 0.9501 0.0470  -0.1313 0.0137  ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CG1 
7706  C CG2 . ILE D 261 1.5694 1.8115 1.0002 0.0520  -0.1354 0.0158  ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CG2 
7707  C CD1 . ILE D 261 1.4807 1.6963 0.8972 0.0484  -0.1361 0.0236  ? ? ? ? ? ? 112  ILE R CD1 
7708  N N   . ASP D 262 1.8027 2.0463 1.2289 0.0491  -0.1285 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R N   
7709  C CA  . ASP D 262 1.7928 2.0392 1.2219 0.0478  -0.1308 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R CA  
7710  C C   . ASP D 262 1.6716 1.9091 1.0926 0.0447  -0.1255 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R C   
7711  O O   . ASP D 262 1.5458 1.7734 0.9617 0.0416  -0.1265 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R O   
7712  C CB  . ASP D 262 1.9004 2.1630 1.3399 0.0508  -0.1323 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R CB  
7713  C CG  . ASP D 262 1.9345 2.2010 1.3783 0.0496  -0.1354 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R CG  
7714  O OD1 . ASP D 262 1.9536 2.2106 1.3912 0.0464  -0.1342 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R OD1 
7715  O OD2 . ASP D 262 1.9182 2.1971 1.3715 0.0519  -0.1390 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 113  ASP R OD2 
7716  N N   . VAL D 263 1.7484 1.9892 1.1682 0.0457  -0.1200 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R N   
7717  C CA  . VAL D 263 1.7255 1.9581 1.1382 0.0429  -0.1145 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CA  
7718  C C   . VAL D 263 1.6845 1.9001 1.0865 0.0395  -0.1124 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R C   
7719  O O   . VAL D 263 1.7113 1.9180 1.1083 0.0364  -0.1111 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R O   
7720  C CB  . VAL D 263 1.6413 1.8787 1.0539 0.0446  -0.1085 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CB  
7721  C CG1 . VAL D 263 1.5999 1.8281 1.0056 0.0416  -0.1028 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CG1 
7722  C CG2 . VAL D 263 1.5585 1.8128 0.9816 0.0480  -0.1105 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 114  VAL R CG2 
7723  N N   . LEU D 264 1.6080 1.8188 1.0066 0.0401  -0.1121 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R N   
7724  C CA  . LEU D 264 1.6863 1.8810 1.0747 0.0370  -0.1102 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CA  
7725  C C   . LEU D 264 1.6712 1.8591 1.0581 0.0345  -0.1148 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R C   
7726  O O   . LEU D 264 1.5545 1.7301 0.9336 0.0311  -0.1125 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R O   
7727  C CB  . LEU D 264 1.6715 1.8635 1.0577 0.0382  -0.1099 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CB  
7728  C CG  . LEU D 264 1.5389 1.7143 0.9147 0.0350  -0.1083 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CG  
7729  C CD1 . LEU D 264 1.4569 1.6218 0.8240 0.0321  -0.1015 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CD1 
7730  C CD2 . LEU D 264 1.4698 1.6432 0.8443 0.0363  -0.1085 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 115  LEU R CD2 
7731  N N   . CYS D 265 1.6994 1.8950 1.0939 0.0361  -0.1215 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R N   
7732  C CA  . CYS D 265 1.6569 1.8471 1.0511 0.0340  -0.1265 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R CA  
7733  C C   . CYS D 265 1.7442 1.9337 1.1382 0.0319  -0.1259 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R C   
7734  O O   . CYS D 265 1.7958 1.9744 1.1840 0.0287  -0.1263 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R O   
7735  C CB  . CYS D 265 1.6214 1.8209 1.0250 0.0364  -0.1338 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R CB  
7736  S SG  . CYS D 265 1.6164 1.8078 1.0174 0.0364  -0.1374 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 116  CYS R SG  
7737  N N   . VAL D 266 1.7948 1.9958 1.1952 0.0336  -0.1249 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R N   
7738  C CA  . VAL D 266 1.7804 1.9813 1.1813 0.0317  -0.1240 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CA  
7739  C C   . VAL D 266 1.7275 1.9142 1.1178 0.0284  -0.1177 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R C   
7740  O O   . VAL D 266 1.6423 1.8196 1.0282 0.0253  -0.1183 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R O   
7741  C CB  . VAL D 266 1.7735 1.9888 1.1825 0.0342  -0.1230 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CB  
7742  C CG1 . VAL D 266 1.7843 1.9988 1.1937 0.0321  -0.1220 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CG1 
7743  C CG2 . VAL D 266 1.7476 1.9766 1.1671 0.0375  -0.1291 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 117  VAL R CG2 
7744  N N   . THR D 267 1.7562 1.9414 1.1428 0.0290  -0.1118 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 118  THR R N   
7745  C CA  . THR D 267 1.7687 1.9406 1.1458 0.0261  -0.1052 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 118  THR R CA  
7746  C C   . THR D 267 1.7625 1.9191 1.1309 0.0230  -0.1058 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 118  THR R C   
7747  O O   . THR D 267 1.8287 1.9750 1.1917 0.0199  -0.1039 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 118  THR R O   
7748  C CB  . THR D 267 1.8254 1.9973 1.1997 0.0274  -0.0993 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 118  THR R CB  
7749  O OG1 . THR D 267 1.9205 2.1073 1.3032 0.0305  -0.0990 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 118  THR R OG1 
7750  C CG2 . THR D 267 1.7733 1.9318 1.1387 0.0243  -0.0925 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 118  THR R CG2 
7751  N N   . ALA D 268 1.7137 1.8688 1.0810 0.0239  -0.1085 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R N   
7752  C CA  . ALA D 268 1.6605 1.8014 1.0197 0.0212  -0.1093 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R CA  
7753  C C   . ALA D 268 1.5373 1.6747 0.8971 0.0191  -0.1138 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R C   
7754  O O   . ALA D 268 1.5006 1.6247 0.8525 0.0158  -0.1120 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R O   
7755  C CB  . ALA D 268 1.7119 1.8538 1.0719 0.0229  -0.1124 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 119  ALA R CB  
7756  N N   . SER D 269 1.4973 1.6466 0.8665 0.0210  -0.1197 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 120  SER R N   
7757  C CA  . SER D 269 1.4883 1.6359 0.8594 0.0192  -0.1246 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 120  SER R CA  
7758  C C   . SER D 269 1.5581 1.6996 0.9255 0.0164  -0.1206 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 120  SER R C   
7759  O O   . SER D 269 1.6156 1.7439 0.9755 0.0132  -0.1196 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 120  SER R O   
7760  C CB  . SER D 269 1.4003 1.5631 0.7832 0.0220  -0.1310 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 120  SER R CB  
7761  O OG  . SER D 269 1.3207 1.4818 0.7057 0.0203  -0.1362 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 120  SER R OG  
7762  N N   . ILE D 270 1.5780 1.7287 0.9505 0.0177  -0.1183 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R N   
7763  C CA  . ILE D 270 1.6238 1.7695 0.9940 0.0152  -0.1147 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CA  
7764  C C   . ILE D 270 1.6201 1.7492 0.9790 0.0122  -0.1084 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R C   
7765  O O   . ILE D 270 1.6740 1.7922 1.0278 0.0092  -0.1078 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R O   
7766  C CB  . ILE D 270 1.7280 1.8853 1.1046 0.0172  -0.1119 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CB  
7767  C CG1 . ILE D 270 1.7448 1.9190 1.1328 0.0204  -0.1179 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CG1 
7768  C CG2 . ILE D 270 1.7145 1.8669 1.0898 0.0147  -0.1088 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CG2 
7769  C CD1 . ILE D 270 1.7067 1.8830 1.0993 0.0195  -0.1246 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 121  ILE R CD1 
7770  N N   . GLU D 271 1.6076 1.7345 0.9626 0.0132  -0.1036 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R N   
7771  C CA  . GLU D 271 1.6700 1.7813 1.0144 0.0106  -0.0973 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CA  
7772  C C   . GLU D 271 1.6642 1.7620 1.0012 0.0077  -0.0993 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R C   
7773  O O   . GLU D 271 1.6837 1.7687 1.0139 0.0047  -0.0960 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R O   
7774  C CB  . GLU D 271 1.7685 1.8806 1.1106 0.0123  -0.0934 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CB  
7775  C CG  . GLU D 271 1.8765 1.9982 1.2234 0.0144  -0.0896 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CG  
7776  C CD  . GLU D 271 1.9903 2.1010 1.3298 0.0126  -0.0817 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R CD  
7777  O OE1 . GLU D 271 2.0208 2.1214 1.3528 0.0116  -0.0789 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R OE1 
7778  O OE2 . GLU D 271 2.0469 2.1588 1.3882 0.0122  -0.0784 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 122  GLU R OE2 
7779  N N   . THR D 272 1.6193 1.7197 0.9579 0.0088  -0.1047 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 123  THR R N   
7780  C CA  . THR D 272 1.5510 1.6393 0.8831 0.0063  -0.1072 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 123  THR R CA  
7781  C C   . THR D 272 1.5497 1.6339 0.8819 0.0040  -0.1097 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 123  THR R C   
7782  O O   . THR D 272 1.5750 1.6450 0.8991 0.0009  -0.1076 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 123  THR R O   
7783  C CB  . THR D 272 1.4316 1.5250 0.7672 0.0082  -0.1134 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 123  THR R CB  
7784  O OG1 . THR D 272 1.4137 1.5088 0.7480 0.0100  -0.1107 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 123  THR R OG1 
7785  C CG2 . THR D 272 1.2959 1.3769 0.6251 0.0055  -0.1162 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 123  THR R CG2 
7786  N N   . LEU D 273 1.5089 1.6054 0.8506 0.0055  -0.1141 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R N   
7787  C CA  . LEU D 273 1.4599 1.5535 0.8025 0.0033  -0.1163 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CA  
7788  C C   . LEU D 273 1.5024 1.5847 0.8383 0.0007  -0.1095 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R C   
7789  O O   . LEU D 273 1.4850 1.5556 0.8154 -0.0022 -0.1092 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R O   
7790  C CB  . LEU D 273 1.3728 1.4820 0.7268 0.0054  -0.1210 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CB  
7791  C CG  . LEU D 273 1.3092 1.4285 0.6707 0.0077  -0.1288 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CG  
7792  C CD1 . LEU D 273 1.2915 1.4247 0.6638 0.0092  -0.1332 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CD1 
7793  C CD2 . LEU D 273 1.2344 1.3437 0.5913 0.0057  -0.1331 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 124  LEU R CD2 
7794  N N   . CYS D 274 1.5377 1.6233 0.8742 0.0018  -0.1039 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R N   
7795  C CA  . CYS D 274 1.5809 1.6556 0.9115 -0.0004 -0.0970 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R CA  
7796  C C   . CYS D 274 1.6300 1.6868 0.9490 -0.0030 -0.0934 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R C   
7797  O O   . CYS D 274 1.6752 1.7196 0.9885 -0.0056 -0.0906 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R O   
7798  C CB  . CYS D 274 1.5484 1.6294 0.8814 0.0014  -0.0917 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R CB  
7799  S SG  . CYS D 274 1.8199 1.8874 1.1462 -0.0010 -0.0831 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 125  CYS R SG  
7800  N N   . VAL D 275 1.5651 1.6205 0.8807 -0.0022 -0.0937 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R N   
7801  C CA  . VAL D 275 1.4921 1.5311 0.7968 -0.0045 -0.0905 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CA  
7802  C C   . VAL D 275 1.4743 1.5038 0.7752 -0.0071 -0.0941 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R C   
7803  O O   . VAL D 275 1.4600 1.4744 0.7526 -0.0097 -0.0903 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R O   
7804  C CB  . VAL D 275 1.4122 1.4531 0.7153 -0.0032 -0.0912 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CB  
7805  C CG1 . VAL D 275 1.3900 1.4138 0.6820 -0.0059 -0.0882 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CG1 
7806  C CG2 . VAL D 275 1.3584 1.4076 0.6647 -0.0007 -0.0871 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 126  VAL R CG2 
7807  N N   . ILE D 276 1.4712 1.5091 0.7780 -0.0062 -0.1015 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R N   
7808  C CA  . ILE D 276 1.4733 1.5036 0.7776 -0.0085 -0.1057 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CA  
7809  C C   . ILE D 276 1.4841 1.5088 0.7877 -0.0104 -0.1034 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R C   
7810  O O   . ILE D 276 1.4673 1.4778 0.7635 -0.0130 -0.1020 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R O   
7811  C CB  . ILE D 276 1.4724 1.5145 0.7852 -0.0069 -0.1143 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CB  
7812  C CG1 . ILE D 276 1.5634 1.6060 0.8747 -0.0058 -0.1170 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CG1 
7813  C CG2 . ILE D 276 1.4547 1.4911 0.7669 -0.0092 -0.1186 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CG2 
7814  C CD1 . ILE D 276 1.6140 1.6657 0.9329 -0.0042 -0.1256 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 127  ILE R CD1 
7815  N N   . ALA D 277 1.5023 1.5379 0.8136 -0.0089 -0.1029 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R N   
7816  C CA  . ALA D 277 1.5021 1.5332 0.8136 -0.0105 -0.1003 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R CA  
7817  C C   . ALA D 277 1.4214 1.4353 0.7226 -0.0124 -0.0929 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R C   
7818  O O   . ALA D 277 1.3823 1.3848 0.6792 -0.0144 -0.0919 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R O   
7819  C CB  . ALA D 277 1.6161 1.6612 0.9367 -0.0085 -0.0995 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 128  ALA R CB  
7820  N N   . VAL D 278 1.4497 1.4615 0.7471 -0.0115 -0.0879 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R N   
7821  C CA  . VAL D 278 1.5343 1.5297 0.8219 -0.0128 -0.0807 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CA  
7822  C C   . VAL D 278 1.6146 1.5964 0.8960 -0.0146 -0.0812 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R C   
7823  O O   . VAL D 278 1.6449 1.6139 0.9237 -0.0155 -0.0766 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R O   
7824  C CB  . VAL D 278 1.4689 1.4659 0.7547 -0.0114 -0.0757 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CB  
7825  C CG1 . VAL D 278 1.4161 1.3963 0.6936 -0.0125 -0.0683 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CG1 
7826  C CG2 . VAL D 278 1.4427 1.4542 0.7375 -0.0093 -0.0746 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 129  VAL R CG2 
7827  N N   . ASP D 279 1.6028 1.5887 0.8848 -0.0146 -0.0865 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R N   
7828  C CA  . ASP D 279 1.6437 1.6193 0.9230 -0.0162 -0.0873 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R CA  
7829  C C   . ASP D 279 1.5787 1.5480 0.8592 -0.0176 -0.0893 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R C   
7830  O O   . ASP D 279 1.6882 1.6441 0.9653 -0.0186 -0.0858 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R O   
7831  C CB  . ASP D 279 1.6945 1.6775 0.9754 -0.0157 -0.0936 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R CB  
7832  C CG  . ASP D 279 1.7103 1.6835 0.9889 -0.0176 -0.0950 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R CG  
7833  O OD1 . ASP D 279 1.7248 1.6847 0.9990 -0.0190 -0.0895 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R OD1 
7834  O OD2 . ASP D 279 1.6813 1.6598 0.9626 -0.0176 -0.1017 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 130  ASP R OD2 
7835  N N   . ARG D 280 1.3678 1.3469 0.6533 -0.0174 -0.0949 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R N   
7836  C CA  . ARG D 280 1.3092 1.2837 0.5966 -0.0188 -0.0974 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CA  
7837  C C   . ARG D 280 1.4758 1.4418 0.7619 -0.0189 -0.0913 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R C   
7838  O O   . ARG D 280 1.6237 1.5787 0.9085 -0.0197 -0.0901 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R O   
7839  C CB  . ARG D 280 1.2233 1.2110 0.5168 -0.0185 -0.1051 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CB  
7840  C CG  . ARG D 280 1.2486 1.2455 0.5440 -0.0175 -0.1113 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CG  
7841  C CD  . ARG D 280 1.3573 1.3665 0.6611 -0.0169 -0.1193 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CD  
7842  N NE  . ARG D 280 1.4782 1.4959 0.7859 -0.0153 -0.1251 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R NE  
7843  C CZ  . ARG D 280 1.6168 1.6451 0.9329 -0.0142 -0.1326 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R CZ  
7844  N NH1 . ARG D 280 1.5929 1.6250 0.9145 -0.0149 -0.1353 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R NH1 
7845  N NH2 . ARG D 280 1.7320 1.7668 1.0514 -0.0124 -0.1375 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 131  ARG R NH2 
7846  N N   . TYR D 281 1.5024 1.4733 0.7891 -0.0179 -0.0875 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R N   
7847  C CA  . TYR D 281 1.5785 1.5417 0.8644 -0.0176 -0.0813 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CA  
7848  C C   . TYR D 281 1.5820 1.5293 0.8627 -0.0172 -0.0755 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R C   
7849  O O   . TYR D 281 1.6305 1.5675 0.9105 -0.0167 -0.0727 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R O   
7850  C CB  . TYR D 281 1.7569 1.7280 1.0439 -0.0164 -0.0780 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CB  
7851  C CG  . TYR D 281 1.8475 1.8104 1.1338 -0.0160 -0.0713 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CG  
7852  C CD1 . TYR D 281 1.8733 1.8377 1.1632 -0.0164 -0.0719 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CD1 
7853  C CD2 . TYR D 281 1.8383 1.7920 1.1205 -0.0149 -0.0644 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CD2 
7854  C CE1 . TYR D 281 1.8958 1.8528 1.1855 -0.0158 -0.0660 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CE1 
7855  C CE2 . TYR D 281 1.8383 1.7847 1.1204 -0.0139 -0.0586 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CE2 
7856  C CZ  . TYR D 281 1.9138 1.8620 1.1997 -0.0143 -0.0595 -0.1674 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R CZ  
7857  O OH  . TYR D 281 1.9873 1.9284 1.2733 -0.0132 -0.0539 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 132  TYR R OH  
7858  N N   . PHE D 282 1.5514 1.4968 0.8286 -0.0169 -0.0739 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R N   
7859  C CA  . PHE D 282 1.5654 1.4959 0.8375 -0.0160 -0.0688 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CA  
7860  C C   . PHE D 282 1.4396 1.3610 0.7105 -0.0162 -0.0717 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R C   
7861  O O   . PHE D 282 1.3929 1.3013 0.6613 -0.0138 -0.0682 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R O   
7862  C CB  . PHE D 282 1.7155 1.6472 0.9845 -0.0161 -0.0668 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CB  
7863  C CG  . PHE D 282 1.8256 1.7581 1.0937 -0.0148 -0.0608 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CG  
7864  C CD1 . PHE D 282 1.8338 1.7760 1.1054 -0.0144 -0.0605 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CD1 
7865  C CD2 . PHE D 282 1.9045 1.8279 1.1684 -0.0140 -0.0555 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CD2 
7866  C CE1 . PHE D 282 1.9019 1.8448 1.1728 -0.0132 -0.0551 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CE1 
7867  C CE2 . PHE D 282 1.9548 1.8788 1.2180 -0.0129 -0.0501 -0.1369 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CE2 
7868  C CZ  . PHE D 282 1.9565 1.8902 1.2232 -0.0125 -0.0499 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 133  PHE R CZ  
7869  N N   . ALA D 283 1.4511 1.3798 0.7242 -0.0181 -0.0785 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 134  ALA R N   
7870  C CA  . ALA D 283 1.4803 1.4015 0.7526 -0.0184 -0.0820 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 134  ALA R CA  
7871  C C   . ALA D 283 1.4231 1.3380 0.6970 -0.0170 -0.0818 -0.1388 ? ? ? ? ? ? 134  ALA R C   
7872  O O   . ALA D 283 1.2706 1.1730 0.5420 -0.0137 -0.0796 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 134  ALA R O   
7873  C CB  . ALA D 283 1.4759 1.4081 0.7515 -0.0206 -0.0898 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 134  ALA R CB  
7874  N N   . ILE D 284 1.1567 1.0810 0.4354 -0.0183 -0.0843 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R N   
7875  C CA  . ILE D 284 1.1833 1.1032 0.4644 -0.0177 -0.0848 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CA  
7876  C C   . ILE D 284 1.2892 1.2012 0.5694 -0.0150 -0.0779 -0.1563 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R C   
7877  O O   . ILE D 284 1.3588 1.2629 0.6398 -0.0125 -0.0771 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R O   
7878  C CB  . ILE D 284 1.2622 1.1950 0.5492 -0.0201 -0.0903 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CB  
7879  C CG1 . ILE D 284 1.3068 1.2492 0.5956 -0.0218 -0.0975 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CG1 
7880  C CG2 . ILE D 284 1.2647 1.1925 0.5543 -0.0202 -0.0917 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CG2 
7881  C CD1 . ILE D 284 1.3023 1.2590 0.5973 -0.0228 -0.1035 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 135  ILE R CD1 
7882  N N   . THR D 285 1.3317 1.2468 0.6108 -0.0148 -0.0734 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 136  THR R N   
7883  C CA  . THR D 285 1.4347 1.3436 0.7135 -0.0123 -0.0669 -0.1634 ? ? ? ? ? ? 136  THR R CA  
7884  C C   . THR D 285 1.5162 1.4118 0.7912 -0.0074 -0.0628 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 136  THR R C   
7885  O O   . THR D 285 1.5096 1.3986 0.7862 -0.0034 -0.0612 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 136  THR R O   
7886  C CB  . THR D 285 1.5398 1.4563 0.8188 -0.0131 -0.0634 -0.1634 ? ? ? ? ? ? 136  THR R CB  
7887  O OG1 . THR D 285 1.6921 1.6214 0.9758 -0.0153 -0.0669 -0.1648 ? ? ? ? ? ? 136  THR R OG1 
7888  C CG2 . THR D 285 1.4667 1.3751 0.7447 -0.0102 -0.0564 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 136  THR R CG2 
7889  N N   . SER D 286 1.5491 1.4428 0.8202 -0.0068 -0.0612 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 137  SER R N   
7890  C CA  . SER D 286 1.5510 1.4342 0.8193 -0.0004 -0.0578 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 137  SER R CA  
7891  C C   . SER D 286 1.5433 1.4243 0.8094 0.0010  -0.0617 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 137  SER R C   
7892  O O   . SER D 286 1.5873 1.4667 0.8496 0.0005  -0.0604 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 137  SER R O   
7893  C CB  . SER D 286 1.5846 1.4663 0.8503 0.0002  -0.0519 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 137  SER R CB  
7894  O OG  . SER D 286 1.6158 1.5014 0.8839 -0.0014 -0.0488 -0.1635 ? ? ? ? ? ? 137  SER R OG  
7895  N N   . PRO D 287 1.4857 1.3670 0.7545 0.0032  -0.0667 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R N   
7896  C CA  . PRO D 287 1.4735 1.3546 0.7416 0.0057  -0.0714 -0.1484 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CA  
7897  C C   . PRO D 287 1.4145 1.2986 0.6858 0.0190  -0.0694 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R C   
7898  O O   . PRO D 287 1.5040 1.3882 0.7728 0.0201  -0.0711 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R O   
7899  C CB  . PRO D 287 1.4399 1.3247 0.7141 0.0096  -0.0761 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CB  
7900  C CG  . PRO D 287 1.4034 1.2883 0.6785 0.0030  -0.0748 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CG  
7901  C CD  . PRO D 287 1.4426 1.3254 0.7162 0.0038  -0.0681 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 138  PRO R CD  
7902  N N   . PHE D 288 1.2327 1.1278 0.5139 0.0294  -0.0659 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R N   
7903  C CA  . PHE D 288 1.3104 1.2330 0.6076 0.0416  -0.0632 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CA  
7904  C C   . PHE D 288 1.4602 1.3701 0.7471 0.0410  -0.0600 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R C   
7905  O O   . PHE D 288 1.5125 1.4508 0.8136 0.0488  -0.0590 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R O   
7906  C CB  . PHE D 288 1.3751 1.3117 0.6844 0.0442  -0.0587 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CB  
7907  C CG  . PHE D 288 1.4817 1.4343 0.8030 0.0425  -0.0606 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CG  
7908  C CD1 . PHE D 288 1.4235 1.3704 0.7464 0.0413  -0.0582 -0.1842 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CD1 
7909  C CD2 . PHE D 288 1.5219 1.4943 0.8525 0.0405  -0.0643 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CD2 
7910  C CE1 . PHE D 288 1.2874 1.2434 0.6186 0.0385  -0.0598 -0.1894 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CE1 
7911  C CE2 . PHE D 288 1.4633 1.4450 0.8019 0.0363  -0.0655 -0.1809 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CE2 
7912  C CZ  . PHE D 288 1.3376 1.3094 0.6757 0.0358  -0.0634 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 139  PHE R CZ  
7913  N N   . LYS D 289 1.5028 1.3850 0.7725 0.0279  -0.0569 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R N   
7914  C CA  . LYS D 289 1.4591 1.3320 0.7204 0.0225  -0.0527 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CA  
7915  C C   . LYS D 289 1.5318 1.4001 0.7853 0.0087  -0.0551 -0.1368 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R C   
7916  O O   . LYS D 289 1.6078 1.4742 0.8571 0.0035  -0.0523 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R O   
7917  C CB  . LYS D 289 1.3950 1.2638 0.6539 0.0164  -0.0474 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CB  
7918  C CG  . LYS D 289 1.4670 1.3401 0.7335 0.0259  -0.0448 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CG  
7919  C CD  . LYS D 289 1.5051 1.3811 0.7760 0.0246  -0.0478 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CD  
7920  C CE  . LYS D 289 1.4844 1.3645 0.7626 0.0302  -0.0445 -0.1717 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R CE  
7921  N NZ  . LYS D 289 1.4781 1.3592 0.7599 0.0277  -0.0472 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 140  LYS R NZ  
7922  N N   . TYR D 290 1.5673 1.4392 0.8219 0.0031  -0.0605 -0.1348 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R N   
7923  C CA  . TYR D 290 1.6255 1.5050 0.8791 -0.0081 -0.0639 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CA  
7924  C C   . TYR D 290 1.6995 1.5754 0.9493 -0.0103 -0.0640 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R C   
7925  O O   . TYR D 290 1.6091 1.4906 0.8582 -0.0152 -0.0616 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R O   
7926  C CB  . TYR D 290 1.6228 1.5082 0.8800 -0.0108 -0.0705 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CB  
7927  C CG  . TYR D 290 1.5923 1.4913 0.8519 -0.0178 -0.0756 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CG  
7928  C CD1 . TYR D 290 1.4174 1.3304 0.6806 -0.0192 -0.0764 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CD1 
7929  C CD2 . TYR D 290 1.7233 1.6224 0.9827 -0.0205 -0.0802 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CD2 
7930  C CE1 . TYR D 290 1.4096 1.3364 0.6762 -0.0210 -0.0820 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CE1 
7931  C CE2 . TYR D 290 1.7003 1.6138 0.9636 -0.0240 -0.0857 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CE2 
7932  C CZ  . TYR D 290 1.5339 1.4609 0.8007 -0.0230 -0.0868 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R CZ  
7933  O OH  . TYR D 290 1.4741 1.4145 0.7447 -0.0232 -0.0929 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 141  TYR R OH  
7934  N N   . GLN D 291 1.9088 1.7774 1.1575 -0.0036 -0.0672 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R N   
7935  C CA  . GLN D 291 2.0357 1.8997 1.2806 -0.0068 -0.0677 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CA  
7936  C C   . GLN D 291 2.0927 1.9507 1.3350 0.0030  -0.0625 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R C   
7937  O O   . GLN D 291 2.1053 1.9626 1.3441 -0.0153 -0.0594 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R O   
7938  C CB  . GLN D 291 2.0128 1.9050 1.2768 0.0329  -0.0762 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CB  
7939  C CG  . GLN D 291 1.9982 1.8686 1.2500 0.0073  -0.0806 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CG  
7940  C CD  . GLN D 291 1.9388 1.8204 1.1996 0.0168  -0.0821 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R CD  
7941  O OE1 . GLN D 291 1.8546 1.7312 1.1118 -0.0003 -0.0853 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R OE1 
7942  N NE2 . GLN D 291 1.9158 1.8301 1.1970 0.0378  -0.0784 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 142  GLN R NE2 
7943  N N   . SER D 292 2.1145 1.9909 1.3704 0.0308  -0.0611 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 143  SER R N   
7944  C CA  . SER D 292 2.1566 2.0660 1.4309 0.0502  -0.0571 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 143  SER R CA  
7945  C C   . SER D 292 2.2944 2.1493 1.5362 0.0167  -0.0497 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 143  SER R C   
7946  O O   . SER D 292 2.3330 2.1810 1.5694 0.0106  -0.0468 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 143  SER R O   
7947  C CB  . SER D 292 2.0764 2.0419 1.3841 0.0587  -0.0530 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 143  SER R CB  
7948  O OG  . SER D 292 2.0335 2.0281 1.3569 0.0597  -0.0469 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 143  SER R OG  
7949  N N   . LEU D 293 2.3005 2.1566 1.5417 0.0047  -0.0473 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R N   
7950  C CA  . LEU D 293 2.2403 2.1005 1.4806 -0.0042 -0.0425 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CA  
7951  C C   . LEU D 293 2.3215 2.1956 1.5634 -0.0151 -0.0449 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R C   
7952  O O   . LEU D 293 2.3793 2.2564 1.6204 -0.0180 -0.0421 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R O   
7953  C CB  . LEU D 293 2.1443 2.0095 1.3881 -0.0027 -0.0409 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CB  
7954  C CG  . LEU D 293 2.1351 1.9938 1.3808 0.0095  -0.0379 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CG  
7955  C CD1 . LEU D 293 2.0989 1.9624 1.3476 0.0066  -0.0359 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CD1 
7956  C CD2 . LEU D 293 2.1614 2.0155 1.4059 0.0175  -0.0335 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 144  LEU R CD2 
7957  N N   . LEU D 294 2.3563 2.2411 1.6020 -0.0178 -0.0508 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R N   
7958  C CA  . LEU D 294 2.3721 2.2730 1.6211 -0.0213 -0.0549 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CA  
7959  C C   . LEU D 294 2.3458 2.2469 1.5940 -0.0255 -0.0570 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R C   
7960  O O   . LEU D 294 2.2058 2.1020 1.4537 -0.0280 -0.0596 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R O   
7961  C CB  . LEU D 294 2.3539 2.2661 1.6076 -0.0207 -0.0611 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CB  
7962  C CG  . LEU D 294 2.2828 2.1974 1.5385 -0.0182 -0.0593 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CG  
7963  C CD1 . LEU D 294 2.2776 2.2021 1.5379 -0.0184 -0.0656 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CD1 
7964  C CD2 . LEU D 294 2.1968 2.1186 1.4531 -0.0172 -0.0556 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 145  LEU R CD2 
7965  N N   . THR D 295 2.4237 2.3316 1.6722 -0.0265 -0.0558 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 146  THR R N   
7966  C CA  . THR D 295 2.3850 2.2950 1.6338 -0.0309 -0.0571 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 146  THR R CA  
7967  C C   . THR D 295 2.3425 2.2673 1.5946 -0.0290 -0.0627 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 146  THR R C   
7968  O O   . THR D 295 2.3472 2.2810 1.6015 -0.0250 -0.0654 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 146  THR R O   
7969  C CB  . THR D 295 2.3933 2.2962 1.6392 -0.0339 -0.0502 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 146  THR R CB  
7970  O OG1 . THR D 295 2.3992 2.3069 1.6448 -0.0301 -0.0478 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 146  THR R OG1 
7971  C CG2 . THR D 295 2.3842 2.2701 1.6260 -0.0343 -0.0448 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 146  THR R CG2 
7972  N N   . LYS D 296 1.5438 2.0661 1.5257 -0.0947 0.0170  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R N   
7973  C CA  . LYS D 296 1.5707 2.0909 1.5515 -0.0992 0.0169  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CA  
7974  C C   . LYS D 296 1.6930 2.2151 1.6720 -0.1074 0.0171  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R C   
7975  O O   . LYS D 296 1.7071 2.2399 1.6844 -0.1153 0.0157  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R O   
7976  C CB  . LYS D 296 1.4524 1.9548 1.4331 -0.0931 0.0184  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CB  
7977  C CG  . LYS D 296 1.4425 1.9408 1.4219 -0.0975 0.0186  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CG  
7978  C CD  . LYS D 296 1.5703 2.0520 1.5490 -0.0912 0.0198  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CD  
7979  C CE  . LYS D 296 1.6675 2.1518 1.6474 -0.0859 0.0189  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R CE  
7980  N NZ  . LYS D 296 1.7171 2.1866 1.6959 -0.0808 0.0197  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 147  LYS R NZ  
7981  N N   . ASN D 297 1.7385 2.2501 1.7172 -0.1058 0.0188  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R N   
7982  C CA  . ASN D 297 1.6765 2.1899 1.6535 -0.1135 0.0191  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R CA  
7983  C C   . ASN D 297 1.5550 2.0882 1.5307 -0.1219 0.0170  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R C   
7984  O O   . ASN D 297 1.6038 2.1441 1.5766 -0.1313 0.0161  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R O   
7985  C CB  . ASN D 297 1.6740 2.1752 1.6512 -0.1099 0.0211  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R CB  
7986  C CG  . ASN D 297 1.6620 2.1434 1.6387 -0.1045 0.0231  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R CG  
7987  O OD1 . ASN D 297 1.6374 2.1148 1.6136 -0.1061 0.0232  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R OD1 
7988  N ND2 . ASN D 297 1.6531 2.1224 1.6295 -0.0984 0.0245  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 148  ASN R ND2 
7989  N N   . LYS D 298 1.3914 1.9334 1.3683 -0.1188 0.0161  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R N   
7990  C CA  . LYS D 298 1.3560 1.9172 1.3312 -0.1262 0.0140  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R CA  
7991  C C   . LYS D 298 1.3937 1.9668 1.3668 -0.1325 0.0118  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R C   
7992  O O   . LYS D 298 1.4392 2.0243 1.4085 -0.1428 0.0102  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R O   
7993  C CB  . LYS D 298 1.2905 1.8578 1.2678 -0.1206 0.0135  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 149  LYS R CB  
7994  N N   . ALA D 299 1.3070 1.8767 1.2820 -0.1267 0.0118  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R N   
7995  C CA  . ALA D 299 1.1994 1.7798 1.1727 -0.1317 0.0098  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R CA  
7996  C C   . ALA D 299 1.2578 1.8361 1.2274 -0.1405 0.0095  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R C   
7997  O O   . ALA D 299 1.2951 1.8863 1.2603 -0.1509 0.0075  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R O   
7998  C CB  . ALA D 299 1.0159 1.5911 0.9921 -0.1232 0.0100  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 150  ALA R CB  
7999  N N   . ARG D 300 1.2004 1.7622 1.1712 -0.1368 0.0115  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R N   
8000  C CA  . ARG D 300 1.1341 1.6923 1.1016 -0.1446 0.0116  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CA  
8001  C C   . ARG D 300 1.0480 1.6141 1.0112 -0.1551 0.0109  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R C   
8002  O O   . ARG D 300 1.0436 1.6167 1.0014 -0.1661 0.0094  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R O   
8003  C CB  . ARG D 300 1.1403 1.6788 1.1101 -0.1382 0.0142  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CB  
8004  C CG  . ARG D 300 1.1144 1.6441 1.0868 -0.1300 0.0147  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CG  
8005  C CD  . ARG D 300 1.1876 1.7006 1.1602 -0.1280 0.0167  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CD  
8006  N NE  . ARG D 300 1.2895 1.7916 1.2639 -0.1190 0.0175  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R NE  
8007  C CZ  . ARG D 300 1.3815 1.8695 1.3572 -0.1102 0.0193  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R CZ  
8008  N NH1 . ARG D 300 1.4130 1.8958 1.3888 -0.1087 0.0206  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R NH1 
8009  N NH2 . ARG D 300 1.4022 1.8815 1.3783 -0.1034 0.0197  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 151  ARG R NH2 
8010  N N   . VAL D 301 1.0570 1.6217 1.0217 -0.1524 0.0119  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R N   
8011  C CA  . VAL D 301 1.2311 1.8038 1.1914 -0.1623 0.0112  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CA  
8012  C C   . VAL D 301 1.4674 2.0592 1.4225 -0.1724 0.0082  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R C   
8013  O O   . VAL D 301 1.6095 2.2006 1.5568 -0.1827 0.0045  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R O   
8014  C CB  . VAL D 301 1.1712 1.7407 1.1343 -0.1570 0.0126  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CB  
8015  C CG1 . VAL D 301 1.1113 1.6953 1.0697 -0.1671 0.0110  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CG1 
8016  C CG2 . VAL D 301 1.1326 1.6844 1.0977 -0.1526 0.0153  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 152  VAL R CG2 
8017  N N   . ILE D 302 1.4512 2.0515 1.4088 -0.1676 0.0070  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R N   
8018  C CA  . ILE D 302 1.3650 1.9551 1.3149 -0.1689 -0.0055 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CA  
8019  C C   . ILE D 302 1.2650 1.8432 1.2073 -0.1737 -0.0116 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R C   
8020  O O   . ILE D 302 1.1777 1.7414 1.1082 -0.1785 -0.0218 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R O   
8021  C CB  . ILE D 302 1.3160 1.9095 1.2704 -0.1602 -0.0081 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CB  
8022  C CG1 . ILE D 302 1.2664 1.8718 1.2276 -0.1548 -0.0011 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CG1 
8023  C CG2 . ILE D 302 1.2636 1.8435 1.2095 -0.1611 -0.0222 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CG2 
8024  C CD1 . ILE D 302 1.3020 1.9052 1.2597 -0.1587 -0.0043 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 153  ILE R CD1 
8025  N N   . ILE D 303 1.3072 1.8908 1.2549 -0.1720 -0.0053 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R N   
8026  C CA  . ILE D 303 1.3542 1.9274 1.2952 -0.1765 -0.0099 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CA  
8027  C C   . ILE D 303 1.3792 1.9430 1.3107 -0.1860 -0.0118 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R C   
8028  O O   . ILE D 303 1.4055 1.9529 1.3231 -0.1904 -0.0220 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R O   
8029  C CB  . ILE D 303 1.3021 1.8844 1.2514 -0.1736 -0.0009 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CB  
8030  C CG1 . ILE D 303 1.2567 1.8467 1.2132 -0.1637 0.0014  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CG1 
8031  C CG2 . ILE D 303 1.2879 1.8593 1.2303 -0.1783 -0.0059 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CG2 
8032  C CD1 . ILE D 303 1.2617 1.8418 1.2138 -0.1611 -0.0099 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 154  ILE R CD1 
8033  N N   . LEU D 304 1.3371 1.9104 1.2750 -0.1888 -0.0018 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R N   
8034  C CA  . LEU D 304 1.3253 1.8906 1.2553 -0.1978 -0.0023 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CA  
8035  C C   . LEU D 304 1.3601 1.9117 1.2768 -0.2012 -0.0121 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R C   
8036  O O   . LEU D 304 1.4088 1.9444 1.3105 -0.2079 -0.0182 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R O   
8037  C CB  . LEU D 304 1.2881 1.8622 1.2282 -0.1974 0.0085  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CB  
8038  C CG  . LEU D 304 1.3263 1.8925 1.2610 -0.2061 0.0095  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CG  
8039  C CD1 . LEU D 304 1.3559 1.9172 1.2882 -0.2090 0.0091  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CD1 
8040  C CD2 . LEU D 304 1.3050 1.8577 1.2459 -0.1975 0.0124  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 155  LEU R CD2 
8041  N N   . MET D 305 1.3626 1.9194 1.2831 -0.1963 -0.0135 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 156  MET R N   
8042  C CA  . MET D 305 1.4629 2.0071 1.3710 -0.1987 -0.0233 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CA  
8043  C C   . MET D 305 1.5539 2.0797 1.4466 -0.1996 -0.0357 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 156  MET R C   
8044  O O   . MET D 305 1.5576 2.0661 1.4330 -0.2051 -0.0431 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 156  MET R O   
8045  C CB  . MET D 305 1.4610 2.0151 1.3774 -0.1924 -0.0227 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CB  
8046  C CG  . MET D 305 1.4428 1.9850 1.3477 -0.1943 -0.0327 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CG  
8047  S SD  . MET D 305 2.5919 3.1280 2.4884 -0.2025 -0.0310 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 156  MET R SD  
8048  C CE  . MET D 305 1.6689 2.1911 1.5520 -0.2025 -0.0439 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 156  MET R CE  
8049  N N   . VAL D 306 1.6393 2.1681 1.5373 -0.1939 -0.0377 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R N   
8050  C CA  . VAL D 306 1.7137 2.2263 1.5985 -0.1940 -0.0490 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CA  
8051  C C   . VAL D 306 1.7970 2.2950 1.6671 -0.2009 -0.0514 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R C   
8052  O O   . VAL D 306 1.8710 2.3503 1.7221 -0.2043 -0.0608 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R O   
8053  C CB  . VAL D 306 1.6732 2.1927 1.5677 -0.1870 -0.0491 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CB  
8054  C CG1 . VAL D 306 1.6626 2.1653 1.5433 -0.1877 -0.0603 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CG1 
8055  C CG2 . VAL D 306 1.6927 2.2227 1.5977 -0.1799 -0.0488 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 157  VAL R CG2 
8056  N N   . TRP D 307 1.7606 2.2663 1.6383 -0.2027 -0.0426 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R N   
8057  C CA  . TRP D 307 1.7413 2.2333 1.6053 -0.2090 -0.0441 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CA  
8058  C C   . TRP D 307 1.7519 2.2319 1.6012 -0.2161 -0.0449 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R C   
8059  O O   . TRP D 307 1.7615 2.2223 1.5906 -0.2207 -0.0503 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R O   
8060  C CB  . TRP D 307 1.7159 2.2199 1.5928 -0.2091 -0.0345 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CB  
8061  C CG  . TRP D 307 1.7415 2.2489 1.6246 -0.2036 -0.0363 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CG  
8062  C CD1 . TRP D 307 1.7210 2.2449 1.6215 -0.1963 -0.0309 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CD1 
8063  C CD2 . TRP D 307 1.7816 2.2743 1.6520 -0.2046 -0.0440 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CD2 
8064  N NE1 . TRP D 307 1.7214 2.2418 1.6214 -0.1929 -0.0351 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R NE1 
8065  C CE2 . TRP D 307 1.7532 2.2552 1.6356 -0.1980 -0.0432 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CE2 
8066  C CE3 . TRP D 307 1.8312 2.3029 1.6797 -0.2101 -0.0514 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CE3 
8067  C CZ2 . TRP D 307 1.7550 2.2469 1.6300 -0.1972 -0.0498 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CZ2 
8068  C CZ3 . TRP D 307 1.8468 2.3085 1.6872 -0.2090 -0.0575 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CZ3 
8069  C CH2 . TRP D 307 1.8039 2.2762 1.6583 -0.2028 -0.0568 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 158  TRP R CH2 
8070  N N   . ILE D 308 1.7464 2.2368 1.6045 -0.2165 -0.0393 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R N   
8071  C CA  . ILE D 308 1.6781 2.1576 1.5230 -0.2229 -0.0398 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CA  
8072  C C   . ILE D 308 1.6806 2.1406 1.5047 -0.2235 -0.0515 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R C   
8073  O O   . ILE D 308 1.7624 2.2023 1.5644 -0.2284 -0.0560 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R O   
8074  C CB  . ILE D 308 1.5209 2.0174 1.3816 -0.2229 -0.0308 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CB  
8075  C CG1 . ILE D 308 1.4533 1.9655 1.3303 -0.2242 -0.0189 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CG1 
8076  C CG2 . ILE D 308 1.4229 1.9062 1.2683 -0.2284 -0.0337 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CG2 
8077  C CD1 . ILE D 308 1.3913 1.9210 1.2841 -0.2238 -0.0093 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 159  ILE R CD1 
8078  N N   . VAL D 309 1.6147 2.0797 1.4446 -0.2182 -0.0564 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R N   
8079  C CA  . VAL D 309 1.6604 2.1080 1.4721 -0.2181 -0.0681 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CA  
8080  C C   . VAL D 309 1.7312 2.1608 1.5252 -0.2184 -0.0766 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R C   
8081  O O   . VAL D 309 1.7497 2.1591 1.5213 -0.2207 -0.0850 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R O   
8082  C CB  . VAL D 309 1.5696 2.0272 1.3928 -0.2120 -0.0714 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CB  
8083  C CG1 . VAL D 309 1.5189 1.9582 1.3232 -0.2121 -0.0840 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CG1 
8084  C CG2 . VAL D 309 1.5337 2.0087 1.3731 -0.2114 -0.0627 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 160  VAL R CG2 
8085  N N   . SER D 310 1.7616 2.1984 1.5653 -0.2157 -0.0741 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 161  SER R N   
8086  C CA  . SER D 310 1.8567 2.2780 1.6454 -0.2158 -0.0814 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 161  SER R CA  
8087  C C   . SER D 310 1.9361 2.3404 1.7044 -0.2221 -0.0806 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 161  SER R C   
8088  O O   . SER D 310 2.0571 2.4411 1.8030 -0.2234 -0.0885 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 161  SER R O   
8089  C CB  . SER D 310 1.8470 2.2813 1.6523 -0.2113 -0.0783 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 161  SER R CB  
8090  O OG  . SER D 310 1.8448 2.2908 1.6645 -0.2048 -0.0802 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 161  SER R OG  
8091  N N   . GLY D 311 1.8284 2.2405 1.6040 -0.2258 -0.0706 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R N   
8092  C CA  . GLY D 311 1.7563 2.1524 1.5129 -0.2318 -0.0685 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R CA  
8093  C C   . GLY D 311 1.7593 2.1378 1.4939 -0.2353 -0.0723 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R C   
8094  O O   . GLY D 311 1.7517 2.1080 1.4604 -0.2382 -0.0761 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 162  GLY R O   
8095  N N   . LEU D 312 1.7563 2.1443 1.5007 -0.2349 -0.0710 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R N   
8096  C CA  . LEU D 312 1.7173 2.0901 1.4428 -0.2380 -0.0744 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CA  
8097  C C   . LEU D 312 1.7899 2.1436 1.4940 -0.2361 -0.0866 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R C   
8098  O O   . LEU D 312 1.8445 2.1798 1.5259 -0.2387 -0.0905 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R O   
8099  C CB  . LEU D 312 1.5505 1.9397 1.2936 -0.2375 -0.0702 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CB  
8100  C CG  . LEU D 312 1.4146 1.8131 1.1669 -0.2417 -0.0592 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CG  
8101  C CD1 . LEU D 312 1.3605 1.7718 1.1282 -0.2421 -0.0507 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CD1 
8102  C CD2 . LEU D 312 1.3108 1.7268 1.0816 -0.2402 -0.0557 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 163  LEU R CD2 
8103  N N   . THR D 313 1.8055 2.1637 1.5168 -0.2313 -0.0925 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 164  THR R N   
8104  C CA  . THR D 313 1.8652 2.2066 1.5579 -0.2291 -0.1044 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 164  THR R CA  
8105  C C   . THR D 313 1.8818 2.2063 1.5554 -0.2297 -0.1082 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 164  THR R C   
8106  O O   . THR D 313 1.9213 2.2302 1.5771 -0.2282 -0.1178 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 164  THR R O   
8107  C CB  . THR D 313 1.8735 2.2277 1.5833 -0.2232 -0.1097 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 164  THR R CB  
8108  O OG1 . THR D 313 1.9186 2.2561 1.6101 -0.2215 -0.1215 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 164  THR R OG1 
8109  C CG2 . THR D 313 1.8229 2.1892 1.5488 -0.2198 -0.1074 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 164  THR R CG2 
8110  N N   . SER D 314 1.8537 2.1815 1.5309 -0.2319 -0.1005 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 165  SER R N   
8111  C CA  . SER D 314 1.8898 2.2028 1.5499 -0.2324 -0.1030 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 165  SER R CA  
8112  C C   . SER D 314 1.9738 2.2734 1.6160 -0.2375 -0.0963 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 165  SER R C   
8113  O O   . SER D 314 2.0034 2.2805 1.6173 -0.2391 -0.1000 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 165  SER R O   
8114  C CB  . SER D 314 1.8246 2.1528 1.5051 -0.2292 -0.1013 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 165  SER R CB  
8115  O OG  . SER D 314 1.7763 2.1236 1.4790 -0.2303 -0.0906 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 165  SER R OG  
8116  N N   . PHE D 315 1.9651 2.2784 1.6237 -0.2395 -0.0862 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R N   
8117  C CA  . PHE D 315 1.9351 2.2369 1.5788 -0.2440 -0.0789 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CA  
8118  C C   . PHE D 315 1.9085 2.1953 1.5322 -0.2473 -0.0775 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R C   
8119  O O   . PHE D 315 1.9022 2.1665 1.4976 -0.2493 -0.0775 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R O   
8120  C CB  . PHE D 315 1.8740 2.1960 1.5425 -0.2452 -0.0685 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CB  
8121  C CG  . PHE D 315 1.8435 2.1718 1.5213 -0.2432 -0.0681 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CG  
8122  C CD1 . PHE D 315 1.8368 2.1644 1.5141 -0.2458 -0.0604 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CD1 
8123  C CD2 . PHE D 315 1.8129 2.1470 1.4990 -0.2386 -0.0755 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CD2 
8124  C CE1 . PHE D 315 1.8127 2.1460 1.4984 -0.2440 -0.0603 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CE1 
8125  C CE2 . PHE D 315 1.7971 2.1366 1.4914 -0.2366 -0.0753 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CE2 
8126  C CZ  . PHE D 315 1.7891 2.1285 1.4834 -0.2394 -0.0678 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 166  PHE R CZ  
8127  N N   . LEU D 316 1.8612 2.1601 1.4990 -0.2477 -0.0759 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R N   
8128  C CA  . LEU D 316 1.7894 2.0751 1.4099 -0.2508 -0.0748 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CA  
8129  C C   . LEU D 316 1.7661 2.0281 1.3568 -0.2498 -0.0844 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R C   
8130  O O   . LEU D 316 1.8266 2.0676 1.3904 -0.2521 -0.0828 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R O   
8131  C CB  . LEU D 316 1.7517 2.0560 1.3942 -0.2510 -0.0721 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CB  
8132  C CG  . LEU D 316 1.6764 2.0029 1.3457 -0.2526 -0.0612 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CG  
8133  C CD1 . LEU D 316 1.6256 1.9678 1.3126 -0.2527 -0.0588 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CD1 
8134  C CD2 . LEU D 316 1.6536 1.9686 1.3095 -0.2569 -0.0531 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 167  LEU R CD2 
8135  N N   . PRO D 317 1.7744 2.0394 1.3695 -0.2460 -0.0941 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R N   
8136  C CA  . PRO D 317 1.9191 2.1626 1.4872 -0.2448 -0.1038 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CA  
8137  C C   . PRO D 317 2.0522 2.2752 1.5942 -0.2450 -0.1051 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R C   
8138  O O   . PRO D 317 2.0533 2.2548 1.5669 -0.2460 -0.1078 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R O   
8139  C CB  . PRO D 317 1.8762 2.1308 1.4597 -0.2402 -0.1129 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CB  
8140  C CG  . PRO D 317 1.7929 2.0739 1.4095 -0.2394 -0.1071 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CG  
8141  C CD  . PRO D 317 1.7485 2.0365 1.3732 -0.2423 -0.0961 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 168  PRO R CD  
8142  N N   . ILE D 318 2.1053 2.3348 1.6566 -0.2440 -0.1031 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R N   
8143  C CA  . ILE D 318 2.1614 2.3728 1.6894 -0.2439 -0.1044 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CA  
8144  C C   . ILE D 318 2.1911 2.3880 1.6993 -0.2475 -0.0950 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R C   
8145  O O   . ILE D 318 2.2176 2.3919 1.6955 -0.2478 -0.0965 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R O   
8146  C CB  . ILE D 318 2.1408 2.3636 1.6849 -0.2415 -0.1052 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CB  
8147  C CG1 . ILE D 318 2.1292 2.3585 1.6832 -0.2372 -0.1160 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CG1 
8148  C CG2 . ILE D 318 2.1619 2.3670 1.6830 -0.2422 -0.1037 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CG2 
8149  C CD1 . ILE D 318 2.1093 2.3465 1.6752 -0.2345 -0.1180 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 169  ILE R CD1 
8150  N N   . GLN D 319 2.1619 2.3717 1.6870 -0.2499 -0.0850 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R N   
8151  C CA  . GLN D 319 2.1742 2.3714 1.6827 -0.2530 -0.0749 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CA  
8152  C C   . GLN D 319 2.2646 2.4453 1.7509 -0.2548 -0.0737 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R C   
8153  O O   . GLN D 319 2.2922 2.4560 1.7561 -0.2565 -0.0667 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R O   
8154  C CB  . GLN D 319 2.0970 2.3137 1.6316 -0.2550 -0.0649 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CB  
8155  C CG  . GLN D 319 2.0552 2.2888 1.6124 -0.2531 -0.0653 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CG  
8156  C CD  . GLN D 319 2.0522 2.2698 1.5892 -0.2518 -0.0672 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R CD  
8157  O OE1 . GLN D 319 2.0955 2.3043 1.6216 -0.2533 -0.0593 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R OE1 
8158  N NE2 . GLN D 319 2.0089 2.2226 1.5408 -0.2488 -0.0774 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 170  GLN R NE2 
8159  N N   . MET D 320 2.3211 2.5070 1.8136 -0.2542 -0.0800 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 171  MET R N   
8160  C CA  . MET D 320 2.3999 2.5711 1.8725 -0.2558 -0.0799 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CA  
8161  C C   . MET D 320 2.4782 2.6287 1.9227 -0.2538 -0.0894 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 171  MET R C   
8162  O O   . MET D 320 2.5346 2.6720 1.9609 -0.2546 -0.0909 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 171  MET R O   
8163  C CB  . MET D 320 2.3958 2.5841 1.8906 -0.2566 -0.0803 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CB  
8164  C CG  . MET D 320 2.3945 2.6010 1.9134 -0.2592 -0.0697 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CG  
8165  S SD  . MET D 320 2.6805 2.8702 2.1785 -0.2627 -0.0571 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 171  MET R SD  
8166  C CE  . MET D 320 1.0782 1.2947 0.6117 -0.2653 -0.0471 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 171  MET R CE  
8167  N N   . HIS D 321 2.4846 2.6327 1.9259 -0.2511 -0.0960 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R N   
8168  C CA  . HIS D 321 2.5589 2.6886 1.9747 -0.2490 -0.1053 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CA  
8169  C C   . HIS D 321 2.5120 2.6457 1.9332 -0.2476 -0.1148 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R C   
8170  O O   . HIS D 321 2.5516 2.6686 1.9494 -0.2470 -0.1206 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R O   
8171  C CB  . HIS D 321 2.7123 2.8171 2.0934 -0.2505 -0.1004 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CB  
8172  C CG  . HIS D 321 2.8059 2.9034 2.1772 -0.2513 -0.0912 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CG  
8173  N ND1 . HIS D 321 2.8624 2.9369 2.2012 -0.2518 -0.0865 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R ND1 
8174  C CD2 . HIS D 321 2.8005 2.9106 2.1898 -0.2516 -0.0858 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CD2 
8175  C CE1 . HIS D 321 2.8591 2.9321 2.1963 -0.2522 -0.0782 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R CE1 
8176  N NE2 . HIS D 321 2.8249 2.9192 2.1925 -0.2521 -0.0778 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 172  HIS R NE2 
8177  N N   . TRP D 322 2.4258 2.5818 1.8777 -0.2468 -0.1162 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R N   
8178  C CA  . TRP D 322 2.3429 2.5046 1.8026 -0.2453 -0.1243 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CA  
8179  C C   . TRP D 322 2.1953 2.3543 1.6522 -0.2413 -0.1362 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R C   
8180  O O   . TRP D 322 2.1368 2.2916 1.5881 -0.2398 -0.1445 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R O   
8181  C CB  . TRP D 322 2.3357 2.5225 1.8291 -0.2456 -0.1205 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CB  
8182  C CG  . TRP D 322 2.3440 2.5339 1.8407 -0.2494 -0.1103 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CG  
8183  C CD1 . TRP D 322 2.3479 2.5198 1.8203 -0.2523 -0.1047 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CD1 
8184  C CD2 . TRP D 322 2.3469 2.5593 1.8728 -0.2506 -0.1041 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CD2 
8185  N NE1 . TRP D 322 2.3202 2.5016 1.8050 -0.2553 -0.0958 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R NE1 
8186  C CE2 . TRP D 322 2.3192 2.5258 1.8371 -0.2545 -0.0953 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CE2 
8187  C CE3 . TRP D 322 2.3584 2.5952 1.9160 -0.2485 -0.1047 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CE3 
8188  C CZ2 . TRP D 322 2.3172 2.5422 1.8584 -0.2565 -0.0876 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CZ2 
8189  C CZ3 . TRP D 322 2.3300 2.5853 1.9104 -0.2504 -0.0967 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CZ3 
8190  C CH2 . TRP D 322 2.3243 2.5738 1.8967 -0.2545 -0.0885 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 173  TRP R CH2 
8191  N N   . TYR D 323 2.0873 2.2489 1.5483 -0.2396 -0.1371 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R N   
8192  C CA  . TYR D 323 1.9593 2.1192 1.4191 -0.2358 -0.1479 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CA  
8193  C C   . TYR D 323 1.9887 2.1252 1.4159 -0.2354 -0.1524 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R C   
8194  O O   . TYR D 323 1.9988 2.1317 1.4217 -0.2324 -0.1610 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R O   
8195  C CB  . TYR D 323 1.8382 2.0150 1.3221 -0.2337 -0.1473 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CB  
8196  C CG  . TYR D 323 1.7381 1.9099 1.2150 -0.2349 -0.1412 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CG  
8197  C CD1 . TYR D 323 1.6304 1.7952 1.0988 -0.2326 -0.1469 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CD1 
8198  C CD2 . TYR D 323 1.7229 1.8969 1.2019 -0.2383 -0.1298 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CD2 
8199  C CE1 . TYR D 323 1.5874 1.7475 1.0492 -0.2336 -0.1414 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CE1 
8200  C CE2 . TYR D 323 1.6636 1.8327 1.1360 -0.2393 -0.1242 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CE2 
8201  C CZ  . TYR D 323 1.5860 1.7482 1.0498 -0.2369 -0.1300 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R CZ  
8202  O OH  . TYR D 323 1.5353 1.6927 0.9925 -0.2378 -0.1243 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 174  TYR R OH  
8203  N N   . ARG D 324 1.9875 2.1082 1.3916 -0.2383 -0.1461 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R N   
8204  C CA  . ARG D 324 1.9326 2.0305 1.3039 -0.2381 -0.1487 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R CA  
8205  C C   . ARG D 324 1.7981 1.8885 1.1588 -0.2354 -0.1612 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R C   
8206  O O   . ARG D 324 1.6945 1.7688 1.0313 -0.2359 -0.1638 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R O   
8207  C CB  . ARG D 324 1.9893 2.0715 1.3374 -0.2412 -0.1406 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 175  ARG R CB  
8208  N N   . GLN D 328 2.6820 2.6470 1.8496 -0.2305 -0.1949 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R N   
8209  C CA  . GLN D 328 2.7140 2.6640 1.8582 -0.2321 -0.1860 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CA  
8210  C C   . GLN D 328 2.7077 2.6670 1.8667 -0.2316 -0.1809 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R C   
8211  O O   . GLN D 328 2.7290 2.6859 1.8847 -0.2331 -0.1699 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R O   
8212  C CB  . GLN D 328 2.7438 2.6752 1.8581 -0.2318 -0.1916 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CB  
8213  C CG  . GLN D 328 2.7485 2.6642 1.8383 -0.2330 -0.1829 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CG  
8214  C CD  . GLN D 328 2.7351 2.6418 1.8116 -0.2351 -0.1708 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R CD  
8215  O OE1 . GLN D 328 2.6960 2.6139 1.7908 -0.2359 -0.1634 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R OE1 
8216  N NE2 . GLN D 328 2.7612 2.6475 1.8056 -0.2361 -0.1684 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 179  GLN R NE2 
8217  N N   . GLU D 329 2.6765 2.6465 1.8521 -0.2293 -0.1891 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R N   
8218  C CA  . GLU D 329 2.6233 2.6033 1.8148 -0.2285 -0.1860 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CA  
8219  C C   . GLU D 329 2.6830 2.6769 1.8969 -0.2297 -0.1766 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R C   
8220  O O   . GLU D 329 2.7030 2.6997 1.9215 -0.2304 -0.1689 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R O   
8221  C CB  . GLU D 329 2.4809 2.4731 1.6915 -0.2256 -0.1970 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CB  
8222  C CG  . GLU D 329 2.3689 2.3673 1.5898 -0.2244 -0.1960 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CG  
8223  C CD  . GLU D 329 2.2935 2.3028 1.5317 -0.2212 -0.2072 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R CD  
8224  O OE1 . GLU D 329 2.2366 2.2556 1.4900 -0.2198 -0.2134 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R OE1 
8225  O OE2 . GLU D 329 2.2893 2.2971 1.5256 -0.2201 -0.2095 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 180  GLU R OE2 
8226  N N   . ALA D 330 2.7156 2.7177 1.9423 -0.2302 -0.1772 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R N   
8227  C CA  . ALA D 330 2.7219 2.7399 1.9734 -0.2314 -0.1697 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R CA  
8228  C C   . ALA D 330 2.7063 2.7152 1.9440 -0.2342 -0.1567 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R C   
8229  O O   . ALA D 330 2.6920 2.7070 1.9394 -0.2349 -0.1490 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R O   
8230  C CB  . ALA D 330 2.7220 2.7502 1.9893 -0.2312 -0.1740 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 181  ALA R CB  
8231  N N   . ILE D 331 2.6594 2.6539 1.8750 -0.2357 -0.1540 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R N   
8232  C CA  . ILE D 331 2.5593 2.5432 1.7591 -0.2380 -0.1414 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CA  
8233  C C   . ILE D 331 2.5894 2.5650 1.7764 -0.2378 -0.1355 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R C   
8234  O O   . ILE D 331 2.5380 2.5145 1.7270 -0.2391 -0.1242 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R O   
8235  C CB  . ILE D 331 2.4270 2.3923 1.5981 -0.2391 -0.1408 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CB  
8236  C CG1 . ILE D 331 2.2880 2.2594 1.4684 -0.2388 -0.1495 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CG1 
8237  C CG2 . ILE D 331 2.4264 2.3838 1.5864 -0.2413 -0.1270 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CG2 
8238  C CD1 . ILE D 331 2.2069 2.1957 1.4147 -0.2399 -0.1457 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 182  ILE R CD1 
8239  N N   . ASN D 332 2.6541 2.6218 1.8281 -0.2361 -0.1430 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R N   
8240  C CA  . ASN D 332 2.6802 2.6390 1.8403 -0.2357 -0.1386 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R CA  
8241  C C   . ASN D 332 2.7503 2.7250 1.9354 -0.2354 -0.1346 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R C   
8242  O O   . ASN D 332 2.7452 2.7165 1.9255 -0.2363 -0.1237 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R O   
8243  C CB  . ASN D 332 2.6099 2.5590 1.7539 -0.2340 -0.1489 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R CB  
8244  C CG  . ASN D 332 2.5711 2.5000 1.6832 -0.2347 -0.1502 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R CG  
8245  O OD1 . ASN D 332 2.5370 2.4538 1.6307 -0.2362 -0.1407 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R OD1 
8246  N ND2 . ASN D 332 2.5872 2.5122 1.6925 -0.2335 -0.1620 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 183  ASN R ND2 
8247  N N   . CYS D 333 2.8191 2.8111 2.0310 -0.2339 -0.1431 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R N   
8248  C CA  . CYS D 333 2.8673 2.8753 2.1043 -0.2334 -0.1403 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R CA  
8249  C C   . CYS D 333 2.8895 2.9094 2.1451 -0.2353 -0.1303 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R C   
8250  O O   . CYS D 333 2.9344 2.9595 2.1982 -0.2359 -0.1224 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R O   
8251  C CB  . CYS D 333 2.8395 2.8627 2.1000 -0.2309 -0.1520 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R CB  
8252  S SG  . CYS D 333 2.6912 2.7345 1.9832 -0.2298 -0.1508 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 184  CYS R SG  
8253  N N   . TYR D 334 2.8139 2.8379 2.0757 -0.2364 -0.1306 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R N   
8254  C CA  . TYR D 334 2.7094 2.7433 1.9865 -0.2386 -0.1210 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CA  
8255  C C   . TYR D 334 2.7169 2.7378 1.9749 -0.2403 -0.1080 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R C   
8256  O O   . TYR D 334 2.6943 2.7231 1.9646 -0.2409 -0.1000 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R O   
8257  C CB  . TYR D 334 2.6484 2.6833 1.9270 -0.2395 -0.1234 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CB  
8258  C CG  . TYR D 334 2.5756 2.6284 1.8808 -0.2380 -0.1331 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CG  
8259  C CD1 . TYR D 334 2.5136 2.5861 1.8484 -0.2369 -0.1344 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CD1 
8260  C CD2 . TYR D 334 2.5695 2.6194 1.8702 -0.2375 -0.1406 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CD2 
8261  C CE1 . TYR D 334 2.4708 2.5593 1.8295 -0.2351 -0.1423 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CE1 
8262  C CE2 . TYR D 334 2.5409 2.6067 1.8654 -0.2357 -0.1488 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CE2 
8263  C CZ  . TYR D 334 2.4863 2.5712 1.8395 -0.2345 -0.1494 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R CZ  
8264  O OH  . TYR D 334 2.4500 2.5505 1.8265 -0.2323 -0.1568 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 185  TYR R OH  
8265  N N   . ALA D 335 2.7350 2.7360 1.9628 -0.2408 -0.1056 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R N   
8266  C CA  . ALA D 335 2.7105 2.6972 1.9173 -0.2420 -0.0926 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R CA  
8267  C C   . ALA D 335 2.6640 2.6471 1.8653 -0.2409 -0.0880 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R C   
8268  O O   . ALA D 335 2.6225 2.6013 1.8182 -0.2416 -0.0758 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R O   
8269  C CB  . ALA D 335 2.7390 2.7042 1.9129 -0.2422 -0.0923 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 186  ALA R CB  
8270  N N   . GLU D 336 2.6461 2.6309 1.8491 -0.2391 -0.0978 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R N   
8271  C CA  . GLU D 336 2.5995 2.5819 1.7987 -0.2380 -0.0951 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CA  
8272  C C   . GLU D 336 2.5590 2.5607 1.7884 -0.2384 -0.0905 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R C   
8273  O O   . GLU D 336 2.5515 2.5718 1.8092 -0.2383 -0.0969 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R O   
8274  C CB  . GLU D 336 2.5634 2.5441 1.7591 -0.2360 -0.1078 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CB  
8275  C CG  . GLU D 336 2.5828 2.5561 1.7668 -0.2349 -0.1052 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CG  
8276  C CD  . GLU D 336 2.6645 2.6151 1.8132 -0.2352 -0.0965 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R CD  
8277  O OE1 . GLU D 336 2.6825 2.6296 1.8266 -0.2359 -0.0834 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R OE1 
8278  O OE2 . GLU D 336 2.7116 2.6481 1.8374 -0.2345 -0.1026 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 187  GLU R OE2 
8279  N N   . GLU D 337 2.5129 2.5103 1.7365 -0.2386 -0.0790 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R N   
8280  C CA  . GLU D 337 2.4439 2.4591 1.6953 -0.2392 -0.0734 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CA  
8281  C C   . GLU D 337 2.4192 2.4501 1.6939 -0.2378 -0.0832 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R C   
8282  O O   . GLU D 337 2.3711 2.4223 1.6764 -0.2383 -0.0852 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R O   
8283  C CB  . GLU D 337 2.4300 2.4360 1.6686 -0.2392 -0.0592 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CB  
8284  C CG  . GLU D 337 2.4349 2.4276 1.6544 -0.2403 -0.0473 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CG  
8285  C CD  . GLU D 337 2.3641 2.3709 1.6064 -0.2423 -0.0404 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R CD  
8286  O OE1 . GLU D 337 2.2987 2.3137 1.5547 -0.2424 -0.0315 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R OE1 
8287  O OE2 . GLU D 337 2.3601 2.3699 1.6068 -0.2436 -0.0440 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 188  GLU R OE2 
8288  N N   . THR D 338 2.4577 2.4792 1.7178 -0.2361 -0.0888 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 189  THR R N   
8289  C CA  . THR D 338 2.4323 2.4664 1.7116 -0.2345 -0.0966 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 189  THR R CA  
8290  C C   . THR D 338 2.4812 2.5214 1.7694 -0.2329 -0.1115 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 189  THR R C   
8291  O O   . THR D 338 2.4318 2.4818 1.7353 -0.2313 -0.1181 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 189  THR R O   
8292  C CB  . THR D 338 2.3602 2.3832 1.6226 -0.2334 -0.0925 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 189  THR R CB  
8293  O OG1 . THR D 338 2.4182 2.4194 1.6466 -0.2329 -0.0933 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 189  THR R OG1 
8294  C CG2 . THR D 338 2.2524 2.2757 1.5161 -0.2344 -0.0778 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 189  THR R CG2 
8295  N N   . CYS D 339 2.5499 2.5845 1.8291 -0.2331 -0.1167 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R N   
8296  C CA  . CYS D 339 2.5874 2.6262 1.8732 -0.2311 -0.1303 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R CA  
8297  C C   . CYS D 339 2.6019 2.6606 1.9180 -0.2314 -0.1322 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R C   
8298  O O   . CYS D 339 2.6274 2.6841 1.9400 -0.2326 -0.1310 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R O   
8299  C CB  . CYS D 339 2.6299 2.6512 1.8882 -0.2310 -0.1353 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R CB  
8300  S SG  . CYS D 339 3.6611 3.6901 2.9314 -0.2286 -0.1513 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 190  CYS R SG  
8301  N N   . CYS D 340 2.5793 2.6572 1.9250 -0.2303 -0.1345 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R N   
8302  C CA  . CYS D 340 2.5120 2.6095 1.8869 -0.2303 -0.1357 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R CA  
8303  C C   . CYS D 340 2.4526 2.5562 1.8375 -0.2273 -0.1483 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R C   
8304  O O   . CYS D 340 2.3894 2.5019 1.7887 -0.2249 -0.1539 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R O   
8305  C CB  . CYS D 340 2.4701 2.5862 1.8728 -0.2308 -0.1296 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R CB  
8306  S SG  . CYS D 340 3.0721 3.2112 2.5076 -0.2321 -0.1251 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 191  CYS R SG  
8307  N N   . ASP D 341 2.4571 2.5570 1.8360 -0.2273 -0.1525 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R N   
8308  C CA  . ASP D 341 2.4395 2.5441 1.8262 -0.2243 -0.1642 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R CA  
8309  C C   . ASP D 341 2.4545 2.5687 1.8550 -0.2246 -0.1649 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R C   
8310  O O   . ASP D 341 2.5016 2.6083 1.8899 -0.2271 -0.1599 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R O   
8311  C CB  . ASP D 341 2.4375 2.5225 1.7948 -0.2234 -0.1714 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 192  ASP R CB  
8312  N N   . PHE D 342 2.3878 2.5183 1.8133 -0.2218 -0.1709 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R N   
8313  C CA  . PHE D 342 2.3076 2.4493 1.7490 -0.2218 -0.1712 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R CA  
8314  C C   . PHE D 342 2.3130 2.4431 1.7374 -0.2210 -0.1791 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R C   
8315  O O   . PHE D 342 2.3236 2.4504 1.7441 -0.2180 -0.1888 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R O   
8316  C CB  . PHE D 342 2.2252 2.3886 1.6994 -0.2187 -0.1739 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 193  PHE R CB  
8317  N N   . PHE D 343 2.2863 2.4107 1.7009 -0.2236 -0.1749 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R N   
8318  C CA  . PHE D 343 2.2614 2.3765 1.6621 -0.2231 -0.1817 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R CA  
8319  C C   . PHE D 343 2.2177 2.3441 1.6343 -0.2243 -0.1784 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R C   
8320  O O   . PHE D 343 2.2179 2.3483 1.6394 -0.2272 -0.1686 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R O   
8321  C CB  . PHE D 343 2.2826 2.3747 1.6484 -0.2252 -0.1803 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 194  PHE R CB  
8322  N N   . THR D 344 2.1634 2.2954 1.5888 -0.2219 -0.1863 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 195  THR R N   
8323  C CA  . THR D 344 2.1185 2.2625 1.5607 -0.2227 -0.1837 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 195  THR R CA  
8324  C C   . THR D 344 2.1378 2.2745 1.5695 -0.2217 -0.1918 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 195  THR R C   
8325  O O   . THR D 344 2.1352 2.2688 1.5635 -0.2185 -0.2017 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 195  THR R O   
8326  C CB  . THR D 344 2.0642 2.2314 1.5404 -0.2203 -0.1830 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 195  THR R CB  
8327  N N   . ASN D 345 2.1369 2.2708 1.5635 -0.2243 -0.1878 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R N   
8328  C CA  . ASN D 345 2.1246 2.2533 1.5438 -0.2235 -0.1950 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R CA  
8329  C C   . ASN D 345 2.1177 2.2641 1.5635 -0.2202 -0.2004 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R C   
8330  O O   . ASN D 345 2.0862 2.2504 1.5576 -0.2198 -0.1953 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R O   
8331  C CB  . ASN D 345 2.0554 2.1784 1.4652 -0.2271 -0.1887 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R CB  
8332  C CG  . ASN D 345 1.9158 2.0571 1.3513 -0.2288 -0.1801 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R CG  
8333  O OD1 . ASN D 345 1.9270 2.0801 1.3796 -0.2279 -0.1822 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R OD1 
8334  N ND2 . ASN D 345 1.7839 1.9276 1.2223 -0.2313 -0.1701 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 196  ASN R ND2 
8335  N N   . GLN D 346 2.1586 2.3001 1.5980 -0.2178 -0.2104 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R N   
8336  C CA  . GLN D 346 2.1743 2.3305 1.6363 -0.2143 -0.2162 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CA  
8337  C C   . GLN D 346 2.1941 2.3675 1.6799 -0.2156 -0.2089 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R C   
8338  O O   . GLN D 346 2.2446 2.4355 1.7560 -0.2133 -0.2076 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R O   
8339  C CB  . GLN D 346 2.2170 2.3636 1.6655 -0.2126 -0.2267 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CB  
8340  C CG  . GLN D 346 2.2315 2.3919 1.7012 -0.2095 -0.2318 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CG  
8341  C CD  . GLN D 346 2.3148 2.4651 1.7704 -0.2079 -0.2425 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R CD  
8342  O OE1 . GLN D 346 2.3614 2.4947 1.7911 -0.2094 -0.2454 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R OE1 
8343  N NE2 . GLN D 346 2.3303 2.4914 1.8028 -0.2046 -0.2482 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 197  GLN R NE2 
8344  N N   . ALA D 347 2.1512 2.3193 1.6280 -0.2192 -0.2038 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R N   
8345  C CA  . ALA D 347 2.0738 2.2570 1.5709 -0.2208 -0.1968 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R CA  
8346  C C   . ALA D 347 2.0089 2.2093 1.5292 -0.2213 -0.1874 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R C   
8347  O O   . ALA D 347 1.9370 2.1559 1.4824 -0.2204 -0.1840 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R O   
8348  C CB  . ALA D 347 2.0317 2.2041 1.5123 -0.2249 -0.1921 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 198  ALA R CB  
8349  N N   . TYR D 348 2.0086 2.2031 1.5204 -0.2227 -0.1830 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R N   
8350  C CA  . TYR D 348 1.9702 2.1803 1.5028 -0.2232 -0.1742 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CA  
8351  C C   . TYR D 348 1.9221 2.1446 1.4736 -0.2187 -0.1785 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R C   
8352  O O   . TYR D 348 1.9010 2.1423 1.4774 -0.2179 -0.1725 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R O   
8353  C CB  . TYR D 348 1.9808 2.1798 1.4973 -0.2263 -0.1677 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CB  
8354  C CG  . TYR D 348 1.8630 2.0775 1.4002 -0.2266 -0.1594 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CG  
8355  C CD1 . TYR D 348 1.8176 2.0447 1.3700 -0.2295 -0.1488 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CD1 
8356  C CD2 . TYR D 348 1.7704 1.9873 1.3124 -0.2240 -0.1621 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CD2 
8357  C CE1 . TYR D 348 1.7660 2.0080 1.3379 -0.2297 -0.1413 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CE1 
8358  C CE2 . TYR D 348 1.7239 1.9551 1.2849 -0.2241 -0.1547 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CE2 
8359  C CZ  . TYR D 348 1.7444 1.9884 1.3205 -0.2269 -0.1443 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R CZ  
8360  O OH  . TYR D 348 1.7573 2.0161 1.3527 -0.2270 -0.1370 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 199  TYR R OH  
8361  N N   . ALA D 349 1.9043 2.1164 1.4435 -0.2158 -0.1886 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R N   
8362  C CA  . ALA D 349 1.8680 2.0894 1.4223 -0.2113 -0.1934 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R CA  
8363  C C   . ALA D 349 1.8312 2.0683 1.4080 -0.2079 -0.1962 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R C   
8364  O O   . ALA D 349 1.8226 2.0755 1.4218 -0.2051 -0.1942 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R O   
8365  C CB  . ALA D 349 1.9257 2.1309 1.4594 -0.2092 -0.2032 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 200  ALA R CB  
8366  N N   . ILE D 350 1.8186 2.0513 1.3892 -0.2082 -0.2006 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R N   
8367  C CA  . ILE D 350 1.8127 2.0592 1.4030 -0.2050 -0.2033 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CA  
8368  C C   . ILE D 350 1.8105 2.0782 1.4272 -0.2056 -0.1928 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R C   
8369  O O   . ILE D 350 1.7158 1.9987 1.3538 -0.2020 -0.1917 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R O   
8370  C CB  . ILE D 350 1.8253 2.0633 1.4038 -0.2059 -0.2089 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CB  
8371  C CG1 . ILE D 350 1.8497 2.0674 1.4019 -0.2051 -0.2193 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CG1 
8372  C CG2 . ILE D 350 1.8138 2.0661 1.4128 -0.2025 -0.2117 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CG2 
8373  C CD1 . ILE D 350 1.7996 2.0083 1.3391 -0.2057 -0.2253 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 201  ILE R CD1 
8374  N N   . ALA D 351 1.8953 2.1636 1.5099 -0.2100 -0.1846 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R N   
8375  C CA  . ALA D 351 1.8428 2.1313 1.4815 -0.2109 -0.1739 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R CA  
8376  C C   . ALA D 351 1.7994 2.0981 1.4508 -0.2106 -0.1666 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R C   
8377  O O   . ALA D 351 1.8251 2.1434 1.5010 -0.2084 -0.1606 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R O   
8378  C CB  . ALA D 351 1.8351 2.1206 1.4670 -0.2158 -0.1676 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 202  ALA R CB  
8379  N N   . SER D 352 1.7786 2.0637 1.4129 -0.2124 -0.1670 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 203  SER R N   
8380  C CA  . SER D 352 1.8016 2.0945 1.4459 -0.2122 -0.1609 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 203  SER R CA  
8381  C C   . SER D 352 1.8094 2.1140 1.4715 -0.2067 -0.1647 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 203  SER R C   
8382  O O   . SER D 352 1.7022 2.0247 1.3866 -0.2051 -0.1576 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 203  SER R O   
8383  C CB  . SER D 352 1.8957 2.1696 1.5157 -0.2147 -0.1625 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 203  SER R CB  
8384  O OG  . SER D 352 1.9015 2.1824 1.5309 -0.2145 -0.1571 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 203  SER R OG  
8385  N N   . SER D 353 1.9510 2.2454 1.6029 -0.2036 -0.1756 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 204  SER R N   
8386  C CA  . SER D 353 1.9741 2.2772 1.6405 -0.1982 -0.1803 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 204  SER R CA  
8387  C C   . SER D 353 1.8853 2.2067 1.5749 -0.1951 -0.1778 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 204  SER R C   
8388  O O   . SER D 353 1.8434 2.1803 1.5535 -0.1917 -0.1738 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 204  SER R O   
8389  C CB  . SER D 353 2.0623 2.3493 1.7111 -0.1958 -0.1928 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 204  SER R CB  
8390  O OG  . SER D 353 2.1136 2.3849 1.7419 -0.1979 -0.1947 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 204  SER R OG  
8391  N N   . ILE D 354 1.8209 2.1402 1.5069 -0.1960 -0.1802 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R N   
8392  C CA  . ILE D 354 1.6581 1.9940 1.3646 -0.1931 -0.1780 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CA  
8393  C C   . ILE D 354 1.5454 1.9014 1.2739 -0.1935 -0.1651 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R C   
8394  O O   . ILE D 354 1.5180 1.8903 1.2669 -0.1893 -0.1620 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R O   
8395  C CB  . ILE D 354 1.5954 1.9254 1.2934 -0.1949 -0.1817 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CB  
8396  C CG1 . ILE D 354 1.6235 1.9373 1.3044 -0.1929 -0.1950 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CG1 
8397  C CG2 . ILE D 354 1.4982 1.8468 1.2182 -0.1927 -0.1768 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CG2 
8398  C CD1 . ILE D 354 1.6500 1.9574 1.3222 -0.1942 -0.1997 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 205  ILE R CD1 
8399  N N   . VAL D 355 1.5060 1.8606 1.2297 -0.1983 -0.1574 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R N   
8400  C CA  . VAL D 355 1.4309 1.8042 1.1743 -0.1990 -0.1448 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CA  
8401  C C   . VAL D 355 1.5159 1.8977 1.2707 -0.1966 -0.1406 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R C   
8402  O O   . VAL D 355 1.5209 1.9216 1.2974 -0.1935 -0.1331 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R O   
8403  C CB  . VAL D 355 1.2322 1.6009 0.9665 -0.2052 -0.1379 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CB  
8404  C CG1 . VAL D 355 1.1090 1.4962 0.8630 -0.2059 -0.1250 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CG1 
8405  C CG2 . VAL D 355 1.1483 1.5130 0.8764 -0.2072 -0.1400 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 206  VAL R CG2 
8406  N N   . SER D 356 1.5615 1.9291 1.3011 -0.1977 -0.1454 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 207  SER R N   
8407  C CA  . SER D 356 1.5910 1.9647 1.3394 -0.1960 -0.1417 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 207  SER R CA  
8408  C C   . SER D 356 1.5543 1.9344 1.3142 -0.1896 -0.1467 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 207  SER R C   
8409  O O   . SER D 356 1.5577 1.9495 1.3325 -0.1868 -0.1416 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 207  SER R O   
8410  C CB  . SER D 356 1.6464 2.0023 1.3737 -0.1997 -0.1445 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 207  SER R CB  
8411  O OG  . SER D 356 1.6495 2.0011 1.3681 -0.2054 -0.1378 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 207  SER R OG  
8412  N N   . PHE D 357 1.5123 1.8843 1.2650 -0.1871 -0.1569 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R N   
8413  C CA  . PHE D 357 1.4934 1.8688 1.2544 -0.1811 -0.1628 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CA  
8414  C C   . PHE D 357 1.5934 1.9752 1.3632 -0.1773 -0.1666 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R C   
8415  O O   . PHE D 357 1.6996 2.0970 1.4886 -0.1728 -0.1624 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R O   
8416  C CB  . PHE D 357 1.4433 1.8004 1.1856 -0.1810 -0.1732 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CB  
8417  C CG  . PHE D 357 1.2842 1.6434 1.0340 -0.1751 -0.1798 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CG  
8418  C CD1 . PHE D 357 1.1516 1.5187 0.9131 -0.1723 -0.1764 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CD1 
8419  C CD2 . PHE D 357 1.2309 1.5841 0.9760 -0.1722 -0.1896 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CD2 
8420  C CE1 . PHE D 357 1.1076 1.4760 0.8755 -0.1668 -0.1826 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CE1 
8421  C CE2 . PHE D 357 1.1025 1.4573 0.8543 -0.1667 -0.1958 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CE2 
8422  C CZ  . PHE D 357 1.0648 1.4270 0.8278 -0.1641 -0.1922 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 208  PHE R CZ  
8423  N N   . TYR D 358 1.5982 1.9673 1.3530 -0.1788 -0.1747 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R N   
8424  C CA  . TYR D 358 1.6848 2.0569 1.4450 -0.1752 -0.1805 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CA  
8425  C C   . TYR D 358 1.6871 2.0790 1.4686 -0.1731 -0.1719 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R C   
8426  O O   . TYR D 358 1.6839 2.0854 1.4789 -0.1679 -0.1728 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R O   
8427  C CB  . TYR D 358 1.8208 2.1765 1.5610 -0.1779 -0.1892 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CB  
8428  C CG  . TYR D 358 1.9380 2.2744 1.6571 -0.1783 -0.1993 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CG  
8429  C CD1 . TYR D 358 1.9422 2.2729 1.6586 -0.1739 -0.2097 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CD1 
8430  C CD2 . TYR D 358 2.0113 2.3351 1.7129 -0.1828 -0.1981 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CD2 
8431  C CE1 . TYR D 358 1.9978 2.3117 1.6951 -0.1740 -0.2186 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CE1 
8432  C CE2 . TYR D 358 2.0568 2.3632 1.7384 -0.1828 -0.2068 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CE2 
8433  C CZ  . TYR D 358 2.0613 2.3633 1.7412 -0.1783 -0.2170 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R CZ  
8434  O OH  . TYR D 358 2.0994 2.3848 1.7596 -0.1782 -0.2253 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 209  TYR R OH  
8435  N N   . VAL D 359 1.6541 2.0518 1.4380 -0.1770 -0.1635 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R N   
8436  C CA  . VAL D 359 1.5497 1.9663 1.3529 -0.1752 -0.1545 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CA  
8437  C C   . VAL D 359 1.4754 1.9085 1.2981 -0.1702 -0.1473 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R C   
8438  O O   . VAL D 359 1.4240 1.8675 1.2596 -0.1651 -0.1470 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R O   
8439  C CB  . VAL D 359 1.4779 1.8983 1.2806 -0.1804 -0.1457 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CB  
8440  C CG1 . VAL D 359 1.4170 1.8588 1.2411 -0.1779 -0.1349 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CG1 
8441  C CG2 . VAL D 359 1.5172 1.9230 1.3025 -0.1844 -0.1526 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 210  VAL R CG2 
8442  N N   . PRO D 360 1.4387 1.8739 1.2633 -0.1714 -0.1415 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R N   
8443  C CA  . PRO D 360 1.3663 1.8155 1.2078 -0.1664 -0.1352 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CA  
8444  C C   . PRO D 360 1.2814 1.7279 1.1249 -0.1608 -0.1438 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R C   
8445  O O   . PRO D 360 1.3778 1.8375 1.2367 -0.1553 -0.1395 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R O   
8446  C CB  . PRO D 360 1.3673 1.8120 1.2037 -0.1695 -0.1320 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CB  
8447  C CG  . PRO D 360 1.4036 1.8396 1.2269 -0.1763 -0.1307 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CG  
8448  C CD  . PRO D 360 1.4403 1.8647 1.2510 -0.1774 -0.1401 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 211  PRO R CD  
8449  N N   . LEU D 361 1.0867 1.5159 0.9139 -0.1619 -0.1556 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R N   
8450  C CA  . LEU D 361 1.0308 1.4561 0.8586 -0.1568 -0.1646 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CA  
8451  C C   . LEU D 361 1.1911 1.6249 1.0288 -0.1529 -0.1656 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R C   
8452  O O   . LEU D 361 1.2869 1.7297 1.1370 -0.1474 -0.1649 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R O   
8453  C CB  . LEU D 361 0.9908 1.3955 0.7979 -0.1589 -0.1771 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CB  
8454  C CG  . LEU D 361 1.0024 1.4021 0.8092 -0.1538 -0.1872 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CG  
8455  C CD1 . LEU D 361 1.0114 1.4202 0.8316 -0.1493 -0.1836 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CD1 
8456  C CD2 . LEU D 361 0.9545 1.3337 0.7398 -0.1557 -0.1990 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 212  LEU R CD2 
8457  N N   . VAL D 362 1.2116 1.6422 1.0433 -0.1558 -0.1674 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R N   
8458  C CA  . VAL D 362 1.2082 1.6465 1.0484 -0.1527 -0.1683 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CA  
8459  C C   . VAL D 362 1.1427 1.6016 1.0032 -0.1490 -0.1562 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R C   
8460  O O   . VAL D 362 1.0303 1.4973 0.9016 -0.1434 -0.1564 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R O   
8461  C CB  . VAL D 362 1.1323 1.5643 0.9629 -0.1571 -0.1709 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CB  
8462  C CG1 . VAL D 362 1.0986 1.5384 0.9380 -0.1538 -0.1724 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CG1 
8463  C CG2 . VAL D 362 1.0288 1.4397 0.8375 -0.1604 -0.1825 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 213  VAL R CG2 
8464  N N   . ILE D 363 1.1178 1.5849 0.9827 -0.1520 -0.1455 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R N   
8465  C CA  . ILE D 363 1.0880 1.5743 0.9707 -0.1486 -0.1331 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CA  
8466  C C   . ILE D 363 1.1827 1.6753 1.0751 -0.1425 -0.1318 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R C   
8467  O O   . ILE D 363 1.1819 1.6854 1.0859 -0.1370 -0.1287 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R O   
8468  C CB  . ILE D 363 1.0485 1.5409 0.9333 -0.1527 -0.1222 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CB  
8469  C CG1 . ILE D 363 1.1554 1.6398 1.0289 -0.1591 -0.1239 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CG1 
8470  C CG2 . ILE D 363 0.9222 1.4344 0.8244 -0.1486 -0.1093 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CG2 
8471  C CD1 . ILE D 363 1.1596 1.6484 1.0339 -0.1638 -0.1140 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 214  ILE R CD1 
8472  N N   . MET D 364 1.2432 1.7279 1.1300 -0.1434 -0.1346 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 215  MET R N   
8473  C CA  . MET D 364 1.2296 1.7185 1.1243 -0.1380 -0.1341 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CA  
8474  C C   . MET D 364 1.2237 1.7104 1.1201 -0.1330 -0.1427 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 215  MET R C   
8475  O O   . MET D 364 1.2854 1.7824 1.1938 -0.1271 -0.1388 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 215  MET R O   
8476  C CB  . MET D 364 1.1944 1.6727 1.0804 -0.1404 -0.1378 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CB  
8477  C CG  . MET D 364 1.1523 1.6357 1.0403 -0.1440 -0.1278 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CG  
8478  S SD  . MET D 364 1.4318 1.9025 1.3095 -0.1466 -0.1324 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 215  MET R SD  
8479  C CE  . MET D 364 1.9487 2.4237 1.8367 -0.1387 -0.1351 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 215  MET R CE  
8480  N N   . VAL D 365 1.0995 1.5722 0.9834 -0.1351 -0.1543 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R N   
8481  C CA  . VAL D 365 1.0812 1.5505 0.9657 -0.1307 -0.1633 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CA  
8482  C C   . VAL D 365 1.1551 1.6385 1.0524 -0.1267 -0.1578 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R C   
8483  O O   . VAL D 365 1.1578 1.6486 1.0650 -0.1210 -0.1566 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R O   
8484  C CB  . VAL D 365 1.0571 1.5093 0.9252 -0.1339 -0.1762 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CB  
8485  C CG1 . VAL D 365 1.0045 1.4549 0.8747 -0.1293 -0.1848 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CG1 
8486  C CG2 . VAL D 365 1.0764 1.5137 0.9305 -0.1368 -0.1825 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 216  VAL R CG2 
8487  N N   . PHE D 366 1.1934 1.6803 1.0902 -0.1298 -0.1544 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R N   
8488  C CA  . PHE D 366 1.1895 1.6896 1.0977 -0.1263 -0.1489 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CA  
8489  C C   . PHE D 366 1.1010 1.6172 1.0236 -0.1214 -0.1368 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R C   
8490  O O   . PHE D 366 1.0704 1.5956 1.0024 -0.1159 -0.1346 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R O   
8491  C CB  . PHE D 366 1.2388 1.7403 1.1440 -0.1308 -0.1459 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CB  
8492  C CG  . PHE D 366 1.2573 1.7726 1.1737 -0.1275 -0.1397 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CG  
8493  C CD1 . PHE D 366 1.3290 1.8427 1.2458 -0.1250 -0.1471 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CD1 
8494  C CD2 . PHE D 366 1.1994 1.7290 1.1254 -0.1268 -0.1265 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CD2 
8495  C CE1 . PHE D 366 1.3710 1.8971 1.2975 -0.1219 -0.1413 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CE1 
8496  C CE2 . PHE D 366 1.2508 1.7927 1.1861 -0.1236 -0.1206 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CE2 
8497  C CZ  . PHE D 366 1.3426 1.8827 1.2781 -0.1212 -0.1281 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 217  PHE R CZ  
8498  N N   . VAL D 367 1.0289 1.5478 0.9525 -0.1234 -0.1293 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R N   
8499  C CA  . VAL D 367 0.9672 1.5009 0.9032 -0.1193 -0.1169 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CA  
8500  C C   . VAL D 367 0.9999 1.5351 0.9415 -0.1131 -0.1187 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R C   
8501  O O   . VAL D 367 1.0250 1.5700 0.9756 -0.1074 -0.1148 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R O   
8502  C CB  . VAL D 367 0.8753 1.4106 0.8103 -0.1233 -0.1091 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CB  
8503  C CG1 . VAL D 367 0.8784 1.4232 0.8229 -0.1185 -0.1004 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CG1 
8504  C CG2 . VAL D 367 0.8151 1.3567 0.7508 -0.1271 -0.1016 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 218  VAL R CG2 
8505  N N   . TYR D 368 1.0010 1.5262 0.9368 -0.1142 -0.1247 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R N   
8506  C CA  . TYR D 368 1.0643 1.5892 1.0045 -0.1087 -0.1276 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CA  
8507  C C   . TYR D 368 1.1434 1.6663 1.0845 -0.1048 -0.1357 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R C   
8508  O O   . TYR D 368 1.1986 1.7256 1.1465 -0.0990 -0.1356 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R O   
8509  C CB  . TYR D 368 1.0976 1.6102 1.0296 -0.1112 -0.1342 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CB  
8510  C CG  . TYR D 368 1.1488 1.6648 1.0821 -0.1137 -0.1256 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CG  
8511  C CD1 . TYR D 368 1.1880 1.6931 1.1129 -0.1172 -0.1304 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CD1 
8512  C CD2 . TYR D 368 1.1667 1.6968 1.1093 -0.1125 -0.1127 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CD2 
8513  C CE1 . TYR D 368 1.2131 1.7214 1.1393 -0.1196 -0.1226 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CE1 
8514  C CE2 . TYR D 368 1.1400 1.6732 1.0838 -0.1147 -0.1049 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CE2 
8515  C CZ  . TYR D 368 1.1910 1.7135 1.1270 -0.1184 -0.1099 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R CZ  
8516  O OH  . TYR D 368 1.1869 1.7127 1.1243 -0.1208 -0.1022 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 219  TYR R OH  
8517  N N   . SER D 369 1.1400 1.6562 1.0740 -0.1080 -0.1428 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 220  SER R N   
8518  C CA  . SER D 369 1.0948 1.6102 1.0302 -0.1046 -0.1498 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 220  SER R CA  
8519  C C   . SER D 369 1.0856 1.6167 1.0332 -0.0996 -0.1405 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 220  SER R C   
8520  O O   . SER D 369 1.0510 1.5865 1.0050 -0.0938 -0.1410 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 220  SER R O   
8521  C CB  . SER D 369 1.0268 1.5318 0.9517 -0.1092 -0.1588 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 220  SER R CB  
8522  O OG  . SER D 369 1.0235 1.5123 0.9355 -0.1126 -0.1692 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 220  SER R OG  
8523  N N   . ARG D 370 1.1306 1.6700 1.0808 -0.1017 -0.1319 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R N   
8524  C CA  . ARG D 370 1.1471 1.7014 1.1077 -0.0971 -0.1224 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CA  
8525  C C   . ARG D 370 0.9690 1.5317 0.9378 -0.0913 -0.1146 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R C   
8526  O O   . ARG D 370 0.8939 1.4641 0.8694 -0.0854 -0.1121 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R O   
8527  C CB  . ARG D 370 1.2250 1.7863 1.1865 -0.1006 -0.1138 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CB  
8528  C CG  . ARG D 370 1.2897 1.8659 1.2607 -0.0958 -0.1033 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CG  
8529  C CD  . ARG D 370 1.3781 1.9581 1.3482 -0.0994 -0.1001 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CD  
8530  N NE  . ARG D 370 1.4508 2.0451 1.4285 -0.0960 -0.0872 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R NE  
8531  C CZ  . ARG D 370 1.4462 2.0491 1.4297 -0.0906 -0.0842 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R CZ  
8532  N NH1 . ARG D 370 1.5301 2.1292 1.5136 -0.0881 -0.0930 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R NH1 
8533  N NH2 . ARG D 370 1.3351 1.9497 1.3236 -0.0877 -0.0724 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 221  ARG R NH2 
8534  N N   . VAL D 371 0.8434 1.4043 0.8110 -0.0930 -0.1110 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R N   
8535  C CA  . VAL D 371 0.6934 1.2604 0.6674 -0.0880 -0.1044 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CA  
8536  C C   . VAL D 371 0.7089 1.2722 0.6847 -0.0829 -0.1118 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R C   
8537  O O   . VAL D 371 0.7681 1.3397 0.7510 -0.0767 -0.1069 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R O   
8538  C CB  . VAL D 371 0.6256 1.1882 0.5964 -0.0915 -0.1022 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CB  
8539  C CG1 . VAL D 371 0.3598 0.9224 0.3345 -0.0868 -0.1018 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CG1 
8540  C CG2 . VAL D 371 0.5842 1.1554 0.5572 -0.0940 -0.0904 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 222  VAL R CG2 
8541  N N   . PHE D 372 0.7029 1.2532 0.6715 -0.0854 -0.1239 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R N   
8542  C CA  . PHE D 372 0.7823 1.3280 0.7519 -0.0810 -0.1321 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CA  
8543  C C   . PHE D 372 0.9166 1.4695 0.8915 -0.0766 -0.1318 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R C   
8544  O O   . PHE D 372 0.9351 1.4918 0.9155 -0.0708 -0.1316 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R O   
8545  C CB  . PHE D 372 0.8110 1.3408 0.7704 -0.0849 -0.1456 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CB  
8546  C CG  . PHE D 372 0.9480 1.4726 0.9075 -0.0809 -0.1552 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CG  
8547  C CD1 . PHE D 372 0.9760 1.4984 0.9382 -0.0771 -0.1573 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CD1 
8548  C CD2 . PHE D 372 1.0566 1.5784 1.0137 -0.0810 -0.1623 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CD2 
8549  C CE1 . PHE D 372 1.0367 1.5544 0.9991 -0.0735 -0.1662 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CE1 
8550  C CE2 . PHE D 372 1.0846 1.6018 1.0420 -0.0774 -0.1712 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CE2 
8551  C CZ  . PHE D 372 1.0644 1.5794 1.0243 -0.0737 -0.1731 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 223  PHE R CZ  
8552  N N   . GLN D 373 0.9752 1.5296 0.9482 -0.0795 -0.1319 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R N   
8553  C CA  . GLN D 373 1.0243 1.5860 1.0022 -0.0758 -0.1312 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CA  
8554  C C   . GLN D 373 1.0694 1.6449 1.0564 -0.0698 -0.1193 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R C   
8555  O O   . GLN D 373 1.0090 1.5885 1.0006 -0.0642 -0.1199 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R O   
8556  C CB  . GLN D 373 0.9691 1.5316 0.9439 -0.0802 -0.1312 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CB  
8557  C CG  . GLN D 373 0.9641 1.5266 0.9396 -0.0785 -0.1376 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CG  
8558  C CD  . GLN D 373 1.0821 1.6307 1.0506 -0.0798 -0.1521 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R CD  
8559  O OE1 . GLN D 373 1.1825 1.7307 1.1527 -0.0767 -0.1580 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R OE1 
8560  N NE2 . GLN D 373 1.0357 1.5726 0.9957 -0.0843 -0.1579 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 224  GLN R NE2 
8561  N N   . GLU D 374 1.1050 1.6870 1.0937 -0.0710 -0.1087 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R N   
8562  C CA  . GLU D 374 1.0830 1.6769 1.0786 -0.0655 -0.0971 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CA  
8563  C C   . GLU D 374 0.9528 1.5456 0.9514 -0.0600 -0.0984 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R C   
8564  O O   . GLU D 374 1.0177 1.6175 1.0211 -0.0539 -0.0949 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R O   
8565  C CB  . GLU D 374 1.1989 1.7977 1.1944 -0.0681 -0.0866 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CB  
8566  C CG  . GLU D 374 1.3971 1.9997 1.3911 -0.0724 -0.0828 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CG  
8567  C CD  . GLU D 374 1.6284 2.2416 1.6269 -0.0681 -0.0766 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R CD  
8568  O OE1 . GLU D 374 1.6638 2.2779 1.6647 -0.0636 -0.0809 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R OE1 
8569  O OE2 . GLU D 374 1.7564 2.3770 1.7557 -0.0691 -0.0676 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 225  GLU R OE2 
8570  N N   . ALA D 375 0.7682 1.3521 0.7636 -0.0621 -0.1037 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 226  ALA R N   
8571  C CA  . ALA D 375 0.7059 1.2874 0.7039 -0.0574 -0.1060 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 226  ALA R CA  
8572  C C   . ALA D 375 0.8128 1.3933 0.8128 -0.0531 -0.1132 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 226  ALA R C   
8573  O O   . ALA D 375 0.7572 1.3432 0.7621 -0.0469 -0.1099 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 226  ALA R O   
8574  C CB  . ALA D 375 0.7024 1.2726 0.6954 -0.0613 -0.1128 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 226  ALA R CB  
8575  N N   . LYS D 376 1.0136 1.5865 1.0089 -0.0563 -0.1233 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R N   
8576  C CA  . LYS D 376 1.1057 1.6769 1.1023 -0.0529 -0.1310 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CA  
8577  C C   . LYS D 376 1.0423 1.6260 1.0450 -0.0478 -0.1234 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R C   
8578  O O   . LYS D 376 0.9840 1.5707 0.9907 -0.0422 -0.1241 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R O   
8579  C CB  . LYS D 376 1.1565 1.7179 1.1463 -0.0578 -0.1422 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CB  
8580  C CG  . LYS D 376 1.1923 1.7502 1.1824 -0.0548 -0.1516 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CG  
8581  C CD  . LYS D 376 1.2505 1.7976 1.2327 -0.0599 -0.1628 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CD  
8582  C CE  . LYS D 376 1.3146 1.8582 1.2970 -0.0570 -0.1723 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R CE  
8583  N NZ  . LYS D 376 1.3236 1.8561 1.2977 -0.0618 -0.1835 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 227  LYS R NZ  
8584  N N   . ARG D 377 1.0037 1.5944 1.0068 -0.0500 -0.1160 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R N   
8585  C CA  . ARG D 377 0.9359 1.5384 0.9438 -0.0456 -0.1080 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CA  
8586  C C   . ARG D 377 0.8772 1.4870 0.8898 -0.0392 -0.0996 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R C   
8587  O O   . ARG D 377 0.8399 1.4543 0.8559 -0.0336 -0.0994 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R O   
8588  C CB  . ARG D 377 0.8625 1.4705 0.8695 -0.0495 -0.1006 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CB  
8589  C CG  . ARG D 377 0.8426 1.4631 0.8537 -0.0452 -0.0907 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CG  
8590  C CD  . ARG D 377 0.9086 1.5338 0.9184 -0.0492 -0.0827 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CD  
8591  N NE  . ARG D 377 1.0525 1.6892 1.0652 -0.0450 -0.0723 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R NE  
8592  C CZ  . ARG D 377 1.1339 1.7764 1.1459 -0.0469 -0.0631 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R CZ  
8593  N NH1 . ARG D 377 1.1153 1.7538 1.1244 -0.0528 -0.0627 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R NH1 
8594  N NH2 . ARG D 377 1.1557 1.8079 1.1694 -0.0428 -0.0543 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 228  ARG R NH2 
8595  N N   . GLN D 378 0.8026 1.4130 0.8150 -0.0400 -0.0930 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R N   
8596  C CA  . GLN D 378 0.7843 1.4005 0.8000 -0.0342 -0.0850 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CA  
8597  C C   . GLN D 378 0.9406 1.5527 0.9583 -0.0295 -0.0916 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R C   
8598  O O   . GLN D 378 1.0343 1.6524 1.0552 -0.0233 -0.0875 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R O   
8599  C CB  . GLN D 378 0.7017 1.3171 0.7162 -0.0366 -0.0788 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CB  
8600  C CG  . GLN D 378 0.6814 1.3014 0.6940 -0.0410 -0.0713 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CG  
8601  C CD  . GLN D 378 0.7238 1.3549 0.7384 -0.0370 -0.0611 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R CD  
8602  O OE1 . GLN D 378 0.6878 1.3231 0.7048 -0.0309 -0.0593 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R OE1 
8603  N NE2 . GLN D 378 0.7495 1.3848 0.7624 -0.0405 -0.0545 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 229  GLN R NE2 
8604  N N   . LEU D 379 0.9688 1.5703 0.9840 -0.0325 -0.1020 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R N   
8605  C CA  . LEU D 379 1.0421 1.6385 1.0588 -0.0286 -0.1096 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CA  
8606  C C   . LEU D 379 1.0483 1.6488 1.0673 -0.0246 -0.1125 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R C   
8607  O O   . LEU D 379 0.9359 1.5384 0.9580 -0.0189 -0.1130 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R O   
8608  C CB  . LEU D 379 1.0993 1.6828 1.1115 -0.0331 -0.1212 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CB  
8609  C CG  . LEU D 379 1.0938 1.6717 1.1050 -0.0343 -0.1209 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CG  
8610  C CD1 . LEU D 379 1.1298 1.6943 1.1352 -0.0392 -0.1327 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CD1 
8611  C CD2 . LEU D 379 1.0357 1.6161 1.0516 -0.0276 -0.1188 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 230  LEU R CD2 
8612  N N   . GLN D 380 1.1288 1.7305 1.1462 -0.0277 -0.1145 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R N   
8613  C CA  . GLN D 380 1.1484 1.7543 1.1678 -0.0244 -0.1171 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CA  
8614  C C   . GLN D 380 1.0429 1.6606 1.0665 -0.0183 -0.1066 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R C   
8615  O O   . GLN D 380 1.0092 1.6294 1.0355 -0.0127 -0.1078 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R O   
8616  C CB  . GLN D 380 1.1928 1.7981 1.2097 -0.0293 -0.1203 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CB  
8617  C CG  . GLN D 380 1.2967 1.9055 1.3155 -0.0265 -0.1242 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CG  
8618  C CD  . GLN D 380 1.4525 2.0533 1.4708 -0.0249 -0.1357 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R CD  
8619  O OE1 . GLN D 380 1.5290 2.1187 1.5431 -0.0286 -0.1444 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R OE1 
8620  N NE2 . GLN D 380 1.4471 2.0531 1.4689 -0.0194 -0.1359 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 231  GLN R NE2 
8621  N N   . LYS D 381 0.9240 1.5487 0.9475 -0.0192 -0.0963 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R N   
8622  C CA  . LYS D 381 0.8647 1.5000 0.8905 -0.0137 -0.0858 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CA  
8623  C C   . LYS D 381 0.9532 1.5884 0.9810 -0.0079 -0.0841 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R C   
8624  O O   . LYS D 381 0.9996 1.6403 1.0293 -0.0020 -0.0818 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R O   
8625  C CB  . LYS D 381 0.7339 1.3745 0.7582 -0.0162 -0.0754 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CB  
8626  C CG  . LYS D 381 0.7287 1.3666 0.7505 -0.0232 -0.0783 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CG  
8627  C CD  . LYS D 381 0.7055 1.3493 0.7259 -0.0255 -0.0678 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CD  
8628  C CE  . LYS D 381 0.6924 1.3463 0.7138 -0.0220 -0.0605 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R CE  
8629  N NZ  . LYS D 381 0.6311 1.2898 0.6504 -0.0250 -0.0515 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 232  LYS R NZ  
8630  N N   . ILE D 382 0.9142 1.5429 0.9411 -0.0097 -0.0855 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R N   
8631  C CA  . ILE D 382 0.8215 1.4484 0.8501 -0.0049 -0.0851 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CA  
8632  C C   . ILE D 382 0.9618 1.5863 0.9925 -0.0009 -0.0934 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R C   
8633  O O   . ILE D 382 0.7883 1.4169 0.8211 0.0053  -0.0904 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R O   
8634  C CB  . ILE D 382 0.6021 1.2206 0.6294 -0.0086 -0.0882 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CB  
8635  C CG1 . ILE D 382 0.4642 1.0860 0.4899 -0.0113 -0.0786 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CG1 
8636  C CG2 . ILE D 382 0.5687 1.1834 0.5981 -0.0039 -0.0911 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CG2 
8637  C CD1 . ILE D 382 0.3955 1.0096 0.4198 -0.0150 -0.0809 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 233  ILE R CD1 
8638  N N   . ASP D 383 1.1680 1.7851 1.1975 -0.0044 -0.1040 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R N   
8639  C CA  . ASP D 383 1.1940 1.8081 1.2251 -0.0012 -0.1127 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R CA  
8640  C C   . ASP D 383 1.1001 1.7236 1.1334 0.0036  -0.1088 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R C   
8641  O O   . ASP D 383 1.1487 1.7735 1.1842 0.0089  -0.1111 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R O   
8642  C CB  . ASP D 383 1.2895 1.8939 1.3177 -0.0064 -0.1246 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R CB  
8643  C CG  . ASP D 383 1.4123 2.0139 1.4417 -0.0033 -0.1336 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R CG  
8644  O OD1 . ASP D 383 1.4506 2.0461 1.4805 -0.0013 -0.1392 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R OD1 
8645  O OD2 . ASP D 383 1.4402 2.0456 1.4699 -0.0030 -0.1353 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 234  ASP R OD2 
8646  N N   . LYS D 384 0.9961 1.6263 1.0286 0.0017  -0.1030 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R N   
8647  C CA  . LYS D 384 1.0276 1.6672 1.0618 0.0060  -0.0986 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CA  
8648  C C   . LYS D 384 1.0663 1.7127 1.1017 0.0124  -0.0896 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R C   
8649  O O   . LYS D 384 1.0115 1.6632 1.0484 0.0178  -0.0887 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R O   
8650  C CB  . LYS D 384 1.0486 1.6933 1.0814 0.0022  -0.0942 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CB  
8651  C CG  . LYS D 384 1.1096 1.7629 1.1438 0.0056  -0.0919 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CG  
8652  C CD  . LYS D 384 1.1657 1.8222 1.1986 0.0010  -0.0901 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CD  
8653  C CE  . LYS D 384 1.1980 1.8620 1.2323 0.0040  -0.0895 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R CE  
8654  N NZ  . LYS D 384 1.1818 1.8483 1.2151 -0.0007 -0.0885 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 235  LYS R NZ  
8655  N N   . SER D 385 1.1000 1.7460 1.1343 0.0118  -0.0830 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 236  SER R N   
8656  C CA  . SER D 385 1.0541 1.7054 1.0886 0.0177  -0.0748 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 236  SER R CA  
8657  C C   . SER D 385 1.0662 1.7116 1.1023 0.0211  -0.0792 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 236  SER R C   
8658  O O   . SER D 385 1.0476 1.6962 1.0840 0.0265  -0.0740 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 236  SER R O   
8659  C CB  . SER D 385 0.9971 1.6514 1.0291 0.0157  -0.0648 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 236  SER R CB  
8660  O OG  . SER D 385 0.9537 1.6135 0.9842 0.0127  -0.0606 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 236  SER R OG  
8661  N N   . GLU D 386 1.1099 1.7462 1.1467 0.0179  -0.0891 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R N   
8662  C CA  . GLU D 386 1.1084 1.7382 1.1467 0.0206  -0.0943 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CA  
8663  C C   . GLU D 386 0.9910 1.6162 1.0308 0.0220  -0.1051 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R C   
8664  O O   . GLU D 386 0.7561 1.3750 0.7948 0.0172  -0.1135 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R O   
8665  C CB  . GLU D 386 1.2237 1.8454 1.2608 0.0158  -0.0963 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CB  
8666  C CG  . GLU D 386 1.2581 1.8719 1.2966 0.0178  -0.1031 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CG  
8667  C CD  . GLU D 386 1.1334 1.7395 1.1706 0.0131  -0.1047 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R CD  
8668  O OE1 . GLU D 386 0.9604 1.5583 0.9982 0.0130  -0.1125 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R OE1 
8669  O OE2 . GLU D 386 1.1306 1.7390 1.1660 0.0094  -0.0983 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 237  GLU R OE2 
8670  N N   . GLY D 387 1.0172 1.6454 1.0591 0.0284  -0.1051 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 238  GLY R N   
8671  C CA  . GLY D 387 0.9010 1.5250 0.9444 0.0304  -0.1149 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 238  GLY R CA  
8672  C C   . GLY D 387 0.9718 1.5870 1.0161 0.0312  -0.1209 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 238  GLY R C   
8673  O O   . GLY D 387 0.9343 1.5469 0.9803 0.0347  -0.1273 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 238  GLY R O   
8674  N N   . ARG D 388 1.1000 1.7107 1.1432 0.0278  -0.1189 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R N   
8675  C CA  . ARG D 388 1.1128 1.7148 1.1567 0.0280  -0.1243 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CA  
8676  C C   . ARG D 388 1.1749 1.7664 1.2166 0.0214  -0.1339 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R C   
8677  O O   . ARG D 388 1.1934 1.7763 1.2353 0.0211  -0.1415 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R O   
8678  C CB  . ARG D 388 0.9843 1.5878 1.0285 0.0291  -0.1160 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CB  
8679  C CG  . ARG D 388 0.9383 1.5499 0.9839 0.0362  -0.1079 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CG  
8680  C CD  . ARG D 388 0.9130 1.5348 0.9572 0.0370  -0.0995 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CD  
8681  N NE  . ARG D 388 0.9453 1.5744 0.9901 0.0440  -0.0931 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R NE  
8682  C CZ  . ARG D 388 0.7868 1.4251 0.8301 0.0461  -0.0857 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R CZ  
8683  N NH1 . ARG D 388 0.8595 1.5010 0.9014 0.0416  -0.0838 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R NH1 
8684  N NH2 . ARG D 388 0.4861 1.1302 0.5291 0.0525  -0.0805 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 239  ARG R NH2 
8685  N N   . CYS D 414 1.8642 2.3821 1.8230 -0.3337 -0.2028 0.1940  ? ? ? ? ? ? 265  CYS R N   
8686  C CA  . CYS D 414 1.8909 2.4035 1.8231 -0.3342 -0.1994 0.1906  ? ? ? ? ? ? 265  CYS R CA  
8687  C C   . CYS D 414 1.8538 2.3758 1.7945 -0.3269 -0.1876 0.1913  ? ? ? ? ? ? 265  CYS R C   
8688  O O   . CYS D 414 1.7967 2.3146 1.7176 -0.3256 -0.1831 0.1877  ? ? ? ? ? ? 265  CYS R O   
8689  C CB  . CYS D 414 1.8876 2.4047 1.8034 -0.3439 -0.2051 0.1991  ? ? ? ? ? ? 265  CYS R CB  
8690  S SG  . CYS D 414 1.9159 2.4207 1.8170 -0.3531 -0.2191 0.1978  ? ? ? ? ? ? 265  CYS R SG  
8691  N N   . LEU D 415 1.8787 2.4133 1.8490 -0.3221 -0.1825 0.1960  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R N   
8692  C CA  . LEU D 415 1.8967 2.4415 1.8785 -0.3150 -0.1711 0.1973  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CA  
8693  C C   . LEU D 415 1.9468 2.4793 1.9207 -0.3066 -0.1652 0.1846  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R C   
8694  O O   . LEU D 415 1.9180 2.4532 1.8864 -0.3023 -0.1567 0.1832  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R O   
8695  C CB  . LEU D 415 1.8102 2.3708 1.8265 -0.3118 -0.1678 0.2050  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CB  
8696  C CG  . LEU D 415 1.7178 2.2925 1.7456 -0.3194 -0.1726 0.2183  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CG  
8697  C CD1 . LEU D 415 1.6144 2.2026 1.6771 -0.3155 -0.1696 0.2242  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CD1 
8698  C CD2 . LEU D 415 1.7190 2.3037 1.7350 -0.3235 -0.1694 0.2265  ? ? ? ? ? ? 266  LEU R CD2 
8699  N N   . LYS D 416 1.9907 2.5094 1.9638 -0.3045 -0.1697 0.1753  ? ? ? ? ? ? 267  LYS R N   
8700  C CA  . LYS D 416 1.9517 2.4578 1.9184 -0.2965 -0.1647 0.1627  ? ? ? ? ? ? 267  LYS R CA  
8701  C C   . LYS D 416 1.9561 2.4493 1.8894 -0.2982 -0.1650 0.1557  ? ? ? ? ? ? 267  LYS R C   
8702  O O   . LYS D 416 2.0265 2.5150 1.9525 -0.2919 -0.1575 0.1486  ? ? ? ? ? ? 267  LYS R O   
8703  C CB  . LYS D 416 1.8544 2.3496 1.8301 -0.2939 -0.1699 0.1551  ? ? ? ? ? ? 267  LYS R CB  
8704  N N   . GLU D 417 1.8201 2.3075 1.7332 -0.3069 -0.1736 0.1577  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R N   
8705  C CA  . GLU D 417 1.7251 2.1999 1.6055 -0.3095 -0.1749 0.1515  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CA  
8706  C C   . GLU D 417 1.7221 2.2039 1.5947 -0.3067 -0.1656 0.1535  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R C   
8707  O O   . GLU D 417 1.7187 2.1899 1.5707 -0.3039 -0.1623 0.1451  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R O   
8708  C CB  . GLU D 417 1.7365 2.2088 1.6000 -0.3200 -0.1851 0.1565  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CB  
8709  C CG  . GLU D 417 1.8164 2.2832 1.6882 -0.3236 -0.1947 0.1560  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CG  
8710  C CD  . GLU D 417 1.9771 2.4462 1.8388 -0.3341 -0.2039 0.1639  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R CD  
8711  O OE1 . GLU D 417 2.0792 2.5574 1.9325 -0.3383 -0.2024 0.1716  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R OE1 
8712  O OE2 . GLU D 417 1.9841 2.4459 1.8462 -0.3381 -0.2127 0.1625  ? ? ? ? ? ? 268  GLU R OE2 
8713  N N   . HIS D 418 1.7234 2.2231 1.6127 -0.3074 -0.1613 0.1646  ? ? ? ? ? ? 269  HIS R N   
8714  C CA  . HIS D 418 1.6951 2.2033 1.5795 -0.3048 -0.1522 0.1678  ? ? ? ? ? ? 269  HIS R CA  
8715  C C   . HIS D 418 1.6749 2.1777 1.5619 -0.2949 -0.1430 0.1582  ? ? ? ? ? ? 269  HIS R C   
8716  O O   . HIS D 418 1.7842 2.2825 1.6525 -0.2929 -0.1378 0.1541  ? ? ? ? ? ? 269  HIS R O   
8717  C CB  . HIS D 418 1.6502 2.1791 1.5577 -0.3060 -0.1486 0.1810  ? ? ? ? ? ? 269  HIS R CB  
8718  N N   . LYS D 419 1.5564 2.0596 1.4665 -0.2887 -0.1410 0.1547  ? ? ? ? ? ? 270  LYS R N   
8719  C CA  . LYS D 419 1.5206 2.0185 1.4354 -0.2790 -0.1326 0.1452  ? ? ? ? ? ? 270  LYS R CA  
8720  C C   . LYS D 419 1.4988 1.9774 1.3850 -0.2781 -0.1343 0.1331  ? ? ? ? ? ? 270  LYS R C   
8721  O O   . LYS D 419 1.4865 1.9606 1.3660 -0.2717 -0.1266 0.1262  ? ? ? ? ? ? 270  LYS R O   
8722  C CB  . LYS D 419 1.4654 1.9646 1.4079 -0.2734 -0.1324 0.1427  ? ? ? ? ? ? 270  LYS R CB  
8723  N N   . ALA D 420 1.4749 1.9421 1.3445 -0.2845 -0.1443 0.1305  ? ? ? ? ? ? 271  ALA R N   
8724  C CA  . ALA D 420 1.4361 1.8847 1.2774 -0.2847 -0.1470 0.1193  ? ? ? ? ? ? 271  ALA R CA  
8725  C C   . ALA D 420 1.2764 1.7238 1.0906 -0.2890 -0.1458 0.1210  ? ? ? ? ? ? 271  ALA R C   
8726  O O   . ALA D 420 1.0822 1.5176 0.8753 -0.2865 -0.1433 0.1120  ? ? ? ? ? ? 271  ALA R O   
8727  C CB  . ALA D 420 1.5003 1.9371 1.3348 -0.2899 -0.1581 0.1158  ? ? ? ? ? ? 271  ALA R CB  
8728  N N   . LEU D 421 1.3015 1.7615 1.1164 -0.2955 -0.1476 0.1326  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R N   
8729  C CA  . LEU D 421 1.2307 1.6906 1.0204 -0.3003 -0.1471 0.1353  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R CA  
8730  C C   . LEU D 421 1.2207 1.6884 1.0108 -0.2947 -0.1356 0.1363  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R C   
8731  O O   . LEU D 421 1.1405 1.6022 0.9063 -0.2954 -0.1333 0.1331  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R O   
8732  C CB  . LEU D 421 1.0770 1.5471 0.8664 -0.3097 -0.1538 0.1472  ? ? ? ? ? ? 272  LEU R CB  
8733  N N   . LYS D 422 1.2486 1.7296 1.0662 -0.2891 -0.1285 0.1409  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R N   
8734  C CA  . LYS D 422 1.2453 1.7360 1.0662 -0.2842 -0.1176 0.1437  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CA  
8735  C C   . LYS D 422 1.2472 1.7259 1.0528 -0.2774 -0.1109 0.1321  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R C   
8736  O O   . LYS D 422 1.2329 1.7120 1.0214 -0.2774 -0.1060 0.1324  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R O   
8737  C CB  . LYS D 422 1.2430 1.7500 1.0980 -0.2793 -0.1114 0.1505  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CB  
8738  C CG  . LYS D 422 1.2669 1.7856 1.1267 -0.2748 -0.1003 0.1547  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CG  
8739  C CD  . LYS D 422 1.2088 1.7466 1.1000 -0.2732 -0.0961 0.1653  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CD  
8740  C CE  . LYS D 422 1.1870 1.7368 1.0800 -0.2703 -0.0859 0.1709  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R CE  
8741  N NZ  . LYS D 422 1.1556 1.7248 1.0775 -0.2697 -0.0822 0.1822  ? ? ? ? ? ? 273  LYS R NZ  
8742  N N   . THR D 423 1.2904 1.7585 1.1021 -0.2716 -0.1108 0.1221  ? ? ? ? ? ? 274  THR R N   
8743  C CA  . THR D 423 1.3290 1.7853 1.1278 -0.2647 -0.1046 0.1106  ? ? ? ? ? ? 274  THR R CA  
8744  C C   . THR D 423 1.2953 1.7389 1.0589 -0.2693 -0.1080 0.1057  ? ? ? ? ? ? 274  THR R C   
8745  O O   . THR D 423 1.3099 1.7500 1.0591 -0.2658 -0.1012 0.1015  ? ? ? ? ? ? 274  THR R O   
8746  C CB  . THR D 423 1.3751 1.8203 1.1839 -0.2589 -0.1059 0.1003  ? ? ? ? ? ? 274  THR R CB  
8747  O OG1 . THR D 423 1.4191 1.8531 1.2174 -0.2648 -0.1170 0.0973  ? ? ? ? ? ? 274  THR R OG1 
8748  C CG2 . THR D 423 1.3507 1.8084 1.1944 -0.2538 -0.1020 0.1046  ? ? ? ? ? ? 274  THR R CG2 
8749  N N   . LEU D 424 1.3046 1.7411 1.0545 -0.2772 -0.1185 0.1064  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R N   
8750  C CA  . LEU D 424 1.3433 1.7686 1.0602 -0.2826 -0.1228 0.1029  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CA  
8751  C C   . LEU D 424 1.3845 1.8208 1.0920 -0.2862 -0.1190 0.1118  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R C   
8752  O O   . LEU D 424 1.3240 1.7540 1.0081 -0.2860 -0.1159 0.1078  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R O   
8753  C CB  . LEU D 424 1.3300 1.7475 1.0374 -0.2906 -0.1350 0.1031  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CB  
8754  C CG  . LEU D 424 1.2759 1.6811 0.9898 -0.2881 -0.1400 0.0942  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CG  
8755  C CD1 . LEU D 424 1.2883 1.6922 1.0031 -0.2961 -0.1514 0.0986  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CD1 
8756  C CD2 . LEU D 424 1.2280 1.6144 0.9183 -0.2849 -0.1395 0.0809  ? ? ? ? ? ? 275  LEU R CD2 
8757  N N   . GLY D 425 1.4293 1.8822 1.1552 -0.2893 -0.1192 0.1239  ? ? ? ? ? ? 276  GLY R N   
8758  C CA  . GLY D 425 1.3883 1.8534 1.1085 -0.2927 -0.1156 0.1335  ? ? ? ? ? ? 276  GLY R CA  
8759  C C   . GLY D 425 1.2502 1.7183 0.9679 -0.2858 -0.1040 0.1311  ? ? ? ? ? ? 276  GLY R C   
8760  O O   . GLY D 425 1.2049 1.6730 0.9022 -0.2882 -0.1017 0.1328  ? ? ? ? ? ? 276  GLY R O   
8761  N N   . ILE D 426 1.1274 1.5981 0.8659 -0.2772 -0.0966 0.1273  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R N   
8762  C CA  . ILE D 426 1.1161 1.5896 0.8540 -0.2701 -0.0852 0.1247  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CA  
8763  C C   . ILE D 426 1.2395 1.6954 0.9531 -0.2666 -0.0834 0.1119  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R C   
8764  O O   . ILE D 426 1.3782 1.8334 1.0764 -0.2648 -0.0771 0.1106  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R O   
8765  C CB  . ILE D 426 1.0808 1.5649 0.8509 -0.2620 -0.0772 0.1261  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CB  
8766  C CG1 . ILE D 426 1.1228 1.5987 0.9072 -0.2585 -0.0811 0.1186  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CG1 
8767  C CG2 . ILE D 426 1.0574 1.5611 0.8492 -0.2648 -0.0762 0.1399  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CG2 
8768  C CD1 . ILE D 426 1.1541 1.6161 0.9311 -0.2508 -0.0764 0.1053  ? ? ? ? ? ? 277  ILE R CD1 
8769  N N   . ILE D 427 1.2523 1.6940 0.9622 -0.2657 -0.0890 0.1025  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R N   
8770  C CA  . ILE D 427 1.2811 1.7055 0.9688 -0.2622 -0.0877 0.0898  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CA  
8771  C C   . ILE D 427 1.2817 1.6982 0.9361 -0.2687 -0.0916 0.0892  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R C   
8772  O O   . ILE D 427 1.2906 1.6994 0.9264 -0.2657 -0.0865 0.0827  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R O   
8773  C CB  . ILE D 427 1.3406 1.7512 1.0310 -0.2603 -0.0936 0.0801  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CB  
8774  C CG1 . ILE D 427 1.3405 1.7349 1.0128 -0.2547 -0.0898 0.0668  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CG1 
8775  C CG2 . ILE D 427 1.4177 1.8221 1.0967 -0.2692 -0.1058 0.0819  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CG2 
8776  C CD1 . ILE D 427 1.3234 1.7041 0.9988 -0.2520 -0.0947 0.0567  ? ? ? ? ? ? 278  ILE R CD1 
8777  N N   . MET D 428 1.3064 1.7249 0.9537 -0.2776 -0.1007 0.0958  ? ? ? ? ? ? 279  MET R N   
8778  C CA  . MET D 428 1.4702 1.8830 1.0872 -0.2844 -0.1048 0.0966  ? ? ? ? ? ? 279  MET R CA  
8779  C C   . MET D 428 1.5056 1.9325 1.1208 -0.2861 -0.0990 0.1064  ? ? ? ? ? ? 279  MET R C   
8780  O O   . MET D 428 1.5102 1.9325 1.1014 -0.2874 -0.0968 0.1047  ? ? ? ? ? ? 279  MET R O   
8781  C CB  . MET D 428 1.5490 1.9577 1.1583 -0.2934 -0.1171 0.0994  ? ? ? ? ? ? 279  MET R CB  
8782  C CG  . MET D 428 1.6250 2.0149 1.2204 -0.2938 -0.1238 0.0880  ? ? ? ? ? ? 279  MET R CG  
8783  S SD  . MET D 428 1.6835 2.0567 1.2460 -0.2909 -0.1199 0.0761  ? ? ? ? ? ? 279  MET R SD  
8784  C CE  . MET D 428 1.1436 1.4983 0.6845 -0.2972 -0.1324 0.0684  ? ? ? ? ? ? 279  MET R CE  
8785  N N   . GLY D 429 1.4584 1.9023 1.0991 -0.2859 -0.0964 0.1168  ? ? ? ? ? ? 280  GLY R N   
8786  C CA  . GLY D 429 1.3753 1.8339 1.0171 -0.2878 -0.0914 0.1273  ? ? ? ? ? ? 280  GLY R CA  
8787  C C   . GLY D 429 1.3294 1.7890 0.9656 -0.2810 -0.0800 0.1241  ? ? ? ? ? ? 280  GLY R C   
8788  O O   . GLY D 429 1.3112 1.7721 0.9283 -0.2836 -0.0778 0.1269  ? ? ? ? ? ? 280  GLY R O   
8789  N N   . THR D 430 1.2673 1.7261 0.9201 -0.2722 -0.0728 0.1181  ? ? ? ? ? ? 281  THR R N   
8790  C CA  . THR D 430 1.2573 1.7171 0.9070 -0.2652 -0.0616 0.1147  ? ? ? ? ? ? 281  THR R CA  
8791  C C   . THR D 430 1.2929 1.7367 0.9101 -0.2653 -0.0615 0.1053  ? ? ? ? ? ? 281  THR R C   
8792  O O   . THR D 430 1.2944 1.7399 0.8999 -0.2631 -0.0542 0.1054  ? ? ? ? ? ? 281  THR R O   
8793  C CB  . THR D 430 1.1797 1.6407 0.8538 -0.2556 -0.0543 0.1094  ? ? ? ? ? ? 281  THR R CB  
8794  O OG1 . THR D 430 1.1424 1.6193 0.8472 -0.2551 -0.0533 0.1187  ? ? ? ? ? ? 281  THR R OG1 
8795  C CG2 . THR D 430 1.1143 1.5757 0.7839 -0.2485 -0.0427 0.1055  ? ? ? ? ? ? 281  THR R CG2 
8796  N N   . PHE D 431 1.3057 1.7342 0.9083 -0.2680 -0.0697 0.0971  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R N   
8797  C CA  . PHE D 431 1.3590 1.7717 0.9301 -0.2687 -0.0706 0.0880  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CA  
8798  C C   . PHE D 431 1.4039 1.8175 0.9514 -0.2774 -0.0758 0.0941  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R C   
8799  O O   . PHE D 431 1.4968 1.9018 1.0184 -0.2780 -0.0743 0.0895  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R O   
8800  C CB  . PHE D 431 1.4337 1.8293 0.9975 -0.2683 -0.0774 0.0769  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CB  
8801  C CG  . PHE D 431 1.5544 1.9336 1.0844 -0.2710 -0.0807 0.0686  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CG  
8802  C CD1 . PHE D 431 1.5876 1.9575 1.1048 -0.2647 -0.0735 0.0592  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CD1 
8803  C CD2 . PHE D 431 1.6046 1.9779 1.1156 -0.2798 -0.0910 0.0702  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CD2 
8804  C CE1 . PHE D 431 1.6288 1.9837 1.1149 -0.2672 -0.0765 0.0515  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CE1 
8805  C CE2 . PHE D 431 1.6125 1.9709 1.0926 -0.2824 -0.0940 0.0625  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CE2 
8806  C CZ  . PHE D 431 1.6364 1.9855 1.1039 -0.2761 -0.0868 0.0532  ? ? ? ? ? ? 282  PHE R CZ  
8807  N N   . THR D 432 1.4008 1.8248 0.9576 -0.2841 -0.0821 0.1044  ? ? ? ? ? ? 283  THR R N   
8808  C CA  . THR D 432 1.4450 1.8707 0.9813 -0.2928 -0.0878 0.1110  ? ? ? ? ? ? 283  THR R CA  
8809  C C   . THR D 432 1.4320 1.8711 0.9676 -0.2924 -0.0801 0.1196  ? ? ? ? ? ? 283  THR R C   
8810  O O   . THR D 432 1.3724 1.8066 0.8839 -0.2934 -0.0777 0.1176  ? ? ? ? ? ? 283  THR R O   
8811  C CB  . THR D 432 1.4298 1.8610 0.9756 -0.3004 -0.0981 0.1187  ? ? ? ? ? ? 283  THR R CB  
8812  O OG1 . THR D 432 1.5263 1.9433 1.0674 -0.3018 -0.1062 0.1103  ? ? ? ? ? ? 283  THR R OG1 
8813  C CG2 . THR D 432 1.2985 1.7335 0.8253 -0.3092 -0.1032 0.1265  ? ? ? ? ? ? 283  THR R CG2 
8814  N N   . LEU D 433 1.4553 1.9113 1.0175 -0.2910 -0.0761 0.1293  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R N   
8815  C CA  . LEU D 433 1.4547 1.9247 1.0187 -0.2909 -0.0690 0.1385  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CA  
8816  C C   . LEU D 433 1.4964 1.9618 1.0470 -0.2846 -0.0590 0.1324  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R C   
8817  O O   . LEU D 433 1.5859 2.0557 1.1219 -0.2866 -0.0557 0.1370  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R O   
8818  C CB  . LEU D 433 1.3656 1.8534 0.9634 -0.2883 -0.0646 0.1478  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CB  
8819  C CG  . LEU D 433 1.3797 1.8734 0.9948 -0.2935 -0.0735 0.1541  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CG  
8820  C CD1 . LEU D 433 1.4188 1.9310 1.0658 -0.2908 -0.0681 0.1640  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CD1 
8821  C CD2 . LEU D 433 1.3021 1.7951 0.8984 -0.3037 -0.0831 0.1599  ? ? ? ? ? ? 284  LEU R CD2 
8822  N N   . CYS D 434 1.4479 1.9047 1.0037 -0.2770 -0.0543 0.1222  ? ? ? ? ? ? 285  CYS R N   
8823  C CA  . CYS D 434 1.4521 1.9050 0.9981 -0.2703 -0.0441 0.1164  ? ? ? ? ? ? 285  CYS R CA  
8824  C C   . CYS D 434 1.5640 2.0027 1.0746 -0.2730 -0.0462 0.1095  ? ? ? ? ? ? 285  CYS R C   
8825  O O   . CYS D 434 1.6878 2.1299 1.1844 -0.2733 -0.0410 0.1125  ? ? ? ? ? ? 285  CYS R O   
8826  C CB  . CYS D 434 1.3970 1.8450 0.9599 -0.2612 -0.0384 0.1074  ? ? ? ? ? ? 285  CYS R CB  
8827  S SG  . CYS D 434 1.5668 2.0326 1.1719 -0.2561 -0.0329 0.1149  ? ? ? ? ? ? 285  CYS R SG  
8828  N N   . TRP D 435 1.5313 1.9540 1.0274 -0.2749 -0.0536 0.1003  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R N   
8829  C CA  . TRP D 435 1.6101 2.0181 1.0727 -0.2769 -0.0553 0.0926  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CA  
8830  C C   . TRP D 435 1.7162 2.1208 1.1562 -0.2869 -0.0653 0.0965  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R C   
8831  O O   . TRP D 435 1.8727 2.2677 1.2844 -0.2891 -0.0661 0.0922  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R O   
8832  C CB  . TRP D 435 1.5672 1.9580 1.0234 -0.2723 -0.0561 0.0788  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CB  
8833  C CG  . TRP D 435 1.5543 1.9457 1.0249 -0.2622 -0.0454 0.0732  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CG  
8834  C CD1 . TRP D 435 1.5494 1.9446 1.0477 -0.2564 -0.0426 0.0716  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CD1 
8835  C CD2 . TRP D 435 1.6023 1.9905 1.0604 -0.2568 -0.0358 0.0685  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CD2 
8836  N NE1 . TRP D 435 1.6262 2.0207 1.1301 -0.2476 -0.0320 0.0661  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R NE1 
8837  C CE2 . TRP D 435 1.6602 2.0505 1.1398 -0.2477 -0.0276 0.0642  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CE2 
8838  C CE3 . TRP D 435 1.5716 1.9553 1.0023 -0.2587 -0.0335 0.0676  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CE3 
8839  C CZ2 . TRP D 435 1.6003 1.9882 1.0749 -0.2406 -0.0172 0.0589  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CZ2 
8840  C CZ3 . TRP D 435 1.5406 1.9220 0.9665 -0.2516 -0.0231 0.0624  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CZ3 
8841  C CH2 . TRP D 435 1.5057 1.8893 0.9535 -0.2427 -0.0151 0.0582  ? ? ? ? ? ? 286  TRP R CH2 
8842  N N   . LEU D 436 1.6334 2.0459 1.0856 -0.2929 -0.0729 0.1047  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R N   
8843  C CA  . LEU D 436 1.6709 2.0803 1.1034 -0.3025 -0.0830 0.1084  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CA  
8844  C C   . LEU D 436 1.8034 2.2211 1.2210 -0.3064 -0.0804 0.1165  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R C   
8845  O O   . LEU D 436 1.8484 2.2568 1.2375 -0.3104 -0.0836 0.1134  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R O   
8846  C CB  . LEU D 436 1.5672 1.9832 1.0177 -0.3078 -0.0917 0.1151  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CB  
8847  C CG  . LEU D 436 1.4968 1.9076 0.9273 -0.3177 -0.1031 0.1176  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CG  
8848  C CD1 . LEU D 436 1.2726 1.6640 0.6847 -0.3186 -0.1095 0.1055  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CD1 
8849  C CD2 . LEU D 436 1.4491 1.8716 0.8996 -0.3232 -0.1097 0.1277  ? ? ? ? ? ? 287  LEU R CD2 
8850  N N   . PRO D 437 1.8059 2.2410 1.2429 -0.3051 -0.0745 0.1270  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R N   
8851  C CA  . PRO D 437 1.7657 2.2098 1.1904 -0.3087 -0.0719 0.1355  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CA  
8852  C C   . PRO D 437 1.7512 2.1863 1.1511 -0.3055 -0.0657 0.1286  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R C   
8853  O O   . PRO D 437 1.8610 2.2959 1.2390 -0.3102 -0.0671 0.1320  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R O   
8854  C CB  . PRO D 437 1.7513 2.2139 1.2048 -0.3048 -0.0640 0.1451  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CB  
8855  C CG  . PRO D 437 1.7213 2.1866 1.2017 -0.3032 -0.0672 0.1449  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CG  
8856  C CD  . PRO D 437 1.7543 2.2017 1.2256 -0.3003 -0.0701 0.1315  ? ? ? ? ? ? 288  PRO R CD  
8857  N N   . PHE D 438 1.6417 2.0691 1.0449 -0.2974 -0.0589 0.1191  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R N   
8858  C CA  . PHE D 438 1.6378 2.0558 1.0182 -0.2937 -0.0526 0.1116  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CA  
8859  C C   . PHE D 438 1.7003 2.1002 1.0511 -0.2980 -0.0605 0.1026  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R C   
8860  O O   . PHE D 438 1.7797 2.1761 1.1052 -0.3024 -0.0623 0.1035  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R O   
8861  C CB  . PHE D 438 1.6499 2.0660 1.0444 -0.2836 -0.0426 0.1044  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CB  
8862  C CG  . PHE D 438 1.7483 2.1531 1.1196 -0.2795 -0.0364 0.0956  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CG  
8863  C CD1 . PHE D 438 1.7599 2.1714 1.1226 -0.2780 -0.0285 0.1001  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CD1 
8864  C CD2 . PHE D 438 1.8114 2.1988 1.1692 -0.2771 -0.0386 0.0829  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CD2 
8865  C CE1 . PHE D 438 1.7875 2.1887 1.1287 -0.2743 -0.0228 0.0920  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CE1 
8866  C CE2 . PHE D 438 1.8315 2.2084 1.1678 -0.2734 -0.0330 0.0747  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CE2 
8867  C CZ  . PHE D 438 1.8034 2.1873 1.1314 -0.2720 -0.0251 0.0793  ? ? ? ? ? ? 289  PHE R CZ  
8868  N N   . PHE D 439 1.6862 2.0746 1.0403 -0.2965 -0.0652 0.0938  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R N   
8869  C CA  . PHE D 439 1.7566 2.1269 1.0835 -0.2996 -0.0720 0.0840  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CA  
8870  C C   . PHE D 439 1.9153 2.2838 1.2230 -0.3097 -0.0824 0.0887  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R C   
8871  O O   . PHE D 439 1.9996 2.3549 1.2796 -0.3128 -0.0864 0.0822  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R O   
8872  C CB  . PHE D 439 1.6569 2.0158 0.9927 -0.2962 -0.0752 0.0742  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CB  
8873  C CG  . PHE D 439 1.6330 1.9829 0.9670 -0.2874 -0.0668 0.0634  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CG  
8874  C CD1 . PHE D 439 1.5638 1.9225 0.9222 -0.2794 -0.0572 0.0643  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CD1 
8875  C CD2 . PHE D 439 1.7074 2.0400 1.0148 -0.2872 -0.0684 0.0525  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CD2 
8876  C CE1 . PHE D 439 1.6232 1.9735 0.9798 -0.2713 -0.0495 0.0545  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CE1 
8877  C CE2 . PHE D 439 1.7721 2.0963 1.0775 -0.2791 -0.0606 0.0427  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CE2 
8878  C CZ  . PHE D 439 1.7398 2.0729 1.0699 -0.2711 -0.0512 0.0436  ? ? ? ? ? ? 290  PHE R CZ  
8879  N N   . ILE D 440 1.9279 2.3096 1.2501 -0.3149 -0.0868 0.0999  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R N   
8880  C CA  . ILE D 440 1.9041 2.2861 1.2090 -0.3245 -0.0960 0.1056  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CA  
8881  C C   . ILE D 440 1.8120 2.1997 1.0995 -0.3261 -0.0913 0.1110  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R C   
8882  O O   . ILE D 440 1.7590 2.1389 1.0193 -0.3315 -0.0962 0.1094  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R O   
8883  C CB  . ILE D 440 1.8685 2.2629 1.1947 -0.3297 -0.1024 0.1160  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CB  
8884  C CG1 . ILE D 440 1.7689 2.1564 1.1095 -0.3290 -0.1083 0.1105  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CG1 
8885  C CG2 . ILE D 440 1.9314 2.3274 1.2395 -0.3394 -0.1110 0.1226  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CG2 
8886  C CD1 . ILE D 440 1.6951 2.0926 1.0535 -0.3349 -0.1160 0.1198  ? ? ? ? ? ? 291  ILE R CD1 
8887  N N   . VAL D 441 1.7248 2.1259 1.0282 -0.3214 -0.0817 0.1173  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R N   
8888  C CA  . VAL D 441 1.6898 2.0971 0.9789 -0.3218 -0.0759 0.1224  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CA  
8889  C C   . VAL D 441 1.8036 2.1961 1.0643 -0.3194 -0.0727 0.1121  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R C   
8890  O O   . VAL D 441 2.0048 2.3975 1.2444 -0.3221 -0.0716 0.1146  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R O   
8891  C CB  . VAL D 441 1.5773 2.0008 0.8902 -0.3160 -0.0651 0.1298  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CB  
8892  C CG1 . VAL D 441 1.5162 1.9403 0.8130 -0.3126 -0.0560 0.1294  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CG1 
8893  C CG2 . VAL D 441 1.3713 1.8116 0.7020 -0.3211 -0.0685 0.1433  ? ? ? ? ? ? 292  VAL R CG2 
8894  N N   . ASN D 442 1.6912 2.0709 0.9515 -0.3142 -0.0715 0.1006  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R N   
8895  C CA  . ASN D 442 1.7376 2.1015 0.9703 -0.3122 -0.0697 0.0898  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R CA  
8896  C C   . ASN D 442 1.8420 2.1965 1.0462 -0.3208 -0.0798 0.0887  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R C   
8897  O O   . ASN D 442 1.9727 2.3240 1.1528 -0.3227 -0.0783 0.0884  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R O   
8898  C CB  . ASN D 442 1.7397 2.0911 0.9781 -0.3060 -0.0683 0.0777  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R CB  
8899  C CG  . ASN D 442 1.7965 2.1459 1.0355 -0.2970 -0.0564 0.0719  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R CG  
8900  O OD1 . ASN D 442 1.7902 2.1403 1.0127 -0.2963 -0.0508 0.0729  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R OD1 
8901  N ND2 . ASN D 442 1.8416 2.1884 1.0995 -0.2900 -0.0524 0.0658  ? ? ? ? ? ? 293  ASN R ND2 
8902  N N   . ILE D 443 1.8056 2.1557 1.0129 -0.3260 -0.0901 0.0880  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R N   
8903  C CA  . ILE D 443 1.8220 2.1634 1.0046 -0.3344 -0.1005 0.0871  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CA  
8904  C C   . ILE D 443 1.9747 2.3285 1.1521 -0.3412 -0.1030 0.0992  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R C   
8905  O O   . ILE D 443 2.0349 2.3830 1.1884 -0.3479 -0.1097 0.0994  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R O   
8906  C CB  . ILE D 443 1.6651 1.9996 0.8548 -0.3381 -0.1107 0.0839  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CB  
8907  C CG1 . ILE D 443 1.6330 1.9557 0.8294 -0.3311 -0.1080 0.0721  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CG1 
8908  C CG2 . ILE D 443 1.6045 1.9290 0.7677 -0.3467 -0.1214 0.0821  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CG2 
8909  C CD1 . ILE D 443 1.6119 1.9192 0.7825 -0.3279 -0.1046 0.0608  ? ? ? ? ? ? 294  ILE R CD1 
8910  N N   . VAL D 444 2.0367 2.4076 1.2367 -0.3393 -0.0974 0.1093  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R N   
8911  C CA  . VAL D 444 2.0961 2.4798 1.2924 -0.3448 -0.0985 0.1212  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CA  
8912  C C   . VAL D 444 2.2271 2.6101 1.4023 -0.3430 -0.0912 0.1208  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R C   
8913  O O   . VAL D 444 2.3114 2.6965 1.4682 -0.3490 -0.0947 0.1260  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R O   
8914  C CB  . VAL D 444 1.9943 2.3969 1.2223 -0.3435 -0.0948 0.1324  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CB  
8915  C CG1 . VAL D 444 1.8908 2.3064 1.1139 -0.3490 -0.0956 0.1445  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CG1 
8916  C CG2 . VAL D 444 2.0012 2.4049 1.2500 -0.3457 -0.1023 0.1334  ? ? ? ? ? ? 295  VAL R CG2 
8917  N N   . HIS D 445 2.2563 2.6362 1.4341 -0.3346 -0.0812 0.1146  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R N   
8918  C CA  . HIS D 445 2.3248 2.7032 1.4833 -0.3319 -0.0735 0.1132  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CA  
8919  C C   . HIS D 445 2.4357 2.7960 1.5617 -0.3344 -0.0781 0.1031  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R C   
8920  O O   . HIS D 445 2.4817 2.8397 1.5846 -0.3359 -0.0762 0.1034  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R O   
8921  C CB  . HIS D 445 2.2900 2.6712 1.4636 -0.3219 -0.0611 0.1098  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CB  
8922  C CG  . HIS D 445 2.3967 2.7828 1.5590 -0.3191 -0.0519 0.1128  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CG  
8923  N ND1 . HIS D 445 2.4136 2.8038 1.5883 -0.3105 -0.0401 0.1111  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R ND1 
8924  C CD2 . HIS D 445 2.4598 2.8475 1.5999 -0.3237 -0.0527 0.1173  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CD2 
8925  C CE1 . HIS D 445 2.4420 2.8360 1.6024 -0.3099 -0.0339 0.1145  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R CE1 
8926  N NE2 . HIS D 445 2.4588 2.8513 1.5980 -0.3178 -0.0414 0.1183  ? ? ? ? ? ? 296  HIS R NE2 
8927  N N   . VAL D 446 2.4661 2.8137 1.5906 -0.3347 -0.0843 0.0942  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R N   
8928  C CA  . VAL D 446 2.4982 2.8281 1.5930 -0.3373 -0.0895 0.0842  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CA  
8929  C C   . VAL D 446 2.5222 2.8504 1.5987 -0.3473 -0.1006 0.0885  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R C   
8930  O O   . VAL D 446 2.5480 2.8686 1.5965 -0.3504 -0.1022 0.0858  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R O   
8931  C CB  . VAL D 446 2.4564 2.7727 1.5558 -0.3339 -0.0921 0.0728  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CB  
8932  C CG1 . VAL D 446 2.4392 2.7381 1.5092 -0.3384 -0.0999 0.0639  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CG1 
8933  C CG2 . VAL D 446 2.4506 2.7649 1.5601 -0.3239 -0.0810 0.0662  ? ? ? ? ? ? 297  VAL R CG2 
8934  N N   . ILE D 447 2.4756 2.8108 1.5680 -0.3523 -0.1082 0.0951  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R N   
8935  C CA  . ILE D 447 2.4184 2.7524 1.4958 -0.3620 -0.1192 0.0993  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CA  
8936  C C   . ILE D 447 2.4340 2.7793 1.5018 -0.3661 -0.1179 0.1097  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R C   
8937  O O   . ILE D 447 2.4605 2.7993 1.5013 -0.3711 -0.1221 0.1085  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R O   
8938  C CB  . ILE D 447 2.2819 2.6208 1.3802 -0.3662 -0.1275 0.1039  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CB  
8939  C CG1 . ILE D 447 2.1966 2.5210 1.2965 -0.3643 -0.1319 0.0928  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CG1 
8940  C CG2 . ILE D 447 2.2673 2.6093 1.3536 -0.3761 -0.1376 0.1112  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CG2 
8941  C CD1 . ILE D 447 2.1252 2.4526 1.2428 -0.3688 -0.1408 0.0964  ? ? ? ? ? ? 298  ILE R CD1 
8942  N N   . GLN D 448 2.4104 2.7725 1.5003 -0.3640 -0.1121 0.1198  ? ? ? ? ? ? 299  GLN R N   
8943  C CA  . GLN D 448 2.4306 2.8047 1.5138 -0.3675 -0.1102 0.1302  ? ? ? ? ? ? 299  GLN R CA  
8944  C C   . GLN D 448 2.4738 2.8560 1.5641 -0.3600 -0.0973 0.1323  ? ? ? ? ? ? 299  GLN R C   
8945  O O   . GLN D 448 2.3932 2.7860 1.5107 -0.3550 -0.0911 0.1364  ? ? ? ? ? ? 299  GLN R O   
8946  C CB  . GLN D 448 2.4138 2.8022 1.5157 -0.3732 -0.1161 0.1422  ? ? ? ? ? ? 299  GLN R CB  
8947  N N   . ASP D 449 2.6121 2.9891 1.6779 -0.3592 -0.0931 0.1296  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R N   
8948  C CA  . ASP D 449 2.6750 3.0582 1.7443 -0.3521 -0.0807 0.1308  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R CA  
8949  C C   . ASP D 449 2.6958 3.0970 1.7743 -0.3540 -0.0773 0.1444  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R C   
8950  O O   . ASP D 449 2.6993 3.1057 1.7710 -0.3616 -0.0847 0.1519  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R O   
8951  C CB  . ASP D 449 2.6859 3.0558 1.7253 -0.3501 -0.0772 0.1220  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R CB  
8952  C CG  . ASP D 449 2.6803 3.0516 1.7259 -0.3408 -0.0642 0.1186  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R CG  
8953  O OD1 . ASP D 449 2.6459 3.0106 1.7027 -0.3347 -0.0607 0.1105  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R OD1 
8954  O OD2 . ASP D 449 2.7055 3.0843 1.7448 -0.3395 -0.0575 0.1241  ? ? ? ? ? ? 300  ASP R OD2 
8955  N N   . ASN D 450 2.6732 3.0837 1.7671 -0.3470 -0.0660 0.1473  ? ? ? ? ? ? 301  ASN R N   
8956  C CA  . ASN D 450 2.5820 3.0101 1.6871 -0.3476 -0.0613 0.1599  ? ? ? ? ? ? 301  ASN R CA  
8957  C C   . ASN D 450 2.4669 2.9081 1.5961 -0.3520 -0.0670 0.1698  ? ? ? ? ? ? 301  ASN R C   
8958  O O   . ASN D 450 2.4435 2.8983 1.5777 -0.3552 -0.0667 0.1811  ? ? ? ? ? ? 301  ASN R O   
8959  C CB  . ASN D 450 2.5775 3.0054 1.6548 -0.3523 -0.0624 0.1636  ? ? ? ? ? ? 301  ASN R CB  
8960  N N   . LEU D 451 2.3438 2.7805 1.4878 -0.3520 -0.0723 0.1656  ? ? ? ? ? ? 302  LEU R N   
8961  C CA  . LEU D 451 2.1691 2.6178 1.3396 -0.3549 -0.0767 0.1741  ? ? ? ? ? ? 302  LEU R CA  
8962  C C   . LEU D 451 2.0525 2.5097 1.2543 -0.3470 -0.0682 0.1749  ? ? ? ? ? ? 302  LEU R C   
8963  O O   . LEU D 451 1.9901 2.4581 1.2170 -0.3482 -0.0704 0.1818  ? ? ? ? ? ? 302  LEU R O   
8964  C CB  . LEU D 451 2.0928 2.5322 1.2604 -0.3606 -0.0889 0.1700  ? ? ? ? ? ? 302  LEU R CB  
8965  N N   . ILE D 452 1.9959 2.4481 1.1963 -0.3391 -0.0586 0.1677  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R N   
8966  C CA  . ILE D 452 1.9091 2.3661 1.1375 -0.3311 -0.0509 0.1659  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CA  
8967  C C   . ILE D 452 1.9375 2.4025 1.1721 -0.3239 -0.0377 0.1683  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R C   
8968  O O   . ILE D 452 1.9905 2.4498 1.2033 -0.3223 -0.0330 0.1648  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R O   
8969  C CB  . ILE D 452 1.8270 2.2680 1.0534 -0.3272 -0.0523 0.1525  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CB  
8970  C CG1 . ILE D 452 1.8024 2.2368 1.0286 -0.3336 -0.0648 0.1507  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CG1 
8971  C CG2 . ILE D 452 1.7493 2.1949 1.0031 -0.3183 -0.0435 0.1501  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CG2 
8972  C CD1 . ILE D 452 1.7384 2.1590 0.9675 -0.3296 -0.0664 0.1387  ? ? ? ? ? ? 303  ILE R CD1 
8973  N N   . ARG D 453 1.9191 2.3976 1.1839 -0.3197 -0.0319 0.1743  ? ? ? ? ? ? 304  ARG R N   
8974  C CA  . ARG D 453 1.9221 2.4087 1.1976 -0.3121 -0.0190 0.1761  ? ? ? ? ? ? 304  ARG R CA  
8975  C C   . ARG D 453 1.9447 2.4207 1.2236 -0.3037 -0.0125 0.1642  ? ? ? ? ? ? 304  ARG R C   
8976  O O   . ARG D 453 1.9341 2.4005 1.2174 -0.3031 -0.0175 0.1566  ? ? ? ? ? ? 304  ARG R O   
8977  C CB  . ARG D 453 1.8572 2.3625 1.1644 -0.3109 -0.0155 0.1873  ? ? ? ? ? ? 304  ARG R CB  
8978  N N   . LYS D 454 1.9563 2.4339 1.2330 -0.2972 -0.0014 0.1627  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R N   
8979  C CA  . LYS D 454 1.9503 2.4187 1.2308 -0.2888 0.0057  0.1518  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CA  
8980  C C   . LYS D 454 1.9178 2.3965 1.2332 -0.2824 0.0120  0.1540  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R C   
8981  O O   . LYS D 454 1.8674 2.3393 1.1909 -0.2755 0.0169  0.1452  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R O   
8982  C CB  . LYS D 454 1.9478 2.4117 1.2086 -0.2846 0.0148  0.1481  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CB  
8983  C CG  . LYS D 454 1.9320 2.3765 1.1667 -0.2837 0.0127  0.1352  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CG  
8984  C CD  . LYS D 454 1.8335 2.2687 1.0810 -0.2795 0.0112  0.1253  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CD  
8985  C CE  . LYS D 454 1.7455 2.1611 0.9665 -0.2796 0.0076  0.1127  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R CE  
8986  N NZ  . LYS D 454 1.6315 2.0377 0.8646 -0.2758 0.0055  0.1032  ? ? ? ? ? ? 305  LYS R NZ  
8987  N N   . GLU D 455 1.9187 2.4139 1.2547 -0.2847 0.0120  0.1657  ? ? ? ? ? ? 306  GLU R N   
8988  C CA  . GLU D 455 1.8666 2.3724 1.2369 -0.2795 0.0167  0.1687  ? ? ? ? ? ? 306  GLU R CA  
8989  C C   . GLU D 455 1.8703 2.3713 1.2532 -0.2817 0.0076  0.1652  ? ? ? ? ? ? 306  GLU R C   
8990  O O   . GLU D 455 1.8282 2.3287 1.2322 -0.2759 0.0107  0.1606  ? ? ? ? ? ? 306  GLU R O   
8991  C CB  . GLU D 455 1.7856 2.3109 1.1729 -0.2814 0.0198  0.1828  ? ? ? ? ? ? 306  GLU R CB  
8992  N N   . VAL D 456 1.8458 2.3431 1.2156 -0.2902 -0.0037 0.1674  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R N   
8993  C CA  . VAL D 456 1.7105 2.2030 1.0900 -0.2933 -0.0133 0.1647  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CA  
8994  C C   . VAL D 456 1.7063 2.1822 1.0801 -0.2887 -0.0135 0.1507  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R C   
8995  O O   . VAL D 456 1.7537 2.2285 1.1474 -0.2860 -0.0152 0.1473  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R O   
8996  C CB  . VAL D 456 1.6707 2.1605 1.0327 -0.3034 -0.0254 0.1685  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CB  
8997  C CG1 . VAL D 456 1.3569 1.8401 0.7277 -0.3063 -0.0351 0.1647  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CG1 
8998  C CG2 . VAL D 456 1.6691 2.1757 1.0386 -0.3083 -0.0258 0.1827  ? ? ? ? ? ? 307  VAL R CG2 
8999  N N   . TYR D 457 1.7057 2.1688 1.0523 -0.2876 -0.0117 0.1427  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R N   
9000  C CA  . TYR D 457 1.7354 2.1817 1.0730 -0.2835 -0.0120 0.1291  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CA  
9001  C C   . TYR D 457 1.7953 2.2441 1.1574 -0.2741 -0.0030 0.1248  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R C   
9002  O O   . TYR D 457 1.7392 2.1824 1.1144 -0.2718 -0.0060 0.1188  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R O   
9003  C CB  . TYR D 457 1.7257 2.1600 1.0308 -0.2834 -0.0097 0.1224  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CB  
9004  C CG  . TYR D 457 1.6683 2.0834 0.9562 -0.2825 -0.0141 0.1090  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CG  
9005  C CD1 . TYR D 457 1.6525 2.0590 0.9418 -0.2743 -0.0066 0.0989  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CD1 
9006  C CD2 . TYR D 457 1.6259 2.0311 0.8960 -0.2899 -0.0256 0.1065  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CD2 
9007  C CE1 . TYR D 457 1.6474 2.0362 0.9207 -0.2735 -0.0105 0.0867  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CE1 
9008  C CE2 . TYR D 457 1.6100 1.9974 0.8641 -0.2892 -0.0296 0.0943  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CE2 
9009  C CZ  . TYR D 457 1.6443 2.0236 0.9000 -0.2810 -0.0220 0.0845  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R CZ  
9010  O OH  . TYR D 457 1.6837 2.0453 0.9235 -0.2803 -0.0259 0.0724  ? ? ? ? ? ? 308  TYR R OH  
9011  N N   . ILE D 458 1.9063 2.3636 1.2746 -0.2686 0.0081  0.1279  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R N   
9012  C CA  . ILE D 458 1.9625 2.4229 1.3537 -0.2594 0.0177  0.1243  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CA  
9013  C C   . ILE D 458 1.9545 2.4262 1.3789 -0.2587 0.0158  0.1299  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R C   
9014  O O   . ILE D 458 1.9961 2.4632 1.4361 -0.2538 0.0166  0.1232  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R O   
9015  C CB  . ILE D 458 1.9607 2.4301 1.3532 -0.2544 0.0298  0.1284  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CB  
9016  C CG1 . ILE D 458 2.0033 2.4623 1.3620 -0.2556 0.0313  0.1239  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CG1 
9017  C CG2 . ILE D 458 1.8979 2.3691 1.3123 -0.2446 0.0397  0.1234  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CG2 
9018  C CD1 . ILE D 458 2.0218 2.4887 1.3794 -0.2510 0.0429  0.1276  ? ? ? ? ? ? 309  ILE R CD1 
9019  N N   . LEU D 459 1.8729 2.3591 1.3078 -0.2637 0.0134  0.1421  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R N   
9020  C CA  . LEU D 459 1.7742 2.2721 1.2403 -0.2637 0.0115  0.1485  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CA  
9021  C C   . LEU D 459 1.7417 2.2294 1.2120 -0.2655 0.0022  0.1418  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R C   
9022  O O   . LEU D 459 1.8336 2.3224 1.3270 -0.2604 0.0042  0.1386  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R O   
9023  C CB  . LEU D 459 1.7293 2.2418 1.2001 -0.2706 0.0078  0.1622  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CB  
9024  C CG  . LEU D 459 1.6546 2.1807 1.1576 -0.2712 0.0059  0.1703  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CG  
9025  C CD1 . LEU D 459 1.5654 2.1011 1.0949 -0.2624 0.0172  0.1711  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CD1 
9026  C CD2 . LEU D 459 1.6627 2.2018 1.1661 -0.2788 0.0014  0.1833  ? ? ? ? ? ? 310  LEU R CD2 
9027  N N   . LEU D 460 1.5957 2.0737 1.0436 -0.2728 -0.0080 0.1399  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R N   
9028  C CA  . LEU D 460 1.5431 2.0102 0.9915 -0.2751 -0.0174 0.1332  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CA  
9029  C C   . LEU D 460 1.5844 2.0386 1.0336 -0.2676 -0.0134 0.1202  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R C   
9030  O O   . LEU D 460 1.5235 1.9760 0.9917 -0.2649 -0.0154 0.1166  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R O   
9031  C CB  . LEU D 460 1.5348 1.9917 0.9545 -0.2837 -0.0279 0.1319  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CB  
9032  C CG  . LEU D 460 1.5579 2.0258 0.9755 -0.2923 -0.0341 0.1441  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CG  
9033  C CD1 . LEU D 460 1.6096 2.0656 0.9963 -0.2999 -0.0437 0.1411  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CD1 
9034  C CD2 . LEU D 460 1.2882 1.7666 0.7337 -0.2945 -0.0389 0.1512  ? ? ? ? ? ? 311  LEU R CD2 
9035  N N   . ASN D 461 1.6725 2.1177 1.1010 -0.2641 -0.0075 0.1133  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R N   
9036  C CA  . ASN D 461 1.7231 2.1555 1.1499 -0.2570 -0.0035 0.1007  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R CA  
9037  C C   . ASN D 461 1.7377 2.1784 1.1972 -0.2491 0.0038  0.1008  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R C   
9038  O O   . ASN D 461 1.7917 2.2248 1.2613 -0.2455 0.0021  0.0930  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R O   
9039  C CB  . ASN D 461 1.7796 2.2038 1.1817 -0.2539 0.0033  0.0947  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R CB  
9040  C CG  . ASN D 461 1.8068 2.2113 1.1895 -0.2523 0.0003  0.0811  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R CG  
9041  O OD1 . ASN D 461 1.9934 2.3880 1.3479 -0.2541 -0.0001 0.0765  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R OD1 
9042  N ND2 . ASN D 461 1.6463 2.0451 1.0439 -0.2490 -0.0020 0.0745  ? ? ? ? ? ? 312  ASN R ND2 
9043  N N   . TRP D 462 1.7139 2.1705 1.1901 -0.2465 0.0118  0.1097  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R N   
9044  C CA  . TRP D 462 1.7190 2.1854 1.2274 -0.2394 0.0189  0.1111  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CA  
9045  C C   . TRP D 462 1.7470 2.2181 1.2785 -0.2418 0.0115  0.1143  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R C   
9046  O O   . TRP D 462 1.8041 2.2730 1.3546 -0.2363 0.0131  0.1088  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R O   
9047  C CB  . TRP D 462 1.7334 2.2164 1.2536 -0.2372 0.0283  0.1210  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CB  
9048  C CG  . TRP D 462 1.7947 2.2745 1.3060 -0.2303 0.0393  0.1158  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CG  
9049  C CD1 . TRP D 462 1.8349 2.3078 1.3177 -0.2316 0.0414  0.1135  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CD1 
9050  C CD2 . TRP D 462 1.8488 2.3322 1.3802 -0.2209 0.0499  0.1124  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CD2 
9051  N NE1 . TRP D 462 1.9008 2.3726 1.3845 -0.2237 0.0527  0.1088  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R NE1 
9052  C CE2 . TRP D 462 1.9189 2.3971 1.4323 -0.2170 0.0580  0.1080  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CE2 
9053  C CE3 . TRP D 462 1.8179 2.3083 1.3808 -0.2155 0.0532  0.1125  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CE3 
9054  C CZ2 . TRP D 462 1.9350 2.4149 1.4608 -0.2079 0.0693  0.1038  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CZ2 
9055  C CZ3 . TRP D 462 1.8136 2.3058 1.3889 -0.2064 0.0643  0.1083  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CZ3 
9056  C CH2 . TRP D 462 1.8732 2.3601 1.4300 -0.2028 0.0723  0.1040  ? ? ? ? ? ? 313  TRP R CH2 
9057  N N   . ILE D 463 1.6822 2.1600 1.2122 -0.2500 0.0035  0.1233  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R N   
9058  C CA  . ILE D 463 1.6167 2.0982 1.1659 -0.2533 -0.0046 0.1267  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CA  
9059  C C   . ILE D 463 1.7018 2.1673 1.2472 -0.2517 -0.0102 0.1149  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R C   
9060  O O   . ILE D 463 1.7417 2.2089 1.3101 -0.2488 -0.0114 0.1134  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R O   
9061  C CB  . ILE D 463 1.4869 1.9734 1.0267 -0.2634 -0.0141 0.1359  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CB  
9062  C CG1 . ILE D 463 1.6111 2.1150 1.1584 -0.2648 -0.0087 0.1485  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CG1 
9063  C CG2 . ILE D 463 1.3234 1.8113 0.8801 -0.2671 -0.0233 0.1380  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CG2 
9064  C CD1 . ILE D 463 1.7243 2.2347 1.2649 -0.2745 -0.0175 0.1584  ? ? ? ? ? ? 314  ILE R CD1 
9065  N N   . GLY D 464 1.7106 2.1604 1.2268 -0.2535 -0.0134 0.1065  ? ? ? ? ? ? 315  GLY R N   
9066  C CA  . GLY D 464 1.7003 2.1337 1.2100 -0.2516 -0.0178 0.0944  ? ? ? ? ? ? 315  GLY R CA  
9067  C C   . GLY D 464 1.7534 2.1841 1.2780 -0.2415 -0.0088 0.0865  ? ? ? ? ? ? 315  GLY R C   
9068  O O   . GLY D 464 1.8615 2.2861 1.3984 -0.2385 -0.0114 0.0801  ? ? ? ? ? ? 315  GLY R O   
9069  N N   . TYR D 465 1.7083 2.1437 1.2319 -0.2362 0.0018  0.0869  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R N   
9070  C CA  . TYR D 465 1.7195 2.1538 1.2582 -0.2264 0.0113  0.0801  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CA  
9071  C C   . TYR D 465 1.6648 2.1090 1.2383 -0.2229 0.0121  0.0833  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R C   
9072  O O   . TYR D 465 1.6932 2.1307 1.2778 -0.2169 0.0138  0.0749  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R O   
9073  C CB  . TYR D 465 1.7855 2.2268 1.3212 -0.2220 0.0228  0.0828  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CB  
9074  C CG  . TYR D 465 1.8408 2.2697 1.3438 -0.2225 0.0244  0.0762  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CG  
9075  C CD1 . TYR D 465 1.7756 2.2102 1.2704 -0.2203 0.0334  0.0795  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CD1 
9076  C CD2 . TYR D 465 1.8898 2.3013 1.3702 -0.2251 0.0172  0.0667  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CD2 
9077  C CE1 . TYR D 465 1.7600 2.1832 1.2249 -0.2207 0.0349  0.0735  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CE1 
9078  C CE2 . TYR D 465 1.8635 2.2637 1.3140 -0.2256 0.0186  0.0606  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CE2 
9079  C CZ  . TYR D 465 1.7834 2.1894 1.2262 -0.2234 0.0275  0.0640  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R CZ  
9080  O OH  . TYR D 465 1.7891 2.1838 1.2021 -0.2239 0.0290  0.0580  ? ? ? ? ? ? 316  TYR R OH  
9081  N N   . VAL D 466 1.5945 2.0546 1.1852 -0.2265 0.0109  0.0953  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R N   
9082  C CA  . VAL D 466 1.5732 2.0442 1.1979 -0.2233 0.0121  0.0994  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CA  
9083  C C   . VAL D 466 1.5613 2.0230 1.1935 -0.2237 0.0038  0.0930  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R C   
9084  O O   . VAL D 466 1.5334 1.9990 1.1914 -0.2185 0.0061  0.0916  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R O   
9085  C CB  . VAL D 466 1.4990 1.9879 1.1383 -0.2284 0.0106  0.1139  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CB  
9086  C CG1 . VAL D 466 1.4115 1.9130 1.0868 -0.2238 0.0142  0.1182  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CG1 
9087  C CG2 . VAL D 466 1.5038 2.0010 1.1322 -0.2291 0.0176  0.1205  ? ? ? ? ? ? 317  VAL R CG2 
9088  N N   . ASN D 467 1.5292 1.9785 1.1388 -0.2299 -0.0058 0.0890  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R N   
9089  C CA  . ASN D 467 1.5746 2.0136 1.1882 -0.2309 -0.0142 0.0826  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R CA  
9090  C C   . ASN D 467 1.6808 2.1106 1.3025 -0.2220 -0.0090 0.0711  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R C   
9091  O O   . ASN D 467 1.7920 2.2201 1.4317 -0.2197 -0.0121 0.0680  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R O   
9092  C CB  . ASN D 467 1.6139 2.0394 1.1982 -0.2384 -0.0243 0.0788  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R CB  
9093  C CG  . ASN D 467 1.6860 2.1007 1.2736 -0.2397 -0.0332 0.0722  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R CG  
9094  O OD1 . ASN D 467 1.7159 2.1361 1.3158 -0.2445 -0.0405 0.0783  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R OD1 
9095  N ND2 . ASN D 467 1.7035 2.1025 1.2800 -0.2353 -0.0326 0.0598  ? ? ? ? ? ? 318  ASN R ND2 
9096  N N   . SER D 468 1.6353 2.0592 1.2434 -0.2169 -0.0010 0.0648  ? ? ? ? ? ? 319  SER R N   
9097  C CA  . SER D 468 1.5763 1.9919 1.1911 -0.2080 0.0050  0.0539  ? ? ? ? ? ? 319  SER R CA  
9098  C C   . SER D 468 1.4880 1.9163 1.1381 -0.2017 0.0110  0.0574  ? ? ? ? ? ? 319  SER R C   
9099  O O   . SER D 468 1.4688 1.8915 1.1322 -0.1959 0.0120  0.0498  ? ? ? ? ? ? 319  SER R O   
9100  C CB  . SER D 468 1.5672 1.9772 1.1631 -0.2038 0.0136  0.0485  ? ? ? ? ? ? 319  SER R CB  
9101  O OG  . SER D 468 1.5672 1.9643 1.1301 -0.2092 0.0081  0.0443  ? ? ? ? ? ? 319  SER R OG  
9102  N N   . GLY D 469 1.3992 1.8447 1.0642 -0.2029 0.0149  0.0690  ? ? ? ? ? ? 320  GLY R N   
9103  C CA  . GLY D 469 1.3274 1.7865 1.0262 -0.1977 0.0204  0.0737  ? ? ? ? ? ? 320  GLY R CA  
9104  C C   . GLY D 469 1.2959 1.7594 1.0136 -0.2014 0.0119  0.0780  ? ? ? ? ? ? 320  GLY R C   
9105  O O   . GLY D 469 1.2168 1.6851 0.9609 -0.1962 0.0141  0.0771  ? ? ? ? ? ? 320  GLY R O   
9106  N N   . PHE D 470 1.3267 1.7885 1.0309 -0.2103 0.0020  0.0825  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R N   
9107  C CA  . PHE D 470 1.2599 1.7253 0.9800 -0.2146 -0.0069 0.0868  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CA  
9108  C C   . PHE D 470 1.2578 1.7085 0.9783 -0.2125 -0.0126 0.0760  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R C   
9109  O O   . PHE D 470 1.3251 1.7794 1.0671 -0.2123 -0.0168 0.0776  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R O   
9110  C CB  . PHE D 470 1.3184 1.7862 1.0233 -0.2249 -0.0157 0.0950  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CB  
9111  C CG  . PHE D 470 1.4103 1.8954 1.1222 -0.2276 -0.0116 0.1077  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CG  
9112  C CD1 . PHE D 470 1.4043 1.9046 1.1450 -0.2226 -0.0039 0.1138  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CD1 
9113  C CD2 . PHE D 470 1.4138 1.8998 1.1036 -0.2351 -0.0153 0.1135  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CD2 
9114  C CE1 . PHE D 470 1.4283 1.9445 1.1754 -0.2250 0.0000  0.1256  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CE1 
9115  C CE2 . PHE D 470 1.3866 1.8885 1.0828 -0.2375 -0.0115 0.1252  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CE2 
9116  C CZ  . PHE D 470 1.4117 1.9287 1.1366 -0.2325 -0.0038 0.1313  ? ? ? ? ? ? 321  PHE R CZ  
9117  N N   . ASN D 471 1.2457 1.6801 0.9426 -0.2109 -0.0129 0.0651  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R N   
9118  C CA  . ASN D 471 1.3340 1.7531 1.0280 -0.2090 -0.0184 0.0543  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R CA  
9119  C C   . ASN D 471 1.4301 1.8523 1.1539 -0.2017 -0.0153 0.0512  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R C   
9120  O O   . ASN D 471 1.4973 1.9176 1.2325 -0.2036 -0.0227 0.0509  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R O   
9121  C CB  . ASN D 471 1.3214 1.7238 0.9879 -0.2065 -0.0164 0.0427  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R CB  
9122  C CG  . ASN D 471 1.4398 1.8329 1.0751 -0.2149 -0.0243 0.0425  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R CG  
9123  O OD1 . ASN D 471 1.4743 1.8633 1.1057 -0.2212 -0.0344 0.0436  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R OD1 
9124  N ND2 . ASN D 471 1.5441 1.9340 1.1570 -0.2151 -0.0197 0.0411  ? ? ? ? ? ? 322  ASN R ND2 
9125  N N   . PRO D 472 1.3196 1.7469 1.0566 -0.1934 -0.0045 0.0490  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R N   
9126  C CA  . PRO D 472 1.2728 1.7027 1.0378 -0.1860 -0.0011 0.0454  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CA  
9127  C C   . PRO D 472 1.3613 1.8047 1.1536 -0.1885 -0.0050 0.0550  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R C   
9128  O O   . PRO D 472 1.3926 1.8342 1.2034 -0.1852 -0.0073 0.0514  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R O   
9129  C CB  . PRO D 472 1.1195 1.5564 0.8931 -0.1782 0.0117  0.0450  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CB  
9130  C CG  . PRO D 472 1.1377 1.5675 0.8812 -0.1801 0.0142  0.0425  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CG  
9131  C CD  . PRO D 472 1.1904 1.6206 0.9165 -0.1903 0.0051  0.0494  ? ? ? ? ? ? 323  PRO R CD  
9132  N N   . LEU D 473 1.3137 1.7706 1.1084 -0.1942 -0.0057 0.0670  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R N   
9133  C CA  . LEU D 473 1.2385 1.7092 1.0586 -0.1971 -0.0093 0.0769  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CA  
9134  C C   . LEU D 473 1.2378 1.7021 1.0516 -0.2046 -0.0219 0.0777  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R C   
9135  O O   . LEU D 473 1.2655 1.7346 1.1010 -0.2048 -0.0260 0.0804  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R O   
9136  C CB  . LEU D 473 1.2436 1.7315 1.0694 -0.2002 -0.0050 0.0896  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CB  
9137  C CG  . LEU D 473 1.3479 1.8453 1.1852 -0.1929 0.0077  0.0910  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CG  
9138  C CD1 . LEU D 473 1.3220 1.8360 1.1635 -0.1969 0.0108  0.1041  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CD1 
9139  C CD2 . LEU D 473 1.3733 1.8756 1.2413 -0.1848 0.0127  0.0883  ? ? ? ? ? ? 324  LEU R CD2 
9140  N N   . ILE D 474 1.2157 1.6692 0.9999 -0.2108 -0.0280 0.0752  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R N   
9141  C CA  . ILE D 474 1.2423 1.6897 1.0181 -0.2186 -0.0401 0.0764  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CA  
9142  C C   . ILE D 474 1.3033 1.7325 1.0700 -0.2167 -0.0454 0.0640  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R C   
9143  O O   . ILE D 474 1.3116 1.7331 1.0685 -0.2228 -0.0554 0.0631  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R O   
9144  C CB  . ILE D 474 1.2252 1.6718 0.9746 -0.2273 -0.0447 0.0816  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CB  
9145  C CG1 . ILE D 474 1.2529 1.7171 1.0105 -0.2286 -0.0386 0.0934  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CG1 
9146  C CG2 . ILE D 474 1.1674 1.6103 0.9113 -0.2358 -0.0570 0.0846  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CG2 
9147  C CD1 . ILE D 474 1.2898 1.7549 1.0238 -0.2370 -0.0431 0.0996  ? ? ? ? ? ? 325  ILE R CD1 
9148  N N   . TYR D 475 1.3229 1.7454 1.0929 -0.2082 -0.0386 0.0545  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R N   
9149  C CA  . TYR D 475 1.3494 1.7539 1.1090 -0.2056 -0.0424 0.0418  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CA  
9150  C C   . TYR D 475 1.4090 1.8129 1.1935 -0.1970 -0.0386 0.0359  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R C   
9151  O O   . TYR D 475 1.3867 1.7841 1.1785 -0.1973 -0.0452 0.0320  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R O   
9152  C CB  . TYR D 475 1.3296 1.7207 1.0589 -0.2046 -0.0397 0.0333  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CB  
9153  C CG  . TYR D 475 1.3083 1.6920 1.0093 -0.2138 -0.0482 0.0347  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CG  
9154  C CD1 . TYR D 475 1.3197 1.7142 1.0147 -0.2205 -0.0493 0.0456  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CD1 
9155  C CD2 . TYR D 475 1.3331 1.6990 1.0135 -0.2158 -0.0552 0.0252  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CD2 
9156  C CE1 . TYR D 475 1.3546 1.7425 1.0241 -0.2289 -0.0572 0.0470  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CE1 
9157  C CE2 . TYR D 475 1.3861 1.7451 1.0409 -0.2242 -0.0630 0.0264  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CE2 
9158  C CZ  . TYR D 475 1.4128 1.7830 1.0623 -0.2307 -0.0640 0.0373  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R CZ  
9159  O OH  . TYR D 475 1.4671 1.8306 1.0911 -0.2391 -0.0718 0.0385  ? ? ? ? ? ? 326  TYR R OH  
9160  N N   . CYS D 476 1.4741 1.8850 1.2714 -0.1895 -0.0279 0.0352  ? ? ? ? ? ? 327  CYS R N   
9161  C CA  . CYS D 476 1.4940 1.9026 1.3108 -0.1803 -0.0226 0.0277  ? ? ? ? ? ? 327  CYS R CA  
9162  C C   . CYS D 476 1.5316 1.9526 1.3818 -0.1787 -0.0235 0.0340  ? ? ? ? ? ? 327  CYS R C   
9163  O O   . CYS D 476 1.5699 1.9930 1.4407 -0.1709 -0.0180 0.0300  ? ? ? ? ? ? 327  CYS R O   
9164  C CB  . CYS D 476 1.4806 1.8922 1.2980 -0.1729 -0.0106 0.0248  ? ? ? ? ? ? 327  CYS R CB  
9165  S SG  . CYS D 476 1.2491 1.6459 1.0281 -0.1738 -0.0086 0.0168  ? ? ? ? ? ? 327  CYS R SG  
9166  N N   . ARG D 477 1.5198 1.9493 1.3752 -0.1862 -0.0304 0.0439  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R N   
9167  C CA  . ARG D 477 1.4707 1.9128 1.3569 -0.1858 -0.0319 0.0511  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CA  
9168  C C   . ARG D 477 1.4271 1.8607 1.3271 -0.1814 -0.0355 0.0430  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R C   
9169  O O   . ARG D 477 1.3353 1.7783 1.2623 -0.1797 -0.0360 0.0475  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R O   
9170  C CB  . ARG D 477 1.4657 1.9152 1.3502 -0.1955 -0.0403 0.0619  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CB  
9171  C CG  . ARG D 477 1.4944 1.9505 1.3619 -0.2010 -0.0385 0.0696  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CG  
9172  C CD  . ARG D 477 1.5364 1.9990 1.4023 -0.2107 -0.0474 0.0798  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CD  
9173  N NE  . ARG D 477 1.5321 2.0098 1.4290 -0.2105 -0.0476 0.0886  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R NE  
9174  C CZ  . ARG D 477 1.5566 2.0516 1.4687 -0.2106 -0.0420 0.0991  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R CZ  
9175  N NH1 . ARG D 477 1.6660 2.1654 1.5651 -0.2109 -0.0357 0.1021  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R NH1 
9176  N NH2 . ARG D 477 1.4483 1.9561 1.3886 -0.2104 -0.0427 0.1066  ? ? ? ? ? ? 328  ARG R NH2 
9177  N N   . SER D 478 1.4952 1.9110 1.3767 -0.1795 -0.0380 0.0313  ? ? ? ? ? ? 329  SER R N   
9178  C CA  . SER D 478 1.5348 1.9407 1.4262 -0.1756 -0.0419 0.0228  ? ? ? ? ? ? 329  SER R CA  
9179  C C   . SER D 478 1.5379 1.9531 1.4613 -0.1671 -0.0349 0.0227  ? ? ? ? ? ? 329  SER R C   
9180  O O   . SER D 478 1.5805 2.0036 1.5120 -0.1616 -0.0251 0.0237  ? ? ? ? ? ? 329  SER R O   
9181  C CB  . SER D 478 1.5084 1.8949 1.3756 -0.1728 -0.0423 0.0095  ? ? ? ? ? ? 329  SER R CB  
9182  O OG  . SER D 478 1.4569 1.8347 1.3358 -0.1670 -0.0435 0.0006  ? ? ? ? ? ? 329  SER R OG  
9183  N N   . PRO D 479 1.4723 1.8864 1.4140 -0.1660 -0.0401 0.0214  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R N   
9184  C CA  . PRO D 479 1.3949 1.8182 1.3687 -0.1586 -0.0349 0.0218  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CA  
9185  C C   . PRO D 479 1.4408 1.8602 1.4178 -0.1488 -0.0249 0.0129  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R C   
9186  O O   . PRO D 479 1.4685 1.9006 1.4668 -0.1435 -0.0166 0.0167  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R O   
9187  C CB  . PRO D 479 1.3488 1.7638 1.3305 -0.1592 -0.0436 0.0176  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CB  
9188  C CG  . PRO D 479 1.4209 1.8307 1.3829 -0.1691 -0.0537 0.0213  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CG  
9189  C CD  . PRO D 479 1.4764 1.8802 1.4086 -0.1721 -0.0517 0.0195  ? ? ? ? ? ? 330  PRO R CD  
9190  N N   . ASP D 480 1.4561 1.8583 1.4124 -0.1465 -0.0258 0.0013  ? ? ? ? ? ? 331  ASP R N   
9191  C CA  . ASP D 480 1.4607 1.8579 1.4180 -0.1373 -0.0167 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R CA  
9192  C C   . ASP D 480 1.3995 1.8035 1.3471 -0.1366 -0.0080 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R C   
9193  O O   . ASP D 480 1.3567 1.7674 1.3183 -0.1294 0.0017  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R O   
9194  C CB  . ASP D 480 1.5172 1.8937 1.4527 -0.1357 -0.0205 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R CB  
9195  C CG  . ASP D 480 1.5484 1.9168 1.4909 -0.1367 -0.0295 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R CG  
9196  O OD1 . ASP D 480 1.5744 1.9516 1.5446 -0.1340 -0.0295 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R OD1 
9197  O OD2 . ASP D 480 1.5495 1.9026 1.4698 -0.1402 -0.0365 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 331  ASP R OD2 
9198  N N   . PHE D 481 1.3053 1.7074 1.2288 -0.1443 -0.0117 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R N   
9199  C CA  . PHE D 481 1.1923 1.6004 1.1037 -0.1448 -0.0044 0.0036  ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CA  
9200  C C   . PHE D 481 1.1606 1.5884 1.0978 -0.1422 0.0032  0.0134  ? ? ? ? ? ? 332  PHE R C   
9201  O O   . PHE D 481 1.1992 1.6315 1.1380 -0.1370 0.0129  0.0127  ? ? ? ? ? ? 332  PHE R O   
9202  C CB  . PHE D 481 1.2445 1.6505 1.1307 -0.1546 -0.0110 0.0090  ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CB  
9203  C CG  . PHE D 481 1.3337 1.7241 1.1872 -0.1556 -0.0113 0.0005  ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CG  
9204  C CD1 . PHE D 481 1.4268 1.8027 1.2591 -0.1609 -0.0210 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CD1 
9205  C CD2 . PHE D 481 1.3606 1.7510 1.2046 -0.1512 -0.0020 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CD2 
9206  C CE1 . PHE D 481 1.4623 1.8239 1.2645 -0.1619 -0.0213 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CE1 
9207  C CE2 . PHE D 481 1.4322 1.8082 1.2461 -0.1520 -0.0022 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CE2 
9208  C CZ  . PHE D 481 1.4494 1.8111 1.2423 -0.1574 -0.0119 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 332  PHE R CZ  
9209  N N   . ARG D 482 1.1906 1.6300 1.1477 -0.1459 -0.0012 0.0227  ? ? ? ? ? ? 333  ARG R N   
9210  C CA  . ARG D 482 1.1945 1.6533 1.1761 -0.1444 0.0052  0.0332  ? ? ? ? ? ? 333  ARG R CA  
9211  C C   . ARG D 482 1.2382 1.7016 1.2444 -0.1342 0.0143  0.0289  ? ? ? ? ? ? 333  ARG R C   
9212  O O   . ARG D 482 1.1428 1.6153 1.1556 -0.1299 0.0240  0.0314  ? ? ? ? ? ? 333  ARG R O   
9213  C CB  . ARG D 482 1.0677 1.5368 1.0653 -0.1506 -0.0023 0.0433  ? ? ? ? ? ? 333  ARG R CB  
9214  N N   . ILE D 483 1.3027 1.7599 1.3225 -0.1302 0.0110  0.0224  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R N   
9215  C CA  . ILE D 483 1.2733 1.7334 1.3161 -0.1204 0.0188  0.0172  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CA  
9216  C C   . ILE D 483 1.3123 1.7653 1.3413 -0.1143 0.0276  0.0091  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R C   
9217  O O   . ILE D 483 1.2877 1.7507 1.3306 -0.1087 0.0374  0.0111  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R O   
9218  C CB  . ILE D 483 1.1920 1.6420 1.2446 -0.1173 0.0130  0.0092  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CB  
9219  C CG1 . ILE D 483 1.2406 1.6976 1.3082 -0.1230 0.0044  0.0172  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CG1 
9220  C CG2 . ILE D 483 1.1086 1.5607 1.1835 -0.1068 0.0212  0.0031  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CG2 
9221  C CD1 . ILE D 483 1.2547 1.7022 1.3319 -0.1204 -0.0019 0.0100  ? ? ? ? ? ? 334  ILE R CD1 
9222  N N   . ALA D 484 1.3074 1.7433 1.3089 -0.1156 0.0240  0.0000  ? ? ? ? ? ? 335  ALA R N   
9223  C CA  . ALA D 484 1.2749 1.7024 1.2604 -0.1103 0.0316  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R CA  
9224  C C   . ALA D 484 1.3318 1.7699 1.3110 -0.1116 0.0392  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R C   
9225  O O   . ALA D 484 1.3189 1.7568 1.2966 -0.1054 0.0485  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R O   
9226  C CB  . ALA D 484 1.1920 1.6000 1.1469 -0.1132 0.0252  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 335  ALA R CB  
9227  N N   . PHE D 485 1.3939 1.8413 1.3696 -0.1196 0.0351  0.0099  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R N   
9228  C CA  . PHE D 485 1.4300 1.8880 1.3993 -0.1217 0.0415  0.0178  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CA  
9229  C C   . PHE D 485 1.5251 2.0002 1.5237 -0.1161 0.0508  0.0241  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R C   
9230  O O   . PHE D 485 1.5453 2.0240 1.5426 -0.1115 0.0605  0.0234  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R O   
9231  C CB  . PHE D 485 1.3468 1.8099 1.3046 -0.1320 0.0339  0.0280  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CB  
9232  C CG  . PHE D 485 1.3721 1.8223 1.2946 -0.1377 0.0294  0.0244  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CG  
9233  C CD1 . PHE D 485 1.4306 1.8726 1.3339 -0.1340 0.0359  0.0173  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CD1 
9234  C CD2 . PHE D 485 1.4258 1.8722 1.3344 -0.1466 0.0188  0.0281  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CD2 
9235  C CE1 . PHE D 485 1.5428 1.9730 1.4136 -0.1392 0.0318  0.0140  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CE1 
9236  C CE2 . PHE D 485 1.5121 1.9468 1.3883 -0.1518 0.0146  0.0247  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CE2 
9237  C CZ  . PHE D 485 1.5822 2.0087 1.4395 -0.1481 0.0211  0.0177  ? ? ? ? ? ? 336  PHE R CZ  
9238  N N   . GLN D 486 1.5381 2.0237 1.5631 -0.1164 0.0480  0.0303  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R N   
9239  C CA  . GLN D 486 1.4773 1.9800 1.5312 -0.1117 0.0563  0.0372  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CA  
9240  C C   . GLN D 486 1.5399 2.0401 1.6094 -0.1012 0.0644  0.0283  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R C   
9241  O O   . GLN D 486 1.5130 2.0254 1.6014 -0.0960 0.0736  0.0319  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R O   
9242  C CB  . GLN D 486 1.3422 1.8571 1.4197 -0.1155 0.0507  0.0466  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CB  
9243  C CG  . GLN D 486 1.2890 1.7973 1.3808 -0.1130 0.0447  0.0406  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CG  
9244  C CD  . GLN D 486 1.3068 1.8277 1.4222 -0.1167 0.0396  0.0504  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R CD  
9245  O OE1 . GLN D 486 1.3210 1.8533 1.4371 -0.1229 0.0382  0.0615  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R OE1 
9246  N NE2 . GLN D 486 1.3116 1.8305 1.4466 -0.1129 0.0367  0.0463  ? ? ? ? ? ? 337  GLN R NE2 
9247  N N   . GLU D 487 1.6033 2.0877 1.6650 -0.0980 0.0609  0.0166  ? ? ? ? ? ? 338  GLU R N   
9248  C CA  . GLU D 487 1.5807 2.0612 1.6550 -0.0880 0.0682  0.0072  ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CA  
9249  C C   . GLU D 487 1.4296 1.9076 1.4897 -0.0838 0.0780  0.0032  ? ? ? ? ? ? 338  GLU R C   
9250  O O   . GLU D 487 1.3298 1.8098 1.4039 -0.0754 0.0867  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R O   
9251  C CB  . GLU D 487 1.6673 2.1311 1.7359 -0.0859 0.0618  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CB  
9252  C CG  . GLU D 487 1.7188 2.1784 1.8020 -0.0755 0.0686  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CG  
9253  C CD  . GLU D 487 1.7605 2.2066 1.8447 -0.0735 0.0615  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R CD  
9254  O OE1 . GLU D 487 1.7784 2.2216 1.8593 -0.0798 0.0515  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R OE1 
9255  O OE2 . GLU D 487 1.7515 2.1899 1.8399 -0.0655 0.0660  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 338  GLU R OE2 
9256  N N   . LEU D 488 1.4027 1.8763 1.4350 -0.0896 0.0765  0.0050  ? ? ? ? ? ? 339  LEU R N   
9257  C CA  . LEU D 488 1.4148 1.8865 1.4319 -0.0865 0.0854  0.0023  ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CA  
9258  C C   . LEU D 488 1.5115 2.0010 1.5397 -0.0872 0.0929  0.0136  ? ? ? ? ? ? 339  LEU R C   
9259  O O   . LEU D 488 1.5023 1.9934 1.5243 -0.0834 0.1020  0.0125  ? ? ? ? ? ? 339  LEU R O   
9260  C CB  . LEU D 488 1.3065 1.7641 1.2872 -0.0922 0.0805  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CB  
9261  C CG  . LEU D 488 1.1596 1.5978 1.1247 -0.0912 0.0742  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CG  
9262  C CD1 . LEU D 488 1.1042 1.5305 1.0342 -0.0983 0.0683  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CD1 
9263  C CD2 . LEU D 488 1.1124 1.5433 1.0818 -0.0814 0.0822  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 339  LEU R CD2 
9264  N N   . LEU D 489 1.5735 2.0764 1.6181 -0.0919 0.0891  0.0246  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R N   
9265  C CA  . LEU D 489 1.5861 2.1067 1.6424 -0.0931 0.0954  0.0362  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CA  
9266  C C   . LEU D 489 1.6234 2.1575 1.7146 -0.0860 0.1028  0.0391  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R C   
9267  O O   . LEU D 489 1.6589 2.2089 1.7641 -0.0866 0.1081  0.0490  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R O   
9268  C CB  . LEU D 489 1.5245 2.0525 1.5762 -0.1030 0.0874  0.0474  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CB  
9269  C CG  . LEU D 489 1.4615 1.9800 1.4786 -0.1105 0.0821  0.0474  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CG  
9270  C CD1 . LEU D 489 1.4738 2.0005 1.4894 -0.1200 0.0741  0.0588  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CD1 
9271  C CD2 . LEU D 489 1.3902 1.9095 1.3919 -0.1084 0.0913  0.0472  ? ? ? ? ? ? 340  LEU R CD2 
9272  N N   . CYS D 490 1.5816 2.1096 1.6869 -0.0795 0.1030  0.0303  ? ? ? ? ? ? 341  CYS R N   
9273  C CA  . CYS D 490 1.4738 2.0131 1.6120 -0.0721 0.1100  0.0315  ? ? ? ? ? ? 341  CYS R CA  
9274  C C   . CYS D 490 1.3367 1.8903 1.4996 -0.0756 0.1057  0.0420  ? ? ? ? ? ? 341  CYS R C   
9275  O O   . CYS D 490 1.2365 1.8017 1.4281 -0.0705 0.1111  0.0449  ? ? ? ? ? ? 341  CYS R O   
9276  C CB  . CYS D 490 1.5111 2.0594 1.6538 -0.0671 0.1225  0.0338  ? ? ? ? ? ? 341  CYS R CB  
9277  S SG  . CYS D 490 1.5372 2.0699 1.6516 -0.0626 0.1287  0.0221  ? ? ? ? ? ? 341  CYS R SG  
9278  N N   . GLN E 1   0.6341 0.9017 1.0724 0.0295  -0.0017 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N N   
9279  C CA  . GLN E 1   0.6255 0.9062 1.0632 0.0296  -0.0025 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CA  
9280  C C   . GLN E 1   0.5560 0.8397 0.9915 0.0341  0.0064  -0.1611 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N C   
9281  O O   . GLN E 1   0.7417 1.0157 1.1750 0.0359  0.0114  -0.1608 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N O   
9282  C CB  . GLN E 1   0.6196 0.9138 1.0606 0.0309  -0.0031 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CB  
9283  C CG  . GLN E 1   0.6594 0.9666 1.0997 0.0293  -0.0069 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CG  
9284  C CD  . GLN E 1   0.8531 1.1686 1.2906 0.0293  -0.0088 -0.1725 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N CD  
9285  O OE1 . GLN E 1   0.9358 1.2593 1.3698 0.0270  -0.0133 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N OE1 
9286  N NE2 . GLN E 1   0.9049 1.2104 1.3335 0.0310  -0.0054 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 1    GLN N NE2 
9287  N N   . VAL E 2   0.3071 0.6038 0.7426 0.0355  0.0079  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N N   
9288  C CA  . VAL E 2   0.3512 0.6523 0.7846 0.0401  0.0165  -0.1454 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CA  
9289  C C   . VAL E 2   0.5375 0.8538 0.9723 0.0438  0.0211  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N C   
9290  O O   . VAL E 2   0.8018 1.1286 1.2383 0.0416  0.0159  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N O   
9291  C CB  . VAL E 2   0.3059 0.6063 0.7363 0.0378  0.0135  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CB  
9292  C CG1 . VAL E 2   0.1807 0.4915 0.6101 0.0420  0.0205  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CG1 
9293  C CG2 . VAL E 2   0.2197 0.5049 0.6468 0.0364  0.0132  -0.1304 ? ? ? ? ? ? 2    VAL N CG2 
9294  N N   . GLN E 3   0.4197 0.7366 0.8527 0.0494  0.0310  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N N   
9295  C CA  . GLN E 3   0.4301 0.7606 0.8629 0.0535  0.0366  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CA  
9296  C C   . GLN E 3   0.3485 0.6783 0.7763 0.0596  0.0483  -0.1469 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N C   
9297  O O   . GLN E 3   0.3111 0.6288 0.7352 0.0615  0.0530  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N O   
9298  C CB  . GLN E 3   0.4744 0.8009 0.8991 0.0526  0.0344  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CB  
9299  C CG  . GLN E 3   0.7220 1.0374 1.1409 0.0563  0.0415  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CG  
9300  C CD  . GLN E 3   1.0613 1.3655 1.4816 0.0528  0.0352  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N CD  
9301  O OE1 . GLN E 3   1.2133 1.5179 1.6403 0.0477  0.0257  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N OE1 
9302  N NE2 . GLN E 3   1.1169 1.4111 1.5310 0.0555  0.0405  -0.1890 ? ? ? ? ? ? 3    GLN N NE2 
9303  N N   . LEU E 4   0.2682 0.6108 0.6952 0.0624  0.0524  -0.1410 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N N   
9304  C CA  . LEU E 4   0.4413 0.7847 0.8629 0.0682  0.0635  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CA  
9305  C C   . LEU E 4   0.5948 0.9446 1.0071 0.0707  0.0674  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N C   
9306  O O   . LEU E 4   0.6584 1.0163 1.0676 0.0686  0.0633  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N O   
9307  C CB  . LEU E 4   0.5011 0.8471 0.9226 0.0681  0.0640  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CB  
9308  C CG  . LEU E 4   0.5238 0.8608 0.9470 0.0634  0.0565  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CG  
9309  C CD1 . LEU E 4   0.4852 0.8275 0.9081 0.0629  0.0556  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CD1 
9310  C CD2 . LEU E 4   0.4883 0.8097 0.9080 0.0642  0.0593  -0.1213 ? ? ? ? ? ? 4    LEU N CD2 
9311  N N   . GLN E 5   0.6389 0.9811 1.0419 0.0744  0.0746  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N N   
9312  C CA  . GLN E 5   0.6648 1.0075 1.0528 0.0763  0.0782  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CA  
9313  C C   . GLN E 5   0.6307 0.9783 1.0164 0.0825  0.0897  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N C   
9314  O O   . GLN E 5   0.7157 1.0577 1.1021 0.0867  0.0976  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N O   
9315  C CB  . GLN E 5   0.8443 1.1748 1.2220 0.0760  0.0779  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CB  
9316  C CG  . GLN E 5   1.1034 1.4287 1.4815 0.0699  0.0664  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CG  
9317  C CD  . GLN E 5   1.2461 1.5588 1.6146 0.0699  0.0665  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N CD  
9318  O OE1 . GLN E 5   1.3179 1.6245 1.6826 0.0743  0.0749  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N OE1 
9319  N NE2 . GLN E 5   1.2606 1.5695 1.6252 0.0649  0.0570  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 5    GLN N NE2 
9320  N N   . GLU E 6   0.5323 0.8904 0.9155 0.0832  0.0907  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N N   
9321  C CA  . GLU E 6   0.5310 0.8942 0.9106 0.0889  0.1015  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CA  
9322  C C   . GLU E 6   0.7846 1.1422 1.1484 0.0916  0.1068  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N C   
9323  O O   . GLU E 6   0.9466 1.3039 1.3004 0.0890  0.1020  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N O   
9324  C CB  . GLU E 6   0.4126 0.7892 0.7950 0.0885  0.1005  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CB  
9325  C CG  . GLU E 6   0.3581 0.7417 0.7563 0.0867  0.0967  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CG  
9326  C CD  . GLU E 6   0.4597 0.8414 0.8635 0.0803  0.0848  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N CD  
9327  O OE1 . GLU E 6   0.6383 1.0215 1.0551 0.0787  0.0814  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N OE1 
9328  O OE2 . GLU E 6   0.4310 0.8095 0.8260 0.0770  0.0788  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 6    GLU N OE2 
9329  N N   . SER E 7   0.7832 1.1359 1.1445 0.0969  0.1166  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 7    SER N N   
9330  C CA  . SER E 7   0.7550 1.1024 1.1016 0.1001  0.1229  -0.1397 ? ? ? ? ? ? 7    SER N CA  
9331  C C   . SER E 7   0.7114 1.0657 1.0557 0.1058  0.1335  -0.1330 ? ? ? ? ? ? 7    SER N C   
9332  O O   . SER E 7   0.6319 0.9953 0.9860 0.1068  0.1351  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 7    SER N O   
9333  C CB  . SER E 7   0.8724 1.2069 1.2169 0.1015  0.1256  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 7    SER N CB  
9334  O OG  . SER E 7   0.9583 1.2918 1.3130 0.1049  0.1318  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 7    SER N OG  
9335  N N   . GLY E 8   0.8792 1.2292 1.2108 0.1095  0.1406  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 8    GLY N N   
9336  C CA  . GLY E 8   0.8834 1.2397 1.2116 0.1149  0.1507  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 8    GLY N CA  
9337  C C   . GLY E 8   0.7707 1.1382 1.0964 0.1135  0.1482  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 8    GLY N C   
9338  O O   . GLY E 8   0.9651 1.3336 1.2868 0.1089  0.1396  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 8    GLY N O   
9339  N N   . GLY E 9   0.4547 0.8309 0.7829 0.1174  0.1555  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 9    GLY N N   
9340  C CA  . GLY E 9   0.4605 0.8477 0.7864 0.1166  0.1540  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 9    GLY N CA  
9341  C C   . GLY E 9   0.5560 0.9412 0.8652 0.1176  0.1562  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 9    GLY N C   
9342  O O   . GLY E 9   0.6055 0.9805 0.9052 0.1180  0.1571  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 9    GLY N O   
9343  N N   . GLY E 10  0.5323 0.9271 0.8377 0.1180  0.1572  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 10   GLY N N   
9344  C CA  . GLY E 10  0.5458 0.9396 0.8353 0.1191  0.1595  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 10   GLY N CA  
9345  C C   . GLY E 10  0.6289 1.0333 0.9163 0.1225  0.1662  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 10   GLY N C   
9346  O O   . GLY E 10  0.6946 1.1085 0.9931 0.1226  0.1663  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 10   GLY N O   
9347  N N   . LEU E 11  0.6470 1.0496 0.9201 0.1254  0.1718  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N N   
9348  C CA  . LEU E 11  0.5458 0.9579 0.8157 0.1289  0.1789  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CA  
9349  C C   . LEU E 11  0.5636 0.9755 0.8361 0.1352  0.1907  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N C   
9350  O O   . LEU E 11  0.6250 1.0275 0.8913 0.1381  0.1960  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N O   
9351  C CB  . LEU E 11  0.4688 0.8795 0.7218 0.1290  0.1794  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CB  
9352  C CG  . LEU E 11  0.5420 0.9627 0.7908 0.1322  0.1858  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CG  
9353  C CD1 . LEU E 11  0.4996 0.9327 0.7606 0.1297  0.1812  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CD1 
9354  C CD2 . LEU E 11  0.6649 1.0835 0.8970 0.1317  0.1851  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 11   LEU N CD2 
9355  N N   . VAL E 12  0.5849 1.0072 0.8667 0.1372  0.1945  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N N   
9356  C CA  . VAL E 12  0.5974 1.0208 0.8822 0.1432  0.2058  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CA  
9357  C C   . VAL E 12  0.5460 0.9808 0.8301 0.1460  0.2115  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N C   
9358  O O   . VAL E 12  0.5433 0.9875 0.8329 0.1432  0.2062  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N O   
9359  C CB  . VAL E 12  0.6050 1.0286 0.9058 0.1433  0.2055  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CB  
9360  C CG1 . VAL E 12  0.4036 0.8376 0.7169 0.1398  0.1986  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CG1 
9361  C CG2 . VAL E 12  0.7209 1.1417 1.0233 0.1484  0.2164  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 12   VAL N CG2 
9362  N N   . GLN E 13  0.5745 1.0083 0.8518 0.1517  0.2223  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N N   
9363  C CA  . GLN E 13  0.6041 1.0483 0.8809 0.1550  0.2290  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CA  
9364  C C   . GLN E 13  0.5425 0.9836 0.8320 0.1514  0.2265  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N C   
9365  O O   . GLN E 13  0.5718 1.0025 0.8674 0.1499  0.2261  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N O   
9366  C CB  . GLN E 13  0.6857 1.1219 0.9501 0.1593  0.2390  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CB  
9367  C CG  . GLN E 13  0.8144 1.2569 1.0716 0.1609  0.2438  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CG  
9368  C CD  . GLN E 13  0.8523 1.3032 1.1017 0.1598  0.2393  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N CD  
9369  O OE1 . GLN E 13  0.9524 1.4130 1.2013 0.1599  0.2401  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N OE1 
9370  N NE2 . GLN E 13  0.6950 1.1369 0.9367 0.1563  0.2327  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 13   GLN N NE2 
9371  N N   . PRO E 14  0.4820 0.9317 0.7747 0.1497  0.2245  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N N   
9372  C CA  . PRO E 14  0.5062 0.9539 0.8098 0.1459  0.2208  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CA  
9373  C C   . PRO E 14  0.5388 0.9746 0.8420 0.1464  0.2259  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N C   
9374  O O   . PRO E 14  0.5186 0.9512 0.8123 0.1496  0.2335  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N O   
9375  C CB  . PRO E 14  0.5095 0.9675 0.8114 0.1455  0.2206  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CB  
9376  C CG  . PRO E 14  0.6199 1.0824 0.9086 0.1498  0.2268  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CG  
9377  C CD  . PRO E 14  0.5449 1.0061 0.8298 0.1514  0.2261  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 14   PRO N CD  
9378  N N   . GLY E 15  0.5692 0.9992 0.8823 0.1430  0.2214  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 15   GLY N N   
9379  C CA  . GLY E 15  0.5562 0.9763 0.8694 0.1430  0.2247  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 15   GLY N CA  
9380  C C   . GLY E 15  0.6328 1.0435 0.9457 0.1436  0.2257  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 15   GLY N C   
9381  O O   . GLY E 15  0.6204 1.0236 0.9357 0.1426  0.2256  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 15   GLY N O   
9382  N N   . GLY E 16  0.7911 1.2031 1.1006 0.1454  0.2260  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 16   GLY N N   
9383  C CA  . GLY E 16  0.8519 1.2545 1.1602 0.1463  0.2272  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 16   GLY N CA  
9384  C C   . GLY E 16  0.8073 1.2063 1.1276 0.1425  0.2199  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 16   GLY N C   
9385  O O   . GLY E 16  0.7443 1.1467 1.0731 0.1390  0.2142  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 16   GLY N O   
9386  N N   . SER E 17  0.7832 1.1742 1.1036 0.1432  0.2203  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 17   SER N N   
9387  C CA  . SER E 17  0.6942 1.0779 1.0238 0.1396  0.2134  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 17   SER N CA  
9388  C C   . SER E 17  0.7358 1.1172 1.0610 0.1441  0.2124  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 17   SER N C   
9389  O O   . SER E 17  0.8180 1.1992 1.1323 0.1470  0.2157  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 17   SER N O   
9390  C CB  . SER E 17  0.7559 1.1354 1.0799 0.1389  0.2093  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 17   SER N CB  
9391  O OG  . SER E 17  0.9031 1.2813 1.2107 0.1452  0.2119  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 17   SER N OG  
9392  N N   . LEU E 18  0.6838 0.5863 0.8245 0.0591  0.1431  0.0393  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N N   
9393  C CA  . LEU E 18  0.6858 0.5881 0.8238 0.0599  0.1428  0.0396  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CA  
9394  C C   . LEU E 18  0.6948 0.5991 0.8324 0.0602  0.1401  0.0408  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N C   
9395  O O   . LEU E 18  0.6735 0.5793 0.8110 0.0601  0.1384  0.0417  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N O   
9396  C CB  . LEU E 18  0.6499 0.5512 0.7845 0.0605  0.1438  0.0403  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CB  
9397  C CG  . LEU E 18  0.7860 0.6865 0.9173 0.0614  0.1439  0.0407  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CG  
9398  C CD1 . LEU E 18  0.8546 0.7539 0.9868 0.0614  0.1453  0.0393  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CD1 
9399  C CD2 . LEU E 18  0.8091 0.7084 0.9377 0.0619  0.1454  0.0412  ? ? ? ? ? ? 18   LEU N CD2 
9400  N N   . ARG E 19  0.7008 0.6053 0.8383 0.0605  0.1396  0.0406  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N N   
9401  C CA  . ARG E 19  0.6818 0.5882 0.8190 0.0607  0.1371  0.0417  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CA  
9402  C C   . ARG E 19  0.7437 0.6503 0.8776 0.0616  0.1364  0.0426  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N C   
9403  O O   . ARG E 19  0.7781 0.6837 0.9113 0.0620  0.1372  0.0421  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N O   
9404  C CB  . ARG E 19  0.6370 0.5439 0.7772 0.0603  0.1367  0.0409  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CB  
9405  C CG  . ARG E 19  0.4999 0.4087 0.6398 0.0606  0.1343  0.0420  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CG  
9406  C CD  . ARG E 19  0.5373 0.4465 0.6804 0.0602  0.1340  0.0413  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CD  
9407  N NE  . ARG E 19  0.6767 0.5876 0.8199 0.0605  0.1321  0.0424  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N NE  
9408  C CZ  . ARG E 19  0.8315 0.7438 0.9767 0.0603  0.1315  0.0438  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N CZ  
9409  N NH1 . ARG E 19  0.8685 0.7808 1.0156 0.0598  0.1322  0.0440  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N NH1 
9410  N NH2 . ARG E 19  0.8034 0.7170 0.9488 0.0606  0.1302  0.0450  ? ? ? ? ? ? 19   ARG N NH2 
9411  N N   . LEU E 20  0.7370 0.6448 0.8689 0.0620  0.1348  0.0439  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N N   
9412  C CA  . LEU E 20  0.6383 0.5464 0.7669 0.0628  0.1340  0.0450  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CA  
9413  C C   . LEU E 20  0.7906 0.7003 0.9195 0.0631  0.1319  0.0456  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N C   
9414  O O   . LEU E 20  0.7459 0.6572 0.8765 0.0627  0.1303  0.0458  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N O   
9415  C CB  . LEU E 20  0.4512 0.3599 0.5777 0.0631  0.1332  0.0461  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CB  
9416  C CG  . LEU E 20  0.5678 0.4749 0.6931 0.0631  0.1351  0.0459  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CG  
9417  C CD1 . LEU E 20  0.5646 0.4726 0.6881 0.0634  0.1340  0.0470  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CD1 
9418  C CD2 . LEU E 20  0.7236 0.6290 0.8467 0.0638  0.1369  0.0457  ? ? ? ? ? ? 20   LEU N CD2 
9419  N N   . SER E 21  0.8081 0.7173 0.9353 0.0637  0.1321  0.0458  ? ? ? ? ? ? 21   SER N N   
9420  C CA  . SER E 21  0.6996 0.6102 0.8267 0.0640  0.1303  0.0464  ? ? ? ? ? ? 21   SER N CA  
9421  C C   . SER E 21  0.6312 0.5422 0.7547 0.0649  0.1295  0.0476  ? ? ? ? ? ? 21   SER N C   
9422  O O   . SER E 21  0.5569 0.4666 0.6782 0.0653  0.1308  0.0477  ? ? ? ? ? ? 21   SER N O   
9423  C CB  . SER E 21  0.8271 0.7368 0.9559 0.0640  0.1313  0.0454  ? ? ? ? ? ? 21   SER N CB  
9424  O OG  . SER E 21  1.0404 0.9516 1.1695 0.0642  0.1295  0.0461  ? ? ? ? ? ? 21   SER N OG  
9425  N N   . CYS E 22  0.6708 0.5836 0.7938 0.0651  0.1273  0.0486  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N N   
9426  C CA  . CYS E 22  0.6546 0.5679 0.7743 0.0659  0.1263  0.0498  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N CA  
9427  C C   . CYS E 22  0.8045 0.7190 0.9242 0.0663  0.1250  0.0504  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N C   
9428  O O   . CYS E 22  0.8170 0.7331 0.9383 0.0660  0.1234  0.0506  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N O   
9429  C CB  . CYS E 22  0.6513 0.5660 0.7698 0.0660  0.1248  0.0508  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N CB  
9430  S SG  . CYS E 22  1.0420 0.9570 1.1563 0.0669  0.1241  0.0521  ? ? ? ? ? ? 22   CYS N SG  
9431  N N   . ALA E 23  0.9816 0.8954 1.0997 0.0670  0.1256  0.0506  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N N   
9432  C CA  . ALA E 23  0.9085 0.8232 1.0263 0.0674  0.1243  0.0512  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N CA  
9433  C C   . ALA E 23  0.7855 0.7017 0.9006 0.0680  0.1226  0.0526  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N C   
9434  O O   . ALA E 23  0.8298 0.7454 0.9422 0.0685  0.1231  0.0532  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N O   
9435  C CB  . ALA E 23  0.9712 0.8844 1.0889 0.0678  0.1258  0.0506  ? ? ? ? ? ? 23   ALA N CB  
9436  N N   . ALA E 24  0.6300 0.5481 0.7457 0.0679  0.1206  0.0533  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N N   
9437  C CA  . ALA E 24  0.5943 0.5138 0.7076 0.0684  0.1189  0.0546  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N CA  
9438  C C   . ALA E 24  0.8062 0.7266 0.9189 0.0689  0.1179  0.0552  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N C   
9439  O O   . ALA E 24  0.8781 0.7984 0.9929 0.0687  0.1181  0.0548  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N O   
9440  C CB  . ALA E 24  0.5318 0.4525 0.6469 0.0681  0.1187  0.0557  ? ? ? ? ? ? 24   ALA N CB  
9441  N N   . SER E 25  0.9181 0.8391 1.0280 0.0696  0.1169  0.0563  ? ? ? ? ? ? 25   SER N N   
9442  C CA  . SER E 25  0.8784 0.8003 0.9877 0.0701  0.1160  0.0570  ? ? ? ? ? ? 25   SER N CA  
9443  C C   . SER E 25  0.9479 0.8708 1.0541 0.0707  0.1148  0.0582  ? ? ? ? ? ? 25   SER N C   
9444  O O   . SER E 25  1.0347 0.9572 1.1389 0.0709  0.1150  0.0584  ? ? ? ? ? ? 25   SER N O   
9445  C CB  . SER E 25  0.8523 0.7728 0.9621 0.0704  0.1176  0.0565  ? ? ? ? ? ? 25   SER N CB  
9446  O OG  . SER E 25  0.7862 0.7051 0.8938 0.0709  0.1190  0.0565  ? ? ? ? ? ? 25   SER N OG  
9447  N N   . GLY E 26  0.9205 0.8446 1.0263 0.0711  0.1137  0.0591  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N N   
9448  C CA  . GLY E 26  0.8702 0.7953 0.9734 0.0718  0.1128  0.0605  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N CA  
9449  C C   . GLY E 26  0.7161 0.6426 0.8200 0.0717  0.1124  0.0618  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N C   
9450  O O   . GLY E 26  0.7716 0.6990 0.8734 0.0722  0.1117  0.0629  ? ? ? ? ? ? 26   GLY N O   
9451  N N   . PHE E 27  0.5054 0.4322 0.6123 0.0712  0.1128  0.0617  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N N   
9452  C CA  . PHE E 27  0.4967 0.4248 0.6045 0.0711  0.1124  0.0628  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CA  
9453  C C   . PHE E 27  0.4970 0.4253 0.6084 0.0705  0.1129  0.0625  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N C   
9454  O O   . PHE E 27  0.5697 0.4969 0.6827 0.0700  0.1137  0.0613  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N O   
9455  C CB  . PHE E 27  0.4759 0.4038 0.5823 0.0711  0.1126  0.0631  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CB  
9456  C CG  . PHE E 27  0.3865 0.3131 0.4944 0.0705  0.1138  0.0619  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CG  
9457  C CD1 . PHE E 27  0.4211 0.3480 0.5314 0.0700  0.1141  0.0620  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CD1 
9458  C CD2 . PHE E 27  0.4270 0.3520 0.5338 0.0704  0.1145  0.0608  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CD2 
9459  C CE1 . PHE E 27  0.3288 0.2545 0.4404 0.0694  0.1152  0.0610  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CE1 
9460  C CE2 . PHE E 27  0.5701 0.4939 0.6782 0.0699  0.1157  0.0597  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CE2 
9461  C CZ  . PHE E 27  0.4559 0.3801 0.5665 0.0693  0.1160  0.0598  ? ? ? ? ? ? 27   PHE N CZ  
9462  N N   . THR E 28  0.4190 0.3486 0.5315 0.0705  0.1124  0.0636  ? ? ? ? ? ? 28   THR N N   
9463  C CA  . THR E 28  0.4652 0.3950 0.5811 0.0699  0.1128  0.0634  ? ? ? ? ? ? 28   THR N CA  
9464  C C   . THR E 28  0.5293 0.4585 0.6466 0.0694  0.1136  0.0628  ? ? ? ? ? ? 28   THR N C   
9465  O O   . THR E 28  0.4797 0.4094 0.5962 0.0696  0.1134  0.0634  ? ? ? ? ? ? 28   THR N O   
9466  C CB  . THR E 28  0.5970 0.5287 0.7138 0.0702  0.1120  0.0648  ? ? ? ? ? ? 28   THR N CB  
9467  O OG1 . THR E 28  0.8463 0.7786 0.9612 0.0706  0.1115  0.0657  ? ? ? ? ? ? 28   THR N OG1 
9468  C CG2 . THR E 28  0.5617 0.4941 0.6776 0.0707  0.1113  0.0654  ? ? ? ? ? ? 28   THR N CG2 
9469  N N   . PHE E 29  0.5877 0.5157 0.7070 0.0688  0.1146  0.0615  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N N   
9470  C CA  . PHE E 29  0.4218 0.3489 0.5422 0.0683  0.1155  0.0607  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CA  
9471  C C   . PHE E 29  0.3683 0.2964 0.4910 0.0680  0.1154  0.0614  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N C   
9472  O O   . PHE E 29  0.4614 0.3891 0.5845 0.0678  0.1159  0.0613  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N O   
9473  C CB  . PHE E 29  0.4603 0.3860 0.5825 0.0677  0.1166  0.0592  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CB  
9474  C CG  . PHE E 29  0.5425 0.4671 0.6658 0.0671  0.1177  0.0583  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CG  
9475  C CD1 . PHE E 29  0.5820 0.5054 0.7031 0.0672  0.1182  0.0576  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CD1 
9476  C CD2 . PHE E 29  0.5051 0.4298 0.6316 0.0665  0.1182  0.0581  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CD2 
9477  C CE1 . PHE E 29  0.6014 0.5237 0.7235 0.0667  0.1193  0.0567  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CE1 
9478  C CE2 . PHE E 29  0.5666 0.4904 0.6942 0.0660  0.1192  0.0573  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CE2 
9479  C CZ  . PHE E 29  0.6826 0.6052 0.8080 0.0661  0.1198  0.0566  ? ? ? ? ? ? 29   PHE N CZ  
9480  N N   . SER E 30  0.3890 0.3183 0.5131 0.0681  0.1149  0.0623  ? ? ? ? ? ? 30   SER N N   
9481  C CA  . SER E 30  0.5697 0.4999 0.6962 0.0679  0.1147  0.0629  ? ? ? ? ? ? 30   SER N CA  
9482  C C   . SER E 30  0.6273 0.5583 0.7523 0.0684  0.1141  0.0639  ? ? ? ? ? ? 30   SER N C   
9483  O O   . SER E 30  0.7652 0.6966 0.8920 0.0681  0.1142  0.0640  ? ? ? ? ? ? 30   SER N O   
9484  C CB  . SER E 30  0.6602 0.5916 0.7883 0.0681  0.1142  0.0637  ? ? ? ? ? ? 30   SER N CB  
9485  O OG  . SER E 30  0.7653 0.6978 0.8949 0.0681  0.1139  0.0646  ? ? ? ? ? ? 30   SER N OG  
9486  N N   . ASN E 31  0.4995 0.4309 0.6213 0.0690  0.1134  0.0645  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N N   
9487  C CA  . ASN E 31  0.6502 0.5824 0.7706 0.0695  0.1126  0.0654  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N CA  
9488  C C   . ASN E 31  0.7003 0.6316 0.8193 0.0694  0.1130  0.0649  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N C   
9489  O O   . ASN E 31  0.9373 0.8692 1.0554 0.0698  0.1124  0.0656  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N O   
9490  C CB  . ASN E 31  0.7010 0.6343 0.8189 0.0702  0.1116  0.0665  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N CB  
9491  C CG  . ASN E 31  0.8362 0.7703 0.9552 0.0703  0.1113  0.0670  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N CG  
9492  O OD1 . ASN E 31  0.9608 0.8961 1.0807 0.0706  0.1108  0.0679  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N OD1 
9493  N ND2 . ASN E 31  0.8457 0.7790 0.9648 0.0701  0.1117  0.0663  ? ? ? ? ? ? 31   ASN N ND2 
9494  N N   . TYR E 32  0.4643 0.3943 0.5834 0.0690  0.1139  0.0638  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N N   
9495  C CA  . TYR E 32  0.5126 0.4416 0.6302 0.0690  0.1143  0.0634  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CA  
9496  C C   . TYR E 32  0.6347 0.5629 0.7548 0.0683  0.1153  0.0625  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N C   
9497  O O   . TYR E 32  0.4953 0.4227 0.6175 0.0677  0.1162  0.0616  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N O   
9498  C CB  . TYR E 32  0.5125 0.4406 0.6277 0.0691  0.1146  0.0629  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CB  
9499  C CG  . TYR E 32  0.4995 0.4284 0.6118 0.0699  0.1136  0.0638  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CG  
9500  C CD1 . TYR E 32  0.5994 0.5288 0.7117 0.0701  0.1131  0.0641  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CD1 
9501  C CD2 . TYR E 32  0.4025 0.3317 0.5123 0.0704  0.1130  0.0644  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CD2 
9502  C CE1 . TYR E 32  0.5287 0.4590 0.6385 0.0708  0.1122  0.0649  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CE1 
9503  C CE2 . TYR E 32  0.2222 0.1522 0.3295 0.0711  0.1121  0.0653  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CE2 
9504  C CZ  . TYR E 32  0.4608 0.3914 0.5681 0.0713  0.1117  0.0655  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N CZ  
9505  O OH  . TYR E 32  0.5329 0.4642 0.6378 0.0719  0.1108  0.0664  ? ? ? ? ? ? 32   TYR N OH  
9506  N N   . LYS E 33  0.7256 0.6538 0.8454 0.0683  0.1153  0.0627  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N N   
9507  C CA  . LYS E 33  0.6669 0.5943 0.7886 0.0677  0.1162  0.0619  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CA  
9508  C C   . LYS E 33  0.6670 0.5929 0.7876 0.0675  0.1172  0.0609  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N C   
9509  O O   . LYS E 33  0.7457 0.6713 0.8633 0.0679  0.1170  0.0611  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N O   
9510  C CB  . LYS E 33  0.5888 0.5166 0.7102 0.0679  0.1158  0.0624  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CB  
9511  C CG  . LYS E 33  0.4929 0.4202 0.6169 0.0673  0.1166  0.0618  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CG  
9512  C CD  . LYS E 33  0.5272 0.4551 0.6510 0.0676  0.1159  0.0623  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CD  
9513  C CE  . LYS E 33  0.6223 0.5497 0.7489 0.0670  0.1167  0.0617  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N CE  
9514  N NZ  . LYS E 33  0.7233 0.6514 0.8499 0.0674  0.1158  0.0623  ? ? ? ? ? ? 33   LYS N NZ  
9515  N N   . MET E 34  0.6586 0.5835 0.7814 0.0668  0.1184  0.0599  ? ? ? ? ? ? 34   MET N N   
9516  C CA  . MET E 34  0.6076 0.5309 0.7293 0.0666  0.1194  0.0588  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CA  
9517  C C   . MET E 34  0.4966 0.4190 0.6191 0.0661  0.1205  0.0582  ? ? ? ? ? ? 34   MET N C   
9518  O O   . MET E 34  0.6629 0.5858 0.7878 0.0658  0.1206  0.0583  ? ? ? ? ? ? 34   MET N O   
9519  C CB  . MET E 34  0.6790 0.6018 0.8024 0.0661  0.1201  0.0579  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CB  
9520  C CG  . MET E 34  0.6400 0.5634 0.7625 0.0666  0.1192  0.0583  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CG  
9521  S SD  . MET E 34  0.6669 0.5899 0.7851 0.0673  0.1188  0.0585  ? ? ? ? ? ? 34   MET N SD  
9522  C CE  . MET E 34  0.6286 0.5495 0.7465 0.0669  0.1203  0.0568  ? ? ? ? ? ? 34   MET N CE  
9523  N N   . ASN E 35  0.3786 0.2998 0.4992 0.0662  0.1212  0.0576  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N N   
9524  C CA  . ASN E 35  0.4035 0.3237 0.5252 0.0657  0.1224  0.0569  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N CA  
9525  C C   . ASN E 35  0.4892 0.4078 0.6094 0.0656  0.1235  0.0559  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N C   
9526  O O   . ASN E 35  0.6650 0.5833 0.7827 0.0660  0.1233  0.0558  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N O   
9527  C CB  . ASN E 35  0.3520 0.2727 0.4732 0.0659  0.1219  0.0577  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N CB  
9528  C CG  . ASN E 35  0.5257 0.4470 0.6436 0.0666  0.1209  0.0586  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N CG  
9529  O OD1 . ASN E 35  0.4764 0.3990 0.5937 0.0671  0.1197  0.0596  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N OD1 
9530  N ND2 . ASN E 35  0.7519 0.6721 0.8674 0.0668  0.1215  0.0583  ? ? ? ? ? ? 35   ASN N ND2 
9531  N N   . TRP E 36  0.4511 0.3687 0.5728 0.0650  0.1248  0.0551  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N N   
9532  C CA  . TRP E 36  0.4534 0.3694 0.5738 0.0649  0.1260  0.0542  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CA  
9533  C C   . TRP E 36  0.5263 0.4419 0.6453 0.0650  0.1264  0.0545  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N C   
9534  O O   . TRP E 36  0.5002 0.4162 0.6209 0.0648  0.1264  0.0549  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N O   
9535  C CB  . TRP E 36  0.3153 0.2303 0.4385 0.0642  0.1274  0.0529  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CB  
9536  C CG  . TRP E 36  0.3608 0.2758 0.4851 0.0640  0.1273  0.0523  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CG  
9537  C CD1 . TRP E 36  0.4697 0.3857 0.5969 0.0637  0.1268  0.0524  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CD1 
9538  C CD2 . TRP E 36  0.4309 0.3451 0.5537 0.0643  0.1275  0.0514  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CD2 
9539  N NE1 . TRP E 36  0.5634 0.4792 0.6910 0.0637  0.1269  0.0517  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N NE1 
9540  C CE2 . TRP E 36  0.5561 0.4707 0.6810 0.0640  0.1272  0.0510  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CE2 
9541  C CE3 . TRP E 36  0.3978 0.3108 0.5176 0.0647  0.1279  0.0508  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CE3 
9542  C CZ2 . TRP E 36  0.5558 0.4697 0.6801 0.0642  0.1273  0.0501  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CZ2 
9543  C CZ3 . TRP E 36  0.2389 0.1512 0.3579 0.0648  0.1280  0.0499  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CZ3 
9544  C CH2 . TRP E 36  0.5774 0.4902 0.6987 0.0646  0.1277  0.0495  ? ? ? ? ? ? 36   TRP N CH2 
9545  N N   . VAL E 37  0.5294 0.4442 0.6454 0.0655  0.1266  0.0545  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N N   
9546  C CA  . VAL E 37  0.4608 0.3751 0.5753 0.0656  0.1271  0.0548  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CA  
9547  C C   . VAL E 37  0.4743 0.3869 0.5878 0.0655  0.1286  0.0538  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N C   
9548  O O   . VAL E 37  0.6622 0.5742 0.7741 0.0658  0.1287  0.0531  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N O   
9549  C CB  . VAL E 37  0.4336 0.3487 0.5450 0.0664  0.1258  0.0559  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CB  
9550  C CG1 . VAL E 37  0.5751 0.4895 0.6847 0.0666  0.1264  0.0562  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CG1 
9551  C CG2 . VAL E 37  0.3280 0.2448 0.4403 0.0666  0.1244  0.0570  ? ? ? ? ? ? 37   VAL N CG2 
9552  N N   . ARG E 38  0.3583 0.2702 0.4727 0.0651  0.1297  0.0535  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N N   
9553  C CA  . ARG E 38  0.5297 0.4398 0.6430 0.0650  0.1312  0.0525  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CA  
9554  C C   . ARG E 38  0.6921 0.6019 0.8032 0.0654  0.1315  0.0531  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N C   
9555  O O   . ARG E 38  0.7647 0.6754 0.8759 0.0655  0.1308  0.0542  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N O   
9556  C CB  . ARG E 38  0.5501 0.4595 0.6666 0.0642  0.1327  0.0515  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CB  
9557  C CG  . ARG E 38  0.4945 0.4043 0.6131 0.0638  0.1330  0.0520  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CG  
9558  C CD  . ARG E 38  0.5026 0.4116 0.6244 0.0630  0.1344  0.0509  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CD  
9559  N NE  . ARG E 38  0.6002 0.5097 0.7243 0.0626  0.1346  0.0515  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N NE  
9560  C CZ  . ARG E 38  0.7262 0.6355 0.8536 0.0618  0.1356  0.0509  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N CZ  
9561  N NH1 . ARG E 38  0.7985 0.7071 0.9274 0.0614  0.1365  0.0497  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N NH1 
9562  N NH2 . ARG E 38  0.7564 0.6662 0.8857 0.0616  0.1357  0.0514  ? ? ? ? ? ? 38   ARG N NH2 
9563  N N   . GLN E 39  0.7758 0.6837 0.8855 0.0657  0.1339  0.0532  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N N   
9564  C CA  . GLN E 39  0.8040 0.7111 0.9119 0.0661  0.1350  0.0540  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CA  
9565  C C   . GLN E 39  0.8129 0.7179 0.9217 0.0658  0.1379  0.0534  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N C   
9566  O O   . GLN E 39  0.7611 0.6645 0.8693 0.0660  0.1397  0.0530  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N O   
9567  C CB  . GLN E 39  0.7514 0.6582 0.8559 0.0671  0.1349  0.0550  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CB  
9568  C CG  . GLN E 39  0.7705 0.6766 0.8730 0.0675  0.1359  0.0560  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CG  
9569  C CD  . GLN E 39  0.9097 0.8161 1.0091 0.0684  0.1351  0.0571  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N CD  
9570  O OE1 . GLN E 39  0.9128 0.8194 1.0111 0.0688  0.1346  0.0571  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N OE1 
9571  N NE2 . GLN E 39  1.0125 0.9191 1.1103 0.0688  0.1350  0.0580  ? ? ? ? ? ? 39   GLN N NE2 
9572  N N   . ALA E 40  0.8230 0.7281 0.9333 0.0653  0.1383  0.0534  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N N   
9573  C CA  . ALA E 40  0.9130 0.8161 1.0243 0.0650  0.1410  0.0529  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N CA  
9574  C C   . ALA E 40  1.0265 0.9280 1.1349 0.0657  0.1430  0.0537  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N C   
9575  O O   . ALA E 40  1.0457 0.9477 1.1516 0.0664  0.1420  0.0548  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N O   
9576  C CB  . ALA E 40  1.0588 0.9626 1.1724 0.0643  0.1406  0.0528  ? ? ? ? ? ? 40   ALA N CB  
9577  N N   . PRO E 41  1.1961 1.0955 1.3049 0.0656  0.1458  0.0533  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N N   
9578  C CA  . PRO E 41  1.2324 1.1300 1.3383 0.0663  0.1479  0.0541  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CA  
9579  C C   . PRO E 41  1.2845 1.1829 1.3891 0.0667  0.1472  0.0554  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N C   
9580  O O   . PRO E 41  1.2582 1.1572 1.3646 0.0661  0.1469  0.0555  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N O   
9581  C CB  . PRO E 41  1.3389 1.2345 1.4461 0.0659  0.1508  0.0532  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CB  
9582  C CG  . PRO E 41  1.3600 1.2560 1.4702 0.0651  0.1504  0.0518  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CG  
9583  C CD  . PRO E 41  1.3217 1.2202 1.4334 0.0648  0.1473  0.0520  ? ? ? ? ? ? 41   PRO N CD  
9584  N N   . GLY E 42  1.3339 1.2321 1.4353 0.0676  0.1469  0.0565  ? ? ? ? ? ? 42   GLY N N   
9585  C CA  . GLY E 42  1.3577 1.2565 1.4576 0.0680  0.1463  0.0578  ? ? ? ? ? ? 42   GLY N CA  
9586  C C   . GLY E 42  1.3342 1.2352 1.4359 0.0675  0.1437  0.0579  ? ? ? ? ? ? 42   GLY N C   
9587  O O   . GLY E 42  1.3395 1.2407 1.4416 0.0674  0.1439  0.0584  ? ? ? ? ? ? 42   GLY N O   
9588  N N   . LYS E 43  1.3063 1.2090 1.4090 0.0672  0.1413  0.0573  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N N   
9589  C CA  . LYS E 43  1.2246 1.1295 1.3288 0.0668  0.1387  0.0573  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CA  
9590  C C   . LYS E 43  1.3021 1.2088 1.4056 0.0671  0.1359  0.0573  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N C   
9591  O O   . LYS E 43  1.3886 1.2951 1.4917 0.0672  0.1359  0.0569  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N O   
9592  C CB  . LYS E 43  0.9129 0.8180 1.0206 0.0659  0.1388  0.0563  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CB  
9593  C CG  . LYS E 43  0.8826 0.7896 0.9916 0.0656  0.1363  0.0564  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CG  
9594  C CD  . LYS E 43  1.0878 0.9951 1.1950 0.0661  0.1360  0.0575  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CD  
9595  C CE  . LYS E 43  1.1965 1.1056 1.3047 0.0661  0.1339  0.0581  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N CE  
9596  N NZ  . LYS E 43  1.2872 1.1965 1.3987 0.0655  0.1344  0.0580  ? ? ? ? ? ? 43   LYS N NZ  
9597  N N   . GLY E 44  1.1917 1.1001 1.2949 0.0672  0.1336  0.0577  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N N   
9598  C CA  . GLY E 44  1.0489 0.9590 1.1513 0.0674  0.1310  0.0579  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N CA  
9599  C C   . GLY E 44  0.9833 0.8939 1.0882 0.0669  0.1307  0.0572  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N C   
9600  O O   . GLY E 44  1.0758 0.9860 1.1833 0.0663  0.1316  0.0565  ? ? ? ? ? ? 44   GLY N O   
9601  N N   . LEU E 45  0.8274 0.7390 0.9314 0.0673  0.1293  0.0575  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N N   
9602  C CA  . LEU E 45  0.6374 0.5496 0.7435 0.0669  0.1289  0.0569  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CA  
9603  C C   . LEU E 45  0.5483 0.4614 0.6577 0.0664  0.1286  0.0571  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N C   
9604  O O   . LEU E 45  0.5518 0.4656 0.6614 0.0666  0.1280  0.0579  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N O   
9605  C CB  . LEU E 45  0.6171 0.5301 0.7215 0.0675  0.1274  0.0574  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CB  
9606  C CG  . LEU E 45  0.7107 0.6230 0.8122 0.0680  0.1275  0.0571  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CG  
9607  C CD1 . LEU E 45  0.6920 0.6037 0.7907 0.0686  0.1279  0.0580  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CD1 
9608  C CD2 . LEU E 45  0.8312 0.7446 0.9320 0.0683  0.1260  0.0575  ? ? ? ? ? ? 45   LEU N CD2 
9609  N N   . GLU E 46  0.4930 0.4060 0.6050 0.0658  0.1289  0.0564  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N N   
9610  C CA  . GLU E 46  0.6130 0.5269 0.7283 0.0654  0.1286  0.0565  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CA  
9611  C C   . GLU E 46  0.6228 0.5375 0.7397 0.0652  0.1280  0.0562  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N C   
9612  O O   . GLU E 46  0.7310 0.6448 0.8480 0.0650  0.1286  0.0554  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N O   
9613  C CB  . GLU E 46  0.7693 0.6822 0.8869 0.0647  0.1302  0.0558  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CB  
9614  C CG  . GLU E 46  0.8942 0.8058 1.0124 0.0642  0.1317  0.0546  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CG  
9615  C CD  . GLU E 46  0.9646 0.8756 1.0859 0.0635  0.1331  0.0539  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N CD  
9616  O OE1 . GLU E 46  0.9691 0.8810 1.0930 0.0631  0.1327  0.0542  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N OE1 
9617  O OE2 . GLU E 46  0.9462 0.8557 1.0672 0.0632  0.1346  0.0530  ? ? ? ? ? ? 46   GLU N OE2 
9618  N N   . TRP E 47  0.5741 0.4901 0.6922 0.0653  0.1267  0.0569  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N N   
9619  C CA  . TRP E 47  0.5741 0.4910 0.6940 0.0651  0.1260  0.0567  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CA  
9620  C C   . TRP E 47  0.4865 0.4026 0.6096 0.0643  0.1273  0.0558  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N C   
9621  O O   . TRP E 47  0.6564 0.5722 0.7813 0.0638  0.1281  0.0555  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N O   
9622  C CB  . TRP E 47  0.5497 0.4681 0.6703 0.0654  0.1245  0.0577  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CB  
9623  C CG  . TRP E 47  0.5444 0.4637 0.6675 0.0651  0.1240  0.0576  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CG  
9624  C CD1 . TRP E 47  0.6880 0.6077 0.8104 0.0653  0.1234  0.0576  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CD1 
9625  C CD2 . TRP E 47  0.6068 0.5265 0.7334 0.0646  0.1242  0.0574  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CD2 
9626  N NE1 . TRP E 47  0.7800 0.7004 0.9053 0.0650  0.1232  0.0576  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N NE1 
9627  C CE2 . TRP E 47  0.7229 0.6433 0.8507 0.0645  0.1236  0.0574  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CE2 
9628  C CE3 . TRP E 47  0.6690 0.5886 0.7978 0.0642  0.1246  0.0573  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CE3 
9629  C CZ2 . TRP E 47  0.7327 0.6537 0.8639 0.0641  0.1236  0.0573  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CZ2 
9630  C CZ3 . TRP E 47  0.7549 0.6751 0.8870 0.0638  0.1246  0.0571  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CZ3 
9631  C CH2 . TRP E 47  0.7397 0.6605 0.8729 0.0638  0.1240  0.0571  ? ? ? ? ? ? 47   TRP N CH2 
9632  N N   . VAL E 48  0.3532 0.2693 0.4773 0.0641  0.1273  0.0552  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N N   
9633  C CA  . VAL E 48  0.3703 0.2858 0.4975 0.0633  0.1285  0.0542  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CA  
9634  C C   . VAL E 48  0.4463 0.3630 0.5764 0.0631  0.1277  0.0544  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N C   
9635  O O   . VAL E 48  0.6250 0.5421 0.7579 0.0626  0.1279  0.0544  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N O   
9636  C CB  . VAL E 48  0.3394 0.2536 0.4658 0.0632  0.1295  0.0531  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CB  
9637  C CG1 . VAL E 48  0.2894 0.2032 0.4193 0.0624  0.1305  0.0521  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CG1 
9638  C CG2 . VAL E 48  0.2382 0.1511 0.3626 0.0633  0.1306  0.0527  ? ? ? ? ? ? 48   VAL N CG2 
9639  N N   . SER E 49  0.3512 0.2686 0.4806 0.0634  0.1268  0.0547  ? ? ? ? ? ? 49   SER N N   
9640  C CA  . SER E 49  0.5104 0.4289 0.6423 0.0632  0.1261  0.0549  ? ? ? ? ? ? 49   SER N CA  
9641  C C   . SER E 49  0.5503 0.4699 0.6804 0.0639  0.1246  0.0558  ? ? ? ? ? ? 49   SER N C   
9642  O O   . SER E 49  0.5833 0.5025 0.7110 0.0642  0.1245  0.0557  ? ? ? ? ? ? 49   SER N O   
9643  C CB  . SER E 49  0.5267 0.4445 0.6611 0.0626  0.1272  0.0538  ? ? ? ? ? ? 49   SER N CB  
9644  O OG  . SER E 49  0.5183 0.4371 0.6552 0.0624  0.1266  0.0541  ? ? ? ? ? ? 49   SER N OG  
9645  N N   . ASP E 50  0.5844 0.5053 0.7158 0.0640  0.1236  0.0566  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N N   
9646  C CA  . ASP E 50  0.5872 0.5093 0.7172 0.0646  0.1222  0.0575  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N CA  
9647  C C   . ASP E 50  0.6864 0.6093 0.8192 0.0644  0.1219  0.0576  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N C   
9648  O O   . ASP E 50  0.8941 0.8171 1.0300 0.0638  0.1224  0.0573  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N O   
9649  C CB  . ASP E 50  0.7566 0.6797 0.8847 0.0653  0.1210  0.0586  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N CB  
9650  C CG  . ASP E 50  1.1421 1.0660 1.2726 0.0651  0.1205  0.0590  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N CG  
9651  O OD1 . ASP E 50  1.3400 1.2645 1.4732 0.0648  0.1205  0.0590  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N OD1 
9652  O OD2 . ASP E 50  1.2421 1.1662 1.3719 0.0654  0.1202  0.0593  ? ? ? ? ? ? 50   ASP N OD2 
9653  N N   . ILE E 51  0.5948 0.5184 0.7265 0.0648  0.1211  0.0581  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N N   
9654  C CA  . ILE E 51  0.6433 0.5677 0.7773 0.0646  0.1207  0.0584  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CA  
9655  C C   . ILE E 51  0.6360 0.5618 0.7684 0.0654  0.1192  0.0595  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N C   
9656  O O   . ILE E 51  0.4902 0.4160 0.6198 0.0658  0.1188  0.0598  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N O   
9657  C CB  . ILE E 51  0.6602 0.5838 0.7955 0.0642  0.1216  0.0574  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CB  
9658  C CG1 . ILE E 51  0.6612 0.5856 0.7995 0.0639  0.1214  0.0576  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CG1 
9659  C CG2 . ILE E 51  0.5683 0.4915 0.7007 0.0646  0.1214  0.0572  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CG2 
9660  C CD1 . ILE E 51  0.5886 0.5122 0.7288 0.0633  0.1223  0.0565  ? ? ? ? ? ? 51   ILE N CD1 
9661  N N   . SER E 52  0.9132 0.8931 0.9034 0.1369  0.0179  0.1246  ? ? ? ? ? ? 52   SER N N   
9662  C CA  . SER E 52  0.9096 0.8842 0.8961 0.1392  0.0213  0.1250  ? ? ? ? ? ? 52   SER N CA  
9663  C C   . SER E 52  0.7694 0.7448 0.7579 0.1396  0.0257  0.1262  ? ? ? ? ? ? 52   SER N C   
9664  O O   . SER E 52  0.5696 0.5487 0.5610 0.1385  0.0262  0.1265  ? ? ? ? ? ? 52   SER N O   
9665  C CB  . SER E 52  0.8667 0.8345 0.8447 0.1415  0.0208  0.1240  ? ? ? ? ? ? 52   SER N CB  
9666  O OG  . SER E 52  0.7323 0.6989 0.7071 0.1421  0.0218  0.1238  ? ? ? ? ? ? 52   SER N OG  
9667  N N   . GLN E 53  0.7971 0.7692 0.7844 0.1411  0.0289  0.1268  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N N   
9668  C CA  . GLN E 53  0.7397 0.7123 0.7289 0.1416  0.0333  0.1278  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CA  
9669  C C   . GLN E 53  0.6036 0.5747 0.5894 0.1423  0.0345  0.1276  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N C   
9670  O O   . GLN E 53  0.4218 0.3967 0.4115 0.1413  0.0363  0.1284  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N O   
9671  C CB  . GLN E 53  0.7523 0.7199 0.7385 0.1436  0.0365  0.1282  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CB  
9672  C CG  . GLN E 53  0.7285 0.6968 0.7175 0.1431  0.0355  0.1284  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CG  
9673  C CD  . GLN E 53  0.7718 0.7363 0.7561 0.1440  0.0323  0.1273  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N CD  
9674  O OE1 . GLN E 53  0.7825 0.7449 0.7623 0.1445  0.0301  0.1263  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N OE1 
9675  N NE2 . GLN E 53  0.8000 0.7637 0.7854 0.1441  0.0321  0.1275  ? ? ? ? ? ? 53   GLN N NE2 
9676  N N   . SER E 54  0.7258 0.6917 0.7045 0.1440  0.0335  0.1267  ? ? ? ? ? ? 54   SER N N   
9677  C CA  . SER E 54  0.9378 0.9015 0.9124 0.1450  0.0347  0.1264  ? ? ? ? ? ? 54   SER N CA  
9678  C C   . SER E 54  0.9887 0.9574 0.9664 0.1431  0.0325  0.1262  ? ? ? ? ? ? 54   SER N C   
9679  O O   . SER E 54  0.9274 0.8958 0.9036 0.1435  0.0340  0.1263  ? ? ? ? ? ? 54   SER N O   
9680  C CB  . SER E 54  0.9959 0.9531 0.9622 0.1471  0.0338  0.1253  ? ? ? ? ? ? 54   SER N CB  
9681  O OG  . SER E 54  1.0615 1.0192 1.0267 0.1464  0.0294  0.1243  ? ? ? ? ? ? 54   SER N OG  
9682  N N   . GLY E 55  1.0189 0.9920 1.0008 0.1411  0.0290  0.1259  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N N   
9683  C CA  . GLY E 55  0.9126 0.8903 0.8971 0.1392  0.0265  0.1256  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N CA  
9684  C C   . GLY E 55  0.9367 0.9111 0.9153 0.1399  0.0235  0.1243  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N C   
9685  O O   . GLY E 55  1.0423 1.0190 1.0211 0.1389  0.0218  0.1239  ? ? ? ? ? ? 55   GLY N O   
9686  N N   . ALA E 56  0.9043 0.8733 0.8773 0.1417  0.0230  0.1237  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N N   
9687  C CA  . ALA E 56  0.8124 0.7778 0.7792 0.1426  0.0204  0.1225  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N CA  
9688  C C   . ALA E 56  0.8563 0.8237 0.8244 0.1412  0.0158  0.1216  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N C   
9689  O O   . ALA E 56  0.8806 0.8512 0.8501 0.1396  0.0129  0.1211  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N O   
9690  C CB  . ALA E 56  0.5936 0.5518 0.5532 0.1454  0.0224  0.1222  ? ? ? ? ? ? 56   ALA N CB  
9691  N N   . SER E 57  0.8898 0.8552 0.8573 0.1417  0.0153  0.1216  ? ? ? ? ? ? 57   SER N N   
9692  C CA  . SER E 57  0.9709 0.9376 0.9392 0.1406  0.0111  0.1208  ? ? ? ? ? ? 57   SER N CA  
9693  C C   . SER E 57  0.8415 0.8152 0.8178 0.1378  0.0094  0.1212  ? ? ? ? ? ? 57   SER N C   
9694  O O   . SER E 57  0.8513 0.8276 0.8326 0.1371  0.0113  0.1221  ? ? ? ? ? ? 57   SER N O   
9695  C CB  . SER E 57  1.0662 1.0287 1.0318 0.1420  0.0112  0.1207  ? ? ? ? ? ? 57   SER N CB  
9696  O OG  . SER E 57  1.1833 1.1468 1.1493 0.1410  0.0071  0.1198  ? ? ? ? ? ? 57   SER N OG  
9697  N N   . ILE E 58  0.6459 0.6228 0.6235 0.1360  0.0058  0.1204  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N N   
9698  C CA  . ILE E 58  0.5739 0.5576 0.5589 0.1332  0.0040  0.1206  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CA  
9699  C C   . ILE E 58  0.5903 0.5756 0.5756 0.1318  -0.0008 0.1194  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N C   
9700  O O   . ILE E 58  0.5027 0.4861 0.4837 0.1321  -0.0031 0.1184  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N O   
9701  C CB  . ILE E 58  0.5496 0.5371 0.5372 0.1321  0.0048  0.1208  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CB  
9702  C CG1 . ILE E 58  0.6079 0.5948 0.5964 0.1332  0.0096  0.1221  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CG1 
9703  C CG2 . ILE E 58  0.2975 0.2920 0.2922 0.1291  0.0024  0.1208  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CG2 
9704  C CD1 . ILE E 58  0.6105 0.6010 0.6017 0.1321  0.0107  0.1224  ? ? ? ? ? ? 58   ILE N CD1 
9705  N N   . SER E 59  0.6261 0.6147 0.6164 0.1303  -0.0022 0.1196  ? ? ? ? ? ? 59   SER N N   
9706  C CA  . SER E 59  0.6335 0.6236 0.6243 0.1288  -0.0067 0.1185  ? ? ? ? ? ? 59   SER N CA  
9707  C C   . SER E 59  0.6670 0.6642 0.6652 0.1257  -0.0086 0.1185  ? ? ? ? ? ? 59   SER N C   
9708  O O   . SER E 59  0.7285 0.7294 0.7321 0.1248  -0.0064 0.1195  ? ? ? ? ? ? 59   SER N O   
9709  C CB  . SER E 59  0.6032 0.5901 0.5923 0.1298  -0.0074 0.1184  ? ? ? ? ? ? 59   SER N CB  
9710  O OG  . SER E 59  0.6836 0.6640 0.6658 0.1326  -0.0056 0.1183  ? ? ? ? ? ? 59   SER N OG  
9711  N N   . TYR E 60  0.6094 0.6084 0.6078 0.1242  -0.0126 0.1173  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N N   
9712  C CA  . TYR E 60  0.6022 0.6077 0.6072 0.1212  -0.0149 0.1170  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CA  
9713  C C   . TYR E 60  0.5965 0.6021 0.6016 0.1201  -0.0189 0.1160  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N C   
9714  O O   . TYR E 60  0.6869 0.6879 0.6864 0.1216  -0.0204 0.1153  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N O   
9715  C CB  . TYR E 60  0.2816 0.2899 0.2873 0.1198  -0.0159 0.1165  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CB  
9716  C CG  . TYR E 60  0.5044 0.5129 0.5104 0.1206  -0.0121 0.1175  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CG  
9717  C CD1 . TYR E 60  0.5459 0.5596 0.5583 0.1191  -0.0103 0.1184  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CD1 
9718  C CD2 . TYR E 60  0.5656 0.5693 0.5654 0.1229  -0.0104 0.1175  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CD2 
9719  C CE1 . TYR E 60  0.5368 0.5508 0.5496 0.1198  -0.0068 0.1193  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CE1 
9720  C CE2 . TYR E 60  0.6030 0.6069 0.6031 0.1237  -0.0069 0.1184  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CE2 
9721  C CZ  . TYR E 60  0.5911 0.6001 0.5976 0.1221  -0.0051 0.1194  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N CZ  
9722  O OH  . TYR E 60  0.6845 0.6936 0.6913 0.1228  -0.0016 0.1203  ? ? ? ? ? ? 60   TYR N OH  
9723  N N   . THR E 61  0.3170 0.4188 0.6221 0.0586  0.0213  0.1159  ? ? ? ? ? ? 61   THR N N   
9724  C CA  . THR E 61  0.3637 0.4683 0.6691 0.0577  0.0205  0.1197  ? ? ? ? ? ? 61   THR N CA  
9725  C C   . THR E 61  0.5625 0.6699 0.8681 0.0591  0.0245  0.1258  ? ? ? ? ? ? 61   THR N C   
9726  O O   . THR E 61  0.6680 0.7752 0.9728 0.0616  0.0277  0.1264  ? ? ? ? ? ? 61   THR N O   
9727  C CB  . THR E 61  0.5420 0.6470 0.8460 0.0590  0.0185  0.1173  ? ? ? ? ? ? 61   THR N CB  
9728  O OG1 . THR E 61  0.8115 0.9137 1.1151 0.0579  0.0149  0.1114  ? ? ? ? ? ? 61   THR N OG1 
9729  C CG2 . THR E 61  0.5899 0.6977 0.8942 0.0578  0.0174  0.1211  ? ? ? ? ? ? 61   THR N CG2 
9730  N N   . GLY E 62  0.6041 0.7141 0.9105 0.0575  0.0243  0.1304  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N N   
9731  C CA  . GLY E 62  0.5187 0.6315 0.8254 0.0585  0.0280  0.1365  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N CA  
9732  C C   . GLY E 62  0.5177 0.6314 0.8227 0.0621  0.0309  0.1372  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N C   
9733  O O   . GLY E 62  0.6152 0.7295 0.9201 0.0637  0.0346  0.1401  ? ? ? ? ? ? 62   GLY N O   
9734  N N   . SER E 63  0.4423 0.5559 0.7461 0.0634  0.0292  0.1345  ? ? ? ? ? ? 63   SER N N   
9735  C CA  . SER E 63  0.4563 0.5708 0.7584 0.0669  0.0317  0.1353  ? ? ? ? ? ? 63   SER N CA  
9736  C C   . SER E 63  0.5142 0.6262 0.8153 0.0693  0.0337  0.1321  ? ? ? ? ? ? 63   SER N C   
9737  O O   . SER E 63  0.7402 0.8529 1.0405 0.0717  0.0374  0.1349  ? ? ? ? ? ? 63   SER N O   
9738  C CB  . SER E 63  0.4034 0.5184 0.7045 0.0675  0.0290  0.1330  ? ? ? ? ? ? 63   SER N CB  
9739  O OG  . SER E 63  0.4524 0.5643 0.7530 0.0669  0.0257  0.1267  ? ? ? ? ? ? 63   SER N OG  
9740  N N   . VAL E 64  0.2976 0.4065 0.5985 0.0688  0.0312  0.1264  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N N   
9741  C CA  . VAL E 64  0.3613 0.4676 0.6612 0.0710  0.0327  0.1229  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CA  
9742  C C   . VAL E 64  0.4972 0.6030 0.7978 0.0710  0.0360  0.1253  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N C   
9743  O O   . VAL E 64  0.5151 0.6189 0.8148 0.0729  0.0379  0.1232  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N O   
9744  C CB  . VAL E 64  0.3655 0.4686 0.6651 0.0701  0.0292  0.1163  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CB  
9745  C CG1 . VAL E 64  0.4201 0.5235 0.7189 0.0700  0.0259  0.1139  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CG1 
9746  C CG2 . VAL E 64  0.3397 0.4417 0.6411 0.0668  0.0275  0.1155  ? ? ? ? ? ? 64   VAL N CG2 
9747  N N   . LYS E 65  0.5979 0.7055 0.9001 0.0688  0.0366  0.1297  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N N   
9748  C CA  . LYS E 65  0.5966 0.7038 0.8997 0.0685  0.0394  0.1320  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CA  
9749  C C   . LYS E 65  0.5907 0.6980 0.8924 0.0718  0.0437  0.1340  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N C   
9750  O O   . LYS E 65  0.5976 0.7073 0.8985 0.0734  0.0458  0.1379  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N O   
9751  C CB  . LYS E 65  0.6455 0.7551 0.9502 0.0661  0.0398  0.1373  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CB  
9752  C CG  . LYS E 65  0.6184 0.7273 0.9246 0.0625  0.0360  0.1357  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CG  
9753  C CD  . LYS E 65  0.7663 0.8731 1.0736 0.0610  0.0363  0.1346  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CD  
9754  C CE  . LYS E 65  0.8696 0.9769 1.1786 0.0575  0.0342  0.1364  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N CE  
9755  N NZ  . LYS E 65  0.8671 0.9740 1.1763 0.0557  0.0299  0.1334  ? ? ? ? ? ? 65   LYS N NZ  
9756  N N   . GLY E 66  0.6041 0.7089 0.9055 0.0727  0.0450  0.1314  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N N   
9757  C CA  . GLY E 66  0.7114 0.8158 1.0114 0.0757  0.0492  0.1331  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N CA  
9758  C C   . GLY E 66  0.7632 0.8666 1.0611 0.0788  0.0496  0.1303  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N C   
9759  O O   . GLY E 66  0.7754 0.8775 1.0719 0.0813  0.0525  0.1300  ? ? ? ? ? ? 66   GLY N O   
9760  N N   . ARG E 67  0.7542 0.8582 1.0517 0.0786  0.0466  0.1282  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N N   
9761  C CA  . ARG E 67  0.6874 0.7901 0.9827 0.0814  0.0465  0.1250  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CA  
9762  C C   . ARG E 67  0.7593 0.8588 1.0542 0.0811  0.0435  0.1182  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N C   
9763  O O   . ARG E 67  0.8370 0.9347 1.1300 0.0835  0.0437  0.1149  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N O   
9764  C CB  . ARG E 67  0.4102 0.5154 0.7049 0.0818  0.0454  0.1270  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CB  
9765  C CG  . ARG E 67  0.3579 0.4667 0.6534 0.0814  0.0478  0.1338  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CG  
9766  C CD  . ARG E 67  0.4215 0.5328 0.7162 0.0823  0.0473  0.1359  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CD  
9767  N NE  . ARG E 67  0.5044 0.6157 0.7997 0.0803  0.0428  0.1329  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N NE  
9768  C CZ  . ARG E 67  0.5072 0.6169 0.8011 0.0815  0.0405  0.1283  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N CZ  
9769  N NH1 . ARG E 67  0.4498 0.5577 0.7418 0.0846  0.0423  0.1262  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N NH1 
9770  N NH2 . ARG E 67  0.4581 0.5679 0.7526 0.0796  0.0365  0.1259  ? ? ? ? ? ? 67   ARG N NH2 
9771  N N   . PHE E 68  0.6309 0.7295 0.9275 0.0781  0.0409  0.1162  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N N   
9772  C CA  . PHE E 68  0.5462 0.6419 0.8425 0.0773  0.0377  0.1099  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CA  
9773  C C   . PHE E 68  0.7809 0.8747 1.0785 0.0756  0.0379  0.1084  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N C   
9774  O O   . PHE E 68  0.9558 1.0507 1.2552 0.0734  0.0381  0.1115  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N O   
9775  C CB  . PHE E 68  0.3429 0.4394 0.6400 0.0750  0.0334  0.1082  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CB  
9776  C CG  . PHE E 68  0.3598 0.4570 0.6552 0.0767  0.0322  0.1072  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CG  
9777  C CD1 . PHE E 68  0.4346 0.5328 0.7285 0.0799  0.0352  0.1096  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CD1 
9778  C CD2 . PHE E 68  0.3360 0.4328 0.6315 0.0753  0.0282  0.1039  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CD2 
9779  C CE1 . PHE E 68  0.2806 0.3794 0.5730 0.0815  0.0341  0.1087  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CE1 
9780  C CE2 . PHE E 68  0.4041 0.5016 0.6981 0.0769  0.0270  0.1030  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CE2 
9781  C CZ  . PHE E 68  0.3093 0.4077 0.6017 0.0800  0.0299  0.1054  ? ? ? ? ? ? 68   PHE N CZ  
9782  N N   . THR E 69  0.7267 0.8175 1.0234 0.0766  0.0377  0.1036  ? ? ? ? ? ? 69   THR N N   
9783  C CA  . THR E 69  0.7161 0.8049 1.0140 0.0749  0.0376  0.1017  ? ? ? ? ? ? 69   THR N CA  
9784  C C   . THR E 69  0.7309 0.8169 1.0284 0.0740  0.0344  0.0954  ? ? ? ? ? ? 69   THR N C   
9785  O O   . THR E 69  0.8944 0.9786 1.1902 0.0762  0.0346  0.0919  ? ? ? ? ? ? 69   THR N O   
9786  C CB  . THR E 69  0.7556 0.8433 1.0528 0.0770  0.0418  0.1031  ? ? ? ? ? ? 69   THR N CB  
9787  O OG1 . THR E 69  0.8944 0.9847 1.1920 0.0776  0.0449  0.1092  ? ? ? ? ? ? 69   THR N OG1 
9788  C CG2 . THR E 69  0.7426 0.8283 1.0412 0.0751  0.0416  0.1011  ? ? ? ? ? ? 69   THR N CG2 
9789  N N   . ILE E 70  0.5533 0.6389 0.8524 0.0708  0.0314  0.0939  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N N   
9790  C CA  . ILE E 70  0.5304 0.6135 0.8293 0.0697  0.0281  0.0881  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CA  
9791  C C   . ILE E 70  0.6145 0.6951 0.9141 0.0689  0.0289  0.0857  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N C   
9792  O O   . ILE E 70  0.6943 0.7752 0.9955 0.0671  0.0298  0.0880  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N O   
9793  C CB  . ILE E 70  0.5140 0.5978 0.8141 0.0666  0.0242  0.0874  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CB  
9794  C CG1 . ILE E 70  0.5025 0.5836 0.8021 0.0655  0.0208  0.0813  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CG1 
9795  C CG2 . ILE E 70  0.6046 0.6891 0.9069 0.0637  0.0242  0.0904  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CG2 
9796  C CD1 . ILE E 70  0.5219 0.6032 0.8226 0.0623  0.0169  0.0804  ? ? ? ? ? ? 70   ILE N CD1 
9797  N N   . SER E 71  0.6203 0.6984 0.9185 0.0704  0.0287  0.0811  ? ? ? ? ? ? 71   SER N N   
9798  C CA  . SER E 71  0.7084 0.7839 1.0069 0.0698  0.0295  0.0784  ? ? ? ? ? ? 71   SER N CA  
9799  C C   . SER E 71  0.7654 0.8383 1.0633 0.0690  0.0264  0.0723  ? ? ? ? ? ? 71   SER N C   
9800  O O   . SER E 71  0.6643 0.7367 0.9604 0.0707  0.0254  0.0698  ? ? ? ? ? ? 71   SER N O   
9801  C CB  . SER E 71  0.7935 0.8683 1.0907 0.0729  0.0335  0.0794  ? ? ? ? ? ? 71   SER N CB  
9802  O OG  . SER E 71  0.8030 0.8768 1.0978 0.0757  0.0337  0.0768  ? ? ? ? ? ? 71   SER N OG  
9803  N N   . ARG E 72  0.8700 0.9413 1.1694 0.0664  0.0249  0.0700  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N N   
9804  C CA  . ARG E 72  0.7906 0.8594 1.0896 0.0651  0.0219  0.0644  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CA  
9805  C C   . ARG E 72  0.6632 0.7292 0.9618 0.0656  0.0232  0.0613  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N C   
9806  O O   . ARG E 72  0.5827 0.6485 0.8826 0.0650  0.0252  0.0630  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N O   
9807  C CB  . ARG E 72  0.7380 0.8068 1.0388 0.0614  0.0184  0.0638  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CB  
9808  C CG  . ARG E 72  0.6523 0.7207 0.9552 0.0591  0.0192  0.0653  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CG  
9809  C CD  . ARG E 72  0.5386 0.6069 0.8431 0.0555  0.0158  0.0648  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CD  
9810  N NE  . ARG E 72  0.4667 0.5326 0.7708 0.0540  0.0124  0.0595  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N NE  
9811  C CZ  . ARG E 72  0.5191 0.5844 0.8240 0.0511  0.0090  0.0582  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N CZ  
9812  N NH1 . ARG E 72  0.6101 0.6771 0.9163 0.0494  0.0084  0.0618  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N NH1 
9813  N NH2 . ARG E 72  0.4610 0.5239 0.7655 0.0499  0.0062  0.0533  ? ? ? ? ? ? 72   ARG N NH2 
9814  N N   . ASP E 73  0.6999 0.7638 0.9970 0.0666  0.0221  0.0567  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N N   
9815  C CA  . ASP E 73  0.7935 0.8545 1.0903 0.0665  0.0228  0.0531  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N CA  
9816  C C   . ASP E 73  0.8187 0.8779 1.1166 0.0633  0.0191  0.0489  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N C   
9817  O O   . ASP E 73  0.9750 1.0333 1.2718 0.0631  0.0165  0.0456  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N O   
9818  C CB  . ASP E 73  0.9626 1.0221 1.2567 0.0698  0.0243  0.0508  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N CB  
9819  C CG  . ASP E 73  1.0609 1.1174 1.3547 0.0699  0.0254  0.0474  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N CG  
9820  O OD1 . ASP E 73  1.0284 1.0835 1.3237 0.0671  0.0234  0.0447  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N OD1 
9821  O OD2 . ASP E 73  1.1475 1.2030 1.4395 0.0728  0.0282  0.0474  ? ? ? ? ? ? 73   ASP N OD2 
9822  N N   . ASN E 74  0.7096 0.7682 1.0096 0.0607  0.0188  0.0490  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N N   
9823  C CA  . ASN E 74  0.6582 0.7149 0.9594 0.0573  0.0153  0.0454  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N CA  
9824  C C   . ASN E 74  0.6797 0.7334 0.9799 0.0574  0.0146  0.0401  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N C   
9825  O O   . ASN E 74  0.7088 0.7613 1.0088 0.0561  0.0116  0.0365  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N O   
9826  C CB  . ASN E 74  0.7026 0.7593 1.0062 0.0546  0.0154  0.0471  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N CB  
9827  C CG  . ASN E 74  0.8743 0.9325 1.1793 0.0521  0.0130  0.0493  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N CG  
9828  O OD1 . ASN E 74  0.8917 0.9516 1.1959 0.0528  0.0120  0.0508  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N OD1 
9829  N ND2 . ASN E 74  0.9456 1.0029 1.2524 0.0492  0.0120  0.0494  ? ? ? ? ? ? 74   ASN N ND2 
9830  N N   . ALA E 75  0.7392 0.7917 1.0390 0.0589  0.0174  0.0396  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N N   
9831  C CA  . ALA E 75  0.6691 0.7187 0.9681 0.0590  0.0171  0.0348  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N CA  
9832  C C   . ALA E 75  0.7798 0.8286 1.0764 0.0610  0.0161  0.0322  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N C   
9833  O O   . ALA E 75  0.8823 0.9287 1.1783 0.0600  0.0144  0.0277  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N O   
9834  C CB  . ALA E 75  0.4609 0.5095 0.7595 0.0606  0.0207  0.0355  ? ? ? ? ? ? 75   ALA N CB  
9835  N N   . LYS E 76  0.8303 0.8811 1.1253 0.0637  0.0174  0.0350  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N N   
9836  C CA  . LYS E 76  0.9458 0.9959 1.2383 0.0659  0.0167  0.0329  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CA  
9837  C C   . LYS E 76  0.9648 1.0162 1.2575 0.0645  0.0133  0.0327  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N C   
9838  O O   . LYS E 76  1.0599 1.1111 1.3506 0.0662  0.0124  0.0312  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N O   
9839  C CB  . LYS E 76  0.9979 1.0491 1.2883 0.0699  0.0202  0.0357  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CB  
9840  C CG  . LYS E 76  0.9759 1.0253 1.2632 0.0727  0.0204  0.0328  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CG  
9841  C CD  . LYS E 76  0.9493 0.9978 1.2347 0.0761  0.0243  0.0340  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CD  
9842  C CE  . LYS E 76  0.9683 1.0195 1.2539 0.0778  0.0269  0.0394  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N CE  
9843  N NZ  . LYS E 76  1.0350 1.0883 1.3198 0.0790  0.0258  0.0412  ? ? ? ? ? ? 76   LYS N NZ  
9844  N N   . ASN E 77  0.8326 0.8851 1.1276 0.0615  0.0114  0.0341  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N N   
9845  C CA  . ASN E 77  0.7388 0.7923 1.0341 0.0598  0.0081  0.0339  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N CA  
9846  C C   . ASN E 77  0.6877 0.7436 0.9814 0.0624  0.0087  0.0367  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N C   
9847  O O   . ASN E 77  0.7090 0.7649 1.0018 0.0624  0.0064  0.0350  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N O   
9848  C CB  . ASN E 77  0.6584 0.7093 0.9534 0.0581  0.0049  0.0286  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N CB  
9849  C CG  . ASN E 77  0.7124 0.7611 1.0093 0.0547  0.0034  0.0258  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N CG  
9850  O OD1 . ASN E 77  0.7762 0.8224 1.0731 0.0531  0.0011  0.0213  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N OD1 
9851  N ND2 . ASN E 77  0.8050 0.8545 1.1038 0.0534  0.0046  0.0284  ? ? ? ? ? ? 77   ASN N ND2 
9852  N N   . THR E 78  0.6331 0.6910 0.9267 0.0645  0.0118  0.0410  ? ? ? ? ? ? 78   THR N N   
9853  C CA  . THR E 78  0.6752 0.7353 0.9672 0.0672  0.0127  0.0437  ? ? ? ? ? ? 78   THR N CA  
9854  C C   . THR E 78  0.6142 0.6775 0.9077 0.0670  0.0141  0.0493  ? ? ? ? ? ? 78   THR N C   
9855  O O   . THR E 78  0.4666 0.5303 0.7616 0.0660  0.0158  0.0516  ? ? ? ? ? ? 78   THR N O   
9856  C CB  . THR E 78  0.6605 0.7196 0.9500 0.0711  0.0155  0.0430  ? ? ? ? ? ? 78   THR N CB  
9857  O OG1 . THR E 78  0.7618 0.8231 1.0501 0.0736  0.0169  0.0465  ? ? ? ? ? ? 78   THR N OG1 
9858  C CG2 . THR E 78  0.6478 0.7059 0.9377 0.0718  0.0187  0.0438  ? ? ? ? ? ? 78   THR N CG2 
9859  N N   . LEU E 79  0.5698 0.6352 0.8625 0.0679  0.0134  0.0514  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N N   
9860  C CA  . LEU E 79  0.4633 0.5318 0.7572 0.0678  0.0146  0.0568  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CA  
9861  C C   . LEU E 79  0.5329 0.6028 0.8251 0.0714  0.0176  0.0596  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N C   
9862  O O   . LEU E 79  0.5816 0.6505 0.8716 0.0738  0.0176  0.0574  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N O   
9863  C CB  . LEU E 79  0.4430 0.5129 0.7377 0.0655  0.0112  0.0574  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CB  
9864  C CG  . LEU E 79  0.3785 0.4514 0.6750 0.0644  0.0120  0.0628  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CG  
9865  C CD1 . LEU E 79  0.3421 0.4143 0.6406 0.0620  0.0126  0.0638  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CD1 
9866  C CD2 . LEU E 79  0.3723 0.4465 0.6690 0.0626  0.0088  0.0633  ? ? ? ? ? ? 79   LEU N CD2 
9867  N N   . TYR E 80  0.4453 0.5174 0.7385 0.0718  0.0202  0.0646  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N N   
9868  C CA  . TYR E 80  0.2768 0.3502 0.5686 0.0751  0.0234  0.0677  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CA  
9869  C C   . TYR E 80  0.5539 0.6306 0.8468 0.0747  0.0242  0.0732  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N C   
9870  O O   . TYR E 80  0.7362 0.8141 1.0312 0.0724  0.0242  0.0759  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N O   
9871  C CB  . TYR E 80  0.2498 0.3218 0.5413 0.0767  0.0270  0.0681  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CB  
9872  C CG  . TYR E 80  0.4797 0.5483 0.7696 0.0778  0.0269  0.0631  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CG  
9873  C CD1 . TYR E 80  0.4488 0.5162 0.7361 0.0811  0.0280  0.0613  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CD1 
9874  C CD2 . TYR E 80  0.6863 0.7529 0.9774 0.0756  0.0258  0.0601  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CD2 
9875  C CE1 . TYR E 80  0.6380 0.7022 0.9237 0.0820  0.0280  0.0568  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CE1 
9876  C CE2 . TYR E 80  0.7490 0.8125 1.0386 0.0765  0.0258  0.0555  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CE2 
9877  C CZ  . TYR E 80  0.7118 0.7741 0.9987 0.0797  0.0269  0.0539  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N CZ  
9878  O OH  . TYR E 80  0.5368 0.5959 0.8221 0.0805  0.0269  0.0495  ? ? ? ? ? ? 80   TYR N OH  
9879  N N   . LEU E 81  0.6546 0.7328 0.9461 0.0770  0.0249  0.0750  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N N   
9880  C CA  . LEU E 81  0.6104 0.6919 0.9028 0.0771  0.0264  0.0806  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CA  
9881  C C   . LEU E 81  0.6265 0.7085 0.9171 0.0807  0.0300  0.0831  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N C   
9882  O O   . LEU E 81  0.6900 0.7715 0.9786 0.0829  0.0297  0.0814  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N O   
9883  C CB  . LEU E 81  0.4847 0.5678 0.7772 0.0757  0.0232  0.0809  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CB  
9884  C CG  . LEU E 81  0.3736 0.4602 0.6669 0.0757  0.0243  0.0866  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CG  
9885  C CD1 . LEU E 81  0.4029 0.4908 0.6984 0.0737  0.0259  0.0906  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CD1 
9886  C CD2 . LEU E 81  0.2386 0.3265 0.5320 0.0742  0.0208  0.0862  ? ? ? ? ? ? 81   LEU N CD2 
9887  N N   . GLN E 82  0.5808 0.6638 0.8721 0.0812  0.0335  0.0872  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N N   
9888  C CA  . GLN E 82  0.6150 0.6985 0.9048 0.0845  0.0372  0.0899  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CA  
9889  C C   . GLN E 82  0.6414 0.7283 0.9315 0.0845  0.0379  0.0951  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N C   
9890  O O   . GLN E 82  0.7635 0.8525 1.0554 0.0828  0.0388  0.0994  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N O   
9891  C CB  . GLN E 82  0.7990 0.8816 1.0890 0.0851  0.0408  0.0917  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CB  
9892  C CG  . GLN E 82  0.8616 0.9443 1.1498 0.0885  0.0448  0.0945  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CG  
9893  C CD  . GLN E 82  0.8924 0.9724 1.1780 0.0913  0.0449  0.0902  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N CD  
9894  O OE1 . GLN E 82  0.8608 0.9380 1.1459 0.0912  0.0440  0.0857  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N OE1 
9895  N NE2 . GLN E 82  0.8979 0.9786 1.1816 0.0938  0.0460  0.0916  ? ? ? ? ? ? 82   GLN N NE2 
9896  N N   . MET E 83  0.5015 0.5890 0.7900 0.0865  0.0374  0.0949  ? ? ? ? ? ? 83   MET N N   
9897  C CA  . MET E 83  0.4059 0.4967 0.6947 0.0867  0.0379  0.0995  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CA  
9898  C C   . MET E 83  0.4368 0.5283 0.7241 0.0898  0.0422  0.1033  ? ? ? ? ? ? 83   MET N C   
9899  O O   . MET E 83  0.5572 0.6468 0.8423 0.0926  0.0434  0.1011  ? ? ? ? ? ? 83   MET N O   
9900  C CB  . MET E 83  0.1855 0.2766 0.4733 0.0868  0.0346  0.0972  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CB  
9901  C CG  . MET E 83  0.5840 0.6744 0.8730 0.0837  0.0303  0.0936  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CG  
9902  S SD  . MET E 83  0.5106 0.6015 0.7985 0.0838  0.0265  0.0911  ? ? ? ? ? ? 83   MET N SD  
9903  C CE  . MET E 83  1.0450 1.1330 1.3298 0.0877  0.0274  0.0870  ? ? ? ? ? ? 83   MET N CE  
9904  N N   . ASN E 84  0.4394 0.5335 0.7279 0.0892  0.0446  0.1089  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N N   
9905  C CA  . ASN E 84  0.4425 0.5375 0.7297 0.0919  0.0489  0.1130  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N CA  
9906  C C   . ASN E 84  0.5172 0.6159 0.8047 0.0919  0.0495  0.1182  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N C   
9907  O O   . ASN E 84  0.4805 0.5813 0.7698 0.0893  0.0470  0.1194  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N O   
9908  C CB  . ASN E 84  0.3499 0.4443 0.6377 0.0919  0.0522  0.1153  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N CB  
9909  C CG  . ASN E 84  0.4844 0.5752 0.7714 0.0927  0.0524  0.1105  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N CG  
9910  O OD1 . ASN E 84  0.4148 0.5034 0.6998 0.0949  0.0521  0.1068  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N OD1 
9911  N ND2 . ASN E 84  0.6772 0.7672 0.9658 0.0909  0.0529  0.1105  ? ? ? ? ? ? 84   ASN N ND2 
9912  N N   . SER E 85  0.5648 0.6643 0.8507 0.0947  0.0527  0.1211  ? ? ? ? ? ? 85   SER N N   
9913  C CA  . SER E 85  0.5389 0.6419 0.8249 0.0949  0.0538  0.1264  ? ? ? ? ? ? 85   SER N CA  
9914  C C   . SER E 85  0.4386 0.5430 0.7252 0.0933  0.0497  0.1249  ? ? ? ? ? ? 85   SER N C   
9915  O O   . SER E 85  0.4993 0.6067 0.7874 0.0914  0.0490  0.1287  ? ? ? ? ? ? 85   SER N O   
9916  C CB  . SER E 85  0.5799 0.6854 0.8677 0.0931  0.0558  0.1319  ? ? ? ? ? ? 85   SER N CB  
9917  O OG  . SER E 85  0.6589 0.7648 0.9490 0.0896  0.0528  0.1310  ? ? ? ? ? ? 85   SER N OG  
9918  N N   . LEU E 86  0.3431 0.4451 0.6285 0.0941  0.0470  0.1195  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N N   
9919  C CA  . LEU E 86  0.4674 0.5703 0.7532 0.0926  0.0430  0.1176  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CA  
9920  C C   . LEU E 86  0.4634 0.5696 0.7489 0.0933  0.0437  0.1221  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N C   
9921  O O   . LEU E 86  0.4585 0.5653 0.7425 0.0960  0.0468  0.1246  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N O   
9922  C CB  . LEU E 86  0.5260 0.6258 0.8101 0.0939  0.0405  0.1113  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CB  
9923  C CG  . LEU E 86  0.5934 0.6904 0.8781 0.0922  0.0380  0.1061  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CG  
9924  C CD1 . LEU E 86  0.7049 0.8001 0.9897 0.0928  0.0409  0.1061  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CD1 
9925  C CD2 . LEU E 86  0.7023 0.7966 0.9851 0.0936  0.0354  0.1003  ? ? ? ? ? ? 86   LEU N CD2 
9926  N N   . LYS E 87  0.4428 0.5512 0.7298 0.0908  0.0409  0.1231  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N N   
9927  C CA  . LYS E 87  0.5048 0.6164 0.7917 0.0910  0.0412  0.1274  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CA  
9928  C C   . LYS E 87  0.5648 0.6762 0.8510 0.0907  0.0373  0.1240  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N C   
9929  O O   . LYS E 87  0.5148 0.6240 0.8012 0.0894  0.0340  0.1191  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N O   
9930  C CB  . LYS E 87  0.6883 0.8030 0.9774 0.0882  0.0416  0.1325  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CB  
9931  C CG  . LYS E 87  0.7940 0.9089 1.0837 0.0883  0.0453  0.1358  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CG  
9932  C CD  . LYS E 87  0.8229 0.9405 1.1149 0.0853  0.0453  0.1403  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CD  
9933  C CE  . LYS E 87  0.8969 1.0146 1.1894 0.0855  0.0492  0.1438  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N CE  
9934  N NZ  . LYS E 87  0.9689 1.0890 1.2635 0.0825  0.0491  0.1481  ? ? ? ? ? ? 87   LYS N NZ  
9935  N N   . PRO E 88  0.7323 0.8459 1.0177 0.0920  0.0378  0.1267  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N N   
9936  C CA  . PRO E 88  0.8104 0.9238 1.0949 0.0920  0.0342  0.1238  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CA  
9937  C C   . PRO E 88  0.9204 1.0343 1.2067 0.0884  0.0301  0.1223  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N C   
9938  O O   . PRO E 88  0.9252 1.0381 1.2108 0.0880  0.0266  0.1186  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N O   
9939  C CB  . PRO E 88  0.7146 0.8311 0.9984 0.0934  0.0361  0.1286  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CB  
9940  C CG  . PRO E 88  0.7915 0.9084 1.0747 0.0956  0.0410  0.1322  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CG  
9941  C CD  . PRO E 88  0.7700 0.8861 1.0548 0.0938  0.0418  0.1325  ? ? ? ? ? ? 88   PRO N CD  
9942  N N   . GLU E 89  0.9668 1.0821 1.2552 0.0857  0.0305  0.1252  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N N   
9943  C CA  . GLU E 89  0.9800 1.0956 1.2701 0.0822  0.0268  0.1241  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CA  
9944  C C   . GLU E 89  0.8654 0.9776 1.1558 0.0810  0.0245  0.1186  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N C   
9945  O O   . GLU E 89  0.8409 0.9527 1.1324 0.0782  0.0212  0.1166  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N O   
9946  C CB  . GLU E 89  1.0838 1.2022 1.3760 0.0798  0.0282  0.1297  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CB  
9947  C CG  . GLU E 89  1.2217 1.3396 1.5147 0.0799  0.0314  0.1314  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CG  
9948  C CD  . GLU E 89  1.3588 1.4796 1.6534 0.0779  0.0331  0.1374  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N CD  
9949  O OE1 . GLU E 89  1.4104 1.5305 1.7063 0.0763  0.0338  0.1380  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N OE1 
9950  O OE2 . GLU E 89  1.3781 1.5020 1.6728 0.0780  0.0337  0.1416  ? ? ? ? ? ? 89   GLU N OE2 
9951  N N   . ASP E 90  0.7722 0.8819 1.0615 0.0831  0.0265  0.1161  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N N   
9952  C CA  . ASP E 90  0.5441 0.6507 0.8337 0.0822  0.0248  0.1110  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N CA  
9953  C C   . ASP E 90  0.4450 0.5492 0.7329 0.0831  0.0217  0.1052  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N C   
9954  O O   . ASP E 90  0.5220 0.6236 0.8099 0.0820  0.0196  0.1006  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N O   
9955  C CB  . ASP E 90  0.5616 0.6665 0.8507 0.0839  0.0283  0.1110  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N CB  
9956  C CG  . ASP E 90  0.6216 0.7283 0.9126 0.0824  0.0308  0.1158  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N CG  
9957  O OD1 . ASP E 90  0.6874 0.7953 0.9803 0.0793  0.0290  0.1171  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N OD1 
9958  O OD2 . ASP E 90  0.5885 0.6952 0.8790 0.0844  0.0347  0.1182  ? ? ? ? ? ? 90   ASP N OD2 
9959  N N   . THR E 91  0.4216 0.5266 0.7079 0.0851  0.0214  0.1054  ? ? ? ? ? ? 91   THR N N   
9960  C CA  . THR E 91  0.5190 0.6216 0.8034 0.0862  0.0186  0.1001  ? ? ? ? ? ? 91   THR N CA  
9961  C C   . THR E 91  0.5078 0.6100 0.7932 0.0831  0.0142  0.0972  ? ? ? ? ? ? 91   THR N C   
9962  O O   . THR E 91  0.5345 0.6389 0.8211 0.0810  0.0126  0.0997  ? ? ? ? ? ? 91   THR N O   
9963  C CB  . THR E 91  0.7081 0.8119 0.9907 0.0888  0.0191  0.1014  ? ? ? ? ? ? 91   THR N CB  
9964  O OG1 . THR E 91  0.7683 0.8696 1.0490 0.0900  0.0165  0.0960  ? ? ? ? ? ? 91   THR N OG1 
9965  C CG2 . THR E 91  0.7698 0.8771 1.0536 0.0871  0.0181  0.1056  ? ? ? ? ? ? 91   THR N CG2 
9966  N N   . ALA E 92  0.4618 0.3885 0.5325 0.0643  -0.0298 0.0354  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N N   
9967  C CA  . ALA E 92  0.4925 0.4171 0.5679 0.0604  -0.0192 0.0351  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N CA  
9968  C C   . ALA E 92  0.6823 0.6036 0.7521 0.0590  -0.0198 0.0397  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N C   
9969  O O   . ALA E 92  0.7877 0.7084 0.8488 0.0606  -0.0288 0.0425  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N O   
9970  C CB  . ALA E 92  0.4278 0.3510 0.4983 0.0521  -0.0169 0.0292  ? ? ? ? ? ? 92   ALA N CB  
9971  N N   . VAL E 93  0.6006 0.5208 0.6732 0.0554  -0.0096 0.0395  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N N   
9972  C CA  . VAL E 93  0.5912 0.5081 0.6582 0.0533  -0.0096 0.0434  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CA  
9973  C C   . VAL E 93  0.7104 0.6236 0.7654 0.0444  -0.0124 0.0408  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N C   
9974  O O   . VAL E 93  0.6522 0.5653 0.7074 0.0384  -0.0057 0.0360  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N O   
9975  C CB  . VAL E 93  0.4356 0.3534 0.5122 0.0542  0.0028  0.0452  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CB  
9976  C CG1 . VAL E 93  0.3254 0.2396 0.3958 0.0519  0.0022  0.0493  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CG1 
9977  C CG2 . VAL E 93  0.3958 0.3221 0.4760 0.0587  0.0045  0.0442  ? ? ? ? ? ? 93   VAL N CG2 
9978  N N   . TYR E 94  0.7880 0.6983 0.8327 0.0436  -0.0224 0.0440  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N N   
9979  C CA  . TYR E 94  0.7387 0.6457 0.7713 0.0353  -0.0261 0.0423  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CA  
9980  C C   . TYR E 94  0.7444 0.6487 0.7738 0.0320  -0.0217 0.0454  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N C   
9981  O O   . TYR E 94  0.8722 0.7749 0.8996 0.0354  -0.0261 0.0508  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N O   
9982  C CB  . TYR E 94  0.6771 0.5826 0.6999 0.0355  -0.0405 0.0436  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CB  
9983  C CG  . TYR E 94  0.6834 0.5911 0.7076 0.0369  -0.0451 0.0397  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CG  
9984  C CD1 . TYR E 94  0.7176 0.6281 0.7490 0.0450  -0.0485 0.0411  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CD1 
9985  C CD2 . TYR E 94  0.6817 0.5892 0.7004 0.0300  -0.0458 0.0345  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CD2 
9986  C CE1 . TYR E 94  0.7328 0.6455 0.7658 0.0463  -0.0526 0.0375  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CE1 
9987  C CE2 . TYR E 94  0.6848 0.5943 0.7050 0.0312  -0.0500 0.0309  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CE2 
9988  C CZ  . TYR E 94  0.7707 0.6827 0.7982 0.0394  -0.0533 0.0325  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N CZ  
9989  O OH  . TYR E 94  0.8739 0.7881 0.9031 0.0406  -0.0575 0.0289  ? ? ? ? ? ? 94   TYR N OH  
9990  N N   . TYR E 95  0.6882 0.5920 0.7172 0.0253  -0.0128 0.0417  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N N   
9991  C CA  . TYR E 95  0.7282 0.6294 0.7533 0.0208  -0.0083 0.0436  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CA  
9992  C C   . TYR E 95  0.6585 0.5572 0.6698 0.0126  -0.0145 0.0417  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N C   
9993  O O   . TYR E 95  0.4746 0.3741 0.4822 0.0088  -0.0171 0.0370  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N O   
9994  C CB  . TYR E 95  0.6439 0.5464 0.6779 0.0183  0.0061  0.0405  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CB  
9995  C CG  . TYR E 95  0.5858 0.4916 0.6344 0.0252  0.0133  0.0406  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CG  
9996  C CD1 . TYR E 95  0.6145 0.5208 0.6712 0.0308  0.0179  0.0455  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CD1 
9997  C CD2 . TYR E 95  0.5453 0.4539 0.5996 0.0259  0.0156  0.0358  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CD2 
9998  C CE1 . TYR E 95  0.6320 0.5416 0.7020 0.0369  0.0244  0.0459  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CE1 
9999  C CE2 . TYR E 95  0.6456 0.5575 0.7134 0.0320  0.0222  0.0361  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CE2 
10000 C CZ  . TYR E 95  0.6734 0.5859 0.7490 0.0375  0.0265  0.0413  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N CZ  
10001 O OH  . TYR E 95  0.7309 0.6470 0.8199 0.0435  0.0330  0.0419  ? ? ? ? ? ? 95   TYR N OH  
10002 N N   . CYS E 96  0.5856 0.4815 0.5894 0.0098  -0.0172 0.0454  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N N   
10003 C CA  . CYS E 96  0.5169 0.4107 0.5079 0.0014  -0.0221 0.0438  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N CA  
10004 C C   . CYS E 96  0.4713 0.3646 0.4633 -0.0042 -0.0107 0.0419  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N C   
10005 O O   . CYS E 96  0.6731 0.5651 0.6678 -0.0024 -0.0067 0.0459  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N O   
10006 C CB  . CYS E 96  0.6462 0.5372 0.6276 0.0021  -0.0337 0.0493  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N CB  
10007 S SG  . CYS E 96  0.9457 0.8334 0.9187 -0.0035 -0.0328 0.0533  ? ? ? ? ? ? 96   CYS N SG  
10008 N N   . ALA E 97  0.4713 0.3657 0.4617 -0.0109 -0.0053 0.0357  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N N   
10009 C CA  . ALA E 97  0.5974 0.4918 0.5894 -0.0167 0.0061  0.0328  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N CA  
10010 C C   . ALA E 97  0.5995 0.4931 0.5786 -0.0264 0.0031  0.0298  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N C   
10011 O O   . ALA E 97  0.5529 0.4470 0.5251 -0.0293 -0.0041 0.0271  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N O   
10012 C CB  . ALA E 97  0.6284 0.5256 0.6324 -0.0158 0.0172  0.0276  ? ? ? ? ? ? 97   ALA N CB  
10013 N N   . ARG E 98  0.5462 0.4384 0.5219 -0.0314 0.0087  0.0304  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N N   
10014 C CA  . ARG E 98  0.6067 0.4983 0.5698 -0.0407 0.0062  0.0281  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CA  
10015 C C   . ARG E 98  0.5247 0.4182 0.4908 -0.0473 0.0182  0.0213  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N C   
10016 O O   . ARG E 98  0.5407 0.4350 0.5180 -0.0449 0.0293  0.0200  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N O   
10017 C CB  . ARG E 98  0.5837 0.4726 0.5389 -0.0424 0.0021  0.0338  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CB  
10018 C CG  . ARG E 98  0.4641 0.3524 0.4254 -0.0427 0.0131  0.0349  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CG  
10019 C CD  . ARG E 98  0.3830 0.2705 0.3337 -0.0517 0.0142  0.0342  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CD  
10020 N NE  . ARG E 98  0.6755 0.5615 0.6296 -0.0509 0.0208  0.0378  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N NE  
10021 C CZ  . ARG E 98  0.5847 0.4716 0.5452 -0.0539 0.0334  0.0344  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N CZ  
10022 N NH1 . ARG E 98  0.4897 0.3750 0.4531 -0.0529 0.0384  0.0382  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N NH1 
10023 N NH2 . ARG E 98  0.4258 0.3152 0.3899 -0.0579 0.0411  0.0271  ? ? ? ? ? ? 98   ARG N NH2 
10024 N N   . CYS E 99  0.4223 0.3167 0.3786 -0.0554 0.0159  0.0169  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N N   
10025 C CA  . CYS E 99  0.3969 0.2933 0.3549 -0.0623 0.0267  0.0097  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N CA  
10026 C C   . CYS E 99  0.4201 0.3157 0.3812 -0.0643 0.0363  0.0108  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N C   
10027 O O   . CYS E 99  0.5292 0.4225 0.4857 -0.0633 0.0324  0.0166  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N O   
10028 C CB  . CYS E 99  0.3554 0.2529 0.3008 -0.0708 0.0210  0.0056  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N CB  
10029 S SG  . CYS E 99  0.6397 0.5384 0.5866 -0.0661 0.0117  0.0043  ? ? ? ? ? ? 99   CYS N SG  
10030 N N   . PRO E 100 0.3108 0.2081 0.2804 -0.0667 0.0490  0.0052  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N N   
10031 C CA  . PRO E 100 0.4628 0.3595 0.4368 -0.0684 0.0590  0.0058  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CA  
10032 C C   . PRO E 100 0.5191 0.4150 0.4800 -0.0767 0.0572  0.0062  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N C   
10033 O O   . PRO E 100 0.7100 0.6039 0.6695 -0.0758 0.0574  0.0113  ? ? ? ? ? ? 100  PRO N O   
10034 C CB  . PRO E 100 0.5064 0.4056 0.4914 -0.0704 0.0719  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CB  
10035 C CG  . PRO E 100 0.4538 0.3550 0.4348 -0.0733 0.0679  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CG  
10036 C CD  . PRO E 100 0.3976 0.2977 0.3740 -0.0679 0.0548  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 100  PRO N CD  
10037 N N   . ALA E 101 0.4956 0.3932 0.4469 -0.0847 0.0552  0.0010  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N N   
10038 C CA  . ALA E 101 0.6327 0.5304 0.5719 -0.0934 0.0547  0.0004  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N CA  
10039 C C   . ALA E 101 0.7312 0.6275 0.6560 -0.0951 0.0404  0.0055  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N C   
10040 O O   . ALA E 101 1.0387 0.9350 0.9601 -0.0929 0.0310  0.0062  ? ? ? ? ? ? 101  ALA N O   
10041 C CB  . ALA E 101 0.8197 0.7206 0.7565 -0.1020 0.0615  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 101  ALA N CB  
10042 N N   . PRO E 102 0.5193 0.4142 0.4359 -0.0989 0.0388  0.0093  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N N   
10043 C CA  . PRO E 102 0.5332 0.4269 0.4355 -0.1019 0.0260  0.0141  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CA  
10044 C C   . PRO E 102 0.6820 0.5785 0.5727 -0.1116 0.0235  0.0088  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N C   
10045 O O   . PRO E 102 0.7734 0.6724 0.6657 -0.1173 0.0332  0.0020  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N O   
10046 C CB  . PRO E 102 0.5648 0.4567 0.4644 -0.1032 0.0281  0.0190  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CB  
10047 C CG  . PRO E 102 0.6191 0.5109 0.5323 -0.0997 0.0414  0.0173  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CG  
10048 C CD  . PRO E 102 0.5596 0.4541 0.4808 -0.1005 0.0494  0.0095  ? ? ? ? ? ? 102  PRO N CD  
10049 N N   . PHE E 103 0.6939 0.5899 0.5733 -0.1134 0.0105  0.0120  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N N   
10050 C CA  . PHE E 103 0.6725 0.5712 0.5400 -0.1227 0.0068  0.0079  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CA  
10051 C C   . PHE E 103 0.7762 0.6778 0.6489 -0.1247 0.0133  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 103  PHE N C   
10052 O O   . PHE E 103 0.9798 0.8841 0.8516 -0.1315 0.0223  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 103  PHE N O   
10053 C CB  . PHE E 103 0.5807 0.4806 0.4399 -0.1314 0.0117  0.0070  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CB  
10054 C CG  . PHE E 103 0.6650 0.5620 0.5238 -0.1288 0.0110  0.0140  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CG  
10055 C CD1 . PHE E 103 0.6381 0.5331 0.4875 -0.1285 -0.0013 0.0213  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CD1 
10056 C CD2 . PHE E 103 0.8006 0.6970 0.6687 -0.1269 0.0228  0.0134  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CD2 
10057 C CE1 . PHE E 103 0.7467 0.6392 0.5959 -0.1262 -0.0019 0.0278  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CE1 
10058 C CE2 . PHE E 103 0.8498 0.7437 0.7177 -0.1246 0.0223  0.0199  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CE2 
10059 C CZ  . PHE E 103 0.8852 0.7771 0.7435 -0.1242 0.0099  0.0270  ? ? ? ? ? ? 103  PHE N CZ  
10060 N N   . THR E 104 0.6658 0.5671 0.5441 -0.1187 0.0089  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 104  THR N N   
10061 C CA  . THR E 104 0.7750 0.6791 0.6595 -0.1200 0.0153  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 104  THR N CA  
10062 C C   . THR E 104 0.8818 0.7861 0.7655 -0.1170 0.0058  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 104  THR N C   
10063 O O   . THR E 104 0.9155 0.8179 0.7946 -0.1134 -0.0060 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 104  THR N O   
10064 C CB  . THR E 104 0.7719 0.6759 0.6725 -0.1144 0.0281  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 104  THR N CB  
10065 O OG1 . THR E 104 0.8818 0.7888 0.7873 -0.1180 0.0363  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 104  THR N OG1 
10066 C CG2 . THR E 104 0.7208 0.6226 0.6310 -0.1035 0.0241  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 104  THR N CG2 
10067 N N   . ARG E 105 0.9847 0.8916 0.8734 -0.1186 0.0113  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N N   
10068 C CA  . ARG E 105 1.0915 0.9991 0.9808 -0.1161 0.0040  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CA  
10069 C C   . ARG E 105 1.0026 0.9100 0.9076 -0.1076 0.0104  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N C   
10070 O O   . ARG E 105 1.0546 0.9604 0.9639 -0.0998 0.0037  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N O   
10071 C CB  . ARG E 105 1.3158 1.2269 1.1981 -0.1250 0.0047  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CB  
10072 C CG  . ARG E 105 1.5203 1.4319 1.3984 -0.1244 -0.0062 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CG  
10073 C CD  . ARG E 105 1.6799 1.5904 1.5442 -0.1273 -0.0200 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CD  
10074 N NE  . ARG E 105 1.7705 1.6833 1.6224 -0.1380 -0.0197 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N NE  
10075 C CZ  . ARG E 105 1.7575 1.6700 1.5962 -0.1426 -0.0305 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N CZ  
10076 N NH1 . ARG E 105 1.7265 1.6364 1.5631 -0.1374 -0.0426 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N NH1 
10077 N NH2 . ARG E 105 1.7335 1.6487 1.5614 -0.1525 -0.0293 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 105  ARG N NH2 
10078 N N   . ASP E 106 0.8269 0.7361 0.7407 -0.1092 0.0235  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N N   
10079 C CA  . ASP E 106 0.7947 0.7043 0.7238 -0.1024 0.0309  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N CA  
10080 C C   . ASP E 106 0.6235 0.5307 0.5627 -0.0933 0.0332  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N C   
10081 O O   . ASP E 106 0.4747 0.3797 0.4092 -0.0927 0.0303  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N O   
10082 C CB  . ASP E 106 0.9164 0.8285 0.8517 -0.1075 0.0446  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N CB  
10083 C CG  . ASP E 106 0.8004 0.7120 0.7342 -0.1116 0.0523  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N CG  
10084 O OD1 . ASP E 106 0.7499 0.6600 0.6936 -0.1060 0.0587  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N OD1 
10085 O OD2 . ASP E 106 0.6653 0.5782 0.5878 -0.1203 0.0518  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 106  ASP N OD2 
10086 N N   . CYS E 107 0.7069 0.6146 0.6600 -0.0865 0.0389  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 107  CYS N N   
10087 C CA  . CYS E 107 0.8155 0.7214 0.7794 -0.0778 0.0422  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 107  CYS N CA  
10088 C C   . CYS E 107 0.8240 0.7317 0.8036 -0.0744 0.0541  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 107  CYS N C   
10089 O O   . CYS E 107 1.1059 1.0157 1.0889 -0.0756 0.0559  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 107  CYS N O   
10090 C CB  . CYS E 107 0.3182 0.2226 0.2815 -0.0701 0.0307  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 107  CYS N CB  
10091 S SG  . CYS E 107 0.7752 0.6775 0.7205 -0.0744 0.0166  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 107  CYS N SG  
10092 N N   . PHE E 108 0.4998 0.4067 0.4894 -0.0703 0.0624  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N N   
10093 C CA  . PHE E 108 0.6580 0.5666 0.6632 -0.0671 0.0735  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CA  
10094 C C   . PHE E 108 0.6546 0.5623 0.6717 -0.0572 0.0751  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N C   
10095 O O   . PHE E 108 0.6954 0.6039 0.7255 -0.0545 0.0857  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N O   
10096 C CB  . PHE E 108 0.9169 0.8266 0.9250 -0.0738 0.0858  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CB  
10097 C CG  . PHE E 108 0.8969 0.8088 0.8977 -0.0827 0.0866  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CG  
10098 C CD1 . PHE E 108 1.0083 0.9226 1.0163 -0.0826 0.0901  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CD1 
10099 C CD2 . PHE E 108 0.6270 0.5388 0.6140 -0.0912 0.0840  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CD2 
10100 C CE1 . PHE E 108 0.9949 0.9114 0.9964 -0.0909 0.0910  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CE1 
10101 C CE2 . PHE E 108 0.3392 0.2534 0.3195 -0.0995 0.0850  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CE2 
10102 C CZ  . PHE E 108 0.3382 0.2547 0.3257 -0.0993 0.0885  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 108  PHE N CZ  
10103 N N   . ASP E 109 0.6477 0.4914 0.7389 -0.0349 0.0199  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N N   
10104 C CA  . ASP E 109 0.6174 0.4645 0.7122 -0.0349 0.0208  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N CA  
10105 C C   . ASP E 109 0.8971 0.7468 0.9940 -0.0362 0.0210  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N C   
10106 O O   . ASP E 109 1.2184 1.0669 1.3135 -0.0371 0.0213  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N O   
10107 C CB  . ASP E 109 0.7272 0.5772 0.8252 -0.0341 0.0183  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N CB  
10108 C CG  . ASP E 109 0.7016 0.5549 0.8023 -0.0346 0.0154  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N CG  
10109 O OD1 . ASP E 109 0.6906 0.5428 0.7895 -0.0354 0.0145  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N OD1 
10110 O OD2 . ASP E 109 0.7644 0.6214 0.8688 -0.0343 0.0139  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 109  ASP N OD2 
10111 N N   . VAL E 110 0.9234 0.7769 1.0241 -0.0362 0.0210  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N N   
10112 C CA  . VAL E 110 0.9185 0.7748 1.0216 -0.0373 0.0213  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CA  
10113 C C   . VAL E 110 0.9955 0.8499 1.0967 -0.0380 0.0247  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N C   
10114 O O   . VAL E 110 0.9338 0.7891 1.0353 -0.0391 0.0253  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N O   
10115 C CB  . VAL E 110 0.8235 0.6808 0.9266 -0.0381 0.0188  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CB  
10116 C CG1 . VAL E 110 0.4561 0.3166 0.5617 -0.0392 0.0190  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CG1 
10117 C CG2 . VAL E 110 1.0681 0.9271 1.1727 -0.0373 0.0155  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 110  VAL N CG2 
10118 N N   . THR E 111 1.0739 0.9256 1.1731 -0.0374 0.0271  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 111  THR N N   
10119 C CA  . THR E 111 0.9955 0.8456 1.0931 -0.0379 0.0306  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 111  THR N CA  
10120 C C   . THR E 111 0.9752 0.8286 1.0764 -0.0381 0.0318  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 111  THR N C   
10121 O O   . THR E 111 0.7639 0.6198 0.8679 -0.0373 0.0306  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 111  THR N O   
10122 C CB  . THR E 111 1.0789 0.9252 1.1732 -0.0370 0.0326  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 111  THR N CB  
10123 O OG1 . THR E 111 1.1805 1.0237 1.2714 -0.0368 0.0314  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 111  THR N OG1 
10124 C CG2 . THR E 111 1.0629 0.9077 1.1556 -0.0375 0.0363  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 111  THR N CG2 
10125 N N   . SER E 112 1.2186 1.0722 1.3198 -0.0391 0.0342  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 112  SER N N   
10126 C CA  . SER E 112 1.2719 1.1289 1.3766 -0.0394 0.0353  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 112  SER N CA  
10127 C C   . SER E 112 1.2010 1.0571 1.3055 -0.0384 0.0374  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 112  SER N C   
10128 O O   . SER E 112 1.1936 1.0465 1.2951 -0.0382 0.0401  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 112  SER N O   
10129 C CB  . SER E 112 1.2339 1.0910 1.3383 -0.0407 0.0375  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 112  SER N CB  
10130 N N   . THR E 113 1.1483 1.0073 1.2561 -0.0377 0.0362  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 113  THR N N   
10131 C CA  . THR E 113 1.0822 0.9404 1.1900 -0.0365 0.0374  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 113  THR N CA  
10132 C C   . THR E 113 0.9999 0.8540 1.1036 -0.0357 0.0374  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 113  THR N C   
10133 O O   . THR E 113 0.7811 0.6341 0.8833 -0.0357 0.0352  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 113  THR N O   
10134 C CB  . THR E 113 1.1659 1.0237 1.2735 -0.0367 0.0411  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 113  THR N CB  
10135 N N   . THR E 114 1.1024 0.9543 1.2042 -0.0349 0.0398  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 114  THR N N   
10136 C CA  . THR E 114 1.0253 0.8730 1.1227 -0.0342 0.0406  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 114  THR N CA  
10137 C C   . THR E 114 0.8105 0.6573 0.9068 -0.0337 0.0374  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 114  THR N C   
10138 O O   . THR E 114 0.7417 0.5852 0.8344 -0.0338 0.0375  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 114  THR N O   
10139 C CB  . THR E 114 1.0624 0.9071 1.1563 -0.0350 0.0433  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 114  THR N CB  
10140 O OG1 . THR E 114 1.2226 1.0634 1.3124 -0.0342 0.0438  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 114  THR N OG1 
10141 C CG2 . THR E 114 0.9355 0.7808 1.0296 -0.0363 0.0421  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 114  THR N CG2 
10142 N N   . TYR E 115 0.6152 0.4646 0.7146 -0.0332 0.0347  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N N   
10143 C CA  . TYR E 115 0.6515 0.5000 0.7499 -0.0326 0.0318  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CA  
10144 C C   . TYR E 115 0.7243 0.5734 0.8238 -0.0312 0.0308  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N C   
10145 O O   . TYR E 115 0.7511 0.6036 0.8545 -0.0309 0.0299  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N O   
10146 C CB  . TYR E 115 0.2595 0.1103 0.3599 -0.0334 0.0288  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CB  
10147 C CG  . TYR E 115 0.5330 0.3822 0.6317 -0.0328 0.0262  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CG  
10148 C CD1 . TYR E 115 0.5067 0.3521 0.6013 -0.0329 0.0266  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CD1 
10149 C CD2 . TYR E 115 0.4261 0.2777 0.5275 -0.0321 0.0233  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CD2 
10150 C CE1 . TYR E 115 0.4222 0.2661 0.5153 -0.0324 0.0243  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CE1 
10151 C CE2 . TYR E 115 0.2784 0.1286 0.3782 -0.0316 0.0209  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CE2 
10152 C CZ  . TYR E 115 0.2984 0.1446 0.3940 -0.0317 0.0215  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N CZ  
10153 O OH  . TYR E 115 0.2627 0.1075 0.3568 -0.0313 0.0192  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 115  TYR N OH  
10154 N N   . ALA E 116 0.6846 0.5305 0.7809 -0.0303 0.0308  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 116  ALA N N   
10155 C CA  . ALA E 116 0.7367 0.5828 0.8335 -0.0289 0.0303  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 116  ALA N CA  
10156 C C   . ALA E 116 0.7052 0.5548 0.8060 -0.0286 0.0271  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 116  ALA N C   
10157 O O   . ALA E 116 0.8580 0.7102 0.9619 -0.0281 0.0271  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 116  ALA N O   
10158 C CB  . ALA E 116 0.8493 0.6915 0.9420 -0.0281 0.0304  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 116  ALA N CB  
10159 N N   . TYR E 117 0.5007 0.3503 0.6013 -0.0288 0.0243  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N N   
10160 C CA  . TYR E 117 0.5259 0.3786 0.6299 -0.0283 0.0211  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CA  
10161 C C   . TYR E 117 0.7104 0.5667 0.8177 -0.0293 0.0195  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N C   
10162 O O   . TYR E 117 0.8867 0.7430 0.9935 -0.0300 0.0178  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N O   
10163 C CB  . TYR E 117 0.4463 0.2967 0.5479 -0.0278 0.0189  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CB  
10164 C CG  . TYR E 117 0.4612 0.3071 0.5581 -0.0273 0.0209  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CG  
10165 C CD1 . TYR E 117 0.5449 0.3898 0.6410 -0.0261 0.0222  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CD1 
10166 C CD2 . TYR E 117 0.3405 0.1834 0.4339 -0.0281 0.0214  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CD2 
10167 C CE1 . TYR E 117 0.4453 0.2862 0.5371 -0.0257 0.0240  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CE1 
10168 C CE2 . TYR E 117 0.3306 0.1696 0.4199 -0.0276 0.0232  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CE2 
10169 C CZ  . TYR E 117 0.3046 0.1426 0.3930 -0.0264 0.0245  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N CZ  
10170 O OH  . TYR E 117 0.3822 0.2164 0.4664 -0.0259 0.0262  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 117  TYR N OH  
10171 N N   . ARG E 118 0.6999 0.5596 0.8110 -0.0293 0.0200  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N N   
10172 C CA  . ARG E 118 0.5946 0.4583 0.7093 -0.0301 0.0186  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CA  
10173 C C   . ARG E 118 0.5974 0.4645 0.7161 -0.0295 0.0187  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N C   
10174 O O   . ARG E 118 0.7360 0.6021 0.8543 -0.0289 0.0210  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N O   
10175 C CB  . ARG E 118 0.4714 0.3347 0.5852 -0.0315 0.0207  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CB  
10176 C CG  . ARG E 118 0.4657 0.3333 0.5835 -0.0323 0.0202  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CG  
10177 C CD  . ARG E 118 0.4374 0.3041 0.5539 -0.0335 0.0227  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CD  
10178 N NE  . ARG E 118 0.4649 0.3291 0.5782 -0.0342 0.0223  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N NE  
10179 C CZ  . ARG E 118 0.5394 0.4015 0.6503 -0.0351 0.0247  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N CZ  
10180 N NH1 . ARG E 118 0.4425 0.3045 0.5536 -0.0355 0.0276  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N NH1 
10181 N NH2 . ARG E 118 0.7083 0.5681 0.8164 -0.0357 0.0240  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 118  ARG N NH2 
10182 N N   . GLY E 119 0.5278 0.3991 0.6505 -0.0296 0.0162  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 119  GLY N N   
10183 C CA  . GLY E 119 0.5721 0.4469 0.6989 -0.0290 0.0162  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 119  GLY N CA  
10184 C C   . GLY E 119 0.6218 0.4978 0.7498 -0.0298 0.0190  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 119  GLY N C   
10185 O O   . GLY E 119 0.4229 0.2971 0.5487 -0.0309 0.0207  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 119  GLY N O   
10186 N N   . GLN E 120 0.7492 0.6281 0.8807 -0.0294 0.0194  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N N   
10187 C CA  . GLN E 120 0.6309 0.5117 0.7643 -0.0302 0.0216  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CA  
10188 C C   . GLN E 120 0.5729 0.4574 0.7090 -0.0312 0.0196  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N C   
10189 O O   . GLN E 120 0.5199 0.4056 0.6568 -0.0323 0.0212  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N O   
10190 C CB  . GLN E 120 0.6726 0.5557 0.8091 -0.0294 0.0225  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CB  
10191 C CG  . GLN E 120 0.8436 0.7234 0.9775 -0.0283 0.0246  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CG  
10192 C CD  . GLN E 120 1.0637 0.9458 1.2007 -0.0276 0.0258  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N CD  
10193 O OE1 . GLN E 120 1.1757 1.0616 1.3165 -0.0281 0.0257  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N OE1 
10194 N NE2 . GLN E 120 1.0926 0.9725 1.2281 -0.0264 0.0270  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 120  GLN N NE2 
10195 N N   . GLY E 121 0.6581 0.5444 0.7956 -0.0309 0.0162  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 121  GLY N N   
10196 C CA  . GLY E 121 0.6830 0.5727 0.8227 -0.0317 0.0140  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 121  GLY N CA  
10197 C C   . GLY E 121 0.6625 0.5574 0.8073 -0.0315 0.0127  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 121  GLY N C   
10198 O O   . GLY E 121 0.5769 0.4729 0.7238 -0.0309 0.0137  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 121  GLY N O   
10199 N N   . THR E 122 0.6413 0.8729 0.7886 0.0388  0.0317  0.1766  ? ? ? ? ? ? 122  THR N N   
10200 C CA  . THR E 122 0.6369 0.8681 0.7840 0.0379  0.0310  0.1758  ? ? ? ? ? ? 122  THR N CA  
10201 C C   . THR E 122 0.6681 0.8986 0.8147 0.0379  0.0309  0.1754  ? ? ? ? ? ? 122  THR N C   
10202 O O   . THR E 122 0.5761 0.8063 0.7225 0.0383  0.0312  0.1756  ? ? ? ? ? ? 122  THR N O   
10203 C CB  . THR E 122 0.4840 0.7150 0.6311 0.0365  0.0302  0.1751  ? ? ? ? ? ? 122  THR N CB  
10204 O OG1 . THR E 122 0.3716 0.6023 0.5186 0.0364  0.0301  0.1752  ? ? ? ? ? ? 122  THR N OG1 
10205 C CG2 . THR E 122 0.5370 0.7687 0.6846 0.0363  0.0301  0.1753  ? ? ? ? ? ? 122  THR N CG2 
10206 N N   . GLN E 123 0.6780 0.9083 0.8244 0.0374  0.0306  0.1748  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N N   
10207 C CA  . GLN E 123 0.5720 0.8016 0.7180 0.0373  0.0304  0.1745  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CA  
10208 C C   . GLN E 123 0.6114 0.8404 0.7571 0.0361  0.0295  0.1735  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N C   
10209 O O   . GLN E 123 0.6320 0.8611 0.7777 0.0352  0.0290  0.1730  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N O   
10210 C CB  . GLN E 123 0.5649 0.7947 0.7108 0.0377  0.0307  0.1745  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CB  
10211 C CG  . GLN E 123 0.6880 0.9171 0.8335 0.0377  0.0306  0.1741  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CG  
10212 C CD  . GLN E 123 0.7907 1.0196 0.9361 0.0386  0.0311  0.1747  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N CD  
10213 O OE1 . GLN E 123 0.7622 0.9915 0.9078 0.0397  0.0320  0.1755  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N OE1 
10214 N NE2 . GLN E 123 0.8173 1.0457 0.9625 0.0380  0.0307  0.1743  ? ? ? ? ? ? 123  GLN N NE2 
10215 N N   . VAL E 124 0.5865 0.8150 0.7319 0.0359  0.0294  0.1734  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N N   
10216 C CA  . VAL E 124 0.5013 0.7291 0.6463 0.0348  0.0286  0.1726  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CA  
10217 C C   . VAL E 124 0.5639 0.7913 0.7086 0.0349  0.0286  0.1723  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N C   
10218 O O   . VAL E 124 0.6291 0.8563 0.7737 0.0356  0.0290  0.1728  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N O   
10219 C CB  . VAL E 124 0.3723 0.6000 0.5174 0.0344  0.0283  0.1726  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CB  
10220 C CG1 . VAL E 124 0.1294 0.3565 0.2742 0.0333  0.0276  0.1718  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CG1 
10221 C CG2 . VAL E 124 0.1304 0.3586 0.2759 0.0341  0.0282  0.1728  ? ? ? ? ? ? 124  VAL N CG2 
10222 N N   . THR E 125 0.6261 0.8531 0.7705 0.0342  0.0280  0.1716  ? ? ? ? ? ? 125  THR N N   
10223 C CA  . THR E 125 0.6931 0.9197 0.8373 0.0342  0.0280  0.1714  ? ? ? ? ? ? 125  THR N CA  
10224 C C   . THR E 125 0.6870 0.9130 0.8308 0.0331  0.0272  0.1705  ? ? ? ? ? ? 125  THR N C   
10225 O O   . THR E 125 0.6881 0.9140 0.8319 0.0323  0.0267  0.1700  ? ? ? ? ? ? 125  THR N O   
10226 C CB  . THR E 125 0.7296 0.9564 0.8737 0.0346  0.0282  0.1713  ? ? ? ? ? ? 125  THR N CB  
10227 O OG1 . THR E 125 0.8837 1.1112 1.0282 0.0355  0.0289  0.1721  ? ? ? ? ? ? 125  THR N OG1 
10228 C CG2 . THR E 125 0.5825 0.8089 0.7263 0.0350  0.0284  0.1713  ? ? ? ? ? ? 125  THR N CG2 
10229 N N   . VAL E 126 0.7104 0.9360 0.8540 0.0331  0.0271  0.1704  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N N   
10230 C CA  . VAL E 126 0.7027 0.9276 0.8459 0.0321  0.0264  0.1697  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CA  
10231 C C   . VAL E 126 0.8877 1.1124 1.0307 0.0321  0.0263  0.1694  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N C   
10232 O O   . VAL E 126 0.9479 1.1724 1.0908 0.0327  0.0266  0.1697  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N O   
10233 C CB  . VAL E 126 0.5267 0.7515 0.6699 0.0319  0.0262  0.1698  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CB  
10234 C CG1 . VAL E 126 0.5428 0.7670 0.6857 0.0309  0.0255  0.1691  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CG1 
10235 C CG2 . VAL E 126 0.4461 0.6712 0.5895 0.0318  0.0263  0.1701  ? ? ? ? ? ? 126  VAL N CG2 
10236 N N   . SER E 127 0.9411 1.1656 1.0840 0.0314  0.0259  0.1688  ? ? ? ? ? ? 127  SER N N   
10237 C CA  . SER E 127 1.0331 1.2574 1.1757 0.0314  0.0258  0.1684  ? ? ? ? ? ? 127  SER N CA  
10238 C C   . SER E 127 1.1372 1.3609 1.2795 0.0312  0.0255  0.1682  ? ? ? ? ? ? 127  SER N C   
10239 O O   . SER E 127 1.1132 1.3367 1.2555 0.0306  0.0252  0.1680  ? ? ? ? ? ? 127  SER N O   
10240 C CB  . SER E 127 1.1236 1.3478 1.2661 0.0307  0.0254  0.1679  ? ? ? ? ? ? 127  SER N CB  
10241 O OG  . SER E 127 1.1639 1.3879 1.3061 0.0308  0.0254  0.1676  ? ? ? ? ? ? 127  SER N OG  
10242 N N   . SER E 128 1.3208 1.5444 1.4629 0.0315  0.0257  0.1682  ? ? ? ? ? ? 128  SER N N   
10243 C CA  . SER E 128 1.3691 1.5923 1.5111 0.0313  0.0255  0.1680  ? ? ? ? ? ? 128  SER N CA  
10244 C C   . SER E 128 1.3367 1.5595 1.4784 0.0305  0.0249  0.1672  ? ? ? ? ? ? 128  SER N C   
10245 O O   . SER E 128 1.3326 1.5555 1.4742 0.0305  0.0249  0.1670  ? ? ? ? ? ? 128  SER N O   
10246 C CB  . SER E 128 1.3700 1.5933 1.5119 0.0323  0.0260  0.1686  ? ? ? ? ? ? 128  SER N CB  
10247 O OG  . SER E 128 1.3151 1.5387 1.4573 0.0330  0.0265  0.1693  ? ? ? ? ? ? 128  SER N OG  
10248 C CAA . P0G F .   2.5592 2.9238 1.8270 -0.2323 0.0404  0.0500  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAA 
10249 C CAB . P0G F .   2.4933 2.8397 1.7622 -0.2417 0.0160  0.0412  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAB 
10250 C CAC . P0G F .   2.4493 2.8201 1.7398 -0.2522 0.0073  0.0624  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAC 
10251 O OAD . P0G F .   2.0997 2.4073 1.2982 -0.2861 -0.0514 0.0392  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAD 
10252 O OAE . P0G F .   2.2717 2.5634 1.5310 -0.2659 -0.0463 0.0155  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAE 
10253 O OAF . P0G F .   2.1453 2.5090 1.4929 -0.2489 -0.0072 0.0525  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAF 
10254 C CAG . P0G F .   2.5768 2.9833 1.8653 -0.2450 0.0381  0.0853  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAG 
10255 C CAH . P0G F .   2.4902 2.9028 1.8023 -0.2468 0.0322  0.0889  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAH 
10256 C CAI . P0G F .   2.5938 2.9847 1.8681 -0.2403 0.0407  0.0726  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAI 
10257 C CAJ . P0G F .   2.4236 2.8268 1.7450 -0.2439 0.0290  0.0799  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAJ 
10258 C CAK . P0G F .   2.1956 2.5109 1.4980 -0.2555 -0.0304 0.0245  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAK 
10259 C CAL . P0G F .   2.1662 2.4964 1.4823 -0.2520 -0.0212 0.0323  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAL 
10260 C CAM . P0G F .   2.2366 2.5664 1.4708 -0.2754 -0.0337 0.0477  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAM 
10261 C CAN . P0G F .   2.3328 2.6791 1.6400 -0.2439 0.0020  0.0399  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAN 
10262 C CAO . P0G F .   2.4499 2.8272 1.7672 -0.2360 0.0280  0.0576  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAO 
10263 N NAP . P0G F .   2.4121 2.7734 1.7315 -0.2406 0.0117  0.0482  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R NAP 
10264 N NAQ . P0G F .   2.2008 2.5045 1.4287 -0.2727 -0.0415 0.0285  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R NAQ 
10265 O OAR . P0G F .   2.2493 2.5811 1.5025 -0.2661 -0.0239 0.0436  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R OAR 
10266 C CAS . P0G F .   2.1790 2.4917 1.3977 -0.2785 -0.0430 0.0380  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAS 
10267 C CAT . P0G F .   2.5408 2.9222 1.8244 -0.2374 0.0374  0.0636  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAT 
10268 C CAU . P0G F .   2.2328 2.5391 1.5055 -0.2625 -0.0373 0.0232  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAU 
10269 C CAV . P0G F .   2.4614 2.8489 1.7684 -0.2392 0.0315  0.0672  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAV 
10270 C CAW . P0G F .   2.1737 2.5096 1.4735 -0.2555 -0.0188 0.0388  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAW 
10271 C CAX . P0G F .   2.2070 2.5191 1.4638 -0.2660 -0.0350 0.0296  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAX 
10272 C CAY . P0G F .   2.1977 2.5245 1.4680 -0.2625 -0.0258 0.0374  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAY 
10273 C CAZ . P0G F .   2.2139 2.5655 1.5281 -0.2519 -0.0089 0.0473  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CAZ 
10274 C CBA . P0G F .   2.4584 2.8224 1.7573 -0.2427 0.0157  0.0524  ? ? ? ? ? ? 366  P0G R CBA 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1    ?    ?   ?   A . n 
A 1 2   GLY 2   2    ?    ?   ?   A . n 
A 1 3   CYS 3   3    ?    ?   ?   A . n 
A 1 4   LEU 4   4    ?    ?   ?   A . n 
A 1 5   GLY 5   5    ?    ?   ?   A . n 
A 1 6   ASN 6   6    ?    ?   ?   A . n 
A 1 7   SER 7   7    ?    ?   ?   A . n 
A 1 8   LYS 8   8    ?    ?   ?   A . n 
A 1 9   THR 9   9    9    THR THR A . n 
A 1 10  GLU 10  10   10   GLU GLU A . n 
A 1 11  ASP 11  11   11   ASP ASP A . n 
A 1 12  GLN 12  12   12   GLN GLN A . n 
A 1 13  ARG 13  13   13   ARG ARG A . n 
A 1 14  ASN 14  14   14   ASN ASN A . n 
A 1 15  GLU 15  15   15   GLU GLU A . n 
A 1 16  GLU 16  16   16   GLU GLU A . n 
A 1 17  LYS 17  17   17   LYS LYS A . n 
A 1 18  ALA 18  18   18   ALA ALA A . n 
A 1 19  GLN 19  19   19   GLN GLN A . n 
A 1 20  ARG 20  20   20   ARG ARG A . n 
A 1 21  GLU 21  21   21   GLU GLU A . n 
A 1 22  ALA 22  22   22   ALA ALA A . n 
A 1 23  ASN 23  23   23   ASN ASN A . n 
A 1 24  LYS 24  24   24   LYS LYS A . n 
A 1 25  LYS 25  25   25   LYS LYS A . n 
A 1 26  ILE 26  26   26   ILE ILE A . n 
A 1 27  GLU 27  27   27   GLU GLU A . n 
A 1 28  LYS 28  28   28   LYS LYS A . n 
A 1 29  GLN 29  29   29   GLN GLN A . n 
A 1 30  LEU 30  30   30   LEU LEU A . n 
A 1 31  GLN 31  31   31   GLN GLN A . n 
A 1 32  LYS 32  32   32   LYS LYS A . n 
A 1 33  ASP 33  33   33   ASP ASP A . n 
A 1 34  LYS 34  34   34   LYS LYS A . n 
A 1 35  GLN 35  35   35   GLN GLN A . n 
A 1 36  VAL 36  36   36   VAL VAL A . n 
A 1 37  TYR 37  37   37   TYR TYR A . n 
A 1 38  ARG 38  38   38   ARG ARG A . n 
A 1 39  ALA 39  39   39   ALA ALA A . n 
A 1 40  THR 40  40   40   THR THR A . n 
A 1 41  HIS 41  41   41   HIS HIS A . n 
A 1 42  ARG 42  42   42   ARG ARG A . n 
A 1 43  LEU 43  43   43   LEU LEU A . n 
A 1 44  LEU 44  44   44   LEU LEU A . n 
A 1 45  LEU 45  45   45   LEU LEU A . n 
A 1 46  LEU 46  46   46   LEU LEU A . n 
A 1 47  GLY 47  47   47   GLY GLY A . n 
A 1 48  ALA 48  48   48   ALA ALA A . n 
A 1 49  GLY 49  49   49   GLY GLY A . n 
A 1 50  GLU 50  50   50   GLU GLU A . n 
A 1 51  SER 51  51   51   SER SER A . n 
A 1 52  GLY 52  52   52   GLY GLY A . n 
A 1 53  LYS 53  53   53   LYS LYS A . n 
A 1 54  SER 54  54   54   SER SER A . n 
A 1 55  THR 55  55   55   THR THR A . n 
A 1 56  ILE 56  56   56   ILE ILE A . n 
A 1 57  VAL 57  57   57   VAL VAL A . n 
A 1 58  LYS 58  58   58   LYS LYS A . n 
A 1 59  GLN 59  59   59   GLN GLN A . n 
A 1 60  MET 60  74   ?    ?   ?   A . n 
A 1 61  ARG 61  75   ?    ?   ?   A . n 
A 1 62  ILE 62  76   ?    ?   ?   A . n 
A 1 63  LEU 63  77   ?    ?   ?   A . n 
A 1 64  HIS 64  78   ?    ?   ?   A . n 
A 1 65  VAL 65  79   ?    ?   ?   A . n 
A 1 66  ASN 66  80   ?    ?   ?   A . n 
A 1 67  GLY 67  81   ?    ?   ?   A . n 
A 1 68  PHE 68  82   ?    ?   ?   A . n 
A 1 69  ASN 69  83   ?    ?   ?   A . n 
A 1 70  GLY 70  84   ?    ?   ?   A . n 
A 1 71  ASP 71  85   ?    ?   ?   A . n 
A 1 72  SER 72  86   ?    ?   ?   A . n 
A 1 73  GLU 73  87   ?    ?   ?   A . n 
A 1 74  LYS 74  88   88   LYS LYS A . n 
A 1 75  ALA 75  89   89   ALA ALA A . n 
A 1 76  THR 76  90   90   THR THR A . n 
A 1 77  LYS 77  91   91   LYS LYS A . n 
A 1 78  VAL 78  92   92   VAL VAL A . n 
A 1 79  GLN 79  93   93   GLN GLN A . n 
A 1 80  ASP 80  94   94   ASP ASP A . n 
A 1 81  ILE 81  95   95   ILE ILE A . n 
A 1 82  LYS 82  96   96   LYS LYS A . n 
A 1 83  ASN 83  97   97   ASN ASN A . n 
A 1 84  ASN 84  98   98   ASN ASN A . n 
A 1 85  LEU 85  99   99   LEU LEU A . n 
A 1 86  LYS 86  100  100  LYS LYS A . n 
A 1 87  GLU 87  101  101  GLU GLU A . n 
A 1 88  ALA 88  102  102  ALA ALA A . n 
A 1 89  ILE 89  103  103  ILE ILE A . n 
A 1 90  GLU 90  104  104  GLU GLU A . n 
A 1 91  THR 91  105  105  THR THR A . n 
A 1 92  ILE 92  106  106  ILE ILE A . n 
A 1 93  VAL 93  107  107  VAL VAL A . n 
A 1 94  ALA 94  108  108  ALA ALA A . n 
A 1 95  ALA 95  109  109  ALA ALA A . n 
A 1 96  MET 96  110  110  MET MET A . n 
A 1 97  SER 97  111  111  SER SER A . n 
A 1 98  ASN 98  112  112  ASN ASN A . n 
A 1 99  LEU 99  113  113  LEU LEU A . n 
A 1 100 VAL 100 114  114  VAL VAL A . n 
A 1 101 PRO 101 115  115  PRO PRO A . n 
A 1 102 PRO 102 116  116  PRO PRO A . n 
A 1 103 VAL 103 117  117  VAL VAL A . n 
A 1 104 GLU 104 118  118  GLU GLU A . n 
A 1 105 LEU 105 119  119  LEU LEU A . n 
A 1 106 ALA 106 120  120  ALA ALA A . n 
A 1 107 ASN 107 121  121  ASN ASN A . n 
A 1 108 PRO 108 122  122  PRO PRO A . n 
A 1 109 GLU 109 123  123  GLU GLU A . n 
A 1 110 ASN 110 124  124  ASN ASN A . n 
A 1 111 GLN 111 125  125  GLN GLN A . n 
A 1 112 PHE 112 126  126  PHE PHE A . n 
A 1 113 ARG 113 127  127  ARG ARG A . n 
A 1 114 VAL 114 128  128  VAL VAL A . n 
A 1 115 ASP 115 129  129  ASP ASP A . n 
A 1 116 TYR 116 130  130  TYR TYR A . n 
A 1 117 ILE 117 131  131  ILE ILE A . n 
A 1 118 LEU 118 132  132  LEU LEU A . n 
A 1 119 SER 119 133  133  SER SER A . n 
A 1 120 VAL 120 134  134  VAL VAL A . n 
A 1 121 MET 121 135  135  MET MET A . n 
A 1 122 ASN 122 136  136  ASN ASN A . n 
A 1 123 VAL 123 137  137  VAL VAL A . n 
A 1 124 PRO 124 138  138  PRO PRO A . n 
A 1 125 ASP 125 139  139  ASP ASP A . n 
A 1 126 PHE 126 140  140  PHE PHE A . n 
A 1 127 ASP 127 141  141  ASP ASP A . n 
A 1 128 PHE 128 142  142  PHE PHE A . n 
A 1 129 PRO 129 143  143  PRO PRO A . n 
A 1 130 PRO 130 144  144  PRO PRO A . n 
A 1 131 GLU 131 145  145  GLU GLU A . n 
A 1 132 PHE 132 146  146  PHE PHE A . n 
A 1 133 TYR 133 147  147  TYR TYR A . n 
A 1 134 GLU 134 148  148  GLU GLU A . n 
A 1 135 HIS 135 149  149  HIS HIS A . n 
A 1 136 ALA 136 150  150  ALA ALA A . n 
A 1 137 LYS 137 151  151  LYS LYS A . n 
A 1 138 ALA 138 152  152  ALA ALA A . n 
A 1 139 LEU 139 153  153  LEU LEU A . n 
A 1 140 TRP 140 154  154  TRP TRP A . n 
A 1 141 GLU 141 155  155  GLU GLU A . n 
A 1 142 ASP 142 156  156  ASP ASP A . n 
A 1 143 GLU 143 157  157  GLU GLU A . n 
A 1 144 GLY 144 158  158  GLY GLY A . n 
A 1 145 VAL 145 159  159  VAL VAL A . n 
A 1 146 ARG 146 160  160  ARG ARG A . n 
A 1 147 ALA 147 161  161  ALA ALA A . n 
A 1 148 CYS 148 162  162  CYS CYS A . n 
A 1 149 TYR 149 163  163  TYR TYR A . n 
A 1 150 GLU 150 164  164  GLU GLU A . n 
A 1 151 ARG 151 165  165  ARG ARG A . n 
A 1 152 SER 152 166  166  SER SER A . n 
A 1 153 ASN 153 167  167  ASN ASN A . n 
A 1 154 GLU 154 168  168  GLU GLU A . n 
A 1 155 TYR 155 169  169  TYR TYR A . n 
A 1 156 GLN 156 170  170  GLN GLN A . n 
A 1 157 LEU 157 171  171  LEU LEU A . n 
A 1 158 ILE 158 172  172  ILE ILE A . n 
A 1 159 ASP 159 173  173  ASP ASP A . n 
A 1 160 CYS 160 174  174  CYS CYS A . n 
A 1 161 ALA 161 175  175  ALA ALA A . n 
A 1 162 GLN 162 176  176  GLN GLN A . n 
A 1 163 TYR 163 177  177  TYR TYR A . n 
A 1 164 PHE 164 178  178  PHE PHE A . n 
A 1 165 LEU 165 179  179  LEU LEU A . n 
A 1 166 ASP 166 180  180  ASP ASP A . n 
A 1 167 LYS 167 181  181  LYS LYS A . n 
A 1 168 ILE 168 182  182  ILE ILE A . n 
A 1 169 ASP 169 183  183  ASP ASP A . n 
A 1 170 VAL 170 184  184  VAL VAL A . n 
A 1 171 ILE 171 185  185  ILE ILE A . n 
A 1 172 LYS 172 186  186  LYS LYS A . n 
A 1 173 GLN 173 187  187  GLN GLN A . n 
A 1 174 ASP 174 188  188  ASP ASP A . n 
A 1 175 ASP 175 189  189  ASP ASP A . n 
A 1 176 TYR 176 190  190  TYR TYR A . n 
A 1 177 VAL 177 191  191  VAL VAL A . n 
A 1 178 PRO 178 192  192  PRO PRO A . n 
A 1 179 SER 179 193  193  SER SER A . n 
A 1 180 ASP 180 194  194  ASP ASP A . n 
A 1 181 GLN 181 195  195  GLN GLN A . n 
A 1 182 ASP 182 196  196  ASP ASP A . n 
A 1 183 LEU 183 197  197  LEU LEU A . n 
A 1 184 LEU 184 198  198  LEU LEU A . n 
A 1 185 ARG 185 199  199  ARG ARG A . n 
A 1 186 CYS 186 200  200  CYS CYS A . n 
A 1 187 ARG 187 201  201  ARG ARG A . n 
A 1 188 VAL 188 202  202  VAL VAL A . n 
A 1 189 LEU 189 203  ?    ?   ?   A . n 
A 1 190 THR 190 204  ?    ?   ?   A . n 
A 1 191 SER 191 205  205  SER SER A . n 
A 1 192 GLY 192 206  206  GLY GLY A . n 
A 1 193 ILE 193 207  207  ILE ILE A . n 
A 1 194 PHE 194 208  208  PHE PHE A . n 
A 1 195 GLU 195 209  209  GLU GLU A . n 
A 1 196 THR 196 210  210  THR THR A . n 
A 1 197 LYS 197 211  211  LYS LYS A . n 
A 1 198 PHE 198 212  212  PHE PHE A . n 
A 1 199 GLN 199 213  213  GLN GLN A . n 
A 1 200 VAL 200 214  214  VAL VAL A . n 
A 1 201 ASP 201 215  215  ASP ASP A . n 
A 1 202 LYS 202 216  216  LYS LYS A . n 
A 1 203 VAL 203 217  217  VAL VAL A . n 
A 1 204 ASN 204 218  218  ASN ASN A . n 
A 1 205 PHE 205 219  219  PHE PHE A . n 
A 1 206 HIS 206 220  220  HIS HIS A . n 
A 1 207 MET 207 221  221  MET MET A . n 
A 1 208 PHE 208 222  222  PHE PHE A . n 
A 1 209 ASP 209 223  223  ASP ASP A . n 
A 1 210 VAL 210 224  224  VAL VAL A . n 
A 1 211 GLY 211 225  225  GLY GLY A . n 
A 1 212 GLY 212 226  226  GLY GLY A . n 
A 1 213 GLN 213 227  227  GLN GLN A . n 
A 1 214 ARG 214 228  228  ARG ARG A . n 
A 1 215 ASP 215 229  229  ASP ASP A . n 
A 1 216 GLU 216 230  230  GLU GLU A . n 
A 1 217 ARG 217 231  231  ARG ARG A . n 
A 1 218 ARG 218 232  232  ARG ARG A . n 
A 1 219 LYS 219 233  233  LYS LYS A . n 
A 1 220 TRP 220 234  234  TRP TRP A . n 
A 1 221 ILE 221 235  235  ILE ILE A . n 
A 1 222 GLN 222 236  236  GLN GLN A . n 
A 1 223 CYS 223 237  237  CYS CYS A . n 
A 1 224 PHE 224 238  238  PHE PHE A . n 
A 1 225 ASN 225 239  239  ASN ASN A . n 
A 1 226 ASP 226 240  240  ASP ASP A . n 
A 1 227 VAL 227 241  241  VAL VAL A . n 
A 1 228 THR 228 242  242  THR THR A . n 
A 1 229 ALA 229 243  243  ALA ALA A . n 
A 1 230 ILE 230 244  244  ILE ILE A . n 
A 1 231 ILE 231 245  245  ILE ILE A . n 
A 1 232 PHE 232 246  246  PHE PHE A . n 
A 1 233 VAL 233 247  247  VAL VAL A . n 
A 1 234 VAL 234 248  248  VAL VAL A . n 
A 1 235 ALA 235 249  249  ALA ALA A . n 
A 1 236 SER 236 250  250  SER SER A . n 
A 1 237 SER 237 251  251  SER SER A . n 
A 1 238 SER 238 252  252  SER SER A . n 
A 1 239 TYR 239 253  253  TYR TYR A . n 
A 1 240 ASN 240 254  254  ASN ASN A . n 
A 1 241 MET 241 255  255  MET MET A . n 
A 1 242 VAL 242 256  ?    ?   ?   A . n 
A 1 243 ILE 243 257  ?    ?   ?   A . n 
A 1 244 ARG 244 258  ?    ?   ?   A . n 
A 1 245 GLU 245 259  ?    ?   ?   A . n 
A 1 246 ASP 246 260  ?    ?   ?   A . n 
A 1 247 ASN 247 261  ?    ?   ?   A . n 
A 1 248 GLN 248 262  ?    ?   ?   A . n 
A 1 249 THR 249 263  263  THR THR A . n 
A 1 250 ASN 250 264  264  ASN ASN A . n 
A 1 251 ARG 251 265  265  ARG ARG A . n 
A 1 252 LEU 252 266  266  LEU LEU A . n 
A 1 253 GLN 253 267  267  GLN GLN A . n 
A 1 254 GLU 254 268  268  GLU GLU A . n 
A 1 255 ALA 255 269  269  ALA ALA A . n 
A 1 256 LEU 256 270  270  LEU LEU A . n 
A 1 257 ASN 257 271  271  ASN ASN A . n 
A 1 258 LEU 258 272  272  LEU LEU A . n 
A 1 259 PHE 259 273  273  PHE PHE A . n 
A 1 260 LYS 260 274  274  LYS LYS A . n 
A 1 261 SER 261 275  275  SER SER A . n 
A 1 262 ILE 262 276  276  ILE ILE A . n 
A 1 263 TRP 263 277  277  TRP TRP A . n 
A 1 264 ASN 264 278  278  ASN ASN A . n 
A 1 265 ASN 265 279  279  ASN ASN A . n 
A 1 266 ARG 266 280  280  ARG ARG A . n 
A 1 267 TRP 267 281  281  TRP TRP A . n 
A 1 268 LEU 268 282  282  LEU LEU A . n 
A 1 269 ARG 269 283  283  ARG ARG A . n 
A 1 270 THR 270 284  284  THR THR A . n 
A 1 271 ILE 271 285  285  ILE ILE A . n 
A 1 272 SER 272 286  286  SER SER A . n 
A 1 273 VAL 273 287  287  VAL VAL A . n 
A 1 274 ILE 274 288  288  ILE ILE A . n 
A 1 275 LEU 275 289  289  LEU LEU A . n 
A 1 276 PHE 276 290  290  PHE PHE A . n 
A 1 277 LEU 277 291  291  LEU LEU A . n 
A 1 278 ASN 278 292  292  ASN ASN A . n 
A 1 279 LYS 279 293  293  LYS LYS A . n 
A 1 280 GLN 280 294  294  GLN GLN A . n 
A 1 281 ASP 281 295  295  ASP ASP A . n 
A 1 282 LEU 282 296  296  LEU LEU A . n 
A 1 283 LEU 283 297  297  LEU LEU A . n 
A 1 284 ALA 284 298  298  ALA ALA A . n 
A 1 285 GLU 285 299  299  GLU GLU A . n 
A 1 286 LYS 286 300  300  LYS LYS A . n 
A 1 287 VAL 287 301  301  VAL VAL A . n 
A 1 288 LEU 288 302  302  LEU LEU A . n 
A 1 289 ALA 289 303  303  ALA ALA A . n 
A 1 290 GLY 290 304  304  GLY GLY A . n 
A 1 291 LYS 291 305  305  LYS LYS A . n 
A 1 292 SER 292 306  306  SER SER A . n 
A 1 293 LYS 293 307  307  LYS LYS A . n 
A 1 294 ILE 294 308  308  ILE ILE A . n 
A 1 295 GLU 295 309  309  GLU GLU A . n 
A 1 296 ASP 296 310  310  ASP ASP A . n 
A 1 297 TYR 297 311  311  TYR TYR A . n 
A 1 298 PHE 298 312  312  PHE PHE A . n 
A 1 299 PRO 299 313  313  PRO PRO A . n 
A 1 300 GLU 300 314  314  GLU GLU A . n 
A 1 301 PHE 301 315  315  PHE PHE A . n 
A 1 302 ALA 302 316  316  ALA ALA A . n 
A 1 303 ARG 303 317  317  ARG ARG A . n 
A 1 304 TYR 304 318  318  TYR TYR A . n 
A 1 305 THR 305 319  319  THR THR A . n 
A 1 306 THR 306 320  320  THR THR A . n 
A 1 307 PRO 307 321  321  PRO PRO A . n 
A 1 308 GLU 308 322  322  GLU GLU A . n 
A 1 309 ASP 309 323  323  ASP ASP A . n 
A 1 310 ALA 310 324  324  ALA ALA A . n 
A 1 311 THR 311 325  325  THR THR A . n 
A 1 312 PRO 312 326  326  PRO PRO A . n 
A 1 313 GLU 313 327  327  GLU GLU A . n 
A 1 314 PRO 314 328  328  PRO PRO A . n 
A 1 315 GLY 315 329  329  GLY GLY A . n 
A 1 316 GLU 316 330  330  GLU GLU A . n 
A 1 317 ASP 317 331  331  ASP ASP A . n 
A 1 318 PRO 318 332  332  PRO PRO A . n 
A 1 319 ARG 319 333  333  ARG ARG A . n 
A 1 320 VAL 320 334  334  VAL VAL A . n 
A 1 321 THR 321 335  335  THR THR A . n 
A 1 322 ARG 322 336  336  ARG ARG A . n 
A 1 323 ALA 323 337  337  ALA ALA A . n 
A 1 324 LYS 324 338  338  LYS LYS A . n 
A 1 325 TYR 325 339  339  TYR TYR A . n 
A 1 326 PHE 326 340  340  PHE PHE A . n 
A 1 327 ILE 327 341  341  ILE ILE A . n 
A 1 328 ARG 328 342  342  ARG ARG A . n 
A 1 329 ASP 329 343  343  ASP ASP A . n 
A 1 330 GLU 330 344  344  GLU GLU A . n 
A 1 331 PHE 331 345  345  PHE PHE A . n 
A 1 332 LEU 332 346  346  LEU LEU A . n 
A 1 333 ARG 333 347  347  ARG ARG A . n 
A 1 334 ILE 334 348  348  ILE ILE A . n 
A 1 335 SER 335 349  349  SER SER A . n 
A 1 336 THR 336 350  350  THR THR A . n 
A 1 337 ALA 337 351  351  ALA ALA A . n 
A 1 338 SER 338 352  352  SER SER A . n 
A 1 339 GLY 339 353  353  GLY GLY A . n 
A 1 340 ASP 340 354  354  ASP ASP A . n 
A 1 341 GLY 341 355  355  GLY GLY A . n 
A 1 342 ARG 342 356  356  ARG ARG A . n 
A 1 343 HIS 343 357  357  HIS HIS A . n 
A 1 344 TYR 344 358  358  TYR TYR A . n 
A 1 345 CYS 345 359  359  CYS CYS A . n 
A 1 346 TYR 346 360  360  TYR TYR A . n 
A 1 347 PRO 347 361  361  PRO PRO A . n 
A 1 348 HIS 348 362  362  HIS HIS A . n 
A 1 349 PHE 349 363  363  PHE PHE A . n 
A 1 350 THR 350 364  364  THR THR A . n 
A 1 351 CYS 351 365  365  CYS CYS A . n 
A 1 352 ALA 352 366  366  ALA ALA A . n 
A 1 353 VAL 353 367  367  VAL VAL A . n 
A 1 354 ASP 354 368  368  ASP ASP A . n 
A 1 355 THR 355 369  369  THR THR A . n 
A 1 356 GLU 356 370  370  GLU GLU A . n 
A 1 357 ASN 357 371  371  ASN ASN A . n 
A 1 358 ILE 358 372  372  ILE ILE A . n 
A 1 359 ARG 359 373  373  ARG ARG A . n 
A 1 360 ARG 360 374  374  ARG ARG A . n 
A 1 361 VAL 361 375  375  VAL VAL A . n 
A 1 362 PHE 362 376  376  PHE PHE A . n 
A 1 363 ASN 363 377  377  ASN ASN A . n 
A 1 364 ASP 364 378  378  ASP ASP A . n 
A 1 365 CYS 365 379  379  CYS CYS A . n 
A 1 366 ARG 366 380  380  ARG ARG A . n 
A 1 367 ASP 367 381  381  ASP ASP A . n 
A 1 368 ILE 368 382  382  ILE ILE A . n 
A 1 369 ILE 369 383  383  ILE ILE A . n 
A 1 370 GLN 370 384  384  GLN GLN A . n 
A 1 371 ARG 371 385  385  ARG ARG A . n 
A 1 372 MET 372 386  386  MET MET A . n 
A 1 373 HIS 373 387  387  HIS HIS A . n 
A 1 374 LEU 374 388  388  LEU LEU A . n 
A 1 375 ARG 375 389  389  ARG ARG A . n 
A 1 376 GLN 376 390  390  GLN GLN A . n 
A 1 377 TYR 377 391  391  TYR TYR A . n 
A 1 378 GLU 378 392  392  GLU GLU A . n 
A 1 379 LEU 379 393  393  LEU LEU A . n 
A 1 380 LEU 380 394  394  LEU LEU A . n 
B 2 1   MET 1   -10  ?    ?   ?   B . n 
B 2 2   HIS 2   -9   ?    ?   ?   B . n 
B 2 3   HIS 3   -8   ?    ?   ?   B . n 
B 2 4   HIS 4   -7   ?    ?   ?   B . n 
B 2 5   HIS 5   -6   ?    ?   ?   B . n 
B 2 6   HIS 6   -5   ?    ?   ?   B . n 
B 2 7   HIS 7   -4   ?    ?   ?   B . n 
B 2 8   GLY 8   -3   ?    ?   ?   B . n 
B 2 9   SER 9   -2   ?    ?   ?   B . n 
B 2 10  LEU 10  -1   ?    ?   ?   B . n 
B 2 11  LEU 11  0    ?    ?   ?   B . n 
B 2 12  GLN 12  1    1    GLN GLN B . n 
B 2 13  SER 13  2    2    SER SER B . n 
B 2 14  GLU 14  3    3    GLU GLU B . n 
B 2 15  LEU 15  4    4    LEU LEU B . n 
B 2 16  ASP 16  5    5    ASP ASP B . n 
B 2 17  GLN 17  6    6    GLN GLN B . n 
B 2 18  LEU 18  7    7    LEU LEU B . n 
B 2 19  ARG 19  8    8    ARG ARG B . n 
B 2 20  GLN 20  9    9    GLN GLN B . n 
B 2 21  GLU 21  10   10   GLU GLU B . n 
B 2 22  ALA 22  11   11   ALA ALA B . n 
B 2 23  GLU 23  12   12   GLU GLU B . n 
B 2 24  GLN 24  13   13   GLN GLN B . n 
B 2 25  LEU 25  14   14   LEU LEU B . n 
B 2 26  LYS 26  15   15   LYS LYS B . n 
B 2 27  ASN 27  16   16   ASN ASN B . n 
B 2 28  GLN 28  17   17   GLN GLN B . n 
B 2 29  ILE 29  18   18   ILE ILE B . n 
B 2 30  ARG 30  19   19   ARG ARG B . n 
B 2 31  ASP 31  20   20   ASP ASP B . n 
B 2 32  ALA 32  21   21   ALA ALA B . n 
B 2 33  ARG 33  22   22   ARG ARG B . n 
B 2 34  LYS 34  23   23   LYS LYS B . n 
B 2 35  ALA 35  24   24   ALA ALA B . n 
B 2 36  CYS 36  25   25   CYS CYS B . n 
B 2 37  ALA 37  26   26   ALA ALA B . n 
B 2 38  ASP 38  27   27   ASP ASP B . n 
B 2 39  ALA 39  28   28   ALA ALA B . n 
B 2 40  THR 40  29   29   THR THR B . n 
B 2 41  LEU 41  30   30   LEU LEU B . n 
B 2 42  SER 42  31   31   SER SER B . n 
B 2 43  GLN 43  32   32   GLN GLN B . n 
B 2 44  ILE 44  33   33   ILE ILE B . n 
B 2 45  THR 45  34   34   THR THR B . n 
B 2 46  ASN 46  35   35   ASN ASN B . n 
B 2 47  ASN 47  36   36   ASN ASN B . n 
B 2 48  ILE 48  37   37   ILE ILE B . n 
B 2 49  ASP 49  38   38   ASP ASP B . n 
B 2 50  PRO 50  39   39   PRO PRO B . n 
B 2 51  VAL 51  40   40   VAL VAL B . n 
B 2 52  GLY 52  41   41   GLY GLY B . n 
B 2 53  ARG 53  42   42   ARG ARG B . n 
B 2 54  ILE 54  43   43   ILE ILE B . n 
B 2 55  GLN 55  44   44   GLN GLN B . n 
B 2 56  MET 56  45   45   MET MET B . n 
B 2 57  ARG 57  46   46   ARG ARG B . n 
B 2 58  THR 58  47   47   THR THR B . n 
B 2 59  ARG 59  48   48   ARG ARG B . n 
B 2 60  ARG 60  49   49   ARG ARG B . n 
B 2 61  THR 61  50   50   THR THR B . n 
B 2 62  LEU 62  51   51   LEU LEU B . n 
B 2 63  ARG 63  52   52   ARG ARG B . n 
B 2 64  GLY 64  53   53   GLY GLY B . n 
B 2 65  HIS 65  54   54   HIS HIS B . n 
B 2 66  LEU 66  55   55   LEU LEU B . n 
B 2 67  ALA 67  56   56   ALA ALA B . n 
B 2 68  LYS 68  57   57   LYS LYS B . n 
B 2 69  ILE 69  58   58   ILE ILE B . n 
B 2 70  TYR 70  59   59   TYR TYR B . n 
B 2 71  ALA 71  60   60   ALA ALA B . n 
B 2 72  MET 72  61   61   MET MET B . n 
B 2 73  HIS 73  62   62   HIS HIS B . n 
B 2 74  TRP 74  63   63   TRP TRP B . n 
B 2 75  GLY 75  64   64   GLY GLY B . n 
B 2 76  THR 76  65   65   THR THR B . n 
B 2 77  ASP 77  66   66   ASP ASP B . n 
B 2 78  SER 78  67   67   SER SER B . n 
B 2 79  ARG 79  68   68   ARG ARG B . n 
B 2 80  LEU 80  69   69   LEU LEU B . n 
B 2 81  LEU 81  70   70   LEU LEU B . n 
B 2 82  VAL 82  71   71   VAL VAL B . n 
B 2 83  SER 83  72   72   SER SER B . n 
B 2 84  ALA 84  73   73   ALA ALA B . n 
B 2 85  SER 85  74   74   SER SER B . n 
B 2 86  GLN 86  75   75   GLN GLN B . n 
B 2 87  ASP 87  76   76   ASP ASP B . n 
B 2 88  GLY 88  77   77   GLY GLY B . n 
B 2 89  LYS 89  78   78   LYS LYS B . n 
B 2 90  LEU 90  79   79   LEU LEU B . n 
B 2 91  ILE 91  80   80   ILE ILE B . n 
B 2 92  ILE 92  81   81   ILE ILE B . n 
B 2 93  TRP 93  82   82   TRP TRP B . n 
B 2 94  ASP 94  83   83   ASP ASP B . n 
B 2 95  SER 95  84   84   SER SER B . n 
B 2 96  TYR 96  85   85   TYR TYR B . n 
B 2 97  THR 97  86   86   THR THR B . n 
B 2 98  THR 98  87   87   THR THR B . n 
B 2 99  ASN 99  88   88   ASN ASN B . n 
B 2 100 LYS 100 89   89   LYS LYS B . n 
B 2 101 VAL 101 90   90   VAL VAL B . n 
B 2 102 HIS 102 91   91   HIS HIS B . n 
B 2 103 ALA 103 92   92   ALA ALA B . n 
B 2 104 ILE 104 93   93   ILE ILE B . n 
B 2 105 PRO 105 94   94   PRO PRO B . n 
B 2 106 LEU 106 95   95   LEU LEU B . n 
B 2 107 ARG 107 96   96   ARG ARG B . n 
B 2 108 SER 108 97   97   SER SER B . n 
B 2 109 SER 109 98   98   SER SER B . n 
B 2 110 TRP 110 99   99   TRP TRP B . n 
B 2 111 VAL 111 100  100  VAL VAL B . n 
B 2 112 MET 112 101  101  MET MET B . n 
B 2 113 THR 113 102  102  THR THR B . n 
B 2 114 CYS 114 103  103  CYS CYS B . n 
B 2 115 ALA 115 104  104  ALA ALA B . n 
B 2 116 TYR 116 105  105  TYR TYR B . n 
B 2 117 ALA 117 106  106  ALA ALA B . n 
B 2 118 PRO 118 107  107  PRO PRO B . n 
B 2 119 SER 119 108  108  SER SER B . n 
B 2 120 GLY 120 109  109  GLY GLY B . n 
B 2 121 ASN 121 110  110  ASN ASN B . n 
B 2 122 TYR 122 111  111  TYR TYR B . n 
B 2 123 VAL 123 112  112  VAL VAL B . n 
B 2 124 ALA 124 113  113  ALA ALA B . n 
B 2 125 CYS 125 114  114  CYS CYS B . n 
B 2 126 GLY 126 115  115  GLY GLY B . n 
B 2 127 GLY 127 116  116  GLY GLY B . n 
B 2 128 LEU 128 117  117  LEU LEU B . n 
B 2 129 ASP 129 118  118  ASP ASP B . n 
B 2 130 ASN 130 119  119  ASN ASN B . n 
B 2 131 ILE 131 120  120  ILE ILE B . n 
B 2 132 CYS 132 121  121  CYS CYS B . n 
B 2 133 SER 133 122  122  SER SER B . n 
B 2 134 ILE 134 123  123  ILE ILE B . n 
B 2 135 TYR 135 124  124  TYR TYR B . n 
B 2 136 ASN 136 125  125  ASN ASN B . n 
B 2 137 LEU 137 126  126  LEU LEU B . n 
B 2 138 LYS 138 127  127  LYS LYS B . n 
B 2 139 THR 139 128  128  THR THR B . n 
B 2 140 ARG 140 129  129  ARG ARG B . n 
B 2 141 GLU 141 130  130  GLU GLU B . n 
B 2 142 GLY 142 131  131  GLY GLY B . n 
B 2 143 ASN 143 132  132  ASN ASN B . n 
B 2 144 VAL 144 133  133  VAL VAL B . n 
B 2 145 ARG 145 134  134  ARG ARG B . n 
B 2 146 VAL 146 135  135  VAL VAL B . n 
B 2 147 SER 147 136  136  SER SER B . n 
B 2 148 ARG 148 137  137  ARG ARG B . n 
B 2 149 GLU 149 138  138  GLU GLU B . n 
B 2 150 LEU 150 139  139  LEU LEU B . n 
B 2 151 ALA 151 140  140  ALA ALA B . n 
B 2 152 GLY 152 141  141  GLY GLY B . n 
B 2 153 HIS 153 142  142  HIS HIS B . n 
B 2 154 THR 154 143  143  THR THR B . n 
B 2 155 GLY 155 144  144  GLY GLY B . n 
B 2 156 TYR 156 145  145  TYR TYR B . n 
B 2 157 LEU 157 146  146  LEU LEU B . n 
B 2 158 SER 158 147  147  SER SER B . n 
B 2 159 CYS 159 148  148  CYS CYS B . n 
B 2 160 CYS 160 149  149  CYS CYS B . n 
B 2 161 ARG 161 150  150  ARG ARG B . n 
B 2 162 PHE 162 151  151  PHE PHE B . n 
B 2 163 LEU 163 152  152  LEU LEU B . n 
B 2 164 ASP 164 153  153  ASP ASP B . n 
B 2 165 ASP 165 154  154  ASP ASP B . n 
B 2 166 ASN 166 155  155  ASN ASN B . n 
B 2 167 GLN 167 156  156  GLN GLN B . n 
B 2 168 ILE 168 157  157  ILE ILE B . n 
B 2 169 VAL 169 158  158  VAL VAL B . n 
B 2 170 THR 170 159  159  THR THR B . n 
B 2 171 SER 171 160  160  SER SER B . n 
B 2 172 SER 172 161  161  SER SER B . n 
B 2 173 GLY 173 162  162  GLY GLY B . n 
B 2 174 ASP 174 163  163  ASP ASP B . n 
B 2 175 THR 175 164  164  THR THR B . n 
B 2 176 THR 176 165  165  THR THR B . n 
B 2 177 CYS 177 166  166  CYS CYS B . n 
B 2 178 ALA 178 167  167  ALA ALA B . n 
B 2 179 LEU 179 168  168  LEU LEU B . n 
B 2 180 TRP 180 169  169  TRP TRP B . n 
B 2 181 ASP 181 170  170  ASP ASP B . n 
B 2 182 ILE 182 171  171  ILE ILE B . n 
B 2 183 GLU 183 172  172  GLU GLU B . n 
B 2 184 THR 184 173  173  THR THR B . n 
B 2 185 GLY 185 174  174  GLY GLY B . n 
B 2 186 GLN 186 175  175  GLN GLN B . n 
B 2 187 GLN 187 176  176  GLN GLN B . n 
B 2 188 THR 188 177  177  THR THR B . n 
B 2 189 THR 189 178  178  THR THR B . n 
B 2 190 THR 190 179  179  THR THR B . n 
B 2 191 PHE 191 180  180  PHE PHE B . n 
B 2 192 THR 192 181  181  THR THR B . n 
B 2 193 GLY 193 182  182  GLY GLY B . n 
B 2 194 HIS 194 183  183  HIS HIS B . n 
B 2 195 THR 195 184  184  THR THR B . n 
B 2 196 GLY 196 185  185  GLY GLY B . n 
B 2 197 ASP 197 186  186  ASP ASP B . n 
B 2 198 VAL 198 187  187  VAL VAL B . n 
B 2 199 MET 199 188  188  MET MET B . n 
B 2 200 SER 200 189  189  SER SER B . n 
B 2 201 LEU 201 190  190  LEU LEU B . n 
B 2 202 SER 202 191  191  SER SER B . n 
B 2 203 LEU 203 192  192  LEU LEU B . n 
B 2 204 ALA 204 193  193  ALA ALA B . n 
B 2 205 PRO 205 194  194  PRO PRO B . n 
B 2 206 ASP 206 195  195  ASP ASP B . n 
B 2 207 THR 207 196  196  THR THR B . n 
B 2 208 ARG 208 197  197  ARG ARG B . n 
B 2 209 LEU 209 198  198  LEU LEU B . n 
B 2 210 PHE 210 199  199  PHE PHE B . n 
B 2 211 VAL 211 200  200  VAL VAL B . n 
B 2 212 SER 212 201  201  SER SER B . n 
B 2 213 GLY 213 202  202  GLY GLY B . n 
B 2 214 ALA 214 203  203  ALA ALA B . n 
B 2 215 CYS 215 204  204  CYS CYS B . n 
B 2 216 ASP 216 205  205  ASP ASP B . n 
B 2 217 ALA 217 206  206  ALA ALA B . n 
B 2 218 SER 218 207  207  SER SER B . n 
B 2 219 ALA 219 208  208  ALA ALA B . n 
B 2 220 LYS 220 209  209  LYS LYS B . n 
B 2 221 LEU 221 210  210  LEU LEU B . n 
B 2 222 TRP 222 211  211  TRP TRP B . n 
B 2 223 ASP 223 212  212  ASP ASP B . n 
B 2 224 VAL 224 213  213  VAL VAL B . n 
B 2 225 ARG 225 214  214  ARG ARG B . n 
B 2 226 GLU 226 215  215  GLU GLU B . n 
B 2 227 GLY 227 216  216  GLY GLY B . n 
B 2 228 MET 228 217  217  MET MET B . n 
B 2 229 CYS 229 218  218  CYS CYS B . n 
B 2 230 ARG 230 219  219  ARG ARG B . n 
B 2 231 GLN 231 220  220  GLN GLN B . n 
B 2 232 THR 232 221  221  THR THR B . n 
B 2 233 PHE 233 222  222  PHE PHE B . n 
B 2 234 THR 234 223  223  THR THR B . n 
B 2 235 GLY 235 224  224  GLY GLY B . n 
B 2 236 HIS 236 225  225  HIS HIS B . n 
B 2 237 GLU 237 226  226  GLU GLU B . n 
B 2 238 SER 238 227  227  SER SER B . n 
B 2 239 ASP 239 228  228  ASP ASP B . n 
B 2 240 ILE 240 229  229  ILE ILE B . n 
B 2 241 ASN 241 230  230  ASN ASN B . n 
B 2 242 ALA 242 231  231  ALA ALA B . n 
B 2 243 ILE 243 232  232  ILE ILE B . n 
B 2 244 CYS 244 233  233  CYS CYS B . n 
B 2 245 PHE 245 234  234  PHE PHE B . n 
B 2 246 PHE 246 235  235  PHE PHE B . n 
B 2 247 PRO 247 236  236  PRO PRO B . n 
B 2 248 ASN 248 237  237  ASN ASN B . n 
B 2 249 GLY 249 238  238  GLY GLY B . n 
B 2 250 ASN 250 239  239  ASN ASN B . n 
B 2 251 ALA 251 240  240  ALA ALA B . n 
B 2 252 PHE 252 241  241  PHE PHE B . n 
B 2 253 ALA 253 242  242  ALA ALA B . n 
B 2 254 THR 254 243  243  THR THR B . n 
B 2 255 GLY 255 244  244  GLY GLY B . n 
B 2 256 SER 256 245  245  SER SER B . n 
B 2 257 ASP 257 246  246  ASP ASP B . n 
B 2 258 ASP 258 247  247  ASP ASP B . n 
B 2 259 ALA 259 248  248  ALA ALA B . n 
B 2 260 THR 260 249  249  THR THR B . n 
B 2 261 CYS 261 250  250  CYS CYS B . n 
B 2 262 ARG 262 251  251  ARG ARG B . n 
B 2 263 LEU 263 252  252  LEU LEU B . n 
B 2 264 PHE 264 253  253  PHE PHE B . n 
B 2 265 ASP 265 254  254  ASP ASP B . n 
B 2 266 LEU 266 255  255  LEU LEU B . n 
B 2 267 ARG 267 256  256  ARG ARG B . n 
B 2 268 ALA 268 257  257  ALA ALA B . n 
B 2 269 ASP 269 258  258  ASP ASP B . n 
B 2 270 GLN 270 259  259  GLN GLN B . n 
B 2 271 GLU 271 260  260  GLU GLU B . n 
B 2 272 LEU 272 261  261  LEU LEU B . n 
B 2 273 MET 273 262  262  MET MET B . n 
B 2 274 THR 274 263  263  THR THR B . n 
B 2 275 TYR 275 264  264  TYR TYR B . n 
B 2 276 SER 276 265  265  SER SER B . n 
B 2 277 HIS 277 266  266  HIS HIS B . n 
B 2 278 ASP 278 267  267  ASP ASP B . n 
B 2 279 ASN 279 268  268  ASN ASN B . n 
B 2 280 ILE 280 269  269  ILE ILE B . n 
B 2 281 ILE 281 270  270  ILE ILE B . n 
B 2 282 CYS 282 271  271  CYS CYS B . n 
B 2 283 GLY 283 272  272  GLY GLY B . n 
B 2 284 ILE 284 273  273  ILE ILE B . n 
B 2 285 THR 285 274  274  THR THR B . n 
B 2 286 SER 286 275  275  SER SER B . n 
B 2 287 VAL 287 276  276  VAL VAL B . n 
B 2 288 SER 288 277  277  SER SER B . n 
B 2 289 PHE 289 278  278  PHE PHE B . n 
B 2 290 SER 290 279  279  SER SER B . n 
B 2 291 LYS 291 280  280  LYS LYS B . n 
B 2 292 SER 292 281  281  SER SER B . n 
B 2 293 GLY 293 282  282  GLY GLY B . n 
B 2 294 ARG 294 283  283  ARG ARG B . n 
B 2 295 LEU 295 284  284  LEU LEU B . n 
B 2 296 LEU 296 285  285  LEU LEU B . n 
B 2 297 LEU 297 286  286  LEU LEU B . n 
B 2 298 ALA 298 287  287  ALA ALA B . n 
B 2 299 GLY 299 288  288  GLY GLY B . n 
B 2 300 TYR 300 289  289  TYR TYR B . n 
B 2 301 ASP 301 290  290  ASP ASP B . n 
B 2 302 ASP 302 291  291  ASP ASP B . n 
B 2 303 PHE 303 292  292  PHE PHE B . n 
B 2 304 ASN 304 293  293  ASN ASN B . n 
B 2 305 CYS 305 294  294  CYS CYS B . n 
B 2 306 ASN 306 295  295  ASN ASN B . n 
B 2 307 VAL 307 296  296  VAL VAL B . n 
B 2 308 TRP 308 297  297  TRP TRP B . n 
B 2 309 ASP 309 298  298  ASP ASP B . n 
B 2 310 ALA 310 299  299  ALA ALA B . n 
B 2 311 LEU 311 300  300  LEU LEU B . n 
B 2 312 LYS 312 301  301  LYS LYS B . n 
B 2 313 ALA 313 302  302  ALA ALA B . n 
B 2 314 ASP 314 303  303  ASP ASP B . n 
B 2 315 ARG 315 304  304  ARG ARG B . n 
B 2 316 ALA 316 305  305  ALA ALA B . n 
B 2 317 GLY 317 306  306  GLY GLY B . n 
B 2 318 VAL 318 307  307  VAL VAL B . n 
B 2 319 LEU 319 308  308  LEU LEU B . n 
B 2 320 ALA 320 309  309  ALA ALA B . n 
B 2 321 GLY 321 310  310  GLY GLY B . n 
B 2 322 HIS 322 311  311  HIS HIS B . n 
B 2 323 ASP 323 312  312  ASP ASP B . n 
B 2 324 ASN 324 313  313  ASN ASN B . n 
B 2 325 ARG 325 314  314  ARG ARG B . n 
B 2 326 VAL 326 315  315  VAL VAL B . n 
B 2 327 SER 327 316  316  SER SER B . n 
B 2 328 CYS 328 317  317  CYS CYS B . n 
B 2 329 LEU 329 318  318  LEU LEU B . n 
B 2 330 GLY 330 319  319  GLY GLY B . n 
B 2 331 VAL 331 320  320  VAL VAL B . n 
B 2 332 THR 332 321  321  THR THR B . n 
B 2 333 ASP 333 322  322  ASP ASP B . n 
B 2 334 ASP 334 323  323  ASP ASP B . n 
B 2 335 GLY 335 324  324  GLY GLY B . n 
B 2 336 MET 336 325  325  MET MET B . n 
B 2 337 ALA 337 326  326  ALA ALA B . n 
B 2 338 VAL 338 327  327  VAL VAL B . n 
B 2 339 ALA 339 328  328  ALA ALA B . n 
B 2 340 THR 340 329  329  THR THR B . n 
B 2 341 GLY 341 330  330  GLY GLY B . n 
B 2 342 SER 342 331  331  SER SER B . n 
B 2 343 TRP 343 332  332  TRP TRP B . n 
B 2 344 ASP 344 333  333  ASP ASP B . n 
B 2 345 SER 345 334  334  SER SER B . n 
B 2 346 PHE 346 335  335  PHE PHE B . n 
B 2 347 LEU 347 336  336  LEU LEU B . n 
B 2 348 LYS 348 337  337  LYS LYS B . n 
B 2 349 ILE 349 338  338  ILE ILE B . n 
B 2 350 TRP 350 339  339  TRP TRP B . n 
B 2 351 ASN 351 340  340  ASN ASN B . n 
C 3 1   MET 1   1    ?    ?   ?   G . n 
C 3 2   ALA 2   2    ?    ?   ?   G . n 
C 3 3   SER 3   3    ?    ?   ?   G . n 
C 3 4   ASN 4   4    ?    ?   ?   G . n 
C 3 5   ASN 5   5    5    ASN ASN G . n 
C 3 6   THR 6   6    6    THR THR G . n 
C 3 7   ALA 7   7    7    ALA ALA G . n 
C 3 8   SER 8   8    8    SER SER G . n 
C 3 9   ILE 9   9    9    ILE ILE G . n 
C 3 10  ALA 10  10   10   ALA ALA G . n 
C 3 11  GLN 11  11   11   GLN GLN G . n 
C 3 12  ALA 12  12   12   ALA ALA G . n 
C 3 13  ARG 13  13   13   ARG ARG G . n 
C 3 14  LYS 14  14   14   LYS LYS G . n 
C 3 15  LEU 15  15   15   LEU LEU G . n 
C 3 16  VAL 16  16   16   VAL VAL G . n 
C 3 17  GLU 17  17   17   GLU GLU G . n 
C 3 18  GLN 18  18   18   GLN GLN G . n 
C 3 19  LEU 19  19   19   LEU LEU G . n 
C 3 20  LYS 20  20   20   LYS LYS G . n 
C 3 21  MET 21  21   21   MET MET G . n 
C 3 22  GLU 22  22   22   GLU GLU G . n 
C 3 23  ALA 23  23   23   ALA ALA G . n 
C 3 24  ASN 24  24   24   ASN ASN G . n 
C 3 25  ILE 25  25   25   ILE ILE G . n 
C 3 26  ASP 26  26   26   ASP ASP G . n 
C 3 27  ARG 27  27   27   ARG ARG G . n 
C 3 28  ILE 28  28   28   ILE ILE G . n 
C 3 29  LYS 29  29   29   LYS LYS G . n 
C 3 30  VAL 30  30   30   VAL VAL G . n 
C 3 31  SER 31  31   31   SER SER G . n 
C 3 32  LYS 32  32   32   LYS LYS G . n 
C 3 33  ALA 33  33   33   ALA ALA G . n 
C 3 34  ALA 34  34   34   ALA ALA G . n 
C 3 35  ALA 35  35   35   ALA ALA G . n 
C 3 36  ASP 36  36   36   ASP ASP G . n 
C 3 37  LEU 37  37   37   LEU LEU G . n 
C 3 38  MET 38  38   38   MET MET G . n 
C 3 39  ALA 39  39   39   ALA ALA G . n 
C 3 40  TYR 40  40   40   TYR TYR G . n 
C 3 41  CYS 41  41   41   CYS CYS G . n 
C 3 42  GLU 42  42   42   GLU GLU G . n 
C 3 43  ALA 43  43   43   ALA ALA G . n 
C 3 44  HIS 44  44   44   HIS HIS G . n 
C 3 45  ALA 45  45   45   ALA ALA G . n 
C 3 46  LYS 46  46   46   LYS LYS G . n 
C 3 47  GLU 47  47   47   GLU GLU G . n 
C 3 48  ASP 48  48   48   ASP ASP G . n 
C 3 49  PRO 49  49   49   PRO PRO G . n 
C 3 50  LEU 50  50   50   LEU LEU G . n 
C 3 51  LEU 51  51   51   LEU LEU G . n 
C 3 52  THR 52  52   52   THR THR G . n 
C 3 53  PRO 53  53   53   PRO PRO G . n 
C 3 54  VAL 54  54   54   VAL VAL G . n 
C 3 55  PRO 55  55   55   PRO PRO G . n 
C 3 56  ALA 56  56   56   ALA ALA G . n 
C 3 57  SER 57  57   57   SER SER G . n 
C 3 58  GLU 58  58   58   GLU GLU G . n 
C 3 59  ASN 59  59   59   ASN ASN G . n 
C 3 60  PRO 60  60   60   PRO PRO G . n 
C 3 61  PHE 61  61   61   PHE PHE G . n 
C 3 62  ARG 62  62   62   ARG ARG G . n 
C 3 63  GLU 63  63   ?    ?   ?   G . n 
C 3 64  LYS 64  64   ?    ?   ?   G . n 
C 3 65  LYS 65  65   ?    ?   ?   G . n 
C 3 66  PHE 66  66   ?    ?   ?   G . n 
C 3 67  PHE 67  67   ?    ?   ?   G . n 
C 3 68  CYS 68  68   ?    ?   ?   G . n 
D 4 1   ASP 1   987  ?    ?   ?   R . n 
D 4 2   TYR 2   988  ?    ?   ?   R . n 
D 4 3   LYS 3   989  ?    ?   ?   R . n 
D 4 4   ASP 4   990  ?    ?   ?   R . n 
D 4 5   ASP 5   991  ?    ?   ?   R . n 
D 4 6   ASP 6   992  ?    ?   ?   R . n 
D 4 7   ASP 7   993  ?    ?   ?   R . n 
D 4 8   ALA 8   994  ?    ?   ?   R . n 
D 4 9   GLU 9   995  ?    ?   ?   R . n 
D 4 10  ASN 10  996  ?    ?   ?   R . n 
D 4 11  LEU 11  997  ?    ?   ?   R . n 
D 4 12  TYR 12  998  ?    ?   ?   R . n 
D 4 13  PHE 13  999  ?    ?   ?   R . n 
D 4 14  GLN 14  1000 ?    ?   ?   R . n 
D 4 15  GLY 15  1001 ?    ?   ?   R . n 
D 4 16  ASN 16  1002 1002 ASN ASN R . n 
D 4 17  ILE 17  1003 1003 ILE ILE R . n 
D 4 18  PHE 18  1004 1004 PHE PHE R . n 
D 4 19  GLU 19  1005 1005 GLU GLU R . n 
D 4 20  MET 20  1006 1006 MET MET R . n 
D 4 21  LEU 21  1007 1007 LEU LEU R . n 
D 4 22  ARG 22  1008 1008 ARG ARG R . n 
D 4 23  ILE 23  1009 1009 ILE ILE R . n 
D 4 24  ASP 24  1010 1010 ASP ASP R . n 
D 4 25  GLU 25  1011 1011 GLU GLU R . n 
D 4 26  GLY 26  1012 1012 GLY GLY R . n 
D 4 27  LEU 27  1013 1013 LEU LEU R . n 
D 4 28  ARG 28  1014 1014 ARG ARG R . n 
D 4 29  LEU 29  1015 1015 LEU LEU R . n 
D 4 30  LYS 30  1016 1016 LYS LYS R . n 
D 4 31  ILE 31  1017 1017 ILE ILE R . n 
D 4 32  TYR 32  1018 1018 TYR TYR R . n 
D 4 33  LYS 33  1019 1019 LYS LYS R . n 
D 4 34  ASP 34  1020 1020 ASP ASP R . n 
D 4 35  THR 35  1021 1021 THR THR R . n 
D 4 36  GLU 36  1022 1022 GLU GLU R . n 
D 4 37  GLY 37  1023 1023 GLY GLY R . n 
D 4 38  TYR 38  1024 1024 TYR TYR R . n 
D 4 39  TYR 39  1025 1025 TYR TYR R . n 
D 4 40  THR 40  1026 1026 THR THR R . n 
D 4 41  ILE 41  1027 1027 ILE ILE R . n 
D 4 42  GLY 42  1028 1028 GLY GLY R . n 
D 4 43  ILE 43  1029 1029 ILE ILE R . n 
D 4 44  GLY 44  1030 1030 GLY GLY R . n 
D 4 45  HIS 45  1031 1031 HIS HIS R . n 
D 4 46  LEU 46  1032 1032 LEU LEU R . n 
D 4 47  LEU 47  1033 1033 LEU LEU R . n 
D 4 48  THR 48  1034 1034 THR THR R . n 
D 4 49  LYS 49  1035 1035 LYS LYS R . n 
D 4 50  SER 50  1036 1036 SER SER R . n 
D 4 51  PRO 51  1037 1037 PRO PRO R . n 
D 4 52  SER 52  1038 1038 SER SER R . n 
D 4 53  LEU 53  1039 1039 LEU LEU R . n 
D 4 54  ASN 54  1040 1040 ASN ASN R . n 
D 4 55  ALA 55  1041 1041 ALA ALA R . n 
D 4 56  ALA 56  1042 1042 ALA ALA R . n 
D 4 57  LYS 57  1043 1043 LYS LYS R . n 
D 4 58  SER 58  1044 1044 SER SER R . n 
D 4 59  GLU 59  1045 1045 GLU GLU R . n 
D 4 60  LEU 60  1046 1046 LEU LEU R . n 
D 4 61  ASP 61  1047 1047 ASP ASP R . n 
D 4 62  LYS 62  1048 1048 LYS LYS R . n 
D 4 63  ALA 63  1049 1049 ALA ALA R . n 
D 4 64  ILE 64  1050 1050 ILE ILE R . n 
D 4 65  GLY 65  1051 1051 GLY GLY R . n 
D 4 66  ARG 66  1052 1052 ARG ARG R . n 
D 4 67  ASN 67  1053 1053 ASN ASN R . n 
D 4 68  THR 68  1054 1054 THR THR R . n 
D 4 69  ASN 69  1055 1055 ASN ASN R . n 
D 4 70  GLY 70  1056 1056 GLY GLY R . n 
D 4 71  VAL 71  1057 1057 VAL VAL R . n 
D 4 72  ILE 72  1058 1058 ILE ILE R . n 
D 4 73  THR 73  1059 1059 THR THR R . n 
D 4 74  LYS 74  1060 1060 LYS LYS R . n 
D 4 75  ASP 75  1061 1061 ASP ASP R . n 
D 4 76  GLU 76  1062 1062 GLU GLU R . n 
D 4 77  ALA 77  1063 1063 ALA ALA R . n 
D 4 78  GLU 78  1064 1064 GLU GLU R . n 
D 4 79  LYS 79  1065 1065 LYS LYS R . n 
D 4 80  LEU 80  1066 1066 LEU LEU R . n 
D 4 81  PHE 81  1067 1067 PHE PHE R . n 
D 4 82  ASN 82  1068 1068 ASN ASN R . n 
D 4 83  GLN 83  1069 1069 GLN GLN R . n 
D 4 84  ASP 84  1070 1070 ASP ASP R . n 
D 4 85  VAL 85  1071 1071 VAL VAL R . n 
D 4 86  ASP 86  1072 1072 ASP ASP R . n 
D 4 87  ALA 87  1073 1073 ALA ALA R . n 
D 4 88  ALA 88  1074 1074 ALA ALA R . n 
D 4 89  VAL 89  1075 1075 VAL VAL R . n 
D 4 90  ARG 90  1076 1076 ARG ARG R . n 
D 4 91  GLY 91  1077 1077 GLY GLY R . n 
D 4 92  ILE 92  1078 1078 ILE ILE R . n 
D 4 93  LEU 93  1079 1079 LEU LEU R . n 
D 4 94  ARG 94  1080 1080 ARG ARG R . n 
D 4 95  ASN 95  1081 1081 ASN ASN R . n 
D 4 96  ALA 96  1082 1082 ALA ALA R . n 
D 4 97  LYS 97  1083 1083 LYS LYS R . n 
D 4 98  LEU 98  1084 1084 LEU LEU R . n 
D 4 99  LYS 99  1085 1085 LYS LYS R . n 
D 4 100 PRO 100 1086 1086 PRO PRO R . n 
D 4 101 VAL 101 1087 1087 VAL VAL R . n 
D 4 102 TYR 102 1088 1088 TYR TYR R . n 
D 4 103 ASP 103 1089 1089 ASP ASP R . n 
D 4 104 SER 104 1090 1090 SER SER R . n 
D 4 105 LEU 105 1091 1091 LEU LEU R . n 
D 4 106 ASP 106 1092 1092 ASP ASP R . n 
D 4 107 ALA 107 1093 1093 ALA ALA R . n 
D 4 108 VAL 108 1094 1094 VAL VAL R . n 
D 4 109 ARG 109 1095 1095 ARG ARG R . n 
D 4 110 ARG 110 1096 1096 ARG ARG R . n 
D 4 111 ALA 111 1097 1097 ALA ALA R . n 
D 4 112 ALA 112 1098 1098 ALA ALA R . n 
D 4 113 LEU 113 1099 1099 LEU LEU R . n 
D 4 114 ILE 114 1100 1100 ILE ILE R . n 
D 4 115 ASN 115 1101 1101 ASN ASN R . n 
D 4 116 MET 116 1102 1102 MET MET R . n 
D 4 117 VAL 117 1103 1103 VAL VAL R . n 
D 4 118 PHE 118 1104 1104 PHE PHE R . n 
D 4 119 GLN 119 1105 1105 GLN GLN R . n 
D 4 120 MET 120 1106 1106 MET MET R . n 
D 4 121 GLY 121 1107 1107 GLY GLY R . n 
D 4 122 GLU 122 1108 1108 GLU GLU R . n 
D 4 123 THR 123 1109 1109 THR THR R . n 
D 4 124 GLY 124 1110 1110 GLY GLY R . n 
D 4 125 VAL 125 1111 1111 VAL VAL R . n 
D 4 126 ALA 126 1112 1112 ALA ALA R . n 
D 4 127 GLY 127 1113 1113 GLY GLY R . n 
D 4 128 PHE 128 1114 1114 PHE PHE R . n 
D 4 129 THR 129 1115 1115 THR THR R . n 
D 4 130 ASN 130 1116 1116 ASN ASN R . n 
D 4 131 SER 131 1117 1117 SER SER R . n 
D 4 132 LEU 132 1118 1118 LEU LEU R . n 
D 4 133 ARG 133 1119 1119 ARG ARG R . n 
D 4 134 MET 134 1120 1120 MET MET R . n 
D 4 135 LEU 135 1121 1121 LEU LEU R . n 
D 4 136 GLN 136 1122 1122 GLN GLN R . n 
D 4 137 GLN 137 1123 1123 GLN GLN R . n 
D 4 138 LYS 138 1124 1124 LYS LYS R . n 
D 4 139 ARG 139 1125 1125 ARG ARG R . n 
D 4 140 TRP 140 1126 1126 TRP TRP R . n 
D 4 141 ASP 141 1127 1127 ASP ASP R . n 
D 4 142 GLU 142 1128 1128 GLU GLU R . n 
D 4 143 ALA 143 1129 1129 ALA ALA R . n 
D 4 144 ALA 144 1130 1130 ALA ALA R . n 
D 4 145 VAL 145 1131 1131 VAL VAL R . n 
D 4 146 ASN 146 1132 1132 ASN ASN R . n 
D 4 147 LEU 147 1133 1133 LEU LEU R . n 
D 4 148 ALA 148 1134 1134 ALA ALA R . n 
D 4 149 LYS 149 1135 1135 LYS LYS R . n 
D 4 150 SER 150 1136 1136 SER SER R . n 
D 4 151 ARG 151 1137 1137 ARG ARG R . n 
D 4 152 TRP 152 1138 1138 TRP TRP R . n 
D 4 153 TYR 153 1139 1139 TYR TYR R . n 
D 4 154 ASN 154 1140 1140 ASN ASN R . n 
D 4 155 GLN 155 1141 1141 GLN GLN R . n 
D 4 156 THR 156 1142 1142 THR THR R . n 
D 4 157 PRO 157 1143 1143 PRO PRO R . n 
D 4 158 ASN 158 1144 1144 ASN ASN R . n 
D 4 159 ARG 159 1145 1145 ARG ARG R . n 
D 4 160 ALA 160 1146 1146 ALA ALA R . n 
D 4 161 LYS 161 1147 1147 LYS LYS R . n 
D 4 162 ARG 162 1148 1148 ARG ARG R . n 
D 4 163 VAL 163 1149 1149 VAL VAL R . n 
D 4 164 ILE 164 1150 1150 ILE ILE R . n 
D 4 165 THR 165 1151 1151 THR THR R . n 
D 4 166 THR 166 1152 1152 THR THR R . n 
D 4 167 PHE 167 1153 1153 PHE PHE R . n 
D 4 168 ARG 168 1154 1154 ARG ARG R . n 
D 4 169 THR 169 1155 1155 THR THR R . n 
D 4 170 GLY 170 1156 1156 GLY GLY R . n 
D 4 171 THR 171 1157 1157 THR THR R . n 
D 4 172 TRP 172 1158 1158 TRP TRP R . n 
D 4 173 ASP 173 1159 1159 ASP ASP R . n 
D 4 174 ALA 174 1160 1160 ALA ALA R . n 
D 4 175 TYR 175 1161 ?    ?   ?   R . n 
D 4 176 ALA 176 1162 ?    ?   ?   R . n 
D 4 177 ALA 177 1163 ?    ?   ?   R . n 
D 4 178 ASP 178 29   ?    ?   ?   R . n 
D 4 179 GLU 179 30   30   GLU GLU R . n 
D 4 180 VAL 180 31   31   VAL VAL R . n 
D 4 181 TRP 181 32   32   TRP TRP R . n 
D 4 182 VAL 182 33   33   VAL VAL R . n 
D 4 183 VAL 183 34   34   VAL VAL R . n 
D 4 184 GLY 184 35   35   GLY GLY R . n 
D 4 185 MET 185 36   36   MET MET R . n 
D 4 186 GLY 186 37   37   GLY GLY R . n 
D 4 187 ILE 187 38   38   ILE ILE R . n 
D 4 188 VAL 188 39   39   VAL VAL R . n 
D 4 189 MET 189 40   40   MET MET R . n 
D 4 190 SER 190 41   41   SER SER R . n 
D 4 191 LEU 191 42   42   LEU LEU R . n 
D 4 192 ILE 192 43   43   ILE ILE R . n 
D 4 193 VAL 193 44   44   VAL VAL R . n 
D 4 194 LEU 194 45   45   LEU LEU R . n 
D 4 195 ALA 195 46   46   ALA ALA R . n 
D 4 196 ILE 196 47   47   ILE ILE R . n 
D 4 197 VAL 197 48   48   VAL VAL R . n 
D 4 198 PHE 198 49   49   PHE PHE R . n 
D 4 199 GLY 199 50   50   GLY GLY R . n 
D 4 200 ASN 200 51   51   ASN ASN R . n 
D 4 201 VAL 201 52   52   VAL VAL R . n 
D 4 202 LEU 202 53   53   LEU LEU R . n 
D 4 203 VAL 203 54   54   VAL VAL R . n 
D 4 204 ILE 204 55   55   ILE ILE R . n 
D 4 205 THR 205 56   56   THR THR R . n 
D 4 206 ALA 206 57   57   ALA ALA R . n 
D 4 207 ILE 207 58   58   ILE ILE R . n 
D 4 208 ALA 208 59   59   ALA ALA R . n 
D 4 209 LYS 209 60   60   LYS LYS R . n 
D 4 210 PHE 210 61   61   PHE PHE R . n 
D 4 211 GLU 211 62   62   GLU GLU R . n 
D 4 212 ARG 212 63   63   ARG ARG R . n 
D 4 213 LEU 213 64   64   LEU LEU R . n 
D 4 214 GLN 214 65   65   GLN GLN R . n 
D 4 215 THR 215 66   66   THR THR R . n 
D 4 216 VAL 216 67   67   VAL VAL R . n 
D 4 217 THR 217 68   68   THR THR R . n 
D 4 218 ASN 218 69   69   ASN ASN R . n 
D 4 219 TYR 219 70   70   TYR TYR R . n 
D 4 220 PHE 220 71   71   PHE PHE R . n 
D 4 221 ILE 221 72   72   ILE ILE R . n 
D 4 222 THR 222 73   73   THR THR R . n 
D 4 223 SER 223 74   74   SER SER R . n 
D 4 224 LEU 224 75   75   LEU LEU R . n 
D 4 225 ALA 225 76   76   ALA ALA R . n 
D 4 226 CYS 226 77   77   CYS CYS R . n 
D 4 227 ALA 227 78   78   ALA ALA R . n 
D 4 228 ASP 228 79   79   ASP ASP R . n 
D 4 229 LEU 229 80   80   LEU LEU R . n 
D 4 230 VAL 230 81   81   VAL VAL R . n 
D 4 231 MET 231 82   82   MET MET R . n 
D 4 232 GLY 232 83   83   GLY GLY R . n 
D 4 233 LEU 233 84   84   LEU LEU R . n 
D 4 234 ALA 234 85   85   ALA ALA R . n 
D 4 235 VAL 235 86   86   VAL VAL R . n 
D 4 236 VAL 236 87   87   VAL VAL R . n 
D 4 237 PRO 237 88   88   PRO PRO R . n 
D 4 238 PHE 238 89   89   PHE PHE R . n 
D 4 239 GLY 239 90   90   GLY GLY R . n 
D 4 240 ALA 240 91   91   ALA ALA R . n 
D 4 241 ALA 241 92   92   ALA ALA R . n 
D 4 242 HIS 242 93   93   HIS HIS R . n 
D 4 243 ILE 243 94   94   ILE ILE R . n 
D 4 244 LEU 244 95   95   LEU LEU R . n 
D 4 245 THR 245 96   96   THR THR R . n 
D 4 246 LYS 246 97   97   LYS LYS R . n 
D 4 247 THR 247 98   98   THR THR R . n 
D 4 248 TRP 248 99   99   TRP TRP R . n 
D 4 249 THR 249 100  100  THR THR R . n 
D 4 250 PHE 250 101  101  PHE PHE R . n 
D 4 251 GLY 251 102  102  GLY GLY R . n 
D 4 252 ASN 252 103  103  ASN ASN R . n 
D 4 253 PHE 253 104  104  PHE PHE R . n 
D 4 254 TRP 254 105  105  TRP TRP R . n 
D 4 255 CYS 255 106  106  CYS CYS R . n 
D 4 256 GLU 256 107  107  GLU GLU R . n 
D 4 257 PHE 257 108  108  PHE PHE R . n 
D 4 258 TRP 258 109  109  TRP TRP R . n 
D 4 259 THR 259 110  110  THR THR R . n 
D 4 260 SER 260 111  111  SER SER R . n 
D 4 261 ILE 261 112  112  ILE ILE R . n 
D 4 262 ASP 262 113  113  ASP ASP R . n 
D 4 263 VAL 263 114  114  VAL VAL R . n 
D 4 264 LEU 264 115  115  LEU LEU R . n 
D 4 265 CYS 265 116  116  CYS CYS R . n 
D 4 266 VAL 266 117  117  VAL VAL R . n 
D 4 267 THR 267 118  118  THR THR R . n 
D 4 268 ALA 268 119  119  ALA ALA R . n 
D 4 269 SER 269 120  120  SER SER R . n 
D 4 270 ILE 270 121  121  ILE ILE R . n 
D 4 271 GLU 271 122  122  GLU GLU R . n 
D 4 272 THR 272 123  123  THR THR R . n 
D 4 273 LEU 273 124  124  LEU LEU R . n 
D 4 274 CYS 274 125  125  CYS CYS R . n 
D 4 275 VAL 275 126  126  VAL VAL R . n 
D 4 276 ILE 276 127  127  ILE ILE R . n 
D 4 277 ALA 277 128  128  ALA ALA R . n 
D 4 278 VAL 278 129  129  VAL VAL R . n 
D 4 279 ASP 279 130  130  ASP ASP R . n 
D 4 280 ARG 280 131  131  ARG ARG R . n 
D 4 281 TYR 281 132  132  TYR TYR R . n 
D 4 282 PHE 282 133  133  PHE PHE R . n 
D 4 283 ALA 283 134  134  ALA ALA R . n 
D 4 284 ILE 284 135  135  ILE ILE R . n 
D 4 285 THR 285 136  136  THR THR R . n 
D 4 286 SER 286 137  137  SER SER R . n 
D 4 287 PRO 287 138  138  PRO PRO R . n 
D 4 288 PHE 288 139  139  PHE PHE R . n 
D 4 289 LYS 289 140  140  LYS LYS R . n 
D 4 290 TYR 290 141  141  TYR TYR R . n 
D 4 291 GLN 291 142  142  GLN GLN R . n 
D 4 292 SER 292 143  143  SER SER R . n 
D 4 293 LEU 293 144  144  LEU LEU R . n 
D 4 294 LEU 294 145  145  LEU LEU R . n 
D 4 295 THR 295 146  146  THR THR R . n 
D 4 296 LYS 296 147  147  LYS LYS R . n 
D 4 297 ASN 297 148  148  ASN ASN R . n 
D 4 298 LYS 298 149  149  LYS LYS R . n 
D 4 299 ALA 299 150  150  ALA ALA R . n 
D 4 300 ARG 300 151  151  ARG ARG R . n 
D 4 301 VAL 301 152  152  VAL VAL R . n 
D 4 302 ILE 302 153  153  ILE ILE R . n 
D 4 303 ILE 303 154  154  ILE ILE R . n 
D 4 304 LEU 304 155  155  LEU LEU R . n 
D 4 305 MET 305 156  156  MET MET R . n 
D 4 306 VAL 306 157  157  VAL VAL R . n 
D 4 307 TRP 307 158  158  TRP TRP R . n 
D 4 308 ILE 308 159  159  ILE ILE R . n 
D 4 309 VAL 309 160  160  VAL VAL R . n 
D 4 310 SER 310 161  161  SER SER R . n 
D 4 311 GLY 311 162  162  GLY GLY R . n 
D 4 312 LEU 312 163  163  LEU LEU R . n 
D 4 313 THR 313 164  164  THR THR R . n 
D 4 314 SER 314 165  165  SER SER R . n 
D 4 315 PHE 315 166  166  PHE PHE R . n 
D 4 316 LEU 316 167  167  LEU LEU R . n 
D 4 317 PRO 317 168  168  PRO PRO R . n 
D 4 318 ILE 318 169  169  ILE ILE R . n 
D 4 319 GLN 319 170  170  GLN GLN R . n 
D 4 320 MET 320 171  171  MET MET R . n 
D 4 321 HIS 321 172  172  HIS HIS R . n 
D 4 322 TRP 322 173  173  TRP TRP R . n 
D 4 323 TYR 323 174  174  TYR TYR R . n 
D 4 324 ARG 324 175  175  ARG ARG R . n 
D 4 325 ALA 325 176  ?    ?   ?   R . n 
D 4 326 THR 326 177  ?    ?   ?   R . n 
D 4 327 HIS 327 178  ?    ?   ?   R . n 
D 4 328 GLN 328 179  179  GLN GLN R . n 
D 4 329 GLU 329 180  180  GLU GLU R . n 
D 4 330 ALA 330 181  181  ALA ALA R . n 
D 4 331 ILE 331 182  182  ILE ILE R . n 
D 4 332 ASN 332 183  183  ASN ASN R . n 
D 4 333 CYS 333 184  184  CYS CYS R . n 
D 4 334 TYR 334 185  185  TYR TYR R . n 
D 4 335 ALA 335 186  186  ALA ALA R . n 
D 4 336 GLU 336 187  187  GLU GLU R . n 
D 4 337 GLU 337 188  188  GLU GLU R . n 
D 4 338 THR 338 189  189  THR THR R . n 
D 4 339 CYS 339 190  190  CYS CYS R . n 
D 4 340 CYS 340 191  191  CYS CYS R . n 
D 4 341 ASP 341 192  192  ASP ASP R . n 
D 4 342 PHE 342 193  193  PHE PHE R . n 
D 4 343 PHE 343 194  194  PHE PHE R . n 
D 4 344 THR 344 195  195  THR THR R . n 
D 4 345 ASN 345 196  196  ASN ASN R . n 
D 4 346 GLN 346 197  197  GLN GLN R . n 
D 4 347 ALA 347 198  198  ALA ALA R . n 
D 4 348 TYR 348 199  199  TYR TYR R . n 
D 4 349 ALA 349 200  200  ALA ALA R . n 
D 4 350 ILE 350 201  201  ILE ILE R . n 
D 4 351 ALA 351 202  202  ALA ALA R . n 
D 4 352 SER 352 203  203  SER SER R . n 
D 4 353 SER 353 204  204  SER SER R . n 
D 4 354 ILE 354 205  205  ILE ILE R . n 
D 4 355 VAL 355 206  206  VAL VAL R . n 
D 4 356 SER 356 207  207  SER SER R . n 
D 4 357 PHE 357 208  208  PHE PHE R . n 
D 4 358 TYR 358 209  209  TYR TYR R . n 
D 4 359 VAL 359 210  210  VAL VAL R . n 
D 4 360 PRO 360 211  211  PRO PRO R . n 
D 4 361 LEU 361 212  212  LEU LEU R . n 
D 4 362 VAL 362 213  213  VAL VAL R . n 
D 4 363 ILE 363 214  214  ILE ILE R . n 
D 4 364 MET 364 215  215  MET MET R . n 
D 4 365 VAL 365 216  216  VAL VAL R . n 
D 4 366 PHE 366 217  217  PHE PHE R . n 
D 4 367 VAL 367 218  218  VAL VAL R . n 
D 4 368 TYR 368 219  219  TYR TYR R . n 
D 4 369 SER 369 220  220  SER SER R . n 
D 4 370 ARG 370 221  221  ARG ARG R . n 
D 4 371 VAL 371 222  222  VAL VAL R . n 
D 4 372 PHE 372 223  223  PHE PHE R . n 
D 4 373 GLN 373 224  224  GLN GLN R . n 
D 4 374 GLU 374 225  225  GLU GLU R . n 
D 4 375 ALA 375 226  226  ALA ALA R . n 
D 4 376 LYS 376 227  227  LYS LYS R . n 
D 4 377 ARG 377 228  228  ARG ARG R . n 
D 4 378 GLN 378 229  229  GLN GLN R . n 
D 4 379 LEU 379 230  230  LEU LEU R . n 
D 4 380 GLN 380 231  231  GLN GLN R . n 
D 4 381 LYS 381 232  232  LYS LYS R . n 
D 4 382 ILE 382 233  233  ILE ILE R . n 
D 4 383 ASP 383 234  234  ASP ASP R . n 
D 4 384 LYS 384 235  235  LYS LYS R . n 
D 4 385 SER 385 236  236  SER SER R . n 
D 4 386 GLU 386 237  237  GLU GLU R . n 
D 4 387 GLY 387 238  238  GLY GLY R . n 
D 4 388 ARG 388 239  239  ARG ARG R . n 
D 4 389 PHE 389 240  ?    ?   ?   R . n 
D 4 390 HIS 390 241  ?    ?   ?   R . n 
D 4 391 VAL 391 242  ?    ?   ?   R . n 
D 4 392 GLN 392 243  ?    ?   ?   R . n 
D 4 393 ASN 393 244  ?    ?   ?   R . n 
D 4 394 LEU 394 245  ?    ?   ?   R . n 
D 4 395 SER 395 246  ?    ?   ?   R . n 
D 4 396 GLN 396 247  ?    ?   ?   R . n 
D 4 397 VAL 397 248  ?    ?   ?   R . n 
D 4 398 GLU 398 249  ?    ?   ?   R . n 
D 4 399 GLN 399 250  ?    ?   ?   R . n 
D 4 400 ASP 400 251  ?    ?   ?   R . n 
D 4 401 GLY 401 252  ?    ?   ?   R . n 
D 4 402 ARG 402 253  ?    ?   ?   R . n 
D 4 403 THR 403 254  ?    ?   ?   R . n 
D 4 404 GLY 404 255  ?    ?   ?   R . n 
D 4 405 HIS 405 256  ?    ?   ?   R . n 
D 4 406 GLY 406 257  ?    ?   ?   R . n 
D 4 407 LEU 407 258  ?    ?   ?   R . n 
D 4 408 ARG 408 259  ?    ?   ?   R . n 
D 4 409 ARG 409 260  ?    ?   ?   R . n 
D 4 410 SER 410 261  ?    ?   ?   R . n 
D 4 411 SER 411 262  ?    ?   ?   R . n 
D 4 412 LYS 412 263  ?    ?   ?   R . n 
D 4 413 PHE 413 264  ?    ?   ?   R . n 
D 4 414 CYS 414 265  265  CYS CYS R . n 
D 4 415 LEU 415 266  266  LEU LEU R . n 
D 4 416 LYS 416 267  267  LYS LYS R . n 
D 4 417 GLU 417 268  268  GLU GLU R . n 
D 4 418 HIS 418 269  269  HIS HIS R . n 
D 4 419 LYS 419 270  270  LYS LYS R . n 
D 4 420 ALA 420 271  271  ALA ALA R . n 
D 4 421 LEU 421 272  272  LEU LEU R . n 
D 4 422 LYS 422 273  273  LYS LYS R . n 
D 4 423 THR 423 274  274  THR THR R . n 
D 4 424 LEU 424 275  275  LEU LEU R . n 
D 4 425 GLY 425 276  276  GLY GLY R . n 
D 4 426 ILE 426 277  277  ILE ILE R . n 
D 4 427 ILE 427 278  278  ILE ILE R . n 
D 4 428 MET 428 279  279  MET MET R . n 
D 4 429 GLY 429 280  280  GLY GLY R . n 
D 4 430 THR 430 281  281  THR THR R . n 
D 4 431 PHE 431 282  282  PHE PHE R . n 
D 4 432 THR 432 283  283  THR THR R . n 
D 4 433 LEU 433 284  284  LEU LEU R . n 
D 4 434 CYS 434 285  285  CYS CYS R . n 
D 4 435 TRP 435 286  286  TRP TRP R . n 
D 4 436 LEU 436 287  287  LEU LEU R . n 
D 4 437 PRO 437 288  288  PRO PRO R . n 
D 4 438 PHE 438 289  289  PHE PHE R . n 
D 4 439 PHE 439 290  290  PHE PHE R . n 
D 4 440 ILE 440 291  291  ILE ILE R . n 
D 4 441 VAL 441 292  292  VAL VAL R . n 
D 4 442 ASN 442 293  293  ASN ASN R . n 
D 4 443 ILE 443 294  294  ILE ILE R . n 
D 4 444 VAL 444 295  295  VAL VAL R . n 
D 4 445 HIS 445 296  296  HIS HIS R . n 
D 4 446 VAL 446 297  297  VAL VAL R . n 
D 4 447 ILE 447 298  298  ILE ILE R . n 
D 4 448 GLN 448 299  299  GLN GLN R . n 
D 4 449 ASP 449 300  300  ASP ASP R . n 
D 4 450 ASN 450 301  301  ASN ASN R . n 
D 4 451 LEU 451 302  302  LEU LEU R . n 
D 4 452 ILE 452 303  303  ILE ILE R . n 
D 4 453 ARG 453 304  304  ARG ARG R . n 
D 4 454 LYS 454 305  305  LYS LYS R . n 
D 4 455 GLU 455 306  306  GLU GLU R . n 
D 4 456 VAL 456 307  307  VAL VAL R . n 
D 4 457 TYR 457 308  308  TYR TYR R . n 
D 4 458 ILE 458 309  309  ILE ILE R . n 
D 4 459 LEU 459 310  310  LEU LEU R . n 
D 4 460 LEU 460 311  311  LEU LEU R . n 
D 4 461 ASN 461 312  312  ASN ASN R . n 
D 4 462 TRP 462 313  313  TRP TRP R . n 
D 4 463 ILE 463 314  314  ILE ILE R . n 
D 4 464 GLY 464 315  315  GLY GLY R . n 
D 4 465 TYR 465 316  316  TYR TYR R . n 
D 4 466 VAL 466 317  317  VAL VAL R . n 
D 4 467 ASN 467 318  318  ASN ASN R . n 
D 4 468 SER 468 319  319  SER SER R . n 
D 4 469 GLY 469 320  320  GLY GLY R . n 
D 4 470 PHE 470 321  321  PHE PHE R . n 
D 4 471 ASN 471 322  322  ASN ASN R . n 
D 4 472 PRO 472 323  323  PRO PRO R . n 
D 4 473 LEU 473 324  324  LEU LEU R . n 
D 4 474 ILE 474 325  325  ILE ILE R . n 
D 4 475 TYR 475 326  326  TYR TYR R . n 
D 4 476 CYS 476 327  327  CYS CYS R . n 
D 4 477 ARG 477 328  328  ARG ARG R . n 
D 4 478 SER 478 329  329  SER SER R . n 
D 4 479 PRO 479 330  330  PRO PRO R . n 
D 4 480 ASP 480 331  331  ASP ASP R . n 
D 4 481 PHE 481 332  332  PHE PHE R . n 
D 4 482 ARG 482 333  333  ARG ARG R . n 
D 4 483 ILE 483 334  334  ILE ILE R . n 
D 4 484 ALA 484 335  335  ALA ALA R . n 
D 4 485 PHE 485 336  336  PHE PHE R . n 
D 4 486 GLN 486 337  337  GLN GLN R . n 
D 4 487 GLU 487 338  338  GLU GLU R . n 
D 4 488 LEU 488 339  339  LEU LEU R . n 
D 4 489 LEU 489 340  340  LEU LEU R . n 
D 4 490 CYS 490 341  341  CYS CYS R . n 
D 4 491 LEU 491 342  ?    ?   ?   R . n 
D 4 492 ARG 492 343  ?    ?   ?   R . n 
D 4 493 ARG 493 344  ?    ?   ?   R . n 
D 4 494 SER 494 345  ?    ?   ?   R . n 
D 4 495 SER 495 346  ?    ?   ?   R . n 
D 4 496 LEU 496 347  ?    ?   ?   R . n 
D 4 497 LYS 497 348  ?    ?   ?   R . n 
D 4 498 ALA 498 349  ?    ?   ?   R . n 
D 4 499 TYR 499 350  ?    ?   ?   R . n 
D 4 500 GLY 500 351  ?    ?   ?   R . n 
D 4 501 ASN 501 352  ?    ?   ?   R . n 
D 4 502 GLY 502 353  ?    ?   ?   R . n 
D 4 503 TYR 503 354  ?    ?   ?   R . n 
D 4 504 SER 504 355  ?    ?   ?   R . n 
D 4 505 SER 505 356  ?    ?   ?   R . n 
D 4 506 ASN 506 357  ?    ?   ?   R . n 
D 4 507 GLY 507 358  ?    ?   ?   R . n 
D 4 508 ASN 508 359  ?    ?   ?   R . n 
D 4 509 THR 509 360  ?    ?   ?   R . n 
D 4 510 GLY 510 361  ?    ?   ?   R . n 
D 4 511 GLU 511 362  ?    ?   ?   R . n 
D 4 512 GLN 512 363  ?    ?   ?   R . n 
D 4 513 SER 513 364  ?    ?   ?   R . n 
D 4 514 GLY 514 365  ?    ?   ?   R . n 
E 5 1   GLN 1   1    1    GLN GLN N . n 
E 5 2   VAL 2   2    2    VAL VAL N . n 
E 5 3   GLN 3   3    3    GLN GLN N . n 
E 5 4   LEU 4   4    4    LEU LEU N . n 
E 5 5   GLN 5   5    5    GLN GLN N . n 
E 5 6   GLU 6   6    6    GLU GLU N . n 
E 5 7   SER 7   7    7    SER SER N . n 
E 5 8   GLY 8   8    8    GLY GLY N . n 
E 5 9   GLY 9   9    9    GLY GLY N . n 
E 5 10  GLY 10  10   10   GLY GLY N . n 
E 5 11  LEU 11  11   11   LEU LEU N . n 
E 5 12  VAL 12  12   12   VAL VAL N . n 
E 5 13  GLN 13  13   13   GLN GLN N . n 
E 5 14  PRO 14  14   14   PRO PRO N . n 
E 5 15  GLY 15  15   15   GLY GLY N . n 
E 5 16  GLY 16  16   16   GLY GLY N . n 
E 5 17  SER 17  17   17   SER SER N . n 
E 5 18  LEU 18  18   18   LEU LEU N . n 
E 5 19  ARG 19  19   19   ARG ARG N . n 
E 5 20  LEU 20  20   20   LEU LEU N . n 
E 5 21  SER 21  21   21   SER SER N . n 
E 5 22  CYS 22  22   22   CYS CYS N . n 
E 5 23  ALA 23  23   23   ALA ALA N . n 
E 5 24  ALA 24  24   24   ALA ALA N . n 
E 5 25  SER 25  25   25   SER SER N . n 
E 5 26  GLY 26  26   26   GLY GLY N . n 
E 5 27  PHE 27  27   27   PHE PHE N . n 
E 5 28  THR 28  28   28   THR THR N . n 
E 5 29  PHE 29  29   29   PHE PHE N . n 
E 5 30  SER 30  30   30   SER SER N . n 
E 5 31  ASN 31  31   31   ASN ASN N . n 
E 5 32  TYR 32  32   32   TYR TYR N . n 
E 5 33  LYS 33  33   33   LYS LYS N . n 
E 5 34  MET 34  34   34   MET MET N . n 
E 5 35  ASN 35  35   35   ASN ASN N . n 
E 5 36  TRP 36  36   36   TRP TRP N . n 
E 5 37  VAL 37  37   37   VAL VAL N . n 
E 5 38  ARG 38  38   38   ARG ARG N . n 
E 5 39  GLN 39  39   39   GLN GLN N . n 
E 5 40  ALA 40  40   40   ALA ALA N . n 
E 5 41  PRO 41  41   41   PRO PRO N . n 
E 5 42  GLY 42  42   42   GLY GLY N . n 
E 5 43  LYS 43  43   43   LYS LYS N . n 
E 5 44  GLY 44  44   44   GLY GLY N . n 
E 5 45  LEU 45  45   45   LEU LEU N . n 
E 5 46  GLU 46  46   46   GLU GLU N . n 
E 5 47  TRP 47  47   47   TRP TRP N . n 
E 5 48  VAL 48  48   48   VAL VAL N . n 
E 5 49  SER 49  49   49   SER SER N . n 
E 5 50  ASP 50  50   50   ASP ASP N . n 
E 5 51  ILE 51  51   51   ILE ILE N . n 
E 5 52  SER 52  52   52   SER SER N . n 
E 5 53  GLN 53  53   53   GLN GLN N . n 
E 5 54  SER 54  54   54   SER SER N . n 
E 5 55  GLY 55  55   55   GLY GLY N . n 
E 5 56  ALA 56  56   56   ALA ALA N . n 
E 5 57  SER 57  57   57   SER SER N . n 
E 5 58  ILE 58  58   58   ILE ILE N . n 
E 5 59  SER 59  59   59   SER SER N . n 
E 5 60  TYR 60  60   60   TYR TYR N . n 
E 5 61  THR 61  61   61   THR THR N . n 
E 5 62  GLY 62  62   62   GLY GLY N . n 
E 5 63  SER 63  63   63   SER SER N . n 
E 5 64  VAL 64  64   64   VAL VAL N . n 
E 5 65  LYS 65  65   65   LYS LYS N . n 
E 5 66  GLY 66  66   66   GLY GLY N . n 
E 5 67  ARG 67  67   67   ARG ARG N . n 
E 5 68  PHE 68  68   68   PHE PHE N . n 
E 5 69  THR 69  69   69   THR THR N . n 
E 5 70  ILE 70  70   70   ILE ILE N . n 
E 5 71  SER 71  71   71   SER SER N . n 
E 5 72  ARG 72  72   72   ARG ARG N . n 
E 5 73  ASP 73  73   73   ASP ASP N . n 
E 5 74  ASN 74  74   74   ASN ASN N . n 
E 5 75  ALA 75  75   75   ALA ALA N . n 
E 5 76  LYS 76  76   76   LYS LYS N . n 
E 5 77  ASN 77  77   77   ASN ASN N . n 
E 5 78  THR 78  78   78   THR THR N . n 
E 5 79  LEU 79  79   79   LEU LEU N . n 
E 5 80  TYR 80  80   80   TYR TYR N . n 
E 5 81  LEU 81  81   81   LEU LEU N . n 
E 5 82  GLN 82  82   82   GLN GLN N . n 
E 5 83  MET 83  83   83   MET MET N . n 
E 5 84  ASN 84  84   84   ASN ASN N . n 
E 5 85  SER 85  85   85   SER SER N . n 
E 5 86  LEU 86  86   86   LEU LEU N . n 
E 5 87  LYS 87  87   87   LYS LYS N . n 
E 5 88  PRO 88  88   88   PRO PRO N . n 
E 5 89  GLU 89  89   89   GLU GLU N . n 
E 5 90  ASP 90  90   90   ASP ASP N . n 
E 5 91  THR 91  91   91   THR THR N . n 
E 5 92  ALA 92  92   92   ALA ALA N . n 
E 5 93  VAL 93  93   93   VAL VAL N . n 
E 5 94  TYR 94  94   94   TYR TYR N . n 
E 5 95  TYR 95  95   95   TYR TYR N . n 
E 5 96  CYS 96  96   96   CYS CYS N . n 
E 5 97  ALA 97  97   97   ALA ALA N . n 
E 5 98  ARG 98  98   98   ARG ARG N . n 
E 5 99  CYS 99  99   99   CYS CYS N . n 
E 5 100 PRO 100 100  100  PRO PRO N . n 
E 5 101 ALA 101 101  101  ALA ALA N . n 
E 5 102 PRO 102 102  102  PRO PRO N . n 
E 5 103 PHE 103 103  103  PHE PHE N . n 
E 5 104 THR 104 104  104  THR THR N . n 
E 5 105 ARG 105 105  105  ARG ARG N . n 
E 5 106 ASP 106 106  106  ASP ASP N . n 
E 5 107 CYS 107 107  107  CYS CYS N . n 
E 5 108 PHE 108 108  108  PHE PHE N . n 
E 5 109 ASP 109 109  109  ASP ASP N . n 
E 5 110 VAL 110 110  110  VAL VAL N . n 
E 5 111 THR 111 111  111  THR THR N . n 
E 5 112 SER 112 112  112  SER SER N . n 
E 5 113 THR 113 113  113  THR THR N . n 
E 5 114 THR 114 114  114  THR THR N . n 
E 5 115 TYR 115 115  115  TYR TYR N . n 
E 5 116 ALA 116 116  116  ALA ALA N . n 
E 5 117 TYR 117 117  117  TYR TYR N . n 
E 5 118 ARG 118 118  118  ARG ARG N . n 
E 5 119 GLY 119 119  119  GLY GLY N . n 
E 5 120 GLN 120 120  120  GLN GLN N . n 
E 5 121 GLY 121 121  121  GLY GLY N . n 
E 5 122 THR 122 122  122  THR THR N . n 
E 5 123 GLN 123 123  123  GLN GLN N . n 
E 5 124 VAL 124 124  124  VAL VAL N . n 
E 5 125 THR 125 125  125  THR THR N . n 
E 5 126 VAL 126 126  126  VAL VAL N . n 
E 5 127 SER 127 127  127  SER SER N . n 
E 5 128 SER 128 128  128  SER SER N . n 
E 5 129 HIS 129 129  ?    ?   ?   N . n 
E 5 130 HIS 130 130  ?    ?   ?   N . n 
E 5 131 HIS 131 131  ?    ?   ?   N . n 
E 5 132 HIS 132 132  ?    ?   ?   N . n 
E 5 133 HIS 133 133  ?    ?   ?   N . n 
E 5 134 HIS 134 134  ?    ?   ?   N . n 
E 5 135 GLU 135 135  ?    ?   ?   N . n 
E 5 136 PRO 136 136  ?    ?   ?   N . n 
E 5 137 GLU 137 137  ?    ?   ?   N . n 
E 5 138 ALA 138 138  ?    ?   ?   N . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   pentameric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     5 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,F,E 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 13280 ? 
1 'SSA (A^2)'  59370 ? 
1 MORE         -61   ? 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls.id 
_pdbx_refine_tls.details 
_pdbx_refine_tls.method 
_pdbx_refine_tls.origin_x 
_pdbx_refine_tls.origin_y 
_pdbx_refine_tls.origin_z 
_pdbx_refine_tls.T[1][1] 
_pdbx_refine_tls.T[2][2] 
_pdbx_refine_tls.T[3][3] 
_pdbx_refine_tls.T[1][2] 
_pdbx_refine_tls.T[1][3] 
_pdbx_refine_tls.T[2][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][1] 
_pdbx_refine_tls.L[2][2] 
_pdbx_refine_tls.L[3][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][2] 
_pdbx_refine_tls.L[1][3] 
_pdbx_refine_tls.L[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[1][1] 
_pdbx_refine_tls.S[1][2] 
_pdbx_refine_tls.S[1][3] 
_pdbx_refine_tls.S[2][1] 
_pdbx_refine_tls.S[2][2] 
_pdbx_refine_tls.S[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[3][1] 
_pdbx_refine_tls.S[3][2] 
_pdbx_refine_tls.S[3][3] 
'X-RAY DIFFRACTION' 1  ? refined 30.2348 19.3723  -0.4144  0.8753  1.1797  0.4094  -0.3373 0.1293  0.0601  0.0446  0.0452  0.0267  
0.0208  -0.0073 0.0365  -0.0345 0.0356  -0.0148 0.0078  0.0006  -0.0596 -0.0322 -0.0316 0.0002  
'X-RAY DIFFRACTION' 2  ? refined 30.0024 9.0532   1.8300   1.1377  1.6856  0.4993  -0.1857 -0.0353 -0.0466 0.0857  0.0312  0.0121  
0.0213  -0.0276 0.0166  -0.0783 0.1929  0.0555  -0.1361 -0.1456 0.0043  0.0169  0.0829  -0.0086 
'X-RAY DIFFRACTION' 3  ? refined 21.2157 0.7175   6.6139   0.9596  1.2084  0.1137  0.0380  -0.1291 -0.1077 0.0597  0.0553  0.0091  
-0.0295 0.0289  0.0121  -0.0587 0.2169  0.1244  0.1301  -0.2212 0.0346  0.1090  0.0035  -0.0258 
'X-RAY DIFFRACTION' 4  ? refined 16.0343 1.2775   1.5531   0.3358  1.1527  -0.2790 -0.3428 -0.5061 -0.1582 0.2507  0.3236  0.0646  
-0.1887 0.1027  -0.0760 -0.2622 0.1443  -0.0430 -0.9537 0.0299  -0.1586 0.0329  -0.1479 -0.4028 
'X-RAY DIFFRACTION' 5  ? refined 17.1771 13.2855  2.6988   1.1555  1.5918  0.7517  -0.2514 -0.0401 0.0929  0.0271  0.0786  -0.0010 
-0.0365 -0.0290 0.0196  0.0338  0.4537  0.1213  -0.4165 0.1146  -0.1617 0.3791  -0.0285 0.0045  
'X-RAY DIFFRACTION' 6  ? refined 32.0134 -9.8526  35.8037  0.2822  0.3873  0.0827  -0.2096 -0.0042 -0.2202 0.0998  0.1775  0.1263  
-0.0160 -0.0902 -0.1020 0.1159  0.0432  0.0981  -0.1557 0.0481  0.2138  0.2364  -0.2261 0.0509  
'X-RAY DIFFRACTION' 7  ? refined 24.2068 -30.3325 33.1899  0.7877  0.7675  0.7148  -0.1036 -0.0012 0.3310  0.1162  0.1106  0.1048  
-0.0149 -0.0262 -0.0008 -0.0821 0.3654  0.1531  0.0216  0.0867  0.2189  -0.1203 -0.3335 -0.0201 
'X-RAY DIFFRACTION' 8  ? refined 8.5165  5.9048   46.2569  0.1788  0.2470  0.2953  -0.2098 -0.0853 0.0429  0.6381  0.2555  0.4513  
-0.0355 -0.0887 0.0224  -0.3510 0.1620  -0.2835 -0.0534 0.2430  0.3831  0.4395  -0.3217 -0.3256 
'X-RAY DIFFRACTION' 9  ? refined 39.1146 23.2756  76.4978  0.3507  0.3936  0.2977  0.0016  0.0468  -0.2516 0.1967  0.5881  0.5599  
-0.3282 0.3249  -0.5558 0.1898  -0.1343 -0.1281 0.1717  0.1952  0.2415  -0.0795 -0.1722 0.4756  
'X-RAY DIFFRACTION' 10 ? refined 47.9575 4.4872   39.6695  0.3929  0.4331  0.5114  -0.0507 -0.0283 -0.1679 0.1465  0.2093  0.1669  
-0.0478 -0.0778 -0.1754 0.0899  -0.0277 -0.0068 -0.0746 -0.0889 0.0893  0.0940  0.2411  -0.0154 
'X-RAY DIFFRACTION' 11 ? refined 39.4588 -8.3791  51.2956  0.4207  -0.6103 0.3742  0.2140  -0.0939 -0.1726 0.1799  0.0565  0.0681  
-0.0301 0.0003  -0.0533 -0.0079 0.0919  -0.3166 0.0716  0.1298  -0.2148 0.4739  0.0969  0.0271  
'X-RAY DIFFRACTION' 12 ? refined 42.9987 3.3690   62.8324  0.3574  -0.0983 0.2594  0.2319  -0.0537 0.0292  -0.0028 0.0995  0.0525  
-0.0236 0.0093  -0.0171 -0.0918 -0.1402 0.0336  0.2285  -0.0606 0.0237  0.4260  0.3137  0.0011  
'X-RAY DIFFRACTION' 13 ? refined 46.9996 17.0605  51.0398  0.2051  0.2317  0.1129  0.0342  0.0544  -0.0915 0.4459  1.0895  0.1561  
0.6093  -0.2620 -0.4046 0.1885  0.1151  0.3163  -0.2273 0.2679  0.3852  0.0816  0.2650  0.5513  
'X-RAY DIFFRACTION' 14 ? refined 45.6828 11.1683  38.0581  0.2598  0.3163  0.2260  -0.0739 0.0244  -0.0272 0.3012  0.1657  0.2274  
-0.0437 0.2582  -0.1192 0.2237  0.0050  -0.1844 -0.1488 0.0154  -0.0578 -0.0723 -0.0331 0.1982  
'X-RAY DIFFRACTION' 15 ? refined 36.3217 12.8620  76.9112  0.7009  0.5493  0.8296  0.0919  0.0722  -0.0078 0.0086  0.0087  0.0001  
0.0113  -0.0052 -0.0061 -0.0298 -0.0419 -0.0365 0.0775  0.0853  0.2602  0.0294  -0.0582 0.0001  
'X-RAY DIFFRACTION' 16 ? refined 61.2471 13.6611  48.0792  0.1229  0.4545  0.3672  0.0330  0.0057  -0.2838 0.0577  0.1215  0.1010  
0.0507  -0.0342 -0.0940 -0.2009 0.3106  -0.1500 -0.0542 -0.0226 -0.1690 0.1105  -0.0300 -0.2114 
'X-RAY DIFFRACTION' 17 ? refined 20.9217 29.9217  70.9194  0.2944  0.6771  0.6502  0.1043  0.1304  -0.1077 0.0143  0.1258  0.0026  
-0.0301 0.0037  -0.0064 0.1210  -0.2721 0.0763  0.3045  0.1188  0.0089  -0.1638 -0.1909 -0.0257 
'X-RAY DIFFRACTION' 18 ? refined 21.1686 25.5635  61.6441  0.2275  0.0729  0.4224  0.1388  0.1793  0.0688  0.1084  0.0859  0.0197  
-0.0260 -0.0017 -0.0114 0.0346  -0.0553 0.0694  0.0627  -0.0380 0.0686  0.0014  0.0266  0.0214  
'X-RAY DIFFRACTION' 19 ? refined 17.3780 30.0621  51.4832  0.3141  0.2921  0.2983  0.1492  0.0128  0.1348  0.0331  -0.0023 0.0226  
0.0043  -0.0254 -0.0060 0.0615  0.0129  -0.0229 -0.1648 -0.0480 -0.0522 0.0112  -0.0074 0.0214  
'X-RAY DIFFRACTION' 20 ? refined 14.5924 31.6107  63.1253  -0.0059 0.2072  0.5721  0.1995  0.0319  0.1458  0.0077  0.0208  0.0497  
-0.0065 0.0211  -0.0091 0.0566  -0.0450 0.0432  0.1298  0.1410  0.0373  -0.1025 -0.1273 0.1297  
'X-RAY DIFFRACTION' 21 ? refined 23.7021 21.9100  56.5549  0.2994  0.1963  0.2655  -0.0494 0.0148  0.0126  0.3486  0.1117  0.0049  
0.0837  0.0415  -0.0108 -0.3043 0.2206  -0.1695 -0.2123 0.0869  0.0006  -0.0418 -0.0324 -0.0135 
'X-RAY DIFFRACTION' 22 ? refined 25.6074 17.2661  63.4849  0.2547  0.0985  0.3731  -0.0361 0.0287  -0.0596 0.0492  0.0056  0.0127  
-0.0037 0.0043  0.0084  -0.0466 -0.0299 0.0056  -0.0505 -0.0448 0.0429  0.0592  -0.0287 -0.0444 
'X-RAY DIFFRACTION' 23 ? refined 12.8378 27.1404  76.5361  0.0742  0.3598  0.1660  0.0661  0.0363  0.4101  0.0510  0.0497  0.0754  
-0.0064 -0.0268 -0.0319 -0.0335 -0.0123 0.0020  -0.0165 -0.0367 0.0149  0.0463  0.0100  -0.1009 
'X-RAY DIFFRACTION' 24 ? refined 29.0245 42.6953  -37.4182 0.8523  1.3205  1.1734  0.0847  -0.1297 0.2084  0.0255  -0.0017 0.0218  
0.0080  0.0128  -0.0084 -0.0875 -0.1045 -0.0408 0.0181  -0.0271 0.1146  -0.0659 -0.0579 0.0134  
'X-RAY DIFFRACTION' 25 ? refined 32.7103 49.4511  -45.5974 0.7432  0.9987  1.2693  -0.0880 0.0350  0.3163  0.0109  0.0017  0.0000  
-0.0051 0.0074  -0.0028 -0.0764 -0.0553 0.0183  -0.0229 0.0023  0.0209  -0.0965 0.0084  0.0001  
'X-RAY DIFFRACTION' 26 ? refined 24.5959 47.7641  -52.5553 0.8350  1.1097  1.3637  0.0515  0.0700  0.2538  -0.0006 0.0068  0.0110  
0.0030  -0.0039 -0.0080 -0.0824 0.0121  0.0313  -0.0547 -0.0631 0.0360  -0.0332 -0.0182 -0.0072 
'X-RAY DIFFRACTION' 27 ? refined 32.3376 34.0040  -46.3973 0.5524  1.1144  0.3372  0.0681  0.0009  0.3357  0.0097  0.0835  0.0078  
0.0263  -0.0065 -0.0155 -0.0903 0.0173  0.0007  -0.0833 -0.1050 -0.2193 0.0975  -0.0143 0.0287  
'X-RAY DIFFRACTION' 28 ? refined 46.4768 25.4891  -39.9481 0.5045  0.7446  0.6481  0.0101  -0.0448 0.1043  0.0015  0.0046  0.0053  
0.0016  -0.0011 -0.0079 -0.0102 0.0598  -0.0419 0.0486  0.0084  0.0353  0.1212  0.0408  0.0002  
'X-RAY DIFFRACTION' 29 ? refined 38.9922 31.8979  -35.7321 0.4238  1.2366  1.0366  0.0450  0.1412  0.1353  0.0067  0.0021  -0.0022 
0.0078  -0.0027 -0.0055 -0.0742 -0.0186 -0.0179 -0.0382 -0.0199 0.0660  0.1326  -0.0268 -0.0002 
'X-RAY DIFFRACTION' 30 ? refined 50.0240 31.3857  -34.1990 0.4246  0.6890  0.4501  -0.1626 0.1013  0.3799  0.0566  0.0054  0.0788  
-0.0057 0.0623  -0.0115 0.0753  -0.0504 0.0435  -0.0426 0.0368  -0.0250 -0.0402 0.1191  0.1092  
'X-RAY DIFFRACTION' 31 ? refined 48.0717 26.4870  -24.8843 0.6272  1.0627  0.2632  -0.0063 -0.3517 0.4187  -0.0031 0.0291  0.0915  
0.0002  0.0017  -0.0537 -0.0046 -0.0872 -0.0647 -0.0362 -0.0203 -0.0272 0.1373  0.0126  -0.0181 
'X-RAY DIFFRACTION' 32 ? refined 39.2230 35.0259  -26.0115 0.6986  1.5225  0.8953  -0.1803 0.2251  0.0840  0.0152  0.0068  0.0186  
0.0018  -0.0027 0.0053  0.1379  0.0105  0.0511  -0.0550 0.0999  0.0538  -0.1281 -0.1280 0.0228  
# 
loop_
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls_group.id 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.selection 
_pdbx_refine_tls_group.selection_details 
'X-RAY DIFFRACTION' 1  1  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'R' and (resseq 30:60)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 2  2  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'R' and (resseq 61:102)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 3  3  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'R' and (resseq 103:146)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 4  4  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'R' and (resseq 147:264)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 5  5  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'R' and (resseq 265:366)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 6  6  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'A' and (resseq 9:88)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 7  7  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'A' and (resseq 89:186)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 8  8  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'A' and (resseq 187:394)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 9  9  ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resseq 1:24)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 10 10 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resseq 25:94)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 11 11 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resseq 95:161)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 12 12 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resseq 162:222)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 13 13 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resseq 223:289)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 14 14 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'B' and (resseq 290:340)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 15 15 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'G' and (resseq 5:23)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 16 16 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'G' and (resseq 24:62)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 17 17 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 1:17)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 18 18 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 18:51)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 19 19 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 52:60)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 20 20 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 61:91)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 21 21 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 92:108)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 22 22 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 109:121)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 23 23 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'N' and (resseq 122:128)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 24 24 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1002:1024)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 25 25 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1025:1039)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 26 26 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1040:1059)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 27 27 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1060:1080)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 28 28 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1081:1092)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 29 29 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1093:1106)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 30 30 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1107:1122)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 31 31 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1123:1134)
;
'X-RAY DIFFRACTION' 32 32 ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
;chain 'L' and (resseq 1135:1160)
;
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
Blu-Ice 'data collection' .                          ? 1 
Phaser  'model building'  .                          ? 2 
PHENIX  refinement        '(phenix.refine: 1.7_650)' ? 3 
# 
_pdbx_entry_details.entry_id             3SN6 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details   ? 
_pdbx_entry_details.sequence_details     'SEQUENCE OF CHAIN A CORRESPONDS TO ISOFORM P04896-2' 
_pdbx_entry_details.compound_details     
'CHAIN R IS A FUSION PROTEIN WITH T4 LYSOZYME FUSED TO THE N TERMINUS OF THE BETA2 ADRENERGIC RECEPTOR' 
_pdbx_entry_details.source_details       ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1   Y 1 1 A MET 1    ? 
2   Y 1 1 A GLY 2    ? 
3   Y 1 1 A CYS 3    ? 
4   Y 1 1 A LEU 4    ? 
5   Y 1 1 A GLY 5    ? 
6   Y 1 1 A ASN 6    ? 
7   Y 1 1 A SER 7    ? 
8   Y 1 1 A LYS 8    ? 
9   Y 1 1 A MET 74   ? 
10  Y 1 1 A ARG 75   ? 
11  Y 1 1 A ILE 76   ? 
12  Y 1 1 A LEU 77   ? 
13  Y 1 1 A HIS 78   ? 
14  Y 1 1 A VAL 79   ? 
15  Y 1 1 A ASN 80   ? 
16  Y 1 1 A GLY 81   ? 
17  Y 1 1 A PHE 82   ? 
18  Y 1 1 A ASN 83   ? 
19  Y 1 1 A GLY 84   ? 
20  Y 1 1 A ASP 85   ? 
21  Y 1 1 A SER 86   ? 
22  Y 1 1 A GLU 87   ? 
23  Y 1 1 A LEU 203  ? 
24  Y 1 1 A THR 204  ? 
25  Y 1 1 A VAL 256  ? 
26  Y 1 1 A ILE 257  ? 
27  Y 1 1 A ARG 258  ? 
28  Y 1 1 A GLU 259  ? 
29  Y 1 1 A ASP 260  ? 
30  Y 1 1 A ASN 261  ? 
31  Y 1 1 A GLN 262  ? 
32  Y 1 1 B MET -10  ? 
33  Y 1 1 B HIS -9   ? 
34  Y 1 1 B HIS -8   ? 
35  Y 1 1 B HIS -7   ? 
36  Y 1 1 B HIS -6   ? 
37  Y 1 1 B HIS -5   ? 
38  Y 1 1 B HIS -4   ? 
39  Y 1 1 B GLY -3   ? 
40  Y 1 1 B SER -2   ? 
41  Y 1 1 B LEU -1   ? 
42  Y 1 1 B LEU 0    ? 
43  Y 1 1 G MET 1    ? 
44  Y 1 1 G ALA 2    ? 
45  Y 1 1 G SER 3    ? 
46  Y 1 1 G ASN 4    ? 
47  Y 1 1 G GLU 63   ? 
48  Y 1 1 G LYS 64   ? 
49  Y 1 1 G LYS 65   ? 
50  Y 1 1 G PHE 66   ? 
51  Y 1 1 G PHE 67   ? 
52  Y 1 1 G CYS 68   ? 
53  Y 1 1 R ASP 987  ? 
54  Y 1 1 R TYR 988  ? 
55  Y 1 1 R LYS 989  ? 
56  Y 1 1 R ASP 990  ? 
57  Y 1 1 R ASP 991  ? 
58  Y 1 1 R ASP 992  ? 
59  Y 1 1 R ASP 993  ? 
60  Y 1 1 R ALA 994  ? 
61  Y 1 1 R GLU 995  ? 
62  Y 1 1 R ASN 996  ? 
63  Y 1 1 R LEU 997  ? 
64  Y 1 1 R TYR 998  ? 
65  Y 1 1 R PHE 999  ? 
66  Y 1 1 R GLN 1000 ? 
67  Y 1 1 R GLY 1001 ? 
68  Y 1 1 R TYR 1161 ? 
69  Y 1 1 R ALA 1162 ? 
70  Y 1 1 R ALA 1163 ? 
71  Y 1 1 R ASP 29   ? 
72  Y 1 1 R ALA 176  ? 
73  Y 1 1 R THR 177  ? 
74  Y 1 1 R HIS 178  ? 
75  Y 1 1 R PHE 240  ? 
76  Y 1 1 R HIS 241  ? 
77  Y 1 1 R VAL 242  ? 
78  Y 1 1 R GLN 243  ? 
79  Y 1 1 R ASN 244  ? 
80  Y 1 1 R LEU 245  ? 
81  Y 1 1 R SER 246  ? 
82  Y 1 1 R GLN 247  ? 
83  Y 1 1 R VAL 248  ? 
84  Y 1 1 R GLU 249  ? 
85  Y 1 1 R GLN 250  ? 
86  Y 1 1 R ASP 251  ? 
87  Y 1 1 R GLY 252  ? 
88  Y 1 1 R ARG 253  ? 
89  Y 1 1 R THR 254  ? 
90  Y 1 1 R GLY 255  ? 
91  Y 1 1 R HIS 256  ? 
92  Y 1 1 R GLY 257  ? 
93  Y 1 1 R LEU 258  ? 
94  Y 1 1 R ARG 259  ? 
95  Y 1 1 R ARG 260  ? 
96  Y 1 1 R SER 261  ? 
97  Y 1 1 R SER 262  ? 
98  Y 1 1 R LYS 263  ? 
99  Y 1 1 R PHE 264  ? 
100 Y 1 1 R LEU 342  ? 
101 Y 1 1 R ARG 343  ? 
102 Y 1 1 R ARG 344  ? 
103 Y 1 1 R SER 345  ? 
104 Y 1 1 R SER 346  ? 
105 Y 1 1 R LEU 347  ? 
106 Y 1 1 R LYS 348  ? 
107 Y 1 1 R ALA 349  ? 
108 Y 1 1 R TYR 350  ? 
109 Y 1 1 R GLY 351  ? 
110 Y 1 1 R ASN 352  ? 
111 Y 1 1 R GLY 353  ? 
112 Y 1 1 R TYR 354  ? 
113 Y 1 1 R SER 355  ? 
114 Y 1 1 R SER 356  ? 
115 Y 1 1 R ASN 357  ? 
116 Y 1 1 R GLY 358  ? 
117 Y 1 1 R ASN 359  ? 
118 Y 1 1 R THR 360  ? 
119 Y 1 1 R GLY 361  ? 
120 Y 1 1 R GLU 362  ? 
121 Y 1 1 R GLN 363  ? 
122 Y 1 1 R SER 364  ? 
123 Y 1 1 R GLY 365  ? 
124 Y 1 1 N HIS 129  ? 
125 Y 1 1 N HIS 130  ? 
126 Y 1 1 N HIS 131  ? 
127 Y 1 1 N HIS 132  ? 
128 Y 1 1 N HIS 133  ? 
129 Y 1 1 N HIS 134  ? 
130 Y 1 1 N GLU 135  ? 
131 Y 1 1 N PRO 136  ? 
132 Y 1 1 N GLU 137  ? 
133 Y 1 1 N ALA 138  ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1   Y 1 1 A LYS 24   ? CG  ? 
2   Y 1 1 A LYS 24   ? CD  ? 
3   Y 1 1 A LYS 24   ? CE  ? 
4   Y 1 1 A LYS 24   ? NZ  ? 
5   Y 1 1 A GLN 35   ? CG  ? 
6   Y 1 1 A GLN 35   ? CD  ? 
7   Y 1 1 A GLN 35   ? OE1 ? 
8   Y 1 1 A GLN 35   ? NE2 ? 
9   Y 1 1 A LYS 58   ? CG  ? 
10  Y 1 1 A LYS 58   ? CD  ? 
11  Y 1 1 A LYS 58   ? CE  ? 
12  Y 1 1 A LYS 58   ? NZ  ? 
13  Y 1 1 A GLN 59   ? CG  ? 
14  Y 1 1 A GLN 59   ? CD  ? 
15  Y 1 1 A GLN 59   ? OE1 ? 
16  Y 1 1 A GLN 59   ? NE2 ? 
17  Y 1 1 A ASP 94   ? CG  ? 
18  Y 1 1 A ASP 94   ? OD1 ? 
19  Y 1 1 A ASP 94   ? OD2 ? 
20  Y 1 1 A GLU 118  ? CG  ? 
21  Y 1 1 A GLU 118  ? CD  ? 
22  Y 1 1 A GLU 118  ? OE1 ? 
23  Y 1 1 A GLU 118  ? OE2 ? 
24  Y 1 1 A ASN 136  ? CG  ? 
25  Y 1 1 A ASN 136  ? OD1 ? 
26  Y 1 1 A ASN 136  ? ND2 ? 
27  Y 1 1 A ASP 139  ? CG  ? 
28  Y 1 1 A ASP 139  ? OD1 ? 
29  Y 1 1 A ASP 139  ? OD2 ? 
30  Y 1 1 A ASP 188  ? CG  ? 
31  Y 1 1 A ASP 188  ? OD1 ? 
32  Y 1 1 A ASP 188  ? OD2 ? 
33  Y 1 1 A ASP 189  ? CG  ? 
34  Y 1 1 A ASP 189  ? OD1 ? 
35  Y 1 1 A ASP 189  ? OD2 ? 
36  Y 1 1 A VAL 191  ? CG1 ? 
37  Y 1 1 A VAL 191  ? CG2 ? 
38  Y 1 1 A ASP 194  ? CG  ? 
39  Y 1 1 A ASP 194  ? OD1 ? 
40  Y 1 1 A ASP 194  ? OD2 ? 
41  Y 1 1 A GLN 195  ? CG  ? 
42  Y 1 1 A GLN 195  ? CD  ? 
43  Y 1 1 A GLN 195  ? OE1 ? 
44  Y 1 1 A GLN 195  ? NE2 ? 
45  Y 1 1 A ARG 201  ? CG  ? 
46  Y 1 1 A ARG 201  ? CD  ? 
47  Y 1 1 A ARG 201  ? NE  ? 
48  Y 1 1 A ARG 201  ? CZ  ? 
49  Y 1 1 A ARG 201  ? NH1 ? 
50  Y 1 1 A ARG 201  ? NH2 ? 
51  Y 1 1 A LYS 216  ? CG  ? 
52  Y 1 1 A LYS 216  ? CD  ? 
53  Y 1 1 A LYS 216  ? CE  ? 
54  Y 1 1 A LYS 216  ? NZ  ? 
55  Y 1 1 A ASP 240  ? CG  ? 
56  Y 1 1 A ASP 240  ? OD1 ? 
57  Y 1 1 A ASP 240  ? OD2 ? 
58  Y 1 1 A LYS 300  ? CG  ? 
59  Y 1 1 A LYS 300  ? CD  ? 
60  Y 1 1 A LYS 300  ? CE  ? 
61  Y 1 1 A LYS 300  ? NZ  ? 
62  Y 1 1 A GLU 322  ? CG  ? 
63  Y 1 1 A GLU 322  ? CD  ? 
64  Y 1 1 A GLU 322  ? OE1 ? 
65  Y 1 1 A GLU 322  ? OE2 ? 
66  Y 1 1 A THR 369  ? OG1 ? 
67  Y 1 1 A THR 369  ? CG2 ? 
68  Y 1 1 B GLN 1    ? CG  ? 
69  Y 1 1 B GLN 1    ? CD  ? 
70  Y 1 1 B GLN 1    ? OE1 ? 
71  Y 1 1 B GLN 1    ? NE2 ? 
72  Y 1 1 B ARG 42   ? CG  ? 
73  Y 1 1 B ARG 42   ? CD  ? 
74  Y 1 1 B ARG 42   ? NE  ? 
75  Y 1 1 B ARG 42   ? CZ  ? 
76  Y 1 1 B ARG 42   ? NH1 ? 
77  Y 1 1 B ARG 42   ? NH2 ? 
78  Y 1 1 B ARG 129  ? CG  ? 
79  Y 1 1 B ARG 129  ? CD  ? 
80  Y 1 1 B ARG 129  ? NE  ? 
81  Y 1 1 B ARG 129  ? CZ  ? 
82  Y 1 1 B ARG 129  ? NH1 ? 
83  Y 1 1 B ARG 129  ? NH2 ? 
84  Y 1 1 B GLU 130  ? CG  ? 
85  Y 1 1 B GLU 130  ? CD  ? 
86  Y 1 1 B GLU 130  ? OE1 ? 
87  Y 1 1 B GLU 130  ? OE2 ? 
88  Y 1 1 B GLU 172  ? CG  ? 
89  Y 1 1 B GLU 172  ? CD  ? 
90  Y 1 1 B GLU 172  ? OE1 ? 
91  Y 1 1 B GLU 172  ? OE2 ? 
92  Y 1 1 G ARG 62   ? CG  ? 
93  Y 1 1 G ARG 62   ? CD  ? 
94  Y 1 1 G ARG 62   ? NE  ? 
95  Y 1 1 G ARG 62   ? CZ  ? 
96  Y 1 1 G ARG 62   ? NH1 ? 
97  Y 1 1 G ARG 62   ? NH2 ? 
98  Y 1 1 R GLU 1022 ? CG  ? 
99  Y 1 1 R GLU 1022 ? CD  ? 
100 Y 1 1 R GLU 1022 ? OE1 ? 
101 Y 1 1 R GLU 1022 ? OE2 ? 
102 Y 1 1 R GLU 1045 ? CG  ? 
103 Y 1 1 R GLU 1045 ? CD  ? 
104 Y 1 1 R GLU 1045 ? OE1 ? 
105 Y 1 1 R GLU 1045 ? OE2 ? 
106 Y 1 1 R ASP 1072 ? CG  ? 
107 Y 1 1 R ASP 1072 ? OD1 ? 
108 Y 1 1 R ASP 1072 ? OD2 ? 
109 Y 1 1 R LYS 1147 ? CG  ? 
110 Y 1 1 R LYS 1147 ? CD  ? 
111 Y 1 1 R LYS 1147 ? CE  ? 
112 Y 1 1 R LYS 1147 ? NZ  ? 
113 Y 1 1 R ASP 1159 ? CG  ? 
114 Y 1 1 R ASP 1159 ? OD1 ? 
115 Y 1 1 R ASP 1159 ? OD2 ? 
116 Y 1 1 R ARG 63   ? CG  ? 
117 Y 1 1 R ARG 63   ? CD  ? 
118 Y 1 1 R ARG 63   ? NE  ? 
119 Y 1 1 R ARG 63   ? CZ  ? 
120 Y 1 1 R ARG 63   ? NH1 ? 
121 Y 1 1 R ARG 63   ? NH2 ? 
122 Y 1 1 R LYS 97   ? CG  ? 
123 Y 1 1 R LYS 97   ? CD  ? 
124 Y 1 1 R LYS 97   ? CE  ? 
125 Y 1 1 R LYS 97   ? NZ  ? 
126 Y 1 1 R THR 98   ? OG1 ? 
127 Y 1 1 R THR 98   ? CG2 ? 
128 Y 1 1 R TRP 99   ? CG  ? 
129 Y 1 1 R TRP 99   ? CD1 ? 
130 Y 1 1 R TRP 99   ? CD2 ? 
131 Y 1 1 R TRP 99   ? NE1 ? 
132 Y 1 1 R TRP 99   ? CE2 ? 
133 Y 1 1 R TRP 99   ? CE3 ? 
134 Y 1 1 R TRP 99   ? CZ2 ? 
135 Y 1 1 R TRP 99   ? CZ3 ? 
136 Y 1 1 R TRP 99   ? CH2 ? 
137 Y 1 1 R PHE 101  ? CG  ? 
138 Y 1 1 R PHE 101  ? CD1 ? 
139 Y 1 1 R PHE 101  ? CD2 ? 
140 Y 1 1 R PHE 101  ? CE1 ? 
141 Y 1 1 R PHE 101  ? CE2 ? 
142 Y 1 1 R PHE 101  ? CZ  ? 
143 Y 1 1 R LYS 149  ? CG  ? 
144 Y 1 1 R LYS 149  ? CD  ? 
145 Y 1 1 R LYS 149  ? CE  ? 
146 Y 1 1 R LYS 149  ? NZ  ? 
147 Y 1 1 R ARG 175  ? CG  ? 
148 Y 1 1 R ARG 175  ? CD  ? 
149 Y 1 1 R ARG 175  ? NE  ? 
150 Y 1 1 R ARG 175  ? CZ  ? 
151 Y 1 1 R ARG 175  ? NH1 ? 
152 Y 1 1 R ARG 175  ? NH2 ? 
153 Y 1 1 R ASP 192  ? CG  ? 
154 Y 1 1 R ASP 192  ? OD1 ? 
155 Y 1 1 R ASP 192  ? OD2 ? 
156 Y 1 1 R PHE 193  ? CG  ? 
157 Y 1 1 R PHE 193  ? CD1 ? 
158 Y 1 1 R PHE 193  ? CD2 ? 
159 Y 1 1 R PHE 193  ? CE1 ? 
160 Y 1 1 R PHE 193  ? CE2 ? 
161 Y 1 1 R PHE 193  ? CZ  ? 
162 Y 1 1 R PHE 194  ? CG  ? 
163 Y 1 1 R PHE 194  ? CD1 ? 
164 Y 1 1 R PHE 194  ? CD2 ? 
165 Y 1 1 R PHE 194  ? CE1 ? 
166 Y 1 1 R PHE 194  ? CE2 ? 
167 Y 1 1 R PHE 194  ? CZ  ? 
168 Y 1 1 R THR 195  ? OG1 ? 
169 Y 1 1 R THR 195  ? CG2 ? 
170 Y 1 1 R LYS 267  ? CG  ? 
171 Y 1 1 R LYS 267  ? CD  ? 
172 Y 1 1 R LYS 267  ? CE  ? 
173 Y 1 1 R LYS 267  ? NZ  ? 
174 Y 1 1 R HIS 269  ? CG  ? 
175 Y 1 1 R HIS 269  ? ND1 ? 
176 Y 1 1 R HIS 269  ? CD2 ? 
177 Y 1 1 R HIS 269  ? CE1 ? 
178 Y 1 1 R HIS 269  ? NE2 ? 
179 Y 1 1 R LYS 270  ? CG  ? 
180 Y 1 1 R LYS 270  ? CD  ? 
181 Y 1 1 R LYS 270  ? CE  ? 
182 Y 1 1 R LYS 270  ? NZ  ? 
183 Y 1 1 R LEU 272  ? CG  ? 
184 Y 1 1 R LEU 272  ? CD1 ? 
185 Y 1 1 R LEU 272  ? CD2 ? 
186 Y 1 1 R GLN 299  ? CG  ? 
187 Y 1 1 R GLN 299  ? CD  ? 
188 Y 1 1 R GLN 299  ? OE1 ? 
189 Y 1 1 R GLN 299  ? NE2 ? 
190 Y 1 1 R ASN 301  ? CG  ? 
191 Y 1 1 R ASN 301  ? OD1 ? 
192 Y 1 1 R ASN 301  ? ND2 ? 
193 Y 1 1 R LEU 302  ? CG  ? 
194 Y 1 1 R LEU 302  ? CD1 ? 
195 Y 1 1 R LEU 302  ? CD2 ? 
196 Y 1 1 R ARG 304  ? CG  ? 
197 Y 1 1 R ARG 304  ? CD  ? 
198 Y 1 1 R ARG 304  ? NE  ? 
199 Y 1 1 R ARG 304  ? CZ  ? 
200 Y 1 1 R ARG 304  ? NH1 ? 
201 Y 1 1 R ARG 304  ? NH2 ? 
202 Y 1 1 R GLU 306  ? CG  ? 
203 Y 1 1 R GLU 306  ? CD  ? 
204 Y 1 1 R GLU 306  ? OE1 ? 
205 Y 1 1 R GLU 306  ? OE2 ? 
206 Y 1 1 R ARG 333  ? CG  ? 
207 Y 1 1 R ARG 333  ? CD  ? 
208 Y 1 1 R ARG 333  ? NE  ? 
209 Y 1 1 R ARG 333  ? CZ  ? 
210 Y 1 1 R ARG 333  ? NH1 ? 
211 Y 1 1 R ARG 333  ? NH2 ? 
212 Y 1 1 N SER 112  ? OG  ? 
213 Y 1 1 N THR 113  ? OG1 ? 
214 Y 1 1 N THR 113  ? CG2 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3SN6 2011-07-20 4 0000 'Initial release' 'Initial release' 
3SN6 2012-08-01 4 0001 Citation          'Citation update' 
# 
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id         F 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id       6 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id          P0G 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num     1 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num     366 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num    366 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id      P0G 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id     P0G 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id   R 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code    . 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 GLU A 10   ? 48.06   -129.40 
2  1 SER A 133  ? -101.02 -61.25  
3  1 ALA A 175  ? -132.63 -62.22  
4  1 ASN A 254  ? -87.68  -70.29  
5  1 THR A 325  ? -119.44 74.86   
6  1 CYS A 365  ? 83.03   -10.67  
7  1 ASP A 368  ? -55.11  -71.12  
8  1 THR A 369  ? 57.50   -141.20 
9  1 ALA B 60   ? 176.63  162.84  
10 1 SER B 67   ? 69.63   -3.80   
11 1 ARG B 68   ? -99.08  -70.80  
12 1 ASN B 132  ? -69.48  -178.44 
13 1 ASP B 153  ? -162.14 -168.35 
14 1 ASN B 155  ? -103.33 -63.11  
15 1 THR B 164  ? 88.67   -7.86   
16 1 PHE B 292  ? 86.69   -10.62  
17 1 LEU B 300  ? -105.43 -61.97  
18 1 ALA B 302  ? 85.47   -2.56   
19 1 ALA B 309  ? -69.29  -178.15 
20 1 SER B 334  ? 79.20   -2.47   
21 1 ASN R 1116 ? -56.50  -70.28  
22 1 ARG R 1154 ? -55.78  -70.20  
23 1 LEU R 84   ? -106.55 -62.21  
24 1 ALA R 85   ? -92.43  -63.43  
25 1 THR R 98   ? 179.54  161.26  
26 1 SER R 137  ? -117.34 72.43   
27 1 SER R 165  ? -124.29 -70.67  
28 1 PHE R 208  ? -130.24 -63.35  
29 1 TYR R 326  ? -127.47 -56.30  
30 1 ARG R 328  ? -57.65  -7.41   
31 1 ALA N 56   ? -94.19  -72.92  
32 1 ALA N 92   ? 177.88  174.96  
33 1 ASP N 109  ? -78.45  -163.70 
34 1 THR N 113  ? 48.93   -146.18 
35 1 THR N 114  ? 38.76   39.62   
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   6 
_pdbx_entity_nonpoly.name        
'8-[(1R)-2-{[1,1-DIMETHYL-2-(2-METHYLPHENYL)ETHYL]AMINO}-1-HYDROXYETHYL]-5-HYDROXY-2H-1,4-BENZOXAZIN-3(4H)-ONE' 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     P0G 
# 
