data_4OPJ
# 
_entry.id   4OPJ 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.057 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  4OPJ       
NDB  NA2907     
RCSB RCSB084788 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2015-02-11 2014-02-05 ? 4OPJ 0 
2 2015-08-12 ?          ? 4OPJ 1 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
_pdbx_database_related.db_name        PDB 
_pdbx_database_related.db_id          4OPK 
_pdbx_database_related.details        . 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code                    REL 
_pdbx_database_status.entry_id                       4OPJ 
_pdbx_database_status.deposit_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.SG_entry                       ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs                 ? 
_pdbx_database_status.methods_development_category   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Pallan, P.S.' 1 
'Egli, M.'     2 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Generating Crystallographic Models of DNA Dodecamers from Structures of RNase H:DNA Complexes.' 
_citation.journal_abbrev            'Methods Mol.Biol.' 
_citation.journal_volume            1320 
_citation.page_first                111 
_citation.page_last                 126 
_citation.year                      ? 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1064-3745 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26227040 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1007/978-1-4939-2763-0_8 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Egli, M.'     1 
primary 'Pallan, P.S.' 2 
# 
_cell.entry_id           4OPJ 
_cell.length_a           42.387 
_cell.length_b           47.501 
_cell.length_c           55.216 
_cell.angle_alpha        100.87 
_cell.angle_beta         101.77 
_cell.angle_gamma        89.75 
_cell.Z_PDB              2 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         4OPJ 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     syn "5'-D(*CP*GP*CP*GP*AP*(TCY)P*TP*TP*CP*GP*CP*G)-3'" 3701.471  2   'tcd-adenine DNA' ?     ?                     ? 
2 polymer     man 'Ribonuclease H'                                   16329.636 2   ?                 D132N 'UNP residues 59-196' 
3.1.26.4 
3 non-polymer syn GLYCEROL                                           92.094    2   ?                 ?     ?                     ? 
4 water       nat water                                              18.015    170 ?                 ?     ?                     ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 ?         
2 'RNase H' 
3 ?         
4 ?         
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 polydeoxyribonucleotide no yes '(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(TCY)(DT)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)' CGCGAATTCGCG B,D 
2 'polypeptide(L)'        no no  
;GSHMAKEEIIWESLSVDVGSQGNPGIVEYKGVDTKTGEVLFEREPIPIGTNNMGEFLAIVHGLRYLKERNSRKPIYSNSQ
TAIKWVKDKKAKSTLVRNEETALIWKLVDEAEEWLNTHTYETPILKWQTDKWGEIKADYGRK
;
;GSHMAKEEIIWESLSVDVGSQGNPGIVEYKGVDTKTGEVLFEREPIPIGTNNMGEFLAIVHGLRYLKERNSRKPIYSNSQ
TAIKWVKDKKAKSTLVRNEETALIWKLVDEAEEWLNTHTYETPILKWQTDKWGEIKADYGRK
;
A,C 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   DC  n 
1 2   DG  n 
1 3   DC  n 
1 4   DG  n 
1 5   DA  n 
1 6   TCY n 
1 7   DT  n 
1 8   DT  n 
1 9   DC  n 
1 10  DG  n 
1 11  DC  n 
1 12  DG  n 
2 1   GLY n 
2 2   SER n 
2 3   HIS n 
2 4   MET n 
2 5   ALA n 
2 6   LYS n 
2 7   GLU n 
2 8   GLU n 
2 9   ILE n 
2 10  ILE n 
2 11  TRP n 
2 12  GLU n 
2 13  SER n 
2 14  LEU n 
2 15  SER n 
2 16  VAL n 
2 17  ASP n 
2 18  VAL n 
2 19  GLY n 
2 20  SER n 
2 21  GLN n 
2 22  GLY n 
2 23  ASN n 
2 24  PRO n 
2 25  GLY n 
2 26  ILE n 
2 27  VAL n 
2 28  GLU n 
2 29  TYR n 
2 30  LYS n 
2 31  GLY n 
2 32  VAL n 
2 33  ASP n 
2 34  THR n 
2 35  LYS n 
2 36  THR n 
2 37  GLY n 
2 38  GLU n 
2 39  VAL n 
2 40  LEU n 
2 41  PHE n 
2 42  GLU n 
2 43  ARG n 
2 44  GLU n 
2 45  PRO n 
2 46  ILE n 
2 47  PRO n 
2 48  ILE n 
2 49  GLY n 
2 50  THR n 
2 51  ASN n 
2 52  ASN n 
2 53  MET n 
2 54  GLY n 
2 55  GLU n 
2 56  PHE n 
2 57  LEU n 
2 58  ALA n 
2 59  ILE n 
2 60  VAL n 
2 61  HIS n 
2 62  GLY n 
2 63  LEU n 
2 64  ARG n 
2 65  TYR n 
2 66  LEU n 
2 67  LYS n 
2 68  GLU n 
2 69  ARG n 
2 70  ASN n 
2 71  SER n 
2 72  ARG n 
2 73  LYS n 
2 74  PRO n 
2 75  ILE n 
2 76  TYR n 
2 77  SER n 
2 78  ASN n 
2 79  SER n 
2 80  GLN n 
2 81  THR n 
2 82  ALA n 
2 83  ILE n 
2 84  LYS n 
2 85  TRP n 
2 86  VAL n 
2 87  LYS n 
2 88  ASP n 
2 89  LYS n 
2 90  LYS n 
2 91  ALA n 
2 92  LYS n 
2 93  SER n 
2 94  THR n 
2 95  LEU n 
2 96  VAL n 
2 97  ARG n 
2 98  ASN n 
2 99  GLU n 
2 100 GLU n 
2 101 THR n 
2 102 ALA n 
2 103 LEU n 
2 104 ILE n 
2 105 TRP n 
2 106 LYS n 
2 107 LEU n 
2 108 VAL n 
2 109 ASP n 
2 110 GLU n 
2 111 ALA n 
2 112 GLU n 
2 113 GLU n 
2 114 TRP n 
2 115 LEU n 
2 116 ASN n 
2 117 THR n 
2 118 HIS n 
2 119 THR n 
2 120 TYR n 
2 121 GLU n 
2 122 THR n 
2 123 PRO n 
2 124 ILE n 
2 125 LEU n 
2 126 LYS n 
2 127 TRP n 
2 128 GLN n 
2 129 THR n 
2 130 ASP n 
2 131 LYS n 
2 132 TRP n 
2 133 GLY n 
2 134 GLU n 
2 135 ILE n 
2 136 LYS n 
2 137 ALA n 
2 138 ASP n 
2 139 TYR n 
2 140 GLY n 
2 141 ARG n 
2 142 LYS n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          2 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'BH0863, rnhA' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Bacillus halodurans' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     86665 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     511693 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               BL21 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          plasmid 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pET15b 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.biol_id 
1 UNP RNH1_BACHD Q9KEI9 2 
;AKEEIIWESLSVDVGSQGNPGIVEYKGVDTKTGEVLFEREPIPIGTNNMGEFLAIVHGLRYL  
KERNSRKPIYSDSQTAIKWVKDKKAKSTLVRNEETALIWKLVDEAEEWLNTHTYETPILK  
WQTDKWGEIKADYGRK
;
59 . 
2 PDB 4OPJ       4OPJ   1 '(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(TCY)(DT)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)' 1  . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 4OPJ A 5 ? 142 ? Q9KEI9 59 196 59 196 
2 1 4OPJ C 5 ? 142 ? Q9KEI9 59 196 59 196 
3 2 4OPJ B 1 ? 12  ? 4OPJ   1  12  1  12  
4 2 4OPJ D 1 ? 12  ? 4OPJ   1  12  1  12  
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 4OPJ GLY A 1  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      55  1  
1 4OPJ SER A 2  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      56  2  
1 4OPJ HIS A 3  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      57  3  
1 4OPJ MET A 4  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      58  4  
1 4OPJ ASN A 78 ? UNP Q9KEI9 ASP 132 'ENGINEERED MUTATION' 132 5  
2 4OPJ GLY C 1  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      55  6  
2 4OPJ SER C 2  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      56  7  
2 4OPJ HIS C 3  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      57  8  
2 4OPJ MET C 4  ? UNP Q9KEI9 ?   ?   'EXPRESSION TAG'      58  9  
2 4OPJ ASN C 78 ? UNP Q9KEI9 ASP 132 'ENGINEERED MUTATION' 132 10 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
DC  'DNA linking'       y "2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE" ?                               'C9 H14 N3 O7 P'  307.199 
DG  'DNA linking'       y "2'-DEOXYGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE" ?                               'C10 H14 N5 O7 P' 347.224 
DA  'DNA linking'       y "2'-DEOXYADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE" ?                               'C10 H14 N5 O6 P' 331.224 
TCY 'DNA linking'       n 
;(2R,3AS,4AR,5AR,5BS)-2-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-3A-HYDROXYHEXAHYDROCYCLOPROPA[4,5]CYCLOPENTA[1,2-B]FURAN-5A(4H)-YL DIHYDROGEN PHOSPHATE
;
?                               'C13 H16 N5 O6 P' 369.273 
DT  'DNA linking'       y "THYMIDINE-5'-MONOPHOSPHATE" ?                               'C10 H15 N2 O8 P' 322.211 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ?                               'C5 H9 N O4'      147.130 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ?                               'C6 H13 N O2'     131.174 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ?                               'C11 H12 N2 O2'   204.228 
SER 'L-peptide linking' y SERINE ?                               'C3 H7 N O3'      105.093 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ?                               'C6 H13 N O2'     131.174 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE ?                               'C5 H11 N O2'     117.147 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ?                               'C4 H7 N O4'      133.104 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE ?                               'C2 H5 N O2'      75.067  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ?                               'C5 H10 N2 O3'    146.146 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ?                               'C4 H8 N2 O3'     132.119 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ?                               'C5 H9 N O2'      115.132 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ?                               'C9 H11 N O3'     181.191 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ?                               'C6 H15 N2 O2 1'  147.197 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE ?                               'C4 H9 N O3'      119.120 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ?                               'C9 H11 N O2'     165.191 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ?                               'C6 H15 N4 O2 1'  175.210 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ?                               'C5 H11 N O2 S'   149.207 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ?                               'C3 H7 N O2'      89.094  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ?                               'C6 H10 N3 O2 1'  156.164 
GOL NON-POLYMER         . GLYCEROL 'GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL' 'C3 H8 O3'        92.094  
HOH NON-POLYMER         . WATER ?                               'H2 O'            18.015  
# 
_exptl.entry_id          4OPJ 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.67 
_exptl_crystal.density_percent_sol   53.87 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            291 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              4.6 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'0.1 M sodium acetate, 10% w/v PEG4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'MARMOSAIC 300 mm CCD' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2007-10-21 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'Si(111)' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.00 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'APS BEAMLINE 21-ID-D' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       APS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   21-ID-D 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.00 
# 
_reflns.entry_id                     4OPJ 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   5.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             53.054 
_reflns.d_resolution_high            1.541 
_reflns.number_obs                   56542 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         92.5 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.048 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        19.52 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.541 
_reflns_shell.d_res_low              1.65 
_reflns_shell.percent_possible_all   86.6 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    4.4 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           4OPJ 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL-2000 
_computing.data_collection                    'MD-2 diffractometer software from EMBL (with LS-CAT developed extensions)' 
_computing.structure_solution                 MOLREP 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.8.0049' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               4OPJ 
_refine.ls_number_reflns_obs                   52150 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        5.0 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           53.05 
_refine.ls_d_res_high                          1.541 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  92.44 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.16680 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.16212 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.22007 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               7.8 
_refine.ls_number_reflns_R_free                4392 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.973 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.951 
_refine.B_iso_mean                             32.695 
_refine.aniso_B[1][1]                          -2.06 
_refine.aniso_B[2][2]                          3.82 
_refine.aniso_B[3][3]                          -0.26 
_refine.aniso_B[1][2]                          -0.60 
_refine.aniso_B[1][3]                          -0.18 
_refine.aniso_B[2][3]                          -3.57 
_refine.solvent_model_details                  MASK 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.20 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRY 3D0P' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.087 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.084 
_refine.overall_SU_ML                          0.077 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.overall_SU_B                           5.264 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        2154 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   492 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         12 
_refine_hist.number_atoms_solvent             170 
_refine_hist.number_atoms_total               2828 
_refine_hist.d_res_high                       1.541 
_refine_hist.d_res_low                        53.05 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d       0.022  0.018  ? 2770 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg    2.054  1.802  ? 3875 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg 5.947  5.000  ? 262  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg 37.915 24.607 ? 89   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg 15.730 15.000 ? 383  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg 15.982 15.000 ? 9    ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr         0.145  0.200  ? 410  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined   0.014  0.021  ? 1850 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_it            5.339  2.749  ? 1053 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcangle_it           6.141  4.122  ? 1312 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scbond_it            8.438  3.412  ? 1717 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_long_range_B_refined 8.264  27.136 ? 4476 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_rigid_bond_restr     8.505  3.000  ? 2770 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_sphericity_free      32.797 5.000  ? 82   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_sphericity_bonded    26.446 5.000  ? 2791 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.541 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.581 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             3351 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.296 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               79.33 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.306 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             276 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  4OPJ 
_struct.title                     'Bh-RNaseH:tcdA-DNA complex' 
_struct.pdbx_descriptor           'PROTEIN/DNA Complex' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        4OPJ 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE/DNA 
_struct_keywords.text            
'Bh RNase-H:DNA complex, protein-DNA complex, RNase H, Ribonuclease H, tricyclo DNA, HYDROLASE-DNA complex' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
I N N 4 ? 
J N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 THR C 50  ? ARG C 69  ? THR A 104 ARG A 123 1 ? 20 
HELX_P HELX_P2 2 SER C 79  ? LYS C 89  ? SER A 133 LYS A 143 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 3 THR C 101 ? HIS C 118 ? THR A 155 HIS A 172 1 ? 18 
HELX_P HELX_P4 4 GLN C 128 ? GLY C 133 ? GLN A 182 GLY A 187 1 ? 6  
HELX_P HELX_P5 5 THR D 50  ? ARG D 69  ? THR C 104 ARG C 123 1 ? 20 
HELX_P HELX_P6 6 SER D 79  ? LYS D 89  ? SER C 133 LYS C 143 1 ? 11 
HELX_P HELX_P7 7 THR D 101 ? HIS D 118 ? THR C 155 HIS C 172 1 ? 18 
HELX_P HELX_P8 8 GLN D 128 ? GLY D 133 ? GLN C 182 GLY C 187 1 ? 6  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
covale1 covale ? A DA  5 "O3'" ? ? ? 1_555 A TCY 6 P ? ? B DA  5 B TCY 6 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.629 ? 
covale2 covale ? A TCY 6 "O3'" ? ? ? 1_555 A DT  7 P ? ? B TCY 6 B DT  7 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.606 ? 
covale3 covale ? B DA  5 "O3'" ? ? ? 1_555 B TCY 6 P ? ? D DA  5 D TCY 6 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.601 ? 
covale4 covale ? B TCY 6 "O3'" A ? ? 1_555 B DT  7 P A ? D TCY 6 D DT  7 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.619 ? 
covale5 covale ? B TCY 6 "O3'" B ? ? 1_555 B DT  7 P B ? D TCY 6 D DT  7 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.664 ? 
# 
_struct_conn_type.id          covale 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 ASN 23 C . ? ASN 77 A PRO 24 C ? PRO 78 A 1 1.58  
2 ASN 23 D . ? ASN 77 C PRO 24 D ? PRO 78 C 1 -1.32 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 5 ? 
B ? 5 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? parallel      
A 4 5 ? parallel      
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? parallel      
B 4 5 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 VAL C 39  ? GLY C 49  ? ? VAL A 93  GLY A 103 
A 2 GLY C 25  ? ASP C 33  ? ? GLY A 79  ASP A 87  
A 3 LEU C 14  ? GLN C 21  ? ? LEU A 68  GLN A 75  
A 4 ILE C 75  ? SER C 77  ? ? ILE A 129 SER A 131 
A 5 ILE C 124 ? LYS C 126 ? ? ILE A 178 LYS A 180 
B 1 VAL D 39  ? GLY D 49  ? ? VAL C 93  GLY C 103 
B 2 GLY D 25  ? ASP D 33  ? ? GLY C 79  ASP C 87  
B 3 LEU D 14  ? GLN D 21  ? ? LEU C 68  GLN C 75  
B 4 ILE D 75  ? SER D 77  ? ? ILE C 129 SER C 131 
B 5 ILE D 124 ? LYS D 126 ? ? ILE C 178 LYS C 180 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O ARG C 43 ? O ARG A 97  N TYR C 29  ? N TYR A 83  
A 2 3 O VAL C 32 ? O VAL A 86  N SER C 15  ? N SER A 69  
A 3 4 N LEU C 14 ? N LEU A 68  O TYR C 76  ? O TYR A 130 
A 4 5 N ILE C 75 ? N ILE A 129 O LEU C 125 ? O LEU A 179 
B 1 2 O ILE D 46 ? O ILE C 100 N VAL D 27  ? N VAL C 81  
B 2 3 O VAL D 32 ? O VAL C 86  N SER D 15  ? N SER C 69  
B 3 4 N LEU D 14 ? N LEU C 68  O TYR D 76  ? O TYR C 130 
B 4 5 N ILE D 75 ? N ILE C 129 O LEU D 125 ? O LEU C 179 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          4OPJ 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    4OPJ 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023592 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   -0.000103 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004989 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.021052 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.004113 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.018849 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    O "O5'" . DC  A 1 1   ? 27.965  12.580  -15.037 1.00   42.59  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "O5'" 1 
ATOM   2    C "C5'" . DC  A 1 1   ? 28.161  12.633  -13.599 1.00   53.29  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C5'" 1 
ATOM   3    C "C4'" . DC  A 1 1   ? 26.972  13.217  -12.862 1.00   46.46  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C4'" 1 
ATOM   4    O "O4'" . DC  A 1 1   ? 27.071  14.662  -12.821 1.00   53.21  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "O4'" 1 
ATOM   5    C "C3'" . DC  A 1 1   ? 25.577  12.873  -13.404 1.00   33.71  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C3'" 1 
ATOM   6    O "O3'" . DC  A 1 1   ? 24.788  12.220  -12.393 1.00   44.38  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "O3'" 1 
ATOM   7    C "C2'" . DC  A 1 1   ? 25.004  14.203  -13.885 1.00   35.70  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C2'" 1 
ATOM   8    C "C1'" . DC  A 1 1   ? 25.839  15.276  -13.197 1.00   65.25  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C1'" 1 
ATOM   9    N N1    . DC  A 1 1   ? 26.152  16.395  -14.053 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B N1    1 
ATOM   10   C C2    . DC  A 1 1   ? 25.442  17.627  -13.921 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C2    1 
ATOM   11   O O2    . DC  A 1 1   ? 24.532  17.737  -13.081 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B O2    1 
ATOM   12   N N3    . DC  A 1 1   ? 25.745  18.651  -14.762 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B N3    1 
ATOM   13   C C4    . DC  A 1 1   ? 26.736  18.519  -15.650 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C4    1 
ATOM   14   N N4    . DC  A 1 1   ? 27.005  19.559  -16.443 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B N4    1 
ATOM   15   C C5    . DC  A 1 1   ? 27.494  17.315  -15.769 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C5    1 
ATOM   16   C C6    . DC  A 1 1   ? 27.181  16.295  -14.950 0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C6    1 
ATOM   17   P P     . DG  A 1 2   ? 23.768  11.054  -12.820 1.00   40.88  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B P     1 
ATOM   18   O OP1   . DG  A 1 2   ? 24.395  9.768   -12.773 1.00   38.45  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B OP1   1 
ATOM   19   O OP2   . DG  A 1 2   ? 23.030  11.472  -14.067 1.00   48.23  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B OP2   1 
ATOM   20   O "O5'" . DG  A 1 2   ? 22.734  10.990  -11.618 1.00   35.45  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "O5'" 1 
ATOM   21   C "C5'" . DG  A 1 2   ? 22.078  12.170  -11.187 1.00   33.69  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C5'" 1 
ATOM   22   C "C4'" . DG  A 1 2   ? 20.671  11.827  -10.795 1.00   29.22  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C4'" 1 
ATOM   23   O "O4'" . DG  A 1 2   ? 19.921  11.392  -11.953 1.00   31.46  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "O4'" 1 
ATOM   24   C "C3'" . DG  A 1 2   ? 20.543  10.736  -9.729  1.00   25.57  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C3'" 1 
ATOM   25   O "O3'" . DG  A 1 2   ? 19.640  11.365  -8.811  1.00   26.80  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "O3'" 1 
ATOM   26   C "C2'" . DG  A 1 2   ? 19.942  9.550   -10.467 1.00   24.49  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C2'" 1 
ATOM   27   C "C1'" . DG  A 1 2   ? 19.189  10.215  -11.636 1.00   32.19  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C1'" 1 
ATOM   28   N N9    . DG  A 1 2   ? 19.117  9.399   -12.841 1.00   31.20  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N9    1 
ATOM   29   C C8    . DG  A 1 2   ? 20.165  8.901   -13.581 1.00   36.55  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C8    1 
ATOM   30   N N7    . DG  A 1 2   ? 19.776  8.187   -14.602 1.00   33.96  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N7    1 
ATOM   31   C C5    . DG  A 1 2   ? 18.394  8.188   -14.516 1.00   34.46  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C5    1 
ATOM   32   C C6    . DG  A 1 2   ? 17.429  7.554   -15.326 1.00   25.03  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C6    1 
ATOM   33   O O6    . DG  A 1 2   ? 17.609  6.886   -16.349 1.00   27.40  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B O6    1 
ATOM   34   N N1    . DG  A 1 2   ? 16.139  7.858   -14.911 1.00   22.06  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N1    1 
ATOM   35   C C2    . DG  A 1 2   ? 15.819  8.595   -13.792 1.00   20.02  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C2    1 
ATOM   36   N N2    . DG  A 1 2   ? 14.508  8.730   -13.507 1.00   25.94  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N2    1 
ATOM   37   N N3    . DG  A 1 2   ? 16.710  9.185   -13.028 1.00   23.27  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N3    1 
ATOM   38   C C4    . DG  A 1 2   ? 17.970  8.941   -13.440 1.00   25.54  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C4    1 
ATOM   39   P P     . DC  A 1 3   ? 19.062  10.617  -7.469  1.00   26.81  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B P     1 
ATOM   40   O OP1   . DC  A 1 3   ? 18.909  11.671  -6.414  1.00   35.37  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B OP1   1 
ATOM   41   O OP2   . DC  A 1 3   ? 19.822  9.370   -7.159  1.00   27.63  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B OP2   1 
ATOM   42   O "O5'" . DC  A 1 3   ? 17.663  10.068  -7.959  1.00   27.36  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "O5'" 1 
ATOM   43   C "C5'" . DC  A 1 3   ? 16.581  10.984  -8.246  1.00   25.97  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C5'" 1 
ATOM   44   C "C4'" . DC  A 1 3   ? 15.294  10.205  -8.297  1.00   22.69  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C4'" 1 
ATOM   45   O "O4'" . DC  A 1 3   ? 15.342  9.320   -9.443  1.00   21.31  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "O4'" 1 
ATOM   46   C "C3'" . DC  A 1 3   ? 15.022  9.340   -7.057  1.00   24.13  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C3'" 1 
ATOM   47   O "O3'" . DC  A 1 3   ? 13.633  9.609   -6.795  1.00   19.37  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "O3'" 1 
ATOM   48   C "C2'" . DC  A 1 3   ? 15.339  7.923   -7.538  1.00   21.01  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C2'" 1 
ATOM   49   C "C1'" . DC  A 1 3   ? 14.973  7.975   -9.025  1.00   19.53  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C1'" 1 
ATOM   50   N N1    . DC  A 1 3   ? 15.678  7.097   -9.948  1.00   18.42  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B N1    1 
ATOM   51   C C2    . DC  A 1 3   ? 14.948  6.388   -10.921 1.00   16.41  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C2    1 
ATOM   52   O O2    . DC  A 1 3   ? 13.700  6.421   -10.883 1.00   22.27  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B O2    1 
ATOM   53   N N3    . DC  A 1 3   ? 15.620  5.754   -11.914 1.00   17.45  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B N3    1 
ATOM   54   C C4    . DC  A 1 3   ? 16.963  5.756   -11.926 1.00   17.31  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C4    1 
ATOM   55   N N4    . DC  A 1 3   ? 17.593  5.138   -12.941 1.00   21.00  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B N4    1 
ATOM   56   C C5    . DC  A 1 3   ? 17.725  6.443   -10.931 1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C5    1 
ATOM   57   C C6    . DC  A 1 3   ? 17.043  7.147   -10.009 1.00   18.70  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C6    1 
ATOM   58   P P     . DG  A 1 4   ? 12.998  9.434   -5.403  1.00   20.26  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B P     1 
ATOM   59   O OP1   . DG  A 1 4   ? 11.809  10.354  -5.319  1.00   22.59  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B OP1   1 
ATOM   60   O OP2   . DG  A 1 4   ? 14.035  9.591   -4.428  1.00   21.02  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B OP2   1 
ATOM   61   O "O5'" . DG  A 1 4   ? 12.360  7.969   -5.488  1.00   20.28  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "O5'" 1 
ATOM   62   C "C5'" . DG  A 1 4   ? 12.899  6.960   -4.634  1.00   21.77  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C5'" 1 
ATOM   63   C "C4'" . DG  A 1 4   ? 12.471  5.656   -5.273  1.00   17.00  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C4'" 1 
ATOM   64   O "O4'" . DG  A 1 4   ? 13.188  5.458   -6.516  1.00   17.92  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "O4'" 1 
ATOM   65   C "C3'" . DG  A 1 4   ? 12.746  4.408   -4.409  1.00   18.30  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C3'" 1 
ATOM   66   O "O3'" . DG  A 1 4   ? 11.447  3.901   -4.101  1.00   20.35  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "O3'" 1 
ATOM   67   C "C2'" . DG  A 1 4   ? 13.529  3.471   -5.319  1.00   22.62  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C2'" 1 
ATOM   68   C "C1'" . DG  A 1 4   ? 13.376  4.030   -6.727  1.00   19.13  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C1'" 1 
ATOM   69   N N9    . DG  A 1 4   ? 14.555  3.844   -7.579  1.00   19.84  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N9    1 
ATOM   70   C C8    . DG  A 1 4   ? 15.857  4.190   -7.289  1.00   19.04  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C8    1 
ATOM   71   N N7    . DG  A 1 4   ? 16.695  3.887   -8.245  1.00   21.10  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N7    1 
ATOM   72   C C5    . DG  A 1 4   ? 15.904  3.279   -9.213  1.00   18.48  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C5    1 
ATOM   73   C C6    . DG  A 1 4   ? 16.259  2.727   -10.467 1.00   16.02  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C6    1 
ATOM   74   O O6    . DG  A 1 4   ? 17.368  2.652   -10.968 1.00   18.89  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B O6    1 
ATOM   75   N N1    . DG  A 1 4   ? 15.149  2.219   -11.139 1.00   18.77  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N1    1 
ATOM   76   C C2    . DG  A 1 4   ? 13.850  2.269   -10.668 1.00   17.48  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C2    1 
ATOM   77   N N2    . DG  A 1 4   ? 12.889  1.761   -11.464 1.00   19.07  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N2    1 
ATOM   78   N N3    . DG  A 1 4   ? 13.510  2.805   -9.513  1.00   17.75  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N3    1 
ATOM   79   C C4    . DG  A 1 4   ? 14.579  3.268   -8.831  1.00   18.73  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C4    1 
ATOM   80   P P     . DA  A 1 5   ? 11.235  2.534   -3.172  1.00   24.14  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B P     1 
ATOM   81   O OP1   . DA  A 1 5   ? 9.864   2.615   -2.653  1.00   26.73  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B OP1   1 
ATOM   82   O OP2   . DA  A 1 5   ? 12.380  2.434   -2.205  1.00   25.03  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B OP2   1 
ATOM   83   O "O5'" . DA  A 1 5   ? 11.252  1.431   -4.303  1.00   24.58  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "O5'" 1 
ATOM   84   C "C5'" . DA  A 1 5   ? 10.325  1.385   -5.386  1.00   26.13  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C5'" 1 
ATOM   85   C "C4'" . DA  A 1 5   ? 10.622  0.180   -6.238  1.00   27.65  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C4'" 1 
ATOM   86   O "O4'" . DA  A 1 5   ? 11.846  0.388   -6.996  1.00   26.42  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "O4'" 1 
ATOM   87   C "C3'" . DA  A 1 5   ? 10.866  -1.086  -5.400  1.00   32.23  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C3'" 1 
ATOM   88   O "O3'" . DA  A 1 5   ? 10.124  -2.074  -6.108  1.00   36.15  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "O3'" 1 
ATOM   89   C "C2'" . DA  A 1 5   ? 12.376  -1.249  -5.468  1.00   27.40  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C2'" 1 
ATOM   90   C "C1'" . DA  A 1 5   ? 12.651  -0.756  -6.875  1.00   28.19  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C1'" 1 
ATOM   91   N N9    . DA  A 1 5   ? 14.045  -0.387  -7.140  1.00   21.63  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N9    1 
ATOM   92   C C8    . DA  A 1 5   ? 14.943  0.198   -6.282  1.00   20.54  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C8    1 
ATOM   93   N N7    . DA  A 1 5   ? 16.132  0.365   -6.796  1.00   20.26  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N7    1 
ATOM   94   C C5    . DA  A 1 5   ? 16.016  -0.131  -8.083  1.00   20.41  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C5    1 
ATOM   95   C C6    . DA  A 1 5   ? 16.946  -0.270  -9.138  1.00   20.59  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C6    1 
ATOM   96   N N6    . DA  A 1 5   ? 18.206  0.167   -9.082  1.00   20.15  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N6    1 
ATOM   97   N N1    . DA  A 1 5   ? 16.500  -0.813  -10.298 1.00   21.85  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N1    1 
ATOM   98   C C2    . DA  A 1 5   ? 15.208  -1.172  -10.383 1.00   21.45  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C2    1 
ATOM   99   N N3    . DA  A 1 5   ? 14.250  -1.101  -9.462  1.00   22.71  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N3    1 
ATOM   100  C C4    . DA  A 1 5   ? 14.726  -0.571  -8.321  1.00   20.93  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C4    1 
HETATM 101  O O1P   . TCY A 1 6   ? 8.727   -4.160  -6.227  1.00   49.62  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B O1P   1 
HETATM 102  P P     . TCY A 1 6   ? 9.807   -3.529  -5.447  1.00   41.96  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B P     1 
HETATM 103  O O2P   . TCY A 1 6   ? 9.623   -3.296  -4.000  1.00   39.13  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B O2P   1 
HETATM 104  C "C8'" . TCY A 1 6   ? 10.954  -6.822  -5.479  1.00   57.33  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C8'" 1 
HETATM 105  O "O5'" . TCY A 1 6   ? 11.238  -4.306  -5.499  1.00   51.65  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "O5'" 1 
HETATM 106  C "C5'" . TCY A 1 6   ? 11.389  -5.557  -6.206  1.00   46.94  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C5'" 1 
HETATM 107  C "C6'" . TCY A 1 6   ? 12.438  -6.501  -5.676  1.00   43.22  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C6'" 1 
HETATM 108  C "C4'" . TCY A 1 6   ? 11.389  -5.503  -7.697  1.00   39.63  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C4'" 1 
HETATM 109  C "C3'" . TCY A 1 6   ? 12.183  -6.750  -8.028  1.00   38.85  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C3'" 1 
HETATM 110  C "C7'" . TCY A 1 6   ? 13.051  -7.200  -6.861  1.00   39.91  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C7'" 1 
HETATM 111  O "O3'" . TCY A 1 6   ? 11.100  -7.592  -8.478  1.00   59.33  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "O3'" 1 
HETATM 112  C "C2'" . TCY A 1 6   ? 13.127  -6.327  -9.120  1.00   39.81  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C2'" 1 
HETATM 113  C "C1'" . TCY A 1 6   ? 13.246  -4.783  -9.001  1.00   34.80  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C1'" 1 
HETATM 114  O "O4'" . TCY A 1 6   ? 12.151  -4.350  -8.146  1.00   43.49  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "O4'" 1 
HETATM 115  N N9    . TCY A 1 6   ? 14.486  -4.321  -8.310  1.00   31.19  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N9    1 
HETATM 116  C C4    . TCY A 1 6   ? 15.691  -4.235  -8.884  1.00   29.79  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C4    1 
HETATM 117  N N3    . TCY A 1 6   ? 16.091  -4.565  -10.139 1.00   29.98  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N3    1 
HETATM 118  C C2    . TCY A 1 6   ? 17.375  -4.424  -10.420 1.00   27.26  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C2    1 
HETATM 119  N N1    . TCY A 1 6   ? 18.213  -3.871  -9.565  1.00   25.70  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N1    1 
HETATM 120  C C6    . TCY A 1 6   ? 17.895  -3.514  -8.333  1.00   26.90  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C6    1 
HETATM 121  N N6    . TCY A 1 6   ? 18.863  -2.994  -7.556  1.00   27.35  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N6    1 
HETATM 122  C C5    . TCY A 1 6   ? 16.591  -3.725  -7.937  1.00   30.37  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C5    1 
HETATM 123  N N7    . TCY A 1 6   ? 15.879  -3.508  -6.797  1.00   32.70  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N7    1 
HETATM 124  C C8    . TCY A 1 6   ? 14.589  -3.882  -7.046  1.00   32.39  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C8    1 
ATOM   125  P P     . DT  A 1 7   ? 11.272  -9.145  -8.851  1.00   61.95  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B P     1 
ATOM   126  O OP1   . DT  A 1 7   ? 10.157  -9.524  -9.755  1.00   76.91  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B OP1   1 
ATOM   127  O OP2   . DT  A 1 7   ? 11.536  -9.919  -7.597  1.00   73.07  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B OP2   1 
ATOM   128  O "O5'" . DT  A 1 7   ? 12.540  -9.198  -9.795  1.00   48.26  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "O5'" 1 
ATOM   129  C "C5'" . DT  A 1 7   ? 13.696  -9.830  -9.344  1.00   49.38  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C5'" 1 
ATOM   130  C "C4'" . DT  A 1 7   ? 14.744  -9.687  -10.412 1.00   48.14  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C4'" 1 
ATOM   131  O "O4'" . DT  A 1 7   ? 15.457  -8.446  -10.206 1.00   43.50  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "O4'" 1 
ATOM   132  C "C3'" . DT  A 1 7   ? 15.747  -10.810 -10.250 1.00   57.50  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C3'" 1 
ATOM   133  O "O3'" . DT  A 1 7   ? 15.703  -11.700 -11.355 1.00   62.71  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "O3'" 1 
ATOM   134  C "C2'" . DT  A 1 7   ? 17.097  -10.142 -10.111 1.00   50.74  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C2'" 1 
ATOM   135  C "C1'" . DT  A 1 7   ? 16.854  -8.659  -10.171 1.00   41.37  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C1'" 1 
ATOM   136  N N1    . DT  A 1 7   ? 17.412  -7.917  -9.014  1.00   35.76  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B N1    1 
ATOM   137  C C2    . DT  A 1 7   ? 18.697  -7.451  -9.154  1.00   36.69  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C2    1 
ATOM   138  O O2    . DT  A 1 7   ? 19.355  -7.614  -10.169 1.00   39.18  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B O2    1 
ATOM   139  N N3    . DT  A 1 7   ? 19.176  -6.761  -8.070  1.00   33.87  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B N3    1 
ATOM   140  C C4    . DT  A 1 7   ? 18.517  -6.515  -6.879  1.00   30.07  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C4    1 
ATOM   141  O O4    . DT  A 1 7   ? 19.079  -5.886  -5.993  1.00   32.19  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B O4    1 
ATOM   142  C C5    . DT  A 1 7   ? 17.190  -7.083  -6.779  1.00   30.26  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C5    1 
ATOM   143  C C7    . DT  A 1 7   ? 16.408  -6.891  -5.516  1.00   34.71  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C7    1 
ATOM   144  C C6    . DT  A 1 7   ? 16.715  -7.755  -7.835  1.00   39.66  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C6    1 
ATOM   145  P P     . DT  A 1 8   ? 16.378  -13.104 -11.164 1.00   68.15  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B P     1 
ATOM   146  O OP1   . DT  A 1 8   ? 15.860  -14.020 -12.223 1.00   88.08  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B OP1   1 
ATOM   147  O OP2   . DT  A 1 8   ? 16.285  -13.439 -9.707  1.00   80.94  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B OP2   1 
ATOM   148  O "O5'" . DT  A 1 8   ? 17.934  -12.804 -11.326 1.00   53.37  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "O5'" 1 
ATOM   149  C "C5'" . DT  A 1 8   ? 18.484  -12.087 -12.443 1.00   49.00  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C5'" 1 
ATOM   150  C "C4'" . DT  A 1 8   ? 19.983  -12.052 -12.279 1.00   52.34  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C4'" 1 
ATOM   151  O "O4'" . DT  A 1 8   ? 20.365  -11.096 -11.259 1.00   46.18  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "O4'" 1 
ATOM   152  C "C3'" . DT  A 1 8   ? 20.562  -13.403 -11.854 1.00   52.00  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C3'" 1 
ATOM   153  O "O3'" . DT  A 1 8   ? 21.513  -13.750 -12.864 1.00   69.33  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "O3'" 1 
ATOM   154  C "C2'" . DT  A 1 8   ? 21.064  -13.192 -10.430 1.00   39.99  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C2'" 1 
ATOM   155  C "C1'" . DT  A 1 8   ? 21.296  -11.684 -10.355 1.00   36.62  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C1'" 1 
ATOM   156  N N1    . DT  A 1 8   ? 21.085  -11.048 -9.040  1.00   32.26  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B N1    1 
ATOM   157  C C2    . DT  A 1 8   ? 22.050  -10.160 -8.622  1.00   31.18  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C2    1 
ATOM   158  O O2    . DT  A 1 8   ? 23.090  -9.972  -9.230  1.00   36.20  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B O2    1 
ATOM   159  N N3    . DT  A 1 8   ? 21.779  -9.544  -7.428  1.00   30.01  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B N3    1 
ATOM   160  C C4    . DT  A 1 8   ? 20.647  -9.685  -6.652  1.00   29.75  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C4    1 
ATOM   161  O O4    . DT  A 1 8   ? 20.542  -9.048  -5.613  1.00   31.06  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B O4    1 
ATOM   162  C C5    . DT  A 1 8   ? 19.666  -10.626 -7.155  1.00   30.24  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C5    1 
ATOM   163  C C7    . DT  A 1 8   ? 18.409  -10.853 -6.375  1.00   39.60  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C7    1 
ATOM   164  C C6    . DT  A 1 8   ? 19.922  -11.235 -8.320  1.00   36.40  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C6    1 
ATOM   165  P P     . DC  A 1 9   ? 22.067  -15.245 -12.986 1.00   67.65  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B P     1 
ATOM   166  O OP1   . DC  A 1 9   ? 22.017  -15.664 -14.407 1.00   88.38  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B OP1   1 
ATOM   167  O OP2   . DC  A 1 9   ? 21.439  -16.069 -11.914 1.00   50.65  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B OP2   1 
ATOM   168  O "O5'" . DC  A 1 9   ? 23.573  -15.032 -12.584 1.00   67.76  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "O5'" 1 
ATOM   169  C "C5'" . DC  A 1 9   ? 23.763  -14.883 -11.215 1.00   65.35  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C5'" 1 
ATOM   170  C "C4'" . DC  A 1 9   ? 25.135  -14.340 -10.941 1.00   54.66  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C4'" 1 
ATOM   171  O "O4'" . DC  A 1 9   ? 24.968  -13.267 -9.978  1.00   40.38  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "O4'" 1 
ATOM   172  C "C3'" . DC  A 1 9   ? 25.945  -15.418 -10.242 1.00   46.97  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C3'" 1 
ATOM   173  O "O3'" . DC  A 1 9   ? 27.333  -15.208 -10.465 1.00   57.70  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "O3'" 1 
ATOM   174  C "C2'" . DC  A 1 9   ? 25.510  -15.264 -8.800  1.00   46.88  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C2'" 1 
ATOM   175  C "C1'" . DC  A 1 9   ? 25.373  -13.747 -8.690  1.00   49.77  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C1'" 1 
ATOM   176  N N1    . DC  A 1 9   ? 24.412  -13.274 -7.673  1.00   38.89  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B N1    1 
ATOM   177  C C2    . DC  A 1 9   ? 24.830  -12.251 -6.820  1.00   35.58  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C2    1 
ATOM   178  O O2    . DC  A 1 9   ? 25.946  -11.737 -7.003  1.00   34.46  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B O2    1 
ATOM   179  N N3    . DC  A 1 9   ? 24.005  -11.829 -5.836  1.00   33.63  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B N3    1 
ATOM   180  C C4    . DC  A 1 9   ? 22.818  -12.411 -5.665  1.00   33.84  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C4    1 
ATOM   181  N N4    . DC  A 1 9   ? 22.043  -11.952 -4.684  1.00   33.77  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B N4    1 
ATOM   182  C C5    . DC  A 1 9   ? 22.377  -13.488 -6.494  1.00   44.71  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C5    1 
ATOM   183  C C6    . DC  A 1 9   ? 23.202  -13.886 -7.477  1.00   41.86  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C6    1 
ATOM   184  P P     . DG  A 1 10  ? 28.367  -16.304 -9.979  1.00   67.83  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B P     1 
ATOM   185  O OP1   . DG  A 1 10  ? 29.419  -16.410 -11.024 1.00   76.79  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B OP1   1 
ATOM   186  O OP2   . DG  A 1 10  ? 27.581  -17.517 -9.591  1.00   73.02  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B OP2   1 
ATOM   187  O "O5'" . DG  A 1 10  ? 29.022  -15.609 -8.703  1.00   65.35  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "O5'" 1 
ATOM   188  C "C5'" . DG  A 1 10  ? 29.558  -14.269 -8.807  1.00   51.63  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C5'" 1 
ATOM   189  C "C4'" . DG  A 1 10  ? 30.250  -13.862 -7.527  1.00   49.07  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C4'" 1 
ATOM   190  O "O4'" . DG  A 1 10  ? 29.281  -13.347 -6.587  1.00   52.05  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "O4'" 1 
ATOM   191  C "C3'" . DG  A 1 10  ? 31.016  -14.959 -6.790  1.00   55.27  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C3'" 1 
ATOM   192  O "O3'" . DG  A 1 10  ? 32.216  -14.301 -6.340  1.00   53.90  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "O3'" 1 
ATOM   193  C "C2'" . DG  A 1 10  ? 30.038  -15.407 -5.707  1.00   46.67  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C2'" 1 
ATOM   194  C "C1'" . DG  A 1 10  ? 29.285  -14.117 -5.386  1.00   43.04  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C1'" 1 
ATOM   195  N N9    . DG  A 1 10  ? 27.900  -14.228 -4.932  1.00   38.71  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N9    1 
ATOM   196  C C8    . DG  A 1 10  ? 26.892  -14.964 -5.503  1.00   35.20  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C8    1 
ATOM   197  N N7    . DG  A 1 10  ? 25.753  -14.851 -4.874  1.00   38.53  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N7    1 
ATOM   198  C C5    . DG  A 1 10  ? 26.019  -13.969 -3.835  1.00   29.68  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C5    1 
ATOM   199  C C6    . DG  A 1 10  ? 25.164  -13.451 -2.827  1.00   30.48  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C6    1 
ATOM   200  O O6    . DG  A 1 10  ? 23.954  -13.660 -2.655  1.00   31.85  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B O6    1 
ATOM   201  N N1    . DG  A 1 10  ? 25.843  -12.574 -1.985  1.00   29.64  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N1    1 
ATOM   202  C C2    . DG  A 1 10  ? 27.179  -12.273 -2.071  1.00   38.04  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C2    1 
ATOM   203  N N2    . DG  A 1 10  ? 27.656  -11.443 -1.132  1.00   31.09  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N2    1 
ATOM   204  N N3    . DG  A 1 10  ? 27.982  -12.734 -3.019  1.00   32.89  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N3    1 
ATOM   205  C C4    . DG  A 1 10  ? 27.341  -13.576 -3.855  1.00   32.18  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C4    1 
ATOM   206  P P     . DC  A 1 11  ? 33.501  -15.146 -5.827  1.00   57.05  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B P     1 
ATOM   207  O OP1   . DC  A 1 11  ? 34.688  -14.242 -5.852  1.00   57.39  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B OP1   1 
ATOM   208  O OP2   . DC  A 1 11  ? 33.527  -16.468 -6.517  1.00   52.82  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B OP2   1 
ATOM   209  O "O5'" . DC  A 1 11  ? 33.148  -15.502 -4.313  1.00   57.32  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "O5'" 1 
ATOM   210  C "C5'" . DC  A 1 11  ? 33.294  -14.542 -3.265  1.00   52.23  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C5'" 1 
ATOM   211  C "C4'" . DC  A 1 11  ? 32.648  -15.086 -2.014  1.00   33.70  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C4'" 1 
ATOM   212  O "O4'" . DC  A 1 11  ? 31.203  -15.022 -2.118  1.00   40.49  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "O4'" 1 
ATOM   213  C "C3'" . DC  A 1 11  ? 32.996  -16.555 -1.703  1.00   37.07  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C3'" 1 
ATOM   214  O "O3'" . DC  A 1 11  ? 33.591  -16.623 -0.389  1.00   48.26  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "O3'" 1 
ATOM   215  C "C2'" . DC  A 1 11  ? 31.645  -17.258 -1.735  1.00   40.41  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C2'" 1 
ATOM   216  C "C1'" . DC  A 1 11  ? 30.727  -16.114 -1.355  1.00   35.86  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C1'" 1 
ATOM   217  N N1    . DC  A 1 11  ? 29.275  -16.273 -1.574  1.00   37.71  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B N1    1 
ATOM   218  C C2    . DC  A 1 11  ? 28.385  -15.545 -0.758  1.00   33.85  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C2    1 
ATOM   219  O O2    . DC  A 1 11  ? 28.841  -14.731 0.064   1.00   36.10  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B O2    1 
ATOM   220  N N3    . DC  A 1 11  ? 27.058  -15.751 -0.883  1.00   25.22  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B N3    1 
ATOM   221  C C4    . DC  A 1 11  ? 26.596  -16.593 -1.808  1.00   30.09  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C4    1 
ATOM   222  N N4    . DC  A 1 11  ? 25.274  -16.741 -1.904  1.00   31.27  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B N4    1 
ATOM   223  C C5    . DC  A 1 11  ? 27.472  -17.355 -2.642  1.00   40.39  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C5    1 
ATOM   224  C C6    . DC  A 1 11  ? 28.793  -17.171 -2.485  1.00   38.87  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C6    1 
ATOM   225  P P     . DG  A 1 12  ? 34.203  -18.034 0.224   1.00   37.35  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B P     1 
ATOM   226  O OP1   . DG  A 1 12  ? 35.351  -17.680 1.139   1.00   31.64  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B OP1   1 
ATOM   227  O OP2   . DG  A 1 12  ? 34.454  -18.944 -0.933  1.00   63.25  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B OP2   1 
ATOM   228  O "O5'" . DG  A 1 12  ? 32.992  -18.675 1.023   1.00   39.33  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "O5'" 1 
ATOM   229  C "C5'" . DG  A 1 12  ? 32.863  -18.521 2.434   1.00   51.90  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C5'" 1 
ATOM   230  C "C4'" . DG  A 1 12  ? 32.179  -17.220 2.781   1.00   48.42  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C4'" 1 
ATOM   231  O "O4'" . DG  A 1 12  ? 31.065  -16.967 1.884   1.00   64.47  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "O4'" 1 
ATOM   232  C "C3'" . DG  A 1 12  ? 31.584  -17.228 4.186   1.00   54.07  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C3'" 1 
ATOM   233  O "O3'" . DG  A 1 12  ? 31.804  -15.943 4.756   1.00   55.15  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "O3'" 1 
ATOM   234  C "C2'" . DG  A 1 12  ? 30.121  -17.585 3.957   1.00   45.77  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C2'" 1 
ATOM   235  C "C1'" . DG  A 1 12  ? 29.817  -17.006 2.578   1.00   36.48  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C1'" 1 
ATOM   236  N N9    . DG  A 1 12  ? 28.886  -17.803 1.773   1.00   56.50  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N9    1 
ATOM   237  C C8    . DG  A 1 12  ? 29.230  -18.591 0.700   1.00   65.56  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C8    1 
ATOM   238  N N7    . DG  A 1 12  ? 28.204  -19.171 0.140   1.00   63.15  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N7    1 
ATOM   239  C C5    . DG  A 1 12  ? 27.117  -18.759 0.899   1.00   44.08  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C5    1 
ATOM   240  C C6    . DG  A 1 12  ? 25.736  -19.048 0.755   1.00   47.77  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C6    1 
ATOM   241  O O6    . DG  A 1 12  ? 25.188  -19.776 -0.078  1.00   70.22  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B O6    1 
ATOM   242  N N1    . DG  A 1 12  ? 24.968  -18.373 1.698   1.00   43.02  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N1    1 
ATOM   243  C C2    . DG  A 1 12  ? 25.468  -17.580 2.698   1.00   42.32  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C2    1 
ATOM   244  N N2    . DG  A 1 12  ? 24.565  -17.066 3.547   1.00   59.23  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N2    1 
ATOM   245  N N3    . DG  A 1 12  ? 26.756  -17.291 2.840   1.00   45.08  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N3    1 
ATOM   246  C C4    . DG  A 1 12  ? 27.517  -17.901 1.902   1.00   42.51  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C4    1 
ATOM   247  O "O5'" . DC  B 1 1   ? -26.652 -17.373 3.861   1.00   109.81 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "O5'" 1 
ATOM   248  C "C5'" . DC  B 1 1   ? -25.820 -16.217 4.081   1.00   101.19 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C5'" 1 
ATOM   249  C "C4'" . DC  B 1 1   ? -24.704 -16.560 5.041   1.00   54.42  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C4'" 1 
ATOM   250  O "O4'" . DC  B 1 1   ? -23.918 -17.651 4.502   1.00   83.09  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "O4'" 1 
ATOM   251  C "C3'" . DC  B 1 1   ? -23.714 -15.439 5.312   1.00   65.26  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C3'" 1 
ATOM   252  O "O3'" . DC  B 1 1   ? -24.202 -14.821 6.499   1.00   68.09  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "O3'" 1 
ATOM   253  C "C2'" . DC  B 1 1   ? -22.392 -16.174 5.470   1.00   59.05  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C2'" 1 
ATOM   254  C "C1'" . DC  B 1 1   ? -22.543 -17.283 4.454   1.00   74.12  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C1'" 1 
ATOM   255  N N1    . DC  B 1 1   ? -22.080 -16.905 3.156   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D N1    1 
ATOM   256  C C2    . DC  B 1 1   ? -20.778 -17.295 2.817   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C2    1 
ATOM   257  O O2    . DC  B 1 1   ? -20.057 -17.809 3.689   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D O2    1 
ATOM   258  N N3    . DC  B 1 1   ? -20.340 -17.103 1.549   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D N3    1 
ATOM   259  C C4    . DC  B 1 1   ? -21.150 -16.554 0.638   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C4    1 
ATOM   260  N N4    . DC  B 1 1   ? -20.678 -16.383 -0.600  0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D N4    1 
ATOM   261  C C5    . DC  B 1 1   ? -22.482 -16.152 0.957   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C5    1 
ATOM   262  C C6    . DC  B 1 1   ? -22.903 -16.349 2.215   0.0000 10.00  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C6    1 
ATOM   263  P P     . DG  B 1 2   ? -23.967 -13.290 6.709   1.00   63.13  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D P     1 
ATOM   264  O OP1   . DG  B 1 2   ? -24.340 -12.963 8.120   1.00   96.29  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D OP1   1 
ATOM   265  O OP2   . DG  B 1 2   ? -24.590 -12.553 5.571   1.00   64.08  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D OP2   1 
ATOM   266  O "O5'" . DG  B 1 2   ? -22.390 -13.195 6.544   1.00   43.51  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "O5'" 1 
ATOM   267  C "C5'" . DG  B 1 2   ? -21.500 -13.643 7.554   1.00   34.83  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C5'" 1 
ATOM   268  C "C4'" . DG  B 1 2   ? -20.204 -12.881 7.402   1.00   31.44  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C4'" 1 
ATOM   269  O "O4'" . DG  B 1 2   ? -19.477 -13.374 6.249   1.00   32.13  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "O4'" 1 
ATOM   270  C "C3'" . DG  B 1 2   ? -20.314 -11.366 7.198   1.00   29.96  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C3'" 1 
ATOM   271  O "O3'" . DG  B 1 2   ? -19.151 -10.894 7.901   1.00   32.07  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "O3'" 1 
ATOM   272  C "C2'" . DG  B 1 2   ? -20.223 -11.217 5.685   1.00   30.95  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C2'" 1 
ATOM   273  C "C1'" . DG  B 1 2   ? -19.284 -12.347 5.266   1.00   32.56  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C1'" 1 
ATOM   274  N N9    . DG  B 1 2   ? -19.506 -12.979 3.971   1.00   31.71  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N9    1 
ATOM   275  C C8    . DG  B 1 2   ? -20.716 -13.405 3.480   1.00   33.21  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C8    1 
ATOM   276  N N7    . DG  B 1 2   ? -20.612 -14.056 2.354   1.00   35.68  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N7    1 
ATOM   277  C C5    . DG  B 1 2   ? -19.246 -14.095 2.103   1.00   26.20  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C5    1 
ATOM   278  C C6    . DG  B 1 2   ? -18.523 -14.682 1.026   1.00   27.97  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C6    1 
ATOM   279  O O6    . DG  B 1 2   ? -18.962 -15.333 0.066   1.00   32.64  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D O6    1 
ATOM   280  N N1    . DG  B 1 2   ? -17.151 -14.490 1.165   1.00   28.43  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N1    1 
ATOM   281  C C2    . DG  B 1 2   ? -16.552 -13.799 2.183   1.00   27.39  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C2    1 
ATOM   282  N N2    . DG  B 1 2   ? -15.205 -13.742 2.153   1.00   29.74  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N2    1 
ATOM   283  N N3    . DG  B 1 2   ? -17.214 -13.243 3.187   1.00   29.90  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N3    1 
ATOM   284  C C4    . DG  B 1 2   ? -18.548 -13.436 3.088   1.00   27.51  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C4    1 
ATOM   285  P P     . DC  B 1 3   ? -18.913 -9.374  8.240   1.00   30.53  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D P     1 
ATOM   286  O OP1   . DC  B 1 3   ? -18.025 -9.305  9.422   1.00   28.42  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D OP1   1 
ATOM   287  O OP2   . DC  B 1 3   ? -20.225 -8.674  8.274   1.00   31.31  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D OP2   1 
ATOM   288  O "O5'" . DC  B 1 3   ? -18.019 -8.940  7.006   1.00   28.13  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "O5'" 1 
ATOM   289  C "C5'" . DC  B 1 3   ? -18.450 -7.869  6.121   1.00   29.54  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C5'" 1 
ATOM   290  C "C4'" . DC  B 1 3   ? -17.581 -7.931  4.888   1.00   29.41  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C4'" 1 
ATOM   291  O "O4'" . DC  B 1 3   ? -17.823 -9.148  4.140   1.00   32.28  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "O4'" 1 
ATOM   292  C "C3'" . DC  B 1 3   ? -17.794 -6.783  3.903   1.00   27.40  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C3'" 1 
ATOM   293  O "O3'" . DC  B 1 3   ? -16.581 -6.033  3.982   1.00   30.37  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "O3'" 1 
ATOM   294  C "C2'" . DC  B 1 3   ? -17.954 -7.482  2.564   1.00   34.88  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C2'" 1 
ATOM   295  C "C1'" . DC  B 1 3   ? -17.479 -8.888  2.789   1.00   35.20  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C1'" 1 
ATOM   296  N N1    . DC  B 1 3   ? -18.209 -9.833  1.900   1.00   30.86  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D N1    1 
ATOM   297  C C2    . DC  B 1 3   ? -17.489 -10.529 0.909   1.00   27.94  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C2    1 
ATOM   298  O O2    . DC  B 1 3   ? -16.254 -10.438 0.886   1.00   31.82  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D O2    1 
ATOM   299  N N3    . DC  B 1 3   ? -18.159 -11.333 0.045   1.00   28.94  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D N3    1 
ATOM   300  C C4    . DC  B 1 3   ? -19.485 -11.437 0.123   1.00   25.59  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C4    1 
ATOM   301  N N4    . DC  B 1 3   ? -20.097 -12.215 -0.766  1.00   30.50  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D N4    1 
ATOM   302  C C5    . DC  B 1 3   ? -20.246 -10.713 1.089   1.00   32.92  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C5    1 
ATOM   303  C C6    . DC  B 1 3   ? -19.576 -9.916  1.938   1.00   30.60  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C6    1 
ATOM   304  P P     . DG  B 1 4   ? -16.383 -4.675  3.126   1.00   33.00  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D P     1 
ATOM   305  O OP1   . DG  B 1 4   ? -15.477 -3.843  3.917   1.00   30.91  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D OP1   1 
ATOM   306  O OP2   . DG  B 1 4   ? -17.692 -4.192  2.665   1.00   37.16  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D OP2   1 
ATOM   307  O "O5'" . DG  B 1 4   ? -15.529 -5.170  1.871   1.00   33.03  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "O5'" 1 
ATOM   308  C "C5'" . DG  B 1 4   ? -14.222 -5.755  2.101   1.00   33.57  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C5'" 1 
ATOM   309  C "C4'" . DG  B 1 4   ? -13.506 -6.039  0.803   1.00   31.99  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C4'" 1 
ATOM   310  O "O4'" . DG  B 1 4   ? -14.167 -7.081  0.049   1.00   34.38  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "O4'" 1 
ATOM   311  C "C3'" . DG  B 1 4   ? -13.394 -4.840  -0.143  1.00   32.28  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C3'" 1 
ATOM   312  O "O3'" . DG  B 1 4   ? -12.091 -4.886  -0.711  1.00   39.34  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "O3'" 1 
ATOM   313  C "C2'" . DG  B 1 4   ? -14.506 -5.070  -1.150  1.00   32.02  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C2'" 1 
ATOM   314  C "C1'" . DG  B 1 4   ? -14.571 -6.582  -1.242  1.00   33.15  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C1'" 1 
ATOM   315  N N9    . DG  B 1 4   ? -15.896 -7.126  -1.511  1.00   30.26  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N9    1 
ATOM   316  C C8    . DG  B 1 4   ? -17.061 -6.890  -0.815  1.00   30.51  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C8    1 
ATOM   317  N N7    . DG  B 1 4   ? -18.066 -7.613  -1.238  1.00   30.71  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N7    1 
ATOM   318  C C5    . DG  B 1 4   ? -17.520 -8.401  -2.244  1.00   32.17  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C5    1 
ATOM   319  C C6    . DG  B 1 4   ? -18.122 -9.396  -3.063  1.00   27.12  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C6    1 
ATOM   320  O O6    . DG  B 1 4   ? -19.293 -9.789  -3.061  1.00   32.31  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D O6    1 
ATOM   321  N N1    . DG  B 1 4   ? -17.216 -9.919  -3.984  1.00   27.26  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N1    1 
ATOM   322  C C2    . DG  B 1 4   ? -15.883 -9.583  -4.059  1.00   35.18  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C2    1 
ATOM   323  N N2    . DG  B 1 4   ? -15.170 -10.200 -5.018  1.00   33.59  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N2    1 
ATOM   324  N N3    . DG  B 1 4   ? -15.311 -8.650  -3.303  1.00   28.38  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N3    1 
ATOM   325  C C4    . DG  B 1 4   ? -16.179 -8.120  -2.414  1.00   30.50  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C4    1 
ATOM   326  P P     . DA  B 1 5   ? -11.598 -3.693  -1.674  1.00   40.59  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D P     1 
ATOM   327  O OP1   . DA  B 1 5   ? -10.108 -3.697  -1.693  1.00   48.28  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D OP1   1 
ATOM   328  O OP2   . DA  B 1 5   ? -12.324 -2.438  -1.286  1.00   42.56  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D OP2   1 
ATOM   329  O "O5'" . DA  B 1 5   ? -12.104 -4.205  -3.093  1.00   38.26  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "O5'" 1 
ATOM   330  C "C5'" . DA  B 1 5   ? -11.416 -5.304  -3.728  1.00   36.51  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C5'" 1 
ATOM   331  C "C4'" . DA  B 1 5   ? -11.958 -5.457  -5.128  1.00   32.30  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C4'" 1 
ATOM   332  O "O4'" . DA  B 1 5   ? -13.273 -6.059  -5.054  1.00   38.70  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "O4'" 1 
ATOM   333  C "C3'" . DA  B 1 5   ? -12.150 -4.105  -5.846  1.00   32.38  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C3'" 1 
ATOM   334  O "O3'" . DA  B 1 5   ? -11.763 -4.261  -7.196  1.00   40.25  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "O3'" 1 
ATOM   335  C "C2'" . DA  B 1 5   ? -13.648 -3.878  -5.811  1.00   30.30  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C2'" 1 
ATOM   336  C "C1'" . DA  B 1 5   ? -14.172 -5.302  -5.858  1.00   31.20  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C1'" 1 
ATOM   337  N N9    . DA  B 1 5   ? -15.534 -5.481  -5.342  1.00   27.33  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N9    1 
ATOM   338  C C8    . DA  B 1 5   ? -16.170 -4.815  -4.325  1.00   28.73  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C8    1 
ATOM   339  N N7    . DA  B 1 5   ? -17.410 -5.202  -4.131  1.00   26.98  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N7    1 
ATOM   340  C C5    . DA  B 1 5   ? -17.589 -6.220  -5.058  1.00   26.69  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C5    1 
ATOM   341  C C6    . DA  B 1 5   ? -18.692 -7.038  -5.369  1.00   22.28  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C6    1 
ATOM   342  N N6    . DA  B 1 5   ? -19.877 -6.975  -4.745  1.00   24.74  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N6    1 
ATOM   343  N N1    . DA  B 1 5   ? -18.552 -7.910  -6.387  1.00   28.81  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N1    1 
ATOM   344  C C2    . DA  B 1 5   ? -17.381 -7.968  -7.030  1.00   27.22  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C2    1 
ATOM   345  N N3    . DA  B 1 5   ? -16.269 -7.269  -6.820  1.00   28.30  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N3    1 
ATOM   346  C C4    . DA  B 1 5   ? -16.443 -6.397  -5.815  1.00   26.89  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C4    1 
HETATM 347  O O1P   . TCY B 1 6   ? -10.539 -3.519  -9.102  1.00   46.51  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D O1P   1 
HETATM 348  P P     . TCY B 1 6   ? -11.429 -2.954  -8.058  1.00   39.78  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D P     1 
HETATM 349  O O2P   . TCY B 1 6   ? -10.921 -1.823  -7.205  1.00   45.14  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D O2P   1 
HETATM 350  C "C8'" . TCY B 1 6   ? -12.907 -1.856  -11.042 1.00   41.01  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C8'" 1 
HETATM 351  O "O5'" . TCY B 1 6   ? -12.871 -2.501  -8.630  1.00   42.77  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O5'" 1 
HETATM 352  C "C5'" . TCY B 1 6   ? -13.315 -2.824  -9.961  1.00   44.75  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C5'" 1 
HETATM 353  C "C6'" . TCY B 1 6   ? -14.337 -1.885  -10.482 1.00   42.67  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C6'" 1 
HETATM 354  C "C4'" . TCY B 1 6   ? -13.632 -4.247  -10.298 1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C4'" 1 
HETATM 355  C "C3'" . TCY B 1 6   ? -14.559 -4.017  -11.488 1.00   36.24  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C3'" 1 
HETATM 356  C "C7'" . TCY B 1 6   ? -15.313 -2.710  -11.276 1.00   35.91  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C7'" 1 
HETATM 357  O "O3'" A TCY B 1 6   ? -13.708 -3.931  -12.663 0.50   47.28  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O3'" 1 
HETATM 358  O "O3'" B TCY B 1 6   ? -13.741 -3.977  -12.724 0.50   51.71  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O3'" 1 
HETATM 359  C "C2'" . TCY B 1 6   ? -15.592 -5.131  -11.304 1.00   39.20  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C2'" 1 
HETATM 360  C "C1'" . TCY B 1 6   ? -15.692 -5.263  -9.793  1.00   38.73  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C1'" 1 
HETATM 361  O "O4'" . TCY B 1 6   ? -14.445 -4.771  -9.247  1.00   39.76  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O4'" 1 
HETATM 362  N N9    . TCY B 1 6   ? -16.778 -4.691  -8.914  1.00   32.63  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N9    1 
HETATM 363  C C4    . TCY B 1 6   ? -18.014 -5.167  -8.859  1.00   27.13  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C4    1 
HETATM 364  N N3    . TCY B 1 6   ? -18.600 -6.201  -9.566  1.00   31.79  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N3    1 
HETATM 365  C C2    . TCY B 1 6   ? -19.893 -6.465  -9.313  1.00   30.50  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C2    1 
HETATM 366  N N1    . TCY B 1 6   ? -20.602 -5.874  -8.317  1.00   29.45  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N1    1 
HETATM 367  C C6    . TCY B 1 6   ? -20.030 -4.862  -7.626  1.00   27.01  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C6    1 
HETATM 368  N N6    . TCY B 1 6   ? -20.778 -4.261  -6.683  1.00   28.47  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N6    1 
HETATM 369  C C5    . TCY B 1 6   ? -18.707 -4.474  -7.876  1.00   30.00  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C5    1 
HETATM 370  N N7    . TCY B 1 6   ? -17.855 -3.523  -7.364  1.00   27.72  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N7    1 
HETATM 371  C C8    . TCY B 1 6   ? -16.660 -3.684  -7.994  1.00   30.17  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C8    1 
ATOM   372  P P     A DT  B 1 7   ? -13.786 -4.982  -13.892 0.50   49.72  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D P     1 
ATOM   373  P P     B DT  B 1 7   ? -14.267 -3.386  -14.188 0.50   51.99  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D P     1 
ATOM   374  O OP1   A DT  B 1 7   ? -12.884 -6.135  -13.617 0.50   53.81  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP1   1 
ATOM   375  O OP1   B DT  B 1 7   ? -13.187 -3.591  -15.179 0.50   54.81  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP1   1 
ATOM   376  O OP2   A DT  B 1 7   ? -13.668 -4.208  -15.152 0.50   50.59  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP2   1 
ATOM   377  O OP2   B DT  B 1 7   ? -14.843 -2.026  -14.027 0.50   43.30  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP2   1 
ATOM   378  O "O5'" A DT  B 1 7   ? -15.297 -5.451  -13.891 0.50   48.34  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O5'" 1 
ATOM   379  O "O5'" B DT  B 1 7   ? -15.464 -4.354  -14.562 0.50   49.00  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O5'" 1 
ATOM   380  C "C5'" A DT  B 1 7   ? -16.198 -4.714  -14.700 0.50   45.66  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C5'" 1 
ATOM   381  C "C5'" B DT  B 1 7   ? -16.779 -3.979  -14.173 0.50   38.74  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C5'" 1 
ATOM   382  C "C4'" A DT  B 1 7   ? -17.520 -5.429  -14.752 0.50   38.07  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C4'" 1 
ATOM   383  C "C4'" B DT  B 1 7   ? -17.760 -5.049  -14.578 0.50   48.93  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C4'" 1 
ATOM   384  O "O4'" A DT  B 1 7   ? -18.147 -5.360  -13.442 0.50   29.57  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O4'" 1 
ATOM   385  O "O4'" B DT  B 1 7   ? -18.629 -5.316  -13.452 0.50   42.12  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O4'" 1 
ATOM   386  C "C3'" A DT  B 1 7   ? -18.472 -4.755  -15.741 0.50   39.61  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C3'" 1 
ATOM   387  C "C3'" B DT  B 1 7   ? -18.674 -4.583  -15.703 0.50   45.61  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C3'" 1 
ATOM   388  O "O3'" A DT  B 1 7   ? -19.138 -5.725  -16.551 0.50   40.98  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O3'" 1 
ATOM   389  O "O3'" B DT  B 1 7   ? -19.126 -5.651  -16.544 0.50   55.18  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O3'" 1 
ATOM   390  C "C2'" A DT  B 1 7   ? -19.413 -3.976  -14.851 0.50   29.54  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C2'" 1 
ATOM   391  C "C2'" B DT  B 1 7   ? -19.797 -3.899  -14.952 0.50   44.98  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C2'" 1 
ATOM   392  C "C1'" A DT  B 1 7   ? -19.456 -4.842  -13.601 0.50   34.45  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C1'" 1 
ATOM   393  C "C1'" B DT  B 1 7   ? -19.907 -4.735  -13.680 0.50   42.11  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C1'" 1 
ATOM   394  N N1    A DT  B 1 7   ? -19.808 -4.080  -12.395 0.50   28.44  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N1    1 
ATOM   395  N N1    B DT  B 1 7   ? -20.284 -3.970  -12.478 0.50   30.45  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N1    1 
ATOM   396  C C2    A DT  B 1 7   ? -21.036 -4.334  -11.832 0.50   28.60  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C2    1 
ATOM   397  C C2    B DT  B 1 7   ? -21.470 -4.309  -11.871 0.50   27.67  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C2    1 
ATOM   398  O O2    A DT  B 1 7   ? -21.796 -5.188  -12.251 0.50   34.58  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O2    1 
ATOM   399  O O2    B DT  B 1 7   ? -22.192 -5.202  -12.276 0.50   32.18  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O2    1 
ATOM   400  N N3    A DT  B 1 7   ? -21.330 -3.565  -10.736 0.50   29.48  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N3    1 
ATOM   401  N N3    B DT  B 1 7   ? -21.777 -3.565  -10.761 0.50   30.89  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N3    1 
ATOM   402  C C4    A DT  B 1 7   ? -20.554 -2.567  -10.182 0.50   25.50  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C4    1 
ATOM   403  C C4    B DT  B 1 7   ? -21.047 -2.521  -10.227 0.50   32.25  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C4    1 
ATOM   404  O O4    A DT  B 1 7   ? -20.960 -1.954  -9.204  0.50   23.83  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O4    1 
ATOM   405  O O4    B DT  B 1 7   ? -21.457 -1.939  -9.230  0.50   31.99  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O4    1 
ATOM   406  C C5    A DT  B 1 7   ? -19.283 -2.339  -10.836 0.50   22.37  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C5    1 
ATOM   407  C C5    B DT  B 1 7   ? -19.813 -2.216  -10.916 0.50   30.95  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C5    1 
ATOM   408  C C7    A DT  B 1 7   ? -18.377 -1.268  -10.314 0.50   27.71  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C7    1 
ATOM   409  C C7    B DT  B 1 7   ? -18.953 -1.102  -10.406 0.50   28.06  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C7    1 
ATOM   410  C C6    A DT  B 1 7   ? -18.984 -3.090  -11.903 0.50   20.76  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C6    1 
ATOM   411  C C6    B DT  B 1 7   ? -19.494 -2.951  -11.990 0.50   30.16  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C6    1 
ATOM   412  P P     . DT  B 1 8   ? -19.892 -5.295  -17.902 1.00   48.22  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D P     1 
ATOM   413  O OP1   . DT  B 1 8   ? -19.815 -6.461  -18.822 1.00   46.39  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D OP1   1 
ATOM   414  O OP2   . DT  B 1 8   ? -19.423 -3.916  -18.339 1.00   49.90  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D OP2   1 
ATOM   415  O "O5'" . DT  B 1 8   ? -21.386 -5.042  -17.404 1.00   47.16  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "O5'" 1 
ATOM   416  C "C5'" . DT  B 1 8   ? -22.169 -6.110  -16.865 1.00   36.81  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C5'" 1 
ATOM   417  C "C4'" . DT  B 1 8   ? -23.558 -5.648  -16.510 1.00   43.13  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C4'" 1 
ATOM   418  O "O4'" . DT  B 1 8   ? -23.532 -4.901  -15.274 1.00   34.30  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "O4'" 1 
ATOM   419  C "C3'" . DT  B 1 8   ? -24.246 -4.761  -17.558 1.00   47.19  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C3'" 1 
ATOM   420  O "O3'" . DT  B 1 8   ? -25.439 -5.470  -17.919 1.00   46.22  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "O3'" 1 
ATOM   421  C "C2'" . DT  B 1 8   ? -24.534 -3.455  -16.831 1.00   35.79  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C2'" 1 
ATOM   422  C "C1'" . DT  B 1 8   ? -24.471 -3.826  -15.360 1.00   32.50  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C1'" 1 
ATOM   423  N N1    . DT  B 1 8   ? -23.996 -2.771  -14.438 1.00   26.10  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D N1    1 
ATOM   424  C C2    . DT  B 1 8   ? -24.797 -2.458  -13.360 1.00   23.97  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C2    1 
ATOM   425  O O2    . DT  B 1 8   ? -25.921 -2.897  -13.216 1.00   29.31  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D O2    1 
ATOM   426  N N3    . DT  B 1 8   ? -24.245 -1.563  -12.472 1.00   21.92  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D N3    1 
ATOM   427  C C4    . DT  B 1 8   ? -23.011 -0.961  -12.554 1.00   21.80  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C4    1 
ATOM   428  O O4    . DT  B 1 8   ? -22.675 -0.156  -11.687 1.00   25.51  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D O4    1 
ATOM   429  C C5    . DT  B 1 8   ? -22.221 -1.322  -13.723 1.00   25.70  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C5    1 
ATOM   430  C C7    . DT  B 1 8   ? -20.865 -0.710  -13.910 1.00   26.59  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C7    1 
ATOM   431  C C6    . DT  B 1 8   ? -22.740 -2.217  -14.580 1.00   26.48  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C6    1 
ATOM   432  P P     A DC  B 1 9   ? -26.394 -5.154  -19.156 0.50   42.75  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D P     1 
ATOM   433  P P     B DC  B 1 9   ? -26.213 -4.953  -19.237 0.50   53.93  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D P     1 
ATOM   434  O OP1   A DC  B 1 9   ? -27.181 -6.400  -19.410 0.50   35.28  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP1   1 
ATOM   435  O OP1   B DC  B 1 9   ? -26.935 -6.100  -19.838 0.50   74.29  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP1   1 
ATOM   436  O OP2   A DC  B 1 9   ? -25.612 -4.493  -20.245 0.50   46.10  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP2   1 
ATOM   437  O OP2   B DC  B 1 9   ? -25.268 -4.132  -20.052 0.50   49.05  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP2   1 
ATOM   438  O "O5'" A DC  B 1 9   ? -27.449 -4.140  -18.529 0.50   41.15  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O5'" 1 
ATOM   439  O "O5'" B DC  B 1 9   ? -27.238 -3.882  -18.664 0.50   43.57  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O5'" 1 
ATOM   440  C "C5'" A DC  B 1 9   ? -28.365 -4.599  -17.530 0.50   29.25  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C5'" 1 
ATOM   441  C "C5'" B DC  B 1 9   ? -28.207 -4.260  -17.690 0.50   34.79  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C5'" 1 
ATOM   442  C "C4'" A DC  B 1 9   ? -29.082 -3.414  -16.932 0.50   31.96  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C4'" 1 
ATOM   443  C "C4'" B DC  B 1 9   ? -28.872 -3.013  -17.167 0.50   36.54  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C4'" 1 
ATOM   444  O "O4'" A DC  B 1 9   ? -28.171 -2.711  -16.059 0.50   30.07  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O4'" 1 
ATOM   445  O "O4'" B DC  B 1 9   ? -28.096 -2.463  -16.081 0.50   35.46  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O4'" 1 
ATOM   446  C "C3'" A DC  B 1 9   ? -29.538 -2.383  -17.976 0.50   30.66  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C3'" 1 
ATOM   447  C "C3'" B DC  B 1 9   ? -28.959 -1.877  -18.189 0.50   38.70  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C3'" 1 
ATOM   448  O "O3'" A DC  B 1 9   ? -30.940 -2.517  -18.216 0.50   28.81  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O3'" 1 
ATOM   449  O "O3'" B DC  B 1 9   ? -30.123 -2.052  -19.011 0.50   39.19  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O3'" 1 
ATOM   450  C "C2'" A DC  B 1 9   ? -29.193 -1.031  -17.358 0.50   26.84  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C2'" 1 
ATOM   451  C "C2'" B DC  B 1 9   ? -28.940 -0.629  -17.316 0.50   37.97  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C2'" 1 
ATOM   452  C "C1'" A DC  B 1 9   ? -28.626 -1.364  -15.982 0.50   24.98  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C1'" 1 
ATOM   453  C "C1'" B DC  B 1 9   ? -28.548 -1.124  -15.918 0.50   30.36  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C1'" 1 
ATOM   454  N N1    A DC  B 1 9   ? -27.512 -0.539  -15.487 0.50   22.30  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N1    1 
ATOM   455  N N1    B DC  B 1 9   ? -27.490 -0.362  -15.233 0.50   27.93  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N1    1 
ATOM   456  C C2    A DC  B 1 9   ? -27.669 0.126   -14.264 0.50   21.49  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C2    1 
ATOM   457  C C2    B DC  B 1 9   ? -27.776 0.237   -13.998 0.50   19.30  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C2    1 
ATOM   458  O O2    A DC  B 1 9   ? -28.746 0.030   -13.664 0.50   25.08  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D O2    1 
ATOM   459  O O2    B DC  B 1 9   ? -28.903 0.089   -13.507 0.50   24.36  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D O2    1 
ATOM   460  N N3    A DC  B 1 9   ? -26.644 0.862   -13.773 0.50   17.96  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N3    1 
ATOM   461  N N3    B DC  B 1 9   ? -26.800 0.917   -13.352 0.50   21.49  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N3    1 
ATOM   462  C C4    A DC  B 1 9   ? -25.494 0.942   -14.449 0.50   17.64  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C4    1 
ATOM   463  C C4    B DC  B 1 9   ? -25.598 1.060   -13.919 0.50   18.80  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C4    1 
ATOM   464  N N4    A DC  B 1 9   ? -24.510 1.671   -13.919 0.50   17.81  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N4    1 
ATOM   465  N N4    B DC  B 1 9   ? -24.674 1.755   -13.257 0.50   18.97  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N4    1 
ATOM   466  C C5    A DC  B 1 9   ? -25.312 0.288   -15.709 0.50   17.71  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C5    1 
ATOM   467  C C5    B DC  B 1 9   ? -25.289 0.486   -15.189 0.50   24.55  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C5    1 
ATOM   468  C C6    A DC  B 1 9   ? -26.335 -0.445  -16.179 0.50   18.67  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C6    1 
ATOM   469  C C6    B DC  B 1 9   ? -26.256 -0.208  -15.805 0.50   24.64  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C6    1 
ATOM   470  P P     A DG  B 1 10  ? -31.618 -1.821  -19.482 0.50   35.76  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D P     1 
ATOM   471  P P     B DG  B 1 10  ? -30.579 -0.936  -20.102 0.50   44.96  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D P     1 
ATOM   472  O OP1   A DG  B 1 10  ? -32.785 -2.633  -19.847 0.50   43.51  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP1   1 
ATOM   473  O OP1   B DG  B 1 10  ? -31.583 -1.556  -20.996 0.50   49.05  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP1   1 
ATOM   474  O OP2   A DG  B 1 10  ? -30.556 -1.544  -20.486 0.50   42.72  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP2   1 
ATOM   475  O OP2   B DG  B 1 10  ? -29.374 -0.262  -20.679 0.50   42.41  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP2   1 
ATOM   476  O "O5'" A DG  B 1 10  ? -32.183 -0.466  -18.872 0.50   32.13  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O5'" 1 
ATOM   477  O "O5'" B DG  B 1 10  ? -31.390 0.113   -19.229 0.50   42.49  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O5'" 1 
ATOM   478  C "C5'" A DG  B 1 10  ? -33.124 -0.474  -17.782 0.50   27.02  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C5'" 1 
ATOM   479  C "C5'" B DG  B 1 10  ? -32.509 -0.283  -18.404 0.50   28.83  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C5'" 1 
ATOM   480  C "C4'" A DG  B 1 10  ? -33.487 0.950   -17.442 0.50   28.37  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C4'" 1 
ATOM   481  C "C4'" B DG  B 1 10  ? -33.117 0.952   -17.785 0.50   31.16  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C4'" 1 
ATOM   482  O "O4'" A DG  B 1 10  ? -32.445 1.525   -16.614 0.50   24.25  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O4'" 1 
ATOM   483  O "O4'" B DG  B 1 10  ? -32.164 1.513   -16.851 0.50   27.76  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O4'" 1 
ATOM   484  C "C3'" A DG  B 1 10  ? -33.638 1.859   -18.664 0.50   28.15  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C3'" 1 
ATOM   485  C "C3'" B DG  B 1 10  ? -33.445 2.056   -18.789 0.50   33.67  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C3'" 1 
ATOM   486  O "O3'" A DG  B 1 10  ? -34.766 2.650   -18.315 0.50   27.40  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O3'" 1 
ATOM   487  O "O3'" B DG  B 1 10  ? -34.692 2.636   -18.381 0.50   28.11  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O3'" 1 
ATOM   488  C "C2'" A DG  B 1 10  ? -32.365 2.688   -18.665 0.50   24.18  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C2'" 1 
ATOM   489  C "C2'" B DG  B 1 10  ? -32.251 2.990   -18.690 0.50   25.66  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C2'" 1 
ATOM   490  C "C1'" A DG  B 1 10  ? -31.970 2.743   -17.191 0.50   19.76  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C1'" 1 
ATOM   491  C "C1'" B DG  B 1 10  ? -31.823 2.848   -17.233 0.50   20.78  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C1'" 1 
ATOM   492  N N9    A DG  B 1 10  ? -30.526 2.832   -16.947 0.50   20.32  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N9    1 
ATOM   493  N N9    B DG  B 1 10  ? -30.393 3.036   -16.979 0.50   24.52  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N9    1 
ATOM   494  C C8    A DG  B 1 10  ? -29.501 2.387   -17.752 0.50   19.58  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C8    1 
ATOM   495  C C8    B DG  B 1 10  ? -29.337 2.710   -17.799 0.50   26.81  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C8    1 
ATOM   496  N N7    A DG  B 1 10  ? -28.316 2.633   -17.256 0.50   17.40  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N7    1 
ATOM   497  N N7    B DG  B 1 10  ? -28.175 3.021   -17.288 0.50   29.26  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N7    1 
ATOM   498  C C5    A DG  B 1 10  ? -28.573 3.297   -16.061 0.50   16.03  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C5    1 
ATOM   499  C C5    B DG  B 1 10  ? -28.480 3.570   -16.049 0.50   26.24  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C5    1 
ATOM   500  C C6    A DG  B 1 10  ? -27.679 3.865   -15.104 0.50   16.76  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C6    1 
ATOM   501  C C6    B DG  B 1 10  ? -27.629 4.096   -15.034 0.50   22.65  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C6    1 
ATOM   502  O O6    A DG  B 1 10  ? -26.436 3.855   -15.096 0.50   17.90  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D O6    1 
ATOM   503  O O6    B DG  B 1 10  ? -26.389 4.159   -15.020 0.50   22.52  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D O6    1 
ATOM   504  N N1    A DG  B 1 10  ? -28.373 4.445   -14.042 0.50   20.01  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N1    1 
ATOM   505  N N1    B DG  B 1 10  ? -28.362 4.570   -13.946 0.50   18.93  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N1    1 
ATOM   506  C C2    A DG  B 1 10  ? -29.739 4.492   -13.926 0.50   19.17  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C2    1 
ATOM   507  C C2    B DG  B 1 10  ? -29.728 4.512   -13.833 0.50   19.40  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C2    1 
ATOM   508  N N2    A DG  B 1 10  ? -30.217 5.094   -12.834 0.50   20.86  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N2    1 
ATOM   509  N N2    B DG  B 1 10  ? -30.248 4.995   -12.701 0.50   21.59  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N2    1 
ATOM   510  N N3    A DG  B 1 10  ? -30.579 4.011   -14.831 0.50   21.55  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N3    1 
ATOM   511  N N3    B DG  B 1 10  ? -30.532 4.042   -14.778 0.50   23.31  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N3    1 
ATOM   512  C C4    A DG  B 1 10  ? -29.933 3.438   -15.864 0.50   19.16  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C4    1 
ATOM   513  C C4    B DG  B 1 10  ? -29.845 3.594   -15.848 0.50   24.43  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C4    1 
ATOM   514  P P     . DC  B 1 11  ? -35.430 3.710   -19.302 1.00   26.06  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D P     1 
ATOM   515  O OP1   . DC  B 1 11  ? -36.860 3.746   -18.940 1.00   26.90  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D OP1   1 
ATOM   516  O OP2   . DC  B 1 11  ? -34.978 3.527   -20.675 1.00   28.10  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D OP2   1 
ATOM   517  O "O5'" . DC  B 1 11  ? -34.754 5.081   -18.828 1.00   25.32  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "O5'" 1 
ATOM   518  C "C5'" . DC  B 1 11  ? -35.021 5.563   -17.502 1.00   24.52  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C5'" 1 
ATOM   519  C "C4'" . DC  B 1 11  ? -34.066 6.669   -17.151 1.00   24.57  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C4'" 1 
ATOM   520  O "O4'" . DC  B 1 11  ? -32.749 6.157   -17.069 1.00   23.43  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "O4'" 1 
ATOM   521  C "C3'" . DC  B 1 11  ? -33.937 7.764   -18.218 1.00   21.90  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C3'" 1 
ATOM   522  O "O3'" . DC  B 1 11  ? -34.909 8.737   -17.873 1.00   25.72  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "O3'" 1 
ATOM   523  C "C2'" . DC  B 1 11  ? -32.529 8.293   -17.999 1.00   32.69  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C2'" 1 
ATOM   524  C "C1'" . DC  B 1 11  ? -31.920 7.295   -16.979 1.00   28.07  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C1'" 1 
ATOM   525  N N1    . DC  B 1 11  ? -30.556 6.869   -17.282 1.00   24.94  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D N1    1 
ATOM   526  C C2    . DC  B 1 11  ? -29.524 7.122   -16.364 1.00   20.69  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C2    1 
ATOM   527  O O2    . DC  B 1 11  ? -29.785 7.722   -15.311 1.00   24.50  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D O2    1 
ATOM   528  N N3    . DC  B 1 11  ? -28.272 6.706   -16.651 1.00   22.58  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D N3    1 
ATOM   529  C C4    . DC  B 1 11  ? -28.020 6.101   -17.819 1.00   24.43  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C4    1 
ATOM   530  N N4    . DC  B 1 11  ? -26.755 5.748   -18.088 1.00   25.50  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D N4    1 
ATOM   531  C C5    . DC  B 1 11  ? -29.061 5.764   -18.731 1.00   26.41  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C5    1 
ATOM   532  C C6    . DC  B 1 11  ? -30.290 6.217   -18.457 1.00   24.96  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C6    1 
ATOM   533  P P     . DG  B 1 12  ? -35.334 9.908   -18.912 1.00   26.07  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D P     1 
ATOM   534  O OP1   . DG  B 1 12  ? -36.732 10.255  -18.572 1.00   31.82  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D OP1   1 
ATOM   535  O OP2   . DG  B 1 12  ? -35.016 9.515   -20.279 1.00   26.68  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D OP2   1 
ATOM   536  O "O5'" . DG  B 1 12  ? -34.326 11.085  -18.523 1.00   26.57  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "O5'" 1 
ATOM   537  C "C5'" . DG  B 1 12  ? -34.386 11.769  -17.284 1.00   30.68  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C5'" 1 
ATOM   538  C "C4'" . DG  B 1 12  ? -33.202 12.704  -17.229 1.00   27.41  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C4'" 1 
ATOM   539  O "O4'" . DG  B 1 12  ? -32.001 11.918  -17.048 1.00   30.35  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "O4'" 1 
ATOM   540  C "C3'" . DG  B 1 12  ? -32.935 13.519  -18.500 1.00   30.40  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C3'" 1 
ATOM   541  O "O3'" . DG  B 1 12  ? -33.518 14.798  -18.320 1.00   30.11  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "O3'" 1 
ATOM   542  C "C2'" . DG  B 1 12  ? -31.436 13.741  -18.453 1.00   31.25  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C2'" 1 
ATOM   543  C "C1'" . DG  B 1 12  ? -30.913 12.477  -17.758 1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C1'" 1 
ATOM   544  N N9    . DG  B 1 12  ? -30.469 11.481  -18.725 1.00   36.86  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N9    1 
ATOM   545  C C8    . DG  B 1 12  ? -31.142 11.086  -19.855 1.00   46.09  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C8    1 
ATOM   546  N N7    . DG  B 1 12  ? -30.500 10.184  -20.544 1.00   39.36  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N7    1 
ATOM   547  C C5    . DG  B 1 12  ? -29.339 9.960   -19.817 1.00   40.58  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C5    1 
ATOM   548  C C6    . DG  B 1 12  ? -28.267 9.050   -20.048 1.00   50.88  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C6    1 
ATOM   549  O O6    . DG  B 1 12  ? -28.099 8.281   -21.007 1.00   53.26  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D O6    1 
ATOM   550  N N1    . DG  B 1 12  ? -27.299 9.136   -19.047 1.00   36.80  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N1    1 
ATOM   551  C C2    . DG  B 1 12  ? -27.360 9.980   -17.959 1.00   35.71  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C2    1 
ATOM   552  N N2    . DG  B 1 12  ? -26.339 9.909   -17.095 1.00   73.14  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N2    1 
ATOM   553  N N3    . DG  B 1 12  ? -28.368 10.806  -17.718 1.00   35.85  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N3    1 
ATOM   554  C C4    . DG  B 1 12  ? -29.317 10.739  -18.679 1.00   33.63  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C4    1 
ATOM   555  N N     . GLU C 2 8   ? -7.766  -3.618  -23.005 1.00   96.06  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N     1 
ATOM   556  C CA    . GLU C 2 8   ? -8.610  -3.489  -21.780 1.00   52.63  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA    1 
ATOM   557  C C     . GLU C 2 8   ? -8.224  -2.166  -21.124 1.00   35.69  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C     1 
ATOM   558  O O     . GLU C 2 8   ? -7.832  -2.069  -19.989 1.00   46.47  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O     1 
ATOM   559  C CB    . GLU C 2 8   ? -8.432  -4.687  -20.855 1.00   64.93  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB    1 
ATOM   560  C CG    . GLU C 2 8   ? -7.131  -4.767  -20.052 1.00   83.11  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG    1 
ATOM   561  C CD    . GLU C 2 8   ? -6.066  -5.642  -20.686 1.00   85.07  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD    1 
ATOM   562  O OE1   . GLU C 2 8   ? -6.144  -5.916  -21.911 1.00   87.50  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1   1 
ATOM   563  O OE2   . GLU C 2 8   ? -5.135  -6.050  -19.947 1.00   86.53  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2   1 
ATOM   564  N N     . ILE C 2 9   ? -8.330  -1.124  -21.905 1.00   37.80  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N     1 
ATOM   565  C CA    . ILE C 2 9   ? -8.245  0.220   -21.407 1.00   31.82  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA    1 
ATOM   566  C C     . ILE C 2 9   ? -9.633  0.649   -20.957 1.00   31.25  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C     1 
ATOM   567  O O     . ILE C 2 9   ? -10.629 0.363   -21.665 1.00   33.17  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O     1 
ATOM   568  C CB    . ILE C 2 9   ? -7.816  1.117   -22.564 1.00   30.69  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB    1 
ATOM   569  C CG1   . ILE C 2 9   ? -6.418  0.685   -23.011 1.00   36.94  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1   1 
ATOM   570  C CG2   . ILE C 2 9   ? -7.873  2.593   -22.129 1.00   37.10  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2   1 
ATOM   571  C CD1   . ILE C 2 9   ? -5.907  1.341   -24.257 1.00   42.57  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1   1 
ATOM   572  N N     . ILE C 2 10  ? -9.707  1.350   -19.822 1.00   26.90  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A N     1 
ATOM   573  C CA    . ILE C 2 10  ? -10.978 1.933   -19.408 1.00   29.92  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CA    1 
ATOM   574  C C     . ILE C 2 10  ? -10.938 3.375   -19.877 1.00   30.54  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A C     1 
ATOM   575  O O     . ILE C 2 10  ? -10.239 4.186   -19.261 1.00   24.47  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A O     1 
ATOM   576  C CB    . ILE C 2 10  ? -11.213 1.826   -17.896 1.00   31.78  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CB    1 
ATOM   577  C CG1   . ILE C 2 10  ? -11.442 0.353   -17.557 1.00   36.62  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG1   1 
ATOM   578  C CG2   . ILE C 2 10  ? -12.459 2.551   -17.482 1.00   30.20  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG2   1 
ATOM   579  C CD1   . ILE C 2 10  ? -10.834 -0.005  -16.257 1.00   40.51  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CD1   1 
ATOM   580  N N     . TRP C 2 11  ? -11.625 3.671   -20.988 1.00   32.96  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A N     1 
ATOM   581  C CA    . TRP C 2 11  ? -11.587 5.036   -21.559 1.00   31.57  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CA    1 
ATOM   582  C C     . TRP C 2 11  ? -12.193 6.096   -20.676 1.00   28.04  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A C     1 
ATOM   583  O O     . TRP C 2 11  ? -11.673 7.265   -20.655 1.00   31.42  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A O     1 
ATOM   584  C CB    . TRP C 2 11  ? -12.152 5.110   -23.001 1.00   30.09  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CB    1 
ATOM   585  C CG    . TRP C 2 11  ? -11.322 4.246   -23.912 1.00   32.04  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CG    1 
ATOM   586  C CD1   . TRP C 2 11  ? -11.626 2.972   -24.345 1.00   34.04  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CD1   1 
ATOM   587  C CD2   . TRP C 2 11  ? -10.033 4.566   -24.491 1.00   31.45  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CD2   1 
ATOM   588  N NE1   . TRP C 2 11  ? -10.617 2.495   -25.158 1.00   35.63  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A NE1   1 
ATOM   589  C CE2   . TRP C 2 11  ? -9.625  3.437   -25.255 1.00   34.04  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CE2   1 
ATOM   590  C CE3   . TRP C 2 11  ? -9.161  5.654   -24.379 1.00   36.08  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CE3   1 
ATOM   591  C CZ2   . TRP C 2 11  ? -8.402  3.393   -25.957 1.00   33.78  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CZ2   1 
ATOM   592  C CZ3   . TRP C 2 11  ? -7.936  5.621   -25.094 1.00   40.97  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CZ3   1 
ATOM   593  C CH2   . TRP C 2 11  ? -7.570  4.492   -25.854 1.00   36.32  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CH2   1 
ATOM   594  N N     . GLU C 2 12  ? -13.248 5.728   -19.943 1.00   28.97  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A N     1 
ATOM   595  C CA    . GLU C 2 12  ? -13.859 6.654   -18.966 1.00   37.12  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CA    1 
ATOM   596  C C     . GLU C 2 12  ? -12.993 6.687   -17.679 1.00   29.12  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A C     1 
ATOM   597  O O     . GLU C 2 12  ? -13.317 6.032   -16.645 1.00   28.87  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A O     1 
ATOM   598  C CB    . GLU C 2 12  ? -15.315 6.270   -18.638 1.00   36.41  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CB    1 
ATOM   599  C CG    . GLU C 2 12  ? -16.141 7.491   -18.330 1.00   66.83  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CG    1 
ATOM   600  C CD    . GLU C 2 12  ? -15.933 8.585   -19.373 1.00   79.95  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CD    1 
ATOM   601  O OE1   . GLU C 2 12  ? -16.071 8.288   -20.576 1.00   80.26  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE1   1 
ATOM   602  O OE2   . GLU C 2 12  ? -15.607 9.733   -18.999 1.00   73.43  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE2   1 
ATOM   603  N N     . SER C 2 13  ? -11.899 7.455   -17.711 1.00   26.19  ? ? ? ? ? ? 67  SER A N     1 
ATOM   604  C CA    . SER C 2 13  ? -10.945 7.452   -16.616 1.00   22.18  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA    1 
ATOM   605  C C     . SER C 2 13  ? -10.222 8.752   -16.557 1.00   23.80  ? ? ? ? ? ? 67  SER A C     1 
ATOM   606  O O     . SER C 2 13  ? -10.353 9.570   -17.503 1.00   27.47  ? ? ? ? ? ? 67  SER A O     1 
ATOM   607  C CB    . SER C 2 13  ? -9.923  6.303   -16.793 1.00   23.77  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB    1 
ATOM   608  O OG    . SER C 2 13  ? -9.219  6.436   -18.040 1.00   26.69  ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG    1 
ATOM   609  N N     . LEU C 2 14  ? -9.421  8.891   -15.522 1.00   20.79  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N     1 
ATOM   610  C CA    . LEU C 2 14  ? -8.514  10.045  -15.322 1.00   20.06  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA    1 
ATOM   611  C C     . LEU C 2 14  ? -7.077  9.574   -15.488 1.00   20.37  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C     1 
ATOM   612  O O     . LEU C 2 14  ? -6.614  8.564   -14.862 1.00   24.78  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O     1 
ATOM   613  C CB    . LEU C 2 14  ? -8.650  10.563  -13.915 1.00   21.23  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB    1 
ATOM   614  C CG    . LEU C 2 14  ? -7.734  11.729  -13.432 1.00   24.32  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG    1 
ATOM   615  C CD1   . LEU C 2 14  ? -8.017  12.978  -14.241 1.00   36.31  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1   1 
ATOM   616  C CD2   . LEU C 2 14  ? -8.064  12.002  -11.955 1.00   32.24  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2   1 
ATOM   617  N N     . SER C 2 15  ? -6.296  10.223  -16.320 1.00   17.27  ? ? ? ? ? ? 69  SER A N     1 
ATOM   618  C CA    . SER C 2 15  ? -4.888  9.925   -16.475 1.00   15.51  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA    1 
ATOM   619  C C     . SER C 2 15  ? -4.054  11.016  -15.846 1.00   17.38  ? ? ? ? ? ? 69  SER A C     1 
ATOM   620  O O     . SER C 2 15  ? -4.350  12.239  -16.075 1.00   21.59  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O     1 
ATOM   621  C CB    . SER C 2 15  ? -4.513  9.815   -17.941 1.00   19.70  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB    1 
ATOM   622  O OG    . SER C 2 15  ? -5.081  8.662   -18.568 1.00   23.23  ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG    1 
ATOM   623  N N     . VAL C 2 16  ? -3.034  10.676  -15.083 1.00   15.60  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N     1 
ATOM   624  C CA    . VAL C 2 16  ? -2.157  11.687  -14.495 1.00   16.79  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA    1 
ATOM   625  C C     . VAL C 2 16  ? -0.777  11.568  -15.001 1.00   20.68  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C     1 
ATOM   626  O O     . VAL C 2 16  ? -0.268  10.455  -15.221 1.00   20.39  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O     1 
ATOM   627  C CB    . VAL C 2 16  ? -2.175  11.738  -12.946 1.00   17.62  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB    1 
ATOM   628  C CG1   . VAL C 2 16  ? -3.601  11.959  -12.439 1.00   21.42  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1   1 
ATOM   629  C CG2   . VAL C 2 16  ? -1.679  10.401  -12.413 1.00   21.64  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2   1 
ATOM   630  N N     . ASP C 2 17  ? -0.071  12.658  -15.194 1.00   23.25  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N     1 
ATOM   631  C CA    . ASP C 2 17  ? 1.331   12.524  -15.580 1.00   28.56  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA    1 
ATOM   632  C C     . ASP C 2 17  ? 2.142   13.702  -15.095 1.00   22.75  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C     1 
ATOM   633  O O     . ASP C 2 17  ? 1.559   14.758  -14.741 1.00   20.72  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O     1 
ATOM   634  C CB    . ASP C 2 17  ? 1.537   12.309  -17.070 1.00   37.58  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB    1 
ATOM   635  C CG    . ASP C 2 17  ? 2.983   11.748  -17.438 1.00   45.82  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG    1 
ATOM   636  O OD1   . ASP C 2 17  ? 3.697   11.093  -16.593 1.00   28.44  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1   1 
ATOM   637  O OD2   . ASP C 2 17  ? 3.404   11.956  -18.621 1.00   50.38  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2   1 
ATOM   638  N N     . VAL C 2 18  ? 3.424   13.451  -14.898 1.00   24.87  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A N     1 
ATOM   639  C CA    . VAL C 2 18  ? 4.374   14.367  -14.295 1.00   22.93  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CA    1 
ATOM   640  C C     . VAL C 2 18  ? 5.286   14.729  -15.431 1.00   27.09  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A C     1 
ATOM   641  O O     . VAL C 2 18  ? 5.528   13.920  -16.321 1.00   28.13  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A O     1 
ATOM   642  C CB    . VAL C 2 18  ? 5.121   13.648  -13.143 1.00   31.63  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CB    1 
ATOM   643  C CG1   . VAL C 2 18  ? 5.957   12.495  -13.696 1.00   30.33  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG1   1 
ATOM   644  C CG2   . VAL C 2 18  ? 6.025   14.544  -12.366 1.00   28.18  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG2   1 
ATOM   645  N N     . GLY C 2 19  ? 5.710   15.983  -15.450 1.00   23.37  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N     1 
ATOM   646  C CA    . GLY C 2 19  ? 6.732   16.506  -16.373 1.00   29.77  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA    1 
ATOM   647  C C     . GLY C 2 19  ? 7.893   16.949  -15.491 1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C     1 
ATOM   648  O O     . GLY C 2 19  ? 7.697   17.522  -14.412 1.00   29.44  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O     1 
ATOM   649  N N     . SER C 2 20  ? 9.105   16.699  -15.937 1.00   27.76  ? ? ? ? ? ? 74  SER A N     1 
ATOM   650  C CA    . SER C 2 20  ? 10.360  16.902  -15.146 1.00   27.99  ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA    1 
ATOM   651  C C     . SER C 2 20  ? 11.322  17.601  -16.096 1.00   32.14  ? ? ? ? ? ? 74  SER A C     1 
ATOM   652  O O     . SER C 2 20  ? 11.391  17.219  -17.304 1.00   32.04  ? ? ? ? ? ? 74  SER A O     1 
ATOM   653  C CB    . SER C 2 20  ? 11.017  15.533  -14.717 1.00   31.76  ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB    1 
ATOM   654  O OG    . SER C 2 20  ? 10.490  15.131  -13.485 1.00   66.52  ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG    1 
ATOM   655  N N     . GLN C 2 21  ? 12.052  18.598  -15.592 1.00   29.02  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N     1 
ATOM   656  C CA    . GLN C 2 21  ? 13.223  19.180  -16.298 1.00   34.56  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA    1 
ATOM   657  C C     . GLN C 2 21  ? 14.430  18.959  -15.401 1.00   52.52  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C     1 
ATOM   658  O O     . GLN C 2 21  ? 14.809  19.871  -14.640 1.00   54.15  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O     1 
ATOM   659  C CB    . GLN C 2 21  ? 13.076  20.733  -16.531 1.00   34.21  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB    1 
ATOM   660  C CG    . GLN C 2 21  ? 11.969  21.187  -17.519 1.00   42.40  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG    1 
ATOM   661  C CD    . GLN C 2 21  ? 10.544  21.168  -16.967 1.00   60.59  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD    1 
ATOM   662  O OE1   . GLN C 2 21  ? 10.130  22.106  -16.287 1.00   88.62  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1   1 
ATOM   663  N NE2   . GLN C 2 21  ? 9.766   20.117  -17.297 1.00   64.93  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2   1 
ATOM   664  N N     . GLY C 2 22  ? 15.011  17.749  -15.447 1.00   37.92  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A N     1 
ATOM   665  C CA    . GLY C 2 22  ? 16.034  17.340  -14.493 1.00   36.10  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A CA    1 
ATOM   666  C C     . GLY C 2 22  ? 15.314  16.476  -13.468 1.00   32.13  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A C     1 
ATOM   667  O O     . GLY C 2 22  ? 14.121  16.669  -13.199 1.00   31.54  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A O     1 
ATOM   668  N N     . ASN C 2 23  ? 16.057  15.574  -12.845 1.00   30.11  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A N     1 
ATOM   669  C CA    . ASN C 2 23  ? 15.515  14.707  -11.784 1.00   28.06  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A CA    1 
ATOM   670  C C     . ASN C 2 23  ? 16.699  14.439  -10.848 1.00   29.80  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A C     1 
ATOM   671  O O     . ASN C 2 23  ? 17.549  13.599  -11.201 1.00   40.04  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A O     1 
ATOM   672  C CB    . ASN C 2 23  ? 15.005  13.399  -12.421 1.00   27.33  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A CB    1 
ATOM   673  C CG    . ASN C 2 23  ? 14.320  12.514  -11.412 1.00   32.95  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A CG    1 
ATOM   674  O OD1   . ASN C 2 23  ? 13.584  12.979  -10.569 1.00   28.21  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A OD1   1 
ATOM   675  N ND2   . ASN C 2 23  ? 14.555  11.207  -11.532 1.00   36.26  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A ND2   1 
ATOM   676  N N     . PRO C 2 24  ? 16.806  15.145  -9.682  1.00   29.74  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A N     1 
ATOM   677  C CA    . PRO C 2 24  ? 15.848  16.149  -9.204  1.00   26.90  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CA    1 
ATOM   678  C C     . PRO C 2 24  ? 15.926  17.435  -10.056 1.00   26.18  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A C     1 
ATOM   679  O O     . PRO C 2 24  ? 16.978  17.744  -10.652 1.00   36.75  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A O     1 
ATOM   680  C CB    . PRO C 2 24  ? 16.297  16.444  -7.756  1.00   29.60  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CB    1 
ATOM   681  C CG    . PRO C 2 24  ? 17.184  15.266  -7.364  1.00   34.95  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CG    1 
ATOM   682  C CD    . PRO C 2 24  ? 17.878  14.921  -8.679  1.00   31.03  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CD    1 
ATOM   683  N N     . GLY C 2 25  ? 14.789  18.098  -10.113 1.00   26.89  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A N     1 
ATOM   684  C CA    . GLY C 2 25  ? 14.677  19.346  -10.906 1.00   28.88  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A CA    1 
ATOM   685  C C     . GLY C 2 25  ? 13.286  19.876  -10.847 1.00   25.45  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A C     1 
ATOM   686  O O     . GLY C 2 25  ? 12.515  19.573  -9.915  1.00   24.38  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A O     1 
ATOM   687  N N     . ILE C 2 26  ? 12.972  20.741  -11.815 1.00   26.79  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A N     1 
ATOM   688  C CA    . ILE C 2 26  ? 11.651  21.342  -11.868 1.00   26.09  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CA    1 
ATOM   689  C C     . ILE C 2 26  ? 10.617  20.255  -12.231 1.00   21.83  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A C     1 
ATOM   690  O O     . ILE C 2 26  ? 10.828  19.499  -13.191 1.00   25.62  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A O     1 
ATOM   691  C CB    . ILE C 2 26  ? 11.666  22.473  -12.914 1.00   26.67  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CB    1 
ATOM   692  C CG1   . ILE C 2 26  ? 12.747  23.507  -12.531 1.00   40.97  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG1   1 
ATOM   693  C CG2   . ILE C 2 26  ? 10.289  23.076  -12.977 1.00   36.20  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG2   1 
ATOM   694  C CD1   . ILE C 2 26  ? 13.225  24.382  -13.698 1.00   56.39  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CD1   1 
ATOM   695  N N     . VAL C 2 27  ? 9.529   20.172  -11.465 1.00   21.40  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A N     1 
ATOM   696  C CA    . VAL C 2 27  ? 8.472   19.202  -11.742 1.00   19.56  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CA    1 
ATOM   697  C C     . VAL C 2 27  ? 7.100   19.854  -11.764 1.00   22.10  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A C     1 
ATOM   698  O O     . VAL C 2 27  ? 6.836   20.795  -10.983 1.00   27.01  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A O     1 
ATOM   699  C CB    . VAL C 2 27  ? 8.459   18.077  -10.632 1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CB    1 
ATOM   700  C CG1   . VAL C 2 27  ? 9.788   17.399  -10.578 1.00   31.18  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CG1   1 
ATOM   701  C CG2   . VAL C 2 27  ? 8.225   18.690  -9.270  1.00   28.87  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CG2   1 
ATOM   702  N N     . GLU C 2 28  ? 6.230   19.366  -12.629 1.00   22.08  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A N     1 
ATOM   703  C CA    . GLU C 2 28  ? 4.878   19.785  -12.686 1.00   20.78  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CA    1 
ATOM   704  C C     . GLU C 2 28  ? 3.988   18.606  -12.993 1.00   19.40  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A C     1 
ATOM   705  O O     . GLU C 2 28  ? 4.564   17.517  -13.251 1.00   22.06  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A O     1 
ATOM   706  C CB    . GLU C 2 28  ? 4.785   20.835  -13.796 1.00   20.60  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CB    1 
ATOM   707  C CG    . GLU C 2 28  ? 5.070   20.362  -15.228 1.00   27.52  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CG    1 
ATOM   708  C CD    . GLU C 2 28  ? 5.184   21.549  -16.261 1.00   41.60  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CD    1 
ATOM   709  O OE1   . GLU C 2 28  ? 4.295   22.441  -16.352 1.00   40.49  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE1   1 
ATOM   710  O OE2   . GLU C 2 28  ? 6.183   21.540  -17.004 1.00   75.46  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE2   1 
ATOM   711  N N     . TYR C 2 29  ? 2.689   18.708  -12.876 1.00   18.67  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A N     1 
ATOM   712  C CA    . TYR C 2 29  ? 1.854   17.577  -13.223 1.00   18.92  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CA    1 
ATOM   713  C C     . TYR C 2 29  ? 0.499   18.013  -13.643 1.00   21.94  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A C     1 
ATOM   714  O O     . TYR C 2 29  ? 0.084   19.207  -13.378 1.00   21.41  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A O     1 
ATOM   715  C CB    . TYR C 2 29  ? 1.706   16.637  -11.982 1.00   17.47  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CB    1 
ATOM   716  C CG    . TYR C 2 29  ? 0.965   17.133  -10.801 1.00   17.88  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CG    1 
ATOM   717  C CD1   . TYR C 2 29  ? -0.429  17.255  -10.798 1.00   20.61  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD1   1 
ATOM   718  C CD2   . TYR C 2 29  ? 1.670   17.510  -9.645  1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD2   1 
ATOM   719  C CE1   . TYR C 2 29  ? -1.125  17.672  -9.641  1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE1   1 
ATOM   720  C CE2   . TYR C 2 29  ? 1.000   17.938  -8.481  1.00   20.54  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE2   1 
ATOM   721  C CZ    . TYR C 2 29  ? -0.406  18.060  -8.503  1.00   19.06  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CZ    1 
ATOM   722  O OH    . TYR C 2 29  ? -1.073  18.470  -7.387  1.00   24.30  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A OH    1 
ATOM   723  N N     . LYS C 2 30  ? -0.224  17.096  -14.228 1.00   18.99  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N     1 
ATOM   724  C CA    . LYS C 2 30  ? -1.585  17.357  -14.571 1.00   21.42  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA    1 
ATOM   725  C C     . LYS C 2 30  ? -2.431  16.159  -14.638 1.00   20.61  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C     1 
ATOM   726  O O     . LYS C 2 30  ? -1.869  15.008  -14.741 1.00   21.66  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O     1 
ATOM   727  C CB    . LYS C 2 30  ? -1.698  18.149  -15.901 1.00   21.07  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB    1 
ATOM   728  C CG    . LYS C 2 30  ? -1.261  17.373  -17.123 1.00   22.42  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG    1 
ATOM   729  C CD    . LYS C 2 30  ? -1.272  18.205  -18.428 1.00   33.99  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD    1 
ATOM   730  C CE    . LYS C 2 30  ? -0.356  17.522  -19.449 1.00   32.48  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE    1 
ATOM   731  N NZ    . LYS C 2 30  ? -0.285  18.132  -20.774 1.00   37.37  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ    1 
ATOM   732  N N     . GLY C 2 31  ? -3.741  16.366  -14.557 1.00   19.46  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N     1 
ATOM   733  C CA    . GLY C 2 31  ? -4.689  15.211  -14.748 1.00   19.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA    1 
ATOM   734  C C     . GLY C 2 31  ? -5.614  15.517  -15.885 1.00   23.22  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C     1 
ATOM   735  O O     . GLY C 2 31  ? -6.114  16.710  -16.006 1.00   25.70  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O     1 
ATOM   736  N N     . VAL C 2 32  ? -5.807  14.568  -16.764 1.00   20.14  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A N     1 
ATOM   737  C CA    . VAL C 2 32  ? -6.641  14.747  -17.974 1.00   21.73  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CA    1 
ATOM   738  C C     . VAL C 2 32  ? -7.671  13.622  -18.104 1.00   23.52  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A C     1 
ATOM   739  O O     . VAL C 2 32  ? -7.443  12.466  -17.600 1.00   26.47  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A O     1 
ATOM   740  C CB    . VAL C 2 32  ? -5.781  14.882  -19.249 1.00   26.52  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CB    1 
ATOM   741  C CG1   . VAL C 2 32  ? -4.708  15.941  -19.028 1.00   26.35  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG1   1 
ATOM   742  C CG2   . VAL C 2 32  ? -5.132  13.591  -19.623 1.00   26.27  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG2   1 
ATOM   743  N N     . ASP C 2 33  ? -8.794  13.925  -18.726 1.00   23.66  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N     1 
ATOM   744  C CA    . ASP C 2 33  ? -9.778  12.929  -19.182 1.00   30.64  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA    1 
ATOM   745  C C     . ASP C 2 33  ? -9.069  12.006  -20.226 1.00   27.69  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C     1 
ATOM   746  O O     . ASP C 2 33  ? -8.533  12.487  -21.239 1.00   33.85  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O     1 
ATOM   747  C CB    . ASP C 2 33  ? -10.986 13.695  -19.719 1.00   35.80  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB    1 
ATOM   748  C CG    . ASP C 2 33  ? -12.149 12.798  -20.098 1.00   50.26  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG    1 
ATOM   749  O OD1   . ASP C 2 33  ? -11.941 11.860  -20.906 1.00   43.60  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1   1 
ATOM   750  O OD2   . ASP C 2 33  ? -13.287 13.043  -19.609 1.00   85.86  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2   1 
ATOM   751  N N     . THR C 2 34  ? -8.982  10.669  -19.958 1.00   24.13  ? ? ? ? ? ? 88  THR A N     1 
ATOM   752  C CA    . THR C 2 34  ? -8.264  9.814   -20.813 1.00   26.43  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA    1 
ATOM   753  C C     . THR C 2 34  ? -8.841  9.804   -22.267 1.00   29.90  ? ? ? ? ? ? 88  THR A C     1 
ATOM   754  O O     . THR C 2 34  ? -8.095  9.630   -23.235 1.00   36.03  ? ? ? ? ? ? 88  THR A O     1 
ATOM   755  C CB    . THR C 2 34  ? -8.310  8.379   -20.183 1.00   24.54  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB    1 
ATOM   756  O OG1   . THR C 2 34  ? -7.723  8.465   -18.884 1.00   23.08  ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1   1 
ATOM   757  C CG2   . THR C 2 34  ? -7.617  7.331   -21.016 1.00   26.61  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2   1 
ATOM   758  N N     . LYS C 2 35  ? -10.157 9.937   -22.416 1.00   28.74  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N     1 
ATOM   759  C CA    . LYS C 2 35  ? -10.806 9.941   -23.705 1.00   35.19  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA    1 
ATOM   760  C C     . LYS C 2 35  ? -10.593 11.231  -24.493 1.00   46.77  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C     1 
ATOM   761  O O     . LYS C 2 35  ? -10.241 11.181  -25.664 1.00   52.99  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O     1 
ATOM   762  C CB    . LYS C 2 35  ? -12.296 9.716   -23.538 1.00   45.71  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB    1 
ATOM   763  C CG    . LYS C 2 35  ? -12.991 9.397   -24.858 1.00   52.84  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG    1 
ATOM   764  C CD    . LYS C 2 35  ? -14.490 9.327   -24.653 1.00   62.88  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD    1 
ATOM   765  C CE    . LYS C 2 35  ? -14.843 8.199   -23.688 1.00   58.52  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE    1 
ATOM   766  N NZ    . LYS C 2 35  ? -16.315 8.112   -23.466 1.00   69.84  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ    1 
ATOM   767  N N     . THR C 2 36  ? -10.828 12.371  -23.843 1.00   47.13  ? ? ? ? ? ? 90  THR A N     1 
ATOM   768  C CA    . THR C 2 36  ? -10.960 13.630  -24.575 1.00   41.39  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CA    1 
ATOM   769  C C     . THR C 2 36  ? -9.691  14.443  -24.493 1.00   41.73  ? ? ? ? ? ? 90  THR A C     1 
ATOM   770  O O     . THR C 2 36  ? -9.483  15.330  -25.336 1.00   45.39  ? ? ? ? ? ? 90  THR A O     1 
ATOM   771  C CB    . THR C 2 36  ? -12.139 14.483  -24.049 1.00   45.43  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CB    1 
ATOM   772  O OG1   . THR C 2 36  ? -11.859 14.933  -22.714 1.00   46.20  ? ? ? ? ? ? 90  THR A OG1   1 
ATOM   773  C CG2   . THR C 2 36  ? -13.448 13.671  -24.040 1.00   59.69  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CG2   1 
ATOM   774  N N     . GLY C 2 37  ? -8.870  14.164  -23.473 1.00   47.07  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N     1 
ATOM   775  C CA    . GLY C 2 37  ? -7.642  14.933  -23.209 1.00   38.66  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA    1 
ATOM   776  C C     . GLY C 2 37  ? -7.879  16.250  -22.465 1.00   42.11  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C     1 
ATOM   777  O O     . GLY C 2 37  ? -6.910  16.950  -22.155 1.00   47.52  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O     1 
ATOM   778  N N     . GLU C 2 38  ? -9.150  16.596  -22.168 1.00   43.82  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N     1 
ATOM   779  C CA    . GLU C 2 38  ? -9.482  17.815  -21.416 1.00   45.50  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA    1 
ATOM   780  C C     . GLU C 2 38  ? -8.656  17.828  -20.134 1.00   39.22  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C     1 
ATOM   781  O O     . GLU C 2 38  ? -8.685  16.841  -19.384 1.00   34.34  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O     1 
ATOM   782  C CB    . GLU C 2 38  ? -10.969 17.850  -21.021 1.00   50.86  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB    1 
ATOM   783  C CG    . GLU C 2 38  ? -11.342 18.964  -20.023 1.00   65.96  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG    1 
ATOM   784  C CD    . GLU C 2 38  ? -12.816 18.986  -19.552 1.00   66.66  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD    1 
ATOM   785  O OE1   . GLU C 2 38  ? -13.600 18.051  -19.847 1.00   80.64  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1   1 
ATOM   786  O OE2   . GLU C 2 38  ? -13.196 19.945  -18.850 1.00   66.55  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2   1 
ATOM   787  N N     . VAL C 2 39  ? -7.959  18.941  -19.868 1.00   32.90  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N     1 
ATOM   788  C CA    . VAL C 2 39  ? -7.269  19.146  -18.629 1.00   28.53  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA    1 
ATOM   789  C C     . VAL C 2 39  ? -8.224  19.411  -17.455 1.00   32.11  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C     1 
ATOM   790  O O     . VAL C 2 39  ? -8.997  20.359  -17.440 1.00   37.47  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O     1 
ATOM   791  C CB    . VAL C 2 39  ? -6.140  20.140  -18.714 1.00   30.39  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB    1 
ATOM   792  C CG1   . VAL C 2 39  ? -5.497  20.392  -17.339 1.00   31.56  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1   1 
ATOM   793  C CG2   . VAL C 2 39  ? -5.138  19.742  -19.805 1.00   41.42  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2   1 
ATOM   794  N N     . LEU C 2 40  ? -8.228  18.501  -16.504 1.00   25.95  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N     1 
ATOM   795  C CA    . LEU C 2 40  ? -9.115  18.589  -15.348 1.00   26.16  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA    1 
ATOM   796  C C     . LEU C 2 40  ? -8.437  19.314  -14.181 1.00   25.60  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C     1 
ATOM   797  O O     . LEU C 2 40  ? -9.101  19.961  -13.386 1.00   29.82  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O     1 
ATOM   798  C CB    . LEU C 2 40  ? -9.469  17.152  -14.890 1.00   28.39  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB    1 
ATOM   799  C CG    . LEU C 2 40  ? -10.754 16.573  -15.460 1.00   39.08  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG    1 
ATOM   800  C CD1   . LEU C 2 40  ? -11.518 17.313  -16.529 1.00   37.44  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1   1 
ATOM   801  C CD2   . LEU C 2 40  ? -10.631 15.103  -15.743 1.00   39.13  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2   1 
ATOM   802  N N     . PHE C 2 41  ? -7.109  19.173  -14.054 1.00   23.48  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A N     1 
ATOM   803  C CA    . PHE C 2 41  ? -6.371  19.959  -13.057 1.00   26.10  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CA    1 
ATOM   804  C C     . PHE C 2 41  ? -4.937  20.014  -13.508 1.00   24.06  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A C     1 
ATOM   805  O O     . PHE C 2 41  ? -4.475  19.149  -14.317 1.00   25.85  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A O     1 
ATOM   806  C CB    . PHE C 2 41  ? -6.516  19.383  -11.598 1.00   24.68  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CB    1 
ATOM   807  C CG    . PHE C 2 41  ? -6.099  17.930  -11.451 1.00   21.11  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CG    1 
ATOM   808  C CD1   . PHE C 2 41  ? -4.783  17.589  -11.321 1.00   21.29  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD1   1 
ATOM   809  C CD2   . PHE C 2 41  ? -7.080  16.937  -11.428 1.00   19.51  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD2   1 
ATOM   810  C CE1   . PHE C 2 41  ? -4.367  16.200  -11.118 1.00   20.69  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE1   1 
ATOM   811  C CE2   . PHE C 2 41  ? -6.699  15.562  -11.253 1.00   21.53  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE2   1 
ATOM   812  C CZ    . PHE C 2 41  ? -5.348  15.211  -11.145 1.00   22.45  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CZ    1 
ATOM   813  N N     . GLU C 2 42  ? -4.207  21.009  -12.995 1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N     1 
ATOM   814  C CA    . GLU C 2 42  ? -2.818  21.118  -13.363 1.00   25.53  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA    1 
ATOM   815  C C     . GLU C 2 42  ? -2.108  21.848  -12.249 1.00   28.28  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C     1 
ATOM   816  O O     . GLU C 2 42  ? -2.654  22.806  -11.677 1.00   35.35  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O     1 
ATOM   817  C CB    . GLU C 2 42  ? -2.718  21.931  -14.686 1.00   31.41  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB    1 
ATOM   818  C CG    . GLU C 2 42  ? -1.437  22.783  -14.868 1.00   62.40  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG    1 
ATOM   819  C CD    . GLU C 2 42  ? -0.310  22.165  -15.733 1.00   81.60  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD    1 
ATOM   820  O OE1   . GLU C 2 42  ? 0.781   21.831  -15.160 1.00   62.03  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1   1 
ATOM   821  O OE2   . GLU C 2 42  ? -0.478  22.046  -16.993 1.00   72.43  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2   1 
ATOM   822  N N     . ARG C 2 43  ? -0.867  21.496  -12.024 1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N     1 
ATOM   823  C CA    . ARG C 2 43  ? -0.059  22.119  -11.052 1.00   22.16  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA    1 
ATOM   824  C C     . ARG C 2 43  ? 1.107   22.776  -11.738 1.00   28.52  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C     1 
ATOM   825  O O     . ARG C 2 43  ? 1.821   22.167  -12.437 1.00   25.23  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O     1 
ATOM   826  C CB    . ARG C 2 43  ? 0.451   21.050  -10.080 1.00   24.72  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB    1 
ATOM   827  C CG    . ARG C 2 43  ? 1.488   21.509  -9.145  1.00   27.67  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CG    1 
ATOM   828  C CD    . ARG C 2 43  ? 0.855   22.470  -8.230  1.00   39.75  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CD    1 
ATOM   829  N NE    . ARG C 2 43  ? 1.852   23.393  -7.833  1.00   55.39  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NE    1 
ATOM   830  C CZ    . ARG C 2 43  ? 2.137   23.669  -6.601  1.00   31.61  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CZ    1 
ATOM   831  N NH1   . ARG C 2 43  ? 1.493   23.071  -5.644  1.00   46.28  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH1   1 
ATOM   832  N NH2   . ARG C 2 43  ? 3.063   24.542  -6.327  1.00   35.42  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH2   1 
ATOM   833  N N     . GLU C 2 44  ? 1.281   24.080  -11.519 1.00   29.03  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N     1 
ATOM   834  C CA    . GLU C 2 44  ? 2.387   24.770  -12.174 1.00   32.54  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA    1 
ATOM   835  C C     . GLU C 2 44  ? 3.720   24.350  -11.600 1.00   30.39  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C     1 
ATOM   836  O O     . GLU C 2 44  ? 3.781   23.776  -10.502 1.00   32.26  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O     1 
ATOM   837  C CB    . GLU C 2 44  ? 2.242   26.317  -12.014 1.00   38.50  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB    1 
ATOM   838  C CG    . GLU C 2 44  ? 2.499   26.755  -10.562 1.00   40.92  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG    1 
ATOM   839  C CD    . GLU C 2 44  ? 1.872   28.110  -10.183 1.00   68.79  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD    1 
ATOM   840  O OE1   . GLU C 2 44  ? 2.616   29.114  -10.181 1.00   89.88  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1   1 
ATOM   841  O OE2   . GLU C 2 44  ? 0.646   28.160  -9.878  1.00   69.47  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2   1 
ATOM   842  N N     . PRO C 2 45  ? 4.797   24.591  -12.355 1.00   27.44  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N     1 
ATOM   843  C CA    . PRO C 2 45  ? 6.108   24.059  -11.922 1.00   27.56  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA    1 
ATOM   844  C C     . PRO C 2 45  ? 6.548   24.325  -10.473 1.00   31.69  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C     1 
ATOM   845  O O     . PRO C 2 45  ? 6.414   25.411  -9.940  1.00   32.64  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O     1 
ATOM   846  C CB    . PRO C 2 45  ? 7.077   24.704  -12.923 1.00   32.36  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB    1 
ATOM   847  C CG    . PRO C 2 45  ? 6.229   24.855  -14.154 1.00   36.93  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG    1 
ATOM   848  C CD    . PRO C 2 45  ? 4.910   25.313  -13.652 1.00   34.05  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD    1 
ATOM   849  N N     . ILE C 2 46  ? 7.078   23.296  -9.837  1.00   27.39  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N     1 
ATOM   850  C CA    . ILE C 2 46  ? 7.699   23.394  -8.521  1.00   25.91  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA    1 
ATOM   851  C C     . ILE C 2 46  ? 9.207   23.343  -8.740  1.00   32.22  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C     1 
ATOM   852  O O     . ILE C 2 46  ? 9.702   22.438  -9.468  1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O     1 
ATOM   853  C CB    . ILE C 2 46  ? 7.300   22.156  -7.670  1.00   26.11  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB    1 
ATOM   854  C CG1   . ILE C 2 46  ? 5.795   22.146  -7.392  1.00   33.09  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1   1 
ATOM   855  C CG2   . ILE C 2 46  ? 8.111   22.156  -6.360  1.00   31.69  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2   1 
ATOM   856  C CD1   . ILE C 2 46  ? 5.281   20.823  -6.805  1.00   35.55  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1   1 
ATOM   857  N N     . PRO C 2 47  ? 9.955   24.311  -8.149  1.00   30.13  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N     1 
ATOM   858  C CA    . PRO C 2 47  ? 11.330  24.387  -8.607  1.00   29.50  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA    1 
ATOM   859  C C     . PRO C 2 47  ? 12.228  23.213  -8.349  1.00   34.90  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C     1 
ATOM   860  O O     . PRO C 2 47  ? 13.170  22.983  -9.151  1.00   33.41  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O     1 
ATOM   861  C CB    . PRO C 2 47  ? 11.866  25.714  -7.977  1.00   39.92  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB    1 
ATOM   862  C CG    . PRO C 2 47  ? 10.626  26.559  -7.866  1.00   55.40  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG    1 
ATOM   863  C CD    . PRO C 2 47  ? 9.468   25.617  -7.614  1.00   37.41  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD    1 
ATOM   864  N N     . ILE C 2 48  ? 11.982  22.460  -7.268  1.00   29.73  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N     1 
ATOM   865  C CA    . ILE C 2 48  ? 12.837  21.272  -7.091  1.00   26.52  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA    1 
ATOM   866  C C     . ILE C 2 48  ? 11.961  20.130  -6.592  1.00   27.33  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C     1 
ATOM   867  O O     . ILE C 2 48  ? 11.295  20.260  -5.571  1.00   25.28  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O     1 
ATOM   868  C CB    . ILE C 2 48  ? 13.981  21.529  -6.110  1.00   33.37  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB    1 
ATOM   869  C CG1   . ILE C 2 48  ? 14.995  22.553  -6.673  1.00   46.61  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1   1 
ATOM   870  C CG2   . ILE C 2 48  ? 14.743  20.231  -5.863  1.00   37.05  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2   1 
ATOM   871  C CD1   . ILE C 2 48  ? 14.900  23.962  -6.106  1.00   61.60  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1   1 
ATOM   872  N N     . GLY C 2 49  ? 11.918  19.048  -7.329  1.00   21.31  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N     1 
ATOM   873  C CA    . GLY C 2 49  ? 11.277  17.762  -6.750  1.00   20.03  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA    1 
ATOM   874  C C     . GLY C 2 49  ? 11.863  16.608  -7.566  1.00   22.65  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C     1 
ATOM   875  O O     . GLY C 2 49  ? 12.845  16.748  -8.306  1.00   22.51  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O     1 
ATOM   876  N N     . THR C 2 50  ? 11.184  15.468  -7.485  1.00   22.91  ? ? ? ? ? ? 104 THR A N     1 
ATOM   877  C CA    . THR C 2 50  ? 11.602  14.311  -8.262  1.00   18.24  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CA    1 
ATOM   878  C C     . THR C 2 50  ? 10.368  13.826  -9.046  1.00   18.64  ? ? ? ? ? ? 104 THR A C     1 
ATOM   879  O O     . THR C 2 50  ? 9.192   14.187  -8.674  1.00   17.74  ? ? ? ? ? ? 104 THR A O     1 
ATOM   880  C CB    . THR C 2 50  ? 12.145  13.091  -7.427  1.00   20.70  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CB    1 
ATOM   881  O OG1   . THR C 2 50  ? 11.065  12.551  -6.658  1.00   21.39  ? ? ? ? ? ? 104 THR A OG1   1 
ATOM   882  C CG2   . THR C 2 50  ? 13.386  13.451  -6.548  1.00   20.67  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CG2   1 
ATOM   883  N N     . ASN C 2 51  ? 10.600  13.012  -10.099 1.00   18.26  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N     1 
ATOM   884  C CA    . ASN C 2 51  ? 9.453   12.462  -10.822 1.00   17.60  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA    1 
ATOM   885  C C     . ASN C 2 51  ? 8.518   11.635  -9.919  1.00   18.64  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C     1 
ATOM   886  O O     . ASN C 2 51  ? 7.306   11.736  -9.999  1.00   16.52  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O     1 
ATOM   887  C CB    . ASN C 2 51  ? 9.894   11.521  -11.896 1.00   25.25  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB    1 
ATOM   888  C CG    . ASN C 2 51  ? 9.813   12.160  -13.192 1.00   48.16  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG    1 
ATOM   889  O OD1   . ASN C 2 51  ? 10.667  12.922  -13.485 1.00   50.63  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1   1 
ATOM   890  N ND2   . ASN C 2 51  ? 8.681   11.990  -13.904 1.00   59.09  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2   1 
ATOM   891  N N     . ASN C 2 52  ? 9.165   10.829  -9.083  1.00   18.30  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A N     1 
ATOM   892  C CA    . ASN C 2 52  ? 8.327   9.959   -8.178  1.00   19.19  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CA    1 
ATOM   893  C C     . ASN C 2 52  ? 7.486   10.764  -7.192  1.00   14.57  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A C     1 
ATOM   894  O O     . ASN C 2 52  ? 6.339   10.507  -6.951  1.00   14.97  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A O     1 
ATOM   895  C CB    . ASN C 2 52  ? 9.179   8.950   -7.425  1.00   22.10  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CB    1 
ATOM   896  C CG    . ASN C 2 52  ? 9.711   7.833   -8.341  1.00   16.05  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CG    1 
ATOM   897  O OD1   . ASN C 2 52  ? 9.093   7.486   -9.325  1.00   16.70  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A OD1   1 
ATOM   898  N ND2   . ASN C 2 52  ? 10.869  7.244   -7.968  1.00   19.05  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A ND2   1 
ATOM   899  N N     . MET C 2 53  ? 8.074   11.871  -6.666  1.00   18.46  ? ? ? ? ? ? 107 MET A N     1 
ATOM   900  C CA    . MET C 2 53  ? 7.314   12.733  -5.739  1.00   16.94  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CA    1 
ATOM   901  C C     . MET C 2 53  ? 6.181   13.453  -6.506  1.00   16.65  ? ? ? ? ? ? 107 MET A C     1 
ATOM   902  O O     . MET C 2 53  ? 5.052   13.558  -6.027  1.00   16.20  ? ? ? ? ? ? 107 MET A O     1 
ATOM   903  C CB    . MET C 2 53  ? 8.207   13.771  -5.067  1.00   17.66  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CB    1 
ATOM   904  C CG    . MET C 2 53  ? 9.201   13.127  -4.126  1.00   20.36  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CG    1 
ATOM   905  S SD    A MET C 2 53  ? 10.280  14.356  -3.493  0.70   25.06  ? ? ? ? ? ? 107 MET A SD    1 
ATOM   906  S SD    B MET C 2 53  ? 8.721   12.900  -2.450  0.30   23.96  ? ? ? ? ? ? 107 MET A SD    1 
ATOM   907  C CE    . MET C 2 53  ? 9.533   14.476  -1.877  1.00   27.22  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CE    1 
ATOM   908  N N     . GLY C 2 54  ? 6.480   13.916  -7.733  1.00   17.12  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A N     1 
ATOM   909  C CA    . GLY C 2 54  ? 5.425   14.589  -8.495  1.00   19.78  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A CA    1 
ATOM   910  C C     . GLY C 2 54  ? 4.302   13.660  -8.891  1.00   17.46  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A C     1 
ATOM   911  O O     . GLY C 2 54  ? 3.161   14.030  -8.815  1.00   16.88  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A O     1 
ATOM   912  N N     . GLU C 2 55  ? 4.656   12.349  -9.181  1.00   16.38  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N     1 
ATOM   913  C CA    . GLU C 2 55  ? 3.630   11.373  -9.541  1.00   17.65  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA    1 
ATOM   914  C C     . GLU C 2 55  ? 2.775   11.013  -8.306  1.00   14.43  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C     1 
ATOM   915  O O     . GLU C 2 55  ? 1.520   10.895  -8.421  1.00   17.03  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O     1 
ATOM   916  C CB    . GLU C 2 55  ? 4.247   10.111  -10.069 1.00   20.76  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB    1 
ATOM   917  C CG    . GLU C 2 55  ? 4.656   10.175  -11.505 1.00   27.94  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG    1 
ATOM   918  C CD    . GLU C 2 55  ? 3.479   9.926   -12.486 1.00   34.93  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD    1 
ATOM   919  O OE1   . GLU C 2 55  ? 2.287   9.553   -12.119 1.00   37.27  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1   1 
ATOM   920  O OE2   . GLU C 2 55  ? 3.783   10.009  -13.688 1.00   37.16  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2   1 
ATOM   921  N N     . PHE C 2 56  ? 3.400   10.928  -7.167  1.00   15.51  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A N     1 
ATOM   922  C CA    . PHE C 2 56  ? 2.685   10.734  -5.937  1.00   15.12  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CA    1 
ATOM   923  C C     . PHE C 2 56  ? 1.691   11.856  -5.666  1.00   14.76  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A C     1 
ATOM   924  O O     . PHE C 2 56  ? 0.595   11.627  -5.396  1.00   16.26  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A O     1 
ATOM   925  C CB    . PHE C 2 56  ? 3.691   10.637  -4.783  1.00   15.20  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CB    1 
ATOM   926  C CG    . PHE C 2 56  ? 3.080   10.402  -3.441  1.00   15.55  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CG    1 
ATOM   927  C CD1   . PHE C 2 56  ? 2.695   9.110   -3.116  1.00   18.92  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD1   1 
ATOM   928  C CD2   . PHE C 2 56  ? 2.943   11.355  -2.494  1.00   16.31  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD2   1 
ATOM   929  C CE1   . PHE C 2 56  ? 2.153   8.842   -1.911  1.00   19.19  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE1   1 
ATOM   930  C CE2   . PHE C 2 56  ? 2.361   11.099  -1.297  1.00   19.65  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE2   1 
ATOM   931  C CZ    . PHE C 2 56  ? 1.988   9.814   -0.993  1.00   19.64  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CZ    1 
ATOM   932  N N     . LEU C 2 57  ? 2.120   13.112  -5.851  1.00   15.26  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N     1 
ATOM   933  C CA    . LEU C 2 57  ? 1.194   14.152  -5.620  1.00   16.74  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA    1 
ATOM   934  C C     . LEU C 2 57  ? 0.065   14.156  -6.665  1.00   15.28  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C     1 
ATOM   935  O O     . LEU C 2 57  ? -1.075  14.469  -6.306  1.00   15.73  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O     1 
ATOM   936  C CB    . LEU C 2 57  ? 1.965   15.478  -5.742  1.00   16.38  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB    1 
ATOM   937  C CG    . LEU C 2 57  ? 2.989   15.827  -4.668  1.00   16.19  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG    1 
ATOM   938  C CD1   . LEU C 2 57  ? 3.709   17.228  -4.901  1.00   19.61  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1   1 
ATOM   939  C CD2   . LEU C 2 57  ? 2.299   15.825  -3.259  1.00   19.74  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2   1 
ATOM   940  N N     . ALA C 2 58  ? 0.382   13.886  -7.946  1.00   14.31  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N     1 
ATOM   941  C CA    . ALA C 2 58  ? -0.599  13.825  -8.981  1.00   13.71  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA    1 
ATOM   942  C C     . ALA C 2 58  ? -1.702  12.794  -8.764  1.00   13.99  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C     1 
ATOM   943  O O     . ALA C 2 58  ? -2.875  13.060  -8.936  1.00   16.03  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O     1 
ATOM   944  C CB    . ALA C 2 58  ? 0.062   13.624  -10.300 1.00   17.51  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB    1 
ATOM   945  N N     . ILE C 2 59  ? -1.277  11.575  -8.307  1.00   16.21  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N     1 
ATOM   946  C CA    . ILE C 2 59  ? -2.303  10.599  -8.061  1.00   15.53  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA    1 
ATOM   947  C C     . ILE C 2 59  ? -3.174  10.972  -6.872  1.00   14.10  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C     1 
ATOM   948  O O     . ILE C 2 59  ? -4.410  10.892  -6.966  1.00   14.57  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O     1 
ATOM   949  C CB    . ILE C 2 59  ? -1.591  9.239   -7.757  1.00   13.45  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB    1 
ATOM   950  C CG1   . ILE C 2 59  ? -0.844  8.748   -8.988  1.00   15.30  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1   1 
ATOM   951  C CG2   . ILE C 2 59  ? -2.658  8.197   -7.235  1.00   16.05  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2   1 
ATOM   952  C CD1   . ILE C 2 59  ? 0.139   7.551   -8.687  1.00   18.65  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1   1 
ATOM   953  N N     . VAL C 2 60  ? -2.568  11.531  -5.818  1.00   14.62  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N     1 
ATOM   954  C CA    . VAL C 2 60  ? -3.399  11.895  -4.630  1.00   15.65  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA    1 
ATOM   955  C C     . VAL C 2 60  ? -4.338  13.088  -5.021  1.00   14.24  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C     1 
ATOM   956  O O     . VAL C 2 60  ? -5.488  13.155  -4.606  1.00   15.53  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O     1 
ATOM   957  C CB    . VAL C 2 60  ? -2.584  12.181  -3.383  1.00   14.79  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB    1 
ATOM   958  C CG1   . VAL C 2 60  ? -3.504  12.617  -2.248  1.00   18.52  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1   1 
ATOM   959  C CG2   . VAL C 2 60  ? -1.802  10.887  -2.950  1.00   17.12  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2   1 
ATOM   960  N N     . HIS C 2 61  ? -3.777  14.011  -5.825  1.00   18.24  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N     1 
ATOM   961  C CA    . HIS C 2 61  ? -4.685  15.089  -6.280  1.00   17.92  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA    1 
ATOM   962  C C     . HIS C 2 61  ? -5.850  14.521  -7.063  1.00   15.56  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C     1 
ATOM   963  O O     . HIS C 2 61  ? -7.003  14.913  -6.858  1.00   18.32  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O     1 
ATOM   964  C CB    . HIS C 2 61  ? -3.873  16.058  -7.172  1.00   15.42  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB    1 
ATOM   965  C CG    . HIS C 2 61  ? -4.585  17.380  -7.429  1.00   18.96  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG    1 
ATOM   966  N ND1   . HIS C 2 61  ? -3.928  18.602  -7.431  1.00   34.29  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1   1 
ATOM   967  C CD2   . HIS C 2 61  ? -5.844  17.613  -7.773  1.00   22.49  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2   1 
ATOM   968  C CE1   . HIS C 2 61  ? -4.805  19.570  -7.732  1.00   32.10  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1   1 
ATOM   969  N NE2   . HIS C 2 61  ? -5.992  19.011  -7.926  1.00   25.49  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2   1 
ATOM   970  N N     . GLY C 2 62  ? -5.587  13.485  -7.919  1.00   17.27  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N     1 
ATOM   971  C CA    . GLY C 2 62  ? -6.627  12.820  -8.699  1.00   17.22  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA    1 
ATOM   972  C C     . GLY C 2 62  ? -7.632  12.132  -7.754  1.00   17.96  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C     1 
ATOM   973  O O     . GLY C 2 62  ? -8.860  12.197  -7.965  1.00   16.91  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O     1 
ATOM   974  N N     . LEU C 2 63  ? -7.116  11.480  -6.694  1.00   17.78  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N     1 
ATOM   975  C CA    . LEU C 2 63  ? -8.032  10.816  -5.761  1.00   19.63  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA    1 
ATOM   976  C C     . LEU C 2 63  ? -8.974  11.817  -5.094  1.00   16.95  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C     1 
ATOM   977  O O     . LEU C 2 63  ? -10.162 11.590  -4.936  1.00   17.99  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O     1 
ATOM   978  C CB    . LEU C 2 63  ? -7.279  10.045  -4.635  1.00   17.26  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB    1 
ATOM   979  C CG    . LEU C 2 63  ? -6.453  8.828   -5.123  1.00   16.94  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG    1 
ATOM   980  C CD1   . LEU C 2 63  ? -5.601  8.266   -3.942  1.00   19.91  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1   1 
ATOM   981  C CD2   . LEU C 2 63  ? -7.432  7.705   -5.592  1.00   22.61  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2   1 
ATOM   982  N N     . ARG C 2 64  ? -8.395  12.984  -4.723  1.00   17.84  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N     1 
ATOM   983  C CA    . ARG C 2 64  ? -9.170  14.022  -4.071  1.00   21.66  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA    1 
ATOM   984  C C     . ARG C 2 64  ? -10.227 14.645  -5.030  1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C     1 
ATOM   985  O O     . ARG C 2 64  ? -11.378 14.855  -4.666  1.00   23.35  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O     1 
ATOM   986  C CB    . ARG C 2 64  ? -8.226  15.063  -3.493  1.00   19.77  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB    1 
ATOM   987  C CG    . ARG C 2 64  ? -7.398  14.487  -2.297  1.00   23.99  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG    1 
ATOM   988  C CD    . ARG C 2 64  ? -6.354  15.434  -1.747  1.00   24.47  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD    1 
ATOM   989  N NE    . ARG C 2 64  ? -7.073  16.499  -1.018  1.00   31.80  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE    1 
ATOM   990  C CZ    . ARG C 2 64  ? -6.491  17.296  -0.124  1.00   33.99  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ    1 
ATOM   991  N NH1   . ARG C 2 64  ? -5.165  17.222  0.025   1.00   32.86  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1   1 
ATOM   992  N NH2   . ARG C 2 64  ? -7.203  18.211  0.551   1.00   43.39  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2   1 
ATOM   993  N N     . TYR C 2 65  ? -9.827  14.841  -6.269  1.00   20.50  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N     1 
ATOM   994  C CA    . TYR C 2 65  ? -10.670 15.398  -7.305  1.00   19.82  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA    1 
ATOM   995  C C     . TYR C 2 65  ? -11.881 14.455  -7.572  1.00   21.55  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C     1 
ATOM   996  O O     . TYR C 2 65  ? -13.009 14.836  -7.577  1.00   22.73  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O     1 
ATOM   997  C CB    . TYR C 2 65  ? -9.785  15.618  -8.551  1.00   21.66  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB    1 
ATOM   998  C CG    . TYR C 2 65  ? -10.530 16.092  -9.733  1.00   20.91  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG    1 
ATOM   999  C CD1   . TYR C 2 65  ? -11.267 15.219  -10.519 1.00   25.24  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1   1 
ATOM   1000 C CD2   . TYR C 2 65  ? -10.577 17.490  -10.012 1.00   26.27  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2   1 
ATOM   1001 C CE1   . TYR C 2 65  ? -11.994 15.668  -11.611 1.00   27.19  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1   1 
ATOM   1002 C CE2   . TYR C 2 65  ? -11.264 17.956  -11.104 1.00   26.57  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2   1 
ATOM   1003 C CZ    . TYR C 2 65  ? -12.003 17.095  -11.883 1.00   30.24  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ    1 
ATOM   1004 O OH    . TYR C 2 65  ? -12.698 17.550  -12.963 1.00   38.03  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH    1 
ATOM   1005 N N     . LEU C 2 66  ? -11.610 13.150  -7.673  1.00   17.09  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N     1 
ATOM   1006 C CA    . LEU C 2 66  ? -12.706 12.202  -7.969  1.00   18.35  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA    1 
ATOM   1007 C C     . LEU C 2 66  ? -13.606 11.984  -6.775  1.00   20.63  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C     1 
ATOM   1008 O O     . LEU C 2 66  ? -14.821 11.851  -6.910  1.00   22.68  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O     1 
ATOM   1009 C CB    . LEU C 2 66  ? -12.089 10.861  -8.410  1.00   18.47  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB    1 
ATOM   1010 C CG    . LEU C 2 66  ? -11.351 10.884  -9.727  1.00   18.97  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG    1 
ATOM   1011 C CD1   . LEU C 2 66  ? -10.543 9.581   -9.994  1.00   23.81  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1   1 
ATOM   1012 C CD2   . LEU C 2 66  ? -12.304 11.271  -10.903 1.00   23.60  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2   1 
ATOM   1013 N N     . LYS C 2 67  ? -12.997 11.949  -5.596  1.00   22.11  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A N     1 
ATOM   1014 C CA    . LYS C 2 67  ? -13.749 11.763  -4.356  1.00   23.07  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CA    1 
ATOM   1015 C C     . LYS C 2 67  ? -14.807 12.888  -4.161  1.00   21.86  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A C     1 
ATOM   1016 O O     . LYS C 2 67  ? -15.961 12.616  -3.767  1.00   26.06  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A O     1 
ATOM   1017 C CB    . LYS C 2 67  ? -12.857 11.659  -3.090  1.00   25.69  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CB    1 
ATOM   1018 C CG    . LYS C 2 67  ? -13.676 11.417  -1.777  1.00   30.40  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CG    1 
ATOM   1019 C CD    . LYS C 2 67  ? -12.780 11.084  -0.590  1.00   32.63  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CD    1 
ATOM   1020 C CE    . LYS C 2 67  ? -13.583 10.892  0.707   1.00   38.30  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CE    1 
ATOM   1021 N NZ    . LYS C 2 67  ? -14.192 9.534   0.680   1.00   42.20  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A NZ    1 
ATOM   1022 N N     . GLU C 2 68  ? -14.340 14.131  -4.361  1.00   27.73  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N     1 
ATOM   1023 C CA    . GLU C 2 68  ? -15.212 15.335  -4.324  1.00   30.76  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA    1 
ATOM   1024 C C     . GLU C 2 68  ? -16.427 15.176  -5.207  1.00   24.48  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C     1 
ATOM   1025 O O     . GLU C 2 68  ? -17.497 15.717  -4.891  1.00   33.54  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O     1 
ATOM   1026 C CB    . GLU C 2 68  ? -14.444 16.630  -4.729  1.00   28.29  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB    1 
ATOM   1027 C CG    . GLU C 2 68  ? -13.497 17.174  -3.678  1.00   42.54  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG    1 
ATOM   1028 C CD    . GLU C 2 68  ? -12.574 18.315  -4.175  1.00   73.32  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD    1 
ATOM   1029 O OE1   . GLU C 2 68  ? -12.146 19.132  -3.322  1.00   94.46  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1   1 
ATOM   1030 O OE2   . GLU C 2 68  ? -12.261 18.387  -5.403  1.00   71.90  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2   1 
ATOM   1031 N N     . ARG C 2 69  ? -16.255 14.466  -6.322  1.00   26.10  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N     1 
ATOM   1032 C CA    . ARG C 2 69  ? -17.296 14.318  -7.342  1.00   24.06  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA    1 
ATOM   1033 C C     . ARG C 2 69  ? -18.060 13.044  -7.255  1.00   26.33  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C     1 
ATOM   1034 O O     . ARG C 2 69  ? -18.944 12.827  -8.046  1.00   27.90  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O     1 
ATOM   1035 C CB    . ARG C 2 69  ? -16.661 14.465  -8.748  1.00   28.03  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB    1 
ATOM   1036 C CG    . ARG C 2 69  ? -16.190 15.894  -8.943  1.00   32.78  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG    1 
ATOM   1037 C CD    . ARG C 2 69  ? -15.283 16.057  -10.140 1.00   29.88  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD    1 
ATOM   1038 N NE    . ARG C 2 69  ? -14.969 17.501  -10.333 1.00   37.12  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE    1 
ATOM   1039 C CZ    . ARG C 2 69  ? -14.222 18.239  -9.512  1.00   34.45  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ    1 
ATOM   1040 N NH1   . ARG C 2 69  ? -13.659 17.734  -8.423  1.00   31.61  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1   1 
ATOM   1041 N NH2   . ARG C 2 69  ? -14.032 19.542  -9.816  1.00   45.96  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2   1 
ATOM   1042 N N     . ASN C 2 70  ? -17.744 12.232  -6.250  1.00   23.38  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A N     1 
ATOM   1043 C CA    . ASN C 2 70  ? -18.327 10.866  -6.133  1.00   24.01  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CA    1 
ATOM   1044 C C     . ASN C 2 70  ? -18.112 10.029  -7.413  1.00   25.90  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A C     1 
ATOM   1045 O O     . ASN C 2 70  ? -18.945 9.153   -7.761  1.00   28.35  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A O     1 
ATOM   1046 C CB    . ASN C 2 70  ? -19.806 10.958  -5.688  1.00   30.95  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CB    1 
ATOM   1047 C CG    . ASN C 2 70  ? -19.924 11.629  -4.372  1.00   36.13  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CG    1 
ATOM   1048 O OD1   . ASN C 2 70  ? -19.349 11.154  -3.379  1.00   32.61  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A OD1   1 
ATOM   1049 N ND2   . ASN C 2 70  ? -20.558 12.800  -4.346  1.00   52.82  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A ND2   1 
ATOM   1050 N N     . SER C 2 71  ? -17.012 10.313  -8.129  1.00   23.39  ? ? ? ? ? ? 125 SER A N     1 
ATOM   1051 C CA    . SER C 2 71  ? -16.738 9.599   -9.346  1.00   21.80  ? ? ? ? ? ? 125 SER A CA    1 
ATOM   1052 C C     . SER C 2 71  ? -16.325 8.126   -9.152  1.00   20.77  ? ? ? ? ? ? 125 SER A C     1 
ATOM   1053 O O     . SER C 2 71  ? -15.642 7.837   -8.161  1.00   25.90  ? ? ? ? ? ? 125 SER A O     1 
ATOM   1054 C CB    . SER C 2 71  ? -15.689 10.352  -10.170 1.00   26.52  ? ? ? ? ? ? 125 SER A CB    1 
ATOM   1055 O OG    . SER C 2 71  ? -15.477 9.687   -11.369 1.00   24.21  ? ? ? ? ? ? 125 SER A OG    1 
ATOM   1056 N N     . ARG C 2 72  ? -16.788 7.270   -10.054 1.00   22.46  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A N     1 
ATOM   1057 C CA    . ARG C 2 72  ? -16.298 5.854   -10.077 1.00   23.38  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CA    1 
ATOM   1058 C C     . ARG C 2 72  ? -15.214 5.647   -11.094 1.00   23.25  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A C     1 
ATOM   1059 O O     . ARG C 2 72  ? -14.750 4.513   -11.305 1.00   24.72  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A O     1 
ATOM   1060 C CB    . ARG C 2 72  ? -17.469 4.876   -10.307 1.00   20.86  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CB    1 
ATOM   1061 C CG    . ARG C 2 72  ? -18.561 5.022   -9.234  1.00   23.10  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CG    1 
ATOM   1062 C CD    . ARG C 2 72  ? -19.745 4.085   -9.469  1.00   26.89  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CD    1 
ATOM   1063 N NE    . ARG C 2 72  ? -20.858 4.488   -8.601  1.00   30.97  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A NE    1 
ATOM   1064 C CZ    . ARG C 2 72  ? -22.122 4.221   -8.829  1.00   23.86  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CZ    1 
ATOM   1065 N NH1   . ARG C 2 72  ? -22.464 3.396   -9.875  1.00   20.01  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A NH1   1 
ATOM   1066 N NH2   . ARG C 2 72  ? -23.032 4.725   -7.989  1.00   26.33  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A NH2   1 
ATOM   1067 N N     . LYS C 2 73  ? -14.702 6.715   -11.700 1.00   21.80  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N     1 
ATOM   1068 C CA    . LYS C 2 73  ? -13.677 6.507   -12.676 1.00   22.77  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA    1 
ATOM   1069 C C     . LYS C 2 73  ? -12.357 6.039   -12.039 1.00   19.41  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C     1 
ATOM   1070 O O     . LYS C 2 73  ? -12.005 6.537   -10.999 1.00   20.95  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O     1 
ATOM   1071 C CB    . LYS C 2 73  ? -13.332 7.815   -13.372 1.00   26.44  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB    1 
ATOM   1072 C CG    . LYS C 2 73  ? -14.508 8.243   -14.246 1.00   33.21  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG    1 
ATOM   1073 C CD    . LYS C 2 73  ? -14.227 9.562   -14.931 1.00   40.58  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD    1 
ATOM   1074 C CE    . LYS C 2 73  ? -15.539 10.116  -15.459 1.00   51.41  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE    1 
ATOM   1075 N NZ    . LYS C 2 73  ? -15.276 10.995  -16.635 1.00   53.09  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ    1 
ATOM   1076 N N     . PRO C 2 74  ? -11.603 5.129   -12.730 1.00   20.47  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N     1 
ATOM   1077 C CA    . PRO C 2 74  ? -10.307 4.883   -12.259 1.00   19.14  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA    1 
ATOM   1078 C C     . PRO C 2 74  ? -9.233  5.941   -12.600 1.00   18.93  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C     1 
ATOM   1079 O O     . PRO C 2 74  ? -9.485  6.805   -13.498 1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O     1 
ATOM   1080 C CB    . PRO C 2 74  ? -9.963  3.478   -12.877 1.00   23.78  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB    1 
ATOM   1081 C CG    . PRO C 2 74  ? -10.572 3.599   -14.223 1.00   25.91  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG    1 
ATOM   1082 C CD    . PRO C 2 74  ? -11.873 4.388   -13.987 1.00   23.02  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD    1 
ATOM   1083 N N     . ILE C 2 75  ? -8.065  5.846   -11.994 1.00   18.07  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A N     1 
ATOM   1084 C CA    . ILE C 2 75  ? -6.913  6.698   -12.285 1.00   19.08  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CA    1 
ATOM   1085 C C     . ILE C 2 75  ? -5.859  5.841   -12.953 1.00   19.48  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A C     1 
ATOM   1086 O O     . ILE C 2 75  ? -5.608  4.678   -12.475 1.00   21.19  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A O     1 
ATOM   1087 C CB    . ILE C 2 75  ? -6.304  7.367   -11.058 1.00   22.02  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CB    1 
ATOM   1088 C CG1   . ILE C 2 75  ? -7.294  8.370   -10.477 1.00   22.84  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG1   1 
ATOM   1089 C CG2   . ILE C 2 75  ? -4.992  8.117   -11.409 1.00   21.65  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG2   1 
ATOM   1090 C CD1   . ILE C 2 75  ? -6.911  9.008   -9.167  1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CD1   1 
ATOM   1091 N N     . TYR C 2 76  ? -5.245  6.340   -14.039 1.00   16.36  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A N     1 
ATOM   1092 C CA    . TYR C 2 76  ? -4.074  5.738   -14.694 1.00   16.01  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CA    1 
ATOM   1093 C C     . TYR C 2 76  ? -2.822  6.543   -14.426 1.00   17.89  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A C     1 
ATOM   1094 O O     . TYR C 2 76  ? -2.855  7.810   -14.483 1.00   19.84  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A O     1 
ATOM   1095 C CB    . TYR C 2 76  ? -4.210  5.644   -16.227 1.00   17.26  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CB    1 
ATOM   1096 C CG    . TYR C 2 76  ? -5.093  4.556   -16.708 1.00   16.96  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CG    1 
ATOM   1097 C CD1   . TYR C 2 76  ? -4.669  3.210   -16.555 1.00   19.57  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CD1   1 
ATOM   1098 C CD2   . TYR C 2 76  ? -6.351  4.791   -17.220 1.00   22.07  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CD2   1 
ATOM   1099 C CE1   . TYR C 2 76  ? -5.497  2.182   -17.015 1.00   21.64  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CE1   1 
ATOM   1100 C CE2   . TYR C 2 76  ? -7.189  3.754   -17.685 1.00   23.87  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CE2   1 
ATOM   1101 C CZ    . TYR C 2 76  ? -6.737  2.444   -17.550 1.00   22.68  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CZ    1 
ATOM   1102 O OH    . TYR C 2 76  ? -7.562  1.417   -18.003 1.00   28.31  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A OH    1 
ATOM   1103 N N     . SER C 2 77  ? -1.714  5.880   -14.151 1.00   18.44  ? ? ? ? ? ? 131 SER A N     1 
ATOM   1104 C CA    . SER C 2 77  ? -0.419  6.475   -13.983 1.00   18.77  ? ? ? ? ? ? 131 SER A CA    1 
ATOM   1105 C C     . SER C 2 77  ? 0.551   5.567   -14.619 1.00   18.48  ? ? ? ? ? ? 131 SER A C     1 
ATOM   1106 O O     . SER C 2 77  ? 0.352   4.299   -14.584 1.00   20.05  ? ? ? ? ? ? 131 SER A O     1 
ATOM   1107 C CB    . SER C 2 77  ? -0.074  6.628   -12.493 1.00   20.05  ? ? ? ? ? ? 131 SER A CB    1 
ATOM   1108 O OG    . SER C 2 77  ? 1.305   6.976   -12.316 1.00   22.08  ? ? ? ? ? ? 131 SER A OG    1 
ATOM   1109 N N     . ASN C 2 78  ? 1.584   6.110   -15.250 1.00   17.67  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A N     1 
ATOM   1110 C CA    . ASN C 2 78  ? 2.639   5.217   -15.795 1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CA    1 
ATOM   1111 C C     . ASN C 2 78  ? 3.758   4.899   -14.781 1.00   18.79  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A C     1 
ATOM   1112 O O     . ASN C 2 78  ? 4.815   4.373   -15.188 1.00   23.37  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A O     1 
ATOM   1113 C CB    . ASN C 2 78  ? 3.190   5.749   -17.121 1.00   20.98  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CB    1 
ATOM   1114 C CG    . ASN C 2 78  ? 3.876   7.093   -16.942 1.00   19.46  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CG    1 
ATOM   1115 O OD1   . ASN C 2 78  ? 4.274   7.402   -15.859 1.00   25.94  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A OD1   1 
ATOM   1116 N ND2   . ASN C 2 78  ? 4.211   7.775   -18.078 1.00   22.07  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A ND2   1 
ATOM   1117 N N     . SER C 2 79  ? 3.579   5.228   -13.495 1.00   21.97  ? ? ? ? ? ? 133 SER A N     1 
ATOM   1118 C CA    . SER C 2 79  ? 4.677   5.080   -12.521 1.00   20.91  ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA    1 
ATOM   1119 C C     . SER C 2 79  ? 4.335   3.972   -11.508 1.00   18.30  ? ? ? ? ? ? 133 SER A C     1 
ATOM   1120 O O     . SER C 2 79  ? 3.542   4.217   -10.583 1.00   17.75  ? ? ? ? ? ? 133 SER A O     1 
ATOM   1121 C CB    . SER C 2 79  ? 4.818   6.324   -11.655 1.00   23.05  ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB    1 
ATOM   1122 O OG    . SER C 2 79  ? 5.855   6.210   -10.660 1.00   21.22  ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG    1 
ATOM   1123 N N     . GLN C 2 80  ? 4.928   2.757   -11.738 1.00   20.17  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A N     1 
ATOM   1124 C CA    . GLN C 2 80  ? 4.703   1.657   -10.792 1.00   24.32  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CA    1 
ATOM   1125 C C     . GLN C 2 80  ? 5.143   2.063   -9.377  1.00   20.19  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A C     1 
ATOM   1126 O O     . GLN C 2 80  ? 4.459   1.745   -8.376  1.00   20.16  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A O     1 
ATOM   1127 C CB    . GLN C 2 80  ? 5.558   0.513   -11.263 1.00   26.07  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CB    1 
ATOM   1128 C CG    . GLN C 2 80  ? 5.230   -0.760  -10.468 1.00   31.41  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CG    1 
ATOM   1129 C CD    . GLN C 2 80  ? 5.917   -1.941  -11.116 1.00   47.02  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CD    1 
ATOM   1130 O OE1   . GLN C 2 80  ? 6.033   -2.006  -12.348 1.00   44.03  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A OE1   1 
ATOM   1131 N NE2   . GLN C 2 80  ? 6.410   -2.860  -10.300 1.00   52.65  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A NE2   1 
ATOM   1132 N N     . THR C 2 81  ? 6.220   2.850   -9.262  1.00   17.07  ? ? ? ? ? ? 135 THR A N     1 
ATOM   1133 C CA    . THR C 2 81  ? 6.676   3.243   -7.948  1.00   17.95  ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA    1 
ATOM   1134 C C     . THR C 2 81  ? 5.641   4.047   -7.185  1.00   14.98  ? ? ? ? ? ? 135 THR A C     1 
ATOM   1135 O O     . THR C 2 81  ? 5.341   3.862   -6.017  1.00   16.57  ? ? ? ? ? ? 135 THR A O     1 
ATOM   1136 C CB    . THR C 2 81  ? 8.056   3.888   -8.008  1.00   17.29  ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB    1 
ATOM   1137 O OG1   . THR C 2 81  ? 8.976   2.833   -8.388  1.00   22.76  ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1   1 
ATOM   1138 C CG2   . THR C 2 81  ? 8.441   4.515   -6.688  1.00   19.28  ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2   1 
ATOM   1139 N N     . ALA C 2 82  ? 5.215   5.211   -7.859  1.00   15.26  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A N     1 
ATOM   1140 C CA    . ALA C 2 82  ? 4.254   6.017   -7.200  1.00   17.13  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CA    1 
ATOM   1141 C C     . ALA C 2 82  ? 2.938   5.341   -6.835  1.00   15.06  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A C     1 
ATOM   1142 O O     . ALA C 2 82  ? 2.331   5.681   -5.850  1.00   16.78  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A O     1 
ATOM   1143 C CB    . ALA C 2 82  ? 3.971   7.307   -8.048  1.00   18.92  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CB    1 
ATOM   1144 N N     . ILE C 2 83  ? 2.487   4.450   -7.715  1.00   16.27  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N     1 
ATOM   1145 C CA    . ILE C 2 83  ? 1.224   3.688   -7.405  1.00   17.23  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA    1 
ATOM   1146 C C     . ILE C 2 83  ? 1.477   2.909   -6.094  1.00   17.15  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C     1 
ATOM   1147 O O     . ILE C 2 83  ? 0.616   2.949   -5.164  1.00   18.64  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O     1 
ATOM   1148 C CB    . ILE C 2 83  ? 0.834   2.787   -8.543  1.00   19.75  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB    1 
ATOM   1149 C CG1   . ILE C 2 83  ? 0.462   3.613   -9.826  1.00   20.13  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1   1 
ATOM   1150 C CG2   . ILE C 2 83  ? -0.328  1.836   -8.129  1.00   21.47  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2   1 
ATOM   1151 C CD1   . ILE C 2 83  ? 0.213   2.783   -11.078 1.00   23.10  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1   1 
ATOM   1152 N N     . LYS C 2 84  ? 2.658   2.284   -6.042  1.00   18.26  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A N     1 
ATOM   1153 C CA    . LYS C 2 84  ? 3.006   1.476   -4.783  1.00   18.73  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CA    1 
ATOM   1154 C C     . LYS C 2 84  ? 3.034   2.366   -3.534  1.00   18.62  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A C     1 
ATOM   1155 O O     . LYS C 2 84  ? 2.498   2.063   -2.474  1.00   18.72  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A O     1 
ATOM   1156 C CB    . LYS C 2 84  ? 4.395   0.807   -4.929  1.00   22.27  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CB    1 
ATOM   1157 C CG    . LYS C 2 84  ? 4.631   -0.231  -3.794  1.00   31.66  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CG    1 
ATOM   1158 C CD    . LYS C 2 84  ? 5.942   -1.006  -4.118  1.00   48.20  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CD    1 
ATOM   1159 C CE    . LYS C 2 84  ? 6.293   -2.042  -3.037  1.00   53.60  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CE    1 
ATOM   1160 N NZ    . LYS C 2 84  ? 6.768   -1.413  -1.763  1.00   43.48  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A NZ    1 
ATOM   1161 N N     . TRP C 2 85  ? 3.620   3.566   -3.629  1.00   15.76  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A N     1 
ATOM   1162 C CA    . TRP C 2 85  ? 3.635   4.476   -2.534  1.00   17.16  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CA    1 
ATOM   1163 C C     . TRP C 2 85  ? 2.257   4.934   -2.121  1.00   16.63  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A C     1 
ATOM   1164 O O     . TRP C 2 85  ? 1.998   5.087   -0.973  1.00   17.24  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A O     1 
ATOM   1165 C CB    . TRP C 2 85  ? 4.421   5.751   -2.929  1.00   15.94  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CB    1 
ATOM   1166 C CG    . TRP C 2 85  ? 5.867   5.615   -3.050  1.00   15.49  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CG    1 
ATOM   1167 C CD1   . TRP C 2 85  ? 6.613   4.489   -2.859  1.00   20.21  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CD1   1 
ATOM   1168 C CD2   . TRP C 2 85  ? 6.804   6.625   -3.404  1.00   15.51  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CD2   1 
ATOM   1169 N NE1   . TRP C 2 85  ? 7.901   4.729   -3.042  1.00   19.42  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A NE1   1 
ATOM   1170 C CE2   . TRP C 2 85  ? 8.049   6.047   -3.412  1.00   18.27  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CE2   1 
ATOM   1171 C CE3   . TRP C 2 85  ? 6.695   7.986   -3.748  1.00   17.15  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CE3   1 
ATOM   1172 C CZ2   . TRP C 2 85  ? 9.159   6.755   -3.706  1.00   22.00  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CZ2   1 
ATOM   1173 C CZ3   . TRP C 2 85  ? 7.767   8.644   -3.997  1.00   22.31  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CZ3   1 
ATOM   1174 C CH2   . TRP C 2 85  ? 8.990   8.061   -3.998  1.00   20.69  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CH2   1 
ATOM   1175 N N     . VAL C 2 86  ? 1.398   5.223   -3.077  1.00   15.95  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N     1 
ATOM   1176 C CA    . VAL C 2 86  ? 0.019   5.612   -2.699  1.00   16.29  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA    1 
ATOM   1177 C C     . VAL C 2 86  ? -0.715  4.436   -1.971  1.00   18.97  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C     1 
ATOM   1178 O O     . VAL C 2 86  ? -1.299  4.592   -0.945  1.00   17.96  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O     1 
ATOM   1179 C CB    . VAL C 2 86  ? -0.803  6.051   -3.927  1.00   16.71  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB    1 
ATOM   1180 C CG1   . VAL C 2 86  ? -2.275  6.313   -3.556  1.00   19.91  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1   1 
ATOM   1181 C CG2   . VAL C 2 86  ? -0.182  7.406   -4.491  1.00   19.43  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2   1 
ATOM   1182 N N     . LYS C 2 87  ? -0.589  3.285   -2.564  1.00   18.33  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A N     1 
ATOM   1183 C CA    . LYS C 2 87  ? -1.267  2.107   -1.884  1.00   23.23  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CA    1 
ATOM   1184 C C     . LYS C 2 87  ? -0.688  1.844   -0.468  1.00   22.39  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A C     1 
ATOM   1185 O O     . LYS C 2 87  ? -1.432  1.445   0.437   1.00   27.05  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A O     1 
ATOM   1186 C CB    . LYS C 2 87  ? -1.113  0.917   -2.772  1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CB    1 
ATOM   1187 C CG    . LYS C 2 87  ? -1.993  1.085   -4.019  1.00   27.31  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CG    1 
ATOM   1188 C CD    . LYS C 2 87  ? -2.285  -0.142  -4.836  1.00   36.22  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CD    1 
ATOM   1189 C CE    . LYS C 2 87  ? -3.201  0.198   -6.015  1.00   36.58  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CE    1 
ATOM   1190 N NZ    . LYS C 2 87  ? -4.326  -0.752  -6.165  1.00   53.32  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A NZ    1 
ATOM   1191 N N     . ASP C 2 88  ? 0.602   2.019   -0.309  1.00   20.33  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N     1 
ATOM   1192 C CA    . ASP C 2 88  ? 1.247   1.937   0.989   1.00   23.28  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA    1 
ATOM   1193 C C     . ASP C 2 88  ? 1.030   3.110   1.952   1.00   25.27  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C     1 
ATOM   1194 O O     . ASP C 2 88  ? 1.358   3.055   3.085   1.00   26.29  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O     1 
ATOM   1195 C CB    . ASP C 2 88  ? 2.732   1.573   0.852   1.00   29.49  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB    1 
ATOM   1196 C CG    . ASP C 2 88  ? 2.974   0.170   0.121   1.00   39.61  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG    1 
ATOM   1197 O OD1   . ASP C 2 88  ? 2.073   -0.443  -0.413  1.00   53.82  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1   1 
ATOM   1198 O OD2   . ASP C 2 88  ? 4.114   -0.237  -0.017  1.00   64.73  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2   1 
ATOM   1199 N N     . LYS C 2 89  ? 0.548   4.236   1.407   1.00   22.27  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N     1 
ATOM   1200 C CA    . LYS C 2 89  ? 0.314   5.475   2.168   1.00   23.00  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA    1 
ATOM   1201 C C     . LYS C 2 89  ? 1.630   6.067   2.687   1.00   27.45  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C     1 
ATOM   1202 O O     . LYS C 2 89  ? 1.662   6.737   3.734   1.00   28.60  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O     1 
ATOM   1203 C CB    . LYS C 2 89  ? -0.626  5.245   3.322   1.00   27.86  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB    1 
ATOM   1204 C CG    . LYS C 2 89  ? -1.963  4.727   2.857   1.00   25.59  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG    1 
ATOM   1205 C CD    . LYS C 2 89  ? -2.923  4.630   4.054   1.00   31.71  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD    1 
ATOM   1206 C CE    . LYS C 2 89  ? -4.147  3.822   3.713   1.00   42.14  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE    1 
ATOM   1207 N NZ    . LYS C 2 89  ? -5.155  4.623   2.976   1.00   56.77  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ    1 
ATOM   1208 N N     . LYS C 2 90  ? 2.697   5.839   1.926   1.00   24.40  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A N     1 
ATOM   1209 C CA    . LYS C 2 90  ? 4.019   6.306   2.330   1.00   25.24  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CA    1 
ATOM   1210 C C     . LYS C 2 90  ? 4.928   6.551   1.132   1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A C     1 
ATOM   1211 O O     . LYS C 2 90  ? 5.166   5.665   0.309   1.00   22.46  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A O     1 
ATOM   1212 C CB    . LYS C 2 90  ? 4.602   5.286   3.316   1.00   31.85  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CB    1 
ATOM   1213 C CG    . LYS C 2 90  ? 5.979   5.644   3.808   1.00   41.74  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CG    1 
ATOM   1214 C CD    . LYS C 2 90  ? 6.024   6.995   4.514   1.00   56.40  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CD    1 
ATOM   1215 C CE    . LYS C 2 90  ? 7.156   7.008   5.538   1.00   62.39  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CE    1 
ATOM   1216 N NZ    . LYS C 2 90  ? 7.870   8.313   5.525   1.00   51.19  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A NZ    1 
ATOM   1217 N N     . ALA C 2 91  ? 5.390   7.790   0.988   1.00   22.09  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N     1 
ATOM   1218 C CA    . ALA C 2 91  ? 6.272   8.089   -0.126  1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA    1 
ATOM   1219 C C     . ALA C 2 91  ? 7.693   7.940   0.312   1.00   27.07  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C     1 
ATOM   1220 O O     . ALA C 2 91  ? 8.172   8.693   1.132   1.00   39.58  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O     1 
ATOM   1221 C CB    . ALA C 2 91  ? 6.022   9.593   -0.594  1.00   22.32  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB    1 
ATOM   1222 N N     . LYS C 2 92  ? 8.374   6.928   -0.158  1.00   23.27  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N     1 
ATOM   1223 C CA    . LYS C 2 92  ? 9.726   6.684   0.229   1.00   23.21  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA    1 
ATOM   1224 C C     . LYS C 2 92  ? 10.783  7.372   -0.622  1.00   25.11  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C     1 
ATOM   1225 O O     . LYS C 2 92  ? 11.695  6.764   -1.100  1.00   25.20  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O     1 
ATOM   1226 C CB    . LYS C 2 92  ? 9.965   5.175   0.232   1.00   23.94  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB    1 
ATOM   1227 C CG    . LYS C 2 92  ? 8.981   4.488   1.117   1.00   34.41  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG    1 
ATOM   1228 C CD    . LYS C 2 92  ? 9.359   3.026   1.258   1.00   48.19  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD    1 
ATOM   1229 C CE    . LYS C 2 92  ? 10.420  2.910   2.325   1.00   61.49  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE    1 
ATOM   1230 N NZ    . LYS C 2 92  ? 11.095  1.564   2.418   1.00   66.77  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ    1 
ATOM   1231 N N     . SER C 2 93  ? 10.679  8.680   -0.726  1.00   24.23  ? ? ? ? ? ? 147 SER A N     1 
ATOM   1232 C CA    . SER C 2 93  ? 11.693  9.380   -1.522  1.00   22.68  ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA    1 
ATOM   1233 C C     . SER C 2 93  ? 13.014  9.603   -0.799  1.00   22.14  ? ? ? ? ? ? 147 SER A C     1 
ATOM   1234 O O     . SER C 2 93  ? 13.031  9.739   0.438   1.00   26.03  ? ? ? ? ? ? 147 SER A O     1 
ATOM   1235 C CB    . SER C 2 93  ? 11.144  10.783  -1.854  1.00   21.11  ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB    1 
ATOM   1236 O OG    . SER C 2 93  ? 12.141  11.501  -2.578  1.00   24.77  ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG    1 
ATOM   1237 N N     . THR C 2 94  ? 14.106  9.634   -1.559  1.00   23.04  ? ? ? ? ? ? 148 THR A N     1 
ATOM   1238 C CA    . THR C 2 94  ? 15.413  9.814   -1.007  1.00   29.30  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA    1 
ATOM   1239 C C     . THR C 2 94  ? 15.832  11.299  -1.136  1.00   25.34  ? ? ? ? ? ? 148 THR A C     1 
ATOM   1240 O O     . THR C 2 94  ? 16.961  11.671  -0.769  1.00   33.19  ? ? ? ? ? ? 148 THR A O     1 
ATOM   1241 C CB    . THR C 2 94  ? 16.486  8.976   -1.774  1.00   33.42  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB    1 
ATOM   1242 O OG1   . THR C 2 94  ? 16.589  9.419   -3.178  1.00   35.40  ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1   1 
ATOM   1243 C CG2   . THR C 2 94  ? 16.186  7.459   -1.659  1.00   42.99  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2   1 
ATOM   1244 N N     . LEU C 2 95  ? 14.918  12.138  -1.644  1.00   24.82  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N     1 
ATOM   1245 C CA    . LEU C 2 95  ? 15.244  13.602  -1.844  1.00   25.53  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA    1 
ATOM   1246 C C     . LEU C 2 95  ? 15.635  14.245  -0.506  1.00   22.97  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C     1 
ATOM   1247 O O     . LEU C 2 95  ? 14.890  14.122  0.488   1.00   28.26  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O     1 
ATOM   1248 C CB    . LEU C 2 95  ? 14.038  14.315  -2.454  1.00   26.23  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB    1 
ATOM   1249 C CG    . LEU C 2 95  ? 14.344  15.830  -2.741  1.00   24.37  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG    1 
ATOM   1250 C CD1   . LEU C 2 95  ? 15.395  15.855  -3.826  1.00   25.00  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1   1 
ATOM   1251 C CD2   . LEU C 2 95  ? 13.058  16.569  -3.145  1.00   28.00  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2   1 
ATOM   1252 N N     . VAL C 2 96  ? 16.799  14.885  -0.440  1.00   28.61  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N     1 
ATOM   1253 C CA    . VAL C 2 96  ? 17.238  15.569  0.795   1.00   35.63  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA    1 
ATOM   1254 C C     . VAL C 2 96  ? 16.129  16.541  1.276   1.00   35.58  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C     1 
ATOM   1255 O O     . VAL C 2 96  ? 15.408  17.098  0.435   1.00   30.44  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O     1 
ATOM   1256 C CB    . VAL C 2 96  ? 18.587  16.315  0.596   1.00   33.16  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB    1 
ATOM   1257 C CG1   . VAL C 2 96  ? 18.524  17.343  -0.552  1.00   31.57  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1   1 
ATOM   1258 C CG2   . VAL C 2 96  ? 19.076  16.958  1.894   1.00   44.77  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2   1 
ATOM   1259 N N     . ARG C 2 97  ? 15.952  16.643  2.600   1.00   31.18  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A N     1 
ATOM   1260 C CA    . ARG C 2 97  ? 15.126  17.660  3.241   1.00   32.60  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CA    1 
ATOM   1261 C C     . ARG C 2 97  ? 15.979  18.903  3.554   1.00   37.04  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A C     1 
ATOM   1262 O O     . ARG C 2 97  ? 16.766  18.910  4.451   1.00   39.86  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A O     1 
ATOM   1263 C CB    . ARG C 2 97  ? 14.402  17.156  4.505   1.00   34.48  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CB    1 
ATOM   1264 C CG    . ARG C 2 97  ? 13.298  16.124  4.223   1.00   40.51  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CG    1 
ATOM   1265 C CD    . ARG C 2 97  ? 12.634  15.626  5.514   1.00   48.03  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CD    1 
ATOM   1266 N NE    . ARG C 2 97  ? 11.522  14.655  5.366   1.00   35.51  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NE    1 
ATOM   1267 C CZ    . ARG C 2 97  ? 10.210  14.952  5.305   1.00   37.03  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CZ    1 
ATOM   1268 N NH1   . ARG C 2 97  ? 9.793   16.226  5.266   1.00   34.24  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH1   1 
ATOM   1269 N NH2   . ARG C 2 97  ? 9.287   13.967  5.223   1.00   35.66  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH2   1 
ATOM   1270 N N     . ASN C 2 98  ? 15.840  19.927  2.732   1.00   33.97  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A N     1 
ATOM   1271 C CA    . ASN C 2 98  ? 16.471  21.239  3.014   1.00   40.48  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A CA    1 
ATOM   1272 C C     . ASN C 2 98  ? 15.553  22.402  2.631   1.00   44.87  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A C     1 
ATOM   1273 O O     . ASN C 2 98  ? 14.449  22.131  2.191   1.00   36.63  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A O     1 
ATOM   1274 C CB    . ASN C 2 98  ? 17.869  21.290  2.406   1.00   39.00  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A CB    1 
ATOM   1275 C CG    . ASN C 2 98  ? 17.869  21.233  0.887   1.00   39.81  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A CG    1 
ATOM   1276 O OD1   . ASN C 2 98  ? 16.932  21.675  0.222   1.00   42.17  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A OD1   1 
ATOM   1277 N ND2   . ASN C 2 98  ? 18.935  20.720  0.331   1.00   49.30  ? ? ? ? ? ? 152 ASN A ND2   1 
ATOM   1278 N N     . GLU C 2 99  ? 15.932  23.674  2.746   1.00   45.06  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N     1 
ATOM   1279 C CA    . GLU C 2 99  ? 15.004  24.763  2.395   1.00   44.20  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA    1 
ATOM   1280 C C     . GLU C 2 99  ? 14.569  24.843  0.916   0.0000 41.43  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C     1 
ATOM   1281 O O     . GLU C 2 99  ? 13.498  25.200  0.579   1.00   48.29  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O     1 
ATOM   1282 C CB    . GLU C 2 99  ? 15.427  26.125  2.981   1.00   47.81  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB    1 
ATOM   1283 C CG    . GLU C 2 99  ? 16.879  26.479  2.824   1.00   47.31  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG    1 
ATOM   1284 C CD    . GLU C 2 99  ? 17.822  25.540  3.605   0.0000 56.97  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD    1 
ATOM   1285 O OE1   . GLU C 2 99  ? 17.560  25.255  4.791   0.0000 60.04  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1   1 
ATOM   1286 O OE2   . GLU C 2 99  ? 18.845  25.106  3.033   0.0000 60.19  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2   1 
ATOM   1287 N N     . GLU C 2 100 ? 15.468  24.428  0.051   1.00   37.49  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A N     1 
ATOM   1288 C CA    . GLU C 2 100 ? 15.176  24.287  -1.344  1.00   44.08  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CA    1 
ATOM   1289 C C     . GLU C 2 100 ? 14.095  23.223  -1.610  1.00   39.05  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A C     1 
ATOM   1290 O O     . GLU C 2 100 ? 13.389  23.330  -2.564  1.00   38.58  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A O     1 
ATOM   1291 C CB    . GLU C 2 100 ? 16.426  23.947  -2.148  1.00   46.46  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CB    1 
ATOM   1292 C CG    . GLU C 2 100 ? 17.476  25.031  -2.211  1.00   63.27  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CG    1 
ATOM   1293 C CD    . GLU C 2 100 ? 18.520  24.833  -1.143  0.0000 41.02  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CD    1 
ATOM   1294 O OE1   . GLU C 2 100 ? 19.668  24.422  -1.458  0.0000 58.73  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE1   1 
ATOM   1295 O OE2   . GLU C 2 100 ? 18.188  25.090  0.017   0.0000 57.02  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE2   1 
ATOM   1296 N N     . THR C 2 101 ? 14.041  22.170  -0.812  1.00   31.66  ? ? ? ? ? ? 155 THR A N     1 
ATOM   1297 C CA    . THR C 2 101 ? 13.076  21.089  -1.109  1.00   25.97  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA    1 
ATOM   1298 C C     . THR C 2 101 ? 11.879  21.121  -0.120  1.00   29.01  ? ? ? ? ? ? 155 THR A C     1 
ATOM   1299 O O     . THR C 2 101 ? 11.012  20.250  -0.133  1.00   25.45  ? ? ? ? ? ? 155 THR A O     1 
ATOM   1300 C CB    . THR C 2 101 ? 13.737  19.710  -1.039  1.00   25.79  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB    1 
ATOM   1301 O OG1   . THR C 2 101 ? 14.095  19.496  0.326   1.00   24.98  ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1   1 
ATOM   1302 C CG2   . THR C 2 101 ? 14.952  19.560  -1.995  1.00   32.31  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2   1 
ATOM   1303 N N     . ALA C 2 102 ? 11.830  22.151  0.737   1.00   31.79  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N     1 
ATOM   1304 C CA    . ALA C 2 102 ? 10.794  22.290  1.745   1.00   30.92  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA    1 
ATOM   1305 C C     . ALA C 2 102 ? 9.377   22.251  1.176   1.00   23.81  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C     1 
ATOM   1306 O O     . ALA C 2 102 ? 8.455   21.664  1.817   1.00   27.50  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O     1 
ATOM   1307 C CB    . ALA C 2 102 ? 10.976  23.580  2.529   1.00   35.20  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB    1 
ATOM   1308 N N     . LEU C 2 103 ? 9.172   22.920  0.016   1.00   25.46  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A N     1 
ATOM   1309 C CA    . LEU C 2 103 ? 7.818   22.995  -0.580  1.00   25.04  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CA    1 
ATOM   1310 C C     . LEU C 2 103 ? 7.371   21.589  -1.001  1.00   22.86  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A C     1 
ATOM   1311 O O     . LEU C 2 103 ? 6.312   21.158  -0.572  1.00   23.16  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A O     1 
ATOM   1312 C CB    . LEU C 2 103 ? 7.687   24.003  -1.741  1.00   26.36  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CB    1 
ATOM   1313 C CG    . LEU C 2 103 ? 6.353   23.954  -2.496  1.00   27.31  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CG    1 
ATOM   1314 C CD1   . LEU C 2 103 ? 5.155   24.230  -1.545  1.00   25.48  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD1   1 
ATOM   1315 C CD2   . LEU C 2 103 ? 6.255   24.914  -3.719  1.00   29.55  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD2   1 
ATOM   1316 N N     . ILE C 2 104 ? 8.157   20.917  -1.834  1.00   20.16  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A N     1 
ATOM   1317 C CA    . ILE C 2 104 ? 7.695   19.600  -2.336  1.00   19.44  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CA    1 
ATOM   1318 C C     . ILE C 2 104 ? 7.526   18.633  -1.153  1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A C     1 
ATOM   1319 O O     . ILE C 2 104 ? 6.564   17.845  -1.142  1.00   19.72  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A O     1 
ATOM   1320 C CB    . ILE C 2 104 ? 8.618   19.034  -3.426  1.00   22.51  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CB    1 
ATOM   1321 C CG1   . ILE C 2 104 ? 8.066   17.766  -4.038  1.00   28.35  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG1   1 
ATOM   1322 C CG2   . ILE C 2 104 ? 10.002  18.745  -2.908  1.00   27.26  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG2   1 
ATOM   1323 C CD1   . ILE C 2 104 ? 7.247   18.013  -5.240  1.00   34.25  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CD1   1 
ATOM   1324 N N     . TRP C 2 105 ? 8.421   18.681  -0.176  1.00   21.99  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A N     1 
ATOM   1325 C CA    . TRP C 2 105 ? 8.267   17.807  1.032   1.00   22.57  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CA    1 
ATOM   1326 C C     . TRP C 2 105 ? 7.021   18.125  1.826   1.00   21.69  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A C     1 
ATOM   1327 O O     . TRP C 2 105 ? 6.292   17.239  2.356   1.00   21.78  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A O     1 
ATOM   1328 C CB    . TRP C 2 105 ? 9.509   17.843  1.909   1.00   23.89  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CB    1 
ATOM   1329 C CG    . TRP C 2 105 ? 10.507  16.772  1.521   1.00   22.40  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CG    1 
ATOM   1330 C CD1   . TRP C 2 105 ? 11.766  16.957  1.001   1.00   27.11  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CD1   1 
ATOM   1331 C CD2   . TRP C 2 105 ? 10.312  15.325  1.577   1.00   23.42  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CD2   1 
ATOM   1332 N NE1   . TRP C 2 105 ? 12.382  15.740  0.766   1.00   25.74  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A NE1   1 
ATOM   1333 C CE2   . TRP C 2 105 ? 11.504  14.729  1.111   1.00   24.45  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CE2   1 
ATOM   1334 C CE3   . TRP C 2 105 ? 9.243   14.509  1.975   1.00   22.76  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CE3   1 
ATOM   1335 C CZ2   . TRP C 2 105 ? 11.675  13.304  1.035   1.00   28.48  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CZ2   1 
ATOM   1336 C CZ3   . TRP C 2 105 ? 9.407   13.094  1.937   1.00   26.95  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CZ3   1 
ATOM   1337 C CH2   . TRP C 2 105 ? 10.607  12.516  1.485   1.00   27.06  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CH2   1 
ATOM   1338 N N     . LYS C 2 106 ? 6.718   19.435  1.948   1.00   19.12  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A N     1 
ATOM   1339 C CA    . LYS C 2 106 ? 5.475   19.811  2.643   1.00   20.34  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CA    1 
ATOM   1340 C C     . LYS C 2 106 ? 4.256   19.186  1.928   1.00   18.88  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A C     1 
ATOM   1341 O O     . LYS C 2 106 ? 3.317   18.669  2.579   1.00   21.77  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A O     1 
ATOM   1342 C CB    . LYS C 2 106 ? 5.346   21.351  2.700   1.00   21.18  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CB    1 
ATOM   1343 C CG    . LYS C 2 106 ? 4.049   21.860  3.395   1.00   25.39  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CG    1 
ATOM   1344 C CD    . LYS C 2 106 ? 3.953   23.432  3.484   1.00   25.74  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CD    1 
ATOM   1345 C CE    . LYS C 2 106 ? 2.530   23.847  3.965   1.00   34.96  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CE    1 
ATOM   1346 N NZ    . LYS C 2 106 ? 2.506   23.453  5.412   1.00   48.31  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A NZ    1 
ATOM   1347 N N     . LEU C 2 107 ? 4.202   19.320  0.598   1.00   19.17  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A N     1 
ATOM   1348 C CA    . LEU C 2 107 ? 3.044   18.868  -0.155  1.00   16.99  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CA    1 
ATOM   1349 C C     . LEU C 2 107 ? 2.997   17.278  -0.034  1.00   15.90  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A C     1 
ATOM   1350 O O     . LEU C 2 107 ? 1.894   16.733  0.043   1.00   19.26  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A O     1 
ATOM   1351 C CB    . LEU C 2 107 ? 3.187   19.171  -1.640  1.00   17.91  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CB    1 
ATOM   1352 C CG    . LEU C 2 107 ? 3.131   20.763  -1.853  1.00   18.37  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CG    1 
ATOM   1353 C CD1   . LEU C 2 107 ? 3.471   21.019  -3.297  1.00   20.46  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD1   1 
ATOM   1354 C CD2   . LEU C 2 107 ? 1.753   21.308  -1.535  1.00   23.17  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD2   1 
ATOM   1355 N N     . VAL C 2 108 ? 4.154   16.647  -0.095  1.00   17.68  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A N     1 
ATOM   1356 C CA    . VAL C 2 108 ? 4.127   15.126  -0.014  1.00   17.21  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CA    1 
ATOM   1357 C C     . VAL C 2 108 ? 3.687   14.680  1.388   1.00   17.98  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A C     1 
ATOM   1358 O O     . VAL C 2 108 ? 2.862   13.725  1.546   1.00   21.65  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A O     1 
ATOM   1359 C CB    . VAL C 2 108 ? 5.527   14.608  -0.357  1.00   18.73  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CB    1 
ATOM   1360 C CG1   . VAL C 2 108 ? 5.629   13.135  0.023   1.00   21.91  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CG1   1 
ATOM   1361 C CG2   . VAL C 2 108 ? 5.809   14.723  -1.870  1.00   21.37  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CG2   1 
ATOM   1362 N N     . ASP C 2 109 ? 4.212   15.320  2.407   1.00   20.32  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N     1 
ATOM   1363 C CA    . ASP C 2 109 ? 3.809   15.031  3.815   1.00   20.18  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA    1 
ATOM   1364 C C     . ASP C 2 109 ? 2.304   15.240  3.933   1.00   18.85  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C     1 
ATOM   1365 O O     . ASP C 2 109 ? 1.599   14.432  4.562   1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O     1 
ATOM   1366 C CB    . ASP C 2 109 ? 4.564   15.902  4.819   1.00   26.71  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB    1 
ATOM   1367 C CG    . ASP C 2 109 ? 6.107   15.554  4.908   1.00   32.60  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG    1 
ATOM   1368 O OD1   . ASP C 2 109 ? 6.538   14.487  4.395   1.00   35.80  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1   1 
ATOM   1369 O OD2   . ASP C 2 109 ? 6.934   16.351  5.469   1.00   37.53  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2   1 
ATOM   1370 N N     . GLU C 2 110 ? 1.738   16.349  3.319   1.00   18.07  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A N     1 
ATOM   1371 C CA    . GLU C 2 110 ? 0.326   16.512  3.453   1.00   19.74  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CA    1 
ATOM   1372 C C     . GLU C 2 110 ? -0.516  15.511  2.650   1.00   19.50  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A C     1 
ATOM   1373 O O     . GLU C 2 110 ? -1.642  15.215  3.036   1.00   21.31  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A O     1 
ATOM   1374 C CB    . GLU C 2 110 ? -0.111  17.944  3.092   1.00   22.87  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CB    1 
ATOM   1375 C CG    . GLU C 2 110 ? 0.452   18.872  4.206   1.00   29.89  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CG    1 
ATOM   1376 C CD    . GLU C 2 110 ? 0.379   20.382  3.839   1.00   33.84  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CD    1 
ATOM   1377 O OE1   . GLU C 2 110 ? -0.234  20.717  2.794   1.00   32.77  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE1   1 
ATOM   1378 O OE2   . GLU C 2 110 ? 0.943   21.200  4.608   1.00   32.16  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE2   1 
ATOM   1379 N N     . ALA C 2 111 ? -0.018  15.089  1.491   1.00   19.54  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N     1 
ATOM   1380 C CA    . ALA C 2 111 ? -0.691  14.092  0.672   1.00   16.89  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA    1 
ATOM   1381 C C     . ALA C 2 111 ? -0.708  12.758  1.488   1.00   16.65  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C     1 
ATOM   1382 O O     . ALA C 2 111 ? -1.747  12.078  1.420   1.00   18.83  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O     1 
ATOM   1383 C CB    . ALA C 2 111 ? -0.007  13.945  -0.676  1.00   17.15  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB    1 
ATOM   1384 N N     . GLU C 2 112 ? 0.388   12.459  2.160   1.00   19.96  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N     1 
ATOM   1385 C CA    . GLU C 2 112 ? 0.448   11.157  3.007   1.00   22.00  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA    1 
ATOM   1386 C C     . GLU C 2 112 ? -0.579  11.277  4.133   1.00   23.79  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C     1 
ATOM   1387 O O     . GLU C 2 112 ? -1.324  10.303  4.428   1.00   26.51  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O     1 
ATOM   1388 C CB    . GLU C 2 112 ? 1.795   11.015  3.671   1.00   28.94  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB    1 
ATOM   1389 C CG    . GLU C 2 112 ? 2.856   10.640  2.734   1.00   33.95  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG    1 
ATOM   1390 C CD    . GLU C 2 112 ? 4.203   10.507  3.410   1.00   39.04  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD    1 
ATOM   1391 O OE1   . GLU C 2 112 ? 5.009   9.740   2.886   1.00   33.12  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1   1 
ATOM   1392 O OE2   . GLU C 2 112 ? 4.464   11.149  4.461   1.00   54.88  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2   1 
ATOM   1393 N N     . GLU C 2 113 ? -0.680  12.453  4.722   1.00   21.82  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N     1 
ATOM   1394 C CA    . GLU C 2 113 ? -1.672  12.686  5.739   1.00   24.84  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA    1 
ATOM   1395 C C     . GLU C 2 113 ? -3.075  12.537  5.232   1.00   23.39  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C     1 
ATOM   1396 O O     . GLU C 2 113 ? -3.883  11.935  5.868   1.00   27.43  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O     1 
ATOM   1397 C CB    . GLU C 2 113 ? -1.489  14.039  6.399   1.00   27.50  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB    1 
ATOM   1398 C CG    . GLU C 2 113 ? -2.496  14.350  7.478   1.00   35.25  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG    1 
ATOM   1399 C CD    . GLU C 2 113 ? -2.332  13.490  8.759   0.0000 49.43  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD    1 
ATOM   1400 O OE1   . GLU C 2 113 ? -1.412  12.635  8.858   0.0000 57.38  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1   1 
ATOM   1401 O OE2   . GLU C 2 113 ? -3.153  13.630  9.691   0.0000 53.58  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2   1 
ATOM   1402 N N     . TRP C 2 114 ? -3.360  13.067  4.058   1.00   21.66  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A N     1 
ATOM   1403 C CA    . TRP C 2 114 ? -4.690  12.876  3.424   1.00   22.56  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CA    1 
ATOM   1404 C C     . TRP C 2 114 ? -5.027  11.369  3.277   1.00   20.07  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A C     1 
ATOM   1405 O O     . TRP C 2 114 ? -6.122  10.910  3.648   1.00   22.37  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A O     1 
ATOM   1406 C CB    . TRP C 2 114 ? -4.745  13.527  2.027   1.00   22.58  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CB    1 
ATOM   1407 C CG    . TRP C 2 114 ? -6.172  13.565  1.550   1.00   26.53  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CG    1 
ATOM   1408 C CD1   . TRP C 2 114 ? -7.172  14.516  1.844   1.00   27.75  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CD1   1 
ATOM   1409 C CD2   . TRP C 2 114 ? -6.810  12.565  0.765   1.00   23.37  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CD2   1 
ATOM   1410 N NE1   . TRP C 2 114 ? -8.348  14.156  1.245   1.00   29.09  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A NE1   1 
ATOM   1411 C CE2   . TRP C 2 114 ? -8.163  12.941  0.615   1.00   23.61  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CE2   1 
ATOM   1412 C CE3   . TRP C 2 114 ? -6.353  11.382  0.141   1.00   22.30  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CE3   1 
ATOM   1413 C CZ2   . TRP C 2 114 ? -9.064  12.193  -0.185  1.00   29.09  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CZ2   1 
ATOM   1414 C CZ3   . TRP C 2 114 ? -7.258  10.607  -0.600  1.00   22.59  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CZ3   1 
ATOM   1415 C CH2   . TRP C 2 114 ? -8.598  11.000  -0.749  1.00   25.89  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CH2   1 
ATOM   1416 N N     . LEU C 2 115 ? -4.046  10.643  2.778   1.00   18.36  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N     1 
ATOM   1417 C CA    . LEU C 2 115 ? -4.275  9.120   2.577   1.00   17.06  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA    1 
ATOM   1418 C C     . LEU C 2 115 ? -4.506  8.414   3.909   1.00   23.08  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C     1 
ATOM   1419 O O     . LEU C 2 115 ? -5.212  7.419   3.940   1.00   25.52  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O     1 
ATOM   1420 C CB    . LEU C 2 115 ? -3.098  8.526   1.864   1.00   17.92  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB    1 
ATOM   1421 C CG    . LEU C 2 115 ? -2.895  8.953   0.376   1.00   16.15  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG    1 
ATOM   1422 C CD1   . LEU C 2 115 ? -1.534  8.486   -0.066  1.00   18.28  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1   1 
ATOM   1423 C CD2   . LEU C 2 115 ? -3.966  8.327   -0.478  1.00   19.31  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2   1 
ATOM   1424 N N     . ASN C 2 116 ? -3.838  8.892   4.942   1.00   20.97  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N     1 
ATOM   1425 C CA    . ASN C 2 116 ? -3.946  8.310   6.309   1.00   24.23  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA    1 
ATOM   1426 C C     . ASN C 2 116 ? -5.284  8.651   7.027   1.00   29.95  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C     1 
ATOM   1427 O O     . ASN C 2 116 ? -5.649  8.044   8.070   1.00   35.10  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O     1 
ATOM   1428 C CB    . ASN C 2 116 ? -2.671  8.591   7.128   1.00   28.17  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB    1 
ATOM   1429 C CG    . ASN C 2 116 ? -1.442  7.783   6.634   1.00   34.74  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG    1 
ATOM   1430 O OD1   . ASN C 2 116 ? -0.446  8.335   6.175   1.00   65.30  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1   1 
ATOM   1431 N ND2   . ASN C 2 116 ? -1.527  6.446   6.721   1.00   36.52  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2   1 
ATOM   1432 N N     . THR C 2 117 ? -6.034  9.615   6.506   1.00   28.02  ? ? ? ? ? ? 171 THR A N     1 
ATOM   1433 C CA    . THR C 2 117 ? -7.197  10.102  7.182   1.00   27.90  ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA    1 
ATOM   1434 C C     . THR C 2 117 ? -8.473  9.992   6.332   1.00   29.31  ? ? ? ? ? ? 171 THR A C     1 
ATOM   1435 O O     . THR C 2 117 ? -9.551  10.321  6.815   1.00   34.79  ? ? ? ? ? ? 171 THR A O     1 
ATOM   1436 C CB    . THR C 2 117 ? -7.010  11.558  7.680   1.00   32.23  ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB    1 
ATOM   1437 O OG1   . THR C 2 117 ? -6.561  12.342  6.573   1.00   33.96  ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1   1 
ATOM   1438 C CG2   . THR C 2 117 ? -5.966  11.656  8.849   1.00   40.09  ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2   1 
ATOM   1439 N N     . HIS C 2 118 ? -8.339  9.549   5.077   1.00   29.12  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A N     1 
ATOM   1440 C CA    . HIS C 2 118 ? -9.488  9.344   4.173   1.00   27.21  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CA    1 
ATOM   1441 C C     . HIS C 2 118 ? -9.540  7.937   3.589   1.00   27.14  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A C     1 
ATOM   1442 O O     . HIS C 2 118 ? -8.496  7.280   3.491   1.00   38.97  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A O     1 
ATOM   1443 C CB    . HIS C 2 118 ? -9.447  10.335  3.034   1.00   26.95  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CB    1 
ATOM   1444 C CG    . HIS C 2 118 ? -9.588  11.737  3.540   1.00   29.53  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CG    1 
ATOM   1445 N ND1   . HIS C 2 118 ? -8.536  12.402  4.130   1.00   33.11  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A ND1   1 
ATOM   1446 C CD2   . HIS C 2 118 ? -10.682 12.538  3.675   1.00   33.65  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CD2   1 
ATOM   1447 C CE1   . HIS C 2 118 ? -8.955  13.592  4.546   1.00   37.65  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CE1   1 
ATOM   1448 N NE2   . HIS C 2 118 ? -10.255 13.696  4.285   1.00   38.11  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A NE2   1 
ATOM   1449 N N     . THR C 2 119 ? -10.726 7.495   3.178   1.00   31.45  ? ? ? ? ? ? 173 THR A N     1 
ATOM   1450 C CA    . THR C 2 119 ? -10.792 6.280   2.345   1.00   29.71  ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA    1 
ATOM   1451 C C     . THR C 2 119 ? -11.257 6.699   0.945   1.00   29.44  ? ? ? ? ? ? 173 THR A C     1 
ATOM   1452 O O     . THR C 2 119 ? -11.740 7.786   0.759   1.00   31.80  ? ? ? ? ? ? 173 THR A O     1 
ATOM   1453 C CB    . THR C 2 119 ? -11.745 5.244   2.909   1.00   32.79  ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB    1 
ATOM   1454 O OG1   . THR C 2 119 ? -13.015 5.846   3.120   1.00   43.89  ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1   1 
ATOM   1455 C CG2   . THR C 2 119 ? -11.147 4.622   4.239   1.00   33.97  ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2   1 
ATOM   1456 N N     . TYR C 2 120 ? -11.113 5.819   -0.018  1.00   26.45  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A N     1 
ATOM   1457 C CA    . TYR C 2 120 ? -11.484 6.076   -1.390  1.00   27.91  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CA    1 
ATOM   1458 C C     . TYR C 2 120 ? -11.729 4.744   -2.067  1.00   26.78  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A C     1 
ATOM   1459 O O     . TYR C 2 120 ? -11.195 3.696   -1.595  1.00   28.20  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A O     1 
ATOM   1460 C CB    . TYR C 2 120 ? -10.363 6.851   -2.088  1.00   26.50  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CB    1 
ATOM   1461 C CG    . TYR C 2 120 ? -9.068  6.155   -2.179  1.00   26.06  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CG    1 
ATOM   1462 C CD1   . TYR C 2 120 ? -8.773  5.269   -3.266  1.00   24.67  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD1   1 
ATOM   1463 C CD2   . TYR C 2 120 ? -8.074  6.432   -1.231  1.00   21.24  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD2   1 
ATOM   1464 C CE1   . TYR C 2 120 ? -7.513  4.612   -3.340  1.00   25.77  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE1   1 
ATOM   1465 C CE2   . TYR C 2 120 ? -6.819  5.811   -1.296  1.00   28.53  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE2   1 
ATOM   1466 C CZ    . TYR C 2 120 ? -6.561  4.864   -2.323  1.00   26.29  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CZ    1 
ATOM   1467 O OH    . TYR C 2 120 ? -5.314  4.241   -2.358  1.00   28.68  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A OH    1 
ATOM   1468 N N     . GLU C 2 121 ? -12.552 4.728   -3.082  1.00   30.00  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A N     1 
ATOM   1469 C CA    . GLU C 2 121 ? -12.749 3.548   -3.849  1.00   32.75  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CA    1 
ATOM   1470 C C     . GLU C 2 121 ? -12.084 3.513   -5.199  1.00   30.72  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A C     1 
ATOM   1471 O O     . GLU C 2 121 ? -12.009 2.504   -5.845  1.00   33.02  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A O     1 
ATOM   1472 C CB    . GLU C 2 121 ? -14.202 3.262   -4.030  1.00   53.68  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CB    1 
ATOM   1473 C CG    . GLU C 2 121 ? -14.362 1.801   -4.371  0.0000 44.71  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CG    1 
ATOM   1474 C CD    . GLU C 2 121 ? -13.969 0.912   -3.188  0.0000 53.71  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CD    1 
ATOM   1475 O OE1   . GLU C 2 121 ? -13.439 -0.223  -3.374  0.0000 58.18  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A OE1   1 
ATOM   1476 O OE2   . GLU C 2 121 ? -14.206 1.385   -2.057  0.0000 57.24  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A OE2   1 
ATOM   1477 N N     . THR C 2 122 ? -11.546 4.629   -5.588  1.00   22.90  ? ? ? ? ? ? 176 THR A N     1 
ATOM   1478 C CA    . THR C 2 122 ? -10.937 4.680   -6.909  1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 176 THR A CA    1 
ATOM   1479 C C     . THR C 2 122 ? -9.862  3.621   -7.191  1.00   23.99  ? ? ? ? ? ? 176 THR A C     1 
ATOM   1480 O O     . THR C 2 122 ? -8.872  3.557   -6.478  1.00   22.57  ? ? ? ? ? ? 176 THR A O     1 
ATOM   1481 C CB    . THR C 2 122 ? -10.237 6.066   -7.052  1.00   19.91  ? ? ? ? ? ? 176 THR A CB    1 
ATOM   1482 O OG1   . THR C 2 122 ? -11.235 7.011   -6.796  1.00   24.12  ? ? ? ? ? ? 176 THR A OG1   1 
ATOM   1483 C CG2   . THR C 2 122 ? -9.647  6.244   -8.460  1.00   21.91  ? ? ? ? ? ? 176 THR A CG2   1 
ATOM   1484 N N     . PRO C 2 123 ? -10.073 2.791   -8.240  1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N     1 
ATOM   1485 C CA    . PRO C 2 123 ? -8.951  1.911   -8.661  1.00   24.70  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA    1 
ATOM   1486 C C     . PRO C 2 123 ? -7.786  2.722   -9.209  1.00   22.37  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C     1 
ATOM   1487 O O     . PRO C 2 123 ? -8.028  3.690   -10.035 1.00   23.01  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O     1 
ATOM   1488 C CB    . PRO C 2 123 ? -9.574  1.129   -9.791  1.00   25.82  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB    1 
ATOM   1489 C CG    . PRO C 2 123 ? -11.048 1.213   -9.555  1.00   28.03  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG    1 
ATOM   1490 C CD    . PRO C 2 123 ? -11.231 2.635   -9.128  1.00   22.45  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD    1 
ATOM   1491 N N     . ILE C 2 124 ? -6.579  2.395   -8.793  1.00   21.18  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A N     1 
ATOM   1492 C CA    . ILE C 2 124 ? -5.366  3.061   -9.296  1.00   20.77  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CA    1 
ATOM   1493 C C     . ILE C 2 124 ? -4.616  2.059   -10.193 1.00   23.99  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A C     1 
ATOM   1494 O O     . ILE C 2 124 ? -4.101  1.005   -9.663  1.00   24.27  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A O     1 
ATOM   1495 C CB    . ILE C 2 124 ? -4.489  3.551   -8.153  1.00   21.42  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CB    1 
ATOM   1496 C CG1   . ILE C 2 124 ? -5.330  4.385   -7.146  1.00   24.50  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CG1   1 
ATOM   1497 C CG2   . ILE C 2 124 ? -3.317  4.378   -8.712  1.00   23.81  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CG2   1 
ATOM   1498 C CD1   . ILE C 2 124 ? -4.503  4.729   -5.866  1.00   22.52  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CD1   1 
ATOM   1499 N N     . LEU C 2 125 ? -4.623  2.311   -11.512 1.00   21.72  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A N     1 
ATOM   1500 C CA    . LEU C 2 125 ? -4.189  1.355   -12.560 1.00   22.51  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CA    1 
ATOM   1501 C C     . LEU C 2 125 ? -2.918  1.780   -13.240 1.00   25.70  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A C     1 
ATOM   1502 O O     . LEU C 2 125 ? -2.668  2.983   -13.399 1.00   23.17  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A O     1 
ATOM   1503 C CB    . LEU C 2 125 ? -5.263  1.217   -13.666 1.00   22.29  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CB    1 
ATOM   1504 C CG    . LEU C 2 125 ? -6.614  0.807   -13.096 1.00   24.13  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CG    1 
ATOM   1505 C CD1   . LEU C 2 125 ? -7.700  0.868   -14.225 1.00   27.31  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CD1   1 
ATOM   1506 C CD2   . LEU C 2 125 ? -6.557  -0.593  -12.343 1.00   29.02  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CD2   1 
ATOM   1507 N N     . LYS C 2 126 ? -2.048  0.840   -13.576 1.00   22.34  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A N     1 
ATOM   1508 C CA    . LYS C 2 126 ? -0.836  1.137   -14.319 1.00   23.16  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CA    1 
ATOM   1509 C C     . LYS C 2 126 ? -1.185  1.336   -15.802 1.00   22.78  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A C     1 
ATOM   1510 O O     . LYS C 2 126 ? -1.812  0.494   -16.450 1.00   23.07  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A O     1 
ATOM   1511 C CB    . LYS C 2 126 ? 0.240   0.047   -14.168 1.00   24.25  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CB    1 
ATOM   1512 C CG    . LYS C 2 126 ? 1.655   0.496   -14.671 1.00   30.82  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CG    1 
ATOM   1513 C CD    . LYS C 2 126 ? 2.570   -0.738  -14.711 1.00   46.34  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CD    1 
ATOM   1514 C CE    . LYS C 2 126 ? 3.985   -0.334  -15.093 1.00   65.51  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CE    1 
ATOM   1515 N NZ    . LYS C 2 126 ? 4.015   0.516   -16.336 1.00   72.97  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A NZ    1 
ATOM   1516 N N     . TRP C 2 127 ? -0.762  2.476   -16.355 1.00   23.51  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N     1 
ATOM   1517 C CA    . TRP C 2 127 ? -0.811  2.648   -17.772 1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA    1 
ATOM   1518 C C     . TRP C 2 127 ? 0.327   1.883   -18.448 1.00   21.62  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C     1 
ATOM   1519 O O     . TRP C 2 127 ? 1.498   2.120   -18.128 1.00   24.57  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O     1 
ATOM   1520 C CB    . TRP C 2 127 ? -0.645  4.177   -18.069 1.00   19.78  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB    1 
ATOM   1521 C CG    . TRP C 2 127 ? -0.844  4.450   -19.559 1.00   19.43  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG    1 
ATOM   1522 C CD1   . TRP C 2 127 ? 0.125   4.586   -20.491 1.00   19.06  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1   1 
ATOM   1523 C CD2   . TRP C 2 127 ? -2.092  4.476   -20.249 1.00   20.10  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2   1 
ATOM   1524 N NE1   . TRP C 2 127 ? -0.421  4.752   -21.751 1.00   22.27  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1   1 
ATOM   1525 C CE2   . TRP C 2 127 ? -1.791  4.716   -21.647 1.00   20.82  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2   1 
ATOM   1526 C CE3   . TRP C 2 127 ? -3.460  4.374   -19.834 1.00   22.53  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3   1 
ATOM   1527 C CZ2   . TRP C 2 127 ? -2.800  4.780   -22.635 1.00   23.50  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2   1 
ATOM   1528 C CZ3   . TRP C 2 127 ? -4.466  4.466   -20.822 1.00   23.20  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3   1 
ATOM   1529 C CH2   . TRP C 2 127 ? -4.105  4.717   -22.231 1.00   25.14  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2   1 
ATOM   1530 N N     . GLN C 2 128 ? -0.024  1.022   -19.416 1.00   24.28  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A N     1 
ATOM   1531 C CA    . GLN C 2 128 ? 0.941   0.165   -20.076 1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CA    1 
ATOM   1532 C C     . GLN C 2 128 ? 1.406   0.815   -21.352 1.00   25.84  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A C     1 
ATOM   1533 O O     . GLN C 2 128 ? 0.849   0.520   -22.428 1.00   26.07  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A O     1 
ATOM   1534 C CB    . GLN C 2 128 ? 0.267   -1.155  -20.413 1.00   25.61  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CB    1 
ATOM   1535 C CG    . GLN C 2 128 ? -0.165  -1.851  -19.126 1.00   35.63  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CG    1 
ATOM   1536 C CD    . GLN C 2 128 ? -0.655  -3.251  -19.409 1.00   49.13  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CD    1 
ATOM   1537 O OE1   . GLN C 2 128 ? -0.055  -3.964  -20.239 1.00   44.01  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A OE1   1 
ATOM   1538 N NE2   . GLN C 2 128 ? -1.760  -3.665  -18.738 1.00   44.22  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A NE2   1 
ATOM   1539 N N     . THR C 2 129 ? 2.417   1.681   -21.221 1.00   24.02  ? ? ? ? ? ? 183 THR A N     1 
ATOM   1540 C CA    . THR C 2 129 ? 2.914   2.447   -22.362 1.00   24.69  ? ? ? ? ? ? 183 THR A CA    1 
ATOM   1541 C C     . THR C 2 129 ? 3.331   1.593   -23.551 1.00   30.84  ? ? ? ? ? ? 183 THR A C     1 
ATOM   1542 O O     . THR C 2 129 ? 3.115   1.990   -24.728 1.00   29.85  ? ? ? ? ? ? 183 THR A O     1 
ATOM   1543 C CB    . THR C 2 129 ? 4.085   3.349   -21.888 1.00   29.95  ? ? ? ? ? ? 183 THR A CB    1 
ATOM   1544 O OG1   . THR C 2 129 ? 3.637   4.177   -20.799 1.00   25.10  ? ? ? ? ? ? 183 THR A OG1   1 
ATOM   1545 C CG2   . THR C 2 129 ? 4.611   4.208   -22.990 1.00   29.39  ? ? ? ? ? ? 183 THR A CG2   1 
ATOM   1546 N N     . ASP C 2 130 ? 3.972   0.446   -23.285 1.00   31.59  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N     1 
ATOM   1547 C CA    . ASP C 2 130 ? 4.507   -0.411  -24.398 1.00   31.78  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA    1 
ATOM   1548 C C     . ASP C 2 130 ? 3.383   -1.058  -25.247 1.00   31.01  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C     1 
ATOM   1549 O O     . ASP C 2 130 ? 3.642   -1.570  -26.304 1.00   42.83  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O     1 
ATOM   1550 C CB    . ASP C 2 130 ? 5.492   -1.488  -23.894 1.00   40.20  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB    1 
ATOM   1551 C CG    . ASP C 2 130 ? 4.840   -2.460  -22.919 1.00   48.19  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG    1 
ATOM   1552 O OD1   . ASP C 2 130 ? 3.706   -2.193  -22.440 1.00   51.08  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1   1 
ATOM   1553 O OD2   . ASP C 2 130 ? 5.461   -3.514  -22.641 1.00   60.26  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2   1 
ATOM   1554 N N     . LYS C 2 131 ? 2.141   -1.010  -24.789 1.00   32.45  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A N     1 
ATOM   1555 C CA    . LYS C 2 131 ? 1.009   -1.489  -25.574 1.00   32.52  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CA    1 
ATOM   1556 C C     . LYS C 2 131 ? 0.093   -0.361  -26.034 1.00   36.10  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A C     1 
ATOM   1557 O O     . LYS C 2 131 ? -0.474  -0.436  -27.150 1.00   32.55  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A O     1 
ATOM   1558 C CB    . LYS C 2 131 ? 0.211   -2.485  -24.741 1.00   36.25  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CB    1 
ATOM   1559 C CG    . LYS C 2 131 ? 1.033   -3.725  -24.497 1.00   43.65  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CG    1 
ATOM   1560 C CD    . LYS C 2 131 ? 0.317   -4.710  -23.605 1.00   57.14  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CD    1 
ATOM   1561 C CE    . LYS C 2 131 ? 0.891   -6.114  -23.835 1.00   58.23  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CE    1 
ATOM   1562 N NZ    . LYS C 2 131 ? 0.902   -6.802  -22.543 1.00   77.64  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A NZ    1 
ATOM   1563 N N     . TRP C 2 132 ? -0.052  0.683   -25.204 1.00   26.41  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A N     1 
ATOM   1564 C CA    . TRP C 2 132 ? -1.173  1.566   -25.392 1.00   26.57  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CA    1 
ATOM   1565 C C     . TRP C 2 132 ? -0.680  2.940   -25.847 1.00   26.48  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A C     1 
ATOM   1566 O O     . TRP C 2 132 ? -1.488  3.884   -25.945 1.00   24.12  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A O     1 
ATOM   1567 C CB    . TRP C 2 132 ? -1.929  1.699   -24.080 1.00   26.21  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CB    1 
ATOM   1568 C CG    . TRP C 2 132 ? -2.521  0.386   -23.540 1.00   25.03  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CG    1 
ATOM   1569 C CD1   . TRP C 2 132 ? -2.761  -0.781  -24.233 1.00   30.89  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CD1   1 
ATOM   1570 C CD2   . TRP C 2 132 ? -2.975  0.175   -22.217 1.00   23.89  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CD2   1 
ATOM   1571 N NE1   . TRP C 2 132 ? -3.348  -1.719  -23.397 1.00   35.32  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A NE1   1 
ATOM   1572 C CE2   . TRP C 2 132 ? -3.481  -1.164  -22.152 1.00   31.85  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CE2   1 
ATOM   1573 C CE3   . TRP C 2 132 ? -3.014  0.958   -21.078 1.00   26.60  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CE3   1 
ATOM   1574 C CZ2   . TRP C 2 132 ? -3.985  -1.714  -20.988 1.00   36.02  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CZ2   1 
ATOM   1575 C CZ3   . TRP C 2 132 ? -3.545  0.377   -19.864 1.00   28.69  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CZ3   1 
ATOM   1576 C CH2   . TRP C 2 132 ? -4.042  -0.932  -19.861 1.00   37.88  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CH2   1 
ATOM   1577 N N     . GLY C 2 133 ? 0.627   3.067   -26.023 1.00   24.63  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A N     1 
ATOM   1578 C CA    . GLY C 2 133 ? 1.276   4.350   -26.335 1.00   30.97  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A CA    1 
ATOM   1579 C C     . GLY C 2 133 ? 1.394   5.276   -25.126 1.00   26.17  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A C     1 
ATOM   1580 O O     . GLY C 2 133 ? 1.177   4.905   -23.955 1.00   26.72  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A O     1 
ATOM   1581 N N     . GLU C 2 134 ? 1.652   6.549   -25.402 1.00   26.16  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A N     1 
ATOM   1582 C CA    . GLU C 2 134 ? 1.974   7.525   -24.334 1.00   24.58  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CA    1 
ATOM   1583 C C     . GLU C 2 134 ? 0.719   7.738   -23.482 1.00   26.48  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A C     1 
ATOM   1584 O O     . GLU C 2 134 ? -0.413  7.744   -23.985 1.00   27.58  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A O     1 
ATOM   1585 C CB    . GLU C 2 134 ? 2.500   8.876   -24.869 1.00   38.46  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CB    1 
ATOM   1586 C CG    . GLU C 2 134 ? 1.580   9.605   -25.845 1.00   52.55  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CG    1 
ATOM   1587 C CD    . GLU C 2 134 ? 1.746   10.893  -26.433 0.0000 48.64  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CD    1 
ATOM   1588 O OE1   . GLU C 2 134 ? 2.856   11.362  -26.523 0.0000 55.03  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A OE1   1 
ATOM   1589 O OE2   . GLU C 2 134 ? 0.828   11.507  -26.897 0.0000 55.65  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A OE2   1 
ATOM   1590 N N     . ILE C 2 135 ? 0.909   7.851   -22.178 1.00   24.64  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A N     1 
ATOM   1591 C CA    . ILE C 2 135 ? -0.219  8.196   -21.355 1.00   24.44  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CA    1 
ATOM   1592 C C     . ILE C 2 135 ? -0.794  9.574   -21.860 1.00   21.46  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A C     1 
ATOM   1593 O O     . ILE C 2 135 ? 0.010   10.450  -22.332 1.00   25.27  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A O     1 
ATOM   1594 C CB    . ILE C 2 135 ? 0.193   8.263   -19.852 1.00   21.19  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CB    1 
ATOM   1595 C CG1   . ILE C 2 135 ? -1.050  8.339   -18.976 1.00   22.56  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CG1   1 
ATOM   1596 C CG2   . ILE C 2 135 ? 1.155   9.451   -19.637 1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CG2   1 
ATOM   1597 C CD1   . ILE C 2 135 ? -0.808  7.945   -17.537 1.00   22.08  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CD1   1 
ATOM   1598 N N     . LYS C 2 136 ? -2.115  9.720   -21.861 1.00   22.50  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A N     1 
ATOM   1599 C CA    . LYS C 2 136 ? -2.742  10.947  -22.448 1.00   24.65  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CA    1 
ATOM   1600 C C     . LYS C 2 136 ? -2.248  12.256  -21.808 1.00   31.62  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A C     1 
ATOM   1601 O O     . LYS C 2 136 ? -2.165  13.227  -22.567 1.00   53.30  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A O     1 
ATOM   1602 C CB    . LYS C 2 136 ? -4.282  10.841  -22.392 1.00   32.07  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CB    1 
ATOM   1603 C CG    . LYS C 2 136 ? -4.941  10.120  -23.588 0.0000 41.35  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CG    1 
ATOM   1604 C CD    . LYS C 2 136 ? -4.931  8.554   -23.383 0.0000 45.74  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CD    1 
ATOM   1605 C CE    . LYS C 2 136 ? -5.175  8.064   -21.903 0.0000 44.26  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CE    1 
ATOM   1606 N NZ    . LYS C 2 136 ? -4.030  7.761   -20.876 0.0000 23.83  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A NZ    1 
ATOM   1607 N N     . ALA C 2 137 ? -1.957  12.278  -20.487 1.00   30.91  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A N     1 
ATOM   1608 C CA    . ALA C 2 137 ? -1.448  13.420  -19.588 1.00   27.08  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A CA    1 
ATOM   1609 C C     . ALA C 2 137 ? -0.004  13.729  -19.795 1.00   32.36  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A C     1 
ATOM   1610 O O     . ALA C 2 137 ? 0.583   14.463  -18.981 1.00   51.83  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A O     1 
ATOM   1611 C CB    . ALA C 2 137 ? -1.632  12.981  -18.099 1.00   44.59  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A CB    1 
ATOM   1612 N N     . ASP C 2 138 ? 0.614   13.125  -20.838 1.00   38.82  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N     1 
ATOM   1613 C CA    . ASP C 2 138 ? 2.031   13.312  -21.057 1.00   42.58  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA    1 
ATOM   1614 C C     . ASP C 2 138 ? 2.335   14.733  -21.512 1.00   36.21  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C     1 
ATOM   1615 O O     . ASP C 2 138 ? 1.427   15.431  -22.075 1.00   47.23  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O     1 
ATOM   1616 C CB    . ASP C 2 138 ? 2.681   12.219  -21.914 1.00   31.38  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB    1 
ATOM   1617 C CG    . ASP C 2 138 ? 3.551   12.953  -22.974 0.0000 47.79  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG    1 
ATOM   1618 O OD1   . ASP C 2 138 ? 3.208   14.098  -23.461 0.0000 52.55  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1   1 
ATOM   1619 O OD2   . ASP C 2 138 ? 4.652   12.349  -23.225 0.0000 53.94  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2   1 
ATOM   1620 N N     . TYR C 2 139 ? 3.556   15.159  -21.139 1.00   28.34  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A N     1 
ATOM   1621 C CA    . TYR C 2 139 ? 4.129   16.501  -21.441 1.00   36.60  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CA    1 
ATOM   1622 C C     . TYR C 2 139 ? 5.038   16.390  -22.642 1.00   52.01  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A C     1 
ATOM   1623 O O     . TYR C 2 139 ? 5.767   15.397  -22.741 1.00   57.62  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A O     1 
ATOM   1624 C CB    . TYR C 2 139 ? 4.965   16.978  -20.246 1.00   36.89  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CB    1 
ATOM   1625 C CG    . TYR C 2 139 ? 4.113   17.533  -19.162 1.00   31.65  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CG    1 
ATOM   1626 C CD1   . TYR C 2 139 ? 3.761   18.893  -19.171 1.00   33.85  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CD1   1 
ATOM   1627 C CD2   . TYR C 2 139 ? 3.639   16.723  -18.138 1.00   29.66  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CD2   1 
ATOM   1628 C CE1   . TYR C 2 139 ? 2.965   19.423  -18.176 1.00   30.84  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CE1   1 
ATOM   1629 C CE2   . TYR C 2 139 ? 2.836   17.229  -17.161 1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CE2   1 
ATOM   1630 C CZ    . TYR C 2 139 ? 2.526   18.587  -17.142 1.00   27.30  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CZ    1 
ATOM   1631 O OH    . TYR C 2 139 ? 1.725   19.055  -16.119 1.00   26.46  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A OH    1 
ATOM   1632 N N     . GLY C 2 140 ? 5.020   17.389  -23.541 1.00   58.91  ? ? ? ? ? ? 194 GLY A N     1 
ATOM   1633 C CA    . GLY C 2 140 ? 5.905   17.421  -24.709 1.00   68.30  ? ? ? ? ? ? 194 GLY A CA    1 
ATOM   1634 N N     . GLU D 2 8   ? 8.483   -14.291 -3.295  1.00   63.33  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C N     1 
ATOM   1635 C CA    . GLU D 2 8   ? 7.659   -15.448 -2.860  1.00   60.77  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CA    1 
ATOM   1636 C C     . GLU D 2 8   ? 7.280   -15.299 -1.373  1.00   47.65  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C C     1 
ATOM   1637 O O     . GLU D 2 8   ? 6.897   -14.246 -0.920  1.00   49.65  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C O     1 
ATOM   1638 C CB    . GLU D 2 8   ? 8.392   -16.772 -3.123  1.00   75.96  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CB    1 
ATOM   1639 C CG    . GLU D 2 8   ? 8.900   -16.950 -4.558  1.00   73.03  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CG    1 
ATOM   1640 C CD    . GLU D 2 8   ? 10.417  -16.749 -4.706  1.00   99.24  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CD    1 
ATOM   1641 O OE1   . GLU D 2 8   ? 10.948  -15.752 -4.149  1.00   87.02  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C OE1   1 
ATOM   1642 O OE2   . GLU D 2 8   ? 11.089  -17.580 -5.386  1.00   83.41  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C OE2   1 
ATOM   1643 N N     . ILE D 2 9   ? 7.402   -16.365 -0.619  1.00   44.16  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C N     1 
ATOM   1644 C CA    . ILE D 2 9   ? 7.067   -16.371 0.788   1.00   37.97  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CA    1 
ATOM   1645 C C     . ILE D 2 9   ? 8.226   -15.857 1.624   1.00   40.03  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C C     1 
ATOM   1646 O O     . ILE D 2 9   ? 9.357   -16.252 1.430   1.00   32.95  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C O     1 
ATOM   1647 C CB    . ILE D 2 9   ? 6.785   -17.815 1.245   1.00   34.42  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CB    1 
ATOM   1648 C CG1   . ILE D 2 9   ? 5.624   -18.376 0.476   1.00   41.04  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CG1   1 
ATOM   1649 C CG2   . ILE D 2 9   ? 6.542   -17.903 2.775   1.00   34.14  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CG2   1 
ATOM   1650 C CD1   . ILE D 2 9   ? 5.444   -19.845 0.771   1.00   42.54  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CD1   1 
ATOM   1651 N N     . ILE D 2 10  ? 7.904   -15.034 2.604   1.00   32.48  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C N     1 
ATOM   1652 C CA    . ILE D 2 10  ? 8.861   -14.569 3.578   1.00   33.19  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CA    1 
ATOM   1653 C C     . ILE D 2 10  ? 8.667   -15.460 4.802   1.00   34.66  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C C     1 
ATOM   1654 O O     . ILE D 2 10  ? 7.691   -15.294 5.527   1.00   30.05  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C O     1 
ATOM   1655 C CB    . ILE D 2 10  ? 8.588   -13.086 3.879   1.00   29.87  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CB    1 
ATOM   1656 C CG1   . ILE D 2 10  ? 8.786   -12.316 2.557   1.00   39.32  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CG1   1 
ATOM   1657 C CG2   . ILE D 2 10  ? 9.530   -12.597 4.987   1.00   40.67  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CG2   1 
ATOM   1658 C CD1   . ILE D 2 10  ? 8.177   -10.929 2.540   1.00   44.11  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CD1   1 
ATOM   1659 N N     . TRP D 2 11  ? 9.546   -16.464 4.965   1.00   31.84  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C N     1 
ATOM   1660 C CA    . TRP D 2 11  ? 9.434   -17.443 6.051   1.00   37.36  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CA    1 
ATOM   1661 C C     . TRP D 2 11  ? 9.562   -16.836 7.427   1.00   32.40  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C C     1 
ATOM   1662 O O     . TRP D 2 11  ? 8.883   -17.298 8.347   1.00   35.76  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C O     1 
ATOM   1663 C CB    . TRP D 2 11  ? 10.395  -18.676 5.850   1.00   35.02  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CB    1 
ATOM   1664 C CG    . TRP D 2 11  ? 10.109  -19.369 4.567   1.00   31.53  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CG    1 
ATOM   1665 C CD1   . TRP D 2 11  ? 10.744  -19.214 3.368   1.00   40.96  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CD1   1 
ATOM   1666 C CD2   . TRP D 2 11  ? 9.035   -20.266 4.336   1.00   37.07  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CD2   1 
ATOM   1667 N NE1   . TRP D 2 11  ? 10.154  -20.008 2.414   1.00   35.44  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C NE1   1 
ATOM   1668 C CE2   . TRP D 2 11  ? 9.089   -20.654 2.986   1.00   33.17  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CE2   1 
ATOM   1669 C CE3   . TRP D 2 11  ? 8.025   -20.772 5.151   1.00   36.16  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CE3   1 
ATOM   1670 C CZ2   . TRP D 2 11  ? 8.181   -21.542 2.427   1.00   39.18  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CZ2   1 
ATOM   1671 C CZ3   . TRP D 2 11  ? 7.118   -21.680 4.608   1.00   41.75  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CZ3   1 
ATOM   1672 C CH2   . TRP D 2 11  ? 7.199   -22.052 3.256   1.00   42.68  ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CH2   1 
ATOM   1673 N N     . GLU D 2 12  ? 10.399  -15.788 7.564   1.00   33.26  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C N     1 
ATOM   1674 C CA    . GLU D 2 12  ? 10.579  -15.090 8.838   1.00   35.42  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CA    1 
ATOM   1675 C C     . GLU D 2 12  ? 9.417   -14.097 9.021   1.00   36.58  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C C     1 
ATOM   1676 O O     . GLU D 2 12  ? 9.515   -12.926 8.694   1.00   35.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C O     1 
ATOM   1677 C CB    . GLU D 2 12  ? 11.909  -14.314 8.853   1.00   41.40  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CB    1 
ATOM   1678 C CG    . GLU D 2 12  ? 13.087  -14.790 7.977   0.0000 43.66  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CG    1 
ATOM   1679 C CD    . GLU D 2 12  ? 13.166  -14.225 6.536   0.0000 48.61  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CD    1 
ATOM   1680 O OE1   . GLU D 2 12  ? 12.714  -14.941 5.609   0.0000 43.06  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C OE1   1 
ATOM   1681 O OE2   . GLU D 2 12  ? 13.694  -13.076 6.378   0.0000 51.69  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C OE2   1 
ATOM   1682 N N     . SER D 2 13  ? 8.292   -14.590 9.499   1.00   34.74  ? ? ? ? ? ? 67  SER C N     1 
ATOM   1683 C CA    . SER D 2 13  ? 7.054   -13.802 9.490   1.00   34.22  ? ? ? ? ? ? 67  SER C CA    1 
ATOM   1684 C C     . SER D 2 13  ? 6.135   -14.407 10.544  1.00   34.01  ? ? ? ? ? ? 67  SER C C     1 
ATOM   1685 O O     . SER D 2 13  ? 6.397   -15.509 11.071  1.00   35.03  ? ? ? ? ? ? 67  SER C O     1 
ATOM   1686 C CB    . SER D 2 13  ? 6.398   -13.816 8.079   1.00   30.40  ? ? ? ? ? ? 67  SER C CB    1 
ATOM   1687 O OG    . SER D 2 13  ? 6.040   -15.191 7.687   1.00   32.66  ? ? ? ? ? ? 67  SER C OG    1 
ATOM   1688 N N     . LEU D 2 14  ? 5.037   -13.714 10.810  1.00   27.65  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C N     1 
ATOM   1689 C CA    . LEU D 2 14  ? 4.001   -14.189 11.708  1.00   25.45  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CA    1 
ATOM   1690 C C     . LEU D 2 14  ? 2.771   -14.464 10.869  1.00   23.87  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C C     1 
ATOM   1691 O O     . LEU D 2 14  ? 2.404   -13.661 10.028  1.00   29.62  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C O     1 
ATOM   1692 C CB    . LEU D 2 14  ? 3.660   -13.047 12.690  1.00   29.70  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CB    1 
ATOM   1693 C CG    . LEU D 2 14  ? 2.544   -13.174 13.718  1.00   35.30  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CG    1 
ATOM   1694 C CD1   . LEU D 2 14  ? 2.727   -14.425 14.564  1.00   43.18  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CD1   1 
ATOM   1695 C CD2   . LEU D 2 14  ? 2.623   -11.927 14.596  1.00   49.87  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CD2   1 
ATOM   1696 N N     . SER D 2 15  ? 2.097   -15.611 11.073  1.00   20.58  ? ? ? ? ? ? 69  SER C N     1 
ATOM   1697 C CA    . SER D 2 15  ? 0.916   -15.933 10.370  1.00   20.40  ? ? ? ? ? ? 69  SER C CA    1 
ATOM   1698 C C     . SER D 2 15  ? -0.222  -15.926 11.365  1.00   21.68  ? ? ? ? ? ? 69  SER C C     1 
ATOM   1699 O O     . SER D 2 15  ? -0.086  -16.425 12.531  1.00   26.11  ? ? ? ? ? ? 69  SER C O     1 
ATOM   1700 C CB    . SER D 2 15  ? 1.111   -17.338 9.720   1.00   26.64  ? ? ? ? ? ? 69  SER C CB    1 
ATOM   1701 O OG    . SER D 2 15  ? 2.025   -17.310 8.606   1.00   26.13  ? ? ? ? ? ? 69  SER C OG    1 
ATOM   1702 N N     . VAL D 2 16  ? -1.350  -15.331 10.994  1.00   19.42  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C N     1 
ATOM   1703 C CA    . VAL D 2 16  ? -2.497  -15.313 11.907  1.00   19.46  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CA    1 
ATOM   1704 C C     . VAL D 2 16  ? -3.628  -16.074 11.289  1.00   25.78  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C C     1 
ATOM   1705 O O     . VAL D 2 16  ? -3.806  -16.011 10.122  1.00   22.79  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C O     1 
ATOM   1706 C CB    . VAL D 2 16  ? -3.001  -13.893 12.358  1.00   21.09  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CB    1 
ATOM   1707 C CG1   . VAL D 2 16  ? -1.903  -13.194 13.165  1.00   24.07  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CG1   1 
ATOM   1708 C CG2   . VAL D 2 16  ? -3.435  -13.006 11.200  1.00   23.83  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CG2   1 
ATOM   1709 N N     . ASP D 2 17  ? -4.425  -16.779 12.055  1.00   27.12  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C N     1 
ATOM   1710 C CA    . ASP D 2 17  ? -5.658  -17.311 11.501  1.00   35.23  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C CA    1 
ATOM   1711 C C     . ASP D 2 17  ? -6.712  -17.547 12.542  1.00   22.05  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C C     1 
ATOM   1712 O O     . ASP D 2 17  ? -6.479  -17.503 13.699  1.00   23.39  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C O     1 
ATOM   1713 C CB    . ASP D 2 17  ? -5.472  -18.513 10.597  1.00   41.84  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C CB    1 
ATOM   1714 C CG    . ASP D 2 17  ? -6.577  -18.652 9.464   1.00   26.27  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C CG    1 
ATOM   1715 O OD1   . ASP D 2 17  ? -7.620  -18.075 9.434   0.0000 32.52  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C OD1   1 
ATOM   1716 O OD2   . ASP D 2 17  ? -6.375  -19.431 8.547   0.0000 48.75  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C OD2   1 
ATOM   1717 N N     . VAL D 2 18  ? -7.895  -17.662 12.034  1.00   22.19  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C N     1 
ATOM   1718 C CA    . VAL D 2 18  ? -9.093  -17.447 12.764  1.00   21.67  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CA    1 
ATOM   1719 C C     . VAL D 2 18  ? -9.868  -18.742 12.473  1.00   27.76  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C C     1 
ATOM   1720 O O     . VAL D 2 18  ? -9.871  -19.230 11.351  1.00   37.80  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C O     1 
ATOM   1721 C CB    . VAL D 2 18  ? -9.738  -16.191 12.181  1.00   30.66  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CB    1 
ATOM   1722 C CG1   . VAL D 2 18  ? -9.863  -16.354 10.687  1.00   43.63  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CG1   1 
ATOM   1723 C CG2   . VAL D 2 18  ? -11.064 -15.960 12.810  1.00   39.79  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CG2   1 
ATOM   1724 N N     . GLY D 2 19  ? -10.493 -19.328 13.495  1.00   25.73  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C N     1 
ATOM   1725 C CA    . GLY D 2 19  ? -11.329 -20.547 13.348  1.00   29.76  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C CA    1 
ATOM   1726 C C     . GLY D 2 19  ? -12.743 -20.030 13.632  1.00   33.88  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C C     1 
ATOM   1727 O O     . GLY D 2 19  ? -12.973 -19.367 14.665  1.00   34.99  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C O     1 
ATOM   1728 N N     . SER D 2 20  ? -13.680 -20.320 12.726  1.00   39.73  ? ? ? ? ? ? 74  SER C N     1 
ATOM   1729 C CA    . SER D 2 20  ? -15.120 -20.014 12.905  1.00   31.50  ? ? ? ? ? ? 74  SER C CA    1 
ATOM   1730 C C     . SER D 2 20  ? -15.868 -21.361 13.000  1.00   41.64  ? ? ? ? ? ? 74  SER C C     1 
ATOM   1731 O O     . SER D 2 20  ? -15.629 -22.310 12.203  1.00   49.81  ? ? ? ? ? ? 74  SER C O     1 
ATOM   1732 C CB    . SER D 2 20  ? -15.663 -19.154 11.731  1.00   42.01  ? ? ? ? ? ? 74  SER C CB    1 
ATOM   1733 O OG    . SER D 2 20  ? -15.129 -17.823 11.832  1.00   44.32  ? ? ? ? ? ? 74  SER C OG    1 
ATOM   1734 N N     . GLN D 2 21  ? -16.765 -21.460 13.976  1.00   40.73  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C N     1 
ATOM   1735 C CA    . GLN D 2 21  ? -17.671 -22.606 14.062  1.00   39.67  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CA    1 
ATOM   1736 C C     . GLN D 2 21  ? -19.034 -21.951 13.815  1.00   57.45  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C C     1 
ATOM   1737 O O     . GLN D 2 21  ? -19.764 -21.580 14.750  1.00   55.09  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C O     1 
ATOM   1738 C CB    . GLN D 2 21  ? -17.588 -23.306 15.435  1.00   52.14  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CB    1 
ATOM   1739 C CG    . GLN D 2 21  ? -18.655 -24.576 15.506  0.0000 54.76  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CG    1 
ATOM   1740 C CD    . GLN D 2 21  ? -18.101 -25.674 16.441  0.0000 61.29  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CD    1 
ATOM   1741 O OE1   . GLN D 2 21  ? -17.272 -25.395 17.332  0.0000 63.01  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C OE1   1 
ATOM   1742 N NE2   . GLN D 2 21  ? -18.556 -26.919 16.242  0.0000 61.72  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C NE2   1 
ATOM   1743 N N     . GLY D 2 22  ? -19.334 -21.736 12.541  1.00   49.45  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C N     1 
ATOM   1744 C CA    . GLY D 2 22  ? -20.491 -20.944 12.144  1.00   51.11  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C CA    1 
ATOM   1745 C C     . GLY D 2 22  ? -20.072 -19.480 11.943  1.00   47.48  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C C     1 
ATOM   1746 O O     . GLY D 2 22  ? -19.172 -18.973 12.645  1.00   59.05  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C O     1 
ATOM   1747 N N     . ASN D 2 23  ? -20.694 -18.836 10.959  1.00   45.60  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C N     1 
ATOM   1748 C CA    . ASN D 2 23  ? -20.357 -17.424 10.611  1.00   40.27  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C CA    1 
ATOM   1749 C C     . ASN D 2 23  ? -21.629 -16.611 10.256  1.00   44.41  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C C     1 
ATOM   1750 O O     . ASN D 2 23  ? -22.181 -16.755 9.144   1.00   53.71  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C O     1 
ATOM   1751 C CB    . ASN D 2 23  ? -19.319 -17.397 9.465   1.00   35.65  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C CB    1 
ATOM   1752 C CG    . ASN D 2 23  ? -18.705 -16.040 9.273   1.00   31.36  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C CG    1 
ATOM   1753 O OD1   . ASN D 2 23  ? -18.633 -15.293 10.198  1.00   39.05  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C OD1   1 
ATOM   1754 N ND2   . ASN D 2 23  ? -18.252 -15.737 8.058   1.00   37.63  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C ND2   1 
ATOM   1755 N N     . PRO D 2 24  ? -22.142 -15.807 11.203  1.00   51.27  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C N     1 
ATOM   1756 C CA    . PRO D 2 24  ? -21.694 -15.579 12.585  1.00   41.49  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CA    1 
ATOM   1757 C C     . PRO D 2 24  ? -21.778 -16.837 13.445  1.00   39.03  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C C     1 
ATOM   1758 O O     . PRO D 2 24  ? -22.668 -17.673 13.264  1.00   49.29  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C O     1 
ATOM   1759 C CB    . PRO D 2 24  ? -22.707 -14.579 13.124  1.00   40.49  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CB    1 
ATOM   1760 C CG    . PRO D 2 24  ? -23.936 -14.861 12.320  1.00   58.11  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CG    1 
ATOM   1761 C CD    . PRO D 2 24  ? -23.452 -15.176 10.943  1.00   47.79  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CD    1 
ATOM   1762 N N     . GLY D 2 25  ? -20.860 -16.921 14.395  1.00   39.18  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C N     1 
ATOM   1763 C CA    . GLY D 2 25  ? -20.854 -17.968 15.421  1.00   48.04  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C CA    1 
ATOM   1764 C C     . GLY D 2 25  ? -19.636 -17.789 16.322  1.00   36.15  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C C     1 
ATOM   1765 O O     . GLY D 2 25  ? -19.099 -16.681 16.486  1.00   37.00  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C O     1 
ATOM   1766 N N     . ILE D 2 26  ? -19.154 -18.899 16.869  1.00   36.09  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C N     1 
ATOM   1767 C CA    . ILE D 2 26  ? -18.013 -18.878 17.791  1.00   32.64  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CA    1 
ATOM   1768 C C     . ILE D 2 26  ? -16.737 -18.651 16.995  1.00   32.97  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C C     1 
ATOM   1769 O O     . ILE D 2 26  ? -16.567 -19.234 15.934  1.00   39.72  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C O     1 
ATOM   1770 C CB    . ILE D 2 26  ? -17.938 -20.221 18.592  1.00   36.25  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CB    1 
ATOM   1771 C CG1   . ILE D 2 26  ? -19.226 -20.462 19.423  1.00   42.26  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CG1   1 
ATOM   1772 C CG2   . ILE D 2 26  ? -16.724 -20.197 19.528  1.00   44.12  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CG2   1 
ATOM   1773 C CD1   . ILE D 2 26  ? -19.314 -21.886 20.046  1.00   50.78  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CD1   1 
ATOM   1774 N N     . VAL D 2 27  ? -15.865 -17.755 17.463  1.00   33.54  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C N     1 
ATOM   1775 C CA    . VAL D 2 27  ? -14.660 -17.398 16.704  1.00   27.69  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CA    1 
ATOM   1776 C C     . VAL D 2 27  ? -13.492 -17.455 17.679  1.00   27.41  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C C     1 
ATOM   1777 O O     . VAL D 2 27  ? -13.655 -17.113 18.868  1.00   31.92  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C O     1 
ATOM   1778 C CB    . VAL D 2 27  ? -14.772 -15.987 15.960  1.00   33.43  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CB    1 
ATOM   1779 C CG1   . VAL D 2 27  ? -15.907 -16.017 14.969  1.00   39.11  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CG1   1 
ATOM   1780 C CG2   . VAL D 2 27  ? -15.142 -14.882 16.914  1.00   29.63  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CG2   1 
ATOM   1781 N N     . GLU D 2 28  ? -12.333 -17.910 17.211  1.00   25.50  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C N     1 
ATOM   1782 C CA    . GLU D 2 28  ? -11.086 -17.914 18.034  1.00   25.03  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CA    1 
ATOM   1783 C C     . GLU D 2 28  ? -9.977  -17.565 17.065  1.00   24.80  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C C     1 
ATOM   1784 O O     . GLU D 2 28  ? -10.190 -17.611 15.822  1.00   26.72  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C O     1 
ATOM   1785 C CB    . GLU D 2 28  ? -10.776 -19.301 18.675  1.00   28.65  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CB    1 
ATOM   1786 C CG    . GLU D 2 28  ? -10.855 -20.379 17.657  1.00   32.06  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CG    1 
ATOM   1787 C CD    . GLU D 2 28  ? -12.054 -21.273 17.987  1.00   62.59  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CD    1 
ATOM   1788 O OE1   . GLU D 2 28  ? -11.813 -22.335 18.609  1.00   77.45  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C OE1   1 
ATOM   1789 O OE2   . GLU D 2 28  ? -13.223 -20.874 17.692  1.00   68.57  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C OE2   1 
ATOM   1790 N N     . TYR D 2 29  ? -8.798  -17.285 17.583  1.00   23.14  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C N     1 
ATOM   1791 C CA    . TYR D 2 29  ? -7.692  -17.024 16.670  1.00   21.62  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CA    1 
ATOM   1792 C C     . TYR D 2 29  ? -6.386  -17.307 17.350  1.00   22.90  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C C     1 
ATOM   1793 O O     . TYR D 2 29  ? -6.310  -17.436 18.601  1.00   24.47  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C O     1 
ATOM   1794 C CB    . TYR D 2 29  ? -7.742  -15.501 16.168  1.00   22.31  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CB    1 
ATOM   1795 C CG    . TYR D 2 29  ? -7.446  -14.434 17.190  1.00   20.07  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CG    1 
ATOM   1796 C CD1   . TYR D 2 29  ? -6.151  -14.187 17.658  1.00   27.50  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CD1   1 
ATOM   1797 C CD2   . TYR D 2 29  ? -8.492  -13.660 17.701  1.00   24.29  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CD2   1 
ATOM   1798 C CE1   . TYR D 2 29  ? -5.911  -13.180 18.606  1.00   27.93  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CE1   1 
ATOM   1799 C CE2   . TYR D 2 29  ? -8.240  -12.602 18.624  1.00   25.08  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CE2   1 
ATOM   1800 C CZ    . TYR D 2 29  ? -6.967  -12.423 19.095  1.00   22.50  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CZ    1 
ATOM   1801 O OH    . TYR D 2 29  ? -6.654  -11.410 19.987  1.00   25.19  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C OH    1 
ATOM   1802 N N     . LYS D 2 30  ? -5.339  -17.368 16.550  1.00   19.91  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C N     1 
ATOM   1803 C CA    . LYS D 2 30  ? -4.033  -17.547 17.064  1.00   23.00  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CA    1 
ATOM   1804 C C     . LYS D 2 30  ? -2.988  -16.960 16.100  1.00   24.80  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C C     1 
ATOM   1805 O O     . LYS D 2 30  ? -3.247  -16.770 14.891  1.00   23.24  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C O     1 
ATOM   1806 C CB    . LYS D 2 30  ? -3.789  -19.086 17.296  1.00   26.48  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CB    1 
ATOM   1807 C CG    . LYS D 2 30  ? -3.676  -19.876 16.062  1.00   23.94  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CG    1 
ATOM   1808 C CD    . LYS D 2 30  ? -3.442  -21.435 16.428  1.00   31.76  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CD    1 
ATOM   1809 C CE    . LYS D 2 30  ? -3.837  -22.165 15.189  1.00   33.96  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CE    1 
ATOM   1810 N NZ    . LYS D 2 30  ? -3.765  -23.626 15.478  1.00   38.55  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C NZ    1 
ATOM   1811 N N     . GLY D 2 31  ? -1.784  -16.716 16.609  1.00   21.81  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C N     1 
ATOM   1812 C CA    . GLY D 2 31  ? -0.709  -16.311 15.740  1.00   22.10  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C CA    1 
ATOM   1813 C C     . GLY D 2 31  ? 0.462   -17.197 15.898  1.00   22.65  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C C     1 
ATOM   1814 O O     . GLY D 2 31  ? 0.842   -17.551 17.070  1.00   27.51  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C O     1 
ATOM   1815 N N     . VAL D 2 32  ? 1.057   -17.554 14.781  1.00   25.08  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C N     1 
ATOM   1816 C CA    . VAL D 2 32  ? 2.153   -18.556 14.804  1.00   28.42  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CA    1 
ATOM   1817 C C     . VAL D 2 32  ? 3.376   -18.127 14.003  1.00   30.62  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C C     1 
ATOM   1818 O O     . VAL D 2 32  ? 3.270   -17.341 13.067  1.00   27.57  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C O     1 
ATOM   1819 C CB    . VAL D 2 32  ? 1.688   -19.949 14.349  1.00   28.46  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CB    1 
ATOM   1820 C CG1   . VAL D 2 32  ? 0.388   -20.321 15.022  1.00   30.07  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CG1   1 
ATOM   1821 C CG2   . VAL D 2 32  ? 1.587   -20.024 12.852  1.00   32.55  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CG2   1 
ATOM   1822 N N     . ASP D 2 33  ? 4.556   -18.572 14.400  1.00   29.64  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C N     1 
ATOM   1823 C CA    . ASP D 2 33  ? 5.738   -18.356 13.578  1.00   29.91  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C CA    1 
ATOM   1824 C C     . ASP D 2 33  ? 5.552   -19.153 12.291  1.00   37.01  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C C     1 
ATOM   1825 O O     . ASP D 2 33  ? 5.335   -20.403 12.326  1.00   38.44  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C O     1 
ATOM   1826 C CB    . ASP D 2 33  ? 6.976   -18.838 14.360  1.00   48.19  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C CB    1 
ATOM   1827 C CG    . ASP D 2 33  ? 8.324   -18.532 13.643  1.00   62.91  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C CG    1 
ATOM   1828 O OD1   . ASP D 2 33  ? 8.526   -18.954 12.471  1.00   57.53  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C OD1   1 
ATOM   1829 O OD2   . ASP D 2 33  ? 9.201   -17.886 14.273  1.00   63.08  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C OD2   1 
ATOM   1830 N N     . THR D 2 34  ? 5.679   -18.470 11.154  1.00   31.76  ? ? ? ? ? ? 88  THR C N     1 
ATOM   1831 C CA    . THR D 2 34  ? 5.422   -19.086 9.832   1.00   34.30  ? ? ? ? ? ? 88  THR C CA    1 
ATOM   1832 C C     . THR D 2 34  ? 6.313   -20.329 9.514   1.00   35.88  ? ? ? ? ? ? 88  THR C C     1 
ATOM   1833 O O     . THR D 2 34  ? 5.898   -21.279 8.826   1.00   37.97  ? ? ? ? ? ? 88  THR C O     1 
ATOM   1834 C CB    . THR D 2 34  ? 5.510   -18.042 8.704   1.00   30.69  ? ? ? ? ? ? 88  THR C CB    1 
ATOM   1835 O OG1   . THR D 2 34  ? 4.540   -17.033 8.993   1.00   28.77  ? ? ? ? ? ? 88  THR C OG1   1 
ATOM   1836 C CG2   . THR D 2 34  ? 5.227   -18.642 7.352   1.00   30.67  ? ? ? ? ? ? 88  THR C CG2   1 
ATOM   1837 N N     . LYS D 2 35  ? 7.535   -20.298 10.023  1.00   37.10  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C N     1 
ATOM   1838 C CA    . LYS D 2 35  ? 8.478   -21.354 9.730   1.00   42.60  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CA    1 
ATOM   1839 C C     . LYS D 2 35  ? 8.363   -22.456 10.760  1.00   49.00  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C C     1 
ATOM   1840 O O     . LYS D 2 35  ? 8.342   -23.619 10.423  1.00   73.88  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C O     1 
ATOM   1841 C CB    . LYS D 2 35  ? 9.913   -20.809 9.609   1.00   46.24  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CB    1 
ATOM   1842 C CG    . LYS D 2 35  ? 10.975  -21.889 9.255   1.00   48.23  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CG    1 
ATOM   1843 C CD    . LYS D 2 35  ? 12.385  -21.339 9.069   1.00   51.42  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CD    1 
ATOM   1844 C CE    . LYS D 2 35  ? 12.690  -20.272 10.112  1.00   65.22  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CE    1 
ATOM   1845 N NZ    . LYS D 2 35  ? 12.865  -18.959 9.448   1.00   68.98  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C NZ    1 
ATOM   1846 N N     . THR D 2 36  ? 8.289   -22.051 12.013  1.00   66.50  ? ? ? ? ? ? 90  THR C N     1 
ATOM   1847 C CA    . THR D 2 36  ? 8.303   -22.945 13.156  1.00   59.10  ? ? ? ? ? ? 90  THR C CA    1 
ATOM   1848 C C     . THR D 2 36  ? 6.949   -23.590 13.362  1.00   52.15  ? ? ? ? ? ? 90  THR C C     1 
ATOM   1849 O O     . THR D 2 36  ? 6.867   -24.771 13.596  1.00   92.67  ? ? ? ? ? ? 90  THR C O     1 
ATOM   1850 C CB    . THR D 2 36  ? 8.697   -22.148 14.434  1.00   64.33  ? ? ? ? ? ? 90  THR C CB    1 
ATOM   1851 O OG1   . THR D 2 36  ? 10.007  -21.585 14.257  1.00   76.00  ? ? ? ? ? ? 90  THR C OG1   1 
ATOM   1852 C CG2   . THR D 2 36  ? 8.729   -23.076 15.666  1.00   74.17  ? ? ? ? ? ? 90  THR C CG2   1 
ATOM   1853 N N     . GLY D 2 37  ? 5.887   -22.787 13.321  1.00   45.80  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C N     1 
ATOM   1854 C CA    . GLY D 2 37  ? 4.598   -23.265 13.785  1.00   38.09  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C CA    1 
ATOM   1855 C C     . GLY D 2 37  ? 4.387   -22.995 15.260  1.00   46.90  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C C     1 
ATOM   1856 O O     . GLY D 2 37  ? 3.300   -23.326 15.785  1.00   44.00  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C O     1 
ATOM   1857 N N     . GLU D 2 38  ? 5.394   -22.407 15.934  1.00   41.10  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C N     1 
ATOM   1858 C CA    . GLU D 2 38  ? 5.249   -22.084 17.370  1.00   41.69  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CA    1 
ATOM   1859 C C     . GLU D 2 38  ? 4.053   -21.144 17.579  1.00   34.49  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C C     1 
ATOM   1860 O O     . GLU D 2 38  ? 3.941   -20.131 16.868  1.00   43.33  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C O     1 
ATOM   1861 C CB    . GLU D 2 38  ? 6.526   -21.448 17.959  1.00   41.21  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CB    1 
ATOM   1862 C CG    . GLU D 2 38  ? 6.357   -20.973 19.409  1.00   61.06  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CG    1 
ATOM   1863 C CD    . GLU D 2 38  ? 7.666   -20.612 20.126  1.00   70.63  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CD    1 
ATOM   1864 O OE1   . GLU D 2 38  ? 8.589   -20.088 19.470  1.00   78.16  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C OE1   1 
ATOM   1865 O OE2   . GLU D 2 38  ? 7.770   -20.846 21.367  1.00   88.48  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C OE2   1 
ATOM   1866 N N     . VAL D 2 39  ? 3.159   -21.485 18.518  1.00   36.77  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C N     1 
ATOM   1867 C CA    . VAL D 2 39  ? 2.020   -20.630 18.876  1.00   33.57  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CA    1 
ATOM   1868 C C     . VAL D 2 39  ? 2.580   -19.496 19.693  1.00   40.93  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C C     1 
ATOM   1869 O O     . VAL D 2 39  ? 3.103   -19.693 20.762  1.00   42.23  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C O     1 
ATOM   1870 C CB    . VAL D 2 39  ? 0.884   -21.312 19.671  1.00   37.58  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CB    1 
ATOM   1871 C CG1   . VAL D 2 39  ? -0.218  -20.262 20.016  1.00   41.80  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CG1   1 
ATOM   1872 C CG2   . VAL D 2 39  ? 0.318   -22.528 18.894  1.00   51.04  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CG2   1 
ATOM   1873 N N     . LEU D 2 40  ? 2.474   -18.291 19.148  1.00   29.57  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C N     1 
ATOM   1874 C CA    . LEU D 2 40  ? 3.036   -17.112 19.778  1.00   31.91  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CA    1 
ATOM   1875 C C     . LEU D 2 40  ? 1.965   -16.432 20.632  1.00   31.14  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C C     1 
ATOM   1876 O O     . LEU D 2 40  ? 2.300   -15.830 21.647  1.00   39.33  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C O     1 
ATOM   1877 C CB    . LEU D 2 40  ? 3.508   -16.181 18.682  1.00   35.20  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CB    1 
ATOM   1878 C CG    . LEU D 2 40  ? 4.918   -16.223 18.160  1.00   43.96  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CG    1 
ATOM   1879 C CD1   . LEU D 2 40  ? 5.679   -17.429 18.581  1.00   47.87  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CD1   1 
ATOM   1880 C CD2   . LEU D 2 40  ? 5.044   -15.962 16.674  1.00   33.22  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CD2   1 
ATOM   1881 N N     . PHE D 2 41  ? 0.690   -16.497 20.217  1.00   29.07  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C N     1 
ATOM   1882 C CA    . PHE D 2 41  ? -0.436  -16.028 21.063  1.00   28.60  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CA    1 
ATOM   1883 C C     . PHE D 2 41  ? -1.712  -16.710 20.617  1.00   32.00  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C C     1 
ATOM   1884 O O     . PHE D 2 41  ? -1.800  -17.157 19.478  1.00   26.78  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C O     1 
ATOM   1885 C CB    . PHE D 2 41  ? -0.566  -14.471 20.994  1.00   26.35  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CB    1 
ATOM   1886 C CG    . PHE D 2 41  ? -0.739  -13.912 19.592  1.00   25.33  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CG    1 
ATOM   1887 C CD1   . PHE D 2 41  ? -1.979  -13.886 19.000  1.00   24.93  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CD1   1 
ATOM   1888 C CD2   . PHE D 2 41  ? 0.360   -13.366 18.875  1.00   31.67  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CD2   1 
ATOM   1889 C CE1   . PHE D 2 41  ? -2.183  -13.310 17.731  1.00   23.68  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CE1   1 
ATOM   1890 C CE2   . PHE D 2 41  ? 0.179   -12.802 17.577  1.00   29.76  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CE2   1 
ATOM   1891 C CZ    . PHE D 2 41  ? -1.106  -12.790 16.980  1.00   21.34  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CZ    1 
ATOM   1892 N N     . GLU D 2 42  ? -2.707  -16.784 21.487  1.00   29.12  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C N     1 
ATOM   1893 C CA    . GLU D 2 42  ? -3.946  -17.446 21.122  1.00   27.54  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CA    1 
ATOM   1894 C C     . GLU D 2 42  ? -5.050  -16.838 21.931  1.00   28.60  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C C     1 
ATOM   1895 O O     . GLU D 2 42  ? -4.853  -16.442 23.075  1.00   40.55  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C O     1 
ATOM   1896 C CB    . GLU D 2 42  ? -3.828  -18.972 21.406  1.00   38.04  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CB    1 
ATOM   1897 C CG    . GLU D 2 42  ? -5.068  -19.798 21.043  1.00   45.25  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CG    1 
ATOM   1898 C CD    . GLU D 2 42  ? -4.769  -21.295 20.768  1.00   48.76  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CD    1 
ATOM   1899 O OE1   . GLU D 2 42  ? -3.720  -21.818 21.211  1.00   57.83  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C OE1   1 
ATOM   1900 O OE2   . GLU D 2 42  ? -5.574  -21.955 20.059  1.00   68.77  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C OE2   1 
ATOM   1901 N N     . ARG D 2 43  ? -6.206  -16.753 21.323  1.00   25.66  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C N     1 
ATOM   1902 C CA    . ARG D 2 43  ? -7.406  -16.235 21.935  1.00   29.56  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CA    1 
ATOM   1903 C C     . ARG D 2 43  ? -8.421  -17.372 22.002  1.00   31.21  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C C     1 
ATOM   1904 O O     . ARG D 2 43  ? -8.777  -17.936 20.938  1.00   33.29  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C O     1 
ATOM   1905 C CB    . ARG D 2 43  ? -7.954  -15.069 21.066  1.00   33.59  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CB    1 
ATOM   1906 C CG    . ARG D 2 43  ? -9.261  -14.534 21.604  1.00   36.39  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CG    1 
ATOM   1907 C CD    . ARG D 2 43  ? -8.955  -13.736 22.868  1.00   48.93  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CD    1 
ATOM   1908 N NE    . ARG D 2 43  ? -10.083 -13.946 23.734  1.00   43.10  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NE    1 
ATOM   1909 C CZ    . ARG D 2 43  ? -11.089 -13.120 23.943  1.00   42.56  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CZ    1 
ATOM   1910 N NH1   . ARG D 2 43  ? -11.002 -11.899 23.441  1.00   55.40  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NH1   1 
ATOM   1911 N NH2   . ARG D 2 43  ? -12.133 -13.501 24.737  1.00   33.72  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NH2   1 
ATOM   1912 N N     . GLU D 2 44  ? -8.845  -17.733 23.220  1.00   34.07  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C N     1 
ATOM   1913 C CA    . GLU D 2 44  ? -9.937  -18.743 23.414  1.00   46.88  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CA    1 
ATOM   1914 C C     . GLU D 2 44  ? -11.261 -18.302 22.726  1.00   38.64  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C C     1 
ATOM   1915 O O     . GLU D 2 44  ? -11.459 -17.102 22.393  1.00   34.74  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C O     1 
ATOM   1916 C CB    . GLU D 2 44  ? -10.256 -19.167 24.835  0.0000 42.15  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CB    1 
ATOM   1917 C CG    . GLU D 2 44  ? -11.012 -18.109 25.738  0.0000 48.91  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CG    1 
ATOM   1918 C CD    . GLU D 2 44  ? -11.922 -18.728 26.846  0.0000 56.04  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CD    1 
ATOM   1919 O OE1   . GLU D 2 44  ? -12.364 -19.907 26.740  0.0000 63.05  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE1   1 
ATOM   1920 O OE2   . GLU D 2 44  ? -12.210 -18.018 27.838  0.0000 59.70  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE2   1 
ATOM   1921 N N     . PRO D 2 45  ? -12.161 -19.232 22.440  1.00   37.92  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C N     1 
ATOM   1922 C CA    . PRO D 2 45  ? -13.394 -18.920 21.694  1.00   36.43  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CA    1 
ATOM   1923 C C     . PRO D 2 45  ? -14.207 -17.762 22.266  1.00   37.94  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C C     1 
ATOM   1924 O O     . PRO D 2 45  ? -14.396 -17.670 23.472  1.00   35.64  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C O     1 
ATOM   1925 C CB    . PRO D 2 45  ? -14.175 -20.247 21.772  1.00   46.08  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CB    1 
ATOM   1926 C CG    . PRO D 2 45  ? -13.063 -21.208 21.749  1.00   48.12  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CG    1 
ATOM   1927 C CD    . PRO D 2 45  ? -12.072 -20.681 22.714  1.00   39.43  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CD    1 
ATOM   1928 N N     . ILE D 2 46  ? -14.612 -16.855 21.381  1.00   32.46  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C N     1 
ATOM   1929 C CA    . ILE D 2 46  ? -15.577 -15.824 21.727  1.00   36.13  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CA    1 
ATOM   1930 C C     . ILE D 2 46  ? -16.968 -16.293 21.273  1.00   35.88  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C C     1 
ATOM   1931 O O     . ILE D 2 46  ? -17.130 -16.662 20.067  1.00   33.79  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C O     1 
ATOM   1932 C CB    . ILE D 2 46  ? -15.210 -14.524 21.027  1.00   32.01  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CB    1 
ATOM   1933 C CG1   . ILE D 2 46  ? -13.841 -14.040 21.535  1.00   39.78  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CG1   1 
ATOM   1934 C CG2   . ILE D 2 46  ? -16.329 -13.493 21.192  1.00   42.54  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CG2   1 
ATOM   1935 C CD1   . ILE D 2 46  ? -13.248 -12.871 20.706  1.00   37.68  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CD1   1 
ATOM   1936 N N     . PRO D 2 47  ? -17.977 -16.288 22.200  1.00   35.49  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C N     1 
ATOM   1937 C CA    . PRO D 2 47  ? -19.188 -16.982 21.738  1.00   42.08  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CA    1 
ATOM   1938 C C     . PRO D 2 47  ? -19.889 -16.492 20.459  1.00   42.35  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C C     1 
ATOM   1939 O O     . PRO D 2 47  ? -20.470 -17.329 19.767  1.00   43.25  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C O     1 
ATOM   1940 C CB    . PRO D 2 47  ? -20.115 -16.942 22.971  1.00   47.20  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CB    1 
ATOM   1941 C CG    . PRO D 2 47  ? -19.138 -17.086 24.097  1.00   46.10  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CG    1 
ATOM   1942 C CD    . PRO D 2 47  ? -17.936 -16.227 23.676  1.00   38.05  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CD    1 
ATOM   1943 N N     . ILE D 2 48  ? -19.865 -15.188 20.131  1.00   36.77  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C N     1 
ATOM   1944 C CA    . ILE D 2 48  ? -20.528 -14.759 18.890  1.00   31.71  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CA    1 
ATOM   1945 C C     . ILE D 2 48  ? -19.626 -13.714 18.208  1.00   32.89  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C C     1 
ATOM   1946 O O     . ILE D 2 48  ? -19.194 -12.775 18.869  1.00   32.54  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C O     1 
ATOM   1947 C CB    . ILE D 2 48  ? -21.977 -14.165 19.123  1.00   39.24  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CB    1 
ATOM   1948 C CG1   . ILE D 2 48  ? -23.023 -15.185 19.642  1.00   47.45  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CG1   1 
ATOM   1949 C CG2   . ILE D 2 48  ? -22.550 -13.714 17.793  1.00   46.48  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CG2   1 
ATOM   1950 C CD1   . ILE D 2 48  ? -23.141 -15.362 21.148  1.00   63.32  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CD1   1 
ATOM   1951 N N     . GLY D 2 49  ? -19.322 -13.891 16.935  1.00   31.21  ? ? ? ? ? ? 103 GLY C N     1 
ATOM   1952 C CA    . GLY D 2 49  ? -18.482 -13.005 16.161  1.00   31.67  ? ? ? ? ? ? 103 GLY C CA    1 
ATOM   1953 C C     . GLY D 2 49  ? -18.515 -13.465 14.719  1.00   31.88  ? ? ? ? ? ? 103 GLY C C     1 
ATOM   1954 O O     . GLY D 2 49  ? -19.206 -14.449 14.393  1.00   38.96  ? ? ? ? ? ? 103 GLY C O     1 
ATOM   1955 N N     . THR D 2 50  ? -17.771 -12.802 13.840  1.00   27.56  ? ? ? ? ? ? 104 THR C N     1 
ATOM   1956 C CA    . THR D 2 50  ? -17.709 -13.233 12.466  1.00   26.03  ? ? ? ? ? ? 104 THR C CA    1 
ATOM   1957 C C     . THR D 2 50  ? -16.267 -13.574 12.192  1.00   23.55  ? ? ? ? ? ? 104 THR C C     1 
ATOM   1958 O O     . THR D 2 50  ? -15.356 -13.107 12.929  1.00   24.81  ? ? ? ? ? ? 104 THR C O     1 
ATOM   1959 C CB    . THR D 2 50  ? -18.182 -12.166 11.396  1.00   25.88  ? ? ? ? ? ? 104 THR C CB    1 
ATOM   1960 O OG1   . THR D 2 50  ? -17.225 -11.085 11.308  1.00   25.63  ? ? ? ? ? ? 104 THR C OG1   1 
ATOM   1961 C CG2   . THR D 2 50  ? -19.644 -11.655 11.666  1.00   29.35  ? ? ? ? ? ? 104 THR C CG2   1 
ATOM   1962 N N     . ASN D 2 51  ? -16.044 -14.372 11.137  1.00   25.72  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C N     1 
ATOM   1963 C CA    . ASN D 2 51  ? -14.656 -14.643 10.733  1.00   26.87  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C CA    1 
ATOM   1964 C C     . ASN D 2 51  ? -13.873 -13.345 10.477  1.00   22.14  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C C     1 
ATOM   1965 O O     . ASN D 2 51  ? -12.739 -13.189 10.932  1.00   21.51  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C O     1 
ATOM   1966 C CB    . ASN D 2 51  ? -14.578 -15.578 9.509   1.00   31.99  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C CB    1 
ATOM   1967 C CG    . ASN D 2 51  ? -13.251 -16.299 9.446   1.00   35.00  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C CG    1 
ATOM   1968 O OD1   . ASN D 2 51  ? -13.063 -17.338 10.111  1.00   50.77  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C OD1   1 
ATOM   1969 N ND2   . ASN D 2 51  ? -12.308 -15.741 8.726   1.00   33.56  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C ND2   1 
ATOM   1970 N N     . ASN D 2 52  ? -14.495 -12.432 9.708   1.00   24.05  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C N     1 
ATOM   1971 C CA    . ASN D 2 52  ? -13.795 -11.159 9.424   1.00   25.58  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C CA    1 
ATOM   1972 C C     . ASN D 2 52  ? -13.428 -10.339 10.667  1.00   19.81  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C C     1 
ATOM   1973 O O     . ASN D 2 52  ? -12.325 -9.787  10.752  1.00   21.52  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C O     1 
ATOM   1974 C CB    . ASN D 2 52  ? -14.641 -10.311 8.486   1.00   28.52  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C CB    1 
ATOM   1975 C CG    . ASN D 2 52  ? -14.608 -10.814 7.050   1.00   26.99  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C CG    1 
ATOM   1976 O OD1   . ASN D 2 52  ? -13.628 -11.439 6.607   1.00   28.39  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C OD1   1 
ATOM   1977 N ND2   . ASN D 2 52  ? -15.706 -10.564 6.317   1.00   31.21  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C ND2   1 
ATOM   1978 N N     . MET D 2 53  ? -14.303 -10.301 11.661  1.00   20.12  ? ? ? ? ? ? 107 MET C N     1 
ATOM   1979 C CA    . MET D 2 53  ? -13.988 -9.607  12.916  1.00   20.51  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CA    1 
ATOM   1980 C C     . MET D 2 53  ? -12.893 -10.308 13.667  1.00   19.86  ? ? ? ? ? ? 107 MET C C     1 
ATOM   1981 O O     . MET D 2 53  ? -11.984 -9.715  14.216  1.00   19.93  ? ? ? ? ? ? 107 MET C O     1 
ATOM   1982 C CB    . MET D 2 53  ? -15.197 -9.493  13.859  1.00   24.49  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CB    1 
ATOM   1983 C CG    . MET D 2 53  ? -16.312 -8.629  13.278  1.00   27.35  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CG    1 
ATOM   1984 S SD    A MET D 2 53  ? -17.780 -8.660  14.327  1.00   36.87  ? ? ? ? ? ? 107 MET C SD    1 
ATOM   1985 C CE    . MET D 2 53  ? -17.812 -7.004  14.993  1.00   33.50  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CE    1 
ATOM   1986 N N     . GLY D 2 54  ? -12.955 -11.661 13.664  1.00   22.05  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C N     1 
ATOM   1987 C CA    . GLY D 2 54  ? -11.827 -12.280 14.319  1.00   19.15  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C CA    1 
ATOM   1988 C C     . GLY D 2 54  ? -10.475 -12.125 13.615  1.00   19.36  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C C     1 
ATOM   1989 O O     . GLY D 2 54  ? -9.460  -11.993 14.263  1.00   21.61  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C O     1 
ATOM   1990 N N     . GLU D 2 55  ? -10.454 -12.072 12.293  1.00   21.03  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C N     1 
ATOM   1991 C CA    . GLU D 2 55  ? -9.256  -11.844 11.575  1.00   20.86  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CA    1 
ATOM   1992 C C     . GLU D 2 55  ? -8.726  -10.381 11.825  1.00   19.60  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C C     1 
ATOM   1993 O O     . GLU D 2 55  ? -7.526  -10.154 11.996  1.00   20.72  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C O     1 
ATOM   1994 C CB    . GLU D 2 55  ? -9.573  -11.962 10.084  1.00   31.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CB    1 
ATOM   1995 C CG    . GLU D 2 55  ? -9.583  -13.373 9.580   1.00   28.39  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CG    1 
ATOM   1996 C CD    . GLU D 2 55  ? -8.150  -13.906 9.325   1.00   49.28  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CD    1 
ATOM   1997 O OE1   . GLU D 2 55  ? -7.118  -13.167 9.570   1.00   44.01  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C OE1   1 
ATOM   1998 O OE2   . GLU D 2 55  ? -8.056  -15.077 8.890   1.00   48.16  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C OE2   1 
ATOM   1999 N N     . PHE D 2 56  ? -9.666  -9.452  11.905  1.00   19.44  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C N     1 
ATOM   2000 C CA    . PHE D 2 56  ? -9.217  -8.107  12.210  1.00   21.19  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CA    1 
ATOM   2001 C C     . PHE D 2 56  ? -8.527  -8.085  13.596  1.00   19.67  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C C     1 
ATOM   2002 O O     . PHE D 2 56  ? -7.438  -7.526  13.770  1.00   21.05  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C O     1 
ATOM   2003 C CB    . PHE D 2 56  ? -10.468 -7.241  12.237  1.00   17.41  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CB    1 
ATOM   2004 C CG    . PHE D 2 56  ? -10.203 -5.761  12.555  1.00   21.49  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CG    1 
ATOM   2005 C CD1   . PHE D 2 56  ? -9.755  -4.908  11.536  1.00   22.11  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CD1   1 
ATOM   2006 C CD2   . PHE D 2 56  ? -10.525 -5.246  13.776  1.00   21.02  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CD2   1 
ATOM   2007 C CE1   . PHE D 2 56  ? -9.571  -3.557  11.828  1.00   23.73  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CE1   1 
ATOM   2008 C CE2   . PHE D 2 56  ? -10.364 -3.892  14.080  1.00   22.69  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CE2   1 
ATOM   2009 C CZ    . PHE D 2 56  ? -9.852  -3.054  13.086  1.00   25.38  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CZ    1 
ATOM   2010 N N     . LEU D 2 57  ? -9.163  -8.705  14.612  1.00   19.88  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C N     1 
ATOM   2011 C CA    . LEU D 2 57  ? -8.548  -8.756  15.919  1.00   17.93  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CA    1 
ATOM   2012 C C     . LEU D 2 57  ? -7.204  -9.466  15.919  1.00   18.35  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C C     1 
ATOM   2013 O O     . LEU D 2 57  ? -6.292  -9.060  16.642  1.00   17.55  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C O     1 
ATOM   2014 C CB    . LEU D 2 57  ? -9.487  -9.453  16.945  1.00   20.53  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CB    1 
ATOM   2015 C CG    . LEU D 2 57  ? -10.811 -8.795  17.262  1.00   18.86  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CG    1 
ATOM   2016 C CD1   . LEU D 2 57  ? -11.671 -9.629  18.246  1.00   23.84  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CD1   1 
ATOM   2017 C CD2   . LEU D 2 57  ? -10.541 -7.364  17.822  1.00   22.03  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CD2   1 
ATOM   2018 N N     . ALA D 2 58  ? -7.104  -10.588 15.158  1.00   16.61  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C N     1 
ATOM   2019 C CA    . ALA D 2 58  ? -5.828  -11.355 15.129  1.00   21.29  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C CA    1 
ATOM   2020 C C     . ALA D 2 58  ? -4.691  -10.513 14.523  1.00   19.26  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C C     1 
ATOM   2021 O O     . ALA D 2 58  ? -3.589  -10.514 15.025  1.00   17.76  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C O     1 
ATOM   2022 C CB    . ALA D 2 58  ? -5.972  -12.624 14.344  1.00   18.86  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C CB    1 
ATOM   2023 N N     . ILE D 2 59  ? -5.015  -9.764  13.448  1.00   18.53  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C N     1 
ATOM   2024 C CA    . ILE D 2 59  ? -3.946  -8.958  12.858  1.00   19.23  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CA    1 
ATOM   2025 C C     . ILE D 2 59  ? -3.521  -7.854  13.805  1.00   15.98  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C C     1 
ATOM   2026 O O     . ILE D 2 59  ? -2.338  -7.634  13.954  1.00   16.41  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C O     1 
ATOM   2027 C CB    . ILE D 2 59  ? -4.422  -8.343  11.533  1.00   17.51  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CB    1 
ATOM   2028 C CG1   . ILE D 2 59  ? -4.662  -9.447  10.485  1.00   18.42  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CG1   1 
ATOM   2029 C CG2   . ILE D 2 59  ? -3.398  -7.220  11.010  1.00   20.12  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CG2   1 
ATOM   2030 C CD1   . ILE D 2 59  ? -5.401  -8.974  9.187   1.00   21.37  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CD1   1 
ATOM   2031 N N     . VAL D 2 60  ? -4.486  -7.205  14.457  1.00   17.68  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C N     1 
ATOM   2032 C CA    . VAL D 2 60  ? -4.079  -6.091  15.389  1.00   18.70  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CA    1 
ATOM   2033 C C     . VAL D 2 60  ? -3.297  -6.663  16.618  1.00   18.69  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C C     1 
ATOM   2034 O O     . VAL D 2 60  ? -2.287  -6.126  17.051  1.00   17.18  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C O     1 
ATOM   2035 C CB    . VAL D 2 60  ? -5.270  -5.219  15.801  1.00   19.60  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CB    1 
ATOM   2036 C CG1   . VAL D 2 60  ? -4.801  -4.139  16.804  1.00   23.41  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CG1   1 
ATOM   2037 C CG2   . VAL D 2 60  ? -5.886  -4.517  14.539  1.00   20.89  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CG2   1 
ATOM   2038 N N     . HIS D 2 61  ? -3.727  -7.880  17.097  1.00   19.65  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C N     1 
ATOM   2039 C CA    . HIS D 2 61  ? -2.936  -8.497  18.148  1.00   22.99  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CA    1 
ATOM   2040 C C     . HIS D 2 61  ? -1.478  -8.743  17.661  1.00   19.81  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C C     1 
ATOM   2041 O O     . HIS D 2 61  ? -0.494  -8.497  18.390  1.00   20.44  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C O     1 
ATOM   2042 C CB    . HIS D 2 61  ? -3.607  -9.823  18.531  1.00   20.65  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CB    1 
ATOM   2043 C CG    . HIS D 2 61  ? -3.122  -10.376 19.839  1.00   20.22  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CG    1 
ATOM   2044 N ND1   . HIS D 2 61  ? -4.001  -10.780 20.827  1.00   37.42  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C ND1   1 
ATOM   2045 C CD2   . HIS D 2 61  ? -1.878  -10.604 20.328  1.00   28.20  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CD2   1 
ATOM   2046 C CE1   . HIS D 2 61  ? -3.312  -11.245 21.865  1.00   40.14  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CE1   1 
ATOM   2047 N NE2   . HIS D 2 61  ? -2.021  -11.139 21.592  1.00   30.76  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C NE2   1 
ATOM   2048 N N     . GLY D 2 62  ? -1.341  -9.205  16.409  1.00   19.76  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C N     1 
ATOM   2049 C CA    . GLY D 2 62  ? -0.043  -9.432  15.802  1.00   17.87  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C CA    1 
ATOM   2050 C C     . GLY D 2 62  ? 0.789   -8.146  15.675  1.00   20.56  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C C     1 
ATOM   2051 O O     . GLY D 2 62  ? 1.959   -8.115  15.965  1.00   20.53  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C O     1 
ATOM   2052 N N     . LEU D 2 63  ? 0.096   -7.067  15.347  1.00   19.26  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C N     1 
ATOM   2053 C CA    . LEU D 2 63  ? 0.876   -5.830  15.197  1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CA    1 
ATOM   2054 C C     . LEU D 2 63  ? 1.430   -5.383  16.552  1.00   21.47  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C C     1 
ATOM   2055 O O     . LEU D 2 63  ? 2.571   -4.928  16.660  1.00   24.17  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C O     1 
ATOM   2056 C CB    . LEU D 2 63  ? -0.038  -4.729  14.689  1.00   19.97  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CB    1 
ATOM   2057 C CG    . LEU D 2 63  ? -0.439  -4.826  13.222  1.00   18.59  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CG    1 
ATOM   2058 C CD1   . LEU D 2 63  ? -1.554  -3.807  12.855  1.00   20.64  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CD1   1 
ATOM   2059 C CD2   . LEU D 2 63  ? 0.775   -4.769  12.273  1.00   20.60  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CD2   1 
ATOM   2060 N N     . ARG D 2 64  ? 0.586   -5.514  17.623  1.00   20.85  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C N     1 
ATOM   2061 C CA    . ARG D 2 64  ? 0.957   -5.171  18.976  1.00   21.25  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CA    1 
ATOM   2062 C C     . ARG D 2 64  ? 2.062   -6.044  19.482  1.00   27.00  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C C     1 
ATOM   2063 O O     . ARG D 2 64  ? 3.038   -5.554  20.051  1.00   26.10  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C O     1 
ATOM   2064 C CB    . ARG D 2 64  ? -0.252  -5.175  19.906  1.00   27.43  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CB    1 
ATOM   2065 C CG    . ARG D 2 64  ? -1.305  -4.153  19.463  1.00   29.44  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CG    1 
ATOM   2066 C CD    . ARG D 2 64  ? -2.568  -4.170  20.322  1.00   31.25  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CD    1 
ATOM   2067 N NE    . ARG D 2 64  ? -2.410  -3.575  21.644  1.00   55.70  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NE    1 
ATOM   2068 C CZ    . ARG D 2 64  ? -1.931  -4.182  22.737  1.00   70.26  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CZ    1 
ATOM   2069 N NH1   . ARG D 2 64  ? -1.545  -5.453  22.710  1.00   83.70  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NH1   1 
ATOM   2070 N NH2   . ARG D 2 64  ? -1.834  -3.510  23.867  1.00   115.63 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NH2   1 
ATOM   2071 N N     . TYR D 2 65  ? 1.932   -7.359  19.173  1.00   27.32  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C N     1 
ATOM   2072 C CA    . TYR D 2 65  ? 2.962   -8.277  19.541  1.00   28.01  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CA    1 
ATOM   2073 C C     . TYR D 2 65  ? 4.319   -7.944  18.892  1.00   25.47  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C C     1 
ATOM   2074 O O     . TYR D 2 65  ? 5.339   -7.912  19.594  1.00   29.02  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C O     1 
ATOM   2075 C CB    . TYR D 2 65  ? 2.508   -9.672  19.152  1.00   25.76  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CB    1 
ATOM   2076 C CG    . TYR D 2 65  ? 3.479   -10.757 19.406  1.00   27.67  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CG    1 
ATOM   2077 C CD1   . TYR D 2 65  ? 4.452   -11.054 18.499  1.00   25.14  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CD1   1 
ATOM   2078 C CD2   . TYR D 2 65  ? 3.380   -11.488 20.599  1.00   30.64  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CD2   1 
ATOM   2079 C CE1   . TYR D 2 65  ? 5.394   -12.111 18.736  1.00   29.19  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CE1   1 
ATOM   2080 C CE2   . TYR D 2 65  ? 4.270   -12.526 20.888  1.00   33.50  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CE2   1 
ATOM   2081 C CZ    . TYR D 2 65  ? 5.275   -12.834 19.963  1.00   35.93  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CZ    1 
ATOM   2082 O OH    . TYR D 2 65  ? 6.100   -13.883 20.271  1.00   46.43  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C OH    1 
ATOM   2083 N N     . LEU D 2 66  ? 4.342   -7.664  17.583  1.00   24.43  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C N     1 
ATOM   2084 C CA    . LEU D 2 66  ? 5.602   -7.351  16.893  1.00   25.25  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CA    1 
ATOM   2085 C C     . LEU D 2 66  ? 6.177   -5.975  17.274  1.00   26.87  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C C     1 
ATOM   2086 O O     . LEU D 2 66  ? 7.399   -5.778  17.337  1.00   28.59  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C O     1 
ATOM   2087 C CB    . LEU D 2 66  ? 5.380   -7.420  15.360  1.00   26.79  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CB    1 
ATOM   2088 C CG    . LEU D 2 66  ? 5.051   -8.821  14.846  1.00   23.45  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CG    1 
ATOM   2089 C CD1   . LEU D 2 66  ? 4.560   -8.785  13.430  1.00   24.04  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CD1   1 
ATOM   2090 C CD2   . LEU D 2 66  ? 6.295   -9.734  14.993  1.00   31.08  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CD2   1 
ATOM   2091 N N     . LYS D 2 67  ? 5.288   -5.041  17.558  1.00   25.88  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C N     1 
ATOM   2092 C CA    . LYS D 2 67  ? 5.779   -3.682  17.876  1.00   29.11  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CA    1 
ATOM   2093 C C     . LYS D 2 67  ? 6.529   -3.683  19.235  1.00   31.50  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C C     1 
ATOM   2094 O O     . LYS D 2 67  ? 7.613   -3.041  19.413  1.00   33.12  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C O     1 
ATOM   2095 C CB    . LYS D 2 67  ? 4.621   -2.667  17.928  1.00   26.09  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CB    1 
ATOM   2096 C CG    . LYS D 2 67  ? 5.077   -1.176  18.239  1.00   30.20  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CG    1 
ATOM   2097 C CD    . LYS D 2 67  ? 3.825   -0.333  18.398  1.00   33.57  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CD    1 
ATOM   2098 C CE    . LYS D 2 67  ? 4.200   1.161   18.681  1.00   35.41  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CE    1 
ATOM   2099 N NZ    . LYS D 2 67  ? 4.938   1.810   17.579  1.00   43.92  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C NZ    1 
ATOM   2100 N N     . GLU D 2 68  ? 5.928   -4.400  20.211  1.00   33.49  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C N     1 
ATOM   2101 C CA    . GLU D 2 68  ? 6.542   -4.571  21.524  1.00   37.60  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CA    1 
ATOM   2102 C C     . GLU D 2 68  ? 7.959   -5.254  21.420  1.00   34.83  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C C     1 
ATOM   2103 O O     . GLU D 2 68  ? 8.803   -5.079  22.303  1.00   42.59  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C O     1 
ATOM   2104 C CB    . GLU D 2 68  ? 5.556   -5.324  22.430  1.00   48.39  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CB    1 
ATOM   2105 C CG    . GLU D 2 68  ? 6.063   -5.800  23.780  1.00   67.84  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CG    1 
ATOM   2106 C CD    . GLU D 2 68  ? 6.790   -7.123  23.689  1.00   95.37  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CD    1 
ATOM   2107 O OE1   . GLU D 2 68  ? 7.040   -7.583  22.544  1.00   108.26 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C OE1   1 
ATOM   2108 O OE2   . GLU D 2 68  ? 7.103   -7.700  24.761  1.00   129.40 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C OE2   1 
ATOM   2109 N N     . ARG D 2 69  ? 8.227   -5.950  20.315  1.00   33.84  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C N     1 
ATOM   2110 C CA    . ARG D 2 69  ? 9.518   -6.606  20.073  1.00   33.09  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CA    1 
ATOM   2111 C C     . ARG D 2 69  ? 10.401  -5.893  19.061  1.00   35.38  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C C     1 
ATOM   2112 O O     . ARG D 2 69  ? 11.436  -6.409  18.649  1.00   41.89  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C O     1 
ATOM   2113 C CB    . ARG D 2 69  ? 9.312   -8.108  19.684  1.00   37.99  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CB    1 
ATOM   2114 C CG    . ARG D 2 69  ? 8.754   -8.887  20.858  1.00   39.74  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CG    1 
ATOM   2115 C CD    . ARG D 2 69  ? 8.187   -10.265 20.500  1.00   43.01  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CD    1 
ATOM   2116 N NE    . ARG D 2 69  ? 7.657   -10.967 21.690  1.00   43.00  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C NE    1 
ATOM   2117 C CZ    . ARG D 2 69  ? 6.551   -10.626 22.360  1.00   44.24  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CZ    1 
ATOM   2118 N NH1   . ARG D 2 69  ? 5.809   -9.586  21.959  1.00   35.04  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C NH1   1 
ATOM   2119 N NH2   . ARG D 2 69  ? 6.159   -11.340 23.428  1.00   44.11  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C NH2   1 
ATOM   2120 N N     . ASN D 2 70  ? 10.045  -4.656  18.709  1.00   33.44  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C N     1 
ATOM   2121 C CA    . ASN D 2 70  ? 10.818  -3.935  17.705  1.00   35.40  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C CA    1 
ATOM   2122 C C     . ASN D 2 70  ? 11.048  -4.741  16.416  1.00   33.44  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C C     1 
ATOM   2123 O O     . ASN D 2 70  ? 12.060  -4.567  15.728  1.00   33.76  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C O     1 
ATOM   2124 C CB    . ASN D 2 70  ? 12.157  -3.442  18.285  1.00   40.45  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C CB    1 
ATOM   2125 C CG    . ASN D 2 70  ? 12.652  -2.205  17.552  1.00   46.46  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C CG    1 
ATOM   2126 O OD1   . ASN D 2 70  ? 11.826  -1.475  17.086  1.00   45.42  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C OD1   1 
ATOM   2127 N ND2   . ASN D 2 70  ? 13.979  -1.997  17.403  1.00   42.11  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C ND2   1 
ATOM   2128 N N     . SER D 2 71  ? 10.111  -5.640  16.088  1.00   34.77  ? ? ? ? ? ? 125 SER C N     1 
ATOM   2129 C CA    . SER D 2 71  ? 10.285  -6.549  14.977  1.00   35.57  ? ? ? ? ? ? 125 SER C CA    1 
ATOM   2130 C C     . SER D 2 71  ? 9.862   -5.911  13.638  1.00   35.06  ? ? ? ? ? ? 125 SER C C     1 
ATOM   2131 O O     . SER D 2 71  ? 8.825   -5.225  13.581  1.00   38.31  ? ? ? ? ? ? 125 SER C O     1 
ATOM   2132 C CB    . SER D 2 71  ? 9.435   -7.776  15.207  1.00   40.17  ? ? ? ? ? ? 125 SER C CB    1 
ATOM   2133 O OG    . SER D 2 71  ? 9.686   -8.734  14.187  1.00   36.71  ? ? ? ? ? ? 125 SER C OG    1 
ATOM   2134 N N     . ARG D 2 72  ? 10.601  -6.171  12.576  1.00   41.15  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C N     1 
ATOM   2135 C CA    . ARG D 2 72  ? 10.211  -5.742  11.246  1.00   41.89  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CA    1 
ATOM   2136 C C     . ARG D 2 72  ? 9.529   -6.883  10.460  1.00   41.69  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C C     1 
ATOM   2137 O O     . ARG D 2 72  ? 9.270   -6.740  9.311   1.00   40.36  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C O     1 
ATOM   2138 C CB    . ARG D 2 72  ? 11.389  -5.165  10.435  1.00   43.82  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CB    1 
ATOM   2139 C CG    . ARG D 2 72  ? 11.930  -3.791  10.857  1.00   45.59  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CG    1 
ATOM   2140 C CD    . ARG D 2 72  ? 10.877  -2.848  11.380  0.0000 53.90  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CD    1 
ATOM   2141 N NE    . ARG D 2 72  ? 10.815  -2.706  12.841  0.0000 59.15  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C NE    1 
ATOM   2142 C CZ    . ARG D 2 72  ? 10.406  -1.606  13.478  0.0000 60.28  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CZ    1 
ATOM   2143 N NH1   . ARG D 2 72  ? 10.050  -0.533  12.787  0.0000 61.58  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C NH1   1 
ATOM   2144 N NH2   . ARG D 2 72  ? 10.357  -1.561  14.801  0.0000 59.71  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C NH2   1 
ATOM   2145 N N     . LYS D 2 73  ? 9.269   -7.999  11.109  1.00   34.68  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C N     1 
ATOM   2146 C CA    . LYS D 2 73  ? 8.655   -9.119  10.412  1.00   25.16  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CA    1 
ATOM   2147 C C     . LYS D 2 73  ? 7.274   -8.772  9.834   1.00   28.94  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C C     1 
ATOM   2148 O O     . LYS D 2 73  ? 6.532   -8.028  10.478  1.00   31.65  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C O     1 
ATOM   2149 C CB    . LYS D 2 73  ? 8.439   -10.362 11.357  1.00   32.32  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CB    1 
ATOM   2150 C CG    . LYS D 2 73  ? 9.664   -11.166 11.748  1.00   39.80  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CG    1 
ATOM   2151 C CD    . LYS D 2 73  ? 9.084   -12.298 12.578  1.00   49.54  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CD    1 
ATOM   2152 C CE    . LYS D 2 73  ? 9.960   -12.724 13.741  1.00   52.88  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CE    1 
ATOM   2153 N NZ    . LYS D 2 73  ? 10.830  -13.866 13.344  1.00   57.66  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C NZ    1 
ATOM   2154 N N     . PRO D 2 74  ? 6.898   -9.354  8.657   1.00   27.52  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C N     1 
ATOM   2155 C CA    . PRO D 2 74  ? 5.550   -9.147  8.175   1.00   30.53  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CA    1 
ATOM   2156 C C     . PRO D 2 74  ? 4.563   -10.050 8.885   1.00   27.54  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C C     1 
ATOM   2157 O O     . PRO D 2 74  ? 4.988   -11.028 9.550   1.00   28.89  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C O     1 
ATOM   2158 C CB    . PRO D 2 74  ? 5.606   -9.499  6.682   1.00   31.86  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CB    1 
ATOM   2159 C CG    . PRO D 2 74  ? 6.876   -10.193 6.476   1.00   40.17  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CG    1 
ATOM   2160 C CD    . PRO D 2 74  ? 7.756   -10.028 7.667   1.00   34.00  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CD    1 
ATOM   2161 N N     . ILE D 2 75  ? 3.282   -9.692  8.768   1.00   22.69  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C N     1 
ATOM   2162 C CA    . ILE D 2 75  ? 2.209   -10.542 9.204   1.00   24.97  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CA    1 
ATOM   2163 C C     . ILE D 2 75  ? 1.497   -11.027 7.935   1.00   22.46  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C C     1 
ATOM   2164 O O     . ILE D 2 75  ? 1.209   -10.275 6.980   1.00   23.10  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C O     1 
ATOM   2165 C CB    . ILE D 2 75  ? 1.151   -9.753  10.016  1.00   22.91  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CB    1 
ATOM   2166 C CG1   . ILE D 2 75  ? 1.697   -9.413  11.383  1.00   26.36  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CG1   1 
ATOM   2167 C CG2   . ILE D 2 75  ? -0.145  -10.575 10.185  1.00   23.13  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CG2   1 
ATOM   2168 C CD1   . ILE D 2 75  ? 0.900   -8.379  12.166  1.00   29.13  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CD1   1 
ATOM   2169 N N     . TYR D 2 76  ? 1.207   -12.345 7.853   1.00   19.84  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C N     1 
ATOM   2170 C CA    . TYR D 2 76  ? 0.341   -12.908 6.804   1.00   21.03  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CA    1 
ATOM   2171 C C     . TYR D 2 76  ? -1.029  -13.222 7.360   1.00   22.50  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C C     1 
ATOM   2172 O O     . TYR D 2 76  ? -1.136  -13.736 8.483   1.00   21.50  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C O     1 
ATOM   2173 C CB    . TYR D 2 76  ? 0.918   -14.252 6.362   1.00   19.90  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CB    1 
ATOM   2174 C CG    . TYR D 2 76  ? 2.081   -14.096 5.399   1.00   18.33  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CG    1 
ATOM   2175 C CD1   . TYR D 2 76  ? 1.883   -13.606 4.094   1.00   23.00  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CD1   1 
ATOM   2176 C CD2   . TYR D 2 76  ? 3.370   -14.455 5.781   1.00   20.99  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CD2   1 
ATOM   2177 C CE1   . TYR D 2 76  ? 2.942   -13.484 3.185   1.00   22.52  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CE1   1 
ATOM   2178 C CE2   . TYR D 2 76  ? 4.433   -14.315 4.898   1.00   24.80  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CE2   1 
ATOM   2179 C CZ    . TYR D 2 76  ? 4.205   -13.836 3.593   1.00   28.44  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CZ    1 
ATOM   2180 O OH    . TYR D 2 76  ? 5.254   -13.741 2.704   1.00   30.94  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C OH    1 
ATOM   2181 N N     . SER D 2 77  ? -2.047  -12.980 6.536   1.00   20.91  ? ? ? ? ? ? 131 SER C N     1 
ATOM   2182 C CA    . SER D 2 77  ? -3.430  -13.301 6.809   1.00   21.82  ? ? ? ? ? ? 131 SER C CA    1 
ATOM   2183 C C     . SER D 2 77  ? -3.995  -13.796 5.513   1.00   21.44  ? ? ? ? ? ? 131 SER C C     1 
ATOM   2184 O O     . SER D 2 77  ? -3.630  -13.319 4.388   1.00   22.98  ? ? ? ? ? ? 131 SER C O     1 
ATOM   2185 C CB    . SER D 2 77  ? -4.209  -12.026 7.240   1.00   18.21  ? ? ? ? ? ? 131 SER C CB    1 
ATOM   2186 O OG    . SER D 2 77  ? -5.598  -12.251 7.243   1.00   23.33  ? ? ? ? ? ? 131 SER C OG    1 
ATOM   2187 N N     . ASN D 2 78  ? -4.940  -14.732 5.602   1.00   21.88  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C N     1 
ATOM   2188 C CA    . ASN D 2 78  ? -5.643  -15.089 4.393   1.00   22.36  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CA    1 
ATOM   2189 C C     . ASN D 2 78  ? -6.933  -14.327 4.119   1.00   24.99  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C C     1 
ATOM   2190 O O     . ASN D 2 78  ? -7.705  -14.725 3.259   1.00   25.72  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C O     1 
ATOM   2191 C CB    . ASN D 2 78  ? -5.910  -16.616 4.370   1.00   22.40  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CB    1 
ATOM   2192 C CG    . ASN D 2 78  ? -6.941  -17.039 5.404   1.00   26.31  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CG    1 
ATOM   2193 O OD1   . ASN D 2 78  ? -7.654  -16.222 5.993   1.00   28.97  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C OD1   1 
ATOM   2194 N ND2   . ASN D 2 78  ? -7.081  -18.399 5.591   1.00   34.66  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C ND2   1 
ATOM   2195 N N     . SER D 2 79  ? -7.161  -13.225 4.848   1.00   23.91  ? ? ? ? ? ? 133 SER C N     1 
ATOM   2196 C CA    . SER D 2 79  ? -8.434  -12.478 4.706   1.00   20.94  ? ? ? ? ? ? 133 SER C CA    1 
ATOM   2197 C C     . SER D 2 79  ? -8.222  -11.116 4.032   1.00   22.33  ? ? ? ? ? ? 133 SER C C     1 
ATOM   2198 O O     . SER D 2 79  ? -7.718  -10.226 4.740   1.00   23.05  ? ? ? ? ? ? 133 SER C O     1 
ATOM   2199 C CB    . SER D 2 79  ? -8.995  -12.200 6.086   1.00   23.50  ? ? ? ? ? ? 133 SER C CB    1 
ATOM   2200 O OG    . SER D 2 79  ? -10.260 -11.526 6.056   1.00   25.73  ? ? ? ? ? ? 133 SER C OG    1 
ATOM   2201 N N     . GLN D 2 80  ? -8.476  -11.023 2.745   1.00   21.75  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C N     1 
ATOM   2202 C CA    . GLN D 2 80  ? -8.420  -9.671  2.033   1.00   24.33  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CA    1 
ATOM   2203 C C     . GLN D 2 80  ? -9.213  -8.655  2.796   1.00   25.42  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C C     1 
ATOM   2204 O O     . GLN D 2 80  ? -8.776  -7.450  2.932   1.00   26.38  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C O     1 
ATOM   2205 C CB    . GLN D 2 80  ? -8.910  -9.786  0.561   1.00   38.10  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CB    1 
ATOM   2206 C CG    . GLN D 2 80  ? -9.655  -8.587  0.127   0.0000 42.52  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CG    1 
ATOM   2207 C CD    . GLN D 2 80  ? -10.889 -8.861  -0.783  0.0000 50.86  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CD    1 
ATOM   2208 O OE1   . GLN D 2 80  ? -11.119 -8.137  -1.752  0.0000 53.37  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C OE1   1 
ATOM   2209 N NE2   . GLN D 2 80  ? -11.683 -9.897  -0.447  0.0000 55.37  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C NE2   1 
ATOM   2210 N N     . THR D 2 81  ? -10.374 -9.080  3.293   1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 135 THR C N     1 
ATOM   2211 C CA    . THR D 2 81  ? -11.312 -8.123  3.985   1.00   24.11  ? ? ? ? ? ? 135 THR C CA    1 
ATOM   2212 C C     . THR D 2 81  ? -10.639 -7.568  5.232   1.00   23.72  ? ? ? ? ? ? 135 THR C C     1 
ATOM   2213 O O     . THR D 2 81  ? -10.604 -6.329  5.461   1.00   24.23  ? ? ? ? ? ? 135 THR C O     1 
ATOM   2214 C CB    . THR D 2 81  ? -12.663 -8.733  4.360   1.00   27.24  ? ? ? ? ? ? 135 THR C CB    1 
ATOM   2215 O OG1   . THR D 2 81  ? -13.426 -8.982  3.175   1.00   32.12  ? ? ? ? ? ? 135 THR C OG1   1 
ATOM   2216 C CG2   . THR D 2 81  ? -13.449 -7.856  5.274   1.00   27.57  ? ? ? ? ? ? 135 THR C CG2   1 
ATOM   2217 N N     . ALA D 2 82  ? -10.103 -8.450  6.114   1.00   22.08  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C N     1 
ATOM   2218 C CA    . ALA D 2 82  ? -9.541  -7.984  7.326   1.00   21.24  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C CA    1 
ATOM   2219 C C     . ALA D 2 82  ? -8.311  -7.137  7.079   1.00   20.29  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C C     1 
ATOM   2220 O O     . ALA D 2 82  ? -8.078  -6.185  7.834   1.00   21.29  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C O     1 
ATOM   2221 C CB    . ALA D 2 82  ? -9.201  -9.180  8.262   1.00   23.72  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C CB    1 
ATOM   2222 N N     . ILE D 2 83  ? -7.519  -7.451  6.055   1.00   21.00  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C N     1 
ATOM   2223 C CA    . ILE D 2 83  ? -6.318  -6.668  5.791   1.00   20.64  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CA    1 
ATOM   2224 C C     . ILE D 2 83  ? -6.803  -5.264  5.377   1.00   20.67  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C C     1 
ATOM   2225 O O     . ILE D 2 83  ? -6.184  -4.255  5.800   1.00   23.51  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C O     1 
ATOM   2226 C CB    . ILE D 2 83  ? -5.496  -7.283  4.640   1.00   19.96  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CB    1 
ATOM   2227 C CG1   . ILE D 2 83  ? -4.872  -8.645  5.172   1.00   20.73  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CG1   1 
ATOM   2228 C CG2   . ILE D 2 83  ? -4.418  -6.348  4.116   1.00   24.77  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CG2   1 
ATOM   2229 C CD1   . ILE D 2 83  ? -4.155  -9.428  4.112   1.00   26.76  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CD1   1 
ATOM   2230 N N     . LYS D 2 84  ? -7.864  -5.218  4.597   1.00   20.86  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C N     1 
ATOM   2231 C CA    . LYS D 2 84  ? -8.393  -3.852  4.102   1.00   22.79  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CA    1 
ATOM   2232 C C     . LYS D 2 84  ? -8.911  -3.021  5.328   1.00   25.90  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C C     1 
ATOM   2233 O O     . LYS D 2 84  ? -8.620  -1.807  5.493   1.00   26.58  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C O     1 
ATOM   2234 C CB    . LYS D 2 84  ? -9.548  -4.038  3.100   1.00   25.77  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CB    1 
ATOM   2235 C CG    . LYS D 2 84  ? -10.068 -2.679  2.547   1.00   33.32  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CG    1 
ATOM   2236 C CD    . LYS D 2 84  ? -9.166  -2.178  1.439   1.00   44.34  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CD    1 
ATOM   2237 C CE    . LYS D 2 84  ? -9.809  -1.079  0.562   1.00   56.45  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CE    1 
ATOM   2238 N NZ    . LYS D 2 84  ? -11.048 -0.329  1.037   1.00   64.57  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C NZ    1 
ATOM   2239 N N     . TRP D 2 85  ? -9.665  -3.679  6.181   1.00   24.11  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C N     1 
ATOM   2240 C CA    . TRP D 2 85  ? -10.163 -3.091  7.431   1.00   20.37  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CA    1 
ATOM   2241 C C     . TRP D 2 85  ? -9.041  -2.537  8.307   1.00   22.65  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C C     1 
ATOM   2242 O O     . TRP D 2 85  ? -9.153  -1.409  8.835   1.00   22.70  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C O     1 
ATOM   2243 C CB    . TRP D 2 85  ? -11.037 -4.040  8.211   1.00   19.42  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CB    1 
ATOM   2244 C CG    . TRP D 2 85  ? -12.344 -4.405  7.639   1.00   20.70  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CG    1 
ATOM   2245 C CD1   . TRP D 2 85  ? -12.901 -3.950  6.470   1.00   24.83  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CD1   1 
ATOM   2246 C CD2   . TRP D 2 85  ? -13.276 -5.344  8.198   1.00   26.78  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CD2   1 
ATOM   2247 N NE1   . TRP D 2 85  ? -14.139 -4.490  6.287   1.00   25.63  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C NE1   1 
ATOM   2248 C CE2   . TRP D 2 85  ? -14.383 -5.390  7.327   1.00   25.93  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CE2   1 
ATOM   2249 C CE3   . TRP D 2 85  ? -13.295 -6.116  9.385   1.00   22.92  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CE3   1 
ATOM   2250 C CZ2   . TRP D 2 85  ? -15.499 -6.149  7.596   1.00   26.70  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CZ2   1 
ATOM   2251 C CZ3   . TRP D 2 85  ? -14.412 -6.915  9.643   1.00   26.47  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CZ3   1 
ATOM   2252 C CH2   . TRP D 2 85  ? -15.493 -6.927  8.754   1.00   25.93  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CH2   1 
ATOM   2253 N N     . VAL D 2 86  ? -7.940  -3.269  8.444   1.00   17.92  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C N     1 
ATOM   2254 C CA    . VAL D 2 86  ? -6.854  -2.796  9.257   1.00   19.55  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CA    1 
ATOM   2255 C C     . VAL D 2 86  ? -6.208  -1.554  8.546   1.00   24.89  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C C     1 
ATOM   2256 O O     . VAL D 2 86  ? -5.957  -0.536  9.207   1.00   24.29  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C O     1 
ATOM   2257 C CB    . VAL D 2 86  ? -5.788  -3.863  9.477   1.00   20.90  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CB    1 
ATOM   2258 C CG1   . VAL D 2 86  ? -4.579  -3.310  10.153  1.00   22.99  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CG1   1 
ATOM   2259 C CG2   . VAL D 2 86  ? -6.428  -4.983  10.400  1.00   18.91  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CG2   1 
ATOM   2260 N N     . LYS D 2 87  ? -5.926  -1.642  7.252   1.00   22.58  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C N     1 
ATOM   2261 C CA    . LYS D 2 87  ? -5.382  -0.448  6.495   1.00   25.29  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CA    1 
ATOM   2262 C C     . LYS D 2 87  ? -6.288  0.783   6.635   1.00   25.00  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C C     1 
ATOM   2263 O O     . LYS D 2 87  ? -5.754  1.924   6.749   1.00   35.25  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C O     1 
ATOM   2264 C CB    . LYS D 2 87  ? -5.145  -0.798  5.026   1.00   32.33  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CB    1 
ATOM   2265 C CG    . LYS D 2 87  ? -4.130  -1.922  4.758   1.00   43.96  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CG    1 
ATOM   2266 C CD    . LYS D 2 87  ? -2.640  -1.565  4.780   1.00   62.82  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CD    1 
ATOM   2267 C CE    . LYS D 2 87  ? -1.777  -2.537  3.934   1.00   58.24  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CE    1 
ATOM   2268 N NZ    . LYS D 2 87  ? -1.685  -4.031  4.229   1.00   44.71  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C NZ    1 
ATOM   2269 N N     . ASP D 2 88  ? -7.604  0.588   6.605   1.00   25.45  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C N     1 
ATOM   2270 C CA    . ASP D 2 88  ? -8.626  1.708   6.733   1.00   27.92  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C CA    1 
ATOM   2271 C C     . ASP D 2 88  ? -8.879  2.132   8.192   1.00   26.76  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C C     1 
ATOM   2272 O O     . ASP D 2 88  ? -9.602  3.126   8.464   1.00   28.99  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C O     1 
ATOM   2273 C CB    . ASP D 2 88  ? -9.989  1.275   6.172   1.00   35.81  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C CB    1 
ATOM   2274 C CG    . ASP D 2 88  ? -10.039 1.198   4.597   1.00   31.53  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C CG    1 
ATOM   2275 O OD1   . ASP D 2 88  ? -9.103  1.681   3.877   1.00   52.46  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C OD1   1 
ATOM   2276 O OD2   . ASP D 2 88  ? -11.091 0.747   4.065   1.00   63.12  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C OD2   1 
ATOM   2277 N N     . LYS D 2 89  ? -8.322  1.322   9.135   1.00   25.46  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C N     1 
ATOM   2278 C CA    . LYS D 2 89  ? -8.511  1.524   10.554  1.00   22.79  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CA    1 
ATOM   2279 C C     . LYS D 2 89  ? -9.968  1.469   10.956  1.00   27.54  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C C     1 
ATOM   2280 O O     . LYS D 2 89  ? -10.362 2.104   11.945  1.00   31.89  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C O     1 
ATOM   2281 C CB    . LYS D 2 89  ? -7.894  2.888   10.990  1.00   27.62  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CB    1 
ATOM   2282 C CG    . LYS D 2 89  ? -6.424  2.925   10.602  1.00   30.02  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CG    1 
ATOM   2283 C CD    . LYS D 2 89  ? -5.682  4.176   10.996  1.00   42.12  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CD    1 
ATOM   2284 C CE    . LYS D 2 89  ? -4.326  4.103   10.315  1.00   51.51  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CE    1 
ATOM   2285 N NZ    . LYS D 2 89  ? -3.235  4.526   11.218  1.00   51.40  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C NZ    1 
ATOM   2286 N N     . LYS D 2 90  ? -10.754 0.671   10.240  1.00   22.53  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C N     1 
ATOM   2287 C CA    . LYS D 2 90  ? -12.190 0.605   10.462  1.00   29.53  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CA    1 
ATOM   2288 C C     . LYS D 2 90  ? -12.753 -0.753  10.001  1.00   28.46  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C C     1 
ATOM   2289 O O     . LYS D 2 90  ? -12.660 -1.150  8.855   1.00   27.36  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C O     1 
ATOM   2290 C CB    . LYS D 2 90  ? -12.872 1.786   9.768   1.00   38.77  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CB    1 
ATOM   2291 C CG    . LYS D 2 90  ? -14.385 1.756   9.683   1.00   51.94  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CG    1 
ATOM   2292 C CD    . LYS D 2 90  ? -15.047 1.924   11.043  1.00   54.15  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CD    1 
ATOM   2293 C CE    . LYS D 2 90  ? -16.497 2.368   10.876  1.00   64.13  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CE    1 
ATOM   2294 N NZ    . LYS D 2 90  ? -17.276 2.180   12.132  1.00   59.59  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C NZ    1 
ATOM   2295 N N     . ALA D 2 91  ? -13.314 -1.450  10.959  1.00   25.36  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C N     1 
ATOM   2296 C CA    . ALA D 2 91  ? -13.931 -2.770  10.726  1.00   25.92  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C CA    1 
ATOM   2297 C C     . ALA D 2 91  ? -15.381 -2.642  10.283  1.00   28.18  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C C     1 
ATOM   2298 O O     . ALA D 2 91  ? -16.260 -2.431  11.129  1.00   34.37  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C O     1 
ATOM   2299 C CB    . ALA D 2 91  ? -13.821 -3.559  12.020  1.00   25.89  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C CB    1 
ATOM   2300 N N     . LYS D 2 92  ? -15.665 -2.777  8.976   1.00   26.79  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C N     1 
ATOM   2301 C CA    . LYS D 2 92  ? -17.048 -2.571  8.448   1.00   31.77  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CA    1 
ATOM   2302 C C     . LYS D 2 92  ? -17.891 -3.841  8.510   1.00   28.31  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C C     1 
ATOM   2303 O O     . LYS D 2 92  ? -18.413 -4.301  7.492   1.00   34.20  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C O     1 
ATOM   2304 C CB    . LYS D 2 92  ? -17.030 -2.044  6.992   1.00   34.05  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CB    1 
ATOM   2305 C CG    . LYS D 2 92  ? -16.583 -0.614  6.879   1.00   46.06  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CG    1 
ATOM   2306 C CD    . LYS D 2 92  ? -16.728 -0.043  5.441   1.00   60.98  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CD    1 
ATOM   2307 C CE    . LYS D 2 92  ? -18.163 -0.143  4.877   1.00   60.80  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CE    1 
ATOM   2308 N NZ    . LYS D 2 92  ? -18.583 0.912   3.917   1.00   73.48  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C NZ    1 
ATOM   2309 N N     . SER D 2 93  ? -18.053 -4.393  9.706   1.00   27.36  ? ? ? ? ? ? 147 SER C N     1 
ATOM   2310 C CA    . SER D 2 93  ? -18.811 -5.618  9.841   1.00   30.41  ? ? ? ? ? ? 147 SER C CA    1 
ATOM   2311 C C     . SER D 2 93  ? -20.280 -5.284  9.876   1.00   29.01  ? ? ? ? ? ? 147 SER C C     1 
ATOM   2312 O O     . SER D 2 93  ? -20.683 -4.174  10.349  1.00   32.61  ? ? ? ? ? ? 147 SER C O     1 
ATOM   2313 C CB    . SER D 2 93  ? -18.401 -6.308  11.139  1.00   30.01  ? ? ? ? ? ? 147 SER C CB    1 
ATOM   2314 O OG    . SER D 2 93  ? -19.243 -7.440  11.398  1.00   28.97  ? ? ? ? ? ? 147 SER C OG    1 
ATOM   2315 N N     . THR D 2 94  ? -21.079 -6.192  9.340   1.00   29.82  ? ? ? ? ? ? 148 THR C N     1 
ATOM   2316 C CA    . THR D 2 94  ? -22.535 -6.093  9.383   1.00   36.77  ? ? ? ? ? ? 148 THR C CA    1 
ATOM   2317 C C     . THR D 2 94  ? -23.132 -6.723  10.649  1.00   32.32  ? ? ? ? ? ? 148 THR C C     1 
ATOM   2318 O O     . THR D 2 94  ? -24.346 -6.714  10.844  1.00   36.25  ? ? ? ? ? ? 148 THR C O     1 
ATOM   2319 C CB    . THR D 2 94  ? -23.185 -6.812  8.179   1.00   43.29  ? ? ? ? ? ? 148 THR C CB    1 
ATOM   2320 O OG1   . THR D 2 94  ? -22.858 -8.241  8.220   1.00   43.14  ? ? ? ? ? ? 148 THR C OG1   1 
ATOM   2321 C CG2   . THR D 2 94  ? -22.720 -6.152  6.822   1.00   44.51  ? ? ? ? ? ? 148 THR C CG2   1 
ATOM   2322 N N     . LEU D 2 95  ? -22.292 -7.318  11.488  1.00   31.02  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C N     1 
ATOM   2323 C CA    . LEU D 2 95  ? -22.790 -7.947  12.703  1.00   32.81  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CA    1 
ATOM   2324 C C     . LEU D 2 95  ? -23.604 -6.936  13.527  1.00   31.61  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C C     1 
ATOM   2325 O O     . LEU D 2 95  ? -23.088 -5.921  13.900  1.00   30.90  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C O     1 
ATOM   2326 C CB    . LEU D 2 95  ? -21.615 -8.469  13.549  1.00   27.87  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CB    1 
ATOM   2327 C CG    . LEU D 2 95  ? -22.043 -9.362  14.747  1.00   27.45  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CG    1 
ATOM   2328 C CD1   . LEU D 2 95  ? -22.752 -10.677 14.330  1.00   32.43  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CD1   1 
ATOM   2329 C CD2   . LEU D 2 95  ? -20.919 -9.585  15.752  1.00   32.19  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CD2   1 
ATOM   2330 N N     . VAL D 2 96  ? -24.831 -7.289  13.858  1.00   32.56  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C N     1 
ATOM   2331 C CA    . VAL D 2 96  ? -25.650 -6.590  14.835  1.00   37.50  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CA    1 
ATOM   2332 C C     . VAL D 2 96  ? -24.910 -6.206  16.137  1.00   38.22  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C C     1 
ATOM   2333 O O     . VAL D 2 96  ? -24.131 -7.010  16.652  1.00   32.89  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C O     1 
ATOM   2334 C CB    . VAL D 2 96  ? -26.938 -7.431  15.184  1.00   41.22  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CB    1 
ATOM   2335 C CG1   . VAL D 2 96  ? -26.601 -8.719  15.936  1.00   40.98  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CG1   1 
ATOM   2336 C CG2   . VAL D 2 96  ? -27.936 -6.586  15.964  1.00   51.73  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CG2   1 
ATOM   2337 N N     . ARG D 2 97  ? -25.070 -4.953  16.588  1.00   34.61  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C N     1 
ATOM   2338 C CA    . ARG D 2 97  ? -24.675 -4.505  17.963  1.00   33.18  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CA    1 
ATOM   2339 C C     . ARG D 2 97  ? -25.815 -4.642  18.966  1.00   35.22  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C C     1 
ATOM   2340 O O     . ARG D 2 97  ? -26.768 -3.809  18.970  1.00   36.44  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C O     1 
ATOM   2341 C CB    . ARG D 2 97  ? -24.225 -3.038  17.979  1.00   38.21  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CB    1 
ATOM   2342 C CG    . ARG D 2 97  ? -22.987 -2.744  17.161  1.00   40.46  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CG    1 
ATOM   2343 C CD    . ARG D 2 97  ? -22.571 -1.308  17.416  1.00   41.63  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CD    1 
ATOM   2344 N NE    . ARG D 2 97  ? -21.330 -0.952  16.721  1.00   38.28  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C NE    1 
ATOM   2345 C CZ    . ARG D 2 97  ? -20.145 -0.813  17.320  1.00   43.97  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CZ    1 
ATOM   2346 N NH1   . ARG D 2 97  ? -20.024 -1.008  18.647  1.00   36.47  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C NH1   1 
ATOM   2347 N NH2   . ARG D 2 97  ? -19.068 -0.446  16.599  1.00   34.37  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C NH2   1 
ATOM   2348 N N     . ASN D 2 98  ? -25.739 -5.662  19.810  1.00   30.77  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C N     1 
ATOM   2349 C CA    . ASN D 2 98  ? -26.666 -5.783  20.915  1.00   34.30  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C CA    1 
ATOM   2350 C C     . ASN D 2 98  ? -26.003 -6.490  22.095  1.00   35.25  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C C     1 
ATOM   2351 O O     . ASN D 2 98  ? -24.787 -6.621  22.121  1.00   34.88  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C O     1 
ATOM   2352 C CB    . ASN D 2 98  ? -27.947 -6.462  20.464  1.00   40.39  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C CB    1 
ATOM   2353 C CG    . ASN D 2 98  ? -27.722 -7.895  19.948  1.00   34.85  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C CG    1 
ATOM   2354 O OD1   . ASN D 2 98  ? -26.731 -8.541  20.290  1.00   48.13  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C OD1   1 
ATOM   2355 N ND2   . ASN D 2 98  ? -28.635 -8.379  19.122  1.00   40.92  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C ND2   1 
ATOM   2356 N N     . GLU D 2 99  ? -26.784 -6.985  23.016  1.00   38.61  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C N     1 
ATOM   2357 C CA    . GLU D 2 99  ? -26.263 -7.528  24.233  1.00   43.46  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CA    1 
ATOM   2358 C C     . GLU D 2 99  ? -25.377 -8.745  23.995  1.00   48.30  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C C     1 
ATOM   2359 O O     . GLU D 2 99  ? -24.361 -8.941  24.615  1.00   44.59  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C O     1 
ATOM   2360 C CB    . GLU D 2 99  ? -27.431 -7.874  25.164  1.00   50.86  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CB    1 
ATOM   2361 C CG    . GLU D 2 99  ? -28.352 -8.995  24.660  0.0000 49.17  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CG    1 
ATOM   2362 C CD    . GLU D 2 99  ? -29.511 -8.584  23.731  0.0000 56.42  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CD    1 
ATOM   2363 O OE1   . GLU D 2 99  ? -30.445 -7.848  24.138  0.0000 59.46  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C OE1   1 
ATOM   2364 O OE2   . GLU D 2 99  ? -29.511 -9.062  22.585  0.0000 58.70  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C OE2   1 
ATOM   2365 N N     . GLU D 2 100 ? -25.788 -9.573  23.076  1.00   41.53  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C N     1 
ATOM   2366 C CA    . GLU D 2 100 ? -25.082 -10.807 22.808  1.00   41.57  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CA    1 
ATOM   2367 C C     . GLU D 2 100 ? -23.778 -10.592 22.001  1.00   35.04  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C C     1 
ATOM   2368 O O     . GLU D 2 100 ? -22.836 -11.375 22.087  1.00   37.47  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C O     1 
ATOM   2369 C CB    . GLU D 2 100 ? -26.039 -11.822 22.181  1.00   60.53  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CB    1 
ATOM   2370 C CG    . GLU D 2 100 ? -27.453 -11.675 22.767  1.00   80.15  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CG    1 
ATOM   2371 C CD    . GLU D 2 100 ? -28.171 -12.992 23.070  1.00   90.83  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CD    1 
ATOM   2372 O OE1   . GLU D 2 100 ? -28.409 -13.785 22.122  1.00   105.44 ? ? ? ? ? ? 154 GLU C OE1   1 
ATOM   2373 O OE2   . GLU D 2 100 ? -28.532 -13.223 24.256  1.00   77.79  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C OE2   1 
ATOM   2374 N N     . THR D 2 101 ? -23.694 -9.516  21.233  1.00   33.21  ? ? ? ? ? ? 155 THR C N     1 
ATOM   2375 C CA    . THR D 2 101 ? -22.462 -9.269  20.493  1.00   31.06  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CA    1 
ATOM   2376 C C     . THR D 2 101 ? -21.619 -8.180  21.134  1.00   27.05  ? ? ? ? ? ? 155 THR C C     1 
ATOM   2377 O O     . THR D 2 101 ? -20.634 -7.734  20.529  1.00   26.78  ? ? ? ? ? ? 155 THR C O     1 
ATOM   2378 C CB    . THR D 2 101 ? -22.757 -8.861  19.048  1.00   29.41  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CB    1 
ATOM   2379 O OG1   . THR D 2 101 ? -23.422 -7.587  19.074  1.00   33.18  ? ? ? ? ? ? 155 THR C OG1   1 
ATOM   2380 C CG2   . THR D 2 101 ? -23.641 -9.922  18.328  1.00   33.16  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CG2   1 
ATOM   2381 N N     . ALA D 2 102 ? -21.960 -7.765  22.347  1.00   27.06  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C N     1 
ATOM   2382 C CA    . ALA D 2 102 ? -21.223 -6.671  23.035  1.00   25.97  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C CA    1 
ATOM   2383 C C     . ALA D 2 102 ? -19.734 -6.929  23.176  1.00   23.59  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C C     1 
ATOM   2384 O O     . ALA D 2 102 ? -18.930 -5.998  23.067  1.00   26.17  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C O     1 
ATOM   2385 C CB    . ALA D 2 102 ? -21.834 -6.332  24.382  1.00   28.87  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C CB    1 
ATOM   2386 N N     . LEU D 2 103 ? -19.329 -8.181  23.488  1.00   24.61  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C N     1 
ATOM   2387 C CA    . LEU D 2 103 ? -17.931 -8.426  23.727  1.00   22.97  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CA    1 
ATOM   2388 C C     . LEU D 2 103 ? -17.116 -8.281  22.448  1.00   20.83  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C C     1 
ATOM   2389 O O     . LEU D 2 103 ? -16.110 -7.600  22.482  1.00   24.02  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C O     1 
ATOM   2390 C CB    . LEU D 2 103 ? -17.643 -9.823  24.350  1.00   24.05  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CB    1 
ATOM   2391 C CG    . LEU D 2 103 ? -16.177 -10.200 24.466  1.00   26.89  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CG    1 
ATOM   2392 C CD1   . LEU D 2 103 ? -15.354 -9.204  25.262  1.00   24.62  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CD1   1 
ATOM   2393 C CD2   . LEU D 2 103 ? -16.041 -11.645 25.066  1.00   33.81  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CD2   1 
ATOM   2394 N N     . ILE D 2 104 ? -17.500 -8.966  21.358  1.00   23.51  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C N     1 
ATOM   2395 C CA    . ILE D 2 104 ? -16.710 -8.902  20.128  1.00   20.86  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CA    1 
ATOM   2396 C C     . ILE D 2 104 ? -16.637 -7.412  19.642  1.00   22.03  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C C     1 
ATOM   2397 O O     . ILE D 2 104 ? -15.604 -6.953  19.179  1.00   21.26  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C O     1 
ATOM   2398 C CB    . ILE D 2 104 ? -17.243 -9.787  18.986  1.00   22.60  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CB    1 
ATOM   2399 C CG1   . ILE D 2 104 ? -16.306 -9.848  17.822  1.00   29.26  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CG1   1 
ATOM   2400 C CG2   . ILE D 2 104 ? -18.597 -9.317  18.407  1.00   28.73  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CG2   1 
ATOM   2401 C CD1   . ILE D 2 104 ? -15.197 -10.820 17.962  1.00   32.28  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CD1   1 
ATOM   2402 N N     . TRP D 2 105 ? -17.761 -6.729  19.756  1.00   20.51  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C N     1 
ATOM   2403 C CA    . TRP D 2 105 ? -17.748 -5.293  19.320  1.00   22.20  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CA    1 
ATOM   2404 C C     . TRP D 2 105 ? -16.846 -4.430  20.233  1.00   23.25  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C C     1 
ATOM   2405 O O     . TRP D 2 105 ? -16.131 -3.497  19.751  1.00   22.94  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C O     1 
ATOM   2406 C CB    . TRP D 2 105 ? -19.166 -4.747  19.252  1.00   24.01  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CB    1 
ATOM   2407 C CG    . TRP D 2 105 ? -19.801 -4.938  17.887  1.00   24.38  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CG    1 
ATOM   2408 C CD1   . TRP D 2 105 ? -20.908 -5.686  17.582  1.00   25.51  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CD1   1 
ATOM   2409 C CD2   . TRP D 2 105 ? -19.346 -4.380  16.642  1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CD2   1 
ATOM   2410 N NE1   . TRP D 2 105 ? -21.160 -5.642  16.235  1.00   28.39  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C NE1   1 
ATOM   2411 C CE2   . TRP D 2 105 ? -20.212 -4.847  15.636  1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CE2   1 
ATOM   2412 C CE3   . TRP D 2 105 ? -18.267 -3.556  16.286  1.00   24.90  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CE3   1 
ATOM   2413 C CZ2   . TRP D 2 105 ? -20.068 -4.487  14.309  1.00   28.89  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CZ2   1 
ATOM   2414 C CZ3   . TRP D 2 105 ? -18.083 -3.244  14.959  1.00   27.62  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CZ3   1 
ATOM   2415 C CH2   . TRP D 2 105 ? -18.996 -3.704  13.986  1.00   28.59  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CH2   1 
ATOM   2416 N N     . LYS D 2 106 ? -16.818 -4.712  21.535  1.00   22.37  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C N     1 
ATOM   2417 C CA    . LYS D 2 106 ? -15.913 -3.988  22.404  1.00   21.30  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CA    1 
ATOM   2418 C C     . LYS D 2 106 ? -14.459 -4.198  21.965  1.00   20.69  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C C     1 
ATOM   2419 O O     . LYS D 2 106 ? -13.628 -3.250  21.901  1.00   21.56  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C O     1 
ATOM   2420 C CB    . LYS D 2 106 ? -16.093 -4.459  23.868  1.00   19.86  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CB    1 
ATOM   2421 C CG    . LYS D 2 106 ? -15.166 -3.720  24.839  1.00   24.04  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CG    1 
ATOM   2422 C CD    . LYS D 2 106 ? -15.413 -4.185  26.281  1.00   22.81  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CD    1 
ATOM   2423 C CE    . LYS D 2 106 ? -14.532 -3.463  27.309  1.00   26.21  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CE    1 
ATOM   2424 N NZ    . LYS D 2 106 ? -13.087 -3.798  27.074  1.00   26.19  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C NZ    1 
ATOM   2425 N N     . LEU D 2 107 ? -14.083 -5.476  21.734  1.00   20.34  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C N     1 
ATOM   2426 C CA    . LEU D 2 107 ? -12.749 -5.767  21.318  1.00   17.96  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CA    1 
ATOM   2427 C C     . LEU D 2 107 ? -12.378 -5.071  19.968  1.00   18.76  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C C     1 
ATOM   2428 O O     . LEU D 2 107 ? -11.271 -4.550  19.804  1.00   21.27  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C O     1 
ATOM   2429 C CB    . LEU D 2 107 ? -12.608 -7.329  21.169  1.00   19.17  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CB    1 
ATOM   2430 C CG    . LEU D 2 107 ? -12.656 -8.030  22.524  1.00   19.42  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CG    1 
ATOM   2431 C CD1   . LEU D 2 107 ? -12.665 -9.552  22.215  1.00   24.19  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CD1   1 
ATOM   2432 C CD2   . LEU D 2 107 ? -11.569 -7.624  23.521  1.00   22.51  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CD2   1 
ATOM   2433 N N     . VAL D 2 108 ? -13.340 -5.067  19.052  1.00   19.53  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C N     1 
ATOM   2434 C CA    . VAL D 2 108 ? -13.082 -4.532  17.682  1.00   17.76  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CA    1 
ATOM   2435 C C     . VAL D 2 108 ? -12.951 -2.973  17.854  1.00   20.21  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C C     1 
ATOM   2436 O O     . VAL D 2 108 ? -12.024 -2.380  17.300  1.00   20.47  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C O     1 
ATOM   2437 C CB    . VAL D 2 108 ? -14.217 -4.840  16.731  1.00   20.61  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CB    1 
ATOM   2438 C CG1   . VAL D 2 108 ? -14.122 -4.011  15.447  1.00   27.50  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CG1   1 
ATOM   2439 C CG2   . VAL D 2 108 ? -14.156 -6.352  16.333  1.00   21.66  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CG2   1 
ATOM   2440 N N     . ASP D 2 109 ? -13.801 -2.371  18.651  1.00   22.51  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C N     1 
ATOM   2441 C CA    . ASP D 2 109 ? -13.709 -0.855  18.822  1.00   21.35  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C CA    1 
ATOM   2442 C C     . ASP D 2 109 ? -12.365 -0.506  19.444  1.00   20.97  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C C     1 
ATOM   2443 O O     . ASP D 2 109 ? -11.697 0.492   19.071  1.00   24.56  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C O     1 
ATOM   2444 C CB    . ASP D 2 109 ? -14.852 -0.350  19.733  1.00   30.04  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C CB    1 
ATOM   2445 C CG    . ASP D 2 109 ? -16.269 -0.484  19.077  0.50   23.51  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C CG    1 
ATOM   2446 O OD1   . ASP D 2 109 ? -16.339 -0.532  17.839  0.50   25.02  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C OD1   1 
ATOM   2447 O OD2   . ASP D 2 109 ? -17.317 -0.478  19.787  0.50   24.53  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C OD2   1 
ATOM   2448 N N     . GLU D 2 110 ? -11.900 -1.302  20.421  1.00   21.83  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C N     1 
ATOM   2449 C CA    . GLU D 2 110 ? -10.583 -1.067  21.067  1.00   19.32  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CA    1 
ATOM   2450 C C     . GLU D 2 110 ? -9.397  -1.303  20.098  1.00   21.94  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C C     1 
ATOM   2451 O O     . GLU D 2 110 ? -8.361  -0.636  20.170  1.00   25.77  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C O     1 
ATOM   2452 C CB    . GLU D 2 110 ? -10.411 -1.900  22.368  1.00   24.26  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CB    1 
ATOM   2453 C CG    . GLU D 2 110 ? -11.418 -1.390  23.407  1.00   28.17  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CG    1 
ATOM   2454 C CD    . GLU D 2 110 ? -11.571 -2.241  24.649  1.00   34.11  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CD    1 
ATOM   2455 O OE1   . GLU D 2 110 ? -10.807 -3.271  24.832  1.00   47.59  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C OE1   1 
ATOM   2456 O OE2   . GLU D 2 110 ? -12.496 -1.863  25.430  1.00   34.91  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C OE2   1 
ATOM   2457 N N     . ALA D 2 111 ? -9.535  -2.305  19.212  1.00   20.00  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C N     1 
ATOM   2458 C CA    . ALA D 2 111 ? -8.531  -2.527  18.179  1.00   20.94  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C CA    1 
ATOM   2459 C C     . ALA D 2 111 ? -8.455  -1.318  17.193  1.00   20.45  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C C     1 
ATOM   2460 O O     . ALA D 2 111 ? -7.341  -0.942  16.821  1.00   20.93  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C O     1 
ATOM   2461 C CB    . ALA D 2 111 ? -8.767  -3.845  17.441  1.00   21.79  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C CB    1 
ATOM   2462 N N     . GLU D 2 112 ? -9.631  -0.816  16.786  1.00   22.94  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C N     1 
ATOM   2463 C CA    . GLU D 2 112 ? -9.723  0.456   15.987  1.00   26.45  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CA    1 
ATOM   2464 C C     . GLU D 2 112 ? -9.070  1.573   16.714  1.00   27.05  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C C     1 
ATOM   2465 O O     . GLU D 2 112 ? -8.249  2.284   16.094  1.00   27.91  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C O     1 
ATOM   2466 C CB    . GLU D 2 112 ? -11.149 0.812   15.672  1.00   28.49  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CB    1 
ATOM   2467 C CG    . GLU D 2 112 ? -11.772 -0.104  14.652  1.00   29.13  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CG    1 
ATOM   2468 C CD    . GLU D 2 112 ? -13.259 0.189   14.446  1.00   34.18  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CD    1 
ATOM   2469 O OE1   . GLU D 2 112 ? -13.882 -0.333  13.502  1.00   36.46  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C OE1   1 
ATOM   2470 O OE2   . GLU D 2 112 ? -13.817 0.962   15.252  1.00   54.79  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C OE2   1 
ATOM   2471 N N     . GLU D 2 113 ? -9.337  1.725   18.015  1.00   23.39  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C N     1 
ATOM   2472 C CA    . GLU D 2 113 ? -8.698  2.850   18.766  1.00   27.00  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CA    1 
ATOM   2473 C C     . GLU D 2 113 ? -7.176  2.651   18.794  1.00   26.96  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C C     1 
ATOM   2474 O O     . GLU D 2 113 ? -6.391  3.580   18.640  1.00   27.41  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C O     1 
ATOM   2475 C CB    . GLU D 2 113 ? -9.303  2.990   20.191  1.00   31.68  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CB    1 
ATOM   2476 C CG    . GLU D 2 113 ? -8.647  4.010   21.085  1.00   44.77  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CG    1 
ATOM   2477 C CD    . GLU D 2 113 ? -8.849  5.437   20.595  1.00   56.14  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CD    1 
ATOM   2478 O OE1   . GLU D 2 113 ? -9.563  5.679   19.580  1.00   61.46  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C OE1   1 
ATOM   2479 O OE2   . GLU D 2 113 ? -8.295  6.326   21.247  1.00   59.88  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C OE2   1 
ATOM   2480 N N     . TRP D 2 114 ? -6.691  1.423   19.021  1.00   24.65  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C N     1 
ATOM   2481 C CA    . TRP D 2 114 ? -5.256  1.214   18.974  1.00   23.47  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CA    1 
ATOM   2482 C C     . TRP D 2 114 ? -4.664  1.679   17.605  1.00   22.43  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C C     1 
ATOM   2483 O O     . TRP D 2 114 ? -3.615  2.368   17.566  1.00   27.56  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C O     1 
ATOM   2484 C CB    . TRP D 2 114 ? -4.940  -0.291  19.195  1.00   25.20  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CB    1 
ATOM   2485 C CG    . TRP D 2 114 ? -3.462  -0.500  19.414  1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CG    1 
ATOM   2486 C CD1   . TRP D 2 114 ? -2.763  -0.459  20.639  1.00   32.34  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CD1   1 
ATOM   2487 C CD2   . TRP D 2 114 ? -2.469  -0.704  18.402  1.00   25.63  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CD2   1 
ATOM   2488 N NE1   . TRP D 2 114 ? -1.394  -0.651  20.425  1.00   28.94  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C NE1   1 
ATOM   2489 C CE2   . TRP D 2 114 ? -1.178  -0.806  19.074  1.00   24.89  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CE2   1 
ATOM   2490 C CE3   . TRP D 2 114 ? -2.529  -0.852  16.991  1.00   21.50  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CE3   1 
ATOM   2491 C CZ2   . TRP D 2 114 ? 0.035   -1.028  18.354  1.00   32.26  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CZ2   1 
ATOM   2492 C CZ3   . TRP D 2 114 ? -1.347  -1.073  16.277  1.00   23.73  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CZ3   1 
ATOM   2493 C CH2   . TRP D 2 114 ? -0.063  -1.166  16.957  1.00   25.80  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CH2   1 
ATOM   2494 N N     . LEU D 2 115 ? -5.305  1.287   16.495  1.00   19.17  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C N     1 
ATOM   2495 C CA    . LEU D 2 115 ? -4.796  1.635   15.130  1.00   20.46  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CA    1 
ATOM   2496 C C     . LEU D 2 115 ? -4.849  3.170   14.895  1.00   27.34  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C C     1 
ATOM   2497 O O     . LEU D 2 115 ? -4.040  3.725   14.157  1.00   29.40  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C O     1 
ATOM   2498 C CB    . LEU D 2 115 ? -5.645  1.018   14.053  1.00   21.15  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CB    1 
ATOM   2499 C CG    . LEU D 2 115 ? -5.439  -0.508  13.922  1.00   17.08  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CG    1 
ATOM   2500 C CD1   . LEU D 2 115 ? -6.576  -0.987  13.021  1.00   19.96  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CD1   1 
ATOM   2501 C CD2   . LEU D 2 115 ? -4.059  -0.921  13.452  1.00   21.88  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CD2   1 
ATOM   2502 N N     . ASN D 2 116 ? -5.804  3.807   15.516  1.00   26.60  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C N     1 
ATOM   2503 C CA    . ASN D 2 116 ? -5.895  5.319   15.392  1.00   31.66  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C CA    1 
ATOM   2504 C C     . ASN D 2 116 ? -4.903  6.088   16.224  1.00   32.59  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C C     1 
ATOM   2505 O O     . ASN D 2 116 ? -4.749  7.325   16.041  1.00   37.86  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C O     1 
ATOM   2506 C CB    . ASN D 2 116 ? -7.313  5.722   15.764  1.00   34.92  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C CB    1 
ATOM   2507 C CG    . ASN D 2 116 ? -8.299  5.410   14.673  1.00   34.78  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C CG    1 
ATOM   2508 O OD1   . ASN D 2 116 ? -9.424  4.988   14.947  1.00   63.39  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C OD1   1 
ATOM   2509 N ND2   . ASN D 2 116 ? -7.909  5.669   13.418  1.00   40.62  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C ND2   1 
ATOM   2510 N N     . THR D 2 117 ? -4.242  5.393   17.156  1.00   31.11  ? ? ? ? ? ? 171 THR C N     1 
ATOM   2511 C CA    . THR D 2 117 ? -3.347  6.068   18.134  1.00   33.91  ? ? ? ? ? ? 171 THR C CA    1 
ATOM   2512 C C     . THR D 2 117 ? -1.909  5.574   18.110  1.00   37.53  ? ? ? ? ? ? 171 THR C C     1 
ATOM   2513 O O     . THR D 2 117 ? -1.075  6.103   18.839  1.00   44.18  ? ? ? ? ? ? 171 THR C O     1 
ATOM   2514 C CB    . THR D 2 117 ? -3.851  6.018   19.599  1.00   42.31  ? ? ? ? ? ? 171 THR C CB    1 
ATOM   2515 O OG1   . THR D 2 117 ? -3.917  4.656   20.044  1.00   44.57  ? ? ? ? ? ? 171 THR C OG1   1 
ATOM   2516 C CG2   . THR D 2 117 ? -5.224  6.644   19.771  1.00   35.42  ? ? ? ? ? ? 171 THR C CG2   1 
ATOM   2517 N N     . HIS D 2 118 ? -1.618  4.559   17.293  1.00   35.79  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C N     1 
ATOM   2518 C CA    . HIS D 2 118 ? -0.242  4.058   17.212  1.00   30.30  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CA    1 
ATOM   2519 C C     . HIS D 2 118 ? 0.197   4.018   15.817  1.00   35.10  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C C     1 
ATOM   2520 O O     . HIS D 2 118 ? -0.629  3.929   14.925  1.00   35.58  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C O     1 
ATOM   2521 C CB    . HIS D 2 118 ? -0.140  2.670   17.762  1.00   27.16  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CB    1 
ATOM   2522 C CG    . HIS D 2 118 ? -0.390  2.623   19.249  1.00   30.36  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CG    1 
ATOM   2523 N ND1   . HIS D 2 118 ? -1.640  2.806   19.793  1.00   34.18  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C ND1   1 
ATOM   2524 C CD2   . HIS D 2 118 ? 0.470   2.530   20.303  1.00   42.21  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CD2   1 
ATOM   2525 C CE1   . HIS D 2 118 ? -1.557  2.757   21.117  1.00   48.15  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CE1   1 
ATOM   2526 N NE2   . HIS D 2 118 ? -0.284  2.600   21.454  1.00   41.48  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C NE2   1 
ATOM   2527 N N     . THR D 2 119 ? 1.503   4.055   15.632  1.00   34.18  ? ? ? ? ? ? 173 THR C N     1 
ATOM   2528 C CA    . THR D 2 119 ? 2.054   3.766   14.333  1.00   33.52  ? ? ? ? ? ? 173 THR C CA    1 
ATOM   2529 C C     . THR D 2 119 ? 2.722   2.388   14.394  1.00   39.68  ? ? ? ? ? ? 173 THR C C     1 
ATOM   2530 O O     . THR D 2 119 ? 3.009   1.858   15.466  1.00   35.88  ? ? ? ? ? ? 173 THR C O     1 
ATOM   2531 C CB    . THR D 2 119 ? 3.083   4.800   13.899  1.00   38.77  ? ? ? ? ? ? 173 THR C CB    1 
ATOM   2532 O OG1   . THR D 2 119 ? 4.181   4.816   14.826  1.00   42.60  ? ? ? ? ? ? 173 THR C OG1   1 
ATOM   2533 C CG2   . THR D 2 119 ? 2.450   6.208   13.830  1.00   52.14  ? ? ? ? ? ? 173 THR C CG2   1 
ATOM   2534 N N     . TYR D 2 120 ? 2.952   1.849   13.212  1.00   33.77  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C N     1 
ATOM   2535 C CA    . TYR D 2 120 ? 3.616   0.573   13.047  1.00   34.02  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CA    1 
ATOM   2536 C C     . TYR D 2 120 ? 4.306   0.452   11.713  1.00   29.82  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C C     1 
ATOM   2537 O O     . TYR D 2 120 ? 3.861   1.040   10.715  1.00   38.12  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C O     1 
ATOM   2538 C CB    . TYR D 2 120 ? 2.562   -0.579  13.257  1.00   30.56  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CB    1 
ATOM   2539 C CG    . TYR D 2 120 ? 1.439   -0.628  12.249  1.00   30.58  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CG    1 
ATOM   2540 C CD1   . TYR D 2 120 ? 1.608   -1.287  11.001  1.00   30.97  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CD1   1 
ATOM   2541 C CD2   . TYR D 2 120 ? 0.200   -0.073  12.541  1.00   25.78  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CD2   1 
ATOM   2542 C CE1   . TYR D 2 120 ? 0.582   -1.365  10.090  1.00   26.44  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CE1   1 
ATOM   2543 C CE2   . TYR D 2 120 ? -0.853  -0.119  11.632  1.00   30.37  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CE2   1 
ATOM   2544 C CZ    . TYR D 2 120 ? -0.660  -0.750  10.424  1.00   23.92  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CZ    1 
ATOM   2545 O OH    . TYR D 2 120 ? -1.675  -0.847  9.566   1.00   29.98  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C OH    1 
ATOM   2546 N N     . GLU D 2 121 ? 5.350   -0.380  11.666  1.00   33.54  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C N     1 
ATOM   2547 C CA    . GLU D 2 121 ? 6.091   -0.614  10.389  1.00   44.19  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CA    1 
ATOM   2548 C C     . GLU D 2 121 ? 5.751   -1.928  9.689   1.00   38.49  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C C     1 
ATOM   2549 O O     . GLU D 2 121 ? 6.113   -2.143  8.534   1.00   45.59  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C O     1 
ATOM   2550 C CB    . GLU D 2 121 ? 7.596   -0.646  10.626  1.00   61.52  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CB    1 
ATOM   2551 C CG    . GLU D 2 121 ? 8.345   0.612   10.167  1.00   80.53  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CG    1 
ATOM   2552 C CD    . GLU D 2 121 ? 7.545   1.894   10.448  1.00   106.83 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CD    1 
ATOM   2553 O OE1   . GLU D 2 121 ? 6.741   2.340   9.541   1.00   124.22 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C OE1   1 
ATOM   2554 O OE2   . GLU D 2 121 ? 7.785   2.444   11.597  1.00   118.18 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C OE2   1 
ATOM   2555 N N     . THR D 2 122 ? 5.087   -2.813  10.413  1.00   32.81  ? ? ? ? ? ? 176 THR C N     1 
ATOM   2556 C CA    . THR D 2 122 ? 4.817   -4.157  9.937   1.00   28.66  ? ? ? ? ? ? 176 THR C CA    1 
ATOM   2557 C C     . THR D 2 122 ? 4.102   -4.213  8.575   1.00   28.78  ? ? ? ? ? ? 176 THR C C     1 
ATOM   2558 O O     . THR D 2 122 ? 2.974   -3.692  8.472   1.00   26.71  ? ? ? ? ? ? 176 THR C O     1 
ATOM   2559 C CB    . THR D 2 122 ? 3.856   -4.817  10.952  1.00   27.80  ? ? ? ? ? ? 176 THR C CB    1 
ATOM   2560 O OG1   . THR D 2 122 ? 4.407   -4.712  12.244  1.00   31.07  ? ? ? ? ? ? 176 THR C OG1   1 
ATOM   2561 C CG2   . THR D 2 122 ? 3.692   -6.306  10.604  1.00   28.60  ? ? ? ? ? ? 176 THR C CG2   1 
ATOM   2562 N N     . PRO D 2 123 ? 4.729   -4.857  7.530   1.00   29.14  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C N     1 
ATOM   2563 C CA    . PRO D 2 123 ? 3.944   -5.124  6.314   1.00   30.27  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CA    1 
ATOM   2564 C C     . PRO D 2 123 ? 2.827   -6.133  6.625   1.00   28.97  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C C     1 
ATOM   2565 O O     . PRO D 2 123 ? 3.054   -7.095  7.351   1.00   33.02  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C O     1 
ATOM   2566 C CB    . PRO D 2 123 ? 4.984   -5.683  5.311   1.00   34.57  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CB    1 
ATOM   2567 C CG    . PRO D 2 123 ? 6.312   -5.329  5.870   1.00   37.52  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CG    1 
ATOM   2568 C CD    . PRO D 2 123 ? 6.139   -5.246  7.371   1.00   34.52  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CD    1 
ATOM   2569 N N     . ILE D 2 124 ? 1.621   -5.900  6.129   1.00   24.19  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C N     1 
ATOM   2570 C CA    . ILE D 2 124 ? 0.535   -6.875  6.318   1.00   25.53  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CA    1 
ATOM   2571 C C     . ILE D 2 124 ? 0.195   -7.434  4.950   1.00   29.23  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C C     1 
ATOM   2572 O O     . ILE D 2 124 ? -0.264  -6.738  4.071   1.00   25.12  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C O     1 
ATOM   2573 C CB    . ILE D 2 124 ? -0.702  -6.224  6.937   1.00   23.60  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CB    1 
ATOM   2574 C CG1   . ILE D 2 124 ? -0.305  -5.511  8.240   1.00   30.46  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CG1   1 
ATOM   2575 C CG2   . ILE D 2 124 ? -1.860  -7.230  7.122   1.00   25.49  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CG2   1 
ATOM   2576 C CD1   . ILE D 2 124 ? -1.379  -4.577  8.747   1.00   30.87  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CD1   1 
ATOM   2577 N N     . LEU D 2 125 ? 0.349   -8.761  4.787   1.00   22.98  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C N     1 
ATOM   2578 C CA    . LEU D 2 125 ? 0.447   -9.376  3.452   1.00   22.65  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CA    1 
ATOM   2579 C C     . LEU D 2 125 ? -0.569  -10.480 3.310   1.00   24.48  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C C     1 
ATOM   2580 O O     . LEU D 2 125 ? -0.864  -11.158 4.325   1.00   26.97  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C O     1 
ATOM   2581 C CB    . LEU D 2 125 ? 1.838   -9.935  3.237   1.00   27.50  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CB    1 
ATOM   2582 C CG    . LEU D 2 125 ? 3.014   -9.004  3.347   1.00   27.99  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CG    1 
ATOM   2583 C CD1   . LEU D 2 125 ? 4.297   -9.797  3.121   1.00   30.04  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CD1   1 
ATOM   2584 C CD2   . LEU D 2 125 ? 2.878   -7.855  2.319   1.00   32.49  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CD2   1 
ATOM   2585 N N     . LYS D 2 126 ? -1.131  -10.624 2.116   1.00   25.59  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C N     1 
ATOM   2586 C CA    . LYS D 2 126 ? -2.127  -11.640 1.858   1.00   25.77  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CA    1 
ATOM   2587 C C     . LYS D 2 126 ? -1.361  -12.996 1.728   1.00   23.80  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C C     1 
ATOM   2588 O O     . LYS D 2 126 ? -0.428  -13.126 0.960   1.00   23.37  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C O     1 
ATOM   2589 C CB    . LYS D 2 126 ? -2.875  -11.381 0.561   1.00   29.05  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CB    1 
ATOM   2590 C CG    . LYS D 2 126 ? -4.022  -12.364 0.294   1.00   36.88  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CG    1 
ATOM   2591 C CD    . LYS D 2 126 ? -4.422  -12.272 -1.165  1.00   60.67  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CD    1 
ATOM   2592 C CE    . LYS D 2 126 ? -5.765  -12.919 -1.434  1.00   76.83  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CE    1 
ATOM   2593 N NZ    . LYS D 2 126 ? -5.591  -13.783 -2.653  1.00   88.61  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C NZ    1 
ATOM   2594 N N     . TRP D 2 127 ? -1.812  -13.984 2.462   1.00   25.32  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C N     1 
ATOM   2595 C CA    . TRP D 2 127 ? -1.304  -15.352 2.273   1.00   26.03  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CA    1 
ATOM   2596 C C     . TRP D 2 127 ? -2.007  -15.953 1.049   1.00   22.36  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C C     1 
ATOM   2597 O O     . TRP D 2 127 ? -3.244  -16.040 1.023   1.00   28.10  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C O     1 
ATOM   2598 C CB    . TRP D 2 127 ? -1.629  -16.173 3.536   1.00   23.59  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CB    1 
ATOM   2599 C CG    . TRP D 2 127 ? -1.064  -17.632 3.377   1.00   19.39  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CG    1 
ATOM   2600 C CD1   . TRP D 2 127 ? -1.743  -18.711 2.909   1.00   25.35  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CD1   1 
ATOM   2601 C CD2   . TRP D 2 127 ? 0.292   -17.996 3.507   1.00   19.72  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CD2   1 
ATOM   2602 N NE1   . TRP D 2 127 ? -0.893  -19.781 2.857   1.00   25.95  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C NE1   1 
ATOM   2603 C CE2   . TRP D 2 127 ? 0.368   -19.386 3.222   1.00   23.04  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CE2   1 
ATOM   2604 C CE3   . TRP D 2 127 ? 1.451   -17.328 3.960   1.00   23.43  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CE3   1 
ATOM   2605 C CZ2   . TRP D 2 127 ? 1.583   -20.095 3.286   1.00   29.99  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CZ2   1 
ATOM   2606 C CZ3   . TRP D 2 127 ? 2.640   -17.996 3.994   1.00   27.08  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CZ3   1 
ATOM   2607 C CH2   . TRP D 2 127 ? 2.707   -19.397 3.656   1.00   27.90  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CH2   1 
ATOM   2608 N N     . GLN D 2 128 ? -1.249  -16.342 0.026   1.00   25.86  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C N     1 
ATOM   2609 C CA    . GLN D 2 128 ? -1.839  -16.799 -1.232  1.00   27.14  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CA    1 
ATOM   2610 C C     . GLN D 2 128 ? -2.094  -18.303 -1.199  1.00   23.09  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C C     1 
ATOM   2611 O O     . GLN D 2 128 ? -1.239  -19.054 -1.651  1.00   28.53  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C O     1 
ATOM   2612 C CB    . GLN D 2 128 ? -0.883  -16.504 -2.358  1.00   28.41  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CB    1 
ATOM   2613 C CG    . GLN D 2 128 ? -0.796  -15.001 -2.503  1.00   32.93  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CG    1 
ATOM   2614 C CD    . GLN D 2 128 ? -0.116  -14.554 -3.754  1.00   54.23  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CD    1 
ATOM   2615 O OE1   . GLN D 2 128 ? -0.221  -15.206 -4.809  1.00   47.84  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C OE1   1 
ATOM   2616 N NE2   . GLN D 2 128 ? 0.560   -13.419 -3.669  1.00   60.54  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C NE2   1 
ATOM   2617 N N     . THR D 2 129 ? -3.239  -18.687 -0.640  1.00   26.67  ? ? ? ? ? ? 183 THR C N     1 
ATOM   2618 C CA    . THR D 2 129 ? -3.533  -20.102 -0.282  1.00   28.32  ? ? ? ? ? ? 183 THR C CA    1 
ATOM   2619 C C     . THR D 2 129 ? -3.475  -21.017 -1.529  1.00   37.50  ? ? ? ? ? ? 183 THR C C     1 
ATOM   2620 O O     . THR D 2 129 ? -2.986  -22.196 -1.469  1.00   32.07  ? ? ? ? ? ? 183 THR C O     1 
ATOM   2621 C CB    . THR D 2 129 ? -4.942  -20.163 0.298   1.00   30.29  ? ? ? ? ? ? 183 THR C CB    1 
ATOM   2622 O OG1   . THR D 2 129 ? -5.012  -19.277 1.410   1.00   30.51  ? ? ? ? ? ? 183 THR C OG1   1 
ATOM   2623 C CG2   . THR D 2 129 ? -5.345  -21.608 0.814   1.00   30.40  ? ? ? ? ? ? 183 THR C CG2   1 
ATOM   2624 N N     . ASP D 2 130 ? -3.958  -20.479 -2.660  1.00   33.20  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C N     1 
ATOM   2625 C CA    . ASP D 2 130 ? -4.006  -21.218 -3.960  1.00   37.70  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C CA    1 
ATOM   2626 C C     . ASP D 2 130 ? -2.619  -21.645 -4.484  1.00   36.06  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C C     1 
ATOM   2627 O O     . ASP D 2 130 ? -2.469  -22.700 -5.068  1.00   57.40  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C O     1 
ATOM   2628 C CB    . ASP D 2 130 ? -4.869  -20.506 -5.043  1.00   44.24  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C CB    1 
ATOM   2629 C CG    . ASP D 2 130 ? -4.327  -19.107 -5.463  1.00   57.39  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C CG    1 
ATOM   2630 O OD1   . ASP D 2 130 ? -3.323  -18.610 -4.876  1.00   58.81  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C OD1   1 
ATOM   2631 O OD2   . ASP D 2 130 ? -4.931  -18.483 -6.401  1.00   67.16  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C OD2   1 
ATOM   2632 N N     . LYS D 2 131 ? -1.599  -20.849 -4.134  1.00   34.08  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C N     1 
ATOM   2633 C CA    . LYS D 2 131 ? -0.223  -21.166 -4.508  1.00   41.13  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CA    1 
ATOM   2634 C C     . LYS D 2 131 ? 0.657   -21.738 -3.386  1.00   33.84  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C C     1 
ATOM   2635 O O     . LYS D 2 131 ? 1.640   -22.441 -3.687  1.00   33.42  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C O     1 
ATOM   2636 C CB    . LYS D 2 131 ? 0.466   -19.937 -5.075  1.00   42.14  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CB    1 
ATOM   2637 C CG    . LYS D 2 131 ? -0.127  -19.436 -6.378  1.00   48.16  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CG    1 
ATOM   2638 C CD    . LYS D 2 131 ? 0.465   -18.089 -6.683  1.00   61.90  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CD    1 
ATOM   2639 C CE    . LYS D 2 131 ? -0.476  -17.263 -7.569  1.00   73.04  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CE    1 
ATOM   2640 N NZ    . LYS D 2 131 ? 0.216   -16.118 -8.231  1.00   69.92  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C NZ    1 
ATOM   2641 N N     . TRP D 2 132 ? 0.352   -21.419 -2.127  1.00   25.15  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C N     1 
ATOM   2642 C CA    . TRP D 2 132 ? 1.292   -21.721 -1.044  1.00   25.42  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CA    1 
ATOM   2643 C C     . TRP D 2 132 ? 0.768   -22.726 -0.072  1.00   23.16  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C C     1 
ATOM   2644 O O     . TRP D 2 132 ? 1.430   -22.979 0.913   1.00   27.47  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C O     1 
ATOM   2645 C CB    . TRP D 2 132 ? 1.697   -20.486 -0.255  1.00   25.48  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CB    1 
ATOM   2646 C CG    . TRP D 2 132 ? 2.337   -19.442 -1.114  1.00   30.60  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CG    1 
ATOM   2647 C CD1   . TRP D 2 132 ? 2.980   -19.597 -2.324  1.00   31.48  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CD1   1 
ATOM   2648 C CD2   . TRP D 2 132 ? 2.445   -18.044 -0.767  1.00   28.85  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CD2   1 
ATOM   2649 N NE1   . TRP D 2 132 ? 3.452   -18.337 -2.773  1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C NE1   1 
ATOM   2650 C CE2   . TRP D 2 132 ? 3.141   -17.389 -1.823  1.00   33.10  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CE2   1 
ATOM   2651 C CE3   . TRP D 2 132 ? 2.025   -17.302 0.332   1.00   29.37  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CE3   1 
ATOM   2652 C CZ2   . TRP D 2 132 ? 3.398   -15.984 -1.805  1.00   40.89  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CZ2   1 
ATOM   2653 C CZ3   . TRP D 2 132 ? 2.279   -15.896 0.355   1.00   31.57  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CZ3   1 
ATOM   2654 C CH2   . TRP D 2 132 ? 2.963   -15.270 -0.700  1.00   34.24  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CH2   1 
ATOM   2655 N N     . GLY D 2 133 ? -0.422  -23.208 -0.295  1.00   26.06  ? ? ? ? ? ? 187 GLY C N     1 
ATOM   2656 C CA    . GLY D 2 133 ? -1.010  -24.149 0.692   1.00   28.65  ? ? ? ? ? ? 187 GLY C CA    1 
ATOM   2657 C C     . GLY D 2 133 ? -1.663  -23.412 1.816   1.00   26.75  ? ? ? ? ? ? 187 GLY C C     1 
ATOM   2658 O O     . GLY D 2 133 ? -1.872  -22.148 1.768   1.00   28.42  ? ? ? ? ? ? 187 GLY C O     1 
ATOM   2659 N N     . GLU D 2 134 ? -1.994  -24.154 2.863   1.00   28.63  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C N     1 
ATOM   2660 C CA    . GLU D 2 134 ? -2.700  -23.656 4.051   1.00   29.78  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CA    1 
ATOM   2661 C C     . GLU D 2 134 ? -1.828  -22.618 4.785   1.00   24.10  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C C     1 
ATOM   2662 O O     . GLU D 2 134 ? -0.588  -22.765 4.873   1.00   26.24  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C O     1 
ATOM   2663 C CB    . GLU D 2 134 ? -3.002  -24.804 5.054   1.00   36.51  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CB    1 
ATOM   2664 C CG    . GLU D 2 134 ? -3.681  -26.047 4.443   1.00   44.10  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CG    1 
ATOM   2665 C CD    . GLU D 2 134 ? -5.095  -25.803 3.885   1.00   61.06  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CD    1 
ATOM   2666 O OE1   . GLU D 2 134 ? -5.716  -24.736 4.209   1.00   44.40  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C OE1   1 
ATOM   2667 O OE2   . GLU D 2 134 ? -5.588  -26.693 3.117   1.00   59.89  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C OE2   1 
ATOM   2668 N N     . ILE D 2 135 ? -2.453  -21.575 5.320   1.00   30.37  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C N     1 
ATOM   2669 C CA    . ILE D 2 135 ? -1.735  -20.705 6.184   1.00   26.12  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CA    1 
ATOM   2670 C C     . ILE D 2 135 ? -1.309  -21.537 7.379   1.00   25.92  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C C     1 
ATOM   2671 O O     . ILE D 2 135 ? -2.066  -22.416 7.847   1.00   29.33  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C O     1 
ATOM   2672 C CB    . ILE D 2 135 ? -2.609  -19.489 6.561   1.00   25.31  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CB    1 
ATOM   2673 C CG1   . ILE D 2 135 ? -1.708  -18.416 7.182   1.00   22.57  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CG1   1 
ATOM   2674 C CG2   . ILE D 2 135 ? -3.764  -19.865 7.505   1.00   25.51  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CG2   1 
ATOM   2675 C CD1   . ILE D 2 135 ? -2.337  -17.004 7.096   1.00   27.21  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CD1   1 
ATOM   2676 N N     . LYS D 2 136 ? -0.126  -21.283 7.883   1.00   27.30  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C N     1 
ATOM   2677 C CA    . LYS D 2 136 ? 0.493   -22.167 8.928   1.00   30.93  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CA    1 
ATOM   2678 C C     . LYS D 2 136 ? -0.358  -22.417 10.217  1.00   40.61  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C C     1 
ATOM   2679 O O     . LYS D 2 136 ? -0.468  -23.581 10.711  1.00   53.49  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C O     1 
ATOM   2680 C CB    . LYS D 2 136 ? 1.948   -21.731 9.205   1.00   36.04  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CB    1 
ATOM   2681 C CG    . LYS D 2 136 ? 2.748   -22.555 10.202  1.00   36.17  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CG    1 
ATOM   2682 C CD    . LYS D 2 136 ? 3.040   -23.915 9.579   1.00   43.66  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CD    1 
ATOM   2683 C CE    . LYS D 2 136 ? 4.458   -24.325 9.903   1.00   50.86  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CE    1 
ATOM   2684 N NZ    . LYS D 2 136 ? 4.679   -25.793 10.140  1.00   55.90  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C NZ    1 
ATOM   2685 N N     . ALA D 2 137 ? -0.959  -21.349 10.699  1.00   36.80  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C N     1 
ATOM   2686 C CA    . ALA D 2 137 ? -1.923  -21.364 11.792  1.00   50.74  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C CA    1 
ATOM   2687 C C     . ALA D 2 137 ? -3.365  -21.563 11.370  1.00   64.43  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C C     1 
ATOM   2688 O O     . ALA D 2 137 ? -4.252  -20.845 11.797  1.00   80.19  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C O     1 
ATOM   2689 C CB    . ALA D 2 137 ? -1.795  -20.100 12.603  1.00   69.98  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C CB    1 
ATOM   2690 N N     . ASP D 2 138 ? -3.584  -22.599 10.575  1.00   59.84  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C N     1 
ATOM   2691 C CA    . ASP D 2 138 ? -4.919  -23.035 10.143  1.00   33.66  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C CA    1 
ATOM   2692 C C     . ASP D 2 138 ? -5.643  -24.131 10.941  1.00   39.98  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C C     1 
ATOM   2693 O O     . ASP D 2 138 ? -5.224  -25.325 11.015  1.00   43.14  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C O     1 
ATOM   2694 C CB    . ASP D 2 138 ? -4.927  -23.289 8.658   1.00   36.76  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C CB    1 
ATOM   2695 C CG    . ASP D 2 138 ? -6.299  -23.173 8.054   1.00   65.14  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C CG    1 
ATOM   2696 O OD1   . ASP D 2 138 ? -6.781  -22.011 7.862   1.00   53.04  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C OD1   1 
ATOM   2697 O OD2   . ASP D 2 138 ? -6.882  -24.254 7.755   1.00   93.47  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C OD2   1 
ATOM   2698 N N     . TYR D 2 139 ? -6.762  -23.705 11.511  1.00   31.56  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C N     1 
ATOM   2699 C CA    . TYR D 2 139 ? -7.622  -24.600 12.328  1.00   33.48  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CA    1 
ATOM   2700 C C     . TYR D 2 139 ? -8.235  -25.695 11.455  1.00   54.07  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C C     1 
ATOM   2701 O O     . TYR D 2 139 ? -8.445  -25.484 10.245  1.00   54.91  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C O     1 
ATOM   2702 C CB    . TYR D 2 139 ? -8.737  -23.805 13.029  1.00   39.99  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CB    1 
ATOM   2703 C CG    . TYR D 2 139 ? -8.276  -22.820 14.104  1.00   30.56  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CG    1 
ATOM   2704 C CD1   . TYR D 2 139 ? -7.958  -21.460 13.773  1.00   35.29  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CD1   1 
ATOM   2705 C CD2   . TYR D 2 139 ? -8.271  -23.181 15.456  1.00   35.21  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CD2   1 
ATOM   2706 C CE1   . TYR D 2 139 ? -7.558  -20.594 14.763  1.00   33.94  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CE1   1 
ATOM   2707 C CE2   . TYR D 2 139 ? -7.894  -22.323 16.457  1.00   35.49  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CE2   1 
ATOM   2708 C CZ    . TYR D 2 139 ? -7.576  -20.976 16.080  1.00   29.11  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CZ    1 
ATOM   2709 O OH    . TYR D 2 139 ? -7.172  -20.118 17.068  1.00   33.06  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C OH    1 
HETATM 2710 C C1    . GOL E 3 .   ? 9.641   -0.356  -9.592  1.00   43.89  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B C1    1 
HETATM 2711 O O1    . GOL E 3 .   ? 8.415   0.300   -9.126  1.00   34.34  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B O1    1 
HETATM 2712 C C2    . GOL E 3 .   ? 9.732   -0.240  -11.103 1.00   44.68  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B C2    1 
HETATM 2713 O O2    . GOL E 3 .   ? 9.976   1.193   -11.501 1.00   35.06  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B O2    1 
HETATM 2714 C C3    . GOL E 3 .   ? 10.737  -1.288  -11.638 1.00   53.21  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B C3    1 
HETATM 2715 O O3    . GOL E 3 .   ? 11.588  -1.839  -10.606 1.00   48.16  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B O3    1 
HETATM 2716 C C1    . GOL F 3 .   ? -8.230  -7.680  20.558  1.00   26.15  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C C1    1 
HETATM 2717 O O1    . GOL F 3 .   ? -8.484  -7.809  21.965  1.00   73.77  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C O1    1 
HETATM 2718 C C2    . GOL F 3 .   ? -6.763  -7.735  20.213  1.00   47.58  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C C2    1 
HETATM 2719 O O2    . GOL F 3 .   ? -6.676  -7.238  18.876  1.00   37.47  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C O2    1 
HETATM 2720 C C3    . GOL F 3 .   ? -6.031  -6.812  21.181  1.00   61.15  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C C3    1 
HETATM 2721 O O3    . GOL F 3 .   ? -4.676  -7.197  21.293  1.00   63.05  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C O3    1 
HETATM 2722 O O     . HOH G 4 .   ? 18.033  3.592   -16.835 1.00   33.84  ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O     1 
HETATM 2723 O O     . HOH G 4 .   ? 22.239  -2.193  -4.626  1.00   45.79  ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O     1 
HETATM 2724 O O     . HOH G 4 .   ? 17.691  1.936   -5.071  0.50   27.77  ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O     1 
HETATM 2725 O O     . HOH G 4 .   ? 20.065  2.142   -15.598 1.00   27.93  ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O     1 
HETATM 2726 O O     . HOH G 4 .   ? 27.415  -11.051 3.482   1.00   35.72  ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O     1 
HETATM 2727 O O     . HOH G 4 .   ? 26.303  -13.875 5.768   1.00   32.96  ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O     1 
HETATM 2728 O O     . HOH G 4 .   ? 8.134   3.361   -11.384 1.00   27.85  ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O     1 
HETATM 2729 O O     . HOH G 4 .   ? 24.999  -1.058  -13.956 1.00   38.27  ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O     1 
HETATM 2730 O O     . HOH G 4 .   ? 13.440  4.537   -0.821  1.00   33.94  ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O     1 
HETATM 2731 O O     . HOH G 4 .   ? 19.656  1.059   -6.498  1.00   38.22  ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O     1 
HETATM 2732 O O     . HOH G 4 .   ? 25.506  -12.860 8.251   1.00   28.50  ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O     1 
HETATM 2733 O O     . HOH G 4 .   ? 12.250  8.563   -11.350 1.00   25.12  ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O     1 
HETATM 2734 O O     . HOH G 4 .   ? 21.419  6.721   -11.195 0.50   19.83  ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O     1 
HETATM 2735 O O     . HOH G 4 .   ? 14.327  0.634   -3.105  1.00   34.81  ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O     1 
HETATM 2736 O O     . HOH G 4 .   ? 10.608  8.459   -13.479 1.00   30.43  ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O     1 
HETATM 2737 O O     . HOH G 4 .   ? 19.096  -1.427  -5.011  1.00   40.06  ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O     1 
HETATM 2738 O O     . HOH G 4 .   ? 33.695  -21.605 -0.618  1.00   65.45  ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O     1 
HETATM 2739 O O     . HOH G 4 .   ? 8.150   1.097   -1.614  1.00   45.21  ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O     1 
HETATM 2740 O O     . HOH G 4 .   ? 22.030  -15.288 -3.068  1.00   40.19  ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O     1 
HETATM 2741 O O     . HOH G 4 .   ? 17.028  -2.784  -4.387  1.00   45.65  ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O     1 
HETATM 2742 O O     . HOH G 4 .   ? 17.700  12.517  -4.236  1.00   38.88  ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O     1 
HETATM 2743 O O     . HOH G 4 .   ? 20.399  4.669   -12.943 1.00   33.53  ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O     1 
HETATM 2744 O O     . HOH H 4 .   ? -13.971 -1.858  3.636   1.00   47.28  ? ? ? ? ? ? 101 HOH D O     1 
HETATM 2745 O O     . HOH H 4 .   ? -20.722 -1.768  -17.498 1.00   54.78  ? ? ? ? ? ? 102 HOH D O     1 
HETATM 2746 O O     . HOH H 4 .   ? -29.738 -6.120  -20.921 1.00   55.94  ? ? ? ? ? ? 103 HOH D O     1 
HETATM 2747 O O     . HOH H 4 .   ? -34.197 5.592   -22.187 1.00   37.09  ? ? ? ? ? ? 104 HOH D O     1 
HETATM 2748 O O     . HOH H 4 .   ? -26.334 4.250   -20.583 1.00   50.43  ? ? ? ? ? ? 105 HOH D O     1 
HETATM 2749 O O     . HOH H 4 .   ? -25.954 2.226   -18.657 1.00   31.76  ? ? ? ? ? ? 106 HOH D O     1 
HETATM 2750 O O     . HOH H 4 .   ? -21.876 -8.909  -1.896  1.00   49.50  ? ? ? ? ? ? 107 HOH D O     1 
HETATM 2751 O O     . HOH H 4 .   ? -20.675 -4.948  -2.950  1.00   50.96  ? ? ? ? ? ? 108 HOH D O     1 
HETATM 2752 O O     . HOH H 4 .   ? -36.578 13.951  -19.053 1.00   43.66  ? ? ? ? ? ? 109 HOH D O     1 
HETATM 2753 O O     . HOH H 4 .   ? -31.593 0.506   -14.296 1.00   38.80  ? ? ? ? ? ? 110 HOH D O     1 
HETATM 2754 O O     . HOH H 4 .   ? -38.252 1.467   -18.628 1.00   38.85  ? ? ? ? ? ? 111 HOH D O     1 
HETATM 2755 O O     . HOH H 4 .   ? -10.542 -0.662  -12.990 1.00   41.97  ? ? ? ? ? ? 112 HOH D O     1 
HETATM 2756 O O     . HOH H 4 .   ? -18.393 -0.342  -16.273 1.00   45.40  ? ? ? ? ? ? 113 HOH D O     1 
HETATM 2757 O O     . HOH I 4 .   ? 11.111  4.383   -9.236  1.00   24.76  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O     1 
HETATM 2758 O O     . HOH I 4 .   ? 7.763   21.066  -14.933 1.00   52.89  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O     1 
HETATM 2759 O O     . HOH I 4 .   ? -3.901  4.220   -0.082  1.00   29.34  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O     1 
HETATM 2760 O O     . HOH I 4 .   ? 7.764   10.058  3.310   1.00   37.05  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O     1 
HETATM 2761 O O     . HOH I 4 .   ? -7.975  1.319   -4.987  1.00   38.43  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O     1 
HETATM 2762 O O     . HOH I 4 .   ? 10.459  22.028  -3.354  1.00   27.87  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O     1 
HETATM 2763 O O     . HOH I 4 .   ? 1.844   8.941   -15.215 1.00   28.57  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O     1 
HETATM 2764 O O     . HOH I 4 .   ? 3.388   6.807   -20.851 1.00   26.93  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O     1 
HETATM 2765 O O     . HOH I 4 .   ? -2.636  -1.890  -12.723 1.00   37.34  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O     1 
HETATM 2766 O O     . HOH I 4 .   ? -15.409 4.639   -16.017 1.00   43.59  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     1 
HETATM 2767 O O     . HOH I 4 .   ? 18.625  14.407  -2.726  1.00   34.20  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     1 
HETATM 2768 O O     . HOH I 4 .   ? -11.155 8.955   -4.802  1.00   22.39  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     1 
HETATM 2769 O O     . HOH I 4 .   ? -13.405 7.810   -3.819  1.00   30.10  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     1 
HETATM 2770 O O     . HOH I 4 .   ? 18.649  19.824  -4.030  1.00   48.15  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     1 
HETATM 2771 O O     . HOH I 4 .   ? -0.538  25.629  -10.050 1.00   44.24  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     1 
HETATM 2772 O O     . HOH I 4 .   ? -7.001  -1.196  -17.673 1.00   36.89  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     1 
HETATM 2773 O O     . HOH I 4 .   ? -6.482  -0.234  -7.318  1.00   31.23  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     1 
HETATM 2774 O O     . HOH I 4 .   ? -5.911  22.996  -11.599 1.00   36.02  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     1 
HETATM 2775 O O     . HOH I 4 .   ? -13.114 6.849   -8.500  1.00   28.44  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     1 
HETATM 2776 O O     . HOH I 4 .   ? -4.134  1.465   0.874   1.00   49.38  ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     1 
HETATM 2777 O O     . HOH I 4 .   ? -23.515 6.916   -6.147  1.00   53.31  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     1 
HETATM 2778 O O     . HOH I 4 .   ? 6.143   9.269   -14.953 1.00   41.29  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     1 
HETATM 2779 O O     . HOH I 4 .   ? 0.386   19.569  -5.295  1.00   29.27  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     1 
HETATM 2780 O O     . HOH I 4 .   ? -0.543  17.740  -0.708  1.00   22.67  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     1 
HETATM 2781 O O     . HOH I 4 .   ? -2.727  16.251  -1.518  1.00   28.25  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     1 
HETATM 2782 O O     . HOH I 4 .   ? 17.209  14.837  4.504   1.00   49.39  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     1 
HETATM 2783 O O     . HOH I 4 .   ? -3.446  16.818  4.357   1.00   31.69  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     1 
HETATM 2784 O O     . HOH I 4 .   ? -11.900 20.144  -13.701 1.00   40.24  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     1 
HETATM 2785 O O     . HOH I 4 .   ? 0.184   22.175  -4.985  0.50   26.81  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     1 
HETATM 2786 O O     . HOH I 4 .   ? 6.934   19.022  5.695   1.00   47.49  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     1 
HETATM 2787 O O     . HOH I 4 .   ? 6.768   2.493   -14.064 1.00   32.40  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     1 
HETATM 2788 O O     . HOH I 4 .   ? 9.038   4.370   -14.162 1.00   38.16  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     1 
HETATM 2789 O O     . HOH I 4 .   ? 21.973  17.303  -1.437  1.00   66.83  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     1 
HETATM 2790 O O     . HOH I 4 .   ? 10.901  19.113  4.888   1.00   37.70  ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     1 
HETATM 2791 O O     . HOH I 4 .   ? 8.794   20.770  4.366   1.00   33.26  ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     1 
HETATM 2792 O O     . HOH I 4 .   ? -3.947  18.760  2.151   1.00   32.03  ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     1 
HETATM 2793 O O     . HOH I 4 .   ? -1.766  19.779  0.641   1.00   29.50  ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     1 
HETATM 2794 O O     . HOH I 4 .   ? 5.218   26.410  -7.849  1.00   52.23  ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     1 
HETATM 2795 O O     . HOH I 4 .   ? -0.708  18.235  -3.265  1.00   30.18  ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     1 
HETATM 2796 O O     . HOH I 4 .   ? -2.455  -2.024  -16.325 0.50   23.19  ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     1 
HETATM 2797 O O     . HOH I 4 .   ? 11.887  10.106  -9.128  1.00   22.03  ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     1 
HETATM 2798 O O     . HOH I 4 .   ? -9.328  3.444   1.055   1.00   48.71  ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     1 
HETATM 2799 O O     . HOH I 4 .   ? -14.783 3.337   -20.241 1.00   43.99  ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     1 
HETATM 2800 O O     . HOH I 4 .   ? 5.925   2.943   0.387   1.00   31.82  ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     1 
HETATM 2801 O O     . HOH I 4 .   ? -14.451 4.012   -7.550  1.00   38.00  ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     1 
HETATM 2802 O O     . HOH I 4 .   ? 4.349   11.018  -20.746 1.00   47.46  ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     1 
HETATM 2803 O O     . HOH I 4 .   ? 9.658   5.560   -11.203 1.00   28.13  ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     1 
HETATM 2804 O O     . HOH I 4 .   ? 7.307   8.293   -11.269 1.00   33.17  ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     1 
HETATM 2805 O O     . HOH I 4 .   ? 8.487   -3.822  -22.672 1.00   54.17  ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     1 
HETATM 2806 O O     . HOH I 4 .   ? 2.779   -0.546  -8.278  1.00   28.34  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     1 
HETATM 2807 O O     . HOH I 4 .   ? -8.428  20.323  -8.632  1.00   37.62  ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     1 
HETATM 2808 O O     . HOH I 4 .   ? -22.071 13.891  -6.728  1.00   35.11  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     1 
HETATM 2809 O O     . HOH I 4 .   ? -15.574 8.236   -5.401  1.00   34.53  ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     1 
HETATM 2810 O O     . HOH I 4 .   ? -16.128 2.623   -17.890 1.00   52.25  ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     1 
HETATM 2811 O O     . HOH I 4 .   ? -9.946  16.478  -0.740  1.00   42.06  ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     1 
HETATM 2812 O O     . HOH I 4 .   ? 12.999  12.217  4.720   1.00   45.16  ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     1 
HETATM 2813 O O     . HOH I 4 .   ? 2.788   1.122   -27.584 1.00   47.89  ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     1 
HETATM 2814 O O     . HOH I 4 .   ? -13.685 1.776   -21.983 1.00   43.13  ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     1 
HETATM 2815 O O     . HOH I 4 .   ? 5.142   24.224  -17.771 1.00   52.21  ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     1 
HETATM 2816 O O     . HOH I 4 .   ? 2.655   12.879  6.530   1.00   43.88  ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     1 
HETATM 2817 O O     . HOH I 4 .   ? 4.565   -2.560  -7.747  1.00   38.95  ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     1 
HETATM 2818 O O     . HOH I 4 .   ? 5.368   -0.073  -20.726 1.00   49.06  ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     1 
HETATM 2819 O O     . HOH I 4 .   ? 1.831   -0.400  -29.338 0.50   28.80  ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O     1 
HETATM 2820 O O     . HOH I 4 .   ? 1.400   -0.793  -10.511 1.00   40.01  ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     1 
HETATM 2821 O O     . HOH I 4 .   ? -5.707  1.948   -3.652  1.00   36.33  ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     1 
HETATM 2822 O O     . HOH I 4 .   ? 1.083   -1.087  -6.339  1.00   34.81  ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     1 
HETATM 2823 O O     . HOH I 4 .   ? -1.615  0.461   2.938   1.00   52.30  ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     1 
HETATM 2824 O O     . HOH I 4 .   ? -4.595  17.670  -23.398 1.00   55.53  ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     1 
HETATM 2825 O O     . HOH I 4 .   ? -2.073  -0.913  -10.082 1.00   42.29  ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O     1 
HETATM 2826 O O     . HOH I 4 .   ? -12.849 -0.107  -5.992  1.00   42.77  ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     1 
HETATM 2827 O O     . HOH I 4 .   ? 4.269   -4.058  -26.846 1.00   50.69  ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     1 
HETATM 2828 O O     . HOH I 4 .   ? -9.766  17.382  2.034   1.00   59.95  ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O     1 
HETATM 2829 O O     . HOH I 4 .   ? -18.644 3.522   -18.053 1.00   61.12  ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     1 
HETATM 2830 O O     . HOH I 4 .   ? 7.438   1.499   -22.303 1.00   45.23  ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     1 
HETATM 2831 O O     . HOH I 4 .   ? -3.679  -1.759  -16.177 0.50   31.55  ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     1 
HETATM 2832 O O     . HOH I 4 .   ? -14.404 14.908  -0.754  1.00   41.46  ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O     1 
HETATM 2833 O O     . HOH I 4 .   ? -13.127 14.210  1.845   1.00   53.38  ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O     1 
HETATM 2834 O O     . HOH I 4 .   ? 8.009   4.858   -24.763 1.00   47.49  ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     1 
HETATM 2835 O O     . HOH I 4 .   ? -18.383 7.693   -12.240 0.60   30.22  ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     1 
HETATM 2836 O O     . HOH J 4 .   ? -23.952 -3.442  13.303  0.50   31.76  ? ? ? ? ? ? 301 HOH C O     1 
HETATM 2837 O O     . HOH J 4 .   ? -5.695  -15.723 8.145   1.00   30.42  ? ? ? ? ? ? 302 HOH C O     1 
HETATM 2838 O O     . HOH J 4 .   ? -19.500 -11.137 21.354  1.00   29.88  ? ? ? ? ? ? 303 HOH C O     1 
HETATM 2839 O O     . HOH J 4 .   ? 5.040   -12.377 0.370   1.00   37.83  ? ? ? ? ? ? 304 HOH C O     1 
HETATM 2840 O O     . HOH J 4 .   ? -3.067  -26.336 -1.314  1.00   45.25  ? ? ? ? ? ? 305 HOH C O     1 
HETATM 2841 O O     . HOH J 4 .   ? -3.486  0.864   9.716   1.00   32.34  ? ? ? ? ? ? 306 HOH C O     1 
HETATM 2842 O O     . HOH J 4 .   ? -2.918  -24.093 11.912  0.50   43.28  ? ? ? ? ? ? 307 HOH C O     1 
HETATM 2843 O O     . HOH J 4 .   ? 6.849   -5.883  11.964  1.00   36.09  ? ? ? ? ? ? 308 HOH C O     1 
HETATM 2844 O O     . HOH J 4 .   ? -16.814 -0.438  13.076  1.00   42.51  ? ? ? ? ? ? 309 HOH C O     1 
HETATM 2845 O O     . HOH J 4 .   ? -1.918  -24.431 -3.170  1.00   46.25  ? ? ? ? ? ? 310 HOH C O     1 
HETATM 2846 O O     . HOH J 4 .   ? -8.611  -4.426  23.766  1.00   36.40  ? ? ? ? ? ? 311 HOH C O     1 
HETATM 2847 O O     . HOH J 4 .   ? -7.210  0.356   22.434  1.00   33.81  ? ? ? ? ? ? 312 HOH C O     1 
HETATM 2848 O O     . HOH J 4 .   ? -0.160  -8.911  0.045   1.00   42.15  ? ? ? ? ? ? 313 HOH C O     1 
HETATM 2849 O O     . HOH J 4 .   ? 5.802   -1.858  14.592  1.00   34.47  ? ? ? ? ? ? 314 HOH C O     1 
HETATM 2850 O O     . HOH J 4 .   ? -8.928  -5.133  21.156  1.00   26.82  ? ? ? ? ? ? 315 HOH C O     1 
HETATM 2851 O O     . HOH J 4 .   ? -8.895  -10.017 21.069  1.00   33.69  ? ? ? ? ? ? 316 HOH C O     1 
HETATM 2852 O O     . HOH J 4 .   ? -6.287  -4.853  20.126  0.50   32.78  ? ? ? ? ? ? 317 HOH C O     1 
HETATM 2853 O O     . HOH J 4 .   ? -19.592 -3.342  22.932  1.00   34.54  ? ? ? ? ? ? 318 HOH C O     1 
HETATM 2854 O O     . HOH J 4 .   ? 3.758   -3.539  14.618  1.00   27.57  ? ? ? ? ? ? 319 HOH C O     1 
HETATM 2855 O O     . HOH J 4 .   ? -5.849  -18.222 -2.677  1.00   45.62  ? ? ? ? ? ? 320 HOH C O     1 
HETATM 2856 O O     . HOH J 4 .   ? -9.425  1.865   23.865  1.00   45.36  ? ? ? ? ? ? 321 HOH C O     1 
HETATM 2857 O O     . HOH J 4 .   ? 2.247   -26.407 6.747   0.50   34.33  ? ? ? ? ? ? 322 HOH C O     1 
HETATM 2858 O O     . HOH J 4 .   ? -6.661  -2.135  23.749  1.00   43.39  ? ? ? ? ? ? 323 HOH C O     1 
HETATM 2859 O O     . HOH J 4 .   ? 1.737   -19.401 6.864   1.00   28.25  ? ? ? ? ? ? 324 HOH C O     1 
HETATM 2860 O O     . HOH J 4 .   ? -5.536  -15.366 0.346   1.00   45.87  ? ? ? ? ? ? 325 HOH C O     1 
HETATM 2861 O O     . HOH J 4 .   ? -7.927  8.644   20.236  1.00   58.24  ? ? ? ? ? ? 326 HOH C O     1 
HETATM 2862 O O     . HOH J 4 .   ? -11.746 -11.595 2.720   1.00   36.85  ? ? ? ? ? ? 327 HOH C O     1 
HETATM 2863 O O     . HOH J 4 .   ? -3.309  -3.914  1.453   1.00   50.20  ? ? ? ? ? ? 328 HOH C O     1 
HETATM 2864 O O     . HOH J 4 .   ? -7.080  -6.398  1.240   1.00   34.99  ? ? ? ? ? ? 329 HOH C O     1 
HETATM 2865 O O     . HOH J 4 .   ? -26.212 -2.795  14.922  1.00   45.79  ? ? ? ? ? ? 330 HOH C O     1 
HETATM 2866 O O     . HOH J 4 .   ? 11.393  -11.170 8.116   1.00   47.16  ? ? ? ? ? ? 331 HOH C O     1 
HETATM 2867 O O     . HOH J 4 .   ? -22.864 -3.912  12.252  0.50   36.84  ? ? ? ? ? ? 332 HOH C O     1 
HETATM 2868 O O     . HOH J 4 .   ? -21.126 -10.316 24.410  1.00   40.04  ? ? ? ? ? ? 333 HOH C O     1 
HETATM 2869 O O     . HOH J 4 .   ? 5.258   4.247   19.013  1.00   58.52  ? ? ? ? ? ? 334 HOH C O     1 
HETATM 2870 O O     . HOH J 4 .   ? -26.016 -9.701  12.707  1.00   43.49  ? ? ? ? ? ? 335 HOH C O     1 
HETATM 2871 O O     . HOH J 4 .   ? 6.306   2.958   14.126  1.00   52.60  ? ? ? ? ? ? 336 HOH C O     1 
HETATM 2872 O O     . HOH J 4 .   ? -22.207 -1.042  14.043  1.00   54.68  ? ? ? ? ? ? 337 HOH C O     1 
HETATM 2873 O O     . HOH J 4 .   ? -21.543 -2.399  20.583  1.00   42.37  ? ? ? ? ? ? 338 HOH C O     1 
HETATM 2874 O O     . HOH J 4 .   ? 8.857   -1.092  18.196  1.00   46.59  ? ? ? ? ? ? 339 HOH C O     1 
HETATM 2875 O O     . HOH J 4 .   ? -5.277  -8.239  0.419   1.00   39.14  ? ? ? ? ? ? 340 HOH C O     1 
HETATM 2876 O O     . HOH J 4 .   ? -5.333  -20.331 3.999   1.00   33.46  ? ? ? ? ? ? 341 HOH C O     1 
HETATM 2877 O O     . HOH J 4 .   ? -9.433  -13.281 1.336   1.00   32.69  ? ? ? ? ? ? 342 HOH C O     1 
HETATM 2878 O O     . HOH J 4 .   ? -2.071  -15.402 24.079  1.00   48.08  ? ? ? ? ? ? 343 HOH C O     1 
HETATM 2879 O O     . HOH J 4 .   ? -11.606 4.199   13.005  1.00   52.63  ? ? ? ? ? ? 344 HOH C O     1 
HETATM 2880 O O     . HOH J 4 .   ? -11.383 4.546   17.149  1.00   54.29  ? ? ? ? ? ? 345 HOH C O     1 
HETATM 2881 O O     . HOH J 4 .   ? 2.557   -3.023  21.097  1.00   36.94  ? ? ? ? ? ? 346 HOH C O     1 
HETATM 2882 O O     . HOH J 4 .   ? -3.072  2.541   7.632   1.00   40.07  ? ? ? ? ? ? 347 HOH C O     1 
HETATM 2883 O O     . HOH J 4 .   ? -2.360  -2.046  -0.600  1.00   52.15  ? ? ? ? ? ? 348 HOH C O     1 
HETATM 2884 O O     . HOH J 4 .   ? -2.515  -13.121 24.464  1.00   65.59  ? ? ? ? ? ? 349 HOH C O     1 
HETATM 2885 O O     . HOH J 4 .   ? -2.909  -6.624  0.515   0.50   37.08  ? ? ? ? ? ? 350 HOH C O     1 
HETATM 2886 O O     . HOH J 4 .   ? -0.134  -25.893 8.507   1.00   64.93  ? ? ? ? ? ? 351 HOH C O     1 
HETATM 2887 O O     . HOH J 4 .   ? 0.480   1.936   8.120   1.00   57.76  ? ? ? ? ? ? 352 HOH C O     1 
HETATM 2888 O O     . HOH J 4 .   ? -5.051  1.929   22.488  1.00   40.17  ? ? ? ? ? ? 353 HOH C O     1 
HETATM 2889 O O     . HOH J 4 .   ? 14.059  -17.635 2.250   1.00   53.92  ? ? ? ? ? ? 354 HOH C O     1 
HETATM 2890 O O     . HOH J 4 .   ? -5.886  -18.667 25.571  1.00   56.98  ? ? ? ? ? ? 355 HOH C O     1 
HETATM 2891 O O     . HOH J 4 .   ? 1.573   3.197   10.904  1.00   51.11  ? ? ? ? ? ? 356 HOH C O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    O "O5'" . DC  A 1   0.5183 0.5755 0.5243 0.0253  0.0445  0.1604  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "O5'" 
2    C "C5'" . DC  A 1   0.6783 0.7775 0.5689 0.1207  -0.1272 0.0237  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C5'" 
3    C "C4'" . DC  A 1   0.6091 0.4327 0.7234 0.0044  -0.2016 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C4'" 
4    O "O4'" . DC  A 1   0.8487 0.3819 0.7912 -0.0902 -0.2880 0.5041  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "O4'" 
5    C "C3'" . DC  A 1   0.5090 0.2327 0.5391 -0.0579 -0.0829 0.2200  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C3'" 
6    O "O3'" . DC  A 1   0.5326 0.6313 0.5221 0.0604  0.0215  0.1892  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "O3'" 
7    C "C2'" . DC  A 1   0.5747 0.3486 0.4329 -0.0100 -0.0518 0.2937  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C2'" 
8    C "C1'" . DC  A 1   0.7432 0.9887 0.7472 0.0557  -0.3972 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 1   DC  B "C1'" 
9    N N1    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B N1    
10   C C2    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C2    
11   O O2    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B O2    
12   N N3    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B N3    
13   C C4    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C4    
14   N N4    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B N4    
15   C C5    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C5    
16   C C6    . DC  A 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  B C6    
17   P P     . DG  A 2   0.4489 0.7029 0.4012 -0.0665 0.0305  0.0804  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B P     
18   O OP1   . DG  A 2   0.5265 0.6373 0.2968 0.3413  -0.0186 0.0376  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B OP1   
19   O OP2   . DG  A 2   0.5132 0.8477 0.4714 0.0945  -0.0670 0.1677  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B OP2   
20   O "O5'" . DG  A 2   0.3310 0.6282 0.3877 0.0716  0.0487  0.0601  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "O5'" 
21   C "C5'" . DG  A 2   0.3517 0.4683 0.4597 -0.0456 0.0567  0.0557  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C5'" 
22   C "C4'" . DG  A 2   0.3498 0.4452 0.3153 -0.0400 0.0493  0.0629  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C4'" 
23   O "O4'" . DG  A 2   0.3808 0.4472 0.3673 0.0161  0.0209  0.0117  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "O4'" 
24   C "C3'" . DG  A 2   0.3172 0.3545 0.2999 -0.0290 -0.0014 0.0015  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C3'" 
25   O "O3'" . DG  A 2   0.3474 0.3026 0.3682 -0.1125 0.0744  0.0236  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "O3'" 
26   C "C2'" . DG  A 2   0.3511 0.2677 0.3117 -0.0729 0.0404  0.0447  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C2'" 
27   C "C1'" . DG  A 2   0.4147 0.4049 0.4032 -0.0050 -0.0629 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 2   DG  B "C1'" 
28   N N9    . DG  A 2   0.3128 0.5250 0.3476 -0.0398 0.0392  0.0310  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N9    
29   C C8    . DG  A 2   0.4003 0.5882 0.4001 0.0276  0.0416  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C8    
30   N N7    . DG  A 2   0.4029 0.4757 0.4118 0.0218  -0.0088 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N7    
31   C C5    . DG  A 2   0.4327 0.4197 0.4566 -0.0334 0.0226  0.0065  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C5    
32   C C6    . DG  A 2   0.3519 0.3745 0.2243 0.0511  0.0927  0.0667  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C6    
33   O O6    . DG  A 2   0.3434 0.3964 0.3012 0.0157  0.0202  0.0201  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B O6    
34   N N1    . DG  A 2   0.3168 0.2314 0.2899 0.0071  0.0490  0.1053  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N1    
35   C C2    . DG  A 2   0.3165 0.1828 0.2613 0.0104  -0.0155 0.0810  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C2    
36   N N2    . DG  A 2   0.3284 0.1757 0.4814 -0.0186 0.0184  0.0410  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N2    
37   N N3    . DG  A 2   0.2589 0.2929 0.3322 -0.0159 -0.0027 0.0686  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B N3    
38   C C4    . DG  A 2   0.2885 0.2774 0.4044 -0.0231 0.0306  0.2092  ? ? ? ? ? ? 2   DG  B C4    
39   P P     . DC  A 3   0.2923 0.3583 0.3679 -0.0228 0.0387  0.0269  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B P     
40   O OP1   . DC  A 3   0.4374 0.5061 0.4003 -0.0783 0.0752  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 3   DC  B OP1   
41   O OP2   . DC  A 3   0.2845 0.3482 0.4169 0.0112  0.0606  0.0278  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B OP2   
42   O "O5'" . DC  A 3   0.2371 0.3766 0.4259 0.0044  -0.0074 0.0475  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "O5'" 
43   C "C5'" . DC  A 3   0.2328 0.3031 0.4506 -0.0598 0.0016  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C5'" 
44   C "C4'" . DC  A 3   0.2694 0.2519 0.3409 -0.0913 0.0451  0.0349  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C4'" 
45   O "O4'" . DC  A 3   0.3398 0.1425 0.3273 -0.0064 0.0246  0.1006  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "O4'" 
46   C "C3'" . DC  A 3   0.2444 0.2984 0.3740 -0.0452 0.1347  0.0516  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C3'" 
47   O "O3'" . DC  A 3   0.2568 0.2011 0.2779 0.0147  0.0251  0.0244  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "O3'" 
48   C "C2'" . DC  A 3   0.3704 0.1608 0.2670 0.0045  0.0473  0.1328  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C2'" 
49   C "C1'" . DC  A 3   0.2867 0.1548 0.3003 -0.0246 0.0392  0.0389  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B "C1'" 
50   N N1    . DC  A 3   0.2635 0.1755 0.2608 0.0307  0.0028  0.0611  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B N1    
51   C C2    . DC  A 3   0.2457 0.1316 0.2460 -0.0274 0.0082  0.1031  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C2    
52   O O2    . DC  A 3   0.2932 0.2067 0.3462 -0.0238 0.0191  0.0762  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B O2    
53   N N3    . DC  A 3   0.2466 0.1218 0.2946 0.0134  0.0006  0.1048  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B N3    
54   C C4    . DC  A 3   0.2705 0.0823 0.3049 0.0395  0.0033  0.1068  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C4    
55   N N4    . DC  A 3   0.3575 0.1524 0.2879 0.0326  0.0235  0.0928  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B N4    
56   C C5    . DC  A 3   0.3286 0.2326 0.2829 0.0063  0.0015  0.0454  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C5    
57   C C6    . DC  A 3   0.2566 0.1624 0.2915 0.0588  0.0110  0.1068  ? ? ? ? ? ? 3   DC  B C6    
58   P P     . DG  A 4   0.2694 0.2013 0.2989 -0.0302 0.0123  0.0465  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B P     
59   O OP1   . DG  A 4   0.2785 0.2207 0.3590 -0.0173 0.0370  0.1131  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B OP1   
60   O OP2   . DG  A 4   0.3452 0.1163 0.3370 -0.0124 -0.0141 0.0749  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B OP2   
61   O "O5'" . DG  A 4   0.2590 0.1840 0.3276 -0.0272 -0.0285 0.0762  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "O5'" 
62   C "C5'" . DG  A 4   0.3095 0.2299 0.2878 -0.0120 -0.0319 0.0643  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C5'" 
63   C "C4'" . DG  A 4   0.3253 0.1168 0.2037 0.0483  -0.0094 0.1117  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C4'" 
64   O "O4'" . DG  A 4   0.3225 0.0853 0.2731 0.0350  0.0274  0.0698  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "O4'" 
65   C "C3'" . DG  A 4   0.2641 0.1365 0.2945 0.0612  0.0119  0.1566  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C3'" 
66   O "O3'" . DG  A 4   0.2842 0.1661 0.3228 0.0364  0.0164  0.1839  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "O3'" 
67   C "C2'" . DG  A 4   0.3089 0.2790 0.2712 0.0432  0.0901  0.0903  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C2'" 
68   C "C1'" . DG  A 4   0.3421 0.1243 0.2603 0.0400  0.0567  0.0019  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B "C1'" 
69   N N9    . DG  A 4   0.2788 0.1540 0.3207 0.0363  0.0198  0.1038  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N9    
70   C C8    . DG  A 4   0.2879 0.1328 0.3027 0.0205  0.0305  0.1468  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C8    
71   N N7    . DG  A 4   0.3551 0.1960 0.2506 0.0183  0.0160  0.0713  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N7    
72   C C5    . DG  A 4   0.3021 0.1279 0.2720 0.0319  0.0073  0.1569  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C5    
73   C C6    . DG  A 4   0.2365 0.0998 0.2723 0.0347  0.0174  0.1328  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C6    
74   O O6    . DG  A 4   0.2766 0.1279 0.3132 0.0377  0.0243  0.0990  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B O6    
75   N N1    . DG  A 4   0.3027 0.0735 0.3368 0.0023  0.0001  0.1167  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N1    
76   C C2    . DG  A 4   0.2903 0.0884 0.2851 -0.0076 -0.0004 0.1048  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C2    
77   N N2    . DG  A 4   0.2876 0.1122 0.3246 0.0420  -0.0372 0.0798  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N2    
78   N N3    . DG  A 4   0.2630 0.1201 0.2911 -0.0065 0.0415  0.1085  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B N3    
79   C C4    . DG  A 4   0.2822 0.1215 0.3078 0.0230  0.0039  0.1189  ? ? ? ? ? ? 4   DG  B C4    
80   P P     . DA  A 5   0.3760 0.1975 0.3437 0.0098  0.0196  0.1833  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B P     
81   O OP1   . DA  A 5   0.4003 0.1929 0.4222 0.0661  0.0646  0.2385  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B OP1   
82   O OP2   . DA  A 5   0.4126 0.1919 0.3462 0.0331  -0.0008 0.1425  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B OP2   
83   O "O5'" . DA  A 5   0.3644 0.2278 0.3418 -0.0420 0.0237  0.1346  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "O5'" 
84   C "C5'" . DA  A 5   0.3697 0.2433 0.3796 0.0382  -0.0225 0.1190  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C5'" 
85   C "C4'" . DA  A 5   0.3791 0.2611 0.4101 0.0529  0.1036  0.1153  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C4'" 
86   O "O4'" . DA  A 5   0.3295 0.2666 0.4076 0.0079  0.0417  0.1574  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "O4'" 
87   C "C3'" . DA  A 5   0.4177 0.1667 0.6399 0.0413  -0.0098 0.1133  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C3'" 
88   O "O3'" . DA  A 5   0.4261 0.2521 0.6951 -0.0712 0.0014  0.1121  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "O3'" 
89   C "C2'" . DA  A 5   0.4030 0.1595 0.4783 0.0742  0.0871  0.1400  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C2'" 
90   C "C1'" . DA  A 5   0.3096 0.3400 0.4215 0.0804  0.0343  0.1067  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B "C1'" 
91   N N9    . DA  A 5   0.3546 0.1182 0.3488 0.0837  -0.0223 0.1312  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N9    
92   C C8    . DA  A 5   0.2913 0.1211 0.3677 0.0666  -0.0278 0.1358  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C8    
93   N N7    . DA  A 5   0.3335 0.1093 0.3269 0.0603  0.0097  0.1122  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N7    
94   C C5    . DA  A 5   0.3430 0.1141 0.3184 0.0564  -0.0224 0.1475  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C5    
95   C C6    . DA  A 5   0.2981 0.1281 0.3559 0.0650  -0.0290 0.1621  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C6    
96   N N6    . DA  A 5   0.3245 0.1009 0.3401 0.0441  0.0015  0.1376  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N6    
97   N N1    . DA  A 5   0.3524 0.1011 0.3764 -0.0041 -0.0599 0.1613  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N1    
98   C C2    . DA  A 5   0.3227 0.0876 0.4043 0.0250  0.0290  0.1529  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C2    
99   N N3    . DA  A 5   0.3349 0.1249 0.4029 0.0096  -0.0001 0.1195  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B N3    
100  C C4    . DA  A 5   0.3320 0.1214 0.3418 0.0734  -0.0012 0.1573  ? ? ? ? ? ? 5   DA  B C4    
101  O O1P   . TCY A 6   0.4283 0.5795 0.8773 -0.1938 0.0846  0.0245  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B O1P   
102  P P     . TCY A 6   0.5586 0.2799 0.7555 -0.1179 0.1037  0.0916  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B P     
103  O O2P   . TCY A 6   0.6131 0.2265 0.6470 -0.0615 0.1662  0.2231  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B O2P   
104  C "C8'" . TCY A 6   0.5429 0.5561 1.0791 -0.1357 0.0215  0.1205  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C8'" 
105  O "O5'" . TCY A 6   0.5954 0.3828 0.9840 -0.0854 0.0656  0.0254  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "O5'" 
106  C "C5'" . TCY A 6   0.5460 0.4880 0.7492 0.0095  0.0965  0.0093  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C5'" 
107  C "C6'" . TCY A 6   0.6174 0.2299 0.7946 -0.1747 0.0540  0.0444  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C6'" 
108  C "C4'" . TCY A 6   0.5000 0.2532 0.7522 -0.1252 0.1416  0.0643  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C4'" 
109  C "C3'" . TCY A 6   0.4440 0.3552 0.6768 -0.0360 0.0898  0.0525  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C3'" 
110  C "C7'" . TCY A 6   0.5513 0.3589 0.6062 -0.0507 0.0000  0.0191  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C7'" 
111  O "O3'" . TCY A 6   0.6458 0.6559 0.9526 -0.1602 -0.0355 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "O3'" 
112  C "C2'" . TCY A 6   0.5749 0.2836 0.6538 -0.1728 0.0840  0.0768  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C2'" 
113  C "C1'" . TCY A 6   0.3943 0.1928 0.7351 -0.0046 0.0963  0.1851  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "C1'" 
114  O "O4'" . TCY A 6   0.5945 0.2381 0.8196 -0.1044 0.2886  0.0600  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B "O4'" 
115  N N9    . TCY A 6   0.4993 0.0769 0.6089 0.0232  0.0363  0.1364  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N9    
116  C C4    . TCY A 6   0.5600 0.1195 0.4522 0.0707  0.0486  0.1957  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C4    
117  N N3    . TCY A 6   0.4434 0.1521 0.5433 0.0298  0.0919  0.0912  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N3    
118  C C2    . TCY A 6   0.3729 0.2750 0.3876 0.0603  -0.0402 0.2572  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C2    
119  N N1    . TCY A 6   0.4596 0.1303 0.3866 0.1056  -0.0049 0.1591  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N1    
120  C C6    . TCY A 6   0.4179 0.1952 0.4087 0.1598  -0.0134 0.1948  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C6    
121  N N6    . TCY A 6   0.3868 0.2011 0.4513 0.1128  -0.0254 0.2362  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N6    
122  C C5    . TCY A 6   0.4649 0.1421 0.5466 0.1152  0.0271  0.2193  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C5    
123  N N7    . TCY A 6   0.5694 0.1379 0.5350 0.1459  0.0065  0.1952  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B N7    
124  C C8    . TCY A 6   0.5769 0.1275 0.5259 0.1912  0.0177  0.1402  ? ? ? ? ? ? 6   TCY B C8    
125  P P     . DT  A 7   0.7553 0.6164 0.9820 -0.1661 0.1248  0.0593  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B P     
126  O OP1   . DT  A 7   0.7903 0.8993 1.2324 -0.2021 -0.0780 -0.3401 ? ? ? ? ? ? 7   DT  B OP1   
127  O OP2   . DT  A 7   1.2109 0.3863 1.1792 0.0204  0.0341  0.0286  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B OP2   
128  O "O5'" . DT  A 7   0.6968 0.2550 0.8817 -0.0142 0.0163  0.1027  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "O5'" 
129  C "C5'" . DT  A 7   0.4404 0.5338 0.9018 -0.1445 -0.0067 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C5'" 
130  C "C4'" . DT  A 7   0.5315 0.4678 0.8295 -0.1240 0.0259  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C4'" 
131  O "O4'" . DT  A 7   0.5247 0.3118 0.8160 -0.0081 -0.0559 0.0342  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "O4'" 
132  C "C3'" . DT  A 7   0.6139 0.5155 1.0551 -0.0102 0.0363  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C3'" 
133  O "O3'" . DT  A 7   0.6835 0.5261 1.1730 -0.0844 -0.1590 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "O3'" 
134  C "C2'" . DT  A 7   0.5722 0.4980 0.8577 -0.0010 -0.0210 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C2'" 
135  C "C1'" . DT  A 7   0.4702 0.4693 0.6323 -0.0060 -0.1625 0.1671  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B "C1'" 
136  N N1    . DT  A 7   0.5775 0.1957 0.5855 0.0142  -0.0209 0.2115  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B N1    
137  C C2    . DT  A 7   0.4432 0.4391 0.5116 0.1389  -0.0695 0.1475  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C2    
138  O O2    . DT  A 7   0.5259 0.4022 0.5604 0.0397  0.0120  0.0575  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B O2    
139  N N3    . DT  A 7   0.5792 0.2349 0.4727 0.1814  -0.0902 0.2254  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B N3    
140  C C4    . DT  A 7   0.4368 0.2404 0.4652 0.0859  -0.0624 0.1133  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C4    
141  O O4    . DT  A 7   0.6066 0.1500 0.4664 0.0069  -0.1186 0.2070  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B O4    
142  C C5    . DT  A 7   0.4311 0.2157 0.5027 0.0819  -0.0064 0.0813  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C5    
143  C C7    . DT  A 7   0.5460 0.1813 0.5916 0.0618  0.0662  0.0390  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C7    
144  C C6    . DT  A 7   0.6383 0.3808 0.4877 0.0405  -0.1034 0.0733  ? ? ? ? ? ? 7   DT  B C6    
145  P P     . DT  A 8   0.8336 0.4946 1.2611 0.1486  0.1120  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B P     
146  O OP1   . DT  A 8   1.2183 0.9585 1.1696 0.4101  -0.1426 -0.2833 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B OP1   
147  O OP2   . DT  A 8   1.2534 0.3719 1.4500 0.1279  0.2739  0.0875  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B OP2   
148  O "O5'" . DT  A 8   0.7786 0.3123 0.9367 0.0158  0.0244  0.0223  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "O5'" 
149  C "C5'" . DT  A 8   0.6483 0.4198 0.7937 0.0441  -0.0158 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C5'" 
150  C "C4'" . DT  A 8   0.6229 0.5514 0.8143 0.2389  -0.0160 -0.2467 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C4'" 
151  O "O4'" . DT  A 8   0.6884 0.2661 0.7999 0.1601  -0.2671 0.0471  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "O4'" 
152  C "C3'" . DT  A 8   0.6984 0.5151 0.7621 0.1319  -0.2783 -0.2829 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C3'" 
153  O "O3'" . DT  A 8   0.9546 0.7292 0.9501 0.0684  -0.0582 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "O3'" 
154  C "C2'" . DT  A 8   0.6126 0.2652 0.6415 0.0288  -0.1663 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C2'" 
155  C "C1'" . DT  A 8   0.6025 0.2330 0.5557 0.1869  -0.1405 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 8   DT  B "C1'" 
156  N N1    . DT  A 8   0.4686 0.1390 0.6179 0.0525  -0.0941 0.0125  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B N1    
157  C C2    . DT  A 8   0.4621 0.2295 0.4931 0.0212  -0.0855 0.0659  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C2    
158  O O2    . DT  A 8   0.5011 0.3129 0.5614 -0.0125 -0.0110 0.0505  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B O2    
159  N N3    . DT  A 8   0.5155 0.1065 0.5180 -0.0053 -0.0215 0.1999  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B N3    
160  C C4    . DT  A 8   0.4827 0.2810 0.3665 -0.0186 -0.0417 0.1495  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C4    
161  O O4    . DT  A 8   0.6304 0.1106 0.4391 0.0808  -0.0758 0.1288  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B O4    
162  C C5    . DT  A 8   0.4574 0.1182 0.5733 0.0141  -0.0322 0.1030  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C5    
163  C C7    . DT  A 8   0.6064 0.2643 0.6338 0.0012  0.0821  0.2371  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C7    
164  C C6    . DT  A 8   0.5882 0.2869 0.5078 0.0678  -0.0360 0.0860  ? ? ? ? ? ? 8   DT  B C6    
165  P P     . DC  A 9   0.8430 0.7936 0.9338 0.1740  -0.1445 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B P     
166  O OP1   . DC  A 9   1.2210 1.0498 1.0872 0.5460  -0.1045 -0.3463 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B OP1   
167  O OP2   . DC  A 9   0.7206 0.3080 0.8957 0.0307  -0.0682 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B OP2   
168  O "O5'" . DC  A 9   0.8658 0.8373 0.8712 0.5307  -0.1669 -0.2835 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "O5'" 
169  C "C5'" . DC  A 9   0.7506 0.7864 0.9458 0.3874  -0.4428 -0.4614 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C5'" 
170  C "C4'" . DC  A 9   0.7302 0.4570 0.8893 0.3744  -0.0788 -0.2554 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C4'" 
171  O "O4'" . DC  A 9   0.7361 0.2161 0.5820 0.1123  -0.1259 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "O4'" 
172  C "C3'" . DC  A 9   0.6643 0.4089 0.7111 0.1334  -0.0937 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C3'" 
173  O "O3'" . DC  A 9   0.8066 0.5261 0.8596 0.2134  -0.0508 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "O3'" 
174  C "C2'" . DC  A 9   0.7544 0.3977 0.6288 0.0866  -0.1121 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C2'" 
175  C "C1'" . DC  A 9   0.8799 0.4965 0.5144 0.1689  -0.1086 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B "C1'" 
176  N N1    . DC  A 9   0.6492 0.3071 0.5210 0.0335  -0.1322 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B N1    
177  C C2    . DC  A 9   0.5341 0.2496 0.5679 0.0238  -0.0615 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C2    
178  O O2    . DC  A 9   0.5725 0.2052 0.5315 -0.0136 0.0306  0.0488  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B O2    
179  N N3    . DC  A 9   0.6074 0.0940 0.5762 0.1181  -0.0608 0.1071  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B N3    
180  C C4    . DC  A 9   0.5130 0.2693 0.5033 0.1060  -0.0686 0.0242  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C4    
181  N N4    . DC  A 9   0.6592 0.1187 0.5049 0.1145  -0.0818 0.1427  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B N4    
182  C C5    . DC  A 9   0.7063 0.3487 0.6436 0.1422  -0.1164 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C5    
183  C C6    . DC  A 9   0.5892 0.4069 0.5943 0.1342  -0.1281 0.0880  ? ? ? ? ? ? 9   DC  B C6    
184  P P     . DG  A 10  0.9453 0.7259 0.9060 0.3354  -0.2012 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B P     
185  O OP1   . DG  A 10  0.8537 1.0408 1.0230 0.4192  -0.2622 -0.4817 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B OP1   
186  O OP2   . DG  A 10  0.9322 0.7216 1.1206 0.4614  -0.2469 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B OP2   
187  O "O5'" . DG  A 10  0.8760 0.8213 0.7856 0.0148  -0.1596 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "O5'" 
188  C "C5'" . DG  A 10  0.7329 0.7812 0.4473 0.0385  -0.1168 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C5'" 
189  C "C4'" . DG  A 10  0.5902 0.8431 0.4310 -0.0998 -0.0481 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C4'" 
190  O "O4'" . DG  A 10  0.7704 0.8420 0.3653 0.1219  -0.0294 0.1343  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "O4'" 
191  C "C3'" . DG  A 10  0.5383 1.0739 0.4875 0.0319  -0.0617 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C3'" 
192  O "O3'" . DG  A 10  0.6155 0.8117 0.6208 0.0057  -0.0724 0.2275  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "O3'" 
193  C "C2'" . DG  A 10  0.5194 0.6641 0.5897 -0.0025 -0.0728 0.0043  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C2'" 
194  C "C1'" . DG  A 10  0.5570 0.6986 0.3796 0.0455  -0.0561 0.0889  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B "C1'" 
195  N N9    . DG  A 10  0.5662 0.5462 0.3583 0.0522  -0.0560 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N9    
196  C C8    . DG  A 10  0.5342 0.4547 0.3486 0.0791  -0.0923 0.0240  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C8    
197  N N7    . DG  A 10  0.5754 0.4617 0.4267 0.1037  -0.0296 0.0033  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N7    
198  C C5    . DG  A 10  0.4887 0.3149 0.3238 0.1355  -0.0636 0.1383  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C5    
199  C C6    . DG  A 10  0.5066 0.2906 0.3607 0.0203  -0.0576 0.1680  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C6    
200  O O6    . DG  A 10  0.5645 0.2529 0.3927 0.0103  -0.0405 0.0878  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B O6    
201  N N1    . DG  A 10  0.4923 0.2914 0.3424 0.0973  -0.0789 0.1654  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N1    
202  C C2    . DG  A 10  0.4929 0.4306 0.5215 0.0331  0.0056  0.0560  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C2    
203  N N2    . DG  A 10  0.5214 0.2438 0.4159 0.1509  -0.1159 0.1585  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N2    
204  N N3    . DG  A 10  0.4908 0.3989 0.3600 0.0467  -0.0741 0.0861  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B N3    
205  C C4    . DG  A 10  0.5588 0.2777 0.3859 0.1049  -0.1096 0.0708  ? ? ? ? ? ? 10  DG  B C4    
206  P P     . DC  A 11  0.6842 0.9049 0.5784 0.1062  0.0057  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 11  DC  B P     
207  O OP1   . DC  A 11  0.6582 1.0355 0.4866 0.0111  -0.0784 0.3814  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B OP1   
208  O OP2   . DC  A 11  0.6937 0.7205 0.5928 0.1973  -0.0671 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 11  DC  B OP2   
209  O "O5'" . DC  A 11  0.8388 0.8241 0.5149 0.3794  -0.0297 0.0311  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "O5'" 
210  C "C5'" . DC  A 11  0.8702 0.7179 0.3962 0.2093  0.0889  0.1547  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C5'" 
211  C "C4'" . DC  A 11  0.4654 0.3764 0.4386 0.2087  0.0071  0.1164  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C4'" 
212  O "O4'" . DC  A 11  0.4322 0.5808 0.5254 0.1218  -0.0569 0.0583  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "O4'" 
213  C "C3'" . DC  A 11  0.5520 0.2863 0.5702 0.1596  0.0077  0.0590  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C3'" 
214  O "O3'" . DC  A 11  0.5987 0.5041 0.7309 0.2556  -0.1379 0.0417  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "O3'" 
215  C "C2'" . DC  A 11  0.6040 0.3480 0.5834 0.0987  -0.0433 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C2'" 
216  C "C1'" . DC  A 11  0.4797 0.4079 0.4748 0.0674  0.0714  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 11  DC  B "C1'" 
217  N N1    . DC  A 11  0.5436 0.4702 0.4188 0.0713  -0.0239 0.0004  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B N1    
218  C C2    . DC  A 11  0.4320 0.4339 0.4200 0.1419  -0.1114 0.0687  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C2    
219  O O2    . DC  A 11  0.5398 0.4135 0.4182 0.1591  -0.0424 0.0054  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B O2    
220  N N3    . DC  A 11  0.4365 0.1851 0.3366 0.1195  -0.0866 0.0581  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B N3    
221  C C4    . DC  A 11  0.4287 0.2721 0.4422 -0.0141 -0.0922 0.0036  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C4    
222  N N4    . DC  A 11  0.3975 0.2442 0.5463 0.0363  -0.0680 0.0773  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B N4    
223  C C5    . DC  A 11  0.5547 0.3727 0.6071 0.1799  -0.0347 0.0426  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C5    
224  C C6    . DC  A 11  0.6278 0.4469 0.4020 0.0703  0.0065  0.0061  ? ? ? ? ? ? 11  DC  B C6    
225  P P     . DG  A 12  0.5425 0.3229 0.5535 0.0893  -0.0876 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 12  DG  B P     
226  O OP1   . DG  A 12  0.5624 0.2101 0.4296 0.0834  -0.0679 0.0271  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B OP1   
227  O OP2   . DG  A 12  0.8256 0.7730 0.8046 0.1367  -0.2194 -0.3580 ? ? ? ? ? ? 12  DG  B OP2   
228  O "O5'" . DG  A 12  0.5504 0.4136 0.5303 -0.0116 -0.0396 0.1241  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "O5'" 
229  C "C5'" . DG  A 12  0.6166 0.7919 0.5634 0.2363  -0.2717 0.0528  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C5'" 
230  C "C4'" . DG  A 12  0.6524 0.4941 0.6931 -0.1358 -0.0483 0.0056  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C4'" 
231  O "O4'" . DG  A 12  0.7580 0.9082 0.7830 -0.0105 -0.0383 0.1541  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "O4'" 
232  C "C3'" . DG  A 12  0.6274 0.7656 0.6614 0.0641  -0.1400 -0.2116 ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C3'" 
233  O "O3'" . DG  A 12  0.6890 0.4903 0.9159 -0.0491 0.1574  0.0034  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "O3'" 
234  C "C2'" . DG  A 12  0.4995 0.7774 0.4620 0.1884  -0.1066 0.0455  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C2'" 
235  C "C1'" . DG  A 12  0.7105 0.1122 0.5631 0.0454  -0.0543 0.1981  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B "C1'" 
236  N N9    . DG  A 12  0.5563 0.7892 0.8010 -0.0629 -0.0722 0.0248  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N9    
237  C C8    . DG  A 12  0.7663 0.8345 0.8899 -0.2575 -0.1157 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C8    
238  N N7    . DG  A 12  0.6041 0.8745 0.9205 -0.1316 -0.1117 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N7    
239  C C5    . DG  A 12  0.6025 0.4947 0.5775 -0.2138 0.0019  0.1071  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C5    
240  C C6    . DG  A 12  0.6027 0.7132 0.4991 -0.1743 -0.0553 0.0774  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C6    
241  O O6    . DG  A 12  0.7969 0.8701 1.0008 -0.2784 -0.3245 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 12  DG  B O6    
242  N N1    . DG  A 12  0.7166 0.1826 0.7352 -0.0145 -0.0556 0.1560  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N1    
243  C C2    . DG  A 12  0.6578 0.3505 0.5995 0.0111  -0.0454 0.1683  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C2    
244  N N2    . DG  A 12  0.9371 0.6882 0.6251 0.1984  0.1059  0.3962  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N2    
245  N N3    . DG  A 12  0.6942 0.3710 0.6477 -0.0720 0.0625  0.3343  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B N3    
246  C C4    . DG  A 12  0.5537 0.5025 0.5589 -0.0164 -0.0768 0.1220  ? ? ? ? ? ? 12  DG  B C4    
247  O "O5'" . DC  B 1   0.9198 1.6240 1.6285 -0.1717 0.1500  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "O5'" 
248  C "C5'" . DC  B 1   0.7370 1.5609 1.5466 -0.0905 -0.3127 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C5'" 
249  C "C4'" . DC  B 1   0.8685 0.0493 1.1497 -0.1176 -0.1937 0.1175  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C4'" 
250  O "O4'" . DC  B 1   1.2544 0.5264 1.3759 0.1325  -0.0258 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "O4'" 
251  C "C3'" . DC  B 1   0.6739 0.7093 1.0963 -0.3738 -0.0699 0.1579  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C3'" 
252  O "O3'" . DC  B 1   0.6321 0.8407 1.1140 -0.2558 -0.2010 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "O3'" 
253  C "C2'" . DC  B 1   0.7532 0.5199 0.9706 -0.2194 -0.1845 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C2'" 
254  C "C1'" . DC  B 1   1.0940 0.4576 1.2645 0.0666  -0.2435 -0.2646 ? ? ? ? ? ? 1   DC  D "C1'" 
255  N N1    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D N1    
256  C C2    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C2    
257  O O2    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D O2    
258  N N3    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D N3    
259  C C4    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C4    
260  N N4    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D N4    
261  C C5    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C5    
262  C C6    . DC  B 1   0.1266 0.1266 0.1266 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1   DC  D C6    
263  P P     . DG  B 2   0.5816 1.1051 0.7118 -0.0769 -0.2068 0.0342  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D P     
264  O OP1   . DG  B 2   1.5720 1.6215 0.4650 -0.2558 -0.2445 0.1019  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D OP1   
265  O OP2   . DG  B 2   0.5515 1.0581 0.8251 -0.0373 -0.1579 0.1275  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D OP2   
266  O "O5'" . DG  B 2   0.4701 0.6058 0.5770 0.0986  -0.1823 0.0602  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "O5'" 
267  C "C5'" . DG  B 2   0.3846 0.5184 0.4202 -0.0060 -0.0821 0.0385  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C5'" 
268  C "C4'" . DG  B 2   0.4155 0.2803 0.4984 -0.0017 0.0282  0.0248  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C4'" 
269  O "O4'" . DG  B 2   0.4649 0.3863 0.3695 0.0365  -0.0398 0.0229  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "O4'" 
270  C "C3'" . DG  B 2   0.4759 0.2500 0.4123 0.0304  -0.1039 0.0535  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C3'" 
271  O "O3'" . DG  B 2   0.4636 0.2691 0.4859 0.0173  -0.0361 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "O3'" 
272  C "C2'" . DG  B 2   0.4288 0.3435 0.4035 0.0918  0.0305  0.0145  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C2'" 
273  C "C1'" . DG  B 2   0.5172 0.4087 0.3111 0.1313  -0.0430 0.0271  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D "C1'" 
274  N N9    . DG  B 2   0.4785 0.2903 0.4359 -0.0259 -0.0096 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N9    
275  C C8    . DG  B 2   0.5044 0.2761 0.4810 -0.0137 -0.0365 0.0411  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C8    
276  N N7    . DG  B 2   0.5402 0.3661 0.4492 0.0883  0.0033  0.0006  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N7    
277  C C5    . DG  B 2   0.4791 0.1928 0.3233 0.0399  -0.0667 0.0632  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C5    
278  C C6    . DG  B 2   0.4725 0.2823 0.3079 0.0774  -0.0108 0.1777  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C6    
279  O O6    . DG  B 2   0.5921 0.2146 0.4332 0.1039  -0.1068 0.0756  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D O6    
280  N N1    . DG  B 2   0.4630 0.2323 0.3849 0.1051  -0.0912 0.1178  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N1    
281  C C2    . DG  B 2   0.4029 0.3551 0.2824 0.0385  -0.0142 0.0958  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C2    
282  N N2    . DG  B 2   0.4386 0.1753 0.5159 0.1532  -0.0195 0.1289  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N2    
283  N N3    . DG  B 2   0.4322 0.2369 0.4667 0.1374  -0.0017 0.0897  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D N3    
284  C C4    . DG  B 2   0.4557 0.2049 0.3847 0.0635  -0.0737 0.0345  ? ? ? ? ? ? 2   DG  D C4    
285  P P     . DC  B 3   0.4278 0.3091 0.4228 0.0220  -0.0103 0.0016  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D P     
286  O OP1   . DC  B 3   0.4439 0.1664 0.4693 -0.0117 -0.0472 0.0593  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D OP1   
287  O OP2   . DC  B 3   0.4391 0.3317 0.4187 0.0394  0.0225  0.1232  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D OP2   
288  O "O5'" . DC  B 3   0.4635 0.1600 0.4450 0.0934  0.0043  0.0777  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "O5'" 
289  C "C5'" . DC  B 3   0.5252 0.1771 0.4198 0.1217  -0.0546 0.0726  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C5'" 
290  C "C4'" . DC  B 3   0.5341 0.2403 0.3431 0.0905  -0.0647 0.0991  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C4'" 
291  O "O4'" . DC  B 3   0.5080 0.3688 0.3494 0.0370  -0.0587 0.0182  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "O4'" 
292  C "C3'" . DC  B 3   0.4663 0.2518 0.3230 0.0932  -0.0676 0.0770  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C3'" 
293  O "O3'" . DC  B 3   0.4691 0.2466 0.4383 0.0517  -0.0707 0.0887  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "O3'" 
294  C "C2'" . DC  B 3   0.7212 0.3158 0.2883 -0.0505 -0.0946 0.1556  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C2'" 
295  C "C1'" . DC  B 3   0.5999 0.3855 0.3519 0.1574  -0.1157 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 3   DC  D "C1'" 
296  N N1    . DC  B 3   0.4675 0.3388 0.3662 0.0373  -0.0883 0.0385  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D N1    
297  C C2    . DC  B 3   0.4193 0.2759 0.3661 0.0427  -0.0793 0.1156  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C2    
298  O O2    . DC  B 3   0.5047 0.2612 0.4430 0.0282  -0.0975 0.1710  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D O2    
299  N N3    . DC  B 3   0.4736 0.2503 0.3756 0.0450  -0.0954 0.1264  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D N3    
300  C C4    . DC  B 3   0.4055 0.1939 0.3727 0.0662  -0.1177 0.0981  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C4    
301  N N4    . DC  B 3   0.5240 0.2862 0.3486 0.0427  -0.1415 0.1606  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D N4    
302  C C5    . DC  B 3   0.5581 0.2678 0.4246 0.0976  -0.0965 0.0000  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C5    
303  C C6    . DC  B 3   0.4993 0.2627 0.4005 0.1314  -0.1691 0.0929  ? ? ? ? ? ? 3   DC  D C6    
304  P P     . DG  B 4   0.4809 0.3011 0.4718 -0.0077 -0.0641 0.1158  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D P     
305  O OP1   . DG  B 4   0.5255 0.1804 0.4683 0.1368  -0.1481 0.1601  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D OP1   
306  O OP2   . DG  B 4   0.4632 0.3590 0.5896 -0.0047 -0.0875 0.0223  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D OP2   
307  O "O5'" . DG  B 4   0.4647 0.3485 0.4416 0.0560  -0.0567 0.0477  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "O5'" 
308  C "C5'" . DG  B 4   0.4430 0.4110 0.4213 0.0224  0.0370  0.0808  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C5'" 
309  C "C4'" . DG  B 4   0.6755 0.2967 0.2433 -0.1201 -0.0223 0.1226  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C4'" 
310  O "O4'" . DG  B 4   0.6588 0.2580 0.3893 -0.0122 -0.1105 0.0350  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "O4'" 
311  C "C3'" . DG  B 4   0.5757 0.3871 0.2635 -0.0267 -0.0208 0.2152  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C3'" 
312  O "O3'" . DG  B 4   0.5865 0.4507 0.4572 -0.1066 0.0216  0.0775  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "O3'" 
313  C "C2'" . DG  B 4   0.5801 0.2817 0.3545 -0.0074 -0.0329 0.0699  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C2'" 
314  C "C1'" . DG  B 4   0.6043 0.3024 0.3528 -0.0580 -0.0948 0.0837  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D "C1'" 
315  N N9    . DG  B 4   0.5362 0.2787 0.3349 -0.0142 -0.0567 0.1192  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N9    
316  C C8    . DG  B 4   0.4967 0.2230 0.4396 -0.0311 -0.0278 0.1795  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C8    
317  N N7    . DG  B 4   0.5289 0.2877 0.3502 0.0025  -0.0313 0.1804  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N7    
318  C C5    . DG  B 4   0.5824 0.3547 0.2850 -0.0152 -0.0457 0.1219  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C5    
319  C C6    . DG  B 4   0.4318 0.2424 0.3560 0.0904  -0.0737 0.1513  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C6    
320  O O6    . DG  B 4   0.5413 0.1685 0.5176 0.0032  -0.1306 0.2122  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D O6    
321  N N1    . DG  B 4   0.4897 0.1259 0.4202 0.0912  0.0025  0.1811  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N1    
322  C C2    . DG  B 4   0.5093 0.3595 0.4677 0.0251  -0.1211 0.0409  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C2    
323  N N2    . DG  B 4   0.6372 0.1902 0.4485 0.0418  -0.0631 0.0848  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N2    
324  N N3    . DG  B 4   0.4732 0.2147 0.3904 0.0660  -0.0849 0.1019  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D N3    
325  C C4    . DG  B 4   0.5737 0.2590 0.3260 0.0683  -0.0560 0.1050  ? ? ? ? ? ? 4   DG  D C4    
326  P P     . DA  B 5   0.6994 0.3921 0.4506 -0.0382 -0.0067 0.0708  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D P     
327  O OP1   . DA  B 5   0.7196 0.5180 0.5966 -0.0282 -0.1353 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 5   DA  D OP1   
328  O OP2   . DA  B 5   0.7632 0.3595 0.4940 -0.0589 -0.0145 0.0118  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D OP2   
329  O "O5'" . DA  B 5   0.6901 0.3382 0.4254 -0.0013 -0.0918 0.0592  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "O5'" 
330  C "C5'" . DA  B 5   0.5873 0.3685 0.4311 -0.0052 -0.0282 0.0355  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C5'" 
331  C "C4'" . DA  B 5   0.5009 0.2884 0.4379 -0.0071 -0.1172 0.2308  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C4'" 
332  O "O4'" . DA  B 5   0.5179 0.4190 0.5334 -0.0355 -0.0488 0.0762  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "O4'" 
333  C "C3'" . DA  B 5   0.5053 0.2338 0.4910 0.0270  -0.0678 0.1890  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C3'" 
334  O "O3'" . DA  B 5   0.5914 0.4126 0.5253 -0.0511 -0.0895 0.1860  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "O3'" 
335  C "C2'" . DA  B 5   0.4634 0.2357 0.4519 -0.0214 -0.0392 0.2144  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C2'" 
336  C "C1'" . DA  B 5   0.4084 0.3022 0.4748 -0.0536 0.0249  0.0503  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D "C1'" 
337  N N9    . DA  B 5   0.3959 0.2244 0.4181 0.0068  -0.0430 0.1391  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N9    
338  C C8    . DA  B 5   0.3850 0.3117 0.3947 -0.0449 0.0427  0.1806  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C8    
339  N N7    . DA  B 5   0.4482 0.2491 0.3276 -0.0393 -0.0190 0.1561  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N7    
340  C C5    . DA  B 5   0.4174 0.2779 0.3188 -0.0019 -0.0656 0.1151  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C5    
341  C C6    . DA  B 5   0.3910 0.1433 0.3121 0.0298  -0.0120 0.1809  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C6    
342  N N6    . DA  B 5   0.4404 0.1507 0.3488 0.0402  0.0066  0.1988  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N6    
343  N N1    . DA  B 5   0.4845 0.2453 0.3648 0.0861  -0.0445 0.1309  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N1    
344  C C2    . DA  B 5   0.4165 0.1773 0.4405 -0.0143 -0.0347 0.1390  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C2    
345  N N3    . DA  B 5   0.3939 0.2905 0.3906 0.0323  -0.0520 0.0990  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D N3    
346  C C4    . DA  B 5   0.4162 0.2709 0.3345 -0.0286 -0.0167 0.0687  ? ? ? ? ? ? 5   DA  D C4    
347  O O1P   . TCY B 6   0.5094 0.7159 0.5418 -0.0656 0.1723  0.0693  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D O1P   
348  P P     . TCY B 6   0.5193 0.5122 0.4796 -0.1148 -0.0002 0.1252  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D P     
349  O O2P   . TCY B 6   0.7018 0.5465 0.4667 -0.1394 -0.1357 0.0966  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D O2P   
350  C "C8'" . TCY B 6   0.7128 0.2150 0.6302 0.0080  -0.1957 0.0952  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C8'" 
351  O "O5'" . TCY B 6   0.5952 0.4287 0.6008 -0.1707 -0.0094 0.0263  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O5'" 
352  C "C5'" . TCY B 6   0.7565 0.2917 0.6518 -0.1201 -0.2055 0.0748  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C5'" 
353  C "C6'" . TCY B 6   0.7285 0.3282 0.5643 -0.0199 -0.1855 0.0728  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C6'" 
354  C "C4'" . TCY B 6   0.4799 0.2389 0.4941 -0.0591 0.0281  0.0149  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C4'" 
355  C "C3'" . TCY B 6   0.4021 0.4642 0.5106 -0.0423 0.0026  0.0127  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C3'" 
356  C "C7'" . TCY B 6   0.4915 0.4483 0.4245 0.0605  -0.0615 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C7'" 
357  O "O3'" A TCY B 6   0.6097 0.7338 0.4528 -0.0182 0.0503  0.0475  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O3'" 
358  O "O3'" B TCY B 6   0.6624 0.8067 0.4956 -0.0015 0.0842  0.0517  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O3'" 
359  C "C2'" . TCY B 6   0.4965 0.5579 0.4348 -0.1590 0.0131  0.0130  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C2'" 
360  C "C1'" . TCY B 6   0.5020 0.4847 0.4850 -0.1613 -0.0062 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "C1'" 
361  O "O4'" . TCY B 6   0.4943 0.5306 0.4857 -0.1138 -0.0159 0.0109  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D "O4'" 
362  N N9    . TCY B 6   0.4547 0.3451 0.4397 -0.0029 -0.0951 0.0998  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N9    
363  C C4    . TCY B 6   0.4397 0.1974 0.3935 0.0421  -0.1655 0.1513  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C4    
364  N N3    . TCY B 6   0.4973 0.3241 0.3862 -0.0440 -0.1296 0.0771  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N3    
365  C C2    . TCY B 6   0.4654 0.1959 0.4973 0.1260  -0.0711 0.2284  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C2    
366  N N1    . TCY B 6   0.5259 0.1888 0.4041 0.0218  -0.0153 0.1379  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N1    
367  C C6    . TCY B 6   0.4138 0.2345 0.3778 0.0737  -0.0978 0.1275  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C6    
368  N N6    . TCY B 6   0.4700 0.1360 0.4756 0.0600  0.0096  0.1811  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N6    
369  C C5    . TCY B 6   0.3965 0.3096 0.4336 0.0526  -0.1260 0.1194  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C5    
370  N N7    . TCY B 6   0.4365 0.2071 0.4095 0.0170  -0.0792 0.1512  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D N7    
371  C C8    . TCY B 6   0.4925 0.2646 0.3891 0.1173  -0.0957 0.1206  ? ? ? ? ? ? 6   TCY D C8    
372  P P     A DT  B 7   0.6208 0.6081 0.6599 -0.1114 -0.0572 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D P     
373  P P     B DT  B 7   0.7417 0.8061 0.4273 0.0529  -0.0504 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D P     
374  O OP1   A DT  B 7   0.8346 0.2996 0.9101 -0.0011 0.0136  -0.2104 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP1   
375  O OP1   B DT  B 7   0.5937 0.8301 0.6586 -0.2955 0.0641  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP1   
376  O OP2   A DT  B 7   0.4139 1.1434 0.3649 0.1517  -0.0552 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP2   
377  O OP2   B DT  B 7   0.4414 0.7749 0.4287 -0.0302 0.0000  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D OP2   
378  O "O5'" A DT  B 7   0.4709 0.5829 0.7828 0.1041  -0.0443 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O5'" 
379  O "O5'" B DT  B 7   0.5080 1.0664 0.2873 0.0330  -0.0922 0.0330  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O5'" 
380  C "C5'" A DT  B 7   0.2592 0.8518 0.6238 0.1170  -0.0413 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C5'" 
381  C "C5'" B DT  B 7   0.6217 0.4556 0.3945 0.1368  -0.0398 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C5'" 
382  C "C4'" A DT  B 7   0.5249 0.4432 0.4781 0.0031  -0.0588 -0.1780 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C4'" 
383  C "C4'" B DT  B 7   0.7404 0.7918 0.3267 -0.0616 -0.0427 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C4'" 
384  O "O4'" A DT  B 7   0.4264 0.2763 0.4207 0.0789  -0.1401 0.0670  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O4'" 
385  O "O4'" B DT  B 7   0.5497 0.4438 0.6067 0.1326  0.0238  0.0051  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O4'" 
386  C "C3'" A DT  B 7   0.5342 0.4735 0.4974 0.1009  0.0094  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C3'" 
387  C "C3'" B DT  B 7   0.5597 0.6637 0.5094 -0.0010 0.0057  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C3'" 
388  O "O3'" A DT  B 7   0.4803 0.5148 0.5618 0.1693  -0.0525 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O3'" 
389  O "O3'" B DT  B 7   0.7021 0.8503 0.5441 0.0089  -0.1078 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "O3'" 
390  C "C2'" A DT  B 7   0.3657 0.2044 0.5521 0.1790  -0.0772 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C2'" 
391  C "C2'" B DT  B 7   0.6896 0.7227 0.2965 0.1119  -0.0402 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C2'" 
392  C "C1'" A DT  B 7   0.3545 0.4730 0.4811 0.0655  -0.1121 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C1'" 
393  C "C1'" B DT  B 7   0.5412 0.5668 0.4918 0.0829  -0.0419 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 7   DT  D "C1'" 
394  N N1    A DT  B 7   0.3470 0.3368 0.3965 0.0206  -0.0201 0.0306  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N1    
395  N N1    B DT  B 7   0.4202 0.2031 0.5336 0.0522  0.0078  0.0343  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N1    
396  C C2    A DT  B 7   0.3735 0.2709 0.4423 0.0129  -0.0248 0.1048  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C2    
397  C C2    B DT  B 7   0.3975 0.1531 0.5006 0.0737  -0.0543 0.0768  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C2    
398  O O2    A DT  B 7   0.5242 0.2174 0.5722 -0.0482 -0.0231 0.0714  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O2    
399  O O2    B DT  B 7   0.4821 0.1470 0.5933 0.0265  -0.0410 0.0825  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O2    
400  N N3    A DT  B 7   0.4887 0.2023 0.4291 0.1515  -0.0816 0.1961  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N3    
401  N N3    B DT  B 7   0.4386 0.2307 0.5042 0.1711  -0.0370 0.1236  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D N3    
402  C C4    A DT  B 7   0.3038 0.3755 0.2895 0.1102  -0.0025 0.1108  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C4    
403  C C4    B DT  B 7   0.4081 0.4000 0.4173 0.0455  0.0520  0.0246  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C4    
404  O O4    A DT  B 7   0.3279 0.2588 0.3187 0.1227  0.0133  0.1515  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O4    
405  O O4    B DT  B 7   0.4396 0.3442 0.4315 0.1051  0.0369  0.0823  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D O4    
406  C C5    A DT  B 7   0.3678 0.2542 0.2280 0.0424  0.0214  0.1556  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C5    
407  C C5    B DT  B 7   0.4540 0.3843 0.3376 -0.0096 0.0306  0.0875  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C5    
408  C C7    A DT  B 7   0.3737 0.2037 0.4755 0.1349  -0.0046 0.0150  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C7    
409  C C7    B DT  B 7   0.4206 0.2561 0.3893 0.0516  0.1190  0.0031  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C7    
410  C C6    A DT  B 7   0.3520 0.1790 0.2574 0.0968  -0.0820 0.1383  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C6    
411  C C6    B DT  B 7   0.4501 0.3274 0.3684 -0.0003 -0.0488 0.0511  ? ? ? ? ? ? 7   DT  D C6    
412  P P     . DT  B 8   0.5818 0.6975 0.5525 0.1214  0.0079  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D P     
413  O OP1   . DT  B 8   0.6895 0.6098 0.4630 0.2440  -0.0205 0.0109  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D OP1   
414  O OP2   . DT  B 8   0.6841 0.5051 0.7067 0.0146  -0.1894 0.2006  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D OP2   
415  O "O5'" . DT  B 8   0.4866 0.8023 0.5029 0.1438  -0.0210 0.0562  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "O5'" 
416  C "C5'" . DT  B 8   0.4965 0.2663 0.6356 0.1530  -0.1424 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C5'" 
417  C "C4'" . DT  B 8   0.5189 0.4837 0.6361 0.1651  -0.0556 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C4'" 
418  O "O4'" . DT  B 8   0.4830 0.3385 0.4815 0.1236  -0.0355 0.0085  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "O4'" 
419  C "C3'" . DT  B 8   0.6253 0.4877 0.6801 0.1557  -0.0924 -0.1599 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C3'" 
420  O "O3'" . DT  B 8   0.6346 0.4447 0.6769 0.1823  -0.1531 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "O3'" 
421  C "C2'" . DT  B 8   0.5116 0.3507 0.4973 0.1977  -0.1589 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C2'" 
422  C "C1'" . DT  B 8   0.4681 0.3248 0.4418 0.1445  -0.1054 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D "C1'" 
423  N N1    . DT  B 8   0.4230 0.2074 0.3612 0.0890  -0.0614 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D N1    
424  C C2    . DT  B 8   0.3867 0.1917 0.3324 0.0381  -0.0135 0.0597  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C2    
425  O O2    . DT  B 8   0.4484 0.2174 0.4475 0.0086  -0.0152 0.0467  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D O2    
426  N N3    . DT  B 8   0.3513 0.1278 0.3537 0.0759  -0.0625 0.1489  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D N3    
427  C C4    . DT  B 8   0.3155 0.2144 0.2982 0.0322  -0.0262 0.0706  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C4    
428  O O4    . DT  B 8   0.3543 0.2828 0.3320 0.0515  -0.0011 0.0499  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D O4    
429  C C5    . DT  B 8   0.3715 0.2365 0.3683 -0.0157 0.0240  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C5    
430  C C7    . DT  B 8   0.3393 0.3336 0.3374 0.0386  0.0237  0.0600  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C7    
431  C C6    . DT  B 8   0.4098 0.1942 0.4021 0.0770  -0.0768 0.0445  ? ? ? ? ? ? 8   DT  D C6    
432  P P     A DC  B 9   0.5467 0.4503 0.6272 0.1061  -0.0791 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D P     
433  P P     B DC  B 9   0.6292 0.7859 0.6338 0.1866  -0.1070 -0.2308 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D P     
434  O OP1   A DC  B 9   0.4806 0.3039 0.5560 0.0984  -0.0529 0.0907  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP1   
435  O OP1   B DC  B 9   1.2350 0.7253 0.8622 0.1505  -0.0853 -0.5099 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP1   
436  O OP2   A DC  B 9   0.4496 0.8333 0.4687 0.1874  -0.0650 0.0368  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP2   
437  O OP2   B DC  B 9   0.4989 0.9386 0.4262 0.2518  0.0428  -0.1726 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D OP2   
438  O "O5'" A DC  B 9   0.5179 0.5706 0.4747 0.0820  0.0646  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O5'" 
439  O "O5'" B DC  B 9   0.7002 0.3718 0.5835 0.0436  -0.0750 -0.2117 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O5'" 
440  C "C5'" A DC  B 9   0.3842 0.3117 0.4153 0.0652  -0.0769 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C5'" 
441  C "C5'" B DC  B 9   0.6212 0.1724 0.5282 0.0191  -0.0540 -0.2093 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C5'" 
442  C "C4'" A DC  B 9   0.4975 0.2587 0.4581 0.1187  -0.1875 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C4'" 
443  C "C4'" B DC  B 9   0.6014 0.2407 0.5462 0.1463  -0.1145 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C4'" 
444  O "O4'" A DC  B 9   0.4733 0.1571 0.5119 0.1126  -0.1333 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O4'" 
445  O "O4'" B DC  B 9   0.5496 0.2395 0.5581 0.0846  -0.0955 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O4'" 
446  C "C3'" A DC  B 9   0.5196 0.1634 0.4819 0.0235  -0.2318 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C3'" 
447  C "C3'" B DC  B 9   0.5595 0.4025 0.5083 0.2174  -0.1918 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C3'" 
448  O "O3'" A DC  B 9   0.5290 0.0893 0.4762 0.0553  -0.1039 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O3'" 
449  O "O3'" B DC  B 9   0.5701 0.4973 0.4214 -0.0184 -0.1007 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "O3'" 
450  C "C2'" A DC  B 9   0.3512 0.1219 0.5466 -0.0165 -0.1646 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C2'" 
451  C "C2'" B DC  B 9   0.5908 0.2763 0.5753 0.2469  -0.1478 0.0237  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C2'" 
452  C "C1'" A DC  B 9   0.4099 0.1229 0.4162 0.0293  -0.0166 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C1'" 
453  C "C1'" B DC  B 9   0.4525 0.2187 0.4823 0.0786  -0.0187 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D "C1'" 
454  N N1    A DC  B 9   0.3301 0.1566 0.3602 0.0351  -0.0201 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N1    
455  N N1    B DC  B 9   0.4426 0.2574 0.3610 0.0676  -0.0171 0.0572  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N1    
456  C C2    A DC  B 9   0.3424 0.1856 0.2883 0.0036  0.0202  0.0491  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C2    
457  C C2    B DC  B 9   0.3076 0.1142 0.3112 0.0271  -0.0077 0.1317  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C2    
458  O O2    A DC  B 9   0.3290 0.2248 0.3991 -0.0257 0.0227  0.0545  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D O2    
459  O O2    B DC  B 9   0.3597 0.1706 0.3953 -0.0281 0.0141  0.0907  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D O2    
460  N N3    A DC  B 9   0.2974 0.0719 0.3130 0.0714  0.0007  0.0703  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N3    
461  N N3    B DC  B 9   0.3320 0.1955 0.2888 -0.0018 0.0076  0.0966  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N3    
462  C C4    A DC  B 9   0.3334 0.0748 0.2620 0.0724  -0.0040 0.0867  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C4    
463  C C4    B DC  B 9   0.2893 0.1198 0.3052 0.0866  -0.0208 0.1287  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C4    
464  N N4    A DC  B 9   0.3202 0.0987 0.2578 0.0531  0.0260  0.0215  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N4    
465  N N4    B DC  B 9   0.3364 0.1265 0.2575 0.0273  0.0137  0.1057  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D N4    
466  C C5    A DC  B 9   0.3369 0.1019 0.2340 0.0221  -0.1034 0.0539  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C5    
467  C C5    B DC  B 9   0.4147 0.1507 0.3674 0.0918  -0.0358 0.0760  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C5    
468  C C6    A DC  B 9   0.3502 0.0624 0.2966 0.0195  -0.0064 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C6    
469  C C6    B DC  B 9   0.3570 0.2409 0.3380 0.1386  -0.1018 0.1089  ? ? ? ? ? ? 9   DC  D C6    
470  P P     A DG  B 10  0.3987 0.4668 0.4931 0.1004  -0.0982 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D P     
471  P P     B DG  B 10  0.6047 0.4778 0.6258 0.2253  0.0107  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D P     
472  O OP1   A DG  B 10  0.4304 0.5367 0.6858 0.0258  -0.1041 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP1   
473  O OP1   B DG  B 10  0.7387 0.3210 0.8037 0.2011  -0.1035 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP1   
474  O OP2   A DG  B 10  0.4795 0.5702 0.5733 -0.0224 -0.0237 -0.3219 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP2   
475  O OP2   B DG  B 10  0.7047 0.5808 0.3256 0.0068  -0.0976 0.1361  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D OP2   
476  O "O5'" A DG  B 10  0.4507 0.3201 0.4499 -0.0069 -0.0554 0.0036  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O5'" 
477  O "O5'" B DG  B 10  0.4596 0.4258 0.7287 0.1526  -0.0230 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O5'" 
478  C "C5'" A DG  B 10  0.3745 0.1574 0.4944 -0.0011 -0.0377 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C5'" 
479  C "C5'" B DG  B 10  0.3602 0.1269 0.6083 0.0969  -0.0933 -0.1674 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C5'" 
480  C "C4'" A DG  B 10  0.4101 0.1986 0.4690 -0.0052 -0.0431 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C4'" 
481  C "C4'" B DG  B 10  0.4339 0.1492 0.6006 0.0753  0.0149  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C4'" 
482  O "O4'" A DG  B 10  0.3277 0.2362 0.3572 -0.0616 0.0195  0.0536  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O4'" 
483  O "O4'" B DG  B 10  0.4406 0.1524 0.4616 -0.0886 0.0777  0.0026  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O4'" 
484  C "C3'" A DG  B 10  0.2865 0.3222 0.4609 -0.0316 -0.0242 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C3'" 
485  C "C3'" B DG  B 10  0.3852 0.3673 0.5264 0.0098  -0.0063 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C3'" 
486  O "O3'" A DG  B 10  0.3718 0.3324 0.3367 0.0159  -0.0141 0.0385  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O3'" 
487  O "O3'" B DG  B 10  0.3533 0.3470 0.3676 -0.0060 -0.0598 0.0340  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "O3'" 
488  C "C2'" A DG  B 10  0.2356 0.3262 0.3569 -0.0214 -0.1231 0.0123  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C2'" 
489  C "C2'" B DG  B 10  0.3745 0.2606 0.3397 0.0345  -0.0663 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C2'" 
490  C "C1'" A DG  B 10  0.2503 0.2079 0.2923 -0.0394 -0.0134 0.0640  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C1'" 
491  C "C1'" B DG  B 10  0.3158 0.1486 0.3249 -0.0437 -0.0395 0.0664  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D "C1'" 
492  N N9    A DG  B 10  0.2622 0.1612 0.3484 -0.0430 -0.0034 0.0474  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N9    
493  N N9    B DG  B 10  0.3267 0.2054 0.3992 -0.0011 -0.0236 0.0395  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N9    
494  C C8    A DG  B 10  0.2564 0.0927 0.3948 -0.0038 0.0145  0.0442  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C8    
495  C C8    B DG  B 10  0.3165 0.2596 0.4424 0.0066  0.0110  0.0782  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C8    
496  N N7    A DG  B 10  0.2861 0.0725 0.3026 0.0240  -0.0308 0.0679  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N7    
497  N N7    B DG  B 10  0.3468 0.4436 0.3212 0.0752  -0.0446 0.0344  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N7    
498  C C5    A DG  B 10  0.2707 0.1080 0.2300 0.0407  -0.0217 0.1205  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C5    
499  C C5    B DG  B 10  0.3281 0.3072 0.3616 0.0061  -0.0334 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C5    
500  C C6    A DG  B 10  0.2667 0.0663 0.3038 0.0292  -0.0068 0.1012  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C6    
501  C C6    B DG  B 10  0.2965 0.2169 0.3472 0.0003  -0.0029 0.0565  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C6    
502  O O6    A DG  B 10  0.2852 0.0807 0.3140 0.0361  -0.0500 0.1116  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D O6    
503  O O6    B DG  B 10  0.3230 0.1178 0.4147 0.0757  0.0126  0.1154  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D O6    
504  N N1    A DG  B 10  0.2981 0.1364 0.3256 0.0507  0.0271  0.1252  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N1    
505  N N1    B DG  B 10  0.2970 0.0785 0.3436 0.0396  -0.0032 0.1077  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N1    
506  C C2    A DG  B 10  0.2897 0.1089 0.3297 0.0315  -0.0229 0.0816  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C2    
507  C C2    B DG  B 10  0.3020 0.1011 0.3341 0.0296  -0.0119 0.0926  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C2    
508  N N2    A DG  B 10  0.4186 0.1262 0.2478 -0.0372 0.0093  0.0943  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N2    
509  N N2    B DG  B 10  0.4080 0.0864 0.3256 0.0034  0.0183  0.0887  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N2    
510  N N3    A DG  B 10  0.2969 0.2046 0.3173 0.0041  -0.0004 0.0494  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N3    
511  N N3    B DG  B 10  0.3228 0.2110 0.3515 0.0016  -0.0052 0.0586  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D N3    
512  C C4    A DG  B 10  0.2728 0.1712 0.2837 -0.0292 0.0090  0.0673  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C4    
513  C C4    B DG  B 10  0.3301 0.2566 0.3412 -0.0278 0.0097  0.0296  ? ? ? ? ? ? 10  DG  D C4    
514  P P     . DC  B 11  0.3329 0.3051 0.3520 0.0412  -0.0103 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 11  DC  D P     
515  O OP1   . DC  B 11  0.3486 0.3149 0.3586 -0.0087 0.0027  0.0098  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D OP1   
516  O OP2   . DC  B 11  0.3785 0.3646 0.3245 0.1069  0.0073  0.0285  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D OP2   
517  O "O5'" . DC  B 11  0.3392 0.3172 0.3056 0.0035  -0.0226 0.0288  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "O5'" 
518  C "C5'" . DC  B 11  0.3589 0.2955 0.2772 -0.0423 -0.0254 0.0431  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C5'" 
519  C "C4'" . DC  B 11  0.3123 0.2216 0.3996 -0.0235 -0.0792 0.1892  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C4'" 
520  O "O4'" . DC  B 11  0.3084 0.1889 0.3927 -0.0172 -0.0033 0.0848  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "O4'" 
521  C "C3'" . DC  B 11  0.3212 0.1882 0.3223 0.0675  -0.0514 0.1419  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C3'" 
522  O "O3'" . DC  B 11  0.3751 0.2320 0.3699 0.0652  0.0174  0.1193  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "O3'" 
523  C "C2'" . DC  B 11  0.3418 0.2266 0.6734 0.0618  -0.0993 0.0842  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C2'" 
524  C "C1'" . DC  B 11  0.3336 0.3068 0.4259 -0.0981 -0.0148 0.1270  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D "C1'" 
525  N N1    . DC  B 11  0.3595 0.2437 0.3444 -0.0098 -0.0173 0.0518  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D N1    
526  C C2    . DC  B 11  0.3438 0.1422 0.3001 -0.0283 0.0466  0.1348  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C2    
527  O O2    . DC  B 11  0.3559 0.2361 0.3390 0.0047  0.0489  0.0730  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D O2    
528  N N3    . DC  B 11  0.2965 0.1955 0.3658 0.0004  -0.0130 0.0892  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D N3    
529  C C4    . DC  B 11  0.3552 0.2728 0.3001 0.0427  -0.0089 0.1112  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C4    
530  N N4    . DC  B 11  0.3364 0.3058 0.3266 0.0509  0.0833  0.1469  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D N4    
531  C C5    . DC  B 11  0.3325 0.3718 0.2990 0.0229  0.0075  0.1075  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C5    
532  C C6    . DC  B 11  0.3445 0.2318 0.3717 -0.0136 0.0166  0.0475  ? ? ? ? ? ? 11  DC  D C6    
533  P P     . DG  B 12  0.3629 0.2969 0.3308 0.0215  -0.0015 0.0807  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D P     
534  O OP1   . DG  B 12  0.3892 0.2815 0.5381 -0.0278 0.0687  0.0498  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D OP1   
535  O OP2   . DG  B 12  0.4593 0.1997 0.3547 -0.0086 0.0108  0.1304  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D OP2   
536  O "O5'" . DG  B 12  0.3687 0.3094 0.3314 0.0297  -0.0497 0.1047  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "O5'" 
537  C "C5'" . DG  B 12  0.5033 0.2854 0.3769 -0.0751 -0.0344 0.0260  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C5'" 
538  C "C4'" . DG  B 12  0.4330 0.2513 0.3569 -0.0556 0.0304  0.0980  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C4'" 
539  O "O4'" . DG  B 12  0.4269 0.3539 0.3722 -0.0048 0.0632  0.1430  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "O4'" 
540  C "C3'" . DG  B 12  0.4704 0.3285 0.3562 0.0216  0.0345  0.1199  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C3'" 
541  O "O3'" . DG  B 12  0.5464 0.2503 0.3471 -0.0129 0.0735  0.1237  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "O3'" 
542  C "C2'" . DG  B 12  0.4708 0.3734 0.3432 0.0056  0.0571  0.1731  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C2'" 
543  C "C1'" . DG  B 12  0.4610 0.2730 0.4791 -0.0437 0.1041  0.1194  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D "C1'" 
544  N N9    . DG  B 12  0.4102 0.4774 0.5130 0.0031  0.0720  0.0453  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N9    
545  C C8    . DG  B 12  0.7135 0.5917 0.4458 -0.0630 0.0762  0.0126  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C8    
546  N N7    . DG  B 12  0.5182 0.5180 0.4590 -0.1028 0.0948  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N7    
547  C C5    . DG  B 12  0.5044 0.5831 0.4543 0.0457  0.0733  0.0707  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C5    
548  C C6    . DG  B 12  0.7263 0.5142 0.6925 0.1074  -0.0003 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C6    
549  O O6    . DG  B 12  1.0094 0.2728 0.7414 0.0857  0.2452  0.0247  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D O6    
550  N N1    . DG  B 12  0.6189 0.2480 0.5314 0.0187  0.0730  0.1612  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N1    
551  C C2    . DG  B 12  0.6593 0.2294 0.4678 0.0321  0.0420  0.1652  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C2    
552  N N2    . DG  B 12  0.8326 1.0604 0.8859 0.1912  -0.0959 0.1145  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N2    
553  N N3    . DG  B 12  0.5389 0.3224 0.5005 -0.0622 0.0264  0.1736  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D N3    
554  C C4    . DG  B 12  0.4224 0.3267 0.5285 -0.0130 0.0749  0.1208  ? ? ? ? ? ? 12  DG  D C4    
555  N N     . GLU C 8   1.7770 0.5569 1.3158 -0.3221 0.5535  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N     
556  C CA    . GLU C 8   1.1737 0.3260 0.4999 0.1558  -0.0583 -0.1945 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA    
557  C C     . GLU C 8   0.4445 0.4325 0.4790 -0.0395 0.0327  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C     
558  O O     . GLU C 8   0.8542 0.3635 0.5478 -0.1797 -0.0526 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O     
559  C CB    . GLU C 8   1.2892 0.5079 0.6699 -0.1953 0.0895  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB    
560  C CG    . GLU C 8   1.0797 0.9257 1.1520 0.0114  0.1344  -0.1961 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG    
561  C CD    . GLU C 8   1.1516 1.0993 0.9813 0.2471  -0.0874 -0.1910 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD    
562  O OE1   . GLU C 8   0.8939 1.4177 1.0128 -0.0769 -0.0165 -0.3541 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1   
563  O OE2   . GLU C 8   1.0992 1.3807 0.8076 -0.2593 -0.2727 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2   
564  N N     . ILE C 9   0.4548 0.4172 0.5639 0.0044  -0.0380 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N     
565  C CA    . ILE C 9   0.3682 0.3627 0.4779 -0.0213 -0.0070 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA    
566  C C     . ILE C 9   0.3345 0.4571 0.3957 -0.1092 0.0292  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C     
567  O O     . ILE C 9   0.3811 0.4469 0.4323 -0.0725 -0.0160 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O     
568  C CB    . ILE C 9   0.3508 0.4083 0.4069 -0.0466 0.0453  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB    
569  C CG1   . ILE C 9   0.4114 0.5742 0.4177 0.0183  -0.0331 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1   
570  C CG2   . ILE C 9   0.4496 0.4575 0.5023 -0.0836 -0.0008 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2   
571  C CD1   . ILE C 9   0.4409 0.7228 0.4537 0.0159  -0.0458 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1   
572  N N     . ILE C 10  0.3376 0.3384 0.3460 -0.0284 -0.0200 0.0069  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A N     
573  C CA    . ILE C 10  0.4124 0.3719 0.3523 0.0248  0.0208  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CA    
574  C C     . ILE C 10  0.3667 0.3955 0.3978 0.0080  -0.0253 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A C     
575  O O     . ILE C 10  0.3449 0.3081 0.2767 -0.0145 -0.0054 0.0280  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A O     
576  C CB    . ILE C 10  0.3640 0.4455 0.3980 -0.0361 0.0917  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CB    
577  C CG1   . ILE C 10  0.5543 0.4205 0.4164 0.0281  0.0327  0.0509  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG1   
578  C CG2   . ILE C 10  0.3603 0.3547 0.4321 -0.0456 0.0345  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CG2   
579  C CD1   . ILE C 10  0.5703 0.3403 0.6283 -0.0224 -0.1247 0.1057  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A CD1   
580  N N     . TRP C 11  0.3599 0.4768 0.4156 0.0221  0.0104  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A N     
581  C CA    . TRP C 11  0.3965 0.4383 0.3647 0.0553  -0.0667 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CA    
582  C C     . TRP C 11  0.3445 0.4370 0.2838 -0.0278 -0.0175 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A C     
583  O O     . TRP C 11  0.4436 0.3816 0.3684 -0.0106 -0.0815 0.0304  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A O     
584  C CB    . TRP C 11  0.3626 0.4530 0.3276 0.0725  -0.0300 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CB    
585  C CG    . TRP C 11  0.4211 0.4922 0.3040 -0.0137 0.0079  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CG    
586  C CD1   . TRP C 11  0.4669 0.4544 0.3719 0.0024  -0.0509 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CD1   
587  C CD2   . TRP C 11  0.4163 0.4569 0.3217 -0.0009 0.0546  0.0765  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CD2   
588  N NE1   . TRP C 11  0.4200 0.5534 0.3802 -0.0550 -0.0086 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A NE1   
589  C CE2   . TRP C 11  0.4051 0.5970 0.2911 -0.0438 0.0198  0.0094  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CE2   
590  C CE3   . TRP C 11  0.5253 0.5138 0.3319 -0.0317 0.0039  0.0262  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CE3   
591  C CZ2   . TRP C 11  0.4268 0.5327 0.3240 -0.0918 0.0592  0.0371  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CZ2   
592  C CZ3   . TRP C 11  0.5298 0.6036 0.4232 -0.1157 0.0497  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CZ3   
593  C CH2   . TRP C 11  0.4280 0.5249 0.4271 -0.0566 0.0671  0.0704  ? ? ? ? ? ? 65  TRP A CH2   
594  N N     . GLU C 12  0.2938 0.4430 0.3640 0.0031  0.0071  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A N     
595  C CA    . GLU C 12  0.3407 0.6453 0.4242 0.0211  -0.0686 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CA    
596  C C     . GLU C 12  0.2928 0.4511 0.3625 -0.0350 -0.0052 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A C     
597  O O     . GLU C 12  0.3376 0.3478 0.4113 -0.0330 0.0388  0.0118  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A O     
598  C CB    . GLU C 12  0.3483 0.6330 0.4018 0.0276  0.0087  -0.1100 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CB    
599  C CG    . GLU C 12  0.6600 0.8224 1.0565 0.0937  0.1409  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CG    
600  C CD    . GLU C 12  1.2400 1.0861 0.7114 0.0126  -0.0591 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A CD    
601  O OE1   . GLU C 12  0.6558 1.6619 0.7316 0.0929  0.0620  -0.3168 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE1   
602  O OE2   . GLU C 12  1.3612 0.6395 0.7891 0.5230  -0.0537 0.0248  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A OE2   
603  N N     . SER C 13  0.3226 0.3728 0.2995 -0.0469 -0.0006 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 67  SER A N     
604  C CA    . SER C 13  0.3033 0.2450 0.2945 -0.0208 -0.0024 0.0534  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA    
605  C C     . SER C 13  0.2978 0.2948 0.3116 -0.0466 -0.0488 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 67  SER A C     
606  O O     . SER C 13  0.3632 0.3823 0.2980 0.0370  -0.0063 0.0512  ? ? ? ? ? ? 67  SER A O     
607  C CB    . SER C 13  0.3313 0.3140 0.2577 0.0111  0.0374  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB    
608  O OG    . SER C 13  0.3383 0.3710 0.3048 -0.0070 0.0276  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG    
609  N N     . LEU C 14  0.2559 0.2555 0.2784 0.0128  -0.0273 0.0060  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N     
610  C CA    . LEU C 14  0.2659 0.1946 0.3017 -0.0020 -0.0153 0.0506  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA    
611  C C     . LEU C 14  0.2565 0.2196 0.2977 0.0309  0.0346  0.0816  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C     
612  O O     . LEU C 14  0.3582 0.1837 0.3995 0.0311  0.0243  0.1620  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O     
613  C CB    . LEU C 14  0.3577 0.1681 0.2807 0.0251  -0.0288 0.0491  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB    
614  C CG    . LEU C 14  0.4572 0.1693 0.2973 -0.0011 0.0132  0.0439  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG    
615  C CD1   . LEU C 14  0.6161 0.3173 0.4459 0.0892  -0.0882 0.1511  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1   
616  C CD2   . LEU C 14  0.5978 0.2939 0.3331 -0.1540 0.0738  0.0242  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2   
617  N N     . SER C 15  0.2338 0.1980 0.2241 0.0513  0.0139  0.0876  ? ? ? ? ? ? 69  SER A N     
618  C CA    . SER C 15  0.2292 0.1455 0.2145 0.0292  -0.0014 0.0476  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA    
619  C C     . SER C 15  0.2206 0.1796 0.2601 0.0201  -0.0475 0.0503  ? ? ? ? ? ? 69  SER A C     
620  O O     . SER C 15  0.3464 0.1574 0.3162 0.0236  0.0045  0.1382  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O     
621  C CB    . SER C 15  0.3065 0.2352 0.2066 0.0298  -0.0282 0.0280  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB    
622  O OG    . SER C 15  0.3596 0.2835 0.2393 0.0070  -0.0078 0.0151  ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG    
623  N N     . VAL C 16  0.2153 0.1740 0.2034 -0.0072 -0.0236 0.0932  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N     
624  C CA    . VAL C 16  0.2585 0.1593 0.2199 0.0228  -0.0468 0.0649  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA    
625  C C     . VAL C 16  0.2789 0.1858 0.3209 0.0424  0.0212  0.0635  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C     
626  O O     . VAL C 16  0.3023 0.1636 0.3086 0.0155  0.0422  0.0535  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O     
627  C CB    . VAL C 16  0.3374 0.1079 0.2239 0.0629  0.0073  0.0937  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB    
628  C CG1   . VAL C 16  0.3465 0.2173 0.2498 0.0999  0.0146  0.1379  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1   
629  C CG2   . VAL C 16  0.4291 0.1163 0.2768 0.0270  -0.0603 0.1373  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2   
630  N N     . ASP C 17  0.3281 0.2155 0.3395 -0.0470 0.0310  0.0376  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A N     
631  C CA    . ASP C 17  0.3380 0.2560 0.4910 -0.0136 -0.0073 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CA    
632  C C     . ASP C 17  0.3040 0.2516 0.3085 -0.0206 0.0534  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A C     
633  O O     . ASP C 17  0.3253 0.1641 0.2978 -0.0089 0.0366  0.1038  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A O     
634  C CB    . ASP C 17  0.4543 0.5306 0.4429 -0.1992 -0.0015 0.0024  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CB    
635  C CG    . ASP C 17  0.4675 0.5177 0.7556 -0.1381 -0.1229 0.1864  ? ? ? ? ? ? 71  ASP A CG    
636  O OD1   . ASP C 17  0.4073 0.2567 0.4165 0.0267  0.0282  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD1   
637  O OD2   . ASP C 17  0.5185 0.6683 0.7274 -0.0037 0.0352  -0.2602 ? ? ? ? ? ? 71  ASP A OD2   
638  N N     . VAL C 18  0.3101 0.1745 0.4603 0.0063  -0.0026 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A N     
639  C CA    . VAL C 18  0.3110 0.2514 0.3087 -0.0728 0.0296  0.0349  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CA    
640  C C     . VAL C 18  0.4130 0.2861 0.3301 -0.0842 0.0802  0.0219  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A C     
641  O O     . VAL C 18  0.4838 0.1764 0.4086 -0.0639 0.1128  0.0714  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A O     
642  C CB    . VAL C 18  0.5614 0.2136 0.4267 0.0777  -0.0606 0.0348  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CB    
643  C CG1   . VAL C 18  0.4677 0.4121 0.2726 0.1256  -0.0490 0.1832  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG1   
644  C CG2   . VAL C 18  0.4782 0.2230 0.3694 0.1198  -0.0649 0.1284  ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG2   
645  N N     . GLY C 19  0.3074 0.2093 0.3710 -0.0278 0.0214  0.0457  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N     
646  C CA    . GLY C 19  0.3384 0.4414 0.3510 -0.1215 0.0707  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA    
647  C C     . GLY C 19  0.3377 0.2077 0.2986 -0.0487 0.0378  0.1112  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C     
648  O O     . GLY C 19  0.3805 0.3456 0.3924 -0.0426 0.0590  0.0173  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O     
649  N N     . SER C 20  0.3544 0.2750 0.4253 -0.0336 0.0576  0.0804  ? ? ? ? ? ? 74  SER A N     
650  C CA    . SER C 20  0.3053 0.3567 0.4014 -0.0413 0.0658  0.1219  ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA    
651  C C     . SER C 20  0.5001 0.3389 0.3820 -0.1593 0.0899  0.1085  ? ? ? ? ? ? 74  SER A C     
652  O O     . SER C 20  0.5030 0.3013 0.4130 -0.0633 0.1553  0.1271  ? ? ? ? ? ? 74  SER A O     
653  C CB    . SER C 20  0.3650 0.4545 0.3870 -0.1431 -0.1119 0.3185  ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB    
654  O OG    . SER C 20  1.0114 1.0478 0.4683 0.1257  0.0086  0.2923  ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG    
655  N N     . GLN C 21  0.3806 0.2872 0.4347 -0.0665 0.0963  0.0722  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N     
656  C CA    . GLN C 21  0.5052 0.2860 0.5217 -0.0872 0.1620  0.1239  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA    
657  C C     . GLN C 21  0.6156 0.4540 0.9257 0.0253  -0.0176 0.1632  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C     
658  O O     . GLN C 21  0.7722 0.7643 0.5207 -0.0058 0.0854  0.2517  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O     
659  C CB    . GLN C 21  0.5241 0.2988 0.4769 -0.1339 0.0329  0.2341  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB    
660  C CG    . GLN C 21  0.6237 0.4344 0.5530 -0.1388 -0.0075 0.2401  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG    
661  C CD    . GLN C 21  0.7248 0.7909 0.7863 0.1330  0.0551  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD    
662  O OE1   . GLN C 21  1.5053 1.1112 0.7505 0.3282  -0.1943 -0.3167 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1   
663  N NE2   . GLN C 21  1.2342 0.6399 0.5926 -0.0209 -0.1426 0.2333  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2   
664  N N     . GLY C 22  0.5334 0.3946 0.5127 -0.0811 0.0935  0.1954  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A N     
665  C CA    . GLY C 22  0.5160 0.3844 0.4710 -0.0618 0.0877  0.2445  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A CA    
666  C C     . GLY C 22  0.4074 0.3224 0.4908 -0.0814 0.0118  0.2392  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A C     
667  O O     . GLY C 22  0.4382 0.3288 0.4310 -0.0753 0.0234  0.2415  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A O     
668  N N     . ASN C 23  0.4143 0.3314 0.3983 -0.0306 0.0437  0.2063  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A N     
669  C CA    . ASN C 23  0.4041 0.3094 0.3523 -0.1435 0.0258  0.1136  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A CA    
670  C C     . ASN C 23  0.3784 0.3711 0.3826 -0.0180 0.0336  0.0832  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A C     
671  O O     . ASN C 23  0.4882 0.4537 0.5793 0.0674  0.2290  0.1723  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A O     
672  C CB    . ASN C 23  0.3301 0.3095 0.3986 -0.1107 0.0205  0.0787  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A CB    
673  C CG    . ASN C 23  0.5559 0.3017 0.3941 0.0192  0.1785  0.0951  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A CG    
674  O OD1   . ASN C 23  0.4658 0.2060 0.4000 0.0108  0.1137  0.0815  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A OD1   
675  N ND2   . ASN C 23  0.7179 0.2750 0.3845 -0.0122 -0.0520 0.0867  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A ND2   
676  N N     . PRO C 24  0.4289 0.2050 0.4957 -0.0138 -0.0005 0.0268  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A N     
677  C CA    . PRO C 24  0.4397 0.1676 0.4147 -0.0394 0.0939  0.1221  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CA    
678  C C     . PRO C 24  0.3431 0.2126 0.4389 -0.0624 0.0466  0.1621  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A C     
679  O O     . PRO C 24  0.4210 0.3132 0.6618 -0.0758 0.1887  0.1188  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A O     
680  C CB    . PRO C 24  0.3755 0.3247 0.4243 0.0414  0.0261  0.1142  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CB    
681  C CG    . PRO C 24  0.4306 0.4194 0.4780 0.0811  0.0229  0.1855  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CG    
682  C CD    . PRO C 24  0.3853 0.3058 0.4877 0.0066  0.0134  0.1027  ? ? ? ? ? ? 78  PRO A CD    
683  N N     . GLY C 25  0.3812 0.2197 0.4205 -0.0079 -0.0143 0.1188  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A N     
684  C CA    . GLY C 25  0.3424 0.2114 0.5432 -0.0444 -0.0401 0.1438  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A CA    
685  C C     . GLY C 25  0.3629 0.2495 0.3543 -0.0231 0.0172  0.0577  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A C     
686  O O     . GLY C 25  0.3761 0.1441 0.4060 -0.0273 0.0550  0.0889  ? ? ? ? ? ? 79  GLY A O     
687  N N     . ILE C 26  0.3662 0.2232 0.4283 -0.1147 -0.0061 0.1555  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A N     
688  C CA    . ILE C 26  0.3897 0.2471 0.3544 -0.1507 -0.0434 0.2047  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CA    
689  C C     . ILE C 26  0.3249 0.1612 0.3432 -0.0246 0.0264  0.0775  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A C     
690  O O     . ILE C 26  0.3730 0.2383 0.3622 -0.0806 0.0540  0.0770  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A O     
691  C CB    . ILE C 26  0.4395 0.1925 0.3810 -0.0868 0.0000  0.1970  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CB    
692  C CG1   . ILE C 26  0.5816 0.4204 0.5544 -0.2502 -0.0223 0.2082  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG1   
693  C CG2   . ILE C 26  0.4126 0.4017 0.5611 -0.0504 0.0536  0.1971  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG2   
694  C CD1   . ILE C 26  0.7334 0.8949 0.5143 -0.3397 0.1754  0.2152  ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CD1   
695  N N     . VAL C 27  0.3139 0.1244 0.3746 -0.0791 0.0331  0.0787  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A N     
696  C CA    . VAL C 27  0.2815 0.1608 0.3006 -0.0740 -0.0074 0.1302  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CA    
697  C C     . VAL C 27  0.3522 0.2111 0.2762 -0.0423 0.0177  0.1220  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A C     
698  O O     . VAL C 27  0.4156 0.2224 0.3879 -0.0629 0.0710  0.0770  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A O     
699  C CB    . VAL C 27  0.4107 0.2443 0.2791 0.0864  0.0421  0.1655  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CB    
700  C CG1   . VAL C 27  0.3530 0.3156 0.5159 -0.0145 0.0675  0.0927  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CG1   
701  C CG2   . VAL C 27  0.4588 0.1987 0.4395 -0.0407 0.0754  0.0640  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A CG2   
702  N N     . GLU C 28  0.3122 0.1610 0.3656 -0.0458 0.0200  0.1263  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A N     
703  C CA    . GLU C 28  0.3088 0.1262 0.3545 -0.0495 0.0052  0.1733  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CA    
704  C C     . GLU C 28  0.2643 0.1607 0.3119 0.0195  -0.0002 0.0763  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A C     
705  O O     . GLU C 28  0.3328 0.1157 0.3895 -0.0051 0.0651  0.0697  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A O     
706  C CB    . GLU C 28  0.3594 0.0906 0.3326 0.0413  -0.0610 0.1259  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CB    
707  C CG    . GLU C 28  0.5543 0.1631 0.3281 0.0812  -0.0868 0.1768  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CG    
708  C CD    . GLU C 28  0.7578 0.3142 0.5086 0.1981  0.1204  0.3316  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CD    
709  O OE1   . GLU C 28  0.6171 0.2811 0.6402 0.0308  -0.0775 0.1821  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE1   
710  O OE2   . GLU C 28  0.9136 1.1967 0.7566 0.0139  0.3421  0.0423  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE2   
711  N N     . TYR C 29  0.2828 0.1152 0.3113 -0.0183 -0.0339 0.0901  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A N     
712  C CA    . TYR C 29  0.3001 0.1741 0.2446 -0.0625 -0.0142 0.1465  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CA    
713  C C     . TYR C 29  0.3127 0.2313 0.2893 0.0062  -0.0276 0.0420  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A C     
714  O O     . TYR C 29  0.3769 0.1154 0.3210 0.0140  0.0076  0.1206  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A O     
715  C CB    . TYR C 29  0.3385 0.1194 0.2057 -0.0055 0.0295  0.1080  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CB    
716  C CG    . TYR C 29  0.3183 0.0862 0.2746 -0.0493 0.0324  0.1082  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CG    
717  C CD1   . TYR C 29  0.3432 0.0836 0.3563 -0.0235 0.0837  0.1259  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD1   
718  C CD2   . TYR C 29  0.3673 0.0899 0.3527 0.0012  -0.0013 0.1454  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD2   
719  C CE1   . TYR C 29  0.4079 0.0772 0.3111 -0.0666 0.0142  0.0887  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE1   
720  C CE2   . TYR C 29  0.3301 0.1028 0.3476 -0.0163 0.0076  0.1566  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE2   
721  C CZ    . TYR C 29  0.3370 0.0779 0.3093 -0.0043 0.0355  0.1208  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CZ    
722  O OH    . TYR C 29  0.4705 0.1378 0.3150 -0.0353 0.0584  0.1095  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A OH    
723  N N     . LYS C 30  0.3193 0.1339 0.2683 -0.0361 -0.0271 0.1616  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N     
724  C CA    . LYS C 30  0.3215 0.1879 0.3044 -0.0296 -0.0337 0.1482  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA    
725  C C     . LYS C 30  0.2632 0.2162 0.3035 -0.0055 0.0337  0.0853  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C     
726  O O     . LYS C 30  0.3504 0.1621 0.3105 0.0194  -0.0048 0.0826  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O     
727  C CB    . LYS C 30  0.3574 0.2107 0.2324 -0.0063 -0.0394 0.1083  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB    
728  C CG    . LYS C 30  0.4043 0.1982 0.2493 -0.0358 0.0065  0.1062  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG    
729  C CD    . LYS C 30  0.4833 0.5023 0.3056 0.0348  0.0077  0.2172  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD    
730  C CE    . LYS C 30  0.6170 0.2432 0.3738 0.0324  0.0444  0.2709  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE    
731  N NZ    . LYS C 30  0.5595 0.4471 0.4130 -0.0538 0.0562  0.2976  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ    
732  N N     . GLY C 31  0.2867 0.1972 0.2553 0.0011  -0.0236 0.1313  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N     
733  C CA    . GLY C 31  0.3404 0.1301 0.2791 -0.0307 -0.0280 0.0917  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA    
734  C C     . GLY C 31  0.3310 0.2302 0.3208 -0.0172 -0.0092 0.0726  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C     
735  O O     . GLY C 31  0.4018 0.1805 0.3942 0.0498  -0.0377 0.1472  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O     
736  N N     . VAL C 32  0.3255 0.1693 0.2702 0.0069  -0.0116 0.0915  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A N     
737  C CA    . VAL C 32  0.3246 0.2068 0.2941 0.0138  -0.0223 0.0955  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CA    
738  C C     . VAL C 32  0.2789 0.2890 0.3256 0.0048  -0.0382 0.0617  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A C     
739  O O     . VAL C 32  0.3871 0.2756 0.3429 0.0369  -0.0688 0.1154  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A O     
740  C CB    . VAL C 32  0.3164 0.3233 0.3679 0.0976  0.0208  0.0315  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CB    
741  C CG1   . VAL C 32  0.3905 0.2566 0.3539 0.0053  -0.0057 0.1283  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG1   
742  C CG2   . VAL C 32  0.3819 0.2681 0.3480 0.0666  0.0538  0.0637  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG2   
743  N N     . ASP C 33  0.3606 0.2173 0.3209 0.0567  -0.0657 0.1646  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N     
744  C CA    . ASP C 33  0.4129 0.3783 0.3730 0.0543  -0.1473 0.0684  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA    
745  C C     . ASP C 33  0.4653 0.2352 0.3513 -0.0275 -0.0726 0.0803  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C     
746  O O     . ASP C 33  0.5462 0.3973 0.3425 0.0297  -0.0566 0.1270  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O     
747  C CB    . ASP C 33  0.3612 0.5098 0.4891 0.1271  -0.0646 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB    
748  C CG    . ASP C 33  0.6785 0.7535 0.4773 -0.0166 -0.0769 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG    
749  O OD1   . ASP C 33  0.6084 0.4408 0.6073 0.1281  -0.1154 0.1192  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1   
750  O OD2   . ASP C 33  0.9748 1.2815 1.0057 0.1370  0.2888  -0.2109 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2   
751  N N     . THR C 34  0.3837 0.2419 0.2912 0.0043  -0.0574 0.0873  ? ? ? ? ? ? 88  THR A N     
752  C CA    . THR C 34  0.4296 0.3058 0.2685 0.0085  -0.0040 0.0893  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA    
753  C C     . THR C 34  0.4113 0.3984 0.3261 0.0845  -0.0220 0.0999  ? ? ? ? ? ? 88  THR A C     
754  O O     . THR C 34  0.5654 0.5405 0.2628 0.0217  -0.0064 0.1083  ? ? ? ? ? ? 88  THR A O     
755  C CB    . THR C 34  0.4034 0.2598 0.2691 0.0222  -0.0132 0.0513  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB    
756  O OG1   . THR C 34  0.3563 0.2338 0.2866 -0.0089 -0.0216 0.1000  ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1   
757  C CG2   . THR C 34  0.3233 0.3847 0.3029 -0.0246 -0.0080 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2   
758  N N     . LYS C 35  0.4522 0.2953 0.3444 0.0059  -0.1561 0.0759  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N     
759  C CA    . LYS C 35  0.5090 0.3922 0.4358 0.0483  -0.2467 0.0246  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA    
760  C C     . LYS C 35  0.7483 0.5514 0.4771 0.2072  -0.1245 0.2064  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C     
761  O O     . LYS C 35  0.9821 0.5950 0.4362 0.0110  -0.2010 0.0240  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O     
762  C CB    . LYS C 35  0.4466 0.6926 0.5974 0.1671  -0.2352 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB    
763  C CG    . LYS C 35  0.7113 0.7668 0.5294 0.1714  -0.2289 0.0682  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG    
764  C CD    . LYS C 35  0.7124 0.6393 1.0374 -0.2567 -0.2045 0.0657  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD    
765  C CE    . LYS C 35  0.5749 0.6858 0.9625 0.2917  -0.2878 0.1828  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE    
766  N NZ    . LYS C 35  0.6742 0.9253 1.0538 -0.1547 -0.2294 0.0636  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ    
767  N N     . THR C 36  0.8319 0.4258 0.5328 0.0155  -0.2260 0.1673  ? ? ? ? ? ? 90  THR A N     
768  C CA    . THR C 36  0.6656 0.4572 0.4496 0.0498  -0.0147 0.1454  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CA    
769  C C     . THR C 36  0.8916 0.4468 0.2472 -0.0747 -0.0800 0.3026  ? ? ? ? ? ? 90  THR A C     
770  O O     . THR C 36  0.9937 0.4046 0.3261 0.0221  -0.0036 0.3136  ? ? ? ? ? ? 90  THR A O     
771  C CB    . THR C 36  0.7033 0.5460 0.4766 0.0802  -0.0314 0.0782  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CB    
772  O OG1   . THR C 36  0.7900 0.3823 0.5832 0.1617  -0.1613 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 90  THR A OG1   
773  C CG2   . THR C 36  0.8177 0.6921 0.7580 0.0295  -0.2529 0.2411  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CG2   
774  N N     . GLY C 37  0.8793 0.6359 0.2732 0.0175  -0.1639 0.0464  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N     
775  C CA    . GLY C 37  0.5939 0.6040 0.2710 0.0992  -0.0890 0.1649  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA    
776  C C     . GLY C 37  0.6467 0.6247 0.3282 0.0343  -0.0743 0.2881  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C     
777  O O     . GLY C 37  0.8460 0.5606 0.3986 -0.0055 -0.1250 0.3472  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O     
778  N N     . GLU C 38  0.7529 0.5522 0.3596 0.1909  -0.1446 0.2337  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N     
779  C CA    . GLU C 38  0.6134 0.6395 0.4757 0.1480  -0.1610 0.0095  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA    
780  C C     . GLU C 38  0.5650 0.4742 0.4508 -0.0629 -0.1182 0.1272  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C     
781  O O     . GLU C 38  0.5223 0.4246 0.3578 0.0626  -0.1184 0.1073  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O     
782  C CB    . GLU C 38  0.4973 0.7173 0.7178 0.2359  -0.3189 0.0142  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB    
783  C CG    . GLU C 38  0.9162 0.6396 0.9501 0.1053  -0.0681 0.0324  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG    
784  C CD    . GLU C 38  0.9144 0.5842 1.0342 0.2849  -0.0965 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD    
785  O OE1   . GLU C 38  0.7315 1.1741 1.1582 -0.0314 -0.2381 0.2999  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1   
786  O OE2   . GLU C 38  0.6816 0.6508 1.1960 0.3017  -0.2353 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2   
787  N N     . VAL C 39  0.5556 0.3221 0.3723 -0.0067 -0.0499 0.1520  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N     
788  C CA    . VAL C 39  0.4917 0.2101 0.3822 0.0563  -0.0775 0.1869  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA    
789  C C     . VAL C 39  0.5035 0.2880 0.4284 0.1215  -0.0434 0.1647  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C     
790  O O     . VAL C 39  0.5482 0.3828 0.4928 0.1606  -0.0665 0.1507  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O     
791  C CB    . VAL C 39  0.4720 0.2045 0.4779 0.1067  -0.0795 0.1425  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB    
792  C CG1   . VAL C 39  0.5344 0.2491 0.4156 0.0614  -0.0943 0.1334  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1   
793  C CG2   . VAL C 39  0.5580 0.5041 0.5116 0.0077  0.1249  0.2461  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2   
794  N N     . LEU C 40  0.4048 0.1703 0.4108 0.0718  -0.0730 0.1316  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N     
795  C CA    . LEU C 40  0.4225 0.1450 0.4264 0.0595  -0.0485 0.1676  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA    
796  C C     . LEU C 40  0.3913 0.2174 0.3638 0.0601  0.0270  0.0892  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C     
797  O O     . LEU C 40  0.4337 0.2648 0.4346 0.1518  0.0281  0.1112  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O     
798  C CB    . LEU C 40  0.4068 0.1790 0.4928 0.0487  0.0107  0.2186  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB    
799  C CG    . LEU C 40  0.5966 0.4262 0.4620 0.0538  -0.0693 0.1326  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG    
800  C CD1   . LEU C 40  0.7086 0.3772 0.3364 -0.0557 0.0417  0.2491  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1   
801  C CD2   . LEU C 40  0.5126 0.4982 0.4759 0.1575  -0.1638 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2   
802  N N     . PHE C 41  0.4281 0.1147 0.3491 0.0207  -0.0261 0.1374  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A N     
803  C CA    . PHE C 41  0.3622 0.2784 0.3509 -0.0094 -0.0623 0.1398  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CA    
804  C C     . PHE C 41  0.3916 0.2358 0.2865 0.0376  -0.0366 0.1405  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A C     
805  O O     . PHE C 41  0.4088 0.2078 0.3655 0.0669  -0.0505 0.1315  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A O     
806  C CB    . PHE C 41  0.4047 0.1851 0.3478 0.1507  -0.0229 0.1511  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CB    
807  C CG    . PHE C 41  0.2883 0.1266 0.3871 0.0102  -0.0364 0.1107  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CG    
808  C CD1   . PHE C 41  0.3324 0.1522 0.3244 0.0699  0.0502  0.1341  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD1   
809  C CD2   . PHE C 41  0.3537 0.1307 0.2566 0.0115  -0.0300 0.1434  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD2   
810  C CE1   . PHE C 41  0.3297 0.1458 0.3103 0.0660  -0.0518 0.0638  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE1   
811  C CE2   . PHE C 41  0.3237 0.1399 0.3542 0.0587  0.0104  0.1122  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE2   
812  C CZ    . PHE C 41  0.2884 0.2866 0.2778 -0.0062 0.0239  0.0780  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CZ    
813  N N     . GLU C 42  0.3600 0.1067 0.4674 0.0628  0.0007  0.1214  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N     
814  C CA    . GLU C 42  0.3903 0.2295 0.3502 0.0854  -0.0601 0.1813  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA    
815  C C     . GLU C 42  0.3944 0.1988 0.4813 0.0585  -0.0283 0.0363  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C     
816  O O     . GLU C 42  0.4549 0.2523 0.6358 0.0897  -0.0543 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O     
817  C CB    . GLU C 42  0.5675 0.2659 0.3599 0.0251  -0.0327 0.2088  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB    
818  C CG    . GLU C 42  0.6327 0.9509 0.7871 -0.1588 -0.0984 0.1905  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG    
819  C CD    . GLU C 42  1.1072 1.2679 0.7252 0.1015  -0.1235 0.0093  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD    
820  O OE1   . GLU C 42  1.3487 0.3867 0.6215 0.0609  -0.3438 0.2550  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1   
821  O OE2   . GLU C 42  1.7896 0.4582 0.5040 -0.5912 0.1696  0.1284  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2   
822  N N     . ARG C 43  0.3591 0.1296 0.3553 -0.0191 -0.0407 0.1278  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N     
823  C CA    . ARG C 43  0.3670 0.1135 0.3611 0.0392  -0.0626 0.1132  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA    
824  C C     . ARG C 43  0.3784 0.2453 0.4599 -0.0117 0.0576  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C     
825  O O     . ARG C 43  0.4289 0.1471 0.3826 0.0107  0.0322  0.1552  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O     
826  C CB    . ARG C 43  0.4234 0.1932 0.3227 0.0000  -0.0754 0.1604  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB    
827  C CG    . ARG C 43  0.4599 0.1597 0.4317 -0.0458 -0.0061 0.0885  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CG    
828  C CD    . ARG C 43  0.8478 0.1771 0.4851 0.0679  0.0703  0.1320  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CD    
829  N NE    . ARG C 43  0.8518 0.7462 0.5066 0.3442  -0.2164 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NE    
830  C CZ    . ARG C 43  0.3981 0.4155 0.3872 0.0651  0.0113  0.0080  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CZ    
831  N NH1   . ARG C 43  0.6240 0.2534 0.8808 -0.1824 -0.0322 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH1   
832  N NH2   . ARG C 43  0.4404 0.0979 0.8075 0.0023  0.0535  0.0136  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH2   
833  N N     . GLU C 44  0.4776 0.1593 0.4659 0.0260  0.0329  0.1473  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N     
834  C CA    . GLU C 44  0.4530 0.1143 0.6691 -0.0163 0.0216  0.2374  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA    
835  C C     . GLU C 44  0.4484 0.2838 0.4223 0.0187  0.0304  0.0451  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C     
836  O O     . GLU C 44  0.5237 0.2483 0.4534 -0.0721 0.0352  0.0524  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O     
837  C CB    . GLU C 44  0.6699 0.1648 0.6280 0.0200  -0.0310 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB    
838  C CG    . GLU C 44  0.6918 0.2031 0.6599 -0.0141 -0.1150 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG    
839  C CD    . GLU C 44  1.0262 0.4865 1.1007 0.1758  0.3040  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD    
840  O OE1   . GLU C 44  1.3769 0.5837 1.4541 -0.1052 0.6121  0.1658  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1   
841  O OE2   . GLU C 44  0.9656 0.7231 0.9505 0.0993  0.1115  0.3440  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2   
842  N N     . PRO C 45  0.4735 0.1537 0.4153 0.0029  0.0323  0.0898  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N     
843  C CA    . PRO C 45  0.4665 0.1831 0.3973 0.0038  -0.0153 0.1187  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA    
844  C C     . PRO C 45  0.5168 0.2046 0.4824 0.0913  -0.1062 0.0071  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C     
845  O O     . PRO C 45  0.5545 0.1068 0.5786 -0.0713 0.0064  0.0495  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O     
846  C CB    . PRO C 45  0.5644 0.3024 0.3624 -0.0520 0.0437  0.1216  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB    
847  C CG    . PRO C 45  0.4726 0.4220 0.5083 -0.0305 0.0140  0.1651  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG    
848  C CD    . PRO C 45  0.4924 0.4301 0.3710 -0.0424 0.1106  0.1828  ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD    
849  N N     . ILE C 46  0.4786 0.1126 0.4493 -0.0364 -0.0207 0.0891  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N     
850  C CA    . ILE C 46  0.4500 0.0833 0.4510 -0.0026 -0.0075 0.1010  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA    
851  C C     . ILE C 46  0.4419 0.2670 0.5153 -0.0208 -0.0377 0.0001  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C     
852  O O     . ILE C 46  0.5097 0.1014 0.5125 -0.1409 0.0408  0.0590  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O     
853  C CB    . ILE C 46  0.4416 0.1520 0.3984 -0.0541 -0.0185 0.1133  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB    
854  C CG1   . ILE C 46  0.4444 0.2375 0.5752 -0.0280 0.0054  0.0431  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1   
855  C CG2   . ILE C 46  0.5306 0.2584 0.4150 0.1198  -0.0348 0.1039  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2   
856  C CD1   . ILE C 46  0.4801 0.3372 0.5335 -0.0375 0.1182  0.0841  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1   
857  N N     . PRO C 47  0.4330 0.1553 0.5565 0.0314  -0.0212 0.0688  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N     
858  C CA    . PRO C 47  0.3974 0.1342 0.5892 -0.0611 -0.0263 0.0707  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA    
859  C C     . PRO C 47  0.4986 0.3898 0.4376 0.0476  -0.0092 0.1574  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C     
860  O O     . PRO C 47  0.5237 0.2071 0.5386 -0.1458 0.0365  0.1142  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O     
861  C CB    . PRO C 47  0.5124 0.1948 0.8096 -0.1847 -0.0469 0.0931  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB    
862  C CG    . PRO C 47  0.4872 0.5560 1.0617 -0.1657 0.0312  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG    
863  C CD    . PRO C 47  0.4905 0.1869 0.7437 -0.0288 0.0481  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD    
864  N N     . ILE C 48  0.4021 0.2551 0.4724 -0.0285 0.0255  0.0576  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N     
865  C CA    . ILE C 48  0.3270 0.2811 0.3993 -0.0112 0.0153  0.0776  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA    
866  C C     . ILE C 48  0.4616 0.2058 0.3707 -0.0280 0.0779  0.0147  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C     
867  O O     . ILE C 48  0.4455 0.1056 0.4092 -0.1185 0.0731  0.0595  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O     
868  C CB    . ILE C 48  0.3870 0.4137 0.4669 -0.0773 -0.0677 0.2387  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB    
869  C CG1   . ILE C 48  0.5780 0.3507 0.8421 -0.1881 -0.1200 0.2987  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1   
870  C CG2   . ILE C 48  0.5310 0.1821 0.6944 -0.2056 -0.1167 0.1064  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2   
871  C CD1   . ILE C 48  0.8025 0.3881 1.1498 -0.1969 0.1033  0.3683  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1   
872  N N     . GLY C 49  0.3255 0.1229 0.3612 -0.0673 0.0304  0.1302  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N     
873  C CA    . GLY C 49  0.2969 0.1096 0.3545 -0.0513 0.0338  0.1271  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA    
874  C C     . GLY C 49  0.3010 0.2142 0.3450 -0.0218 0.0746  0.0731  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C     
875  O O     . GLY C 49  0.3580 0.1204 0.3766 -0.0319 0.0900  0.1248  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O     
876  N N     . THR C 50  0.3465 0.1985 0.3253 -0.0478 0.0434  0.0313  ? ? ? ? ? ? 104 THR A N     
877  C CA    . THR C 50  0.3338 0.1223 0.2370 -0.0025 0.0383  0.1130  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CA    
878  C C     . THR C 50  0.2991 0.1101 0.2989 0.0295  0.0184  0.1511  ? ? ? ? ? ? 104 THR A C     
879  O O     . THR C 50  0.2815 0.0814 0.3109 -0.0208 0.0060  0.1110  ? ? ? ? ? ? 104 THR A O     
880  C CB    . THR C 50  0.2725 0.2260 0.2878 0.0649  -0.0288 0.1136  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CB    
881  O OG1   . THR C 50  0.2776 0.2429 0.2920 -0.0010 0.0174  0.0690  ? ? ? ? ? ? 104 THR A OG1   
882  C CG2   . THR C 50  0.3220 0.1199 0.3432 -0.0060 -0.0365 0.1073  ? ? ? ? ? ? 104 THR A CG2   
883  N N     . ASN C 51  0.3065 0.1475 0.2397 -0.0316 0.0096  0.1145  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N     
884  C CA    . ASN C 51  0.2686 0.1670 0.2329 -0.0259 0.0365  0.1099  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA    
885  C C     . ASN C 51  0.2165 0.2070 0.2848 -0.0510 0.0486  0.0853  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C     
886  O O     . ASN C 51  0.2664 0.0737 0.2874 0.0058  0.0096  0.1125  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O     
887  C CB    . ASN C 51  0.3689 0.2747 0.3155 0.0063  0.0456  0.0796  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB    
888  C CG    . ASN C 51  0.6174 0.7199 0.4923 -0.1825 -0.0669 0.2737  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG    
889  O OD1   . ASN C 51  0.6696 0.7819 0.4721 -0.2120 0.1775  0.3651  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1   
890  N ND2   . ASN C 51  0.6887 0.7988 0.7573 0.0047  -0.2174 0.0341  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2   
891  N N     . ASN C 52  0.2896 0.1282 0.2774 -0.0423 0.0551  0.0567  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A N     
892  C CA    . ASN C 52  0.2805 0.1485 0.2999 -0.0025 0.0673  0.1221  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CA    
893  C C     . ASN C 52  0.2045 0.1285 0.2205 0.0080  -0.0027 0.1316  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A C     
894  O O     . ASN C 52  0.2299 0.0588 0.2797 0.0063  0.0150  0.0923  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A O     
895  C CB    . ASN C 52  0.3613 0.2218 0.2563 0.0842  -0.0399 0.0359  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CB    
896  C CG    . ASN C 52  0.2440 0.1314 0.2342 -0.0282 -0.0173 0.0544  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CG    
897  O OD1   . ASN C 52  0.3087 0.0541 0.2714 0.0068  -0.0262 0.0695  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A OD1   
898  N ND2   . ASN C 52  0.2670 0.1497 0.3068 0.0392  0.0030  0.1222  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A ND2   
899  N N     . MET C 53  0.3408 0.1360 0.2244 -0.0417 0.0329  0.0501  ? ? ? ? ? ? 107 MET A N     
900  C CA    . MET C 53  0.2667 0.1460 0.2308 -0.0326 -0.0097 0.0789  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CA    
901  C C     . MET C 53  0.2261 0.1799 0.2264 0.0244  0.0178  0.0605  ? ? ? ? ? ? 107 MET A C     
902  O O     . MET C 53  0.2714 0.0595 0.2846 0.0164  0.0240  0.0937  ? ? ? ? ? ? 107 MET A O     
903  C CB    . MET C 53  0.2282 0.1754 0.2672 -0.0407 -0.0836 0.0854  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CB    
904  C CG    . MET C 53  0.2848 0.2288 0.2597 0.0195  -0.0894 0.0062  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CG    
905  S SD    A MET C 53  0.3557 0.2317 0.3644 -0.0542 -0.0307 0.0457  ? ? ? ? ? ? 107 MET A SD    
906  S SD    B MET C 53  0.4276 0.1267 0.3561 0.0302  -0.0138 0.0816  ? ? ? ? ? ? 107 MET A SD    
907  C CE    . MET C 53  0.4491 0.2010 0.3839 -0.0490 0.0534  0.0034  ? ? ? ? ? ? 107 MET A CE    
908  N N     . GLY C 54  0.2873 0.1214 0.2415 -0.0370 0.0137  0.0527  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A N     
909  C CA    . GLY C 54  0.2322 0.2266 0.2928 -0.0348 -0.0204 0.0678  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A CA    
910  C C     . GLY C 54  0.2162 0.1562 0.2908 -0.0138 0.0388  0.0976  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A C     
911  O O     . GLY C 54  0.2572 0.0866 0.2975 -0.0035 0.0173  0.1286  ? ? ? ? ? ? 108 GLY A O     
912  N N     . GLU C 55  0.2947 0.0965 0.2308 -0.0342 0.0175  0.0927  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N     
913  C CA    . GLU C 55  0.2509 0.1344 0.2853 -0.0281 0.0518  0.0224  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA    
914  C C     . GLU C 55  0.2557 0.0382 0.2542 -0.0268 0.0024  0.0470  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C     
915  O O     . GLU C 55  0.2608 0.0923 0.2940 0.0004  -0.0105 0.0896  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O     
916  C CB    . GLU C 55  0.3644 0.0885 0.3358 0.0596  0.0899  0.1159  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB    
917  C CG    . GLU C 55  0.3899 0.2698 0.4018 -0.0295 -0.0255 0.0279  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG    
918  C CD    . GLU C 55  0.5306 0.3108 0.4855 -0.0056 -0.1265 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD    
919  O OE1   . GLU C 55  0.5477 0.3568 0.5114 0.0596  -0.0103 0.1730  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1   
920  O OE2   . GLU C 55  0.5840 0.3633 0.4645 0.0313  -0.0514 0.0738  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2   
921  N N     . PHE C 56  0.2697 0.0698 0.2495 -0.0138 0.0105  0.0452  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A N     
922  C CA    . PHE C 56  0.2292 0.0995 0.2455 -0.0180 0.0343  0.0510  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CA    
923  C C     . PHE C 56  0.1854 0.1315 0.2436 -0.0383 0.0446  0.1013  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A C     
924  O O     . PHE C 56  0.2340 0.0978 0.2858 0.0049  0.0073  0.1374  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A O     
925  C CB    . PHE C 56  0.2851 0.0748 0.2174 -0.0214 0.0063  0.0952  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CB    
926  C CG    . PHE C 56  0.2751 0.0926 0.2229 0.0222  0.0115  0.0887  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CG    
927  C CD1   . PHE C 56  0.3018 0.1376 0.2793 -0.0694 0.0681  0.1140  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD1   
928  C CD2   . PHE C 56  0.3004 0.1075 0.2116 -0.0068 0.0312  0.0820  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD2   
929  C CE1   . PHE C 56  0.3180 0.2011 0.2099 -0.0261 0.0405  0.0626  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE1   
930  C CE2   . PHE C 56  0.3060 0.1552 0.2853 -0.0113 0.0528  0.0702  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE2   
931  C CZ    . PHE C 56  0.3284 0.1642 0.2534 0.0009  0.0131  0.1006  ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CZ    
932  N N     . LEU C 57  0.2351 0.0903 0.2544 -0.0125 0.0094  0.1206  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N     
933  C CA    . LEU C 57  0.2544 0.0955 0.2859 -0.0571 0.0332  0.0384  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA    
934  C C     . LEU C 57  0.2476 0.0556 0.2773 -0.0547 0.0395  0.0544  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C     
935  O O     . LEU C 57  0.2544 0.0761 0.2671 -0.0293 0.0221  0.1033  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O     
936  C CB    . LEU C 57  0.2579 0.1000 0.2645 -0.0801 -0.0034 0.0432  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB    
937  C CG    . LEU C 57  0.2804 0.0818 0.2527 -0.0747 0.0045  0.0872  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG    
938  C CD1   . LEU C 57  0.3377 0.0653 0.3420 -0.0746 0.0297  0.0763  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1   
939  C CD2   . LEU C 57  0.3741 0.1145 0.2614 -0.0335 0.0382  0.1076  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2   
940  N N     . ALA C 58  0.2485 0.0680 0.2269 -0.0216 -0.0148 0.0917  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N     
941  C CA    . ALA C 58  0.2394 0.0669 0.2146 -0.0481 -0.0173 0.0767  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA    
942  C C     . ALA C 58  0.1749 0.1183 0.2384 -0.0245 -0.0223 0.0676  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C     
943  O O     . ALA C 58  0.2400 0.1023 0.2668 -0.0409 0.0017  0.1289  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O     
944  C CB    . ALA C 58  0.2949 0.1584 0.2118 -0.0265 0.0191  0.0836  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB    
945  N N     . ILE C 59  0.2287 0.1434 0.2437 0.0262  0.0082  0.1070  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N     
946  C CA    . ILE C 59  0.2258 0.1011 0.2629 0.0234  0.0166  0.0719  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA    
947  C C     . ILE C 59  0.2315 0.0835 0.2204 0.0254  -0.0370 0.0973  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C     
948  O O     . ILE C 59  0.2436 0.0617 0.2483 -0.0006 0.0085  0.0900  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O     
949  C CB    . ILE C 59  0.1841 0.0525 0.2742 -0.0185 0.0480  0.0590  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB    
950  C CG1   . ILE C 59  0.2308 0.1001 0.2503 0.0230  0.0179  0.1183  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1   
951  C CG2   . ILE C 59  0.2458 0.1114 0.2525 -0.0799 0.0353  0.0816  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2   
952  C CD1   . ILE C 59  0.2593 0.1252 0.3241 0.0457  0.0159  0.0645  ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1   
953  N N     . VAL C 60  0.2809 0.0789 0.1957 -0.0139 0.0097  0.0942  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N     
954  C CA    . VAL C 60  0.3005 0.0649 0.2291 0.0336  0.0036  0.0855  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA    
955  C C     . VAL C 60  0.2293 0.0466 0.2650 0.0409  0.0524  0.0218  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C     
956  O O     . VAL C 60  0.2581 0.0847 0.2472 0.0116  0.0276  0.0954  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O     
957  C CB    . VAL C 60  0.2548 0.0719 0.2352 -0.0007 -0.0041 0.0988  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB    
958  C CG1   . VAL C 60  0.2883 0.1948 0.2204 -0.0298 -0.0005 0.1231  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1   
959  C CG2   . VAL C 60  0.2988 0.1300 0.2214 0.0416  -0.0299 0.1331  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2   
960  N N     . HIS C 61  0.2573 0.1780 0.2575 -0.0181 0.0038  0.0977  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N     
961  C CA    . HIS C 61  0.2283 0.1418 0.3107 -0.0239 0.0341  0.0871  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA    
962  C C     . HIS C 61  0.2501 0.1286 0.2125 0.0255  0.0139  0.1267  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C     
963  O O     . HIS C 61  0.2734 0.0843 0.3382 0.0336  0.0077  0.0862  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O     
964  C CB    . HIS C 61  0.2281 0.0809 0.2765 0.0460  0.0271  0.1119  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB    
965  C CG    . HIS C 61  0.3183 0.1075 0.2945 0.0753  -0.0375 0.1192  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG    
966  N ND1   . HIS C 61  0.5089 0.2547 0.5391 -0.0609 -0.0788 0.0822  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1   
967  C CD2   . HIS C 61  0.3135 0.1351 0.4058 0.1169  -0.0578 0.1205  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2   
968  C CE1   . HIS C 61  0.4334 0.2629 0.5229 0.0060  -0.0690 0.1009  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1   
969  N NE2   . HIS C 61  0.4057 0.1500 0.4127 0.0992  -0.0526 0.1742  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2   
970  N N     . GLY C 62  0.2912 0.1538 0.2110 0.0178  -0.0185 0.0913  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N     
971  C CA    . GLY C 62  0.2959 0.1585 0.1998 -0.0511 0.0160  0.1023  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA    
972  C C     . GLY C 62  0.2059 0.1967 0.2798 -0.0485 0.0206  0.0518  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C     
973  O O     . GLY C 62  0.2671 0.0940 0.2814 -0.0045 0.0044  0.0794  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O     
974  N N     . LEU C 63  0.2941 0.1498 0.2316 0.0042  0.0246  0.0052  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N     
975  C CA    . LEU C 63  0.2792 0.2457 0.2207 0.0374  0.0228  0.0742  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA    
976  C C     . LEU C 63  0.2050 0.1795 0.2592 -0.0079 0.0013  0.0425  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C     
977  O O     . LEU C 63  0.2447 0.1561 0.2827 0.0066  0.0389  0.0671  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O     
978  C CB    . LEU C 63  0.3126 0.1328 0.2103 -0.0107 0.0290  0.1294  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB    
979  C CG    . LEU C 63  0.2503 0.1604 0.2327 -0.0050 -0.0029 0.0601  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG    
980  C CD1   . LEU C 63  0.3344 0.1766 0.2454 -0.0021 -0.0411 0.0997  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1   
981  C CD2   . LEU C 63  0.2736 0.2127 0.3726 -0.0401 -0.0287 0.0249  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2   
982  N N     . ARG C 64  0.2778 0.1402 0.2596 -0.0179 0.0256  0.0196  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N     
983  C CA    . ARG C 64  0.2910 0.2510 0.2809 -0.0211 0.0175  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA    
984  C C     . ARG C 64  0.2546 0.1948 0.3469 -0.0306 0.0151  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C     
985  O O     . ARG C 64  0.2813 0.2705 0.3351 0.0369  0.0039  0.0463  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O     
986  C CB    . ARG C 64  0.2625 0.2176 0.2710 -0.0179 -0.0101 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB    
987  C CG    . ARG C 64  0.3538 0.2222 0.3353 -0.0055 -0.0596 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG    
988  C CD    . ARG C 64  0.3497 0.1559 0.4241 0.0274  -0.0494 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD    
989  N NE    . ARG C 64  0.4738 0.2374 0.4968 -0.0004 -0.0124 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE    
990  C CZ    . ARG C 64  0.4348 0.3860 0.4704 0.0576  -0.0999 -0.1698 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ    
991  N NH1   . ARG C 64  0.3920 0.2918 0.5647 0.0511  -0.0956 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1   
992  N NH2   . ARG C 64  0.7231 0.3879 0.5373 0.0744  0.0187  -0.2097 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2   
993  N N     . TYR C 65  0.2895 0.1688 0.3204 0.0179  -0.0462 0.0158  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N     
994  C CA    . TYR C 65  0.2912 0.1791 0.2827 0.0048  -0.0403 0.0356  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA    
995  C C     . TYR C 65  0.2644 0.2056 0.3486 0.0386  -0.0059 0.0130  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C     
996  O O     . TYR C 65  0.2975 0.2035 0.3625 0.0352  -0.0035 0.0635  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O     
997  C CB    . TYR C 65  0.3256 0.1811 0.3162 0.0617  0.0025  0.1273  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB    
998  C CG    . TYR C 65  0.2869 0.1686 0.3389 0.0240  -0.0146 0.0472  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG    
999  C CD1   . TYR C 65  0.3616 0.2684 0.3288 -0.0057 -0.0238 0.0057  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1   
1000 C CD2   . TYR C 65  0.4164 0.1474 0.4342 0.0494  0.0199  0.0739  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2   
1001 C CE1   . TYR C 65  0.3390 0.2582 0.4355 0.0359  0.0375  0.1220  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1   
1002 C CE2   . TYR C 65  0.4352 0.1939 0.3801 0.0389  0.0239  0.0466  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2   
1003 C CZ    . TYR C 65  0.4831 0.2842 0.3814 0.0426  -0.0654 0.1306  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ    
1004 O OH    . TYR C 65  0.5022 0.4929 0.4495 0.1446  -0.0857 0.1311  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH    
1005 N N     . LEU C 66  0.2656 0.1296 0.2542 0.0189  -0.0112 0.0811  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N     
1006 C CA    . LEU C 66  0.2573 0.1917 0.2483 0.0051  0.0252  0.0308  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA    
1007 C C     . LEU C 66  0.2777 0.1834 0.3227 0.0015  0.0199  0.0116  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C     
1008 O O     . LEU C 66  0.2922 0.2545 0.3150 0.0080  0.0128  0.0677  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O     
1009 C CB    . LEU C 66  0.2360 0.2010 0.2646 0.0006  0.0674  0.0201  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB    
1010 C CG    . LEU C 66  0.2433 0.2172 0.2602 -0.0063 0.0476  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG    
1011 C CD1   . LEU C 66  0.2862 0.3047 0.3138 0.0723  0.0463  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1   
1012 C CD2   . LEU C 66  0.2854 0.3355 0.2755 -0.0373 0.0335  0.0125  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2   
1013 N N     . LYS C 67  0.3027 0.2522 0.2850 0.0108  0.0218  0.0074  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A N     
1014 C CA    . LYS C 67  0.3200 0.2873 0.2692 0.0276  0.0521  0.0406  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CA    
1015 C C     . LYS C 67  0.2241 0.2987 0.3075 0.0008  0.0559  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A C     
1016 O O     . LYS C 67  0.2564 0.3659 0.3678 0.0289  0.0419  0.0608  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A O     
1017 C CB    . LYS C 67  0.3800 0.3400 0.2558 -0.0147 0.0242  0.0150  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CB    
1018 C CG    . LYS C 67  0.3843 0.4859 0.2849 0.0365  0.0600  0.0190  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CG    
1019 C CD    . LYS C 67  0.4042 0.4179 0.4177 -0.0844 0.0388  0.1454  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CD    
1020 C CE    . LYS C 67  0.4244 0.5467 0.4839 -0.1819 0.0809  0.0903  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CE    
1021 N NZ    . LYS C 67  0.5571 0.5263 0.5199 -0.1759 0.1099  0.0204  ? ? ? ? ? ? 121 LYS A NZ    
1022 N N     . GLU C 68  0.3221 0.2708 0.4604 0.0109  -0.0625 0.0089  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N     
1023 C CA    . GLU C 68  0.3376 0.2897 0.5412 -0.0134 -0.0360 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA    
1024 C C     . GLU C 68  0.2996 0.2391 0.3913 0.0597  0.0745  0.0116  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C     
1025 O O     . GLU C 68  0.3267 0.3779 0.5695 0.1100  0.0580  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O     
1026 C CB    . GLU C 68  0.3848 0.1982 0.4917 -0.0268 -0.0253 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB    
1027 C CG    . GLU C 68  0.5118 0.5399 0.5642 0.1215  -0.0475 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG    
1028 C CD    . GLU C 68  1.2642 0.4739 1.0475 -0.1356 0.0836  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD    
1029 O OE1   . GLU C 68  1.4525 0.9519 1.1845 0.1784  0.0904  -0.4778 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1   
1030 O OE2   . GLU C 68  0.7404 0.9623 1.0290 0.4466  0.1578  0.0823  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2   
1031 N N     . ARG C 69  0.4090 0.2322 0.3502 0.0092  -0.0019 0.0272  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N     
1032 C CA    . ARG C 69  0.3926 0.1910 0.3302 0.0586  -0.0103 0.0511  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA    
1033 C C     . ARG C 69  0.2982 0.3811 0.3209 -0.0308 -0.0363 0.0260  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C     
1034 O O     . ARG C 69  0.3343 0.3310 0.3947 0.0105  -0.0482 0.0210  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O     
1035 C CB    . ARG C 69  0.4007 0.3485 0.3155 0.0201  0.0187  0.1807  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB    
1036 C CG    . ARG C 69  0.3428 0.3302 0.5724 0.0257  0.0462  0.1080  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG    
1037 C CD    . ARG C 69  0.3780 0.1795 0.5778 0.0566  -0.0308 0.1276  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD    
1038 N NE    . ARG C 69  0.5318 0.1731 0.7054 0.0308  0.0917  0.0999  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE    
1039 C CZ    . ARG C 69  0.5586 0.2449 0.5052 -0.0466 0.1180  0.1496  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ    
1040 N NH1   . ARG C 69  0.4637 0.2608 0.4762 0.0817  0.0558  0.0923  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1   
1041 N NH2   . ARG C 69  0.6932 0.2137 0.8394 0.1012  0.1547  0.2692  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2   
1042 N N     . ASN C 70  0.2776 0.2533 0.3572 -0.0341 0.0154  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A N     
1043 C CA    . ASN C 70  0.2662 0.2782 0.3679 -0.0912 0.0724  0.0088  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CA    
1044 C C     . ASN C 70  0.2791 0.3512 0.3536 -0.0319 0.0505  0.0345  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A C     
1045 O O     . ASN C 70  0.2953 0.3904 0.3913 -0.0515 0.0158  0.0463  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A O     
1046 C CB    . ASN C 70  0.2747 0.4754 0.4258 -0.0361 0.0767  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CB    
1047 C CG    . ASN C 70  0.4880 0.4419 0.4425 0.0933  -0.0679 0.0000  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CG    
1048 O OD1   . ASN C 70  0.4064 0.4443 0.3881 -0.0177 0.0501  0.0771  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A OD1   
1049 N ND2   . ASN C 70  0.6151 0.6039 0.7878 0.2669  0.0532  0.1805  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A ND2   
1050 N N     . SER C 71  0.2784 0.3416 0.2684 -0.0007 0.0307  0.0519  ? ? ? ? ? ? 125 SER A N     
1051 C CA    . SER C 71  0.3042 0.2178 0.3063 0.0672  0.0402  0.0576  ? ? ? ? ? ? 125 SER A CA    
1052 C C     . SER C 71  0.3084 0.2076 0.2731 0.0453  0.0200  0.0228  ? ? ? ? ? ? 125 SER A C     
1053 O O     . SER C 71  0.3675 0.2795 0.3370 -0.0502 0.0061  0.0565  ? ? ? ? ? ? 125 SER A O     
1054 C CB    . SER C 71  0.3262 0.3802 0.3009 -0.0161 0.0766  0.0088  ? ? ? ? ? ? 125 SER A CB    
1055 O OG    . SER C 71  0.3412 0.2728 0.3056 -0.0205 0.0150  0.0671  ? ? ? ? ? ? 125 SER A OG    
1056 N N     . ARG C 72  0.3103 0.2236 0.3193 0.0016  0.0493  0.0319  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A N     
1057 C CA    . ARG C 72  0.2605 0.2377 0.3902 0.0042  0.0554  0.0287  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CA    
1058 C C     . ARG C 72  0.2557 0.2217 0.4056 0.0621  0.0751  0.0339  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A C     
1059 O O     . ARG C 72  0.2919 0.2084 0.4389 0.0171  0.0611  0.0131  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A O     
1060 C CB    . ARG C 72  0.2351 0.1751 0.3824 0.0069  0.0146  0.0649  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CB    
1061 C CG    . ARG C 72  0.2501 0.2551 0.3723 -0.0501 0.0180  0.0859  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CG    
1062 C CD    . ARG C 72  0.2785 0.3153 0.4276 -0.1014 0.0540  0.0944  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CD    
1063 N NE    . ARG C 72  0.3263 0.3827 0.4675 -0.0887 0.0315  0.0000  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A NE    
1064 C CZ    . ARG C 72  0.3036 0.2884 0.3145 -0.0385 0.0436  0.0838  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A CZ    
1065 N NH1   . ARG C 72  0.3039 0.1216 0.3347 0.0006  0.0380  0.0980  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A NH1   
1066 N NH2   . ARG C 72  0.3518 0.2828 0.3656 -0.0649 0.0706  0.0217  ? ? ? ? ? ? 126 ARG A NH2   
1067 N N     . LYS C 73  0.2331 0.2758 0.3194 -0.0577 0.0240  0.0214  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N     
1068 C CA    . LYS C 73  0.2521 0.2412 0.3716 -0.0197 0.0412  0.0108  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA    
1069 C C     . LYS C 73  0.3015 0.1925 0.2435 -0.0255 0.0185  0.0603  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C     
1070 O O     . LYS C 73  0.2609 0.2636 0.2714 -0.0019 -0.0053 0.0712  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O     
1071 C CB    . LYS C 73  0.3876 0.3154 0.3013 0.0857  0.0201  0.1305  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB    
1072 C CG    . LYS C 73  0.4056 0.4786 0.3773 0.1585  -0.0165 0.0977  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG    
1073 C CD    . LYS C 73  0.6356 0.4833 0.4227 0.2329  0.0545  0.1513  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD    
1074 C CE    . LYS C 73  0.6444 0.4760 0.8328 0.1341  -0.0001 0.3707  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE    
1075 N NZ    . LYS C 73  0.6013 0.6514 0.7645 0.2837  0.0999  0.3215  ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ    
1076 N N     . PRO C 74  0.2671 0.2009 0.3098 -0.0213 0.0185  0.0169  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N     
1077 C CA    . PRO C 74  0.2299 0.1358 0.3613 -0.0300 -0.0287 0.0128  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA    
1078 C C     . PRO C 74  0.2754 0.1650 0.2785 -0.0319 -0.0353 0.0415  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C     
1079 O O     . PRO C 74  0.2791 0.2344 0.2826 -0.0096 -0.0257 0.1075  ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O     
1080 C CB    . PRO C 74  0.4002 0.2244 0.2786 -0.0361 0.0104  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB    
1081 C CG    . PRO C 74  0.3441 0.3127 0.3273 0.0345  0.0236  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG    
1082 C CD    . PRO C 74  0.3085 0.2472 0.3187 0.0202  0.0533  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD    
1083 N N     . ILE C 75  0.2543 0.1680 0.2640 -0.0121 0.0209  0.0365  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A N     
1084 C CA    . ILE C 75  0.2162 0.2203 0.2884 -0.0198 0.0123  0.0662  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CA    
1085 C C     . ILE C 75  0.2661 0.1855 0.2884 -0.0163 0.0425  0.0537  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A C     
1086 O O     . ILE C 75  0.3338 0.1619 0.3094 0.0296  0.0392  0.0833  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A O     
1087 C CB    . ILE C 75  0.2417 0.2554 0.3392 -0.0383 0.0347  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CB    
1088 C CG1   . ILE C 75  0.3283 0.2720 0.2673 0.0134  0.0556  0.0376  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG1   
1089 C CG2   . ILE C 75  0.3242 0.2046 0.2935 -0.0850 0.0307  0.0390  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG2   
1090 C CD1   . ILE C 75  0.4084 0.1956 0.3038 -0.0108 -0.0003 0.0518  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CD1   
1091 N N     . TYR C 76  0.2419 0.1699 0.2099 -0.0068 0.0411  0.0298  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A N     
1092 C CA    . TYR C 76  0.2244 0.1604 0.2235 0.0130  -0.0022 0.0284  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CA    
1093 C C     . TYR C 76  0.2255 0.2104 0.2437 0.0017  0.0133  0.0279  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A C     
1094 O O     . TYR C 76  0.3087 0.1540 0.2909 -0.0025 0.0060  0.0247  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A O     
1095 C CB    . TYR C 76  0.2654 0.1683 0.2218 -0.0244 -0.0256 0.0276  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CB    
1096 C CG    . TYR C 76  0.2384 0.1822 0.2238 -0.0213 0.0146  0.0298  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CG    
1097 C CD1   . TYR C 76  0.3262 0.1316 0.2858 -0.0336 0.0580  0.0352  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CD1   
1098 C CD2   . TYR C 76  0.2212 0.2523 0.3649 -0.0554 -0.0045 0.0717  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CD2   
1099 C CE1   . TYR C 76  0.2934 0.2362 0.2926 -0.0855 0.0108  0.0213  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CE1   
1100 C CE2   . TYR C 76  0.3582 0.2111 0.3374 -0.0421 -0.0189 0.1001  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CE2   
1101 C CZ    . TYR C 76  0.3285 0.2079 0.3252 -0.0610 -0.0291 0.0327  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A CZ    
1102 O OH    . TYR C 76  0.4292 0.3541 0.2922 -0.1194 -0.0048 0.0253  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A OH    
1103 N N     . SER C 77  0.2645 0.1839 0.2522 0.0272  -0.0055 0.0729  ? ? ? ? ? ? 131 SER A N     
1104 C CA    . SER C 77  0.2469 0.1811 0.2850 0.0582  -0.0328 0.0183  ? ? ? ? ? ? 131 SER A CA    
1105 C C     . SER C 77  0.2398 0.2117 0.2505 0.0049  0.0180  0.0030  ? ? ? ? ? ? 131 SER A C     
1106 O O     . SER C 77  0.3039 0.1778 0.2799 -0.0028 0.0302  0.0536  ? ? ? ? ? ? 131 SER A O     
1107 C CB    . SER C 77  0.2778 0.2041 0.2799 0.0131  -0.0629 0.0202  ? ? ? ? ? ? 131 SER A CB    
1108 O OG    . SER C 77  0.2839 0.2659 0.2888 0.0066  -0.0321 0.0392  ? ? ? ? ? ? 131 SER A OG    
1109 N N     . ASN C 78  0.2537 0.1816 0.2361 0.0302  0.0244  0.0820  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A N     
1110 C CA    . ASN C 78  0.2242 0.3300 0.2558 -0.0312 0.0482  0.0183  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CA    
1111 C C     . ASN C 78  0.2393 0.1851 0.2896 -0.0303 0.0431  0.0363  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A C     
1112 O O     . ASN C 78  0.3354 0.2839 0.2685 0.0858  0.0444  0.1117  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A O     
1113 C CB    . ASN C 78  0.2948 0.2649 0.2372 0.0045  0.0171  0.0679  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CB    
1114 C CG    . ASN C 78  0.2873 0.2208 0.2312 0.0507  0.0016  0.0537  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CG    
1115 O OD1   . ASN C 78  0.4294 0.2807 0.2753 -0.0697 0.0285  0.0426  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A OD1   
1116 N ND2   . ASN C 78  0.3386 0.2245 0.2754 0.0499  0.0447  0.1225  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A ND2   
1117 N N     . SER C 79  0.3019 0.2668 0.2658 -0.0168 0.0112  0.0473  ? ? ? ? ? ? 133 SER A N     
1118 C CA    . SER C 79  0.3251 0.2382 0.2310 -0.0619 0.0136  0.0627  ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA    
1119 C C     . SER C 79  0.2958 0.1556 0.2438 0.0573  0.0386  0.0536  ? ? ? ? ? ? 133 SER A C     
1120 O O     . SER C 79  0.2608 0.1620 0.2515 0.0436  0.0055  0.1030  ? ? ? ? ? ? 133 SER A O     
1121 C CB    . SER C 79  0.3538 0.1907 0.3311 -0.0272 -0.0232 0.0533  ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB    
1122 O OG    . SER C 79  0.3358 0.1718 0.2984 0.0179  0.0420  0.1242  ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG    
1123 N N     . GLN C 80  0.3548 0.1637 0.2479 0.0056  0.0369  0.0489  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A N     
1124 C CA    . GLN C 80  0.4485 0.1435 0.3319 -0.0417 0.0542  0.0767  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CA    
1125 C C     . GLN C 80  0.2727 0.1899 0.3042 0.0212  0.0366  0.0639  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A C     
1126 O O     . GLN C 80  0.3278 0.1083 0.3297 0.0080  0.0329  0.0587  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A O     
1127 C CB    . GLN C 80  0.4716 0.1293 0.3894 0.0432  0.0328  0.0887  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CB    
1128 C CG    . GLN C 80  0.5632 0.1151 0.5149 0.0347  -0.0022 0.0992  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CG    
1129 C CD    . GLN C 80  0.9595 0.2723 0.5547 0.1748  0.0262  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CD    
1130 O OE1   . GLN C 80  0.8395 0.3276 0.5058 0.1190  0.0805  0.0029  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A OE1   
1131 N NE2   . GLN C 80  0.9055 0.4717 0.6230 0.2253  0.0834  0.1421  ? ? ? ? ? ? 134 GLN A NE2   
1132 N N     . THR C 81  0.2801 0.0778 0.2904 0.0648  -0.0421 0.0856  ? ? ? ? ? ? 135 THR A N     
1133 C CA    . THR C 81  0.2678 0.1321 0.2820 0.0000  0.0093  0.0890  ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA    
1134 C C     . THR C 81  0.2691 0.1076 0.1922 0.0569  -0.0209 0.0896  ? ? ? ? ? ? 135 THR A C     
1135 O O     . THR C 81  0.2982 0.1014 0.2299 0.0134  0.0204  0.1036  ? ? ? ? ? ? 135 THR A O     
1136 C CB    . THR C 81  0.2646 0.1202 0.2719 0.0336  0.0233  0.0666  ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB    
1137 O OG1   . THR C 81  0.3290 0.2083 0.3272 0.0691  0.0356  0.0695  ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1   
1138 C CG2   . THR C 81  0.3105 0.1004 0.3214 0.0353  0.0137  0.0781  ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2   
1139 N N     . ALA C 82  0.2326 0.0841 0.2631 0.0244  0.0100  0.1164  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A N     
1140 C CA    . ALA C 82  0.2514 0.1459 0.2536 -0.0047 0.0465  0.1160  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CA    
1141 C C     . ALA C 82  0.2454 0.1093 0.2176 0.0467  -0.0072 0.0872  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A C     
1142 O O     . ALA C 82  0.3148 0.0720 0.2506 0.0161  0.0263  0.1025  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A O     
1143 C CB    . ALA C 82  0.3348 0.1389 0.2451 -0.0047 0.0322  0.1222  ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CB    
1144 N N     . ILE C 83  0.2186 0.1269 0.2724 0.0102  -0.0428 0.0679  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N     
1145 C CA    . ILE C 83  0.2357 0.1813 0.2377 0.0099  -0.0458 0.1527  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA    
1146 C C     . ILE C 83  0.3130 0.1047 0.2339 0.0309  0.0241  0.1280  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C     
1147 O O     . ILE C 83  0.3450 0.0606 0.3025 -0.0099 0.0305  0.0859  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O     
1148 C CB    . ILE C 83  0.3117 0.1915 0.2469 -0.0641 0.0012  0.1214  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB    
1149 C CG1   . ILE C 83  0.2939 0.2473 0.2235 -0.0043 -0.0624 0.0702  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1   
1150 C CG2   . ILE C 83  0.3774 0.1532 0.2850 -0.0736 0.0394  0.1611  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2   
1151 C CD1   . ILE C 83  0.3921 0.2219 0.2634 0.0230  -0.0511 0.1019  ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1   
1152 N N     . LYS C 84  0.2959 0.1459 0.2517 -0.0173 0.0091  0.0735  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A N     
1153 C CA    . LYS C 84  0.3098 0.1587 0.2430 0.0389  0.0066  0.1074  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CA    
1154 C C     . LYS C 84  0.2979 0.1551 0.2543 -0.0345 0.0109  0.1177  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A C     
1155 O O     . LYS C 84  0.3328 0.0969 0.2816 0.0531  0.0392  0.1320  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A O     
1156 C CB    . LYS C 84  0.3591 0.1485 0.3383 0.0926  -0.0203 0.1686  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CB    
1157 C CG    . LYS C 84  0.6051 0.2455 0.3522 0.2428  -0.0572 0.1710  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CG    
1158 C CD    . LYS C 84  0.6837 0.6640 0.4834 0.3474  0.0772  0.2254  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CD    
1159 C CE    . LYS C 84  1.0541 0.4683 0.5139 0.3525  -0.2397 0.0647  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CE    
1160 N NZ    . LYS C 84  0.7519 0.3141 0.5859 0.1565  -0.1562 0.1938  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A NZ    
1161 N N     . TRP C 85  0.2696 0.0859 0.2432 -0.0073 0.0050  0.1145  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A N     
1162 C CA    . TRP C 85  0.2601 0.1709 0.2208 -0.0658 0.0329  0.1398  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CA    
1163 C C     . TRP C 85  0.2618 0.0992 0.2708 -0.0686 0.0208  0.0451  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A C     
1164 O O     . TRP C 85  0.3016 0.1134 0.2400 -0.0022 0.0233  0.1155  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A O     
1165 C CB    . TRP C 85  0.2297 0.1379 0.2379 -0.0040 0.0344  0.1518  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CB    
1166 C CG    . TRP C 85  0.2224 0.1237 0.2425 -0.0155 0.0208  0.0863  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CG    
1167 C CD1   . TRP C 85  0.2664 0.2552 0.2462 0.0776  0.0110  0.1141  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CD1   
1168 C CD2   . TRP C 85  0.2404 0.0940 0.2546 0.0184  0.0213  0.1111  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CD2   
1169 N NE1   . TRP C 85  0.3017 0.1716 0.2646 0.0326  0.0158  0.1088  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A NE1   
1170 C CE2   . TRP C 85  0.2612 0.1705 0.2623 0.0052  0.0175  0.1173  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CE2   
1171 C CE3   . TRP C 85  0.2725 0.1264 0.2527 0.0734  -0.0069 0.1321  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CE3   
1172 C CZ2   . TRP C 85  0.3340 0.2169 0.2848 -0.0073 0.0309  0.0757  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CZ2   
1173 C CZ3   . TRP C 85  0.2800 0.2708 0.2968 0.0197  0.0221  0.0274  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CZ3   
1174 C CH2   . TRP C 85  0.3082 0.2421 0.2357 -0.0107 0.0066  0.0819  ? ? ? ? ? ? 139 TRP A CH2   
1175 N N     . VAL C 86  0.2492 0.0584 0.2982 -0.0205 -0.0050 0.0927  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N     
1176 C CA    . VAL C 86  0.2476 0.1305 0.2408 -0.0318 -0.0049 0.1353  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA    
1177 C C     . VAL C 86  0.2892 0.1719 0.2597 -0.0711 0.0993  0.0763  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C     
1178 O O     . VAL C 86  0.2925 0.1246 0.2653 -0.0161 0.0645  0.1241  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O     
1179 C CB    . VAL C 86  0.2290 0.1523 0.2534 -0.0495 -0.0065 0.1081  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB    
1180 C CG1   . VAL C 86  0.3208 0.0798 0.3558 -0.0401 0.0970  0.1078  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1   
1181 C CG2   . VAL C 86  0.3238 0.1530 0.2612 -0.0464 0.0398  0.1249  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2   
1182 N N     . LYS C 87  0.3050 0.1362 0.2552 -0.0511 0.0401  0.1339  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A N     
1183 C CA    . LYS C 87  0.4111 0.2048 0.2666 -0.1406 0.0703  0.1176  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CA    
1184 C C     . LYS C 87  0.3531 0.1789 0.3185 -0.0728 0.0713  0.1197  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A C     
1185 O O     . LYS C 87  0.4215 0.2210 0.3854 -0.0721 0.1186  0.1843  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A O     
1186 C CB    . LYS C 87  0.4487 0.1843 0.2748 -0.1057 -0.0017 0.0818  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CB    
1187 C CG    . LYS C 87  0.4350 0.2290 0.3734 -0.1161 -0.0609 0.0907  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CG    
1188 C CD    . LYS C 87  0.6433 0.3001 0.4325 -0.0769 -0.0911 0.0028  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CD    
1189 C CE    . LYS C 87  0.5649 0.1326 0.6923 -0.0625 -0.1586 0.0227  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CE    
1190 N NZ    . LYS C 87  0.8556 0.2324 0.9376 -0.4007 0.0351  0.0950  ? ? ? ? ? ? 141 LYS A NZ    
1191 N N     . ASP C 88  0.3535 0.0880 0.3306 0.0111  -0.0056 0.1378  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N     
1192 C CA    . ASP C 88  0.3664 0.1853 0.3329 0.0062  -0.0056 0.1513  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA    
1193 C C     . ASP C 88  0.4378 0.3074 0.2150 0.1001  0.0100  0.1802  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C     
1194 O O     . ASP C 88  0.4815 0.2847 0.2326 0.0472  0.0018  0.2182  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O     
1195 C CB    . ASP C 88  0.3676 0.4089 0.3439 0.0483  0.0809  0.1665  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB    
1196 C CG    . ASP C 88  0.5422 0.4836 0.4790 0.1438  -0.0879 0.1793  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG    
1197 O OD1   . ASP C 88  0.5785 0.3221 1.1441 -0.0002 0.1112  0.1669  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1   
1198 O OD2   . ASP C 88  0.4633 1.3730 0.6229 0.0979  0.0042  0.4007  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2   
1199 N N     . LYS C 89  0.4271 0.1268 0.2920 0.0009  0.0637  0.1553  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N     
1200 C CA    . LYS C 89  0.4304 0.1960 0.2473 0.0042  0.0514  0.0865  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA    
1201 C C     . LYS C 89  0.4111 0.3023 0.3293 0.0048  0.0149  0.0861  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C     
1202 O O     . LYS C 89  0.4435 0.3563 0.2868 0.0192  0.0363  0.0860  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O     
1203 C CB    . LYS C 89  0.3668 0.3014 0.3902 0.0347  0.1091  0.0650  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB    
1204 C CG    . LYS C 89  0.3754 0.2075 0.3892 0.0410  0.0606  0.2015  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG    
1205 C CD    . LYS C 89  0.3673 0.4034 0.4340 0.0126  0.1149  0.0714  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD    
1206 C CE    . LYS C 89  0.4392 0.4779 0.6837 -0.0484 0.1052  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE    
1207 N NZ    . LYS C 89  0.5034 0.6421 1.0112 -0.1820 -0.1247 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ    
1208 N N     . LYS C 90  0.3487 0.2306 0.3475 -0.0017 0.0141  0.1444  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A N     
1209 C CA    . LYS C 90  0.2967 0.3540 0.3081 0.0451  0.0084  0.1672  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CA    
1210 C C     . LYS C 90  0.3740 0.2971 0.2632 -0.0602 0.0146  0.0523  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A C     
1211 O O     . LYS C 90  0.4259 0.1900 0.2373 0.0252  0.0141  0.1208  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A O     
1212 C CB    . LYS C 90  0.4530 0.3229 0.4340 0.1340  -0.0664 0.1439  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CB    
1213 C CG    . LYS C 90  0.5340 0.4405 0.6113 0.1425  -0.1710 0.1594  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CG    
1214 C CD    . LYS C 90  0.8145 0.6826 0.6455 -0.0725 -0.0806 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CD    
1215 C CE    . LYS C 90  0.9165 0.6500 0.8040 -0.3676 -0.2479 0.1128  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A CE    
1216 N NZ    . LYS C 90  0.8060 0.4379 0.7010 -0.1493 -0.1569 0.1079  ? ? ? ? ? ? 144 LYS A NZ    
1217 N N     . ALA C 91  0.3344 0.2017 0.3031 0.0017  0.0257  0.0926  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A N     
1218 C CA    . ALA C 91  0.3649 0.1437 0.2875 0.0628  0.0166  0.1091  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CA    
1219 C C     . ALA C 91  0.3689 0.3352 0.3244 0.0748  0.0066  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A C     
1220 O O     . ALA C 91  0.4659 0.4778 0.5599 0.0863  -0.0859 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 145 ALA A O     
1221 C CB    . ALA C 91  0.4026 0.1483 0.2971 0.0807  -0.0004 0.1226  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A CB    
1222 N N     . LYS C 92  0.3351 0.2668 0.2822 -0.0355 0.0440  0.0452  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N     
1223 C CA    . LYS C 92  0.3528 0.1498 0.3792 -0.0284 0.0603  0.0857  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA    
1224 C C     . LYS C 92  0.3919 0.2777 0.2842 -0.0148 0.0894  0.1126  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C     
1225 O O     . LYS C 92  0.3946 0.2584 0.3044 0.0552  0.0124  0.1795  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O     
1226 C CB    . LYS C 92  0.4342 0.1479 0.3274 0.0555  0.0257  0.0706  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB    
1227 C CG    . LYS C 92  0.5278 0.2582 0.5212 0.0432  0.1452  0.0977  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG    
1228 C CD    . LYS C 92  0.7267 0.2077 0.8963 -0.0403 0.0677  0.1937  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD    
1229 C CE    . LYS C 92  1.0397 0.2840 1.0125 0.3049  -0.3010 0.2037  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE    
1230 N NZ    . LYS C 92  1.0387 0.6214 0.8766 0.5598  0.1859  0.4941  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ    
1231 N N     . SER C 93  0.2926 0.2676 0.3604 0.0028  -0.0301 0.0854  ? ? ? ? ? ? 147 SER A N     
1232 C CA    . SER C 93  0.3202 0.1702 0.3712 0.0731  -0.0217 0.0776  ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA    
1233 C C     . SER C 93  0.3404 0.2079 0.2928 0.0622  -0.0089 0.0552  ? ? ? ? ? ? 147 SER A C     
1234 O O     . SER C 93  0.4156 0.2765 0.2969 0.0214  -0.0345 0.0296  ? ? ? ? ? ? 147 SER A O     
1235 C CB    . SER C 93  0.2960 0.1713 0.3348 0.0721  -0.0010 0.0999  ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB    
1236 O OG    . SER C 93  0.3188 0.2276 0.3945 -0.0026 -0.0031 0.0653  ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG    
1237 N N     . THR C 94  0.2953 0.1944 0.3855 -0.0058 0.0131  0.0575  ? ? ? ? ? ? 148 THR A N     
1238 C CA    . THR C 94  0.3226 0.3282 0.4624 -0.0864 0.0175  0.0225  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA    
1239 C C     . THR C 94  0.3203 0.2932 0.3493 -0.0082 -0.0450 0.0064  ? ? ? ? ? ? 148 THR A C     
1240 O O     . THR C 94  0.3230 0.4978 0.4401 0.0095  -0.0346 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O     
1241 C CB    . THR C 94  0.4267 0.3322 0.5108 0.0593  0.0304  0.0548  ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB    
1242 O OG1   . THR C 94  0.3487 0.5119 0.4845 0.0515  0.0185  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1   
1243 C CG2   . THR C 94  0.4822 0.3369 0.8141 -0.0001 -0.0113 -0.1733 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2   
1244 N N     . LEU C 95  0.3538 0.2223 0.3668 -0.0299 0.0162  0.0316  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N     
1245 C CA    . LEU C 95  0.3792 0.2044 0.3863 -0.0254 -0.0322 0.0339  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA    
1246 C C     . LEU C 95  0.2864 0.2391 0.3471 0.0261  -0.0484 0.0876  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C     
1247 O O     . LEU C 95  0.3474 0.3685 0.3578 0.0103  -0.0073 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O     
1248 C CB    . LEU C 95  0.4162 0.2100 0.3703 -0.0296 -0.0431 0.0642  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB    
1249 C CG    . LEU C 95  0.3140 0.1877 0.4241 -0.0358 0.0598  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG    
1250 C CD1   . LEU C 95  0.3961 0.1466 0.4071 -0.0672 0.0601  0.0857  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1   
1251 C CD2   . LEU C 95  0.3582 0.2405 0.4649 0.0403  -0.0046 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2   
1252 N N     . VAL C 96  0.2858 0.3053 0.4958 0.0340  -0.1099 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N     
1253 C CA    . VAL C 96  0.2992 0.5006 0.5537 -0.0567 -0.0430 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA    
1254 C C     . VAL C 96  0.4636 0.4330 0.4552 -0.0029 0.0148  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C     
1255 O O     . VAL C 96  0.4368 0.2808 0.4387 -0.0297 0.0202  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O     
1256 C CB    . VAL C 96  0.4999 0.3094 0.4504 -0.1432 0.0698  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB    
1257 C CG1   . VAL C 96  0.4099 0.3341 0.4552 -0.0768 0.0097  0.0640  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1   
1258 C CG2   . VAL C 96  0.6277 0.3467 0.7265 0.0550  -0.1911 -0.1796 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2   
1259 N N     . ARG C 97  0.3783 0.3827 0.4238 0.0133  0.0091  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A N     
1260 C CA    . ARG C 97  0.4648 0.2881 0.4855 0.1166  -0.0197 0.0450  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CA    
1261 C C     . ARG C 97  0.5259 0.4496 0.4317 0.0518  -0.1678 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A C     
1262 O O     . ARG C 97  0.4532 0.5807 0.4804 0.0527  -0.1277 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A O     
1263 C CB    . ARG C 97  0.4962 0.2436 0.5703 -0.0356 -0.0165 0.0427  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CB    
1264 C CG    . ARG C 97  0.4989 0.6078 0.4323 -0.1784 0.0126  0.0893  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CG    
1265 C CD    . ARG C 97  0.4698 0.8485 0.5064 -0.1836 0.1349  0.0709  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CD    
1266 N NE    . ARG C 97  0.4288 0.4985 0.4217 0.0296  -0.0826 0.1184  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NE    
1267 C CZ    . ARG C 97  0.4690 0.4056 0.5321 0.0286  -0.1634 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CZ    
1268 N NH1   . ARG C 97  0.5651 0.3650 0.3706 0.0527  0.0027  0.0651  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH1   
1269 N NH2   . ARG C 97  0.6860 0.2541 0.4148 -0.0225 -0.1019 0.0761  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH2   
1270 N N     . ASN C 98  0.4012 0.3202 0.5691 -0.0778 0.0049  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A N     
1271 C CA    . ASN C 98  0.4382 0.3862 0.7135 -0.1652 0.0237  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A CA    
1272 C C     . ASN C 98  0.4846 0.4454 0.7746 -0.2034 -0.0244 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A C     
1273 O O     . ASN C 98  0.4180 0.3314 0.6423 -0.1070 0.0058  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A O     
1274 C CB    . ASN C 98  0.4834 0.4275 0.5707 -0.2067 0.0647  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A CB    
1275 C CG    . ASN C 98  0.5435 0.3580 0.6110 -0.0265 -0.0262 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A CG    
1276 O OD1   . ASN C 98  0.5200 0.3991 0.6831 -0.1212 0.0004  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A OD1   
1277 N ND2   . ASN C 98  0.3392 0.6099 0.9241 -0.0918 0.0355  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 152 ASN A ND2   
1278 N N     . GLU C 99  0.5547 0.3378 0.8195 -0.1661 -0.0823 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N     
1279 C CA    . GLU C 99  0.5773 0.3048 0.7970 -0.1706 -0.0263 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA    
1280 C C     . GLU C 99  0.5247 0.5247 0.5247 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C     
1281 O O     . GLU C 99  0.7074 0.1943 0.9331 -0.1006 0.1909  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O     
1282 C CB    . GLU C 99  0.6272 0.3708 0.8186 -0.2831 -0.0769 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB    
1283 C CG    . GLU C 99  0.5750 0.1695 1.0529 -0.0327 -0.0049 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG    
1284 C CD    . GLU C 99  0.7215 0.7215 0.7215 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD    
1285 O OE1   . GLU C 99  0.7604 0.7604 0.7604 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1   
1286 O OE2   . GLU C 99  0.7623 0.7623 0.7623 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2   
1287 N N     . GLU C 100 0.5574 0.2301 0.6369 -0.2968 -0.0242 0.0554  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A N     
1288 C CA    . GLU C 100 0.4630 0.5514 0.6605 -0.1637 0.0541  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CA    
1289 C C     . GLU C 100 0.4865 0.4493 0.5478 -0.1049 0.0007  0.0049  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A C     
1290 O O     . GLU C 100 0.5860 0.2239 0.6557 -0.1300 -0.0481 0.1134  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A O     
1291 C CB    . GLU C 100 0.5311 0.3506 0.8834 -0.1468 0.1076  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CB    
1292 C CG    . GLU C 100 0.6458 0.6945 1.0635 -0.3694 0.0994  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CG    
1293 C CD    . GLU C 100 0.4264 1.0460 1.1500 0.0021  -0.0162 -0.2516 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A CD    
1294 O OE1   . GLU C 100 0.7438 0.7438 0.7438 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE1   
1295 O OE2   . GLU C 100 0.7222 0.7222 0.7222 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A OE2   
1296 N N     . THR C 101 0.3601 0.3265 0.5161 -0.1174 0.0638  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 155 THR A N     
1297 C CA    . THR C 101 0.3070 0.2458 0.4339 -0.0343 0.0335  0.0044  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA    
1298 C C     . THR C 101 0.2941 0.3303 0.4777 -0.0609 0.0304  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 155 THR A C     
1299 O O     . THR C 101 0.3182 0.2106 0.4381 -0.0281 0.0000  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 155 THR A O     
1300 C CB    . THR C 101 0.3289 0.2667 0.3842 -0.0064 0.0011  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB    
1301 O OG1   . THR C 101 0.3654 0.2230 0.3605 -0.0189 -0.0137 0.0046  ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1   
1302 C CG2   . THR C 101 0.3432 0.2495 0.6348 -0.0674 0.0121  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2   
1303 N N     . ALA C 102 0.5116 0.2272 0.4688 -0.0199 0.0490  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N     
1304 C CA    . ALA C 102 0.3905 0.2932 0.4911 -0.0274 0.0115  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA    
1305 C C     . ALA C 102 0.3512 0.1803 0.3731 0.0019  0.0058  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C     
1306 O O     . ALA C 102 0.3396 0.2225 0.4825 -0.0754 0.0589  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O     
1307 C CB    . ALA C 102 0.4244 0.3153 0.5975 -0.1067 0.0380  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB    
1308 N N     . LEU C 103 0.3781 0.1938 0.3951 0.0210  -0.0327 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A N     
1309 C CA    . LEU C 103 0.3883 0.2146 0.3483 -0.0331 -0.0505 0.0008  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CA    
1310 C C     . LEU C 103 0.3024 0.2175 0.3485 -0.0650 0.0463  0.0104  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A C     
1311 O O     . LEU C 103 0.3326 0.1424 0.4047 -0.0184 0.0396  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A O     
1312 C CB    . LEU C 103 0.3593 0.1695 0.4726 0.0139  -0.0478 0.0470  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CB    
1313 C CG    . LEU C 103 0.4306 0.2220 0.3851 0.0318  -0.0844 0.0691  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CG    
1314 C CD1   . LEU C 103 0.4302 0.0713 0.4667 0.0050  -0.0182 0.0996  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD1   
1315 C CD2   . LEU C 103 0.5297 0.1747 0.4180 0.0335  -0.0771 0.1036  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD2   
1316 N N     . ILE C 104 0.3468 0.0648 0.3541 -0.0563 0.0146  0.0170  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A N     
1317 C CA    . ILE C 104 0.3674 0.0648 0.3064 -0.0348 0.0188  0.0010  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CA    
1318 C C     . ILE C 104 0.2208 0.2657 0.3233 -0.0262 -0.0042 0.0727  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A C     
1319 O O     . ILE C 104 0.2750 0.1379 0.3364 -0.0233 0.0154  0.0311  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A O     
1320 C CB    . ILE C 104 0.3787 0.1444 0.3319 -0.1064 0.0426  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CB    
1321 C CG1   . ILE C 104 0.5039 0.1635 0.4096 -0.1626 0.0335  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG1   
1322 C CG2   . ILE C 104 0.3600 0.2207 0.4549 0.0175  0.0390  0.0113  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG2   
1323 C CD1   . ILE C 104 0.6125 0.2597 0.4290 -0.2661 0.0219  0.1017  ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CD1   
1324 N N     . TRP C 105 0.2947 0.2415 0.2991 -0.0020 0.0156  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 159 TRP A N     
1325 C CA    . TRP C 105 0.3094 0.2371 0.3108 0.0225  0.0123  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CA    
1326 C C     . TRP C 105 0.2905 0.1606 0.3728 0.0270  0.0141  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 159 TRP A C     
1327 O O     . TRP C 105 0.3131 0.1845 0.3299 -0.0066 -0.0253 0.0382  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A O     
1328 C CB    . TRP C 105 0.2634 0.2988 0.3453 0.0481  -0.0004 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CB    
1329 C CG    . TRP C 105 0.2905 0.2449 0.3155 0.0310  -0.0099 0.0484  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CG    
1330 C CD1   . TRP C 105 0.3129 0.3462 0.3708 0.0479  0.0290  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CD1   
1331 C CD2   . TRP C 105 0.3028 0.2792 0.3076 0.0007  -0.0118 0.0831  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CD2   
1332 N NE1   . TRP C 105 0.3283 0.2640 0.3857 0.0388  -0.0030 0.0344  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A NE1   
1333 C CE2   . TRP C 105 0.3451 0.2856 0.2983 0.0060  0.0003  0.0199  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CE2   
1334 C CE3   . TRP C 105 0.3334 0.2181 0.3130 0.0115  -0.0146 0.0322  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CE3   
1335 C CZ2   . TRP C 105 0.3857 0.2373 0.4589 0.0427  -0.0163 0.0711  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CZ2   
1336 C CZ3   . TRP C 105 0.4222 0.2351 0.3666 0.0169  0.0629  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CZ3   
1337 C CH2   . TRP C 105 0.3712 0.3181 0.3385 0.0288  0.0611  0.0065  ? ? ? ? ? ? 159 TRP A CH2   
1338 N N     . LYS C 106 0.2811 0.1119 0.3332 0.0209  0.0178  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A N     
1339 C CA    . LYS C 106 0.3087 0.1250 0.3389 -0.0045 -0.0010 0.0316  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CA    
1340 C C     . LYS C 106 0.3054 0.1198 0.2921 0.0495  -0.0098 0.0054  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A C     
1341 O O     . LYS C 106 0.3397 0.1558 0.3314 0.0239  0.0376  0.0101  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A O     
1342 C CB    . LYS C 106 0.3186 0.1115 0.3746 -0.0083 0.0073  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CB    
1343 C CG    . LYS C 106 0.4270 0.1061 0.4315 -0.0180 0.0576  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CG    
1344 C CD    . LYS C 106 0.3810 0.1091 0.4876 -0.0055 0.0108  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CD    
1345 C CE    . LYS C 106 0.7040 0.0891 0.5351 0.1978  0.3288  0.1421  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CE    
1346 N NZ    . LYS C 106 0.6523 0.4041 0.7790 -0.0234 0.0552  0.1537  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A NZ    
1347 N N     . LEU C 107 0.3338 0.1328 0.2617 0.0252  -0.0360 0.0077  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A N     
1348 C CA    . LEU C 107 0.3093 0.0658 0.2704 0.0205  -0.0296 0.0464  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CA    
1349 C C     . LEU C 107 0.2678 0.0802 0.2558 0.0142  -0.0101 0.0633  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A C     
1350 O O     . LEU C 107 0.3117 0.1059 0.3142 -0.0040 0.0160  0.0869  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A O     
1351 C CB    . LEU C 107 0.3454 0.0578 0.2769 -0.0140 -0.0308 0.0593  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CB    
1352 C CG    . LEU C 107 0.3376 0.0693 0.2909 0.0437  0.0295  0.0935  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CG    
1353 C CD1   . LEU C 107 0.4086 0.0560 0.3127 0.0021  -0.0077 0.0748  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD1   
1354 C CD2   . LEU C 107 0.3333 0.1607 0.3862 0.0108  0.0240  0.1209  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD2   
1355 N N     . VAL C 108 0.2788 0.0700 0.3230 -0.0029 -0.0036 0.0285  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A N     
1356 C CA    . VAL C 108 0.3160 0.0807 0.2572 -0.0069 0.0130  0.0964  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CA    
1357 C C     . VAL C 108 0.2754 0.1667 0.2408 0.0313  -0.0243 0.0681  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A C     
1358 O O     . VAL C 108 0.3089 0.1986 0.3152 -0.0171 0.0077  0.0609  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A O     
1359 C CB    . VAL C 108 0.3232 0.1146 0.2736 0.0308  0.0106  0.0795  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CB    
1360 C CG1   . VAL C 108 0.3433 0.0866 0.4025 0.0141  0.0591  0.0730  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CG1   
1361 C CG2   . VAL C 108 0.3733 0.1438 0.2945 0.0067  0.0806  0.0774  ? ? ? ? ? ? 162 VAL A CG2   
1362 N N     . ASP C 109 0.3493 0.1878 0.2346 0.0049  -0.0024 0.0336  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N     
1363 C CA    . ASP C 109 0.3155 0.1966 0.2544 -0.0019 0.0288  0.0299  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA    
1364 C C     . ASP C 109 0.2930 0.1455 0.2776 0.0514  0.0021  0.0913  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C     
1365 O O     . ASP C 109 0.3894 0.2195 0.3253 -0.0195 0.0539  0.0616  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O     
1366 C CB    . ASP C 109 0.4077 0.3244 0.2827 -0.0399 -0.0746 0.0662  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB    
1367 C CG    . ASP C 109 0.4433 0.4449 0.3501 -0.0682 -0.0637 0.0226  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG    
1368 O OD1   . ASP C 109 0.6040 0.3700 0.3862 -0.0318 -0.0349 0.0779  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1   
1369 O OD2   . ASP C 109 0.4688 0.5472 0.4098 -0.1022 -0.0934 0.0018  ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2   
1370 N N     . GLU C 110 0.3081 0.0948 0.2837 0.0722  -0.0097 0.0577  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A N     
1371 C CA    . GLU C 110 0.3168 0.0856 0.3475 0.0520  0.0143  0.0373  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CA    
1372 C C     . GLU C 110 0.3079 0.1510 0.2818 0.0473  -0.0003 0.0502  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A C     
1373 O O     . GLU C 110 0.3444 0.1148 0.3503 -0.0136 0.0289  0.0267  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A O     
1374 C CB    . GLU C 110 0.3904 0.1323 0.3462 0.1108  0.0145  0.0806  ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CB    
1375 C CG    . GLU C 110 0.4745 0.2297 0.4314 0.0620  0.0518  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CG    
1376 C CD    . GLU C 110 0.5531 0.2429 0.4896 0.0656  -0.1077 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CD    
1377 O OE1   . GLU C 110 0.6189 0.1777 0.4481 0.0107  -0.1015 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE1   
1378 O OE2   . GLU C 110 0.5029 0.1134 0.6054 -0.0442 0.0033  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE2   
1379 N N     . ALA C 111 0.3286 0.1317 0.2820 -0.0358 0.0149  0.0034  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N     
1380 C CA    . ALA C 111 0.3190 0.0987 0.2237 0.0255  -0.0113 0.0683  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA    
1381 C C     . ALA C 111 0.2427 0.1220 0.2679 -0.0319 -0.0382 0.0951  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C     
1382 O O     . ALA C 111 0.2976 0.1270 0.2907 -0.0863 0.0345  0.0682  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O     
1383 C CB    . ALA C 111 0.3284 0.0766 0.2466 -0.0049 0.0348  0.0915  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB    
1384 N N     . GLU C 112 0.3005 0.2104 0.2475 -0.0089 -0.0206 0.0958  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N     
1385 C CA    . GLU C 112 0.2958 0.1898 0.3500 0.0104  -0.0335 0.1098  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA    
1386 C C     . GLU C 112 0.3442 0.2715 0.2880 -0.0522 0.0025  0.0363  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C     
1387 O O     . GLU C 112 0.4248 0.2068 0.3753 -0.0543 -0.0055 0.0974  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O     
1388 C CB    . GLU C 112 0.2893 0.3706 0.4394 0.0033  -0.0401 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB    
1389 C CG    . GLU C 112 0.4050 0.4463 0.4384 0.0778  -0.0107 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG    
1390 C CD    . GLU C 112 0.4364 0.5835 0.4634 0.1212  -0.0669 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD    
1391 O OE1   . GLU C 112 0.5037 0.3048 0.4497 0.0188  0.0778  0.0075  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1   
1392 O OE2   . GLU C 112 0.7605 0.7678 0.5567 0.2866  -0.1512 -0.2274 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2   
1393 N N     . GLU C 113 0.3682 0.1981 0.2627 -0.0044 0.0097  0.0421  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N     
1394 C CA    . GLU C 113 0.3883 0.2750 0.2803 -0.0162 0.0166  0.0315  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA    
1395 C C     . GLU C 113 0.3709 0.2573 0.2603 -0.0283 0.0287  0.0338  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C     
1396 O O     . GLU C 113 0.4412 0.3187 0.2820 -0.0427 0.0389  0.0995  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O     
1397 C CB    . GLU C 113 0.5081 0.2525 0.2840 -0.0021 0.0687  0.0497  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB    
1398 C CG    . GLU C 113 0.4489 0.4308 0.4593 -0.0276 0.0996  0.1298  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG    
1399 C CD    . GLU C 113 0.6261 0.6261 0.6261 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD    
1400 O OE1   . GLU C 113 0.7267 0.7267 0.7267 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1   
1401 O OE2   . GLU C 113 0.6786 0.6786 0.6786 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2   
1402 N N     . TRP C 114 0.3695 0.2064 0.2471 -0.0113 -0.0208 0.0434  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A N     
1403 C CA    . TRP C 114 0.3914 0.2058 0.2598 -0.0236 0.0160  0.0248  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CA    
1404 C C     . TRP C 114 0.2836 0.2195 0.2594 -0.0183 0.0317  0.0730  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A C     
1405 O O     . TRP C 114 0.3267 0.1925 0.3304 -0.0118 0.0737  0.0600  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A O     
1406 C CB    . TRP C 114 0.4063 0.1256 0.3258 -0.0089 0.0791  0.0727  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CB    
1407 C CG    . TRP C 114 0.4012 0.2619 0.3448 -0.0258 0.0768  0.0142  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CG    
1408 C CD1   . TRP C 114 0.3091 0.3287 0.4166 0.0270  0.0160  0.0856  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CD1   
1409 C CD2   . TRP C 114 0.3358 0.2770 0.2749 -0.0338 0.0360  0.0412  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CD2   
1410 N NE1   . TRP C 114 0.3568 0.2879 0.4604 0.0374  0.0285  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 168 TRP A NE1   
1411 C CE2   . TRP C 114 0.3642 0.2329 0.2999 0.0046  -0.0023 0.0590  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CE2   
1412 C CE3   . TRP C 114 0.3366 0.2235 0.2872 -0.0631 0.0693  0.0764  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CE3   
1413 C CZ2   . TRP C 114 0.4100 0.2394 0.4557 -0.0234 -0.0030 0.0635  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CZ2   
1414 C CZ3   . TRP C 114 0.3247 0.2709 0.2626 -0.0312 0.0431  0.1408  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CZ3   
1415 C CH2   . TRP C 114 0.3055 0.3328 0.3451 -0.0485 0.0347  0.0543  ? ? ? ? ? ? 168 TRP A CH2   
1416 N N     . LEU C 115 0.3462 0.0875 0.2639 -0.0369 0.0515  0.0976  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N     
1417 C CA    . LEU C 115 0.3350 0.0988 0.2142 -0.0365 0.0798  0.0749  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA    
1418 C C     . LEU C 115 0.3923 0.2797 0.2048 -0.0613 0.0473  0.0958  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C     
1419 O O     . LEU C 115 0.4351 0.2456 0.2886 -0.0810 0.0359  0.1082  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O     
1420 C CB    . LEU C 115 0.3468 0.1096 0.2242 0.0118  0.0408  0.1218  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB    
1421 C CG    . LEU C 115 0.2757 0.1483 0.1896 -0.0104 0.0036  0.1062  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG    
1422 C CD1   . LEU C 115 0.3477 0.1008 0.2461 -0.0476 0.0648  0.1096  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1   
1423 C CD2   . LEU C 115 0.3155 0.1612 0.2567 -0.0222 -0.0017 0.0833  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2   
1424 N N     . ASN C 116 0.3858 0.2114 0.1994 0.0097  0.0050  0.1161  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N     
1425 C CA    . ASN C 116 0.4270 0.3073 0.1862 -0.0527 0.0153  0.1126  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA    
1426 C C     . ASN C 116 0.5656 0.3433 0.2290 0.0091  0.0959  0.1279  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C     
1427 O O     . ASN C 116 0.5890 0.4362 0.3082 -0.0707 0.0628  0.2236  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O     
1428 C CB    . ASN C 116 0.4919 0.2502 0.3281 -0.0491 -0.0631 0.1694  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB    
1429 C CG    . ASN C 116 0.5599 0.3720 0.3881 -0.0471 0.0008  0.2700  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG    
1430 O OD1   . ASN C 116 0.6924 0.7936 0.9948 -0.1920 0.1125  0.2306  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1   
1431 N ND2   . ASN C 116 0.5763 0.4142 0.3969 -0.1380 0.0969  0.1269  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2   
1432 N N     . THR C 117 0.3815 0.3396 0.3432 -0.0814 0.0514  0.0823  ? ? ? ? ? ? 171 THR A N     
1433 C CA    . THR C 117 0.3680 0.3052 0.3868 -0.0842 0.0652  0.0622  ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA    
1434 C C     . THR C 117 0.3894 0.3746 0.3495 -0.0667 0.0738  0.0082  ? ? ? ? ? ? 171 THR A C     
1435 O O     . THR C 117 0.4481 0.4962 0.3773 -0.0234 0.1227  0.0701  ? ? ? ? ? ? 171 THR A O     
1436 C CB    . THR C 117 0.4613 0.3769 0.3861 -0.0689 0.1026  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB    
1437 O OG1   . THR C 117 0.4805 0.3731 0.4366 -0.0135 0.0801  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1   
1438 C CG2   . THR C 117 0.6035 0.3986 0.5212 -0.0484 0.0075  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2   
1439 N N     . HIS C 118 0.4392 0.3441 0.3231 -0.0868 0.0468  0.0312  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A N     
1440 C CA    . HIS C 118 0.4599 0.3281 0.2458 -0.0858 0.0480  0.0863  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CA    
1441 C C     . HIS C 118 0.4503 0.2408 0.3399 -0.1067 0.0272  0.1180  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A C     
1442 O O     . HIS C 118 0.5074 0.3952 0.5780 -0.1077 0.1221  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A O     
1443 C CB    . HIS C 118 0.4378 0.2756 0.3105 -0.0514 0.0941  0.0965  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CB    
1444 C CG    . HIS C 118 0.4796 0.2709 0.3713 0.0161  0.0133  0.0326  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CG    
1445 N ND1   . HIS C 118 0.3911 0.4248 0.4421 0.0331  0.0261  0.0456  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A ND1   
1446 C CD2   . HIS C 118 0.4960 0.2426 0.5398 0.0104  0.0704  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CD2   
1447 C CE1   . HIS C 118 0.5642 0.4505 0.4155 0.1118  0.0958  0.1124  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CE1   
1448 N NE2   . HIS C 118 0.5573 0.2269 0.6639 0.0639  0.0730  0.0267  ? ? ? ? ? ? 172 HIS A NE2   
1449 N N     . THR C 119 0.4586 0.3813 0.3548 -0.1324 0.0936  0.0157  ? ? ? ? ? ? 173 THR A N     
1450 C CA    . THR C 119 0.4710 0.3085 0.3490 -0.0978 0.0911  0.0522  ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA    
1451 C C     . THR C 119 0.4092 0.3767 0.3328 -0.0235 0.0725  0.0797  ? ? ? ? ? ? 173 THR A C     
1452 O O     . THR C 119 0.4027 0.3634 0.4420 0.0232  -0.0123 0.0732  ? ? ? ? ? ? 173 THR A O     
1453 C CB    . THR C 119 0.4867 0.3634 0.3957 -0.0635 0.0547  0.1955  ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB    
1454 O OG1   . THR C 119 0.4449 0.6610 0.5616 -0.1819 0.1787  0.0845  ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1   
1455 C CG2   . THR C 119 0.7327 0.1787 0.3794 -0.1578 -0.0835 0.2199  ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2   
1456 N N     . TYR C 120 0.4261 0.2285 0.3500 -0.0681 0.0691  0.1681  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A N     
1457 C CA    . TYR C 120 0.3646 0.3790 0.3167 -0.0559 0.0411  0.0838  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CA    
1458 C C     . TYR C 120 0.2943 0.3280 0.3951 -0.0066 0.0187  0.1195  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A C     
1459 O O     . TYR C 120 0.4254 0.2163 0.4296 -0.0291 -0.0109 0.1291  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A O     
1460 C CB    . TYR C 120 0.3882 0.2768 0.3416 0.0022  0.0268  0.1969  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CB    
1461 C CG    . TYR C 120 0.3011 0.3338 0.3551 -0.0410 -0.0009 0.0813  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CG    
1462 C CD1   . TYR C 120 0.3229 0.2692 0.3451 -0.0730 0.0567  0.1515  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD1   
1463 C CD2   . TYR C 120 0.3534 0.1506 0.3029 -0.0815 0.0276  0.1549  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CD2   
1464 C CE1   . TYR C 120 0.3519 0.2854 0.3418 -0.1103 0.0440  0.1280  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE1   
1465 C CE2   . TYR C 120 0.4133 0.2926 0.3779 -0.0622 0.1598  0.2341  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CE2   
1466 C CZ    . TYR C 120 0.3702 0.2925 0.3361 -0.0503 0.0130  0.1619  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A CZ    
1467 O OH    . TYR C 120 0.4255 0.3063 0.3579 -0.0954 0.0572  0.1088  ? ? ? ? ? ? 174 TYR A OH    
1468 N N     . GLU C 121 0.3677 0.4448 0.3272 -0.0698 0.0732  0.0541  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A N     
1469 C CA    . GLU C 121 0.4132 0.5351 0.2959 -0.1418 0.0734  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CA    
1470 C C     . GLU C 121 0.4427 0.4298 0.2947 -0.1940 0.0555  0.0360  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A C     
1471 O O     . GLU C 121 0.5046 0.3511 0.3986 -0.1483 0.0311  0.0883  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A O     
1472 C CB    . GLU C 121 0.4352 1.1048 0.4994 -0.0634 0.1147  0.2375  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CB    
1473 C CG    . GLU C 121 0.5662 0.5662 0.5662 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CG    
1474 C CD    . GLU C 121 0.6803 0.6803 0.6803 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CD    
1475 O OE1   . GLU C 121 0.7368 0.7368 0.7368 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A OE1   
1476 O OE2   . GLU C 121 0.7250 0.7250 0.7250 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 175 GLU A OE2   
1477 N N     . THR C 122 0.3485 0.2401 0.2814 -0.0311 0.0520  0.0901  ? ? ? ? ? ? 176 THR A N     
1478 C CA    . THR C 122 0.3236 0.2165 0.3040 -0.0862 0.0734  0.0608  ? ? ? ? ? ? 176 THR A CA    
1479 C C     . THR C 122 0.3338 0.2992 0.2782 -0.0927 0.0584  0.0458  ? ? ? ? ? ? 176 THR A C     
1480 O O     . THR C 122 0.3148 0.2248 0.3179 -0.0348 0.0156  0.0777  ? ? ? ? ? ? 176 THR A O     
1481 C CB    . THR C 122 0.2895 0.1580 0.3090 -0.0421 0.0528  0.0656  ? ? ? ? ? ? 176 THR A CB    
1482 O OG1   . THR C 122 0.2995 0.2552 0.3617 0.0265  0.0093  0.0189  ? ? ? ? ? ? 176 THR A OG1   
1483 C CG2   . THR C 122 0.3025 0.2460 0.2840 -0.0474 0.0081  0.0366  ? ? ? ? ? ? 176 THR A CG2   
1484 N N     . PRO C 123 0.3667 0.2271 0.3404 -0.0941 0.0333  0.0531  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N     
1485 C CA    . PRO C 123 0.3301 0.2211 0.3869 -0.0970 0.0248  0.0575  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA    
1486 C C     . PRO C 123 0.2683 0.2408 0.3406 -0.0519 -0.0043 0.0647  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C     
1487 O O     . PRO C 123 0.3261 0.2404 0.3078 -0.0179 0.0352  0.0906  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O     
1488 C CB    . PRO C 123 0.4059 0.2004 0.3747 0.0735  -0.0501 0.0608  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB    
1489 C CG    . PRO C 123 0.4407 0.1535 0.4706 -0.0680 0.0430  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG    
1490 C CD    . PRO C 123 0.3296 0.1287 0.3944 -0.0779 0.0251  0.0076  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD    
1491 N N     . ILE C 124 0.2739 0.1745 0.3562 -0.0327 0.0149  0.0675  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A N     
1492 C CA    . ILE C 124 0.2872 0.2026 0.2992 -0.0230 0.0272  0.0820  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CA    
1493 C C     . ILE C 124 0.3681 0.2469 0.2963 0.0696  -0.0269 0.0538  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A C     
1494 O O     . ILE C 124 0.4326 0.2040 0.2853 0.0605  0.0335  0.0959  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A O     
1495 C CB    . ILE C 124 0.3542 0.1733 0.2862 -0.0446 0.0294  0.0675  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CB    
1496 C CG1   . ILE C 124 0.3611 0.2313 0.3382 0.0214  -0.0007 0.0484  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CG1   
1497 C CG2   . ILE C 124 0.2743 0.2460 0.3841 0.0128  0.0285  0.1040  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CG2   
1498 C CD1   . ILE C 124 0.3444 0.1795 0.3317 -0.0794 0.0261  0.1036  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A CD1   
1499 N N     . LEU C 125 0.3700 0.1638 0.2914 -0.0386 0.0478  0.0318  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A N     
1500 C CA    . LEU C 125 0.3373 0.2005 0.3173 0.0093  0.0321  0.0143  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CA    
1501 C C     . LEU C 125 0.3433 0.2669 0.3661 0.0310  0.0816  0.0159  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A C     
1502 O O     . LEU C 125 0.3503 0.2195 0.3105 -0.0113 0.0488  0.0479  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A O     
1503 C CB    . LEU C 125 0.3005 0.2142 0.3319 -0.0586 0.0243  0.0268  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CB    
1504 C CG    . LEU C 125 0.3558 0.1612 0.3997 -0.0754 0.0652  0.0322  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CG    
1505 C CD1   . LEU C 125 0.3872 0.2771 0.3732 -0.0314 0.0332  0.0223  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CD1   
1506 C CD2   . LEU C 125 0.4536 0.1728 0.4761 -0.1569 0.0282  0.0957  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A CD2   
1507 N N     . LYS C 126 0.3292 0.2064 0.3131 0.0281  0.0370  0.0166  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A N     
1508 C CA    . LYS C 126 0.3250 0.2023 0.3524 0.0802  0.0611  0.0032  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CA    
1509 C C     . LYS C 126 0.3072 0.2385 0.3195 -0.0177 0.0342  0.0001  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A C     
1510 O O     . LYS C 126 0.3795 0.1753 0.3216 0.0080  -0.0225 0.0717  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A O     
1511 C CB    . LYS C 126 0.3463 0.2574 0.3175 0.0590  0.0069  0.0799  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CB    
1512 C CG    . LYS C 126 0.3449 0.3651 0.4609 0.1459  0.0542  0.2388  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CG    
1513 C CD    . LYS C 126 0.5908 0.7083 0.4615 0.3463  -0.0384 0.1207  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CD    
1514 C CE    . LYS C 126 0.5983 1.5356 0.3551 0.0520  -0.0917 0.0851  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CE    
1515 N NZ    . LYS C 126 0.9882 1.3498 0.4343 0.0839  0.0436  0.0091  ? ? ? ? ? ? 180 LYS A NZ    
1516 N N     . TRP C 127 0.3654 0.1894 0.3385 0.0013  0.0400  0.0291  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N     
1517 C CA    . TRP C 127 0.3577 0.1604 0.3262 0.0338  0.0658  0.0392  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA    
1518 C C     . TRP C 127 0.3120 0.2562 0.2530 0.0047  0.0162  0.0647  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C     
1519 O O     . TRP C 127 0.3143 0.2953 0.3239 0.0219  0.0274  0.0462  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O     
1520 C CB    . TRP C 127 0.2892 0.1958 0.2664 0.0144  -0.0185 0.0728  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB    
1521 C CG    . TRP C 127 0.2855 0.1943 0.2584 -0.0062 0.0212  0.0535  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG    
1522 C CD1   . TRP C 127 0.3504 0.1091 0.2646 0.0027  0.0504  0.0133  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1   
1523 C CD2   . TRP C 127 0.3102 0.2243 0.2292 -0.0078 -0.0056 0.0736  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2   
1524 N NE1   . TRP C 127 0.3308 0.2547 0.2604 0.0025  0.0113  0.0440  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1   
1525 C CE2   . TRP C 127 0.3351 0.1820 0.2739 0.0058  0.0389  0.0569  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2   
1526 C CE3   . TRP C 127 0.2915 0.2380 0.3265 -0.0215 -0.0344 0.0075  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3   
1527 C CZ2   . TRP C 127 0.3467 0.2515 0.2945 -0.0368 0.0467  0.0981  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2   
1528 C CZ3   . TRP C 127 0.2813 0.3293 0.2706 -0.0109 0.0020  0.0349  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3   
1529 C CH2   . TRP C 127 0.3081 0.3451 0.3020 0.0047  -0.0219 0.0614  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2   
1530 N N     . GLN C 128 0.3598 0.2723 0.2903 -0.0050 0.0534  0.0093  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A N     
1531 C CA    . GLN C 128 0.3909 0.2542 0.2890 -0.0111 0.0495  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CA    
1532 C C     . GLN C 128 0.3711 0.2947 0.3158 0.0391  0.0187  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A C     
1533 O O     . GLN C 128 0.3817 0.2499 0.3590 0.0032  0.0190  0.0024  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A O     
1534 C CB    . GLN C 128 0.4162 0.2503 0.3066 -0.0037 -0.0002 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CB    
1535 C CG    . GLN C 128 0.6274 0.3464 0.3796 -0.1382 0.1344  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CG    
1536 C CD    . GLN C 128 0.8285 0.2869 0.7513 -0.0297 0.0442  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A CD    
1537 O OE1   . GLN C 128 0.8189 0.2157 0.6376 0.0164  -0.0069 0.0124  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A OE1   
1538 N NE2   . GLN C 128 0.7796 0.3358 0.5646 -0.0379 -0.0240 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A NE2   
1539 N N     . THR C 129 0.3639 0.2802 0.2683 0.0065  0.0726  0.0282  ? ? ? ? ? ? 183 THR A N     
1540 C CA    . THR C 129 0.3521 0.3235 0.2625 -0.0035 0.0007  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 183 THR A CA    
1541 C C     . THR C 129 0.4019 0.4261 0.3438 0.0568  -0.0406 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 183 THR A C     
1542 O O     . THR C 129 0.4040 0.3764 0.3537 -0.0075 -0.0083 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 183 THR A O     
1543 C CB    . THR C 129 0.3889 0.3961 0.3529 -0.0463 0.0018  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 183 THR A CB    
1544 O OG1   . THR C 129 0.3391 0.3015 0.3128 0.0338  -0.0212 0.0229  ? ? ? ? ? ? 183 THR A OG1   
1545 C CG2   . THR C 129 0.3773 0.3815 0.3577 0.0522  0.0213  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 183 THR A CG2   
1546 N N     . ASP C 130 0.3745 0.4117 0.4141 0.0725  -0.0010 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N     
1547 C CA    . ASP C 130 0.4795 0.3257 0.4021 0.0956  0.0067  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA    
1548 C C     . ASP C 130 0.4310 0.3236 0.4236 0.0957  0.0030  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C     
1549 O O     . ASP C 130 0.5782 0.5667 0.4823 0.0178  0.0591  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O     
1550 C CB    . ASP C 130 0.6547 0.3137 0.5588 0.1530  -0.0095 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB    
1551 C CG    . ASP C 130 0.8039 0.3973 0.6296 0.2347  -0.0125 0.0791  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG    
1552 O OD1   . ASP C 130 0.7136 0.4348 0.7921 0.2434  -0.1514 0.1045  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1   
1553 O OD2   . ASP C 130 1.0534 0.5145 0.7216 0.3836  -0.1945 0.1274  ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2   
1554 N N     . LYS C 131 0.3820 0.3803 0.4704 0.0529  0.0014  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A N     
1555 C CA    . LYS C 131 0.4461 0.3048 0.4844 0.0456  -0.0588 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CA    
1556 C C     . LYS C 131 0.4893 0.5048 0.3774 0.1463  -0.0297 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A C     
1557 O O     . LYS C 131 0.4791 0.3618 0.3955 0.0498  -0.0153 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A O     
1558 C CB    . LYS C 131 0.5179 0.3837 0.4754 0.0774  -0.0683 0.0479  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CB    
1559 C CG    . LYS C 131 0.5750 0.4626 0.6206 0.1626  -0.0897 0.1004  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CG    
1560 C CD    . LYS C 131 0.8884 0.5163 0.7661 0.0913  -0.1865 0.1734  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CD    
1561 C CE    . LYS C 131 0.7968 0.4183 0.9972 0.2485  -0.2732 0.4352  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A CE    
1562 N NZ    . LYS C 131 1.0964 0.6701 1.1835 -0.1172 -0.0917 0.3397  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A NZ    
1563 N N     . TRP C 132 0.3901 0.3241 0.2889 0.0733  -0.0085 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A N     
1564 C CA    . TRP C 132 0.3484 0.3301 0.3308 0.0584  0.0077  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CA    
1565 C C     . TRP C 132 0.3316 0.3574 0.3169 0.0810  -0.0258 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A C     
1566 O O     . TRP C 132 0.3269 0.2470 0.3423 0.0235  -0.0001 0.0409  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A O     
1567 C CB    . TRP C 132 0.3393 0.3392 0.3172 -0.0264 0.0090  0.0521  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CB    
1568 C CG    . TRP C 132 0.3448 0.3185 0.2874 -0.0055 -0.0088 0.0040  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CG    
1569 C CD1   . TRP C 132 0.4478 0.3786 0.3472 0.0026  0.0132  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CD1   
1570 C CD2   . TRP C 132 0.4147 0.2130 0.2799 0.0176  -0.0069 0.0480  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CD2   
1571 N NE1   . TRP C 132 0.4308 0.4142 0.4969 -0.0559 0.0480  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A NE1   
1572 C CE2   . TRP C 132 0.4332 0.3162 0.4607 -0.0503 0.0147  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CE2   
1573 C CE3   . TRP C 132 0.3683 0.3703 0.2719 -0.0209 0.0138  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CE3   
1574 C CZ2   . TRP C 132 0.4585 0.3547 0.5551 -0.0863 0.1146  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CZ2   
1575 C CZ3   . TRP C 132 0.3713 0.3602 0.3585 -0.0200 0.0171  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CZ3   
1576 C CH2   . TRP C 132 0.5251 0.3780 0.5360 -0.0747 -0.0137 0.0043  ? ? ? ? ? ? 186 TRP A CH2   
1577 N N     . GLY C 133 0.3516 0.2857 0.2985 0.0402  -0.0121 0.0224  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A N     
1578 C CA    . GLY C 133 0.4520 0.3382 0.3862 -0.0446 -0.0040 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 187 GLY A CA    
1579 C C     . GLY C 133 0.3957 0.2700 0.3283 -0.0006 -0.0207 0.0083  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A C     
1580 O O     . GLY C 133 0.3898 0.3098 0.3156 0.0371  -0.0087 0.0020  ? ? ? ? ? ? 187 GLY A O     
1581 N N     . GLU C 134 0.4529 0.2609 0.2799 -0.0247 0.0152  0.0487  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A N     
1582 C CA    . GLU C 134 0.4592 0.2447 0.2299 -0.0789 0.0582  0.0792  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CA    
1583 C C     . GLU C 134 0.3656 0.3352 0.3052 -0.0470 0.0188  0.0683  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A C     
1584 O O     . GLU C 134 0.3912 0.3335 0.3232 0.0378  0.0045  0.0304  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A O     
1585 C CB    . GLU C 134 0.6825 0.4028 0.3758 -0.1777 0.1064  0.2795  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CB    
1586 C CG    . GLU C 134 0.8351 0.5365 0.6249 -0.1265 -0.2815 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CG    
1587 C CD    . GLU C 134 0.6160 0.6160 0.6160 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CD    
1588 O OE1   . GLU C 134 0.6969 0.6969 0.6969 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A OE1   
1589 O OE2   . GLU C 134 0.7048 0.7048 0.7048 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 188 GLU A OE2   
1590 N N     . ILE C 135 0.3660 0.2930 0.2770 -0.0132 0.0023  0.0112  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A N     
1591 C CA    . ILE C 135 0.3819 0.2687 0.2780 0.0337  0.0178  0.0548  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CA    
1592 C C     . ILE C 135 0.2838 0.2985 0.2329 0.0110  -0.0180 0.1082  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A C     
1593 O O     . ILE C 135 0.3411 0.2794 0.3394 -0.0046 0.0151  0.0685  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A O     
1594 C CB    . ILE C 135 0.3012 0.2507 0.2532 -0.0086 0.0189  0.0234  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CB    
1595 C CG1   . ILE C 135 0.3784 0.2439 0.2347 0.0356  0.0726  0.0954  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CG1   
1596 C CG2   . ILE C 135 0.3110 0.3609 0.2361 -0.0693 -0.0188 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CG2   
1597 C CD1   . ILE C 135 0.3848 0.1567 0.2972 0.1031  0.0325  0.1131  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CD1   
1598 N N     . LYS C 136 0.3305 0.2214 0.3028 0.0233  0.0086  0.1081  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A N     
1599 C CA    . LYS C 136 0.3663 0.2840 0.2862 0.0216  0.0304  0.1703  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CA    
1600 C C     . LYS C 136 0.4070 0.3578 0.4365 -0.0828 -0.0118 0.1315  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A C     
1601 O O     . LYS C 136 0.6727 0.4205 0.9319 -0.0744 -0.1965 0.3529  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A O     
1602 C CB    . LYS C 136 0.3968 0.4541 0.3677 0.0477  0.0023  0.0410  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CB    
1603 C CG    . LYS C 136 0.5237 0.5237 0.5237 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CG    
1604 C CD    . LYS C 136 0.5793 0.5793 0.5793 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CD    
1605 C CE    . LYS C 136 0.5605 0.5605 0.5605 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A CE    
1606 N NZ    . LYS C 136 0.3018 0.3018 0.3018 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 190 LYS A NZ    
1607 N N     . ALA C 137 0.3909 0.2902 0.4932 0.0462  -0.0038 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A N     
1608 C CA    . ALA C 137 0.5365 0.2155 0.2769 -0.0191 0.0429  0.1149  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A CA    
1609 C C     . ALA C 137 0.5140 0.3159 0.3996 0.0407  -0.0554 0.0308  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A C     
1610 O O     . ALA C 137 0.7859 0.5147 0.6684 0.0307  -0.0298 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A O     
1611 C CB    . ALA C 137 0.7713 0.6953 0.2276 -0.0913 -0.0082 0.0589  ? ? ? ? ? ? 191 ALA A CB    
1612 N N     . ASP C 138 0.4549 0.4239 0.5959 -0.0290 0.0804  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N     
1613 C CA    . ASP C 138 0.5127 0.3538 0.7510 -0.1705 0.1415  0.0139  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA    
1614 C C     . ASP C 138 0.4629 0.4877 0.4250 -0.0906 -0.0972 0.2327  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C     
1615 O O     . ASP C 138 1.0128 0.3773 0.4043 0.0498  -0.1376 0.3477  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O     
1616 C CB    . ASP C 138 0.4088 0.5230 0.2603 -0.0814 -0.0116 0.1172  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB    
1617 C CG    . ASP C 138 0.6053 0.6053 0.6053 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG    
1618 O OD1   . ASP C 138 0.6655 0.6655 0.6655 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1   
1619 O OD2   . ASP C 138 0.6832 0.6832 0.6832 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2   
1620 N N     . TYR C 139 0.4194 0.3463 0.3109 -0.1105 0.0271  0.0849  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A N     
1621 C CA    . TYR C 139 0.4864 0.4074 0.4966 -0.2696 0.0424  0.0111  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CA    
1622 C C     . TYR C 139 0.8814 0.6528 0.4418 -0.0107 0.1442  0.0494  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A C     
1623 O O     . TYR C 139 0.7059 0.7090 0.7741 -0.1639 0.2222  -0.2069 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A O     
1624 C CB    . TYR C 139 0.4029 0.5019 0.4967 -0.1820 0.1393  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CB    
1625 C CG    . TYR C 139 0.4795 0.3378 0.3852 -0.1548 0.1213  0.0660  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CG    
1626 C CD1   . TYR C 139 0.5489 0.3347 0.4025 -0.0487 0.0576  0.1101  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CD1   
1627 C CD2   . TYR C 139 0.4040 0.4496 0.2733 -0.0817 -0.0141 0.1502  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CD2   
1628 C CE1   . TYR C 139 0.4355 0.3160 0.4199 0.0290  0.0284  0.2300  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CE1   
1629 C CE2   . TYR C 139 0.4542 0.2705 0.3993 -0.0686 -0.0441 0.0578  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CE2   
1630 C CZ    . TYR C 139 0.4504 0.2473 0.3393 -0.0799 0.0645  0.0919  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CZ    
1631 O OH    . TYR C 139 0.4323 0.1377 0.4352 0.0055  0.0325  0.1877  ? ? ? ? ? ? 193 TYR A OH    
1632 N N     . GLY C 140 0.9388 0.7242 0.5752 -0.2810 0.1425  0.2175  ? ? ? ? ? ? 194 GLY A N     
1633 C CA    . GLY C 140 1.2789 0.8742 0.4419 0.0506  0.1456  0.1422  ? ? ? ? ? ? 194 GLY A CA    
1634 N N     . GLU D 8   1.3564 0.1959 0.8539 0.0034  0.0743  0.3327  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C N     
1635 C CA    . GLU D 8   1.0021 0.6073 0.6995 -0.0806 0.4061  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CA    
1636 C C     . GLU D 8   0.6446 0.5843 0.5813 0.1722  0.1651  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  GLU C C     
1637 O O     . GLU D 8   0.8283 0.4650 0.5931 0.0232  0.2540  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 62  GLU C O     
1638 C CB    . GLU D 8   0.9358 0.9071 1.0432 0.2813  0.3482  0.1311  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CB    
1639 C CG    . GLU D 8   1.0006 0.7673 1.0068 0.3277  0.1304  0.3665  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CG    
1640 C CD    . GLU D 8   1.1481 1.1707 1.4518 0.1862  0.3955  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 62  GLU C CD    
1641 O OE1   . GLU D 8   1.3079 0.9881 1.0103 -0.0118 0.5999  0.0992  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C OE1   
1642 O OE2   . GLU D 8   0.8279 1.1608 1.1806 0.2551  0.2746  0.0200  ? ? ? ? ? ? 62  GLU C OE2   
1643 N N     . ILE D 9   0.6468 0.5533 0.4776 0.0048  0.0498  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C N     
1644 C CA    . ILE D 9   0.5535 0.3979 0.4912 -0.0552 0.0663  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CA    
1645 C C     . ILE D 9   0.4335 0.4725 0.6150 -0.0048 0.1232  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C C     
1646 O O     . ILE D 9   0.4252 0.2986 0.5280 -0.0478 0.1508  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C O     
1647 C CB    . ILE D 9   0.4027 0.3381 0.5668 -0.0306 -0.0062 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CB    
1648 C CG1   . ILE D 9   0.4543 0.3613 0.7437 -0.0274 -0.0942 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CG1   
1649 C CG2   . ILE D 9   0.4058 0.3580 0.5331 -0.0740 0.0453  0.0317  ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CG2   
1650 C CD1   . ILE D 9   0.4215 0.3719 0.8229 -0.0014 -0.0529 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CD1   
1651 N N     . ILE D 10  0.4327 0.3136 0.4878 -0.0180 0.0470  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C N     
1652 C CA    . ILE D 10  0.4863 0.3419 0.4329 0.0176  0.0822  -0.2078 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CA    
1653 C C     . ILE D 10  0.4717 0.3599 0.4851 0.1230  0.0523  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C C     
1654 O O     . ILE D 10  0.4514 0.1548 0.5354 0.0307  0.0389  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C O     
1655 C CB    . ILE D 10  0.3804 0.2859 0.4685 0.0303  -0.0499 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CB    
1656 C CG1   . ILE D 10  0.6031 0.2913 0.5996 0.0411  0.0508  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CG1   
1657 C CG2   . ILE D 10  0.4355 0.4885 0.6209 -0.0971 -0.0311 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CG2   
1658 C CD1   . ILE D 10  0.5866 0.3499 0.7393 0.0297  0.2355  0.1355  ? ? ? ? ? ? 64  ILE C CD1   
1659 N N     . TRP D 11  0.3623 0.3545 0.4927 0.0233  0.0135  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C N     
1660 C CA    . TRP D 11  0.4899 0.4330 0.4963 0.1297  -0.0404 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CA    
1661 C C     . TRP D 11  0.3686 0.3774 0.4849 0.0178  -0.0002 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C C     
1662 O O     . TRP D 11  0.4940 0.3043 0.5604 0.0201  0.0063  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C O     
1663 C CB    . TRP D 11  0.4470 0.3668 0.5168 0.0619  0.0028  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CB    
1664 C CG    . TRP D 11  0.4367 0.2242 0.5370 0.0211  0.0459  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CG    
1665 C CD1   . TRP D 11  0.5235 0.5453 0.4873 0.0022  0.0512  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CD1   
1666 C CD2   . TRP D 11  0.4183 0.4054 0.5849 -0.0163 0.0162  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CD2   
1667 N NE1   . TRP D 11  0.4680 0.3132 0.5651 0.0072  0.0597  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C NE1   
1668 C CE2   . TRP D 11  0.3850 0.2687 0.6064 -0.0140 0.0045  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CE2   
1669 C CE3   . TRP D 11  0.5250 0.1251 0.7239 -0.0677 0.0522  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CE3   
1670 C CZ2   . TRP D 11  0.3819 0.3673 0.7392 0.0031  0.0169  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CZ2   
1671 C CZ3   . TRP D 11  0.5407 0.4369 0.6084 -0.0817 -0.0564 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CZ3   
1672 C CH2   . TRP D 11  0.5252 0.4332 0.6630 -0.0901 0.0202  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 65  TRP C CH2   
1673 N N     . GLU D 12  0.3358 0.3711 0.5568 -0.0129 -0.0309 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 66  GLU C N     
1674 C CA    . GLU D 12  0.3235 0.4624 0.5598 0.0184  -0.0619 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CA    
1675 C C     . GLU D 12  0.3883 0.4594 0.5421 0.0313  0.0946  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 66  GLU C C     
1676 O O     . GLU D 12  0.3735 0.3630 0.5969 0.0087  -0.0069 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 66  GLU C O     
1677 C CB    . GLU D 12  0.4161 0.4800 0.6769 -0.0826 -0.0865 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CB    
1678 C CG    . GLU D 12  0.5529 0.5529 0.5529 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CG    
1679 C CD    . GLU D 12  0.6157 0.6157 0.6157 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C CD    
1680 O OE1   . GLU D 12  0.5453 0.5453 0.5453 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C OE1   
1681 O OE2   . GLU D 12  0.6546 0.6546 0.6546 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 66  GLU C OE2   
1682 N N     . SER D 13  0.3680 0.3915 0.5604 -0.0119 0.0586  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 67  SER C N     
1683 C CA    . SER D 13  0.3215 0.4276 0.5508 -0.0170 0.0264  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 67  SER C CA    
1684 C C     . SER D 13  0.3504 0.4404 0.5011 0.0769  0.0227  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 67  SER C C     
1685 O O     . SER D 13  0.4187 0.4574 0.4547 0.0671  -0.0195 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 67  SER C O     
1686 C CB    . SER D 13  0.4367 0.2206 0.4978 -0.0474 -0.0060 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 67  SER C CB    
1687 O OG    . SER D 13  0.4525 0.2389 0.5493 0.0075  -0.0755 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 67  SER C OG    
1688 N N     . LEU D 14  0.3101 0.3313 0.4091 0.0080  0.0532  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 68  LEU C N     
1689 C CA    . LEU D 14  0.3600 0.1971 0.4099 -0.0348 0.0009  0.0187  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CA    
1690 C C     . LEU D 14  0.3707 0.1705 0.3655 -0.1025 -0.0254 0.0766  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C C     
1691 O O     . LEU D 14  0.4673 0.2529 0.4050 -0.0537 -0.0597 0.1178  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C O     
1692 C CB    . LEU D 14  0.5008 0.2635 0.3639 0.0541  -0.0164 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CB    
1693 C CG    . LEU D 14  0.7210 0.1865 0.4337 0.0794  0.0206  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CG    
1694 C CD1   . LEU D 14  0.6502 0.3984 0.5919 0.0766  -0.1286 0.1332  ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CD1   
1695 C CD2   . LEU D 14  0.9412 0.2573 0.6962 -0.2583 0.0537  -0.1930 ? ? ? ? ? ? 68  LEU C CD2   
1696 N N     . SER D 15  0.3244 0.0902 0.3674 -0.0371 -0.0121 0.0476  ? ? ? ? ? ? 69  SER C N     
1697 C CA    . SER D 15  0.3210 0.0822 0.3719 0.0465  -0.0195 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 69  SER C CA    
1698 C C     . SER D 15  0.3347 0.1658 0.3229 0.0006  -0.0209 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 69  SER C C     
1699 O O     . SER D 15  0.3710 0.2589 0.3620 0.0396  -0.0189 0.0303  ? ? ? ? ? ? 69  SER C O     
1700 C CB    . SER D 15  0.4176 0.1464 0.4481 -0.0123 0.0847  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 69  SER C CB    
1701 O OG    . SER D 15  0.4225 0.1629 0.4071 0.0247  0.0100  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 69  SER C OG    
1702 N N     . VAL D 16  0.3048 0.1120 0.3211 -0.0145 0.0352  0.0503  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C N     
1703 C CA    . VAL D 16  0.3496 0.0416 0.3480 0.0102  0.0569  0.0724  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CA    
1704 C C     . VAL D 16  0.4022 0.2432 0.3338 -0.0030 -0.0234 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C C     
1705 O O     . VAL D 16  0.3780 0.1889 0.2990 0.0356  -0.0238 0.0507  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C O     
1706 C CB    . VAL D 16  0.3804 0.1121 0.3086 0.1181  -0.0578 0.0572  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CB    
1707 C CG1   . VAL D 16  0.4734 0.0652 0.3756 0.0146  -0.1102 0.1092  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CG1   
1708 C CG2   . VAL D 16  0.4661 0.1570 0.2822 0.0491  -0.0246 0.1138  ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CG2   
1709 N N     . ASP D 17  0.3744 0.2221 0.4337 -0.0398 0.0537  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 71  ASP C N     
1710 C CA    . ASP D 17  0.4036 0.5449 0.3900 -0.1358 0.0549  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 71  ASP C CA    
1711 C C     . ASP D 17  0.3751 0.1450 0.3173 -0.0800 0.0027  0.0564  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C C     
1712 O O     . ASP D 17  0.4075 0.1104 0.3704 0.0019  0.0111  0.1001  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C O     
1713 C CB    . ASP D 17  0.4216 0.5118 0.6562 -0.1510 0.0984  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 71  ASP C CB    
1714 C CG    . ASP D 17  0.3736 0.2980 0.3264 -0.1268 0.0898  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 71  ASP C CG    
1715 O OD1   . ASP D 17  0.4119 0.4119 0.4119 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C OD1   
1716 O OD2   . ASP D 17  0.6174 0.6174 0.6174 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 71  ASP C OD2   
1717 N N     . VAL D 18  0.3739 0.1522 0.3168 -0.0467 0.0032  0.0791  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C N     
1718 C CA    . VAL D 18  0.3830 0.0756 0.3646 -0.0246 0.0257  0.0501  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CA    
1719 C C     . VAL D 18  0.4680 0.2216 0.3651 -0.1250 0.0281  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 72  VAL C C     
1720 O O     . VAL D 18  0.5649 0.4220 0.4491 -0.1311 0.0206  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 72  VAL C O     
1721 C CB    . VAL D 18  0.4621 0.3245 0.3780 0.1015  -0.0469 0.1973  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CB    
1722 C CG1   . VAL D 18  0.6580 0.4369 0.5626 -0.0415 -0.1135 0.0129  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CG1   
1723 C CG2   . VAL D 18  0.3787 0.6362 0.4967 0.0506  -0.0641 0.0814  ? ? ? ? ? ? 72  VAL C CG2   
1724 N N     . GLY D 19  0.4306 0.1264 0.4206 -0.0514 0.0189  0.0394  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C N     
1725 C CA    . GLY D 19  0.4441 0.2220 0.4644 -0.1550 0.0818  0.0229  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C CA    
1726 C C     . GLY D 19  0.4663 0.3571 0.4639 -0.0084 0.0038  0.0599  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C C     
1727 O O     . GLY D 19  0.4106 0.4010 0.5177 -0.0907 0.0400  0.0119  ? ? ? ? ? ? 73  GLY C O     
1728 N N     . SER D 20  0.4299 0.4458 0.6339 -0.0553 0.0050  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 74  SER C N     
1729 C CA    . SER D 20  0.4546 0.2530 0.4890 -0.0824 -0.0301 0.0733  ? ? ? ? ? ? 74  SER C CA    
1730 C C     . SER D 20  0.6421 0.3269 0.6128 -0.2051 0.2011  0.0211  ? ? ? ? ? ? 74  SER C C     
1731 O O     . SER D 20  0.7441 0.4091 0.7392 -0.1027 0.0775  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 74  SER C O     
1732 C CB    . SER D 20  0.6844 0.3363 0.5751 -0.1366 -0.1866 0.0716  ? ? ? ? ? ? 74  SER C CB    
1733 O OG    . SER D 20  0.6303 0.2598 0.7937 0.0021  0.0043  0.0266  ? ? ? ? ? ? 74  SER C OG    
1734 N N     . GLN D 21  0.6161 0.3259 0.6052 -0.2632 0.1457  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 75  GLN C N     
1735 C CA    . GLN D 21  0.5627 0.3263 0.6180 -0.2547 -0.0106 0.1470  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CA    
1736 C C     . GLN D 21  0.7223 0.7879 0.6725 -0.0632 -0.1183 0.0995  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C C     
1737 O O     . GLN D 21  0.6382 0.4843 0.9707 -0.2213 0.0008  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 75  GLN C O     
1738 C CB    . GLN D 21  1.0201 0.3388 0.6219 -0.0478 0.2690  0.1774  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CB    
1739 C CG    . GLN D 21  0.6935 0.6935 0.6935 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CG    
1740 C CD    . GLN D 21  0.7763 0.7763 0.7763 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C CD    
1741 O OE1   . GLN D 21  0.7980 0.7980 0.7980 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C OE1   
1742 N NE2   . GLN D 21  0.7817 0.7817 0.7817 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 75  GLN C NE2   
1743 N N     . GLY D 22  0.8813 0.3631 0.6344 -0.1026 -0.0415 0.1114  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C N     
1744 C CA    . GLY D 22  0.5577 0.3158 1.0683 -0.2796 -0.0335 0.1015  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C CA    
1745 C C     . GLY D 22  0.8041 0.1334 0.8664 -0.0296 -0.0607 0.0809  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C C     
1746 O O     . GLY D 22  0.8380 0.4763 0.9291 -0.1014 -0.1674 0.1364  ? ? ? ? ? ? 76  GLY C O     
1747 N N     . ASN D 23  0.6369 0.3827 0.7130 -0.0667 -0.0714 0.1234  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C N     
1748 C CA    . ASN D 23  0.5652 0.3512 0.6133 -0.1163 0.0422  0.0320  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C CA    
1749 C C     . ASN D 23  0.5366 0.6136 0.5370 -0.0162 0.0282  0.0783  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C C     
1750 O O     . ASN D 23  0.6504 0.7070 0.6832 -0.2749 -0.1013 0.0422  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C O     
1751 C CB    . ASN D 23  0.4954 0.3715 0.4876 -0.2153 0.0000  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 77  ASN C CB    
1752 C CG    . ASN D 23  0.3961 0.3432 0.4523 -0.0914 -0.0053 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 77  ASN C CG    
1753 O OD1   . ASN D 23  0.5406 0.4343 0.5086 -0.1097 -0.0594 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 77  ASN C OD1   
1754 N ND2   . ASN D 23  0.5524 0.3828 0.4943 -0.0603 0.0649  0.0562  ? ? ? ? ? ? 77  ASN C ND2   
1755 N N     . PRO D 24  0.5628 0.7724 0.6127 0.0475  -0.0713 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 78  PRO C N     
1756 C CA    . PRO D 24  0.4647 0.5511 0.5605 -0.0426 0.0142  0.1300  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CA    
1757 C C     . PRO D 24  0.5144 0.4300 0.5386 -0.0754 -0.0389 0.0152  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C C     
1758 O O     . PRO D 24  0.6671 0.6230 0.5827 -0.3413 -0.0369 0.1261  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C O     
1759 C CB    . PRO D 24  0.6224 0.3752 0.5407 0.0285  -0.1331 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CB    
1760 C CG    . PRO D 24  0.5398 1.1322 0.5359 0.1384  -0.0428 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CG    
1761 C CD    . PRO D 24  0.5549 0.8519 0.4088 0.0908  0.0657  0.2108  ? ? ? ? ? ? 78  PRO C CD    
1762 N N     . GLY D 25  0.4867 0.5353 0.4666 0.0022  -0.0370 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 79  GLY C N     
1763 C CA    . GLY D 25  0.5802 0.6420 0.6028 -0.1123 0.0165  0.1087  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C CA    
1764 C C     . GLY D 25  0.5655 0.3841 0.4238 -0.0866 0.0572  0.1089  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C C     
1765 O O     . GLY D 25  0.5150 0.3965 0.4942 -0.1572 0.0357  0.1058  ? ? ? ? ? ? 79  GLY C O     
1766 N N     . ILE D 26  0.5396 0.2464 0.5853 -0.0754 0.0218  0.0904  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C N     
1767 C CA    . ILE D 26  0.4845 0.2756 0.4799 -0.1454 0.0551  0.1439  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CA    
1768 C C     . ILE D 26  0.4415 0.2901 0.5210 -0.1118 0.0383  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 80  ILE C C     
1769 O O     . ILE D 26  0.5889 0.3605 0.5594 -0.1846 0.1007  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 80  ILE C O     
1770 C CB    . ILE D 26  0.5009 0.2850 0.5915 -0.1362 0.0270  0.2166  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CB    
1771 C CG1   . ILE D 26  0.6538 0.2782 0.6737 -0.1459 0.1705  0.0975  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CG1   
1772 C CG2   . ILE D 26  0.5703 0.4611 0.6449 -0.2179 -0.0873 0.0579  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CG2   
1773 C CD1   . ILE D 26  0.9218 0.3909 0.6166 -0.1258 -0.1683 0.2405  ? ? ? ? ? ? 80  ILE C CD1   
1774 N N     . VAL D 27  0.4123 0.2804 0.5816 -0.1400 0.0779  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 81  VAL C N     
1775 C CA    . VAL D 27  0.4196 0.2191 0.4132 0.0042  0.0299  0.1554  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CA    
1776 C C     . VAL D 27  0.4106 0.2103 0.4203 -0.0316 0.0401  0.0952  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C C     
1777 O O     . VAL D 27  0.5329 0.2159 0.4638 -0.0403 0.0817  0.0811  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C O     
1778 C CB    . VAL D 27  0.6960 0.0927 0.4815 0.1253  -0.1321 0.0285  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CB    
1779 C CG1   . VAL D 27  0.5794 0.4408 0.4659 0.0275  -0.0532 0.1720  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CG1   
1780 C CG2   . VAL D 27  0.5177 0.1994 0.4085 0.0482  0.1123  0.0979  ? ? ? ? ? ? 81  VAL C CG2   
1781 N N     . GLU D 28  0.4051 0.1344 0.4291 -0.0584 0.0222  0.1286  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C N     
1782 C CA    . GLU D 28  0.3923 0.1812 0.3772 -0.0432 0.0338  0.1099  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CA    
1783 C C     . GLU D 28  0.3850 0.1477 0.4096 0.0179  0.0267  0.0812  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C C     
1784 O O     . GLU D 28  0.5038 0.1559 0.3553 -0.0614 0.0363  0.0279  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C O     
1785 C CB    . GLU D 28  0.5422 0.2031 0.3429 -0.0714 0.0632  0.1617  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CB    
1786 C CG    . GLU D 28  0.5906 0.1804 0.4471 0.0053  0.0850  0.1096  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CG    
1787 C CD    . GLU D 28  0.8658 0.4794 1.0328 -0.1301 0.0783  0.2972  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C CD    
1788 O OE1   . GLU D 28  1.4842 0.4331 1.0252 0.3750  0.0210  0.1906  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C OE1   
1789 O OE2   . GLU D 28  1.0734 0.3767 1.1552 0.2607  0.0931  0.2532  ? ? ? ? ? ? 82  GLU C OE2   
1790 N N     . TYR D 29  0.3626 0.1142 0.4021 0.0185  0.0354  0.0822  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C N     
1791 C CA    . TYR D 29  0.3383 0.0807 0.4021 0.0486  0.0463  0.1403  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CA    
1792 C C     . TYR D 29  0.3906 0.1329 0.3466 0.0043  0.0262  0.0612  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C C     
1793 O O     . TYR D 29  0.4651 0.0922 0.3725 0.0132  -0.0004 0.1407  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C O     
1794 C CB    . TYR D 29  0.4966 0.0506 0.3003 -0.0001 0.0182  0.0833  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CB    
1795 C CG    . TYR D 29  0.3814 0.1059 0.2750 -0.0529 0.0340  0.1288  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CG    
1796 C CD1   . TYR D 29  0.4387 0.2556 0.3504 -0.0563 -0.0429 0.0879  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CD1   
1797 C CD2   . TYR D 29  0.4434 0.1182 0.3613 -0.0172 0.0639  0.0929  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CD2   
1798 C CE1   . TYR D 29  0.4995 0.2420 0.3195 0.0220  0.0179  0.1253  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CE1   
1799 C CE2   . TYR D 29  0.5017 0.0948 0.3563 -0.0564 -0.0192 0.1463  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CE2   
1800 C CZ    . TYR D 29  0.4289 0.1154 0.3104 -0.0745 0.0249  0.0801  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C CZ    
1801 O OH    . TYR D 29  0.5045 0.0848 0.3678 -0.0170 0.0048  0.0729  ? ? ? ? ? ? 83  TYR C OH    
1802 N N     . LYS D 30  0.3529 0.0927 0.3107 0.0213  0.0076  0.1377  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C N     
1803 C CA    . LYS D 30  0.3285 0.1283 0.4171 0.0081  -0.0251 0.0838  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CA    
1804 C C     . LYS D 30  0.4279 0.1831 0.3311 0.0028  -0.0287 0.0556  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C C     
1805 O O     . LYS D 30  0.4409 0.1057 0.3363 -0.0088 -0.0336 0.0640  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C O     
1806 C CB    . LYS D 30  0.4768 0.1200 0.4089 0.0726  0.0378  0.0212  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CB    
1807 C CG    . LYS D 30  0.4628 0.0761 0.3703 0.0818  0.0252  0.1152  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CG    
1808 C CD    . LYS D 30  0.6569 0.0844 0.4652 0.0673  -0.0368 0.1468  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CD    
1809 C CE    . LYS D 30  0.6529 0.1027 0.5346 -0.0069 0.0292  0.1515  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C CE    
1810 N NZ    . LYS D 30  0.7558 0.1100 0.5988 0.0566  -0.0162 0.1602  ? ? ? ? ? ? 84  LYS C NZ    
1811 N N     . GLY D 31  0.3629 0.0910 0.3748 0.0802  -0.0281 0.1205  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C N     
1812 C CA    . GLY D 31  0.3440 0.1417 0.3539 0.0626  0.0362  0.1027  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C CA    
1813 C C     . GLY D 31  0.3209 0.1988 0.3406 -0.0186 -0.0047 0.0630  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C C     
1814 O O     . GLY D 31  0.4987 0.1251 0.4214 0.0561  -0.0739 0.1268  ? ? ? ? ? ? 85  GLY C O     
1815 N N     . VAL D 32  0.4035 0.1332 0.4161 0.0693  0.0173  0.0713  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C N     
1816 C CA    . VAL D 32  0.3573 0.2548 0.4675 0.0894  -0.0546 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CA    
1817 C C     . VAL D 32  0.3850 0.3911 0.3869 0.0649  -0.0549 0.0452  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C C     
1818 O O     . VAL D 32  0.4211 0.2054 0.4210 0.0295  -0.0766 0.0559  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C O     
1819 C CB    . VAL D 32  0.4424 0.1826 0.4563 0.0687  0.0041  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CB    
1820 C CG1   . VAL D 32  0.4388 0.2551 0.4486 0.0925  -0.0131 0.0283  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CG1   
1821 C CG2   . VAL D 32  0.5413 0.2383 0.4567 0.0721  -0.0347 0.1038  ? ? ? ? ? ? 86  VAL C CG2   
1822 N N     . ASP D 33  0.4327 0.2099 0.4834 0.0764  -0.0516 0.0415  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C N     
1823 C CA    . ASP D 33  0.4314 0.1852 0.5198 0.0862  0.0003  0.0182  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C CA    
1824 C C     . ASP D 33  0.5566 0.3590 0.4907 -0.0242 -0.0282 0.0504  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C C     
1825 O O     . ASP D 33  0.5634 0.2337 0.6634 0.1188  -0.0051 0.1071  ? ? ? ? ? ? 87  ASP C O     
1826 C CB    . ASP D 33  0.5476 0.6229 0.6605 0.1069  -0.1631 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 87  ASP C CB    
1827 C CG    . ASP D 33  0.5632 0.9585 0.8685 0.0757  -0.0975 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 87  ASP C CG    
1828 O OD1   . ASP D 33  0.5868 0.6295 0.9696 0.1478  -0.1729 -0.2305 ? ? ? ? ? ? 87  ASP C OD1   
1829 O OD2   . ASP D 33  0.7950 0.6811 0.9205 0.0393  -0.0114 -0.3132 ? ? ? ? ? ? 87  ASP C OD2   
1830 N N     . THR D 34  0.4624 0.2824 0.4620 0.1639  0.0380  0.0291  ? ? ? ? ? ? 88  THR C N     
1831 C CA    . THR D 34  0.5097 0.2657 0.5276 0.1426  0.0020  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 88  THR C CA    
1832 C C     . THR D 34  0.4506 0.2763 0.6361 0.1223  -0.1299 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 88  THR C C     
1833 O O     . THR D 34  0.5973 0.2220 0.6234 0.0752  0.0150  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 88  THR C O     
1834 C CB    . THR D 34  0.4552 0.2745 0.4362 0.0589  0.0127  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 88  THR C CB    
1835 O OG1   . THR D 34  0.4130 0.2363 0.4438 0.0410  -0.0112 0.0244  ? ? ? ? ? ? 88  THR C OG1   
1836 C CG2   . THR D 34  0.4742 0.2592 0.4317 0.1532  -0.0830 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 88  THR C CG2   
1837 N N     . LYS D 35  0.4044 0.3599 0.6453 0.1977  -0.0369 0.0463  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C N     
1838 C CA    . LYS D 35  0.4483 0.3234 0.8467 0.1561  -0.0123 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CA    
1839 C C     . LYS D 35  0.6870 0.4580 0.7168 0.1539  -0.2216 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 89  LYS C C     
1840 O O     . LYS D 35  1.1998 0.3822 1.2251 0.3421  -0.0334 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 89  LYS C O     
1841 C CB    . LYS D 35  0.3431 0.5085 0.9053 0.0696  -0.1108 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CB    
1842 C CG    . LYS D 35  0.6232 0.4346 0.7746 0.1710  -0.0345 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CG    
1843 C CD    . LYS D 35  0.8166 0.3095 0.8277 -0.1252 -0.1590 0.0865  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CD    
1844 C CE    . LYS D 35  1.1298 0.4151 0.9328 -0.3668 -0.0521 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 89  LYS C CE    
1845 N NZ    . LYS D 35  1.2017 0.5082 0.9109 0.2106  -0.1151 0.3190  ? ? ? ? ? ? 89  LYS C NZ    
1846 N N     . THR D 36  0.9820 0.8137 0.7309 0.5278  -0.0833 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 90  THR C N     
1847 C CA    . THR D 36  0.6936 0.8240 0.7277 0.0384  -0.0761 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 90  THR C CA    
1848 C C     . THR D 36  0.5691 0.5152 0.8969 0.1950  -0.0607 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 90  THR C C     
1849 O O     . THR D 36  1.5533 0.7756 1.1919 0.4600  0.1987  0.0147  ? ? ? ? ? ? 90  THR C O     
1850 C CB    . THR D 36  1.0931 0.3243 1.0267 -0.0043 -0.6277 0.1393  ? ? ? ? ? ? 90  THR C CB    
1851 O OG1   . THR D 36  1.0669 0.3321 1.4885 -0.0682 -0.3846 0.4561  ? ? ? ? ? ? 90  THR C OG1   
1852 C CG2   . THR D 36  1.0706 0.8146 0.9328 -0.4263 0.1592  0.2681  ? ? ? ? ? ? 90  THR C CG2   
1853 N N     . GLY D 37  0.5460 0.2951 0.8989 0.0613  0.0482  0.1153  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C N     
1854 C CA    . GLY D 37  0.5800 0.1730 0.6943 0.0342  0.0047  0.2203  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C CA    
1855 C C     . GLY D 37  0.6795 0.3799 0.7225 0.1326  0.0034  0.1236  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C C     
1856 O O     . GLY D 37  0.7841 0.1061 0.7815 0.0882  -0.0001 0.2308  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C O     
1857 N N     . GLU D 38  0.7419 0.2080 0.6118 0.2256  -0.0634 0.0788  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C N     
1858 C CA    . GLU D 38  0.6126 0.3394 0.6320 0.1124  -0.0773 0.0058  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CA    
1859 C C     . GLU D 38  0.5415 0.2760 0.4930 0.0725  -0.0260 0.0480  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C C     
1860 O O     . GLU D 38  0.6523 0.3188 0.6750 0.0836  -0.1872 0.1448  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C O     
1861 C CB    . GLU D 38  0.5954 0.3751 0.5952 0.1447  -0.0927 0.1667  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CB    
1862 C CG    . GLU D 38  0.9843 0.5812 0.7542 -0.3484 -0.0652 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CG    
1863 C CD    . GLU D 38  0.6615 1.0329 0.9891 0.0057  -0.1964 0.4284  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C CD    
1864 O OE1   . GLU D 38  0.9543 0.7575 1.2576 -0.0139 -0.0018 0.8326  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C OE1   
1865 O OE2   . GLU D 38  1.8479 0.5117 1.0021 -0.1934 0.0288  0.1118  ? ? ? ? ? ? 92  GLU C OE2   
1866 N N     . VAL D 39  0.5751 0.2485 0.5733 0.1234  -0.0594 0.1694  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C N     
1867 C CA    . VAL D 39  0.4214 0.3211 0.5328 0.0701  -0.0593 0.0701  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CA    
1868 C C     . VAL D 39  0.7417 0.3016 0.5116 0.0388  -0.1141 0.1510  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C C     
1869 O O     . VAL D 39  0.6341 0.4052 0.5650 0.2165  -0.0613 0.1648  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C O     
1870 C CB    . VAL D 39  0.5503 0.2065 0.6707 0.1139  -0.0915 0.1243  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CB    
1871 C CG1   . VAL D 39  0.6639 0.1614 0.7626 0.1540  -0.1751 0.2189  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CG1   
1872 C CG2   . VAL D 39  0.7274 0.3325 0.8792 -0.0083 -0.2591 0.0801  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CG2   
1873 N N     . LEU D 40  0.4929 0.2063 0.4242 0.0338  -0.0984 0.0789  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C N     
1874 C CA    . LEU D 40  0.5148 0.3334 0.3642 -0.0269 -0.0696 0.0335  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CA    
1875 C C     . LEU D 40  0.5207 0.2860 0.3763 -0.0071 -0.0702 0.1260  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C C     
1876 O O     . LEU D 40  0.5344 0.4818 0.4778 0.0843  -0.1709 0.0092  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C O     
1877 C CB    . LEU D 40  0.4557 0.4545 0.4271 -0.1452 -0.0835 0.1121  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CB    
1878 C CG    . LEU D 40  0.6121 0.5550 0.5028 0.0811  0.0166  0.2660  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CG    
1879 C CD1   . LEU D 40  0.8983 0.1948 0.7256 0.0149  0.2563  0.1199  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CD1   
1880 C CD2   . LEU D 40  0.4064 0.3952 0.4603 0.0722  -0.0418 0.1021  ? ? ? ? ? ? 94  LEU C CD2   
1881 N N     . PHE D 41  0.4962 0.1446 0.4637 0.0638  -0.0299 0.1705  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C N     
1882 C CA    . PHE D 41  0.4805 0.1628 0.4432 0.0504  -0.0542 0.0863  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CA    
1883 C C     . PHE D 41  0.4982 0.3233 0.3942 0.0205  -0.0506 0.0824  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C C     
1884 O O     . PHE D 41  0.5123 0.1115 0.3937 0.0612  -0.0550 0.1410  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C O     
1885 C CB    . PHE D 41  0.4584 0.1555 0.3872 0.0087  -0.0312 0.1445  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CB    
1886 C CG    . PHE D 41  0.4075 0.1554 0.3993 0.0066  -0.0548 0.1200  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CG    
1887 C CD1   . PHE D 41  0.4341 0.1727 0.3402 0.0412  -0.0964 0.0725  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CD1   
1888 C CD2   . PHE D 41  0.5025 0.2613 0.4392 0.0046  -0.0110 0.0291  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CD2   
1889 C CE1   . PHE D 41  0.3931 0.1938 0.3126 0.0203  -0.0151 0.0482  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CE1   
1890 C CE2   . PHE D 41  0.4615 0.2199 0.4490 -0.1354 -0.0503 0.0460  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CE2   
1891 C CZ    . PHE D 41  0.3445 0.0913 0.3748 0.0149  -0.0123 0.0461  ? ? ? ? ? ? 95  PHE C CZ    
1892 N N     . GLU D 42  0.4198 0.2402 0.4461 0.0407  -0.0806 0.1808  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C N     
1893 C CA    . GLU D 42  0.4504 0.2516 0.3443 0.0639  -0.0807 0.1635  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CA    
1894 C C     . GLU D 42  0.4429 0.2188 0.4246 -0.0174 -0.0301 0.1098  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C C     
1895 O O     . GLU D 42  0.6278 0.4325 0.4801 0.0905  -0.1052 0.0929  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C O     
1896 C CB    . GLU D 42  0.5365 0.2244 0.6843 0.0425  -0.0968 0.1961  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CB    
1897 C CG    . GLU D 42  0.5778 0.3416 0.7999 0.0275  -0.0224 0.1718  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CG    
1898 C CD    . GLU D 42  0.6627 0.3172 0.8725 -0.0106 -0.0237 0.3156  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C CD    
1899 O OE1   . GLU D 42  0.6331 0.3417 1.2224 0.0423  -0.1976 0.1469  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C OE1   
1900 O OE2   . GLU D 42  0.8822 0.3670 1.3636 0.0140  -0.0232 0.0260  ? ? ? ? ? ? 96  GLU C OE2   
1901 N N     . ARG D 43  0.4535 0.1394 0.3819 0.0208  0.0016  0.1434  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C N     
1902 C CA    . ARG D 43  0.3942 0.2819 0.4469 0.0208  0.0307  0.1734  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CA    
1903 C C     . ARG D 43  0.4936 0.2506 0.4414 -0.0184 0.0182  0.1141  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C C     
1904 O O     . ARG D 43  0.5113 0.2553 0.4983 -0.0575 0.0477  0.1179  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C O     
1905 C CB    . ARG D 43  0.5740 0.1174 0.5847 0.0703  0.0039  0.1225  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CB    
1906 C CG    . ARG D 43  0.5830 0.2971 0.5023 0.0724  -0.0035 0.1597  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CG    
1907 C CD    . ARG D 43  0.6097 0.7123 0.5368 -0.0150 -0.0404 0.0505  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CD    
1908 N NE    . ARG D 43  0.6605 0.1948 0.7819 -0.2359 -0.0065 0.1250  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NE    
1909 C CZ    . ARG D 43  0.6096 0.6574 0.3500 0.0594  -0.0184 0.0578  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CZ    
1910 N NH1   . ARG D 43  0.7850 0.7074 0.6125 -0.2067 0.0491  0.0139  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NH1   
1911 N NH2   . ARG D 43  0.5285 0.4211 0.3314 -0.1361 -0.0750 0.2385  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NH2   
1912 N N     . GLU D 44  0.5656 0.3495 0.3792 0.0358  -0.0135 0.2137  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C N     
1913 C CA    . GLU D 44  0.5557 0.4690 0.7564 -0.0404 -0.0108 0.0122  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CA    
1914 C C     . GLU D 44  0.5985 0.3229 0.5467 -0.1854 0.0409  0.2201  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C C     
1915 O O     . GLU D 44  0.5233 0.2752 0.5215 -0.0855 0.0462  0.0817  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C O     
1916 C CB    . GLU D 44  0.5338 0.5338 0.5338 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CB    
1917 C CG    . GLU D 44  0.6194 0.6194 0.6194 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CG    
1918 C CD    . GLU D 44  0.7097 0.7097 0.7097 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CD    
1919 O OE1   . GLU D 44  0.7986 0.7986 0.7986 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE1   
1920 O OE2   . GLU D 44  0.7561 0.7561 0.7561 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE2   
1921 N N     . PRO D 45  0.5618 0.2607 0.6183 -0.0741 0.0605  0.1017  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C N     
1922 C CA    . PRO D 45  0.5721 0.1697 0.6423 -0.0302 0.0889  0.0547  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CA    
1923 C C     . PRO D 45  0.6278 0.3699 0.4439 0.1461  0.0582  0.0797  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C C     
1924 O O     . PRO D 45  0.6254 0.2871 0.4416 0.0036  0.0598  0.1540  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C O     
1925 C CB    . PRO D 45  0.6576 0.2284 0.8645 -0.0954 -0.0039 0.2506  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CB    
1926 C CG    . PRO D 45  0.7617 0.1973 0.8693 -0.0856 -0.1860 0.1571  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CG    
1927 C CD    . PRO D 45  0.6151 0.2134 0.6694 -0.1915 0.0229  0.1209  ? ? ? ? ? ? 99  PRO C CD    
1928 N N     . ILE D 46  0.5128 0.3274 0.3930 0.0112  0.0667  0.0909  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C N     
1929 C CA    . ILE D 46  0.5499 0.3873 0.4357 -0.0034 0.0996  0.1847  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CA    
1930 C C     . ILE D 46  0.6294 0.2715 0.4622 -0.0845 0.0874  0.0800  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C C     
1931 O O     . ILE D 46  0.4808 0.3286 0.4743 -0.0437 0.0474  0.0885  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C O     
1932 C CB    . ILE D 46  0.5066 0.1439 0.5657 0.0494  0.0303  0.0925  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CB    
1933 C CG1   . ILE D 46  0.5247 0.3731 0.6135 -0.0335 -0.0634 0.0870  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CG1   
1934 C CG2   . ILE D 46  0.5570 0.4229 0.6362 0.1935  -0.0695 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CG2   
1935 C CD1   . ILE D 46  0.5734 0.3451 0.5130 0.0296  -0.1190 0.0554  ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CD1   
1936 N N     . PRO D 47  0.5938 0.2392 0.5154 -0.0896 0.1144  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 101 PRO C N     
1937 C CA    . PRO D 47  0.4520 0.6117 0.5348 -0.1018 0.0673  0.0931  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CA    
1938 C C     . PRO D 47  0.5783 0.4540 0.5766 -0.0269 0.0316  0.0301  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C C     
1939 O O     . PRO D 47  0.5739 0.4354 0.6339 -0.1403 0.0766  0.0687  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C O     
1940 C CB    . PRO D 47  0.6216 0.6879 0.4837 -0.1749 0.0792  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CB    
1941 C CG    . PRO D 47  0.5968 0.5570 0.5976 -0.0635 0.0215  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CG    
1942 C CD    . PRO D 47  0.6682 0.2677 0.5097 -0.0676 -0.0090 0.0032  ? ? ? ? ? ? 101 PRO C CD    
1943 N N     . ILE D 48  0.4688 0.3890 0.5392 -0.0389 0.0463  0.0214  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C N     
1944 C CA    . ILE D 48  0.3965 0.2315 0.5768 -0.0525 0.0672  0.0442  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CA    
1945 C C     . ILE D 48  0.4733 0.4380 0.3383 -0.1827 0.0450  0.0258  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C C     
1946 O O     . ILE D 48  0.4761 0.3594 0.4008 -0.0973 0.0702  0.0523  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C O     
1947 C CB    . ILE D 48  0.3346 0.5249 0.6313 -0.0364 0.0547  0.1979  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CB    
1948 C CG1   . ILE D 48  0.6911 0.4201 0.6914 -0.0568 0.1849  0.2089  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CG1   
1949 C CG2   . ILE D 48  0.6161 0.6784 0.4713 0.0447  -0.0275 0.0520  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CG2   
1950 C CD1   . ILE D 48  0.9557 0.8204 0.6295 0.1674  -0.2628 0.0286  ? ? ? ? ? ? 102 ILE C CD1   
1951 N N     . GLY D 49  0.4665 0.2908 0.4285 -0.0730 0.0342  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 103 GLY C N     
1952 C CA    . GLY D 49  0.4518 0.2730 0.4783 -0.0883 0.0721  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 103 GLY C CA    
1953 C C     . GLY D 49  0.5093 0.2904 0.4114 -0.0342 -0.0067 0.0310  ? ? ? ? ? ? 103 GLY C C     
1954 O O     . GLY D 49  0.5917 0.4705 0.4179 -0.1846 -0.0073 0.0455  ? ? ? ? ? ? 103 GLY C O     
1955 N N     . THR D 50  0.4052 0.2692 0.3727 -0.0301 -0.0026 0.0282  ? ? ? ? ? ? 104 THR C N     
1956 C CA    . THR D 50  0.3668 0.2783 0.3438 0.0253  -0.0112 0.0900  ? ? ? ? ? ? 104 THR C CA    
1957 C C     . THR D 50  0.3854 0.1954 0.3138 0.0485  -0.0444 0.1316  ? ? ? ? ? ? 104 THR C C     
1958 O O     . THR D 50  0.3565 0.2265 0.3595 -0.0283 -0.0297 0.0476  ? ? ? ? ? ? 104 THR C O     
1959 C CB    . THR D 50  0.3700 0.2853 0.3278 -0.0384 -0.0432 0.0671  ? ? ? ? ? ? 104 THR C CB    
1960 O OG1   . THR D 50  0.3815 0.2113 0.3810 -0.0386 -0.0379 0.0904  ? ? ? ? ? ? 104 THR C OG1   
1961 C CG2   . THR D 50  0.3739 0.2993 0.4419 -0.0492 -0.0248 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 104 THR C CG2   
1962 N N     . ASN D 51  0.4290 0.2045 0.3437 0.0050  -0.0200 0.0712  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C N     
1963 C CA    . ASN D 51  0.4530 0.1865 0.3812 -0.0465 0.0258  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 105 ASN C CA    
1964 C C     . ASN D 51  0.3000 0.2448 0.2964 -0.0474 -0.0826 0.0501  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C C     
1965 O O     . ASN D 51  0.3284 0.1471 0.3416 -0.0090 -0.0569 0.0652  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C O     
1966 C CB    . ASN D 51  0.4864 0.3079 0.4212 0.0652  -0.0031 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 105 ASN C CB    
1967 C CG    . ASN D 51  0.4817 0.2774 0.5706 -0.0151 0.1621  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 105 ASN C CG    
1968 O OD1   . ASN D 51  0.9408 0.3366 0.6517 0.1113  0.0438  0.1255  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C OD1   
1969 N ND2   . ASN D 51  0.5524 0.2445 0.4780 -0.0670 0.1076  0.0062  ? ? ? ? ? ? 105 ASN C ND2   
1970 N N     . ASN D 52  0.3478 0.2091 0.3567 0.0233  -0.0491 0.0184  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C N     
1971 C CA    . ASN D 52  0.3888 0.2875 0.2954 -0.0476 -0.0500 0.0492  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C CA    
1972 C C     . ASN D 52  0.2191 0.2373 0.2961 0.0321  -0.0211 0.0215  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C C     
1973 O O     . ASN D 52  0.3206 0.1703 0.3268 0.0147  -0.0230 0.0601  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C O     
1974 C CB    . ASN D 52  0.4453 0.3593 0.2788 -0.0015 -0.1181 0.0204  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C CB    
1975 C CG    . ASN D 52  0.3715 0.3414 0.3124 0.0452  0.0072  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 106 ASN C CG    
1976 O OD1   . ASN D 52  0.4592 0.2622 0.3570 0.1428  -0.0105 0.0570  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C OD1   
1977 N ND2   . ASN D 52  0.5244 0.2654 0.3960 0.0496  -0.1111 0.0250  ? ? ? ? ? ? 106 ASN C ND2   
1978 N N     . MET D 53  0.3443 0.1707 0.2492 0.0492  0.0232  0.0243  ? ? ? ? ? ? 107 MET C N     
1979 C CA    . MET D 53  0.3286 0.1594 0.2913 0.0114  -0.0006 0.0432  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CA    
1980 C C     . MET D 53  0.3311 0.1760 0.2472 -0.0272 -0.0437 0.0552  ? ? ? ? ? ? 107 MET C C     
1981 O O     . MET D 53  0.2962 0.1409 0.3200 -0.0097 -0.0210 0.0607  ? ? ? ? ? ? 107 MET C O     
1982 C CB    . MET D 53  0.3586 0.2211 0.3506 0.0468  0.0322  0.0833  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CB    
1983 C CG    . MET D 53  0.3604 0.2163 0.4623 0.0775  0.0039  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 107 MET C CG    
1984 S SD    A MET D 53  0.4892 0.3760 0.5354 -0.0447 0.0399  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 107 MET C SD    
1985 C CE    . MET D 53  0.6146 0.1503 0.5078 0.1127  0.0456  0.0386  ? ? ? ? ? ? 107 MET C CE    
1986 N N     . GLY D 54  0.3301 0.1473 0.3601 -0.0288 0.0058  0.0215  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C N     
1987 C CA    . GLY D 54  0.3151 0.0820 0.3304 0.0150  0.0273  0.1195  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C CA    
1988 C C     . GLY D 54  0.3047 0.1420 0.2889 -0.0037 -0.0261 0.0385  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C C     
1989 O O     . GLY D 54  0.3382 0.1915 0.2911 -0.0381 -0.0198 0.1076  ? ? ? ? ? ? 108 GLY C O     
1990 N N     . GLU D 55  0.3491 0.1720 0.2777 0.0492  0.0224  0.0933  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C N     
1991 C CA    . GLU D 55  0.3252 0.1550 0.3124 -0.0204 0.0303  0.0518  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CA    
1992 C C     . GLU D 55  0.2946 0.1714 0.2785 -0.0380 0.0160  0.0931  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C C     
1993 O O     . GLU D 55  0.3305 0.1514 0.3053 0.0324  -0.0053 0.1155  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C O     
1994 C CB    . GLU D 55  0.5797 0.2514 0.3833 -0.0595 -0.0338 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CB    
1995 C CG    . GLU D 55  0.5157 0.1817 0.3810 0.0803  0.0944  0.0972  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CG    
1996 C CD    . GLU D 55  0.5927 0.5294 0.7502 0.1124  0.3219  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 109 GLU C CD    
1997 O OE1   . GLU D 55  0.7768 0.4200 0.4755 0.0487  0.0838  0.2192  ? ? ? ? ? ? 109 GLU C OE1   
1998 O OE2   . GLU D 55  0.7478 0.3693 0.7127 0.1514  0.0166  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 109 GLU C OE2   
1999 N N     . PHE D 56  0.3348 0.1972 0.2066 -0.0319 0.0158  0.0608  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C N     
2000 C CA    . PHE D 56  0.3319 0.1584 0.3146 0.0012  -0.0175 0.0168  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CA    
2001 C C     . PHE D 56  0.2773 0.1419 0.3279 0.0112  0.0221  0.0272  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C C     
2002 O O     . PHE D 56  0.3497 0.1140 0.3358 -0.0229 -0.0122 0.1518  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C O     
2003 C CB    . PHE D 56  0.3186 0.1055 0.2373 0.0097  -0.0284 0.1283  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CB    
2004 C CG    . PHE D 56  0.3731 0.1684 0.2748 -0.0537 0.0118  0.0183  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CG    
2005 C CD1   . PHE D 56  0.4057 0.1578 0.2764 -0.0414 0.0122  0.0553  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CD1   
2006 C CD2   . PHE D 56  0.3836 0.1456 0.2692 0.0153  -0.0025 0.0525  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CD2   
2007 C CE1   . PHE D 56  0.4300 0.1635 0.3082 -0.0486 0.0131  0.0009  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CE1   
2008 C CE2   . PHE D 56  0.4152 0.1834 0.2632 -0.0204 -0.0019 0.0344  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CE2   
2009 C CZ    . PHE D 56  0.3897 0.2678 0.3069 0.0177  0.0282  0.0855  ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CZ    
2010 N N     . LEU D 57  0.3564 0.1545 0.2442 -0.0086 0.0174  0.0615  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C N     
2011 C CA    . LEU D 57  0.3215 0.0731 0.2865 -0.0256 0.0196  0.0269  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CA    
2012 C C     . LEU D 57  0.2903 0.1641 0.2427 -0.0063 -0.0384 0.0727  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C C     
2013 O O     . LEU D 57  0.3102 0.0753 0.2813 0.0012  -0.0285 0.1124  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C O     
2014 C CB    . LEU D 57  0.2612 0.2426 0.2760 0.0228  0.0567  0.0899  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CB    
2015 C CG    . LEU D 57  0.3300 0.1431 0.2435 -0.0129 0.0505  0.0452  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CG    
2016 C CD1   . LEU D 57  0.4150 0.1877 0.3031 -0.0483 0.0806  0.0910  ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CD1   
2017 C CD2   . LEU D 57  0.3683 0.1058 0.3629 0.0409  -0.0265 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 111 LEU C CD2   
2018 N N     . ALA D 58  0.2834 0.1018 0.2456 -0.0106 0.0165  0.1117  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C N     
2019 C CA    . ALA D 58  0.2726 0.2494 0.2868 -0.0023 0.0506  0.0067  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C CA    
2020 C C     . ALA D 58  0.2617 0.1998 0.2700 0.0000  -0.0232 0.0364  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C C     
2021 O O     . ALA D 58  0.3023 0.0933 0.2791 0.0056  -0.0162 0.1307  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C O     
2022 C CB    . ALA D 58  0.3298 0.0733 0.3134 0.0275  0.0029  0.0855  ? ? ? ? ? ? 112 ALA C CB    
2023 N N     . ILE D 59  0.3166 0.1304 0.2567 -0.0077 0.0225  0.0857  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C N     
2024 C CA    . ILE D 59  0.3054 0.1977 0.2273 -0.0058 0.0180  0.0476  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CA    
2025 C C     . ILE D 59  0.2516 0.1414 0.2141 0.0066  -0.0122 0.1266  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C C     
2026 O O     . ILE D 59  0.2709 0.0733 0.2790 -0.0032 -0.0154 0.1102  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C O     
2027 C CB    . ILE D 59  0.3211 0.1481 0.1961 -0.1018 -0.0056 0.0677  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CB    
2028 C CG1   . ILE D 59  0.3162 0.1374 0.2461 -0.0147 -0.0259 0.0695  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CG1   
2029 C CG2   . ILE D 59  0.3402 0.1019 0.3222 -0.0673 0.0116  0.1295  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CG2   
2030 C CD1   . ILE D 59  0.4232 0.1113 0.2773 0.0129  -0.0574 0.0544  ? ? ? ? ? ? 113 ILE C CD1   
2031 N N     . VAL D 60  0.3542 0.1115 0.2058 0.0053  0.0234  0.0953  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C N     
2032 C CA    . VAL D 60  0.3171 0.1458 0.2474 0.0016  0.0140  0.0575  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CA    
2033 C C     . VAL D 60  0.2869 0.1677 0.2552 -0.0641 -0.0198 0.0444  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C C     
2034 O O     . VAL D 60  0.2952 0.0642 0.2930 -0.0237 -0.0128 0.0659  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C O     
2035 C CB    . VAL D 60  0.3010 0.1871 0.2564 0.0445  -0.0334 0.0457  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CB    
2036 C CG1   . VAL D 60  0.3370 0.1735 0.3788 -0.0201 -0.0563 0.0029  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CG1   
2037 C CG2   . VAL D 60  0.3449 0.1397 0.3089 -0.0042 -0.0038 0.1619  ? ? ? ? ? ? 114 VAL C CG2   
2038 N N     . HIS D 61  0.3432 0.0898 0.3133 -0.0107 -0.0105 0.0810  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C N     
2039 C CA    . HIS D 61  0.3464 0.1893 0.3375 -0.0881 -0.0089 0.0659  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CA    
2040 C C     . HIS D 61  0.3545 0.0979 0.3001 -0.0429 -0.0228 0.1185  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C C     
2041 O O     . HIS D 61  0.3468 0.1266 0.3033 -0.0135 -0.0339 0.1080  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C O     
2042 C CB    . HIS D 61  0.3739 0.1645 0.2462 -0.0651 -0.0608 0.1171  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CB    
2043 C CG    . HIS D 61  0.3661 0.1228 0.2794 -0.0339 -0.0326 0.1295  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CG    
2044 N ND1   . HIS D 61  0.5655 0.5429 0.3132 0.0106  0.0614  0.1726  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C ND1   
2045 C CD2   . HIS D 61  0.4045 0.2916 0.3752 -0.0406 -0.0931 0.1883  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CD2   
2046 C CE1   . HIS D 61  0.4902 0.5323 0.5024 0.0457  -0.0717 0.1798  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C CE1   
2047 N NE2   . HIS D 61  0.5188 0.2964 0.3532 0.0805  -0.0662 0.1298  ? ? ? ? ? ? 115 HIS C NE2   
2048 N N     . GLY D 62  0.3916 0.0597 0.2993 0.0093  0.0175  0.0947  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C N     
2049 C CA    . GLY D 62  0.2748 0.1020 0.3020 -0.0188 -0.0029 0.0971  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C CA    
2050 C C     . GLY D 62  0.2246 0.1889 0.3677 -0.0523 0.0131  0.0296  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C C     
2051 O O     . GLY D 62  0.3062 0.1258 0.3477 -0.0196 -0.0381 0.0534  ? ? ? ? ? ? 116 GLY C O     
2052 N N     . LEU D 63  0.2879 0.1441 0.2995 -0.0322 0.0225  0.0074  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C N     
2053 C CA    . LEU D 63  0.3179 0.1024 0.3760 -0.0275 -0.0168 0.0758  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CA    
2054 C C     . LEU D 63  0.2933 0.1908 0.3314 0.0011  0.0260  0.1037  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C C     
2055 O O     . LEU D 63  0.3338 0.1871 0.3972 -0.0227 -0.0097 0.0309  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C O     
2056 C CB    . LEU D 63  0.3564 0.0534 0.3490 -0.0091 -0.0442 0.0601  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CB    
2057 C CG    . LEU D 63  0.2984 0.0827 0.3249 0.0000  0.0235  0.0715  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CG    
2058 C CD1   . LEU D 63  0.3203 0.0807 0.3830 0.0274  0.0127  0.0652  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CD1   
2059 C CD2   . LEU D 63  0.3676 0.1128 0.3021 0.0075  0.0298  0.0889  ? ? ? ? ? ? 117 LEU C CD2   
2060 N N     . ARG D 64  0.3675 0.1517 0.2729 -0.0473 0.0143  0.0247  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C N     
2061 C CA    . ARG D 64  0.3924 0.1160 0.2988 -0.0322 0.0063  0.0064  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CA    
2062 C C     . ARG D 64  0.3780 0.2959 0.3516 -0.0048 -0.0841 0.0072  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C C     
2063 O O     . ARG D 64  0.3765 0.2499 0.3653 -0.0407 -0.0529 0.0696  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C O     
2064 C CB    . ARG D 64  0.4088 0.2014 0.4320 -0.0497 0.0561  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CB    
2065 C CG    . ARG D 64  0.3292 0.3569 0.4324 0.0206  0.0299  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CG    
2066 C CD    . ARG D 64  0.4260 0.2867 0.4745 -0.0486 0.0890  0.0186  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CD    
2067 N NE    . ARG D 64  0.9644 0.6137 0.5381 0.0091  -0.2804 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NE    
2068 C CZ    . ARG D 64  1.2080 0.9146 0.5467 0.2459  -0.2186 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CZ    
2069 N NH1   . ARG D 64  1.2760 1.0587 0.8452 0.2511  0.1142  0.0003  ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NH1   
2070 N NH2   . ARG D 64  1.1979 2.0744 1.1209 -0.2726 -0.3083 -1.0454 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NH2   
2071 N N     . TYR D 65  0.4040 0.2681 0.3659 -0.0150 -0.0381 0.0408  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C N     
2072 C CA    . TYR D 65  0.3770 0.2417 0.4456 -0.0214 -0.1140 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CA    
2073 C C     . TYR D 65  0.4116 0.2028 0.3530 -0.0066 -0.0808 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C C     
2074 O O     . TYR D 65  0.4334 0.2396 0.4297 -0.0133 -0.0978 0.0060  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C O     
2075 C CB    . TYR D 65  0.3686 0.2121 0.3978 -0.0070 -0.1221 0.0235  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CB    
2076 C CG    . TYR D 65  0.3337 0.3080 0.4095 0.0343  -0.0849 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CG    
2077 C CD1   . TYR D 65  0.3464 0.1648 0.4439 0.0355  -0.0189 0.0636  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CD1   
2078 C CD2   . TYR D 65  0.4342 0.2276 0.5023 0.0599  -0.2112 0.0737  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CD2   
2079 C CE1   . TYR D 65  0.4447 0.1931 0.4710 0.0485  -0.1449 0.0202  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CE1   
2080 C CE2   . TYR D 65  0.4904 0.3519 0.4304 0.1313  -0.1629 0.1724  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CE2   
2081 C CZ    . TYR D 65  0.5140 0.3409 0.5100 0.0742  -0.1413 0.0775  ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CZ    
2082 O OH    . TYR D 65  0.5690 0.3318 0.8630 0.0581  -0.2369 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C OH    
2083 N N     . LEU D 66  0.3775 0.2161 0.3345 0.0071  0.0026  0.0341  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C N     
2084 C CA    . LEU D 66  0.3911 0.1694 0.3988 -0.0649 0.0334  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CA    
2085 C C     . LEU D 66  0.3550 0.1557 0.5101 -0.0677 -0.0068 0.0089  ? ? ? ? ? ? 120 LEU C C     
2086 O O     . LEU D 66  0.3723 0.2779 0.4360 -0.0689 -0.0124 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 120 LEU C O     
2087 C CB    . LEU D 66  0.4191 0.1818 0.4170 -0.0324 -0.0356 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CB    
2088 C CG    . LEU D 66  0.3628 0.1785 0.3495 -0.0115 -0.0284 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CG    
2089 C CD1   . LEU D 66  0.3596 0.1314 0.4222 -0.0439 -0.0537 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CD1   
2090 C CD2   . LEU D 66  0.3574 0.2661 0.5575 -0.0064 -0.0098 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 120 LEU C CD2   
2091 N N     . LYS D 67  0.3580 0.2157 0.4094 -0.0339 -0.0507 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 121 LYS C N     
2092 C CA    . LYS D 67  0.3957 0.1847 0.5253 -0.0343 -0.0164 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CA    
2093 C C     . LYS D 67  0.4062 0.3005 0.4899 -0.0235 0.0515  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 121 LYS C C     
2094 O O     . LYS D 67  0.4505 0.3271 0.4808 -0.0747 -0.0048 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 121 LYS C O     
2095 C CB    . LYS D 67  0.4394 0.0561 0.4955 -0.0214 0.0244  0.0336  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CB    
2096 C CG    . LYS D 67  0.4357 0.1184 0.5933 -0.0919 0.0011  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CG    
2097 C CD    . LYS D 67  0.4072 0.1131 0.7552 -0.0083 -0.0182 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CD    
2098 C CE    . LYS D 67  0.6263 0.1802 0.5388 -0.2043 -0.0098 0.0651  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C CE    
2099 N NZ    . LYS D 67  0.6443 0.3081 0.7163 -0.2405 0.0910  0.0500  ? ? ? ? ? ? 121 LYS C NZ    
2100 N N     . GLU D 68  0.4387 0.3685 0.4652 -0.1098 0.0027  0.0082  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C N     
2101 C CA    . GLU D 68  0.4019 0.5012 0.5251 0.0390  -0.0696 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CA    
2102 C C     . GLU D 68  0.3567 0.5288 0.4377 0.0101  -0.0492 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C C     
2103 O O     . GLU D 68  0.4510 0.5857 0.5813 0.0832  -0.1540 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C O     
2104 C CB    . GLU D 68  0.6155 0.7987 0.4245 -0.0712 -0.0174 0.0710  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CB    
2105 C CG    . GLU D 68  1.3616 0.4804 0.7355 -0.0098 -0.2223 0.2504  ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CG    
2106 C CD    . GLU D 68  1.3408 0.9141 1.3688 0.1945  -0.1541 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C CD    
2107 O OE1   . GLU D 68  1.6613 1.5929 0.8590 -0.3017 -0.5643 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C OE1   
2108 O OE2   . GLU D 68  2.6061 1.5574 0.7528 -0.4038 0.0340  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 122 GLU C OE2   
2109 N N     . ARG D 69  0.5136 0.2870 0.4852 0.0516  -0.0389 0.0023  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C N     
2110 C CA    . ARG D 69  0.4393 0.3115 0.5065 0.0208  -0.0575 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CA    
2111 C C     . ARG D 69  0.4247 0.3090 0.6102 0.0336  -0.0711 0.0246  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C C     
2112 O O     . ARG D 69  0.4649 0.3282 0.7984 0.0208  -0.1359 -0.1888 ? ? ? ? ? ? 123 ARG C O     
2113 C CB    . ARG D 69  0.6116 0.3193 0.5123 -0.0667 -0.0528 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CB    
2114 C CG    . ARG D 69  0.5039 0.4084 0.5975 -0.0768 -0.0793 0.0880  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CG    
2115 C CD    . ARG D 69  0.5339 0.5731 0.5271 -0.1393 -0.1020 0.1503  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CD    
2116 N NE    . ARG D 69  0.5460 0.5459 0.5416 -0.1085 -0.0424 0.1372  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C NE    
2117 C CZ    . ARG D 69  0.5173 0.5805 0.5828 0.0113  -0.1000 0.1917  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C CZ    
2118 N NH1   . ARG D 69  0.4781 0.4198 0.4334 -0.0219 -0.1021 0.1039  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C NH1   
2119 N NH2   . ARG D 69  0.6711 0.4896 0.5150 -0.1168 -0.1643 0.1546  ? ? ? ? ? ? 123 ARG C NH2   
2120 N N     . ASN D 70  0.3598 0.3012 0.6095 -0.0203 -0.1108 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 124 ASN C N     
2121 C CA    . ASN D 70  0.3825 0.3342 0.6282 0.0219  -0.0093 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 124 ASN C CA    
2122 C C     . ASN D 70  0.4480 0.3550 0.4672 -0.1603 0.0671  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 124 ASN C C     
2123 O O     . ASN D 70  0.4358 0.2924 0.5543 -0.0641 0.0439  0.0158  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C O     
2124 C CB    . ASN D 70  0.3872 0.4619 0.6876 -0.0950 -0.0652 0.0215  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C CB    
2125 C CG    . ASN D 70  0.3952 0.5184 0.8516 0.0199  -0.1484 0.1482  ? ? ? ? ? ? 124 ASN C CG    
2126 O OD1   . ASN D 70  0.5798 0.2346 0.9112 0.0359  -0.2372 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 124 ASN C OD1   
2127 N ND2   . ASN D 70  0.3898 0.5131 0.6968 -0.0128 -0.0712 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 124 ASN C ND2   
2128 N N     . SER D 71  0.3671 0.4336 0.5204 -0.0541 -0.0211 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 125 SER C N     
2129 C CA    . SER D 71  0.4937 0.3835 0.4740 -0.0640 -0.0618 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 125 SER C CA    
2130 C C     . SER D 71  0.3995 0.4053 0.5272 -0.1088 0.0038  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 125 SER C C     
2131 O O     . SER D 71  0.4635 0.3372 0.6546 -0.0132 -0.0751 0.0387  ? ? ? ? ? ? 125 SER C O     
2132 C CB    . SER D 71  0.5816 0.3451 0.5996 -0.1215 0.0725  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 125 SER C CB    
2133 O OG    . SER D 71  0.3510 0.3928 0.6509 0.0185  -0.0316 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 125 SER C OG    
2134 N N     . ARG D 72  0.4541 0.5508 0.5586 -0.1587 0.0867  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 126 ARG C N     
2135 C CA    . ARG D 72  0.5241 0.4711 0.5965 -0.2106 0.0610  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CA    
2136 C C     . ARG D 72  0.5220 0.5628 0.4989 -0.1636 0.0033  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 126 ARG C C     
2137 O O     . ARG D 72  0.5160 0.5380 0.4795 -0.1082 0.0235  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 126 ARG C O     
2138 C CB    . ARG D 72  0.4677 0.5733 0.6239 -0.1548 0.0960  0.0051  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CB    
2139 C CG    . ARG D 72  0.7566 0.3892 0.5864 -0.0055 0.0064  0.3215  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CG    
2140 C CD    . ARG D 72  0.6827 0.6827 0.6827 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CD    
2141 N NE    . ARG D 72  0.7492 0.7492 0.7492 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C NE    
2142 C CZ    . ARG D 72  0.7634 0.7634 0.7634 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C CZ    
2143 N NH1   . ARG D 72  0.7799 0.7799 0.7799 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C NH1   
2144 N NH2   . ARG D 72  0.7562 0.7562 0.7562 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 126 ARG C NH2   
2145 N N     . LYS D 73  0.3990 0.3855 0.5330 -0.0646 -0.0028 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C N     
2146 C CA    . LYS D 73  0.4191 0.1394 0.3974 -0.0384 -0.0236 0.0453  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CA    
2147 C C     . LYS D 73  0.4194 0.3115 0.3685 -0.0057 0.0110  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C C     
2148 O O     . LYS D 73  0.4244 0.2745 0.5035 -0.0635 0.0153  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C O     
2149 C CB    . LYS D 73  0.5247 0.0923 0.6110 -0.0042 -0.1046 0.1580  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CB    
2150 C CG    . LYS D 73  0.5541 0.3203 0.6379 0.0749  -0.1078 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CG    
2151 C CD    . LYS D 73  0.9985 0.2521 0.6314 -0.0920 -0.1880 0.0090  ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CD    
2152 C CE    . LYS D 73  0.7838 0.6016 0.6238 0.0011  -0.1597 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CE    
2153 N NZ    . LYS D 73  0.9599 0.4334 0.7975 0.0270  -0.0553 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C NZ    
2154 N N     . PRO D 74  0.4074 0.2245 0.4137 0.0175  0.0077  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 128 PRO C N     
2155 C CA    . PRO D 74  0.3346 0.4331 0.3922 -0.0449 0.0465  0.0436  ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CA    
2156 C C     . PRO D 74  0.3439 0.3187 0.3837 -0.0615 -0.0069 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 128 PRO C C     
2157 O O     . PRO D 74  0.3695 0.2679 0.4599 -0.0302 0.0125  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 128 PRO C O     
2158 C CB    . PRO D 74  0.4034 0.4317 0.3755 -0.0013 0.0515  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CB    
2159 C CG    . PRO D 74  0.4713 0.5556 0.4993 0.0629  0.0123  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CG    
2160 C CD    . PRO D 74  0.4079 0.3997 0.4840 -0.0516 0.0634  -0.2063 ? ? ? ? ? ? 128 PRO C CD    
2161 N N     . ILE D 75  0.3021 0.2163 0.3437 -0.0585 0.0560  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 129 ILE C N     
2162 C CA    . ILE D 75  0.2418 0.2881 0.4185 -0.0389 0.0336  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CA    
2163 C C     . ILE D 75  0.3816 0.1112 0.3606 -0.0944 -0.0368 0.0274  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C C     
2164 O O     . ILE D 75  0.4183 0.1361 0.3232 -0.0393 -0.0155 0.0666  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C O     
2165 C CB    . ILE D 75  0.3024 0.2654 0.3026 -0.0179 0.0278  0.0184  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CB    
2166 C CG1   . ILE D 75  0.4139 0.1861 0.4013 0.0150  -0.0172 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CG1   
2167 C CG2   . ILE D 75  0.3291 0.0997 0.4500 0.0065  -0.0017 0.0288  ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CG2   
2168 C CD1   . ILE D 75  0.4257 0.2668 0.4143 -0.0318 0.0750  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 129 ILE C CD1   
2169 N N     . TYR D 76  0.3379 0.0740 0.3418 -0.0521 0.0046  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C N     
2170 C CA    . TYR D 76  0.3218 0.1775 0.2995 0.0718  0.0105  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CA    
2171 C C     . TYR D 76  0.3371 0.2016 0.3161 0.0164  -0.0092 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C C     
2172 O O     . TYR D 76  0.3371 0.1590 0.3207 0.0145  0.0086  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C O     
2173 C CB    . TYR D 76  0.2559 0.1441 0.3560 0.0818  0.0557  0.0507  ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CB    
2174 C CG    . TYR D 76  0.2612 0.1387 0.2963 0.0046  0.0012  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CG    
2175 C CD1   . TYR D 76  0.4093 0.2101 0.2545 -0.0514 0.0677  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CD1   
2176 C CD2   . TYR D 76  0.2630 0.1712 0.3633 0.0224  -0.0101 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CD2   
2177 C CE1   . TYR D 76  0.3085 0.1099 0.4370 -0.0802 0.0684  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CE1   
2178 C CE2   . TYR D 76  0.3516 0.2287 0.3617 0.0179  0.0498  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CE2   
2179 C CZ    . TYR D 76  0.3484 0.3205 0.4117 -0.0230 0.0273  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C CZ    
2180 O OH    . TYR D 76  0.4487 0.2144 0.5123 -0.0345 0.0753  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 130 TYR C OH    
2181 N N     . SER D 77  0.3212 0.1143 0.3590 0.0172  -0.0041 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 131 SER C N     
2182 C CA    . SER D 77  0.2936 0.1864 0.3489 0.0793  -0.0356 0.0224  ? ? ? ? ? ? 131 SER C CA    
2183 C C     . SER D 77  0.3384 0.1730 0.3033 0.0059  0.0048  0.0147  ? ? ? ? ? ? 131 SER C C     
2184 O O     . SER D 77  0.3944 0.1726 0.3062 -0.0088 0.0236  0.0294  ? ? ? ? ? ? 131 SER C O     
2185 C CB    . SER D 77  0.2943 0.1252 0.2722 0.0589  -0.0181 0.0996  ? ? ? ? ? ? 131 SER C CB    
2186 O OG    . SER D 77  0.3550 0.1457 0.3858 0.0629  -0.0200 0.0634  ? ? ? ? ? ? 131 SER C OG    
2187 N N     . ASN D 78  0.3378 0.1309 0.3625 -0.0090 -0.0486 0.0197  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C N     
2188 C CA    . ASN D 78  0.3693 0.0764 0.4036 0.0014  -0.0693 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CA    
2189 C C     . ASN D 78  0.3668 0.1957 0.3867 0.0013  -0.0780 0.0075  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C C     
2190 O O     . ASN D 78  0.4599 0.1198 0.3975 0.0311  -0.0665 0.0019  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C O     
2191 C CB    . ASN D 78  0.3593 0.0685 0.4231 0.0045  -0.0144 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CB    
2192 C CG    . ASN D 78  0.4214 0.1603 0.4180 -0.0239 0.0085  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CG    
2193 O OD1   . ASN D 78  0.4515 0.2506 0.3987 -0.0019 0.0131  0.0320  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C OD1   
2194 N ND2   . ASN D 78  0.5986 0.1198 0.5984 0.0455  -0.0170 0.0366  ? ? ? ? ? ? 132 ASN C ND2   
2195 N N     . SER D 79  0.3593 0.2190 0.3301 0.0369  -0.0144 0.0139  ? ? ? ? ? ? 133 SER C N     
2196 C CA    . SER D 79  0.3374 0.0754 0.3825 -0.0126 0.0291  0.0379  ? ? ? ? ? ? 133 SER C CA    
2197 C C     . SER D 79  0.4207 0.1796 0.2481 0.0140  -0.0784 0.1259  ? ? ? ? ? ? 133 SER C C     
2198 O O     . SER D 79  0.3897 0.2134 0.2724 -0.0019 -0.0490 0.1210  ? ? ? ? ? ? 133 SER C O     
2199 C CB    . SER D 79  0.3317 0.1733 0.3876 -0.0477 0.0374  0.0318  ? ? ? ? ? ? 133 SER C CB    
2200 O OG    . SER D 79  0.3629 0.1681 0.4465 -0.0198 0.0075  0.0632  ? ? ? ? ? ? 133 SER C OG    
2201 N N     . GLN D 80  0.4633 0.1190 0.2441 0.0556  0.0014  0.1029  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C N     
2202 C CA    . GLN D 80  0.4952 0.1751 0.2540 0.0784  0.0185  0.1606  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CA    
2203 C C     . GLN D 80  0.3897 0.2879 0.2880 0.0175  -0.0197 0.0000  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C C     
2204 O O     . GLN D 80  0.4962 0.1984 0.3075 0.0864  -0.0197 0.0693  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C O     
2205 C CB    . GLN D 80  0.6546 0.5206 0.2723 0.0612  -0.0466 0.0219  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CB    
2206 C CG    . GLN D 80  0.5385 0.5385 0.5385 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CG    
2207 C CD    . GLN D 80  0.6442 0.6442 0.6442 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C CD    
2208 O OE1   . GLN D 80  0.6759 0.6759 0.6759 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C OE1   
2209 N NE2   . GLN D 80  0.7013 0.7013 0.7013 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 134 GLN C NE2   
2210 N N     . THR D 81  0.3838 0.2420 0.3084 0.0845  -0.0118 0.0275  ? ? ? ? ? ? 135 THR C N     
2211 C CA    . THR D 81  0.4078 0.1841 0.3239 0.1171  -0.0656 0.0754  ? ? ? ? ? ? 135 THR C CA    
2212 C C     . THR D 81  0.4147 0.1982 0.2881 0.0527  -0.0550 0.0672  ? ? ? ? ? ? 135 THR C C     
2213 O O     . THR D 81  0.4465 0.1545 0.3195 0.0621  -0.0082 0.1104  ? ? ? ? ? ? 135 THR C O     
2214 C CB    . THR D 81  0.4081 0.2620 0.3649 0.1097  -0.0551 0.0013  ? ? ? ? ? ? 135 THR C CB    
2215 O OG1   . THR D 81  0.5543 0.3312 0.3345 0.0872  -0.0807 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 135 THR C OG1   
2216 C CG2   . THR D 81  0.4155 0.2412 0.3905 0.0673  0.0099  0.0200  ? ? ? ? ? ? 135 THR C CG2   
2217 N N     . ALA D 82  0.3700 0.2185 0.2504 0.0369  -0.0720 0.0851  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C N     
2218 C CA    . ALA D 82  0.3413 0.2024 0.2632 0.0633  -0.0597 0.0917  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C CA    
2219 C C     . ALA D 82  0.3557 0.1885 0.2268 0.0574  -0.0222 0.0736  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C C     
2220 O O     . ALA D 82  0.3774 0.1744 0.2568 0.0062  -0.0301 0.0903  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C O     
2221 C CB    . ALA D 82  0.4321 0.1739 0.2950 -0.0023 -0.0239 0.1340  ? ? ? ? ? ? 136 ALA C CB    
2222 N N     . ILE D 83  0.3105 0.2010 0.2864 0.0603  0.0115  0.1190  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C N     
2223 C CA    . ILE D 83  0.3038 0.1481 0.3321 0.0633  0.0253  0.1171  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CA    
2224 C C     . ILE D 83  0.3262 0.1431 0.3158 0.0439  -0.0423 0.0705  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C C     
2225 O O     . ILE D 83  0.4444 0.1509 0.2979 -0.0153 0.0111  0.1446  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C O     
2226 C CB    . ILE D 83  0.3096 0.1335 0.3153 0.0217  0.0191  0.1469  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CB    
2227 C CG1   . ILE D 83  0.3650 0.1328 0.2896 0.0702  -0.0097 0.1016  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CG1   
2228 C CG2   . ILE D 83  0.4017 0.1700 0.3694 -0.0463 0.0691  0.1568  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CG2   
2229 C CD1   . ILE D 83  0.4073 0.2429 0.3664 0.1078  -0.0132 0.0589  ? ? ? ? ? ? 137 ILE C CD1   
2230 N N     . LYS D 84  0.3749 0.1024 0.3150 0.0547  -0.0011 0.1407  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C N     
2231 C CA    . LYS D 84  0.4870 0.1209 0.2579 0.0848  -0.0254 0.1313  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CA    
2232 C C     . LYS D 84  0.3949 0.2270 0.3621 0.0290  0.0285  0.0473  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C C     
2233 O O     . LYS D 84  0.5895 0.1504 0.2701 0.0450  -0.0228 0.1703  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C O     
2234 C CB    . LYS D 84  0.5231 0.1844 0.2715 0.0911  0.0081  0.1886  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CB    
2235 C CG    . LYS D 84  0.7344 0.1664 0.3652 0.1707  -0.0351 0.1491  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CG    
2236 C CD    . LYS D 84  0.7038 0.2403 0.7405 0.1131  -0.0972 0.3138  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CD    
2237 C CE    . LYS D 84  1.0885 0.4043 0.6517 0.5188  -0.2496 0.0716  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C CE    
2238 N NZ    . LYS D 84  1.2898 0.5392 0.6242 0.3812  0.1513  0.1949  ? ? ? ? ? ? 138 LYS C NZ    
2239 N N     . TRP D 85  0.3903 0.2262 0.2993 0.1056  0.0393  0.0932  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C N     
2240 C CA    . TRP D 85  0.3436 0.1231 0.3069 0.0763  0.0335  0.1567  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CA    
2241 C C     . TRP D 85  0.3898 0.2341 0.2366 0.0878  0.0162  0.0115  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C C     
2242 O O     . TRP D 85  0.4526 0.0963 0.3136 0.0130  0.0036  0.0808  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C O     
2243 C CB    . TRP D 85  0.3190 0.1184 0.3005 0.0425  -0.0215 0.1511  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CB    
2244 C CG    . TRP D 85  0.3290 0.1797 0.2776 0.0465  -0.0039 0.0435  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CG    
2245 C CD1   . TRP D 85  0.4399 0.1184 0.3850 0.0428  -0.1021 0.0291  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CD1   
2246 C CD2   . TRP D 85  0.3984 0.2687 0.3502 0.0347  -0.0056 0.0340  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CD2   
2247 N NE1   . TRP D 85  0.4115 0.2273 0.3349 0.0249  -0.0294 0.0479  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C NE1   
2248 C CE2   . TRP D 85  0.3724 0.2542 0.3586 0.0829  0.0050  0.0640  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CE2   
2249 C CE3   . TRP D 85  0.3173 0.1951 0.3581 0.0597  -0.0104 0.0344  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CE3   
2250 C CZ2   . TRP D 85  0.4122 0.2286 0.3734 0.0849  0.0044  0.0653  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CZ2   
2251 C CZ3   . TRP D 85  0.3409 0.2350 0.4297 0.0271  -0.0416 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CZ3   
2252 C CH2   . TRP D 85  0.3771 0.2337 0.3743 0.0667  -0.0201 0.0578  ? ? ? ? ? ? 139 TRP C CH2   
2253 N N     . VAL D 86  0.3138 0.1058 0.2610 -0.0045 0.0142  0.1372  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C N     
2254 C CA    . VAL D 86  0.3180 0.1240 0.3005 0.0106  -0.0212 0.1289  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CA    
2255 C C     . VAL D 86  0.5177 0.1283 0.2996 -0.0536 0.0779  0.0555  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C C     
2256 O O     . VAL D 86  0.4892 0.1201 0.3134 0.0039  -0.0068 0.1120  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C O     
2257 C CB    . VAL D 86  0.3169 0.1424 0.3345 -0.0137 0.0410  0.1242  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CB    
2258 C CG1   . VAL D 86  0.3787 0.1227 0.3720 -0.0610 -0.0106 0.1539  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CG1   
2259 C CG2   . VAL D 86  0.3919 0.0640 0.2626 -0.0212 -0.0074 0.0947  ? ? ? ? ? ? 140 VAL C CG2   
2260 N N     . LYS D 87  0.4355 0.1345 0.2877 -0.0332 0.0310  0.1639  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C N     
2261 C CA    . LYS D 87  0.4656 0.1230 0.3723 0.0011  0.1005  0.1781  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CA    
2262 C C     . LYS D 87  0.4038 0.1520 0.3938 0.0008  0.0613  0.1033  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C C     
2263 O O     . LYS D 87  0.7030 0.1449 0.4913 -0.0789 0.0969  0.2121  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C O     
2264 C CB    . LYS D 87  0.5519 0.3029 0.3732 0.0029  0.1343  0.1152  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CB    
2265 C CG    . LYS D 87  0.5749 0.3618 0.7335 0.0966  -0.0410 0.4035  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CG    
2266 C CD    . LYS D 87  0.5673 0.8711 0.9486 0.1446  -0.0479 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CD    
2267 C CE    . LYS D 87  1.2211 0.3750 0.6166 0.2404  0.2839  0.3314  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C CE    
2268 N NZ    . LYS D 87  0.8495 0.3695 0.4797 0.0508  0.0088  0.2482  ? ? ? ? ? ? 141 LYS C NZ    
2269 N N     . ASP D 88  0.4272 0.1982 0.3413 0.0483  0.0335  0.1778  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C N     
2270 C CA    . ASP D 88  0.5320 0.1546 0.3742 0.0732  -0.0173 0.2008  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C CA    
2271 C C     . ASP D 88  0.4705 0.1835 0.3626 0.1417  -0.0313 0.0769  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C C     
2272 O O     . ASP D 88  0.6057 0.0910 0.4047 0.1095  0.0312  0.1364  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C O     
2273 C CB    . ASP D 88  0.5845 0.3484 0.4274 0.0305  -0.0874 0.1674  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C CB    
2274 C CG    . ASP D 88  0.5425 0.1418 0.5136 0.0997  -0.1228 0.1876  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C CG    
2275 O OD1   . ASP D 88  0.8343 0.7531 0.4055 -0.0950 0.0656  0.2832  ? ? ? ? ? ? 142 ASP C OD1   
2276 O OD2   . ASP D 88  0.7147 0.9066 0.7769 0.0892  -0.2969 -0.1948 ? ? ? ? ? ? 142 ASP C OD2   
2277 N N     . LYS D 89  0.5900 0.0999 0.2775 0.0363  -0.0281 0.1035  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C N     
2278 C CA    . LYS D 89  0.4989 0.0666 0.3003 0.0197  -0.0358 0.0700  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CA    
2279 C C     . LYS D 89  0.4793 0.2350 0.3319 0.0357  -0.0767 0.1278  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C C     
2280 O O     . LYS D 89  0.5772 0.1506 0.4836 0.0548  0.0150  0.0835  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C O     
2281 C CB    . LYS D 89  0.5091 0.1446 0.3957 -0.0233 -0.0772 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CB    
2282 C CG    . LYS D 89  0.5158 0.2261 0.3987 -0.0348 -0.0402 0.0232  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CG    
2283 C CD    . LYS D 89  0.6306 0.2766 0.6932 -0.0955 0.0495  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CD    
2284 C CE    . LYS D 89  0.7651 0.5884 0.6035 -0.2113 0.1107  0.1558  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C CE    
2285 N NZ    . LYS D 89  1.0898 0.1988 0.6643 0.0221  -0.1202 0.1386  ? ? ? ? ? ? 143 LYS C NZ    
2286 N N     . LYS D 90  0.4246 0.1115 0.3197 0.0712  -0.0538 0.1357  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C N     
2287 C CA    . LYS D 90  0.4166 0.1739 0.5313 0.0312  -0.0375 0.0097  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CA    
2288 C C     . LYS D 90  0.5422 0.2061 0.3327 -0.0376 -0.0028 0.0452  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C C     
2289 O O     . LYS D 90  0.5592 0.1382 0.3421 0.0642  -0.0173 0.1096  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C O     
2290 C CB    . LYS D 90  0.5784 0.4203 0.4744 0.1139  -0.0793 0.0930  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CB    
2291 C CG    . LYS D 90  0.6565 0.4865 0.8303 0.0773  0.0113  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CG    
2292 C CD    . LYS D 90  0.8285 0.4388 0.7899 0.2292  0.1228  0.4676  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CD    
2293 C CE    . LYS D 90  0.7973 0.8105 0.8289 0.3793  0.2379  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 144 LYS C CE    
2294 N NZ    . LYS D 90  0.9663 0.5291 0.7686 0.4112  0.1613  0.2203  ? ? ? ? ? ? 144 LYS C NZ    
2295 N N     . ALA D 91  0.4212 0.1913 0.3510 0.0373  0.0099  0.0554  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C N     
2296 C CA    . ALA D 91  0.4610 0.2325 0.2914 0.0024  -0.1384 0.0707  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C CA    
2297 C C     . ALA D 91  0.4334 0.2695 0.3678 -0.0237 -0.0189 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 145 ALA C C     
2298 O O     . ALA D 91  0.5265 0.3608 0.4184 0.0666  -0.0005 0.0116  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C O     
2299 C CB    . ALA D 91  0.4814 0.2179 0.2844 0.0780  -0.0696 0.0765  ? ? ? ? ? ? 145 ALA C CB    
2300 N N     . LYS D 92  0.5087 0.1522 0.3567 0.0331  -0.0761 0.0450  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C N     
2301 C CA    . LYS D 92  0.4894 0.3579 0.3596 -0.0214 -0.0949 0.0173  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CA    
2302 C C     . LYS D 92  0.4698 0.2646 0.3410 0.0831  -0.0878 0.0335  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C C     
2303 O O     . LYS D 92  0.6591 0.2366 0.4034 0.1183  -0.1545 0.0785  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C O     
2304 C CB    . LYS D 92  0.6606 0.2720 0.3610 0.1123  -0.0449 0.0296  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CB    
2305 C CG    . LYS D 92  0.9078 0.3882 0.4538 -0.0006 -0.0299 0.2154  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CG    
2306 C CD    . LYS D 92  1.0593 0.7156 0.5420 -0.0016 -0.3331 0.2502  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CD    
2307 C CE    . LYS D 92  0.8051 0.9444 0.5606 -0.2317 0.0540  0.3837  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C CE    
2308 N NZ    . LYS D 92  0.9016 1.0683 0.8219 0.4185  -0.1312 0.1842  ? ? ? ? ? ? 146 LYS C NZ    
2309 N N     . SER D 93  0.4237 0.2450 0.3709 0.0559  -0.0317 0.0662  ? ? ? ? ? ? 147 SER C N     
2310 C CA    . SER D 93  0.3978 0.3359 0.4217 -0.0070 -0.0450 0.0604  ? ? ? ? ? ? 147 SER C CA    
2311 C C     . SER D 93  0.4429 0.3109 0.3483 0.0899  -0.0972 0.0464  ? ? ? ? ? ? 147 SER C C     
2312 O O     . SER D 93  0.5121 0.2294 0.4974 0.1774  -0.0725 0.0761  ? ? ? ? ? ? 147 SER C O     
2313 C CB    . SER D 93  0.4449 0.3113 0.3837 -0.0347 -0.0232 0.0989  ? ? ? ? ? ? 147 SER C CB    
2314 O OG    . SER D 93  0.4017 0.3169 0.3819 0.0102  -0.0522 0.0805  ? ? ? ? ? ? 147 SER C OG    
2315 N N     . THR D 94  0.4088 0.3730 0.3512 0.0655  -0.0887 0.0103  ? ? ? ? ? ? 148 THR C N     
2316 C CA    . THR D 94  0.4276 0.6177 0.3514 0.0780  -0.0608 0.0340  ? ? ? ? ? ? 148 THR C CA    
2317 C C     . THR D 94  0.4046 0.4547 0.3683 0.1005  -0.0941 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 148 THR C C     
2318 O O     . THR D 94  0.4865 0.5045 0.3861 0.1490  -0.0681 0.0587  ? ? ? ? ? ? 148 THR C O     
2319 C CB    . THR D 94  0.6858 0.5402 0.4186 0.0798  -0.1129 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 148 THR C CB    
2320 O OG1   . THR D 94  0.5786 0.5153 0.5448 -0.0039 -0.0843 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 148 THR C OG1   
2321 C CG2   . THR D 94  0.6126 0.4965 0.5820 -0.0523 -0.1770 0.0956  ? ? ? ? ? ? 148 THR C CG2   
2322 N N     . LEU D 95  0.4318 0.4232 0.3233 0.0764  -0.0938 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 149 LEU C N     
2323 C CA    . LEU D 95  0.3661 0.4824 0.3979 0.0523  -0.0722 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CA    
2324 C C     . LEU D 95  0.3619 0.4414 0.3978 0.0373  -0.0635 0.0192  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C C     
2325 O O     . LEU D 95  0.3842 0.4116 0.3782 0.1152  -0.0818 0.0184  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C O     
2326 C CB    . LEU D 95  0.3785 0.3266 0.3538 0.1179  0.0049  0.0705  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CB    
2327 C CG    . LEU D 95  0.2822 0.3543 0.4063 -0.0465 -0.0513 0.0406  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CG    
2328 C CD1   . LEU D 95  0.4236 0.3777 0.4307 -0.1509 -0.0389 0.0522  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CD1   
2329 C CD2   . LEU D 95  0.4386 0.4370 0.3475 0.1556  -0.0889 0.0383  ? ? ? ? ? ? 149 LEU C CD2   
2330 N N     . VAL D 96  0.3428 0.5727 0.3213 0.0821  -0.0317 0.0115  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C N     
2331 C CA    . VAL D 96  0.3794 0.5524 0.4929 0.1197  -0.0986 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CA    
2332 C C     . VAL D 96  0.4748 0.5635 0.4137 0.1097  -0.0970 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 150 VAL C C     
2333 O O     . VAL D 96  0.3920 0.4377 0.4197 0.0244  -0.0038 0.0134  ? ? ? ? ? ? 150 VAL C O     
2334 C CB    . VAL D 96  0.5167 0.4389 0.6103 0.0718  -0.0348 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CB    
2335 C CG1   . VAL D 96  0.4471 0.5469 0.5628 0.0178  -0.0152 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CG1   
2336 C CG2   . VAL D 96  0.5092 0.9603 0.4960 0.2031  -0.0041 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 150 VAL C CG2   
2337 N N     . ARG D 97  0.4304 0.5173 0.3673 0.0917  0.0176  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 151 ARG C N     
2338 C CA    . ARG D 97  0.3624 0.4248 0.4732 0.1364  -0.0463 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CA    
2339 C C     . ARG D 97  0.5185 0.4586 0.3609 0.1077  -0.0087 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 151 ARG C C     
2340 O O     . ARG D 97  0.4587 0.3553 0.5704 0.0626  -0.0102 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 151 ARG C O     
2341 C CB    . ARG D 97  0.4766 0.5063 0.4688 -0.0231 0.0248  0.0186  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CB    
2342 C CG    . ARG D 97  0.4329 0.4513 0.6528 -0.0409 0.0529  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CG    
2343 C CD    . ARG D 97  0.5012 0.4066 0.6740 0.0009  0.0068  0.0163  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CD    
2344 N NE    . ARG D 97  0.3990 0.4501 0.6053 0.0458  -0.0761 0.0704  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C NE    
2345 C CZ    . ARG D 97  0.4309 0.5992 0.6405 0.0455  -0.0367 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 151 ARG C CZ    
2346 N NH1   . ARG D 97  0.5691 0.1688 0.6477 0.1288  -0.0488 0.0053  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C NH1   
2347 N NH2   . ARG D 97  0.4546 0.3372 0.5142 0.1764  -0.0676 0.0421  ? ? ? ? ? ? 151 ARG C NH2   
2348 N N     . ASN D 98  0.3084 0.4704 0.3902 0.0124  0.0362  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 152 ASN C N     
2349 C CA    . ASN D 98  0.3253 0.5278 0.4500 -0.0115 0.0472  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 152 ASN C CA    
2350 C C     . ASN D 98  0.3235 0.5844 0.4312 -0.0351 0.0241  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 152 ASN C C     
2351 O O     . ASN D 98  0.3250 0.4792 0.5211 -0.0112 0.0511  0.0173  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C O     
2352 C CB    . ASN D 98  0.4695 0.4512 0.6136 -0.1208 0.0763  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 152 ASN C CB    
2353 C CG    . ASN D 98  0.5363 0.3131 0.4746 -0.0819 -0.1183 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 152 ASN C CG    
2354 O OD1   . ASN D 98  0.5588 0.6387 0.6310 -0.0426 -0.0548 0.0051  ? ? ? ? ? ? 152 ASN C OD1   
2355 N ND2   . ASN D 98  0.5570 0.5130 0.4845 -0.1956 -0.1156 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 152 ASN C ND2   
2356 N N     . GLU D 99  0.4248 0.5529 0.4891 0.0860  0.0796  0.0250  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C N     
2357 C CA    . GLU D 99  0.4584 0.6605 0.5321 -0.0821 0.0224  0.1893  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CA    
2358 C C     . GLU D 99  0.6395 0.5610 0.6346 -0.0900 -0.0935 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 153 GLU C C     
2359 O O     . GLU D 99  0.5376 0.6307 0.5256 -0.0514 0.0534  0.0792  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C O     
2360 C CB    . GLU D 99  0.4226 0.8151 0.6948 0.0135  0.1228  0.2133  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CB    
2361 C CG    . GLU D 99  0.6228 0.6228 0.6228 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CG    
2362 C CD    . GLU D 99  0.7146 0.7146 0.7146 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C CD    
2363 O OE1   . GLU D 99  0.7531 0.7531 0.7531 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C OE1   
2364 O OE2   . GLU D 99  0.7435 0.7435 0.7435 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 153 GLU C OE2   
2365 N N     . GLU D 100 0.4545 0.6365 0.4866 -0.1161 -0.0362 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 154 GLU C N     
2366 C CA    . GLU D 100 0.4485 0.4853 0.6454 -0.1362 0.1298  0.0517  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CA    
2367 C C     . GLU D 100 0.3941 0.4838 0.4532 -0.0558 0.0078  0.0440  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C C     
2368 O O     . GLU D 100 0.5037 0.3703 0.5496 -0.0158 0.0131  0.0270  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C O     
2369 C CB    . GLU D 100 0.6542 0.8072 0.8384 -0.3247 -0.1256 0.1089  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CB    
2370 C CG    . GLU D 100 0.8185 1.0573 1.1695 -0.0030 -0.0218 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CG    
2371 C CD    . GLU D 100 1.5012 0.9886 0.9612 0.0534  -0.0641 0.0116  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C CD    
2372 O OE1   . GLU D 100 1.2110 1.0355 1.7595 0.4224  -0.8280 -0.3930 ? ? ? ? ? ? 154 GLU C OE1   
2373 O OE2   . GLU D 100 1.3112 0.9530 0.6913 0.5722  -0.3393 0.1511  ? ? ? ? ? ? 154 GLU C OE2   
2374 N N     . THR D 101 0.4698 0.3264 0.4656 -0.0258 0.0338  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 155 THR C N     
2375 C CA    . THR D 101 0.4236 0.3894 0.3668 -0.0016 -0.0455 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 155 THR C CA    
2376 C C     . THR D 101 0.3069 0.3478 0.3728 0.0267  0.0139  0.0137  ? ? ? ? ? ? 155 THR C C     
2377 O O     . THR D 101 0.3712 0.3143 0.3317 -0.0296 -0.0476 0.0194  ? ? ? ? ? ? 155 THR C O     
2378 C CB    . THR D 101 0.3526 0.3563 0.4084 -0.0454 -0.0743 0.0352  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CB    
2379 O OG1   . THR D 101 0.3743 0.4397 0.4467 0.0127  -0.0845 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 155 THR C OG1   
2380 C CG2   . THR D 101 0.4792 0.3870 0.3936 -0.0438 -0.1013 0.0234  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CG2   
2381 N N     . ALA D 102 0.2970 0.3516 0.3794 0.0210  -0.0046 0.0048  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C N     
2382 C CA    . ALA D 102 0.3573 0.3086 0.3208 0.0050  -0.0093 0.0141  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C CA    
2383 C C     . ALA D 102 0.3126 0.2600 0.3235 -0.0229 -0.0388 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 156 ALA C C     
2384 O O     . ALA D 102 0.3022 0.3172 0.3750 -0.0635 -0.0117 0.0021  ? ? ? ? ? ? 156 ALA C O     
2385 C CB    . ALA D 102 0.3555 0.3614 0.3801 -0.0109 0.0246  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 156 ALA C CB    
2386 N N     . LEU D 103 0.3008 0.2927 0.3414 0.0699  0.0089  0.0118  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C N     
2387 C CA    . LEU D 103 0.3327 0.2125 0.3273 0.0717  0.0120  0.0274  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CA    
2388 C C     . LEU D 103 0.2928 0.2075 0.2911 0.0257  -0.0011 0.0587  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C C     
2389 O O     . LEU D 103 0.3227 0.2757 0.3143 -0.0272 -0.0057 0.0099  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C O     
2390 C CB    . LEU D 103 0.3400 0.2183 0.3552 0.0177  -0.0240 0.0848  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CB    
2391 C CG    . LEU D 103 0.3141 0.2195 0.4881 -0.0395 -0.0020 0.0492  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CG    
2392 C CD1   . LEU D 103 0.3377 0.2753 0.3225 -0.0322 -0.0373 0.0635  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CD1   
2393 C CD2   . LEU D 103 0.5577 0.2711 0.4558 0.0219  0.0682  0.1138  ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CD2   
2394 N N     . ILE D 104 0.3014 0.3083 0.2834 0.0323  0.0195  0.0263  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C N     
2395 C CA    . ILE D 104 0.3129 0.2299 0.2498 -0.0491 -0.0109 0.0264  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CA    
2396 C C     . ILE D 104 0.3112 0.2214 0.3043 -0.0020 0.0259  0.0081  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C C     
2397 O O     . ILE D 104 0.3290 0.1918 0.2868 0.0192  -0.0175 0.0638  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C O     
2398 C CB    . ILE D 104 0.3330 0.2238 0.3018 -0.0661 -0.0134 0.0379  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CB    
2399 C CG1   . ILE D 104 0.4646 0.3114 0.3353 0.0498  0.0390  0.1358  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CG1   
2400 C CG2   . ILE D 104 0.4095 0.2879 0.3942 -0.0311 -0.0774 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CG2   
2401 C CD1   . ILE D 104 0.4350 0.3084 0.4830 -0.0131 0.0670  0.2093  ? ? ? ? ? ? 158 ILE C CD1   
2402 N N     . TRP D 105 0.3525 0.1810 0.2456 -0.0050 -0.0178 0.0797  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C N     
2403 C CA    . TRP D 105 0.3455 0.1453 0.3524 -0.0009 -0.0548 0.0603  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CA    
2404 C C     . TRP D 105 0.2975 0.2913 0.2946 -0.0294 -0.0124 0.0291  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C C     
2405 O O     . TRP D 105 0.3263 0.2376 0.3075 -0.0137 0.0119  0.0561  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C O     
2406 C CB    . TRP D 105 0.3032 0.2813 0.3277 0.0131  -0.0512 0.0218  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CB    
2407 C CG    . TRP D 105 0.3253 0.2960 0.3051 0.0683  -0.0575 0.0592  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CG    
2408 C CD1   . TRP D 105 0.3799 0.2657 0.3236 0.0602  -0.1036 0.0667  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CD1   
2409 C CD2   . TRP D 105 0.3173 0.2541 0.3364 0.0623  -0.0265 0.0025  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CD2   
2410 N NE1   . TRP D 105 0.4145 0.2943 0.3695 0.0586  -0.0805 0.0088  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C NE1   
2411 C CE2   . TRP D 105 0.3492 0.4296 0.3450 0.0515  -0.0759 0.0555  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CE2   
2412 C CE3   . TRP D 105 0.3612 0.2786 0.3059 0.0590  -0.0596 0.0333  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CE3   
2413 C CZ2   . TRP D 105 0.3554 0.3840 0.3580 0.0571  -0.0410 0.0916  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CZ2   
2414 C CZ3   . TRP D 105 0.4711 0.3002 0.2779 0.1344  -0.0687 0.0366  ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CZ3   
2415 C CH2   . TRP D 105 0.3805 0.2828 0.4228 0.0821  -0.0248 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 159 TRP C CH2   
2416 N N     . LYS D 106 0.3282 0.2675 0.2541 0.0000  -0.0383 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 160 LYS C N     
2417 C CA    . LYS D 106 0.2972 0.3036 0.2083 -0.0010 -0.0406 0.0370  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CA    
2418 C C     . LYS D 106 0.3307 0.2333 0.2219 -0.0010 0.0057  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 160 LYS C C     
2419 O O     . LYS D 106 0.3381 0.2165 0.2642 -0.0187 -0.0128 0.0210  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C O     
2420 C CB    . LYS D 106 0.3158 0.2361 0.2024 0.0157  -0.0138 0.0306  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CB    
2421 C CG    . LYS D 106 0.3511 0.3843 0.1779 0.0030  -0.0144 0.0051  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CG    
2422 C CD    . LYS D 106 0.3381 0.3024 0.2259 -0.0238 0.0042  0.0402  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CD    
2423 C CE    . LYS D 106 0.3456 0.3632 0.2868 -0.0278 -0.0279 0.0373  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C CE    
2424 N NZ    . LYS D 106 0.3440 0.3469 0.3039 -0.0618 -0.0106 0.1118  ? ? ? ? ? ? 160 LYS C NZ    
2425 N N     . LEU D 107 0.3245 0.2019 0.2463 0.0459  0.0048  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 161 LEU C N     
2426 C CA    . LEU D 107 0.3172 0.1321 0.2328 0.0110  0.0201  0.0331  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CA    
2427 C C     . LEU D 107 0.2611 0.2071 0.2444 0.0327  0.0000  0.0552  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C C     
2428 O O     . LEU D 107 0.3359 0.1806 0.2917 -0.0202 -0.0007 0.0913  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C O     
2429 C CB    . LEU D 107 0.3925 0.1157 0.2201 0.0198  -0.0356 0.0654  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CB    
2430 C CG    . LEU D 107 0.3503 0.1752 0.2123 -0.0002 -0.0454 0.0630  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CG    
2431 C CD1   . LEU D 107 0.4175 0.1856 0.3157 -0.0626 0.0139  0.0372  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CD1   
2432 C CD2   . LEU D 107 0.3895 0.2266 0.2390 -0.0307 -0.0444 0.1116  ? ? ? ? ? ? 161 LEU C CD2   
2433 N N     . VAL D 108 0.3861 0.1490 0.2069 -0.0042 -0.0138 0.0893  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C N     
2434 C CA    . VAL D 108 0.3543 0.1467 0.1737 0.0089  -0.0082 0.0549  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CA    
2435 C C     . VAL D 108 0.3105 0.1814 0.2759 0.0329  -0.0148 0.0408  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C C     
2436 O O     . VAL D 108 0.3567 0.1313 0.2897 0.0201  -0.0019 0.0817  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C O     
2437 C CB    . VAL D 108 0.3633 0.1724 0.2471 0.0012  -0.0369 0.0115  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CB    
2438 C CG1   . VAL D 108 0.4491 0.3466 0.2491 -0.0363 -0.0512 0.0489  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CG1   
2439 C CG2   . VAL D 108 0.4039 0.1514 0.2675 -0.0142 -0.0344 0.0214  ? ? ? ? ? ? 162 VAL C CG2   
2440 N N     . ASP D 109 0.3786 0.1673 0.3093 0.0157  -0.0314 0.0050  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C N     
2441 C CA    . ASP D 109 0.3575 0.1201 0.3332 -0.0432 0.0095  0.0998  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C CA    
2442 C C     . ASP D 109 0.3139 0.2333 0.2495 -0.0074 0.0103  0.0849  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C C     
2443 O O     . ASP D 109 0.4445 0.1432 0.3452 -0.0210 -0.0135 0.0836  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C O     
2444 C CB    . ASP D 109 0.3416 0.2718 0.5276 0.0144  0.0377  0.0633  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C CB    
2445 C CG    . ASP D 109 0.3784 0.1474 0.3674 0.1084  -0.0013 0.0257  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C CG    
2446 O OD1   . ASP D 109 0.4620 0.1384 0.3503 0.1330  -0.0703 0.1294  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C OD1   
2447 O OD2   . ASP D 109 0.3459 0.1231 0.4629 0.0931  0.0263  0.0938  ? ? ? ? ? ? 163 ASP C OD2   
2448 N N     . GLU D 110 0.4007 0.2054 0.2233 -0.0075 -0.0416 0.0626  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C N     
2449 C CA    . GLU D 110 0.3458 0.1467 0.2412 -0.0511 0.0088  0.0745  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CA    
2450 C C     . GLU D 110 0.3351 0.2290 0.2694 0.0467  -0.0152 0.0456  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C C     
2451 O O     . GLU D 110 0.3831 0.2955 0.3005 0.0118  -0.0068 0.0414  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C O     
2452 C CB    . GLU D 110 0.3997 0.2870 0.2351 0.0133  0.0221  0.1132  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CB    
2453 C CG    . GLU D 110 0.4584 0.3863 0.2254 -0.0390 0.0238  0.0224  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CG    
2454 C CD    . GLU D 110 0.5532 0.4113 0.3314 -0.0926 0.0568  0.0633  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C CD    
2455 O OE1   . GLU D 110 0.8960 0.5303 0.3817 0.1131  0.0448  0.0151  ? ? ? ? ? ? 164 GLU C OE1   
2456 O OE2   . GLU D 110 0.4927 0.3736 0.4601 -0.0483 0.0088  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 164 GLU C OE2   
2457 N N     . ALA D 111 0.3991 0.1353 0.2252 0.0198  0.0281  0.0505  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C N     
2458 C CA    . ALA D 111 0.4089 0.1112 0.2753 -0.0029 0.0416  0.0480  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C CA    
2459 C C     . ALA D 111 0.2948 0.2145 0.2676 -0.0185 0.0083  0.0952  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C C     
2460 O O     . ALA D 111 0.3517 0.1159 0.3277 -0.0152 0.0117  0.0838  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C O     
2461 C CB    . ALA D 111 0.3252 0.1649 0.3376 -0.0079 0.0120  0.0076  ? ? ? ? ? ? 165 ALA C CB    
2462 N N     . GLU D 112 0.3841 0.1703 0.3170 -0.0024 -0.0229 0.1001  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C N     
2463 C CA    . GLU D 112 0.4132 0.1998 0.3921 -0.0011 -0.0441 0.1178  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CA    
2464 C C     . GLU D 112 0.4045 0.2919 0.3313 0.0193  0.0066  0.0322  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C C     
2465 O O     . GLU D 112 0.4413 0.2520 0.3671 0.0235  0.0149  0.0856  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C O     
2466 C CB    . GLU D 112 0.4079 0.2867 0.3879 0.0068  -0.0659 0.0649  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CB    
2467 C CG    . GLU D 112 0.5213 0.2832 0.3024 0.0254  -0.0361 0.0601  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CG    
2468 C CD    . GLU D 112 0.5276 0.3802 0.3906 0.0734  -0.0203 0.0289  ? ? ? ? ? ? 166 GLU C CD    
2469 O OE1   . GLU D 112 0.6321 0.3213 0.4318 0.0547  -0.0625 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 166 GLU C OE1   
2470 O OE2   . GLU D 112 0.8451 0.5321 0.7044 0.1937  -0.0350 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 166 GLU C OE2   
2471 N N     . GLU D 113 0.3971 0.1867 0.3047 -0.0043 -0.0157 0.0221  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C N     
2472 C CA    . GLU D 113 0.4506 0.1911 0.3840 -0.0459 -0.0161 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CA    
2473 C C     . GLU D 113 0.4209 0.2210 0.3822 -0.0178 0.0038  0.0976  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C C     
2474 O O     . GLU D 113 0.4936 0.0995 0.4481 -0.0022 0.0273  0.0339  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C O     
2475 C CB    . GLU D 113 0.6099 0.1601 0.4335 -0.0652 0.0211  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CB    
2476 C CG    . GLU D 113 0.8276 0.3106 0.5626 -0.2311 -0.0926 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CG    
2477 C CD    . GLU D 113 0.9165 0.4337 0.7827 -0.1049 -0.1463 0.0412  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C CD    
2478 O OE1   . GLU D 113 1.0572 0.4651 0.8128 0.1749  -0.0534 0.0298  ? ? ? ? ? ? 167 GLU C OE1   
2479 O OE2   . GLU D 113 0.8769 0.5769 0.8210 -0.2103 0.1481  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 167 GLU C OE2   
2480 N N     . TRP D 114 0.4220 0.1608 0.3536 0.0137  -0.0371 0.0664  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C N     
2481 C CA    . TRP D 114 0.4215 0.1669 0.3031 -0.0329 0.0340  0.0535  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CA    
2482 C C     . TRP D 114 0.3497 0.1964 0.3062 0.0022  0.0046  0.0398  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C C     
2483 O O     . TRP D 114 0.4682 0.2185 0.3603 -0.0745 0.0317  0.0918  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C O     
2484 C CB    . TRP D 114 0.3912 0.2199 0.3462 0.0299  -0.0533 0.0532  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CB    
2485 C CG    . TRP D 114 0.3720 0.1753 0.3606 -0.0013 -0.0182 0.0699  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CG    
2486 C CD1   . TRP D 114 0.4258 0.3340 0.4689 0.0880  -0.1380 0.0586  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CD1   
2487 C CD2   . TRP D 114 0.4313 0.1411 0.4014 0.0251  -0.0015 0.0467  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CD2   
2488 N NE1   . TRP D 114 0.4221 0.2865 0.3907 0.0144  -0.0721 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 168 TRP C NE1   
2489 C CE2   . TRP D 114 0.4703 0.0748 0.4007 0.0048  0.0050  0.0527  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CE2   
2490 C CE3   . TRP D 114 0.3860 0.0535 0.3775 -0.0352 0.0336  0.0896  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CE3   
2491 C CZ2   . TRP D 114 0.5173 0.2456 0.4626 0.0240  0.0509  0.0300  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CZ2   
2492 C CZ3   . TRP D 114 0.3660 0.0845 0.4509 -0.0224 0.0044  0.1019  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CZ3   
2493 C CH2   . TRP D 114 0.3847 0.1898 0.4057 0.0317  -0.0228 0.1550  ? ? ? ? ? ? 168 TRP C CH2   
2494 N N     . LEU D 115 0.4002 0.0791 0.2491 -0.0038 0.0094  0.0876  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C N     
2495 C CA    . LEU D 115 0.4264 0.1059 0.2448 0.0159  -0.0070 0.1264  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CA    
2496 C C     . LEU D 115 0.4622 0.1046 0.4718 0.0251  0.0314  0.1171  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C C     
2497 O O     . LEU D 115 0.5188 0.1237 0.4743 -0.0100 0.0384  0.0437  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C O     
2498 C CB    . LEU D 115 0.4407 0.0789 0.2840 0.0522  -0.0074 0.1093  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CB    
2499 C CG    . LEU D 115 0.3303 0.0520 0.2667 -0.0044 0.0232  0.0786  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CG    
2500 C CD1   . LEU D 115 0.3821 0.0362 0.3398 0.0290  -0.0108 0.0509  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CD1   
2501 C CD2   . LEU D 115 0.3763 0.1570 0.2978 0.0098  0.0564  0.0346  ? ? ? ? ? ? 169 LEU C CD2   
2502 N N     . ASN D 116 0.4875 0.0819 0.4410 -0.0068 -0.0007 0.0441  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C N     
2503 C CA    . ASN D 116 0.5662 0.0907 0.5457 -0.0322 -0.0572 0.1176  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C CA    
2504 C C     . ASN D 116 0.5497 0.2026 0.4858 -0.1014 0.0068  0.1664  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C C     
2505 O O     . ASN D 116 0.6536 0.1583 0.6265 -0.0621 -0.0046 0.1577  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C O     
2506 C CB    . ASN D 116 0.6196 0.0565 0.6505 0.0288  -0.0893 0.1308  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C CB    
2507 C CG    . ASN D 116 0.6212 0.1202 0.5800 0.0989  -0.0105 0.2068  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C CG    
2508 O OD1   . ASN D 116 0.7725 0.4562 1.1797 0.0091  -0.0458 0.5127  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C OD1   
2509 N ND2   . ASN D 116 0.8586 0.1693 0.5152 -0.0155 0.0991  0.0636  ? ? ? ? ? ? 170 ASN C ND2   
2510 N N     . THR D 117 0.5259 0.1152 0.5408 -0.0196 -0.0429 0.0248  ? ? ? ? ? ? 171 THR C N     
2511 C CA    . THR D 117 0.5687 0.1739 0.5458 -0.0615 0.0052  0.0184  ? ? ? ? ? ? 171 THR C CA    
2512 C C     . THR D 117 0.5437 0.2996 0.5827 -0.0629 -0.0457 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 171 THR C C     
2513 O O     . THR D 117 0.7852 0.2598 0.6333 -0.1569 -0.0884 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 171 THR C O     
2514 C CB    . THR D 117 0.6973 0.4077 0.5023 0.0702  -0.0120 0.0143  ? ? ? ? ? ? 171 THR C CB    
2515 O OG1   . THR D 117 0.7354 0.3710 0.5870 -0.0462 0.0694  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 171 THR C OG1   
2516 C CG2   . THR D 117 0.6615 0.1480 0.5363 0.0461  -0.0886 0.0383  ? ? ? ? ? ? 171 THR C CG2   
2517 N N     . HIS D 118 0.5503 0.1722 0.6372 -0.0650 0.0631  0.0085  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C N     
2518 C CA    . HIS D 118 0.5462 0.1068 0.4983 -0.1146 0.0541  0.0667  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CA    
2519 C C     . HIS D 118 0.5420 0.3341 0.4572 -0.1169 0.0337  0.0970  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C C     
2520 O O     . HIS D 118 0.6198 0.2366 0.4954 -0.1041 0.0157  0.0245  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C O     
2521 C CB    . HIS D 118 0.5179 0.1723 0.3417 -0.0750 0.0273  0.1333  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CB    
2522 C CG    . HIS D 118 0.5020 0.2663 0.3850 -0.1054 0.0655  0.0236  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CG    
2523 N ND1   . HIS D 118 0.4684 0.3885 0.4416 -0.1243 0.0473  0.0423  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C ND1   
2524 C CD2   . HIS D 118 0.6993 0.4381 0.4662 -0.1610 -0.0038 0.1228  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CD2   
2525 C CE1   . HIS D 118 0.6873 0.6194 0.5228 -0.0312 -0.1257 0.0035  ? ? ? ? ? ? 172 HIS C CE1   
2526 N NE2   . HIS D 118 0.6258 0.3853 0.5649 -0.0223 -0.0524 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 172 HIS C NE2   
2527 N N     . THR D 119 0.5536 0.1515 0.5934 -0.1204 0.0830  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 173 THR C N     
2528 C CA    . THR D 119 0.4797 0.2112 0.5827 -0.1044 0.1444  0.0455  ? ? ? ? ? ? 173 THR C CA    
2529 C C     . THR D 119 0.6542 0.3043 0.5491 0.0415  -0.0929 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 173 THR C C     
2530 O O     . THR D 119 0.5527 0.2117 0.5989 -0.0825 -0.0150 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 173 THR C O     
2531 C CB    . THR D 119 0.5564 0.3561 0.5604 -0.2240 0.0989  0.0654  ? ? ? ? ? ? 173 THR C CB    
2532 O OG1   . THR D 119 0.5214 0.3533 0.7437 -0.1866 0.0096  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 173 THR C OG1   
2533 C CG2   . THR D 119 0.9373 0.4065 0.6371 -0.0208 -0.0594 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 173 THR C CG2   
2534 N N     . TYR D 120 0.4849 0.1762 0.6217 -0.1204 0.0913  0.0407  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C N     
2535 C CA    . TYR D 120 0.4383 0.2670 0.5871 -0.0506 0.1571  0.0443  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CA    
2536 C C     . TYR D 120 0.3629 0.3042 0.4658 -0.0822 0.0593  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 174 TYR C C     
2537 O O     . TYR D 120 0.6393 0.3168 0.4922 -0.1314 0.0428  0.0229  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C O     
2538 C CB    . TYR D 120 0.4358 0.2371 0.4882 -0.0790 -0.0329 0.1089  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CB    
2539 C CG    . TYR D 120 0.4226 0.2348 0.5042 -0.1083 0.0296  0.0966  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CG    
2540 C CD1   . TYR D 120 0.5114 0.1927 0.4727 -0.0263 -0.0557 0.0911  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CD1   
2541 C CD2   . TYR D 120 0.4820 0.1171 0.3804 0.0167  0.0018  0.1729  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CD2   
2542 C CE1   . TYR D 120 0.4441 0.0856 0.4746 -0.0437 0.0357  0.0273  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CE1   
2543 C CE2   . TYR D 120 0.5398 0.2651 0.3487 -0.1629 0.0496  0.1232  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CE2   
2544 C CZ    . TYR D 120 0.4365 0.1037 0.3687 -0.0198 0.0258  0.1614  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C CZ    
2545 O OH    . TYR D 120 0.5506 0.1918 0.3966 -0.0520 0.0046  0.0858  ? ? ? ? ? ? 174 TYR C OH    
2546 N N     . GLU D 121 0.4321 0.2103 0.6318 -0.0638 0.0839  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C N     
2547 C CA    . GLU D 121 0.7347 0.3402 0.6041 -0.0821 0.1702  -0.1830 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CA    
2548 C C     . GLU D 121 0.5578 0.3267 0.5776 -0.1292 0.1616  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C C     
2549 O O     . GLU D 121 0.7485 0.3407 0.6431 -0.2774 0.2696  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C O     
2550 C CB    . GLU D 121 0.8943 0.1837 1.2594 -0.3504 -0.0384 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CB    
2551 C CG    . GLU D 121 1.2255 0.4011 1.4332 -0.2842 -0.2209 0.3042  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CG    
2552 C CD    . GLU D 121 1.6881 0.9878 1.3830 0.0119  0.1802  -0.1792 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C CD    
2553 O OE1   . GLU D 121 1.9848 0.5285 2.2062 -0.0876 -0.1516 0.2063  ? ? ? ? ? ? 175 GLU C OE1   
2554 O OE2   . GLU D 121 1.6553 1.3802 1.4546 -0.4250 0.0962  -0.2085 ? ? ? ? ? ? 175 GLU C OE2   
2555 N N     . THR D 122 0.4557 0.1751 0.6156 -0.0777 0.1295  -0.1002 ? ? ? ? ? ? 176 THR C N     
2556 C CA    . THR D 122 0.5301 0.1202 0.4385 -0.1135 0.0905  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 176 THR C CA    
2557 C C     . THR D 122 0.3863 0.1981 0.5091 -0.0458 0.0716  0.0013  ? ? ? ? ? ? 176 THR C C     
2558 O O     . THR D 122 0.4236 0.1505 0.4407 -0.0324 0.0335  0.0398  ? ? ? ? ? ? 176 THR C O     
2559 C CB    . THR D 122 0.4621 0.1617 0.4326 -0.0710 0.0775  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 176 THR C CB    
2560 O OG1   . THR D 122 0.4680 0.2545 0.4577 -0.0540 0.0128  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 176 THR C OG1   
2561 C CG2   . THR D 122 0.4414 0.1168 0.5284 0.0184  0.0170  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 176 THR C CG2   
2562 N N     . PRO D 123 0.4574 0.2342 0.4155 -0.0822 0.0891  0.0684  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C N     
2563 C CA    . PRO D 123 0.3687 0.3372 0.4439 -0.0971 0.0765  0.0464  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CA    
2564 C C     . PRO D 123 0.3423 0.3046 0.4538 -0.0906 -0.0215 0.0252  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C C     
2565 O O     . PRO D 123 0.4900 0.3047 0.4599 -0.0554 0.0403  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 177 PRO C O     
2566 C CB    . PRO D 123 0.4963 0.3458 0.4712 -0.0638 0.1065  0.0410  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CB    
2567 C CG    . PRO D 123 0.5754 0.3733 0.4767 -0.1878 0.0913  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CG    
2568 C CD    . PRO D 123 0.4695 0.3903 0.4515 -0.0196 0.0602  0.0528  ? ? ? ? ? ? 177 PRO C CD    
2569 N N     . ILE D 124 0.3394 0.2204 0.3592 -0.1019 0.0039  0.0126  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C N     
2570 C CA    . ILE D 124 0.3037 0.2363 0.4297 -0.0851 0.0569  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CA    
2571 C C     . ILE D 124 0.5223 0.2067 0.3813 0.0567  -0.0511 0.0538  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C C     
2572 O O     . ILE D 124 0.4410 0.1312 0.3822 -0.0116 -0.0089 0.0574  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C O     
2573 C CB    . ILE D 124 0.3395 0.1840 0.3729 -0.0236 0.0310  0.1435  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CB    
2574 C CG1   . ILE D 124 0.4959 0.2737 0.3875 -0.0142 0.0900  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CG1   
2575 C CG2   . ILE D 124 0.3459 0.2436 0.3788 -0.0846 0.0581  0.0803  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CG2   
2576 C CD1   . ILE D 124 0.4974 0.1852 0.4901 -0.0987 0.1348  0.0402  ? ? ? ? ? ? 178 ILE C CD1   
2577 N N     . LEU D 125 0.4191 0.1151 0.3388 -0.0134 0.0305  0.0990  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C N     
2578 C CA    . LEU D 125 0.3836 0.1298 0.3472 -0.0262 0.0197  0.1145  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CA    
2579 C C     . LEU D 125 0.3698 0.2018 0.3583 -0.0225 -0.0255 0.0190  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C C     
2580 O O     . LEU D 125 0.4238 0.2657 0.3352 0.0079  0.0253  0.0543  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C O     
2581 C CB    . LEU D 125 0.3219 0.2974 0.4254 -0.0656 0.0802  0.0475  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CB    
2582 C CG    . LEU D 125 0.3315 0.2769 0.4549 -0.0392 0.0432  0.0773  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CG    
2583 C CD1   . LEU D 125 0.4116 0.2317 0.4979 -0.0305 0.0937  0.0024  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CD1   
2584 C CD2   . LEU D 125 0.5706 0.2646 0.3991 -0.1155 0.0804  0.1120  ? ? ? ? ? ? 179 LEU C CD2   
2585 N N     . LYS D 126 0.4246 0.1890 0.3585 -0.0424 -0.0198 0.0545  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C N     
2586 C CA    . LYS D 126 0.4048 0.1709 0.4032 -0.0046 -0.0938 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CA    
2587 C C     . LYS D 126 0.3325 0.2436 0.3280 0.0187  0.0481  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 180 LYS C C     
2588 O O     . LYS D 126 0.4083 0.0966 0.3831 -0.0097 0.0676  0.0478  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C O     
2589 C CB    . LYS D 126 0.4323 0.2703 0.4009 0.0023  -0.0846 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CB    
2590 C CG    . LYS D 126 0.6340 0.2080 0.5591 0.0197  -0.3199 0.0585  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CG    
2591 C CD    . LYS D 126 0.8971 0.7320 0.6758 0.0328  -0.4047 0.0139  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CD    
2592 C CE    . LYS D 126 0.6135 0.7676 1.5378 0.2839  -0.1737 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 180 LYS C CE    
2593 N NZ    . LYS D 126 1.8239 0.2408 1.3018 -0.5133 -0.2708 0.0660  ? ? ? ? ? ? 180 LYS C NZ    
2594 N N     . TRP D 127 0.4284 0.1387 0.3949 -0.0327 0.0250  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C N     
2595 C CA    . TRP D 127 0.4387 0.2344 0.3156 0.0559  0.0079  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CA    
2596 C C     . TRP D 127 0.3697 0.1531 0.3266 0.0074  0.0092  0.0491  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C C     
2597 O O     . TRP D 127 0.4474 0.2231 0.3969 0.0438  0.0006  0.0252  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C O     
2598 C CB    . TRP D 127 0.3975 0.1082 0.3906 0.0348  -0.0042 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CB    
2599 C CG    . TRP D 127 0.3300 0.0860 0.3206 0.0044  -0.0015 0.0333  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CG    
2600 C CD1   . TRP D 127 0.4349 0.1580 0.3703 -0.0004 0.0445  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CD1   
2601 C CD2   . TRP D 127 0.3169 0.0934 0.3389 -0.0248 0.0035  0.0096  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CD2   
2602 N NE1   . TRP D 127 0.3975 0.1726 0.4159 0.0395  0.0020  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C NE1   
2603 C CE2   . TRP D 127 0.4005 0.0907 0.3841 -0.0123 -0.0376 0.0123  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CE2   
2604 C CE3   . TRP D 127 0.3039 0.2165 0.3699 -0.0209 -0.0225 0.0061  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CE3   
2605 C CZ2   . TRP D 127 0.3592 0.3996 0.3806 -0.0012 -0.0299 0.0054  ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CZ2   
2606 C CZ3   . TRP D 127 0.3898 0.2562 0.3829 0.0490  -0.0487 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CZ3   
2607 C CH2   . TRP D 127 0.3927 0.2490 0.4181 0.0156  0.0408  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 181 TRP C CH2   
2608 N N     . GLN D 128 0.4189 0.2003 0.3632 0.0010  0.0092  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 182 GLN C N     
2609 C CA    . GLN D 128 0.5122 0.1514 0.3674 -0.0051 -0.0077 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CA    
2610 C C     . GLN D 128 0.3589 0.1645 0.3537 -0.0075 0.0206  0.0127  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C C     
2611 O O     . GLN D 128 0.4387 0.2905 0.3548 0.0318  0.0289  0.0283  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C O     
2612 C CB    . GLN D 128 0.5680 0.1491 0.3621 0.0703  -0.0091 0.0902  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CB    
2613 C CG    . GLN D 128 0.6385 0.1381 0.4746 -0.0730 0.0928  0.0084  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CG    
2614 C CD    . GLN D 128 0.8657 0.5856 0.6091 -0.1429 0.1299  0.1234  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C CD    
2615 O OE1   . GLN D 128 0.7404 0.4077 0.6696 0.1163  0.0482  0.2027  ? ? ? ? ? ? 182 GLN C OE1   
2616 N NE2   . GLN D 128 1.1455 0.2913 0.8635 0.0280  -0.1225 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 182 GLN C NE2   
2617 N N     . THR D 129 0.3959 0.1875 0.4298 0.0029  0.0094  0.0018  ? ? ? ? ? ? 183 THR C N     
2618 C CA    . THR D 129 0.4634 0.2328 0.3798 -0.0739 0.0753  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 183 THR C CA    
2619 C C     . THR D 129 0.5616 0.4239 0.4392 0.0978  -0.0607 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 183 THR C C     
2620 O O     . THR D 129 0.4891 0.2730 0.4564 0.0082  -0.0448 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 183 THR C O     
2621 C CB    . THR D 129 0.4556 0.3112 0.3839 -0.0579 0.0857  0.0011  ? ? ? ? ? ? 183 THR C CB    
2622 O OG1   . THR D 129 0.4083 0.2983 0.4523 -0.0019 0.0446  0.0064  ? ? ? ? ? ? 183 THR C OG1   
2623 C CG2   . THR D 129 0.4034 0.2288 0.5228 -0.0394 -0.0379 0.0509  ? ? ? ? ? ? 183 THR C CG2   
2624 N N     . ASP D 130 0.5017 0.3573 0.4022 -0.0538 -0.0065 0.0069  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C N     
2625 C CA    . ASP D 130 0.6058 0.4666 0.3598 0.0953  -0.0295 0.0026  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C CA    
2626 C C     . ASP D 130 0.6451 0.3011 0.4238 0.0155  -0.0154 -0.1958 ? ? ? ? ? ? 184 ASP C C     
2627 O O     . ASP D 130 1.1275 0.3654 0.6879 -0.0365 0.1571  -0.3027 ? ? ? ? ? ? 184 ASP C O     
2628 C CB    . ASP D 130 0.5504 0.5628 0.5675 0.1047  -0.1416 0.0101  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C CB    
2629 C CG    . ASP D 130 0.8257 0.8090 0.5456 0.0449  -0.2327 0.1988  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C CG    
2630 O OD1   . ASP D 130 0.7313 0.6710 0.8323 0.2257  -0.2597 0.1843  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C OD1   
2631 O OD2   . ASP D 130 1.0923 0.8108 0.6486 0.0297  -0.2948 0.2994  ? ? ? ? ? ? 184 ASP C OD2   
2632 N N     . LYS D 131 0.5037 0.3838 0.4074 0.0141  -0.0615 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 185 LYS C N     
2633 C CA    . LYS D 131 0.5513 0.5747 0.4366 0.1324  -0.0154 0.0695  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CA    
2634 C C     . LYS D 131 0.5111 0.3876 0.3868 0.0780  -0.0269 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 185 LYS C C     
2635 O O     . LYS D 131 0.5049 0.3886 0.3761 -0.0201 0.0122  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 185 LYS C O     
2636 C CB    . LYS D 131 0.6210 0.5855 0.3946 -0.0171 -0.0481 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CB    
2637 C CG    . LYS D 131 0.8282 0.5066 0.4948 0.0964  0.0742  0.2889  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CG    
2638 C CD    . LYS D 131 1.0401 0.4967 0.8149 0.0032  0.0724  0.3881  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CD    
2639 C CE    . LYS D 131 1.0522 0.9447 0.7780 -0.0140 -0.0331 0.5000  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C CE    
2640 N NZ    . LYS D 131 1.0516 0.5790 1.0260 -0.1560 -0.1287 0.1768  ? ? ? ? ? ? 185 LYS C NZ    
2641 N N     . TRP D 132 0.4394 0.1833 0.3327 -0.0132 -0.0268 0.0364  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C N     
2642 C CA    . TRP D 132 0.3879 0.2886 0.2894 -0.0681 0.0295  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CA    
2643 C C     . TRP D 132 0.4106 0.1120 0.3572 0.0026  -0.0142 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C C     
2644 O O     . TRP D 132 0.4454 0.2023 0.3958 -0.0020 -0.0272 0.0227  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C O     
2645 C CB    . TRP D 132 0.4358 0.1829 0.3493 0.0101  -0.0153 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CB    
2646 C CG    . TRP D 132 0.4432 0.2880 0.4312 -0.0543 0.0179  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CG    
2647 C CD1   . TRP D 132 0.4938 0.2326 0.4697 -0.0767 0.0745  0.0197  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CD1   
2648 C CD2   . TRP D 132 0.3919 0.2751 0.4291 -0.0125 0.0345  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CD2   
2649 N NE1   . TRP D 132 0.5829 0.1913 0.4391 -0.0042 0.0714  0.0801  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C NE1   
2650 C CE2   . TRP D 132 0.4639 0.3107 0.4830 -0.0323 0.0139  0.0108  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CE2   
2651 C CE3   . TRP D 132 0.3840 0.2772 0.4546 -0.1078 0.0064  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CE3   
2652 C CZ2   . TRP D 132 0.6301 0.3338 0.5898 -0.0802 0.0728  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CZ2   
2653 C CZ3   . TRP D 132 0.4056 0.2781 0.5158 -0.1397 0.0566  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CZ3   
2654 C CH2   . TRP D 132 0.5831 0.2352 0.4825 -0.0982 0.0463  0.0648  ? ? ? ? ? ? 186 TRP C CH2   
2655 N N     . GLY D 133 0.4006 0.1743 0.4152 -0.0111 -0.0019 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 187 GLY C N     
2656 C CA    . GLY D 133 0.4751 0.1664 0.4468 -0.0243 0.0429  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 187 GLY C CA    
2657 C C     . GLY D 133 0.4104 0.2373 0.3686 -0.0239 0.0506  0.0097  ? ? ? ? ? ? 187 GLY C C     
2658 O O     . GLY D 133 0.4381 0.1871 0.4546 0.0399  -0.0446 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 187 GLY C O     
2659 N N     . GLU D 134 0.5251 0.1645 0.3980 -0.0379 0.0263  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 188 GLU C N     
2660 C CA    . GLU D 134 0.5180 0.2227 0.3906 -0.0867 0.0554  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CA    
2661 C C     . GLU D 134 0.3848 0.1592 0.3717 -0.0430 0.0484  0.0243  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C C     
2662 O O     . GLU D 134 0.4161 0.1671 0.4135 0.0278  0.0317  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 188 GLU C O     
2663 C CB    . GLU D 134 0.6006 0.3157 0.4708 -0.1686 0.1191  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CB    
2664 C CG    . GLU D 134 0.4540 0.4772 0.7441 -0.0566 -0.0509 -0.2020 ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CG    
2665 C CD    . GLU D 134 0.5559 0.6348 1.1293 0.2709  -0.1242 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 188 GLU C CD    
2666 O OE1   . GLU D 134 0.6403 0.2157 0.8310 -0.0158 0.0304  0.0094  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C OE1   
2667 O OE2   . GLU D 134 0.8341 0.2216 1.2197 0.1205  -0.0975 0.1659  ? ? ? ? ? ? 188 GLU C OE2   
2668 N N     . ILE D 135 0.4232 0.2990 0.4317 -0.0085 0.0386  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 189 ILE C N     
2669 C CA    . ILE D 135 0.3975 0.2430 0.3517 0.0639  -0.0433 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CA    
2670 C C     . ILE D 135 0.3607 0.2760 0.3479 0.0326  0.0036  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 189 ILE C C     
2671 O O     . ILE D 135 0.3651 0.3094 0.4399 -0.0327 0.0233  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 189 ILE C O     
2672 C CB    . ILE D 135 0.3546 0.1966 0.4101 0.0065  0.0290  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CB    
2673 C CG1   . ILE D 135 0.3602 0.1058 0.3912 0.0705  -0.1027 0.0612  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CG1   
2674 C CG2   . ILE D 135 0.3806 0.2022 0.3863 0.0049  0.0332  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CG2   
2675 C CD1   . ILE D 135 0.4747 0.1173 0.4416 0.0980  -0.0687 0.1543  ? ? ? ? ? ? 189 ILE C CD1   
2676 N N     . LYS D 136 0.3505 0.2212 0.4653 0.0659  0.0129  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 190 LYS C N     
2677 C CA    . LYS D 136 0.4327 0.2314 0.5109 -0.0721 0.0019  0.0251  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CA    
2678 C C     . LYS D 136 0.5055 0.4788 0.5586 -0.0642 0.0292  0.1285  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C C     
2679 O O     . LYS D 136 0.5972 0.5444 0.8907 0.2284  -0.0339 0.2845  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C O     
2680 C CB    . LYS D 136 0.4725 0.2978 0.5988 -0.0201 -0.1545 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CB    
2681 C CG    . LYS D 136 0.6118 0.1961 0.5662 0.0885  -0.0951 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CG    
2682 C CD    . LYS D 136 0.6907 0.2381 0.7300 0.1169  -0.1870 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CD    
2683 C CE    . LYS D 136 0.8288 0.3761 0.7273 0.2842  -0.1431 0.0030  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C CE    
2684 N NZ    . LYS D 136 0.7566 0.3904 0.9769 0.3576  -0.2989 0.0848  ? ? ? ? ? ? 190 LYS C NZ    
2685 N N     . ALA D 137 0.4608 0.5171 0.4202 -0.0571 0.0079  0.0147  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C N     
2686 C CA    . ALA D 137 0.6149 0.8309 0.4818 -0.0529 0.0016  0.1502  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C CA    
2687 C C     . ALA D 137 0.5909 0.9894 0.8676 -0.0018 -0.0464 0.1334  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C C     
2688 O O     . ALA D 137 0.9118 1.7113 0.4234 0.0167  0.2317  0.1253  ? ? ? ? ? ? 191 ALA C O     
2689 C CB    . ALA D 137 0.7223 1.0892 0.8472 0.3938  0.2006  -0.1925 ? ? ? ? ? ? 191 ALA C CB    
2690 N N     . ASP D 138 0.5735 1.2174 0.4825 -0.1791 -0.0599 0.1066  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C N     
2691 C CA    . ASP D 138 0.4298 0.1766 0.6725 0.0022  0.0742  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 192 ASP C CA    
2692 C C     . ASP D 138 0.5231 0.3417 0.6540 0.0496  0.1254  0.1291  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C C     
2693 O O     . ASP D 138 0.6640 0.3672 0.6080 0.1523  0.0412  0.0554  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C O     
2694 C CB    . ASP D 138 0.5227 0.2607 0.6130 -0.1333 0.1257  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 192 ASP C CB    
2695 C CG    . ASP D 138 0.6973 0.5278 1.2496 0.1385  -0.0365 0.1167  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C CG    
2696 O OD1   . ASP D 138 0.4821 0.3894 1.1436 0.1594  0.2282  0.0442  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C OD1   
2697 O OD2   . ASP D 138 1.4359 0.5466 1.5685 -0.1288 0.1731  0.0794  ? ? ? ? ? ? 192 ASP C OD2   
2698 N N     . TYR D 139 0.5271 0.2028 0.4691 -0.0485 0.0873  0.0611  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C N     
2699 C CA    . TYR D 139 0.5387 0.1364 0.5970 -0.0745 0.1557  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CA    
2700 C C     . TYR D 139 0.7388 0.5807 0.7347 -0.0295 0.0192  -0.3946 ? ? ? ? ? ? 193 TYR C C     
2701 O O     . TYR D 139 0.6457 0.5334 0.9070 -0.0252 -0.0163 -0.3465 ? ? ? ? ? ? 193 TYR C O     
2702 C CB    . TYR D 139 0.5531 0.3319 0.6344 -0.0139 0.0985  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CB    
2703 C CG    . TYR D 139 0.5203 0.0921 0.5486 -0.0851 0.0649  0.1200  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CG    
2704 C CD1   . TYR D 139 0.6777 0.1525 0.5105 -0.1586 -0.0610 0.2146  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CD1   
2705 C CD2   . TYR D 139 0.5995 0.1336 0.6045 -0.0243 -0.0168 0.1153  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CD2   
2706 C CE1   . TYR D 139 0.5313 0.2841 0.4740 0.0684  -0.0408 0.0738  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CE1   
2707 C CE2   . TYR D 139 0.5316 0.2093 0.6072 -0.1637 0.0118  0.1445  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CE2   
2708 C CZ    . TYR D 139 0.4599 0.1495 0.4966 -0.0296 0.0102  0.1322  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C CZ    
2709 O OH    . TYR D 139 0.5309 0.2721 0.4527 -0.0170 0.0511  0.0965  ? ? ? ? ? ? 193 TYR C OH    
2710 C C1    . GOL E .   0.5457 0.5989 0.5231 0.2429  0.0332  0.1635  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B C1    
2711 O O1    . GOL E .   0.4382 0.2080 0.6585 0.0738  0.0155  0.0728  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B O1    
2712 C C2    . GOL E .   0.6931 0.3319 0.6724 0.0526  0.1761  0.1603  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B C2    
2713 O O2    . GOL E .   0.4663 0.2569 0.6087 0.0399  0.0177  0.0617  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B O2    
2714 C C3    . GOL E .   0.4625 0.6496 0.9096 0.1444  -0.2447 0.0194  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B C3    
2715 O O3    . GOL E .   0.5999 0.5129 0.7170 -0.0651 -0.2998 0.0687  ? ? ? ? ? ? 101 GOL B O3    
2716 C C1    . GOL F .   0.3995 0.0816 0.5123 -0.0021 -0.0647 0.0947  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C C1    
2717 O O1    . GOL F .   1.1515 1.0013 0.6500 0.1082  -0.1326 0.0903  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C O1    
2718 C C2    . GOL F .   0.4834 0.8417 0.4824 0.0708  -0.0619 0.1547  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C C2    
2719 O O2    . GOL F .   0.5374 0.4226 0.4636 0.0680  0.0371  0.0994  ? ? ? ? ? ? 201 GOL C O2    
2720 C C3    . GOL F .   0.6528 0.8339 0.8366 0.0022  -0.1488 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 201 GOL C C3    
2721 O O3    . GOL F .   0.6772 0.6532 1.0651 0.1314  0.0093  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 201 GOL C O3    
2722 O O     . HOH G .   0.4555 0.3803 0.4500 0.1270  0.0551  0.0734  ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O     
2723 O O     . HOH G .   0.6989 0.2775 0.7631 0.1590  -0.0324 0.1949  ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O     
2724 O O     . HOH G .   0.4424 0.1891 0.4236 0.0261  -0.1074 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O     
2725 O O     . HOH G .   0.3817 0.3082 0.3713 0.0139  0.0259  0.1730  ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O     
2726 O O     . HOH G .   0.6025 0.3138 0.4409 0.0980  -0.0742 0.0077  ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O     
2727 O O     . HOH G .   0.5652 0.2887 0.3982 0.0759  -0.0500 0.0876  ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O     
2728 O O     . HOH G .   0.3979 0.3414 0.3189 -0.0280 0.0307  0.0720  ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O     
2729 O O     . HOH G .   0.5758 0.3374 0.5409 -0.0495 0.1034  0.0789  ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O     
2730 O O     . HOH G .   0.4671 0.4422 0.3801 0.0689  -0.0348 0.1662  ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O     
2731 O O     . HOH G .   0.5426 0.4311 0.4784 -0.1046 0.0074  0.0964  ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O     
2732 O O     . HOH G .   0.4048 0.2373 0.4404 0.0101  -0.0785 0.0221  ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O     
2733 O O     . HOH G .   0.4208 0.1909 0.3425 0.0166  0.0316  0.0704  ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O     
2734 O O     . HOH G .   0.2744 0.0963 0.3825 0.0190  -0.0584 0.0770  ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O     
2735 O O     . HOH G .   0.4866 0.3530 0.4828 0.1830  -0.0079 0.2265  ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O     
2736 O O     . HOH G .   0.3730 0.3547 0.4283 0.0549  -0.0430 0.0572  ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O     
2737 O O     . HOH G .   0.6311 0.2410 0.6499 0.0844  0.0353  0.0024  ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O     
2738 O O     . HOH G .   1.0946 0.3712 1.0209 0.0407  -0.1506 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O     
2739 O O     . HOH G .   0.6388 0.3204 0.7586 0.0166  0.1796  0.4325  ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O     
2740 O O     . HOH G .   0.5854 0.2981 0.6432 -0.0184 -0.0334 0.1578  ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O     
2741 O O     . HOH G .   0.6929 0.3806 0.6609 0.1012  -0.0858 0.2491  ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O     
2742 O O     . HOH G .   0.4813 0.3988 0.5972 0.0735  0.0832  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O     
2743 O O     . HOH G .   0.4259 0.4342 0.4136 -0.0126 0.0247  0.0385  ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O     
2744 O O     . HOH H .   0.6687 0.5120 0.6157 -0.0263 -0.0868 0.2184  ? ? ? ? ? ? 101 HOH D O     
2745 O O     . HOH H .   0.7551 0.6510 0.6751 0.2595  -0.0325 0.0561  ? ? ? ? ? ? 102 HOH D O     
2746 O O     . HOH H .   0.8774 0.4936 0.7542 -0.0141 -0.0541 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 103 HOH D O     
2747 O O     . HOH H .   0.5331 0.4373 0.4385 -0.0871 -0.0278 0.0404  ? ? ? ? ? ? 104 HOH D O     
2748 O O     . HOH H .   0.7215 0.6936 0.5008 0.0476  0.0345  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 105 HOH D O     
2749 O O     . HOH H .   0.4425 0.2992 0.4648 0.0604  0.0068  0.0754  ? ? ? ? ? ? 106 HOH D O     
2750 O O     . HOH H .   0.8351 0.4026 0.6428 0.1642  0.0935  0.0768  ? ? ? ? ? ? 107 HOH D O     
2751 O O     . HOH H .   0.8301 0.5277 0.5784 0.2240  -0.1278 0.0230  ? ? ? ? ? ? 108 HOH D O     
2752 O O     . HOH H .   0.8766 0.3018 0.4802 0.0431  0.0399  0.1729  ? ? ? ? ? ? 109 HOH D O     
2753 O O     . HOH H .   0.5528 0.3153 0.6059 -0.0042 -0.0063 0.1147  ? ? ? ? ? ? 110 HOH D O     
2754 O O     . HOH H .   0.4544 0.3820 0.6396 0.1265  -0.0332 0.1917  ? ? ? ? ? ? 111 HOH D O     
2755 O O     . HOH H .   0.5275 0.5017 0.5654 0.0364  0.1341  0.2062  ? ? ? ? ? ? 112 HOH D O     
2756 O O     . HOH H .   0.5709 0.6706 0.4833 -0.0231 0.0590  0.1022  ? ? ? ? ? ? 113 HOH D O     
2757 O O     . HOH I .   0.3457 0.2361 0.3589 0.0438  -0.0066 0.0013  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O     
2758 O O     . HOH I .   1.0563 0.3527 0.6004 -0.0593 -0.2218 0.2771  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O     
2759 O O     . HOH I .   0.3508 0.4288 0.3351 -0.0752 0.0417  0.1546  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O     
2760 O O     . HOH I .   0.5973 0.3906 0.4196 0.0111  0.0274  0.0088  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O     
2761 O O     . HOH I .   0.6518 0.2088 0.5995 0.0732  -0.2023 0.0240  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O     
2762 O O     . HOH I .   0.4563 0.1518 0.4509 -0.1162 0.0467  0.0412  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O     
2763 O O     . HOH I .   0.3643 0.2196 0.5016 0.0435  0.0163  0.0964  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O     
2764 O O     . HOH I .   0.3898 0.2985 0.3348 0.0484  0.0474  0.0844  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O     
2765 O O     . HOH I .   0.6024 0.1122 0.7040 0.0281  0.1501  0.1029  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O     
2766 O O     . HOH I .   0.3879 0.6576 0.6106 -0.1472 0.0021  0.0784  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     
2767 O O     . HOH I .   0.3277 0.4442 0.5272 -0.0659 0.0035  0.0139  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     
2768 O O     . HOH I .   0.3150 0.1960 0.3395 -0.0537 0.0462  0.0716  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     
2769 O O     . HOH I .   0.3572 0.3920 0.3944 -0.0746 0.0445  0.2037  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     
2770 O O     . HOH I .   0.7677 0.4307 0.6309 0.1040  -0.0964 0.0721  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     
2771 O O     . HOH I .   0.7153 0.2277 0.7379 0.1487  -0.1162 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     
2772 O O     . HOH I .   0.5921 0.2722 0.5371 -0.1467 0.0726  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     
2773 O O     . HOH I .   0.4584 0.2625 0.4657 -0.0513 0.0416  0.2113  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     
2774 O O     . HOH I .   0.5451 0.1922 0.6310 0.0686  -0.0395 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     
2775 O O     . HOH I .   0.2989 0.4363 0.3452 0.0521  0.0492  0.0588  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     
2776 O O     . HOH I .   0.6355 0.5008 0.7397 0.0686  -0.0495 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     
2777 O O     . HOH I .   0.5155 0.6711 0.8389 0.0279  -0.1562 -0.2604 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     
2778 O O     . HOH I .   0.5605 0.6160 0.3921 -0.0385 -0.0185 0.0357  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     
2779 O O     . HOH I .   0.4718 0.2485 0.3916 -0.0337 0.0154  0.0915  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     
2780 O O     . HOH I .   0.3639 0.1437 0.3535 0.0186  -0.0327 0.0712  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     
2781 O O     . HOH I .   0.4712 0.1133 0.4887 0.0109  -0.0439 0.0452  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     
2782 O O     . HOH I .   0.7280 0.5201 0.6283 0.2414  -0.1549 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     
2783 O O     . HOH I .   0.4710 0.2373 0.4957 0.0177  0.0739  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     
2784 O O     . HOH I .   0.5869 0.3325 0.6095 0.0891  -0.1102 0.1970  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     
2785 O O     . HOH I .   0.5196 0.0483 0.4507 -0.0258 0.0170  0.0951  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     
2786 O O     . HOH I .   0.7860 0.5967 0.4214 -0.0204 -0.1429 0.0865  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     
2787 O O     . HOH I .   0.4406 0.4219 0.3684 0.0755  0.0255  0.0144  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     
2788 O O     . HOH I .   0.4669 0.6057 0.3771 0.0543  0.0579  0.0061  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     
2789 O O     . HOH I .   0.5646 1.1248 0.8498 0.0332  0.1172  -0.1857 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     
2790 O O     . HOH I .   0.4006 0.5076 0.5239 -0.0439 0.0241  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     
2791 O O     . HOH I .   0.4682 0.3851 0.4104 -0.0765 -0.0461 0.0569  ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     
2792 O O     . HOH I .   0.5312 0.2153 0.4703 -0.0460 0.0246  0.0227  ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     
2793 O O     . HOH I .   0.4901 0.1718 0.4586 0.0200  -0.0581 0.0498  ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     
2794 O O     . HOH I .   0.6939 0.3431 0.9473 -0.2056 0.2315  -0.2004 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     
2795 O O     . HOH I .   0.4520 0.2616 0.4328 0.0000  -0.0113 0.0496  ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     
2796 O O     . HOH I .   0.3992 0.0748 0.4071 -0.0120 0.0274  0.1356  ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     
2797 O O     . HOH I .   0.3348 0.1452 0.3570 -0.0203 0.0273  0.0591  ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     
2798 O O     . HOH I .   0.6487 0.4172 0.7848 -0.1545 -0.2581 0.3740  ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     
2799 O O     . HOH I .   0.4890 0.5685 0.6137 -0.0554 0.0169  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     
2800 O O     . HOH I .   0.5066 0.2501 0.4521 0.0569  -0.0584 0.2234  ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     
2801 O O     . HOH I .   0.4383 0.4609 0.5443 -0.0231 -0.0185 0.0649  ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     
2802 O O     . HOH I .   0.6301 0.7385 0.4345 -0.1255 -0.0814 0.3646  ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     
2803 O O     . HOH I .   0.3930 0.2576 0.4179 0.0080  0.0494  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     
2804 O O     . HOH I .   0.4652 0.3479 0.4472 -0.0068 -0.0115 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     
2805 O O     . HOH I .   0.7622 0.5557 0.7404 0.1463  -0.0041 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     
2806 O O     . HOH I .   0.4905 0.0941 0.4919 0.0217  -0.0237 0.0991  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     
2807 O O     . HOH I .   0.5171 0.3571 0.5549 0.0534  0.0207  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     
2808 O O     . HOH I .   0.4477 0.3097 0.5763 0.0158  -0.0180 0.0697  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     
2809 O O     . HOH I .   0.3932 0.4106 0.5079 0.0437  -0.0357 0.0644  ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     
2810 O O     . HOH I .   0.4876 0.7971 0.7004 -0.1859 0.0866  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     
2811 O O     . HOH I .   0.4769 0.6461 0.4748 0.1269  -0.0965 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     
2812 O O     . HOH I .   0.7237 0.4028 0.5892 0.1033  -0.1070 0.1287  ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     
2813 O O     . HOH I .   0.6850 0.6046 0.5298 0.1708  0.0529  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     
2814 O O     . HOH I .   0.5400 0.5659 0.5327 -0.0925 -0.1858 0.0210  ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     
2815 O O     . HOH I .   0.9919 0.3060 0.6856 -0.0149 -0.1609 0.3056  ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     
2816 O O     . HOH I .   0.7469 0.4716 0.4485 -0.0502 -0.0613 0.2795  ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     
2817 O O     . HOH I .   0.5747 0.2427 0.6625 0.1097  0.0548  0.2227  ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     
2818 O O     . HOH I .   0.9096 0.3644 0.5897 0.1313  0.0093  0.2635  ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     
2819 O O     . HOH I .   0.7111 0.2653 0.4979 -0.0328 -0.0747 0.1627  ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O     
2820 O O     . HOH I .   0.7956 0.1795 0.5449 -0.0344 -0.0991 0.1637  ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     
2821 O O     . HOH I .   0.5108 0.2857 0.5838 -0.0400 0.0741  0.0593  ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     
2822 O O     . HOH I .   0.5601 0.1882 0.5742 -0.0163 0.0489  0.1317  ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     
2823 O O     . HOH I .   0.8987 0.4637 0.6248 -0.3131 0.2021  0.3486  ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     
2824 O O     . HOH I .   0.7303 0.6660 0.7135 0.1079  -0.1342 0.3619  ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     
2825 O O     . HOH I .   0.8061 0.2446 0.5559 0.1349  -0.1039 0.1571  ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O     
2826 O O     . HOH I .   0.5770 0.3243 0.7234 -0.0484 0.0748  0.1288  ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     
2827 O O     . HOH I .   0.9024 0.2955 0.7280 0.1450  -0.0858 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     
2828 O O     . HOH I .   0.7208 0.6304 0.9267 0.1211  0.0614  0.0887  ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O     
2829 O O     . HOH I .   0.9993 0.5398 0.7831 0.2519  0.1284  0.3089  ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     
2830 O O     . HOH I .   0.7046 0.4336 0.5804 0.1118  -0.0505 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     
2831 O O     . HOH I .   0.5031 0.1989 0.4965 0.0368  -0.0247 0.1670  ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     
2832 O O     . HOH I .   0.5038 0.5530 0.5182 -0.0091 0.1154  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O     
2833 O O     . HOH I .   0.7248 0.6366 0.6667 -0.0756 0.0563  0.0197  ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O     
2834 O O     . HOH I .   0.7610 0.6041 0.4390 -0.0197 0.0209  0.0178  ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     
2835 O O     . HOH I .   0.3649 0.3592 0.4241 0.0103  -0.0375 0.0094  ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     
2836 O O     . HOH J .   0.4605 0.2163 0.5297 0.1679  -0.0720 0.0722  ? ? ? ? ? ? 301 HOH C O     
2837 O O     . HOH J .   0.4300 0.3526 0.3730 0.0323  -0.0528 0.0984  ? ? ? ? ? ? 302 HOH C O     
2838 O O     . HOH J .   0.4533 0.2151 0.4670 -0.0556 0.0174  0.0152  ? ? ? ? ? ? 303 HOH C O     
2839 O O     . HOH J .   0.5813 0.3592 0.4968 -0.0995 0.1453  0.0364  ? ? ? ? ? ? 304 HOH C O     
2840 O O     . HOH J .   0.7137 0.3330 0.6724 -0.0419 -0.1876 0.0421  ? ? ? ? ? ? 305 HOH C O     
2841 O O     . HOH J .   0.5970 0.0871 0.5446 -0.0557 0.1085  0.0982  ? ? ? ? ? ? 306 HOH C O     
2842 O O     . HOH J .   1.0004 0.0413 0.9826 -0.0730 -0.1780 0.1121  ? ? ? ? ? ? 307 HOH C O     
2843 O O     . HOH J .   0.4644 0.2898 0.6170 -0.0622 -0.0131 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 308 HOH C O     
2844 O O     . HOH J .   0.7094 0.2915 0.6140 -0.0366 0.0467  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 309 HOH C O     
2845 O O     . HOH J .   0.8038 0.4114 0.5420 0.0562  0.0294  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 310 HOH C O     
2846 O O     . HOH J .   0.5571 0.4312 0.3944 0.0676  -0.0454 0.1835  ? ? ? ? ? ? 311 HOH C O     
2847 O O     . HOH J .   0.5340 0.3733 0.3772 -0.1004 -0.0298 0.0263  ? ? ? ? ? ? 312 HOH C O     
2848 O O     . HOH J .   0.7686 0.4325 0.4003 -0.1454 0.0952  0.0984  ? ? ? ? ? ? 313 HOH C O     
2849 O O     . HOH J .   0.5077 0.1679 0.6340 -0.0539 0.0217  0.0362  ? ? ? ? ? ? 314 HOH C O     
2850 O O     . HOH J .   0.3762 0.2456 0.3973 0.0085  -0.0108 0.0677  ? ? ? ? ? ? 315 HOH C O     
2851 O O     . HOH J .   0.5282 0.2508 0.5010 0.0256  0.0647  0.0155  ? ? ? ? ? ? 316 HOH C O     
2852 O O     . HOH J .   0.5631 0.2422 0.4399 0.0075  0.0561  0.1192  ? ? ? ? ? ? 317 HOH C O     
2853 O O     . HOH J .   0.4299 0.3224 0.5597 -0.0382 0.0042  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 318 HOH C O     
2854 O O     . HOH J .   0.4690 0.1801 0.3982 -0.0703 0.0394  0.0645  ? ? ? ? ? ? 319 HOH C O     
2855 O O     . HOH J .   0.8251 0.3283 0.5799 0.1299  -0.1492 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 320 HOH C O     
2856 O O     . HOH J .   0.6739 0.4625 0.5868 0.0316  0.0289  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 321 HOH C O     
2857 O O     . HOH J .   0.3392 0.3892 0.5757 0.0483  0.1265  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 322 HOH C O     
2858 O O     . HOH J .   0.6229 0.3693 0.6562 -0.0028 0.0739  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 323 HOH C O     
2859 O O     . HOH J .   0.3972 0.1710 0.5051 0.0164  -0.0144 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 324 HOH C O     
2860 O O     . HOH J .   0.6099 0.4169 0.7158 0.1753  -0.0116 0.2065  ? ? ? ? ? ? 325 HOH C O     
2861 O O     . HOH J .   0.8798 0.4953 0.8378 0.2578  -0.1661 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 326 HOH C O     
2862 O O     . HOH J .   0.5043 0.3350 0.5608 0.0162  0.0067  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 327 HOH C O     
2863 O O     . HOH J .   0.6203 0.4201 0.8668 0.1357  0.1186  0.3117  ? ? ? ? ? ? 328 HOH C O     
2864 O O     . HOH J .   0.6627 0.3298 0.3368 -0.0584 0.0066  0.0986  ? ? ? ? ? ? 329 HOH C O     
2865 O O     . HOH J .   0.6017 0.6132 0.5248 0.1286  -0.0619 0.0452  ? ? ? ? ? ? 330 HOH C O     
2866 O O     . HOH J .   0.4818 0.5320 0.7780 -0.1684 0.0721  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 331 HOH C O     
2867 O O     . HOH J .   0.5708 0.3787 0.4501 0.1805  -0.0243 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 332 HOH C O     
2868 O O     . HOH J .   0.4965 0.4562 0.5685 -0.1684 0.0687  0.1849  ? ? ? ? ? ? 333 HOH C O     
2869 O O     . HOH J .   0.9506 0.2275 1.0453 -0.1622 -0.1084 0.0417  ? ? ? ? ? ? 334 HOH C O     
2870 O O     . HOH J .   0.4527 0.5337 0.6660 -0.0295 -0.1162 0.0128  ? ? ? ? ? ? 335 HOH C O     
2871 O O     . HOH J .   0.7663 0.4131 0.8188 -0.2716 0.0487  0.1704  ? ? ? ? ? ? 336 HOH C O     
2872 O O     . HOH J .   0.8112 0.4355 0.8307 0.2809  0.0770  0.2509  ? ? ? ? ? ? 337 HOH C O     
2873 O O     . HOH J .   0.4840 0.3786 0.7471 0.1062  -0.0598 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 338 HOH C O     
2874 O O     . HOH J .   0.7415 0.2260 0.8024 0.1072  -0.0675 0.0814  ? ? ? ? ? ? 339 HOH C O     
2875 O O     . HOH J .   0.7459 0.2673 0.4737 0.0075  0.0799  0.1566  ? ? ? ? ? ? 340 HOH C O     
2876 O O     . HOH J .   0.5801 0.1596 0.5317 0.0755  -0.0601 0.0538  ? ? ? ? ? ? 341 HOH C O     
2877 O O     . HOH J .   0.5309 0.2070 0.5040 0.0585  -0.0222 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 342 HOH C O     
2878 O O     . HOH J .   0.8608 0.5048 0.4611 -0.0763 -0.0711 0.0830  ? ? ? ? ? ? 343 HOH C O     
2879 O O     . HOH J .   0.7902 0.3921 0.8172 0.2409  -0.1430 0.1465  ? ? ? ? ? ? 344 HOH C O     
2880 O O     . HOH J .   0.7198 0.4377 0.9051 0.0221  0.1812  0.1829  ? ? ? ? ? ? 345 HOH C O     
2881 O O     . HOH J .   0.5667 0.3291 0.5076 -0.0149 -0.0697 0.0334  ? ? ? ? ? ? 346 HOH C O     
2882 O O     . HOH J .   0.7174 0.2419 0.5628 0.0273  0.1226  0.2416  ? ? ? ? ? ? 347 HOH C O     
2883 O O     . HOH J .   0.6579 0.3554 0.9680 -0.1246 0.1276  0.5041  ? ? ? ? ? ? 348 HOH C O     
2884 O O     . HOH J .   1.2107 0.7644 0.5169 0.0749  -0.1861 0.0741  ? ? ? ? ? ? 349 HOH C O     
2885 O O     . HOH J .   0.3916 0.5276 0.4894 -0.0053 0.1652  0.1648  ? ? ? ? ? ? 350 HOH C O     
2886 O O     . HOH J .   0.9182 0.3686 1.1801 0.0292  0.2980  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 351 HOH C O     
2887 O O     . HOH J .   1.0228 0.3750 0.7967 -0.1839 0.1499  0.3360  ? ? ? ? ? ? 352 HOH C O     
2888 O O     . HOH J .   0.6233 0.3934 0.5096 -0.1601 -0.0206 0.1014  ? ? ? ? ? ? 353 HOH C O     
2889 O O     . HOH J .   0.7120 0.7691 0.5673 0.0617  -0.0497 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 354 HOH C O     
2890 O O     . HOH J .   0.8651 0.2840 1.0159 0.1521  -0.0931 0.1629  ? ? ? ? ? ? 355 HOH C O     
2891 O O     . HOH J .   0.8693 0.3528 0.7197 0.1662  0.1242  0.4709  ? ? ? ? ? ? 356 HOH C O     
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   DC  1   1   1   DC  DC  B . n 
A 1 2   DG  2   2   2   DG  DG  B . n 
A 1 3   DC  3   3   3   DC  DC  B . n 
A 1 4   DG  4   4   4   DG  DG  B . n 
A 1 5   DA  5   5   5   DA  DA  B . n 
A 1 6   TCY 6   6   6   TCY TCY B . n 
A 1 7   DT  7   7   7   DT  DT  B . n 
A 1 8   DT  8   8   8   DT  DT  B . n 
A 1 9   DC  9   9   9   DC  DC  B . n 
A 1 10  DG  10  10  10  DG  DG  B . n 
A 1 11  DC  11  11  11  DC  DC  B . n 
A 1 12  DG  12  12  12  DG  DG  B . n 
B 1 1   DC  1   1   1   DC  DC  D . n 
B 1 2   DG  2   2   2   DG  DG  D . n 
B 1 3   DC  3   3   3   DC  DC  D . n 
B 1 4   DG  4   4   4   DG  DG  D . n 
B 1 5   DA  5   5   5   DA  DA  D . n 
B 1 6   TCY 6   6   6   TCY TCY D . n 
B 1 7   DT  7   7   7   DT  DT  D . n 
B 1 8   DT  8   8   8   DT  DT  D . n 
B 1 9   DC  9   9   9   DC  DC  D . n 
B 1 10  DG  10  10  10  DG  DG  D . n 
B 1 11  DC  11  11  11  DC  DC  D . n 
B 1 12  DG  12  12  12  DG  DG  D . n 
C 2 1   GLY 1   55  ?   ?   ?   A . n 
C 2 2   SER 2   56  ?   ?   ?   A . n 
C 2 3   HIS 3   57  ?   ?   ?   A . n 
C 2 4   MET 4   58  ?   ?   ?   A . n 
C 2 5   ALA 5   59  ?   ?   ?   A . n 
C 2 6   LYS 6   60  ?   ?   ?   A . n 
C 2 7   GLU 7   61  ?   ?   ?   A . n 
C 2 8   GLU 8   62  62  GLU GLU A . n 
C 2 9   ILE 9   63  63  ILE ILE A . n 
C 2 10  ILE 10  64  64  ILE ILE A . n 
C 2 11  TRP 11  65  65  TRP TRP A . n 
C 2 12  GLU 12  66  66  GLU GLU A . n 
C 2 13  SER 13  67  67  SER SER A . n 
C 2 14  LEU 14  68  68  LEU LEU A . n 
C 2 15  SER 15  69  69  SER SER A . n 
C 2 16  VAL 16  70  70  VAL VAL A . n 
C 2 17  ASP 17  71  71  ASP ASP A . n 
C 2 18  VAL 18  72  72  VAL VAL A . n 
C 2 19  GLY 19  73  73  GLY GLY A . n 
C 2 20  SER 20  74  74  SER SER A . n 
C 2 21  GLN 21  75  75  GLN GLN A . n 
C 2 22  GLY 22  76  76  GLY GLY A . n 
C 2 23  ASN 23  77  77  ASN ASN A . n 
C 2 24  PRO 24  78  78  PRO PRO A . n 
C 2 25  GLY 25  79  79  GLY GLY A . n 
C 2 26  ILE 26  80  80  ILE ILE A . n 
C 2 27  VAL 27  81  81  VAL VAL A . n 
C 2 28  GLU 28  82  82  GLU GLU A . n 
C 2 29  TYR 29  83  83  TYR TYR A . n 
C 2 30  LYS 30  84  84  LYS LYS A . n 
C 2 31  GLY 31  85  85  GLY GLY A . n 
C 2 32  VAL 32  86  86  VAL VAL A . n 
C 2 33  ASP 33  87  87  ASP ASP A . n 
C 2 34  THR 34  88  88  THR THR A . n 
C 2 35  LYS 35  89  89  LYS LYS A . n 
C 2 36  THR 36  90  90  THR THR A . n 
C 2 37  GLY 37  91  91  GLY GLY A . n 
C 2 38  GLU 38  92  92  GLU GLU A . n 
C 2 39  VAL 39  93  93  VAL VAL A . n 
C 2 40  LEU 40  94  94  LEU LEU A . n 
C 2 41  PHE 41  95  95  PHE PHE A . n 
C 2 42  GLU 42  96  96  GLU GLU A . n 
C 2 43  ARG 43  97  97  ARG ARG A . n 
C 2 44  GLU 44  98  98  GLU GLU A . n 
C 2 45  PRO 45  99  99  PRO PRO A . n 
C 2 46  ILE 46  100 100 ILE ILE A . n 
C 2 47  PRO 47  101 101 PRO PRO A . n 
C 2 48  ILE 48  102 102 ILE ILE A . n 
C 2 49  GLY 49  103 103 GLY GLY A . n 
C 2 50  THR 50  104 104 THR THR A . n 
C 2 51  ASN 51  105 105 ASN ASN A . n 
C 2 52  ASN 52  106 106 ASN ASN A . n 
C 2 53  MET 53  107 107 MET MET A . n 
C 2 54  GLY 54  108 108 GLY GLY A . n 
C 2 55  GLU 55  109 109 GLU GLU A . n 
C 2 56  PHE 56  110 110 PHE PHE A . n 
C 2 57  LEU 57  111 111 LEU LEU A . n 
C 2 58  ALA 58  112 112 ALA ALA A . n 
C 2 59  ILE 59  113 113 ILE ILE A . n 
C 2 60  VAL 60  114 114 VAL VAL A . n 
C 2 61  HIS 61  115 115 HIS HIS A . n 
C 2 62  GLY 62  116 116 GLY GLY A . n 
C 2 63  LEU 63  117 117 LEU LEU A . n 
C 2 64  ARG 64  118 118 ARG ARG A . n 
C 2 65  TYR 65  119 119 TYR TYR A . n 
C 2 66  LEU 66  120 120 LEU LEU A . n 
C 2 67  LYS 67  121 121 LYS LYS A . n 
C 2 68  GLU 68  122 122 GLU GLU A . n 
C 2 69  ARG 69  123 123 ARG ARG A . n 
C 2 70  ASN 70  124 124 ASN ASN A . n 
C 2 71  SER 71  125 125 SER SER A . n 
C 2 72  ARG 72  126 126 ARG ARG A . n 
C 2 73  LYS 73  127 127 LYS LYS A . n 
C 2 74  PRO 74  128 128 PRO PRO A . n 
C 2 75  ILE 75  129 129 ILE ILE A . n 
C 2 76  TYR 76  130 130 TYR TYR A . n 
C 2 77  SER 77  131 131 SER SER A . n 
C 2 78  ASN 78  132 132 ASN ASN A . n 
C 2 79  SER 79  133 133 SER SER A . n 
C 2 80  GLN 80  134 134 GLN GLN A . n 
C 2 81  THR 81  135 135 THR THR A . n 
C 2 82  ALA 82  136 136 ALA ALA A . n 
C 2 83  ILE 83  137 137 ILE ILE A . n 
C 2 84  LYS 84  138 138 LYS LYS A . n 
C 2 85  TRP 85  139 139 TRP TRP A . n 
C 2 86  VAL 86  140 140 VAL VAL A . n 
C 2 87  LYS 87  141 141 LYS LYS A . n 
C 2 88  ASP 88  142 142 ASP ASP A . n 
C 2 89  LYS 89  143 143 LYS LYS A . n 
C 2 90  LYS 90  144 144 LYS LYS A . n 
C 2 91  ALA 91  145 145 ALA ALA A . n 
C 2 92  LYS 92  146 146 LYS LYS A . n 
C 2 93  SER 93  147 147 SER SER A . n 
C 2 94  THR 94  148 148 THR THR A . n 
C 2 95  LEU 95  149 149 LEU LEU A . n 
C 2 96  VAL 96  150 150 VAL VAL A . n 
C 2 97  ARG 97  151 151 ARG ARG A . n 
C 2 98  ASN 98  152 152 ASN ASN A . n 
C 2 99  GLU 99  153 153 GLU GLU A . n 
C 2 100 GLU 100 154 154 GLU GLU A . n 
C 2 101 THR 101 155 155 THR THR A . n 
C 2 102 ALA 102 156 156 ALA ALA A . n 
C 2 103 LEU 103 157 157 LEU LEU A . n 
C 2 104 ILE 104 158 158 ILE ILE A . n 
C 2 105 TRP 105 159 159 TRP TRP A . n 
C 2 106 LYS 106 160 160 LYS LYS A . n 
C 2 107 LEU 107 161 161 LEU LEU A . n 
C 2 108 VAL 108 162 162 VAL VAL A . n 
C 2 109 ASP 109 163 163 ASP ASP A . n 
C 2 110 GLU 110 164 164 GLU GLU A . n 
C 2 111 ALA 111 165 165 ALA ALA A . n 
C 2 112 GLU 112 166 166 GLU GLU A . n 
C 2 113 GLU 113 167 167 GLU GLU A . n 
C 2 114 TRP 114 168 168 TRP TRP A . n 
C 2 115 LEU 115 169 169 LEU LEU A . n 
C 2 116 ASN 116 170 170 ASN ASN A . n 
C 2 117 THR 117 171 171 THR THR A . n 
C 2 118 HIS 118 172 172 HIS HIS A . n 
C 2 119 THR 119 173 173 THR THR A . n 
C 2 120 TYR 120 174 174 TYR TYR A . n 
C 2 121 GLU 121 175 175 GLU GLU A . n 
C 2 122 THR 122 176 176 THR THR A . n 
C 2 123 PRO 123 177 177 PRO PRO A . n 
C 2 124 ILE 124 178 178 ILE ILE A . n 
C 2 125 LEU 125 179 179 LEU LEU A . n 
C 2 126 LYS 126 180 180 LYS LYS A . n 
C 2 127 TRP 127 181 181 TRP TRP A . n 
C 2 128 GLN 128 182 182 GLN GLN A . n 
C 2 129 THR 129 183 183 THR THR A . n 
C 2 130 ASP 130 184 184 ASP ASP A . n 
C 2 131 LYS 131 185 185 LYS LYS A . n 
C 2 132 TRP 132 186 186 TRP TRP A . n 
C 2 133 GLY 133 187 187 GLY GLY A . n 
C 2 134 GLU 134 188 188 GLU GLU A . n 
C 2 135 ILE 135 189 189 ILE ILE A . n 
C 2 136 LYS 136 190 190 LYS LYS A . n 
C 2 137 ALA 137 191 191 ALA ALA A . n 
C 2 138 ASP 138 192 192 ASP ASP A . n 
C 2 139 TYR 139 193 193 TYR TYR A . n 
C 2 140 GLY 140 194 194 GLY GLY A . n 
C 2 141 ARG 141 195 ?   ?   ?   A . n 
C 2 142 LYS 142 196 ?   ?   ?   A . n 
D 2 1   GLY 1   55  ?   ?   ?   C . n 
D 2 2   SER 2   56  ?   ?   ?   C . n 
D 2 3   HIS 3   57  ?   ?   ?   C . n 
D 2 4   MET 4   58  ?   ?   ?   C . n 
D 2 5   ALA 5   59  ?   ?   ?   C . n 
D 2 6   LYS 6   60  ?   ?   ?   C . n 
D 2 7   GLU 7   61  ?   ?   ?   C . n 
D 2 8   GLU 8   62  62  GLU GLU C . n 
D 2 9   ILE 9   63  63  ILE ILE C . n 
D 2 10  ILE 10  64  64  ILE ILE C . n 
D 2 11  TRP 11  65  65  TRP TRP C . n 
D 2 12  GLU 12  66  66  GLU GLU C . n 
D 2 13  SER 13  67  67  SER SER C . n 
D 2 14  LEU 14  68  68  LEU LEU C . n 
D 2 15  SER 15  69  69  SER SER C . n 
D 2 16  VAL 16  70  70  VAL VAL C . n 
D 2 17  ASP 17  71  71  ASP ASP C . n 
D 2 18  VAL 18  72  72  VAL VAL C . n 
D 2 19  GLY 19  73  73  GLY GLY C . n 
D 2 20  SER 20  74  74  SER SER C . n 
D 2 21  GLN 21  75  75  GLN GLN C . n 
D 2 22  GLY 22  76  76  GLY GLY C . n 
D 2 23  ASN 23  77  77  ASN ASN C . n 
D 2 24  PRO 24  78  78  PRO PRO C . n 
D 2 25  GLY 25  79  79  GLY GLY C . n 
D 2 26  ILE 26  80  80  ILE ILE C . n 
D 2 27  VAL 27  81  81  VAL VAL C . n 
D 2 28  GLU 28  82  82  GLU GLU C . n 
D 2 29  TYR 29  83  83  TYR TYR C . n 
D 2 30  LYS 30  84  84  LYS LYS C . n 
D 2 31  GLY 31  85  85  GLY GLY C . n 
D 2 32  VAL 32  86  86  VAL VAL C . n 
D 2 33  ASP 33  87  87  ASP ASP C . n 
D 2 34  THR 34  88  88  THR THR C . n 
D 2 35  LYS 35  89  89  LYS LYS C . n 
D 2 36  THR 36  90  90  THR THR C . n 
D 2 37  GLY 37  91  91  GLY GLY C . n 
D 2 38  GLU 38  92  92  GLU GLU C . n 
D 2 39  VAL 39  93  93  VAL VAL C . n 
D 2 40  LEU 40  94  94  LEU LEU C . n 
D 2 41  PHE 41  95  95  PHE PHE C . n 
D 2 42  GLU 42  96  96  GLU GLU C . n 
D 2 43  ARG 43  97  97  ARG ARG C . n 
D 2 44  GLU 44  98  98  GLU GLU C . n 
D 2 45  PRO 45  99  99  PRO PRO C . n 
D 2 46  ILE 46  100 100 ILE ILE C . n 
D 2 47  PRO 47  101 101 PRO PRO C . n 
D 2 48  ILE 48  102 102 ILE ILE C . n 
D 2 49  GLY 49  103 103 GLY GLY C . n 
D 2 50  THR 50  104 104 THR THR C . n 
D 2 51  ASN 51  105 105 ASN ASN C . n 
D 2 52  ASN 52  106 106 ASN ASN C . n 
D 2 53  MET 53  107 107 MET MET C . n 
D 2 54  GLY 54  108 108 GLY GLY C . n 
D 2 55  GLU 55  109 109 GLU GLU C . n 
D 2 56  PHE 56  110 110 PHE PHE C . n 
D 2 57  LEU 57  111 111 LEU LEU C . n 
D 2 58  ALA 58  112 112 ALA ALA C . n 
D 2 59  ILE 59  113 113 ILE ILE C . n 
D 2 60  VAL 60  114 114 VAL VAL C . n 
D 2 61  HIS 61  115 115 HIS HIS C . n 
D 2 62  GLY 62  116 116 GLY GLY C . n 
D 2 63  LEU 63  117 117 LEU LEU C . n 
D 2 64  ARG 64  118 118 ARG ARG C . n 
D 2 65  TYR 65  119 119 TYR TYR C . n 
D 2 66  LEU 66  120 120 LEU LEU C . n 
D 2 67  LYS 67  121 121 LYS LYS C . n 
D 2 68  GLU 68  122 122 GLU GLU C . n 
D 2 69  ARG 69  123 123 ARG ARG C . n 
D 2 70  ASN 70  124 124 ASN ASN C . n 
D 2 71  SER 71  125 125 SER SER C . n 
D 2 72  ARG 72  126 126 ARG ARG C . n 
D 2 73  LYS 73  127 127 LYS LYS C . n 
D 2 74  PRO 74  128 128 PRO PRO C . n 
D 2 75  ILE 75  129 129 ILE ILE C . n 
D 2 76  TYR 76  130 130 TYR TYR C . n 
D 2 77  SER 77  131 131 SER SER C . n 
D 2 78  ASN 78  132 132 ASN ASN C . n 
D 2 79  SER 79  133 133 SER SER C . n 
D 2 80  GLN 80  134 134 GLN GLN C . n 
D 2 81  THR 81  135 135 THR THR C . n 
D 2 82  ALA 82  136 136 ALA ALA C . n 
D 2 83  ILE 83  137 137 ILE ILE C . n 
D 2 84  LYS 84  138 138 LYS LYS C . n 
D 2 85  TRP 85  139 139 TRP TRP C . n 
D 2 86  VAL 86  140 140 VAL VAL C . n 
D 2 87  LYS 87  141 141 LYS LYS C . n 
D 2 88  ASP 88  142 142 ASP ASP C . n 
D 2 89  LYS 89  143 143 LYS LYS C . n 
D 2 90  LYS 90  144 144 LYS LYS C . n 
D 2 91  ALA 91  145 145 ALA ALA C . n 
D 2 92  LYS 92  146 146 LYS LYS C . n 
D 2 93  SER 93  147 147 SER SER C . n 
D 2 94  THR 94  148 148 THR THR C . n 
D 2 95  LEU 95  149 149 LEU LEU C . n 
D 2 96  VAL 96  150 150 VAL VAL C . n 
D 2 97  ARG 97  151 151 ARG ARG C . n 
D 2 98  ASN 98  152 152 ASN ASN C . n 
D 2 99  GLU 99  153 153 GLU GLU C . n 
D 2 100 GLU 100 154 154 GLU GLU C . n 
D 2 101 THR 101 155 155 THR THR C . n 
D 2 102 ALA 102 156 156 ALA ALA C . n 
D 2 103 LEU 103 157 157 LEU LEU C . n 
D 2 104 ILE 104 158 158 ILE ILE C . n 
D 2 105 TRP 105 159 159 TRP TRP C . n 
D 2 106 LYS 106 160 160 LYS LYS C . n 
D 2 107 LEU 107 161 161 LEU LEU C . n 
D 2 108 VAL 108 162 162 VAL VAL C . n 
D 2 109 ASP 109 163 163 ASP ASP C . n 
D 2 110 GLU 110 164 164 GLU GLU C . n 
D 2 111 ALA 111 165 165 ALA ALA C . n 
D 2 112 GLU 112 166 166 GLU GLU C . n 
D 2 113 GLU 113 167 167 GLU GLU C . n 
D 2 114 TRP 114 168 168 TRP TRP C . n 
D 2 115 LEU 115 169 169 LEU LEU C . n 
D 2 116 ASN 116 170 170 ASN ASN C . n 
D 2 117 THR 117 171 171 THR THR C . n 
D 2 118 HIS 118 172 172 HIS HIS C . n 
D 2 119 THR 119 173 173 THR THR C . n 
D 2 120 TYR 120 174 174 TYR TYR C . n 
D 2 121 GLU 121 175 175 GLU GLU C . n 
D 2 122 THR 122 176 176 THR THR C . n 
D 2 123 PRO 123 177 177 PRO PRO C . n 
D 2 124 ILE 124 178 178 ILE ILE C . n 
D 2 125 LEU 125 179 179 LEU LEU C . n 
D 2 126 LYS 126 180 180 LYS LYS C . n 
D 2 127 TRP 127 181 181 TRP TRP C . n 
D 2 128 GLN 128 182 182 GLN GLN C . n 
D 2 129 THR 129 183 183 THR THR C . n 
D 2 130 ASP 130 184 184 ASP ASP C . n 
D 2 131 LYS 131 185 185 LYS LYS C . n 
D 2 132 TRP 132 186 186 TRP TRP C . n 
D 2 133 GLY 133 187 187 GLY GLY C . n 
D 2 134 GLU 134 188 188 GLU GLU C . n 
D 2 135 ILE 135 189 189 ILE ILE C . n 
D 2 136 LYS 136 190 190 LYS LYS C . n 
D 2 137 ALA 137 191 191 ALA ALA C . n 
D 2 138 ASP 138 192 192 ASP ASP C . n 
D 2 139 TYR 139 193 193 TYR TYR C . n 
D 2 140 GLY 140 194 ?   ?   ?   C . n 
D 2 141 ARG 141 195 ?   ?   ?   C . n 
D 2 142 LYS 142 196 ?   ?   ?   C . n 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1 author_and_software_defined_assembly PISA trimeric 3 
2 author_and_software_defined_assembly PISA trimeric 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1 1 B,H       
1 2 C,I,A,E,G 
2 3 A,E,G     
2 2 D,F,J,B,H 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 2660  ? 
1 'SSA (A^2)'  10680 ? 
1 MORE         -11   ? 
2 'ABSA (A^2)' 2760  ? 
2 'SSA (A^2)'  10770 ? 
2 MORE         -11   ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'crystal symmetry operation' 1_655 x+1,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 42.3870000000  0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 'identity operation'         1_555 x,y,z   1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
3 'crystal symmetry operation' 1_455 x-1,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -42.3870000000 0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
MD-2   'data collection' 'diffractometer software from EMBL (with LS-CAT developed extensions)' ? 1 
MOLREP 'model building'  .                                                                      ? 2 
REFMAC refinement        5.8.0049                                                               ? 3 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A GLY 55  ? 
2  Y 1 1 A SER 56  ? 
3  Y 1 1 A HIS 57  ? 
4  Y 1 1 A MET 58  ? 
5  Y 1 1 A ALA 59  ? 
6  Y 1 1 A LYS 60  ? 
7  Y 1 1 A GLU 61  ? 
8  Y 1 1 A ARG 195 ? 
9  Y 1 1 A LYS 196 ? 
10 Y 1 1 C GLY 55  ? 
11 Y 1 1 C SER 56  ? 
12 Y 1 1 C HIS 57  ? 
13 Y 1 1 C MET 58  ? 
14 Y 1 1 C ALA 59  ? 
15 Y 1 1 C LYS 60  ? 
16 Y 1 1 C GLU 61  ? 
17 Y 1 1 C GLY 194 ? 
18 Y 1 1 C ARG 195 ? 
19 Y 1 1 C LYS 196 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 0 1 B DC  1   ? N1  ? 
2  Y 0 1 B DC  1   ? C2  ? 
3  Y 0 1 B DC  1   ? O2  ? 
4  Y 0 1 B DC  1   ? N3  ? 
5  Y 0 1 B DC  1   ? C4  ? 
6  Y 0 1 B DC  1   ? N4  ? 
7  Y 0 1 B DC  1   ? C5  ? 
8  Y 0 1 B DC  1   ? C6  ? 
9  Y 0 1 D DC  1   ? N1  ? 
10 Y 0 1 D DC  1   ? C2  ? 
11 Y 0 1 D DC  1   ? O2  ? 
12 Y 0 1 D DC  1   ? N3  ? 
13 Y 0 1 D DC  1   ? C4  ? 
14 Y 0 1 D DC  1   ? N4  ? 
15 Y 0 1 D DC  1   ? C5  ? 
16 Y 0 1 D DC  1   ? C6  ? 
17 Y 0 1 A GLU 153 ? C   ? 
18 Y 0 1 A GLU 153 ? CD  ? 
19 Y 0 1 A GLU 153 ? OE1 ? 
20 Y 0 1 A GLU 153 ? OE2 ? 
21 Y 0 1 A GLU 154 ? CD  ? 
22 Y 0 1 A GLU 154 ? OE1 ? 
23 Y 0 1 A GLU 154 ? OE2 ? 
24 Y 0 1 A GLU 167 ? CD  ? 
25 Y 0 1 A GLU 167 ? OE1 ? 
26 Y 0 1 A GLU 167 ? OE2 ? 
27 Y 0 1 A GLU 175 ? CG  ? 
28 Y 0 1 A GLU 175 ? CD  ? 
29 Y 0 1 A GLU 175 ? OE1 ? 
30 Y 0 1 A GLU 175 ? OE2 ? 
31 Y 0 1 A GLU 188 ? CD  ? 
32 Y 0 1 A GLU 188 ? OE1 ? 
33 Y 0 1 A GLU 188 ? OE2 ? 
34 Y 0 1 A LYS 190 ? CG  ? 
35 Y 0 1 A LYS 190 ? CD  ? 
36 Y 0 1 A LYS 190 ? CE  ? 
37 Y 0 1 A LYS 190 ? NZ  ? 
38 Y 0 1 A ASP 192 ? CG  ? 
39 Y 0 1 A ASP 192 ? OD1 ? 
40 Y 0 1 A ASP 192 ? OD2 ? 
41 Y 1 1 A GLY 194 ? C   ? 
42 Y 1 1 A GLY 194 ? O   ? 
43 Y 0 1 C GLU 66  ? CG  ? 
44 Y 0 1 C GLU 66  ? CD  ? 
45 Y 0 1 C GLU 66  ? OE1 ? 
46 Y 0 1 C GLU 66  ? OE2 ? 
47 Y 0 1 C ASP 71  ? OD1 ? 
48 Y 0 1 C ASP 71  ? OD2 ? 
49 Y 0 1 C GLN 75  ? CG  ? 
50 Y 0 1 C GLN 75  ? CD  ? 
51 Y 0 1 C GLN 75  ? OE1 ? 
52 Y 0 1 C GLN 75  ? NE2 ? 
53 Y 0 1 C GLU 98  ? CB  ? 
54 Y 0 1 C GLU 98  ? CG  ? 
55 Y 0 1 C GLU 98  ? CD  ? 
56 Y 0 1 C GLU 98  ? OE1 ? 
57 Y 0 1 C GLU 98  ? OE2 ? 
58 Y 0 1 C ARG 126 ? CD  ? 
59 Y 0 1 C ARG 126 ? NE  ? 
60 Y 0 1 C ARG 126 ? CZ  ? 
61 Y 0 1 C ARG 126 ? NH1 ? 
62 Y 0 1 C ARG 126 ? NH2 ? 
63 Y 0 1 C GLN 134 ? CG  ? 
64 Y 0 1 C GLN 134 ? CD  ? 
65 Y 0 1 C GLN 134 ? OE1 ? 
66 Y 0 1 C GLN 134 ? NE2 ? 
67 Y 0 1 C GLU 153 ? CG  ? 
68 Y 0 1 C GLU 153 ? CD  ? 
69 Y 0 1 C GLU 153 ? OE1 ? 
70 Y 0 1 C GLU 153 ? OE2 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
4OPJ 2015-02-11 4 0000 'Initial release' 'Initial release' 
4OPJ 2015-08-12 4 0001 Citation          'Citation update' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
E 3 GOL 1  101 2   GOL GOL B . 
F 3 GOL 1  201 1   GOL GOL C . 
G 4 HOH 1  201 9   HOH HOH B . 
G 4 HOH 2  202 14  HOH HOH B . 
G 4 HOH 3  203 19  HOH HOH B . 
G 4 HOH 4  204 32  HOH HOH B . 
G 4 HOH 5  205 35  HOH HOH B . 
G 4 HOH 6  206 42  HOH HOH B . 
G 4 HOH 7  207 56  HOH HOH B . 
G 4 HOH 8  208 69  HOH HOH B . 
G 4 HOH 9  209 72  HOH HOH B . 
G 4 HOH 10 210 74  HOH HOH B . 
G 4 HOH 11 211 76  HOH HOH B . 
G 4 HOH 12 212 81  HOH HOH B . 
G 4 HOH 13 213 83  HOH HOH B . 
G 4 HOH 14 214 85  HOH HOH B . 
G 4 HOH 15 215 92  HOH HOH B . 
G 4 HOH 16 216 95  HOH HOH B . 
G 4 HOH 17 217 109 HOH HOH B . 
G 4 HOH 18 218 115 HOH HOH B . 
G 4 HOH 19 219 136 HOH HOH B . 
G 4 HOH 20 220 153 HOH HOH B . 
G 4 HOH 21 221 155 HOH HOH B . 
G 4 HOH 22 222 170 HOH HOH B . 
H 4 HOH 1  101 48  HOH HOH D . 
H 4 HOH 2  102 80  HOH HOH D . 
H 4 HOH 3  103 82  HOH HOH D . 
H 4 HOH 4  104 87  HOH HOH D . 
H 4 HOH 5  105 119 HOH HOH D . 
H 4 HOH 6  106 120 HOH HOH D . 
H 4 HOH 7  107 123 HOH HOH D . 
H 4 HOH 8  108 124 HOH HOH D . 
H 4 HOH 9  109 134 HOH HOH D . 
H 4 HOH 10 110 135 HOH HOH D . 
H 4 HOH 11 111 138 HOH HOH D . 
H 4 HOH 12 112 160 HOH HOH D . 
H 4 HOH 13 113 166 HOH HOH D . 
I 4 HOH 1  201 1   HOH HOH A . 
I 4 HOH 2  202 2   HOH HOH A . 
I 4 HOH 3  203 3   HOH HOH A . 
I 4 HOH 4  204 4   HOH HOH A . 
I 4 HOH 5  205 5   HOH HOH A . 
I 4 HOH 6  206 7   HOH HOH A . 
I 4 HOH 7  207 15  HOH HOH A . 
I 4 HOH 8  208 18  HOH HOH A . 
I 4 HOH 9  209 20  HOH HOH A . 
I 4 HOH 10 210 22  HOH HOH A . 
I 4 HOH 11 211 24  HOH HOH A . 
I 4 HOH 12 212 25  HOH HOH A . 
I 4 HOH 13 213 26  HOH HOH A . 
I 4 HOH 14 214 27  HOH HOH A . 
I 4 HOH 15 215 28  HOH HOH A . 
I 4 HOH 16 216 29  HOH HOH A . 
I 4 HOH 17 217 31  HOH HOH A . 
I 4 HOH 18 218 33  HOH HOH A . 
I 4 HOH 19 219 34  HOH HOH A . 
I 4 HOH 20 220 36  HOH HOH A . 
I 4 HOH 21 221 41  HOH HOH A . 
I 4 HOH 22 222 43  HOH HOH A . 
I 4 HOH 23 223 45  HOH HOH A . 
I 4 HOH 24 224 46  HOH HOH A . 
I 4 HOH 25 225 49  HOH HOH A . 
I 4 HOH 26 226 50  HOH HOH A . 
I 4 HOH 27 227 53  HOH HOH A . 
I 4 HOH 28 228 57  HOH HOH A . 
I 4 HOH 29 229 58  HOH HOH A . 
I 4 HOH 30 230 59  HOH HOH A . 
I 4 HOH 31 231 60  HOH HOH A . 
I 4 HOH 32 232 61  HOH HOH A . 
I 4 HOH 33 233 62  HOH HOH A . 
I 4 HOH 34 234 63  HOH HOH A . 
I 4 HOH 35 235 64  HOH HOH A . 
I 4 HOH 36 236 65  HOH HOH A . 
I 4 HOH 37 237 66  HOH HOH A . 
I 4 HOH 38 238 70  HOH HOH A . 
I 4 HOH 39 239 71  HOH HOH A . 
I 4 HOH 40 240 73  HOH HOH A . 
I 4 HOH 41 241 77  HOH HOH A . 
I 4 HOH 42 242 84  HOH HOH A . 
I 4 HOH 43 243 88  HOH HOH A . 
I 4 HOH 44 244 90  HOH HOH A . 
I 4 HOH 45 245 91  HOH HOH A . 
I 4 HOH 46 246 96  HOH HOH A . 
I 4 HOH 47 247 97  HOH HOH A . 
I 4 HOH 48 248 98  HOH HOH A . 
I 4 HOH 49 249 100 HOH HOH A . 
I 4 HOH 50 250 102 HOH HOH A . 
I 4 HOH 51 251 103 HOH HOH A . 
I 4 HOH 52 252 105 HOH HOH A . 
I 4 HOH 53 253 106 HOH HOH A . 
I 4 HOH 54 254 107 HOH HOH A . 
I 4 HOH 55 255 108 HOH HOH A . 
I 4 HOH 56 256 111 HOH HOH A . 
I 4 HOH 57 257 116 HOH HOH A . 
I 4 HOH 58 258 117 HOH HOH A . 
I 4 HOH 59 259 118 HOH HOH A . 
I 4 HOH 60 260 125 HOH HOH A . 
I 4 HOH 61 261 129 HOH HOH A . 
I 4 HOH 62 262 131 HOH HOH A . 
I 4 HOH 63 263 132 HOH HOH A . 
I 4 HOH 64 264 133 HOH HOH A . 
I 4 HOH 65 265 137 HOH HOH A . 
I 4 HOH 66 266 139 HOH HOH A . 
I 4 HOH 67 267 140 HOH HOH A . 
I 4 HOH 68 268 141 HOH HOH A . 
I 4 HOH 69 269 143 HOH HOH A . 
I 4 HOH 70 270 144 HOH HOH A . 
I 4 HOH 71 271 147 HOH HOH A . 
I 4 HOH 72 272 149 HOH HOH A . 
I 4 HOH 73 273 150 HOH HOH A . 
I 4 HOH 74 274 151 HOH HOH A . 
I 4 HOH 75 275 156 HOH HOH A . 
I 4 HOH 76 276 159 HOH HOH A . 
I 4 HOH 77 277 163 HOH HOH A . 
I 4 HOH 78 278 169 HOH HOH A . 
I 4 HOH 79 279 171 HOH HOH A . 
J 4 HOH 1  301 6   HOH HOH C . 
J 4 HOH 2  302 8   HOH HOH C . 
J 4 HOH 3  303 10  HOH HOH C . 
J 4 HOH 4  304 12  HOH HOH C . 
J 4 HOH 5  305 13  HOH HOH C . 
J 4 HOH 6  306 16  HOH HOH C . 
J 4 HOH 7  307 17  HOH HOH C . 
J 4 HOH 8  308 21  HOH HOH C . 
J 4 HOH 9  309 23  HOH HOH C . 
J 4 HOH 10 310 30  HOH HOH C . 
J 4 HOH 11 311 37  HOH HOH C . 
J 4 HOH 12 312 38  HOH HOH C . 
J 4 HOH 13 313 39  HOH HOH C . 
J 4 HOH 14 314 40  HOH HOH C . 
J 4 HOH 15 315 44  HOH HOH C . 
J 4 HOH 16 316 47  HOH HOH C . 
J 4 HOH 17 317 51  HOH HOH C . 
J 4 HOH 18 318 52  HOH HOH C . 
J 4 HOH 19 319 54  HOH HOH C . 
J 4 HOH 20 320 55  HOH HOH C . 
J 4 HOH 21 321 67  HOH HOH C . 
J 4 HOH 22 322 68  HOH HOH C . 
J 4 HOH 23 323 75  HOH HOH C . 
J 4 HOH 24 324 78  HOH HOH C . 
J 4 HOH 25 325 79  HOH HOH C . 
J 4 HOH 26 326 86  HOH HOH C . 
J 4 HOH 27 327 89  HOH HOH C . 
J 4 HOH 28 328 93  HOH HOH C . 
J 4 HOH 29 329 94  HOH HOH C . 
J 4 HOH 30 330 99  HOH HOH C . 
J 4 HOH 31 331 101 HOH HOH C . 
J 4 HOH 32 332 104 HOH HOH C . 
J 4 HOH 33 333 110 HOH HOH C . 
J 4 HOH 34 334 112 HOH HOH C . 
J 4 HOH 35 335 113 HOH HOH C . 
J 4 HOH 36 336 114 HOH HOH C . 
J 4 HOH 37 337 121 HOH HOH C . 
J 4 HOH 38 338 122 HOH HOH C . 
J 4 HOH 39 339 126 HOH HOH C . 
J 4 HOH 40 340 127 HOH HOH C . 
J 4 HOH 41 341 128 HOH HOH C . 
J 4 HOH 42 342 130 HOH HOH C . 
J 4 HOH 43 343 142 HOH HOH C . 
J 4 HOH 44 344 145 HOH HOH C . 
J 4 HOH 45 345 146 HOH HOH C . 
J 4 HOH 46 346 148 HOH HOH C . 
J 4 HOH 47 347 152 HOH HOH C . 
J 4 HOH 48 348 154 HOH HOH C . 
J 4 HOH 49 349 157 HOH HOH C . 
J 4 HOH 50 350 158 HOH HOH C . 
J 4 HOH 51 351 161 HOH HOH C . 
J 4 HOH 52 352 162 HOH HOH C . 
J 4 HOH 53 353 164 HOH HOH C . 
J 4 HOH 54 354 165 HOH HOH C . 
J 4 HOH 55 355 167 HOH HOH C . 
J 4 HOH 56 356 168 HOH HOH C . 
# 
loop_
_pdbx_struct_mod_residue.id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.details 
1 A 6 TCY B 6 TCY ? DA ? 
2 B 6 TCY D 6 TCY ? DA ? 
# 
_pdbx_validate_close_contact.id               1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1   N4 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1   D 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1   DC 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1    1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2   O6 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2   D 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2   DG 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2    2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.dist             2.12 
# 
_pdbx_validate_rmsd_bond.id               1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1   N 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1   GLY 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1    103 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2   CA 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2   GLY 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2    103 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation   0.093 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1 1 "O5'" B DG  4  ? ? "C5'" B DG  4  ? ? "C4'" B DG  4  ? ? -4.9 
2 1 "O4'" D DC  1  ? ? "C1'" D DC  1  ? ? N1    D DC  1  ? ? 6.0  
3 1 CB    C ASP 71 ? ? CG    C ASP 71 ? ? OD1   C ASP 71 ? ? 7.4  
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
3 GLYCEROL GOL 
4 water    HOH 
# 
