data_3NZD
# 
_entry.id   3NZD 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3NZD       
RCSB RCSB060469 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2010-12-29 2010-07-16 ? 3NZD 0 
2 2011-01-12 ?          ? 3NZD 1 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 3NXO . unspecified 
PDB 3NXR . unspecified 
PDB 3NXT . unspecified 
PDB 3NXV . unspecified 
PDB 3NXX . unspecified 
PDB 3NXY . unspecified 
PDB 3NZ6 . unspecified 
PDB 3NZ9 . unspecified 
PDB 3NZA . unspecified 
PDB 3NZB . unspecified 
PDB 3NZC . unspecified 
PDB 3NZD . unspecified 
PDB 2fzh . unspecified 
PDB 2fzi . unspecified 
PDB 2fzj . unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         3NZD 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs   ? 
# 
_audit_author.name           'Cody, V.' 
_audit_author.pdbx_ordinal   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Structural analysis of Pneumocystis carinii and human DHFR complexes with 
NADPH and a series of five potent 
6-[5'-([omega]-carboxyalkoxy)benzyl]pyrido[2,3-d]pyrimidine derivatives
;
_citation.journal_abbrev            'Acta Crystallogr.,Sect.D' 
_citation.journal_volume            67 
_citation.page_first                1 
_citation.page_last                 7 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           ABCRE6 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           0907-4449 
_citation.journal_id_CSD            0766 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21206056 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S0907444910041004 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Cody, V.' 1 
primary 'Pace, J.' 2 
# 
_cell.entry_id           3NZD 
_cell.length_a           84.622 
_cell.length_b           84.622 
_cell.length_c           77.597 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        120.00 
_cell.Z_PDB              9 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         3NZD 
_symmetry.space_group_name_H-M             'H 3' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Dihydrofolate reductase'                                                                          21349.695 1   
? ? ? 1.5.1.3 
2 non-polymer syn 'ETHYL 5-{2-[(2,4-DIAMINO-5-METHYLPYRIDO[2,3-D]PYRIMIDIN-6-YL)METHYL]-4-METHOXYPHENOXY}PENTANOATE' 439.513   1   
? ? ? ?       
3 non-polymer syn 'NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE'                                        745.426   1   
? ? ? ?       
4 water       nat water                                                                                              18.015    261 
? ? ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;VGSLNCIVAVSQNMGIGKNGDLPWPPLRNEFRYFQRMTTTSSVEGKQNLVIMGKKTWFSIPEKNRPLKGRINLVLSRELK
EPPQGAHFLSRSLDDALKLTEQPELANKVDMVWIVGGSSVYKEAMNHPGHLKLFVTRIMQDFESDTFFPEIDLEKYKLLP
EYPGVLSDVQEEKGIKYKFEVYEKND
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;VGSLNCIVAVSQNMGIGKNGDLPWPPLRNEFRYFQRMTTTSSVEGKQNLVIMGKKTWFSIPEKNRPLKGRINLVLSRELK
EPPQGAHFLSRSLDDALKLTEQPELANKVDMVWIVGGSSVYKEAMNHPGHLKLFVTRIMQDFESDTFFPEIDLEKYKLLP
EYPGVLSDVQEEKGIKYKFEVYEKND
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   VAL n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   LEU n 
1 5   ASN n 
1 6   CYS n 
1 7   ILE n 
1 8   VAL n 
1 9   ALA n 
1 10  VAL n 
1 11  SER n 
1 12  GLN n 
1 13  ASN n 
1 14  MET n 
1 15  GLY n 
1 16  ILE n 
1 17  GLY n 
1 18  LYS n 
1 19  ASN n 
1 20  GLY n 
1 21  ASP n 
1 22  LEU n 
1 23  PRO n 
1 24  TRP n 
1 25  PRO n 
1 26  PRO n 
1 27  LEU n 
1 28  ARG n 
1 29  ASN n 
1 30  GLU n 
1 31  PHE n 
1 32  ARG n 
1 33  TYR n 
1 34  PHE n 
1 35  GLN n 
1 36  ARG n 
1 37  MET n 
1 38  THR n 
1 39  THR n 
1 40  THR n 
1 41  SER n 
1 42  SER n 
1 43  VAL n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  LYS n 
1 47  GLN n 
1 48  ASN n 
1 49  LEU n 
1 50  VAL n 
1 51  ILE n 
1 52  MET n 
1 53  GLY n 
1 54  LYS n 
1 55  LYS n 
1 56  THR n 
1 57  TRP n 
1 58  PHE n 
1 59  SER n 
1 60  ILE n 
1 61  PRO n 
1 62  GLU n 
1 63  LYS n 
1 64  ASN n 
1 65  ARG n 
1 66  PRO n 
1 67  LEU n 
1 68  LYS n 
1 69  GLY n 
1 70  ARG n 
1 71  ILE n 
1 72  ASN n 
1 73  LEU n 
1 74  VAL n 
1 75  LEU n 
1 76  SER n 
1 77  ARG n 
1 78  GLU n 
1 79  LEU n 
1 80  LYS n 
1 81  GLU n 
1 82  PRO n 
1 83  PRO n 
1 84  GLN n 
1 85  GLY n 
1 86  ALA n 
1 87  HIS n 
1 88  PHE n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  ARG n 
1 92  SER n 
1 93  LEU n 
1 94  ASP n 
1 95  ASP n 
1 96  ALA n 
1 97  LEU n 
1 98  LYS n 
1 99  LEU n 
1 100 THR n 
1 101 GLU n 
1 102 GLN n 
1 103 PRO n 
1 104 GLU n 
1 105 LEU n 
1 106 ALA n 
1 107 ASN n 
1 108 LYS n 
1 109 VAL n 
1 110 ASP n 
1 111 MET n 
1 112 VAL n 
1 113 TRP n 
1 114 ILE n 
1 115 VAL n 
1 116 GLY n 
1 117 GLY n 
1 118 SER n 
1 119 SER n 
1 120 VAL n 
1 121 TYR n 
1 122 LYS n 
1 123 GLU n 
1 124 ALA n 
1 125 MET n 
1 126 ASN n 
1 127 HIS n 
1 128 PRO n 
1 129 GLY n 
1 130 HIS n 
1 131 LEU n 
1 132 LYS n 
1 133 LEU n 
1 134 PHE n 
1 135 VAL n 
1 136 THR n 
1 137 ARG n 
1 138 ILE n 
1 139 MET n 
1 140 GLN n 
1 141 ASP n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 SER n 
1 145 ASP n 
1 146 THR n 
1 147 PHE n 
1 148 PHE n 
1 149 PRO n 
1 150 GLU n 
1 151 ILE n 
1 152 ASP n 
1 153 LEU n 
1 154 GLU n 
1 155 LYS n 
1 156 TYR n 
1 157 LYS n 
1 158 LEU n 
1 159 LEU n 
1 160 PRO n 
1 161 GLU n 
1 162 TYR n 
1 163 PRO n 
1 164 GLY n 
1 165 VAL n 
1 166 LEU n 
1 167 SER n 
1 168 ASP n 
1 169 VAL n 
1 170 GLN n 
1 171 GLU n 
1 172 GLU n 
1 173 LYS n 
1 174 GLY n 
1 175 ILE n 
1 176 LYS n 
1 177 TYR n 
1 178 LYS n 
1 179 PHE n 
1 180 GLU n 
1 181 VAL n 
1 182 TYR n 
1 183 GLU n 
1 184 LYS n 
1 185 ASN n 
1 186 ASP n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'DHFR, DHFRP1' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Homo sapiens' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     9606 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21(DE3)' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       ? 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    DYR_HUMAN 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;VGSLNCIVAVSQNMGIGKNGDLPWPPLRNEFRYFQRMTTTSSVEGKQNLVIMGKKTWFSI 
PEKNRPLKGRINLVLSRELKEPPQGAHFLSRSLDDALKLTEQPELANKVDMVWIVGGSSV 
YKEAMNHPGHLKLFVTRIMQDFESDTFFPEIDLEKYKLLPEYPGVLSDVQEEKGIKYKFE 
VYEKND
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           2 
_struct_ref.biol_id                    . 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P00374 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              3NZD 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 186 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P00374 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  2 
_struct_ref_seq.db_align_end                  187 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       186 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                                                                             ? 
'C5 H11 N O2'       117.147 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                                                                            ? 
'C2 H5 N O2'        75.067  
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                                                                             ? 
'C3 H7 N O3'        105.093 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                                                                            ? 
'C6 H13 N O2'       131.174 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                                                                         ? 
'C4 H8 N2 O3'       132.119 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                                                                                           ? 
'C3 H7 N O2 S'      121.154 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                                                                         ? 
'C6 H13 N O2'       131.174 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                                                                            ? 
'C3 H7 N O2'        89.094  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                                                                          ? 
'C5 H10 N2 O3'      146.146 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                                                                         ? 
'C5 H11 N O2 S'     149.207 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                                                                             ? 
'C6 H15 N2 O2 1'    147.197 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                                                                    ? 
'C4 H7 N O4'        133.104 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                                                                            ? 
'C5 H9 N O2'        115.132 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                                                                                         ? 
'C11 H12 N2 O2'     204.228 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                                                                           ? 
'C6 H15 N4 O2 1'    175.210 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                                                                    ? 
'C5 H9 N O4'        147.130 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                                                                      ? 
'C9 H11 N O2'       165.191 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                                                                           ? 
'C9 H11 N O3'       181.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                                                                          ? 
'C4 H9 N O3'        119.120 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                                                                          ? 
'C6 H10 N3 O2 1'    156.164 
D2Q NON-POLYMER         . 'ETHYL 5-{2-[(2,4-DIAMINO-5-METHYLPYRIDO[2,3-D]PYRIMIDIN-6-YL)METHYL]-4-METHOXYPHENOXY}PENTANOATE' ? 
'C23 H29 N5 O4'     439.513 
NDP NON-POLYMER         . 'NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE'                                        ? 
'C21 H30 N7 O17 P3' 745.426 
HOH NON-POLYMER         . WATER                                                                                              ? 
'H2 O'              18.015  
# 
_exptl.entry_id          3NZD 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.50 
_exptl_crystal.density_percent_sol   50.89 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            287 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.9 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'100 mM KPO4, 30% saturated ammonium sulfate, 3% v/v ethanol, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           200 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'MARMOSAIC 325 mm CCD' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2008-01-01 
_diffrn_detector.details                mirrors 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    graphite 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.975 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SSRL BEAMLINE BL9-2' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SSRL 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL9-2 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.975 
# 
_reflns.entry_id                     3NZD 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   2.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   2.0 
_reflns.d_resolution_low             53.3 
_reflns.d_resolution_high            1.80 
_reflns.number_obs                   18315 
_reflns.number_all                   23216 
_reflns.percent_possible_obs         95.3 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.062 
_reflns.pdbx_Rsym_value              0.073 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        15.0 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        28.4 
_reflns.pdbx_redundancy              3.7 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.80 
_reflns_shell.d_res_low              1.90 
_reflns_shell.percent_possible_all   74.2 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.342 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        0.404 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    3.3 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        3.2 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      2090 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           3NZD 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             MOSFLM 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALA 
_computing.data_collection                    HKL-2000 
_computing.structure_solution                 Molref 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.5.0088' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3NZD 
_refine.ls_number_reflns_obs                   17366 
_refine.ls_number_reflns_all                   23216 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        2.0 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           53.30 
_refine.ls_d_res_high                          1.80 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  95.27 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.16674 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.16340 
_refine.ls_R_factor_R_free                     .23163 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.2 
_refine.ls_number_reflns_R_free                947 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.959 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.919 
_refine.B_iso_mean                             19.949 
_refine.aniso_B[1][1]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[3][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  MASK 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.40 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                'HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS' 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB entry 1u72' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           isotropic 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.142 
_refine.overall_SU_ML                          0.083 
_refine.overall_SU_B                           2.620 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1502 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         80 
_refine_hist.number_atoms_solvent             261 
_refine_hist.number_atoms_total               1843 
_refine_hist.d_res_high                       1.80 
_refine_hist.d_res_low                        53.30 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d       .025   .022   ? 1657 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg    2.231  2.043  ? 2253 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg 6.491  5.000  ? 191  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg 36.468 24.932 ? 73   'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg 15.402 15.000 ? 290  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg 13.519 15.000 ? 8    'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr         .329   .200   ? 236  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined   .012   .021   ? 1241 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_it            1.238  1.500  ? 947  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcangle_it           2.133  2.000  ? 1542 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scbond_it            3.384  3.000  ? 710  'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scangle_it           5.158  4.500  ? 711  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.800 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.847 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             946 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.237 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               69.38 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.333 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             51 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  3NZD 
_struct.title                     
;Structural Analysis of Pneumocystis carinii and Human DHFR Complexes with NADPH and a Series of Five 5-(omega-carboxy(alkyloxy(pyrido[2,3-d]pyrimidine Derivatives
;
_struct.pdbx_descriptor           'Dihydrofolate reductase (E.C.1.5.1.3)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3NZD 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR' 
_struct_keywords.text            'human DHFR inhibitor complexes, OXIDOREDUCTASE, OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 LEU A 27  ? THR A 40  ? LEU A 27  THR A 40  1 ? 14 
HELX_P HELX_P2 2 LYS A 54  ? ILE A 60  ? LYS A 54  ILE A 60  1 ? 7  
HELX_P HELX_P3 3 PRO A 61  ? ARG A 65  ? PRO A 61  ARG A 65  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4 4 SER A 92  ? GLN A 102 ? SER A 92  GLN A 102 1 ? 11 
HELX_P HELX_P5 5 GLY A 117 ? ASN A 126 ? GLY A 117 ASN A 126 1 ? 10 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 ARG 65  A . ? ARG 65  A PRO 66  A ? PRO 66  A 1 -7.43 
2 GLY 116 A . ? GLY 116 A GLY 117 A ? GLY 117 A 1 -0.39 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 8 ? 
B ? 8 ? 
C ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel      
A 2 3 ? parallel      
A 3 4 ? parallel      
A 4 5 ? parallel      
A 5 6 ? parallel      
A 6 7 ? anti-parallel 
A 7 8 ? anti-parallel 
B 1 2 ? parallel      
B 2 3 ? parallel      
B 3 4 ? parallel      
B 4 5 ? parallel      
B 5 6 ? parallel      
B 6 7 ? anti-parallel 
B 7 8 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 PHE A 88  ? SER A 90  ? ? PHE A 88  SER A 90  
A 2 ILE A 71  ? LEU A 75  ? ? ILE A 71  LEU A 75  
A 3 GLN A 47  ? GLY A 53  ? ? GLN A 47  GLY A 53  
A 4 VAL A 109 ? GLY A 116 ? ? VAL A 109 GLY A 116 
A 5 LEU A 4   ? VAL A 10  ? ? LEU A 4   VAL A 10  
A 6 HIS A 130 ? ILE A 138 ? ? HIS A 130 ILE A 138 
A 7 ILE A 175 ? ASN A 185 ? ? ILE A 175 ASN A 185 
A 8 LYS A 157 ? LEU A 158 ? ? LYS A 157 LEU A 158 
B 1 PHE A 88  ? SER A 90  ? ? PHE A 88  SER A 90  
B 2 ILE A 71  ? LEU A 75  ? ? ILE A 71  LEU A 75  
B 3 GLN A 47  ? GLY A 53  ? ? GLN A 47  GLY A 53  
B 4 VAL A 109 ? GLY A 116 ? ? VAL A 109 GLY A 116 
B 5 LEU A 4   ? VAL A 10  ? ? LEU A 4   VAL A 10  
B 6 HIS A 130 ? ILE A 138 ? ? HIS A 130 ILE A 138 
B 7 ILE A 175 ? ASN A 185 ? ? ILE A 175 ASN A 185 
B 8 GLN A 170 ? GLU A 172 ? ? GLN A 170 GLU A 172 
C 1 GLY A 15  ? GLY A 17  ? ? GLY A 15  GLY A 17  
C 2 THR A 146 ? PHE A 147 ? ? THR A 146 PHE A 147 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O PHE A 88  ? O PHE A 88  N VAL A 74  ? N VAL A 74  
A 2 3 O ILE A 71  ? O ILE A 71  N VAL A 50  ? N VAL A 50  
A 3 4 N LEU A 49  ? N LEU A 49  O TRP A 113 ? O TRP A 113 
A 4 5 O ILE A 114 ? O ILE A 114 N ASN A 5   ? N ASN A 5   
A 5 6 N VAL A 10  ? N VAL A 10  O THR A 136 ? O THR A 136 
A 6 7 N ARG A 137 ? N ARG A 137 O LYS A 178 ? O LYS A 178 
A 7 8 O GLU A 183 ? O GLU A 183 N LYS A 157 ? N LYS A 157 
B 1 2 O PHE A 88  ? O PHE A 88  N VAL A 74  ? N VAL A 74  
B 2 3 O ILE A 71  ? O ILE A 71  N VAL A 50  ? N VAL A 50  
B 3 4 N LEU A 49  ? N LEU A 49  O TRP A 113 ? O TRP A 113 
B 4 5 O ILE A 114 ? O ILE A 114 N ASN A 5   ? N ASN A 5   
B 5 6 N VAL A 10  ? N VAL A 10  O THR A 136 ? O THR A 136 
B 6 7 N ARG A 137 ? N ARG A 137 O LYS A 178 ? O LYS A 178 
B 7 8 O TYR A 177 ? O TYR A 177 N GLN A 170 ? N GLN A 170 
C 1 2 N ILE A 16  ? N ILE A 16  O THR A 146 ? O THR A 146 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE D2Q A 187' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE NDP A 188' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 14 ILE A 7   ? ILE A 7   . . 1_555 ? 
2  AC1 14 VAL A 8   ? VAL A 8   . . 1_555 ? 
3  AC1 14 ALA A 9   ? ALA A 9   . . 1_555 ? 
4  AC1 14 ASP A 21  ? ASP A 21  . . 1_555 ? 
5  AC1 14 LEU A 22  ? LEU A 22  . . 1_555 ? 
6  AC1 14 GLU A 30  ? GLU A 30  . . 1_555 ? 
7  AC1 14 PHE A 31  ? PHE A 31  . . 1_555 ? 
8  AC1 14 PHE A 34  ? PHE A 34  . . 1_555 ? 
9  AC1 14 SER A 59  ? SER A 59  . . 1_555 ? 
10 AC1 14 PRO A 61  ? PRO A 61  . . 1_555 ? 
11 AC1 14 ASN A 64  ? ASN A 64  . . 1_555 ? 
12 AC1 14 VAL A 115 ? VAL A 115 . . 1_555 ? 
13 AC1 14 THR A 136 ? THR A 136 . . 1_555 ? 
14 AC1 14 NDP C .   ? NDP A 188 . . 1_555 ? 
15 AC2 32 VAL A 8   ? VAL A 8   . . 1_555 ? 
16 AC2 32 ALA A 9   ? ALA A 9   . . 1_555 ? 
17 AC2 32 ILE A 16  ? ILE A 16  . . 1_555 ? 
18 AC2 32 GLY A 17  ? GLY A 17  . . 1_555 ? 
19 AC2 32 GLY A 20  ? GLY A 20  . . 1_555 ? 
20 AC2 32 ASP A 21  ? ASP A 21  . . 1_555 ? 
21 AC2 32 LEU A 22  ? LEU A 22  . . 1_555 ? 
22 AC2 32 GLY A 53  ? GLY A 53  . . 1_555 ? 
23 AC2 32 LYS A 54  ? LYS A 54  . . 1_555 ? 
24 AC2 32 LYS A 55  ? LYS A 55  . . 1_555 ? 
25 AC2 32 THR A 56  ? THR A 56  . . 1_555 ? 
26 AC2 32 SER A 59  ? SER A 59  . . 1_555 ? 
27 AC2 32 LEU A 75  ? LEU A 75  . . 1_555 ? 
28 AC2 32 SER A 76  ? SER A 76  . . 1_555 ? 
29 AC2 32 ARG A 77  ? ARG A 77  . . 1_555 ? 
30 AC2 32 VAL A 115 ? VAL A 115 . . 1_555 ? 
31 AC2 32 GLY A 116 ? GLY A 116 . . 1_555 ? 
32 AC2 32 GLY A 117 ? GLY A 117 . . 1_555 ? 
33 AC2 32 SER A 118 ? SER A 118 . . 1_555 ? 
34 AC2 32 D2Q B .   ? D2Q A 187 . . 1_555 ? 
35 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 189 . . 1_555 ? 
36 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 239 . . 1_555 ? 
37 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 265 . . 1_555 ? 
38 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 292 . . 1_555 ? 
39 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 310 . . 1_555 ? 
40 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 311 . . 1_555 ? 
41 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 324 . . 1_555 ? 
42 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 326 . . 1_555 ? 
43 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 328 . . 1_555 ? 
44 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 349 . . 1_555 ? 
45 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 379 . . 1_555 ? 
46 AC2 32 HOH D .   ? HOH A 401 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          3NZD 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    3NZD 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011817 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.006823 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013645 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012887 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
P 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N      . VAL A 1 1   ? -35.566 -1.751  2.743   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A N      1 
ATOM   2    C CA     . VAL A 1 1   ? -34.268 -2.479  2.533   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A CA     1 
ATOM   3    C C      . VAL A 1 1   ? -34.448 -3.240  1.205   1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A C      1 
ATOM   4    O O      . VAL A 1 1   ? -35.562 -3.608  0.884   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A O      1 
ATOM   5    C CB     . VAL A 1 1   ? -33.978 -3.428  3.758   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A CB     1 
ATOM   6    C CG1    . VAL A 1 1   ? -32.775 -4.331  3.532   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A CG1    1 
ATOM   7    C CG2    . VAL A 1 1   ? -33.796 -2.598  5.030   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 1   VAL A CG2    1 
ATOM   8    N N      . GLY A 1 2   ? -33.408 -3.406  0.391   1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 2   GLY A N      1 
ATOM   9    C CA     . GLY A 1 2   ? -33.601 -4.174  -0.847  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 2   GLY A CA     1 
ATOM   10   C C      . GLY A 1 2   ? -33.127 -5.650  -0.773  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 2   GLY A C      1 
ATOM   11   O O      . GLY A 1 2   ? -33.330 -6.362  0.221   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 2   GLY A O      1 
ATOM   12   N N      . SER A 1 3   ? -32.479 -6.100  -1.845  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N      1 
ATOM   13   C CA     . SER A 1 3   ? -32.123 -7.522  -1.954  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA     1 
ATOM   14   C C      . SER A 1 3   ? -31.096 -8.018  -0.905  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C      1 
ATOM   15   O O      . SER A 1 3   ? -30.263 -7.232  -0.356  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O      1 
ATOM   16   C CB     . SER A 1 3   ? -31.609 -7.790  -3.376  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB     1 
ATOM   17   O OG     . SER A 1 3   ? -30.451 -7.075  -3.638  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG     1 
ATOM   18   N N      . LEU A 1 4   ? -31.165 -9.319  -0.673  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N      1 
ATOM   19   C CA     . LEU A 1 4   ? -30.130 -10.038 0.059   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA     1 
ATOM   20   C C      . LEU A 1 4   ? -29.284 -10.800 -0.915  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C      1 
ATOM   21   O O      . LEU A 1 4   ? -29.836 -11.476 -1.821  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O      1 
ATOM   22   C CB     . LEU A 1 4   ? -30.828 -11.021 1.016   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB     1 
ATOM   23   C CG     . LEU A 1 4   ? -29.875 -11.727 2.029   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG     1 
ATOM   24   C CD1    . LEU A 1 4   ? -28.960 -10.780 2.770   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1    1 
ATOM   25   C CD2    . LEU A 1 4   ? -30.660 -12.605 2.959   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2    1 
ATOM   26   N N      . ASN A 1 5   ? -27.968 -10.763 -0.732  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A N      1 
ATOM   27   C CA     . ASN A 1 5   ? -27.017 -11.370 -1.658  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CA     1 
ATOM   28   C C      . ASN A 1 5   ? -25.842 -11.901 -0.868  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A C      1 
ATOM   29   O O      . ASN A 1 5   ? -25.508 -11.316 0.155   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A O      1 
ATOM   30   C CB     . ASN A 1 5   ? -26.427 -10.311 -2.623  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CB     1 
ATOM   31   C CG     . ASN A 1 5   ? -27.533 -9.495  -3.303  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CG     1 
ATOM   32   O OD1    . ASN A 1 5   ? -28.050 -9.893  -4.321  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A OD1    1 
ATOM   33   N ND2    . ASN A 1 5   ? -27.935 -8.412  -2.691  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A ND2    1 
ATOM   34   N N      . CYS A 1 6   ? -25.259 -12.996 -1.341  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 6   CYS A N      1 
ATOM   35   C CA     . CYS A 1 6   ? -23.946 -13.437 -0.834  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 6   CYS A CA     1 
ATOM   36   C C      . CYS A 1 6   ? -22.934 -13.152 -1.938  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 6   CYS A C      1 
ATOM   37   O O      . CYS A 1 6   ? -23.262 -13.244 -3.132  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 6   CYS A O      1 
ATOM   38   C CB     . CYS A 1 6   ? -23.931 -14.963 -0.556  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 6   CYS A CB     1 
ATOM   39   S SG     . CYS A 1 6   ? -25.091 -15.477 0.722   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 6   CYS A SG     1 
ATOM   40   N N      . ILE A 1 7   ? -21.689 -12.884 -1.532  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A N      1 
ATOM   41   C CA     . ILE A 1 7   ? -20.606 -12.864 -2.492  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CA     1 
ATOM   42   C C      . ILE A 1 7   ? -19.349 -13.575 -1.972  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A C      1 
ATOM   43   O O      . ILE A 1 7   ? -19.027 -13.435 -0.800  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A O      1 
ATOM   44   C CB     . ILE A 1 7   ? -20.312 -11.356 -2.939  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CB     1 
ATOM   45   C CG1    . ILE A 1 7   ? -19.237 -11.306 -4.050  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CG1    1 
ATOM   46   C CG2    . ILE A 1 7   ? -19.904 -10.498 -1.743  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CG2    1 
ATOM   47   C CD1    . ILE A 1 7   ? -19.206 -9.869  -4.748  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CD1    1 
ATOM   48   N N      . VAL A 1 8   ? -18.609 -14.270 -2.859  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A N      1 
ATOM   49   C CA     . VAL A 1 8   ? -17.550 -15.173 -2.445  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A CA     1 
ATOM   50   C C      . VAL A 1 8   ? -16.684 -15.443 -3.660  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A C      1 
ATOM   51   O O      . VAL A 1 8   ? -17.177 -15.372 -4.830  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A O      1 
ATOM   52   C CB     . VAL A 1 8   ? -18.099 -16.573 -1.919  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A CB     1 
ATOM   53   C CG1    . VAL A 1 8   ? -18.648 -17.404 -3.040  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A CG1    1 
ATOM   54   C CG2    . VAL A 1 8   ? -16.996 -17.328 -1.162  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 8   VAL A CG2    1 
ATOM   55   N N      . ALA A 1 9   ? -15.413 -15.747 -3.393  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A N      1 
ATOM   56   C CA     . ALA A 1 9   ? -14.570 -16.349 -4.428  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CA     1 
ATOM   57   C C      . ALA A 1 9   ? -14.141 -17.720 -3.995  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A C      1 
ATOM   58   O O      . ALA A 1 9   ? -13.739 -17.922 -2.804  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A O      1 
ATOM   59   C CB     . ALA A 1 9   ? -13.350 -15.410 -4.761  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CB     1 
ATOM   60   N N      . VAL A 1 10  ? -14.219 -18.700 -4.895  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N      1 
ATOM   61   C CA     . VAL A 1 10  ? -14.056 -20.046 -4.406  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA     1 
ATOM   62   C C      . VAL A 1 10  ? -13.162 -20.862 -5.376  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C      1 
ATOM   63   O O      . VAL A 1 10  ? -13.361 -20.804 -6.612  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O      1 
ATOM   64   C CB     . VAL A 1 10  ? -15.466 -20.703 -4.161  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB     1 
ATOM   65   C CG1    . VAL A 1 10  ? -16.352 -20.718 -5.462  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1    1 
ATOM   66   C CG2    . VAL A 1 10  ? -15.354 -22.121 -3.624  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2    1 
ATOM   67   N N      . SER A 1 11  ? -12.268 -21.679 -4.831  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 11  SER A N      1 
ATOM   68   C CA     . SER A 1 11  ? -11.401 -22.575 -5.722  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA     1 
ATOM   69   C C      . SER A 1 11  ? -12.203 -23.800 -6.209  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C      1 
ATOM   70   O O      . SER A 1 11  ? -13.349 -24.035 -5.779  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O      1 
ATOM   71   C CB     . SER A 1 11  ? -10.121 -22.990 -4.991  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB     1 
ATOM   72   O OG     . SER A 1 11  ? -10.479 -23.825 -3.883  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG     1 
ATOM   73   N N      . GLN A 1 12  ? -11.618 -24.559 -7.155  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A N      1 
ATOM   74   C CA     . GLN A 1 12  ? -12.311 -25.743 -7.689  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A CA     1 
ATOM   75   C C      . GLN A 1 12  ? -12.660 -26.742 -6.626  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A C      1 
ATOM   76   O O      . GLN A 1 12  ? -13.703 -27.386 -6.713  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A O      1 
ATOM   77   C CB     . GLN A 1 12  ? -11.451 -26.485 -8.741  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A CB     1 
ATOM   78   C CG     . GLN A 1 12  ? -11.172 -25.731 -9.979  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A CG     1 
ATOM   79   C CD     . GLN A 1 12  ? -10.286 -26.563 -10.959 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A CD     1 
ATOM   80   O OE1    . GLN A 1 12  ? -10.247 -26.252 -12.133 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A OE1    1 
ATOM   81   N NE2    . GLN A 1 12  ? -9.598  -27.597 -10.461 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A NE2    1 
ATOM   82   N N      . ASN A 1 13  ? -11.813 -26.840 -5.597  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A N      1 
ATOM   83   C CA     . ASN A 1 13  ? -12.078 -27.743 -4.486  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CA     1 
ATOM   84   C C      . ASN A 1 13  ? -12.877 -27.072 -3.366  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A C      1 
ATOM   85   O O      . ASN A 1 13  ? -12.909 -27.569 -2.227  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A O      1 
ATOM   86   C CB     . ASN A 1 13  ? -10.760 -28.309 -3.951  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CB     1 
ATOM   87   C CG     . ASN A 1 13  ? -9.754  -27.196 -3.534  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CG     1 
ATOM   88   O OD1    . ASN A 1 13  ? -9.527  -26.213 -4.238  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A OD1    1 
ATOM   89   N ND2    . ASN A 1 13  ? -9.108  -27.410 -2.391  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A ND2    1 
ATOM   90   N N      . MET A 1 14  ? -13.578 -26.004 -3.736  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 14  MET A N      1 
ATOM   91   C CA     . MET A 1 14  ? -14.599 -25.350 -2.891  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 14  MET A CA     1 
ATOM   92   C C      . MET A 1 14  ? -13.933 -24.590 -1.733  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 14  MET A C      1 
ATOM   93   O O      . MET A 1 14  ? -14.606 -24.216 -0.778  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 14  MET A O      1 
ATOM   94   C CB     . MET A 1 14  ? -15.644 -26.333 -2.327  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 14  MET A CB     1 
ATOM   95   C CG     . MET A 1 14  ? -16.561 -27.001 -3.399  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 14  MET A CG     1 
ATOM   96   S SD     . MET A 1 14  ? -17.345 -25.762 -4.465  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 14  MET A SD     1 
ATOM   97   C CE     . MET A 1 14  ? -18.723 -25.200 -3.394  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 14  MET A CE     1 
ATOM   98   N N      . GLY A 1 15  ? -12.642 -24.318 -1.849  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A N      1 
ATOM   99   C CA     . GLY A 1 15  ? -11.932 -23.610 -0.766  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A CA     1 
ATOM   100  C C      . GLY A 1 15  ? -12.150 -22.109 -0.800  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A C      1 
ATOM   101  O O      . GLY A 1 15  ? -12.118 -21.497 -1.931  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A O      1 
ATOM   102  N N      . ILE A 1 16  ? -12.284 -21.484 0.390   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N      1 
ATOM   103  C CA     . ILE A 1 16  ? -12.374 -19.976 0.484   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA     1 
ATOM   104  C C      . ILE A 1 16  ? -11.314 -19.344 1.388   1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C      1 
ATOM   105  O O      . ILE A 1 16  ? -11.064 -18.163 1.308   1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O      1 
ATOM   106  C CB     . ILE A 1 16  ? -13.771 -19.469 0.881   1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB     1 
ATOM   107  C CG1    . ILE A 1 16  ? -14.129 -19.876 2.310   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1    1 
ATOM   108  C CG2    . ILE A 1 16  ? -14.876 -20.037 -0.151  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2    1 
ATOM   109  C CD1    . ILE A 1 16  ? -15.341 -19.061 2.847   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1    1 
ATOM   110  N N      . GLY A 1 17  ? -10.665 -20.130 2.229   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N      1 
ATOM   111  C CA     . GLY A 1 17  ? -9.746  -19.521 3.186   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA     1 
ATOM   112  C C      . GLY A 1 17  ? -8.703  -20.550 3.598   1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C      1 
ATOM   113  O O      . GLY A 1 17  ? -8.927  -21.739 3.474   1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O      1 
ATOM   114  N N      . LYS A 1 18  ? -7.571  -20.042 4.024   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A N      1 
ATOM   115  C CA     . LYS A 1 18  ? -6.552  -20.884 4.648   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CA     1 
ATOM   116  C C      . LYS A 1 18  ? -5.807  -20.016 5.651   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A C      1 
ATOM   117  O O      . LYS A 1 18  ? -5.273  -18.991 5.257   1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A O      1 
ATOM   118  C CB     . LYS A 1 18  ? -5.539  -21.356 3.614   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CB     1 
ATOM   119  C CG     . LYS A 1 18  ? -4.676  -22.519 4.216   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CG     1 
ATOM   120  C CD     . LYS A 1 18  ? -3.583  -22.923 3.147   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CD     1 
ATOM   121  C CE     . LYS A 1 18  ? -2.463  -21.906 2.977   1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CE     1 
ATOM   122  N NZ     . LYS A 1 18  ? -1.480  -22.474 1.970   1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A NZ     1 
ATOM   123  N N      . ASN A 1 19  ? -5.713  -20.467 6.920   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A N      1 
ATOM   124  C CA     . ASN A 1 19  ? -4.999  -19.716 7.985   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A CA     1 
ATOM   125  C C      . ASN A 1 19  ? -5.408  -18.237 8.024   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A C      1 
ATOM   126  O O      . ASN A 1 19  ? -4.527  -17.379 8.222   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A O      1 
ATOM   127  C CB     . ASN A 1 19  ? -3.435  -19.786 7.838   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A CB     1 
ATOM   128  C CG     . ASN A 1 19  ? -2.875  -21.246 7.644   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A CG     1 
ATOM   129  O OD1    . ASN A 1 19  ? -3.455  -22.166 8.134   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A OD1    1 
ATOM   130  N ND2    . ASN A 1 19  ? -1.780  -21.423 6.851   1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 19  ASN A ND2    1 
ATOM   131  N N      . GLY A 1 20  ? -6.707  -17.913 7.894   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A N      1 
ATOM   132  C CA     . GLY A 1 20  ? -7.146  -16.526 8.143   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A CA     1 
ATOM   133  C C      . GLY A 1 20  ? -6.868  -15.634 6.954   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A C      1 
ATOM   134  O O      . GLY A 1 20  ? -6.967  -14.416 7.042   1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A O      1 
ATOM   135  N N      . ASP A 1 21  ? -6.492  -16.247 5.839   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N      1 
ATOM   136  C CA     . ASP A 1 21  ? -6.283  -15.495 4.585   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA     1 
ATOM   137  C C      . ASP A 1 21  ? -6.890  -16.203 3.383   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C      1 
ATOM   138  O O      . ASP A 1 21  ? -7.524  -17.260 3.560   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O      1 
ATOM   139  C CB     . ASP A 1 21  ? -4.797  -15.259 4.336   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB     1 
ATOM   140  C CG     . ASP A 1 21  ? -4.542  -13.886 3.666   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG     1 
ATOM   141  O OD1    . ASP A 1 21  ? -5.296  -13.478 2.717   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1    1 
ATOM   142  O OD2    . ASP A 1 21  ? -3.640  -13.167 4.162   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2    1 
ATOM   143  N N      . LEU A 1 22  ? -6.811  -15.576 2.189   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A N      1 
ATOM   144  C CA     . LEU A 1 22  ? -7.290  -16.253 0.952   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CA     1 
ATOM   145  C C      . LEU A 1 22  ? -6.339  -17.408 0.575   1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A C      1 
ATOM   146  O O      . LEU A 1 22  ? -5.144  -17.327 0.844   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A O      1 
ATOM   147  C CB     . LEU A 1 22  ? -7.445  -15.260 -0.226  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CB     1 
ATOM   148  C CG     . LEU A 1 22  ? -8.448  -14.090 0.002   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CG     1 
ATOM   149  C CD1    . LEU A 1 22  ? -8.627  -13.151 -1.198  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CD1    1 
ATOM   150  C CD2    . LEU A 1 22  ? -9.820  -14.638 0.428   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A CD2    1 
ATOM   151  N N      . PRO A 1 23  ? -6.845  -18.485 -0.057  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A N      1 
ATOM   152  C CA     . PRO A 1 23  ? -5.937  -19.599 -0.420  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CA     1 
ATOM   153  C C      . PRO A 1 23  ? -4.966  -19.256 -1.551  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A C      1 
ATOM   154  O O      . PRO A 1 23  ? -3.941  -19.902 -1.693  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A O      1 
ATOM   155  C CB     . PRO A 1 23  ? -6.887  -20.700 -0.888  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CB     1 
ATOM   156  C CG     . PRO A 1 23  ? -8.239  -20.352 -0.192  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CG     1 
ATOM   157  C CD     . PRO A 1 23  ? -8.244  -18.829 -0.293  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CD     1 
ATOM   158  N N      . TRP A 1 24  ? -5.334  -18.288 -2.374  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A N      1 
ATOM   159  C CA     . TRP A 1 24  ? -4.536  -17.934 -3.539  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CA     1 
ATOM   160  C C      . TRP A 1 24  ? -3.837  -16.610 -3.301  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A C      1 
ATOM   161  O O      . TRP A 1 24  ? -4.214  -15.821 -2.402  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A O      1 
ATOM   162  C CB     . TRP A 1 24  ? -5.428  -17.850 -4.784  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CB     1 
ATOM   163  C CG     . TRP A 1 24  ? -6.723  -17.151 -4.449  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CG     1 
ATOM   164  C CD1    . TRP A 1 24  ? -6.938  -15.800 -4.413  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CD1    1 
ATOM   165  C CD2    . TRP A 1 24  ? -7.939  -17.764 -4.003  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CD2    1 
ATOM   166  N NE1    . TRP A 1 24  ? -8.242  -15.529 -4.011  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A NE1    1 
ATOM   167  C CE2    . TRP A 1 24  ? -8.887  -16.720 -3.796  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CE2    1 
ATOM   168  C CE3    . TRP A 1 24  ? -8.352  -19.087 -3.850  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CE3    1 
ATOM   169  C CZ2    . TRP A 1 24  ? -10.185 -16.967 -3.339  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CZ2    1 
ATOM   170  C CZ3    . TRP A 1 24  ? -9.651  -19.349 -3.402  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CZ3    1 
ATOM   171  C CH2    . TRP A 1 24  ? -10.558 -18.291 -3.172  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 24  TRP A CH2    1 
ATOM   172  N N      . PRO A 1 25  ? -2.807  -16.308 -4.139  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A N      1 
ATOM   173  C CA     . PRO A 1 25  ? -2.222  -14.987 -4.025  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CA     1 
ATOM   174  C C      . PRO A 1 25  ? -3.247  -13.884 -4.327  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A C      1 
ATOM   175  O O      . PRO A 1 25  ? -4.265  -14.149 -4.974  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A O      1 
ATOM   176  C CB     . PRO A 1 25  ? -1.092  -14.975 -5.062  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CB     1 
ATOM   177  C CG     . PRO A 1 25  ? -1.140  -16.277 -5.757  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CG     1 
ATOM   178  C CD     . PRO A 1 25  ? -2.199  -17.153 -5.186  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CD     1 
ATOM   179  N N      . PRO A 1 26  ? -3.013  -12.671 -3.826  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A N      1 
ATOM   180  C CA     . PRO A 1 26  ? -3.963  -11.578 -4.071  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A CA     1 
ATOM   181  C C      . PRO A 1 26  ? -4.328  -11.437 -5.567  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A C      1 
ATOM   182  O O      . PRO A 1 26  ? -3.423  -11.385 -6.437  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A O      1 
ATOM   183  C CB     . PRO A 1 26  ? -3.191  -10.337 -3.600  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A CB     1 
ATOM   184  C CG     . PRO A 1 26  ? -2.192  -10.876 -2.567  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A CG     1 
ATOM   185  C CD     . PRO A 1 26  ? -1.776  -12.204 -3.145  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 26  PRO A CD     1 
ATOM   186  N N      . LEU A 1 27  ? -5.626  -11.387 -5.880  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N      1 
ATOM   187  C CA     . LEU A 1 27  ? -6.028  -11.114 -7.263  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA     1 
ATOM   188  C C      . LEU A 1 27  ? -6.655  -9.748  -7.309  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C      1 
ATOM   189  O O      . LEU A 1 27  ? -7.807  -9.556  -6.899  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O      1 
ATOM   190  C CB     . LEU A 1 27  ? -6.957  -12.168 -7.815  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB     1 
ATOM   191  C CG     . LEU A 1 27  ? -6.475  -13.604 -7.682  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG     1 
ATOM   192  C CD1    . LEU A 1 27  ? -7.644  -14.606 -7.826  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1    1 
ATOM   193  C CD2    . LEU A 1 27  ? -5.304  -13.948 -8.602  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2    1 
ATOM   194  N N      . ARG A 1 28  ? -5.876  -8.750  -7.724  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A N      1 
ATOM   195  C CA     . ARG A 1 28  ? -6.320  -7.398  -7.408  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CA     1 
ATOM   196  C C      . ARG A 1 28  ? -7.608  -6.982  -8.164  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A C      1 
ATOM   197  O O      . ARG A 1 28  ? -8.439  -6.274  -7.618  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A O      1 
ATOM   198  C CB     . ARG A 1 28  ? -5.166  -6.388  -7.566  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CB     1 
ATOM   199  C CG     . ARG A 1 28  ? -5.147  -5.650  -8.848  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CG     1 
ATOM   200  C CD     . ARG A 1 28  ? -4.493  -4.193  -8.742  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CD     1 
ATOM   201  N NE     . ARG A 1 28  ? -3.508  -3.911  -7.666  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A NE     1 
ATOM   202  C CZ     . ARG A 1 28  ? -3.139  -2.675  -7.256  1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CZ     1 
ATOM   203  N NH1    . ARG A 1 28  ? -2.239  -2.520  -6.281  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A NH1    1 
ATOM   204  N NH2    . ARG A 1 28  ? -3.662  -1.575  -7.813  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A NH2    1 
ATOM   205  N N      . ASN A 1 29  ? -7.777  -7.400  -9.422  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A N      1 
ATOM   206  C CA     . ASN A 1 29  ? -9.060  -7.105  -10.113 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A CA     1 
ATOM   207  C C      . ASN A 1 29  ? -10.252 -7.892  -9.598  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A C      1 
ATOM   208  O O      . ASN A 1 29  ? -11.429 -7.399  -9.684  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A O      1 
ATOM   209  C CB     . ASN A 1 29  ? -8.968  -7.266  -11.625 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A CB     1 
ATOM   210  C CG     . ASN A 1 29  ? -7.996  -6.258  -12.260 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A CG     1 
ATOM   211  O OD1    . ASN A 1 29  ? -7.733  -5.174  -11.707 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A OD1    1 
ATOM   212  N ND2    . ASN A 1 29  ? -7.407  -6.656  -13.375 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 29  ASN A ND2    1 
ATOM   213  N N      . GLU A 1 30  ? -9.971  -9.083  -9.074  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N      1 
ATOM   214  C CA     . GLU A 1 30  ? -11.045 -9.798  -8.367  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA     1 
ATOM   215  C C      . GLU A 1 30  ? -11.493 -9.005  -7.166  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C      1 
ATOM   216  O O      . GLU A 1 30  ? -12.666 -8.778  -6.949  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O      1 
ATOM   217  C CB     . GLU A 1 30  ? -10.617 -11.235 -7.991  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB     1 
ATOM   218  C CG     . GLU A 1 30  ? -11.799 -12.245 -7.931  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG     1 
ATOM   219  C CD     . GLU A 1 30  ? -12.693 -12.045 -6.675  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD     1 
ATOM   220  O OE1    . GLU A 1 30  ? -13.919 -12.147 -6.869  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1    1 
ATOM   221  O OE2    . GLU A 1 30  ? -12.177 -11.801 -5.501  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2    1 
ATOM   222  N N      . PHE A 1 31  ? -10.560 -8.534  -6.377  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N      1 
ATOM   223  C CA     . PHE A 1 31  ? -10.955 -7.698  -5.288  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA     1 
ATOM   224  C C      . PHE A 1 31  ? -11.642 -6.381  -5.726  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C      1 
ATOM   225  O O      . PHE A 1 31  ? -12.595 -5.937  -5.074  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O      1 
ATOM   226  C CB     . PHE A 1 31  ? -9.746  -7.389  -4.389  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB     1 
ATOM   227  C CG     . PHE A 1 31  ? -10.111 -6.607  -3.182  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG     1 
ATOM   228  C CD1    . PHE A 1 31  ? -11.018 -7.110  -2.220  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1    1 
ATOM   229  C CD2    . PHE A 1 31  ? -9.563  -5.343  -3.002  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2    1 
ATOM   230  C CE1    . PHE A 1 31  ? -11.327 -6.330  -1.062  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1    1 
ATOM   231  C CE2    . PHE A 1 31  ? -9.856  -4.613  -1.873  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2    1 
ATOM   232  C CZ     . PHE A 1 31  ? -10.720 -5.115  -0.907  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ     1 
ATOM   233  N N      . ARG A 1 32  ? -11.197 -5.753  -6.806  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A N      1 
ATOM   234  C CA     . ARG A 1 32  ? -11.913 -4.540  -7.290  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CA     1 
ATOM   235  C C      . ARG A 1 32  ? -13.369 -4.860  -7.700  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A C      1 
ATOM   236  O O      . ARG A 1 32  ? -14.286 -4.063  -7.488  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A O      1 
ATOM   237  C CB     . ARG A 1 32  ? -11.155 -3.882  -8.440  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CB     1 
ATOM   238  C CG     . ARG A 1 32  ? -9.867  -3.161  -7.980  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CG     1 
ATOM   239  C CD     . ARG A 1 32  ? -9.093  -2.649  -9.247  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CD     1 
ATOM   240  N NE     . ARG A 1 32  ? -7.713  -2.225  -9.008  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NE     1 
ATOM   241  C CZ     . ARG A 1 32  ? -6.759  -2.222  -9.941  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CZ     1 
ATOM   242  N NH1    . ARG A 1 32  ? -5.540  -1.803  -9.639  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH1    1 
ATOM   243  N NH2    . ARG A 1 32  ? -7.014  -2.636  -11.185 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH2    1 
ATOM   244  N N      . TYR A 1 33  ? -13.544 -6.032  -8.290  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A N      1 
ATOM   245  C CA     . TYR A 1 33  ? -14.910 -6.517  -8.645  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CA     1 
ATOM   246  C C      . TYR A 1 33  ? -15.762 -6.616  -7.343  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A C      1 
ATOM   247  O O      . TYR A 1 33  ? -16.886 -6.082  -7.277  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A O      1 
ATOM   248  C CB     . TYR A 1 33  ? -14.822 -7.884  -9.373  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CB     1 
ATOM   249  C CG     . TYR A 1 33  ? -16.168 -8.571  -9.506  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CG     1 
ATOM   250  C CD1    . TYR A 1 33  ? -16.552 -9.597  -8.642  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD1    1 
ATOM   251  C CD2    . TYR A 1 33  ? -17.059 -8.199  -10.527 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD2    1 
ATOM   252  C CE1    . TYR A 1 33  ? -17.786 -10.232 -8.796  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE1    1 
ATOM   253  C CE2    . TYR A 1 33  ? -18.307 -8.803  -10.652 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE2    1 
ATOM   254  C CZ     . TYR A 1 33  ? -18.676 -9.784  -9.774  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CZ     1 
ATOM   255  O OH     . TYR A 1 33  ? -19.914 -10.416 -9.953  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A OH     1 
ATOM   256  N N      . PHE A 1 34  ? -15.217 -7.291  -6.319  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A N      1 
ATOM   257  C CA     . PHE A 1 34  ? -15.925 -7.447  -5.018  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CA     1 
ATOM   258  C C      . PHE A 1 34  ? -16.298 -6.055  -4.490  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A C      1 
ATOM   259  O O      . PHE A 1 34  ? -17.422 -5.876  -4.025  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A O      1 
ATOM   260  C CB     . PHE A 1 34  ? -15.024 -8.179  -3.962  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CB     1 
ATOM   261  C CG     . PHE A 1 34  ? -15.482 -8.008  -2.546  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CG     1 
ATOM   262  C CD1    . PHE A 1 34  ? -16.571 -8.724  -2.049  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD1    1 
ATOM   263  C CD2    . PHE A 1 34  ? -14.890 -7.042  -1.723  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CD2    1 
ATOM   264  C CE1    . PHE A 1 34  ? -17.029 -8.556  -0.746  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE1    1 
ATOM   265  C CE2    . PHE A 1 34  ? -15.356 -6.820  -0.438  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CE2    1 
ATOM   266  C CZ     . PHE A 1 34  ? -16.436 -7.594  0.082   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 34  PHE A CZ     1 
ATOM   267  N N      . GLN A 1 35  ? -15.340 -5.125  -4.514  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A N      1 
ATOM   268  C CA     . GLN A 1 35  ? -15.574 -3.780  -3.982  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CA     1 
ATOM   269  C C      . GLN A 1 35  ? -16.732 -3.069  -4.742  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A C      1 
ATOM   270  O O      . GLN A 1 35  ? -17.599 -2.460  -4.118  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A O      1 
ATOM   271  C CB     . GLN A 1 35  ? -14.311 -2.935  -4.151  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CB     1 
ATOM   272  C CG     . GLN A 1 35  ? -13.113 -3.402  -3.181  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CG     1 
ATOM   273  C CD     . GLN A 1 35  ? -13.333 -2.979  -1.691  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CD     1 
ATOM   274  O OE1    . GLN A 1 35  ? -14.249 -3.437  -1.033  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A OE1    1 
ATOM   275  N NE2    . GLN A 1 35  ? -12.424 -2.147  -1.158  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A NE2    1 
ATOM   276  N N      . ARG A 1 36  ? -16.645 -3.135  -6.064  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A N      1 
ATOM   277  C CA     . ARG A 1 36  ? -17.597 -2.451  -6.970  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CA     1 
ATOM   278  C C      . ARG A 1 36  ? -18.967 -3.040  -6.770  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A C      1 
ATOM   279  O O      . ARG A 1 36  ? -19.941 -2.298  -6.564  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A O      1 
ATOM   280  C CB     . ARG A 1 36  ? -17.159 -2.680  -8.404  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CB     1 
ATOM   281  C CG     . ARG A 1 36  ? -18.092 -2.087  -9.417  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CG     1 
ATOM   282  C CD     . ARG A 1 36  ? -17.442 -2.193  -10.856 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CD     1 
ATOM   283  N NE     . ARG A 1 36  ? -17.156 -3.545  -11.360 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NE     1 
ATOM   284  C CZ     . ARG A 1 36  ? -18.070 -4.322  -11.957 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CZ     1 
ATOM   285  N NH1    . ARG A 1 36  ? -19.356 -3.961  -11.976 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH1    1 
ATOM   286  N NH2    . ARG A 1 36  ? -17.714 -5.480  -12.479 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH2    1 
ATOM   287  N N      . MET A 1 37  ? -19.051 -4.372  -6.773  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 37  MET A N      1 
ATOM   288  C CA     . MET A 1 37  ? -20.384 -5.018  -6.682  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 37  MET A CA     1 
ATOM   289  C C      . MET A 1 37  ? -21.062 -4.689  -5.324  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 37  MET A C      1 
ATOM   290  O O      . MET A 1 37  ? -22.240 -4.382  -5.264  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 37  MET A O      1 
ATOM   291  C CB     . MET A 1 37  ? -20.310 -6.537  -6.872  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 37  MET A CB     1 
ATOM   292  C CG     . MET A 1 37  ? -19.797 -6.983  -8.216  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 37  MET A CG     1 
ATOM   293  S SD     . MET A 1 37  ? -20.868 -6.326  -9.597  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 37  MET A SD     1 
ATOM   294  C CE     . MET A 1 37  ? -22.379 -7.193  -9.260  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 37  MET A CE     1 
ATOM   295  N N      . THR A 1 38  ? -20.314 -4.758  -4.219  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 38  THR A N      1 
ATOM   296  C CA     . THR A 1 38  ? -20.922 -4.565  -2.908  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 38  THR A CA     1 
ATOM   297  C C      . THR A 1 38  ? -21.133 -3.077  -2.562  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 38  THR A C      1 
ATOM   298  O O      . THR A 1 38  ? -22.040 -2.742  -1.753  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 38  THR A O      1 
ATOM   299  C CB     . THR A 1 38  ? -20.100 -5.246  -1.775  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 38  THR A CB     1 
ATOM   300  O OG1    . THR A 1 38  ? -18.794 -4.691  -1.791  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 38  THR A OG1    1 
ATOM   301  C CG2    . THR A 1 38  ? -19.997 -6.698  -2.019  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 38  THR A CG2    1 
ATOM   302  N N      . THR A 1 39  ? -20.333 -2.195  -3.175  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 39  THR A N      1 
ATOM   303  C CA     . THR A 1 39  ? -20.481 -0.718  -2.898  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CA     1 
ATOM   304  C C      . THR A 1 39  ? -21.589 -0.027  -3.739  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 39  THR A C      1 
ATOM   305  O O      . THR A 1 39  ? -22.289 0.874   -3.254  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 39  THR A O      1 
ATOM   306  C CB     . THR A 1 39  ? -19.163 0.015   -3.113  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CB     1 
ATOM   307  O OG1    . THR A 1 39  ? -18.146 -0.689  -2.376  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 39  THR A OG1    1 
ATOM   308  C CG2    . THR A 1 39  ? -19.250 1.417   -2.600  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 39  THR A CG2    1 
ATOM   309  N N      . THR A 1 40  ? -21.762 -0.493  -4.959  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 40  THR A N      1 
ATOM   310  C CA     . THR A 1 40  ? -22.743 0.130   -5.898  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA     1 
ATOM   311  C C      . THR A 1 40  ? -24.212 -0.062  -5.457  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 40  THR A C      1 
ATOM   312  O O      . THR A 1 40  ? -24.725 -1.170  -5.304  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 40  THR A O      1 
ATOM   313  C CB     . THR A 1 40  ? -22.496 -0.377  -7.338  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB     1 
ATOM   314  O OG1    . THR A 1 40  ? -21.112 -0.207  -7.678  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1    1 
ATOM   315  C CG2    . THR A 1 40  ? -23.357 0.358   -8.352  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2    1 
ATOM   316  N N      . SER A 1 41  ? -24.908 1.055   -5.251  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 41  SER A N      1 
ATOM   317  C CA     . SER A 1 41  ? -26.283 1.057   -4.813  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA     1 
ATOM   318  C C      . SER A 1 41  ? -27.148 1.698   -5.907  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 41  SER A C      1 
ATOM   319  O O      . SER A 1 41  ? -26.896 2.844   -6.317  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 41  SER A O      1 
ATOM   320  C CB     . SER A 1 41  ? -26.388 1.831   -3.505  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB     1 
ATOM   321  O OG     . SER A 1 41  ? -27.717 1.993   -3.070  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG     1 
ATOM   322  N N      . SER A 1 42  ? -28.144 0.948   -6.365  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 42  SER A N      1 
ATOM   323  C CA     . SER A 1 42  ? -29.064 1.381   -7.418  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 42  SER A CA     1 
ATOM   324  C C      . SER A 1 42  ? -30.190 2.323   -6.930  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 42  SER A C      1 
ATOM   325  O O      . SER A 1 42  ? -31.256 2.340   -7.569  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 42  SER A O      1 
ATOM   326  C CB     . SER A 1 42  ? -29.705 0.144   -8.089  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 42  SER A CB     1 
ATOM   327  O OG     . SER A 1 42  ? -30.700 -0.491  -7.253  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 42  SER A OG     1 
ATOM   328  N N      . VAL A 1 43  ? -29.962 3.068   -5.830  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N      1 
ATOM   329  C CA     . VAL A 1 43  ? -30.960 3.928   -5.148  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA     1 
ATOM   330  C C      . VAL A 1 43  ? -30.314 5.169   -4.462  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C      1 
ATOM   331  O O      . VAL A 1 43  ? -29.427 5.052   -3.581  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O      1 
ATOM   332  C CB     . VAL A 1 43  ? -31.725 3.132   -4.048  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB     1 
ATOM   333  C CG1    . VAL A 1 43  ? -32.762 3.989   -3.343  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1    1 
ATOM   334  C CG2    . VAL A 1 43  ? -32.381 1.895   -4.601  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2    1 
ATOM   335  N N      . GLU A 1 44  ? -30.793 6.371   -4.788  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A N      1 
ATOM   336  C CA     . GLU A 1 44  ? -30.112 7.575   -4.266  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CA     1 
ATOM   337  C C      . GLU A 1 44  ? -30.338 7.832   -2.791  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A C      1 
ATOM   338  O O      . GLU A 1 44  ? -31.386 7.506   -2.231  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A O      1 
ATOM   339  C CB     . GLU A 1 44  ? -30.437 8.805   -5.109  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CB     1 
ATOM   340  C CG     . GLU A 1 44  ? -30.310 8.475   -6.554  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CG     1 
ATOM   341  C CD     . GLU A 1 44  ? -29.969 9.653   -7.396  1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CD     1 
ATOM   342  O OE1    . GLU A 1 44  ? -28.910 9.571   -8.077  1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE1    1 
ATOM   343  O OE2    . GLU A 1 44  ? -30.748 10.649  -7.372  1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE2    1 
ATOM   344  N N      . GLY A 1 45  ? -29.325 8.400   -2.145  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N      1 
ATOM   345  C CA     . GLY A 1 45  ? -29.397 8.596   -0.703  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA     1 
ATOM   346  C C      . GLY A 1 45  ? -29.237 7.330   0.137   1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C      1 
ATOM   347  O O      . GLY A 1 45  ? -29.345 7.404   1.357   1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O      1 
ATOM   348  N N      . LYS A 1 46  ? -29.005 6.164   -0.473  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A N      1 
ATOM   349  C CA     . LYS A 1 46  ? -28.813 4.951   0.354   1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CA     1 
ATOM   350  C C      . LYS A 1 46  ? -27.435 4.339   0.110   1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A C      1 
ATOM   351  O O      . LYS A 1 46  ? -26.769 4.649   -0.857  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A O      1 
ATOM   352  C CB     . LYS A 1 46  ? -29.929 3.911   0.139   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CB     1 
ATOM   353  C CG     . LYS A 1 46  ? -31.392 4.400   0.395   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CG     1 
ATOM   354  C CD     . LYS A 1 46  ? -32.303 3.217   0.681   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CD     1 
ATOM   355  C CE     . LYS A 1 46  ? -33.759 3.532   0.357   1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CE     1 
ATOM   356  N NZ     . LYS A 1 46  ? -34.609 2.285   0.348   1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A NZ     1 
ATOM   357  N N      . GLN A 1 47  ? -26.981 3.496   1.027   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A N      1 
ATOM   358  C CA     . GLN A 1 47  ? -25.754 2.735   0.797   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CA     1 
ATOM   359  C C      . GLN A 1 47  ? -26.064 1.255   1.081   1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A C      1 
ATOM   360  O O      . GLN A 1 47  ? -27.081 0.934   1.691   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A O      1 
ATOM   361  C CB     . GLN A 1 47  ? -24.589 3.270   1.656   1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CB     1 
ATOM   362  C CG     . GLN A 1 47  ? -24.782 3.086   3.080   1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CG     1 
ATOM   363  C CD     . GLN A 1 47  ? -23.712 3.801   3.969   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CD     1 
ATOM   364  O OE1    . GLN A 1 47  ? -24.078 4.477   4.950   1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A OE1    1 
ATOM   365  N NE2    . GLN A 1 47  ? -22.423 3.644   3.646   1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A NE2    1 
ATOM   366  N N      . ASN A 1 48  ? -25.179 0.375   0.653   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A N      1 
ATOM   367  C CA     . ASN A 1 48  ? -25.337 -1.028  0.945   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A CA     1 
ATOM   368  C C      . ASN A 1 48  ? -24.743 -1.395  2.300   1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A C      1 
ATOM   369  O O      . ASN A 1 48  ? -23.883 -0.658  2.838   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A O      1 
ATOM   370  C CB     . ASN A 1 48  ? -24.691 -1.860  -0.140  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A CB     1 
ATOM   371  C CG     . ASN A 1 48  ? -25.331 -1.665  -1.491  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A CG     1 
ATOM   372  O OD1    . ASN A 1 48  ? -26.461 -1.231  -1.571  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A OD1    1 
ATOM   373  N ND2    . ASN A 1 48  ? -24.572 -1.929  -2.564  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 48  ASN A ND2    1 
ATOM   374  N N      . LEU A 1 49  ? -25.278 -2.462  2.888   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N      1 
ATOM   375  C CA     . LEU A 1 49  ? -24.741 -2.975  4.156   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA     1 
ATOM   376  C C      . LEU A 1 49  ? -24.020 -4.291  3.889   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C      1 
ATOM   377  O O      . LEU A 1 49  ? -24.558 -5.174  3.137   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O      1 
ATOM   378  C CB     . LEU A 1 49  ? -25.917 -3.261  5.090   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB     1 
ATOM   379  C CG     . LEU A 1 49  ? -25.824 -3.784  6.526   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG     1 
ATOM   380  C CD1    . LEU A 1 49  ? -25.857 -5.196  6.532   1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1    1 
ATOM   381  C CD2    . LEU A 1 49  ? -24.701 -3.391  7.325   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2    1 
ATOM   382  N N      . VAL A 1 50  ? -22.870 -4.500  4.557   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A N      1 
ATOM   383  C CA     . VAL A 1 50  ? -22.161 -5.784  4.414   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A CA     1 
ATOM   384  C C      . VAL A 1 50  ? -22.242 -6.449  5.773   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A C      1 
ATOM   385  O O      . VAL A 1 50  ? -22.069 -5.798  6.841   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A O      1 
ATOM   386  C CB     . VAL A 1 50  ? -20.666 -5.657  3.894   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A CB     1 
ATOM   387  C CG1    . VAL A 1 50  ? -20.620 -5.239  2.467   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A CG1    1 
ATOM   388  C CG2    . VAL A 1 50  ? -19.858 -4.607  4.727   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A CG2    1 
ATOM   389  N N      . ILE A 1 51  ? -22.548 -7.739  5.754   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A N      1 
ATOM   390  C CA     . ILE A 1 51  ? -22.567 -8.556  6.983   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CA     1 
ATOM   391  C C      . ILE A 1 51  ? -21.439 -9.592  6.876   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A C      1 
ATOM   392  O O      . ILE A 1 51  ? -21.277 -10.335 5.851   1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A O      1 
ATOM   393  C CB     . ILE A 1 51  ? -23.938 -9.306  7.094   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CB     1 
ATOM   394  C CG1    . ILE A 1 51  ? -25.133 -8.288  7.193   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG1    1 
ATOM   395  C CG2    . ILE A 1 51  ? -23.970 -10.436 8.189   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG2    1 
ATOM   396  C CD1    . ILE A 1 51  ? -26.473 -8.951  7.277   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CD1    1 
ATOM   397  N N      . MET A 1 52  ? -20.636 -9.684  7.933   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 52  MET A N      1 
ATOM   398  C CA     . MET A 1 52  ? -19.611 -10.721 7.942   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 52  MET A CA     1 
ATOM   399  C C      . MET A 1 52  ? -19.420 -11.362 9.340   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 52  MET A C      1 
ATOM   400  O O      . MET A 1 52  ? -19.724 -10.717 10.360  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 52  MET A O      1 
ATOM   401  C CB     . MET A 1 52  ? -18.292 -10.122 7.466   1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 52  MET A CB     1 
ATOM   402  C CG     . MET A 1 52  ? -17.686 -9.083  8.461   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 52  MET A CG     1 
ATOM   403  S SD     . MET A 1 52  ? -16.481 -8.129  7.622   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 52  MET A SD     1 
ATOM   404  C CE     . MET A 1 52  ? -17.449 -6.854  6.792   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 52  MET A CE     1 
ATOM   405  N N      . GLY A 1 53  ? -18.959 -12.612 9.383   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A N      1 
ATOM   406  C CA     . GLY A 1 53  ? -18.511 -13.228 10.663  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A CA     1 
ATOM   407  C C      . GLY A 1 53  ? -17.287 -12.534 11.214  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A C      1 
ATOM   408  O O      . GLY A 1 53  ? -16.604 -11.785 10.503  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A O      1 
ATOM   409  N N      . LYS A 1 54  ? -17.005 -12.778 12.489  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A N      1 
ATOM   410  C CA     . LYS A 1 54  ? -15.888 -12.134 13.189  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CA     1 
ATOM   411  C C      . LYS A 1 54  ? -14.514 -12.444 12.543  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A C      1 
ATOM   412  O O      . LYS A 1 54  ? -13.645 -11.580 12.374  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A O      1 
ATOM   413  C CB     . LYS A 1 54  ? -15.870 -12.686 14.632  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CB     1 
ATOM   414  C CG     . LYS A 1 54  ? -14.793 -12.022 15.504  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CG     1 
ATOM   415  C CD     . LYS A 1 54  ? -14.945 -12.557 16.934  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CD     1 
ATOM   416  C CE     . LYS A 1 54  ? -14.540 -14.042 17.059  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CE     1 
ATOM   417  N NZ     . LYS A 1 54  ? -14.621 -14.620 18.476  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A NZ     1 
ATOM   418  N N      . LYS A 1 55  ? -14.316 -13.712 12.194  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N      1 
ATOM   419  C CA     . LYS A 1 55  ? -13.029 -14.066 11.581  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA     1 
ATOM   420  C C      . LYS A 1 55  ? -12.792 -13.318 10.251  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C      1 
ATOM   421  O O      . LYS A 1 55  ? -11.676 -12.954 9.957   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O      1 
ATOM   422  C CB     . LYS A 1 55  ? -12.908 -15.565 11.356  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB     1 
ATOM   423  C CG     . LYS A 1 55  ? -11.482 -15.976 11.104  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG     1 
ATOM   424  C CD     . LYS A 1 55  ? -11.414 -17.535 11.113  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD     1 
ATOM   425  C CE     . LYS A 1 55  ? -10.209 -17.969 10.291  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE     1 
ATOM   426  N NZ     . LYS A 1 55  ? -9.920  -19.421 10.396  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ     1 
ATOM   427  N N      . THR A 1 56  ? -13.847 -13.166 9.442   1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 56  THR A N      1 
ATOM   428  C CA     . THR A 1 56  ? -13.749 -12.465 8.168   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 56  THR A CA     1 
ATOM   429  C C      . THR A 1 56  ? -13.354 -11.060 8.424   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 56  THR A C      1 
ATOM   430  O O      . THR A 1 56  ? -12.452 -10.541 7.753   1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 56  THR A O      1 
ATOM   431  C CB     . THR A 1 56  ? -15.100 -12.570 7.329   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 56  THR A CB     1 
ATOM   432  O OG1    . THR A 1 56  ? -15.273 -13.947 6.887   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 56  THR A OG1    1 
ATOM   433  C CG2    . THR A 1 56  ? -15.019 -11.651 6.099   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 56  THR A CG2    1 
ATOM   434  N N      . TRP A 1 57  ? -14.030 -10.386 9.383   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A N      1 
ATOM   435  C CA     . TRP A 1 57  ? -13.608 -8.991  9.704   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CA     1 
ATOM   436  C C      . TRP A 1 57  ? -12.122 -8.930  9.915   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A C      1 
ATOM   437  O O      . TRP A 1 57  ? -11.397 -8.076  9.311   1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A O      1 
ATOM   438  C CB     . TRP A 1 57  ? -14.400 -8.470  10.920  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CB     1 
ATOM   439  C CG     . TRP A 1 57  ? -13.879 -7.190  11.390  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CG     1 
ATOM   440  C CD1    . TRP A 1 57  ? -12.950 -6.990  12.359  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD1    1 
ATOM   441  C CD2    . TRP A 1 57  ? -14.200 -5.903  10.854  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CD2    1 
ATOM   442  N NE1    . TRP A 1 57  ? -12.650 -5.643  12.466  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 57  TRP A NE1    1 
ATOM   443  C CE2    . TRP A 1 57  ? -13.441 -4.947  11.590  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE2    1 
ATOM   444  C CE3    . TRP A 1 57  ? -15.103 -5.448  9.860   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CE3    1 
ATOM   445  C CZ2    . TRP A 1 57  ? -13.489 -3.574  11.324  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ2    1 
ATOM   446  C CZ3    . TRP A 1 57  ? -15.172 -4.051  9.613   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CZ3    1 
ATOM   447  C CH2    . TRP A 1 57  ? -14.368 -3.131  10.361  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 57  TRP A CH2    1 
ATOM   448  N N      . PHE A 1 58  ? -11.608 -9.799  10.800  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A N      1 
ATOM   449  C CA     . PHE A 1 58  ? -10.159 -9.681  11.115  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CA     1 
ATOM   450  C C      . PHE A 1 58  ? -9.212  -10.190 10.033  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A C      1 
ATOM   451  O O      . PHE A 1 58  ? -7.991  -9.941  10.093  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A O      1 
ATOM   452  C CB     . PHE A 1 58  ? -9.848  -10.336 12.452  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CB     1 
ATOM   453  C CG     . PHE A 1 58  ? -10.434 -9.546  13.631  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CG     1 
ATOM   454  C CD1    . PHE A 1 58  ? -11.607 -9.969  14.238  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD1    1 
ATOM   455  C CD2    . PHE A 1 58  ? -9.813  -8.376  14.031  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD2    1 
ATOM   456  C CE1    . PHE A 1 58  ? -12.134 -9.223  15.288  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE1    1 
ATOM   457  C CE2    . PHE A 1 58  ? -10.312 -7.618  15.087  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE2    1 
ATOM   458  C CZ     . PHE A 1 58  ? -11.462 -8.018  15.694  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CZ     1 
ATOM   459  N N      A SER A 1 59  ? -9.788  -10.856 9.035   0.50 9.77  ? ? ? ? ? ? 59  SER A N      1 
ATOM   460  N N      B SER A 1 59  ? -9.768  -10.877 9.041   0.50 9.68  ? ? ? ? ? ? 59  SER A N      1 
ATOM   461  C CA     A SER A 1 59  ? -9.053  -11.412 7.888   0.50 11.15 ? ? ? ? ? ? 59  SER A CA     1 
ATOM   462  C CA     B SER A 1 59  ? -8.986  -11.381 7.905   0.50 10.83 ? ? ? ? ? ? 59  SER A CA     1 
ATOM   463  C C      A SER A 1 59  ? -8.825  -10.359 6.809   0.50 11.24 ? ? ? ? ? ? 59  SER A C      1 
ATOM   464  C C      B SER A 1 59  ? -8.682  -10.229 6.946   0.50 11.15 ? ? ? ? ? ? 59  SER A C      1 
ATOM   465  O O      A SER A 1 59  ? -7.947  -10.492 5.931   0.50 12.07 ? ? ? ? ? ? 59  SER A O      1 
ATOM   466  O O      B SER A 1 59  ? -7.600  -10.154 6.293   0.50 11.67 ? ? ? ? ? ? 59  SER A O      1 
ATOM   467  C CB     A SER A 1 59  ? -9.876  -12.549 7.271   0.50 10.75 ? ? ? ? ? ? 59  SER A CB     1 
ATOM   468  C CB     B SER A 1 59  ? -9.795  -12.451 7.151   0.50 10.42 ? ? ? ? ? ? 59  SER A CB     1 
ATOM   469  O OG     A SER A 1 59  ? -9.832  -13.678 8.118   0.50 12.30 ? ? ? ? ? ? 59  SER A OG     1 
ATOM   470  O OG     B SER A 1 59  ? -8.963  -13.107 6.211   0.50 11.13 ? ? ? ? ? ? 59  SER A OG     1 
ATOM   471  N N      . ILE A 1 60  ? -9.636  -9.315  6.846   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N      1 
ATOM   472  C CA     . ILE A 1 60  ? -9.488  -8.190  5.912   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA     1 
ATOM   473  C C      . ILE A 1 60  ? -8.339  -7.288  6.442   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C      1 
ATOM   474  O O      . ILE A 1 60  ? -8.315  -6.999  7.669   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O      1 
ATOM   475  C CB     . ILE A 1 60  ? -10.770 -7.384  5.823   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB     1 
ATOM   476  C CG1    . ILE A 1 60  ? -11.909 -8.243  5.255   1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1    1 
ATOM   477  C CG2    . ILE A 1 60  ? -10.490 -6.136  4.913   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2    1 
ATOM   478  C CD1    . ILE A 1 60  ? -13.366 -7.587  5.442   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1    1 
ATOM   479  N N      . PRO A 1 61  ? -7.365  -6.901  5.569   1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N      1 
ATOM   480  C CA     . PRO A 1 61  ? -6.307  -6.061  6.127   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA     1 
ATOM   481  C C      . PRO A 1 61  ? -6.870  -4.771  6.758   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C      1 
ATOM   482  O O      . PRO A 1 61  ? -7.782  -4.137  6.188   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O      1 
ATOM   483  C CB     . PRO A 1 61  ? -5.410  -5.731  4.906   1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB     1 
ATOM   484  C CG     . PRO A 1 61  ? -5.620  -6.845  3.935   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG     1 
ATOM   485  C CD     . PRO A 1 61  ? -7.132  -7.199  4.140   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD     1 
ATOM   486  N N      . GLU A 1 62  ? -6.344  -4.417  7.929   1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N      1 
ATOM   487  C CA     . GLU A 1 62  ? -6.665  -3.130  8.612   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA     1 
ATOM   488  C C      . GLU A 1 62  ? -6.847  -1.926  7.685   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C      1 
ATOM   489  O O      . GLU A 1 62  ? -7.773  -1.153  7.864   1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O      1 
ATOM   490  C CB     . GLU A 1 62  ? -5.629  -2.797  9.705   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB     1 
ATOM   491  C CG     . GLU A 1 62  ? -6.165  -2.883  11.108  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG     1 
ATOM   492  C CD     . GLU A 1 62  ? -5.045  -3.078  12.142  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD     1 
ATOM   493  O OE1    . GLU A 1 62  ? -4.502  -4.206  12.230  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1    1 
ATOM   494  O OE2    . GLU A 1 62  ? -4.732  -2.107  12.880  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2    1 
ATOM   495  N N      . LYS A 1 63  ? -5.984  -1.750  6.684   1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N      1 
ATOM   496  C CA     . LYS A 1 63  ? -6.110  -0.563  5.803   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA     1 
ATOM   497  C C      . LYS A 1 63  ? -7.417  -0.530  5.026   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C      1 
ATOM   498  O O      . LYS A 1 63  ? -7.903  0.564   4.648   1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O      1 
ATOM   499  C CB     . LYS A 1 63  ? -4.899  -0.378  4.852   1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB     1 
ATOM   500  C CG     . LYS A 1 63  ? -5.112  -0.773  3.402   1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG     1 
ATOM   501  C CD     . LYS A 1 63  ? -4.530  0.287   2.406   1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD     1 
ATOM   502  C CE     . LYS A 1 63  ? -3.006  0.421   2.550   1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE     1 
ATOM   503  N NZ     . LYS A 1 63  ? -2.296  1.048   1.378   1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ     1 
ATOM   504  N N      . ASN A 1 64  ? -8.004  -1.725  4.833   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A N      1 
ATOM   505  C CA     . ASN A 1 64  ? -9.198  -1.897  4.017   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CA     1 
ATOM   506  C C      . ASN A 1 64  ? -10.452 -2.091  4.824   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A C      1 
ATOM   507  O O      . ASN A 1 64  ? -11.502 -2.322  4.225   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A O      1 
ATOM   508  C CB     . ASN A 1 64  ? -9.047  -3.104  3.047   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CB     1 
ATOM   509  C CG     . ASN A 1 64  ? -7.826  -2.992  2.179   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CG     1 
ATOM   510  O OD1    . ASN A 1 64  ? -7.757  -2.151  1.247   1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A OD1    1 
ATOM   511  N ND2    . ASN A 1 64  ? -6.838  -3.777  2.489   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A ND2    1 
ATOM   512  N N      . ARG A 1 65  ? -10.359 -1.996  6.156   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N      1 
ATOM   513  C CA     . ARG A 1 65  ? -11.537 -1.980  7.023   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA     1 
ATOM   514  C C      . ARG A 1 65  ? -11.714 -0.651  7.770   1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C      1 
ATOM   515  O O      . ARG A 1 65  ? -10.709 -0.014  8.160   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O      1 
ATOM   516  C CB     . ARG A 1 65  ? -11.502 -3.090  8.115   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB     1 
ATOM   517  C CG     . ARG A 1 65  ? -10.399 -3.995  8.168   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG     1 
ATOM   518  C CD     . ARG A 1 65  ? -10.714 -4.978  9.274   1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD     1 
ATOM   519  N NE     . ARG A 1 65  ? -10.080 -4.664  10.548  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE     1 
ATOM   520  C CZ     . ARG A 1 65  ? -9.053  -5.339  11.065  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ     1 
ATOM   521  N NH1    . ARG A 1 65  ? -8.584  -5.004  12.259  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1    1 
ATOM   522  N NH2    . ARG A 1 65  ? -8.505  -6.384  10.431  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2    1 
ATOM   523  N N      . PRO A 1 66  ? -12.973 -0.241  7.994   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A N      1 
ATOM   524  C CA     . PRO A 1 66  ? -14.185 -0.895  7.438   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A CA     1 
ATOM   525  C C      . PRO A 1 66  ? -14.177 -0.827  5.898   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A C      1 
ATOM   526  O O      . PRO A 1 66  ? -13.472 -0.030  5.330   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A O      1 
ATOM   527  C CB     . PRO A 1 66  ? -15.326 -0.038  7.996   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A CB     1 
ATOM   528  C CG     . PRO A 1 66  ? -14.661 1.373   8.145   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A CG     1 
ATOM   529  C CD     . PRO A 1 66  ? -13.267 1.073   8.615   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A CD     1 
ATOM   530  N N      . LEU A 1 67  ? -14.908 -1.710  5.231   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N      1 
ATOM   531  C CA     . LEU A 1 67  ? -15.065 -1.607  3.773   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA     1 
ATOM   532  C C      . LEU A 1 67  ? -15.770 -0.294  3.450   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C      1 
ATOM   533  O O      . LEU A 1 67  ? -16.912 -0.035  3.915   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O      1 
ATOM   534  C CB     . LEU A 1 67  ? -15.905 -2.802  3.289   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB     1 
ATOM   535  C CG     . LEU A 1 67  ? -15.248 -4.204  3.489   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG     1 
ATOM   536  C CD1    . LEU A 1 67  ? -16.234 -5.323  3.143   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1    1 
ATOM   537  C CD2    . LEU A 1 67  ? -13.977 -4.305  2.610   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2    1 
ATOM   538  N N      . LYS A 1 68  ? -15.101 0.563   2.705   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N      1 
ATOM   539  C CA     . LYS A 1 68  ? -15.598 1.925   2.697   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA     1 
ATOM   540  C C      . LYS A 1 68  ? -16.835 2.133   1.831   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C      1 
ATOM   541  O O      . LYS A 1 68  ? -17.055 1.394   0.872   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O      1 
ATOM   542  C CB     . LYS A 1 68  ? -14.523 2.898   2.332   1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB     1 
ATOM   543  C CG     . LYS A 1 68  ? -14.030 2.914   1.011   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG     1 
ATOM   544  C CD     . LYS A 1 68  ? -12.925 4.038   0.971   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD     1 
ATOM   545  C CE     . LYS A 1 68  ? -11.909 3.875   2.076   1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE     1 
ATOM   546  N NZ     . LYS A 1 68  ? -10.969 2.741   1.731   1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ     1 
ATOM   547  N N      . GLY A 1 69  ? -17.621 3.150   2.200   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N      1 
ATOM   548  C CA     . GLY A 1 69  ? -18.896 3.460   1.469   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA     1 
ATOM   549  C C      . GLY A 1 69  ? -20.033 2.458   1.703   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C      1 
ATOM   550  O O      . GLY A 1 69  ? -21.070 2.510   1.018   1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O      1 
ATOM   551  N N      . ARG A 1 70  ? -19.819 1.510   2.619   1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A N      1 
ATOM   552  C CA     . ARG A 1 70  ? -20.810 0.479   3.026   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CA     1 
ATOM   553  C C      . ARG A 1 70  ? -20.897 0.519   4.547   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A C      1 
ATOM   554  O O      . ARG A 1 70  ? -19.871 0.759   5.222   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A O      1 
ATOM   555  C CB     . ARG A 1 70  ? -20.299 -0.912  2.616   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CB     1 
ATOM   556  C CG     . ARG A 1 70  ? -20.471 -1.172  1.126   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CG     1 
ATOM   557  C CD     . ARG A 1 70  ? -19.321 -2.042  0.607   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CD     1 
ATOM   558  N NE     . ARG A 1 70  ? -18.028 -1.330  0.551   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A NE     1 
ATOM   559  C CZ     . ARG A 1 70  ? -16.890 -1.874  0.084   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CZ     1 
ATOM   560  N NH1    . ARG A 1 70  ? -16.859 -3.157  -0.335  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A NH1    1 
ATOM   561  N NH2    . ARG A 1 70  ? -15.765 -1.169  0.080   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A NH2    1 
ATOM   562  N N      . ILE A 1 71  ? -22.078 0.228   5.083   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N      1 
ATOM   563  C CA     . ILE A 1 71  ? -22.246 -0.016  6.489   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA     1 
ATOM   564  C C      . ILE A 1 71  ? -21.692 -1.381  6.827   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C      1 
ATOM   565  O O      . ILE A 1 71  ? -22.080 -2.394  6.190   1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O      1 
ATOM   566  C CB     . ILE A 1 71  ? -23.742 0.096   6.878   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB     1 
ATOM   567  C CG1    . ILE A 1 71  ? -24.220 1.505   6.538   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1    1 
ATOM   568  C CG2    . ILE A 1 71  ? -23.992 -0.167  8.353   1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2    1 
ATOM   569  C CD1    . ILE A 1 71  ? -25.761 1.699   6.382   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1    1 
ATOM   570  N N      . ASN A 1 72  ? -20.804 -1.437  7.826   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A N      1 
ATOM   571  C CA     . ASN A 1 72  ? -20.169 -2.740  8.172   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CA     1 
ATOM   572  C C      . ASN A 1 72  ? -20.726 -3.317  9.444   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A C      1 
ATOM   573  O O      . ASN A 1 72  ? -20.603 -2.717  10.544  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A O      1 
ATOM   574  C CB     . ASN A 1 72  ? -18.636 -2.613  8.352   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CB     1 
ATOM   575  C CG     . ASN A 1 72  ? -17.874 -2.341  7.022   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CG     1 
ATOM   576  O OD1    . ASN A 1 72  ? -16.853 -3.006  6.757   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A OD1    1 
ATOM   577  N ND2    . ASN A 1 72  ? -18.359 -1.356  6.177   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A ND2    1 
ATOM   578  N N      . LEU A 1 73  ? -21.269 -4.505  9.324   1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N      1 
ATOM   579  C CA     . LEU A 1 73  ? -21.845 -5.189  10.445  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA     1 
ATOM   580  C C      . LEU A 1 73  ? -21.145 -6.516  10.654  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C      1 
ATOM   581  O O      . LEU A 1 73  ? -21.007 -7.332  9.725   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O      1 
ATOM   582  C CB     . LEU A 1 73  ? -23.367 -5.397  10.208  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB     1 
ATOM   583  C CG     . LEU A 1 73  ? -24.215 -6.021  11.303  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG     1 
ATOM   584  C CD1    . LEU A 1 73  ? -25.713 -5.632  11.124  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1    1 
ATOM   585  C CD2    . LEU A 1 73  ? -24.078 -7.624  11.411  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2    1 
ATOM   586  N N      . VAL A 1 74  ? -20.713 -6.741  11.905  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 74  VAL A N      1 
ATOM   587  C CA     . VAL A 1 74  ? -20.023 -7.958  12.267  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 74  VAL A CA     1 
ATOM   588  C C      . VAL A 1 74  ? -20.906 -8.859  13.109  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 74  VAL A C      1 
ATOM   589  O O      . VAL A 1 74  ? -21.645 -8.384  13.970  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 74  VAL A O      1 
ATOM   590  C CB     . VAL A 1 74  ? -18.728 -7.611  12.999  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 74  VAL A CB     1 
ATOM   591  C CG1    . VAL A 1 74  ? -18.027 -8.896  13.569  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 74  VAL A CG1    1 
ATOM   592  C CG2    . VAL A 1 74  ? -17.785 -6.809  12.055  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 74  VAL A CG2    1 
ATOM   593  N N      . LEU A 1 75  ? -20.859 -10.160 12.848  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N      1 
ATOM   594  C CA     . LEU A 1 75  ? -21.543 -11.148 13.679  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA     1 
ATOM   595  C C      . LEU A 1 75  ? -20.656 -11.804 14.720  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C      1 
ATOM   596  O O      . LEU A 1 75  ? -19.641 -12.367 14.373  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O      1 
ATOM   597  C CB     . LEU A 1 75  ? -22.170 -12.281 12.836  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB     1 
ATOM   598  C CG     . LEU A 1 75  ? -23.143 -11.827 11.725  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG     1 
ATOM   599  C CD1    . LEU A 1 75  ? -23.345 -12.929 10.724  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1    1 
ATOM   600  C CD2    . LEU A 1 75  ? -24.513 -11.429 12.317  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2    1 
ATOM   601  N N      . SER A 1 76  ? -21.113 -11.817 15.977  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 76  SER A N      1 
ATOM   602  C CA     . SER A 1 76  ? -20.394 -12.540 17.052  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 76  SER A CA     1 
ATOM   603  C C      . SER A 1 76  ? -21.303 -12.609 18.259  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 76  SER A C      1 
ATOM   604  O O      . SER A 1 76  ? -21.985 -11.619 18.584  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 76  SER A O      1 
ATOM   605  C CB     . SER A 1 76  ? -19.164 -11.728 17.495  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 76  SER A CB     1 
ATOM   606  O OG     . SER A 1 76  ? -18.480 -12.331 18.584  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 76  SER A OG     1 
ATOM   607  N N      . ARG A 1 77  ? -21.189 -13.737 18.961  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A N      1 
ATOM   608  C CA     . ARG A 1 77  ? -21.819 -13.935 20.264  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A CA     1 
ATOM   609  C C      . ARG A 1 77  ? -20.853 -13.680 21.403  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A C      1 
ATOM   610  O O      . ARG A 1 77  ? -21.287 -13.510 22.553  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A O      1 
ATOM   611  C CB     . ARG A 1 77  ? -22.399 -15.342 20.307  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A CB     1 
ATOM   612  C CG     . ARG A 1 77  ? -23.472 -15.524 19.194  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A CG     1 
ATOM   613  C CD     . ARG A 1 77  ? -24.230 -16.862 19.303  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A CD     1 
ATOM   614  N NE     . ARG A 1 77  ? -25.077 -16.971 20.509  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A NE     1 
ATOM   615  C CZ     . ARG A 1 77  ? -26.337 -16.525 20.638  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A CZ     1 
ATOM   616  N NH1    . ARG A 1 77  ? -26.962 -15.887 19.659  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A NH1    1 
ATOM   617  N NH2    . ARG A 1 77  ? -26.989 -16.702 21.789  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A NH2    1 
ATOM   618  N N      . GLU A 1 78  ? -19.563 -13.556 21.108  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N      1 
ATOM   619  C CA     . GLU A 1 78  ? -18.562 -13.313 22.147  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA     1 
ATOM   620  C C      . GLU A 1 78  ? -18.284 -11.835 22.360  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C      1 
ATOM   621  O O      . GLU A 1 78  ? -18.051 -11.423 23.494  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O      1 
ATOM   622  C CB     . GLU A 1 78  ? -17.232 -14.019 21.848  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB     1 
ATOM   623  C CG     . GLU A 1 78  ? -17.297 -15.569 21.863  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG     1 
ATOM   624  C CD     . GLU A 1 78  ? -15.893 -16.236 21.652  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD     1 
ATOM   625  O OE1    . GLU A 1 78  ? -14.865 -15.550 21.642  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1    1 
ATOM   626  O OE2    . GLU A 1 78  ? -15.827 -17.466 21.496  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2    1 
ATOM   627  N N      . LEU A 1 79  ? -18.245 -11.060 21.274  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A N      1 
ATOM   628  C CA     . LEU A 1 79  ? -17.891 -9.650  21.356  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CA     1 
ATOM   629  C C      . LEU A 1 79  ? -18.965 -8.883  22.153  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A C      1 
ATOM   630  O O      . LEU A 1 79  ? -20.122 -9.247  22.144  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A O      1 
ATOM   631  C CB     . LEU A 1 79  ? -17.823 -9.041  19.958  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CB     1 
ATOM   632  C CG     . LEU A 1 79  ? -16.611 -9.560  19.119  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CG     1 
ATOM   633  C CD1    . LEU A 1 79  ? -16.562 -8.829  17.802  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD1    1 
ATOM   634  C CD2    . LEU A 1 79  ? -15.236 -9.399  19.794  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD2    1 
ATOM   635  N N      . LYS A 1 80  ? -18.548 -7.829  22.820  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A N      1 
ATOM   636  C CA     . LYS A 1 80  ? -19.498 -7.010  23.571  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A CA     1 
ATOM   637  C C      . LYS A 1 80  ? -19.880 -5.740  22.827  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A C      1 
ATOM   638  O O      . LYS A 1 80  ? -20.846 -5.083  23.210  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A O      1 
ATOM   639  C CB     . LYS A 1 80  ? -18.925 -6.654  24.961  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A CB     1 
ATOM   640  C CG     . LYS A 1 80  ? -18.628 -7.860  25.829  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A CG     1 
ATOM   641  C CD     . LYS A 1 80  ? -19.902 -8.599  26.350  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A CD     1 
ATOM   642  C CE     . LYS A 1 80  ? -19.500 -9.892  27.054  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A CE     1 
ATOM   643  N NZ     . LYS A 1 80  ? -18.100 -9.751  27.625  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A NZ     1 
ATOM   644  N N      . GLU A 1 81  ? -19.103 -5.366  21.809  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N      1 
ATOM   645  C CA     . GLU A 1 81  ? -19.356 -4.167  21.029  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA     1 
ATOM   646  C C      . GLU A 1 81  ? -18.697 -4.394  19.668  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C      1 
ATOM   647  O O      . GLU A 1 81  ? -17.920 -5.324  19.510  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O      1 
ATOM   648  C CB     . GLU A 1 81  ? -18.748 -2.904  21.731  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB     1 
ATOM   649  C CG     . GLU A 1 81  ? -17.209 -2.852  21.835  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG     1 
ATOM   650  C CD     . GLU A 1 81  ? -16.748 -1.515  22.471  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD     1 
ATOM   651  O OE1    . GLU A 1 81  ? -16.860 -0.435  21.829  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1    1 
ATOM   652  O OE2    . GLU A 1 81  ? -16.336 -1.594  23.619  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2    1 
ATOM   653  N N      . PRO A 1 82  ? -19.044 -3.586  18.658  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A N      1 
ATOM   654  C CA     . PRO A 1 82  ? -18.423 -3.827  17.382  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CA     1 
ATOM   655  C C      . PRO A 1 82  ? -16.915 -3.628  17.506  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A C      1 
ATOM   656  O O      . PRO A 1 82  ? -16.448 -2.784  18.316  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A O      1 
ATOM   657  C CB     . PRO A 1 82  ? -19.043 -2.727  16.492  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CB     1 
ATOM   658  C CG     . PRO A 1 82  ? -20.338 -2.397  17.188  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CG     1 
ATOM   659  C CD     . PRO A 1 82  ? -19.962 -2.427  18.622  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CD     1 
ATOM   660  N N      . PRO A 1 83  ? -16.127 -4.389  16.710  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A N      1 
ATOM   661  C CA     . PRO A 1 83  ? -14.670 -4.208  16.689  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CA     1 
ATOM   662  C C      . PRO A 1 83  ? -14.338 -2.760  16.289  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A C      1 
ATOM   663  O O      . PRO A 1 83  ? -15.191 -2.078  15.654  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A O      1 
ATOM   664  C CB     . PRO A 1 83  ? -14.214 -5.157  15.544  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CB     1 
ATOM   665  C CG     . PRO A 1 83  ? -15.242 -6.123  15.407  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CG     1 
ATOM   666  C CD     . PRO A 1 83  ? -16.572 -5.508  15.853  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CD     1 
ATOM   667  N N      A GLN A 1 84  ? -13.170 -2.289  16.722  0.50 13.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A N      1 
ATOM   668  N N      B GLN A 1 84  ? -13.159 -2.268  16.698  0.50 13.51 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A N      1 
ATOM   669  C CA     A GLN A 1 84  ? -12.545 -1.054  16.256  0.50 14.65 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CA     1 
ATOM   670  C CA     B GLN A 1 84  ? -12.700 -0.946  16.256  0.50 15.29 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CA     1 
ATOM   671  C C      A GLN A 1 84  ? -12.704 -0.873  14.722  0.50 14.42 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A C      1 
ATOM   672  C C      B GLN A 1 84  ? -12.777 -0.879  14.742  0.50 14.85 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A C      1 
ATOM   673  O O      A GLN A 1 84  ? -12.247 -1.732  13.956  0.50 14.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A O      1 
ATOM   674  O O      B GLN A 1 84  ? -12.349 -1.793  14.022  0.50 15.20 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A O      1 
ATOM   675  C CB     A GLN A 1 84  ? -11.045 -1.123  16.652  0.50 15.32 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CB     1 
ATOM   676  C CB     B GLN A 1 84  ? -11.269 -0.593  16.715  0.50 16.42 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CB     1 
ATOM   677  C CG     A GLN A 1 84  ? -10.186 -0.071  16.021  0.50 16.54 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CG     1 
ATOM   678  C CG     B GLN A 1 84  ? -10.663 0.640   15.993  0.50 19.81 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CG     1 
ATOM   679  C CD     A GLN A 1 84  ? -8.823  0.102   16.673  0.50 15.78 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CD     1 
ATOM   680  C CD     B GLN A 1 84  ? -9.802  0.276   14.782  0.50 22.40 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CD     1 
ATOM   681  O OE1    A GLN A 1 84  ? -8.242  -0.834  17.240  0.50 16.82 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A OE1    1 
ATOM   682  O OE1    B GLN A 1 84  ? -9.755  1.002   13.767  0.50 23.61 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A OE1    1 
ATOM   683  N NE2    A GLN A 1 84  ? -8.296  1.314   16.575  0.50 17.86 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A NE2    1 
ATOM   684  N NE2    B GLN A 1 84  ? -9.095  -0.857  14.891  0.50 25.37 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A NE2    1 
ATOM   685  N N      . GLY A 1 85  ? -13.376 0.208   14.283  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N      1 
ATOM   686  C CA     . GLY A 1 85  ? -13.607 0.429   12.890  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA     1 
ATOM   687  C C      . GLY A 1 85  ? -14.893 -0.102  12.315  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C      1 
ATOM   688  O O      . GLY A 1 85  ? -15.293 0.387   11.211  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O      1 
ATOM   689  N N      . ALA A 1 86  ? -15.556 -1.052  12.977  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N      1 
ATOM   690  C CA     . ALA A 1 86  ? -16.791 -1.580  12.422  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA     1 
ATOM   691  C C      . ALA A 1 86  ? -17.910 -0.659  12.888  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C      1 
ATOM   692  O O      . ALA A 1 86  ? -17.718 0.137   13.791  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O      1 
ATOM   693  C CB     . ALA A 1 86  ? -17.089 -3.005  12.876  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB     1 
ATOM   694  N N      . HIS A 1 87  ? -19.086 -0.825  12.283  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N      1 
ATOM   695  C CA     . HIS A 1 87  ? -20.237 0.021   12.634  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA     1 
ATOM   696  C C      . HIS A 1 87  ? -21.263 -0.649  13.521  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C      1 
ATOM   697  O O      . HIS A 1 87  ? -21.835 -0.015  14.431  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O      1 
ATOM   698  C CB     . HIS A 1 87  ? -20.965 0.498   11.368  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB     1 
ATOM   699  C CG     . HIS A 1 87  ? -20.078 1.133   10.343  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG     1 
ATOM   700  N ND1    . HIS A 1 87  ? -19.223 2.182   10.619  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1    1 
ATOM   701  C CD2    . HIS A 1 87  ? -19.969 0.902   9.019   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2    1 
ATOM   702  C CE1    . HIS A 1 87  ? -18.596 2.548   9.516   1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1    1 
ATOM   703  N NE2    . HIS A 1 87  ? -19.025 1.784   8.533   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2    1 
ATOM   704  N N      . PHE A 1 88  ? -21.578 -1.906  13.240  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A N      1 
ATOM   705  C CA     . PHE A 1 88  ? -22.613 -2.594  13.979  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CA     1 
ATOM   706  C C      . PHE A 1 88  ? -22.138 -3.994  14.411  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A C      1 
ATOM   707  O O      . PHE A 1 88  ? -21.257 -4.635  13.776  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A O      1 
ATOM   708  C CB     . PHE A 1 88  ? -23.919 -2.703  13.169  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CB     1 
ATOM   709  C CG     . PHE A 1 88  ? -24.611 -1.367  12.975  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CG     1 
ATOM   710  C CD1    . PHE A 1 88  ? -25.411 -0.832  13.987  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CD1    1 
ATOM   711  C CD2    . PHE A 1 88  ? -24.451 -0.651  11.798  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CD2    1 
ATOM   712  C CE1    . PHE A 1 88  ? -26.045 0.459   13.819  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CE1    1 
ATOM   713  C CE2    . PHE A 1 88  ? -25.057 0.603   11.629  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CE2    1 
ATOM   714  C CZ     . PHE A 1 88  ? -25.849 1.149   12.638  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CZ     1 
ATOM   715  N N      . LEU A 1 89  ? -22.756 -4.480  15.470  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A N      1 
ATOM   716  C CA     . LEU A 1 89  ? -22.559 -5.867  15.943  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CA     1 
ATOM   717  C C      . LEU A 1 89  ? -23.893 -6.580  16.141  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A C      1 
ATOM   718  O O      . LEU A 1 89  ? -24.801 -6.033  16.798  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A O      1 
ATOM   719  C CB     . LEU A 1 89  ? -21.765 -5.848  17.246  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CB     1 
ATOM   720  C CG     . LEU A 1 89  ? -21.670 -7.139  18.044  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CG     1 
ATOM   721  C CD1    . LEU A 1 89  ? -20.859 -8.287  17.310  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD1    1 
ATOM   722  C CD2    . LEU A 1 89  ? -21.076 -6.845  19.411  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD2    1 
ATOM   723  N N      . SER A 1 90  ? -24.079 -7.764  15.566  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 90  SER A N      1 
ATOM   724  C CA     . SER A 1 90  ? -25.256 -8.582  15.892  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CA     1 
ATOM   725  C C      . SER A 1 90  ? -24.903 -9.977  16.343  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 90  SER A C      1 
ATOM   726  O O      . SER A 1 90  ? -23.867 -10.510 15.975  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 90  SER A O      1 
ATOM   727  C CB     . SER A 1 90  ? -26.255 -8.725  14.708  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CB     1 
ATOM   728  O OG     . SER A 1 90  ? -26.695 -7.474  14.265  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 90  SER A OG     1 
ATOM   729  N N      . ARG A 1 91  ? -25.830 -10.603 17.070  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A N      1 
ATOM   730  C CA     . ARG A 1 91  ? -25.624 -11.935 17.654  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CA     1 
ATOM   731  C C      . ARG A 1 91  ? -26.185 -13.096 16.851  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A C      1 
ATOM   732  O O      . ARG A 1 91  ? -25.988 -14.245 17.223  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A O      1 
ATOM   733  C CB     . ARG A 1 91  ? -26.219 -11.992 19.086  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CB     1 
ATOM   734  C CG     . ARG A 1 91  ? -25.418 -11.128 20.034  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CG     1 
ATOM   735  C CD     . ARG A 1 91  ? -26.082 -11.095 21.434  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CD     1 
ATOM   736  N NE     . ARG A 1 91  ? -26.187 -12.436 22.056  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NE     1 
ATOM   737  C CZ     . ARG A 1 91  ? -25.164 -13.070 22.642  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CZ     1 
ATOM   738  N NH1    . ARG A 1 91  ? -25.334 -14.286 23.185  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH1    1 
ATOM   739  N NH2    . ARG A 1 91  ? -23.955 -12.499 22.684  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH2    1 
ATOM   740  N N      . SER A 1 92  ? -26.881 -12.813 15.755  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 92  SER A N      1 
ATOM   741  C CA     . SER A 1 92  ? -27.340 -13.876 14.850  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CA     1 
ATOM   742  C C      . SER A 1 92  ? -27.613 -13.218 13.508  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 92  SER A C      1 
ATOM   743  O O      . SER A 1 92  ? -27.723 -12.006 13.427  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 92  SER A O      1 
ATOM   744  C CB     . SER A 1 92  ? -28.618 -14.547 15.362  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CB     1 
ATOM   745  O OG     . SER A 1 92  ? -29.697 -13.670 15.168  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 92  SER A OG     1 
ATOM   746  N N      . LEU A 1 93  ? -27.720 -14.014 12.439  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N      1 
ATOM   747  C CA     . LEU A 1 93  ? -28.097 -13.463 11.129  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA     1 
ATOM   748  C C      . LEU A 1 93  ? -29.548 -12.879 11.155  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C      1 
ATOM   749  O O      . LEU A 1 93  ? -29.844 -11.825 10.564  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O      1 
ATOM   750  C CB     . LEU A 1 93  ? -27.950 -14.543 10.036  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB     1 
ATOM   751  C CG     . LEU A 1 93  ? -28.403 -13.978 8.635   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG     1 
ATOM   752  C CD1    . LEU A 1 93  ? -27.437 -12.955 8.083   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1    1 
ATOM   753  C CD2    . LEU A 1 93  ? -28.559 -15.086 7.571   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2    1 
ATOM   754  N N      . ASP A 1 94  ? -30.464 -13.582 11.808  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A N      1 
ATOM   755  C CA     . ASP A 1 94  ? -31.820 -13.042 11.991  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CA     1 
ATOM   756  C C      . ASP A 1 94  ? -31.842 -11.689 12.665  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A C      1 
ATOM   757  O O      . ASP A 1 94  ? -32.501 -10.776 12.157  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A O      1 
ATOM   758  C CB     . ASP A 1 94  ? -32.734 -14.060 12.706  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CB     1 
ATOM   759  C CG     . ASP A 1 94  ? -33.210 -15.150 11.754  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CG     1 
ATOM   760  O OD1    . ASP A 1 94  ? -33.544 -16.249 12.213  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A OD1    1 
ATOM   761  O OD2    . ASP A 1 94  ? -33.210 -14.905 10.528  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A OD2    1 
ATOM   762  N N      . ASP A 1 95  ? -31.030 -11.519 13.716  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N      1 
ATOM   763  C CA     . ASP A 1 95  ? -30.897 -10.232 14.382  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA     1 
ATOM   764  C C      . ASP A 1 95  ? -30.363 -9.122  13.457  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C      1 
ATOM   765  O O      . ASP A 1 95  ? -30.841 -7.964  13.478  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O      1 
ATOM   766  C CB     . ASP A 1 95  ? -30.014 -10.363 15.616  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB     1 
ATOM   767  C CG     . ASP A 1 95  ? -30.719 -11.146 16.791  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG     1 
ATOM   768  O OD1    . ASP A 1 95  ? -31.912 -11.473 16.668  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1    1 
ATOM   769  O OD2    . ASP A 1 95  ? -30.055 -11.437 17.825  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2    1 
ATOM   770  N N      . ALA A 1 96  ? -29.332 -9.454  12.678  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N      1 
ATOM   771  C CA     . ALA A 1 96  ? -28.765 -8.488  11.770  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA     1 
ATOM   772  C C      . ALA A 1 96  ? -29.802 -8.003  10.754  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C      1 
ATOM   773  O O      . ALA A 1 96  ? -29.847 -6.810  10.436  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O      1 
ATOM   774  C CB     . ALA A 1 96  ? -27.530 -9.108  11.019  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB     1 
ATOM   775  N N      . LEU A 1 97  ? -30.586 -8.920  10.214  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N      1 
ATOM   776  C CA     . LEU A 1 97  ? -31.579 -8.592  9.194   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA     1 
ATOM   777  C C      . LEU A 1 97  ? -32.758 -7.777  9.798   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C      1 
ATOM   778  O O      . LEU A 1 97  ? -33.253 -6.828  9.176   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O      1 
ATOM   779  C CB     . LEU A 1 97  ? -32.050 -9.862  8.480   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB     1 
ATOM   780  C CG     . LEU A 1 97  ? -31.005 -10.716 7.713   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG     1 
ATOM   781  C CD1    . LEU A 1 97  ? -31.617 -11.973 7.019   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1    1 
ATOM   782  C CD2    . LEU A 1 97  ? -30.214 -9.835  6.711   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2    1 
ATOM   783  N N      . LYS A 1 98  ? -33.174 -8.116  11.007  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A N      1 
ATOM   784  C CA     . LYS A 1 98  ? -34.199 -7.326  11.692  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CA     1 
ATOM   785  C C      . LYS A 1 98  ? -33.736 -5.895  11.884  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A C      1 
ATOM   786  O O      . LYS A 1 98  ? -34.512 -4.958  11.664  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A O      1 
ATOM   787  C CB     . LYS A 1 98  ? -34.541 -7.903  13.066  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CB     1 
ATOM   788  C CG     . LYS A 1 98  ? -35.086 -9.347  13.108  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CG     1 
ATOM   789  C CD     . LYS A 1 98  ? -35.841 -9.568  14.438  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CD     1 
ATOM   790  C CE     . LYS A 1 98  ? -35.832 -11.052 14.873  1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CE     1 
ATOM   791  N NZ     . LYS A 1 98  ? -34.508 -11.528 15.445  1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A NZ     1 
ATOM   792  N N      . LEU A 1 99  ? -32.476 -5.732  12.303  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N      1 
ATOM   793  C CA     . LEU A 1 99  ? -31.858 -4.443  12.540  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA     1 
ATOM   794  C C      . LEU A 1 99  ? -31.944 -3.516  11.314  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C      1 
ATOM   795  O O      . LEU A 1 99  ? -32.184 -2.297  11.460  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O      1 
ATOM   796  C CB     . LEU A 1 99  ? -30.392 -4.637  12.999  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB     1 
ATOM   797  C CG     . LEU A 1 99  ? -29.628 -3.557  13.766  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG     1 
ATOM   798  C CD1    . LEU A 1 99  ? -28.315 -4.134  14.291  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1    1 
ATOM   799  C CD2    . LEU A 1 99  ? -29.331 -2.363  12.917  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2    1 
ATOM   800  N N      . THR A 1 100 ? -31.769 -4.077  10.111  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 100 THR A N      1 
ATOM   801  C CA     . THR A 1 100 ? -31.864 -3.272  8.880   1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 100 THR A CA     1 
ATOM   802  C C      . THR A 1 100 ? -33.256 -2.677  8.747   1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 100 THR A C      1 
ATOM   803  O O      . THR A 1 100 ? -33.417 -1.627  8.117   1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 100 THR A O      1 
ATOM   804  C CB     . THR A 1 100 ? -31.496 -4.041  7.564   1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 100 THR A CB     1 
ATOM   805  O OG1    . THR A 1 100 ? -32.439 -5.098  7.318   1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 100 THR A OG1    1 
ATOM   806  C CG2    . THR A 1 100 ? -30.112 -4.598  7.632   1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 100 THR A CG2    1 
ATOM   807  N N      . GLU A 1 101 ? -34.229 -3.324  9.397   1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A N      1 
ATOM   808  C CA     . GLU A 1 101 ? -35.624 -2.891  9.391   1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CA     1 
ATOM   809  C C      . GLU A 1 101 ? -35.964 -1.831  10.441  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A C      1 
ATOM   810  O O      . GLU A 1 101 ? -36.906 -1.066  10.258  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A O      1 
ATOM   811  C CB     . GLU A 1 101 ? -36.578 -4.084  9.547   1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CB     1 
ATOM   812  C CG     . GLU A 1 101 ? -36.499 -5.106  8.410   1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CG     1 
ATOM   813  C CD     . GLU A 1 101 ? -36.825 -4.509  7.028   1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CD     1 
ATOM   814  O OE1    . GLU A 1 101 ? -37.465 -3.429  6.970   1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE1    1 
ATOM   815  O OE2    . GLU A 1 101 ? -36.446 -5.124  5.993   1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE2    1 
ATOM   816  N N      . GLN A 1 102 ? -35.197 -1.790  11.522  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N      1 
ATOM   817  C CA     . GLN A 1 102 ? -35.379 -0.783  12.556  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA     1 
ATOM   818  C C      . GLN A 1 102 ? -35.273 0.631   11.992  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C      1 
ATOM   819  O O      . GLN A 1 102 ? -34.640 0.856   10.963  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O      1 
ATOM   820  C CB     . GLN A 1 102 ? -34.384 -1.003  13.718  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB     1 
ATOM   821  C CG     . GLN A 1 102 ? -34.510 -2.426  14.360  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG     1 
ATOM   822  C CD     . GLN A 1 102 ? -35.959 -2.941  14.380  1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD     1 
ATOM   823  O OE1    . GLN A 1 102 ? -36.804 -2.391  15.075  1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1    1 
ATOM   824  N NE2    . GLN A 1 102 ? -36.247 -3.981  13.591  1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2    1 
ATOM   825  N N      . PRO A 1 103 ? -35.902 1.604   12.679  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N      1 
ATOM   826  C CA     . PRO A 1 103 ? -35.862 2.967   12.152  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA     1 
ATOM   827  C C      . PRO A 1 103 ? -34.431 3.555   12.079  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C      1 
ATOM   828  O O      . PRO A 1 103 ? -34.166 4.373   11.198  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O      1 
ATOM   829  C CB     . PRO A 1 103 ? -36.775 3.757   13.108  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB     1 
ATOM   830  C CG     . PRO A 1 103 ? -37.503 2.717   13.953  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG     1 
ATOM   831  C CD     . PRO A 1 103 ? -36.590 1.514   13.980  1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD     1 
ATOM   832  N N      . GLU A 1 104 ? -33.517 3.126   12.968  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A N      1 
ATOM   833  C CA     . GLU A 1 104 ? -32.081 3.515   12.844  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CA     1 
ATOM   834  C C      . GLU A 1 104 ? -31.492 3.295   11.426  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A C      1 
ATOM   835  O O      . GLU A 1 104 ? -30.527 3.986   11.051  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A O      1 
ATOM   836  C CB     . GLU A 1 104 ? -31.156 2.860   13.923  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CB     1 
ATOM   837  C CG     . GLU A 1 104 ? -31.816 1.793   14.825  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CG     1 
ATOM   838  C CD     . GLU A 1 104 ? -30.845 0.942   15.669  1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CD     1 
ATOM   839  O OE1    . GLU A 1 104 ? -31.334 -0.095  16.206  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE1    1 
ATOM   840  O OE2    . GLU A 1 104 ? -29.629 1.296   15.806  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE2    1 
ATOM   841  N N      . LEU A 1 105 ? -32.078 2.367   10.649  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N      1 
ATOM   842  C CA     . LEU A 1 105 ? -31.472 1.872   9.398   1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA     1 
ATOM   843  C C      . LEU A 1 105 ? -32.436 1.643   8.225   1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C      1 
ATOM   844  O O      . LEU A 1 105 ? -32.010 1.538   7.092   1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O      1 
ATOM   845  C CB     . LEU A 1 105 ? -30.688 0.573   9.671   1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB     1 
ATOM   846  C CG     . LEU A 1 105 ? -29.258 0.755   10.217  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG     1 
ATOM   847  C CD1    . LEU A 1 105 ? -28.556 -0.538  10.272  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1    1 
ATOM   848  C CD2    . LEU A 1 105 ? -28.447 1.729   9.336   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2    1 
ATOM   849  N N      . ALA A 1 106 ? -33.732 1.548   8.507   1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A N      1 
ATOM   850  C CA     . ALA A 1 106 ? -34.744 1.195   7.484   1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CA     1 
ATOM   851  C C      . ALA A 1 106 ? -34.718 2.053   6.219   1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A C      1 
ATOM   852  O O      . ALA A 1 106 ? -34.931 1.531   5.125   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A O      1 
ATOM   853  C CB     . ALA A 1 106 ? -36.156 1.176   8.092   1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CB     1 
ATOM   854  N N      A ASN A 1 107 ? -34.403 3.334   6.438   0.50 31.92 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A N      1 
ATOM   855  N N      B ASN A 1 107 ? -34.468 3.358   6.302   0.50 31.58 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A N      1 
ATOM   856  C CA     A ASN A 1 107 ? -34.366 4.405   5.445   0.50 31.19 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CA     1 
ATOM   857  C CA     B ASN A 1 107 ? -34.440 4.151   5.053   0.50 30.33 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CA     1 
ATOM   858  C C      A ASN A 1 107 ? -33.042 4.547   4.671   0.50 30.33 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A C      1 
ATOM   859  C C      B ASN A 1 107 ? -33.029 4.450   4.524   0.50 29.89 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A C      1 
ATOM   860  O O      A ASN A 1 107 ? -32.974 5.255   3.653   0.50 29.65 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A O      1 
ATOM   861  O O      B ASN A 1 107 ? -32.880 5.214   3.557   0.50 29.11 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A O      1 
ATOM   862  C CB     A ASN A 1 107 ? -34.685 5.750   6.153   0.50 31.07 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CB     1 
ATOM   863  C CB     B ASN A 1 107 ? -35.235 5.461   5.195   0.50 30.39 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CB     1 
ATOM   864  C CG     A ASN A 1 107 ? -33.760 6.037   7.370   0.50 31.88 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CG     1 
ATOM   865  C CG     B ASN A 1 107 ? -35.935 5.873   3.907   0.50 30.15 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CG     1 
ATOM   866  O OD1    A ASN A 1 107 ? -33.519 5.165   8.210   0.50 27.57 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A OD1    1 
ATOM   867  O OD1    B ASN A 1 107 ? -36.574 5.056   3.237   0.50 29.87 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A OD1    1 
ATOM   868  N ND2    A ASN A 1 107 ? -33.271 7.296   7.474   0.50 31.53 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A ND2    1 
ATOM   869  N ND2    B ASN A 1 107 ? -35.852 7.160   3.577   0.50 31.49 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A ND2    1 
ATOM   870  N N      . LYS A 1 108 ? -32.007 3.860   5.153   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A N      1 
ATOM   871  C CA     . LYS A 1 108 ? -30.617 4.112   4.735   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CA     1 
ATOM   872  C C      . LYS A 1 108 ? -29.964 2.941   3.988   1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A C      1 
ATOM   873  O O      . LYS A 1 108 ? -28.967 3.156   3.313   1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A O      1 
ATOM   874  C CB     . LYS A 1 108 ? -29.745 4.470   5.939   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CB     1 
ATOM   875  C CG     . LYS A 1 108 ? -30.284 5.675   6.791   1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CG     1 
ATOM   876  C CD     . LYS A 1 108 ? -29.272 6.059   7.881   1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CD     1 
ATOM   877  C CE     . LYS A 1 108 ? -29.716 7.320   8.627   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CE     1 
ATOM   878  N NZ     . LYS A 1 108 ? -30.914 7.072   9.493   1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A NZ     1 
ATOM   879  N N      . VAL A 1 109 ? -30.522 1.741   4.126   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N      1 
ATOM   880  C CA     . VAL A 1 109 ? -29.911 0.520   3.551   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA     1 
ATOM   881  C C      . VAL A 1 109 ? -30.602 0.172   2.254   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C      1 
ATOM   882  O O      . VAL A 1 109 ? -31.821 0.000   2.260   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O      1 
ATOM   883  C CB     . VAL A 1 109 ? -29.998 -0.691  4.510   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB     1 
ATOM   884  C CG1    . VAL A 1 109 ? -29.413 -1.956  3.829   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1    1 
ATOM   885  C CG2    . VAL A 1 109 ? -29.327 -0.380  5.920   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2    1 
ATOM   886  N N      . ASP A 1 110 ? -29.823 0.094   1.168   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N      1 
ATOM   887  C CA     . ASP A 1 110 ? -30.265 -0.496  -0.083  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA     1 
ATOM   888  C C      . ASP A 1 110 ? -30.051 -2.060  -0.092  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C      1 
ATOM   889  O O      . ASP A 1 110 ? -30.780 -2.776  0.578   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O      1 
ATOM   890  C CB     . ASP A 1 110 ? -29.648 0.182   -1.323  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB     1 
ATOM   891  C CG     . ASP A 1 110 ? -30.219 -0.404  -2.648  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG     1 
ATOM   892  O OD1    . ASP A 1 110 ? -29.631 -0.313  -3.733  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1    1 
ATOM   893  O OD2    . ASP A 1 110 ? -31.252 -1.066  -2.564  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2    1 
ATOM   894  N N      . MET A 1 111 ? -29.000 -2.541  -0.752  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 111 MET A N      1 
ATOM   895  C CA     . MET A 1 111 ? -28.737 -4.001  -0.778  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CA     1 
ATOM   896  C C      . MET A 1 111 ? -28.048 -4.493  0.512   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 111 MET A C      1 
ATOM   897  O O      . MET A 1 111 ? -27.235 -3.754  1.123   1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 111 MET A O      1 
ATOM   898  C CB     . MET A 1 111 ? -27.833 -4.328  -1.941  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CB     1 
ATOM   899  C CG     . MET A 1 111 ? -28.352 -3.847  -3.347  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CG     1 
ATOM   900  S SD     . MET A 1 111 ? -27.201 -4.205  -4.720  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 111 MET A SD     1 
ATOM   901  C CE     . MET A 1 111 ? -25.777 -3.218  -4.441  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CE     1 
ATOM   902  N N      . VAL A 1 112 ? -28.339 -5.721  0.902   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A N      1 
ATOM   903  C CA     . VAL A 1 112 ? -27.462 -6.386  1.889   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CA     1 
ATOM   904  C C      . VAL A 1 112 ? -26.594 -7.444  1.283   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A C      1 
ATOM   905  O O      . VAL A 1 112 ? -27.112 -8.277  0.533   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A O      1 
ATOM   906  C CB     . VAL A 1 112 ? -28.147 -6.745  3.267   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CB     1 
ATOM   907  C CG1    . VAL A 1 112 ? -29.578 -6.352  3.442   1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG1    1 
ATOM   908  C CG2    . VAL A 1 112 ? -27.566 -7.845  4.065   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG2    1 
ATOM   909  N N      . TRP A 1 113 ? -25.282 -7.434  1.657   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A N      1 
ATOM   910  C CA     . TRP A 1 113 ? -24.316 -8.359  1.080   1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CA     1 
ATOM   911  C C      . TRP A 1 113 ? -23.654 -9.147  2.217   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A C      1 
ATOM   912  O O      . TRP A 1 113 ? -23.050 -8.538  3.100   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 113 TRP A O      1 
ATOM   913  C CB     . TRP A 1 113 ? -23.249 -7.587  0.378   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CB     1 
ATOM   914  C CG     . TRP A 1 113 ? -23.703 -6.959  -0.982  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CG     1 
ATOM   915  C CD1    . TRP A 1 113 ? -24.254 -5.696  -1.195  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CD1    1 
ATOM   916  C CD2    . TRP A 1 113 ? -23.682 -7.618  -2.255  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CD2    1 
ATOM   917  N NE1    . TRP A 1 113 ? -24.506 -5.519  -2.556  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A NE1    1 
ATOM   918  C CE2    . TRP A 1 113 ? -24.182 -6.676  -3.230  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CE2    1 
ATOM   919  C CE3    . TRP A 1 113 ? -23.229 -8.870  -2.685  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CE3    1 
ATOM   920  C CZ2    . TRP A 1 113 ? -24.292 -6.986  -4.579  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CZ2    1 
ATOM   921  C CZ3    . TRP A 1 113 ? -23.335 -9.190  -4.055  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CZ3    1 
ATOM   922  C CH2    . TRP A 1 113 ? -23.834 -8.245  -4.987  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 113 TRP A CH2    1 
ATOM   923  N N      . ILE A 1 114 ? -23.844 -10.455 2.198   1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N      1 
ATOM   924  C CA     . ILE A 1 114 ? -23.099 -11.369 3.072   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA     1 
ATOM   925  C C      . ILE A 1 114 ? -21.778 -11.643 2.409   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C      1 
ATOM   926  O O      . ILE A 1 114 ? -21.717 -12.244 1.304   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O      1 
ATOM   927  C CB     . ILE A 1 114 ? -23.919 -12.653 3.342   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB     1 
ATOM   928  C CG1    . ILE A 1 114 ? -25.207 -12.268 4.138   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1    1 
ATOM   929  C CG2    . ILE A 1 114 ? -23.069 -13.747 4.102   1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2    1 
ATOM   930  C CD1    . ILE A 1 114 ? -26.358 -13.178 3.910   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1    1 
ATOM   931  N N      . VAL A 1 115 ? -20.693 -11.216 3.075   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A N      1 
ATOM   932  C CA     . VAL A 1 115 ? -19.378 -11.288 2.478   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CA     1 
ATOM   933  C C      . VAL A 1 115 ? -18.398 -12.321 3.167   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A C      1 
ATOM   934  O O      . VAL A 1 115 ? -17.235 -12.406 2.761   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A O      1 
ATOM   935  C CB     . VAL A 1 115 ? -18.714 -9.881  2.362   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CB     1 
ATOM   936  C CG1    . VAL A 1 115 ? -19.625 -8.924  1.670   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG1    1 
ATOM   937  C CG2    . VAL A 1 115 ? -18.283 -9.355  3.787   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG2    1 
ATOM   938  N N      . GLY A 1 116 ? -18.921 -13.161 4.060   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N      1 
ATOM   939  C CA     . GLY A 1 116 ? -18.158 -14.323 4.608   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA     1 
ATOM   940  C C      . GLY A 1 116 ? -18.433 -14.438 6.086   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C      1 
ATOM   941  O O      . GLY A 1 116 ? -18.896 -13.479 6.660   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O      1 
ATOM   942  N N      . GLY A 1 117 ? -18.135 -15.568 6.712   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N      1 
ATOM   943  C CA     . GLY A 1 117 ? -17.562 -16.709 6.042   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA     1 
ATOM   944  C C      . GLY A 1 117 ? -18.495 -17.913 5.993   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C      1 
ATOM   945  O O      . GLY A 1 117 ? -19.686 -17.773 5.780   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O      1 
ATOM   946  N N      . SER A 1 118 ? -17.964 -19.118 6.204   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N      1 
ATOM   947  C CA     . SER A 1 118 ? -18.747 -20.352 5.916   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA     1 
ATOM   948  C C      . SER A 1 118 ? -20.115 -20.512 6.602   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C      1 
ATOM   949  O O      . SER A 1 118 ? -21.126 -20.812 5.946   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O      1 
ATOM   950  C CB     . SER A 1 118 ? -17.908 -21.594 6.225   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB     1 
ATOM   951  O OG     . SER A 1 118 ? -16.751 -21.554 5.422   1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG     1 
ATOM   952  N N      . SER A 1 119 ? -20.143 -20.350 7.921   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 119 SER A N      1 
ATOM   953  C CA     . SER A 1 119 ? -21.402 -20.460 8.675   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CA     1 
ATOM   954  C C      . SER A 1 119 ? -22.469 -19.509 8.252   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 119 SER A C      1 
ATOM   955  O O      . SER A 1 119 ? -23.615 -19.920 8.170   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 119 SER A O      1 
ATOM   956  C CB     . SER A 1 119 ? -21.187 -20.201 10.161  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CB     1 
ATOM   957  O OG     . SER A 1 119 ? -21.072 -21.450 10.763  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 119 SER A OG     1 
ATOM   958  N N      . VAL A 1 120 ? -22.078 -18.256 7.975   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N      1 
ATOM   959  C CA     . VAL A 1 120 ? -23.015 -17.215 7.592   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA     1 
ATOM   960  C C      . VAL A 1 120 ? -23.552 -17.541 6.196   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C      1 
ATOM   961  O O      . VAL A 1 120 ? -24.768 -17.431 5.929   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O      1 
ATOM   962  C CB     . VAL A 1 120 ? -22.386 -15.753 7.525   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB     1 
ATOM   963  C CG1    . VAL A 1 120 ? -23.558 -14.704 7.564   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1    1 
ATOM   964  C CG2    . VAL A 1 120 ? -21.427 -15.475 8.706   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2    1 
ATOM   965  N N      . TYR A 1 121 ? -22.641 -17.898 5.289   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A N      1 
ATOM   966  C CA     . TYR A 1 121 ? -23.079 -18.315 3.947   1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CA     1 
ATOM   967  C C      . TYR A 1 121 ? -24.092 -19.452 4.057   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A C      1 
ATOM   968  O O      . TYR A 1 121 ? -25.172 -19.404 3.416   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A O      1 
ATOM   969  C CB     . TYR A 1 121 ? -21.898 -18.775 3.094   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CB     1 
ATOM   970  C CG     . TYR A 1 121 ? -20.939 -17.720 2.617   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CG     1 
ATOM   971  C CD1    . TYR A 1 121 ? -19.560 -17.962 2.677   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CD1    1 
ATOM   972  C CD2    . TYR A 1 121 ? -21.402 -16.510 1.986   1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CD2    1 
ATOM   973  C CE1    . TYR A 1 121 ? -18.613 -17.042 2.159   1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CE1    1 
ATOM   974  C CE2    . TYR A 1 121 ? -20.464 -15.562 1.511   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CE2    1 
ATOM   975  C CZ     . TYR A 1 121 ? -19.083 -15.853 1.599   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 121 TYR A CZ     1 
ATOM   976  O OH     . TYR A 1 121 ? -18.153 -14.976 1.111   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 121 TYR A OH     1 
ATOM   977  N N      . LYS A 1 122 ? -23.765 -20.473 4.842   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N      1 
ATOM   978  C CA     . LYS A 1 122 ? -24.619 -21.676 4.865   1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA     1 
ATOM   979  C C      . LYS A 1 122 ? -26.028 -21.302 5.337   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C      1 
ATOM   980  O O      . LYS A 1 122 ? -27.018 -21.692 4.735   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O      1 
ATOM   981  C CB     . LYS A 1 122 ? -24.010 -22.746 5.797   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB     1 
ATOM   982  C CG     . LYS A 1 122 ? -24.773 -24.109 5.738   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG     1 
ATOM   983  C CD     . LYS A 1 122 ? -24.131 -25.071 6.733   1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD     1 
ATOM   984  C CE     . LYS A 1 122 ? -24.705 -26.469 6.648   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE     1 
ATOM   985  N NZ     . LYS A 1 122 ? -23.937 -27.242 7.712   1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ     1 
ATOM   986  N N      . GLU A 1 123 ? -26.098 -20.492 6.399   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N      1 
ATOM   987  C CA     . GLU A 1 123 ? -27.406 -20.203 6.993   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA     1 
ATOM   988  C C      . GLU A 1 123 ? -28.257 -19.386 6.028   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C      1 
ATOM   989  O O      . GLU A 1 123 ? -29.425 -19.700 5.807   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O      1 
ATOM   990  C CB     . GLU A 1 123 ? -27.231 -19.448 8.308   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB     1 
ATOM   991  C CG     . GLU A 1 123 ? -28.634 -19.254 8.980   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG     1 
ATOM   992  C CD     . GLU A 1 123 ? -28.572 -18.425 10.268  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD     1 
ATOM   993  O OE1    . GLU A 1 123 ? -27.472 -18.298 10.850  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1    1 
ATOM   994  O OE2    . GLU A 1 123 ? -29.620 -17.899 10.688  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2    1 
ATOM   995  N N      . ALA A 1 124 ? -27.645 -18.374 5.409   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N      1 
ATOM   996  C CA     . ALA A 1 124 ? -28.349 -17.601 4.408   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA     1 
ATOM   997  C C      . ALA A 1 124 ? -28.841 -18.473 3.250   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C      1 
ATOM   998  O O      . ALA A 1 124 ? -29.963 -18.269 2.813   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O      1 
ATOM   999  C CB     . ALA A 1 124 ? -27.482 -16.440 3.873   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB     1 
ATOM   1000 N N      . MET A 1 125 ? -28.024 -19.428 2.789   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 125 MET A N      1 
ATOM   1001 C CA     . MET A 1 125 ? -28.307 -20.174 1.557   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CA     1 
ATOM   1002 C C      . MET A 1 125 ? -29.421 -21.203 1.718   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 125 MET A C      1 
ATOM   1003 O O      . MET A 1 125 ? -30.032 -21.662 0.732   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 125 MET A O      1 
ATOM   1004 C CB     . MET A 1 125 ? -27.028 -20.848 1.046   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CB     1 
ATOM   1005 C CG     . MET A 1 125 ? -25.996 -19.834 0.457   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CG     1 
ATOM   1006 S SD     . MET A 1 125 ? -24.331 -20.578 0.280   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 125 MET A SD     1 
ATOM   1007 C CE     . MET A 1 125 ? -24.699 -21.998 -0.818  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 125 MET A CE     1 
ATOM   1008 N N      . ASN A 1 126 ? -29.714 -21.526 2.977   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A N      1 
ATOM   1009 C CA     . ASN A 1 126 ? -30.645 -22.579 3.320   1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CA     1 
ATOM   1010 C C      . ASN A 1 126 ? -31.890 -21.971 3.972   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A C      1 
ATOM   1011 O O      . ASN A 1 126 ? -32.832 -22.691 4.361   1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A O      1 
ATOM   1012 C CB     . ASN A 1 126 ? -29.877 -23.663 4.133   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CB     1 
ATOM   1013 C CG     . ASN A 1 126 ? -28.808 -24.401 3.245   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CG     1 
ATOM   1014 O OD1    . ASN A 1 126 ? -27.577 -24.076 3.198   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A OD1    1 
ATOM   1015 N ND2    . ASN A 1 126 ? -29.300 -25.321 2.462   1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A ND2    1 
ATOM   1016 N N      . HIS A 1 127 ? -31.950 -20.636 3.974   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N      1 
ATOM   1017 C CA     . HIS A 1 127 ? -33.100 -19.917 4.513   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA     1 
ATOM   1018 C C      . HIS A 1 127 ? -34.093 -19.622 3.400   1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C      1 
ATOM   1019 O O      . HIS A 1 127 ? -33.722 -19.048 2.390   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O      1 
ATOM   1020 C CB     . HIS A 1 127 ? -32.690 -18.582 5.171   1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB     1 
ATOM   1021 C CG     . HIS A 1 127 ? -33.804 -17.912 5.933   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG     1 
ATOM   1022 N ND1    . HIS A 1 127 ? -34.675 -17.009 5.354   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1    1 
ATOM   1023 C CD2    . HIS A 1 127 ? -34.206 -18.043 7.220   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2    1 
ATOM   1024 C CE1    . HIS A 1 127 ? -35.547 -16.594 6.259   1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1    1 
ATOM   1025 N NE2    . HIS A 1 127 ? -35.283 -17.206 7.403   1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2    1 
ATOM   1026 N N      . PRO A 1 128 ? -35.385 -19.960 3.610   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N      1 
ATOM   1027 C CA     . PRO A 1 128 ? -36.346 -19.714 2.511   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA     1 
ATOM   1028 C C      . PRO A 1 128 ? -36.409 -18.228 2.116   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C      1 
ATOM   1029 O O      . PRO A 1 128 ? -36.283 -17.341 2.972   1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O      1 
ATOM   1030 C CB     . PRO A 1 128 ? -37.687 -20.202 3.100   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB     1 
ATOM   1031 C CG     . PRO A 1 128 ? -37.256 -21.279 4.183   1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG     1 
ATOM   1032 C CD     . PRO A 1 128 ? -35.997 -20.637 4.771   1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD     1 
ATOM   1033 N N      . GLY A 1 129 ? -36.547 -17.954 0.821   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N      1 
ATOM   1034 C CA     . GLY A 1 129 ? -36.687 -16.558 0.348   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA     1 
ATOM   1035 C C      . GLY A 1 129 ? -35.889 -16.281 -0.922  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C      1 
ATOM   1036 O O      . GLY A 1 129 ? -35.351 -17.176 -1.533  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O      1 
ATOM   1037 N N      . HIS A 1 130 ? -35.809 -15.023 -1.301  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A N      1 
ATOM   1038 C CA     . HIS A 1 130 ? -35.188 -14.611 -2.563  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A CA     1 
ATOM   1039 C C      . HIS A 1 130 ? -33.757 -14.278 -2.225  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A C      1 
ATOM   1040 O O      . HIS A 1 130 ? -33.507 -13.515 -1.294  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A O      1 
ATOM   1041 C CB     . HIS A 1 130 ? -35.953 -13.376 -3.029  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A CB     1 
ATOM   1042 C CG     . HIS A 1 130 ? -35.662 -12.912 -4.420  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A CG     1 
ATOM   1043 N ND1    . HIS A 1 130 ? -34.670 -13.430 -5.247  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A ND1    1 
ATOM   1044 C CD2    . HIS A 1 130 ? -36.223 -11.895 -5.101  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 130 HIS A CD2    1 
ATOM   1045 C CE1    . HIS A 1 130 ? -34.625 -12.705 -6.363  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A CE1    1 
ATOM   1046 N NE2    . HIS A 1 130 ? -35.571 -11.783 -6.297  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 130 HIS A NE2    1 
ATOM   1047 N N      . LEU A 1 131 ? -32.792 -14.901 -2.940  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N      1 
ATOM   1048 C CA     . LEU A 1 131 ? -31.383 -14.725 -2.541  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA     1 
ATOM   1049 C C      . LEU A 1 131 ? -30.552 -14.906 -3.787  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C      1 
ATOM   1050 O O      . LEU A 1 131 ? -30.824 -15.849 -4.582  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O      1 
ATOM   1051 C CB     . LEU A 1 131 ? -30.922 -15.749 -1.470  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB     1 
ATOM   1052 C CG     . LEU A 1 131 ? -29.393 -15.697 -1.116  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG     1 
ATOM   1053 C CD1    . LEU A 1 131 ? -29.083 -14.404 -0.337  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1    1 
ATOM   1054 C CD2    . LEU A 1 131 ? -29.021 -16.892 -0.237  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2    1 
ATOM   1055 N N      . LYS A 1 132 ? -29.571 -14.029 -3.992  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N      1 
ATOM   1056 C CA     . LYS A 1 132 ? -28.617 -14.247 -5.105  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA     1 
ATOM   1057 C C      . LYS A 1 132 ? -27.246 -14.562 -4.581  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C      1 
ATOM   1058 O O      . LYS A 1 132 ? -26.888 -14.087 -3.496  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O      1 
ATOM   1059 C CB     . LYS A 1 132 ? -28.470 -13.022 -6.005  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB     1 
ATOM   1060 C CG     . LYS A 1 132 ? -29.814 -12.708 -6.784  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG     1 
ATOM   1061 C CD     . LYS A 1 132 ? -29.774 -11.447 -7.702  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD     1 
ATOM   1062 C CE     . LYS A 1 132 ? -29.400 -10.149 -6.958  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE     1 
ATOM   1063 N NZ     . LYS A 1 132 ? -30.494 -9.644  -6.026  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ     1 
ATOM   1064 N N      . LEU A 1 133 ? -26.487 -15.366 -5.330  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N      1 
ATOM   1065 C CA     . LEU A 1 133 ? -25.094 -15.690 -4.936  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA     1 
ATOM   1066 C C      . LEU A 1 133 ? -24.198 -15.184 -6.065  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C      1 
ATOM   1067 O O      . LEU A 1 133 ? -24.336 -15.637 -7.168  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O      1 
ATOM   1068 C CB     . LEU A 1 133 ? -24.835 -17.217 -4.799  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB     1 
ATOM   1069 C CG     . LEU A 1 133 ? -25.897 -17.990 -4.016  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG     1 
ATOM   1070 C CD1    . LEU A 1 133 ? -25.568 -19.463 -3.965  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1    1 
ATOM   1071 C CD2    . LEU A 1 133 ? -26.051 -17.402 -2.543  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2    1 
ATOM   1072 N N      . PHE A 1 134 ? -23.275 -14.289 -5.741  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A N      1 
ATOM   1073 C CA     . PHE A 1 134 ? -22.271 -13.826 -6.698  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CA     1 
ATOM   1074 C C      . PHE A 1 134 ? -21.030 -14.615 -6.440  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A C      1 
ATOM   1075 O O      . PHE A 1 134 ? -20.379 -14.406 -5.428  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A O      1 
ATOM   1076 C CB     . PHE A 1 134 ? -22.024 -12.286 -6.527  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CB     1 
ATOM   1077 C CG     . PHE A 1 134 ? -23.240 -11.484 -7.040  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CG     1 
ATOM   1078 C CD1    . PHE A 1 134 ? -24.457 -11.512 -6.311  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CD1    1 
ATOM   1079 C CD2    . PHE A 1 134 ? -23.160 -10.769 -8.235  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CD2    1 
ATOM   1080 C CE1    . PHE A 1 134 ? -25.625 -10.796 -6.768  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CE1    1 
ATOM   1081 C CE2    . PHE A 1 134 ? -24.335 -10.048 -8.699  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CE2    1 
ATOM   1082 C CZ     . PHE A 1 134 ? -25.538 -10.090 -7.950  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CZ     1 
ATOM   1083 N N      . VAL A 1 135 ? -20.709 -15.538 -7.340  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N      1 
ATOM   1084 C CA     . VAL A 1 135 ? -19.625 -16.510 -7.058  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA     1 
ATOM   1085 C C      . VAL A 1 135 ? -18.499 -16.350 -8.094  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C      1 
ATOM   1086 O O      . VAL A 1 135 ? -18.704 -16.520 -9.294  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O      1 
ATOM   1087 C CB     . VAL A 1 135 ? -20.158 -17.995 -7.157  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB     1 
ATOM   1088 C CG1    . VAL A 1 135 ? -19.027 -18.988 -6.931  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1    1 
ATOM   1089 C CG2    . VAL A 1 135 ? -21.324 -18.212 -6.232  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2    1 
ATOM   1090 N N      . THR A 1 136 ? -17.280 -16.086 -7.625  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 136 THR A N      1 
ATOM   1091 C CA     . THR A 1 136 ? -16.153 -16.122 -8.578  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA     1 
ATOM   1092 C C      . THR A 1 136 ? -15.509 -17.520 -8.503  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C      1 
ATOM   1093 O O      . THR A 1 136 ? -15.066 -17.947 -7.436  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 136 THR A O      1 
ATOM   1094 C CB     . THR A 1 136 ? -15.090 -15.070 -8.175  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB     1 
ATOM   1095 O OG1    . THR A 1 136 ? -15.689 -13.778 -8.054  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1    1 
ATOM   1096 C CG2    . THR A 1 136 ? -13.883 -15.066 -9.210  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2    1 
ATOM   1097 N N      . ARG A 1 137 ? -15.432 -18.226 -9.647  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N      1 
ATOM   1098 C CA     . ARG A 1 137 ? -14.905 -19.546 -9.745  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA     1 
ATOM   1099 C C      . ARG A 1 137 ? -13.439 -19.407 -10.072 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C      1 
ATOM   1100 O O      . ARG A 1 137 ? -13.114 -19.050 -11.167 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O      1 
ATOM   1101 C CB     . ARG A 1 137 ? -15.633 -20.319 -10.887 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB     1 
ATOM   1102 C CG     . ARG A 1 137 ? -17.137 -20.489 -10.621 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG     1 
ATOM   1103 C CD     . ARG A 1 137 ? -17.374 -21.579 -9.541  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD     1 
ATOM   1104 N NE     . ARG A 1 137 ? -18.794 -21.910 -9.344  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE     1 
ATOM   1105 C CZ     . ARG A 1 137 ? -19.269 -22.752 -8.425  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ     1 
ATOM   1106 N NH1    . ARG A 1 137 ? -18.428 -23.391 -7.620  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1    1 
ATOM   1107 N NH2    . ARG A 1 137 ? -20.597 -22.970 -8.339  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2    1 
ATOM   1108 N N      . ILE A 1 138 ? -12.569 -19.615 -9.084  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A N      1 
ATOM   1109 C CA     . ILE A 1 138 ? -11.122 -19.686 -9.297  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CA     1 
ATOM   1110 C C      . ILE A 1 138 ? -10.863 -21.084 -9.849  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A C      1 
ATOM   1111 O O      . ILE A 1 138 ? -11.129 -22.071 -9.166  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A O      1 
ATOM   1112 C CB     . ILE A 1 138 ? -10.329 -19.526 -7.943  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CB     1 
ATOM   1113 C CG1    . ILE A 1 138 ? -10.682 -18.239 -7.149  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG1    1 
ATOM   1114 C CG2    . ILE A 1 138 ? -8.793  -19.801 -8.156  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG2    1 
ATOM   1115 C CD1    . ILE A 1 138 ? -10.446 -16.956 -7.835  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CD1    1 
ATOM   1116 N N      . MET A 1 139 ? -10.306 -21.182 -11.073 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 139 MET A N      1 
ATOM   1117 C CA     . MET A 1 139 ? -10.335 -22.428 -11.833 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CA     1 
ATOM   1118 C C      . MET A 1 139 ? -9.093  -23.297 -11.581 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 139 MET A C      1 
ATOM   1119 O O      . MET A 1 139 ? -8.494  -23.843 -12.533 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 139 MET A O      1 
ATOM   1120 C CB     . MET A 1 139 ? -10.507 -22.069 -13.369 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CB     1 
ATOM   1121 C CG     . MET A 1 139 ? -11.526 -20.931 -13.512 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CG     1 
ATOM   1122 S SD     . MET A 1 139 ? -11.972 -20.262 -15.139 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 139 MET A SD     1 
ATOM   1123 C CE     . MET A 1 139 ? -12.682 -21.884 -15.359 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CE     1 
ATOM   1124 N N      . GLN A 1 140 ? -8.688  -23.420 -10.309 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A N      1 
ATOM   1125 C CA     . GLN A 1 140 ? -7.535  -24.277 -9.932  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CA     1 
ATOM   1126 C C      . GLN A 1 140 ? -7.850  -24.777 -8.532  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A C      1 
ATOM   1127 O O      . GLN A 1 140 ? -8.681  -24.176 -7.819  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A O      1 
ATOM   1128 C CB     . GLN A 1 140 ? -6.229  -23.482 -9.819  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CB     1 
ATOM   1129 C CG     . GLN A 1 140 ? -5.679  -22.829 -11.052 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CG     1 
ATOM   1130 C CD     . GLN A 1 140 ? -4.359  -22.214 -10.803 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CD     1 
ATOM   1131 O OE1    . GLN A 1 140 ? -3.752  -22.400 -9.740  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A OE1    1 
ATOM   1132 N NE2    . GLN A 1 140 ? -3.863  -21.502 -11.785 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A NE2    1 
ATOM   1133 N N      . ASP A 1 141 ? -7.155  -25.841 -8.114  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N      1 
ATOM   1134 C CA     . ASP A 1 141 ? -7.269  -26.307 -6.720  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA     1 
ATOM   1135 C C      . ASP A 1 141 ? -6.289  -25.492 -5.890  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C      1 
ATOM   1136 O O      . ASP A 1 141 ? -5.170  -25.162 -6.356  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O      1 
ATOM   1137 C CB     . ASP A 1 141 ? -6.966  -27.801 -6.574  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB     1 
ATOM   1138 C CG     . ASP A 1 141 ? -8.109  -28.692 -7.081  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG     1 
ATOM   1139 O OD1    . ASP A 1 141 ? -9.234  -28.210 -7.291  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1    1 
ATOM   1140 O OD2    . ASP A 1 141 ? -7.869  -29.900 -7.295  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2    1 
ATOM   1141 N N      . PHE A 1 142 ? -6.725  -25.108 -4.683  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N      1 
ATOM   1142 C CA     . PHE A 1 142 ? -5.844  -24.455 -3.704  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA     1 
ATOM   1143 C C      . PHE A 1 142 ? -6.041  -25.094 -2.333  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C      1 
ATOM   1144 O O      . PHE A 1 142 ? -7.138  -25.320 -1.960  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O      1 
ATOM   1145 C CB     . PHE A 1 142 ? -6.089  -22.938 -3.589  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB     1 
ATOM   1146 C CG     . PHE A 1 142 ? -5.460  -22.142 -4.687  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG     1 
ATOM   1147 C CD1    . PHE A 1 142 ? -4.090  -21.829 -4.677  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1    1 
ATOM   1148 C CD2    . PHE A 1 142 ? -6.246  -21.697 -5.753  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2    1 
ATOM   1149 C CE1    . PHE A 1 142 ? -3.508  -21.080 -5.709  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1    1 
ATOM   1150 C CE2    . PHE A 1 142 ? -5.655  -20.974 -6.813  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2    1 
ATOM   1151 C CZ     . PHE A 1 142 ? -4.291  -20.655 -6.788  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ     1 
ATOM   1152 N N      . GLU A 1 143 ? -4.935  -25.388 -1.631  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N      1 
ATOM   1153 C CA     . GLU A 1 143 ? -4.987  -26.009 -0.305  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA     1 
ATOM   1154 C C      . GLU A 1 143 ? -5.753  -25.000 0.564   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C      1 
ATOM   1155 O O      . GLU A 1 143 ? -5.461  -23.815 0.515   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O      1 
ATOM   1156 C CB     . GLU A 1 143 ? -3.537  -26.150 0.243   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB     1 
ATOM   1157 C CG     . GLU A 1 143 ? -3.473  -26.696 1.671   1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG     1 
ATOM   1158 C CD     . GLU A 1 143 ? -2.064  -26.658 2.329   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD     1 
ATOM   1159 O OE1    . GLU A 1 143 ? -1.688  -27.681 2.918   1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1    1 
ATOM   1160 O OE2    . GLU A 1 143 ? -1.347  -25.633 2.273   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2    1 
ATOM   1161 N N      . SER A 1 144 ? -6.744  -25.494 1.303   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 144 SER A N      1 
ATOM   1162 C CA     . SER A 1 144 ? -7.660  -24.607 2.049   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CA     1 
ATOM   1163 C C      . SER A 1 144 ? -7.983  -25.240 3.382   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 144 SER A C      1 
ATOM   1164 O O      . SER A 1 144 ? -7.913  -26.481 3.503   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 144 SER A O      1 
ATOM   1165 C CB     . SER A 1 144 ? -8.978  -24.430 1.226   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CB     1 
ATOM   1166 O OG     . SER A 1 144 ? -8.659  -23.730 0.004   1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 144 SER A OG     1 
ATOM   1167 N N      . ASP A 1 145 ? -8.393  -24.426 4.344   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A N      1 
ATOM   1168 C CA     . ASP A 1 145 ? -8.934  -25.014 5.586   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CA     1 
ATOM   1169 C C      . ASP A 1 145 ? -10.353 -24.554 5.866   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A C      1 
ATOM   1170 O O      . ASP A 1 145 ? -10.879 -24.745 6.972   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A O      1 
ATOM   1171 C CB     . ASP A 1 145 ? -7.979  -24.714 6.765   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CB     1 
ATOM   1172 C CG     . ASP A 1 145 ? -7.871  -23.228 7.124   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CG     1 
ATOM   1173 O OD1    . ASP A 1 145 ? -8.715  -22.440 6.660   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD1    1 
ATOM   1174 O OD2    . ASP A 1 145 ? -6.991  -22.846 7.939   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD2    1 
ATOM   1175 N N      . THR A 1 146 ? -10.931 -23.831 4.909   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 146 THR A N      1 
ATOM   1176 C CA     . THR A 1 146 ? -12.302 -23.340 5.041   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CA     1 
ATOM   1177 C C      . THR A 1 146 ? -12.937 -23.309 3.644   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 146 THR A C      1 
ATOM   1178 O O      . THR A 1 146 ? -12.245 -22.985 2.648   1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 146 THR A O      1 
ATOM   1179 C CB     . THR A 1 146 ? -12.475 -22.105 5.957   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CB     1 
ATOM   1180 O OG1    . THR A 1 146 ? -13.563 -21.231 5.615   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 146 THR A OG1    1 
ATOM   1181 C CG2    . THR A 1 146 ? -11.254 -21.467 6.478   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 146 THR A CG2    1 
ATOM   1182 N N      . PHE A 1 147 ? -14.161 -23.801 3.606   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A N      1 
ATOM   1183 C CA     . PHE A 1 147 ? -14.840 -24.197 2.348   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CA     1 
ATOM   1184 C C      . PHE A 1 147 ? -16.207 -23.538 2.238   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A C      1 
ATOM   1185 O O      . PHE A 1 147 ? -16.867 -23.291 3.256   1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A O      1 
ATOM   1186 C CB     . PHE A 1 147 ? -14.970 -25.715 2.298   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CB     1 
ATOM   1187 C CG     . PHE A 1 147 ? -13.629 -26.398 2.273   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CG     1 
ATOM   1188 C CD1    . PHE A 1 147 ? -12.984 -26.663 3.455   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD1    1 
ATOM   1189 C CD2    . PHE A 1 147 ? -12.966 -26.636 1.068   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CD2    1 
ATOM   1190 C CE1    . PHE A 1 147 ? -11.660 -27.209 3.463   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE1    1 
ATOM   1191 C CE2    . PHE A 1 147 ? -11.647 -27.192 1.042   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CE2    1 
ATOM   1192 C CZ     . PHE A 1 147 ? -11.025 -27.499 2.260   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A CZ     1 
ATOM   1193 N N      . PHE A 1 148 ? -16.652 -23.330 1.007   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A N      1 
ATOM   1194 C CA     . PHE A 1 148 ? -17.950 -22.810 0.717   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CA     1 
ATOM   1195 C C      . PHE A 1 148 ? -19.006 -23.918 0.800   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A C      1 
ATOM   1196 O O      . PHE A 1 148 ? -18.730 -25.035 0.408   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A O      1 
ATOM   1197 C CB     . PHE A 1 148 ? -17.942 -22.200 -0.722  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CB     1 
ATOM   1198 C CG     . PHE A 1 148 ? -19.121 -21.300 -0.986  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CG     1 
ATOM   1199 C CD1    . PHE A 1 148 ? -19.257 -20.126 -0.276  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CD1    1 
ATOM   1200 C CD2    . PHE A 1 148 ? -20.126 -21.657 -1.875  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CD2    1 
ATOM   1201 C CE1    . PHE A 1 148 ? -20.365 -19.254 -0.467  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CE1    1 
ATOM   1202 C CE2    . PHE A 1 148 ? -21.281 -20.796 -2.054  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CE2    1 
ATOM   1203 C CZ     . PHE A 1 148 ? -21.384 -19.612 -1.351  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A CZ     1 
ATOM   1204 N N      . PRO A 1 149 ? -20.186 -23.634 1.362   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A N      1 
ATOM   1205 C CA     . PRO A 1 149 ? -21.221 -24.677 1.495   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CA     1 
ATOM   1206 C C      . PRO A 1 149 ? -21.669 -25.112 0.087   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A C      1 
ATOM   1207 O O      . PRO A 1 149 ? -21.520 -24.351 -0.915  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A O      1 
ATOM   1208 C CB     . PRO A 1 149 ? -22.373 -23.982 2.202   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CB     1 
ATOM   1209 C CG     . PRO A 1 149 ? -21.863 -22.664 2.679   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CG     1 
ATOM   1210 C CD     . PRO A 1 149 ? -20.526 -22.396 2.072   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CD     1 
ATOM   1211 N N      . GLU A 1 150 ? -22.228 -26.308 0.020   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N      1 
ATOM   1212 C CA     . GLU A 1 150 ? -22.831 -26.811 -1.199  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA     1 
ATOM   1213 C C      . GLU A 1 150 ? -23.882 -25.839 -1.747  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C      1 
ATOM   1214 O O      . GLU A 1 150 ? -24.762 -25.347 -1.024  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O      1 
ATOM   1215 C CB     . GLU A 1 150 ? -23.441 -28.240 -0.976  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB     1 
ATOM   1216 C CG     . GLU A 1 150 ? -23.962 -28.857 -2.343  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG     1 
ATOM   1217 C CD     . GLU A 1 150 ? -24.734 -30.154 -2.186  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD     1 
ATOM   1218 O OE1    . GLU A 1 150 ? -25.234 -30.671 -3.207  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1    1 
ATOM   1219 O OE2    . GLU A 1 150 ? -24.826 -30.657 -1.042  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2    1 
ATOM   1220 N N      . ILE A 1 151 ? -23.765 -25.566 -3.055  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A N      1 
ATOM   1221 C CA     . ILE A 1 151 ? -24.864 -24.914 -3.836  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CA     1 
ATOM   1222 C C      . ILE A 1 151 ? -25.837 -25.929 -4.420  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A C      1 
ATOM   1223 O O      . ILE A 1 151 ? -25.461 -26.685 -5.329  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A O      1 
ATOM   1224 C CB     . ILE A 1 151 ? -24.260 -24.031 -4.951  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CB     1 
ATOM   1225 C CG1    . ILE A 1 151 ? -23.263 -23.040 -4.310  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CG1    1 
ATOM   1226 C CG2    . ILE A 1 151 ? -25.430 -23.304 -5.744  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CG2    1 
ATOM   1227 C CD1    . ILE A 1 151 ? -22.638 -22.053 -5.253  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CD1    1 
ATOM   1228 N N      . ASP A 1 152 ? -27.078 -25.926 -3.935  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A N      1 
ATOM   1229 C CA     . ASP A 1 152 ? -28.090 -26.800 -4.493  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A CA     1 
ATOM   1230 C C      . ASP A 1 152 ? -28.592 -26.215 -5.823  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A C      1 
ATOM   1231 O O      . ASP A 1 152 ? -29.344 -25.264 -5.778  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A O      1 
ATOM   1232 C CB     . ASP A 1 152 ? -29.234 -26.853 -3.467  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A CB     1 
ATOM   1233 C CG     . ASP A 1 152 ? -30.396 -27.715 -3.912  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A CG     1 
ATOM   1234 O OD1    . ASP A 1 152 ? -31.301 -27.925 -3.075  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A OD1    1 
ATOM   1235 O OD2    . ASP A 1 152 ? -30.403 -28.239 -5.019  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 152 ASP A OD2    1 
ATOM   1236 N N      . LEU A 1 153 ? -28.208 -26.821 -6.973  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A N      1 
ATOM   1237 C CA     . LEU A 1 153 ? -28.571 -26.303 -8.331  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CA     1 
ATOM   1238 C C      . LEU A 1 153 ? -30.034 -26.560 -8.662  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A C      1 
ATOM   1239 O O      . LEU A 1 153 ? -30.567 -26.037 -9.658  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A O      1 
ATOM   1240 C CB     . LEU A 1 153 ? -27.657 -26.917 -9.402  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CB     1 
ATOM   1241 C CG     . LEU A 1 153 ? -26.196 -26.489 -9.172  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CG     1 
ATOM   1242 C CD1    . LEU A 1 153 ? -25.299 -27.173 -10.227 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CD1    1 
ATOM   1243 C CD2    . LEU A 1 153 ? -25.970 -24.911 -9.142  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CD2    1 
ATOM   1244 N N      . GLU A 1 154 ? -30.719 -27.332 -7.817  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A N      1 
ATOM   1245 C CA     . GLU A 1 154 ? -32.162 -27.490 -8.002  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CA     1 
ATOM   1246 C C      . GLU A 1 154 ? -32.889 -26.168 -7.646  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A C      1 
ATOM   1247 O O      . GLU A 1 154 ? -33.870 -25.824 -8.286  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A O      1 
ATOM   1248 C CB     . GLU A 1 154 ? -32.747 -28.675 -7.228  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CB     1 
ATOM   1249 C CG     . GLU A 1 154 ? -34.230 -28.986 -7.676  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CG     1 
ATOM   1250 C CD     . GLU A 1 154 ? -34.284 -29.559 -9.100  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CD     1 
ATOM   1251 O OE1    . GLU A 1 154 ? -33.568 -30.546 -9.291  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE1    1 
ATOM   1252 O OE2    . GLU A 1 154 ? -34.992 -29.010 -9.998  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE2    1 
ATOM   1253 N N      . LYS A 1 155 ? -32.336 -25.437 -6.687  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A N      1 
ATOM   1254 C CA     . LYS A 1 155 ? -32.920 -24.210 -6.167  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CA     1 
ATOM   1255 C C      . LYS A 1 155 ? -32.212 -22.997 -6.796  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A C      1 
ATOM   1256 O O      . LYS A 1 155 ? -32.869 -22.024 -7.158  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A O      1 
ATOM   1257 C CB     . LYS A 1 155 ? -32.701 -24.139 -4.629  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CB     1 
ATOM   1258 C CG     . LYS A 1 155 ? -33.728 -24.902 -3.827  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CG     1 
ATOM   1259 C CD     . LYS A 1 155 ? -33.265 -25.048 -2.341  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CD     1 
ATOM   1260 C CE     . LYS A 1 155 ? -32.323 -23.928 -1.930  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CE     1 
ATOM   1261 N NZ     . LYS A 1 155 ? -31.631 -24.138 -0.583  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A NZ     1 
ATOM   1262 N N      . TYR A 1 156 ? -30.881 -23.046 -6.895  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A N      1 
ATOM   1263 C CA     . TYR A 1 156 ? -30.083 -21.867 -7.361  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CA     1 
ATOM   1264 C C      . TYR A 1 156 ? -29.865 -21.941 -8.850  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A C      1 
ATOM   1265 O O      . TYR A 1 156 ? -29.128 -22.812 -9.316  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A O      1 
ATOM   1266 C CB     . TYR A 1 156 ? -28.705 -21.848 -6.643  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CB     1 
ATOM   1267 C CG     . TYR A 1 156 ? -28.842 -21.365 -5.232  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CG     1 
ATOM   1268 C CD1    . TYR A 1 156 ? -28.858 -22.263 -4.188  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CD1    1 
ATOM   1269 C CD2    . TYR A 1 156 ? -28.988 -19.998 -4.959  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CD2    1 
ATOM   1270 C CE1    . TYR A 1 156 ? -28.989 -21.802 -2.852  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CE1    1 
ATOM   1271 C CE2    . TYR A 1 156 ? -29.156 -19.536 -3.673  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CE2    1 
ATOM   1272 C CZ     . TYR A 1 156 ? -29.157 -20.454 -2.626  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CZ     1 
ATOM   1273 O OH     . TYR A 1 156 ? -29.292 -20.065 -1.320  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A OH     1 
ATOM   1274 N N      . LYS A 1 157 ? -30.543 -21.082 -9.609  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N      1 
ATOM   1275 C CA     . LYS A 1 157 ? -30.409 -21.048 -11.057 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA     1 
ATOM   1276 C C      . LYS A 1 157 ? -29.230 -20.202 -11.442 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C      1 
ATOM   1277 O O      . LYS A 1 157 ? -29.099 -19.102 -10.936 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O      1 
ATOM   1278 C CB     . LYS A 1 157 ? -31.704 -20.500 -11.654 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB     1 
ATOM   1279 C CG     . LYS A 1 157 ? -32.950 -21.116 -10.989 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG     1 
ATOM   1280 C CD     . LYS A 1 157 ? -33.802 -22.046 -11.855 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD     1 
ATOM   1281 C CE     . LYS A 1 157 ? -34.130 -23.370 -11.144 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE     1 
ATOM   1282 N NZ     . LYS A 1 157 ? -32.825 -24.143 -11.257 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ     1 
ATOM   1283 N N      . LEU A 1 158 ? -28.336 -20.742 -12.289 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N      1 
ATOM   1284 C CA     . LEU A 1 158 ? -27.187 -19.987 -12.815 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA     1 
ATOM   1285 C C      . LEU A 1 158 ? -27.737 -19.067 -13.889 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C      1 
ATOM   1286 O O      . LEU A 1 158 ? -28.336 -19.549 -14.834 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O      1 
ATOM   1287 C CB     . LEU A 1 158 ? -26.119 -20.938 -13.362 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB     1 
ATOM   1288 C CG     . LEU A 1 158 ? -24.835 -20.301 -13.984 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG     1 
ATOM   1289 C CD1    . LEU A 1 158 ? -24.172 -19.225 -13.082 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1    1 
ATOM   1290 C CD2    . LEU A 1 158 ? -23.794 -21.350 -14.387 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2    1 
ATOM   1291 N N      . LEU A 1 159 ? -27.544 -17.757 -13.743 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N      1 
ATOM   1292 C CA     . LEU A 1 159 ? -28.089 -16.797 -14.705 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA     1 
ATOM   1293 C C      . LEU A 1 159 ? -27.237 -16.726 -15.954 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C      1 
ATOM   1294 O O      . LEU A 1 159 ? -25.979 -16.731 -15.878 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O      1 
ATOM   1295 C CB     . LEU A 1 159 ? -28.255 -15.406 -14.086 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB     1 
ATOM   1296 C CG     . LEU A 1 159 ? -29.063 -15.324 -12.810 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG     1 
ATOM   1297 C CD1    . LEU A 1 159 ? -29.047 -13.875 -12.319 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1    1 
ATOM   1298 C CD2    . LEU A 1 159 ? -30.490 -15.886 -12.930 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2    1 
ATOM   1299 N N      . PRO A 1 160 ? -27.901 -16.652 -17.127 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A N      1 
ATOM   1300 C CA     . PRO A 1 160 ? -27.108 -16.713 -18.380 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CA     1 
ATOM   1301 C C      . PRO A 1 160 ? -26.362 -15.408 -18.722 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A C      1 
ATOM   1302 O O      . PRO A 1 160 ? -25.570 -15.401 -19.663 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A O      1 
ATOM   1303 C CB     . PRO A 1 160 ? -28.166 -17.035 -19.459 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CB     1 
ATOM   1304 C CG     . PRO A 1 160 ? -29.490 -16.536 -18.898 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CG     1 
ATOM   1305 C CD     . PRO A 1 160 ? -29.358 -16.798 -17.378 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CD     1 
ATOM   1306 N N      . GLU A 1 161 ? -26.643 -14.310 -18.000 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A N      1 
ATOM   1307 C CA     . GLU A 1 161 ? -25.929 -13.046 -18.192 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CA     1 
ATOM   1308 C C      . GLU A 1 161 ? -26.377 -12.201 -17.003 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A C      1 
ATOM   1309 O O      . GLU A 1 161 ? -27.425 -12.455 -16.420 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A O      1 
ATOM   1310 C CB     . GLU A 1 161 ? -26.278 -12.375 -19.570 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CB     1 
ATOM   1311 C CG     . GLU A 1 161 ? -27.770 -12.206 -19.798 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CG     1 
ATOM   1312 C CD     . GLU A 1 161 ? -28.208 -11.967 -21.278 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CD     1 
ATOM   1313 O OE1    . GLU A 1 161 ? -27.437 -11.314 -22.047 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A OE1    1 
ATOM   1314 O OE2    . GLU A 1 161 ? -29.343 -12.424 -21.631 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A OE2    1 
ATOM   1315 N N      . TYR A 1 162 ? -25.589 -11.187 -16.648 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N      1 
ATOM   1316 C CA     . TYR A 1 162 ? -26.027 -10.269 -15.601 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA     1 
ATOM   1317 C C      . TYR A 1 162 ? -25.308 -8.934  -15.815 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C      1 
ATOM   1318 O O      . TYR A 1 162 ? -24.119 -8.908  -16.086 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O      1 
ATOM   1319 C CB     . TYR A 1 162 ? -25.677 -10.821 -14.202 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB     1 
ATOM   1320 C CG     . TYR A 1 162 ? -26.525 -10.167 -13.120 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG     1 
ATOM   1321 C CD1    . TYR A 1 162 ? -27.872 -10.522 -12.939 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1    1 
ATOM   1322 C CD2    . TYR A 1 162 ? -25.974 -9.158  -12.297 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2    1 
ATOM   1323 C CE1    . TYR A 1 162 ? -28.671 -9.918  -11.956 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1    1 
ATOM   1324 C CE2    . TYR A 1 162 ? -26.796 -8.510  -11.368 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2    1 
ATOM   1325 C CZ     . TYR A 1 162 ? -28.091 -8.934  -11.156 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ     1 
ATOM   1326 O OH     . TYR A 1 162 ? -28.817 -8.292  -10.181 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH     1 
ATOM   1327 N N      . PRO A 1 163 ? -26.064 -7.831  -15.794 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A N      1 
ATOM   1328 C CA     . PRO A 1 163 ? -25.506 -6.505  -16.059 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A CA     1 
ATOM   1329 C C      . PRO A 1 163 ? -24.375 -6.203  -15.128 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A C      1 
ATOM   1330 O O      . PRO A 1 163 ? -24.506 -6.384  -13.913 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A O      1 
ATOM   1331 C CB     . PRO A 1 163 ? -26.641 -5.537  -15.681 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A CB     1 
ATOM   1332 C CG     . PRO A 1 163 ? -27.835 -6.302  -15.557 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A CG     1 
ATOM   1333 C CD     . PRO A 1 163 ? -27.502 -7.791  -15.457 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 163 PRO A CD     1 
ATOM   1334 N N      . GLY A 1 164 ? -23.263 -5.714  -15.669 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 164 GLY A N      1 
ATOM   1335 C CA     . GLY A 1 164 ? -22.137 -5.320  -14.804 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 164 GLY A CA     1 
ATOM   1336 C C      . GLY A 1 164 ? -21.179 -6.464  -14.489 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 164 GLY A C      1 
ATOM   1337 O O      . GLY A 1 164 ? -20.184 -6.269  -13.768 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 164 GLY A O      1 
ATOM   1338 N N      . VAL A 1 165 ? -21.475 -7.666  -14.979 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N      1 
ATOM   1339 C CA     . VAL A 1 165 ? -20.635 -8.814  -14.697 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA     1 
ATOM   1340 C C      . VAL A 1 165 ? -20.083 -9.377  -15.983 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C      1 
ATOM   1341 O O      . VAL A 1 165 ? -20.843 -9.834  -16.872 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O      1 
ATOM   1342 C CB     . VAL A 1 165 ? -21.418 -9.903  -13.884 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB     1 
ATOM   1343 C CG1    . VAL A 1 165 ? -20.518 -11.077 -13.537 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1    1 
ATOM   1344 C CG2    . VAL A 1 165 ? -22.071 -9.265  -12.606 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2    1 
ATOM   1345 N N      . LEU A 1 166 ? -18.751 -9.363  -16.104 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N      1 
ATOM   1346 C CA     . LEU A 1 166 ? -18.083 -9.983  -17.276 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA     1 
ATOM   1347 C C      . LEU A 1 166 ? -18.311 -11.476 -17.375 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C      1 
ATOM   1348 O O      . LEU A 1 166 ? -18.183 -12.167 -16.370 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O      1 
ATOM   1349 C CB     . LEU A 1 166 ? -16.574 -9.726  -17.147 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB     1 
ATOM   1350 C CG     . LEU A 1 166 ? -15.969 -8.364  -17.495 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG     1 
ATOM   1351 C CD1    . LEU A 1 166 ? -16.925 -7.257  -17.988 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1    1 
ATOM   1352 C CD2    . LEU A 1 166 ? -14.781 -7.921  -16.628 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2    1 
ATOM   1353 N N      . SER A 1 167 ? -18.574 -11.995 -18.597 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 167 SER A N      1 
ATOM   1354 C CA     . SER A 1 167 ? -18.873 -13.419 -18.826 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 167 SER A CA     1 
ATOM   1355 C C      . SER A 1 167 ? -17.684 -14.276 -19.246 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 167 SER A C      1 
ATOM   1356 O O      . SER A 1 167 ? -17.793 -15.539 -19.264 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 167 SER A O      1 
ATOM   1357 C CB     . SER A 1 167 ? -19.982 -13.578 -19.915 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 167 SER A CB     1 
ATOM   1358 O OG     . SER A 1 167 ? -21.189 -12.941 -19.479 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 167 SER A OG     1 
ATOM   1359 N N      . ASP A 1 168 ? -16.620 -13.610 -19.716 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N      1 
ATOM   1360 C CA     . ASP A 1 168 ? -15.457 -14.327 -20.212 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA     1 
ATOM   1361 C C      . ASP A 1 168 ? -14.448 -14.628 -19.095 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C      1 
ATOM   1362 O O      . ASP A 1 168 ? -14.588 -14.147 -17.981 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O      1 
ATOM   1363 C CB     . ASP A 1 168 ? -14.809 -13.625 -21.436 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB     1 
ATOM   1364 C CG     . ASP A 1 168 ? -14.255 -12.268 -21.114 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG     1 
ATOM   1365 O OD1    . ASP A 1 168 ? -13.227 -11.902 -21.758 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1    1 
ATOM   1366 O OD2    . ASP A 1 168 ? -14.808 -11.573 -20.217 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2    1 
ATOM   1367 N N      . VAL A 1 169 ? -13.478 -15.456 -19.415 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A N      1 
ATOM   1368 C CA     . VAL A 1 169 ? -12.441 -15.916 -18.455 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CA     1 
ATOM   1369 C C      . VAL A 1 169 ? -11.455 -14.761 -18.178 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A C      1 
ATOM   1370 O O      . VAL A 1 169 ? -10.957 -14.075 -19.110 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A O      1 
ATOM   1371 C CB     . VAL A 1 169 ? -11.699 -17.119 -19.018 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CB     1 
ATOM   1372 C CG1    . VAL A 1 169 ? -10.468 -17.563 -18.095 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG1    1 
ATOM   1373 C CG2    . VAL A 1 169 ? -12.666 -18.292 -19.268 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG2    1 
ATOM   1374 N N      . GLN A 1 170 ? -11.213 -14.545 -16.896 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A N      1 
ATOM   1375 C CA     . GLN A 1 170 ? -10.270 -13.560 -16.381 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A CA     1 
ATOM   1376 C C      . GLN A 1 170 ? -9.025  -14.311 -16.057 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A C      1 
ATOM   1377 O O      . GLN A 1 170 ? -9.048  -15.548 -15.890 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A O      1 
ATOM   1378 C CB     . GLN A 1 170 ? -10.830 -12.944 -15.101 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A CB     1 
ATOM   1379 C CG     . GLN A 1 170 ? -12.256 -12.379 -15.266 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A CG     1 
ATOM   1380 C CD     . GLN A 1 170 ? -12.396 -11.323 -16.350 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A CD     1 
ATOM   1381 O OE1    . GLN A 1 170 ? -11.728 -10.325 -16.312 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A OE1    1 
ATOM   1382 N NE2    . GLN A 1 170 ? -13.260 -11.586 -17.349 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 170 GLN A NE2    1 
ATOM   1383 N N      . GLU A 1 171 ? -7.904  -13.593 -16.013 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A N      1 
ATOM   1384 C CA     . GLU A 1 171 ? -6.662  -14.210 -15.554 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CA     1 
ATOM   1385 C C      . GLU A 1 171 ? -5.782  -13.170 -14.880 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A C      1 
ATOM   1386 O O      . GLU A 1 171 ? -5.560  -12.087 -15.425 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A O      1 
ATOM   1387 C CB     . GLU A 1 171 ? -5.890  -14.929 -16.686 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CB     1 
ATOM   1388 C CG     . GLU A 1 171 ? -4.609  -15.713 -16.187 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CG     1 
ATOM   1389 C CD     . GLU A 1 171 ? -3.961  -16.591 -17.273 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CD     1 
ATOM   1390 O OE1    . GLU A 1 171 ? -2.999  -17.343 -16.936 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A OE1    1 
ATOM   1391 O OE2    . GLU A 1 171 ? -4.456  -16.575 -18.428 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A OE2    1 
ATOM   1392 N N      . GLU A 1 172 ? -5.297  -13.493 -13.672 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N      1 
ATOM   1393 C CA     . GLU A 1 172 ? -4.288  -12.656 -13.002 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA     1 
ATOM   1394 C C      . GLU A 1 172 ? -3.306  -13.596 -12.308 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C      1 
ATOM   1395 O O      . GLU A 1 172 ? -3.723  -14.623 -11.747 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O      1 
ATOM   1396 C CB     . GLU A 1 172 ? -4.890  -11.705 -11.942 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB     1 
ATOM   1397 C CG     . GLU A 1 172 ? -5.995  -10.764 -12.428 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG     1 
ATOM   1398 C CD     . GLU A 1 172 ? -6.556  -9.903  -11.285 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD     1 
ATOM   1399 O OE1    . GLU A 1 172 ? -7.612  -10.287 -10.657 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1    1 
ATOM   1400 O OE2    . GLU A 1 172 ? -5.954  -8.847  -10.979 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2    1 
ATOM   1401 N N      . LYS A 1 173 ? -2.023  -13.218 -12.348 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A N      1 
ATOM   1402 C CA     . LYS A 1 173 ? -0.950  -14.000 -11.777 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CA     1 
ATOM   1403 C C      . LYS A 1 173 ? -0.992  -15.448 -12.223 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A C      1 
ATOM   1404 O O      . LYS A 1 173 ? -0.727  -16.388 -11.435 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A O      1 
ATOM   1405 C CB     . LYS A 1 173 ? -1.056  -13.914 -10.278 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CB     1 
ATOM   1406 C CG     . LYS A 1 173 ? -0.836  -12.515 -9.749  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CG     1 
ATOM   1407 C CD     . LYS A 1 173 ? -0.718  -12.604 -8.239  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CD     1 
ATOM   1408 C CE     . LYS A 1 173 ? -0.046  -11.401 -7.554  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CE     1 
ATOM   1409 N NZ     . LYS A 1 173 ? -0.559  -11.301 -6.151  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A NZ     1 
ATOM   1410 N N      . GLY A 1 174 ? -1.381  -15.634 -13.480 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A N      1 
ATOM   1411 C CA     . GLY A 1 174 ? -1.448  -16.978 -14.075 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A CA     1 
ATOM   1412 C C      . GLY A 1 174 ? -2.572  -17.833 -13.536 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A C      1 
ATOM   1413 O O      . GLY A 1 174 ? -2.572  -19.057 -13.751 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A O      1 
ATOM   1414 N N      . ILE A 1 175 ? -3.542  -17.214 -12.841 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A N      1 
ATOM   1415 C CA     . ILE A 1 175 ? -4.688  -17.964 -12.281 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CA     1 
ATOM   1416 C C      . ILE A 1 175 ? -5.974  -17.521 -13.086 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A C      1 
ATOM   1417 O O      . ILE A 1 175 ? -6.359  -16.373 -13.028 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A O      1 
ATOM   1418 C CB     . ILE A 1 175 ? -4.914  -17.722 -10.720 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CB     1 
ATOM   1419 C CG1    . ILE A 1 175 ? -3.652  -18.078 -9.880  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CG1    1 
ATOM   1420 C CG2    . ILE A 1 175 ? -6.143  -18.536 -10.183 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CG2    1 
ATOM   1421 C CD1    . ILE A 1 175 ? -3.587  -17.406 -8.514  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CD1    1 
ATOM   1422 N N      . LYS A 1 176 ? -6.584  -18.445 -13.829 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A N      1 
ATOM   1423 C CA     . LYS A 1 176 ? -7.850  -18.180 -14.513 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CA     1 
ATOM   1424 C C      . LYS A 1 176 ? -9.015  -18.227 -13.550 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A C      1 
ATOM   1425 O O      . LYS A 1 176 ? -9.060  -19.060 -12.625 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A O      1 
ATOM   1426 C CB     . LYS A 1 176 ? -8.096  -19.203 -15.619 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CB     1 
ATOM   1427 C CG     . LYS A 1 176 ? -7.077  -18.965 -16.814 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CG     1 
ATOM   1428 C CD     . LYS A 1 176 ? -7.259  -20.052 -17.865 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CD     1 
ATOM   1429 C CE     . LYS A 1 176 ? -6.598  -19.748 -19.222 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CE     1 
ATOM   1430 N NZ     . LYS A 1 176 ? -5.138  -19.740 -19.081 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A NZ     1 
ATOM   1431 N N      . TYR A 1 177 ? -9.974  -17.356 -13.816 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A N      1 
ATOM   1432 C CA     . TYR A 1 177 ? -11.189 -17.358 -12.999 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CA     1 
ATOM   1433 C C      . TYR A 1 177 ? -12.323 -16.765 -13.826 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A C      1 
ATOM   1434 O O      . TYR A 1 177 ? -12.105 -16.074 -14.868 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A O      1 
ATOM   1435 C CB     . TYR A 1 177 ? -10.979 -16.591 -11.681 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CB     1 
ATOM   1436 C CG     . TYR A 1 177 ? -10.657 -15.103 -11.742 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CG     1 
ATOM   1437 C CD1    . TYR A 1 177 ? -11.682 -14.135 -11.762 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CD1    1 
ATOM   1438 C CD2    . TYR A 1 177 ? -9.337  -14.656 -11.679 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CD2    1 
ATOM   1439 C CE1    . TYR A 1 177 ? -11.418 -12.765 -11.749 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CE1    1 
ATOM   1440 C CE2    . TYR A 1 177 ? -9.035  -13.269 -11.674 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CE2    1 
ATOM   1441 C CZ     . TYR A 1 177 ? -10.082 -12.337 -11.730 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CZ     1 
ATOM   1442 O OH     . TYR A 1 177 ? -9.823  -11.000 -11.749 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A OH     1 
ATOM   1443 N N      . LYS A 1 178 ? -13.532 -17.031 -13.345 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A N      1 
ATOM   1444 C CA     . LYS A 1 178 ? -14.749 -16.529 -14.040 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CA     1 
ATOM   1445 C C      . LYS A 1 178 ? -15.840 -16.164 -13.053 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A C      1 
ATOM   1446 O O      . LYS A 1 178 ? -15.920 -16.771 -11.976 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A O      1 
ATOM   1447 C CB     . LYS A 1 178 ? -15.241 -17.552 -15.064 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CB     1 
ATOM   1448 C CG     . LYS A 1 178 ? -15.653 -18.920 -14.549 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CG     1 
ATOM   1449 C CD     . LYS A 1 178 ? -16.297 -19.772 -15.685 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CD     1 
ATOM   1450 C CE     . LYS A 1 178 ? -16.200 -21.266 -15.480 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CE     1 
ATOM   1451 N NZ     . LYS A 1 178 ? -16.614 -21.533 -14.136 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A NZ     1 
ATOM   1452 N N      . PHE A 1 179 ? -16.669 -15.187 -13.425 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A N      1 
ATOM   1453 C CA     . PHE A 1 179 ? -17.736 -14.710 -12.554 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CA     1 
ATOM   1454 C C      . PHE A 1 179 ? -19.064 -15.393 -12.887 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A C      1 
ATOM   1455 O O      . PHE A 1 179 ? -19.394 -15.622 -14.076 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A O      1 
ATOM   1456 C CB     . PHE A 1 179 ? -17.928 -13.195 -12.736 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CB     1 
ATOM   1457 C CG     . PHE A 1 179 ? -16.675 -12.376 -12.489 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CG     1 
ATOM   1458 C CD1    . PHE A 1 179 ? -16.040 -11.673 -13.526 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD1    1 
ATOM   1459 C CD2    . PHE A 1 179 ? -16.153 -12.278 -11.198 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD2    1 
ATOM   1460 C CE1    . PHE A 1 179 ? -14.893 -10.875 -13.266 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE1    1 
ATOM   1461 C CE2    . PHE A 1 179 ? -14.990 -11.511 -10.944 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE2    1 
ATOM   1462 C CZ     . PHE A 1 179 ? -14.355 -10.821 -12.000 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CZ     1 
ATOM   1463 N N      . GLU A 1 180 ? -19.830 -15.689 -11.834 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N      1 
ATOM   1464 C CA     . GLU A 1 180 ? -21.142 -16.319 -11.932 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA     1 
ATOM   1465 C C      . GLU A 1 180 ? -22.119 -15.628 -11.030 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C      1 
ATOM   1466 O O      . GLU A 1 180 ? -21.753 -15.100 -9.949  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O      1 
ATOM   1467 C CB     . GLU A 1 180 ? -21.113 -17.805 -11.564 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB     1 
ATOM   1468 C CG     . GLU A 1 180 ? -20.361 -18.626 -12.669 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG     1 
ATOM   1469 C CD     . GLU A 1 180 ? -20.130 -20.035 -12.283 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD     1 
ATOM   1470 O OE1    . GLU A 1 180 ? -19.703 -20.766 -13.190 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1    1 
ATOM   1471 O OE2    . GLU A 1 180 ? -20.435 -20.448 -11.104 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2    1 
ATOM   1472 N N      . VAL A 1 181 ? -23.388 -15.691 -11.428 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A N      1 
ATOM   1473 C CA     . VAL A 1 181 ? -24.463 -15.215 -10.520 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CA     1 
ATOM   1474 C C      . VAL A 1 181 ? -25.565 -16.275 -10.524 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 181 VAL A C      1 
ATOM   1475 O O      . VAL A 1 181 ? -26.012 -16.667 -11.622 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 181 VAL A O      1 
ATOM   1476 C CB     . VAL A 1 181 ? -25.078 -13.840 -11.011 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CB     1 
ATOM   1477 C CG1    . VAL A 1 181 ? -26.088 -13.256 -9.942  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CG1    1 
ATOM   1478 C CG2    . VAL A 1 181 ? -23.978 -12.731 -11.379 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CG2    1 
ATOM   1479 N N      . TYR A 1 182 ? -26.015 -16.673 -9.322  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A N      1 
ATOM   1480 C CA     . TYR A 1 182 ? -27.018 -17.655 -9.091  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CA     1 
ATOM   1481 C C      . TYR A 1 182 ? -28.190 -16.974 -8.379  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A C      1 
ATOM   1482 O O      . TYR A 1 182 ? -27.992 -16.004 -7.579  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A O      1 
ATOM   1483 C CB     . TYR A 1 182 ? -26.508 -18.717 -8.110  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CB     1 
ATOM   1484 C CG     . TYR A 1 182 ? -25.460 -19.593 -8.720  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CG     1 
ATOM   1485 C CD1    . TYR A 1 182 ? -24.125 -19.166 -8.770  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CD1    1 
ATOM   1486 C CD2    . TYR A 1 182 ? -25.796 -20.807 -9.339  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CD2    1 
ATOM   1487 C CE1    . TYR A 1 182 ? -23.142 -19.955 -9.371  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CE1    1 
ATOM   1488 C CE2    . TYR A 1 182 ? -24.809 -21.600 -9.948  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CE2    1 
ATOM   1489 C CZ     . TYR A 1 182 ? -23.502 -21.171 -9.954  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CZ     1 
ATOM   1490 O OH     . TYR A 1 182 ? -22.521 -21.945 -10.564 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 182 TYR A OH     1 
ATOM   1491 N N      . GLU A 1 183 ? -29.389 -17.487 -8.612  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N      1 
ATOM   1492 C CA     . GLU A 1 183 ? -30.569 -16.894 -7.951  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA     1 
ATOM   1493 C C      . GLU A 1 183 ? -31.542 -17.998 -7.537  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C      1 
ATOM   1494 O O      . GLU A 1 183 ? -31.897 -18.873 -8.370  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O      1 
ATOM   1495 C CB     . GLU A 1 183 ? -31.255 -15.895 -8.940  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB     1 
ATOM   1496 C CG     . GLU A 1 183 ? -32.524 -15.175 -8.328  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG     1 
ATOM   1497 C CD     . GLU A 1 183 ? -33.038 -14.012 -9.246  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD     1 
ATOM   1498 O OE1    . GLU A 1 183 ? -33.533 -13.028 -8.712  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1    1 
ATOM   1499 O OE2    . GLU A 1 183 ? -32.867 -14.112 -10.473 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2    1 
ATOM   1500 N N      . LYS A 1 184 ? -32.019 -17.929 -6.299  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N      1 
ATOM   1501 C CA     . LYS A 1 184 ? -33.120 -18.807 -5.889  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA     1 
ATOM   1502 C C      . LYS A 1 184 ? -34.274 -17.924 -5.434  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C      1 
ATOM   1503 O O      . LYS A 1 184 ? -34.075 -16.719 -5.098  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O      1 
ATOM   1504 C CB     . LYS A 1 184 ? -32.715 -19.793 -4.759  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB     1 
ATOM   1505 C CG     . LYS A 1 184 ? -32.722 -19.187 -3.349  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG     1 
ATOM   1506 C CD     . LYS A 1 184 ? -32.640 -20.305 -2.289  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD     1 
ATOM   1507 C CE     . LYS A 1 184 ? -32.505 -19.751 -0.928  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE     1 
ATOM   1508 N NZ     . LYS A 1 184 ? -33.747 -19.112 -0.419  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ     1 
ATOM   1509 N N      . ASN A 1 185 ? -35.470 -18.507 -5.376  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A N      1 
ATOM   1510 C CA     . ASN A 1 185 ? -36.611 -17.815 -4.790  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A CA     1 
ATOM   1511 C C      . ASN A 1 185 ? -37.552 -18.873 -4.300  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A C      1 
ATOM   1512 O O      . ASN A 1 185 ? -38.202 -19.526 -5.105  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A O      1 
ATOM   1513 C CB     . ASN A 1 185 ? -37.294 -16.901 -5.811  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A CB     1 
ATOM   1514 C CG     . ASN A 1 185 ? -38.286 -15.891 -5.184  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A CG     1 
ATOM   1515 O OD1    . ASN A 1 185 ? -39.193 -15.404 -5.882  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A OD1    1 
ATOM   1516 N ND2    . ASN A 1 185 ? -38.092 -15.534 -3.931  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 185 ASN A ND2    1 
ATOM   1517 N N      . ASP A 1 186 ? -37.567 -19.072 -2.992  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A N      1 
ATOM   1518 C CA     . ASP A 1 186 ? -38.343 -20.177 -2.388  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CA     1 
ATOM   1519 C C      . ASP A 1 186 ? -38.903 -19.782 -1.026  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A C      1 
ATOM   1520 O O      . ASP A 1 186 ? -39.328 -20.605 -0.224  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A O      1 
ATOM   1521 C CB     . ASP A 1 186 ? -37.499 -21.485 -2.340  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CB     1 
ATOM   1522 C CG     . ASP A 1 186 ? -36.311 -21.411 -1.397  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CG     1 
ATOM   1523 O OD1    . ASP A 1 186 ? -36.066 -20.359 -0.781  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD1    1 
ATOM   1524 O OD2    . ASP A 1 186 ? -35.589 -22.441 -1.253  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD2    1 
ATOM   1525 O OXT    . ASP A 1 186 ? -38.931 -18.610 -0.687  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OXT    1 
HETATM 1526 C C1     . D2Q B 2 .   ? -5.422  -1.808  -1.091  1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C1     1 
HETATM 1527 C C2     . D2Q B 2 .   ? -6.869  -1.482  -1.347  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C2     1 
HETATM 1528 C C3     . D2Q B 2 .   ? -6.605  -6.181  0.473   1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C3     1 
HETATM 1529 C "C1'"  . D2Q B 2 .   ? -10.711 -10.224 1.991   1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C1'"  1 
HETATM 1530 N "N1'"  . D2Q B 2 .   ? -13.902 -11.685 -3.286  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "N1'"  1 
HETATM 1531 C "C2'"  . D2Q B 2 .   ? -15.123 -12.180 -3.417  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C2'"  1 
HETATM 1532 C "C2'A" . D2Q B 2 .   ? -9.394  -9.866  1.845   1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C2'A" 1 
HETATM 1533 N "N2'"  . D2Q B 2 .   ? -15.516 -12.668 -4.589  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "N2'"  1 
HETATM 1534 O "O2'"  . D2Q B 2 .   ? -9.048  -8.723  1.183   1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "O2'"  1 
HETATM 1535 C C21    . D2Q B 2 .   ? -7.626  -8.435  1.217   1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C21    1 
HETATM 1536 C C26    . D2Q B 2 .   ? -7.453  -7.405  0.117   1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C26    1 
HETATM 1537 C "C3'"  . D2Q B 2 .   ? -8.429  -10.689 2.391   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C3'"  1 
HETATM 1538 N "N3'"  . D2Q B 2 .   ? -15.935 -12.192 -2.357  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "N3'"  1 
HETATM 1539 C "C4'"  . D2Q B 2 .   ? -15.580 -11.693 -1.167  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C4'"  1 
HETATM 1540 C "C4'A" . D2Q B 2 .   ? -8.781  -11.847 3.068   1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C4'A" 1 
HETATM 1541 N "N4'"  . D2Q B 2 .   ? -16.458 -11.741 -0.178  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "N4'"  1 
HETATM 1542 C C44    . D2Q B 2 .   ? -6.329  -5.330  -0.768  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C44    1 
HETATM 1543 C C45    . D2Q B 2 .   ? -5.448  -4.076  -0.536  1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C45    1 
HETATM 1544 O O46    . D2Q B 2 .   ? -4.795  -3.930  0.499   1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A O46    1 
HETATM 1545 O O47    . D2Q B 2 .   ? -5.340  -3.152  -1.546  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A O47    1 
HETATM 1546 C C4A    . D2Q B 2 .   ? -14.302 -11.159 -1.013  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C4A    1 
HETATM 1547 C "C5'"  . D2Q B 2 .   ? -13.816 -10.593 0.161   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C5'"  1 
HETATM 1548 C "C5'A" . D2Q B 2 .   ? -10.121 -12.234 3.221   1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C5'A" 1 
HETATM 1549 O "O5'"  . D2Q B 2 .   ? -10.620 -13.349 3.878   1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "O5'"  1 
HETATM 1550 C C51    . D2Q B 2 .   ? -14.618 -10.518 1.424   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C51    1 
HETATM 1551 C C5A    . D2Q B 2 .   ? -10.022 -14.671 4.423   1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C5A    1 
HETATM 1552 C "C6'"  . D2Q B 2 .   ? -12.524 -10.094 0.214   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C6'"  1 
HETATM 1553 C "C6'A" . D2Q B 2 .   ? -11.052 -11.375 2.675   1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C6'A" 1 
HETATM 1554 C C61    . D2Q B 2 .   ? -11.884 -9.436  1.448   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C61    1 
HETATM 1555 C "C7'"  . D2Q B 2 .   ? -11.782 -10.164 -0.932  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "C7'"  1 
HETATM 1556 N "N8'"  . D2Q B 2 .   ? -12.252 -10.684 -2.034  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A "N8'"  1 
HETATM 1557 C C8A    . D2Q B 2 .   ? -13.479 -11.173 -2.132  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 187 D2Q A C8A    1 
HETATM 1558 P PA     . NDP C 3 .   ? -17.263 -17.100 9.937   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A PA     1 
HETATM 1559 O O1A    . NDP C 3 .   ? -17.575 -16.569 8.593   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O1A    1 
HETATM 1560 O O2A    . NDP C 3 .   ? -18.074 -18.205 10.492  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O2A    1 
HETATM 1561 O O5B    . NDP C 3 .   ? -17.304 -15.875 10.981  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O5B    1 
HETATM 1562 C C5B    . NDP C 3 .   ? -17.799 -16.080 12.307  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C5B    1 
HETATM 1563 C C4B    . NDP C 3 .   ? -16.972 -15.292 13.328  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C4B    1 
HETATM 1564 O O4B    . NDP C 3 .   ? -17.770 -14.233 13.893  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O4B    1 
HETATM 1565 C C3B    . NDP C 3 .   ? -16.609 -16.193 14.515  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C3B    1 
HETATM 1566 O O3B    . NDP C 3 .   ? -15.285 -15.884 14.959  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O3B    1 
HETATM 1567 C C2B    . NDP C 3 .   ? -17.614 -15.815 15.603  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C2B    1 
HETATM 1568 O O2B    . NDP C 3 .   ? -18.314 -16.984 16.036  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O2B    1 
HETATM 1569 C C1B    . NDP C 3 .   ? -18.583 -14.873 14.890  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C1B    1 
HETATM 1570 N N9A    . NDP C 3 .   ? -19.661 -15.661 14.247  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N9A    1 
HETATM 1571 C C8A    . NDP C 3 .   ? -19.516 -16.838 13.637  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C8A    1 
HETATM 1572 N N7A    . NDP C 3 .   ? -20.700 -17.246 13.179  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N7A    1 
HETATM 1573 C C5A    . NDP C 3 .   ? -21.601 -16.325 13.501  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C5A    1 
HETATM 1574 C C6A    . NDP C 3 .   ? -22.967 -16.207 13.294  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C6A    1 
HETATM 1575 N N6A    . NDP C 3 .   ? -23.637 -17.155 12.645  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N6A    1 
HETATM 1576 N N1A    . NDP C 3 .   ? -23.602 -15.121 13.758  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N1A    1 
HETATM 1577 C C2A    . NDP C 3 .   ? -22.940 -14.174 14.404  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C2A    1 
HETATM 1578 N N3A    . NDP C 3 .   ? -21.636 -14.258 14.618  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N3A    1 
HETATM 1579 C C4A    . NDP C 3 .   ? -20.943 -15.317 14.179  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C4A    1 
HETATM 1580 O O3     . NDP C 3 .   ? -15.713 -17.520 9.982   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O3     1 
HETATM 1581 P PN     . NDP C 3 .   ? -15.121 -18.539 8.885   1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A PN     1 
HETATM 1582 O O1N    . NDP C 3 .   ? -16.257 -19.127 8.143   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O1N    1 
HETATM 1583 O O2N    . NDP C 3 .   ? -14.150 -19.427 9.558   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O2N    1 
HETATM 1584 O O5D    . NDP C 3 .   ? -14.323 -17.543 7.908   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O5D    1 
HETATM 1585 C C5D    . NDP C 3 .   ? -12.903 -17.418 8.020   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C5D    1 
HETATM 1586 C C4D    . NDP C 3 .   ? -12.239 -17.466 6.643   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C4D    1 
HETATM 1587 O O4D    . NDP C 3 .   ? -13.169 -17.019 5.645   1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O4D    1 
HETATM 1588 C C3D    . NDP C 3 .   ? -11.110 -16.435 6.586   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C3D    1 
HETATM 1589 O O3D    . NDP C 3 .   ? -9.855  -17.090 6.788   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O3D    1 
HETATM 1590 C C2D    . NDP C 3 .   ? -11.179 -15.894 5.157   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C2D    1 
HETATM 1591 O O2D    . NDP C 3 .   ? -9.966  -16.207 4.468   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O2D    1 
HETATM 1592 C C1D    . NDP C 3 .   ? -12.339 -16.667 4.527   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C1D    1 
HETATM 1593 N N1N    . NDP C 3 .   ? -13.090 -15.776 3.615   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N1N    1 
HETATM 1594 C C2N    . NDP C 3 .   ? -13.048 -15.990 2.233   1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C2N    1 
HETATM 1595 C C3N    . NDP C 3 .   ? -13.755 -15.151 1.380   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C3N    1 
HETATM 1596 C C7N    . NDP C 3 .   ? -13.709 -15.383 -0.132  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C7N    1 
HETATM 1597 O O7N    . NDP C 3 .   ? -14.528 -14.850 -0.880  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O7N    1 
HETATM 1598 N N7N    . NDP C 3 .   ? -12.736 -16.188 -0.548  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A N7N    1 
HETATM 1599 C C4N    . NDP C 3 .   ? -14.503 -14.100 1.898   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C4N    1 
HETATM 1600 C C5N    . NDP C 3 .   ? -14.548 -13.883 3.271   1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C5N    1 
HETATM 1601 C C6N    . NDP C 3 .   ? -13.845 -14.717 4.132   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A C6N    1 
HETATM 1602 P P2B    . NDP C 3 .   ? -18.895 -17.067 17.543  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A P2B    1 
HETATM 1603 O O1X    . NDP C 3 .   ? -20.504 -17.109 17.383  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O1X    1 
HETATM 1604 O O2X    . NDP C 3 .   ? -18.567 -15.629 18.209  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O2X    1 
HETATM 1605 O O3X    . NDP C 3 .   ? -18.354 -18.207 18.317  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 188 NDP A O3X    1 
HETATM 1606 O O      . HOH D 4 .   ? -8.869  -19.644 7.599   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O      1 
HETATM 1607 O O      . HOH D 4 .   ? -18.725 -24.980 4.158   1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O      1 
HETATM 1608 O O      . HOH D 4 .   ? -7.502  -23.058 -15.051 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O      1 
HETATM 1609 O O      . HOH D 4 .   ? -9.037  -13.994 10.598  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O      1 
HETATM 1610 O O      . HOH D 4 .   ? -33.918 -16.466 -11.681 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O      1 
HETATM 1611 O O      . HOH D 4 .   ? -19.730 -13.141 -9.312  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O      1 
HETATM 1612 O O      . HOH D 4 .   ? -33.016 -19.965 8.230   1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O      1 
HETATM 1613 O O      . HOH D 4 .   ? -27.035 -23.854 8.422   1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O      1 
HETATM 1614 O O      . HOH D 4 .   ? -35.546 -21.200 -6.581  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O      1 
HETATM 1615 O O      . HOH D 4 .   ? -19.284 5.433   -2.283  1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O      1 
HETATM 1616 O O      . HOH D 4 .   ? -3.157  -17.315 -20.553 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O      1 
HETATM 1617 O O      . HOH D 4 .   ? -15.747 -6.996  22.824  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O      1 
HETATM 1618 O O      . HOH D 4 .   ? -27.432 -24.492 -1.455  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O      1 
HETATM 1619 O O      . HOH D 4 .   ? -22.805 1.200   -0.679  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O      1 
HETATM 1620 O O      . HOH D 4 .   ? -18.130 -13.151 -6.904  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O      1 
HETATM 1621 O O      . HOH D 4 .   ? -30.369 -16.390 12.780  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O      1 
HETATM 1622 O O      . HOH D 4 .   ? -13.106 -16.582 -22.271 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O      1 
HETATM 1623 O O      . HOH D 4 .   ? -10.123 -1.946  11.935  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O      1 
HETATM 1624 O O      . HOH D 4 .   ? -9.002  -23.284 -17.061 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O      1 
HETATM 1625 O O      . HOH D 4 .   ? -30.130 -12.427 -16.836 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O      1 
HETATM 1626 O O      . HOH D 4 .   ? -13.186 -6.500  18.797  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O      1 
HETATM 1627 O O      . HOH D 4 .   ? -15.236 -24.712 6.076   1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O      1 
HETATM 1628 O O      . HOH D 4 .   ? -28.580 -18.463 14.928  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O      1 
HETATM 1629 O O      . HOH D 4 .   ? -17.276 -8.455  -13.799 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O      1 
HETATM 1630 O O      . HOH D 4 .   ? -22.214 -10.267 21.047  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O      1 
HETATM 1631 O O      . HOH D 4 .   ? -16.315 0.286   16.754  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O      1 
HETATM 1632 O O      . HOH D 4 .   ? -23.161 -27.016 -7.135  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O      1 
HETATM 1633 O O      . HOH D 4 .   ? -9.681  -29.986 -0.611  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O      1 
HETATM 1634 O O      . HOH D 4 .   ? -24.023 -2.627  17.216  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O      1 
HETATM 1635 O O      . HOH D 4 .   ? -32.140 -3.810  -3.834  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O      1 
HETATM 1636 O O      . HOH D 4 .   ? -11.087 -9.456  -13.732 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O      1 
HETATM 1637 O O      . HOH D 4 .   ? -19.396 1.235   16.183  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O      1 
HETATM 1638 O O      . HOH D 4 .   ? -18.953 -16.546 -16.707 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O      1 
HETATM 1639 O O      . HOH D 4 .   ? -5.154  0.552   9.391   1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O      1 
HETATM 1640 O O      . HOH D 4 .   ? -10.860 -4.087  14.153  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O      1 
HETATM 1641 O O      . HOH D 4 .   ? -12.677 -30.416 4.809   1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O      1 
HETATM 1642 O O      . HOH D 4 .   ? -34.549 -10.335 1.236   1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O      1 
HETATM 1643 O O      . HOH D 4 .   ? -16.690 -14.470 -16.156 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O      1 
HETATM 1644 O O      . HOH D 4 .   ? -21.742 -26.970 -4.661  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O      1 
HETATM 1645 O O      . HOH D 4 .   ? -3.341  -3.076  6.662   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O      1 
HETATM 1646 O O      . HOH D 4 .   ? -3.183  -9.370  -8.515  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O      1 
HETATM 1647 O O      . HOH D 4 .   ? -21.237 4.530   -1.012  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O      1 
HETATM 1648 O O      . HOH D 4 .   ? -13.892 -22.930 -9.247  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O      1 
HETATM 1649 O O      . HOH D 4 .   ? -14.917 -5.456  24.908  1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O      1 
HETATM 1650 O O      . HOH D 4 .   ? -13.803 -1.345  -7.483  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O      1 
HETATM 1651 O O      . HOH D 4 .   ? -15.489 -23.838 -7.536  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O      1 
HETATM 1652 O O      . HOH D 4 .   ? -5.396  -6.822  -3.741  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O      1 
HETATM 1653 O O      . HOH D 4 .   ? -30.996 -21.436 7.052   1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O      1 
HETATM 1654 O O      . HOH D 4 .   ? -15.600 4.177   6.110   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O      1 
HETATM 1655 O O      . HOH D 4 .   ? -38.565 -10.831 -4.363  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O      1 
HETATM 1656 O O      . HOH D 4 .   ? -18.147 -19.564 9.666   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O      1 
HETATM 1657 O O      . HOH D 4 .   ? -19.764 3.831   5.295   1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O      1 
HETATM 1658 O O      . HOH D 4 .   ? -5.820  -28.596 -2.704  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O      1 
HETATM 1659 O O      . HOH D 4 .   ? -9.569  -16.681 14.135  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O      1 
HETATM 1660 O O      . HOH D 4 .   ? -28.685 -24.293 -11.537 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O      1 
HETATM 1661 O O      . HOH D 4 .   ? -19.769 -23.325 -12.821 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O      1 
HETATM 1662 O O      . HOH D 4 .   ? -31.536 -7.434  18.704  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O      1 
HETATM 1663 O O      . HOH D 4 .   ? -28.762 -7.870  -6.204  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O      1 
HETATM 1664 O O      . HOH D 4 .   ? -22.558 -11.948 -21.513 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O      1 
HETATM 1665 O O      . HOH D 4 .   ? -31.737 -16.993 9.010   1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O      1 
HETATM 1666 O O      . HOH D 4 .   ? -25.919 5.268   6.283   1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O      1 
HETATM 1667 O O      . HOH D 4 .   ? -13.017 -31.273 -5.156  1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O      1 
HETATM 1668 O O      . HOH D 4 .   ? -15.419 -4.632  -15.567 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O      1 
HETATM 1669 O O      . HOH D 4 .   ? -3.921  -14.696 8.613   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O      1 
HETATM 1670 O O      . HOH D 4 .   ? -20.638 -16.881 23.187  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O      1 
HETATM 1671 O O      . HOH D 4 .   ? -33.772 -12.878 4.012   1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O      1 
HETATM 1672 O O      . HOH D 4 .   ? -18.478 -4.686  -15.979 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O      1 
HETATM 1673 O O      . HOH D 4 .   ? -35.567 -20.071 -14.243 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O      1 
HETATM 1674 O O      . HOH D 4 .   ? -16.073 -10.164 24.869  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O      1 
HETATM 1675 O O      . HOH D 4 .   ? -25.936 7.744   7.512   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O      1 
HETATM 1676 O O      . HOH D 4 .   ? -20.342 -24.396 6.068   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O      1 
HETATM 1677 O O      . HOH D 4 .   ? -10.037 -12.557 -4.104  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O      1 
HETATM 1678 O O      . HOH D 4 .   ? -15.884 -29.097 1.311   1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O      1 
HETATM 1679 O O      . HOH D 4 .   ? -7.456  -11.908 -3.936  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O      1 
HETATM 1680 O O      . HOH D 4 .   ? -14.757 -2.735  -14.094 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O      1 
HETATM 1681 O O      . HOH D 4 .   ? -12.536 -7.224  -13.605 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O      1 
HETATM 1682 O O      . HOH D 4 .   ? -23.368 -19.791 13.384  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O      1 
HETATM 1683 O O      . HOH D 4 .   ? -20.957 -1.744  -11.056 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O      1 
HETATM 1684 O O      . HOH D 4 .   ? -26.851 8.366   -3.085  1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O      1 
HETATM 1685 O O      . HOH D 4 .   ? -14.634 -2.926  24.798  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O      1 
HETATM 1686 O O      . HOH D 4 .   ? -18.268 -27.469 0.827   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O      1 
HETATM 1687 O O      . HOH D 4 .   ? -24.878 -29.461 -5.428  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O      1 
HETATM 1688 O O      . HOH D 4 .   ? -23.809 -15.848 -14.318 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O      1 
HETATM 1689 O O      . HOH D 4 .   ? -26.988 -29.403 -7.047  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O      1 
HETATM 1690 O O      . HOH D 4 .   ? -16.047 2.651   14.082  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O      1 
HETATM 1691 O O      . HOH D 4 .   ? -29.006 -30.687 -5.599  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O      1 
HETATM 1692 O O      . HOH D 4 .   ? -1.405  -20.007 -2.830  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O      1 
HETATM 1693 O O      . HOH D 4 .   ? -8.116  -21.271 10.152  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O      1 
HETATM 1694 O O      . HOH D 4 .   ? -33.896 -10.680 -0.837  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O      1 
HETATM 1695 O O      . HOH D 4 .   ? -0.770  -10.490 -14.060 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O      1 
HETATM 1696 O O      . HOH D 4 .   ? -32.513 -26.161 -11.409 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O      1 
HETATM 1697 O O      . HOH D 4 .   ? -29.040 -14.303 22.635  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O      1 
HETATM 1698 O O      . HOH D 4 .   ? -3.691  -18.476 3.068   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O      1 
HETATM 1699 O O      . HOH D 4 .   ? -15.679 3.143   11.435  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O      1 
HETATM 1700 O O      . HOH D 4 .   ? -3.125  -23.943 -7.596  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O      1 
HETATM 1701 O O      . HOH D 4 .   ? -21.954 -14.120 -15.300 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O      1 
HETATM 1702 O O      . HOH D 4 .   ? -7.384  -28.428 0.736   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O      1 
HETATM 1703 O O      . HOH D 4 .   ? -9.826  0.739   -0.792  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O      1 
HETATM 1704 O O      . HOH D 4 .   ? -28.554 -7.061  16.409  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O      1 
HETATM 1705 O O      . HOH D 4 .   ? -10.793 -3.563  -12.214 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O      1 
HETATM 1706 O O      . HOH D 4 .   ? -28.145 -9.251  17.963  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O      1 
HETATM 1707 O O      . HOH D 4 .   ? -10.116 0.553   10.640  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O      1 
HETATM 1708 O O      . HOH D 4 .   ? -31.775 -11.252 -3.780  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O      1 
HETATM 1709 O O      . HOH D 4 .   ? -14.454 -20.381 12.005  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O      1 
HETATM 1710 O O      . HOH D 4 .   ? 1.790   -15.346 -7.678  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O      1 
HETATM 1711 O O      . HOH D 4 .   ? -11.508 -4.461  17.805  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O      1 
HETATM 1712 O O      . HOH D 4 .   ? -3.526  -6.106  8.817   1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O      1 
HETATM 1713 O O      . HOH D 4 .   ? 1.698   -13.267 -7.010  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O      1 
HETATM 1714 O O      . HOH D 4 .   ? -25.857 -1.018  -10.581 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O      1 
HETATM 1715 O O      . HOH D 4 .   ? -29.097 -24.905 0.581   1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O      1 
HETATM 1716 O O      . HOH D 4 .   ? -8.356  -14.219 13.223  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O      1 
HETATM 1717 O O      . HOH D 4 .   ? -11.378 1.690   5.259   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O      1 
HETATM 1718 O O      . HOH D 4 .   ? -27.380 -16.833 13.010  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O      1 
HETATM 1719 O O      . HOH D 4 .   ? -33.313 -9.051  -6.521  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O      1 
HETATM 1720 O O      . HOH D 4 .   ? -27.898 -31.324 -3.230  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O      1 
HETATM 1721 O O      . HOH D 4 .   ? -6.783  -8.971  -2.766  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O      1 
HETATM 1722 O O      . HOH D 4 .   ? -33.734 -22.531 0.768   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O      1 
HETATM 1723 O O      . HOH D 4 .   ? -33.337 -29.597 -3.648  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O      1 
HETATM 1724 O O      . HOH D 4 .   ? -20.433 -24.917 -6.082  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O      1 
HETATM 1725 O O      . HOH D 4 .   ? -4.128  -7.523  -12.056 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O      1 
HETATM 1726 O O      . HOH D 4 .   ? -3.258  -22.322 -0.445  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O      1 
HETATM 1727 O O      . HOH D 4 .   ? -21.560 -17.531 17.338  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O      1 
HETATM 1728 O O      . HOH D 4 .   ? -11.816 -20.879 9.086   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O      1 
HETATM 1729 O O      . HOH D 4 .   ? -10.683 -18.055 -22.409 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O      1 
HETATM 1730 O O      . HOH D 4 .   ? -22.875 -11.287 -17.540 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O      1 
HETATM 1731 O O      . HOH D 4 .   ? -5.511  -10.049 8.613   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O      1 
HETATM 1732 O O      . HOH D 4 .   ? -24.059 -3.747  -7.290  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O      1 
HETATM 1733 O O      . HOH D 4 .   ? -5.401  -27.302 -10.023 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O      1 
HETATM 1734 O O      . HOH D 4 .   ? -1.838  -13.780 -15.558 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O      1 
HETATM 1735 O O      . HOH D 4 .   ? -9.148  2.007   6.914   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O      1 
HETATM 1736 O O      . HOH D 4 .   ? -25.425 -25.463 1.620   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O      1 
HETATM 1737 O O      . HOH D 4 .   ? -2.364  -25.143 -3.028  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O      1 
HETATM 1738 O O      . HOH D 4 .   ? -31.060 -19.519 -15.294 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O      1 
HETATM 1739 O O      . HOH D 4 .   ? -6.087  -11.891 5.147   1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O      1 
HETATM 1740 O O      . HOH D 4 .   ? -32.207 -7.425  15.814  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O      1 
HETATM 1741 O O      . HOH D 4 .   ? -18.519 -20.013 12.543  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O      1 
HETATM 1742 O O      . HOH D 4 .   ? -8.095  -2.178  13.938  1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O      1 
HETATM 1743 O O      . HOH D 4 .   ? -24.762 -18.616 10.828  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O      1 
HETATM 1744 O O      . HOH D 4 .   ? -14.316 -3.853  -11.108 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O      1 
HETATM 1745 O O      . HOH D 4 .   ? -19.746 -17.820 20.575  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O      1 
HETATM 1746 O O      . HOH D 4 .   ? 0.424   -20.130 2.496   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O      1 
HETATM 1747 O O      . HOH D 4 .   ? -37.599 3.926   6.038   1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O      1 
HETATM 1748 O O      . HOH D 4 .   ? -15.233 -6.617  -13.769 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O      1 
HETATM 1749 O O      . HOH D 4 .   ? -15.694 0.896   -2.702  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O      1 
HETATM 1750 O O      . HOH D 4 .   ? -27.828 -6.719  -8.185  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O      1 
HETATM 1751 O O      . HOH D 4 .   ? -22.129 -25.711 -9.295  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O      1 
HETATM 1752 O O      . HOH D 4 .   ? -37.528 -12.961 -0.059  1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O      1 
HETATM 1753 O O      . HOH D 4 .   ? -17.407 2.278   5.820   1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O      1 
HETATM 1754 O O      . HOH D 4 .   ? -40.414 -13.223 -5.093  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O      1 
HETATM 1755 O O      . HOH D 4 .   ? -31.832 -22.457 -14.840 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O      1 
HETATM 1756 O O      . HOH D 4 .   ? -14.229 -24.295 -11.536 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O      1 
HETATM 1757 O O      . HOH D 4 .   ? -8.326  -10.774 -16.900 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O      1 
HETATM 1758 O O      . HOH D 4 .   ? -23.165 0.153   16.896  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O      1 
HETATM 1759 O O      . HOH D 4 .   ? -17.981 -12.524 25.556  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O      1 
HETATM 1760 O O      . HOH D 4 .   ? -8.104  -9.037  -14.663 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O      1 
HETATM 1761 O O      . HOH D 4 .   ? -0.309  -22.968 -0.448  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O      1 
HETATM 1762 O O      . HOH D 4 .   ? -36.725 -20.260 -8.806  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O      1 
HETATM 1763 O O      . HOH D 4 .   ? -35.834 -23.690 2.175   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O      1 
HETATM 1764 O O      . HOH D 4 .   ? -32.941 -18.075 -13.850 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O      1 
HETATM 1765 O O      . HOH D 4 .   ? -15.616 -22.238 8.535   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O      1 
HETATM 1766 O O      . HOH D 4 .   ? -20.358 -17.364 9.762   1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O      1 
HETATM 1767 O O      . HOH D 4 .   ? -26.651 5.214   -3.622  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O      1 
HETATM 1768 O O      . HOH D 4 .   ? -3.457  -27.675 -4.706  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O      1 
HETATM 1769 O O      . HOH D 4 .   ? -11.650 -5.883  -16.052 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O      1 
HETATM 1770 O O      . HOH D 4 .   ? -10.133 -11.483 -19.624 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O      1 
HETATM 1771 O O      . HOH D 4 .   ? -33.663 -0.175  -1.650  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O      1 
HETATM 1772 O O      . HOH D 4 .   ? -4.481  -12.239 0.374   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O      1 
HETATM 1773 O O      . HOH D 4 .   ? -12.383 -5.655  -11.548 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O      1 
HETATM 1774 O O      . HOH D 4 .   ? -1.069  -18.320 3.674   1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O      1 
HETATM 1775 O O      . HOH D 4 .   ? -29.121 -30.370 -1.219  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O      1 
HETATM 1776 O O      . HOH D 4 .   ? -0.971  -23.517 -4.735  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O      1 
HETATM 1777 O O      . HOH D 4 .   ? -27.553 5.604   3.757   1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O      1 
HETATM 1778 O O      . HOH D 4 .   ? -20.118 0.499   -10.481 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O      1 
HETATM 1779 O O      . HOH D 4 .   ? -11.142 -13.745 -21.930 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O      1 
HETATM 1780 O O      . HOH D 4 .   ? -24.684 -22.058 9.404   1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O      1 
HETATM 1781 O O      . HOH D 4 .   ? -39.428 3.873   7.911   1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O      1 
HETATM 1782 O O      . HOH D 4 .   ? -11.091 -8.126  -17.623 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O      1 
HETATM 1783 O O      . HOH D 4 .   ? -32.080 -19.659 -17.853 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O      1 
HETATM 1784 O O      . HOH D 4 .   ? -15.430 0.004   -6.007  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O      1 
HETATM 1785 O O      . HOH D 4 .   ? -22.583 -8.625  -18.697 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O      1 
HETATM 1786 O O      . HOH D 4 .   ? -11.607 -0.973  -5.817  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O      1 
HETATM 1787 O O      . HOH D 4 .   ? -16.816 4.148   -1.581  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O      1 
HETATM 1788 O O      . HOH D 4 .   ? -6.575  -8.245  11.713  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O      1 
HETATM 1789 O O      . HOH D 4 .   ? -31.545 -27.082 -0.528  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O      1 
HETATM 1790 O O      . HOH D 4 .   ? -4.121  -10.415 3.691   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O      1 
HETATM 1791 O O      . HOH D 4 .   ? -22.952 -5.793  23.367  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O      1 
HETATM 1792 O O      . HOH D 4 .   ? -15.358 3.644   -3.693  1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O      1 
HETATM 1793 O O      . HOH D 4 .   ? -23.086 -15.298 24.342  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O      1 
HETATM 1794 O O      . HOH D 4 .   ? -13.281 -29.672 -0.678  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O      1 
HETATM 1795 O O      . HOH D 4 .   ? -32.207 -25.261 3.256   1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O      1 
HETATM 1796 O O      . HOH D 4 .   ? -20.893 -19.902 13.401  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O      1 
HETATM 1797 O O      . HOH D 4 .   ? -25.254 7.151   -0.058  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O      1 
HETATM 1798 O O      . HOH D 4 .   ? -34.225 -18.159 -9.758  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O      1 
HETATM 1799 O O      . HOH D 4 .   ? -5.329  -21.127 -14.198 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O      1 
HETATM 1800 O O      . HOH D 4 .   ? -7.316  -4.686  -5.243  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O      1 
HETATM 1801 O O      . HOH D 4 .   ? -6.589  -13.034 9.773   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O      1 
HETATM 1802 O O      . HOH D 4 .   ? -2.937  -15.129 0.115   1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O      1 
HETATM 1803 O O      . HOH D 4 .   ? -0.503  -13.655 0.098   1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O      1 
HETATM 1804 O O      . HOH D 4 .   ? -40.231 -17.386 1.298   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O      1 
HETATM 1805 O O      . HOH D 4 .   ? -29.155 -23.115 -13.872 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O      1 
HETATM 1806 O O      . HOH D 4 .   ? -2.662  -8.984  -11.116 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O      1 
HETATM 1807 O O      . HOH D 4 .   ? -13.040 -26.245 7.362   1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O      1 
HETATM 1808 O O      . HOH D 4 .   ? -13.699 -17.421 18.600  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O      1 
HETATM 1809 O O      . HOH D 4 .   ? -36.191 -6.871  0.971   1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O      1 
HETATM 1810 O O      . HOH D 4 .   ? -3.749  -12.659 7.278   1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O      1 
HETATM 1811 O O      . HOH D 4 .   ? -13.496 -29.099 6.815   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O      1 
HETATM 1812 O O      . HOH D 4 .   ? -3.788  -20.937 -16.300 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O      1 
HETATM 1813 O O      . HOH D 4 .   ? -23.405 -21.374 17.281  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O      1 
HETATM 1814 O O      . HOH D 4 .   ? -34.994 -11.535 10.483  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O      1 
HETATM 1815 O O      . HOH D 4 .   ? -16.170 -26.759 -7.671  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O      1 
HETATM 1816 O O      . HOH D 4 .   ? -5.652  -10.973 -18.239 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O      1 
HETATM 1817 O O      . HOH D 4 .   ? -27.191 -28.607 0.478   1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O      1 
HETATM 1818 O O      . HOH D 4 .   ? -18.698 -19.915 17.867  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O      1 
HETATM 1819 O O      . HOH D 4 .   ? -6.998  -12.525 -19.671 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O      1 
HETATM 1820 O O      . HOH D 4 .   ? -17.955 -18.961 21.839  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O      1 
HETATM 1821 O O      . HOH D 4 .   ? -35.420 -20.097 8.789   1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O      1 
HETATM 1822 O O      . HOH D 4 .   ? -28.968 10.256  2.518   1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O      1 
HETATM 1823 O O      . HOH D 4 .   ? 1.160   -15.984 2.459   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O      1 
HETATM 1824 O O      . HOH D 4 .   ? 0.000   0.000   3.890   0.33 47.33 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O      1 
HETATM 1825 O O      . HOH D 4 .   ? -13.378 1.066   -1.554  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O      1 
HETATM 1826 O O      . HOH D 4 .   ? -35.081 8.907   6.593   1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O      1 
HETATM 1827 O O      . HOH D 4 .   ? -15.111 -5.533  20.439  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O      1 
HETATM 1828 O O      . HOH D 4 .   ? -39.452 -16.324 -1.897  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O      1 
HETATM 1829 O O      . HOH D 4 .   ? -31.326 -16.179 2.789   1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O      1 
HETATM 1830 O O      . HOH D 4 .   ? -11.061 -30.184 -7.067  1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O      1 
HETATM 1831 O O      . HOH D 4 .   ? -22.133 6.494   -0.094  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O      1 
HETATM 1832 O O      . HOH D 4 .   ? -37.115 -23.136 -5.529  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O      1 
HETATM 1833 O O      . HOH D 4 .   ? -1.089  -28.678 -0.771  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O      1 
HETATM 1834 O O      . HOH D 4 .   ? 4.140   -11.827 -8.583  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O      1 
HETATM 1835 O O      . HOH D 4 .   ? -15.167 -16.509 24.450  1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O      1 
HETATM 1836 O O      . HOH D 4 .   ? -38.330 1.107   11.230  1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O      1 
HETATM 1837 O O      . HOH D 4 .   ? -22.643 -13.214 25.451  1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O      1 
HETATM 1838 O O      . HOH D 4 .   ? -3.356  -12.591 -17.962 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O      1 
HETATM 1839 O O      . HOH D 4 .   ? -16.598 -24.169 -13.322 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O      1 
HETATM 1840 O O      . HOH D 4 .   ? -0.564  -16.992 -1.609  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O      1 
HETATM 1841 O O      . HOH D 4 .   ? 0.656   -17.046 -9.150  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O      1 
HETATM 1842 O O      . HOH D 4 .   ? -36.019 6.025   -3.781  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O      1 
HETATM 1843 O O      . HOH D 4 .   ? -36.185 -24.955 -1.979  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O      1 
HETATM 1844 O O      . HOH D 4 .   ? -22.579 -3.779  21.120  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O      1 
HETATM 1845 O O      . HOH D 4 .   ? -16.359 -7.515  28.253  1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O      1 
HETATM 1846 O O      . HOH D 4 .   ? -31.662 -15.160 16.572  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O      1 
HETATM 1847 O O      . HOH D 4 .   ? -12.173 -29.149 -11.232 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O      1 
HETATM 1848 O O      . HOH D 4 .   ? -28.641 -26.939 7.752   1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O      1 
HETATM 1849 O O      . HOH D 4 .   ? -32.158 -14.936 5.413   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O      1 
HETATM 1850 O O      . HOH D 4 .   ? -13.340 -18.589 13.754  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O      1 
HETATM 1851 O O      . HOH D 4 .   ? -0.409  -15.599 -18.833 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O      1 
HETATM 1852 O O      . HOH D 4 .   ? -41.307 -18.271 -6.966  1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O      1 
HETATM 1853 O O      . HOH D 4 .   ? -24.788 -4.652  19.546  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O      1 
HETATM 1854 O O      . HOH D 4 .   ? -34.252 -20.988 -17.666 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O      1 
HETATM 1855 O O      . HOH D 4 .   ? -12.521 -0.710  1.677   1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O      1 
HETATM 1856 O O      . HOH D 4 .   ? -19.983 -8.819  -21.020 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O      1 
HETATM 1857 O O      . HOH D 4 .   ? -0.054  -20.052 -4.840  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O      1 
HETATM 1858 O O      . HOH D 4 .   ? 2.331   -21.518 -4.962  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O      1 
HETATM 1859 O O      . HOH D 4 .   ? -12.672 3.954   5.872   1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O      1 
HETATM 1860 O O      . HOH D 4 .   ? -14.120 4.128   -1.402  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O      1 
HETATM 1861 O O      . HOH D 4 .   ? 4.927   -8.808  -10.166 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O      1 
HETATM 1862 O O      . HOH D 4 .   ? -37.604 -14.173 6.465   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O      1 
HETATM 1863 O O      . HOH D 4 .   ? -22.541 -23.982 10.139  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O      1 
HETATM 1864 O O      . HOH D 4 .   ? -41.979 -16.781 -4.188  1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O      1 
HETATM 1865 O O      . HOH D 4 .   ? 0.882   -10.817 -1.064  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O      1 
HETATM 1866 O O      . HOH D 4 .   ? -2.010  -6.187  -14.709 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O      1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   VAL 1   1   1   VAL VAL A . n 
A 1 2   GLY 2   2   2   GLY GLY A . n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER A . n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A . n 
A 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN A . n 
A 1 6   CYS 6   6   6   CYS CYS A . n 
A 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A . n 
A 1 8   VAL 8   8   8   VAL VAL A . n 
A 1 9   ALA 9   9   9   ALA ALA A . n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A . n 
A 1 11  SER 11  11  11  SER SER A . n 
A 1 12  GLN 12  12  12  GLN GLN A . n 
A 1 13  ASN 13  13  13  ASN ASN A . n 
A 1 14  MET 14  14  14  MET MET A . n 
A 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY A . n 
A 1 16  ILE 16  16  16  ILE ILE A . n 
A 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A . n 
A 1 18  LYS 18  18  18  LYS LYS A . n 
A 1 19  ASN 19  19  19  ASN ASN A . n 
A 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A . n 
A 1 21  ASP 21  21  21  ASP ASP A . n 
A 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A . n 
A 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO A . n 
A 1 24  TRP 24  24  24  TRP TRP A . n 
A 1 25  PRO 25  25  25  PRO PRO A . n 
A 1 26  PRO 26  26  26  PRO PRO A . n 
A 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A . n 
A 1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A . n 
A 1 29  ASN 29  29  29  ASN ASN A . n 
A 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A . n 
A 1 31  PHE 31  31  31  PHE PHE A . n 
A 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A . n 
A 1 33  TYR 33  33  33  TYR TYR A . n 
A 1 34  PHE 34  34  34  PHE PHE A . n 
A 1 35  GLN 35  35  35  GLN GLN A . n 
A 1 36  ARG 36  36  36  ARG ARG A . n 
A 1 37  MET 37  37  37  MET MET A . n 
A 1 38  THR 38  38  38  THR THR A . n 
A 1 39  THR 39  39  39  THR THR A . n 
A 1 40  THR 40  40  40  THR THR A . n 
A 1 41  SER 41  41  41  SER SER A . n 
A 1 42  SER 42  42  42  SER SER A . n 
A 1 43  VAL 43  43  43  VAL VAL A . n 
A 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A . n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A . n 
A 1 46  LYS 46  46  46  LYS LYS A . n 
A 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN A . n 
A 1 48  ASN 48  48  48  ASN ASN A . n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A . n 
A 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A . n 
A 1 51  ILE 51  51  51  ILE ILE A . n 
A 1 52  MET 52  52  52  MET MET A . n 
A 1 53  GLY 53  53  53  GLY GLY A . n 
A 1 54  LYS 54  54  54  LYS LYS A . n 
A 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS A . n 
A 1 56  THR 56  56  56  THR THR A . n 
A 1 57  TRP 57  57  57  TRP TRP A . n 
A 1 58  PHE 58  58  58  PHE PHE A . n 
A 1 59  SER 59  59  59  SER SER A . n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A . n 
A 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A . n 
A 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU A . n 
A 1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS A . n 
A 1 64  ASN 64  64  64  ASN ASN A . n 
A 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A . n 
A 1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO A . n 
A 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A . n 
A 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A . n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A . n 
A 1 70  ARG 70  70  70  ARG ARG A . n 
A 1 71  ILE 71  71  71  ILE ILE A . n 
A 1 72  ASN 72  72  72  ASN ASN A . n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A . n 
A 1 74  VAL 74  74  74  VAL VAL A . n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A . n 
A 1 76  SER 76  76  76  SER SER A . n 
A 1 77  ARG 77  77  77  ARG ARG A . n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A . n 
A 1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A . n 
A 1 80  LYS 80  80  80  LYS LYS A . n 
A 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A . n 
A 1 82  PRO 82  82  82  PRO PRO A . n 
A 1 83  PRO 83  83  83  PRO PRO A . n 
A 1 84  GLN 84  84  84  GLN GLN A . n 
A 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY A . n 
A 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A . n 
A 1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS A . n 
A 1 88  PHE 88  88  88  PHE PHE A . n 
A 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A . n 
A 1 90  SER 90  90  90  SER SER A . n 
A 1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG A . n 
A 1 92  SER 92  92  92  SER SER A . n 
A 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A . n 
A 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A . n 
A 1 95  ASP 95  95  95  ASP ASP A . n 
A 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A . n 
A 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A . n 
A 1 98  LYS 98  98  98  LYS LYS A . n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A . n 
A 1 100 THR 100 100 100 THR THR A . n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A . n 
A 1 102 GLN 102 102 102 GLN GLN A . n 
A 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A . n 
A 1 104 GLU 104 104 104 GLU GLU A . n 
A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A . n 
A 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA A . n 
A 1 107 ASN 107 107 107 ASN ASN A . n 
A 1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS A . n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A . n 
A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A . n 
A 1 111 MET 111 111 111 MET MET A . n 
A 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A . n 
A 1 113 TRP 113 113 113 TRP TRP A . n 
A 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE A . n 
A 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A . n 
A 1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A . n 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A . n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A . n 
A 1 119 SER 119 119 119 SER SER A . n 
A 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL A . n 
A 1 121 TYR 121 121 121 TYR TYR A . n 
A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A . n 
A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A . n 
A 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A . n 
A 1 125 MET 125 125 125 MET MET A . n 
A 1 126 ASN 126 126 126 ASN ASN A . n 
A 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A . n 
A 1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO A . n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A . n 
A 1 130 HIS 130 130 130 HIS HIS A . n 
A 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU A . n 
A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A . n 
A 1 133 LEU 133 133 133 LEU LEU A . n 
A 1 134 PHE 134 134 134 PHE PHE A . n 
A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A . n 
A 1 136 THR 136 136 136 THR THR A . n 
A 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A . n 
A 1 138 ILE 138 138 138 ILE ILE A . n 
A 1 139 MET 139 139 139 MET MET A . n 
A 1 140 GLN 140 140 140 GLN GLN A . n 
A 1 141 ASP 141 141 141 ASP ASP A . n 
A 1 142 PHE 142 142 142 PHE PHE A . n 
A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A . n 
A 1 144 SER 144 144 144 SER SER A . n 
A 1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP A . n 
A 1 146 THR 146 146 146 THR THR A . n 
A 1 147 PHE 147 147 147 PHE PHE A . n 
A 1 148 PHE 148 148 148 PHE PHE A . n 
A 1 149 PRO 149 149 149 PRO PRO A . n 
A 1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A . n 
A 1 151 ILE 151 151 151 ILE ILE A . n 
A 1 152 ASP 152 152 152 ASP ASP A . n 
A 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU A . n 
A 1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A . n 
A 1 155 LYS 155 155 155 LYS LYS A . n 
A 1 156 TYR 156 156 156 TYR TYR A . n 
A 1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A . n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A . n 
A 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A . n 
A 1 160 PRO 160 160 160 PRO PRO A . n 
A 1 161 GLU 161 161 161 GLU GLU A . n 
A 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A . n 
A 1 163 PRO 163 163 163 PRO PRO A . n 
A 1 164 GLY 164 164 164 GLY GLY A . n 
A 1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL A . n 
A 1 166 LEU 166 166 166 LEU LEU A . n 
A 1 167 SER 167 167 167 SER SER A . n 
A 1 168 ASP 168 168 168 ASP ASP A . n 
A 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL A . n 
A 1 170 GLN 170 170 170 GLN GLN A . n 
A 1 171 GLU 171 171 171 GLU GLU A . n 
A 1 172 GLU 172 172 172 GLU GLU A . n 
A 1 173 LYS 173 173 173 LYS LYS A . n 
A 1 174 GLY 174 174 174 GLY GLY A . n 
A 1 175 ILE 175 175 175 ILE ILE A . n 
A 1 176 LYS 176 176 176 LYS LYS A . n 
A 1 177 TYR 177 177 177 TYR TYR A . n 
A 1 178 LYS 178 178 178 LYS LYS A . n 
A 1 179 PHE 179 179 179 PHE PHE A . n 
A 1 180 GLU 180 180 180 GLU GLU A . n 
A 1 181 VAL 181 181 181 VAL VAL A . n 
A 1 182 TYR 182 182 182 TYR TYR A . n 
A 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A . n 
A 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS A . n 
A 1 185 ASN 185 185 185 ASN ASN A . n 
A 1 186 ASP 186 186 186 ASP ASP A . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_pdbx_prerelease_seq.entity_id             1 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code   
;VGSLNCIVAVSQNMGIGKNGDLPWPPLRNEFRYFQRMTTTSSVEGKQNLVIMGKKTWFSIPEKNRPLKGRINLVLSRELK
EPPQGAHFLSRSLDDALKLTEQPELANKVDMVWIVGGSSVYKEAMNHPGHLKLFVTRIMQDFESDTFFPEIDLEKYKLLP
EYPGVLSDVQEEKGIKYKFEVYEKND
;
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
HKL-2000 'data collection' .        ? 1 
Molref   'model building'  .        ? 2 
REFMAC   refinement        5.5.0088 ? 3 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3NZD 2010-07-20 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.20'          
3NZD 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 D2Q 1   187 187 D2Q D2Q A . 
C 3 NDP 1   188 188 NDP NDP A . 
D 4 HOH 1   189 1   HOH HOH A . 
D 4 HOH 2   190 190 HOH HOH A . 
D 4 HOH 3   191 2   HOH HOH A . 
D 4 HOH 4   192 3   HOH HOH A . 
D 4 HOH 5   193 4   HOH HOH A . 
D 4 HOH 6   194 5   HOH HOH A . 
D 4 HOH 7   195 195 HOH HOH A . 
D 4 HOH 8   196 196 HOH HOH A . 
D 4 HOH 9   197 6   HOH HOH A . 
D 4 HOH 10  198 198 HOH HOH A . 
D 4 HOH 11  199 199 HOH HOH A . 
D 4 HOH 12  200 7   HOH HOH A . 
D 4 HOH 13  201 8   HOH HOH A . 
D 4 HOH 14  202 9   HOH HOH A . 
D 4 HOH 15  203 11  HOH HOH A . 
D 4 HOH 16  204 204 HOH HOH A . 
D 4 HOH 17  205 12  HOH HOH A . 
D 4 HOH 18  206 13  HOH HOH A . 
D 4 HOH 19  207 207 HOH HOH A . 
D 4 HOH 20  208 14  HOH HOH A . 
D 4 HOH 21  209 15  HOH HOH A . 
D 4 HOH 22  210 16  HOH HOH A . 
D 4 HOH 23  211 211 HOH HOH A . 
D 4 HOH 24  212 17  HOH HOH A . 
D 4 HOH 25  213 18  HOH HOH A . 
D 4 HOH 26  214 19  HOH HOH A . 
D 4 HOH 27  215 20  HOH HOH A . 
D 4 HOH 28  216 22  HOH HOH A . 
D 4 HOH 29  217 23  HOH HOH A . 
D 4 HOH 30  218 24  HOH HOH A . 
D 4 HOH 31  219 25  HOH HOH A . 
D 4 HOH 32  220 26  HOH HOH A . 
D 4 HOH 33  221 27  HOH HOH A . 
D 4 HOH 34  222 222 HOH HOH A . 
D 4 HOH 35  223 28  HOH HOH A . 
D 4 HOH 36  224 224 HOH HOH A . 
D 4 HOH 37  225 225 HOH HOH A . 
D 4 HOH 38  226 29  HOH HOH A . 
D 4 HOH 39  227 30  HOH HOH A . 
D 4 HOH 40  228 31  HOH HOH A . 
D 4 HOH 41  229 32  HOH HOH A . 
D 4 HOH 42  230 33  HOH HOH A . 
D 4 HOH 43  231 34  HOH HOH A . 
D 4 HOH 44  232 232 HOH HOH A . 
D 4 HOH 45  233 35  HOH HOH A . 
D 4 HOH 46  234 36  HOH HOH A . 
D 4 HOH 47  235 235 HOH HOH A . 
D 4 HOH 48  236 37  HOH HOH A . 
D 4 HOH 49  237 237 HOH HOH A . 
D 4 HOH 50  238 238 HOH HOH A . 
D 4 HOH 51  239 239 HOH HOH A . 
D 4 HOH 52  240 38  HOH HOH A . 
D 4 HOH 53  241 241 HOH HOH A . 
D 4 HOH 54  242 242 HOH HOH A . 
D 4 HOH 55  243 39  HOH HOH A . 
D 4 HOH 56  244 40  HOH HOH A . 
D 4 HOH 57  245 245 HOH HOH A . 
D 4 HOH 58  246 246 HOH HOH A . 
D 4 HOH 59  247 247 HOH HOH A . 
D 4 HOH 60  248 248 HOH HOH A . 
D 4 HOH 61  249 249 HOH HOH A . 
D 4 HOH 62  250 250 HOH HOH A . 
D 4 HOH 63  251 251 HOH HOH A . 
D 4 HOH 64  252 41  HOH HOH A . 
D 4 HOH 65  253 253 HOH HOH A . 
D 4 HOH 66  254 254 HOH HOH A . 
D 4 HOH 67  255 255 HOH HOH A . 
D 4 HOH 68  256 256 HOH HOH A . 
D 4 HOH 69  257 42  HOH HOH A . 
D 4 HOH 70  258 258 HOH HOH A . 
D 4 HOH 71  259 259 HOH HOH A . 
D 4 HOH 72  260 43  HOH HOH A . 
D 4 HOH 73  261 261 HOH HOH A . 
D 4 HOH 74  262 44  HOH HOH A . 
D 4 HOH 75  263 263 HOH HOH A . 
D 4 HOH 76  264 45  HOH HOH A . 
D 4 HOH 77  265 265 HOH HOH A . 
D 4 HOH 78  266 46  HOH HOH A . 
D 4 HOH 79  267 267 HOH HOH A . 
D 4 HOH 80  268 268 HOH HOH A . 
D 4 HOH 81  269 269 HOH HOH A . 
D 4 HOH 82  270 270 HOH HOH A . 
D 4 HOH 83  271 271 HOH HOH A . 
D 4 HOH 84  272 272 HOH HOH A . 
D 4 HOH 85  273 273 HOH HOH A . 
D 4 HOH 86  274 274 HOH HOH A . 
D 4 HOH 87  275 47  HOH HOH A . 
D 4 HOH 88  276 48  HOH HOH A . 
D 4 HOH 89  277 277 HOH HOH A . 
D 4 HOH 90  278 278 HOH HOH A . 
D 4 HOH 91  279 279 HOH HOH A . 
D 4 HOH 92  280 280 HOH HOH A . 
D 4 HOH 93  281 49  HOH HOH A . 
D 4 HOH 94  282 282 HOH HOH A . 
D 4 HOH 95  283 50  HOH HOH A . 
D 4 HOH 96  284 284 HOH HOH A . 
D 4 HOH 97  285 51  HOH HOH A . 
D 4 HOH 98  286 286 HOH HOH A . 
D 4 HOH 99  287 287 HOH HOH A . 
D 4 HOH 100 288 288 HOH HOH A . 
D 4 HOH 101 289 289 HOH HOH A . 
D 4 HOH 102 290 290 HOH HOH A . 
D 4 HOH 103 291 291 HOH HOH A . 
D 4 HOH 104 292 52  HOH HOH A . 
D 4 HOH 105 293 293 HOH HOH A . 
D 4 HOH 106 294 294 HOH HOH A . 
D 4 HOH 107 295 295 HOH HOH A . 
D 4 HOH 108 296 296 HOH HOH A . 
D 4 HOH 109 297 297 HOH HOH A . 
D 4 HOH 110 298 298 HOH HOH A . 
D 4 HOH 111 299 53  HOH HOH A . 
D 4 HOH 112 300 56  HOH HOH A . 
D 4 HOH 113 301 57  HOH HOH A . 
D 4 HOH 114 302 58  HOH HOH A . 
D 4 HOH 115 303 59  HOH HOH A . 
D 4 HOH 116 304 60  HOH HOH A . 
D 4 HOH 117 305 61  HOH HOH A . 
D 4 HOH 118 306 62  HOH HOH A . 
D 4 HOH 119 307 63  HOH HOH A . 
D 4 HOH 120 308 64  HOH HOH A . 
D 4 HOH 121 309 65  HOH HOH A . 
D 4 HOH 122 310 66  HOH HOH A . 
D 4 HOH 123 311 67  HOH HOH A . 
D 4 HOH 124 312 68  HOH HOH A . 
D 4 HOH 125 313 69  HOH HOH A . 
D 4 HOH 126 314 70  HOH HOH A . 
D 4 HOH 127 315 72  HOH HOH A . 
D 4 HOH 128 316 73  HOH HOH A . 
D 4 HOH 129 317 74  HOH HOH A . 
D 4 HOH 130 318 77  HOH HOH A . 
D 4 HOH 131 319 78  HOH HOH A . 
D 4 HOH 132 320 80  HOH HOH A . 
D 4 HOH 133 321 81  HOH HOH A . 
D 4 HOH 134 322 83  HOH HOH A . 
D 4 HOH 135 323 84  HOH HOH A . 
D 4 HOH 136 324 85  HOH HOH A . 
D 4 HOH 137 325 89  HOH HOH A . 
D 4 HOH 138 326 90  HOH HOH A . 
D 4 HOH 139 327 91  HOH HOH A . 
D 4 HOH 140 328 93  HOH HOH A . 
D 4 HOH 141 329 94  HOH HOH A . 
D 4 HOH 142 330 95  HOH HOH A . 
D 4 HOH 143 331 96  HOH HOH A . 
D 4 HOH 144 332 97  HOH HOH A . 
D 4 HOH 145 333 98  HOH HOH A . 
D 4 HOH 146 334 99  HOH HOH A . 
D 4 HOH 147 335 101 HOH HOH A . 
D 4 HOH 148 336 103 HOH HOH A . 
D 4 HOH 149 337 104 HOH HOH A . 
D 4 HOH 150 338 106 HOH HOH A . 
D 4 HOH 151 339 107 HOH HOH A . 
D 4 HOH 152 340 108 HOH HOH A . 
D 4 HOH 153 341 109 HOH HOH A . 
D 4 HOH 154 342 110 HOH HOH A . 
D 4 HOH 155 343 111 HOH HOH A . 
D 4 HOH 156 344 112 HOH HOH A . 
D 4 HOH 157 345 113 HOH HOH A . 
D 4 HOH 158 346 114 HOH HOH A . 
D 4 HOH 159 347 116 HOH HOH A . 
D 4 HOH 160 348 117 HOH HOH A . 
D 4 HOH 161 349 118 HOH HOH A . 
D 4 HOH 162 350 120 HOH HOH A . 
D 4 HOH 163 351 121 HOH HOH A . 
D 4 HOH 164 352 123 HOH HOH A . 
D 4 HOH 165 353 125 HOH HOH A . 
D 4 HOH 166 354 126 HOH HOH A . 
D 4 HOH 167 355 127 HOH HOH A . 
D 4 HOH 168 356 131 HOH HOH A . 
D 4 HOH 169 357 134 HOH HOH A . 
D 4 HOH 170 358 135 HOH HOH A . 
D 4 HOH 171 359 136 HOH HOH A . 
D 4 HOH 172 360 137 HOH HOH A . 
D 4 HOH 173 361 138 HOH HOH A . 
D 4 HOH 174 362 139 HOH HOH A . 
D 4 HOH 175 363 142 HOH HOH A . 
D 4 HOH 176 364 143 HOH HOH A . 
D 4 HOH 177 365 144 HOH HOH A . 
D 4 HOH 178 366 146 HOH HOH A . 
D 4 HOH 179 367 151 HOH HOH A . 
D 4 HOH 180 368 160 HOH HOH A . 
D 4 HOH 181 369 161 HOH HOH A . 
D 4 HOH 182 370 162 HOH HOH A . 
D 4 HOH 183 371 167 HOH HOH A . 
D 4 HOH 184 372 168 HOH HOH A . 
D 4 HOH 185 373 169 HOH HOH A . 
D 4 HOH 186 374 171 HOH HOH A . 
D 4 HOH 187 375 173 HOH HOH A . 
D 4 HOH 188 376 174 HOH HOH A . 
D 4 HOH 189 377 177 HOH HOH A . 
D 4 HOH 190 378 180 HOH HOH A . 
D 4 HOH 191 379 184 HOH HOH A . 
D 4 HOH 192 380 187 HOH HOH A . 
D 4 HOH 193 381 1   HOH HOH A . 
D 4 HOH 194 382 2   HOH HOH A . 
D 4 HOH 195 383 3   HOH HOH A . 
D 4 HOH 196 384 4   HOH HOH A . 
D 4 HOH 197 385 5   HOH HOH A . 
D 4 HOH 198 386 6   HOH HOH A . 
D 4 HOH 199 387 8   HOH HOH A . 
D 4 HOH 200 388 10  HOH HOH A . 
D 4 HOH 201 389 12  HOH HOH A . 
D 4 HOH 202 390 14  HOH HOH A . 
D 4 HOH 203 391 24  HOH HOH A . 
D 4 HOH 204 392 27  HOH HOH A . 
D 4 HOH 205 393 30  HOH HOH A . 
D 4 HOH 206 394 32  HOH HOH A . 
D 4 HOH 207 395 33  HOH HOH A . 
D 4 HOH 208 396 34  HOH HOH A . 
D 4 HOH 209 397 35  HOH HOH A . 
D 4 HOH 210 398 37  HOH HOH A . 
D 4 HOH 211 399 45  HOH HOH A . 
D 4 HOH 212 400 55  HOH HOH A . 
D 4 HOH 213 401 63  HOH HOH A . 
D 4 HOH 214 402 66  HOH HOH A . 
D 4 HOH 215 403 84  HOH HOH A . 
D 4 HOH 216 404 93  HOH HOH A . 
D 4 HOH 217 405 106 HOH HOH A . 
D 4 HOH 218 406 109 HOH HOH A . 
D 4 HOH 219 407 148 HOH HOH A . 
D 4 HOH 220 408 150 HOH HOH A . 
D 4 HOH 221 409 1   HOH HOH A . 
D 4 HOH 222 410 2   HOH HOH A . 
D 4 HOH 223 411 6   HOH HOH A . 
D 4 HOH 224 412 8   HOH HOH A . 
D 4 HOH 225 413 20  HOH HOH A . 
D 4 HOH 226 414 24  HOH HOH A . 
D 4 HOH 227 415 119 HOH HOH A . 
D 4 HOH 228 416 120 HOH HOH A . 
D 4 HOH 229 417 123 HOH HOH A . 
D 4 HOH 230 418 134 HOH HOH A . 
D 4 HOH 231 419 2   HOH HOH A . 
D 4 HOH 232 420 7   HOH HOH A . 
D 4 HOH 233 421 20  HOH HOH A . 
D 4 HOH 234 422 43  HOH HOH A . 
D 4 HOH 235 423 110 HOH HOH A . 
D 4 HOH 236 424 11  HOH HOH A . 
D 4 HOH 237 425 107 HOH HOH A . 
D 4 HOH 238 426 4   HOH HOH A . 
D 4 HOH 239 427 6   HOH HOH A . 
D 4 HOH 240 428 9   HOH HOH A . 
D 4 HOH 241 429 12  HOH HOH A . 
D 4 HOH 242 430 14  HOH HOH A . 
D 4 HOH 243 431 41  HOH HOH A . 
D 4 HOH 244 432 120 HOH HOH A . 
D 4 HOH 245 433 123 HOH HOH A . 
D 4 HOH 246 434 125 HOH HOH A . 
D 4 HOH 247 435 130 HOH HOH A . 
D 4 HOH 248 436 14  HOH HOH A . 
D 4 HOH 249 437 56  HOH HOH A . 
D 4 HOH 250 438 118 HOH HOH A . 
D 4 HOH 251 439 123 HOH HOH A . 
D 4 HOH 252 440 126 HOH HOH A . 
D 4 HOH 253 441 137 HOH HOH A . 
D 4 HOH 254 442 135 HOH HOH A . 
D 4 HOH 255 443 136 HOH HOH A . 
D 4 HOH 256 444 137 HOH HOH A . 
D 4 HOH 257 445 138 HOH HOH A . 
D 4 HOH 258 446 142 HOH HOH A . 
D 4 HOH 259 447 145 HOH HOH A . 
D 4 HOH 260 448 3   HOH HOH A . 
D 4 HOH 261 449 141 HOH HOH A . 
# 
loop_
_pdbx_validate_close_contact.id 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.dist 
1  1 O1X A NDP 188 ? ? O   A HOH 310 ? ? 1.14 
2  1 C5A A D2Q 187 ? ? O2D A NDP 188 ? ? 1.54 
3  1 O2A A NDP 188 ? ? O   A HOH 239 ? ? 1.59 
4  1 O3X A NDP 188 ? ? O   A HOH 401 ? ? 1.80 
5  1 C5A A D2Q 187 ? ? C2D A NDP 188 ? ? 1.84 
6  1 NE2 A GLN 84  ? B O   A HOH 325 ? ? 1.91 
7  1 ND2 A ASN 126 ? ? O   A HOH 298 ? ? 1.94 
8  1 NZ  A LYS 157 ? ? O   A HOH 279 ? ? 2.05 
9  1 N   A LYS 54  ? ? O4B A NDP 188 ? ? 2.16 
10 1 O   A HOH 293 ? ? O   A HOH 296 ? ? 2.19 
# 
_pdbx_validate_symm_contact.id                1 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_model_num     1 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1    OE2 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1    A 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1    GLU 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1     104 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_1    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_1    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_1   1_555 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_2    O 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2    A 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_2    HOH 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2     297 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_2    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_2    ? 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2   5_455 
_pdbx_validate_symm_contact.dist              1.76 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1 1 CG1 A VAL 112 ? ? CB A VAL 112 ? ? CG2 A VAL 112 ? ? 9.7   
2 1 CG  A MET 139 ? ? SD A MET 139 ? ? CE  A MET 139 ? ? -17.5 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1 1 SER A 42  ? -79.88  25.97   
2 1 LEU A 105 ? -140.16 -17.87  
3 1 ASP A 110 ? -85.70  -101.38 
4 1 MET A 139 ? -91.85  43.94   
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'ETHYL 5-{2-[(2,4-DIAMINO-5-METHYLPYRIDO[2,3-D]PYRIMIDIN-6-YL)METHYL]-4-METHOXYPHENOXY}PENTANOATE' D2Q 
3 'NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE'                                        NDP 
4 water                                                                                              HOH 
# 
